Аминокислоты, формулы которых рассматриваются в курсе химии старшей школы, являются важными веществами для человеческого организма. Белки, состоящие из аминокислотных остатков, необходимы человеку для полноценной жизнедеятельности.

Определение

Аминокислоты, формулы которых будут рассмотрены ниже, являются органическими соединениями, в молекулах которых содержатся амино- и карбоксильные группы. Карбоксил состоит из карбонильной и гидроксильной группировки.

Можно рассматривать аминокислоты в качестве производных карбоновых кислот, где атом водорода замещен на аминогруппу.

Особенности химических свойств

Аминокислоты, общая формула которых может быть представлена в виде CnH2nNH2COOH, являются амфотерными химическими соединениями.

Присутствие в их молекулах двух функциональных групп объясняет возможность проявления этими органическими веществами основных и кислотных свойств.

Их водные растворы имеют свойства буферных растворов. Цвиттер-ион - аминокислоты, где аминогруппа имеет вид NH3+, а карбоксил представлен как -COO-. Молекула подобного вида обладает существенным дипольным моментом, при этом суммарный заряд равен нулю. На таких молекулах выстроены кристаллы многих аминокислот.

Среди важнейших химических свойств данного класса веществ можно выделить процессы поликонденсации, в результате которых образуются полиамиды, включая белки, пептиды, нейлон.

Аминокислоты, общая формула которых имеет вид CnH2nNH2COOH, реагируют с кислотами, основаниями, оксидами металлов, солями слабых кислот. Особый интерес представляют взаимодействия аминокислот со спиртами, относящиеся к этерификации.

Особенности изомерии

Для того чтобы записать структурные формулы аминокислот, отметим, что многие аминокислоты, принимающие участие в биохимических превращениях, содержат аминогруппу в a-положении от карбоксильной группы. Такой углеродный атом является а аминокислоты считают оптическими изомерами.

Структурная формула аминокислот дает представление о расположении основных функциональных групп, входящих в состав данного вещества, относительно активного углеродного атома.

Природные аминокислоты, которые входят в состав белковых молекул, являются представителями L-ряда.

Для оптических изомеров аминокислот характерна самопроизвольная медленная неферментативная рацемизация.

Особенности a-соединений

Любая формула веществ этого вида предполагает расположение аминогруппы у второго углеродного атома. формулы которых рассматривают даже в школьном курсе биологии, также принадлежат к этому виду. Например, к ним относится аланин, аспарагин, серин, лейцин, тирозин, фенилаланин, валин. Именно эти соединения составляют генетический код человека. Помимо стандартных соединений? также в белковых молекулах обнаружены нестандартные аминокислоты, являющиеся их производными.

Классификация по синтезу

Как можно разделить незаменимые аминокислоты? Формулы этого класса подразделяют по физиологическому признаку на полузаменимые, способные синтезироваться в человеческом организме. Выделяют и обычные соединения, синтезируемые в любом живом организме.

Подразделение по радикальным и функциональным группам

Формула аминокислот отличается по строению радикала (боковой группы). Существует деление на неполярные молекулы, содержащие гидрофобный неполярный радикал, а также на заряженные полярные группы. В качестве отдельной группы в биохимии рассматривают гистидин, триптофан, тирозин. В зависимости от функциональных групп выделяют несколько групп. Алифатические соединения представлены:

• моноаминомонокарбоновыми соединениями, в качестве которых можно рассматривать глицин, валин, аланин, лейцин;
• оксимонокаминокарбоновыми веществами: треонином, серином;
• моноаминокарбоновыми: глутаминовой, аспарагиновой кислотой;
• серосодержащими соединениями: метионином, цистеином;
• диаминомонокарбоновыми веществами: лизином, гистидином, аргинином;
• гетероциклическими: пролином, гистидином, трпитофаном/

Любая формула аминокислот может быть записана в общем виде, отличаться будут только радикальные группы.

Качественное определение

Для того чтобы обнаружить незначительные количества аминокислот, проводится В процессе нагревания аминокислот с избыточным количеством нингидрина получается лиловый продукт, если кислота имеет свободную a-аминогруппу, а для защищенной группы характерно получение желтого продукта. Данная методика имеет высокую чувствительность, применяется для колориметрического выявления аминокислот. На ее основе были создан метод распределительной хроматографии на бумаге, внедренный Мартином в 1944 году.

Эту же химическую реакцию применяют в автоматическом анализаторе аминокислот. Прибор, созданный Муром, Шпакманом, Стейном, основывается на разделении аминокислотной смеси в колонках, которые заполнены Из колонки поступает ток элюента в смеситель, сюда же идет нингидрин.

По интенсивности получаемой окраски судят о количественном содержании аминокислот. Показания фиксирует фотоэлектроколориметр, регистрирует самописец.

Подобная технология в настоящее время используется в клинической практике при проведении анализов крови, спинномозговой жидкости, мочи. Она позволяет дать полную картину качественного состава аминокислот, содержащихся в биологических жидкостях, определить в них нестандартные азотсодержащие вещества.

Особенности номенклатуры

Как правильно назвать аминокислоты? Формулы и названия этих соединений дают по международной номенклатуре ИЮПАК. К соответствующей карбоновой кислоте добавляют положение аминогруппы, начиная нумерацию с углеводорода, стоящего при карбоксильной группе.

Например, 2-аминоэтановая кислота. Помимо международной номенклатуры есть тривиальные названия, которыми пользуются в биохимии. Так, аминоуксусная кислота - это глицин, используемый в современной медицине.
При наличии в молекуле двух карбоксильных групп в названии добавляется суффикс -дионовая. Например, 2-аминобутандионовая кислота.

Для всех представителей этого класса характерна структурная изомерия, обусловленная изменениями в строении углеродной цепи, а также расположением карбоксильной и аминогрупп. Помимо глицина (простейшего представителя данного класса кислородсодержащих органических веществ)? остальные соединения имеют зеркальные антиподы (оптические изомеры).

Применение

Аминокислоты распространены в природе, они являются основой для построения животных и растительных белков. Эти соединения применяются в медицине в случае сильного истощения организма, например после сложных хирургических операций. Глутаминовая кислота помогает бороться с нервными заболеваниями, для лечения язвы желудка используется гистидин. При синтезе синтетических волокон (капрона, энанта) в качестве исходного сырья выступает аминокапроновая и аминоэнантоваяя кислота.

Заключение

Аминокислоты являются органическими соединениями, которые в своем составе имеют две функциональные группы. Именно особенности строения объясняют двойственность их химических свойств, а также специфику их использования. По результатам научно-исследовательских экспериментов удалось установить, что биомасса живых организмов, которые живут на нашей планете, в сумме составляет 1,8·1012-2,4·1012 тонны сухого вещества. Аминокислоты являются исходными мономерами в биосинтезе белковых молекул, без которого невозможно существование человека и животных.

В зависимости от физиологических признаков существует подразделение всех аминокислот на незаменимые вещества, синтез которых не осуществляется в организме человека и млекопитающих. Для того чтобы не возникало нарушений в обменных процессах, важно употреблять продукты питания, в которых есть эти аминокислоты.

Именно эти соединения являются своеобразными «кирпичиками», которые используются для построения биополимеров-белков. В зависимости от того, какие именно аминокислотные остатки, в какой последовательности будут выстраиваться в структуру белка, образующийся белок имеет определенные физические и химические свойства и области применения. Благодаря качественным реакциям на функциональные группы биохимики определяют состав белковых молекул, ищут новые пути синтеза индивидуальных биополимеров, необходимых для организма человека.

Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

Аминокислоты.

Аминокислоты - органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа -СООН , а аминогруппа - NH 2 .

Разделяют α и β - аминокислоты:

В природе встречаются в основном α -кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С 5 Н 9 NO 2 ):

Самая простая аминокислота - глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина - аланин, валин, лейцин, изолейцин.

Получение аминокислот.

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты - это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы - аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

© Yulia Furman - stock.adobe.com

Аминокислоты — органические вещества, состоящие из углеводородного скелета и двух дополнительных групп: аминной и карбоксильной. Последние два радикала обусловливают уникальные свойства аминокислот — они могут проявлять свойства как кислот, так и щелочей: первые — за счет карбоксильной группы, вторые — за счет аминогруппы.

Итак, мы выяснили, что такое аминокислоты с точки зрения биохимии. Теперь рассмотрим их влияние на организм и применение в спорте. Для спортсменов аминокислоты важны своим участием в . Именно из отдельных аминокислот строятся нашего тела — мышечная, скелетная, печеночная, соединительная ткани. Помимо этого, некоторые аминокислоты напрямую участвуют в обмене веществ. К примеру, аргинин участвует в орнитиновом цикле мочевины — уникальном механизме обезвреживания аммиака, образующегося в печени в процессе переваривания белков.



• Из тирозина в коре надпочечников синтезируются катехоламины — адреналин и норадреналин — гормоны, функция которых — поддержание тонуса сердечно сосудистой системы, мгновенная реакция на стрессовую ситуацию.
• Триптофан — предшественник гормона сна — мелатонина, вырабатывающегося в шишковидном теле головного мозга — эпифизе. При недостатке этой аминокислоты в рационе процесс засыпания усложняется, развивается бессонница и ряд других заболеваний, ею обусловленных.

Перечислять можно долго, однако остановимся на аминокислоте, значение которой особенно велико для спортсменов и людей, умеренно занимающихся спортом.

Для чего нужен глютамин

— аминокислота, лимитирующая синтез протеина, из которого состоит наша иммунная ткань — лимфатические узлы и отдельные образования лимфоидной ткани. Значение этой системы переоценить трудно: без должного сопротивления инфекциям ни о каком тренировочном процессе говорить не приходится. Тем более, что каждая тренировка — не важно, профессиональная или любительская — это дозированный стресс для организма.

Стресс — необходимое условие, чтобы сдвинуть с места нашу «точку равновесия», то есть вызвать определенные биохимические и физиологические изменения в организме. Любой стресс — это цепь реакций, мобилизующих тело. В промежуток, характеризующий регресс каскада реакций симпатоадреналовой системы (а именно они и представляют собой стресс), происходит снижение синтеза лимфоидной ткани. По этой причине процесс распада превышает скорость синтеза, а значит, иммунитет ослабевает. Так вот, дополнительный прием глютамина сводит к минимуму этот крайне нежелательный, но неизбежный эффект физической нагрузки



Незаменимые и заменимые аминокислоты

Чтобы понять, для чего нужны незаменимые аминокислоты в спорте, необходимо иметь общие представления о белковом обмене. Потребленные человеком белки на уровне желудочно-кишечного тракта обрабатываются ферментами — веществами, расщепляющими пищу, которую мы употребили.

В частности, белки распадаются сперва до пептидов — отдельных цепочек аминокислот, не имеющих четвертичной пространственной структуры. И уже пептиды распадутся на отдельные аминокислоты. Те, в свою очередь, усваиваются организмом человека. Это значит, что аминокислоты всасываются в кровь и только с этого этапа могут быть использованы в качестве продуктов для синтеза белка тела.



Забегая вперед скажем, что прием отдельных аминокислот в спорте сокращает этот этап — отдельные аминокислоты будут сразу же всасываться в кровь и процессы синтеза, а также биологический эффект аминокислот наступят быстрее.

Всего существует двадцать аминокислот. Чтобы процесс синтеза белка в теле человека стал возможным в принципе, в рационе человека должен присутствовать полный спектр — все 20 соединений.

Незаменимые

Вот с этого момента и появляется понятие незаменимости. К незаменимым аминокислотам относятся те, которые наше тело не способно синтезировать самостоятельно из других аминокислот. А это значит, что появится им, кроме как из продуктов питания, неоткуда. Таких аминокислот насчитывается 8 плюс 2 частично-заменимые.

Рассмотрим в таблице, в каких продуктах содержится каждая незаменимая аминокислота и какова ее роль в организме человека:

Название	В каких продуктах содержится	Роль в организме
	Орехи, овес, рыба, яйца, курица,	Снижает содержание сахара в крови
	Нут, чечевица, кешью, мясо, рыба, яйца, печень, мясо	Восстанавливает мышечную ткань
	Амарант, пшеница, рыба, мясо, большинство молочных продуктов	Принимает участие в усвоении кальция
	Арахис, грибы, мясо, бобовые, молочные продукты, многие зерновые	Принимает участие в обменных процессах азота
Фенилаланин	, орехи, творог, молоко, рыба, яйца, разные бобовые	Улучшение памяти
Треонин	Яйца, орехи, бобы, молочные продукты	Синтезирует коллаген
	, яйца, мясо, рыба, бобовые, чечевица	Принимает участие в защите от радиации
Триптофан	Кунжут, овес, бобовые, арахис, кедровые орехи, большинство молочных продуктов, курица, мясо, рыба, сушенные	Улучшает и делает сон глубже
Гистидин (частично-заменимая)	Чечевица, соевые бобы, арахис, лосось, говяжье и куриное филе, свиная вырезка	Принимает участие в противовоспалительных реакциях
(частично-заменимая)	Йогурт, кунжут, семена тыквы, швейцарский сыр, говядина, свинина, арахис	Способствует росту и восстановлению тканей организма

В достаточном количестве аминокислоты содержатся в животных источниках белка — рыбе, мясе, птице. При отсутствии таковых в рационе весьма целесообразен прием недостающих аминокислот в качестве добавок спортивного питания, что особенно актуально для спортсменов-вегетарианцев.

Основное внимание последним стоит обратить на такие добавки, как ВСАА — смесь лейцина, валина и изолейцина. Именно по этим аминокислотам возможна «просадка» в рационе, не содержащем животных источников белка. Для спортсмена (как профессионала, так и любителя) это абсолютно не допустимо, так как в долгосрочной перспективе приведет к катаболизму со стороны внутренних органов и к заболеваниям последних. В первую очередь страдает от недостатка аминокислот печень.



© conejota - stock.adobe.com

Заменимые

Заменимые аминокислоты и их роль рассмотрим в таблице ниже:

Что происходит с аминокислотами и протеинами в вашем теле

Аминокислоты, попавшие в кровоток, в первую очередь распределяются по тканям тела, где в них есть наибольшая потребность. Если у вас есть «просадка» по определенным аминокислотам, прием дополнительного количества белка, богатого ими, или прием дополнительных аминокислот, будет особенно полезен.

Синтез белка происходит на клеточном уровне. В каждой клетка есть ядро — самая важная часть клетки. Именно в ней происходит считывание генетической информации и ее воспроизводство. По сути, вся информация о строении клеток закодирована в последовательности аминокислот.

Как выбрать аминокислоты рядовому любителю, умеренно занимающемуся спортом 3-4 раза в неделю? Никак. Они ему просто не нужны.

Более важны для современного человека следующие рекомендации:

1. Начать питаться регулярно в одно и то же время.
2. Сбалансировать рацион по белкам жирам и углеводам.
3. Убрать из рациона фастфуд и некачественную пищу.
4. Начать употреблять достаточное количество воды — 30 мл на килограмм массы тела.
5. Отказаться от рафинированного сахара.

Эти элементарные манипуляции принесут гораздо больше, чем добавление в рацион каких бы то ни было добавок. Более того, добавки без соблюдения указанных условий будут абсолютно бесполезны.

Зачем знать, какие аминокислоты вам нужны, если вы питаетесь непонятно чем? Откуда вы знаете, из чего сделаны котлеты в столовой? Или сосиски? Или что за мясо в котлете в бургера? Про начинку для пиццы вообще промолчим.

Поэтому прежде, чем делать вывод о потребности в аминокислотах, нужно начать питаться простыми, чистыми и полезными продуктами и выполнить описанные выше рекомендации.

То же самое касается дополнительного приема белка. Если в вашем рационе присутствует белок, в количестве 1,5- 2 г на килограмм массы тела, никакой дополнительный белок вам не нужен. Лучше потратить деньги на покупку качественных продуктов питания.

Важно также понимать, что протеин и аминокислоты — это не фармакологические препараты! Это всего лишь добавки спортивного питания. И ключевое слово здесь — добавки. Добавляют их по потребности.

Чтобы понять, есть ли потребность, нужно контролировать свое питание. Если вы уже прошли описанные выше шаги и поняли, что добавки все-таки необходимы, первое, что вы должны сделать — пойти в магазин спортивного питания и выбрать соответствующий продукт в соответствии с финансовыми возможностями. Единственное, чего не стоит делать новичкам — это покупать аминокислоты с натуральным вкусом: пить их будет затруднительно по причине чрезвычайной горечи.

Вред, побочные эффекты, противопоказания

Если у вас есть заболевания, характеризующиеся непереносимостью одной из аминокислот, вы об этом знаете с рождения, так же, как и ваши родители. Этой аминокислоты нужно избегать и дальше. Если же этого нет, говорить о вреде и противопоказаниях добавок нет смысла, поскольку это полностью натуральные вещества.

Аминокислоты — составляющая часть белка, белок — привычная часть рациона человека. Все то, что продается в магазинах спортивного питания — не является фармакологическими препаратами! Только дилетанты могут говорить о каком-то вреде и противопоказаниях. По той же причине нет смысла рассматривать такое понятие, как побочные эффекты аминокислот — при умеренному потреблении никаких негативных реакций быть не может.

Трезво подходите к своему рациону и спортивным тренировкам! Будьте здоровы!

Аминокислоты - гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу - NH 2 и карбоксиль­ную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа - NH 2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым , т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-СО-, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды . В таких соединениях группы -NH-СО- на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

Все природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) алифатические предельные аминокислоты (глицин, аланин);

2) серосодержащие аминокислоты (цистеин);

3) аминокислоты с алифатической гидроксильной группой (серин);

4) ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин);

5) аминокислоты с кислотным радикалом (глутаминовая кислота);

6) аминокислоты с основным радикалом (лизин).

Изомерия. Во всех a -аминокислотах, кроме глицина, a -углеродный атом связан с четырьмя разными заместителями, поэтому все эти аминокислоты могут существовать в виде двух изомеров, являющихся зеркальными отражениями друг друга.

Получение. 1. Гидролиз белковых веществ обычно дает сложные смеси аминокислот. Однако разработан ряд методов, позволяющих из сложных смесей получать отдельные чистые аминокислоты.

2. Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогенокислотах. Этот способ получения аминокислот полностью аналогичен получению аминов из гало-генопроизводных алканов и аммиака:

Физические свойства. Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Они плавятся при высоких температурах и обычно при этом разлагаются. В парообразное состояние переходить не могут.

Химические свойства. Аминокислоты - это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей схемой:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH 2), лизин - щелочной (одна группа -СООН, две -NH 2).

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир:

Важнейшее свойство аминокислот - их способность к конденсации с образованием пептидов.

Пептиды. Пептиды. - это продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью -СО-NH -.

Полученное соединение называют дипептидом. Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Продукт реакции называется трипептидом. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться в принципе неограниченно (поликонденсация) и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).

Основное свойство пептидов - способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или а-аминокислоты, составляющие цепь. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот:

Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т. е. позволяет расщеплять строго определенные участки пептидной цепи.

Качественные реакции на аминокислоты. 1) Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Эта реакция может быть использована для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом. 2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос - желтый).

Белки. Белки - это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции.

Строение. Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи. Первичная структура белка - это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Пептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определенным образом свернута в пространстве.

Вторичная структура - это конформация полипептидной цепи, т. е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Основной способ укладки цепи - спираль.

Третичная структура белка - это трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве. Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп NH 3 + и СОО- и гидрофобные взаимодействия , т. е. стремление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры.

Третичная структура - высшая форма пространственной организации белков. Однако некоторые белки (например, гемоглобин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями.

Физические свойства белков весьма разнообразны и определяютсяих строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.

Химические свойства. 1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называют денатурацией . Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов - свинца или ртути.

2. Гидролиз белков - это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

3. Для белков известно несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).

Биологическое значение белков:

1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов - ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы. Белки - это очень мощные и селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.

2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. Например, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кислород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

3. Белки - это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма. Существуют специфические белки (антитела), которые способны распознавать и связывать чужеродные объекты - вирусы, бактерии, чужие клетки.

5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следовательно, важнейшей составной частью продуктов питания. В процессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, которые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые организм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называют незаменимыми.

Лекция: Общие сведения о полимерах и их классификация.