Belka e Strelka - Belka e Strelka viveram até uma idade avançada e morreram de morte natural. Depois de algum tempo, Strelka teve filhotes. Belka e Strelka estavam entre os cães candidatos mais adaptáveis. Em 19 de agosto de 1960, um satélite foi lançado com sucesso em órbita. Todos os seis filhotes eram saudáveis.

"Lição de esquilos" - Reações qualitativas. Propriedades gerais das proteínas. Estrutura quaternária de uma molécula de proteína. Biureto Xantoproteína HNO3 NaOH CuSO4. O conteúdo de proteínas no corpo (como porcentagem do peso seco). A estrutura da molécula de proteína. Esquilos. Funções das proteínas. Teor de proteína nos alimentos. O que é a vida?

"Biossíntese de proteínas" - Os aminoácidos essenciais são mostrados em negrito. Participantes na biossíntese de moléculas de proteínas. Resposta errada. Contente. Verifique você mesmo. Diagrama de células vegetais e animais. Introdução. Resposta correta. Biossíntese de proteínas em uma célula viva. O processo de biossíntese de proteínas em uma célula viva. Fornecedores de energia para a biossíntese de proteínas.

"Química das Proteínas" - A composição do muco e do líquido sinovial inclui mucoproteínas. Definição. A estrutura da cadeia polipeptídica. Contente. Todos os compostos que contêm uma ligação peptídica dão essa reação. Conexão sequencial de aminoácidos na formação de uma molécula de proteína. A estrutura primária da proteína é preservada durante a desnaturação.

"Proteínas e suas funções" - As funções das proteínas são extremamente diversas. Material de construção. As proteínas contráteis causam todo o movimento. Propriedades químicas das proteínas. Produção de corpos proteicos e anticorpos para neutralizar substâncias estranhas. Funções das proteínas. Vasos sanguíneos, tendões e cabelos são construídos a partir de proteínas. Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária.

"Aminoácidos e proteínas" - Reações de ?-aminoácidos. Reação de biureto (com hidróxido de cobre (II) Cu (OH) 2) Reação de ninidrina. DIFERENTES VERSÕES DE IMAGEM DA ESTRUTURA DA PROTEÍNA DE CRUMBIN. Resíduo com isômero opticamente ativo de a-aminoácido. FORMAÇÃO DE LIGAÇÕES INTRAMOLECULARES DE HIDROGÊNIO (representadas por linhas pontilhadas) em uma molécula de polipeptídeo.

Esquilos- compostos orgânicos de alto peso molecular, constituídos por resíduos de α-aminoácidos.

NO composição de proteínas inclui carbono, hidrogênio, nitrogênio, oxigênio, enxofre. Algumas proteínas formam complexos com outras moléculas contendo fósforo, ferro, zinco e cobre.

As proteínas têm um grande peso molecular: albumina do ovo - 36.000, hemoglobina - 152.000, miosina - 500.000. Para comparação: o peso molecular do álcool é 46, ácido acético - 60, benzeno - 78.

Composição de aminoácidos das proteínas

Esquilos- polímeros não periódicos, cujos monômeros são α-aminoácidos. Normalmente, 20 tipos de α-aminoácidos são chamados de monômeros de proteínas, embora mais de 170 deles tenham sido encontrados em células e tecidos.

Dependendo se os aminoácidos podem ser sintetizados no corpo de humanos e outros animais, existem: aminoácidos não essenciais- pode ser sintetizado Aminoácidos essenciais- não pode ser sintetizado. Aminoácidos essenciais devem ser ingeridos com alimentos. As plantas sintetizam todos os tipos de aminoácidos.

Dependendo da composição de aminoácidos, proteínas são: completas- contém todo o conjunto de aminoácidos; defeituoso- alguns aminoácidos estão ausentes em sua composição. Se as proteínas são compostas apenas de aminoácidos, elas são chamadas de simples. Se as proteínas contêm, além dos aminoácidos, também um componente não aminoácido (um grupo prostético), elas são chamadas de complexo. O grupo prostético pode ser representado por metais (metaloproteínas), carboidratos (glicoproteínas), lipídios (lipoproteínas), ácidos nucléicos (nucleoproteínas).

Tudo aminoácidos contêm: 1) um grupo carboxila (-COOH), 2) um grupo amino (-NH 2), 3) um radical ou grupo R (o resto da molécula). A estrutura do radical em diferentes tipos de aminoácidos é diferente. Dependendo do número de grupos amino e grupos carboxila que compõem os aminoácidos, existem: aminoácidos neutros tendo um grupo carboxila e um grupo amino; aminoácidos básicos tendo mais de um grupo amino; aminoácidos ácidos com mais de um grupo carboxila.

Os aminoácidos são compostos anfotéricos, uma vez que em solução podem atuar tanto como ácidos quanto como bases. Em soluções aquosas, os aminoácidos existem em diferentes formas iônicas.

Ligação peptídica

Peptídeos- substâncias orgânicas constituídas por resíduos de aminoácidos ligados por uma ligação peptídica.

A formação de peptídeos ocorre como resultado da reação de condensação de aminoácidos. Quando o grupo amino de um aminoácido interage com o grupo carboxila de outro, surge uma ligação covalente nitrogênio-carbono entre eles, chamada de peptídeo. Dependendo do número de resíduos de aminoácidos que compõem o peptídeo, existem dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos etc. A formação de uma ligação peptídica pode ser repetida muitas vezes. Isso leva à formação polipeptídeos. Em uma extremidade do peptídeo está um grupo amino livre (chamado de terminal N) e na outra extremidade está um grupo carboxila livre (chamado de terminal C).

Organização espacial de moléculas de proteína

O desempenho de determinadas funções específicas pelas proteínas depende da configuração espacial de suas moléculas, além disso, é energeticamente desfavorável para a célula manter as proteínas na forma expandida, em forma de cadeia, portanto, as cadeias polipeptídicas sofrem dobras, adquirindo uma certa estrutura tridimensional, ou conformação. Aloque 4 níveis organização espacial das proteínas.

Estrutura primária de uma proteína- a sequência de resíduos de aminoácidos na cadeia polipeptídica que compõe a molécula de proteína. A ligação entre os aminoácidos é peptídica.

Se uma molécula de proteína consiste em apenas 10 resíduos de aminoácidos, então o número de variantes teoricamente possíveis de moléculas de proteína que diferem na ordem de alternância de aminoácidos é 10 20 . Com 20 aminoácidos, você pode fazer combinações ainda mais diversas deles. Cerca de dez mil proteínas diferentes foram encontradas no corpo humano, que diferem umas das outras e das proteínas de outros organismos.

É a estrutura primária da molécula de proteína que determina as propriedades das moléculas de proteína e sua configuração espacial. A substituição de apenas um aminoácido por outro na cadeia polipeptídica leva a uma mudança nas propriedades e funções da proteína. Por exemplo, a substituição do sexto aminoácido glutamina na subunidade β da hemoglobina por valina leva ao fato de que a molécula de hemoglobina como um todo não pode desempenhar sua função principal - transporte de oxigênio; nesses casos, uma pessoa desenvolve uma doença - anemia falciforme.

estrutura secundária- dobragem ordenada da cadeia polipeptídica em espiral (parece uma mola esticada). As espirais da hélice são reforçadas por ligações de hidrogênio entre grupos carboxila e grupos amino. Quase todos os grupos CO e NH participam da formação de ligações de hidrogênio. São mais fracos que os peptídicos, mas, repetindo-se muitas vezes, conferem estabilidade e rigidez a essa configuração. Ao nível da estrutura secundária, existem proteínas: fibroína (seda, teia), queratina (cabelos, unhas), colágeno (tendões).

Estrutura terciária- empacotamento de cadeias polipeptídicas em glóbulos, resultantes da ocorrência de ligações químicas (hidrogênio, iônicas, dissulfeto) e do estabelecimento de interações hidrofóbicas entre radicais de resíduos de aminoácidos. O papel principal na formação da estrutura terciária é desempenhado por interações hidrofílicas-hidrofóbicas. Em soluções aquosas, os radicais hidrofóbicos tendem a se esconder da água, agrupando-se no interior do glóbulo, enquanto os radicais hidrofílicos tendem a aparecer na superfície da molécula como resultado da hidratação (interação com dipolos de água). Em algumas proteínas, a estrutura terciária é estabilizada por ligações covalentes dissulfeto que se formam entre os átomos de enxofre dos dois resíduos de cisteína. No nível da estrutura terciária, existem enzimas, anticorpos, alguns hormônios.

Estrutura quaternária característica de proteínas complexas, cujas moléculas são formadas por dois ou mais glóbulos. As subunidades são mantidas na molécula por interações iônicas, hidrofóbicas e eletrostáticas. Às vezes, durante a formação de uma estrutura quaternária, ocorrem ligações dissulfeto entre as subunidades. A proteína mais estudada com estrutura quaternária é hemoglobina. É formado por duas subunidades α (141 resíduos de aminoácidos) e duas subunidades β (146 resíduos de aminoácidos). Cada subunidade está associada a uma molécula de heme contendo ferro.

Se por algum motivo a conformação espacial das proteínas se desviar do normal, a proteína não pode desempenhar suas funções. Por exemplo, a causa da "doença da vaca louca" (encefalopatia espongiforme) é uma conformação anormal de príons, as proteínas de superfície das células nervosas.

Propriedades da proteína

A composição de aminoácidos, a estrutura da molécula de proteína determinam sua propriedades. As proteínas combinam propriedades básicas e ácidas determinadas por radicais de aminoácidos: quanto mais aminoácidos ácidos em uma proteína, mais pronunciadas suas propriedades ácidas. A capacidade de dar e anexar H + determina Propriedades tampão das proteínas; um dos tampões mais poderosos é a hemoglobina nos eritrócitos, que mantém o pH do sangue em um nível constante. Existem proteínas solúveis (fibrinogênio), existem proteínas insolúveis que desempenham funções mecânicas (fibroína, queratina, colágeno). Existem proteínas quimicamente ativas (enzimas), existem quimicamente inativas, resistentes a diversas condições ambientais e extremamente instáveis.

Fatores externos (calor, radiação ultravioleta, metais pesados ​​e seus sais, mudanças de pH, radiação, desidratação)

pode causar uma violação da organização estrutural da molécula de proteína. O processo de perda da conformação tridimensional inerente a uma determinada molécula de proteína é chamado de desnaturação. A causa da desnaturação é a quebra de ligações que estabilizam uma estrutura proteica particular. Inicialmente, os laços mais fracos são rompidos e, quando as condições se tornam mais difíceis, ainda mais fortes. Portanto, primeiro o quaternário, depois as estruturas terciárias e secundárias são perdidas. Uma mudança na configuração espacial leva a uma mudança nas propriedades da proteína e, como resultado, impossibilita que a proteína desempenhe suas funções biológicas. Se a desnaturação não for acompanhada pela destruição da estrutura primária, pode ser reversível, neste caso, ocorre a autocura da conformação característica da proteína. Tal desnaturação é submetida, por exemplo, a proteínas receptoras de membrana. O processo de restauração da estrutura de uma proteína após a desnaturação é chamado de renaturação. Se a restauração da configuração espacial da proteína é impossível, então a desnaturação é chamada irreversível.

Funções das proteínas

Função	Exemplos e explicações
Construção	As proteínas estão envolvidas na formação de estruturas celulares e extracelulares: fazem parte das membranas celulares (lipoproteínas, glicoproteínas), cabelos (queratina), tendões (colágeno), etc.
Transporte	A proteína do sangue, a hemoglobina, liga o oxigênio e o transporta dos pulmões para todos os tecidos e órgãos, e deles transfere o dióxido de carbono para os pulmões; A composição das membranas celulares inclui proteínas especiais que fornecem uma transferência ativa e estritamente seletiva de certas substâncias e íons da célula para o ambiente externo e vice-versa.
Regulatório	Os hormônios proteicos estão envolvidos na regulação dos processos metabólicos. Por exemplo, o hormônio insulina regula os níveis de glicose no sangue, promove a síntese de glicogênio e aumenta a formação de gorduras a partir de carboidratos.
Protetora	Em resposta à penetração de proteínas ou microorganismos estranhos (antígenos) no corpo, são formadas proteínas especiais - anticorpos que podem se ligar e neutralizá-los. A fibrina, formada a partir do fibrinogênio, ajuda a parar o sangramento.
Motor	As proteínas contráteis actina e miosina proporcionam contração muscular em animais multicelulares.
Sinal	Moléculas de proteínas estão inseridas na membrana superficial da célula, capazes de alterar sua estrutura terciária em resposta à ação de fatores ambientais, recebendo assim sinais do meio externo e transmitindo comandos para a célula.
reserva	No corpo dos animais, as proteínas, em regra, não são armazenadas, com exceção da albumina do ovo, caseína do leite. Mas, graças às proteínas do corpo, algumas substâncias podem ser armazenadas em reserva, por exemplo, durante a quebra da hemoglobina, o ferro não é excretado do corpo, mas é armazenado, formando um complexo com a proteína ferritina.
Energia	Com a quebra de 1 g de proteína nos produtos finais, 17,6 kJ são liberados. Primeiro, as proteínas se decompõem em aminoácidos e depois nos produtos finais - água, dióxido de carbono e amônia. No entanto, as proteínas são usadas como fonte de energia apenas quando outras fontes (carboidratos e gorduras) são usadas.
catalítico	Uma das funções mais importantes das proteínas. Fornecido com proteínas - enzimas que aceleram as reações bioquímicas que ocorrem nas células. Por exemplo, a ribulose bifosfato carboxilase catalisa a fixação de CO2 durante a fotossíntese.

Enzimas

Enzimas, ou enzimas, é uma classe especial de proteínas que são catalisadores biológicos. Graças às enzimas, as reações bioquímicas ocorrem a uma velocidade tremenda. A velocidade das reações enzimáticas é dezenas de milhares de vezes (e às vezes milhões) maior do que a velocidade das reações envolvendo catalisadores inorgânicos. A substância sobre a qual uma enzima atua é chamada substrato.

As enzimas são proteínas globulares características estruturais As enzimas podem ser divididas em dois grupos: simples e complexas. enzimas simples são proteínas simples, ou seja, consistem apenas de aminoácidos. Enzimas complexas são proteínas complexas, ou seja, além da parte proteica, incluem um grupo de natureza não proteica - cofator. Para algumas enzimas, as vitaminas atuam como cofatores. Na molécula da enzima, uma parte especial é isolada, chamada de centro ativo. centro ativo- uma pequena seção da enzima (de três a doze resíduos de aminoácidos), onde a ligação do substrato ou substratos ocorre com a formação de um complexo enzima-substrato. Após a conclusão da reação, o complexo enzima-substrato se decompõe em uma enzima e um(s) produto(s) da reação. Algumas enzimas têm (além das ativas) centros alostéricos- locais aos quais os reguladores da taxa de trabalho da enzima estão ligados ( enzimas alostéricas).

As reações de catálise enzimática são caracterizadas por: 1) alta eficiência, 2) seletividade e direção de ação rigorosas, 3) especificidade do substrato, 4) regulação fina e precisa. A especificidade do substrato e da reação das reações de catálise enzimática é explicada pelas hipóteses de E. Fischer (1890) e D. Koshland (1959).

E. Fisher (hipótese da fechadura) sugeriram que as configurações espaciais do sítio ativo da enzima e do substrato deveriam corresponder exatamente uma à outra. O substrato é comparado à "chave", a enzima - à "fechadura".

D. Koshland (hipótese "mão-luva") sugeriram que a correspondência espacial entre a estrutura do substrato e o centro ativo da enzima é criada apenas no momento da interação entre eles. Essa hipótese também é chamada hipótese de ajuste induzido.

A velocidade das reações enzimáticas depende de: 1) temperatura, 2) concentração de enzima, 3) concentração de substrato, 4) pH. Deve-se enfatizar que, como as enzimas são proteínas, sua atividade é mais alta em condições fisiologicamente normais.

A maioria das enzimas só pode funcionar em temperaturas entre 0 e 40°C. Dentro desses limites, a taxa de reação aumenta cerca de 2 vezes para cada aumento de 10°C na temperatura. Em temperaturas acima de 40°C, a proteína sofre desnaturação e a atividade da enzima diminui. Em temperaturas próximas ao congelamento, as enzimas são inativadas.

Com um aumento na quantidade de substrato, a velocidade da reação enzimática aumenta até que o número de moléculas de substrato se torne igual ao número de moléculas de enzima. Com um aumento adicional na quantidade de substrato, a taxa não aumentará, uma vez que os sítios ativos da enzima estão saturados. Um aumento na concentração da enzima leva a um aumento na atividade catalítica, uma vez que um número maior de moléculas de substrato sofre transformações por unidade de tempo.

Para cada enzima, existe um valor de pH ótimo no qual ela apresenta atividade máxima (pepsina - 2,0, amilase salivar - 6,8, lipase pancreática - 9,0). Em valores de pH mais altos ou mais baixos, a atividade da enzima diminui. Com mudanças bruscas no pH, a enzima desnatura.

A velocidade das enzimas alostéricas é regulada por substâncias que se ligam aos centros alostéricos. Se essas substâncias aceleram a reação, elas são chamadas de ativadores se eles abrandarem - inibidores.

Classificação enzimática

De acordo com o tipo de transformações químicas catalisadas, as enzimas são divididas em 6 classes:

1. oxidorredutase(transferência de átomos de hidrogênio, oxigênio ou elétrons de uma substância para outra - desidrogenase),
2. transferase(transferência de um grupo metil, acil, fosfato ou amino de uma substância para outra - transaminase),
3. hidrolases(reações de hidrólise em que dois produtos são formados a partir do substrato - amilase, lipase),
4. liases(adição não hidrolítica ao substrato ou a eliminação de um grupo de átomos dele, enquanto as ligações C-C, C-N, C-O, C-S podem ser quebradas - descarboxilase),
5. isomerase(rearranjo intramolecular - isomerase),
6. ligases(a conexão de duas moléculas como resultado da formação de ligações C-C, C-N, C-O, C-S - sintetase).

As classes são, por sua vez, subdivididas em subclasses e subsubclasses. Na classificação internacional atual, cada enzima possui um código específico, composto por quatro números separados por pontos. O primeiro número é a classe, o segundo é a subclasse, o terceiro é a subclasse, o quarto é o número de série da enzima nesta subclasse, por exemplo, o código da arginase é 3.5.3.1.

Vamos para palestras número 2"A estrutura e funções de carboidratos e lipídios"

Vamos para palestras №4"A estrutura e funções dos ácidos nucleicos ATP"

A violação da estrutura natural da proteína é chamada de desnaturação. Ocorre sob a influência de alta temperatura, produtos químicos, energia radiante e outros fatores.

O papel da proteína na vida das células e organismos:

construção (estrutural) - proteínas - o material de construção do corpo (conchas, membranas, organelas, tecidos, órgãos);

função catalítica - enzimas que aceleram as reações por centenas de mi

um milhão de vezes;

função musculoesquelética - proteínas que compõem os ossos do esqueleto, tendões; movimento de flagelados, ciliados, contração muscular;

função de transporte - hemoglobina no sangue;

protetor - os anticorpos do sangue neutralizam substâncias estranhas;

função energética - durante a quebra de proteínas, 1 g libera 17,6 kJ de energia;

reguladoras e hormonais - as proteínas fazem parte de muitos hormônios e participam da regulação dos processos vitais do corpo;

receptor - as proteínas realizam o processo de reconhecimento seletivo de substâncias individuais e sua ligação às moléculas.

Metabolismo na célula. Fotossíntese. Quimiossíntese

Um pré-requisito para a existência de qualquer organismo é um fornecimento constante de nutrientes e uma liberação constante dos produtos finais das reações químicas que ocorrem nas células. Os nutrientes são utilizados pelos organismos como fonte de átomos de elementos químicos (principalmente átomos de carbono), a partir dos quais todas as estruturas são construídas ou renovadas. Além dos nutrientes, o corpo também recebe água, oxigênio e sais minerais.

As substâncias orgânicas que entram nas células (ou sintetizadas durante a fotossíntese) são decompostas em blocos de construção - monômeros e enviadas para todas as células do corpo. Parte das moléculas dessas substâncias é gasta na síntese de substâncias orgânicas específicas inerentes a esse organismo. As células sintetizam proteínas, lipídios, carboidratos, ácidos nucléicos e outras substâncias que desempenham diversas funções (construtora, catalítica, reguladora, protetora, etc.).

Outra parte dos compostos orgânicos de baixo peso molecular que entram nas células vai para a formação de ATP, cujas moléculas contêm energia destinada diretamente ao trabalho. A energia é necessária para a síntese de todas as substâncias específicas do corpo, mantendo sua organização altamente ordenada, transporte ativo de substâncias dentro das células, de uma célula para outra, de uma parte do corpo para outra, para a transmissão de impulsos nervosos, movimento de organismos, mantendo uma temperatura corporal constante (em aves e mamíferos) e para outros fins.

No curso da transformação de substâncias nas células, são formados produtos finais do metabolismo, que podem ser tóxicos para o corpo e são excretados (por exemplo, amônia). Assim, todos os organismos vivos consomem constantemente determinadas substâncias do meio ambiente, as transformam e liberam produtos finais no meio ambiente.

O conjunto de reações químicas que ocorrem no corpo é chamado de metabolismo ou metabolismo. Dependendo da direção geral dos processos, o catabolismo e o anabolismo são distinguidos.

O catabolismo (dissimilação) é um conjunto de reações que levam à formação de compostos simples a partir de compostos mais complexos. As reacções catabólicas incluem, por exemplo, as reacções de hidrólise de polímeros em monómeros e a separação destes em dióxido de carbono, água, amoníaco, i.e. reações do metabolismo energético, durante as quais a oxidação de substâncias orgânicas e a síntese de ATP.

O anabolismo (assimilação) é um conjunto de reações para a síntese de substâncias orgânicas complexas a partir de substâncias mais simples. Estes incluem, por exemplo, fixação de nitrogênio e biossíntese de proteínas, a síntese de carboidratos a partir de dióxido de carbono e água durante a fotossíntese, a síntese de polissacarídeos, lipídios, nucleotídeos, DNA, RNA e outras substâncias.

A síntese de substâncias nas células dos organismos vivos é frequentemente chamada de metabolismo plástico, e a quebra de substâncias e sua oxidação, acompanhada pela síntese de ATP, é chamada de metabolismo energético. Ambos os tipos de metabolismo formam a base da atividade vital de qualquer célula e, consequentemente, de qualquer organismo, e estão intimamente relacionados entre si. Por um lado, todas as reações de troca plástica requerem o gasto de energia. Por outro lado, para a implementação das reações do metabolismo energético, é necessária uma síntese constante de enzimas, pois sua vida útil é curta. Além disso, as substâncias usadas para a respiração são formadas durante o metabolismo plástico (por exemplo, durante a fotossíntese).

Fotossíntese - o processo de formação de matéria orgânica a partir de dióxido de carbono e água na luz com a participação de pigmentos fotossintéticos (clorofila em plantas, bacterioclorofila e bacteriorodopsina em bactérias). Na fisiologia vegetal moderna, a fotossíntese é mais frequentemente entendida como uma função fotoautotrófica - um conjunto de processos de absorção, transformação e uso da energia dos quanta de luz em várias reações endergônicas, incluindo a conversão de dióxido de carbono em substâncias orgânicas.

A fotossíntese é a principal fonte de energia biológica, os autótrofos fotossintéticos a utilizam para sintetizar substâncias orgânicas a partir das inorgânicas, os heterótrofos existem devido à energia armazenada pelos autótrofos na forma de ligações químicas, liberando-a nos processos de respiração e fermentação. A energia recebida pela humanidade a partir da combustão de combustíveis fósseis (carvão, petróleo, gás natural, turfa) também é armazenada no processo de fotossíntese.

A fotossíntese é a principal entrada de carbono inorgânico no ciclo biológico. Todo o oxigênio livre na atmosfera é de origem biogênica e é um subproduto da fotossíntese. A formação de uma atmosfera oxidante (catástrofe do oxigênio) mudou completamente o estado da superfície terrestre, possibilitou o aparecimento da respiração e, posteriormente, após a formação da camada de ozônio, permitiu que a vida viesse à terra.

A quimiossíntese é um método de nutrição autotrófica, no qual as reações de oxidação de compostos inorgânicos servem como fonte de energia para a síntese de substâncias orgânicas a partir do CO2. Uma opção semelhante para obter energia é usada apenas por bactérias. O fenômeno da quimiossíntese foi descoberto em 1887 pelo cientista russo S.N. Vinogradsky.

Deve-se notar que a energia liberada nas reações de oxidação de compostos inorgânicos não pode ser utilizada diretamente nos processos de assimilação. Primeiro, essa energia é convertida em energia de ligações macroenergéticas de ATP e só então é gasta na síntese de compostos orgânicos.

Organismos quimiolitoautotróficos:

As bactérias do ferro (Geobacter, Gallionella) oxidam o ferro ferroso em férrico.

Bactérias sulfurosas (Desulfuromonas, Desulfobacter, Beggiatoa) oxidam sulfeto de hidrogênio em enxofre molecular ou em sais de ácido sulfúrico.

Bactérias nitrificantes (Nitrobacteraceae, Nitrosomonas, Nitrosococcus) oxidam a amônia formada durante a decomposição da matéria orgânica em ácidos nitroso e nítrico, que, interagindo com minerais do solo, formam nitritos e nitratos.

Entre a matéria orgânica esquilos, ou proteínas, são os biopolímeros mais numerosos, mais diversos e de suma importância. Eles respondem por 50 - 80% peso seco da célula.

As moléculas de proteína são grandes, por isso são chamadas de macro moléculas. Além de carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, as proteínas podem conter enxofre, fósforo e ferro. As proteínas diferem umas das outras em número (de cem a vários milhares), composição e sequência de monômeros. Monômeros de proteína são aminoácidos (Fig. 1)

Uma variedade infinita de proteínas é criada por diferentes combinações de tudo 20 aminoácidos. Cada aminoácido tem seu próprio nome, estrutura especial e propriedades. Sua fórmula geral pode ser representada da seguinte forma:

Uma molécula de aminoácido consiste em duas partes idênticas para todos os aminoácidos, uma das quais é um grupo amino ( -NH2) com propriedades básicas, o outro com um grupo carboxila ( -COOH) com propriedades ácidas. A parte da molécula chamada radical ( R), aminoácidos diferentes têm estruturas diferentes. A presença de grupos básicos e ácidos em uma molécula de aminoácido determina sua alta reatividade. através desses grupos, os aminoácidos são conectados para formar uma proteína. Nesse caso, uma molécula de água aparece e os elétrons liberados formam uma ligação peptídica. Por isso as proteínas são chamadas polipeptídeos.

As moléculas de proteína podem ter diferentes configurações espaciais, e quatro níveis de organização estrutural são distinguidos em sua estrutura.

A sequência de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é estrutura primária esquilo. É único para qualquer proteína e determina sua forma, propriedades e funções.
A maioria das proteínas tem formato helicoidal como resultado da formação de ligações de hidrogênio entre -CO- e -NH- grupos de diferentes resíduos de aminoácidos da cadeia polipeptídica. As ligações de hidrogênio são fracas, mas em combinação elas fornecem uma estrutura bastante forte. Esta espiral é estrutura secundária esquilo.

Estrutura terciária- "empacotamento" espacial tridimensional da cadeia polipeptídica. Como resultado, surge uma configuração bizarra, mas específica para cada proteína - glóbulo. A força da estrutura terciária é fornecida por várias ligações que surgem entre os radicais de aminoácidos.

Estrutura quaternária não é típico para todas as proteínas. Surge como resultado da combinação de várias macromoléculas com estrutura terciária em um complexo complexo. Por exemplo, a hemoglobina do sangue humano é um complexo de quatro macromoléculas proteicas.
Essa complexidade da estrutura das moléculas de proteínas está associada a uma variedade de funções inerentes a esses biopolímeros.
A violação da estrutura natural da proteína é chamada desnaturação. Pode ocorrer sob a influência da temperatura, produtos químicos, energia radiante e outros fatores. Com um impacto fraco, apenas a estrutura quaternária se desintegra, com uma mais forte, a terciária, e depois a secundária, e a proteína permanece na forma de uma cadeia polipeptídica.
Esse processo é parcialmente reversível: se a estrutura primária não for perturbada, a proteína desnaturada será capaz de restaurar sua estrutura. Segue-se que todas as características da estrutura de uma macromolécula de proteína são determinadas por sua estrutura primária.

Exceto proteínas simples, constituído apenas por aminoácidos, existem também proteínas complexas