A estrutura das moléculas de proteína. Conexão de propriedades, funções e atividade de proteínas com sua organização estrutural (especificidade, afiliação de espécies, efeito de reconhecimento, dinamismo, efeito de interação cooperativa).

Esquilos - São substâncias com alto teor de nitrogênio molecular, constituídas por resíduos de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. As proteínas também são chamadas de proteínas;

As proteínas simples são construídas a partir de aminoácidos e, quando hidrolisadas, se decompõem, respectivamente, apenas em aminoácidos. As proteínas complexas são proteínas de dois componentes que consistem em alguma proteína simples e um componente não proteico chamado grupo prostético. Durante a hidrólise de proteínas complexas, além dos aminoácidos livres, a parte não proteica ou seus produtos de decomposição são liberados. As proteínas simples, por sua vez, são divididas com base em alguns critérios selecionados condicionalmente em vários subgrupos: protaminas, histonas, albuminas, globulinas, prolaminas, glutelinas, etc.

A classificação de proteínas complexas é baseada na natureza química de seu componente não proteico. De acordo com isso, existem: fosfoproteínas (contêm ácido fosfórico), cromoproteínas (incluem pigmentos), nucleoproteínas (contêm ácidos nucleicos), glicoproteínas (contêm carboidratos), lipoproteínas (contêm lipídios) e metaloproteínas (contêm metais).

3. Estrutura da proteína.

A sequência de resíduos de aminoácidos na cadeia polipeptídica de uma molécula de proteína é chamada estrutura primária da proteína. A estrutura primária de uma proteína, além de um grande número de ligações peptídicas, geralmente também contém um pequeno número de ligações dissulfeto (-S-S-). A configuração espacial da cadeia polipeptídica, mais precisamente o tipo hélice polipeptídica, determinasecundário estrutura da proteína, é apresentado em principalmente α-hélice, que é fixado por ligações de hidrogênio. Estrutura terciária- cadeia polipeptídica, total ou parcialmente enrolada, está localizada ou embalada no espaço (em um glóbulo). A estabilidade conhecida da estrutura terciária da proteína é fornecida por ligações de hidrogênio, forças intermoleculares de van der Waals, interação eletrostática de grupos carregados, etc.

Estrutura da proteína quaternária - uma estrutura que consiste em um certo número de cadeias polipeptídicas que ocupam uma posição estritamente fixa em relação umas às outras.

O exemplo clássico de uma proteína com estrutura quaternária é hemoglobina.

Propriedades físicas das proteínas: soluções de alta viscosidade,

difusão insignificante, grande capacidade de inchamento, atividade óptica, mobilidade em um campo elétrico, baixa pressão osmótica e alta pressão oncótica, capacidade de absorver raios UV a 280 nm, como aminoácidos, são anfotéricos devido à presença de NH2- e COOH- livres grupos e são caracterizados, respectivamente, por todos os ácidos e bases de St. you. Eles têm propriedades hidrofílicas pronunciadas. Suas soluções têm uma pressão osmótica muito baixa, alta viscosidade e difusividade insignificante. As proteínas são capazes de inchar em grande medida. O fenômeno de espalhamento de luz, subjacente à determinação quantitativa de proteínas por nefelometria, está associado ao estado coloidal das proteínas.

As proteínas são capazes de adsorver compostos orgânicos de baixo peso molecular e íons inorgânicos em sua superfície. Esta propriedade determina as funções de transporte de proteínas individuais.

Propriedades químicas das proteínas são diversos, uma vez que os radicais laterais dos resíduos de aminoácidos contêm vários grupos funcionais (-NH2, -COOH, -OH, -SH, etc.). Uma reação característica para proteínas é a hidrólise de ligações peptídicas. Devido à presença de grupos amino e carboxila, as proteínas têm propriedades anfotéricas.

Desnaturação de proteínas- destruição das ligações que estabilizam as estruturas quaternárias, terciárias e secundárias, levando à desorientação da configuração da molécula da proteína e acompanhada pela perda das propriedades nativas.

Existem fatores físicos (temperatura, pressão, impacto mecânico, radiação ultrassônica e ionizante) e químicos (metais pesados, ácidos, álcalis, solventes orgânicos, alcalóides) que causam a desnaturação.

O processo inverso é renaturação, ou seja, a restauração das propriedades físico-químicas e biológicas da proteína. A renaturação não é possível se a estrutura primária for afetada.

A maioria das proteínas desnatura quando aquecida com uma solução acima de 50-60 ° C. As manifestações externas de desnaturação são reduzidas a uma perda de solubilidade, especialmente no ponto isoelétrico, um aumento na viscosidade das soluções de proteínas, um aumento na quantidade de funcional livre SH-rpypp e uma mudança na natureza do espalhamento de raios X, glóbulos de moléculas de proteínas nativas e formam estruturas aleatórias e desordenadas.

função de contração. actina e miosina são proteínas específicas do tecido muscular. função estrutural. proteínas fibrilares, em particular colágeno no tecido conjuntivo, queratina no cabelo, unhas, pele, elastina na parede vascular, etc.

função hormonal. Vários hormônios são representados por proteínas ou polipeptídeos, como hormônios da glândula pituitária, pâncreas, etc. Alguns hormônios são derivados de aminoácidos.

Função nutricional (reserva). proteínas de reserva que são fontes de nutrição para o feto.A principal proteína do leite (caseína) também desempenha uma função principalmente nutricional.

Funções biológicas das proteínas. Diversidade de proteínas em termos de organização estrutural e função biológica. Polimorfismo. Diferenças na composição proteica de órgãos e tecidos. Mudanças na composição na ontogenia e nas doenças.

-Grau de dificuldade As estruturas das proteínas são divididas em simples e complexas. Simples ou um componente as proteínas consistem apenas da parte proteica e, quando hidrolisadas, dão aminoácidos. Para difícil ou dois componentes incluem proteínas, dentro cuja composição inclui uma proteína e um grupo adicional de natureza não proteica, chamado prótese. ( lipídios, carboidratos, ácidos nucleicos podem atuar); respectivamente, as proteínas complexas são chamadas de lipoproteínas, glicoproteínas, nucleoproteínas.

- de acordo com a forma da molécula de proteína As proteínas são divididas em dois grupos: fibrilares (fibrosas) e globulares (corpusculares). proteínas fibrilares caracterizado por uma alta relação entre seu comprimento e diâmetro (várias dezenas de unidades). Suas moléculas são filamentosas e geralmente são coletadas em feixes que formam fibras. (são os principais componentes da camada externa da pele, formando as capas protetoras do corpo humano). Eles também estão envolvidos na formação de tecido conjuntivo, incluindo cartilagem e tendões.

A grande maioria das proteínas naturais são globulares. Por proteínas globulares caracterizada por uma pequena proporção entre o comprimento e o diâmetro da molécula (várias unidades). Tendo uma conformação mais complexa, as proteínas globulares também são mais diversas.

-Em relação a solventes convencionalmente selecionados distribuir albuminaseglobulinas. Albuminas dissolver muito bem dentroágua e soluções salinas concentradas. Globulinas insolúvel em água e dentro soluções de sais de concentração moderada.

--Classificação funcional de proteínas o mais satisfatório, pois se baseia não em um sinal aleatório, mas em uma função desempenhada. Além disso, é possível distinguir a semelhança de estruturas, propriedades e atividade funcional de proteínas específicas incluídas em qualquer classe.

proteínas cataliticamente ativas chamado enzimas. Eles catalisam quase todas as transformações químicas na célula. Este grupo de proteínas será discutido em detalhes no Capítulo 4.

Hormônios regulam o metabolismo dentro das células e integram o metabolismo em várias células do corpo como um todo.

Receptores ligam seletivamente vários reguladores (hormônios, mediadores) na superfície das membranas celulares.

Proteínas de transporte realizam a ligação e o transporte de substâncias entre os tecidos e através das membranas celulares.

Proteínas estruturais . Em primeiro lugar, este grupo inclui proteínas envolvidas na construção de várias membranas biológicas.

Esquilos - inibidores enzimas constituem um grande grupo de inibidores endógenos. Eles regulam a atividade das enzimas.

Contrátil esquilos fornecer um processo de redução mecânica usando energia química.

Proteínas tóxicas - algumas proteínas e peptídeos secretados por organismos (cobras, abelhas, microorganismos) que são venenosos para outros organismos vivos.

proteínas protetoras. anticorpos - substâncias proteicas produzidas por um organismo animal em resposta à introdução de um antígeno. Os anticorpos, interagindo com antígenos, os desativam e, assim, protegem o corpo dos efeitos de compostos estranhos, vírus, bactérias, etc.

A composição proteica depende da fisiologia. Atividade, composição alimentar e dieta, biorritmos. No processo de desenvolvimento, a composição muda significativamente (do zigoto à formação de órgãos diferenciados com funções especializadas). Por exemplo, os eritrócitos contêm hemoglobina, que fornece o transporte de oxigênio pelo sangue, as células dos camundongos contêm proteínas contráteis actina e miosina, a rodopsina é uma proteína na retina, etc. Nas doenças, a composição da proteína muda - proteinopatia. As proteinopatias hereditárias desenvolvem-se como resultado de danos no aparelho genético. Qualquer proteína não é sintetizada ou é sintetizada, mas sua estrutura primária é alterada (anemia falciforme). Qualquer doença é acompanhada por uma mudança na composição da proteína, ou seja, desenvolve proteinopatia adquirida. Nesse caso, a estrutura primária das proteínas não é perturbada, mas ocorre uma mudança quantitativa nas proteínas, especialmente nos órgãos e tecidos nos quais o processo patológico se desenvolve. Por exemplo, com pancreatite, a produção de enzimas necessárias para a digestão de nutrientes no trato gastrointestinal diminui.

Fatores de dano à estrutura e função das proteínas, o papel do dano na patogênese das doenças. Proteinopatia

A composição proteica do corpo de um adulto saudável é relativamente constante, embora sejam possíveis alterações na quantidade de proteínas individuais em órgãos e tecidos. Em várias doenças, há uma mudança na composição proteica dos tecidos. Essas alterações são chamadas de proteinopatias. Existem proteinopatias hereditárias e adquiridas. As proteinopatias hereditárias se desenvolvem como resultado de danos no aparelho genético de um determinado indivíduo. Qualquer proteína não é sintetizada ou é sintetizada, mas sua estrutura primária é alterada. Qualquer doença é acompanhada por uma mudança na composição proteica do corpo, ou seja, desenvolve proteinopatia adquirida. Nesse caso, a estrutura primária das proteínas não é perturbada, mas geralmente há uma mudança quantitativa nas proteínas, especialmente nos órgãos e tecidos em que o processo patológico se desenvolve. Por exemplo, com pancreatite, a produção de enzimas necessárias para a digestão de nutrientes no trato gastrointestinal diminui.

Em alguns casos, as proteinopatias adquiridas se desenvolvem como resultado de mudanças nas condições em que as proteínas funcionam. Assim, quando o pH do meio muda para o lado alcalino (alcaloses de diversas naturezas), a conformação da hemoglobina muda, sua afinidade pelo O 2 aumenta e a entrega de O 2 aos tecidos diminui (hipóxia tecidual).

Às vezes, como resultado da doença, o nível de metabólitos nas células e no soro sanguíneo aumenta, o que leva à modificação de algumas proteínas e à interrupção de sua função.

Além disso, as proteínas podem ser liberadas das células do órgão danificado para o sangue, que normalmente são determinadas apenas em pequenas quantidades. Em várias doenças, estudos bioquímicos da composição proteica do sangue são frequentemente utilizados para esclarecer o diagnóstico clínico.

4. Estrutura primária das proteínas. Dependência das propriedades e funções das proteínas em sua estrutura primária. Alterações na estrutura primária, proteinopatia.

Mas a vida em nosso planeta se originou de uma gotícula coacervada. Era também uma molécula de proteína. Ou seja, a conclusão segue que são esses compostos químicos que são a base de toda a vida que existe hoje. Mas o que são estruturas de proteínas? Que papel eles desempenham no corpo e na vida das pessoas hoje? Que tipos de proteínas existem? Vamos tentar descobrir.

Proteínas: um conceito geral

Do ponto de vista, a molécula da substância em questão é uma sequência de aminoácidos interligados por ligações peptídicas.

Cada aminoácido tem dois grupos funcionais:

• carboxil-COOH;
• um grupo amino -NH2.

É entre eles que ocorre a formação de ligações em diferentes moléculas. Assim, a ligação peptídica tem a forma -CO-NH. Uma molécula de proteína pode conter centenas ou milhares desses grupos, dependendo da substância específica. Os tipos de proteínas são muito diversos. Entre eles estão aqueles que contêm aminoácidos essenciais para o organismo, o que significa que devem ser ingeridos com alimentos. Existem variedades que desempenham funções importantes na membrana celular e seu citoplasma. Catalisadores biológicos também são isolados - enzimas, que também são moléculas de proteína. Eles são amplamente utilizados na vida humana, e não apenas participam dos processos bioquímicos dos seres vivos.

O peso molecular dos compostos em consideração pode variar de várias dezenas a milhões. Afinal, o número de unidades monoméricas em uma grande cadeia polipeptídica é ilimitado e depende do tipo de uma determinada substância. A proteína em sua forma pura, em sua conformação nativa, pode ser vista ao examinar um ovo de galinha em uma massa coloidal densa, transparente e amarela clara, dentro da qual a gema está localizada - essa é a substância desejada. O mesmo pode ser dito sobre o queijo cottage sem gordura, que também é uma proteína quase pura em sua forma natural.

No entanto, nem todos os compostos em consideração têm a mesma estrutura espacial. No total, distinguem-se quatro organizações da molécula. As espécies determinam suas propriedades e falam da complexidade da estrutura. Sabe-se também que moléculas mais emaranhadas espacialmente sofrem processamento extensivo em humanos e animais.

Tipos de estruturas proteicas

São quatro no total. Vamos dar uma olhada no que é cada um deles.

1. Primário. Representa a sequência linear usual de aminoácidos conectados por ligações peptídicas. Não há torções espaciais, nem espiralização. O número de ligações incluídas no polipeptídeo pode chegar a vários milhares. Tipos de proteínas com estrutura semelhante são glicilalanina, insulina, histonas, elastina e outras.
2. Secundário. Consiste em duas cadeias polipeptídicas que são torcidas em forma de espiral e orientadas uma para a outra por voltas formadas. Nesse caso, as ligações de hidrogênio se formam entre eles, mantendo-os juntos. É assim que uma única molécula de proteína é formada. Os tipos de proteínas deste tipo são os seguintes: lisozima, pepsina e outros.
3. Conformação terciária. É uma estrutura secundária densamente empacotada e compactamente enrolada. Aqui, outros tipos de interação aparecem, além das ligações de hidrogênio - essa é a interação de van der Waals e as forças de atração eletrostática, contato hidrofílico-hidrofóbico. Exemplos de estruturas são albumina, fibroína, proteína da seda e outras.
4. Quaternário. A estrutura mais complexa, que consiste em várias cadeias polipeptídicas torcidas em espiral, enroladas em uma bola e unidas em um glóbulo. Exemplos como insulina, ferritina, hemoglobina, colágeno ilustram exatamente essa conformação de proteína.

Se considerarmos todas as estruturas dadas de moléculas em detalhes do ponto de vista químico, a análise levará muito tempo. De fato, quanto maior a configuração, mais complexa e intrincada sua estrutura, mais tipos de interações são observados na molécula.

Desnaturação de moléculas de proteína

Uma das propriedades químicas mais importantes dos polipeptídeos é sua capacidade de se decompor sob a influência de certas condições ou agentes químicos. Por exemplo, vários tipos de desnaturação de proteínas são comuns. O que é esse processo? Consiste na destruição da estrutura nativa da proteína. Ou seja, se inicialmente a molécula tinha uma estrutura terciária, depois da ação de agentes especiais ela entrará em colapso. No entanto, a sequência de resíduos de aminoácidos permanece inalterada na molécula. As proteínas desnaturadas perdem rapidamente suas propriedades físicas e químicas.

Quais reagentes podem levar ao processo de destruição da conformação? Existem vários.

1. Temperatura. Quando aquecido, há uma destruição gradual da estrutura quaternária, terciária e secundária da molécula. Visualmente, isso pode ser observado, por exemplo, ao fritar um ovo de galinha comum. A "proteína" resultante é a estrutura primária do polipeptídeo de albumina que estava no produto bruto.
2. Radiação.
3. Ação por agentes químicos fortes: ácidos, álcalis, sais de metais pesados, solventes (por exemplo, álcoois, éteres, benzeno e outros).

Este processo às vezes também é chamado de fusão da molécula. Os tipos de desnaturação de proteínas dependem do agente sob cuja ação ocorreu. Além disso, em alguns casos, ocorre o processo inverso. Isso é renaturação. Nem todas as proteínas são capazes de restaurar sua estrutura, mas uma parte significativa delas pode fazer isso. Assim, químicos da Austrália e da América realizaram a renaturação de um ovo de galinha cozido usando alguns reagentes e um método de centrifugação.

Este processo é importante para os organismos vivos na síntese de cadeias polipeptídicas por ribossomos e rRNA nas células.

Hidrólise de uma molécula de proteína

Juntamente com a desnaturação, as proteínas são caracterizadas por outra propriedade química - hidrólise. Isso também é a destruição da conformação nativa, mas não da estrutura primária, mas completamente dos aminoácidos individuais. Uma parte importante da digestão é a hidrólise de proteínas. Os tipos de hidrólise de polipeptídeos são os seguintes.

1. Químico. Baseado na ação de ácidos ou álcalis.
2. Biológicas ou enzimáticas.

No entanto, a essência do processo permanece inalterada e não depende de quais tipos de hidrólise de proteínas ocorrem. Como resultado, são formados aminoácidos, que são transportados para todas as células, órgãos e tecidos. Sua transformação posterior consiste na participação da síntese de novos polipeptídeos, já aqueles que são necessários para um determinado organismo.

Na indústria, o processo de hidrólise de moléculas de proteínas é utilizado apenas para obter os aminoácidos desejados.

Funções das proteínas no organismo

Vários tipos de proteínas, carboidratos, gorduras são componentes vitais para o funcionamento normal de qualquer célula. E isso significa todo o organismo como um todo. Portanto, seu papel se deve em grande parte ao alto grau de significância e ubiquidade dentro dos seres vivos. Existem várias funções principais das moléculas polipeptídicas.

1. catalítico. É realizado por enzimas que têm uma estrutura proteica. Falaremos sobre eles mais tarde.
2. Estrutural. Os tipos de proteínas e suas funções no corpo afetam principalmente a estrutura da própria célula, sua forma. Além disso, os polipeptídeos que desempenham esse papel formam cabelos, unhas, conchas de moluscos e penas de pássaros. Eles também são uma certa armadura no corpo da célula. A cartilagem também é composta por esses tipos de proteínas. Exemplos: tubulina, queratina, actina e outros.
3. Regulatório. Essa função se manifesta na participação de polipeptídeos em processos como: transcrição, tradução, ciclo celular, splicing, leitura de mRNA, entre outros. Em todos eles, eles desempenham um papel importante como regulador.
4. Sinal. Essa função é desempenhada por proteínas localizadas na membrana celular. Eles transmitem sinais diferentes de uma unidade para outra, e isso leva à comunicação entre os tecidos. Exemplos: citocinas, insulina, fatores de crescimento e outros.
5. Transporte. Alguns tipos de proteínas e suas funções que desempenham são simplesmente vitais. Isso acontece, por exemplo, com a proteína hemoglobina. Ele transporta oxigênio de célula para célula no sangue. Para uma pessoa é insubstituível.
6. Poupe ou reserve. Esses polipeptídeos se acumulam em plantas e ovos de animais como fonte de nutrição e energia adicionais. Um exemplo são as globulinas.
7. Motor. Uma função muito importante, especialmente para os organismos e bactérias mais simples. Afinal, eles são capazes de se mover apenas com a ajuda de flagelos ou cílios. E essas organelas, por sua natureza, nada mais são do que proteínas. Exemplos de tais polipeptídeos são os seguintes: miosina, actina, cinesina e outros.

Obviamente, as funções das proteínas no corpo humano e em outros seres vivos são muito numerosas e importantes. Isso confirma mais uma vez que sem os compostos que estamos considerando, a vida em nosso planeta é impossível.

Função protetora das proteínas

Os polipeptídeos podem proteger contra várias influências: químicas, físicas, biológicas. Por exemplo, se o corpo está em perigo na forma de um vírus ou bactéria de natureza alienígena, as imunoglobulinas (anticorpos) entram em batalha com eles, desempenhando um papel protetor.

Se falamos de efeitos físicos, a fibrina e o fibrinogênio, envolvidos na coagulação do sangue, desempenham um papel importante aqui.

Proteínas alimentares

Os tipos de proteína dietética são os seguintes:

• completo - aqueles que contêm todos os aminoácidos necessários para o corpo;
• incompletas - aquelas em que há uma composição incompleta de aminoácidos.

No entanto, ambos são importantes para o corpo humano. Principalmente o primeiro grupo. Cada pessoa, especialmente durante os períodos de desenvolvimento intensivo (infância e adolescência) e puberdade, deve manter um nível constante de proteínas em si mesmo. Afinal, já consideramos as funções que essas moléculas incríveis desempenham e sabemos que praticamente nenhum processo, nenhuma reação bioquímica dentro de nós pode prescindir da participação de polipeptídeos.

É por isso que é necessário consumir diariamente a taxa diária de proteínas contidas nos seguintes produtos:

• ovo;
• leite;
• queijo tipo cottage;
• carne e peixe;
• feijões;
• feijões;
• amendoim;
• trigo;
• aveia;
• lentilhas e outros.

Se alguém consumir 0,6 g do polipeptídeo por kg de peso por dia, nunca faltará a uma pessoa esses compostos. Se por muito tempo o corpo não receber as proteínas necessárias, ocorre uma doença, que tem o nome de fome de aminoácidos. Isso leva a graves distúrbios metabólicos e, como resultado, muitas outras doenças.

Proteínas em uma célula

Dentro da menor unidade estrutural de todos os seres vivos - as células - também existem proteínas. Além disso, eles executam quase todas as funções acima. Em primeiro lugar, o citoesqueleto da célula é formado, consistindo em microtúbulos, microfilamentos. Serve para manter a forma, bem como para o transporte interno entre as organelas. Vários íons e compostos se movem ao longo de moléculas de proteína, como ao longo de canais ou trilhos.

O papel das proteínas imersas na membrana e localizadas em sua superfície também é importante. Aqui eles desempenham funções de receptor e sinal, participam da construção da própria membrana. Eles ficam de guarda, o que significa que desempenham um papel protetor. Que tipos de proteínas na célula podem ser atribuídas a esse grupo? Há muitos exemplos, aqui estão alguns.

1. actina e miosina.
2. Elastina.
3. Queratina.
4. Colágeno.
5. Tubulina.
6. Hemoglobina.
7. Insulina.
8. Transcobalamina.
9. Transferrina.
10. Albume.

No total, existem várias centenas de diferentes que se movem constantemente dentro de cada célula.

Tipos de proteínas no corpo

Claro, eles têm uma enorme variedade. Se você tentar de alguma forma dividir todas as proteínas existentes em grupos, poderá obter algo como essa classificação.

Em geral, muitas características podem ser tomadas como base para classificar as proteínas encontradas no corpo. Um ainda não existe.

Enzimas

Catalisadores biológicos de natureza proteica, que aceleram significativamente todos os processos bioquímicos em andamento. A troca normal é impossível sem esses compostos. Todos os processos de síntese e decaimento, montagem de moléculas e sua replicação, tradução e transcrição, entre outros, são realizados sob a influência de um tipo específico de enzima. Exemplos dessas moléculas são:

• oxidorredutases;
• transferases;
• catalase;
• hidrolases;
• isomerases;
• liases e outros.

Hoje, as enzimas são usadas na vida cotidiana. Assim, na produção de pós de lavagem, as chamadas enzimas são frequentemente usadas - são catalisadores biológicos. Melhoram a qualidade da lavagem respeitando o regime de temperatura especificado. Liga-se facilmente às partículas de sujidade e remove-as da superfície dos tecidos.

No entanto, devido à sua natureza proteica, as enzimas não toleram água muito quente ou a proximidade de drogas alcalinas ou ácidas. De fato, neste caso, o processo de desnaturação ocorrerá.

Função estrutural das proteínas

Função estrutural das proteínasé que as proteínas

• participam da formação de quase todas as organelas celulares, determinando em grande parte sua estrutura (forma);
• formam um citoesqueleto que dá forma às células e muitas organelas e fornece a forma mecânica a vários tecidos;
• fazem parte da substância intercelular, que determina em grande parte a estrutura dos tecidos e a forma do corpo dos animais.

Proteínas da substância intercelular

No corpo humano, existem mais proteínas da substância intercelular do que todas as outras proteínas. As principais proteínas estruturais da substância intercelular são proteínas fibrilares.

colágenos

Os colágenos são uma família de proteínas, no corpo humano constituem até 25 - 30% da massa total de todas as proteínas. Além da função estrutural, o colágeno também desempenha funções mecânicas, protetoras, nutricionais e reparadoras.

A molécula de colágeno é uma hélice destra de três cadeias α.

No total, uma pessoa tem 28 tipos de colágeno. Todos eles são semelhantes em estrutura.

elastina

A elastina é amplamente distribuída no tecido conjuntivo, especialmente na pele, pulmões e vasos sanguíneos. Características comuns para elastina e colágeno são o alto teor de glicina e prolina. A elastina contém muito mais valina e alanina e menos ácido glutâmico e arginina do que colágeno. A elastina contém desmosina e isodesmosina. estes compostos só podem ser encontrados na elastina. A elastina é insolúvel em soluções aquosas (como colágeno), em soluções de sais, ácidos e álcalis, mesmo quando aquecida. A elastina contém um grande número de resíduos de aminoácidos com grupos laterais não polares, o que, aparentemente, determina a alta elasticidade de suas fibras.

Outras proteínas da matriz extracelular

As queratinas são divididas em dois grupos: α-queratinas e β-queratinas. A força da queratina perde apenas para a quitina. Uma característica das queratinas é sua completa insolubilidade em água em pH 7,0. Eles contêm os resíduos de todos os aminoácidos na molécula. Eles diferem de outras proteínas estruturais fibrilares (por exemplo, colágeno) principalmente pelo aumento do conteúdo de resíduos de cisteína. A estrutura primária das cadeias polipeptídicas das a-queratinas não tem periodicidade.

Outras proteínas de filamento intermediário

Em outros tipos de tecidos (exceto epitélio), os filamentos intermediários são formados por proteínas de estrutura semelhante à queratina - vimentina, proteínas de neurofilamentos, etc. As proteínas laminadas na maioria das células eucarióticas formam o revestimento interno do envelope nuclear. A lâmina nuclear, que é constituída por eles, sustenta a membrana nuclear e está em contato com a cromatina e o RNA nuclear.

Tubulina

Proteínas estruturais de organelas

As proteínas criam e determinam a forma (estrutura) de muitas organelas celulares. Organelas como ribossomos, proteassomas, poros nucleares, etc. são compostas principalmente de proteínas.As histonas são necessárias para a montagem e empacotamento de fitas de DNA em cromossomos. As paredes celulares de alguns protistas (por exemplo, chlamydomonas) são compostas de proteínas; muitas bactérias e archaea contêm uma camada de proteína (camada S) na membrana celular, que está ligada à parede celular em espécies gram-positivas e à membrana externa em espécies gram-negativas. Os flagelos procarióticos são compostos de proteína flagelina.

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O funcionamento do corpo humano tornou-se claro no início do século XIX. Os cientistas designaram essas substâncias com o termo grego "proteínas", da palavra protos - "principal, primeiro".

A principal característica desses compostos químicos é que eles são a base que o corpo usa para criar novas células. Suas outras funções são fornecer processos regulatórios e metabólicos; no desempenho de funções de transporte (por exemplo, proteína hemoglobina, que distribui oxigênio por todo o corpo com fluxo sanguíneo); na formação de fibras musculares; na gestão de muitas funções vitais do corpo (um exemplo notável é a proteína insulina); na regulação do processo de digestão, metabolismo energético; na proteção do corpo.

A estrutura química dessas substâncias é determinada pelo número de aminoácidos que compõem as moléculas de proteína. As moléculas são bastante grandes em tamanho. Essas substâncias são substâncias orgânicas de alto peso molecular e são uma cadeia de aminoácidos ligados por uma ligação peptídica. A composição de aminoácidos das proteínas é determinada pelo código genético. Muitas variações na combinação de aminoácidos dão uma variedade de propriedades de moléculas de proteína. Como regra, eles estão interconectados e formam complexos complexos.

A classificação das proteínas não foi finalizada, pois nem todas as proteínas foram estudadas pelos cientistas. O papel de muitos deles continua a ser um mistério para as pessoas. Até agora, as proteínas são divididas de acordo com seu papel biológico e de acordo com quais aminoácidos estão incluídos em sua composição. Para nossa nutrição, não é a proteína em si que é valiosa, mas os aminoácidos que a compõem. Os aminoácidos são uma das variedades de ácidos orgânicos. São mais de 100. Sem eles, os processos metabólicos são impossíveis.

O corpo não pode absorver totalmente as proteínas que vêm dos alimentos. A maioria deles é destruída por sucos digestivos ácidos. As proteínas são decompostas em aminoácidos. O corpo “pega” após a quebra dos aminoácidos de que necessita e constrói as proteínas necessárias a partir deles. Nesse caso, pode ocorrer a transformação de um aminoácido em outro. Além da transformação, eles também podem ser sintetizados independentemente no corpo.

No entanto, nem todos os aminoácidos podem ser produzidos pelo nosso corpo. Aqueles que não são sintetizados são chamados de insubstituíveis, porque o corpo precisa deles e só pode obtê-los de fora. Os aminoácidos essenciais não podem ser substituídos por outros. Estes incluem metionina, lisina, isoleucina, leucina, fenilalanina, treonina, valina. Além disso, existem outros aminoácidos que são formados exclusivamente a partir da fenilalanina e metionina essenciais. Portanto, a qualidade da nutrição é determinada não pela quantidade de proteínas recebidas, mas por sua composição qualitativa. Por exemplo, batatas, repolho branco, beterraba, repolho, legumes, pão contêm uma grande quantidade de triptofano, lisina, metionina.

O curso do metabolismo das proteínas em nosso corpo depende de uma quantidade suficiente das proteínas necessárias. A divisão e transformação de algumas substâncias em outras ocorre com a liberação da energia necessária ao corpo.

Como resultado da atividade vital do corpo, há uma perda constante de parte das proteínas. Aproximadamente 30 g por dia são perdidos a partir de substâncias protéicas vindas de fora. Portanto, levando em conta a perda, a dieta deve conter uma quantidade suficiente dessas substâncias para garantir a saúde do corpo.

O consumo de substâncias proteicas pelo organismo depende de vários fatores: realizar trabalhos físicos difíceis ou estar em repouso; condição emocional. Por dia, a taxa de ingestão de proteínas é um total de pelo menos 50 gramas para adultos (isto é aproximadamente 0,8 gramas por quilograma de peso corporal). As crianças, devido ao crescimento e desenvolvimento intensivos, requerem mais proteínas - até 1,9 gramas por quilograma de peso corporal.

No entanto, mesmo uma grande quantidade de substâncias proteicas ingeridas não garante uma quantidade equilibrada de aminoácidos nelas. Portanto, a dieta deve ser variada para que o corpo possa tirar o máximo proveito dela na forma de diferentes aminoácidos. Não estamos falando do fato de que se hoje não havia triptofano na comida que você comeu, amanhã você ficará doente. Não, o corpo "sabe" armazenar aminoácidos úteis em pequenas quantidades e usá-los se necessário. No entanto, a capacidade cumulativa do corpo não é muito alta, portanto, as reservas de substâncias úteis devem ser reabastecidas regularmente.

Se, por crenças pessoais (vegetariano) ou por motivos de saúde (problemas com o trato gastrointestinal e nutrição alimentar), você tiver uma restrição alimentar, precisará consultar um nutricionista para ajustar sua dieta e restaurar o equilíbrio de proteínas no corpo .
Durante atividades esportivas intensas, o corpo precisa de uma grande quantidade de proteínas. Especialmente para essas pessoas, a nutrição esportiva é produzida. No entanto, a ingestão de proteínas deve corresponder à atividade física realizada. Um excesso dessas substâncias, ao contrário da crença popular, não levará a um aumento acentuado da massa muscular.

A variedade de funções das proteínas abrange quase todos os processos bioquímicos que ocorrem no corpo. Eles podem ser chamados de catalisadores bioquímicos.
As proteínas formam o citoesqueleto, que mantém a forma das células. Sem proteínas, o funcionamento bem-sucedido do sistema imunológico é impossível.

Uma excelente fonte alimentar de proteínas são carnes, leite, peixes, grãos, legumes, nozes. Frutas, bagas e vegetais são menos ricos em proteínas.

A primeira proteína que foi estudada para determinar sua sequência de aminoácidos é a insulina. Por esta conquista, F. Senger recebeu o Prêmio Nobel na década de 60 do século passado. E os cientistas D. Kendrew e M. Perutz, ao mesmo tempo, foram capazes de criar uma estrutura tridimensional de mioglobina e hemoglobina usando a técnica de difração de raios-X. Eles também receberam o Prêmio Nobel por isso.

História do estudo

O fundador do estudo das proteínas é Antoine François de Fourcroix. Ele os separou em uma classe separada depois que percebeu sua propriedade de desnaturar (ou dobrar) sob a influência de ácidos ou alta temperatura. Ele investigou fibrina (isolada do sangue), glúten (isolado do grão de trigo) e albumina (clara de ovo).


O cientista holandês G. Mulder complementou o trabalho científico de seu colega francês de Fourcroix e analisou a composição proteica. Com base nessa análise, ele levantou a hipótese de que a maioria das moléculas de proteína tem uma fórmula empírica semelhante. Ele também foi o primeiro a ser capaz de determinar o peso molecular de uma proteína.
De acordo com Mulder, qualquer proteína consiste em pequenos componentes estruturais - "proteínas". E em 1838, o cientista sueco J. Berzelius propôs o termo "proteínas" como um nome comum para todas as proteínas.

Nos próximos 30-40 anos, foram realizados estudos sobre a maioria dos aminoácidos que compõem as proteínas. Em 1894, A. Kossel, um fisiologista alemão, fez a suposição de que os aminoácidos são os componentes estruturais das proteínas e que eles estão interconectados por ligações peptídicas. Ele tentou estudar a sequência de aminoácidos da proteína.
Em 1926, o papel dominante das proteínas no corpo foi finalmente reconhecido. Isso aconteceu quando o químico americano D. Sumner provou que a urease (uma enzima sem a qual muitos processos químicos são impossíveis) é uma proteína.

Naquela época era extremamente difícil isolar proteínas puras para as necessidades da ciência. É por isso que os primeiros experimentos foram feitos com aqueles polipeptídeos que podiam ser purificados em quantidades significativas a um custo mínimo - são proteínas do sangue, proteínas de frango, toxinas diversas, enzimas de origem digestiva ou metabólica, liberadas após o abate do gado. No final da década de 1950, foi possível purificar a ribonuclease pancreática bovina. É esta substância que se tornou um objeto experimental para muitos cientistas.

Na ciência moderna, o estudo das proteínas continuou em um nível qualitativamente novo. Existe um ramo da bioquímica chamado proteômica. Agora, graças à proteômica, é possível estudar não apenas proteínas purificadas isoladas, mas também uma mudança paralela e simultânea na modificação de muitas proteínas pertencentes a diferentes células e tecidos. Os cientistas agora podem calcular teoricamente a estrutura de uma proteína a partir de sua sequência de aminoácidos. Os métodos de microscopia crioeletrônica permitem estudar grandes e pequenos complexos de proteínas.

Propriedades da proteína

O tamanho das proteínas pode ser medido em termos do número de aminoácidos que elas compõem, ou em daltons, indicando seu peso molecular. Por exemplo, as proteínas de levedura consistem em 450 aminoácidos e seu peso molecular é de 53 kilodaltons. A maior proteína conhecida pela ciência moderna, que se chama titina, consiste em mais de 38 mil aminoácidos e tem um peso molecular de cerca de 3700 kilodaltons.
As proteínas que se ligam aos ácidos nucleicos interagindo com seus resíduos de fosfato são consideradas proteínas básicas. Estes incluem protaminas e histonas.

As proteínas são distinguidas pelo seu grau de solubilidade, a maioria delas é altamente solúvel em água. No entanto, também há exceções. A fibroína (a base das teias de aranha e da seda) e a queratina (a base do cabelo humano, assim como a lã dos animais e as penas dos pássaros) são insolúveis.

Desnaturação

Como regra, as proteínas retêm as propriedades físico-químicas e a estrutura do organismo vivo ao qual pertencem. Portanto, se o corpo estiver adaptado a uma certa temperatura, a proteína resistirá a ela e não alterará suas propriedades.
Mudanças nas condições, como temperatura ambiente ou exposição a um ambiente ácido/alcalino, fazem com que a proteína perca suas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias. A perda da estrutura nativa inerente a uma célula viva é chamada de desnaturação ou dobramento de proteínas. A desnaturação pode ser parcial ou completa, irreversível ou reversível. O exemplo mais popular e cotidiano de desnaturação irreversível é o ovo de galinha cozido. Sob a influência da alta temperatura, a ovalbumina, uma proteína transparente, torna-se opaca e densa.

Em alguns casos, a desnaturação é reversível; o estado inverso da proteína pode ser restaurado usando sais de amônio. A desnaturação reversível é usada como método de purificação de proteínas.

Proteínas simples e complexas

Além das cadeias peptídicas, algumas proteínas também contêm unidades estruturais não-aminoácidos. De acordo com o critério da presença ou ausência de fragmentos não-aminoácidos, as proteínas são divididas em dois grupos: proteínas complexas e proteínas simples. As proteínas simples são formadas apenas por cadeias de aminoácidos. As proteínas complexas contêm fragmentos que não são de natureza proteica.

De acordo com a natureza química das proteínas complexas, distinguem-se cinco classes:

• Glicoproteínas.
• Cromoproteínas.
• Fosfoproteínas.
• Metaloproteínas.
• Lipoproteínas.

As glicoproteínas contêm resíduos de carboidratos ligados covalentemente e sua variedade - proteoglicanos. As glicoproteínas incluem, por exemplo, imunoglobulinas.

Cromoproteínas é o nome geral para proteínas complexas, que incluem flavoproteínas, clorofilas, hemoglobina e outras.

As proteínas, chamadas fosfoproteínas, contêm resíduos de ácido fosfórico em sua composição. Este grupo de proteínas inclui, por exemplo, a caseína do leite.

Metaloproteínas são proteínas que contêm íons ligados covalentemente de certos metais. Entre eles estão as proteínas que desempenham funções de transporte e armazenamento (transferrina, ferritina).

As proteínas lipoproteicas complexas contêm resíduos lipídicos em sua composição. Sua função é o transporte de lipídios.

Biossíntese de proteínas

Os organismos vivos criam proteínas a partir de aminoácidos com base na informação genética que é codificada nos genes. Cada uma das proteínas sintetizadas consiste em uma sequência completamente única de aminoácidos conectados. Uma sequência única é determinada por um fator como a sequência de nucleotídeos de um gene que codifica a informação sobre uma determinada proteína.

O código genético é formado por códons. Um códon é uma unidade de informação genética que consiste em resíduos de nucleotídeos. Cada códon é responsável por ligar um aminoácido a uma proteína. Seu número total é 64. Alguns aminoácidos são determinados não por um, mas por vários códons.

Funções das proteínas no organismo

Juntamente com outras macromoléculas biológicas (polissacarídeos e lipídios), as proteínas são necessárias ao organismo para realizar a maioria dos processos vitais nas células. As proteínas realizam processos metabólicos e transformações de energia. Eles fazem parte de organelas - estruturas celulares, participam da síntese da substância intercelular.

Deve-se notar que a classificação das proteínas de acordo com suas funções é bastante arbitrária, pois em alguns organismos vivos a mesma proteína pode desempenhar várias funções diferentes. As proteínas desempenham muitas funções devido ao fato de possuírem alta atividade enzimática. Em particular, essas enzimas incluem a proteína motora miosina, bem como as proteínas reguladoras da proteína quinase.

função catalítica

O papel mais estudado das proteínas no corpo é a catálise de várias reações químicas. As enzimas são um grupo de proteínas com propriedades catalíticas específicas. Cada uma dessas enzimas é um catalisador para uma ou mais reações semelhantes. A ciência conhece vários milhares de substâncias enzimáticas. Por exemplo, a substância pepsina, que quebra as proteínas durante a digestão, é uma enzima.

Mais de 4.000 reações em nosso corpo precisam ser catalisadas. Sem a ação de enzimas, a reação ocorre dezenas e centenas de vezes mais devagar.
Moléculas que se ligam a uma enzima durante uma reação e depois mudam são chamadas de substratos. A enzima contém muitos aminoácidos, mas nem todos interagem com o substrato e, mais ainda, nem todos estão diretamente envolvidos no processo catalítico. A parte da enzima à qual o substrato está ligado é considerada o sítio ativo da enzima.

função estrutural

As proteínas estruturais do citoesqueleto são uma espécie de estrutura rígida que dá forma às células. Graças a eles, a forma das células pode mudar. Estes incluem elastina, colágeno, queratina. Os principais componentes da substância intercelular no tecido conjuntivo são o colágeno e a elastina. A queratina é a base para a formação de cabelos e unhas, assim como as penas das aves.

Função de proteção

Existem várias funções protetoras das proteínas: físicas, imunológicas, químicas.
O colágeno está envolvido na formação da proteção física. Forma a base da substância intercelular de tipos de tecido conjuntivo como ossos, cartilagens, tendões e camadas profundas da pele (derme). Exemplos desse grupo de proteínas são as trombinas e os fibrinogênios, que estão envolvidos na coagulação do sangue.

A defesa imunológica envolve a participação de proteínas que compõem o sangue ou outros fluidos biológicos na formação de uma resposta protetora do organismo ao ataque de microrganismos patogênicos ou danos. Por exemplo, as imunoglobulinas neutralizam vírus, bactérias ou proteínas estranhas. Os anticorpos produzidos pelo sistema imunológico se ligam a substâncias estranhas ao corpo, chamadas antígenos, e as neutralizam. Como regra, os anticorpos são secretados no espaço intercelular ou são fixados nas membranas de células plasmáticas especializadas.

Enzimas e substrato não estão muito interligados, caso contrário o curso da reação catalisada pode ser perturbado. Mas a estabilidade da ligação de antígeno e anticorpos não é limitada por nada.

A proteção química consiste na ligação de várias toxinas por moléculas de proteína, ou seja, em garantir a desintoxicação do organismo. O papel mais importante na desintoxicação do nosso corpo é desempenhado pelas enzimas hepáticas que decompõem os venenos ou os convertem em uma forma solúvel. As toxinas dissolvidas saem rapidamente do corpo.

Função reguladora

A maioria dos processos intracelulares é regulada por moléculas de proteína. Essas moléculas desempenham uma função altamente especializada e não são um material de construção para as células nem uma fonte de energia. A regulação é realizada pela atividade de enzimas ou pela ligação a outras moléculas.
As proteínas quinases desempenham um papel importante na regulação dos processos dentro das células. Estas são enzimas que afetam a atividade de outras proteínas, ligando partículas de fosfato a elas. Eles aumentam a atividade ou a suprimem completamente.

Função de sinal

A função de sinalização das proteínas é expressa em sua capacidade de servir como substâncias sinalizadoras. Eles transmitem sinais entre tecidos, células, órgãos. Às vezes, a função de sinalização é considerada semelhante à reguladora, pois muitas proteínas intracelulares reguladoras também realizam a sinalização. As células se comunicam entre si usando proteínas de sinal que se propagam através da substância intercelular.

Citocinas, proteínas-hormônios desempenham uma função de sinalização.
Os hormônios são transportados no sangue. O receptor, quando ligado a um hormônio, desencadeia uma resposta na célula. Graças aos hormônios, a concentração de substâncias nas células do sangue é regulada, bem como a regulação do crescimento e reprodução celular. Um exemplo dessas proteínas é a conhecida insulina, que regula a concentração de glicose no sangue.

As citocinas são pequenas moléculas mensageiras peptídicas. Eles atuam como reguladores da interação entre diferentes células, e também determinam a sobrevivência dessas células, inibem ou estimulam seu crescimento e atividade funcional. Sem citocinas, o trabalho coordenado dos sistemas nervoso, endócrino e imunológico é impossível. Por exemplo, as citocinas podem causar necrose tumoral - isto é, supressão do crescimento e atividade vital das células inflamatórias.

função de transporte

As proteínas solúveis que participam do transporte de pequenas moléculas devem se ligar facilmente ao substrato se ele estiver presente em alta concentração, e também devem liberá-lo facilmente onde estiver em baixa concentração. Um exemplo de proteínas de transporte é a hemoglobina. Ele transporta o oxigênio dos pulmões e o leva para o resto dos tecidos, e também transfere o dióxido de carbono de volta dos tecidos para os pulmões. Proteínas semelhantes à hemoglobina foram encontradas em todos os reinos dos organismos vivos.

Função sobressalente (ou reserva)

Essas proteínas incluem caseína, ovoalbumina e outras. Essas proteínas de reserva são armazenadas em ovos de animais e sementes de plantas como fonte de energia. Desempenham funções nutricionais. Muitas proteínas são utilizadas em nosso corpo como fonte de aminoácidos.

Função receptora de proteínas

Os receptores de proteínas podem estar localizados tanto na membrana celular quanto no citoplasma. Uma parte da molécula de proteína recebe um sinal (de qualquer natureza: química, luminosa, térmica, mecânica). A proteína receptora sofre alterações conformacionais sob a influência de um sinal. Essas alterações afetam outra parte da molécula, que é responsável pela transmissão do sinal para outros componentes celulares. Os mecanismos de sinalização são diferentes uns dos outros.

Função do motor (ou motor)

As proteínas motoras são responsáveis ​​por garantir o movimento e a contração dos músculos (no nível do corpo) e pelo movimento dos flagelos e cílios, transporte intracelular de substâncias, movimento amebóide dos leucócitos (no nível celular).

Proteínas no metabolismo

A maioria das plantas e microrganismos são capazes de sintetizar os 20 aminoácidos essenciais, bem como alguns aminoácidos adicionais. Mas se eles estiverem no ambiente, o corpo preferirá economizar energia e transportá-los para dentro, em vez de sintetizá-los.

Esses aminoácidos que não são sintetizados pelo corpo são chamados de essenciais, portanto, eles só podem chegar até nós de fora.

Uma pessoa recebe aminoácidos dessas proteínas que estão contidas nos alimentos. As proteínas sofrem desnaturação durante a digestão sob a ação de sucos gástricos ácidos e enzimas. Alguns dos aminoácidos obtidos como resultado do processo digestivo são usados ​​para sintetizar as proteínas necessárias, e o restante deles é convertido em glicose durante a gliconeogênese ou é usado no ciclo de Krebs (este é um processo de degradação metabólica).

O uso de proteínas como fonte de energia é especialmente importante em condições desfavoráveis, quando o corpo usa a "reserva intocável" interna - suas próprias proteínas. Os aminoácidos também são uma importante fonte de nitrogênio para o corpo.

Não existem normas uniformes para a necessidade diária de proteínas. A microflora que habita o intestino grosso também sintetiza aminoácidos, e eles não podem ser levados em consideração na compilação de normas proteicas.

As reservas de proteínas no corpo humano são mínimas, e novas proteínas só podem ser sintetizadas a partir de proteínas em decomposição provenientes dos tecidos do corpo e de aminoácidos provenientes dos alimentos. Das substâncias que fazem parte das gorduras e carboidratos, as proteínas não são sintetizadas.

Deficiência de proteína
A falta de substâncias proteicas na dieta causa uma forte desaceleração no crescimento e desenvolvimento das crianças. Para os adultos, a deficiência de proteína é perigosa devido ao aparecimento de alterações profundas no fígado, alterações nos níveis hormonais, funcionamento prejudicado das glândulas endócrinas, absorção prejudicada de nutrientes, memória e desempenho prejudicados e problemas cardíacos. Todos esses fenômenos negativos se devem ao fato de que as proteínas estão envolvidas em quase todos os processos do corpo humano.

Nos anos 70 do século passado, foram registrados casos fatais em pessoas que seguiam uma dieta de baixa caloria com deficiência protéica pronunciada por muito tempo. Como regra, a causa imediata da morte neste caso foi alterações irreversíveis no músculo cardíaco.

A deficiência de proteína reduz a resistência do sistema imunológico a infecções, pois o nível de formação de anticorpos diminui. A violação da síntese de interferon e lisozima (fatores de proteção) causa uma exacerbação dos processos inflamatórios. Além disso, a deficiência de proteínas é muitas vezes acompanhada por uma falta de vitaminas, que por sua vez também leva a consequências adversas.

A deficiência afeta a produção de enzimas e a absorção de nutrientes importantes. Não se deve esquecer que os hormônios são formações de proteínas, portanto, a falta de proteínas pode levar a distúrbios hormonais graves.

Qualquer atividade de natureza física prejudica as células musculares, e quanto maior a carga, mais os músculos sofrem. Para reparar as células musculares danificadas, você precisa de uma grande quantidade de proteína de alta qualidade. Ao contrário da crença popular, a atividade física só é benéfica quando uma quantidade suficiente de proteína é fornecida ao corpo com os alimentos. Com esforço físico intenso, a ingestão de proteínas deve atingir 1,5 a 2 gramas por quilograma de peso.

Excesso de proteína

Para manter o equilíbrio de nitrogênio no corpo, é necessária uma certa quantidade de proteína. Se houver um pouco mais de proteína na dieta, isso não prejudicará a saúde. A quantidade excessiva de aminoácidos neste caso é usada simplesmente como uma fonte adicional de energia.

Mas se uma pessoa não pratica esportes e, ao mesmo tempo, consome mais de 1,75 gramas de proteína por quilograma de peso, um excesso de proteína se acumula no fígado, que é convertido em compostos nitrogenados e glicose. O composto nitrogenado (ureia) deve ser excretado pelos rins do corpo sem falhas.

Além disso, com excesso de proteína, ocorre uma reação ácida do corpo, o que leva à perda de cálcio devido a uma mudança no regime de ingestão. Além disso, alimentos cárneos ricos em proteínas geralmente contêm purinas, algumas das quais são depositadas nas articulações durante o metabolismo e causam o desenvolvimento de gota. Deve-se notar que os distúrbios associados ao excesso de proteína são muito menos comuns do que os distúrbios associados à deficiência de proteína.

Uma avaliação de uma quantidade suficiente de proteína na dieta é realizada de acordo com o estado do balanço de nitrogênio. No corpo, a síntese de novas proteínas e a liberação dos produtos finais do metabolismo protéico ocorrem constantemente. A composição das proteínas inclui nitrogênio, que não está contido em gorduras ou carboidratos. E se o nitrogênio é depositado no corpo em reserva, é exclusivamente na composição de proteínas. Com a quebra de proteínas, ela deve se destacar junto com a urina. Para que o funcionamento do corpo seja realizado no nível desejado, é necessário reabastecer o nitrogênio removido. O balanço de nitrogênio significa que a quantidade de nitrogênio consumida corresponde à quantidade excretada do corpo.

Nutrição proteica

Os benefícios das proteínas da dieta são avaliados pelo coeficiente de digestibilidade da proteína. Esse coeficiente leva em consideração o valor químico (composição de aminoácidos) e o valor biológico (porcentagem de digestão de proteínas). As fontes completas de proteína são aqueles alimentos que possuem um fator de digestibilidade de 1,00.

O fator de digestibilidade é de 1,00 nos seguintes alimentos: ovos, proteína de soja, leite. A carne bovina mostra um coeficiente de 0,92.

Esses produtos são uma fonte de proteína de alta qualidade, mas é preciso lembrar que eles contêm muita gordura, por isso é indesejável abusar de sua frequência na dieta. Além de uma grande quantidade de proteína, uma quantidade excessiva de gordura também entrará no corpo.

Alimentos ricos em proteínas preferidos: queijos de soja, queijos com baixo teor de gordura, vitela magra, clara de ovo, queijo cottage com baixo teor de gordura, peixe fresco e frutos do mar, cordeiro, frango, carnes brancas.
Alimentos menos preferidos incluem: leite e iogurte com adição de açúcar, carne vermelha (lombo), carne escura de frango e peru, cortes com baixo teor de gordura, queijo cottage caseiro, carne processada na forma de bacon, salame, presunto.

A clara de ovo é uma proteína pura sem gordura. A carne magra contém cerca de 50% das quilocalorias provenientes da proteína; em produtos contendo amido - 15%; em leite desnatado - 40%; em vegetais - 30%.

A regra principal ao escolher uma dieta proteica é a seguinte: mais proteína por unidade de caloria e uma alta taxa de digestibilidade da proteína. É melhor consumir alimentos com baixo teor de gordura e ricos em proteínas. Os dados de calorias podem ser encontrados na embalagem de qualquer produto. Dados generalizados sobre o teor de proteínas e gorduras nos produtos cujo teor calórico é difícil de calcular podem ser encontrados em tabelas especiais.

As proteínas tratadas termicamente são mais fáceis de digerir, pois ficam prontamente disponíveis para a ação das enzimas do trato digestivo. No entanto, o tratamento térmico pode reduzir o valor biológico da proteína devido ao fato de que alguns aminoácidos são destruídos.

O conteúdo de proteínas e gorduras em alguns alimentos

Produtos	Proteínas, gramas	Gordura, gramas
Frango	20,8	8,9
Coração	15	3
Carne de porco magra	16,3	27,8
Carne	18,9	12,3
Vitela	19,7	1,2
Salsicha cozida do médico	13,7	22,9
Salsicha cozida diet	12,2	13,5
Pollock	15,8	0,7
arenque	17,7	19,6
granulado de caviar de esturjão	28,6	9,8
Pão de trigo da farinha eu classifico	7,6	2,3
pão de centeio	4,5	0,8
Doces	7,2	4,3

É muito útil consumir produtos de soja: queijo tofu, leite, carne. A soja contém absolutamente todos os aminoácidos necessários em uma proporção necessária para atender às necessidades do corpo. Além disso, é bem absorvido.
A caseína encontrada no leite também é uma proteína completa. Seu coeficiente de digestibilidade é 1,00. A combinação da caseína isolada do leite e da soja permite criar alimentos saudáveis ​​com alto teor de proteínas, sem lactose, o que permite que sejam consumidos por pessoas que sofrem de intolerância à lactose. Outra vantagem desses produtos é que eles não contêm soro de leite, que é uma fonte potencial de alérgenos.

Metabolismo de proteínas

Para absorver a proteína, o corpo precisa de muita energia. Em primeiro lugar, o corpo deve quebrar a cadeia de aminoácidos da proteína em várias cadeias curtas, ou nos próprios aminoácidos. Este processo é bastante longo e requer diferentes enzimas que o corpo deve criar e transportar para o trato digestivo. Os produtos residuais do metabolismo das proteínas - compostos nitrogenados - devem ser removidos do corpo.


Todas essas ações no total consomem uma quantidade considerável de energia para a absorção de alimentos proteicos. Portanto, os alimentos proteicos estimulam a aceleração do metabolismo e o aumento dos custos energéticos para os processos internos.

O corpo pode gastar cerca de 15% do conteúdo calórico total da dieta na assimilação dos alimentos.
Alimentos com alto teor de proteína, no processo de metabolismo, contribuem para o aumento da produção de calor. A temperatura corporal aumenta ligeiramente, o que leva a um consumo adicional de energia para o processo de termogênese.

As proteínas nem sempre são usadas como substância energética. Isso se deve ao fato de que seu uso como fonte de energia para o corpo pode não ser lucrativo, pois a partir de uma certa quantidade de gorduras e carboidratos você pode obter muito mais calorias e com muito mais eficiência do que de uma quantidade semelhante de proteína. Além disso, raramente há excesso de proteínas no corpo e, se houver, a maioria das proteínas em excesso vai realizar funções plásticas.

No caso de a dieta carecer de fontes de energia na forma de gorduras e carboidratos, o corpo é levado a usar as gorduras acumuladas.

Uma quantidade suficiente de proteína na dieta ajuda a ativar e normalizar um metabolismo lento nas pessoas obesas e também permite manter a massa muscular.

Se não houver proteína suficiente, o corpo passa a usar proteínas musculares. Isso ocorre porque os músculos não são tão importantes para a manutenção do corpo. A maioria das calorias é queimada nas fibras musculares, e uma diminuição na massa muscular reduz os custos de energia do corpo.

Muitas vezes, as pessoas que seguem várias dietas para perda de peso escolhem uma dieta na qual muito pouca proteína entra no corpo com os alimentos. Como regra, são dietas de vegetais ou frutas. Além de prejudicar, essa dieta não trará nada. O funcionamento de órgãos e sistemas com falta de proteínas é inibido, o que causa vários distúrbios e doenças. Cada dieta deve ser considerada em termos da necessidade de proteína do corpo.

Processos como a absorção de proteínas e sua utilização nas necessidades energéticas, bem como a excreção de produtos do metabolismo proteico, requerem mais fluidez. Para não ficar desidratado, você precisa tomar cerca de 2 litros de água por dia.

Proteínas e suas funções.

Estudaremos as principais substâncias que compõem nossos organismos. Um dos mais importantes são as proteínas.

Esquilos(proteínas, polipeptídeos) - substâncias de carbono, consistindo de cadeias aminoácidos. Eles são uma parte essencial de todas as células.

Aminoácidos- compostos de carbono, cujas moléculas contêm simultaneamente grupos carboxila (-COOH) e amina (NH2).

Um composto que consiste em um grande número de aminoácidos é chamado - polipeptídeo. Cada proteína em sua estrutura química é um polipeptídeo. Algumas proteínas são constituídas por várias cadeias polipeptídicas. A maioria das proteínas contém uma média de 300-500 resíduos de aminoácidos. São conhecidas várias proteínas naturais muito curtas, com 3-8 aminoácidos de comprimento, e biopolímeros muito longos, com mais de 1500 aminoácidos de comprimento.

As propriedades das proteínas determinam sua composição de aminoácidos, em uma sequência estritamente fixa, e a composição de aminoácidos, por sua vez, é determinada pelo código genético. Ao criar proteínas, são usados ​​20 aminoácidos padrão.

A estrutura das proteínas.

Existem vários níveis:

- Estrutura primária - determinado pela ordem de alternância de aminoácidos na cadeia polipeptídica.

Vinte aminoácidos diferentes podem ser comparados a 20 letras do alfabeto químico, que formam "palavras" de 300 a 500 letras. Com 20 letras, você pode escrever um número ilimitado de palavras tão longas. Se considerarmos que a substituição ou rearranjo de pelo menos uma letra em uma palavra lhe dá um novo significado, então o número de combinações em uma palavra de 500 letras será 20500.

Sabe-se que a substituição de até mesmo uma unidade de aminoácido por outra em uma molécula de proteína altera suas propriedades. Cada célula contém vários milhares de tipos diferentes de moléculas de proteína, e cada uma delas é caracterizada por uma sequência de aminoácidos estritamente definida. É a ordem de alternância de aminoácidos em uma determinada molécula de proteína que determina suas propriedades físico-químicas e biológicas especiais. Os pesquisadores são capazes de decifrar a sequência de aminoácidos em moléculas de proteínas longas e sintetizar tais moléculas.

- estrutura secundária- moléculas de proteína em forma de espiral, com distâncias iguais entre as voltas.

As ligações de hidrogênio surgem entre os grupos N-H e C=O localizados em espiras adjacentes. Eles são repetidos muitas vezes, prenda as voltas regulares da espiral.

- Estrutura terciária- a formação de uma bobina espiral.

Esse emaranhado é formado pelo entrelaçamento regular de seções da cadeia protéica. Grupos de aminoácidos carregados positiva e negativamente atraem e unem até mesmo partes amplamente espaçadas da cadeia proteica. Outras partes da molécula de proteína, carregando, por exemplo, radicais “repelentes de água” (hidrofóbicos), também se aproximam.

Cada tipo de proteína é caracterizada por sua própria forma de uma bola com curvas e voltas. A estrutura terciária depende da estrutura primária, ou seja, da ordem dos aminoácidos na cadeia.
- Estrutura quaternária- proteína de montagem, constituída por várias cadeias que diferem na estrutura primária.
Combinando-se, eles criam uma proteína complexa que possui não apenas uma estrutura terciária, mas também uma estrutura quaternária.

desnaturação de proteínas.

Sob a influência da radiação ionizante, alta temperatura, forte agitação, valores extremos de pH (concentração de íons de hidrogênio), bem como vários solventes orgânicos, como álcool ou acetona, as proteínas mudam seu estado natural. A violação da estrutura natural da proteína é chamada desnaturação. A grande maioria das proteínas perde sua atividade biológica, embora sua estrutura primária não mude após a desnaturação. O fato é que no processo de desnaturação, as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias são violadas, devido às fracas interações entre os resíduos de aminoácidos, e as ligações peptídicas covalentes (com a união de elétrons) não se rompem. A desnaturação irreversível pode ser observada quando a proteína líquida e transparente do ovo de galinha é aquecida: torna-se densa e opaca. A desnaturação também pode ser reversível. Após a eliminação do fator desnaturante, muitas proteínas são capazes de retornar à sua forma natural, ou seja, renatura.

A capacidade das proteínas de alterar reversivelmente a estrutura espacial em resposta à ação de fatores físicos ou químicos está subjacente à irritabilidade, a propriedade mais importante de todos os seres vivos.

Funções das proteínas.

catalítico.

Centenas de reações bioquímicas ocorrem continuamente em cada célula viva. No curso dessas reações, ocorre a divisão e oxidação de nutrientes vindos de fora. A energia dos nutrientes obtidos como resultado da oxidação e os produtos de sua degradação são usados ​​pela célula para sintetizar os vários compostos orgânicos de que necessita. A rápida ocorrência de tais reações é fornecida por catalisadores biológicos ou aceleradores de reação - enzimas. Mais de mil enzimas diferentes são conhecidas. São todos brancos.
Proteínas enzimáticas - aceleram as reações no corpo. As enzimas estão envolvidas na quebra de moléculas complexas (catabolismo) e sua síntese (anabolismo), bem como na criação e reparo da síntese de moldes de DNA e RNA.

Estrutural.

As proteínas estruturais do citoesqueleto, como uma espécie de armadura, dão forma às células e muitas organelas e estão envolvidas na mudança da forma das células. O colágeno e a elastina são os principais componentes da substância intercelular do tecido conjuntivo (por exemplo, cartilagem), e cabelos, unhas, penas de pássaros e algumas conchas são compostas por outra proteína estrutural, a queratina.

Protetor.

1. Proteção física.(exemplo: o colágeno é uma proteína que forma a base da substância intercelular dos tecidos conjuntivos)

1. Proteção química. A ligação de toxinas a moléculas de proteínas garante sua desintoxicação. (exemplo: enzimas hepáticas que decompõem venenos ou os convertem em uma forma solúvel, o que contribui para sua rápida remoção do corpo)

1. Proteção imunológica. Quando bactérias ou vírus entram no sangue de animais e humanos, o corpo reage produzindo proteínas protetoras especiais - anticorpos. Essas proteínas se ligam a proteínas de patógenos estranhos ao corpo, o que suprime sua atividade vital. Para cada proteína estranha, o corpo produz "antiproteínas" especiais - anticorpos.

Regulatório.

Os hormônios são transportados no sangue. A maioria dos hormônios animais são proteínas ou peptídeos. A ligação do hormônio ao receptor é um sinal que desencadeia uma resposta na célula. Os hormônios regulam a concentração de substâncias no sangue e nas células, crescimento, reprodução e outros processos. Um exemplo dessas proteínas é insulina que regula a concentração de glicose no sangue.

As células interagem umas com as outras usando proteínas de sinal transmitidas através da substância intercelular. Tais proteínas incluem, por exemplo, citocinas e fatores de crescimento.

Citocinas- pequenas moléculas de informação peptídica. Eles regulam as interações entre as células, determinam sua sobrevivência, estimulam ou suprimem o crescimento, a diferenciação, a atividade funcional e a morte celular programada, asseguram a coordenação das ações dos sistemas imunológico, endócrino e nervoso.

Transporte.

Apenas proteínas transportam substâncias no sangue, por exemplo, lipoproteínas(transferência de gordura) hemoglobina(transporte de oxigênio), transferrina(transporte de ferro) ou através das membranas - Na +, K + -ATPase(transporte transmembrana oposto de íons sódio e potássio), Ca2+-ATPase(bombeamento de íons de cálcio para fora da célula).

Receptor.

Os receptores de proteínas podem estar localizados no citoplasma ou integrados na membrana celular. Uma parte da molécula receptora recebe um sinal, na maioria das vezes uma substância química e, em alguns casos, luz, ação mecânica (por exemplo, alongamento) e outros estímulos.

Construção.

Os animais em processo de evolução perderam a capacidade de sintetizar dez aminoácidos particularmente complexos, chamados essenciais. Eles os obtêm prontos com alimentos vegetais e animais. Tais aminoácidos são encontrados nas proteínas dos produtos lácteos (leite, queijo, requeijão), em ovos, peixes, carnes, bem como em soja, feijão e algumas outras plantas. No trato digestivo, as proteínas são decompostas em aminoácidos, que são absorvidos pela corrente sanguínea e entram nas células. Nas células, a partir de aminoácidos prontos, são construídas suas próprias proteínas, características de um determinado organismo. As proteínas são um componente essencial de todas as estruturas celulares e este é o seu importante papel de construção.

Energia.

As proteínas podem servir como fonte de energia para a célula. Com a falta de carboidratos ou gorduras, as moléculas de aminoácidos são oxidadas. A energia liberada neste processo é usada para apoiar os processos vitais do corpo. Com jejum prolongado, são utilizadas proteínas dos músculos, órgãos linfoides, tecidos epiteliais e fígado.

Motor (motor).

Toda uma classe de proteínas motoras fornece os movimentos do corpo, por exemplo, a contração muscular, incluindo o movimento das pontes de miosina no músculo, o movimento das células dentro do corpo (por exemplo, o movimento amebóide dos leucócitos).

Na verdade, esta é uma descrição muito breve das funções das proteínas, que só podem demonstrar claramente suas funções e significados no corpo.

Um pequeno vídeo para entender sobre proteínas: