प्रोटीन-ये उच्च-आणविक (आणविक भार 5-10 हजार से 1 मिलियन या उससे अधिक तक भिन्न होते हैं) प्राकृतिक बहुलक होते हैं, जिनके अणु एमाइड (पेप्टाइड) बंधन से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से बने होते हैं।

प्रोटीन को प्रोटीन भी कहा जाता है (ग्रीक "प्रोटोस" - पहला, महत्वपूर्ण)। एक प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या बहुत भिन्न होती है और कभी-कभी कई हजार तक पहुंच जाती है। प्रत्येक प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेषों का अपना क्रम होता है।

प्रोटीन विभिन्न प्रकार के जैविक कार्य करते हैं: उत्प्रेरक (एंजाइम), नियामक (हार्मोन), संरचनात्मक (कोलेजन, फाइब्रोइन), मोटर (मायोसिन), परिवहन (हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन), सुरक्षात्मक (इम्युनोग्लोबुलिन, इंटरफेरॉन), स्पेयर (कैसिइन, एल्ब्यूमिन) ग्लियाडिन) अन्य।

प्रोटीन बायोमेम्ब्रेन का आधार है, जो कोशिका और सेलुलर घटकों का सबसे महत्वपूर्ण हिस्सा है। वे कोशिका के जीवन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जैसा कि यह था, इसकी रासायनिक गतिविधि का भौतिक आधार।

प्रोटीन का एक असाधारण गुण - स्व-संगठन संरचना, यानी, केवल किसी दिए गए प्रोटीन के लिए विशिष्ट स्थानिक संरचना को स्वचालित रूप से बनाने की इसकी क्षमता। अनिवार्य रूप से, शरीर की सभी गतिविधियाँ (विकास, गति, विभिन्न कार्यों का प्रदर्शन, और बहुत कुछ) प्रोटीन पदार्थों से जुड़ी होती हैं। प्रोटीन के बिना जीवन की कल्पना करना असंभव है।

प्रोटीन मानव और पशु भोजन का सबसे महत्वपूर्ण घटक है, जो आवश्यक अमीनो एसिड का आपूर्तिकर्ता है।

प्रोटीन की संरचना

प्रोटीन की स्थानिक संरचना में, अमीनो एसिड अणुओं में रेडिकल्स (अवशेष) R- की प्रकृति का बहुत महत्व है। नॉनपोलर अमीनो एसिड रेडिकल्स आमतौर पर प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल के अंदर स्थित होते हैं और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन का कारण बनते हैं; आयनोजेनिक (आयन-निर्माण) समूहों वाले ध्रुवीय मूलक आमतौर पर एक प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की सतह पर स्थित होते हैं और इलेक्ट्रोस्टैटिक (आयनिक) इंटरैक्शन की विशेषता रखते हैं। ध्रुवीय गैर-आयनिक मूलक (उदाहरण के लिए, अल्कोहल युक्त OH समूह, एमाइड समूह) सतह पर और प्रोटीन अणु के अंदर स्थित हो सकते हैं। वे हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेते हैं।

प्रोटीन अणुओं में, α-एमिनो एसिड पेप्टाइड (-CO-NH-) बांड द्वारा परस्पर जुड़े होते हैं:

इस तरह से निर्मित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर अलग-अलग वर्गों को कुछ मामलों में डाइसल्फ़ाइड (-S-S-) बांड या, जैसा कि उन्हें अक्सर कहा जाता है, डाइसल्फ़ाइड ब्रिज द्वारा परस्पर जोड़ा जा सकता है।

प्रोटीन की संरचना बनाने में एक महत्वपूर्ण भूमिका आयनिक (नमक) और हाइड्रोजन बांड द्वारा निभाई जाती है, साथ ही हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन - एक जलीय माध्यम में प्रोटीन अणुओं के हाइड्रोफोबिक घटकों के बीच एक विशेष प्रकार का संपर्क। इन सभी बंधनों में अलग-अलग ताकत होती है और एक जटिल, बड़े प्रोटीन अणु का निर्माण करते हैं।

प्रोटीन पदार्थों की संरचना और कार्यों में अंतर के बावजूद, उनकी मौलिक संरचना में थोड़ा उतार-चढ़ाव होता है (शुष्क द्रव्यमान के% में): कार्बन - 51-53; ऑक्सीजन - 21.5-23.5; नाइट्रोजन - 16.8-18.4; हाइड्रोजन - 6.5-7.3; सल्फर - 0.3-2.5।

कुछ प्रोटीनों में थोड़ी मात्रा में फास्फोरस, सेलेनियम और अन्य तत्व होते हैं।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को कहा जाता है प्रोटीन की प्राथमिक संरचना।

एक प्रोटीन अणु में एक या एक से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं हो सकती हैं, जिनमें से प्रत्येक में अमीनो एसिड अवशेषों की एक अलग संख्या होती है। उनके संभावित संयोजनों की संख्या को देखते हुए, यह कहा जा सकता है कि प्रोटीन की विविधता लगभग असीमित है, लेकिन उनमें से सभी प्रकृति में मौजूद नहीं हैं।

सभी प्रकार के जीवों में विभिन्न प्रकार के प्रोटीनों की कुल संख्या 10 11 -10 12 है। प्रोटीन के लिए, जिसकी संरचना अत्यंत जटिल है, प्राथमिक के अलावा, संरचनात्मक संगठन के उच्च स्तर भी हैं: माध्यमिक, तृतीयक और कभी-कभी चतुर्धातुक संरचनाएं।

माध्यमिक संरचनाहालांकि, अधिकांश प्रोटीन हमेशा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में नहीं होते हैं। एक निश्चित माध्यमिक संरचना वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को अंतरिक्ष में अलग तरह से व्यवस्थित किया जा सकता है।

जानकारी तृतीयक संरचनाहाइड्रोजन बांड के अलावा, आयनिक और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन अणु की "पैकेजिंग" की प्रकृति के अनुसार, गोलाकार, या गोलाकार, और तंतुमय, या फिलामेंटस, प्रोटीन (तालिका 12)।

गोलाकार प्रोटीन के लिए, एक-पेचदार संरचना अधिक विशेषता है, हेलिकॉप्टर घुमावदार हैं, "मुड़ा हुआ"। मैक्रोमोलेक्यूल का एक गोलाकार आकार होता है। वे कोलाइडल सिस्टम बनाने के लिए पानी और खारे घोल में घुल जाते हैं। अधिकांश पशु, पौधे और सूक्ष्मजीव प्रोटीन गोलाकार प्रोटीन होते हैं।

तंतुमय प्रोटीन के लिए, एक फिलामेंटस संरचना अधिक विशिष्ट होती है। वे आम तौर पर पानी में नहीं घुलते हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन आमतौर पर संरचना बनाने वाले कार्य करते हैं। उनके गुण (ताकत, खिंचाव की क्षमता) पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को पैक करने के तरीके पर निर्भर करते हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन का एक उदाहरण मायोसिन, केराटिन हैं। कुछ मामलों में, अलग-अलग प्रोटीन सबयूनिट हाइड्रोजन बॉन्ड, इलेक्ट्रोस्टैटिक और अन्य इंटरैक्शन की मदद से जटिल पहनावा बनाते हैं। इस मामले में, यह बनता है चतुर्धातुक संरचनाप्रोटीन।

रक्त हीमोग्लोबिन एक चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन का एक उदाहरण है। केवल ऐसी संरचना के साथ ही यह अपने कार्य करता है - ऑक्सीजन को बांधना और इसे ऊतकों और अंगों तक पहुंचाना।

हालांकि, यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि प्राथमिक संरचना उच्च प्रोटीन संरचनाओं के संगठन में एक असाधारण भूमिका निभाती है।

प्रोटीन वर्गीकरण

प्रोटीन के कई वर्गीकरण हैं:

1. कठिनाई की डिग्री (सरल और जटिल) के अनुसार।
2. अणुओं के आकार से (गोलाकार और तंतुमय प्रोटीन)।
3. व्यक्तिगत सॉल्वैंट्स में घुलनशीलता द्वारा (पानी में घुलनशील, पतला खारा समाधान में घुलनशील - एल्ब्यूमिन, शराब में घुलनशील - प्रोलामिन, पतला क्षार और एसिड में घुलनशील - ग्लूटेलिन)।
4. प्रदर्शन किए गए कार्यों के अनुसार (उदाहरण के लिए, भंडारण प्रोटीन, कंकाल, आदि)।

प्रोटीन गुण

प्रोटीन एम्फोटेरिक इलेक्ट्रोलाइट्स हैं। माध्यम के एक निश्चित पीएच मान पर (इसे आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट कहा जाता है), प्रोटीन अणु में सकारात्मक और नकारात्मक चार्ज की संख्या समान होती है। यह प्रोटीन के मुख्य गुणों में से एक है। इस बिंदु पर प्रोटीन विद्युत रूप से तटस्थ होते हैं, और पानी में उनकी घुलनशीलता सबसे कम होती है। जब उनके अणु विद्युत रूप से तटस्थ हो जाते हैं तो प्रोटीन की घुलनशीलता को कम करने की क्षमता का उपयोग समाधानों से अलगाव के लिए किया जाता है, उदाहरण के लिए, प्रोटीन उत्पादों को प्राप्त करने की तकनीक में।

हाइड्रेशन. जलयोजन की प्रक्रिया का अर्थ है प्रोटीन द्वारा पानी का बंधन, जबकि वे हाइड्रोफिलिक गुणों का प्रदर्शन करते हैं: वे सूज जाते हैं, उनका द्रव्यमान और मात्रा बढ़ जाती है। व्यक्तिगत प्रोटीन की सूजन पूरी तरह से उनकी संरचना पर निर्भर करती है। हाइड्रोफिलिक एमाइड (-CO-NH-, पेप्टाइड बॉन्ड), एमाइन (-NH 2) और कार्बोक्सिल (-COOH) समूह संरचना में मौजूद हैं और प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की सतह पर स्थित हैं, पानी के अणुओं को आकर्षित करते हैं, उन्हें सख्ती से सतह पर उन्मुख करते हैं। अणु की। प्रोटीन ग्लोब्यूल्स के आसपास का जलयोजन (पानी) खोल एकत्रीकरण और अवसादन को रोकता है और, परिणामस्वरूप, प्रोटीन समाधानों की स्थिरता में योगदान देता है। आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर, प्रोटीन में पानी को बांधने की कम से कम क्षमता होती है; प्रोटीन अणुओं के चारों ओर जलयोजन खोल नष्ट हो जाता है, इसलिए वे बड़े समुच्चय बनाने के लिए गठबंधन करते हैं। कुछ कार्बनिक सॉल्वैंट्स, उदाहरण के लिए, एथिल अल्कोहल की मदद से उनके निर्जलीकरण के दौरान प्रोटीन अणुओं का एकत्रीकरण भी होता है। इससे प्रोटीन का अवक्षेपण होता है। जब माध्यम का पीएच बदलता है, तो प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल चार्ज हो जाता है, और इसकी जलयोजन क्षमता बदल जाती है।

सीमित सूजन के साथ, केंद्रित प्रोटीन समाधान जटिल सिस्टम बनाते हैं जिन्हें कहा जाता है जेली.

जेली तरल नहीं हैं, लोचदार हैं, उनमें प्लास्टिसिटी है, एक निश्चित यांत्रिक शक्ति है, और अपने आकार को बनाए रखने में सक्षम हैं। गोलाकार प्रोटीन पूरी तरह से हाइड्रेटेड हो सकते हैं, पानी में घुल सकते हैं (उदाहरण के लिए, दूध प्रोटीन), कम एकाग्रता के साथ समाधान बनाते हैं। प्रोटीन के हाइड्रोफिलिक गुण, यानी, सूजन, जेली बनाने, निलंबन, इमल्शन और फोम को स्थिर करने की उनकी क्षमता, जीव विज्ञान और खाद्य उद्योग में बहुत महत्व रखती है। मुख्य रूप से प्रोटीन अणुओं से निर्मित एक बहुत ही मोबाइल जेली, साइटोप्लाज्म है - गेहूं के आटे से अलग किया गया कच्चा ग्लूटेन; इसमें 65% तक पानी होता है। ग्लूटेन प्रोटीन की विभिन्न हाइड्रोफिलिसिटी एक विशेषता है जो गेहूं के दाने की गुणवत्ता और उससे प्राप्त आटे (तथाकथित मजबूत और कमजोर गेहूं) की विशेषता है। अनाज और आटा प्रोटीन की हाइड्रोफिलिसिटी अनाज के भंडारण और प्रसंस्करण में, बेकिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है। आटा, जो बेकिंग उद्योग में प्राप्त किया जाता है, एक प्रोटीन है जो पानी में सूज जाता है, एक केंद्रित जेली जिसमें स्टार्च के दाने होते हैं।

प्रोटीन विकृतीकरण. विकृतीकरण के दौरान, बाहरी कारकों (तापमान, यांत्रिक क्रिया, रासायनिक एजेंटों की कार्रवाई, और कई अन्य कारकों) के प्रभाव में, प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं में परिवर्तन होता है, अर्थात, इसके मूल स्थानिक संरचना। प्राथमिक संरचना और, परिणामस्वरूप, प्रोटीन की रासायनिक संरचना नहीं बदलती है। भौतिक गुण बदलते हैं: घुलनशीलता कम हो जाती है, हाइड्रेट करने की क्षमता, जैविक गतिविधि खो जाती है। प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल का आकार बदलता है, एकत्रीकरण होता है। इसी समय, कुछ रासायनिक समूहों की गतिविधि बढ़ जाती है, प्रोटीन पर प्रोटियोलिटिक एंजाइमों के प्रभाव की सुविधा होती है, और, परिणामस्वरूप, यह अधिक आसानी से हाइड्रोलाइज्ड होता है।

खाद्य प्रौद्योगिकी में, प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण का विशेष व्यावहारिक महत्व है, जिसकी डिग्री तापमान, ताप की अवधि और आर्द्रता पर निर्भर करती है। खाद्य कच्चे माल, अर्ध-तैयार उत्पादों और कभी-कभी तैयार उत्पादों के गर्मी उपचार के तरीकों को विकसित करते समय इसे याद रखना चाहिए। थर्मल विकृतीकरण की प्रक्रियाएं सब्जी कच्चे माल को ब्लैंचिंग करने, अनाज सुखाने, रोटी पकाने और पास्ता प्राप्त करने में विशेष भूमिका निभाती हैं। प्रोटीन विकृतीकरण यांत्रिक क्रिया (दबाव, रगड़, झटकों, अल्ट्रासाउंड) के कारण भी हो सकता है। अंत में, रासायनिक अभिकर्मकों (एसिड, क्षार, शराब, एसीटोन) की क्रिया से प्रोटीन का विकृतीकरण होता है। इन सभी तकनीकों का व्यापक रूप से भोजन और जैव प्रौद्योगिकी में उपयोग किया जाता है।

फोमिंग. फोमिंग की प्रक्रिया को अत्यधिक केंद्रित तरल-गैस सिस्टम बनाने के लिए प्रोटीन की क्षमता के रूप में समझा जाता है, जिसे फोम कहा जाता है। फोम की स्थिरता, जिसमें प्रोटीन एक ब्लोइंग एजेंट है, न केवल इसकी प्रकृति और एकाग्रता पर निर्भर करता है, बल्कि तापमान पर भी निर्भर करता है। फोमिंग एजेंट के रूप में प्रोटीन का व्यापक रूप से कन्फेक्शनरी उद्योग (मार्शमैलो, मार्शमैलो, सूफले) में उपयोग किया जाता है। फोम की संरचना में रोटी होती है, और यह इसके स्वाद को प्रभावित करता है।

कई कारकों के प्रभाव में प्रोटीन अणु नष्ट हो सकते हैं या नए उत्पादों के निर्माण के लिए अन्य पदार्थों के साथ बातचीत कर सकते हैं। खाद्य उद्योग के लिए, दो महत्वपूर्ण प्रक्रियाओं को प्रतिष्ठित किया जा सकता है:

1) एंजाइमों की कार्रवाई के तहत प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस;

2) अपचायी शर्करा के कार्बोनिल समूहों के साथ प्रोटीन या अमीनो एसिड के अमीनो समूहों की परस्पर क्रिया।

प्रोटीन के हाइड्रोलाइटिक दरार को उत्प्रेरित करने वाले प्रोटीज एंजाइम के प्रभाव में, बाद वाले सरल उत्पादों (पॉली- और डाइपेप्टाइड्स) में टूट जाते हैं और अंततः अमीनो एसिड में बदल जाते हैं। प्रोटीन हाइड्रोलिसिस की दर इसकी संरचना, आणविक संरचना, एंजाइम गतिविधि और स्थितियों पर निर्भर करती है।

प्रोटीन हाइड्रोलिसिस।सामान्य शब्दों में अमीनो एसिड के निर्माण के साथ हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया को निम्नानुसार लिखा जा सकता है:

दहन. प्रोटीन नाइट्रोजन, कार्बन डाइऑक्साइड और पानी के साथ-साथ कुछ अन्य पदार्थों के निर्माण के साथ जलते हैं। जले हुए पंखों की विशिष्ट गंध के साथ जलन होती है।

प्रोटीन के लिए रंग प्रतिक्रियाएं. प्रोटीन के गुणात्मक निर्धारण के लिए, निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं का उपयोग किया जाता है:

1) ज़ैंटोप्रोटीन,जिस पर केंद्रित नाइट्रिक एसिड के साथ प्रोटीन अणु में सुगंधित और हेटेरोआटोमिक चक्रों की बातचीत होती है, साथ में पीले रंग की उपस्थिति होती है।

2) ब्यूरेट, जिस पर प्रोटीन के कमजोर क्षारीय घोल कॉपर सल्फेट (II) के घोल के साथ Cu 2+ आयनों और पॉलीपेप्टाइड्स के बीच जटिल यौगिकों के निर्माण के साथ परस्पर क्रिया करते हैं। प्रतिक्रिया एक बैंगनी-नीले रंग की उपस्थिति के साथ होती है।

पाठ का उद्देश्य: प्रोटीन की अवधारणा, उसकी संरचना, भौतिक और रासायनिक गुणों की रचना करना।

कक्षाओं के दौरान

I. संगठनात्मक क्षण

द्वितीय. ज्ञान अद्यतन

(छात्रों को "अमीनो एसिड" विषय को पहले से दोहराने के लिए आमंत्रित किया जाता है।)

दो छात्र ब्लैकबोर्ड पर काम करते हैं।

अभ्यास 1। 2-एमिनोप्रोपेनोइक एसिड (एलेनिन) और 3-मिथाइल-2-एमिनोबुटानोइक एसिड (वेलिन) के सूत्र लिखिए। इन अम्लों के लिए आप और क्या नाम सुझा सकते हैं?

कार्य 2. 2-एमीनोएथेनोइक अम्ल का सूत्र लिखिए। आप इस अम्ल के और कौन से नाम जानते हैं? इस अम्ल के दो अवशेषों से डाइपेप्टाइड बनाइए। पेप्टाइड बॉन्ड का स्थान निर्दिष्ट करें।

सामने की बातचीत।

अमीनो एसिड में दो कार्यात्मक समूह कौन से हैं?
- अम्ल-क्षार गुणों के संदर्भ में अमीनो अम्ल क्या हैं? इन गुणों को किन कार्यात्मक समूहों के कारण महसूस किया जाता है?
पेप्टाइड बॉन्ड की अवधारणा दें।
क्या अमीनो एसिड हाइड्रोजन बांड बना सकते हैं? परमाणुओं के किन समूहों के कारण?
बहुलक किसे कहते हैं? आपको ज्ञात बहुलकों के उदाहरण दीजिए।

III. एक संज्ञानात्मक कार्य निर्धारित करना

ब्लैकबोर्ड पर काम करने वाले छात्र पूर्ण कार्य पर रिपोर्ट करते हैं।

बोर्ड दो ग्लाइसीन अवशेषों से युक्त एक डाइपेप्टाइड दिखाता है, और दो अमीनो एसिड के सूत्र: ऐलेनिन और वेलिन।

क्या विभिन्न संघटन वाले अमीनो अम्लों से डाइपेप्टाइड बनाया जा सकता है? (स्लाइड 1.) इस प्रश्न का उत्तर देने के लिए, डाइपेप्टाइड में पेप्टाइड बॉन्ड के स्थान पर ध्यान दें।

जवाब. एक अमीनो एसिड का अमीनो समूह और दूसरे अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह एक पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण में भाग लेता है; अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स डाइपेप्टाइड के निर्माण में शामिल नहीं होते हैं।

क्या इस पदार्थ में अमीनो एसिड को और जोड़ना संभव है? उत्तर का औचित्य सिद्ध कीजिए।

जवाब. परिग्रहण संभव है, क्योंकि डाइपेप्टाइड अणु में एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह (सी-टर्मिनस) और एक एमिनो समूह (एन-टर्मिनस) होता है। श्रृंखला दोनों तरफ बढ़ सकती है (स्लाइड 2)।

आप कितने कनेक्शन विकल्प दे सकते हैं?

जवाब।दो। जब अमीनो एसिड ग्लाइसिन पहले स्थान पर हो और जब अमीनो एसिड ग्लाइसिन दूसरे स्थान पर हो (स्लाइड 3)।

जवाब. प्रोटीन अमीनो एसिड से बने रैखिक जैविक बहुलक हैं।

इस परिभाषा को अपने वर्कशीट पर रिकॉर्ड करें।

यहाँ दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएँ हैं। कौन सा पेप्टाइड प्रोटीन का हिस्सा हो सकता है और क्यों? (स्लाइड 4.)

जवाब. पहला इसलिए है क्योंकि यह α-amino एसिड द्वारा बनता है।

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कौन से बंधन बनाती है?

जवाब।प्राथमिक संरचना पेप्टाइड बंधों द्वारा निर्मित होती है।

इसे अपनी वर्कशीट की तालिका में रिकॉर्ड करें।

लेकिन एक प्रोटीन एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तुलना में बहुत अधिक जटिल मैक्रोमोलेक्यूल है। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के अलावा, द्वितीयक, तृतीयक और, कुछ मामलों में, चतुर्धातुक संरचनाओं पर विचार करना आवश्यक है। प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के निर्माण में हाइड्रोजन बंध महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। हाइड्रोजन बांड इलेक्ट्रोनगेटिव परमाणुओं (ऑक्सीजन, नाइट्रोजन, आदि) से बनते हैं, जिनमें से एक हाइड्रोजन परमाणु बंधित होता है, और तीनों परमाणु एक ही सीधी रेखा पर होते हैं।

कुछ प्रोटीन एक चतुर्धातुक संरचना बनाते हैं, जो हाइड्रोजन बांड, हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन और इलेक्ट्रोस्टैटिक आकर्षण के कारण भी किया जाता है। चतुर्धातुक संरचना वाले कुछ प्रोटीनों में एक धातु आयन और एक प्रोटीन भाग होता है जो कई प्रोटीन श्रृंखलाओं (प्राथमिक संरचना में भिन्न या समान) द्वारा निर्मित होता है (स्लाइड 7)। कार्यपत्रकों पर लिखें।

प्रोटीन केवल उपयुक्त तृतीयक (और चतुर्धातुक, यदि कोई हो) संरचनाओं की उपस्थिति में अपना कार्य सही ढंग से करते हैं।

प्रोटीन के भौतिक गुण

प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूलर यौगिक हैं, अर्थात। ये उच्च आणविक भार वाले पदार्थ हैं। प्रोटीन का आणविक भार 5 हजार से लेकर लाखों एमयू तक होता है। (इंसुलिन - 6500 दा; इन्फ्लूएंजा वायरस प्रोटीन - 32 मिलियन दा)।

पानी में प्रोटीन की घुलनशीलता उनके कार्यों पर निर्भर करती है। तंतुमय प्रोटीन के अणु लम्बे, तंतुयुक्त होते हैं और तंतुओं के निर्माण के साथ एक दूसरे के बगल में समूहबद्ध होते हैं। यह कण्डरा, मांसपेशियों और पूर्णांक ऊतकों के लिए मुख्य निर्माण सामग्री है। ये प्रोटीन पानी में अघुलनशील होते हैं।

प्रोटीन अणुओं की ताकत बस अद्भुत है! मानव बाल तांबे से अधिक मजबूत होते हैं और विशेष स्टील्स के साथ प्रतिस्पर्धा कर सकते हैं। 1 सेमी 2 के क्षेत्र के साथ बालों का एक बंडल 5 टन वजन का सामना कर सकता है, और 200 हजार बालों की एक महिला चोटी पर आप 20 टन वजन वाले कामाज़ को उठा सकते हैं।

गोलाकार प्रोटीन गेंदों में तब्दील हो जाते हैं। शरीर में, वे कई जैविक कार्य करते हैं जिनके लिए उनकी गतिशीलता की आवश्यकता होती है। इसलिए, गोलाकार प्रोटीन पानी में या लवण, अम्ल या क्षार के घोल में घुलनशील होते हैं। अणुओं के बड़े आकार के कारण विलयन बनते हैं, जिन्हें कोलॉइडी कहते हैं। ( एल्ब्यूमिन के पानी में घुलने का प्रदर्शन।)

प्रोटीन के रासायनिक गुण

प्रोटीन सामान्य रासायनिक प्रतिक्रियाओं में शामिल नहीं होते हैं, टीके। वे बहुलक अणु हैं। अपने कार्य कार्ड देखें और निम्नलिखित प्रश्नों के उत्तर दें।

कौन सा बंधन अधिक मजबूत है: पेप्टाइड या हाइड्रोजन?

जवाब।पेप्टाइड, क्योंकि यह बंधन एक सहसंयोजक रासायनिक बंधन को संदर्भित करता है।

कौन सी प्रोटीन संरचनाएं तेजी से और आसानी से नष्ट हो जाएंगी?

जवाब।चतुर्धातुक (यदि कोई हो), तृतीयक और द्वितीयक। प्राथमिक संरचना दूसरों की तुलना में अधिक समय तक चलेगी, क्योंकि। यह मजबूत बंधनों से बनता है।

विकृतीकरण एक प्रोटीन का उसकी प्राथमिक संरचना में विनाश है, अर्थात। पेप्टाइड बांड संरक्षित हैं (स्लाइड 8)।

अनुभव का प्रदर्शन। 5 छोटी परखनलियों में 4 मिली एल्ब्यूमिन का घोल डालें। पहली ट्यूब को 6-10 सेकेंड (बादल होने तक) गर्म करें। दूसरी ट्यूब में 3M एचसीएल के 2 मिलीलीटर जोड़ें। तीसरे में - 3M NaOH के 2 मिली। चौथे में - 0.1 M AgNO 3 की 5 बूँदें। पांचवें में - 0.1 एम NaNO 3 की 5 बूँदें।

प्रयोग करने के बाद, छात्र कार्यपत्रकों पर "विकृतीकरण" की अवधारणा की परिभाषा में अंतराल को भरते हैं।

क्या प्रोटीन विकृतीकरण के बाद अपने विशिष्ट गुण प्रदर्शित करेंगे?

जवाब. अधिकांश प्रोटीन विकृतीकरण के दौरान अपनी गतिविधि खो देते हैं, tk। प्रोटीन केवल तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं की उपस्थिति में अपने विशिष्ट गुण दिखाते हैं।

क्या आपको लगता है कि प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को नष्ट करना संभव है?

जवाब।कर सकना। यह शरीर में तब होता है जब प्रोटीन पच जाता है।

प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण गुणों में से एक उनकी हाइड्रोलाइज करने की क्षमता है। प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के दौरान, प्राथमिक संरचना नष्ट हो जाती है।

प्रोटीन के पूर्ण जल-अपघटन के दौरान कौन से पदार्थ बनते हैं?

जवाब. -अमीनो अम्ल।

अनुभव का प्रदर्शन (पाठ से पहले रखा गया)। चिकन प्रोटीन समाधान के 2 मिलीलीटर को दो टेस्ट ट्यूबों में डाला जाता है, उनमें से एक में फेस्टल के संतृप्त समाधान का 1 मिलीलीटर जोड़ा जाता है (टैबलेट पहले चिकनी खोल से मुक्त होता है)। फेस्टल एक एंजाइम की तैयारी है जो पाचन की सुविधा देता है, जिसमें लाइपेज (वसा को तोड़ता है), एमाइलेज (कार्बोहाइड्रेट को तोड़ता है), प्रोटीज (प्रोटीन को तोड़ता है) शामिल है। दोनों परखनलियों को 37-40 डिग्री सेल्सियस के तापमान पर पानी के स्नान में रखा जाता है। 30 मिनट के भीतर, प्रोटीन के "पाचन" की प्रक्रिया जारी रहती है। हीटिंग के अंत में, अमोनियम सल्फेट या किसी अन्य अभिकर्मक के संतृप्त समाधान के 2 मिलीलीटर जो प्रोटीन विकृतीकरण का कारण बनते हैं, दोनों टेस्ट ट्यूबों में जोड़ा जाता है। पहली परखनली (नियंत्रण) में प्रचुर मात्रा में सफेद अवक्षेप बनता है - प्रोटीन विकृतीकरण। दूसरी टेस्ट ट्यूब (प्रयोग) में ऐसी घटनाएं नहीं देखी जाती हैं - प्रोटीन हाइड्रोलिसिस हुआ, और छोटे आणविक भार वाले एमिनो एसिड और पेप्टाइड्स जमा नहीं होते हैं।

प्रयोग के परिणामों के आधार पर, कार्यपत्रकों पर "हाइड्रोलिसिस" की परिभाषा में अंतराल को भरें।

हमारे शरीर के लिए प्रोटीन हाइड्रोलिसिस का क्या महत्व है और यह कहाँ होता है?

जवाब. पाचन प्रक्रियाओं के परिणामस्वरूप शरीर की जरूरतों के लिए अमीनो एसिड प्राप्त करना पेट में शुरू होता है, ग्रहणी में समाप्त होता है।

रंग प्रतिक्रियाएं - प्रोटीन के लिए गुणात्मक प्रतिक्रियाएं:

ए) बायोरेट प्रतिक्रिया ( अनुभव का प्रदर्शन);
बी) ज़ैंटोप्रोटीन प्रतिक्रिया ( अनुभव का प्रदर्शन).

कार्यपत्रक भरें (इन प्रतिक्रियाओं की घटना के लिए शर्तों पर ध्यान दें, अगले पाठ में प्रयोगों के लिए इसकी आवश्यकता होगी)।

कार्यपत्रक विषय: "गिलहरी। संरचना और गुण » प्रोटीन __________________________________________________________________________ प्रोटीन संरचनाओं के प्रकार संरचना का नाम संरचना आरेख रासायनिक बंधन का प्रकार टिप्पणियाँ मुख्य 3 पाठ्यपुस्तक "सामान्य जीवविज्ञान" एड के अनुसार। डी.के. बिल्लाएव; 27 पाठ्यपुस्तक गेब्रियलियन ओ.एस."रसायन विज्ञान, 10 वीं कक्षा"।

लेख की सामग्री

प्रोटीन (अनुच्छेद 1)- प्रत्येक जीवित जीव में मौजूद जैविक बहुलकों का एक वर्ग। प्रोटीन की भागीदारी के साथ, शरीर की महत्वपूर्ण गतिविधि सुनिश्चित करने वाली मुख्य प्रक्रियाएं होती हैं: श्वसन, पाचन, मांसपेशियों में संकुचन, तंत्रिका आवेगों का संचरण। जीवित प्राणियों के अस्थि ऊतक, त्वचा, सिर के मध्य भाग, सींगों की बनावट प्रोटीन से बनी होती है। अधिकांश स्तनधारियों के लिए, जीव की वृद्धि और विकास खाद्य घटक के रूप में प्रोटीन युक्त उत्पादों के कारण होता है। शरीर में प्रोटीन की भूमिका और, तदनुसार, उनकी संरचना बहुत विविध है।

प्रोटीन की संरचना।

सभी प्रोटीन पॉलिमर हैं, जिनमें से श्रृंखलाएं अमीनो एसिड के टुकड़ों से इकट्ठी होती हैं। अमीनो एसिड कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें उनकी संरचना (नाम के अनुसार) एक NH 2 अमीनो समूह और एक कार्बनिक अम्ल होता है, अर्थात। कार्बोक्सिल, COOH समूह। मौजूदा अमीनो एसिड की पूरी विविधता में से (सैद्धांतिक रूप से, संभावित अमीनो एसिड की संख्या असीमित है), केवल वे ही प्रोटीन के निर्माण में भाग लेते हैं जिनमें अमीनो समूह और कार्बोक्सिल समूह के बीच केवल एक कार्बन परमाणु होता है। सामान्य तौर पर, प्रोटीन के निर्माण में शामिल अमीनो एसिड को सूत्र द्वारा दर्शाया जा सकता है: H 2 N-CH (R) -COOH। कार्बन परमाणु से जुड़ा आर समूह (एमिनो और कार्बोक्सिल समूहों के बीच एक) प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड के बीच अंतर को निर्धारित करता है। इस समूह में केवल कार्बन और हाइड्रोजन परमाणु शामिल हो सकते हैं, लेकिन इसमें अक्सर सी और एच के अलावा, विभिन्न कार्यात्मक (आगे के परिवर्तनों में सक्षम) समूह होते हैं, उदाहरण के लिए, एचओ-, एच 2 एन-, आदि। एक भी है विकल्प जब आर = एच।

जीवित प्राणियों के जीवों में 100 से अधिक विभिन्न अमीनो एसिड होते हैं, हालांकि, प्रोटीन के निर्माण में सभी का उपयोग नहीं किया जाता है, लेकिन केवल 20, तथाकथित "मौलिक"। तालिका में। 1 उनके नाम दिखाता है (अधिकांश नाम ऐतिहासिक रूप से विकसित हुए हैं), संरचनात्मक सूत्र, साथ ही व्यापक रूप से उपयोग किए जाने वाले संक्षिप्त नाम। सभी संरचनात्मक सूत्रों को तालिका में व्यवस्थित किया गया है ताकि अमीनो एसिड का मुख्य टुकड़ा दाईं ओर हो।

तालिका 1. प्रोटीन के निर्माण में शामिल अमीनो एसिड

नाम	संरचना	पद
ग्लाइसिन		ग्ली
अलैनिन		आला
वैलिन		शाफ्ट
ल्यूसीन		एलईआई
आइसोल्यूसीन		इले
सेरिन		एसईआर
थ्रेओनीन		ट्रे
सिस्टीन		सीआईएस
मेटियोनीन		मुलाकात की
लाइसिन		लिज़
arginine		आर्ग
एस्पारैजिक एसिड		एएसएन
एस्परगिन		एएसएन
ग्लुटामिक एसिड		ग्लू
glutamine		जीएलएन
फेनिलएलनिन		हेयर ड्रायर
टाइरोसिन		टीआईआर
tryptophan		तीन
हिस्टडीन		जीआईएस
PROLINE		समर्थक
अंतरराष्ट्रीय अभ्यास में, लैटिन तीन-अक्षर या एक-अक्षर के संक्षिप्तीकरण का उपयोग करके सूचीबद्ध अमीनो एसिड के संक्षिप्त पदनाम को स्वीकार किया जाता है, उदाहरण के लिए, ग्लाइसिन - ग्लाइ या जी, अलैनिन - अला या ए।

इन बीस अमीनो एसिड (तालिका 1) में, केवल प्रोलाइन में COOH कार्बोक्सिल समूह के बगल में एक NH समूह (NH 2 के बजाय) होता है, क्योंकि यह चक्रीय टुकड़े का हिस्सा है।

ग्रे बैकग्राउंड पर टेबल में रखे आठ अमीनो एसिड (वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, मेथियोनीन, लाइसिन, फेनिलएलनिन और ट्रिप्टोफैन) को आवश्यक कहा जाता है, क्योंकि शरीर को सामान्य वृद्धि और विकास के लिए उन्हें लगातार प्रोटीन भोजन के साथ प्राप्त करना चाहिए।

एक प्रोटीन अणु अमीनो एसिड के अनुक्रमिक कनेक्शन के परिणामस्वरूप बनता है, जबकि एक एसिड का कार्बोक्सिल समूह पड़ोसी अणु के अमीनो समूह के साथ संपर्क करता है, परिणामस्वरूप, एक -CO-NH- पेप्टाइड बॉन्ड बनता है और एक पानी अणु मुक्त हो जाता है। अंजीर पर। 1 ऐलेनिन, वेलिन और ग्लाइसिन के सीरियल कनेक्शन को दर्शाता है।

चावल। एक अमीनो एसिड का सीरियल कनेक्शनप्रोटीन अणु के निर्माण के दौरान। टर्मिनल अमीनो समूह एच 2 एन से टर्मिनल कार्बोक्सिल समूह सीओओएच तक के मार्ग को बहुलक श्रृंखला की मुख्य दिशा के रूप में चुना गया था।

एक प्रोटीन अणु की संरचना का संक्षेप में वर्णन करने के लिए, बहुलक श्रृंखला के निर्माण में शामिल अमीनो एसिड (तालिका 1, तीसरा स्तंभ) के संक्षिप्त रूप का उपयोग किया जाता है। अंजीर में दिखाया गया अणु का टुकड़ा। 1 इस प्रकार लिखा गया है: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH।

प्रोटीन अणुओं में 50 से 1500 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं (छोटी श्रृंखलाओं को पॉलीपेप्टाइड कहा जाता है)। एक प्रोटीन की विशिष्टता अमीनो एसिड के सेट द्वारा निर्धारित की जाती है जो बहुलक श्रृंखला बनाते हैं और, कम महत्वपूर्ण नहीं, श्रृंखला के साथ उनके प्रत्यावर्तन के क्रम से। उदाहरण के लिए, इंसुलिन अणु में 51 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं (यह सबसे छोटी श्रृंखला प्रोटीन में से एक है) और इसमें असमान लंबाई की दो परस्पर समानांतर श्रृंखलाएं होती हैं। अमीनो एसिड के टुकड़ों का क्रम अंजीर में दिखाया गया है। 2.

चावल। 2 इंसुलिन अणु, 51 अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित, समान अमीनो एसिड के टुकड़े संबंधित पृष्ठभूमि रंग से चिह्नित होते हैं। श्रृंखला में निहित सिस्टीन अमीनो एसिड अवशेष (संक्षिप्त पदनाम CIS) डाइसल्फ़ाइड ब्रिज -S-S- बनाता है, जो दो बहुलक अणुओं को जोड़ता है, या एक श्रृंखला के भीतर जंपर्स बनाता है।

अमीनो एसिड सिस्टीन (तालिका 1) के अणुओं में प्रतिक्रियाशील सल्फाइड समूह -SH होते हैं, जो एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं, जिससे डाइसल्फ़ाइड पुलों का निर्माण होता है -S-S-। प्रोटीन की दुनिया में सिस्टीन की भूमिका विशेष है, इसकी भागीदारी से बहुलक प्रोटीन अणुओं के बीच क्रॉस-लिंक बनते हैं।

एक बहुलक श्रृंखला में अमीनो एसिड का संयोजन एक जीवित जीव में न्यूक्लिक एसिड के नियंत्रण में होता है, यह वह है जो एक सख्त विधानसभा आदेश प्रदान करता है और बहुलक अणु की निश्चित लंबाई को नियंत्रित करता है ( से। मी. न्यूक्लिक एसिड)।

प्रोटीन की संरचना।

प्रोटीन अणु की संरचना, जिसे बारी-बारी से अमीनो एसिड अवशेषों के रूप में प्रस्तुत किया जाता है (चित्र 2), प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कहलाती है। पॉलिमर श्रृंखला में मौजूद इमिनो समूहों एचएन और कार्बोनिल समूह सीओ के बीच हाइड्रोजन बांड उत्पन्न होते हैं ( से। मी. हाइड्रोजन बांड), परिणामस्वरूप, प्रोटीन अणु एक निश्चित स्थानिक आकार प्राप्त करता है, जिसे द्वितीयक संरचना कहा जाता है। प्रोटीन में सबसे आम दो प्रकार की माध्यमिक संरचना है।

पहला विकल्प, जिसे α-हेलिक्स कहा जाता है, एक बहुलक अणु के भीतर हाइड्रोजन बांड का उपयोग करके कार्यान्वित किया जाता है। बंधन लंबाई और बंधन कोणों द्वारा निर्धारित अणु के ज्यामितीय पैरामीटर ऐसे हैं कि एच-एन और सी = ओ समूहों के लिए हाइड्रोजन बांड का निर्माण संभव है, जिसके बीच दो पेप्टाइड टुकड़े एच-एन-सी = ओ (छवि 3) हैं। .

अंजीर में दिखाया गया पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना। 3 संक्षिप्त रूप में इस प्रकार लिखा गया है:

एच 2 एन-अला वाल-अला-ले-अला-अला-अला-अला-वाल-अला-अला-अला-कूह।

हाइड्रोजन बांड की सिकुड़न क्रिया के परिणामस्वरूप, अणु एक हेलिक्स का रूप लेता है - तथाकथित α-हेलिक्स, इसे एक घुमावदार पेचदार रिबन के रूप में दर्शाया जाता है जो परमाणुओं से होकर गुजरता है जो बहुलक श्रृंखला (चित्र 4) बनाते हैं।

चावल। 4 प्रोटीन अणु का 3डी मॉडलएक α-हेलिक्स के रूप में। हाइड्रोजन बांड को हरी बिंदीदार रेखाओं के रूप में दिखाया गया है। सर्पिल का बेलनाकार आकार घूर्णन के एक निश्चित कोण पर दिखाई देता है (हाइड्रोजन परमाणु चित्र में नहीं दिखाए गए हैं)। अलग-अलग परमाणुओं का रंग अंतरराष्ट्रीय नियमों के अनुसार दिया जाता है, जो कार्बन परमाणुओं के लिए काला, नाइट्रोजन के लिए नीला, ऑक्सीजन के लिए लाल और सल्फर के लिए पीले रंग की सलाह देते हैं (हाइड्रोजन परमाणुओं के लिए सफेद रंग की सिफारिश की जाती है जो चित्र में नहीं दिखाया गया है, इस मामले में पूरी संरचना को एक गहरे रंग की पृष्ठभूमि पर दर्शाया गया है)।

द्वितीयक संरचना का एक अन्य प्रकार, जिसे β-संरचना कहा जाता है, भी हाइड्रोजन बांड की भागीदारी के साथ बनता है, अंतर यह है कि समानांतर बातचीत में स्थित दो या दो से अधिक बहुलक श्रृंखलाओं के एच-एन और सी = ओ समूह। चूंकि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की एक दिशा होती है (चित्र। 1), जंजीरों की दिशा समान होने पर वेरिएंट संभव हैं (समानांतर β-संरचना, चित्र 5), या वे विपरीत हैं (एंटीपैरेलल β-स्ट्रक्चर, अंजीर। 6) .

विभिन्न रचनाओं की बहुलक श्रृंखलाएं β-संरचना के निर्माण में भाग ले सकती हैं, जबकि बहुलक श्रृंखला (Ph, CH 2 OH, आदि) बनाने वाले कार्बनिक समूह ज्यादातर मामलों में एक माध्यमिक भूमिका निभाते हैं, H-N और C की पारस्परिक व्यवस्था। =ओ समूह निर्णायक होते हैं। चूंकि एच-एन और सी = ओ समूह बहुलक श्रृंखला (आकृति में ऊपर और नीचे) के सापेक्ष अलग-अलग दिशाओं में निर्देशित होते हैं, इसलिए तीन या अधिक श्रृंखलाओं के लिए एक साथ बातचीत करना संभव हो जाता है।

अंजीर में पहली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना। 5:

एच 2 एन-लेई-अला-फेन-ग्ली-अला-अला-कूह

दूसरी और तीसरी श्रृंखला की संरचना:

एच 2 एन-ग्ली-आला-सेर-ग्ली-त्रे-आला-कूह

अंजीर में दिखाए गए पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना। 6, जैसा कि अंजीर में है। 5, अंतर यह है कि दूसरी श्रृंखला में विपरीत दिशा है (चित्र 5 की तुलना में)।

एक अणु के अंदर एक β-संरचना बनाना संभव है, जब एक निश्चित खंड में श्रृंखला का टुकड़ा 180 ° घुमाया जाता है, इस मामले में, एक अणु की दो शाखाओं की विपरीत दिशा होती है, परिणामस्वरूप, एक विरोधी समानांतर β-संरचना बनती है (चित्र 7)।

अंजीर में दिखाया गया संरचना। 7 एक सपाट छवि में, अंजीर में दिखाया गया है। 8 एक त्रि-आयामी मॉडल के रूप में। β-संरचना के वर्गों को आमतौर पर एक सपाट लहरदार रिबन द्वारा सरलीकृत तरीके से दर्शाया जाता है जो बहुलक श्रृंखला बनाने वाले परमाणुओं से होकर गुजरता है।

कई प्रोटीनों की संरचना में, α-हेलिक्स और रिबन जैसी β-संरचनाओं के खंड वैकल्पिक होते हैं, साथ ही एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं भी। बहुलक श्रृंखला में उनकी पारस्परिक व्यवस्था और प्रत्यावर्तन प्रोटीन की तृतीयक संरचना कहलाती है।

एक उदाहरण के रूप में प्लांट प्रोटीन क्रैम्बिन का उपयोग करके प्रोटीन की संरचना को चित्रित करने के तरीके नीचे दिखाए गए हैं। प्रोटीन के संरचनात्मक सूत्र, जिनमें अक्सर सैकड़ों अमीनो एसिड के टुकड़े होते हैं, जटिल, बोझिल और समझने में मुश्किल होते हैं, इसलिए कभी-कभी सरलीकृत संरचनात्मक सूत्रों का उपयोग किया जाता है - रासायनिक तत्वों के प्रतीकों के बिना (चित्र 9, विकल्प ए), लेकिन साथ ही समय वे अंतरराष्ट्रीय नियमों के अनुसार वैलेंस स्ट्रोक का रंग बनाए रखते हैं (चित्र 4)। इस मामले में, सूत्र एक फ्लैट में नहीं, बल्कि एक स्थानिक छवि में प्रस्तुत किया जाता है, जो अणु की वास्तविक संरचना से मेल खाता है। यह विधि संभव बनाती है, उदाहरण के लिए, डाइसल्फ़ाइड पुलों (इंसुलिन के समान, अंजीर। 2), श्रृंखला के साइड फ्रेम में फिनाइल समूहों आदि के बीच अंतर करना। त्रि-आयामी मॉडल के रूप में अणुओं की छवि (छड़ से जुड़ी हुई गेंदें) कुछ हद तक स्पष्ट हैं (चित्र 9, विकल्प बी)। हालांकि, दोनों विधियां तृतीयक संरचना को दिखाने की अनुमति नहीं देती हैं, इसलिए अमेरिकी बायोफिजिसिस्ट जेन रिचर्डसन ने α-संरचनाओं को सर्पिल रूप से मुड़े हुए रिबन (चित्र 4 देखें) के रूप में प्रतिनिधित्व करने का प्रस्ताव दिया, β-संरचना फ्लैट लहराती रिबन (छवि 8) के रूप में, और कनेक्टिंग उन्हें सिंगल चेन - पतले बंडलों के रूप में, प्रत्येक प्रकार की संरचना का अपना रंग होता है। प्रोटीन की तृतीयक संरचना को दर्शाने की इस पद्धति का अब व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है (चित्र 9, प्रकार बी)। कभी-कभी, अधिक जानकारी सामग्री के लिए, एक तृतीयक संरचना और एक सरलीकृत संरचनात्मक सूत्र एक साथ दिखाए जाते हैं (चित्र 9, संस्करण डी)। रिचर्डसन द्वारा प्रस्तावित विधि के संशोधन भी हैं: α-हेलीकॉप्टर को सिलेंडर के रूप में दर्शाया गया है, और β-संरचनाएं श्रृंखला की दिशा को इंगित करने वाले फ्लैट तीरों के रूप में हैं (चित्र 9, विकल्प ई)। कम आम वह तरीका है जिसमें पूरे अणु को एक बंडल के रूप में दर्शाया जाता है, जहां असमान संरचनाओं को अलग-अलग रंगों से अलग किया जाता है, और डाइसल्फ़ाइड पुलों को पीले पुलों के रूप में दिखाया जाता है (चित्र 9, संस्करण ई)।

विकल्प बी धारणा के लिए सबसे सुविधाजनक है, जब तृतीयक संरचना का चित्रण करते समय, प्रोटीन की संरचनात्मक विशेषताओं (एमिनो एसिड के टुकड़े, उनके वैकल्पिक क्रम, हाइड्रोजन बांड) का संकेत नहीं दिया जाता है, जबकि यह माना जाता है कि सभी प्रोटीन में "विवरण" होता है। बीस अमीनो एसिड (तालिका 1) के एक मानक सेट से लिया गया। तृतीयक संरचना को चित्रित करने में मुख्य कार्य द्वितीयक संरचनाओं की स्थानिक व्यवस्था और प्रत्यावर्तन दिखाना है।

चावल। नौ क्रंबिन प्रोटीन की संरचना की छवि के विभिन्न संस्करण.
ए स्थानिक छवि में एक संरचनात्मक सूत्र है।
बी - त्रि-आयामी मॉडल के रूप में संरचना।
बी अणु की तृतीयक संरचना है।
जी - विकल्प ए और बी का संयोजन।
ई - तृतीयक संरचना की सरलीकृत छवि।
ई - डाइसल्फ़ाइड पुलों के साथ तृतीयक संरचना।

धारणा के लिए सबसे सुविधाजनक एक त्रि-आयामी तृतीयक संरचना (विकल्प बी) है, जो संरचनात्मक सूत्र के विवरण से मुक्त है।

एक प्रोटीन अणु जिसमें एक तृतीयक संरचना होती है, एक नियम के रूप में, एक निश्चित विन्यास लेता है, जो ध्रुवीय (इलेक्ट्रोस्टैटिक) इंटरैक्शन और हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा बनता है। नतीजतन, अणु एक कॉम्पैक्ट कॉइल का रूप ले लेता है - गोलाकार प्रोटीन (ग्लोबुल्स, अक्षां. बॉल), या फिलामेंटस - फाइब्रिलर प्रोटीन (फाइब्रा, अक्षां. फाइबर)।

गोलाकार संरचना का एक उदाहरण प्रोटीन एल्ब्यूमिन है, मुर्गी के अंडे का प्रोटीन एल्ब्यूमिन के वर्ग से संबंधित है। एल्ब्यूमिन की बहुलक श्रृंखला मुख्य रूप से ऐलेनिन, एसपारटिक एसिड, ग्लाइसिन और सिस्टीन से एक निश्चित क्रम में बारी-बारी से इकट्ठी होती है। तृतीयक संरचना में एकल श्रृंखलाओं से जुड़े α-हेलीकॉप्टर होते हैं (चित्र 10)।

चावल। दस एल्ब्यूमिन की वैश्विक संरचना

फाइब्रिलर संरचना का एक उदाहरण फाइब्रोइन प्रोटीन है। उनमें बड़ी मात्रा में ग्लाइसीन, ऐलेनिन और सेरीन अवशेष होते हैं (हर दूसरा अमीनो एसिड अवशेष ग्लाइसिन होता है); सल्फहाइड्राइड समूहों वाले सिस्टीन अवशेष अनुपस्थित हैं। प्राकृतिक रेशम और कोबवेब के मुख्य घटक फाइब्रोइन में एकल श्रृंखलाओं से जुड़ी β-संरचनाएं होती हैं (चित्र 11)।

चावल। ग्यारह तंतुमय प्रोटीन फाइब्रोइन

एक निश्चित प्रकार की तृतीयक संरचना बनाने की संभावना प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में निहित है, अर्थात। अमीनो एसिड अवशेषों के प्रत्यावर्तन के क्रम द्वारा अग्रिम रूप से निर्धारित किया जाता है। इस तरह के अवशेषों के कुछ सेटों से, α-हेलीकॉप्टर मुख्य रूप से उत्पन्न होते हैं (ऐसे बहुत सारे सेट होते हैं), एक और सेट β-संरचनाओं की उपस्थिति की ओर जाता है, एकल श्रृंखला उनकी संरचना द्वारा विशेषता होती है।

कुछ प्रोटीन अणु, एक तृतीयक संरचना को बनाए रखते हुए, बड़े सुपरमॉलेक्यूलर समुच्चय में संयोजित होने में सक्षम होते हैं, जबकि वे ध्रुवीय अंतःक्रियाओं के साथ-साथ हाइड्रोजन बांडों द्वारा एक साथ होते हैं। ऐसी संरचनाओं को प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। उदाहरण के लिए, प्रोटीन फेरिटिन, जिसमें मुख्य रूप से ल्यूसीन, ग्लूटामिक एसिड, एसपारटिक एसिड और हिस्टिडीन होते हैं (फेरिसिन में अलग-अलग मात्रा में सभी 20 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं) चार समानांतर-रखी α-हेलीकॉप्टर की एक तृतीयक संरचना बनाता है। जब अणुओं को एक एकल पहनावा (चित्र 12) में जोड़ा जाता है, तो एक चतुर्धातुक संरचना बनती है, जिसमें 24 फेरिटिन अणु शामिल हो सकते हैं।

चित्र 12 ग्लोबुलर प्रोटीन फेरिटिन की चतुर्धातुक संरचना का निर्माण

सुपरमॉलेक्यूलर संरचनाओं का एक अन्य उदाहरण कोलेजन की संरचना है। यह एक फाइब्रिलर प्रोटीन है जिसकी श्रृंखला मुख्य रूप से प्रोलाइन और लाइसिन के साथ बारी-बारी से ग्लाइसिन से बनी होती है। संरचना में सिंगल चेन, ट्रिपल α-हेलीकॉप्टर होते हैं जो समानांतर बंडलों में खड़ी रिबन जैसी β-संरचनाओं के साथ बारी-बारी से होते हैं (चित्र 13)।

चित्र.13 कोलेजन फाइब्रिलरी प्रोटीन की सुपरमॉलेक्यूलर संरचना

प्रोटीन के रासायनिक गुण।

कार्बनिक सॉल्वैंट्स की कार्रवाई के तहत, कुछ बैक्टीरिया (लैक्टिक एसिड किण्वन) के अपशिष्ट उत्पाद या तापमान में वृद्धि के साथ, माध्यमिक और तृतीयक संरचनाएं इसकी प्राथमिक संरचना को नुकसान पहुंचाए बिना नष्ट हो जाती हैं, परिणामस्वरूप, प्रोटीन घुलनशीलता खो देता है और जैविक गतिविधि खो देता है, यह प्रक्रिया को विकृतीकरण कहा जाता है, यानी प्राकृतिक गुणों का नुकसान, उदाहरण के लिए, खट्टा दूध का दही, उबले हुए चिकन अंडे का जमा हुआ प्रोटीन। ऊंचे तापमान पर, जीवित जीवों के प्रोटीन (विशेष रूप से, सूक्ष्मजीव) जल्दी से विकृत हो जाते हैं। ऐसे प्रोटीन जैविक प्रक्रियाओं में भाग लेने में सक्षम नहीं होते हैं, परिणामस्वरूप, सूक्ष्मजीव मर जाते हैं, इसलिए उबला हुआ (या पास्चुरीकृत) दूध अधिक समय तक चल सकता है।

पेप्टाइड बॉन्ड एच-एन-सी = ओ, प्रोटीन अणु की बहुलक श्रृंखला बनाते हैं, एसिड या क्षार की उपस्थिति में हाइड्रोलाइज्ड होते हैं, और बहुलक श्रृंखला टूट जाती है, जो अंततः मूल एमिनो एसिड का कारण बन सकती है। पेप्टाइड बांड जो α-हेलीकॉप्टर या β-संरचनाओं का हिस्सा हैं, हाइड्रोलिसिस और विभिन्न रासायनिक प्रभावों (एकल श्रृंखला में समान बांड की तुलना में) के लिए अधिक प्रतिरोधी हैं। अपने घटक अमीनो एसिड में प्रोटीन अणु का एक अधिक नाजुक विघटन एक निर्जल माध्यम में हाइड्राज़िन एच 2 एन-एनएच 2 का उपयोग करके किया जाता है, जबकि सभी अमीनो एसिड के टुकड़े, पिछले एक को छोड़कर, तथाकथित कार्बोक्जिलिक एसिड हाइड्राज़ाइड युक्त होते हैं। खंड C (O)-HN-NH 2 (चित्र 14)।

चावल। चौदह। पॉलीपेप्टाइड दरार

इस तरह के विश्लेषण से प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना के बारे में जानकारी मिल सकती है, लेकिन प्रोटीन अणु में उनके अनुक्रम को जानना अधिक महत्वपूर्ण है। इस उद्देश्य के लिए व्यापक रूप से उपयोग की जाने वाली विधियों में से एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पर फेनिलिसोथियोसाइनेट (एफआईटीसी) की क्रिया है, जो एक क्षारीय माध्यम में पॉलीपेप्टाइड (अंत से जिसमें अमीनो समूह होता है) से जुड़ जाता है, और जब माध्यम की प्रतिक्रिया बदल जाती है अम्लीय करने के लिए, यह श्रृंखला से अलग हो जाता है, इसके साथ एक अमीनो एसिड का टुकड़ा होता है (चित्र 15)।

चावल। पंद्रह अनुक्रमिक पॉलीपेप्टाइड दरार

इस तरह के विश्लेषण के लिए कई विशेष तरीके विकसित किए गए हैं, जिनमें वे भी शामिल हैं जो एक प्रोटीन अणु को उसके घटक घटकों में "विघटित" करना शुरू करते हैं, जो कार्बोक्सिल अंत से शुरू होता है।

क्रॉस डाइसल्फ़ाइड ब्रिज एस-एस (सिस्टीन अवशेषों, अंजीर। 2 और 9 की बातचीत द्वारा गठित) को विभिन्न कम करने वाले एजेंटों की कार्रवाई से एचएस-समूहों में बदल दिया जाता है। ऑक्सीकरण एजेंटों (ऑक्सीजन या हाइड्रोजन पेरोक्साइड) की कार्रवाई से फिर से डाइसल्फ़ाइड पुलों का निर्माण होता है (चित्र 16)।

चावल। सोलह। डाइसल्फ़ाइड पुलों की दरार

प्रोटीन में अतिरिक्त क्रॉस-लिंक बनाने के लिए, अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों की प्रतिक्रियाशीलता का उपयोग किया जाता है। विभिन्न अंतःक्रियाओं के लिए अधिक सुलभ अमीनो समूह हैं जो श्रृंखला के साइड फ्रेम में हैं - लाइसिन, शतावरी, लाइसिन, प्रोलाइन (तालिका 1) के टुकड़े। जब ऐसे अमीनो समूह फॉर्मलाडेहाइड के साथ परस्पर क्रिया करते हैं, तो संघनन होता है और क्रॉस-ब्रिज -NH-CH2-NH- दिखाई देते हैं (चित्र 17)।

चावल। 17 प्रोटीन अणुओं के बीच अतिरिक्त अनुप्रस्थ पुलों का निर्माण.

प्रोटीन के टर्मिनल कार्बोक्सिल समूह कुछ पॉलीवलेंट धातुओं के जटिल यौगिकों के साथ प्रतिक्रिया करने में सक्षम होते हैं (क्रोमियम यौगिक अधिक बार उपयोग किए जाते हैं), और क्रॉस-लिंक भी होते हैं। दोनों प्रक्रियाओं का उपयोग चमड़े की कमाना में किया जाता है।

शरीर में प्रोटीन की भूमिका।

शरीर में प्रोटीन की भूमिका विविध है।

एंजाइमों(किण्वन) अक्षां. - किण्वन), उनका दूसरा नाम एंजाइम (en .) है जुम्ह ग्रीक. - खमीर में) - ये उत्प्रेरक गतिविधि वाले प्रोटीन हैं, वे जैव रासायनिक प्रक्रियाओं की गति को हजारों गुना बढ़ाने में सक्षम हैं। एंजाइमों की कार्रवाई के तहत, भोजन के घटक घटक: प्रोटीन, वसा और कार्बोहाइड्रेट सरल यौगिकों में टूट जाते हैं, जिससे नए मैक्रोमोलेक्यूल्स को संश्लेषित किया जाता है, जो एक निश्चित प्रकार के शरीर के लिए आवश्यक होते हैं। एंजाइम संश्लेषण की कई जैव रासायनिक प्रक्रियाओं में भी भाग लेते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन के संश्लेषण में (कुछ प्रोटीन दूसरों को संश्लेषित करने में मदद करते हैं)। से। मी. एंजाइमों

एंजाइम न केवल अत्यधिक कुशल उत्प्रेरक हैं, बल्कि चयनात्मक भी हैं (प्रतिक्रिया को दी गई दिशा में सख्ती से निर्देशित करें)। उनकी उपस्थिति में, प्रतिक्रिया लगभग 100% उपज के साथ उप-उत्पादों के गठन के बिना आगे बढ़ती है और साथ ही, प्रवाह की स्थिति हल्की होती है: सामान्य वायुमंडलीय दबाव और जीवित जीव का तापमान। तुलना के लिए, एक सक्रिय लौह उत्प्रेरक की उपस्थिति में हाइड्रोजन और नाइट्रोजन से अमोनिया का संश्लेषण 400-500 डिग्री सेल्सियस और 30 एमपीए के दबाव पर किया जाता है, अमोनिया की उपज प्रति चक्र 15-25% है। एंजाइमों को नायाब उत्प्रेरक माना जाता है।

एंजाइमों का गहन अध्ययन 19वीं शताब्दी के मध्य में शुरू हुआ; अब 2,000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों का अध्ययन किया जा चुका है; यह प्रोटीन का सबसे विविध वर्ग है।

एंजाइमों के नाम इस प्रकार हैं: अभिकर्मक का नाम जिसके साथ एंजाइम इंटरैक्ट करता है, या उत्प्रेरित प्रतिक्रिया का नाम, एंडिंग-एज़ा के साथ जोड़ा जाता है, उदाहरण के लिए, आर्गिनेज आर्गिनिन को विघटित करता है (तालिका 1), डिकार्बोक्सिलेज डिकारबॉक्साइलेशन को उत्प्रेरित करता है, अर्थात। कार्बोक्सिल समूह से CO2 का निष्कासन:

- सीओओएच → - सीएच + सीओ 2

अक्सर, एक एंजाइम की भूमिका को अधिक सटीक रूप से इंगित करने के लिए, वस्तु और प्रतिक्रिया के प्रकार दोनों को इसके नाम में इंगित किया जाता है, उदाहरण के लिए, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज एक एंजाइम है जो अल्कोहल को डीहाइड्रोजन करता है।

काफी समय पहले खोजे गए कुछ एंजाइमों के लिए, ऐतिहासिक नाम (बिना अंत -आज़ा) को संरक्षित किया गया है, उदाहरण के लिए, पेप्सिन (पेप्सिस, यूनानी. पाचन) और ट्रिप्सिन (थ्रीप्सिस) यूनानी. द्रवीकरण), ये एंजाइम प्रोटीन को तोड़ते हैं।

व्यवस्थितकरण के लिए, एंजाइमों को बड़े वर्गों में जोड़ा जाता है, वर्गीकरण प्रतिक्रिया के प्रकार पर आधारित होता है, वर्गों को सामान्य सिद्धांत के अनुसार नाम दिया जाता है - प्रतिक्रिया का नाम और अंत - अज़ा। इनमें से कुछ वर्ग नीचे सूचीबद्ध हैं।

ऑक्सीडोरडक्टेसवे एंजाइम हैं जो रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। इस वर्ग में शामिल डिहाइड्रोजनेज प्रोटॉन स्थानांतरण करते हैं, उदाहरण के लिए, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज (ADH) अल्कोहल को एल्डिहाइड में ऑक्सीकृत करता है, एल्डिहाइड का कार्बोक्जिलिक एसिड में बाद में ऑक्सीकरण एल्डिहाइड डिहाइड्रोजनेज (ALDH) द्वारा उत्प्रेरित होता है। इथेनॉल के एसिटिक एसिड (चित्र 18) में प्रसंस्करण के दौरान शरीर में दोनों प्रक्रियाएं होती हैं।

चावल। अठारह इथेनॉल के दो चरण ऑक्सीकरणएसिटिक एसिड के लिए

यह इथेनॉल नहीं है जिसका मादक प्रभाव होता है, लेकिन मध्यवर्ती उत्पाद एसिटालडिहाइड, एएलडीएच एंजाइम की गतिविधि कम होती है, दूसरा चरण धीमा होता है - एसिटालडिहाइड का एसिटिक एसिड में ऑक्सीकरण, और अंतर्ग्रहण से नशीला प्रभाव लंबा और मजबूत होता है इथेनॉल का। विश्लेषण से पता चला है कि पीली जाति के 80% से अधिक प्रतिनिधियों में एएलडीएच की अपेक्षाकृत कम गतिविधि है और इसलिए एक स्पष्ट रूप से अधिक गंभीर शराब सहिष्णुता है। एएलडीएच की इस सहज कम गतिविधि का कारण यह है कि "क्षीण" एएलडीएच अणु में ग्लूटामिक एसिड अवशेषों का हिस्सा लाइसिन अंशों (तालिका 1) द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है।

transferases- एंजाइम जो कार्यात्मक समूहों के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, ट्रांसिमिनेज एक एमिनो समूह के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करता है।

हाइड्रोलिसिसएंजाइम हैं जो हाइड्रोलिसिस उत्प्रेरित करते हैं। पहले बताए गए ट्रिप्सिन और पेप्सिन हाइड्रोलाइज़ पेप्टाइड बॉन्ड, और लाइपेस वसा में एस्टर बॉन्ड को क्लीव करते हैं:

-आरसी (ओ) या 1 + एच 2 ओ → -आरसी (ओ) ओएच + एचओआर 1

लिआसे- एंजाइम जो गैर-हाइड्रोलाइटिक तरीके से होने वाली प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, ऐसी प्रतिक्रियाओं के परिणामस्वरूप, सी-सी, सीओ, सी-एन बांड टूट जाते हैं और नए बंधन बनते हैं। एंजाइम डिकार्बोक्सिलेज इस वर्ग से संबंधित है

आइसोमेरेसिस- एंजाइम जो आइसोमेराइजेशन को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, मैलिक एसिड का फ्यूमरिक एसिड (चित्र 19) में रूपांतरण, यह सीआईएस-ट्रांस आइसोमेराइजेशन का एक उदाहरण है (देखें ISOMERIA)।

चावल। उन्नीस। मेलिक एसिड का आइसोमेरिज़ेशनएंजाइम की उपस्थिति में फ्यूमरिक अम्ल में

एंजाइमों के काम में, सामान्य सिद्धांत मनाया जाता है, जिसके अनुसार एंजाइम और त्वरित प्रतिक्रिया के अभिकर्मक के बीच हमेशा एक संरचनात्मक पत्राचार होता है। एंजाइमों के सिद्धांत के संस्थापकों में से एक, ई। फिशर की आलंकारिक अभिव्यक्ति के अनुसार, अभिकर्मक एंजाइम के पास ताला की चाबी की तरह पहुंचता है। इस संबंध में, प्रत्येक एंजाइम एक निश्चित रासायनिक प्रतिक्रिया या एक ही प्रकार की प्रतिक्रियाओं के समूह को उत्प्रेरित करता है। कभी-कभी एक एंजाइम एक ही यौगिक पर कार्य कर सकता है, जैसे कि यूरिया (यूरोन .) यूनानी. - मूत्र) यूरिया के केवल हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है:

(एच 2 एन) 2 सी \u003d ओ + एच 2 ओ \u003d सीओ 2 + 2एनएच 3

बेहतरीन चयनात्मकता एंजाइमों द्वारा दिखाई जाती है जो वैकल्पिक रूप से सक्रिय एंटीपोड - बाएं और दाएं हाथ के आइसोमर्स के बीच अंतर करते हैं। एल-आर्जिनेज केवल लेवोरोटेटरी आर्जिनिन पर कार्य करता है और डेक्सट्रोरोटेटरी आइसोमर को प्रभावित नहीं करता है। एल-लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज केवल लैक्टिक एसिड के लीवरोटेटरी एस्टर पर कार्य करता है, तथाकथित लैक्टेट (लैक्टिस) अक्षां. दूध), जबकि डी-लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज केवल डी-लैक्टेट को तोड़ता है।

अधिकांश एंजाइम एक पर नहीं, बल्कि संबंधित यौगिकों के समूह पर कार्य करते हैं, उदाहरण के लिए, ट्रिप्सिन लाइसिन और आर्जिनिन (तालिका 1.) द्वारा गठित पेप्टाइड बांडों को तोड़ने के लिए "पसंद करता है"।

कुछ एंजाइमों के उत्प्रेरक गुण, जैसे हाइड्रॉलिस, केवल प्रोटीन अणु की संरचना द्वारा ही निर्धारित किए जाते हैं, एंजाइमों का एक अन्य वर्ग - ऑक्सीडोरेक्टेसेस (उदाहरण के लिए, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज) केवल गैर-प्रोटीन अणुओं की उपस्थिति में सक्रिय हो सकता है उन्हें - विटामिन जो Mg, Ca, Zn, Mn और न्यूक्लिक एसिड के टुकड़े (चित्र। 20) को सक्रिय करते हैं।

चावल। 20 अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज अणु

परिवहन प्रोटीन कोशिका झिल्ली (कोशिका के अंदर और बाहर दोनों) के साथ-साथ एक अंग से दूसरे अंग में विभिन्न अणुओं या आयनों को बांधता है और परिवहन करता है।

उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को बांधता है क्योंकि रक्त फेफड़ों से होकर गुजरता है और इसे शरीर के विभिन्न ऊतकों तक पहुंचाता है, जहां ऑक्सीजन छोड़ा जाता है और फिर खाद्य घटकों को ऑक्सीकरण करने के लिए उपयोग किया जाता है, यह प्रक्रिया एक ऊर्जा स्रोत के रूप में कार्य करती है (कभी-कभी भोजन के "जलने" शब्द का प्रयोग किया जाता है) शरीर का उपयोग किया जाता है)।

प्रोटीन भाग के अलावा, हीमोग्लोबिन में चक्रीय पोर्फिरीन अणु (पोरफाइरोस) के साथ लोहे का एक जटिल यौगिक होता है। यूनानी. - बैंगनी), जो रक्त के लाल रंग को निर्धारित करता है। यह जटिल (चित्र 21, बाएं) है जो ऑक्सीजन वाहक की भूमिका निभाता है। हीमोग्लोबिन में, आयरन पोर्फिरीन कॉम्प्लेक्स प्रोटीन अणु के अंदर स्थित होता है और ध्रुवीय अंतःक्रियाओं के साथ-साथ हिस्टिडीन (तालिका 1) में नाइट्रोजन के साथ एक समन्वय बंधन द्वारा बनाए रखा जाता है, जो प्रोटीन का हिस्सा है। O2 अणु, जो हीमोग्लोबिन द्वारा ले जाया जाता है, एक समन्वय बंधन के माध्यम से लोहे के परमाणु से उस तरफ से जुड़ा होता है, जिससे हिस्टिडीन जुड़ा होता है (चित्र 21, दाएं)।

चावल। 21 लौह परिसर की संरचना

परिसर की संरचना को त्रि-आयामी मॉडल के रूप में दाईं ओर दिखाया गया है। जटिल प्रोटीन अणु में Fe परमाणु और N परमाणु के बीच एक समन्वय बंधन (धराशायी नीली रेखा) द्वारा हिस्टिडीन में आयोजित किया जाता है, जो प्रोटीन का हिस्सा है। O 2 अणु, जिसे हीमोग्लोबिन द्वारा ले जाया जाता है, समतल परिसर के विपरीत देश से Fe परमाणु में समन्वित (लाल बिंदीदार रेखा) होता है।

हीमोग्लोबिन सबसे अधिक अध्ययन किए गए प्रोटीनों में से एक है, इसमें एकल श्रृंखलाओं से जुड़े एक-हेलीकॉप्टर होते हैं और इसमें चार लौह परिसर होते हैं। इस प्रकार, हीमोग्लोबिन एक बार में चार ऑक्सीजन अणुओं के स्थानांतरण के लिए एक बड़े पैकेज की तरह है। हीमोग्लोबिन का रूप गोलाकार प्रोटीन (चित्र 22) से मेल खाता है।

चावल। 22 हीमोग्लोबिन का वैश्विक रूप

हीमोग्लोबिन का मुख्य "लाभ" यह है कि विभिन्न ऊतकों और अंगों में संचरण के दौरान ऑक्सीजन का जोड़ और उसके बाद का विभाजन जल्दी से होता है। कार्बन मोनोऑक्साइड, सीओ (कार्बन मोनोऑक्साइड), हीमोग्लोबिन में Fe को और भी तेजी से बांधता है, लेकिन, O 2 के विपरीत, एक जटिल बनाता है जिसे तोड़ना मुश्किल होता है। नतीजतन, ऐसा हीमोग्लोबिन ओ 2 को बांधने में सक्षम नहीं है, जो घुटन से शरीर की मृत्यु की ओर जाता है (जब कार्बन मोनोऑक्साइड की बड़ी मात्रा में साँस ली जाती है)।

हीमोग्लोबिन का दूसरा कार्य साँस छोड़ने वाले CO2 का स्थानांतरण है, लेकिन लोहे के परमाणु का नहीं, बल्कि प्रोटीन के N-समूह का H 2 कार्बन डाइऑक्साइड के अस्थायी बंधन की प्रक्रिया में शामिल होता है।

प्रोटीन का "प्रदर्शन" उनकी संरचना पर निर्भर करता है, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में ग्लूटामिक एसिड के एकमात्र अमीनो एसिड अवशेषों को एक वेलिन अवशेष (एक दुर्लभ जन्मजात विसंगति) के साथ बदलने से सिकल सेल एनीमिया नामक बीमारी हो जाती है।

परिवहन प्रोटीन भी हैं जो वसा, ग्लूकोज, अमीनो एसिड को बांध सकते हैं और उन्हें कोशिकाओं के अंदर और बाहर दोनों जगह ले जा सकते हैं।

एक विशेष प्रकार के परिवहन प्रोटीन पदार्थों को स्वयं नहीं ले जाते हैं, लेकिन "परिवहन नियामक" के रूप में कार्य करते हैं, झिल्ली (कोशिका की बाहरी दीवार) के माध्यम से कुछ पदार्थों को पार करते हैं। ऐसे प्रोटीन को अक्सर झिल्ली प्रोटीन कहा जाता है। उनके पास एक खोखले सिलेंडर का आकार होता है और झिल्ली की दीवार में एम्बेडेड होने के कारण, सेल में कुछ ध्रुवीय अणुओं या आयनों की आवाजाही सुनिश्चित करते हैं। झिल्ली प्रोटीन का एक उदाहरण पोरिन है (चित्र 23)।

चावल। 23 पोरिन प्रोटीन

खाद्य और भंडारण प्रोटीन, जैसा कि नाम से ही स्पष्ट है, आंतरिक पोषण के स्रोतों के रूप में काम करते हैं, अधिक बार पौधों और जानवरों के भ्रूण के लिए, साथ ही साथ युवा जीवों के विकास के प्रारंभिक चरणों में। आहार प्रोटीन में एल्ब्यूमिन (चित्र 10) शामिल है - अंडे की सफेदी का मुख्य घटक, साथ ही कैसिइन - दूध का मुख्य प्रोटीन। एंजाइम पेप्सिन की कार्रवाई के तहत, कैसिइन पेट में जमा हो जाता है, जो पाचन तंत्र में इसकी अवधारण और कुशल अवशोषण सुनिश्चित करता है। कैसिइन में शरीर के लिए आवश्यक सभी अमीनो एसिड के टुकड़े होते हैं।

फेरिटिन (चित्र 12) में, जो जानवरों के ऊतकों में निहित है, लोहे के आयन जमा होते हैं।

मायोग्लोबिन भी एक भंडारण प्रोटीन है, जो संरचना और संरचना में हीमोग्लोबिन जैसा दिखता है। मायोग्लोबिन मुख्य रूप से मांसपेशियों में केंद्रित होता है, इसकी मुख्य भूमिका ऑक्सीजन का भंडारण है, जो इसे हीमोग्लोबिन देता है। यह तेजी से ऑक्सीजन (हीमोग्लोबिन की तुलना में बहुत तेज) से संतृप्त होता है, और फिर धीरे-धीरे इसे विभिन्न ऊतकों में स्थानांतरित करता है।

संरचनात्मक प्रोटीन एक सुरक्षात्मक कार्य (त्वचा) या समर्थन करते हैं - वे शरीर को एक साथ रखते हैं और इसे ताकत (उपास्थि और tendons) देते हैं। उनका मुख्य घटक फाइब्रिलर प्रोटीन कोलेजन (चित्र 11) है, जो जानवरों की दुनिया का सबसे आम प्रोटीन है, स्तनधारियों के शरीर में, यह प्रोटीन के कुल द्रव्यमान का लगभग 30% है। कोलेजन में उच्च तन्यता ताकत होती है (त्वचा की ताकत ज्ञात होती है), लेकिन त्वचा कोलेजन में क्रॉस-लिंक की कम सामग्री के कारण, जानवरों की खाल विभिन्न उत्पादों के निर्माण के लिए कच्चे रूप में बहुत उपयुक्त नहीं होती है। पानी में त्वचा की सूजन को कम करने के लिए, सुखाने के दौरान सिकुड़न, साथ ही पानी वाली अवस्था में ताकत बढ़ाने और कोलेजन में लोच बढ़ाने के लिए, अतिरिक्त क्रॉस-लिंक बनाए जाते हैं (चित्र 15 ए), यह तथाकथित है त्वचा की कमाना प्रक्रिया।

जीवित जीवों में, जीव के विकास और विकास की प्रक्रिया में उत्पन्न होने वाले कोलेजन अणुओं को अद्यतन नहीं किया जाता है और नए संश्लेषित अणुओं द्वारा प्रतिस्थापित नहीं किया जाता है। शरीर की उम्र के रूप में, कोलेजन में क्रॉस-लिंक की संख्या बढ़ जाती है, जिससे इसकी लोच में कमी आती है, और चूंकि नवीकरण नहीं होता है, इसलिए उम्र से संबंधित परिवर्तन दिखाई देते हैं - उपास्थि और टेंडन की नाजुकता में वृद्धि, की उपस्थिति त्वचा पर झुर्रियाँ।

आर्टिकुलर लिगामेंट्स में इलास्टिन होता है, एक संरचनात्मक प्रोटीन जो आसानी से दो आयामों में फैल जाता है। रेसिलिन प्रोटीन, जो कुछ कीड़ों में पंखों के काज के लगाव के बिंदुओं पर स्थित होता है, में सबसे अधिक लोच होती है।

सींग का निर्माण - बाल, नाखून, पंख, जिसमें मुख्य रूप से केराटिन प्रोटीन होता है (चित्र 24)। इसका मुख्य अंतर सिस्टीन अवशेषों की ध्यान देने योग्य सामग्री है, जो डाइसल्फ़ाइड पुल बनाते हैं, जो बालों को उच्च लोच (विरूपण के बाद अपने मूल आकार को बहाल करने की क्षमता), साथ ही साथ ऊनी कपड़े भी देता है।

चावल। 24. फाइब्रिलर प्रोटीन केराटिन का टुकड़ा

केराटिन वस्तु के आकार में अपरिवर्तनीय परिवर्तन के लिए, आपको पहले एक कम करने वाले एजेंट की मदद से डाइसल्फ़ाइड पुलों को नष्ट करना होगा, इसे एक नया आकार देना होगा, और फिर एक ऑक्सीकरण एजेंट की मदद से डाइसल्फ़ाइड पुलों को फिर से बनाना होगा (चित्र। 16), इस प्रकार, उदाहरण के लिए, बालों को पर्मिंग किया जाता है।

केरातिन में सिस्टीन अवशेषों की सामग्री में वृद्धि के साथ और, तदनुसार, डाइसल्फ़ाइड पुलों की संख्या में वृद्धि, विकृत करने की क्षमता गायब हो जाती है, लेकिन एक ही समय में उच्च शक्ति दिखाई देती है (18% सिस्टीन टुकड़े तक) ungulates और कछुए के गोले के सींगों में निहित हैं)। स्तनधारियों में 30 विभिन्न प्रकार के केराटिन होते हैं।

केरातिन से संबंधित फाइब्रिलर प्रोटीन फाइब्रोइन, जो रेशमकीट कैटरपिलर द्वारा एक कोकून को घुमाते समय, साथ ही मकड़ियों द्वारा एक वेब बुनाई के दौरान स्रावित होता है, में केवल एकल श्रृंखला (छवि 11) से जुड़ी β-संरचनाएं होती हैं। केराटिन के विपरीत, फाइब्रोइन में अनुप्रस्थ डाइसल्फ़ाइड पुल नहीं होते हैं, इसमें बहुत मजबूत तन्यता ताकत होती है (कुछ वेब नमूनों की प्रति यूनिट क्रॉस-सेक्शन की ताकत स्टील केबल्स की तुलना में अधिक होती है)। क्रॉस-लिंक की अनुपस्थिति के कारण, फाइब्रोइन लोचदार है (यह ज्ञात है कि ऊनी कपड़े लगभग अमिट होते हैं, और रेशम के कपड़े आसानी से झुर्रियों वाले होते हैं)।

नियामक प्रोटीन।

नियामक प्रोटीन, जिसे आमतौर पर हार्मोन कहा जाता है, विभिन्न शारीरिक प्रक्रियाओं में शामिल होते हैं। उदाहरण के लिए, हार्मोन इंसुलिन (चित्र 25) में डाइसल्फ़ाइड पुलों से जुड़ी दो α-श्रृंखलाएँ होती हैं। इंसुलिन ग्लूकोज से जुड़ी चयापचय प्रक्रियाओं को नियंत्रित करता है, इसकी अनुपस्थिति से मधुमेह होता है।

चावल। 25 प्रोटीन इंसुलिन

मस्तिष्क की पिट्यूटरी ग्रंथि एक हार्मोन का संश्लेषण करती है जो शरीर के विकास को नियंत्रित करता है। नियामक प्रोटीन होते हैं जो शरीर में विभिन्न एंजाइमों के जैवसंश्लेषण को नियंत्रित करते हैं।

सिकुड़ा हुआ और मोटर प्रोटीन शरीर को सिकुड़ने, आकार बदलने और चलने की क्षमता देता है, मुख्य रूप से, हम मांसपेशियों के बारे में बात कर रहे हैं। मांसपेशियों में निहित सभी प्रोटीनों के द्रव्यमान का 40% मायोसिन (myos, myos, यूनानी. - मांसपेशी)। इसके अणु में तंतुमय और गोलाकार दोनों भाग होते हैं (चित्र 26)

चावल। 26 मायोसिन अणु

ऐसे अणु 300-400 अणुओं वाले बड़े समुच्चय में संयोजित होते हैं।

जब मांसपेशियों के तंतुओं के आसपास के स्थान में कैल्शियम आयनों की सांद्रता बदल जाती है, तो अणुओं की संरचना में एक प्रतिवर्ती परिवर्तन होता है - वैलेंस बॉन्ड के चारों ओर अलग-अलग टुकड़ों के घूमने के कारण श्रृंखला के आकार में परिवर्तन होता है। यह मांसपेशियों में संकुचन और विश्राम की ओर जाता है, कैल्शियम आयनों की एकाग्रता को बदलने का संकेत मांसपेशी फाइबर में तंत्रिका अंत से आता है। कृत्रिम मांसपेशी संकुचन विद्युत आवेगों की क्रिया के कारण हो सकता है, जिससे कैल्शियम आयनों की एकाग्रता में तेज बदलाव होता है, यह हृदय की मांसपेशियों को हृदय के काम को बहाल करने के लिए उत्तेजित करने का आधार है।

सुरक्षात्मक प्रोटीन आपको बैक्टीरिया, वायरस पर हमला करने और विदेशी प्रोटीन के प्रवेश से शरीर की रक्षा करने की अनुमति देते हैं (विदेशी निकायों का सामान्यीकृत नाम एंटीजन है)। सुरक्षात्मक प्रोटीन की भूमिका इम्युनोग्लोबुलिन द्वारा की जाती है (उनका दूसरा नाम एंटीबॉडी है), वे एंटीजन को पहचानते हैं जो शरीर में प्रवेश कर चुके हैं और उन्हें मजबूती से बांधते हैं। स्तनधारियों के शरीर में, मनुष्यों सहित, इम्युनोग्लोबुलिन के पांच वर्ग हैं: एम, जी, ए, डी और ई, उनकी संरचना, जैसा कि नाम से पता चलता है, गोलाकार है, इसके अलावा, वे सभी एक समान तरीके से निर्मित होते हैं। एंटीबॉडी के आणविक संगठन को एक उदाहरण के रूप में वर्ग जी इम्युनोग्लोबुलिन का उपयोग करके नीचे दिखाया गया है (चित्र 27)। अणु में तीन एस-एस डाइसल्फ़ाइड पुलों से जुड़ी चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं (चित्र 27 में उन्हें गाढ़े वैलेंस बॉन्ड और बड़े एस प्रतीकों के साथ दिखाया गया है), इसके अलावा, प्रत्येक बहुलक श्रृंखला में इंट्राचैन डाइसल्फ़ाइड ब्रिज होते हैं। दो बड़ी बहुलक श्रृंखलाओं (नीले रंग में हाइलाइट की गई) में 400-600 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। अन्य दो श्रृंखलाएं (हरे रंग में हाइलाइट की गई) लगभग आधी लंबी हैं, जिनमें लगभग 220 अमीनो एसिड अवशेष हैं। सभी चार श्रृंखलाएं इस तरह स्थित हैं कि टर्मिनल एच 2 एन-समूह एक दिशा में निर्देशित होते हैं।

चावल। 27 IMMUNOGLOBULIN . की संरचना का योजनाबद्ध आरेखण

शरीर एक विदेशी प्रोटीन (एंटीजन) के संपर्क में आने के बाद, प्रतिरक्षा प्रणाली की कोशिकाएं इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी) का उत्पादन करना शुरू कर देती हैं, जो रक्त सीरम में जमा हो जाती हैं। पहले चरण में, मुख्य कार्य टर्मिनल एच 2 एन वाले चेन सेक्शन द्वारा किया जाता है (चित्र 27 में, संबंधित अनुभाग हल्के नीले और हल्के हरे रंग में चिह्नित होते हैं)। ये एंटीजन कैप्चर साइट हैं। इम्युनोग्लोबुलिन संश्लेषण की प्रक्रिया में, इन साइटों का गठन इस तरह से किया जाता है कि उनकी संरचना और विन्यास जितना संभव हो उतना निकट प्रतिजन की संरचना के अनुरूप होता है (जैसे ताला की कुंजी, एंजाइम की तरह, लेकिन इस मामले में कार्य हैं को अलग)। इस प्रकार, प्रत्येक प्रतिजन के लिए, एक सख्त व्यक्तिगत एंटीबॉडी एक प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया के रूप में बनाई जाती है। इम्युनोग्लोबुलिन के अलावा, एक भी ज्ञात प्रोटीन बाहरी कारकों के आधार पर अपनी संरचना को "प्लास्टिक रूप से" नहीं बदल सकता है। एंजाइम एक अलग तरीके से अभिकर्मक के संरचनात्मक अनुरूपता की समस्या को हल करते हैं - सभी संभावित मामलों के लिए विभिन्न एंजाइमों के विशाल सेट की मदद से, और इम्युनोग्लोबुलिन हर बार "काम करने वाले उपकरण" का पुनर्निर्माण करते हैं। इसके अलावा, इम्युनोग्लोबुलिन का काज क्षेत्र (चित्र। 27) दो कैप्चर क्षेत्रों को कुछ स्वतंत्र गतिशीलता प्रदान करता है, परिणामस्वरूप, इम्युनोग्लोबुलिन अणु तुरंत एंटीजन में कब्जा करने के लिए दो सबसे सुविधाजनक क्षेत्रों को सुरक्षित रूप से ठीक करने के लिए "ढूंढ" सकता है। यह, यह एक क्रस्टेशियन प्राणी के कार्यों जैसा दिखता है।

अगला, शरीर की प्रतिरक्षा प्रणाली की क्रमिक प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला चालू होती है, अन्य वर्गों के इम्युनोग्लोबुलिन जुड़े होते हैं, परिणामस्वरूप, विदेशी प्रोटीन निष्क्रिय हो जाता है, और फिर एंटीजन (विदेशी सूक्ष्मजीव या विष) नष्ट हो जाता है और हटा दिया जाता है।

प्रतिजन के संपर्क के बाद, कुछ घंटों (कभी-कभी कई दिनों) के भीतर इम्युनोग्लोबुलिन की अधिकतम सांद्रता (एंटीजन की प्रकृति और जीव की व्यक्तिगत विशेषताओं के आधार पर) तक पहुंच जाती है। शरीर इस तरह के संपर्क की स्मृति को बरकरार रखता है, और जब उसी एंटीजन के साथ फिर से हमला किया जाता है, तो इम्युनोग्लोबुलिन रक्त सीरम में बहुत तेजी से और अधिक मात्रा में जमा होते हैं - अधिग्रहित प्रतिरक्षा होती है।

प्रोटीन का उपरोक्त वर्गीकरण कुछ हद तक मनमाना है, उदाहरण के लिए, सुरक्षात्मक प्रोटीन के बीच उल्लिखित थ्रोम्बिन प्रोटीन, अनिवार्य रूप से एक एंजाइम है जो पेप्टाइड बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है, अर्थात यह प्रोटीज के वर्ग से संबंधित है।

सुरक्षात्मक प्रोटीन को अक्सर सांप के जहर प्रोटीन और कुछ पौधों के जहरीले प्रोटीन के रूप में जाना जाता है, क्योंकि उनका कार्य शरीर को नुकसान से बचाना है।

ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनके कार्य इतने अनूठे होते हैं कि उन्हें वर्गीकृत करना मुश्किल हो जाता है। उदाहरण के लिए, एक अफ्रीकी पौधे में पाया जाने वाला प्रोटीन मोनेलिन, बहुत मीठा स्वाद है और एक गैर विषैले पदार्थ के रूप में अध्ययन का विषय रहा है जिसका उपयोग मोटापे को रोकने के लिए चीनी के स्थान पर किया जा सकता है। कुछ अंटार्कटिक मछलियों के रक्त प्लाज्मा में एंटीफ्ीज़ गुणों वाले प्रोटीन होते हैं जो इन मछलियों के रक्त को जमने से रोकते हैं।

प्रोटीन का कृत्रिम संश्लेषण।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की ओर ले जाने वाले अमीनो एसिड का संघनन एक अच्छी तरह से अध्ययन की जाने वाली प्रक्रिया है। यह संभव है, उदाहरण के लिए, किसी एक अमीनो एसिड या एसिड के मिश्रण का संघनन और क्रमशः, समान इकाइयों, या विभिन्न इकाइयों वाले एक बहुलक को यादृच्छिक क्रम में बारी-बारी से प्राप्त करना संभव है। ऐसे पॉलिमर प्राकृतिक पॉलीपेप्टाइड्स से बहुत कम मिलते-जुलते हैं और इनमें जैविक गतिविधि नहीं होती है। प्राकृतिक प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को पुन: उत्पन्न करने के लिए मुख्य कार्य अमीनो एसिड को कड़ाई से परिभाषित, पूर्व-नियोजित क्रम में जोड़ना है। अमेरिकी वैज्ञानिक रॉबर्ट मेरिफिल्ड ने एक मूल विधि का प्रस्ताव रखा जिससे इस तरह की समस्या को हल करना संभव हो गया। विधि का सार यह है कि पहला अमीनो एसिड एक अघुलनशील बहुलक जेल से जुड़ा होता है जिसमें प्रतिक्रियाशील समूह होते हैं जो -COOH - अमीनो एसिड के समूहों के साथ संयोजन कर सकते हैं। क्लोरोमिथाइल समूहों के साथ क्रॉस-लिंक्ड पॉलीस्टाइनिन को इसमें पेश किया गया था, इस तरह के एक बहुलक सब्सट्रेट के रूप में लिया गया था। प्रतिक्रिया के लिए लिया गया अमीनो एसिड स्वयं के साथ प्रतिक्रिया नहीं करता है और यह सब्सट्रेट में एच 2 एन-समूह में शामिल नहीं होता है, इस एसिड का एमिनो समूह एक भारी प्रतिस्थापन के साथ पूर्व-अवरुद्ध है [(सी 4 एच 9) 3] 3 ओएस (ओ) -ग्रुप। अमीनो एसिड के बहुलक समर्थन से जुड़ने के बाद, अवरुद्ध समूह को हटा दिया जाता है और एक अन्य अमीनो एसिड को प्रतिक्रिया मिश्रण में पेश किया जाता है, जिसमें एच 2 एन समूह भी पहले अवरुद्ध होता है। ऐसी प्रणाली में, केवल पहले अमीनो एसिड के एच 2 एन-समूह और दूसरे एसिड के -सीओओएच समूह की बातचीत संभव है, जो उत्प्रेरक (फॉस्फोनियम लवण) की उपस्थिति में की जाती है। फिर पूरी योजना दोहराई जाती है, तीसरा अमीनो एसिड (चित्र 28) पेश किया जाता है।

चावल। 28. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संश्लेषण योजना

अंतिम चरण में, परिणामी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को पॉलीस्टाइनिन समर्थन से अलग किया जाता है। अब पूरी प्रक्रिया स्वचालित है, स्वचालित पेप्टाइड सिंथेसाइज़र हैं जो वर्णित योजना के अनुसार काम करते हैं। चिकित्सा और कृषि में उपयोग किए जाने वाले कई पेप्टाइड्स को इस विधि द्वारा संश्लेषित किया गया है। चयनात्मक और उन्नत कार्रवाई के साथ प्राकृतिक पेप्टाइड्स के बेहतर एनालॉग प्राप्त करना भी संभव था। कुछ छोटे प्रोटीनों को संश्लेषित किया गया है, जैसे हार्मोन इंसुलिन और कुछ एंजाइम।

प्रोटीन संश्लेषण के तरीके भी हैं जो प्राकृतिक प्रक्रियाओं को दोहराते हैं: न्यूक्लिक एसिड के टुकड़े संश्लेषित होते हैं जिन्हें कुछ प्रोटीन बनाने के लिए कॉन्फ़िगर किया जाता है, फिर इन टुकड़ों को एक जीवित जीव (उदाहरण के लिए, एक जीवाणु में) में डाला जाता है, जिसके बाद शरीर शुरू होता है वांछित प्रोटीन का उत्पादन। इस तरह, महत्वपूर्ण मात्रा में हार्ड-टू-पहुंच प्रोटीन और पेप्टाइड्स, साथ ही साथ उनके एनालॉग्स अब प्राप्त होते हैं।

खाद्य स्रोतों के रूप में प्रोटीन।

एक जीवित जीव में प्रोटीन लगातार अपने मूल अमीनो एसिड (एंजाइमों की अपरिहार्य भागीदारी के साथ) में टूट जाते हैं, कुछ अमीनो एसिड दूसरों में गुजरते हैं, फिर प्रोटीन फिर से संश्लेषित होते हैं (एंजाइमों की भागीदारी के साथ भी), अर्थात। शरीर लगातार खुद को नवीनीकृत कर रहा है। कुछ प्रोटीन (त्वचा, बालों का कोलेजन) नवीनीकृत नहीं होते हैं, शरीर लगातार उन्हें खो देता है और इसके बजाय नए को संश्लेषित करता है। खाद्य स्रोतों के रूप में प्रोटीन दो मुख्य कार्य करते हैं: वे शरीर को नए प्रोटीन अणुओं के संश्लेषण के लिए निर्माण सामग्री की आपूर्ति करते हैं और इसके अलावा, शरीर को ऊर्जा (कैलोरी के स्रोत) की आपूर्ति करते हैं।

मांसाहारी स्तनधारियों (मनुष्यों सहित) को पौधे और पशु खाद्य पदार्थों से आवश्यक प्रोटीन मिलता है। भोजन से प्राप्त कोई भी प्रोटीन अपरिवर्तित रूप में शरीर में एकीकृत नहीं होता है। पाचन तंत्र में, सभी अवशोषित प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, और एक विशेष जीव के लिए आवश्यक प्रोटीन पहले से ही उनसे निर्मित होते हैं, जबकि शेष 12 को शरीर में 8 आवश्यक एसिड (तालिका 1) से संश्लेषित किया जा सकता है यदि वे नहीं हैं भोजन के साथ पर्याप्त मात्रा में आपूर्ति की जाती है, लेकिन आवश्यक एसिड की आपूर्ति बिना किसी असफलता के भोजन के साथ की जानी चाहिए। सिस्टीन में सल्फर परमाणु शरीर द्वारा आवश्यक अमीनो एसिड मेथियोनीन के साथ प्राप्त किए जाते हैं। प्रोटीन का एक हिस्सा टूट जाता है, जीवन को बनाए रखने के लिए आवश्यक ऊर्जा को मुक्त करता है, और उनमें निहित नाइट्रोजन मूत्र के साथ शरीर से बाहर निकल जाता है। आमतौर पर मानव शरीर प्रति दिन 25-30 ग्राम प्रोटीन खो देता है, इसलिए प्रोटीन खाद्य पदार्थ हमेशा सही मात्रा में मौजूद होना चाहिए। प्रोटीन की न्यूनतम दैनिक आवश्यकता पुरुषों के लिए 37 ग्राम और महिलाओं के लिए 29 ग्राम है, लेकिन अनुशंसित सेवन लगभग दोगुना है। खाद्य पदार्थों का मूल्यांकन करते समय, प्रोटीन की गुणवत्ता पर विचार करना महत्वपूर्ण है। आवश्यक अमीनो एसिड की अनुपस्थिति या कम सामग्री में, प्रोटीन को कम मूल्य का माना जाता है, इसलिए ऐसे प्रोटीन का अधिक मात्रा में सेवन करना चाहिए। तो, फलियों के प्रोटीन में थोड़ा मेथियोनीन होता है, और गेहूं और मकई के प्रोटीन में लाइसिन कम होता है (दोनों अमीनो एसिड आवश्यक हैं)। पशु प्रोटीन (कोलेजन को छोड़कर) को पूर्ण खाद्य पदार्थों के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। सभी आवश्यक अम्लों के एक पूरे सेट में दूध कैसिइन, साथ ही पनीर और उससे तैयार पनीर होता है, इसलिए शाकाहारी भोजन, यदि यह बहुत सख्त है, अर्थात। "डेयरी मुक्त", शरीर को आवश्यक अमीनो एसिड के साथ सही मात्रा में आपूर्ति करने के लिए फलियां, नट और मशरूम की खपत में वृद्धि की आवश्यकता होती है।

सिंथेटिक अमीनो एसिड और प्रोटीन का उपयोग खाद्य उत्पादों के रूप में भी किया जाता है, उन्हें फ़ीड में जोड़ा जाता है, जिसमें कम मात्रा में आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। ऐसे बैक्टीरिया हैं जो तेल हाइड्रोकार्बन को संसाधित और आत्मसात कर सकते हैं, इस मामले में, प्रोटीन के पूर्ण संश्लेषण के लिए, उन्हें नाइट्रोजन युक्त यौगिकों (अमोनिया या नाइट्रेट्स) के साथ खिलाने की आवश्यकता होती है। इस तरह से प्राप्त प्रोटीन का उपयोग पशुओं और मुर्गी पालन के लिए चारे के रूप में किया जाता है। एंजाइमों का एक सेट, कार्बोहाइड्रेट, अक्सर पशु आहार में जोड़ा जाता है, जो कार्बोहाइड्रेट खाद्य घटकों के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है जो कि विघटित करना मुश्किल होता है (अनाज फसलों की कोशिका भित्ति), जिसके परिणामस्वरूप पौधों के खाद्य पदार्थ पूरी तरह से अवशोषित हो जाते हैं।

मिखाइल लेवित्स्की

प्रोटीन (अनुच्छेद 2)

(प्रोटीन), जटिल नाइट्रोजन युक्त यौगिकों का एक वर्ग, जीवित पदार्थ के सबसे विशिष्ट और महत्वपूर्ण (न्यूक्लिक एसिड के साथ) घटक। प्रोटीन कई और विविध कार्य करते हैं। अधिकांश प्रोटीन एंजाइम होते हैं जो रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। कई हार्मोन जो शारीरिक प्रक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं, वे भी प्रोटीन होते हैं। कोलेजन और केराटिन जैसे संरचनात्मक प्रोटीन हड्डी के ऊतकों, बालों और नाखूनों के मुख्य घटक हैं। मांसपेशियों के सिकुड़े हुए प्रोटीन में यांत्रिक कार्य करने के लिए रासायनिक ऊर्जा का उपयोग करके अपनी लंबाई बदलने की क्षमता होती है। प्रोटीन एंटीबॉडी हैं जो विषाक्त पदार्थों को बांधते और बेअसर करते हैं। कुछ प्रोटीन जो बाहरी प्रभावों (प्रकाश, गंध) का जवाब दे सकते हैं, संवेदी अंगों में रिसेप्टर्स के रूप में काम करते हैं जो जलन का अनुभव करते हैं। कोशिका के अंदर और कोशिका झिल्ली पर स्थित कई प्रोटीन नियामक कार्य करते हैं।

19वीं सदी के पूर्वार्द्ध में कई रसायनज्ञ, और उनमें से मुख्य रूप से जे। वॉन लिबिग, धीरे-धीरे इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि प्रोटीन नाइट्रोजनयुक्त यौगिकों का एक विशेष वर्ग है। नाम "प्रोटीन" (ग्रीक प्रोटोस से - पहला) 1840 में डच रसायनज्ञ जी। मुलडर द्वारा प्रस्तावित किया गया था।

भौतिक गुण

प्रोटीन ठोस अवस्था में सफेद होते हैं, लेकिन घोल में रंगहीन होते हैं, जब तक कि उनमें कुछ क्रोमोफोर (रंगीन) समूह, जैसे हीमोग्लोबिन न हो। विभिन्न प्रोटीनों के पानी में घुलनशीलता बहुत भिन्न होती है। यह पीएच के साथ और घोल में लवण की सांद्रता के साथ भी बदलता रहता है, ताकि कोई उन परिस्थितियों का चयन कर सके जिनके तहत एक प्रोटीन अन्य प्रोटीन की उपस्थिति में चुनिंदा रूप से अवक्षेपित होगा। प्रोटीन को अलग करने और शुद्ध करने के लिए इस "नमकीन" विधि का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। शुद्ध प्रोटीन अक्सर क्रिस्टल के रूप में समाधान से बाहर निकलता है।

अन्य यौगिकों की तुलना में, प्रोटीन का आणविक भार बहुत बड़ा होता है - कई हज़ार से लेकर कई लाख डाल्टन तक। इसलिए, अल्ट्रासेंट्रीफ्यूजेशन के दौरान, प्रोटीन अवक्षेपित होते हैं, और, इसके अलावा, विभिन्न दरों पर। प्रोटीन अणुओं में धनात्मक तथा ऋणावेशित समूहों की उपस्थिति के कारण वे विद्युत क्षेत्र में भिन्न-भिन्न गति से गति करते हैं। यह वैद्युतकणसंचलन का आधार है, जटिल मिश्रण से व्यक्तिगत प्रोटीन को अलग करने के लिए इस्तेमाल की जाने वाली विधि। क्रोमैटोग्राफी द्वारा प्रोटीन का शुद्धिकरण भी किया जाता है।

रासायनिक गुण

संरचना।

प्रोटीन बहुलक होते हैं, अर्थात्। दोहराए जाने वाले मोनोमर इकाइयों, या सबयूनिट्स से जंजीरों की तरह निर्मित अणु, जिनकी भूमिका अल्फा-एमिनो एसिड द्वारा निभाई जाती है। अमीनो एसिड का सामान्य सूत्र

जहाँ R एक हाइड्रोजन परमाणु या कोई कार्बनिक समूह है।

एक प्रोटीन अणु (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला) में केवल अपेक्षाकृत कम संख्या में अमीनो एसिड या कई हजार मोनोमर इकाइयाँ हो सकती हैं। एक श्रृंखला में अमीनो एसिड का कनेक्शन संभव है क्योंकि उनमें से प्रत्येक के दो अलग-अलग रासायनिक समूह हैं: मूल गुणों वाला एक एमिनो समूह, NH2, और एक अम्लीय कार्बोक्सिल समूह, COOH। ये दोनों समूह कार्बन परमाणु से जुड़े हुए हैं। एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह के साथ एक एमाइड (पेप्टाइड) बंधन बना सकता है:

दो अमीनो एसिड इस तरह से जुड़े होने के बाद, दूसरे अमीनो एसिड में एक तिहाई जोड़कर श्रृंखला को बढ़ाया जा सकता है, और इसी तरह। जैसा कि उपरोक्त समीकरण से देखा जा सकता है, जब एक पेप्टाइड बंधन बनता है, तो एक पानी का अणु निकलता है। एसिड, क्षार या प्रोटियोलिटिक एंजाइमों की उपस्थिति में, प्रतिक्रिया विपरीत दिशा में आगे बढ़ती है: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पानी के अतिरिक्त अमीनो एसिड में विभाजित हो जाती है। इस प्रतिक्रिया को हाइड्रोलिसिस कहा जाता है। हाइड्रोलिसिस अनायास होता है, और अमीनो एसिड को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में संयोजित करने के लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है।

एक कार्बोक्सिल समूह और एक एमाइड समूह (या इसके समान एक इमाइड समूह - प्रोलाइन अमीनो एसिड के मामले में) सभी अमीनो एसिड में मौजूद होते हैं, जबकि अमीनो एसिड के बीच अंतर उस समूह की प्रकृति या "पक्ष" द्वारा निर्धारित किया जाता है। चेन", जिसे ऊपर आर अक्षर से दर्शाया गया है। साइड चेन की भूमिका एक हाइड्रोजन परमाणु द्वारा निभाई जा सकती है, जैसे अमीनो एसिड ग्लाइसिन, और कुछ भारी समूह, जैसे हिस्टिडीन और ट्रिप्टोफैन। कुछ साइड चेन रासायनिक रूप से निष्क्रिय हैं, जबकि अन्य अत्यधिक प्रतिक्रियाशील हैं।

कई हजारों विभिन्न अमीनो एसिड को संश्लेषित किया जा सकता है, और प्रकृति में कई अलग-अलग अमीनो एसिड होते हैं, लेकिन प्रोटीन संश्लेषण के लिए केवल 20 प्रकार के अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है: ऐलेनिन, आर्जिनिन, शतावरी, एसपारटिक एसिड, वेलिन, हिस्टिडाइन, ग्लाइसिन, ग्लूटामाइन, ग्लूटामिक एसिड, आइसोल्यूसीन, ल्यूसीन, लाइसिन, मेथियोनीन, प्रोलाइन, सेरीन, टायरोसिन, थ्रेओनीन, ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन और सिस्टीन (प्रोटीन में, सिस्टीन एक डिमर - सिस्टीन के रूप में मौजूद हो सकता है)। सच है, कुछ प्रोटीन में नियमित रूप से होने वाले बीस के अलावा अन्य अमीनो एसिड होते हैं, लेकिन वे प्रोटीन में शामिल किए जाने के बाद सूचीबद्ध बीस में से किसी के संशोधन के परिणामस्वरूप बनते हैं।

ऑप्टिकल गतिविधि।

ग्लाइसीन को छोड़कर सभी अमीनो एसिड में चार अलग-अलग समूह होते हैं जो α- कार्बन परमाणु से जुड़े होते हैं। ज्यामिति के संदर्भ में, चार अलग-अलग समूहों को दो तरीकों से जोड़ा जा सकता है, और तदनुसार दो संभावित विन्यास, या दो आइसोमर होते हैं, जो एक दूसरे से संबंधित दर्पण छवि के लिए एक वस्तु के रूप में होते हैं, अर्थात। बाएं हाथ से दाएं की तरह। एक विन्यास को बाएँ, या बाएँ हाथ (L), और दूसरे को दाएँ हाथ, या दाएँ हाथ (D) कहा जाता है, क्योंकि ऐसे दो समावयव ध्रुवीकृत प्रकाश के तल के घूर्णन की दिशा में भिन्न होते हैं। प्रोटीन में केवल एल-एमिनो एसिड होते हैं (अपवाद ग्लाइसीन है; इसे केवल एक रूप में दर्शाया जा सकता है, क्योंकि इसके चार समूहों में से दो समान हैं), और उन सभी में ऑप्टिकल गतिविधि है (क्योंकि केवल एक आइसोमर है)। डी-एमिनो एसिड प्रकृति में दुर्लभ हैं; वे कुछ एंटीबायोटिक दवाओं और बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति में पाए जाते हैं।

अमीनो एसिड का क्रम।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड बेतरतीब ढंग से व्यवस्थित नहीं होते हैं, लेकिन एक निश्चित निश्चित क्रम में होते हैं, और यह वह क्रम है जो प्रोटीन के कार्यों और गुणों को निर्धारित करता है। 20 प्रकार के अमीनो एसिड के क्रम को बदलकर, आप बड़ी संख्या में विभिन्न प्रोटीन प्राप्त कर सकते हैं, जैसे आप वर्णमाला के अक्षरों से कई अलग-अलग पाठ बना सकते हैं।

अतीत में, प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम को निर्धारित करने में अक्सर कई साल लग जाते थे। प्रत्यक्ष निर्धारण अभी भी एक श्रमसाध्य कार्य है, हालाँकि ऐसे उपकरण बनाए गए हैं जो इसे स्वचालित रूप से करने की अनुमति देते हैं। आमतौर पर संबंधित जीन के न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम को निर्धारित करना और उससे प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम को प्राप्त करना आसान होता है। आज तक, कई सैकड़ों प्रोटीनों के अमीनो एसिड अनुक्रम पहले ही निर्धारित किए जा चुके हैं। डिकोडेड प्रोटीन के कार्यों को आमतौर पर जाना जाता है, और यह समान प्रोटीन के संभावित कार्यों की कल्पना करने में मदद करता है, उदाहरण के लिए, घातक नियोप्लाज्म में।

जटिल प्रोटीन।

केवल अमीनो एसिड से युक्त प्रोटीन को सरल कहा जाता है। अक्सर, हालांकि, एक धातु परमाणु या कुछ रासायनिक यौगिक जो अमीनो एसिड नहीं है, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से जुड़ा होता है। ऐसे प्रोटीनों को जटिल कहा जाता है। एक उदाहरण हीमोग्लोबिन है: इसमें लौह पोर्फिरिन होता है, जो इसे लाल रंग देता है और इसे ऑक्सीजन वाहक के रूप में कार्य करने की अनुमति देता है।

सबसे जटिल प्रोटीन के नामों में संलग्न समूहों की प्रकृति का संकेत होता है: शर्करा ग्लाइकोप्रोटीन में मौजूद होते हैं, वसा लिपोप्रोटीन में। यदि एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि संलग्न समूह पर निर्भर करती है, तो इसे प्रोस्थेटिक समूह कहा जाता है। अक्सर, कुछ विटामिन कृत्रिम समूह की भूमिका निभाते हैं या इसका हिस्सा होते हैं। उदाहरण के लिए, विटामिन ए, रेटिना के एक प्रोटीन से जुड़ा होता है, जो प्रकाश के प्रति इसकी संवेदनशीलता को निर्धारित करता है।

तृतीयक संरचना।

जो महत्वपूर्ण है वह प्रोटीन (प्राथमिक संरचना) का अमीनो एसिड अनुक्रम इतना नहीं है, लेकिन जिस तरह से इसे अंतरिक्ष में रखा गया है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की पूरी लंबाई के साथ, हाइड्रोजन आयन नियमित हाइड्रोजन बांड बनाते हैं, जो इसे एक सर्पिल या परत (द्वितीयक संरचना) का आकार देते हैं। इस तरह के हेलिकॉप्टरों और परतों के संयोजन से, अगले क्रम का एक कॉम्पैक्ट रूप उत्पन्न होता है - प्रोटीन की तृतीयक संरचना। श्रृंखला के मोनोमेरिक लिंक रखने वाले बांडों के आसपास, छोटे कोणों के माध्यम से घूर्णन संभव है। इसलिए, विशुद्ध रूप से ज्यामितीय दृष्टिकोण से, किसी भी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लिए संभावित विन्यासों की संख्या असीम रूप से बड़ी है। वास्तव में, प्रत्येक प्रोटीन आम तौर पर केवल एक विन्यास में मौजूद होता है, जो उसके अमीनो एसिड अनुक्रम द्वारा निर्धारित होता है। यह संरचना कठोर नहीं है, ऐसा लगता है कि यह "साँस लेता है" - यह एक निश्चित औसत विन्यास के आसपास घूमता है। श्रृंखला को एक विन्यास में जोड़ दिया जाता है जिसमें मुक्त ऊर्जा (कार्य करने की क्षमता) न्यूनतम होती है, जैसे कि एक मुक्त वसंत केवल न्यूनतम मुक्त ऊर्जा के अनुरूप एक राज्य में संकुचित होता है। अक्सर, श्रृंखला का एक हिस्सा दो सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड (-S-S–) बंधों द्वारा दूसरे से कठोरता से जुड़ा होता है। यही कारण है कि अमीनो एसिड के बीच सिस्टीन विशेष रूप से महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

प्रोटीन की संरचना की जटिलता इतनी अधिक है कि प्रोटीन की तृतीयक संरचना की गणना करना अभी तक संभव नहीं है, भले ही इसका अमीनो एसिड अनुक्रम ज्ञात हो। लेकिन अगर प्रोटीन क्रिस्टल प्राप्त करना संभव है, तो इसकी तृतीयक संरचना एक्स-रे विवर्तन द्वारा निर्धारित की जा सकती है।

संरचनात्मक, सिकुड़ा हुआ और कुछ अन्य प्रोटीनों में, जंजीरें लम्बी होती हैं और कई थोड़ी मुड़ी हुई जंजीरें अगल-बगल में तंतु बनाती हैं; तंतु, बदले में, बड़ी संरचनाओं में बदल जाते हैं - तंतु। हालांकि, समाधान में अधिकांश प्रोटीन गोलाकार होते हैं: जंजीरों को एक गोलाकार में कुंडलित किया जाता है, जैसे कि एक गेंद में सूत। इस विन्यास के साथ मुक्त ऊर्जा न्यूनतम है, क्योंकि हाइड्रोफोबिक ("जल-विकर्षक") अमीनो एसिड ग्लोब्यूल के अंदर छिपे होते हैं, और हाइड्रोफिलिक ("पानी-आकर्षित") अमीनो एसिड इसकी सतह पर होते हैं।

कई प्रोटीन कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के परिसर होते हैं। इस संरचना को प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन अणु चार उप-इकाइयों से बना होता है, जिनमें से प्रत्येक एक गोलाकार प्रोटीन होता है।

संरचनात्मक प्रोटीन, उनके रैखिक विन्यास के कारण, फाइबर बनाते हैं जिसमें तन्य शक्ति बहुत अधिक होती है, जबकि गोलाकार विन्यास प्रोटीन को अन्य यौगिकों के साथ विशिष्ट बातचीत में प्रवेश करने की अनुमति देता है। ग्लोब्यूल की सतह पर, जंजीरों के सही बिछाने के साथ, एक निश्चित आकार के गुहा दिखाई देते हैं, जिसमें प्रतिक्रियाशील रासायनिक समूह स्थित होते हैं। यदि यह प्रोटीन एक एंजाइम है, तो कुछ पदार्थ का दूसरा, आमतौर पर छोटा, अणु ऐसी गुहा में प्रवेश करता है, जैसे कि एक चाबी ताले में प्रवेश करती है; इस मामले में, अणु के इलेक्ट्रॉन बादल का विन्यास गुहा में स्थित रासायनिक समूहों के प्रभाव में बदल जाता है, और यह इसे एक निश्चित तरीके से प्रतिक्रिया करने के लिए मजबूर करता है। इस तरह, एंजाइम प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। एंटीबॉडी के अणुओं में भी गुहाएं होती हैं जिनमें विभिन्न विदेशी पदार्थ बंधते हैं और इस तरह हानिरहित हो जाते हैं। "कुंजी और ताला" मॉडल, जो अन्य यौगिकों के साथ प्रोटीन की बातचीत की व्याख्या करता है, एंजाइमों और एंटीबॉडी की विशिष्टता को समझना संभव बनाता है, अर्थात। केवल कुछ यौगिकों के साथ प्रतिक्रिया करने की उनकी क्षमता।

विभिन्न प्रकार के जीवों में प्रोटीन।

प्रोटीन जो विभिन्न पौधों और जानवरों की प्रजातियों में एक ही कार्य करते हैं और इसलिए एक ही नाम रखते हैं, उनका भी एक समान विन्यास होता है। हालाँकि, वे अपने अमीनो एसिड अनुक्रम में कुछ भिन्न होते हैं। चूंकि प्रजातियां एक सामान्य पूर्वज से अलग हो जाती हैं, कुछ स्थितियों में कुछ अमीनो एसिड को अन्य के साथ उत्परिवर्तन द्वारा बदल दिया जाता है। हानिकारक उत्परिवर्तन जो वंशानुगत रोगों का कारण बनते हैं, प्राकृतिक चयन द्वारा त्याग दिए जाते हैं, लेकिन लाभकारी या कम से कम तटस्थ लोगों को संरक्षित किया जा सकता है। दो जैविक प्रजातियां एक-दूसरे के जितने करीब होती हैं, उनके प्रोटीन में उतना ही कम अंतर पाया जाता है।

कुछ प्रोटीन अपेक्षाकृत जल्दी बदलते हैं, अन्य काफी रूढ़िवादी होते हैं। उत्तरार्द्ध में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, साइटोक्रोम सी, अधिकांश जीवित जीवों में पाया जाने वाला एक श्वसन एंजाइम। मनुष्यों और चिंपैंजी में, इसके अमीनो एसिड अनुक्रम समान होते हैं, जबकि गेहूं के साइटोक्रोम c में केवल 38% अमीनो एसिड भिन्न होते हैं। मनुष्यों और जीवाणुओं की तुलना करते समय भी, साइटोक्रोम की समानता (यहां अंतर 65% अमीनो एसिड को प्रभावित करते हैं) को अभी भी देखा जा सकता है, हालांकि बैक्टीरिया और मनुष्यों के सामान्य पूर्वज लगभग दो अरब साल पहले पृथ्वी पर रहते थे। आजकल, अमीनो एसिड अनुक्रमों की तुलना का उपयोग अक्सर एक फ़ाइलोजेनेटिक (वंशावली) पेड़ के निर्माण के लिए किया जाता है जो विभिन्न जीवों के बीच विकासवादी संबंधों को दर्शाता है।

विकृतीकरण।

संश्लेषित प्रोटीन अणु, तह, अपना स्वयं का विन्यास प्राप्त करता है। हालांकि, इस विन्यास को गर्म करके, पीएच को बदलकर, कार्बनिक सॉल्वैंट्स की क्रिया द्वारा, और यहां तक ​​​​कि समाधान को तब तक उत्तेजित करके नष्ट किया जा सकता है जब तक कि इसकी सतह पर बुलबुले दिखाई न दें। इस तरह से परिवर्तित प्रोटीन को विकृतीकृत कहा जाता है; यह अपनी जैविक गतिविधि खो देता है और आमतौर पर अघुलनशील हो जाता है। विकृत प्रोटीन के प्रसिद्ध उदाहरण उबले अंडे या व्हीप्ड क्रीम हैं। छोटे प्रोटीन, जिनमें केवल लगभग सौ अमीनो एसिड होते हैं, पुन: उत्पन्न करने में सक्षम होते हैं, अर्थात। मूल कॉन्फ़िगरेशन को पुनः प्राप्त करें। लेकिन अधिकांश प्रोटीन बस उलझी हुई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के द्रव्यमान में बदल जाते हैं और अपने पिछले विन्यास को बहाल नहीं करते हैं।

सक्रिय प्रोटीन को अलग करने में मुख्य कठिनाइयों में से एक विकृतीकरण के प्रति उनकी अत्यधिक संवेदनशीलता है। प्रोटीन की यह संपत्ति खाद्य उत्पादों के संरक्षण में उपयोगी अनुप्रयोग पाती है: उच्च तापमान अपरिवर्तनीय रूप से सूक्ष्मजीवों के एंजाइमों का खंडन करता है, और सूक्ष्मजीव मर जाते हैं।

प्रोटीन संश्लेषण

प्रोटीन संश्लेषण के लिए, एक जीवित जीव में एंजाइमों की एक प्रणाली होनी चाहिए जो एक अमीनो एसिड को दूसरे से जोड़ने में सक्षम हो। सूचना के एक स्रोत की भी आवश्यकता है जो यह निर्धारित करे कि कौन से अमीनो एसिड को जोड़ा जाना चाहिए। चूंकि शरीर में हजारों प्रकार के प्रोटीन होते हैं, और उनमें से प्रत्येक में औसतन कई सौ अमीनो एसिड होते हैं, इसलिए आवश्यक जानकारी वास्तव में बहुत अधिक होनी चाहिए। इसे जीन बनाने वाले न्यूक्लिक एसिड अणुओं में संग्रहीत किया जाता है (इसी तरह एक चुंबकीय टेप पर एक रिकॉर्ड कैसे संग्रहीत किया जाता है)।

एंजाइम सक्रियण।

अमीनो एसिड से संश्लेषित एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला हमेशा अपने अंतिम रूप में प्रोटीन नहीं होती है। कई एंजाइमों को पहले निष्क्रिय अग्रदूत के रूप में संश्लेषित किया जाता है और एक अन्य एंजाइम श्रृंखला के एक छोर से कुछ अमीनो एसिड को हटाने के बाद ही सक्रिय हो जाते हैं। कुछ पाचक एंजाइम, जैसे कि ट्रिप्सिन, इस निष्क्रिय रूप में संश्लेषित होते हैं; श्रृंखला के अंतिम टुकड़े को हटाने के परिणामस्वरूप ये एंजाइम पाचन तंत्र में सक्रिय होते हैं। हार्मोन इंसुलिन, जिसका अणु अपने सक्रिय रूप में दो छोटी श्रृंखलाओं से बना होता है, को एकल श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है, तथाकथित। प्रोइन्सुलिन फिर इस श्रृंखला के मध्य भाग को हटा दिया जाता है, और शेष टुकड़े एक दूसरे से जुड़ जाते हैं, जिससे सक्रिय हार्मोन अणु बनता है। एक निश्चित रासायनिक समूह के प्रोटीन से जुड़ने के बाद ही जटिल प्रोटीन बनते हैं, और इस लगाव के लिए अक्सर एक एंजाइम की भी आवश्यकता होती है।

चयापचय परिसंचरण।

कार्बन, नाइट्रोजन या हाइड्रोजन के रेडियोधर्मी समस्थानिकों के साथ लेबल किए गए अमीनो एसिड वाले जानवर को खिलाने के बाद, लेबल जल्दी से उसके प्रोटीन में शामिल हो जाता है। यदि लेबल किए गए अमीनो एसिड शरीर में प्रवेश करना बंद कर देते हैं, तो प्रोटीन में लेबल की मात्रा कम होने लगती है। इन प्रयोगों से पता चलता है कि परिणामी प्रोटीन जीवन के अंत तक शरीर में जमा नहीं होते हैं। वे सभी, कुछ अपवादों के साथ, एक गतिशील अवस्था में हैं, लगातार अमीनो एसिड में विघटित होते हैं, और फिर पुन: संश्लेषित होते हैं।

कोशिकाओं के मरने और नष्ट होने पर कुछ प्रोटीन टूट जाते हैं। यह हर समय होता है, उदाहरण के लिए, लाल रक्त कोशिकाओं और उपकला कोशिकाओं के साथ आंत की आंतरिक सतह पर अस्तर। इसके अलावा, जीवित कोशिकाओं में प्रोटीन का टूटना और पुनर्संश्लेषण भी होता है। अजीब तरह से, उनके संश्लेषण की तुलना में प्रोटीन के टूटने के बारे में कम जाना जाता है। हालांकि, जो स्पष्ट है, वह यह है कि प्रोटियोलिटिक एंजाइम टूटने में शामिल होते हैं, जो पाचन तंत्र में प्रोटीन को अमीनो एसिड में तोड़ते हैं।

विभिन्न प्रोटीनों का आधा जीवन अलग-अलग होता है - कई घंटों से लेकर कई महीनों तक। एकमात्र अपवाद कोलेजन अणु हैं। एक बार बनने के बाद, वे स्थिर रहते हैं और उनका नवीनीकरण या प्रतिस्थापन नहीं होता है। समय के साथ, हालांकि, उनके कुछ गुण, विशेष रूप से लोच, बदल जाते हैं, और चूंकि वे नवीनीकृत नहीं होते हैं, इसलिए कुछ आयु-संबंधी परिवर्तन इसका परिणाम होते हैं, उदाहरण के लिए, त्वचा पर झुर्रियों की उपस्थिति।

सिंथेटिक प्रोटीन।

रसायनज्ञों ने लंबे समय से सीखा है कि अमीनो एसिड को पोलीमराइज़ कैसे किया जाता है, लेकिन अमीनो एसिड को बेतरतीब ढंग से संयोजित किया जाता है, ताकि ऐसे पोलीमराइज़ेशन के उत्पाद प्राकृतिक लोगों के समान न हों। सच है, अमीनो एसिड को एक निश्चित क्रम में संयोजित करना संभव है, जिससे कुछ जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन, विशेष रूप से इंसुलिन प्राप्त करना संभव हो जाता है। प्रक्रिया काफी जटिल है, और इस तरह केवल वे प्रोटीन प्राप्त करना संभव है जिनके अणुओं में लगभग सौ अमीनो एसिड होते हैं। वांछित अमीनो एसिड अनुक्रम के अनुरूप जीन के न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम को संश्लेषित या अलग करने के बजाय यह बेहतर है, और फिर इस जीन को एक जीवाणु में पेश करें, जो प्रतिकृति द्वारा वांछित उत्पाद की एक बड़ी मात्रा का उत्पादन करेगा। हालाँकि, इस पद्धति के अपने नुकसान भी हैं।

प्रोटीन और पोषण

जब शरीर में प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, तो इन अमीनो एसिड को प्रोटीन संश्लेषण के लिए पुन: उपयोग किया जा सकता है। उसी समय, अमीनो एसिड स्वयं क्षय के अधीन होते हैं, जिससे उनका पूरी तरह से उपयोग नहीं किया जाता है। यह भी स्पष्ट है कि वृद्धि, गर्भावस्था और घाव भरने के दौरान, प्रोटीन संश्लेषण अवक्रमण से अधिक होना चाहिए। शरीर लगातार कुछ प्रोटीन खो देता है; ये बालों, नाखूनों और त्वचा की सतह परत के प्रोटीन हैं। इसलिए, प्रोटीन के संश्लेषण के लिए, प्रत्येक जीव को भोजन से अमीनो एसिड प्राप्त करना चाहिए।

अमीनो एसिड के स्रोत।

हरे पौधे CO2, पानी और अमोनिया या नाइट्रेट से प्रोटीन में पाए जाने वाले सभी 20 अमीनो एसिड का संश्लेषण करते हैं। कई बैक्टीरिया चीनी (या कुछ समकक्ष) और निश्चित नाइट्रोजन की उपस्थिति में अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में सक्षम होते हैं, लेकिन चीनी की आपूर्ति अंततः हरे पौधों द्वारा की जाती है। जानवरों में, अमीनो एसिड को संश्लेषित करने की क्षमता सीमित है; वे हरे पौधों या अन्य जानवरों को खाकर अमीनो एसिड प्राप्त करते हैं। पाचन तंत्र में, अवशोषित प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, बाद वाले अवशोषित हो जाते हैं, और दिए गए जीव की प्रोटीन विशेषता उनसे निर्मित होती है। अवशोषित प्रोटीन में से कोई भी शरीर संरचनाओं में इस तरह शामिल नहीं होता है। एकमात्र अपवाद यह है कि कई स्तनधारियों में, मातृ एंटीबॉडी का हिस्सा प्लेसेंटा के माध्यम से भ्रूण परिसंचरण में बरकरार रह सकता है, और मां के दूध के माध्यम से (विशेष रूप से जुगाली करने वालों में) जन्म के तुरंत बाद नवजात को स्थानांतरित किया जा सकता है।

प्रोटीन की आवश्यकता।

यह स्पष्ट है कि जीवन को बनाए रखने के लिए, शरीर को भोजन से एक निश्चित मात्रा में प्रोटीन प्राप्त करना चाहिए। हालाँकि, इस आवश्यकता का आकार कई कारकों पर निर्भर करता है। शरीर को ऊर्जा के स्रोत (कैलोरी) के रूप में और इसकी संरचनाओं के निर्माण के लिए सामग्री के रूप में भोजन की आवश्यकता होती है। पहली जगह में ऊर्जा की जरूरत है। इसका मतलब यह है कि जब आहार में कुछ कार्बोहाइड्रेट और वसा होते हैं, तो आहार प्रोटीन का उपयोग अपने स्वयं के प्रोटीन के संश्लेषण के लिए नहीं, बल्कि कैलोरी के स्रोत के रूप में किया जाता है। लंबे समय तक उपवास के साथ, ऊर्जा की जरूरतों को पूरा करने के लिए आपके अपने प्रोटीन भी खर्च किए जाते हैं। यदि आहार में पर्याप्त कार्बोहाइड्रेट हो तो प्रोटीन का सेवन कम किया जा सकता है।

नाइट्रोजन संतुलन।

औसतन लगभग। कुल प्रोटीन द्रव्यमान का 16% नाइट्रोजन है। जब प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड टूट जाते हैं, तो उनमें निहित नाइट्रोजन शरीर से मूत्र में और (कुछ हद तक) विभिन्न नाइट्रोजन यौगिकों के रूप में मल में उत्सर्जित होता है। इसलिए, प्रोटीन पोषण की गुणवत्ता का आकलन करने के लिए नाइट्रोजन संतुलन जैसे संकेतक का उपयोग करना सुविधाजनक है, अर्थात। शरीर में ली गई नाइट्रोजन की मात्रा और प्रतिदिन उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा के बीच का अंतर (ग्राम में)। एक वयस्क में सामान्य पोषण के साथ, ये मात्रा बराबर होती है। एक बढ़ते जीव में, उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा आवक की मात्रा से कम होती है, अर्थात। संतुलन सकारात्मक है। आहार में प्रोटीन की कमी से संतुलन नकारात्मक रहता है। यदि आहार में पर्याप्त कैलोरी है, लेकिन इसमें प्रोटीन पूरी तरह से अनुपस्थित है, तो शरीर प्रोटीन को बचाता है। इसी समय, प्रोटीन चयापचय धीमा हो जाता है, और प्रोटीन संश्लेषण में अमीनो एसिड का पुन: उपयोग यथासंभव कुशलता से होता है। हालांकि, नुकसान अपरिहार्य हैं, और नाइट्रोजन यौगिक अभी भी मूत्र में और आंशिक रूप से मल में उत्सर्जित होते हैं। प्रोटीन भुखमरी के दौरान प्रति दिन शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा प्रोटीन की दैनिक कमी के उपाय के रूप में काम कर सकती है। यह मान लेना स्वाभाविक है कि आहार में इस कमी के बराबर प्रोटीन की मात्रा शामिल करने से नाइट्रोजन संतुलन को बहाल करना संभव है। हालाँकि, ऐसा नहीं है। प्रोटीन की इस मात्रा को प्राप्त करने के बाद, शरीर अमीनो एसिड का कम कुशलता से उपयोग करना शुरू कर देता है, इसलिए नाइट्रोजन संतुलन को बहाल करने के लिए कुछ अतिरिक्त प्रोटीन की आवश्यकता होती है।

यदि आहार में प्रोटीन की मात्रा नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यक मात्रा से अधिक हो, तो इससे कोई नुकसान नहीं होता है। अतिरिक्त अमीनो एसिड का उपयोग केवल ऊर्जा के स्रोत के रूप में किया जाता है। एक विशेष रूप से हड़ताली उदाहरण एस्किमो है, जो नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यकता से कम कार्बोहाइड्रेट और लगभग दस गुना अधिक प्रोटीन का उपभोग करता है। हालांकि, ज्यादातर मामलों में, ऊर्जा स्रोत के रूप में प्रोटीन का उपयोग करना फायदेमंद नहीं होता है, क्योंकि आप प्रोटीन की समान मात्रा की तुलना में कार्बोहाइड्रेट की एक निश्चित मात्रा से अधिक कैलोरी प्राप्त कर सकते हैं। गरीब देशों में, जनसंख्या कार्बोहाइड्रेट से आवश्यक कैलोरी प्राप्त करती है और न्यूनतम मात्रा में प्रोटीन का सेवन करती है।

यदि शरीर को गैर-प्रोटीन खाद्य पदार्थों के रूप में आवश्यक संख्या में कैलोरी प्राप्त होती है, तो नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने वाले प्रोटीन की न्यूनतम मात्रा लगभग होती है। प्रति दिन 30 ग्राम। ब्रेड के चार स्लाइस या 0.5 लीटर दूध में लगभग उतना ही प्रोटीन होता है। थोड़ी बड़ी राशि को आमतौर पर इष्टतम माना जाता है; 50 से 70 ग्राम तक अनुशंसित।

तात्विक ऐमिनो अम्ल।

अब तक, प्रोटीन को संपूर्ण माना गया है। इस बीच, प्रोटीन संश्लेषण होने के लिए, शरीर में सभी आवश्यक अमीनो एसिड मौजूद होने चाहिए। कुछ अमीनो एसिड पशु का शरीर स्वयं संश्लेषित करने में सक्षम होता है। उन्हें विनिमेय कहा जाता है, क्योंकि उन्हें आहार में उपस्थित होने की आवश्यकता नहीं होती है - यह केवल इतना महत्वपूर्ण है कि, सामान्य रूप से, नाइट्रोजन के स्रोत के रूप में प्रोटीन का सेवन पर्याप्त हो; फिर, गैर-आवश्यक अमीनो एसिड की कमी के साथ, शरीर अधिक मात्रा में मौजूद लोगों की कीमत पर उन्हें संश्लेषित कर सकता है। शेष "आवश्यक" अमीनो एसिड को संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और भोजन के साथ निगलना चाहिए। मनुष्यों के लिए आवश्यक वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, मेथियोनीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, हिस्टिडाइन, लाइसिन और आर्जिनिन हैं। (यद्यपि आर्गिनिन को शरीर में संश्लेषित किया जा सकता है, इसे एक आवश्यक अमीनो एसिड माना जाता है क्योंकि नवजात शिशु और बढ़ते बच्चे इसकी अपर्याप्त मात्रा का उत्पादन करते हैं। दूसरी ओर, परिपक्व उम्र के व्यक्ति के लिए, भोजन से इनमें से कुछ अमीनो एसिड का सेवन वैकल्पिक हो सकता है।)

आवश्यक अमीनो एसिड की यह सूची अन्य कशेरुकियों और यहां तक ​​कि कीड़ों में भी लगभग समान है। प्रोटीन का पोषण मूल्य आमतौर पर बढ़ते चूहों को खिलाने और जानवरों के वजन बढ़ने की निगरानी करके निर्धारित किया जाता है।

प्रोटीन का पोषण मूल्य।

एक प्रोटीन का पोषण मूल्य आवश्यक अमीनो एसिड द्वारा निर्धारित किया जाता है जिसमें सबसे अधिक कमी होती है। आइए इसे एक उदाहरण से स्पष्ट करते हैं। हमारे शरीर के प्रोटीन में औसतन लगभग होता है। 2% ट्रिप्टोफैन (वजन के अनुसार)। मान लीजिए कि आहार में 10 ग्राम प्रोटीन होता है जिसमें 1% ट्रिप्टोफैन होता है, और इसमें पर्याप्त अन्य आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। हमारे मामले में, इस दोषपूर्ण प्रोटीन का 10 ग्राम अनिवार्य रूप से एक पूर्ण प्रोटीन के 5 ग्राम के बराबर है; शेष 5 ग्राम केवल ऊर्जा के स्रोत के रूप में काम कर सकते हैं। ध्यान दें, चूंकि अमीनो एसिड व्यावहारिक रूप से शरीर में संग्रहीत नहीं होते हैं, और प्रोटीन संश्लेषण होने के लिए, सभी अमीनो एसिड एक साथ मौजूद होने चाहिए, आवश्यक अमीनो एसिड के सेवन के प्रभाव का पता तभी लगाया जा सकता है जब वे सभी प्रवेश करें एक ही समय में शरीर।

अधिकांश पशु प्रोटीन की औसत संरचना मानव शरीर में प्रोटीन की औसत संरचना के करीब होती है, इसलिए यदि हमारा आहार मांस, अंडे, दूध और पनीर जैसे खाद्य पदार्थों से भरपूर है तो हमें अमीनो एसिड की कमी का सामना करने की संभावना नहीं है। हालांकि, जिलेटिन (कोलेजन विकृतीकरण का एक उत्पाद) जैसे प्रोटीन होते हैं, जिनमें बहुत कम आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। वनस्पति प्रोटीन, हालांकि वे इस अर्थ में जिलेटिन से बेहतर हैं, आवश्यक अमीनो एसिड में भी खराब हैं; उनमें विशेष रूप से कम लाइसिन और ट्रिप्टोफैन। हालांकि, एक विशुद्ध शाकाहारी आहार किसी भी तरह से अस्वस्थ नहीं है, जब तक कि इसमें वनस्पति प्रोटीन की थोड़ी अधिक मात्रा न हो, जो शरीर को आवश्यक अमीनो एसिड प्रदान करने के लिए पर्याप्त हो। अधिकांश प्रोटीन पौधों में बीजों में पाया जाता है, विशेषकर गेहूँ और विभिन्न फलियों के बीजों में। शतावरी जैसे युवा अंकुर भी प्रोटीन से भरपूर होते हैं।

आहार में सिंथेटिक प्रोटीन।

अधूरे प्रोटीन जैसे कि कॉर्न प्रोटीन में सिंथेटिक आवश्यक अमीनो एसिड या उनमें समृद्ध प्रोटीन की थोड़ी मात्रा जोड़कर, बाद वाले के पोषण मूल्य में उल्लेखनीय वृद्धि की जा सकती है, अर्थात। जिससे खपत प्रोटीन की मात्रा बढ़ जाती है। एक अन्य संभावना नाइट्रोजन के स्रोत के रूप में नाइट्रेट्स या अमोनिया के साथ पेट्रोलियम हाइड्रोकार्बन पर बैक्टीरिया या यीस्ट विकसित करना है। इस तरह से प्राप्त माइक्रोबियल प्रोटीन पोल्ट्री या पशुधन के लिए फ़ीड के रूप में काम कर सकता है, या सीधे मनुष्यों द्वारा खाया जा सकता है। तीसरा, व्यापक रूप से इस्तेमाल किया जाने वाला तरीका जुगाली करने वालों के शरीर क्रिया विज्ञान का उपयोग करता है। जुगाली करने वालों में, पेट के प्रारंभिक भाग में, तथाकथित। रुमेन में, बैक्टीरिया और प्रोटोजोआ के विशेष रूप होते हैं जो दोषपूर्ण पौधे प्रोटीन को अधिक पूर्ण माइक्रोबियल प्रोटीन में परिवर्तित करते हैं, और ये बदले में, पाचन और अवशोषण के बाद, पशु प्रोटीन में बदल जाते हैं। यूरिया, एक सस्ता सिंथेटिक नाइट्रोजन युक्त यौगिक, पशुओं के चारे में जोड़ा जा सकता है। रुमेन में रहने वाले सूक्ष्मजीव यूरिया नाइट्रोजन का उपयोग कार्बोहाइड्रेट (जिनमें से फ़ीड में बहुत अधिक होता है) को प्रोटीन में बदलने के लिए करते हैं। पशुओं के चारे में मौजूद नाइट्रोजन का लगभग एक तिहाई यूरिया के रूप में आ सकता है, जिसका संक्षेप में मतलब है, कुछ हद तक रासायनिक प्रोटीन संश्लेषण।

लेख की सामग्री

प्रोटीन (अनुच्छेद 1)- प्रत्येक जीवित जीव में मौजूद जैविक बहुलकों का एक वर्ग। प्रोटीन की भागीदारी के साथ, शरीर की महत्वपूर्ण गतिविधि सुनिश्चित करने वाली मुख्य प्रक्रियाएं होती हैं: श्वसन, पाचन, मांसपेशियों में संकुचन, तंत्रिका आवेगों का संचरण। जीवित प्राणियों के अस्थि ऊतक, त्वचा, सिर के मध्य भाग, सींगों की बनावट प्रोटीन से बनी होती है। अधिकांश स्तनधारियों के लिए, जीव की वृद्धि और विकास खाद्य घटक के रूप में प्रोटीन युक्त उत्पादों के कारण होता है। शरीर में प्रोटीन की भूमिका और, तदनुसार, उनकी संरचना बहुत विविध है।

प्रोटीन की संरचना।

सभी प्रोटीन पॉलिमर हैं, जिनमें से श्रृंखलाएं अमीनो एसिड के टुकड़ों से इकट्ठी होती हैं। अमीनो एसिड कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें उनकी संरचना (नाम के अनुसार) एक NH 2 अमीनो समूह और एक कार्बनिक अम्ल होता है, अर्थात। कार्बोक्सिल, COOH समूह। मौजूदा अमीनो एसिड की पूरी विविधता में से (सैद्धांतिक रूप से, संभावित अमीनो एसिड की संख्या असीमित है), केवल वे ही प्रोटीन के निर्माण में भाग लेते हैं जिनमें अमीनो समूह और कार्बोक्सिल समूह के बीच केवल एक कार्बन परमाणु होता है। सामान्य तौर पर, प्रोटीन के निर्माण में शामिल अमीनो एसिड को सूत्र द्वारा दर्शाया जा सकता है: H 2 N-CH (R) -COOH। कार्बन परमाणु से जुड़ा आर समूह (एमिनो और कार्बोक्सिल समूहों के बीच एक) प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड के बीच अंतर को निर्धारित करता है। इस समूह में केवल कार्बन और हाइड्रोजन परमाणु शामिल हो सकते हैं, लेकिन इसमें अक्सर सी और एच के अलावा, विभिन्न कार्यात्मक (आगे के परिवर्तनों में सक्षम) समूह होते हैं, उदाहरण के लिए, एचओ-, एच 2 एन-, आदि। एक भी है विकल्प जब आर = एच।

जीवित प्राणियों के जीवों में 100 से अधिक विभिन्न अमीनो एसिड होते हैं, हालांकि, प्रोटीन के निर्माण में सभी का उपयोग नहीं किया जाता है, लेकिन केवल 20, तथाकथित "मौलिक"। तालिका में। 1 उनके नाम दिखाता है (अधिकांश नाम ऐतिहासिक रूप से विकसित हुए हैं), संरचनात्मक सूत्र, साथ ही व्यापक रूप से उपयोग किए जाने वाले संक्षिप्त नाम। सभी संरचनात्मक सूत्रों को तालिका में व्यवस्थित किया गया है ताकि अमीनो एसिड का मुख्य टुकड़ा दाईं ओर हो।

तालिका 1. प्रोटीन के निर्माण में शामिल अमीनो एसिड

नाम	संरचना	पद
ग्लाइसिन		ग्ली
अलैनिन		आला
वैलिन		शाफ्ट
ल्यूसीन		एलईआई
आइसोल्यूसीन		इले
सेरिन		एसईआर
थ्रेओनीन		ट्रे
सिस्टीन		सीआईएस
मेटियोनीन		मुलाकात की
लाइसिन		लिज़
arginine		आर्ग
एस्पारैजिक एसिड		एएसएन
एस्परगिन		एएसएन
ग्लुटामिक एसिड		ग्लू
glutamine		जीएलएन
फेनिलएलनिन		हेयर ड्रायर
टाइरोसिन		टीआईआर
tryptophan		तीन
हिस्टडीन		जीआईएस
PROLINE		समर्थक
अंतरराष्ट्रीय अभ्यास में, लैटिन तीन-अक्षर या एक-अक्षर के संक्षिप्तीकरण का उपयोग करके सूचीबद्ध अमीनो एसिड के संक्षिप्त पदनाम को स्वीकार किया जाता है, उदाहरण के लिए, ग्लाइसिन - ग्लाइ या जी, अलैनिन - अला या ए।

इन बीस अमीनो एसिड (तालिका 1) में, केवल प्रोलाइन में COOH कार्बोक्सिल समूह के बगल में एक NH समूह (NH 2 के बजाय) होता है, क्योंकि यह चक्रीय टुकड़े का हिस्सा है।

ग्रे बैकग्राउंड पर टेबल में रखे आठ अमीनो एसिड (वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, मेथियोनीन, लाइसिन, फेनिलएलनिन और ट्रिप्टोफैन) को आवश्यक कहा जाता है, क्योंकि शरीर को सामान्य वृद्धि और विकास के लिए उन्हें लगातार प्रोटीन भोजन के साथ प्राप्त करना चाहिए।

एक प्रोटीन अणु अमीनो एसिड के अनुक्रमिक कनेक्शन के परिणामस्वरूप बनता है, जबकि एक एसिड का कार्बोक्सिल समूह पड़ोसी अणु के अमीनो समूह के साथ संपर्क करता है, परिणामस्वरूप, एक -CO-NH- पेप्टाइड बॉन्ड बनता है और एक पानी अणु मुक्त हो जाता है। अंजीर पर। 1 ऐलेनिन, वेलिन और ग्लाइसिन के सीरियल कनेक्शन को दर्शाता है।

चावल। एक अमीनो एसिड का सीरियल कनेक्शनप्रोटीन अणु के निर्माण के दौरान। टर्मिनल अमीनो समूह एच 2 एन से टर्मिनल कार्बोक्सिल समूह सीओओएच तक के मार्ग को बहुलक श्रृंखला की मुख्य दिशा के रूप में चुना गया था।

एक प्रोटीन अणु की संरचना का संक्षेप में वर्णन करने के लिए, बहुलक श्रृंखला के निर्माण में शामिल अमीनो एसिड (तालिका 1, तीसरा स्तंभ) के संक्षिप्त रूप का उपयोग किया जाता है। अंजीर में दिखाया गया अणु का टुकड़ा। 1 इस प्रकार लिखा गया है: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH।

प्रोटीन अणुओं में 50 से 1500 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं (छोटी श्रृंखलाओं को पॉलीपेप्टाइड कहा जाता है)। एक प्रोटीन की विशिष्टता अमीनो एसिड के सेट द्वारा निर्धारित की जाती है जो बहुलक श्रृंखला बनाते हैं और, कम महत्वपूर्ण नहीं, श्रृंखला के साथ उनके प्रत्यावर्तन के क्रम से। उदाहरण के लिए, इंसुलिन अणु में 51 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं (यह सबसे छोटी श्रृंखला प्रोटीन में से एक है) और इसमें असमान लंबाई की दो परस्पर समानांतर श्रृंखलाएं होती हैं। अमीनो एसिड के टुकड़ों का क्रम अंजीर में दिखाया गया है। 2.

चावल। 2 इंसुलिन अणु, 51 अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित, समान अमीनो एसिड के टुकड़े संबंधित पृष्ठभूमि रंग से चिह्नित होते हैं। श्रृंखला में निहित सिस्टीन अमीनो एसिड अवशेष (संक्षिप्त पदनाम CIS) डाइसल्फ़ाइड ब्रिज -S-S- बनाता है, जो दो बहुलक अणुओं को जोड़ता है, या एक श्रृंखला के भीतर जंपर्स बनाता है।

अमीनो एसिड सिस्टीन (तालिका 1) के अणुओं में प्रतिक्रियाशील सल्फाइड समूह -SH होते हैं, जो एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं, जिससे डाइसल्फ़ाइड पुलों का निर्माण होता है -S-S-। प्रोटीन की दुनिया में सिस्टीन की भूमिका विशेष है, इसकी भागीदारी से बहुलक प्रोटीन अणुओं के बीच क्रॉस-लिंक बनते हैं।

एक बहुलक श्रृंखला में अमीनो एसिड का संयोजन एक जीवित जीव में न्यूक्लिक एसिड के नियंत्रण में होता है, यह वह है जो एक सख्त विधानसभा आदेश प्रदान करता है और बहुलक अणु की निश्चित लंबाई को नियंत्रित करता है ( से। मी. न्यूक्लिक एसिड)।

प्रोटीन की संरचना।

प्रोटीन अणु की संरचना, जिसे बारी-बारी से अमीनो एसिड अवशेषों के रूप में प्रस्तुत किया जाता है (चित्र 2), प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कहलाती है। पॉलिमर श्रृंखला में मौजूद इमिनो समूहों एचएन और कार्बोनिल समूह सीओ के बीच हाइड्रोजन बांड उत्पन्न होते हैं ( से। मी. हाइड्रोजन बांड), परिणामस्वरूप, प्रोटीन अणु एक निश्चित स्थानिक आकार प्राप्त करता है, जिसे द्वितीयक संरचना कहा जाता है। प्रोटीन में सबसे आम दो प्रकार की माध्यमिक संरचना है।

पहला विकल्प, जिसे α-हेलिक्स कहा जाता है, एक बहुलक अणु के भीतर हाइड्रोजन बांड का उपयोग करके कार्यान्वित किया जाता है। बंधन लंबाई और बंधन कोणों द्वारा निर्धारित अणु के ज्यामितीय पैरामीटर ऐसे हैं कि एच-एन और सी = ओ समूहों के लिए हाइड्रोजन बांड का निर्माण संभव है, जिसके बीच दो पेप्टाइड टुकड़े एच-एन-सी = ओ (छवि 3) हैं। .

अंजीर में दिखाया गया पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना। 3 संक्षिप्त रूप में इस प्रकार लिखा गया है:

एच 2 एन-अला वाल-अला-ले-अला-अला-अला-अला-वाल-अला-अला-अला-कूह।

हाइड्रोजन बांड की सिकुड़न क्रिया के परिणामस्वरूप, अणु एक हेलिक्स का रूप लेता है - तथाकथित α-हेलिक्स, इसे एक घुमावदार पेचदार रिबन के रूप में दर्शाया जाता है जो परमाणुओं से होकर गुजरता है जो बहुलक श्रृंखला (चित्र 4) बनाते हैं।

चावल। 4 प्रोटीन अणु का 3डी मॉडलएक α-हेलिक्स के रूप में। हाइड्रोजन बांड को हरी बिंदीदार रेखाओं के रूप में दिखाया गया है। सर्पिल का बेलनाकार आकार घूर्णन के एक निश्चित कोण पर दिखाई देता है (हाइड्रोजन परमाणु चित्र में नहीं दिखाए गए हैं)। अलग-अलग परमाणुओं का रंग अंतरराष्ट्रीय नियमों के अनुसार दिया जाता है, जो कार्बन परमाणुओं के लिए काला, नाइट्रोजन के लिए नीला, ऑक्सीजन के लिए लाल और सल्फर के लिए पीले रंग की सलाह देते हैं (हाइड्रोजन परमाणुओं के लिए सफेद रंग की सिफारिश की जाती है जो चित्र में नहीं दिखाया गया है, इस मामले में पूरी संरचना को एक गहरे रंग की पृष्ठभूमि पर दर्शाया गया है)।

द्वितीयक संरचना का एक अन्य प्रकार, जिसे β-संरचना कहा जाता है, भी हाइड्रोजन बांड की भागीदारी के साथ बनता है, अंतर यह है कि समानांतर बातचीत में स्थित दो या दो से अधिक बहुलक श्रृंखलाओं के एच-एन और सी = ओ समूह। चूंकि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की एक दिशा होती है (चित्र। 1), जंजीरों की दिशा समान होने पर वेरिएंट संभव हैं (समानांतर β-संरचना, चित्र 5), या वे विपरीत हैं (एंटीपैरेलल β-स्ट्रक्चर, अंजीर। 6) .

विभिन्न रचनाओं की बहुलक श्रृंखलाएं β-संरचना के निर्माण में भाग ले सकती हैं, जबकि बहुलक श्रृंखला (Ph, CH 2 OH, आदि) बनाने वाले कार्बनिक समूह ज्यादातर मामलों में एक माध्यमिक भूमिका निभाते हैं, H-N और C की पारस्परिक व्यवस्था। =ओ समूह निर्णायक होते हैं। चूंकि एच-एन और सी = ओ समूह बहुलक श्रृंखला (आकृति में ऊपर और नीचे) के सापेक्ष अलग-अलग दिशाओं में निर्देशित होते हैं, इसलिए तीन या अधिक श्रृंखलाओं के लिए एक साथ बातचीत करना संभव हो जाता है।

अंजीर में पहली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना। 5:

एच 2 एन-लेई-अला-फेन-ग्ली-अला-अला-कूह

दूसरी और तीसरी श्रृंखला की संरचना:

एच 2 एन-ग्ली-आला-सेर-ग्ली-त्रे-आला-कूह

अंजीर में दिखाए गए पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना। 6, जैसा कि अंजीर में है। 5, अंतर यह है कि दूसरी श्रृंखला में विपरीत दिशा है (चित्र 5 की तुलना में)।

एक अणु के अंदर एक β-संरचना बनाना संभव है, जब एक निश्चित खंड में श्रृंखला का टुकड़ा 180 ° घुमाया जाता है, इस मामले में, एक अणु की दो शाखाओं की विपरीत दिशा होती है, परिणामस्वरूप, एक विरोधी समानांतर β-संरचना बनती है (चित्र 7)।

अंजीर में दिखाया गया संरचना। 7 एक सपाट छवि में, अंजीर में दिखाया गया है। 8 एक त्रि-आयामी मॉडल के रूप में। β-संरचना के वर्गों को आमतौर पर एक सपाट लहरदार रिबन द्वारा सरलीकृत तरीके से दर्शाया जाता है जो बहुलक श्रृंखला बनाने वाले परमाणुओं से होकर गुजरता है।

कई प्रोटीनों की संरचना में, α-हेलिक्स और रिबन जैसी β-संरचनाओं के खंड वैकल्पिक होते हैं, साथ ही एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं भी। बहुलक श्रृंखला में उनकी पारस्परिक व्यवस्था और प्रत्यावर्तन प्रोटीन की तृतीयक संरचना कहलाती है।

एक उदाहरण के रूप में प्लांट प्रोटीन क्रैम्बिन का उपयोग करके प्रोटीन की संरचना को चित्रित करने के तरीके नीचे दिखाए गए हैं। प्रोटीन के संरचनात्मक सूत्र, जिनमें अक्सर सैकड़ों अमीनो एसिड के टुकड़े होते हैं, जटिल, बोझिल और समझने में मुश्किल होते हैं, इसलिए कभी-कभी सरलीकृत संरचनात्मक सूत्रों का उपयोग किया जाता है - रासायनिक तत्वों के प्रतीकों के बिना (चित्र 9, विकल्प ए), लेकिन साथ ही समय वे अंतरराष्ट्रीय नियमों के अनुसार वैलेंस स्ट्रोक का रंग बनाए रखते हैं (चित्र 4)। इस मामले में, सूत्र एक फ्लैट में नहीं, बल्कि एक स्थानिक छवि में प्रस्तुत किया जाता है, जो अणु की वास्तविक संरचना से मेल खाता है। यह विधि संभव बनाती है, उदाहरण के लिए, डाइसल्फ़ाइड पुलों (इंसुलिन के समान, अंजीर। 2), श्रृंखला के साइड फ्रेम में फिनाइल समूहों आदि के बीच अंतर करना। त्रि-आयामी मॉडल के रूप में अणुओं की छवि (छड़ से जुड़ी हुई गेंदें) कुछ हद तक स्पष्ट हैं (चित्र 9, विकल्प बी)। हालांकि, दोनों विधियां तृतीयक संरचना को दिखाने की अनुमति नहीं देती हैं, इसलिए अमेरिकी बायोफिजिसिस्ट जेन रिचर्डसन ने α-संरचनाओं को सर्पिल रूप से मुड़े हुए रिबन (चित्र 4 देखें) के रूप में प्रतिनिधित्व करने का प्रस्ताव दिया, β-संरचना फ्लैट लहराती रिबन (छवि 8) के रूप में, और कनेक्टिंग उन्हें सिंगल चेन - पतले बंडलों के रूप में, प्रत्येक प्रकार की संरचना का अपना रंग होता है। प्रोटीन की तृतीयक संरचना को दर्शाने की इस पद्धति का अब व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है (चित्र 9, प्रकार बी)। कभी-कभी, अधिक जानकारी सामग्री के लिए, एक तृतीयक संरचना और एक सरलीकृत संरचनात्मक सूत्र एक साथ दिखाए जाते हैं (चित्र 9, संस्करण डी)। रिचर्डसन द्वारा प्रस्तावित विधि के संशोधन भी हैं: α-हेलीकॉप्टर को सिलेंडर के रूप में दर्शाया गया है, और β-संरचनाएं श्रृंखला की दिशा को इंगित करने वाले फ्लैट तीरों के रूप में हैं (चित्र 9, विकल्प ई)। कम आम वह तरीका है जिसमें पूरे अणु को एक बंडल के रूप में दर्शाया जाता है, जहां असमान संरचनाओं को अलग-अलग रंगों से अलग किया जाता है, और डाइसल्फ़ाइड पुलों को पीले पुलों के रूप में दिखाया जाता है (चित्र 9, संस्करण ई)।

विकल्प बी धारणा के लिए सबसे सुविधाजनक है, जब तृतीयक संरचना का चित्रण करते समय, प्रोटीन की संरचनात्मक विशेषताओं (एमिनो एसिड के टुकड़े, उनके वैकल्पिक क्रम, हाइड्रोजन बांड) का संकेत नहीं दिया जाता है, जबकि यह माना जाता है कि सभी प्रोटीन में "विवरण" होता है। बीस अमीनो एसिड (तालिका 1) के एक मानक सेट से लिया गया। तृतीयक संरचना को चित्रित करने में मुख्य कार्य द्वितीयक संरचनाओं की स्थानिक व्यवस्था और प्रत्यावर्तन दिखाना है।

चावल। नौ क्रंबिन प्रोटीन की संरचना की छवि के विभिन्न संस्करण.
ए स्थानिक छवि में एक संरचनात्मक सूत्र है।
बी - त्रि-आयामी मॉडल के रूप में संरचना।
बी अणु की तृतीयक संरचना है।
जी - विकल्प ए और बी का संयोजन।
ई - तृतीयक संरचना की सरलीकृत छवि।
ई - डाइसल्फ़ाइड पुलों के साथ तृतीयक संरचना।

धारणा के लिए सबसे सुविधाजनक एक त्रि-आयामी तृतीयक संरचना (विकल्प बी) है, जो संरचनात्मक सूत्र के विवरण से मुक्त है।

एक प्रोटीन अणु जिसमें एक तृतीयक संरचना होती है, एक नियम के रूप में, एक निश्चित विन्यास लेता है, जो ध्रुवीय (इलेक्ट्रोस्टैटिक) इंटरैक्शन और हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा बनता है। नतीजतन, अणु एक कॉम्पैक्ट कॉइल का रूप ले लेता है - गोलाकार प्रोटीन (ग्लोबुल्स, अक्षां. बॉल), या फिलामेंटस - फाइब्रिलर प्रोटीन (फाइब्रा, अक्षां. फाइबर)।

गोलाकार संरचना का एक उदाहरण प्रोटीन एल्ब्यूमिन है, मुर्गी के अंडे का प्रोटीन एल्ब्यूमिन के वर्ग से संबंधित है। एल्ब्यूमिन की बहुलक श्रृंखला मुख्य रूप से ऐलेनिन, एसपारटिक एसिड, ग्लाइसिन और सिस्टीन से एक निश्चित क्रम में बारी-बारी से इकट्ठी होती है। तृतीयक संरचना में एकल श्रृंखलाओं से जुड़े α-हेलीकॉप्टर होते हैं (चित्र 10)।

चावल। दस एल्ब्यूमिन की वैश्विक संरचना

फाइब्रिलर संरचना का एक उदाहरण फाइब्रोइन प्रोटीन है। उनमें बड़ी मात्रा में ग्लाइसीन, ऐलेनिन और सेरीन अवशेष होते हैं (हर दूसरा अमीनो एसिड अवशेष ग्लाइसिन होता है); सल्फहाइड्राइड समूहों वाले सिस्टीन अवशेष अनुपस्थित हैं। प्राकृतिक रेशम और कोबवेब के मुख्य घटक फाइब्रोइन में एकल श्रृंखलाओं से जुड़ी β-संरचनाएं होती हैं (चित्र 11)।

चावल। ग्यारह तंतुमय प्रोटीन फाइब्रोइन

एक निश्चित प्रकार की तृतीयक संरचना बनाने की संभावना प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में निहित है, अर्थात। अमीनो एसिड अवशेषों के प्रत्यावर्तन के क्रम द्वारा अग्रिम रूप से निर्धारित किया जाता है। इस तरह के अवशेषों के कुछ सेटों से, α-हेलीकॉप्टर मुख्य रूप से उत्पन्न होते हैं (ऐसे बहुत सारे सेट होते हैं), एक और सेट β-संरचनाओं की उपस्थिति की ओर जाता है, एकल श्रृंखला उनकी संरचना द्वारा विशेषता होती है।

कुछ प्रोटीन अणु, एक तृतीयक संरचना को बनाए रखते हुए, बड़े सुपरमॉलेक्यूलर समुच्चय में संयोजित होने में सक्षम होते हैं, जबकि वे ध्रुवीय अंतःक्रियाओं के साथ-साथ हाइड्रोजन बांडों द्वारा एक साथ होते हैं। ऐसी संरचनाओं को प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। उदाहरण के लिए, प्रोटीन फेरिटिन, जिसमें मुख्य रूप से ल्यूसीन, ग्लूटामिक एसिड, एसपारटिक एसिड और हिस्टिडीन होते हैं (फेरिसिन में अलग-अलग मात्रा में सभी 20 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं) चार समानांतर-रखी α-हेलीकॉप्टर की एक तृतीयक संरचना बनाता है। जब अणुओं को एक एकल पहनावा (चित्र 12) में जोड़ा जाता है, तो एक चतुर्धातुक संरचना बनती है, जिसमें 24 फेरिटिन अणु शामिल हो सकते हैं।

चित्र 12 ग्लोबुलर प्रोटीन फेरिटिन की चतुर्धातुक संरचना का निर्माण

सुपरमॉलेक्यूलर संरचनाओं का एक अन्य उदाहरण कोलेजन की संरचना है। यह एक फाइब्रिलर प्रोटीन है जिसकी श्रृंखला मुख्य रूप से प्रोलाइन और लाइसिन के साथ बारी-बारी से ग्लाइसिन से बनी होती है। संरचना में सिंगल चेन, ट्रिपल α-हेलीकॉप्टर होते हैं जो समानांतर बंडलों में खड़ी रिबन जैसी β-संरचनाओं के साथ बारी-बारी से होते हैं (चित्र 13)।

चित्र.13 कोलेजन फाइब्रिलरी प्रोटीन की सुपरमॉलेक्यूलर संरचना

प्रोटीन के रासायनिक गुण।

कार्बनिक सॉल्वैंट्स की कार्रवाई के तहत, कुछ बैक्टीरिया (लैक्टिक एसिड किण्वन) के अपशिष्ट उत्पाद या तापमान में वृद्धि के साथ, माध्यमिक और तृतीयक संरचनाएं इसकी प्राथमिक संरचना को नुकसान पहुंचाए बिना नष्ट हो जाती हैं, परिणामस्वरूप, प्रोटीन घुलनशीलता खो देता है और जैविक गतिविधि खो देता है, यह प्रक्रिया को विकृतीकरण कहा जाता है, यानी प्राकृतिक गुणों का नुकसान, उदाहरण के लिए, खट्टा दूध का दही, उबले हुए चिकन अंडे का जमा हुआ प्रोटीन। ऊंचे तापमान पर, जीवित जीवों के प्रोटीन (विशेष रूप से, सूक्ष्मजीव) जल्दी से विकृत हो जाते हैं। ऐसे प्रोटीन जैविक प्रक्रियाओं में भाग लेने में सक्षम नहीं होते हैं, परिणामस्वरूप, सूक्ष्मजीव मर जाते हैं, इसलिए उबला हुआ (या पास्चुरीकृत) दूध अधिक समय तक चल सकता है।

पेप्टाइड बॉन्ड एच-एन-सी = ओ, प्रोटीन अणु की बहुलक श्रृंखला बनाते हैं, एसिड या क्षार की उपस्थिति में हाइड्रोलाइज्ड होते हैं, और बहुलक श्रृंखला टूट जाती है, जो अंततः मूल एमिनो एसिड का कारण बन सकती है। पेप्टाइड बांड जो α-हेलीकॉप्टर या β-संरचनाओं का हिस्सा हैं, हाइड्रोलिसिस और विभिन्न रासायनिक प्रभावों (एकल श्रृंखला में समान बांड की तुलना में) के लिए अधिक प्रतिरोधी हैं। अपने घटक अमीनो एसिड में प्रोटीन अणु का एक अधिक नाजुक विघटन एक निर्जल माध्यम में हाइड्राज़िन एच 2 एन-एनएच 2 का उपयोग करके किया जाता है, जबकि सभी अमीनो एसिड के टुकड़े, पिछले एक को छोड़कर, तथाकथित कार्बोक्जिलिक एसिड हाइड्राज़ाइड युक्त होते हैं। खंड C (O)-HN-NH 2 (चित्र 14)।

चावल। चौदह। पॉलीपेप्टाइड दरार

इस तरह के विश्लेषण से प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना के बारे में जानकारी मिल सकती है, लेकिन प्रोटीन अणु में उनके अनुक्रम को जानना अधिक महत्वपूर्ण है। इस उद्देश्य के लिए व्यापक रूप से उपयोग की जाने वाली विधियों में से एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पर फेनिलिसोथियोसाइनेट (एफआईटीसी) की क्रिया है, जो एक क्षारीय माध्यम में पॉलीपेप्टाइड (अंत से जिसमें अमीनो समूह होता है) से जुड़ जाता है, और जब माध्यम की प्रतिक्रिया बदल जाती है अम्लीय करने के लिए, यह श्रृंखला से अलग हो जाता है, इसके साथ एक अमीनो एसिड का टुकड़ा होता है (चित्र 15)।

चावल। पंद्रह अनुक्रमिक पॉलीपेप्टाइड दरार

इस तरह के विश्लेषण के लिए कई विशेष तरीके विकसित किए गए हैं, जिनमें वे भी शामिल हैं जो एक प्रोटीन अणु को उसके घटक घटकों में "विघटित" करना शुरू करते हैं, जो कार्बोक्सिल अंत से शुरू होता है।

क्रॉस डाइसल्फ़ाइड ब्रिज एस-एस (सिस्टीन अवशेषों, अंजीर। 2 और 9 की बातचीत द्वारा गठित) को विभिन्न कम करने वाले एजेंटों की कार्रवाई से एचएस-समूहों में बदल दिया जाता है। ऑक्सीकरण एजेंटों (ऑक्सीजन या हाइड्रोजन पेरोक्साइड) की कार्रवाई से फिर से डाइसल्फ़ाइड पुलों का निर्माण होता है (चित्र 16)।

चावल। सोलह। डाइसल्फ़ाइड पुलों की दरार

प्रोटीन में अतिरिक्त क्रॉस-लिंक बनाने के लिए, अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों की प्रतिक्रियाशीलता का उपयोग किया जाता है। विभिन्न अंतःक्रियाओं के लिए अधिक सुलभ अमीनो समूह हैं जो श्रृंखला के साइड फ्रेम में हैं - लाइसिन, शतावरी, लाइसिन, प्रोलाइन (तालिका 1) के टुकड़े। जब ऐसे अमीनो समूह फॉर्मलाडेहाइड के साथ परस्पर क्रिया करते हैं, तो संघनन होता है और क्रॉस-ब्रिज -NH-CH2-NH- दिखाई देते हैं (चित्र 17)।

चावल। 17 प्रोटीन अणुओं के बीच अतिरिक्त अनुप्रस्थ पुलों का निर्माण.

प्रोटीन के टर्मिनल कार्बोक्सिल समूह कुछ पॉलीवलेंट धातुओं के जटिल यौगिकों के साथ प्रतिक्रिया करने में सक्षम होते हैं (क्रोमियम यौगिक अधिक बार उपयोग किए जाते हैं), और क्रॉस-लिंक भी होते हैं। दोनों प्रक्रियाओं का उपयोग चमड़े की कमाना में किया जाता है।

शरीर में प्रोटीन की भूमिका।

शरीर में प्रोटीन की भूमिका विविध है।

एंजाइमों(किण्वन) अक्षां. - किण्वन), उनका दूसरा नाम एंजाइम (en .) है जुम्ह ग्रीक. - खमीर में) - ये उत्प्रेरक गतिविधि वाले प्रोटीन हैं, वे जैव रासायनिक प्रक्रियाओं की गति को हजारों गुना बढ़ाने में सक्षम हैं। एंजाइमों की कार्रवाई के तहत, भोजन के घटक घटक: प्रोटीन, वसा और कार्बोहाइड्रेट सरल यौगिकों में टूट जाते हैं, जिससे नए मैक्रोमोलेक्यूल्स को संश्लेषित किया जाता है, जो एक निश्चित प्रकार के शरीर के लिए आवश्यक होते हैं। एंजाइम संश्लेषण की कई जैव रासायनिक प्रक्रियाओं में भी भाग लेते हैं, उदाहरण के लिए, प्रोटीन के संश्लेषण में (कुछ प्रोटीन दूसरों को संश्लेषित करने में मदद करते हैं)। से। मी. एंजाइमों

एंजाइम न केवल अत्यधिक कुशल उत्प्रेरक हैं, बल्कि चयनात्मक भी हैं (प्रतिक्रिया को दी गई दिशा में सख्ती से निर्देशित करें)। उनकी उपस्थिति में, प्रतिक्रिया लगभग 100% उपज के साथ उप-उत्पादों के गठन के बिना आगे बढ़ती है और साथ ही, प्रवाह की स्थिति हल्की होती है: सामान्य वायुमंडलीय दबाव और जीवित जीव का तापमान। तुलना के लिए, एक सक्रिय लौह उत्प्रेरक की उपस्थिति में हाइड्रोजन और नाइट्रोजन से अमोनिया का संश्लेषण 400-500 डिग्री सेल्सियस और 30 एमपीए के दबाव पर किया जाता है, अमोनिया की उपज प्रति चक्र 15-25% है। एंजाइमों को नायाब उत्प्रेरक माना जाता है।

एंजाइमों का गहन अध्ययन 19वीं शताब्दी के मध्य में शुरू हुआ; अब 2,000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों का अध्ययन किया जा चुका है; यह प्रोटीन का सबसे विविध वर्ग है।

एंजाइमों के नाम इस प्रकार हैं: अभिकर्मक का नाम जिसके साथ एंजाइम इंटरैक्ट करता है, या उत्प्रेरित प्रतिक्रिया का नाम, एंडिंग-एज़ा के साथ जोड़ा जाता है, उदाहरण के लिए, आर्गिनेज आर्गिनिन को विघटित करता है (तालिका 1), डिकार्बोक्सिलेज डिकारबॉक्साइलेशन को उत्प्रेरित करता है, अर्थात। कार्बोक्सिल समूह से CO2 का निष्कासन:

- सीओओएच → - सीएच + सीओ 2

अक्सर, एक एंजाइम की भूमिका को अधिक सटीक रूप से इंगित करने के लिए, वस्तु और प्रतिक्रिया के प्रकार दोनों को इसके नाम में इंगित किया जाता है, उदाहरण के लिए, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज एक एंजाइम है जो अल्कोहल को डीहाइड्रोजन करता है।

काफी समय पहले खोजे गए कुछ एंजाइमों के लिए, ऐतिहासिक नाम (बिना अंत -आज़ा) को संरक्षित किया गया है, उदाहरण के लिए, पेप्सिन (पेप्सिस, यूनानी. पाचन) और ट्रिप्सिन (थ्रीप्सिस) यूनानी. द्रवीकरण), ये एंजाइम प्रोटीन को तोड़ते हैं।

व्यवस्थितकरण के लिए, एंजाइमों को बड़े वर्गों में जोड़ा जाता है, वर्गीकरण प्रतिक्रिया के प्रकार पर आधारित होता है, वर्गों को सामान्य सिद्धांत के अनुसार नाम दिया जाता है - प्रतिक्रिया का नाम और अंत - अज़ा। इनमें से कुछ वर्ग नीचे सूचीबद्ध हैं।

ऑक्सीडोरडक्टेसवे एंजाइम हैं जो रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। इस वर्ग में शामिल डिहाइड्रोजनेज प्रोटॉन स्थानांतरण करते हैं, उदाहरण के लिए, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज (ADH) अल्कोहल को एल्डिहाइड में ऑक्सीकृत करता है, एल्डिहाइड का कार्बोक्जिलिक एसिड में बाद में ऑक्सीकरण एल्डिहाइड डिहाइड्रोजनेज (ALDH) द्वारा उत्प्रेरित होता है। इथेनॉल के एसिटिक एसिड (चित्र 18) में प्रसंस्करण के दौरान शरीर में दोनों प्रक्रियाएं होती हैं।

चावल। अठारह इथेनॉल के दो चरण ऑक्सीकरणएसिटिक एसिड के लिए

यह इथेनॉल नहीं है जिसका मादक प्रभाव होता है, लेकिन मध्यवर्ती उत्पाद एसिटालडिहाइड, एएलडीएच एंजाइम की गतिविधि कम होती है, दूसरा चरण धीमा होता है - एसिटालडिहाइड का एसिटिक एसिड में ऑक्सीकरण, और अंतर्ग्रहण से नशीला प्रभाव लंबा और मजबूत होता है इथेनॉल का। विश्लेषण से पता चला है कि पीली जाति के 80% से अधिक प्रतिनिधियों में एएलडीएच की अपेक्षाकृत कम गतिविधि है और इसलिए एक स्पष्ट रूप से अधिक गंभीर शराब सहिष्णुता है। एएलडीएच की इस सहज कम गतिविधि का कारण यह है कि "क्षीण" एएलडीएच अणु में ग्लूटामिक एसिड अवशेषों का हिस्सा लाइसिन अंशों (तालिका 1) द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है।

transferases- एंजाइम जो कार्यात्मक समूहों के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, ट्रांसिमिनेज एक एमिनो समूह के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करता है।

हाइड्रोलिसिसएंजाइम हैं जो हाइड्रोलिसिस उत्प्रेरित करते हैं। पहले बताए गए ट्रिप्सिन और पेप्सिन हाइड्रोलाइज़ पेप्टाइड बॉन्ड, और लाइपेस वसा में एस्टर बॉन्ड को क्लीव करते हैं:

-आरसी (ओ) या 1 + एच 2 ओ → -आरसी (ओ) ओएच + एचओआर 1

लिआसे- एंजाइम जो गैर-हाइड्रोलाइटिक तरीके से होने वाली प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, ऐसी प्रतिक्रियाओं के परिणामस्वरूप, सी-सी, सीओ, सी-एन बांड टूट जाते हैं और नए बंधन बनते हैं। एंजाइम डिकार्बोक्सिलेज इस वर्ग से संबंधित है

आइसोमेरेसिस- एंजाइम जो आइसोमेराइजेशन को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, मैलिक एसिड का फ्यूमरिक एसिड (चित्र 19) में रूपांतरण, यह सीआईएस-ट्रांस आइसोमेराइजेशन का एक उदाहरण है (देखें ISOMERIA)।

चावल। उन्नीस। मेलिक एसिड का आइसोमेरिज़ेशनएंजाइम की उपस्थिति में फ्यूमरिक अम्ल में

एंजाइमों के काम में, सामान्य सिद्धांत मनाया जाता है, जिसके अनुसार एंजाइम और त्वरित प्रतिक्रिया के अभिकर्मक के बीच हमेशा एक संरचनात्मक पत्राचार होता है। एंजाइमों के सिद्धांत के संस्थापकों में से एक, ई। फिशर की आलंकारिक अभिव्यक्ति के अनुसार, अभिकर्मक एंजाइम के पास ताला की चाबी की तरह पहुंचता है। इस संबंध में, प्रत्येक एंजाइम एक निश्चित रासायनिक प्रतिक्रिया या एक ही प्रकार की प्रतिक्रियाओं के समूह को उत्प्रेरित करता है। कभी-कभी एक एंजाइम एक ही यौगिक पर कार्य कर सकता है, जैसे कि यूरिया (यूरोन .) यूनानी. - मूत्र) यूरिया के केवल हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है:

(एच 2 एन) 2 सी \u003d ओ + एच 2 ओ \u003d सीओ 2 + 2एनएच 3

बेहतरीन चयनात्मकता एंजाइमों द्वारा दिखाई जाती है जो वैकल्पिक रूप से सक्रिय एंटीपोड - बाएं और दाएं हाथ के आइसोमर्स के बीच अंतर करते हैं। एल-आर्जिनेज केवल लेवोरोटेटरी आर्जिनिन पर कार्य करता है और डेक्सट्रोरोटेटरी आइसोमर को प्रभावित नहीं करता है। एल-लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज केवल लैक्टिक एसिड के लीवरोटेटरी एस्टर पर कार्य करता है, तथाकथित लैक्टेट (लैक्टिस) अक्षां. दूध), जबकि डी-लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज केवल डी-लैक्टेट को तोड़ता है।

अधिकांश एंजाइम एक पर नहीं, बल्कि संबंधित यौगिकों के समूह पर कार्य करते हैं, उदाहरण के लिए, ट्रिप्सिन लाइसिन और आर्जिनिन (तालिका 1.) द्वारा गठित पेप्टाइड बांडों को तोड़ने के लिए "पसंद करता है"।

कुछ एंजाइमों के उत्प्रेरक गुण, जैसे हाइड्रॉलिस, केवल प्रोटीन अणु की संरचना द्वारा ही निर्धारित किए जाते हैं, एंजाइमों का एक अन्य वर्ग - ऑक्सीडोरेक्टेसेस (उदाहरण के लिए, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज) केवल गैर-प्रोटीन अणुओं की उपस्थिति में सक्रिय हो सकता है उन्हें - विटामिन जो Mg, Ca, Zn, Mn और न्यूक्लिक एसिड के टुकड़े (चित्र। 20) को सक्रिय करते हैं।

चावल। 20 अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज अणु

परिवहन प्रोटीन कोशिका झिल्ली (कोशिका के अंदर और बाहर दोनों) के साथ-साथ एक अंग से दूसरे अंग में विभिन्न अणुओं या आयनों को बांधता है और परिवहन करता है।

उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को बांधता है क्योंकि रक्त फेफड़ों से होकर गुजरता है और इसे शरीर के विभिन्न ऊतकों तक पहुंचाता है, जहां ऑक्सीजन छोड़ा जाता है और फिर खाद्य घटकों को ऑक्सीकरण करने के लिए उपयोग किया जाता है, यह प्रक्रिया एक ऊर्जा स्रोत के रूप में कार्य करती है (कभी-कभी भोजन के "जलने" शब्द का प्रयोग किया जाता है) शरीर का उपयोग किया जाता है)।

प्रोटीन भाग के अलावा, हीमोग्लोबिन में चक्रीय पोर्फिरीन अणु (पोरफाइरोस) के साथ लोहे का एक जटिल यौगिक होता है। यूनानी. - बैंगनी), जो रक्त के लाल रंग को निर्धारित करता है। यह जटिल (चित्र 21, बाएं) है जो ऑक्सीजन वाहक की भूमिका निभाता है। हीमोग्लोबिन में, आयरन पोर्फिरीन कॉम्प्लेक्स प्रोटीन अणु के अंदर स्थित होता है और ध्रुवीय अंतःक्रियाओं के साथ-साथ हिस्टिडीन (तालिका 1) में नाइट्रोजन के साथ एक समन्वय बंधन द्वारा बनाए रखा जाता है, जो प्रोटीन का हिस्सा है। O2 अणु, जो हीमोग्लोबिन द्वारा ले जाया जाता है, एक समन्वय बंधन के माध्यम से लोहे के परमाणु से उस तरफ से जुड़ा होता है, जिससे हिस्टिडीन जुड़ा होता है (चित्र 21, दाएं)।

चावल। 21 लौह परिसर की संरचना

परिसर की संरचना को त्रि-आयामी मॉडल के रूप में दाईं ओर दिखाया गया है। जटिल प्रोटीन अणु में Fe परमाणु और N परमाणु के बीच एक समन्वय बंधन (धराशायी नीली रेखा) द्वारा हिस्टिडीन में आयोजित किया जाता है, जो प्रोटीन का हिस्सा है। O 2 अणु, जिसे हीमोग्लोबिन द्वारा ले जाया जाता है, समतल परिसर के विपरीत देश से Fe परमाणु में समन्वित (लाल बिंदीदार रेखा) होता है।

हीमोग्लोबिन सबसे अधिक अध्ययन किए गए प्रोटीनों में से एक है, इसमें एकल श्रृंखलाओं से जुड़े एक-हेलीकॉप्टर होते हैं और इसमें चार लौह परिसर होते हैं। इस प्रकार, हीमोग्लोबिन एक बार में चार ऑक्सीजन अणुओं के स्थानांतरण के लिए एक बड़े पैकेज की तरह है। हीमोग्लोबिन का रूप गोलाकार प्रोटीन (चित्र 22) से मेल खाता है।

चावल। 22 हीमोग्लोबिन का वैश्विक रूप

हीमोग्लोबिन का मुख्य "लाभ" यह है कि विभिन्न ऊतकों और अंगों में संचरण के दौरान ऑक्सीजन का जोड़ और उसके बाद का विभाजन जल्दी से होता है। कार्बन मोनोऑक्साइड, सीओ (कार्बन मोनोऑक्साइड), हीमोग्लोबिन में Fe को और भी तेजी से बांधता है, लेकिन, O 2 के विपरीत, एक जटिल बनाता है जिसे तोड़ना मुश्किल होता है। नतीजतन, ऐसा हीमोग्लोबिन ओ 2 को बांधने में सक्षम नहीं है, जो घुटन से शरीर की मृत्यु की ओर जाता है (जब कार्बन मोनोऑक्साइड की बड़ी मात्रा में साँस ली जाती है)।

हीमोग्लोबिन का दूसरा कार्य साँस छोड़ने वाले CO2 का स्थानांतरण है, लेकिन लोहे के परमाणु का नहीं, बल्कि प्रोटीन के N-समूह का H 2 कार्बन डाइऑक्साइड के अस्थायी बंधन की प्रक्रिया में शामिल होता है।

प्रोटीन का "प्रदर्शन" उनकी संरचना पर निर्भर करता है, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में ग्लूटामिक एसिड के एकमात्र अमीनो एसिड अवशेषों को एक वेलिन अवशेष (एक दुर्लभ जन्मजात विसंगति) के साथ बदलने से सिकल सेल एनीमिया नामक बीमारी हो जाती है।

परिवहन प्रोटीन भी हैं जो वसा, ग्लूकोज, अमीनो एसिड को बांध सकते हैं और उन्हें कोशिकाओं के अंदर और बाहर दोनों जगह ले जा सकते हैं।

एक विशेष प्रकार के परिवहन प्रोटीन पदार्थों को स्वयं नहीं ले जाते हैं, लेकिन "परिवहन नियामक" के रूप में कार्य करते हैं, झिल्ली (कोशिका की बाहरी दीवार) के माध्यम से कुछ पदार्थों को पार करते हैं। ऐसे प्रोटीन को अक्सर झिल्ली प्रोटीन कहा जाता है। उनके पास एक खोखले सिलेंडर का आकार होता है और झिल्ली की दीवार में एम्बेडेड होने के कारण, सेल में कुछ ध्रुवीय अणुओं या आयनों की आवाजाही सुनिश्चित करते हैं। झिल्ली प्रोटीन का एक उदाहरण पोरिन है (चित्र 23)।

चावल। 23 पोरिन प्रोटीन

खाद्य और भंडारण प्रोटीन, जैसा कि नाम से ही स्पष्ट है, आंतरिक पोषण के स्रोतों के रूप में काम करते हैं, अधिक बार पौधों और जानवरों के भ्रूण के लिए, साथ ही साथ युवा जीवों के विकास के प्रारंभिक चरणों में। आहार प्रोटीन में एल्ब्यूमिन (चित्र 10) शामिल है - अंडे की सफेदी का मुख्य घटक, साथ ही कैसिइन - दूध का मुख्य प्रोटीन। एंजाइम पेप्सिन की कार्रवाई के तहत, कैसिइन पेट में जमा हो जाता है, जो पाचन तंत्र में इसकी अवधारण और कुशल अवशोषण सुनिश्चित करता है। कैसिइन में शरीर के लिए आवश्यक सभी अमीनो एसिड के टुकड़े होते हैं।

फेरिटिन (चित्र 12) में, जो जानवरों के ऊतकों में निहित है, लोहे के आयन जमा होते हैं।

मायोग्लोबिन भी एक भंडारण प्रोटीन है, जो संरचना और संरचना में हीमोग्लोबिन जैसा दिखता है। मायोग्लोबिन मुख्य रूप से मांसपेशियों में केंद्रित होता है, इसकी मुख्य भूमिका ऑक्सीजन का भंडारण है, जो इसे हीमोग्लोबिन देता है। यह तेजी से ऑक्सीजन (हीमोग्लोबिन की तुलना में बहुत तेज) से संतृप्त होता है, और फिर धीरे-धीरे इसे विभिन्न ऊतकों में स्थानांतरित करता है।

संरचनात्मक प्रोटीन एक सुरक्षात्मक कार्य (त्वचा) या समर्थन करते हैं - वे शरीर को एक साथ रखते हैं और इसे ताकत (उपास्थि और tendons) देते हैं। उनका मुख्य घटक फाइब्रिलर प्रोटीन कोलेजन (चित्र 11) है, जो जानवरों की दुनिया का सबसे आम प्रोटीन है, स्तनधारियों के शरीर में, यह प्रोटीन के कुल द्रव्यमान का लगभग 30% है। कोलेजन में उच्च तन्यता ताकत होती है (त्वचा की ताकत ज्ञात होती है), लेकिन त्वचा कोलेजन में क्रॉस-लिंक की कम सामग्री के कारण, जानवरों की खाल विभिन्न उत्पादों के निर्माण के लिए कच्चे रूप में बहुत उपयुक्त नहीं होती है। पानी में त्वचा की सूजन को कम करने के लिए, सुखाने के दौरान सिकुड़न, साथ ही पानी वाली अवस्था में ताकत बढ़ाने और कोलेजन में लोच बढ़ाने के लिए, अतिरिक्त क्रॉस-लिंक बनाए जाते हैं (चित्र 15 ए), यह तथाकथित है त्वचा की कमाना प्रक्रिया।

जीवित जीवों में, जीव के विकास और विकास की प्रक्रिया में उत्पन्न होने वाले कोलेजन अणुओं को अद्यतन नहीं किया जाता है और नए संश्लेषित अणुओं द्वारा प्रतिस्थापित नहीं किया जाता है। शरीर की उम्र के रूप में, कोलेजन में क्रॉस-लिंक की संख्या बढ़ जाती है, जिससे इसकी लोच में कमी आती है, और चूंकि नवीकरण नहीं होता है, इसलिए उम्र से संबंधित परिवर्तन दिखाई देते हैं - उपास्थि और टेंडन की नाजुकता में वृद्धि, की उपस्थिति त्वचा पर झुर्रियाँ।

आर्टिकुलर लिगामेंट्स में इलास्टिन होता है, एक संरचनात्मक प्रोटीन जो आसानी से दो आयामों में फैल जाता है। रेसिलिन प्रोटीन, जो कुछ कीड़ों में पंखों के काज के लगाव के बिंदुओं पर स्थित होता है, में सबसे अधिक लोच होती है।

सींग का निर्माण - बाल, नाखून, पंख, जिसमें मुख्य रूप से केराटिन प्रोटीन होता है (चित्र 24)। इसका मुख्य अंतर सिस्टीन अवशेषों की ध्यान देने योग्य सामग्री है, जो डाइसल्फ़ाइड पुल बनाते हैं, जो बालों को उच्च लोच (विरूपण के बाद अपने मूल आकार को बहाल करने की क्षमता), साथ ही साथ ऊनी कपड़े भी देता है।

चावल। 24. फाइब्रिलर प्रोटीन केराटिन का टुकड़ा

केराटिन वस्तु के आकार में अपरिवर्तनीय परिवर्तन के लिए, आपको पहले एक कम करने वाले एजेंट की मदद से डाइसल्फ़ाइड पुलों को नष्ट करना होगा, इसे एक नया आकार देना होगा, और फिर एक ऑक्सीकरण एजेंट की मदद से डाइसल्फ़ाइड पुलों को फिर से बनाना होगा (चित्र। 16), इस प्रकार, उदाहरण के लिए, बालों को पर्मिंग किया जाता है।

केरातिन में सिस्टीन अवशेषों की सामग्री में वृद्धि के साथ और, तदनुसार, डाइसल्फ़ाइड पुलों की संख्या में वृद्धि, विकृत करने की क्षमता गायब हो जाती है, लेकिन एक ही समय में उच्च शक्ति दिखाई देती है (18% सिस्टीन टुकड़े तक) ungulates और कछुए के गोले के सींगों में निहित हैं)। स्तनधारियों में 30 विभिन्न प्रकार के केराटिन होते हैं।

केरातिन से संबंधित फाइब्रिलर प्रोटीन फाइब्रोइन, जो रेशमकीट कैटरपिलर द्वारा एक कोकून को घुमाते समय, साथ ही मकड़ियों द्वारा एक वेब बुनाई के दौरान स्रावित होता है, में केवल एकल श्रृंखला (छवि 11) से जुड़ी β-संरचनाएं होती हैं। केराटिन के विपरीत, फाइब्रोइन में अनुप्रस्थ डाइसल्फ़ाइड पुल नहीं होते हैं, इसमें बहुत मजबूत तन्यता ताकत होती है (कुछ वेब नमूनों की प्रति यूनिट क्रॉस-सेक्शन की ताकत स्टील केबल्स की तुलना में अधिक होती है)। क्रॉस-लिंक की अनुपस्थिति के कारण, फाइब्रोइन लोचदार है (यह ज्ञात है कि ऊनी कपड़े लगभग अमिट होते हैं, और रेशम के कपड़े आसानी से झुर्रियों वाले होते हैं)।

नियामक प्रोटीन।

नियामक प्रोटीन, जिसे आमतौर पर हार्मोन कहा जाता है, विभिन्न शारीरिक प्रक्रियाओं में शामिल होते हैं। उदाहरण के लिए, हार्मोन इंसुलिन (चित्र 25) में डाइसल्फ़ाइड पुलों से जुड़ी दो α-श्रृंखलाएँ होती हैं। इंसुलिन ग्लूकोज से जुड़ी चयापचय प्रक्रियाओं को नियंत्रित करता है, इसकी अनुपस्थिति से मधुमेह होता है।

चावल। 25 प्रोटीन इंसुलिन

मस्तिष्क की पिट्यूटरी ग्रंथि एक हार्मोन का संश्लेषण करती है जो शरीर के विकास को नियंत्रित करता है। नियामक प्रोटीन होते हैं जो शरीर में विभिन्न एंजाइमों के जैवसंश्लेषण को नियंत्रित करते हैं।

सिकुड़ा हुआ और मोटर प्रोटीन शरीर को सिकुड़ने, आकार बदलने और चलने की क्षमता देता है, मुख्य रूप से, हम मांसपेशियों के बारे में बात कर रहे हैं। मांसपेशियों में निहित सभी प्रोटीनों के द्रव्यमान का 40% मायोसिन (myos, myos, यूनानी. - मांसपेशी)। इसके अणु में तंतुमय और गोलाकार दोनों भाग होते हैं (चित्र 26)

चावल। 26 मायोसिन अणु

ऐसे अणु 300-400 अणुओं वाले बड़े समुच्चय में संयोजित होते हैं।

जब मांसपेशियों के तंतुओं के आसपास के स्थान में कैल्शियम आयनों की सांद्रता बदल जाती है, तो अणुओं की संरचना में एक प्रतिवर्ती परिवर्तन होता है - वैलेंस बॉन्ड के चारों ओर अलग-अलग टुकड़ों के घूमने के कारण श्रृंखला के आकार में परिवर्तन होता है। यह मांसपेशियों में संकुचन और विश्राम की ओर जाता है, कैल्शियम आयनों की एकाग्रता को बदलने का संकेत मांसपेशी फाइबर में तंत्रिका अंत से आता है। कृत्रिम मांसपेशी संकुचन विद्युत आवेगों की क्रिया के कारण हो सकता है, जिससे कैल्शियम आयनों की एकाग्रता में तेज बदलाव होता है, यह हृदय की मांसपेशियों को हृदय के काम को बहाल करने के लिए उत्तेजित करने का आधार है।

सुरक्षात्मक प्रोटीन आपको बैक्टीरिया, वायरस पर हमला करने और विदेशी प्रोटीन के प्रवेश से शरीर की रक्षा करने की अनुमति देते हैं (विदेशी निकायों का सामान्यीकृत नाम एंटीजन है)। सुरक्षात्मक प्रोटीन की भूमिका इम्युनोग्लोबुलिन द्वारा की जाती है (उनका दूसरा नाम एंटीबॉडी है), वे एंटीजन को पहचानते हैं जो शरीर में प्रवेश कर चुके हैं और उन्हें मजबूती से बांधते हैं। स्तनधारियों के शरीर में, मनुष्यों सहित, इम्युनोग्लोबुलिन के पांच वर्ग हैं: एम, जी, ए, डी और ई, उनकी संरचना, जैसा कि नाम से पता चलता है, गोलाकार है, इसके अलावा, वे सभी एक समान तरीके से निर्मित होते हैं। एंटीबॉडी के आणविक संगठन को एक उदाहरण के रूप में वर्ग जी इम्युनोग्लोबुलिन का उपयोग करके नीचे दिखाया गया है (चित्र 27)। अणु में तीन एस-एस डाइसल्फ़ाइड पुलों से जुड़ी चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं (चित्र 27 में उन्हें गाढ़े वैलेंस बॉन्ड और बड़े एस प्रतीकों के साथ दिखाया गया है), इसके अलावा, प्रत्येक बहुलक श्रृंखला में इंट्राचैन डाइसल्फ़ाइड ब्रिज होते हैं। दो बड़ी बहुलक श्रृंखलाओं (नीले रंग में हाइलाइट की गई) में 400-600 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। अन्य दो श्रृंखलाएं (हरे रंग में हाइलाइट की गई) लगभग आधी लंबी हैं, जिनमें लगभग 220 अमीनो एसिड अवशेष हैं। सभी चार श्रृंखलाएं इस तरह स्थित हैं कि टर्मिनल एच 2 एन-समूह एक दिशा में निर्देशित होते हैं।

चावल। 27 IMMUNOGLOBULIN . की संरचना का योजनाबद्ध आरेखण

शरीर एक विदेशी प्रोटीन (एंटीजन) के संपर्क में आने के बाद, प्रतिरक्षा प्रणाली की कोशिकाएं इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी) का उत्पादन करना शुरू कर देती हैं, जो रक्त सीरम में जमा हो जाती हैं। पहले चरण में, मुख्य कार्य टर्मिनल एच 2 एन वाले चेन सेक्शन द्वारा किया जाता है (चित्र 27 में, संबंधित अनुभाग हल्के नीले और हल्के हरे रंग में चिह्नित होते हैं)। ये एंटीजन कैप्चर साइट हैं। इम्युनोग्लोबुलिन संश्लेषण की प्रक्रिया में, इन साइटों का गठन इस तरह से किया जाता है कि उनकी संरचना और विन्यास जितना संभव हो उतना निकट प्रतिजन की संरचना के अनुरूप होता है (जैसे ताला की कुंजी, एंजाइम की तरह, लेकिन इस मामले में कार्य हैं को अलग)। इस प्रकार, प्रत्येक प्रतिजन के लिए, एक सख्त व्यक्तिगत एंटीबॉडी एक प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया के रूप में बनाई जाती है। इम्युनोग्लोबुलिन के अलावा, एक भी ज्ञात प्रोटीन बाहरी कारकों के आधार पर अपनी संरचना को "प्लास्टिक रूप से" नहीं बदल सकता है। एंजाइम एक अलग तरीके से अभिकर्मक के संरचनात्मक अनुरूपता की समस्या को हल करते हैं - सभी संभावित मामलों के लिए विभिन्न एंजाइमों के विशाल सेट की मदद से, और इम्युनोग्लोबुलिन हर बार "काम करने वाले उपकरण" का पुनर्निर्माण करते हैं। इसके अलावा, इम्युनोग्लोबुलिन का काज क्षेत्र (चित्र। 27) दो कैप्चर क्षेत्रों को कुछ स्वतंत्र गतिशीलता प्रदान करता है, परिणामस्वरूप, इम्युनोग्लोबुलिन अणु तुरंत एंटीजन में कब्जा करने के लिए दो सबसे सुविधाजनक क्षेत्रों को सुरक्षित रूप से ठीक करने के लिए "ढूंढ" सकता है। यह, यह एक क्रस्टेशियन प्राणी के कार्यों जैसा दिखता है।

अगला, शरीर की प्रतिरक्षा प्रणाली की क्रमिक प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला चालू होती है, अन्य वर्गों के इम्युनोग्लोबुलिन जुड़े होते हैं, परिणामस्वरूप, विदेशी प्रोटीन निष्क्रिय हो जाता है, और फिर एंटीजन (विदेशी सूक्ष्मजीव या विष) नष्ट हो जाता है और हटा दिया जाता है।

प्रतिजन के संपर्क के बाद, कुछ घंटों (कभी-कभी कई दिनों) के भीतर इम्युनोग्लोबुलिन की अधिकतम सांद्रता (एंटीजन की प्रकृति और जीव की व्यक्तिगत विशेषताओं के आधार पर) तक पहुंच जाती है। शरीर इस तरह के संपर्क की स्मृति को बरकरार रखता है, और जब उसी एंटीजन के साथ फिर से हमला किया जाता है, तो इम्युनोग्लोबुलिन रक्त सीरम में बहुत तेजी से और अधिक मात्रा में जमा होते हैं - अधिग्रहित प्रतिरक्षा होती है।

प्रोटीन का उपरोक्त वर्गीकरण कुछ हद तक मनमाना है, उदाहरण के लिए, सुरक्षात्मक प्रोटीन के बीच उल्लिखित थ्रोम्बिन प्रोटीन, अनिवार्य रूप से एक एंजाइम है जो पेप्टाइड बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है, अर्थात यह प्रोटीज के वर्ग से संबंधित है।

सुरक्षात्मक प्रोटीन को अक्सर सांप के जहर प्रोटीन और कुछ पौधों के जहरीले प्रोटीन के रूप में जाना जाता है, क्योंकि उनका कार्य शरीर को नुकसान से बचाना है।

ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनके कार्य इतने अनूठे होते हैं कि उन्हें वर्गीकृत करना मुश्किल हो जाता है। उदाहरण के लिए, एक अफ्रीकी पौधे में पाया जाने वाला प्रोटीन मोनेलिन, बहुत मीठा स्वाद है और एक गैर विषैले पदार्थ के रूप में अध्ययन का विषय रहा है जिसका उपयोग मोटापे को रोकने के लिए चीनी के स्थान पर किया जा सकता है। कुछ अंटार्कटिक मछलियों के रक्त प्लाज्मा में एंटीफ्ीज़ गुणों वाले प्रोटीन होते हैं जो इन मछलियों के रक्त को जमने से रोकते हैं।

प्रोटीन का कृत्रिम संश्लेषण।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की ओर ले जाने वाले अमीनो एसिड का संघनन एक अच्छी तरह से अध्ययन की जाने वाली प्रक्रिया है। यह संभव है, उदाहरण के लिए, किसी एक अमीनो एसिड या एसिड के मिश्रण का संघनन और क्रमशः, समान इकाइयों, या विभिन्न इकाइयों वाले एक बहुलक को यादृच्छिक क्रम में बारी-बारी से प्राप्त करना संभव है। ऐसे पॉलिमर प्राकृतिक पॉलीपेप्टाइड्स से बहुत कम मिलते-जुलते हैं और इनमें जैविक गतिविधि नहीं होती है। प्राकृतिक प्रोटीन में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को पुन: उत्पन्न करने के लिए मुख्य कार्य अमीनो एसिड को कड़ाई से परिभाषित, पूर्व-नियोजित क्रम में जोड़ना है। अमेरिकी वैज्ञानिक रॉबर्ट मेरिफिल्ड ने एक मूल विधि का प्रस्ताव रखा जिससे इस तरह की समस्या को हल करना संभव हो गया। विधि का सार यह है कि पहला अमीनो एसिड एक अघुलनशील बहुलक जेल से जुड़ा होता है जिसमें प्रतिक्रियाशील समूह होते हैं जो -COOH - अमीनो एसिड के समूहों के साथ संयोजन कर सकते हैं। क्लोरोमिथाइल समूहों के साथ क्रॉस-लिंक्ड पॉलीस्टाइनिन को इसमें पेश किया गया था, इस तरह के एक बहुलक सब्सट्रेट के रूप में लिया गया था। प्रतिक्रिया के लिए लिया गया अमीनो एसिड स्वयं के साथ प्रतिक्रिया नहीं करता है और यह सब्सट्रेट में एच 2 एन-समूह में शामिल नहीं होता है, इस एसिड का एमिनो समूह एक भारी प्रतिस्थापन के साथ पूर्व-अवरुद्ध है [(सी 4 एच 9) 3] 3 ओएस (ओ) -ग्रुप। अमीनो एसिड के बहुलक समर्थन से जुड़ने के बाद, अवरुद्ध समूह को हटा दिया जाता है और एक अन्य अमीनो एसिड को प्रतिक्रिया मिश्रण में पेश किया जाता है, जिसमें एच 2 एन समूह भी पहले अवरुद्ध होता है। ऐसी प्रणाली में, केवल पहले अमीनो एसिड के एच 2 एन-समूह और दूसरे एसिड के -सीओओएच समूह की बातचीत संभव है, जो उत्प्रेरक (फॉस्फोनियम लवण) की उपस्थिति में की जाती है। फिर पूरी योजना दोहराई जाती है, तीसरा अमीनो एसिड (चित्र 28) पेश किया जाता है।

चावल। 28. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संश्लेषण योजना

अंतिम चरण में, परिणामी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को पॉलीस्टाइनिन समर्थन से अलग किया जाता है। अब पूरी प्रक्रिया स्वचालित है, स्वचालित पेप्टाइड सिंथेसाइज़र हैं जो वर्णित योजना के अनुसार काम करते हैं। चिकित्सा और कृषि में उपयोग किए जाने वाले कई पेप्टाइड्स को इस विधि द्वारा संश्लेषित किया गया है। चयनात्मक और उन्नत कार्रवाई के साथ प्राकृतिक पेप्टाइड्स के बेहतर एनालॉग प्राप्त करना भी संभव था। कुछ छोटे प्रोटीनों को संश्लेषित किया गया है, जैसे हार्मोन इंसुलिन और कुछ एंजाइम।

प्रोटीन संश्लेषण के तरीके भी हैं जो प्राकृतिक प्रक्रियाओं को दोहराते हैं: न्यूक्लिक एसिड के टुकड़े संश्लेषित होते हैं जिन्हें कुछ प्रोटीन बनाने के लिए कॉन्फ़िगर किया जाता है, फिर इन टुकड़ों को एक जीवित जीव (उदाहरण के लिए, एक जीवाणु में) में डाला जाता है, जिसके बाद शरीर शुरू होता है वांछित प्रोटीन का उत्पादन। इस तरह, महत्वपूर्ण मात्रा में हार्ड-टू-पहुंच प्रोटीन और पेप्टाइड्स, साथ ही साथ उनके एनालॉग्स अब प्राप्त होते हैं।

खाद्य स्रोतों के रूप में प्रोटीन।

एक जीवित जीव में प्रोटीन लगातार अपने मूल अमीनो एसिड (एंजाइमों की अपरिहार्य भागीदारी के साथ) में टूट जाते हैं, कुछ अमीनो एसिड दूसरों में गुजरते हैं, फिर प्रोटीन फिर से संश्लेषित होते हैं (एंजाइमों की भागीदारी के साथ भी), अर्थात। शरीर लगातार खुद को नवीनीकृत कर रहा है। कुछ प्रोटीन (त्वचा, बालों का कोलेजन) नवीनीकृत नहीं होते हैं, शरीर लगातार उन्हें खो देता है और इसके बजाय नए को संश्लेषित करता है। खाद्य स्रोतों के रूप में प्रोटीन दो मुख्य कार्य करते हैं: वे शरीर को नए प्रोटीन अणुओं के संश्लेषण के लिए निर्माण सामग्री की आपूर्ति करते हैं और इसके अलावा, शरीर को ऊर्जा (कैलोरी के स्रोत) की आपूर्ति करते हैं।

मांसाहारी स्तनधारियों (मनुष्यों सहित) को पौधे और पशु खाद्य पदार्थों से आवश्यक प्रोटीन मिलता है। भोजन से प्राप्त कोई भी प्रोटीन अपरिवर्तित रूप में शरीर में एकीकृत नहीं होता है। पाचन तंत्र में, सभी अवशोषित प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, और एक विशेष जीव के लिए आवश्यक प्रोटीन पहले से ही उनसे निर्मित होते हैं, जबकि शेष 12 को शरीर में 8 आवश्यक एसिड (तालिका 1) से संश्लेषित किया जा सकता है यदि वे नहीं हैं भोजन के साथ पर्याप्त मात्रा में आपूर्ति की जाती है, लेकिन आवश्यक एसिड की आपूर्ति बिना किसी असफलता के भोजन के साथ की जानी चाहिए। सिस्टीन में सल्फर परमाणु शरीर द्वारा आवश्यक अमीनो एसिड मेथियोनीन के साथ प्राप्त किए जाते हैं। प्रोटीन का एक हिस्सा टूट जाता है, जीवन को बनाए रखने के लिए आवश्यक ऊर्जा को मुक्त करता है, और उनमें निहित नाइट्रोजन मूत्र के साथ शरीर से बाहर निकल जाता है। आमतौर पर मानव शरीर प्रति दिन 25-30 ग्राम प्रोटीन खो देता है, इसलिए प्रोटीन खाद्य पदार्थ हमेशा सही मात्रा में मौजूद होना चाहिए। प्रोटीन की न्यूनतम दैनिक आवश्यकता पुरुषों के लिए 37 ग्राम और महिलाओं के लिए 29 ग्राम है, लेकिन अनुशंसित सेवन लगभग दोगुना है। खाद्य पदार्थों का मूल्यांकन करते समय, प्रोटीन की गुणवत्ता पर विचार करना महत्वपूर्ण है। आवश्यक अमीनो एसिड की अनुपस्थिति या कम सामग्री में, प्रोटीन को कम मूल्य का माना जाता है, इसलिए ऐसे प्रोटीन का अधिक मात्रा में सेवन करना चाहिए। तो, फलियों के प्रोटीन में थोड़ा मेथियोनीन होता है, और गेहूं और मकई के प्रोटीन में लाइसिन कम होता है (दोनों अमीनो एसिड आवश्यक हैं)। पशु प्रोटीन (कोलेजन को छोड़कर) को पूर्ण खाद्य पदार्थों के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। सभी आवश्यक अम्लों के एक पूरे सेट में दूध कैसिइन, साथ ही पनीर और उससे तैयार पनीर होता है, इसलिए शाकाहारी भोजन, यदि यह बहुत सख्त है, अर्थात। "डेयरी मुक्त", शरीर को आवश्यक अमीनो एसिड के साथ सही मात्रा में आपूर्ति करने के लिए फलियां, नट और मशरूम की खपत में वृद्धि की आवश्यकता होती है।

सिंथेटिक अमीनो एसिड और प्रोटीन का उपयोग खाद्य उत्पादों के रूप में भी किया जाता है, उन्हें फ़ीड में जोड़ा जाता है, जिसमें कम मात्रा में आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। ऐसे बैक्टीरिया हैं जो तेल हाइड्रोकार्बन को संसाधित और आत्मसात कर सकते हैं, इस मामले में, प्रोटीन के पूर्ण संश्लेषण के लिए, उन्हें नाइट्रोजन युक्त यौगिकों (अमोनिया या नाइट्रेट्स) के साथ खिलाने की आवश्यकता होती है। इस तरह से प्राप्त प्रोटीन का उपयोग पशुओं और मुर्गी पालन के लिए चारे के रूप में किया जाता है। एंजाइमों का एक सेट, कार्बोहाइड्रेट, अक्सर पशु आहार में जोड़ा जाता है, जो कार्बोहाइड्रेट खाद्य घटकों के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है जो कि विघटित करना मुश्किल होता है (अनाज फसलों की कोशिका भित्ति), जिसके परिणामस्वरूप पौधों के खाद्य पदार्थ पूरी तरह से अवशोषित हो जाते हैं।

मिखाइल लेवित्स्की

प्रोटीन (अनुच्छेद 2)

(प्रोटीन), जटिल नाइट्रोजन युक्त यौगिकों का एक वर्ग, जीवित पदार्थ के सबसे विशिष्ट और महत्वपूर्ण (न्यूक्लिक एसिड के साथ) घटक। प्रोटीन कई और विविध कार्य करते हैं। अधिकांश प्रोटीन एंजाइम होते हैं जो रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। कई हार्मोन जो शारीरिक प्रक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं, वे भी प्रोटीन होते हैं। कोलेजन और केराटिन जैसे संरचनात्मक प्रोटीन हड्डी के ऊतकों, बालों और नाखूनों के मुख्य घटक हैं। मांसपेशियों के सिकुड़े हुए प्रोटीन में यांत्रिक कार्य करने के लिए रासायनिक ऊर्जा का उपयोग करके अपनी लंबाई बदलने की क्षमता होती है। प्रोटीन एंटीबॉडी हैं जो विषाक्त पदार्थों को बांधते और बेअसर करते हैं। कुछ प्रोटीन जो बाहरी प्रभावों (प्रकाश, गंध) का जवाब दे सकते हैं, संवेदी अंगों में रिसेप्टर्स के रूप में काम करते हैं जो जलन का अनुभव करते हैं। कोशिका के अंदर और कोशिका झिल्ली पर स्थित कई प्रोटीन नियामक कार्य करते हैं।

19वीं सदी के पूर्वार्द्ध में कई रसायनज्ञ, और उनमें से मुख्य रूप से जे। वॉन लिबिग, धीरे-धीरे इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि प्रोटीन नाइट्रोजनयुक्त यौगिकों का एक विशेष वर्ग है। नाम "प्रोटीन" (ग्रीक प्रोटोस से - पहला) 1840 में डच रसायनज्ञ जी। मुलडर द्वारा प्रस्तावित किया गया था।

भौतिक गुण

प्रोटीन ठोस अवस्था में सफेद होते हैं, लेकिन घोल में रंगहीन होते हैं, जब तक कि उनमें कुछ क्रोमोफोर (रंगीन) समूह, जैसे हीमोग्लोबिन न हो। विभिन्न प्रोटीनों के पानी में घुलनशीलता बहुत भिन्न होती है। यह पीएच के साथ और घोल में लवण की सांद्रता के साथ भी बदलता रहता है, ताकि कोई उन परिस्थितियों का चयन कर सके जिनके तहत एक प्रोटीन अन्य प्रोटीन की उपस्थिति में चुनिंदा रूप से अवक्षेपित होगा। प्रोटीन को अलग करने और शुद्ध करने के लिए इस "नमकीन" विधि का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। शुद्ध प्रोटीन अक्सर क्रिस्टल के रूप में समाधान से बाहर निकलता है।

अन्य यौगिकों की तुलना में, प्रोटीन का आणविक भार बहुत बड़ा होता है - कई हज़ार से लेकर कई लाख डाल्टन तक। इसलिए, अल्ट्रासेंट्रीफ्यूजेशन के दौरान, प्रोटीन अवक्षेपित होते हैं, और, इसके अलावा, विभिन्न दरों पर। प्रोटीन अणुओं में धनात्मक तथा ऋणावेशित समूहों की उपस्थिति के कारण वे विद्युत क्षेत्र में भिन्न-भिन्न गति से गति करते हैं। यह वैद्युतकणसंचलन का आधार है, जटिल मिश्रण से व्यक्तिगत प्रोटीन को अलग करने के लिए इस्तेमाल की जाने वाली विधि। क्रोमैटोग्राफी द्वारा प्रोटीन का शुद्धिकरण भी किया जाता है।

रासायनिक गुण

संरचना।

प्रोटीन बहुलक होते हैं, अर्थात्। दोहराए जाने वाले मोनोमर इकाइयों, या सबयूनिट्स से जंजीरों की तरह निर्मित अणु, जिनकी भूमिका अल्फा-एमिनो एसिड द्वारा निभाई जाती है। अमीनो एसिड का सामान्य सूत्र

जहाँ R एक हाइड्रोजन परमाणु या कोई कार्बनिक समूह है।

एक प्रोटीन अणु (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला) में केवल अपेक्षाकृत कम संख्या में अमीनो एसिड या कई हजार मोनोमर इकाइयाँ हो सकती हैं। एक श्रृंखला में अमीनो एसिड का कनेक्शन संभव है क्योंकि उनमें से प्रत्येक के दो अलग-अलग रासायनिक समूह हैं: मूल गुणों वाला एक एमिनो समूह, NH2, और एक अम्लीय कार्बोक्सिल समूह, COOH। ये दोनों समूह कार्बन परमाणु से जुड़े हुए हैं। एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह के साथ एक एमाइड (पेप्टाइड) बंधन बना सकता है:

दो अमीनो एसिड इस तरह से जुड़े होने के बाद, दूसरे अमीनो एसिड में एक तिहाई जोड़कर श्रृंखला को बढ़ाया जा सकता है, और इसी तरह। जैसा कि उपरोक्त समीकरण से देखा जा सकता है, जब एक पेप्टाइड बंधन बनता है, तो एक पानी का अणु निकलता है। एसिड, क्षार या प्रोटियोलिटिक एंजाइमों की उपस्थिति में, प्रतिक्रिया विपरीत दिशा में आगे बढ़ती है: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पानी के अतिरिक्त अमीनो एसिड में विभाजित हो जाती है। इस प्रतिक्रिया को हाइड्रोलिसिस कहा जाता है। हाइड्रोलिसिस अनायास होता है, और अमीनो एसिड को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में संयोजित करने के लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है।

एक कार्बोक्सिल समूह और एक एमाइड समूह (या इसके समान एक इमाइड समूह - प्रोलाइन अमीनो एसिड के मामले में) सभी अमीनो एसिड में मौजूद होते हैं, जबकि अमीनो एसिड के बीच अंतर उस समूह की प्रकृति या "पक्ष" द्वारा निर्धारित किया जाता है। चेन", जिसे ऊपर आर अक्षर से दर्शाया गया है। साइड चेन की भूमिका एक हाइड्रोजन परमाणु द्वारा निभाई जा सकती है, जैसे अमीनो एसिड ग्लाइसिन, और कुछ भारी समूह, जैसे हिस्टिडीन और ट्रिप्टोफैन। कुछ साइड चेन रासायनिक रूप से निष्क्रिय हैं, जबकि अन्य अत्यधिक प्रतिक्रियाशील हैं।

कई हजारों विभिन्न अमीनो एसिड को संश्लेषित किया जा सकता है, और प्रकृति में कई अलग-अलग अमीनो एसिड होते हैं, लेकिन प्रोटीन संश्लेषण के लिए केवल 20 प्रकार के अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है: ऐलेनिन, आर्जिनिन, शतावरी, एसपारटिक एसिड, वेलिन, हिस्टिडाइन, ग्लाइसिन, ग्लूटामाइन, ग्लूटामिक एसिड, आइसोल्यूसीन, ल्यूसीन, लाइसिन, मेथियोनीन, प्रोलाइन, सेरीन, टायरोसिन, थ्रेओनीन, ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन और सिस्टीन (प्रोटीन में, सिस्टीन एक डिमर - सिस्टीन के रूप में मौजूद हो सकता है)। सच है, कुछ प्रोटीन में नियमित रूप से होने वाले बीस के अलावा अन्य अमीनो एसिड होते हैं, लेकिन वे प्रोटीन में शामिल किए जाने के बाद सूचीबद्ध बीस में से किसी के संशोधन के परिणामस्वरूप बनते हैं।

ऑप्टिकल गतिविधि।

ग्लाइसीन को छोड़कर सभी अमीनो एसिड में चार अलग-अलग समूह होते हैं जो α- कार्बन परमाणु से जुड़े होते हैं। ज्यामिति के संदर्भ में, चार अलग-अलग समूहों को दो तरीकों से जोड़ा जा सकता है, और तदनुसार दो संभावित विन्यास, या दो आइसोमर होते हैं, जो एक दूसरे से संबंधित दर्पण छवि के लिए एक वस्तु के रूप में होते हैं, अर्थात। बाएं हाथ से दाएं की तरह। एक विन्यास को बाएँ, या बाएँ हाथ (L), और दूसरे को दाएँ हाथ, या दाएँ हाथ (D) कहा जाता है, क्योंकि ऐसे दो समावयव ध्रुवीकृत प्रकाश के तल के घूर्णन की दिशा में भिन्न होते हैं। प्रोटीन में केवल एल-एमिनो एसिड होते हैं (अपवाद ग्लाइसीन है; इसे केवल एक रूप में दर्शाया जा सकता है, क्योंकि इसके चार समूहों में से दो समान हैं), और उन सभी में ऑप्टिकल गतिविधि है (क्योंकि केवल एक आइसोमर है)। डी-एमिनो एसिड प्रकृति में दुर्लभ हैं; वे कुछ एंटीबायोटिक दवाओं और बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति में पाए जाते हैं।

अमीनो एसिड का क्रम।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड बेतरतीब ढंग से व्यवस्थित नहीं होते हैं, लेकिन एक निश्चित निश्चित क्रम में होते हैं, और यह वह क्रम है जो प्रोटीन के कार्यों और गुणों को निर्धारित करता है। 20 प्रकार के अमीनो एसिड के क्रम को बदलकर, आप बड़ी संख्या में विभिन्न प्रोटीन प्राप्त कर सकते हैं, जैसे आप वर्णमाला के अक्षरों से कई अलग-अलग पाठ बना सकते हैं।

अतीत में, प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम को निर्धारित करने में अक्सर कई साल लग जाते थे। प्रत्यक्ष निर्धारण अभी भी एक श्रमसाध्य कार्य है, हालाँकि ऐसे उपकरण बनाए गए हैं जो इसे स्वचालित रूप से करने की अनुमति देते हैं। आमतौर पर संबंधित जीन के न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम को निर्धारित करना और उससे प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम को प्राप्त करना आसान होता है। आज तक, कई सैकड़ों प्रोटीनों के अमीनो एसिड अनुक्रम पहले ही निर्धारित किए जा चुके हैं। डिकोडेड प्रोटीन के कार्यों को आमतौर पर जाना जाता है, और यह समान प्रोटीन के संभावित कार्यों की कल्पना करने में मदद करता है, उदाहरण के लिए, घातक नियोप्लाज्म में।

जटिल प्रोटीन।

केवल अमीनो एसिड से युक्त प्रोटीन को सरल कहा जाता है। अक्सर, हालांकि, एक धातु परमाणु या कुछ रासायनिक यौगिक जो अमीनो एसिड नहीं है, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से जुड़ा होता है। ऐसे प्रोटीनों को जटिल कहा जाता है। एक उदाहरण हीमोग्लोबिन है: इसमें लौह पोर्फिरिन होता है, जो इसे लाल रंग देता है और इसे ऑक्सीजन वाहक के रूप में कार्य करने की अनुमति देता है।

सबसे जटिल प्रोटीन के नामों में संलग्न समूहों की प्रकृति का संकेत होता है: शर्करा ग्लाइकोप्रोटीन में मौजूद होते हैं, वसा लिपोप्रोटीन में। यदि एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि संलग्न समूह पर निर्भर करती है, तो इसे प्रोस्थेटिक समूह कहा जाता है। अक्सर, कुछ विटामिन कृत्रिम समूह की भूमिका निभाते हैं या इसका हिस्सा होते हैं। उदाहरण के लिए, विटामिन ए, रेटिना के एक प्रोटीन से जुड़ा होता है, जो प्रकाश के प्रति इसकी संवेदनशीलता को निर्धारित करता है।

तृतीयक संरचना।

जो महत्वपूर्ण है वह प्रोटीन (प्राथमिक संरचना) का अमीनो एसिड अनुक्रम इतना नहीं है, लेकिन जिस तरह से इसे अंतरिक्ष में रखा गया है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की पूरी लंबाई के साथ, हाइड्रोजन आयन नियमित हाइड्रोजन बांड बनाते हैं, जो इसे एक सर्पिल या परत (द्वितीयक संरचना) का आकार देते हैं। इस तरह के हेलिकॉप्टरों और परतों के संयोजन से, अगले क्रम का एक कॉम्पैक्ट रूप उत्पन्न होता है - प्रोटीन की तृतीयक संरचना। श्रृंखला के मोनोमेरिक लिंक रखने वाले बांडों के आसपास, छोटे कोणों के माध्यम से घूर्णन संभव है। इसलिए, विशुद्ध रूप से ज्यामितीय दृष्टिकोण से, किसी भी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लिए संभावित विन्यासों की संख्या असीम रूप से बड़ी है। वास्तव में, प्रत्येक प्रोटीन आम तौर पर केवल एक विन्यास में मौजूद होता है, जो उसके अमीनो एसिड अनुक्रम द्वारा निर्धारित होता है। यह संरचना कठोर नहीं है, ऐसा लगता है कि यह "साँस लेता है" - यह एक निश्चित औसत विन्यास के आसपास घूमता है। श्रृंखला को एक विन्यास में जोड़ दिया जाता है जिसमें मुक्त ऊर्जा (कार्य करने की क्षमता) न्यूनतम होती है, जैसे कि एक मुक्त वसंत केवल न्यूनतम मुक्त ऊर्जा के अनुरूप एक राज्य में संकुचित होता है। अक्सर, श्रृंखला का एक हिस्सा दो सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड (-S-S–) बंधों द्वारा दूसरे से कठोरता से जुड़ा होता है। यही कारण है कि अमीनो एसिड के बीच सिस्टीन विशेष रूप से महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

प्रोटीन की संरचना की जटिलता इतनी अधिक है कि प्रोटीन की तृतीयक संरचना की गणना करना अभी तक संभव नहीं है, भले ही इसका अमीनो एसिड अनुक्रम ज्ञात हो। लेकिन अगर प्रोटीन क्रिस्टल प्राप्त करना संभव है, तो इसकी तृतीयक संरचना एक्स-रे विवर्तन द्वारा निर्धारित की जा सकती है।

संरचनात्मक, सिकुड़ा हुआ और कुछ अन्य प्रोटीनों में, जंजीरें लम्बी होती हैं और कई थोड़ी मुड़ी हुई जंजीरें अगल-बगल में तंतु बनाती हैं; तंतु, बदले में, बड़ी संरचनाओं में बदल जाते हैं - तंतु। हालांकि, समाधान में अधिकांश प्रोटीन गोलाकार होते हैं: जंजीरों को एक गोलाकार में कुंडलित किया जाता है, जैसे कि एक गेंद में सूत। इस विन्यास के साथ मुक्त ऊर्जा न्यूनतम है, क्योंकि हाइड्रोफोबिक ("जल-विकर्षक") अमीनो एसिड ग्लोब्यूल के अंदर छिपे होते हैं, और हाइड्रोफिलिक ("पानी-आकर्षित") अमीनो एसिड इसकी सतह पर होते हैं।

कई प्रोटीन कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के परिसर होते हैं। इस संरचना को प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना कहा जाता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन अणु चार उप-इकाइयों से बना होता है, जिनमें से प्रत्येक एक गोलाकार प्रोटीन होता है।

संरचनात्मक प्रोटीन, उनके रैखिक विन्यास के कारण, फाइबर बनाते हैं जिसमें तन्य शक्ति बहुत अधिक होती है, जबकि गोलाकार विन्यास प्रोटीन को अन्य यौगिकों के साथ विशिष्ट बातचीत में प्रवेश करने की अनुमति देता है। ग्लोब्यूल की सतह पर, जंजीरों के सही बिछाने के साथ, एक निश्चित आकार के गुहा दिखाई देते हैं, जिसमें प्रतिक्रियाशील रासायनिक समूह स्थित होते हैं। यदि यह प्रोटीन एक एंजाइम है, तो कुछ पदार्थ का दूसरा, आमतौर पर छोटा, अणु ऐसी गुहा में प्रवेश करता है, जैसे कि एक चाबी ताले में प्रवेश करती है; इस मामले में, अणु के इलेक्ट्रॉन बादल का विन्यास गुहा में स्थित रासायनिक समूहों के प्रभाव में बदल जाता है, और यह इसे एक निश्चित तरीके से प्रतिक्रिया करने के लिए मजबूर करता है। इस तरह, एंजाइम प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। एंटीबॉडी के अणुओं में भी गुहाएं होती हैं जिनमें विभिन्न विदेशी पदार्थ बंधते हैं और इस तरह हानिरहित हो जाते हैं। "कुंजी और ताला" मॉडल, जो अन्य यौगिकों के साथ प्रोटीन की बातचीत की व्याख्या करता है, एंजाइमों और एंटीबॉडी की विशिष्टता को समझना संभव बनाता है, अर्थात। केवल कुछ यौगिकों के साथ प्रतिक्रिया करने की उनकी क्षमता।

विभिन्न प्रकार के जीवों में प्रोटीन।

प्रोटीन जो विभिन्न पौधों और जानवरों की प्रजातियों में एक ही कार्य करते हैं और इसलिए एक ही नाम रखते हैं, उनका भी एक समान विन्यास होता है। हालाँकि, वे अपने अमीनो एसिड अनुक्रम में कुछ भिन्न होते हैं। चूंकि प्रजातियां एक सामान्य पूर्वज से अलग हो जाती हैं, कुछ स्थितियों में कुछ अमीनो एसिड को अन्य के साथ उत्परिवर्तन द्वारा बदल दिया जाता है। हानिकारक उत्परिवर्तन जो वंशानुगत रोगों का कारण बनते हैं, प्राकृतिक चयन द्वारा त्याग दिए जाते हैं, लेकिन लाभकारी या कम से कम तटस्थ लोगों को संरक्षित किया जा सकता है। दो जैविक प्रजातियां एक-दूसरे के जितने करीब होती हैं, उनके प्रोटीन में उतना ही कम अंतर पाया जाता है।

कुछ प्रोटीन अपेक्षाकृत जल्दी बदलते हैं, अन्य काफी रूढ़िवादी होते हैं। उत्तरार्द्ध में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, साइटोक्रोम सी, अधिकांश जीवित जीवों में पाया जाने वाला एक श्वसन एंजाइम। मनुष्यों और चिंपैंजी में, इसके अमीनो एसिड अनुक्रम समान होते हैं, जबकि गेहूं के साइटोक्रोम c में केवल 38% अमीनो एसिड भिन्न होते हैं। मनुष्यों और जीवाणुओं की तुलना करते समय भी, साइटोक्रोम की समानता (यहां अंतर 65% अमीनो एसिड को प्रभावित करते हैं) को अभी भी देखा जा सकता है, हालांकि बैक्टीरिया और मनुष्यों के सामान्य पूर्वज लगभग दो अरब साल पहले पृथ्वी पर रहते थे। आजकल, अमीनो एसिड अनुक्रमों की तुलना का उपयोग अक्सर एक फ़ाइलोजेनेटिक (वंशावली) पेड़ के निर्माण के लिए किया जाता है जो विभिन्न जीवों के बीच विकासवादी संबंधों को दर्शाता है।

विकृतीकरण।

संश्लेषित प्रोटीन अणु, तह, अपना स्वयं का विन्यास प्राप्त करता है। हालांकि, इस विन्यास को गर्म करके, पीएच को बदलकर, कार्बनिक सॉल्वैंट्स की क्रिया द्वारा, और यहां तक ​​​​कि समाधान को तब तक उत्तेजित करके नष्ट किया जा सकता है जब तक कि इसकी सतह पर बुलबुले दिखाई न दें। इस तरह से परिवर्तित प्रोटीन को विकृतीकृत कहा जाता है; यह अपनी जैविक गतिविधि खो देता है और आमतौर पर अघुलनशील हो जाता है। विकृत प्रोटीन के प्रसिद्ध उदाहरण उबले अंडे या व्हीप्ड क्रीम हैं। छोटे प्रोटीन, जिनमें केवल लगभग सौ अमीनो एसिड होते हैं, पुन: उत्पन्न करने में सक्षम होते हैं, अर्थात। मूल कॉन्फ़िगरेशन को पुनः प्राप्त करें। लेकिन अधिकांश प्रोटीन बस उलझी हुई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के द्रव्यमान में बदल जाते हैं और अपने पिछले विन्यास को बहाल नहीं करते हैं।

सक्रिय प्रोटीन को अलग करने में मुख्य कठिनाइयों में से एक विकृतीकरण के प्रति उनकी अत्यधिक संवेदनशीलता है। प्रोटीन की यह संपत्ति खाद्य उत्पादों के संरक्षण में उपयोगी अनुप्रयोग पाती है: उच्च तापमान अपरिवर्तनीय रूप से सूक्ष्मजीवों के एंजाइमों का खंडन करता है, और सूक्ष्मजीव मर जाते हैं।

प्रोटीन संश्लेषण

प्रोटीन संश्लेषण के लिए, एक जीवित जीव में एंजाइमों की एक प्रणाली होनी चाहिए जो एक अमीनो एसिड को दूसरे से जोड़ने में सक्षम हो। सूचना के एक स्रोत की भी आवश्यकता है जो यह निर्धारित करे कि कौन से अमीनो एसिड को जोड़ा जाना चाहिए। चूंकि शरीर में हजारों प्रकार के प्रोटीन होते हैं, और उनमें से प्रत्येक में औसतन कई सौ अमीनो एसिड होते हैं, इसलिए आवश्यक जानकारी वास्तव में बहुत अधिक होनी चाहिए। इसे जीन बनाने वाले न्यूक्लिक एसिड अणुओं में संग्रहीत किया जाता है (इसी तरह एक चुंबकीय टेप पर एक रिकॉर्ड कैसे संग्रहीत किया जाता है)।

एंजाइम सक्रियण।

अमीनो एसिड से संश्लेषित एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला हमेशा अपने अंतिम रूप में प्रोटीन नहीं होती है। कई एंजाइमों को पहले निष्क्रिय अग्रदूत के रूप में संश्लेषित किया जाता है और एक अन्य एंजाइम श्रृंखला के एक छोर से कुछ अमीनो एसिड को हटाने के बाद ही सक्रिय हो जाते हैं। कुछ पाचक एंजाइम, जैसे कि ट्रिप्सिन, इस निष्क्रिय रूप में संश्लेषित होते हैं; श्रृंखला के अंतिम टुकड़े को हटाने के परिणामस्वरूप ये एंजाइम पाचन तंत्र में सक्रिय होते हैं। हार्मोन इंसुलिन, जिसका अणु अपने सक्रिय रूप में दो छोटी श्रृंखलाओं से बना होता है, को एकल श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है, तथाकथित। प्रोइन्सुलिन फिर इस श्रृंखला के मध्य भाग को हटा दिया जाता है, और शेष टुकड़े एक दूसरे से जुड़ जाते हैं, जिससे सक्रिय हार्मोन अणु बनता है। एक निश्चित रासायनिक समूह के प्रोटीन से जुड़ने के बाद ही जटिल प्रोटीन बनते हैं, और इस लगाव के लिए अक्सर एक एंजाइम की भी आवश्यकता होती है।

चयापचय परिसंचरण।

कार्बन, नाइट्रोजन या हाइड्रोजन के रेडियोधर्मी समस्थानिकों के साथ लेबल किए गए अमीनो एसिड वाले जानवर को खिलाने के बाद, लेबल जल्दी से उसके प्रोटीन में शामिल हो जाता है। यदि लेबल किए गए अमीनो एसिड शरीर में प्रवेश करना बंद कर देते हैं, तो प्रोटीन में लेबल की मात्रा कम होने लगती है। इन प्रयोगों से पता चलता है कि परिणामी प्रोटीन जीवन के अंत तक शरीर में जमा नहीं होते हैं। वे सभी, कुछ अपवादों के साथ, एक गतिशील अवस्था में हैं, लगातार अमीनो एसिड में विघटित होते हैं, और फिर पुन: संश्लेषित होते हैं।

कोशिकाओं के मरने और नष्ट होने पर कुछ प्रोटीन टूट जाते हैं। यह हर समय होता है, उदाहरण के लिए, लाल रक्त कोशिकाओं और उपकला कोशिकाओं के साथ आंत की आंतरिक सतह पर अस्तर। इसके अलावा, जीवित कोशिकाओं में प्रोटीन का टूटना और पुनर्संश्लेषण भी होता है। अजीब तरह से, उनके संश्लेषण की तुलना में प्रोटीन के टूटने के बारे में कम जाना जाता है। हालांकि, जो स्पष्ट है, वह यह है कि प्रोटियोलिटिक एंजाइम टूटने में शामिल होते हैं, जो पाचन तंत्र में प्रोटीन को अमीनो एसिड में तोड़ते हैं।

विभिन्न प्रोटीनों का आधा जीवन अलग-अलग होता है - कई घंटों से लेकर कई महीनों तक। एकमात्र अपवाद कोलेजन अणु हैं। एक बार बनने के बाद, वे स्थिर रहते हैं और उनका नवीनीकरण या प्रतिस्थापन नहीं होता है। समय के साथ, हालांकि, उनके कुछ गुण, विशेष रूप से लोच, बदल जाते हैं, और चूंकि वे नवीनीकृत नहीं होते हैं, इसलिए कुछ आयु-संबंधी परिवर्तन इसका परिणाम होते हैं, उदाहरण के लिए, त्वचा पर झुर्रियों की उपस्थिति।

सिंथेटिक प्रोटीन।

रसायनज्ञों ने लंबे समय से सीखा है कि अमीनो एसिड को पोलीमराइज़ कैसे किया जाता है, लेकिन अमीनो एसिड को बेतरतीब ढंग से संयोजित किया जाता है, ताकि ऐसे पोलीमराइज़ेशन के उत्पाद प्राकृतिक लोगों के समान न हों। सच है, अमीनो एसिड को एक निश्चित क्रम में संयोजित करना संभव है, जिससे कुछ जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन, विशेष रूप से इंसुलिन प्राप्त करना संभव हो जाता है। प्रक्रिया काफी जटिल है, और इस तरह केवल वे प्रोटीन प्राप्त करना संभव है जिनके अणुओं में लगभग सौ अमीनो एसिड होते हैं। वांछित अमीनो एसिड अनुक्रम के अनुरूप जीन के न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम को संश्लेषित या अलग करने के बजाय यह बेहतर है, और फिर इस जीन को एक जीवाणु में पेश करें, जो प्रतिकृति द्वारा वांछित उत्पाद की एक बड़ी मात्रा का उत्पादन करेगा। हालाँकि, इस पद्धति के अपने नुकसान भी हैं।

प्रोटीन और पोषण

जब शरीर में प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, तो इन अमीनो एसिड को प्रोटीन संश्लेषण के लिए पुन: उपयोग किया जा सकता है। उसी समय, अमीनो एसिड स्वयं क्षय के अधीन होते हैं, जिससे उनका पूरी तरह से उपयोग नहीं किया जाता है। यह भी स्पष्ट है कि वृद्धि, गर्भावस्था और घाव भरने के दौरान, प्रोटीन संश्लेषण अवक्रमण से अधिक होना चाहिए। शरीर लगातार कुछ प्रोटीन खो देता है; ये बालों, नाखूनों और त्वचा की सतह परत के प्रोटीन हैं। इसलिए, प्रोटीन के संश्लेषण के लिए, प्रत्येक जीव को भोजन से अमीनो एसिड प्राप्त करना चाहिए।

अमीनो एसिड के स्रोत।

हरे पौधे CO2, पानी और अमोनिया या नाइट्रेट से प्रोटीन में पाए जाने वाले सभी 20 अमीनो एसिड का संश्लेषण करते हैं। कई बैक्टीरिया चीनी (या कुछ समकक्ष) और निश्चित नाइट्रोजन की उपस्थिति में अमीनो एसिड को संश्लेषित करने में सक्षम होते हैं, लेकिन चीनी की आपूर्ति अंततः हरे पौधों द्वारा की जाती है। जानवरों में, अमीनो एसिड को संश्लेषित करने की क्षमता सीमित है; वे हरे पौधों या अन्य जानवरों को खाकर अमीनो एसिड प्राप्त करते हैं। पाचन तंत्र में, अवशोषित प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाते हैं, बाद वाले अवशोषित हो जाते हैं, और दिए गए जीव की प्रोटीन विशेषता उनसे निर्मित होती है। अवशोषित प्रोटीन में से कोई भी शरीर संरचनाओं में इस तरह शामिल नहीं होता है। एकमात्र अपवाद यह है कि कई स्तनधारियों में, मातृ एंटीबॉडी का हिस्सा प्लेसेंटा के माध्यम से भ्रूण परिसंचरण में बरकरार रह सकता है, और मां के दूध के माध्यम से (विशेष रूप से जुगाली करने वालों में) जन्म के तुरंत बाद नवजात को स्थानांतरित किया जा सकता है।

प्रोटीन की आवश्यकता।

यह स्पष्ट है कि जीवन को बनाए रखने के लिए, शरीर को भोजन से एक निश्चित मात्रा में प्रोटीन प्राप्त करना चाहिए। हालाँकि, इस आवश्यकता का आकार कई कारकों पर निर्भर करता है। शरीर को ऊर्जा के स्रोत (कैलोरी) के रूप में और इसकी संरचनाओं के निर्माण के लिए सामग्री के रूप में भोजन की आवश्यकता होती है। पहली जगह में ऊर्जा की जरूरत है। इसका मतलब यह है कि जब आहार में कुछ कार्बोहाइड्रेट और वसा होते हैं, तो आहार प्रोटीन का उपयोग अपने स्वयं के प्रोटीन के संश्लेषण के लिए नहीं, बल्कि कैलोरी के स्रोत के रूप में किया जाता है। लंबे समय तक उपवास के साथ, ऊर्जा की जरूरतों को पूरा करने के लिए आपके अपने प्रोटीन भी खर्च किए जाते हैं। यदि आहार में पर्याप्त कार्बोहाइड्रेट हो तो प्रोटीन का सेवन कम किया जा सकता है।

नाइट्रोजन संतुलन।

औसतन लगभग। कुल प्रोटीन द्रव्यमान का 16% नाइट्रोजन है। जब प्रोटीन बनाने वाले अमीनो एसिड टूट जाते हैं, तो उनमें निहित नाइट्रोजन शरीर से मूत्र में और (कुछ हद तक) विभिन्न नाइट्रोजन यौगिकों के रूप में मल में उत्सर्जित होता है। इसलिए, प्रोटीन पोषण की गुणवत्ता का आकलन करने के लिए नाइट्रोजन संतुलन जैसे संकेतक का उपयोग करना सुविधाजनक है, अर्थात। शरीर में ली गई नाइट्रोजन की मात्रा और प्रतिदिन उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा के बीच का अंतर (ग्राम में)। एक वयस्क में सामान्य पोषण के साथ, ये मात्रा बराबर होती है। एक बढ़ते जीव में, उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा आवक की मात्रा से कम होती है, अर्थात। संतुलन सकारात्मक है। आहार में प्रोटीन की कमी से संतुलन नकारात्मक रहता है। यदि आहार में पर्याप्त कैलोरी है, लेकिन इसमें प्रोटीन पूरी तरह से अनुपस्थित है, तो शरीर प्रोटीन को बचाता है। इसी समय, प्रोटीन चयापचय धीमा हो जाता है, और प्रोटीन संश्लेषण में अमीनो एसिड का पुन: उपयोग यथासंभव कुशलता से होता है। हालांकि, नुकसान अपरिहार्य हैं, और नाइट्रोजन यौगिक अभी भी मूत्र में और आंशिक रूप से मल में उत्सर्जित होते हैं। प्रोटीन भुखमरी के दौरान प्रति दिन शरीर से उत्सर्जित नाइट्रोजन की मात्रा प्रोटीन की दैनिक कमी के उपाय के रूप में काम कर सकती है। यह मान लेना स्वाभाविक है कि आहार में इस कमी के बराबर प्रोटीन की मात्रा शामिल करने से नाइट्रोजन संतुलन को बहाल करना संभव है। हालाँकि, ऐसा नहीं है। प्रोटीन की इस मात्रा को प्राप्त करने के बाद, शरीर अमीनो एसिड का कम कुशलता से उपयोग करना शुरू कर देता है, इसलिए नाइट्रोजन संतुलन को बहाल करने के लिए कुछ अतिरिक्त प्रोटीन की आवश्यकता होती है।

यदि आहार में प्रोटीन की मात्रा नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यक मात्रा से अधिक हो, तो इससे कोई नुकसान नहीं होता है। अतिरिक्त अमीनो एसिड का उपयोग केवल ऊर्जा के स्रोत के रूप में किया जाता है। एक विशेष रूप से हड़ताली उदाहरण एस्किमो है, जो नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यकता से कम कार्बोहाइड्रेट और लगभग दस गुना अधिक प्रोटीन का उपभोग करता है। हालांकि, ज्यादातर मामलों में, ऊर्जा स्रोत के रूप में प्रोटीन का उपयोग करना फायदेमंद नहीं होता है, क्योंकि आप प्रोटीन की समान मात्रा की तुलना में कार्बोहाइड्रेट की एक निश्चित मात्रा से अधिक कैलोरी प्राप्त कर सकते हैं। गरीब देशों में, जनसंख्या कार्बोहाइड्रेट से आवश्यक कैलोरी प्राप्त करती है और न्यूनतम मात्रा में प्रोटीन का सेवन करती है।

यदि शरीर को गैर-प्रोटीन खाद्य पदार्थों के रूप में आवश्यक संख्या में कैलोरी प्राप्त होती है, तो नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने वाले प्रोटीन की न्यूनतम मात्रा लगभग होती है। प्रति दिन 30 ग्राम। ब्रेड के चार स्लाइस या 0.5 लीटर दूध में लगभग उतना ही प्रोटीन होता है। थोड़ी बड़ी राशि को आमतौर पर इष्टतम माना जाता है; 50 से 70 ग्राम तक अनुशंसित।

तात्विक ऐमिनो अम्ल।

अब तक, प्रोटीन को संपूर्ण माना गया है। इस बीच, प्रोटीन संश्लेषण होने के लिए, शरीर में सभी आवश्यक अमीनो एसिड मौजूद होने चाहिए। कुछ अमीनो एसिड पशु का शरीर स्वयं संश्लेषित करने में सक्षम होता है। उन्हें विनिमेय कहा जाता है, क्योंकि उन्हें आहार में उपस्थित होने की आवश्यकता नहीं होती है - यह केवल इतना महत्वपूर्ण है कि, सामान्य रूप से, नाइट्रोजन के स्रोत के रूप में प्रोटीन का सेवन पर्याप्त हो; फिर, गैर-आवश्यक अमीनो एसिड की कमी के साथ, शरीर अधिक मात्रा में मौजूद लोगों की कीमत पर उन्हें संश्लेषित कर सकता है। शेष "आवश्यक" अमीनो एसिड को संश्लेषित नहीं किया जा सकता है और भोजन के साथ निगलना चाहिए। मनुष्यों के लिए आवश्यक वेलिन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, मेथियोनीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, हिस्टिडाइन, लाइसिन और आर्जिनिन हैं। (यद्यपि आर्गिनिन को शरीर में संश्लेषित किया जा सकता है, इसे एक आवश्यक अमीनो एसिड माना जाता है क्योंकि नवजात शिशु और बढ़ते बच्चे इसकी अपर्याप्त मात्रा का उत्पादन करते हैं। दूसरी ओर, परिपक्व उम्र के व्यक्ति के लिए, भोजन से इनमें से कुछ अमीनो एसिड का सेवन वैकल्पिक हो सकता है।)

आवश्यक अमीनो एसिड की यह सूची अन्य कशेरुकियों और यहां तक ​​कि कीड़ों में भी लगभग समान है। प्रोटीन का पोषण मूल्य आमतौर पर बढ़ते चूहों को खिलाने और जानवरों के वजन बढ़ने की निगरानी करके निर्धारित किया जाता है।

प्रोटीन का पोषण मूल्य।

एक प्रोटीन का पोषण मूल्य आवश्यक अमीनो एसिड द्वारा निर्धारित किया जाता है जिसमें सबसे अधिक कमी होती है। आइए इसे एक उदाहरण से स्पष्ट करते हैं। हमारे शरीर के प्रोटीन में औसतन लगभग होता है। 2% ट्रिप्टोफैन (वजन के अनुसार)। मान लीजिए कि आहार में 10 ग्राम प्रोटीन होता है जिसमें 1% ट्रिप्टोफैन होता है, और इसमें पर्याप्त अन्य आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। हमारे मामले में, इस दोषपूर्ण प्रोटीन का 10 ग्राम अनिवार्य रूप से एक पूर्ण प्रोटीन के 5 ग्राम के बराबर है; शेष 5 ग्राम केवल ऊर्जा के स्रोत के रूप में काम कर सकते हैं। ध्यान दें, चूंकि अमीनो एसिड व्यावहारिक रूप से शरीर में संग्रहीत नहीं होते हैं, और प्रोटीन संश्लेषण होने के लिए, सभी अमीनो एसिड एक साथ मौजूद होने चाहिए, आवश्यक अमीनो एसिड के सेवन के प्रभाव का पता तभी लगाया जा सकता है जब वे सभी प्रवेश करें एक ही समय में शरीर।

अधिकांश पशु प्रोटीन की औसत संरचना मानव शरीर में प्रोटीन की औसत संरचना के करीब होती है, इसलिए यदि हमारा आहार मांस, अंडे, दूध और पनीर जैसे खाद्य पदार्थों से भरपूर है तो हमें अमीनो एसिड की कमी का सामना करने की संभावना नहीं है। हालांकि, जिलेटिन (कोलेजन विकृतीकरण का एक उत्पाद) जैसे प्रोटीन होते हैं, जिनमें बहुत कम आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं। वनस्पति प्रोटीन, हालांकि वे इस अर्थ में जिलेटिन से बेहतर हैं, आवश्यक अमीनो एसिड में भी खराब हैं; उनमें विशेष रूप से कम लाइसिन और ट्रिप्टोफैन। हालांकि, एक विशुद्ध शाकाहारी आहार किसी भी तरह से अस्वस्थ नहीं है, जब तक कि इसमें वनस्पति प्रोटीन की थोड़ी अधिक मात्रा न हो, जो शरीर को आवश्यक अमीनो एसिड प्रदान करने के लिए पर्याप्त हो। अधिकांश प्रोटीन पौधों में बीजों में पाया जाता है, विशेषकर गेहूँ और विभिन्न फलियों के बीजों में। शतावरी जैसे युवा अंकुर भी प्रोटीन से भरपूर होते हैं।

आहार में सिंथेटिक प्रोटीन।

अधूरे प्रोटीन जैसे कि कॉर्न प्रोटीन में सिंथेटिक आवश्यक अमीनो एसिड या उनमें समृद्ध प्रोटीन की थोड़ी मात्रा जोड़कर, बाद वाले के पोषण मूल्य में उल्लेखनीय वृद्धि की जा सकती है, अर्थात। जिससे खपत प्रोटीन की मात्रा बढ़ जाती है। एक अन्य संभावना नाइट्रोजन के स्रोत के रूप में नाइट्रेट्स या अमोनिया के साथ पेट्रोलियम हाइड्रोकार्बन पर बैक्टीरिया या यीस्ट विकसित करना है। इस तरह से प्राप्त माइक्रोबियल प्रोटीन पोल्ट्री या पशुधन के लिए फ़ीड के रूप में काम कर सकता है, या सीधे मनुष्यों द्वारा खाया जा सकता है। तीसरा, व्यापक रूप से इस्तेमाल किया जाने वाला तरीका जुगाली करने वालों के शरीर क्रिया विज्ञान का उपयोग करता है। जुगाली करने वालों में, पेट के प्रारंभिक भाग में, तथाकथित। रुमेन में, बैक्टीरिया और प्रोटोजोआ के विशेष रूप होते हैं जो दोषपूर्ण पौधे प्रोटीन को अधिक पूर्ण माइक्रोबियल प्रोटीन में परिवर्तित करते हैं, और ये बदले में, पाचन और अवशोषण के बाद, पशु प्रोटीन में बदल जाते हैं। यूरिया, एक सस्ता सिंथेटिक नाइट्रोजन युक्त यौगिक, पशुओं के चारे में जोड़ा जा सकता है। रुमेन में रहने वाले सूक्ष्मजीव यूरिया नाइट्रोजन का उपयोग कार्बोहाइड्रेट (जिनमें से फ़ीड में बहुत अधिक होता है) को प्रोटीन में बदलने के लिए करते हैं। पशुओं के चारे में मौजूद नाइट्रोजन का लगभग एक तिहाई यूरिया के रूप में आ सकता है, जिसका संक्षेप में मतलब है, कुछ हद तक रासायनिक प्रोटीन संश्लेषण।

4. प्रोटीन का वर्गीकरण

प्रोटीन और उनकी मुख्य विशेषताएं

प्रोटीन या प्रोटीन (जिसका ग्रीक में अर्थ है "पहला" या "सबसे महत्वपूर्ण") मात्रात्मक रूप से एक जीवित कोशिका में मौजूद सभी मैक्रोमोलेक्यूल्स पर प्रबल होता है, और अधिकांश जीवों के सूखे वजन के आधे से अधिक का निर्माण करता है। यौगिकों के एक वर्ग के रूप में प्रोटीन की अवधारणा 17वीं-19वीं शताब्दी में बनाई गई थी। इस अवधि के दौरान, समान गुणों वाले पदार्थों को जीवित दुनिया की विभिन्न वस्तुओं (पौधों, मांसपेशियों, रक्त, दूध के बीज और रस) से अलग किया गया था: उन्होंने चिपचिपा घोल बनाया, गर्म होने पर जमा हुआ, दहन के दौरान जलती हुई ऊन की गंध महसूस हुई और अमोनिया जारी किया गया था। चूंकि ये सभी गुण पहले अंडे के सफेद भाग के लिए जाने जाते थे, इसलिए यौगिकों के नए वर्ग को प्रोटीन कहा जाता था। XIX सदी की शुरुआत में उपस्थिति के बाद। पदार्थों के विश्लेषण के अधिक उन्नत तरीकों ने प्रोटीन की मौलिक संरचना निर्धारित की। उन्नीसवीं सदी के अंत तक उन्होंने सी, एच, ओ, एन, एस को पाया। प्रोटीन से 10 से अधिक अमीनो एसिड पृथक किए गए हैं। प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के उत्पादों के अध्ययन के परिणामों के आधार पर, जर्मन रसायनज्ञ ई. फिशर (1852-1919) ने सुझाव दिया कि प्रोटीन अमीनो एसिड से निर्मित होते हैं।

फिशर के काम के परिणामस्वरूप, यह स्पष्ट हो गया कि प्रोटीन ए-एमिनो एसिड के रैखिक पॉलिमर हैं जो एक एमाइड (पेप्टाइड) बंधन द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं, और यौगिकों के इस वर्ग के प्रतिनिधियों की पूरी विविधता को अंतर से समझाया जा सकता है। अमीनो एसिड संरचना और बहुलक श्रृंखला में विभिन्न अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन का क्रम।

प्रोटीन का पहला अध्ययन जटिल प्रोटीन मिश्रण के साथ किया गया था, उदाहरण के लिए: रक्त सीरम, अंडे का सफेद भाग, पौधे और जानवरों के ऊतकों के अर्क के साथ। बाद में, प्रोटीन को अलग करने और शुद्ध करने के तरीके विकसित किए गए, जैसे वर्षा, डायलिसिस, सेलूलोज़ पर क्रोमैटोग्राफी और अन्य हाइड्रोफिलिक आयन एक्सचेंजर्स, जेल निस्पंदन, और वैद्युतकणसंचलन। हम प्रयोगशाला कार्य और संगोष्ठी में इन विधियों पर अधिक विस्तार से विचार करेंगे।

वर्तमान चरण में, प्रोटीन के अध्ययन के मुख्य क्षेत्र निम्नलिखित हैं:

व्यक्तिगत प्रोटीन की स्थानिक संरचना का अध्ययन;

विभिन्न प्रोटीनों के जैविक कार्यों का अध्ययन;

व्यक्तिगत प्रोटीन के कामकाज के तंत्र का अध्ययन (व्यक्तिगत परमाणुओं के स्तर पर, प्रोटीन अणु के परमाणु समूह)।

ये सभी चरण परस्पर जुड़े हुए हैं, क्योंकि जैव रसायन के मुख्य कार्यों में से एक यह समझना है कि विभिन्न प्रोटीनों के अमीनो एसिड अनुक्रम उन्हें विभिन्न कार्यों को करने में कैसे सक्षम बनाते हैं।

प्रोटीन के जैविक कार्य

एंजाइम -वे जैविक उत्प्रेरक हैं, प्रोटीन के सबसे विविध और असंख्य वर्ग हैं। कोशिका में मौजूद कार्बनिक जैव-अणुओं से जुड़ी लगभग सभी रासायनिक प्रतिक्रियाएं एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित होती हैं। आज तक, 2000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों की खोज की जा चुकी है।

परिवहन प्रोटीन- रक्त प्लाज्मा में परिवहन प्रोटीन एक अंग से दूसरे अंग में विशिष्ट अणुओं या आयनों को बांधता है और ले जाता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन,एरिथ्रोसाइट्स में निहित, फेफड़ों से गुजरते समय, यह ऑक्सीजन को बांधता है और इसे परिधीय ऊतकों तक पहुंचाता है, जहां ऑक्सीजन छोड़ा जाता है। रक्त प्लाज्मा में होता है लाइपोप्रोटीनजो लिपिड को लीवर से दूसरे अंगों तक पहुंचाता है। कोशिका झिल्लियों में, एक अन्य प्रकार के कोशिकीय परिवहन प्रोटीन होते हैं जो कुछ अणुओं (जैसे, ग्लूकोज) को बांध सकते हैं और उन्हें झिल्ली के माध्यम से कोशिका में ले जा सकते हैं।

आहार और भंडारण प्रोटीन।ऐसे प्रोटीन के सबसे प्रसिद्ध उदाहरण गेहूं, मक्का और चावल के बीज प्रोटीन हैं। आहार प्रोटीन हैं अंडा एल्बुमिन- अंडे की सफेदी का मुख्य घटक, कैसिइनदूध में मुख्य प्रोटीन है।

सिकुड़ा और मोटर प्रोटीन।एक्टिनऔर मायोसिन- प्रोटीन जो कंकाल की मांसपेशी के सिकुड़ा तंत्र के साथ-साथ कई गैर-मांसपेशी ऊतकों में कार्य करते हैं।

संरचनात्मक प्रोटीन.कोलेजन- उपास्थि और tendons का मुख्य घटक। इस प्रोटीन में बहुत अधिक तन्यता ताकत होती है। बंडलों में शामिल हैं इलास्टिन- एक संरचनात्मक प्रोटीन जो दो आयामों में खींचने में सक्षम है। बाल, नाखून लगभग विशेष रूप से टिकाऊ अघुलनशील प्रोटीन से बने होते हैं - केरातिन. रेशम के धागे और कोबवे का मुख्य घटक प्रोटीन फाइब्रोइन है।

सुरक्षात्मक प्रोटीन। इम्युनोग्लोबुलिनया एंटीबॉडीलिम्फोसाइटों में निर्मित विशेष कोशिकाएं हैं। उनके पास वायरस या विदेशी अणुओं को पहचानने की क्षमता है जो बैक्टीरिया के शरीर में प्रवेश कर चुके हैं, और फिर उन्हें बेअसर करने के लिए एक प्रणाली शुरू करते हैं। फाइब्रिनोजेनऔर थ्रोम्बिन- रक्त के थक्के जमने की प्रक्रिया में शामिल प्रोटीन, संवहनी तंत्र के क्षतिग्रस्त होने पर शरीर को खून की कमी से बचाते हैं।

नियामक प्रोटीन।कुछ प्रोटीन सेलुलर गतिविधि के नियमन में शामिल होते हैं। इनमें कई शामिल हैं हार्मोनजैसे इंसुलिन (ग्लूकोज चयापचय को नियंत्रित करता है)।

प्रोटीन वर्गीकरण

घुलनशीलता द्वारा

एल्बुमिन।पानी और खारा समाधान में घुलनशील।

ग्लोब्युलिन।पानी में थोड़ा घुलनशील, लेकिन खारे घोल में अत्यधिक घुलनशील।

प्रोलामिन। 70-80% इथेनॉल में घुलनशील, पानी में अघुलनशील और पूर्ण शराब। आर्गिनिन से भरपूर।

हिस्टोन।खारा समाधान में घुलनशील।

स्क्लेरोप्रोटीन।पानी और खारा समाधान में अघुलनशील। ग्लाइसिन, ऐलेनिन, प्रोलाइन की सामग्री बढ़ जाती है।

अणुओं का आकार

कुल्हाड़ियों (अनुदैर्ध्य और अनुप्रस्थ) के अनुपात के आधार पर, प्रोटीन के दो बड़े वर्गों को प्रतिष्ठित किया जा सकता है। पर गोलाकार प्रोटीनअनुपात 10 से कम है और ज्यादातर मामलों में 3-4 से अधिक नहीं है। उन्हें पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की कॉम्पैक्ट पैकिंग की विशेषता है। गोलाकार प्रोटीन के उदाहरण: कई एंजाइम, इंसुलिन, ग्लोब्युलिन, प्लाज्मा प्रोटीन, हीमोग्लोबिन।

तंतुमय प्रोटीन, जिसमें कुल्हाड़ियों का अनुपात 10 से अधिक है, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बंडलों से मिलकर बनता है जो एक दूसरे के ऊपर सर्पिल रूप से घाव करते हैं और अनुप्रस्थ सहसंयोजक या हाइड्रोजन बांड (केराटिन, मायोसिन, कोलेजन, फाइब्रिन) द्वारा परस्पर जुड़े होते हैं।

प्रोटीन के भौतिक गुण

प्रोटीन के भौतिक गुणों पर जैसे आयनीकरण,जलयोजन, घुलनशीलताप्रोटीन को अलग करने और शुद्ध करने के लिए विभिन्न तरीके आधारित हैं।

चूंकि प्रोटीन में आयनजन्य होते हैं, अर्थात। आयनीकृत अमीनो एसिड अवशेष (आर्जिनिन, लाइसिन, ग्लूटामिक एसिड, आदि), इसलिए, वे पॉलीइलेक्ट्रोलाइट्स हैं। अम्लीकरण के साथ, आयनिक समूहों के आयनीकरण की डिग्री कम हो जाती है, जबकि धनायनित समूहों की वृद्धि होती है; क्षारीकरण के साथ, विपरीत पैटर्न देखा जाता है। एक निश्चित pH पर ऋणावेशित तथा धनावेशित कणों की संख्या समान हो जाती है, यह अवस्था कहलाती है समविद्युतविभव(अणु का कुल आवेश शून्य है)। पीएच मान जिस पर एक प्रोटीन एक आइसोइलेक्ट्रिक अवस्था में होता है, कहलाता है समविभव बिंदुऔर निरूपित करें अनुकरणीय. उनके पृथक्करण के तरीकों में से एक एक निश्चित पीएच मान पर प्रोटीन के विभिन्न आयनीकरण पर आधारित है - विधि वैद्युतकणसंचलन.

प्रोटीन के ध्रुवीय समूह (आयनिक और गैर-आयनिक) पानी और हाइड्रेट के साथ बातचीत करने में सक्षम हैं। प्रोटीन से जुड़े पानी की मात्रा प्रति 100 ग्राम प्रोटीन में 30-50 ग्राम तक पहुँच जाती है। प्रोटीन की सतह पर अधिक हाइड्रोफिलिक समूह होते हैं। घुलनशीलता प्रोटीन में हाइड्रोफिलिक समूहों की संख्या, अणुओं के आकार और आकार पर और कुल आवेश के परिमाण पर निर्भर करती है। प्रोटीन के इन सभी भौतिक गुणों का संयोजन विधि का उपयोग करना संभव बनाता है आणविक चलनीया जेल निस्पंदनप्रोटीन को अलग करने के लिए। तरीका डायलिसिसकम आणविक भार अशुद्धियों से प्रोटीन को शुद्ध करने के लिए प्रयोग किया जाता है और प्रोटीन अणुओं के बड़े आकार पर आधारित होता है।

प्रोटीन की घुलनशीलता अन्य विलेय की उपस्थिति पर भी निर्भर करती है, जैसे कि तटस्थ लवण। तटस्थ लवणों की उच्च सांद्रता पर, प्रोटीन अवक्षेपित होते हैं, और अवक्षेपण के लिए ( अलग कर रहा है) विभिन्न प्रोटीनों को नमक की अलग-अलग सांद्रता की आवश्यकता होती है। यह इस तथ्य के कारण है कि चार्ज किए गए प्रोटीन अणु विपरीत चार्ज के आयनों को सोख लेते हैं। नतीजतन, कण अपने चार्ज और इलेक्ट्रोस्टैटिक प्रतिकर्षण खो देते हैं, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन वर्षा होती है। प्रोटीन को अलग करने के लिए साल्टिंग आउट विधि का उपयोग किया जा सकता है।

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड अवशेषों की संरचना और अनुक्रम का नाम बताइए। प्रोटीन में अमीनो एसिड पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े होते हैं।

किसी दिए गए व्यक्तिगत प्रोटीन के सभी अणु अमीनो एसिड संरचना, अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की लंबाई में समान होते हैं। प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम के अनुक्रम को स्थापित करना एक समय लेने वाला कार्य है। हम इस विषय पर संगोष्ठी में विस्तार से चर्चा करेंगे। इंसुलिन पहला प्रोटीन था जिसका अमीनो एसिड अनुक्रम निर्धारित किया गया था। गोजातीय इंसुलिन का दाढ़ द्रव्यमान लगभग 5700 होता है। इसके अणु में दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएँ होती हैं: एक A श्रृंखला जिसमें 21 a.a., और एक B श्रृंखला जिसमें 30 a.k. होता है, ये दो श्रृंखलाएं दो डाइसल्फ़ाइड (-S-S-) कनेक्शन से जुड़ी होती हैं। प्राथमिक संरचना में छोटे परिवर्तन भी प्रोटीन के गुणों को महत्वपूर्ण रूप से बदल सकते हैं। रोग सिकल सेल एनीमिया हीमोग्लोबिन (ग्लू® वैल) की बी-श्रृंखला में सिर्फ 1 अमीनो एसिड में बदलाव का परिणाम है।

प्राथमिक संरचना की प्रजाति विशिष्टता

अमीनो एसिड अनुक्रमों का अध्ययन करते समय मुताबिक़विभिन्न प्रजातियों से अलग किए गए प्रोटीन, कई महत्वपूर्ण निष्कर्ष निकाले गए। सजातीय प्रोटीन वे प्रोटीन होते हैं जो विभिन्न प्रजातियों में समान कार्य करते हैं। एक उदाहरण हीमोग्लोबिन है: सभी कशेरुकियों में, यह ऑक्सीजन के परिवहन से जुड़े समान कार्य करता है। विभिन्न प्रजातियों के समरूप प्रोटीन में आमतौर पर समान या लगभग समान लंबाई की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं। समजातीय प्रोटीनों के ऐमीनो अम्ल अनुक्रमों में समान अमीनो अम्ल सदैव अनेक स्थितियों में पाए जाते हैं - इन्हें कहते हैं अपरिवर्तनीय अवशेष।इसी समय, प्रोटीन की अन्य स्थितियों में महत्वपूर्ण अंतर देखे जाते हैं: इन स्थितियों में, अमीनो एसिड प्रजातियों से प्रजातियों में भिन्न होते हैं; ऐसे अमीनो एसिड अवशेषों को कहा जाता है चर. समरूप प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रमों में समान विशेषताओं के पूरे सेट को अवधारणा में जोड़ा जाता है अनुक्रम होमोलॉजी. इस तरह की समरूपता की उपस्थिति से पता चलता है कि जिन जानवरों से समरूप प्रोटीन को अलग किया गया था, वे एक सामान्य विकासवादी मूल साझा करते हैं। एक दिलचस्प उदाहरण एक जटिल प्रोटीन है - साइटोक्रोम सी- माइटोकॉन्ड्रियल प्रोटीन जैविक ऑक्सीकरण की प्रक्रियाओं में एक इलेक्ट्रॉन वाहक के रूप में शामिल होता है। एम »12500, शामिल » 100 ए.ए. एके लगाए गए। 60 प्रजातियों के लिए अनुक्रम। 27 ए.सी. - समान हैं, जो इंगित करता है कि ये सभी अवशेष साइटोक्रोम सी की जैविक गतिविधि को निर्धारित करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। अमीनो एसिड अनुक्रमों के विश्लेषण से दूसरा महत्वपूर्ण निष्कर्ष निकाला गया है कि अवशेषों की संख्या जिसके द्वारा साइटोक्रोम किन्हीं दो प्रजातियों से भिन्न होते हैं, इन प्रजातियों के बीच फ़ाइलोजेनेटिक अंतर के समानुपाती होते हैं। उदाहरण के लिए, घोड़े और खमीर से साइटोक्रोम सी के अणु 48 एए से भिन्न होते हैं, बतख और चिकन में - 2 एए से, चिकन और टर्की में वे भिन्न नहीं होते हैं। विभिन्न प्रजातियों के सजातीय प्रोटीनों के अमीनो एसिड अनुक्रमों में अंतर की संख्या की जानकारी का उपयोग विकासवादी मानचित्र बनाने के लिए किया जाता है जो विकासवादी प्रक्रिया में विभिन्न जानवरों और पौधों की प्रजातियों के उद्भव और विकास के क्रमिक चरणों को दर्शाता है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

- यह पार्श्व पदार्थों के प्रभाव को ध्यान में रखे बिना अंतरिक्ष में एक प्रोटीन अणु की पैकिंग है। माध्यमिक संरचना दो प्रकार की होती है: ए-हेलिक्स और बी-स्ट्रक्चर (फोल्डेड लेयर)। आइए हम प्रत्येक प्रकार की माध्यमिक संरचना पर विचार करने पर अधिक विस्तार से ध्यान दें।

ए-सर्पिल 3.6 अमीनो एसिड अवशेषों के बराबर एक ही पिच के साथ एक दायां हेलिक्स है। ए-हेलिक्स इंट्रामोल्युलर हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा स्थिर होता है जो एक पेप्टाइड बॉन्ड के हाइड्रोजन परमाणुओं और चौथे पेप्टाइड बॉन्ड के ऑक्सीजन परमाणुओं के बीच होता है।

पार्श्व अवयव ए-हेलिक्स के तल के लंबवत स्थित होते हैं।

उस। किसी दिए गए प्रोटीन के गुण अमीनो एसिड अवशेषों के पार्श्व समूहों के गुणों से निर्धारित होते हैं जो एक विशेष प्रोटीन का हिस्सा होते हैं। यदि पार्श्व पदार्थ हाइड्रोफोबिक हैं, तो ए-हेलिक्स संरचना वाला प्रोटीन भी हाइड्रोफोबिक होता है। ऐसे प्रोटीन का एक उदाहरण केराटिन प्रोटीन है जो बालों को बनाता है।

नतीजतन, यह पता चला है कि ए-हेलिक्स हाइड्रोजन बांड के साथ व्याप्त है और यह एक बहुत ही स्थिर संरचना है। इस तरह के एक सर्पिल के निर्माण में, दो प्रवृत्तियाँ काम करती हैं:

अणु न्यूनतम ऊर्जा की ओर प्रवृत्त होता है, अर्थात। हाइड्रोजन बांड की सबसे बड़ी संख्या के गठन के लिए;

पेप्टाइड बॉन्ड की कठोरता के कारण, केवल पहला और चौथा पेप्टाइड बॉन्ड अंतरिक्ष में एक दूसरे के पास जा सकते हैं।

पर मुड़ी हुई परतपेप्टाइड श्रृंखलाओं को एक दूसरे के समानांतर व्यवस्थित किया जाता है, जो एक अकॉर्डियन की तरह मुड़ी हुई शीट के समान एक आकृति बनाती है। हाइड्रोजन बांड द्वारा एक दूसरे के साथ बातचीत करने वाली बड़ी संख्या में पेप्टाइड श्रृंखलाएं हो सकती हैं। जंजीरों को समानांतर में व्यवस्थित किया जाता है।

जितनी अधिक पेप्टाइड श्रृंखलाएं मुड़ी हुई परत बनाती हैं, प्रोटीन अणु उतना ही मजबूत होता है।

आइए हम ऊन और रेशम की प्रोटीन सामग्री के गुणों की तुलना करें और प्रोटीन की संरचना के संदर्भ में इन सामग्रियों के गुणों में अंतर की व्याख्या करें, जिससे वे बने हैं।

केरातिन - ऊन प्रोटीन - में ए-हेलिक्स माध्यमिक संरचना होती है। ऊनी धागा रेशम की तरह मजबूत नहीं होता, गीला होने पर यह आसानी से खिंच जाता है। इस गुण को इस तथ्य से समझाया गया है कि जब एक भार लगाया जाता है, तो हाइड्रोजन बांड टूट जाते हैं और हेलिक्स खिंच जाता है।

फाइब्रोइन - रेशम प्रोटीन - में द्वितीयक बी-संरचना होती है। रेशम का धागा खिंचाव नहीं करता है और बहुत आंसू प्रतिरोधी है। इस गुण को इस तथ्य से समझाया गया है कि मुड़ी हुई परत में कई पेप्टाइड श्रृंखलाएं हाइड्रोजन बांड द्वारा एक दूसरे के साथ परस्पर क्रिया करती हैं, जिससे यह संरचना बहुत मजबूत हो जाती है।

अमीनो एसिड ए-हेलीकॉप्टर और बी-संरचनाओं के निर्माण में भाग लेने की उनकी क्षमता में भिन्न होते हैं। ग्लाइसीन, एस्परजिन, टाइरोसिन ए-हेलीकॉप्स में बहुत कम पाए जाते हैं। प्रोलाइन ए-पेचदार संरचना को अस्थिर करता है। समझाइए क्यों? बी-संरचनाओं की संरचना में ग्लाइसीन, लगभग कोई प्रोलाइन, ग्लूटामिक एसिड, एस्परगिन, हिस्टिडीन, लाइसिन, सेरीन शामिल हैं।

एक प्रोटीन की संरचना में बी-संरचनाओं के खंड, ए-हेलिकॉप्टर और अनियमित खंड हो सकते हैं। अनियमित क्षेत्रों में, पेप्टाइड श्रृंखला अपेक्षाकृत आसानी से झुक सकती है और संरचना को बदल सकती है, जबकि हेलिक्स और मुड़ी हुई परत बल्कि कठोर संरचनाएं हैं। विभिन्न प्रोटीनों में बी-संरचनाओं और ए-हेलीकॉप्स की सामग्री समान नहीं होती है।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना

पेप्टाइड श्रृंखला के पक्ष प्रतिस्थापनों की परस्पर क्रिया द्वारा निर्धारित किया जाता है। फाइब्रिलर प्रोटीन के लिए, तृतीयक संरचनाओं के निर्माण में सामान्य पैटर्न की पहचान करना मुश्किल है। गोलाकार प्रोटीन के लिए, ऐसी नियमितताएं मौजूद हैं, और हम उन पर विचार करेंगे। गोलाकार प्रोटीन की तृतीयक संरचना पेप्टाइड श्रृंखला के अतिरिक्त तह द्वारा बनाई जाती है जिसमें बी-संरचनाएं, ए-हेलिकॉप्टर और अनियमित क्षेत्र होते हैं, ताकि अमीनो एसिड अवशेषों के हाइड्रोफिलिक पक्ष समूह ग्लोब्यूल की सतह पर हों, और हाइड्रोफोबिक पक्ष समूह ग्लोब्यूल में गहरे छिपे होते हैं, कभी-कभी हाइड्रोफोबिक पॉकेट बनाते हैं।

एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना को स्थिर करने वाले बल।

इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शनअलग-अलग चार्ज किए गए समूहों के बीच, चरम मामला आयनिक इंटरैक्शन है।

हाइड्रोजन बांडपॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पार्श्व समूहों के बीच उत्पन्न होता है।

हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन.

सहसंयोजक बातचीत(दो सिस्टीन अवशेषों के बीच एक डाइसल्फ़ाइड बंधन का निर्माण) सिस्टीन) डाइसल्फ़ाइड बंधों का निर्माण इस तथ्य की ओर जाता है कि पॉलीपेप्टाइड अणु के दूरस्थ क्षेत्र एक दूसरे के पास आते हैं और स्थिर होते हैं। एजेंटों को कम करने से डाइसल्फ़ाइड बांड टूट जाते हैं। इस गुण का उपयोग बालों को पर्म करने के लिए किया जाता है, जो लगभग पूरी तरह से केराटिन प्रोटीन होता है, जो डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड से भरा होता है।

स्थानिक पैकिंग की प्रकृति अमीनो एसिड संरचना और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (प्राथमिक संरचना) में अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन द्वारा निर्धारित की जाती है। इसलिए, प्रत्येक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के अनुरूप केवल एक स्थानिक संरचना होती है। अन्य अणुओं के साथ बातचीत करते समय प्रोटीन अणुओं की संरचना में छोटे परिवर्तन होते हैं। ये परिवर्तन कभी-कभी प्रोटीन अणुओं के कामकाज में बहुत बड़ी भूमिका निभाते हैं। इसलिए, जब एक ऑक्सीजन अणु हीमोग्लोबिन से जुड़ा होता है, तो प्रोटीन की संरचना कुछ हद तक बदल जाती है, जिससे शेष तीन ऑक्सीजन अणु संलग्न होने पर सहकारी बातचीत का प्रभाव पड़ता है। संरचना में ऐसा परिवर्तन कुछ एंजाइमों की समूह विशिष्टता को समझाने में पत्राचार को प्रेरित करने के सिद्धांत को रेखांकित करता है।

सहसंयोजक डाइसल्फ़ाइड बंधन के अलावा, तृतीयक संरचना को स्थिर करने वाले अन्य सभी बंधन स्वाभाविक रूप से कमजोर होते हैं और आसानी से नष्ट हो जाते हैं। जब प्रोटीन अणु की स्थानिक संरचना को स्थिर करने वाले बड़ी संख्या में बंधन टूट जाते हैं, तो प्रत्येक प्रोटीन के लिए अद्वितीय क्रमबद्ध संरचना टूट जाती है, और प्रोटीन की जैविक गतिविधि अक्सर खो जाती है। स्थानिक संरचना में इस परिवर्तन को कहा जाता है विकृतीकरण।

प्रोटीन समारोह अवरोधक

यह देखते हुए कि अलग-अलग लिगैंड Kb में भिन्न होते हैं, प्राकृतिक लिगैंड की संरचना में समान पदार्थ का चयन करना हमेशा संभव होता है, लेकिन किसी दिए गए प्रोटीन के साथ Kb का मान अधिक होता है। उदाहरण के लिए, सीओ में हीमोग्लोबिन के साथ ओ 2 से 100 गुना अधिक के सेंट है, इसलिए हवा में 0.1% सीओ बड़ी संख्या में हीमोग्लोबिन अणुओं को अवरुद्ध करने के लिए पर्याप्त है। कई दवाएं एक ही सिद्धांत पर काम करती हैं। उदाहरण के लिए, डाइथिलिन।

एसिटाइलकोलाइन मांसपेशियों में तंत्रिका आवेगों के संचरण के लिए मध्यस्थ है। डिटिलिन रिसेप्टर प्रोटीन को अवरुद्ध करता है जिससे एसिटाइलकोलाइन बांधता है और पक्षाघात का प्रभाव पैदा करता है।

9. हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन के उदाहरण पर प्रोटीन की संरचना और उनके कार्यों के बीच संबंध

कार्बन डाइऑक्साइड का परिवहन

हीमोग्लोबिन न केवल फेफड़ों से परिधीय ऊतकों तक ऑक्सीजन पहुंचाता है, बल्कि ऊतकों से फेफड़ों तक CO2 के परिवहन को भी तेज करता है। हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन की रिहाई के तुरंत बाद सीओ 2 को बांधता है (कुल सीओ 2 का 15%)। एरिथ्रोसाइट्स में, ऊतकों से आने वाले सीओ 2 से कार्बोनिक एसिड के गठन की एक एंजाइमेटिक प्रक्रिया होती है: सीओ 2 + एच 2 ओ \u003d एच 2 सीओ 3. कार्बोनिक एसिड जल्दी से एचसीओ 3 - और एच + में अलग हो जाता है। अम्लता में खतरनाक वृद्धि को रोकने के लिए, अतिरिक्त प्रोटॉन को अवशोषित करने में सक्षम बफर सिस्टम होना चाहिए। हीमोग्लोबिन जारी किए गए प्रत्येक चार ऑक्सीजन अणुओं के लिए दो प्रोटॉन को बांधता है और रक्त की बफरिंग क्षमता को निर्धारित करता है। फेफड़ों में, प्रक्रिया उलट जाती है। जारी किए गए प्रोटॉन कार्बोनिक एसिड बनाने के लिए बाइकार्बोनेट आयन से बंधे होते हैं, जो एंजाइम की क्रिया के तहत सीओ 2 में परिवर्तित हो जाते हैं और पानी, सीओ 2 को बाहर निकाल दिया जाता है। इस प्रकार, O 2 का बंधन CO 2 के साँस छोड़ने के साथ निकटता से जुड़ा हुआ है। इस प्रतिवर्ती घटना के रूप में जाना जाता है बोहर प्रभाव।मायोग्लोबिन बोहर प्रभाव प्रदर्शित नहीं करता है।

आइसोफंक्शनल प्रोटीन

एक प्रोटीन जो एक कोशिका में एक विशिष्ट कार्य करता है, उसे कई रूपों द्वारा दर्शाया जा सकता है - आइसोफंक्शनल प्रोटीन, या आइसोएंजाइम।यद्यपि ऐसे प्रोटीन समान कार्य करते हैं, वे बाध्यकारी स्थिरांक में भिन्न होते हैं, जिससे कार्यात्मक शब्दों में कुछ अंतर होता है। उदाहरण के लिए, मानव एरिथ्रोसाइट्स में हीमोग्लोबिन के कई रूप पाए गए: एचबीए (96%), एचबीएफ (2%), एचबीए 2 (2%)। सभी हीमोग्लोबिन प्रोटोमर्स a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2) से निर्मित टेट्रामर होते हैं। प्राथमिक संरचना में सभी प्रोटोमर्स एक दूसरे के समान होते हैं, और माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं में बहुत बड़ी समानता देखी जाती है। हीमोग्लोबिन के सभी रूपों को ऑक्सीजन को ऊतक कोशिकाओं तक ले जाने के लिए डिज़ाइन किया गया है, लेकिन एचबीएफ, उदाहरण के लिए, एचबीए की तुलना में ऑक्सीजन के लिए अधिक आत्मीयता है। एचबीएफ मानव विकास के भ्रूणीय चरण की विशेषता है। यह एचबीए से ऑक्सीजन लेने में सक्षम है, जो भ्रूण को ऑक्सीजन की सामान्य आपूर्ति सुनिश्चित करता है।

आइसोप्रोटीन एक प्रजाति के जीन पूल में एक से अधिक संरचनात्मक जीन होने का परिणाम है।

प्रोटीन: संरचना, गुण और कार्य

1. प्रोटीन और उनकी मुख्य विशेषताएं

2. प्रोटीन के जैविक कार्य

3. प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना

4. प्रोटीन का वर्गीकरण

5. प्रोटीन के भौतिक गुण

6. प्रोटीन अणुओं का संरचनात्मक संगठन (प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक संरचनाएं)