5. ஒழுங்குமுறை செயல்பாடு. புரதங்கள் சமிக்ஞை செய்யும் பொருட்களின் செயல்பாடுகளைச் செய்கின்றன - சில ஹார்மோன்கள், ஹிஸ்டோஹார்மோன்கள் மற்றும் நரம்பியக்கடத்திகள், எந்தவொரு கட்டமைப்பின் பொருள்களையும் சமிக்ஞை செய்வதற்கான ஏற்பிகள், மேலும் உயிரணுவின் உயிர்வேதியியல் சமிக்ஞை சங்கிலிகளில் மேலும் சமிக்ஞை பரிமாற்றத்தை உறுதி செய்கின்றன. எடுத்துக்காட்டுகளில் வளர்ச்சி ஹார்மோன் சோமாடோட்ரோபின், ஹார்மோன் இன்சுலின், எச்- மற்றும் எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் ஆகியவை அடங்கும்.

6. மோட்டார் செயல்பாடு. புரதங்களின் உதவியுடன், சுருக்கம் மற்றும் பிற உயிரியல் இயக்கத்தின் செயல்முறைகள் மேற்கொள்ளப்படுகின்றன. எடுத்துக்காட்டுகளில் டூபுலின், ஆக்டின் மற்றும் மயோசின் ஆகியவை அடங்கும்.

7. உதிரி செயல்பாடு. தாவரங்களில் இருப்பு புரதங்கள் உள்ளன, அவை விலங்குகளின் உடல்களில் மதிப்புமிக்க ஊட்டச்சத்துக்களாக இருக்கின்றன, தசை புரதங்கள் முற்றிலும் தேவைப்படும் போது திரட்டப்படும் இருப்பு ஊட்டச்சத்துக்களாக செயல்படுகின்றன.

புரோட்டீன்கள் கட்டமைப்பு அமைப்பின் பல நிலைகளின் முன்னிலையில் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன.

முதன்மை அமைப்புஒரு புரதம் என்பது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் வரிசையாகும். பெப்டைட் பிணைப்பு என்பது ஒரு அமினோ அமிலத்தின் α-கார்பாக்சில் குழுவிற்கும் மற்றொரு அமினோ அமிலத்தின் α-அமினோ குழுவிற்கும் இடையே உள்ள கார்பாக்சமைடு பிணைப்பாகும்.

அலனில்பெனிலாலனைல்சிஸ்டைல்ப்ரோலின்

யு ப எப்டைட் பிணைப்புபல அம்சங்கள் உள்ளன:

a) இது எதிரொலிக்கும் வகையில் உறுதிப்படுத்தப்பட்டுள்ளது, எனவே நடைமுறையில் ஒரே விமானத்தில் அமைந்துள்ளது - பிளானர்; C-N பிணைப்பைச் சுற்றி சுழற்றுவதற்கு நிறைய ஆற்றல் தேவைப்படுகிறது மற்றும் கடினமாக உள்ளது;

b) -CO-NH- பிணைப்பு ஒரு சிறப்பு தன்மையைக் கொண்டுள்ளது, இது வழக்கமான ஒன்றை விட சிறியது, ஆனால் இரட்டை ஒன்றை விட பெரியது, அதாவது கெட்டோ-எனோல் டாட்டோமெரிசம் உள்ளது:

c) பெப்டைட் பிணைப்புடன் தொடர்புடைய மாற்றீடுகள் உள்ளன டிரான்ஸ்- நிலை;

ஈ) பெப்டைட் முதுகெலும்பு பல்வேறு இயற்கையின் பக்க சங்கிலிகளால் சூழப்பட்டுள்ளது, சுற்றியுள்ள கரைப்பான் மூலக்கூறுகளுடன் தொடர்பு கொள்கிறது, இலவச கார்பாக்சில் மற்றும் அமினோ குழுக்கள் அயனியாக்கம் செய்யப்பட்டு, புரத மூலக்கூறின் கேஷனிக் மற்றும் அயோனிக் மையங்களை உருவாக்குகின்றன. அவற்றின் விகிதத்தைப் பொறுத்து, புரத மூலக்கூறு மொத்த நேர்மறை அல்லது எதிர்மறை கட்டணத்தைப் பெறுகிறது, மேலும் இது புரதத்தின் ஐசோ எலக்ட்ரிக் புள்ளியை அடையும் போது சுற்றுச்சூழலின் ஒன்று அல்லது மற்றொரு pH மதிப்பால் வகைப்படுத்தப்படுகிறது. ரேடிக்கல்கள் புரத மூலக்கூறின் உள்ளே உப்பு, ஈதர் மற்றும் டைசல்பைட் பாலங்களை உருவாக்குகின்றன, மேலும் புரதங்களின் வினைகளின் வரம்பையும் தீர்மானிக்கின்றன.

தற்போது 100 அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்ட பாலிமர்களை புரதங்கள், பாலிபெப்டைடுகள் - 50-100 அமினோ அமில எச்சங்கள் கொண்ட பாலிமர்கள், குறைந்த மூலக்கூறு எடை பெப்டைடுகள் - 50 க்கும் குறைவான அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்ட பாலிமர்கள் ஆகியவற்றைக் கருத்தில் கொள்ள ஒப்புக்கொண்டது.

சில குறைந்த மூலக்கூறு எடைபெப்டைடுகள் ஒரு சுயாதீனமான உயிரியல் பாத்திரத்தை வகிக்கின்றன. இந்த பெப்டைட்களில் சிலவற்றின் எடுத்துக்காட்டுகள்:

குளுதாதயோன் - γ-glu-cis-gly - ஒன்றுமிகவும் பரவலான உள்செல்லுலார் பெப்டைட்களில் ஒன்று, உயிரணுக்களில் உள்ள ரெடாக்ஸ் செயல்முறைகள் மற்றும் உயிரியல் சவ்வுகள் முழுவதும் அமினோ அமிலங்களின் பரிமாற்றத்தில் பங்கேற்கிறது.

கார்னோசின் - β-அலா-ஹிஸ் - பெப்டைட்,விலங்குகளின் தசைகளில் அடங்கியுள்ளது, லிப்பிட் பெராக்சைடு முறிவின் தயாரிப்புகளை நீக்குகிறது, தசைகளில் கார்போஹைட்ரேட்டுகளின் முறிவு செயல்முறையை துரிதப்படுத்துகிறது மற்றும் பாஸ்பேட் வடிவத்தில் தசைகளில் ஆற்றல் வளர்சிதை மாற்றத்தில் ஈடுபட்டுள்ளது.

வாசோபிரசின் என்பது பிட்யூட்டரி சுரப்பியின் பின்புற மடலின் ஒரு ஹார்மோன் ஆகும், இது உடலில் நீர் வளர்சிதை மாற்றத்தை ஒழுங்குபடுத்துவதில் ஈடுபட்டுள்ளது:

ஃபாலோடின்- நச்சு ஈ அகாரிக் பாலிபெப்டைட், மிகக் குறைவான செறிவுகளில், உயிரணுக்களிலிருந்து நொதிகள் மற்றும் பொட்டாசியம் அயனிகளை வெளியிடுவதால் உடலின் மரணம் ஏற்படுகிறது:

கிராமிசிடின் - நுண்ணுயிர்க்கொல்லி, பல கிராம்-பாசிட்டிவ் பாக்டீரியாக்களில் செயல்படுகிறது, குறைந்த மூலக்கூறு சேர்மங்களுக்கான உயிரியல் சவ்வுகளின் ஊடுருவலை மாற்றுகிறது மற்றும் உயிரணு இறப்பை ஏற்படுத்துகிறது:

மெத்-enkephalin - tyr-gly-gly-phen-met - ஒரு பெப்டைட் நியூரான்களில் ஒருங்கிணைக்கப்பட்டு வலியைக் குறைக்கிறது.

இரண்டாம் நிலை புரத அமைப்புபெப்டைட் முதுகெலும்பின் செயல்பாட்டுக் குழுக்களுக்கு இடையேயான தொடர்புகளின் விளைவாக உருவான ஒரு இடஞ்சார்ந்த அமைப்பு ஆகும்.

பெப்டைட் சங்கிலி கொண்டுள்ளதுபெப்டைட் பிணைப்புகளின் பல CO மற்றும் NH குழுக்கள், அவை ஒவ்வொன்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளின் உருவாக்கத்தில் பங்கேற்கும் திறன் கொண்டவை. இது நடக்க அனுமதிக்கும் இரண்டு முக்கிய வகையான கட்டமைப்புகள் உள்ளன: ஒரு α- ஹெலிக்ஸ், இதில் சங்கிலி ஒரு தொலைபேசி தண்டு போல சுருண்டுள்ளது, மற்றும் மடிந்த β- அமைப்பு, இதில் ஒன்று அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட சங்கிலிகளின் நீளமான பகுதிகள் பக்கவாட்டில் அமைக்கப்பட்டிருக்கும். பக்கம். இந்த இரண்டு கட்டமைப்புகளும் மிகவும் நிலையானவை.

α- ஹெலிக்ஸ் வகைப்படுத்தப்படுகிறதுஒரு முறுக்கப்பட்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் மிகவும் அடர்த்தியான பேக்கிங் ஒரு வலது கை ஹெலிக்ஸின் ஒவ்வொரு திருப்பத்திற்கும் 3.6 அமினோ அமில எச்சங்கள் உள்ளன, இவற்றின் தீவிரவாதிகள் எப்போதும் வெளிப்புறமாகவும் சற்று பின்தங்கியதாகவும் இருக்கும், அதாவது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் தொடக்கத்திற்கு.

α- ஹெலிக்ஸின் முக்கிய பண்புகள்:

1) பெப்டைட் குழுவின் நைட்ரஜனில் உள்ள ஹைட்ரஜன் அணுவிற்கும், சங்கிலியில் நான்கு நிலைகளில் அமைந்துள்ள எச்சத்தின் கார்போனைல் ஆக்ஸிஜனுக்கும் இடையிலான ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் α- ஹெலிக்ஸ் உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது;

2) அனைத்து பெப்டைட் குழுக்களும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்பை உருவாக்குவதில் பங்கேற்கின்றன, இது α- ஹெலிக்ஸின் அதிகபட்ச நிலைத்தன்மையை உறுதி செய்கிறது;

3) பெப்டைட் குழுக்களின் அனைத்து நைட்ரஜன் மற்றும் ஆக்ஸிஜன் அணுக்களும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதில் ஈடுபட்டுள்ளன, இது α- ஹெலிகல் பகுதிகளின் ஹைட்ரோஃபிலிசிட்டியை கணிசமாகக் குறைக்கிறது மற்றும் அவற்றின் ஹைட்ரோபோபிசிட்டியை அதிகரிக்கிறது;

4) α- ஹெலிக்ஸ் தன்னிச்சையாக உருவாகிறது மற்றும் பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் மிகவும் நிலையான இணக்கமாகும், இது குறைந்தபட்ச இலவச ஆற்றலுடன் தொடர்புடையது;

5) எல்-அமினோ அமிலங்களின் பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில், வலது கை ஹெலிக்ஸ், பொதுவாக புரதங்களில் காணப்படுகிறது, இடது கையை விட மிகவும் நிலையானது.

α- ஹெலிக்ஸ் உருவாக்கம் சாத்தியம்புரதத்தின் முதன்மை கட்டமைப்பால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. சில அமினோ அமிலங்கள் பெப்டைட் முதுகெலும்பை முறுக்குவதைத் தடுக்கின்றன. எடுத்துக்காட்டாக, குளுட்டமேட் மற்றும் அஸ்பார்டேட்டின் அருகிலுள்ள கார்பாக்சைல் குழுக்கள் ஒன்றையொன்று விரட்டுகின்றன, இது α-ஹெலிக்ஸில் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதைத் தடுக்கிறது. அதே காரணத்திற்காக, நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட லைசின் மற்றும் அர்ஜினைன் எச்சங்கள் ஒருவருக்கொருவர் நெருக்கமாக அமைந்துள்ள இடங்களில் சங்கிலி ஹெலிகலைசேஷன் கடினமாக உள்ளது. இருப்பினும், α- ஹெலிக்ஸ் சீர்குலைவில் புரோலின் மிகப்பெரிய பங்கு வகிக்கிறது. முதலாவதாக, புரோலினில் நைட்ரஜன் அணு ஒரு திடமான வளையத்தின் ஒரு பகுதியாகும், இது N-C பிணைப்பைச் சுற்றி சுழற்சியைத் தடுக்கிறது, இரண்டாவதாக, நைட்ரஜன் அணுவில் ஹைட்ரஜன் இல்லாததால் புரோலின் ஒரு ஹைட்ரஜன் பிணைப்பை உருவாக்காது.

β-ஷீட்டிங் என்பது ஒரு அடுக்கு அமைப்பு, நேரியல் முறையில் அமைக்கப்பட்ட பெப்டைட் துண்டுகளுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் உருவாக்கப்பட்டது. இரண்டு சங்கிலிகளும் சுயாதீனமாக இருக்கலாம் அல்லது ஒரே பாலிபெப்டைட் மூலக்கூறைச் சேர்ந்தவை. சங்கிலிகள் ஒரே திசையில் அமைந்திருந்தால், அத்தகைய β- அமைப்பு இணையாக அழைக்கப்படுகிறது. எதிர் சங்கிலித் திசைகளின் விஷயத்தில், அதாவது, ஒரு சங்கிலியின் N- முனையம் மற்றொரு சங்கிலியின் சி-டெர்மினஸுடன் ஒத்துப்போகும் போது, ​​β-அமைப்பு எதிரொலி என்று அழைக்கப்படுகிறது. ஏறக்குறைய நேரியல் ஹைட்ரஜன் பாலங்களைக் கொண்ட ஒரு எதிரெதிர் β-தாள் ஆற்றல் மிக்கதாக மிகவும் விரும்பத்தக்கது.

இணை β-தாள் எதிர்பரல் β-தாள்

α- ஹெலிக்ஸ் போலல்லாமல்ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளுடன் நிறைவுற்றது, β-தாள் சங்கிலியின் ஒவ்வொரு பகுதியும் கூடுதல் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதற்கு திறந்திருக்கும். அமினோ அமிலங்களின் பக்க ரேடிக்கல்கள் தாளின் விமானத்திற்கு ஏறக்குறைய செங்குத்தாக, மாறி மாறி மேலேயும் கீழேயும் இருக்கும்.

பெப்டைட் சங்கிலி இருக்கும் அந்த பகுதிகளில்மிகவும் கூர்மையாக வளைகிறது, பெரும்பாலும் β-லூப்பைக் கொண்டிருக்கும். இது ஒரு குறுகிய துண்டாகும், இதில் 4 அமினோ அமில எச்சங்கள் 180° வளைந்து முதல் மற்றும் நான்காவது எச்சங்களுக்கு இடையே ஒரு ஹைட்ரஜன் பாலத்தால் நிலைப்படுத்தப்படுகின்றன. பெரிய அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் β-லூப் உருவாவதில் தலையிடுகின்றன, எனவே இது பெரும்பாலும் மிகச்சிறிய அமினோ அமிலமான கிளைசின் அடங்கும்.

புரதத்தின் உயர்நிலை அமைப்பு- இது இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளை மாற்றுவதற்கான சில குறிப்பிட்ட வரிசையாகும். ஒரு குறிப்பிட்ட அளவு கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டு சுயாட்சியைக் கொண்ட ஒரு புரத மூலக்கூறின் தனிப் பகுதியாக ஒரு டொமைன் புரிந்து கொள்ளப்படுகிறது. டொமைன்கள் இப்போது புரத மூலக்கூறுகளின் கட்டமைப்பின் அடிப்படைக் கூறுகளாகக் கருதப்படுகின்றன, மேலும் α-ஹெலிகள் மற்றும் β-தாள்களின் ஏற்பாட்டின் உறவும் தன்மையும் முதன்மை கட்டமைப்புகளின் ஒப்பீட்டைக் காட்டிலும் புரத மூலக்கூறுகள் மற்றும் பைலோஜெனடிக் உறவுகளின் பரிணாம வளர்ச்சியைப் புரிந்துகொள்வதற்கு அதிகமாக வழங்குகிறது.

பரிணாம வளர்ச்சியின் முக்கிய பணிமேலும் மேலும் புதிய புரதங்களை வடிவமைத்தல். தற்செயலாக ஒரு அமினோ அமில வரிசையை ஒருங்கிணைக்க எண்ணற்ற வாய்ப்பு உள்ளது, இது பேக்கேஜிங் நிலைமைகளை திருப்திப்படுத்துகிறது மற்றும் செயல்பாட்டு பணிகளை நிறைவேற்றுவதை உறுதி செய்கிறது. எனவே, வெவ்வேறு செயல்பாடுகளைக் கொண்ட புரதங்களைக் கண்டறிவது பொதுவானது, ஆனால் அவை பொதுவான மூதாதையரைக் கொண்டிருப்பதாகவோ அல்லது ஒன்றுக்கொன்று பரிணாமம் பெற்றதாகவோ தோன்றும். பரிணாமம், ஒரு குறிப்பிட்ட சிக்கலைத் தீர்க்க வேண்டிய அவசியத்தை எதிர்கொள்ளும் போது, ​​ஆரம்பத்தில் இருந்தே இந்த நோக்கத்திற்காக புரதங்களை வடிவமைக்க விரும்பவில்லை, ஆனால் இந்த நோக்கத்திற்காக ஏற்கனவே நன்கு நிறுவப்பட்ட கட்டமைப்புகளை மாற்றியமைத்து, புதிய நோக்கங்களுக்காக அவற்றை மாற்றியமைக்கிறது.

அடிக்கடி நிகழும் உயர்நிலை கட்டமைப்புகளின் சில எடுத்துக்காட்டுகள்:

1) αα’ - α-ஹெலிஸ் (மயோகுளோபின், ஹீமோகுளோபின்) மட்டுமே கொண்ட புரதங்கள்;

2) ββ’ - β-கட்டமைப்புகளை மட்டுமே கொண்ட புரதங்கள் (இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ், சூப்பர் ஆக்சைடு டிஸ்முடேஸ்);

3) βαβ’ - β-பீப்பாய் அமைப்பு, ஒவ்வொரு β-அடுக்கும் பீப்பாயின் உள்ளே அமைந்துள்ளது மற்றும் மூலக்கூறின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ள ஒரு α-ஹெலிக்ஸுடன் இணைக்கப்பட்டுள்ளது (ட்ரையோஸ் பாஸ்போசோமரேஸ், லாக்டேட் டீஹைட்ரோஜினேஸ்);

4) "துத்தநாக விரல்" - 20 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்ட ஒரு புரதத் துண்டு, துத்தநாக அணு இரண்டு சிஸ்டைன் எச்சங்கள் மற்றும் இரண்டு ஹிஸ்டைடின் எச்சங்களுடன் இணைக்கப்பட்டுள்ளது, இதன் விளைவாக தோராயமாக 12 அமினோ அமில எச்சங்களின் "விரல்" உருவாகிறது. டிஎன்ஏ மூலக்கூறின் ஒழுங்குமுறை பகுதிகளுடன் பிணைக்க முடியும்;

5) “லியூசின் ரிவிட்” - ஊடாடும் புரதங்கள் குறைந்தபட்சம் 4 லியூசின் எச்சங்களைக் கொண்ட α- ஹெலிகல் பகுதியைக் கொண்டுள்ளன, அவை 6 அமினோ அமிலங்கள் தவிர அமைந்துள்ளன, அதாவது, அவை ஒவ்வொரு இரண்டாவது திருப்பத்தின் மேற்பரப்பிலும் உள்ளன மற்றும் லியூசின் எச்சங்களுடன் ஹைட்ரோபோபிக் பிணைப்புகளை உருவாக்கலாம். மற்றொரு புரதம். உதாரணமாக, லியூசின் சிப்பர்களின் உதவியுடன், வலுவான அடிப்படை ஹிஸ்டோன் புரதங்களின் மூலக்கூறுகளை சிக்கலானதாக மாற்றலாம், நேர்மறை கட்டணத்தை கடக்க முடியும்.

புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு- இது புரத மூலக்கூறின் இடஞ்சார்ந்த ஏற்பாட்டாகும், இது அமினோ அமிலங்களின் பக்க தீவிரவாதிகளுக்கு இடையிலான பிணைப்புகளால் உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது.

ஒரு புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்தும் பிணைப்பு வகைகள்:

மின்னியல் ஹைட்ரஜன் ஹைட்ரோபோபிக் டைசல்பைட் தொடர்பு பிணைப்புகள் இடைவினைப் பிணைப்புகள்

மடிப்பு பொறுத்துபுரதங்களின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை இரண்டு முக்கிய வகைகளாக வகைப்படுத்தலாம் - ஃபைப்ரில்லர் மற்றும் குளோபுலர்.

ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள்- நீளமான, நூல் போன்ற மூலக்கூறுகள் நீரில் கரையாதவை, பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் ஒரு அச்சில் நீளமாக இருக்கும். இவை முக்கியமாக கட்டமைப்பு மற்றும் சுருக்க புரதங்கள். மிகவும் பொதுவான ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களின் சில எடுத்துக்காட்டுகள்:

1. α-கெரட்டின்கள். எபிடெர்மல் செல்கள் மூலம் ஒருங்கிணைக்கப்பட்டது. அவை முடி, ரோமங்கள், இறகுகள், கொம்புகள், நகங்கள், நகங்கள், குயில்கள், செதில்கள், குளம்புகள் மற்றும் ஆமை ஓடு ஆகியவற்றின் கிட்டத்தட்ட அனைத்து உலர்ந்த எடையையும், அத்துடன் தோலின் வெளிப்புற அடுக்கின் எடையின் குறிப்பிடத்தக்க பகுதியையும் கணக்கிடுகின்றன. இது புரதங்களின் முழு குடும்பமாகும், அவை அமினோ அமில கலவையில் ஒத்தவை, பல சிஸ்டைன் எச்சங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன மற்றும் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் அதே இடஞ்சார்ந்த அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன.

முடி செல்களில், கெரட்டின் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள்முதலில் இழைகளாக ஒழுங்கமைக்கப்பட்டது, அதிலிருந்து கட்டமைப்புகள் பின்னர் ஒரு கயிறு அல்லது முறுக்கப்பட்ட கேபிள் போல உருவாகின்றன, இறுதியில் கலத்தின் முழு இடத்தையும் நிரப்புகின்றன. முடி செல்கள் தட்டையாகி, இறுதியாக இறக்கின்றன, மேலும் செல் சுவர்கள் ஒவ்வொரு முடியைச் சுற்றிலும் க்யூட்டிகல் எனப்படும் குழாய் உறையை உருவாக்குகின்றன. α-கெரடினில், பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் α-ஹெலிக்ஸ் வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளன, குறுக்கு-டிசல்பைட் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் மூலம் மூன்று-கோர் கேபிளாக ஒன்றையொன்று சுற்றி திரிகின்றன.

N-முனைய எச்சங்கள் அமைந்துள்ளனஒரு பக்கத்தில் (இணையாக). நீர்நிலையை எதிர்கொள்ளும் துருவமற்ற பக்க தீவிரவாதிகளுடன் அமினோ அமிலங்கள் அவற்றின் கலவையில் ஆதிக்கம் செலுத்துவதால் கெரட்டின்கள் தண்ணீரில் கரையாதவை. பெர்மின் போது, ​​​​பின்வரும் செயல்முறைகள் நிகழ்கின்றன: முதலில், தியோல்களைக் குறைப்பதன் மூலம் டிஸல்பைட் பாலங்கள் அழிக்கப்படுகின்றன, பின்னர், முடிக்கு தேவையான வடிவம் கொடுக்கப்பட்டால், அது சூடாக்குவதன் மூலம் உலர்த்தப்படுகிறது, அதே நேரத்தில் வளிமண்டல ஆக்ஸிஜனுடன் ஆக்சிஜனேற்றம் காரணமாக, புதிய டிஸல்பைட் பாலங்கள் உருவாகின்றன. , இது சிகை அலங்காரத்தின் வடிவத்தை தக்க வைத்துக் கொள்கிறது.

2. β-கெரட்டின்கள். இதில் பட்டு மற்றும் சிலந்தி வலை ஃபைப்ரோயின் அடங்கும். அவை க்ளைசின், அலனைன் மற்றும் செரீன் ஆகியவற்றின் ஆதிக்கத்துடன் இணையான β- மடிப்பு அடுக்குகளாகும்.

3. கொலாஜன். உயர் விலங்குகளில் மிகவும் பொதுவான புரதம் மற்றும் இணைப்பு திசுக்களின் முக்கிய ஃபைப்ரில்லர் புரதம். கொலாஜன் ஃபைப்ரோபிளாஸ்ட்கள் மற்றும் காண்டிரோசைட்டுகளில் ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது - சிறப்பு இணைப்பு திசு செல்கள், பின்னர் அது வெளியேற்றப்படுகிறது. கொலாஜன் இழைகள் தோல், தசைநாண்கள், குருத்தெலும்பு மற்றும் எலும்புகளில் காணப்படுகின்றன. அவை நீட்டுவதில்லை, எஃகு கம்பியை விட வலிமையானவை, மற்றும் கொலாஜன் ஃபைப்ரில்கள் குறுக்குவெட்டுகளால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன.

தண்ணீரில் கொதிக்கும் போது, ​​நார்ச்சத்து, கரையாத மற்றும் ஜீரணிக்க முடியாத கொலாஜன் சில கோவலன்ட் பிணைப்புகளின் நீராற்பகுப்பு மூலம் ஜெலட்டின் ஆக மாற்றப்படுகிறது. கொலாஜனில் 35% கிளைசின், 11% அலனைன், 21% புரோலைன் மற்றும் 4-ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் (கொலாஜன் மற்றும் எலாஸ்டினுக்கு தனித்துவமான அமினோ அமிலம்) உள்ளது. இந்த கலவை ஜெலட்டின் உணவு புரதமாக ஒப்பீட்டளவில் குறைந்த ஊட்டச்சத்து மதிப்பை தீர்மானிக்கிறது. கொலாஜன் ஃபைப்ரில்கள் ட்ரோபோகாலஜன் எனப்படும் பாலிபெப்டைட் துணைக்குழுக்களால் ஆனது. இந்த துணைப்பிரிவுகள் ஃபைப்ரில் இணையான மூட்டைகளின் வடிவில் தலை முதல் வால் வரை அமைக்கப்பட்டிருக்கும். தலைகளின் இடப்பெயர்ச்சி பண்பு குறுக்கு கோடுகளை அளிக்கிறது. இந்த அமைப்பில் உள்ள வெற்றிடங்கள், தேவைப்பட்டால், ஹைட்ராக்ஸிபடைட் Ca 5 (OH) (PO 4) 3 இன் படிகங்களின் படிவுக்கான தளமாக செயல்பட முடியும், இது எலும்பு கனிமமயமாக்கலில் முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது.

ட்ரோபோகாலஜன் துணைக்குழுக்கள் உள்ளனமூன்று பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் α- மற்றும் β-கெரட்டின்களிலிருந்து வேறுபட்ட மூன்று-இழைக் கயிற்றில் இறுக்கமாகச் சுருட்டப்பட்டுள்ளன. சில கொலாஜன்களில், மூன்று சங்கிலிகளும் ஒரே அமினோ அமில வரிசையைக் கொண்டுள்ளன, மற்றவற்றில் இரண்டு சங்கிலிகள் மட்டுமே ஒரே மாதிரியாக இருக்கும், மூன்றாவது வேறுபட்டது. ட்ரோபோகாலஜனின் பாலிபெப்டைட் சங்கிலி இடது கை ஹெலிக்ஸை உருவாக்குகிறது, புரோலின் மற்றும் ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் ஆகியவற்றால் ஏற்படும் சங்கிலி வளைவுகளின் காரணமாக ஒரு முறைக்கு மூன்று அமினோ அமில எச்சங்கள் மட்டுமே உள்ளன. மூன்று சங்கிலிகளும் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்பட்டுள்ளன, ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளுடன் கூடுதலாக, அருகிலுள்ள சங்கிலிகளில் அமைந்துள்ள இரண்டு லைசின் எச்சங்களுக்கு இடையில் உருவாகும் ஒரு கோவலன்ட் வகை பிணைப்பு:

நாம் வயதாகும்போதுட்ரோபோகொலாஜன் துணைக்குழுக்களுக்கு இடையில் மற்றும் இடையில் குறுக்கு இணைப்புகளின் எண்ணிக்கை அதிகரித்து வருகிறது, இது கொலாஜன் ஃபைப்ரில்களை மிகவும் கடினமானதாகவும் உடையக்கூடியதாகவும் ஆக்குகிறது, மேலும் இது குருத்தெலும்பு மற்றும் தசைநாண்களின் இயந்திர பண்புகளை மாற்றுகிறது, எலும்புகளை மிகவும் உடையக்கூடியதாக ஆக்குகிறது மற்றும் கார்னியாவின் வெளிப்படைத்தன்மையைக் குறைக்கிறது.

4. எலாஸ்டின். தசைநார்கள் மஞ்சள் மீள் திசு மற்றும் பெரிய தமனிகளின் சுவர்களில் உள்ள இணைப்பு திசுக்களின் மீள் அடுக்கு ஆகியவற்றில் அடங்கியுள்ளது. எலாஸ்டின் ஃபைப்ரில்களின் முக்கிய துணைக்குழு ட்ரோபோலாஸ்டின் ஆகும். எலாஸ்டினில் கிளைசின் மற்றும் அலனைன் நிறைந்துள்ளது, நிறைய லைசின் மற்றும் சிறிய புரோலின் உள்ளது. எலாஸ்டினின் சுழல் பிரிவுகள் பதற்றம் பயன்படுத்தப்படும் போது நீட்டிக்கப்படுகின்றன, ஆனால் சுமை அகற்றப்படும் போது அவற்றின் அசல் நீளத்திற்குத் திரும்பும். நான்கு வெவ்வேறு சங்கிலிகளின் லைசின் எச்சங்கள் ஒன்றோடொன்று கோவலன்ட் பிணைப்புகளை உருவாக்குகின்றன மற்றும் எலாஸ்டின் அனைத்து திசைகளிலும் தலைகீழாக நீட்ட அனுமதிக்கின்றன.

குளோபுலர் புரதங்கள்- புரதங்கள், பாலிபெப்டைட் சங்கிலி ஒரு சிறிய குளோபுளாக மடிக்கப்பட்டு, பலவிதமான செயல்பாடுகளைச் செய்யும் திறன் கொண்டது.

குளோபுலர் புரதங்களின் மூன்றாம் நிலை அமைப்புமயோகுளோபின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி கருத்தில் கொள்வது மிகவும் வசதியானது. மயோகுளோபின் என்பது தசை செல்களில் காணப்படும் ஒப்பீட்டளவில் சிறிய ஆக்ஸிஜன்-பிணைப்பு புரதமாகும். இது பிணைக்கப்பட்ட ஆக்ஸிஜனை சேமித்து, மைட்டோகாண்ட்ரியாவிற்கு அதன் பரிமாற்றத்தை ஊக்குவிக்கிறது. மயோகுளோபின் மூலக்கூறில் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலி மற்றும் ஒரு ஹீமோகுரூப் (ஹீம்) உள்ளது - இரும்புடன் கூடிய புரோட்டோபோர்பிரின் சிக்கலானது.

அடிப்படை பண்புகள் மயோகுளோபின்:

அ) மயோகுளோபின் மூலக்கூறு மிகவும் கச்சிதமானது, அதன் உள்ளே 4 நீர் மூலக்கூறுகள் மட்டுமே பொருத்த முடியும்;

b) அனைத்து துருவ அமினோ அமில எச்சங்களும், இரண்டைத் தவிர, மூலக்கூறின் வெளிப்புற மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளன, மேலும் அவை அனைத்தும் நீரேற்ற நிலையில் உள்ளன;

c) பெரும்பாலான ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில எச்சங்கள் மயோகுளோபின் மூலக்கூறின் உள்ளே அமைந்துள்ளன, இதனால், தண்ணீருடன் தொடர்பு கொள்ளாமல் பாதுகாக்கப்படுகின்றன;

ஈ) மயோகுளோபின் மூலக்கூறில் உள்ள நான்கு புரோலைன் எச்சங்கள் பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் வளைவில் அமைந்துள்ளன; ஒருவருக்கொருவர் அடுத்ததாக அமைந்துள்ளன;

இ) மூலக்கூறின் மேற்பரப்பிற்கு அருகிலுள்ள ஒரு குழியில் (பாக்கெட்) ஒரு தட்டையான ஹீம் குழு உள்ளது, இரும்பு அணுவில் இரண்டு ஒருங்கிணைப்பு பிணைப்புகள் ஹீம் விமானத்திற்கு செங்குத்தாக இயக்கப்படுகின்றன, அவற்றில் ஒன்று ஹிஸ்டைடின் எச்சம் 93 உடன் இணைக்கப்பட்டுள்ளது, மற்றொன்று பிணைக்க உதவுகிறது. ஒரு ஆக்ஸிஜன் மூலக்கூறு.

புரதம் மூன்றாம் நிலை அமைப்புடன் தொடங்குதல்அதன் உள்ளார்ந்த உயிரியல் செயல்பாடுகளைச் செய்யக்கூடியதாகிறது. புரதங்களின் செயல்பாட்டின் அடிப்படை என்னவென்றால், புரதத்தின் மேற்பரப்பில் ஒரு மூன்றாம் நிலை அமைப்பு அமைக்கப்பட்டால், லிகண்ட்ஸ் எனப்படும் பிற மூலக்கூறுகளை இணைக்கக்கூடிய பகுதிகள் உருவாகின்றன. தசைநார் உடனான புரதத்தின் தொடர்புகளின் உயர் விவரக்குறிப்பு, செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பை தசைநார் கட்டமைப்பிற்கு நிரப்புவதன் மூலம் உறுதி செய்யப்படுகிறது. நிரப்புத்தன்மை என்பது ஊடாடும் மேற்பரப்புகளின் இடஞ்சார்ந்த மற்றும் இரசாயன தொடர்பு ஆகும். பெரும்பாலான புரதங்களுக்கு, மூன்றாம் நிலை அமைப்பு என்பது அதிகபட்ச மடிப்பு நிலை ஆகும்.

குவாட்டர்னரி புரத அமைப்பு- கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகள், முக்கியமாக மின்னியல் மற்றும் ஹைட்ரஜன் மூலம் பிரத்தியேகமாக ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்பட்ட இரண்டு அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்ட புரதங்களின் சிறப்பியல்பு. பெரும்பாலும், புரதங்களில் இரண்டு அல்லது நான்கு துணைக்குழுக்கள் பொதுவாக ஒழுங்குமுறை புரதங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன.

குவாட்டர்னரி அமைப்பு கொண்ட புரதங்கள், பெரும்பாலும் ஒலிகோமெரிக் என்று அழைக்கப்படுகின்றன. ஹோமோமெரிக் மற்றும் ஹெட்டோமெரிக் புரதங்கள் உள்ளன. ஹோமோமெரிக் புரதங்களில் புரதங்கள் அடங்கும், இதில் அனைத்து துணைக்குழுக்களும் ஒரே கட்டமைப்பைக் கொண்டுள்ளன, எடுத்துக்காட்டாக, என்சைம் கேடலேஸ் நான்கு முற்றிலும் ஒரே மாதிரியான துணைக்குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது. ஹெட்டோமெரிக் புரதங்கள் வெவ்வேறு துணைக்குழுக்களைக் கொண்டுள்ளன, எடுத்துக்காட்டாக, RNA பாலிமரேஸ் என்ற நொதி வெவ்வேறு செயல்பாடுகளைச் செய்யும் ஐந்து கட்டமைப்பு ரீதியாக வேறுபட்ட துணைக்குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது.

ஒற்றை துணைக்குழு தொடர்புஒரு குறிப்பிட்ட தசைநார் முழு ஒலிகோமெரிக் புரதத்திலும் இணக்கமான மாற்றங்களை ஏற்படுத்துகிறது மற்றும் தசைநார்களுக்கான பிற துணைக்குழுக்களின் தொடர்பை மாற்றுகிறது.

ஒரு புரதத்தின் குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பை ஆராயலாம்ஹீமோகுளோபின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி. நான்கு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் மற்றும் நான்கு ஹீம் புரோஸ்டெடிக் குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது, இதில் இரும்பு அணுக்கள் Fe 2+ என்ற இரும்பு வடிவத்தில் உள்ளன. மூலக்கூறின் புரதப் பகுதி - குளோபின் - இரண்டு α- சங்கிலிகள் மற்றும் இரண்டு β- சங்கிலிகள் 70% வரை α- ஹெலிக்ஸைக் கொண்டுள்ளது. நான்கு சங்கிலிகளில் ஒவ்வொன்றும் ஒரு சிறப்பியல்பு மூன்றாம் நிலை அமைப்பைக் கொண்டுள்ளது, மேலும் ஒவ்வொரு சங்கிலியுடனும் ஒரு ஹீமோகுரூப் தொடர்புடையது. வெவ்வேறு சங்கிலிகளின் ஹேம்கள் ஒருவருக்கொருவர் ஒப்பீட்டளவில் தொலைவில் அமைந்துள்ளன மற்றும் வெவ்வேறு சாய்வு கோணங்களைக் கொண்டுள்ளன. இரண்டு α-சங்கிலிகள் மற்றும் இரண்டு β-சங்கிலிகளுக்கு இடையே சில நேரடி தொடர்புகள் உருவாகின்றன, அதே சமயம் α 1 β 1 மற்றும் α 2 β 2 வகையின் பல தொடர்புகள் α மற்றும் β சங்கிலிகளுக்கு இடையே ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்களால் உருவாகின்றன. ஒரு சேனல் α 1 β 1 மற்றும் α 2 β 2 க்கு இடையில் உள்ளது.

மயோகுளோபின் போலல்லாமல்ஹீமோகுளோபின் வகைப்படுத்தப்படும்ஆக்சிஜனுடன் கணிசமாக குறைந்த ஈடுபாடு, இது திசுக்களில் இருக்கும் ஆக்ஸிஜனின் குறைந்த பகுதி அழுத்தத்தில், பிணைக்கப்பட்ட ஆக்ஸிஜனின் குறிப்பிடத்தக்க பகுதியை அவர்களுக்கு வழங்க அனுமதிக்கிறது. அதிக pH மதிப்புகள் மற்றும் நுரையீரலின் அல்வியோலியின் சிறப்பியல்பு குறைந்த CO 2 செறிவுகளில் ஆக்ஸிஜன் ஹீமோகுளோபின் இரும்பினால் எளிதில் பிணைக்கப்படுகிறது; ஹீமோகுளோபினிலிருந்து ஆக்ஸிஜன் வெளியீடு குறைந்த pH மதிப்புகள் மற்றும் திசுக்களின் CO 2 இன் உயர் செறிவுகளால் விரும்பப்படுகிறது.

ஆக்ஸிஜனுடன் கூடுதலாக, ஹீமோகுளோபின் ஹைட்ரஜன் அயனிகளைக் கொண்டுள்ளது, இது சங்கிலிகளில் உள்ள ஹிஸ்டைடின் எச்சங்களுடன் பிணைக்கிறது. ஹீமோகுளோபின் கார்பன் டை ஆக்சைடையும் கொண்டு செல்கிறது, இது நான்கு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் முனைய அமினோ குழுவுடன் இணைகிறது, இதன் விளைவாக கார்பமினோஹெமோகுளோபின் உருவாகிறது:

INசிவப்பு இரத்த அணுக்கள் மிகவும் அதிக செறிவுகளில் 2,3-டைபாஸ்போகிளிசரேட் (டிபிஜி) என்ற பொருள் உள்ளது, அதன் உள்ளடக்கம் அதிக உயரத்திற்கு உயரும் மற்றும் ஹைபோக்ஸியாவின் போது அதிகரிக்கிறது, திசுக்களில் ஹீமோகுளோபினிலிருந்து ஆக்ஸிஜனை வெளியிட உதவுகிறது. DPG ஆனது α 1 β 1 மற்றும் α 2 β 2 க்கு இடையில் உள்ள சேனலில் அமைந்துள்ளது, β- சங்கிலிகளின் நேர்மறை மாசுபட்ட குழுக்களுடன் தொடர்பு கொள்கிறது. ஹீமோகுளோபின் ஆக்சிஜனை பிணைக்கும் போது, ​​DPG குழிக்கு வெளியே கட்டாயப்படுத்தப்படுகிறது. சில பறவைகளின் இரத்த சிவப்பணுக்களில் DPG இல்லை, ஆனால் inositol hexa-phosphate உள்ளது, இது ஆக்ஸிஜனுக்கான ஹீமோகுளோபினின் தொடர்பை மேலும் குறைக்கிறது.

2,3-டிபாஸ்போகிளிசரேட் (டிபிஜி)

HbA - சாதாரண வயதுவந்த ஹீமோகுளோபின், HbF - கரு ஹீமோகுளோபின், அரிவாள் செல் இரத்த சோகையில் O 2, HbS - ஹீமோகுளோபினுடன் அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது. அரிவாள் செல் இரத்த சோகை என்பது ஹீமோகுளோபினின் மரபணு அசாதாரணத்தால் ஏற்படும் ஒரு தீவிர பரம்பரை நோயாகும். நோய்வாய்ப்பட்டவர்களின் இரத்தத்தில் வழக்கத்திற்கு மாறாக அதிக எண்ணிக்கையிலான மெல்லிய அரிவாள் வடிவ சிவப்பு இரத்த அணுக்கள் உள்ளன, அவை முதலில் எளிதில் சிதைந்து, இரண்டாவதாக, இரத்த நுண்குழாய்களை அடைக்கின்றன.

மூலக்கூறு மட்டத்தில், ஹீமோகுளோபின் எஸ் வேறுபட்டதுஹீமோகுளோபின் A இலிருந்து β-சங்கிலிகளின் நிலை 6 இல் ஒரு அமினோ அமில எச்சம் உள்ளது, அங்கு குளுடாமிக் அமில எச்சத்திற்கு பதிலாக வாலைன் உள்ளது. எனவே, ஹீமோகுளோபின் எஸ் இரண்டு குறைவான எதிர்மறைக் கட்டணங்களைக் கொண்டுள்ளது; நூல் போன்ற திரட்டுகள், இரத்த சிவப்பணுக்களின் சிதைவுக்கு வழிவகுக்கும்.

முதன்மைக் கட்டமைப்பானது இரண்டாம் நிலை, மூன்றாம் நிலை மற்றும் குவாட்டர்னரி (ஏதேனும் இருந்தால்) ஆகியவற்றைத் தீர்மானிக்கிறது என்பதால், முதன்மைக்கு மேலே புரதக் கட்டமைப்பு அமைப்பின் நிலைகளை உருவாக்குவதில் சுயாதீனமான மரபணுக் கட்டுப்பாடு உள்ளது என்று நினைப்பதற்கு எந்த காரணமும் இல்லை. கொடுக்கப்பட்ட நிலைமைகளின் கீழ் ஒரு புரதத்தின் பூர்வீக இணக்கமானது வெப்ப இயக்கவியல் ரீதியாக மிகவும் நிலையான கட்டமைப்பாகும்.

விரிவுரை 6

புரதங்களின் இயற்பியல், வேதியியல் மற்றும் உயிரியல் பண்புகள் உள்ளன.

புரதங்களின் இயற்பியல் பண்புகள்புரத மூலக்கூறுகளின் சார்ஜ் காரணமாக, புரதங்களின் கோளமற்ற வடிவம், மின்சார புலத்தில் இயக்கம் ஆகியவற்றின் காரணமாக மூலக்கூறு எடை, பைர்பிரங்கின்ஸ் (ஓய்வு நிலையில் உள்ள கரைசலுடன் ஒப்பிடும்போது இயக்கத்தில் உள்ள புரதக் கரைசலின் ஒளியியல் பண்புகளில் மாற்றம்). . கூடுதலாக, புரதங்கள் ஒளியின் துருவமுனைப்பு விமானத்தை சுழற்றும் திறன், புரதத் துகள்களின் பெரிய அளவு காரணமாக ஒளி கதிர்களை சிதறடித்தல் மற்றும் புற ஊதா கதிர்களை உறிஞ்சும் திறன் கொண்ட ஒளியியல் பண்புகளால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன.

இயற்பியல் பண்புகளில் ஒன்றுபுரதங்கள் மேற்பரப்பில் உறிஞ்சும் திறன், மற்றும் சில நேரங்களில் மூலக்கூறுகள், குறைந்த மூலக்கூறு கரிம சேர்மங்கள் மற்றும் அயனிகளை உள்ளே பிடிக்கும் திறன் ஆகும்.

புரதங்களின் வேதியியல் பண்புகள் வேறுபடுகின்றனவிதிவிலக்கான பன்முகத்தன்மை, ஏனெனில் புரதங்கள் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் அனைத்து எதிர்வினைகளாலும் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன மற்றும் பெப்டைட் பிணைப்புகளின் நீராற்பகுப்பின் எதிர்வினையால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன.

கணிசமான எண்ணிக்கையிலான அமில மற்றும் அடிப்படைக் குழுக்களைக் கொண்டிருப்பது, புரதங்கள் ஆம்போடெரிக் பண்புகளை வெளிப்படுத்துகின்றன. இலவச அமினோ அமிலங்களைப் போலன்றி, புரதங்களின் அமில-அடிப்படை பண்புகள் பெப்டைட் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதில் ஈடுபட்டுள்ள α-அமினோ மற்றும் α-கார்பாக்சி குழுக்களால் அல்ல, ஆனால் அமினோ அமில எச்சங்களின் சார்ஜ் செய்யப்பட்ட தீவிரவாதிகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. புரதங்களின் முக்கிய பண்புகள் அர்ஜினைன், லைசின் மற்றும் ஹிஸ்டைடின் எச்சங்களால் தீர்மானிக்கப்படுகின்றன. அமில பண்புகள் அஸ்பார்டிக் மற்றும் குளுட்டமிக் அமில எச்சங்கள் காரணமாகும்.

புரோட்டீன் டைட்ரேஷன் வளைவுகள் போதுமானதுஎந்தப் புரதமும் பல டைட்ரேட்டபிள் குழுக்களைக் கொண்டிருப்பதால், புரதத்தின் அயனியாக்கம் செய்யப்பட்ட குழுக்களிடையே மின்னியல் இடைவினைகள் உள்ளன, மேலும் ஒவ்வொரு டைட்ரேட்டபிள் குழுவின் pKயும் அருகிலுள்ள ஹைட்ரோபோபிக் எச்சங்கள் மற்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் பாதிக்கப்படுகிறது. ஒரு புரதத்தின் ஐசோஎலக்ட்ரிக் புள்ளி என்பது மிகப் பெரிய நடைமுறை பயன்பாடு ஆகும் - புரதத்தின் மொத்த கட்டணம் பூஜ்ஜியமாக இருக்கும் pH மதிப்பு. ஐசோஎலக்ட்ரிக் புள்ளியில், புரதம் அதிகபட்சமாக செயலற்றது, மின்சார புலத்தில் நகராது, மேலும் மெல்லிய நீரேற்றம் ஷெல் உள்ளது.

புரதங்கள் தாங்கல் பண்புகளை வெளிப்படுத்துகின்றன, ஆனால் அவற்றின் தாங்கல் திறன் அற்பமானது. விதிவிலக்கு என்பது அதிக எண்ணிக்கையிலான ஹிஸ்டைடின் எச்சங்களைக் கொண்ட புரதங்கள் ஆகும். எடுத்துக்காட்டாக, எரித்ரோசைட்டுகளில் உள்ள ஹீமோகுளோபின், ஹிஸ்டைடின் எச்சங்களின் மிக உயர்ந்த உள்ளடக்கம் காரணமாக, சுமார் 7 pH இல் குறிப்பிடத்தக்க தாங்கல் திறனைக் கொண்டுள்ளது, இது ஆக்ஸிஜன் மற்றும் கார்பன் டை ஆக்சைடைக் கொண்டு செல்வதில் எரித்ரோசைட்டுகள் வகிக்கும் பங்கிற்கு மிகவும் முக்கியமானது. இரத்தம்.

புரதங்கள் தண்ணீரில் கரையும் தன்மையால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன, மற்றும் இயற்பியல் பார்வையில் அவை உண்மையான மூலக்கூறு தீர்வுகளை உருவாக்குகின்றன. இருப்பினும், புரதக் கரைசல்கள் சில கூழ் பண்புகளால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன: டெண்டால் விளைவு (ஒளி சிதறல் நிகழ்வு), அரை-ஊடுருவக்கூடிய சவ்வுகளின் வழியாக செல்ல இயலாமை, அதிக பாகுத்தன்மை மற்றும் ஜெல் உருவாக்கம்.

புரதத்தின் கரைதிறன் மிகவும் சார்ந்துள்ளதுஉப்புகளின் செறிவு, அதாவது கரைசலின் அயனி வலிமையின் மீது. காய்ச்சி வடிகட்டிய நீரில், புரதங்கள் பெரும்பாலும் மோசமாக கரையக்கூடியவை, ஆனால் அயனி வலிமை அதிகரிக்கும் போது அவற்றின் கரைதிறன் அதிகரிக்கிறது. அதே நேரத்தில், நீரேற்றப்பட்ட கனிம அயனிகளின் எண்ணிக்கை அதிகரித்து புரதத்தின் மேற்பரப்பில் பிணைக்கப்படுகிறது, அதன் மூலம் அதன் திரட்டலின் அளவு குறைகிறது. அதிக அயனி வலிமையில், உப்பு அயனிகள் புரத மூலக்கூறுகளிலிருந்து நீரேற்றம் ஷெல்லை எடுத்துச் செல்கின்றன, இது புரதங்களின் திரட்டுதல் மற்றும் மழைப்பொழிவுக்கு வழிவகுக்கிறது (உப்பு நிகழ்வு நிகழ்வு). கரைதிறன் வேறுபாடுகளைப் பயன்படுத்தி, பொதுவான உப்புகளைப் பயன்படுத்தி புரதங்களின் கலவையைப் பிரிக்க முடியும்.

புரதங்களின் உயிரியல் பண்புகளில்முதன்மையாக அவற்றின் வினையூக்க செயல்பாடு அடங்கும். புரதங்களின் மற்றொரு முக்கியமான உயிரியல் சொத்து அவற்றின் ஹார்மோன் செயல்பாடு ஆகும், அதாவது உடலில் உள்ள எதிர்வினைகளின் முழு குழுக்களையும் பாதிக்கும் திறன். சில புரதங்கள் நச்சு பண்புகள், நோய்க்கிருமி செயல்பாடு, பாதுகாப்பு மற்றும் ஏற்பி செயல்பாடுகள் மற்றும் செல் ஒட்டுதல் நிகழ்வுகளுக்கு பொறுப்பாகும்.

புரதங்களின் மற்றொரு தனித்துவமான உயிரியல் பண்பு- denaturation. அவற்றின் இயல்பான நிலையில் உள்ள புரதங்கள் பூர்வீகம் என்று அழைக்கப்படுகின்றன. Denaturation என்பது, denaturing முகவர்களின் செயல்பாட்டின் கீழ் புரதங்களின் இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பை அழிப்பதாகும். புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு சிதைவின் போது சேதமடையாது, ஆனால் அவற்றின் உயிரியல் செயல்பாடு, அத்துடன் கரைதிறன், எலக்ட்ரோஃபோரெடிக் இயக்கம் மற்றும் வேறு சில எதிர்வினைகள் இழக்கப்படுகின்றன. நீக்கப்படும் போது, ​​புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் ஒருவருக்கொருவர் இடைவெளியில் தொலைவில் உள்ளன, அதாவது, லிகண்டுடன் புரதத்தின் குறிப்பிட்ட பிணைப்பு மையம் அழிக்கப்படுகிறது. பொதுவாக குளோபுலர் புரதங்களின் ஹைட்ரோபோபிக் மையத்தில் அமைந்துள்ள ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்கள், டினாடரேஷனின் மேல் மூலக்கூறின் மேற்பரப்பில் முடிவடையும், அதன் மூலம் வீழ்படியும் புரதங்களை திரட்டுவதற்கான நிலைமைகளை உருவாக்குகிறது.

புரதச் சிதைவை ஏற்படுத்தும் காரணிகள் மற்றும் நிபந்தனைகள்:

60 o C க்கு மேல் வெப்பநிலை - புரதத்தில் பலவீனமான பிணைப்புகளை அழித்தல்,

அமிலங்கள் மற்றும் காரங்கள் - அயனோஜெனிக் குழுக்களின் அயனியாக்கம் மாற்றம், அயனி மற்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உடைத்தல்,

யூரியா - யூரியாவுடன் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் விளைவாக உள் மூலக்கூறு ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளின் அழிவு,

ஆல்கஹால், பீனால், குளோராமைன் - ஹைட்ரோபோபிக் மற்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை அழித்தல்,

கன உலோகங்களின் உப்புகள் - கன உலோக அயனிகளுடன் புரதங்களின் கரையாத உப்புகளின் உருவாக்கம்.

டினாட்டரிங் முகவர்கள் அகற்றப்படும் போது, ​​பெப்டைட் சங்கிலியானது கரைசலில் குறைந்த இலவச ஆற்றலுடன் இணக்கத்தை ஏற்க முனைவதால், மறுமலர்ச்சி சாத்தியமாகும்.

செல்லுலார் நிலைமைகளின் கீழ், புரதங்கள் முடியும்அதிக வெப்பநிலையை விட குறைந்த விகிதத்தில் இருந்தாலும், தன்னிச்சையாக சிதைக்கப்படுகிறது. கலத்தில் உள்ள புரதங்களை தன்னிச்சையாக புனரமைப்பது கடினம், ஏனெனில் அதிக செறிவு காரணமாக பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட மூலக்கூறுகள் திரட்டப்படுவதற்கான அதிக நிகழ்தகவு உள்ளது.

உயிரணுக்களில் புரதங்கள் உள்ளன- மூலக்கூறு சாப்பரோன்கள், ஒரு நிலையற்ற நிலையில் இருக்கும், திரட்டுதலுக்கு ஆளாகக்கூடிய பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களுடன் பிணைக்கும் திறன் கொண்டவை மற்றும் அவற்றின் சொந்த இணக்கத்தை மீட்டெடுக்கும் திறன் கொண்டவை. ஆரம்பத்தில், இந்த புரதங்கள் வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்களாக கண்டுபிடிக்கப்பட்டன, ஏனெனில் செல் அழுத்தத்திற்கு ஆளாகும்போது அவற்றின் தொகுப்பு அதிகரித்தது, எடுத்துக்காட்டாக, வெப்பநிலை அதிகரிக்கும் போது. சாப்பரோன்கள் அவற்றின் துணைக்குழுக்களின் நிறை அடிப்படையில் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன: hsp-60, hsp-70 மற்றும் hsp-90. ஒவ்வொரு வகுப்பிலும் தொடர்புடைய புரதங்களின் குடும்பம் உள்ளது.

மூலக்கூறு சாப்பரோன்கள் ( hsp-70)உயிரணுவின் அனைத்து பகுதிகளிலும் காணப்படும் புரதங்களின் மிகவும் பாதுகாக்கப்பட்ட வகுப்பு: சைட்டோபிளாசம், நியூக்ளியஸ், எண்டோபிளாஸ்மிக் ரெட்டிகுலம், மைட்டோகாண்ட்ரியா. ஒற்றை பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் சி-டெர்மினஸில், ஹெச்எஸ்பி-70 ஆனது ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்களால் செறிவூட்டப்பட்ட 7-9 அமினோ அமில எச்சங்கள் நீளமான பெப்டைட்களுடன் தொடர்பு கொள்ளக்கூடிய ஒரு பள்ளம் ஆகும். குளோபுலர் புரதங்களில் இத்தகைய பகுதிகள் தோராயமாக ஒவ்வொரு 16 அமினோ அமிலங்களிலும் நிகழ்கின்றன. Hsp-70 ஆனது வெப்பநிலை செயலிழப்பிலிருந்து புரதங்களைப் பாதுகாக்கவும் மற்றும் பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டை மீட்டெடுக்கவும் முடியும்.

சாப்பரோன்ஸ்-60 (hsp-60)புரதங்களின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் பங்கேற்கிறது. Hsp-60 14 துணைக்குழுக்களைக் கொண்ட ஒலிகோமெரிக் புரதங்களாக செயல்படுகிறது. Hsp-60 இரண்டு வளையங்களை உருவாக்குகிறது, ஒவ்வொரு வளையமும் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்பட்ட 7 துணைக்குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது.

ஒவ்வொரு துணைக்குழுவும் மூன்று களங்களைக் கொண்டுள்ளது:

நுனிக் களத்தில் பல ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில எச்சங்கள் உள்ளன, அவை உட்பிரிவுகளால் உருவாக்கப்பட்ட குழியின் உட்புறத்தை எதிர்கொள்கின்றன;

பூமத்திய ரேகை டொமைன் ATPase செயல்பாட்டைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் சாப்பரோனின் வளாகத்திலிருந்து புரதத்தை வெளியிடுவதற்கு அவசியமானது;

இடைநிலை டொமைன் நுனி மற்றும் பூமத்திய ரேகை களங்களை இணைக்கிறது.

அதன் மேற்பரப்பில் துண்டுகள் கொண்ட ஒரு புரதம், ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமிலங்களால் செறிவூட்டப்பட்ட, சாப்பரோனின் வளாகத்தின் குழிக்குள் நுழைகிறது. இந்த குழியின் குறிப்பிட்ட சூழலில், செல் சைட்டோசோலின் மற்ற மூலக்கூறுகளிலிருந்து தனிமைப்படுத்தப்பட்ட நிலையில், ஆற்றல்மிக்க மிகவும் சாதகமான இணக்கம் காணப்படும் வரை சாத்தியமான புரத இணக்கங்களின் தேர்வு நிகழ்கிறது. பூர்வீக இணக்கத்தின் சாப்பரோன்-சார்ந்த உருவாக்கம் குறிப்பிடத்தக்க அளவு ஆற்றலின் செலவினத்துடன் தொடர்புடையது, இதன் ஆதாரம் ஏடிபி ஆகும்.

தொகுதி 1 புரதங்களின் கட்டமைப்பு, பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகள்

தொகுதி 1 புரதங்களின் கட்டமைப்பு, பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகள்

தொகுதி அமைப்பு	தீம்கள்
மட்டு அலகு 1	1.1 புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு. பூர்வீக புரத இணக்கத்தை உருவாக்கும் நிலைகள் 1.2 புரதச் செயல்பாட்டின் அடிப்படைகள். புரதச் செயல்பாட்டைப் பாதிக்கும் தசைநார்களாக மருந்துகள் 1.3 புரதங்களின் சிதைவு மற்றும் அவற்றின் தன்னிச்சையான மறுமலர்ச்சிக்கான சாத்தியம்
மட்டு அலகு 2	1.4 ஹீமோகுளோபின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டின் அம்சங்கள் 1.5 செல்லுலார் நிலைமைகளின் கீழ் பூர்வீக புரத இணக்கத்தை பராமரித்தல் 1.6 பல்வேறு புரதங்கள். இம்யூனோகுளோபுலின்களின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி புரதக் குடும்பங்கள் 1.7 புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகள் மற்றும் அவற்றைப் பிரிப்பதற்கான முறைகள்

மாடுலர் யூனிட் 1 மோனோமெரிக் புரோட்டீன்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு மற்றும் அவற்றின் செயல்பாட்டின் அடிப்படைகள்

கற்றல் நோக்கங்கள் முடியும்:

1. பரம்பரை மற்றும் வாங்கிய புரோட்டினோபதிகளின் வளர்ச்சியின் வழிமுறைகளைப் புரிந்து கொள்ள புரதங்களின் கட்டமைப்பு அம்சங்கள் மற்றும் அவற்றின் கட்டமைப்பில் புரதச் செயல்பாடுகளின் சார்பு பற்றிய அறிவைப் பயன்படுத்தவும்.

2. புரதங்களுடன் தொடர்புகொண்டு அவற்றின் செயல்பாட்டை மாற்றும் தசைநார்கள் போன்ற சில மருந்துகளின் சிகிச்சை நடவடிக்கையின் வழிமுறைகளை விளக்குங்கள்.

3. மாறிவரும் நிலைமைகளின் கீழ் அவற்றின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டு உறுதியற்ற தன்மை மற்றும் டினாட்டரேஷனுக்கான போக்கைப் புரிந்து கொள்ள புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் இணக்கத்தன்மை பற்றிய அறிவைப் பயன்படுத்தவும்.

4. மருத்துவப் பொருட்கள் மற்றும் கருவிகள், கிருமி நாசினிகள் போன்றவற்றைக் கிருமி நீக்கம் செய்வதற்கான வழிமுறையாகப் பயன்படுத்துவதை விளக்கவும்.

தெரியும்:

1. புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் நிலைகள்.

2. புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பின் முக்கியத்துவம், அவற்றின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டு பன்முகத்தன்மையை தீர்மானிக்கிறது.

3. புரோட்டீன்களில் செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் வழிமுறை மற்றும் லிகண்டுடன் அதன் குறிப்பிட்ட தொடர்பு, இது புரதங்களின் செயல்பாட்டின் அடிப்படையாகும்.

4. புரதங்களின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டு செயல்பாட்டில் வெளிப்புற தசைநார்கள் (மருந்துகள், நச்சுகள், விஷங்கள்) செல்வாக்கின் எடுத்துக்காட்டுகள்.

5. புரதக் குறைபாட்டின் காரணங்கள் மற்றும் விளைவுகள், டீனாட்டரேஷனை ஏற்படுத்தும் காரணிகள்.

6. மருத்துவத்தில் ஆண்டிசெப்டிக்களாகவும், மருத்துவக் கருவிகளைக் கிருமி நீக்கம் செய்வதற்கான வழிமுறைகளாகவும் நீக்கும் காரணிகளைப் பயன்படுத்துவதற்கான எடுத்துக்காட்டுகள்.

தலைப்பு 1.1. புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு. பூர்வீகத்தை உருவாக்கும் நிலைகள்

புரதச் சீரமைப்புகள்

புரதங்கள் பாலிமர் மூலக்கூறுகள் ஆகும், அதன் மோனோமர்கள் 20 α-அமினோ அமிலங்கள் மட்டுமே. ஒரு புரதத்தில் உள்ள அமினோ அமிலங்களின் தொகுப்பும் வரிசையும் தனிநபர்களின் டிஎன்ஏவில் உள்ள மரபணுக்களின் கட்டமைப்பால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. ஒவ்வொரு புரதமும், அதன் குறிப்பிட்ட கட்டமைப்பிற்கு ஏற்ப, அதன் சொந்த செயல்பாட்டைச் செய்கிறது. கொடுக்கப்பட்ட உயிரினத்தின் புரதங்களின் தொகுப்பு அதன் பினோடைபிக் பண்புகளை தீர்மானிக்கிறது, அத்துடன் பரம்பரை நோய்கள் அல்லது அவற்றின் வளர்ச்சிக்கு ஒரு முன்கணிப்பு உள்ளது.

1. புரதங்களை உருவாக்கும் அமினோ அமிலங்கள். பெப்டைட் பிணைப்பு.புரதங்கள் மோனோமர்களில் இருந்து கட்டப்பட்ட பாலிமர்கள் - 20 α-அமினோ அமிலங்கள், இதன் பொதுவான சூத்திரம்

அமினோ அமிலங்கள் α-கார்பன் அணுவுடன் இணைக்கப்பட்ட தீவிரவாதிகளின் அமைப்பு, அளவு மற்றும் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகளில் வேறுபடுகின்றன. அமினோ அமிலங்களின் செயல்பாட்டுக் குழுக்கள் வெவ்வேறு α- அமினோ அமிலங்களின் பண்புகளின் பண்புகளை தீர்மானிக்கின்றன. α-அமினோ அமிலங்களில் காணப்படும் தீவிரவாதிகள் பல குழுக்களாக பிரிக்கலாம்:

புரோலைன்,மற்ற 19 புரோட்டீன் மோனோமர்களைப் போலல்லாமல், இது ஒரு அமினோ அமிலம் அல்ல, ஆனால் ப்ரோலினில் உள்ள தீவிரமானது α-கார்பன் அணு மற்றும் இமினோ குழுவுடன் தொடர்புடையது

அமினோ அமிலங்கள் நீரில் கரையும் தன்மையில் வேறுபடுகின்றன.இது தண்ணீருடன் (ஹைட்ரேட்) தொடர்பு கொள்ளும் தீவிரவாதிகளின் திறன் காரணமாகும்.

TO ஹைட்ரோஃபிலிக்அனானிக், கேஷனிக் மற்றும் துருவ சார்ஜ் செய்யப்படாத செயல்பாட்டுக் குழுக்களைக் கொண்ட தீவிரவாதிகள் அடங்கும்.

TO ஹைட்ரோபோபிக்மெத்தில் குழுக்கள், அலிபாடிக் சங்கிலிகள் அல்லது மோதிரங்களைக் கொண்ட தீவிரவாதிகள் அடங்கும்.

2. பெப்டைட் பிணைப்புகள் பெப்டைட்களை உருவாக்க அமினோ அமிலங்களை இணைக்கின்றன.பெப்டைட் தொகுப்பின் போது, ​​ஒரு அமினோ அமிலத்தின் α-கார்பாக்சைல் குழு மற்றொரு அமினோ அமிலத்தின் α-அமினோ குழுவுடன் தொடர்புகொண்டு உருவாகிறது. பெப்டைட் பிணைப்பு:

புரதங்கள் பாலிபெப்டைடுகள், அதாவது. பெப்டைட் பிணைப்பால் இணைக்கப்பட்ட α-அமினோ அமிலங்களின் நேரியல் பாலிமர்கள் (படம் 1.1.)

அரிசி. 1.1 பெப்டைட்களின் கட்டமைப்பை விவரிக்கப் பயன்படுத்தப்படும் சொற்கள்

பாலிபெப்டைட்களை உருவாக்கும் அமினோ அமிலங்களின் மோனோமர்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன அமினோ அமில எச்சங்கள்.மீண்டும் மீண்டும் வரும் குழுக்களின் சங்கிலி - NH-CH-CO- படிவங்கள் பெப்டைட் முதுகெலும்பு.இலவச α-அமினோ குழுவைக் கொண்ட ஒரு அமினோ அமில எச்சம் N-டெர்மினல் என்றும், இலவச α-கார்பாக்சில் குழுவைக் கொண்டிருப்பது சி-டெர்மினல் என்றும் அழைக்கப்படுகிறது. பெப்டைடுகள் என்-டெர்மினஸ் முதல் சி-டெர்மினஸ் வரை எழுதப்பட்டு படிக்கப்படுகின்றன.

ப்ரோலின் இமினோ குழுவால் உருவாக்கப்பட்ட பெப்டைட் பிணைப்பு மற்ற பெப்டைட் பிணைப்புகளிலிருந்து வேறுபடுகிறது: பெப்டைட் குழுவின் நைட்ரஜன் அணுவில் ஹைட்ரஜன் இல்லை,

அதற்கு பதிலாக, ஒரு ரேடிக்கலுடன் ஒரு பிணைப்பு உள்ளது, இதன் விளைவாக வளையத்தின் ஒரு பக்கம் பெப்டைட் முதுகெலும்பில் சேர்க்கப்பட்டுள்ளது:

பெப்டைடுகள் அமினோ அமில கலவை, அமினோ அமிலங்களின் எண்ணிக்கை மற்றும் அமினோ அமில இணைப்பு வரிசையில் வேறுபடுகின்றன, எடுத்துக்காட்டாக, Ser-Ala-Glu-Gis மற்றும் His-Glu-Ala-Ser இரண்டு வெவ்வேறு பெப்டைடுகள்.

பெப்டைட் பிணைப்புகள் மிகவும் வலுவானவை, மேலும் அவற்றின் இரசாயன நொதி அல்லாத நீராற்பகுப்புக்கு கடுமையான நிலைமைகள் தேவைப்படுகின்றன: பகுப்பாய்வு செய்யப்படும் புரதமானது செறிவூட்டப்பட்ட ஹைட்ரோகுளோரிக் அமிலத்தில் சுமார் 110° வெப்பநிலையில் 24 மணிநேரத்திற்கு ஹைட்ரோலைஸ் செய்யப்படுகிறது. உயிருள்ள கலத்தில், பெப்டைட் பிணைப்புகள் உடைக்கப்படலாம் புரோட்டியோலிடிக் என்சைம்கள்,அழைக்கப்பட்டது புரதங்கள்அல்லது பெப்டைட் ஹைட்ரோலேஸ்கள்.

3. புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு.வெவ்வேறு புரதங்களின் பெப்டைட் சங்கிலிகளில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்கள் சீரற்ற முறையில் மாறாது, ஆனால் ஒரு குறிப்பிட்ட வரிசையில் அமைக்கப்பட்டிருக்கும். பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் நேரியல் வரிசை அல்லது மாற்று வரிசை அழைக்கப்படுகிறது புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு.

ஒவ்வொரு புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பும் டிஎன்ஏ மூலக்கூறில் (மரபணு எனப்படும் பகுதியில்) குறியிடப்பட்டு, படியெடுத்தல் (எம்ஆர்என்ஏவில் தகவலை நகலெடுத்தல்) மற்றும் மொழிபெயர்ப்பின் போது (புரதத்தின் முதன்மைக் கட்டமைப்பின் தொகுப்பு) உணரப்படுகிறது. இதன் விளைவாக, ஒரு நபரின் புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு பெற்றோரிடமிருந்து குழந்தைகளுக்கு பரம்பரையாக அனுப்பப்படும் தகவல் ஆகும், இது கொடுக்கப்பட்ட உயிரினத்தின் புரதங்களின் கட்டமைப்பு அம்சங்களை தீர்மானிக்கிறது, இதில் இருக்கும் புரதங்களின் செயல்பாடு சார்ந்துள்ளது (படம் 1.2.).

அரிசி. 1.2 மரபணு வகை மற்றும் தனிநபரின் உடலில் தொகுக்கப்பட்ட புரதங்களின் இணக்கம் ஆகியவற்றுக்கு இடையேயான உறவு

மனித உடலில் உள்ள சுமார் 100,000 தனிப்பட்ட புரதங்கள் ஒவ்வொன்றும் உள்ளன தனித்துவமானமுதன்மை அமைப்பு. ஒரே மாதிரியான புரதத்தின் மூலக்கூறுகள் (உதாரணமாக, அல்புமின்) அமினோ அமில எச்சங்களின் அதே மாற்றீட்டைக் கொண்டுள்ளன, இது அல்புமினை வேறு எந்த தனிப்பட்ட புரதத்திலிருந்தும் வேறுபடுத்துகிறது.

ஒரு பெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் வரிசையை பதிவு செய்யும் தகவலின் ஒரு வடிவமாகக் கருதலாம். இந்தத் தகவல், லீனியர் பெப்டைட் சங்கிலியின் இடஞ்சார்ந்த மடிப்பை மிகவும் கச்சிதமான முப்பரிமாண அமைப்பாகத் தீர்மானிக்கிறது. இணக்கம்அணில். செயல்பாட்டு ரீதியாக செயல்படும் புரத இணக்கத்தை உருவாக்கும் செயல்முறை அழைக்கப்படுகிறது மடிப்பு

4. புரத இணக்கம்.பெப்டைட் முதுகெலும்பில் இலவச சுழற்சி பெப்டைட் குழுவின் நைட்ரஜன் அணுவிற்கும் அண்டை α-கார்பன் அணுவிற்கும், அதே போல் α-கார்பன் அணுவிற்கும் கார்பனைல் குழுவின் கார்பனுக்கும் இடையில் சாத்தியமாகும். அமினோ அமில எச்சங்களின் செயல்பாட்டுக் குழுக்களின் தொடர்பு காரணமாக, புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு மிகவும் சிக்கலான இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்புகளைப் பெறலாம். குளோபுலர் புரதங்களில், பெப்டைட் சங்கிலிகளின் இணக்கத்தின் இரண்டு முக்கிய நிலைகள் உள்ளன: இரண்டாம் நிலைமற்றும் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு.

புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்புபெப்டைட் முதுகெலும்பின் -C=O மற்றும் -NH- ஆகிய செயல்பாட்டுக் குழுக்களுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளின் உருவாக்கத்தின் விளைவாக உருவாகும் இடஞ்சார்ந்த அமைப்பு ஆகும். இந்த வழக்கில், பெப்டைட் சங்கிலி இரண்டு வகையான வழக்கமான கட்டமைப்புகளைப் பெறலாம்: α-ஹெலிகள்மற்றும் β-கட்டமைப்புகள்.

IN α-ஹெலிகள்கார்போனைல் குழுவின் ஆக்ஸிஜன் அணுவிற்கும் அதிலிருந்து 4 வது அமினோ அமிலத்தின் அமைடு நைட்ரஜனின் ஹைட்ரஜனுக்கும் இடையில் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் உருவாகின்றன; அமினோ அமில எச்சங்களின் பக்க சங்கிலிகள்

இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் உருவாக்கத்தில் பங்கேற்காமல், சுழல் சுற்றளவில் அமைந்துள்ளன (படம் 1.3.).

மொத்த ரேடிக்கல்கள் அல்லது சமமான கட்டணங்களைக் கொண்ட தீவிரவாதிகள் α-ஹெலிக்ஸ் உருவாவதைத் தடுக்கிறார்கள். பெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள நைட்ரஜன் அணுவில் ஹைட்ரஜன் இல்லாததால் ஹைட்ரஜன் பிணைப்பை உருவாக்க இயலாது என்பதால், வளைய அமைப்பைக் கொண்ட புரோலைன் எச்சம், α- ஹெலிக்ஸை குறுக்கிடுகிறது. நைட்ரஜனுக்கும் α-கார்பன் அணுவிற்கும் இடையிலான பிணைப்பு புரோலைன் வளையத்தின் ஒரு பகுதியாகும், எனவே பெப்டைட் முதுகெலும்பு இந்த கட்டத்தில் வளைகிறது.

β-கட்டமைப்புஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் பெப்டைட் முதுகெலும்பின் நேரியல் பகுதிகளுக்கு இடையில் உருவாகிறது, இதன் மூலம் மடிந்த கட்டமைப்புகளை உருவாக்குகிறது. பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் அல்லது அதன் பாகங்கள் உருவாகலாம் இணையானஅல்லது எதிரெதிர் β-கட்டமைப்புகள்.முதல் வழக்கில், ஊடாடும் பெப்டைட் சங்கிலிகளின் N- மற்றும் C-டெர்மினிகள் ஒன்றிணைகின்றன, இரண்டாவதாக அவை எதிர் திசையில் உள்ளன (படம் 1.4).

அரிசி. 1.3 புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு - α- ஹெலிக்ஸ்

அரிசி. 1.4 இணை மற்றும் எதிரெதிர் β-தாள் கட்டமைப்புகள்

β-கட்டமைப்புகள் பரந்த அம்புகளால் குறிக்கப்படுகின்றன: A - எதிர்பொருந்தல் β-கட்டமைப்பு. பி - இணை β-தாள் கட்டமைப்புகள்

சில புரதங்களில், வெவ்வேறு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் பெப்டைட் முதுகெலும்பின் அணுக்களுக்கு இடையில் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் காரணமாக β- கட்டமைப்புகள் உருவாகலாம்.

புரதங்களிலும் காணப்படுகிறது ஒழுங்கற்ற இரண்டாம் நிலை கொண்ட பகுதிகள்பாலிபெப்டைட் முதுகெலும்பின் வளைவுகள், சுழல்கள் மற்றும் திருப்பங்களை உள்ளடக்கிய அமைப்பு. அவை பெரும்பாலும் பெப்டைட் சங்கிலியின் திசை மாறும் இடங்களில் அமைந்துள்ளன, உதாரணமாக, ஒரு இணையான β- தாள் அமைப்பு உருவாகும்போது.

α- ஹெலிகள் மற்றும் β- கட்டமைப்புகள் இருப்பதன் அடிப்படையில், குளோபுலர் புரதங்களை நான்கு வகைகளாகப் பிரிக்கலாம்.

அரிசி. 1.5 மயோகுளோபின் (A) மற்றும் ஹீமோகுளோபின் β-செயின் (B) ஆகியவற்றின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு, எட்டு α-ஹெலிக்களைக் கொண்டுள்ளது

அரிசி. 1.6 ட்ரையோஸ்பாஸ்பேட் ஐசோமரேஸ் மற்றும் பைருவேட் கைனேஸ் டொமைனின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

அரிசி. 1.7 இம்யூனோகுளோபுலின் (A) மற்றும் என்சைம் சூப்பர் ஆக்சைடு டிஸ்முடேஸ் (B) ஆகியவற்றின் நிலையான களத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

IN நான்காவது வகைசிறிய அளவிலான வழக்கமான இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளைக் கொண்ட புரதங்கள் சேர்க்கப்பட்டுள்ளன. இந்த புரதங்களில் சிறிய சிஸ்டைன் நிறைந்த புரதங்கள் அல்லது மெட்டாலோபுரோட்டின்கள் அடங்கும்.

புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு- பெப்டைட் சங்கிலியில் ஒருவருக்கொருவர் கணிசமான தொலைவில் அமைந்திருக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையிலான தொடர்புகளின் காரணமாக உருவான ஒரு வகை இணக்கம். பெரும்பாலான புரதங்கள் ஒரு குளோபுல் (குளோபுலர் புரதங்கள்) போன்ற இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பை உருவாக்குகின்றன.

ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் என்று அழைக்கப்படுவதன் மூலம் ஒன்றிணைக்க முனைகின்றன ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்மற்றும் இன்டர்மாலிகுலர் வான் டெர் வால்ஸ் படைகள், ஒரு அடர்த்தியான ஹைட்ரோபோபிக் கோர் புரோட்டீன் குளோபுலுக்குள் உருவாகிறது. ஹைட்ரோஃபிலிக் அயனியாக்கம் மற்றும் அயனியாக்கம் செய்யப்படாத தீவிரவாதிகள் முக்கியமாக புரதத்தின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளன மற்றும் தண்ணீரில் அதன் கரைதிறனை தீர்மானிக்கின்றன.

அரிசி. 1.8 ஒரு புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்கும் போது அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே எழும் பிணைப்புகளின் வகைகள்

1 - அயனி பிணைப்பு- நேர்மறை மற்றும் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட செயல்பாட்டுக் குழுக்களுக்கு இடையில் நிகழ்கிறது;

2 - ஹைட்ரஜன் பிணைப்பு- ஒரு ஹைட்ரோஃபிலிக் சார்ஜ் செய்யப்படாத குழுவிற்கும் வேறு எந்த ஹைட்ரோஃபிலிக் குழுவிற்கும் இடையில் நிகழ்கிறது;

3 - ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்- ஹைட்ரோபோபிக் தீவிரவாதிகள் இடையே எழுகின்றன;

4 - டிஸல்பைட் பிணைப்பு- சிஸ்டைன் எச்சங்களின் SH குழுக்களின் ஆக்சிஜனேற்றம் மற்றும் ஒருவருக்கொருவர் அவற்றின் தொடர்பு காரணமாக உருவாக்கப்பட்டது

ஹைட்ரோஃபோபிக் மையத்திற்குள் காணப்படும் ஹைட்ரோபிலிக் அமினோ அமில எச்சங்கள் ஒன்றையொன்று பயன்படுத்தி தொடர்பு கொள்ளலாம் அயனிமற்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள்(படம் 1.8).

அயனி மற்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள், அத்துடன் ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் பலவீனமாக உள்ளன: அவற்றின் ஆற்றல் அறை வெப்பநிலையில் மூலக்கூறுகளின் வெப்ப இயக்கத்தின் ஆற்றலை விட அதிகமாக இல்லை. பல பலவீனமான பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் மூலம் புரதத்தின் இணக்கம் பராமரிக்கப்படுகிறது. ஒரு புரதத்தை உருவாக்கும் அணுக்கள் நிலையான இயக்கத்தில் இருப்பதால், சில பலவீனமான பிணைப்புகளை உடைத்து மற்றவற்றை உருவாக்குவது சாத்தியமாகும், இது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் தனிப்பட்ட பிரிவுகளின் சிறிய இயக்கங்களுக்கு வழிவகுக்கிறது. சிலவற்றை உடைத்து மற்ற பலவீனமான பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் விளைவாக இணக்கத்தை மாற்றும் புரதங்களின் இந்த பண்பு அழைக்கப்படுகிறது இணக்க குறைபாடு.

மனித உடலில் ஆதரிக்கும் அமைப்புகள் உள்ளன ஹோமியோஸ்டாஸிஸ்- ஆரோக்கியமான உடலுக்கு சில ஏற்றுக்கொள்ளக்கூடிய வரம்புகளுக்குள் உள் சூழலின் நிலைத்தன்மை. ஹோமியோஸ்டாசிஸ் நிலைமைகளின் கீழ், இணக்கத்தில் சிறிய மாற்றங்கள் புரதங்களின் ஒட்டுமொத்த கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டை சீர்குலைக்காது. ஒரு புரதத்தின் செயல்பாட்டு ரீதியாக செயல்படும் இணக்கம் அழைக்கப்படுகிறது சொந்த இணக்கம்.உட்புற சூழலில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் (உதாரணமாக, குளுக்கோஸ், Ca அயனிகள், புரோட்டான்கள் மற்றும் பலவற்றின் செறிவு) புரதச் செயல்பாடுகளின் இணக்கம் மற்றும் இடையூறுகளில் மாற்றங்களுக்கு வழிவகுக்கும்.

சில புரதங்களின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு நிலைப்படுத்தப்படுகிறது டிஸல்பைட் பிணைப்புகள்,இரண்டு எச்சங்களின் -SH குழுக்களின் தொடர்பு காரணமாக உருவாக்கப்பட்டது

அரிசி. 1.9 ஒரு புரத மூலக்கூறில் ஒரு டைசல்பைட் பிணைப்பு உருவாக்கம்

சிஸ்டைன் (படம் 1.9). பெரும்பாலான உள்செல்லுலார் புரதங்கள் அவற்றின் மூன்றாம் கட்டமைப்பில் கோவலன்ட் டிஸல்பைடு பிணைப்புகளைக் கொண்டிருக்கவில்லை. அவற்றின் இருப்பு உயிரணுவால் சுரக்கும் புரதங்களின் சிறப்பியல்பு ஆகும், இது புற-செல்லுலர் நிலைகளில் அவற்றின் அதிக நிலைத்தன்மையை உறுதி செய்கிறது. இவ்வாறு, இன்சுலின் மற்றும் இம்யூனோகுளோபுலின் மூலக்கூறுகளில் டிஸல்பைட் பிணைப்புகள் உள்ளன.

இன்சுலின்- ஒரு புரத ஹார்மோன் கணையத்தின் β- செல்களில் தொகுக்கப்பட்டு இரத்தத்தில் குளுக்கோஸின் செறிவு அதிகரிப்பதற்கு பதிலளிக்கும் வகையில் இரத்தத்தில் சுரக்கப்படுகிறது. இன்சுலின் கட்டமைப்பில், பாலிபெப்டைட் A மற்றும் B சங்கிலிகளை இணைக்கும் இரண்டு டைசல்பைட் பிணைப்புகள் உள்ளன, மேலும் A சங்கிலிக்குள் ஒரு டிஸல்பைடு பிணைப்பு (படம் 1.10).

அரிசி. 1.10 இன்சுலின் கட்டமைப்பில் டைசல்பைட் பிணைப்புகள்

5. புரதங்களின் சூப்பர் செகண்டரி அமைப்பு.வெவ்வேறு முதன்மை அமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகளைக் கொண்ட புரதங்களில், அவை சில நேரங்களில் கண்டறியப்படுகின்றன ஒத்த சேர்க்கைகள் மற்றும் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளின் உறவினர் நிலைகள்,அவை சூப்பர் செகண்டரி அமைப்பு என்று அழைக்கப்படுகின்றன. இது இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகளுக்கு இடையில் ஒரு இடைநிலை நிலையை ஆக்கிரமித்துள்ளது, ஏனெனில் இது புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் கூறுகளின் ஒரு குறிப்பிட்ட கலவையாகும். "α-ஹெலிக்ஸ்-டர்ன்-எ-ஹெலிக்ஸ்," "லியூசின் ஜிப்பர்," "துத்தநாக விரல்கள்," போன்ற குறிப்பிட்ட பெயர்களைக் கொண்ட சூப்பர் செகண்டரி கட்டமைப்புகள் டிஎன்ஏ-பிணைப்பு புரதங்களின் சிறப்பியல்பு.

"லியூசின் ஜிப்பர்."இந்த வகை சூப்பர் செகண்டரி அமைப்பு இரண்டு புரதங்களை ஒன்றாக இணைக்கப் பயன்படுகிறது. ஊடாடும் புரதங்களின் மேற்பரப்பில் குறைந்தது நான்கு லியூசின் எச்சங்களைக் கொண்ட α- ஹெலிகல் பகுதிகள் உள்ளன. α-ஹெலிக்ஸில் உள்ள லியூசின் எச்சங்கள் ஆறு அமினோ அமிலங்கள் தவிர அமைந்துள்ளன. α-ஹெலிக்ஸின் ஒவ்வொரு திருப்பமும் 3.6 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்டிருப்பதால், ஒவ்வொரு இரண்டாவது திருப்பத்தின் மேற்பரப்பிலும் லியூசின் தீவிரவாதிகள் அமைந்துள்ளன. ஒரு புரதத்தின் α-ஹெலிக்ஸின் லியூசின் எச்சங்கள் மற்றொரு புரதத்தின் லியூசின் எச்சங்களுடன் தொடர்பு கொள்ளலாம் (ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்), அவற்றை ஒன்றாக இணைக்கிறது (படம் 1.11.). பல டிஎன்ஏ பிணைப்பு புரதங்கள் ஒலிகோமெரிக் வளாகங்களில் செயல்படுகின்றன, அங்கு தனித்தனி துணைக்குழுக்கள் "லியூசின் சிப்பர்கள்" மூலம் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்படுகின்றன.

அரிசி. 1.11. இரண்டு புரதங்களின் α-ஹெலிகல் பகுதிகளுக்கு இடையே "லியூசின் ஜிப்பர்"

அத்தகைய புரதங்களின் உதாரணம் ஹிஸ்டோன்கள். ஹிஸ்டோன்கள்- அணு புரதங்கள், இதில் அதிக எண்ணிக்கையிலான நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட அமினோ அமிலங்கள் உள்ளன - அர்ஜினைன் மற்றும் லைசின் (80% வரை). ஹிஸ்டோன் மூலக்கூறுகள் "லியூசின் சிப்பர்களை" பயன்படுத்தி எட்டு மோனோமர்களைக் கொண்ட ஒலிகோமெரிக் வளாகங்களாக இணைக்கப்படுகின்றன, இந்த மூலக்கூறுகளின் குறிப்பிடத்தக்க ஒரே மாதிரியான சார்ஜ் இருந்தபோதிலும்.

"துத்தநாக விரல்"- சூப்பர் செகண்டரி கட்டமைப்பின் மாறுபாடு, டிஎன்ஏ-பிணைப்பு புரதங்களின் சிறப்பியல்பு, புரதத்தின் மேற்பரப்பில் ஒரு நீளமான துண்டு வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் சுமார் 20 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்டுள்ளது (படம் 1.12). "நீட்டிய விரல்" வடிவம் நான்கு அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுடன் பிணைக்கப்பட்ட துத்தநாக அணுவால் ஆதரிக்கப்படுகிறது - இரண்டு சிஸ்டைன் எச்சங்கள் மற்றும் இரண்டு ஹிஸ்டைடின் எச்சங்கள். சில சந்தர்ப்பங்களில், ஹிஸ்டைடின் எச்சங்களுக்கு பதிலாக, சிஸ்டைன் எச்சங்கள் உள்ளன. இரண்டு நெருக்கமாக கிடக்கும் சிஸ்டைன் எச்சங்கள் மற்ற இரண்டு கிசிலி எச்சங்களிலிருந்து தோராயமாக 12 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்ட Cys வரிசையால் பிரிக்கப்படுகின்றன. புரதத்தின் இந்தப் பகுதியானது α-ஹெலிக்ஸை உருவாக்குகிறது, இவற்றின் தீவிரவாதிகள் குறிப்பாக டிஎன்ஏவின் முக்கிய பள்ளத்தின் ஒழுங்குமுறைப் பகுதிகளுடன் பிணைக்க முடியும். தனிப்பட்ட பிணைப்பு விவரக்குறிப்பு

அரிசி. 1.12. "துத்தநாக விரல்" கட்டமைப்பை உருவாக்கும் டிஎன்ஏ-பிணைப்பு புரதங்களின் பகுதியின் முதன்மை அமைப்பு (எழுத்துக்கள் இந்த கட்டமைப்பை உருவாக்கும் அமினோ அமிலங்களைக் குறிக்கின்றன)

ஒழுங்குமுறை டிஎன்ஏ பிணைப்பு புரதமானது துத்தநாக விரல் பகுதியில் அமைந்துள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் வரிசையைப் பொறுத்தது. இத்தகைய கட்டமைப்புகள், குறிப்பாக, டிரான்ஸ்கிரிப்ஷனை ஒழுங்குபடுத்துவதில் ஈடுபட்டுள்ள ஸ்டீராய்டு ஹார்மோன்களுக்கான ஏற்பிகளைக் கொண்டிருக்கின்றன (டிஎன்ஏவிலிருந்து ஆர்என்ஏ வரை தகவலைப் படித்தல்).

தலைப்பு 1.2. புரதச் செயல்பாட்டின் அடிப்படைகள். புரோட்டீன் செயல்பாட்டை பாதிக்கும் தசைநார்களாக மருந்துகள்

1. புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையம் மற்றும் லிகண்டுடன் அதன் தொடர்பு.மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்கும் போது, ​​ஒரு பகுதி செயல்படும் புரதத்தின் மேற்பரப்பில் உருவாகிறது, பொதுவாக ஒரு இடைவெளியில், முதன்மை கட்டமைப்பில் ஒருவருக்கொருவர் வெகு தொலைவில் உள்ள அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் உருவாகிறது. கொடுக்கப்பட்ட புரதத்திற்கான தனித்துவமான கட்டமைப்பைக் கொண்ட இந்தப் பகுதியானது, குறிப்பிட்ட மூலக்கூறு அல்லது ஒத்த மூலக்கூறுகளின் குழுவுடன் குறிப்பாகத் தொடர்பு கொள்ளும் திறன் கொண்டது, இது புரத-தசை பிணைப்பு தளம் அல்லது செயலில் உள்ள தளம் என்று அழைக்கப்படுகிறது. லிகண்ட்ஸ் என்பது புரதங்களுடன் தொடர்பு கொள்ளும் மூலக்கூறுகள்.

உயர் விவரக்குறிப்புதசைநார் உடனான புரதத்தின் தொடர்பு, செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பை தசைநார் கட்டமைப்பிற்கு நிரப்புவதன் மூலம் உறுதி செய்யப்படுகிறது.

நிரப்புத்தன்மை- இது ஊடாடும் மேற்பரப்புகளின் இடஞ்சார்ந்த மற்றும் இரசாயன தொடர்பு. செயலில் உள்ள மையம் அதில் உள்ள தசைநார்க்கு இடஞ்சார்ந்த முறையில் ஒத்துப்போவது மட்டுமல்லாமல், செயலில் உள்ள மையத்தில் சேர்க்கப்பட்டுள்ள தீவிரவாதிகளின் செயல்பாட்டுக் குழுக்களுக்கும் தசைநார் வைத்திருக்கும் லிகண்டிற்கும் இடையே பிணைப்புகள் (அயனி, ஹைட்ரஜன் மற்றும் ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்) உருவாக்கப்பட வேண்டும். செயலில் உள்ள மையத்தில் (படம் 1.13).

அரிசி. 1.13. லிகண்டுடன் புரதத்தின் நிரப்பு தொடர்பு

சில தசைநார்கள், ஒரு புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்துடன் இணைக்கப்படும்போது, ​​புரதங்களின் செயல்பாட்டில் துணைப் பங்கு வகிக்கிறது. இத்தகைய லிகண்ட்கள் காஃபாக்டர்கள் என்றும், புரதம் அல்லாத பகுதியைக் கொண்ட புரதங்கள் என்றும் அழைக்கப்படுகின்றன சிக்கலான புரதங்கள்(எளிய புரதங்களுக்கு மாறாக, புரதப் பகுதியை மட்டுமே கொண்டுள்ளது). புரதம் அல்லாத பகுதி, புரதத்துடன் உறுதியாக இணைக்கப்பட்டுள்ளது, அழைக்கப்படுகிறது செயற்கை குழு.எடுத்துக்காட்டாக, மயோகுளோபின், ஹீமோகுளோபின் மற்றும் சைட்டோக்ரோம்கள் செயலில் உள்ள மையத்துடன் உறுதியாக இணைக்கப்பட்ட இரும்பு அயனியைக் கொண்ட ஒரு செயற்கைக் குழு, ஹீம் ஆகியவற்றைக் கொண்டிருக்கின்றன. ஹீம் கொண்ட சிக்கலான புரதங்கள் ஹீமோபுரோட்டின்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன.

குறிப்பிட்ட தசைநார்கள் புரதங்களுடன் இணைக்கப்படும்போது, ​​இந்த புரதங்களின் செயல்பாடு வெளிப்படுகிறது. எனவே, இரத்த பிளாஸ்மாவில் உள்ள மிக முக்கியமான புரதமான அல்புமின், கொழுப்பு அமிலங்கள், பிலிரூபின், சில மருந்துகள் போன்ற ஹைட்ரோபோபிக் லிகண்ட்களை செயலில் உள்ள மையத்தில் இணைப்பதன் மூலம் அதன் போக்குவரத்து செயல்பாட்டை வெளிப்படுத்துகிறது (படம் 1.14)

பெப்டைட் சங்கிலியின் முப்பரிமாண அமைப்புடன் தொடர்பு கொள்ளும் தசைநார்கள் குறைந்த மூலக்கூறு கரிம மற்றும் கனிம மூலக்கூறுகள் மட்டுமல்ல, மேக்ரோமிகுலூல்களாகவும் இருக்கலாம்:

டிஎன்ஏ (மேலே விவாதிக்கப்பட்ட டிஎன்ஏ-பிணைப்பு புரதங்களுடன் எடுத்துக்காட்டுகள்);

பாலிசாக்கரைடுகள்;

அரிசி. 1.14. மரபணு வகை மற்றும் பினோடைப் இடையேயான உறவு

டிஎன்ஏ மூலக்கூறில் குறியிடப்பட்ட மனித புரதங்களின் தனித்துவமான முதன்மை அமைப்பு, ஒரு தனித்துவமான இணக்கம், செயலில் உள்ள மைய அமைப்பு மற்றும் புரதச் செயல்பாடுகளின் வடிவத்தில் உயிரணுக்களில் உணரப்படுகிறது.

இந்தச் சமயங்களில், பிணைப்புத் தளத்திற்கு இணையான மற்றும் நிரப்பியாக இருக்கும் தசைநார் ஒரு குறிப்பிட்ட பகுதியை புரதம் அங்கீகரிக்கிறது. இவ்வாறு, ஹெபடோசைட்டுகளின் மேற்பரப்பில் இன்சுலின் ஹார்மோனுக்கான ஏற்பி புரதங்கள் உள்ளன, இது ஒரு புரத அமைப்பையும் கொண்டுள்ளது. ரிசெப்டருடன் இன்சுலின் தொடர்பு அதன் இணக்கம் மற்றும் சமிக்ஞை அமைப்புகளை செயல்படுத்துவதில் மாற்றத்தை ஏற்படுத்துகிறது, இது உணவுக்குப் பிறகு ஹெபடோசைட்டுகளில் ஊட்டச்சத்துக்களை சேமிக்க வழிவகுக்கிறது.

இதனால், புரதங்களின் செயல்பாடு தசைநார் கொண்ட புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தின் குறிப்பிட்ட தொடர்புகளை அடிப்படையாகக் கொண்டது.

2. டொமைன் அமைப்பு மற்றும் புரதங்களின் செயல்பாட்டில் அதன் பங்கு.குளோபுலர் புரதங்களின் நீண்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் பெரும்பாலும் பல சிறிய, ஒப்பீட்டளவில் சுயாதீனமான பகுதிகளாக மடிகின்றன. அவை ஒரு சுயாதீனமான மூன்றாம் நிலை அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன, அவை குளோபுலர் புரதங்களை நினைவூட்டுகின்றன, மேலும் அவை அழைக்கப்படுகின்றன களங்கள்.புரதங்களின் டொமைன் அமைப்பு காரணமாக, அவற்றின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு உருவாக்க எளிதானது.

டொமைன் புரோட்டீன்களில், லிகண்ட் பைண்டிங் தளங்கள் பெரும்பாலும் களங்களுக்கு இடையே அமைந்திருக்கும். எனவே, டிரிப்சின் என்பது ஒரு புரோட்டியோலிடிக் என்சைம் ஆகும், இது கணையத்தின் எக்ஸோகிரைன் பகுதியால் உற்பத்தி செய்யப்படுகிறது மற்றும் உணவு புரதங்களின் செரிமானத்திற்கு அவசியம். இது இரண்டு-டொமைன் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் டிரிப்சினை அதன் தசைநார் - உணவுப் புரதத்துடன் பிணைக்கும் மையம் இரண்டு களங்களுக்கு இடையே உள்ள பள்ளத்தில் அமைந்துள்ளது. செயலில் உள்ள மையத்தில், உணவு புரதத்தின் ஒரு குறிப்பிட்ட தளத்தை திறம்பட பிணைப்பதற்கும் அதன் பெப்டைட் பிணைப்புகளின் நீராற்பகுப்புக்கும் தேவையான நிலைமைகள் உருவாக்கப்படுகின்றன.

செயலில் உள்ள மையம் தசைநார் (படம் 1.15) உடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது ஒரு புரதத்தில் உள்ள வெவ்வேறு களங்கள் ஒன்றோடொன்று தொடர்புடையதாக நகரலாம்.

ஹெக்ஸோகினேஸ்- ATP ஐப் பயன்படுத்தி குளுக்கோஸின் பாஸ்போரிலேஷனை ஊக்குவிக்கும் ஒரு நொதி. நொதியின் செயலில் உள்ள தளம் இரண்டு களங்களுக்கு இடையில் பிளவுபட்ட இடத்தில் அமைந்துள்ளது. ஹெக்ஸோகினேஸ் குளுக்கோஸுடன் பிணைக்கும்போது, ​​அதைச் சுற்றியுள்ள களங்கள் மூடப்பட்டு, அடி மூலக்கூறு சிக்கிக் கொள்கிறது, அங்கு பாஸ்போரிலேஷன் ஏற்படுகிறது (படம் 1.15 ஐப் பார்க்கவும்).

அரிசி. 1.15 ஹெக்ஸோகினேஸ் களங்களை குளுக்கோஸுடன் பிணைத்தல்

சில புரதங்களில், பல்வேறு லிகண்ட்களுடன் பிணைப்பதன் மூலம் களங்கள் சுயாதீனமான செயல்பாடுகளைச் செய்கின்றன. இத்தகைய புரதங்கள் மல்டிஃபங்க்ஸ்னல் என்று அழைக்கப்படுகின்றன.

3. மருந்துகள் புரதங்களின் செயல்பாட்டை பாதிக்கும் தசைநார்கள்.தசைநார்களுடன் புரதங்களின் தொடர்பு குறிப்பிட்டது. இருப்பினும், புரதத்தின் இணக்கத்தன்மை மற்றும் அதன் செயலில் உள்ள மையத்தின் காரணமாக, செயலில் உள்ள மையத்தில் அல்லது மூலக்கூறின் பிற பகுதியில் உள்ள புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்ளக்கூடிய மற்றொரு பொருளைத் தேர்ந்தெடுக்க முடியும்.

இயற்கையான தசைநார் போன்ற கட்டமைப்பில் உள்ள ஒரு பொருள் அழைக்கப்படுகிறது லிகண்டின் கட்டமைப்பு அனலாக்அல்லது இயற்கைக்கு மாறான தசைநார். இது செயல்படும் தளத்தில் புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்கிறது. ஒரு லிகண்டின் கட்டமைப்பு அனலாக் இரண்டும் புரதச் செயல்பாட்டை மேம்படுத்தும் (அகோனிஸ்ட்),மற்றும் அதை குறைக்க (எதிரி).லிகண்ட் மற்றும் அதன் கட்டமைப்பு ஒப்புமைகள் ஒரே தளத்தில் உள்ள புரதத்துடன் பிணைக்க ஒருவருக்கொருவர் போட்டியிடுகின்றன. இத்தகைய பொருட்கள் அழைக்கப்படுகின்றன போட்டி மாடுலேட்டர்கள்புரதச் செயல்பாடுகளின் (கட்டுப்பாட்டிகள்). பல மருந்துகள் புரத தடுப்பான்களாக செயல்படுகின்றன. அவற்றில் சில இயற்கை லிகண்ட்களின் இரசாயன மாற்றத்தால் பெறப்படுகின்றன. புரதச் செயல்பாடுகளின் தடுப்பான்கள் மருந்துகள் மற்றும் விஷங்களாக இருக்கலாம்.

அட்ரோபின் என்பது எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளின் போட்டித் தடுப்பானாகும்.அசிடைல்கொலின் என்பது கோலினெர்ஜிக் ஒத்திசைவுகள் மூலம் நரம்பு தூண்டுதல்களை கடத்துவதற்கான ஒரு நரம்பியக்கடத்தி ஆகும். உற்சாகத்தை செயல்படுத்த, சினாப்டிக் பிளவுக்குள் வெளியிடப்படும் அசிடைல்கொலின் போஸ்ட்னாப்டிக் சவ்வின் ஏற்பி புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்ள வேண்டும். இரண்டு வகைகள் காணப்படுகின்றன கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள்:

எம் ஏற்பிஅசிடைல்கொலினுடன் கூடுதலாக, இது மஸ்கரின் (ஃப்ளை அகாரிக் டாக்சின்) உடன் தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட முறையில் தொடர்பு கொள்கிறது. M - கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் மென்மையான தசைகளில் உள்ளன, மேலும் அசிடைல்கொலினுடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது, ​​அவற்றின் சுருக்கத்தை ஏற்படுத்துகின்றன;

எச் ஏற்பிகுறிப்பாக நிகோடினுடன் பிணைக்கிறது. என்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் கோடுகளுள்ள எலும்பு தசைகளின் ஒத்திசைவுகளில் காணப்படுகின்றன.

குறிப்பிட்ட தடுப்பான் எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள்அட்ரோபின் ஆகும். இது பெல்லடோனா மற்றும் ஹென்பேன் தாவரங்களில் காணப்படுகிறது.

அட்ரோபின் அசிடைல்கொலின் மற்றும் அவற்றின் இடஞ்சார்ந்த ஏற்பாட்டிற்கு ஒத்த செயல்பாட்டுக் குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது, எனவே இது எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளின் போட்டித் தடுப்பானாகும். எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளுடன் அசிடைல்கொலின் பிணைப்பு மென்மையான தசைகளின் சுருக்கத்தை ஏற்படுத்துகிறது என்பதைக் கருத்தில் கொண்டு, அட்ரோபின் அவற்றின் பிடிப்பைக் குறைக்கும் மருந்தாகப் பயன்படுத்தப்படுகிறது. (ஆண்டிஸ்பாஸ்மோடிக்).எனவே, ஃபண்டஸைப் பார்க்கும்போது கண் தசைகளைத் தளர்த்தவும், இரைப்பை குடல் பெருங்குடலின் போது ஏற்படும் பிடிப்புகளைப் போக்கவும் அட்ரோபின் பயன்படுத்தப்படுகிறது. மத்திய நரம்பு மண்டலத்தில் (சிஎன்எஸ்) எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் உள்ளன, எனவே அதிக அளவு அட்ரோபின்கள் மத்திய நரம்பு மண்டலத்திலிருந்து விரும்பத்தகாத எதிர்வினையை ஏற்படுத்தும்: மோட்டார் மற்றும் மன கிளர்ச்சி, பிரமைகள், வலிப்பு.

டிடிலின் என்பது எச்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளின் ஒரு போட்டி அகோனிஸ்ட் ஆகும், இது நரம்புத்தசை ஒத்திசைவுகளின் செயல்பாட்டைத் தடுக்கிறது.

எலும்பு தசைகளின் நரம்புத்தசை ஒத்திசைவுகளில் எச்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் உள்ளன. அசிடைல்கொலினுடனான அவர்களின் தொடர்பு தசைச் சுருக்கங்களுக்கு வழிவகுக்கிறது. சில அறுவை சிகிச்சை நடவடிக்கைகளின் போது, ​​அதே போல் எண்டோஸ்கோபிக் ஆய்வுகளில், எலும்பு தசைகளை தளர்த்தும் மருந்துகள் பயன்படுத்தப்படுகின்றன. (தசை தளர்த்திகள்).இதில் டிதிலின் அடங்கும், இது அசிடைல்கொலினின் கட்டமைப்பு அனலாக் ஆகும். இது எச்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளுடன் இணைகிறது, ஆனால் அசிடைல்கொலின் போலல்லாமல், இது அசிடைல்கொலினெஸ்டரேஸ் என்ற நொதியால் மிக மெதுவாக அழிக்கப்படுகிறது. அயனி சேனல்களின் நீண்டகால திறப்பு மற்றும் மென்படலத்தின் தொடர்ச்சியான டிப்போலரைசேஷன் ஆகியவற்றின் விளைவாக, நரம்பு தூண்டுதல்களின் கடத்தல் சீர்குலைந்து தசை தளர்வு ஏற்படுகிறது. ஆரம்பத்தில், இந்த பண்புகள் க்யூரே விஷத்தில் கண்டுபிடிக்கப்பட்டன, அதனால்தான் இத்தகைய மருந்துகள் அழைக்கப்படுகின்றன க்யூரே போன்ற.

தலைப்பு 1.3. புரதங்களின் சிதைவு மற்றும் அவற்றின் தன்னிச்சையான புத்துயிர் பெறுவதற்கான சாத்தியக்கூறுகள்

1. பலவீனமான இடைவினைகள் காரணமாக புரதங்களின் பூர்வீக இணக்கம் பராமரிக்கப்படுவதால், புரதத்தைச் சுற்றியுள்ள சூழலின் கலவை மற்றும் பண்புகளில் ஏற்படும் மாற்றங்கள், இரசாயன எதிர்வினைகள் மற்றும் இயற்பியல் காரணிகளின் வெளிப்பாடு ஆகியவை அவற்றின் இணக்கத்தில் மாற்றத்தை ஏற்படுத்துகின்றன (உறுதியான குறைபாட்டின் சொத்து). அதிக எண்ணிக்கையிலான பிணைப்புகளை உடைப்பது, புரதங்களின் பூர்வீக இணக்கம் மற்றும் டீனாட்டரேஷன் அழிவுக்கு வழிவகுக்கிறது.

புரதங்களின் சிதைவு- இது புரதத்தின் இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்தும் பலவீனமான பிணைப்புகளின் சிதைவால் ஏற்படும், denaturing முகவர்களின் செல்வாக்கின் கீழ் அவற்றின் சொந்த இணக்கத்தின் அழிவு ஆகும். Denaturation தனித்தன்மை வாய்ந்த முப்பரிமாண அமைப்பு மற்றும் புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தின் அழிவு மற்றும் அதன் உயிரியல் செயல்பாடு இழப்பு (படம். 1.16) ஆகியவற்றுடன் சேர்ந்துள்ளது.

ஒரு புரதத்தின் அனைத்து சிதைக்கப்பட்ட மூலக்கூறுகளும் அதே புரதத்தின் மற்ற மூலக்கூறுகளிலிருந்து வேறுபட்ட சீரற்ற இணக்கத்தைப் பெறுகின்றன. செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் ஒருவருக்கொருவர் இடஞ்சார்ந்த தொலைவில் உள்ளன, அதாவது. லிகண்டுடன் புரதத்தின் குறிப்பிட்ட பிணைப்பு தளம் அழிக்கப்படுகிறது. டினாட்டரேஷனின் போது, ​​புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு மாறாமல் இருக்கும்.

உயிரியல் ஆராய்ச்சி மற்றும் மருத்துவத்தில் denaturing முகவர்களின் பயன்பாடு.உயிர்வேதியியல் ஆய்வுகளில், உயிரியல் பொருட்களில் குறைந்த மூலக்கூறு எடை கலவைகளை தீர்மானிப்பதற்கு முன், புரதங்கள் பொதுவாக முதலில் கரைசலில் இருந்து அகற்றப்படுகின்றன. டிரிக்ளோரோஅசெட்டிக் அமிலம் (TCA) பெரும்பாலும் இந்த நோக்கத்திற்காக பயன்படுத்தப்படுகிறது. டிசிஏவை கரைசலில் சேர்த்த பிறகு, சிதைந்த புரதங்கள் படிந்து வடிகட்டுவதன் மூலம் எளிதில் அகற்றப்படும் (அட்டவணை 1.1.)

மருத்துவத்தில், ஆட்டோகிளேவ்களில் உள்ள மருத்துவக் கருவிகள் மற்றும் பொருட்களைக் கிருமி நீக்கம் செய்யும் முகவர்கள் பெரும்பாலும் பயன்படுத்தப்படுகின்றன (அதிக வெப்பநிலையில் உள்ள டெனாச்சர்) மற்றும் நோய்க்கிருமி நுண்ணுயிரிகளைக் கொண்ட அசுத்தமான மேற்பரப்புகளுக்கு சிகிச்சையளிக்க கிருமி நாசினிகள் (ஆல்கஹால், பீனால், குளோராமைன்).

2. தன்னிச்சையான புரதத்தை மீண்டும் செயல்படுத்துதல்- புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பு, இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டின் நிர்ணயத்தின் ஆதாரம். தனிப்பட்ட புரதங்கள் ஒரே மாதிரியான அமினோ அமில வரிசையைக் கொண்ட ஒரு மரபணுவின் தயாரிப்புகள் மற்றும் கலத்தில் அதே இணக்கத்தைப் பெறுகின்றன. ஒரு புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு ஏற்கனவே அதன் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டைப் பற்றிய தகவல்களைக் கொண்டுள்ளது என்ற அடிப்படை முடிவு, சில புரதங்களின் (குறிப்பாக, ரிபோநியூக்லீஸ் மற்றும் மயோகுளோபின்) தன்னிச்சையாக புதுப்பிக்கும் திறனின் அடிப்படையில் செய்யப்பட்டது.

ஸ்பேஷியல் புரோட்டீன் கட்டமைப்புகளின் உருவாக்கம் சுய-அசெம்பிளி முறையால் மேற்கொள்ளப்படுகிறது - ஒரு தன்னிச்சையான செயல்முறை, இதில் ஒரு தனித்துவமான முதன்மை கட்டமைப்பைக் கொண்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலி, கரைசலில் குறைந்த இலவச ஆற்றலுடன் இணக்கத்தை ஏற்க முனைகிறது. டினாட்டரேஷனுக்குப் பிறகு அவற்றின் முதன்மை கட்டமைப்பைத் தக்கவைத்துக்கொள்ளும் புரதங்களை மறுஉற்பத்தி செய்யும் திறன் ரைபோநியூக்லீஸ் என்ற நொதியுடன் ஒரு பரிசோதனையில் விவரிக்கப்பட்டது.

ரிபோநியூக்லீஸ் என்பது ஆர்என்ஏ மூலக்கூறில் உள்ள தனிப்பட்ட நியூக்ளியோடைடுகளுக்கு இடையே உள்ள பிணைப்பை உடைக்கும் ஒரு நொதியாகும். இந்த குளோபுலர் புரதம் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியைக் கொண்டுள்ளது, இதன் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு பல பலவீனமான மற்றும் நான்கு டிஸல்பைடு பிணைப்புகளால் உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது.

மூலக்கூறில் உள்ள ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உடைக்கும் யூரியாவுடன் ரிபோநியூக்லீஸ் சிகிச்சை, மற்றும் டிசல்பைட் பிணைப்புகளை உடைக்கும் குறைக்கும் முகவர், நொதியின் சிதைவு மற்றும் அதன் செயல்பாட்டை இழக்க வழிவகுக்கிறது.

டயாலிசிஸ் மூலம் டினாட்டரிங் முகவர்களை அகற்றுவது புரத இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டை மீட்டெடுக்க வழிவகுக்கிறது, அதாவது. மறுபிறப்புக்கு. (படம் 1.17).

அரிசி. 1.17. ரிபோநியூக்லீஸின் மறுபிறப்பு மற்றும் மறுசீரமைப்பு

A - ribonuclease இன் பூர்வீக இணக்கம், இதில் நான்கு டிஸல்பைடு பிணைப்புகள் உள்ளன. பி - சிதைக்கப்பட்ட ரிபோநியூக்லீஸ் மூலக்கூறு;

பி - மீட்டமைக்கப்பட்ட அமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டுடன் மீண்டும் செயல்படுத்தப்பட்ட ரிபோநியூக்லீஸ் மூலக்கூறு

1. அட்டவணை 1.2 ஐ நிரப்பவும்.

அட்டவணை 1.2. தீவிரவாதிகளின் துருவமுனைப்புக்கு ஏற்ப அமினோ அமிலங்களின் வகைப்பாடு

2. டெட்ராபெப்டைடின் சூத்திரத்தை எழுதவும்:

Asp - Pro - Fen - Liz

a) பெப்டைட் முதுகெலும்பை உருவாக்கும் பெப்டைடில் மீண்டும் மீண்டும் வரும் குழுக்களையும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் குறிப்பிடப்படும் மாறி குழுக்களையும் முன்னிலைப்படுத்தவும்;

b) N- மற்றும் C-டெர்மினியை லேபிளிடவும்;

c) பெப்டைட் பிணைப்புகளை முன்னிலைப்படுத்தவும்;

ஈ) அதே அமினோ அமிலங்களைக் கொண்ட மற்றொரு பெப்டைடை எழுதவும்;

e) ஒரே மாதிரியான அமினோ அமில கலவையுடன் கூடிய டெட்ராபெப்டைடின் சாத்தியமான மாறுபாடுகளின் எண்ணிக்கையை எண்ணவும்.

3. பாலூட்டிகளின் நியூரோஹைபோபிசிஸின் இரண்டு கட்டமைப்பு ரீதியாக ஒத்த மற்றும் பரிணாம ரீதியாக நெருக்கமான பெப்டைட் ஹார்மோன்களின் ஒப்பீட்டு பகுப்பாய்வின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பின் பங்கை விளக்குங்கள் - ஆக்ஸிடாஸின் மற்றும் வாசோபிரசின் (அட்டவணை 1.3).

அட்டவணை 1.3. ஆக்ஸிடாஸின் மற்றும் வாசோபிரசின் அமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகள்

இதற்காக:

a) இரண்டு பெப்டைட்களின் கலவை மற்றும் அமினோ அமில வரிசையை ஒப்பிடுக;

b) இரண்டு பெப்டைட்களின் முதன்மை கட்டமைப்பின் ஒற்றுமை மற்றும் அவற்றின் உயிரியல் செயல்பாட்டின் ஒற்றுமை ஆகியவற்றைக் கண்டறியவும்;

c) இரண்டு பெப்டைட்களின் கட்டமைப்பில் உள்ள வேறுபாடுகள் மற்றும் அவற்றின் செயல்பாடுகளில் உள்ள வேறுபாடுகளைக் கண்டறியவும்;

d) பெப்டைட்களின் முதன்மைக் கட்டமைப்பின் செயல்பாடுகள் மீதான தாக்கத்தைப் பற்றி ஒரு முடிவை எடுக்கவும்.

4. குளோபுலர் புரதங்களின் (இரண்டாம் நிலை, மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள், சூப்பர் செகண்டரி கட்டமைப்பின் கருத்து) உருவாக்கத்தின் முக்கிய கட்டங்களை விவரிக்கவும். புரத கட்டமைப்புகளை உருவாக்குவதில் ஈடுபட்டுள்ள பிணைப்பு வகைகளைக் குறிக்கவும். எந்த அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள், அயனி, ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் உருவாக்கத்தில் பங்கேற்க முடியும்.

உதாரணங்கள் கொடுங்கள்.

5. "புரதங்களின் இணக்க குறைபாடு" என்ற கருத்தை வரையறுக்கவும், அதன் இருப்பு மற்றும் முக்கியத்துவத்திற்கான காரணங்களைக் குறிப்பிடவும்.

6. பின்வரும் சொற்றொடரின் பொருளை விரிவுபடுத்தவும்: "புரதங்களின் செயல்பாடு தசைநார் உடனான அவற்றின் குறிப்பிட்ட தொடர்புகளை அடிப்படையாகக் கொண்டது," விதிமுறைகளைப் பயன்படுத்தி அவற்றின் அர்த்தத்தை விளக்குகிறது: புரத இணக்கம், செயலில் மையம், தசைநார், நிரப்புத்தன்மை, புரதச் செயல்பாடு.

7. ஒரு உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி, டொமைன்கள் என்றால் என்ன, புரதங்களின் செயல்பாட்டில் அவற்றின் பங்கு என்ன என்பதை விளக்குங்கள்.

சுய-கட்டுப்பாட்டு பணிகள்

1. பொருத்துக.

தீவிர அமினோ அமிலத்தின் செயல்பாட்டுக் குழு:

A. கார்பாக்சில் குழு B. ஹைட்ராக்சில் குழு C Guanidine குழு D. தியோல் குழு E. அமினோ குழு

2. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

துருவ சார்ஜ் செய்யப்படாத தீவிரவாதிகள் கொண்ட அமினோ அமிலங்கள்:

ஏ. சிஸ் பி. அஸ்ன்

பி. குளு ஜி. மூன்று

3. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

அமினோ அமில தீவிரவாதிகள்:

A. முதன்மைக் கட்டமைப்பின் தனித்தன்மையை வழங்குதல் B. மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் பங்குபெறுதல்

B. புரதத்தின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளது, அவை அதன் கரைதிறனை பாதிக்கின்றன D. அவை செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்குகின்றன

D. பெப்டைட் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதில் பங்கேற்கவும்

4. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் உருவாகலாம்:

ஏ. ட்ரே லே பி. ப்ரோ த்ரீ

பி. மெட் இலே ஜி. டிர் அலா டி. வால் ஃபென்

5. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே அயனி பிணைப்புகள் உருவாகலாம்:

A. Gln Asp B. Apr Liz

B. Liz Glu G. Gis Asp D. Asn Apr

6. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் உருவாகலாம்:

A. Ser Gln B. Cis Tre

B. Asp Liz G. Glu Asp D. Asn Tre

7. பொருத்துக.

புரத கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் ஈடுபட்டுள்ள பிணைப்பின் வகை:

A. முதன்மை அமைப்பு B. இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

பி. மூன்றாம் நிலை அமைப்பு

D. சூப்பர் செகண்டரி அமைப்பு E. இணக்கம்.

1. பெப்டைட் முதுகெலும்பின் அணுக்களுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள்

2. அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் செயல்பாட்டுக் குழுக்களிடையே பலவீனமான பிணைப்புகள்

3. அமினோ அமிலங்களின் α-அமினோ மற்றும் α-கார்பாக்சைல் குழுக்களுக்கு இடையே உள்ள பிணைப்புகள்

8. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள். டிரிப்சின்:

A. புரோட்டியோலிடிக் என்சைம் B. இரண்டு களங்களைக் கொண்டுள்ளது

B. மாவுச்சத்தை ஹைட்ரோலைஸ் செய்கிறது

D. செயலில் உள்ள தளம் களங்களுக்கு இடையே அமைந்துள்ளது. D. இரண்டு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது.

9. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள். அட்ரோபின்:

A. நரம்பியக்கடத்தி

பி. அசிடைல்கொலினின் கட்டமைப்பு அனலாக்

பி. எச்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளுடன் தொடர்பு கொள்கிறது

D. கோலினெர்ஜிக் ஒத்திசைவுகள் மூலம் நரம்பு தூண்டுதல்களின் கடத்தலை வலுப்படுத்துகிறது

டி. எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளின் போட்டித் தடுப்பான்

10. சரியான அறிக்கைகளைத் தேர்ந்தெடுக்கவும். புரதங்களில்:

A. முதன்மை அமைப்பு அதன் செயலில் உள்ள தளத்தின் கட்டமைப்பைப் பற்றிய தகவல்களைக் கொண்டுள்ளது

B. செயலில் மையம் முதன்மை கட்டமைப்பின் மட்டத்தில் உருவாகிறது

B. கோவலன்ட் பிணைப்புகளால் இணக்கமானது கடுமையாக சரி செய்யப்படுகிறது

D. செயலில் உள்ள தளம் ஒத்த லிகண்ட்களின் குழுவுடன் தொடர்பு கொள்ளலாம்

புரதங்களின் இணக்கத்தன்மை குறைபாடு காரணமாக D. சுற்றுச்சூழலில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் செயலில் உள்ளவற்றின் உறவை பாதிக்கலாம்

தசைநார் மையம்

1. 1-பி, 2-ஜி, 3-பி.

3. ஏ, பி, சி, டி.

7. 1-பி, 2-டி, 3-ஏ.

8. ஏ, பி, சி, டி.

அடிப்படை விதிமுறைகள் மற்றும் கருத்துக்கள்

1. புரதம், பாலிபெப்டைட், அமினோ அமிலங்கள்

2. முதன்மை, இரண்டாம் நிலை, மூன்றாம் நிலை புரத கட்டமைப்புகள்

3. இணக்கம், சொந்த புரத இணக்கம்

4. புரதத்தில் கோவலன்ட் மற்றும் பலவீனமான பிணைப்புகள்

5. இணக்கமான குறைபாடு

6. புரதம் செயல்படும் தளம்

7. லிகண்ட்ஸ்

8. புரத மடிப்பு

9. லிகண்ட்களின் கட்டமைப்பு ஒப்புமைகள்

10. டொமைன் புரதங்கள்

11. எளிய மற்றும் சிக்கலான புரதங்கள்

12. புரோட்டீன் டினாட்டரேஷன், டினாட்டரிங் முகவர்கள்

13. புரதங்களை மீண்டும் செயல்படுத்துதல்

பிரச்சனைகளை தீர்க்கவும்

"புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு மற்றும் அவற்றின் செயல்பாட்டின் அடிப்படை"

1. புரதத்தின் முக்கிய செயல்பாடு - ஹீமோகுளோபின் ஏ (HbA) திசுக்களுக்கு ஆக்ஸிஜனைக் கொண்டு செல்வதாகும். மனித மக்கள்தொகையில், மாற்றப்பட்ட பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடு கொண்ட இந்த புரதத்தின் பல வடிவங்கள் அறியப்படுகின்றன - அசாதாரண ஹீமோகுளோபின்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன. எடுத்துக்காட்டாக, அரிவாள் உயிரணு நோயால் பாதிக்கப்பட்ட நோயாளிகளின் இரத்த சிவப்பணுக்களில் காணப்படும் ஹீமோகுளோபின் எஸ், ஆக்ஸிஜனின் குறைந்த பகுதி அழுத்தத்தின் கீழ் (சிரை இரத்தத்தில் உள்ளது போல) குறைந்த கரைதிறன் கொண்டதாகக் கண்டறியப்பட்டுள்ளது. இது இந்த புரதத்தின் மொத்த உருவாவதற்கு வழிவகுக்கிறது. புரதம் அதன் செயல்பாட்டை இழக்கிறது, வீழ்படிகிறது, மேலும் சிவப்பு இரத்த அணுக்கள் ஒழுங்கற்ற வடிவமாகின்றன (அவற்றில் சில அரிவாள் வடிவத்தை உருவாக்குகின்றன) மற்றும் மண்ணீரலில் வழக்கத்தை விட வேகமாக அழிக்கப்படுகின்றன. இதன் விளைவாக, அரிவாள் செல் இரத்த சோகை உருவாகிறது.

ஹீமோகுளோபின் β- சங்கிலியின் N- முனையப் பகுதியில் HbA இன் முதன்மைக் கட்டமைப்பில் உள்ள ஒரே வித்தியாசம் கண்டறியப்பட்டது. β சங்கிலியின் N- முனையப் பகுதிகளை ஒப்பிட்டு, புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் அதன் பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகளை எவ்வாறு பாதிக்கின்றன என்பதைக் காட்டவும்.

இதற்காக:

அ) HbA வேறுபடும் அமினோ அமிலங்களின் சூத்திரங்களை எழுதவும் மற்றும் இந்த அமினோ அமிலங்களின் பண்புகளை ஒப்பிடவும் (துருவமுனைப்பு, கட்டணம்).

b) கரைதிறன் குறைவு மற்றும் திசுக்களில் ஆக்ஸிஜன் போக்குவரத்தை சீர்குலைப்பதற்கான காரணம் பற்றி ஒரு முடிவை எடுக்கவும்.

2. ஒரு தசைநார் (செயலில் உள்ள மையம்) கொண்ட பிணைப்பு மையத்தைக் கொண்ட ஒரு புரதத்தின் கட்டமைப்பின் வரைபடத்தை படம் காட்டுகிறது. புரதம் அதன் தசைநார் தேர்வில் ஏன் தேர்ந்தெடுக்கப்படுகிறது என்பதை விளக்குங்கள். இதற்காக:

அ) புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையம் என்ன என்பதை நினைவில் வைத்து, படத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பைக் கருத்தில் கொள்ளுங்கள்;

ஆ) செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் சூத்திரங்களை எழுதுங்கள்;

c) புரதத்தின் செயலில் உள்ள தளத்துடன் குறிப்பாக தொடர்பு கொள்ளக்கூடிய ஒரு தசைநார் வரையவும். செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுடன் பிணைப்புகளை உருவாக்கக்கூடிய செயல்பாட்டுக் குழுக்களைக் குறிக்கவும்;

ஈ) செயலில் உள்ள மையத்தின் தசைநார் மற்றும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் இடையே எழும் பிணைப்பு வகைகளைக் குறிப்பிடவும்;

இ) புரோட்டீன்-லிகண்ட் தொடர்புகளின் தனித்தன்மை எதை அடிப்படையாகக் கொண்டது என்பதை விளக்கவும்.

3. புரதம் மற்றும் பல லிகண்ட்களின் செயலில் உள்ள தளத்தை படம் காட்டுகிறது.

புரதத்தின் செயலில் உள்ள தளத்துடன் எந்த லிகண்ட் தொடர்பு கொள்ள அதிக வாய்ப்பு உள்ளது மற்றும் ஏன் என்பதைத் தீர்மானிக்கவும்.

புரோட்டீன்-லிகண்ட் வளாகத்தை உருவாக்கும் போது என்ன வகையான பிணைப்புகள் எழுகின்றன?

4. புரதங்களின் செயல்பாட்டை மாற்றியமைக்க இயற்கையான புரத லிகண்ட்களின் கட்டமைப்பு ஒப்புமைகளை மருந்துகளாகப் பயன்படுத்தலாம்.

அசிடைல்கொலின் என்பது நரம்புத்தசை ஒத்திசைவுகளில் தூண்டுதல் பரிமாற்றத்தின் ஒரு மத்தியஸ்தராகும். அசிடைல்கொலின் புரதங்களுடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது - எலும்பு தசைகளின் போஸ்ட்னாப்டிக் மென்படலத்தின் ஏற்பிகள், அயன் சேனல்கள் திறக்கப்படுகின்றன மற்றும் தசை சுருக்கம் ஏற்படுகிறது. டிடிலின் என்பது தசைகளை தளர்த்த சில செயல்பாடுகளில் பயன்படுத்தப்படும் ஒரு மருந்தாகும், ஏனெனில் இது நரம்புத்தசை ஒத்திசைவுகள் மூலம் நரம்பு தூண்டுதல்களின் பரிமாற்றத்தை சீர்குலைக்கிறது. தசை தளர்த்தியாக டிடிலின் செயல்படும் வழிமுறையை விளக்குங்கள். இதற்காக:

a) அசிடைல்கொலின் மற்றும் டிதிலின் சூத்திரங்களை எழுதி அவற்றின் கட்டமைப்புகளை ஒப்பிட்டுப் பார்க்கவும்;

b) டிடிலின் ஓய்வெடுக்கும் விளைவின் பொறிமுறையை விவரிக்கவும்.

5. சில நோய்களில், நோயாளியின் உடல் வெப்பநிலை உயர்கிறது, இது உடலின் பாதுகாப்பு எதிர்வினையாக கருதப்படுகிறது. இருப்பினும், அதிக வெப்பநிலை உடல் புரதங்களுக்கு தீங்கு விளைவிக்கும். 40 °C க்கும் அதிகமான வெப்பநிலையில் புரதங்களின் செயல்பாடு ஏன் சீர்குலைந்து மனித உயிருக்கு அச்சுறுத்தல் ஏற்படுகிறது என்பதை விளக்குங்கள். இதைச் செய்ய, நினைவில் கொள்ளுங்கள்:

1) புரதங்களின் அமைப்பு மற்றும் அதன் கட்டமைப்பை பூர்வீக இணக்கத்தில் வைத்திருக்கும் பிணைப்புகள்;

2) அதிகரிக்கும் வெப்பநிலையுடன் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடு எவ்வாறு மாறுகிறது?;

3) ஹோமியோஸ்டாஸிஸ் என்றால் என்ன, மனித ஆரோக்கியத்தை பராமரிப்பதற்கு அது ஏன் முக்கியமானது.

மாடுலர் யூனிட் 2 ஒலிகோமெரிக் புரோட்டீன்கள் ஒழுங்குமுறை தாக்கங்களின் இலக்குகளாகும். புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டு பன்முகத்தன்மை. புரதங்களின் பிரிப்பு மற்றும் சுத்திகரிப்புக்கான முறைகள்

கற்றல் நோக்கங்கள் முடியும்:

1. ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகளின் அம்சங்களைப் பற்றிய அறிவைப் பயன்படுத்தி, அவற்றின் செயல்பாடுகளை ஒழுங்குபடுத்துவதற்கான தகவமைப்பு வழிமுறைகளைப் புரிந்துகொள்ளவும்.

2. செல்லுலார் நிலைமைகளின் கீழ் புரத இணக்கத்தின் தொகுப்பு மற்றும் பராமரிப்பில் சாப்பரோன்களின் பங்கை விளக்குங்கள்.

3. உடலில் தொகுக்கப்பட்ட புரதங்களின் பல்வேறு கட்டமைப்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகள் மூலம் வாழ்க்கையின் பல்வேறு வெளிப்பாடுகளை விளக்குங்கள்.

4. புரதங்களின் அமைப்புக்கும் அவற்றின் செயல்பாட்டிற்கும் இடையிலான உறவை பகுப்பாய்வு செய்யவும், தொடர்புடைய ஹீமோபுரோட்டீன்கள் - மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின், அத்துடன் இம்யூனோகுளோபுலின் குடும்பத்தின் ஐந்து வகை புரதங்களின் பிரதிநிதிகளின் ஒப்பீட்டு உதாரணங்களைப் பயன்படுத்தி.

5. புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகளின் தனித்தன்மையைப் பற்றிய அறிவைப் பயன்படுத்தி, மற்ற புரதங்கள் மற்றும் அசுத்தங்களிலிருந்து அவற்றின் சுத்திகரிப்பு முறைகளைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

6. மருத்துவ நோயறிதலை உறுதிப்படுத்த அல்லது தெளிவுபடுத்த இரத்த பிளாஸ்மா புரதங்களின் அளவு மற்றும் தரமான கலவையின் முடிவுகளை விளக்கவும்.

தெரியும்:

1. ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கட்டமைப்பின் அம்சங்கள் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி அவற்றின் செயல்பாடுகளை ஒழுங்குபடுத்துவதற்கான தகவமைப்பு வழிமுறைகள்.

2. சேப்பரோன்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகள் மற்றும் செல்லுலார் நிலைமைகளின் கீழ் புரதங்களின் சொந்த இணக்கத்தை பராமரிப்பதற்கான அவற்றின் முக்கியத்துவம்.

3. இம்யூனோகுளோபுலின்களின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி அவற்றின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாடுகளின் ஒற்றுமையின் அடிப்படையில் புரதங்களை குடும்பங்களாக இணைப்பதற்கான கோட்பாடுகள்.

4. புரதங்களை அவற்றின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகளின் பண்புகளின் அடிப்படையில் பிரிக்கும் முறைகள்.

5. புரதங்களின் தரம் மற்றும் அளவு கலவையை மதிப்பிடுவதற்கான ஒரு முறையாக இரத்த பிளாஸ்மாவின் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்.

தலைப்பு 1.4. ஹீமோகுளோபின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டின் அம்சங்கள்

1. பல புரதங்களில் பல பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் உள்ளன. இத்தகைய புரதங்கள் அழைக்கப்படுகின்றன ஒலிகோமெரிக்,மற்றும் தனிப்பட்ட சங்கிலிகள் - புரோட்டோமர்கள்.ஒலிகோமெரிக் புரதங்களில் உள்ள புரோட்டோமர்கள் பல பலவீனமான கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகளால் (ஹைட்ரோபோபிக், அயனி, ஹைட்ரஜன்) இணைக்கப்பட்டுள்ளன. தொடர்பு

புரோட்டோமர்கள் நன்றி செலுத்தப்படுகின்றன நிரப்புத்தன்மைஅவற்றின் தொடர்பு மேற்பரப்புகள்.

ஒலிகோமெரிக் புரதங்களில் உள்ள புரோட்டோமர்களின் எண்ணிக்கை பெரிதும் மாறுபடும்: ஹீமோகுளோபினில் 4 புரோட்டோமர்கள் உள்ளன, அஸ்பார்டேட் அமினோட்ரான்ஸ்ஃபெரேஸ் என்சைம் 12 புரோட்டோமர்களைக் கொண்டுள்ளது, மற்றும் புகையிலை மொசைக் வைரஸ் புரதம் கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்ட 2120 புரோட்டோமர்களைக் கொண்டுள்ளது. இதன் விளைவாக, ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் மிக அதிக மூலக்கூறு எடைகளைக் கொண்டிருக்கலாம்.

ஒவ்வொரு புரோட்டோமரும் மற்ற புரோட்டோமர்களுக்கு ஒரு லிகண்டாக செயல்படுவதால், மற்றவற்றுடன் ஒரு புரோட்டோமரின் தொடர்பு புரத-லிகண்ட் தொடர்புகளின் ஒரு சிறப்பு நிகழ்வாகக் கருதப்படலாம். ஒரு புரதத்தில் புரோட்டோமர்களை இணைக்கும் எண் மற்றும் முறை அழைக்கப்படுகிறது குவாட்டர்னரி புரத அமைப்பு.

புரதங்கள் ஒரே மாதிரியான அல்லது வெவ்வேறு கட்டமைப்புகளின் புரோட்டோமர்களைக் கொண்டிருக்கலாம், எடுத்துக்காட்டாக, ஹோமோடிமர்கள் இரண்டு ஒத்த புரோட்டோமர்களைக் கொண்ட புரதங்கள், மேலும் ஹீட்டோரோடைமர்கள் இரண்டு வெவ்வேறு புரோட்டோமர்களைக் கொண்ட புரதங்கள்.

புரதங்கள் வெவ்வேறு புரோட்டோமர்களைக் கொண்டிருந்தால், கட்டமைப்பில் வேறுபடும் வெவ்வேறு தசைநார்கள் கொண்ட பிணைப்பு மையங்கள் அவற்றில் உருவாகலாம். ஒரு தசைநார் செயலில் உள்ள தளத்துடன் பிணைக்கப்படும் போது, ​​இந்த புரதத்தின் செயல்பாடு வெளிப்படுகிறது. வெவ்வேறு புரோட்டோமரில் அமைந்துள்ள மையம் அலோஸ்டெரிக் என்று அழைக்கப்படுகிறது (செயலில் இருந்து வேறுபட்டது). தொடர்பு கொள்கிறது அலோஸ்டெரிக் லிகண்ட் அல்லது எஃபெக்டர்,இது ஒரு ஒழுங்குமுறை செயல்பாட்டை செய்கிறது (படம் 1.18). எஃபெக்டருடன் அலோஸ்டெரிக் மையத்தின் தொடர்பு, அதன் இணக்கமான குறைபாடு காரணமாக முழு ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் கட்டமைப்பில் இணக்கமான மாற்றங்களை ஏற்படுத்துகிறது. இது ஒரு குறிப்பிட்ட லிகண்டிற்கான செயலில் உள்ள தளத்தின் தொடர்பை பாதிக்கிறது மற்றும் அந்த புரதத்தின் செயல்பாட்டை ஒழுங்குபடுத்துகிறது. குறைந்தபட்சம் ஒரு லிகண்டுடன் ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் தொடர்புகளின் போது அனைத்து புரோட்டோமர்களின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டில் ஏற்படும் மாற்றம் கூட்டுறவு இணக்க மாற்றங்கள் என்று அழைக்கப்படுகிறது. புரதச் செயல்பாட்டை மேம்படுத்தும் விளைவுகள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன செயல்படுத்துபவர்கள்,மற்றும் அதன் செயல்பாட்டைத் தடுக்கும் விளைவுகள் - தடுப்பான்கள்.

எனவே, ஒலிகோமெரிக் புரதங்களும், ஒரு டொமைன் கட்டமைப்பைக் கொண்ட புரதங்களும், மோனோமெரிக் புரதங்களுடன் ஒப்பிடும்போது ஒரு புதிய பண்புகளைக் கொண்டுள்ளன - செயல்பாடுகளை அலோஸ்டெரிக் முறையில் ஒழுங்குபடுத்தும் திறன் (புரதத்துடன் வெவ்வேறு லிகண்ட்களை இணைப்பதன் மூலம் கட்டுப்பாடு). இரண்டு நெருங்கிய தொடர்புடைய சிக்கலான புரதங்களான மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் ஆகியவற்றின் கட்டமைப்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகளை ஒப்பிடுவதன் மூலம் இதைக் காணலாம்.

அரிசி. 1.18 டைமெரிக் புரதத்தின் கட்டமைப்பின் திட்டம்

2. இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்புகளின் உருவாக்கம் மற்றும் மயோகுளோபின் செயல்பாடு.

மயோகுளோபின் (Mb) என்பது சிவப்பு தசைகளில் காணப்படும் ஒரு புரதமாகும், இதன் முக்கிய செயல்பாடு தீவிர தசை வேலைக்கு தேவையான O 2 இருப்புக்களை உருவாக்குவதாகும். Mb என்பது புரதப் பகுதி - apoMb மற்றும் புரதமற்ற பகுதி - ஹீம் ஆகியவற்றைக் கொண்ட ஒரு சிக்கலான புரதமாகும். ApoMB இன் முதன்மைக் கட்டமைப்பு அதன் சுருக்கமான குளோபுலர் கன்ஃபார்மேஷன் மற்றும் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பை தீர்மானிக்கிறது, இதில் மயோகுளோபினின் புரதம் அல்லாத பகுதி, ஹீம் இணைக்கப்பட்டுள்ளது. இரத்தத்திலிருந்து தசைகளுக்கு வரும் ஆக்ஸிஜன் மயோகுளோபினில் உள்ள Fe+ 2 ஹீம்களுடன் பிணைக்கிறது. Mb என்பது ஒரு மோனோமெரிக் புரதமாகும், இது O 2 உடன் மிக அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது, எனவே O 2 இன் பகுதி அழுத்தம் கூர்மையாகக் குறையும் போது, ​​தீவிர தசை வேலையின் போது மட்டுமே மயோகுளோபின் மூலம் ஆக்ஸிஜன் வெளியீடு நிகழ்கிறது.

Mv இணக்கத்தின் உருவாக்கம்.சிவப்பு தசைகளில், MV இன் முதன்மை அமைப்பு, 153 அமினோ அமில எச்சங்களின் ஒரு குறிப்பிட்ட வரிசையால் குறிப்பிடப்படுகிறது, மொழிபெயர்ப்பின் போது ரைபோசோம்களில் ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது. Mb இன் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு எட்டு α-ஹெலிக்களைக் கொண்டுள்ளது, இது A முதல் H வரையிலான லத்தீன் எழுத்துக்களில் அழைக்கப்படுகிறது, அவற்றுக்கு இடையே ஹெலிகல் அல்லாத பகுதிகள் உள்ளன. Mb இன் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு ஒரு சிறிய குளோபுலின் வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது, இதன் செயலில் மையம் F மற்றும் E α-ஹெலிஸ்களுக்கு இடையில் அமைந்துள்ளது (படம் 1.19).

அரிசி. 1.19 மயோகுளோபின் அமைப்பு

3. MV இன் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டின் அம்சங்கள். Mb இன் செயலில் உள்ள மையம் முக்கியமாக ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் உருவாகிறது, முதன்மை கட்டமைப்பில் ஒருவருக்கொருவர் பரவலாக இடைவெளி உள்ளது (எடுத்துக்காட்டாக, ட்ரை 3 9 மற்றும் ஃபென் 138) நீர் லிகண்ட்களில் மோசமாக கரையக்கூடியது - ஹீம் மற்றும் O 2 - செயலில் உள்ள மையத்துடன் இணைக்கவும். Heme என்பது apoMB (படம் 1.20) இன் ஒரு குறிப்பிட்ட தசைநார் ஆகும், இதன் அடிப்படையானது மெத்தனைல் பிரிட்ஜ்களால் இணைக்கப்பட்ட நான்கு பைரோல் வளையங்களால் ஆனது; மையத்தில் நான்கு ஒருங்கிணைப்பு பிணைப்புகளால் பைரோல் வளையங்களின் நைட்ரஜன் அணுக்களுடன் இணைக்கப்பட்ட Fe+ 2 அணு உள்ளது. Mb இன் செயலில் உள்ள மையத்தில், ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் தவிர, ஹைட்ரோஃபிலிக் ரேடிக்கல்களுடன் இரண்டு அமினோ அமிலங்களின் எச்சங்களும் உள்ளன - ஜிஸ் இ 7(ஜிஸ் 64) மற்றும் ஜிஐஎஸ் எஃப் 8(அவரது 93) (படம் 1.21).

அரிசி. 1.20 ஹீம் அமைப்பு - மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் அல்லாத புரத பகுதி

அரிசி. 1.21. அபோமியோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் செயலில் உள்ள இடத்தில் ஹீம் மற்றும் O 2 இடம்

ஹீம் ஒரு இரும்பு அணு மூலம் அவரது F8 உடன் இணையாக பிணைக்கப்பட்டுள்ளது. O 2 ஹீம் விமானத்தின் மறுபுறத்தில் உள்ள இரும்புடன் இணைகிறது. O 2 இன் சரியான நோக்குநிலைக்கு அவரது E 7 அவசியம் மற்றும் Fe + 2 ஹீமில் ஆக்ஸிஜனைச் சேர்க்க உதவுகிறது.

ஜிஐஎஸ் எஃப் 8 Fe+ 2 உடன் ஒரு ஒருங்கிணைப்பு பிணைப்பை உருவாக்குகிறது மற்றும் செயலில் உள்ள மையத்தில் ஹீமை உறுதியாக சரிசெய்கிறது. ஜிஸ் இ 7 Fe + 2 heme உடனான தொடர்புகளின் போது மற்றொரு தசைநார் - O 2 இன் செயலில் உள்ள மையத்தில் சரியான நோக்குநிலைக்கு அவசியம். ஹீம் நுண்ணுயிர் சூழல் O 2 க்கு Fe + 2 க்கு வலுவான ஆனால் மீளக்கூடிய பிணைப்புக்கான நிலைமைகளை உருவாக்குகிறது மற்றும் நீர் ஹைட்ரோபோபிக் செயலில் உள்ள தளத்திற்குள் நுழைவதைத் தடுக்கிறது, இது Fe + 3 க்கு ஆக்சிஜனேற்றத்திற்கு வழிவகுக்கும்.

Mb இன் மோனோமெரிக் அமைப்பு மற்றும் அதன் செயலில் உள்ள மையமானது O 2 க்கான புரதத்தின் உயர் தொடர்பை தீர்மானிக்கிறது.

4. Hb இன் ஒலிகோமெரிக் அமைப்பு மற்றும் O 2 லிகண்ட்களுக்கு Hb இன் இணைப்பின் கட்டுப்பாடு. மனித ஹீமோகுளோபின்கள்- மயோகுளோபின் போன்ற புரதங்களின் குடும்பம், சிக்கலான புரதங்களுடன் (ஹீமோபுரோட்டின்கள்) தொடர்புடையது. அவை டெட்ராமெரிக் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன மற்றும் இரண்டு α- சங்கிலிகளைக் கொண்டிருக்கின்றன, ஆனால் மற்ற இரண்டு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் (2α-, 2x-செயின்கள்) அமைப்பில் வேறுபடுகின்றன. இரண்டாவது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் அமைப்பு Hb இன் இந்த வடிவங்களின் செயல்பாட்டின் அம்சங்களை தீர்மானிக்கிறது. வயது வந்தவரின் இரத்த சிவப்பணுக்களில் 98% ஹீமோகுளோபின் உள்ளது ஹீமோகுளோபின் ஏ(2α-, 2p-செயின்கள்).

கரு வளர்ச்சியின் போது, ​​இரண்டு முக்கிய வகையான ஹீமோகுளோபின்கள் செயல்படுகின்றன: கரு Hb(2α, 2ε), இது கரு வளர்ச்சியின் ஆரம்ப கட்டங்களில் காணப்படுகிறது, மற்றும் ஹீமோகுளோபின் எஃப் (கரு)- (2α, 2γ), இது கருப்பையக வளர்ச்சியின் ஆறாவது மாதத்தில் ஆரம்பகால கரு ஹீமோகுளோபினை மாற்றுகிறது மற்றும் பிறந்த பிறகு மட்டுமே Hb A ஆல் மாற்றப்படுகிறது.

Hb A என்பது வயதுவந்த இரத்த சிவப்பணுக்களில் காணப்படும் மயோகுளோபின் (Mb) தொடர்பான புரதமாகும். அதன் தனிப்பட்ட புரோட்டோமர்களின் அமைப்பு மயோகுளோபினைப் போன்றது. மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள் மிகவும் ஒத்தவை, இருப்பினும் அவற்றின் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் முதன்மை அமைப்பில் 24 அமினோ அமில எச்சங்கள் மட்டுமே ஒரே மாதிரியாக உள்ளன (மயோகுளோபின் போன்ற ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு, எட்டு α- ஹெலிஸ்களைக் கொண்டுள்ளது. A இலிருந்து H வரையிலான லத்தீன் எழுத்துக்களால் நியமிக்கப்பட்டது மற்றும் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு ஒரு சிறிய குளோபுலின் வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது). ஆனால் மயோகுளோபின் போலல்லாமல், ஹீமோகுளோபின் ஒரு ஒலிகோமெரிக் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளது, இது கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்ட நான்கு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது (படம் 1.22).

ஒவ்வொரு Hb புரோட்டோமரும் புரதம் அல்லாத பகுதியுடன் தொடர்புடையது - ஹீம் மற்றும் அண்டை புரோட்டோமர்கள். ஹீமுடன் Hb இன் புரதப் பகுதியின் இணைப்பு மயோகுளோபினைப் போன்றது: புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தில், ஹீமின் ஹைட்ரோபோபிக் பகுதிகள் ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் சூழப்பட்டுள்ளன, அவை அவரது F 8 மற்றும் அவரது E 7 தவிர, அவை ஹீம் விமானத்தின் இருபுறமும் அமைந்துள்ளன மற்றும் புரதத்தின் செயல்பாட்டிலும், ஆக்ஸிஜனுடன் பிணைப்பதிலும் இதேபோன்ற பங்கைக் கொண்டுள்ளன (மயோகுளோபின் அமைப்பைப் பார்க்கவும்).

அரிசி. 1.22. ஹீமோகுளோபினின் ஒலிகோமெரிக் அமைப்பு

தவிர, ஜிஸ் இ 7முக்கியமான ஒன்றைச் செய்கிறது கூடுதல் பங்கு Nv இன் செயல்பாட்டில். இலவச ஹீம் O2 ஐ விட CO க்கு 25,000 மடங்கு அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது. CO உடலில் சிறிய அளவில் உருவாகிறது, மேலும் ஹீம் மீது அதன் அதிக ஈடுபாடு கொடுக்கப்பட்டால், அது செல் வாழ்க்கைக்குத் தேவையான O 2 இன் போக்குவரத்தை சீர்குலைக்கும். இருப்பினும், ஹீமோகுளோபினின் கலவையில், கார்பன் மோனாக்சைடுக்கான ஹீமின் தொடர்பு O 2 உடனான தொடர்பை விட 200 மடங்கு அதிகமாக உள்ளது, ஏனெனில் செயலில் உள்ள மையத்தில் அவரது E 7 இருப்பதால். இந்த அமினோ அமிலத்தின் எஞ்சிய பகுதி ஹீமை O 2 உடன் பிணைக்க உகந்த நிலைமைகளை உருவாக்குகிறது மற்றும் CO உடன் ஹீமின் தொடர்புகளை பலவீனப்படுத்துகிறது.

5. HB இன் முக்கிய செயல்பாடு நுரையீரலில் இருந்து திசுக்களுக்கு O2 இன் போக்குவரத்து ஆகும்.மோனோமெரிக் மயோகுளோபினைப் போலல்லாமல், இது O2 உடன் மிக அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் சிவப்பு தசைகளில் ஆக்ஸிஜனைச் சேமிக்கும் செயல்பாட்டைச் செய்கிறது, ஹீமோகுளோபினின் ஒலிகோமெரிக் அமைப்பு வழங்குகிறது:

1) நுரையீரலில் ஆக்ஸிஜனுடன் HB இன் விரைவான செறிவு;

2) O 2 (20-40 mm Hg) இன் ஒப்பீட்டளவில் அதிக பகுதி அழுத்தத்தில் திசுக்களில் ஆக்ஸிஜனை வெளியிட HB இன் திறன்;

3) Hb க்கும் O 2க்கும் உள்ள தொடர்பை ஒழுங்குபடுத்தும் சாத்தியம்.

6. ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் ஒருங்கிணைப்பில் உள்ள கூட்டு மாற்றங்கள் நுரையீரலில் O 2 பிணைப்பை துரிதப்படுத்துகின்றன மற்றும் திசுக்களில் வெளியிடப்படுகின்றன. நுரையீரலில், O 2 இன் உயர் பகுதி அழுத்தம் நான்கு புரோட்டோமர்களின் (2α மற்றும் 2β) செயலில் உள்ள தளத்தில் Hb உடன் பிணைப்பை ஊக்குவிக்கிறது. ஒவ்வொரு புரோட்டோமரின் செயலில் உள்ள மையமும், மயோகுளோபினில் உள்ளது, ஹைட்ரோபோபிக் பாக்கெட்டில் இரண்டு α-ஹெலிஸ்களுக்கு (F மற்றும் E) இடையே அமைந்துள்ளது. இது புரதம் அல்லாத பகுதியைக் கொண்டுள்ளது - ஹீம், பல பலவீனமான ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் மற்றும் Fe 2 + heme மற்றும் His F 8 ஆகியவற்றுக்கு இடையே ஒரு வலுவான பிணைப்பு மூலம் புரதப் பகுதியுடன் இணைக்கப்பட்டுள்ளது (படம் 1.21 ஐப் பார்க்கவும்).

Deoxyhemoglobin இல், அவரது F 8 உடனான இந்த இணைப்பின் காரணமாக, Fe 2 + அணுவானது ஹீம் விமானத்திலிருந்து ஹிஸ்டைடைனை நோக்கி நீண்டுள்ளது. O 2 முதல் Fe 2 + வரையிலான பிணைப்பு அவரது E 7 பகுதியில் உள்ள ஹேமின் மறுபுறத்தில் ஒரு இலவச ஒருங்கிணைப்பு பிணைப்பைப் பயன்படுத்தி நிகழ்கிறது. அவரது E 7 O 2 ஐ ஹீம் இரும்புடன் பிணைப்பதற்கான உகந்த நிலைமைகளை வழங்குகிறது.

ஒரு புரோட்டோமரின் Fe + 2 அணுவுடன் O 2 ஐச் சேர்ப்பது அதன் இயக்கத்தை ஹீம் விமானத்தில் ஏற்படுத்துகிறது, அதைத் தொடர்ந்து ஹிஸ்டைடின் எச்சம் அதனுடன் தொடர்புடையது.

அரிசி. 1.23. O 2 உடன் இணைந்தால் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமரின் இணக்கத்தில் மாற்றம்

இது அனைத்து பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் இணக்கத்தன்மையின் காரணமாக அவற்றின் இணக்கத்தன்மையில் மாற்றத்திற்கு வழிவகுக்கிறது. மற்ற சங்கிலிகளின் இணக்கத்தை மாற்றுவது அடுத்தடுத்த O 2 மூலக்கூறுகளுடன் அவற்றின் தொடர்புகளை எளிதாக்குகிறது.

நான்காவது O 2 மூலக்கூறு ஹீமோகுளோபினுடன் 300 மடங்கு எளிதாக இணைகிறது (படம் 1.24).

அரிசி. 1.24. O2 உடனான அதன் தொடர்புகளின் போது ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் இணக்கத்தில் கூட்டுறவு மாற்றங்கள்

திசுக்களில், ஒவ்வொரு அடுத்தடுத்த O 2 மூலக்கூறும் முந்தையதை விட எளிதாக பிளவுபடுகிறது, மேலும் புரோட்டோமர்களின் இணக்கத்தில் ஏற்படும் கூட்டு மாற்றங்கள் காரணமாகவும்.

7. கரிமப் பொருட்களின் வினையூக்கத்தின் போது உருவாகும் CO 2 மற்றும் H+, அவற்றின் செறிவு விகிதத்தில் O 2 க்கான ஹீமோகுளோபினின் தொடர்பைக் குறைக்கிறது. ஹீமோகுளோபின் மூலம் நுரையீரலில் இருந்து வழங்கப்படும் O 2 ஐப் பயன்படுத்தி கரிமப் பொருட்களின் ஆக்சிஜனேற்றத்தின் போது செல் செயல்பாட்டிற்குத் தேவையான ஆற்றல் முதன்மையாக மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் உற்பத்தி செய்யப்படுகிறது. கரிமப் பொருட்களின் ஆக்சிஜனேற்றத்தின் விளைவாக, அவற்றின் சிதைவின் இறுதி தயாரிப்புகள் உருவாகின்றன: CO 2 மற்றும் K 2 O, இதன் அளவு தற்போதைய ஆக்சிஜனேற்ற செயல்முறைகளின் தீவிரத்திற்கு விகிதாசாரமாகும்.

CO 2 உயிரணுக்களிலிருந்து இரத்தத்தில் பரவுகிறது மற்றும் சிவப்பு இரத்த அணுக்களில் ஊடுருவுகிறது, அங்கு கார்பன்ஹைட்ரேஸ் நொதியின் செயல்பாட்டின் கீழ், அது கார்போனிக் அமிலமாக மாற்றப்படுகிறது. இந்த பலவீனமான அமிலம் புரோட்டானாகவும் பைகார்பனேட் அயனியாகவும் பிரிகிறது.

H+ அவரது தீவிரவாதிகளுடன் சேரும் திறன் கொண்டது 14 6 ஹீமோகுளோபினின் α- மற்றும் β- சங்கிலிகளில், அதாவது. ஹீமிலிருந்து தொலைவில் உள்ள பகுதிகளில். ஹீமோகுளோபினின் புரோட்டானேஷன் O 2 க்கான அதன் தொடர்பைக் குறைக்கிறது, O 2 ஐ oxyHb இலிருந்து அகற்றுவதை ஊக்குவிக்கிறது, deoxyHb உருவாகிறது, மேலும் உருவாகும் புரோட்டான்களின் எண்ணிக்கையின் விகிதத்தில் திசுக்களுக்கு ஆக்ஸிஜனை வழங்குவதை அதிகரிக்கிறது (படம் 1.25).

இரத்த சிவப்பணுக்களில் H+ செறிவு அதிகரிப்பதைப் பொறுத்து வெளியிடப்படும் ஆக்ஸிஜனின் அளவு அதிகரிப்பது போர் விளைவு என்று அழைக்கப்படுகிறது (இந்த விளைவை முதலில் கண்டுபிடித்த டேனிஷ் உடலியல் நிபுணர் கிறிஸ்டியன் போர் பெயரிடப்பட்டது).

நுரையீரலில், ஆக்சிஜனின் உயர் பகுதி அழுத்தம், deoxyHb உடன் பிணைப்பை ஊக்குவிக்கிறது, இது H + க்கான புரதத்தின் தொடர்பைக் குறைக்கிறது. கார்போனிக் அமிலத்தின் செயல்பாட்டின் கீழ் வெளியிடப்பட்ட புரோட்டான்கள் பைகார்பனேட்டுகளுடன் வினைபுரிந்து CO 2 மற்றும் H 2 O ஐ உருவாக்குகின்றன.

அரிசி. 1.25 CO 2 மற்றும் புரோட்டான்களின் (Bohr விளைவு) செறிவு மீது O 2 க்கு Hb இன் தொடர்பின் சார்பு:

ஏ- HB (Bohr விளைவு) உடன் வளாகத்திலிருந்து O 2 வெளியீட்டில் CO 2 மற்றும் H+ செறிவு ஆகியவற்றின் தாக்கம்; பி- நுரையீரலில் டியோக்ஸிஹெமோகுளோபின் ஆக்ஸிஜனேற்றம், CO 2 உருவாக்கம் மற்றும் வெளியீடு.

இதன் விளைவாக CO 2 அல்வியோலர் இடைவெளியில் நுழைகிறது மற்றும் வெளியேற்றப்பட்ட காற்றுடன் அகற்றப்படுகிறது. எனவே, திசுக்களில் ஹீமோகுளோபினால் வெளியிடப்படும் ஆக்ஸிஜனின் அளவு கரிமப் பொருட்களின் வினையூக்கத்தின் தயாரிப்புகளால் கட்டுப்படுத்தப்படுகிறது: பொருட்களின் சிதைவு மிகவும் தீவிரமானது, எடுத்துக்காட்டாக, உடல் பயிற்சியின் போது, ​​CO 2 மற்றும் H + மற்றும் அதிக ஆக்ஸிஜன் செறிவு. திசுக்கள் Hb க்கு O 2 உடன் தொடர்பு குறைவதன் விளைவாக பெறுகின்றன.

8. லிகண்ட் - 2,3-பிஸ்பாஸ்போகிளிசரேட் மூலம் O2 க்கான Hb இன் அலோஸ்டெரிக் ஒழுங்குமுறை.எரித்ரோசைட்டுகளில், ஹீமோகுளோபினின் அலோஸ்டெரிக் லிகண்ட், 2,3-பிஸ்பாஸ்போகிளிசரேட் (2,3-பிபிஜி), குளுக்கோஸ் ஆக்சிஜனேற்றத்தின் உற்பத்தியில் இருந்து ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது - 1,3-பிஸ்பாஸ்போகிளிசரேட். சாதாரண நிலைமைகளின் கீழ், 2,3-BPG இன் செறிவு அதிகமாக உள்ளது மற்றும் Hb இன் செறிவுடன் ஒப்பிடத்தக்கது. 2,3-BPG வலுவான எதிர்மறை மின்னூட்டம் -5.

திசு நுண்குழாய்களில் உள்ள Bisphosphoglycerate, deoxyhemoglobin உடன் பிணைக்கப்பட்டு, திசுக்களில் ஆக்ஸிஜனின் வெளியீட்டை அதிகரிக்கிறது, O 2 க்கான Hb இன் தொடர்பைக் குறைக்கிறது.

டெட்ராமெரிக் ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறின் மையத்தில் ஒரு குழி உள்ளது. இது நான்கு புரோட்டோமர்களின் அமினோ அமில எச்சங்களால் உருவாகிறது (படம் 1.22 ஐப் பார்க்கவும்). திசு நுண்குழாய்களில், Hb இன் புரோட்டானேஷன் (Bohr விளைவு) ஹீம் இரும்பு மற்றும் O2 ஆகியவற்றுக்கு இடையேயான பிணைப்பின் முறிவுக்கு வழிவகுக்கிறது. ஒரு மூலக்கூறில்

deoxyhemoglobin, oxyhemoglobin உடன் ஒப்பிடும்போது, ​​புரோட்டோமர்களை இணைக்கும் கூடுதல் அயனி பிணைப்புகள் எழுகின்றன, இதன் விளைவாக oxyhemoglobin உடன் ஒப்பிடும்போது மத்திய குழியின் பரிமாணங்கள் அதிகரிக்கும். மத்திய குழி என்பது ஹீமோகுளோபினுடன் 2,3-பிபிஜியை இணைக்கும் இடமாகும். மத்திய குழியின் அளவு வேறுபாடு காரணமாக, 2,3-பிபிஜி டியோக்ஸிஹெமோகுளோபினுடன் மட்டுமே இணைக்க முடியும்.

2,3-BPG புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையங்களிலிருந்து தொலைவில் உள்ள ஒரு தளத்தில் ஹீமோகுளோபினுடன் தொடர்பு கொள்கிறது. அலோஸ்டெரிக்(ஒழுங்குமுறை) தசைநார்கள், மற்றும் Hb இன் மைய குழி அலோஸ்டெரிக் மையம். 2,3-BPG வலுவான எதிர்மறை மின்னூட்டத்தைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் Hb இன் இரண்டு β-சங்கிலிகளின் ஐந்து நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களுடன் தொடர்பு கொள்கிறது: N-டெர்மினல் α-அமினோ குழுவான Val மற்றும் Lys 82 அவரது 143 ரேடிக்கல்கள் (படம். 1.26).

அரிசி. 1.26. டியோக்ஸிஹெமோகுளோபினின் மத்திய குழியில் பிபிஜி

BPG ஒவ்வொரு β-ஸ்ட்ராண்டிலும் மூன்று நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களுடன் பிணைக்கிறது.

திசு நுண்குழாய்களில், டியோக்ஸிஹெமோகுளோபின் 2,3-பிபிஜியுடன் தொடர்பு கொள்கிறது மற்றும் β-சங்கிலிகளின் நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட தீவிரவாதிகள் மற்றும் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட லிகண்ட் ஆகியவற்றுக்கு இடையே அயனி பிணைப்புகள் உருவாகின்றன, இது புரதத்தின் இணக்கத்தை மாற்றுகிறது மற்றும் O க்கு Hb இன் தொடர்பைக் குறைக்கிறது. 2 . O 2 க்கான Hb இன் தொடர்பு குறைவது, திசுக்களில் O 2 இன் மிகவும் திறமையான வெளியீட்டை ஊக்குவிக்கிறது.

நுரையீரலில், உயர் பகுதி அழுத்தத்தில், ஆக்ஸிஜன் Hb உடன் தொடர்பு கொள்கிறது, ஹீம் இரும்புடன் இணைகிறது; இந்த வழக்கில், புரதத்தின் இணக்கம் மாறுகிறது, மத்திய குழி குறைகிறது மற்றும் அலோஸ்டெரிக் மையத்திலிருந்து 2,3-பிபிஜி இடம்பெயர்கிறது.

எனவே, ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் மோனோமெரிக் புரதங்களுடன் ஒப்பிடும்போது புதிய பண்புகளைக் கொண்டுள்ளன. தளங்களில் லிகண்ட்களின் இணைப்பு

ஒருவருக்கொருவர் இடஞ்சார்ந்த தொலைவில் (அலோஸ்டெரிக்), முழு புரத மூலக்கூறிலும் இணக்கமான மாற்றங்களை ஏற்படுத்தலாம். ஒழுங்குமுறை தசைநார்களுடனான தொடர்பு காரணமாக, சுற்றுச்சூழல் மாற்றங்களுக்கு புரத மூலக்கூறின் செயல்பாட்டின் இணக்கம் மற்றும் தழுவலில் மாற்றம் ஏற்படுகிறது.

தலைப்பு 1.5. உயிரணு நிலைமைகளின் கீழ் புரதங்களின் பூர்வீக இணக்கத்தை பராமரித்தல்

உயிரணுக்களில், பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் தொகுப்பின் போது, ​​சவ்வுகள் வழியாக செல்லின் தொடர்புடைய பகுதிகளுக்கு அவற்றின் போக்குவரத்து, மடிப்பு (சொந்த இணக்கத்தின் உருவாக்கம்) மற்றும் ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கூட்டத்தின் போது, ​​அத்துடன் அவற்றின் செயல்பாட்டின் போது, ​​இடைநிலை , திரட்டுதல்-ஏற்படும், நிலையற்ற இணக்கங்கள் புரதக் கட்டமைப்பில் எழுகின்றன. ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்கள், பொதுவாக புரோட்டீன் மூலக்கூறின் உள்ளே மறைந்திருக்கும் பூர்வீக அமைப்பில், ஒரு நிலையற்ற இணக்கத்தில் மேற்பரப்பில் தோன்றும் மற்றும் தண்ணீரில் மோசமாக கரையக்கூடிய பிற புரதங்களின் குழுக்களுடன் இணைக்க முனைகின்றன. அறியப்பட்ட அனைத்து உயிரினங்களின் உயிரணுக்களிலும், சிறப்பு புரதங்கள் கண்டறியப்பட்டுள்ளன, அவை உயிரணு புரதங்களின் உகந்த மடிப்பு, செயல்பாட்டின் போது அவற்றின் பூர்வீக இணக்கத்தை உறுதிப்படுத்துகின்றன மற்றும் மிக முக்கியமாக, ஹோமியோஸ்டாஸிஸ் தொந்தரவு செய்யப்படும்போது உள்செல்லுலார் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகளை பராமரிக்கின்றன. இந்த புரதங்கள் அழைக்கப்படுகின்றன "சாப்பரோன்கள்"அதாவது பிரெஞ்சு மொழியில் "ஆயா".

1. மூலக்கூறு சாப்பரோன்கள் மற்றும் புரதம் குறைவதைத் தடுப்பதில் அவற்றின் பங்கு.

சாப்பரோன்கள் (CH) அவற்றின் துணை அலகுகளின் வெகுஜனத்தின் அடிப்படையில் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. உயர் மூலக்கூறு எடை சாப்பரோன்கள் 60 முதல் 110 kDa வரை நிறை கொண்டவை. அவற்றில், மூன்று வகுப்புகள் அதிகம் படிக்கப்பட்டுள்ளன: Sh-60, Sh-70 மற்றும் Sh-90. ஒவ்வொரு வகுப்பிலும் தொடர்புடைய புரதங்களின் குடும்பம் உள்ளது. எனவே, Sh-70 66 முதல் 78 kDa வரை மூலக்கூறு எடை கொண்ட புரதங்களைக் கொண்டுள்ளது. குறைந்த மூலக்கூறு எடை சாப்பரோன்கள் 40 முதல் 15 kDa வரை மூலக்கூறு எடையைக் கொண்டுள்ளன.

சாப்பரோன்கள் மத்தியில் உள்ளன கொள்ளலாகபுரதங்கள், அதிக அடித்தளத் தொகுப்பு, உடலின் செல்கள் மீதான அழுத்த விளைவுகளைச் சார்ந்து இல்லை, மற்றும் தூண்டக்கூடிய,சாதாரண நிலைமைகளின் கீழ் அதன் தொகுப்பு பலவீனமாக உள்ளது, ஆனால் அழுத்தத்தின் கீழ் கூர்மையாக அதிகரிக்கிறது. தூண்டக்கூடிய சாப்பரோன்கள் "வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள்" என்றும் அழைக்கப்படுகின்றன, ஏனெனில் அவை அதிக வெப்பநிலையில் வெளிப்படும் உயிரணுக்களில் முதலில் கண்டுபிடிக்கப்பட்டன. உயிரணுக்களில், புரதங்களின் அதிக செறிவு காரணமாக, பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களை தன்னிச்சையாக மீண்டும் உருவாக்குவது கடினம். Sh-70 டீனாடரேஷனின் தொடக்கத்தைத் தடுக்கலாம் மற்றும் புரதங்களின் சொந்த இணக்கத்தை மீட்டெடுக்க உதவும். மூலக்கூறு சாப்பரோன்கள்-70- உயிரணுவின் அனைத்து பகுதிகளிலும் காணப்படும் புரதங்களின் மிகவும் பாதுகாக்கப்பட்ட வகுப்பு: சைட்டோபிளாசம், நியூக்ளியஸ், எண்டோபிளாஸ்மிக் ரெட்டிகுலம், மைட்டோகாண்ட்ரியா. ஒற்றை பாலிபெப்டைட் சங்கிலி Ш-70 இன் கார்பாக்சைல் முடிவில் நீளமுள்ள பெப்டைட்களுடன் தொடர்பு கொள்ளும் திறன் கொண்ட ஒரு பள்ளம் உள்ளது.

ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்களால் செறிவூட்டப்பட்ட 7 முதல் 9 அமினோ அமில எச்சங்கள். குளோபுலர் புரதங்களில் இத்தகைய பகுதிகள் தோராயமாக ஒவ்வொரு 16 அமினோ அமிலங்களிலும் நிகழ்கின்றன. Sh-70 ஆனது வெப்பநிலை செயலிழப்பிலிருந்து புரதங்களைப் பாதுகாக்கும் மற்றும் பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டை மீட்டெடுக்கும் திறன் கொண்டது.

2. புரத மடிப்புகளில் சாப்பரோன்களின் பங்கு.ரைபோசோமில் புரதத் தொகுப்பின் போது, ​​பாலிபெப்டைட்டின் N-முனையப் பகுதி சி-டெர்மினல் ஒன்றிற்கு முன் ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது. பூர்வீக இணக்கத்தை உருவாக்க, புரதத்தின் முழுமையான அமினோ அமில வரிசை தேவைப்படுகிறது. புரதத் தொகுப்பின் செயல்பாட்டில், சேப்பரோன்கள்-70, அவற்றின் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பின் காரணமாக, தொகுப்பு முடிவடையும் வரை ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமிலத் தீவிரவாதிகளால் செறிவூட்டப்பட்ட, பாலிபெப்டைட்டின் பகுதிகளை மூட முடிகிறது (படம் 1.27, ஏ. )

அரிசி. 1.27. புரத மடிப்புகளில் சாப்பரோன்களின் பங்கேற்பு

A - ஒருங்கிணைக்கப்பட்ட பாலிபெப்டைட்டின் பிரிவுகளுக்கு இடையில் ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகளைத் தடுப்பதில் சாப்பரோன்ஸ்-70 இன் பங்கேற்பு; பி - சாப்பரோன் வளாகத்தில் உள்ள புரதத்தின் சொந்த இணக்கத்தின் உருவாக்கம்

பல உயர்-மூலக்கூறு-எடை புரதங்கள், ஒரு டொமைன் அமைப்பு போன்ற சிக்கலான இணக்கத்தைக் கொண்டவை, Sh-60 ஆல் உருவாக்கப்பட்ட ஒரு சிறப்பு இடத்தில் மடிகின்றன. Ш-60 14 துணை அலகுகளைக் கொண்ட ஒலிகோமெரிக் வளாகமாக செயல்படுகிறது. அவை இரண்டு வெற்று வளையங்களை உருவாக்குகின்றன, ஒவ்வொன்றும் ஏழு துணைக்குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது, இந்த மோதிரங்கள் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்பட்டுள்ளன. ஒவ்வொரு Sh-60 துணைக்குழுவும் மூன்று களங்களைக் கொண்டுள்ளது: அபிகல் (அபிகல்), வளையத்தின் குழியை எதிர்கொள்ளும் ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்களால் செறிவூட்டப்பட்டது, இடைநிலை மற்றும் பூமத்திய ரேகை (படம் 1.28).

அரிசி. 1.28 14 Ш-60 கொண்ட சாப்பரோனின் வளாகத்தின் அமைப்பு

A - பக்க பார்வை; பி - மேல் பார்வை

ஒருங்கிணைக்கப்பட்ட புரதங்கள், விரிவடைந்த மூலக்கூறுகளின் மேற்பரப்பில் உள்ள கூறுகளைக் கொண்டிருக்கின்றன, குறிப்பாக ஹைட்ரோபோபிக் தீவிரவாதிகள், சாப்பரோன் வளையங்களின் குழிக்குள் நுழைகின்றன. இந்த துவாரங்களின் குறிப்பிட்ட சூழலில், ஆற்றல்மிக்க மிகவும் சாதகமான ஒரே ஒருவரைக் கண்டுபிடிக்கும் வரை சாத்தியமான இணக்கங்கள் தேடப்படுகின்றன (படம் 1.27, பி). பூமத்திய ரேகைப் பகுதியில் ஏடிபி நீராற்பகுப்புடன் இணக்கங்களின் உருவாக்கம் மற்றும் புரத வெளியீடு ஆகியவை சேர்ந்துள்ளன. பொதுவாக, அத்தகைய சாப்பரோன் சார்ந்த மடிப்புக்கு கணிசமான அளவு ஆற்றல் தேவைப்படுகிறது.

புரதங்களின் முப்பரிமாண கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் பங்கேற்பதோடு, பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களின் மறுசீரமைப்பு, ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் அசெம்பிளி, அங்கீகாரம் மற்றும் லைசோசோம்களாக மாற்றப்பட்ட புரதங்களின் போக்குவரத்து போன்ற அடிப்படை செயல்முறைகளின் நிகழ்வுகளுக்கு சாப்பரோன்கள் அவசியம். சவ்வுகள் முழுவதும் புரதங்களின் போக்குவரத்து, மற்றும் புரத வளாகங்களின் செயல்பாட்டை ஒழுங்குபடுத்துவதில் பங்கேற்பு.

தலைப்பு 1.6. பல்வேறு வகையான புரதங்கள். புரதக் குடும்பங்கள்: இம்யூனோகுளோபுலின்களின் எடுத்துக்காட்டு

1. தனிப்பட்ட செல்கள் மற்றும் முழு பல்லுயிர் உயிரினத்தின் வாழ்க்கையில் புரதங்கள் ஒரு தீர்க்கமான பங்கைக் கொண்டுள்ளன, மேலும் அவற்றின் செயல்பாடுகள் வியக்கத்தக்க வகையில் வேறுபட்டவை. இது முதன்மை கட்டமைப்பு மற்றும் புரதங்களின் இணக்கங்களின் பண்புகள், செயலில் உள்ள மையத்தின் தனித்துவமான அமைப்பு மற்றும் குறிப்பிட்ட தசைநார்கள் பிணைக்கும் திறன் ஆகியவற்றால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

பெப்டைட் சங்கிலிகளின் சாத்தியமான அனைத்து மாறுபாடுகளிலும் மிகச் சிறிய பகுதி மட்டுமே நிலையான இடஞ்சார்ந்த அமைப்பைப் பின்பற்ற முடியும்; பெரும்பான்மை

அவற்றில் ஏறக்குறைய அதே கிப்ஸ் ஆற்றலுடன், ஆனால் வெவ்வேறு பண்புகளுடன் பல இணக்கங்களை எடுக்க முடியும். உயிரியல் பரிணாமத்தால் தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட மிகவும் அறியப்பட்ட புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு, இந்த புரதத்தின் செயல்பாட்டின் பண்புகளை நிர்ணயிக்கும் இணக்கங்களில் ஒன்றின் விதிவிலக்கான நிலைத்தன்மையை உறுதி செய்கிறது.

2. புரத குடும்பங்கள்.அதே உயிரியல் இனங்களுக்குள், அமினோ அமில எச்சங்களின் மாற்றீடுகள் தொடர்புடைய செயல்பாடுகளைச் செய்யும் மற்றும் ஒரே மாதிரியான அமினோ அமில வரிசைகளைக் கொண்ட வெவ்வேறு புரதங்களின் தோற்றத்திற்கு வழிவகுக்கும். இத்தகைய தொடர்புடைய புரதங்கள் வியக்கத்தக்க வகையில் ஒத்த இணக்கங்களைக் கொண்டுள்ளன: α-ஹெலிஸ்கள் மற்றும்/அல்லது β-கட்டமைப்புகளின் எண்ணிக்கை மற்றும் ஒப்பீட்டு நிலை, பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் பெரும்பாலான திருப்பங்கள் மற்றும் வளைவுகள் ஒரே மாதிரியானவை அல்லது ஒரே மாதிரியானவை. பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் ஒரே மாதிரியான பகுதிகளைக் கொண்ட புரதங்கள், ஒத்த இணக்கம் மற்றும் தொடர்புடைய செயல்பாடுகள் புரதக் குடும்பங்களாக வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. புரதக் குடும்பங்களின் எடுத்துக்காட்டுகள்: செரின் புரோட்டினேஸ்கள், இம்யூனோகுளோபுலின் குடும்பம், மயோகுளோபின் குடும்பம்.

செரின் புரோட்டினேஸ்கள்- புரோட்டியோலிடிக் என்சைம்களின் செயல்பாட்டைச் செய்யும் புரதங்களின் குடும்பம். இதில் செரிமான நொதிகள் அடங்கும் - சைமோட்ரிப்சின், டிரிப்சின், எலாஸ்டேஸ் மற்றும் பல இரத்த உறைதல் காரணிகள். இந்த புரதங்கள் அவற்றின் 40% நிலைகளில் ஒரே மாதிரியான அமினோ அமிலங்கள் மற்றும் மிகவும் ஒத்த இணக்கம் (படம். 1.29).

அரிசி. 1.29 எலாஸ்டேஸ் (A) மற்றும் சைமோட்ரிப்சின் (B) இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்புகள்

சில அமினோ அமில மாற்றீடுகள் இந்த புரதங்களின் அடி மூலக்கூறு தனித்தன்மையில் மாற்றங்களுக்கு வழிவகுத்தது மற்றும் குடும்பத்தில் செயல்பாட்டு பன்முகத்தன்மை தோன்றுவதற்கு வழிவகுத்தது.

3. இம்யூனோகுளோபுலின் குடும்பம்.நோயெதிர்ப்பு மண்டலத்தின் செயல்பாட்டில், இம்யூனோகுளோபுலின் சூப்பர்ஃபாமிலியின் புரதங்கள் ஒரு பெரிய பாத்திரத்தை வகிக்கின்றன, இதில் மூன்று குடும்ப புரதங்கள் அடங்கும்:

ஆன்டிபாடிகள் (இம்யூனோகுளோபின்கள்);

டி-லிம்போசைட் ஏற்பிகள்;

முக்கிய ஹிஸ்டோகாம்பேடிபிலிட்டி வளாகத்தின் புரதங்கள் - MHC வகுப்புகள் 1 மற்றும் 2 (மேஜர் ஹிஸ்டோகாம்பேடிபிலிட்டி காம்ப்ளக்ஸ்).

இந்த புரதங்கள் அனைத்தும் ஒரு டொமைன் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன, ஒரே மாதிரியான நோயெதிர்ப்பு போன்ற களங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன மற்றும் ஒத்த செயல்பாடுகளைச் செய்கின்றன: அவை வெளிநாட்டு கட்டமைப்புகளுடன் தொடர்பு கொள்கின்றன, அவை இரத்தம், நிணநீர் அல்லது இடைச்செல்லுலார் திரவம் (ஆன்டிபாடிகள்) அல்லது உயிரணுக்களின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளன (சொந்த அல்லது வெளிநாட்டு).

4. ஆன்டிபாடிகள்- உடலில் ஒரு வெளிநாட்டு அமைப்பு நுழைவதற்கு பதிலளிக்கும் வகையில் பி லிம்போசைட்டுகளால் உற்பத்தி செய்யப்படும் குறிப்பிட்ட புரதங்கள் ஆன்டிஜென்.

ஆன்டிபாடிகளின் கட்டமைப்பின் அம்சங்கள்

எளிமையான ஆன்டிபாடி மூலக்கூறுகள் நான்கு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்டிருக்கின்றன: இரண்டு ஒத்த ஒளி - எல், சுமார் 220 அமினோ அமிலங்கள் மற்றும் இரண்டு ஒத்த கனமானவை - எச், 440-700 அமினோ அமிலங்களைக் கொண்டுள்ளது. ஆன்டிபாடி மூலக்கூறில் உள்ள அனைத்து நான்கு சங்கிலிகளும் பல கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகள் மற்றும் நான்கு டிஸல்பைட் பிணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்டுள்ளன (படம் 1.30).

ஆன்டிபாடி லைட் சங்கிலிகள் இரண்டு களங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன: பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் என்-டெர்மினல் பகுதியில் அமைந்துள்ள ஒரு மாறி டொமைன் (விஎல்), மற்றும் சி-டெர்மினஸில் அமைந்துள்ள ஒரு நிலையான டொமைன் (சிஎல்). கனமான சங்கிலிகள் பொதுவாக நான்கு டொமைன்களைக் கொண்டுள்ளன: ஒரு மாறி (VH), N-டெர்மினஸில் அமைந்துள்ளது, மேலும் மூன்று நிலையான களங்கள் (CH1, CH2, CH3) (படம் 1.30 ஐப் பார்க்கவும்). ஒவ்வொரு இம்யூனோகுளோபுலின் டொமைனுக்கும் β-தாள் மேல்கட்டமைப்பு உள்ளது, இதில் இரண்டு சிஸ்டைன் எச்சங்கள் டிஸல்பைட் பிணைப்பால் இணைக்கப்பட்டுள்ளன.

CH1 மற்றும் CH2 ஆகிய இரண்டு நிலையான களங்களுக்கு இடையில் அதிக எண்ணிக்கையிலான புரோலைன் எச்சங்களைக் கொண்ட ஒரு பகுதி உள்ளது, இது இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதையும், இந்த பிரிவில் அண்டை H- சங்கிலிகளின் தொடர்புகளையும் தடுக்கிறது. இந்த கீல் பகுதி ஆன்டிபாடி மூலக்கூறு நெகிழ்வுத்தன்மையை அளிக்கிறது. கனமான மற்றும் ஒளி சங்கிலிகளின் மாறி களங்களுக்கு இடையில் இரண்டு ஒத்த ஆன்டிஜென்-பிணைப்பு தளங்கள் உள்ளன (ஆன்டிஜென்களை பிணைப்பதற்கான செயலில் உள்ள தளங்கள்), எனவே இதுபோன்ற ஆன்டிபாடிகள் பெரும்பாலும் அழைக்கப்படுகின்றன. இருமுனைகள்.இரண்டு சங்கிலிகளின் மாறி பகுதிகளின் முழு அமினோ அமில வரிசையும் ஆன்டிபாடியுடன் ஆன்டிஜெனை பிணைப்பதில் ஈடுபடவில்லை, ஆனால் ஒவ்வொரு சங்கிலியின் அதிவேகப் பகுதிகளில் 20-30 அமினோ அமிலங்கள் மட்டுமே உள்ளன. இந்தப் பகுதிகள்தான் ஒவ்வொரு வகை ஆன்டிபாடியின் தனித்தன்மையான திறனைத் தொடர்புடைய நிரப்பு ஆன்டிஜெனுடன் தொடர்பு கொள்ளத் தீர்மானிக்கின்றன.

ஆன்டிபாடிகள் என்பது வெளிநாட்டு உயிரினங்களை ஆக்கிரமிப்பதற்கு எதிராக உடலின் பாதுகாப்புக் கோடுகளில் ஒன்றாகும். அவற்றின் செயல்பாட்டை இரண்டு நிலைகளாகப் பிரிக்கலாம்: முதல் நிலை வெளிநாட்டு உயிரினங்களின் மேற்பரப்பில் ஆன்டிஜெனின் அங்கீகாரம் மற்றும் பிணைப்பு ஆகும், இது ஆன்டிபாடி கட்டமைப்பில் ஆன்டிஜென்-பிணைப்பு தளங்கள் இருப்பதால் சாத்தியமாகும்; இரண்டாவது நிலை ஆன்டிஜெனின் செயலிழக்க மற்றும் அழிக்கும் செயல்முறையின் துவக்கமாகும். இரண்டாம் கட்டத்தின் தனித்தன்மை ஆன்டிபாடிகளின் வகுப்பைப் பொறுத்தது. நிலையான களங்களின் கட்டமைப்பில் ஒருவருக்கொருவர் வேறுபடும் கனமான சங்கிலிகளின் ஐந்து வகுப்புகள் உள்ளன: α, δ, ε, γ மற்றும் μ, அதன்படி ஐந்து வகை இம்யூனோகுளோபின்கள் வேறுபடுகின்றன: A, D, E, G மற்றும் M.

கனமான சங்கிலிகளின் கட்டமைப்பு அம்சங்கள், கனமான சங்கிலிகளின் கீல் பகுதிகள் மற்றும் சி-டெர்மினல் பகுதிகளுக்கு ஒவ்வொரு வகுப்பினதும் இணக்கப் பண்பைக் கொடுக்கின்றன. ஆன்டிஜென் ஒரு ஆன்டிபாடியுடன் பிணைந்தவுடன், நிலையான களங்களில் உள்ள இணக்க மாற்றங்கள் ஆன்டிஜென் அகற்றுவதற்கான பாதையைத் தீர்மானிக்கின்றன.

அரிசி. 1. 30. IgG இன் டொமைன் அமைப்பு

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் எம்

இம்யூனோகுளோபிலின் எம் இரண்டு வடிவங்களைக் கொண்டுள்ளது.

மோனோமெரிக் வடிவம்- பி லிம்போசைட்டுகளை உருவாக்குவதன் மூலம் உற்பத்தி செய்யப்படும் ஆன்டிபாடிகளின் முதல் வகுப்பு. பின்னர், பல B செல்கள் பிற வகை ஆன்டிபாடிகளை உற்பத்தி செய்வதற்கு மாறுகின்றன, ஆனால் அதே ஆன்டிஜென்-பிணைப்பு தளத்துடன். IgM மென்படலத்தில் பதிக்கப்பட்டுள்ளது மற்றும் ஆன்டிஜென் அங்கீகாரம் ஏற்பியாக செயல்படுகிறது. இப்பகுதியின் வால் பகுதியில் 25 ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில எச்சங்கள் இருப்பதால் செல் சவ்வுக்குள் IgM இன் ஒருங்கிணைப்பு சாத்தியமாகும்.

IgM இன் சுரப்பு வடிவம்டிஸல்பைட் பிணைப்புகள் மற்றும் கூடுதல் பாலிபெப்டைட் ஜே சங்கிலி (படம் 1.31) மூலம் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்பட்ட ஐந்து மோனோமெரிக் துணைக்குழுக்கள் உள்ளன. இந்த வடிவத்தின் மோனோமர்களின் கனமான சங்கிலிகளில் ஹைட்ரோபோபிக் வால் இல்லை. பென்டாமரில் 10 ஆன்டிஜென் பிணைப்பு தளங்கள் உள்ளன, எனவே முதலில் உடலில் நுழையும் ஆன்டிஜெனை அடையாளம் கண்டு அகற்றுவதில் பயனுள்ளதாக இருக்கும். IgM இன் சுரப்பு வடிவம் முதன்மையான நோயெதிர்ப்பு மறுமொழியின் போது இரத்தத்தில் சுரக்கும் ஆன்டிபாடிகளின் முக்கிய வகுப்பாகும். IgM ஐ ஆன்டிஜெனுடன் பிணைப்பது IgM இன் இணக்கத்தை மாற்றுகிறது மற்றும் நிரப்பு அமைப்பின் முதல் புரதக் கூறுகளுடன் பிணைப்பைத் தூண்டுகிறது (நிரப்பு அமைப்பு என்பது ஆன்டிஜெனின் அழிவில் ஈடுபட்டுள்ள புரதங்களின் தொகுப்பாகும்) மற்றும் இந்த அமைப்பை செயல்படுத்துகிறது. ஆன்டிஜென் ஒரு நுண்ணுயிரியின் மேற்பரப்பில் அமைந்திருந்தால், நிரப்பு அமைப்பு செல் சவ்வின் ஒருமைப்பாட்டின் இடையூறு மற்றும் பாக்டீரியா உயிரணு இறப்பை ஏற்படுத்துகிறது.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் ஜி

அளவு அடிப்படையில், இந்த வகை இம்யூனோகுளோபின்கள் இரத்தத்தில் ஆதிக்கம் செலுத்துகின்றன (அனைத்து Ig களில் 75%). IgG - மோனோமர்கள், இரண்டாம் நிலை நோயெதிர்ப்பு மறுமொழியின் போது இரத்தத்தில் சுரக்கும் ஆன்டிபாடிகளின் முக்கிய வகை. நுண்ணுயிரிகளின் மேற்பரப்பு ஆன்டிஜென்களுடன் IgG தொடர்பு கொண்ட பிறகு, ஆன்டிஜென்-ஆன்டிபாடி வளாகம் நிரப்பு அமைப்பின் புரதங்களை பிணைத்து செயல்படுத்த முடியும் அல்லது மேக்ரோபேஜ்கள் மற்றும் நியூட்ரோபில்களின் குறிப்பிட்ட ஏற்பிகளுடன் தொடர்பு கொள்ளலாம். பாகோசைட்டுகளுடன் தொடர்பு கொள்கிறது

அரிசி. 1.31. IgM இன் சுரப்பு வடிவத்தின் அமைப்பு

ஆன்டிஜென்-ஆன்டிபாடி வளாகங்களை உறிஞ்சுதல் மற்றும் செல் பாகோசோம்களில் அவற்றின் அழிவு. நஞ்சுக்கொடி தடையை ஊடுருவி, நோய்த்தொற்றுகளிலிருந்து கருவின் கருப்பையக பாதுகாப்பை வழங்கக்கூடிய ஒரே வகை ஆன்டிபாடிகள் IgG ஆகும்.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் ஏ

முக்கிய வகை ஆன்டிபாடிகள் சுரப்புகளில் (பால், உமிழ்நீர், சுவாசக் குழாய் மற்றும் குடல் சுரப்பு) உள்ளன. IgA முதன்மையாக டைமெரிக் வடிவத்தில் சுரக்கப்படுகிறது, அங்கு மோனோமர்கள் ஒரு கூடுதல் J சங்கிலி மூலம் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்படுகின்றன (படம் 1.32).

IgA நிரப்பு அமைப்பு மற்றும் பாகோசைடிக் செல்களுடன் தொடர்பு கொள்ளாது, ஆனால் நுண்ணுயிரிகளுடன் பிணைப்பதன் மூலம், ஆன்டிபாடிகள் எபிடெலியல் செல்கள் மற்றும் உடலில் ஊடுருவுவதைத் தடுக்கின்றன.

இம்யூனோகுளோபின்கள் ஈ

இம்யூனோகுளோபுலின்கள் E என்பது மோனோமர்களால் குறிக்கப்படுகிறது, இதில் கனமான ε-சங்கிலிகள் இம்யூனோகுளோபுலின்கள் M இன் μ-செயின்கள் போன்ற ஒரு மாறி மற்றும் நான்கு நிலையான களங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன. சுரப்புக்குப் பிறகு, IgE அதனுடன் பிணைக்கிறது

அரிசி. 1.32. IgA இன் அமைப்பு

மாஸ்ட் செல்கள் மற்றும் பாசோபில்களின் மேற்பரப்பில் தொடர்புடைய ஏற்பிகளைக் கொண்ட சி-டெர்மினல் பகுதிகள். இதன் விளைவாக, அவை இந்த உயிரணுக்களின் மேற்பரப்பில் ஆன்டிஜென்களுக்கான ஏற்பிகளாகின்றன (படம் 1.33).

அரிசி. 1.33. ஒரு மாஸ்ட் செல் மேற்பரப்பில் ஆன்டிஜெனுடன் IgE இன் தொடர்பு

ஆன்டிஜென் IgE இன் தொடர்புடைய ஆன்டிஜென்-பிணைப்பு தளங்களுடன் இணைந்த பிறகு, செல்கள் உயிரியல் ரீதியாக செயல்படும் பொருட்களை (ஹிஸ்டமைன், செரோடோனின்) சுரக்க ஒரு சமிக்ஞையைப் பெறுகின்றன, அவை அழற்சி எதிர்வினையின் வளர்ச்சிக்கும் ஒவ்வாமை எதிர்வினைகளின் வெளிப்பாட்டிற்கும் பெரிதும் காரணமாகின்றன. ஆஸ்துமா, யூர்டிகேரியா, வைக்கோல் காய்ச்சல்.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் டி

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் டி சீரம் மிகவும் சிறிய அளவில் காணப்படுகின்றன, அவை மோனோமர்கள். கனமான δ சங்கிலிகள் ஒரு மாறி மற்றும் மூன்று நிலையான டொமைன்களைக் கொண்டுள்ளன. IgDகள் B லிம்போசைட்டுகளுக்கு ஏற்பிகளாக செயல்படுகின்றன; பி-லிம்போசைட்டுகளின் (IgD) மேற்பரப்பில் உள்ள ஏற்பிகளுடன் குறிப்பிட்ட ஆன்டிஜென்களின் தொடர்பு, இந்த சமிக்ஞைகளை செல்லுக்குள் அனுப்புவதற்கும், கொடுக்கப்பட்ட லிம்போசைட் குளோனின் பெருக்கத்தை உறுதி செய்யும் வழிமுறைகளை செயல்படுத்துவதற்கும் வழிவகுக்கிறது.

தலைப்பு 1.7. புரதங்களின் இயற்பியல் மற்றும் வேதியியல் பண்புகள் மற்றும் அவற்றைப் பிரிப்பதற்கான முறைகள்

1. தனிப்பட்ட புரதங்கள் இயற்பியல் மற்றும் வேதியியல் பண்புகளில் வேறுபடுகின்றன:

மூலக்கூறுகளின் வடிவம்;

மூலக்கூறு எடை;

மொத்த கட்டணம், இதன் மதிப்பு அமினோ அமிலங்களின் அயோனிக் மற்றும் கேஷனிக் குழுக்களின் விகிதத்தைப் பொறுத்தது;

மூலக்கூறுகளின் மேற்பரப்பில் துருவ மற்றும் துருவமற்ற அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் விகிதம்;

பல்வேறு denaturing முகவர்கள் எதிர்ப்பு டிகிரி.

2. புரதத்தின் கரைதிறன் சார்ந்துள்ளதுமேலே பட்டியலிடப்பட்டுள்ள புரதங்களின் பண்புகள், அத்துடன் புரதம் கரைந்திருக்கும் ஊடகத்தின் கலவை (pH மதிப்புகள், உப்பு கலவை, வெப்பநிலை, புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்ளக்கூடிய பிற கரிம பொருட்களின் இருப்பு) மீது. புரத மூலக்கூறுகளின் சார்ஜ் அளவு அவற்றின் கரைதிறனை பாதிக்கும் காரணிகளில் ஒன்றாகும். ஐசோஎலக்ட்ரிக் புள்ளியில் சார்ஜ் இழக்கப்படும்போது, ​​​​புரதங்கள் மிக எளிதாக ஒருங்கிணைத்து வீழ்படிகின்றன. ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் மேற்பரப்பில் தோன்றும், சிதைக்கப்பட்ட புரதங்களுக்கு இது குறிப்பாக பொதுவானது.

ஒரு புரத மூலக்கூறின் மேற்பரப்பில் நேர்மறை மற்றும் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் உள்ளன. இந்த குழுக்களின் எண்ணிக்கை, எனவே புரதங்களின் மொத்த கட்டணம், நடுத்தரத்தின் pH ஐப் பொறுத்தது, அதாவது. H+ - மற்றும் OH - குழுக்களின் செறிவுகளின் விகிதம். ஒரு அமில சூழலில் H+ செறிவு அதிகரிப்பது கார்பாக்சைல் குழுக்களின் விலகலை அடக்குவதற்கு வழிவகுக்கிறது -COO - + H+ > - COOH மற்றும் புரதங்களின் எதிர்மறை கட்டணத்தில் குறைவு. ஒரு கார சூழலில், அமினோ குழுக்களின் -NH 3 + + OH - - NH 3 + + OH - - NH 2 + H 2 O பிரிவின் போது உருவாகும் புரோட்டான்களால் அதிகப்படியான OH பிணைப்பு, நீரின் உருவாக்கத்துடன், புரதங்களின் நேர்மறை மின்னூட்டம் குறைவதற்கு வழிவகுக்கிறது. . ஒரு புரதம் நிகர பூஜ்ஜிய மின்னூட்டத்தைக் கொண்டிருக்கும் pH மதிப்பு அழைக்கப்படுகிறது ஐசோஎலக்ட்ரிக் புள்ளி (IEP). IET இல், நேர்மறை மற்றும் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களின் எண்ணிக்கை ஒரே மாதிரியாக இருக்கும், அதாவது. புரதம் ஒரு ஐசோ எலக்ட்ரிக் நிலையில் உள்ளது.

3. தனிப்பட்ட புரதங்களைப் பிரித்தல்.உடலின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டின் அம்சங்கள் அதில் தொகுக்கப்பட்ட புரதங்களின் தொகுப்பைப் பொறுத்தது. புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் பண்புகளை உயிரணுவிலிருந்து தனிமைப்படுத்தாமல் மற்றும் பிற புரதங்கள் மற்றும் கரிம மூலக்கூறுகளிலிருந்து அவற்றை சுத்திகரிக்காமல் சாத்தியமற்றது. தனிப்பட்ட புரதங்களின் தனிமைப்படுத்தல் மற்றும் சுத்திகரிப்பு நிலைகள்:

செல் அழிவுதிசு ஆய்வு செய்யப்பட்டு ஒரே மாதிரியான தன்மையைப் பெறுகிறது.

ஓரினச்சேர்க்கையை பின்னங்களாகப் பிரித்தல்மையவிலக்கு மூலம், அணுக்கரு, மைட்டோகாண்ட்ரியல், சைட்டோசோலிக் அல்லது விரும்பிய புரதத்தைக் கொண்ட பிற பகுதியைப் பெறுதல்.

தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட வெப்பக் குறைப்பு- புரதக் கரைசலை குறுகிய கால வெப்பமாக்குதல், இதன் போது சில நீக்கப்பட்ட புரத அசுத்தங்கள் அகற்றப்படலாம் (புரதம் ஒப்பீட்டளவில் வெப்ப-நிலையாக இருந்தால்).

உப்பு போடுதல்.வெவ்வேறு புரதங்கள் கரைசலில் வெவ்வேறு உப்பு செறிவுகளில் படிகின்றன. உப்பு செறிவை படிப்படியாக அதிகரிப்பதன் மூலம், அவற்றில் ஒன்றில் தனிமைப்படுத்தப்பட்ட புரதத்தின் முக்கிய உள்ளடக்கத்துடன் பல தனித்தனி பின்னங்களைப் பெற முடியும். அம்மோனியம் சல்பேட் பெரும்பாலும் புரதப் பிரிவினைக்கு பயன்படுத்தப்படுகிறது. குறைந்த கரைதிறன் கொண்ட புரதங்கள் குறைந்த உப்பு செறிவுகளில் படிகின்றன.

ஜெல் வடிகட்டுதல்- வீங்கிய செபாடெக்ஸ் துகள்கள் (துளைகள் கொண்ட டெக்ஸ்ட்ரானின் முப்பரிமாண பாலிசாக்கரைடு சங்கிலிகள்) மூலம் மூலக்கூறுகளை பிரித்தெடுக்கும் முறை. செபாடெக்ஸ் நிரப்பப்பட்ட நெடுவரிசை வழியாக புரதங்கள் செல்லும் வேகம் அவற்றின் மூலக்கூறு எடையைப் பொறுத்தது: புரத மூலக்கூறுகளின் நிறை சிறியது, அவை துகள்களுக்குள் எளிதாக ஊடுருவி, பெரிய வெகுஜனத்திலிருந்து வேகமாக வெளியேறும் நெடுவரிசை.

அல்ட்ரா சென்ட்ரிஃபிகேஷன்- ஒரு மையவிலக்கு குழாயில் புரதங்களை அல்ட்ராசென்ட்ரிஃப்யூஜின் ரோட்டரில் வைப்பதை உள்ளடக்கிய ஒரு முறை. சுழலி சுழலும் போது, ​​புரதங்களின் வண்டல் வீதம் அவற்றின் மூலக்கூறு எடைக்கு விகிதாசாரமாகும்: கனமான புரதங்களின் பின்னங்கள் சோதனைக் குழாயின் அடிப்பகுதிக்கு நெருக்கமாகவும், இலகுவானவை - மேற்பரப்புக்கு நெருக்கமாகவும் அமைந்துள்ளன.

எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்- ஒரு மின்சார புலத்தில் புரதங்களின் இயக்கத்தின் வேகத்தில் உள்ள வேறுபாடுகளை அடிப்படையாகக் கொண்ட ஒரு முறை. இந்த மதிப்பு புரதங்களின் கட்டணத்திற்கு விகிதாசாரமாகும். புரதங்களின் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ் காகிதத்தில் மேற்கொள்ளப்படுகிறது (இந்த விஷயத்தில், புரத இயக்கத்தின் வேகம் அவற்றின் கட்டணத்திற்கு மட்டுமே விகிதாசாரமாகும்) அல்லது ஒரு குறிப்பிட்ட துளை அளவு கொண்ட பாலிஅக்ரிலாமைடு ஜெல்லில் (புரத இயக்கத்தின் வேகம் அவற்றின் கட்டணம் மற்றும் மூலக்கூறு எடைக்கு விகிதாசாரமாகும்) .

அயன் பரிமாற்ற குரோமடோகிராபி- அயனி பரிமாற்ற பிசின்கள் (கரையாத பாலிமெரிக் பொருட்கள்) எதிர் சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களுடன் புரதங்களின் அயனியாக்கம் செய்யப்பட்ட குழுக்களின் பிணைப்பை அடிப்படையாகக் கொண்ட ஒரு பகுதியளவு முறை. பிசினுடன் புரதத்தின் பிணைப்பின் வலிமை புரதத்தின் கட்டணத்திற்கு விகிதாசாரமாகும். அயனி-பரிமாற்ற பாலிமருடன் உறிஞ்சப்பட்ட புரதங்கள், அதிகரிக்கும் செறிவுகளின் NaCl தீர்வுகள் மூலம் கழுவப்படலாம்; குறைந்த புரத கட்டணம், பிசின் அயனி குழுக்களுடன் பிணைக்கப்பட்ட புரதத்தை கழுவுவதற்கு NaCl இன் செறிவு குறைவாக இருக்கும்.

அஃபினிட்டி குரோமடோகிராபி- தனிப்பட்ட புரதங்களை தனிமைப்படுத்துவதற்கான மிகவும் குறிப்பிட்ட முறை ஒரு புரதத்தின் ஒரு தசைநார் ஒரு செயலற்ற பாலிமருடன் இணையாக இணைக்கப்பட்டுள்ளது. ஒரு புரதக் கரைசல் பாலிமருடன் ஒரு நெடுவரிசை வழியாக அனுப்பப்படும்போது, ​​புரதம் லிகண்டுடன் இணையாக பிணைக்கப்படுவதால், கொடுக்கப்பட்ட லிகண்டிற்கான குறிப்பிட்ட புரதம் மட்டுமே நெடுவரிசையில் உறிஞ்சப்படுகிறது.

டயாலிசிஸ்- தனிமைப்படுத்தப்பட்ட புரதத்தின் கரைசலில் இருந்து குறைந்த மூலக்கூறு எடை கலவைகளை அகற்ற பயன்படும் முறை. குறைந்த மூலக்கூறு எடை பொருட்கள் போலல்லாமல், அரை ஊடுருவக்கூடிய சவ்வு வழியாக புரதங்களின் இயலாமையை அடிப்படையாகக் கொண்டது. குறைந்த மூலக்கூறு அசுத்தங்களிலிருந்து புரதங்களை சுத்தப்படுத்த இது பயன்படுகிறது, எடுத்துக்காட்டாக, உப்புக்குப் பிறகு உப்புகள்.

பாடநெறிக்கு அப்பாற்பட்ட பணிக்கான பணிகள்

1. அட்டவணையை நிரப்பவும். 1.4

அட்டவணை 1.4. தொடர்புடைய புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகளின் ஒப்பீட்டு பகுப்பாய்வு - மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின்

a) Mb மற்றும் Hb இன் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பை நினைவில் கொள்க. இந்த புரதங்களின் செயலில் உள்ள மையங்களை உருவாக்குவதில் ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் என்ன பங்கு வகிக்கின்றன? Mb மற்றும் Hb இன் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பையும் அதனுடன் தசைநார்கள் இணைக்கும் வழிமுறைகளையும் விவரிக்கவும். Mb மற்றும் Hb இன் செயலில் உள்ள மையத்தின் செயல்பாட்டில் அவரது F 8 மற்றும் அவரது E 7 எச்சங்கள் என்ன பங்கு வகிக்கின்றன?

b) மோனோமெரிக் மயோகுளோபினுடன் ஒப்பிடும்போது, ​​நெருங்கிய தொடர்புடைய ஒலிகோமெரிக் புரதமான ஹீமோகுளோபின் என்ன புதிய பண்புகளைக் கொண்டுள்ளது? ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறில் உள்ள புரோட்டோமர்களின் இணக்கத்தில் கூட்டுறவு மாற்றங்களின் பங்கு, CO 2 மற்றும் ஆக்ஸிஜனுக்கான ஹீமோகுளோபினின் இணைப்பில் புரோட்டான் செறிவுகளின் விளைவு, அத்துடன் Hb செயல்பாட்டின் அலோஸ்டெரிக் ஒழுங்குமுறையில் 2,3-BPG இன் பங்கு ஆகியவற்றை விளக்குங்கள். .

2. மூலக்கூறு சாப்பரோன்களை வகைப்படுத்தவும், அவற்றின் அமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டிற்கு இடையிலான உறவில் கவனம் செலுத்துங்கள்.

3. என்ன புரதங்கள் குடும்பங்களாக தொகுக்கப்பட்டுள்ளன? இம்யூனோகுளோபுலின் குடும்பத்தின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி, இந்தக் குடும்பத்தின் புரதங்களின் ஒத்த கட்டமைப்பு அம்சங்கள் மற்றும் தொடர்புடைய செயல்பாடுகளை அடையாளம் காணவும்.

4. சுத்திகரிக்கப்பட்ட தனிப்பட்ட புரதங்கள் பெரும்பாலும் உயிர்வேதியியல் மற்றும் மருத்துவ நோக்கங்களுக்காக தேவைப்படுகிறது. புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகள் என்ன என்பதை விளக்குங்கள், அவற்றின் பிரிப்பு மற்றும் சுத்திகரிப்புக்கு பயன்படுத்தப்படும் முறைகள்.

சுய-கட்டுப்பாட்டு பணிகள்

1. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

ஹீமோகுளோபினின் செயல்பாடுகள்:

A. நுரையீரலில் இருந்து திசுக்களுக்கு O 2 ஐ கடத்துதல் B. H + ஐ திசுக்களில் இருந்து நுரையீரலுக்கு கொண்டு செல்வது

B. நிலையான இரத்த pH ஐ பராமரித்தல் D. நுரையீரலில் இருந்து திசுக்களுக்கு CO 2 இன் போக்குவரத்து

D. திசுக்களில் இருந்து நுரையீரலுக்கு CO 2 இன் போக்குவரத்து

2. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள். லிகண்ட்α புரோட்டோமர் எச்பி:ஏ. ஹேம்

B. ஆக்ஸிஜன்

B. CO G. 2,3-BPG

D. β-புரோட்டோமர்

3. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

மயோகுளோபினுக்கு எதிரான ஹீமோகுளோபின்:

A. ஒரு நான்காம் அமைப்பு உள்ளது

B. இரண்டாம் நிலை அமைப்பு α-ஹெலிக்களால் மட்டுமே குறிக்கப்படுகிறது

B. சிக்கலான புரதங்களுக்கு சொந்தமானது

D. ஒரு அலோஸ்டெரிக் லிகண்டுடன் தொடர்பு கொள்கிறது D. கோவலன்ட்லி ஹீமுடன் பிணைக்கப்பட்டுள்ளது

4. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

O2 க்கான Hb இன் தொடர்பு குறைகிறது:

A. ஒரு O 2 மூலக்கூறு சேர்க்கப்படும் போது B. ஒரு O 2 மூலக்கூறு நீக்கப்படும் போது

B. 2,3-BPG உடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது

டி

5. பொருத்துக.

HB வகைகள் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன:

A. deoxy வடிவத்தில் இது ஃபைப்ரில்லர் திரட்டுகளை உருவாக்குகிறது B. இரண்டு α- மற்றும் இரண்டு δ- சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது

B. வயதுவந்த எரித்ரோசைட்டுகளில் Hb இன் முக்கிய வடிவம் D. செயலில் உள்ள மையத்தில் Fe+ 3 உடன் ஹீம் உள்ளது

D. இரண்டு α- மற்றும் இரண்டு γ- சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது 1. HbA 2.

6. பொருத்துக.

Hb லிகண்ட்ஸ்:

A. அலோஸ்டெரிக் மையத்தில் Hb உடன் பிணைக்கிறது

B. Hb இன் செயலில் உள்ள தளத்துடன் மிக அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது

B. சேர்வதன் மூலம், O 2 G க்கு Hb இன் தொடர்பை அதிகரிக்கிறது. Fe+ 2 முதல் Fe+ 3 வரை ஆக்சிஜனேற்றம் செய்கிறது

D. hisF8 உடன் ஒரு கோவலன்ட் பிணைப்பை உருவாக்குகிறது

7. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

சாப்பரோன்கள்:

A. செல்லின் அனைத்து பகுதிகளிலும் இருக்கும் புரதங்கள்

பி. அழுத்தத்தின் கீழ் தொகுப்பு அதிகரிக்கிறது

பி. நீக்கப்பட்ட புரதங்களின் நீராற்பகுப்பில் பங்கேற்கவும்

D. புரதங்களின் பூர்வீக இணக்கத்தை பராமரிப்பதில் பங்கேற்கவும்

டி. புரதங்களின் இணக்கம் உருவாகும் உறுப்புகளை உருவாக்கவும்

8. போட்டி. இம்யூனோகுளோபின்கள்:

A. சுரக்கும் வடிவம் பென்டாமெரிக்.

B. நஞ்சுக்கொடி தடையை ஊடுருவிச் செல்லும் வகுப்பு Ig

B. Ig - மாஸ்ட் செல் ஏற்பி

D. எபிடெலியல் செல்களின் சுரப்புகளில் Ig இன் முக்கிய வகுப்பு உள்ளது. டி.பி-லிம்போசைட் ஏற்பி, இதன் செயல்படுத்தல் செல் பெருக்கத்தை உறுதி செய்கிறது

9. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் ஈ:

A. மேக்ரோபேஜ்களால் உற்பத்தி செய்யப்பட்டது B. அவை கனமான ε சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளன.

பி. டி-லிம்போசைட்டுகளின் மென்படலத்தில் பதிக்கப்பட்டுள்ளது

D. மாஸ்ட் செல்கள் மற்றும் பாசோபில்களில் சவ்வு ஆன்டிஜென் ஏற்பிகளாக செயல்படுகிறது

D. ஒவ்வாமை எதிர்வினைகளுக்கு பொறுப்பு

10. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

புரதங்களைப் பிரிக்கும் முறை அவற்றின் மூலக்கூறு எடையில் உள்ள வேறுபாடுகளை அடிப்படையாகக் கொண்டது:

A. ஜெல் வடிகட்டுதல்

B. அல்ட்ரா சென்ட்ரிஃபிகேஷன்

பி. பாலிஅக்ரிலாமைடு ஜெல் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ் டி. அயன் எக்ஸ்சேஞ்ச் குரோமடோகிராபி

D. அஃபினிட்டி குரோமடோகிராபி

11. சரியான விடையைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

புரதங்களைப் பிரிப்பதற்கான முறையானது நீரில் கரையும் தன்மையில் உள்ள வேறுபாடுகளை அடிப்படையாகக் கொண்டது:

A. ஜெல் வடிகட்டுதல் B. சால்டிங் அவுட்

B. அயன் பரிமாற்ற குரோமடோகிராபி D. அஃபினிட்டி குரோமடோகிராபி

டி. பாலிஅக்ரிலாமைடு ஜெல்லில் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்

"சுய-கட்டுப்பாட்டு பணிகளுக்கான" பதில்களின் தரநிலைகள்

1. ஏ, பி, சி, டி

2. ஏ, பி, சி, டி

5. 1-பி, 2-ஏ, 3-ஜி

6. 1-பி, 2-பி, 3-ஏ

7. ஏ, பி, டி, டி

8. 1-ஜி; 2-பி, 3-பி

அடிப்படை விதிமுறைகள் மற்றும் கருத்துக்கள்

1. ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள், புரோட்டோமர், புரதங்களின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு

2. புரோட்டோமர் இணக்கத்தில் கூட்டுறவு மாற்றங்கள்

3. போர் விளைவு

4. புரதச் செயல்பாடுகளின் அலோஸ்டெரிக் கட்டுப்பாடு, அலோஸ்டெரிக் மையம் மற்றும் அலோஸ்டெரிக் விளைவு

5. மூலக்கூறு சாப்பரோன்கள், வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள்

6. புரோட்டீன் குடும்பங்கள் (செரின் புரோட்டீஸ்கள், இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ்)

7. IgM-, G-, E-, A- கட்டமைப்பு-செயல்பாடு உறவு

8. புரதங்களின் மொத்த கட்டணம், புரதங்களின் ஐசோ எலக்ட்ரிக் புள்ளி

9. எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்

10. உப்பு போடுதல்

11. ஜெல் வடிகட்டுதல்

12. அயன் பரிமாற்ற குரோமடோகிராபி

13. அல்ட்ரா சென்ட்ரிஃபிகேஷன்

14. அஃபினிட்டி குரோமடோகிராபி

15. இரத்த பிளாஸ்மா புரதங்களின் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்

வகுப்பறை வேலைக்கான பணிகள்

1. ஹீமோகுளோபின் (Hb) மற்றும் மயோகுளோபின் (Mb) ஆகியவற்றின் செறிவூட்டல் அளவுகளின் சார்புகளை ஆக்ஸிஜனுடன் திசுக்களில் அதன் பகுதி அழுத்தத்தில் ஒப்பிடுக

அரிசி. 1.34. செறிவூட்டல் Mv இன் சார்பு மற்றும்NHஅதன் பகுதி அழுத்தத்திலிருந்து ஆக்ஸிஜன்

புரத ஆக்ஸிஜன் செறிவூட்டல் வளைவுகளின் வடிவம் வேறுபட்டது என்பதை நினைவில் கொள்க: மயோகுளோபினுக்கு - ஒரு ஹைபர்போலா, ஹீமோகுளோபினுக்கு - ஒரு சிக்மாய்டு வடிவம்.

1. Mb மற்றும் Hb ஆகியவை O 2 உடன் 50% நிறைவுற்ற ஆக்ஸிஜனின் பகுதி அழுத்தத்தின் மதிப்புகளை ஒப்பிடுக. இந்த புரதங்களில் எது O 2 உடன் அதிக தொடர்பு கொண்டுள்ளது?

2. Mb இன் எந்த கட்டமைப்பு அம்சங்கள் O 2 க்கு அதன் உயர் தொடர்பை தீர்மானிக்கின்றன?

3. HB இன் என்ன கட்டமைப்பு அம்சங்கள் ஓய்வு திசுக்களின் நுண்குழாய்களில் O2 ஐ வெளியிட அனுமதிக்கின்றன (O2 இன் ஒப்பீட்டளவில் அதிக பகுதி அழுத்தத்தில்) மற்றும் வேலை செய்யும் தசைகளில் இந்த வெளியீட்டை கூர்மையாக அதிகரிக்கின்றன? ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் எந்தப் பண்பு இந்த விளைவை அளிக்கிறது?

4. ஓ 2 (% இல்) ஆக்ஸிஜனேற்றப்பட்ட ஹீமோகுளோபின் ஓய்வு மற்றும் வேலை செய்யும் தசைகளுக்கு எந்த அளவு வழங்குகிறது என்பதைக் கணக்கிடுங்கள்?

5. ஒரு புரதத்தின் அமைப்புக்கும் அதன் செயல்பாட்டிற்கும் இடையிலான உறவைப் பற்றிய முடிவுகளை எடுக்கவும்.

2. நுண்குழாய்களில் ஹீமோகுளோபின் வெளியிடும் ஆக்ஸிஜனின் அளவு திசுக்களில் உள்ள கேடபாலிக் செயல்முறைகளின் தீவிரத்தைப் பொறுத்தது (போர் விளைவு). திசு வளர்சிதை மாற்றத்தில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் O2 க்கான Hb இன் தொடர்பை எவ்வாறு கட்டுப்படுத்துகிறது? O 2 க்கான Hb இன் இணைப்பில் CO 2 மற்றும் H+ இன் விளைவு

1. போர் விளைவை விவரிக்கவும்.

2. வரைபடத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள செயல்முறை எந்த திசையில் செல்கிறது:

a) நுரையீரலின் நுண்குழாய்களில்;

ஆ) திசு நுண்குழாய்களில்?

3. போர் விளைவின் உடலியல் முக்கியத்துவம் என்ன?

4. ஹீமிலிருந்து தொலைவில் உள்ள தளங்களில் H+ உடன் Hb இன் தொடர்பு ஏன் O 2 க்கான புரதத்தின் தொடர்பை மாற்றுகிறது?

3. O2 க்கான Hb இன் தொடர்பு அதன் தசைநார் - 2,3-bisphosphoglycerate-ன் செறிவைச் சார்ந்துள்ளது, இது O2 க்கான Hb இன் தொடர்பின் அலோஸ்டெரிக் சீராக்கி ஆகும். செயலில் உள்ள தளத்திலிருந்து தொலைவில் உள்ள தளத்தில் தசைநார் தொடர்பு ஏன் புரதச் செயல்பாட்டை பாதிக்கிறது? 2,3-BPG ஆனது O2க்கான Hb இன் தொடர்பை எவ்வாறு கட்டுப்படுத்துகிறது? சிக்கலைத் தீர்க்க, பின்வரும் கேள்விகளுக்கு பதிலளிக்கவும்:

1. 2.3-பிஸ்பாஸ்போகிளிசரேட் (2,3-பிபிஜி) எங்கிருந்து எதிலிருந்து ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது? அதன் சூத்திரத்தை எழுதவும், இந்த மூலக்கூறின் கட்டணத்தைக் குறிக்கவும்.

2. எந்த வகையான ஹீமோகுளோபின் (ஆக்ஸி அல்லது டிஆக்ஸி) BPG உடன் தொடர்பு கொள்கிறது மற்றும் ஏன்? Hb மூலக்கூறின் எந்தப் பகுதியில் தொடர்பு ஏற்படுகிறது?

3. வரைபடத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள செயல்முறை எந்த திசையில் நிகழ்கிறது?

a) திசு நுண்குழாய்களில்;

b) நுரையீரலின் நுண்குழாய்களில்?

4. வளாகத்தின் செறிவு அதிகமாக இருக்க வேண்டும்

Nv-2,3-BFG:

a) ஓய்வில் உள்ள தசைகளின் நுண்குழாய்களில்,

b) வேலை செய்யும் தசைகளின் நுண்குழாய்களில் (எரித்ரோசைட்டுகளில் BPG இன் அதே செறிவு வழங்கப்படுகிறது)?

5. எரித்ரோசைட்டுகளில் BPG இன் செறிவு அதிகரித்தால், உயரமான நிலப்பரப்புகளுக்கு ஒரு நபர் மாற்றியமைக்கும்போது, ​​ஆக்ஸிஜனுக்கான HB இன் தொடர்பு எவ்வாறு மாறும்? இந்த நிகழ்வின் உடலியல் முக்கியத்துவம் என்ன?

4. பாதுகாக்கப்பட்ட இரத்தத்தை சேமிக்கும் போது 2,3-BPG இன் அழிவு HB இன் செயல்பாடுகளை பாதிக்கிறது. எரித்ரோசைட்டுகளில் 2,3-பிபிஜியின் செறிவு 8 முதல் 0.5 மிமீல்/லி வரை குறையுமானால், பாதுகாக்கப்பட்ட இரத்தத்தில் O 2க்கான HBயின் தொடர்பு எப்படி மாறும். 2,3-பிபிஜியின் செறிவு மூன்று நாட்களுக்குப் பிறகு மீட்டெடுக்கப்படாவிட்டால், கடுமையான நோய்வாய்ப்பட்ட நோயாளிகளுக்கு அத்தகைய இரத்தத்தை மாற்ற முடியுமா? இரத்தத்தில் 2,3-பிபிஜி சேர்ப்பதன் மூலம் இரத்த சிவப்பணுக்களின் செயல்பாடுகளை மீட்டெடுக்க முடியுமா?

5. எளிமையான இம்யூனோகுளோபுலின் மூலக்கூறுகளின் கட்டமைப்பை நினைவில் கொள்ளுங்கள். நோயெதிர்ப்பு மண்டலத்தில் இம்யூனோகுளோபுலின்கள் என்ன பங்கு வகிக்கின்றன? Ig கள் ஏன் இருமுனைகள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன? Igs இன் அமைப்பு அவற்றின் செயல்பாட்டுடன் எவ்வாறு தொடர்புடையது? (இம்யூனோகுளோபுலின் வகுப்பின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி விவரிக்கவும்.)

புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகள் மற்றும் அவற்றைப் பிரிக்கும் முறைகள்.

6. ஒரு புரதத்தின் நிகர கட்டணம் அதன் கரைதிறனை எவ்வாறு பாதிக்கிறது?

a) pH 7 இல் பெப்டைட்டின் மொத்த கட்டணத்தை தீர்மானிக்கவும்

அலா-குளு-ட்ரே-ப்ரோ-ஆஸ்ப்-லிஸ்-சிஸ்

b) இந்த பெப்டைடின் சார்ஜ் pH >7, pH இல் எப்படி மாறும்<7, рН <<7?

c) ஒரு புரதத்தின் (IEP) ஐசோஎலக்ட்ரிக் புள்ளி என்ன, அது எந்த சூழலில் உள்ளது?

இந்த பெப்டைடின் IET?

ஈ) எந்த pH மதிப்பில் இந்த பெப்டைட்டின் குறைந்த கரைதிறன் கவனிக்கப்படும்.

7. புளிப்பு பால், புதிய பால் போலல்லாமல், கொதிக்கும் போது "தயிர்" (அதாவது, பால் புரதம் கேசீன் வீழ்படிவு) ஏன்? புதிய பாலில், கேசீன் மூலக்கூறுகள் எதிர்மறை மின்னூட்டத்தைக் கொண்டுள்ளன.

8. தனிப்பட்ட புரதங்களை பிரிக்க ஜெல் வடிகட்டுதல் பயன்படுத்தப்படுகிறது. முறையே 160,000, 80,000 மற்றும் 60,000 க்கு சமமான மூலக்கூறு எடை கொண்ட புரதங்கள் A, B, C ஆகியவற்றைக் கொண்ட கலவையானது ஜெல் வடிகட்டுதல் மூலம் பகுப்பாய்வு செய்யப்பட்டது (படம் 1.35). வீங்கிய ஜெல் துகள்கள் 70,000 க்கும் குறைவான மூலக்கூறு எடை கொண்ட புரதங்களுக்கு ஊடுருவக்கூடியவை இந்த பிரிப்பு முறையின் அடிப்படை என்ன? எந்த வரைபடம் பிரிவின் முடிவுகளை சரியாக பிரதிபலிக்கிறது? நெடுவரிசையிலிருந்து A, B மற்றும் C புரதங்கள் வெளியிடப்படும் வரிசையைக் குறிக்கவும்.

அரிசி. 1.35 புரதங்களைப் பிரிப்பதற்கு ஜெல் வடிகட்டுதலைப் பயன்படுத்துதல்

9. படத்தில். 1.36, ஒரு ஆரோக்கியமான நபரின் இரத்த சீரம் புரதங்களின் காகிதத்தில் எலக்ட்ரோபோரேசிஸின் வரைபடத்தை A காட்டுகிறது. இந்த முறையைப் பயன்படுத்தி பெறப்பட்ட புரதப் பின்னங்களின் ஒப்பீட்டு அளவு: அல்புமின்கள் 54-58%, α 1 - குளோபுலின்கள் 6-7%, α 2 - குளோபுலின்கள் 8-9%, β- குளோபுலின்கள் 13%, γ- குளோபுலின்கள் 11-12% .

அரிசி. 1.36 ஆரோக்கியமான நபர் (A) மற்றும் நோயாளியின் (B) இரத்த பிளாஸ்மா புரதங்களின் காகிதத்தில் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்

நான் - γ- குளோபுலின்ஸ்; II - β-குளோபுலின்ஸ்; III -α 2 - குளோபுலின்; IV -α 2 - குளோபுலின்; வி - அல்புமின்கள்

பல நோய்கள் சீரம் புரதங்களின் (டிஸ்ப்ரோடீனீமியா) கலவையில் அளவு மாற்றங்களுடன் சேர்ந்துள்ளன. நோயறிதல் மற்றும் நோயின் தீவிரம் மற்றும் நிலை ஆகியவற்றை மதிப்பிடும் போது இந்த மாற்றங்களின் தன்மை கணக்கில் எடுத்துக்கொள்ளப்படுகிறது.

அட்டவணையில் கொடுக்கப்பட்ட தரவைப் பயன்படுத்துதல். 1.5, நோயைப் பற்றி யூகிக்கவும், இது படத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள எலக்ட்ரோஃபோரெடிக் சுயவிவரத்தால் வகைப்படுத்தப்படுகிறது. 1.36.

அட்டவணை 1.5. நோயியலில் சீரம் புரதங்களின் செறிவு மாற்றங்கள்

அணில்கள்- α-அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்ட உயர் மூலக்கூறு எடை கரிம சேர்மங்கள்.

IN புரத கலவைகார்பன், ஹைட்ரஜன், நைட்ரஜன், ஆக்ஸிஜன், கந்தகம் ஆகியவை அடங்கும். சில புரதங்கள் பாஸ்பரஸ், இரும்பு, துத்தநாகம் மற்றும் தாமிரம் கொண்ட மற்ற மூலக்கூறுகளுடன் வளாகங்களை உருவாக்குகின்றன.

புரதங்கள் ஒரு பெரிய மூலக்கூறு எடையைக் கொண்டுள்ளன: முட்டை அல்புமின் - 36,000, ஹீமோகுளோபின் - 152,000, மயோசின் - 500,000 ஒப்பிடுகையில்: ஆல்கஹால் மூலக்கூறு எடை 46, அசிட்டிக் அமிலம் - 60, பென்சீன் - 78.

புரதங்களின் அமினோ அமில கலவை

அணில்கள்- காலமுறை அல்லாத பாலிமர்கள், அவற்றின் மோனோமர்கள் α-அமினோ அமிலங்கள். பொதுவாக, 20 வகையான α-அமினோ அமிலங்கள் புரத மோனோமர்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன, இருப்பினும் அவற்றில் 170 க்கும் மேற்பட்ட செல்கள் மற்றும் திசுக்களில் காணப்படுகின்றன.

மனிதர்கள் மற்றும் பிற விலங்குகளின் உடலில் அமினோ அமிலங்கள் ஒருங்கிணைக்கப்படுமா என்பதைப் பொறுத்து, அவை வேறுபடுகின்றன: அத்தியாவசியமற்ற அமினோ அமிலங்கள்- ஒருங்கிணைக்க முடியும்; அத்தியாவசிய அமினோ அமிலங்கள்- ஒருங்கிணைக்க முடியாது. அத்தியாவசிய அமினோ அமிலங்கள் உணவு மூலம் உடலுக்கு வழங்கப்பட வேண்டும். தாவரங்கள் அனைத்து வகையான அமினோ அமிலங்களையும் ஒருங்கிணைக்கின்றன.

அமினோ அமில கலவையைப் பொறுத்து, புரதங்கள்: முழுமையானவை- அமினோ அமிலங்களின் முழு தொகுப்பையும் கொண்டுள்ளது; குறைபாடுள்ள- சில அமினோ அமிலங்கள் அவற்றின் கலவையில் இல்லை. புரதங்களில் அமினோ அமிலங்கள் மட்டுமே இருந்தால், அவை அழைக்கப்படுகின்றன எளிய. புரதங்களில் அமினோ அமிலங்கள் தவிர, அமினோ அமிலம் அல்லாத கூறு (புரோஸ்தெடிக் குழு) இருந்தால், அவை அழைக்கப்படுகின்றன. சிக்கலான. புரோஸ்டெடிக் குழுவை உலோகங்கள் (மெட்டாலோபுரோட்டின்கள்), கார்போஹைட்ரேட்டுகள் (கிளைகோபுரோட்டின்கள்), லிப்பிடுகள் (லிப்போபுரோட்டின்கள்), நியூக்ளிக் அமிலங்கள் (நியூக்ளியோபுரோட்டின்கள்) மூலம் குறிப்பிடலாம்.

அனைத்து அமினோ அமிலங்கள் உள்ளன: 1) கார்பாக்சைல் குழு (-COOH), 2) அமினோ குழு (-NH 2), 3) தீவிரமான அல்லது R-குழு (மூலக்கூறின் மீதமுள்ள). பல்வேறு வகையான அமினோ அமிலங்களுக்கு ரேடிக்கலின் அமைப்பு வேறுபட்டது. அமினோ அமிலங்களின் கலவையில் சேர்க்கப்பட்டுள்ள அமினோ குழுக்கள் மற்றும் கார்பாக்சைல் குழுக்களின் எண்ணிக்கையைப் பொறுத்து, அவை வேறுபடுகின்றன: நடுநிலை அமினோ அமிலங்கள்ஒரு கார்பாக்சைல் குழு மற்றும் ஒரு அமினோ குழுவைக் கொண்டிருப்பது; அடிப்படை அமினோ அமிலங்கள்ஒன்றுக்கு மேற்பட்ட அமினோ குழுக்கள்; அமில அமினோ அமிலங்கள்ஒன்றுக்கும் மேற்பட்ட கார்பாக்சைல் குழுவைக் கொண்டுள்ளது.

அமினோ அமிலங்கள் ஆகும் ஆம்போடெரிக் கலவைகள், கரைசலில் அவை அமிலங்கள் மற்றும் தளங்களாக செயல்பட முடியும் என்பதால். அக்வஸ் கரைசல்களில், அமினோ அமிலங்கள் வெவ்வேறு அயனி வடிவங்களில் உள்ளன.

பெப்டைட் பிணைப்பு

பெப்டைடுகள்- பெப்டைட் பிணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்ட அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்ட கரிம பொருட்கள்.

பெப்டைட்களின் உருவாக்கம் அமினோ அமிலங்களின் ஒடுக்க வினையின் விளைவாக ஏற்படுகிறது. ஒரு அமினோ அமிலத்தின் அமினோ குழு மற்றொன்றின் கார்பாக்சைல் குழுவுடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது, ​​அவற்றுக்கிடையே ஒரு கோவலன்ட் நைட்ரஜன்-கார்பன் பிணைப்பு ஏற்படுகிறது, இது அழைக்கப்படுகிறது பெப்டைட். பெப்டைடில் சேர்க்கப்பட்டுள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் எண்ணிக்கையைப் பொறுத்து, உள்ளன டிபெப்டைடுகள், டிரிபெப்டைடுகள், டெட்ராபெப்டைடுகள்முதலியன பெப்டைட் பிணைப்பின் உருவாக்கம் பல முறை மீண்டும் மீண்டும் செய்யப்படலாம். இது உருவாவதற்கு வழிவகுக்கிறது பாலிபெப்டைடுகள். பெப்டைட்டின் ஒரு முனையில் இலவச அமினோ குழு (என்-டெர்மினஸ் என்று அழைக்கப்படுகிறது), மற்றொன்று இலவச கார்பாக்சைல் குழு (சி-டெர்மினஸ் என்று அழைக்கப்படுகிறது) உள்ளது.

புரத மூலக்கூறுகளின் இடஞ்சார்ந்த அமைப்பு

புரதங்களின் சில குறிப்பிட்ட செயல்பாடுகளின் செயல்திறன் அவற்றின் மூலக்கூறுகளின் இடஞ்சார்ந்த உள்ளமைவைப் பொறுத்தது, கூடுதலாக, புரதங்களை ஒரு சங்கிலி வடிவில் வைத்திருப்பது ஆற்றலுடன் சாதகமற்றது, எனவே பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் மடிப்புக்கு உட்படுகின்றன. சில முப்பரிமாண அமைப்பு, அல்லது இணக்கம். 4 நிலைகள் உள்ளன புரதங்களின் இடஞ்சார்ந்த அமைப்பு.

முதன்மை புரத அமைப்பு- புரத மூலக்கூறை உருவாக்கும் பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் அமினோ அமில எச்சங்களின் ஏற்பாட்டின் வரிசை. அமினோ அமிலங்களுக்கு இடையிலான பிணைப்பு ஒரு பெப்டைட் பிணைப்பாகும்.

ஒரு புரத மூலக்கூறு 10 அமினோ அமில எச்சங்களை மட்டுமே கொண்டிருந்தால், அமினோ அமிலங்களின் மாற்று வரிசையில் வேறுபடும் புரத மூலக்கூறுகளின் கோட்பாட்டளவில் சாத்தியமான மாறுபாடுகளின் எண்ணிக்கை 10 20 ஆகும். 20 அமினோ அமிலங்களைக் கொண்டிருப்பதால், அவற்றிலிருந்து இன்னும் வேறுபட்ட கலவைகளை நீங்கள் செய்யலாம். மனித உடலில் சுமார் பத்தாயிரம் வெவ்வேறு புரதங்கள் கண்டுபிடிக்கப்பட்டுள்ளன, அவை ஒருவருக்கொருவர் மற்றும் பிற உயிரினங்களின் புரதங்களிலிருந்து வேறுபடுகின்றன.

இது புரத மூலக்கூறின் முதன்மை கட்டமைப்பாகும், இது புரத மூலக்கூறுகளின் பண்புகளையும் அதன் இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பையும் தீர்மானிக்கிறது. பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் ஒரு அமினோ அமிலத்தை மற்றொரு அமினோ அமிலத்துடன் மாற்றுவது புரதத்தின் பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகளில் மாற்றத்திற்கு வழிவகுக்கிறது. எடுத்துக்காட்டாக, ஹீமோகுளோபினின் β- துணைப்பிரிவில் உள்ள ஆறாவது குளுட்டமைன் அமினோ அமிலத்தை வேலினுடன் மாற்றுவது, ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறு ஒட்டுமொத்தமாக அதன் முக்கிய செயல்பாட்டைச் செய்ய முடியாது என்பதற்கு வழிவகுக்கிறது - ஆக்ஸிஜன் போக்குவரத்து; இதுபோன்ற சந்தர்ப்பங்களில், ஒரு நபர் அரிவாள் செல் அனீமியா என்ற நோயை உருவாக்குகிறார்.

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு- பாலிபெப்டைட் சங்கிலியை ஒரு சுழல் மடிப்பு (நீட்டிக்கப்பட்ட நீரூற்று போல் தெரிகிறது) உத்தரவிட்டார். கார்பாக்சைல் குழுக்கள் மற்றும் அமினோ குழுக்களிடையே எழும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் ஹெலிக்ஸின் திருப்பங்கள் பலப்படுத்தப்படுகின்றன. ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதில் கிட்டத்தட்ட அனைத்து CO மற்றும் NH குழுக்களும் பங்கேற்கின்றன. அவை பெப்டைடுகளை விட பலவீனமானவை, ஆனால், பல முறை மீண்டும் மீண்டும், இந்த உள்ளமைவுக்கு நிலைத்தன்மையையும் விறைப்பையும் அளிக்கின்றன. இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் மட்டத்தில், புரதங்கள் உள்ளன: ஃபைப்ரோயின் (பட்டு, சிலந்தி வலை), கெரட்டின் (முடி, நகங்கள்), கொலாஜன் (தசைநாண்கள்).

மூன்றாம் நிலை அமைப்பு- பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளை குளோபுல்களில் அடைத்தல், இரசாயனப் பிணைப்புகள் (ஹைட்ரஜன், அயனி, டிஸல்பைட்) உருவாவதன் விளைவாகவும், அமினோ அமில எச்சங்களின் தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகளை நிறுவுதல். மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் முக்கிய பங்கு ஹைட்ரோஃபிலிக்-ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகளால் செய்யப்படுகிறது. அக்வஸ் கரைசல்களில், ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்கள் நீரிலிருந்து மறைந்து, குளோபுலுக்குள் குழுவாக இருக்கும், அதே சமயம் ஹைட்ரோஃபிலிக் ரேடிக்கல்கள், நீரேற்றத்தின் விளைவாக (நீர் இருமுனையுடனான தொடர்பு), மூலக்கூறின் மேற்பரப்பில் தோன்றும். சில புரதங்களில், இரண்டு சிஸ்டைன் எச்சங்களின் சல்பர் அணுக்களுக்கு இடையில் உருவாகும் டிஸல்பைட் கோவலன்ட் பிணைப்புகளால் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு நிலைப்படுத்தப்படுகிறது. மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பு அளவில் என்சைம்கள், ஆன்டிபாடிகள் மற்றும் சில ஹார்மோன்கள் உள்ளன.

குவாட்டர்னரி அமைப்புஇரண்டு அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட குளோபுல்களால் மூலக்கூறுகள் உருவாகும் சிக்கலான புரதங்களின் சிறப்பியல்பு. அயனி, ஹைட்ரோபோபிக் மற்றும் எலக்ட்ரோஸ்டேடிக் இடைவினைகள் மூலம் மூலக்கூறில் துணைக்குழுக்கள் வைக்கப்படுகின்றன. சில நேரங்களில், ஒரு குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பை உருவாக்கும் போது, ​​துணை அலகுகளுக்கு இடையில் டிஸல்பைட் பிணைப்புகள் ஏற்படுகின்றன. குவாட்டர்னரி அமைப்புடன் அதிகம் ஆய்வு செய்யப்பட்ட புரதம் ஹீமோகுளோபின். இது இரண்டு α- துணை அலகுகள் (141 அமினோ அமில எச்சங்கள்) மற்றும் இரண்டு β- துணை அலகுகள் (146 அமினோ அமில எச்சங்கள்) மூலம் உருவாகிறது. ஒவ்வொரு துணைக்குழுவுடன் தொடர்புடையது இரும்பு கொண்ட ஒரு ஹீம் மூலக்கூறு.

சில காரணங்களால் புரதங்களின் இடஞ்சார்ந்த இணக்கம் இயல்பிலிருந்து விலகினால், புரதம் அதன் செயல்பாடுகளைச் செய்ய முடியாது. உதாரணமாக, "பைத்தியம் மாடு நோய்" (ஸ்பாங்கிஃபார்ம் என்செபலோபதி) காரணம், நரம்பு செல்களின் மேற்பரப்பு புரதங்களான ப்ரியான்களின் அசாதாரண இணக்கம் ஆகும்.

புரதங்களின் பண்புகள்

புரத மூலக்கூறின் அமினோ அமில கலவை மற்றும் அமைப்பு அதை தீர்மானிக்கிறது பண்புகள். புரதங்கள் அடிப்படை மற்றும் அமில பண்புகளை ஒருங்கிணைத்து, அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது: ஒரு புரதத்தில் அதிக அமில அமினோ அமிலங்கள், அதன் அமில பண்புகளை இன்னும் உச்சரிக்கின்றன. நன்கொடை மற்றும் H + ஐ சேர்க்கும் திறன் தீர்மானிக்கப்படுகிறது புரதங்களின் தாங்கல் பண்புகள்; மிகவும் சக்திவாய்ந்த இடையகங்களில் ஒன்று இரத்த சிவப்பணுக்களில் உள்ள ஹீமோகுளோபின் ஆகும், இது இரத்த pH ஐ நிலையான அளவில் பராமரிக்கிறது. கரையக்கூடிய புரதங்கள் (ஃபைப்ரினோஜென்) உள்ளன, மேலும் இயந்திர செயல்பாடுகளைச் செய்யும் கரையாத புரதங்கள் உள்ளன (ஃபைப்ரோயின், கெரட்டின், கொலாஜன்). வேதியியல் ரீதியாக செயலில் உள்ள புரதங்கள் உள்ளன (என்சைம்கள்), வேதியியல் ரீதியாக செயலற்ற புரதங்கள் உள்ளன, அவை பல்வேறு சுற்றுச்சூழல் நிலைமைகளுக்கு எதிர்ப்புத் தெரிவிக்கின்றன மற்றும் மிகவும் நிலையற்றவை.

வெளிப்புற காரணிகள் (வெப்பம், புற ஊதா கதிர்வீச்சு, கன உலோகங்கள் மற்றும் அவற்றின் உப்புகள், pH மாற்றங்கள், கதிர்வீச்சு, நீரிழப்பு)

புரத மூலக்கூறின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் சீர்குலைவை ஏற்படுத்தும். கொடுக்கப்பட்ட புரத மூலக்கூறில் உள்ளார்ந்த முப்பரிமாண இணக்கத்தை இழக்கும் செயல்முறை அழைக்கப்படுகிறது denaturation. ஒரு குறிப்பிட்ட புரத கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்தும் பிணைப்புகளை உடைப்பதே டினாட்டரேஷனுக்கான காரணம். ஆரம்பத்தில், பலவீனமான உறவுகள் உடைந்து, நிலைமைகள் கடுமையாகும்போது, ​​வலுவானவை உடைக்கப்படுகின்றன. எனவே, முதலில் நான்காம் நிலை, பின்னர் மூன்றாம் நிலை மற்றும் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகள் இழக்கப்படுகின்றன. இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பில் ஏற்படும் மாற்றம் புரதத்தின் பண்புகளில் மாற்றத்திற்கு வழிவகுக்கிறது, இதன் விளைவாக, புரதம் அதன் உள்ளார்ந்த உயிரியல் செயல்பாடுகளைச் செய்ய இயலாது. denaturation முதன்மை கட்டமைப்பின் அழிவுடன் இல்லை என்றால், அது இருக்கலாம் மீளக்கூடியது, இந்த வழக்கில், புரதத்தின் இணக்க பண்புகளின் சுய-மீட்பு ஏற்படுகிறது. எடுத்துக்காட்டாக, சவ்வு ஏற்பி புரதங்கள் அத்தகைய சிதைவுக்கு உட்படுகின்றன. டினாட்டரேஷனுக்குப் பிறகு புரத கட்டமைப்பை மீட்டெடுக்கும் செயல்முறை அழைக்கப்படுகிறது மறுமலர்ச்சி. புரதத்தின் இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பை மீட்டெடுப்பது சாத்தியமற்றது என்றால், டினாட்டரேஷன் என்று அழைக்கப்படுகிறது மீள முடியாதது.

புரதங்களின் செயல்பாடுகள்

செயல்பாடு	எடுத்துக்காட்டுகள் மற்றும் விளக்கங்கள்
கட்டுமானம்	செல்லுலார் மற்றும் எக்ஸ்ட்ராசெல்லுலர் கட்டமைப்புகளை உருவாக்குவதில் புரதங்கள் ஈடுபட்டுள்ளன: அவை செல் சவ்வுகளின் ஒரு பகுதியாகும் (லிப்போபுரோட்டின்கள், கிளைகோபுரோட்டின்கள்), முடி (கெரட்டின்), தசைநாண்கள் (கொலாஜன்) போன்றவை.
போக்குவரத்து	இரத்த புரதம் ஹீமோகுளோபின் ஆக்ஸிஜனை இணைக்கிறது மற்றும் நுரையீரலில் இருந்து அனைத்து திசுக்கள் மற்றும் உறுப்புகளுக்கு கொண்டு செல்கிறது, மேலும் அவற்றிலிருந்து கார்பன் டை ஆக்சைடை நுரையீரலுக்கு மாற்றுகிறது; உயிரணு சவ்வுகளின் கலவையில் சிறப்பு புரதங்கள் உள்ளன, அவை சில பொருட்கள் மற்றும் அயனிகளின் செயலில் மற்றும் கண்டிப்பாக தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட பரிமாற்றத்தை உறுதி செய்கின்றன.
ஒழுங்குமுறை	வளர்சிதை மாற்ற செயல்முறைகளை ஒழுங்குபடுத்துவதில் புரத ஹார்மோன்கள் பங்கேற்கின்றன. எடுத்துக்காட்டாக, இன்சுலின் என்ற ஹார்மோன் இரத்த குளுக்கோஸ் அளவை ஒழுங்குபடுத்துகிறது, கிளைகோஜன் தொகுப்பை ஊக்குவிக்கிறது மற்றும் கார்போஹைட்ரேட்டுகளிலிருந்து கொழுப்புகளின் உருவாக்கத்தை அதிகரிக்கிறது.
பாதுகாப்பு	உடலில் வெளிநாட்டு புரதங்கள் அல்லது நுண்ணுயிரிகள் (ஆன்டிஜென்கள்) ஊடுருவலுக்கு பதிலளிக்கும் விதமாக, சிறப்பு புரதங்கள் உருவாகின்றன - அவற்றை பிணைத்து நடுநிலையாக்கக்கூடிய ஆன்டிபாடிகள். ஃபைப்ரினோஜனிலிருந்து உருவாகும் ஃபைப்ரின், இரத்தப்போக்கு நிறுத்த உதவுகிறது.
மோட்டார்	சுருக்க புரதங்களான ஆக்டின் மற்றும் மயோசின் பலசெல்லுலர் விலங்குகளில் தசைச் சுருக்கத்தை வழங்குகின்றன.
சிக்னல்	கலத்தின் மேற்பரப்பு சவ்வுக்குள் கட்டப்பட்ட புரத மூலக்கூறுகள் சுற்றுச்சூழல் காரணிகளுக்கு பதிலளிக்கும் வகையில் அவற்றின் மூன்றாம் கட்டமைப்பை மாற்றும் திறன் கொண்டவை, இதனால் வெளிப்புற சூழலில் இருந்து சமிக்ஞைகளைப் பெறுகின்றன மற்றும் கலத்திற்கு கட்டளைகளை அனுப்புகின்றன.
சேமிப்பு	விலங்குகளின் உடலில், புரதங்கள், ஒரு விதியாக, முட்டை அல்புமின் மற்றும் பால் கேசீன் தவிர, சேமிக்கப்படுவதில்லை. ஆனால் புரதங்களுக்கு நன்றி, சில பொருட்கள் உடலில் சேமிக்கப்படும், எடுத்துக்காட்டாக, ஹீமோகுளோபின் முறிவின் போது, ​​இரும்பு உடலில் இருந்து அகற்றப்படாது, ஆனால் ஃபெரிடின் புரதத்துடன் ஒரு சிக்கலை உருவாக்குகிறது.
ஆற்றல்	1 கிராம் புரதம் இறுதி தயாரிப்புகளாக உடைக்கப்படும் போது, ​​17.6 kJ வெளியிடப்படுகிறது. முதலில், புரதங்கள் அமினோ அமிலங்களாக உடைகின்றன, பின்னர் இறுதி தயாரிப்புகளாக - நீர், கார்பன் டை ஆக்சைடு மற்றும் அம்மோனியா. இருப்பினும், மற்ற ஆதாரங்கள் (கார்போஹைட்ரேட்டுகள் மற்றும் கொழுப்புகள்) பயன்படுத்தப்படும்போது மட்டுமே புரதங்கள் ஆற்றல் மூலமாகப் பயன்படுத்தப்படுகின்றன.
வினையூக்கி	புரதங்களின் மிக முக்கியமான செயல்பாடுகளில் ஒன்று. புரதங்களால் வழங்கப்படுகிறது - உயிரணுக்களில் நிகழும் உயிர்வேதியியல் எதிர்வினைகளை துரிதப்படுத்தும் நொதிகள். எடுத்துக்காட்டாக, ரிபுலோஸ் பைபாஸ்பேட் கார்பாக்சிலேஸ் ஒளிச்சேர்க்கையின் போது CO 2 ஐ நிலைநிறுத்துவதற்கு ஊக்கமளிக்கிறது.

என்சைம்கள்

என்சைம்கள், அல்லது நொதிகள், உயிரியல் வினையூக்கிகளான ஒரு சிறப்பு வகை புரதங்கள். என்சைம்களுக்கு நன்றி, உயிர்வேதியியல் எதிர்வினைகள் மிகப்பெரிய வேகத்தில் நிகழ்கின்றன. கனிம வினையூக்கிகளின் பங்கேற்புடன் நிகழும் எதிர்வினைகளின் வேகத்தை விட நொதி எதிர்வினைகளின் வேகம் பல்லாயிரக்கணக்கான மடங்கு (மற்றும் சில நேரங்களில் மில்லியன்கள்) அதிகமாகும். என்சைம் செயல்படும் பொருள் என்று அழைக்கப்படுகிறது அடி மூலக்கூறு.

என்சைம்கள் குளோபுலர் புரதங்கள், கட்டமைப்பு அம்சங்கள்நொதிகளை இரண்டு குழுக்களாகப் பிரிக்கலாம்: எளிய மற்றும் சிக்கலானது. எளிய நொதிகள்எளிய புரதங்கள், அதாவது. அமினோ அமிலங்கள் மட்டுமே உள்ளன. சிக்கலான நொதிகள்சிக்கலான புரதங்கள், அதாவது. புரதப் பகுதிக்கு கூடுதலாக, அவை புரதமற்ற இயற்கையின் ஒரு குழுவைக் கொண்டிருக்கின்றன - இணைக்காரன். சில நொதிகள் வைட்டமின்களை காஃபாக்டர்களாகப் பயன்படுத்துகின்றன. என்சைம் மூலக்கூறு செயலில் மையம் எனப்படும் ஒரு சிறப்புப் பகுதியைக் கொண்டுள்ளது. செயலில் மையம்- நொதியின் ஒரு சிறிய பகுதி (மூன்று முதல் பன்னிரண்டு அமினோ அமில எச்சங்கள்), அடி மூலக்கூறு அல்லது அடி மூலக்கூறுகளின் பிணைப்பு ஒரு நொதி-அடி மூலக்கூறு வளாகத்தை உருவாக்குகிறது. எதிர்வினை முடிந்ததும், என்சைம்-அடி மூலக்கூறு வளாகம் நொதி மற்றும் எதிர்வினை தயாரிப்பு (கள்) ஆக உடைகிறது. சில நொதிகள் (செயலில் தவிர) அலோஸ்டெரிக் மையங்கள்- நொதி வேகக் கட்டுப்பாட்டாளர்கள் இணைக்கப்பட்டுள்ள பகுதிகள் ( அலோஸ்டெரிக் என்சைம்கள்).

நொதி வினையூக்கத்தின் எதிர்வினைகள் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன: 1) உயர் செயல்திறன், 2) கடுமையான தேர்வு மற்றும் நடவடிக்கையின் திசை, 3) அடி மூலக்கூறு விவரக்குறிப்பு, 4) சிறந்த மற்றும் துல்லியமான ஒழுங்குமுறை. நொதி வினையூக்க வினைகளின் அடி மூலக்கூறு மற்றும் வினைத்திறன் தனித்தன்மை E. பிஷ்ஷர் (1890) மற்றும் D. Koshland (1959) ஆகியோரின் கருதுகோள்களால் விளக்கப்படுகிறது.

ஈ. ஃபிஷர் (கீ-லாக் கருதுகோள்)நொதி மற்றும் அடி மூலக்கூறின் செயலில் உள்ள மையத்தின் இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்புகள் ஒருவருக்கொருவர் சரியாக ஒத்திருக்க வேண்டும் என்று பரிந்துரைத்தது. அடி மூலக்கூறு "விசை", "பூட்டு" க்கு நொதி ஒப்பிடப்படுகிறது.

டி. கோஷ்லேண்ட் (கை கையுறை கருதுகோள்)அடி மூலக்கூறின் அமைப்புக்கும் நொதியின் செயலில் உள்ள மையத்திற்கும் இடையிலான இடஞ்சார்ந்த கடித தொடர்பு அவை ஒன்றோடொன்று தொடர்பு கொள்ளும் தருணத்தில் மட்டுமே உருவாக்கப்படும் என்று பரிந்துரைத்தது. இந்த கருதுகோள் என்றும் அழைக்கப்படுகிறது தூண்டப்பட்ட கடித கருதுகோள்.

நொதி வினைகளின் வீதம் இதைப் பொறுத்தது: 1) வெப்பநிலை, 2) என்சைம் செறிவு, 3) அடி மூலக்கூறு செறிவு, 4) pH. நொதிகள் புரதங்கள் என்பதால், உடலியல் ரீதியாக இயல்பான நிலைமைகளின் கீழ் அவற்றின் செயல்பாடு மிக அதிகமாக இருக்கும் என்பதை வலியுறுத்த வேண்டும்.

பெரும்பாலான நொதிகள் 0 முதல் 40 டிகிரி செல்சியஸ் வெப்பநிலையில் மட்டுமே செயல்பட முடியும். இந்த வரம்புகளுக்குள், ஒவ்வொரு 10 °C வெப்பநிலை அதிகரிப்பிலும் எதிர்வினை வீதம் தோராயமாக 2 மடங்கு அதிகரிக்கிறது. 40 °C க்கும் அதிகமான வெப்பநிலையில், புரதம் சிதைவடைகிறது மற்றும் நொதி செயல்பாடு குறைகிறது. உறைபனிக்கு நெருக்கமான வெப்பநிலையில், நொதிகள் செயலிழக்கப்படுகின்றன.

அடி மூலக்கூறின் அளவு அதிகரிக்கும் போது, ​​அடி மூலக்கூறுகளின் எண்ணிக்கை என்சைம் மூலக்கூறுகளின் எண்ணிக்கைக்கு சமமாக இருக்கும் வரை நொதி வினையின் வீதம் அதிகரிக்கிறது. அடி மூலக்கூறின் அளவு மேலும் அதிகரிப்பதன் மூலம், நொதியின் செயலில் உள்ள மையங்கள் நிறைவுற்றதாக இருப்பதால், வேகம் அதிகரிக்காது. என்சைம் செறிவு அதிகரிப்பு வினையூக்க செயல்பாட்டிற்கு வழிவகுக்கிறது, ஏனெனில் அதிக எண்ணிக்கையிலான அடி மூலக்கூறு மூலக்கூறுகள் ஒரு யூனிட் நேரத்திற்கு மாற்றங்களுக்கு உட்படுகின்றன.

ஒவ்வொரு நொதிக்கும், ஒரு உகந்த pH மதிப்பு உள்ளது, அதில் அது அதிகபட்ச செயல்பாட்டை வெளிப்படுத்துகிறது (பெப்சின் - 2.0, உமிழ்நீர் அமிலேஸ் - 6.8, கணைய லிபேஸ் - 9.0). அதிக அல்லது குறைந்த pH மதிப்புகளில், என்சைம் செயல்பாடு குறைகிறது. pH இல் திடீர் மாற்றங்களுடன், என்சைம் சிதைகிறது.

அலோஸ்டெரிக் என்சைம்களின் வேகம் அலோஸ்டெரிக் மையங்களுடன் இணைக்கப்படும் பொருட்களால் கட்டுப்படுத்தப்படுகிறது. இந்த பொருட்கள் ஒரு எதிர்வினையை விரைவுபடுத்தினால், அவை அழைக்கப்படுகின்றன செயல்படுத்துபவர்கள், அவர்கள் மெதுவாக இருந்தால் - தடுப்பான்கள்.

நொதிகளின் வகைப்பாடு

அவை வினையூக்கும் இரசாயன மாற்றங்களின் வகையின் அடிப்படையில், நொதிகள் 6 வகுப்புகளாகப் பிரிக்கப்படுகின்றன:

1. ஆக்சிரடக்டேஸ்கள்(ஹைட்ரஜன், ஆக்ஸிஜன் அல்லது எலக்ட்ரான் அணுக்களை ஒரு பொருளிலிருந்து மற்றொரு பொருளுக்கு மாற்றுதல் - டீஹைட்ரஜனேஸ்),
2. இடமாற்றங்கள்(மெத்தில், அசைல், பாஸ்பேட் அல்லது அமினோ குழுவை ஒரு பொருளிலிருந்து மற்றொரு பொருளுக்கு மாற்றுதல் - டிரான்ஸ்மினேஸ்),
3. ஹைட்ரோலேஸ்கள்(அடி மூலக்கூறிலிருந்து இரண்டு பொருட்கள் உருவாகும் நீராற்பகுப்பு எதிர்வினைகள் - அமிலேஸ், லிபேஸ்),
4. லைஸ்கள்(அடி மூலக்கூறுக்கு ஹைட்ரோலைடிக் அல்லாத சேர்த்தல் அல்லது அதிலிருந்து ஒரு குழு அணுக்கள் பற்றின்மை, இதில் C-C, C-N, C-O, C-S பிணைப்புகள் உடைக்கப்படலாம் - டிகார்பாக்சிலேஸ்),
5. ஐசோமரேஸ்கள்(உள் மூலக்கூறு மறுசீரமைப்பு - ஐசோமரேஸ்),
6. லிகேஸ்கள்(C-C, C-N, C-O, C-S பிணைப்புகளின் உருவாக்கத்தின் விளைவாக இரண்டு மூலக்கூறுகளின் இணைப்பு - சின்தேடேஸ்).

வகுப்புகள் துணைப்பிரிவுகள் மற்றும் துணைப்பிரிவுகளாக பிரிக்கப்படுகின்றன. தற்போதைய சர்வதேச வகைப்பாட்டில், ஒவ்வொரு நொதியும் புள்ளிகளால் பிரிக்கப்பட்ட நான்கு எண்களைக் கொண்ட ஒரு குறிப்பிட்ட குறியீட்டைக் கொண்டுள்ளது. முதல் எண் வகுப்பு, இரண்டாவது துணைப்பிரிவு, மூன்றாவது துணைப்பிரிவு, நான்காவது இந்த துணைப்பிரிவில் உள்ள நொதியின் வரிசை எண், எடுத்துக்காட்டாக, ஆர்ஜினேஸ் குறியீடு 3.5.3.1.

செல்க விரிவுரைகள் எண். 2"கார்போஹைட்ரேட் மற்றும் லிப்பிடுகளின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகள்"

செல்க விரிவுரைகள் எண். 4"ஏடிபி நியூக்ளிக் அமிலங்களின் அமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகள்"

புரதங்கள் (புரதங்கள்) பெப்டைட் இயற்கையின் உயர்-மூலக்கூறு பாலிமர் கலவைகள் (பாலிஹீட்டோரோஅமினோ அமிலங்கள்).

புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் (PPC) அமினோ அமில எச்சங்களை மாற்றியமைக்கும் வரிசையாகும்.

புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு கோவலன்ட்கட்டமைப்பு, அது அடிப்படையாக இருப்பதால் பெப்டைட்அமினோ அமிலங்களின் ஏ-அமினோ மற்றும் ஏ-கார்பாக்சைல் குழுக்களுக்கு இடையேயான இணைப்பு. இதன் விளைவாக, பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் பிரிக்கப்படாமல் உள்ளன.

பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் எலும்புக்கூடு (முதுகெலும்பு, எலும்புக்கூடு) தொடர்ந்து மீண்டும் மீண்டும் வரும் கட்டமைப்பு கூறுகளைக் கொண்டுள்ளது.

பாலிபெப்டைட் சங்கிலி வெக்டோரியலிட்டியைக் கொண்டுள்ளது, சங்கிலியின் திசையானது என்-டெர்மினஸ் (சங்கிலியின் ஆரம்பம்) முதல் சி-டெர்மினஸ் (சங்கிலியின் முடிவு) வரை இருக்கும், என்-டெர்மினஸ் என்பது இலவச ஏ-அமினோ குழுவின் முடிவாகும். அமைந்துள்ளது. சி-டெர்மினஸ் என்பது இலவச ஏ-கார்பாக்சில் குழுவைக் கொண்ட முடிவாகும். புரதங்களின் அமினோ அமில வரிசையானது N-டெர்மினஸில் இருந்து மூன்று எழுத்து சுருக்கமான அமினோ அமிலப் பெயர்களைப் பயன்படுத்தி குறிக்கப்படுகிறது, எடுத்துக்காட்டாக: gly-ala-cis-pro. ஒரு புரதத்தில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்களுக்கான ஒரு எழுத்துப் பெயரையும் பயன்படுத்தலாம்.

புரதங்களின் N- மற்றும் C-டெர்மினியை மாற்றியமைக்க முடியும். N-டெர்மினஸில் உள்ள அமினோ குழு அசிடைலேட்டட், ஃபார்மிலேட்டட் அல்லது மெத்திலேட்டட் ஆக இருக்கலாம். பல புரதங்களில், N-டெர்மினல் எச்சம் ஒரு பைரோலிடோன் கார்பனேட் (பைரோகுளூட்டமேட்) ஆகும், இது இலவச அமினோ குழுவைக் கொண்டிருக்கவில்லை. சி-டெர்மினஸ் நடுநிலையாக இருக்கலாம். என்-டெர்மினல் மாற்றங்களுடன் ஒப்பிடும்போது சி-டெர்மினல் மாற்றங்கள் அரிதானவை.

புரதங்களின் பாலிகண்டன்சேஷன் குணகம் 50 முதல் 2500 வரை மாறுபடும். பொதுவாக, ஒரு புரதத்தில் 100-300 அமினோ அமில எச்சங்கள் உள்ளன. ஒரு அமினோ அமில எச்சத்தின் சராசரி மூலக்கூறு எடை சுமார் 110 Da ஆக இருப்பதால், புரதங்களின் மூலக்கூறு எடை 6000 முதல் மில்லியன் டா வரை மாறுபடும்.

ஒவ்வொரு புரதத்திற்கும் ஒரு தனித்துவமான முதன்மை அமைப்பு உள்ளது. அதன் முதன்மை அமைப்பு நிறுவப்பட்ட முதல் புரதம் இன்சுலின் ஆகும். சங்கர் இதைச் செய்ய முடிந்தது. அவரது உத்தி பின்வருமாறு இருந்தது. அவர் முதலில் இரண்டு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைப் பிரித்தார், பின்னர் அவற்றின் குறிப்பிட்ட நொதிப் பிளவுகளை ஒன்றுடன் ஒன்று வரிசைகளைக் கொண்ட சிறிய பெப்டைடுகளாக மாற்றினார். N-டெர்மினல் எச்சங்கள் 1-ஃப்ளோரோ-2,4-டைனிட்ரோபென்சீனைப் பயன்படுத்தி அடையாளம் காணப்பட்டன. கூடுதலாக, அவர் பெப்டைட்களின் அமினோ அமில கலவையை தீர்மானித்தார் மற்றும் இறுதியில் பெப்டைட்களின் ஒன்றுடன் ஒன்று வரிசைகளை ஒப்பிடுவதன் மூலம் அவற்றின் கட்டமைப்பை தீர்மானிக்க முடிந்தது. பொதுவாக, சாங்கரின் உத்தி இன்றுவரை அதன் முக்கியத்துவத்தை தக்க வைத்துக் கொண்டுள்ளது. இருப்பினும், பிற அணுகுமுறைகளும் முன்மொழியப்பட்டுள்ளன. எட்மேன், N-டெர்மினல் அமினோ அமில எச்சங்களின் தொடர்ச்சியான பிளவு மற்றும் அடையாளம் காணும் ஒரு தானியங்கி செயல்முறைக்கான ஒரு முறையை உருவாக்கினார். எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் பகுப்பாய்வை முதன்மைக் கட்டமைப்பைப் புரிந்துகொள்ள பயன்படுத்தலாம். அமினோ அமில எச்சங்களின் வரிசையை தூதர் ஆர்என்ஏவின் நியூக்ளியோடைடு வரிசையிலிருந்து தீர்மானிக்க முடியும்.

தற்போது, ​​2000 க்கும் மேற்பட்ட புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு நிறுவப்பட்டுள்ளது. கோட்பாட்டளவில், புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பின் பல்வேறு மாறுபாடுகளின் எண்ணிக்கை வரம்பற்றது. 20 வெவ்வேறு அமினோ அமிலங்களின் பாலிபெப்டைடுக்கு கூட, சாத்தியமான வரிசைகளின் எண்ணிக்கை 20´10 18 ஆகும். வாழும் இயற்கையில், சாத்தியமான வரிசைகளின் ஒரு சிறிய பகுதி மட்டுமே உணரப்படுகிறது, அனைத்து வகையான உயிரினங்களிலும் உள்ள மொத்த எண்ணிக்கை 10 10 -10 12 என மதிப்பிடப்பட்டுள்ளது.

புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு மரபணு ரீதியாக தீர்மானிக்கப்படுகிறது, அதாவது. ஒரு புரதத்தில் உள்ள அமினோ அமிலங்களின் வரிசை நியூக்ளியோடைடுகளின் வரிசையால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது டிஎன்ஏ. டிஎன்ஏ நியூக்ளியோடைடு வரிசையின் சிதைவுகள், உயிரியல் பண்புகளை மாற்றியமைக்கப்பட்ட அசாதாரண புரதங்களின் தோற்றத்திற்கு வழிவகுக்கும், இது மூலக்கூறு நோய்க்குறியீட்டின் காரணமாகும். குறிப்பாக, ஹீமோகுளோபின் பி சங்கிலியைக் கட்டுப்படுத்தும் மரபணுவில் உள்ள புள்ளி மாற்றத்தால் அரிவாள் செல் அனீமியா ஏற்படுகிறது. இதன் விளைவாக, பி-செயினின் 6 வது இடத்தில் உள்ள குளுட்டமேட் எச்சத்தை வாலைனுடன் மாற்றுவது. இந்த மாற்றீடு இரண்டு பி-செயின்களில் ஒவ்வொன்றிலும் ஒரு எதிர்மறை மின்னூட்டத்தை இழக்கிறது, இது ஹீமோகுளோபினின் இணக்கத்தில் மாற்றம் மற்றும் அதன் உயிரியல் செயல்பாடு இழப்புக்கு வழிவகுக்கிறது.

ஹோமோலோகஸ் புரதங்கள் வெவ்வேறு உயிரினங்களில் ஒரே செயல்பாடுகளைச் செய்யும் புரதங்கள். ஒரு உதாரணம் ஹீமோகுளோபின்: அனைத்து முதுகெலும்புகளிலும் இது ஆக்ஸிஜன் போக்குவரத்து தொடர்பான அதே செயல்பாட்டை செய்கிறது. ஒரே மாதிரியான புரதங்கள் பல நிலைகளில் ஒரே அமினோ அமிலங்கள் இருப்பதால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. இது மாறியது போல், ஹோமோலோகஸ் புரதங்கள் வேறுபடும் அமினோ அமில எச்சங்களின் எண்ணிக்கை இந்த இனங்களுக்கு இடையிலான பைலோஜெனடிக் வேறுபாட்டிற்கு விகிதாசாரமாகும். எடுத்துக்காட்டாக, குதிரை மற்றும் ஈஸ்டின் சைட்டோக்ரோம் சி மூலக்கூறுகள் 48 அமினோ அமில எச்சங்களில் வேறுபடுகின்றன, அதே நேரத்தில் கோழி மற்றும் வாத்துகளின் அதே மூலக்கூறுகள் 2 எச்சங்களில் மட்டுமே வேறுபடுகின்றன. கோழி மற்றும் வான்கோழியில் இருந்து சைட்டோக்ரோம்கள் C ஐப் பொறுத்தவரை, அவை ஒரே மாதிரியான அமினோ அமில வரிசைகளைக் கொண்டுள்ளன. பரிணாம வளர்ச்சியின் போது பல்வேறு வகையான விலங்குகள் மற்றும் தாவரங்களின் தோற்றம் மற்றும் வளர்ச்சியின் தொடர்ச்சியான நிலைகளை பிரதிபலிக்கும் பரிணாம வரைபடங்களை உருவாக்க வெவ்வேறு உயிரினங்களின் ஹோமோலோகஸ் புரதங்களின் அமினோ அமில வரிசைகளில் உள்ள வேறுபாடுகளின் எண்ணிக்கை பற்றிய தகவல்கள் பயன்படுத்தப்படுகின்றன.

விரிவுரை 3. புரத அமைப்பு

வரையறை:

புரதங்கள் ஒழுங்கற்ற பாலிமர்கள், அவற்றின் மோனோமர்கள் எல்- அமினோ அமிலங்கள்.

அமினோ அமிலங்கள்

இயற்கையில் இரண்டு வகையான ஸ்டீரியோசோமர்கள் உள்ளன:எல் (இடது கை) மற்றும்டி (டெக்ஸ்ட்ரோரோடேட்டரி). தவிரஎல் - புரதங்களை உருவாக்கும் அமினோ அமிலங்கள் உடலில் உள்ளனடி - புரதங்களில் சேர்க்கப்படாத அமினோ அமிலங்கள்.

அமினோ அமிலத்தின் பொதுவான சூத்திரம் படத்தில் காட்டப்பட்டுள்ளது.

புரதங்களில் காணப்படும் 20 அமினோ அமிலங்களில் 19க்கு இது உண்மை. இந்த 19 அமினோ அமிலங்கள் தவிர, புரதங்களில் ஒன்று உள்ளது இமினோ அமிலம் - புரோலின்

அனைத்து அமினோ அமிலங்களும் உள்ளன α - அமினோ குழு. எனவே பெயர் - "α-அமினோ அமிலங்கள்". புரோலைனில் - α- இமினோகுழு.

தீவிரத்தின் துருவமுனைப்பு (துருவமுனைப்பு அல்லாத) கொள்கையின்படி புரதங்களை உருவாக்கும் அமினோ அமிலங்களின் வகைப்பாடு.

1. துருவமற்ற அல்லது ஹைட்ரோபோபிக் தீவிரவாதிகள்.

அலிபாடிக் - அலனைன், வாலின், லியூசின், ஐசோலூசின்.கந்தகம் கொண்டது மெத்தியோனைன்நறுமணம் - ஃபெனிலாலனைன், டிரிப்டோபன்.இமினோ அமிலம் புரோலின்

2. துருவ ஆனால் சார்ஜ் இல்லாத தீவிரவாதிகள். கிளைசின்.

ஹைட்ராக்ஸியாமினோ அமிலங்கள் - செரின், த்ரோயோனைன், டைரோசின்.சல்பைட்ரைல் குழுவைக் கொண்டுள்ளது சிஸ்டைன்.அமைடு குழுவைக் கொண்டுள்ளது: அஸ்பாரகின், குளுட்டமைன்.

3. எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட தீவிரவாதிகள். அஸ்பார்டிக் அமிலம், குளுடாமிக் அமிலம்.

4. நேர்மறை சார்ஜ் கொண்ட தீவிரவாதிகள். லைசின், அர்ஜினைன், ஹிஸ்டைடின்.

முதன்மை புரத அமைப்பு

வரையறை:

ஒரு புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் வரிசையாகும்.

கோவலன்ட் (அமைடு) பிணைப்புகளைப் பயன்படுத்தி பாலிபெப்டைடை உருவாக்க அமினோ அமிலங்கள் இணைக்கப்படுகின்றன.

மூன்று வெவ்வேறு அமினோ அமிலங்களால் ஆன டிரிபெப்டைடில் 3 சாத்தியம் உள்ளது! = 6 வெவ்வேறு முதன்மை கட்டமைப்புகள்.

இருபது வெவ்வேறு அமினோ அமிலங்களைக் கொண்ட ஒலிகோபெப்டைட் 20! இன் முதன்மை கட்டமைப்புகளின் பன்முகத்தன்மையைக் கொண்டுள்ளது, அதாவது 2x10 18.

சராசரி அளவிலான புரதத்தின் முதன்மை கட்டமைப்புகளின் பன்முகத்தன்மை (தோராயமாக 500 அமினோ அமிலங்கள்) ஏற்கனவே சுமார் 20,500 மாறுபாடுகளாக உள்ளது (அனைத்து அமினோ அமிலங்களும் சம விகிதத்தில் வழங்கப்பட்டால்).

அன்றுஒரே மாதிரியான புரதங்களைக் கொண்ட இரண்டு பேர் பூமியில் இருந்ததில்லை, இல்லை, இருக்க மாட்டார்கள்.

இரண்டாம் நிலை புரத அமைப்பு

வரையறை:

ஒரு புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் வரிசைப்படுத்தப்பட்ட கட்டமைப்பாகும், இது C=O மற்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் ஏற்படுகிறது. என்- எச்வெவ்வேறு அமினோ அமிலங்கள்.

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு வழக்கமானதாக (α- ஹெலிக்ஸ்) அல்லது ஒழுங்கற்றதாக (β-தாள் அமைப்பு) இருக்கலாம். α-ஹெலிக்ஸில் NH குழு என் வது அமினோ அமில எச்சம் (n-4) வது அமினோ அமில எச்சத்தின் C=O குழுவுடன் தொடர்பு கொள்கிறது. 10.1 Å விட்டம் கொண்ட β-ஹெலிக்ஸின் ஒரு திருப்பத்திற்கு 3.6 அமினோ அமில எச்சங்கள் உள்ளன. வழக்கமான α- ஹெலிக்ஸின் அடையாள காலம் 18 அமினோ அமிலங்கள் (5 திருப்பங்கள்). வழக்கமான α- ஹெலிக்ஸின் சீர்குலைப்பான் முதன்மையாக உள்ளது புரோலின். இரண்டாவது மிக முக்கியமான விளைவு அருகில் அமைந்துள்ள சமமாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட தீவிரவாதிகள் மூலம் செலுத்தப்படுகிறது.

β-மடிப்புகள் ஒற்றை மூலம் மட்டுமல்ல, ஒரு புரதத்தின் பகுதியாக இருக்கும் அருகிலுள்ள பாலிபெப்டைட்களாலும் உருவாக்கப்படலாம்.

தூய இயற்கை ஆல்பா அல்லது பீட்டா - புரதங்கள் இல்லை.

புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு

வரையறை

ஒரு புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு என்பது பாலிபெப்டைட்டின் இடஞ்சார்ந்த இணக்கம் ஆகும், இது இரண்டாம் நிலை அமைப்பைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் தீவிரவாதிகளுக்கு இடையிலான தொடர்புகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே நான்கு வகையான தொடர்புகள் உள்ளன.

தீவிரவாதிகளுக்கு இடையிலான தொடர்புகளின் வகைகள்

1 . கோவலன்ட் இடையே தொடர்பு மிச்சம் இரண்டு சிஸ்டைன்கள் (டிசல்பைடு பாலங்கள்).

2. எதிர் சார்ஜ் செய்யப்பட்ட அமினோ அமில எச்சங்களுக்கு இடையேயான அயனி (எலக்ட்ரோஸ்டேடிக்) இடைவினைகள் ("+" அடையாளத்துடன் மூன்று தீவிரவாதிகள் மற்றும் இரண்டு "-" அடையாளத்துடன்).

எடுத்துக்காட்டாக, நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட ε-அமினோ குழு லைசின் (- NH 3 +) எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட கார்பாக்சைல் குழுவால் ஈர்க்கப்படுகிறது - (COO-) குளுட்டமிக் அல்லது அஸ்பார்டிக் அமிலம்.

3. ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள்.

ஹைட்ராக்சில், அமைடு அல்லது கார்பாக்சைல் குழுக்களைக் கொண்ட அனைத்து அமினோ அமிலங்களும் இதில் ஈடுபட்டுள்ளன.

4. ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் . நீர்நிலை சூழலில் துருவமற்ற தீவிரவாதிகள் இடையே உருவாகிறது. 8 அமினோ அமிலங்கள் ஈடுபட்டுள்ளன (முதல் வகுப்பு).

ஒரு புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு அதன் முதன்மை அமைப்பால் முழுமையாக தீர்மானிக்கப்படுகிறது, அதாவது. அமினோ அமிலங்களின் வரிசை, இது மரபணு குறியீட்டால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் அவற்றின் தேர்ந்தெடுக்கப்படாத தன்மை (குறிப்பிடாத தன்மை) மற்றும் பன்முகத்தன்மை காரணமாக தீர்க்கமானவை.

பெரும்பாலான புரதங்கள் ஹைட்ரோபோபிக் மையத்தைக் கொண்டுள்ளன.

குவாட்டர்னரி புரத அமைப்பு

வரையறை: ஒரு புரதத்தின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு என்பது இரண்டு அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் தொகுப்பாகும், இது ஒரு ஒலிகோமெரிக் செயல்பாட்டு முக்கியத்துவம் வாய்ந்த கலவையாகும்.

நான்காம் கட்டமைப்பை உருவாக்கி பராமரிக்கும் பிணைப்புகள், ஹைட்ரோபோபிக் தவிர, மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்கும் பிணைப்புகள் போலவே இருக்கும்.

என் பீட்டா சங்கிலியின் முடிவில் துருவ குளுடாமிக் அமிலம் ("-" சார்ஜ்) உள்ளது. அரிவாள் செல் அனீமியா நோயாளிகளில், நான்போலார் வாலைன் பதிலாகப் பயன்படுத்தப்படுகிறது.

574 அமினோ அமிலங்களில், 2 மாற்றப்பட்டது.

அத்தகைய ஹீமோகுளோபின் கரைதிறனை இழந்து ஒரு நார்ச்சத்து படிவு உருவாகிறது, இரத்த சிவப்பணுவை சிதைக்கிறது.

அரிவாள் செல் அனீமியா ஒரு மரபணு நோய். ஹீமோகுளோபின் பி சங்கிலியை குறியாக்கம் செய்யும் மரபணுவில் உள்ள ஒரே ஒரு நியூக்ளியோடைடை மாற்றுவதே காரணம். இந்த அலீலுக்கு பின்னடைவு ஹோமோசைகோட்கள் இருக்கும் குழந்தைகள் இரண்டு வயது வரை வாழ மாட்டார்கள். ஹீட்டோரோசைகோட்களில் 85% இயல்பான மற்றும் 15% குறைபாடுள்ள இரத்த சிவப்பணுக்கள் உள்ளன. ஆதிக்கம் செலுத்தும் ஹோமோசைகோட்கள் மலேரியாவால் பாதிக்கப்படுகின்றன, ஹீட்டோரோசைகோட்கள் மலேரியாவால் பாதிக்கப்படுவதில்லை.

குளோபுலர் மற்றும் ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள்

95% புரதங்கள் ஹைட்ரோபோபிக் மையத்தைக் கொண்டுள்ளன. 5% ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள்.

குளோபுலர் புரதங்களில் பெரும்பாலானவை கரையக்கூடியவை. பெரும்பாலான ஃபைப்ரில்லர்கள் கரையாதவை (α-கெராடின்கள் - அவை முடி, கம்பளி, கொம்புகள், கால்கள், நகங்கள், செதில்கள், இறகுகள்; கொலாஜன் - தசைநாண்கள், குருத்தெலும்புகளின் புரதம்; ஃபைப்ரோயின் - பட்டுப் புரதம் ஆகியவற்றின் கிட்டத்தட்ட முழு உலர் எடையைக் கணக்கிடுகின்றன.

ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள் குளோபுலர் ஒன்றை விட சார்ஜ் செய்யப்பட்ட அமினோ அமிலங்களின் பெரிய விகிதத்தைக் கொண்டிருக்கின்றன - தனிப்பட்ட சங்கிலிகள் கரையக்கூடியவை, மேலும் அவற்றின் வளாகங்கள் துருவமற்றவை மற்றும் கரையாதவை.