Im Jahr 1898 identifizierte der italienische Wissenschaftler C. Golgi mithilfe der Bindungseigenschaften von Schwermetallen (Osmium und Silber) an Zellstrukturen Netzbildungen in Nervenzellen, die er „inneren Netzapparat“ nannte (Abb. 174). Durch eine weitere Verbesserung der Methode der Metallfärbung (Imprägnierung) konnte nachgewiesen werden, dass Netzwerkstrukturen (Golgi-Apparat) in allen Zellen aller eukaryontischen Organismen vorkommen. Typischerweise befinden sich die Elemente des Golgi-Apparats in der Nähe des Zellkerns, in der Nähe des Zellzentrums (Zentriol). Bereiche des Golgi-Apparats, die durch die Imprägnierungsmethode eindeutig identifiziert wurden, hatten in einigen Zellen das Aussehen komplexer Netzwerke, wobei die Zellen miteinander verbunden waren oder in Form separater dunkler Bereiche dargestellt wurden, die unabhängig voneinander lagen (Dictyosomen). in Form von Stäben, Körnern, konkaven Scheiben usw. (Abb. 175). Es gibt keinen grundsätzlichen Unterschied zwischen der retikulären und der diffusen Form des Golgi-Apparats, da in denselben Zellen häufig eine Veränderung der Formen dieser Organelle beobachtet wird. Elemente des Golgi-Apparats sind häufig mit Vakuolen verbunden, was besonders charakteristisch für sezernierende Zellen ist.

Es wurde festgestellt, dass sich die Morphologie von AG in Abhängigkeit von den Stadien der Zellsekretion ändert, die als Grundlage für D.N. dienten. Nasonov (1924) stellte die Hypothese auf, dass AG ein Organell ist, das für die Trennung und Anreicherung von Substanzen in einer Vielzahl von Zellen sorgt.

Mit herkömmlichen mikrotechnischen Methoden war es lange Zeit nicht möglich, Elemente des Golgi-Apparats in Pflanzenzellen nachzuweisen. Mit dem Aufkommen der Elektronenmikroskopie wurden AG-Elemente jedoch in allen Pflanzenzellen entdeckt, wo sie sich entlang der Zellperipherie befinden.

Feinstruktur des Golgi-Apparats

Ein Elektronenmikroskop zeigt, dass der Golgi-Apparat durch Membranstrukturen dargestellt wird, die in einer kleinen Zone zusammengefasst sind (Abb. 176, 177). Eine separate Ansammlungszone dieser Membranen ist dictyosome(Abb. 178). Im Dictyosom liegen flache Membransäcke oder Zisternen dicht nebeneinander (im Abstand von 20-25 nm) in Form eines Stapels, zwischen denen sich dünne Hyaloplasmaschichten befinden. Jeder einzelne Tank hat einen Durchmesser von etwa 1 μm und eine variable Dicke; In der Mitte können die Membranen eng beieinander liegen (25 nm) und an der Peripherie können sie Erweiterungen, Ampullen, aufweisen, deren Breite nicht konstant ist. Die Anzahl solcher Beutel in einem Stapel beträgt in der Regel nicht mehr als 5–10. Bei einigen einzelligen Organismen kann ihre Zahl bis zu 20 erreichen. Neben dicht angeordneten flachen Zisternen werden in der AG-Zone viele Vakuolen beobachtet. Kleine Vakuolen kommen vor allem in den Randgebieten der AG-Zone vor; manchmal kann man sehen, wie sie aus den Ampullenverlängerungen an den Rändern der flachen Spülkästen geschnürt werden. Es ist üblich, in der Dictyosomenzone den proximalen oder sich entwickelnden Cis-Abschnitt und den distalen oder reifen Trans-Abschnitt zu unterscheiden (Abb. 178). Dazwischen liegt der Mittel- bzw. Zwischenabschnitt der AG.

Während der Zellteilung zerfallen die retikulierten Formen der AG in Dictyosomen, die passiv und zufällig auf die Tochterzellen verteilt werden. Wenn Zellen wachsen, erhöht sich die Gesamtzahl der Dictyosomen.

In sezernierenden Zellen ist die AG normalerweise polarisiert: Ihr proximaler Teil ist dem Zytoplasma und dem Zellkern zugewandt und der distale Teil ist der Zelloberfläche zugewandt. Im proximalen Bereich grenzen die Stapel eng beieinander liegender Zisternen an eine Zone kleiner glatter Bläschen und kurzer Membranzisternen. In Proben präparativ isolierter AG-Zonen mit Negativkontrast lässt sich deutlich erkennen, dass sich an den proximalen Teil des Dictyosoms ein netzwerk- oder schwammartiges System von Membranhohlräumen anschließt. Es wird angenommen, dass dieses System eine Übergangszone von ER-Elementen in die Zone des Golgi-Apparats darstellen könnte (Abb. 179).

Im mittleren Teil des Dictyosoms und an der Peripherie jeder Zisterne befindet sich außerdem eine Ansammlung kleiner Vakuolen mit einem Durchmesser von etwa 50 nm.

Im distalen oder transversalen Abschnitt von Dictyosomen grenzt die letzte flache Membranzisterne an einen Abschnitt, der aus röhrenförmigen Elementen und einer Masse kleiner Vakuolen besteht, die häufig eine fibrilläre Behaarung entlang der Oberfläche auf der Seite des Zytoplasmas aufweisen – diese sind behaart oder umrandet Vesikel vom gleichen Typ wie die umrandeten Vesikel während der Pinozytose. Dies ist das sogenannte Trans-Golgi-Apparat-Netzwerk(TGN), wo die Trennung und Sortierung der abgesonderten Produkte erfolgt. Noch weiter distal befindet sich eine Gruppe größerer Vakuolen – dies ist das Produkt der Verschmelzung kleiner Vakuolen und der Bildung sekretorischer Vakuolen.

Bei der Untersuchung dicker Zellschnitte mit einem Megavolt-Elektronenmikroskop wurde festgestellt, dass in Zellen einzelne Diktosomen durch ein System aus Vakuolen und Zisternen miteinander verbunden sein können. So entsteht ein lockeres dreidimensionales Netzwerk, das im Lichtmikroskop sichtbar ist. Bei der diffusen Form der AG wird jeder einzelne Abschnitt durch ein Dictyosom repräsentiert. In Pflanzenzellen überwiegt der diffuse Typ der AG-Organisation; im Durchschnitt gibt es etwa 20 Dictyosomen pro Zelle. In tierischen Zellen sind Zentriolen häufig mit der Membranzone des Golgi-Apparats verbunden; Zwischen den radial von ihnen ausgehenden Mikrotubulibündeln liegen Gruppen von Membran- und Vakuolenstapeln, die das Zellzentrum konzentrisch umgeben. Dieser Zusammenhang spiegelt wahrscheinlich die Beteiligung von Mikrotubuli an der Vakuolenbewegung wider.

Sekretionsfunktion des Golgi-Apparats

Membranelemente von AG sind an der Segregation und Akkumulation von im ER synthetisierten Produkten beteiligt und an deren chemischen Umlagerungen und Reifung beteiligt: ​​Dies ist hauptsächlich die Umlagerung der Oligosaccharidkomponenten von Glykoproteinen in der Zusammensetzung wasserlöslicher Sekrete oder in der Zusammensetzung von Membranen (Abb. 180).

In den AG-Becken findet die Synthese von Polysacchariden statt, deren Wechselwirkung mit Proteinen zur Bildung von Mukoproteinen führt. Aber am wichtigsten ist, dass mit Hilfe von Elementen des Golgi-Apparats der Prozess der Entfernung fertiger Sekrete außerhalb der Zelle stattfindet. Darüber hinaus ist AG eine Quelle zellulärer Lysosomen.

Die Beteiligung von AG an den Prozessen der Ausscheidung sekretorischer Produkte wurde am Beispiel exokriner Pankreaszellen sehr gut untersucht. Diese Zellen zeichnen sich durch das Vorhandensein einer großen Anzahl sekretorischer Granula (Zymogengranula) aus, bei denen es sich um mit Proteinen gefüllte Membranvesikel handelt. Zu den Proteinen der Zymogen-Granula gehören verschiedene Enzyme: Proteasen, Lipasen, Kohlenhydrate, Nukleasen. Bei der Sekretion wird der Inhalt dieser Zymogenkörnchen aus den Zellen in das Lumen der Drüse freigesetzt und fließt dann in die Darmhöhle. Da das Hauptprodukt, das von Pankreaszellen ausgeschieden wird, Protein ist, wurde die Reihenfolge des Einbaus radioaktiver Aminosäuren in verschiedene Teile der Zelle untersucht (Abb. 181). Zu diesem Zweck wurde den Tieren eine mit Tritium markierte Aminosäure (3H-Leucin) injiziert und die Lokalisierung der Markierung über die Zeit mittels elektronenmikroskopischer Autoradiographie überwacht. Es stellte sich heraus, dass die Markierung nach kurzer Zeit (3–5 Minuten) nur in den Basalbereichen der Zellen lokalisiert war, in Bereichen, die reich an granulärem ER sind. Da die Markierung während der Proteinsynthese in die Proteinkette eingebaut wurde, war klar, dass die Proteinsynthese weder in der AG-Zone noch in den Zymogenkörnern selbst stattfand, sondern ausschließlich im Ergastoplasma auf Ribosomen synthetisiert wurde. Etwas später (nach 20–40 Minuten) wurde in der Zone der AG-Vakuolen eine andere Markierung als Ergastoplasma gefunden. Folglich wurde das Protein nach der Synthese im Ergastoplasma in die AG-Zone transportiert. Auch später (nach 60 Minuten) wurde die Markierung bereits im Bereich der Zymogengranula nachgewiesen. Anschließend war die Markierung im Lumen der Acini dieser Drüse zu sehen. Somit wurde klar, dass AG ein Zwischenglied zwischen der eigentlichen Synthese des sekretierten Proteins und seiner Entfernung aus der Zelle ist. Die Prozesse der Proteinsynthese und -ausscheidung wurden auch in anderen Zellen (Brustdrüse, Darmbecherzellen, Schilddrüse usw.) eingehend untersucht und die morphologischen Merkmale dieses Prozesses untersucht. Das an Ribosomen synthetisierte exportierte Protein wird abgetrennt und sammelt sich in den ER-Zisternen an, durch die es zur AG-Membranzone transportiert wird. Dabei werden kleine Vakuolen, die das synthetisierte Protein enthalten, von den glatten Bereichen des ER abgespalten und gelangen in die Vakuolenzone im proximalen Teil des Dictyosoms. An diesem Punkt können die Vakuolen miteinander und mit den flachen Cis-Zisternen des Dictyosoms verschmelzen. Auf diese Weise wird das Proteinprodukt bereits in die Hohlräume der AG-Tanks überführt.

Da Proteine ​​in den Zisternen des Golgi-Apparats verändert werden, werden sie mittels kleiner Vakuolen von Zisterne zu Zisterne in den distalen Teil des Dictyosoms transportiert, bis sie das röhrenförmige Membrannetzwerk in der Transregion des Dictyosoms erreichen. In diesem Bereich werden kleine Bläschen abgetrennt, die ein bereits ausgereiftes Produkt enthalten. Die zytoplasmatische Oberfläche solcher Vesikel ähnelt der Oberfläche umrandeter Vesikel, die während der Rezeptorpinozytose beobachtet werden. Die getrennten kleinen Bläschen verschmelzen miteinander und bilden sekretorische Vakuolen. Danach beginnen sich die sekretorischen Vakuolen in Richtung Zelloberfläche zu bewegen, kommen mit der Plasmamembran in Kontakt, mit der ihre Membranen verschmelzen, und so erscheint der Inhalt dieser Vakuolen außerhalb der Zelle. Morphologisch ähnelt dieser Prozess der Extrusion (Auswerfen) der Pinozytose, nur mit umgekehrter Abfolge der Stadien. Es heißt Exozytose.

Diese Beschreibung der Ereignisse ist nur ein allgemeines Diagramm der Beteiligung des Golgi-Apparats an sekretorischen Prozessen. Die Sache wird dadurch erschwert, dass dieselbe Zelle an der Synthese vieler sekretierter Proteine ​​beteiligt sein, sie voneinander isolieren und an die Zelloberfläche oder in Lysosomen leiten kann. Im Golgi-Apparat findet nicht nur ein „Pumpen“ von Produkten von einem Hohlraum in einen anderen statt, sondern auch deren allmähliche „Reifung“, Modifikation von Proteinen, die mit der „Sortierung“ von Produkten endet, die entweder an Lysosomen oder an Lysosomen gesendet werden Plasmamembran oder zu sekretorischen Vakuolen.

Modifikation von Proteinen im Golgi-Apparat

Im ER synthetisierte Proteine ​​gelangen nach primärer Glykosylierung und Reduktion mehrerer Saccharidreste in die cis-Zone des Golgi-Apparats. Letztendlich haben dort alle Proteine ​​die gleichen Oligosaccharidketten, bestehend aus zwei Molekülen N-Acetylglucosamin und sechs Molekülen Mannose (Abb. 182). In cis-Zisternen beginnt die sekundäre Modifikation der Oligosaccharidketten und deren Sortierung in zwei Klassen. Infolgedessen werden Oligosaccharide auf hydrolytischen Enzymen, die für Lysosomen bestimmt sind (mannosereiche Olgosaccharide), phosphoryliert, und Oligosaccharide anderer Proteine, die an sekretorische Granula oder an die Plasmamembran gesendet werden, unterliegen komplexen Umwandlungen, wobei eine Reihe von Zuckern verloren gehen und Galaktose, N-Acetylglucosamin, hinzugefügt wird und Sialinsäuren.

In diesem Fall erscheint ein spezieller Komplex von Oligosacchariden. Solche Umwandlungen von Oligosacchariden werden mit Hilfe von Enzymen durchgeführt - Glykosyltransferasen, die Teil der Membranen der Zisternen des Golgi-Apparats sind. Da jede Zone in Dictyosomen über einen eigenen Satz von Glykosylierungsenzymen verfügt, werden Glykoproteine ​​wie in einem Staffellauf von einer Membrankammer („Boden“ in einem Stapel von Dictyosomentanks) in eine andere übertragen und in jeder Zone der spezifischen Wirkung ausgesetzt von Enzymen. So kommt es in der cis-Stelle zur Phosphorylierung von Mannosen in lysosomalen Enzymen und zur Bildung einer speziellen Mannose-6-Gruppe, die für alle hydrolytischen Enzyme charakteristisch ist und dann in die Lysosomen gelangt.

Im mittleren Teil der Dictyosomen kommt es zur sekundären Glykosylierung sekretorischer Proteine: zusätzliche Entfernung von Mannose und Zugabe von N-Acetylglucosamin. Im trans-Bereich werden Galactose und Sialinsäuren an die Oligosaccharidkette angehängt (Abb. 183).

Diese Daten wurden mit völlig unterschiedlichen Methoden gewonnen. Mittels Differentialzentrifugation war es möglich, schwerere (cis-)Komponenten des Golgi-Apparats und leichtere (trans-)Komponenten getrennt zu gewinnen und das Vorhandensein von Glykosidasen und deren Produkten darin zu bestimmen. Andererseits war es mithilfe monoklonaler Antikörper gegen verschiedene Enzyme mittels Elektronenmikroskopie möglich, diese direkt auf Zellschnitten zu lokalisieren.

In einer Reihe spezialisierter Zellen im Golgi-Apparat findet die Synthese von Polysacchariden selbst statt.

Im Golgi-Apparat pflanzlicher Zellen findet die Synthese von Zellwandmatrix-Polysacchariden (Hemicellulosen, Pektine) statt. Darüber hinaus sind Dictyosomen pflanzlicher Zellen an der Synthese und Sekretion von Schleim und Muzinen beteiligt, zu denen auch Polysaccharide gehören. Die Synthese des Hauptgerüstpolysaccharids pflanzlicher Zellwände, der Cellulose, erfolgt, wie bereits erwähnt, auf der Oberfläche der Plasmamembran.

Im Golgi-Apparat tierischer Zellen findet die Synthese langer unverzweigter Polysaccharidketten von Glucosainoglycanen statt. Eine davon, Hyaluronsäure, die Teil der extrazellulären Matrix des Bindegewebes ist, enthält mehrere tausend sich wiederholende Disaccharidblöcke. Viele Glykosinoglykane sind kovalent an Proteine ​​gebunden und bilden Proteoglykane (Mukoproteine). Solche Polysaccharidketten werden im Golgi-Apparat modifiziert und binden an Proteine, die von Zellen in Form von Proteoglykanen sezerniert werden. Im Golgi-Apparat kommt es auch zur Sulfatierung von Glykosinoglykanen und einigen Proteinen.

Proteinsortierung im Golgi-Apparat

Mindestens drei Ströme von nicht-zytosolischen Proteinen, die von der Zelle synthetisiert werden, passieren also den Golgi-Apparat: ein Strom hydrolytischer Enzyme in das Lysosomenkompartiment, ein Strom sezernierter Proteine, die sich in sekretorischen Vakuolen ansammeln und erst bei Erhalt aus der Zelle freigesetzt werden von speziellen Signalen, einem Strom ständig sezernierter sekretorischer Proteine. Daher muss es einen speziellen Mechanismus für die räumliche Trennung dieser verschiedenen Proteine ​​und ihrer Wege geben.

In der cis- und mittleren Zone von Dictyosomen gehen alle diese Proteine ​​ohne Trennung zusammen, sie werden nur getrennt in Abhängigkeit von ihren Oligosaccharid-Markern modifiziert.

Die eigentliche Trennung der Proteine, ihre Sortierung, erfolgt im Trans-Bereich des Golgi-Apparats. Dieser Prozess ist noch nicht vollständig entschlüsselt, aber am Beispiel der Sortierung lysosomaler Enzyme kann man das Prinzip der Selektion bestimmter Proteinmoleküle verstehen (Abb. 184).

Es ist bekannt, dass nur Vorläuferproteine ​​lysosomaler Hydrolasen über ein spezifisches Oligosaccharid, nämlich eine Mannosegruppe, verfügen. In cis-Zisternen werden diese Gruppen phosphoryliert und dann zusammen mit anderen Proteinen von Zisternen zu Zisternen über die mittlere Zone in die Trans-Region übertragen. Die Membranen des Transnetzwerks des Golgi-Apparats enthalten einen Transmembran-Proteinrezeptor (Mannose-6-Phosphat-Rezeptor oder M-6-P-Rezeptor), der phosphorylierte Mannosegruppen der Oligosaccharidkette lysosomaler Enzyme erkennt und an diese bindet. Diese Bindung erfolgt bei neutralen pH-Werten innerhalb der Zisternen des Transnetzwerks. Auf Membranen bilden diese M-6-F-Rezeptorproteine ​​Cluster, Gruppen, die sich in den Bildungszonen kleiner, mit Clathrin beschichteter Vesikel konzentrieren. Im Transnetzwerk des Golgi-Apparats erfolgt deren Trennung, Knospung und weitere Übertragung auf Endosomen. Folglich binden M-6-F-Rezeptoren als Transmembranproteine ​​an lysosomale Hydrolasen, trennen sie, sortieren sie von anderen Proteinen (z. B. sekretorischen, nicht-lysosomalen) und konzentrieren sie in umrandeten Vesikeln. Nach der Trennung vom Transnetzwerk verlieren diese Vesikel schnell ihre Hülle, verschmelzen mit Endosomen und übertragen ihre mit Membranrezeptoren verbundenen lysosomalen Enzyme in diese Vakuole. Wie bereits erwähnt, kommt es im Inneren von Endosomen aufgrund der Aktivität des Protonentransporters zu einer Versauerung der Umgebung. Ab pH 6 dissoziieren lysosomale Enzyme von M-6-P-Rezeptoren, werden aktiviert und beginnen im Hohlraum des Endolysosoms zu wirken. Membranabschnitte werden zusammen mit M-6-F-Rezeptoren durch das Recycling von Membranvesikeln in das Transnetzwerk des Golgi-Apparats zurückgeführt.

Höchstwahrscheinlich durchläuft der Teil der Proteine, der sich in sekretorischen Vakuolen ansammelt und nach Erhalt eines Signals (z. B. eines Nerven- oder Hormonsignals) aus der Zelle entfernt wird, den gleichen Auswahl- und Sortiervorgang an den Rezeptoren der Transzisternen des Golgi-Apparats . Diese sekretorischen Proteine ​​dringen zunächst in kleine, ebenfalls mit Clathrin beschichtete Vakuolen ein, die dann miteinander verschmelzen. In sekretorischen Vakuolen sammeln sich angesammelte Proteine ​​häufig in Form dichter sekretorischer Körnchen an. Dies führt zu einem etwa 200-fachen Anstieg der Proteinkonzentration in diesen Vakuolen im Vergleich zur Konzentration im Golgi-Apparat. Anschließend werden diese Proteine, wenn sie sich in sekretorischen Vakuolen ansammeln, durch Exozytose aus der Zelle freigesetzt, wenn die Zelle das entsprechende Signal empfängt.

Der dritte Strom von Vakuolen, der mit einer konstanten, konstitutiven Sekretion verbunden ist, geht ebenfalls vom Golgi-Apparat aus. Somit scheiden Fibroblasten eine große Menge an Glykoproteinen und Mucinen aus, die Teil der Hauptsubstanz des Bindegewebes sind. Viele Zellen sezernieren ständig Proteine, die ihre Bindung an Substrate erleichtern; es gibt einen ständigen Fluss von Membranvesikeln zur Zelloberfläche, die Elemente der Glykokalyx und Membranglykoproteine ​​transportieren. Dieser von der Zelle ausgeschiedene Fluss von Komponenten unterliegt keiner Sortierung im Rezeptor-Trans-System des Golgi-Apparats. Die Primärvakuolen dieses Flusses spalten sich ebenfalls von den Membranen ab und ähneln in ihrer Struktur den umrandeten Vakuolen, die Clathrin enthalten (Abb. 185).

Zum Abschluss der Betrachtung der Struktur und Funktionsweise eines so komplexen Membranorganells wie des Golgi-Apparats muss betont werden, dass es sich trotz der scheinbaren morphologischen Homogenität seiner Komponenten, der Vakuole und der Zisterne, tatsächlich nicht nur um eine Ansammlung von handelt Vesikel, sondern ein schlankes, dynamisches, komplex organisiertes, polarisiertes System.

In der AG findet nicht nur der Transport von Vesikeln vom ER zur Plasmamembran statt. Es findet ein retrograder Transport von Vesikeln statt. Dadurch spalten sich Vakuolen von sekundären Lysosomen ab und kehren zusammen mit Rezeptorproteinen in die trans-AG-Zone zurück. Darüber hinaus gibt es einen Vakuolenfluss von der trans-Zone in die cis-Zone des AG sowie von der cis-Zone in das endoplasmatische Retikulum. In diesen Fällen sind die Vakuolen mit Proteinen des COP I-Komplexes beschichtet. Es wird angenommen, dass auf diese Weise verschiedene sekundäre Glykosylierungsenzyme und Rezeptorproteine ​​in Membranen zurückgeführt werden.

Diese Verhaltensmerkmale von Transportvesikeln führten zu der Hypothese, dass es zwei Arten des Transports von AG-Komponenten gibt (Abb. 186).

Einer von ihnen, der ältesten, zufolge gibt es in der AG stabile Membrankomponenten, zu denen Substanzen aus dem ER über Transportvakuolen weitergeleitet werden. Nach einem alternativen Modell ist AG ein dynamisches Derivat des ER: Vom ER abgespaltene Membranvakuolen verschmelzen miteinander zu einem neuen cis-Tank, der sich dann durch die gesamte AG-Zone bewegt und schließlich in Transportvesikel zerfällt. Nach diesem Modell führen retrograde COP I-Vesikel residente Ag-Proteine ​​zu jüngeren Zisternen zurück. Daher wird davon ausgegangen, dass die Übergangszone der Notaufnahme eine „Entbindungsklinik“ für den Golgi-Apparat darstellt.

Der Golgi-Apparat erfüllt folgende Funktionen:

• sammelt Proteine, Fette und Kohlenhydrate und gibt sie dann an das Zytoplasma ab, wo sie für die lebenswichtigen Prozesse der Zelle selbst verwendet werden;
• Bildung von Enzymen (z. B. synthetisieren Zellen in der Bauchspeicheldrüse von Tieren Verdauungsenzyme);
• Synthese von Fetten und Kohlenhydraten;
• unterstützt das Wachstum und die Erneuerung der Plasmamembran

Aber Hauptfunktion des Golgi-Komplexes- Ausscheidung von Substanzen, die von der Zelle synthetisiert werden.

Die Erforschung des Golgi-Apparats geht weiter, daher lernen wir immer noch neue Funktionen kennen, die die Natur diesem Komplex zugewiesen hat.

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Der Golgi-Apparat ist ein Stapel abgeflachter Membransäcke („“) und ein damit verbundenes Vesikelsystem. Bei der Untersuchung ultradünner Abschnitte war es schwierig, die dreidimensionale Struktur zu erkennen, aber Wissenschaftler vermuteten, dass sich um den zentralen Abschnitt herum miteinander verbundene Röhren bildeten.

Der Golgi-Apparat übernimmt die Funktion des Transports von Substanzen und der chemischen Modifikation der in ihn gelangenden Zellprodukte. Diese Funktion ist besonders wichtig in sekretorischen Zellen, zum Beispiel sezernieren Azinuszellen der Bauchspeicheldrüse Verdauungsenzyme des Pankreassaftes in den Ausführungsgang. Wissenschaftler untersuchten die Funktionsweise des Golgi-Apparats anhand elektronenmikroskopischer Aufnahmen einer solchen Zelle. Der individuelle Transport von Stoffen wurde anhand radioaktiv markierter Aminosäuren identifiziert.

In einer Zelle werden Proteine ​​aus Aminosäuren aufgebaut. Es wurde festgestellt, dass sie in den Vesikeln des Golgi-Apparats konzentriert werden und dann zur Plasmamembran transportiert werden. Im Endstadium erfolgt die Sekretion inaktiver Enzyme; diese Form ist notwendig, damit sie die Zellen, in denen sie gebildet werden, nicht zerstören können. Typischerweise sind Proteine, die in den Golgi-Komplex gelangen, Glykoproteine. Dort werden sie einer Modifikation unterzogen, die sie zu Markern macht, die es ermöglichen, das Protein genau seinem beabsichtigten Zweck zuzuführen. Wie genau der Golgi-Komplex Moleküle verteilt, ist nicht genau geklärt.

Funktion der Kohlenhydratsekretion

In manchen Fällen ist der Golgi-Apparat an der Sekretion von Kohlenhydraten beteiligt, beispielsweise bei Pflanzen – an der Bildung von Zellwandmaterial. Seine Aktivität nimmt im Bereich der Zellplatte zu, die sich zwischen zwei neu gebildeten Tochterkernen befindet. Golgi-Vesikel werden durch Mikrotubuli zu dieser Stelle geleitet. Die Membranen der Vesikel werden Teil der Plasmamembranen der Tochterzellen. Ihr Inhalt wird für den Aufbau von Zellwänden der Mittelplatte und neuen Wänden benötigt. Zellulose wird den Zellen separat über Mikrotubuli zugeführt, wobei der Golgi-Apparat umgangen wird.

Der Golgi-Apparat synthetisiert auch das Glykoprotein Mucin, das in Lösung Schleim bildet. Es wird von Becherzellen produziert, die sich in der Dicke des Epithels der Schleimhaut der Atemwege und der Darmschleimhaut befinden. Bei einigen insektenfressenden Pflanzen produziert der Golgi-Apparat Enzyme und klebrigen Schleim in den Blattdrüsen. Der Golgi-Komplex ist auch an der Sekretion von Wachs, Schleim, Gummi und Pflanzenleim beteiligt.

Der Golgi-Apparat ist ein wichtiges Organell, das in fast jeder Zelle vorhanden ist. Die einzigen Zellen, denen dieser Komplex fehlt, sind möglicherweise die roten Blutkörperchen von Wirbeltieren. Die Funktionen dieser Struktur sind sehr vielfältig. In den Tanks des Geräts werden alle von der Zelle produzierten Verbindungen angesammelt, wonach ihre weitere Sortierung, Modifikation, Umverteilung und ihr Transport erfolgen.

Obwohl der Golgi-Apparat bereits 1897 entdeckt wurde, werden einige seiner Funktionen bis heute aktiv untersucht. Betrachten wir die Merkmale seiner Struktur und Funktionsweise genauer.

Golgi-Apparat: Struktur

Bei dieser Organelle handelt es sich um eine Ansammlung von Membranzisternen, die eng nebeneinander liegen und einem Stapel ähneln. Als strukturelle und funktionelle Einheit wird hier das Diktyosom angesehen.

Das Dictyosom ist ein separater, unabhängiger Teil des Golgi-Apparats, der aus 3 – 8 eng beieinander liegenden Zisternen besteht. Ein Stapel dieser Membranzisternen ist von einem System kleiner Vakuolen und Vesikel umgeben – so erfolgt der Stofftransport sowie die Kommunikation der Dictyosomen untereinander und mit anderen Zellstrukturen. In der Regel haben sie nur ein Dictyosom, während es in Pflanzenstrukturen viele davon geben kann.

Bei einem Dictyosom ist es üblich, zwei Enden zu trennen – die cis- und die trans-Seite. Die cis-Seite ist dem Kern und dem körnigen endoplasmatischen Retikulum zugewandt. Hier werden synthetisierte Proteine ​​und andere Verbindungen in Form von Membranvesikeln transportiert. An diesem Ende des Dictyosoms bilden sich ständig neue Zisternen.

Die Trans-Seitenflächen sind im Allgemeinen etwas breiter. Dazu gehören Verbindungen, die bereits alle Modifikationsstufen durchlaufen haben. Aus dem unteren Tank lösen sich ständig kleine Vakuolen und Bläschen, die Stoffe zu den gewünschten Organellen der Zelle transportieren.

Golgi-Apparat: Funktionen

Wie bereits erwähnt, sind die Funktionen der Organelle sehr vielfältig.

• Hier erfolgt die Modifikation neu synthetisierter Proteinmoleküle. In den meisten Fällen ist an das Proteinmolekül ein Kohlenhydrat-, Sulfat- oder Phosphorrest gebunden. Somit ist der Golgi-Apparat für die Bildung von Proteinenzymen und Lysosomenproteinen verantwortlich.
• Der Golgi-Apparat ist für den Transport veränderter Proteine ​​in bestimmte Bereiche der Zelle verantwortlich. Von der Transseite werden ständig kleine Bläschen mit fertigen Proteinen abgetrennt.
• Hier erfolgt die Bildung und der Transport aller Lysosomenenzyme.
• In den Hohlräumen der Tanks kommt es zur Ansammlung von Lipiden und anschließend zur Bildung von Lipoproteinen – einem Komplex aus Protein- und Lipidmolekülen.
• Der Golgi-Apparat einer Pflanzenzelle ist für die Synthese von Polysacchariden verantwortlich, die dann zur Bildung der Pflanze verwendet werden, sowie von Schleim, Pektinen, Hemizellulose und Wachsen.
• Nach der Zellteilung der Pflanze ist der Golgi-Komplex an der Bildung der Zellplatte beteiligt.
• In den Spermien ist dieses Organell an der Bildung von Akrosomenzymen beteiligt, mit deren Hilfe die Membranen der Eizelle bei der Befruchtung zerstört werden.
• In den Zellen von Protozoenvertretern ist der Golgi-Komplex für die Bildung regulierender Zellen verantwortlich

Natürlich ist dies keine vollständige Liste aller ausgeführten Funktionen. Moderne Wissenschaftler führen immer noch vielfältige Forschungen mit den neuesten Technologien durch. Es ist wahrscheinlich, dass die Liste der Funktionen des Golgi-Komplexes in den nächsten Jahren erheblich wachsen wird. Aber heute können wir mit Sicherheit sagen, dass dieses Organell die normale Funktion sowohl der Zelle als auch des gesamten Organismus unterstützt.

Der Golgi-Komplex besteht aus einer Reihe abgeflachter, an den Rändern erweiterter, gestapelter Zisternen und aus den Zisternen sprießenden Bläschen. Jede dieser Zisternengruppen wird als Dictyosom bezeichnet. Die Struktur des Golgi-Komplexes hängt von der Art und dem Funktionszustand der Zellen ab. Die Anzahl der Zisternen in verschiedenen Zellen variiert, meist liegt sie im Bereich von 5–12. Beispielsweise verfügt der Golgi-Komplex in den sekretorischen Zellen der Bauchspeicheldrüse über viele Zisternen. Auch die Anzahl der Dictyosomen in Zellen variiert. Der Golgi-Komplex befindet sich normalerweise zwischen dem endoplasmatischen Retikulum und der Plasmamembran. Der Teil des Golgi-Komplexes, der dem endoplasmatischen Retikulum zugewandt ist, wird als cis-Pol bezeichnet, und der vom ES entfernte Teil wird als Trans-Pol bezeichnet. Entsprechend der Polarität des Golgi-Komplexes weist jede Seite seiner Zisternen cis- und trans-Oberflächen auf.

Mit Hilfe von Transportvesikeln erhält der Golgi-Komplex Proteine ​​aus dem endoplasmatischen Retikulum. Hier durchlaufen sie eine biochemische Verarbeitung, bei der es sich größtenteils um die Anlagerung von Kohlenhydratkomplexen an Proteine ​​und Lipide handelt. Darüber hinaus sortiert der Golgi-Komplex sie und „packt“ sie entsprechend ihrem Zweck in Vesikel, die den Inhalt an Lysosomen, Peroxisomen, die Plasmamembran und sekretorische Vesikel abgeben. Der Golgi-Komplex verpackt Proteine, die zur Sekretion in Vesikel bestimmt sind, die zur Plasmamembran wandern. Bei Erreichen der Plasmamembran verschmelzen die Vesikel mit der Plasmamembran der Zelle und geben ihren Inhalt durch Exozytose ab. Einige Proteine, die zur Exozytose bestimmt sind, können lange Zeit im Zytoplasma verbleiben und unter dem Einfluss eines bestimmten Reizes freigesetzt werden. So können Verdauungsenzyme in den Zellen der Bauchspeicheldrüse lange Zeit in sekretorischen Körnchen gespeichert und erst dann freigesetzt werden, wenn Nahrung in den Darm gelangt.

Neben seiner Beteiligung an der Verarbeitung (Reifung) und Sortierung der von der Zelle abgesonderten Proteine, der Bildung von Lysosomen und sekretorischen Granula in sekretorischen Zellen ist der Golgi-Komplex an der hydroosmotischen Reaktion der Zelle beteiligt. Bei großen Wasserflüssen wird das Zytoplasma überflutet und das Wasser sammelt sich teilweise in großen Vakuolen des Golgi-Komplexes.

Reis. Golgi-Komplex. Proteine ​​und Lipide gelangen von der cis-Seite in den Golgi-Komplex. Transportblasen transportieren diese Moleküle nacheinander von einem Tank zum anderen, wo sie sortiert werden. Das fertige Produkt verlässt den Komplex auf der Trans-Seite und befindet sich in verschiedenen Blasen. Einige der Vesikel, die das Protein enthalten, unterliegen einer Exozytose; andere Vesikel transportieren Proteine ​​für die Plasmamembran und Lysosomen.

Die Hauptbewegungsarten innerhalb der Zelle sind der Proteinfluss und der Blasenfluss (Vesikel). Eine der wichtigsten Aufgaben einer Zelle ist der Transport von Molekülen zu verschiedenen Teilen innerhalb der Zelle und in den extrazellulären Raum. Es gibt streng definierte Wege für die intrazelluläre und interzelluläre Bewegung von Material. Obwohl es bei hochspezialisierten Zellen zu gewissen Abweichungen kommen kann, sind die intrazellulären Flüsse in eukaryotischen Zellen im Allgemeinen ähnlich. Obwohl beispielsweise manchmal ein bidirektionaler Fluss zwischen Organellen auftritt, sind Protein- und Vesikelfluss überwiegend unidirektional – Membranproteine ​​bewegen sich vom endoplasmatischen Retikulum zur Zelloberfläche.

Spezielle Proteine ​​übernehmen auch den Transport von Stoffen von einem Teil der Zelle zum anderen. Spezifische Polypeptidsequenzen dieser Proteine ​​fungieren als Signalmarkierungen. Eine wichtige medizinische Entdeckung der letzten zwei Jahrzehnte war die Erkenntnis, dass eine Störung eines dieser Transportwege zu Krankheiten führen kann. Ein Defekt in einem Signalmarker oder Markererkennungsort kann die Gesundheit, den Zustand der Zelle und des Organismus erheblich beeinträchtigen. Eine detaillierte Untersuchung dieser Wege ist für das Verständnis der molekularen Grundlagen vieler menschlicher Krankheiten unerlässlich.

Lysosomen ( aus dem Griechischen lysis – Zersetzung, Verfall und Griechisch. Soma (Körper) – von Membranen umgebene Organellen (0,2–0,8 µm Durchmesser), die im Zytoplasma aller eukaryontischen Zellen vorhanden sind. In Leberzellen gibt es mehrere Hundert davon. Lysosomen werden im übertragenen Sinne Beutel mit „Massenvernichtungswaffen“ genannt, da sich in ihnen eine ganze Reihe hydrolytischer Enzyme befindet, die jeden Bestandteil der Zelle zerstören können. Es ist nicht nur die lysosomale Membran, die die Zelle vor der Zerstörung bewahrt. Lysosomale Enzyme arbeiten in einer sauren Umgebung (pH 4,5), die im Lysosom durch eine ATP-abhängige Protonenpumpe aufrechterhalten wird. Primäre Lysosomen sprießen aus dem Golgi-Apparat in Form von mit Enzymen gefüllten Vesikeln. Zu zerstörende Gegenstände können sich zunächst sowohl innerhalb als auch außerhalb der Zelle befinden. Dies können gealterte Mitochondrien, rote Blutkörperchen, Membranbestandteile, Glykogen, Lipoproteine ​​usw. sein. Gealterte Mitochondrien werden erkannt und in einem Vesikel eingeschlossen, das aus der Membran des endoplasmatischen Retikulums gebildet wird. Solche Blasen nennt man Autophagosomen. Als Membranvesikel werden von außen eingefangene Partikel bezeichnet Endosomen. Autophagosomen, Phagosomen und Endosomen verschmelzen mit primären Lysosomen, wo die Verdauung absorbierter Partikel und Substanzen stattfindet. Das Fehlen eines oder mehrerer Enzyme ist mit schweren Krankheiten verbunden.

Es sind etwa 40 lysosomale Erkrankungen (Speicherkrankheiten) bekannt. Sie alle sind mit dem Fehlen des einen oder anderen hydrolytischen Enzyms in Lysosomen verbunden. Dadurch reichert sich eine erhebliche Menge des Substrats des fehlenden Enzyms in den Lysosomen an, entweder in Form intakter Moleküle oder in Form teilweise abgespaltener Reste. Je nachdem, welches Enzym fehlt, kann es zu einer Anreicherung von Glykoproteinen, Glykogen, Lipiden, Glykolipiden, Glykosaminoglykanen (Mucopolysacchariden) kommen. Lysosomen, die übermäßig mit der einen oder anderen Substanz gefüllt sind, beeinträchtigen die normale Leistung der Zellfunktionen und verursachen dadurch die Manifestation von Krankheiten. Die molekularen Mechanismen lysosomaler Erkrankungen werden durch Mutationen von Strukturgenen verursacht, die den Prozess der intralysosomalen Hydrolyse von Makromolekülen steuern. Die Mutation kann die Synthese, Verarbeitung (Reifung) oder den Transport der lysosomalen Enzyme selbst beeinflussen.

Peroxisomen- Dies sind Vesikel (Blasen) mit einer Größe von 0,1 bis 1,5 Mikrometern, die ihren Namen aufgrund ihrer Fähigkeit zur Bildung von Wasserstoffperoxid erhalten haben. Diese Membranvesikel kommen in Säugetierzellen vor. Besonders zahlreich sind sie in Leber- und Nierenzellen. Peroxisomen erfüllen sowohl anabole als auch katabole Funktionen. Sie enthalten in der Matrix mehr als 40 Enzyme, die anabole Reaktionen bei der Biosynthese von Gallensäuren aus Cholesterin katalysieren. Sie enthalten auch Enzyme der Klasse der Oxidasen. Oxidasen nutzen Sauerstoff, um verschiedene Substrate zu oxidieren, und das Produkt der Sauerstoffreduktion ist kein Wasser, sondern Wasserstoffperoxid. Wasserstoffperoxid wiederum oxidiert selbst andere Substrate (einschließlich eines Teils des Alkohols in den Epithelzellen von Leber und Nieren). In Peroxisomen werden einige Phenole, D-Aminosäuren sowie Fettsäuren mit sehr langen (mehr als 22 Kohlenstoffatomen) Ketten oxidiert, die in Mitochondrien vor der Verkürzung nicht oxidiert werden können. Diese Fettsäuren kommen im Rapsöl vor. Die Lebensdauer von Peroxisomen beträgt 5-6 Tage. Durch deren Teilung entstehen aus früheren Peroxisomen neue Peroxisomen.

Derzeit sind etwa 20 Erkrankungen des Menschen bekannt, die mit einer Peroxisomendysfunktion einhergehen. Sie alle weisen neurologische Symptome auf und treten bereits im frühen Kindesalter auf. Die meisten peroxisomalen Erkrankungen werden autosomal-rezessiv vererbt. Peroxisomale Erkrankungen können durch eine gestörte Synthese von Gallensäuren und Cholesterin, eine gestörte Synthese von langkettigen und verzweigtkettigen Fettsäuren, mehrfach ungesättigten Fettsäuren, Dicarbonsäuren usw. verursacht werden. Eine seltene tödliche genetische Erkrankung, die durch die Anhäufung von verursacht wird C 24 Und C 26 - Fettsäuren sowie Vorläufer von Gallensäuren.

Proteasome – spezielle zelluläre „Fabriken“ zur Zerstörung von Proteinen. Schon der Name Proteasom – (Protos – Haupt-, Primär- und Soma – Körper) zeigt, dass es sich um ein Organell handelt, das zur Proteolyse – der Lyse von Proteinen – fähig ist. Proteasome enthalten einen tonnenförmigen Kern aus 28 Untereinheiten und haben einen Sedimentationskoeffizienten von 20S. (S – Svedberg-Einheit). 20S – Proteasom hat die Form eines Hohlzylinders von 15–17 nm und einem Durchmesser von 11–12 nm. Es besteht aus 4 übereinander liegenden Ringen zweier Typen. Jeder Ring enthält 7 Proteinuntereinheiten und umfasst 12–15 Polypeptide. Im Inneren des Zylinders befinden sich 3 proteolytische Kammern. Die Proteolyse (Zerstörung von Proteinen) findet in der zentralen Kammer statt und wird mit Hilfe von Proteaseenzymen durchgeführt. In dieser Kammer werden Proteine ​​mit Transkriptionsfehlern, toxische oder regulatorische Proteine, die für die Zelle unnötig geworden sind, abgebaut. Beispielsweise sind Cyclin-Proteine ​​an regulatorischen Prozessen während der Zellteilung beteiligt.

Die Markierung unnötiger Proteine ​​erfolgt durch ein spezifisches Enzymsystem – das Ubiquitinierungssystem. Das System bindet das Protein Ubiquitin (ubique – allgegenwärtig) an das Proteinmolekül, das zerstört werden muss. Signale für die Ubiquitinierung und den anschließenden Abbau können Störungen in der Struktur von Proteinmolekülen sein. Es gibt Hinweise auf einen Zusammenhang zwischen einigen erblichen Erkrankungen des Menschen (fibrozystische Erkrankung, Angelman-Syndrom) und Störungen der Ubiquitinierungsenzymreaktionen. Störungen im proteasomalen Proteinabbausystem gelten als Ursache einiger neurodegenerativer Erkrankungen.

Reis. Schematischer Aufbau des Proteasoms und der proteolytischen Kammern.

Schema des Abbaus von Proteinmolekülen in Proteasomen