водородными связями

Различают a-спираль, b-структуру (клубок) .

Структура α-спирали была предложенаPauling и Corey

коллагене

b-Структура

Рис. 2.3. b-Структура

Структура имеет плоскую форму параллельная b-структура ; если в противоположном – антипараллельная b-структура

суперспираль. протофибрилл микрофибриллы диаметром 10 нм.

Bombyx mori фиброин

Неупорядоченная конформация.

Надвторичная структура.

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ

Доказано существование 4 уровней структурной организации белковой молекулы.

Первичная структура белка – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В белках отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями , возникающими при взаимодействии a-карбоксильных и a-аминогрупп аминокислот.

К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков. Для определения первичной структуры белка методами гидролиза выясняют аминокислотный состав. Затем определяют химическую природу концевых аминокислот. Следующий этап — определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи. Для этого используют избирательный частичный (химический и ферментативный) гидролиз. Возможно применение рентгеноструктурного анализа, а также данных о комплементарной нуклеотидной последовательности ДНК.

Вторичная структура белка – конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ упаковки полипептидной цепи в определенную конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре.

Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями, однако определенный вклад вносят ковалентные связи – пептидные и дисульфидные.

Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков считают a-спираль . Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке. Для каждого белка характерна определенная степень спирализации. Если цепи гемоглобина спирализованы на 75%, то пепсина-всего на 30%.

Тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженных в белках волос, шелка, мышц, получил название b-структуры .

Сегменты пептидной цепи располагаются в один слой, образуя фигуру, подобную листу, сложенному в гармошку. Слой может быть образован двумя или большим количеством пептидных цепей.

В природе существуют белки, строение которых не соответствует ни β-, ни a-структуре, например, коллаген — фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных.

Третичная структура белка – пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Первый белок, третичная структура которого была выяснена рентгеноструктурным анализом — миоглобин кашалота (рис. 2).

В стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей, основную роль играют нековалентные связи (водородные, электростатические взаимодействия заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы, гидрофобные взаимодействия и т.д.).

По современным представлениям, третичная структура белка после завершения его синтеза формируется самопроизвольно. Основной движущей силой является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот погружаются внутрь белковой молекулы, а полярные радикалы ориентируются в сторону воды. Процесс формирование нативной пространственной структуры полипептидной цепи называют фолдингом . Из клеток выделены белки, названные шаперонами. Они участвуют в фолдинге. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.).

Методами рентгеноструктурного анализа доказано существование уровней структурной организации белковой молекулы, промежуточных между вторичной и третичной структурами. Домен — это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи (рис. 3). Открыто много белков (например, иммуноглобулины), состоящих из разных по структуре и функциям доменов, кодируемых разными генами.

Все биологические свойства белков связаны с сохранностью их третичной структуры, которую называют нативной . Белковая глобула не является абсолютно жесткой структурой: возможны обратимые перемещения частей пептидной цепи. Эти изменения не нарушают общей конформации молекулы. На конформацию молекулы белка оказывают влияние рН среды, ионная сила раствора, взаимодействие с другими веществами. Любые воздействия, приводящие к нарушению нативной конформации молекулы, сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств.

Четвертичная структура белка — способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Белковую молекулу, состоящую из нескольких полипептидных цепей, называют олигомером , а каждую входящую в него цепь — протомером . Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров, например, молекула гемоглобина состоит из двух a- и двух b-полипептидных цепей (рис. 4).

Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуноглобулины. Субъединичное строение свойственно многим ферментам.

Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. Биологическую активность белок приобретает только при объединении входящих в его состав протомеров. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

Некоторые исследователи признают существование пятого уровня структурной организации белков. Это метаболоны — полифункциональные макромолекулярные комплексы разных ферментов, катализирующих весь путь превращений субстрата (синтетазы высших жирных кислот, пируватдегидрогеназный комплекс, дыхательная цепь).

Вторичная структура белка

Вторичная структура – способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. Вторичная структура определяется первичной структурой. Поскольку первичная структура генетически детерминирована, формирование вторичной структуры может происходить при выходе полипептидной цепи из рибосомы. Вторичная структура стабилизируется водородными связями , которые образуются между NH- и СО-группами пептидных связи.

Различают a-спираль, b-структуру и неупорядоченную конформацию (клубок) .

Структура α-спирали была предложенаPauling и Corey (1951). Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали (рис. 2.2). α-Спираль – это палочкообразная структура, в которой пептидные связи расположены внутри спирали, а боковые радикалы аминокислот – снаружи. a-Спираль стабилизирована водородными связями, которые параллельны оси спирали и возникают между первым и пятым аминокислотными остатками. Таким образом, в протяженных спиральных участках каждый аминокислотный остаток принимает участие в формировании двух водородных связей.

Рис. 2.2. Структура α-спирали.

На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали 0,54 нм, на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали 26°. Период регулярности a-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам. Наиболее распространены правые a-спирали, т.е. закручивание спирали идет по часовой стрелке. Образованию a-спирали препятствует пролин, аминокислоты с заряженным и объемными радикалами (электростатическое и механическое препятствие).

Другая форма спирали присутствует в коллагене . В организме млекопитающих коллаген – преобладающий в количественном отношении белок: он составляет 25% общего белка. Коллаген присутствует в различных формах, прежде всего, в соединительной ткани. Это левая спираль с шагом 0,96 нм и 3,3 остатка в каждом витке, более пологая по сравнению с α-спиралью. В отличие от α-спирали образование водородных мостиков здесь невозможно. Коллаген имеет необычный аминокислотный состав: 1/3 составляет глицин, примерно 10% пролин, а также гидроксипролин и гидроксилизин. Последние две аминокислоты образуются после биосинтеза коллагена путем посттрансляционной модификации. В структуре коллагена постоянно повторяется триплет гли-X-Y, причем положение Х часто занимает пролин, а Y – гидроксилизин. Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трех первичных левых спиралей. В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин. Вся молекула коллаген имеет длину около 300 нм.

b-Структура (b-складчатый слой). Встречается в глобулярных белках, а также в некоторых фибриллярных белках, например, фиброин шелка (рис. 2.3).

Рис. 2.3. b-Структура

Структура имеет плоскую форму . Полипептидные цепи почти полностью вытянуты, а не туго скручены, как в a-спирали. Плоскости пептидных связей расположены в пространстве подобно равномерным складкам листа бумаги.

Вторичная структура полипептидов и белков

Стабилизируется водородными связями между СО- и NH-группами пептидных связей соседних полипептидных цепей. Если полипептидные цепи, образующие b-структуру идут в одном направлении (т.е. совпадают С- и N-концы) – параллельная b-структура ; если в противоположном – антипараллельная b-структура . Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя. Если одна полипептидная цепь изгибается и идет параллельно себе, то это антипараллельная b-кросс-структура . Водородные связи в b-кросс-структуре образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи.

Содержание a-спиралей в белках, изученных к настоящему времени, крайне вариабельно. В некоторых белках, например, миоглобине и гемоглобине, a-спираль лежит в основе структуры и составляет 75%, в лизоциме – 42%, в пепсине всего 30%. Другие белки, например, пищеварительный фермент химотрипсин, практически лишены a-спиральной структуры и значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые b-структуры. Белки опорных тканей коллаген (белок сухожилий, кожи), фиброин (белок натурального шелка) имеют b-конфигурацию полипептидных цепей.

Доказано, что образованию α-спирали способствуют глу, ала, лей, а β-структуры – мет, вал, иле; в местах изгиба полипептидной цепи – гли, про, асн. Считают, что шесть сгруппированных остатков, четыре из которых способствуют образованию спирали, можно рассматривать как центр спирализации. От этого центра идет рост спиралей в обоих направлениях до участка – тетрапептида, состоящего из остатков, которые препятствуют образованию этих спиралей. При формировании β-структуры роль затравок выполняют три аминокислотных остатка из пяти, способствующие образованию β-структуры.

В большинстве структурных белков преобладает одна из вторичных структур, что предопределяется их аминокислотным составом. Структурным белком, построенным преимущественно в виде α-спирали, является α-кератин. Волосы (шерсть), перья, иглы, когти и копыта животных состоят главным образом из кератина. В качестве компонента промежуточных филаментов кератин (цитокератин) является важнейшей составной частью цитоскелета. В кератинах большая часть пептидной цепи свернута в правую α-спираль. Две пептидные цепи образуют единую левую суперспираль. Суперспирализованные димеры кератина объединяются в тетрамеры, которые агрегируют с образованием протофибрилл диаметром 3 нм. Наконец, восемь протофибрилл образуют микрофибриллы диаметром 10 нм.

Волосы построены из таких же фибрилл. Так, в отдельном волокне шерсти диаметром 20 мкм переплетены миллионы фибрилл. Отдельные цепи кератина скреплены поперечно многочисленными дисульфидными связями, что придает им дополнительную прочность. При химической завивке происходят следующие процессы: вначале путем восстановления тиолами разрушаются дисульфидные мостики, а затем для придания волосам необходимой формы их высушивают при нагревании. При этом за счет окисления кислородом воздуха образуются новые дисульфидные мостики, которые сохраняют форму прически.

Шелк получают из коконов гусениц тутового шелкопряда (Bombyx mori ) и родственных видов. Основной белок шелка, фиброин , обладает структурой антипараллельного складчатого слоя, причем сами слои располагаются параллельно друг другу, образуя многочисленные пласты. Так как в складчатых структурах боковые цепи аминокислотных остатков ориентированы вертикально вверх и вниз, в промежутках между отдельными слоями могут поместиться лишь компактные группировки. Фактически фиброин состоит на 80% из глицина, аланина и серина, т.е. трех аминокислот, характеризующихся минимальными размерами боковых цепей. Молекула фиброина содержит типичный повторяющийся фрагмент (гли-ала-гли-ала-гли-сер)n.

Неупорядоченная конформация. Участки белковой молекулы, которые не относятся к спиральным или складчатым структурам, называют неупорядоченными.

Надвторичная структура. Альфа-спиральные и бета-структурные участки в белках могут взаимодействовать друг с другом и между собой, образуя ансамбли. Встречающиеся в нативных белках надвторичные структуры – энергетически наиболее предпочтительны. К ним относят суперспирализованную α-спираль, в которой две α-спирали скручены относительно друг друга, образуя левую суперспираль (бактериородопсин, гемэритрин); чередующиеся α-спиральные и β-структурные фрагменты полипептидной цепи (например, βαβαβ-звено по Россману, найдено в НАД+-связывающем участке молекул ферментов дегидрогеназ); антипараллельная трехцепочечная β-структура (βββ) называется β-зигзаг и обнаружена в ряде ферментов микроорганизмов, простейших и позвоночных.

Предыдущая234567891011121314151617Следующая

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

Вторичная структура белков

Пептидные цепи белков организованы во вторичную структуру, стабили-зированную водородными связями. Атом кислорода каждой пептидной груп-пы образует при этом водородную связь с NH-группой, соответствующей пеп-тидной связи. При этом формируются следующие структуры: а-спираль, b-структура и b-изгиб.а-Спираль. Одной из наиболее термодинамически выгодных структур яв-ляется правая а-спираль. а-спираль, представляющая устойчивую структуру, в которой каждая карбонильная группа образует водо-родную связь с четвертой по ходу цепи NH-группой.

Белки: Вторичная структура белков

В а-спирали на один ее виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг спирали составляет при-мерно 0,54 нм, а расстояние между остатками — 0,15 нм. L-Аминокислоты могут образовывать только правые а-спирали, причем боковые радикалы расположены по обе стороны оси и обращены наружу. В а-спирали полностью использована возможность образования водородных связей, поэтому она не способна в отличие от b-структуры образовывать водо-родные связи с другими элементами вторичной структуры. При образовании а-спирали боковые цепи аминокислот могут сближаться, образуя гидрофобные или гидрофильные компактные сайты. Эти сайты играют существенную роль при образовании трехмерной конформации белковой макромолекулы, так как используются для упаковки а-спиралей в пространственной структуре белка. Спираль-клубок. Содержание а-спиралей в белках неодинаково и явля-ется индивидуальной особенностью каждой белковой макромолекулы. Для некоторых белков, например для миоглобина, а-спираль лежит в основе структуры, другие, например химотрипсин, не имеют а-спирализованных уча-стков. В среднем глобулярные белки имеют степень спирализации порядка 60—70%. Спирализованные участки чередуются с хаотическими клубками, причем в результате денатурации переходы спираль—клубок увеличиваются. Спирализация полипептидной цепи зависит от аминокислотных остатков, ее образующих. Так, отрицательно заряженные группы глутаминовой кислоты, расположенные в непосредственной близости друг от друга, испытывают сильное взаимное отталкивание, что препятствует образованию соответствую-щих водородных связей в а-спирали. По той же причине спирализация цепи затруднена в результате отталкивания близко расположенных положительно заряженных химических группировок лизина или аргинина. Большие размеры радикалов аминокислот также являются причиной, по которой спирализация полипептидной цепи затруднена (серин, треонин, лейцин). Наиболее часто интерферирующим фактором при образовании а-спирали является амино-кислота пролин. Кроме того, пролин не образует внутрицепочечную водородную связь из-за отсутствия при атоме азота водородного атома. Таким образом, во всех случаях, когда в полипептид-ной цепи встречается пролин, а-спиральная структура нарушается и образует-ся клубок или (b-изгиб).b-Структура. В отличие от а-спирали b-структура образована за счет межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептид-ной цепи, так как внутрицепочечные контакты отсутствуют. Если эти участки направлены в одну сторону, то такая структура называется параллельной, если же в противоположную, то антипараллельной. Полипептидная цепь в b-структуре сильно вытянута и имеет не спираль-ную, а скорее зигзагообразную форму. Расстояние между соседними амино-кислотными остатками по оси составляет 0,35 нм, т. е. в три раза больше, чем в а-спирали, число остатков на виток равно 2. В случае параллельного расположения b-структуры водородные связи ме-нее прочны по сравнению с таковыми при антипараллельном расположении аминокислотных остатков. В отличие от а-спирали, насыщенной водородны-ми связями, каждый участок полипептидной цепи в b-структуре открыт для образования дополнительных водородных связей. Сказанное относится как к параллельной, так и к антипараллельной b-структуре, однако в антипарал-лельной структуре связи более стабильны. В отрезке полипептидной цепи, об-разующей b-структуру, находится от трех до семи аминокислотных остатков, а сама b-структура состоит из 2—6 цепей, хотя их число может быть и большим. b-Структура имеет складчатую форму, зависящую от соответствующих а-углеродных атомов. Поверхность ее может быть плоской и левозакрученной таким образом, чтобы угол между отдельными отрезками цепи составлял 20—25о. b-Изгиб. Глобулярные белки имеют шарообразную форму во многом бла-годаря тому, что для полипептидной цепи характерно наличие петель, зигза-гов, шпилек, причем направление цепи может изменяться даже на 180°. В пос-леднем случае имеет место b-изгиб. Этот изгиб по форме напоминает шпильку для волос и стабилизируется одной водородной связью. Фактором, препятствующим его образованию, мо-гут быть большие боковые радикалы, и поэтому довольно часто наблюдается включение в него наименьшего аминокислотного остатка — глицина. Эта кон-фигурация оказывается всегда на поверхности белковой глобулы, в связи, с чем B-изгиб принимает участие во взаимодействии с другими полипептидными цепями. Супервторичные структуры. Впервые супервторичные структуры белков были постулированы и затем обнаружены Л. Полингом и Р. Кори. В качестве примера можно привести суперспирализованную а-спираль, в которой две а-спирали скручены в левую суперспираль. Однако чаще суперспи-ральные структуры включают в себя как а-спирали, так и b-складчатые листы. Их состав может быть представлен следующим образом: (аа), (аb), (bа) и (bХb). Последний вариант представляет собой два параллельных складчатых листа, между которыми находится статистический клубок (bСb).Соотношение между вторичной и супервторичной структурами имеет вы-сокую степень вариабильности и зависит от индивидуальных особенностей той или иной белковой макромолекулы. Домены — более сложные уровни организации вторичной структуры. Они представляют собой обособленные глобулярные участки, соединенные друг с другом короткими так называемыми шарнирными участками полипеп-тидной цепи. Д. Бирктофт одним из первых описал доменную организацию химотрипсина, отметив наличие двух доменов у этого белка.

Вторичная структура белка

Вторичная структура – способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. Вторичная структура определяется первичной структурой. Поскольку первичная структура генетически детерминирована, формирование вторичной структуры может происходить при выходе полипептидной цепи из рибосомы. Вторичная структура стабилизируется водородными связями , которые образуются между NH- и СО-группами пептидных связи.

Различают a-спираль, b-структуру и неупорядоченную конформацию (клубок) .

Структура α-спирали была предложенаPauling и Corey (1951). Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали (рис.

Конформация полипептидной цепи. Вторичная структура полипептидной цепи

2.2). α-Спираль – это палочкообразная структура, в которой пептидные связи расположены внутри спирали, а боковые радикалы аминокислот – снаружи. a-Спираль стабилизирована водородными связями, которые параллельны оси спирали и возникают между первым и пятым аминокислотными остатками. Таким образом, в протяженных спиральных участках каждый аминокислотный остаток принимает участие в формировании двух водородных связей.

Рис. 2.2. Структура α-спирали.

На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали 0,54 нм, на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали 26°. Период регулярности a-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам. Наиболее распространены правые a-спирали, т.е. закручивание спирали идет по часовой стрелке. Образованию a-спирали препятствует пролин, аминокислоты с заряженным и объемными радикалами (электростатическое и механическое препятствие).

Другая форма спирали присутствует в коллагене . В организме млекопитающих коллаген – преобладающий в количественном отношении белок: он составляет 25% общего белка. Коллаген присутствует в различных формах, прежде всего, в соединительной ткани. Это левая спираль с шагом 0,96 нм и 3,3 остатка в каждом витке, более пологая по сравнению с α-спиралью. В отличие от α-спирали образование водородных мостиков здесь невозможно. Коллаген имеет необычный аминокислотный состав: 1/3 составляет глицин, примерно 10% пролин, а также гидроксипролин и гидроксилизин. Последние две аминокислоты образуются после биосинтеза коллагена путем посттрансляционной модификации. В структуре коллагена постоянно повторяется триплет гли-X-Y, причем положение Х часто занимает пролин, а Y – гидроксилизин. Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трех первичных левых спиралей. В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин. Вся молекула коллаген имеет длину около 300 нм.

b-Структура (b-складчатый слой). Встречается в глобулярных белках, а также в некоторых фибриллярных белках, например, фиброин шелка (рис. 2.3).

Рис. 2.3. b-Структура

Структура имеет плоскую форму . Полипептидные цепи почти полностью вытянуты, а не туго скручены, как в a-спирали. Плоскости пептидных связей расположены в пространстве подобно равномерным складкам листа бумаги. Стабилизируется водородными связями между СО- и NH-группами пептидных связей соседних полипептидных цепей. Если полипептидные цепи, образующие b-структуру идут в одном направлении (т.е. совпадают С- и N-концы) – параллельная b-структура ; если в противоположном – антипараллельная b-структура . Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя. Если одна полипептидная цепь изгибается и идет параллельно себе, то это антипараллельная b-кросс-структура . Водородные связи в b-кросс-структуре образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи.

Содержание a-спиралей в белках, изученных к настоящему времени, крайне вариабельно. В некоторых белках, например, миоглобине и гемоглобине, a-спираль лежит в основе структуры и составляет 75%, в лизоциме – 42%, в пепсине всего 30%. Другие белки, например, пищеварительный фермент химотрипсин, практически лишены a-спиральной структуры и значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые b-структуры. Белки опорных тканей коллаген (белок сухожилий, кожи), фиброин (белок натурального шелка) имеют b-конфигурацию полипептидных цепей.

Доказано, что образованию α-спирали способствуют глу, ала, лей, а β-структуры – мет, вал, иле; в местах изгиба полипептидной цепи – гли, про, асн. Считают, что шесть сгруппированных остатков, четыре из которых способствуют образованию спирали, можно рассматривать как центр спирализации. От этого центра идет рост спиралей в обоих направлениях до участка – тетрапептида, состоящего из остатков, которые препятствуют образованию этих спиралей. При формировании β-структуры роль затравок выполняют три аминокислотных остатка из пяти, способствующие образованию β-структуры.

В большинстве структурных белков преобладает одна из вторичных структур, что предопределяется их аминокислотным составом. Структурным белком, построенным преимущественно в виде α-спирали, является α-кератин. Волосы (шерсть), перья, иглы, когти и копыта животных состоят главным образом из кератина. В качестве компонента промежуточных филаментов кератин (цитокератин) является важнейшей составной частью цитоскелета. В кератинах большая часть пептидной цепи свернута в правую α-спираль. Две пептидные цепи образуют единую левую суперспираль. Суперспирализованные димеры кератина объединяются в тетрамеры, которые агрегируют с образованием протофибрилл диаметром 3 нм. Наконец, восемь протофибрилл образуют микрофибриллы диаметром 10 нм.

Волосы построены из таких же фибрилл. Так, в отдельном волокне шерсти диаметром 20 мкм переплетены миллионы фибрилл. Отдельные цепи кератина скреплены поперечно многочисленными дисульфидными связями, что придает им дополнительную прочность. При химической завивке происходят следующие процессы: вначале путем восстановления тиолами разрушаются дисульфидные мостики, а затем для придания волосам необходимой формы их высушивают при нагревании. При этом за счет окисления кислородом воздуха образуются новые дисульфидные мостики, которые сохраняют форму прически.

Шелк получают из коконов гусениц тутового шелкопряда (Bombyx mori ) и родственных видов. Основной белок шелка, фиброин , обладает структурой антипараллельного складчатого слоя, причем сами слои располагаются параллельно друг другу, образуя многочисленные пласты. Так как в складчатых структурах боковые цепи аминокислотных остатков ориентированы вертикально вверх и вниз, в промежутках между отдельными слоями могут поместиться лишь компактные группировки. Фактически фиброин состоит на 80% из глицина, аланина и серина, т.е. трех аминокислот, характеризующихся минимальными размерами боковых цепей. Молекула фиброина содержит типичный повторяющийся фрагмент (гли-ала-гли-ала-гли-сер)n.

Неупорядоченная конформация. Участки белковой молекулы, которые не относятся к спиральным или складчатым структурам, называют неупорядоченными.

Надвторичная структура. Альфа-спиральные и бета-структурные участки в белках могут взаимодействовать друг с другом и между собой, образуя ансамбли. Встречающиеся в нативных белках надвторичные структуры – энергетически наиболее предпочтительны. К ним относят суперспирализованную α-спираль, в которой две α-спирали скручены относительно друг друга, образуя левую суперспираль (бактериородопсин, гемэритрин); чередующиеся α-спиральные и β-структурные фрагменты полипептидной цепи (например, βαβαβ-звено по Россману, найдено в НАД+-связывающем участке молекул ферментов дегидрогеназ); антипараллельная трехцепочечная β-структура (βββ) называется β-зигзаг и обнаружена в ряде ферментов микроорганизмов, простейших и позвоночных.

Предыдущая234567891011121314151617Следующая

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

БЕЛКИ Вариант 1 А1.Структурным звеном белков являются: …

5 — 9 классы

БЕЛКИ
Вариант 1
А1.Структурным звеном белков являются:
А)
Амины
В)
Аминокислоты
Б)
Глюкоза
Г)
Нуклеотиды
А2. Образование спирали характеризует:
А)
Первичную структуру белка
В)
Третичную структуру белка
Б)
Вторичную структуру белка
Г)
Четвертичную структуру белка
А3. Действие каких факторов вызывает необратимую денатурацию белка?
А)
Взаимодействие с растворами солей свинца, железа, ртути
Б)
Воздействие на белок концентрированным раствором азотной кислоты
В)
Сильное нагревание
Г)
Все перечисленные факторы верны
А4. Укажите, что наблюдается при действии на растворы белков концентрированной азотной кислоты:
А)
Выпадение белого осадка
В)
Красно-фиолетовое окрашивание
Б)
Выпадение черного осадка
Г)
Желтое окрашивание
А5. Белки, выполняющие каталитическую функцию, называются:
А)
Гормонами
В)
Ферментами
Б)
Витаминами
Г)
Протеинами
А6. Белок гемоглобин выполняет следующую функцию:
А)
Каталитическую
В)
Строительную
Б)
Защитную
Г)
Транспортную

Часть Б
Б1. Соотнесите:
Тип белковой молекулы
Свойство
1)
Глобулярные белки
А)
Молекула свернута в клубок
2)
Фибриллярные белки
Б)
Не растворяются в воде

В)
В воде растворяются или образуют коллоидные растворы

Г)
Нитевидная структура

Вторичная структура

Белки:
А)
Построены из остатков аминокислот
Б)
Содержат в своем составе только углерод, водород и кислород
В)
Гидролизуются в кислотной и щелочной среде
Г)
Способны к денатурации
Д)
Являются полисахаридами
Е)
Являются природными полимерами

Часть С
С1. Напишите уравнения реакций, с помощью которых из этанола и неорганических веществ можно получить глицин.

По жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения - основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

• карбоксильную -СООН;
• амино-группу -NH 2 .

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы - ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток - это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой - глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей - это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур - альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся "белок" - это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
2. Радиация.
3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство - гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения - гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример - глобулины.
7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними "в бой", выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

• полноценные - те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
• неполноценные - те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

• яйцо;
• молоко;
• творог;
• мясо и рыба;
• бобы;
• фасоль;
• арахис;
• пшеница;
• овес;
• чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого - клетки - также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

1. Актин и миозин.
2. Эластин.
3. Кератин.
4. Коллаген.
5. Тубулин.
6. Гемоглобин.
7. Инсулин.
8. Транскобаламин.
9. Трансферрин.
10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

• оксидоредуктазы;
• трансферазы;
• каталазы;
• гидролазы;
• изомеразы;
• лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы - это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

Вторичная структура белка

Регулярные вторичные структуры

Регулярными называются вторичные структуры, образованные аминокислотными остатками с одинаковой конформацией главной цепи (углы φ и ψ), при разнообразии конформаций боковых групп. К регулярным вторичным структурам относят:

Нерегулярные вторичные структуры

Нерегулярными называют стандартные вторичные структуры, аминокислотные остатки которых имеют разную конформацию главной цепи (углы φ и ψ). К нерегулярным вторичным структурам относят:

Вторичная структура ДНК

Наиболее распространённой формой вторичной структуры ДНК является двойная спираль . Эта структура образуется из двух взаимно комплементарных антипараллельных полидезоксирибонуклеотидных цепей, закрученных относительно друг друга и общей оси в правую спираль . При этом азотистые основания обращены внутрь двойной спирали, а сахарофосфатный остов - наружу. Впервые эту структуру описали Джеймс Уотсон и Френсис Крик в 1953 году .

В формировании вторичной структуры ДНК участвуют следующие типы взаимодействий:

• водородные связи между комплементарными основаниями (две между аденином и тимином, три - между гуанином и цитозином);
• стэкинг -взаимодействия;
• электростатические взаимодействия;

В зависимости от внешних условий параметры двойной спирали ДНК могут меняться, причём иногда существенно. Правоспиральные ДНК со случайной нуклеотидной последовательностью можно грубо разделить на два семейства - и В, главное отличие между которыми - конформация дезоксирибозы . К В-семейству также относятся С- и D-формы ДНК . Нативная ДНК в клетке находится в В-форме. Важнейшие характеристики А- и В-форм ДНК приведены в таблице .

Необычная форма ДНК была открыта в 1979 году . Рентгеноструктурный анализ кристаллов, образованных гескануклеотидами вида d(CGCGCG), показал что такие ДНК существуют в виде левой двойной спирали. Ход сахарофосфатного остова такой ДНК можно описать зигзагообразной линией, поэтому этот вид ДНК было решено назвать Z-формой. Было показано, что ДНК с определённой последовательностью нуклеотидов может переходить из обычной В-формы в Z-форму в растворе высокой ионной силы и в присутствии гидрофобного растворителя. Необычность Z-формы ДНК проявляется в том, что повторяющейся структурной единицей являются две пары нуклеотидов, а не одна, как во всех других формах ДНК. Параметры Z-ДНК приведены в таблице выше.

Вторичная структура РНК

Молекулы РНК представляют собой единичные полинуклеотидные цепи. Отдельные участки молекулы РНК могут соединяться и образовывать двойные спирали . По своей структуре спирали РНК похожи на А-форму ДНК. Однако часто спаривание оснований в таких спиралях бывает неполным, а иногда даже и не уотсон-криковским . В результате внутримолекулярного спаривания оснований формируются такие вторичные структуры, как стебель-петля («шпилька») и псевдоузел .

Вторичные структуры в мРНК служат для регуляции трансляции. Например, вставка в белки необычных аминокислот , селенометионина и пирролизина , зависит от «шпильки», расположенной в 3" нетранслируемой области. Псевдоузлы служат для программированного сдвига рамки считывания при трансляции .

См. также

• Четвертичная структура

Примечания

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое "Вторичная структура" в других словарях:

вторичная структура - — [А.С.Гольдберг. Англо русский энергетический словарь. 2006 г.] Тематики энергетика в целом EN secondary structure …

вторичная структура - antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. secondary structure vok. sekundäre Struktur, f; sekundäres Gefüge, n rus. вторичная структура, f pranc. structure secondaire, f … Fizikos terminų žodynas

вторичная структура - микро и макроструктура, сформированная в результате термической обработки или пластической деформации металла или сплава; Смотри также: Структура ячеистая структура пластинчатая структура … Энциклопедический словарь по металлургии

Вторичная структура конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам . В описании вторичной… … Википедия

вторичная структура белка - – пространственная конфигурация полипептидной цепи, формируемая в результате нековалентных взаимодействий между функциональными группами аминокислотных остатков (α и β структуры белков) …

вторичная структура ДНК - – пространственная конфигурация молекулы ДНК, стабилизированная за счет водородных связей между комплементарными парами азотистых оснований (см. двойная спираль ДНК) … Краткий словарь биохимических терминов

вторичная структура - палуба и модули на морской платформе - — Тематики нефтегазовая промышленность EN secondary structure … Справочник технического переводчика

вторичная структура белка - Укладка полипептидной цепи в альфа спиральные участки и бета структурные образования (слои); в образовании В.с.б. участвуют водородные связи. [Арефьев В.А., Лисовенко Л.А. Англо русский толковый словарь генетических терминов 1995 407с.] Тематики… … Справочник технического переводчика

Secondary structure of protein вторичная структура белка. Укладка полипептидной цепи в aльфа спиральные участки и бета структурные образования (слои); в образовании В.с.б. участвуют водородные связи. (

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-β-форма).

α-Спираль . Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Модель строения α-спирали (рис. 2), учитывающая все свойства пептидной связи, была предложена Полингом и Кори. Основные особенности α-спирали:

· спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию;

· образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков;

· регулярность витков спирали;

· равнозначность всех аминокислотных остатков в α-спирали независимо от строения их боковых радикалов;

· боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали.

Внешне α-спираль похожа на слегка растянутую спираль электрической плитки. Регулярность водородных связей между первой и четвертой пептидными группами определяет и регулярность витков полипептидной цепи. Высота одного витка, или шаг α-спирали, равна 0,54 нм; в него входит 3,6 аминокислотных остатка, т. е. каждый аминокислотный остаток перемещается вдоль оси (высота одного аминокислотного остатка) на 0,15 нм (0,54:3,6 = 0,15 нм), что и позволяет говорить о равнозначности всех аминокислотных остатков в α-спирали. Период регулярности α-спирали равен 5 виткам или 18 аминокислотным остаткам; длина одного периода составляет 2,7 нм. Рис. 3. Модель а-спирали Полинга-Кори

β-Структура . Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой. Имеются разновидности β-структур. Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-β-формой (короткая β-структура). Водородные связи в кросс-β-форме образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи. Другой тип - полная β-структура - характерен для всей полипептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями (рис. 3). Эта структура напоминает меха аккордеона. Причем возможны варианты β-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.

В белках возможны переходы от α-структур к β-структурам и обратно вследствие перестройки водородных связей. Вместо регулярных межпептидных водородных связей вдоль цепи (благодаря им полипептидная цепь скручивается в спираль) происходит раскручивание спирализованных участков и замыкание водородных связей между вытянутыми фрагментами полипептидных цепей. Такой переход обнаружен в кератине - белке волос. При мытье волос щелочными моющими средствами легко разрушается спиральная структура β-кератина и он переходит в α-кератин (вьющиеся волосы распрямляются).

Разрушение регулярных вторичных структур белков (α-спирали и β-структур) по аналогии с плавлением кристалла называют "плавлением" полипептидов. При этом водородные связи рвутся, и полипептидные цепи принимают форму беспорядочного клубка. Следовательно, стабильность вторичных структур определяется межпептидными водородными связями. Остальные типы связей почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина. Короткие пептиды благодаря дисульфидным связям замыкаются в циклы. Во многих белках одновременно имеются α-спиральные участки и β-структуры. Природных белков, состоящих на 100% из α-спирали, почти не бывает (исключение составляет парамиозин - мышечный белок, на 96-100% представляющий собой α-спираль), тогда как у синтетических полипептидов 100%-ная спирализация.

Другие белки имеют неодинаковую степень спирализации. Высокая частота α-спиральных структур наблюдается у парамиозина, миоглобина, гемоглобина. Напротив, у трипсина, рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β-структуры. Белки опорных тканей: кератин (белок волос, шерсти), коллаген (белок сухожилий, кожи), фиброин (белок натурального шелка) имеют β-конфигурацию полипептидных цепей. Разная степень спирализации полипептидных цепей белков говорит о том, что, очевидно, имеются силы, частично нарушающие спирализацию или "ломающие" регулярную укладку полипептидной цепи. Причиной этого является более компактная укладка полипептидной цепи белка в определенном объеме, т. е. в третичную структуру.

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей.

Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала. Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

Выделяют два возможных варианта вторичной структуры: в виде "каната" – α-спираль (α-структура), и в виде "гармошки" – β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, одновременно присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

α-Спираль

Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые из-за своей циклической структуры обусловливают "перелом" цепи, т.е. ее принудительный изгиб как, например, в коллагене .

Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует высоте 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.

β-Складчатый слой

В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.