Аминокислотами называются органические соединения, содержащие в молекуле функциональные группы: амино- и карбоксильную.

Номенклатура аминокислот. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих карбоновых кислот и добавления слова «амино». Положение аминогруппы указывают цифрами. Отсчет ведется от углерода карбоксильной группы.

Изомерия аминокислот. Их структурная изомерия определяется положением аминогруппы и строением углеродного радикала. В зависимости от положенияNH 2 -группы различают-,- и-аминокислоты.

Из -аминокислот строятся молекулы белка.

Для них также характерна изомерия функциональной группы (межклассовыми изомерами аминокислот могут быть сложные эфиры аминокислот или амиды гидроксикислот). Например, для 2-аминопропановой кислоты СН 3 – СН(NH) 2 – COOHвозможны следующие изомеры

Физические свойства α-аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, нелетучие (малое давление насыщенного пара), плавящиеся с разложением при высоких температурах. Большинство их хорошо растворимо в воде и плохо в органических растворителях.

Водные растворы одноосновных аминокислот имеют нейтральную реакцию. -Аминокислоты можно рассматривать как внутренние соли (биполярные ионы): + NH 3  CH 2  COO  . В кислой среде они ведут себя как катионы, в щелочной – как анионы. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, проявляющими одновременно кислотные и основные свойства.

Способы получения -аминокислот

1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот.

Cl CH 2  COONH 4 + NH 3
NH 2  CH 2 COOH

2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды.

3. Гидролизом белков получают 25 различных аминокислот. Разделение их – очень не простая задача.

Способы получения -аминокислот

1. Присоединение аммиака к непредельным карбоновым кислотам.

СН 2 = СН СООН + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4 .

2. Синтез на базе двухосновной малоновой кислоты.

Химические свойства аминокислот

1. Реакции по карбоксильной группе.

1.1. Образование эфиров при действии спиртов.

2. Реакции по аминогруппе.

2.1. Взаимодействие с минеральными кислотами.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Взаимодействие с азотистой кислотой.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  HO CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Превращение аминокислот при нагревании.

3.1.-аминокислоты образуют циклические амиды.

3.2.-аминокислоты отщепляют аминогруппу и атом водорода у-углеродного атома.

Отдельные представители

Глицин NH 2 CH 2 COOH(гликокол). Одна из наиболее распространенных аминокислот, входящих в состав белков. При обычных условиях – бесцветные кристаллы с Т пл = 232236С. Хорошо растворима в воде, нерастворима в абсолютном спирте и эфире. Водородный показатель водного раствора6,8; рК а = 1,510  10 ; рК в = 1,710  12 .

-аланин – аминопропионовая кислота

Широко распространена в природе. Встречается в свободном виде в плазме крови и в составе большинства белков. Т пл = 295296С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире. рК а (СООН)= 2,34; рК а (NH) = 9,69.

-аланин NH 2 CH 2 CH 2 COOH– мелкие кристаллы с Т пл = 200С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире и ацетоне. рК а (СООН) = 3,60; рК а (NH) = 10,19; в белках отсутствует.

Комплексоны. Этот термин используют для названия ряда -аминокислот, содержащих две или три карбоксильные группы. Наиболее простые:

Наиболее распространенный комплексон – этилендиаминтетрауксусная кислота.

Ее динатриевая соль – трилон Б – чрезвычайно широко применяется в аналитической химии.

Связь между остатками -аминокислот называют пептидной, а сами образующиеся соединения пептидами.

Два остатка -аминокислот образуют дипептид, три – трипептид. Много остатков образуют полипептиды. Полипептиды, как и аминокислоты, амфотерны, каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Белки - полипептиды.

Аминокислоты содержат амино - и карбоксильную группы и проявляют все свойства, характерные для соединений с такими функциональными группами. При написании реакций аминокислот пользуются формулами с неионизированными амино- и карбоксигруппами.

1)реакции по аминогруппе. Аминогруппа в аминокислотах проявляет обычные свойства аминов: амины являются основаниями, а в реакциях выступают в роли нуклеофилов.

1. Реакция аминокислот как основания. При взаимодействии аминокислоты с кислотами образуются аммонийные соли:

хлоргидрат глицина, хлороводородная соль глицина

2. Действие азотистой кислоты. При действии азотистой кислоты образуются гидроксикислоты и выделяется азот и вода:

Эту реакцию используют для количественного определения свободных аминных групп в аминокислотах, а также и в белках.

3.Образование N - ацильных производных, реакция ацилирования.

Аминокислоты реагируют с ангидридами и галогенангидридами кислот, образуя N - ацильные производные аминокислот:

Бензиловый эфир натриевая соль N карбобензоксиглицин - хлормуравьиной глицина

Ацилирование - один из способов защиты аминогруппы. N-ацильные производные имеют большое значение при синтезе пептидов, так как N-ацилпроизводные легко гидролизуются с образованием свободной аминогруппы.

4.Образование оснований Шиффа. При взаимодействии a - аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины (основания Шиффа) через стадию образования карбиноламинов:

аланин формальдегид N-метилольное производное аланина

5.Реакция алкилирования. Амииногруппа в a -аминокислоте алкилируется с образованием N – алкилпроизводных:

Наибольшее значение имеет реакция с 2,4 - динитрофторбензолом. Получаемые динитрофенильные производные (ДНФ-производные) используются при установлении аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Взаимодействие a- аминокислот с 2,4-динитрофторбензолом является примером реакции нуклеофильного замещения в бензольном ядре. За счет наличия в бензольном кольце двух сильных электроноакцепторных групп галоген становится подвижным и вступает в реакцию замещения:

2,4 – динитро -

фторбензол N - 2,4 - динитрофенил - a - аминокислота

(ДНФБ) ДНФ - производные a - аминокислот

6.Реакция с фенилизотиоцианатом. Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов. Фенилизотиоцианат является производным изотиоциановой кислоты H-N=C=S. Взаимодействие a - аминокислот с фенилизотиоцианатом протекает по механизму реакции нуклеофильного присоединения. В образовавшемся продукте далее осуществляется внутримолекулярная реакция замещения, приводящая к образованию циклического замещенного амида: фенилтиогидантоин.

Циклические соединения получаются с количественным выходом и представляют собой фенильные производные тиогидантоина (ФТГ - производные) - аминокислот. ФТГ - производные различаются строением радикала R.

Кроме обычных солей a- аминокислоты могут образовывать в определенных условиях внутрикомплексные соли с катионами тяжелых металлов. Для всех a - аминокислот очень характерны красиво кристаллизующиеся, интенсивно окрашенные в синий цвет внутрикомплексные (хелатные) соли меди):
Этиловый эфир аланина

Образование сложных эфиров - один из методов защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов.

3.Образование галогенангидридов. При действии на a- аминокислоты с защищенной аминогруппой оксидихлоридом серы (тионилхлоридом) или оксид-трихлоридом фосфора (хлорокисью фосфора) образуются хлорангидриды:

Получение галогенангидридов - один из способов активации карбоксильной группы в пептидном синтезе.

4.Получение ангидридов a - аминокислот. Галогенангидриды обладают очень высокой реакционной способностью, что снижает селективность реакции при их использовании. Поэтому более часто используемый способ активации карбоксильной группы в синтезе пептидов - это превращение ее в ангидридную. Ангидриды по сравнению с галогенангидридами кислот обладают меньшей активностью. При взаимодействии a- аминокислоты, имеющей защищенную аминогруппу, с этиловым эфиром хлормуравьиной кислоты(этилхлорформиатом) образуется ангидридная связь:

5. Декарбоксилирование. a - Аминокислоты, имеющие две электроноакцепторные группы при одном и том же атоме углерода, легко декарбоксилируются. В лабораторных условиях это осуществляется при нагревании аминокислот с гидроксидом бария.Эта реакция протекает в организме при участии ферментов декарбоксилаз с образованием биогенных аминов:

нингидрин

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании a- аминокислот образуются циклические амиды, называемые дикетопиперазинами:

Дикетопиперазин

g - и d - Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются с образованием внутренних амидов, лактамов:

g - лактам (бутиролактам)

В тех случаях, когда амино - и карбоксильная группы разделены пятью и более углеродными атомами, при нагревании происходит поликонденсация с образованием полимерных полиамидных цепей с отщеплением молекулы воды.

Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН 2 и -СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных - как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.

Реакции, обусловленные аминогруппой. С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:

Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:

В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):

Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН 2 -группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.

Реакции, обусловленные карбоксильной группой . При участиикарбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:

Если при a-углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (-NO 2 , -СС1 3 , -СООН, -COR и т.д.), поляризующий связь С®СООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования . Декарбоксилирование a-аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH 3 -группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга-низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на-гревании a-аминокислоты в присутствии поглотителей СО 2 , например, Ва(ОН) 2 .

При декарбоксилировании b-фенил-a-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин - цистин:

2НS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 НS CH 2 CH(NH 2)COOH

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами. Почти все a-аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит кобразованию гидроксикислот, на ароматические - диазосоединений.

Образование гидроксикислот:

Реакция диазотирования:

(диазосоединение)

1. с выделением молекулярного азота N 2:

2. без выделения молекулярного азота N 2:

Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света (400-800 нм). Ауксохромная группа

СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π - сопряжения с π - электронной системой основной группы хромофора.

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании a-аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды - дикетопиперазины:

валин (Val) диизопропильное производное

дикетопиперазина

При нагревании b-аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота

(3-аминопентановая кислота)

Нагревание g- и d-аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов - лактамов:

γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой

(4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты

Аминокислоты – это гетерофункциональные органические соединения, в состав молекул которых входит аминогруппа NH2 и карбоксильная группа COOH

Аминоуксусная кислота

аминопропановая кислота

Физические свойства.
Аминокислоты – это бесцветные кристаллические растворимые в воде вещества. В зависимости от радикала они могут быть кислыми, горькими и безвкусными.

Химические свойства

Аминокислы – это амфотерные органические соединения (за счёт аминогруппы, они проявляют основные свойства и за счёт карбоксильной группы COOH проявляют кислотные свойства)

Реагируют с кислотами

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = Cl - аминоуксусная кислота

Реагируют со щелочами

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O - натриевая соль глицина

Реагируют с основными оксидами

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O - медная соль глицина

Билет №17

Взаимосвязь строения, свойства и применения на примере простых веществ.

Для большинства неметаллов простых веществ характерно молекулярное строение, и лишь некоторые из них имеют немолекулярное строение.

Немолекулярное строение

C, B, Si

У этих неметаллов атомные кристаллические решётки, поэтому они обладают большой твёрдостью и очень высокими температурами плавления.

Добавка бора к стали, к сплавам алюминия, меди, никеля и др. улучшает их механические свойства.

Применение:

1. Алмаз – для бурения горных пород

2. Графит – для изготовления электродов, замедлителей нейтронов в атомных реакторах, в качестве смазочного материала в технике.

3. Уголь, состоящий в основном из углерода, - адсбент – для получения карбида кальция, чёрной краски.

Молекулярное строение

F 2 , O 2 , Cl 2 , Br 2 , N 2 , I 2 , S 8

Для этих неметаллов в твёрдом состоянии характерны молекулярные кристалические решётки, при обычных условиях это газы, жидкости или твёрдые вещества с низкими температурами плавления.

Применение:

1. Ускорение химических реакций, в том числе в металлургии

2. Резка и сварка металлов

3. В жидком виде в ракетных двигателях

4. В авиации и подводных лодках для дыхания

5. В медицине

Белки – как биополимеры. Первичная, вторичная и третичная структура белков. Свойства и биологические свойства белков.

Белки – это биополимеры в состав молекул которых входят остатки аминокислот

Белки имеют первичную, вторичную, третичную, и четвертичную структуру.

Первичная структура – это состоящая из остатков аминокислот соежинённых между собой пектидными связями

Вторичная структура – это цепь, свёрнутая в спираль и кроме пептидных связей есть водородные

Третичная структура – спираль, свёрнутая в клубок и дополнительно имеет сульфидные связи S-S

Четвертичная структура – двойная спираль, свёрнутая в клубок

Физические свойства

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104-107).

Химмические свойства
1. Реакция денатурации – это разрушение первичной структуры белка под действием температуры.
2. Цветные реакции на белки
а) Взаимодействие белка с Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
б) Взаимодействие белка с HNO 3
Реактивом на серу является ацетат свинца (CH 3 COO) 2 Pb, образуется черный осадок PbS

Биологическая роль
Белки – строительные материалы
Белки являются обязательными компонентом всех клеточных структур
Белки ферменты, играют роль катализаторов
Регулярные белки: к ним относят гармоны
Белки – средство защиты
Белки как источник энергии

Химические свойства а-аминокислот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали - образовали полиамидную цепочку.

Итак, химические свойства собственно аминокислотного фрагмента подразделяются на реакции аминов, реакции карбоновых кислот и свойства, обязанные взаимному их влиянию.

Карбоксильная группа проявляет себя в реакциях со щелочами - образуя карбоксилаты, со спиртами - образуя сложные эфиры, с аммиаком и аминами - образуя амиды кислот, а-аминокислоты достаточно легко декарбоксилируются при нагревании и при действии ферментов (схема 4.2.1).

Эта реакция имеет важное физиологическое значение, поскольку ее реализация in vivo приводит к образованию соответствующих биогенных аминов, выполняющих ряд специфических функций в живых организмах. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, обладающий гормональным действием. В организме человека он находится в связанном виде, освобождается при воспалительных и аллергических реакциях, анафилактическом шоке, вызывает расширение капилляров, сокращение гладкой мускулатуры, резко повышает секрецию соляной кислоты в желудке.

Так же, реакцией декарбоксилирования, вместе с реакцией гидроксилирования ароматического цикла, из триптофана образуется другой биогенный амин - серотонин. Он содержится у человека в клетках кишечника в тромбоцитах, в ядах кишечнополостных, моллюсков, членистоногих и земноводных, встречается в растениях (бананах, кофе, облепихе). Серотонин выполняет медиаторные функции в центральной и периферической нервной системах, влияет на тонус кровеносных сосудов, повышает стойкость капилляров, увеличивает количество тромбоцитов в крови (схема 4.2.2).

Аминогруппа аминокислот проявляет себя в реакциях с кислотами, образуя аммонийные соли, ацилируется

Схема 4.2.1

Схема 4.2.2

и алкилируется при взаимодействии с галогенангидридами и галогеналкилами, с альдегидами образует основания Шиффа, а с азотистой кислотой, как и обычные первичные амины, образует соответствующие гидроксипроизводные, в данном случае оксикислоты (схема 4.2.3).

Схема 4.2.3

Одновременное участие аминогруппы и карбоксильной функции в химических реакциях достаточно разнообразно. а-Аминокислоты образуют комплексы с ионами многих двухвалентных металлов - эти комплексы построены с участием двух молекул аминокислот на один ион металла, при этом металл образует с лигандами связи двух типов: карбоксильная группа дает с металлом ионную связь, а аминогруппа участвует своей неподеленной электронной парой, координирующейся на свободные орбитали металла (донорно-акцепторная связь), давая так называемые хелатные комплексы (схема 4.2.4, металлы расположены в ряд по устойчивости комплексов).

Так как в молекуле аминокислоты присутствует одновременно и кислотная и основная функция, то безусловно взаимодействие между ними неминуемо - оно приводит к образованию внутренней соли (цвиттер-иона). Так как это соль слабой кислоты и слабого основания, то в водном растворе она будет легко гидролизоваться, т.е. система равновесная. В кристаллическом состоянии аминокислоты имеют чисто цвиттер-ионную структуру, отсюда высокие этих веществ (схема 4.2.5).

Схема 4.2.4

Схема 4.2.5

Нингидринная реакция имеет большое значение для обнаружения аминокислот при их качественном и количественном анализе. Большинство аминокислот реагирует с нингидрином, выделяя соответствующий альдегид, при этом раствор окрашивается в интенсивный сине-фиолетовый цвет ( нм), растворы оранжевого цвета ( нм) дают только пролин и оксипролин. Схема реакции достаточно сложна и ее промежуточные стадии не совсем ясны, окрашенный продукт реакции носит название “фиолетовый Руэмана" (схема 4.2.6).

Дикетопиперазины образуются при нагревании свободных аминокислот, а лучше при нагревании их эфиров.

Схема 4.2.6

Продукт реакции можно определить по структуре - как производное гетероцикла пиразина, по схеме реакции - как циклический двойной амид, поскольку образуется он взаимодействием аминогрупп с карбоксильными функциями по схеме нуклеофильного замещения (схема 4.2.7).

Образование полиамидов а-аминокислот является разновидностью вышеописанной реакции образования дикепиперазинов, причем той

Схема 4.2.7

Схема 4.2.8

разновидностью, ради которой наверное Природа и создала этот класс соединений. Суть реакции заключается в нуклеофильной атаке аминной группы одной а-аминокислоты по карбоксильной группе второй а-аминокислоты, тогда как аминная группа второй аминокислоты последовательно атакует карбоксильную группу третьей аминокислоты и т.д. (схема 4.2.8).

Результатом реакции является полиамид или (называемый применительно к химии белков и белковоподобных соединений) полипептид. Соответственно фрагмент -CO-NH- называют пептидным звеном или пептидной связью.