6. Glutelinas

7. Escleroproteínas (proteinóides)

Albumina. O grupo mais comum de proteínas. São caracterizados por alto teor de leucina (15%) e baixo teor de glicina. Peso molecular - 25.000-70.000. Proteínas solúveis em água. Eles precipitam quando as soluções estão saturadas com sais neutros. A adição de um único sal geralmente não leva à precipitação de proteínas, com exceção de (NH 4) 2 SO 4; a precipitação geralmente requer uma mistura de sais de cátions mono e divalentes (NaCl e MgSO 4, Na 2 SO 4 e MgCl2). (NH 4) 2 SO 4 começa a precipitar albuminas a 65% de saturação, e a precipitação completa ocorre a 100% de saturação.

A albumina constitui 50% das proteínas do plasma sanguíneo e 50% das proteínas do ovo.

Exemplos: lactoalbumina – proteína do leite, ovoalbumina – albumina do ovo, seroalbumina – soro sanguíneo.

Globulinas. O grupo mais numeroso de proteínas do corpo animal. Em termos de composição de aminoácidos, as globulinas são semelhantes às albuminas, mas diferem no alto teor de glicina (3-4%). Peso molecular - 9 × 10 5 - 1,5 × 10 6. A fração é insolúvel em água e, portanto, precipita quando os sais são separados por diálise. Eles se dissolvem em soluções fracas de sais neutros, porém, altas concentrações destes últimos precipitam globulinas. Por exemplo, (NH 4) 2 SO 4 sais de globulinas com saturação de 50% (no entanto, não ocorre separação completa de albuminas e globulinas).

As globulinas incluem soro de leite, leite, ovo, músculo e outras globulinas.

Distribuído nas sementes de oleaginosas e leguminosas. Leguminosas - ervilhas (sementes), phaseolina - sementes de feijão, edestina - sementes de cânhamo.

Protaminas. Proteínas altamente básicas com baixo peso molecular (até 12.000), fazendo com que algumas passem pelo celofane durante a diálise. As protaminas são solúveis em ácidos fracos e não precipitam quando fervidas; em sua molécula o conteúdo de ácidos diaminomonocarboxílicos é de 50-80%, especialmente muita arginina e 6-8 outros aminoácidos. Não em protaminas cis, três E asp, muitas vezes ausente galeria de tiro, secador de cabelo.

As protaminas são encontradas nas células germinativas de animais e humanos e constituem a maior parte das nucleoproteínas da cromatina deste tipo. As protaminas conferem inércia bioquímica ao DNA, condição necessária para preservar as propriedades hereditárias do organismo. A síntese de protaminas ocorre durante a espermatogênese no citoplasma da célula germinativa, as protaminas penetram no núcleo da célula e, à medida que o esperma amadurece, deslocam as histonas dos nucleotídeos, formando um forte complexo com o DNA, protegendo assim as propriedades hereditárias do corpo de efeitos adversos.

As protaminas são encontradas em grandes quantidades no esperma dos peixes (salmin - peixe salmão, klupein - arenque). Protaminas foram encontradas em representantes de plantas - isoladas de esporos de musgo.

Histonas. São proteínas alcalinas com peso molecular de 12.000-30.000, os ácidos diaminomonocarboxílicos representam 20-30% (arginina, lisina), são solúveis em ácidos fracos (0,2 N HCl), precipitados por amônia e álcool. As histonas são a parte proteica dos nucleotídeos.

As histonas fazem parte da estrutura da cromatina e predominam entre as proteínas cromossômicas, ou seja, estão localizadas nos núcleos das células.

As histonas são proteínas evolutivamente conservadas. As histonas animais e vegetais são caracterizadas por proporções semelhantes de arginina para lisina e contêm um conjunto semelhante de frações.

Prolaminas. São proteínas de origem vegetal. Ligeiramente solúvel em água, altamente solúvel em álcool etílico 60-80%. Eles contêm uma grande quantidade do aminoácido prolina (daí o nome prolamina), bem como ácido glutâmico. Em quantidades muito pequenas, essas proteínas incluem liz, arg, gly. As prolaminas são características exclusivamente das sementes de cereais, onde atuam como proteínas de armazenamento: nas sementes de trigo e centeio - a proteína gliadina, nas sementes de cevada - hordeína, e no milho - zeína.

Glutelinas. Bem solúvel em soluções alcalinas (0,2-2% NaOH). É uma proteína vegetal encontrada nas sementes de cereais e outras culturas, bem como nas partes verdes das plantas. O complexo de proteínas solúveis em alcalinos nas sementes de trigo é chamado de glúten, no arroz - orizenina. A gliadina da semente de trigo, combinada com a glúten, forma o glúten, cujas propriedades determinam em grande parte as qualidades tecnológicas da farinha e da massa.

Escleroproteínas (proteinóides). Proteínas dos tecidos de suporte (ossos, cartilagens, tendões, lã, cabelo). Uma característica distintiva é a sua insolubilidade em água, soluções salinas, ácidos diluídos e álcalis. Não hidrolisado por enzimas do trato digestivo. Proteinóides são proteínas fibrilares. Rico em glicina, prolina, cistina, sem fenilalanina, tirosina, triptofano, histidina, metionina, treonina.

Exemplos de proteinóides: colágeno, procolágeno, elastina, queratinas.

Proteínas complexas (proteínas)

Inclui dois componentes - proteicos e não proteicos.

A parte da proteína é uma proteína simples. A parte não proteica é um grupo protético (do grego prostheto - acrescento, acrescento).

Dependendo da natureza química do grupo protético, as proteínas são divididas em:

As glicoproteínas ácidas incluem mucinas e mucóides.

Mucinas- a base do muco corporal (saliva, suco gástrico e intestinal). Função protetora: reduz a irritação da membrana mucosa do trato digestivo. As mucinas são resistentes à ação de enzimas que hidrolisam proteínas.

Mucóide s - proteínas do líquido sinovial das articulações, cartilagem, líquido do globo ocular. Desempenham função protetora e atuam como lubrificante no aparelho de movimento.

Nucleoproteínas. Todos os ácidos nucléicos são divididos em dois tipos, dependendo de qual monossacarídeo está incluído na composição. Um ácido nucleico é denominado ácido ribonucleico (RNA) se contiver ribose, ou ácido desoxirribonucleico (DNA) se contiver desoxirribose.

Com a participação dos ácidos nucléicos ocorre a formação das proteínas, que são a base material de todos os processos vitais. As informações que determinam as características estruturais das proteínas são “registradas” no DNA e transmitidas ao longo de várias gerações pelas moléculas de DNA. Os RNAs são participantes obrigatórios e primários no próprio mecanismo de biossíntese de proteínas. A este respeito, o corpo contém especialmente muito RNA nos tecidos nos quais as proteínas são formadas de forma intensiva.

As nucleoproteínas são proteínas complexas que contêm um componente proteico (protaminas, histonas) e um componente não proteico - ácidos nucléicos.

Cromoproteínas. As cromoproteínas incluem proteínas complexas nas quais a parte não proteica são compostos coloridos pertencentes a várias classes de substâncias orgânicas: estruturas de porfirina, dinucleotídeo de flavina adenina (FAD), mononucleotídeo de flavina adenina (FMN), etc.

O anel de porfirina com um íon de ferro coordenado a ele está incluído como parte protética em uma série de enzimas redox (catalase, peroxidase) e em um grupo de transportadores de elétrons - citocromos. As flavinas desidrogenases ou “enzimas respiratórias amarelas” - flavoproteínas (FP) - também são cromoproteínas. A parte proteica de sua molécula está associada ao FAD ou FMN. As cromoproteínas típicas são a rodopsina e a hemoglobina do sangue.

Metaloproteínas. Complexos de íons metálicos com proteínas, nos quais os íons metálicos se ligam diretamente à proteína, sendo parte integrante das moléculas proteicas.

As metaloproteínas geralmente contêm metais como Cu, Fe, Zn, Mo, etc. Metaloproteínas típicas são algumas enzimas que contêm esses metais, bem como Mn, Ni, Se, Ca, etc.

As metaloproteínas incluem citocromos - proteínas da cadeia respiratória contendo ferro.

Proteínas descobertas - selenoproteínas, em que o selênio está provavelmente ligado covalentemente a um grupo aromático ou heterocíclico. Uma das selenoproteínas é encontrada nos músculos dos animais.

Uma proteína contendo vanádio foi encontrada em alguns animais marinhos - vanadocromo, que é provavelmente um transportador de oxigênio.

Lipoproteínas. O grupo protético nessas proteínas complexas são várias substâncias semelhantes à gordura - lipídios. A ligação entre os componentes das lipoproteínas pode ter vários graus de força.

As lipoproteínas contêm lipídios polares e neutros, bem como colesterol e seus ésteres. As lipoproteínas são componentes essenciais de todas as membranas celulares, onde sua parte não proteica é representada principalmente por lipídios polares - fosfolipídios, glicolipídios. As lipoproteínas estão sempre presentes no sangue. A lipoproteína contendo difosfato de inositol é isolada da substância branca do cérebro; as lipoproteínas da substância cinzenta do cérebro incluem esfingolipídios. Nas plantas, uma parte significativa dos fosfolipídios do protoplasma também está na forma de lipoproteínas.

São conhecidos complexos de lipídios e proteínas, cuja parte proteica contém muitos aminoácidos hidrofóbicos; o componente lipídico freqüentemente predomina sobre o componente proteico. Como resultado, tais proteínas complexas são solúveis, por exemplo, numa mistura de clorofórmio e metanol. Complexos deste tipo são chamados proteolipídeos. Eles são encontrados em grandes quantidades nas bainhas de mielina das células nervosas, bem como nas membranas sinápticas e nas membranas internas das mitocôndrias.

A função das lipoproteínas é transportar lipídios no corpo.

Proteínas enzimáticas. Grande grupo de proteínas, constituído a partir de proteínas simples e grupos protéticos de diversas naturezas, desempenhando funções de catalisadores biológicos. Componentes não proteicos - vitaminas, mono e dinucleotídeos, tripéptidos, ésteres de fósforo de monossacarídeos.

Devido ao grande número de combinações possíveis na síntese de proteínas a partir de 20 aminoácidos, existem muitas sequências de aminoácidos diferentes, cada uma das quais corresponde potencialmente a uma proteína específica. Todas essas proteínas podem ser facilmente agrupadas em classes separadas, destacando uma característica específica - função ou características estruturais.

Classificação por função

De acordo com as funções biológicas, distinguem-se:

• proteínas estruturais (colágeno, queratina),
• enzimático (pepsina, amilase),
• transporte (transferrina, albumina, hemoglobina),
• reserva alimentar (proteínas de ovo e cereais),
• contrátil e motor (actina, miosina, tubulina),
• protetora (imunoglobulinas, trombina, fibrinogênio),
• regulatório (hormônio somatotrópico, hormônio adrenocorticotrófico, insulina).

Classificação por estrutura

Dependendo da forma da molécula, as proteínas globulares e fibrilares são diferenciadas. EM globular Nas proteínas, a proporção dos eixos longitudinal e transversal é inferior a 10 e na maioria dos casos não superior a 3-4. Essas proteínas são caracterizadas por um dobramento tridimensional compacto de cadeias polipeptídicas. Por exemplo: insulina, albumina, globulinas plasmáticas.

Proteínas fibrilares têm uma proporção axial superior a 10. Eles consistem em feixes de cadeias polipeptídicas enroladas em espiral umas sobre as outras e interconectadas por ligações transversais covalentes e de hidrogênio. Desempenhar funções protetoras e estruturais. Por exemplo: queratina, miosina, colágeno.

Pelo número de cadeias de proteínas isolado em uma molécula monomérico proteínas que possuem uma subunidade (protômero) e polímero proteínas que possuem várias subunidades. Por exemplo, para monomérico proteínas incluem albumina, mioglobina, polímero- hemoglobina (4 subunidades), enzimas lactato desidrogenase e creatina quinase (4 e 2 subunidades, respectivamente), hexoquinase (2 subunidades). As subunidades de uma proteína podem ter estrutura igual ou diferente.

Existem também proteínas maiores. Estes incluem RNA polimerase de E. coli – 5 cadeias, aspartato carbamoiltransferase – 12 protômeros, glutamina sintetase – 12 protômeros, piruvato desidrogenase – 72 cadeias de proteínas.

Por composição química todas as proteínas são divididas em simples E complexo. Proteínas simples contêm apenas aminoácidos em sua estrutura (

A creatinofosfoquinase, enzima envolvida na regeneração do ATP durante a contração muscular, consiste em 2 subunidades - B (cérebro) e M (músculo) em diferentes combinações: BB, VM, MM. Um total de 3 isoenzimas -

CLASSIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS

A. FUNÇÕES PO

Veja acima "Funções das proteínas"

B. PRÉDIO

1. De acordo com a forma da molécula:

Globular – proporção de pró-

os eixos longitudinal e transversal são

<10 и в большинстве случаев не более 3-4. Они характеризуются компактной ук-

cadeias polipeptídicas lisas. Por exemplo: insulina, albumina, globulinas plasmáticas.

Relação fibrilar – axial >10. Eles consistem em feixes de cadeias polipeptídicas enroladas em espiral umas sobre as outras e interconectadas por ligações covalentes e de hidrogênio transversais. Desempenhar funções protetoras e estruturais.

Por exemplo: queratina, miosina, colágeno, fibrina.

2. Pelo número de cadeias de proteínas em uma molécula

monomérico - tem uma subunidade (protômero)

polimérico - possui várias subunidades.

Por exemplo, hemoglobina (4 subunidades), lactato desidrogenase (4 subunidades), creatina fosfoquinase

(2 subunidades), RNA polimerase de E. coli (5 cadeias), aspartato carbamoil transferase (12 protoômeros), piruvato desidrogenase (72 cadeias).

3. Por composição química:

Simples - contém apenas aminoácidos Complexo - além dos aminoácidos, existem componentes não proteicos

PROTEÍNAS

A estrutura é representada apenas por uma cadeia polipeptídica (albumina, insulina).

Contudo, deve ser entendido que muitas proteínas simples (por exemplo, albumina) não são

existem em uma forma “pura”, as conexões com o grupo não proteico são simplesmente fracas.

Albumina

Proteínas com massa MM = 40 kDa possuem propriedades ácidas e carga negativa em pH fisiológico, pois contém muito ácido glutâmico. Facilmente adsorvido

moléculas polares e apolares, é portador de muitas substâncias no sangue

Globulinas – PM>100 kDa, fracamente ácidas ou neutras, portanto são fracamente hidratadas, menos estáveis ​​e mais fáceis de precipitar, o que é utilizado clinicamente

diagnóstico em amostras “sedimentares” (timol, Veltman). Eles geralmente contêm carbono

componentes da água esquerda. Alguns são capazes de se ligar a certas substâncias: transferrina (transportador de Fe), ceruloplasmina (transportador de Cu), haptoglobina (transportador de Fe).

transportador de hemoglobina), hemopexina (transportador tema). Durante a eletroforese, eles separam

pelo menos em 4 frações a1, a2, b e y.

Histonas

Proteínas com massa PM = 24 kDa. Eles têm propriedades básicas pronunciadas, ou seja, em pH fisiológico eles são carregados positivamente e, portanto, ligam-se ao DNA.

Existem 5 tipos de histonas:

H1 – Liz é muito rica (29%),

H2a – Liz moderadamente rica (11%)

e abril (9,5%),

H2b – Liz moderadamente rica (16%)

e abril (6,5%),

Nova Zelândia – Liz moderadamente rica (10%) e

H4 – moderadamente rico em Liz (11%) e

Radicais de aminoácidos na composição

as histonas podem ser enzimaticamente metiladas, acetiladas ou fosfo-

rilyado. Isso altera o total

carga e outras propriedades das proteínas.

Função:

1. Regular a atividade do genoma, nomeadamente

– interferir na transcrição

2. Estrutural – estabilizar o espaço

estrutura natural do DNA.

As histonas formam nucleossomos (encurtados 7 vezes), depois uma superhélice e um “super super-

perspiral". Assim, eles participam do denso empacotamento do DNA durante a formação

cromossomos. Graças às histonas, o tamanho do DNA

diminuir milhares de vezes: afinal, o comprimento do DNA chega a 6-9 cm (10-1), e o tamanho dos cromossomos é

apenas alguns micrômetros (10-6)

Protaminas

Colágeno

Proteína fibrilar com estrutura única. Geralmente contém resíduos de monossacarídeos (galactose) e dissacarídeos (galactose-glicose) ligados a OH-

grupos de alguns resíduos de hidroxilisina. Forma a base do intercelular

substâncias do tecido conjuntivo dos tendões, ossos, cartilagens, pele, mas também é, obviamente, encontrada em outros tecidos. Polipeptídeo

a cadeia de colágeno contém 1000 aminoácidos

ácidos e consiste em um trio repetido [Gly-A-B], onde A e B são quaisquer,

exceto o aminoácido glicina. Basicamente

mas isso é alanina, sua participação é de 11%, a participação de prolina e hidroxiprolina é

21%. Assim, para o restante

os aminoácidos representam apenas 33%. Estrutura da prolina e hidroxiprolina

não permite a formação de a-helicoidal

estrutura, por isso forma-se uma espiral para a esquerda, onde por uma volta

existem 3 resíduos de aminoácidos. A hidroxilação da prolina é realizada pela enzima prolil hidroxilase, uma enzima que contém ferro, sendo necessária vitamina C (ácido ascórbico) para seu pleno funcionamento. A falta de ácido ascórbico nos alimentos causa escorbuto. Primatas e porquinhos-da-índia perderam a capacidade de sintetizar ácido ascórbico e, portanto, devem obtê-lo através da dieta. Sendo um forte re-

um agente restaurador, o ácido ascórbico protege a prolil hidroxilase da inativação, mantendo o estado reduzido do átomo de ferro na enzima. O colágeno sintetizado na ausência de ácido ascórbico acaba sendo sub-hidroxilado e não consegue formar fibras de estrutura normal, o que causa danos à pele e fragilidade dos vasos sanguíneos.

A molécula de colágeno é construída a partir de 3 cadeias polipeptídicas entrelaçadas em um feixe denso - tropocolágeno (comprimento = 30 nm, d = 1,6 nm). Polipeptídeo

as cadeias estão fortemente ligadas entre si através dos grupos ε-amino dos resíduos de lisina. Tropocol-

Lagen forma grandes fibrilas de colágeno (d=10-300 nm). As fibrilas são muito fortes, são mais fortes que fios de aço de seção transversal igual. Estriado transversal

a fibrila é devido ao deslocamento das moléculas de tropocolágeno umas em relação às outras

exatamente um ao outro em 1/4 de seu comprimento.

EM na pele, as fibrilas formam uma rede irregularmente tecida e muito densa -

o couro curtido é colágeno quase puro.

A meia-vida do colágeno é medida em semanas e meses. Um papel fundamental no seu metabolismo é desempenhado pela colagenase, que cliva o tropocolágeno a 1/4 da distância do terminal C entre Gly e Leu.

EM Como resultado da degradação do colágeno, forma-se a hidroxiprolina. Em caso de derrota

tecido conjuntivo (doença de Paget, hiperparatireoidismo) excreção de hidro-

a xiprolina aumenta e tem valor diagnóstico. À medida que o corpo envelhece, um número crescente de ligações cruzadas é formado no tropocolágeno, que

Com base em diferenças de composição ou forma.

Por composição As proteínas são divididas em dois grupos:

Proteínas simples (proteínas) consistem apenas em aminoácidos: protaminas e histonas têm propriedades básicas e fazem parte de nucleoproteínas. As histonas estão envolvidas na regulação da atividade do genoma. Prolaminas e glutelinas são proteínas de origem vegetal que constituem a maior parte do glúten. Albuminas e globulinas são proteínas de origem animal. Soro sanguíneo, leite, clara de ovo e músculos são ricos neles.

Proteínas complexas (proteínas = proteínas) contêm uma parte não proteica - um grupo protético. Se o grupo protético for um pigmento (hemoglobina, citocromos), então estas são cromoproteínas. As proteínas associadas aos ácidos nucléicos são nucleoproteínas. As lipoproteínas estão associadas a alguns lipídios. Fosfoproteínas - consistem em proteínas e fosfato lábil. Existem muitos deles no leite, no sistema nervoso central e nas ovas de peixe. As glicoproteínas estão associadas aos carboidratos e seus derivados. Metaloproteínas são proteínas que contêm ferro não-heme e também formam redes de coordenação com átomos metálicos em proteínas enzimáticas.

Eles se distinguem pela forma

As proteínas globulares são cadeias polipeptídicas firmemente dobradas de forma esférica; a estrutura terciária é importante para elas. Bem solúvel em água, em soluções diluídas de ácidos, bases, sais. As proteínas globulares desempenham funções dinâmicas. Por exemplo, insulina, proteínas do sangue, enzimas.

As proteínas fibrilares são moléculas de estrutura secundária. Eles são construídos a partir de cadeias peptídicas paralelas, relativamente esticadas, de formato alongado, coletadas em feixes, formando fibras (queratina de unhas, cabelos, teias de aranha, seda, colágeno de tendão). Eles desempenham uma função predominantemente estrutural.

Funções das proteínas:

Construção - as proteínas participam da formação de estruturas celulares e extracelulares: fazem parte de membranas celulares, lã, cabelos, tendões, paredes de vasos, etc.

Transporte - algumas proteínas são capazes de anexar várias substâncias a si mesmas e transportá-las (entregá-las) de um local da célula para outro e para vários tecidos e órgãos do corpo. A proteína do sangue, hemoglobina, liga oxigênio e o transporta dos pulmões para todos os tecidos e órgãos, e deles transfere dióxido de carbono para os pulmões. A composição das membranas celulares inclui proteínas especiais que garantem a transferência ativa e estritamente seletiva de certas substâncias e íons da célula para dentro da célula - ocorre a troca com o ambiente externo.

Função reguladora - participa na regulação do metabolismo. Os hormônios afetam a atividade das enzimas, desacelerando ou acelerando os processos metabólicos, alterando a permeabilidade das membranas celulares, mantendo uma concentração constante de substâncias no sangue e nas células e participando do processo de crescimento. O hormônio insulina regula os níveis de açúcar no sangue, aumentando a permeabilidade das membranas celulares à glicose, promove a síntese de glicogênio e aumenta a formação de gorduras a partir de carboidratos.

Função protetora = Imunológica. Em resposta à penetração de proteínas ou microrganismos estranhos (antígenos) no corpo, são formadas proteínas especiais - anticorpos que podem ligá-los e neutralizá-los. A síntese de imunoglobulinas ocorre nos linfócitos. A fibrina, formada a partir do fibrinogênio, ajuda a estancar o sangramento.

Função motora. As proteínas contráteis garantem o movimento das células e estruturas intracelulares: a formação de pseudópodes, a oscilação dos cílios, o batimento dos flagelos, a contração muscular e o movimento das folhas nas plantas.

Função de sinal. A membrana superficial da célula contém moléculas de proteína incorporadas que podem alterar sua estrutura terciária em resposta a fatores ambientais. É assim que os sinais são recebidos do ambiente externo e os comandos são transmitidos para a célula.

Função de armazenamento. Algumas substâncias podem ser armazenadas no corpo. Por exemplo, durante a quebra da hemoglobina, o ferro não é removido do corpo, mas é armazenado no baço, formando um complexo com a proteína ferritina. As proteínas sobressalentes incluem proteínas do ovo e do leite.

Função energética. Quando 1 g de proteína se decompõe em produtos finais, 17,6 kJ são liberados. A decomposição ocorre primeiro em aminoácidos e depois em água, amônia e dióxido de carbono. No entanto, as proteínas são utilizadas como fonte de energia quando as gorduras e os carboidratos se esgotam.

Função catalítica. Aceleração de reações bioquímicas sob a influência de proteínas - enzimas.

Trófico. Eles nutrem o embrião nos estágios iniciais de desenvolvimento e armazenam substâncias e íons biologicamente valiosos.

Lipídios

Grande grupo de compostos orgânicos derivados do álcool tri-hídrico glicerol e ácidos graxos superiores. Como predominam estruturas apolares e hidrofóbicas em suas moléculas, elas são insolúveis em água, mas solúveis em solventes orgânicos.