ცილები -ეს არის მაღალმოლეკულური (მოლეკულური წონა მერყეობს 5-10 ათასიდან 1 მილიონამდე ან მეტი) ბუნებრივი პოლიმერები, რომელთა მოლეკულები აგებულია ამიდური (პეპტიდური) კავშირით დაკავშირებული ამინომჟავების ნარჩენებისგან.

პროტეინებს პროტეინებსაც უწოდებენ (ბერძნ. „პროტოს“ - პირველი, მნიშვნელოვანი). ცილის მოლეკულაში ამინომჟავების ნარჩენების რაოდენობა მნიშვნელოვნად განსხვავდება და ზოგჯერ რამდენიმე ათასს აღწევს. თითოეულ ცილას აქვს ამინომჟავების ნარჩენების საკუთარი თანმიმდევრობა.

ცილები ასრულებენ მრავალფეროვან ბიოლოგიურ ფუნქციას: კატალიზური (ფერმენტები), მარეგულირებელი (ჰორმონები), სტრუქტურული (კოლაგენი, ფიბროინი), საავტომობილო (მიოზინი), სატრანსპორტო (ჰემოგლობინი, მიოგლობინი), დამცავი (იმუნოგლობულინები, ინტერფერონი), სათადარიგო (კაზეინი, ალბუმინი, გლიადინი) სხვა.

ცილები არის ბიომემბრანების საფუძველი, უჯრედისა და უჯრედული კომპონენტების ყველაზე მნიშვნელოვანი ნაწილი. ისინი მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ უჯრედის ცხოვრებაში, ქმნიან, როგორც იქნა, მისი ქიმიური აქტივობის მატერიალურ საფუძველს.

ცილის განსაკუთრებული თვისება - თვითორგანიზაციის სტრუქტურა, ანუ მისი უნარი სპონტანურად შექმნას სპეციფიკური სივრცითი სტრუქტურა, რომელიც დამახასიათებელია მხოლოდ მოცემული ცილისთვის. არსებითად, სხეულის ყველა აქტივობა (განვითარება, მოძრაობა, სხვადასხვა ფუნქციების შესრულება და მრავალი სხვა) დაკავშირებულია ცილოვან ნივთიერებებთან. ცილების გარეშე სიცოცხლის წარმოდგენა შეუძლებელია.

ცილები ადამიანისა და ცხოველის საკვების ყველაზე მნიშვნელოვანი კომპონენტია, აუცილებელი ამინომჟავების მიმწოდებელი.

ცილების სტრუქტურა

ცილების სივრცულ სტრუქტურაში დიდი მნიშვნელობა აქვს რადიკალების (ნარჩენების) ბუნებას R- ამინომჟავის მოლეკულებში. არაპოლარული ამინომჟავის რადიკალები ჩვეულებრივ განლაგებულია ცილის მაკრომოლეკულის შიგნით და იწვევს ჰიდროფობიურ ურთიერთქმედებებს; პოლარული რადიკალები, რომლებიც შეიცავს იოგენურ (იონწარმომქმნელ) ჯგუფებს, ჩვეულებრივ, განლაგებულია ცილის მაკრომოლეკულის ზედაპირზე და ახასიათებს ელექტროსტატიკურ (იონურ) ურთიერთქმედებებს. პოლარული არაიონური რადიკალები (მაგალითად, ალკოჰოლის შემცველი OH ჯგუფები, ამიდური ჯგუფები) შეიძლება განთავსდეს როგორც ზედაპირზე, ასევე ცილის მოლეკულის შიგნით. ისინი მონაწილეობენ წყალბადის ბმების ფორმირებაში.

ცილის მოლეკულებში α-ამინომჟავები ურთიერთდაკავშირებულია პეპტიდური (-CO-NH-) ბმებით:

ამ გზით აგებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები ან პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ცალკეული სექციები შეიძლება ზოგიერთ შემთხვევაში დამატებით იყოს ერთმანეთთან დაკავშირებული დისულფიდური (-S-S-) ბმებით ან, როგორც მათ ხშირად უწოდებენ, დისულფიდურ ხიდებს.

ცილების სტრუქტურის შექმნაში მნიშვნელოვან როლს ასრულებს იონური (მარილი) და წყალბადის ბმები, ასევე ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება - სპეციალური ტიპის კონტაქტი ცილის მოლეკულების ჰიდროფობიურ კომპონენტებს შორის წყალში. ყველა ამ ბმას აქვს განსხვავებული სიძლიერე და უზრუნველყოფს რთული, დიდი ცილის მოლეკულის ფორმირებას.

ცილოვანი ნივთიერებების აგებულებისა და ფუნქციების განსხვავების მიუხედავად, მათი ელემენტარული შემადგენლობა ოდნავ მერყეობს (მშრალი მასის %-ში): ნახშირბადი - 51-53; ჟანგბადი - 21,5-23,5; აზოტი - 16,8-18,4; წყალბადი - 6,5-7,3; გოგირდი - 0,3-2,5.

ზოგიერთი ცილა შეიცავს მცირე რაოდენობით ფოსფორს, სელენს და სხვა ელემენტებს.

პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობას ე.წ ცილის პირველადი სტრუქტურა.

ცილის მოლეკულა შეიძლება შედგებოდეს ერთი ან მეტი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან, თითოეული შეიცავს სხვადასხვა რაოდენობის ამინომჟავის ნარჩენებს. მათი შესაძლო კომბინაციების რაოდენობის გათვალისწინებით, შეიძლება ითქვას, რომ ცილების მრავალფეროვნება თითქმის შეუზღუდავია, მაგრამ ყველა მათგანი ბუნებაში არ არსებობს.

სხვადასხვა ტიპის ცილების საერთო რაოდენობა ყველა ტიპის ცოცხალ ორგანიზმში არის 10 11 -10 12 . პროტეინებისთვის, რომელთა სტრუქტურა უკიდურესად რთულია, პირველადის გარდა, ასევე არსებობს სტრუქტურული ორგანიზაციის უფრო მაღალი დონე: მეორადი, მესამეული და ზოგჯერ მეოთხეული სტრუქტურები.

მეორადი სტრუქტურაფლობს ცილების უმეტესობას, თუმცა არა ყოველთვის პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში. გარკვეული მეორადი სტრუქტურის მქონე პოლიპეპტიდური ჯაჭვები შეიძლება განსხვავებულად იყოს მოწყობილი სივრცეში.

ფორმირებაში მესამეული სტრუქტურაწყალბადის ბმების გარდა, იონური და ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება მნიშვნელოვან როლს ასრულებს. ცილის მოლეკულის „შეფუთვის“ ბუნების მიხედვით, გლობულური, ან სფერული და ფიბრილარულიან ძაფისებრი ცილები (ცხრილი 12).

გლობულური ცილებისთვის უფრო დამახასიათებელია ა-სპირალური სტრუქტურა, ხვეულები მოხრილი, „დაკეცილი“. მაკრომოლეკულას აქვს სფერული ფორმა. ისინი იხსნება წყალში და მარილიან ხსნარებში კოლოიდური სისტემების წარმოქმნით. ცხოველური, მცენარეული და მიკროორგანიზმების ცილების უმეტესობა გლობულური ცილებია.

ფიბრილარული ცილებისთვის უფრო დამახასიათებელია ძაფისებრი სტრუქტურა. ისინი ძირითადად წყალში არ იხსნება. ფიბრილარული ცილები ჩვეულებრივ ასრულებენ სტრუქტურის ფორმირების ფუნქციებს. მათი თვისებები (სიძლიერე, გაჭიმვის უნარი) დამოკიდებულია პოლიპეპტიდური ჯაჭვების შეფუთვაზე. ფიბრილარული ცილების მაგალითია მიოზინი, კერატინი. ზოგიერთ შემთხვევაში, ინდივიდუალური ცილის ქვედანაყოფები ქმნიან კომპლექსურ ანსამბლებს წყალბადის ბმების, ელექტროსტატიკური და სხვა ურთიერთქმედების დახმარებით. ამ შემთხვევაში ის ყალიბდება მეოთხეული სტრუქტურაცილები.

სისხლის ჰემოგლობინი არის მეოთხეული სტრუქტურის მქონე ცილის მაგალითი. მხოლოდ ასეთი სტრუქტურით ასრულებს თავის ფუნქციებს - აკავშირებს ჟანგბადს და ახორციელებს ქსოვილებსა და ორგანოებში გადატანას.

თუმცა, უნდა აღინიშნოს, რომ პირველადი სტრუქტურა განსაკუთრებულ როლს ასრულებს უმაღლესი ცილის სტრუქტურების ორგანიზებაში.

ცილების კლასიფიკაცია

ცილების რამდენიმე კლასიფიკაცია არსებობს:

1. სირთულის ხარისხის მიხედვით (მარტივი და რთული).
2. მოლეკულების ფორმის მიხედვით (გლობულური და ფიბრილარული ცილები).
3. ცალკეულ გამხსნელებში ხსნადობით (წყალში ხსნადი, ხსნადი განზავებულ მარილიან ხსნარებში - ალბუმინები, ალკოჰოლში ხსნადი - პროლამინები, ხსნადი განზავებულ ტუტეებში და მჟავებში - გლუტელინებში).
4. შესრულებული ფუნქციების მიხედვით (მაგალითად, შესანახი ცილები, ჩონჩხი და ა.შ.).

ცილის თვისებები

ცილები არის ამფოტერული ელექტროლიტები. გარემოს გარკვეული pH მნიშვნელობისას (მას იზოელექტრული წერტილი ეწოდება), პროტეინის მოლეკულაში დადებითი და უარყოფითი მუხტების რაოდენობა ერთნაირია. ეს არის ცილის ერთ-ერთი მთავარი თვისება. პროტეინები ამ ეტაპზე ელექტრონულად ნეიტრალურია და წყალში მათი ხსნადობა ყველაზე დაბალია. ცილების უნარი, შეამცირონ ხსნადობა, როდესაც მათი მოლეკულები ელექტრულად ნეიტრალური ხდება, გამოიყენება ხსნარებისგან იზოლირებისთვის, მაგალითად, ცილოვანი პროდუქტების მოპოვების ტექნოლოგიაში.

დატენიანება. ჰიდრატაციის პროცესი გულისხმობს წყლის შებოჭვას ცილებთან, ხოლო ისინი ავლენენ ჰიდროფილურ თვისებებს: ადიდებენ, იზრდება მათი მასა და მოცულობა. ცალკეული ცილების შეშუპება დამოკიდებულია მხოლოდ მათ სტრუქტურაზე. ჰიდროფილური ამიდური (-CO-NH-, პეპტიდური ბმა), ამინის (-NH 2) და კარბოქსილის (-COOH) ჯგუფები, რომლებიც წარმოდგენილია კომპოზიციაში და მდებარეობს ცილის მაკრომოლეკულის ზედაპირზე, იზიდავს წყლის მოლეკულებს, მკაცრად ორიენტირებს მათ ზედაპირზე. მოლეკულის. ცილის გლობულების მიმდებარე ჰიდრატაციის (წყლის) გარსი ხელს უშლის აგრეგაციას და დალექვას და, შესაბამისად, ხელს უწყობს ცილის ხსნარების სტაბილურობას. იზოელექტრულ წერტილში ცილებს აქვთ წყლის შებოჭვის ყველაზე ნაკლები უნარი; ცილის მოლეკულების გარშემო დამატენიანებელი გარსი განადგურებულია, ამიტომ ისინი გაერთიანდებიან და წარმოქმნიან დიდ აგრეგატებს. ცილის მოლეკულების აგრეგაცია ასევე ხდება მათი დეჰიდრატაციის დროს ზოგიერთი ორგანული გამხსნელების, მაგალითად, ეთილის სპირტის დახმარებით. ეს იწვევს ცილების დალექვას. როდესაც გარემოს pH იცვლება, ცილის მაკრომოლეკულა დამუხტული ხდება და მისი ჰიდრატაციის უნარი იცვლება.

შეზღუდული შეშუპებით, კონცენტრირებული ცილის ხსნარები ქმნიან კომპლექსურ სისტემებს ე.წ ჟელე.

ჟელე არ არის თხევადი, ელასტიური, აქვს პლასტიურობა, გარკვეული მექანიკური სიმტკიცე და შეუძლია შეინარჩუნოს ფორმა. გლობულური ცილები შეიძლება მთლიანად დატენიანდეს, დაითხოვოს წყალში (მაგალითად, რძის ცილები), წარმოქმნას ხსნარები დაბალი კონცენტრაციით. ბიოლოგიასა და კვების მრეწველობაში დიდი მნიშვნელობა აქვს ცილების ჰიდროფილურ თვისებებს, ანუ მათ უნარს შეშუპების, ჟელეების წარმოქმნის, სუსპენზიების, ემულსიების და ქაფების სტაბილიზაციას. ძალიან მოძრავი ჟელე, რომელიც აგებულია ძირითადად ცილის მოლეკულებისგან, არის ციტოპლაზმა - ხორბლის ცომისგან გამოყოფილი ნედლი წებოვანა; შეიცავს 65%-მდე წყალს. გლუტენის ცილების განსხვავებული ჰიდროფილურობა ერთ-ერთი ნიშანია, რომელიც ახასიათებს ხორბლის მარცვლისა და მისგან მიღებული ფქვილის ხარისხს (ე.წ. ძლიერი და სუსტი ხორბალი). მარცვლეულის და ფქვილის ცილების ჰიდროფილურობა მნიშვნელოვან როლს ასრულებს მარცვლეულის შენახვასა და გადამუშავებაში, გამოცხობისას. ცომი, რომელიც მიიღება საცხობი ინდუსტრიაში, არის წყალში ადიდებული ცილა, კონცენტრირებული ჟელე, რომელიც შეიცავს სახამებლის მარცვლებს.

ცილის დენატურაცია. დენატურაციის დროს, გარე ფაქტორების გავლენით (ტემპერატურა, მექანიკური მოქმედება, ქიმიური აგენტების მოქმედება და რიგი სხვა ფაქტორები) ხდება ცვლილება ცილის მაკრომოლეკულის მეორად, მესამეულ და მეოთხეულ სტრუქტურებში, ანუ მის მშობლიურ სტრუქტურებში. სივრცითი სტრუქტურა. ცილის პირველადი სტრუქტურა და, შესაბამისად, ქიმიური შემადგენლობა არ იცვლება. იცვლება ფიზიკური თვისებები: მცირდება ხსნადობა, ჰიდრატაციის უნარი, იკარგება ბიოლოგიური აქტივობა. იცვლება ცილის მაკრომოლეკულის ფორმა, ხდება აგრეგაცია. ამასთან, იზრდება ზოგიერთი ქიმიური ჯგუფის აქტივობა, ადვილდება პროტეოლიზური ფერმენტების მოქმედება ცილებზე და, შესაბამისად, უფრო ადვილად ჰიდროლიზდება.

კვების ტექნოლოგიაში განსაკუთრებული პრაქტიკული მნიშვნელობა აქვს ცილების თერმულ დენატურაციას, რომლის ხარისხი დამოკიდებულია ტემპერატურაზე, გათბობის ხანგრძლივობაზე და ტენიანობაზე. ეს უნდა გვახსოვდეს საკვები ნედლეულის, ნახევარფაბრიკატების და ზოგჯერ მზა პროდუქტების თერმული დამუშავების რეჟიმების შემუშავებისას. თერმული დენატურაციის პროცესები განსაკუთრებულ როლს თამაშობს მცენარეული ნედლეულის გათეთრებაში, მარცვლეულის გაშრობაში, პურის გამოცხობაში და მაკარონის მიღებაში. ცილის დენატურაცია ასევე შეიძლება გამოწვეული იყოს მექანიკური მოქმედებით (წნევა, წვა, რხევა, ულტრაბგერითი). საბოლოოდ, ქიმიური რეაგენტების (მჟავები, ტუტეები, ალკოჰოლი, აცეტონი) მოქმედება იწვევს ცილების დენატურაციას. ყველა ეს ტექნიკა ფართოდ გამოიყენება საკვებსა და ბიოტექნოლოგიაში.

ქაფდება. ქაფის პროცესი გაგებულია, როგორც ცილების უნარი შექმნან მაღალი კონცენტრირებული თხევადი აირის სისტემები, რომელსაც ეწოდება ქაფი. ქაფის სტაბილურობა, რომელშიც ცილა აფეთქების აგენტია, დამოკიდებულია არა მხოლოდ მის ბუნებასა და კონცენტრაციაზე, არამედ ტემპერატურაზეც. ცილები, როგორც ქაფის აგენტი, ფართოდ გამოიყენება საკონდიტრო მრეწველობაში (მარშმელოუ, მარშმლოუ, სუფლე). ქაფის სტრუქტურას აქვს პური და ეს გავლენას ახდენს მის გემოზე.

ცილის მოლეკულები მთელი რიგი ფაქტორების გავლენის ქვეშ შეიძლება განადგურდეს ან ურთიერთქმედება სხვა ნივთიერებებთან ახალი პროდუქტების შესაქმნელად. კვების მრეწველობისთვის შეიძლება გამოიყოს ორი მნიშვნელოვანი პროცესი:

1) ცილების ჰიდროლიზი ფერმენტების მოქმედებით;

2) ცილების ან ამინომჟავების ამინოჯგუფების ურთიერთქმედება შემცირებული შაქრის კარბონილის ჯგუფებთან.

პროტეაზას ფერმენტების გავლენის ქვეშ, რომლებიც ახდენენ ცილების ჰიდროლიზურ დაშლას, ეს უკანასკნელი იშლება უფრო მარტივ პროდუქტებად (პოლი- და დიპეპტიდებად) და საბოლოოდ ამინომჟავებად. ცილის ჰიდროლიზის სიჩქარე დამოკიდებულია მის შემადგენლობაზე, მოლეკულურ სტრუქტურაზე, ფერმენტის აქტივობასა და პირობებზე.

ცილის ჰიდროლიზი.ჰიდროლიზის რეაქცია ამინომჟავების წარმოქმნით ზოგადი თვალსაზრისით შეიძლება დაიწეროს შემდეგნაირად:

წვა. ცილები იწვის აზოტის, ნახშირორჟანგისა და წყლის, ასევე ზოგიერთი სხვა ნივთიერების წარმოქმნით. წვას თან ახლავს დამწვარი ბუმბულის დამახასიათებელი სუნი.

ფერის რეაქციები ცილებისთვის. ცილის ხარისხობრივი განსაზღვრისთვის გამოიყენება შემდეგი რეაქციები:

1) ქსანტოპროტეინი,რომლის დროსაც ხდება არომატული და ჰეტეროატომური ციკლების ურთიერთქმედება ცილის მოლეკულაში კონცენტრირებულ აზოტის მჟავასთან, რასაც თან ახლავს ყვითელი ფერის გამოჩენა.

2) ბიურეტი, რომლის დროსაც ცილების სუსტად ტუტე ხსნარები ურთიერთქმედებენ სპილენძის სულფატის ხსნართან (II) კომპლექსური ნაერთების წარმოქმნით Cu 2+ იონებსა და პოლიპეპტიდებს შორის. რეაქციას თან ახლავს იისფერი-ლურჯი ფერის გამოჩენა.

გაკვეთილის მიზანი: ჩამოაყალიბოს ცილის კონცეფცია, მისი სტრუქტურა, ფიზიკური და ქიმიური თვისებები.

გაკვეთილების დროს

I. საორგანიზაციო მომენტი

II. ცოდნის განახლება

(მოსწავლეებს ვთხოვთ წინასწარ გაიმეორონ თემა „ამინომჟავები“).

დაფაზე ორი მოსწავლე მუშაობს.

სავარჯიშო 1. დაწერეთ ფორმულები 2-ამინოპროპანური მჟავისა (ალანინი) და 3-მეთილ-2-ამინობუტანომჟავას (ვალინი). რა სხვა სახელები შეგიძლიათ შემოგთავაზოთ ამ მჟავებისთვის?

დავალება 2. დაწერეთ 2-ამინოეთანომჟავას ფორმულა. რა სხვა სახელები იცით ამ მჟავისთვის? გააკეთეთ დიპეპტიდი ამ მჟავის ორი ნარჩენისგან. მიუთითეთ პეპტიდური კავშირის მდებარეობა.

ფრონტალური საუბარი.

რა არის ორი ფუნქციური ჯგუფი ამინომჟავებში?
– რა არის ამინომჟავები მჟავა-ტუტოვანი თვისებების მიხედვით? რა ფუნქციური ჯგუფების გამო ხდება ეს თვისებები?
მიეცით პეპტიდური ბმის კონცეფცია.
შეუძლიათ თუ არა ამინომჟავებს წყალბადის ბმები შექმნან? რა ჯგუფების ატომების გამო?
რა ნივთიერებებს უწოდებენ პოლიმერებს? მიეცით თქვენთვის ცნობილი პოლიმერების მაგალითები.

III. შემეცნებითი ამოცანის დაყენება

დაფაზე მომუშავე მოსწავლეები აფიქსირებენ შესრულებულ დავალებას.

დაფაზე ნაჩვენებია დიპეპტიდი, რომელიც შედგება ორი გლიცინის ნარჩენებისგან და ორი ამინომჟავის ფორმულებისგან: ალანინი და ვალინი.

შეიძლება თუ არა დიპეპტიდის წარმოქმნა სხვადასხვა შემადგენლობის ამინომჟავებისგან? (სლაიდი 1.) ამ კითხვაზე პასუხის გასაცემად ყურადღება მიაქციეთ პეპტიდური ბმის ადგილს დიპეპტიდში.

უპასუხე. პეპტიდური ბმის ფორმირებაში მონაწილეობს ერთი ამინომჟავის ამინო ჯგუფი და მეორე ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფი; ამინომჟავების გვერდითი რადიკალები არ მონაწილეობენ დიპეპტიდის ფორმირებაში.

შესაძლებელია თუ არა ამ ნივთიერებაზე ამინომჟავების შემდგომი მიმაგრება? დაასაბუთეთ პასუხი.

უპასუხე. გაწევრიანება შესაძლებელია, რადგან დიპეპტიდის მოლეკულას აქვს თავისუფალი კარბოქსილის ჯგუფი (C-ბოლო) და ამინო ჯგუფი (N-ბოლო). ჯაჭვი შეიძლება გაიზარდოს ორივე მხრიდან (სლაიდი 2).

კავშირის რამდენი ვარიანტი შეგიძლიათ შემოგთავაზოთ?

უპასუხე.ორი. როდესაც ამინომჟავა გლიცინი პირველ ადგილზეა და როცა ამინომჟავა გლიცინი მეორე ადგილზეა (სლაიდი 3).

უპასუხე. ცილები არის ხაზოვანი ბიოლოგიური პოლიმერები, რომლებიც შედგება ამინომჟავებისგან.

ჩაწერეთ ეს განმარტება თქვენს სამუშაო ფურცლებზე.

აქ არის ორი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი. პეპტიდებიდან რომელი შეიძლება იყოს ცილის ნაწილი და რატომ? (სლაიდი 4.)

უპასუხე. პირველი იმიტომ, რომ იგი წარმოიქმნება α-ამინომჟავებით.

რა ბმები ქმნის ცილის პირველად სტრუქტურას?

უპასუხე.პირველადი სტრუქტურა იქმნება პეპტიდური ბმებით.

ჩაწერეთ ეს თქვენს სამუშაო ფურცელზე არსებულ ცხრილში.

მაგრამ ცილა ბევრად უფრო რთული მაკრომოლეკულაა, ვიდრე ხაზოვანი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი. ცილის პირველადი სტრუქტურის გარდა, აუცილებელია გავითვალისწინოთ მეორადი, მესამეული და ზოგიერთ შემთხვევაში მეოთხეული სტრუქტურები. წყალბადის ბმები მნიშვნელოვან როლს ასრულებს ცილის მეორადი სტრუქტურის ფორმირებაში. წყალბადის ბმები წარმოიქმნება ელექტროუარყოფითი ატომებით (ჟანგბადი, აზოტი და ა.შ.), რომელთაგან ერთ-ერთთან წყალბადის ატომია შეკრული და სამივე ატომი ერთსა და იმავე სწორ ხაზზეა.

ზოგიერთი ცილა ქმნის მეოთხეულ სტრუქტურას, რომელიც ასევე ხორციელდება წყალბადის ბმებით, ჰიდროფილურ-ჰიდროფობიური ურთიერთქმედებით და მიზიდულობის ელექტროსტატიკური ძალებით. მეოთხეული სტრუქტურის ზოგიერთი ცილა შედგება ლითონის იონისა და ცილოვანი ნაწილისგან, რომელიც წარმოიქმნება რამდენიმე ცილოვანი ჯაჭვისგან (განსხვავებული ან იდენტური პირველადი სტრუქტურით) (სლაიდი 7). დაწერეთ სამუშაო ფურცლებზე.

პროტეინები სწორად ასრულებენ თავიანთ ფუნქციებს მხოლოდ შესაბამისი მესამეული (და მეოთხეული, ასეთის არსებობის შემთხვევაში) სტრუქტურების არსებობის შემთხვევაში.

ცილების ფიზიკური თვისებები

პროტეინები მაკრომოლეკულური ნაერთებია, ე.ი. ეს არის ნივთიერებები მაღალი მოლეკულური წონის მქონე. ცილების მოლეკულური წონა მერყეობს 5 ათასიდან მილიონამდე ამუს. (ინსულინი - 6500 და; გრიპის ვირუსის ცილა - 32 მილიონი და).

ცილების წყალში ხსნადობა დამოკიდებულია მათ ფუნქციებზე. ფიბრილარული ცილების მოლეკულები წაგრძელებული, ძაფისებრია და მიდრეკილია ჯგუფდეს ერთმანეთის გვერდით ბოჭკოების წარმოქმნით. ეს არის მთავარი სამშენებლო მასალა მყესების, კუნთების და შიდა ქსოვილებისთვის. ეს ცილები წყალში უხსნადია.

ცილის მოლეკულების სიძლიერე უბრალოდ გასაოცარია! ადამიანის თმა უფრო ძლიერია ვიდრე სპილენძი და შეუძლია კონკურენცია გაუწიოს სპეციალურ ფოლადებს. თმის შეკვრა 1 სმ 2 ფართობით უძლებს 5 ტონას წონას, ხოლო 200 ათასი თმიანი ქალის ლენტზე შეგიძლიათ აწიოთ დატვირთული KamAZ, რომლის წონაა 20 ტონა.

გლობულური ცილები იკეცება ბურთულებად. სხეულში ისინი ასრულებენ უამრავ ბიოლოგიურ ფუნქციას, რომელიც მოითხოვს მათ მობილობას. ამრიგად, გლობულური ცილები ხსნადია წყალში ან მარილების, მჟავების ან ფუძეების ხსნარებში. მოლეკულების დიდი ზომის გამო წარმოიქმნება ხსნარები, რომლებსაც კოლოიდური ეწოდება. ( წყალში ალბუმინის დაშლის დემონსტრირება.)

ცილების ქიმიური თვისებები

ცილები მონაწილეობენ არც ისე ჩვეულებრივ ქიმიურ რეაქციებში, ტკ. ისინი პოლიმერის მოლეკულებია. შეხედეთ თქვენს სამუშაო ბარათებს და უპასუხეთ შემდეგ კითხვებს.

რომელი ბმაა უფრო ძლიერი: პეპტიდი თუ წყალბადი?

უპასუხე.პეპტიდი, რადგან ეს ბმა ეხება კოვალენტურ ქიმიურ კავშირს.

რომელი ცილის სტრუქტურები განადგურდება უფრო სწრაფად და მარტივად?

უპასუხე.მეოთხეული (ასეთის არსებობის შემთხვევაში), მესამეული და მეორადი. პირველადი სტრუქტურა სხვებზე მეტხანს გაგრძელდება, რადგან. იგი იქმნება უფრო ძლიერი ობლიგაციებით.

დენატურაცია არის ცილის განადგურება მის პირველად სტრუქტურამდე, ე.ი. შენარჩუნებულია პეპტიდური ბმები (სლაიდი 8).

გამოცდილების დემონსტრირება. დაასხით 4 მლ ალბუმინის ხსნარი 5 პატარა სინჯარაში. გააცხელეთ პირველი მილი 6-10 წამის განმავლობაში (მოღრუბლამდე). მეორე მილში დაამატეთ 2 მლ 3M HCl. მესამეში - 2 მლ 3M NaOH. მეოთხეში - 5 წვეთი 0.1 M AgNO 3. მეხუთეში - 5 წვეთი 0.1 M NaNO 3.

ექსპერიმენტის ჩატარების შემდეგ მოსწავლეები ავსებენ სამუშაო ფურცლებზე „დენატურაციის“ ცნების განმარტებაში არსებულ ხარვეზებს.

აჩვენებს თუ არა ცილები თავის სპეციფიკურ თვისებებს დენატურაციის შემდეგ?

უპასუხე. ცილების უმეტესობა კარგავს თავის აქტივობას დენატურაციის დროს, ტკ. ცილები აჩვენებენ თავის სპეციფიკურ თვისებებს მხოლოდ მესამეული და მეოთხეული სტრუქტურების არსებობისას.

როგორ ფიქრობთ, შესაძლებელია ცილის პირველადი სტრუქტურის განადგურება?

უპასუხე.შეუძლია. ეს ხდება ორგანიზმში ცილების მონელებისას.

ცილების ერთ-ერთი ყველაზე მნიშვნელოვანი თვისებაა მათი ჰიდროლიზის უნარი. ცილის ჰიდროლიზის დროს პირველადი სტრუქტურა ნადგურდება.

რა ნივთიერებები წარმოიქმნება ცილის სრული ჰიდროლიზის დროს?

უპასუხე. -ამინომჟავების.

გამოცდილების დემონსტრირება (გაკვეთილის წინ დადებული). 2 მლ ქათმის ცილის ხსნარი ასხამენ ორ სინჯარაში, ერთ-ერთ მათგანს ემატება 1 მლ ფესტალის გაჯერებული ხსნარი (ტაბლეტი მანამდე თავისუფლდება გლუვი ნაჭუჭისგან). Festal არის ფერმენტული პრეპარატი, რომელიც აადვილებს საჭმლის მონელებას, რომელიც მოიცავს ლიპაზას (ანგრევს ცხიმებს), ამილაზას (არღვევს ნახშირწყლებს), პროტეაზას (არღვევს ცილებს). ორივე საცდელი მილი მოთავსებულია წყლის აბაზანაში 37-40 °C ტემპერატურაზე. 30 წუთში ცილის „მონელების“ პროცესი გრძელდება. გაცხელების ბოლოს ორივე სინჯარას ემატება 2 მლ ამონიუმის სულფატის გაჯერებული ხსნარი ან ნებისმიერი სხვა რეაგენტი, რომელიც იწვევს ცილის დენატურაციას. პირველ სინჯარაში (საკონტროლო) წარმოიქმნება უხვი თეთრი ნალექი - ცილა დენატურდება. მეორე სინჯარაში (ექსპერიმენტში) ასეთი ფენომენი არ შეინიშნება - მოხდა ცილის ჰიდროლიზი და მცირე მოლეკულური წონის ამინომჟავები და პეპტიდები არ კოაგულაციას განიცდის.

ექსპერიმენტის შედეგებზე დაყრდნობით შეავსეთ სამუშაო ფურცლებზე „ჰიდროლიზის“ განმარტებაში არსებული ხარვეზები.

რა მნიშვნელობა აქვს ცილის ჰიდროლიზს ჩვენი ორგანიზმისთვის და სად ხდება ის?

უპასუხე. საჭმლის მონელების პროცესების შედეგად ორგანიზმის საჭიროებისთვის ამინომჟავების მიღება იწყება კუჭში, მთავრდება თორმეტგოჯა ნაწლავში.

ფერის რეაქციები - თვისებრივი რეაქციები ცილებზე:

ა) ბიურეტის რეაქცია ( გამოცდილების დემონსტრირება);
ბ) ქსანტოპროტეინის რეაქცია ( გამოცდილების დემონსტრირება).

შეავსეთ სამუშაო ფურცლები (ყურადღება მიაქციეთ ამ რეაქციების წარმოშობის პირობებს, ეს დაგჭირდებათ შემდეგ გაკვეთილზე ექსპერიმენტებისთვის).

სამუშაო ფურცელი თემა: „ციყვები. სტრუქტურა და თვისებები » ცილები _________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ ცილის სტრუქტურების სახეები სტრუქტურის სახელი სტრუქტურის დიაგრამა ქიმიური კავშირის ტიპი შენიშვნები პირველადი §3 სახელმძღვანელოს მიხედვით „ზოგადი ბიოლოგია“ გამოდ. დ.კ. ბელიაევი; §27 სახელმძღვანელო გაბრიელიან ო.ს."ქიმია, მე-10 კლასი".

სტატიის შინაარსი

ცილები (მუხლი 1)- ყველა ცოცხალ ორგანიზმში არსებული ბიოლოგიური პოლიმერების კლასი. ცილების მონაწილეობით მიმდინარეობს ძირითადი პროცესები, რომლებიც უზრუნველყოფენ ორგანიზმის სასიცოცხლო აქტივობას: სუნთქვა, საჭმლის მონელება, კუნთების შეკუმშვა, ნერვული იმპულსების გადაცემა. ცოცხალი არსების ძვლოვანი ქსოვილი, კანი, თმა, რქის წარმონაქმნები შედგება ცილებისგან. ძუძუმწოვართა უმრავლესობისთვის ორგანიზმის ზრდა და განვითარება ხდება პროდუქტების გამო, რომლებიც შეიცავს ცილებს, როგორც საკვებ კომპონენტს. ცილების როლი სხეულში და, შესაბამისად, მათი სტრუქტურა ძალიან მრავალფეროვანია.

ცილების შემადგენლობა.

ყველა ცილა არის პოლიმერი, რომელთა ჯაჭვები აწყობილია ამინომჟავების ფრაგმენტებისგან. ამინომჟავები არის ორგანული ნაერთები, რომლებიც შეიცავს მათ შემადგენლობაში (სახელწოდების შესაბამისად) NH 2 ამინოჯგუფს და ორგანულ მჟავას, ე.ი. კარბოქსილი, COOH ჯგუფი. არსებული ამინომჟავების მთელი მრავალფეროვნებიდან (თეორიულად, შესაძლო ამინომჟავების რაოდენობა შეუზღუდავია), ცილების ფორმირებაში მონაწილეობს მხოლოდ ის, ვისაც აქვს მხოლოდ ერთი ნახშირბადის ატომი ამინო ჯგუფსა და კარბოქსილის ჯგუფს შორის. ზოგადად, ცილების ფორმირებაში მონაწილე ამინომჟავები შეიძლება წარმოდგენილი იყოს ფორმულით: H 2 N-CH(R)-COOH. ნახშირბადის ატომთან მიმაგრებული R ჯგუფი (ამინო და კარბოქსილის ჯგუფებს შორის) განსაზღვრავს განსხვავებას ამინომჟავებს შორის, რომლებიც ქმნიან ცილებს. ეს ჯგუფი შეიძლება შედგებოდეს მხოლოდ ნახშირბადის და წყალბადის ატომებისგან, მაგრამ უფრო ხშირად შეიცავს C და H-ს გარდა, სხვადასხვა ფუნქციურ (შემდეგი გარდაქმნების უნარიან) ჯგუფებს, მაგალითად, HO-, H 2 N- და ა.შ. ვარიანტი, როდესაც R = H.

ცოცხალი არსებების ორგანიზმები შეიცავს 100-ზე მეტ განსხვავებულ ამინომჟავას, თუმცა ცილების მშენებლობაში ყველა არ გამოიყენება, არამედ მხოლოდ 20, ე.წ. "ფუნდამენტური". მაგიდაზე. 1 გვიჩვენებს მათ სახელებს (სახელების უმეტესობა განვითარდა ისტორიულად), სტრუქტურული ფორმულა, ასევე ფართოდ გამოყენებული აბრევიატურა. ყველა სტრუქტურული ფორმულა დალაგებულია ცხრილში ისე, რომ ამინომჟავის ძირითადი ფრაგმენტი მარჯვნივ არის.

ცხრილი 1. ამინომჟავები, რომლებიც მონაწილეობენ ცილების შექმნაში

სახელი	სტრუქტურა	Დანიშნულება
გლიცინი		GLI
ალანინი		ALA
ვალინი		SHAFT
ლეიცინი		LEI
იზოლევცინი		ILE
სერინი		SER
თრეონინი		TRE
ცისტეინი		დსთ
მეთიონინი		შეხვდა
ლიზინი		ლიზი
არგინინი		AWG
ასპარაგის მჟავა		ACH
ასპარაგინი		ACH
გლუტამინის მჟავა		GLU
გლუტამინი		GLN
ფენილალანინი		თმის საშრობი
ტიროზინი		TIR
ტრიპტოფანი		სამი
ჰისტიდინი		GIS
პროლაინი		პროფ
საერთაშორისო პრაქტიკაში მიღებულია ჩამოთვლილი ამინომჟავების შემოკლებული აღნიშვნა ლათინური სამასო ან ერთასოიანი აბრევიატურების გამოყენებით, მაგალითად, გლიცინი - Gly ან G, ალანინი - Ala ან A.

ამ ოც ამინომჟავას შორის (ცხრილი 1), მხოლოდ პროლინი შეიცავს NH ჯგუფს (ნაცვლად NH 2-ის ნაცვლად) COOH კარბოქსილის ჯგუფის გვერდით, რადგან ის ციკლური ფრაგმენტის ნაწილია.

რვა ამინომჟავა (ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრეონინი, მეთიონინი, ლიზინი, ფენილალანინი და ტრიპტოფანი), რომლებიც მოთავსებულია ცხრილში ნაცრისფერ ფონზე, ეწოდება აუცილებელს, რადგან სხეულმა მუდმივად უნდა მიიღოს ისინი ცილოვანი საკვებით ნორმალური ზრდისა და განვითარებისთვის.

ამინომჟავების თანმიმდევრული შეერთების შედეგად წარმოიქმნება ცილის მოლეკულა, ხოლო ერთი მჟავის კარბოქსილის ჯგუფი ურთიერთქმედებს მეზობელი მოლეკულის ამინოჯგუფთან, რის შედეგადაც წარმოიქმნება –CO–NH– პეპტიდური ბმა და წყალი. მოლეკულა გამოიყოფა. ნახ. 1 გვიჩვენებს ალანინის, ვალინის და გლიცინის სერიულ კავშირს.

ბრინჯი. ერთი ამინომჟავების სერიული შეერთებაცილის მოლეკულის წარმოქმნის დროს. გზა ტერმინალური ამინო ჯგუფიდან H 2 N ტერმინალური კარბოქსილის ჯგუფის COOH-მდე არჩეული იყო პოლიმერული ჯაჭვის მთავარ მიმართულებად.

ცილის მოლეკულის სტრუქტურის კომპაქტურად აღწერისთვის გამოიყენება ამინომჟავების აბრევიატურები (ცხრილი 1, მესამე სვეტი), რომლებიც მონაწილეობენ პოლიმერული ჯაჭვის ფორმირებაში. მოლეკულის ფრაგმენტი ნაჩვენებია ნახ. 1 იწერება შემდეგნაირად: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

ცილის მოლეკულები შეიცავს 50-დან 1500-მდე ამინომჟავის ნარჩენებს (მოკლე ჯაჭვებს პოლიპეპტიდებს უწოდებენ). ცილის ინდივიდუალობა განისაზღვრება ამინომჟავების სიმრავლით, რომლებიც ქმნიან პოლიმერულ ჯაჭვს და, არანაკლებ მნიშვნელოვანია, ჯაჭვის გასწვრივ მათი მონაცვლეობის თანმიმდევრობით. მაგალითად, ინსულინის მოლეკულა შედგება 51 ამინომჟავის ნარჩენებისგან (ის არის ერთ-ერთი ყველაზე მოკლე ჯაჭვის ცილა) და შედგება არათანაბარი სიგრძის ორი ურთიერთდაკავშირებული პარალელური ჯაჭვისგან. ამინომჟავების ფრაგმენტების თანმიმდევრობა ნაჩვენებია ნახ. 2.

ბრინჯი. 2 ინსულინის მოლეკულა 51 ამინომჟავის ნარჩენებისგან აგებული, იგივე ამინომჟავების ფრაგმენტები აღინიშნება შესაბამისი ფონის ფერით. ჯაჭვში შემავალი ცისტეინის ამინომჟავის ნარჩენები (შემოკლებული აღნიშვნა CIS) ქმნის დისულფიდურ ხიდებს -S-S-, რომლებიც აკავშირებენ ორ პოლიმერულ მოლეკულას, ან ქმნიან მხტუნავებს ერთ ჯაჭვში.

ამინომჟავის ცისტეინის მოლეკულები (ცხრილი 1) შეიცავს რეაქტიულ სულფჰიდრიდულ ჯგუფებს -SH, რომლებიც ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან და ქმნიან დისულფიდურ ხიდებს -S-S-. ცისტეინის როლი ცილების სამყაროში განსაკუთრებულია, მისი მონაწილეობით წარმოიქმნება ჯვარედინი კავშირები პოლიმერული ცილის მოლეკულებს შორის.

ამინომჟავების კომბინაცია პოლიმერულ ჯაჭვში ხდება ცოცხალ ორგანიზმში ნუკლეინის მჟავების კონტროლის ქვეშ, სწორედ ისინი უზრუნველყოფენ შეკრების მკაცრ წესრიგს და არეგულირებენ პოლიმერის მოლეკულის ფიქსირებულ სიგრძეს ( სმ. ᲜᲣᲙᲚᲔᲘᲜᲘᲡ ᲛᲟᲐᲕᲐ).

ცილების სტრუქტურა.

ცილის მოლეკულის შემადგენლობას, რომელიც წარმოდგენილია მონაცვლეობითი ამინომჟავების ნარჩენების სახით (ნახ. 2), ეწოდება ცილის პირველადი სტრუქტურა. წყალბადის ბმები წარმოიქმნება პოლიმერულ ჯაჭვში არსებულ HN იმინო ჯგუფებსა და CO კარბონილის ჯგუფებს შორის ( სმ. წყალბადის ბმა), შედეგად, ცილის მოლეკულა იძენს გარკვეულ სივრცულ ფორმას, რომელსაც მეორადი სტრუქტურა ეწოდება. ყველაზე გავრცელებულია ცილებში მეორადი სტრუქტურის ორი ტიპი.

პირველი ვარიანტი, სახელად α-სპირალი, ხორციელდება წყალბადის ბმების გამოყენებით ერთ პოლიმერულ მოლეკულაში. მოლეკულის გეომეტრიული პარამეტრები, რომლებიც განისაზღვრება ბმის სიგრძით და ბმის კუთხეებით, ისეთია, რომ წყალბადის ბმების წარმოქმნა შესაძლებელია H-N და C=O ჯგუფებისთვის, რომელთა შორის არის ორი პეპტიდური ფრაგმენტი H-N-C=O (ნახ. 3). .

პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შემადგენლობა ნაჩვენებია ნახ. 3 შემოკლებული სახით იწერება შემდეგნაირად:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

წყალბადის ბმების შეკუმშვის მოქმედების შედეგად მოლეკულა ღებულობს სპირალის ფორმას - ე.წ. α-სპირალი, იგი გამოსახულია პოლიმერული ჯაჭვის ფორმირების ატომებში გამავალი მრუდი სპირალური ლენტის სახით (ნახ. 4).

ბრინჯი. 4 ცილის მოლეკულის 3D მოდელიα-სპირალის სახით. წყალბადის ბმები ნაჩვენებია მწვანე წერტილოვანი ხაზების სახით. სპირალის ცილინდრული ფორმა ჩანს ბრუნის გარკვეული კუთხით (წყალბადის ატომები არ არის ნაჩვენები ნახატზე). ცალკეული ატომების ფერი მოცემულია საერთაშორისო წესების შესაბამისად, რომლებიც რეკომენდირებულია შავი ნახშირბადის ატომებისთვის, ლურჯი აზოტისთვის, წითელი ჟანგბადისთვის და ყვითელი - გოგირდისთვის (თეთრი ფერი რეკომენდებულია წყალბადის ატომებისთვის, რომლებიც არ არის ნაჩვენები ფიგურაში, ამ შემთხვევაში მუქ ფონზე გამოსახული მთელი სტრუქტურა).

მეორადი სტრუქტურის კიდევ ერთი ვარიანტი, რომელსაც β- სტრუქტურას უწოდებენ, ასევე წარმოიქმნება წყალბადური ბმების მონაწილეობით, განსხვავება ისაა, რომ პარალელურად მდებარე ორი ან მეტი პოლიმერული ჯაჭვის H-N და C=O ჯგუფები ურთიერთქმედებენ. ვინაიდან პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს აქვს მიმართულება (ნახ. 1), ვარიანტები შესაძლებელია, როდესაც ჯაჭვების მიმართულება იგივეა (პარალელური β-სტრუქტურა, სურ. 5), ან ისინი საპირისპიროა (ანტიპარალელური β- სტრუქტურა, სურ. 6). .

სხვადასხვა კომპოზიციის პოლიმერულ ჯაჭვებს შეუძლიათ მონაწილეობა მიიღონ β-სტრუქტურის ფორმირებაში, ხოლო ორგანული ჯგუფები, რომლებიც აყალიბებენ პოლიმერულ ჯაჭვს (Ph, CH 2 OH და ა. =O ჯგუფები გადამწყვეტია. ვინაიდან H-N და C=O ჯგუფები მიმართულია სხვადასხვა მიმართულებით პოლიმერული ჯაჭვის მიმართ (სურათზე ზემოთ და ქვემოთ), შესაძლებელი ხდება სამი ან მეტი ჯაჭვის ერთდროული ურთიერთქმედება.

პირველი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შემადგენლობა ნახ. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

მეორე და მესამე ჯაჭვის შემადგენლობა:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

პოლიპეპტიდური ჯაჭვების შემადგენლობა ნაჩვენებია ნახ. 6, იგივე, რაც ნახ. 5, განსხვავება ისაა, რომ მეორე ჯაჭვს აქვს საპირისპირო (ნახ. 5-თან შედარებით) მიმართულება.

შესაძლებელია ერთი მოლეკულის შიგნით β-სტრუქტურის ჩამოყალიბება, როდესაც ჯაჭვის ფრაგმენტი გარკვეულ მონაკვეთში აღმოჩნდება 180°-ით მობრუნებული, ამ შემთხვევაში ერთი მოლეკულის ორ ტოტს აქვს საპირისპირო მიმართულება, შედეგად, ანტიპარალელი. ყალიბდება β-სტრუქტურა (სურ. 7).

სტრუქტურა ნაჩვენებია ნახ. 7 ბრტყელ სურათზე, ნაჩვენებია ნახ. 8 სამგანზომილებიანი მოდელის სახით. β-სტრუქტურის მონაკვეთები ჩვეულებრივ აღინიშნება გამარტივებული გზით ბრტყელი ტალღოვანი ლენტით, რომელიც გადის ატომებში, რომლებიც ქმნიან პოლიმერულ ჯაჭვს.

მრავალი ცილის სტრუქტურაში ალფა-სპირალის და ლენტის მსგავსი β-სტრუქტურების სექციები მონაცვლეობს, ისევე როგორც ცალკეული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები. მათ ურთიერთგანლაგებას და მონაცვლეობას პოლიმერულ ჯაჭვში ეწოდება ცილის მესამეული სტრუქტურა.

ცილების სტრუქტურის გამოსახვის მეთოდები ნაჩვენებია ქვემოთ, მაგალითად, მცენარეული ცილის კრამბინის გამოყენებით. ცილების სტრუქტურული ფორმულები, რომლებიც ხშირად შეიცავს ასობით ამინომჟავის ფრაგმენტს, რთული, შრომატევადი და ძნელად გასაგებია, ამიტომ ზოგჯერ გამოიყენება გამარტივებული სტრუქტურული ფორმულები - ქიმიური ელემენტების სიმბოლოების გარეშე (ნახ. 9, ვარიანტი A), მაგრამ ამავე დროს. დროთა განმავლობაში ისინი ინარჩუნებენ ვალენტური დარტყმის ფერს საერთაშორისო წესების შესაბამისად (ნახ. 4). ამ შემთხვევაში ფორმულა წარმოდგენილია არა ბრტყელ, არამედ სივრცულ გამოსახულებაში, რომელიც შეესაბამება მოლეკულის რეალურ სტრუქტურას. ეს მეთოდი შესაძლებელს ხდის, მაგალითად, განასხვავოს დისულფიდური ხიდები (ინსულინის მსგავსი, ნახ. 2), ფენილური ჯგუფები ჯაჭვის გვერდით ჩარჩოში და ა.შ. მოლეკულების გამოსახულება სამგანზომილებიანი მოდელების სახით. (ბურთები, რომლებიც დაკავშირებულია წნელებით) გარკვეულწილად უფრო ნათელია (ნახ. 9, ვარიანტი B). თუმცა, ორივე მეთოდი არ იძლევა მესამეული სტრუქტურის ჩვენების საშუალებას, ამიტომ ამერიკელმა ბიოფიზიკოსმა ჯეინ რიჩარდსონმა შესთავაზა α-სტრუქტურების წარმოდგენა სპირალურად დაგრეხილი ლენტებით (იხ. სურ. 4), β-სტრუქტურების როგორც ბრტყელი ტალღოვანი ლენტები (ნახ. 8) და დამაკავშირებელი. ისინი ერთჯერადი ჯაჭვები არიან - თხელი ჩალიჩების სახით, თითოეული ტიპის სტრუქტურას აქვს საკუთარი ფერი. ცილის მესამეული სტრუქტურის გამოსახვის ეს მეთოდი ახლა ფართოდ გამოიყენება (ნახ. 9, ვარიანტი B). ხანდახან, უფრო დიდი ინფორმაციის შინაარსისთვის, მესამეული სტრუქტურა და გამარტივებული სტრუქტურული ფორმულა ერთად არის ნაჩვენები (ნახ. 9, ვარიანტი D). ასევე არსებობს რიჩარდსონის მიერ შემოთავაზებული მეთოდის მოდიფიკაციები: α-სპირალი გამოსახულია ცილინდრების სახით, ხოლო β-სტრუქტურები ბრტყელი ისრების სახითაა, რომლებიც მიუთითებენ ჯაჭვის მიმართულებას (ნახ. 9, ვარიანტი E). ნაკლებად გავრცელებულია მეთოდი, რომლის დროსაც მთელი მოლეკულა გამოსახულია როგორც შეკვრა, სადაც არათანაბარი სტრუქტურები გამოირჩევიან სხვადასხვა ფერებით, ხოლო დისულფიდური ხიდები ნაჩვენებია ყვითელი ხიდების სახით (ნახ. 9, ვარიანტი E).

ვარიანტი B არის ყველაზე მოსახერხებელი აღქმისთვის, როდესაც მესამეული სტრუქტურის გამოსახვისას ცილის სტრუქტურული მახასიათებლები (ამინომჟავის ფრაგმენტები, მათი მონაცვლეობის რიგი, წყალბადის ბმები) არ არის მითითებული, მაშინ როდესაც ვარაუდობენ, რომ ყველა ცილა შეიცავს "დეტალებს". აღებულია ოცი ამინომჟავის სტანდარტული ნაკრებიდან (ცხრილი 1). მესამეული სტრუქტურის გამოსახვის მთავარი ამოცანაა მეორადი სტრუქტურების სივრცითი მოწყობისა და მონაცვლეობის ჩვენება.

ბრინჯი. ცხრა კრამბინის პროტეინის სტრუქტურის გამოსახულების სხვადასხვა ვერსიები.
A არის სტრუქტურული ფორმულა სივრცით გამოსახულებაში.
B - სტრუქტურა სამგანზომილებიანი მოდელის სახით.
B არის მოლეკულის მესამეული სტრუქტურა.
G - A და B ვარიანტების კომბინაცია.
E - მესამეული სტრუქტურის გამარტივებული გამოსახულება.
E - მესამეული სტრუქტურა დისულფიდური ხიდებით.

აღქმისთვის ყველაზე მოსახერხებელია სამგანზომილებიანი მესამეული სტრუქტურა (ვარიანტი B), გათავისუფლებული სტრუქტურული ფორმულის დეტალებისგან.

ცილის მოლეკულა, რომელსაც აქვს მესამეული სტრუქტურა, როგორც წესი, იღებს გარკვეულ კონფიგურაციას, რომელიც წარმოიქმნება პოლარული (ელექტროსტატიკური) ურთიერთქმედებითა და წყალბადის ბმებით. შედეგად, მოლეკულა იღებს კომპაქტური ხვეულის ფორმას - გლობულური ცილები (გლობულები, ლათ. ბურთი), ან ძაფისებრი - ფიბრილარული ცილები (ფიბრა, ლათ. ბოჭკოვანი).

გლობულური სტრუქტურის მაგალითია ცილოვანი ალბუმინი, ქათმის კვერცხის ცილა ეკუთვნის ალბუმინების კლასს. ალბუმინის პოლიმერული ჯაჭვი აწყობილია ძირითადად ალანინის, ასპარტინის მჟავას, გლიცინისა და ცისტეინისგან, რომლებიც მონაცვლეობენ გარკვეული თანმიმდევრობით. მესამეული სტრუქტურა შეიცავს α-სპირალებს, რომლებიც დაკავშირებულია ერთი ჯაჭვებით (ნახ. 10).

ბრინჯი. ათი ალბუმინის გლობულური სტრუქტურა

ფიბრილარული სტრუქტურის მაგალითია ფიბროინის ცილა. ისინი შეიცავს დიდი რაოდენობით გლიცინის, ალანინის და სერინის ნარჩენებს (ყოველი მეორე ამინომჟავის ნარჩენი არის გლიცინი); ცისტეინის ნარჩენები, რომლებიც შეიცავს სულფჰიდრიდულ ჯგუფებს, არ არსებობს. ფიბროინი, ბუნებრივი აბრეშუმის და ქოქოსის ძირითადი კომპონენტი, შეიცავს β-სტრუქტურებს, რომლებიც დაკავშირებულია ერთი ჯაჭვით (ნახ. 11).

ბრინჯი. თერთმეტი ფიბრილური პროტეინი ფიბროინი

გარკვეული ტიპის მესამეული სტრუქტურის ფორმირების შესაძლებლობა თანდაყოლილია ცილის პირველად სტრუქტურაში, ე.ი. წინასწარ განისაზღვრება ამინომჟავების ნარჩენების მონაცვლეობის თანმიმდევრობით. ასეთი ნარჩენების გარკვეული ნაკრებიდან უპირატესად წარმოიქმნება α-სპირალი (ასეთი კომპლექტი საკმაოდ ბევრია), სხვა ნაკრები იწვევს β- სტრუქტურების გაჩენას, ერთი ჯაჭვები ხასიათდება მათი შემადგენლობით.

ცილის ზოგიერთ მოლეკულას, მესამეული სტრუქტურის შენარჩუნებისას, შეუძლია გაერთიანდეს მსხვილ სუპრამოლეკულურ აგრეგატებში, მაშინ როცა ისინი ერთად იმართება პოლარული ურთიერთქმედებით, ასევე წყალბადის ბმებით. ასეთ წარმონაქმნებს ცილის მეოთხეულ სტრუქტურას უწოდებენ. მაგალითად, ცილა ფერიტინი, რომელიც ძირითადად შედგება ლეიცინის, გლუტამინის მჟავას, ასპარტინის მჟავისა და ჰისტიდინისგან (ფერიცინი შეიცავს ყველა 20 ამინომჟავის ნარჩენს სხვადასხვა რაოდენობით) აყალიბებს მესამეულ სტრუქტურას ოთხი პარალელურად განლაგებული α-სპირალისაგან. როდესაც მოლეკულები გაერთიანებულია ერთ ანსამბლში (ნახ. 12), იქმნება მეოთხეული სტრუქტურა, რომელიც შეიძლება შეიცავდეს 24-მდე ფერიტინის მოლეკულას.

სურ.12 გლობულური ცილის ფერიტინის მეოთხეული სტრუქტურის ფორმირება

სუპრამოლეკულური წარმონაქმნების კიდევ ერთი მაგალითია კოლაგენის სტრუქტურა. ეს არის ფიბრილარული ცილა, რომლის ჯაჭვები აგებულია ძირითადად გლიცინისაგან, რომელიც მონაცვლეობს პროლინთან და ლიზინთან. სტრუქტურა შეიცავს ერთ ჯაჭვებს, სამმაგ α-სპირალებს, რომლებიც მონაცვლეობენ ლენტის მსგავსი β-სტრუქტურებით, რომლებიც დაწყობილია პარალელურად შეკვრაში (ნახ. 13).

სურ.13 კოლაგენის ფიბრილური ცილის ზემოლეკულური სტრუქტურა

ცილების ქიმიური თვისებები.

ორგანული გამხსნელების ზემოქმედებით ზოგიერთი ბაქტერიის ნარჩენი პროდუქტები (რძემჟავა დუღილი) ან ტემპერატურის მატებასთან ერთად ნადგურდება მეორადი და მესამეული სტრუქტურები მისი პირველადი სტრუქტურის დაზიანების გარეშე, რის შედეგადაც ცილა კარგავს ხსნადობას და კარგავს ბიოლოგიურ აქტივობას. პროცესს ეწოდება დენატურაცია, ანუ ბუნებრივი თვისებების დაკარგვა, მაგალითად, მაწონი, მოხარშული ქათმის კვერცხის შედედებული ცილა. ამაღლებულ ტემპერატურაზე ცოცხალი ორგანიზმების (კერძოდ, მიკროორგანიზმების) ცილები სწრაფად დენატურდება. ასეთ ცილებს არ შეუძლიათ მონაწილეობა მიიღონ ბიოლოგიურ პროცესებში, რის შედეგადაც მიკროორგანიზმები იღუპებიან, ამიტომ მოხარშული (ან პასტერიზებული) რძე შეიძლება უფრო დიდხანს ინახებოდეს.

პეპტიდური ბმები H-N-C=O, რომლებიც ქმნიან ცილის მოლეკულის პოლიმერულ ჯაჭვს, ჰიდროლიზდება მჟავების ან ტუტეების თანდასწრებით და იშლება პოლიმერული ჯაჭვი, რამაც, საბოლოო ჯამში, შეიძლება გამოიწვიოს ორიგინალური ამინომჟავები. პეპტიდური ბმები, რომლებიც შედიან α-სპირალებში ან β- სტრუქტურებში, უფრო მდგრადია ჰიდროლიზისა და სხვადასხვა ქიმიური ზემოქმედების მიმართ (ერთ ჯაჭვებში იგივე ობლიგაციებთან შედარებით). ცილის მოლეკულის უფრო დელიკატური დაშლა მის შემადგენელ ამინომჟავებში ხდება უწყლო გარემოში ჰიდრაზინის H 2 N-NH 2 გამოყენებით, ხოლო ყველა ამინომჟავის ფრაგმენტი, გარდა უკანასკნელისა, ქმნის ე.წ. კარბოქსილის მჟავას ჰიდრაზიდებს, რომლებიც შეიცავს. ფრაგმენტი C (O)-HN-NH 2 (სურ. 14).

ბრინჯი. თოთხმეტი. პოლიპეპტიდის გაყოფა

ასეთ ანალიზს შეუძლია ინფორმაციის მიწოდება ცილის ამინომჟავის შემადგენლობის შესახებ, მაგრამ უფრო მნიშვნელოვანია მათი თანმიმდევრობის ცოდნა ცილის მოლეკულაში. ამ მიზნით ფართოდ გამოყენებული ერთ-ერთი მეთოდია ფენილიზოთიოციანატის (FITC) მოქმედება პოლიპეპტიდურ ჯაჭვზე, რომელიც ტუტე გარემოში მიმაგრებულია პოლიპეპტიდზე (ბოლოდან, რომელიც შეიცავს ამინოჯგუფს) და როდესაც იცვლება გარემოს რეაქცია. მჟავემდე, ის იშლება ჯაჭვიდან და თან ატარებს ერთი ამინომჟავის ფრაგმენტს (სურ. 15).

ბრინჯი. თხუთმეტი თანმიმდევრული პოლიპეპტიდური გაყოფა

მრავალი სპეციალური მეთოდი შემუშავდა ასეთი ანალიზისთვის, მათ შორის ისეთებიც, რომლებიც იწყებენ ცილის მოლეკულის „დაშლას“ მის შემადგენელ კომპონენტებად, დაწყებული კარბოქსილის ბოლოდან.

ჯვარედინი S-S დისულფიდური ხიდები (რომელიც წარმოიქმნება ცისტეინის ნარჩენების ურთიერთქმედების შედეგად, სურ. 2 და 9) იშლება, გარდაქმნის მათ HS ჯგუფებად სხვადასხვა შემცირების აგენტების მოქმედებით. ჟანგვის აგენტების (ჟანგბადის ან წყალბადის ზეჟანგი) მოქმედება კვლავ იწვევს დისულფიდური ხიდების წარმოქმნას (სურ. 16).

ბრინჯი. თექვსმეტი. დისულფიდური ხიდების რღვევა

პროტეინებში დამატებითი ჯვარედინი კავშირების შესაქმნელად გამოიყენება ამინო და კარბოქსილის ჯგუფების რეაქტიულობა. სხვადასხვა ურთიერთქმედებისთვის უფრო ხელმისაწვდომია ამინო ჯგუფები, რომლებიც არიან ჯაჭვის გვერდით ჩარჩოში - ლიზინის, ასპარაგინის, ლიზინის, პროლინის ფრაგმენტები (ცხრილი 1). როდესაც ასეთი ამინო ჯგუფები ურთიერთქმედებენ ფორმალდეჰიდთან, ხდება კონდენსაციის პროცესი და ჩნდება ჯვარედინი ხიდები –NH–CH2–NH– (ნახ. 17).

ბრინჯი. 17 პროტეინის მოლეკულებს შორის დამატებითი ტრანსვერსიული ხიდების შექმნა.

ცილის ტერმინალურ კარბოქსილის ჯგუფებს შეუძლიათ რეაგირება მოახდინონ ზოგიერთი პოლივალენტური მეტალის რთულ ნაერთებთან (ქრომის ნაერთები უფრო ხშირად გამოიყენება), ასევე ხდება ჯვარედინი კავშირები. ორივე პროცესი გამოიყენება ტყავის გარუჯვაში.

ცილების როლი ორგანიზმში.

ცილების როლი ორგანიზმში მრავალფეროვანია.

ფერმენტები(ფერმენტაცია ლათ. - ფერმენტაცია), მათი სხვა სახელია ფერმენტები (ენ ზუმჰ ბერძნული. - საფუარში) - ეს არის ცილები კატალიზური აქტივობით, მათ შეუძლიათ ათასობითჯერ გაზარდონ ბიოქიმიური პროცესების სიჩქარე. ფერმენტების მოქმედებით საკვების შემადგენელი კომპონენტები: ცილები, ცხიმები და ნახშირწყლები იშლება უფრო მარტივ ნაერთებად, საიდანაც შემდეგ სინთეზირდება ახალი მაკრომოლეკულები, რომლებიც აუცილებელია გარკვეული ტიპის ორგანიზმისთვის. ფერმენტები ასევე მონაწილეობენ სინთეზის ბევრ ბიოქიმიურ პროცესში, მაგალითად, ცილების სინთეზში (ზოგიერთი ცილა ეხმარება სხვის სინთეზს). Სმ. ფერმენტები

ფერმენტები არა მხოლოდ მაღალეფექტური კატალიზატორები არიან, არამედ სელექციურიც (რეაქციას მკაცრად მიმართავენ მოცემული მიმართულებით). მათი თანდასწრებით რეაქცია მიმდინარეობს თითქმის 100%-იანი გამოსავლით, ქვეპროდუქტების წარმოქმნის გარეშე და, ამავე დროს, ნაკადის პირობები რბილია: ნორმალური ატმოსფერული წნევა და ცოცხალი ორგანიზმის ტემპერატურა. შედარებისთვის, ამიაკის სინთეზი წყალბადისა და აზოტისგან კატალიზატორის, გააქტიურებული რკინის თანდასწრებით, ხორციელდება 400-500°C ტემპერატურაზე და 30 მპა წნევაზე, ამიაკის გამოსავლიანობა ციკლში 15-25% შეადგენს. ფერმენტები ითვლება შეუდარებელ კატალიზატორებად.

ფერმენტების ინტენსიური შესწავლა დაიწყო მე-19 საუკუნის შუა ხანებში; ამჟამად შესწავლილია 2000-ზე მეტი სხვადასხვა ფერმენტი; ეს არის ცილების ყველაზე მრავალფეროვანი კლასი.

ფერმენტების სახელები ასეთია: რეაგენტის სახელს, რომელთანაც ფერმენტი ურთიერთქმედებს, ან კატალიზებული რეაქციის სახელს, ემატება დაბოლოება -aza, მაგალითად, არგინაზა არღვევს არგინინს (ცხრილი 1), დეკარბოქსილაზა კატალიზებს დეკარბოქსილირებას, ე.ი. CO 2-ის აღმოფხვრა კარბოქსილის ჯგუფიდან:

– COOH → – CH + CO 2

ხშირად, ფერმენტის როლის უფრო ზუსტად აღსანიშნავად, მის სახელში მითითებულია როგორც ობიექტი, ასევე რეაქციის ტიპი, მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა არის ფერმენტი, რომელიც ახდენს ალკოჰოლების დეჰიდროგენიზაციას.

საკმაოდ დიდი ხნის წინ აღმოჩენილი ზოგიერთი ფერმენტისთვის შემორჩენილია ისტორიული სახელი (დაბოლოების გარეშე -აზა), მაგალითად, პეპსინი (პეპსისი, ბერძენი. საჭმლის მონელება) და ტრიფსინი (თრიფსისი ბერძენი. გათხევადება), ეს ფერმენტები ანადგურებს ცილებს.

სისტემატიზაციისთვის ფერმენტები გაერთიანებულია დიდ კლასებად, კლასიფიკაცია ეფუძნება რეაქციის ტიპს, კლასებს ასახელებენ ზოგადი პრინციპის მიხედვით - რეაქციის სახელწოდება და დასასრული - აზა. ამ კლასებიდან ზოგიერთი ჩამოთვლილია ქვემოთ.

ოქსიდორედუქტაზაარის ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ რედოქს რეაქციების კატალიზებას. ამ კლასში შემავალი დეჰიდროგენაზები ახორციელებენ პროტონების გადაცემას, მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა (ADH) აჟანგებს ალკოჰოლებს ალდეჰიდებად, შემდგომი დაჟანგვა ალდეჰიდების კარბოქსილის მჟავებამდე კატალიზდება ალდეჰიდდეჰიდროგენაზებით (ALDH). ორივე პროცესი ორგანიზმში ხდება ეთანოლის ძმარმჟავად გადამუშავების დროს (სურ. 18).

ბრინჯი. თვრამეტი ეთანოლის ორეტაპიანი ოქსიდაციაძმარმჟავამდე

ეს არ არის ეთანოლი, რომელსაც აქვს ნარკოტიკული ეფექტი, არამედ შუალედური პროდუქტი აცეტალდეჰიდი, რაც უფრო დაბალია ALDH ფერმენტის აქტივობა, მით უფრო ნელა გადის მეორე ეტაპი - აცეტალდეჰიდის დაჟანგვა ძმარმჟავამდე და რაც უფრო გრძელი და ძლიერია ინტოქსიკაციის ეფექტი მიღებით. ეთანოლის. ანალიზმა აჩვენა, რომ ყვითელი რასის წარმომადგენელთა 80%-ზე მეტს აქვს ALDH-ის შედარებით დაბალი აქტივობა და, შესაბამისად, შესამჩნევად უფრო მკაცრი ალკოჰოლის ტოლერანტობა. ALDH-ის ამ თანდაყოლილი შემცირებული აქტივობის მიზეზი არის ის, რომ გლუტამინის მჟავას ნარჩენების ნაწილი "ატენუირებული" ALDH მოლეკულაში ჩანაცვლებულია ლიზინის ფრაგმენტებით (ცხრილი 1).

ტრანსფერაზები- ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ ფუნქციური ჯგუფების გადაცემის კატალიზებას, მაგალითად, ტრანსიმინაზა აკატალიზებს ამინო ჯგუფის გადაცემას.

ჰიდროლაზებიარის ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ ჰიდროლიზის კატალიზებას. ადრე ნახსენები ტრიფსინი და პეპსინი ჰიდროლიზებენ პეპტიდურ ობლიგაციებს, ხოლო ლიპაზები წყვეტენ ეთერულ კავშირს ცხიმებში:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

ლიასი- ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ არაჰიდროლიზური გზით მიმდინარე რეაქციების კატალიზებას, ასეთი რეაქციების შედეგად იშლება C-C, C-O, C-N ბმები და წარმოიქმნება ახალი ბმები. ამ კლასს მიეკუთვნება ფერმენტი დეკარბოქსილაზა

იზომერაზები- ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ იზომერიზაციის კატალიზებას, მაგალითად, მალეინის მჟავას ფუმარის მჟავად გადაქცევა (სურ. 19), ეს არის ცის-ტრანს იზომერიზაციის მაგალითი (იხ. ISOMERIA).

ბრინჯი. ცხრამეტი. მალის მჟავის იზომერიზაციაფერმენტის თანდასწრებით ფუმარინის მჟავაში.

ფერმენტების მუშაობაში დაცულია ზოგადი პრინციპი, რომლის მიხედვითაც ფერმენტსა და დაჩქარებული რეაქციის რეაგენტს შორის ყოველთვის არის სტრუქტურული შესაბამისობა. ფერმენტების დოქტრინის ერთ-ერთი დამფუძნებლის, ე.ფიშერის ფიგურალური გამოხატვის მიხედვით, რეაგენტი ფერმენტს უახლოვდება, როგორც საკეტის გასაღები. ამასთან დაკავშირებით, თითოეული ფერმენტი ახდენს გარკვეულ ქიმიურ რეაქციას ან იმავე ტიპის რეაქციების ჯგუფს. ზოგჯერ ფერმენტს შეუძლია იმოქმედოს ერთ ნაერთზე, როგორიცაა ურეაზა (ურონი ბერძენი. - შარდი) კატალიზებს მხოლოდ შარდოვანას ჰიდროლიზს:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

საუკეთესო სელექციურობას აჩვენებენ ფერმენტები, რომლებიც განასხვავებენ ოპტიკურად აქტიურ ანტიპოდებს - მარცხენა და მემარჯვენე იზომერებს. L-არგინაზა მოქმედებს მხოლოდ ლევოროტორულ არგინინზე და არ მოქმედებს დექსტროროტორულ იზომერზე. L-ლაქტატდეჰიდროგენაზა მოქმედებს მხოლოდ რძემჟავას ლევოროტორულ ეთერებზე, ე.წ. ლაქტატებზე (ლაქტისი). ლათ. რძე), ხოლო D-ლაქტატდეჰიდროგენაზა არღვევს მხოლოდ D-ლაქტატებს.

ფერმენტების უმეტესობა მოქმედებს არა ერთზე, არამედ დაკავშირებული ნაერთების ჯგუფზე, მაგალითად, ტრიპსინს „ურჩევნია“ გაწყვიტოს ლიზინისა და არგინინის მიერ წარმოქმნილი პეპტიდური ბმები (ცხრილი 1.)

ზოგიერთი ფერმენტის, როგორიცაა ჰიდროლაზების, კატალიზური თვისებები განისაზღვრება მხოლოდ თავად ცილის მოლეკულის სტრუქტურით, ფერმენტების სხვა კლასი - ოქსიდორედუქტაზები (მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა) შეიძლება იყოს აქტიური მხოლოდ არაცილოვანი მოლეკულების არსებობისას, რომლებიც დაკავშირებულია მათთან. ისინი - ვიტამინები, რომლებიც ააქტიურებენ Mg, Ca, Zn, Mn და ნუკლეინის მჟავების ფრაგმენტებს (სურ. 20).

ბრინჯი. 20 ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზას მოლეკულა

სატრანსპორტო ცილები აკავშირებს და გადააქვს სხვადასხვა მოლეკულებს ან იონებს უჯრედის მემბრანების მეშვეობით (როგორც უჯრედის შიგნით, ისე მის გარეთ), ასევე ერთი ორგანოდან მეორეში.

მაგალითად, ჰემოგლობინი აკავშირებს ჟანგბადს, როდესაც სისხლი გადის ფილტვებში და აწვდის მას სხეულის სხვადასხვა ქსოვილებში, სადაც ჟანგბადი გამოიყოფა და შემდეგ გამოიყენება საკვების კომპონენტების დასაჟანგად, ეს პროცესი ემსახურება როგორც ენერგიის წყაროს (ზოგჯერ ტერმინი "დაწვა" საკვების სხეული გამოიყენება).

ცილოვანი ნაწილის გარდა, ჰემოგლობინი შეიცავს რკინის კომპლექსურ ნაერთს ციკლური პორფირინის მოლეკულასთან (პორფიროსი). ბერძენი. - იისფერი), რომელიც განსაზღვრავს სისხლის წითელ ფერს. სწორედ ეს კომპლექსი (ნახ. 21, მარცხნივ) ასრულებს ჟანგბადის გადამტანის როლს. ჰემოგლობინში, რკინის პორფირინის კომპლექსი განლაგებულია ცილის მოლეკულაში და შენარჩუნებულია პოლარული ურთიერთქმედებით, ისევე როგორც კოორდინაციის კავშირით აზოტთან ჰისტიდინში (ცხრილი 1), რომელიც ცილის ნაწილია. O2 მოლეკულა, რომელსაც ატარებს ჰემოგლობინი, მიმაგრებულია რკინის ატომთან საკოორდინაციო ბმის მეშვეობით იმ მხარის საპირისპირო მხრიდან, რომელზეც არის მიმაგრებული ჰისტიდინი (ნახ. 21, მარჯვნივ).

ბრინჯი. 21 რკინის კომპლექსის სტრუქტურა

კომპლექსის სტრუქტურა ნაჩვენებია მარჯვნივ სამგანზომილებიანი მოდელის სახით. კომპლექსი ცილის მოლეკულაში ინახება საკოორდინაციო კავშირით (დატეხილი ლურჯი ხაზი) ​​Fe ატომსა და N ატომს შორის ჰისტიდინში, რომელიც ცილის ნაწილია. O 2 მოლეკულა, რომელსაც ატარებს ჰემოგლობინი, კოორდინირებულია (წითელი წერტილოვანი ხაზი) ​​Fe ატომთან პლანარული კომპლექსის საპირისპირო ქვეყნიდან.

ჰემოგლობინი ერთ-ერთი ყველაზე შესწავლილი ცილაა, იგი შედგება ერთი ჯაჭვით დაკავშირებული a-სპირალებისგან და შეიცავს ოთხ რკინის კომპლექსს. ამრიგად, ჰემოგლობინი არის მოცულობითი პაკეტი, ჟანგბადის ოთხი მოლეკულის ერთდროულად გადასატანად. ჰემოგლობინის ფორმა შეესაბამება გლობულურ ცილებს (სურ. 22).

ბრინჯი. 22 ჰემოგლობინის გლობულური ფორმა

ჰემოგლობინის მთავარი "უპირატესობა" არის ის, რომ ჟანგბადის დამატება და მისი შემდგომი გაყოფა სხვადასხვა ქსოვილებსა და ორგანოებში გადაცემისას სწრაფად ხდება. ნახშირბადის მონოქსიდი, CO (ნახშირბადის მონოქსიდი), უფრო სწრაფად უერთდება Fe-ს ჰემოგლობინში, მაგრამ O 2-ისგან განსხვავებით, ქმნის კომპლექსს, რომელიც ძნელად იშლება. შედეგად, ასეთი ჰემოგლობინი ვერ აკავშირებს O 2-ს, რაც იწვევს (დიდი რაოდენობით ნახშირბადის მონოქსიდის ჩასუნთქვისას) დახრჩობის შედეგად ორგანიზმის სიკვდილს.

ჰემოგლობინის მეორე ფუნქციაა ამოსუნთქული CO 2-ის გადაცემა, მაგრამ არა რკინის ატომი, არამედ ცილის N- ჯგუფის H 2 ჩართულია ნახშირორჟანგის დროებით შეკავშირების პროცესში.

ცილების "ეფექტურობა" დამოკიდებულია მათ სტრუქტურაზე, მაგალითად, ჰემოგლობინის პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში გლუტამინის მჟავის ერთადერთი ამინომჟავის ნარჩენის ჩანაცვლება ვალინის ნარჩენით (იშვიათად შემჩნეული თანდაყოლილი ანომალია) იწვევს დაავადებას, რომელსაც ეწოდება ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია.

ასევე არსებობს სატრანსპორტო ცილები, რომლებსაც შეუძლიათ შეაერთონ ცხიმები, გლუკოზა, ამინომჟავები და გადაიტანონ ისინი როგორც უჯრედებში, ისე მის გარეთ.

სპეციალური ტიპის სატრანსპორტო ცილები არ ატარებენ ნივთიერებებს თავად, მაგრამ მოქმედებენ როგორც "ტრანსპორტის რეგულატორი", რომლებიც გადიან გარკვეულ ნივთიერებებს მემბრანაში (უჯრედის გარე კედელი). ასეთ ცილებს ხშირად მემბრანულ ცილებს უწოდებენ. მათ აქვთ ღრუ ცილინდრის ფორმა და მემბრანის კედელში ჩასმული, უზრუნველყოფენ ზოგიერთი პოლარული მოლეკულის ან იონების უჯრედში გადაადგილებას. მემბრანის ცილის მაგალითია პორინი (სურ. 23).

ბრინჯი. 23 პორინის პროტეინი

საკვები და შესანახი ცილები, როგორც სახელი გულისხმობს, ემსახურება როგორც შიდა კვების წყაროს, უფრო ხშირად მცენარეებისა და ცხოველების ემბრიონებისთვის, ასევე ახალგაზრდა ორგანიზმების განვითარების ადრეულ ეტაპებზე. დიეტური ცილები მოიცავს ალბუმინს (სურ. 10) - კვერცხის ცილის ძირითად კომპონენტს, ასევე კაზეინს - რძის ძირითად ცილას. ფერმენტ პეპსინის მოქმედებით კუჭში იკეცება კაზეინი, რაც უზრუნველყოფს მის შეკავებას საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში და ეფექტურ შეწოვას. კაზეინი შეიცავს ორგანიზმისთვის საჭირო ყველა ამინომჟავის ფრაგმენტებს.

ფერიტინში (სურ. 12), რომელიც შეიცავს ცხოველების ქსოვილებს, ინახება რკინის იონები.

მიოგლობინი ასევე არის შესანახი ცილა, რომელიც ჰგავს ჰემოგლობინს შემადგენლობითა და სტრუქტურით. მიოგლობინი კონცენტრირებულია ძირითადად კუნთებში, მისი მთავარი როლი არის ჟანგბადის შენახვა, რომელსაც ჰემოგლობინი აძლევს. ის სწრაფად გაჯერებულია ჟანგბადით (ბევრად სწრაფად, ვიდრე ჰემოგლობინი), შემდეგ კი თანდათანობით გადააქვს სხვადასხვა ქსოვილებში.

სტრუქტურული ცილები ასრულებენ დამცავ ფუნქციას (კანს) ან საყრდენს - ისინი ატარებენ სხეულს და ანიჭებენ მას ძალას (ხრტილები და მყესები). მათი მთავარი კომპონენტია ფიბრილარული ცილა კოლაგენი (სურ. 11), ცხოველთა სამყაროს ყველაზე გავრცელებული ცილა, ძუძუმწოვრების სხეულში, იგი შეადგენს ცილების მთლიანი მასის თითქმის 30%-ს. კოლაგენს აქვს მაღალი დაჭიმვის ძალა (ცნობილია კანის სიძლიერე), მაგრამ კანის კოლაგენში ჯვარედინი ბმულების დაბალი შემცველობის გამო, ცხოველის ტყავი არ არის ძალიან შესაფერისი მათი ნედლი სახით სხვადასხვა პროდუქტის წარმოებისთვის. წყალში კანის შეშუპების შესამცირებლად, გაშრობისას შეკუმშვისას, ასევე მორწყულ მდგომარეობაში სიძლიერის გასაზრდელად და კოლაგენში ელასტიურობის გასაზრდელად იქმნება დამატებითი ჯვარედინი რგოლები (სურ. 15ა), ეს არის ე.წ. კანის გარუჯვის პროცესი.

ცოცხალ ორგანიზმებში კოლაგენის მოლეკულები, რომლებიც წარმოიქმნება ორგანიზმის ზრდისა და განვითარების პროცესში, არ განახლდება და არ იცვლება ახლად სინთეზირებულით. ორგანიზმის ასაკთან ერთად იზრდება ჯვარედინი კავშირების რაოდენობა კოლაგენში, რაც იწვევს მისი ელასტიურობის დაქვეითებას და რადგან განახლება არ ხდება, ჩნდება ასაკთან დაკავშირებული ცვლილებები - ხრტილებისა და მყესების სისუსტე, გაჩენა. ნაოჭები კანზე.

სასახსრე ლიგატები შეიცავს ელასტინს, სტრუქტურულ ცილას, რომელიც ადვილად იჭიმება ორ განზომილებაში. ყველაზე დიდი ელასტიურობა აქვს რეზილინის პროტეინს, რომელიც მდებარეობს ზოგიერთ მწერში ფრთების დამაგრების ადგილებში.

რქის წარმონაქმნები - თმა, ფრჩხილები, ბუმბული, რომელიც შედგება ძირითადად კერატინის ცილისგან (სურ. 24). მისი მთავარი განსხვავებაა ცისტეინის ნარჩენების შესამჩნევი შემცველობა, რომლებიც ქმნიან დისულფიდურ ხიდებს, რაც ანიჭებს მაღალ ელასტიურობას (დეფორმაციის შემდეგ პირვანდელი ფორმის აღდგენის უნარს) თმას, ასევე შალის ქსოვილებს.

ბრინჯი. 24. ფიბრილარული პროტეინის კერატინის ფრაგმენტი

კერატინის საგნის ფორმის შეუქცევადი ცვლილებისთვის ჯერ უნდა გაანადგუროთ დისულფიდური ხიდები შემამცირებელი აგენტის დახმარებით, მისცეთ ახალი ფორმა და შემდეგ ხელახლა შექმნათ დისულფიდური ხიდები ჟანგვის აგენტის დახმარებით (ნახ. 16), ასე კეთდება, მაგალითად, თმის შეღებვა.

კერატინის ცისტეინის ნარჩენების შემცველობის მატებასთან ერთად და, შესაბამისად, დისულფიდური ხიდების რაოდენობის მატებასთან ერთად, დეფორმაციის უნარი ქრება, მაგრამ ამავე დროს ჩნდება მაღალი სიძლიერე (ცისტეინის ფრაგმენტების 18%-მდე). შეიცავს ჩლიქოსნების რქებსა და კუს ნაჭუჭებს). ძუძუმწოვრებს აქვთ 30-მდე სხვადასხვა სახის კერატინი.

კერატინთან დაკავშირებული ფიბრილარული პროტეინი ფიბროინი, რომელსაც გამოიყოფა აბრეშუმის ჭიის ქიაყელები კუბის დახვევისას, ისევე როგორც ობობები ქსელის ქსოვისას, შეიცავს მხოლოდ β-სტრუქტურებს, რომლებიც დაკავშირებულია ცალკეული ჯაჭვებით (ნახ. 11). კერატინისგან განსხვავებით, ფიბროინს არ აქვს განივი დისულფიდური ხიდები, მას აქვს ძალიან ძლიერი დაჭიმვის სიმტკიცე (ზოგიერთი ვებ ნიმუშის სიძლიერე ერთეულზე მეტია, ვიდრე ფოლადის კაბელები). ჯვარედინი ბმულების არარსებობის გამო ფიბროინი არაელასტიურია (ცნობილია, რომ შალის ქსოვილები თითქმის ურღვევია, ხოლო აბრეშუმის ქსოვილები ადვილად ნაოჭდება).

მარეგულირებელი ცილები.

მარეგულირებელი ცილები, რომლებსაც უფრო ხშირად უწოდებენ ჰორმონებს, მონაწილეობენ სხვადასხვა ფიზიოლოგიურ პროცესებში. მაგალითად, ჰორმონი ინსულინი (სურ. 25) შედგება ორი α-ჯაჭვისგან, რომლებიც დაკავშირებულია დისულფიდური ხიდებით. ინსულინი არეგულირებს მეტაბოლურ პროცესებს გლუკოზის შემცველობით, მისი არარსებობა იწვევს დიაბეტს.

ბრინჯი. 25 პროტეინის ინსულინი

თავის ტვინის ჰიპოფიზის ჯირკვალი ასინთეზებს ჰორმონს, რომელიც არეგულირებს სხეულის ზრდას. არსებობს მარეგულირებელი ცილები, რომლებიც აკონტროლებენ ორგანიზმში სხვადასხვა ფერმენტების ბიოსინთეზს.

შეკუმშვა და მოტორული ცილები სხეულს აძლევენ შეკუმშვის, ფორმის შეცვლისა და მოძრაობის უნარს, პირველ რიგში, საუბარია კუნთებზე. კუნთებში შემავალი ყველა ცილის მასის 40% არის მიოზინი (mys, myos, ბერძენი. - კუნთი). მისი მოლეკულა შეიცავს როგორც ფიბრილარულ, ასევე გლობულურ ნაწილს (სურ. 26).

ბრინჯი. 26 მიოსინის მოლეკულა

ასეთი მოლეკულები გაერთიანებულია დიდ აგრეგატებში, რომლებიც შეიცავს 300-400 მოლეკულას.

როდესაც კალციუმის იონების კონცენტრაცია იცვლება კუნთოვანი ბოჭკოების მიმდებარე სივრცეში, ხდება მოლეკულების კონფორმაციის შექცევადი ცვლილება - ჯაჭვის ფორმის ცვლილება ვალენტური ობლიგაციების გარშემო ცალკეული ფრაგმენტების ბრუნვის გამო. ეს იწვევს კუნთების შეკუმშვას და მოდუნებას, კალციუმის იონების კონცენტრაციის შეცვლის სიგნალი კუნთების ბოჭკოების ნერვული დაბოლოებებიდან მოდის. კუნთების ხელოვნური შეკუმშვა შეიძლება გამოწვეული იყოს ელექტრული იმპულსების მოქმედებით, რაც იწვევს კალციუმის იონების კონცენტრაციის მკვეთრ ცვლილებას, ეს არის გულის კუნთის სტიმულირების საფუძველი გულის მუშაობის აღსადგენად.

დამცავი ცილები საშუალებას გაძლევთ დაიცვათ სხეული ბაქტერიების, ვირუსების შეჭრისგან და უცხო ცილების შეღწევისგან (უცხო სხეულების განზოგადებული სახელწოდება არის ანტიგენები). დამცავი ცილების როლს ასრულებენ იმუნოგლობულინები (მათი სხვა სახელია ანტისხეულები), ისინი ცნობენ ანტიგენებს, რომლებმაც შეაღწიეს სხეულში და მტკიცედ უკავშირდებიან მათ. ძუძუმწოვრების სხეულში, მათ შორის ადამიანებში, არსებობს იმუნოგლობულინების ხუთი კლასი: M, G, A, D და E, მათი სტრუქტურა, როგორც სახელი გულისხმობს, არის გლობული, გარდა ამისა, ისინი ყველა აგებულია მსგავსი გზით. ანტისხეულების მოლეკულური ორგანიზაცია ნაჩვენებია ქვემოთ, მაგალითად G კლასის იმუნოგლობულინის გამოყენებით (ნახ. 27). მოლეკულა შეიცავს ოთხ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს, რომლებიც დაკავშირებულია სამი S-S დისულფიდური ხიდით (ნახ. 27-ზე ისინი ნაჩვენებია შესქელებული ვალენტური ბმებით და დიდი S სიმბოლოებით), გარდა ამისა, თითოეული პოლიმერული ჯაჭვი შეიცავს შიდაჯაჭვის დისულფიდურ ხიდებს. ორი დიდი პოლიმერული ჯაჭვი (მონიშნული ლურჯად) შეიცავს 400-600 ამინომჟავის ნარჩენებს. დანარჩენი ორი ჯაჭვი (მონიშნული მწვანეში) თითქმის ნახევარი სიგრძისაა და შეიცავს დაახლოებით 220 ამინომჟავის ნარჩენს. ოთხივე ჯაჭვი განლაგებულია ისე, რომ ტერმინალი H 2 N-ჯგუფები მიმართულია ერთი მიმართულებით.

ბრინჯი. 27 იმუნოგლობულინის სტრუქტურის სქემატური ნახაზი

მას შემდეგ, რაც ორგანიზმი უცხო ცილასთან (ანტიგენთან) შედის კონტაქტში, იმუნური სისტემის უჯრედები იწყებენ იმუნოგლობულინების (ანტისხეულების) გამომუშავებას, რომლებიც გროვდება სისხლის შრატში. პირველ ეტაპზე ძირითად სამუშაოს ასრულებენ H 2 N ტერმინალის შემცველი ჯაჭვის სექციები (ნახ. 27-ზე შესაბამისი სექციები მონიშნულია ღია ლურჯი და ღია მწვანე ფერებით). ეს არის ანტიგენის დაჭერის ადგილები. იმუნოგლობულინის სინთეზის პროცესში, ეს ადგილები იქმნება ისე, რომ მათი სტრუქტურა და კონფიგურაცია მაქსიმალურად შეესაბამებოდეს მოახლოებული ანტიგენის სტრუქტურას (როგორც საკეტის გასაღები, როგორც ფერმენტები, მაგრამ ამოცანები ამ შემთხვევაში არის განსხვავებული). ამრიგად, თითოეული ანტიგენისთვის, იმუნური პასუხის სახით იქმნება მკაცრად ინდივიდუალური ანტისხეული. არც ერთ ცნობილ პროტეინს არ შეუძლია შეცვალოს მისი სტრუქტურა ასე „პლასტიკურად“ გარე ფაქტორების მიხედვით, იმუნოგლობულინების გარდა. ფერმენტები სხვაგვარად წყვეტენ რეაგენტთან სტრუქტურული შესაბამისობის პრობლემას - სხვადასხვა ფერმენტების გიგანტური ნაკრების დახმარებით ყველა შესაძლო შემთხვევისთვის და იმუნოგლობულინები ყოველ ჯერზე აღადგენენ "სამუშაო ხელსაწყოს". გარდა ამისა, იმუნოგლობულინის ჰინგური რეგიონი (ნახ. 27) უზრუნველყოფს ორ დაჭერის რეგიონს გარკვეულ დამოუკიდებელ მობილურობას, რის შედეგადაც იმუნოგლობულინის მოლეკულას შეუძლია დაუყოვნებლივ „იპოვოს“ ორი ყველაზე მოსახერხებელი რეგიონი ანტიგენში დასაჭერად, რათა უსაფრთხოდ დააფიქსიროს. ეს ჰგავს კიბოსნაირ არსებას.

შემდეგი, სხეულის იმუნური სისტემის თანმიმდევრული რეაქციების ჯაჭვი ჩართულია, სხვა კლასის იმუნოგლობულინები უკავშირდება, შედეგად, უცხო ცილა დეაქტივირებულია, შემდეგ კი ანტიგენი (უცხო მიკროორგანიზმი ან ტოქსინი) განადგურებულია და ამოღებულია.

ანტიგენთან კონტაქტის შემდეგ, იმუნოგლობულინის მაქსიმალური კონცენტრაცია მიიღწევა (დამოკიდებულია ანტიგენის ბუნებაზე და თავად ორგანიზმის ინდივიდუალურ მახასიათებლებზე) რამდენიმე საათში (ზოგჯერ რამდენიმე დღეში). ორგანიზმი ინარჩუნებს მეხსიერებას ასეთი კონტაქტის შესახებ და იმავე ანტიგენით ხელახლა შეტევისას, იმუნოგლობულინები სისხლის შრატში ბევრად უფრო სწრაფად და დიდი რაოდენობით გროვდება - ჩნდება შეძენილი იმუნიტეტი.

ცილების ზემოაღნიშნული კლასიფიკაცია გარკვეულწილად თვითნებურია, მაგალითად, თრომბინის ცილა, რომელიც მოხსენიებულია დამცავ პროტეინებს შორის, არსებითად არის ფერმენტი, რომელიც კატალიზებს პეპტიდური ობლიგაციების ჰიდროლიზს, ანუ ის ეკუთვნის პროტეაზების კლასს.

დამცავ ცილებს ხშირად მოიხსენიებენ, როგორც გველის შხამის ცილებს და ზოგიერთი მცენარის ტოქსიკურ ცილებს, რადგან მათი ამოცანაა სხეულის დაცვა დაზიანებისგან.

არსებობს ცილები, რომელთა ფუნქციები იმდენად უნიკალურია, რომ ართულებს მათ კლასიფიკაციას. მაგალითად, აფრიკულ მცენარეში ნაპოვნი ცილა მონელინი ძალიან ტკბილი გემოთია და შესწავლის საგანია, როგორც არატოქსიკური ნივთიერება, რომელიც შეიძლება შაქრის ნაცვლად გამოიყენებოდეს სიმსუქნის თავიდან ასაცილებლად. ზოგიერთი ანტარქტიდის თევზის სისხლის პლაზმა შეიცავს ანტიფრიზის თვისებების მქონე ცილებს, რომლებიც იცავს ამ თევზის სისხლს გაყინვისგან.

ცილების ხელოვნური სინთეზი.

პოლიპეპტიდური ჯაჭვისკენ მიმავალი ამინომჟავების კონდენსაცია კარგად შესწავლილი პროცესია. შესაძლებელია, მაგალითად, რომელიმე ერთი ამინომჟავის ან მჟავების ნარევის კონდენსაციის ჩატარება და, შესაბამისად, პოლიმერის მიღება, რომელიც შეიცავს იმავე ერთეულებს, ან სხვადასხვა ერთეულებს, რომლებიც მონაცვლეობენ შემთხვევითი თანმიმდევრობით. ასეთი პოლიმერები ნაკლებად ჰგავს ბუნებრივ პოლიპეპტიდებს და არ გააჩნიათ ბიოლოგიური აქტივობა. მთავარი ამოცანაა ამინომჟავების დაკავშირება მკაცრად განსაზღვრული, წინასწარ დაგეგმილი თანმიმდევრობით, რათა მოხდეს ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობის რეპროდუცირება ბუნებრივ ცილებში. ამერიკელმა მეცნიერმა რობერტ მერიფილდმა შემოგვთავაზა ორიგინალური მეთოდი, რამაც შესაძლებელი გახადა ასეთი პრობლემის გადაჭრა. მეთოდის არსი იმაში მდგომარეობს, რომ პირველი ამინომჟავა მიმაგრებულია უხსნად პოლიმერულ გელთან, რომელიც შეიცავს რეაქტიულ ჯგუფებს, რომლებსაც შეუძლიათ გაერთიანდეს ამინომჟავის –COOH – ჯგუფებთან. ასეთ პოლიმერულ სუბსტრატად მიიღეს ჯვარედინი პოლისტირონი მასში შეყვანილი ქლორომეთილის ჯგუფებით. იმისათვის, რომ რეაქციისთვის აღებული ამინომჟავა არ რეაგირებდეს საკუთარ თავთან და არ შეუერთდეს H 2 N- ჯგუფს სუბსტრატს, ამ მჟავის ამინო ჯგუფი წინასწარ იბლოკება ნაყარი შემცვლელით [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -ჯგუფი. მას შემდეგ, რაც ამინომჟავა მიმაგრებულია პოლიმერულ საყრდენზე, ბლოკირების ჯგუფი ამოღებულია და სხვა ამინომჟავა შეჰყავთ რეაქციულ ნარევში, რომელშიც ასევე ადრეა დაბლოკილი H 2 N ჯგუფი. ასეთ სისტემაში შესაძლებელია მხოლოდ პირველი ამინომჟავის H 2 N- ჯგუფისა და მეორე მჟავას –COOH ჯგუფის ურთიერთქმედება, რომელიც ტარდება კატალიზატორების (ფოსფონიუმის მარილების) თანდასწრებით. შემდეგ მთელი სქემა მეორდება მესამე ამინომჟავის შემოღებით (ნახ. 28).

ბრინჯი. 28. პოლიპეპტიდური ჯაჭვების სინთეზის სქემა

ბოლო ეტაპზე, მიღებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები გამოყოფილია პოლისტიროლის საყრდენისგან. ახლა მთელი პროცესი ავტომატიზირებულია, არის პეპტიდის ავტომატური სინთეზატორები, რომლებიც მოქმედებენ აღწერილი სქემის მიხედვით. ამ მეთოდით სინთეზირებულია მრავალი პეპტიდი, რომელიც გამოიყენება მედიცინასა და სოფლის მეურნეობაში. ასევე შესაძლებელი იყო ბუნებრივი პეპტიდების გაუმჯობესებული ანალოგების მიღება სელექციური და გაძლიერებული მოქმედებით. სინთეზირებულია ზოგიერთი მცირე ცილა, როგორიცაა ჰორმონი ინსულინი და ზოგიერთი ფერმენტი.

ასევე არსებობს ცილის სინთეზის მეთოდები, რომლებიც იმეორებენ ბუნებრივ პროცესებს: სინთეზირდება ნუკლეინის მჟავების ფრაგმენტები, რომლებიც კონფიგურირებულია გარკვეული ცილების წარმოებისთვის, შემდეგ ეს ფრაგმენტები შეჰყავთ ცოცხალ ორგანიზმში (მაგალითად, ბაქტერიაში), რის შემდეგაც სხეული იწყებს გამოიმუშავებს სასურველ ცილას. ამ გზით, ახლა მიიღება ძნელად მისადგომი ცილების და პეპტიდების მნიშვნელოვანი რაოდენობა, ისევე როგორც მათი ანალოგები.

ცილები, როგორც საკვების წყარო.

ცილები ცოცხალ ორგანიზმში მუდმივად იშლება თავდაპირველ ამინომჟავებად (ფერმენტების შეუცვლელი მონაწილეობით), ზოგიერთი ამინომჟავა გადადის სხვებში, შემდეგ ცილები ხელახლა სინთეზირდება (ასევე ფერმენტების მონაწილეობით), ე.ი. სხეული მუდმივად განახლდება. ზოგიერთი ცილა (კანის კოლაგენი, თმა) არ განახლდება, ორგანიზმი მათ განუწყვეტლივ კარგავს და მის ნაცვლად ახლებს სინთეზირებს. ცილები, როგორც საკვების წყაროები ასრულებენ ორ ძირითად ფუნქციას: ისინი ამარაგებენ ორგანიზმს სამშენებლო მასალით ახალი ცილის მოლეკულების სინთეზისთვის და, გარდა ამისა, აწვდიან ორგანიზმს ენერგიით (კალორიების წყაროები).

მტაცებელი ძუძუმწოვრები (მათ შორის ადამიანები) საჭირო ცილებს მცენარეული და ცხოველური საკვებიდან იღებენ. საკვებიდან მიღებული არცერთი ცილა არ არის ინტეგრირებული ორგანიზმში უცვლელი სახით. საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში ყველა აბსორბირებული ცილა იშლება ამინომჟავებამდე და მათგან უკვე აშენებულია კონკრეტული ორგანიზმისთვის აუცილებელი ცილები, ხოლო დანარჩენი 12 შეიძლება სინთეზირებული იყოს ორგანიზმში 8 არსებითი მჟავისგან (ცხრილი 1), თუ ისინი არ არიან. მიეწოდება საკვებით საკმარისი რაოდენობით, მაგრამ არსებითი მჟავები აუცილებლად უნდა მიეწოდოს საკვებს. ცისტეინში გოგირდის ატომებს ორგანიზმი ღებულობს არსებითი ამინომჟავის მეთიონინით. ცილების ნაწილი იშლება, გამოიყოფა სიცოცხლის შესანარჩუნებლად საჭირო ენერგია და მათში შემავალი აზოტი გამოიყოფა ორგანიზმიდან შარდთან ერთად. ჩვეულებრივ, ადამიანის ორგანიზმი კარგავს 25-30 გ ცილას დღეში, ამიტომ ცილოვანი საკვები ყოველთვის უნდა იყოს წარმოდგენილი სწორი რაოდენობით. პროტეინის მინიმალური დღიური მოთხოვნილება არის 37 გ მამაკაცებისთვის და 29 გ ქალებისთვის, მაგრამ რეკომენდებული მიღება თითქმის ორჯერ მეტია. საკვების შეფასებისას მნიშვნელოვანია ცილის ხარისხის გათვალისწინება. არსებითი ამინომჟავების არარსებობის ან დაბალი შემცველობის შემთხვევაში, ცილა ითვლება დაბალი ღირებულებით, ამიტომ ასეთი ცილები უფრო დიდი რაოდენობით უნდა იქნას მოხმარებული. ასე რომ, პარკოსნების ცილები შეიცავს მცირე რაოდენობით მეთიონინს, ხოლო ხორბლისა და სიმინდის ცილები დაბალია ლიზინის შემცველობით (ორივე ამინომჟავა აუცილებელია). ცხოველური ცილები (კოლაგენის გამოკლებით) კლასიფიცირდება როგორც სრულფასოვანი საკვები. ყველა აუცილებელი მჟავების სრული ნაკრები შეიცავს რძის კაზეინს, ასევე მისგან მომზადებულ ხაჭოს და ყველს, ამიტომ ვეგეტარიანული დიეტა, თუ ის ძალიან მკაცრია, ე.ი. "რძის გარეშე", მოითხოვს პარკოსნების, თხილისა და სოკოს მოხმარების გაზრდას, რათა ორგანიზმს მიაწოდოს აუცილებელი ამინომჟავები სწორი რაოდენობით.

სინთეზური ამინომჟავები და ცილები ასევე გამოიყენება საკვებ პროდუქტად, მათ უმატებენ საკვებს, რომლებიც მცირე რაოდენობით შეიცავს აუცილებელ ამინომჟავებს. არის ბაქტერიები, რომლებსაც შეუძლიათ ნავთობის ნახშირწყალბადების გადამუშავება და ათვისება, ამ შემთხვევაში, ცილების სრული სინთეზისთვის საჭიროა მათი კვება აზოტის შემცველი ნაერთებით (ამიაკი ან ნიტრატები). ამ გზით მიღებულ ცილას იყენებენ პირუტყვისა და ფრინველის საკვებად. ფერმენტების ერთობლიობა, ნახშირწყლები, ხშირად ემატება ცხოველის საკვებს, რომლებიც ახდენენ ნახშირწყლების საკვების კომპონენტების ჰიდროლიზს, რომლებიც ძნელად იშლება (მარცვლეულის კულტურების უჯრედის კედლები), რის შედეგადაც მცენარეული საკვები უფრო სრულად შეიწოვება.

მიხაილ ლევიცკი

ცილები (მუხლი 2)

(ცილები), რთული აზოტის შემცველი ნაერთების კლასი, ცოცხალი ნივთიერების ყველაზე დამახასიათებელი და მნიშვნელოვანი (ნუკლეინის მჟავებთან ერთად) კომპონენტები. ცილები ასრულებენ მრავალ და მრავალფეროვან ფუნქციას. ცილების უმეტესობა არის ფერმენტები, რომლებიც ახორციელებენ ქიმიურ რეაქციებს. ბევრი ჰორმონი, რომელიც არეგულირებს ფიზიოლოგიურ პროცესებს, ასევე ცილაა. სტრუქტურული ცილები, როგორიცაა კოლაგენი და კერატინი, ძვლოვანი ქსოვილის, თმისა და ფრჩხილების ძირითადი კომპონენტებია. კუნთების კონტრაქტურ ცილებს აქვთ უნარი შეცვალონ სიგრძე ქიმიური ენერგიის გამოყენებით მექანიკური სამუშაოს შესასრულებლად. ცილები არის ანტისხეულები, რომლებიც აკავშირებენ და ანეიტრალებენ ტოქსიკურ ნივთიერებებს. ზოგიერთი ცილა, რომელსაც შეუძლია რეაგირება გარე გავლენებზე (სინათლე, სუნი) არის რეცეპტორების ფუნქცია გრძნობის ორგანოებში, რომლებიც აღიქვამენ გაღიზიანებას. ბევრი ცილა, რომელიც მდებარეობს უჯრედის შიგნით და უჯრედის მემბრანაზე, ასრულებს მარეგულირებელ ფუნქციებს.

მე-19 საუკუნის პირველ ნახევარში ბევრი ქიმიკოსი და მათ შორის, პირველ რიგში, ჯ. ფონ ლიბიგი, თანდათან მივიდნენ დასკვნამდე, რომ ცილები აზოტოვანი ნაერთების განსაკუთრებული კლასია. სახელწოდება „პროტეინები“ (ბერძნული პროტოსიდან - პირველი) შემოგვთავაზა 1840 წელს ჰოლანდიელმა ქიმიკოსმა გ.მულდერმა.

ფიზიკური თვისებები

ცილები მყარ მდგომარეობაში თეთრია, მაგრამ ხსნარში უფერო, თუ ისინი არ ატარებენ რაიმე ქრომოფორულ (ფერად) ჯგუფს, როგორიცაა ჰემოგლობინი. სხვადასხვა ცილების წყალში ხსნადობა მნიშვნელოვნად განსხვავდება. ის ასევე იცვლება pH-ით და ხსნარში მარილების კონცენტრაციით, ასე რომ, ადამიანს შეუძლია აირჩიოს პირობები, რომლებშიც ერთი ცილა შერჩევითად დალექდება სხვა ცილების თანდასწრებით. ეს „დამარილების“ მეთოდი ფართოდ გამოიყენება ცილების იზოლირებისთვის და გასაწმენდად. გასუფთავებული ცილა ხშირად იშლება ხსნარიდან კრისტალების სახით.

სხვა ნაერთებთან შედარებით, ცილების მოლეკულური წონა ძალიან დიდია - რამდენიმე ათასიდან მრავალ მილიონ დალტონამდე. ამიტომ, ულტრაცენტრფუგაციის დროს, ცილები გროვდება და, უფრო მეტიც, სხვადასხვა სიჩქარით. პროტეინის მოლეკულებში დადებითად და უარყოფითად დამუხტული ჯგუფების არსებობის გამო ისინი ელექტრულ ველში სხვადასხვა სიჩქარით მოძრაობენ. ეს არის ელექტროფორეზის საფუძველი, მეთოდი, რომელიც გამოიყენება ცალკეული ცილების იზოლირებისთვის რთული ნარევებისგან. ცილების გაწმენდა ასევე ხორციელდება ქრომატოგრაფიით.

ქიმიური თვისებები

სტრუქტურა.

ცილები არის პოლიმერები, ე.ი. მოლეკულები, რომლებიც აგებულია ჯაჭვების მსგავსად განმეორებადი მონომერული ერთეულებისგან, ან ქვედანაყოფებისგან, რომელთა როლს ასრულებენ ალფა-ამინომჟავები. ამინომჟავების ზოგადი ფორმულა

სადაც R არის წყალბადის ატომი ან რაიმე ორგანული ჯგუფი.

ცილის მოლეკულა (პოლიპეპტიდური ჯაჭვი) შეიძლება შედგებოდეს მხოლოდ ამინომჟავების შედარებით მცირე რაოდენობით ან რამდენიმე ათასი მონომერული ერთეულისგან. ამინომჟავების შეერთება ჯაჭვში შესაძლებელია, რადგან თითოეულ მათგანს აქვს ორი განსხვავებული ქიმიური ჯგუფი: ძირითადი ამინო ჯგუფი NH2 და მჟავე კარბოქსილის ჯგუფი COOH. ორივე ეს ჯგუფი მიმაგრებულია ნახშირბადის ატომთან. ერთი ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფს შეუძლია შექმნას ამიდური (პეპტიდური) ბმა სხვა ამინომჟავის ამინოჯგუფთან:

მას შემდეგ, რაც ორი ამინომჟავა დაუკავშირდება ამ გზით, ჯაჭვი შეიძლება გაფართოვდეს მეორე ამინომჟავას მესამედის დამატებით და ა.შ. როგორც ზემოაღნიშნული განტოლებიდან ჩანს, როდესაც პეპტიდური ბმა იქმნება, წყლის მოლეკულა გამოიყოფა. მჟავების, ტუტეების ან პროტეოლიზური ფერმენტების არსებობისას რეაქცია საპირისპირო მიმართულებით მიმდინარეობს: პოლიპეპტიდური ჯაჭვი წყლის დამატებით იშლება ამინომჟავებად. ამ რეაქციას ჰიდროლიზი ეწოდება. ჰიდროლიზი სპონტანურად მიმდინარეობს და ენერგიაა საჭირო ამინომჟავების პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში გაერთიანებისთვის.

კარბოქსილის ჯგუფი და ამიდური ჯგუფი (ან მის მსგავსი იმიდური ჯგუფი - პროლინის ამინომჟავის შემთხვევაში) არის ყველა ამინომჟავაში, ხოლო ამინომჟავებს შორის განსხვავებები განისაზღვრება ამ ჯგუფის ბუნებით, ან "გვერდითი". ჯაჭვი", რომელიც ზემოთ მითითებულია ასო R-ით. გვერდითი ჯაჭვის როლი შეიძლება შეასრულოს წყალბადის ატომმა, როგორიცაა ამინომჟავა გლიცინი, და ზოგიერთი მოცულობითი ჯგუფი, როგორიცაა ჰისტიდინი და ტრიპტოფანი. ზოგიერთი გვერდითი ჯაჭვი ქიმიურად ინერტულია, ზოგი კი ძალიან რეაქტიულია.

ათასობით სხვადასხვა ამინომჟავის სინთეზირება შესაძლებელია და ბუნებაში მრავალი განსხვავებული ამინომჟავა გვხვდება, მაგრამ ცილის სინთეზისთვის გამოიყენება მხოლოდ 20 ტიპის ამინომჟავა: ალანინი, არგინინი, ასპარაგინი, ასპარტინის მჟავა, ვალინი, ჰისტიდინი, გლიცინი, გლუტამინი, გლუტამინი. მჟავა, იზოლეიცინი, ლეიცინი, ლიზინი, მეთიონინი, პროლინი, სერინი, ტიროზინი, ტრეონინი, ტრიპტოფანი, ფენილალანინი და ცისტეინი (ცილებში ცისტეინი შეიძლება იყოს დიმერის სახით - ცისტინი). მართალია, ზოგიერთ პროტეინში არის სხვა ამინომჟავები, გარდა რეგულარულად წარმოქმნილი ოცისა, მაგრამ ისინი წარმოიქმნება ოცი ჩამოთვლილიდან რომელიმეს მოდიფიკაციის შედეგად, მას შემდეგ რაც იგი შედის ცილაში.

ოპტიკური აქტივობა.

ყველა ამინომჟავას, გარდა გლიცინისა, აქვს ოთხი განსხვავებული ჯგუფი, რომლებიც დაკავშირებულია α-ნახშირბადის ატომთან. გეომეტრიის თვალსაზრისით, ოთხი განსხვავებული ჯგუფი შეიძლება მიმაგრდეს ორი გზით, და შესაბამისად არსებობს ორი შესაძლო კონფიგურაცია, ან ორი იზომერი, რომლებიც დაკავშირებულია ერთმანეთთან, როგორც ობიექტი მის სარკე გამოსახულებასთან, ე.ი. როგორც მარცხენა ხელი მარჯვნივ. ერთ კონფიგურაციას ეწოდება მარცხენა ან მემარცხენე (L), ხოლო მეორეს მემარჯვენე ან მემარჯვენე (D), რადგან ორი ასეთი იზომერი განსხვავდება პოლარიზებული სინათლის სიბრტყის ბრუნვის მიმართულებით. მხოლოდ L-ამინომჟავები გვხვდება პროტეინებში (გამონაკლისი არის გლიცინი; ის შეიძლება წარმოდგენილი იყოს მხოლოდ ერთი ფორმით, რადგან მისი ოთხი ჯგუფიდან ორი ერთნაირია) და ყველა მათგანს აქვს ოპტიკური აქტივობა (რადგან მხოლოდ ერთი იზომერია). D-ამინომჟავები ბუნებაში იშვიათია; ისინი გვხვდება ზოგიერთ ანტიბიოტიკში და ბაქტერიების უჯრედულ კედელში.

ამინომჟავების თანმიმდევრობა.

პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ამინომჟავები განლაგებულია არა შემთხვევით, არამედ გარკვეული ფიქსირებული თანმიმდევრობით და სწორედ ეს რიგი განსაზღვრავს ცილის ფუნქციებსა და თვისებებს. 20 ტიპის ამინომჟავების თანმიმდევრობის შეცვლით, შეგიძლიათ მიიღოთ სხვადასხვა ცილების უზარმაზარი რაოდენობა, ისევე როგორც თქვენ შეგიძლიათ შეადგინოთ მრავალი განსხვავებული ტექსტი ანბანის ასოებიდან.

წარსულში ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობის განსაზღვრას ხშირად რამდენიმე წელი სჭირდებოდა. პირდაპირი განსაზღვრა ჯერ კიდევ საკმაოდ შრომატევადი ამოცანაა, თუმცა შეიქმნა მოწყობილობები, რომლებიც საშუალებას აძლევს მას ავტომატურად განხორციელდეს. როგორც წესი, უფრო ადვილია შესაბამისი გენის ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის დადგენა და მისგან ცილის ამინომჟავური თანმიმდევრობის გამოტანა. დღეისათვის უკვე დადგენილია მრავალი ასეული ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობა. როგორც წესი, ცნობილია დეკოდირებული ცილების ფუნქციები და ეს გვეხმარება წარმოიდგინოთ მსგავსი ცილების შესაძლო ფუნქციები, რომლებიც წარმოიქმნება, მაგალითად, ავთვისებიანი ნეოპლაზმების დროს.

რთული ცილები.

მხოლოდ ამინომჟავებისგან შემდგარ პროტეინებს მარტივი ეწოდება. თუმცა, ხშირად ლითონის ატომი ან რაიმე ქიმიური ნაერთი, რომელიც არ არის ამინომჟავა, მიმაგრებულია პოლიპეპტიდურ ჯაჭვზე. ასეთ ცილებს კომპლექსურს უწოდებენ. მაგალითია ჰემოგლობინი: ის შეიცავს რკინა პორფირინს, რომელიც აძლევს მას წითელ ფერს და საშუალებას აძლევს მას იმოქმედოს როგორც ჟანგბადის გადამზიდავი.

ყველაზე რთული ცილების სახელები შეიცავს მითითებებს თანდართული ჯგუფების ბუნებაზე: შაქარი გვხვდება გლიკოპროტეინებში, ცხიმები ლიპოპროტეინებში. თუ ფერმენტის კატალიზური აქტივობა დამოკიდებულია მიმაგრებულ ჯგუფზე, მაშინ მას პროთეზიურ ჯგუფს უწოდებენ. ხშირად, ზოგიერთი ვიტამინი ასრულებს პროთეზირების ჯგუფის როლს ან მისი ნაწილია. მაგალითად, ვიტამინი A, რომელიც მიმაგრებულია ბადურის ერთ-ერთ ცილაზე, განსაზღვრავს მის მგრძნობელობას სინათლის მიმართ.

მესამეული სტრუქტურა.

მნიშვნელოვანია არა იმდენად ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობა (პირველადი სტრუქტურა), არამედ ის, თუ როგორ არის იგი განლაგებული სივრცეში. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მთელ სიგრძეზე წყალბადის იონები ქმნიან რეგულარულ წყალბადურ კავშირებს, რაც მას სპირალის ან შრის (მეორადი სტრუქტურა) ფორმას აძლევს. ასეთი სპირალისა და შრეების კომბინაციიდან წარმოიქმნება შემდეგი რიგის კომპაქტური ფორმა - ცილის მესამეული სტრუქტურა. ბმების ირგვლივ, რომლებიც ატარებენ ჯაჭვის მონომერულ რგოლებს, შესაძლებელია ბრუნვა მცირე კუთხით. ამიტომ, წმინდა გეომეტრიული თვალსაზრისით, ნებისმიერი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შესაძლო კონფიგურაციების რაოდენობა უსასრულოდ დიდია. სინამდვილეში, თითოეული ცილა ჩვეულებრივ არსებობს მხოლოდ ერთ კონფიგურაციაში, რომელიც განისაზღვრება მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობით. ეს სტრუქტურა არ არის ხისტი, თითქოს „სუნთქავს“ – ის ირხევა გარკვეული საშუალო კონფიგურაციის გარშემო. ჯაჭვი იკეცება კონფიგურაციაში, რომელშიც თავისუფალი ენერგია (საქმის შესრულების უნარი) მინიმალურია, ისევე როგორც გამოთავისუფლებული ზამბარა შეკუმშულია მხოლოდ იმ მდგომარეობაში, რომელიც შეესაბამება თავისუფალი ენერგიის მინიმალურ მდგომარეობას. ხშირად, ჯაჭვის ერთი ნაწილი მყარად არის დაკავშირებული მეორესთან დისულფიდური (–S–S–) ბმებით ცისტეინის ორ ნარჩენს შორის. ნაწილობრივ ამიტომ ცისტეინი ამინომჟავებს შორის განსაკუთრებით მნიშვნელოვან როლს ასრულებს.

ცილების სტრუქტურის სირთულე იმდენად დიდია, რომ ჯერ კიდევ შეუძლებელია ცილის მესამეული სტრუქტურის გამოთვლა, თუნდაც მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობა ცნობილი იყოს. მაგრამ თუ შესაძლებელია ცილის კრისტალების მიღება, მაშინ მისი მესამეული სტრუქტურა შეიძლება განისაზღვროს რენტგენის დიფრაქციით.

სტრუქტურულ, კონტრაქტურ და ზოგიერთ სხვა ცილაში ჯაჭვები წაგრძელებულია და რამდენიმე ოდნავ დაკეცილი ჯაჭვი, რომლებიც ერთმანეთის გვერდით დევს, ქმნის ბოჭკოებს; ფიბრილები, თავის მხრივ, იკეცება უფრო დიდ წარმონაქმნებში - ბოჭკოებად. თუმცა, ხსნარში მყოფი ცილების უმეტესობა გლობულურია: ჯაჭვები დახვეულია გლობულში, ისევე როგორც ნართი ბურთში. თავისუფალი ენერგია ამ კონფიგურაციაში მინიმალურია, რადგან ჰიდროფობიური („წყალმომგვრელი“) ამინომჟავები იმალება გლობულის შიგნით, ხოლო ჰიდროფილური („წყლის მომზიდველი“) ამინომჟავები მის ზედაპირზე.

ბევრი ცილა არის რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კომპლექსი. ამ სტრუქტურას ცილის მეოთხეულ სტრუქტურას უწოდებენ. მაგალითად, ჰემოგლობინის მოლეკულა შედგება ოთხი ქვედანაყოფისგან, რომელთაგან თითოეული გლობულური ცილაა.

სტრუქტურული ცილები, მათი ხაზოვანი კონფიგურაციის გამო, ქმნიან ბოჭკოებს, რომლებშიც დაჭიმვის სიმტკიცე ძალიან მაღალია, ხოლო გლობულური კონფიგურაცია ცილებს საშუალებას აძლევს შევიდნენ სპეციფიკურ ურთიერთქმედებაში სხვა ნაერთებთან. გლობულის ზედაპირზე, ჯაჭვების სწორი განლაგებით, ჩნდება ღრუს გარკვეული ფორმა, რომელშიც განლაგებულია რეაქტიული ქიმიური ჯგუფები. თუ ეს ცილა ფერმენტია, მაშინ ასეთ ღრუში ხვდება რაიმე ნივთიერების სხვა, ჩვეულებრივ, უფრო მცირე მოლეკულა, ისევე როგორც გასაღები შედის საკეტში; ამ შემთხვევაში, მოლეკულის ელექტრონული ღრუბლის კონფიგურაცია იცვლება ღრუში განლაგებული ქიმიური ჯგუფების გავლენის ქვეშ და ეს აიძულებს მას გარკვეული რეაგირება მოახდინოს. ამ გზით ფერმენტი ახდენს რეაქციის კატალიზებას. ანტისხეულების მოლეკულებს ასევე აქვთ ღრუები, რომლებშიც სხვადასხვა უცხო ნივთიერებები აკავშირებს და ამით უვნებელია. „გასაღებისა და საკეტის“ მოდელი, რომელიც ხსნის ცილების ურთიერთქმედებას სხვა ნაერთებთან, შესაძლებელს ხდის გავიგოთ ფერმენტების და ანტისხეულების სპეციფიკა, ე.ი. მათი უნარი რეაგირება მოახდინონ მხოლოდ გარკვეულ ნაერთებთან.

ცილები სხვადასხვა ტიპის ორგანიზმებში.

პროტეინებს, რომლებიც ასრულებენ ერთსა და იმავე ფუნქციას მცენარეთა და ცხოველთა სხვადასხვა სახეობებში და, შესაბამისად, ერთსა და იმავე სახელს ატარებენ, ასევე აქვთ მსგავსი კონფიგურაცია. თუმცა, ისინი გარკვეულწილად განსხვავდებიან თავიანთი ამინომჟავების თანმიმდევრობით. როგორც სახეობები განსხვავდებიან საერთო წინაპრისგან, ზოგიერთი ამინომჟავა გარკვეულ პოზიციებზე იცვლება მუტაციებით სხვებთან ერთად. მავნე მუტაციები, რომლებიც იწვევენ მემკვიდრეობით დაავადებებს, უარყოფილია ბუნებრივი გადარჩევით, მაგრამ სასარგებლო ან სულ მცირე ნეიტრალური მუტაციების შენარჩუნება შესაძლებელია. რაც უფრო ახლოს არის ორი ბიოლოგიური სახეობა ერთმანეთთან, მით ნაკლები განსხვავებაა მათ ცილებში.

ზოგიერთი ცილა შედარებით სწრაფად იცვლება, ზოგი საკმაოდ კონსერვატიულია. ეს უკანასკნელი მოიცავს, მაგალითად, ციტოქრომ c, რესპირატორულ ფერმენტს, რომელიც გვხვდება ცოცხალ ორგანიზმებში. ადამიანებში და შიმპანზეებში მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობა იდენტურია, ხორბლის ციტოქრომ c-ში კი ამინომჟავების მხოლოდ 38% აღმოჩნდა განსხვავებული. ადამიანებისა და ბაქტერიების შედარების დროსაც კი, ციტოქრომების მსგავსება (განსხვავებები აქ ამინომჟავების 65%-ს ეხება) მაინც ჩანს, თუმცა ბაქტერიებისა და ადამიანების საერთო წინაპარი დედამიწაზე დაახლოებით ორი მილიარდი წლის წინ ცხოვრობდა. დღესდღეობით, ამინომჟავების თანმიმდევრობების შედარება ხშირად გამოიყენება ფილოგენეტიკური (გენეალოგიური) ხის შესაქმნელად, რომელიც ასახავს ევოლუციურ ურთიერთობებს სხვადასხვა ორგანიზმებს შორის.

დენატურაცია.

სინთეზირებული ცილის მოლეკულა, დასაკეცი, იძენს საკუთარ კონფიგურაციას. თუმცა, ეს კონფიგურაცია შეიძლება განადგურდეს გაცხელებით, pH-ის შეცვლით, ორგანული გამხსნელების მოქმედებით და ხსნარის უბრალოდ შერევითაც კი, სანამ მის ზედაპირზე ბუშტები გამოჩნდება. ამ გზით შეცვლილ პროტეინს დენატურირებული ეწოდება; ის კარგავს თავის ბიოლოგიურ აქტივობას და ჩვეულებრივ ხდება უხსნადი. დენატურირებული ცილის ცნობილი მაგალითებია მოხარშული კვერცხი ან ათქვეფილი ნაღები. მცირე პროტეინებს, რომლებიც შეიცავს მხოლოდ ასამდე ამინომჟავას, შეუძლიათ აღორძინება, ე.ი. ხელახლა მიიღეთ ორიგინალური კონფიგურაცია. მაგრამ ცილების უმეტესობა უბრალოდ გარდაიქმნება ჩახლართული პოლიპეპტიდური ჯაჭვების მასად და არ აღადგენს მათ წინა კონფიგურაციას.

აქტიური ცილების იზოლირების ერთ-ერთი მთავარი სირთულე არის მათი უკიდურესი მგრძნობელობა დენატურაციის მიმართ. ცილების ეს თვისება სასარგებლოა საკვები პროდუქტების შენახვაში: მაღალი ტემპერატურა შეუქცევად არღვევს მიკროორგანიზმების ფერმენტებს და მიკროორგანიზმები იღუპებიან.

ცილის სინთეზი

ცილის სინთეზისთვის ცოცხალ ორგანიზმს უნდა ჰქონდეს ფერმენტების სისტემა, რომელსაც შეუძლია დააკავშიროს ერთი ამინომჟავა მეორეზე. ასევე საჭიროა ინფორმაციის წყარო, რომელიც განსაზღვრავს თუ რომელი ამინომჟავები უნდა იყოს დაკავშირებული. იმის გამო, რომ სხეულში ათასობით სახის ცილაა და თითოეული მათგანი შედგება საშუალოდ რამდენიმე ასეული ამინომჟავისგან, საჭირო ინფორმაცია მართლაც უზარმაზარი უნდა იყოს. ის ინახება (ისევე, როგორ ინახება ჩანაწერი მაგნიტურ ფირზე) ნუკლეინის მჟავის მოლეკულებში, რომლებიც ქმნიან გენებს.

ფერმენტის გააქტიურება.

ამინომჟავებისგან სინთეზირებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვი ყოველთვის არ არის ცილა მისი საბოლოო ფორმით. ბევრი ფერმენტი პირველად სინთეზირდება როგორც არააქტიური წინამორბედები და აქტიურდება მხოლოდ მას შემდეგ, რაც სხვა ფერმენტი ამოიღებს რამდენიმე ამინომჟავას ჯაჭვის ერთი ბოლოდან. საჭმლის მომნელებელი ფერმენტების ნაწილი, როგორიცაა ტრიპსინი, სინთეზირებულია ამ არააქტიური ფორმით; ეს ფერმენტები აქტიურდება საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში ჯაჭვის ტერმინალური ფრაგმენტის მოცილების შედეგად. ჰორმონი ინსულინი, რომლის მოლეკულა მისი აქტიური ფორმით შედგება ორი მოკლე ჯაჭვისგან, სინთეზირებულია ერთი ჯაჭვის სახით, ე.წ. პროინსულინი. შემდეგ ამ ჯაჭვის შუა ნაწილი ამოღებულია და დარჩენილი ფრაგმენტები ერთმანეთთან აკავშირებს და ქმნის აქტიურ ჰორმონის მოლეკულას. რთული ცილები წარმოიქმნება მხოლოდ მას შემდეგ, რაც ცილას გარკვეული ქიმიური ჯგუფი მიემაგრება და ეს მიმაგრება ხშირად ფერმენტსაც მოითხოვს.

მეტაბოლური ცირკულაცია.

ნახშირბადის, აზოტის ან წყალბადის რადიოაქტიური იზოტოპებით მარკირებული ამინომჟავებით ცხოველის კვების შემდეგ, ეტიკეტი სწრაფად შედის მის ცილებში. თუ მარკირებული ამინომჟავები წყვეტენ ორგანიზმში შეღწევას, მაშინ ცილებში ეტიკეტის რაოდენობა კლებას იწყებს. ეს ექსპერიმენტები აჩვენებს, რომ მიღებული ცილები ორგანიზმში სიცოცხლის ბოლომდე არ ინახება. ყველა მათგანი, რამდენიმე გამონაკლისის გარდა, დინამიურ მდგომარეობაშია, მუდმივად იშლება ამინომჟავებამდე და შემდეგ ხელახლა სინთეზირდება.

ზოგიერთი ცილა იშლება, როდესაც უჯრედები კვდება და ნადგურდება. ეს ხდება მუდმივად, მაგალითად, სისხლის წითელი უჯრედების და ეპითელური უჯრედების დროს, რომლებიც აფარებენ ნაწლავის შიდა ზედაპირს. გარდა ამისა, ცილების დაშლა და ხელახალი სინთეზი ასევე ხდება ცოცხალ უჯრედებში. უცნაურად საკმარისია, რომ ცილების დაშლის შესახებ ნაკლებია ცნობილი, ვიდრე მათი სინთეზის შესახებ. თუმცა, ცხადია, რომ პროტეოლიზური ფერმენტები მონაწილეობენ დაშლაში, ისევე როგორც მათ, ვინც არღვევს ცილებს ამინომჟავებად საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში.

სხვადასხვა ცილების ნახევარგამოყოფის პერიოდი განსხვავებულია - რამდენიმე საათიდან მრავალ თვემდე. ერთადერთი გამონაკლისი არის კოლაგენის მოლეკულები. ჩამოყალიბების შემდეგ ისინი სტაბილურად რჩებიან და არ განახლდებიან ან შეცვლიან. თუმცა დროთა განმავლობაში მათი ზოგიერთი თვისება, განსაკუთრებით ელასტიურობა, იცვლება და რადგან ისინი არ განახლდებიან, ასაკთან დაკავშირებული გარკვეული ცვლილებები, როგორიცაა კანზე ნაოჭების გამოჩენა, ამის შედეგია.

სინთეზური ცილები.

ქიმიკოსებმა დიდი ხანია ისწავლეს ამინომჟავების პოლიმერიზაცია, მაგრამ ამინომჟავები შემთხვევით შერწყმულია, ასე რომ, ასეთი პოლიმერიზაციის პროდუქტები ნაკლებად ჰგავს ბუნებრივ პროდუქტებს. მართალია, შესაძლებელია ამინომჟავების გაერთიანება მოცემული თანმიმდევრობით, რაც შესაძლებელს ხდის ბიოლოგიურად აქტიური ცილების, კერძოდ ინსულინის მიღებას. პროცესი საკმაოდ რთულია და ამ გზით მხოლოდ იმ ცილების მიღებაა შესაძლებელი, რომელთა მოლეკულები ასამდე ამინომჟავას შეიცავს. სასურველია სასურველ ამინომჟავების თანმიმდევრობის შესაბამისი გენის ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის სინთეზირება ან იზოლირება და შემდეგ ამ გენის შეყვანა ბაქტერიაში, რომელიც რეპლიკაციის შედეგად გამოიმუშავებს სასურველ პროდუქტს დიდ რაოდენობას. თუმცა ამ მეთოდს აქვს თავისი ნაკლოვანებებიც.

ცილები და კვება

როდესაც ორგანიზმში ცილები იშლება ამინომჟავებად, ამ ამინომჟავების ხელახლა გამოყენება შესაძლებელია ცილის სინთეზისთვის. ამავდროულად, თავად ამინომჟავები ექვემდებარება დაშლას, ამიტომ ისინი სრულად არ გამოიყენება. ასევე ნათელია, რომ ზრდის, ორსულობისა და ჭრილობების შეხორცების დროს ცილის სინთეზი უნდა აღემატებოდეს დეგრადაციას. სხეული განუწყვეტლივ კარგავს ზოგიერთ პროტეინს; ეს არის თმის, ფრჩხილების და კანის ზედაპირის ცილები. ამიტომ ცილების სინთეზისთვის თითოეულმა ორგანიზმმა უნდა მიიღოს ამინომჟავები საკვებიდან.

ამინომჟავების წყაროები.

მწვანე მცენარეები სინთეზირებენ ყველა 20 ამინომჟავას, რომელიც გვხვდება ცილებში CO2, წყალი და ამიაკი ან ნიტრატები. ბევრ ბაქტერიას ასევე შეუძლია ამინომჟავების სინთეზირება შაქრის (ან რაიმე ეკვივალენტის) და ფიქსირებული აზოტის თანდასწრებით, მაგრამ შაქარს საბოლოოდ მწვანე მცენარეები მიეწოდება. ცხოველებში ამინომჟავების სინთეზის უნარი შეზღუდულია; ისინი იღებენ ამინომჟავებს მწვანე მცენარეების ან სხვა ცხოველების ჭამით. საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში აბსორბირებული ცილები იშლება ამინომჟავებად, ეს უკანასკნელი შეიწოვება და მათგან შენდება მოცემული ორგანიზმისთვის დამახასიათებელი ცილები. არცერთი აბსორბირებული ცილა არ შედის სხეულის სტრუქტურებში, როგორც ასეთი. ერთადერთი გამონაკლისი არის ის, რომ ბევრ ძუძუმწოვრებში დედის ანტისხეულების ნაწილი შეიძლება ხელუხლებლად გადავიდეს პლაცენტის მეშვეობით ნაყოფის მიმოქცევაში და დედის რძით (განსაკუთრებით მწერებში) ახალშობილს გადაეცეს დაბადებისთანავე.

ცილების საჭიროება.

გასაგებია, რომ სიცოცხლის შესანარჩუნებლად ორგანიზმმა საკვებიდან გარკვეული რაოდენობის ცილა უნდა მიიღოს. თუმცა, ამ საჭიროების ზომა დამოკიდებულია რამდენიმე ფაქტორზე. სხეულს სჭირდება საკვები როგორც ენერგიის წყაროს (კალორიების) და როგორც მასალას მისი სტრუქტურების ასაშენებლად. პირველ რიგში არის ენერგიის მოთხოვნილება. ეს ნიშნავს, რომ როდესაც დიეტაში ცოტა ნახშირწყლები და ცხიმებია, დიეტური ცილები გამოიყენება არა საკუთარი ცილების სინთეზისთვის, არამედ როგორც კალორიების წყარო. გახანგრძლივებული მარხვის დროს, თქვენივე პროტეინებიც კი იხარჯება ენერგიის მოთხოვნილების დასაკმაყოფილებლად. თუ დიეტაში საკმარისი ნახშირწყლებია, მაშინ ცილების მიღება შეიძლება შემცირდეს.

აზოტის ბალანსი.

საშუალოდ დაახლ. მთლიანი ცილის მასის 16% არის აზოტი. როდესაც ცილების შემადგენელი ამინომჟავები იშლება, მათში შემავალი აზოტი გამოიყოფა ორგანიზმიდან შარდით და (მცირე ზომით) განავლით სხვადასხვა აზოტოვანი ნაერთების სახით. ამიტომ მოსახერხებელია ისეთი ინდიკატორის გამოყენება, როგორიც არის აზოტის ბალანსი ცილოვანი კვების ხარისხის შესაფასებლად, ე.ი. განსხვავება (გრამებში) ორგანიზმში შეტანილი აზოტის რაოდენობასა და დღეში გამოყოფილ აზოტის რაოდენობას შორის. მოზრდილებში ნორმალური კვებით, ეს რაოდენობა თანაბარია. მზარდ ორგანიზმში გამოყოფილი აზოტის რაოდენობა შემოსულზე ნაკლებია, ე.ი. ბალანსი დადებითია. დიეტაში ცილის ნაკლებობით, ბალანსი უარყოფითია. თუ დიეტაში საკმარისი კალორიაა, მაგრამ მასში ცილები სრულიად არ არის, ორგანიზმი ზოგავს ცილებს. ამავდროულად, ცილის მეტაბოლიზმი შენელდება და ამინომჟავების ხელახალი გამოყენება ცილის სინთეზში მიმდინარეობს რაც შეიძლება ეფექტურად. თუმცა დანაკარგები გარდაუვალია და აზოტოვანი ნაერთები კვლავ გამოიყოფა შარდით და ნაწილობრივ განავლით. ცილოვანი შიმშილის დროს ორგანიზმიდან დღეში გამოყოფილი აზოტის რაოდენობა შეიძლება იყოს ცილის ყოველდღიური ნაკლებობის საზომი. ბუნებრივია ვივარაუდოთ, რომ რაციონში ამ დეფიციტის ექვივალენტური ცილის შეყვანით, შესაძლებელია აზოტის ბალანსის აღდგენა. თუმცა, ეს ასე არ არის. ამ რაოდენობის ცილის მიღების შემდეგ ორგანიზმი იწყებს ამინომჟავების ნაკლებად ეფექტურად გამოყენებას, ამიტომ აზოტის ბალანსის აღსადგენად საჭიროა დამატებითი ცილა.

თუ დიეტაში ცილის რაოდენობა აღემატება იმას, რაც აუცილებელია აზოტის ბალანსის შესანარჩუნებლად, მაშინ, როგორც ჩანს, ამისგან ზიანი არ არის. ჭარბი ამინომჟავები უბრალოდ ენერგიის წყაროდ გამოიყენება. განსაკუთრებით ნათელი მაგალითია ესკიმოები, რომლებიც მოიხმარენ ცოტა ნახშირწყლებს და დაახლოებით ათჯერ მეტ ცილას, ვიდრე საჭიროა აზოტის ბალანსის შესანარჩუნებლად. თუმცა, უმეტეს შემთხვევაში, ცილის, როგორც ენერგიის წყაროს გამოყენება არ არის სასარგებლო, რადგან ნახშირწყლების მოცემული რაოდენობით შეგიძლიათ მიიღოთ ბევრად მეტი კალორია, ვიდრე იგივე რაოდენობის ცილისგან. ღარიბ ქვეყნებში მოსახლეობა საჭირო კალორიებს ნახშირწყლებიდან იღებს და მინიმალურ ცილას მოიხმარს.

თუ ორგანიზმი იღებს კალორიების საჭირო რაოდენობას არაცილოვანი საკვების სახით, მაშინ ცილის მინიმალური რაოდენობა, რომელიც ინარჩუნებს აზოტის ბალანსს, არის დაახლ. 30გრ დღეში. დაახლოებით იმდენ ცილას შეიცავს ოთხი ნაჭერი პური ან 0,5 ლიტრი რძე. ოდნავ უფრო დიდი რაოდენობა ჩვეულებრივ ოპტიმალურად ითვლება; რეკომენდებულია 50-დან 70 გ-მდე.

აუცილებელი ამინომჟავები.

აქამდე ცილა მთლიანობაში განიხილებოდა. იმავდროულად, იმისათვის, რომ ცილის სინთეზი მოხდეს, ორგანიზმში ყველა საჭირო ამინომჟავა უნდა იყოს წარმოდგენილი. ზოგიერთი ამინომჟავის სინთეზი თავად ცხოველის სხეულს შეუძლია. მათ ეძახიან ურთიერთშემცვლელნი, ვინაიდან არ არის აუცილებელი არსებობდეს რაციონში, მნიშვნელოვანია მხოლოდ ის, რომ ზოგადად საკმარისი იყოს ცილის, როგორც აზოტის წყაროს მიღება; შემდეგ, არაარსებითი ამინომჟავების დეფიციტით, სხეულს შეუძლია მათი სინთეზირება ჭარბი რაოდენობით არსებულის ხარჯზე. დარჩენილი "არსებითი" ამინომჟავების სინთეზირება შეუძლებელია და უნდა მიირთვათ საკვებთან ერთად. ადამიანისთვის აუცილებელია ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრეონინი, მეთიონინი, ფენილალანინი, ტრიპტოფანი, ჰისტიდინი, ლიზინი და არგინინი. (მიუხედავად იმისა, რომ არგინინი ორგანიზმში სინთეზირდება, ის ითვლება აუცილებელ ამინომჟავად, რადგან ახალშობილები და მზარდი ბავშვები გამოიმუშავებენ მის არასაკმარის რაოდენობას. მეორეს მხრივ, ზრდასრული ასაკის ადამიანისთვის ამ ამინომჟავების ზოგიერთი მიღება საკვებიდან. შეიძლება გახდეს არჩევითი.)

არსებითი ამინომჟავების ეს სია დაახლოებით იგივეა სხვა ხერხემლიანებში და მწერებშიც კი. ცილების კვებითი ღირებულება ჩვეულებრივ განისაზღვრება მზარდი ვირთხების საკვებით და ცხოველთა წონის მომატების მონიტორინგით.

ცილების კვებითი ღირებულება.

ცილის კვებითი ღირებულება განისაზღვრება არსებითი ამინომჟავით, რომელიც ყველაზე დეფიციტია. მოდი ეს მაგალითით ავხსნათ. ჩვენი სხეულის ცილები შეიცავს საშუალოდ დაახლ. 2% ტრიპტოფანი (წონის მიხედვით). ვთქვათ, დიეტა შეიცავს 10 გ პროტეინს, რომელიც შეიცავს 1% ტრიპტოფანს და მასში არის საკმარისი სხვა აუცილებელი ამინომჟავები. ჩვენს შემთხვევაში, ამ დეფექტური ცილის 10 გ არსებითად უდრის 5 გ სრულყოფილს; დარჩენილი 5 გ შეიძლება მხოლოდ ენერგიის წყაროდ იქცეს. გაითვალისწინეთ, რომ რადგან ამინომჟავები პრაქტიკულად არ ინახება სხეულში და იმისათვის, რომ მოხდეს ცილის სინთეზი, ყველა ამინომჟავა ერთდროულად უნდა იყოს წარმოდგენილი, აუცილებელი ამინომჟავების მიღების ეფექტი შეიძლება გამოვლინდეს მხოლოდ იმ შემთხვევაში, თუ ყველა მათგანი შედის. სხეული ამავე დროს.

ცხოველური ცილების უმრავლესობის საშუალო შემადგენლობა ახლოსაა ადამიანის ორგანიზმში არსებული ცილების საშუალო შემადგენლობით, ამიტომ ნაკლებად სავარაუდოა, რომ ამინომჟავების დეფიციტს შევხვდეთ, თუ ჩვენი დიეტა მდიდარია ისეთი საკვებით, როგორიცაა ხორცი, კვერცხი, რძე და ყველი. თუმცა, არსებობს ცილები, როგორიცაა ჟელატინი (კოლაგენის დენატურაციის პროდუქტი), რომელიც შეიცავს ძალიან ცოტა აუცილებელ ამინომჟავებს. მცენარეული ცილები, მიუხედავად იმისა, რომ ისინი ამ თვალსაზრისით სჯობია ჟელატინს, ასევე ღარიბია აუცილებელი ამინომჟავებით; მათში განსაკუთრებით ცოტაა ლიზინი და ტრიპტოფანი. თუმცა, წმინდა ვეგეტარიანული დიეტა სულაც არ არის არაჯანსაღი, თუ ის არ მოიხმარს ოდნავ უფრო დიდ რაოდენობას მცენარეულ ცილებს, რაც საკმარისია ორგანიზმისთვის აუცილებელი ამინომჟავებით. ცილების უმეტესობა მცენარეებში გვხვდება თესლებში, განსაკუთრებით ხორბლისა და სხვადასხვა პარკოსნების თესლებში. ახალგაზრდა ყლორტები, როგორიცაა ასპარაგუსი, ასევე მდიდარია ცილებით.

სინთეზური ცილები დიეტაში.

მცირე რაოდენობით სინთეზური არსებითი ამინომჟავების ან მათში მდიდარი ცილების დამატებით არასრულ პროტეინებს, როგორიცაა სიმინდის ცილები, შეიძლება მნიშვნელოვნად გაზარდოს ამ უკანასკნელის კვებითი ღირებულება, ე.ი. რითაც იზრდება მოხმარებული ცილის რაოდენობა. კიდევ ერთი შესაძლებლობაა ბაქტერიების ან საფუარების გაშენება ნავთობის ნახშირწყალბადებზე ნიტრატების ან ამიაკის დამატებით, როგორც აზოტის წყაროს. ამ გზით მიღებული მიკრობული ცილა შეიძლება იყოს საკვები ფრინველის ან პირუტყვისთვის, ან შეიძლება უშუალოდ მოიხმაროს ადამიანმა. მესამე, ფართოდ გამოყენებული მეთოდი იყენებს მწერების ფიზიოლოგიას. მცოცავებში კუჭის საწყის მონაკვეთში ე.წ. მუწუკში არის ბაქტერიების და პროტოზოების სპეციალური ფორმები, რომლებიც დეფექტურ მცენარეულ ცილებს გარდაქმნიან უფრო სრულყოფილ მიკრობულ ცილებად და ისინი, თავის მხრივ, მონელებისა და შეწოვის შემდეგ გადაიქცევიან ცხოველურ ცილებად. შარდოვანა, იაფი სინთეტიკური აზოტის შემცველი ნაერთი, შეიძლება დაემატოს პირუტყვის საკვებს. მუწუკში მცხოვრები მიკროორგანიზმები იყენებენ შარდოვანას აზოტს ნახშირწყლების (რომელთაგანაც გაცილებით მეტია საკვებში) ცილად გადაქცევისთვის. პირუტყვის საკვებში აზოტის დაახლოებით მესამედი შეიძლება იყოს შარდოვანას სახით, რაც არსებითად ნიშნავს ცილის გარკვეულ ქიმიურ სინთეზს.

სტატიის შინაარსი

ცილები (მუხლი 1)- ყველა ცოცხალ ორგანიზმში არსებული ბიოლოგიური პოლიმერების კლასი. ცილების მონაწილეობით მიმდინარეობს ძირითადი პროცესები, რომლებიც უზრუნველყოფენ ორგანიზმის სასიცოცხლო აქტივობას: სუნთქვა, საჭმლის მონელება, კუნთების შეკუმშვა, ნერვული იმპულსების გადაცემა. ცოცხალი არსების ძვლოვანი ქსოვილი, კანი, თმა, რქის წარმონაქმნები შედგება ცილებისგან. ძუძუმწოვართა უმრავლესობისთვის ორგანიზმის ზრდა და განვითარება ხდება პროდუქტების გამო, რომლებიც შეიცავს ცილებს, როგორც საკვებ კომპონენტს. ცილების როლი სხეულში და, შესაბამისად, მათი სტრუქტურა ძალიან მრავალფეროვანია.

ცილების შემადგენლობა.

ყველა ცილა არის პოლიმერი, რომელთა ჯაჭვები აწყობილია ამინომჟავების ფრაგმენტებისგან. ამინომჟავები არის ორგანული ნაერთები, რომლებიც შეიცავს მათ შემადგენლობაში (სახელწოდების შესაბამისად) NH 2 ამინოჯგუფს და ორგანულ მჟავას, ე.ი. კარბოქსილი, COOH ჯგუფი. არსებული ამინომჟავების მთელი მრავალფეროვნებიდან (თეორიულად, შესაძლო ამინომჟავების რაოდენობა შეუზღუდავია), ცილების ფორმირებაში მონაწილეობს მხოლოდ ის, ვისაც აქვს მხოლოდ ერთი ნახშირბადის ატომი ამინო ჯგუფსა და კარბოქსილის ჯგუფს შორის. ზოგადად, ცილების ფორმირებაში მონაწილე ამინომჟავები შეიძლება წარმოდგენილი იყოს ფორმულით: H 2 N-CH(R)-COOH. ნახშირბადის ატომთან მიმაგრებული R ჯგუფი (ამინო და კარბოქსილის ჯგუფებს შორის) განსაზღვრავს განსხვავებას ამინომჟავებს შორის, რომლებიც ქმნიან ცილებს. ეს ჯგუფი შეიძლება შედგებოდეს მხოლოდ ნახშირბადის და წყალბადის ატომებისგან, მაგრამ უფრო ხშირად შეიცავს C და H-ს გარდა, სხვადასხვა ფუნქციურ (შემდეგი გარდაქმნების უნარიან) ჯგუფებს, მაგალითად, HO-, H 2 N- და ა.შ. ვარიანტი, როდესაც R = H.

ცოცხალი არსებების ორგანიზმები შეიცავს 100-ზე მეტ განსხვავებულ ამინომჟავას, თუმცა ცილების მშენებლობაში ყველა არ გამოიყენება, არამედ მხოლოდ 20, ე.წ. "ფუნდამენტური". მაგიდაზე. 1 გვიჩვენებს მათ სახელებს (სახელების უმეტესობა განვითარდა ისტორიულად), სტრუქტურული ფორმულა, ასევე ფართოდ გამოყენებული აბრევიატურა. ყველა სტრუქტურული ფორმულა დალაგებულია ცხრილში ისე, რომ ამინომჟავის ძირითადი ფრაგმენტი მარჯვნივ არის.

ცხრილი 1. ამინომჟავები, რომლებიც მონაწილეობენ ცილების შექმნაში

სახელი	სტრუქტურა	Დანიშნულება
გლიცინი		GLI
ალანინი		ALA
ვალინი		SHAFT
ლეიცინი		LEI
იზოლევცინი		ILE
სერინი		SER
თრეონინი		TRE
ცისტეინი		დსთ
მეთიონინი		შეხვდა
ლიზინი		ლიზი
არგინინი		AWG
ასპარაგის მჟავა		ACH
ასპარაგინი		ACH
გლუტამინის მჟავა		GLU
გლუტამინი		GLN
ფენილალანინი		თმის საშრობი
ტიროზინი		TIR
ტრიპტოფანი		სამი
ჰისტიდინი		GIS
პროლაინი		პროფ
საერთაშორისო პრაქტიკაში მიღებულია ჩამოთვლილი ამინომჟავების შემოკლებული აღნიშვნა ლათინური სამასო ან ერთასოიანი აბრევიატურების გამოყენებით, მაგალითად, გლიცინი - Gly ან G, ალანინი - Ala ან A.

ამ ოც ამინომჟავას შორის (ცხრილი 1), მხოლოდ პროლინი შეიცავს NH ჯგუფს (ნაცვლად NH 2-ის ნაცვლად) COOH კარბოქსილის ჯგუფის გვერდით, რადგან ის ციკლური ფრაგმენტის ნაწილია.

რვა ამინომჟავა (ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრეონინი, მეთიონინი, ლიზინი, ფენილალანინი და ტრიპტოფანი), რომლებიც მოთავსებულია ცხრილში ნაცრისფერ ფონზე, ეწოდება აუცილებელს, რადგან სხეულმა მუდმივად უნდა მიიღოს ისინი ცილოვანი საკვებით ნორმალური ზრდისა და განვითარებისთვის.

ამინომჟავების თანმიმდევრული შეერთების შედეგად წარმოიქმნება ცილის მოლეკულა, ხოლო ერთი მჟავის კარბოქსილის ჯგუფი ურთიერთქმედებს მეზობელი მოლეკულის ამინოჯგუფთან, რის შედეგადაც წარმოიქმნება –CO–NH– პეპტიდური ბმა და წყალი. მოლეკულა გამოიყოფა. ნახ. 1 გვიჩვენებს ალანინის, ვალინის და გლიცინის სერიულ კავშირს.

ბრინჯი. ერთი ამინომჟავების სერიული შეერთებაცილის მოლეკულის წარმოქმნის დროს. გზა ტერმინალური ამინო ჯგუფიდან H 2 N ტერმინალური კარბოქსილის ჯგუფის COOH-მდე არჩეული იყო პოლიმერული ჯაჭვის მთავარ მიმართულებად.

ცილის მოლეკულის სტრუქტურის კომპაქტურად აღწერისთვის გამოიყენება ამინომჟავების აბრევიატურები (ცხრილი 1, მესამე სვეტი), რომლებიც მონაწილეობენ პოლიმერული ჯაჭვის ფორმირებაში. მოლეკულის ფრაგმენტი ნაჩვენებია ნახ. 1 იწერება შემდეგნაირად: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

ცილის მოლეკულები შეიცავს 50-დან 1500-მდე ამინომჟავის ნარჩენებს (მოკლე ჯაჭვებს პოლიპეპტიდებს უწოდებენ). ცილის ინდივიდუალობა განისაზღვრება ამინომჟავების სიმრავლით, რომლებიც ქმნიან პოლიმერულ ჯაჭვს და, არანაკლებ მნიშვნელოვანია, ჯაჭვის გასწვრივ მათი მონაცვლეობის თანმიმდევრობით. მაგალითად, ინსულინის მოლეკულა შედგება 51 ამინომჟავის ნარჩენებისგან (ის არის ერთ-ერთი ყველაზე მოკლე ჯაჭვის ცილა) და შედგება არათანაბარი სიგრძის ორი ურთიერთდაკავშირებული პარალელური ჯაჭვისგან. ამინომჟავების ფრაგმენტების თანმიმდევრობა ნაჩვენებია ნახ. 2.

ბრინჯი. 2 ინსულინის მოლეკულა 51 ამინომჟავის ნარჩენებისგან აგებული, იგივე ამინომჟავების ფრაგმენტები აღინიშნება შესაბამისი ფონის ფერით. ჯაჭვში შემავალი ცისტეინის ამინომჟავის ნარჩენები (შემოკლებული აღნიშვნა CIS) ქმნის დისულფიდურ ხიდებს -S-S-, რომლებიც აკავშირებენ ორ პოლიმერულ მოლეკულას, ან ქმნიან მხტუნავებს ერთ ჯაჭვში.

ამინომჟავის ცისტეინის მოლეკულები (ცხრილი 1) შეიცავს რეაქტიულ სულფჰიდრიდულ ჯგუფებს -SH, რომლებიც ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან და ქმნიან დისულფიდურ ხიდებს -S-S-. ცისტეინის როლი ცილების სამყაროში განსაკუთრებულია, მისი მონაწილეობით წარმოიქმნება ჯვარედინი კავშირები პოლიმერული ცილის მოლეკულებს შორის.

ამინომჟავების კომბინაცია პოლიმერულ ჯაჭვში ხდება ცოცხალ ორგანიზმში ნუკლეინის მჟავების კონტროლის ქვეშ, სწორედ ისინი უზრუნველყოფენ შეკრების მკაცრ წესრიგს და არეგულირებენ პოლიმერის მოლეკულის ფიქსირებულ სიგრძეს ( სმ. ᲜᲣᲙᲚᲔᲘᲜᲘᲡ ᲛᲟᲐᲕᲐ).

ცილების სტრუქტურა.

ცილის მოლეკულის შემადგენლობას, რომელიც წარმოდგენილია მონაცვლეობითი ამინომჟავების ნარჩენების სახით (ნახ. 2), ეწოდება ცილის პირველადი სტრუქტურა. წყალბადის ბმები წარმოიქმნება პოლიმერულ ჯაჭვში არსებულ HN იმინო ჯგუფებსა და CO კარბონილის ჯგუფებს შორის ( სმ. წყალბადის ბმა), შედეგად, ცილის მოლეკულა იძენს გარკვეულ სივრცულ ფორმას, რომელსაც მეორადი სტრუქტურა ეწოდება. ყველაზე გავრცელებულია ცილებში მეორადი სტრუქტურის ორი ტიპი.

პირველი ვარიანტი, სახელად α-სპირალი, ხორციელდება წყალბადის ბმების გამოყენებით ერთ პოლიმერულ მოლეკულაში. მოლეკულის გეომეტრიული პარამეტრები, რომლებიც განისაზღვრება ბმის სიგრძით და ბმის კუთხეებით, ისეთია, რომ წყალბადის ბმების წარმოქმნა შესაძლებელია H-N და C=O ჯგუფებისთვის, რომელთა შორის არის ორი პეპტიდური ფრაგმენტი H-N-C=O (ნახ. 3). .

პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შემადგენლობა ნაჩვენებია ნახ. 3 შემოკლებული სახით იწერება შემდეგნაირად:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

წყალბადის ბმების შეკუმშვის მოქმედების შედეგად მოლეკულა ღებულობს სპირალის ფორმას - ე.წ. α-სპირალი, იგი გამოსახულია პოლიმერული ჯაჭვის ფორმირების ატომებში გამავალი მრუდი სპირალური ლენტის სახით (ნახ. 4).

ბრინჯი. 4 ცილის მოლეკულის 3D მოდელიα-სპირალის სახით. წყალბადის ბმები ნაჩვენებია მწვანე წერტილოვანი ხაზების სახით. სპირალის ცილინდრული ფორმა ჩანს ბრუნის გარკვეული კუთხით (წყალბადის ატომები არ არის ნაჩვენები ნახატზე). ცალკეული ატომების ფერი მოცემულია საერთაშორისო წესების შესაბამისად, რომლებიც რეკომენდირებულია შავი ნახშირბადის ატომებისთვის, ლურჯი აზოტისთვის, წითელი ჟანგბადისთვის და ყვითელი - გოგირდისთვის (თეთრი ფერი რეკომენდებულია წყალბადის ატომებისთვის, რომლებიც არ არის ნაჩვენები ფიგურაში, ამ შემთხვევაში მუქ ფონზე გამოსახული მთელი სტრუქტურა).

მეორადი სტრუქტურის კიდევ ერთი ვარიანტი, რომელსაც β- სტრუქტურას უწოდებენ, ასევე წარმოიქმნება წყალბადური ბმების მონაწილეობით, განსხვავება ისაა, რომ პარალელურად მდებარე ორი ან მეტი პოლიმერული ჯაჭვის H-N და C=O ჯგუფები ურთიერთქმედებენ. ვინაიდან პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს აქვს მიმართულება (ნახ. 1), ვარიანტები შესაძლებელია, როდესაც ჯაჭვების მიმართულება იგივეა (პარალელური β-სტრუქტურა, სურ. 5), ან ისინი საპირისპიროა (ანტიპარალელური β- სტრუქტურა, სურ. 6). .

სხვადასხვა კომპოზიციის პოლიმერულ ჯაჭვებს შეუძლიათ მონაწილეობა მიიღონ β-სტრუქტურის ფორმირებაში, ხოლო ორგანული ჯგუფები, რომლებიც აყალიბებენ პოლიმერულ ჯაჭვს (Ph, CH 2 OH და ა. =O ჯგუფები გადამწყვეტია. ვინაიდან H-N და C=O ჯგუფები მიმართულია სხვადასხვა მიმართულებით პოლიმერული ჯაჭვის მიმართ (სურათზე ზემოთ და ქვემოთ), შესაძლებელი ხდება სამი ან მეტი ჯაჭვის ერთდროული ურთიერთქმედება.

პირველი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შემადგენლობა ნახ. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

მეორე და მესამე ჯაჭვის შემადგენლობა:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

პოლიპეპტიდური ჯაჭვების შემადგენლობა ნაჩვენებია ნახ. 6, იგივე, რაც ნახ. 5, განსხვავება ისაა, რომ მეორე ჯაჭვს აქვს საპირისპირო (ნახ. 5-თან შედარებით) მიმართულება.

შესაძლებელია ერთი მოლეკულის შიგნით β-სტრუქტურის ჩამოყალიბება, როდესაც ჯაჭვის ფრაგმენტი გარკვეულ მონაკვეთში აღმოჩნდება 180°-ით მობრუნებული, ამ შემთხვევაში ერთი მოლეკულის ორ ტოტს აქვს საპირისპირო მიმართულება, შედეგად, ანტიპარალელი. ყალიბდება β-სტრუქტურა (სურ. 7).

სტრუქტურა ნაჩვენებია ნახ. 7 ბრტყელ სურათზე, ნაჩვენებია ნახ. 8 სამგანზომილებიანი მოდელის სახით. β-სტრუქტურის მონაკვეთები ჩვეულებრივ აღინიშნება გამარტივებული გზით ბრტყელი ტალღოვანი ლენტით, რომელიც გადის ატომებში, რომლებიც ქმნიან პოლიმერულ ჯაჭვს.

მრავალი ცილის სტრუქტურაში ალფა-სპირალის და ლენტის მსგავსი β-სტრუქტურების სექციები მონაცვლეობს, ისევე როგორც ცალკეული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები. მათ ურთიერთგანლაგებას და მონაცვლეობას პოლიმერულ ჯაჭვში ეწოდება ცილის მესამეული სტრუქტურა.

ცილების სტრუქტურის გამოსახვის მეთოდები ნაჩვენებია ქვემოთ, მაგალითად, მცენარეული ცილის კრამბინის გამოყენებით. ცილების სტრუქტურული ფორმულები, რომლებიც ხშირად შეიცავს ასობით ამინომჟავის ფრაგმენტს, რთული, შრომატევადი და ძნელად გასაგებია, ამიტომ ზოგჯერ გამოიყენება გამარტივებული სტრუქტურული ფორმულები - ქიმიური ელემენტების სიმბოლოების გარეშე (ნახ. 9, ვარიანტი A), მაგრამ ამავე დროს. დროთა განმავლობაში ისინი ინარჩუნებენ ვალენტური დარტყმის ფერს საერთაშორისო წესების შესაბამისად (ნახ. 4). ამ შემთხვევაში ფორმულა წარმოდგენილია არა ბრტყელ, არამედ სივრცულ გამოსახულებაში, რომელიც შეესაბამება მოლეკულის რეალურ სტრუქტურას. ეს მეთოდი შესაძლებელს ხდის, მაგალითად, განასხვავოს დისულფიდური ხიდები (ინსულინის მსგავსი, ნახ. 2), ფენილური ჯგუფები ჯაჭვის გვერდით ჩარჩოში და ა.შ. მოლეკულების გამოსახულება სამგანზომილებიანი მოდელების სახით. (ბურთები, რომლებიც დაკავშირებულია წნელებით) გარკვეულწილად უფრო ნათელია (ნახ. 9, ვარიანტი B). თუმცა, ორივე მეთოდი არ იძლევა მესამეული სტრუქტურის ჩვენების საშუალებას, ამიტომ ამერიკელმა ბიოფიზიკოსმა ჯეინ რიჩარდსონმა შესთავაზა α-სტრუქტურების წარმოდგენა სპირალურად დაგრეხილი ლენტებით (იხ. სურ. 4), β-სტრუქტურების როგორც ბრტყელი ტალღოვანი ლენტები (ნახ. 8) და დამაკავშირებელი. ისინი ერთჯერადი ჯაჭვები არიან - თხელი ჩალიჩების სახით, თითოეული ტიპის სტრუქტურას აქვს საკუთარი ფერი. ცილის მესამეული სტრუქტურის გამოსახვის ეს მეთოდი ახლა ფართოდ გამოიყენება (ნახ. 9, ვარიანტი B). ხანდახან, უფრო დიდი ინფორმაციის შინაარსისთვის, მესამეული სტრუქტურა და გამარტივებული სტრუქტურული ფორმულა ერთად არის ნაჩვენები (ნახ. 9, ვარიანტი D). ასევე არსებობს რიჩარდსონის მიერ შემოთავაზებული მეთოდის მოდიფიკაციები: α-სპირალი გამოსახულია ცილინდრების სახით, ხოლო β-სტრუქტურები ბრტყელი ისრების სახითაა, რომლებიც მიუთითებენ ჯაჭვის მიმართულებას (ნახ. 9, ვარიანტი E). ნაკლებად გავრცელებულია მეთოდი, რომლის დროსაც მთელი მოლეკულა გამოსახულია როგორც შეკვრა, სადაც არათანაბარი სტრუქტურები გამოირჩევიან სხვადასხვა ფერებით, ხოლო დისულფიდური ხიდები ნაჩვენებია ყვითელი ხიდების სახით (ნახ. 9, ვარიანტი E).

ვარიანტი B არის ყველაზე მოსახერხებელი აღქმისთვის, როდესაც მესამეული სტრუქტურის გამოსახვისას ცილის სტრუქტურული მახასიათებლები (ამინომჟავის ფრაგმენტები, მათი მონაცვლეობის რიგი, წყალბადის ბმები) არ არის მითითებული, მაშინ როდესაც ვარაუდობენ, რომ ყველა ცილა შეიცავს "დეტალებს". აღებულია ოცი ამინომჟავის სტანდარტული ნაკრებიდან (ცხრილი 1). მესამეული სტრუქტურის გამოსახვის მთავარი ამოცანაა მეორადი სტრუქტურების სივრცითი მოწყობისა და მონაცვლეობის ჩვენება.

ბრინჯი. ცხრა კრამბინის პროტეინის სტრუქტურის გამოსახულების სხვადასხვა ვერსიები.
A არის სტრუქტურული ფორმულა სივრცით გამოსახულებაში.
B - სტრუქტურა სამგანზომილებიანი მოდელის სახით.
B არის მოლეკულის მესამეული სტრუქტურა.
G - A და B ვარიანტების კომბინაცია.
E - მესამეული სტრუქტურის გამარტივებული გამოსახულება.
E - მესამეული სტრუქტურა დისულფიდური ხიდებით.

აღქმისთვის ყველაზე მოსახერხებელია სამგანზომილებიანი მესამეული სტრუქტურა (ვარიანტი B), გათავისუფლებული სტრუქტურული ფორმულის დეტალებისგან.

ცილის მოლეკულა, რომელსაც აქვს მესამეული სტრუქტურა, როგორც წესი, იღებს გარკვეულ კონფიგურაციას, რომელიც წარმოიქმნება პოლარული (ელექტროსტატიკური) ურთიერთქმედებითა და წყალბადის ბმებით. შედეგად, მოლეკულა იღებს კომპაქტური ხვეულის ფორმას - გლობულური ცილები (გლობულები, ლათ. ბურთი), ან ძაფისებრი - ფიბრილარული ცილები (ფიბრა, ლათ. ბოჭკოვანი).

გლობულური სტრუქტურის მაგალითია ცილოვანი ალბუმინი, ქათმის კვერცხის ცილა ეკუთვნის ალბუმინების კლასს. ალბუმინის პოლიმერული ჯაჭვი აწყობილია ძირითადად ალანინის, ასპარტინის მჟავას, გლიცინისა და ცისტეინისგან, რომლებიც მონაცვლეობენ გარკვეული თანმიმდევრობით. მესამეული სტრუქტურა შეიცავს α-სპირალებს, რომლებიც დაკავშირებულია ერთი ჯაჭვებით (ნახ. 10).

ბრინჯი. ათი ალბუმინის გლობულური სტრუქტურა

ფიბრილარული სტრუქტურის მაგალითია ფიბროინის ცილა. ისინი შეიცავს დიდი რაოდენობით გლიცინის, ალანინის და სერინის ნარჩენებს (ყოველი მეორე ამინომჟავის ნარჩენი არის გლიცინი); ცისტეინის ნარჩენები, რომლებიც შეიცავს სულფჰიდრიდულ ჯგუფებს, არ არსებობს. ფიბროინი, ბუნებრივი აბრეშუმის და ქოქოსის ძირითადი კომპონენტი, შეიცავს β-სტრუქტურებს, რომლებიც დაკავშირებულია ერთი ჯაჭვით (ნახ. 11).

ბრინჯი. თერთმეტი ფიბრილური პროტეინი ფიბროინი

გარკვეული ტიპის მესამეული სტრუქტურის ფორმირების შესაძლებლობა თანდაყოლილია ცილის პირველად სტრუქტურაში, ე.ი. წინასწარ განისაზღვრება ამინომჟავების ნარჩენების მონაცვლეობის თანმიმდევრობით. ასეთი ნარჩენების გარკვეული ნაკრებიდან უპირატესად წარმოიქმნება α-სპირალი (ასეთი კომპლექტი საკმაოდ ბევრია), სხვა ნაკრები იწვევს β- სტრუქტურების გაჩენას, ერთი ჯაჭვები ხასიათდება მათი შემადგენლობით.

ცილის ზოგიერთ მოლეკულას, მესამეული სტრუქტურის შენარჩუნებისას, შეუძლია გაერთიანდეს მსხვილ სუპრამოლეკულურ აგრეგატებში, მაშინ როცა ისინი ერთად იმართება პოლარული ურთიერთქმედებით, ასევე წყალბადის ბმებით. ასეთ წარმონაქმნებს ცილის მეოთხეულ სტრუქტურას უწოდებენ. მაგალითად, ცილა ფერიტინი, რომელიც ძირითადად შედგება ლეიცინის, გლუტამინის მჟავას, ასპარტინის მჟავისა და ჰისტიდინისგან (ფერიცინი შეიცავს ყველა 20 ამინომჟავის ნარჩენს სხვადასხვა რაოდენობით) აყალიბებს მესამეულ სტრუქტურას ოთხი პარალელურად განლაგებული α-სპირალისაგან. როდესაც მოლეკულები გაერთიანებულია ერთ ანსამბლში (ნახ. 12), იქმნება მეოთხეული სტრუქტურა, რომელიც შეიძლება შეიცავდეს 24-მდე ფერიტინის მოლეკულას.

სურ.12 გლობულური ცილის ფერიტინის მეოთხეული სტრუქტურის ფორმირება

სუპრამოლეკულური წარმონაქმნების კიდევ ერთი მაგალითია კოლაგენის სტრუქტურა. ეს არის ფიბრილარული ცილა, რომლის ჯაჭვები აგებულია ძირითადად გლიცინისაგან, რომელიც მონაცვლეობს პროლინთან და ლიზინთან. სტრუქტურა შეიცავს ერთ ჯაჭვებს, სამმაგ α-სპირალებს, რომლებიც მონაცვლეობენ ლენტის მსგავსი β-სტრუქტურებით, რომლებიც დაწყობილია პარალელურად შეკვრაში (ნახ. 13).

სურ.13 კოლაგენის ფიბრილური ცილის ზემოლეკულური სტრუქტურა

ცილების ქიმიური თვისებები.

ორგანული გამხსნელების ზემოქმედებით ზოგიერთი ბაქტერიის ნარჩენი პროდუქტები (რძემჟავა დუღილი) ან ტემპერატურის მატებასთან ერთად ნადგურდება მეორადი და მესამეული სტრუქტურები მისი პირველადი სტრუქტურის დაზიანების გარეშე, რის შედეგადაც ცილა კარგავს ხსნადობას და კარგავს ბიოლოგიურ აქტივობას. პროცესს ეწოდება დენატურაცია, ანუ ბუნებრივი თვისებების დაკარგვა, მაგალითად, მაწონი, მოხარშული ქათმის კვერცხის შედედებული ცილა. ამაღლებულ ტემპერატურაზე ცოცხალი ორგანიზმების (კერძოდ, მიკროორგანიზმების) ცილები სწრაფად დენატურდება. ასეთ ცილებს არ შეუძლიათ მონაწილეობა მიიღონ ბიოლოგიურ პროცესებში, რის შედეგადაც მიკროორგანიზმები იღუპებიან, ამიტომ მოხარშული (ან პასტერიზებული) რძე შეიძლება უფრო დიდხანს ინახებოდეს.

პეპტიდური ბმები H-N-C=O, რომლებიც ქმნიან ცილის მოლეკულის პოლიმერულ ჯაჭვს, ჰიდროლიზდება მჟავების ან ტუტეების თანდასწრებით და იშლება პოლიმერული ჯაჭვი, რამაც, საბოლოო ჯამში, შეიძლება გამოიწვიოს ორიგინალური ამინომჟავები. პეპტიდური ბმები, რომლებიც შედიან α-სპირალებში ან β- სტრუქტურებში, უფრო მდგრადია ჰიდროლიზისა და სხვადასხვა ქიმიური ზემოქმედების მიმართ (ერთ ჯაჭვებში იგივე ობლიგაციებთან შედარებით). ცილის მოლეკულის უფრო დელიკატური დაშლა მის შემადგენელ ამინომჟავებში ხდება უწყლო გარემოში ჰიდრაზინის H 2 N-NH 2 გამოყენებით, ხოლო ყველა ამინომჟავის ფრაგმენტი, გარდა უკანასკნელისა, ქმნის ე.წ. კარბოქსილის მჟავას ჰიდრაზიდებს, რომლებიც შეიცავს. ფრაგმენტი C (O)-HN-NH 2 (სურ. 14).

ბრინჯი. თოთხმეტი. პოლიპეპტიდის გაყოფა

ასეთ ანალიზს შეუძლია ინფორმაციის მიწოდება ცილის ამინომჟავის შემადგენლობის შესახებ, მაგრამ უფრო მნიშვნელოვანია მათი თანმიმდევრობის ცოდნა ცილის მოლეკულაში. ამ მიზნით ფართოდ გამოყენებული ერთ-ერთი მეთოდია ფენილიზოთიოციანატის (FITC) მოქმედება პოლიპეპტიდურ ჯაჭვზე, რომელიც ტუტე გარემოში მიმაგრებულია პოლიპეპტიდზე (ბოლოდან, რომელიც შეიცავს ამინოჯგუფს) და როდესაც იცვლება გარემოს რეაქცია. მჟავემდე, ის იშლება ჯაჭვიდან და თან ატარებს ერთი ამინომჟავის ფრაგმენტს (სურ. 15).

ბრინჯი. თხუთმეტი თანმიმდევრული პოლიპეპტიდური გაყოფა

მრავალი სპეციალური მეთოდი შემუშავდა ასეთი ანალიზისთვის, მათ შორის ისეთებიც, რომლებიც იწყებენ ცილის მოლეკულის „დაშლას“ მის შემადგენელ კომპონენტებად, დაწყებული კარბოქსილის ბოლოდან.

ჯვარედინი S-S დისულფიდური ხიდები (რომელიც წარმოიქმნება ცისტეინის ნარჩენების ურთიერთქმედების შედეგად, სურ. 2 და 9) იშლება, გარდაქმნის მათ HS ჯგუფებად სხვადასხვა შემცირების აგენტების მოქმედებით. ჟანგვის აგენტების (ჟანგბადის ან წყალბადის ზეჟანგი) მოქმედება კვლავ იწვევს დისულფიდური ხიდების წარმოქმნას (სურ. 16).

ბრინჯი. თექვსმეტი. დისულფიდური ხიდების რღვევა

პროტეინებში დამატებითი ჯვარედინი კავშირების შესაქმნელად გამოიყენება ამინო და კარბოქსილის ჯგუფების რეაქტიულობა. სხვადასხვა ურთიერთქმედებისთვის უფრო ხელმისაწვდომია ამინო ჯგუფები, რომლებიც არიან ჯაჭვის გვერდით ჩარჩოში - ლიზინის, ასპარაგინის, ლიზინის, პროლინის ფრაგმენტები (ცხრილი 1). როდესაც ასეთი ამინო ჯგუფები ურთიერთქმედებენ ფორმალდეჰიდთან, ხდება კონდენსაციის პროცესი და ჩნდება ჯვარედინი ხიდები –NH–CH2–NH– (ნახ. 17).

ბრინჯი. 17 პროტეინის მოლეკულებს შორის დამატებითი ტრანსვერსიული ხიდების შექმნა.

ცილის ტერმინალურ კარბოქსილის ჯგუფებს შეუძლიათ რეაგირება მოახდინონ ზოგიერთი პოლივალენტური მეტალის რთულ ნაერთებთან (ქრომის ნაერთები უფრო ხშირად გამოიყენება), ასევე ხდება ჯვარედინი კავშირები. ორივე პროცესი გამოიყენება ტყავის გარუჯვაში.

ცილების როლი ორგანიზმში.

ცილების როლი ორგანიზმში მრავალფეროვანია.

ფერმენტები(ფერმენტაცია ლათ. - ფერმენტაცია), მათი სხვა სახელია ფერმენტები (ენ ზუმჰ ბერძნული. - საფუარში) - ეს არის ცილები კატალიზური აქტივობით, მათ შეუძლიათ ათასობითჯერ გაზარდონ ბიოქიმიური პროცესების სიჩქარე. ფერმენტების მოქმედებით საკვების შემადგენელი კომპონენტები: ცილები, ცხიმები და ნახშირწყლები იშლება უფრო მარტივ ნაერთებად, საიდანაც შემდეგ სინთეზირდება ახალი მაკრომოლეკულები, რომლებიც აუცილებელია გარკვეული ტიპის ორგანიზმისთვის. ფერმენტები ასევე მონაწილეობენ სინთეზის ბევრ ბიოქიმიურ პროცესში, მაგალითად, ცილების სინთეზში (ზოგიერთი ცილა ეხმარება სხვის სინთეზს). Სმ. ფერმენტები

ფერმენტები არა მხოლოდ მაღალეფექტური კატალიზატორები არიან, არამედ სელექციურიც (რეაქციას მკაცრად მიმართავენ მოცემული მიმართულებით). მათი თანდასწრებით რეაქცია მიმდინარეობს თითქმის 100%-იანი გამოსავლით, ქვეპროდუქტების წარმოქმნის გარეშე და, ამავე დროს, ნაკადის პირობები რბილია: ნორმალური ატმოსფერული წნევა და ცოცხალი ორგანიზმის ტემპერატურა. შედარებისთვის, ამიაკის სინთეზი წყალბადისა და აზოტისგან კატალიზატორის, გააქტიურებული რკინის თანდასწრებით, ხორციელდება 400-500°C ტემპერატურაზე და 30 მპა წნევაზე, ამიაკის გამოსავლიანობა ციკლში 15-25% შეადგენს. ფერმენტები ითვლება შეუდარებელ კატალიზატორებად.

ფერმენტების ინტენსიური შესწავლა დაიწყო მე-19 საუკუნის შუა ხანებში; ამჟამად შესწავლილია 2000-ზე მეტი სხვადასხვა ფერმენტი; ეს არის ცილების ყველაზე მრავალფეროვანი კლასი.

ფერმენტების სახელები ასეთია: რეაგენტის სახელს, რომელთანაც ფერმენტი ურთიერთქმედებს, ან კატალიზებული რეაქციის სახელს, ემატება დაბოლოება -aza, მაგალითად, არგინაზა არღვევს არგინინს (ცხრილი 1), დეკარბოქსილაზა კატალიზებს დეკარბოქსილირებას, ე.ი. CO 2-ის აღმოფხვრა კარბოქსილის ჯგუფიდან:

– COOH → – CH + CO 2

ხშირად, ფერმენტის როლის უფრო ზუსტად აღსანიშნავად, მის სახელში მითითებულია როგორც ობიექტი, ასევე რეაქციის ტიპი, მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა არის ფერმენტი, რომელიც ახდენს ალკოჰოლების დეჰიდროგენიზაციას.

საკმაოდ დიდი ხნის წინ აღმოჩენილი ზოგიერთი ფერმენტისთვის შემორჩენილია ისტორიული სახელი (დაბოლოების გარეშე -აზა), მაგალითად, პეპსინი (პეპსისი, ბერძენი. საჭმლის მონელება) და ტრიფსინი (თრიფსისი ბერძენი. გათხევადება), ეს ფერმენტები ანადგურებს ცილებს.

სისტემატიზაციისთვის ფერმენტები გაერთიანებულია დიდ კლასებად, კლასიფიკაცია ეფუძნება რეაქციის ტიპს, კლასებს ასახელებენ ზოგადი პრინციპის მიხედვით - რეაქციის სახელწოდება და დასასრული - აზა. ამ კლასებიდან ზოგიერთი ჩამოთვლილია ქვემოთ.

ოქსიდორედუქტაზაარის ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ რედოქს რეაქციების კატალიზებას. ამ კლასში შემავალი დეჰიდროგენაზები ახორციელებენ პროტონების გადაცემას, მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა (ADH) აჟანგებს ალკოჰოლებს ალდეჰიდებად, შემდგომი დაჟანგვა ალდეჰიდების კარბოქსილის მჟავებამდე კატალიზდება ალდეჰიდდეჰიდროგენაზებით (ALDH). ორივე პროცესი ორგანიზმში ხდება ეთანოლის ძმარმჟავად გადამუშავების დროს (სურ. 18).

ბრინჯი. თვრამეტი ეთანოლის ორეტაპიანი ოქსიდაციაძმარმჟავამდე

ეს არ არის ეთანოლი, რომელსაც აქვს ნარკოტიკული ეფექტი, არამედ შუალედური პროდუქტი აცეტალდეჰიდი, რაც უფრო დაბალია ALDH ფერმენტის აქტივობა, მით უფრო ნელა გადის მეორე ეტაპი - აცეტალდეჰიდის დაჟანგვა ძმარმჟავამდე და რაც უფრო გრძელი და ძლიერია ინტოქსიკაციის ეფექტი მიღებით. ეთანოლის. ანალიზმა აჩვენა, რომ ყვითელი რასის წარმომადგენელთა 80%-ზე მეტს აქვს ALDH-ის შედარებით დაბალი აქტივობა და, შესაბამისად, შესამჩნევად უფრო მკაცრი ალკოჰოლის ტოლერანტობა. ALDH-ის ამ თანდაყოლილი შემცირებული აქტივობის მიზეზი არის ის, რომ გლუტამინის მჟავას ნარჩენების ნაწილი "ატენუირებული" ALDH მოლეკულაში ჩანაცვლებულია ლიზინის ფრაგმენტებით (ცხრილი 1).

ტრანსფერაზები- ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ ფუნქციური ჯგუფების გადაცემის კატალიზებას, მაგალითად, ტრანსიმინაზა აკატალიზებს ამინო ჯგუფის გადაცემას.

ჰიდროლაზებიარის ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ ჰიდროლიზის კატალიზებას. ადრე ნახსენები ტრიფსინი და პეპსინი ჰიდროლიზებენ პეპტიდურ ობლიგაციებს, ხოლო ლიპაზები წყვეტენ ეთერულ კავშირს ცხიმებში:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

ლიასი- ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ არაჰიდროლიზური გზით მიმდინარე რეაქციების კატალიზებას, ასეთი რეაქციების შედეგად იშლება C-C, C-O, C-N ბმები და წარმოიქმნება ახალი ბმები. ამ კლასს მიეკუთვნება ფერმენტი დეკარბოქსილაზა

იზომერაზები- ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ იზომერიზაციის კატალიზებას, მაგალითად, მალეინის მჟავას ფუმარის მჟავად გადაქცევა (სურ. 19), ეს არის ცის-ტრანს იზომერიზაციის მაგალითი (იხ. ISOMERIA).

ბრინჯი. ცხრამეტი. მალის მჟავის იზომერიზაციაფერმენტის თანდასწრებით ფუმარინის მჟავაში.

ფერმენტების მუშაობაში დაცულია ზოგადი პრინციპი, რომლის მიხედვითაც ფერმენტსა და დაჩქარებული რეაქციის რეაგენტს შორის ყოველთვის არის სტრუქტურული შესაბამისობა. ფერმენტების დოქტრინის ერთ-ერთი დამფუძნებლის, ე.ფიშერის ფიგურალური გამოხატვის მიხედვით, რეაგენტი ფერმენტს უახლოვდება, როგორც საკეტის გასაღები. ამასთან დაკავშირებით, თითოეული ფერმენტი ახდენს გარკვეულ ქიმიურ რეაქციას ან იმავე ტიპის რეაქციების ჯგუფს. ზოგჯერ ფერმენტს შეუძლია იმოქმედოს ერთ ნაერთზე, როგორიცაა ურეაზა (ურონი ბერძენი. - შარდი) კატალიზებს მხოლოდ შარდოვანას ჰიდროლიზს:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

საუკეთესო სელექციურობას აჩვენებენ ფერმენტები, რომლებიც განასხვავებენ ოპტიკურად აქტიურ ანტიპოდებს - მარცხენა და მემარჯვენე იზომერებს. L-არგინაზა მოქმედებს მხოლოდ ლევოროტორულ არგინინზე და არ მოქმედებს დექსტროროტორულ იზომერზე. L-ლაქტატდეჰიდროგენაზა მოქმედებს მხოლოდ რძემჟავას ლევოროტორულ ეთერებზე, ე.წ. ლაქტატებზე (ლაქტისი). ლათ. რძე), ხოლო D-ლაქტატდეჰიდროგენაზა არღვევს მხოლოდ D-ლაქტატებს.

ფერმენტების უმეტესობა მოქმედებს არა ერთზე, არამედ დაკავშირებული ნაერთების ჯგუფზე, მაგალითად, ტრიპსინს „ურჩევნია“ გაწყვიტოს ლიზინისა და არგინინის მიერ წარმოქმნილი პეპტიდური ბმები (ცხრილი 1.)

ზოგიერთი ფერმენტის, როგორიცაა ჰიდროლაზების, კატალიზური თვისებები განისაზღვრება მხოლოდ თავად ცილის მოლეკულის სტრუქტურით, ფერმენტების სხვა კლასი - ოქსიდორედუქტაზები (მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა) შეიძლება იყოს აქტიური მხოლოდ არაცილოვანი მოლეკულების არსებობისას, რომლებიც დაკავშირებულია მათთან. ისინი - ვიტამინები, რომლებიც ააქტიურებენ Mg, Ca, Zn, Mn და ნუკლეინის მჟავების ფრაგმენტებს (სურ. 20).

ბრინჯი. 20 ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზას მოლეკულა

სატრანსპორტო ცილები აკავშირებს და გადააქვს სხვადასხვა მოლეკულებს ან იონებს უჯრედის მემბრანების მეშვეობით (როგორც უჯრედის შიგნით, ისე მის გარეთ), ასევე ერთი ორგანოდან მეორეში.

მაგალითად, ჰემოგლობინი აკავშირებს ჟანგბადს, როდესაც სისხლი გადის ფილტვებში და აწვდის მას სხეულის სხვადასხვა ქსოვილებში, სადაც ჟანგბადი გამოიყოფა და შემდეგ გამოიყენება საკვების კომპონენტების დასაჟანგად, ეს პროცესი ემსახურება როგორც ენერგიის წყაროს (ზოგჯერ ტერმინი "დაწვა" საკვების სხეული გამოიყენება).

ცილოვანი ნაწილის გარდა, ჰემოგლობინი შეიცავს რკინის კომპლექსურ ნაერთს ციკლური პორფირინის მოლეკულასთან (პორფიროსი). ბერძენი. - იისფერი), რომელიც განსაზღვრავს სისხლის წითელ ფერს. სწორედ ეს კომპლექსი (ნახ. 21, მარცხნივ) ასრულებს ჟანგბადის გადამტანის როლს. ჰემოგლობინში, რკინის პორფირინის კომპლექსი განლაგებულია ცილის მოლეკულაში და შენარჩუნებულია პოლარული ურთიერთქმედებით, ისევე როგორც კოორდინაციის კავშირით აზოტთან ჰისტიდინში (ცხრილი 1), რომელიც ცილის ნაწილია. O2 მოლეკულა, რომელსაც ატარებს ჰემოგლობინი, მიმაგრებულია რკინის ატომთან საკოორდინაციო ბმის მეშვეობით იმ მხარის საპირისპირო მხრიდან, რომელზეც არის მიმაგრებული ჰისტიდინი (ნახ. 21, მარჯვნივ).

ბრინჯი. 21 რკინის კომპლექსის სტრუქტურა

კომპლექსის სტრუქტურა ნაჩვენებია მარჯვნივ სამგანზომილებიანი მოდელის სახით. კომპლექსი ცილის მოლეკულაში ინახება საკოორდინაციო კავშირით (დატეხილი ლურჯი ხაზი) ​​Fe ატომსა და N ატომს შორის ჰისტიდინში, რომელიც ცილის ნაწილია. O 2 მოლეკულა, რომელსაც ატარებს ჰემოგლობინი, კოორდინირებულია (წითელი წერტილოვანი ხაზი) ​​Fe ატომთან პლანარული კომპლექსის საპირისპირო ქვეყნიდან.

ჰემოგლობინი ერთ-ერთი ყველაზე შესწავლილი ცილაა, იგი შედგება ერთი ჯაჭვით დაკავშირებული a-სპირალებისგან და შეიცავს ოთხ რკინის კომპლექსს. ამრიგად, ჰემოგლობინი არის მოცულობითი პაკეტი, ჟანგბადის ოთხი მოლეკულის ერთდროულად გადასატანად. ჰემოგლობინის ფორმა შეესაბამება გლობულურ ცილებს (სურ. 22).

ბრინჯი. 22 ჰემოგლობინის გლობულური ფორმა

ჰემოგლობინის მთავარი "უპირატესობა" არის ის, რომ ჟანგბადის დამატება და მისი შემდგომი გაყოფა სხვადასხვა ქსოვილებსა და ორგანოებში გადაცემისას სწრაფად ხდება. ნახშირბადის მონოქსიდი, CO (ნახშირბადის მონოქსიდი), უფრო სწრაფად უერთდება Fe-ს ჰემოგლობინში, მაგრამ O 2-ისგან განსხვავებით, ქმნის კომპლექსს, რომელიც ძნელად იშლება. შედეგად, ასეთი ჰემოგლობინი ვერ აკავშირებს O 2-ს, რაც იწვევს (დიდი რაოდენობით ნახშირბადის მონოქსიდის ჩასუნთქვისას) დახრჩობის შედეგად ორგანიზმის სიკვდილს.

ჰემოგლობინის მეორე ფუნქციაა ამოსუნთქული CO 2-ის გადაცემა, მაგრამ არა რკინის ატომი, არამედ ცილის N- ჯგუფის H 2 ჩართულია ნახშირორჟანგის დროებით შეკავშირების პროცესში.

ცილების "ეფექტურობა" დამოკიდებულია მათ სტრუქტურაზე, მაგალითად, ჰემოგლობინის პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში გლუტამინის მჟავის ერთადერთი ამინომჟავის ნარჩენის ჩანაცვლება ვალინის ნარჩენით (იშვიათად შემჩნეული თანდაყოლილი ანომალია) იწვევს დაავადებას, რომელსაც ეწოდება ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია.

ასევე არსებობს სატრანსპორტო ცილები, რომლებსაც შეუძლიათ შეაერთონ ცხიმები, გლუკოზა, ამინომჟავები და გადაიტანონ ისინი როგორც უჯრედებში, ისე მის გარეთ.

სპეციალური ტიპის სატრანსპორტო ცილები არ ატარებენ ნივთიერებებს თავად, მაგრამ მოქმედებენ როგორც "ტრანსპორტის რეგულატორი", რომლებიც გადიან გარკვეულ ნივთიერებებს მემბრანაში (უჯრედის გარე კედელი). ასეთ ცილებს ხშირად მემბრანულ ცილებს უწოდებენ. მათ აქვთ ღრუ ცილინდრის ფორმა და მემბრანის კედელში ჩასმული, უზრუნველყოფენ ზოგიერთი პოლარული მოლეკულის ან იონების უჯრედში გადაადგილებას. მემბრანის ცილის მაგალითია პორინი (სურ. 23).

ბრინჯი. 23 პორინის პროტეინი

საკვები და შესანახი ცილები, როგორც სახელი გულისხმობს, ემსახურება როგორც შიდა კვების წყაროს, უფრო ხშირად მცენარეებისა და ცხოველების ემბრიონებისთვის, ასევე ახალგაზრდა ორგანიზმების განვითარების ადრეულ ეტაპებზე. დიეტური ცილები მოიცავს ალბუმინს (სურ. 10) - კვერცხის ცილის ძირითად კომპონენტს, ასევე კაზეინს - რძის ძირითად ცილას. ფერმენტ პეპსინის მოქმედებით კუჭში იკეცება კაზეინი, რაც უზრუნველყოფს მის შეკავებას საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში და ეფექტურ შეწოვას. კაზეინი შეიცავს ორგანიზმისთვის საჭირო ყველა ამინომჟავის ფრაგმენტებს.

ფერიტინში (სურ. 12), რომელიც შეიცავს ცხოველების ქსოვილებს, ინახება რკინის იონები.

მიოგლობინი ასევე არის შესანახი ცილა, რომელიც ჰგავს ჰემოგლობინს შემადგენლობითა და სტრუქტურით. მიოგლობინი კონცენტრირებულია ძირითადად კუნთებში, მისი მთავარი როლი არის ჟანგბადის შენახვა, რომელსაც ჰემოგლობინი აძლევს. ის სწრაფად გაჯერებულია ჟანგბადით (ბევრად სწრაფად, ვიდრე ჰემოგლობინი), შემდეგ კი თანდათანობით გადააქვს სხვადასხვა ქსოვილებში.

სტრუქტურული ცილები ასრულებენ დამცავ ფუნქციას (კანს) ან საყრდენს - ისინი ატარებენ სხეულს და ანიჭებენ მას ძალას (ხრტილები და მყესები). მათი მთავარი კომპონენტია ფიბრილარული ცილა კოლაგენი (სურ. 11), ცხოველთა სამყაროს ყველაზე გავრცელებული ცილა, ძუძუმწოვრების სხეულში, იგი შეადგენს ცილების მთლიანი მასის თითქმის 30%-ს. კოლაგენს აქვს მაღალი დაჭიმვის ძალა (ცნობილია კანის სიძლიერე), მაგრამ კანის კოლაგენში ჯვარედინი ბმულების დაბალი შემცველობის გამო, ცხოველის ტყავი არ არის ძალიან შესაფერისი მათი ნედლი სახით სხვადასხვა პროდუქტის წარმოებისთვის. წყალში კანის შეშუპების შესამცირებლად, გაშრობისას შეკუმშვისას, ასევე მორწყულ მდგომარეობაში სიძლიერის გასაზრდელად და კოლაგენში ელასტიურობის გასაზრდელად იქმნება დამატებითი ჯვარედინი რგოლები (სურ. 15ა), ეს არის ე.წ. კანის გარუჯვის პროცესი.

ცოცხალ ორგანიზმებში კოლაგენის მოლეკულები, რომლებიც წარმოიქმნება ორგანიზმის ზრდისა და განვითარების პროცესში, არ განახლდება და არ იცვლება ახლად სინთეზირებულით. ორგანიზმის ასაკთან ერთად იზრდება ჯვარედინი კავშირების რაოდენობა კოლაგენში, რაც იწვევს მისი ელასტიურობის დაქვეითებას და რადგან განახლება არ ხდება, ჩნდება ასაკთან დაკავშირებული ცვლილებები - ხრტილებისა და მყესების სისუსტე, გაჩენა. ნაოჭები კანზე.

სასახსრე ლიგატები შეიცავს ელასტინს, სტრუქტურულ ცილას, რომელიც ადვილად იჭიმება ორ განზომილებაში. ყველაზე დიდი ელასტიურობა აქვს რეზილინის პროტეინს, რომელიც მდებარეობს ზოგიერთ მწერში ფრთების დამაგრების ადგილებში.

რქის წარმონაქმნები - თმა, ფრჩხილები, ბუმბული, რომელიც შედგება ძირითადად კერატინის ცილისგან (სურ. 24). მისი მთავარი განსხვავებაა ცისტეინის ნარჩენების შესამჩნევი შემცველობა, რომლებიც ქმნიან დისულფიდურ ხიდებს, რაც ანიჭებს მაღალ ელასტიურობას (დეფორმაციის შემდეგ პირვანდელი ფორმის აღდგენის უნარს) თმას, ასევე შალის ქსოვილებს.

ბრინჯი. 24. ფიბრილარული პროტეინის კერატინის ფრაგმენტი

კერატინის საგნის ფორმის შეუქცევადი ცვლილებისთვის ჯერ უნდა გაანადგუროთ დისულფიდური ხიდები შემამცირებელი აგენტის დახმარებით, მისცეთ ახალი ფორმა და შემდეგ ხელახლა შექმნათ დისულფიდური ხიდები ჟანგვის აგენტის დახმარებით (ნახ. 16), ასე კეთდება, მაგალითად, თმის შეღებვა.

კერატინის ცისტეინის ნარჩენების შემცველობის მატებასთან ერთად და, შესაბამისად, დისულფიდური ხიდების რაოდენობის მატებასთან ერთად, დეფორმაციის უნარი ქრება, მაგრამ ამავე დროს ჩნდება მაღალი სიძლიერე (ცისტეინის ფრაგმენტების 18%-მდე). შეიცავს ჩლიქოსნების რქებსა და კუს ნაჭუჭებს). ძუძუმწოვრებს აქვთ 30-მდე სხვადასხვა სახის კერატინი.

კერატინთან დაკავშირებული ფიბრილარული პროტეინი ფიბროინი, რომელსაც გამოიყოფა აბრეშუმის ჭიის ქიაყელები კუბის დახვევისას, ისევე როგორც ობობები ქსელის ქსოვისას, შეიცავს მხოლოდ β-სტრუქტურებს, რომლებიც დაკავშირებულია ცალკეული ჯაჭვებით (ნახ. 11). კერატინისგან განსხვავებით, ფიბროინს არ აქვს განივი დისულფიდური ხიდები, მას აქვს ძალიან ძლიერი დაჭიმვის სიმტკიცე (ზოგიერთი ვებ ნიმუშის სიძლიერე ერთეულზე მეტია, ვიდრე ფოლადის კაბელები). ჯვარედინი ბმულების არარსებობის გამო ფიბროინი არაელასტიურია (ცნობილია, რომ შალის ქსოვილები თითქმის ურღვევია, ხოლო აბრეშუმის ქსოვილები ადვილად ნაოჭდება).

მარეგულირებელი ცილები.

მარეგულირებელი ცილები, რომლებსაც უფრო ხშირად უწოდებენ ჰორმონებს, მონაწილეობენ სხვადასხვა ფიზიოლოგიურ პროცესებში. მაგალითად, ჰორმონი ინსულინი (სურ. 25) შედგება ორი α-ჯაჭვისგან, რომლებიც დაკავშირებულია დისულფიდური ხიდებით. ინსულინი არეგულირებს მეტაბოლურ პროცესებს გლუკოზის შემცველობით, მისი არარსებობა იწვევს დიაბეტს.

ბრინჯი. 25 პროტეინის ინსულინი

თავის ტვინის ჰიპოფიზის ჯირკვალი ასინთეზებს ჰორმონს, რომელიც არეგულირებს სხეულის ზრდას. არსებობს მარეგულირებელი ცილები, რომლებიც აკონტროლებენ ორგანიზმში სხვადასხვა ფერმენტების ბიოსინთეზს.

შეკუმშვა და მოტორული ცილები სხეულს აძლევენ შეკუმშვის, ფორმის შეცვლისა და მოძრაობის უნარს, პირველ რიგში, საუბარია კუნთებზე. კუნთებში შემავალი ყველა ცილის მასის 40% არის მიოზინი (mys, myos, ბერძენი. - კუნთი). მისი მოლეკულა შეიცავს როგორც ფიბრილარულ, ასევე გლობულურ ნაწილს (სურ. 26).

ბრინჯი. 26 მიოსინის მოლეკულა

ასეთი მოლეკულები გაერთიანებულია დიდ აგრეგატებში, რომლებიც შეიცავს 300-400 მოლეკულას.

როდესაც კალციუმის იონების კონცენტრაცია იცვლება კუნთოვანი ბოჭკოების მიმდებარე სივრცეში, ხდება მოლეკულების კონფორმაციის შექცევადი ცვლილება - ჯაჭვის ფორმის ცვლილება ვალენტური ობლიგაციების გარშემო ცალკეული ფრაგმენტების ბრუნვის გამო. ეს იწვევს კუნთების შეკუმშვას და მოდუნებას, კალციუმის იონების კონცენტრაციის შეცვლის სიგნალი კუნთების ბოჭკოების ნერვული დაბოლოებებიდან მოდის. კუნთების ხელოვნური შეკუმშვა შეიძლება გამოწვეული იყოს ელექტრული იმპულსების მოქმედებით, რაც იწვევს კალციუმის იონების კონცენტრაციის მკვეთრ ცვლილებას, ეს არის გულის კუნთის სტიმულირების საფუძველი გულის მუშაობის აღსადგენად.

დამცავი ცილები საშუალებას გაძლევთ დაიცვათ სხეული ბაქტერიების, ვირუსების შეჭრისგან და უცხო ცილების შეღწევისგან (უცხო სხეულების განზოგადებული სახელწოდება არის ანტიგენები). დამცავი ცილების როლს ასრულებენ იმუნოგლობულინები (მათი სხვა სახელია ანტისხეულები), ისინი ცნობენ ანტიგენებს, რომლებმაც შეაღწიეს სხეულში და მტკიცედ უკავშირდებიან მათ. ძუძუმწოვრების სხეულში, მათ შორის ადამიანებში, არსებობს იმუნოგლობულინების ხუთი კლასი: M, G, A, D და E, მათი სტრუქტურა, როგორც სახელი გულისხმობს, არის გლობული, გარდა ამისა, ისინი ყველა აგებულია მსგავსი გზით. ანტისხეულების მოლეკულური ორგანიზაცია ნაჩვენებია ქვემოთ, მაგალითად G კლასის იმუნოგლობულინის გამოყენებით (ნახ. 27). მოლეკულა შეიცავს ოთხ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს, რომლებიც დაკავშირებულია სამი S-S დისულფიდური ხიდით (ნახ. 27-ზე ისინი ნაჩვენებია შესქელებული ვალენტური ბმებით და დიდი S სიმბოლოებით), გარდა ამისა, თითოეული პოლიმერული ჯაჭვი შეიცავს შიდაჯაჭვის დისულფიდურ ხიდებს. ორი დიდი პოლიმერული ჯაჭვი (მონიშნული ლურჯად) შეიცავს 400-600 ამინომჟავის ნარჩენებს. დანარჩენი ორი ჯაჭვი (მონიშნული მწვანეში) თითქმის ნახევარი სიგრძისაა და შეიცავს დაახლოებით 220 ამინომჟავის ნარჩენს. ოთხივე ჯაჭვი განლაგებულია ისე, რომ ტერმინალი H 2 N-ჯგუფები მიმართულია ერთი მიმართულებით.

ბრინჯი. 27 იმუნოგლობულინის სტრუქტურის სქემატური ნახაზი

მას შემდეგ, რაც ორგანიზმი უცხო ცილასთან (ანტიგენთან) შედის კონტაქტში, იმუნური სისტემის უჯრედები იწყებენ იმუნოგლობულინების (ანტისხეულების) გამომუშავებას, რომლებიც გროვდება სისხლის შრატში. პირველ ეტაპზე ძირითად სამუშაოს ასრულებენ H 2 N ტერმინალის შემცველი ჯაჭვის სექციები (ნახ. 27-ზე შესაბამისი სექციები მონიშნულია ღია ლურჯი და ღია მწვანე ფერებით). ეს არის ანტიგენის დაჭერის ადგილები. იმუნოგლობულინის სინთეზის პროცესში, ეს ადგილები იქმნება ისე, რომ მათი სტრუქტურა და კონფიგურაცია მაქსიმალურად შეესაბამებოდეს მოახლოებული ანტიგენის სტრუქტურას (როგორც საკეტის გასაღები, როგორც ფერმენტები, მაგრამ ამოცანები ამ შემთხვევაში არის განსხვავებული). ამრიგად, თითოეული ანტიგენისთვის, იმუნური პასუხის სახით იქმნება მკაცრად ინდივიდუალური ანტისხეული. არც ერთ ცნობილ პროტეინს არ შეუძლია შეცვალოს მისი სტრუქტურა ასე „პლასტიკურად“ გარე ფაქტორების მიხედვით, იმუნოგლობულინების გარდა. ფერმენტები სხვაგვარად წყვეტენ რეაგენტთან სტრუქტურული შესაბამისობის პრობლემას - სხვადასხვა ფერმენტების გიგანტური ნაკრების დახმარებით ყველა შესაძლო შემთხვევისთვის და იმუნოგლობულინები ყოველ ჯერზე აღადგენენ "სამუშაო ხელსაწყოს". გარდა ამისა, იმუნოგლობულინის ჰინგური რეგიონი (ნახ. 27) უზრუნველყოფს ორ დაჭერის რეგიონს გარკვეულ დამოუკიდებელ მობილურობას, რის შედეგადაც იმუნოგლობულინის მოლეკულას შეუძლია დაუყოვნებლივ „იპოვოს“ ორი ყველაზე მოსახერხებელი რეგიონი ანტიგენში დასაჭერად, რათა უსაფრთხოდ დააფიქსიროს. ეს ჰგავს კიბოსნაირ არსებას.

შემდეგი, სხეულის იმუნური სისტემის თანმიმდევრული რეაქციების ჯაჭვი ჩართულია, სხვა კლასის იმუნოგლობულინები უკავშირდება, შედეგად, უცხო ცილა დეაქტივირებულია, შემდეგ კი ანტიგენი (უცხო მიკროორგანიზმი ან ტოქსინი) განადგურებულია და ამოღებულია.

ანტიგენთან კონტაქტის შემდეგ, იმუნოგლობულინის მაქსიმალური კონცენტრაცია მიიღწევა (დამოკიდებულია ანტიგენის ბუნებაზე და თავად ორგანიზმის ინდივიდუალურ მახასიათებლებზე) რამდენიმე საათში (ზოგჯერ რამდენიმე დღეში). ორგანიზმი ინარჩუნებს მეხსიერებას ასეთი კონტაქტის შესახებ და იმავე ანტიგენით ხელახლა შეტევისას, იმუნოგლობულინები სისხლის შრატში ბევრად უფრო სწრაფად და დიდი რაოდენობით გროვდება - ჩნდება შეძენილი იმუნიტეტი.

ცილების ზემოაღნიშნული კლასიფიკაცია გარკვეულწილად თვითნებურია, მაგალითად, თრომბინის ცილა, რომელიც მოხსენიებულია დამცავ პროტეინებს შორის, არსებითად არის ფერმენტი, რომელიც კატალიზებს პეპტიდური ობლიგაციების ჰიდროლიზს, ანუ ის ეკუთვნის პროტეაზების კლასს.

დამცავ ცილებს ხშირად მოიხსენიებენ, როგორც გველის შხამის ცილებს და ზოგიერთი მცენარის ტოქსიკურ ცილებს, რადგან მათი ამოცანაა სხეულის დაცვა დაზიანებისგან.

არსებობს ცილები, რომელთა ფუნქციები იმდენად უნიკალურია, რომ ართულებს მათ კლასიფიკაციას. მაგალითად, აფრიკულ მცენარეში ნაპოვნი ცილა მონელინი ძალიან ტკბილი გემოთია და შესწავლის საგანია, როგორც არატოქსიკური ნივთიერება, რომელიც შეიძლება შაქრის ნაცვლად გამოიყენებოდეს სიმსუქნის თავიდან ასაცილებლად. ზოგიერთი ანტარქტიდის თევზის სისხლის პლაზმა შეიცავს ანტიფრიზის თვისებების მქონე ცილებს, რომლებიც იცავს ამ თევზის სისხლს გაყინვისგან.

ცილების ხელოვნური სინთეზი.

პოლიპეპტიდური ჯაჭვისკენ მიმავალი ამინომჟავების კონდენსაცია კარგად შესწავლილი პროცესია. შესაძლებელია, მაგალითად, რომელიმე ერთი ამინომჟავის ან მჟავების ნარევის კონდენსაციის ჩატარება და, შესაბამისად, პოლიმერის მიღება, რომელიც შეიცავს იმავე ერთეულებს, ან სხვადასხვა ერთეულებს, რომლებიც მონაცვლეობენ შემთხვევითი თანმიმდევრობით. ასეთი პოლიმერები ნაკლებად ჰგავს ბუნებრივ პოლიპეპტიდებს და არ გააჩნიათ ბიოლოგიური აქტივობა. მთავარი ამოცანაა ამინომჟავების დაკავშირება მკაცრად განსაზღვრული, წინასწარ დაგეგმილი თანმიმდევრობით, რათა მოხდეს ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობის რეპროდუცირება ბუნებრივ ცილებში. ამერიკელმა მეცნიერმა რობერტ მერიფილდმა შემოგვთავაზა ორიგინალური მეთოდი, რამაც შესაძლებელი გახადა ასეთი პრობლემის გადაჭრა. მეთოდის არსი იმაში მდგომარეობს, რომ პირველი ამინომჟავა მიმაგრებულია უხსნად პოლიმერულ გელთან, რომელიც შეიცავს რეაქტიულ ჯგუფებს, რომლებსაც შეუძლიათ გაერთიანდეს ამინომჟავის –COOH – ჯგუფებთან. ასეთ პოლიმერულ სუბსტრატად მიიღეს ჯვარედინი პოლისტირონი მასში შეყვანილი ქლორომეთილის ჯგუფებით. იმისათვის, რომ რეაქციისთვის აღებული ამინომჟავა არ რეაგირებდეს საკუთარ თავთან და არ შეუერთდეს H 2 N- ჯგუფს სუბსტრატს, ამ მჟავის ამინო ჯგუფი წინასწარ იბლოკება ნაყარი შემცვლელით [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -ჯგუფი. მას შემდეგ, რაც ამინომჟავა მიმაგრებულია პოლიმერულ საყრდენზე, ბლოკირების ჯგუფი ამოღებულია და სხვა ამინომჟავა შეჰყავთ რეაქციულ ნარევში, რომელშიც ასევე ადრეა დაბლოკილი H 2 N ჯგუფი. ასეთ სისტემაში შესაძლებელია მხოლოდ პირველი ამინომჟავის H 2 N- ჯგუფისა და მეორე მჟავას –COOH ჯგუფის ურთიერთქმედება, რომელიც ტარდება კატალიზატორების (ფოსფონიუმის მარილების) თანდასწრებით. შემდეგ მთელი სქემა მეორდება მესამე ამინომჟავის შემოღებით (ნახ. 28).

ბრინჯი. 28. პოლიპეპტიდური ჯაჭვების სინთეზის სქემა

ბოლო ეტაპზე, მიღებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები გამოყოფილია პოლისტიროლის საყრდენისგან. ახლა მთელი პროცესი ავტომატიზირებულია, არის პეპტიდის ავტომატური სინთეზატორები, რომლებიც მოქმედებენ აღწერილი სქემის მიხედვით. ამ მეთოდით სინთეზირებულია მრავალი პეპტიდი, რომელიც გამოიყენება მედიცინასა და სოფლის მეურნეობაში. ასევე შესაძლებელი იყო ბუნებრივი პეპტიდების გაუმჯობესებული ანალოგების მიღება სელექციური და გაძლიერებული მოქმედებით. სინთეზირებულია ზოგიერთი მცირე ცილა, როგორიცაა ჰორმონი ინსულინი და ზოგიერთი ფერმენტი.

ასევე არსებობს ცილის სინთეზის მეთოდები, რომლებიც იმეორებენ ბუნებრივ პროცესებს: სინთეზირდება ნუკლეინის მჟავების ფრაგმენტები, რომლებიც კონფიგურირებულია გარკვეული ცილების წარმოებისთვის, შემდეგ ეს ფრაგმენტები შეჰყავთ ცოცხალ ორგანიზმში (მაგალითად, ბაქტერიაში), რის შემდეგაც სხეული იწყებს გამოიმუშავებს სასურველ ცილას. ამ გზით, ახლა მიიღება ძნელად მისადგომი ცილების და პეპტიდების მნიშვნელოვანი რაოდენობა, ისევე როგორც მათი ანალოგები.

ცილები, როგორც საკვების წყარო.

ცილები ცოცხალ ორგანიზმში მუდმივად იშლება თავდაპირველ ამინომჟავებად (ფერმენტების შეუცვლელი მონაწილეობით), ზოგიერთი ამინომჟავა გადადის სხვებში, შემდეგ ცილები ხელახლა სინთეზირდება (ასევე ფერმენტების მონაწილეობით), ე.ი. სხეული მუდმივად განახლდება. ზოგიერთი ცილა (კანის კოლაგენი, თმა) არ განახლდება, ორგანიზმი მათ განუწყვეტლივ კარგავს და მის ნაცვლად ახლებს სინთეზირებს. ცილები, როგორც საკვების წყაროები ასრულებენ ორ ძირითად ფუნქციას: ისინი ამარაგებენ ორგანიზმს სამშენებლო მასალით ახალი ცილის მოლეკულების სინთეზისთვის და, გარდა ამისა, აწვდიან ორგანიზმს ენერგიით (კალორიების წყაროები).

მტაცებელი ძუძუმწოვრები (მათ შორის ადამიანები) საჭირო ცილებს მცენარეული და ცხოველური საკვებიდან იღებენ. საკვებიდან მიღებული არცერთი ცილა არ არის ინტეგრირებული ორგანიზმში უცვლელი სახით. საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში ყველა აბსორბირებული ცილა იშლება ამინომჟავებამდე და მათგან უკვე აშენებულია კონკრეტული ორგანიზმისთვის აუცილებელი ცილები, ხოლო დანარჩენი 12 შეიძლება სინთეზირებული იყოს ორგანიზმში 8 არსებითი მჟავისგან (ცხრილი 1), თუ ისინი არ არიან. მიეწოდება საკვებით საკმარისი რაოდენობით, მაგრამ არსებითი მჟავები აუცილებლად უნდა მიეწოდოს საკვებს. ცისტეინში გოგირდის ატომებს ორგანიზმი ღებულობს არსებითი ამინომჟავის მეთიონინით. ცილების ნაწილი იშლება, გამოიყოფა სიცოცხლის შესანარჩუნებლად საჭირო ენერგია და მათში შემავალი აზოტი გამოიყოფა ორგანიზმიდან შარდთან ერთად. ჩვეულებრივ, ადამიანის ორგანიზმი კარგავს 25-30 გ ცილას დღეში, ამიტომ ცილოვანი საკვები ყოველთვის უნდა იყოს წარმოდგენილი სწორი რაოდენობით. პროტეინის მინიმალური დღიური მოთხოვნილება არის 37 გ მამაკაცებისთვის და 29 გ ქალებისთვის, მაგრამ რეკომენდებული მიღება თითქმის ორჯერ მეტია. საკვების შეფასებისას მნიშვნელოვანია ცილის ხარისხის გათვალისწინება. არსებითი ამინომჟავების არარსებობის ან დაბალი შემცველობის შემთხვევაში, ცილა ითვლება დაბალი ღირებულებით, ამიტომ ასეთი ცილები უფრო დიდი რაოდენობით უნდა იქნას მოხმარებული. ასე რომ, პარკოსნების ცილები შეიცავს მცირე რაოდენობით მეთიონინს, ხოლო ხორბლისა და სიმინდის ცილები დაბალია ლიზინის შემცველობით (ორივე ამინომჟავა აუცილებელია). ცხოველური ცილები (კოლაგენის გამოკლებით) კლასიფიცირდება როგორც სრულფასოვანი საკვები. ყველა აუცილებელი მჟავების სრული ნაკრები შეიცავს რძის კაზეინს, ასევე მისგან მომზადებულ ხაჭოს და ყველს, ამიტომ ვეგეტარიანული დიეტა, თუ ის ძალიან მკაცრია, ე.ი. "რძის გარეშე", მოითხოვს პარკოსნების, თხილისა და სოკოს მოხმარების გაზრდას, რათა ორგანიზმს მიაწოდოს აუცილებელი ამინომჟავები სწორი რაოდენობით.

სინთეზური ამინომჟავები და ცილები ასევე გამოიყენება საკვებ პროდუქტად, მათ უმატებენ საკვებს, რომლებიც მცირე რაოდენობით შეიცავს აუცილებელ ამინომჟავებს. არის ბაქტერიები, რომლებსაც შეუძლიათ ნავთობის ნახშირწყალბადების გადამუშავება და ათვისება, ამ შემთხვევაში, ცილების სრული სინთეზისთვის საჭიროა მათი კვება აზოტის შემცველი ნაერთებით (ამიაკი ან ნიტრატები). ამ გზით მიღებულ ცილას იყენებენ პირუტყვისა და ფრინველის საკვებად. ფერმენტების ერთობლიობა, ნახშირწყლები, ხშირად ემატება ცხოველის საკვებს, რომლებიც ახდენენ ნახშირწყლების საკვების კომპონენტების ჰიდროლიზს, რომლებიც ძნელად იშლება (მარცვლეულის კულტურების უჯრედის კედლები), რის შედეგადაც მცენარეული საკვები უფრო სრულად შეიწოვება.

მიხაილ ლევიცკი

ცილები (მუხლი 2)

(ცილები), რთული აზოტის შემცველი ნაერთების კლასი, ცოცხალი ნივთიერების ყველაზე დამახასიათებელი და მნიშვნელოვანი (ნუკლეინის მჟავებთან ერთად) კომპონენტები. ცილები ასრულებენ მრავალ და მრავალფეროვან ფუნქციას. ცილების უმეტესობა არის ფერმენტები, რომლებიც ახორციელებენ ქიმიურ რეაქციებს. ბევრი ჰორმონი, რომელიც არეგულირებს ფიზიოლოგიურ პროცესებს, ასევე ცილაა. სტრუქტურული ცილები, როგორიცაა კოლაგენი და კერატინი, ძვლოვანი ქსოვილის, თმისა და ფრჩხილების ძირითადი კომპონენტებია. კუნთების კონტრაქტურ ცილებს აქვთ უნარი შეცვალონ სიგრძე ქიმიური ენერგიის გამოყენებით მექანიკური სამუშაოს შესასრულებლად. ცილები არის ანტისხეულები, რომლებიც აკავშირებენ და ანეიტრალებენ ტოქსიკურ ნივთიერებებს. ზოგიერთი ცილა, რომელსაც შეუძლია რეაგირება გარე გავლენებზე (სინათლე, სუნი) არის რეცეპტორების ფუნქცია გრძნობის ორგანოებში, რომლებიც აღიქვამენ გაღიზიანებას. ბევრი ცილა, რომელიც მდებარეობს უჯრედის შიგნით და უჯრედის მემბრანაზე, ასრულებს მარეგულირებელ ფუნქციებს.

მე-19 საუკუნის პირველ ნახევარში ბევრი ქიმიკოსი და მათ შორის, პირველ რიგში, ჯ. ფონ ლიბიგი, თანდათან მივიდნენ დასკვნამდე, რომ ცილები აზოტოვანი ნაერთების განსაკუთრებული კლასია. სახელწოდება „პროტეინები“ (ბერძნული პროტოსიდან - პირველი) შემოგვთავაზა 1840 წელს ჰოლანდიელმა ქიმიკოსმა გ.მულდერმა.

ფიზიკური თვისებები

ცილები მყარ მდგომარეობაში თეთრია, მაგრამ ხსნარში უფერო, თუ ისინი არ ატარებენ რაიმე ქრომოფორულ (ფერად) ჯგუფს, როგორიცაა ჰემოგლობინი. სხვადასხვა ცილების წყალში ხსნადობა მნიშვნელოვნად განსხვავდება. ის ასევე იცვლება pH-ით და ხსნარში მარილების კონცენტრაციით, ასე რომ, ადამიანს შეუძლია აირჩიოს პირობები, რომლებშიც ერთი ცილა შერჩევითად დალექდება სხვა ცილების თანდასწრებით. ეს „დამარილების“ მეთოდი ფართოდ გამოიყენება ცილების იზოლირებისთვის და გასაწმენდად. გასუფთავებული ცილა ხშირად იშლება ხსნარიდან კრისტალების სახით.

სხვა ნაერთებთან შედარებით, ცილების მოლეკულური წონა ძალიან დიდია - რამდენიმე ათასიდან მრავალ მილიონ დალტონამდე. ამიტომ, ულტრაცენტრფუგაციის დროს, ცილები გროვდება და, უფრო მეტიც, სხვადასხვა სიჩქარით. პროტეინის მოლეკულებში დადებითად და უარყოფითად დამუხტული ჯგუფების არსებობის გამო ისინი ელექტრულ ველში სხვადასხვა სიჩქარით მოძრაობენ. ეს არის ელექტროფორეზის საფუძველი, მეთოდი, რომელიც გამოიყენება ცალკეული ცილების იზოლირებისთვის რთული ნარევებისგან. ცილების გაწმენდა ასევე ხორციელდება ქრომატოგრაფიით.

ქიმიური თვისებები

სტრუქტურა.

ცილები არის პოლიმერები, ე.ი. მოლეკულები, რომლებიც აგებულია ჯაჭვების მსგავსად განმეორებადი მონომერული ერთეულებისგან, ან ქვედანაყოფებისგან, რომელთა როლს ასრულებენ ალფა-ამინომჟავები. ამინომჟავების ზოგადი ფორმულა

სადაც R არის წყალბადის ატომი ან რაიმე ორგანული ჯგუფი.

ცილის მოლეკულა (პოლიპეპტიდური ჯაჭვი) შეიძლება შედგებოდეს მხოლოდ ამინომჟავების შედარებით მცირე რაოდენობით ან რამდენიმე ათასი მონომერული ერთეულისგან. ამინომჟავების შეერთება ჯაჭვში შესაძლებელია, რადგან თითოეულ მათგანს აქვს ორი განსხვავებული ქიმიური ჯგუფი: ძირითადი ამინო ჯგუფი NH2 და მჟავე კარბოქსილის ჯგუფი COOH. ორივე ეს ჯგუფი მიმაგრებულია ნახშირბადის ატომთან. ერთი ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფს შეუძლია შექმნას ამიდური (პეპტიდური) ბმა სხვა ამინომჟავის ამინოჯგუფთან:

მას შემდეგ, რაც ორი ამინომჟავა დაუკავშირდება ამ გზით, ჯაჭვი შეიძლება გაფართოვდეს მეორე ამინომჟავას მესამედის დამატებით და ა.შ. როგორც ზემოაღნიშნული განტოლებიდან ჩანს, როდესაც პეპტიდური ბმა იქმნება, წყლის მოლეკულა გამოიყოფა. მჟავების, ტუტეების ან პროტეოლიზური ფერმენტების არსებობისას რეაქცია საპირისპირო მიმართულებით მიმდინარეობს: პოლიპეპტიდური ჯაჭვი წყლის დამატებით იშლება ამინომჟავებად. ამ რეაქციას ჰიდროლიზი ეწოდება. ჰიდროლიზი სპონტანურად მიმდინარეობს და ენერგიაა საჭირო ამინომჟავების პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში გაერთიანებისთვის.

კარბოქსილის ჯგუფი და ამიდური ჯგუფი (ან მის მსგავსი იმიდური ჯგუფი - პროლინის ამინომჟავის შემთხვევაში) არის ყველა ამინომჟავაში, ხოლო ამინომჟავებს შორის განსხვავებები განისაზღვრება ამ ჯგუფის ბუნებით, ან "გვერდითი". ჯაჭვი", რომელიც ზემოთ მითითებულია ასო R-ით. გვერდითი ჯაჭვის როლი შეიძლება შეასრულოს წყალბადის ატომმა, როგორიცაა ამინომჟავა გლიცინი, და ზოგიერთი მოცულობითი ჯგუფი, როგორიცაა ჰისტიდინი და ტრიპტოფანი. ზოგიერთი გვერდითი ჯაჭვი ქიმიურად ინერტულია, ზოგი კი ძალიან რეაქტიულია.

ათასობით სხვადასხვა ამინომჟავის სინთეზირება შესაძლებელია და ბუნებაში მრავალი განსხვავებული ამინომჟავა გვხვდება, მაგრამ ცილის სინთეზისთვის გამოიყენება მხოლოდ 20 ტიპის ამინომჟავა: ალანინი, არგინინი, ასპარაგინი, ასპარტინის მჟავა, ვალინი, ჰისტიდინი, გლიცინი, გლუტამინი, გლუტამინი. მჟავა, იზოლეიცინი, ლეიცინი, ლიზინი, მეთიონინი, პროლინი, სერინი, ტიროზინი, ტრეონინი, ტრიპტოფანი, ფენილალანინი და ცისტეინი (ცილებში ცისტეინი შეიძლება იყოს დიმერის სახით - ცისტინი). მართალია, ზოგიერთ პროტეინში არის სხვა ამინომჟავები, გარდა რეგულარულად წარმოქმნილი ოცისა, მაგრამ ისინი წარმოიქმნება ოცი ჩამოთვლილიდან რომელიმეს მოდიფიკაციის შედეგად, მას შემდეგ რაც იგი შედის ცილაში.

ოპტიკური აქტივობა.

ყველა ამინომჟავას, გარდა გლიცინისა, აქვს ოთხი განსხვავებული ჯგუფი, რომლებიც დაკავშირებულია α-ნახშირბადის ატომთან. გეომეტრიის თვალსაზრისით, ოთხი განსხვავებული ჯგუფი შეიძლება მიმაგრდეს ორი გზით, და შესაბამისად არსებობს ორი შესაძლო კონფიგურაცია, ან ორი იზომერი, რომლებიც დაკავშირებულია ერთმანეთთან, როგორც ობიექტი მის სარკე გამოსახულებასთან, ე.ი. როგორც მარცხენა ხელი მარჯვნივ. ერთ კონფიგურაციას ეწოდება მარცხენა ან მემარცხენე (L), ხოლო მეორეს მემარჯვენე ან მემარჯვენე (D), რადგან ორი ასეთი იზომერი განსხვავდება პოლარიზებული სინათლის სიბრტყის ბრუნვის მიმართულებით. მხოლოდ L-ამინომჟავები გვხვდება პროტეინებში (გამონაკლისი არის გლიცინი; ის შეიძლება წარმოდგენილი იყოს მხოლოდ ერთი ფორმით, რადგან მისი ოთხი ჯგუფიდან ორი ერთნაირია) და ყველა მათგანს აქვს ოპტიკური აქტივობა (რადგან მხოლოდ ერთი იზომერია). D-ამინომჟავები ბუნებაში იშვიათია; ისინი გვხვდება ზოგიერთ ანტიბიოტიკში და ბაქტერიების უჯრედულ კედელში.

ამინომჟავების თანმიმდევრობა.

პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ამინომჟავები განლაგებულია არა შემთხვევით, არამედ გარკვეული ფიქსირებული თანმიმდევრობით და სწორედ ეს რიგი განსაზღვრავს ცილის ფუნქციებსა და თვისებებს. 20 ტიპის ამინომჟავების თანმიმდევრობის შეცვლით, შეგიძლიათ მიიღოთ სხვადასხვა ცილების უზარმაზარი რაოდენობა, ისევე როგორც თქვენ შეგიძლიათ შეადგინოთ მრავალი განსხვავებული ტექსტი ანბანის ასოებიდან.

წარსულში ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობის განსაზღვრას ხშირად რამდენიმე წელი სჭირდებოდა. პირდაპირი განსაზღვრა ჯერ კიდევ საკმაოდ შრომატევადი ამოცანაა, თუმცა შეიქმნა მოწყობილობები, რომლებიც საშუალებას აძლევს მას ავტომატურად განხორციელდეს. როგორც წესი, უფრო ადვილია შესაბამისი გენის ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის დადგენა და მისგან ცილის ამინომჟავური თანმიმდევრობის გამოტანა. დღეისათვის უკვე დადგენილია მრავალი ასეული ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობა. როგორც წესი, ცნობილია დეკოდირებული ცილების ფუნქციები და ეს გვეხმარება წარმოიდგინოთ მსგავსი ცილების შესაძლო ფუნქციები, რომლებიც წარმოიქმნება, მაგალითად, ავთვისებიანი ნეოპლაზმების დროს.

რთული ცილები.

მხოლოდ ამინომჟავებისგან შემდგარ პროტეინებს მარტივი ეწოდება. თუმცა, ხშირად ლითონის ატომი ან რაიმე ქიმიური ნაერთი, რომელიც არ არის ამინომჟავა, მიმაგრებულია პოლიპეპტიდურ ჯაჭვზე. ასეთ ცილებს კომპლექსურს უწოდებენ. მაგალითია ჰემოგლობინი: ის შეიცავს რკინა პორფირინს, რომელიც აძლევს მას წითელ ფერს და საშუალებას აძლევს მას იმოქმედოს როგორც ჟანგბადის გადამზიდავი.

ყველაზე რთული ცილების სახელები შეიცავს მითითებებს თანდართული ჯგუფების ბუნებაზე: შაქარი გვხვდება გლიკოპროტეინებში, ცხიმები ლიპოპროტეინებში. თუ ფერმენტის კატალიზური აქტივობა დამოკიდებულია მიმაგრებულ ჯგუფზე, მაშინ მას პროთეზიურ ჯგუფს უწოდებენ. ხშირად, ზოგიერთი ვიტამინი ასრულებს პროთეზირების ჯგუფის როლს ან მისი ნაწილია. მაგალითად, ვიტამინი A, რომელიც მიმაგრებულია ბადურის ერთ-ერთ ცილაზე, განსაზღვრავს მის მგრძნობელობას სინათლის მიმართ.

მესამეული სტრუქტურა.

მნიშვნელოვანია არა იმდენად ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობა (პირველადი სტრუქტურა), არამედ ის, თუ როგორ არის იგი განლაგებული სივრცეში. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მთელ სიგრძეზე წყალბადის იონები ქმნიან რეგულარულ წყალბადურ კავშირებს, რაც მას სპირალის ან შრის (მეორადი სტრუქტურა) ფორმას აძლევს. ასეთი სპირალისა და შრეების კომბინაციიდან წარმოიქმნება შემდეგი რიგის კომპაქტური ფორმა - ცილის მესამეული სტრუქტურა. ბმების ირგვლივ, რომლებიც ატარებენ ჯაჭვის მონომერულ რგოლებს, შესაძლებელია ბრუნვა მცირე კუთხით. ამიტომ, წმინდა გეომეტრიული თვალსაზრისით, ნებისმიერი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შესაძლო კონფიგურაციების რაოდენობა უსასრულოდ დიდია. სინამდვილეში, თითოეული ცილა ჩვეულებრივ არსებობს მხოლოდ ერთ კონფიგურაციაში, რომელიც განისაზღვრება მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობით. ეს სტრუქტურა არ არის ხისტი, თითქოს „სუნთქავს“ – ის ირხევა გარკვეული საშუალო კონფიგურაციის გარშემო. ჯაჭვი იკეცება კონფიგურაციაში, რომელშიც თავისუფალი ენერგია (საქმის შესრულების უნარი) მინიმალურია, ისევე როგორც გამოთავისუფლებული ზამბარა შეკუმშულია მხოლოდ იმ მდგომარეობაში, რომელიც შეესაბამება თავისუფალი ენერგიის მინიმალურ მდგომარეობას. ხშირად, ჯაჭვის ერთი ნაწილი მყარად არის დაკავშირებული მეორესთან დისულფიდური (–S–S–) ბმებით ცისტეინის ორ ნარჩენს შორის. ნაწილობრივ ამიტომ ცისტეინი ამინომჟავებს შორის განსაკუთრებით მნიშვნელოვან როლს ასრულებს.

ცილების სტრუქტურის სირთულე იმდენად დიდია, რომ ჯერ კიდევ შეუძლებელია ცილის მესამეული სტრუქტურის გამოთვლა, თუნდაც მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობა ცნობილი იყოს. მაგრამ თუ შესაძლებელია ცილის კრისტალების მიღება, მაშინ მისი მესამეული სტრუქტურა შეიძლება განისაზღვროს რენტგენის დიფრაქციით.

სტრუქტურულ, კონტრაქტურ და ზოგიერთ სხვა ცილაში ჯაჭვები წაგრძელებულია და რამდენიმე ოდნავ დაკეცილი ჯაჭვი, რომლებიც ერთმანეთის გვერდით დევს, ქმნის ბოჭკოებს; ფიბრილები, თავის მხრივ, იკეცება უფრო დიდ წარმონაქმნებში - ბოჭკოებად. თუმცა, ხსნარში მყოფი ცილების უმეტესობა გლობულურია: ჯაჭვები დახვეულია გლობულში, ისევე როგორც ნართი ბურთში. თავისუფალი ენერგია ამ კონფიგურაციაში მინიმალურია, რადგან ჰიდროფობიური („წყალმომგვრელი“) ამინომჟავები იმალება გლობულის შიგნით, ხოლო ჰიდროფილური („წყლის მომზიდველი“) ამინომჟავები მის ზედაპირზე.

ბევრი ცილა არის რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კომპლექსი. ამ სტრუქტურას ცილის მეოთხეულ სტრუქტურას უწოდებენ. მაგალითად, ჰემოგლობინის მოლეკულა შედგება ოთხი ქვედანაყოფისგან, რომელთაგან თითოეული გლობულური ცილაა.

სტრუქტურული ცილები, მათი ხაზოვანი კონფიგურაციის გამო, ქმნიან ბოჭკოებს, რომლებშიც დაჭიმვის სიმტკიცე ძალიან მაღალია, ხოლო გლობულური კონფიგურაცია ცილებს საშუალებას აძლევს შევიდნენ სპეციფიკურ ურთიერთქმედებაში სხვა ნაერთებთან. გლობულის ზედაპირზე, ჯაჭვების სწორი განლაგებით, ჩნდება ღრუს გარკვეული ფორმა, რომელშიც განლაგებულია რეაქტიული ქიმიური ჯგუფები. თუ ეს ცილა ფერმენტია, მაშინ ასეთ ღრუში ხვდება რაიმე ნივთიერების სხვა, ჩვეულებრივ, უფრო მცირე მოლეკულა, ისევე როგორც გასაღები შედის საკეტში; ამ შემთხვევაში, მოლეკულის ელექტრონული ღრუბლის კონფიგურაცია იცვლება ღრუში განლაგებული ქიმიური ჯგუფების გავლენის ქვეშ და ეს აიძულებს მას გარკვეული რეაგირება მოახდინოს. ამ გზით ფერმენტი ახდენს რეაქციის კატალიზებას. ანტისხეულების მოლეკულებს ასევე აქვთ ღრუები, რომლებშიც სხვადასხვა უცხო ნივთიერებები აკავშირებს და ამით უვნებელია. „გასაღებისა და საკეტის“ მოდელი, რომელიც ხსნის ცილების ურთიერთქმედებას სხვა ნაერთებთან, შესაძლებელს ხდის გავიგოთ ფერმენტების და ანტისხეულების სპეციფიკა, ე.ი. მათი უნარი რეაგირება მოახდინონ მხოლოდ გარკვეულ ნაერთებთან.

ცილები სხვადასხვა ტიპის ორგანიზმებში.

პროტეინებს, რომლებიც ასრულებენ ერთსა და იმავე ფუნქციას მცენარეთა და ცხოველთა სხვადასხვა სახეობებში და, შესაბამისად, ერთსა და იმავე სახელს ატარებენ, ასევე აქვთ მსგავსი კონფიგურაცია. თუმცა, ისინი გარკვეულწილად განსხვავდებიან თავიანთი ამინომჟავების თანმიმდევრობით. როგორც სახეობები განსხვავდებიან საერთო წინაპრისგან, ზოგიერთი ამინომჟავა გარკვეულ პოზიციებზე იცვლება მუტაციებით სხვებთან ერთად. მავნე მუტაციები, რომლებიც იწვევენ მემკვიდრეობით დაავადებებს, უარყოფილია ბუნებრივი გადარჩევით, მაგრამ სასარგებლო ან სულ მცირე ნეიტრალური მუტაციების შენარჩუნება შესაძლებელია. რაც უფრო ახლოს არის ორი ბიოლოგიური სახეობა ერთმანეთთან, მით ნაკლები განსხვავებაა მათ ცილებში.

ზოგიერთი ცილა შედარებით სწრაფად იცვლება, ზოგი საკმაოდ კონსერვატიულია. ეს უკანასკნელი მოიცავს, მაგალითად, ციტოქრომ c, რესპირატორულ ფერმენტს, რომელიც გვხვდება ცოცხალ ორგანიზმებში. ადამიანებში და შიმპანზეებში მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობა იდენტურია, ხორბლის ციტოქრომ c-ში კი ამინომჟავების მხოლოდ 38% აღმოჩნდა განსხვავებული. ადამიანებისა და ბაქტერიების შედარების დროსაც კი, ციტოქრომების მსგავსება (განსხვავებები აქ ამინომჟავების 65%-ს ეხება) მაინც ჩანს, თუმცა ბაქტერიებისა და ადამიანების საერთო წინაპარი დედამიწაზე დაახლოებით ორი მილიარდი წლის წინ ცხოვრობდა. დღესდღეობით, ამინომჟავების თანმიმდევრობების შედარება ხშირად გამოიყენება ფილოგენეტიკური (გენეალოგიური) ხის შესაქმნელად, რომელიც ასახავს ევოლუციურ ურთიერთობებს სხვადასხვა ორგანიზმებს შორის.

დენატურაცია.

სინთეზირებული ცილის მოლეკულა, დასაკეცი, იძენს საკუთარ კონფიგურაციას. თუმცა, ეს კონფიგურაცია შეიძლება განადგურდეს გაცხელებით, pH-ის შეცვლით, ორგანული გამხსნელების მოქმედებით და ხსნარის უბრალოდ შერევითაც კი, სანამ მის ზედაპირზე ბუშტები გამოჩნდება. ამ გზით შეცვლილ პროტეინს დენატურირებული ეწოდება; ის კარგავს თავის ბიოლოგიურ აქტივობას და ჩვეულებრივ ხდება უხსნადი. დენატურირებული ცილის ცნობილი მაგალითებია მოხარშული კვერცხი ან ათქვეფილი ნაღები. მცირე პროტეინებს, რომლებიც შეიცავს მხოლოდ ასამდე ამინომჟავას, შეუძლიათ აღორძინება, ე.ი. ხელახლა მიიღეთ ორიგინალური კონფიგურაცია. მაგრამ ცილების უმეტესობა უბრალოდ გარდაიქმნება ჩახლართული პოლიპეპტიდური ჯაჭვების მასად და არ აღადგენს მათ წინა კონფიგურაციას.

აქტიური ცილების იზოლირების ერთ-ერთი მთავარი სირთულე არის მათი უკიდურესი მგრძნობელობა დენატურაციის მიმართ. ცილების ეს თვისება სასარგებლოა საკვები პროდუქტების შენახვაში: მაღალი ტემპერატურა შეუქცევად არღვევს მიკროორგანიზმების ფერმენტებს და მიკროორგანიზმები იღუპებიან.

ცილის სინთეზი

ცილის სინთეზისთვის ცოცხალ ორგანიზმს უნდა ჰქონდეს ფერმენტების სისტემა, რომელსაც შეუძლია დააკავშიროს ერთი ამინომჟავა მეორეზე. ასევე საჭიროა ინფორმაციის წყარო, რომელიც განსაზღვრავს თუ რომელი ამინომჟავები უნდა იყოს დაკავშირებული. იმის გამო, რომ სხეულში ათასობით სახის ცილაა და თითოეული მათგანი შედგება საშუალოდ რამდენიმე ასეული ამინომჟავისგან, საჭირო ინფორმაცია მართლაც უზარმაზარი უნდა იყოს. ის ინახება (ისევე, როგორ ინახება ჩანაწერი მაგნიტურ ფირზე) ნუკლეინის მჟავის მოლეკულებში, რომლებიც ქმნიან გენებს.

ფერმენტის გააქტიურება.

ამინომჟავებისგან სინთეზირებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვი ყოველთვის არ არის ცილა მისი საბოლოო ფორმით. ბევრი ფერმენტი პირველად სინთეზირდება როგორც არააქტიური წინამორბედები და აქტიურდება მხოლოდ მას შემდეგ, რაც სხვა ფერმენტი ამოიღებს რამდენიმე ამინომჟავას ჯაჭვის ერთი ბოლოდან. საჭმლის მომნელებელი ფერმენტების ნაწილი, როგორიცაა ტრიპსინი, სინთეზირებულია ამ არააქტიური ფორმით; ეს ფერმენტები აქტიურდება საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში ჯაჭვის ტერმინალური ფრაგმენტის მოცილების შედეგად. ჰორმონი ინსულინი, რომლის მოლეკულა მისი აქტიური ფორმით შედგება ორი მოკლე ჯაჭვისგან, სინთეზირებულია ერთი ჯაჭვის სახით, ე.წ. პროინსულინი. შემდეგ ამ ჯაჭვის შუა ნაწილი ამოღებულია და დარჩენილი ფრაგმენტები ერთმანეთთან აკავშირებს და ქმნის აქტიურ ჰორმონის მოლეკულას. რთული ცილები წარმოიქმნება მხოლოდ მას შემდეგ, რაც ცილას გარკვეული ქიმიური ჯგუფი მიემაგრება და ეს მიმაგრება ხშირად ფერმენტსაც მოითხოვს.

მეტაბოლური ცირკულაცია.

ნახშირბადის, აზოტის ან წყალბადის რადიოაქტიური იზოტოპებით მარკირებული ამინომჟავებით ცხოველის კვების შემდეგ, ეტიკეტი სწრაფად შედის მის ცილებში. თუ მარკირებული ამინომჟავები წყვეტენ ორგანიზმში შეღწევას, მაშინ ცილებში ეტიკეტის რაოდენობა კლებას იწყებს. ეს ექსპერიმენტები აჩვენებს, რომ მიღებული ცილები ორგანიზმში სიცოცხლის ბოლომდე არ ინახება. ყველა მათგანი, რამდენიმე გამონაკლისის გარდა, დინამიურ მდგომარეობაშია, მუდმივად იშლება ამინომჟავებამდე და შემდეგ ხელახლა სინთეზირდება.

ზოგიერთი ცილა იშლება, როდესაც უჯრედები კვდება და ნადგურდება. ეს ხდება მუდმივად, მაგალითად, სისხლის წითელი უჯრედების და ეპითელური უჯრედების დროს, რომლებიც აფარებენ ნაწლავის შიდა ზედაპირს. გარდა ამისა, ცილების დაშლა და ხელახალი სინთეზი ასევე ხდება ცოცხალ უჯრედებში. უცნაურად საკმარისია, რომ ცილების დაშლის შესახებ ნაკლებია ცნობილი, ვიდრე მათი სინთეზის შესახებ. თუმცა, ცხადია, რომ პროტეოლიზური ფერმენტები მონაწილეობენ დაშლაში, ისევე როგორც მათ, ვინც არღვევს ცილებს ამინომჟავებად საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში.

სხვადასხვა ცილების ნახევარგამოყოფის პერიოდი განსხვავებულია - რამდენიმე საათიდან მრავალ თვემდე. ერთადერთი გამონაკლისი არის კოლაგენის მოლეკულები. ჩამოყალიბების შემდეგ ისინი სტაბილურად რჩებიან და არ განახლდებიან ან შეცვლიან. თუმცა დროთა განმავლობაში მათი ზოგიერთი თვისება, განსაკუთრებით ელასტიურობა, იცვლება და რადგან ისინი არ განახლდებიან, ასაკთან დაკავშირებული გარკვეული ცვლილებები, როგორიცაა კანზე ნაოჭების გამოჩენა, ამის შედეგია.

სინთეზური ცილები.

ქიმიკოსებმა დიდი ხანია ისწავლეს ამინომჟავების პოლიმერიზაცია, მაგრამ ამინომჟავები შემთხვევით შერწყმულია, ასე რომ, ასეთი პოლიმერიზაციის პროდუქტები ნაკლებად ჰგავს ბუნებრივ პროდუქტებს. მართალია, შესაძლებელია ამინომჟავების გაერთიანება მოცემული თანმიმდევრობით, რაც შესაძლებელს ხდის ბიოლოგიურად აქტიური ცილების, კერძოდ ინსულინის მიღებას. პროცესი საკმაოდ რთულია და ამ გზით მხოლოდ იმ ცილების მიღებაა შესაძლებელი, რომელთა მოლეკულები ასამდე ამინომჟავას შეიცავს. სასურველია სასურველ ამინომჟავების თანმიმდევრობის შესაბამისი გენის ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის სინთეზირება ან იზოლირება და შემდეგ ამ გენის შეყვანა ბაქტერიაში, რომელიც რეპლიკაციის შედეგად გამოიმუშავებს სასურველ პროდუქტს დიდ რაოდენობას. თუმცა ამ მეთოდს აქვს თავისი ნაკლოვანებებიც.

ცილები და კვება

როდესაც ორგანიზმში ცილები იშლება ამინომჟავებად, ამ ამინომჟავების ხელახლა გამოყენება შესაძლებელია ცილის სინთეზისთვის. ამავდროულად, თავად ამინომჟავები ექვემდებარება დაშლას, ამიტომ ისინი სრულად არ გამოიყენება. ასევე ნათელია, რომ ზრდის, ორსულობისა და ჭრილობების შეხორცების დროს ცილის სინთეზი უნდა აღემატებოდეს დეგრადაციას. სხეული განუწყვეტლივ კარგავს ზოგიერთ პროტეინს; ეს არის თმის, ფრჩხილების და კანის ზედაპირის ცილები. ამიტომ ცილების სინთეზისთვის თითოეულმა ორგანიზმმა უნდა მიიღოს ამინომჟავები საკვებიდან.

ამინომჟავების წყაროები.

მწვანე მცენარეები სინთეზირებენ ყველა 20 ამინომჟავას, რომელიც გვხვდება ცილებში CO2, წყალი და ამიაკი ან ნიტრატები. ბევრ ბაქტერიას ასევე შეუძლია ამინომჟავების სინთეზირება შაქრის (ან რაიმე ეკვივალენტის) და ფიქსირებული აზოტის თანდასწრებით, მაგრამ შაქარს საბოლოოდ მწვანე მცენარეები მიეწოდება. ცხოველებში ამინომჟავების სინთეზის უნარი შეზღუდულია; ისინი იღებენ ამინომჟავებს მწვანე მცენარეების ან სხვა ცხოველების ჭამით. საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში აბსორბირებული ცილები იშლება ამინომჟავებად, ეს უკანასკნელი შეიწოვება და მათგან შენდება მოცემული ორგანიზმისთვის დამახასიათებელი ცილები. არცერთი აბსორბირებული ცილა არ შედის სხეულის სტრუქტურებში, როგორც ასეთი. ერთადერთი გამონაკლისი არის ის, რომ ბევრ ძუძუმწოვრებში დედის ანტისხეულების ნაწილი შეიძლება ხელუხლებლად გადავიდეს პლაცენტის მეშვეობით ნაყოფის მიმოქცევაში და დედის რძით (განსაკუთრებით მწერებში) ახალშობილს გადაეცეს დაბადებისთანავე.

ცილების საჭიროება.

გასაგებია, რომ სიცოცხლის შესანარჩუნებლად ორგანიზმმა საკვებიდან გარკვეული რაოდენობის ცილა უნდა მიიღოს. თუმცა, ამ საჭიროების ზომა დამოკიდებულია რამდენიმე ფაქტორზე. სხეულს სჭირდება საკვები როგორც ენერგიის წყაროს (კალორიების) და როგორც მასალას მისი სტრუქტურების ასაშენებლად. პირველ რიგში არის ენერგიის მოთხოვნილება. ეს ნიშნავს, რომ როდესაც დიეტაში ცოტა ნახშირწყლები და ცხიმებია, დიეტური ცილები გამოიყენება არა საკუთარი ცილების სინთეზისთვის, არამედ როგორც კალორიების წყარო. გახანგრძლივებული მარხვის დროს, თქვენივე პროტეინებიც კი იხარჯება ენერგიის მოთხოვნილების დასაკმაყოფილებლად. თუ დიეტაში საკმარისი ნახშირწყლებია, მაშინ ცილების მიღება შეიძლება შემცირდეს.

აზოტის ბალანსი.

საშუალოდ დაახლ. მთლიანი ცილის მასის 16% არის აზოტი. როდესაც ცილების შემადგენელი ამინომჟავები იშლება, მათში შემავალი აზოტი გამოიყოფა ორგანიზმიდან შარდით და (მცირე ზომით) განავლით სხვადასხვა აზოტოვანი ნაერთების სახით. ამიტომ მოსახერხებელია ისეთი ინდიკატორის გამოყენება, როგორიც არის აზოტის ბალანსი ცილოვანი კვების ხარისხის შესაფასებლად, ე.ი. განსხვავება (გრამებში) ორგანიზმში შეტანილი აზოტის რაოდენობასა და დღეში გამოყოფილ აზოტის რაოდენობას შორის. მოზრდილებში ნორმალური კვებით, ეს რაოდენობა თანაბარია. მზარდ ორგანიზმში გამოყოფილი აზოტის რაოდენობა შემოსულზე ნაკლებია, ე.ი. ბალანსი დადებითია. დიეტაში ცილის ნაკლებობით, ბალანსი უარყოფითია. თუ დიეტაში საკმარისი კალორიაა, მაგრამ მასში ცილები სრულიად არ არის, ორგანიზმი ზოგავს ცილებს. ამავდროულად, ცილის მეტაბოლიზმი შენელდება და ამინომჟავების ხელახალი გამოყენება ცილის სინთეზში მიმდინარეობს რაც შეიძლება ეფექტურად. თუმცა დანაკარგები გარდაუვალია და აზოტოვანი ნაერთები კვლავ გამოიყოფა შარდით და ნაწილობრივ განავლით. ცილოვანი შიმშილის დროს ორგანიზმიდან დღეში გამოყოფილი აზოტის რაოდენობა შეიძლება იყოს ცილის ყოველდღიური ნაკლებობის საზომი. ბუნებრივია ვივარაუდოთ, რომ რაციონში ამ დეფიციტის ექვივალენტური ცილის შეყვანით, შესაძლებელია აზოტის ბალანსის აღდგენა. თუმცა, ეს ასე არ არის. ამ რაოდენობის ცილის მიღების შემდეგ ორგანიზმი იწყებს ამინომჟავების ნაკლებად ეფექტურად გამოყენებას, ამიტომ აზოტის ბალანსის აღსადგენად საჭიროა დამატებითი ცილა.

თუ დიეტაში ცილის რაოდენობა აღემატება იმას, რაც აუცილებელია აზოტის ბალანსის შესანარჩუნებლად, მაშინ, როგორც ჩანს, ამისგან ზიანი არ არის. ჭარბი ამინომჟავები უბრალოდ ენერგიის წყაროდ გამოიყენება. განსაკუთრებით ნათელი მაგალითია ესკიმოები, რომლებიც მოიხმარენ ცოტა ნახშირწყლებს და დაახლოებით ათჯერ მეტ ცილას, ვიდრე საჭიროა აზოტის ბალანსის შესანარჩუნებლად. თუმცა, უმეტეს შემთხვევაში, ცილის, როგორც ენერგიის წყაროს გამოყენება არ არის სასარგებლო, რადგან ნახშირწყლების მოცემული რაოდენობით შეგიძლიათ მიიღოთ ბევრად მეტი კალორია, ვიდრე იგივე რაოდენობის ცილისგან. ღარიბ ქვეყნებში მოსახლეობა საჭირო კალორიებს ნახშირწყლებიდან იღებს და მინიმალურ ცილას მოიხმარს.

თუ ორგანიზმი იღებს კალორიების საჭირო რაოდენობას არაცილოვანი საკვების სახით, მაშინ ცილის მინიმალური რაოდენობა, რომელიც ინარჩუნებს აზოტის ბალანსს, არის დაახლ. 30გრ დღეში. დაახლოებით იმდენ ცილას შეიცავს ოთხი ნაჭერი პური ან 0,5 ლიტრი რძე. ოდნავ უფრო დიდი რაოდენობა ჩვეულებრივ ოპტიმალურად ითვლება; რეკომენდებულია 50-დან 70 გ-მდე.

აუცილებელი ამინომჟავები.

აქამდე ცილა მთლიანობაში განიხილებოდა. იმავდროულად, იმისათვის, რომ ცილის სინთეზი მოხდეს, ორგანიზმში ყველა საჭირო ამინომჟავა უნდა იყოს წარმოდგენილი. ზოგიერთი ამინომჟავის სინთეზი თავად ცხოველის სხეულს შეუძლია. მათ ეძახიან ურთიერთშემცვლელნი, ვინაიდან არ არის აუცილებელი არსებობდეს რაციონში, მნიშვნელოვანია მხოლოდ ის, რომ ზოგადად საკმარისი იყოს ცილის, როგორც აზოტის წყაროს მიღება; შემდეგ, არაარსებითი ამინომჟავების დეფიციტით, სხეულს შეუძლია მათი სინთეზირება ჭარბი რაოდენობით არსებულის ხარჯზე. დარჩენილი "არსებითი" ამინომჟავების სინთეზირება შეუძლებელია და უნდა მიირთვათ საკვებთან ერთად. ადამიანისთვის აუცილებელია ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრეონინი, მეთიონინი, ფენილალანინი, ტრიპტოფანი, ჰისტიდინი, ლიზინი და არგინინი. (მიუხედავად იმისა, რომ არგინინი ორგანიზმში სინთეზირდება, ის ითვლება აუცილებელ ამინომჟავად, რადგან ახალშობილები და მზარდი ბავშვები გამოიმუშავებენ მის არასაკმარის რაოდენობას. მეორეს მხრივ, ზრდასრული ასაკის ადამიანისთვის ამ ამინომჟავების ზოგიერთი მიღება საკვებიდან. შეიძლება გახდეს არჩევითი.)

არსებითი ამინომჟავების ეს სია დაახლოებით იგივეა სხვა ხერხემლიანებში და მწერებშიც კი. ცილების კვებითი ღირებულება ჩვეულებრივ განისაზღვრება მზარდი ვირთხების საკვებით და ცხოველთა წონის მომატების მონიტორინგით.

ცილების კვებითი ღირებულება.

ცილის კვებითი ღირებულება განისაზღვრება არსებითი ამინომჟავით, რომელიც ყველაზე დეფიციტია. მოდი ეს მაგალითით ავხსნათ. ჩვენი სხეულის ცილები შეიცავს საშუალოდ დაახლ. 2% ტრიპტოფანი (წონის მიხედვით). ვთქვათ, დიეტა შეიცავს 10 გ პროტეინს, რომელიც შეიცავს 1% ტრიპტოფანს და მასში არის საკმარისი სხვა აუცილებელი ამინომჟავები. ჩვენს შემთხვევაში, ამ დეფექტური ცილის 10 გ არსებითად უდრის 5 გ სრულყოფილს; დარჩენილი 5 გ შეიძლება მხოლოდ ენერგიის წყაროდ იქცეს. გაითვალისწინეთ, რომ რადგან ამინომჟავები პრაქტიკულად არ ინახება სხეულში და იმისათვის, რომ მოხდეს ცილის სინთეზი, ყველა ამინომჟავა ერთდროულად უნდა იყოს წარმოდგენილი, აუცილებელი ამინომჟავების მიღების ეფექტი შეიძლება გამოვლინდეს მხოლოდ იმ შემთხვევაში, თუ ყველა მათგანი შედის. სხეული ამავე დროს.

ცხოველური ცილების უმრავლესობის საშუალო შემადგენლობა ახლოსაა ადამიანის ორგანიზმში არსებული ცილების საშუალო შემადგენლობით, ამიტომ ნაკლებად სავარაუდოა, რომ ამინომჟავების დეფიციტს შევხვდეთ, თუ ჩვენი დიეტა მდიდარია ისეთი საკვებით, როგორიცაა ხორცი, კვერცხი, რძე და ყველი. თუმცა, არსებობს ცილები, როგორიცაა ჟელატინი (კოლაგენის დენატურაციის პროდუქტი), რომელიც შეიცავს ძალიან ცოტა აუცილებელ ამინომჟავებს. მცენარეული ცილები, მიუხედავად იმისა, რომ ისინი ამ თვალსაზრისით სჯობია ჟელატინს, ასევე ღარიბია აუცილებელი ამინომჟავებით; მათში განსაკუთრებით ცოტაა ლიზინი და ტრიპტოფანი. თუმცა, წმინდა ვეგეტარიანული დიეტა სულაც არ არის არაჯანსაღი, თუ ის არ მოიხმარს ოდნავ უფრო დიდ რაოდენობას მცენარეულ ცილებს, რაც საკმარისია ორგანიზმისთვის აუცილებელი ამინომჟავებით. ცილების უმეტესობა მცენარეებში გვხვდება თესლებში, განსაკუთრებით ხორბლისა და სხვადასხვა პარკოსნების თესლებში. ახალგაზრდა ყლორტები, როგორიცაა ასპარაგუსი, ასევე მდიდარია ცილებით.

სინთეზური ცილები დიეტაში.

მცირე რაოდენობით სინთეზური არსებითი ამინომჟავების ან მათში მდიდარი ცილების დამატებით არასრულ პროტეინებს, როგორიცაა სიმინდის ცილები, შეიძლება მნიშვნელოვნად გაზარდოს ამ უკანასკნელის კვებითი ღირებულება, ე.ი. რითაც იზრდება მოხმარებული ცილის რაოდენობა. კიდევ ერთი შესაძლებლობაა ბაქტერიების ან საფუარების გაშენება ნავთობის ნახშირწყალბადებზე ნიტრატების ან ამიაკის დამატებით, როგორც აზოტის წყაროს. ამ გზით მიღებული მიკრობული ცილა შეიძლება იყოს საკვები ფრინველის ან პირუტყვისთვის, ან შეიძლება უშუალოდ მოიხმაროს ადამიანმა. მესამე, ფართოდ გამოყენებული მეთოდი იყენებს მწერების ფიზიოლოგიას. მცოცავებში კუჭის საწყის მონაკვეთში ე.წ. მუწუკში არის ბაქტერიების და პროტოზოების სპეციალური ფორმები, რომლებიც დეფექტურ მცენარეულ ცილებს გარდაქმნიან უფრო სრულყოფილ მიკრობულ ცილებად და ისინი, თავის მხრივ, მონელებისა და შეწოვის შემდეგ გადაიქცევიან ცხოველურ ცილებად. შარდოვანა, იაფი სინთეტიკური აზოტის შემცველი ნაერთი, შეიძლება დაემატოს პირუტყვის საკვებს. მუწუკში მცხოვრები მიკროორგანიზმები იყენებენ შარდოვანას აზოტს ნახშირწყლების (რომელთაგანაც გაცილებით მეტია საკვებში) ცილად გადაქცევისთვის. პირუტყვის საკვებში აზოტის დაახლოებით მესამედი შეიძლება იყოს შარდოვანას სახით, რაც არსებითად ნიშნავს ცილის გარკვეულ ქიმიურ სინთეზს.

4. ცილების კლასიფიკაცია

ცილები და მათი ძირითადი მახასიათებლები

ცილები ან ცილები (რაც ბერძნულად ნიშნავს "პირველს" ან "ყველაზე მნიშვნელოვანს") რაოდენობრივად ჭარბობს ცოცხალ უჯრედში არსებულ ყველა მაკრომოლეკულაზე და შეადგენს უმეტესი ორგანიზმების მშრალი წონის ნახევარზე მეტს. ცილების, როგორც ნაერთების კლასის კონცეფცია ჩამოყალიბდა მე-17-მე-19 საუკუნეებში. ამ პერიოდის განმავლობაში, მსგავსი თვისებების მქონე ნივთიერებები იზოლირებული იყო ცოცხალი სამყაროს სხვადასხვა ობიექტებიდან (მცენარეთა თესლი და წვენები, კუნთები, სისხლი, რძე): ისინი ქმნიდნენ ბლანტი ხსნარებს, კოაგულაციას ახდენდნენ გაცხელებისას, წვის დროს იგრძნობოდა დამწვარი მატყლის სუნი და. გამოვიდა ამიაკი. ვინაიდან ყველა ეს თვისება ადრე ცნობილი იყო კვერცხის ცილისთვის, ნაერთების ახალ კლასს ცილები ეწოდა. XIX საუკუნის დასაწყისში გამოჩენის შემდეგ. ნივთიერებების ანალიზის უფრო მოწინავე მეთოდებმა განსაზღვრა ცილების ელემენტარული შემადგენლობა. მათ აღმოაჩინეს C, H, O, N, S. XIX საუკუნის ბოლოს. 10-ზე მეტი ამინომჟავა იზოლირებულია ცილებისგან. ცილის ჰიდროლიზის პროდუქტების შესწავლის შედეგებზე დაყრდნობით, გერმანელმა ქიმიკოსმა ე. ფიშერმა (1852-1919 წწ.) ვარაუდობს, რომ ცილები აგებულია ამინომჟავებისგან.

ფიშერის მუშაობის შედეგად გაირკვა, რომ ცილები არის ა-ამინომჟავების წრფივი პოლიმერები, რომლებიც დაკავშირებულია ერთმანეთთან ამიდური (პეპტიდური) ბმით და ამ კლასის ნაერთების წარმომადგენლობების მთელი მრავალფეროვნება შეიძლება აიხსნას განსხვავებებით. ამინომჟავის შემადგენლობა და სხვადასხვა ამინომჟავების მონაცვლეობის რიგი პოლიმერულ ჯაჭვში.

ცილების პირველი კვლევები ჩატარდა რთული ცილოვანი ნარევებით, მაგალითად: სისხლის შრატით, კვერცხის ცილით, მცენარეული და ცხოველური ქსოვილების ექსტრაქტებით. მოგვიანებით შეიქმნა პროტეინების იზოლირებისა და გაწმენდის მეთოდები, როგორიცაა ნალექი, დიალიზი, ქრომატოგრაფია ცელულოზაზე და სხვა ჰიდროფილურ იონგამცვლელებზე, გელის ფილტრაცია და ელექტროფორეზი. ამ მეთოდებს უფრო დეტალურად განვიხილავთ ლაბორატორიულ სამუშაოსა და სემინარში.

ამ ეტაპზე ცილების შესწავლის ძირითადი სფეროებია:

¨ ცალკეული ცილების სივრცითი სტრუქტურის შესწავლა;

¨ სხვადასხვა ცილების ბიოლოგიური ფუნქციების შესწავლა;

¨ ცალკეული ცილების (ცალკეული ატომების, ცილის მოლეკულის ატომური ჯგუფების დონეზე) ფუნქციონირების მექანიზმების შესწავლა.

ყველა ეს სტადია ურთიერთდაკავშირებულია, რადგან ბიოქიმიის ერთ-ერთი მთავარი ამოცანაა ზუსტად იმის გაგება, თუ როგორ აძლევს სხვადასხვა ცილების ამინომჟავების თანმიმდევრობის საშუალებას მათ შეასრულონ სხვადასხვა ფუნქციები.

ცილების ბიოლოგიური ფუნქციები

ფერმენტები -ისინი არიან ბიოლოგიური კატალიზატორები, ცილების ყველაზე მრავალფეროვანი და მრავალრიცხოვანი კლასი. თითქმის ყველა ქიმიური რეაქცია, რომელშიც შედის უჯრედში არსებული ორგანული ბიომოლეკულები, კატალიზდება ფერმენტების მიერ. დღეისათვის 2000-ზე მეტი სხვადასხვა ფერმენტი აღმოაჩინეს.

ცილების ტრანსპორტირება- სისხლის პლაზმაში ცილების ტრანსპორტირება აკავშირებს და ატარებს სპეციფიკურ მოლეკულებს ან იონებს ერთი ორგანოდან მეორეში. Მაგალითად, ჰემოგლობინი,ერითროციტებში შემავალი, ფილტვებში გავლისას აკავშირებს ჟანგბადს და აწვდის მას პერიფერიულ ქსოვილებში, სადაც ჟანგბადი გამოიყოფა. სისხლის პლაზმა შეიცავს ლიპოპროტეინებირომელიც ლიპიდებს გადააქვს ღვიძლიდან სხვა ორგანოებში. უჯრედის მემბრანებში არსებობს სხვა ტიპის უჯრედული სატრანსპორტო ცილები, რომლებსაც შეუძლიათ გარკვეული მოლეკულების (მაგ., გლუკოზის) დაკავშირება და მემბრანის მეშვეობით უჯრედში გადატანა.

დიეტური და შესანახი ცილები.ასეთი ცილების ყველაზე ცნობილი მაგალითებია ხორბლის, სიმინდის და ბრინჯის თესლის ცილები. დიეტური ცილები არის კვერცხის ალბუმინი- კვერცხის ცილის ძირითადი კომპონენტი, კაზეინირძეში მთავარი ცილაა.

კონტრაქტული და საავტომობილო ცილები.აქტინიდა მიოზინი- ცილები, რომლებიც ფუნქციონირებს ჩონჩხის კუნთების კონტრაქტურ სისტემაში, ისევე როგორც ბევრ არაკუნთოვან ქსოვილში.

სტრუქტურული ცილები.კოლაგენი- ხრტილისა და მყესების ძირითადი კომპონენტი. ამ პროტეინს აქვს ძალიან მაღალი გამძლეობა. ჩალიჩები შეიცავს ელასტინი- სტრუქტურული ცილა, რომელსაც შეუძლია ორ განზომილებაში გაჭიმვა. თმა, ფრჩხილები შედგება თითქმის ექსკლუზიურად გამძლე უხსნადი ცილისგან - კერატინი. აბრეშუმის ძაფებისა და ძაფების ძირითადი კომპონენტია ცილა ფიბროინი.

დამცავი ცილები. იმუნოგლობულინებიან ანტისხეულებიარის სპეციალიზებული უჯრედები, რომლებიც წარმოიქმნება ლიმფოციტებში. მათ აქვთ უნარი ამოიცნონ ვირუსები ან უცხო მოლეკულები, რომლებიც შევიდნენ ბაქტერიების სხეულში, შემდეგ კი აამოქმედონ სისტემა მათი გასანეიტრალებლად. ფიბრინოგენიდა თრომბინი- ცილები, რომლებიც მონაწილეობენ სისხლის შედედების პროცესში, ისინი იცავენ ორგანიზმს სისხლის დაკარგვისგან სისხლძარღვთა სისტემის დაზიანებისას.

მარეგულირებელი ცილები.ზოგიერთი ცილა მონაწილეობს უჯრედული აქტივობის რეგულირებაში. ეს მოიცავს ბევრს ჰორმონებიროგორიცაა ინსულინი (არეგულირებს გლუკოზის ცვლას).

ცილების კლასიფიკაცია

ხსნადობით

ალბუმინები.ხსნადი წყალში და მარილიან ხსნარებში.

გლობულინები.ოდნავ ხსნადი წყალში, მაგრამ ძალიან ხსნადი მარილიან ხსნარებში.

პროლამინები.ხსნადი 70-80% ეთანოლში, უხსნადი წყალში და აბსოლუტურ ალკოჰოლში. მდიდარია არგინინით.

ჰისტონები.ხსნადი მარილიან ხსნარებში.

სკლეროპროტეინები.არ იხსნება წყალში და მარილიან ხსნარებში. გაიზარდა გლიცინის, ალანინის, პროლინის შემცველობა.

მოლეკულების ფორმა

ღერძების (გრძივი და განივი) თანაფარდობიდან გამომდინარე, შეიძლება გამოიყოს ცილების ორი დიდი კლასი. ზე გლობულური ცილებითანაფარდობა 10-ზე ნაკლებია და უმეტეს შემთხვევაში არ აღემატება 3-4-ს. მათ ახასიათებთ პოლიპეპტიდური ჯაჭვების კომპაქტური შეფუთვა. გლობულური ცილების მაგალითები: ბევრი ფერმენტი, ინსულინი, გლობულინი, პლაზმის ცილები, ჰემოგლობინი.

ფიბრილარული ცილები, რომლებშიც ღერძების თანაფარდობა აღემატება 10-ს, შედგება პოლიპეპტიდური ჯაჭვების შეკვრებისგან, რომლებიც სპირალურად არის გადაჭრილი ერთმანეთზე და ერთმანეთთან არის დაკავშირებული განივი კოვალენტური ან წყალბადური ბმებით (კერატინი, მიოზინი, კოლაგენი, ფიბრინი).

ცილების ფიზიკური თვისებები

ცილების ფიზიკურ თვისებებზე, როგორიცაა იონიზაცია,დატენიანება, ხსნადობადაფუძნებულია ცილების იზოლაციისა და გაწმენდის სხვადასხვა მეთოდი.

ვინაიდან ცილები შეიცავს იონოგენურს, ე.ი. იონიზირებადი ამინომჟავების ნარჩენები (არგინინი, ლიზინი, გლუტამინის მჟავა და ა.შ.), შესაბამისად, ისინი პოლიელექტროლიტებია. მჟავიანობისას მცირდება ანიონური ჯგუფების იონიზაციის ხარისხი, ხოლო კათიონური ჯგუფების მატება; ალკალიზაციისას შეინიშნება საპირისპირო ნიმუში. გარკვეულ pH-ზე უარყოფითად და დადებითად დამუხტული ნაწილაკების რაოდენობა ერთნაირი ხდება, ამ მდგომარეობას ე.წ. იზოელექტრული(მოლეკულის მთლიანი მუხტი ნულის ტოლია). pH მნიშვნელობა, რომლის დროსაც ცილა არის იზოელექტრიკულ მდგომარეობაში, ეწოდება იზოელექტრული წერტილიდა აღვნიშნავთ pI. მათი გამოყოფის ერთ-ერთი მეთოდი ემყარება ცილების სხვადასხვა იონიზაციას გარკვეული pH მნიშვნელობით - მეთოდი ელექტროფორეზი.

ცილების პოლარულ ჯგუფებს (იონური და არაიონური) შეუძლიათ წყალთან ურთიერთქმედება და ჰიდრატაცია. პროტეინთან დაკავშირებული წყლის რაოდენობა აღწევს 30-50გრ 100გრ ცილაზე. ცილის ზედაპირზე მეტი ჰიდროფილური ჯგუფებია. ხსნადობა დამოკიდებულია ცილაში ჰიდროფილური ჯგუფების რაოდენობაზე, მოლეკულების ზომასა და ფორმაზე და მთლიანი მუხტის სიდიდეზე. ცილის ყველა ამ ფიზიკური თვისების ერთობლიობა საშუალებას იძლევა გამოიყენოს მეთოდი მოლეკულური საცრებიან გელის ფილტრაციაცილების გამოსაყოფად. მეთოდი დიალიზიგამოიყენება ცილების გასაწმენდად დაბალი მოლეკულური წონის მინარევებისაგან და ეფუძნება ცილის მოლეკულების დიდ ზომას.

ცილების ხსნადობა ასევე დამოკიდებულია სხვა გამხსნელების არსებობაზე, როგორიცაა ნეიტრალური მარილები. ნეიტრალური მარილების მაღალი კონცენტრაციის დროს ცილები გროვდება და ნალექისთვის ( მარილიანი გარეთ) სხვადასხვა ცილა საჭიროებს მარილის სხვადასხვა კონცენტრაციას. ეს გამოწვეულია იმით, რომ დამუხტული ცილის მოლეკულები შთანთქავს საპირისპირო მუხტის იონებს. შედეგად, ნაწილაკები კარგავენ მუხტს და ელექტროსტატიკურ მოგერიებას, რაც იწვევს ცილების ნალექს. მარილის ამოღების მეთოდი შეიძლება გამოყენებულ იქნას ცილების ფრაქციაციისთვის.

ცილების პირველადი სტრუქტურა

ცილის პირველადი სტრუქტურა დაასახელეთ ამინომჟავების ნარჩენების შემადგენლობა და თანმიმდევრობა ცილის მოლეკულაში. ცილაში ამინომჟავები დაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით.

მოცემული ინდივიდუალური ცილის ყველა მოლეკულა იდენტურია ამინომჟავის შემადგენლობით, ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობით და პოლიპეპტიდური ჯაჭვის სიგრძით. ცილების ამინომჟავების თანმიმდევრობის დადგენა შრომატევადი ამოცანაა. ამ თემაზე უფრო დეტალურად განვიხილავთ სემინარზე. ინსულინი იყო პირველი ცილა, რომლის ამინომჟავების თანმიმდევრობა განისაზღვრა. მსხვილფეხა რქოსანი ინსულინს აქვს მოლური მასა დაახლოებით 5700. მისი მოლეკულა შედგება ორი პოლიპეპტიდური ჯაჭვისგან: A ჯაჭვი, რომელიც შეიცავს 21 a.a. და B ჯაჭვი, რომელიც შეიცავს 30 a.k.-ს, ეს ორი ჯაჭვი დაკავშირებულია ორი დისულფიდური (-S-S-) კავშირით. პირველადი სტრუქტურის მცირე ცვლილებებმაც კი შეიძლება მნიშვნელოვნად შეცვალოს ცილის თვისებები. დაავადება ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია არის ჰემოგლობინის b ჯაჭვში (Glu ® Val) მხოლოდ 1 ამინომჟავის ცვლილების შედეგი.

პირველადი სტრუქტურის სახეობების სპეციფიკა

ამინომჟავების თანმიმდევრობის შესწავლისას ჰომოლოგიურისხვადასხვა სახეობისგან იზოლირებული ცილები, რამდენიმე მნიშვნელოვანი დასკვნა გაკეთდა. ჰომოლოგიური ცილები არის ის ცილები, რომლებიც ასრულებენ ერთსა და იმავე ფუნქციებს სხვადასხვა სახეობებში. მაგალითია ჰემოგლობინი: ყველა ხერხემლიანში ის ასრულებს იმავე ფუნქციას, რომელიც დაკავშირებულია ჟანგბადის ტრანსპორტირებასთან. სხვადასხვა სახეობის ჰომოლოგიურ პროტეინებს ჩვეულებრივ აქვთ იგივე ან თითქმის იგივე სიგრძის პოლიპეპტიდური ჯაჭვები. ჰომოლოგიური ცილების ამინომჟავების თანმიმდევრობებში ერთი და იგივე ამინომჟავები ყოველთვის გვხვდება მრავალ პოზიციაზე - მათ ე.წ. უცვლელი ნარჩენები.ამავდროულად, მნიშვნელოვანი განსხვავებები შეინიშნება ცილების სხვა პოზიციებში: ამ პოზიციებში ამინომჟავები განსხვავდება სახეობიდან სახეობაში; ასეთ ამინომჟავას ნარჩენებს ე.წ ცვლადი. მსგავსი მახასიათებლების მთელი ნაკრები ჰომოლოგიური ცილების ამინომჟავების თანმიმდევრობებში გაერთიანებულია კონცეფციაში თანმიმდევრობის ჰომოლოგია. ასეთი ჰომოლოგიის არსებობა ვარაუდობს, რომ ცხოველებს, საიდანაც იზოლირებული იქნა ჰომოლოგიური ცილები, საერთო ევოლუციური წარმომავლობა აქვთ. საინტერესო მაგალითია რთული ცილა - ციტოქრომი გ- მიტოქონდრიული ცილა, რომელიც მონაწილეობს როგორც ელექტრონის გადამზიდავი ბიოლოგიური დაჟანგვის პროცესებში. მ » 12500, შეიცავს » 100 ა.ა. დამონტაჟდა ა.კ. თანმიმდევრობა 60 სახეობისთვის. 27 ახ. - იგივეა, რაც მიუთითებს იმაზე, რომ ყველა ეს ნარჩენი მნიშვნელოვან როლს ასრულებს ციტოქრომ c-ის ბიოლოგიური აქტივობის განსაზღვრაში. მეორე მნიშვნელოვანი დასკვნა, რომელიც გამოტანილია ამინომჟავების თანმიმდევრობების ანალიზით, არის ის, რომ ნარჩენების რაოდენობა, რომლითაც ციტოქრომები განსხვავდება ნებისმიერი ორი სახეობიდან, პროპორციულია ამ სახეობებს შორის ფილოგენეტიკური სხვაობისა. მაგალითად, ციტოქრომის c მოლეკულები ცხენისა და საფუარისგან განსხვავდება 48 ა.ა.-ით, იხვსა და ქათმში - 2 ა.ა.-ით, ქათამს და ინდაურში ისინი არ განსხვავდებიან. ინფორმაცია სხვადასხვა სახეობის ჰომოლოგიური ცილების ამინომჟავების თანმიმდევრობებში განსხვავებების შესახებ გამოიყენება ევოლუციური რუქების შესაქმნელად, რომლებიც ასახავს ევოლუციურ პროცესში სხვადასხვა ცხოველური და მცენარეული სახეობების გაჩენისა და განვითარების თანმიმდევრულ ეტაპებს.

ცილების მეორადი სტრუქტურა

- ეს არის ცილის მოლეკულის შეფუთვა სივრცეში გვერდითი შემცვლელების გავლენის გათვალისწინების გარეშე. არსებობს მეორადი სტრუქტურის ორი ტიპი: a-helix და b-სტრუქტურა (დაკეცილი ფენა). მოდით უფრო დეტალურად ვისაუბროთ მეორადი სტრუქტურის თითოეული ტიპის განხილვაზე.

ა-სპირალიარის მარჯვენა სპირალი იგივე სიმაღლით, რომელიც უდრის 3,6 ამინომჟავის ნარჩენებს. a-helix სტაბილიზირებულია წყალბადის შიდა ობლიგაციებით, რომლებიც წარმოიქმნება ერთი პეპტიდური ბმის წყალბადის ატომებსა და მეოთხე პეპტიდური ბმის ჟანგბადის ატომებს შორის.

გვერდითი შემცვლელები განლაგებულია a-სპირალის სიბრტყის პერპენდიკულარულად.

რომ. მოცემული ცილის თვისებები განისაზღვრება ამინომჟავების ნარჩენების გვერდითი ჯგუფების თვისებებით, რომლებიც კონკრეტული ცილის ნაწილია. თუ გვერდითი შემცვლელები ჰიდროფობიურია, მაშინ ა-ჰელიქსის სტრუქტურის მქონე ცილა ასევე ჰიდროფობია. ასეთი ცილის მაგალითია კერატინის ცილა, რომელიც ქმნის თმას.

შედეგად, ირკვევა, რომ a-helix გაჟღენთილია წყალბადის ბმებით და არის ძალიან სტაბილური სტრუქტურა. ასეთი სპირალის ფორმირებისას ორი ტენდენცია მუშაობს:

¨ მოლეკულა მიდრეკილია ენერგიის მინიმუმამდე, ე.ი. წყალბადის ბმების უდიდესი რაოდენობის ფორმირებამდე;

¨ პეპტიდური ბმის სიხისტის გამო, მხოლოდ პირველ და მეოთხე პეპტიდურ ბმებს შეუძლიათ ერთმანეთთან მიახლოება სივრცეში.

AT დაკეცილი ფენაპეპტიდური ჯაჭვები განლაგებულია ერთმანეთის პარალელურად, ქმნიან აკორდეონის მსგავსად დაკეცილი ფურცლის მსგავს ფიგურას. შეიძლება არსებობდეს პეპტიდური ჯაჭვების დიდი რაოდენობა, რომლებიც ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან წყალბადის ბმებით. ჯაჭვები განლაგებულია ანტიპარალელურად.

რაც უფრო მეტი პეპტიდური ჯაჭვი ქმნის დაკეცილ ფენას, მით უფრო ძლიერია ცილის მოლეკულა.

მოდით შევადაროთ მატყლისა და აბრეშუმის ცილოვანი მასალების თვისებები და ავხსნათ განსხვავება ამ მასალების თვისებებში იმ ცილების სტრუქტურის მიხედვით, რომელთაგანაც ისინი შედგება.

კერატინი - შალის ცილა - აქვს ა-სპირალის მეორადი სტრუქტურა. შალის ძაფი აბრეშუმივით ძლიერი არ არის, სველის დროს ადვილად იჭიმება. ეს თვისება აიხსნება იმით, რომ დატვირთვისას წყალბადის ბმები იშლება და სპირალი იჭიმება.

ფიბროინს - აბრეშუმის ცილას - აქვს მეორადი b- სტრუქტურა. აბრეშუმის ძაფი არ იჭიმება და ძალიან გამძლეა. ეს თვისება აიხსნება იმით, რომ დაკეცილ ფენაში მრავალი პეპტიდური ჯაჭვი ურთიერთქმედებს ერთმანეთთან წყალბადის ბმებით, რაც ამ სტრუქტურას ძალიან ძლიერს ხდის.

ამინომჟავები განსხვავდებიან მათი უნარით მონაწილეობა მიიღონ a-სპირალისა და b-სტრუქტურების ფორმირებაში. გლიცინი, ასპარგინი, ტიროზინი იშვიათად გვხვდება a-helices-ში. პროლინი ახდენს ა-სპირალისებური სტრუქტურის დესტაბილიზაციას. Ახსენი რატომ? b-სტრუქტურების შემადგენლობაში შედის გლიცინი, პროლინი თითქმის არ არის, გლუტამინის მჟავა, ასპარგინი, ჰისტიდინი, ლიზინი, სერინი.

ერთი ცილის სტრუქტურა შეიძლება შეიცავდეს b-სტრუქტურების, a-სპირალებისა და არარეგულარული მონაკვეთების ნაწილებს. არარეგულარულ რაიონებში პეპტიდურ ჯაჭვს შეუძლია შედარებით ადვილად მოხრილი და შეცვალოს კონფორმაცია, ხოლო სპირალი და დაკეცილი ფენა საკმაოდ ხისტი სტრუქტურებია. b-სტრუქტურებისა და a-სპირალის შემცველობა სხვადასხვა ცილებში არ არის იგივე.

ცილების მესამეული სტრუქტურა

განისაზღვრება პეპტიდური ჯაჭვის გვერდითი შემცვლელების ურთიერთქმედებით. ფიბრილარული ცილებისთვის რთულია მესამეული სტრუქტურების ფორმირების ზოგადი ნიმუშების იდენტიფიცირება. რაც შეეხება გლობულურ ცილებს, ასეთი კანონზომიერებები არსებობს და ჩვენ მათ განვიხილავთ. გლობულური ცილების მესამეული სტრუქტურა იქმნება პეპტიდური ჯაჭვის დამატებით დასაკეცით, რომელიც შეიცავს b-სტრუქტურებს, a-სპირალებსა და არარეგულარულ უბნებს, ისე, რომ ამინომჟავების ნარჩენების ჰიდროფილური გვერდითი ჯგუფები გლობულის ზედაპირზეა, ხოლო ჰიდროფობიური გვერდითი ჯგუფები. იმალება ღრმად გლობულში, ზოგჯერ ქმნიან ჰიდროფობიურ ჯიბეს.

ძალები, რომლებიც ასტაბილურებენ ცილის მესამეულ სტრუქტურას.

ელექტროსტატიკური ურთიერთქმედებაგანსხვავებულად დამუხტულ ჯგუფებს შორის უკიდურესი შემთხვევაა იონური ურთიერთქმედება.

წყალბადის ბმებიწარმოიქმნება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის გვერდით ჯგუფებს შორის.

ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება.

კოვალენტური ურთიერთქმედებები(ცისტეინის ორ ნარჩენს შორის დისულფიდური კავშირის ფორმირება ცისტინი). დისულფიდური ობლიგაციების წარმოქმნა იწვევს იმ ფაქტს, რომ პოლიპეპტიდური მოლეკულის შორეული უბნები უახლოვდება ერთმანეთს და ფიქსირდება. დისულფიდური ბმები იშლება შემცირების აგენტებით. ეს თვისება გამოიყენება თმის მოსავლელად, რომელიც თითქმის მთლიანად არის კერატინის ცილა, გაჟღენთილი დისულფიდური ბმებით.

სივრცითი შეფუთვის ბუნება განისაზღვრება ამინომჟავების შემადგენლობით და ამინომჟავების მონაცვლეობით პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში (პირველადი სტრუქტურა). ამრიგად, თითოეულ ცილას აქვს მხოლოდ ერთი სივრცითი სტრუქტურა, რომელიც შეესაბამება მის პირველადი სტრუქტურას. ცილის მოლეკულების კონფორმაციის მცირე ცვლილებები ხდება სხვა მოლეკულებთან ურთიერთობისას. ეს ცვლილებები ზოგჯერ უზარმაზარ როლს თამაშობს ცილის მოლეკულების ფუნქციონირებაში. ასე რომ, როდესაც ჟანგბადის მოლეკულა მიმაგრებულია ჰემოგლობინთან, ცილის კონფორმაცია გარკვეულწილად იცვლება, რაც იწვევს თანამშრომლობითი ურთიერთქმედების ეფექტს, როდესაც ჟანგბადის დარჩენილი სამი მოლეკულა მიმაგრებულია. კონფორმაციის ასეთი ცვლილება საფუძვლად უდევს ზოგიერთი ფერმენტის ჯგუფური სპეციფიკის ახსნის შესაბამისობის გამოწვევის თეორიას.

კოვალენტური დისულფიდური ბმის გარდა, მესამეული სტრუქტურის სტაბილიზატორი ყველა სხვა ბმა არსებითად სუსტია და ადვილად ნადგურდება. როდესაც ცილის მოლეკულის სივრცითი სტრუქტურის სტაბილიზატორის დიდი რაოდენობა იშლება, მოწესრიგებული კონფორმაცია, უნიკალური თითოეული ცილისთვის, იშლება და ცილის ბიოლოგიური აქტივობა ხშირად იკარგება. სივრცითი სტრუქტურის ამ ცვლილებას ე.წ დენატურაცია.

ცილის ფუნქციის ინჰიბიტორები

იმის გათვალისწინებით, რომ სხვადასხვა ლიგანდები განსხვავდებიან Kb-ში, ყოველთვის შესაძლებელია ავირჩიოთ ნივთიერება, რომელიც მსგავსია ბუნებრივი ლიგანდის სტრუქტურით, მაგრამ აქვს უფრო მაღალი Kb მნიშვნელობა მოცემულ ცილასთან. მაგალითად, CO-ს აქვს K St 100-ჯერ მეტი, ვიდრე O 2 ჰემოგლობინთან ერთად, ამიტომ ჰაერში 0,1% CO საკმარისია ჰემოგლობინის დიდი რაოდენობის მოლეკულების დასაბლოკად. ბევრი წამალი მუშაობს იმავე პრინციპით. მაგალითად, დიტილინი.

აცეტილქოლინი არის შუამავალი ნერვული იმპულსების კუნთში გადაცემისთვის. დიტილინი ბლოკავს რეცეპტორულ ცილას, რომელსაც აცეტილქოლინი უკავშირდება და ქმნის დამბლის ეფექტს.

9. კავშირი ცილების სტრუქტურასა და მათ ფუნქციებს შორის ჰემოგლობინისა და მიოგლობინის მაგალითზე

ნახშირორჟანგის ტრანსპორტირება

ჰემოგლობინი არა მხოლოდ ატარებს ჟანგბადს ფილტვებიდან პერიფერიულ ქსოვილებში, არამედ აჩქარებს CO 2-ის ტრანსპორტირებას ქსოვილებიდან ფილტვებში. ჰემოგლობინი აკავშირებს CO 2-ს ჟანგბადის გამოყოფისთანავე (» 15% საერთო CO 2-დან). ერითროციტებში ხდება ქსოვილებიდან მომდინარე CO 2-დან ნახშირმჟავას წარმოქმნის ფერმენტული პროცესი: CO 2 + H 2 O \u003d H 2 CO 3. ნახშირბადის მჟავა სწრაფად იშლება HCO 3 - და H +. მჟავიანობის სახიფათო მატების თავიდან ასაცილებლად, უნდა არსებობდეს ბუფერული სისტემა, რომელსაც შეუძლია ზედმეტი პროტონების შთანთქმა. ჰემოგლობინი აკავშირებს ორ პროტონს გამოთავისუფლებული ჟანგბადის ყოველი ოთხი მოლეკულისთვის და განსაზღვრავს სისხლის ბუფერულ შესაძლებლობებს. ფილტვებში პროცესი საპირისპიროა. გამოთავისუფლებული პროტონები უკავშირდებიან ბიკარბონატულ იონს და წარმოქმნიან ნახშირმჟავას, რომელიც ფერმენტის მოქმედებით გარდაიქმნება CO 2-ად და წყალში, CO 2 გამოიდევნება. ამრიგად, O 2-ის შეკვრა მჭიდრო კავშირშია CO 2-ის ამოსუნთქვასთან. ეს შექცევადი ფენომენი ცნობილია როგორც ბორის ეფექტი.მიოგლობინი არ ავლენს ბორის ეფექტს.

იზოფუნქციური ცილები

ცილა, რომელიც ასრულებს კონკრეტულ ფუნქციას უჯრედში, შეიძლება წარმოდგენილი იყოს რამდენიმე ფორმით - იზოფუნქციური პროტეინებით, ან იზოფერმენტები.მიუხედავად იმისა, რომ ასეთი ცილები ასრულებენ ერთსა და იმავე ფუნქციას, ისინი განსხვავდებიან შემაკავშირებელ მუდმივობაში, რაც იწვევს გარკვეულ განსხვავებებს ფუნქციური თვალსაზრისით. მაგალითად, ჰემოგლობინის რამდენიმე ფორმა აღმოჩნდა ადამიანის ერითროციტებში: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). ყველა ჰემოგლობინი არის ტეტრამერები, რომლებიც აგებულია პროტომერებისგან a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). ყველა პროტომერი პირველადი სტრუქტურით ერთმანეთის მსგავსია და ძალიან დიდი მსგავსება შეინიშნება მეორად და მესამეულ სტრუქტურებში. ჰემოგლობინის ყველა ფორმა შექმნილია ქსოვილის უჯრედებში ჟანგბადის გადასატანად, მაგრამ HbF, მაგალითად, ჟანგბადთან უფრო დიდი მიდრეკილება აქვს, ვიდრე HbA. HbF დამახასიათებელია ადამიანის განვითარების ემბრიონული ეტაპისთვის. მას შეუძლია HbA-დან ჟანგბადის მიღება, რაც უზრუნველყოფს ნაყოფისთვის ჟანგბადის ნორმალურ მიწოდებას.

იზოპროტეინები არის ერთზე მეტი სტრუქტურული გენის არსებობის შედეგი სახეობების გენოფონდში.

ცილები: სტრუქტურა, თვისებები და ფუნქციები

1. ცილები და მათი ძირითადი მახასიათებლები

2. ცილების ბიოლოგიური ფუნქციები

3. ცილების ამინომჟავური შემადგენლობა

4. ცილების კლასიფიკაცია

5. ცილების ფიზიკური თვისებები

6. ცილის მოლეკულების სტრუქტურული ორგანიზაცია (პირველადი, მეორადი, მესამეული სტრუქტურები)