Aminohapot: nimet

Ryhmitetään taulukon 2 aminohapot radikaalin (R) rakenteen (kaava) (taulukon kolmas sarake) ja nimen mukaan (aakkosjärjestyksessä).

Tässä merkitsemme *:lla välttämättömät (kehon kannalta tärkeimmät) aminohapot.

Selitämme, että on olemassa välttämättömiä ja ei-välttämättömiä aminohappoja:

Välttämättömiä aminohappoja: Nämä ovat välttämättömiä aminohappoja, joita ei voida syntetisoida elimistössä. Siksi on välttämätöntä, että ne pääsevät kehoon ruoan kanssa.

Aikuiselle on 8 välttämätöntä aminohappoa: leusiini, isoleusiini, valiini, metioniini, fenyylialaniini, treoniini, tryptofaani, lysiini ja usein myös histidiini.

Ei-välttämättömät aminohapot- Nämä ovat aminohappoja, jotka voivat yhdistyä kehossa. Niitä voidaan saada kahdella tavalla: joko valmiissa muodossa päivittäisestä ruuankulutuksesta tai valmistettuna itsenäisesti muista elimistöön joutuvista aminohapoista ja aineista.

Välttämättömiä aminohappoja ovat: arginiini, asparagiini, glutamiini, glutamiinihappo, glysiini, ornitiini, tauriini jne. (katso taulukko nro 1)

Taulukko 1

Siirrytään nyt taulukkoon nro 2 aminohappojen kaavoilla ja nimillä.

Aminohapon nimi	Lyhenne (aminohappojäännös peptideissä ja proteiineissa)	Radikaalin (R) rakenne. Kaavat
Alifaattiset aminohapot
Isoleusiini*		CH3-CH2-CH- │ CH 3
		(CH 3) 2 CH – CH 2 –
Aromaattiset aminohapot
Fenyylialaniini*
Heterosykliset aminohapot
Histidiini
tryptofaani*
Iminohappo
Aminohapot sisältävät -OH-ryhmän
		CH 3 –CH(OH)–
Aminohapot sisältävät -COOH-ryhmän
Asparagiinihappo
Glutamiinihappo		HOOC – CH 2 – CH 2 –
Aminohapot sisältävät -NH 2 CO -ryhmän
Asparagiini		NH 2 CO–CH 2 –
Glutamiini		NH2CO-CH2-CH2-
NH2-ryhmän sisältävät aminohapot
		NH 2 –C–NH–(CH 2) 2 –CH 2 – N.H.
		NH 2 – (CH 2) 3 – CH 2 –
metioniini*		CH3-S-CH2-CH2-

Tarkemmat kaavat ja aminohappojen nimet näkyvät tässä kuvassa:

Myös aminohappojen nimiä muodostuu:

Aminoryhmien lukumäärän mukaan (NH2):

Kaksi aminoryhmää: käytetty diamino-etuliite-

Kolme aminoryhmää: käytetty triamino-etuliite-

Karboksyyliryhmien lukumäärän mukaan (COOH):

Kaksi karboksyyliryhmää aminohapossa: käytetty pääte-dia(happo)

Kolme karboksyyliryhmää: käytetty pääte-trioninen(happo)

​​​​​​​

Muokkaa tätä oppituntia ja/tai lisää tehtävä ja vastaanota rahaa jatkuvasti* Lisää oppituntisi ja/tai tehtäväsi ja vastaanota rahaa jatkuvasti

Hyvien tulosten saavuttamiseksi kehonrakennuksessa urheilijalla on oltava pätevä lähestymistapa ravitsemukseen ja fyysiseen toimintaan. Useimmat nykyaikaiset urheilijat suosivat urheiluravintoa, erityisesti aminohappojen ottamista. Oikeiden aminohappolisäaineiden valitsemiseksi sinun on tiedettävä, mihin ne on tarkoitettu ja miten niitä käytetään.

Aminohappoja on kolmenlaisia: ei-välttämättömiä, ehdollisesti välttämättömiä ja välttämättömiä. Välttämättömiä aminohappoja elimistö ei tuota itse, joten urheilijan on lisättävä niitä ruokavalioonsa.

Aminokarboksyylihapot ovat yksi proteiinin alkuaineista. Niiden läsnäolo on erittäin tärkeää kehon normaalille toiminnalle, koska ne ovat välttämättömiä tiettyjen hormonien, entsyymien ja vasta-aineiden tuotannossa.

Jotta keho voisi täydentää energiaa kunnolla harjoituksen jälkeen ja rakentaa lihaksia, se vaatii aminohappoja. Siksi niillä on huomattava merkitys kehonrakentajan ravitsemuksessa.

Aminohappo on tärkein alkuaine kaikkien eläin- ja kasviorganismien proteiinien rakentamisessa.

Aminohappojen merkitys kehonrakennuksessa

Koska aminohapot osallistuvat kaikkiin kehon prosesseihin, jotka liittyvät fyysiseen toimintaan (lihaskudoksen kasvun palauttaminen ja aktivointi, katabolisten prosessien tukahduttaminen), on vaikea yliarvioida niiden merkitystä nykyaikaisille urheilijoille. Tosiasia on, että jopa kohtalaisen intensiteetin fyysinen aktiivisuus johtaa merkittävään vapaiden aminohappojen kulutukseen (jopa 80 %). Ja puutteen oikea-aikainen täydentäminen auttaa rakentamaan lihasmassaa ja lisäämään harjoittelun tehokkuutta.
BCAA:t (haaraketjuiset aminokarboksyylihapot – valiini, isoleusiini ja leusiini) ovat erityisen tärkeitä kehonrakentajille, sillä lähes 35 % kaikista lihaksista koostuu niistä. Lisäksi BCAA:illa on voimakkaita antikatabolisia ominaisuuksia ja muita hyödyllisiä toimintoja, ja siksi monet urheiluravinteiden valmistajat valmistavat niihin perustuvia ravintolisiä.

BCAA on kolme välttämätöntä aminohappoa: leusiini, isoleusiini ja valiini, kehon solujen rakentamisen ja uudistumisen lähtöaine.

Aminohappojen tyypit

Aminohappokompleksit eroavat koostumuksesta, aminohapposuhteesta ja hydrolyysiasteesta. Aminohapot vapaassa muodossa, yleensä eristettyinä, olemme jo maininneet, ovat glutamiini, arginiini, glysiini jne., mutta myös komplekseja esiintyy. Hydrolysaatit ovat hajotettuja proteiineja, jotka sisältävät lyhyitä aminohappoketjuja, jotka voivat imeytyä nopeasti. Di- ja tripeptidimuodot ovat oleellisesti myös hydrolysaatteja, vain aminohappoketjut ovat lyhyempiä ja koostuvat 2 ja 3 aminohaposta, ja ne imeytyvät hyvin nopeasti. BCAA on kolmen aminohapon - leusiinin, isoleusiinin ja valiinin - kompleksi, jotka ovat eniten kysyttyjä lihaksissa ja jotka imeytyvät erittäin nopeasti.

Aminohappoja on saatavana jauheena, tabletteina, liuoksina, kapseleina, mutta kaikki nämä muodot ovat teholtaan samanlaisia. On olemassa myös injektoitavia aminohappomuotoja, jotka annetaan suonensisäisesti. Aminohappojen käyttöä ruiskeena ei suositella, koska sillä ei ole etuja oraaliseen antoon verrattuna, mutta komplikaatioiden ja haittavaikutusten riski on suuri.

Yksi yleisimmistä aminohappojen vapautumismuodoista on tabletit ja kapselit.

Aminohappojen luokittelu

Aminokarboksyylihapoilla on seuraava luokitus:

1. Vaihdettavissa. Nämä aminohappoyhdisteet voidaan syntetisoida itsenäisesti, erityisesti entsyymien, kivennäisaineiden ja vitamiinien oton jälkeen. Ei-välttämättömiä aminohappoja ovat: glutamiini, arginiini, tauriini, asparagiini, glysiini, karnitiini ja muut.
2. Osittain vaihdettava (tai ehdollisesti korvaamaton). Kehossa syntetisoituu rajoitettuja määriä, joita ovat tyrosiini, alaniini, histidiini ja kysteiini.
3. Korvaamaton. Keho ei tuota niitä, vaan ne tulevat vain ravinnosta ja urheilulisistä, ja siksi niiden puutetta havaitaan usein.

Ihminen saa tämän tyyppisiä happoja (EAA) vain ruoasta. Niiden puute elimistössä johtaa terveyden heikkenemiseen, aineenvaihduntahäiriöihin ja vastustuskyvyn heikkenemiseen.

Samalla EAA:n tarve voidaan tyydyttää vain runsaan ja tasapainoisen ruokavalion avulla, mikä on käytännössä mahdotonta.
Tästä syystä monet kehonrakentajat päättävät hankkia välttämättömiä aminohappoja säännöllisellä lisäravinnolla. Proteiinisynteesin ja lihaskasvun stimuloimiseksi on suositeltavaa ottaa tällaisia ​​​​lääkkeitä sekä ennen harjoittelua että sen jälkeen.

Valiini, metioniini, tryptofaani ovat osa välttämättömiä aminohappoja sisältäviä lääkkeitä.

Luettelo välttämättömistä aminohapoista

Se sisältää useita EAA:ita:

1. Valin. Osallistuu glykogeenin muodostukseen ja stimuloi energiantuotantoa vähäkalorisen ruokavalion aikana.
2. Isoleusiini. Hajottaa kolesterolia ja on välttämätön hemoglobiinin ja glykogeenin muodostumiselle sekä hiilihydraattien aineenvaihdunnalle.
3. Leusiini. Alentaa verensokeria diabeteksessa, täyttää kehon energialla, osallistuu hiilihydraattien aineenvaihduntaan ja aktivoi kolesterolin hajoamista.
4. Lysiini. Kun se metaboloituu yhdessä metioniinin ja C-vitamiinin kanssa, se muodostaa karnitiinia, joka parantaa kehon vastustuskykyä stressiä ja väsymystä vastaan. Se stimuloi myös henkistä toimintaa, tukee immuunijärjestelmän korkeaa suorituskykyä, vaikuttaa positiivisesti kalsiumin imeytymiseen sekä side- ja luukudosten palautumiseen.
5. metioniini. Se on voimakas antioksidantti, aktivoi munuaisten ja maksakudoksen uusiutumisprosessin, sillä on lipotrooppinen vaikutus, osallistuu kreatiinin, kysteiinin, adrenaliinin ja koliinin muodostukseen.
6. Treoniini. Tarvitaan elastiinin ja kollageenin muodostumiseen, kudosten kasvuun, isoleusiinin biosynteesiin ja immuunijärjestelmän aktivointiin. Edistää energianvaihtoprosessia lihassoluissa.
7. Tryptofaani. Eräänlainen masennuslääke. Yhdessä B6-vitamiinin ja biotiinin kanssa se auttaa normalisoimaan unta. Se osallistuu myös serotoniinin ja nikotiinihapon muodostukseen ja stimuloi kasvuhormonin tason nousua veressä.
8. Fenyylialaniini (keskushermostoa stimuloiva aine). Tarvitaan kollageenin ja välittäjäaineiden tuotantoon, osallistuu trijodityroniinin, tyroksiinin, dopamiinin, norepinefriinin, adrenaliinin, melaniinin, insuliinin muodostumiseen. Sillä on myönteinen vaikutus verenkiertoelimistön toimintaan, se auttaa vähentämään ruokahalua ja parantamaan mielialaa, huomiokykyä, muistia ja suorituskykyä.

Koska välttämättömiä amiineja ei voida syntetisoida kehossa, keho tarvitsee niitä kaikkia. Kuitenkin urheilijoille tärkeimmät ovat haaraketjuiset amiinit, jotka tunnetaan myös nimellä BCAA. Tähän ryhmään kuuluu kolme ainetta: isoleusiini, valiini, leusiini.

Näiden aineiden nimi liittyy niiden molekyylirakenteeseen, joka sisältää ylimääräisen hiilihydraattiketjun. Nämä ovat ainutlaatuisia amiineja, koska ne metaboloituvat lihaskudoksessa, kun taas muut aminohappoyhdisteet prosessoidaan maksassa. Nyt on aivan selvää, miksi BCAA:ita kutsutaan usein lihasamiineiksi.
BCAA-ryhmän amiineista leusiinilla on suurimmat anaboliset ominaisuudet. Nykyään BCAA:ta voi ostaa erillisenä lisäravinteena, ja nämä aineet sisältyvät myös moniin muihin lisäravinteisiin, esimerkiksi massan kasvattajiin, harjoittelua edeltäviin komplekseihin jne.

BCAA:t

BCAA:illa on laaja valikoima myönteisiä vaikutuksia, joista keskustelemme nyt.

Näiden aminohappojen käyttö stimuloi uuden lihaskudoksen muodostumista, nopeuttaa palautumista ja hidastaa olemassa olevan lihaskudoksen tuhoutumista, normalisoi rasvan aineenvaihduntaprosesseja, nopeuttaa rasvanpolttoa ja parantaa aineenvaihduntaa.

• Antikatabolinen vaikutus

BCAA-ryhmän amiinit voivat tehokkaasti suojata lihaksia tuhoutumiselta. Kehonrakentajat käyttävät tätä aineiden ominaisuutta aktiivisesti leikkauksen aikana, kun heidän on oltava vähähiilihydraattisella ruokavaliolla.

Harjoittelun aikana kehon glykogeenivarastot kuluvat melko nopeasti ja lihaskudosta muodostavia proteiiniyhdisteitä aletaan käyttää energian saantiin.
Koska kuivauksen aikana hiilihydraattien määrä on rajallinen, kehon energiavarastot ovat pienet. Tämä voi johtaa vakavaan painonpudotukseen. Huomaa kuitenkin, että mitä vähemmän rasvamassaa kehossasi on, sitä suurempi on lihaskudoksen menettämisen todennäköisyys. Jos käytät BCAA:ta ennen kardioharjoitusta, tämä voidaan välttää.

• Lisää harjoittelun tehokkuutta

Monet aloittelevat urheilijat ovat kiinnostuneita siitä, voiko BCAA lisätä harjoittelun tehokkuutta. Vastataksesi tähän kysymykseen, tässä on yhden tutkimuksen tulokset. Kokeilun osallistujat jaettiin kahteen ryhmään. Ensimmäisen edustajat käyttivät lumelääkettä ja toisen BCAA:ta. Harjoitteluprosessi oli sama jokaisessa ryhmässä.
Tämän seurauksena tutkijat totesivat, että amiinien kulutuksen yhteydessä kortisolin ja erityisen entsyymin, joka voi tuhota lihaskudosta, kreatiinikinaasin, erittymisnopeus väheni. Samanaikaisesti havaittiin mieshormonin pitoisuuden nousu. On myös sanottava, että suuren rasvamassan omaavat söivät amiineja suurempia määriä, jotta lisäaineen anabolinen vaikutus ilmenisi.

• Anabolisten hormonaalisten aineiden tuotannon stimulointi

Anabolisten hormonien ryhmään kuuluvat somatotropiini, insuliini ja testosteroni. Ne kaikki pystyvät vastustamaan kortisolin tuhoisia vaikutuksia kehoon. Lukuisat tutkimukset ovat osoittaneet, että BCAA voi nopeuttaa kaikkien näiden aineiden tuotantoa.
Tämä tosiasia selittää myös BCAA-ryhmän amiinien vahvat antikataboliset ominaisuudet. Esimerkiksi leusiinilla on kyky tehostaa insuliinin toimintaa, mikä johtaa proteiiniyhdisteiden tuotantoon lihaskudoksessa. On myös tutkimustuloksia, jotka osoittavat leusiinin myönteisiä vaikutuksia rasvakudoksen vähenemisprosesseihin. Huomaa myös, että BCAA-ryhmän amiineja sisältävien lisäravinteiden tehokkuutta voidaan parantaa B1-vitamiinin avulla.

Glutamiini

Glutamiini on ehdollisesti välttämätön aminohappo, joka on osa proteiinia ja on välttämätön tehokkaalle lihaskasvulle ja immuunijärjestelmän tukemiselle. Glutamiini on hyvin yleinen luonnossa ja on ihmiselle ehdollisesti välttämätön aminohappo. Glutamiinia kiertää melko suuria määriä veressä ja kerääntyy lihaksiin. Glutamiini on elimistössä runsain aminohappo, josta 60 % koostuu lihaksista, mikä korostaa jälleen kerran sen merkitystä kehonrakennuksessa.

Glutamiinia tarvitaan tehokkaaseen ja tuottavaan lihaskudoksen kasvuun. Tätä aminohappoa löytyy runsaasti lihassoluista ja se kiertää veressä.

Glutamiinin vaikutukset

• Osallistuu lihasproteiinien synteesiin.
• Se on energianlähde glukoosin ohella.
• Sillä on antikatabolinen vaikutus (supistaa kortisolin eritystä).
• Nostaa kasvuhormonin tasoa (käytettäessä 5 g päivässä, kasvuhormonin taso nousee 4 kertaa).
• Vahvistaa immuunijärjestelmää.
• Nopeuttaa palautumista harjoituksen jälkeen ja ehkäisee ylikuntoutumisen kehittymistä.

Kuinka ottaa glutamiinia?

Glutamiinin suositusannos on 4-8 g päivässä. Tämä annos on parasta jakaa kahteen annokseen: heti harjoittelun jälkeen ja ennen nukkumaanmenoa tyhjään vatsaan. Harjoittelun jälkeen glutamiini täyttää nopeasti tyhjentyneen altaan, estää kataboliaa ja laukaisee lihaskasvua. Glutamiinia suositellaan ottamaan ennen nukkumaanmenoa, koska kasvuhormonia syntyy yöllä ja glutamiini voi tehostaa tätä prosessia. Lepopäivinä ota glutamiinia lounaalla ja ennen nukkumaanmenoa tyhjään vatsaan.

Glutamiinin yhdistelmä urheiluravinteen kanssa

Glutamiini yhdistyy hyvin monien urheilulisäaineiden kanssa, ja vaikutukset tehostavat toisiaan. Optimaalisin yhdistelmä: glutamiini + kreatiini, proteiini. Tämä paketti voi sisältää harjoittelua edeltäviä komplekseja, anabolisia komplekseja (testosteronin tehostajia) ja muita lisäravinteita. Älä sekoita glutamiinia ja proteiinia keskenään, koska tämä hidastaa edellisen imeytymistä, vaan ota niiden välillä vähintään 30 minuutin tauko. Kreatiinia ja glutamiinia voidaan sekoittaa ja ottaa samanaikaisesti.

Sivuvaikutukset

Glutamiini on luonnossa esiintyvä aminohappo, jota saa jatkuvasti ravinnon mukana. Glutamiinin lisäannos ei ole terveydelle haitallista eikä yleensä aiheuta sivuvaikutuksia.

Muut kehonrakennuksessa yleiset aminohapot

• Arginiini - parantaa lihasten ravintoa, ravinteiden kuljetusta, pumppausta.
• L-karnitiini on yksi parhaista rasvanpolttajista, joka on täysin turvallista terveydelle.
• Beta-alaniini - lihasten antioksidantti ja regeneraattori
• Sitrulliini on tehokas energianpalauttaja harjoituksen jälkeen, ehkäisee ylikuntoutumista ja parantaa lihasten ravintoa.

Aminohapot apteekista

Nykyaikainen lääketiede pitää aminohappoihin perustuvia lääkkeitä erittäin tärkeänä. Kaikki kehon biokemialliset järjestelmät koostuvat näistä yhdisteistä, ja tämä edellyttää niiden tuotantoa (voit ostaa useimmat aminohapot apteekista).

Aminohappojen päätarkoitus on entsyymien synteesi, jotka ovat kaikkien kehon kemiallisten reaktioiden luonnollisia kiihdyttimiä. Mitä paremmin ja tehokkaammin proteiinisynteesiprosessit tapahtuvat, sitä enemmän energiaa ihminen vapauttaa.

On arvioitu, että aminohappojen toiminta urheilijoiden kehossa tuottaa noin 10 % heidän kokonaisenergiastaan. Jos lihakset ovat kuluttaneet energiavarastonsa harjoituksen aikana, niin fyysisen suorituskyvyn ja edistymisen palauttamiseksi on välttämätöntä kuluttaa huomattava määrä aminohappoja.
Jotkut aminohapoista voivat vaikuttaa kasvuhormonien tuotantoon, mikä tekee niistä hyödyllisiä voimaurheilua harrastaville urheilijoille. Tämä tosiasia todistettiin kokeessa: L-arginiinin ja L-ornitiinin ottamisen jälkeen koehenkilöt kokivat lyhytaikaisen mutta melko merkittävän luonnollisen kasvuhormonitason nousun.
Viisi viikkoa kestäneen kokeen 22 osallistujalle kirjoitettiin voimaohjelma. Yksi ryhmä lisäsi ruokavalioonsa tietty määrä L-arginiinia, kun taas toinen ryhmä otti lumelääkettä (aine, jolla on heikko kemiallinen ja anabolinen vaikutus). Harjoittelun päätyttyä mitattiin kaikkien harjoittelijoiden voima- ja lihaslisäys. Tulokset osoittivat, että aminohappoja nauttineet urheilijat hyötyivät huomattavasti enemmän.

Fenyylialaniini

Yksi elimistölle arvokkaimmista aminohapoista on fenyylialaniini. Sillä on tärkeä vaikutus kehoon. Yksi sen tehtävistä on suojella endorfiineja. Nämä solut hallitsevat kipua kehossa, ja D- ja L-fenyylialaniinin läsnäolo auttaa lievittämään akuuttia kipua pitkällä aikavälillä. Tätä aminohappoa tuotetaan elimistössä luonnollisesti ja se on tuhat kertaa tehokkaampi kuin morfiini. Pienen määrän fenyylialaniinilla on hyvä kipua lievittävä vaikutus.

Glysiini

Yhtä arvokas aminohappo apteekista on glysiini - aminohappo, jossa ei ole optisia isomeerejä, joka on osa monia proteiineja ja erilaisia ​​biologisia yhdisteitä. Sitä suositellaan käytettäväksi keskushermoston sairauksien, pitkittyneen stressin, unettomuuden, lisääntyneen kiihottumisen, raskaan fyysisen rasituksen ja iskeemisen aivohalvauksen hoitoon. Suositus on kuluttaa 0,3 g päivässä kuukauden ajan. Tarvittaessa kurssi voidaan toistaa.

Glysiinin toiminta

• Mieliala paranee.
• Aggressio vähenee.
• Uni on normalisoitunut.
• Henkinen suorituskyky paranee.
• Hermosto saa lisäsuojaa alkoholin ja muiden haitallisten aineiden vaikutuksilta.

Glysiini löytyy mistä tahansa apteekista, keskihinta on 50 ruplaa. pakettia kohden. Monet ihmiset ottavat glysiiniä stimuloidakseen aivojen toimintaa; tämä farmaseuttinen aminohappo on erittäin suosittu urheilijoiden keskuudessa.

metioniini

Metioniini on välttämätön aminohappo, joka on osa proteiineja; se myös:

• alentaa veren kolesterolitasoja
• käytetään masennuslääkkeenä
• parantaa maksan toimintaa

Metioniinia löytyy suuria määriä lihasta (naudanliha ja kana), myös raejuustosta, kananmunista, vehnästä, riisistä, kaurapuurosta, helmiohrasta, tattarista ja pastasta. Sitä ei juurikaan löydy banaaneista, soijapavuista ja papuista. On suositeltavaa ottaa se 0,5 g kolme kertaa päivässä. Tätä farmaseuttista aminohappoa määrätään yleensä maksasairauksiin tai proteiinin puutteeseen. Käyttö on vasta-aiheista, jos sinulla on vakava herkkyys metioniinille. Kustannukset apteekeissa - 100 ruplaa. per pakkaus.

Glutamiini

Lihasten sisällä olevista aminohapoista 60 % on glutamiinia, se suorittaa monia eri toimintoja kehossa, joten sen nauttiminen lisäravinteena ei taatusti haittaa.

Glutamiini on välttämätön aminohappo, jota voit ostaa apteekista, se on osa proteiineja ja on välttämätön oikealle lihaskasvulle ja vastustuskyvyn ylläpitämiselle. Glutamiinin hinta on paljon korkeampi kuin glysiinin, mutta se voi olla halvempaa ostaa apteekista kuin ostaa se urheiluravintokaupasta. Glutamiinia suositellaan 5 g 2 kertaa päivässä.
Glutamiinin toiminta

• On energian lähde.
• Se on antikatabolinen suoja.
• Auttaa vahvistamaan immuunijärjestelmää.
• Parantaa restaurointiprosessien laatua.
• Stimuloi lihasten kasvua.

Erilaisista aminohapoista vain 20 osallistuu solunsisäiseen proteiinisynteesiin ( proteinogeeniset aminohapot). Lisäksi ihmiskehosta on löydetty noin 40 muuta ei-proteinogeenista aminohappoa. Kaikki proteiinogeeniset aminohapot ovat α- aminohapot ja niiden esimerkki voidaan näyttää lisätapoja luokitukset.

Sivuradikaalin rakenteen mukaan

Kohokohta

• alifaattinen(alaniini, valiini, leusiini, isoleusiini, proliini, glysiini),
• aromaattinen(fenyylialaniini, tyrosiini, tryptofaani),
• rikkiä sisältävä(kysteiini, metioniini),
• sisältävät OH ryhmä(seriini, treoniini, taas tyrosiini),
• sisältää ylimääräistä COOH ryhmä(asparagiini- ja glutamiinihappo),
• lisää NH2-ryhmä(lysiini, arginiini, histidiini, myös glutamiini, asparagiini).

Yleensä aminohappojen nimet lyhennetään 3-kirjaimiseksi. Molekyylibiologian ammattilaiset käyttävät myös yksikirjaimia symboleja jokaiselle aminohapolle.

Proteiinigeenisten aminohappojen rakenne

Sivuradikaalin napaisuuden mukaan

Olla olemassa ei-polaarinen aminohapot (aromaattiset, alifaattiset) ja napainen(varaamaton, negatiivisesti ja positiivisesti varautunut).

Happo-emäsominaisuuksien mukaan

Happo-emäsominaisuuksiensa mukaan ne jaetaan neutraali(suurin osa), hapan(asparagiini- ja glutamiinihappo) ja perus(lysiini, arginiini, histidiini) aminohapot.

Korvaamattomuudella

Kehon tarpeen mukaan eristetään ne, jotka eivät syntetisoidu elimistössä ja jotka on saatava ravinnolla - korvaamaton aminohapot (leusiini, isoleusiini, valiini, fenyylialaniini, tryptofaani, treoniini, lysiini, metioniini). TO vaihdettavissa Käsitteeseen kuuluvat ne aminohapot, joiden hiilirunko muodostuu aineenvaihduntareaktioissa ja kykenee jollakin tavalla saamaan aminoryhmän vastaavan aminohapon muodostamiseksi. Kaksi aminohappoa ovat ehdollisesti korvaamaton (arginiini, histidiini), so. niiden synteesi tapahtuu riittämättöminä määrinä, erityisesti lapsille.

Proteiinit muodostavat solun kemiallisen toiminnan aineellisen perustan. Proteiinien tehtävät luonnossa ovat universaaleja. Nimi proteiinit, venäläisen kirjallisuuden hyväksytyin termi vastaa termiä proteiinit(kreikasta proteios- ensin). Tähän mennessä on otettu suuria harppauksia proteiinien rakenteen ja toiminnan välisen suhteen selvittämisessä, niiden osallistumismekanismissa kehon tärkeimpiin prosesseihin sekä monien sairauksien patogeneesin molekyyliperustan ymmärtämisessä.

Peptidit ja proteiinit erotetaan niiden molekyylipainosta riippuen. Peptidien molekyylipaino on pienempi kuin proteiinien. Peptideillä on todennäköisemmin säätelytoiminto (hormonit, entsyymi-inhibiittorit ja -aktivaattorit, ionien kuljettajat kalvojen läpi, antibiootit, toksiinit jne.).

12.1. α -Aminohappoja

12.1.1. Luokittelu

Peptidit ja proteiinit rakennetaan α-aminohappotähteistä. Luonnossa esiintyvien aminohappojen kokonaismäärä ylittää 100, mutta osa niistä esiintyy vain tietyssä organismiyhteisössä, 20 tärkeintä α-aminohappoa löytyy jatkuvasti kaikista proteiineista (kaavio 12.1).

α-aminohapot ovat heterofunktionaalisia yhdisteitä, joiden molekyylit sisältävät sekä aminoryhmän että karboksyyliryhmän samassa hiiliatomissa.

Kaava 12.1.Tärkeimmät α-aminohapot*

* Lyhenteitä käytetään vain aminohappotähteiden kirjoittamiseen peptidi- ja proteiinimolekyyleihin. ** Välttämättömiä aminohappoja.

α-aminohappojen nimet voidaan muodostaa käyttämällä korvaavaa nimikkeistöä, mutta niiden triviaaleja nimiä käytetään useammin.

α-aminohappojen triviaaliset nimet yhdistetään yleensä eristyslähteisiin. Seriini on osa silkkifibriiniä (lat. serieus- silkkinen); Tyrosiini eristettiin ensin juustosta (kreikasta. tyros- juusto); glutamiini - viljagluteenista (saksasta. Gluteeni- liima); asparagiinihappo - parsan versoista (lat. parsa-parsa).

Monia α-aminohappoja syntetisoituu kehossa. Jotkut proteiinisynteesiin välttämättömät aminohapot eivät tuota elimistöä, ja niiden on tultava ulkopuolelta. Näitä aminohappoja kutsutaan korvaamaton(katso kaavio 12.1).

Välttämättömiä α-aminohappoja ovat mm.

valiini isoleusiini metioniini tryptofaani

leusiini lysiini treoniini fenyylialaniini

α-aminohapot luokitellaan useilla tavoilla riippuen ominaisuudesta, joka toimii perustana niiden jakamiselle ryhmiin.

Yksi luokittelupiirteistä on radikaalin R kemiallinen luonne. Tämän ominaisuuden perusteella aminohapot jaetaan alifaattisiin, aromaattisiin ja heterosyklisiin (katso kaavio 12.1).

Alifaattinenα -aminohappoja. Tämä on suurin ryhmä. Sen sisällä aminohapot jaetaan käyttämällä lisäluokitusominaisuuksia.

Molekyylissä olevien karboksyyliryhmien ja aminoryhmien lukumäärästä riippuen erotetaan seuraavat:

Neutraalit aminohapot - kukin yksi NH-ryhmä 2 ja COOH;

Emäksiset aminohapot - kaksi NH-ryhmää 2 ja yksi ryhmä

COOH;

Happamat aminohapot - yksi NH2-ryhmä ja kaksi COOH-ryhmää.

Voidaan huomata, että alifaattisten neutraalien aminohappojen ryhmässä hiiliatomien lukumäärä ketjussa ei ylitä kuutta. Samaan aikaan ketjussa ei ole neljän hiiliatomin aminohappoja, ja aminohapoilla, joissa on viisi ja kuusi hiiliatomia, on vain haarautunut rakenne (valiini, leusiini, isoleusiini).

Alifaattinen radikaali voi sisältää "lisäisiä" funktionaalisia ryhmiä:

Hydroksyyli - seriini, treoniini;

Karboksyyli - asparagiini- ja glutamiinihappo;

tioli - kysteiini;

Amidi - asparagiini, glutamiini.

Aromaattinenα -aminohappoja. Tähän ryhmään kuuluvat fenyylialaniini ja tyrosiini, jotka on rakennettu siten, että metyleeniryhmä -CH erottaa niissä olevat bentseenirenkaat tavallisesta α-aminohappofragmentista. 2-.

Heterosyklinen α -aminohappoja. Tähän ryhmään kuuluvat histidiini ja tryptofaani sisältävät heterosyklejä - imidatsolia ja indolia, vastaavasti. Näiden heterosyklien rakennetta ja ominaisuuksia käsitellään alla (katso 13.3.1; 13.3.2). Heterosyklisten aminohappojen rakentamisen yleinen periaate on sama kuin aromaattisten.

Heterosyklisiä ja aromaattisia α-aminohappoja voidaan pitää alaniinin β-substituoituina johdannaisina.

Aminohappo kuuluu myös gerosykliin proliini, jossa sekundäärinen aminoryhmä sisältyy pyrrolidiiniin

α-aminohappojen kemiassa kiinnitetään paljon huomiota "sivu"radikaalien R rakenteeseen ja ominaisuuksiin, joilla on tärkeä rooli proteiinien rakenteen muodostumisessa ja niiden biologisten toimintojen suorittamisessa. Erittäin tärkeitä ovat sellaiset ominaisuudet kuin "sivuradikaalien" polariteetti, funktionaalisten ryhmien läsnäolo radikaaleissa ja näiden funktionaalisten ryhmien kyky ionisoitua.

Riippuen sivuradikaalista, aminohapot ei-polaarinen(hydrofobiset) radikaalit ja aminohapot c napainen(hydrofiiliset) radikaalit.

Ensimmäiseen ryhmään kuuluvat aminohapot, joissa on alifaattisia sivuradikaaleja - alaniini, valiini, leusiini, isoleusiini, metioniini - ja aromaattiset sivuradikaalit - fenyylialaniini, tryptofaani.

Toiseen ryhmään kuuluvat aminohapot, joiden radikaaleissa on polaarisia funktionaalisia ryhmiä, jotka kykenevät ionisoitumaan (ionogeenisiä) tai jotka eivät kykene muuttumaan ionitilaan (ionittomia) kehon olosuhteissa. Esimerkiksi tyrosiinissa hydroksyyliryhmä on ioninen (fenolinen luonteeltaan), seriinissä se on ioniton (alkoholipitoinen).

Polaariset aminohapot, joissa on ionisia ryhmiä radikaaleissa, voivat tietyissä olosuhteissa olla ionisessa (anionisessa tai kationisessa) tilassa.

12.1.2. Stereoisomerismi

α-aminohappojen päärakennetyyppi, eli saman hiiliatomin sidos kahdella eri funktionaalisella ryhmällä, radikaalilla ja vetyatomilla, määrää sinänsä ennalta a-hiiliatomin kiraalisuuden. Poikkeuksena on yksinkertaisin aminohappo glysiini H 2 NCH 2 COOH, jolla ei ole kiraalisuuskeskusta.

α-aminohappojen konfiguraatio määrittää konfiguraatiostandardi - glyseraldehydi. Aminoryhmän sijainti Fischerin standardiprojektiokaavassa vasemmalla (samanlainen kuin OH-ryhmä l-glyseraldehydissä) vastaa l-konfiguraatiota ja oikealla - kiraalisen hiiliatomin d-konfiguraatiota. Tekijä: R, S-järjestelmässä α-hiiliatomilla kaikissa l-sarjan α-aminohapoissa on S-konfiguraatio ja d-sarjassa R-konfiguraatio (poikkeus on kysteiini, katso 7.1.2). .

Useimmat a-aminohapot sisältävät yhden asymmetrisen hiiliatomin molekyyliä kohti ja ne esiintyvät kahtena optisesti aktiivisena enantiomeerinä ja yhtenä optisesti inaktiivisena rasemaattina. Lähes kaikki luonnolliset α-aminohapot kuuluvat l-sarjaan.

Aminohapot isoleusiini, treoniini ja 4-hydroksiproliini sisältävät kaksi kiraalisuuskeskusta molekyylissä.

Tällaiset aminohapot voivat esiintyä neljänä stereoisomeerinä, jotka edustavat kahta enantiomeeriparia, joista kukin muodostaa rasemaatin. Eläinproteiinien rakentamiseen käytetään vain yhtä enantiomeereistä.

Isoleusiinin stereoisomeria on samanlainen kuin aiemmin käsitelty treoniinin stereoisomeria (katso 7.1.3). Neljästä stereoisomeeristä proteiinit sisältävät l-isoleusiinia, jolla on sekä asymmetristen hiiliatomien C-α että C-β S-konfiguraatio. Toisen enantiomeeriparin nimet, jotka ovat diastereomeerejä leusiinin suhteen, käyttävät etuliitettä Hei-.

Rasemaattien pilkkoutuminen. L-sarjan α-aminohappojen lähteenä ovat proteiinit, jotka pilkotaan hydrolyyttisesti tätä tarkoitusta varten. Yksittäisten enantiomeerien suuren tarpeen vuoksi (proteiinien, lääkeaineiden jne. synteesiin) kemiallinen menetelmät synteettisten raseemisten aminohappojen hajottamiseksi. Suositeltava entsymaattinen ruoansulatusmenetelmä entsyymeillä. Tällä hetkellä raseemisten seosten erottamiseen käytetään kromatografiaa kiraalisilla sorbenteilla.

12.1.3. Happo-emäsominaisuudet

Aminohappojen amfoteerisuuden määrittävät happamat (COOH) ja emäksiset (NH 2) funktionaalisia ryhmiä molekyyleissään. Aminohapot muodostavat suoloja sekä emästen että happojen kanssa.

Kiteisessä tilassa α-aminohapot esiintyvät dipolaarisina ioneina H3N+ - CHR-COO- (yleisesti käytetty merkintä

Aminohapon rakenne ionisoimattomassa muodossa on vain mukavuussyistä).

Vesiliuoksessa aminohapot esiintyvät tasapainoseoksena, jossa on dipolaarisia ioneja, kationisia ja anionisia muotoja.

Tasapainotila riippuu väliaineen pH:sta. Kaikista aminohapoista kationiset muodot hallitsevat voimakkaasti happamissa (pH 1-2) ja anioniset muodot voimakkaasti emäksisessä (pH > 11) ympäristössä.

Ionirakenne määrää aminohappojen joukon erityisominaisuuksia: korkea sulamispiste (yli 200 °C), liukoisuus veteen ja liukenemattomuus ei-polaarisiin orgaanisiin liuottimiin. Useimpien aminohappojen kyky liueta hyvin veteen on tärkeä tekijä niiden biologisen toiminnan varmistamisessa, siihen liittyy aminohappojen imeytyminen, niiden kulkeutuminen kehossa jne.

Täysin protonoitunut aminohappo (kationinen muoto) on Brønstedin teorian näkökulmasta kaksiemäksinen happo,

Luovuttamalla yhden protonin tällainen kaksiemäksinen happo muuttuu heikoksi yksiemäksiseksi hapoksi - dipolaariseksi ioniksi, jossa on yksi happoryhmä NH 3 + . Dipolaarisen ionin deprotonoituminen johtaa aminohapon anionisen muodon - karboksylaatti-ionin - muodostumiseen, joka on Brønsted-emäs. Arvot luonnehtivat

Aminohappojen karboksyyliryhmän emäksiset happamat ominaisuudet vaihtelevat tavallisesti välillä 1 - 3; arvot pK a2 ammoniumryhmän happamuutta kuvaava - 9 - 10 (taulukko 12.1).

Taulukko 12.1.Tärkeimpien α-aminohappojen happo-emäsominaisuudet

Tasapainoasento eli aminohapon eri muotojen suhde vesiliuoksessa tietyissä pH-arvoissa riippuu merkittävästi radikaalin rakenteesta, pääasiassa ionisten ryhmien läsnäolosta siinä, toimien lisäaineena. happamia ja emäksisiä keskuksia.

pH-arvoa, jossa dipolaaristen ionien pitoisuus on maksimi ja aminohapon kationisten ja anionisten muotojen vähimmäispitoisuudet ovat yhtä suuret, kutsutaan ns.isoelektrinen piste (p/).

Neutraaliα -aminohappoja. Näillä aminohapoilla on merkitystäpIhieman pienempi kuin 7 (5,5-6,3) johtuen paremmasta kyvystä ionisoida karboksyyliryhmä NH2-ryhmän -/- vaikutuksen vaikutuksesta. Esimerkiksi alaniinilla on isoelektrinen piste pH:ssa 6,0.

Hapanα -aminohappoja. Näillä aminohapoilla on ylimääräinen karboksyyliryhmä radikaalissa ja ne ovat täysin protonoidussa muodossa voimakkaasti happamassa ympäristössä. Happamat aminohapot ovat kolmiemäksisiä (Brøndstedin mukaan), joilla on kolme merkitystäpK a,kuten voidaan nähdä asparagiinihapon esimerkissä (p/3,0).

Happamien aminohappojen (asparagiini ja glutamiini) isoelektrinen piste on pH:ssa paljon alle 7 (katso taulukko 12.1). Kehossa fysiologisissa pH-arvoissa (esimerkiksi veren pH 7,3-7,5) nämä hapot ovat anionisessa muodossa, koska molemmat karboksyyliryhmät ovat ionisoituneita.

Perusα -aminohappoja. Emäksisten aminohappojen tapauksessa isoelektriset pisteet sijaitsevat pH-alueella yli 7. Voimakkaasti happamassa ympäristössä nämä yhdisteet ovat myös kolmiemäksisiä happoja, joiden ionisaatiovaiheita havainnollistaa lysiinin esimerkki (p/ 9,8) .

Kehossa emäksiset aminohapot löytyvät kationien muodossa, eli molemmat aminoryhmät ovat protonoituneita.

Yleensä ei α-aminohappoa in vivoei ole isoelektrisessä pisteessään eikä putoa tilaan, joka vastaa alinta vesiliukoisuutta. Kaikki kehon aminohapot ovat ionisessa muodossa.

12.1.4. Analyyttisesti tärkeät reaktiot α -aminohappoja

α-aminohapot osallistuvat heterofunktionaalisina yhdisteinä sekä karboksyyli- että aminoryhmille ominaisiin reaktioihin. Jotkut aminohappojen kemialliset ominaisuudet johtuvat radikaalin funktionaalisista ryhmistä. Tässä osiossa käsitellään reaktioita, joilla on käytännön merkitystä aminohappojen tunnistamisessa ja analysoinnissa.

Esteröinti.Kun aminohapot reagoivat alkoholien kanssa happokatalyytin (esimerkiksi vetykloridikaasun) läsnä ollessa, saadaan estereitä hydrokloridien muodossa hyvällä saannolla. Vapaiden esterien eristämiseksi reaktioseosta käsitellään ammoniakkikaasulla.

Aminohappoestereillä ei ole dipolaarista rakennetta, joten toisin kuin lähtöhapot, ne liukenevat orgaanisiin liuottimiin ja ovat haihtuvia. Siten glysiini on kiteinen aine, jolla on korkea sulamispiste (292 °C), ja sen metyyliesteri on neste, jonka kiehumispiste on 130 °C. Aminohappoesterien analyysi voidaan suorittaa käyttämällä kaasu-nestekromatografiaa.

Reaktio formaldehydin kanssa. Käytännössä tärkeä reaktio formaldehydin kanssa on aminohappojen kvantitatiivisen määrityksen taustalla menetelmällä formolititraus(Sørensenin menetelmä).

Aminohappojen amfoteerinen luonne ei salli suoraa titrausta alkalilla analyyttisiä tarkoituksia varten. Aminohappojen vuorovaikutus formaldehydin kanssa tuottaa suhteellisen stabiileja aminoalkoholeja (katso 5.3) - N-hydroksimetyylijohdannaisia, joiden vapaa karboksyyliryhmä titrataan sitten alkalilla.

Laadulliset reaktiot. Aminohappojen ja proteiinien kemian piirre on lukuisten kvalitatiivisten (väri)reaktioiden käyttö, jotka aiemmin muodostivat kemiallisen analyysin perustan. Nykyään, kun tutkimusta tehdään fysikaalis-kemiallisin menetelmin, käytetään edelleen monia kvalitatiivisia reaktioita α-aminohappojen havaitsemiseen esimerkiksi kromatografisessa analyysissä.

Kelatointi. Raskasmetallien kationien kanssa α-aminohapot bifunktionaalisina yhdisteinä muodostavat kompleksin sisäisiä suoloja, esimerkiksi juuri valmistetun kupari(11)hydroksidin kanssa miedoissa olosuhteissa saadaan hyvin kiteytyviä kelaatteja.

siniset kupari(11)-suolat (yksi epäspesifisistä menetelmistä α-aminohappojen havaitsemiseen).

Ninhydriinireaktio. α-aminohappojen yleinen kvalitatiivinen reaktio on reaktio ninhydriinin kanssa. Reaktiotuotteella on sinivioletti väri, jota käytetään aminohappojen visuaaliseen havaitsemiseen kromatogrammeilla (paperilla, ohuella kerroksella) sekä spektrofotometriseen määritykseen aminohappoanalysaattoreissa (tuote absorboi valoa 550-570 nm).

Deaminaatio. Laboratorio-olosuhteissa tämä reaktio suoritetaan typpihapon vaikutuksella α-aminohappoihin (katso 4.3). Tällöin muodostuu vastaava a-hydroksihappo ja vapautuu typpikaasua, jonka tilavuudesta määritetään reagoineen aminohapon määrä (Van-Slyke-menetelmä).

Ksantoproteiinireaktio. Tätä reaktiota käytetään aromaattisten ja heterosyklisten aminohappojen - fenyylialaniinin, tyrosiinin, histidiinin, tryptofaanin - havaitsemiseen. Esimerkiksi kun väkevä typpihappo vaikuttaa tyrosiiniin, muodostuu nitrojohdannainen, joka on väriltään keltainen. Emäksisessä ympäristössä väri muuttuu oranssiksi fenolisen hydroksyyliryhmän ionisoitumisen ja anionin konjugaatioon lisääntyneen osuuden vuoksi.

On myös useita yksityisiä reaktioita, jotka mahdollistavat yksittäisten aminohappojen havaitsemisen.

Tryptofaani havaitaan reaktiolla p-(dimetyyliamino)bentsaldehydin kanssa rikkihapossa punaisen violetin värin ilmaantuessa (Ehrlich-reaktio). Tätä reaktiota käytetään tryptofaanin kvantitatiiviseen analyysiin proteiinien hajoamistuotteissa.

Kysteiini havaitaan useilla kvalitatiivisilla reaktioilla, jotka perustuvat sen sisältämän merkaptoryhmän reaktiivisuuteen. Esimerkiksi kun proteiiniliuosta, jossa on lyijyasetaattia (CH3COO)2Pb, kuumennetaan emäksisessä väliaineessa, muodostuu musta lyijysulfidi PbS sakka, joka osoittaa kysteiinin esiintymisen proteiineissa.

12.1.5. Biologisesti tärkeät kemialliset reaktiot

Kehossa erilaisten entsyymien vaikutuksesta suoritetaan useita tärkeitä aminohappojen kemiallisia muutoksia. Tällaisia ​​transformaatioita ovat transaminaatio, dekarboksylaatio, eliminaatio, aldolin pilkkominen, oksidatiivinen deaminaatio ja tioliryhmien hapetus.

Transaminaatio on pääreitti α-aminohappojen biosynteesiin a-oksohapoista. Aminoryhmän luovuttaja on aminohappo, jota on soluissa riittävästi tai ylimäärä, ja sen vastaanottaja on a-oksohappo. Tässä tapauksessa aminohappo muutetaan oksohapoksi ja oksohappo aminohapoksi, jolla on vastaava radikaalirakenne. Tämän seurauksena transaminaatio on palautuva amino- ja oksoryhmien vaihtoprosessi. Esimerkki tällaisesta reaktiosta on l-glutamiinihapon tuotanto 2-oksoglutaarihaposta. Luovuttajaaminohappo voi olla esimerkiksi l-asparagiinihappo.

α-aminohapot sisältävät elektroneja vetävän aminoryhmän (tarkemmin protonoidun aminoryhmän NH) α-asemassa karboksyyliryhmään nähden 3 +), ja siksi kykenee dekarboksylaatioon.

Eliminointiominaisuus aminohappoille, joissa karboksyyliryhmän p-asemassa oleva sivuradikaali sisältää elektroneja vetävän funktionaalisen ryhmän, esimerkiksi hydroksyylin tai tiolin. Niiden eliminaatio johtaa reaktiivisiin α-enaminohappoihin, jotka muuttuvat helposti tautomeerisiksi iminohapoiksi (analogia keto-enolitautomerian kanssa). C=N-sidoksen hydratoitumisen ja sitä seuraavan ammoniakkimolekyylin eliminoinnin seurauksena a-iminohapot muuttuvat a-oksohapoiksi.

Tämän tyyppistä muunnosa kutsutaan eliminaatio-hydraatio. Esimerkkinä on palorypälehapon tuotanto seriinistä.

Aldolin pilkkominen esiintyy α-aminohappojen tapauksessa, jotka sisältävät hydroksyyliryhmän β-asemassa. Esimerkiksi seriini hajoaa glysiiniksi ja formaldehydiksi (jälkimmäinen ei vapaudu vapaassa muodossa, vaan sitoutuu välittömästi koentsyymiin).

Oksidatiivinen deaminaatio voidaan suorittaa entsyymien ja koentsyymin NAD+ tai NADP+ kanssa (katso 14.3). α-aminohapot voidaan muuttaa α-oksohapoiksi paitsi transaminaatiolla, myös oksidatiivisella deaminaatiolla. Esimerkiksi α-oksoglutaarihappoa muodostuu l-glutamiinihaposta. Reaktion ensimmäisessä vaiheessa glutamiinihappo dehydrataan (hapetetaan) a-iminoglutaarihapoksi

hapot. Toisessa vaiheessa tapahtuu hydrolyysi, joka johtaa a-oksoglutaarihappoon ja ammoniakkiin. Hydrolyysivaihe tapahtuu ilman entsyymin osallistumista.

α-oksohappojen pelkistävän aminoinnin reaktio tapahtuu päinvastaiseen suuntaan. A-oksoglutaarihappo, joka on aina soluissa (hiilihydraattiaineenvaihdunnan tuotteena), muuttuu tällä tavalla L-glutamiinihapoksi.

Tioliryhmien hapettuminen on kysteiinin ja kystiinitähteiden keskinäisen muuntumisen taustalla, mikä tarjoaa useita redox-prosesseja solussa. Kysteiini, kuten kaikki tiolit (katso 4.1.2), hapettuu helposti muodostaen disulfidin, kystiinin. Kystiinissä oleva disulfidisidos pelkistyy helposti kysteiiniksi.

Tioliryhmän kyvystä hapettua helposti kysteiinillä on suojaava tehtävä, kun keho altistuu aineille, joilla on korkea hapetuskyky. Lisäksi se oli ensimmäinen lääke, jolla oli säteilyä estäviä vaikutuksia. Kysteiiniä käytetään lääkekäytännössä lääkkeiden stabilointiaineena.

Kysteiinin muuttuminen kystiiniksi johtaa disulfidisidosten muodostumiseen, kuten pelkistettyyn glutationiin

(katso 12.2.3).

12.2. Peptidien ja proteiinien primaarirakenne

Perinteisesti uskotaan, että peptidit sisältävät jopa 100 aminohappotähdettä molekyylissä (joka vastaa molekyylipainoa jopa 10 tuhatta) ja proteiinit sisältävät yli 100 aminohappotähdettä (molekyylipaino 10 tuhannesta useisiin miljooniin) .

Peptidiryhmässä puolestaan ​​on tapana erottaa oligopeptidit(pienimolekyylipainoiset peptidit), jotka sisältävät enintään 10 aminohappotähdettä ketjussa, ja polypeptidit, jonka ketjussa on jopa 100 aminohappotähdettä. Makromolekyylit, joiden aminohappotähteiden lukumäärä on lähellä tai hieman yli 100, eivät tee eroa polypeptidien ja proteiinien välillä; näitä termejä käytetään usein synonyymeinä.

Peptidi- ja proteiinimolekyyli voidaan muodollisesti esittää a-aminohappojen polykondensaatiotuotteena, joka tapahtuu, kun monomeeriyksiköiden välille muodostuu peptidi- (amidi)sidos (kaavio 12.2).

Polyamidiketjun rakenne on sama kaikille peptideille ja proteiineille. Tällä ketjulla on haarautumaton rakenne ja se koostuu vuorottelevista peptidi(amidi)ryhmistä -CO-NH- ja fragmenteista -CH(R)-.

Ketjun toinen pää sisältää aminohapon, jossa on vapaa NH-ryhmä 2, kutsutaan N-pääksi, toista kutsutaan C-pääksi,

Kaava 12.2.Peptidiketjun rakentamisen periaate

joka sisältää aminohapon, jossa on vapaa COOH-ryhmä. Peptidi- ja proteiiniketjut kirjoitetaan N-päästä.

12.2.1. Peptidiryhmän rakenne

Peptidiryhmässä (amidi) -CO-NH- hiiliatomi on sp2-hybridisaatiotilassa. Typpiatomin yksittäinen elektronipari konjugoituu C=O-kaksoissidoksen π-elektronien kanssa. Elektronisen rakenteen näkökulmasta peptidiryhmä on kolmen keskuksen p,π-konjugoitu järjestelmä (katso 2.3.1), jonka elektronitiheys on siirtynyt kohti elektronegatiivisempaa happiatomia. C-, O- ja N-atomit, jotka muodostavat konjugoidun järjestelmän, sijaitsevat samassa tasossa. Amidiryhmän elektronitiheysjakauma voidaan esittää käyttämällä rajarakenteita (I) ja (II) tai vastaavasti NH- ja C=O-ryhmien +M- ja -M-vaikutuksista johtuvaa elektronitiheyden siirtymää. (III).

Konjugoinnin seurauksena tapahtuu jonkin verran sidospituuksien kohdistusta. C=O-kaksoissidos laajenee 0,124 nm:iin verrattuna tavanomaiseen pituuteen 0,121 nm, ja C-N-sidos lyhenee - 0,132 nm verrattuna 0,147 nm:iin tavallisessa tapauksessa (kuva 12.1). Peptidiryhmän tasomainen konjugoitu järjestelmä vaikeuttaa kiertoa C-N-sidoksen ympärillä (kiertoeste on 63-84 kJ/mol). Näin ollen elektroninen rakenne määrittää melko jäykkä tasainen peptidiryhmän rakenne.

Kuten kuvasta voidaan nähdä. 12.1, aminohappotähteiden a-hiiliatomit sijaitsevat peptidiryhmän tasossa C-N-sidoksen vastakkaisilla puolilla, eli edullisemmassa trans-asemassa: aminohappotähteiden sivuradikaalit R ovat tässä tapauksessa avaruudessa kauimpana toisistaan.

Polypeptidiketjulla on yllättävän yhtenäinen rakenne ja se voidaan esittää sarjana toisiaan, jotka sijaitsevat kulmassa.

Riisi. 12.1.Peptidiryhmän -CO-NH- ja aminohappotähteiden α-hiiliatomien tasojärjestys

toisiinsa peptidiryhmien tasot, jotka ovat liittyneet toisiinsa α-hiiliatomien kautta Cα-N- ja Cα-Csp-sidoksilla 2 (Kuva 12.2). Pyöriminen näiden yksinkertaisten sidosten ympärillä on hyvin rajoitettua aminohappotähteiden sivuradikaalien avaruudellisen sijoittamisen vaikeuksien vuoksi. Siten peptidiryhmän elektroninen ja spatiaalinen rakenne määrää suurelta osin polypeptidiketjun rakenteen kokonaisuutena.

Riisi. 12.2.Peptidiryhmien tasojen suhteellinen sijainti polypeptidiketjussa

12.2.2. Koostumus ja aminohapposekvenssi

Tasaisesti rakennetussa polyamidiketjussa peptidien ja proteiinien spesifisyyden määrää kaksi tärkeintä ominaisuutta - aminohappokoostumus ja aminohapposekvenssi.

Peptidien ja proteiinien aminohappokoostumus on niiden a-aminohappojen luonne ja määrällinen suhde.

Aminohappokoostumus määritetään analysoimalla peptidi- ja proteiinihydrolysaatteja, pääasiassa kromatografisin menetelmin. Tällä hetkellä tällainen analyysi suoritetaan käyttämällä aminohappoanalysaattoreita.

Amidisidokset pystyvät hydrolysoitumaan sekä happamassa että emäksisessä ympäristössä (katso 8.3.3). Peptidit ja proteiinit hydrolysoituvat muodostaen joko lyhyempiä ketjuja - tämä on ns osittainen hydrolyysi, tai aminohappojen seos (ionisessa muodossa) - täydellinen hydrolyysi. Hydrolyysi suoritetaan yleensä happamassa ympäristössä, koska monet aminohapot ovat epästabiileja alkalisissa hydrolyysiolosuhteissa. On huomattava, että asparagiinin ja glutamiinin amidiryhmät ovat myös alttiina hydrolyysille.

Peptidien ja proteiinien ensisijainen rakenne on aminohapposekvenssi, eli a-aminohappotähteiden vuorottelujärjestys.

Primäärirakenne määritetään poistamalla peräkkäin aminohapot ketjun kummastakin päästä ja tunnistamalla ne.

12.2.3. Peptidien rakenne ja nimikkeistö

Peptidinimet muodostetaan luettelemalla peräkkäin aminohappotähteet N-päästä alkaen ja lisäämällä jälkiliitteen-il, lukuun ottamatta viimeistä C-terminaalista aminohappoa, jonka koko nimi säilyy. Toisin sanoen nimet

aminohapot, jotka ovat tulleet peptidisidoksen muodostumiseen "oman" COOH-ryhmänsä vuoksi, päättyvät peptidin nimeen -il: alaniini, valyyli jne. (asparagiini- ja glutamiinihappotähteille käytetään nimiä "aspartyyli" ja "glutamyyli", vastaavasti). Aminohappojen nimet ja symbolit osoittavat niiden kuulumisen l -rivi, ellei toisin mainita ( d tai dl).

Joskus lyhennetyssä merkinnässä symbolit H (osana aminoryhmää) ja OH (osana karboksyyliryhmää) osoittavat terminaalisten aminohappojen funktionaalisten ryhmien substituoimattomuutta. Tämä menetelmä on kätevä peptidien funktionaalisten johdannaisten kuvaamiseen; esimerkiksi edellä olevan peptidin amidi C-terminaalisessa aminohapossa on kirjoitettu H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidejä löytyy kaikista organismeista. Toisin kuin proteiineja, niillä on heterogeenisempi aminohappokoostumus, erityisesti ne sisältävät melko usein aminohappoja d -rivi. Rakenteellisesti ne ovat myös monipuolisempia: ne sisältävät syklisiä fragmentteja, haarautuneita ketjuja jne.

Yksi tripeptidien yleisimmistä edustajista on glutationi- löytyy kaikkien eläinten, kasvien ja bakteerien kehosta.

Glutationin koostumuksessa oleva kysteiini mahdollistaa glutationin esiintymisen sekä pelkistetyssä että hapettuneessa muodossa.

Glutationi osallistuu useisiin redox-prosesseihin. Se toimii proteiinisuojana, eli aineena, joka suojaa proteiineja, joissa on vapaita SH-tioliryhmiä, hapettumiselta, jolloin muodostuu disulfidisidoksia -S-S-. Tämä koskee niitä proteiineja, joille tällainen prosessi ei ole toivottava. Näissä tapauksissa glutationi toimii hapettimena ja siten "suojaa" proteiinia. Glutationin hapettumisen aikana tapahtuu kahden tripeptidifragmentin molekyylien välinen ristisitoutuminen disulfidisidoksesta johtuen. Prosessi on palautuva.

12.3. Polypeptidien ja proteiinien toissijainen rakenne

Suuren molekyylipainon omaaville polypeptideille ja proteiineille sekä primäärirakenteelle on tunnusomaista myös korkeampi organisoitumistaso, jota ns. toissijainen, korkea-asteen Ja kvaternaari rakenteet.

Toissijaista rakennetta kuvaa pääpolypeptidiketjun avaruudellinen orientaatio, tertiääristä rakennetta koko proteiinimolekyylin kolmiulotteinen arkkitehtuuri. Sekä sekundäärinen että tertiäärinen rakenne liittyvät makromolekyyliketjun järjestyneeseen järjestelyyn avaruudessa. Proteiinien tertiääristä ja kvaternaarista rakennetta käsitellään biokemian kurssilla.

Laskemalla osoitettiin, että yksi suotuisimmista polypeptidiketjun konformaatioista on järjestely avaruudessa oikeakätisen kierteen muodossa, ns. α-heliksi(Kuva 12.3, a).

α-kierteisen polypeptidiketjun avaruudellinen järjestys voidaan kuvitella kuvittelemalla, että se kiertyy tietyn

Riisi. 12.3.polypeptidiketjun a-kierteinen konformaatio

sylinteri (katso kuva 12.3, b). Keskimäärin kierteen kierrosta kohti on 3,6 aminohappotähdettä, kierteen nousu on 0,54 nm ja halkaisija 0,5 nm. Kahden vierekkäisen peptidiryhmän tasot sijaitsevat 108°:n kulmassa ja aminohappojen sivuradikaalit sijaitsevat heliksin ulkopuolella, eli ne ovat suunnattu ikään kuin sylinterin pinnalta.

Päärooli tällaisen ketjun konformaation varmistamisessa on vetysidoksilla, jotka α-heliksissä muodostuvat kunkin ensimmäisen karbonyylihappiatomin ja kunkin viidennen aminohappotähteen NH-ryhmän vetyatomin väliin.

Vetysidokset on suunnattu lähes yhdensuuntaisesti a-heliksin akselin kanssa. Ne pitävät ketjun kierrettynä.

Tyypillisesti proteiiniketjut eivät ole täysin kierteisiä, vaan vain osittain. Proteiinit, kuten myoglobiini ja hemoglobiini sisältävät melko pitkiä α-kierteisiä alueita, kuten myoglobiiniketjun

75% spiraalistunut. Monissa muissa proteiineissa kierteisten alueiden osuus ketjussa voi olla pieni.

Toinen polypeptidien ja proteiinien sekundaarirakenteen tyyppi on β-rakenne, kutsutaan myös taitettu arkki, tai taitettu kerros. Pitkänomaiset polypeptidiketjut on järjestetty taitetuiksi levyiksi, jotka on liitetty useilla vetysidoksilla näiden ketjujen peptidiryhmien välillä (kuva 12.4). Monet proteiinit sisältävät sekä α-kierteisiä että β-levyrakenteita.

Riisi. 12.4.Polypeptidiketjun toissijainen rakenne taitetun levyn muodossa (β-rakenne)

Aminohapot, proteiinit ja peptidit ovat esimerkkejä alla kuvatuista yhdisteistä. Monet biologisesti aktiiviset molekyylit sisältävät useita kemiallisesti erilaisia ​​funktionaalisia ryhmiä, jotka voivat olla vuorovaikutuksessa keskenään ja toistensa funktionaalisten ryhmien kanssa.

Aminohappoja.

Aminohappoja- orgaaniset bifunktionaaliset yhdisteet, jotka sisältävät karboksyyliryhmän - UNS, ja aminoryhmä on N.H. 2 .

Erillinen α Ja β - aminohappoja:

Löytyy enimmäkseen luonnosta α -hapot. Proteiinit sisältävät 19 aminohappoa ja yhden iminohapon ( C5H9EI 2 ):

Yksinkertaisin aminohappo-glysiini. Loput aminohapot voidaan jakaa seuraaviin pääryhmiin:

1) glysiinin homologit - alaniini, valiini, leusiini, isoleusiini.

Aminohappojen saaminen.

Aminohappojen kemialliset ominaisuudet.

Aminohappoja- Nämä ovat amfoteerisia yhdisteitä, koska sisältää 2 vastakkaista funktionaalista ryhmää - aminoryhmän ja hydroksyyliryhmän. Siksi ne reagoivat sekä happojen että emästen kanssa:

Happo-emäsmuunnos voidaan esittää seuraavasti: