Belka dan Strelka - Belka dan Strelka hidup sampai usia tua dan meninggal secara wajar. Setelah beberapa waktu, Strelka memiliki anak anjing. Belka dan Strelka termasuk di antara kandidat anjing yang paling mudah beradaptasi. Pada 19 Agustus 1960, sebuah satelit berhasil diluncurkan ke orbit. Keenam anak anjing itu sehat.
"Pelajaran tupai" - Reaksi kualitatif. Sifat umum protein. Struktur kuartener molekul protein. Biuret Xanthoprotein HNO3 NaOH CuSO4. Kandungan protein dalam tubuh (sebagai persentase berat kering). Struktur molekul protein. tupai. Fungsi protein. Kandungan protein dalam makanan. Apa itu hidup?
"Biosintesis protein" - Asam amino esensial ditampilkan dalam huruf tebal. Peserta dalam biosintesis molekul protein. Jawaban yang salah. Isi. Periksa diri Anda. Diagram sel tumbuhan dan hewan. Pengantar. Jawaban yang benar. Biosintesis protein dalam sel hidup. Proses biosintesis protein dalam sel hidup. Penyedia energi untuk biosintesis protein.
"Kimia Protein" - Komposisi lendir dan cairan sinovial termasuk mukoprotein. Definisi. Struktur rantai polipeptida. Isi. Semua senyawa yang mengandung ikatan peptida memberikan reaksi seperti itu. Koneksi berurutan asam amino dalam pembentukan molekul protein. Struktur utama protein dipertahankan selama denaturasi.
"Protein dan fungsinya" - Fungsi protein sangat beragam. Bahan konstruksi. Protein kontraktil menyebabkan semua gerakan. Sifat kimia protein. Produksi badan protein dan antibodi untuk menetralkan zat asing. Fungsi protein. Pembuluh darah, tendon, dan rambut dibangun dari protein. Struktur sekunder Struktur tersier Struktur kuarter.
"Asam amino dan protein" - Reaksi ?-asam amino. Reaksi biuret (dengan tembaga (II) hidroksida Cu (OH) 2) Reaksi ninhidrin. VERSI BERBEDA GAMBAR STRUKTUR PROTEIN CRUMBIN. Limbah dengan isomer optis aktif asam a-amino. PEMBENTUKAN IKATAN HIDROGEN INTRAMOLEKULAR (digambarkan dengan garis putus-putus) dalam molekul polipeptida.
tupai- senyawa organik bermolekul tinggi, terdiri dari residu asam -amino.
PADA komposisi protein termasuk karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, belerang. Beberapa protein membentuk kompleks dengan molekul lain yang mengandung fosfor, besi, seng dan tembaga.
Protein memiliki berat molekul besar: albumin telur - 36.000, hemoglobin - 152.000, miosin - 500.000 Sebagai perbandingan: berat molekul alkohol adalah 46, asam asetat - 60, benzena - 78.
Komposisi asam amino protein
tupai- polimer non-periodik, monomernya adalah -asam amino. Biasanya, 20 jenis asam -amino disebut monomer protein, meskipun lebih dari 170 di antaranya telah ditemukan di sel dan jaringan.
Tergantung pada apakah asam amino dapat disintesis dalam tubuh manusia dan hewan lain, ada: asam amino non esensial- dapat disintesis asam amino esensial- tidak dapat disintesis. Asam amino esensial harus dicerna dengan makanan. Tumbuhan mensintesis semua jenis asam amino.
Tergantung pada komposisi asam amino, protein adalah: lengkap- mengandung seluruh rangkaian asam amino; cacat- beberapa asam amino tidak ada dalam komposisinya. Jika protein hanya terdiri dari asam amino, mereka disebut sederhana. Jika protein mengandung, selain asam amino, juga komponen non-asam amino (gugus prostetik), mereka disebut kompleks. Gugus prostetik dapat diwakili oleh logam (metalloprotein), karbohidrat (glikoprotein), lipid (lipoprotein), asam nukleat (nukleoprotein).
Semua asam amino mengandung: 1) gugus karboksil (-COOH), 2) gugus amino (-NH 2), 3) radikal atau gugus R (sisa molekul). Struktur radikal pada berbagai jenis asam amino berbeda. Tergantung pada jumlah gugus amino dan gugus karboksil yang membentuk asam amino, ada: asam amino netral memiliki satu gugus karboksil dan satu gugus amino; asam amino dasar memiliki lebih dari satu gugus amino; asam amino asam memiliki lebih dari satu gugus karboksil.
Asam amino adalah senyawa amfoter, karena dalam larutan mereka dapat bertindak sebagai asam dan basa. Dalam larutan berair, asam amino ada dalam bentuk ion yang berbeda.
Ikatan peptida
Peptida- zat organik yang terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida.
Pembentukan peptida terjadi sebagai akibat dari reaksi kondensasi asam amino. Ketika gugus amino dari satu asam amino berinteraksi dengan gugus karboksil yang lain, ikatan kovalen nitrogen-karbon muncul di antara mereka, yang disebut peptida. Tergantung pada jumlah residu asam amino yang membentuk peptida, ada: dipeptida, tripeptida, tetrapeptida dll. Pembentukan ikatan peptida dapat diulang berkali-kali. Ini mengarah pada pembentukan polipeptida. Di salah satu ujung peptida terdapat gugus amino bebas (disebut N-terminus), dan di ujung lainnya ada gugus karboksil bebas (disebut C-terminus).
Organisasi spasial molekul protein
Kinerja fungsi spesifik tertentu oleh protein tergantung pada konfigurasi spasial molekulnya, di samping itu, sel secara energetik tidak menguntungkan untuk menyimpan protein dalam bentuk yang diperluas, dalam bentuk rantai, oleh karena itu, rantai polipeptida mengalami pelipatan, memperoleh struktur tiga dimensi tertentu, atau konformasi. Alokasikan 4 level organisasi spasial protein.
Struktur primer protein- urutan residu asam amino dalam rantai polipeptida yang membentuk molekul protein. Ikatan antara asam amino adalah peptida.
Jika sebuah molekul protein hanya terdiri dari 10 residu asam amino, maka jumlah kemungkinan varian molekul protein yang berbeda dalam urutan pergantian asam amino adalah 10 20 . Dengan 20 asam amino, Anda dapat membuat kombinasi yang lebih beragam. Sekitar sepuluh ribu protein berbeda telah ditemukan dalam tubuh manusia, yang berbeda satu sama lain dan dari protein organisme lain.
Ini adalah struktur utama dari molekul protein yang menentukan sifat-sifat molekul protein dan konfigurasi spasialnya. Penggantian hanya satu asam amino dengan yang lain dalam rantai polipeptida menyebabkan perubahan sifat dan fungsi protein. Misalnya, penggantian asam amino glutamin keenam dalam subunit hemoglobin dengan valin mengarah pada fakta bahwa molekul hemoglobin secara keseluruhan tidak dapat melakukan fungsi utamanya - transportasi oksigen; dalam kasus seperti itu, seseorang mengembangkan penyakit - anemia sel sabit.
struktur sekunder- pelipatan rantai polipeptida menjadi spiral (terlihat seperti pegas yang diregangkan). Kumparan heliks diperkuat oleh ikatan hidrogen antara gugus karboksil dan gugus amino. Hampir semua gugus CO dan NH mengambil bagian dalam pembentukan ikatan hidrogen. Mereka lebih lemah dari yang peptida, tetapi, berulang kali, mereka memberikan stabilitas dan kekakuan pada konfigurasi ini. Pada tingkat struktur sekunder, ada protein: fibroin (sutra, jaring), keratin (rambut, kuku), kolagen (tendon).
Struktur tersier- pengepakan rantai polipeptida menjadi globul, akibat terjadinya ikatan kimia (hidrogen, ionik, disulfida) dan pembentukan interaksi hidrofobik antara radikal residu asam amino. Peran utama dalam pembentukan struktur tersier dimainkan oleh interaksi hidrofilik-hidrofobik. Dalam larutan berair, radikal hidrofobik cenderung bersembunyi dari air, mengelompok di dalam globul, sedangkan radikal hidrofilik cenderung muncul di permukaan molekul sebagai akibat hidrasi (interaksi dengan dipol air). Pada beberapa protein, struktur tersier distabilkan oleh ikatan kovalen disulfida yang terbentuk antara atom sulfur dari dua residu sistein. Pada tingkat struktur tersier, ada enzim, antibodi, beberapa hormon.
Struktur Kuarter karakteristik protein kompleks, yang molekulnya dibentuk oleh dua atau lebih globul. Subunit diadakan dalam molekul oleh interaksi ionik, hidrofobik, dan elektrostatik. Kadang-kadang, selama pembentukan struktur kuaterner, ikatan disulfida terjadi antara subunit. Protein yang paling banyak dipelajari dengan struktur kuartener adalah hemoglobin. Ini dibentuk oleh dua subunit (141 residu asam amino) dan dua subunit (146 residu asam amino). Setiap subunit terkait dengan molekul heme yang mengandung besi.
Jika karena alasan tertentu konformasi spasial protein menyimpang dari normal, protein tidak dapat menjalankan fungsinya. Misalnya, penyebab "penyakit sapi gila" (ensefalopati spongiformis) adalah konformasi abnormal prion, protein permukaan sel saraf.
Sifat protein
Komposisi asam amino, struktur molekul protein menentukan properti. Protein menggabungkan sifat dasar dan asam yang ditentukan oleh radikal asam amino: semakin asam amino dalam protein, semakin jelas sifat asamnya. Kemampuan memberi dan melampirkan H + menentukan sifat penyangga protein; salah satu buffer paling kuat adalah hemoglobin dalam eritrosit, yang menjaga pH darah pada tingkat yang konstan. Ada protein larut (fibrinogen), ada protein tidak larut yang melakukan fungsi mekanis (fibroin, keratin, kolagen). Ada protein yang aktif secara kimiawi (enzim), ada yang tidak aktif secara kimiawi, tahan terhadap berbagai kondisi lingkungan dan sangat tidak stabil.
Faktor eksternal (panas, radiasi ultraviolet, logam berat dan garamnya, perubahan pH, radiasi, dehidrasi)
dapat menyebabkan pelanggaran organisasi struktural molekul protein. Proses hilangnya konformasi tiga dimensi yang melekat pada molekul protein tertentu disebut denaturasi. Penyebab denaturasi adalah putusnya ikatan yang menstabilkan struktur protein tertentu. Awalnya, ikatan yang paling lemah terputus, dan ketika kondisinya menjadi lebih sulit, ikatan yang lebih kuat pun terjadi. Oleh karena itu, pertama kuartener, kemudian struktur tersier dan sekunder hilang. Perubahan konfigurasi spasial menyebabkan perubahan sifat protein dan, sebagai akibatnya, membuat protein tidak mungkin melakukan fungsi biologisnya. Jika denaturasi tidak disertai dengan penghancuran struktur primer, maka dapat terjadi reversibel, dalam hal ini, penyembuhan diri dari karakteristik konformasi protein terjadi. Denaturasi tersebut dikenakan, misalnya, protein reseptor membran. Proses pemulihan struktur protein setelah denaturasi disebut renaturasi. Jika pemulihan konfigurasi spasial protein tidak mungkin, maka denaturasi disebut ireversibel.
Fungsi protein
| Fungsi | Contoh dan penjelasannya |
|---|---|
| Konstruksi | Protein terlibat dalam pembentukan struktur seluler dan ekstraseluler: mereka adalah bagian dari membran sel (lipoprotein, glikoprotein), rambut (keratin), tendon (kolagen), dll. |
| Mengangkut | Protein darah hemoglobin mengikat oksigen dan mengangkutnya dari paru-paru ke semua jaringan dan organ, dan dari mereka mentransfer karbon dioksida ke paru-paru; Komposisi membran sel termasuk protein khusus yang menyediakan transfer aktif dan selektif zat dan ion tertentu dari sel ke lingkungan eksternal dan sebaliknya. |
| Peraturan | Hormon protein terlibat dalam pengaturan proses metabolisme. Misalnya, hormon insulin mengatur kadar glukosa darah, meningkatkan sintesis glikogen, dan meningkatkan pembentukan lemak dari karbohidrat. |
| pelindung | Menanggapi penetrasi protein atau mikroorganisme asing (antigen) ke dalam tubuh, protein khusus terbentuk - antibodi yang dapat mengikat dan menetralisirnya. Fibrin, terbentuk dari fibrinogen, membantu menghentikan pendarahan. |
| Motor | Protein kontraktil aktin dan miosin memberikan kontraksi otot pada hewan multiseluler. |
| Sinyal | Molekul protein tertanam di membran permukaan sel, mampu mengubah struktur tersiernya sebagai respons terhadap aksi faktor lingkungan, sehingga menerima sinyal dari lingkungan eksternal dan mengirimkan perintah ke sel. |
| Menyimpan | Dalam tubuh hewan, protein, sebagai suatu peraturan, tidak disimpan, kecuali albumin telur, kasein susu. Namun berkat protein dalam tubuh, beberapa zat dapat disimpan sebagai cadangan, misalnya, selama pemecahan hemoglobin, zat besi tidak dikeluarkan dari tubuh, tetapi disimpan, membentuk kompleks dengan protein feritin. |
| Energi | Dengan pemecahan 1 g protein menjadi produk akhir, 17,6 kJ dilepaskan. Pertama, protein dipecah menjadi asam amino, dan kemudian menjadi produk akhir - air, karbon dioksida, dan amonia. Namun, protein digunakan sebagai sumber energi hanya ketika sumber lain (karbohidrat dan lemak) digunakan. |
| katalis | Salah satu fungsi terpenting dari protein. Dilengkapi dengan protein – enzim yang mempercepat reaksi biokimia yang terjadi di dalam sel. Misalnya, ribulosa bifosfat karboksilase mengkatalisis fiksasi CO2 selama fotosintesis. |
Enzim
Enzim, atau enzim, adalah kelas khusus protein yang merupakan katalis biologis. Berkat enzim, reaksi biokimia berlangsung dengan kecepatan yang luar biasa. Laju reaksi enzimatik adalah puluhan ribu kali (dan kadang-kadang jutaan) lebih tinggi daripada laju reaksi yang melibatkan katalis anorganik. Zat tempat enzim bekerja disebut substrat.
Enzim adalah protein globular fitur struktural Enzim dapat dibagi menjadi dua kelompok: sederhana dan kompleks. enzim sederhana adalah protein sederhana, yaitu hanya terdiri dari asam amino. Enzim kompleks adalah protein kompleks, yaitu selain bagian protein, mereka termasuk kelompok yang bersifat non-protein - kofaktor. Untuk beberapa enzim, vitamin bertindak sebagai kofaktor. Dalam molekul enzim, bagian khusus diisolasi, yang disebut pusat aktif. pusat aktif- bagian kecil enzim (dari tiga hingga dua belas residu asam amino), di mana pengikatan substrat atau substrat terjadi dengan pembentukan kompleks enzim-substrat. Setelah reaksi selesai, kompleks enzim-substrat terurai menjadi enzim dan produk reaksi. Beberapa enzim memiliki (selain aktif) pusat alosterik- situs tempat pengatur laju kerja enzim terpasang ( enzim alosterik).
Reaksi katalisis enzimatik dicirikan oleh: 1) efisiensi tinggi, 2) selektivitas dan arah kerja yang ketat, 3) spesifisitas substrat, 4) regulasi yang baik dan tepat. Kekhususan substrat dan reaksi dari reaksi katalisis enzimatik dijelaskan oleh hipotesis E. Fischer (1890) dan D. Koshland (1959).
E. Fisher (hipotesis kunci-kunci) menyarankan bahwa konfigurasi spasial situs aktif enzim dan substrat harus sesuai satu sama lain. Substrat dibandingkan dengan "kunci", enzim - dengan "kunci".
D. Koshland (hipotesis "sarung tangan") menyarankan bahwa korespondensi spasial antara struktur substrat dan pusat aktif enzim dibuat hanya pada saat interaksi mereka satu sama lain. Hipotesis ini disebut juga hipotesis kecocokan yang diinduksi.
Laju reaksi enzimatik tergantung pada: 1) suhu, 2) konsentrasi enzim, 3) konsentrasi substrat, 4) pH. Harus ditekankan bahwa karena enzim adalah protein, aktivitasnya paling tinggi dalam kondisi fisiologis normal.
Sebagian besar enzim hanya dapat bekerja pada suhu antara 0 dan 40 °C. Dalam batas-batas ini, laju reaksi meningkat sekitar 2 kali lipat untuk setiap kenaikan suhu 10 °C. Pada suhu di atas 40 °C, protein mengalami denaturasi dan aktivitas enzim menurun. Pada suhu mendekati titik beku, enzim menjadi tidak aktif.
Dengan bertambahnya jumlah substrat, laju reaksi enzimatik meningkat hingga jumlah molekul substrat menjadi sama dengan jumlah molekul enzim. Dengan peningkatan lebih lanjut dalam jumlah substrat, laju tidak akan meningkat, karena pusat aktif enzim jenuh. Peningkatan konsentrasi enzim menyebabkan peningkatan aktivitas katalitik, karena sejumlah besar molekul substrat mengalami transformasi per satuan waktu.
Untuk setiap enzim, ada nilai pH optimal di mana ia menunjukkan aktivitas maksimum (pepsin - 2.0, amilase saliva - 6.8, lipase pankreas - 9.0). Pada nilai pH yang lebih tinggi atau lebih rendah, aktivitas enzim menurun. Dengan perubahan pH yang tajam, enzim mengalami denaturasi.
Kecepatan enzim alosterik diatur oleh zat yang menempel pada pusat alosterik. Jika zat-zat ini mempercepat reaksi, mereka disebut aktivator jika mereka melambat - penghambat.
Klasifikasi enzim
Menurut jenis transformasi kimia yang dikatalisis, enzim dibagi menjadi 6 kelas:
- oksidoreduktase(transfer atom hidrogen, oksigen atau elektron dari satu zat ke zat lain - dehidrogenase),
- transferase(transfer gugus metil, asil, fosfat atau amino dari satu zat ke zat lain - transaminase),
- hidrolase(reaksi hidrolisis di mana dua produk terbentuk dari substrat - amilase, lipase),
- liase(penambahan non-hidrolitik ke substrat atau penghapusan sekelompok atom darinya, sedangkan ikatan C-C, C-N, C-O, C-S dapat diputus - dekarboksilase),
- isomerase(penataan ulang intramolekul - isomerase),
- ligase(hubungan dua molekul sebagai hasil dari pembentukan ikatan C-C, C-N, C-O, C-S - sintetase).
Kelas pada gilirannya dibagi lagi menjadi subclass dan subsubclass. Dalam klasifikasi internasional saat ini, setiap enzim memiliki kode spesifik, terdiri dari empat angka yang dipisahkan oleh titik. Angka pertama adalah kelas, yang kedua adalah subclass, yang ketiga adalah subclass, yang keempat adalah nomor urut enzim dalam subclass ini, misalnya kode arginase adalah 3.5.3.1.
Pergi ke kuliah nomor 2"Struktur dan Fungsi Karbohidrat dan Lipid"
Pergi ke kuliah 4"Struktur dan fungsi asam nukleat ATP"
Pelanggaran terhadap struktur alami protein disebut denaturasi. Itu terjadi di bawah pengaruh suhu tinggi, bahan kimia, energi radiasi, dan faktor lainnya.
Peran protein dalam kehidupan sel dan organisme:
bangunan (struktural) - protein - bahan bangunan tubuh (cangkang, membran, organel, jaringan, organ);
fungsi katalitik - enzim yang mempercepat reaksi hingga ratusan mil
satu juta kali;
fungsi muskuloskeletal - protein yang membentuk tulang kerangka, tendon; pergerakan flagellata, ciliates, kontraksi otot;
fungsi transportasi - hemoglobin darah;
pelindung - antibodi darah menetralkan zat asing;
fungsi energi - selama pemecahan protein, 1 g melepaskan energi 17,6 kJ;
pengaturan dan hormonal - protein adalah bagian dari banyak hormon dan mengambil bagian dalam pengaturan proses vital tubuh;
reseptor - protein melakukan proses pengenalan selektif zat individu dan perlekatannya pada molekul.
Metabolisme di dalam sel. Fotosintesis. Kemosintesis
Prasyarat untuk keberadaan organisme apa pun adalah pasokan nutrisi yang konstan dan pelepasan produk akhir dari reaksi kimia yang terjadi dalam sel secara konstan. Nutrisi digunakan oleh organisme sebagai sumber atom unsur kimia (terutama atom karbon), dari mana semua struktur dibangun atau diperbarui. Selain nutrisi, tubuh juga menerima air, oksigen, dan garam mineral.
Zat organik yang masuk ke dalam sel (atau disintesis selama fotosintesis) dipecah menjadi blok bangunan - monomer dan dikirim ke semua sel tubuh. Bagian dari molekul zat ini dihabiskan untuk sintesis zat organik spesifik yang melekat pada organisme ini. Sel mensintesis protein, lipid, karbohidrat, asam nukleat, dan zat lain yang melakukan berbagai fungsi (membangun, katalitik, pengatur, pelindung, dll.).
Bagian lain dari senyawa organik dengan berat molekul rendah yang masuk ke dalam sel pergi ke pembentukan ATP, molekul yang mengandung energi yang dimaksudkan langsung untuk melakukan pekerjaan. Energi diperlukan untuk sintesis semua zat spesifik tubuh, mempertahankan organisasinya yang sangat teratur, transpor aktif zat di dalam sel, dari satu sel ke sel lain, dari satu bagian tubuh ke bagian lain, untuk transmisi impuls saraf, pergerakan organisme, mempertahankan suhu tubuh yang konstan (pada burung dan mamalia) dan untuk tujuan lain.
Selama transformasi zat dalam sel, produk akhir metabolisme terbentuk, yang dapat menjadi racun bagi tubuh dan dikeluarkan darinya (misalnya, amonia). Dengan demikian, semua organisme hidup secara konstan mengkonsumsi zat tertentu dari lingkungan, mengubahnya dan melepaskan produk akhir ke lingkungan.
Kumpulan reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh disebut metabolisme atau metabolisme. Tergantung pada arah umum proses, katabolisme dan anabolisme dibedakan.
Katabolisme (disimilasi) adalah serangkaian reaksi yang mengarah pada pembentukan senyawa sederhana dari yang lebih kompleks. Reaksi katabolik termasuk, misalnya, reaksi hidrolisis polimer menjadi monomer dan pemisahan yang terakhir menjadi karbon dioksida, air, amonia, mis. reaksi metabolisme energi, di mana oksidasi zat organik dan sintesis ATP.
Anabolisme (asimilasi) adalah serangkaian reaksi untuk sintesis zat organik kompleks dari yang lebih sederhana. Ini termasuk, misalnya, fiksasi nitrogen dan biosintesis protein, sintesis karbohidrat dari karbon dioksida dan air selama fotosintesis, sintesis polisakarida, lipid, nukleotida, DNA, RNA dan zat lainnya.
Sintesis zat dalam sel organisme hidup sering disebut sebagai metabolisme plastik, dan pemecahan zat dan oksidasinya, disertai dengan sintesis ATP, disebut sebagai metabolisme energi. Kedua jenis metabolisme membentuk dasar dari aktivitas vital sel apa pun, dan, akibatnya, organisme apa pun, dan terkait erat satu sama lain. Di satu sisi, semua reaksi pertukaran plastis membutuhkan pengeluaran energi. Di sisi lain, untuk pelaksanaan reaksi metabolisme energi, sintesis enzim yang konstan diperlukan, karena rentang hidupnya pendek. Selain itu, zat yang digunakan untuk respirasi terbentuk selama metabolisme plastik (misalnya, selama fotosintesis).
Fotosintesis - proses pembentukan bahan organik dari karbon dioksida dan air dalam cahaya dengan partisipasi pigmen fotosintesis (klorofil pada tanaman, bacteriochlorophyll dan bacteriorhodopsin pada bakteri). Dalam fisiologi tumbuhan modern, fotosintesis lebih sering dipahami sebagai fungsi fotoautotrofik - serangkaian proses penyerapan, transformasi, dan penggunaan energi kuanta cahaya dalam berbagai reaksi endergonik, termasuk konversi karbon dioksida menjadi zat organik.
Fotosintesis adalah sumber utama energi biologis, autotrof fotosintesis menggunakannya untuk mensintesis zat organik dari yang anorganik, heterotrof ada karena energi yang disimpan oleh autotrof dalam bentuk ikatan kimia, melepaskannya dalam proses respirasi dan fermentasi. Energi yang diterima manusia dari pembakaran bahan bakar fosil (batubara, minyak, gas alam, gambut) juga disimpan dalam proses fotosintesis.
Fotosintesis adalah input utama karbon anorganik ke dalam siklus biologis. Semua oksigen bebas di atmosfer berasal dari biogenik dan merupakan produk sampingan dari fotosintesis. Pembentukan atmosfer pengoksidasi (bencana oksigen) sepenuhnya mengubah keadaan permukaan bumi, memungkinkan munculnya respirasi, dan kemudian, setelah pembentukan lapisan ozon, memungkinkan kehidupan datang ke darat.
Kemosintesis adalah metode nutrisi autotrofik, di mana sumber energi untuk sintesis zat organik dari CO2 adalah oksidasi senyawa anorganik. Pilihan serupa untuk mendapatkan energi hanya digunakan oleh bakteri. Fenomena kemosintesis ditemukan pada tahun 1887 oleh ilmuwan Rusia S.N. Vinogradsky.
Perlu dicatat bahwa energi yang dilepaskan dalam reaksi oksidasi senyawa anorganik tidak dapat langsung digunakan dalam proses asimilasi. Pertama, energi ini diubah menjadi energi ikatan makroenergi ATP dan baru kemudian digunakan untuk sintesis senyawa organik.
Organisme kemolitoautotrof:
Bakteri besi (Geobacter, Gallionella) mengoksidasi besi besi menjadi besi.
Bakteri belerang (Desulfuromonas, Desulfobacter, Beggiatoa) mengoksidasi hidrogen sulfida menjadi belerang molekuler atau menjadi garam asam sulfat.
Bakteri nitrifikasi (Nitrobacteraceae, Nitrosomonas, Nitrosococcus) mengoksidasi amonia yang terbentuk selama pembusukan bahan organik menjadi asam nitrit dan nitrat, yang berinteraksi dengan mineral tanah, membentuk nitrit dan nitrat.
Diantara bahan organik tupai, atau protein, adalah biopolimer yang paling banyak, paling beragam dan paling penting. Mereka memperhitungkan 50 - 80% berat kering sel.
Molekul protein berukuran besar, itulah sebabnya mereka disebut makromolekul. Selain karbon, oksigen, hidrogen dan nitrogen, protein dapat mengandung belerang, fosfor dan besi. Protein berbeda satu sama lain dalam jumlah (dari seratus hingga beberapa ribu), komposisi dan urutan monomer. Monomer protein adalah asam amino (Gbr. 1)
Variasi protein yang tak ada habisnya diciptakan oleh kombinasi yang berbeda dari semuanya 20 asam amino. Setiap asam amino memiliki nama, struktur dan sifat khusus sendiri. Rumus umum mereka dapat direpresentasikan sebagai berikut:
Molekul asam amino terdiri dari dua bagian yang identik untuk semua asam amino, salah satunya adalah gugus amino ( -NH2) dengan sifat dasar, yang lain dengan gugus karboksil ( -COOH) dengan sifat asam. Bagian dari molekul yang disebut radikal ( R), asam amino yang berbeda memiliki struktur yang berbeda. Kehadiran gugus basa dan asam dalam satu molekul asam amino menentukan reaktivitasnya yang tinggi. melalui kelompok-kelompok ini, asam amino terhubung untuk membentuk protein. Dalam hal ini, molekul air muncul, dan elektron yang dilepaskan membentuk ikatan peptida. Itulah sebabnya protein disebut polipeptida.
Molekul protein dapat memiliki konfigurasi spasial yang berbeda, dan empat tingkat organisasi struktural dibedakan dalam strukturnya.
Urutan asam amino dalam rantai polipeptida adalah struktur utama tupai. Ini unik untuk protein apa pun dan menentukan bentuk, sifat, dan fungsinya.
Sebagian besar protein berbentuk heliks sebagai akibat dari pembentukan ikatan hidrogen antara -BERSAMA- dan -NH- kelompok residu asam amino yang berbeda dari rantai polipeptida. Ikatan hidrogen lemah, tetapi dalam kombinasi mereka memberikan struktur yang cukup kuat. spiral ini adalah struktur sekunder tupai.
Struktur tersier- "pengemasan" spasial tiga dimensi dari rantai polipeptida. Akibatnya, konfigurasi aneh, tetapi spesifik untuk setiap protein muncul - percikan. Kekuatan struktur tersier disediakan oleh berbagai ikatan yang timbul antara radikal asam amino.
Struktur Kuarter tidak khas untuk semua protein. Ini muncul sebagai hasil dari kombinasi beberapa makromolekul dengan struktur tersier menjadi kompleks yang kompleks. Misalnya, hemoglobin darah manusia adalah kompleks dari empat makromolekul protein.
Kompleksitas struktur molekul protein ini dikaitkan dengan berbagai fungsi yang melekat pada biopolimer ini.
Pelanggaran struktur alami protein disebut denaturasi. Ini dapat terjadi di bawah pengaruh suhu, bahan kimia, energi radiasi, dan faktor lainnya. Dengan tumbukan yang lemah, hanya struktur kuaterner yang hancur, dengan yang lebih kuat, yang tersier, dan kemudian yang sekunder, dan protein tetap dalam bentuk rantai polipeptida.
Proses ini sebagian reversibel: jika struktur primer tidak terganggu, maka protein yang terdenaturasi dapat memulihkan strukturnya. Oleh karena itu, semua fitur struktur makromolekul protein ditentukan oleh struktur utamanya.
Kecuali protein sederhana, yang hanya terdiri dari asam amino, ada juga protein kompleks
