Sifat kimia asam a-amino ditentukan, dalam kasus yang paling umum, oleh adanya gugus karboksil dan amina pada atom karbon yang sama. Kekhususan gugus fungsi samping asam amino menentukan perbedaan reaktivitasnya dan individualitas masing-masing asam amino. Sifat-sifat gugus fungsi samping muncul ke permukaan dalam molekul polipeptida dan protein, yaitu. setelah gugus amina dan karboksil melakukan tugasnya - mereka membentuk rantai poliamida.

Jadi, sifat kimia dari fragmen asam amino itu sendiri terbagi menjadi reaksi amina, reaksi asam karboksilat dan sifat karena pengaruh timbal baliknya.

Gugus karboksil memanifestasikan dirinya dalam reaksi dengan basa - membentuk karboksilat, dengan alkohol - membentuk ester, dengan amonia dan amina - membentuk asam amino, asam a-amino cukup mudah didekarboksilasi ketika dipanaskan dan di bawah aksi enzim (Skema 4.2.1) .

Reaksi ini memiliki signifikansi fisiologis yang penting, karena penerapannya secara in vivo mengarah pada pembentukan amina biogenik yang sesuai yang melakukan sejumlah fungsi spesifik dalam organisme hidup. Ketika histidin didekarboksilasi, histamin terbentuk, yang memiliki efek hormonal. Dalam tubuh manusia, ia terikat, dilepaskan selama reaksi inflamasi dan alergi, syok anafilaksis, menyebabkan perluasan kapiler, kontraksi otot polos, dan secara tajam meningkatkan sekresi asam klorida di lambung.

Selain itu, melalui reaksi dekarboksilasi, bersama dengan reaksi hidroksilasi cincin aromatik, amina biogenik lainnya, serotonin, terbentuk dari triptofan. Ini ditemukan pada manusia di sel usus di trombosit, dalam racun coelenterata, moluska, artropoda dan amfibi, dan ditemukan pada tumbuhan (pisang, kopi, buckthorn laut). Serotonin melakukan fungsi mediator pada sistem saraf pusat dan perifer, mempengaruhi tonus pembuluh darah, meningkatkan resistensi kapiler, dan meningkatkan jumlah trombosit dalam darah (Diagram 4.2.2).

Gugus amino asam amino memanifestasikan dirinya dalam reaksi dengan asam, membentuk garam amonium, dan diasilasi

Skema 4.2.1

Skema 4.2.2

dan alkilat bila bereaksi dengan asam halida dan alkil halida, dengan aldehida membentuk basa Schiff, dan dengan asam nitrat, seperti amina primer biasa, membentuk turunan hidroksi yang sesuai, dalam hal ini asam hidroksi (Skema 4.2.3).

Skema 4.2.3

Partisipasi simultan gugus amino dan fungsi karboksil dalam reaksi kimia cukup beragam. a-Asam amino membentuk kompleks dengan ion dari banyak logam divalen - kompleks ini dibangun dengan partisipasi dua molekul asam amino per ion logam, sedangkan logam membentuk dua jenis ikatan dengan ligan: gugus karboksil memberikan ikatan ionik dengan logam , dan gugus amino berpartisipasi dengan pasangan elektron bebasnya, berkoordinasi dengan orbital bebas logam (ikatan donor-akseptor), menghasilkan apa yang disebut kompleks khelat (Skema 4.2.4, logam disusun dalam satu baris sesuai dengan stabilitas kompleks).

Karena molekul asam amino mengandung fungsi asam dan basa, interaksi di antara keduanya tidak dapat dihindari - hal ini mengarah pada pembentukan garam internal (zwitterion). Karena merupakan garam dari asam lemah dan basa lemah, ia akan mudah terhidrolisis dalam larutan air, yaitu. sistemnya adalah keseimbangan. Dalam keadaan kristal, asam amino memiliki struktur zwitterionik murni, sehingga konsentrasi zat ini tinggi (Skema 4.2.5).

Skema 4.2.4

Skema 4.2.5

Reaksi ninhidrin sangat penting untuk mendeteksi asam amino dalam analisis kualitatif dan kuantitatifnya. Sebagian besar asam amino bereaksi dengan ninhidrin, melepaskan aldehida yang sesuai, dan larutan berubah menjadi biru-ungu (nm); larutan oranye (nm) hanya menghasilkan prolin dan hidroksiprolin. Skema reaksinya cukup kompleks dan tahap peralihannya tidak sepenuhnya jelas; produk reaksi berwarna disebut “Ruemann violet” (Skema 4.2.6).

Diketopiperazine dibentuk dengan memanaskan asam amino bebas, atau lebih baik lagi, dengan memanaskan esternya.

Skema 4.2.6

Produk reaksi dapat ditentukan berdasarkan strukturnya - sebagai turunan dari heterosiklik pirazin, dan berdasarkan skema reaksi - sebagai Amida ganda siklik, karena dibentuk oleh interaksi gugus amino dengan fungsi karboksil sesuai dengan skema substitusi nukleofilik ( Skema 4.2.7).

Pembentukan poliamida asam α-amino merupakan variasi dari reaksi pembentukan dikepiperazin yang dijelaskan di atas, dan itu

Skema 4.2.7

Skema 4.2.8

suatu variasi dimana Alam mungkin menciptakan kelas senyawa ini. Inti dari reaksi tersebut adalah serangan nukleofilik gugus amina dari satu asam α-amino terhadap gugus karboksil dari asam α-amino kedua, sedangkan gugus amina dari asam amino kedua berturut-turut menyerang gugus karboksil dari asam amino ketiga. , dll. (diagram 4.2.8).

Hasil reaksinya adalah poliamida atau (disebut dalam kaitannya dengan kimia protein dan senyawa mirip protein) polipeptida. Oleh karena itu, fragmen -CO-NH- disebut unit peptida atau ikatan peptida.

Asam amino mengandung gugus amino dan karboksil dan menunjukkan semua sifat karakteristik senyawa dengan gugus fungsi tersebut. Saat menulis reaksi asam amino, rumus dengan gugus amino dan karboksi tidak terionisasi digunakan.

1) reaksi pada gugus amino. Gugus amino dalam asam amino menunjukkan sifat-sifat amina yang umum: amina adalah basa dan bertindak sebagai nukleofil dalam reaksi.

1. Reaksi asam amino sebagai basa. Ketika asam amino berinteraksi dengan asam, garam amonium terbentuk:

glisin hidroklorida, garam glisin hidroklorida

2. Aksi asam nitrat. Ketika asam nitrat bekerja, asam hidroksi terbentuk dan nitrogen serta air dilepaskan:

Reaksi ini digunakan untuk penentuan kuantitatif gugus amina bebas dalam asam amino, serta protein.

3. Pembentukan turunan N - asil, reaksi asilasi.

Asam amino bereaksi dengan anhidrida dan asam halida, membentuk turunan N - asil dari asam amino:

Garam natrium benzil eter N karbobenzoksiglisin - glisin kloroformik

Asilasi adalah salah satu cara untuk melindungi gugus amino. Turunan N-asil sangat penting dalam sintesis peptida, karena turunan N-asil mudah dihidrolisis untuk membentuk gugus amino bebas.

4. Pembentukan basis Schiff. Ketika asam a-amino berinteraksi dengan aldehida, imina tersubstitusi (basa Schiff) terbentuk melalui tahap pembentukan karbinolamin:

alanin formaldehida N-metilol turunan dari alanin

5. Reaksi alkilasi. Gugus amino dalam asam a-amino dialkilasi membentuk turunan N-alkil:

Reaksi dengan 2,4-dinitrofluorobenzene adalah yang paling penting. Turunan dinitrofenil yang dihasilkan (turunan DNP) digunakan dalam pembentukan rangkaian asam amino peptida dan protein. Interaksi asam a-amino dengan 2,4-dinitrofluorobenzena merupakan contoh reaksi substitusi nukleofilik pada cincin benzena. Karena adanya dua gugus penarik elektron yang kuat pada cincin benzena, halogen menjadi bergerak dan mengalami reaksi substitusi:

2.4 – dinitro -

fluorobenzena N - 2,4 - dinitrofenil - a - asam amino

(DNPB) DNP - turunan dari a - asam amino

6.Reaksi dengan fenil isothiocyanate. Reaksi ini banyak digunakan dalam menentukan struktur peptida. Fenil isothiocyanate merupakan turunan dari asam isothiocyanic H-N=C=S. Interaksi asam a-amino dengan fenil isotiosianat berlangsung melalui mekanisme reaksi adisi nukleofilik. Produk yang dihasilkan kemudian mengalami reaksi substitusi intramolekul, yang mengarah pada pembentukan Amida tersubstitusi siklik: feniltiohidantoin.

Senyawa siklik diperoleh dalam hasil kuantitatif dan merupakan turunan fenil dari tiohidantoin (turunan PTH) - asam amino. Turunan PTG berbeda dalam struktur radikal R.

Selain garam biasa, asam a-amino, dalam kondisi tertentu, dapat membentuk garam intrakompleks dengan kation logam berat. Semua asam a-amino dicirikan oleh garam tembaga intrakompleks (kelat) yang mengkristal dengan indah dan berwarna sangat biru):
Alanin etil ester

Pembentukan ester merupakan salah satu cara untuk melindungi gugus karboksil dalam sintesis peptida.

3. Pembentukan asam halida. Ketika bekerja pada asam a-amino dengan gugus amino yang dilindungi dengan sulfur oksidiklorida (tionil klorida) atau fosfor oksida triklorida (fosfor oksiklorida), asam klorida terbentuk:

Produksi asam halida merupakan salah satu cara untuk mengaktifkan gugus karboksil dalam sintesis peptida.

4.Memperoleh anhidrida asam amino a. Asam halida sangat reaktif, sehingga mengurangi selektivitas reaksi bila digunakan. Oleh karena itu, metode yang lebih umum digunakan untuk mengaktifkan gugus karboksil dalam sintesis peptida adalah dengan mengubahnya menjadi gugus anhidrida. Anhidrida kurang aktif dibandingkan asam halida. Ketika asam a-amino yang memiliki gugus amino terlindungi berinteraksi dengan asam etil kloroformat (etil kloroformat), ikatan anhidrida terbentuk:

5. Dekarboksilasi. a - Asam amino yang memiliki dua gugus penarik elektron pada atom karbon yang sama mudah mengalami dekarboksilasi. Dalam kondisi laboratorium, hal ini dilakukan dengan memanaskan asam amino dengan barium hidroksida.Reaksi ini terjadi di dalam tubuh dengan partisipasi enzim dekarboksilase dengan pembentukan amina biogenik:

ninhidrin

Hubungan asam amino dengan panas. Ketika asam a-amino dipanaskan, Amida siklik yang disebut diketopiperazin terbentuk:

Diketopiperazine

g - dan d - Asam amino dengan mudah memisahkan air dan bersiklisasi untuk membentuk Amida internal, laktam:

g - laktam (butirolaktam)

Dalam kasus di mana gugus amino dan karboksil dipisahkan oleh lima atau lebih atom karbon, ketika dipanaskan, terjadi polikondensasi dengan pembentukan rantai polimer poliamida dengan eliminasi molekul air.

Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus fungsi dalam molekulnya: amino dan karboksil.

Tata nama asam amino. Menurut tata nama sistematis, nama asam amino dibentuk dari nama asam karboksilat yang bersangkutan dan penambahan kata “amino”. Posisi gugus amino ditunjukkan dengan angka. Penghitungannya dari karbon gugus karboksil.

Isomerisme asam amino. Isomerisme strukturalnya ditentukan oleh posisi gugus amino dan struktur radikal karbon. Tergantung pada posisi gugus NH 2, asam -, - dan -amino dibedakan.

Molekul protein dibangun dari asam α-amino.

Mereka juga dicirikan oleh isomerisme gugus fungsi (isomer asam amino antarkelas dapat berupa ester asam amino atau tengah asam hidroksi). Misalnya untuk asam 2-aminopropanoat CH 3 – CH(NH) 2 – COOH isomer berikut ini mungkin terjadi

Sifat fisik asam α-amino

Asam amino adalah zat kristal tidak berwarna, tidak mudah menguap (tekanan uap jenuh rendah), meleleh dengan dekomposisi pada suhu tinggi. Kebanyakan dari mereka sangat larut dalam air dan sulit larut dalam pelarut organik.

Larutan asam amino monobasa dalam air mempunyai reaksi netral. -Asam amino dapat dianggap sebagai garam internal (ion bipolar): + NH 3  CH 2  COO  . Dalam lingkungan asam mereka berperilaku seperti kation, dalam lingkungan basa mereka berperilaku seperti anion. Asam amino adalah senyawa amfoter yang menunjukkan sifat asam dan basa.

Metode untuk memperoleh asam α-amino

1. Pengaruh amonia pada garam asam terklorinasi.

Kl  CH 2  COONH4 + NH3
NH 2  CH2COOH

2. Pengaruh amonia dan asam hidrosianat pada aldehida.

3. Hidrolisis protein menghasilkan 25 asam amino berbeda. Memisahkan mereka bukanlah tugas yang mudah.

Metode untuk memperoleh asam -amino

1. Penambahan amonia pada asam karboksilat tak jenuh.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Sintesis berdasarkan asam malonat dibasa.

Sifat kimia asam amino

1. Reaksi pada gugus karboksil.

1.1. Pembentukan eter melalui aksi alkohol.

2. Reaksi pada gugus amino.

2.1. Interaksi dengan asam mineral.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Interaksi dengan asam nitrat.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  H O  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Konversi asam amino bila dipanaskan.

3.1.-asam amino membentuk Amida siklik.

3.2.-asam amino menghilangkan gugus amino dan atom hidrogen dari atom karbon y.

Perwakilan individu

Glisin NH 2 CH 2 COOH (glikokol). Salah satu asam amino yang paling umum ditemukan dalam protein. Dalam kondisi normal - kristal tidak berwarna dengan Tm = 232236С. Mudah larut dalam air, tidak larut dalam alkohol absolut dan eter. Indeks hidrogen larutan berair6.8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alanin – asam aminopropionat

Tersebar luas di alam. Ini ditemukan bebas dalam plasma darah dan di sebagian besar protein. T pl = 295296С, sangat larut dalam air, sukar larut dalam etanol, tidak larut dalam eter. pK a (COOH) = 2,34; pK a (NH ) = 9,69.

-alanin NH 2 CH 2 CH 2 COOH – kristal kecil dengan suhu leleh = 200°C, sangat larut dalam air, buruk dalam etanol, tidak larut dalam eter dan aseton. pK a (COOH) = 3,60; pK a (NH ) = 10,19; tidak ada dalam protein.

Kompleks. Istilah ini digunakan untuk menyebut rangkaian asam α-amino yang mengandung dua atau tiga gugus karboksil. Yang paling sederhana:

N Komplekson yang paling umum adalah asam etilendiamintetraasetat.

Garam dinatriumnya, Trilon B, sangat banyak digunakan dalam kimia analitik.

Ikatan antara residu asam α-amino disebut ikatan peptida, dan senyawa yang dihasilkan disebut peptida.

Dua residu asam α-amino membentuk dipeptida, tiga - tripeptida. Banyak residu membentuk polipeptida. Polipeptida, seperti asam amino, bersifat amfoter; masing-masing memiliki titik isoelektriknya sendiri. Protein adalah polipeptida.

Semua asam α-amino, kecuali glisin, mengandung atom karbon α kiral dan dapat terjadi sebagai enansiomer:

Telah terbukti bahwa hampir semua asam -amino alami memiliki konfigurasi relatif yang sama pada atom -karbon. -Atom karbon (-)-serin ditetapkan secara konvensional L-konfigurasi, dan -atom karbon (+)-serin - D-konfigurasi. Selain itu, jika proyeksi Fischer suatu asam amino ditulis sedemikian rupa sehingga gugus karboksil terletak di atas dan R di bawah, maka L-asam amino, gugus amino berada di sebelah kiri, dan D- asam amino - di sebelah kanan. Skema Fischer untuk menentukan konfigurasi asam amino berlaku untuk semua asam α-amino yang memiliki atom karbon α kiral.

Dari gambar tersebut jelas bahwa L-asam amino dapat bersifat dekstrorotatori (+) atau levorotatori (-) tergantung sifat radikalnya. Sebagian besar asam amino yang ditemukan di alam adalah L-baris. Milik mereka enantiomorf, yaitu. D-asam amino hanya disintesis oleh mikroorganisme dan disebut asam amino yang "tidak alami"..

Menurut tata nama (R,S), sebagian besar asam "alami" atau asam L-amino memiliki konfigurasi S.

L-Isoleusin dan L-treonin, masing-masing mengandung dua pusat kiral per molekul, dapat menjadi anggota pasangan diastereomer bergantung pada konfigurasi atom -karbon. Konfigurasi absolut yang benar dari asam amino diberikan di bawah ini.

SIFAT ASAM-BASE ASAM AMINO

Asam amino merupakan zat amfoter yang dapat berbentuk kation atau anion. Sifat ini dijelaskan oleh adanya asam ( -JUMLAH), dan utama ( -NH 2 ) kelompok dalam molekul yang sama. Dalam larutan yang sangat asam N.H. 2 Gugus asam terprotonasi dan asam menjadi kation. Dalam larutan basa kuat, gugus karboksil asam amino terdeprotonasi dan asam diubah menjadi anion.

Dalam keadaan padat, asam amino ada dalam bentuk zwitterion (ion bipolar, garam internal). Dalam zwitterion, proton ditransfer dari gugus karboksil ke gugus amino:

Jika Anda menempatkan asam amino dalam media konduktif dan menurunkan sepasang elektroda di sana, maka dalam larutan asam asam amino akan bermigrasi ke katoda, dan dalam larutan basa - ke anoda. Pada nilai pH tertentu yang merupakan karakteristik asam amino tertentu, ia tidak akan berpindah ke anoda atau ke katoda, karena setiap molekul berbentuk zwitterion (membawa muatan positif dan negatif). Nilai pH ini disebut titik isoelektrik(pI) dari asam amino tertentu.

REAKSI ASAM AMINO

Sebagian besar reaksi yang dialami asam amino di laboratorium ( secara in vitro), karakteristik semua amina atau asam karboksilat.

1. pembentukan Amida pada gugus karboksil. Ketika gugus karbonil suatu asam amino bereaksi dengan gugus amino suatu amina, reaksi polikondensasi asam amino terjadi secara paralel, yang mengarah pada pembentukan Amida. Untuk mencegah polimerisasi, gugus amino dari asam diblokir sehingga hanya gugus amino dari amina yang bereaksi. Untuk tujuan ini, karbobenzoksiklorida (karbobenziloksiklorida, benzil kloroformat) digunakan. menggosok-butoksikarboksazid, dll. Untuk bereaksi dengan amina, gugus karboksil diaktifkan dengan memperlakukannya dengan etil kloroformat. Kelompok pelindung kemudian dihilangkan dengan hidrogenolisis katalitik atau dengan aksi larutan dingin hidrogen bromida dalam asam asetat.

2. pembentukan Amida pada gugus amino. Ketika gugus amino dari suatu asam amino diasilasi, suatu Amida terbentuk.

Reaksi berlangsung lebih baik dalam media basa, karena ini menjamin konsentrasi amina bebas yang tinggi.

3. pembentukan ester. Gugus karboksil suatu asam amino mudah diesterifikasi dengan metode konvensional. Misalnya, metil ester dibuat dengan melewatkan gas hidrogen klorida kering melalui larutan asam amino dalam metanol:

Asam amino mampu melakukan polikondensasi, menghasilkan pembentukan poliamida. Poliamida yang terdiri dari asam -amino disebut peptida atau polipeptida . Ikatan Amida pada polimer tersebut disebut peptida komunikasi. Polipeptida dengan berat molekul minimal 5000 disebut protein . Protein mengandung sekitar 25 asam amino yang berbeda. Ketika suatu protein tertentu dihidrolisis, semua asam amino ini atau beberapa di antaranya dapat dibentuk dalam proporsi tertentu yang merupakan karakteristik suatu protein individu.

Urutan unik residu asam amino dalam rantai yang melekat pada protein tertentu disebut struktur protein primer . Ciri-ciri puntiran rantai molekul protein (saling susunan fragmen dalam ruang) disebut struktur sekunder protein . Rantai polipeptida protein dapat dihubungkan satu sama lain untuk membentuk ikatan tengah, disulfida, hidrogen dan lainnya karena rantai samping asam amino. Akibatnya, spiral itu terpelintir menjadi bola. Fitur struktural ini disebut struktur tersier protein . Untuk menunjukkan aktivitas biologis, beberapa protein terlebih dahulu harus membentuk makrokompleks ( oligoprotein), terdiri dari beberapa subunit protein lengkap. Struktur Kuarter menentukan tingkat asosiasi monomer tersebut dalam bahan aktif biologis.

Protein dibagi menjadi dua kelompok besar - berhubung dgn urat saraf (perbandingan panjang molekul dengan lebarnya lebih besar dari 10) dan bulat (rasio kurang dari 10). Protein fibrilar termasuk kolagen , protein paling melimpah pada vertebrata; itu menyumbang hampir 50% dari berat kering tulang rawan dan sekitar 30% dari bahan padat tulang. Di sebagian besar sistem pengaturan tumbuhan dan hewan, katalisis dilakukan oleh protein globular, yang disebut enzim .

Asam amino adalah senyawa heterofungsional yang mengandung dua gugus fungsi: gugus amino - NH 2 dan gugus karboksil - COOH, berasosiasi dengan radikal hidrokarbon.Rumus umum asam amino paling sederhana dapat ditulis sebagai berikut:

Karena asam amino mengandung dua gugus fungsi berbeda yang saling mempengaruhi, karakteristik reaksinya berbeda dengan asam karboksilat dan amina.

Sifat asam amino

Gugus amino - NH 2 menentukan sifat dasar asam amino, karena ia mampu mengikat kation hidrogen ke dirinya sendiri melalui mekanisme donor-akseptor karena adanya pasangan elektron bebas pada atom nitrogen.

Gugus -COOH (gugus karboksil) menentukan sifat asam senyawa tersebut. Oleh karena itu, asam amino merupakan senyawa organik amfoter. Mereka bereaksi dengan basa sebagai asam:

Dengan asam kuat - seperti basa - amina:

Selain itu, gugus amino dalam asam amino berinteraksi dengan gugus karboksilnya, membentuk garam internal:

Ionisasi molekul asam amino bergantung pada sifat asam atau basa lingkungan:

Karena asam amino dalam larutan air berperilaku seperti senyawa amfoter pada umumnya, dalam organisme hidup asam amino berperan sebagai zat penyangga yang mempertahankan konsentrasi ion hidrogen tertentu.

Asam amino adalah zat kristal tidak berwarna yang meleleh dan terurai pada suhu di atas 200 °C. Mereka larut dalam air dan tidak larut dalam eter. Tergantung pada radikal R-nya, rasanya bisa manis, pahit, atau hambar.

Asam amino dibagi menjadi alami (ditemukan pada organisme hidup) dan sintetis. Di antara asam amino alami (sekitar 150), asam amino proteinogenik (sekitar 20), yang merupakan bagian dari protein, dibedakan. Bentuknya L. Sekitar setengah dari asam amino ini adalah tak tergantikan, karena mereka tidak disintesis di dalam tubuh manusia. Asam esensial adalah valin, leusin, isoleusin, fenilalanin, lisin, treonin, sistein, metionin, histidin, triptofan. Zat-zat ini masuk ke dalam tubuh manusia melalui makanan. Jika jumlah mereka dalam makanan tidak mencukupi, perkembangan normal dan fungsi tubuh manusia akan terganggu. Pada penyakit tertentu, tubuh tidak mampu mensintesis beberapa asam amino lainnya. Jadi, pada fenilketonuria, tirosin tidak disintesis. Sifat asam amino yang paling penting adalah kemampuannya untuk masuk ke dalam kondensasi molekul dengan pelepasan air dan pembentukan gugus amino -NH-CO-, misalnya:

Senyawa dengan berat molekul tinggi yang diperoleh dari reaksi ini mengandung sejumlah besar fragmen Amida dan oleh karena itu disebut poliamida.

Ini, selain serat nilon sintetik yang disebutkan di atas, termasuk, misalnya, enant, yang terbentuk selama polikondensasi asam aminoenantat. Asam amino dengan gugus amino dan karboksil di ujung molekul cocok untuk memproduksi serat sintetis.

Poliamida asam alfa amino disebut peptida. Tergantung pada jumlah residu asam amino, mereka dibedakan dipeptida, tripeptida, polipeptida. Dalam senyawa seperti itu, gugus -NH-CO- disebut gugus peptida.