जैसा कि आप जानते हैं, प्रोटीन हमारे ग्रह पर जीवन की उत्पत्ति का आधार है। लेकिन यह पेप्टाइड अणुओं से युक्त कोएसर्वेट ड्रॉप था, जो जीवित चीजों के जन्म का आधार बना। यह संदेह से परे है, क्योंकि बायोमास के किसी भी प्रतिनिधि की आंतरिक संरचना के विश्लेषण से पता चलता है कि ये पदार्थ हर चीज में पाए जाते हैं: पौधे, जानवर, सूक्ष्मजीव, कवक, वायरस। इसके अलावा, वे प्रकृति में बहुत विविध और मैक्रोमोलेक्यूलर हैं।

इन संरचनाओं के चार नाम हैं, ये सभी पर्यायवाची हैं:

• प्रोटीन;
• प्रोटीन;
• पॉलीपेप्टाइड्स;
• पेप्टाइड्स।

प्रोटीन अणु

उनकी संख्या वास्तव में अतुलनीय है। इस मामले में, सभी प्रोटीन अणुओं को दो बड़े समूहों में विभाजित किया जा सकता है:

• सरल - केवल पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अनुक्रम होते हैं;
• जटिल - प्रोटीन की संरचना और संरचना अतिरिक्त प्रोटोलिटिक (कृत्रिम) समूहों द्वारा विशेषता है, जिन्हें कॉफ़ैक्टर्स भी कहा जाता है।

इसके अलावा, जटिल अणुओं का भी अपना वर्गीकरण होता है।

जटिल पेप्टाइड्स का उन्नयन

1. ग्लाइकोप्रोटीन प्रोटीन और कार्बोहाइड्रेट के निकट से संबंधित यौगिक हैं। म्यूकोपॉलीसेकेराइड के प्रोस्थेटिक समूह अणु की संरचना में बुने जाते हैं।
2. लिपोप्रोटीन प्रोटीन और लिपिड का एक जटिल यौगिक है।
3. मेटालोप्रोटीन - धातु आयन (लौह, मैंगनीज, तांबा और अन्य) एक कृत्रिम समूह के रूप में कार्य करते हैं।
4. न्यूक्लियोप्रोटीन - प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड (डीएनए, आरएनए) का कनेक्शन।
5. फॉस्फोप्रोटीन - एक प्रोटीन और एक ऑर्थोफोस्फोरिक एसिड अवशेष की रचना।
6. क्रोमोप्रोटीन मेटालोप्रोटीन के समान होते हैं, हालांकि, जो तत्व प्रोस्थेटिक समूह का हिस्सा है वह एक पूरे रंग का परिसर है (लाल - हीमोग्लोबिन, हरा - क्लोरोफिल, और इसी तरह)।

माना जाता है कि प्रत्येक समूह में प्रोटीन की एक अलग संरचना और गुण होते हैं। वे जो कार्य करते हैं वे भी अणु के प्रकार के आधार पर भिन्न होते हैं।

प्रोटीन की रासायनिक संरचना

इस दृष्टिकोण से, प्रोटीन अमीनो एसिड अवशेषों की एक लंबी, विशाल श्रृंखला होती है, जो पेप्टाइड बॉन्ड नामक विशिष्ट बंधों द्वारा परस्पर जुड़ी होती है। एसिड की साइड संरचनाओं से शाखाएं निकलती हैं - रेडिकल। अणु की इस संरचना की खोज 21वीं सदी की शुरुआत में ई. फिशर ने की थी।

बाद में, प्रोटीन, प्रोटीन की संरचना और कार्यों का अधिक विस्तार से अध्ययन किया गया। यह स्पष्ट हो गया कि केवल 20 अमीनो एसिड हैं जो पेप्टाइड की संरचना बनाते हैं, लेकिन उन्हें विभिन्न तरीकों से जोड़ा जा सकता है। इसलिए पॉलीपेप्टाइड संरचनाओं की विविधता। इसके अलावा, जीवन की प्रक्रिया और उनके कार्यों के प्रदर्शन में, प्रोटीन कई रासायनिक परिवर्तनों से गुजरने में सक्षम होते हैं। नतीजतन, वे संरचना को बदलते हैं, और एक पूरी तरह से नए प्रकार का कनेक्शन दिखाई देता है।

पेप्टाइड बंधन को तोड़ने के लिए, यानी प्रोटीन को तोड़ने के लिए, जंजीरों की संरचना, आपको बहुत कठोर परिस्थितियों (उच्च तापमान, एसिड या क्षार, एक उत्प्रेरक की क्रिया) को चुनने की आवश्यकता होती है। यह अणु में उच्च शक्ति के कारण है, अर्थात् पेप्टाइड समूह में।

प्रयोगशाला में प्रोटीन संरचना का पता लगाने के लिए बायोरेट प्रतिक्रिया का उपयोग किया जाता है - हौसले से अवक्षेपित पॉलीपेप्टाइड (II) के संपर्क में। पेप्टाइड समूह और कॉपर आयन का परिसर एक चमकदार बैंगनी रंग देता है।

चार मुख्य संरचनात्मक संगठन हैं, जिनमें से प्रत्येक में प्रोटीन की अपनी संरचनात्मक विशेषताएं हैं।

संगठन के स्तर: प्राथमिक संरचना

जैसा कि ऊपर उल्लेख किया गया है, एक पेप्टाइड समावेशन, कोएंजाइम के साथ या बिना अमीनो एसिड अवशेषों का एक क्रम है। तो प्राथमिक को अणु की ऐसी संरचना कहा जाता है, जो प्राकृतिक, प्राकृतिक है, वास्तव में पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़ा अमीनो एसिड है, और कुछ नहीं। यानी एक रैखिक संरचना का पॉलीपेप्टाइड। इसी समय, ऐसी योजना के प्रोटीन की संरचनात्मक विशेषताएं यह हैं कि एसिड का ऐसा संयोजन प्रोटीन अणु के कार्यों के प्रदर्शन के लिए निर्णायक होता है। इन विशेषताओं की उपस्थिति के कारण, न केवल पेप्टाइड की पहचान करना संभव है, बल्कि पूरी तरह से नए, अभी तक खोजे गए गुणों और भूमिका की भविष्यवाणी करना भी संभव नहीं है। प्राकृतिक प्राथमिक संरचना वाले पेप्टाइड्स के उदाहरण इंसुलिन, पेप्सिन, काइमोट्रिप्सिन और अन्य हैं।

माध्यमिक संरचना

इस श्रेणी में प्रोटीन की संरचना और गुण कुछ हद तक बदल जाते हैं। इस तरह की संरचना शुरू में प्रकृति से बनाई जा सकती है या जब प्राथमिक संरचना गंभीर हाइड्रोलिसिस, तापमान या अन्य स्थितियों के संपर्क में आती है।

इस रचना की तीन किस्में हैं:

1. अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित चिकना, नियमित, स्टीरियोरेगुलर कॉइल जो कनेक्शन की मुख्य धुरी के चारों ओर मुड़ते हैं। वे केवल एक पेप्टाइड समूह के ऑक्सीजन और दूसरे के हाइड्रोजन के बीच उत्पन्न होने वाले लोगों द्वारा एक साथ रखे जाते हैं। इसके अलावा, संरचना को इस तथ्य के कारण सही माना जाता है कि घुमाव समान रूप से हर 4 लिंक पर दोहराए जाते हैं। ऐसी संरचना बाएं हाथ या दाएं हाथ की हो सकती है। लेकिन अधिकांश ज्ञात प्रोटीनों में, डेक्सट्रोरोटेटरी आइसोमर प्रबल होता है। इस तरह की संरचना को अल्फा संरचनाएं कहा जाता है।
2. निम्नलिखित प्रकार के प्रोटीन की संरचना और संरचना पिछले एक से भिन्न होती है, जिसमें हाइड्रोजन बांड अणु के एक तरफ के अवशेषों के बीच नहीं, बल्कि काफी दूर और पर्याप्त दूरी पर बनते हैं। इस कारण से, पूरी संरचना कई लहराती, सर्पिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का रूप ले लेती है। एक विशेषता है जो एक प्रोटीन को प्रदर्शित करनी चाहिए। उदाहरण के लिए, शाखाओं पर अमीनो एसिड की संरचना यथासंभव छोटी होनी चाहिए, जैसे ग्लाइसिन या अलैनिन। इस प्रकार की द्वितीयक संरचना को एक सामान्य संरचना बनाते समय एक साथ चिपके रहने की क्षमता के लिए बीटा शीट कहा जाता है।
3. जीव विज्ञान तीसरे प्रकार की प्रोटीन संरचना को जटिल, बिखरे हुए, अव्यवस्थित टुकड़ों के रूप में संदर्भित करता है जिनमें स्टीरियोरेगुलरिटी नहीं होती है और बाहरी परिस्थितियों के प्रभाव में संरचना को बदलने में सक्षम होते हैं।

प्रकृति द्वारा द्वितीयक संरचना वाले प्रोटीन के किसी भी उदाहरण की पहचान नहीं की गई है।

तृतीयक शिक्षा

यह एक काफी जटिल संरचना है जिसे "ग्लोबुल" कहा जाता है। ऐसा प्रोटीन क्या है? इसकी संरचना द्वितीयक संरचना पर आधारित है, हालांकि, समूहों के परमाणुओं के बीच नए प्रकार के अंतःक्रियाओं को जोड़ा जाता है, और पूरे अणु को घुमाने लगता है, इस प्रकार इस तथ्य पर ध्यान केंद्रित किया जाता है कि हाइड्रोफिलिक समूह ग्लोब्यूल के अंदर निर्देशित होते हैं, और हाइड्रोफोबिक वाले बाहर की ओर होते हैं।

यह जल के कोलॉइडी विलयनों में प्रोटीन अणु के आवेश की व्याख्या करता है। यहां किस प्रकार के इंटरैक्शन मौजूद हैं?

1. हाइड्रोजन बांड - द्वितीयक संरचना के समान भागों के बीच अपरिवर्तित रहते हैं।
2. बातचीत - तब होती है जब पॉलीपेप्टाइड पानी में घुल जाता है।
3. आयनिक आकर्षण - अमीनो एसिड अवशेषों (कट्टरपंथी) के अलग-अलग आवेशित समूहों के बीच बनता है।
4. सहसंयोजक बातचीत - विशिष्ट एसिड साइटों के बीच बनाने में सक्षम हैं - सिस्टीन अणु, या बल्कि, उनकी पूंछ।

इस प्रकार, तृतीयक संरचना वाले प्रोटीनों की संरचना और संरचना को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के रूप में वर्णित किया जा सकता है जो ग्लोब्यूल्स में मुड़ी होती हैं जो विभिन्न प्रकार के रासायनिक अंतःक्रियाओं के कारण उनकी रचना को बनाए रखती हैं और स्थिर करती हैं। ऐसे पेप्टाइड्स के उदाहरण: फॉस्फोग्लाइसेरेट केनेस, टीआरएनए, अल्फा-केराटिन, रेशम फाइब्रोइन, और अन्य।

चतुर्धातुक संरचना

यह सबसे जटिल ग्लोब्यूल्स में से एक है जो प्रोटीन बनाते हैं। इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना और कार्य बहुत ही बहुमुखी और विशिष्ट होते हैं।

ऐसी रचना क्या है? ये कई (कुछ मामलों में दर्जनों) बड़ी और छोटी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं हैं जो एक दूसरे से स्वतंत्र रूप से बनती हैं। लेकिन फिर, उन्हीं अंतःक्रियाओं के कारण जिन्हें हमने तृतीयक संरचना के लिए माना था, ये सभी पेप्टाइड एक दूसरे के साथ मुड़ते हैं और आपस में जुड़ते हैं। इस तरह, जटिल गठनात्मक ग्लोब्यूल्स प्राप्त होते हैं, जिसमें धातु परमाणु, लिपिड समूह और कार्बोहाइड्रेट समूह हो सकते हैं। ऐसे प्रोटीन के उदाहरण डीएनए पोलीमरेज़, तंबाकू वायरस लिफाफा, हीमोग्लोबिन और अन्य हैं।

क्रोमैटोग्राफी, सेंट्रीफ्यूजेशन, इलेक्ट्रॉन और ऑप्टिकल माइक्रोस्कोपी, और उच्च कंप्यूटर प्रौद्योगिकियों के उपयोग की आधुनिक संभावनाओं के आधार पर, हमने जिन सभी पेप्टाइड संरचनाओं पर विचार किया है, उनकी प्रयोगशाला में अपनी पहचान के तरीके हैं।

प्रदर्शन किए गए कार्य

प्रोटीन की संरचना और कार्य एक दूसरे के साथ घनिष्ठ रूप से संबंधित हैं। यही है, प्रत्येक पेप्टाइड एक निश्चित भूमिका निभाता है, अद्वितीय और विशिष्ट। ऐसे भी हैं जो एक ही समय में एक जीवित कोशिका में कई महत्वपूर्ण कार्य करने में सक्षम हैं। हालांकि, जीवों के जीवों में प्रोटीन अणुओं के मुख्य कार्यों को सामान्यीकृत रूप में व्यक्त करना संभव है:

1. आंदोलन सुनिश्चित करना। एककोशिकीय जीव, या अंग, या कुछ प्रकार की कोशिकाएँ हरकत, संकुचन, गति में सक्षम हैं। यह प्रोटीन द्वारा प्रदान किया जाता है जो उनके मोटर तंत्र की संरचना का हिस्सा होते हैं: सिलिया, फ्लैगेला, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली। यदि हम उन कोशिकाओं के बारे में बात करते हैं जो चलने में असमर्थ हैं, तो प्रोटीन उनके संकुचन (मांसपेशी मायोसिन) में योगदान कर सकते हैं।
2. पोषण या आरक्षित कार्य। यह लापता पोषक तत्वों को और अधिक भरने के लिए पौधों के अंडों, भ्रूणों और बीजों में प्रोटीन अणुओं का संचय है। जब क्लीव किया जाता है, तो पेप्टाइड्स अमीनो एसिड और जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ देते हैं जो जीवित जीवों के सामान्य विकास के लिए आवश्यक होते हैं।
3. ऊर्जा समारोह। कार्बोहाइड्रेट के अलावा प्रोटीन शरीर को ताकत भी दे सकता है। पेप्टाइड के 1 ग्राम के टूटने के साथ, 17.6 kJ उपयोगी ऊर्जा एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक एसिड (एटीपी) के रूप में निकलती है, जिसे महत्वपूर्ण प्रक्रियाओं पर खर्च किया जाता है।
4. सिग्नल और इसमें चल रही प्रक्रियाओं की सावधानीपूर्वक निगरानी और कोशिकाओं से ऊतकों तक संकेतों के संचरण, उनसे अंगों तक, बाद से सिस्टम तक, और इसी तरह शामिल हैं। एक विशिष्ट उदाहरण इंसुलिन है, जो रक्त में ग्लूकोज की मात्रा को सख्ती से ठीक करता है।
5. रिसेप्टर समारोह। यह झिल्ली के एक तरफ पेप्टाइड की संरचना को बदलकर और पुनर्गठन में दूसरे छोर को शामिल करके किया जाता है। उसी समय, संकेत और आवश्यक जानकारी प्रसारित की जाती है। अक्सर, ऐसे प्रोटीन कोशिकाओं के साइटोप्लाज्मिक झिल्लियों में निर्मित होते हैं और इससे गुजरने वाले सभी पदार्थों पर सख्त नियंत्रण रखते हैं। वे आपको पर्यावरण में होने वाले रासायनिक और भौतिक परिवर्तनों के प्रति भी सचेत करते हैं।
6. पेप्टाइड्स का परिवहन कार्य। यह चैनल प्रोटीन और वाहक प्रोटीन द्वारा किया जाता है। उनकी भूमिका स्पष्ट है - आवश्यक अणुओं को उच्च वाले भागों से कम सांद्रता वाले स्थानों पर ले जाना। प्रोटीन हीमोग्लोबिन द्वारा अंगों और ऊतकों के माध्यम से ऑक्सीजन और कार्बन डाइऑक्साइड का परिवहन एक विशिष्ट उदाहरण है। वे अंदर की कोशिका झिल्ली के माध्यम से कम आणविक भार वाले यौगिकों का वितरण भी करते हैं।
7. संरचनात्मक कार्य। उनमें से एक सबसे महत्वपूर्ण है कि प्रोटीन करता है। सभी कोशिकाओं की संरचना, उनके अंग पेप्टाइड्स द्वारा सटीक रूप से प्रदान किए जाते हैं। वे, एक फ्रेम की तरह, आकार और संरचना निर्धारित करते हैं। इसके अलावा, वे इसका समर्थन करते हैं और यदि आवश्यक हो तो इसे संशोधित करते हैं। इसलिए, वृद्धि और विकास के लिए, सभी जीवित जीवों को आहार में प्रोटीन की आवश्यकता होती है। इन पेप्टाइड्स में इलास्टिन, ट्यूबुलिन, कोलेजन, एक्टिन, केराटिन और अन्य शामिल हैं।
8. उत्प्रेरक समारोह। एंजाइम करते हैं। असंख्य और विविध, वे शरीर में सभी रासायनिक और जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। उनकी भागीदारी के बिना, पेट में एक साधारण सेब सड़ने की उच्च संभावना के साथ केवल दो दिनों में पच सकता है। उत्प्रेरित, पेरोक्साइड और अन्य एंजाइमों की कार्रवाई के तहत, इस प्रक्रिया में दो घंटे लगते हैं। सामान्य तौर पर, यह प्रोटीन की इस भूमिका के लिए धन्यवाद है कि उपचय और अपचय किया जाता है, अर्थात प्लास्टिक और

सुरक्षात्मक भूमिका

ऐसे कई प्रकार के खतरे हैं जिनसे शरीर की रक्षा के लिए प्रोटीन तैयार किए जाते हैं।

सबसे पहले, दर्दनाक अभिकर्मकों, गैसों, अणुओं, कार्रवाई के विभिन्न स्पेक्ट्रम के पदार्थ। पेप्टाइड्स उनके साथ रासायनिक संपर्क में प्रवेश करने में सक्षम होते हैं, उन्हें हानिरहित रूप में परिवर्तित करते हैं या बस उन्हें बेअसर करते हैं।

दूसरे, घावों से शारीरिक खतरा होता है - यदि फाइब्रिनोजेन प्रोटीन चोट के स्थान पर समय पर फाइब्रिन में नहीं बदलता है, तो रक्त का थक्का नहीं बनेगा, जिसका अर्थ है कि रुकावट नहीं होगी। फिर, इसके विपरीत, आपको प्लास्मिन पेप्टाइड की आवश्यकता होगी, जो थक्के को हल करने और पोत की धैर्य को बहाल करने में सक्षम है।

तीसरा, प्रतिरक्षा के लिए खतरा। प्रतिरक्षा सुरक्षा बनाने वाले प्रोटीन की संरचना और महत्व अत्यंत महत्वपूर्ण है। एंटीबॉडी, इम्युनोग्लोबुलिन, इंटरफेरॉन सभी मानव लसीका और प्रतिरक्षा प्रणाली के महत्वपूर्ण और महत्वपूर्ण तत्व हैं। किसी भी विदेशी कण, हानिकारक अणु, कोशिका के मृत भाग या पूरी संरचना की पेप्टाइड यौगिक द्वारा तत्काल जांच की जाती है। यही कारण है कि एक व्यक्ति स्वतंत्र रूप से, दवाओं की सहायता के बिना, प्रतिदिन संक्रमण और साधारण वायरस से अपनी रक्षा कर सकता है।

भौतिक गुण

एक सेल प्रोटीन की संरचना बहुत विशिष्ट है और प्रदर्शन किए गए कार्य पर निर्भर करती है। लेकिन सभी पेप्टाइड्स के भौतिक गुण समान होते हैं और निम्नलिखित विशेषताओं तक उबालते हैं।

1. अणु का भार 1,000,000 डाल्टन तक होता है।
2. कोलाइडल सिस्टम एक जलीय घोल में बनते हैं। वहां, संरचना एक चार्ज प्राप्त करती है जो माध्यम की अम्लता के आधार पर भिन्न हो सकती है।
3. कठोर परिस्थितियों (विकिरण, अम्ल या क्षार, तापमान, और इसी तरह) के संपर्क में आने पर, वे अनुरूपता के अन्य स्तरों, अर्थात् विकृतीकरण में जाने में सक्षम होते हैं। 90% मामलों में यह प्रक्रिया अपरिवर्तनीय है। हालांकि, एक रिवर्स शिफ्ट भी है - पुनर्वितरण।

ये पेप्टाइड्स की भौतिक विशेषताओं के मुख्य गुण हैं।

गिलहरी- उच्च आणविक कार्बनिक यौगिक, जिसमें α-एमिनो एसिड के अवशेष होते हैं।

पर प्रोटीन संरचनाकार्बन, हाइड्रोजन, नाइट्रोजन, ऑक्सीजन, सल्फर शामिल हैं। कुछ प्रोटीन फॉस्फोरस, आयरन, जिंक और कॉपर वाले अन्य अणुओं के साथ कॉम्प्लेक्स बनाते हैं।

प्रोटीन का एक बड़ा आणविक भार होता है: अंडे का एल्ब्यूमिन - 36,000, हीमोग्लोबिन - 152,000, मायोसिन - 500,000। तुलना के लिए: शराब का आणविक भार 46, एसिटिक एसिड - 60, बेंजीन - 78 है।

प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना

गिलहरी- गैर-आवधिक बहुलक, जिनमें से मोनोमर्स हैं α-अमीनो अम्ल. आमतौर पर 20 प्रकार के α-एमिनो एसिड को प्रोटीन मोनोमर कहा जाता है, हालांकि उनमें से 170 से अधिक कोशिकाओं और ऊतकों में पाए गए हैं।

मनुष्यों और अन्य जानवरों के शरीर में अमीनो एसिड को संश्लेषित किया जा सकता है या नहीं, इस पर निर्भर करता है: गैर-आवश्यक अमीनो एसिड- संश्लेषित किया जा सकता है तात्विक ऐमिनो अम्ल-संश्लेषित नहीं किया जा सकता। भोजन के साथ आवश्यक अमीनो एसिड का सेवन करना चाहिए। पौधे सभी प्रकार के अमीनो एसिड का संश्लेषण करते हैं।

अमीनो एसिड संरचना के आधार पर, प्रोटीन हैं: पूर्ण- अमीनो एसिड का पूरा सेट होता है; दोषपूर्ण- उनके संघटन में कुछ अमीनो अम्ल अनुपस्थित होते हैं। यदि प्रोटीन केवल अमीनो एसिड से बने होते हैं, तो उन्हें कहा जाता है सरल. यदि प्रोटीन में अमीनो एसिड के अलावा, एक गैर-एमिनो एसिड घटक (एक कृत्रिम समूह) भी होता है, तो उन्हें कहा जाता है जटिल. कृत्रिम समूह का प्रतिनिधित्व धातुओं (मेटालोप्रोटीन), कार्बोहाइड्रेट (ग्लाइकोप्रोटीन), लिपिड (लिपोप्रोटीन), न्यूक्लिक एसिड (न्यूक्लियोप्रोटीन) द्वारा किया जा सकता है।

सभी अमीनो एसिड होते हैं: 1) एक कार्बोक्सिल समूह (-COOH), 2) एक अमीनो समूह (-NH 2), 3) एक मूलक या R-समूह (बाकी अणु)। विभिन्न प्रकार के अमीनो एसिड में रेडिकल की संरचना अलग होती है। अमीनो एसिड बनाने वाले अमीनो समूहों और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या के आधार पर, ये हैं: तटस्थ अमीनो एसिडएक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होना; बुनियादी अमीनो एसिडएक से अधिक अमीनो समूह वाले; अम्लीय अमीनो एसिडएक से अधिक कार्बोक्सिल समूह वाले।

अमीनो एसिड हैं उभयधर्मी यौगिक, क्योंकि विलयन में वे अम्ल और क्षार दोनों के रूप में कार्य कर सकते हैं। जलीय घोलों में, अमीनो एसिड विभिन्न आयनिक रूपों में मौजूद होते हैं।

पेप्टाइड बंधन

पेप्टाइड्स- पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से युक्त कार्बनिक पदार्थ।

पेप्टाइड्स का निर्माण अमीनो एसिड की संघनन प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप होता है। जब एक अमीनो एसिड का अमीनो समूह दूसरे के कार्बोक्सिल समूह के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो उनके बीच एक सहसंयोजक नाइट्रोजन-कार्बन बंधन उत्पन्न होता है, जिसे कहा जाता है पेप्टाइड. पेप्टाइड बनाने वाले अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या के आधार पर, वहाँ हैं डाइपेप्टाइड्स, ट्रिपेप्टाइड्स, टेट्रापेप्टाइड्सआदि। पेप्टाइड बॉन्ड का निर्माण कई बार दोहराया जा सकता है। यह गठन की ओर जाता है पॉलीपेप्टाइड्स. पेप्टाइड के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है (इसे एन-टर्मिनस कहा जाता है), और दूसरे छोर पर एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह होता है (इसे सी-टर्मिनस कहा जाता है)।

प्रोटीन अणुओं का स्थानिक संगठन

प्रोटीन द्वारा कुछ विशिष्ट कार्यों का प्रदर्शन उनके अणुओं के स्थानिक विन्यास पर निर्भर करता है, इसके अलावा, यह कोशिका के लिए एक विस्तारित रूप में एक श्रृंखला के रूप में प्रोटीन को रखने के लिए ऊर्जावान रूप से प्रतिकूल है, इसलिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं तह से गुजरती हैं, प्राप्त करती हैं एक निश्चित त्रि-आयामी संरचना, या रचना। 4 स्तर आवंटित करें प्रोटीन का स्थानिक संगठन.

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों का अनुक्रम जो प्रोटीन अणु बनाता है। अमीनो एसिड के बीच का बंधन पेप्टाइड है।

यदि एक प्रोटीन अणु में केवल 10 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, तो प्रोटीन अणुओं के सैद्धांतिक रूप से संभावित रूपों की संख्या जो अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन के क्रम में भिन्न होती है 10 20 है। 20 अमीनो एसिड के साथ, आप उनमें से और भी विविध संयोजन बना सकते हैं। मानव शरीर में लगभग दस हजार विभिन्न प्रोटीन पाए गए हैं, जो एक दूसरे से और अन्य जीवों के प्रोटीन से भिन्न होते हैं।

यह प्रोटीन अणु की प्राथमिक संरचना है जो प्रोटीन अणुओं के गुणों और इसके स्थानिक विन्यास को निर्धारित करती है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में सिर्फ एक अमीनो एसिड को दूसरे के लिए बदलने से प्रोटीन के गुणों और कार्यों में परिवर्तन होता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के बीटा-सबयूनिट में छठे ग्लूटामाइन अमीनो एसिड को वेलिन के साथ बदलने से यह तथ्य सामने आता है कि हीमोग्लोबिन अणु समग्र रूप से अपना मुख्य कार्य नहीं कर सकता है - ऑक्सीजन परिवहन; ऐसे मामलों में, एक व्यक्ति एक बीमारी विकसित करता है - सिकल सेल एनीमिया।

माध्यमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक सर्पिल में मोड़ने का आदेश दिया (एक फैला हुआ वसंत जैसा दिखता है)। कार्बोक्सिल समूहों और अमीनो समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा हेलिक्स के कॉइल को मजबूत किया जाता है। लगभग सभी CO और NH समूह हाइड्रोजन बंधों के निर्माण में भाग लेते हैं। वे पेप्टाइड वाले की तुलना में कमजोर हैं, लेकिन, कई बार दोहराते हुए, वे इस विन्यास को स्थिरता और कठोरता प्रदान करते हैं। माध्यमिक संरचना के स्तर पर प्रोटीन होते हैं: फाइब्रोइन (रेशम, वेब), केराटिन (बाल, नाखून), कोलेजन (कण्डरा)।

तृतीयक संरचना- रासायनिक बंधों (हाइड्रोजन, आयनिक, डाइसल्फ़ाइड) की घटना और अमीनो एसिड अवशेषों के रेडिकल्स के बीच हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन की स्थापना के परिणामस्वरूप ग्लोब्यूल्स में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की पैकिंग। तृतीयक संरचना के निर्माण में मुख्य भूमिका हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा निभाई जाती है। जलीय घोलों में, हाइड्रोफोबिक रेडिकल पानी से छिप जाते हैं, ग्लोब्यूल के अंदर समूहित हो जाते हैं, जबकि हाइड्रोफिलिक रेडिकल हाइड्रेशन (पानी के द्विध्रुव के साथ बातचीत) के परिणामस्वरूप अणु की सतह पर दिखाई देते हैं। कुछ प्रोटीनों में, तृतीयक संरचना को डाइसल्फ़ाइड सहसंयोजक बंधों द्वारा स्थिर किया जाता है जो दो सिस्टीन अवशेषों के सल्फर परमाणुओं के बीच बनते हैं। तृतीयक संरचना के स्तर पर एंजाइम, एंटीबॉडी, कुछ हार्मोन होते हैं।

चतुर्धातुक संरचनाजटिल प्रोटीन की विशेषता, जिसके अणु दो या दो से अधिक ग्लोब्यूल्स द्वारा बनते हैं। सबयूनिट अणु में आयनिक, हाइड्रोफोबिक और इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन द्वारा आयोजित किए जाते हैं। कभी-कभी, चतुर्धातुक संरचना के निर्माण के दौरान, सबयूनिट्स के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड होते हैं। चतुर्धातुक संरचना वाला सबसे अधिक अध्ययन किया जाने वाला प्रोटीन है हीमोग्लोबिन. यह दो α-सबयूनिट्स (141 अमीनो एसिड अवशेष) और दो β-सबयूनिट्स (146 एमिनो एसिड अवशेष) से ​​बनता है। प्रत्येक सबयूनिट एक हीम अणु से जुड़ा होता है जिसमें लोहा होता है।

यदि किसी कारण से प्रोटीन की स्थानिक संरचना सामान्य से विचलित हो जाती है, तो प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। उदाहरण के लिए, "पागल गाय रोग" (स्पोंजिफॉर्म एन्सेफैलोपैथी) का कारण, तंत्रिका कोशिकाओं के सतही प्रोटीन, प्रियन की असामान्य रचना है।

प्रोटीन गुण

अमीनो एसिड संरचना, प्रोटीन अणु की संरचना इसका निर्धारण करती है गुण. प्रोटीन अमीनो एसिड रेडिकल द्वारा निर्धारित मूल और अम्लीय गुणों को मिलाते हैं: एक प्रोटीन में जितना अधिक अम्लीय अमीनो एसिड होता है, उतना ही इसके अम्लीय गुण स्पष्ट होते हैं। एच + निर्धारित करने और संलग्न करने की क्षमता प्रोटीन के बफर गुण; सबसे शक्तिशाली बफर में से एक एरिथ्रोसाइट्स में हीमोग्लोबिन है, जो रक्त के पीएच को स्थिर स्तर पर बनाए रखता है। घुलनशील प्रोटीन (फाइब्रिनोजेन) होते हैं, अघुलनशील प्रोटीन होते हैं जो यांत्रिक कार्य करते हैं (फाइब्रोइन, केराटिन, कोलेजन)। रासायनिक रूप से सक्रिय प्रोटीन (एंजाइम) होते हैं, रासायनिक रूप से निष्क्रिय होते हैं, विभिन्न पर्यावरणीय परिस्थितियों के प्रतिरोधी और अत्यंत अस्थिर होते हैं।

बाहरी कारक (गर्मी, पराबैंगनी विकिरण, भारी धातु और उनके लवण, पीएच परिवर्तन, विकिरण, निर्जलीकरण)

प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के उल्लंघन का कारण बन सकता है। किसी दिए गए प्रोटीन अणु में निहित त्रि-आयामी संरचना को खोने की प्रक्रिया को कहा जाता है विकृतीकरण. विकृतीकरण का कारण एक विशेष प्रोटीन संरचना को स्थिर करने वाले बंधनों का टूटना है। प्रारंभ में, सबसे कमजोर संबंध टूट जाते हैं, और जब परिस्थितियां कठिन हो जाती हैं, तो और भी मजबूत हो जाती हैं। इसलिए, पहले चतुर्धातुक, फिर तृतीयक और द्वितीयक संरचनाएं खो जाती हैं। स्थानिक विन्यास में परिवर्तन से प्रोटीन के गुणों में परिवर्तन होता है और, परिणामस्वरूप, प्रोटीन के लिए अपने जैविक कार्यों को करना असंभव हो जाता है। यदि विकृतीकरण प्राथमिक संरचना के विनाश के साथ नहीं है, तो यह हो सकता है प्रतिवर्ती, इस मामले में, प्रोटीन की संरचना विशेषता का स्व-उपचार होता है। उदाहरण के लिए, इस तरह के विकृतीकरण को झिल्ली रिसेप्टर प्रोटीन के अधीन किया जाता है। विकृतीकरण के बाद प्रोटीन की संरचना को बहाल करने की प्रक्रिया को कहा जाता है पुनर्नवीकरण. यदि प्रोटीन के स्थानिक विन्यास की बहाली असंभव है, तो विकृतीकरण कहलाता है अचल.

प्रोटीन के कार्य

समारोह	उदाहरण और स्पष्टीकरण
निर्माण	प्रोटीन सेलुलर और बाह्य संरचनाओं के निर्माण में शामिल हैं: वे कोशिका झिल्ली (लिपोप्रोटीन, ग्लाइकोप्रोटीन), बाल (केराटिन), टेंडन (कोलेजन), आदि का हिस्सा हैं।
यातायात	रक्त प्रोटीन हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को जोड़ता है और इसे फेफड़ों से सभी ऊतकों और अंगों तक पहुंचाता है, और उनसे कार्बन डाइऑक्साइड फेफड़ों में स्थानांतरित होता है; कोशिका झिल्लियों की संरचना में विशेष प्रोटीन शामिल होते हैं जो कोशिका से बाहरी वातावरण में कुछ पदार्थों और आयनों का सक्रिय और सख्ती से चयनात्मक स्थानांतरण प्रदान करते हैं और इसके विपरीत।
नियामक	प्रोटीन हार्मोन चयापचय प्रक्रियाओं के नियमन में शामिल होते हैं। उदाहरण के लिए, हार्मोन इंसुलिन रक्त शर्करा के स्तर को नियंत्रित करता है, ग्लाइकोजन संश्लेषण को बढ़ावा देता है, और कार्बोहाइड्रेट से वसा के गठन को बढ़ाता है।
रक्षात्मक	शरीर में विदेशी प्रोटीन या सूक्ष्मजीवों (एंटीजन) के प्रवेश के जवाब में, विशेष प्रोटीन बनते हैं - एंटीबॉडी जो उन्हें बांध और बेअसर कर सकते हैं। फाइब्रिनोजेन से बनने वाला फाइब्रिन रक्तस्राव को रोकने में मदद करता है।
मोटर	सिकुड़ा हुआ प्रोटीन एक्टिन और मायोसिन बहुकोशिकीय जंतुओं में पेशीय संकुचन प्रदान करते हैं।
संकेत	प्रोटीन के अणु कोशिका की सतह झिल्ली में अंतर्निहित होते हैं, जो पर्यावरणीय कारकों की कार्रवाई के जवाब में अपनी तृतीयक संरचना को बदलने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार बाहरी वातावरण से संकेत प्राप्त करते हैं और सेल को आदेश प्रेषित करते हैं।
संरक्षित	जानवरों के शरीर में, प्रोटीन, एक नियम के रूप में, अंडे के एल्ब्यूमिन, दूध कैसिइन के अपवाद के साथ संग्रहीत नहीं होते हैं। लेकिन शरीर में प्रोटीन के लिए धन्यवाद, कुछ पदार्थों को रिजर्व में संग्रहीत किया जा सकता है, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के टूटने के दौरान, लोहे को शरीर से उत्सर्जित नहीं किया जाता है, लेकिन संग्रहीत किया जाता है, जिससे फेरिटिन प्रोटीन के साथ एक कॉम्प्लेक्स बनता है।
ऊर्जा	अंतिम उत्पादों में 1 ग्राम प्रोटीन के टूटने के साथ, 17.6 kJ निकलता है। सबसे पहले, प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाता है, और फिर अंतिम उत्पादों - पानी, कार्बन डाइऑक्साइड और अमोनिया में। हालांकि, प्रोटीन का उपयोग ऊर्जा स्रोत के रूप में तभी किया जाता है जब अन्य स्रोतों (कार्बोहाइड्रेट और वसा) का उपयोग किया जाता है।
उत्प्रेरक	प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण कार्यों में से एक। प्रोटीन के साथ प्रदान किया जाता है - एंजाइम जो कोशिकाओं में होने वाली जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। उदाहरण के लिए, राइबुलोज बाइफॉस्फेट कार्बोक्सिलेज प्रकाश संश्लेषण के दौरान CO2 निर्धारण को उत्प्रेरित करता है।

एंजाइमों

एंजाइमों, या एंजाइमों, प्रोटीन का एक विशेष वर्ग है जो जैविक उत्प्रेरक हैं। एंजाइमों के लिए धन्यवाद, जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं जबरदस्त गति से आगे बढ़ती हैं। एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर अकार्बनिक उत्प्रेरक से जुड़े प्रतिक्रियाओं की दर से हजारों गुना (और कभी-कभी लाखों) अधिक होती है। वह पदार्थ जिस पर एंजाइम कार्य करता है, कहलाता है सब्सट्रेट.

एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं संरचनात्मक विशेषताएंजाइमों को दो समूहों में विभाजित किया जा सकता है: सरल और जटिल। सरल एंजाइमसरल प्रोटीन हैं, अर्थात्। केवल अमीनो एसिड से मिलकर बनता है। जटिल एंजाइमजटिल प्रोटीन हैं, अर्थात्। प्रोटीन भाग के अतिरिक्त इनमें गैर-प्रोटीन प्रकृति का एक समूह शामिल है - सहायक कारक. कुछ एंजाइमों के लिए, विटामिन सहकारक के रूप में कार्य करते हैं। एंजाइम अणु में एक विशेष भाग पृथक होता है, जिसे सक्रिय केंद्र कहा जाता है। सक्रिय केंद्र- एंजाइम का एक छोटा खंड (तीन से बारह अमीनो एसिड अवशेषों से), जहां सब्सट्रेट या सब्सट्रेट का बंधन एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ होता है। प्रतिक्रिया के पूरा होने पर, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स एक एंजाइम और एक प्रतिक्रिया उत्पाद (ओं) में विघटित हो जाता है। कुछ एंजाइमों में (सक्रिय के अलावा) होता है एलोस्टेरिक केंद्र- वे स्थल जिनसे एंजाइम कार्य की दर के नियामक जुड़े होते हैं ( एलोस्टेरिक एंजाइम).

एंजाइमैटिक कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं की विशेषता है: 1) उच्च दक्षता, 2) सख्त चयनात्मकता और कार्रवाई की दिशा, 3) सब्सट्रेट विशिष्टता, 4) ठीक और सटीक विनियमन। एंजाइमी कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं की सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया विशिष्टता को ई। फिशर (1890) और डी। कोशलैंड (1959) की परिकल्पनाओं द्वारा समझाया गया है।

ई. फिशर (की-लॉक परिकल्पना)सुझाव दिया कि एंजाइम और सब्सट्रेट के सक्रिय स्थल के स्थानिक विन्यास एक दूसरे के बिल्कुल अनुरूप होने चाहिए। सब्सट्रेट की तुलना "कुंजी", एंजाइम - "लॉक" से की जाती है।

डी. कोशलैंड (परिकल्पना "हाथ-दस्ताने")सुझाव दिया कि सब्सट्रेट की संरचना और एंजाइम के सक्रिय केंद्र के बीच स्थानिक पत्राचार केवल एक दूसरे के साथ उनकी बातचीत के समय ही बनाया जाता है। इस परिकल्पना को भी कहा जाता है प्रेरित फिट परिकल्पना.

एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर पर निर्भर करता है: 1) तापमान, 2) एंजाइम एकाग्रता, 3) सब्सट्रेट एकाग्रता, 4) पीएच। इस बात पर जोर दिया जाना चाहिए कि चूंकि एंजाइम प्रोटीन होते हैं, उनकी गतिविधि शारीरिक रूप से सामान्य परिस्थितियों में सबसे अधिक होती है।

अधिकांश एंजाइम केवल 0 और 40 डिग्री सेल्सियस के बीच के तापमान पर ही काम कर सकते हैं। इन सीमाओं के भीतर, तापमान में प्रत्येक 10 डिग्री सेल्सियस वृद्धि के लिए प्रतिक्रिया दर लगभग 2 गुना बढ़ जाती है। 40 डिग्री सेल्सियस से ऊपर के तापमान पर, प्रोटीन विकृत हो जाता है और एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। ठंड के करीब तापमान पर, एंजाइम निष्क्रिय हो जाते हैं।

सब्सट्रेट की मात्रा में वृद्धि के साथ, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर तब तक बढ़ जाती है जब तक सब्सट्रेट अणुओं की संख्या एंजाइम अणुओं की संख्या के बराबर नहीं हो जाती। सब्सट्रेट की मात्रा में और वृद्धि के साथ, दर में वृद्धि नहीं होगी, क्योंकि एंजाइम की सक्रिय साइटें संतृप्त होती हैं। एंजाइम सांद्रता में वृद्धि से उत्प्रेरक गतिविधि में वृद्धि होती है, क्योंकि बड़ी संख्या में सब्सट्रेट अणु प्रति यूनिट समय में परिवर्तन से गुजरते हैं।

प्रत्येक एंजाइम के लिए, एक इष्टतम पीएच मान होता है जिस पर यह अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करता है (पेप्सिन - 2.0, लार एमाइलेज - 6.8, अग्नाशयी लाइपेस - 9.0)। उच्च या निम्न पीएच मान पर, एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। पीएच में तेज बदलाव के साथ, एंजाइम विकृत हो जाता है।

एलोस्टेरिक एंजाइमों की गति उन पदार्थों द्वारा नियंत्रित होती है जो एलोस्टेरिक केंद्रों से जुड़ते हैं। यदि ये पदार्थ अभिक्रिया को गति देते हैं, तो वे कहलाते हैं सक्रियकर्ताअगर वे धीमा - अवरोधकों.

एंजाइम वर्गीकरण

उत्प्रेरित रासायनिक परिवर्तनों के प्रकार के अनुसार, एंजाइमों को 6 वर्गों में बांटा गया है:

1. ऑक्सीडोरक्टेस(हाइड्रोजन, ऑक्सीजन या इलेक्ट्रॉन परमाणुओं का एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में स्थानांतरण - डिहाइड्रोजनेज),
2. ट्रांसफेरेज़(एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में मिथाइल, एसाइल, फॉस्फेट या अमीनो समूह का स्थानांतरण - ट्रांसएमिनेस),
3. हाइड्रोलिसिस(हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाएं जिसमें सब्सट्रेट से दो उत्पाद बनते हैं - एमाइलेज, लाइपेज),
4. लाइसेस(सब्सट्रेट में गैर-हाइड्रोलाइटिक जोड़ या इससे परमाणुओं के समूह का उन्मूलन, जबकि C-C, C-N, C-O, C-S बॉन्ड को तोड़ा जा सकता है - decarboxylase),
5. आइसोमेरेस(इंट्रामोलेक्यूलर पुनर्व्यवस्था - आइसोमेरेज़),
6. लिगेज(सी-सी, सी-एन, सीओ, सी-एस बांड - सिंथेटेस के गठन के परिणामस्वरूप दो अणुओं का कनेक्शन)।

वर्गों को बदले में उपवर्गों और उपवर्गों में विभाजित किया जाता है। वर्तमान अंतर्राष्ट्रीय वर्गीकरण में, प्रत्येक एंजाइम का एक विशिष्ट कोड होता है, जिसमें डॉट्स द्वारा अलग किए गए चार नंबर होते हैं। पहला नंबर वर्ग है, दूसरा उपवर्ग है, तीसरा उपवर्ग है, चौथा इस उपवर्ग में एंजाइम की क्रम संख्या है, उदाहरण के लिए, आर्गिनेज कोड 3.5.3.1 है।

के लिए जाओ व्याख्यान संख्या 2"कार्बोहाइड्रेट और लिपिड की संरचना और कार्य"

के लिए जाओ व्याख्यान 4"एटीपी न्यूक्लिक एसिड की संरचना और कार्य"

कार्बनिक पदार्थ।अकार्बनिक के अलावा जीवित जीवों की संरचना में विभिन्न प्रकार के कार्बनिक पदार्थ भी शामिल हैं। जीवों के कार्बनिक पदार्थ मुख्य रूप से चार रासायनिक तत्वों से बनते हैं जिन्हें कहा जाता है बायोजेनिक: कार्बन, हाइड्रोजन, ऑक्सीजन और नाइट्रोजन। प्रोटीन की संरचना में, इन तत्वों में सल्फर और न्यूक्लिक एसिड, फास्फोरस में जोड़ा जाता है।

कार्बनिक पदार्थों की विविधता काफी हद तक कार्बन द्वारा निर्धारित होती है। यह तत्व अपने अद्वितीय गुणों के कारण जीवन का रासायनिक आधार बनाता है। यह कई परमाणुओं और उनके समूहों के साथ सहसंयोजक बंधन बना सकता है, जिससे श्रृंखलाएं, छल्ले बनते हैं जो कार्बनिक अणुओं के कंकाल बनाते हैं जो संरचना, संरचना, लंबाई और आकार में भिन्न होते हैं। उनसे, बदले में, जटिल रासायनिक यौगिक बनते हैं, संरचना और कार्य में भिन्न होते हैं। कार्बनिक अणुओं की विविधता का मुख्य कारण उनके घटक परमाणुओं में इतना अंतर नहीं है, बल्कि अणु में उनके स्थान का अलग क्रम है।

बायोपॉलिमर की अवधारणा।एक जीवित जीव में, कार्बनिक पदार्थ या तो अपेक्षाकृत कम आणविक भार वाले छोटे अणु होते हैं, या बड़े मैक्रोमोलेक्यूल्स होते हैं। कम आणविक भार यौगिकों में अमीनो एसिड, शर्करा, कार्बनिक अम्ल, अल्कोहल, विटामिन आदि शामिल हैं।

प्रोटीन, पॉलीसेकेराइड और न्यूक्लिक एसिड ज्यादातर उच्च आणविक भार संरचनाएं हैं। इसलिए उन्हें कहा जाता है बड़े अणुओं(ग्रीक से। मैक्रो- विशाल)। इस प्रकार, अधिकांश प्रोटीनों का आणविक भार 5,000 से 1,000,000 तक होता है। उच्च आणविक कार्बनिक यौगिक - प्रोटीन, न्यूक्लिक एसिड, पॉलीसेकेराइड, जिनके अणुओं में रासायनिक संरचना में समान या भिन्न बड़ी संख्या में दोहराई जाने वाली इकाइयाँ होती हैं, कहलाती हैं बायोपॉलिमरों(ग्रीक से। बायोस- जीवन और नीति- बहुत)। बायोपॉलिमर बनाने वाले सरल अणुओं को कहा जाता है मोनोमर. प्रोटीन के मोनोमर अमीनो एसिड होते हैं, पॉलीसेकेराइड मोनोसेकेराइड होते हैं, न्यूक्लिक एसिड न्यूक्लियोटाइड होते हैं। मैक्रोमोलेक्यूल्स एक कोशिका के शुष्क द्रव्यमान का लगभग 90% हिस्सा बनाते हैं।

इस अध्याय में मैक्रोमोलेक्यूल्स के सभी तीन वर्गों और उनकी मोनोमर इकाइयों पर चर्चा की गई है। विचार में जोड़े गए लिपिड हैं - अणु, एक नियम के रूप में, बायोपॉलिमर की तुलना में बहुत छोटे हैं, लेकिन शरीर में कार्य भी कर रहे हैं।

कार्बनिक पदार्थों का एक विशेष समूह है जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ: एंजाइम, हार्मोन, विटामिन, आदि। वे संरचना में विविध हैं; चयापचय और ऊर्जा रूपांतरण को प्रभावित करते हैं।

जीवों के विभिन्न समूहों की कोशिकाओं में, कुछ कार्बनिक यौगिकों की सामग्री भिन्न होती है। उदाहरण के लिए, प्रोटीन और वसा पशु कोशिकाओं में प्रबल होते हैं, जबकि कार्बोहाइड्रेट पौधों की कोशिकाओं में प्रबल होते हैं। हालांकि, कुछ कार्बनिक यौगिक विभिन्न कोशिकाओं में समान कार्य करते हैं।

गिलहरी।जीवित जीवों में, मैक्रोमोलेक्यूल्स के बीच, प्रोटीन उनके कार्यात्मक महत्व के मामले में अग्रणी भूमिका निभाते हैं। कई जीवों में प्रोटीन प्रमुख और मात्रात्मक रूप से होते हैं। तो, जानवरों के शरीर में वे 40-50%, पौधों के शरीर में - उनके सूखे वजन का 20-30% बनाते हैं। प्रोटीन हेटरोपॉलीमर होते हैं जिनके मोनोमर अमीनो एसिड होते हैं।

अमीनो एसिड प्रोटीन अणुओं के निर्माण खंड हैं।अमीनो अम्ल - कार्बनिक यौगिकों में एक साथ एक अमीनो समूह (-NH) होता है, जो मूल गुणों की विशेषता होती है, और एक कार्बोक्सिल समूह (-COOH) जिसमें अम्लीय गुण होते हैं। अमीनो समूह और कार्बोक्सिल समूह एक ही कार्बन परमाणु (चित्र।) से जुड़े हुए हैं। इस आधार पर, सभी अमीनो एसिड एक दूसरे के समान होते हैं। अधिकांश प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड में एक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होता है; इन अमीनो एसिड को कहा जाता है तटस्थ।

एक अणु का हिस्सा कहा जाता है मौलिक (आर) विभिन्न अमीनो एसिड की एक अलग संरचना होती है (चित्र।) विभिन्न अमीनो एसिड के रेडिकल गैर-ध्रुवीय या ध्रुवीय (आवेशित या अपरिवर्तित), हाइड्रोफोबिक या हाइड्रोफिलिक हो सकते हैं, जो प्रोटीन को कुछ गुण देता है। न्यूट्रल के अलावा, वहाँ हैं बुनियादी अमीनो एसिड- एक से अधिक अमीनो समूह के साथ-साथ अम्लीय अमीनो एसिड- एक से अधिक कार्बोक्सिल समूह के साथ। एक अतिरिक्त अमीनो या हाइड्रॉक्सिल समूह की उपस्थिति मूलक के गुणों को प्रभावित करती है। अमीनो एसिड रेडिकल के सभी गुण प्रोटीन की स्थानिक संरचना के निर्माण में निर्णायक भूमिका निभाते हैं।

ज्ञात अमीनो एसिड की कुल संख्या लगभग 200 है, और प्राकृतिक प्रोटीन के निर्माण में केवल 20 प्रजातियां शामिल हैं। ऐसे अमीनो अम्ल कहलाते हैं प्रोटीन बनाने वाला(तालिका 2; तालिका में अमीनो एसिड के पूर्ण और संक्षिप्त नाम दिखाए गए हैं, याद रखने के लिए नहीं)।

तालिका 2. मूल अमीनो एसिड और उनके संक्षिप्ताक्षर

पौधे और बैक्टीरिया प्रकाश संश्लेषण के प्राथमिक उत्पादों से आवश्यक सभी अमीनो एसिड को संश्लेषित कर सकते हैं। मनुष्य और जानवर सभी अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में सक्षम नहीं हैं, इसलिए तथाकथित तात्विक ऐमिनो अम्लउन्हें भोजन के साथ तैयार रूप में प्राप्त किया जाना चाहिए।

मनुष्यों के लिए आवश्यक अमीनो एसिड हैं: लाइसिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैनऔर मेथियोनाइन; बच्चों के लिए भी अनिवार्य arginineऔर हिस्टडीन. खाद्य प्रोटीन जिसमें सभी आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं, कहलाते हैं पूर्ण, विपरीत दोषपूर्णजिसमें कुछ आवश्यक अमीनो एसिड की कमी होती है।

एक अमीनो एसिड में दोनों मूल और अम्लीय समूहों की उपस्थिति उनकी उभयचरता और उच्च प्रतिक्रियाशीलता को निर्धारित करती है। अमीनो समूह

एक अमीनो एसिड का (-NH 2) पानी के अणु की रिहाई के साथ दूसरे अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह (-COOH) के साथ बातचीत करने में सक्षम है। परिणामी अणु है डाइपेप्टाइड (अंजीर), और -СО-NH- बंधन को कहा जाता है पेप्टाइड. डाइपेप्टाइड अणु के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है, और दूसरे छोर पर एक कार्बोक्सिल समूह होता है। इसके कारण, डाइपेप्टाइड अन्य अमीनो एसिड को स्वयं से जोड़ सकता है, जिससे ओलिगोपेप्टाइड. यदि इस प्रकार से अनेक अमीनो अम्ल (दस से अधिक) जुड़े हों तो एक लंबी श्रृंखला बनती है - पॉलीपेप्टाइड.

पेप्टाइड्स शरीर में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। कई ओलिगो- और पॉलीपेप्टाइड हार्मोन, एंटीबायोटिक्स, टॉक्सिन्स हैं।

ओलिगोपेप्टाइड में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, पिट्यूटरी हार्मोन ऑक्सीटोसिन और वैसोप्रेसिन, साथ ही ब्रैडीकाइनिन (एक दर्द पेप्टाइड) और कुछ ओपियेट्स (मानव "प्राकृतिक दवाएं") जो दर्द से राहत का कार्य करते हैं। नियमित उपयोग नशीली दवाओं का उपयोग बहुत खतरनाक है, यह शरीर की अफीम प्रणाली को नष्ट कर देता है, इसलिए नशीली दवाओं की खुराक के बिना एक नशेड़ी को गंभीर दर्द का अनुभव होता है - "वापसी"। ओलिगोपेप्टाइड्स में कुछ एंटीबायोटिक्स शामिल हैं, जैसे कि ग्रैमिकिडिन एस।

हार्मोन (इंसुलिन, एड्रेनोकोर्टिकोट्रोपिक हार्मोन, आदि), एंटीबायोटिक्स (ग्रामिसिडिन ए), टॉक्सिन्स (डिप्थीरिया टॉक्सिन) भी पॉलीपेप्टाइड हैं।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बहुत लंबी होती है और इसमें विभिन्न प्रकार के अमीनो एसिड के संयोजन शामिल होते हैं। पॉलीपेप्टाइड्स, जिनमें से अणु में 6000 से अधिक के आणविक भार के साथ 50 से कई हजार अमीनो एसिड अवशेष शामिल हैं, प्रोटीन कहलाते हैं।

प्रत्येक विशिष्ट प्रोटीन को अमीनो एसिड अवशेषों की एक सख्त निरंतर संरचना और अनुक्रम की विशेषता है।

एक प्रोटीन अणु के संगठन के स्तर।प्रोटीन अणु विभिन्न स्थानिक आकार ले सकते हैं। – रचनाएँ, जो उनके संगठन के चार स्तरों का प्रतिनिधित्व करते हैं (चित्र।)

पेप्टाइड बांड से जुड़े कई अमीनो एसिड अवशेषों की एक श्रृंखला है प्राथमिक संरचनाप्रोटीन अणु। यह सबसे महत्वपूर्ण संरचना है, क्योंकि यह इसके रूप, गुणों और कार्यों को परिभाषित करती है। प्राथमिक संरचना के आधार पर, अन्य प्रकार की संरचनाएं बनाई जाती हैं। यह संरचना है जो डीएनए अणु में एन्कोडेड है। शरीर में प्रत्येक व्यक्तिगत प्रोटीन की एक अनूठी प्राथमिक संरचना होती है। एक विशेष व्यक्तिगत प्रोटीन के सभी अणुओं (उदाहरण के लिए, एल्ब्यूमिन) में अमीनो एसिड अवशेषों का एक ही विकल्प होता है, जो एल्ब्यूमिन को किसी अन्य व्यक्तिगत प्रोटीन से अलग करता है। प्राथमिक संरचना की विविधता पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों की संरचना, संख्या और अनुक्रम द्वारा निर्धारित की जाती है।

माध्यमिक संरचना प्रोटीन NH समूहों के हाइड्रोजन परमाणु और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न अमीनो एसिड अवशेषों के CO समूहों के ऑक्सीजन परमाणु के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के परिणामस्वरूप उत्पन्न होता है। इस मामले में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक सर्पिल में मुड़ जाती है। हालांकि हाइड्रोजन बांड कमजोर होते हैं, वे एक महत्वपूर्ण मात्रा के कारण इस संरचना की स्थिरता सुनिश्चित करते हैं। केराटिन प्रोटीन अणुओं में पूरी तरह से पेचदार विन्यास होता है। यह बालों, ऊन, पंजों, पंखों और सींगों का एक संरचनात्मक प्रोटीन है; यह कशेरुकियों की त्वचा की बाहरी परत का हिस्सा है। केराटिन के अलावा, एक सर्पिल माध्यमिक संरचना फाइब्रिलर (फिलामेंटस) प्रोटीन जैसे मायोसिन, फाइब्रिनोजेन और कोलेजन की विशेषता है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना, हेलिक्स के अलावा, एक मुड़ी हुई परत द्वारा प्रदर्शित की जा सकती है। मुड़ी हुई परत में, कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं (या एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के खंड) समानांतर में स्थित होती हैं, जो एक अकॉर्डियन की तरह मुड़ा हुआ एक सपाट विन्यास बनाती हैं (चित्र। b6)। एक मुड़ी हुई परत के रूप में द्वितीयक संरचना में, उदाहरण के लिए, फाइब्रोइन प्रोटीन होता है, जो कोकून की बुनाई के दौरान रेशमकीट कैटरपिलर के रेशमकीट ग्रंथियों द्वारा स्रावित रेशम फाइबर का बड़ा हिस्सा बनाता है।

तृतीयक संरचनासिस्टीन अवशेषों (सल्फर युक्त एक एमिनो एसिड), साथ ही साथ हाइड्रोजन, आयनिक और अन्य इंटरैक्शन के बीच एस-एस बॉन्ड ("डाइसल्फ़ाइड ब्रिज") द्वारा बनाया गया है। तृतीयक संरचना प्रोटीन अणुओं की विशिष्टता, उनकी जैविक गतिविधि को निर्धारित करती है। प्रोटीन जैसे मायोग्लोबिन (मांसपेशियों में पाया जाने वाला प्रोटीन; ऑक्सीजन भंडार के निर्माण में भाग लेता है), ट्रिप्सिन (एक एंजाइम जो आंत में प्रोटीन को तोड़ता है) में एक तृतीयक संरचना होती है।

कुछ मामलों में, एक तृतीयक संरचना के साथ कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को गठन के साथ एक ही परिसर में जोड़ा जाता है चतुर्धातुक संरचना. इसमें, प्रोटीन सबयूनिट सहसंयोजक रूप से बंधे नहीं होते हैं, और कमजोर अंतर-आणविक बलों की बातचीत से ताकत प्रदान की जाती है। उदाहरण के लिए, चतुर्धातुक संरचना हीमोग्लोबिन प्रोटीन की विशेषता है, जिसमें चार प्रोटीन सबयूनिट और एक गैर-प्रोटीन भाग - हीम होता है।

एस 1. प्रोटीन क्या हैं? 2. प्रोटीन की संरचना क्या है? 3. अमीनो एसिड क्या हैं? 4. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए अमीनो एसिड कैसे जुड़े हैं? 5. प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन के कौन से स्तर मौजूद हैं? 6. कौन से रासायनिक बंधन प्रोटीन अणुओं के संरचनात्मक संगठन के विभिन्न स्तरों को निर्धारित करते हैं? 7. अमीनो एसिड तीन प्रकार के होते हैं A.B.C. पांच अमीनो एसिड से युक्त पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के कितने प्रकार बनाए जा सकते हैं? क्या पॉलीपेप्टाइड्स में समान गुण होंगे?

ये उच्च-आणविक कार्बनिक यौगिक हैं, बायोपॉलिमर, 20 प्रकार के एल-बीटा-एमिनो एसिड अवशेषों से निर्मित होते हैं, जो एक निश्चित अनुक्रम में लंबी श्रृंखलाओं में जुड़े होते हैं। प्रोटीन का आणविक भार 5 हजार से 1 मिलियन तक होता है। "प्रोटीन" नाम सबसे पहले पक्षी के अंडे के पदार्थ को दिया गया था, जो गर्म होने पर एक सफेद अघुलनशील द्रव्यमान में जमा हो जाता है। बाद में, इस शब्द को जानवरों और पौधों से पृथक समान गुणों वाले अन्य पदार्थों तक बढ़ा दिया गया।

चावल। 1. सबसे जटिल बायोपॉलिमर प्रोटीन हैं। उनके मैक्रोमोलेक्यूल्स मोनोमर्स से बने होते हैं, जो अमीनो एसिड होते हैं। प्रत्येक अमीनो एसिड में दो कार्यात्मक समूह होते हैं: एक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह। सभी प्रकार के प्रोटीन 20 अमीनो एसिड के विभिन्न संयोजनों के परिणामस्वरूप बनते हैं।

जीवित जीवों में मौजूद अन्य सभी यौगिकों पर प्रोटीन का प्रभुत्व होता है, जो आमतौर पर उनके सूखे वजन के आधे से अधिक होते हैं। यह माना जाता है कि प्रकृति में कई अरब व्यक्तिगत प्रोटीन हैं (उदाहरण के लिए, अकेले एस्चेरिचिया कोलाई में 3 हजार से अधिक विभिन्न प्रोटीन मौजूद हैं)।

प्रोटीन किसी भी जीव की जीवन प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन में एंजाइम शामिल होते हैं, जिनकी भागीदारी से कोशिका (चयापचय) में सभी रासायनिक परिवर्तन होते हैं; वे जीन की क्रिया को नियंत्रित करते हैं; उनकी भागीदारी के साथ, हार्मोन की कार्रवाई का एहसास होता है, तंत्रिका आवेगों की पीढ़ी सहित ट्रांसमेम्ब्रेन परिवहन किया जाता है। वे प्रतिरक्षा प्रणाली (इम्युनोग्लोबुलिन) और जमावट प्रणाली का एक अभिन्न अंग हैं, हड्डी और संयोजी ऊतक का आधार बनाते हैं, और ऊर्जा के रूपांतरण और उपयोग में शामिल होते हैं।

प्रोटीन अनुसंधान का इतिहास

प्रोटीन को अलग करने का पहला प्रयास 18वीं शताब्दी में किया गया था। 19वीं शताब्दी की शुरुआत तक, प्रोटीन के रासायनिक अध्ययन पर पहला काम सामने आया। फ्रांसीसी वैज्ञानिक जोसेफ लुई गे-लुसाक और लुई जैक्स टेनार्ड ने विभिन्न स्रोतों से प्रोटीन की मौलिक संरचना को स्थापित करने की कोशिश की, जिसने व्यवस्थित विश्लेषणात्मक अध्ययनों की शुरुआत को चिह्नित किया, जिसके लिए यह निष्कर्ष निकाला गया कि सभी प्रोटीन तत्वों के सेट के संदर्भ में समान हैं। जो उनकी रचना करते हैं। 1836 में, डच रसायनज्ञ जी. या। मुल्डर ने प्रोटीन पदार्थों की संरचना का पहला सिद्धांत प्रस्तावित किया, जिसके अनुसार सभी प्रोटीनों में सल्फर और फास्फोरस के साथ विभिन्न अनुपातों में एक निश्चित काल्पनिक मूलक (सी 40 एच 62 एन 10 ओ 12) जुड़ा होता है। परमाणु। उन्होंने इस कट्टरपंथी "प्रोटीन" (ग्रीक प्रोटीन से - पहला, मुख्य) कहा। मुलडर के सिद्धांत ने प्रोटीन के अध्ययन में रुचि बढ़ाने और प्रोटीन रसायन विज्ञान के तरीकों में सुधार करने में योगदान दिया। तटस्थ लवण के समाधान के साथ निष्कर्षण द्वारा प्रोटीन को अलग करने की तकनीक विकसित की गई; पहली बार, प्रोटीन क्रिस्टलीय रूप (कुछ पौधे प्रोटीन) में प्राप्त किए गए थे। प्रोटीन के विश्लेषण के लिए एसिड और क्षार के साथ अपनी प्रारंभिक दरार का उपयोग करना शुरू किया।

इसी समय, प्रोटीन के कार्य के अध्ययन पर अधिक ध्यान दिया गया। 1835 में जेन्स जैकब बर्ज़ेलियस ने सबसे पहले सुझाव दिया था कि वे जैव उत्प्रेरक की भूमिका निभाते हैं। जल्द ही, प्रोटियोलिटिक एंजाइमों की खोज की गई - पेप्सिन (टी। श्वान, 1836) और ट्रिप्सिन (एल। कॉर्विसार्ट, 1856), जिन्होंने पाचन के शरीर विज्ञान और पोषक तत्वों के टूटने के दौरान बनने वाले उत्पादों के विश्लेषण पर ध्यान आकर्षित किया। प्रोटीन की संरचना के आगे के अध्ययन, पेप्टाइड्स के रासायनिक संश्लेषण पर काम पेप्टाइड परिकल्पना के उद्भव में परिणत हुआ, जिसके अनुसार सभी प्रोटीन अमीनो एसिड से निर्मित होते हैं। 19वीं शताब्दी के अंत तक, प्रोटीन बनाने वाले अधिकांश अमीनो एसिड का अध्ययन किया गया था।

20वीं शताब्दी की शुरुआत में, जर्मन रसायनज्ञ एमिल हरमन फिशर ने प्रोटीन के अध्ययन के लिए कार्बनिक रसायन विज्ञान के तरीकों को लागू करने वाले पहले व्यक्ति थे और साबित किया कि प्रोटीन में एमाइड (पेप्टाइड) बंधन से जुड़े β-एमिनो एसिड होते हैं। बाद में, विश्लेषण के भौतिक-रासायनिक तरीकों के उपयोग के लिए धन्यवाद, कई प्रोटीनों का आणविक भार निर्धारित किया गया था, गोलाकार प्रोटीन का गोलाकार आकार स्थापित किया गया था, अमीनो एसिड और पेप्टाइड्स का एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण किया गया था, और क्रोमैटोग्राफिक विश्लेषण के तरीके थे। विकसित (क्रोमैटोग्राफी देखें)।

पहला प्रोटीन हार्मोन अलग किया गया था - (फ्रेडरिक ग्रांट बैंटिंग, जॉन जेम्स रिकार्ड मैकलियोड, 1922), एंटीबॉडी में गामा ग्लोब्युलिन की उपस्थिति साबित हुई, मांसपेशी प्रोटीन मायोसिन के एंजाइमेटिक कार्य का वर्णन किया गया था (व्लादिमीर अलेक्जेंड्रोविच एंगेलगार्ड, एम। एन। हुसिमोवा, 1939) . पहली बार, एंजाइम क्रिस्टलीय रूप में प्राप्त किए गए थे - यूरेस (जे। बी। सेलिनर, 1926), पेप्सिन (जे। एच। नॉर्ट्रॉन, 1929), लाइसोजाइम (ई। पी। अब्राहम, रॉबर्ट रॉबिन्सन, 1937)।

चावल। 2. लाइसोजाइम एंजाइम की त्रि-आयामी संरचना की योजना। मंडलियां - अमीनो एसिड; किस्में - पेप्टाइड बांड; छायांकित आयत डाइसल्फ़ाइड बंध होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के स्पाइरलाइज्ड और लंबे खंड दिखाई दे रहे हैं।

1950 के दशक में, प्रोटीन अणुओं का एक तीन-स्तरीय संगठन सिद्ध हुआ - उनके पास एक प्राथमिक, द्वितीयक और तृतीयक संरचना है; एक स्वचालित अमीनो एसिड विश्लेषक बनाया (स्टैनफोर्ड मूर, विलियम हॉवर्ड स्टीन, 1950)। 60 के दशक में, प्रोटीन (इंसुलिन, राइबोन्यूक्लिज़) को रासायनिक रूप से संश्लेषित करने का प्रयास किया गया था। एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण के महत्वपूर्ण रूप से बेहतर तरीके; एक उपकरण बनाया गया था - एक सीक्वेंसर (पी। एडमैन, जी। बैग, 1967), जिसने पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम को निर्धारित करना संभव बना दिया। इसका परिणाम विभिन्न स्रोतों से कई सौ प्रोटीनों की संरचना की स्थापना थी। इनमें प्रोटियोलिटिक एंजाइम (पेप्सिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, सबटिलिसिन, कार्बोक्सीपेप्टिडेस), मायोग्लोबिन, हीमोग्लोबिन, साइटोक्रोम, लाइसोजाइम, इम्युनोग्लोबुलिन, हिस्टोन, न्यूरोटॉक्सिन, वायरल लिफाफा प्रोटीन, प्रोटीन-पेप्टाइड हार्मोन हैं। नतीजतन, एंजाइमोलॉजी, इम्यूनोलॉजी, एंडोक्रिनोलॉजी और जैविक रसायन विज्ञान के अन्य क्षेत्रों की तत्काल समस्याओं को हल करने के लिए आवश्यक शर्तें दिखाई दीं।

20वीं शताब्दी के अंत में, बायोपॉलिमर के मैट्रिक्स संश्लेषण के दौरान प्रोटीन की भूमिका का अध्ययन करने, जीवों की विभिन्न जीवन प्रक्रियाओं में उनकी क्रिया के तंत्र को समझने और उनकी संरचना और कार्य के बीच संबंध स्थापित करने में महत्वपूर्ण प्रगति हुई थी। . अनुसंधान विधियों में सुधार और प्रोटीन और पेप्टाइड्स को अलग करने के लिए नए तरीकों के उद्भव का बहुत महत्व था।

न्यूक्लिक एसिड में न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम के विश्लेषण के लिए एक प्रभावी विधि के विकास ने प्रोटीन में अमीनो एसिड अनुक्रम के निर्धारण को काफी सुविधाजनक और तेज करना संभव बना दिया है। यह संभव हो पाया क्योंकि प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम इस प्रोटीन (टुकड़े) को कूटने वाले जीन में न्यूक्लियोटाइड के अनुक्रम से निर्धारित होता है। इसलिए, इस जीन में न्यूक्लियोटाइड की व्यवस्था और आनुवंशिक कोड को जानकर, सटीक रूप से अनुमान लगाया जा सकता है कि प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड किस क्रम में स्थित हैं। प्रोटीन के संरचनात्मक विश्लेषण में प्रगति के साथ-साथ, उनके स्थानिक संगठन, राइबोसोम और अन्य सेल ऑर्गेनेल, क्रोमैटिन, वायरस, आदि सहित सुपरमॉलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स के गठन और क्रिया के अध्ययन में महत्वपूर्ण परिणाम प्राप्त हुए हैं।

प्रोटीन की संरचना

लगभग सभी प्रोटीन एल-श्रृंखला से संबंधित 20 α-एमिनो एसिड से निर्मित होते हैं, और लगभग सभी जीवों में समान होते हैं। प्रोटीन में अमीनो एसिड एक -CO-NH- पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा परस्पर जुड़े होते हैं, जो कार्बोक्सिल द्वारा बनता है और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने के लिए कौन से नए अमीनो एसिड को जोड़ा जा सकता है।

श्रृंखला का वह भाग जिस पर एच 2 एन-समूह टर्मिनल स्थित है, एन-टर्मिनल कहलाता है, और विपरीत वाला सी-टर्मिनल कहलाता है। प्रोटीन की एक विशाल विविधता स्थान के अनुक्रम और उनमें शामिल अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या से निर्धारित होती है। हालांकि कोई स्पष्ट अंतर नहीं है, छोटी श्रृंखलाओं को आमतौर पर पेप्टाइड्स या ओलिगोपेप्टाइड (ओलिगो से ...) कहा जाता है, और पॉलीपेप्टाइड्स (प्रोटीन) को आमतौर पर 50 या अधिक से युक्त श्रृंखला के रूप में समझा जाता है। सबसे आम प्रोटीन में 100-400 अमीनो एसिड अवशेष शामिल हैं, लेकिन ऐसे भी हैं जिनके अणु 1000 या अधिक अवशेषों से बनते हैं। प्रोटीन कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बना हो सकता है। ऐसे प्रोटीन में, प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक सबयूनिट कहा जाता है।

प्रोटीन की स्थानिक संरचना

चावल। 3. सभी जीवों के प्रोटीन में 20 प्रकार के अमीनो एसिड होते हैं। प्रत्येक प्रोटीन को अमीनो एसिड की एक निश्चित सीमा और मात्रात्मक अनुपात की विशेषता होती है। प्रोटीन अणुओं में, अमीनो एसिड पेप्टाइड बॉन्ड (- CO - NH -) द्वारा एक रैखिक अनुक्रम में परस्पर जुड़े होते हैं जो तथाकथित प्राथमिक प्रोटीन संरचना बनाते हैं। शीर्ष पंक्ति - साइड ग्रुप R1, R2, R3 के साथ मुक्त अमीनो एसिड; निचला रेखा - अमीनो एसिड पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े होते हैं।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक विशेष स्थानिक संरचना को स्वचालित रूप से बनाने और बनाए रखने में सक्षम है। प्रोटीन अणुओं के आकार के आधार पर, प्रोटीन को तंतुमय और गोलाकार में विभाजित किया जाता है। गोलाकार प्रोटीन में, एक या एक से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक कॉम्पैक्ट गोलाकार संरचना, या ग्लोब्यूल में मुड़ी होती हैं। आमतौर पर, ये प्रोटीन पानी में अत्यधिक घुलनशील होते हैं। इनमें लगभग सभी एंजाइम, रक्त परिवहन प्रोटीन और कई भंडारण प्रोटीन शामिल हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन फिलामेंटस अणु होते हैं जो एक दूसरे से जुड़े होते हैं और लंबे फाइबर या स्तरित संरचनाएं बनाते हैं। उनके पास उच्च यांत्रिक शक्ति है, पानी में अघुलनशील हैं और मुख्य रूप से संरचनात्मक और सुरक्षात्मक कार्य करते हैं। ऐसे प्रोटीन के विशिष्ट प्रतिनिधि बाल और ऊन केरातिन, रेशम फाइब्रोइन, कण्डरा कोलेजन हैं।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में सहसंयोजी रूप से जुड़े अमीनो एसिड की व्यवस्था को अमीनो एसिड अनुक्रम या प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कहा जाता है। संबंधित जीन द्वारा एन्कोडेड प्रत्येक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना स्थिर होती है और उच्च स्तर की संरचनाओं के निर्माण के लिए आवश्यक सभी सूचनाओं को वहन करती है। 20 अमीनो एसिड से बनने वाले प्रोटीन की संभावित संख्या व्यावहारिक रूप से असीमित है।

अमीनो एसिड अवशेषों के पक्ष समूहों की बातचीत के परिणामस्वरूप, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग अपेक्षाकृत छोटे खंड एक या दूसरे संरचना (तह प्रकार) को अपनाते हैं, जिसे प्रोटीन की माध्यमिक संरचना के रूप में जाना जाता है। इसके सबसे विशिष्ट तत्व समय-समय पर दोहराए जाने वाले?-हेलिक्स और?-संरचना हैं। माध्यमिक संरचना बहुत स्थिर है। चूंकि यह काफी हद तक प्रोटीन के संबंधित क्षेत्र के अमीनो एसिड अनुक्रम द्वारा निर्धारित किया जाता है, इसलिए एक निश्चित डिग्री की संभावना के साथ इसकी भविष्यवाणी करना संभव हो जाता है। शब्द "α-हेलिक्स" अमेरिकी बायोकेमिस्ट, भौतिक विज्ञानी और रसायनज्ञ लिनुस कार्ल पॉलिंग द्वारा पेश किया गया था, जिन्होंने दाएं हाथ के हेलिक्स (α-हेलिक्स कैन) के रूप में प्रोटीन β-केराटिन में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को मोड़ने का वर्णन किया था। एक टेलीफोन रिसीवर से एक कॉर्ड के साथ तुलना की जा सकती है)। प्रोटीन में ऐसे हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ के लिए 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। इसका मतलब यह है कि एक पेप्टाइड बॉन्ड का -C = O समूह दूसरे पेप्टाइड बॉन्ड के -NH समूह के साथ हाइड्रोजन बॉन्ड बनाता है, पहले से चार अमीनो एसिड अवशेष दूर। औसतन, प्रत्येक ?-पेचदार क्षेत्र में 15 अमीनो एसिड तक शामिल होते हैं, जो हेलिक्स के 3-4 मोड़ से मेल खाती है। लेकिन प्रत्येक व्यक्तिगत प्रोटीन में, हेलिक्स की लंबाई इस मान से बहुत भिन्न हो सकती है। क्रॉस सेक्शन में, ?-हेलिक्स में एक डिस्क का रूप होता है, जिससे अमीनो एसिड की साइड चेन बाहर की ओर निर्देशित होती है।

संरचना या? - मुड़ी हुई परत, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के कई वर्गों द्वारा बनाई जा सकती है। ये खंड एक दूसरे के समानांतर फैले हुए हैं और पेप्टाइड बॉन्ड के बीच होने वाले हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा एक-दूसरे से जुड़ते हैं। वे एक ही या विपरीत दिशाओं में उन्मुख हो सकते हैं (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के साथ आंदोलन की दिशा को एन-टर्मिनस से सी-टर्मिनस तक माना जाता है)। पहले मामले में, मुड़ी हुई परत को समानांतर कहा जाता है, दूसरे में - विरोधी समानांतर। उत्तरार्द्ध तब बनता है जब पेप्टाइड श्रृंखला एक मोड़ (?-बेंड) बनाते हुए एक तेज रिवर्स टर्न बनाती है। अमीनो एसिड साइड चेन विमान के लंबवत उन्मुख हैं? -परत।

सापेक्ष सामग्री? -सर्पिल खंड और? -संरचनाएं विभिन्न प्रोटीनों में व्यापक रूप से भिन्न हो सकती हैं। ?-हेलिस (मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन में लगभग 75% अमीनो एसिड) की प्रबलता वाले प्रोटीन होते हैं, और कई फाइब्रिलर प्रोटीन (रेशम फाइब्रोइन, ?-केराटिन सहित) में मुख्य प्रकार की चेन फोल्डिंग होती है? -संरचना। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के खंड जिन्हें उपरोक्त किसी भी अनुरूपता के लिए जिम्मेदार नहीं ठहराया जा सकता है, कनेक्टिंग लूप कहलाते हैं। उनकी संरचना मुख्य रूप से अमीनो एसिड की साइड चेन के बीच बातचीत से निर्धारित होती है, और किसी भी प्रोटीन के अणु में यह कड़ाई से परिभाषित तरीके से फिट बैठता है।

तृतीयक संरचना कहलाती हैगोलाकार प्रोटीन की स्थानिक संरचना। लेकिन अक्सर इस अवधारणा को अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को मोड़ने के तरीके के रूप में संदर्भित किया जाता है, प्रत्येक विशिष्ट प्रोटीन के लिए विशेषता। तृतीयक संरचना अनायास प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा बनाई जाती है, जाहिरा तौर पर, माध्यमिक संरचना के तत्वों के प्रारंभिक गठन के साथ जमावट के एक निश्चित पथ (ओं) के साथ। यदि द्वितीयक संरचना की स्थिरता हाइड्रोजन बांड के कारण होती है, तो तृतीयक संरचना गैर-सहसंयोजक इंटरैक्शन की एक विविध प्रणाली द्वारा तय की जाती है: हाइड्रोजन, आयनिक, इंटरमॉलिक्युलर इंटरैक्शन, साथ ही गैर-ध्रुवीय अमीनो की साइड चेन के बीच हाइड्रोफोबिक संपर्क एसिड अवशेष।

कुछ प्रोटीनों में, सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड (-एस-एस-बॉन्ड) के गठन से तृतीयक संरचना को और अधिक स्थिर किया जाता है। एक नियम के रूप में, नाभिक में इकट्ठे हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड की साइड चेन प्रोटीन ग्लोब्यूल के अंदर स्थित होती हैं (प्रोटीन ग्लोब्यूल में उनका स्थानांतरण थर्मोडायनामिक रूप से फायदेमंद होता है), और हाइड्रोफिलिक अवशेष और हाइड्रोफोबिक का हिस्सा परिधि पर स्थित होते हैं। एक प्रोटीन ग्लोब्यूल जलयोजन जल के कई सौ अणुओं से घिरा होता है, जो प्रोटीन अणु की स्थिरता के लिए आवश्यक होता है और अक्सर इसके कामकाज में शामिल होता है। तृतीयक संरचना मोबाइल है, इसके कुछ हिस्सों को विस्थापित किया जा सकता है, जिससे गठनात्मक संक्रमण होते हैं जो अन्य अणुओं के साथ प्रोटीन की बातचीत में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

तृतीयक संरचना प्रोटीन के कार्यात्मक गुणों का आधार है। यह कार्यात्मक समूहों के समूहों के प्रोटीन में गठन को निर्धारित करता है - सक्रिय केंद्र और बाध्यकारी क्षेत्र, उन्हें आवश्यक ज्यामिति देता है, आपको एक आंतरिक वातावरण बनाने की अनुमति देता है, जो कई प्रतिक्रियाओं की घटना के लिए एक शर्त है, और अन्य प्रोटीन के साथ बातचीत सुनिश्चित करता है .

प्रोटीन की तृतीयक संरचना विशिष्ट रूप से इसकी प्राथमिक संरचना से मेल खाती है; शायद, अभी भी एक अस्पष्टीकृत स्टीरियोकेमिकल कोड है जो प्रोटीन तह की प्रकृति को निर्धारित करता है। हालांकि, अंतरिक्ष में पैकिंग का एक ही तरीका आमतौर पर एक प्राथमिक संरचना से नहीं, बल्कि संरचनाओं के एक पूरे परिवार से मेल खाता है जिसमें अमीनो एसिड अवशेषों का केवल एक छोटा अंश (20-30%) तक ही मेल खा सकता है, लेकिन साथ ही समय, श्रृंखला के कुछ स्थानों में, अमीनो एसिड अवशेषों की समानता को संरक्षित किया जाता है। परिणाम प्रोटीन के व्यापक परिवारों का गठन है, जो एक करीबी तृतीयक और कमोबेश समान प्राथमिक संरचना की विशेषता है और, एक नियम के रूप में, एक सामान्य कार्य है। उदाहरण के लिए, विभिन्न प्रजातियों के जीवों के प्रोटीन हैं जो एक ही कार्य करते हैं और क्रमिक रूप से संबंधित हैं: मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, इलास्टेज और अन्य पशु प्रोटीन।

चावल। 4. तृतीयक संरचना के साथ कई प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल्स के संयोजन के परिणामस्वरूप, एक चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना एक जटिल परिसर में बनती है। ऐसे जटिल प्रोटीन का एक उदाहरण हीमोग्लोबिन है, जिसमें चार मैक्रोमोलेक्यूल्स होते हैं।

अक्सर, विशेष रूप से बड़े प्रोटीन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तह श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों द्वारा स्थानिक संरचना के अधिक या कम स्वायत्त तत्वों के गठन के माध्यम से आगे बढ़ती है - ऐसे डोमेन जिनमें कार्यात्मक स्वायत्तता हो सकती है, जो एक या किसी अन्य जैविक गतिविधि के लिए जिम्मेदार होते हैं। प्रोटीन। इस प्रकार, रक्त जमावट प्रणाली के प्रोटीन के एन-टर्मिनल डोमेन कोशिका झिल्ली से उनका जुड़ाव सुनिश्चित करते हैं।

ऐसे कई प्रोटीन हैं जिनके अणु हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, हाइड्रोजन या आयनिक बॉन्ड द्वारा एक साथ रखे ग्लोब्यूल्स (सबयूनिट्स) का एक समूह है। इस तरह के परिसरों को ओलिगोमेरिक, मल्टीमेरिक या सबयूनिट प्रोटीन कहा जाता है। कार्यात्मक रूप से सक्रिय प्रोटीन परिसर में उपइकाइयों की व्यवस्था को प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। कुछ प्रोटीन उच्च क्रम की संरचनाएं बनाने में सक्षम होते हैं, उदाहरण के लिए, पॉलीएंजाइमेटिक कॉम्प्लेक्स, विस्तारित संरचनाएं (बैक्टीरियोफेज लिफाफा प्रोटीन), संपूर्ण रूप से कार्य करने वाले सुपरमॉलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स (उदाहरण के लिए, राइबोसोम या माइटोकॉन्ड्रियल श्वसन श्रृंखला के घटक)।

चतुर्धातुक संरचना आपको असामान्य ज्यामिति के अणु बनाने की अनुमति देती है। तो, 24 सबयूनिट्स द्वारा गठित फेरिटिन में एक आंतरिक गुहा होता है, जिसकी बदौलत प्रोटीन 3000 आयरन आयनों को बांधने का प्रबंधन करता है। इसके अलावा, चतुर्धातुक संरचना एक अणु को कई अलग-अलग कार्य करने की अनुमति देती है। ट्रिप्टोफैन सिंथेटेज अमीनो एसिड ट्रिप्टोफैन के संश्लेषण में कई क्रमिक चरणों के लिए जिम्मेदार एंजाइमों को जोड़ती है।

प्रोटीन की संरचना का अध्ययन करने के तरीके

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना प्रोटीन अणु के संगठन के अन्य सभी स्तरों को निर्धारित करती है। इसलिए, विभिन्न प्रोटीनों के जैविक कार्यों का अध्ययन करते समय, इस संरचना को जानना महत्वपूर्ण है। पहला प्रोटीन जिसके लिए अमीनो एसिड अनुक्रम स्थापित किया गया था, वह अग्नाशय हार्मोन इंसुलिन था। 11 साल तक चले इस काम को अंग्रेजी बायोकेमिस्ट फ्रेडरिक सेंगर (1954) ने अंजाम दिया। उन्होंने हार्मोन अणु में 51 अमीनो एसिड का स्थान निर्धारित किया और दिखाया कि इसमें डाइसल्फ़ाइड बांड से जुड़ी 2 श्रृंखलाएं हैं। बाद में, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को स्थापित करने का अधिकांश कार्य स्वचालित था।

आनुवंशिक इंजीनियरिंग विधियों के विकास के साथ, इन प्रोटीनों को एन्कोडिंग करने वाले जीन में न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम के विश्लेषण के परिणामों के अनुसार प्रोटीन की प्राथमिक संरचना का निर्धारण करके इस प्रक्रिया को और तेज करना संभव हो गया। प्रोटीन की द्वितीयक और तृतीयक संरचना का अध्ययन जटिल भौतिक विधियों का उपयोग करके किया जाता है, उदाहरण के लिए, प्रोटीन क्रिस्टल का वृत्ताकार द्वैतवाद या एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण। तृतीयक संरचना सबसे पहले अंग्रेजी बायोकेमिस्ट जॉन काउडरी केंड्रू (1957) द्वारा पेशी प्रोटीन मायोग्लोबिन के लिए स्थापित की गई थी।

चावल। 5. मायोग्लोबिन अणु का मॉडल (अणु का स्थानिक विन्यास)

प्रोटीन विकृतीकरण

प्रोटीन की द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं को स्थिर करने के लिए जिम्मेदार अपेक्षाकृत कमजोर बंधन आसानी से नष्ट हो जाते हैं, जो इसकी जैविक गतिविधि के नुकसान के साथ होता है। प्रोटीन की मूल (देशी) संरचना का विनाश, जिसे विकृतीकरण कहा जाता है, एसिड और बेस की उपस्थिति में, हीटिंग के दौरान, आयनिक शक्ति में परिवर्तन और अन्य प्रभावों में होता है। एक नियम के रूप में, विकृत प्रोटीन खराब होते हैं या पानी में बिल्कुल भी घुलनशील नहीं होते हैं। एक छोटी सी कार्रवाई और विकृतीकरण कारकों के तेजी से उन्मूलन के साथ, मूल संरचना और जैविक गुणों की पूर्ण या आंशिक बहाली के साथ प्रोटीन पुनर्रचना संभव है।

प्रोटीन वर्गीकरण

प्रोटीन अणुओं की संरचना की जटिलता, उनके कार्यों की चरम विविधता एक एकीकृत और स्पष्ट वर्गीकरण बनाना मुश्किल बनाती है, हालांकि ऐसा करने का प्रयास 19 वीं शताब्दी के अंत से बार-बार किया गया है। रासायनिक संरचना के आधार पर, प्रोटीन को सरल और जटिल में विभाजित किया जाता है (कभी-कभी उन्हें प्रोटीन कहा जाता है)। पूर्व के अणु में केवल अमीनो एसिड होते हैं। जटिल प्रोटीन की संरचना में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलावा, कार्बोहाइड्रेट (ग्लाइकोप्रोटीन), लिपिड (लिपोप्रोटीन), न्यूक्लिक एसिड (न्यूक्लियोप्रोटीन), धातु आयन (धातु प्रोटीन), एक फॉस्फेट समूह द्वारा दर्शाए गए गैर-प्रोटीन घटक होते हैं। फॉस्फोप्रोटीन), पिगमेंट (क्रोमोप्रोटीन), आदि।

किए गए कार्यों के आधार पर, प्रोटीन के कई वर्ग प्रतिष्ठित हैं।. सबसे विविध और सबसे विशिष्ट वर्ग एक उत्प्रेरक कार्य के साथ प्रोटीन हैं - एंजाइम जो जीवित जीवों में होने वाली रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करने की क्षमता रखते हैं। इस क्षमता में, प्रोटीन चयापचय के दौरान विभिन्न यौगिकों के संश्लेषण और क्षय की सभी प्रक्रियाओं में, प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड के जैवसंश्लेषण में, और कोशिका विकास और भेदभाव के नियमन में शामिल होते हैं। परिवहन प्रोटीन में फैटी एसिड, हार्मोन और अन्य कार्बनिक और अकार्बनिक यौगिकों और आयनों को चुनिंदा रूप से बांधने की क्षमता होती है, और फिर उन्हें वर्तमान के साथ सही जगह पर ले जाती है (उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन फेफड़ों से ऑक्सीजन के सभी कोशिकाओं में स्थानांतरण में शामिल होता है। शरीर)। परिवहन प्रोटीन जैविक झिल्लियों के माध्यम से आयनों, लिपिड, शर्करा और अमीनो एसिड का सक्रिय परिवहन भी करते हैं।

संरचनात्मक प्रोटीन एक सहायक या सुरक्षात्मक कार्य करते हैं; वे कोशिका कंकाल के निर्माण में शामिल हैं। उनमें से सबसे आम संयोजी ऊतक कोलेजन, केराटिन, नाखून और पंख, संवहनी कोशिकाओं के इलास्टिन और कई अन्य हैं। लिपिड के संयोजन में, वे सेलुलर और इंट्रासेल्युलर झिल्ली के संरचनात्मक आधार हैं।

कई प्रोटीन एक सुरक्षात्मक कार्य करते हैं। उदाहरण के लिए, कशेरुकियों के इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी), विदेशी रोगजनक सूक्ष्मजीवों और पदार्थों को बांधने की क्षमता रखते हैं, शरीर पर उनके रोगजनक प्रभाव को बेअसर करते हैं, और सेल प्रजनन को रोकते हैं। रक्त के थक्के जमने की प्रक्रिया में फाइब्रिनोजेन और थ्रोम्बिन शामिल होते हैं। बैक्टीरिया द्वारा स्रावित प्रोटीन प्रकृति के कई पदार्थ, साथ ही कुछ अकशेरूकीय के घटक, विषाक्त पदार्थों में से हैं।

कुछ प्रोटीन (विनियामक) संपूर्ण, व्यक्तिगत अंगों, कोशिकाओं या प्रक्रियाओं के रूप में जीव की शारीरिक गतिविधि के नियमन में शामिल होते हैं। वे जीन प्रतिलेखन और प्रोटीन संश्लेषण को नियंत्रित करते हैं; इनमें अंतःस्रावी ग्रंथियों द्वारा स्रावित पेप्टाइड-प्रोटीन हार्मोन शामिल हैं। बीज भंडारण प्रोटीन भ्रूण के विकास के प्रारंभिक चरणों के लिए पोषक तत्व प्रदान करते हैं। इनमें कैसिइन, अंडे का सफेद एल्ब्यूमिन (अंडाकार) और कई अन्य शामिल हैं। प्रोटीन के लिए धन्यवाद, मांसपेशियों की कोशिकाएं सिकुड़ने की क्षमता हासिल कर लेती हैं और अंततः शरीर को गति प्रदान करती हैं। इस तरह के सिकुड़ा हुआ प्रोटीन का एक उदाहरण कंकाल की मांसपेशियों के एक्टिन और मायोसिन के साथ-साथ ट्यूबुलिन हैं, जो एककोशिकीय जीवों के सिलिया और फ्लैगेला का एक घटक हैं; वे कोशिका विभाजन के दौरान गुणसूत्रों के विचलन को भी सुनिश्चित करते हैं।

रिसेप्टर प्रोटीन हार्मोन और अन्य जैविक रूप से सक्रिय यौगिकों का लक्ष्य हैं। उनकी मदद से, सेल बाहरी वातावरण की स्थिति के बारे में जानकारी प्राप्त करता है। वे तंत्रिका उत्तेजना के संचरण और उन्मुख सेल आंदोलन (केमोटैक्सिस) में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। शरीर में प्रवेश करने वाली ऊर्जा का परिवर्तन और उपयोग, साथ ही ऊर्जा, बायोएनेरगेटिक सिस्टम के प्रोटीन (उदाहरण के लिए, दृश्य वर्णक रोडोप्सिन, श्वसन श्रृंखला के साइटोक्रोम) की भागीदारी के साथ भी होता है। अन्य के साथ कई प्रोटीन भी होते हैं, कभी-कभी बल्कि असामान्य कार्य (उदाहरण के लिए, कुछ अंटार्कटिक मछली के प्लाज्मा में प्रोटीन होते हैं जिनमें एंटीफ्ीज़ गुण होते हैं)।

प्रोटीन जैवसंश्लेषण

किसी विशेष प्रोटीन की संरचना के बारे में सभी जानकारी न्यूक्लियोटाइड के अनुक्रम के रूप में संबंधित जीन में "संग्रहीत" होती है और मैट्रिक्स संश्लेषण की प्रक्रिया में महसूस की जाती है। सबसे पहले, डीएनए अणु से मैसेंजर आरएनए (एमआरएनए) को एंजाइम डीएनए-आश्रित आरएनए पोलीमरेज़ का उपयोग करके सूचना प्रसारित (पढ़ा जाता है), और फिर राइबोसोम में एमआरएनए में, एक मैट्रिक्स के रूप में, आनुवंशिक कोड के अनुसार, भागीदारी के साथ परिवहन आरएनए जो अमीनो एसिड वितरित करते हैं, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का निर्माण करते हैं।

संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं राइबोसोम को छोड़कर, स्वचालित रूप से तह करती हैं, इस प्रोटीन की संरचना विशेषता को अपनाती हैं और पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन से गुजर सकती हैं। व्यक्तिगत अमीनो एसिड की साइड चेन को संशोधित किया जा सकता है (हाइड्रॉक्सिलेशन, फॉस्फोराइलेशन, आदि)। इसीलिए, उदाहरण के लिए, कोलेजन में हाइड्रोक्सीप्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीलिसिन पाए जाते हैं (देखें)। पॉलीपेप्टाइड बॉन्ड के टूटने के साथ संशोधन हो सकता है। इस तरह, उदाहरण के लिए, सक्रिय इंसुलिन अणु बनता है, जिसमें डाइसल्फ़ाइड बांड से जुड़ी दो श्रृंखलाएं होती हैं।

चावल। 6. प्रोटीन जैवसंश्लेषण की सामान्य योजना।

पोषण में प्रोटीन का महत्व

प्रोटीन जानवरों और मनुष्यों के भोजन का सबसे महत्वपूर्ण घटक है। प्रोटीन का पोषण मूल्य उनके आवश्यक अमीनो एसिड की सामग्री से निर्धारित होता है, जो शरीर में ही नहीं बनते हैं। इस संबंध में, वनस्पति प्रोटीन पशु प्रोटीन की तुलना में कम मूल्यवान होते हैं: वे लाइसिन, मेथियोनीन और ट्रिप्टोफैन में कम होते हैं, और जठरांत्र संबंधी मार्ग में पचाने में अधिक कठिन होते हैं। भोजन में आवश्यक अमीनो एसिड की कमी से नाइट्रोजन चयापचय के गंभीर विकार हो जाते हैं।

प्रोटीन मुक्त अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, जो आंत में अवशोषण के बाद, सभी कोशिकाओं में प्रवेश करते हैं और ले जाते हैं। उनमें से कुछ कोशिका द्वारा विभिन्न आवश्यकताओं के लिए उपयोग की जाने वाली ऊर्जा की रिहाई के साथ सरल यौगिकों में टूट जाते हैं, और कुछ इस जीव की विशेषता वाले नए प्रोटीन के संश्लेषण में जाते हैं। (आर.ए. मतवेवा, विश्वकोश सिरिल और मेथोडियस)

प्रोटीन गणना

• अमाइलॉइड - अमाइलॉइड;
• आयनिक - आयनिक;
• एंटीवायरल - एंटीवायरल;
• ऑटोइम्यून - ऑटोइम्यून;
• ऑटोलॉगस - ऑटोलॉजिक;
• बैक्टीरियल
• बेंस-जोन्स प्रोटीन - बेंस जोन्स प्रोटीन;
• वायरस से प्रेरित - वायरस प्रेरित;
• वायरल - वायरस;
• वायरल नॉनस्ट्रक्चरल - वायरस नॉनस्ट्रक्चरल;
• वायरल स्ट्रक्चरल - वायरस स्ट्रक्चरल;
• वायरस विशिष्ट - वायरस विशिष्ट;
• उच्च आणविक भार - उच्च आणविक भार;
• मणि युक्त - हीम;
• विषमलैंगिक - विदेशी;
• संकर - संकर;
• ग्लाइकोसिलेटेड - ग्लाइकेटेड;
• गोलाकार - गोलाकार;
• विकृत - विकृत;
• लोहा युक्त - लोहा;
• जर्दी - जर्दी;
• पशु प्रोटीन - पशु प्रोटीन;
• सुरक्षात्मक - रक्षात्मक;
• प्रतिरक्षा - प्रतिरक्षा;
• इम्युनोजेनिक - प्रतिरक्षात्मक रूप से प्रासंगिक;
• कैल्शियम बाइंडिंग - कैल्शियम बाइंडिंग;
• खट्टा - अम्लीय;
• कणिका - कोषिका;
• झिल्ली - झिल्ली;
• मायलोमा - मायलोमा;
• माइक्रोसोमल - माइक्रोसोमल;
• दूध प्रोटीन - दूध प्रोटीन;
• मोनोक्लोनल - मोनोक्लोनल इम्युनोग्लोबुलिन;
• मांसपेशी प्रोटीन - मांसपेशी प्रोटीन;
• देशी - देशी;
• गैर-हिस्टोन - नॉनहिस्टोन;
• दोषपूर्ण - आंशिक;
• अघुलनशील - अघुलनशील;
• अपचनीय - अघुलनशील;
• गैर-एंजाइमी - गैर-एंजाइम;
• कम आणविक भार - कम आणविक भार;
• नया प्रोटीन - नया प्रोटीन;
• सामान्य - संपूर्ण;
• ऑन्कोजेनिक - ऑन्कोप्रोटीन;
• मुख्य चरण प्रोटीन - आयनिक;
• तीव्र चरण प्रोटीन (सूजन) - तीव्र चरण का प्रोटीन;
• भोजन भोजन;
• रक्त प्लाज्मा प्रोटीन - प्लाज्मा प्रोटीन;
• अपरा - अपरा;
• खोलना - खोलना;
• पुनर्योजी तंत्रिका प्रोटीन - पुनर्जनन तंत्रिका का प्रोटीन;
• नियामक - नियामक;
• पुनः संयोजक - पुनः संयोजक;
• रिसेप्टर - रिसेप्टर;
• राइबोसोमल - राइबोसोमल;
• बंधन - बंधन;
• स्रावी प्रोटीन - स्रावी प्रोटीन;
• सी-रिएक्टिव - सी-रिएक्टिव;
• दूध मट्ठा प्रोटीन - मट्ठा प्रोटीन, लैक्टोप्रोटीन;
• ऊतक - ऊतक;
• विषैला
• काइमरिक - काइमरिक;
• संपूर्ण - संपूर्ण;
• साइटोसोलिक - साइटोसोलिक;
• क्षारीय प्रोटीन - आयनिक प्रोटीन;
• बहिर्जात - बहिर्जात;
• अंतर्जात - अंतर्जात प्रोटीन।

साहित्य में प्रोटीन के बारे में और पढ़ें:

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रुचि के कुछ और खोजें:

ये बायोपॉलिमर हैं जिनके मोनोमर अमीनो एसिड होते हैं।

अमीनो अम्लकम आणविक भार कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें कार्बोक्सिल (-COOH) और अमीन (-NH 2) समूह होते हैं जो एक ही कार्बन परमाणु से जुड़े होते हैं। एक साइड चेन कार्बन परमाणु से जुड़ी होती है - एक रेडिकल जो प्रत्येक अमीनो एसिड को कुछ गुण देता है।

अधिकांश अमीनो एसिड में एक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होता है; इन अमीनो एसिड को कहा जाता है तटस्थ. हालाँकि, वहाँ भी हैं बुनियादी अमीनो एसिड- एक से अधिक अमीनो समूह के साथ-साथ अम्लीय अमीनो एसिड- एक से अधिक कार्बोक्सिल समूह के साथ।

लगभग 200 अमीनो एसिड जीवित जीवों में पाए जाते हैं, लेकिन उनमें से केवल 20 ही प्रोटीन का हिस्सा हैं। ये तथाकथित हैं मुख्यया प्रोटीनजनकअमीनो अम्ल।

मूलक के आधार पर, मूल अमीनो एसिड को 3 समूहों में विभाजित किया जाता है:

1. गैर-ध्रुवीय (अलैनिन, मेथियोनीन, वेलिन, प्रोलाइन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन);
2. ध्रुवीय अपरिवर्तित (शतावरी, ग्लूटामाइन, सेरीन, ग्लाइसिन, टायरोसिन, थ्रेओनीन, सिस्टीन);
3. चार्ज (आर्जिनिन, हिस्टिडीन, लाइसिन - सकारात्मक; एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड - नकारात्मक)।

अमीनो एसिड (कट्टरपंथी) की साइड चेन हाइड्रोफोबिक और हाइड्रोफिलिक हो सकती हैं और प्रोटीन को संबंधित गुण दे सकती हैं।

पौधों में, सभी आवश्यक अमीनो एसिड प्रकाश संश्लेषण के प्राथमिक उत्पादों से संश्लेषित होते हैं। मनुष्य और जानवर कई प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में सक्षम नहीं हैं और उन्हें भोजन के साथ तैयार ही प्राप्त करना चाहिए। ऐसे अमीनो एसिड को आवश्यक कहा जाता है। इनमें लाइसिन, वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, मेथियोनीन शामिल हैं; बच्चों के लिए आर्जिनिन और हिस्टिडीन अपरिहार्य हैं।

एक घोल में, अमीनो एसिड अम्ल और क्षार दोनों के रूप में कार्य कर सकते हैं, अर्थात वे उभयधर्मी यौगिक हैं। कार्बोक्सिल समूह (-COOH) एक प्रोटॉन दान करने में सक्षम है, एक एसिड के रूप में कार्य कर रहा है, और अमीन (-NH2) समूह एक प्रोटॉन को स्वीकार कर सकता है, इस प्रकार एक आधार के गुणों का प्रदर्शन कर सकता है।

एक अमीनो एसिड का अमीनो समूह दूसरे अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह के साथ प्रतिक्रिया कर सकता है। परिणामी अणु है डाइपेप्टाइडऔर -CO-NH- आबंध को पेप्टाइड आबंध कहते हैं।

डाइपेप्टाइड अणु के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है, और दूसरे छोर पर एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह होता है। इसके कारण, डाइपेप्टाइड अन्य अमीनो एसिड को अपने साथ जोड़ सकता है, जिससे ओलिगोपेप्टाइड बन सकता है। यदि इस तरह से कई अमीनो एसिड (10 से अधिक) संयुक्त हो जाते हैं, तो पॉलीपेप्टाइड.

पेप्टाइड्स शरीर में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। कई एलीगोपेप्टाइड हार्मोन हैं। ये ऑक्सीटोसिन, वैसोप्रेसिन, थायरोलिबरिन, थायरोट्रोपिन आदि हैं। ओलिगोपेप्टाइड्स में ब्रैडीकिडिन (दर्द पेप्टाइड) और कुछ ओपियेट्स (एक व्यक्ति की "प्राकृतिक दवाएं") शामिल हैं जो दर्द से राहत का कार्य करते हैं। ड्रग्स लेना शरीर की अफीम प्रणाली को नष्ट कर देता है, इसलिए नशीली दवाओं की खुराक के बिना एक नशा करने वाला व्यक्ति 1 गंभीर दर्द का अनुभव करता है - "वापसी", जो आमतौर पर ओपियेट्स से राहत देता है।

ओलिगोपेप्टाइड्स में कुछ एंटीबायोटिक्स (जैसे ग्रैमिकिडिन एस) शामिल हैं।

कई हार्मोन (इंसुलिन, एड्रेनोकोर्टिकोट्रोपिक हार्मोन, आदि), एंटीबायोटिक्स (जैसे, ग्रैमिकिडिन ए), टॉक्सिन्स (जैसे, डिप्थीरिया टॉक्सिन) पॉलीपेप्टाइड हैं।

प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड हैं, जिनमें से अणु में 50 से लेकर कई हजार अमीनो एसिड होते हैं जिनका आणविक भार 10,000 से अधिक होता है।

एक निश्चित वातावरण में प्रत्येक प्रोटीन की अपनी विशेष स्थानिक संरचना होती है। स्थानिक (त्रि-आयामी) संरचना को चिह्नित करते समय, प्रोटीन अणुओं के संगठन के चार स्तरों को प्रतिष्ठित किया जाता है।

प्राथमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का क्रम। प्राथमिक संरचना प्रत्येक प्रोटीन के लिए विशिष्ट होती है और आनुवंशिक जानकारी द्वारा निर्धारित की जाती है, अर्थात। डीएनए अणु के क्षेत्र में न्यूक्लियोटाइड के अनुक्रम पर निर्भर करता है जो किसी दिए गए प्रोटीन को एन्कोड करता है। प्रोटीन के सभी गुण और कार्य प्राथमिक संरचना पर निर्भर करते हैं। प्रोटीन अणुओं की संरचना में एकल अमीनो एसिड का प्रतिस्थापन या उनके स्थान में परिवर्तन आमतौर पर प्रोटीन के कार्य में परिवर्तन की आवश्यकता होती है। चूंकि प्रोटीन में 20 प्रकार के अमीनो एसिड होते हैं, फर्श और पेप्टाइड श्रृंखला में उनके संयोजन के लिए विकल्पों की संख्या वास्तव में असीमित है, जो जीवित कोशिकाओं में बड़ी संख्या में प्रोटीन प्रदान करती है।

जीवित कोशिकाओं में, प्रोटीन अणु या उनके अलग-अलग खंड एक लंबी श्रृंखला नहीं होते हैं, लेकिन एक विस्तारित वसंत (यह तथाकथित α-हेलिक्स) के समान एक सर्पिल में मुड़ जाते हैं या एक मुड़ी हुई परत (β-परत) में बदल जाते हैं। माध्यमिक संरचनाएक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (पेचदार विन्यास) के भीतर या दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (फोल्डेड लेयर्स) के बीच दो पेप्टाइड बॉन्ड के -CO - और -NH 2 समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के परिणामस्वरूप उत्पन्न होता है।

केराटिन प्रोटीन में पूरी तरह से α-पेचदार विन्यास होता है। यह बाल, ऊन, नाखून, पंजे, चोंच, पंख और सींग का एक संरचनात्मक प्रोटीन है। सर्पिल माध्यमिक संरचना, केरातिन के अलावा, मायोसिन, फाइब्रिनोजेन, कोलेजन जैसे फाइब्रिलर (फिलामेंटस) प्रोटीन के लिए विशेषता है।

अधिकांश प्रोटीनों में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पेचदार और गैर-पेचदार वर्गों को गोलाकार आकार के त्रि-आयामी गठन में बदल दिया जाता है - एक गोलाकार (गोलाकार प्रोटीन की विशेषता)। एक विशेष विन्यास का एक ग्लोब्यूल है तृतीयक संरचनागिलहरी। तृतीयक संरचना को आयनिक, हाइड्रोजन बांड, सहसंयोजक डाइसल्फ़ाइड बांड (जो सिस्टीन बनाने वाले सल्फर परमाणुओं के बीच बनते हैं), साथ ही साथ हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा स्थिर किया जाता है। तृतीयक संरचना के निर्माण में हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन सबसे महत्वपूर्ण हैं; इसी समय, प्रोटीन इस तरह से तह करता है कि इसकी हाइड्रोफोबिक साइड चेन अणु के अंदर छिपी होती है, यानी वे पानी के संपर्क से सुरक्षित रहती हैं, और हाइड्रोफिलिक साइड चेन, इसके विपरीत, बाहर की ओर उजागर होती हैं।

विशेष रूप से जटिल संरचना वाले कई प्रोटीन में हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन के कारण अणु में एक साथ कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, साथ ही साथ हाइड्रोजन और आयनिक बांड की मदद से - वहाँ है चतुर्धातुक संरचना. ऐसी संरचना मौजूद है, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के गोलाकार प्रोटीन में। इसके अणु में तृतीयक संरचना में स्थित चार अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड सबयूनिट (प्रोटोमर) होते हैं, और एक गैर-प्रोटीन भाग - हीम। केवल ऐसी संरचना में ही हीमोग्लोबिन अपना परिवहन कार्य करने में सक्षम होता है।

विभिन्न रासायनिक और भौतिक कारकों (शराब, एसीटोन, एसिड, क्षार, उच्च तापमान, विकिरण, उच्च दबाव, आदि के साथ उपचार) के प्रभाव में, हाइड्रोजन और आयनिक बंधनों के टूटने के कारण प्रोटीन की तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना बदल जाती है। . प्रोटीन की देशी (प्राकृतिक) संरचना को बाधित करने की प्रक्रिया कहलाती है विकृतीकरण. इस मामले में, प्रोटीन घुलनशीलता में कमी, अणुओं के आकार और आकार में परिवर्तन, एंजाइमी गतिविधि का नुकसान, आदि मनाया जाता है। विकृतीकरण की प्रक्रिया कभी-कभी प्रतिवर्ती होती है, अर्थात, सामान्य पर्यावरणीय परिस्थितियों की वापसी के साथ हो सकता है प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना की सहज बहाली द्वारा। इस प्रक्रिया को पुनर्जीवन कहते हैं। यह इस प्रकार है कि प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की संरचना और कार्यप्रणाली की सभी विशेषताएं इसकी प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित की जाती हैं।

रासायनिक संरचना के अनुसार, प्रोटीन को सरल और जटिल में विभाजित किया जाता है। सेवा सरलप्रोटीन केवल अमीनो एसिड से बने होते हैं, मुश्किल- प्रोटीन भाग और गैर-प्रोटीन (प्रोस्टेटिक) युक्त - धातु आयन, कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, आदि। साधारण प्रोटीन रक्त सीरम एल्ब्यूमिन, इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी), फाइब्रिन, कुछ एंजाइम (ट्रिप्सिन), आदि हैं। जटिल प्रोटीन सभी प्रोटीओलिपिड हैं और ग्लाइकोप्रोटीन, हीमोग्लोबिन, अधिकांश एंजाइम, आदि।

प्रोटीन के कार्य

संरचनात्मक।

प्रोटीन कोशिका झिल्ली और कोशिकांगों का हिस्सा हैं। उच्च जानवरों में रक्त वाहिकाओं, उपास्थि, कण्डरा, बाल, नाखून, पंजों की दीवारें मुख्य रूप से प्रोटीन से बनी होती हैं।

उत्प्रेरक (एंजाइमी)।

प्रोटीन एंजाइम शरीर में सभी रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। वे पाचन तंत्र में पोषक तत्वों के टूटने, प्रकाश संश्लेषण के दौरान कार्बन निर्धारण, मैट्रिक्स संश्लेषण प्रतिक्रियाओं आदि के लिए प्रदान करते हैं।

यातायात।

प्रोटीन विभिन्न पदार्थों को जोड़ने और ले जाने में सक्षम हैं। रक्त एल्ब्यूमिन फैटी एसिड, ग्लोब्युलिन - धातु आयन और हार्मोन का परिवहन करते हैं। हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन और कार्बन डाइऑक्साइड वहन करता है।

प्लाज्मा झिल्ली बनाने वाले प्रोटीन अणु कोशिका में और बाहर पदार्थों के परिवहन में भाग लेते हैं।

सुरक्षात्मक।

यह रक्त के इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी) द्वारा किया जाता है, जो शरीर की प्रतिरक्षा रक्षा प्रदान करते हैं। फाइब्रिनोजेन और थ्रोम्बिन रक्त के थक्के जमने में शामिल होते हैं और रक्तस्राव को रोकते हैं।

सिकुड़ा हुआ।

यह मांसपेशियों और अंदर की कोशिकाओं में एक्टिन और मायोसिन प्रोटीन के तंतुओं के एक दूसरे के सापेक्ष आंदोलन द्वारा प्रदान किया जाता है। प्रोटीन ट्यूबुलिन से निर्मित सूक्ष्मनलिकाएं के खिसकने को सिलिया और फ्लैगेला की गति द्वारा समझाया गया है।

नियामक।

कई हार्मोन ओलिगोपेप्टाइड या प्रोटीन होते हैं, उदाहरण के लिए: इंसुलिन, ग्लूकागन, एडेनोकोर्टिकोट्रोपिक हार्मोन, आदि।

रिसेप्टर।

कोशिका झिल्ली में एम्बेडेड कुछ प्रोटीन बाहरी वातावरण की क्रिया के लिए अपनी संरचना को बदलने में सक्षम होते हैं। इस प्रकार बाहरी वातावरण से संकेत प्राप्त होते हैं और सूचना सेल को प्रेषित की जाती है। एक उदाहरण होगा फाइटोक्रोम- एक प्रकाश संवेदनशील प्रोटीन जो पौधों की प्रकाश-आवधिक प्रतिक्रिया को नियंत्रित करता है, और ऑप्सिन- अवयव rhodopsin, एक वर्णक जो रेटिना की कोशिकाओं में पाया जाता है।