Mga protinang pisikal at kemikal. Mga pisikal na katangian ng mga protina

Ang mga protina ay mga biopolymer, ang mga monomer nito ay mga residue ng alpha-amino acid na magkakaugnay ng mga peptide bond. Ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng bawat protina ay mahigpit na tinukoy; sa mga buhay na organismo, ito ay naka-encrypt sa pamamagitan ng isang genetic code, batay sa kung saan ang biosynthesis ng mga molekula ng protina ay nagaganap. 20 amino acid ang kasangkot sa pagbuo ng mga protina.

Mayroong mga sumusunod na uri ng istraktura ng mga molekula ng protina:

  1. Pangunahin. Ito ay isang amino acid sequence sa isang linear chain.
  2. Pangalawa. Ito ay isang mas compact stacking ng polypeptide chain sa pamamagitan ng pagbuo ng hydrogen bonds sa pagitan ng peptide group. Mayroong dalawang variant ng pangalawang istraktura - alpha helix at beta folding.
  3. Tertiary. Kinakatawan ang pagtula ng isang polypeptide chain sa isang globule. Sa kasong ito, ang hydrogen, disulfide bond ay nabuo, at ang pagpapapanatag ng molekula ay natanto din dahil sa hydrophobic at ionic na pakikipag-ugnayan ng mga residue ng amino acid.
  4. Quaternary. Ang isang protina ay binubuo ng ilang polypeptide chain na nakikipag-ugnayan sa isa't isa sa pamamagitan ng non-covalent bond.

Kaya, ang mga amino acid na konektado sa isang tiyak na pagkakasunud-sunod ay bumubuo ng isang polypeptide chain, ang mga indibidwal na bahagi kung saan ang likaw o bumubuo ng mga fold. Ang ganitong mga elemento ng pangalawang istruktura ay bumubuo ng mga globule, na bumubuo ng tersiyaryong istraktura ng protina. Ang mga indibidwal na globule ay nakikipag-ugnayan sa isa't isa, na bumubuo ng mga kumplikadong mga complex ng protina na may isang quaternary na istraktura.

Pag-uuri ng protina

Mayroong ilang mga pamantayan kung saan maaaring mauri ang mga compound ng protina. Ang komposisyon ay nakikilala sa pagitan ng simple at kumplikadong mga protina. Ang mga kumplikadong sangkap ng protina ay naglalaman ng mga non-amino acid na grupo sa kanilang komposisyon, ang kemikal na likas na maaaring magkakaiba. Depende dito, mayroong:

  • glycoproteins;
  • lipoprotein;
  • nucleoproteins;
  • metalloproteins;
  • phosphoproteins;
  • chromoproteins.

Mayroon ding pag-uuri ayon sa pangkalahatang uri ng istraktura:

  • fibrillar;
  • globular;
  • lamad.

Ang mga protina ay tinatawag na simple (isang bahagi) na mga protina, na binubuo lamang ng mga residue ng amino acid. Depende sa solubility, nahahati sila sa mga sumusunod na grupo:

Ang ganitong pag-uuri ay hindi ganap na tumpak, dahil ayon sa mga kamakailang pag-aaral, maraming mga simpleng protina ang nauugnay sa isang minimum na bilang ng mga non-protein compound. Kaya, ang ilang mga protina ay naglalaman ng mga pigment, carbohydrates, kung minsan ay mga lipid, na ginagawang mas katulad ng mga kumplikadong molekula ng protina.

Physico-chemical na katangian ng protina

Ang mga katangian ng physicochemical ng mga protina ay tinutukoy ng komposisyon at bilang ng mga residue ng amino acid na kasama sa kanilang mga molekula. Ang mga molekular na timbang ng polypeptides ay malaki ang pagkakaiba-iba, mula sa ilang libo hanggang isang milyon o higit pa. Ang mga kemikal na katangian ng mga molekula ng protina ay magkakaiba, kabilang ang amphotericity, solubility, at ang kakayahang mag-denature.

Amphoteric

Dahil ang mga protina ay naglalaman ng parehong acidic at basic na amino acids, ang molekula ay palaging naglalaman ng libreng acidic at libreng basic group (COO- at NH3+, ayon sa pagkakabanggit). Ang singil ay tinutukoy ng ratio ng mga basic at acidic na grupo ng amino acid. Para sa kadahilanang ito, sinisingil ang mga protina ng "+" kung bumababa ang pH, at kabaliktaran, "-" kung tumaas ang pH. Sa kaso kapag ang pH ay tumutugma sa isoelectric point, ang molekula ng protina ay magkakaroon ng zero charge. Ang amphotericity ay mahalaga para sa pagpapatupad ng mga biological function, ang isa ay ang pagpapanatili ng pH level sa dugo.

Solubility

Ang pag-uuri ng mga protina ayon sa pag-aari ng solubility ay naibigay na sa itaas. Ang solubility ng mga protina sa tubig ay ipinaliwanag ng dalawang mga kadahilanan:

  • singil at mutual repulsion ng mga molekula ng protina;
  • ang pagbuo ng isang hydration shell sa paligid ng protina - ang mga dipoles ng tubig ay nakikipag-ugnayan sa mga naka-charge na grupo sa panlabas na bahagi ng globule.

Denaturasyon

Ang physicochemical na pag-aari ng denaturation ay ang proseso ng pagkasira ng pangalawang, tertiary na istraktura ng isang molekula ng protina sa ilalim ng impluwensya ng isang bilang ng mga kadahilanan: temperatura, ang pagkilos ng mga alkohol, mga asing-gamot ng mabibigat na metal, mga acid at iba pang mga ahente ng kemikal.

Mahalaga! Ang pangunahing istraktura ay hindi nawasak sa panahon ng denaturation.

Mga kemikal na katangian ng mga protina, mga reaksyon ng husay, mga equation ng reaksyon

Ang mga kemikal na katangian ng mga protina ay maaaring isaalang-alang gamit ang mga reaksyon ng kanilang qualitative detection bilang isang halimbawa. Ang mga husay na reaksyon ay ginagawang posible upang matukoy ang pagkakaroon ng isang pangkat ng peptide sa isang tambalan:

1. Xanthoprotein. Kapag ang mataas na konsentrasyon ng nitric acid ay kumikilos sa protina, nabuo ang isang precipitate, na, kapag pinainit, ay nagiging dilaw.

2. Biuret. Sa ilalim ng pagkilos ng tansong sulpate sa isang mahinang alkaline na solusyon sa protina, ang mga kumplikadong compound ay nabuo sa pagitan ng mga ion ng tanso at polypeptides, na sinamahan ng paglamlam ng solusyon sa isang kulay-lila-asul na kulay. Ang reaksyon ay ginagamit sa klinikal na kasanayan upang matukoy ang konsentrasyon ng protina sa serum ng dugo at iba pang biological fluid.

Ang isa pang mahalagang katangian ng kemikal ay ang pagtuklas ng asupre sa mga compound ng protina. Para sa layuning ito, ang isang alkaline na solusyon sa protina ay pinainit na may mga lead salt. Nagbibigay ito ng itim na precipitate na naglalaman ng lead sulfide.

Ang biological na kahalagahan ng protina

Dahil sa kanilang pisikal at kemikal na mga katangian, ang mga protina ay gumaganap ng isang malaking bilang ng mga biological function, na kinabibilangan ng:

  • catalytic (mga protina ng enzyme);
  • transportasyon (hemoglobin);
  • istruktura (keratin, elastin);
  • contractile (actin, myosin);
  • proteksiyon (immunoglobulins);
  • signal (mga molekula ng receptor);
  • hormonal (insulin);
  • enerhiya.

Ang mga protina ay mahalaga para sa katawan ng tao, dahil sila ay kasangkot sa pagbuo ng mga selula, nagbibigay ng pag-urong ng kalamnan sa mga hayop, at nagdadala ng maraming mga kemikal na compound kasama ng serum ng dugo. Bilang karagdagan, ang mga molekula ng protina ay pinagmumulan ng mahahalagang amino acid at gumaganap ng isang proteksiyon na function, na nakikilahok sa paggawa ng mga antibodies at pagbuo ng kaligtasan sa sakit.

Nangungunang 10 Maliit na Kilalang Protein Facts

  1. Ang mga protina ay nagsimulang pag-aralan mula noong 1728, noon na ang Italyano na si Jacopo Bartolomeo Beccari ay naghiwalay ng protina mula sa harina.
  2. Ang mga recombinant na protina ay malawakang ginagamit ngayon. Ang mga ito ay synthesize sa pamamagitan ng pagbabago ng bacterial genome. Sa partikular, ang insulin, mga kadahilanan ng paglago at iba pang mga compound ng protina na ginagamit sa gamot ay nakuha sa ganitong paraan.
  3. Ang mga molekula ng protina ay natagpuan sa isda ng Antarctic na pumipigil sa pagyeyelo ng dugo.
  4. Ang protina ng resilin ay nailalarawan sa pamamagitan ng perpektong pagkalastiko at ang batayan ng mga attachment point ng mga pakpak ng insekto.
  5. Ang katawan ay may mga natatanging chaperone protein na kayang ibalik ang tamang katutubong tertiary o quaternary na istraktura ng iba pang mga compound ng protina.
  6. Sa nucleus ng cell mayroong mga histones - mga protina na nakikibahagi sa compaction ng chromatin.
  7. Ang molekular na katangian ng mga antibodies - mga espesyal na proteksiyon na protina (immunoglobulins) - ay nagsimulang aktibong pag-aralan mula noong 1937. Gumamit sina Tiselius at Kabat ng electrophoresis at pinatunayan na sa mga nabakunahan na hayop ang gamma fraction ay nadagdagan, at pagkatapos ng pagsipsip ng serum ng nakakapukaw na antigen, ang pamamahagi ng mga protina sa pamamagitan ng mga fraction ay bumalik sa larawan ng buo na hayop.
  8. Ang puti ng itlog ay isang matingkad na halimbawa ng pagpapatupad ng isang reserbang function ng mga molekula ng protina.
  9. Sa molekula ng collagen, bawat ikatlong natitirang amino acid ay nabuo ng glycine.
  10. Sa komposisyon ng glycoproteins, 15-20% ay carbohydrates, at sa komposisyon ng proteoglycans ang kanilang bahagi ay 80-85%.

Konklusyon

Ang mga protina ay ang pinaka kumplikadong mga compound, kung wala ito ay mahirap isipin ang mahahalagang aktibidad ng anumang organismo. Mahigit sa 5,000 mga molekula ng protina ang nahiwalay, ngunit ang bawat indibidwal ay may sariling hanay ng mga protina at ito ay naiiba sa ibang mga indibidwal ng mga species nito.

Ang pinakamahalagang kemikal at pisikal na katangian ng mga protina na-update: Marso 21, 2019 ni: Mga Artikulo sa Siyentipiko.Ru

Tulad ng alam mo, ang mga protina ay ang batayan para sa pinagmulan ng buhay sa ating planeta. Ngunit ito ay ang coacervate drop, na binubuo ng mga peptide molecule, na naging batayan para sa pagsilang ng mga buhay na bagay. Ito ay walang pag-aalinlangan, dahil ang pagsusuri ng panloob na komposisyon ng anumang kinatawan ng biomass ay nagpapakita na ang mga sangkap na ito ay matatagpuan sa lahat ng bagay: mga halaman, hayop, microorganism, fungi, mga virus. Bukod dito, ang mga ito ay napaka-magkakaibang at macromolecular sa kalikasan.

Ang mga istrukturang ito ay may apat na pangalan, lahat ng mga ito ay kasingkahulugan:

  • protina;
  • protina;
  • polypeptides;
  • peptides.

mga molekula ng protina

Ang kanilang bilang ay talagang hindi makalkula. Sa kasong ito, ang lahat ng mga molekula ng protina ay maaaring nahahati sa dalawang malalaking grupo:

  • simple - binubuo lamang ng mga sequence ng amino acid na konektado ng mga peptide bond;
  • kumplikado - ang istraktura at istraktura ng protina ay nailalarawan sa pamamagitan ng karagdagang mga protolytic (prosthetic) na grupo, na tinatawag ding cofactor.

Bukod dito, ang mga kumplikadong molekula ay mayroon ding sariling pag-uuri.

Gradasyon ng mga kumplikadong peptides

  1. Ang mga glycoprotein ay malapit na nauugnay na mga compound ng protina at carbohydrate. Ang mga prosthetic na grupo ng mucopolysaccharides ay hinabi sa istraktura ng molekula.
  2. Ang lipoprotein ay isang kumplikadong tambalan ng protina at lipid.
  3. Metalloproteins - metal ions (iron, manganese, copper at iba pa) ay kumikilos bilang isang prosthetic group.
  4. Nucleoproteins - ang koneksyon ng protina at nucleic acid (DNA, RNA).
  5. Phosphoproteins - ang conformation ng isang protina at isang orthophosphoric acid residue.
  6. Ang mga Chromoprotein ay halos kapareho ng mga metalloprotein, gayunpaman, ang elemento na bahagi ng prosthetic group ay isang buong kulay na complex (pula - hemoglobin, berde - chlorophyll, at iba pa).

Ang bawat pangkat na isinasaalang-alang ay may iba't ibang istraktura at katangian ng mga protina. Ang mga pag-andar na ginagawa nila ay nag-iiba din depende sa uri ng molekula.

Kemikal na istraktura ng mga protina

Mula sa puntong ito, ang mga protina ay isang mahaba, napakalaking kadena ng mga residue ng amino acid na magkakaugnay ng mga partikular na bono na tinatawag na mga peptide bond. Mula sa mga gilid na istruktura ng mga acid ay umalis sa mga sanga - mga radikal. Ang istraktura ng molekula ay natuklasan ni E. Fischer sa simula ng ika-21 siglo.

Nang maglaon, ang mga protina, ang istraktura at mga pag-andar ng mga protina ay pinag-aralan nang mas detalyado. Naging malinaw na mayroon lamang 20 amino acid na bumubuo sa istraktura ng peptide, ngunit maaari silang pagsamahin sa iba't ibang paraan. Samakatuwid ang pagkakaiba-iba ng mga istruktura ng polypeptide. Bilang karagdagan, sa proseso ng buhay at pagganap ng kanilang mga pag-andar, ang mga protina ay maaaring sumailalim sa isang bilang ng mga pagbabagong kemikal. Bilang isang resulta, binabago nila ang istraktura, at isang ganap na bagong uri ng koneksyon ay lilitaw.

Upang masira ang peptide bond, iyon ay, upang masira ang protina, ang istraktura ng mga kadena, kailangan mong pumili ng napakahirap na kondisyon (ang pagkilos ng mataas na temperatura, acids o alkalis, isang katalista). Ito ay dahil sa mataas na lakas sa molekula, lalo na sa pangkat ng peptide.

Ang pagtuklas ng istraktura ng protina sa laboratoryo ay isinasagawa gamit ang reaksyon ng biuret - pagkakalantad sa bagong precipitated polypeptide (II). Ang complex ng peptide group at ang tansong ion ay nagbibigay ng maliwanag na kulay violet.

Mayroong apat na pangunahing istrukturang organisasyon, na ang bawat isa ay may sariling mga tampok na istruktura ng mga protina.

Mga antas ng organisasyon: pangunahing istraktura

Tulad ng nabanggit sa itaas, ang isang peptide ay isang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid na mayroon o walang mga inklusyon, mga coenzymes. Kaya't ang pangunahing pangalan ay tulad ng isang istraktura ng molekula, na natural, natural, ay tunay na mga amino acid na konektado ng mga peptide bond, at wala nang iba pa. Iyon ay, isang polypeptide ng isang linear na istraktura. Kasabay nito, ang mga tampok na istruktura ng mga protina ng naturang plano ay ang gayong kumbinasyon ng mga acid ay mapagpasyahan para sa pagganap ng mga pag-andar ng isang molekula ng protina. Dahil sa pagkakaroon ng mga tampok na ito, posible hindi lamang makilala ang peptide, kundi pati na rin upang mahulaan ang mga katangian at papel ng isang ganap na bago, hindi pa natuklasan. Ang mga halimbawa ng mga peptide na may natural na pangunahing istraktura ay insulin, pepsin, chymotrypsin, at iba pa.

Pangalawang conform

Ang istraktura at katangian ng mga protina sa kategoryang ito ay medyo nagbabago. Ang nasabing istraktura ay maaaring mabuo sa simula mula sa kalikasan o kapag ang pangunahing istraktura ay nalantad sa matinding hydrolysis, temperatura, o iba pang mga kondisyon.

Ang conformation na ito ay may tatlong uri:

  1. Makinis, regular, stereoregular coils na binuo mula sa mga residue ng amino acid na umiikot sa paligid ng pangunahing axis ng koneksyon. Ang mga ito ay pinagsasama-sama lamang ng mga nagmumula sa pagitan ng oxygen ng isang peptide group at ng hydrogen ng isa pa. Bukod dito, ang istraktura ay itinuturing na tama dahil sa ang katunayan na ang mga pagliko ay pantay na paulit-ulit bawat 4 na mga link. Ang ganitong istraktura ay maaaring maging kaliwa o kanang kamay. Ngunit sa karamihan sa mga kilalang protina, nangingibabaw ang dextrorotatory isomer. Ang ganitong mga conformation ay tinatawag na alpha structures.
  2. Ang komposisyon at istraktura ng mga protina ng sumusunod na uri ay naiiba mula sa nauna dahil ang mga bono ng hydrogen ay nabuo hindi sa pagitan ng mga nalalabi na katabi ng isang bahagi ng molekula, ngunit sa pagitan ng makabuluhang malayo, at sa isang sapat na malaking distansya. Para sa kadahilanang ito, ang buong istraktura ay tumatagal ng anyo ng ilang kulot, serpentine polypeptide chain. Mayroong isang tampok na dapat ipakita ng isang protina. Ang istraktura ng mga amino acid sa mga sanga ay dapat na maikli hangga't maaari, tulad ng glycine o alanine, halimbawa. Ang ganitong uri ng pangalawang conformation ay tinatawag na mga beta sheet para sa kakayahang tila magkadikit kapag bumubuo ng isang karaniwang istraktura.
  3. Ang biology ay tumutukoy sa ikatlong uri ng istraktura ng protina bilang kumplikado, nakakalat, hindi maayos na mga fragment na walang stereoregularity at may kakayahang baguhin ang istraktura sa ilalim ng impluwensya ng mga panlabas na kondisyon.

Walang natukoy na mga halimbawa ng mga protina na may pangalawang istraktura ayon sa kalikasan.

Tertiary education

Ito ay isang medyo kumplikadong conformation na tinatawag na "globule". Ano ang gayong protina? Ang istraktura nito ay batay sa pangalawang istraktura, gayunpaman, ang mga bagong uri ng pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga atomo ng mga grupo ay idinagdag, at ang buong molekula ay tila kumukulot, kaya tumutuon sa katotohanan na ang mga hydrophilic na grupo ay nakadirekta sa loob ng globule, at ang ang mga hydrophobic ay nasa labas.

Ipinapaliwanag nito ang singil ng molekula ng protina sa mga colloidal na solusyon ng tubig. Anong mga uri ng pakikipag-ugnayan ang naroroon dito?

  1. Hydrogen bonds - mananatiling hindi nagbabago sa pagitan ng parehong mga bahagi tulad ng sa pangalawang istraktura.
  2. mga pakikipag-ugnayan - nangyayari kapag ang polypeptide ay natunaw sa tubig.
  3. Ionic attraction - nabuo sa pagitan ng iba't ibang sisingilin na grupo ng mga residue ng amino acid (radicals).
  4. Ang mga pakikipag-ugnayan ng covalent - ay nabubuo sa pagitan ng mga tiyak na site ng acid - mga molekula ng cysteine ​​​​, o sa halip, ang kanilang mga buntot.

Kaya, ang komposisyon at istraktura ng mga protina na may isang tertiary na istraktura ay maaaring inilarawan bilang mga polypeptide chain na nakatiklop sa mga globules na nagpapanatili at nagpapatatag ng kanilang conform dahil sa iba't ibang uri ng pakikipag-ugnayan ng kemikal. Mga halimbawa ng naturang peptides: phosphoglycerate kenase, tRNA, alpha-keratin, silk fibroin, at iba pa.

Quaternary na istraktura

Ito ay isa sa mga pinaka-kumplikadong globules na nabuo ng mga protina. Ang istraktura at pag-andar ng mga protina ng ganitong uri ay napakaraming nalalaman at tiyak.

Ano ang gayong konpormasyon? Ang mga ito ay ilang (sa ilang mga kaso dose-dosenang) malaki at maliit na polypeptide chain na independiyenteng nabuo sa bawat isa. Ngunit pagkatapos, dahil sa parehong mga pakikipag-ugnayan na isinasaalang-alang namin para sa istrukturang tersiyaryo, ang lahat ng mga peptide na ito ay umiikot at nag-uugnay sa isa't isa. Sa ganitong paraan, nakukuha ang mga kumplikadong conformational globules, na maaaring maglaman ng mga metal na atom, lipid group, at carbohydrate group. Ang mga halimbawa ng naturang mga protina ay ang DNA polymerase, tobacco virus envelope, hemoglobin, at iba pa.

Ang lahat ng mga istruktura ng peptide na aming isinasaalang-alang ay may sariling mga pamamaraan ng pagkakakilanlan sa laboratoryo, batay sa mga modernong posibilidad ng paggamit ng chromatography, centrifugation, electron at optical microscopy, at mga high computer na teknolohiya.

Ginawa ang mga function

Ang istraktura at pag-andar ng mga protina ay malapit na nauugnay sa bawat isa. Iyon ay, ang bawat peptide ay gumaganap ng isang tiyak na papel, natatangi at tiyak. Mayroon ding mga nagagawa ang ilang makabuluhang operasyon sa isang buhay na cell nang sabay-sabay. Gayunpaman, posible na ipahayag sa isang pangkalahatang anyo ang mga pangunahing pag-andar ng mga molekula ng protina sa mga organismo ng mga nabubuhay na nilalang:

  1. Pagtitiyak ng paggalaw. Ang mga unicellular na organismo, o organelles, o ilang uri ng mga cell ay may kakayahang mag-locomotion, contraction, movement. Ito ay ibinibigay ng mga protina na bahagi ng istraktura ng kanilang motor apparatus: cilia, flagella, cytoplasmic membrane. Kung pinag-uusapan natin ang tungkol sa mga cell na walang kakayahang lumipat, kung gayon ang mga protina ay maaaring mag-ambag sa kanilang pag-urong (muscle myosin).
  2. Nutritional o reserbang function. Ito ay ang akumulasyon ng mga molekula ng protina sa mga itlog, embryo at buto ng mga halaman upang higit pang mapunan ang mga nawawalang sustansya. Kapag na-cleaved, ang mga peptide ay nagbibigay ng mga amino acid at biologically active substance na kinakailangan para sa normal na pag-unlad ng mga buhay na organismo.
  3. Pag-andar ng enerhiya. Bilang karagdagan sa carbohydrates, ang mga protina ay maaari ding magbigay ng lakas sa katawan. Sa pagkasira ng 1 g ng peptide, ang 17.6 kJ ng kapaki-pakinabang na enerhiya ay inilabas sa anyo ng adenosine triphosphoric acid (ATP), na ginugol sa mga mahahalagang proseso.
  4. Signal at Binubuo ito sa pagpapatupad ng maingat na pagsubaybay sa mga patuloy na proseso at ang paghahatid ng mga signal mula sa mga selula patungo sa mga tisyu, mula sa kanila patungo sa mga organo, mula sa huli hanggang sa mga sistema, at iba pa. Ang isang tipikal na halimbawa ay insulin, na mahigpit na nag-aayos ng dami ng glucose sa dugo.
  5. function ng receptor. Isinasagawa ito sa pamamagitan ng pagbabago ng conformation ng peptide sa isang gilid ng lamad at kinasasangkutan ng kabilang dulo sa restructuring. Kasabay nito, ang signal at ang kinakailangang impormasyon ay ipinadala. Kadalasan, ang mga naturang protina ay itinayo sa mga cytoplasmic membrane ng mga cell at nagsasagawa ng mahigpit na kontrol sa lahat ng mga sangkap na dumadaan dito. Inaalerto ka rin nila sa mga kemikal at pisikal na pagbabago sa kapaligiran.
  6. Pag-andar ng transportasyon ng peptides. Isinasagawa ito ng mga channel protein at carrier protein. Ang kanilang papel ay halata - ang pagdadala ng mga kinakailangang molekula sa mga lugar na may mababang konsentrasyon mula sa mga bahagi na may mataas. Ang isang tipikal na halimbawa ay ang transportasyon ng oxygen at carbon dioxide sa pamamagitan ng mga organo at tisyu ng protina na hemoglobin. Isinasagawa din nila ang paghahatid ng mga compound na may mababang molekular na timbang sa pamamagitan ng lamad ng cell sa loob.
  7. structural function. Isa sa pinakamahalaga sa mga ginagawa ng protina. Ang istraktura ng lahat ng mga cell, ang kanilang mga organelles ay ibinigay nang tumpak sa pamamagitan ng mga peptides. Sila, tulad ng isang frame, ay nagtatakda ng hugis at istraktura. Bilang karagdagan, sinusuportahan nila ito at binabago ito kung kinakailangan. Samakatuwid, para sa paglaki at pag-unlad, ang lahat ng nabubuhay na organismo ay nangangailangan ng mga protina sa diyeta. Kasama sa mga peptide na ito ang elastin, tubulin, collagen, actin, keratin at iba pa.
  8. catalytic function. Ginagawa ito ng mga enzyme. Marami at iba-iba, pinapabilis nila ang lahat ng mga reaksiyong kemikal at biochemical sa katawan. Kung wala ang kanilang pakikilahok, ang isang ordinaryong mansanas sa tiyan ay maaaring matunaw sa loob lamang ng dalawang araw, na may mataas na posibilidad na mabulok. Sa ilalim ng pagkilos ng catalase, peroxidase at iba pang mga enzyme, ang prosesong ito ay tumatagal ng dalawang oras. Sa pangkalahatan, salamat sa papel na ito ng mga protina na isinasagawa ang anabolismo at catabolism, iyon ay, plastik at

Protektadong papel

Mayroong ilang mga uri ng mga banta na ang mga protina ay idinisenyo upang protektahan ang katawan mula sa.

Una, ang mga traumatikong reagents, gas, molekula, mga sangkap ng iba't ibang spectrum ng pagkilos. Ang mga peptide ay maaaring pumasok sa pakikipag-ugnayan ng kemikal sa kanila, ginagawa ang mga ito sa isang hindi nakakapinsalang anyo o simpleng neutralisahin ang mga ito.

Pangalawa, mayroong pisikal na banta mula sa mga sugat - kung ang fibrinogen protein ay hindi nabago sa fibrin sa oras sa lugar ng pinsala, kung gayon ang dugo ay hindi mamuo, na nangangahulugan na ang pagbara ay hindi magaganap. Pagkatapos, sa kabaligtaran, kakailanganin mo ang plasmin peptide, na may kakayahang lutasin ang clot at ibalik ang patency ng sisidlan.

Pangatlo, ang banta sa kaligtasan sa sakit. Ang istraktura at kahalagahan ng mga protina na bumubuo ng mga panlaban sa immune ay lubhang mahalaga. Ang mga antibodies, immunoglobulin, interferon ay lahat mahalaga at makabuluhang elemento ng lymphatic at immune system ng tao. Anumang dayuhang particle, mapaminsalang molekula, patay na bahagi ng cell o ang buong istraktura ay sasailalim sa agarang pagsisiyasat ng peptide compound. Iyon ang dahilan kung bakit ang isang tao ay maaaring malaya, nang walang tulong ng mga gamot, araw-araw na protektahan ang kanyang sarili mula sa mga impeksyon at simpleng mga virus.

Mga katangiang pisikal

Ang istraktura ng isang cell protein ay napaka-espesipiko at depende sa function na ginawa. Ngunit ang mga pisikal na katangian ng lahat ng peptides ay magkatulad at kumukulo sa mga sumusunod na katangian.

  1. Ang bigat ng molekula ay hanggang 1,000,000 Daltons.
  2. Ang mga sistemang koloidal ay nabuo sa isang may tubig na solusyon. Doon, ang istraktura ay nakakakuha ng singil na maaaring mag-iba depende sa kaasiman ng daluyan.
  3. Kapag nalantad sa malupit na mga kondisyon (irradiation, acid o alkali, temperatura, at iba pa), nagagawa nilang lumipat sa iba pang mga antas ng conformation, iyon ay, sa denature. Ang prosesong ito ay hindi maibabalik sa 90% ng mga kaso. Gayunpaman, mayroon ding reverse shift - renaturation.

Ito ang mga pangunahing katangian ng mga pisikal na katangian ng peptides.

Ang mga molekula ng protina ay binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado sa isang chain ng mga peptide bond.

Peptide bond nangyayari sa panahon ng pagbuo ng mga protina bilang isang resulta ng pakikipag-ugnayan ng amino group ( -NH2) isang amino acid na may carboxyl group ( -COOH) ng isa pang amino acid.

Dalawang amino acid ang bumubuo ng isang dipeptide (isang chain ng dalawang amino acid) at isang molekula ng tubig.

Dose-dosenang, daan-daan at libu-libong mga molekula ng amino acid ang nagsasama-sama sa isa't isa upang bumuo ng mga higanteng molekula ng protina.

Ang mga pangkat ng mga atom ay paulit-ulit nang maraming beses sa mga molekula ng protina -CO-NH-; tinawag sila amide, o sa kimika ng protina mga pangkat ng peptide. Alinsunod dito, ang mga protina ay inuri bilang natural na mataas na molekular na timbang polyamides o polypeptides.

Ang kabuuang bilang ng mga natural na amino acid ay umabot sa 300, ngunit ang ilan sa mga ito ay medyo bihira.

Kabilang sa mga amino acid, ang isang pangkat ng 20 pinakamahalaga ay nakikilala. Ang mga ito ay matatagpuan sa lahat ng mga protina at tinatawag mga alpha amino acid.

Ang buong iba't ibang mga protina sa karamihan ng mga kaso ay nabuo ng dalawampung alpha-amino acid na ito. Kasabay nito, para sa bawat protina, ang pagkakasunud-sunod kung saan ang mga nalalabi ng mga constituent amino acid nito ay konektado sa bawat isa ay mahigpit na tiyak. Ang komposisyon ng amino acid ng mga protina ay tinutukoy ng genetic code ng organismo.

Mga protina at peptide

At mga ardilya, at peptides ay mga compound na binuo mula sa mga residue ng amino acid. Ang mga pagkakaiba sa pagitan nila ay quantitative.

Ito ay ipinapalagay na:

· peptides naglalaman ng hanggang 100 residue ng amino acid sa isang molekula
(na tumutugma sa isang molekular na timbang hanggang 10,000), at

· mga ardilya- higit sa 100 residue ng amino acid
(molecular weight mula 10,000 hanggang ilang milyon).

Kaugnay nito, sa pangkat ng mga peptides, kaugalian na makilala:

· oligopeptides(mababang molekular na timbang peptides),
wala na sa kadena 10 mga residue ng amino acid, at

· polypeptides, na may kasamang kadena hanggang sa 100 mga residu ng amino acid.

Para sa mga macromolecule na may bilang ng mga residue ng amino acid na lumalapit o bahagyang lumampas sa 100, ang mga konsepto ng polypeptides at mga protina ay halos hindi nakikilala at kadalasang magkasingkahulugan.

Ang istraktura ng mga protina. Mga antas ng organisasyon.

Ang molekula ng protina ay isang napakakomplikadong entity. Ang mga katangian ng isang protina ay nakasalalay hindi lamang sa kemikal na komposisyon ng mga molekula nito, kundi pati na rin sa iba pang mga kadahilanan. Halimbawa, mula sa spatial na istraktura ng molekula, mula sa mga bono sa pagitan ng mga atomo na bumubuo sa molekula.

Maglaan apat na antas istrukturang organisasyon ng molekula ng protina.

Pangunahing Istruktura

Ang pangunahing istraktura ay ang pag-aayos ng mga residue ng amino acid sa mga polypeptide chain.

Ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa isang chain ay ang pinakamahalagang katangian ng isang protina. Siya ang tumutukoy sa mga pangunahing katangian nito.

Ang protina ng bawat tao ay may sariling natatanging pangunahing istraktura na nauugnay sa genetic code.

pangalawang istraktura.

Ang pangalawang istraktura ay nauugnay sa spatial na oryentasyon ng mga polypeptide chain.

Ang mga pangunahing uri nito:

ang alpha helix

betta structure (mukhang nakatiklop na sheet).

Ang pangalawang istraktura ay naayos, bilang isang panuntunan, sa pamamagitan ng mga bono ng hydrogen sa pagitan ng mga atomo ng hydrogen at oxygen ng mga pangkat ng peptide, na 4 na yunit ang hiwalay sa bawat isa.

Ang mga hydrogen bond, tulad nito, ay tahiin ang helix nang magkasama, na humahawak sa polypeptide chain sa isang baluktot na estado.

Tertiary na istraktura

Kahit saan tayo magtagpo ng buhay
nakita namin na siya ay nakatali
sa anumang katawan ng protina.

F.Engels

Mga layunin. Palawakin ang kaalaman tungkol sa mga protina bilang mga natural na polimer, tungkol sa iba't ibang mga function ng mga ito na may kaugnayan sa kanilang istraktura at mga katangian; gumamit ng mga eksperimento na may mga protina upang ipatupad ang mga interdisciplinary na koneksyon at upang bumuo ng interes ng mga mag-aaral.

Plano sa pag - aaral

  • Ang papel ng mga protina sa katawan.
  • Komposisyon, istraktura, mga katangian ng mga protina.
  • Mga function ng protina.
  • Synthesis ng mga protina.
  • Pagbabago ng mga protina sa katawan.

SA PANAHON NG MGA KLASE

Ang papel ng mga protina sa katawan

Guro ng biology. Sa mga organikong sangkap na bumubuo sa isang buhay na selula, ang mga protina ay gumaganap ng pinakamahalagang papel. Ang mga ito ay bumubuo ng halos 50% ng masa ng cell. Salamat sa mga protina, nakuha ng katawan ang kakayahang lumipat, dumami, lumago, mag-assimilate ng pagkain, tumugon sa mga panlabas na impluwensya, atbp.
"Ang buhay ay isang paraan ng pagkakaroon ng mga katawan ng protina, ang mahalagang punto kung saan ay ang patuloy na pagpapalitan ng mga sangkap sa panlabas na kalikasan na nakapaligid sa kanila, at sa pagtigil ng metabolismo na ito, ang buhay ay humihinto din, na humahantong sa pagkabulok ng protina," Sumulat si Engels sa kanyang mga sinulat.

Komposisyon, istraktura, mga katangian ng mga protina

Guro sa kimika. Ang mga protina ay mga kumplikadong high-molecular na natural na compound na binuo mula sa α-amino acids. Ang komposisyon ng mga protina ay may kasamang 20 iba't ibang mga amino acid, kaya ang malaking pagkakaiba-iba ng mga protina na may iba't ibang mga kumbinasyon ng mga amino acid. Mula sa 33 titik ng alpabeto maaari tayong gumawa ng walang katapusang bilang ng mga salita, kaya mula sa 20 amino acids - isang walang katapusang bilang ng mga protina. Mayroong hanggang 100,000 protina sa katawan ng tao.
Ang mga protina ay nahahati sa mga protina (simpleng protina) at mga protina (komplikadong protina).
Ang bilang ng mga residue ng amino acid na kasama sa mga molekula ay iba: insulin - 51, myoglobin - 140. Kaya Ginoo protina mula 10,000 hanggang ilang milyon.
Sanggunian sa kasaysayan . Ang unang hypothesis tungkol sa istraktura ng molekula ng protina ay iminungkahi noong 70s ng siglong XIX. Ito ang teorya ng ureide ng istraktura ng protina. Noong 1903, iminungkahi ng Aleman na siyentipiko na si E. G. Fischer ang teorya ng peptide, na naging susi sa misteryo ng istraktura ng protina. Iminungkahi ni Fisher na ang mga protina ay mga polimer ng mga residue ng amino acid na konektado ng isang NH-CO peptide bond. Ang ideya na ang mga protina ay polymeric formations ay ipinahayag noon pang 1888 ng Russian scientist na si A.Ya. Danilevsky. Ang teoryang ito ay nakumpirma sa mga sumunod na gawa. Ayon sa teorya ng polypeptide, ang mga protina ay may isang tiyak na istraktura.
(Pagpapakita ng fragment ng pelikula na "Pangunahin, pangalawa, istrukturang protina ng tertiary.")
Maraming mga protina ay binubuo ng ilang mga polypeptide particle na nakatiklop sa isang solong pinagsama-samang. Kaya, ang molekula ng hemoglobin (C 738 H 1166 S 2 Fe 4 O 208) ay binubuo ng apat na subunits. Tandaan na Ginoo protina ng itlog = 36,000, Ginoo protina ng kalamnan = 1,500,000.

Pangunahing istraktura ng isang protina – ang pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga residue ng amino acid (lahat ng mga bono ay covalent, malakas) (Fig. 1).

pangalawang istraktura - ang hugis ng polypeptide chain sa kalawakan. Ang chain ng protina ay pinaikot sa isang spiral (dahil sa maraming mga hydrogen bond) (Larawan 2).

Tertiary na istraktura ay ang tunay na three-dimensional na configuration na ipinapalagay ng isang twisted helix sa kalawakan (dahil sa hydrophobic bonds); sa ilang mga protina, S–S bonds (bisulfide bonds) (Fig. 3).

Quaternary na istraktura - ang mga macromolecule ng protina na konektado sa isa't isa ay bumubuo ng isang kumplikado (Larawan 4).

Mga kemikal na katangian ng mga protina

Kapag ang mga protina at peptide ay pinainit ng mga solusyon ng mga acid, alkalis, o sa ilalim ng pagkilos ng mga enzyme, nangyayari ang hydrolysis. Ang hydrolysis ng mga protina ay nabawasan sa cleavage ng polypeptide bond:

Karanasan sa laboratoryo 1.
Denaturation ng protina

Denaturasyon - paglabag sa natural na istraktura ng protina sa ilalim ng impluwensya ng heating at chemical reagents.
a) Ang epekto ng alkohol sa protina;
b) ang epekto ng sodium chloride salts (concentrated solution) at lead acetate sa protina;
c) ang pagkilos ng HNO 3 (conc.);
d) coagulation ng mga protina habang kumukulo.

Karanasan sa laboratoryo 2.
Kulay ng husay na reaksyon ng mga protina

a) Biuret reaksyon;
b) reaksyon ng xantoprotein;
c) pakikipag-ugnayan ng protina na may lead acetate sa panahon ng pag-init.

Guro sa kimika. Ang data ng eksperimento 1 ay nagpapakita na ang polusyon ng natural na kapaligiran na may mga asin ng mabibigat na metal ay humahantong sa mga negatibong kahihinatnan para sa mga buhay na organismo. Ang mga likas na protina ay nawawala ang kanilang mga tiyak na katangian, nagiging hindi matutunaw, at denature. Kapag nilalason ang mga tao ng mga asing-gamot ng mabibigat na metal, ginagamit ang gatas, ang mga protina na nagbubuklod sa mga ion ng naturang mga metal.
(Pagpapakita ng isang fragment mula sa unang bahagi ng pelikulang "Proteins, the structure of protein molecules.")

Mga pag-andar ng mga protina

Guro ng biology. Ang mga pag-andar ng mga protina ay iba-iba.

1. Materyal na gusali - Ang mga protina ay kasangkot sa pagbuo ng cell lamad, organelles at cell lamad. Ang mga daluyan ng dugo, tendon, at buhok ay binuo mula sa mga protina.
2. Catalytic role - lahat ng cellular catalysts ay mga protina (aktibong site ng enzyme). Ang istraktura ng aktibong site ng enzyme at ang istraktura ng substrate ay eksaktong tumutugma sa isa't isa, tulad ng isang susi at isang lock.
3. Pag-andar ng motor - Ang mga contractile na protina ay nagdudulot ng anumang paggalaw.
4. Pag-andar ng transportasyon Ang hemoglobin ng protina ng dugo ay nakakabit ng oxygen at dinadala ito sa lahat ng mga tisyu.
5. Protektadong tungkulin - paggawa ng mga katawan ng protina at antibodies upang neutralisahin ang mga dayuhang sangkap.
6. Pag-andar ng enerhiya – 1 g ng protina ay katumbas ng 17.6 kJ.

Synthesis ng protina

Guro ng biology. Ang mga tao ay kumakain ng mga protina na nakahiwalay pangunahin sa mga halaman at hayop sa mahabang panahon. Sa nakalipas na mga dekada, ang trabaho ay isinasagawa sa artipisyal na produksyon ng mga sangkap ng protina. Ang kalahati ng mundo ay nasa estado ng gutom sa protina, at ang pandaigdigang kakulangan ng protina sa pagkain ay humigit-kumulang 15 milyong tonelada bawat taon sa rate ng paggamit ng protina bawat araw para sa isang may sapat na gulang na 115 g.
(Pagpapakita ng isang fragment ng ika-2 bahagi ng pelikulang "Mga protina, ang istraktura ng mga molekula ng protina" - tungkol sa pagpupulong ng isang molekula ng protina.)

Pagbabago ng mga protina sa katawan

Guro sa kimika. Natuklasan. Ang lahat ng mga protina ay polypeptides, ngunit hindi lahat ng polypeptides ay mga protina. Ang bawat protina ay may sariling tiyak na istraktura.

Takdang aralin .Rudzitis G.E., Feldman F.G.. Chemistry-11. M.: Enlightenment, 1992, p. 18–22.

PANITIKAN

Makarenya A.A. Balik tayo sa chemistry. Moscow: Mas mataas na paaralan, 1989;
Manwal ng kimika. Organic na kimika para sa pagsasanay sa mga institusyong pang-edukasyon ng medikal at biological na profile. Rostov-on-Don: Publishing House ng Rostov University, 1995;
Koltun M. Ang mundo ng kimika. M.: Panitikang pambata, 1988;
Pagbabasa ng libro sa organic chemistry. Comp. P.F. Butskus. Moscow: Edukasyon, 1985;
Chertkov I.N. Eksperimento ng polimer sa mataas na paaralan. M.: Edukasyon, 1971;
Body T.V., Kalyakina E.A. Mga ardilya. "Chemistry" (Publishing house "Una ng Setyembre"), 2003, No. 3,
kasama. labing-apat;
Belyaev D.K., Vorontsov N.N., Dymyshts G.M. at iba pa. Pangkalahatang biology. Moscow: Enlightenment, 1999, 287 p.

Mga ardilya- mga high-molecular organic compound na binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado sa isang mahabang chain ng isang peptide bond.

Ang komposisyon ng mga protina ng mga buhay na organismo ay kinabibilangan lamang ng 20 uri ng mga amino acid, na lahat ay mga alpha-amino acid, at ang amino acid na komposisyon ng mga protina at ang kanilang pagkakasunud-sunod ng koneksyon sa isa't isa ay tinutukoy ng indibidwal na genetic code ng isang buhay. organismo.

Ang isa sa mga tampok ng mga protina ay ang kanilang kakayahang kusang bumuo ng mga spatial na istruktura na katangian lamang para sa partikular na protinang ito.

Dahil sa pagiging tiyak ng kanilang istraktura, ang mga protina ay maaaring magkaroon ng iba't ibang mga katangian. Halimbawa, ang mga protina na may globular quaternary na istraktura, lalo na ang protina ng itlog ng manok, ay natutunaw sa tubig upang bumuo ng mga colloidal na solusyon. Ang mga protina na may fibrillar quaternary na istraktura ay hindi natutunaw sa tubig. Ang mga protina ng fibrillar, sa partikular, ay bumubuo ng mga kuko, buhok, kartilago.

Mga kemikal na katangian ng mga protina

Hydrolysis

Ang lahat ng mga protina ay may kakayahang sumailalim sa hydrolysis. Sa kaso ng kumpletong hydrolysis ng mga protina, nabuo ang isang halo ng mga α-amino acid:

Protein + nH 2 O => pinaghalong α-amino acids

Denaturasyon

Ang pagkasira ng pangalawang, tertiary at quaternary na istruktura ng isang protina nang hindi sinisira ang pangunahing istraktura nito ay tinatawag na denaturation. Ang denaturation ng protina ay maaaring magpatuloy sa ilalim ng pagkilos ng mga solusyon ng sodium, potassium o ammonium salts - ang naturang denaturation ay mababalik:

Ang denaturation na nagaganap sa ilalim ng impluwensya ng radiation (halimbawa, pag-init) o ​​pagproseso ng protina na may mga asing-gamot ng mabibigat na metal ay hindi maibabalik:

Kaya, halimbawa, ang hindi maibabalik na denaturation ng protina ay sinusunod sa panahon ng paggamot sa init ng mga itlog sa panahon ng kanilang paghahanda. Bilang resulta ng denaturation ng puti ng itlog, nawawala ang kakayahang matunaw sa tubig na may pagbuo ng isang colloidal solution.

Mga husay na reaksyon sa mga protina

Biuret reaction

Kung ang isang 10% na solusyon ng sodium hydroxide ay idinagdag sa isang solusyon na naglalaman ng protina, at pagkatapos ay isang maliit na halaga ng isang 1% na solusyon sa tanso na sulpate, isang kulay na violet ang lilitaw.

solusyon sa protina + NaOH (10% solusyon) + СuSO 4 = kulay violet

reaksyon ng xantoprotein

ang mga solusyon sa protina kapag pinakuluan na may puro nitric acid ay nagiging dilaw:

solusyon sa protina + HNO 3 (conc.) => dilaw na kulay

Biological function ng mga protina

catalytic nagpapabilis ng iba't ibang reaksiyong kemikal sa mga buhay na organismo mga enzyme
istruktural materyal sa pagbuo ng cell collagen, mga protina ng lamad ng cell
proteksiyon protektahan ang katawan mula sa mga impeksyon immunoglobulins, interferon
regulasyon ayusin ang mga proseso ng metabolic mga hormone
transportasyon paglipat ng mga mahahalagang sangkap mula sa isang bahagi ng katawan patungo sa isa pa ang hemoglobin ay nagdadala ng oxygen
enerhiya magbigay ng enerhiya sa katawan Ang 1 gramo ng protina ay maaaring magbigay sa katawan ng 17.6 J ng enerhiya
motor (motor) anumang motor function ng katawan myosin (protein ng kalamnan)

MGA KAUGNAY NA ARTIKULO