विशेष रूप से एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के समीकरण में माइकलिस और मेंटेन के कार्यों में एंजाइमैटिक प्रक्रियाओं के कैनेटीक्स की नींव रखी गई थी।

एंजाइमैटिक प्रक्रियाओं के कैनेटीक्स को एंजाइमों के विज्ञान के एक खंड के रूप में समझा जाता है जो सब्सट्रेट की रासायनिक प्रकृति, पर्यावरणीय परिस्थितियों और प्रतिक्रिया के पाठ्यक्रम को प्रभावित करने वाले बाहरी कारकों पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता का अध्ययन करता है।
जब सब्सट्रेट एकाग्रता काफी अधिक होती है, तो यह अब दर को प्रभावित नहीं करती है, क्योंकि उत्तरार्द्ध अधिकतम हो गया है (यह दर्शाता है कि संपूर्ण एंजाइम सब्सट्रेट से जुड़ा हुआ है)।
सब्सट्रेट की उच्च सांद्रता (प्रतिक्रिया का शून्य क्रम) पर एंजाइम गतिविधि का अध्ययन किया जाता है। इन शर्तों के तहत, प्रतिक्रिया दर में सभी परिवर्तन केवल एंजाइम की मात्रा पर निर्भर होंगे। हालांकि, जीवित कोशिकाओं में, सब्सट्रेट सांद्रता, एक नियम के रूप में, एंजाइमों की संतृप्ति से बहुत दूर है। इसका मतलब है कि कोशिकाओं में एंजाइम अपनी पूरी शक्ति का उपयोग नहीं करते हैं।
एंजाइम की मात्रा पर एंजाइमी प्रतिक्रिया दर की निर्भरता
यदि सब्सट्रेट अधिक मात्रा में है, जो व्यावहारिक रूप से प्रायोगिक परिस्थितियों में होता है, तो प्रतिक्रिया की दर एंजाइम की मात्रा के समानुपाती होती है। लेकिन, अगर एंजाइम की मात्रा बढ़ा दी जाती है ताकि सब्सट्रेट अधिक न हो, तो इस आनुपातिकता का उल्लंघन होगा।
एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर एंजाइम की सामग्री में वृद्धि के साथ रैखिक रूप से बढ़ जाती है। लेकिन एंजाइम की सांद्रता में अत्यधिक वृद्धि इस तथ्य की ओर ले जाती है कि सब्सट्रेट एंजाइम से कम हो जाता है, और यह प्रतिक्रिया दर में वृद्धि में कमी से प्रकट होता है।
एंजाइम मॉड्यूलेटर पर प्रभाव
एंजाइमों की गतिविधि न केवल सब्सट्रेट, एंजाइम, माध्यम के पीएच की मात्रा में परिवर्तन के कारण, बल्कि विभिन्न रसायनों के प्रभाव में भी बदल सकती है। पदार्थ जो एंजाइमिक प्रतिक्रियाओं के पाठ्यक्रम को प्रभावित करते हैं, उनके न्यूनाधिक, या प्रभावकारक कहलाते हैं। उन्हें सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों में विभाजित किया गया है, अर्थात उनके प्रभाव में प्रतिक्रिया को तेज या धीमा किया जा सकता है। एंजाइम माड्युलेटर्स की कार्रवाई का अध्ययन व्यावहारिक महत्व का है, क्योंकि यह एंजाइमों की कार्रवाई की प्रकृति की गहरी समझ की अनुमति देता है। उनमें से कुछ चयापचय के प्राकृतिक नियामकों की भूमिका निभाते हैं। कई प्रकार के एंजाइम गतिविधि न्यूनाधिक हैं जो संरचना और क्रिया के तंत्र में भिन्न होते हैं।
एंजाइम एक्टिवेटर्स
सक्रियकर्ताओं की भूमिका कार्बनिक (पित्त अम्ल, एंजाइम, आदि) और अकार्बनिक पदार्थ (धातु आयन, आयन) दोनों द्वारा निभाई जा सकती है। अक्सर ऐसे मामले होते हैं जब एक ही पदार्थ एक एंजाइम के संबंध में एक उत्प्रेरक होता है, और दूसरे के संबंध में - एक अवरोधक। कुछ एंजाइमों के लिए धातु आयन बहुत विशिष्ट उत्प्रेरक होते हैं। वे एंजाइम को सब्सट्रेट के लगाव में योगदान दे सकते हैं, एंजाइम की तृतीयक संरचना के निर्माण में भाग ले सकते हैं या सक्रिय साइट का हिस्सा बन सकते हैं। कई धातुओं (सोडियम, पोटेशियम, कैल्शियम, मैग्नीशियम, लोहा, तांबा, आदि) के आयन आवश्यक घटक हैं जो कई एंजाइमों के सामान्य कामकाज के लिए आवश्यक हैं। कभी-कभी, कुछ एंजाइमों को कई अलग-अलग आयनों की आवश्यकता होती है। उदाहरण के लिए, Na +, K + -ATPase के लिए, जो प्लाज्मा झिल्ली के माध्यम से आयनों का परिवहन करता है, सामान्य कामकाज के लिए पोटेशियम, सोडियम और मैग्नीशियम आयन आवश्यक हैं।
धातुएं एंजाइमों के प्रोस्थेटिक समूह का हिस्सा हो सकती हैं। उदाहरण के लिए, पोर्फिरिन यौगिकों की संरचना में लोहा साइटोक्रोम सिस्टम, कैटालेज और पेरोक्सीडेज के एंजाइमों का एक आवश्यक घटक है; कोबाल्ट होमोसिस्टीन ट्रांसमिथाइलेज़ और मिथाइलमैलोनील आइसोमेरेज़ एंजाइम के प्रोस्थेटिक समूह में शामिल है; कॉपर - एस्कॉर्बेट ऑक्सीडेज के लिए; मैंगनीज आइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजनेज का एक उत्प्रेरक है।
अमीनो एसिड के कार्यात्मक समूहों और संबंधित आयनों के अवशेषों के साथ उनकी संरचना में मुख्य रूप से द्विसंयोजक और त्रिसंयोजक आयनों वाले मेटालोएंजाइम पंजे की तरह केलेट यौगिक बनाते हैं। ऐसे यौगिकों में, आयन एंजाइमों को एक निश्चित स्थानिक संरचना प्रदान करते हैं और एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों के निर्माण में योगदान करते हैं। धातुओं की अनुपस्थिति में कुछ एंजाइम केवल एंजाइमी क्रिया नहीं दिखाते हैं। उदाहरण के लिए, जिंक के बिना कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ में एंजाइम के गुण नहीं होते हैं और जिंक की क्रिया को किसी अन्य आयन द्वारा प्रतिस्थापित नहीं किया जा सकता है।
एंजाइमों का एक समूह है जो CAMP द्वारा सक्रिय होता है। ऐसे एंजाइमों को प्रोटीन किनेसेस कहा जाता है। उनकी सक्रियता का तंत्र इस प्रकार है। प्रोटीन किनेज में दो सबयूनिट होते हैं: एक उत्प्रेरक जिसमें एक सक्रिय साइट होती है, और एक नियामक एक, जिसमें cAMP बाइंडिंग साइट स्थित होती है। एंजाइम निष्क्रिय है क्योंकि इसकी सक्रिय साइट बंद है। यह केवल सी-एएमपी और एंजाइम के नियामक केंद्र की बातचीत से जारी किया जाता है।

एंजाइमेटिक कैनेटीक्स एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर पर विभिन्न कारकों (एस और ई एकाग्रता, पीएच, तापमान, दबाव, अवरोधक और सक्रियकर्ता) के प्रभाव का अध्ययन करता है। एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के कैनेटीक्स का अध्ययन करने का मुख्य लक्ष्य जानकारी प्राप्त करना है जो एंजाइमों की क्रिया के तंत्र की गहरी समझ की अनुमति देता है।

काइनेटिक वक्र आपको प्रारंभिक प्रतिक्रिया दर V 0 निर्धारित करने की अनुमति देता है।

सब्सट्रेट संतृप्ति वक्र।

एंजाइम एकाग्रता पर प्रतिक्रिया दर की निर्भरता।

तापमान पर प्रतिक्रिया दर की निर्भरता।

पीएच पर प्रतिक्रिया दर की निर्भरता।

अधिकांश एंजाइमों की क्रिया के लिए इष्टतम पीएच 6.0-8.0 की शारीरिक सीमा के भीतर है। पेप्सिन पीएच 1.5-2.0 पर सक्रिय है, जो गैस्ट्रिक रस की अम्लता से मेल खाती है। Arginase, एक विशिष्ट लीवर एंजाइम, 10.0 पर सक्रिय है। एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर पर माध्यम के पीएच का प्रभाव एंजाइम और सब्सट्रेट के अणु में आयनोजेनिक समूहों के आयनीकरण की स्थिति और डिग्री से जुड़ा होता है। यह कारक प्रोटीन की रचना, सक्रिय केंद्र और सब्सट्रेट की स्थिति, एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर के गठन और स्वयं कटैलिसीस की प्रक्रिया को निर्धारित करता है।

सब्सट्रेट संतृप्ति वक्र, माइकलिस स्थिरांक का गणितीय विवरण .

सब्सट्रेट संतृप्ति वक्र का वर्णन करने वाला समीकरण माइकलिस और मेंटन द्वारा प्रस्तावित किया गया था और उनके नाम (माइकेलिस-मेंटेन समीकरण) हैं: वी = (वी मैक्स *[ एस])/(किमी+[ एस]) , जहाँ किमी माइकलिस स्थिरांक है। यह गणना करना आसान है कि V = V MAX /2 Km = [S] के लिए, अर्थात किमी वह सब्सट्रेट सांद्रता है जिस पर प्रतिक्रिया की दर ½ V MAX होती है। V MAX और Km के निर्धारण को सरल बनाने के लिए, माइकलिस-मेन्टेन समीकरण को फिर से परिकलित किया जा सकता है। 1/वी = (किमी+[एस])/(वी मैक्स *[एस]), 1/वी = किमी/(वी मैक्स *[एस]) + 1/वी मैक्स ,

1/ वी = किमी/ वी मैक्स *1/[ एस] + 1/ वी मैक्सलाइनवीवर-बर्क समीकरण। लाइनवीवर-बर्क प्लॉट का वर्णन करने वाला समीकरण एक सीधी रेखा (y = mx + c) का समीकरण है, जहां 1/V MAX y-अक्ष पर सीधी रेखा द्वारा इंटरसेप्टेड खंड है; किमी/वी मैक्स - सीधी रेखा के ढलान की स्पर्शरेखा; x-अक्ष के साथ सीधी रेखा का प्रतिच्छेदन मान 1/किमी देता है। लाइनवीवर-बर्क प्लॉट किलोमीटर को अपेक्षाकृत कम अंकों से निर्धारित करने की अनुमति देता है। अवरोधकों के प्रभाव का मूल्यांकन करते समय भी इस ग्राफ का उपयोग किया जाता है, जैसा कि नीचे चर्चा की जाएगी। Km मान एक विस्तृत श्रृंखला में भिन्न होते हैं: 10 -6 mol/l से बहुत सक्रिय एंजाइमों के लिए 10 -2 निष्क्रिय एंजाइमों के लिए।

किमी अनुमान व्यावहारिक मूल्य के हैं। 100 गुना किमी की सब्सट्रेट सांद्रता पर, एंजाइम लगभग अपनी अधिकतम दर पर काम करेगा, इसलिए अधिकतम V MAX दर सक्रिय एंजाइम की मात्रा को दर्शाएगी। तैयारी में एंजाइम की सामग्री का आकलन करने के लिए इस परिस्थिति का उपयोग किया जाता है। इसके अलावा, किमी एंजाइम की एक विशेषता है, जिसका उपयोग एंजाइमोपैथियों के निदान के लिए किया जाता है।

एंजाइम गतिविधि का निषेध।

एंजाइमों की एक अत्यंत विशेषता और महत्वपूर्ण विशेषता कुछ अवरोधकों के प्रभाव में उनकी निष्क्रियता है।

इनहिबिटर्स - ये ऐसे पदार्थ हैं जो एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के आंशिक या पूर्ण अवरोध का कारण बनते हैं।

एंजाइमैटिक गतिविधि का निषेध अपरिवर्तनीय या प्रतिवर्ती, प्रतिस्पर्धी या गैर-प्रतिस्पर्धी हो सकता है।

अपरिवर्तनीय निषेध - यह सक्रिय साइट में या किसी अन्य विशेष साइट में एक अवरोधक अणु के सहसंयोजक बंधन से उत्पन्न एंजाइम का लगातार निष्क्रिय होना है जो एंजाइम की रचना को बदलता है। मुक्त एंजाइम के पुनर्जनन के साथ ऐसे स्थिर परिसरों का पृथक्करण व्यावहारिक रूप से बाहर रखा गया है। इस तरह के अवरोध के परिणामों को दूर करने के लिए, शरीर को नए एंजाइम अणुओं को संश्लेषित करना चाहिए।

प्रतिवर्ती निषेध - गैर-सहसंयोजक बंधों के कारण एंजाइम के साथ अवरोधक के संतुलन की विशेषता है, जिसके परिणामस्वरूप ऐसे परिसर एंजाइम गतिविधि की बहाली के साथ पृथक्करण में सक्षम हैं।

प्रतिस्पर्धी और गैर-प्रतिस्पर्धी में अवरोधकों का वर्गीकरण क्षीण होने पर आधारित है ( प्रतिस्पर्धी निषेध ) या कमजोर नहीं है ( गैर प्रतिस्पर्धी निषेध ) सब्सट्रेट की एकाग्रता में वृद्धि के साथ उनकी निरोधात्मक क्रिया।

प्रतिस्पर्धी अवरोधक एक नियम के रूप में, यौगिक होते हैं जिनकी संरचना सब्सट्रेट के समान होती है। यह उन्हें सब्सट्रेट के रूप में एक ही सक्रिय साइट में बाँधने की अनुमति देता है, पहले से ही बाध्यकारी चरण में सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की बातचीत को रोकता है। एक बार बाध्य होने पर, अवरोधक को उत्पाद में परिवर्तित किया जा सकता है या पृथक्करण होने तक सक्रिय साइट में रह सकता है।

प्रतिवर्ती प्रतिस्पर्धी निषेध आरेख के रूप में दर्शाया जा सकता है:

ई↔ ई-I → ई + पी 1

एस (निष्क्रिय)

एंजाइम निषेध की डिग्री सब्सट्रेट और एंजाइम सांद्रता के अनुपात से निर्धारित होती है।

इस प्रकार के निषेध का एक उत्कृष्ट उदाहरण मैलेट द्वारा सक्सिनेट डिहाइड्रोजनेज (एसडीएच) गतिविधि का निषेध है, जो सक्सिनेट को सब्सट्रेट साइट से विस्थापित करता है और इसके रूपांतरण को फ्यूमरेट में रोकता है:

सक्रिय साइट पर अवरोधक के सहसंयोजक बंधन से एंजाइम निष्क्रियता (अपरिवर्तनीय निषेध) हो जाती है। एक उदाहरण अपरिवर्तनीय प्रतिस्पर्धी निषेध 3-क्लोरोएसेटोलफॉस्फेट द्वारा ट्राईओसफॉस्फेट आइसोमेरेज़ की निष्क्रियता सेवा कर सकती है। यह अवरोधक सब्सट्रेट, डायहाइड्रॉक्सीसिटोन फॉस्फेट का एक संरचनात्मक एनालॉग है, और अपरिवर्तनीय रूप से सक्रिय साइट में ग्लूटामिक एसिड अवशेषों से जुड़ता है:

कुछ अवरोधक विभिन्न एंजाइमों के सक्रिय केंद्र में एक निश्चित कार्यात्मक समूह के साथ बातचीत करते हुए कम चुनिंदा रूप से कार्य करते हैं। इस प्रकार, आयोडोसेटेट या इसके एमाइड को अमीनो एसिड सिस्टीन के एसएच समूह से बांधना, जो एंजाइम के सक्रिय केंद्र में स्थित है और कटैलिसीस में भाग लेता है, एंजाइम गतिविधि का पूर्ण नुकसान होता है:

आर-एसएच + जेसीएच 2 सीओओएच → एचजे + आरएस-सीएच 2 सीओओएच

इसलिए, ये अवरोधक उन सभी एंजाइमों को निष्क्रिय कर देते हैं जिनमें SH समूह कटैलिसीस में शामिल होते हैं।

तंत्रिका गैसों (सरीन, सोमन) की कार्रवाई के तहत हाइड्रॉलिसिस का अपरिवर्तनीय निषेध सक्रिय केंद्र में सेरीन अवशेषों के लिए उनके सहसंयोजक बंधन के कारण होता है।

प्रतिस्पर्धी निषेध की विधि ने चिकित्सा पद्धति में व्यापक आवेदन पाया है। सल्फानिलमाइड दवाएं - पी-एमिनोबेंजोइक एसिड के विरोधी, चयापचय योग्य प्रतिस्पर्धी अवरोधकों के उदाहरण के रूप में काम कर सकते हैं। वे डाइहाइड्रोप्टरेट सिंथेटेज़ से बंधते हैं, एक जीवाणु एंजाइम जो पी-एमिनोबेंजोएट को फोलिक एसिड में परिवर्तित करता है, जो बैक्टीरिया के विकास के लिए आवश्यक है। जीवाणु इस तथ्य के परिणामस्वरूप मर जाता है कि बाध्य सल्फानिलमाइड एक अन्य यौगिक में परिवर्तित हो जाता है और फोलिक एसिड नहीं बनता है।

गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक आमतौर पर सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट से अलग साइट पर एंजाइम अणु से जुड़ते हैं, और सब्सट्रेट सीधे अवरोधक के साथ प्रतिस्पर्धा नहीं करता है। चूंकि अवरोधक और सब्सट्रेट अलग-अलग केंद्रों से जुड़ते हैं, ई-आई कॉम्प्लेक्स और एस-ई-आई कॉम्प्लेक्स दोनों का गठन किया जा सकता है। S-E-I कॉम्प्लेक्स भी एक उत्पाद बनाने के लिए टूट जाता है, लेकिन E-S की तुलना में धीमी दर पर, इसलिए प्रतिक्रिया धीमी हो जाएगी लेकिन रुकेगी नहीं। इस प्रकार, निम्नलिखित समानांतर प्रतिक्रियाएं हो सकती हैं:

ई↔ ई-आई ↔ एस-ई-आई → ई-आई + पी

प्रतिवर्ती गैर-प्रतिस्पर्धी निषेध अपेक्षाकृत दुर्लभ है।

अप्रतिस्पर्धी अवरोधक कहलाते हैं ऐलोस्टीयरिक प्रतिस्पर्धी के विपरीत समस्थानिक ).

माइकलिस-मेंटेन समीकरण के आधार पर प्रतिवर्ती निषेध का मात्रात्मक अध्ययन किया जा सकता है।

प्रतिस्पर्धी निषेध के साथ, V MAX स्थिर रहता है, जबकि Km बढ़ता है।

गैर-प्रतिस्पर्धी निषेध के साथ, V MAX अपरिवर्तित Km के साथ घटता है।

यदि प्रतिक्रिया उत्पाद उस एंजाइम को रोकता है जो इसके गठन को उत्प्रेरित करता है, तो निषेध की इस विधि को कहा जाता है प्रतिनिषेध या प्रतिसाद अवरोध . उदाहरण के लिए, ग्लूकोज ग्लूकोज-6-फॉस्फेट को रोकता है, जो ग्लूकोज-6-फॉस्फेट के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है।

इस निषेध का जैविक महत्व कुछ चयापचय मार्गों का नियमन है (अगला सत्र देखें)।

व्यावहारिक भाग

छात्रों को असाइनमेंट

1. खनिज और कार्बनिक अम्लों के घोल की क्रिया के तहत और गर्म होने पर प्रोटीन के विकृतीकरण का अध्ययन करना।

2. खमीर में एनएडी कोएंजाइम का पता लगाएं।

3. मूत्र (रक्त सीरम) में एमाइलेज गतिविधि निर्धारित करें।

9. कार्यों के उत्तर के मानक, कक्षा में ज्ञान के नियंत्रण में उपयोग किए जाने वाले परीक्षण प्रश्न (आवेदन के रूप में हो सकते हैं)

10. विषय पर संभावित प्रशिक्षण और अनुसंधान कार्य की प्रकृति और कार्यक्षेत्र

(यूआईआरएस की प्रकृति और रूप को विशेष रूप से इंगित करें: अमूर्त प्रस्तुतियों की तैयारी, स्वतंत्र अनुसंधान, सिमुलेशन गेम, मोनोग्राफिक साहित्य का उपयोग करके एक चिकित्सा इतिहास का पंजीकरण, आदि)

एंजाइमैटिक कैनेटीक्स एक एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर पर प्रतिक्रियाशील पदार्थों (एंजाइम, सबस्ट्रेट्स) की रासायनिक प्रकृति और उनकी बातचीत की स्थितियों (पीएच, तापमान, एकाग्रता, सक्रियकर्ताओं या अवरोधकों की उपस्थिति) के प्रभाव की जांच करता है। एंजाइमैटिक रिएक्शन रेट (यू) को सब्सट्रेट की मात्रा में कमी या समय की प्रति यूनिट प्रतिक्रिया उत्पाद में वृद्धि से मापा जाता है।

कम सब्सट्रेट एकाग्रता पर, प्रतिक्रिया दर

इसकी एकाग्रता के सीधे आनुपातिक। एक उच्च सब्सट्रेट एकाग्रता पर, जब एंजाइम की सभी सक्रिय साइटों को सब्सट्रेट द्वारा कब्जा कर लिया जाता है ( सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की संतृप्ति), प्रतिक्रिया की दर अधिकतम है, स्थिर हो जाती है और सब्सट्रेट [एस] की एकाग्रता पर निर्भर नहीं करती है और पूरी तरह से एंजाइम की एकाग्रता पर निर्भर करती है (चित्र 19)।

K S एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का पृथक्करण स्थिरांक है ES, संतुलन स्थिरांक का व्युत्क्रम:

.

K S मान जितना कम होगा, सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता उतनी ही अधिक होगी।

चावल। 19. एंजाइम की निरंतर एकाग्रता पर सब्सट्रेट की एकाग्रता पर एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता

सब्सट्रेट की एकाग्रता और एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर के बीच मात्रात्मक संबंध व्यक्त करता है माइकलिस-मेंटेन समीकरण:

,

यू प्रतिक्रिया दर है, यू मैक्स एंजाइमी प्रतिक्रिया की अधिकतम दर है।

ब्रिग्स और हाल्डेन ने इसमें शामिल करके समीकरण में सुधार किया माइकलिस स्थिरांक K mप्रयोगात्मक रूप से निर्धारित।

ब्रिग्स-हाल्डेन समीकरण:

,

.

माइकलिस स्थिरांक संख्यात्मक रूप से सब्सट्रेट सांद्रता (मोल / एल) के बराबर होता है, जिस पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया दर अधिकतम (चित्र 20) की आधी होती है। K m सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता को दर्शाता है: इसका मूल्य जितना छोटा होगा, आत्मीयता उतनी ही अधिक होगी।

एकल सब्सट्रेट को शामिल करने वाली अधिकांश एंजाइमिक प्रतिक्रियाओं के लिए K m का प्रायोगिक मान आमतौर पर 10 -2 -10 -5 M होता है। यदि प्रतिक्रिया प्रतिवर्ती है, तो प्रत्यक्ष प्रतिक्रिया के सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की परस्पर क्रिया K m द्वारा होती है। जो विपरीत प्रतिक्रिया के सब्सट्रेट के लिए उससे भिन्न होता है।

जी. लाइनवीवर और डी. बर्क ने ब्रिग्स-हाल्डेन समीकरण को रूपांतरित किया और एक सीधी रेखा का समीकरण प्राप्त किया: वाई = कुल्हाड़ी + बी (चित्र 21):

.

लाइनवीवर-बर्क विधि अधिक सटीक परिणाम देती है।

चावल। 21. माइकलिस स्थिरांक की चित्रमय परिभाषा

लाइनवीवर-बर्क पद्धति के अनुसार

एंजाइमों के गुण

एंजाइम पारंपरिक उत्प्रेरक से कई तरीकों से भिन्न होते हैं।

थर्मोलेबिलिटी, या तापमान वृद्धि के प्रति संवेदनशीलता (चित्र 22)।

चावल। 22. तापमान पर एंजाइमी प्रतिक्रिया दर की निर्भरता

तापमान 45-50 डिग्री सेल्सियस से अधिक नहीं होने पर, वान्ट हॉफ नियम के अनुसार तापमान में 10 डिग्री सेल्सियस की वृद्धि के साथ अधिकांश जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर 2 गुना बढ़ जाती है। 50 डिग्री सेल्सियस से ऊपर के तापमान पर, प्रतिक्रिया की दर एंजाइम प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण से प्रभावित होती है, धीरे-धीरे इसकी पूर्ण निष्क्रियता की ओर अग्रसर होती है।

जिस तापमान पर किसी एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि अधिकतम होती है, उसे उसका कहा जाता है इष्टतम तापमान।अधिकांश स्तनधारी एंजाइमों के लिए इष्टतम तापमान 37-40 डिग्री सेल्सियस की सीमा में है। कम तापमान (0 डिग्री सेल्सियस और नीचे) पर, एंजाइम, एक नियम के रूप में, नष्ट नहीं होते हैं, हालांकि उनकी गतिविधि लगभग शून्य हो जाती है।

माध्यम के पीएच मान पर एंजाइम गतिविधि की निर्भरता(चित्र 23)।

प्रत्येक एंजाइम के लिए, उस माध्यम का इष्टतम पीएच मान होता है जिस पर यह अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करता है। पीएच इष्टतमपशु ऊतक एंजाइमों की क्रिया विकास की प्रक्रिया में विकसित 6.0-8.0 के शारीरिक पीएच मान के अनुरूप हाइड्रोजन आयन सांद्रता के एक संकीर्ण क्षेत्र के भीतर होती है। अपवाद पेप्सिन हैं - 1.5-2.5; आर्जिनेस - 9.5-10।

चावल। 23. माध्यम के पीएच पर एंजाइमी प्रतिक्रिया दर की निर्भरता

एंजाइम अणु पर माध्यम के पीएच में परिवर्तन के प्रभाव में इसके सक्रिय समूहों के आयनीकरण की डिग्री पर प्रभाव होता है, और इसके परिणामस्वरूप, प्रोटीन की तृतीयक संरचना और सक्रिय केंद्र की स्थिति पर प्रभाव पड़ता है। पीएच कोफ़ैक्टर्स, सबस्ट्रेट्स, एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों और प्रतिक्रिया उत्पादों के आयनीकरण को भी बदलता है।

विशिष्टता।एंजाइमों की कार्रवाई की उच्च विशिष्टता सब्सट्रेट और एंजाइम के अणुओं और सक्रिय केंद्र के अद्वितीय संरचनात्मक संगठन के बीच गठनात्मक और इलेक्ट्रोस्टैटिक संपूरकता के कारण होती है, जो प्रतिक्रिया की चयनात्मकता सुनिश्चित करती है।

पूर्ण विशिष्टता -एक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए एक एंजाइम की क्षमता। उदाहरण के लिए, यूरिया यूरिया के हाइड्रोलिसिस को NH3 और CO2 के लिए उत्प्रेरित करता है, जबकि आर्जिनेज आर्गिनिन के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है।

सापेक्ष (समूह) विशिष्टता -एक निश्चित प्रकार की प्रतिक्रियाओं के एक समूह को उत्प्रेरित करने के लिए एक एंजाइम की क्षमता। सापेक्ष विशिष्टता, उदाहरण के लिए, हाइड्रोलाइटिक पेप्टिडेज़ एंजाइमों के पास होती है, जो प्रोटीन और पेप्टाइड्स के अणुओं में पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलाइज़ करते हैं, और लाइपेस, जो वसा अणुओं में एस्टर बॉन्ड को हाइड्रोलाइज़ करते हैं।

त्रिविम रासायनिक विशिष्टताएंजाइम होते हैं जो स्थानिक आइसोमर्स में से केवल एक के परिवर्तन को उत्प्रेरित करते हैं। फ्यूमरेज एंजाइम ब्यूटेनियोइक एसिड, फ्यूमरिक एसिड के ट्रांस-आइसोमर को मैलिक एसिड में परिवर्तित करता है, और सिस-आइसोमर, मैलिक एसिड पर कार्य नहीं करता है।

एंजाइमों की क्रिया की उच्च विशिष्टता यह सुनिश्चित करती है कि सभी संभावित परिवर्तनों में से केवल कुछ रासायनिक प्रतिक्रियाएं होती हैं।

एंजाइम गुण

1. तापमान पर प्रतिक्रिया दर की निर्भरता

तापमान पर एंजाइम गतिविधि (प्रतिक्रिया दर) की निर्भरता का वर्णन किया गया है घंटीनुमा वक्राकार रेखामूल्यों पर अधिकतम गति के साथ किसी दिए गए एंजाइम के लिए इष्टतम तापमान. इष्टतम तापमान के संपर्क में आने पर प्रतिक्रिया की दर में वृद्धि को प्रतिक्रिया करने वाले अणुओं की गतिज ऊर्जा में वृद्धि द्वारा समझाया गया है।

प्रतिक्रिया दर की तापमान निर्भरता

तापमान में 10 डिग्री सेल्सियस की वृद्धि के साथ प्रतिक्रिया की दर में 2-4 गुना वृद्धि का कानून भी एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के लिए मान्य है, लेकिन केवल 55-60 डिग्री सेल्सियस तक की सीमा में, यानी तापमान तक विकृतीकरणप्रोटीन। तापमान में कमी के साथ, एंजाइमों की गतिविधि कम हो जाती है, लेकिन पूरी तरह से गायब नहीं होती है।

एक अपवाद के रूप में, कुछ सूक्ष्मजीवों के एंजाइम होते हैं जो गर्म झरनों और गीज़र के पानी में मौजूद होते हैं; उनका इष्टतम तापमान पानी के क्वथनांक तक पहुँच जाता है। कम तापमान पर कमजोर गतिविधि का एक उदाहरण कुछ जानवरों (जमीन गिलहरी, हाथी) का हाइबरनेशन है, जिनके शरीर का तापमान 3-5 डिग्री सेल्सियस तक गिर जाता है। छाती गुहा पर ऑपरेशन के दौरान एंजाइमों की इस संपत्ति का उपयोग सर्जिकल अभ्यास में भी किया जाता है, जब रोगी को 22 डिग्री सेल्सियस तक ठंडा किया जाता है।

एंजाइम तापमान परिवर्तन के प्रति बहुत संवेदनशील हो सकते हैं:

• स्याम देश की बिल्लियों में एक काला थूथन, कान की युक्तियाँ, पूंछ, पंजे होते हैं। इन क्षेत्रों में तापमान शरीर के मध्य क्षेत्रों की तुलना में केवल 0.5 डिग्री सेल्सियस कम होता है। लेकिन यह बालों के रोम में वर्णक बनाने वाले एंजाइम को काम करने की अनुमति देता है, तापमान में मामूली वृद्धि के साथ, एंजाइम निष्क्रिय हो जाता है,
• विपरीत स्थिति - जब परिवेश का तापमान खरगोश में गिर जाता है, वर्णक बनाने वाला एंजाइम निष्क्रिय हो जाता है और खरगोश को एक सफेद कोट मिल जाता है,
• एंटीवायरल प्रोटीन इंटरफेरॉनकोशिकाओं में तभी संश्लेषित होना शुरू होता है जब शरीर का तापमान 38 ° C तक पहुँच जाता है,

अनोखी परिस्थितियाँ भी हैं:

• अधिकांश लोगों के लिए, एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर में असंतुलन के कारण शरीर के तापमान में 5 डिग्री सेल्सियस (42 डिग्री सेल्सियस तक) की वृद्धि जीवन के साथ असंगत है। वहीं, कुछ एथलीटों में यह पाया गया कि मैराथन दौड़ने के दौरान उनके शरीर का तापमान लगभग 40 डिग्री सेल्सियस था, अधिकतम दर्ज शरीर का तापमान 44 डिग्री सेल्सियस था।

2. पीएच पर प्रतिक्रिया दर की निर्भरता

अवलंबन का भी वर्णन किया है घंटीनुमा वक्राकार रेखाअधिकतम गति के साथ इस एंजाइम के लिए इष्टतमपीएच मान।

बाहरी और आंतरिक स्थितियों को बदलने के लिए शरीर के अनुकूलन के लिए एंजाइमों की यह विशेषता आवश्यक है। सेल के बाहर और अंदर पीएच मान में बदलाव विभिन्न चयापचय मार्गों के एंजाइमों की गतिविधि को बदलकर रोगों के रोगजनन में भूमिका निभाता है।

प्रत्येक एंजाइम के लिए, माध्यम की एक निश्चित संकीर्ण पीएच श्रेणी होती है, जो इसकी उच्चतम गतिविधि की अभिव्यक्ति के लिए इष्टतम होती है। उदाहरण के लिए, पेप्सिन के लिए इष्टतम पीएच मान 1.5-2.5, ट्रिप्सिन 8.0-8.5, लार एमाइलेज 7.2, आर्गिनेज 9.7, एसिड फॉस्फेट 4.5-5.0, सक्विनेट डिहाइड्रोजनेज 9.0 हैं।

पीएच मान पर प्रतिक्रिया दर की निर्भरता

माध्यम की अम्लता पर गतिविधि की निर्भरता को एंजाइम की संरचना में अमीनो एसिड की उपस्थिति से समझाया गया है, जिसका चार्ज पीएच (ग्लूटामेट, एस्पार्टेट, लाइसिन, आर्जिनिन, हिस्टिडाइन) में बदलाव के साथ बदलता है। इन अमीनो एसिड के मूलांक के आवेश में परिवर्तन से प्रोटीन की तृतीयक संरचना के निर्माण के दौरान उनकी आयनिक अंतःक्रिया में परिवर्तन होता है, इसके आवेश में परिवर्तन होता है और सक्रिय केंद्र के एक अलग विन्यास की उपस्थिति होती है और इसलिए , सब्सट्रेट सक्रिय केंद्र से बांधता है या नहीं बांधता है।

पीएच में बदलाव के साथ एंजाइम की गतिविधि में बदलाव भी हो सकता है अनुकूलीकार्य करता है। उदाहरण के लिए, यकृत में, ग्लूकोनियोजेनेसिस एंजाइमों को ग्लाइकोलाइसिस एंजाइमों की तुलना में कम पीएच की आवश्यकता होती है, जो उपवास या व्यायाम के दौरान शरीर के तरल पदार्थों के अम्लीकरण के साथ सफलतापूर्वक संयुक्त हो जाता है।

अधिकांश लोगों के लिए, एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर में असंतुलन के कारण रक्त पीएच में 6.8-7.8 (7.35-7.45 की दर से) से परे बदलाव जीवन के साथ असंगत हैं। इसी समय, कुछ मैराथन धावकों ने 6.8-7.0 की दूरी के अंत में रक्त पीएच में कमी दिखाई। और फिर भी वे काम करते रहे!

3. एंजाइम की मात्रा पर निर्भरता

एंजाइम अणुओं की संख्या में वृद्धि के साथ, प्रतिक्रिया दर लगातार बढ़ती है और एंजाइम की मात्रा के सीधे आनुपातिक होती है, क्योंकि अधिक एंजाइम अणु अधिक उत्पाद अणु उत्पन्न करते हैं।

लगभग सभी जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं एंजाइमी होती हैं। एंजाइमों(जैव उत्प्रेरक) धातु के पिंजरों द्वारा सक्रिय प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ हैं। लगभग 2000 अलग-अलग एंजाइम ज्ञात हैं, और उनमें से लगभग 150 को पृथक किया गया है, जिनमें से कुछ दवाओं के रूप में उपयोग किए जाते हैं। ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन का उपयोग ब्रोंकाइटिस और निमोनिया के इलाज के लिए किया जाता है; पेप्सिन - जठरशोथ के उपचार के लिए; प्लास्मिन - दिल के दौरे के इलाज के लिए; अग्नाशय - अग्न्याशय के उपचार के लिए। एंजाइम पारंपरिक उत्प्रेरकों से भिन्न होते हैं (ए) उच्च उत्प्रेरक गतिविधि; (बी) उच्च विशिष्टता, यानी चयनात्मक क्रिया।

योजना द्वारा एकल-सब्सट्रेट एंजाइमी प्रतिक्रिया के तंत्र का प्रतिनिधित्व किया जा सकता है:

जहाँ E एक एंजाइम है,

एस - सब्सट्रेट,

ES - एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स,

आर प्रतिक्रिया का उत्पाद है।

एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया के पहले चरण की विशेषता है माइकलिस स्थिरांक (के एम). K M संतुलन स्थिरांक का व्युत्क्रम है:

माइकलिस स्थिरांक (KM) एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स (ES) की स्थिरता की विशेषता है। माइकलिस स्थिरांक (KM) जितना छोटा होता है, कॉम्प्लेक्स उतना ही अधिक स्थिर होता है।

एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर इसकी दर-सीमित चरण की दर के बराबर होती है:

जहाँ k 2 दर स्थिर है, जिसे कहा जाता है क्रांतियों की संख्याया एंजाइम की आणविक गतिविधि।

एक एंजाइम की आणविक गतिविधि(के 2) 25 0 सी पर 1 मिनट में एक एंजाइम अणु के प्रभाव में परिवर्तनों से गुजरने वाले सब्सट्रेट अणुओं की संख्या के बराबर है। यह स्थिरांक सीमा में मान लेता है: 1 10 4< k 2 < 6·10 6 мин‾ 1 .

यूरिया के लिए, जो यूरिया के हाइड्रोलिसिस को तेज करता है, के 2 = 1.85∙10 6 मिनट‾ 1; एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेटस के लिए, जो एटीपी के हाइड्रोलिसिस को तेज करता है, के 2 = 6.24∙10 6 मिनट‾ 1; कैटलसे के लिए, जो एच 2 ओ 2 के अपघटन को तेज करता है, के 2 = 5∙10 6 मिनट‾ 1।

हालाँकि, जिस रूप में यह ऊपर दिया गया है उसमें एंजाइमैटिक रिएक्शन का गतिज समीकरण व्यावहारिक रूप से एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स () की एकाग्रता को निर्धारित करने की असंभवता के कारण उपयोग करना असंभव है। अन्य मात्राओं के संदर्भ में व्यक्त करना, प्रयोगात्मक रूप से आसानी से निर्धारित, हम एंजाइमी प्रतिक्रियाओं के गतिज समीकरण प्राप्त करते हैं,बुलाया माइकलिस-मेंटेन समीकरण (1913):

,

जहाँ गुणनफल k 2 [E]tot स्थिरांक का मान है, जिसे (अधिकतम गति) द्वारा निरूपित किया जाता है।

क्रमश:

माइकलिस-मेंटेन समीकरण के विशेष मामलों पर विचार करें।

1) एक कम सब्सट्रेट एकाग्रता पर, K M >> [S], इसलिए

जो प्रथम कोटि की प्रतिक्रिया के गतिज समीकरण के संगत है।

2) सब्सट्रेट K m की उच्च सांद्रता पर<< [S], поэтому

जो शून्य क्रम प्रतिक्रिया के गतिज समीकरण से मेल खाती है।

इस प्रकार, कम सब्सट्रेट एकाग्रता पर, सिस्टम में सब्सट्रेट सामग्री में वृद्धि के साथ एंजाइमी प्रतिक्रिया दर बढ़ जाती है, और उच्च सब्सट्रेट एकाग्रता पर, गतिज वक्र एक पठार तक पहुंच जाता है (प्रतिक्रिया दर सब्सट्रेट एकाग्रता पर निर्भर नहीं होती है) ( चित्र 30)।

चित्र 30. - एंजाइमी प्रतिक्रिया का काइनेटिक वक्र

अगर [एस] = के एम, तो

जो आपको माइकलिस स्थिरांक K m (चित्र 31) को ग्राफिक रूप से निर्धारित करने की अनुमति देता है।

चित्र 31. - माइकलिस स्थिरांक की चित्रमय परिभाषा

एंजाइम गतिविधि निम्नलिखित से प्रभावित होती है: (ए) तापमान, (बी) माध्यम की अम्लता, (सी) अवरोधकों की उपस्थिति। एंजाइमी अभिक्रिया की दर पर तापमान के प्रभाव की चर्चा अध्याय 9.3 में की गई है।

एंजाइमिक प्रतिक्रिया की दर पर माध्यम की अम्लता का प्रभाव चित्रा 32 में दिखाया गया है। एंजाइम की अधिकतम गतिविधि पीएच मान (पीएच ऑप्ट) के इष्टतम मूल्य से मेल खाती है।

चित्रा 32. - एंजाइम की गतिविधि पर समाधान की अम्लता का प्रभाव

अधिकांश एंजाइमों के लिए, इष्टतम पीएच मान शारीरिक मूल्यों (7.3 - 7.4) के साथ मेल खाता है। हालांकि, ऐसे एंजाइम होते हैं जिन्हें अपने सामान्य कामकाज के लिए अत्यधिक अम्लीय (पेप्सिन - 1.5-2.5) या काफी क्षारीय वातावरण (आर्गिनेज - 9.5 - 9.9) की आवश्यकता होती है।

एंजाइम अवरोधक- ये ऐसे पदार्थ हैं जो एंजाइम अणुओं के सक्रिय केंद्रों के हिस्से पर कब्जा कर लेते हैं, जिसके परिणामस्वरूप एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर कम हो जाती है। भारी धातु धनायन, कार्बनिक अम्ल और अन्य यौगिक अवरोधक के रूप में कार्य करते हैं।

व्याख्यान 11

परमाणु की संरचना

"परमाणु" शब्द की दो परिभाषाएँ हैं। परमाणुरासायनिक तत्व का सबसे छोटा कण है जो अपने रासायनिक गुणों को बरकरार रखता है।

परमाणुएक विद्युतीय रूप से तटस्थ माइक्रोसिस्टम है जिसमें एक सकारात्मक रूप से आवेशित नाभिक और एक नकारात्मक रूप से आवेशित इलेक्ट्रॉन खोल होता है।

परमाणु का सिद्धांत विकास का एक लंबा सफर तय कर चुका है। परमाणु विज्ञान के विकास में मुख्य चरणों में शामिल हैं:

1) प्राकृतिक-दार्शनिक अवस्था - पदार्थ की परमाणु संरचना की अवधारणा के गठन की अवधि, प्रयोग द्वारा पुष्टि नहीं की गई (5 वीं शताब्दी ईसा पूर्व - 16 वीं शताब्दी ईस्वी);

2) रासायनिक तत्व (XVIII-XIX सदियों) के सबसे छोटे कण के रूप में परमाणु के बारे में परिकल्पना के गठन का चरण;

3) भौतिक मॉडल बनाने का चरण जो परमाणु की संरचना की जटिलता को दर्शाता है और इसके गुणों का वर्णन करना संभव बनाता है (20 वीं शताब्दी की शुरुआत)

4) एटोमिस्टिक्स के आधुनिक चरण को क्वांटम मैकेनिकल कहा जाता है। क्वांटम यांत्रिकीभौतिकी की एक शाखा है जो प्राथमिक कणों की गति का अध्ययन करती है।

योजना

11.1. नाभिक की संरचना। समस्थानिक।

11.2. परमाणु के इलेक्ट्रॉन खोल का क्वांटम-मैकेनिकल मॉडल।

11.3. परमाणुओं की भौतिक और रासायनिक विशेषताएं।

नाभिक की संरचना। आइसोटोप

परमाणु नाभिक- यह एक सकारात्मक रूप से आवेशित कण है, जिसमें प्रोटॉन, न्यूट्रॉन और कुछ अन्य प्राथमिक कण होते हैं।

यह आम तौर पर स्वीकार किया जाता है कि नाभिक के मुख्य प्राथमिक कण प्रोटॉन और न्यूट्रॉन हैं। प्रोटॉन (पी) -यह एक प्रारंभिक कण है जिसका सापेक्ष परमाणु द्रव्यमान 1 amu है और जिसका सापेक्ष आवेश + 1 है। न्यूट्रॉन (एन) -यह एक प्राथमिक कण है जिसमें विद्युत आवेश नहीं होता है, जिसका द्रव्यमान एक प्रोटॉन के द्रव्यमान के बराबर होता है।

नाभिक में एक परमाणु के द्रव्यमान का 99.95% होता है। विस्तार के विशेष परमाणु बल प्राथमिक कणों के बीच कार्य करते हैं, जो इलेक्ट्रोस्टैटिक प्रतिकर्षण की शक्तियों से काफी अधिक है।

परमाणु का मूलभूत गुण है चार्जउसे नाभिक, प्रोटॉन की संख्या के बराबर और रासायनिक तत्वों की आवधिक प्रणाली में तत्व की क्रम संख्या के साथ मेल खाता है। समान परमाणु आवेश वाले परमाणुओं के संग्रह (प्रकार) को कहा जाता है रासायनिक तत्व. 1 से 92 तक की संख्या वाले तत्व प्रकृति में पाए जाते हैं।

आइसोटोप- ये एक ही रासायनिक तत्व के परमाणु होते हैं जिनमें समान संख्या में प्रोटॉन और भिन्न संख्या में न्यूट्रॉन होते हैं.

जहाँ द्रव्यमान संख्या (A) नाभिक का द्रव्यमान है, z नाभिक का आवेश है।

प्रत्येक रासायनिक तत्व समस्थानिकों का मिश्रण होता है। एक नियम के रूप में, आइसोटोप का नाम रासायनिक तत्व के नाम से मेल खाता है। हालांकि, हाइड्रोजन समस्थानिकों के लिए विशेष नाम पेश किए गए हैं। रासायनिक तत्व हाइड्रोजन को तीन समस्थानिकों द्वारा दर्शाया गया है:

संख्या पी संख्या एन

प्रोटियम एच 1 0

ड्यूटेरियम डी 1 1

ट्रिटियम टी 1 2

एक रासायनिक तत्व के समस्थानिक या तो स्थिर या रेडियोधर्मी हो सकते हैं। रेडियोधर्मी समस्थानिकों में नाभिक होते हैं जो अनायास कणों और ऊर्जा की रिहाई के साथ ढह जाते हैं। एक नाभिक की स्थिरता उसके न्यूट्रॉन-प्रोटॉन अनुपात से निर्धारित होती है।

शरीर में प्रवेश करना, रेडियोन्यूक्लाइड्स सबसे महत्वपूर्ण जैव रासायनिक प्रक्रियाओं के पाठ्यक्रम को बाधित करते हैं, प्रतिरक्षा को कम करते हैं, शरीर को बीमारियों से दूर करते हैं। शरीर पर्यावरण से चुनिंदा तत्वों को अवशोषित करके विकिरण के प्रभाव से खुद को बचाता है। रेडियोधर्मी समस्थानिकों पर स्थिर समस्थानिकों की प्रधानता होती है। दूसरे शब्दों में, स्थिर समस्थानिक जीवित जीवों (तालिका 8) में रेडियोधर्मी समस्थानिकों के संचय को रोकते हैं।

एस शैनन की पुस्तक "परमाणु युग में पोषण" निम्नलिखित डेटा प्रदान करती है। यदि ~ 100 मिलीग्राम के बराबर आयोडीन के एक स्थिर आइसोटोप की अवरुद्ध खुराक, I-131 के शरीर में प्रवेश करने के 2 घंटे बाद नहीं ली जाती है, तो थायरॉयड ग्रंथि में रेडियोआयोडीन का अवशोषण 90% कम हो जाएगा।

Radioisotopes दवा में प्रयोग किया जाता है

कुछ रोगों के निदान के लिए,

कैंसर के सभी रूपों के उपचार के लिए,

पैथोफिजियोलॉजिकल अध्ययन के लिए।

तालिका 8 - स्थिर समस्थानिकों का अवरोधक प्रभाव