Fungovanie ľudského tela sa ujasnilo začiatkom 19. storočia. Vedci označili tieto látky gréckym výrazom „proteíny“ zo slova protos – „hlavný, prvý“.

Hlavnou črtou týchto chemických zlúčenín je, že sú základom, ktorý telo používa na vytváranie nových buniek. Ich ďalšou funkciou je zabezpečenie regulačných a metabolických procesov; pri vykonávaní transportných funkcií (napríklad proteín hemoglobín, ktorý rozvádza kyslík do celého tela cez krvný obeh); pri tvorbe svalových vlákien; pri riadení mnohých životne dôležitých funkcií tela (výrazným príkladom je proteín inzulín); pri regulácii procesu trávenia a energetického metabolizmu; pri ochrane tela.

Chemická štruktúra týchto látok je určená počtom aminokyselín, ktoré tvoria molekuly bielkovín. Molekuly sú pomerne veľké. Tieto látky sú vysokomolekulárne organické látky a predstavujú reťazec aminokyselín spojených peptidovou väzbou. Aminokyselinové zloženie bielkovín je určené genetickým kódom. Mnoho variácií v kombinácii aminokyselín poskytuje rôzne vlastnosti proteínových molekúl. Spravidla sa navzájom spájajú a tvoria zložité komplexy.

Klasifikácia proteínov nebola dokončená, pretože nie všetky proteíny boli študované vedcami. Úloha mnohých z nich je pre ľudí naďalej záhadou. Zatiaľ sa proteíny delia podľa ich biologickej úlohy a podľa toho, ktoré aminokyseliny sú v ich zložení zahrnuté. Pre našu výživu nie je cenný samotný proteín, ale jeho aminokyseliny. Aminokyseliny sú typom organických kyselín. Je ich viac ako 100. Bez nich nemôžu prebiehať metabolické procesy.

Telo nemôže plne absorbovať bielkoviny dodávané s jedlom. Väčšinu z nich ničia kyslé tráviace šťavy. Proteíny sa rozkladajú na aminokyseliny. Telo si po rozklade „berie“ aminokyseliny, ktoré potrebuje, a vytvára si z nich potrebné bielkoviny. V tomto prípade môže dôjsť k transformácii niektorých aminokyselín na iné. Okrem transformácie môžu byť tiež nezávisle syntetizované v tele.

Nie všetky aminokyseliny si však naše telo dokáže vyrobiť. Tie, ktoré nie sú syntetizované, sa nazývajú esenciálne, pretože ich telo potrebuje a môže ich získať iba zvonku. Esenciálne aminokyseliny sa nedajú nahradiť inými. Patria sem metionín, lyzín, izoleucín, leucín, fenylalanín, treonín, valín. Okrem toho existujú ďalšie aminokyseliny, ktoré sú tvorené výlučne z esenciálneho fenylalanínu a metionínu. Preto kvalita výživy nie je určená množstvom prichádzajúcich bielkovín, ale ich kvalitatívnym zložením. Napríklad zemiaky, biela kapusta, repa, kapusta, strukoviny a chlieb obsahujú veľké množstvo tryptofánu, lyzínu a metionínu.

Priebeh metabolizmu bielkovín v našom tele závisí od dostatočného množstva potrebných bielkovín. Rozklad a premena niektorých látok na iné nastáva s uvoľňovaním energie potrebnej pre telo.

V dôsledku vitálnej činnosti tela sa niektoré bielkoviny neustále strácajú. Približne 30 g denne sa stratí z proteínových látok prichádzajúcich zvonku. Preto s prihliadnutím na straty musí strava obsahovať dostatočné množstvo týchto látok na zabezpečenie fungovania organizmu.

Spotreba bielkovinových látok v tele závisí od rôznych faktorov: vykonávanie ťažkej fyzickej práce alebo pokoja; emocionálny stav. Denný príjem bielkovín je u dospelých minimálne 50 gramov (to je približne 0,8 gramu na kilogram telesnej hmotnosti). Deti v dôsledku intenzívneho rastu a vývoja vyžadujú viac bielkovín - až 1,9 gramu na kilogram telesnej hmotnosti.

Ani veľké množstvo bielkovín skonzumovaných v potravinách však nezaručuje vyvážené množstvo aminokyselín v nich. Preto by mala byť strava pestrá, aby z nej telo vyťažilo maximálny úžitok v podobe rôznych aminokyselín. Nehovoríme o tom, že ak v jedle, ktoré dnes jete, nie je tryptofán, tak zajtra ochoriete. Nie, telo „vie, ako“ uložiť užitočné aminokyseliny v malých množstvách a použiť ich v prípade potreby. Kumulatívna kapacita organizmu však nie je príliš vysoká, preto je potrebné pravidelne dopĺňať zásoby živín.

Ak máte kvôli osobnému presvedčeniu (vegetariánstvo) alebo zdravotným dôvodom (problémy s gastrointestinálnym traktom a diétnou výživou) diétne obmedzenie, potom sa musíte poradiť s odborníkom na výživu, aby vám upravil stravu a obnovil rovnováhu bielkovín v tele.
Pri intenzívnych športových aktivitách telo potrebuje veľké množstvo bielkovín. Športová výživa sa vyrába špeciálne pre takýchto ľudí. Príjem bielkovín však musí zodpovedať vykonávanej pohybovej aktivite. Nadbytok týchto látok, na rozdiel od všeobecného presvedčenia, nepovedie k prudkému nárastu svalovej hmoty.

Rozmanitosť funkcií bielkovín pokrýva takmer všetky biochemické procesy prebiehajúce v tele. Možno ich nazvať biochemickými katalyzátormi.
Proteíny tvoria cytoskelet, ktorý udržuje tvar buniek. Bez bielkovín je úspešné fungovanie imunitného systému nemožné.

Vynikajúce potravinové zdroje bielkovín sú mäso, mlieko, ryby, obilniny, strukoviny a orechy. Ovocie, bobule a zelenina sú menej bohaté na bielkoviny.

Prvý proteín, ktorý bol študovaný na určenie jeho aminokyselinovej sekvencie, bol inzulín. Za tento úspech dostal F. Sanger v 60. rokoch minulého storočia Nobelovu cenu. Vedci D. Kendrew a M. Perutz zároveň dokázali pomocou techník röntgenovej difrakcie vytvoriť trojrozmernú štruktúru myoglobínu a hemoglobínu. Za to im bola udelená aj Nobelova cena.

História štúdia

Zakladateľom štúdia bielkovín je Antoine Francois de Fourcroix. Identifikoval ich ako samostatnú triedu po tom, čo si všimol ich schopnosť denaturovať (alebo koagulovať), keď boli vystavené kyselinám alebo vysokej teplote. Študoval fibrín (izolovaný z krvi), lepok (izolovaný z pšeničného zrna) a albumín (vaječný bielok).


Holandský vedec G. Mulder doplnil vedeckú prácu svojho francúzskeho kolegu de Fourcroix a analyzoval zloženie bielkovín. Na základe tejto analýzy vyslovil hypotézu, že väčšina proteínových molekúl má podobný empirický vzorec. Bol tiež prvým, kto určil molekulovú hmotnosť proteínu.
Podľa Muldera sa každý proteín skladá z malých štrukturálnych zložiek - „proteínov“. A v roku 1838 švédsky vedec J. Berzelius navrhol termín „proteíny“ ako všeobecný názov pre všetky proteíny.

Počas nasledujúcich 30-40 rokov sa uskutočnil výskum väčšiny aminokyselín, ktoré tvoria proteíny. V roku 1894 A. Kossel, nemecký fyziológ, vyslovil predpoklad, že aminokyseliny sú samotnými štrukturálnymi zložkami bielkovín a že sú navzájom spojené peptidovými väzbami. Snažil sa študovať aminokyselinovú sekvenciu proteínu.
V roku 1926 bola konečne uznaná dominantná úloha bielkovín v tele. Stalo sa tak, keď americký chemik D. Sumner dokázal, že ureáza (enzým, bez ktorého nemôže prebiehať mnoho chemických procesov) je proteín.

V tom čase bolo mimoriadne ťažké izolovať čisté proteíny pre vedecké potreby. Preto sa prvé experimenty uskutočnili s tými polypeptidmi, ktoré sa dali čistiť vo významných množstvách s minimálnymi nákladmi – sú to krvné bielkoviny, kuracie bielkoviny, rôzne toxíny, enzýmy tráviaceho alebo metabolického pôvodu, uvoľnené po porážke dobytka. Koncom 50. rokov bolo možné vyčistiť bovinnú pankreatickú ribonukleázu. Práve táto látka sa stala experimentálnym objektom mnohých vedcov.

V modernej vede štúdium proteínov pokračovalo na kvalitatívne novej úrovni. Existuje odvetvie biochémie nazývané proteomika. Teraz je vďaka proteomike možné študovať nielen izolované purifikované proteíny, ale aj paralelné, simultánne zmeny v modifikácii mnohých proteínov patriacich do rôznych buniek a tkanív. Vedci teraz môžu teoreticky vypočítať štruktúru proteínu z jeho aminokyselinovej sekvencie. Metódy kryoelektrónovej mikroskopie umožňujú študovať veľké a malé proteínové komplexy.

Vlastnosti bielkovín

Veľkosť bielkovín možno merať počtom aminokyselín, ktoré ich tvoria, alebo v daltonoch, ktoré udávajú ich molekulovú hmotnosť. Napríklad kvasinkové proteíny pozostávajú zo 450 aminokyselín a ich molekulová hmotnosť je 53 kilodaltonov. Najväčší proteín známy modernej vede, ktorý sa nazýva titín, pozostáva z viac ako 38 tisíc aminokyselín a má molekulovú hmotnosť približne 3700 kilodaltonov.
Proteíny, ktoré sa viažu na nukleové kyseliny interakciou s ich fosfátovými zvyškami, sa považujú za základné proteíny. Patria sem protamíny a históny.

Proteíny sú klasifikované podľa stupňa ich rozpustnosti, väčšina z nich je vysoko rozpustná vo vode. Existujú však aj výnimky. Fibroín (základ pavučín a hodvábu) a keratín (základ vlasov u ľudí, ako aj vlna u zvierat a perie u vtákov) sú nerozpustné.

Denaturácia

Proteíny si spravidla zachovávajú fyzikálno-chemické vlastnosti a štruktúru živého organizmu, ku ktorému patria. Následne, ak je telo prispôsobené na určitú teplotu, tak to proteín vydrží a nezmení svoje vlastnosti.
Zmeny podmienok, ako je teplota okolia alebo vystavenie kyslému/alkalickému prostrediu, spôsobujú, že proteín stráca svoje sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry. Strata prirodzenej štruktúry, ktorá je vlastná živej bunke, sa nazýva denaturácia alebo skladanie proteínov. Denaturácia môže byť čiastočná alebo úplná, nevratná alebo reverzibilná. Najpopulárnejším a každodenným príkladom nevratnej denaturácie je príprava natvrdo uvareného kuracieho vajca. Pri vystavení vysokým teplotám sa ovalbumín, priehľadný proteín, stáva nepriehľadným a hustým.

V niektorých prípadoch je denaturácia reverzibilná; proteín sa môže vrátiť do normálneho stavu pomocou amónnych solí. Ako spôsob čistenia proteínov sa používa reverzibilná denaturácia.

Jednoduché a zložité proteíny

Okrem peptidových reťazcov niektoré proteíny obsahujú aj neaminokyselinové štruktúrne jednotky. Na základe kritéria prítomnosti alebo neprítomnosti neaminokyselinových fragmentov sa proteíny delia do dvoch skupín: komplexné a jednoduché proteíny. Jednoduché proteíny pozostávajú iba z reťazcov aminokyselín. Komplexné proteíny obsahujú fragmenty, ktoré nie sú svojou povahou proteínové.

Na základe chemickej povahy komplexných proteínov sa rozlišuje päť tried:

• Glykoproteíny.
• Chromoproteíny.
• Fosfoproteíny.
• Metaloproteíny.
• Lipoproteíny.

Glykoproteíny obsahujú kovalentne spojené sacharidové zvyšky a ich varietu – proteoglykány. Medzi glykoproteíny patria napríklad imunoglobulíny.

Chromoproteíny sú všeobecný názov pre komplexné proteíny, medzi ktoré patria flavoproteíny, chlorofyly, hemoglobín a iné.

Proteíny nazývané fosfoproteíny obsahujú zvyšky kyseliny fosforečnej. Do tejto skupiny bielkovín patrí napríklad mliečny kazeín.

Metaloproteíny sú proteíny, ktoré obsahujú kovalentne viazané ióny určitých kovov. Medzi nimi sú proteíny, ktoré vykonávajú transportné a skladovacie funkcie (transferín, feritín).

Komplexné proteíny lipoproteíny obsahujú lipidové zvyšky. Ich funkciou je transport lipidov.

Biosyntéza bielkovín

Živé organizmy vytvárajú proteíny z aminokyselín na základe genetickej informácie, ktorá je zakódovaná v génoch. Každý zo syntetizovaných proteínov pozostáva z úplne jedinečnej sekvencie spojených aminokyselín. Jedinečná sekvencia je určená takým faktorom, ako je nukleotidová sekvencia génu kódujúceho informáciu o danom proteíne.

Genetický kód pozostáva z kodónov. Kodón je jednotka genetickej informácie pozostávajúca z nukleotidových zvyškov. Každý kodón je zodpovedný za pripojenie jednej aminokyseliny k proteínu. Ich celkový počet je 64. Niektoré aminokyseliny sú určené nie jedným, ale niekoľkými kodónmi.

Funkcie bielkovín v tele

Spolu s ďalšími biologickými makromolekulami (polysacharidy a lipidy) telo potrebuje proteíny na vykonávanie väčšiny životných procesov v bunkách. Proteíny vykonávajú metabolické procesy a energetické transformácie. Sú súčasťou organel - bunkových štruktúr a podieľajú sa na syntéze medzibunkových látok.

Je potrebné poznamenať, že klasifikácia proteínov podľa ich funkcií je skôr ľubovoľná, pretože v niektorých živých organizmoch môže rovnaký proteín vykonávať niekoľko rôznych funkcií. Proteíny plnia mnoho funkcií vďaka svojej vysokej enzymatickej aktivite. Medzi takéto enzýmy patrí najmä motorický proteín myozín, ako aj regulačné proteíny proteínkináz.

Katalytická funkcia

Najviac študovanou úlohou bielkovín v tele je katalýza rôznych chemických reakcií. Enzýmy sú skupinou proteínov, ktoré majú špecifické katalytické vlastnosti. Každý z týchto enzýmov katalyzuje jednu alebo viac podobných reakcií. Veda pozná niekoľko tisíc enzymatických látok. Enzýmom je napríklad látka pepsín, ktorá pri trávení štiepi bielkoviny.

Viac ako 4000 reakcií vyskytujúcich sa v našom tele vyžaduje katalýzu. Bez vplyvu enzýmov prebieha reakcia desiatky a stokrát pomalšie.
Molekuly, ktoré sa počas reakcie naviažu na enzým a potom sa zmenia, sa nazývajú substráty. Enzým obsahuje veľa aminokyselín, ale nie všetky interagujú so substrátom a určite nie všetky sú priamo zapojené do procesu katalýzy. Časť enzýmu, na ktorú sa substrát viaže, sa považuje za aktívne enzymatické miesto.

Štrukturálna funkcia

Štrukturálne proteíny cytoskeletu sú akýmsi pevným rámcom, ktorý dáva tvar bunkám. Vďaka nim sa môže meniť tvar buniek. Patria sem elastín, kolagén, keratín. Hlavnými zložkami medzibunkovej látky v spojivovom tkanive sú kolagén a elastín. Keratín je základom pre tvorbu vlasov a nechtov, ale aj peria u vtákov.

Ochranná funkcia

Existuje niekoľko ochranných funkcií bielkovín: fyzikálne, imunitné, chemické.
Kolagén sa podieľa na tvorbe fyzickej ochrany. Tvorí základ medzibunkovej hmoty takých typov spojivového tkaniva, ako sú kosti, chrupavky, šľachy a hlboké vrstvy kože (dermis). Príkladmi tejto skupiny proteínov sú trombíny a fibrinogény, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.

Imunitná obrana zahŕňa účasť proteínov nachádzajúcich sa v krvi alebo iných biologických tekutinách pri vytváraní ochrannej reakcie tela na napadnutie patogénnymi mikroorganizmami alebo poškodenie. Imunoglobulíny napríklad neutralizujú vírusy, baktérie alebo cudzie proteíny. Protilátky produkované imunitným systémom sa viažu na telu cudzie látky, nazývané antigény, a neutralizujú ich. Protilátky sa spravidla vylučujú do medzibunkového priestoru alebo sú fixované v membránach špecializovaných plazmatických buniek.

Enzýmy a substrát nie sú prepojené príliš tesne, inak môže byť narušený priebeh katalyzovanej reakcie. Ale stabilita pripojenia antigénu a protilátok nie je ničím obmedzená.

Chemická ochrana spočíva v naviazaní molekúl bielkovín na rôzne toxíny, teda v zabezpečení detoxikácie organizmu. Najdôležitejšiu úlohu pri detoxikácii nášho tela zohrávajú pečeňové enzýmy, ktoré rozkladajú jedy alebo ich premieňajú na rozpustnú formu. Rozpustené toxíny rýchlo opúšťajú telo.

Regulačná funkcia

Väčšina vnútrobunkových procesov je regulovaná proteínovými molekulami. Tieto molekuly plnia vysoko špecializovanú funkciu a nie sú ani stavebným materiálom pre bunky, ani zdrojom energie. Regulácia sa uskutočňuje v dôsledku aktivity enzýmov alebo v dôsledku väzby na iné molekuly.
Proteínkinázy hrajú dôležitú úlohu v regulácii procesov vo vnútri buniek. Sú to enzýmy, ktoré ovplyvňujú aktivitu iných proteínov tým, že na ne pripájajú fosfátové častice. Aktivitu buď zvyšujú, alebo ju úplne potláčajú.

Funkcia signálu

Signálna funkcia proteínov je vyjadrená v ich schopnosti slúžiť ako signálne látky. Prenášajú signály medzi tkanivami, bunkami a orgánmi. Niekedy sa signalizačná funkcia považuje za podobnú regulačnej funkcii, pretože prenos signálu vykonáva aj mnoho vnútrobunkových regulačných proteínov. Bunky interagujú medzi sebou pomocou signálnych proteínov, ktoré sa šíria cez medzibunkovú látku.

Cytokíny a hormonálne proteíny vykonávajú signalizačnú funkciu.
Hormóny sú prenášané krvou. Keď sa receptor naviaže na hormón, spustí v bunke odpoveď. Hormóny regulujú koncentráciu látok v krvinkách, ako aj reguláciu rastu a reprodukcie buniek. Príkladom takýchto bielkovín je známy inzulín, ktorý reguluje koncentráciu glukózy v krvi.

Cytokíny sú malé peptidové mediátorové molekuly. Pôsobia ako regulátory interakcie medzi rôznymi bunkami a tiež určujú prežitie týchto buniek, potláčajú alebo stimulujú ich rast a funkčnú aktivitu. Bez cytokínov nie je možná koordinovaná práca nervového, endokrinného a imunitného systému. Cytokíny môžu napríklad spôsobiť nádorovú nekrózu – teda potlačenie rastu a aktivity zápalových buniek.

Transportná funkcia

Rozpustné proteíny, ktoré sa podieľajú na transporte malých molekúl, by sa mali ľahko viazať na substrát, keď je prítomný vo vysokých koncentráciách, a mali by ho tiež ľahko uvoľňovať tam, kde je prítomný v nízkych koncentráciách. Príkladom transportných proteínov je hemoglobín. Transportuje kyslík z pľúc a privádza ho do iných tkanív a tiež prenáša oxid uhličitý späť z tkanív do pľúc. Proteíny podobné hemoglobínu boli nájdené vo všetkých kráľovstvách živých organizmov.

Náhradná (alebo záložná) funkcia

Medzi tieto proteíny patrí kazeín, ovalbumín a iné. Tieto rezervné bielkoviny sa ukladajú v živočíšnych vajciach a semenách rastlín ako zdroj energie. Vykonávajú nutričné ​​funkcie. Mnohé bielkoviny sa v našom tele využívajú ako zdroj aminokyselín.

Receptorová funkcia proteínov

Proteínové receptory môžu byť umiestnené tak v bunkovej membráne, ako aj v cytoplazme. Jedna časť molekuly proteínu prijíma signál (akejkoľvek povahy: chemický, svetelný, tepelný, mechanický). Receptorový proteín podlieha konformačným zmenám pod vplyvom signálu. Tieto zmeny ovplyvňujú ďalšiu časť molekuly, ktorá je zodpovedná za prenos signálu do iných bunkových komponentov. Mechanizmy prenosu signálu sa navzájom líšia.

Funkcia motora (alebo pohybu).

Motorické proteíny sú zodpovedné za zabezpečenie pohybu a svalovej kontrakcie (na úrovni tela) a za pohyb bičíkov a mihalníc, intracelulárny transport látok a améboidný pohyb leukocytov (na bunkovej úrovni).

Proteíny v metabolizme

Väčšina rastlín a mikroorganizmov je schopná syntetizovať 20 základných aminokyselín, ako aj určité množstvo ďalších aminokyselín. Ale ak sú v prostredí, potom telo radšej šetrí energiu a prepravuje ich dovnútra, než by ich syntetizovalo.

Tie aminokyseliny, ktoré si telo nesyntetizuje, sa nazývajú esenciálne, a preto k nám môžu prísť iba zvonku.

Aminokyseliny človek získava z bielkovín nachádzajúcich sa v potrave. Bielkoviny sú pri trávení denaturované kyslými žalúdočnými šťavami a enzýmami. Niektoré z aminokyselín získaných v dôsledku tráviaceho procesu sa používajú na syntézu potrebných bielkovín a zvyšok sa premieňa na glukózu prostredníctvom procesu glukoneogenézy alebo sa používa v Krebsovom cykle (ide o proces metabolizmu zlomiť).

Využitie bielkovín ako zdroja energie je dôležité najmä v nepriaznivých podmienkach, kedy telo využíva svoju vnútornú „núdzovú rezervu“ – vlastné bielkoviny. Aminokyseliny sú tiež dôležitým zdrojom dusíka pre telo.

Neexistujú jednotné normy pre dennú potrebu bielkovín. Mikroflóra obývajúca hrubé črevo tiež syntetizuje aminokyseliny a nemožno ich brať do úvahy pri zostavovaní štandardov bielkovín.

Zásoby bielkovín v ľudskom tele sú minimálne a nové bielkoviny je možné syntetizovať len z rozkladajúcich sa bielkovín pochádzajúcich z telesných tkanív a z aminokyselín dodávaných potravou. Proteíny nie sú syntetizované z tých látok, ktoré sú súčasťou tukov a sacharidov.

Nedostatok bielkovín
Nedostatok bielkovín v strave spôsobuje u detí vážne spomalenie rastu a vývoja. Pre dospelých je nedostatok bielkovín nebezpečný v dôsledku objavenia sa hlbokých zmien v pečeni, zmien hormonálnych hladín, narušenia funkcie žliaz s vnútornou sekréciou, zhoršenia absorpcie živín, zhoršenia pamäti a výkonnosti a srdcových problémov. Všetky tieto negatívne javy sú spojené so skutočnosťou, že proteíny sa podieľajú takmer na všetkých procesoch ľudského tela.

V 70. rokoch minulého storočia boli zaznamenané úmrtia u ľudí, ktorí dlhodobo držali nízkokalorickú diétu s výrazným deficitom bielkovín. Bezprostrednou príčinou smrti boli v tomto prípade spravidla nezvratné zmeny na srdcovom svale.

Nedostatok bielkovín znižuje odolnosť imunity voči infekciám, pretože sa znižuje úroveň tvorby protilátok. Porušenie syntézy interferónu a lyzozýmu (ochranné faktory) spôsobuje exacerbáciu zápalových procesov. Nedostatok bielkovín je navyše často sprevádzaný nedostatkom vitamínov, čo následne vedie aj k nepriaznivým následkom.

Nedostatok nemá najlepší vplyv na tvorbu enzýmov a vstrebávanie dôležitých živín. Nemali by sme zabúdať, že hormóny sú bielkovinové formácie, preto nedostatok bielkovín môže viesť k závažným hormonálnym poruchám.

Akákoľvek fyzická aktivita poškodzuje svalové bunky a čím väčšia záťaž, tým viac svaly trpia. Na obnovu poškodených svalových buniek potrebujete veľké množstvo kvalitných bielkovín. Na rozdiel od všeobecného presvedčenia je fyzická aktivita prospešná len vtedy, keď je telu dodávané dostatočné množstvo bielkovín spolu s jedlom. Pri intenzívnej fyzickej aktivite by spotreba bielkovín mala dosahovať 1,5 – 2 gramy na kilogram hmotnosti.

Nadbytok bielkovín

Na udržanie dusíkovej rovnováhy v tele je potrebné určité množstvo bielkovín. Ak budete mať v strave trochu viac bielkovín, vášmu zdraviu to neuškodí. V tomto prípade sa nadbytočné množstvo aminokyselín využíva jednoducho ako dodatočný zdroj energie.

Ale ak človek necvičí a zároveň skonzumuje viac ako 1,75 gramu bielkovín na kilogram hmotnosti, potom sa v pečeni hromadí nadbytočný proteín, ktorý sa premieňa na dusíkaté zlúčeniny a glukózu. Dusíkatá zlúčenina (močovina) sa musí z tela vylučovať obličkami.

Pri nadbytku bielkovín navyše nastáva kyslá reakcia organizmu, ktorá vedie k strate vápnika v dôsledku zmeny pitného režimu. Okrem toho mäsité potraviny bohaté na bielkoviny často obsahujú puríny, z ktorých niektoré sa pri metabolizme ukladajú v kĺboch ​​a spôsobujú rozvoj dny. Treba poznamenať, že poruchy spojené s nadbytkom bielkovín sú oveľa menej časté ako poruchy spojené s nedostatkom bielkovín.

Posúdenie dostatočného množstva bielkovín v strave sa uskutočňuje na základe stavu dusíkovej bilancie. Telo neustále syntetizuje nové bielkoviny a uvoľňuje konečné produkty metabolizmu bielkovín. Bielkoviny obsahujú dusík, ktorý sa nenachádza v tukoch ani sacharidoch. A ak sa dusík ukladá v tele ako rezerva, je to výlučne v zložení bielkovín. Počas rozkladu bielkovín by sa mal vylučovať spolu s močom. Aby telo fungovalo na potrebnej úrovni, je potrebné dopĺňať odstránený dusík. Dusíková bilancia znamená, že množstvo spotrebovaného dusíka zodpovedá množstvu vylúčenému z tela.

Proteínová výživa

Prínos bielkovín v strave sa hodnotí podľa koeficientu stráviteľnosti bielkovín. Tento koeficient zohľadňuje chemickú hodnotu (zloženie aminokyselín) a biologickú hodnotu (percento trávenia bielkovín). Kompletné zdroje bielkovín sú tie produkty, ktoré majú koeficient stráviteľnosti 1,00.

Koeficient stráviteľnosti je 1,00 v produktoch: vajcia, sójová bielkovina, mlieko. Hovädzie mäso vykazuje koeficient 0,92.

Tieto produkty sú kvalitným zdrojom bielkovín, no treba pamätať na to, že obsahujú veľa tukov, preto ich v strave nie je vhodné preháňať. Okrem veľkého množstva bielkovín sa do tela dostane aj nadmerné množstvo tuku.

Preferované potraviny bohaté na bielkoviny: sójové syry, nízkotučné syry, chudé teľacie mäso, vaječné bielka, nízkotučný tvaroh, čerstvé ryby a morské plody, mladé jahňacie, kuracie mäso, biele mäso.
Menej výhodná je konzumácia produktov ako: mlieko a jogurty s pridaným cukrom, červené mäso (sviečková), tmavé kuracie a morčacie mäso, chudé rezne, domáci tvaroh, spracované mäso vo forme slaniny, salámy, šunky.

Vaječný bielok je čistý proteín a neobsahuje tuk. Chudé mäso obsahuje asi 50 % kilokalórií, ktoré pochádzajú z bielkovín; vo výrobkoch obsahujúcich škrob – 15 %; v odstredenom mlieku – 40 %; v zelenine – 30 %.

Hlavné pravidlo pri výbere proteínovej diéty je nasledovné: viac bielkovín na jednotku kalórií a vysoký koeficient stráviteľnosti bielkovín. Najlepšie je jesť potraviny s nízkym obsahom tuku a vysokým obsahom bielkovín. Informácie o kalóriách nájdete na obale každého produktu. Zovšeobecnené údaje o obsahu bielkovín a tukov v tých výrobkoch, ktorých obsah kalórií je ťažké vypočítať, možno nájsť v špeciálnych tabuľkách.

Tepelne spracované bielkoviny sú ľahšie stráviteľné, pretože sa stávajú ľahko prístupnými pre enzýmy v tráviacom trakte. Tepelná úprava však môže znížiť biologickú hodnotu proteínu, pretože niektoré aminokyseliny sú zničené.

Obsah bielkovín a tukov v niektorých potravinách

Produkty	Bielkoviny, gramy	Tuky, gramy
Kura	20,8	8,9
Srdce	15	3
Bravčové chudé	16,3	27,8
Hovädzie mäso	18,9	12,3
Teľacie mäso	19,7	1,2
Doktorova varená klobása	13,7	22,9
Diétna varená klobása	12,2	13,5
Pollock	15,8	0,7
Sleď	17,7	19,6
Zrnitý kaviár z jesetera	28,6	9,8
Pšeničný chlieb z múky I. triedy	7,6	2,3
ražný chlieb	4,5	0,8
Maslové pečivo	7,2	4,3

Je veľmi užitočné konzumovať sójové výrobky: syr tofu, mlieko, mäso. Sója obsahuje absolútne všetky potrebné aminokyseliny v pomere potrebnom na uspokojenie potrieb organizmu. Navyše sa výborne vstrebáva.
Kazeín, ktorý sa nachádza v mlieku, je tiež kompletný proteín. Jeho koeficient stráviteľnosti je 1,00. Kombinácia kazeínu a sóje izolovanej z mlieka umožňuje vytvárať zdravé potravinové produkty s vysokým obsahom bielkovín, pričom neobsahujú laktózu, čo umožňuje ich konzumáciu aj ľuďom trpiacim laktózovou intoleranciou. Ďalšou výhodou takýchto produktov je, že neobsahujú srvátku, ktorá je potenciálnym zdrojom alergénov.

Metabolizmus bielkovín

Na strávenie bielkovín potrebuje telo veľa energie. Po prvé, telo musí rozložiť aminokyselinový reťazec proteínu na niekoľko krátkych reťazcov alebo na aminokyseliny samotné. Tento proces je dosť zdĺhavý a vyžaduje si rôzne enzýmy, ktoré si telo musí vytvoriť a transportovať do tráviaceho traktu. Zvyškové produkty metabolizmu bielkovín – dusíkaté zlúčeniny – musia byť z tela vylúčené.


Všetky tieto akcie celkovo spotrebujú značné množstvo energie na vstrebávanie bielkovinových potravín. Preto bielkovinové potraviny stimulujú zrýchlenie metabolizmu a zvýšenie nákladov na energiu pre vnútorné procesy.

Telo môže minúť asi 15% celkového príjmu kalórií na asimiláciu potravy.
Potraviny s vysokým obsahom bielkovín prispievajú k zvýšenej tvorbe tepla počas metabolizmu. Telesná teplota sa mierne zvyšuje, čo vedie k ďalšej spotrebe energie na proces termogenézy.

Bielkoviny nie sú vždy využívané ako zdroj energie. Je to spôsobené tým, že ich používanie ako zdroja energie pre telo môže byť nerentabilné, pretože z určitého množstva tukov a sacharidov môžete získať oveľa viac kalórií a oveľa efektívnejšie ako z podobného množstva bielkovín. Okrem toho je v tele zriedkavo prebytok bielkovín, a ak existuje, väčšina nadbytočných bielkovín sa používa na vykonávanie plastových funkcií.

V prípade, že v strave chýbajú zdroje energie vo forme tukov a sacharidov, telo začne využívať nahromadené tuky.

Dostatočné množstvo bielkovín v strave pomáha aktivovať a normalizovať pomalý metabolizmus u tých ľudí, ktorí sú obézni, a tiež pomáha udržiavať svalovú hmotu.

Ak nie je dostatok bielkovín, telo prejde na používanie svalových bielkovín. Stáva sa to preto, že svaly nie sú také dôležité pre udržanie fungovania tela. Väčšina kalórií sa spaľuje vo svalových vláknach a úbytok svalovej hmoty znižuje energetický výdaj organizmu.

Ľudia, ktorí dodržiavajú rôzne diéty na chudnutie, si veľmi často vyberajú stravu, pri ktorej sa s jedlom dostáva do tela veľmi málo bielkovín. Spravidla ide o zeleninové alebo ovocné diéty. Okrem škody takáto strava nič neprinesie. Fungovanie orgánov a systémov s nedostatkom bielkovín je inhibované, čo spôsobuje rôzne poruchy a ochorenia. Každú diétu treba posudzovať z pohľadu potreby bielkovín v tele.

Procesy ako vstrebávanie bielkovín a ich využitie na energetické potreby, ako aj vylučovanie produktov metabolizmu bielkovín vyžadujú viac tekutín. Aby ste sa vyhli dehydratácii, mali by ste vypiť asi 2 litre vody denne.

Život na našej planéte vznikol z koacervátových kvapiek. Bola to tiež molekula proteínu. To znamená, že z toho vyplýva záver, že tieto chemické zlúčeniny sú základom všetkých živých vecí, ktoré dnes existujú. Ale čo sú to proteínové štruktúry? Akú úlohu zohrávajú v tele a živote dnešných ľudí? Aké druhy bielkovín existujú? Skúsme na to prísť.

Proteíny: všeobecný pojem

Z hľadiska molekuly predmetnej látky je sekvencia aminokyselín spojených peptidovými väzbami.

Každá aminokyselina má dve funkčné skupiny:

• karboxyl-COOH;
• aminoskupina -NH2.

Práve medzi nimi dochádza k tvorbe väzieb v rôznych molekulách. Peptidová väzba je teda vo forme -CO-NH. Molekula proteínu môže obsahovať stovky alebo tisíce takýchto skupín; to bude závisieť od konkrétnej látky. Druhy bielkovín sú veľmi rôznorodé. Medzi nimi sú také, ktoré obsahujú aminokyseliny nevyhnutné pre telo, čo znamená, že musia byť do tela dodávané potravou. Existujú odrody, ktoré vykonávajú dôležité funkcie v bunkovej membráne a jej cytoplazme. Izolujú sa aj biologické katalyzátory – enzýmy, ktoré sú tiež molekulami bielkovín. Sú široko používané v každodennom živote človeka a podieľajú sa nielen na biochemických procesoch živých bytostí.

Molekulová hmotnosť uvažovaných zlúčenín sa môže pohybovať od niekoľkých desiatok do miliónov. Koniec koncov, počet monomérnych jednotiek vo veľkom polypeptidovom reťazci je neobmedzený a závisí od typu konkrétnej látky. Proteín vo svojej čistej forme, vo svojej natívnej konformácii, možno vidieť pri skúmaní kuracieho vajca v svetložltej, priehľadnej hustej koloidnej hmote, vo vnútri ktorej sa nachádza žĺtok - to je požadovaná látka. To isté možno povedať o nízkotučnom tvarohu.Tento produkt je tiež takmer čistým proteínom v prírodnej forme.

Nie všetky uvažované zlúčeniny však majú rovnakú priestorovú štruktúru. Celkovo existujú štyri molekulárne organizácie. Typy určujú jeho vlastnosti a hovoria o zložitosti jeho štruktúry. Je tiež známe, že viac priestorovo zapletené molekuly podliehajú rozsiahlemu spracovaniu u ľudí a zvierat.

Typy proteínových štruktúr

Celkovo sú štyri. Pozrime sa, aký je každý z nich.

1. Primárny. Je to bežná lineárna sekvencia aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Neexistujú žiadne priestorové zvraty ani špirála. Počet jednotiek zahrnutých v polypeptide môže dosiahnuť niekoľko tisíc. Typy proteínov s podobnou štruktúrou sú glycylalanín, inzulín, históny, elastín a iné.
2. Sekundárne. Skladá sa z dvoch polypeptidových reťazcov, ktoré sú skrútené vo forme špirály a orientované k sebe pomocou vytvorených závitov. Zároveň medzi nimi vznikajú vodíkové väzby, ktoré ich držia pohromade. Takto vzniká jedna molekula proteínu. Typy proteínov tohto typu sú nasledovné: lyzozým, pepsín a iné.
3. Terciárna konformácia. Je to husto zabalená a kompaktne zhromaždená sekundárna štruktúra. Tu sa objavujú okrem vodíkových väzieb aj iné typy interakcií – ide o van der Waalsovu interakciu a sily elektrostatickej príťažlivosti, hydrofilno-hydrofóbny kontakt. Príkladmi štruktúr sú albumín, fibroín, hodvábny proteín a iné.
4. Kvartér. Najkomplexnejšia štruktúra, ktorá pozostáva z niekoľkých polypeptidových reťazcov stočených do špirály, zvinutých do gule a spojených do guľôčky. Príklady ako inzulín, feritín, hemoglobín a kolagén ilustrujú práve takúto proteínovú konformáciu.

Ak z chemického hľadiska podrobne zvážime všetky uvedené molekulárne štruktúry, analýza zaberie veľa času. V skutočnosti, čím vyššia je konfigurácia, tým zložitejšia a komplikovanejšia je jej štruktúra, tým viac typov interakcií sa pozoruje v molekule.

Denaturácia molekúl bielkovín

Jednou z najdôležitejších chemických vlastností polypeptidov je ich schopnosť ničiť sa vplyvom určitých podmienok alebo chemických činidiel. Rozšírené sú napríklad rôzne typy denaturácie bielkovín. Čo je to za proces? Spočíva v zničení prirodzenej štruktúry proteínu. To znamená, že ak mala molekula pôvodne terciárnu štruktúru, potom sa po pôsobení špeciálnych prostriedkov zrúti. Sekvencia aminokyselinových zvyškov však zostáva v molekule nezmenená. Denaturované bielkoviny rýchlo strácajú svoje fyzikálne a chemické vlastnosti.

Aké činidlá môžu viesť k procesu deštrukcie konformácie? Je ich viacero.

1. Teplota. Pri zahrievaní dochádza k postupnej deštrukcii kvartérnej, terciárnej a sekundárnej štruktúry molekuly. Vizuálne to možno pozorovať napríklad pri vyprážaní obyčajného kuracieho vajca. Výsledný "proteín" je primárnou štruktúrou albumínového polypeptidu, ktorý bol v surovom produkte.
2. Žiarenie.
3. Pôsobenie silnými chemickými činidlami: kyselinami, zásadami, soľami ťažkých kovov, rozpúšťadlami (napríklad alkoholy, étery, benzén a iné).

Tento proces sa niekedy nazýva aj molekulárne tavenie. Typy denaturácie bielkovín závisia od činidla, ktorého pôsobenie ju spôsobilo. V niektorých prípadoch dochádza k opačnému procesu, ako sa uvažuje. Toto je renaturácia. Nie všetky proteíny sú schopné obnoviť svoju štruktúru späť, no významná časť z nich to dokáže. Chemici z Austrálie a Ameriky teda vykonali renaturáciu uvareného kuracieho vajca pomocou niektorých činidiel a metódy odstreďovania.

Tento proces je dôležitý pre živé organizmy pri syntéze polypeptidových reťazcov ribozómami a rRNA v bunkách.

Hydrolýza molekuly proteínu

Spolu s denaturáciou sa proteíny vyznačujú ďalšou chemickou vlastnosťou – hydrolýzou. To je tiež deštrukcia natívnej konformácie, ale nie primárnej štruktúry, ale úplne jednotlivých aminokyselín. Dôležitou súčasťou trávenia je hydrolýza bielkovín. Typy hydrolýzy polypeptidov sú nasledujúce.

1. Chemický. Na základe pôsobenia kyselín alebo zásad.
2. Biologické alebo enzymatické.

Podstata procesu však zostáva nezmenená a nezávisí od toho, aké typy hydrolýzy bielkovín prebiehajú. V dôsledku toho sa tvoria aminokyseliny, ktoré sú transportované do všetkých buniek, orgánov a tkanív. Ich ďalšia transformácia zahŕňa syntézu nových polypeptidov, už tých, ktoré sú potrebné pre konkrétny organizmus.

V priemysle sa proces hydrolýzy proteínových molekúl využíva práve na získanie potrebných aminokyselín.

Funkcie bielkovín v tele

Rôzne druhy bielkovín, uhľohydrátov, tukov sú životne dôležité zložky pre normálne fungovanie akejkoľvek bunky. A to znamená celý organizmus ako celok. Preto je ich úloha do značnej miery vysvetlená vysokým stupňom významu a všadeprítomnosti v živých bytostiach. Je možné rozlíšiť niekoľko hlavných funkcií polypeptidových molekúl.

1. Katalytický. Vykonávajú ho enzýmy, ktoré majú proteínovú štruktúru. Povieme si o nich neskôr.
2. Štrukturálne. Druhy bielkovín a ich funkcie v organizme ovplyvňujú predovšetkým stavbu samotnej bunky, jej tvar. Okrem toho polypeptidy, ktoré plnia túto úlohu, tvoria vlasy, nechty, lastúry mäkkýšov a vtáčie perie. Sú tiež určitým posilnením v tele bunky. Chrupavka sa tiež skladá z týchto typov bielkovín. Príklady: tubulín, keratín, aktín a iné.
3. Regulačné. Táto funkcia sa prejavuje účasťou polypeptidov na procesoch ako transkripcia, translácia, bunkový cyklus, zostrih, čítanie mRNA a iné. Vo všetkých zohrávajú dôležitú úlohu regulátora.
4. Signál. Túto funkciu vykonávajú proteíny umiestnené na bunkovej membráne. Prenášajú rôzne signály z jednej jednotky do druhej, a to vedie ku komunikácii medzi tkanivami. Príklady: cytokíny, inzulín, rastové faktory a iné.
5. Doprava. Niektoré typy bielkovín a ich funkcie, ktoré vykonávajú, sú jednoducho životne dôležité. To sa deje napríklad pri bielkovine hemoglobín. Prenáša kyslík z bunky do bunky v krvi. Pre človeka je nenahraditeľná.
6. Náhradné alebo záložné. Takéto polypeptidy sa hromadia v rastlinách a vo vajciach zvierat ako zdroj dodatočnej výživy a energie. Príkladom sú globulíny.
7. Motor. Veľmi dôležitá funkcia najmä pre prvoky a baktérie. Koniec koncov, sú schopní sa pohybovať iba pomocou bičíkov alebo rias. A tieto organely svojou povahou nie sú nič iné ako bielkoviny. Príklady takýchto polypeptidov sú nasledujúce: myozín, aktín, kinezín a iné.

Je zrejmé, že funkcie bielkovín v ľudskom tele a iných živých bytostiach sú veľmi početné a dôležité. To opäť potvrdzuje, že bez zlúčenín, o ktorých uvažujeme, je život na našej planéte nemožný.

Ochranná funkcia bielkovín

Polypeptidy môžu chrániť pred rôznymi vplyvmi: chemickými, fyzikálnymi, biologickými. Napríklad, ak je telo ohrozené vírusom alebo baktériou cudzej povahy, potom s nimi vstupujú do boja imunoglobulíny (protilátky), ktoré plnia ochrannú úlohu.

Ak hovoríme o fyzikálnych účinkoch, tak veľkú úlohu tu zohrávajú napríklad fibrín a fibrinogén, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.

Potravinové bielkoviny

Typy diétnych bielkovín sú nasledovné:

• úplné - tie, ktoré obsahujú všetky aminokyseliny potrebné pre telo;
• inferior – tie, ktoré obsahujú neúplné zloženie aminokyselín.

Obe sú však pre ľudský organizmus dôležité. Najmä prvá skupina. Každý človek, najmä v období intenzívneho vývoja (detstvo a dospievanie) a puberty, si musí v sebe udržiavať stálu hladinu bielkovín. Koniec koncov, už sme preskúmali funkcie, ktoré tieto úžasné molekuly vykonávajú, a vieme, že prakticky ani jeden proces, ani jedna biochemická reakcia v nás nie je úplná bez účasti polypeptidov.

Preto je potrebné každý deň konzumovať denné množstvo bielkovín, ktoré sú obsiahnuté v nasledujúcich produktoch:

• vajcia;
• mlieko;
• tvaroh;
• mäso a ryby;
• fazuľa;
• fazuľa;
• arašidy;
• pšenica;
• ovos;
• šošovica a iné.

Ak prijmete 0,6 g polypeptidu denne na kg hmotnosti, potom tieto zlúčeniny človeku nikdy nebudú chýbať. Ak telo dlhodobo nedostáva dostatok potrebných bielkovín, potom nastáva choroba zvaná hladovanie aminokyselín. To vedie k závažným metabolickým poruchám a v dôsledku toho k mnohým ďalším ochoreniam.

Proteíny v klietke

Vo vnútri najmenšej štruktúrnej jednotky všetkých živých vecí - bunky - sa nachádzajú aj proteíny. Okrem toho tam vykonávajú takmer všetky vyššie uvedené funkcie. Najprv sa vytvorí cytoskelet bunky pozostávajúci z mikrotubulov a mikrofilamentov. Slúži na udržanie tvaru, ako aj na vnútorný transport medzi organelami. Rôzne ióny a zlúčeniny sa pohybujú pozdĺž proteínových molekúl, ako sú kanály alebo koľajnice.

Dôležitá je úloha proteínov ponorených do membrány a umiestnených na jej povrchu. Tu vykonávajú receptorové aj signalizačné funkcie a podieľajú sa na konštrukcii samotnej membrány. Stoja na stráži, čo znamená, že hrajú ochrannú úlohu. Aké typy proteínov v bunke možno zaradiť do tejto skupiny? Príkladov je veľa, tu je niekoľko.

1. Aktín a myozín.
2. Elastín.
3. Keratín.
4. Kolagén.
5. Tubulín.
6. Hemoglobín.
7. inzulín.
8. transkobalamín.
9. transferín.
10. Albumín.

Celkovo existuje niekoľko stoviek rôznych, ktoré sa neustále pohybujú vo vnútri každej bunky.

Druhy bielkovín v tele

Je ich, samozrejme, obrovské množstvo. Ak sa pokúsime nejako rozdeliť všetky existujúce proteíny do skupín, môžeme skončiť s niečím podobným tejto klasifikácii.

Vo všeobecnosti môžete použiť mnoho funkcií ako základ pre klasifikáciu bielkovín nachádzajúcich sa v tele. Zatiaľ neexistuje ani jeden.

Enzýmy

Biologické katalyzátory proteínovej povahy, ktoré výrazne urýchľujú všetky prebiehajúce biochemické procesy. Bez týchto spojení nie je možná normálna výmena. Všetky procesy syntézy a rozpadu, zostavovania molekúl a ich replikácie, translácie a transkripcie a iné sa uskutočňujú pod vplyvom špecifického typu enzýmu. Príklady týchto molekúl sú:

• oxidoreduktázy;
• transferázy;
• kataláza;
• hydrolázy;
• izomerázy;
• lyázy a iné.

Enzýmy sa dnes využívajú aj v bežnom živote. Pri výrobe pracích práškov sa teda často používajú takzvané enzýmy – ide o biologické katalyzátory. Pri dodržaní stanovených teplotných podmienok zlepšujú kvalitu prania. Ľahko sa viaže na častice nečistôt a odstraňuje ich z povrchu tkanín.

Enzýmy však kvôli svojej bielkovinovej povahe nemôžu tolerovať príliš horúcu vodu alebo blízkosť alkalických alebo kyslých liekov. V tomto prípade skutočne dôjde k procesu denaturácie.

Štrukturálne proteíny cytoskeletu, ako druh výstuže, dávajú tvar bunkám a mnohým organelám a podieľajú sa na zmene tvaru buniek. Väčšina štruktúrnych proteínov je vláknitá: napríklad monoméry aktínu a tubulínu sú globulárne, rozpustné proteíny, ale po polymerizácii tvoria dlhé vlákna, ktoré tvoria cytoskelet, umožňujúci bunke zachovať si svoj tvar. Kolagén a elastín sú hlavnými zložkami medzibunkovej hmoty spojivového tkaniva (napríklad chrupavky) a ďalší štrukturálny proteín, keratín, pozostáva z vlasov, nechtov, vtáčieho peria a niektorých schránok.

Ochranná funkcia

Existuje niekoľko typov ochranných funkcií proteínov:

Fyzická ochrana. Zahŕňa kolagén, proteín, ktorý tvorí základ medzibunkovej hmoty spojivových tkanív (vrátane kostí, chrupaviek, šliach a hlbokých vrstiev kože (dermis)); keratín, ktorý tvorí základ rohovitých štítkov, vlasov, peria, rohov a iných derivátov epidermy. Typicky sa takéto proteíny považujú za proteíny so štrukturálnou funkciou. Príkladmi tejto skupiny proteínov sú fibrinogény a trombíny, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.

Chemická ochrana. Väzba toxínov molekulami bielkovín môže zabezpečiť ich detoxikáciu. Pečeňové enzýmy zohrávajú u človeka obzvlášť dôležitú úlohu pri detoxikácii, rozklade jedov alebo ich premene do rozpustnej formy, čo uľahčuje ich rýchle vylučovanie z tela.

Imunitná ochrana. Proteíny, ktoré tvoria krv a iné biologické tekutiny, sa podieľajú na obrannej reakcii tela na poškodenie a napadnutie patogénmi. Proteíny komplementového systému a protilátky (imunoglobulíny) patria k proteínom druhej skupiny; neutralizujú baktérie, vírusy alebo cudzie proteíny. Protilátky, ktoré sú súčasťou adaptívneho imunitného systému, sa naviažu na látky, antigény, ktoré sú pre daný organizmus cudzie, a tým ich neutralizujú a smerujú do miest deštrukcie. Protilátky môžu byť vylučované do medzibunkového priestoru alebo vložené do membrán špecializovaných B lymfocytov nazývaných plazmocyty. Zatiaľ čo enzýmy majú obmedzenú afinitu k substrátu, keďže príliš silná väzba na substrát môže interferovať s katalyzovanou reakciou, pretrvávanie väzby protilátky na antigén nie je obmedzené.

Regulačná funkcia

Mnohé procesy vo vnútri buniek sú regulované molekulami bielkovín, ktoré neslúžia ani ako zdroj energie, ani ako stavebný materiál pre bunku. Tieto proteíny regulujú transkripciu, transláciu, zostrih, ako aj aktivitu iných proteínov atď. Proteíny vykonávajú svoju regulačnú funkciu buď prostredníctvom enzymatickej aktivity (napríklad proteínkinázy), alebo prostredníctvom špecifickej väzby na iné molekuly, zvyčajne ovplyvňujúce interakciu s týmito proteínmi. molekuly enzýmov.

Génová transkripcia je teda určená pripojením transkripčných faktorov – aktivačných proteínov a represorových proteínov – k regulačným sekvenciám génov. Na translačnej úrovni je čítanie mnohých mRNA tiež regulované pripojením proteínových faktorov a degradácia RNA a proteínov je tiež uskutočňovaná špecializovanými proteínovými komplexmi. Najdôležitejšiu úlohu v regulácii vnútrobunkových procesov zohrávajú proteínkinázy – enzýmy, ktoré aktivujú alebo potláčajú aktivitu iných proteínov naviazaním fosfátových skupín na ne.

Štruktúra proteínových molekúl. Vzťah medzi vlastnosťami, funkciami a aktivitou proteínov s ich štruktúrnou organizáciou (špecifickosť, druh, rozpoznávací efekt, dynamika, efekt kooperatívnej interakcie).

Veveričky sú vysokomolekulárne látky obsahujúce dusík pozostávajúce z aminokyselinových zvyškov spojených peptidovými väzbami. Proteíny sa inak nazývajú proteíny;

Jednoduché proteíny sú postavené z aminokyselín a pri hydrolýze sa rozkladajú iba na aminokyseliny. Komplexné proteíny sú dvojzložkové proteíny, ktoré pozostávajú z nejakého jednoduchého proteínu a neproteínovej zložky nazývanej protetická skupina. Pri hydrolýze komplexných bielkovín sa okrem voľných aminokyselín uvoľňuje aj neproteínová časť alebo produkty jej rozkladu. Jednoduché proteíny sa zase delia na základe niektorých podmienene vybraných kritérií do niekoľkých podskupín: protamíny, históny, albumíny, globulíny, prolamíny, glutelíny atď.

Klasifikácia komplexných bielkovín je založená na chemickej povahe ich neproteínovej zložky. V súlade s tým rozlišujú: fosfoproteíny (obsahujú kyselinu fosforečnú), chromoproteíny (obsahujú pigmenty), nukleoproteíny (obsahujú nukleové kyseliny), glykoproteíny (obsahujú sacharidy), lipoproteíny (obsahujú lipidy) a metaloproteíny (obsahujú kovy).

3. Štruktúra bielkovín.

Sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci molekuly proteínu sa nazýva primárna proteínová štruktúra. Primárna štruktúra proteínu okrem veľkého počtu peptidových väzieb zvyčajne obsahuje aj malý počet disulfidových (-S-S-) väzieb. Priestorová konfigurácia polypeptidového reťazca, presnejšie typ polypeptidová špirála, definujesekundárne proteínová štruktúra, uvádza sa v hlavne α-helix, ktorý je fixovaný vodíkovými väzbami. terciárna štruktúra- polypeptidový reťazec, úplne alebo čiastočne zložený do špirály, umiestnený alebo zbalený v priestore (v globule). Známa stabilita terciárnej štruktúry proteínu je zabezpečená vodíkovými väzbami, medzimolekulovými van der Waalsovými silami, elektrostatickou interakciou nabitých skupín atď.

Kvartérna proteínová štruktúra - štruktúra pozostávajúca z určitého počtu polypeptidových reťazcov, ktoré zaujímajú voči sebe striktne pevnú polohu.

Klasickým príkladom proteínu s kvartérnou štruktúrou je hemoglobínu.

Fyzikálne vlastnosti bielkovín: vysoká viskozita roztokov,

nevýznamná difúzia, schopnosť napučiavať v širokom rozsahu, optická aktivita, pohyblivosť v elektrickom poli, nízky osmotický tlak a vysoký onkotický tlak, schopnosť absorbovať UV žiarenie pri 280 nm, ako aminokyseliny, sú amfotérne vďaka prítomnosti voľného NH2 a COOH skupiny a podľa toho sa vyznačujú všetkými vlastnosťami kyselín a zásad. Majú výrazné hydrofilné vlastnosti. Ich roztoky majú veľmi nízky osmotický tlak, vysokú viskozitu a nízku difúznu schopnosť. Proteíny sú schopné napučiavať vo veľmi veľkých medziach. Koloidný stav proteínov je spojený s fenoménom rozptylu svetla, ktorý je základom kvantitatívneho stanovenia proteínov nefelometriou.

Proteíny sú schopné na svojom povrchu adsorbovať organické zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou a anorganické ióny. Táto vlastnosť určuje transportné funkcie jednotlivých proteínov.

Chemické vlastnosti bielkovín sú rôznorodé, pretože vedľajšie radikály aminokyselinových zvyškov obsahujú rôzne funkčné skupiny (-NH2, -COOH, -OH, -SH atď.). Charakteristickou reakciou pre proteíny je hydrolýza peptidových väzieb. V dôsledku prítomnosti aminoskupín aj karboxylových skupín majú proteíny amfotérne vlastnosti.

Denaturácia bielkovín- deštrukcia väzieb, ktoré stabilizujú kvartérne, terciárne a sekundárne štruktúry, čo vedie k dezorientácii konfigurácie molekuly proteínu a je sprevádzané stratou prirodzených vlastností.

Existujú fyzikálne (teplota, tlak, mechanické namáhanie, ultrazvukové a ionizujúce žiarenie) a chemické (ťažké kovy, kyseliny, zásady, organické rozpúšťadlá, alkaloidy) faktory, ktoré spôsobujú denaturáciu.

Opačný proces je renaturácia, to znamená obnovenie fyzikálno-chemických a biologických vlastností proteínu. Renaturácia nie je možná, ak je ovplyvnená primárna štruktúra.

Väčšina bielkovín je denaturovaná pri zahrievaní s roztokom nad 50-60 o C. Vonkajšie prejavy denaturácie sa redukujú na stratu rozpustnosti najmä v izoelektrickom bode, zvýšenie viskozity roztokov bielkovín, zvýšenie množstva voľný funkčný SH-rpypp a zmena charakteru röntgenového rozptylu, rozvinú sa globule natívnych proteínových molekúl a vytvárajú sa náhodné a neusporiadané štruktúry.

Kontraktilná funkcia. aktín a myozín sú špecifické proteíny svalového tkaniva. Štrukturálna funkcia. fibrilárne proteíny, najmä kolagén v spojivovom tkanive, keratín vo vlasoch, nechtoch, koži, elastín v cievnej stene atď.

Hormonálna funkcia. Množstvo hormónov predstavuje proteíny alebo polypeptidy, napríklad hormóny hypofýzy, pankreasu atď. Niektoré hormóny sú deriváty aminokyselín.

Nutričná (rezervná) funkcia. rezervné bielkoviny, ktoré sú zdrojom výživy pre plod.Hlavná bielkovina mlieka (kazeín) plní aj hlavne nutričnú funkciu.

Biologické funkcie bielkovín. Diverzita proteínov v štruktúrnej organizácii a biologickej funkcii. Polymorfizmus. Rozdiely v zložení bielkovín orgánov a tkanív. Zmeny v zložení počas ontogenézy a pri chorobách.

- Podľa stupňa náročnostiŠtruktúry bielkovín sa delia na jednoduché a zložité. Jednoduché alebo jednozložkový proteíny pozostávajú iba z proteínovej časti a po hydrolýze poskytujú aminokyseliny. TO komplexné alebo dvojzložkový zahŕňajú proteíny V ktorý zahŕňa proteín a ďalšiu skupinu nebielkovinovej povahy, tzv protetické. ( môžu to byť lipidy, sacharidy, nukleové kyseliny); V súlade s tým sa komplexné proteíny nazývajú lipoproteíny, glykoproteíny, nukleoproteíny.

- Podľa tvaru molekuly proteínu proteíny sa delia do dvoch skupín: fibrilárne (vláknité) a globulárne (korpuskulárne). Fibrilárne proteíny vyznačujúce sa vysokým pomerom ich dĺžky k priemeru (niekoľko desiatok jednotiek). Ich molekuly sú vláknité a zvyčajne sa zhromažďujú vo zväzkoch, ktoré tvoria vlákna. (sú hlavné zložky vonkajšej vrstvy kože, tvoriace ochranné obaly ľudského tela). Taktiež sa podieľajú na tvorbe spojivového tkaniva vrátane chrupaviek a šliach.

Prevažná väčšina prírodných bielkovín je globulárna. Pre globulárne proteíny charakterizované malým pomerom dĺžky k priemeru molekuly (niekoľko jednotiek). Vďaka zložitejšej konformácii vykonávajú globulárne proteíny rozmanitejšie funkcie.

-Vo vzťahu ku konvenčne vybraným rozpúšťadlám prideliť albumínyAglobulíny. albumín veľmi dobre sa rozpúšťa V vody a koncentrovaných soľných roztokov. Globulíny nerozpúšťajú sa vo vode a V roztoky solí strednej koncentrácie..

--Funkčná klasifikácia proteínov najuspokojivejšia, keďže nie je založená na náhodnom znaku, ale na vykonanej funkcii. Okrem toho môžeme zdôrazniť podobnosť štruktúr, vlastností a funkčných aktivít špecifických proteínov zahrnutých v ktorejkoľvek triede.

Katalyticky aktívne proteíny volal enzýmy. Katalyzujú takmer všetky chemické premeny v bunke. Táto skupina proteínov bude podrobne diskutovaná v kapitole 4.

Hormóny regulujú metabolizmus v bunkách a integrujú metabolizmus v rôznych bunkách tela ako celku.

Receptory selektívne viažu rôzne regulátory (hormóny, mediátory) na povrch bunkových membrán.

Transportné proteíny uskutočňujú väzbu a transport látok medzi tkanivami a cez bunkové membrány.

Štrukturálne proteíny . V prvom rade do tejto skupiny patria proteíny, ktoré sa podieľajú na stavbe rôznych biologických membrán.

Veveričky - inhibítory enzýmy tvoria veľkú skupinu endogénnych inhibítorov. Regulujú aktivitu enzýmov.

Kontraktíva veveričky poskytujú proces mechanickej kontrakcie využívajúci chemickú energiu.

Toxické bielkoviny - niektoré bielkoviny a peptidy vylučované organizmami (hadmi, včelami, mikroorganizmami), ktoré sú jedovaté pre iné živé organizmy.

Ochranné proteíny. protilátky - proteínové látky produkované telom zvieraťa v reakcii na zavedenie antigénu. Protilátky, ktoré interagujú s antigénmi, ich deaktivujú a tým chránia telo pred účinkami cudzích zlúčenín, vírusov, baktérií atď.

Zloženie bielkovín závisí od fyziologického stavu. Aktivita, zloženie potravy a strava, biorytmy. Počas vývoja sa zloženie výrazne mení (od zygoty až po tvorbu diferencovaných orgánov so špecializovanými funkciami). Napríklad červené krvinky obsahujú hemoglobín, ktorý zabezpečuje transport kyslíka v krvi, myšie bunky obsahujú kontraktilné bielkoviny aktín a myozín, sietnica bielkovinu rodopsín atď. Pri chorobách sa mení zloženie bielkovín – proteinopatie. Dedičné proteinopatie vznikajú v dôsledku poškodenia genetického aparátu. Proteín nie je syntetizovaný vôbec alebo je syntetizovaný, ale jeho primárna štruktúra je zmenená (kosáčikovitá anémia). Akékoľvek ochorenie je sprevádzané zmenou zloženia bielkovín, t.j. vzniká získaná proteinopatia. V tomto prípade nie je narušená primárna štruktúra proteínov, ale dochádza ku kvantitatívnej zmene proteínov, najmä v tých orgánoch a tkanivách, v ktorých sa patologický proces vyvíja. Napríklad pri pankreatitíde klesá produkcia enzýmov potrebných na trávenie živín v gastrointestinálnom trakte.

Faktory poškodenia štruktúry a funkcie bielkovín, úloha poškodenia v patogenéze chorôb. Proteinopatie

Proteínové zloženie tela zdravého dospelého človeka je relatívne konštantné, hoci sú možné zmeny v množstve jednotlivých bielkovín v orgánoch a tkanivách. Rôzne ochorenia spôsobujú zmeny v zložení bielkovín v tkanivách. Tieto zmeny sa nazývajú proteinopatie. Existujú dedičné a získané proteinopatie. Dedičné proteinopatie vznikajú v dôsledku poškodenia genetického aparátu daného jedinca. Proteín nie je syntetizovaný vôbec alebo je syntetizovaný, ale jeho primárna štruktúra je zmenená. Akékoľvek ochorenie je sprevádzané zmenou proteínového zloženia tela, t.j. vzniká získaná proteinopatia. V tomto prípade nie je narušená primárna štruktúra proteínov, ale zvyčajne dochádza ku kvantitatívnej zmene proteínov, najmä v tých orgánoch a tkanivách, v ktorých sa patologický proces vyvíja. Napríklad pri pankreatitíde klesá produkcia enzýmov potrebných na trávenie živín v gastrointestinálnom trakte.

V niektorých prípadoch sa získané proteinopatie vyvíjajú v dôsledku zmien podmienok, v ktorých proteíny fungujú. Pri zmene pH prostredia na alkalickú stranu (alkalózy rôzneho charakteru) sa teda mení konformácia hemoglobínu, zvyšuje sa jeho afinita k O2 a znižuje sa dodávka O2 do tkanív (tkanivová hypoxia).

Niekedy sa v dôsledku ochorenia zvýši hladina metabolitov v krvinkách a sére, čo vedie k modifikácii niektorých bielkovín a narušeniu ich funkcie

Okrem toho sa z buniek poškodeného orgánu môžu do krvi dostať bielkoviny, ktoré sa tam bežne detegujú len v stopových množstvách. Pri rôznych ochoreniach sa na objasnenie klinickej diagnózy často používajú biochemické štúdie proteínového zloženia krvi.

4. Primárna štruktúra bielkovín. Závislosť vlastností a funkcií bielkovín na ich primárnej štruktúre. Zmeny v primárnej štruktúre, proteinopatia.