سخنرانی شماره 2

موسسه آموزشی بودجه دولتی آموزش عالی حرفه ای USMU وزارت بهداشت فدراسیون روسیه
گروه بیوشیمی
رشته: بیوشیمی
سخنرانی شماره 2
آنزیم ها 2.
مدرس: Gavrilov I.V.
دانشکده: درمانی و پیشگیری،
دوره: 2
یکاترینبورگ، 2015

طرح کلی سخنرانی

1.
2.
3.
سینتیک واکنش های آنزیمی.
تنظیم سرعت واکنش های آنزیمی.
سیگنال دهی سلولی

آنزیم شناسی علم است
مطالعه آنزیم ها

1. سینتیک
واکنش های آنزیمی
سینتیک واکنش های آنزیمی شاخه ای از آنزیم شناسی است که مطالعه می کند
تأثیر مواد واکنش دهنده (سوبستراها،
محصولات، بازدارنده ها، فعال کننده ها و غیره) و
شرایط (pH، t°، فشار) روی سرعت
واکنش آنزیمی

نظریه های مربوط به مکانیسم های عمل آنزیم

نظریه های مربوط به ویژگی
عمل آنزیمی
1. مدل قفل کلید
برای توضیح ویژگی بالای آنزیم ها با توجه به
در رابطه با بسترها، امیل فیشر در سال 1894 مطرح کرد
فرضیه مطابقت دقیق شکل هندسی
سوبسترا و محل فعال آنزیم.
+
E+S
ES
E
P1
+
P2

2. نظریه "مطابقات القایی"
اس
آ
ب
E
آ
ب
سی
سی
نه تنها وجود دارد
هندسی، بلکه
الکترواستاتیک
مکاتبات
ES
نظریه مکاتبات القایی (اجباری).
دانیل کوشلند (1959): انطباق کامل با آنزیم
و بستر فقط در فرآیند تعامل آنها رخ می دهد:
زیرلایه ساختار لازم را القا می کند
تغییرات در آنزیم، پس از آن آنها متصل می شوند.
این نظریه بر اساس داده های تحلیل جنبشی است،
مطالعه کمپلکس‌های آنزیم سوبسترا با استفاده از روش‌ها
آنالیز ساختاری اشعه ایکس، طیف نگاری و
کریستالوگرافی و غیره

3. نظریه "مطابقات القایی"
(نماهای مدرن)
اس
آ
ب
آ
سی
ب
سی
E
ES
وقتی یک آنزیم و سوبسترا با هم تعامل دارند، هر دو
دستخوش تغییرات شده و با یکدیگر سازگار می شوند
دوست تغییراتی که در بستر رخ می دهد به
تبدیل آن به محصول

نظریه حالت گذار
(اتصالات میانی)
پ
اس
E
ES
ES*
EP*
E
هنگامی که آنزیم E با سوبسترا S برهمکنش می کند، تشکیل می شود
مجتمع ES*، که در آن واکنش پذیری است
بستر بالاتر از حالت بومی است. از طریق ردیف
ترکیبات میانی تبدیل می شوند
سوبسترا به محصول واکنش P

مکانیسم واکنش های آنزیمی

در طی کاتالیز آنزیمی، آن ها
همان مکانیسم هایی که بدون مشارکت امکان پذیر است
آنزیم ها:
1.
2.
3.
4.
واکنش های اسید-باز - در محل فعال
آنزیم گروه های -COO- و -NH3+ وجود دارد که
قادر به اتصال و دادن N.
واکنش های افزایشی (حذف، جایگزینی)
الکتروفیل، هسته دوست - در مرکز فعال
آنزیم وجود دارد که هترواتم ها جابجا می شوند
چگالی الکترون
واکنش های ردوکس - در
مرکز فعال آنزیم حاوی اتم است
دارای الکترونگاتیوی متفاوت
واکنش های رادیکال

انرژی واکنش های آنزیمی

آنزیم ها انرژی فعال سازی را کاهش می دهند
سرعت یک واکنش شیمیایی به این بستگی دارد
غلظت واکنش دهنده ها
سوبستراها در ترکیب با آنزیم ها
انعطاف پذیرتر شوند
ترکیبات میانی، که به دلیل آنها
غلظت به شدت افزایش می یابد، که
به تسریع واکنش کمک می کند

واکنش غیر آنزیمی
اس
S*
پ*
پ
اس
E
ES
ES*
واکنش آنزیمی
EP*
E

سد انرژی واکنش -
مقدار انرژی مورد نیاز
مولکولی برای ورود به مواد شیمیایی
واکنش.
انرژی فعال - مقدار انرژی،
که باید به مولکول منتقل شود
برای غلبه بر انرژی
مانع

انرژی آزاد سیستم
S*
انرژی فعال سازی
واکنش غیر کاتالیز شده
اس
ES*
انرژی فعال سازی
واکنش کاتالیز شده
اصل
حالت
پ
حالت نهایی
پیشرفت واکنش

2H2O + O2
2.
3.
انرژی
فعال سازی
1) 2H2O2
انرژی آزاد سیستم
کاتالاز
1.
پیشرفت واکنش
انرژی فعال سازی:
1. در یک واکنش خود به خود - 18 کیلو کالری در مول
2. هنگام استفاده از کاتالیزور Fe2+ - 12 کیلو کالری در مول
3. در حضور آنزیم کاتالاز - 5 کیلو کالری در مول

وابستگی سرعت واکنش به غلظت سوبسترا

سینتیک
واکنش های آنزیمی
وابستگی به سرعت واکنش
در غلظت سوبسترا
Vmax
تمرکز
ثابت آنزیم
[S]

وابستگی به سرعت واکنش
بر غلظت آنزیم
V
تمرکز
لایه -
ثابت
تمرکز
آنزیم

تأثیر دما بر سرعت واکنش آنزیمی

10 افزایش دما
درجه سرعت را افزایش می دهد
واکنش شیمیایی 2-4 بار.
هنگامی که دما افزایش می یابد، آنزیم
دچار دناتوره شدن و از دست دادن می شود
فعالیت شما

سرعت
آنزیمی
واکنش ها
V
تعداد
فعال
آنزیم
0
10
20
سرعت
واکنش های فعال
آنزیم
30
40
50
60
تی

اثر pH بر سرعت واکنش آنزیمی

تغییر غلظت H+ تغییر می کند
ترکیب شیمیایی آنزیم، آن
ساختار و فعالیت کاتالیزوری
تغییر غلظت H+ تغییر می کند
ترکیب شیمیایی بستر، آن است
ساختار و توانایی ورود به
واکنش آنزیمی
دناتوره شدن آنزیم در بسیار
PH بالا یا بسیار پایین

وابستگی سرعت واکنش آنزیمی به pH

V
0
4
5
6
7
8
9
pH

ثابت مایکلیس-منتون

کیلومتر - غلظت بستر [S]، که در آن
سرعت واکنش آنزیمی V برابر است
نصف حداکثر
Vmax
Vmax
2
کیلومتر
[S]

معادله سرعت واکنش آنزیمی

Vmax [S]
V = -----Km + [S]
V – سرعت واکنش
Vmax - حداکثر سرعت واکنش
کیلومتر – ثابت مایکلیس
[S] - غلظت سوبسترا

تأثیر فعال‌کننده‌ها و مهارکننده‌ها بر سرعت واکنش‌های آنزیمی

واکنش های مهار آنزیمی
فرآیندها
انواع مهار آنزیم
I. برگشت پذیر
II. برگشت ناپذیر
رقابتی
غیر رقابتی
غیر رقابتی
نوع مختلط
دیالیز برای تعیین برگشت پذیری مهار انجام می شود.
محیطی که در آن یک آنزیم و یک بازدارنده وجود دارد.
اگر فعالیت آنزیم پس از دیالیز بازیابی شود، پس
مهار برگشت پذیر است

گزینه های تعامل
مهار کننده با آنزیم
1. مرکز فعال آنزیم را مسدود کنید
2. ساختار چهارتایی آنزیم را تغییر دهید
3. با کوآنزیم، فعال کننده وصل شوید
4. قسمتی از آنزیم را که به آن متصل می شود مسدود کنید
کوآنزیم
5. برهمکنش آنزیم با
لایه
6. باعث دناتوره شدن آنزیم شود
(مهار کننده های غیر اختصاصی)
7. به مرکز آلوستریک متصل می شود

نوع رقابتی بازداری
توسط یک ماده مشابه در مواد شیمیایی انجام می شود
ساختار به بستر
V
Vmax
Vmax/2
کیلومتر
کیلومتر
[S]

نوع غیر رقابتی مهار
بازدارنده با آنزیم به روشی غیر از
بستر، بنابراین افزایش غلظت بستر انجام نمی شود
ممکن است بازدارنده را جابجا کرده و فعالیت را بازیابی کند
آنزیم
V
Vmax
Vmax
Vmax
Vmax
ک
متر
[S]

2. تنظیم سرعت واکنش های آنزیمی در بدن

مهمترین خاصیت موجودات زنده توانایی حفظ هموستاز است. هموستاز در بدن با تنظیم حفظ می شود

مهمترین خاصیت موجودات زنده این است
توانایی حفظ هموستاز
هموستاز در بدن توسط
تنظیم سرعت واکنش های آنزیمی، که
با تغییر انجام می شود:
من). در دسترس بودن سوبسترا و مولکول های کوآنزیم.
II). فعالیت کاتالیزوری مولکول های آنزیم؛
III). تعداد مولکول های آنزیم
E*
اس
اس
کوآنزیم
ویتامین
سلول
پ
پ

I. در دسترس بودن سوبسترا و مولکول های کوآنزیم

انتقال مواد از طریق غشاء
ATP
ADF + Fn
ضد بندر
انتشار تسهیل شد
انتشار
سلول
فعال اولیه
حمل و نقل
ثانویه فعال
حمل و نقل

انسولین
گلوکز
GLUT-4
GLUT-4
سلول های چربی،
میوسیت ها
E1، E2، E3…
گلوکز
PVK
کوآنزیم ها
هپاتوسیت
ویتامین ها
آنزیم ها
کوآنزیم ها

II. تنظیم فعالیت کاتالیزوری آنزیم

تنظیم فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها رخ می دهد:
1). غیر اختصاصی فعالیت کاتالیزوری تمام آنزیم ها
بستگی به دما، pH و فشار دارد.
V
پپسین
V
0
50
100
تی
0
آرژیناز
7
14
pH
2). خاص تحت تاثیر فعال کننده های خاص و
مهارکننده ها، فعالیت آنزیم های تنظیم کننده تغییر می کند،
که سرعت فرآیندهای متابولیک را در
بدن

مکانیسم های تنظیم خاص
فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها:
1). تنظیم آلوستریک؛
2). تنظیم توسط پروتئین-پروتئین
فعل و انفعالات؛
3). تنظیم از طریق اصلاح کووالانسی
آ). تنظیم توسط
فسفوریلاسیون/دفسفوریلاسیون
آنزیم؛
ب). تنظیم با پروتئولیز جزئی

1. تنظیم آلوستریک

آنزیم های آلوستریک آنزیم هایی هستند که فعالیت آنها
با اتصال غیرکووالانسی برگشت پذیر تنظیم می شود
تعدیل کننده (فعال کننده و بازدارنده) به مرکز آلوستریک.
E1
اس
E2
آ
E3
ب
E4
سی
پ
فعال سازی بر اساس اصل مثبت مستقیم اتفاق می افتد
اتصال، و بازداری بر اساس اصل بازخورد منفی است
ارتباطات
فعالیت آنزیم های آلوستریک بسیار متفاوت است
سریع

2. تنظیم فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها با استفاده از فعل و انفعالات پروتئین-پروتئین

آ). فعال شدن آنزیم ها در نتیجه اتصال پروتئین های تنظیم کننده.
AC
جی
جی
AC
ATP cAMP
ب). تنظیم فعالیت کاتالیزوری آنزیم
انجمن / تفکیک پروتومرها
اردوگاه
اردوگاه
آر
آر
سی
آر
سی
PC A
اردوگاه
اس
سی
پ
آر
اردوگاه
اس
سی
پ

3). تنظیم فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها با اصلاح کووالانسی آنها

در نتیجه تنظیم فعالیت آنزیم انجام می شود
افزودن کووالانسی یا جدا کردن یک قطعه از آن.
2 نوع وجود دارد:
آ). با فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون آنزیم ها؛ .
ATP
ADF
کامپیوتر
آنزیم
H3PO4
FPF
*
آنزیم-F
لایه
تولید - محصول
H2O
ب). با پروتئولیز جزئی آنزیم ها (برون سلولی)
لایه
تریپسینوژن
تولید - محصول
تریپسین

III. مکانیسم های تنظیم تعداد آنزیم ها
سلف ها
سرکوبگرها
هیدرولیز
بیوسنتز
آمینو اسید
آنزیم
آمینو اسید
القاء کننده ها موادی هستند که باعث سنتز آنزیم ها می شوند
فرآیند شروع سنتز آنزیم را القاء می نامند
آنزیم هایی که غلظت آنها به افزودن بستگی دارد
القاء کننده ها آنزیم های القایی نامیده می شوند
آنزیم هایی که غلظت آنها ثابت و تنظیم نشده است
القاء کننده ها آنزیم های سازنده نامیده می شوند
پایه، غلظت آنزیمی است که القا می شود
در غیاب سلف

رپرسورها (به طور دقیق تر کورپرسورها) موادی هستند که
که سنتز آنزیم ها را متوقف می کند.
فرآیند توقف سنتز آنزیم نامیده می شود
سرکوب
افسردگی فرآیندی است به نام
از سرگیری سنتز آنزیم پس از حذف
از محیط رپرسور
به عنوان محرک و سرکوب کننده عمل کنید
برخی از متابولیت ها، هورمون ها و از نظر بیولوژیکی
مواد فعال

3. سیگنال دهی سلولی

در موجودات چند سلولی، نگهداری
هموستاز توسط 3 سیستم ارائه می شود:
1). عصبی
2). طنز
3). مصون
سیستم های نظارتی با مشارکت
مولکول های سیگنال
مولکول های سیگنال آلی هستند
مواد حامل اطلاعات
برای انتقال سیگنال:
آ). CNS از انتقال دهنده های عصبی استفاده می کند
ب). سیستم هومورال از هورمون ها استفاده می کند
که در). سیستم ایمنی از سیتوکین ها استفاده می کند.

هورمون‌ها مولکول‌های سیگنال‌دهنده عملکرد سیستمی بی‌سیم هستند
هورمون های واقعی، برخلاف مولکول های سیگنال دهنده دیگر:
1. سنتز شده در سلول های غدد درون ریز تخصصی،
2. توسط خون منتقل می شود
3. روی بافت هدف از راه دور عمل کنید.
هورمون ها بر اساس ساختارشان تقسیم می شوند:
1. پروتئین (هورمون های هیپوتالاموس، غده هیپوفیز)،
2. مشتقات اسید آمینه (تیروئید، کاتکول آمین ها)
3. استروئیدها (جنسی، کورتیکوئید).
هورمون های پپتیدی و کاتکول آمین ها در آب محلول هستند،
آنها عمدتا کاتالیزور را تنظیم می کنند
فعالیت آنزیمی
هورمون های استروئیدی و تیروئیدی در آب نامحلول هستند،
آنها عمدتاً مقدار را تنظیم می کنند
آنزیم ها

سیستم های آبشاری
هورمون ها مقدار و کاتالیزور را تنظیم می کنند
فعالیت آنزیم مستقیم نیست، اما
غیر مستقیم از طریق سیستم های آبشاری
هورمون ها
سیستم های آبشاری
آنزیم ها
x 1000000
سیستم های آبشاری:
1. آنها به طور مکرر سیگنال هورمون را افزایش می دهند (افزایش مقدار یا
فعالیت کاتالیزوری آنزیم) به طوری که 1 مولکول هورمون
می تواند باعث تغییر در متابولیسم سلولی شود
2. امکان نفوذ سیگنال به سلول (محلول در آب).
هورمون ها به خودی خود وارد سلول نمی شوند)

سیستم های آبشاری شامل:
1. گیرنده ها;
2. پروتئین های تنظیم کننده (پروتئین های G، IRS، Shc، STAT، و غیره).
3. واسطه های ثانویه (پیام رسان - پیام رسان)
(Ca2+، cAMP، cGMP، DAG، ITP)؛
4. آنزیم ها (آدنیلات سیکلاز، فسفولیپاز C،
فسفودی استراز، پروتئین کینازهای A، C، G،
فسفوپروتئین فسفاتاز)؛
انواع سیستم های آبشاری:
1. آدنیلات سیکلاز،
2. گوانیلات سیکلاز،
3. اینوزیتول تری فسفات،
4. RAS و غیره)،

گیرنده ها

گیرنده ها پروتئین هایی هستند که در غشای سلولی یا
واقع در داخل سلول ها، که در تعامل با
مولکول های سیگنالینگ، فعالیت پروتئین های تنظیم کننده را تغییر می دهند.
بر اساس محلی سازی، گیرنده ها به موارد زیر تقسیم می شوند:
1) سیتوپلاسمی؛
2) هسته ای؛
3) غشاء
بر اساس تأثیر آنها، گیرنده ها به دو دسته تقسیم می شوند:
فعال کننده (فعال کردن سیستم های آبشاری)
مهاری (سیستم های آبشاری بلوکی).
با توجه به مکانیسم انتقال سیگنال، گیرنده ها به 4 نوع تقسیم می شوند:
1). گیرنده های جفت شده با کانال یونی
2). گیرنده هایی با فعالیت آنزیمی
3 نوع وجود دارد:
آ). گیرنده های با فعالیت تیروزین کیناز (تیروزین
پروتئین کیناز).
ب). گیرنده های دارای فعالیت فسفاتاز (تیروزین
پروتئین فسفوتاز) (به عنوان مثال، PPP).
V). گیرنده های با فعالیت گوانیلات سیکلاز (GC).
3). گیرنده های جفت شده با پروتئین های G در ساختار آنها هنوز وجود دارد
سرپانتین نامیده می شود.
4). گیرنده های هسته ای و سیتوپلاسمی

گیرنده جفت شده کانال یونی

فعالیت گیرنده جفت شده به پروتئین G (سرپانتین)

گیرنده با فعالیت آنزیمی (تیروزین کیناز)
انسولین
آ
آ
انسولین
انسولین
آ
آ
آ
ب
ب
ب
ب
گالری تیراندازی
گالری تیراندازی
گالری تیراندازی
گالری تیراندازی
ATP
ADF
ب
آ
ب
Tier-F* Tier-F*
IRS-1
IRS-1-F*
ATP ADP
FPF
FPF*

سیستم آدنیلات سیکلاز
هورمون ها:
گلوکاگون، وازوپرسین، کاتکولامین ها (از طریق گیرنده های β2-آدرنرژیک)
هورمون های هیپوفیز (ACTH، LDH، FSH، LT، MSH، TSH)، هورمون پاراتیروئید، فاکتور رشد
اعصاب
PGE1
جی
آر
غشای سیتوپلاسمی
جی
آ
سی
سیتوپلاسم
ATP cAMP
PC A
آنزیم غیر فعال
PC A*
ATP
ADF
عمل آنزیمی
لایه
اف
تولید - محصول
در دسترس
αو
بتا آدرنرژیک
گیرنده ها
غشای سلول های کبد، ماهیچه ها و بافت چربی.
V
پلاسماتیک

سیستم گوانیلات سیکلاز
مولکول های سیگنال دهنده:
PNF (آرامش تون عروقی)،
کاتکولامین ها (از طریق گیرنده های α-آدرنرژیک)
اندوتوکسین باکتریایی (جذب آب را مسدود می کند که باعث اسهال می شود)
NO، محصولات LPO (GC سیتوپلاسمی)
جی
GC
غشای سیتوپلاسمی
سیتوپلاسم
GTP cGMP
پی سی جی
آنزیم غیر فعال
پی سی جی*
ATP
ADF
عمل آنزیمی
لایه
اف
تولید - محصول
سیستم گوانیلات سیکلاز در ریه ها، کلیه ها و اندوتلیوم عمل می کند
روده، قلب، غدد فوق کلیوی، شبکیه چشم و غیره. در تنظیم نقش دارد
متابولیسم آب نمک و تون عروقی باعث آرامش و غیره می شود.

سیستم تری فسفات اینوزیتول
هورمون ها:
گنادولیبرین، هورمون آزاد کننده تیروتروپین، دوپامین، ترومبوکسان A2، اندوپروکسیدها،
لکوترین ها، آگنیوتانسین II، اندوتلین، هورمون پاراتیروئید، نوروپپتید Y،
کاتکول آمین های آدرنرژیک (از طریق گیرنده های α1)، استیل کولین،
برادی کینین، وازوپرسین (از طریق گیرنده های V1).
جی
آر
جی
اف ال اس
غشای سیتوپلاسمی
FIF2
DG
2+
ITF Ca
لایه
کالمودولین -4Ca2+
PC C
سیتوپلاسم
تولید - محصول
آنزیم غیر فعال
Ca2+
کالمودولین -4Ca2+
کالمودولین
عمل آنزیمی
لایه
تولید - محصول

انتقال اطلاعات غشایی شامل
گیرنده های سیتوپلاسمی
پروتئین
جی
همراه
سیتوپلاسمی
غشاء
CPR
پروتئین
جی
همراه
هورمون ها:
کورتیکوئیدها،
جنسی،
تیروئید
جی
هسته
CPR
جی
CPR
DNA
سیتوپلاسم
لایه
تولید - محصول
رونویسی
mRNA
پخش
mRNA
آنزیم
ریبوزوم

فصلIV.3.

آنزیم ها

متابولیسم در بدن را می‌توان به عنوان مجموع تمام دگرگونی‌های شیمیایی که ترکیباتی که از خارج وارد می‌شوند، تعریف کرد. این دگرگونی ها شامل همه انواع شناخته شده واکنش های شیمیایی است: انتقال بین مولکولی گروه های عاملی، شکاف هیدرولیتیک و غیرهیدرولیتیک پیوندهای شیمیایی، بازآرایی درون مولکولی، تشکیل جدید پیوندهای شیمیایی و واکنش های ردوکس. چنین واکنش هایی در بدن با سرعت بسیار بالا فقط در حضور کاتالیزورها رخ می دهد. همه کاتالیزورهای بیولوژیکی مواد پروتئینی هستند و آنزیم (از این پس F) یا آنزیم (E) نامیده می شوند.

آنزیم ها جزء واکنش ها نیستند، بلکه تنها با افزایش نرخ تبدیل مستقیم و معکوس، رسیدن به تعادل را تسریع می کنند. شتاب واکنش به دلیل کاهش انرژی فعال سازی رخ می دهد - سد انرژی که یک حالت سیستم (ترکیب شیمیایی اولیه) را از حالت دیگر (محصول واکنش) جدا می کند.

آنزیم ها انواع واکنش ها را در بدن سرعت می بخشند. بنابراین، از دیدگاه شیمی سنتی بسیار ساده، واکنش حذف آب از اسید کربنیک با تشکیل CO 2 نیاز به مشارکت یک آنزیم دارد، زیرا بدون آن، برای تنظیم pH خون بسیار کند پیش می رود. به لطف عمل کاتالیزوری آنزیم‌ها در بدن، واکنش‌هایی ممکن می‌شود که بدون کاتالیزور صدها و هزاران بار کندتر پیش می‌روند.

خواص آنزیم ها

1. تأثیر بر سرعت یک واکنش شیمیایی: آنزیم ها سرعت یک واکنش شیمیایی را افزایش می دهند، اما خودشان مصرف نمی شوند.

سرعت یک واکنش تغییر در غلظت اجزای واکنش در واحد زمان است. اگر در جهت جلو برود، با غلظت واکنش دهنده ها متناسب است، اگر در جهت مخالف باشد، متناسب با غلظت محصولات واکنش است. نسبت سرعت واکنش های رو به جلو و معکوس را ثابت تعادل می نامند. آنزیم ها نمی توانند مقادیر ثابت تعادل را تغییر دهند، اما حالت تعادل در حضور آنزیم ها سریعتر اتفاق می افتد.

2. ویژگی عمل آنزیم. 2-3 هزار واکنش در سلول های بدن انجام می شود که هر کدام توسط آنزیم خاصی کاتالیز می شوند. ویژگی عملکرد آنزیم توانایی تسریع روند یک واکنش خاص بدون تأثیر بر سرعت واکنش های دیگر، حتی واکنش های بسیار مشابه است.

وجود دارد:

مطلق- وقتی F فقط یک واکنش خاص را کاتالیز می کند ( آرژیناز- تجزیه آرژنین)

نسبت فامیلی(گروه ویژه) - F کلاس خاصی از واکنش ها (به عنوان مثال، شکاف هیدرولیتیک) یا واکنش هایی را که شامل یک کلاس خاص از مواد است را کاتالیز می کند.

ویژگی آنزیم ها به دلیل توالی اسید آمینه منحصر به فرد آنها است که ترکیب مرکز فعالی را که با اجزای واکنش در تعامل است را تعیین می کند.

ماده ای که تبدیل شیمیایی آن توسط یک آنزیم کاتالیز می شود نامیده می شود لایه ( اس ) .

3. فعالیت آنزیم - توانایی تسریع سرعت واکنش به درجات مختلف. فعالیت در موارد زیر بیان می شود:

1) واحدهای بین المللی فعالیت - (IU) مقدار آنزیمی که تبدیل 1 میکرومولار سوبسترا را در 1 دقیقه کاتالیز می کند.

2) کاتالاچ (kat) - مقدار کاتالیزور (آنزیم) که قادر به تبدیل 1 مول از بستر در 1 ثانیه است.

3) فعالیت خاص - تعداد واحدهای فعالیت (هر یک از موارد فوق) در نمونه آزمایشی به جرم کل پروتئین در این نمونه.

4) فعالیت مولی کمتر مورد استفاده قرار می گیرد - تعداد مولکول های سوبسترا که توسط یک مولکول آنزیم در دقیقه تبدیل می شوند.

فعالیت در درجه اول بستگی دارد روی دما . این یا آن آنزیم بیشترین فعالیت خود را در دمای بهینه نشان می دهد. برای F یک موجود زنده، این مقدار در محدوده +37.0 - +39.0 است° ج بسته به نوع حیوان. با کاهش دما، حرکت براونی کاهش می یابد، سرعت انتشار کاهش می یابد و در نتیجه فرآیند تشکیل کمپلکس بین آنزیم و اجزای واکنش (سوبستراها) کند می شود. اگر درجه حرارت بالاتر از 40-50+ باشد° مولکول آنزیم که یک پروتئین است، تحت فرآیند دناتوره شدن قرار می گیرد. در این حالت، سرعت واکنش شیمیایی به طور محسوسی کاهش می یابد (شکل 4.3.1.).

فعالیت آنزیم نیز بستگی دارد PH محیط . برای اکثر آنها، مقدار pH بهینه مشخصی وجود دارد که فعالیت آنها حداکثر است. از آنجایی که یک سلول حاوی صدها آنزیم است و هر یک از آنها محدودیت های pH خاص خود را دارند، تغییرات pH یکی از عوامل مهم در تنظیم فعالیت آنزیمی است. بنابراین، در نتیجه یک واکنش شیمیایی با مشارکت یک آنزیم خاص، که مقدار pH آن در محدوده 7.0 - 7.2 قرار دارد، محصولی تشکیل می شود که یک اسید است. در این حالت، مقدار pH به ناحیه 5.5 - 6.0 تغییر می کند. فعالیت آنزیم به شدت کاهش می یابد، سرعت تشکیل محصول کاهش می یابد، اما در همان زمان آنزیم دیگری فعال می شود، که برای آن این مقادیر pH بهینه است و محصول اولین واکنش تحت تبدیل شیمیایی بیشتری قرار می گیرد. (یک مثال دیگر در مورد پپسین و تریپسین).

ماهیت شیمیایی آنزیم ها ساختار آنزیم. مراکز فعال و آلوستریک

همه آنزیم ها پروتئین هایی با وزن مولکولی از 15000 تا چند میلیون داکسون هستند. با توجه به ساختار شیمیایی آنها متمایز می شوند سادهآنزیم ها (شامل فقط AA) و مجتمعآنزیم ها (یک قسمت غیر پروتئینی یا یک گروه مصنوعی دارند). قسمت پروتئینی نامیده می شود - آپوآنزیم، و غیر پروتئینی، اگر به صورت کووالانسی به آپوآنزیم مرتبط باشد، نامیده می شود کوآنزیم، و اگر پیوند غیر کووالانسی (یونی، هیدروژنی) باشد - کوفاکتور . وظایف گروه پروتز به شرح زیر است: مشارکت در عمل کاتالیز، تماس بین آنزیم و بستر، تثبیت مولکول آنزیم در فضا.

نقش کوفاکتور معمولا توسط مواد معدنی - یون های روی، مس، پتاسیم، منیزیم، کلسیم، آهن، مولیبدن ایفا می شود.

کوآنزیم ها را می توان به عنوان بخشی جدایی ناپذیر از مولکول آنزیم در نظر گرفت. اینها مواد آلی هستند که در میان آنها وجود دارد: نوکلئوتیدها ( ATP, UMFو غیره)، ویتامین ها یا مشتقات آنها ( TDF- از تیامین ( در 1), FMN– از ریبوفلاوین ( در 2), کوآنزیم A- از اسید پانتوتنیک ( در ساعت 3)، NAD و غیره) و کوآنزیم های تتراپیرول - هِم.

در فرآیند کاتالیز یک واکنش، نه کل مولکول آنزیم با سوبسترا، بلکه قسمت خاصی از آن در تماس است که به آن می گویند. مرکز فعال. این ناحیه از مولکول از دنباله ای از اسیدهای آمینه تشکیل نشده است، بلکه از چرخاندن مولکول پروتئین به یک ساختار سوم تشکیل می شود. بخش‌های جداگانه اسیدهای آمینه به یکدیگر نزدیک‌تر می‌شوند و پیکربندی خاصی از مرکز فعال را تشکیل می‌دهند. یکی از ویژگی های مهم ساختار مرکز فعال این است که سطح آن مکمل سطح بستر است، یعنی. بقایای AK در این ناحیه از آنزیم قادر به ورود به فعل و انفعالات شیمیایی با گروه های خاصی از بستر هستند. می توان آن را تصور کرد محل فعال آنزیم مانند یک کلید و یک قفل با ساختار بستر منطبق است.

که در مرکز فعالدو منطقه متمایز می شوند: مرکز صحافی، مسئول چسباندن بستر، و مرکز کاتالیزوری، مسئول تبدیل شیمیایی زیرلایه است. مرکز کاتالیزوری اکثر آنزیم ها شامل AA مانند Ser، Cys، His، Tyr، Lys است. آنزیم های پیچیده یک کوفاکتور یا کوآنزیم در مرکز کاتالیزوری دارند.

علاوه بر مرکز فعال، تعدادی آنزیم مجهز به مرکز تنظیمی (آلوستریک) هستند. موادی که بر فعالیت کاتالیزوری آن تأثیر می‌گذارند با این ناحیه از آنزیم تعامل دارند.

مکانیسم اثر آنزیم ها

عمل کاتالیزور شامل سه مرحله متوالی است.

1. تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا در اثر برهمکنش از طریق مرکز فعال.

2. اتصال زیرلایه در چندین نقطه در مرکز فعال اتفاق می افتد که منجر به تغییر در ساختار بستر و تغییر شکل آن به دلیل تغییر در انرژی پیوند در مولکول می شود. این مرحله دوم است و فعال سازی بستر نامیده می شود. در این حالت یک اصلاح شیمیایی خاصی در بستر ایجاد می شود و به محصول یا محصولات جدیدی تبدیل می شود.

3. در نتیجه این دگرگونی، ماده جدید (محصول) توانایی خود را برای حفظ در مرکز فعال آنزیم از دست می دهد و آنزیم- بستر یا بهتر بگوییم کمپلکس آنزیم-محصول تجزیه می شود (تجزیه می شود).

انواع واکنش های کاتالیزوری:

A+E = AE = BE = E + B

A+B +E = AE+B = ABE = AB + E

AB+E = ABE = A+B+E، جایی که E آنزیم است، A و B سوبستراها یا محصولات واکنش هستند.

عوامل آنزیمی - موادی که سرعت کاتالیز آنزیمی را تغییر می دهند و در نتیجه متابولیسم را تنظیم می کنند. در میان آنها وجود دارد مهار کننده ها - کاهش سرعت واکنش و فعال کننده ها - تسریع واکنش آنزیمی

بسته به مکانیسم مهار واکنش، بازدارنده های رقابتی و غیر رقابتی متمایز می شوند. ساختار مولکول بازدارنده رقابتی مشابه ساختار زیرلایه است و مانند یک کلید و یک قفل با سطح مرکز فعال منطبق است (یا تقریباً منطبق است). درجه این شباهت حتی ممکن است بیشتر از زیرلایه باشد.

اگر A+E = AE = BE = E + B، آنگاه I+E = IE¹

غلظت آنزیم قادر به کاتالیز کاهش می یابد و سرعت تشکیل محصولات واکنش به شدت کاهش می یابد (شکل 4.3.2.).

تعداد زیادی از مواد شیمیایی با منشاء درون زا و برون زا (یعنی آنهایی که در بدن تشکیل می شوند و از خارج می آیند - به ترتیب بیگانه بیوتیک ها) به عنوان بازدارنده های رقابتی عمل می کنند. مواد درون زا تنظیم کننده متابولیسم هستند و آنتی متابولیت نامیده می شوند. بسیاری از آنها در درمان بیماری های انکولوژیک و میکروبی استفاده می شود، به عنوان. آنها واکنش های متابولیکی کلیدی میکروارگانیسم ها (سولفونامیدها) و سلول های تومور را مهار می کنند. اما با بیش از حد بستر و غلظت کم بازدارنده رقابتی، اثر آن لغو می شود.

نوع دوم بازدارنده ها غیررقابتی هستند. آنها با آنزیم خارج از محل فعال تعامل دارند و سوبسترای اضافی بر توانایی مهاری آنها تأثیر نمی گذارد، همانطور که در مورد مهارکننده های رقابتی صدق می کند. این مهارکننده‌ها یا با گروه‌های خاصی از آنزیم (فلزات سنگین به گروه‌های تیول Cys متصل می‌شوند) یا اغلب با مرکز تنظیمی تعامل دارند که توانایی اتصال مرکز فعال را کاهش می‌دهد. فرآیند واقعی مهار، سرکوب کامل یا جزئی فعالیت آنزیم با حفظ ساختار اولیه و فضایی آن است.

همچنین بین مهار برگشت پذیر و غیر قابل برگشت تمایز قائل می شود. مهارکننده های برگشت ناپذیر با ایجاد پیوند شیمیایی با AK یا سایر اجزای ساختاری آنزیم را غیرفعال می کنند. این معمولاً یک پیوند کووالانسی به یکی از سایت‌های فعال است. چنین مجموعه ای عملاً تحت شرایط فیزیولوژیکی تجزیه نمی شود. در مورد دیگر، بازدارنده ساختار ساختاری مولکول آنزیم را مختل می کند و باعث دناتوره شدن آن می شود.

اثر مهارکننده‌های برگشت‌پذیر را می‌توان در صورت وجود بیش از حد بستر یا تحت تأثیر موادی که ساختار شیمیایی بازدارنده را تغییر می‌دهند، حذف کرد. بازدارنده های رقابتی و غیررقابتی در بیشتر موارد برگشت پذیر هستند.

علاوه بر مهارکننده ها، فعال کننده های کاتالیز آنزیمی نیز شناخته شده اند. آنها:

1) محافظت از مولکول آنزیم در برابر تأثیرات غیرفعال،

2) با بستری که به طور فعال تر به مرکز فعال F متصل می شود، کمپلکسی تشکیل می دهد،

3) در تعامل با آنزیمی که دارای ساختار چهارتایی است، زیرواحدهای آن را جدا می کنند و در نتیجه دسترسی سوبسترا به مرکز فعال را باز می کنند.

توزیع آنزیم ها در بدن

آنزیم های دخیل در سنتز پروتئین ها، اسیدهای نوکلئیک و آنزیم های متابولیسم انرژی در تمام سلول های بدن وجود دارند. اما سلول هایی که عملکردهای ویژه ای انجام می دهند حاوی آنزیم های خاصی نیز هستند. بنابراین، سلول های جزایر لانگرهانس در پانکراس حاوی آنزیم هایی هستند که سنتز هورمون های انسولین و گلوکاگون را کاتالیز می کنند. آنزیم هایی که فقط مشخصه سلول های اندام های خاص هستند را مختص اندام می نامند: آرژیناز و اوروکیناز- کبد، اسید فسفاتاز- پروستات. با تغییر غلظت چنین آنزیم هایی در خون، وجود آسیب شناسی در این اندام ها قضاوت می شود.

در یک سلول، آنزیم‌های منفرد در سراسر سیتوپلاسم توزیع می‌شوند، سایر آنزیم‌ها در غشای میتوکندری و شبکه آندوپلاسمی قرار می‌گیرند، چنین آنزیم‌هایی تشکیل می‌شوند. محفظه ها، که در آن مراحل مشخص و بهم پیوسته متابولیسم رخ می دهد.

بسیاری از آنزیم ها در سلول ها تشکیل می شوند و در حفره های تشریحی در حالت غیر فعال ترشح می شوند - اینها پروآنزیم هستند. آنزیم های پروتئولیتیک (که پروتئین ها را تجزیه می کنند) اغلب به صورت پروآنزیم تشکیل می شوند. سپس تحت تأثیر pH یا سایر آنزیم ها و سوبستراها، اصلاح شیمیایی آنها رخ می دهد و مرکز فعال در دسترس بسترها می شود.

نیز وجود دارد ایزوآنزیم ها - آنزیم هایی که در ساختار مولکولی متفاوت هستند، اما عملکرد یکسانی دارند.

نامگذاری و طبقه بندی آنزیم ها

نام آنزیم از قسمت های زیر تشکیل شده است:

1. نام بستری که با آن تعامل دارد

2. ماهیت واکنش کاتالیز شده

3. نام کلاس آنزیم (اما این اختیاری است)

4. پسوند -aza-

پیروات - دکربوکسیل - آزا، سوکسینات - دهیدروژن - آزا

از آنجایی که حدود 3 هزار آنزیم در حال حاضر شناخته شده است، آنها باید طبقه بندی شوند. در حال حاضر، یک طبقه بندی بین المللی از آنزیم ها اتخاذ شده است که بر اساس نوع واکنش کاتالیز شده است. 6 کلاس وجود دارد که به نوبه خود به تعدادی زیر کلاس تقسیم می شوند (فقط به صورت انتخابی در این کتاب ارائه شده است):

1. اکسیدرودوکتازها کاتالیز واکنش های ردوکس. آنها به 17 زیر کلاس تقسیم می شوند. همه آنزیم ها حاوی یک قسمت غیر پروتئینی به شکل هِم یا مشتقات ویتامین های B2، B5 هستند. بستری که تحت اکسیداسیون قرار می گیرد به عنوان دهنده هیدروژن عمل می کند.

1.1. دهیدروژنازها هیدروژن را از یک بستر حذف کرده و به بسترهای دیگر منتقل می کنند. کوآنزیم های NAD، NADP، FAD، FMN. آنها هیدروژن حذف شده توسط آنزیم را می پذیرند و آن را به شکل احیا شده (NADH، NADPH، FADH) تبدیل می کنند و آن را به یک مجتمع آنزیم-سوبسترای دیگر منتقل می کنند و در آنجا آزاد می کنند.

1.2. اکسیدازها - انتقال هیدروژن به اکسیژن را برای تشکیل آب یا H 2 O 2 کاتالیز می کنند. اف. سیتوکروم اکسیداززنجیره تنفسی

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. مونوکسیدازها - سیتوکروم P450. با توجه به ساختار آن، هموپروتئین و فلاوپروتئین است. بیگانه‌بیوتیک‌های لیپوفیل را هیدروکسیله می‌کند (طبق مکانیسمی که در بالا توضیح داده شد).

1.4. پراکسیدازهاو کاتالاز- تجزیه پراکسید هیدروژن را که در طی واکنش های متابولیکی تشکیل می شود کاتالیز می کند.

1.5. اکسیژنازها - واکنش های افزودن اکسیژن به بستر را کاتالیز می کنند.

2. نقل و انتقالات - انتقال رادیکال های مختلف از یک مولکول دهنده به یک مولکول گیرنده را کاتالیز می کند.

آ آ+ E + B = E آ+ A + B = E + B آ+ A

2.1. متیل ترانسفراز (CH 3 -).

2.2. کربوکسیل و کربامویل ترانسفرازها.

2.2. آسیل ترانسفرازها - کوآنزیم A (انتقال گروه آسیل - R -C=O).

مثال: سنتز انتقال دهنده عصبی استیل کولین (به بخش "متابولیسم پروتئین" مراجعه کنید).

2.3. هگزوسیل ترانسفرازها انتقال باقی مانده های گلیکوزیل را کاتالیز می کنند.

مثال: جدا شدن یک مولکول گلوکز از گلیکوژن تحت تأثیر فسفوریلازها.

2.4. آمینوترانسفرازها - انتقال گروه های آمینه

R 1- CO - R 2 + R 1 - CH - N.H. 3 - R 2 = R 1 - CH - N.H. 3 - R 2 + R 1 - CO - R 2

آنها نقش مهمی در تحول AK دارند. کوآنزیم رایج پیریدوکسال فسفات است.

مثال: آلانین آمینوترانسفراز(ALAT): پیروات + گلوتامات = آلانین + آلفا کتوگلوتارات (به بخش "متابولیسم پروتئین" مراجعه کنید).

2.5. فسفوترانسفراز (کیناز) - انتقال باقی مانده اسید فسفریک را کاتالیز می کند. در بیشتر موارد، اهداکننده فسفات ATP است. آنزیم های این دسته عمدتاً در تجزیه گلوکز شرکت می کنند.

مثال: هگزو (گلوکوکیناز)..

3. هیدرولازها - کاتالیز واکنش های هیدرولیز، به عنوان مثال. شکافتن مواد با افزودن در محل شکسته شدن پیوند آب. این کلاس عمدتاً شامل آنزیم های گوارشی می شود؛ آنها تک جزئی هستند (قسمت غیر پروتئینی ندارند)

R1-R2 + H 2 O = R1H + R2OH

3.1. استرازها - پیوندهای استری را تجزیه می کنند. این زیرگروه بزرگی از آنزیم ها است که هیدرولیز استرهای تیول و فسفواسترها را کاتالیز می کند.
مثال: NH 2).

مثال: آرژیناز(چرخه اوره).

4. لیازها - کاتالیز واکنش های تقسیم مولکولی بدون افزودن آب. این آنزیم ها دارای بخش غیر پروتئینی به شکل تیامین پیروفسفات (B1) و پیریدوکسال فسفات (B6) هستند.

4.1. لیازهای پیوند C-C. آنها معمولاً دکربوکسیلاز نامیده می شوند.

مثال: پیروات دکربوکسیلاز.

5. ایزومرازها - کاتالیز واکنش های ایزومریزاسیون.

مثال: فسفوپنتوز ایزومراز، پنتوز فسفات ایزومراز(آنزیم های شاخه غیر اکسیداتیو مسیر پنتوز فسفات).

6. لیگازها کاتالیز واکنش برای سنتز مواد پیچیده تر از مواد ساده تر. چنین واکنش هایی به انرژی ATP نیاز دارند. "Synthetase" به نام این آنزیم ها اضافه شده است.

مراجع برای فصل IV.3.

1. Byshevsky A. Sh., Tersenov O. A. Biochemistry for the doctor // Ekaterinburg: Uralsky Rabochiy, 1994, 384 pp.

2. Knorre D. G.، Myzina S. D. شیمی بیولوژیکی. - م.: بالاتر. مدرسه 1998، 479 ص.

3. Filippovich Yu. B.، Egorova T. A.، Sevastyanova G. A. کارگاه آموزشی بیوشیمی عمومی // M.: Enlightenment، 1982، 311 pp.

4. لنینگر A. بیوشیمی. اساس مولکولی ساختار و عملکرد سلول // M.: Mir, 1974, 956 pp.;

5. Pustovalova L.M. کارگاه بیوشیمی // Rostov-on-Don: Phoenix, 1999, 540 p.

شرح سخنرانی سخنرانی شماره 1 مقدمه ای بر بیوشیمی. آنزیم ها روی اسلایدها

طرح کلی سخنرانی I. بیوشیمی به عنوان یک علم. موضوع، اهداف و اهداف بیوشیمی. II. متابولیسم. مفاهیم اساسی. انواع واکنش های متابولیک III. آنزیم شناسی. 1. آنزیم ها. تعریف، ماهیت شیمیایی، خواص فیزیکوشیمیایی، اهمیت بیولوژیکی. 2. مقایسه آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی 3. ساختار آنزیم ها

بیوشیمی علمی است که به مطالعه مواد تشکیل دهنده موجودات زنده، دگرگونی های آنها و همچنین رابطه این دگرگونی ها با فعالیت اندام ها و بافت ها می پردازد.بیوشیمی یک علم جوان است؛ حدود صد سال پیش در تقاطع فیزیولوژی و شیمی آلی اصطلاح بیوشیمی در سال 1903 توسط بیوشیمیدان آلمانی کارل نوبرگ (1877 - 1956) معرفی شد. I. بیوشیمی

بیوشیمی به عنوان یک علم به موارد زیر تقسیم می شود: استاتیک (شیمی بیو آلی) ساختار و ترکیب شیمیایی موجودات را تجزیه و تحلیل می کند. H 2 O ÀÄÔ + Ôí ÀÒÔ À Ò Ô À Ä Ô + Ô í

با توجه به اهداف تحقیق، بیوشیمی به دو دسته تقسیم می شود: بیوشیمی انسان و حیوان. بیوشیمی گیاهی؛ بیوشیمی میکروارگانیسم ها؛ بیوشیمی قارچ؛ بیوشیمی ویروس ها من و شما به بیوشیمی پزشکی، یکی از شاخه های بیوشیمی انسان و حیوان مشغول خواهیم شد.

موضوع بیوشیمی پزشکی یک شخص است هدف از دوره بیوشیمی پزشکی مطالعه: مبانی مولکولی عملکردهای فیزیولوژیکی انسان است. مکانیسم های مولکولی پاتوژنز بیماری؛ پایه بیوشیمیایی برای پیشگیری و درمان بیماری ها؛ روش های بیوشیمیایی برای تشخیص بیماری ها و نظارت بر اثربخشی درمان (بیوشیمی بالینی) اهداف دوره بیوشیمی پزشکی: مطالعه مطالب نظری. کسب مهارت های عملی در تحقیقات بیوشیمیایی؛ یاد بگیرید که نتایج مطالعات بیوشیمیایی را تفسیر کنید

II. متابولیسم فعالیت حیات هر موجود زنده بر اساس فرآیندهای شیمیایی است. متابولیسم (متابولیسم) - مجموع تمام واکنش هایی که در یک موجود زنده رخ می دهد A FB C DEE انرژی کاتابولیسم گرما آنابولیسم

متابولیت ها - مواد درگیر در فرآیندهای متابولیک (سوبستراها، A، B، C، محصولات) سوبسترا - ماده ای که وارد یک واکنش شیمیایی می شود محصول - ماده ای که در طی یک واکنش شیمیایی تشکیل می شود. توالی واکنش هایی که در نتیجه آن سوبسترا به محصول تبدیل می شود مسیر متابولیک A B نامیده می شود.ترکیبات آلی ساختار پیچیده ای دارند و تنها در طی چندین واکنش متوالی سنتز می شوند.مثال یک مسیر متابولیک: گلیکولیز، زنجیره فسفوریلاسیون اکسیداتیو

محصول زیرلایه 2 دنباله واکنش هایی که مسیر اصلی متابولیک را دور می زند، شنت متابولیک نامیده می شود A B D E.

S 1 دنباله ای از واکنش ها که طی آن محصول حاصل نیز بستر این واکنش ها است، چرخه متابولیک نامیده می شود S 2 (P) A CB محصول 1 محصول 2 نمونه هایی از چرخه های متابولیک: 1. چرخه کربس، 2. چرخه اورنیتین 3. β. چرخه - اسیدهای اکسیداسیون چرب 4. چرخه گلوکز-لاکتات، 5. چرخه گلوکز-آلانین

آنزیم شناسی علمی است، شاخه ای از بیوشیمی، در مورد آنزیم ها. III. آنزیم شناسی، ساختار و خواص آنزیم ها؛ واکنش های آنزیمی و مکانیسم های کاتالیز آنها. تنظیم فعالیت آنزیم موضوع آنزیم شناسی آنزیم ها است. مطالعات آنزیم شناسی: آنزیم شناسی پزشکی - استفاده از آنزیم ها را در پزشکی مطالعه می کند.

تقریباً تمام واکنش ها در یک موجود زنده با مشارکت آنزیم ها اتفاق می افتد.آنزیم ها کاتالیزورهای بیولوژیکی پروتئینی هستند. نقش بیولوژیکی آنزیم ها این است که سیر کنترل شده تمام فرآیندهای متابولیک بدن را کاتالیز می کنند.خواص فیزیکوشیمیایی آنزیم ها به دلیل داشتن مواد پروتئینی، تمام خواص پروتئین ها را دارند تعریف و ماهیت شیمیایی تا سال 2013، بیش از 5000 آنزیم مختلف توصیف شده است

ویژگی های عمل آنزیم ها 1. آنها فقط واکنش های ترمودینامیکی ممکن را تسریع می کنند. 2. حالت تعادل واکنش ها را تغییر نمی دهند، بلکه فقط دستیابی به آن را تسریع می کنند. در مقادیر کم 5. در واکنش ها مصرف نمی شوند 6. حساس به فعال کننده ها و بازدارنده ها. 7. فعالیت آنزیم‌ها توسط عوامل خاص و غیر اختصاصی تنظیم می‌شود. بدن 10. برای آنزیم ها با ویژگی بالا مشخص می شوند: اختصاصیت سوبسترا: ▪ مطلق (1 آنزیم - 1 سوبسترا)، ▪ گروه (1 آنزیم - چندین بستر مشابه)، ▪ ویژگی استریو (آنزیم ها با سوبستراهای L یا D کار می کنند). ویژگی کاتالیزوری (آنزیم ها واکنش های یکی از انواع واکنش های شیمیایی را کاتالیز می کنند) مشترک در مواد معدنی و کاتالیزورها

1. مرکز فعال بخشی از مولکول آنزیم است که به طور خاص با سوبسترا تعامل می کند و مستقیماً در کاتالیز b) دخالت دارد. مرکز کاتالیزوری مرکز فعال، به عنوان یک قاعده، در یک طاقچه (جیب) قرار دارد که شامل حداقل سه نقطه برای اتصال بستر است، به همین دلیل مولکول بستر به تنها روش ممکن به مرکز فعال متصل می شود، که ویژگی بستر را تضمین می کند. آنزیم 1. مرکز فعال a). محل بستر (منطقه تماس) ویژگی ساختاری مرکز کاتالیزوری به آنزیم اجازه می دهد تا یک واکنش را با استفاده از مکانیزم کاتالیز خاص کاتالیز کند: اسید-باز، الکتروفیل، نوکلئوفیل و غیره. بنابراین. مرکز کاتالیزوری انتخاب مسیر تبدیل شیمیایی و ویژگی کاتالیزوری آنزیم را تضمین می کند. ساختار آنزیم ها آنزیم ها پروتئین های کروی هستند که دارای یک مرکز فعال هستند

آنزیم t +- 0 سوبسترا آنزیم ها با وجود مراکز خاصی از کاتالیز محل بستر کاتالیت مشخص می شوند. مرکز فعال مرکز + 0 -محصول تی

02. مرکز آلوستریک گروه آنزیم های تنظیمی دارای مراکز آلوستریک هستند که در خارج از مرکز فعال قرار دارند، تعدیل کننده های "+" (فعال کننده ها) می توانند به مرکز آلوستریک متصل شوند و فعالیت آنزیم ها را افزایش دهند. مرکز آلوستریک و صفحه تماس به روشی مشابه + -0+ فعال کننده چیده شده اند

02. مرکز آلوستریک همچنین، تعدیل کننده های "-" (مهار کننده) را می توان به مرکز آلوستریک متصل کرد و از فعالیت آنزیم ها جلوگیری کرد. -0+ بازدارنده -

با توجه به ترکیب آنها، آنزیم ها به موارد زیر تقسیم می شوند: ساده شامل فقط اسیدهای آمینه - آنزیم های پیچیده شامل: 1. اسیدهای آمینه. 2. یون های فلزی 3. مواد آلی با طبیعت غیر پروتئینی 0+ Apoenzyme. گروه مصنوعی + - 0 بخش پروتئینی (از اسیدهای آمینه) یک آنزیم پیچیده را آپوآنزیم می‌گویند.

کوآنزیم ها مواد آلی غیر پروتئینی هستند که به عنوان بخشی از محل کاتالیزوری مرکز فعال آنزیم در کاتالیز شرکت می کنند. شکل فعال کاتالیزوری یک پروتئین پیچیده، هولوآنزیم نامیده می شود.هولونزیم = آپوآنزیم + کوآنزیم. کوفاکتورها - یون های فلزی لازم برای تجلی فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها نامیده می شوند

عملکرد زیر به عنوان کوآنزیم: ویتامین‌ها کوآنزیم‌های فعال‌سازی PP (نیکوتینیک اسید) NAD + NADP + B1 (تیامین) B2 (ریبوفلاوین) تیامین پیروفسفات FAD، FMN B6 (پیریدوکسال) پیریدوکسال فسفات B 12 کوبالامنزی‌ها. نوکلئوتیدها (کوآنزیم های ریبوزومی)؛ کوآنزیم Q; FAFS (کوآنزیم های ترانسفراز)؛ SAM ; گلوتاتیون (کوآنزیم گلوتاتیون پراکسیداز)؛ مشتقات ویتامین های محلول در آب:

— 0+ +- 0++ — 0+ + — 0 سوبسترا یک گروه مصنوعی است که توسط پیوندهای غیرکووالانسی ضعیف به قسمت پروتئینی متصل می شود. یک سوبسترا در زمان واکنش به آنزیم اضافه می شود: به عنوان مثال، NAD +، NADP +. +- 0+ محصول آنزیم + آنزیم سوبسترا Cosubstrate آنزیم-سوبسترا کمپلکس Cosubstrate- 0+ گروه پروتز معمولاً به شدت با آپوآنزیم مرتبط است.

کوفاکتورها یون های پتاسیم، منیزیم، کلسیم، روی، مس، آهن و غیره به عنوان کوفاکتور عمل می کنند و مولکول های بستر را تثبیت می کنند و اتصال آن را تضمین می کنند. تثبیت مرکز فعال آنزیم، تثبیت ساختار سوم و چهارم آنزیم. کاتالیزور را فراهم کند. نقش کوفاکتورها متنوع است، آنها عبارتند از:

برای مثال، ATP کینازها را فقط با Mg 2+ + Substrate (ATP) Cofactor (Mg 2+) + - 0 Enzyme Active Substrate (ATP- Mg 2+) - 0+ + - 0+ محصول کمپلکس آنزیم-سوبسترا (ADP) می پیوندد. ) - 0+ آنزیم. کوفاکتور (Mg 2+)

محلی سازی و تقسیم بندی آنزیم ها در سلول ها و بافت ها با توجه به محلی سازی در بدن، آنزیم ها به موارد زیر تقسیم می شوند: آنزیم های عمومی (جهانی) آنزیم های اختصاصی اندام آنزیم های اختصاصی اندام. آنزیم های اندامک غیر اختصاصی آنزیم ها با توجه به محل قرارگیری آنها در سلول به: کراتین کینازها، آمینوترانسفرازها و غیره تقسیم می شوند. آنزیم های گلیکولیز، ریبوزوم ها و غیره

تقریباً در همه سلول ها یافت می شوند و فرآیندهای اساسی زندگی سلولی را فراهم می کنند: 1. آنزیم های عمومی (جهانی) آنزیم ها: گلیکولیز، چرخه کربس، فسفوریلاسیون اکسیداتیو، PPS و غیره. سنتز و استفاده از ATP. متابولیسم پروتئین ها، اسیدهای نوکلئیک، لیپیدها، کربوهیدرات ها و سایر مواد آلی؛ ایجاد پتانسیل الکتروشیمیایی؛ حرکت و غیره

2. آنزیم های اختصاصی اندام بافت استخوان قلیایی فسفاتاز میوکارد AST، ALT، CK MB، LDH 1، 2 کلیه ترانس آمیدیناز a، آلکالین فسفاتاز کبد آرژیناز، ALT، AST، LDH 4، 5، آلکالین فسفاتاز دی گلوپتاز، ترانس گلوپتوئید کولین استراز مشخصه اندام ها یا بافت های خاص (یا گروهی از اندام ها و بافت ها). اطمینان حاصل کنید که آنها عملکردهای خاص فسفاتاز اسید پروستات را انجام می دهند. پانکراس α-آمیلاز، لیپاز، γ-گلوتامیل ترانس پپتیداز

توزیع آنزیم ها در اندام های myoc کبد. اسکل. مشک Kidney Er Bone Prostate AST ALT LDH CK ALP CP 0 -10% 10 -50% 50 -75% 75 -100%

3. آنزیم های اختصاصی اندامک غشای سلولی آلکالین فسفاتاز، آدنیلات سیکلاز، سیتوپلاسم K-Na-ATPase آنزیم های گلیکولیز، PFS Smooth ER آنزیم های اکسیداسیون میکروزومی ریبوزوم ها آنزیم های بیوسنتز پروتئین. لیزوزوم اسید فسفاتاز. میتوکندری آنزیم های فسفوریلاسیون اکسیداتیو، چرخه TCA، بتا اکسیداسیون اسیدهای چرب هسته RNA پلیمراز، NAD سنتتاز

ایزوآنزیم ها اشکال متعددی از یک آنزیم هستند که واکنش یکسانی را کاتالیز می کنند و از نظر ترکیب شیمیایی با هم متفاوت هستند. . پایداری حرارتی H ایزوآنزیم ها دارای ساختار چهارتایی هستند که توسط تعداد زوج زیر واحد (2، 4، 6 و غیره) تشکیل می شود: ایزوآنزیم ها پروتئین ها با ساختار چهارتایی و زیر واحدهای مختلف، به دلیل تعداد کمتر ژن، تنوع بیشتری از اشکال ایجاد می کنند. .

لاکتات دهیدروژناز (LDH) LDH از 4 زیر واحد از 2 نوع M (عضله) و H (قلب) تشکیل شده است که در ترکیبات مختلف 5 ایزوفرم M (عضله) H (قلب) را تشکیل می دهند. آنزیم گلیکولیز و گلوکونئوژنز

LDH 1 NNNN LDH 2 NNNM LDH 3 NNMM LDH 4 NMMM LDH 5 MMMM O 2 H (قلب) M (عضله) اپیتلیوم ریوی آلوئول میوکارد، گلبول های قرمز، ماهیچه های اسکلتی مقطعی قشر کلیه، سلول های کبدی. N خنثی r. H اسیدی

کراتین کیناز (کراتین فسفوکیناز) CPK شامل 2 زیر واحد از 2 نوع M (از انگلیسی، ماهیچه - ماهیچه) و B (از انگلیسی مغز - مغز) است که در ترکیبات مختلف 3 ایزوفرم را تشکیل می دهند: CPK BB CPK MMKPK نقش مهمی ایفا می کند. در تبادل انرژی بافت عضلانی و عصبی

تعیین فعالیت آنزیم ها و ایزوآنزیم های اختصاصی اندامک در خون به طور گسترده در تشخیص بالینی استفاده می شود: انفارکتوس میوکارد AST، ALT، CK MB، LDH 1، 2 پانکراتیت پانکراس آمیلاز، γ-گلوتامیل ترانس پپتیداز، لیپاز هپاتیت AST، ALT، 4، 5، γ - گلوتامیل ترانس پپتیداز، گلوتامات دهیدروژناز

نامگذاری - نام ترکیبات منفرد، گروه ها، طبقات آنها و همچنین قوانینی برای جمع آوری این نام ها طبقه بندی - تقسیم بندی چیزی بر اساس ویژگی های انتخاب شده نامگذاری و طبقه بندی آنزیم ها

نامگذاری مدرن آنزیم ها بین المللی است، به زبان های مختلف ترجمه شده است. نام های تاریخی: (پپسین، تریپسین) نام های کاری: سوبسترا + پایان آزا (ساکاراز) بستر + ماده شیمیایی آن. تبدیل + آزا (پیروات کربوکسیلاز) Trivial Systematic نام می تواند آنزیم و واکنش کاتالیز شده آن را به دقت شناسایی کند. هر کلاس بر اساس یک طرح خاص ساخته شده است که در سال 1961 توسط اتحادیه بین المللی بیوشیمیست ها تصویب شد.

طبقه بندی آنزیم ها بر اساس 6 نوع شناخته شده واکنش های شیمیایی، آنزیم هایی که آنها را کاتالیز می کنند به 6 کلاس تقسیم می شوند. بر اساس زیرلایه ها، گروه های قابل انتقال و غیره، چندین زیر کلاس و زیر کلاس در هر کلاس متمایز می شوند (از 5 تا 23). هر آنزیم دارای کد CF 1 خود است. 1. رقم اول نشان دهنده کلاس، دوم - زیر کلاس، سوم - زیرگروه، چهارم - شماره سریال آنزیم در زیر کلاس خود (به ترتیب کشف) است. http://www. شیمی qmul. ac uk/iubmb/enzyme/

شماره نوع واکنش کلاس زیر کلاس زیر کلاس 1 ORV اکسیدرودوکتازها 23 زیر کلاس اکسیدازها هوازی DG بی هوازی DG اکسیژنازها هیدروکسی پراکسیدازها 2 انتقال گروه های عاملی ترانسفرازها 10 زیر کلاس کینازها آمینوترانسفرازها پروتئین ها هیدرو کینازها حذف از 3 کلاس های فسفوتاز FPP 4 غیر حذف هیدرولیکی یک گروه از بستر a لیازها 7 زیر کلاس 5 ایزومریزاسیون ایزومراز 5 زیر کلاس 6 سنتز به دلیل انرژی ترکیبات پرانرژی لیگاز 6 زیر کلاس C-O- لیگاز، C-S-لیگاز، C-N-لیگاز، C-C-لیگاز

نامگذاری آنزیمها هیچ رویکرد واحدی برای قوانین نامگذاری آنزیمها وجود ندارد - هر کلاس قوانین خاص خود را دارد. واکنش کاتالیز شد. پایان – AZA; اطلاعات اضافی، در صورت لزوم، در انتها نوشته شده و در پرانتز محصور شده است: L -malate + NADP + ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L -malate: NADP + - oxidoreductase (decarboxylating);

1. Oxidoreductases نام کلاس: دهنده: گیرنده (هم بستر) اکسیدوردوکتاز R - CH 2 - O H + NAD + R - CH =O + NAD H 2 نام سیستماتیک: الکل: NAD + اکسیدوردوکتاز نام ساده: الکل دهیدروژناز کد: CF 1. 1 ℮ - و N +

2. Transferases نام کلاس: از کجا: از کجا به چه موقعیتی – چه – اهداکننده ترانسفراز: گیرنده – گروه انتقال یافته – ترانسفراز AT F + D-hexose ADP + D-hexose -6 f نام سیستماتیک: AT F: D -هگزوز -6 - phosphotransferase نام ساده: hexokinase کد: CF 2. 7. 1. 1 اتم ها و باقیمانده های مولکولی

3. هیدرولازها نام کلاس: سوبسترا - آنچه جدا می شود - سوبسترا هیدرولاز - هیدرولاز استیل کولین + H 2 O استات + کولین نام سیستماتیک: استیل کولین - آسیل هیدرولاز نام ساده: استیل کولین استراز کد: EC 3. 1. 1.

4. لیازها نام کلاس: بستر: آنچه جدا شده است - لیاز L-مالات H 2 O + فومارات نام سیستماتیک: L-malate: hydro-lyase نام ساده: فوماراز کد: EF 4. 2. 1.

5. ایزومرازها نام کلاس: سوبسترا – نوع ایزومریزاسیون – ایزومراز بستر – محصول – ایزومراز اسید فوماریک اسید مالئیک نام سیستماتیک: فومارات – سیس، ترانس – ایزومراز

6. لیگازها (سینتازها) نام کلاس: بستر: سوبسترا – لیگاز (منبع انرژی) L-glutamate + NH 4 + + ATP L-glutamine + ADP + Fn نام سیستماتیک: L-گلوتامات: آمونیاک – لیگاز (ATP → ADP + Fn ) نام ساده: گلوتامین سنتتاز کد: KF 6. 3. 1.

سخنرانی 15. آنزیم ها: ساختار، خواص، عملکردها.

طرح کلی سخنرانی:

1. مشخصات کلی آنزیم ها.

2. ساختار آنزیم ها.

3. مکانیسم کاتالیز آنزیمی.

4. خواص آنزیم ها.

5. نامگذاری آنزیم ها.

6. طبقه بندی آنزیم ها.

7. ایزوآنزیم ها

8. سینتیک واکنش های آنزیمی.

9. واحدهای اندازه گیری فعالیت آنزیمی

1. مشخصات کلی آنزیم ها.

در شرایط عادی فیزیولوژیکی، واکنش های بیوشیمیایی در بدن با سرعت بالا انجام می شود، که توسط کاتالیزورهای بیولوژیکی از طبیعت پروتئین تضمین می شود - آنزیم ها

آنها توسط علم آنزیم شناسی - علم آنزیم ها (آنزیم ها)، پروتئین های خاص - کاتالیزورهای سنتز شده توسط هر سلول زنده و فعال کردن واکنش های بیوشیمیایی مختلف در بدن مورد مطالعه قرار می گیرند. برخی از سلول ها می توانند تا 1000 آنزیم مختلف داشته باشند.

2. ساختار آنزیم ها.

آنزیم ها پروتئین هایی با وزن مولکولی بالا هستند. مانند هر پروتئین، آنزیم ها دارای سطوح اولیه، ثانویه، سوم و چهارم سازمان مولکولی هستند. ساختار اولیهترکیبی متوالی از اسیدهای آمینه است و با ویژگی های ارثی بدن تعیین می شود؛ این است که تا حد زیادی ویژگی های فردی آنزیم ها را مشخص می کند. ساختار ثانویه آنزیم ها به شکل یک مارپیچ آلفا سازماندهی می شوند. ساختار سومشکل کروی دارد و در تشکیل مراکز فعال و سایر مراکز شرکت می کند. بسیاری از آنزیم ها دارند ساختار چهارتایی و اتحادیه ای از چندین زیرواحد را نشان می دهد که هر کدام با سه سطح سازماندهی مولکول ها مشخص می شوند که هم از نظر کیفی و هم از نظر کمی با یکدیگر متفاوت هستند.

اگر آنزیم ها با پروتئین های ساده نشان داده شوند، یعنی فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده باشند، آنزیم های ساده نامیده می شوند. آنزیم های ساده عبارتند از پپسین، آمیلاز، لیپاز (تقریبا همه آنزیم های گوارشی).

آنزیم های پیچیده از بخش های پروتئینی و غیر پروتئینی تشکیل شده اند. بخش پروتئینی آنزیم نامیده می شود - آپوآنزیم،غیر پروتئینی – کوآنزیمکوآنزیم و آپوآنزیم تشکیل می شوند هولوآنزیمکوآنزیم می تواند فقط در طول مدت واکنش با بخش پروتئینی متصل شود یا با یک پیوند قوی دائمی به یکدیگر متصل شود (سپس قسمت غیر پروتئینی نامیده می شود - گروه پروتز). در هر صورت، اجزای غیر پروتئینی با برهمکنش با بستر، مستقیماً در واکنش های شیمیایی دخالت دارند. کوآنزیم ها را می توان با موارد زیر نشان داد:

نوکلئوزید تری فسفات ها

مواد معدنی (روی، مس، منیزیم).

اشکال فعال ویتامین ها (B1 بخشی از آنزیم دکربوکسیلاز، B2 بخشی از دهیدروژناز، B6 بخشی از ترانسفراز است).

وظایف اصلی کوآنزیم ها:

مشارکت در عمل کاتالیزور.

ایجاد تماس بین آنزیم و سوبسترا.

تثبیت آپوآنزیم

آپوآنزیم به نوبه خود فعالیت کاتالیزوری بخش غیر پروتئینی را افزایش می دهد و ویژگی عملکرد آنزیم ها را تعیین می کند.

هر آنزیم حاوی چندین مرکز عملکردی است.

مرکز فعال- ناحیه ای از یک مولکول آنزیم که به طور خاص با بستر تعامل دارد. مرکز فعال توسط گروه های عاملی از چندین بقایای اسید آمینه نشان داده می شود؛ در اینجا است که اتصال و تبدیل شیمیایی بستر رخ می دهد.

مرکز آلوستریکیا تنظیم کننده - این منطقه آنزیمی است که مسئول اتصال فعال کننده ها و مهار کننده ها است. این مرکز در تنظیم فعالیت آنزیم نقش دارد.

این مراکز در قسمت های مختلف مولکول آنزیم قرار دارند.

مدتهاست ثابت شده است که همه آنزیم ها پروتئین هستند و تمام خواص پروتئین را دارند. بنابراین مانند پروتئین ها، آنزیم ها به ساده و پیچیده تقسیم می شوند.

آنزیم های سادهفقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده است - به عنوان مثال، پپسین , تریپسین , لیزوزیم.

آنزیم های پیچیده(هولوآنزیم ها) یک بخش پروتئینی متشکل از اسیدهای آمینه - آپوآنزیم و یک بخش غیر پروتئینی - کوفاکتور دارند. نمونه هایی از آنزیم های پیچیده هستند سوکسینات دهیدروژناز(حاوی FAD)، آمینوترانسفرازها(حاوی پیریدوکسال فسفات) مختلف پراکسیدازها(حاوی هم) لاکتات دهیدروژناز(حاوی روی 2+)، آمیلاز(حاوی Ca2+).

کوفاکتوربه نوبه خود، می‌توان آن را کوآنزیم (NAD+، NADP+، FMN، FAD، بیوتین) یا یک گروه مصنوعی (هم، الیگوساکاریدها، یون‌های فلزی Fe2+، Mg2+، Ca2+، Zn2+) نامید.

تقسیم به کوآنزیم ها و گروه های پروتز همیشه واضح نیست:
اگر ارتباط کوفاکتور با پروتئین قوی باشد، در این مورد آنها از وجود صحبت می کنند گروه پروتز,
اما اگر یک مشتق ویتامین به عنوان کوفاکتور عمل کند، نامیده می شود کوآنزیم، صرف نظر از قدرت اتصال.

برای انجام کاتالیز، یک کمپلکس کامل از آپوپروتئین و کوفاکتور لازم است، آنها نمی توانند کاتالیز را جداگانه انجام دهند. کوفاکتور بخشی از مرکز فعال است و در اتصال زیرلایه یا در تبدیل آن شرکت می کند.

مانند بسیاری از پروتئین ها، آنزیم ها نیز می توانند باشند مونومرها، یعنی از یک زیر واحد تشکیل شده است و پلیمرها، از چندین زیر واحد تشکیل شده است.

سازماندهی ساختاری و عملکردی آنزیم ها

آنزیم شامل مناطقی است که عملکردهای مختلفی را انجام می دهد:

1. مرکز فعال - ترکیبی از باقی مانده های اسید آمینه (معمولا 12-16) که اتصال مستقیم به مولکول بستر را فراهم می کند و کاتالیز را انجام می دهد. رادیکال های اسید آمینه در مرکز فعال می توانند در هر ترکیبی باشند، با آمینو اسیدهایی که در نزدیکی آن قرار دارند و در زنجیره خطی به طور قابل توجهی از یکدیگر فاصله دارند. دو منطقه در مرکز فعال وجود دارد:

• لنگر(تماس، اتصال) - مسئول اتصال و جهت گیری بستر در مرکز فعال،
• کاتالیزوری- مستقیماً مسئول اجرای واکنش است.

نمودار ساختار آنزیم

آنزیم هایی که حاوی چندین مونومر هستند ممکن است با توجه به تعداد زیر واحدها چندین مرکز فعال داشته باشند. همچنین، دو یا چند زیر واحد می توانند یک سایت فعال را تشکیل دهند.

در آنزیم های پیچیده، گروه های عامل کوفاکتور لزوماً در مرکز فعال قرار دارند.

طرح تشکیل یک آنزیم پیچیده

2. مرکز آلوستریک (allos- خارجی) مرکزی برای تنظیم فعالیت آنزیم است که از نظر مکانی از مرکز فعال جدا شده و در همه آنزیم ها وجود ندارد. اتصال به مرکز آلوستریک هر مولکول (که فعال کننده یا بازدارنده نامیده می شود، و همچنین یک عامل، تعدیل کننده، تنظیم کننده) باعث تغییر در پیکربندی پروتئین آنزیم و در نتیجه سرعت واکنش آنزیمی می شود.

آنزیم های آلوستریک پروتئین های پلیمری هستند که مراکز فعال و تنظیم کننده در زیر واحدهای مختلف قرار دارند.

طرح ساختار آنزیم آلوستریک

چنین تنظیم کننده ای می تواند محصول این یا یکی از واکنش های بعدی، یک سوبسترای واکنش یا ماده دیگری باشد (به "تنظیم فعالیت آنزیم" مراجعه کنید).

ایزوآنزیم ها

ایزوآنزیم ها اشکال مولکولی همان آنزیم هستند که در نتیجه تفاوت های ژنتیکی جزئی در ساختار اولیه آنزیم به وجود می آیند، اما کاتالیز می شوند. همان واکنش. ایزوآنزیم ها متفاوت هستند قرابتبه بستر، حداکثر سرعتواکنش کاتالیز شده حساسیتبه بازدارنده ها و فعال کننده ها، شرایطکار (PH و دمای مطلوب).

به عنوان یک قاعده، ایزوآنزیم ها دارند چهارتاییساختار، یعنی از دو یا چند زیر واحد تشکیل شده است. به عنوان مثال، آنزیم دایمر کراتین کیناز (CK) با سه شکل ایزوآنزیمی متشکل از دو نوع زیر واحد نشان داده می شود: M (eng. ماهیچه– عضله) و B (eng. مغز- مغز). کراتین کیناز-1 (CK-1) از زیر واحدهای نوع B تشکیل شده است و در مغز، کراتین کیناز-2 (CK-2) - هر کدام یک زیرواحد M و B، فعال در میوکارد، کراتین کیناز-3، در مغز قرار دارد. CK-3) حاوی دو زیرواحد M است که مخصوص عضلات اسکلتی است. تعیین فعالیت ایزوآنزیم های مختلف CK در سرم خون دارد.

همچنین پنج ایزوآنزیم وجود دارد لاکتات دهیدروژناز(نقش LDH) - آنزیمی که در متابولیسم گلوکز نقش دارد. تفاوت بین آنها در نسبت متفاوت زیر واحدهای H نهفته است. قلب- قلب) و M (eng. ماهیچه- ماهیچه). لاکتات دهیدروژنازهای نوع 1 (H 4) و 2 (H 3 M 1) در بافت هایی با هوازیمتابولیسم (میوکارد، مغز، قشر کلیه)، تمایل زیادی به اسید لاکتیک (لاکتات) دارند و آن را به پیروات تبدیل می کنند. LDH-4 (H 1 M 3 ) و LDH- 5 ( M 4 ) در بافت های مستعد به بی هوازیمتابولیسم (کبد، عضله اسکلتی، پوست، مدولای کلیه)، میل ترکیبی کمی برای لاکتات دارند و تبدیل پیرووات به لاکتات را کاتالیز می کنند. در بافت با حد واسطنوع متابولیسم (طحال، پانکراس، غدد فوق کلیوی، غدد لنفاوی) LDH-3 (H 2 M 2) غالب است. تعیین فعالیت ایزوآنزیم های مختلف LDH در سرم خون دارای اهمیت بالینی و تشخیصی است.

نمونه دیگری از ایزوآنزیم ها گروه است هگزوکینازکه یک گروه فسفات را به مونوساکاریدهای هگزوز متصل می کنند و آنها را در واکنش های متابولیک سلولی دخالت می دهند. از چهار ایزوآنزیم، هگزوکیناز IV ( گلوکوکینازکه با سایر ایزوآنزیم ها در ویژگی بالای گلوکز، میل ترکیبی کم به آن و عدم حساسیت به مهار محصول واکنش متفاوت است.