Beim Menschen ist die Hauptart der Desaminierung oxidative Desaminierung. Es gibt zwei Arten der oxidativen Desaminierung: Direkte und indirekt.

Direkte oxidative Desaminierung

Die direkte Desaminierung wird durch ein Enzym katalysiert, was zur Bildung von NH 3 und Ketosäure führt. Die direkte oxidative Desaminierung kann in Anwesenheit von Sauerstoff (aerob) stattfinden und erfordert keinen Sauerstoff (anaerob).

1. Aerobe direkte oxidative Desaminierung katalysiert durch D-Aminosäureoxidasen ( D-Oxidase) als Coenzym verwenden MODE, und L-Aminosäureoxidasen ( L-Oxidase) mit Coenzym FMN. Im menschlichen Körper sind diese Enzyme vorhanden, aber praktisch inaktiv.

Durch D- und L-Aminosäureoxidasen katalysierte Reaktion

2. Anaerobe direkte oxidative Desaminierung existiert nur für Glutaminsäure, nur durch katalysiert Glutamatdehydrogenase, das Glutamat in α-Ketoglutarat umwandelt. Das Enzym Glutamatdehydrogenase ist in den Mitochondrien aller Körperzellen (außer Muskelzellen) vorhanden. Diese Art der Desaminierung ist eng mit Aminosäuren verwandt und bildet mit diesen einen Prozess. Transdeaminierung(siehe unten).

Direkte oxidative Desaminierungsreaktion
Glutaminsäure

Indirekte oxidative Desaminierung (Transdeaminierung)

Indirekte oxidative Desaminierung umfasst 2 Stufen und ist in allen Körperzellen aktiv.

Die erste Stufe besteht in der reversiblen Übertragung der NH 2 -Gruppe von der Aminosäure auf die Ketosäure unter Bildung einer neuen Aminosäure und einer neuen Ketosäure unter Beteiligung von Enzymen Aminotransferasen. Diese Übertragung wird aufgerufen und ihr Mechanismus ist ziemlich kompliziert.

Als Akzeptor wird die Ketosäure ("Ketosäure 2") im Körper häufig verwendet α-Ketoglutarsäure, was zu wird Glutamat("Aminosäure 2").

Schema der Transaminierungsreaktion

Durch die Transaminierung verlieren freie Aminosäuren ihre α-NH 2 -Gruppen und werden in die entsprechenden Ketosäuren umgewandelt. Darüber hinaus wird ihr Ketoskelett auf spezifische Weise katabolisiert und ist am Kreislauf der Tricarbonsäuren und der Gewebeatmung beteiligt, wo es zu CO 2 und H 2 O abbrennt.

Bei Bedarf (z. B. Hunger) kann das Kohlenstoffskelett glucogener Aminosäuren in der Leber zur Synthese von Glukose in der Glukoneogenese verwendet werden. In diesem Fall erhöht sich die Anzahl der Aminotransferasen im Hepatozyten unter dem Einfluss von Glucocorticoiden.

Die zweite Stufe besteht in der Abspaltung der Aminogruppe von Aminosäure 2 - Desaminierung.

Da im Körper ist der Sammler aller Aminosäuren Aminogruppen Glutaminsäure, nur dann erfolgt eine oxidative Desaminierung unter Bildung von Ammoniak und α-Ketoglutarsäure. Diese Phase wird durchgeführt Glutamatdehydrogenase, das in den Mitochondrien aller Körperzellen außer Muskelzellen vorhanden ist.

Angesichts der engen Verwandtschaft zwischen beiden Stufen spricht man von indirekter oxidativer Desaminierung Transdeaminierung.

Schema der beiden Stufen der Transdeaminierung

Wenn die direkte Desaminierungsreaktion in den Mitochondrien der Leber stattfindet, wird Ammoniak verwendet, um Harnstoff zu synthetisieren, der anschließend mit dem Urin entfernt wird. Im tubulären Epithel der Nieren ist eine Reaktion erforderlich, um Ammoniak durch den Prozess der Ammoniumgenese zu entfernen.

Da NADH in der Atmungskette verwendet wird und α-Ketoglutarat an den TCA-Reaktionen beteiligt ist, wird die Reaktion bei Energiemangel aktiviert und gehemmt. überschüssiges ATP und NADH.

Rolle der Transaminierung und Transdeaminierung

Reaktionen Transaminierung:

• werden in Leber, Muskeln und anderen Organen aktiviert, wenn bestimmte Aminosäuren im Überschuss in die Zelle gelangen - um deren Verhältnis zu optimieren,
• Bereitstellung der Synthese von nicht essentiellen Aminosäuren in der Zelle in Gegenwart ihres Kohlenstoffgerüsts (Keto-Analogon),
• beginnen, wenn die Verwendung von Aminosäuren für die Synthese stickstoffhaltiger Verbindungen (Proteine, Kreatin, Phospholipide, Purin- und Pyrimidinbasen) eingestellt wird - mit dem Ziel des weiteren Abbaus ihrer stickstofffreien Reste und der Energiegewinnung,
• notwendig während einer intrazellulären Hungersnot, zum Beispiel während einer Hypoglykämie verschiedener Genese - für die Verwendung eines stickstofffreien Aminosäurerests in Leber zum

Redoxprozesse, die unter Beteiligung von Aminosäuren auftreten.

Diese Prozesse finden in Pflanzen und Tieren statt. Es gibt Verbindungen, die Wasserstoff entweder abgeben oder aufnehmen (anlagern) können. Bei der biologischen Oxidation werden zwei Wasserstoffatome abgespalten und bei der biologischen Reduktion zwei Wasserstoffatome hinzugefügt. Betrachten Sie dies am Beispiel von Cystein und Cystin.

HS NH 2 OH – 2 HS NH 2 OH

HS NH 2 OH + 2 HS NH 2 OH

CH 2 - CH - C \u003d O CH 2 - CH - C \u003d O

Cystein Cystin

reduzierte Form oxidierte Form

Zwei Moleküle Cystin, die zwei Wasserstoffatome verlieren, bilden eine oxidierte Form - Cystein. Dieser Vorgang ist reversibel, wenn zwei Wasserstoffatome an Cystin gebunden werden, entsteht Cystein - die reduzierte Form. Ähnlich verläuft der Redoxprozess am Beispiel des Tripeptids Glutathion, das aus drei Aminosäuren besteht: Glutaminsäure, Glycin und Cystein.

O \u003d C - NH - CH - CH 2 - SHO \u003d C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C \u003d O

CH 2 C \u003d O -2H CH 2 C \u003d O C \u003d O CH 2

CH 2 NH + 2H CH 2 NH NH CH 2

CH - NH 2 CH 2 Glycin CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2

C = O C = O C = O C = O C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 Moleküle)

Tripeptid reduzierte Form Hexapeptid - oxidierte Form

Bei der Oxidation werden 2 Wasserstoffatome abgespalten und zwei Glutathionmoleküle verbunden und das Tripeptid wird zu einem Hexapeptid, d.h. es wird oxidiert.

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Den größten Teil der Energie erhält der Körper durch die Oxidation von Kohlenhydraten und neutralen Fetten (bis zu 90 %). Der Rest ~ 10% aufgrund der Oxidation von Aminosäuren. Aminosäuren werden hauptsächlich für die Proteinsynthese verwendet. Oxidation tritt auf:

1) wenn die bei der Erneuerung von Proteinen gebildeten Aminosäuren nicht für die Synthese neuer Proteine ​​verwendet werden;

2) wenn ein Überschuss an Protein in den Körper gelangt;

3) beim Fasten oder Diabetes, wenn Kohlenhydrate fehlen oder deren Aufnahme beeinträchtigt ist, dienen Aminosäuren als Energiequelle.

In all diesen Situationen verlieren Aminosäuren ihre Aminogruppen und werden in die entsprechenden α-Ketosäuren umgewandelt, die dann zu CO 2 und H 2 O oxidiert werden. Ein Teil dieser Oxidation erfolgt durch den Tricarbonsäurezyklus. Durch Desaminierung und Oxidation entstehen Brenztraubensäure, Acetyl-CoA, Acetoacetyl-CoA, α-Ketoglutarsäure, Succinyl-CoA, Fumarsäure. Einige Aminosäuren können in Glukose und andere in Ketonkörper umgewandelt werden.

Wege zur Neutralisierung von Ammoniak in tierischen Geweben

Ammoniak ist giftig und eine Ansammlung im Körper kann zum Tod führen. Es gibt folgende Möglichkeiten, Ammoniak zu neutralisieren:

1. Synthese von Ammoniumsalzen.

2. Synthese von Amiden von Dicarbonsäureaminosäuren.

3. Synthese von Harnstoff.

Die Synthese von Ammoniumsalzen findet in begrenztem Umfang in den Nieren statt, dies ist wie ein zusätzlicher Schutzapparat des Körpers bei Übersäuerung. Ammoniak und Ketosäuren werden teilweise zur Resynthese von Aminosäuren und zur Synthese anderer stickstoffhaltiger Substanzen verwendet. Darüber hinaus ist Ammoniak im Nierengewebe an der Neutralisierung organischer und anorganischer Säuren beteiligt und bildet mit ihnen neutrale und saure Salze:

R – COOH + NH 3 → R – COONH 4;

H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4 ) 2 SO 4;

H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

Auf diese Weise schützt sich der Körper vor dem Verlust einer erheblichen Menge an Kationen (Na, K, teilweise Ca, Mg) im Urin während der Säureausscheidung, was zu einem starken Rückgang der alkalischen Reserve des Blutes führen könnte . Die Menge der im Urin ausgeschiedenen Ammoniumsalze steigt bei Azidose stark an, da Ammoniak zur Neutralisierung der Säure eingesetzt wird. Eine der Möglichkeiten, Ammoniak zu binden und zu entgiften, besteht darin, es zur Bildung einer Amidbindung zwischen Glutamin und Asparagin zu verwenden. Gleichzeitig wird Glutamin aus Glutaminsäure unter Einwirkung des Enzyms Glutaminsynthetase und Asparagin aus Asparaginsäure unter Beteiligung von Asparaginsynthetase synthetisiert:

Auf diese Weise wird Ammoniak in vielen Organen (Gehirn, Netzhaut, Nieren, Leber, Muskeln) ausgeschieden. Amide von Glutaminsäure und Asparaginsäure können auch gebildet werden, wenn diese Aminosäuren in der Proteinstruktur vorhanden sind, dh nicht nur eine freie Aminosäure kann ein Ammoniakakzeptor sein, sondern auch die Proteine, in denen sie enthalten sind. Asparagin und Glutamin werden an die Leber abgegeben und bei der Synthese von Harnstoff verwendet. Ammoniak wird zur Leber und mit Hilfe von Alanin transportiert (Glucose-Alanin-Zyklus). Dieser Zyklus sorgt für den Transfer von Aminogruppen vom Skelettmuskel zur Leber, wo sie in Harnstoff umgewandelt werden und die arbeitenden Muskeln Glukose erhalten. In der Leber wird Glukose aus dem Kohlenstoffgerüst von Alanin synthetisiert. In einem arbeitenden Muskel wird Glutaminsäure aus α-Ketoglutarsäure gebildet, die dann die Amingruppe - NH 2 auf Brenztraubensäure überträgt, wodurch Alanin, eine neutrale Aminosäure, synthetisiert wird. Schematisch sieht der angedeutete Zyklus so aus:

Glutaminsäure + Brenztraubensäure ↔

↔ α-Ketoglutarsäure + Alanin

Reis. 10.1. Glucose-Alanin-Zyklus.

Dieser Zyklus erfüllt zwei Funktionen: 1) Überträgt Aminogruppen von den Skelettmuskeln zur Leber, wo sie in Harnstoff umgewandelt werden;

2) versorgt die arbeitenden Muskeln mit Glukose aus dem Blut der Leber, wo das Kohlenstoffskelett von Alanin für seine Bildung verwendet wird.

Harnstoffbildung- der Hauptweg zur Neutralisierung von Ammoniak. Dieser Prozess wurde im Labor von IP Pavlov untersucht. Es wurde gezeigt, dass Harnstoff in der Leber aus Ammoniak, CO 2 und Wasser synthetisiert wird.

Harnstoff wird als Hauptendprodukt des Eiweiß- bzw. Aminosäurestoffwechsels mit dem Urin ausgeschieden. Harnstoff macht bis zu 80-85 % des gesamten Stickstoffs im Urin aus. Der Hauptort der Harnstoffsynthese im Körper ist die Leber. Es ist nun bewiesen, dass die Synthese von Harnstoff in mehreren Stufen erfolgt.

Stufe 1 - Die Bildung von Carbamoylphosphat erfolgt in Mitochondrien unter der Wirkung des Enzyms Carbamoylphosphat-Synthetase:

In der nächsten Stufe wird Citrullin unter Beteiligung von Ornithin synthetisiert:

Citrullin gelangt von den Mitochondrien in das Zytosol der Leberzellen. Danach wird eine zweite Aminogruppe in Form von Asparaginsäure in den Zyklus eingeführt. Es findet eine Kondensation von Molekülen von Citrullin und Asparaginsäure unter Bildung von Arginin-Bernsteinsäure statt.

Citrullin-Asparagin-Arginin-Bernsteinsäure

Säure Säure

Arginin-Bernsteinsäure wird in Arginin und Fumarsäure abgebaut.

Unter der Wirkung von Arginase wird Arginin hydrolysiert, Harnstoff und Ornithin werden gebildet. Anschließend gelangt Ornithin in die Mitochondrien und kann in einen neuen Kreislauf der Ammoniakentgiftung aufgenommen werden, und Harnstoff wird mit dem Urin ausgeschieden.

Somit werden bei der Synthese eines Moleküls Harnstoff zwei Moleküle NH 3 und CO 2 (HCO 3 ) neutralisiert, was auch für die Aufrechterhaltung des pH-Werts wichtig ist. Für die Synthese von einem Molekül Harnstoff werden 3 ATP-Moleküle verbraucht, davon zwei für die Synthese von Carbomoylphosphat, eines für die Bildung von Arginin-Bernsteinsäure; Fumarsäure kann in Apfel- und Oxalessigsäure (Krebs-Zyklus) und letztere durch Transaminierung oder reduktive Aminierung in Asparaginsäure umgewandelt werden. Ein Teil des Aminosäurestickstoffs wird vom Körper in Form von Kreatinin ausgeschieden, das aus Kreatin und Kreatinphosphat gebildet wird.

Vom gesamten Harnstickstoff macht Harnstoff bis zu 80-90% aus, Ammoniumsalze - 6%. Bei zu hoher Eiweißfütterung steigt der Anteil an Harnstoff-Stickstoff, bei zu geringer Eiweißfütterung sinkt er auf 60 %.

Bei Vögeln und Reptilien wird Ammoniak durch die Bildung von Harnsäure neutralisiert. Geflügelmist in Geflügelfarmen ist eine Quelle für stickstoffhaltigen Dünger (Harnsäure).

23.6.1. Decarboxylierung von Aminosäuren - Abspaltung der Carboxylgruppe von der Aminosäure unter Bildung von CO2. Die Produkte von Aminosäure-Decarboxylierungsreaktionen sind biogene Amine an der Regulation des Stoffwechsels und physiologischer Prozesse im Körper beteiligt (siehe Tabelle 23.1).

Tabelle 23.1

Biogene Amine und ihre Vorstufen.

Decarboxylierungsreaktionen von Aminosäuren und ihren Derivaten katalysieren Decarboxylasen Aminosäuren. Coenzym - Pyridoxalphosphat (Derivat von Vitamin B6). Die Reaktionen sind irreversibel.

23.6.2. Beispiele für Decarboxylierungsreaktionen. Einige Aminosäuren werden direkt decarboxyliert. Decarboxylierungsreaktion Histidin :

Histamin hat eine starke gefäßerweiternde Wirkung, insbesondere Kapillaren im Entzündungsherd; stimuliert die Magensekretion von sowohl Pepsin als auch Salzsäure und wird verwendet, um die sekretorische Funktion des Magens zu untersuchen.

Decarboxylierungsreaktion Glutamat :

GABA- ein hemmender Neurotransmitter im zentralen Nervensystem.

Eine Reihe von Aminosäuren werden nach einer vorläufigen Oxidation decarboxyliert. Hydroxylierungsprodukt Tryptophan in Serotonin umgewandelt:

Serotonin Es wird hauptsächlich in den Zellen des zentralen Nervensystems gebildet und wirkt vasokonstriktiv. Beteiligt sich an der Regulierung von Blutdruck, Körpertemperatur, Atmung, Nierenfiltration.

Hydroxylierungsprodukt Tyrosin geht in Dopamin über

Dopamin dient als Vorläufer von Katecholaminen; ist ein inhibitorischer Mediator im Zentralnervensystem.

Thiogruppe Cystein zu einer Sulfogruppe oxidiert, wird das Produkt dieser Reaktion zu Taurin decarboxyliert:

Taurin hauptsächlich in der Leber gebildet; beteiligt sich an der Synthese paariger Gallensäuren (Taurocholsäure).

21.5.3. Katabolismus biogener Amine. In Organen und Geweben gibt es spezielle Mechanismen, die die Akkumulation von biogenen Aminen verhindern. Der Hauptweg der Inaktivierung biogener Amine - die oxidative Desaminierung unter Bildung von Ammoniak - wird durch Mono- und Diaminoxidasen katalysiert.

Monoaminoxidase (MAO)- FAD-haltiges Enzym - führt die Reaktion durch:

Die Klinik setzt MAO-Hemmer (Nialamid, Pyrazidol) zur Behandlung von Depressionen ein.

Der Vorgang der Abspaltung der Carboxylgruppe von Aminosäuren in Form von CO 2 wird genannt Decarboxylierung. Trotz der begrenzten Auswahl an Aminosäuren und ihren Derivaten, die in tierischen Geweben decarboxyliert werden, sind die resultierenden Reaktionsprodukte biogene Amine- haben eine starke pharmakologische Wirkung auf viele physiologische Funktionen von Mensch und Tier. In tierischen Geweben wurde die Decarboxylierung der folgenden Aminosäuren und ihrer Derivate nachgewiesen: Tyrosin, Tryptophan, 5-Hydroxytryptophan, Valin, Serin, Histidin, Glutaminsäure und γ-Hydroxyglutaminsäure, 3,4-Dioxyphenylalanin, Cystein, Arginin, Ornithin, S-Adenosylmethionin und α-Aminomalonsäure. Darüber hinaus wurde die Decarboxylierung einer Reihe anderer Aminosäuren in Mikroorganismen und Pflanzen entdeckt.

In lebenden Organismen wurden 4 Arten der Decarboxylierung von Aminosäuren entdeckt:

1. α-Decarboxylierung, charakteristisch für tierisches Gewebe, bei der die dem α-Kohlenstoffatom benachbarte Carboxylgruppe von Aminosäuren abgespalten wird. Als Reaktionsprodukte entstehen CO 2 und biogene Amine:

2. ω-Decarboxylierung, die für Mikroorganismen charakteristisch ist. Beispielsweise wird α-Alanin auf diese Weise aus Asparaginsäure gebildet:

Diese Reaktion erzeugt einen Aldehyd und eine neue Aminosäure, die der ursprünglichen Ketosäure entspricht.

Diese Reaktion wird in tierischen Geweben während der Synthese von δ-Aminolävulinsäure aus Glycin und Succinyl-CoA und während der Synthese von Sphingolipiden sowie in Pflanzen während der Synthese von Biotin durchgeführt.

Decarboxylierungsreaktionen sind im Gegensatz zu anderen Prozessen des intermediären Aminosäurestoffwechsels irreversibel. Sie werden durch spezifische Enzyme katalysiert - Aminosäuredecarboxylasen, die sich von α-Ketosäuredecarboxylasen sowohl in der Proteinkomponente als auch in der Natur des Coenzyms unterscheiden. Aminosäuredecarboxylasen bestehen aus einem Proteinteil, der für eine spezifische Wirkung sorgt, und einer prosthetischen Gruppe, dargestellt durch Pyridoxalphosphat (PP), wie in Transaminasen.

Der Mechanismus der Aminosäure-Decarboxylierungsreaktion wird gemäß der allgemeinen Theorie der Pyridoxal-Katalyse auf die Bildung eines PF-Substrat-Komplexes reduziert, der wie bei Transaminierungsreaktionen durch die Schiff-Base von PF und Aminosäuren repräsentiert wird:

Reaktionen an der Carboxylgruppe:

In lebenden Organismen verläuft diese Reaktion unter dem Einfluss von Enzymen Decarboxylasen:

Deaminierung:

Mögliche hydrolytische Desaminierung von Aminosäuren:

Reduktive Desaminierung ist charakteristisch für einige Organismen:

Eichhörnchen. Primäre Seite. Biologische Bedeutung der Aminosequenz. Entschlüsselung der primären str-ry-Proteine. Strukturebenen in der Architektur und prostr-te Organisation von Proteinen. Klassifizierung von Proteinen nach ihrer räumlichen Struktur.

Eichhörnchen- Es ist groß. Verbindungen (Polypeptide), deren Moleküle durch 20 Alpha-Am-Säuren dargestellt werden, Verbindungen durch Peptidbindungen - CO - NH

Wesen: Prost. Eichhörnchen- bestehend aus einem amino-t. Zum Beispiel wachsen proteine ​​- Prolamine, Blutproteine. Plasma - Albuline und Globuline. Kompliziert Eichhörnchen- Neben Aminosäuren sind sie in St. Komp. andere org-e-Verbindungen (Nukleinsäuren, Lipide, Kohlenhydrate), Phosphorverbindungen, Metalle. Sie. kompliziert Namen Nukleoproteine, Glykoproteine ​​usw.

Protozoen Aminosäure - Glycin NH 2 - CH 2 - COOH.

Aber anders. Amsäuren können verschiedene Reste CH 3 - CHNH 2 -COOH-H - O - - CH 2 - CHNH 2 - COOH enthalten

Struktur von Proteinen. Obr-e lineare Mol-l-Proteine ​​entstehen, da diese Verbindungen Am-Säuren miteinander verbinden. Carbox. die Gruppe einer Am-Säure nähert sich der Aminogruppe der anderen, und wenn Wasser entfernt wird, tritt eine starke Verschmelzung zwischen den Aminosäureresten auf. Verbindung, Name Peptid.

Unter dem primären Str-Schwarm verstehen wir die Reihenfolge, die Abfolge der Aminosäurereste in der Polypeptidkette. Zum Echten Zeit, um die Primärstruktur von Zehntausenden verschiedener Proteine ​​zu entschlüsseln (Insulin (51 Aminosäurereste), menschliches Myoglobin (153 Aminosäurereste), menschliches Hämoglobin, Cytochrom C aus menschlichem Herzmuskel (104), menschliches Milchlysozym (130) , Rinder-Chymotrypsinogen ( 245) und viele andere Proteine, einschließlich Enzyme und Toxine.Wenn das Protein mehrere Polypeptidketten enthält, die sich durch Disulfidbindungen und nicht schmiedende Wechselwirkungen zu einem Proteinmol verbinden, oder wenn Da eine Polypeptidkette interne Disulfidbindungen enthält, etwas komplizierter ist die Bestimmung der Primärstruktur, da eine vorherige Trennung dieser Ketten und Bindungen notwendig ist.

1. Primär. str-ra-Proteine ​​sind einzigartig und genetisch bedingt. Jedes einzelne homogene Protein hat eine einzigartige Sequenz von Aminosäuren: Die Häufigkeit des Aminosäureaustauschs ist ein Antrieb. nicht nur auf strukturelle Veränderungen, sondern auch auf physikalische und chemische Veränderungen. sv-in- und biol-x-Funktionen.

2. Die Stabilität der Primärstruktur ist im Wesentlichen gegeben. Peptidbindungen; vielleicht die Teilnahme einer kleinen Anzahl von Disulf. Verbindungen.

3. In der Polypeptidkette können verschiedene Kombinationen von Aminosäuren gefunden werden; bei Polypeptiden sind wiederkehrende Sequenzen relativ selten.

4. In einigen Enzymen, der Region in der Nähe des katalytischen St. mi, gibt es identische Peptidstr-ry, die unveränderliche Stellen und variable Sequenzen von Aminosäuren enthalten, insb. in den Regionen ihrer aktiven Zentren. Dieses Prinzip der strukturellen Ähnlichkeit Naib. typisch für eine Reihe proteolytischer Enzyme: Trypsin, Chymotrypsin etc.

5. In der Primärstruktur der Polypeptidkette sind die Determinanten sekundär., Tertiär. und Quartär str-ry-Protein mol-ly, das seine gesamte räumliche Konformation bestimmt.