Amino acids: mga pangalan

Ipangkat natin ang mga amino acid sa talahanayan Blg. 2 ayon sa istruktura ng radical (R) (formula) (ikatlong column ng talahanayan) at ayon sa pangalan (alphabetically).

Dito ay minarkahan namin ng * ang mahahalagang (pinakamahalaga para sa katawan) na mga amino acid.

Ipaliwanag natin na mayroong mahahalagang at hindi mahahalagang amino acid:

Mahahalagang amino acid: Ito ay mga mahahalagang amino acid na hindi ma-synthesize sa katawan. Samakatuwid, kinakailangan na pumasok sila sa katawan na may pagkain.

Mayroong 8 mahahalagang amino acid para sa isang nasa hustong gulang: leucine, isoleucine, valine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, lysine, at histidine ay madalas ding kasama.

Mga hindi kinakailangang amino acid- Ito ay mga amino acid na maaaring pagsamahin sa katawan. Maaari silang makuha sa dalawang paraan: alinman sa tapos na anyo mula sa pang-araw-araw na pagkonsumo ng pagkain, o ginawa nang nakapag-iisa mula sa iba pang mga uri ng mga amino acid at mga sangkap na pumapasok sa katawan.

Kabilang sa mga mahahalagang amino acid ang: arginine, asparagine, glutamine, glutamic acid, glycine, ornithine, taurine, atbp. (tingnan ang talahanayan Blg. 1)

Talahanayan Blg. 1

Ngayon ay lumipat tayo sa talahanayan No. 2 na may mga formula at pangalan ng mga amino acid.

Pangalan ng amino acid	Pagpapaikli (amino acid residue sa peptides at protina)	Istraktura ng radical (R). Mga pormula
Aliphatic amino acids
Isoleucine*		CH 3 –CH 2 –CH– │ CH 3
		(CH 3) 2 CH–CH 2 –
Mga mabangong amino acid
Phenylalanine*
Mga heterocyclic amino acid
Histidine
Tryptophan*
Imino acid
Mga amino acid na naglalaman ng pangkat -OH
		CH 3 –CH(OH)–
Mga amino acid na naglalaman ng –COOH group
Aspartic acid
Glutamic acid		HOOC–CH 2 –CH 2 –
Mga amino acid na naglalaman ng pangkat -NH 2 CO
Asparagine		NH 2 CO–CH 2 –
Glutamine		NH 2 CO–CH 2 –CH 2 –
Mga amino acid na naglalaman ng pangkat ng NH 2
		NH 2 –C–NH–(CH 2) 2 –CH 2 – N.H.
		NH 2 –(CH 2) 3 –CH 2 –
Methionine*		CH 3 –S–CH 2 –CH 2 –

Ang mas detalyadong mga formula at mga pangalan ng amino acid ay makikita sa larawang ito:

Ang mga pangalan ng amino acid ay nabuo din:

Sa bilang ng mga amino group (NH 2):

Dalawang grupo ng amino: ginamit diamino prefix-

Tatlong grupo ng amino: ginamit prefix ng triamino-

Sa bilang ng mga pangkat ng carboxyl (COOH):

Dalawang grupo ng carboxyl sa isang amino acid: ginamit panlapi-dia(acid)

Tatlong pangkat ng carboxyl: ginamit panlapi-trionic(acid)

​​​​​​​

I-edit ang araling ito at/o magdagdag ng gawain at makatanggap ng pera palagi* Idagdag ang iyong aralin at/o mga gawain at tumanggap ng pera palagi

Upang makamit ang magagandang resulta sa bodybuilding, ang isang atleta ay dapat magkaroon ng karampatang diskarte sa nutrisyon at pisikal na aktibidad. Karamihan sa mga modernong atleta ay mas gusto ang sports nutrition, lalo na ang pagkuha ng mga amino acid. Upang piliin ang tamang mga pandagdag sa amino acid, kailangan mong malaman kung para saan ang mga ito at kung paano gamitin ang mga ito.

Mayroong tatlong uri ng mga amino acid: hindi mahalaga, mahalaga sa kondisyon at mahalaga. Ang mga mahahalagang amino acid ay hindi ginawa ng katawan sa sarili nitong, kaya dapat idagdag ito ng isang atleta sa kanyang diyeta.

Ang mga aminocarboxylic acid ay isa sa mga elemento ng protina. Ang kanilang presensya ay may malaking kahalagahan para sa normal na paggana ng katawan, dahil sila ay kinakailangan para sa paggawa ng ilang mga hormone, enzymes at antibodies.

Upang ang katawan ay maayos na maglagay muli ng enerhiya pagkatapos ng pagsasanay, pati na rin ang pagbuo ng kalamnan, nangangailangan ito ng mga amino acid. Samakatuwid, ang mga ito ay may malaking kahalagahan sa nutrisyon ng isang bodybuilder.

Ang amino acid ay ang pangunahing elemento sa pagbuo ng lahat ng mga protina sa mga organismo ng hayop at halaman.

Ang kahalagahan ng mga amino acid sa bodybuilding

Dahil ang mga amino acid ay kasangkot sa lahat ng mga proseso ng katawan na nauugnay sa pisikal na aktibidad (pagpapanumbalik at pag-activate ng paglago ng kalamnan tissue, pagsugpo sa mga proseso ng catabolic), mahirap na labis na timbangin ang kanilang kahalagahan para sa mga modernong atleta. Ang katotohanan ay kahit na ang katamtamang intensity na pisikal na aktibidad ay humahantong sa isang makabuluhang pagkonsumo ng mga libreng amino acid (hanggang sa 80%). At ang napapanahong muling pagdadagdag ng kakulangan ay nakakatulong upang bumuo ng mass ng kalamnan at madagdagan ang pagiging epektibo ng pagsasanay.
Ang mga BCAA (branched chain aminocarboxylic acid - valine, isoleucine at leucine) ay partikular na kahalagahan para sa mga bodybuilder, dahil halos 35% ng lahat ng mga kalamnan ay binubuo ng mga ito. Bilang karagdagan, ang mga BCAA ay may makapangyarihang anti-catabolic na mga katangian at iba pang kapaki-pakinabang na mga function, at samakatuwid maraming mga sports nutrition manufacturer ang gumagawa ng mga nutritional supplement batay sa kanila.

Ang BCAA ay tatlong mahahalagang amino acid: leucine, isoleucine at valine, ang panimulang materyal para sa pagtatayo at pagbabagong-buhay ng mga selula ng katawan.

Mga uri ng amino acid

Ang mga amino acid complex ay naiiba sa komposisyon, ratio ng amino acid at antas ng hydrolysis. Ang mga amino acid sa libreng anyo, kadalasang nakahiwalay, nabanggit na natin, ay glutamine, arginine, glycine, atbp., ngunit nangyayari rin ang mga complex. Ang mga hydrolysate ay pinaghiwa-hiwalay na mga protina na naglalaman ng mga maikling chain ng amino acid na maaaring mabilis na masipsip. Ang mga anyo ng di- at ​​tripeptide ay mahalagang hydrolysates din, ang mga kadena lamang ng mga amino acid ay mas maikli, at binubuo ng 2 at 3 amino acid, ayon sa pagkakabanggit, at nasisipsip nang napakabilis. Ang BCAA ay isang complex ng tatlong amino acids - leucine, isoleucine at valine, na pinaka-in demand sa mga kalamnan at nasisipsip nang napakabilis.

Ang mga amino acid ay magagamit sa anyo ng pulbos, tablet, solusyon, kapsula, ngunit ang lahat ng mga form na ito ay katumbas ng pagiging epektibo. Mayroon ding mga injectable form ng amino acids na ibinibigay sa intravenously. Hindi inirerekumenda na gumamit ng mga amino acid sa pamamagitan ng iniksyon, dahil wala itong anumang mga pakinabang sa oral administration, ngunit may mataas na panganib ng mga komplikasyon at masamang reaksyon.

Ang isa sa mga pinakakaraniwang anyo ng pagpapalabas ng amino acid ay mga tablet at kapsula.

Pag-uuri ng mga amino acid

Mayroong sumusunod na pag-uuri ng mga aminocarboxylic acid:

1. Mapapalitan. Ang mga amino acid compound na ito ay maaaring ma-synthesize nang nakapag-iisa, lalo na pagkatapos kumuha ng mga enzyme, mineral at bitamina. Kabilang sa mga non-essential amino acid ang: glutamine, arginine, taurine, asparagine, glycine, carnitine at iba pa.
2. Bahagyang napapalitan (o may kondisyon na hindi maaaring palitan). Na-synthesize sa katawan sa limitadong dami, kabilang dito ang tyrosine, alanine, histidine at cysteine.
3. Hindi mapapalitan. Ang mga ito ay hindi ginawa ng katawan at nagmumula lamang sa mga pandagdag sa pagkain at sports, at samakatuwid ang kanilang kakulangan ay madalas na sinusunod.

Ang isang tao ay tumatanggap lamang ng ganitong uri ng mga acid (EAA) mula sa pagkain. Ang kanilang kakulangan sa katawan ay humahantong sa pagkasira ng kalusugan, metabolic disorder, at pagbaba ng kaligtasan sa sakit.

Kasabay nito, ang pangangailangan para sa EAA ay maaaring matugunan lamang sa tulong ng isang masagana at balanseng diyeta, na halos imposible.
Ito ang dahilan kung bakit pinipili ng maraming bodybuilder na kumuha ng mahahalagang amino acid sa pamamagitan ng regular na supplementation. Upang pasiglahin ang synthesis ng protina at paglaki ng kalamnan, inirerekomenda na kumuha ng mga naturang gamot bago at pagkatapos ng pagsasanay.

Ang Valine, methionine, tryptophan ay bahagi ng mga gamot na naglalaman ng mahahalagang amino acid.

Listahan ng mga mahahalagang amino acid

Kabilang dito ang ilang mga EAA:

1. Valin. Nakikibahagi sa pagbuo ng glycogen at pinasisigla ang paggawa ng enerhiya sa panahon ng diyeta na mababa ang calorie.
2. Isoleucine. Pinaghihiwa-hiwalay ang kolesterol at kinakailangan para sa pagbuo ng hemoglobin at glycogen, pati na rin ang metabolismo ng carbohydrates.
3. Leucine. Binabawasan ang mga antas ng asukal sa dugo sa diyabetis, pinupuno ang katawan ng enerhiya, nakikibahagi sa metabolismo ng mga karbohidrat at pinapagana ang pagkasira ng kolesterol.
4. Lysine. Kapag na-metabolize sa kumbinasyon ng methionine at bitamina C, ito ay bumubuo ng carnitine, na nagpapabuti sa resistensya ng katawan sa stress at pagkapagod. Pinasisigla din nito ang aktibidad ng pag-iisip, sinusuportahan ang mataas na pagganap ng immune system, may positibong epekto sa pagsipsip ng calcium at pagpapanumbalik ng connective at bone tissues.
5. Methionine. Ito ay isang malakas na antioxidant, pinapagana ang proseso ng pagbabagong-buhay ng tisyu ng bato at atay, ay may epekto sa lipotropic, nakikibahagi sa pagbuo ng creatine, cysteine, adrenaline at choline.
6. Threonine. Kinakailangan para sa pagbuo ng elastin at collagen, paglago ng tissue, isoleucine biosynthesis at pag-activate ng immune system. Itinataguyod ang proseso ng pagpapalitan ng enerhiya sa mga selula ng kalamnan.
7. Tryptophan. Isang uri ng antidepressant. Sa kumbinasyon ng bitamina B6 at biotin, nakakatulong itong gawing normal ang pagtulog. Nakikibahagi rin ito sa pagbuo ng serotonin at nicotinic acid, at pinasisigla ang pagtaas ng antas ng growth hormone sa dugo.
8. Phenylalanine (CNS stimulant). Kinakailangan para sa produksyon ng collagen at neurotransmitters, nakikilahok sa pagbuo ng triiodothyronine, thyroxine, dopamine, norepinephrine, adrenaline, melanin, insulin. Ito ay may kapaki-pakinabang na epekto sa paggana ng sistema ng sirkulasyon, nakakatulong na mabawasan ang gana at mapabuti ang mood, atensyon, memorya at pagganap.

Dahil hindi ma-synthesize ang mahahalagang amine sa katawan, lahat sila ay kailangan ng katawan. Gayunpaman, ang pinakamahalaga para sa mga atleta ay ang branched chain amines, na kilala rin bilang BCAA. Kasama sa pangkat na ito ang tatlong sangkap: isoleucine, valine, leucine.

Ang pangalan ng mga sangkap na ito ay nauugnay sa kanilang molekular na istraktura, na naglalaman ng karagdagang chain ng carbohydrate. Ang mga ito ay mga natatanging amine dahil ang mga ito ay na-metabolize sa tissue ng kalamnan, habang ang iba pang mga amino acid compound ay pinoproseso sa atay. Ngayon ay medyo malinaw kung bakit ang mga BCAA ay madalas na tinatawag na mga amin ng kalamnan.
Kabilang sa mga amin ng BCAA group, ang leucine ay may pinakamalaking anabolic properties. Ngayon, ang BCAA ay maaaring mabili bilang isang hiwalay na suplemento, at ang mga sangkap na ito ay kasama rin sa isang malaking bilang ng iba pang mga suplemento, halimbawa, mga mass gainer, pre-workout complex, atbp.

Mga BCAA

Ang mga BCAA ay may malawak na hanay ng mga positibong epekto, na tatalakayin natin ngayon.

Ang paggamit ng mga amino acid na ito ay nagpapasigla sa pagbuo ng bagong tissue ng kalamnan, pinabilis ang pagbawi at pinapabagal ang proseso ng pagkasira ng umiiral na tisyu ng kalamnan, pinapa-normalize ang mga proseso ng metabolismo ng taba, pinabilis ang pagsunog ng taba at nagpapabuti ng metabolismo.

• Anti-catabolic effect

Ang mga amin ng pangkat ng BCAA ay epektibong maprotektahan ang mga kalamnan mula sa pagkasira. Ang pag-aari ng mga sangkap na ito ay aktibong ginagamit ng mga bodybuilder sa panahon ng pagputol, kapag kailangan nilang nasa isang low-carbohydrate diet program.

Sa panahon ng pagsasanay, ang mga reserbang glycogen ng katawan ay mabilis na natupok at ang mga compound ng protina na bumubuo sa tissue ng kalamnan ay nagsisimulang gamitin upang makakuha ng enerhiya.
Dahil sa panahon ng pagpapatayo ang dami ng carbohydrates ay limitado, ang mga reserbang enerhiya sa katawan ay maliit. Ito ay maaaring humantong sa malubhang pagbaba ng timbang. Gayunpaman, tandaan namin na ang mas kaunting taba sa iyong katawan, mas mataas ang posibilidad na mawala ang tissue ng kalamnan. Kung gagamit ka ng mga BCAA bago ang isang cardio session, maiiwasan ito.

• Pinapataas ang pagiging epektibo ng pagsasanay

Maraming mga baguhang atleta ang interesado sa kung ang BCAA ay maaaring dagdagan ang pagiging epektibo ng pagsasanay. Upang masagot ang tanong na ito, narito ang mga resulta ng isang pag-aaral. Ang mga kalahok sa eksperimento ay nahahati sa dalawang grupo. Ang mga kinatawan ng una ay kumuha ng placebo, at ang pangalawa ay gumamit ng mga BCAA. Ang proseso ng pagsasanay ay pareho sa bawat pangkat.
Bilang isang resulta, sinabi ng mga siyentipiko na kapag kumakain ng mga amin, ang rate ng pagtatago ng cortisol at isang espesyal na enzyme na maaaring sirain ang tissue ng kalamnan, creatine kinase, ay nabawasan. Kasabay nito, ang isang pagtaas sa konsentrasyon ng male hormone ay naitala. Dapat ding sabihin na ang mga paksa na may malaking masa ng taba ay kumakain ng mga amin sa mas malaking dami upang ang anabolic effect ng suplemento ay magpakita mismo.

• Pagpapasigla ng paggawa ng mga anabolic hormonal substance

Kasama sa pangkat ng mga anabolic hormone ang somatotropin, insulin at testosterone. Lahat sila ay kayang labanan ang mapanirang epekto ng cortisol sa katawan. Maraming mga pag-aaral ang nagpakita na ang BCAA ay maaaring mapabilis ang paggawa ng lahat ng mga sangkap na ito.
Ipinapaliwanag din ng katotohanang ito ang malakas na anti-catabolic na katangian ng mga amin ng grupong BCAA. Halimbawa, ang leucine ay may kakayahang pahusayin ang gawain ng insulin, na humahantong sa pinabilis na produksyon ng mga compound ng protina sa tissue ng kalamnan. Mayroon ding mga resulta ng pananaliksik na nagpapahiwatig ng mga positibong epekto ng leucine na may kaugnayan sa mga proseso ng pagbabawas ng adipose tissue. Napansin din namin na ang pagiging epektibo ng mga suplemento na may mga amin mula sa pangkat ng BCAA ay maaaring mapahusay sa tulong ng bitamina B1.

Glutamine

Ang Glutamine ay isang conditional essential amino acid na bahagi ng protina at kinakailangan para sa epektibong paglaki ng kalamnan at suporta ng immune system. Ang glutamine ay napaka-pangkaraniwan sa kalikasan at ito ay isang conditional essential amino acid para sa mga tao. Ang glutamine ay umiikot sa medyo malaking dami sa dugo at naiipon sa mga kalamnan. Ang glutamine ay ang pinaka-masaganang amino acid sa katawan, at ang mga kalamnan ay binubuo ng 60% nito, muli nitong binibigyang diin ang kahalagahan nito sa bodybuilding.

Kinakailangan ang glutamine para sa mahusay at produktibong paglaki ng tissue ng kalamnan. Ang amino acid na ito ay matatagpuan sa kasaganaan sa mga selula ng kalamnan at nagpapalipat-lipat sa dugo.

Mga Epekto ng Glutamine

• Nakikilahok sa synthesis ng mga protina ng kalamnan.
• Ito ay pinagmumulan ng enerhiya, kasama ng glucose.
• Mayroon itong anti-catabolic effect (pinipigilan ang pagtatago ng cortisol).
• Nagdudulot ng pagtaas sa antas ng growth hormone (kapag umiinom ng 5 g araw-araw, ang antas ng GH ay tumataas ng 4 na beses).
• Pinapalakas ang immune system.
• Pinapabilis ang pagbawi pagkatapos ng pagsasanay at pinipigilan ang pagbuo ng overtraining.

Paano kumuha ng glutamine?

Ang mga inirerekomendang dosis ng glutamine ay 4-8 g bawat araw. Pinakamainam na hatiin ang dosis na ito sa dalawang dosis: kaagad pagkatapos ng pagsasanay at bago matulog nang walang laman ang tiyan. Pagkatapos ng pagsasanay, mabilis na pinupunan ng glutamine ang naubos na pool, pinipigilan ang catabolism at nag-trigger ng paglaki ng kalamnan. Inirerekomenda na uminom ng glutamine bago matulog dahil ang growth hormone ay ginawa sa gabi, at maaaring mapahusay ng glutamine ang prosesong ito. Sa mga araw ng pahinga, uminom ng glutamine sa tanghalian at bago matulog nang walang laman ang tiyan.

Kumbinasyon ng glutamine na may sports nutrition

Ang glutamine ay mahusay na pinagsama sa maraming mga pandagdag sa sports, at ang mga epekto ay kapwa nagpapabuti. Ang pinakamainam na kumbinasyon: glutamine + creatine, protina. Maaaring kasama sa bundle na ito ang mga pre-workout complex, anabolic complex (testosterone boosters) at iba pang supplement. Huwag pagsamahin ang glutamine at protina dahil mababawasan nito ang rate ng pagsipsip ng dating, ngunit dalhin ang mga ito nang hindi bababa sa 30 minuto sa pagitan. Ang creatine at glutamine ay maaaring ihalo at inumin nang sabay.

Mga side effect

Ang glutamine ay isang natural na nagaganap na amino acid na patuloy na ibinibigay sa pamamagitan ng pagkain. Ang suplementong paggamit ng glutamine ay hindi nakakapinsala sa kalusugan at sa pangkalahatan ay hindi nagdudulot ng anumang mga side effect.

Iba pang mga amino acid na karaniwan sa bodybuilding

• Arginine - pinahusay na nutrisyon ng kalamnan, transportasyon ng nutrient, pumping.
• Ang L-carnitine ay isa sa mga pinakamahusay na fat burner na ganap na ligtas para sa kalusugan.
• Beta Alanine - Muscle Antioxidant at Regenerator
• Ang Citrulline ay isang malakas na pampanumbalik ng enerhiya pagkatapos ng pagsasanay, pinipigilan ang overtraining, at pinapabuti ang nutrisyon ng kalamnan.

Mga amino acid mula sa parmasya

Ang modernong gamot ay nagbibigay ng malaking kahalagahan sa mga gamot batay sa mga amino acid. Ang lahat ng biochemical system ng katawan ay binubuo ng mga compound na ito, at ito ay nangangailangan ng pangangailangan para sa kanilang produksyon (maaari kang bumili ng karamihan sa mga amino acid sa parmasya).

Ang pangunahing layunin ng mga amino acid ay ang synthesis ng mga enzyme, na natural na mga accelerator ng lahat ng mga reaksiyong kemikal sa katawan. Ang mas mahusay at mas mahusay na mga proseso ng synthesis ng protina ay nagaganap, mas maraming enerhiya ang inilalabas ng isang tao.

Tinatayang ang pagkilos ng mga amino acid sa katawan ng mga atleta ay nagbibigay ng humigit-kumulang 10% ng kanilang kabuuang enerhiya. Kung ang mga kalamnan ay naubos ang kanilang mga reserbang enerhiya sa panahon ng pagsasanay, kung gayon upang maibalik ang pisikal na pagganap at pag-unlad, kinakailangan na ubusin ang isang malaking halaga ng mga amino acid.
Ang ilan sa mga amino acid ay maaaring makaimpluwensya sa produksyon ng mga growth hormone, na ginagawang kapaki-pakinabang ang mga ito para sa mga atleta na kasangkot sa lakas ng sports. Ang katotohanang ito ay napatunayan sa panahon ng eksperimento: pagkatapos kumuha ng L-arginine at L-ornithine, ang mga paksa ay nakaranas ng isang panandalian ngunit medyo makabuluhang natural na pagtaas sa mga antas ng growth hormone.
Ang isang programa ng lakas ay isinulat para sa dalawampu't dalawang kalahok sa eksperimento, na tumagal ng limang linggo. Ang isang grupo ay may ilang partikular na halaga ng L-arginine na idinagdag sa kanilang diyeta, habang ang isa pang grupo ay kumuha ng placebo (isang substance na may mahinang kemikal at anabolic na aktibidad). Matapos makumpleto ang kurso ng pagsasanay, sinukat ang lakas at kalamnan ng lahat ng nagsasanay. Ang mga resulta ay nagpakita na ang mga atleta na kumuha ng mga amino acid ay may mas malaking mga nadagdag.

Phenylalanine

Ang isa sa pinakamahalagang amino acid para sa katawan ay phenylalanine. Ito ay may mahalagang epekto sa katawan. Ang isa sa mga tungkulin nito ay protektahan ang endorphins. Kinokontrol ng mga cell na ito ang sakit sa katawan, at ang pagkakaroon ng D- at L-phenylalanine ay nakakatulong na mapawi ang matinding pananakit sa mahabang panahon. Ang amino acid na ito ay natural na ginawa sa katawan at isang libong beses na mas potent kaysa sa morphine. Ang pag-inom ng kaunting phenylalanine ay may magandang epekto sa pagtanggal ng sakit.

Glycine

Ang isang pantay na mahalagang amino acid mula sa parmasya ay Glycine - isang amino acid na walang optical isomers, na bahagi ng maraming protina at iba't ibang biological compound. Inirerekomenda na gamitin para sa mga sakit ng central nervous system, matagal na stress, hindi pagkakatulog, nadagdagan ang excitability, mabigat na pisikal na pagsusumikap, at ischemic stroke. Inirerekomenda na kumonsumo ng 0.3 g bawat araw para sa isang buwan. Kung kinakailangan, ang kurso ay maaaring ulitin.

Pagkilos ng glycine

• Gumaganda ang iyong kalooban.
• Bumababa ang agresyon.
• Na-normalize ang pagtulog.
• Tumataas ang pagganap ng kaisipan.
• Ang sistema ng nerbiyos ay tumatanggap ng karagdagang proteksyon mula sa mga epekto ng alkohol at iba pang mga nakakapinsalang sangkap.

Ang Glycine ay matatagpuan sa anumang parmasya, ang average na presyo ay 50 rubles. bawat pakete. Maraming tao ang kumukuha ng glycine upang pasiglahin ang aktibidad ng utak; ang pharmaceutical amino acid na ito ay napakapopular sa mga atleta.

Methionine

Ang methionine ay isang mahalagang amino acid na bahagi ng mga protina; ito rin:

• nagpapababa ng mga antas ng kolesterol sa dugo
• ginamit bilang isang antidepressant
• nagpapabuti ng function ng atay

Ang methionine ay matatagpuan sa maraming dami sa karne (karne ng baka at manok), at gayundin sa cottage cheese, itlog, trigo, kanin, oatmeal, pearl barley, buckwheat, at pasta. Hindi marami sa mga ito ay matatagpuan sa saging, toyo, at beans. Inirerekomenda na kunin ito ng 0.5g tatlong beses sa isang araw. Ang pharmaceutical amino acid na ito ay karaniwang inireseta para sa mga sakit sa atay o kakulangan sa protina. Ang paggamit ay kontraindikado kung mayroon kang matinding sensitivity sa methionine. Gastos sa mga parmasya - 100 rubles. bawat pakete.

Glutamine

60% ng mga amino acid sa loob ng mga kalamnan ay glutamine, ito ay gumaganap ng maraming iba't ibang mga function sa katawan, kaya ang pagkuha nito sa anyo ng isang suplemento ay tiyak na hindi makakasakit.

Ang glutamine ay isang mahalagang amino acid na maaari mong bilhin sa parmasya; ito ay bahagi ng mga protina at kinakailangan para sa tamang paglaki ng kalamnan at pagpapanatili ng kaligtasan sa sakit. Ang halaga ng glutamine ay mas mataas kaysa sa glycine, ngunit maaaring mas mura kung bilhin ito sa isang parmasya kaysa bilhin ito sa isang sports nutrition store. Inirerekomenda na kumuha ng glutamine 5 g 2 beses sa isang araw.
Pagkilos ng glutamine

• Ay isang mapagkukunan ng enerhiya.
• Ito ay anti-catabolic na proteksyon.
• Tumutulong na palakasin ang immune system.
• Nagpapabuti ng kalidad ng mga proseso ng pagpapanumbalik.
• Pinasisigla ang paglaki ng kalamnan.

Sa iba't ibang mga amino acid, 20 lamang ang kasangkot sa intracellular protein synthesis ( protinaogenic amino acids). Gayundin, humigit-kumulang 40 higit pang non-proteinogenic amino acids ang natagpuan sa katawan ng tao. Ang lahat ng mga proteinogenic amino acid ay α- ang mga amino acid at ang kanilang halimbawa ay maaaring ipakita karagdagang mga paraan mga klasipikasyon.

Ayon sa istraktura ng side radical

I-highlight

• aliphatic(alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, glycine),
• mabango(phenylalanine, tyrosine, tryptophan),
• naglalaman ng asupre(cysteine, methionine),
• naglalaman ng OH pangkat(serine, threonine, tyrosine muli),
• naglalaman ng karagdagang pangkat ng COOH(aspartic at glutamic acids),
• karagdagang NH 2 pangkat(lysine, arginine, histidine, glutamine din, asparagine).

Karaniwan ang mga pangalan ng mga amino acid ay dinaglat sa isang 3-titik na pagtatalaga. Gumagamit din ang mga propesyonal sa molecular biology ng mga simbolo ng solong titik para sa bawat amino acid.

Istraktura ng proteinogenic amino acids

Ayon sa polarity ng side radical

Umiiral hindi polar amino acids (aromatic, aliphatic) at polar(hindi sinisingil, negatibo at positibong sisingilin).

Ayon sa mga katangian ng acid-base

Ayon sa kanilang mga katangian ng acid-base sila ay nahahati sa neutral(karamihan), maasim(aspartic at glutamic acids) at basic(lysine, arginine, histidine) mga amino acid.

Sa pamamagitan ng hindi mapapalitan

Ayon sa pangangailangan para sa katawan, ang mga hindi synthesize sa katawan at dapat ibigay sa pagkain ay nakahiwalay - hindi mapapalitan amino acids (leucine, isoleucine, valine, phenylalanine, tryptophan, threonine, lysine, methionine). SA mapapalitan isama ang mga amino acid na ang carbon skeleton ay nabuo sa metabolic reactions at kahit papaano ay may kakayahang makakuha ng isang amino group upang mabuo ang katumbas na amino acid. Ang dalawang amino acid ay hindi maaaring palitan ng kondisyon (arginine, histidine), ibig sabihin. ang kanilang synthesis ay nangyayari sa hindi sapat na dami, lalo na para sa mga bata.

Ang mga protina ay bumubuo ng materyal na batayan ng aktibidad ng kemikal ng cell. Ang mga pag-andar ng mga protina sa kalikasan ay unibersal. Pangalan protina, ang pinaka-tinatanggap na termino sa panitikang Ruso ay tumutugma sa termino mga protina(mula sa Greek mga protina- una). Sa ngayon, mahusay na mga hakbang ang ginawa sa pagtatatag ng ugnayan sa pagitan ng istraktura at pag-andar ng mga protina, ang mekanismo ng kanilang pakikilahok sa pinakamahalagang proseso ng buhay ng katawan, at sa pag-unawa sa molekular na batayan ng pathogenesis ng maraming sakit.

Depende sa kanilang molekular na timbang, ang mga peptide at protina ay nakikilala. Ang mga peptide ay may mas mababang molekular na timbang kaysa sa mga protina. Ang mga peptide ay mas malamang na magkaroon ng isang regulatory function (mga hormone, enzyme inhibitors at activators, ion transporter sa mga lamad, antibiotics, toxins, atbp.).

12.1. α - Mga amino acid

12.1.1. Pag-uuri

Ang mga peptide at protina ay binuo mula sa mga residue ng α-amino acid. Ang kabuuang bilang ng mga natural na amino acid ay lumampas sa 100, ngunit ang ilan sa mga ito ay matatagpuan lamang sa isang partikular na komunidad ng mga organismo; ang 20 pinakamahalagang α-amino acid ay patuloy na matatagpuan sa lahat ng mga protina (Skema 12.1).

Ang α-Amino acid ay mga heterofunctional compound na ang mga molekula ay naglalaman ng parehong amino group at isang carboxyl group sa parehong carbon atom.

Scheme 12.1.Ang pinakamahalagang α-amino acids*

* Ang mga pagdadaglat ay ginagamit lamang upang isulat ang mga residue ng amino acid sa mga molekula ng peptide at protina. ** Mahahalagang amino acids.

Ang mga pangalan ng α-amino acid ay maaaring itayo gamit ang substitutive nomenclature, ngunit ang kanilang mga maliit na pangalan ay mas madalas na ginagamit.

Ang mga maliit na pangalan para sa mga α-amino acid ay karaniwang nauugnay sa mga pinagmumulan ng paghihiwalay. Ang Serine ay bahagi ng silk fibroin (mula sa lat. seryoso- malasutla); Ang Tyrosine ay unang nahiwalay sa keso (mula sa Griyego. tyros- keso); glutamine - mula sa cereal gluten (mula sa German. Gluten- pandikit); aspartic acid - mula sa asparagus sprouts (mula sa lat. asparagus- asparagus).

Maraming α-amino acid ang na-synthesize sa katawan. Ang ilang mga amino acid na kailangan para sa synthesis ng protina ay hindi ginawa sa katawan at dapat nanggaling sa labas. Ang mga amino acid na ito ay tinatawag hindi mapapalitan(tingnan ang diagram 12.1).

Ang mga mahahalagang α-amino acid ay kinabibilangan ng:

valine isoleucine methionine tryptophan

leucine lysine threonine phenylalanine

Ang mga α-Amino acid ay inuri sa maraming paraan depende sa katangian na nagsisilbing batayan para sa kanilang paghahati sa mga grupo.

Ang isa sa mga katangian ng pag-uuri ay ang kemikal na katangian ng radikal na R. Batay sa tampok na ito, ang mga amino acid ay nahahati sa aliphatic, aromatic at heterocyclic (tingnan ang diagram 12.1).

Aliphaticα - mga amino acid. Ito ang pinakamalaking grupo. Sa loob nito, ang mga amino acid ay nahahati gamit ang mga karagdagang tampok sa pag-uuri.

Depende sa bilang ng mga carboxyl group at amino group sa molekula, ang mga sumusunod ay nakikilala:

Mga neutral na amino acid - isang pangkat ng NH bawat isa 2 at COOH;

Mga pangunahing amino acid - dalawang pangkat ng NH 2 at isang pangkat

COOH;

Mga acidic amino acid - isang pangkat ng NH 2 at dalawang pangkat ng COOH.

Mapapansin na sa pangkat ng aliphatic neutral amino acids ang bilang ng mga carbon atoms sa chain ay hindi lalampas sa anim. Kasabay nito, walang mga amino acid na may apat na carbon atoms sa chain, at ang mga amino acid na may lima at anim na carbon atoms ay may branched structure lamang (valine, leucine, isoleucine).

Ang isang aliphatic radical ay maaaring maglaman ng "karagdagang" mga functional na grupo:

Hydroxyl - serine, threonine;

Carboxylic - aspartic at glutamic acid;

Thiol - cysteine;

Amide - asparagine, glutamine.

Mabangoα - mga amino acid. Kasama sa pangkat na ito ang phenylalanine at tyrosine, na binuo sa paraang ang mga singsing ng benzene sa mga ito ay nahiwalay sa karaniwang fragment ng α-amino acid ng methylene group -CH. 2-.

Heterocyclic α - mga amino acid. Ang histidine at tryptophan na kabilang sa pangkat na ito ay naglalaman ng mga heterocycle - imidazole at indole, ayon sa pagkakabanggit. Ang istraktura at katangian ng mga heterocycle na ito ay tinalakay sa ibaba (tingnan ang 13.3.1; 13.3.2). Ang pangkalahatang prinsipyo ng pagbuo ng mga heterocyclic amino acid ay kapareho ng mga aromatic.

Ang heterocyclic at aromatic na α-amino acid ay maaaring ituring bilang β-substituted derivatives ng alanine.

Ang amino acid ay kabilang din sa gerocyclic proline, kung saan ang pangalawang amino group ay kasama sa pyrrolidine

Sa kimika ng mga α-amino acid, maraming pansin ang binabayaran sa istraktura at mga katangian ng "panig" na mga radikal na R, na may mahalagang papel sa pagbuo ng istraktura ng mga protina at ang pagganap ng kanilang mga biological function. Napakahalaga ng mga katangian tulad ng polarity ng "panig" na mga radikal, ang pagkakaroon ng mga functional na grupo sa mga radical at ang kakayahan ng mga functional na grupong ito na mag-ionize.

Depende sa side radical, amino acids na may hindi polar(hydrophobic) radicals at amino acids c polar(hydrophilic) na mga radikal.

Kasama sa unang grupo ang mga amino acid na may mga aliphatic side radical - alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine - at mga aromatic side radical - phenylalanine, tryptophan.

Kasama sa pangalawang pangkat ang mga amino acid na may mga polar functional na grupo sa kanilang mga radical na may kakayahang mag-ionization (ionogenic) o hindi makapag-transform sa isang ionic na estado (nonionic) sa ilalim ng mga kondisyon ng katawan. Halimbawa, sa tyrosine ang hydroxyl group ay ionic (phenolic in nature), sa serine ito ay nonionic (alcoholic in nature).

Ang mga polar amino acid na may mga ionic na grupo sa mga radical sa ilalim ng ilang partikular na kondisyon ay maaaring nasa isang ionic (anionic o cationic) na estado.

12.1.2. Stereoisomerism

Ang pangunahing uri ng pagtatayo ng mga α-amino acid, ibig sabihin, ang bono ng parehong carbon atom na may dalawang magkaibang mga functional na grupo, isang radical at isang hydrogen atom, sa kanyang sarili ay paunang tinutukoy ang chirality ng α-carbon atom. Ang pagbubukod ay ang pinakasimpleng amino acid na glycine H 2 NCH 2 COOH, na walang sentro ng chirality.

Ang pagsasaayos ng mga α-amino acid ay tinutukoy ng pamantayan ng pagsasaayos - glyceraldehyde. Ang lokasyon ng amino group sa karaniwang Fischer projection formula sa kaliwa (katulad ng OH group sa l-glyceraldehyde) ay tumutugma sa l-configuration, at sa kanan - sa d-configuration ng chiral carbon atom. Sa pamamagitan ng R, Sa S-system, ang α-carbon atom sa lahat ng α-amino acid ng l-series ay may S-configuration, at sa d-series, isang R-configuration (ang exception ay cysteine, tingnan ang 7.1.2) .

Karamihan sa mga α-amino acid ay naglalaman ng isang asymmetric carbon atom bawat molekula at umiiral bilang dalawang optically active enantiomer at isang optically inactive racemate. Halos lahat ng natural na α-amino acid ay nabibilang sa l-series.

Ang mga amino acid na isoleucine, threonine at 4-hydroxyproline ay naglalaman ng dalawang chirality center sa molekula.

Ang ganitong mga amino acid ay maaaring umiral bilang apat na stereoisomer, na kumakatawan sa dalawang pares ng mga enantiomer, na bawat isa ay bumubuo ng isang racemate. Upang bumuo ng mga protina ng hayop, isa lamang sa mga enantiomer ang ginagamit.

Ang stereoisomerism ng isoleucine ay katulad ng naunang tinalakay na stereoisomerism ng threonine (tingnan ang 7.1.3). Sa apat na stereoisomer, ang mga protina ay naglalaman ng l-isoleucine na may S configuration ng parehong asymmetric carbon atoms na C-α at C-β. Ang mga pangalan ng isa pang pares ng enantiomer na mga diastereomer na may kinalaman sa leucine ay gumagamit ng prefix Kamusta-.

Cleavage ng racemates. Ang pinagmulan ng α-amino acids ng l-series ay mga protina, na sumasailalim sa hydrolytic cleavage para sa layuning ito. Dahil sa malaking pangangailangan para sa mga indibidwal na enantiomer (para sa synthesis ng mga protina, mga sangkap na panggamot, atbp.) kemikal mga pamamaraan para sa pagbagsak ng mga sintetikong racemic amino acid. Mas gusto enzymatic paraan ng panunaw gamit ang mga enzyme. Sa kasalukuyan, ang chromatography sa mga chiral sorbents ay ginagamit upang paghiwalayin ang racemic mixtures.

12.1.3. Mga katangian ng acid-base

Ang amphotericity ng mga amino acid ay tinutukoy ng acidic (COOH) at basic (NH 2) mga functional na grupo sa kanilang mga molekula. Ang mga amino acid ay bumubuo ng mga asing-gamot na may parehong alkalis at acids.

Sa mala-kristal na estado, ang mga α-amino acid ay umiiral bilang dipolar ions H3N+ - CHR-COO- (karaniwang ginagamit na notasyon

Ang istraktura ng amino acid sa non-ionized form ay para sa kaginhawahan lamang).

Sa may tubig na solusyon, ang mga amino acid ay umiiral sa anyo ng isang equilibrium na pinaghalong dipolar ion, cationic at anionic na mga anyo.

Ang posisyon ng balanse ay nakasalalay sa pH ng daluyan. Para sa lahat ng amino acid, nangingibabaw ang mga cationic form sa strongly acidic (pH 1-2) at anionic forms sa strongly alkaline (pH > 11) na kapaligiran.

Tinutukoy ng ionic na istraktura ang isang bilang ng mga tiyak na katangian ng mga amino acid: mataas na punto ng pagkatunaw (sa itaas 200? C), solubility sa tubig at insolubility sa non-polar organic solvents. Ang kakayahan ng karamihan sa mga amino acid na matunaw nang mabuti sa tubig ay isang mahalagang kadahilanan sa pagtiyak ng kanilang biological na paggana, ang pagsipsip ng mga amino acid, ang kanilang transportasyon sa katawan, atbp. ay nauugnay dito.

Ang isang ganap na protonated na amino acid (cationic form), mula sa pananaw ng teorya ni Brønsted, ay isang dibasic acid,

Sa pamamagitan ng pagbibigay ng isang proton, ang naturang dibasic acid ay nagiging mahinang monobasic acid - isang dipolar ion na may isang acid group na NH 3 + . Ang deprotonation ng dipolar ion ay humahantong sa paggawa ng anionic form ng amino acid - ang carboxylate ion, na isang Brønsted base. Ang mga halaga ay nailalarawan

Ang mga pangunahing acidic na katangian ng pangkat ng carboxyl ng mga amino acid ay karaniwang mula 1 hanggang 3; mga halaga pK a2 nailalarawan ang kaasiman ng pangkat ng ammonium - mula 9 hanggang 10 (Talahanayan 12.1).

Talahanayan 12.1.Mga katangian ng acid-base ng pinakamahalagang α-amino acid

Ang posisyon ng balanse, i.e., ang ratio ng iba't ibang anyo ng isang amino acid, sa isang may tubig na solusyon sa ilang mga halaga ng pH ay makabuluhang nakasalalay sa istraktura ng radikal, pangunahin sa pagkakaroon ng mga ionic na grupo sa loob nito, na gumaganap ng papel ng karagdagang acidic at pangunahing mga sentro.

Ang halaga ng pH kung saan ang konsentrasyon ng mga dipolar ion ay pinakamataas, at ang pinakamababang konsentrasyon ng mga cationic at anionic na anyo ng isang amino acid ay pantay, ay tinatawagisoelektrikong punto (p/).

Neutralα - mga amino acid. Mahalaga ang mga amino acid na itopIbahagyang mas mababa kaysa sa 7 (5.5-6.3) dahil sa higit na kakayahang mag-ionize ng carboxyl group sa ilalim ng impluwensya ng -/- effect ng NH 2 group. Halimbawa, ang alanine ay may isoelectric point sa pH 6.0.

Maasimα - mga amino acid. Ang mga amino acid na ito ay may karagdagang carboxyl group sa radical at nasa isang ganap na protonated form sa isang malakas na acidic na kapaligiran. Ang acidic amino acids ay tribasic (ayon kay Brøndsted) na may tatlong kahuluganpK a,tulad ng makikita sa halimbawa ng aspartic acid (p/ 3.0).

Para sa acidic amino acids (aspartic at glutamic), ang isoelectric point ay nasa pH na mas mababa sa 7 (tingnan ang Talahanayan 12.1). Sa katawan sa mga halaga ng physiological pH (halimbawa, pH ng dugo 7.3-7.5), ang mga acid na ito ay nasa anyong anionic, dahil ang parehong mga grupo ng carboxyl ay ionized.

Basicα - mga amino acid. Sa kaso ng mga pangunahing amino acid, ang mga isoelectric na puntos ay matatagpuan sa pH na rehiyon sa itaas 7. Sa isang malakas na acidic na kapaligiran, ang mga compound na ito ay mga tribasic acid din, ang mga yugto ng ionization na kung saan ay inilalarawan ng halimbawa ng lysine (p/ 9.8) .

Sa katawan, ang mga pangunahing amino acid ay matatagpuan sa anyo ng mga cation, iyon ay, ang parehong mga amino group ay protonated.

Sa pangkalahatan, walang α-amino acid sa vivoay wala sa isoelectric point nito at hindi nahuhulog sa isang estado na tumutugma sa pinakamababang solubility sa tubig. Ang lahat ng mga amino acid sa katawan ay nasa ionic form.

12.1.4. Analytically mahalagang mga reaksyon α - mga amino acid

Ang mga α-Amino acid, bilang mga heterofunctional compound, ay pumapasok sa mga reaksyong katangian ng parehong carboxyl at amino group. Ang ilang mga kemikal na katangian ng mga amino acid ay dahil sa mga functional na grupo sa radical. Tinatalakay ng seksyong ito ang mga reaksyon na may praktikal na kahalagahan para sa pagkilala at pagsusuri ng mga amino acid.

Esteripikasyon.Kapag ang mga amino acid ay tumutugon sa mga alkohol sa pagkakaroon ng isang acid catalyst (halimbawa, hydrogen chloride gas), ang mga ester ay nakukuha sa anyo ng mga hydrochlorides na may magandang ani. Upang ihiwalay ang mga libreng ester, ang pinaghalong reaksyon ay ginagamot ng ammonia gas.

Ang mga amino acid ester ay walang dipolar na istraktura, samakatuwid, hindi katulad ng mga magulang na acid, natutunaw sila sa mga organikong solvent at pabagu-bago. Kaya, ang glycine ay isang crystalline substance na may mataas na melting point (292°C), at ang methyl ester nito ay isang likido na may boiling point na 130°C. Ang pagsusuri ng mga amino acid ester ay maaaring isagawa gamit ang gas-liquid chromatography.

Reaksyon sa formaldehyde. Ang praktikal na kahalagahan ay ang reaksyon sa formaldehyde, na sumasailalim sa dami ng pagpapasiya ng mga amino acid sa pamamagitan ng pamamaraan. titration ng formol(Paraan ng Sørensen).

Ang amphoteric na kalikasan ng mga amino acid ay hindi nagpapahintulot ng direktang titration na may alkali para sa mga layunin ng analytical. Ang pakikipag-ugnayan ng mga amino acid na may formaldehyde ay gumagawa ng medyo matatag na mga amino alcohol (tingnan ang 5.3) - N-hydroxymethyl derivatives, ang libreng carboxyl group na kung saan ay pagkatapos ay titrated na may alkali.

Kwalitatibong mga reaksyon. Ang isang tampok ng kimika ng mga amino acid at protina ay ang paggamit ng maraming mga reaksyon ng husay (kulay), na dati nang naging batayan ng pagsusuri ng kemikal. Sa panahong ito, kapag ang pananaliksik ay isinasagawa gamit ang mga physicochemical na pamamaraan, maraming mga qualitative na reaksyon ang patuloy na ginagamit para sa pagtuklas ng mga α-amino acid, halimbawa, sa chromatographic analysis.

Chelation. Sa mga kasyon ng mabibigat na metal, ang mga α-amino acid bilang mga bifunctional na compound ay bumubuo ng mga intra-complex na salts, halimbawa, na may bagong handang tanso(11) hydroxide sa ilalim ng banayad na mga kondisyon, nakukuha ang well-crystallizing chelates.

asul na tanso(11) na asin (isa sa mga hindi tiyak na pamamaraan para sa pagtukoy ng mga α-amino acid).

Reaksyon ng Ninhydrin. Ang pangkalahatang husay na reaksyon ng mga α-amino acid ay ang reaksyon sa ninhydrin. Ang produkto ng reaksyon ay may kulay asul-lila, na ginagamit para sa visual na pagtuklas ng mga amino acid sa mga chromatograms (sa papel, sa isang manipis na layer), pati na rin para sa spectrophotometric na pagpapasiya sa mga amino acid analyzers (ang produkto ay sumisipsip ng liwanag sa rehiyon ng 550-570 nm).

Deamination. Sa mga kondisyon ng laboratoryo, ang reaksyong ito ay isinasagawa sa pamamagitan ng pagkilos ng nitrous acid sa α-amino acids (tingnan ang 4.3). Sa kasong ito, ang kaukulang α-hydroxy acid ay nabuo at nitrogen gas ay inilabas, ang dami nito ay ginagamit upang matukoy ang dami ng amino acid na nag-react (Van-Slyke method).

Reaksyon ng Xanthoprotein. Ang reaksyong ito ay ginagamit upang makita ang aromatic at heterocyclic amino acids - phenylalanine, tyrosine, histidine, tryptophan. Halimbawa, kapag ang concentrated nitric acid ay kumikilos sa tyrosine, isang nitro derivative ang nabuo, na may kulay na dilaw. Sa isang alkaline na kapaligiran, ang kulay ay nagiging orange dahil sa ionization ng phenolic hydroxyl group at isang pagtaas sa kontribusyon ng anion sa conjugation.

Mayroon ding isang bilang ng mga pribadong reaksyon na nagpapahintulot sa pagtuklas ng mga indibidwal na amino acid.

Tryptophan natukoy sa pamamagitan ng reaksyon sa p-(dimethylamino)benzaldehyde sa sulfuric acid sa pamamagitan ng paglitaw ng pulang-violet na kulay (Ehrlich reaction). Ang reaksyong ito ay ginagamit para sa quantitative analysis ng tryptophan sa mga produkto ng pagkasira ng protina.

Cysteine natukoy sa pamamagitan ng ilang qualitative reactions batay sa reaktibiti ng mercapto group na nilalaman nito. Halimbawa, kapag ang isang solusyon sa protina na may lead acetate (CH3COO)2Pb ay pinainit sa isang alkaline medium, isang itim na precipitate ng lead sulfide PbS ay nabuo, na nagpapahiwatig ng pagkakaroon ng cysteine ​​​​sa mga protina.

12.1.5. Mga reaksiyong kemikal na mahalaga sa biyolohikal

Sa katawan, sa ilalim ng impluwensya ng iba't ibang mga enzyme, ang isang bilang ng mga mahahalagang pagbabagong kemikal ng mga amino acid ay isinasagawa. Ang ganitong mga pagbabago ay kinabibilangan ng transamination, decarboxylation, elimination, aldol cleavage, oxidative deamination, at oxidation ng thiol groups.

Transaminasyon ay ang pangunahing landas para sa biosynthesis ng α-amino acid mula sa α-oxoacids. Ang donor ng amino group ay isang amino acid na nasa mga cell sa sapat na dami o sobra, at ang tumatanggap nito ay isang α-oxoacid. Sa kasong ito, ang amino acid ay na-convert sa isang oxoacid, at ang oxoacid sa isang amino acid na may kaukulang istraktura ng mga radical. Bilang resulta, ang transamination ay isang nababaligtad na proseso ng pagpapalitan ng mga grupong amino at oxo. Ang isang halimbawa ng naturang reaksyon ay ang paggawa ng l-glutamic acid mula sa 2-oxoglutaric acid. Ang donor amino acid ay maaaring, halimbawa, l-aspartic acid.

Ang α-Amino acid ay naglalaman ng isang electron-withdrawing amino group (mas tiyak, isang protonated amino group na NH) sa α-position sa carboxyl group 3 +), at samakatuwid ay may kakayahang decarboxylation.

Pag-aaliskatangian ng mga amino acid kung saan ang side radical sa β-position sa carboxyl group ay naglalaman ng electron-withdrawing functional group, halimbawa, hydroxyl o thiol. Ang kanilang pag-aalis ay humahantong sa intermediate reactive α-enamino acids, na madaling mag-transform sa tautomeric imino acids (analogy sa keto-enol tautomerism). Bilang resulta ng hydration sa C=N bond at kasunod na pag-aalis ng molekula ng ammonia, ang mga α-imino acid ay na-convert sa mga α-oxo acid.

Ang ganitong uri ng pagbabago ay tinatawag elimination-hydration. Ang isang halimbawa ay ang paggawa ng pyruvic acid mula sa serine.

cleavage ni Aldol ay nangyayari sa kaso ng α-amino acids, na naglalaman ng hydroxyl group sa β-position. Halimbawa, ang serine ay pinaghiwa-hiwalay upang bumuo ng glycine at formaldehyde (ang huli ay hindi inilabas sa libreng anyo, ngunit agad na nagbubuklod sa coenzyme).

Oxidative deamination ay maaaring isagawa sa pakikilahok ng mga enzyme at ang coenzyme NAD+ o NADP+ (tingnan ang 14.3). Ang mga α-Amino acid ay maaaring ma-convert sa α-oxoacids hindi lamang sa pamamagitan ng transamination, kundi pati na rin sa pamamagitan ng oxidative deamination. Halimbawa, ang α-oxoglutaric acid ay nabuo mula sa l-glutamic acid. Sa unang yugto ng reaksyon, ang glutamic acid ay dehydrogenated (oxidized) sa α-iminoglutaric acid

mga acid. Sa ikalawang yugto, nangyayari ang hydrolysis, na nagreresulta sa α-oxoglutaric acid at ammonia. Ang yugto ng hydrolysis ay nangyayari nang walang paglahok ng isang enzyme.

Ang reaksyon ng reductive amination ng α-oxo acids ay nangyayari sa kabaligtaran na direksyon. Ang α-oxoglutaric acid, na laging nasa mga cell (bilang produkto ng metabolismo ng carbohydrate), ay na-convert sa ganitong paraan sa L-glutamic acid.

Oksihenasyon ng mga pangkat ng thiol sumasailalim sa interconversions ng cysteine ​​​​at cystine residues, na nagbibigay ng isang bilang ng mga redox na proseso sa cell. Ang cysteine, tulad ng lahat ng thiols (tingnan ang 4.1.2), ay madaling na-oxidize upang bumuo ng disulfide, cystine. Ang disulfide bond sa cystine ay madaling nababawasan upang bumuo ng cysteine.

Dahil sa kakayahan ng pangkat ng thiol na madaling mag-oxidize, ang cysteine ​​​​ay nagsasagawa ng isang proteksiyon na function kapag ang katawan ay nalantad sa mga sangkap na may mataas na kapasidad ng oxidative. Bilang karagdagan, ito ang unang gamot na nagpakita ng mga anti-radiation effect. Ang cysteine ​​​​ay ginagamit sa pagsasanay sa parmasyutiko bilang isang stabilizer para sa mga gamot.

Ang conversion ng cysteine ​​​​sa cystine ay nagreresulta sa pagbuo ng mga disulfide bond, tulad ng sa pinababang glutathione

(tingnan ang 12.2.3).

12.2. Pangunahing istraktura ng peptides at protina

Ayon sa kaugalian, pinaniniwalaan na ang mga peptide ay naglalaman ng hanggang sa 100 mga residu ng amino acid sa isang molekula (na tumutugma sa isang molekular na timbang na hanggang 10 libo), at ang mga protina ay naglalaman ng higit sa 100 mga residu ng amino acid (timbang ng molekular mula 10 libo hanggang ilang milyon) .

Kaugnay nito, sa pangkat ng mga peptide ay kaugalian na makilala oligopeptides(low molecular weight peptides) na naglalaman ng hindi hihigit sa 10 residue ng amino acid sa chain, at polypeptides, ang kadena nito ay kinabibilangan ng hanggang 100 residue ng amino acid. Ang mga macromolecule na may bilang ng mga residue ng amino acid na lumalapit o bahagyang lumampas sa 100 ay hindi nakikilala sa pagitan ng polypeptides at mga protina; ang mga terminong ito ay kadalasang ginagamit bilang mga kasingkahulugan.

Ang isang molekula ng peptide at protina ay maaaring pormal na kinakatawan bilang isang produkto ng polycondensation ng mga α-amino acid, na nangyayari sa pagbuo ng isang peptide (amide) na bono sa pagitan ng mga yunit ng monomer (Scheme 12.2).

Ang disenyo ng polyamide chain ay pareho para sa buong iba't ibang mga peptides at protina. Ang chain na ito ay may walang sanga na istraktura at binubuo ng mga alternating peptide (amide) na grupo -CO-NH- at mga fragment -CH(R)-.

Isang dulo ng chain na naglalaman ng amino acid na may libreng NH group 2, ay tinatawag na N-terminus, ang isa ay tinatawag na C-terminus,

Scheme 12.2.Ang prinsipyo ng pagbuo ng isang peptide chain

na naglalaman ng amino acid na may libreng pangkat ng COOH. Ang mga chain ng peptide at protina ay nakasulat mula sa N-terminus.

12.2.1. Istraktura ng pangkat ng peptide

Sa peptide (amide) group -CO-NH- ang carbon atom ay nasa estado ng sp2 hybridization. Ang nag-iisang pares ng mga electron ng nitrogen atom ay pumapasok sa conjugation sa π-electrons ng C=O double bond. Mula sa pananaw ng elektronikong istruktura, ang pangkat ng peptide ay isang three-center p,π-conjugated system (tingnan ang 2.3.1), ang densidad ng elektron kung saan inililipat patungo sa mas electronegative na oxygen atom. Ang C, O, at N atoms na bumubuo ng conjugated system ay matatagpuan sa parehong eroplano. Ang pamamahagi ng density ng elektron sa pangkat ng amide ay maaaring katawanin gamit ang mga istruktura ng hangganan (I) at (II) o ang paglilipat ng density ng elektron bilang resulta ng +M- at -M-effects ng mga pangkat ng NH at C=O, ayon sa pagkakabanggit (III).

Bilang resulta ng conjugation, nangyayari ang ilang pagkakahanay ng mga haba ng bono. Ang C=O double bond ay pinalawig sa 0.124 nm kumpara sa karaniwang haba na 0.121 nm, at ang C-N bond ay nagiging mas maikli - 0.132 nm kumpara sa 0.147 nm sa karaniwang kaso (Fig. 12.1). Ang planar conjugated system sa peptide group ay nagdudulot ng kahirapan sa pag-ikot sa paligid ng C-N bond (ang rotation barrier ay 63-84 kJ/mol). Kaya, ang elektronikong istraktura ay tumutukoy sa isang medyo matibay patag istraktura ng pangkat ng peptide.

Tulad ng makikita mula sa Fig. 12.1, ang α-carbon atoms ng mga residue ng amino acid ay matatagpuan sa eroplano ng peptide group sa magkabilang panig ng C-N bond, ibig sabihin, sa isang mas kanais-nais na trans position: ang side radicals R ng mga residue ng amino acid sa kasong ito ay magiging ang pinakamalayo sa isa't isa sa kalawakan.

Ang polypeptide chain ay may nakakagulat na pare-parehong istraktura at maaaring katawanin bilang isang serye ng bawat isa na matatagpuan sa isang anggulo.

kanin. 12.1.Planar na pag-aayos ng peptide group -CO-NH- at α-carbon atoms ng mga residue ng amino acid

sa bawat isa na mga eroplano ng mga peptide group na konektado sa isa't isa sa pamamagitan ng α-carbon atoms ng Cα-N at Cα-Csp bonds 2 (Larawan 12.2). Ang pag-ikot sa paligid ng mga nag-iisang bono ay napakalimitado dahil sa mga kahirapan sa spatial na paglalagay ng mga side radical ng mga residue ng amino acid. Kaya, ang electronic at spatial na istraktura ng pangkat ng peptide ay higit na tinutukoy ang istraktura ng polypeptide chain sa kabuuan.

kanin. 12.2.Ang kamag-anak na posisyon ng mga eroplano ng mga grupo ng peptide sa polypeptide chain

12.2.2. Komposisyon at pagkakasunud-sunod ng amino acid

Sa pantay na pagkakagawa ng polyamide chain, ang pagiging tiyak ng mga peptide at protina ay tinutukoy ng dalawang pinakamahalagang katangian - komposisyon ng amino acid at pagkakasunud-sunod ng amino acid.

Ang komposisyon ng amino acid ng mga peptides at protina ay ang kalikasan at dami ng ratio ng kanilang mga α-amino acid.

Ang komposisyon ng amino acid ay natutukoy sa pamamagitan ng pagsusuri sa peptide at protina hydrolysates, pangunahin sa pamamagitan ng mga pamamaraan ng chromatographic. Sa kasalukuyan, ang naturang pagsusuri ay isinasagawa gamit ang mga amino acid analyzer.

Ang mga amide bond ay may kakayahang mag-hydrolysis sa parehong acidic at alkaline na kapaligiran (tingnan ang 8.3.3). Ang mga peptide at protina ay na-hydrolyzed upang bumuo ng alinman sa mas maiikling kadena - ito ang tinatawag bahagyang hydrolysis, o isang halo ng mga amino acid (sa ionic form) - kumpletong hydrolysis. Ang hydrolysis ay karaniwang isinasagawa sa isang acidic na kapaligiran, dahil maraming mga amino acid ay hindi matatag sa ilalim ng alkaline hydrolysis na mga kondisyon. Dapat pansinin na ang mga grupo ng amide ng asparagine at glutamine ay napapailalim din sa hydrolysis.

Ang pangunahing istraktura ng mga peptide at protina ay ang pagkakasunud-sunod ng amino acid, i.e. ang pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga residu ng α-amino acid.

Ang pangunahing istraktura ay tinutukoy sa pamamagitan ng sunud-sunod na pag-alis ng mga amino acid mula sa magkabilang dulo ng kadena at pagkilala sa mga ito.

12.2.3. Istraktura at nomenclature ng peptides

Binubuo ang mga pangalan ng peptide sa pamamagitan ng sunud-sunod na paglilista ng mga residue ng amino acid, simula sa N-terminus, na may pagdaragdag ng suffix-il, maliban sa huling C-terminal amino acid, kung saan pinananatili ang buong pangalan nito. Sa madaling salita, ang mga pangalan

mga amino acid na pumasok sa pagbuo ng isang peptide bond dahil sa "kanilang" COOH group na nagtatapos sa pangalan ng peptide na may -il: alanil, valyl, atbp. (para sa aspartic at glutamic acid residues ang mga pangalan na "aspartyl" at "glutamyl" ay ginagamit, ayon sa pagkakabanggit). Ang mga pangalan at simbolo ng mga amino acid ay nagpapahiwatig ng kanilang pag-aari l -row, maliban kung ipinahiwatig ( d o dl).

Minsan sa pinaikling notasyon ang mga simbolo H (bilang bahagi ng isang amino group) at OH (bilang bahagi ng isang carboxyl group) ay nagpapahiwatig ng hindi pagpapalit ng mga functional group ng terminal amino acids. Ang pamamaraang ito ay maginhawa para sa paglalarawan ng mga functional derivatives ng peptides; halimbawa, ang amide ng peptide sa itaas sa C-terminal amino acid ay nakasulat na H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Ang mga peptide ay matatagpuan sa lahat ng mga organismo. Hindi tulad ng mga protina, mayroon silang mas heterogenous na komposisyon ng amino acid, lalo na, madalas nilang kasama ang mga amino acid. d -hilera. Sa istruktura, mas magkakaibang din sila: naglalaman sila ng mga cyclic fragment, branched chain, atbp.

Ang isa sa mga pinaka-karaniwang kinatawan ng tripeptides ay glutathione- matatagpuan sa katawan ng lahat ng hayop, halaman at bakterya.

Ang cysteine ​​​​sa komposisyon ng glutathione ay ginagawang posible para sa glutathione na umiral sa parehong nabawasan at na-oxidized na mga anyo.

Ang glutathione ay kasangkot sa isang bilang ng mga proseso ng redox. Ito ay gumaganap bilang isang tagapagtanggol ng protina, ibig sabihin, isang sangkap na nagpoprotekta sa mga protina na may mga libreng grupo ng SH thiol mula sa oksihenasyon na may pagbuo ng mga disulfide bond -S-S-. Nalalapat ito sa mga protina na kung saan ang ganitong proseso ay hindi kanais-nais. Sa mga kasong ito, ang glutathione ay kumikilos ng isang oxidizing agent at sa gayon ay "pinoprotektahan" ang protina. Sa panahon ng oksihenasyon ng glutathione, ang intermolecular cross-linking ng dalawang tripeptide fragment ay nangyayari dahil sa isang disulfide bond. Ang proseso ay nababaligtad.

12.3. Pangalawang istraktura ng polypeptides at protina

Ang mataas na molekular na timbang polypeptides at mga protina, kasama ang pangunahing istraktura, ay nailalarawan din ng mas mataas na antas ng organisasyon, na tinatawag na pangalawa, tersiyaryo At quaternary mga istruktura.

Ang pangalawang istraktura ay inilalarawan ng spatial na oryentasyon ng pangunahing polypeptide chain, ang tersiyaryong istraktura ng three-dimensional na arkitektura ng buong molekula ng protina. Parehong pangalawang at tersiyaryong istraktura ay nauugnay sa nakaayos na pag-aayos ng macromolecular chain sa espasyo. Ang tertiary at quaternary na istraktura ng mga protina ay tinalakay sa isang kursong biochemistry.

Ito ay ipinakita sa pamamagitan ng pagkalkula na ang isa sa mga pinaka-kanais-nais na conformation para sa isang polypeptide chain ay isang kaayusan sa espasyo sa anyo ng isang right-handed helix, na tinatawag na α-helix(Larawan 12.3, a).

Ang spatial na pag-aayos ng isang α-helical polypeptide chain ay maaaring isipin sa pamamagitan ng pag-iisip na ito ay bumabalot sa isang tiyak na

kanin. 12.3.α-helical conformation ng polypeptide chain

silindro (tingnan ang Fig. 12.3, b). Sa karaniwan, mayroong 3.6 na residu ng amino acid sa bawat pagliko ng helix, ang pitch ng helix ay 0.54 nm, at ang diameter ay 0.5 nm. Ang mga eroplano ng dalawang kalapit na grupo ng peptide ay matatagpuan sa isang anggulo ng 108 °, at ang mga side radical ng mga amino acid ay matatagpuan sa labas ng helix, i.e., sila ay nakadirekta na parang mula sa ibabaw ng silindro.

Ang pangunahing papel sa pag-secure ng naturang chain conformation ay nilalaro ng hydrogen bonds, na sa α-helix ay nabuo sa pagitan ng carbonyl oxygen atom ng bawat una at ang hydrogen atom ng NH group ng bawat ikalimang amino acid residue.

Ang mga hydrogen bond ay nakadirekta halos parallel sa axis ng α-helix. Pinapaikot nila ang kadena.

Karaniwan, ang mga chain ng protina ay hindi ganap na helical, ngunit bahagyang lamang. Ang mga protina tulad ng myoglobin at hemoglobin ay naglalaman ng medyo mahahabang α-helical na rehiyon, tulad ng myoglobin chain

75% spiralized. Sa maraming iba pang mga protina, ang proporsyon ng mga helical na rehiyon sa chain ay maaaring maliit.

Ang isa pang uri ng pangalawang istraktura ng polypeptides at protina ay β-istruktura, tinatawag din nakatiklop na sheet, o nakatiklop na layer. Ang mga pinahabang polypeptide chain ay nakaayos sa mga nakatiklop na sheet, na naka-link ng maraming hydrogen bond sa pagitan ng mga peptide group ng mga chain na ito (Larawan 12.4). Maraming mga protina ang naglalaman ng parehong α-helical at β-sheet na istruktura.

kanin. 12.4.Pangalawang istraktura ng polypeptide chain sa anyo ng isang nakatiklop na sheet (β-structure)

Mga amino acid, protina at peptide ay mga halimbawa ng mga compound na inilarawan sa ibaba. Maraming biologically active molecule ang naglalaman ng ilang chemically different functional groups na maaaring makipag-ugnayan sa isa't isa at sa bawat isa sa functional group.

Mga amino acid.

Mga amino acid- mga organikong bifunctional compound, na kinabibilangan ng isang carboxyl group - UNS, at ang amino group ay N.H. 2 .

Hiwalay α At β - mga amino acid:

Karamihan ay matatagpuan sa kalikasan α -mga asido. Ang mga protina ay naglalaman ng 19 amino acid at isang imino acid ( C 5 H 9HINDI 2 ):

Ang pinakasimple Amino Acid- glycine. Ang natitirang mga amino acid ay maaaring nahahati sa mga sumusunod na pangunahing grupo:

1) homologues ng glycine - alanine, valine, leucine, isoleucine.

Pagkuha ng mga amino acid.

Mga kemikal na katangian ng mga amino acid.

Mga amino acid- ito ay mga amphoteric compound, dahil naglalaman ng 2 magkasalungat na functional group - isang amino group at isang hydroxyl group. Samakatuwid, tumutugon sila sa parehong mga acid at alkalis:

Ang pagbabagong-anyo ng acid-base ay maaaring kinakatawan bilang: