जैसा कि ज्ञात है, वैन्ट हॉफ के अनुभवजन्य नियम के अनुसार, तापमान में 10 डिग्री की वृद्धि के साथ रासायनिक प्रतिक्रिया की दर 2-4 गुना बढ़ जाती है। हालाँकि, एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के लिए यह केवल 50-60 डिग्री सेल्सियस तक ही देखा जाता है। उच्च तापमान पर, एंजाइम, जो एक प्रोटीन है, विकृत हो जाता है, इसकी संरचना बदल जाती है, और यह अब अपने उत्प्रेरक कार्य नहीं कर सकता है। इसलिए, तापमान पर एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता अधिकतम (आंकड़ा) के साथ एक वक्र का रूप लेती है

अधिकतम उच्चतम से मेल खाता है गतिविधिएंजाइम, जिसे आमतौर पर मिलीग्राम में मापा जाता है, जो 1 मिनट में 1 मिलीग्राम मोल सब्सट्रेट को उत्प्रेरित करता है। निश्चित गतिविधिमापा प्रति 1 मिलीग्राम एंजाइम (एमजीएमओएल/मिनट)। दाढ़ गतिविधि (आरपीएम)या उत्प्रेरक स्थिरांक)एंजाइम के प्रति mgmol (mgmol/mgmol ∙×min) की गणना की जाती है, यानी, मोलर गतिविधि से पता चलता है कि एंजाइम के एक अणु द्वारा 1 मिनट में सब्सट्रेट के कितने अणु परिवर्तित होते हैं।

तापमान के अलावा, एंजाइमों की गतिविधि पर्यावरण के पीएच और अवरोधकों की उपस्थिति से प्रभावित होती है।

एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर पर पीएच का प्रभाव

अधिकांश एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के लिए, माध्यम का इष्टतम पीएच मान 5−9 की सीमा में होता है। पीएच पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता का वक्र अधिकतम (आंकड़ा) वाला एक वक्र होता है

इस प्रकार का वक्र इस तथ्य के कारण है कि सब्सट्रेट और एंजाइम प्रोटीन अणु (इसके अमीनो एसिड अवशेष) के आयनीकरण की एक इष्टतम स्थिति होती है, जो सक्रिय केंद्र में उनका सबसे मजबूत कनेक्शन सुनिश्चित करती है और इसलिए, उच्चतम प्रतिक्रिया दर होती है।

एंजाइम अवरोधक

कुछ पदार्थों के उपयोग से एंजाइमों की क्रिया को कमजोर या पूरी तरह से दबाया जा सकता है - अवरोधकों. उनकी कार्रवाई प्रतिवर्ती और अपरिवर्तनीय हो सकती है।

प्रतिवर्ती अवरोधकआमतौर पर एंजाइम के साथ गैर-सहसंयोजक बंधों द्वारा जुड़े होते हैं और उन्हें आसानी से उनसे अलग किया जा सकता है, और तथाकथित हैं प्रतिस्पर्धी प्रतिवर्ती अवरोधक,जिनकी सब्सट्रेट के समान संरचना होती है और प्रत्येक, सबसे पहले, सक्रिय साइट के सब्सट्रेट-बाइंडिंग साइट पर एंजाइम से संपर्क करने का प्रयास करता है। यदि एक प्रतिस्पर्धी अवरोधक I और एक सब्सट्रेट S को एंजाइम E में जोड़ा जाता है, तो प्रतिक्रियाओं के अनुसार दो कॉम्प्लेक्स बनते हैं:

ई + एस « ईएस ® पी + ई

ई + आई « ई आई ≠ पी

चूंकि ईआई कॉम्प्लेक्स के गठन से प्रतिक्रिया उत्पादों का निर्माण नहीं होता है, इसलिए उनके गठन की प्रतिक्रिया दर कम हो जाती है, क्योंकि सब्सट्रेट के साथ बातचीत करने में सक्षम एंजाइम की सक्रिय साइटों की संख्या कम हो जाती है। चूंकि एक प्रतिस्पर्धी अवरोधक एंजाइम से विपरीत तरीके से बंधता है, इसलिए सब्सट्रेट की सांद्रता बढ़ाकर इसके प्रभाव को कम किया जा सकता है, क्योंकि इससे एंजाइम के सब्सट्रेट से बंधने की संभावना बढ़ जाती है। अवरोधक, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के निर्माण में हस्तक्षेप करके, माइकलिस स्थिरांक K m को बढ़ाता है, लेकिन V अधिकतम को नहीं बदलता है।

गैर-प्रतिस्पर्धी प्रतिवर्ती अवरोधकसंरचना में सब्सट्रेट के समान नहीं है, इसलिए यह सब्सट्रेट की उपस्थिति या अनुपस्थिति में एंजाइम से बंध सकता है, और आमतौर पर सक्रिय स्थल पर नहीं, बल्कि किसी अन्य स्थान पर, आमतौर पर नियामक केंद्र पर एंजाइम से बंधता है। इस मामले में, एक टर्नरी कॉम्प्लेक्स बनता है: एंजाइम-अवरोधक-सब्सट्रेट (ईएसआई), जिससे प्रतिक्रिया उत्पादों का निर्माण नहीं होता है:

ई + एस + आई ® ई आई ≠ पी

इस प्रकार के निषेध के साथ, सब्सट्रेट की सांद्रता को बढ़ाकर अवरोधक के प्रभाव को दूर नहीं किया जा सकता है। एक गैर-प्रतिस्पर्धी प्रतिवर्ती अवरोधक Vmax और Km दोनों को कम कर देता है।

अपरिवर्तनीय अवरोधकएंजाइम ऐसे यौगिक होते हैं जो एंजाइम के साथ, विशेष रूप से उसके सक्रिय केंद्र में, मजबूत बंधन बनाते हैं। महत्वपूर्ण समूहों को सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट से बांधकर, वे अपरिवर्तनीय रूप से इसके कॉन्फ़िगरेशन को बदल देते हैं। इस प्रकार भारी धातु आयन Hg +2 और Pb +2 एंजाइमों पर अपरिवर्तनीय रूप से कार्य करते हैं, जो मानव शरीर पर उनके विषाक्त प्रभाव की व्याख्या करता है।

एंजाइमों की क्रिया हार्मोन द्वारा नियंत्रित होती है।

गतिशील जैव रसायन

जीवित कोशिकाओं में होने वाली और शरीर को आवश्यक पदार्थ और ऊर्जा प्रदान करने वाली रासायनिक प्रतिक्रियाओं के समूह को कहा जाता है चयापचय या चयापचय.अंतर करना अपचय और उपचय.कैटोबोलिक परिवर्तन जटिल अणुओं का टूटना है, जो भोजन के साथ आपूर्ति किए गए और कोशिका में पाए जाते हैं; इन प्रक्रियाओं को एक्सोगोनिक कहा जाता है।

एनाबॉलिक प्रक्रियाओं (जैवसंश्लेषण प्रक्रियाओं) का उद्देश्य कोशिकाओं के संरचनात्मक तत्वों का निर्माण और नवीनीकरण करना है, अर्थात सरल अणुओं से जटिल अणुओं का संश्लेषण करना। जैवसंश्लेषण प्रक्रियाएं न्यूनीकरण प्रक्रियाएं हैं और वे मुक्त ऊर्जा के व्यय के साथ होती हैं; ऐसी प्रक्रियाओं को एंडर्जोनिक कहा जाता है। प्रक्रिया के दोनों पक्ष समय और स्थान में परस्पर जुड़े हुए हैं। कैटोबोलिक और एनाबॉलिक प्रक्रियाएं विभिन्न कोशिकांगों में होती हैं, जहां विभिन्न इंट्रासेल्युलर एंजाइम स्थानीयकृत होते हैं। सभी चयापचय पथ आपस में जुड़े हुए हैं, जैसा कि एकीकृत चयापचय पथ आरेख में दिखाया गया है।

एंजाइम प्रतिक्रिया दर

एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर प्रति यूनिट समय में परिवर्तित सब्सट्रेट की मात्रा या गठित उत्पाद की मात्रा से मापी जाती है। गति प्रतिक्रिया के प्रारंभिक चरण में वक्र के स्पर्शरेखा के झुकाव के कोण से निर्धारित होती है।

चावल। 2 एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर.

ढलान जितनी तीव्र होगी, गति उतनी ही अधिक होगी। समय के साथ, प्रतिक्रिया दर आमतौर पर कम हो जाती है, बड़े पैमाने पर सब्सट्रेट एकाग्रता में कमी के परिणामस्वरूप।

एंजाइमेटिक गतिविधि को प्रभावित करने वाले कारक

एफ की क्रिया कई कारकों पर निर्भर करती है: तापमान, पर्यावरणीय प्रतिक्रिया (पीएच), एंजाइम एकाग्रता, सब्सट्रेट एकाग्रता, और विशिष्ट सक्रियकर्ताओं और गैर-विशिष्ट या विशिष्ट अवरोधकों की उपस्थिति।

एंजाइम एकाग्रता

उच्च सब्सट्रेट सांद्रता और अन्य कारकों के स्थिर रहने पर, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर एंजाइम एकाग्रता के समानुपाती होती है।

चावल। 3 एंजाइम की सांद्रता पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता।

कैटेलिसिस हमेशा उन स्थितियों में होता है जहां एंजाइम एकाग्रता सब्सट्रेट एकाग्रता से बहुत कम होती है। इसलिए, जैसे-जैसे एंजाइम सांद्रता बढ़ती है, एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर भी बढ़ती है।

तापमान

एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर पर तापमान के प्रभाव को तापमान गुणांक Q10 के माध्यम से व्यक्त किया जा सकता है: Q10 = ((x + 10)°C पर प्रतिक्रिया दर) / (x°C पर प्रतिक्रिया दर)

0-40°C के बीच, एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया का Q10 2 है। दूसरे शब्दों में, तापमान में प्रत्येक 10°C की वृद्धि के लिए, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर दोगुनी हो जाती है।

चावल। 4 लार एमाइलेज जैसे एंजाइम की गतिविधि पर तापमान का प्रभाव।

जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, अणुओं की गति तेज हो जाती है और प्रतिक्रियाशील पदार्थों के अणुओं के एक-दूसरे से टकराने की संभावना अधिक होती है। नतीजतन, उनके बीच प्रतिक्रिया होने की संभावना बढ़ जाती है। वह तापमान जो सबसे बड़ी गतिविधि प्रदान करता है उसे इष्टतम कहा जाता है। इस स्तर से परे, टकराव की आवृत्ति में वृद्धि के बावजूद, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर कम हो जाती है। यह एंजाइम की द्वितीयक और तृतीयक संरचनाओं के विनाश के कारण होता है, दूसरे शब्दों में, इस तथ्य के कारण कि एंजाइम विकृतीकरण से गुजरता है।

चावल। 5 विभिन्न तापमानों पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया का कोर्स।

जब तापमान शून्य के करीब पहुंचता है या नीचे गिरता है, तो एंजाइम निष्क्रिय हो जाते हैं, लेकिन विकृतीकरण नहीं होता है। बढ़ते तापमान के साथ, उनकी उत्प्रेरक गतिविधि फिर से बहाल हो जाती है।

चूँकि शुष्क अवस्था में प्रोटीन हाइड्रेटेड प्रोटीन (प्रोटीन जेल या घोल के रूप में) की तुलना में बहुत धीरे-धीरे विकृत होता है, सूखी अवस्था में फॉस्फोरस का निष्क्रियीकरण नमी की उपस्थिति की तुलना में बहुत धीरे-धीरे होता है। इसलिए, सूखे जीवाणु बीजाणु या सूखे बीज नम अवस्था में उन्हीं बीजाणुओं या बीजों की तुलना में बहुत अधिक तापमान तक गर्म होने का सामना कर सकते हैं।

सब्सट्रेट एकाग्रता

किसी दिए गए एंजाइम सांद्रण के लिए, सब्सट्रेट सांद्रण बढ़ने के साथ एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है।

चावल। 6 सब्सट्रेट की सांद्रता पर एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता।

सैद्धांतिक अधिकतम प्रतिक्रिया दर वी अधिकतम तक कभी नहीं पहुंचती है, लेकिन एक बिंदु आता है जब सब्सट्रेट एकाग्रता में और वृद्धि से प्रतिक्रिया दर में कोई उल्लेखनीय परिवर्तन नहीं होता है। इसे इस तथ्य से समझाया जाना चाहिए कि उच्च सब्सट्रेट सांद्रता पर, फॉस्फोरस अणुओं के सक्रिय केंद्र किसी भी समय व्यावहारिक रूप से संतृप्त होते हैं। इस प्रकार, इससे कोई फर्क नहीं पड़ता कि कितना अतिरिक्त सब्सट्रेट उपलब्ध है, यह एंजाइम के साथ तभी संयोजित हो सकता है जब पहले से बना एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स उत्पाद और मुक्त एंजाइम में अलग हो जाता है। इसलिए, उच्च सब्सट्रेट सांद्रता पर, एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर दोनों द्वारा सीमित होती है सब्सट्रेट की सांद्रता और एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के पृथक्करण के लिए आवश्यक समय।

एक स्थिर तापमान पर, कोई भी फॉस्फोरस एक संकीर्ण पीएच सीमा के भीतर सबसे प्रभावी ढंग से काम करता है। इष्टतम पीएच मान वह है जिस पर प्रतिक्रिया अधिकतम गति से आगे बढ़ती है।

चावल। 7 पीएच पर एंजाइम गतिविधि की निर्भरता।

उच्च और निम्न पीएच पर, एफ की गतिविधि कम हो जाती है। पीएच बदलाव आयनित अम्लीय और बुनियादी समूहों के चार्ज को बदलता है, जिस पर फॉस्फोरस अणुओं का विशिष्ट आकार निर्भर करता है। नतीजतन, फॉस्फोरस अणुओं का आकार बदल जाता है, और मुख्य रूप से इसके सक्रिय केंद्र का आकार बदल जाता है। यदि पीएच बहुत तेजी से बदलता है, तो एफ विकृतीकरण करता है। किसी दिए गए फॉस्फोरस की पीएच इष्टतम विशेषता हमेशा उसके तत्काल इंट्रासेल्युलर वातावरण के पीएच से मेल नहीं खाती है। इससे पता चलता है कि जिस वातावरण में एफ स्थित है वह कुछ हद तक उसकी गतिविधि को नियंत्रित करता है।

एंजाइम कैनेटीक्स एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर पर प्रतिक्रिया करने वाले पदार्थों (एंजाइम, सब्सट्रेट्स) की रासायनिक प्रकृति और उनकी बातचीत की स्थितियों (मध्यम पीएच, तापमान, एकाग्रता, सक्रियकर्ताओं या अवरोधकों की उपस्थिति) के प्रभाव का अध्ययन करता है। एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया (यू) की दर सब्सट्रेट की मात्रा में कमी या प्रति इकाई समय प्रतिक्रिया उत्पाद में वृद्धि से मापी जाती है।

कम सब्सट्रेट सांद्रता पर, प्रतिक्रिया दर

इसकी सांद्रता सीधे आनुपातिक है। उच्च सब्सट्रेट सांद्रता पर, जब एंजाइम की सभी सक्रिय साइटें सब्सट्रेट द्वारा कब्जा कर ली जाती हैं ( सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की संतृप्ति), प्रतिक्रिया दर अधिकतम है, सब्सट्रेट एकाग्रता [एस] से स्थिर और स्वतंत्र हो जाती है और पूरी तरह से एंजाइम एकाग्रता पर निर्भर करती है (छवि 19)।

के एस - एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का पृथक्करण स्थिरांक ES, संतुलन स्थिरांक का व्युत्क्रम:

.

K S मान जितना कम होगा, सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता उतनी ही अधिक होगी।

चावल। 19. स्थिर एंजाइम सांद्रता पर सब्सट्रेट की सांद्रता पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता

सब्सट्रेट की सांद्रता और एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर के बीच मात्रात्मक संबंध व्यक्त किया जाता है माइकलिस-मेंटेन समीकरण:

,

यू प्रतिक्रिया की गति है, यू मैक्स एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की अधिकतम गति है।

ब्रिग्स और हाल्डेन ने परिचय देकर समीकरण में सुधार किया माइकलिस स्थिरांक K m, प्रयोगात्मक रूप से निर्धारित किया गया।

ब्रिग्स-हाल्डेन समीकरण:

.

माइकलिस स्थिरांक संख्यात्मक रूप से सब्सट्रेट एकाग्रता (मोल/एल) के बराबर है, जिस पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर अधिकतम आधी है (चित्र 20)। K m सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता को दर्शाता है: इसका मूल्य जितना कम होगा, आत्मीयता उतनी ही अधिक होगी।

एक सब्सट्रेट से जुड़ी अधिकांश एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के लिए K m का प्रायोगिक मान आमतौर पर 10 -2 -10 -5 M होता है। यदि प्रतिक्रिया प्रतिवर्ती है, तो प्रत्यक्ष प्रतिक्रिया के सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की बातचीत K m द्वारा भिन्न होती है उससे विपरीत प्रतिक्रिया के सब्सट्रेट के लिए।

जी. लाइनवीवर और डी. बर्क ने ब्रिग्स-हाल्डेन समीकरण को रूपांतरित किया और सीधी रेखा समीकरण प्राप्त किया: y = कुल्हाड़ी + बी (चित्र 21):

.

लाइनवीवर-बर्क विधि अधिक सटीक परिणाम देती है।

चावल। 21. माइकलिस स्थिरांक की चित्रमय परिभाषा

लाइनवीवर-बर्क विधि के अनुसार

एंजाइम के गुण

एंजाइम कई गुणों में पारंपरिक उत्प्रेरक से भिन्न होते हैं।

थर्मल लैबिलिटी, या बढ़े हुए तापमान के प्रति संवेदनशीलता (चित्र 22)।

चावल। 22. तापमान पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता

45-50 डिग्री सेल्सियस से अधिक नहीं तापमान पर, वैन्ट हॉफ के नियम के अनुसार तापमान में 10 डिग्री सेल्सियस की वृद्धि के साथ अधिकांश जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर 2 गुना बढ़ जाती है। 50 डिग्री सेल्सियस से ऊपर के तापमान पर, प्रतिक्रिया दर एंजाइम प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण से प्रभावित होती है, जिससे धीरे-धीरे यह पूरी तरह से निष्क्रिय हो जाता है।

वह तापमान जिस पर किसी एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि अधिकतम होती है उसे उसका तापमान कहा जाता है तापमान इष्टतम.अधिकांश स्तनधारी एंजाइमों के लिए इष्टतम तापमान 37-40 डिग्री सेल्सियस के बीच होता है। कम तापमान (0 डिग्री सेल्सियस और नीचे) पर, एंजाइम, एक नियम के रूप में, नष्ट नहीं होते हैं, हालांकि उनकी गतिविधि लगभग शून्य हो जाती है।

माध्यम के पीएच मान पर एंजाइम गतिविधि की निर्भरता(चित्र 23)।

प्रत्येक एंजाइम के लिए एक इष्टतम पीएच मान होता है जिस पर वह अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करता है। पीएच इष्टतमजानवरों के ऊतकों में एंजाइमों की क्रिया विकास की प्रक्रिया में विकसित 6.0-8.0 के शारीरिक पीएच मान के अनुरूप हाइड्रोजन आयन एकाग्रता के एक संकीर्ण क्षेत्र में होती है। अपवाद पेप्सिन हैं - 1.5-2.5; आर्गिनेज - 9.5-10.

चावल। 23. माध्यम के पीएच पर एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता

एंजाइम अणु पर पर्यावरण के पीएच में परिवर्तन का प्रभाव उसके सक्रिय समूहों के आयनीकरण की डिग्री को प्रभावित करता है, और, परिणामस्वरूप, प्रोटीन की तृतीयक संरचना और सक्रिय केंद्र की स्थिति को प्रभावित करता है। पीएच सहकारकों, सब्सट्रेट्स, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स और प्रतिक्रिया उत्पादों के आयनीकरण को भी बदलता है।

विशिष्टता.एंजाइमों की क्रिया की उच्च विशिष्टता सब्सट्रेट और एंजाइम के अणुओं के बीच गठनात्मक और इलेक्ट्रोस्टैटिक संपूरकता और सक्रिय केंद्र के अद्वितीय संरचनात्मक संगठन के कारण होती है, जो प्रतिक्रिया की चयनात्मकता सुनिश्चित करती है।

पूर्ण विशिष्टता -किसी एकल प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने की एंजाइम की क्षमता। उदाहरण के लिए, यूरिया एनएच 3 और सीओ 2 के लिए यूरिया के हाइड्रोलिसिस की प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, आर्गिनेज - आर्जिनिन का हाइड्रोलिसिस।

सापेक्ष (समूह) विशिष्टता –एक निश्चित प्रकार की प्रतिक्रियाओं के समूह को उत्प्रेरित करने की एंजाइम की क्षमता। उदाहरण के लिए, हाइड्रोलाइटिक एंजाइम पेप्टाइडेस, जो प्रोटीन और पेप्टाइड अणुओं में पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलाइज करते हैं, और लाइपेज, जो वसा अणुओं में एस्टर बॉन्ड को हाइड्रोलाइज करते हैं, में सापेक्ष विशिष्टता होती है।

स्टीरियोकेमिकल विशिष्टताइनमें ऐसे एंजाइम होते हैं जो स्थानिक आइसोमर्स में से केवल एक के परिवर्तन को उत्प्रेरित करते हैं। एंजाइम फ्यूमरेज़ ब्यूटेनडियोइक एसिड, फ्यूमरिक एसिड के ट्रांस आइसोमर को मैलिक एसिड में परिवर्तित करता है, और सीआईएस आइसोमर, मैलिक एसिड पर कार्य नहीं करता है।

एंजाइमों की क्रिया की उच्च विशिष्टता यह सुनिश्चित करती है कि सभी संभावित परिवर्तनों के बीच केवल कुछ रासायनिक प्रतिक्रियाएं ही होती हैं।

एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया कैनेटीक्स

समय के साथ एंजाइमी प्रतिक्रियाओं के पारित होने के पैटर्न, साथ ही उनके तंत्र का अध्ययन करता है; अध्याय रासायनिक गतिकी।

उत्प्रेरक एंजाइम ई की क्रिया के तहत पदार्थ एस (सब्सट्रेट) को उत्पाद पी में बदलने का चक्र मध्यवर्ती के गठन के साथ आगे बढ़ता है। कॉन. एक्स मैं:

कहाँ की-व्यक्तिगत प्रारंभिक चरणों की दर स्थिरांक, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स एक्स 1 (ईएस, माइकलिस कॉम्प्लेक्स) का गठन।

किसी दिए गए तापमान पर, प्रतिक्रिया की गति एंजाइम, सब्सट्रेट और माध्यम की संरचना की सांद्रता पर निर्भर करती है। एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की स्थिर, पूर्व-स्थिर और विश्राम गतिकी हैं।

स्थिर गतिकी.मध्यवर्ती कनेक्शन के माध्यम से एक स्थिर अवस्था में। (डीएक्स मैं/डीटी= 0, मैं = 1, ..., एन) और सब्सट्रेट की अधिकता के साथ, जहां [एस] 0 और [ई] 0 क्रमशः प्रारंभिक सांद्रता हैं। सब्सट्रेट और एंजाइम, प्रक्रिया की गतिकी को सांद्रता के एक स्थिर, समय-अपरिवर्तनीय स्तर की विशेषता होती है। कॉन., और प्रक्रिया गति के लिए अभिव्यक्ति वी 0, बुलाया गया प्रारंभिक स्थिर गति, का रूप है (माइकलिस-मेंटेन समीकरण):

(1)

जहां k cat और का मान है के एम ->प्रारंभिक चरणों के दर स्थिरांक के कार्य और समीकरणों द्वारा दिए गए हैं:

K बिल्ली का मान बुलाया प्रभावी उत्प्रेरक प्रक्रिया दर स्थिरांक, पैरामीटर के एम ->माइकलिस स्थिरांक. के बिल्ली मूल्य मात्राओं द्वारा निर्धारित अधिकतम. उत्प्रेरक के धीमे चरण जिलों और कभी-कभी कहा जाता है एंजाइम (एंजाइम प्रणाली) के चक्करों की संख्या; के बिल्ली उत्प्रेरक की संख्या को दर्शाता है प्रति इकाई समय में एंजाइम प्रणाली द्वारा निष्पादित चक्र। नायब. सामान्य, जिसका मान k बिल्ली है। विशिष्ट के लिए 10 2 -10 3 s -1 की सीमा में सबस्ट्रेट्स। माइकलिस स्थिरांक के विशिष्ट मान 10 -3 - 10 -4 एम की सीमा में होते हैं।

सब्सट्रेट की उच्च सांद्रता पर, जब, यानी, परिसंचरण की दर सब्सट्रेट की एकाग्रता पर निर्भर नहीं होती है और एक स्थिर मूल्य तक पहुंच जाती है, कहलाती है। अधिकतम. रफ़्तार। ग्राफ़िक रूप से, माइकलिस-मेंटेन समीकरण एक अतिशयोक्तिपूर्ण है। इसे दोहरे व्युत्क्रम (लाइनवेयर-बर्क विधि) की विधि का उपयोग करके रैखिककृत किया जा सकता है, अर्थात, 1/[S] 0 पर निर्भरता 1/v का निर्माण, या अन्य विधियाँ। समीकरण (1) का रैखिक रूप इस प्रकार है:

(2)

यह आपको ग्राफ़िक रूप से मान निर्धारित करने की अनुमति देता है के एमऔर वी अधिकतम (चित्र 1)।

चावल। 1. दोहरे व्युत्क्रम में माइकलिस-मेंटेन समीकरण के रैखिक परिवर्तन का ग्राफ़ (लाइनवीवर-बर्क के अनुसार)।

परिमाण क म >संख्यात्मक रूप से सब्सट्रेट की सांद्रता के बराबर है, जिस पर परिसंचरण की दर बराबर होती है के एमअक्सर सब्सट्रेट और एंजाइम की आत्मीयता को मापने के रूप में कार्य करता है, लेकिन यह केवल तभी मान्य है

मात्रा क म >और पीएच मान के आधार पर भिन्न होता है। यह उत्प्रेरण में शामिल एंजाइम अणु समूहों की अपनी आयनीकरण अवस्था को बदलने की क्षमता और, इस प्रकार, उनकी उत्प्रेरक गतिविधि के कारण है। क्षमता। सबसे सरल मामले में, पीएच में परिवर्तन के परिणामस्वरूप उत्प्रेरण में शामिल एंजाइम के कम से कम दो आयनीकृत समूहों का प्रोटोनेशन या अवक्षेपण होता है। यदि, इस मामले में, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का केवल एक रूप (उदाहरण के लिए, ईएसएच) तीन संभावित रूपों (ईएस, ईएसएच और ईएसएच 2) में से समाधान के उत्पाद में परिवर्तित होने में सक्षम है, तो की निर्भरता पीएच पर दर सूत्र द्वारा वर्णित है:

कहाँ च = 1 + / और एफ" = 1 + +के" बी />-टी। बुलाया माइकलिस के पीएच-कार्य, और के ए, के बीऔर के" ए, के" बी ->समूह ए और ब्रेस्प के आयनीकरण स्थिरांक। मुक्त एंजाइम और एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स। एलजी निर्देशांक में - पीएच यह निर्भरता चित्र में प्रस्तुत की गई है। 2, और वक्र की आरोही, पीएच से स्वतंत्र और अवरोही शाखाओं की स्पर्शरेखाओं के झुकाव के कोणों की स्पर्शरेखाएं क्रमशः +1, 0 और -1 के बराबर होनी चाहिए। ऐसे ग्राफ़ से आप मान निर्धारित कर सकते हैं पीके एउत्प्रेरण में शामिल समूह।

चावल। 2. उत्प्रेरक की निर्भरता pH से लघुगणक तक स्थिरांक। COORDINATES

एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की गति हमेशा समीकरण (1) का पालन नहीं करती है। सबसे आम मामलों में से एक प्रतिक्रिया में एलोस्टेरिक की भागीदारी है। एंजाइम (देखें) एंजाइम नियामक),जिसके लिए [एस] 0 पर एंजाइम की संतृप्ति की डिग्री की निर्भरता गैर-अतिशयोक्तिपूर्ण है। चरित्र (चित्र 3)। यह घटना सब्सट्रेट बाइंडिंग की सहकारिता के कारण होती है, यानी, जब एंजाइम मैक्रोमोलेक्यूल की साइटों में से किसी एक पर सब्सट्रेट का बंधन बढ़ जाता है (सकारात्मक सहकारिता) या किसी अन्य साइट के सब्सट्रेट के लिए आत्मीयता कम हो जाती है (नकारात्मक सहकारिता)।

चावल। एच सकारात्मक (I) और नकारात्मक (II) सहकारीता के साथ-साथ इसकी अनुपस्थिति (III) के साथ सब्सट्रेट की एकाग्रता पर सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की संतृप्ति की डिग्री की निर्भरता।

पूर्व-स्थिर-अवस्था गतिकी। 10 -6 -10 -1 सेकेंड के समय अंतराल में एंजाइम और सब्सट्रेट समाधानों के तेजी से मिश्रण के साथ, कोई स्थिर स्थिर अवस्था के गठन से पहले की क्षणिक प्रक्रियाओं का निरीक्षण कर सकता है। इस पूर्व-स्थिर मोड में, सब्सट्रेट की एक बड़ी अतिरिक्त मात्रा का उपयोग करते समय, अंतर प्रणाली। प्रक्रियाओं की गतिकी का वर्णन करने वाला समीकरण रैखिक है। इस प्रकार की रैखिक विभेदक प्रणाली का समाधान. समीकरण घातीय पदों के योग द्वारा दिया गया है। तो, गतिज के लिए ऊपर प्रस्तुत योजना में, उत्पाद संचय की गतिकी का रूप इस प्रकार है:

जहाँ एक मैं ->, बी, और एन ->प्राथमिक दर स्थिरांक के कार्य; -संबंधित विशेषता की जड़ें। स्तर।

व्युत्क्रम मात्रा कहलाती है विशेषता प्रक्रिया समय:

निअंतराल की भागीदारी से बहने वाली नदी के लिए। कनेक्शन, आप nविशेषताएँ प्राप्त कर सकते हैं। टाइम्स

पूर्व-स्थिर मोड में एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया के कैनेटीक्स का अध्ययन हमें उत्प्रेरक प्रतिक्रियाओं के विस्तृत तंत्र का अंदाजा लगाने की अनुमति देता है। चक्र और प्रक्रिया के प्रारंभिक चरणों के दर स्थिरांक निर्धारित करें।

प्रायोगिक तौर पर, प्रीस्टेशनरी मोड में एंजाइमी प्रतिक्रिया की गतिकी का अध्ययन स्टॉप्ड जेट विधि का उपयोग करके किया जाता है (देखें)। जेट गतिज विधियाँ), 1 एमएस के भीतर समाधान के घटकों के मिश्रण की अनुमति देना।

विश्राम गतिकी.सिस्टम पर तेजी से परेशान करने वाले प्रभाव (तापमान, दबाव, विद्युत क्षेत्र में परिवर्तन) के साथ, सिस्टम को एक नया संतुलन या स्थिर स्थिति प्राप्त करने के लिए आवश्यक समय उन प्रक्रियाओं की गति पर निर्भर करता है जो उत्प्रेरक प्रतिक्रिया निर्धारित करते हैं। एंजाइमेटिक चक्र.

यदि संतुलन स्थिति से विस्थापन छोटा है तो प्रक्रिया की गतिशीलता का वर्णन करने वाले समीकरणों की प्रणाली रैखिक है। सिस्टम का समाधान घटकों की सांद्रता की निर्भरता की ओर ले जाता है, दिसंबर। प्रक्रिया के चरणों को घातीय शब्दों के योग के रूप में, जिनके घातांक में विश्राम समय का चरित्र होता है। अध्ययन का परिणाम अंतरालों की संख्या के अनुरूप विश्राम समय का एक स्पेक्ट्रम है। प्रक्रिया में भाग लेने वाले कनेक्शन। विश्राम का समय प्रक्रियाओं के प्रारंभिक चरणों की दर स्थिरांक पर निर्भर करता है।

विश्राम तकनीकेंकैनेटीक्स मध्यवर्ती परिवर्तनों के व्यक्तिगत प्रारंभिक चरणों की दर स्थिरांक निर्धारित करना संभव बनाता है। विश्राम गतिकी का अध्ययन करने की विधियाँ भिन्न-भिन्न होती हैं। संकल्प: अल्ट्रासाउंड अवशोषण - 10 -6 -10 -10 s, तापमान उछाल - 1O -4 -10 -6 s, विद्युत विधि। आवेग - 10 -4 -10 -6 सेकंड, दबाव कूद - 10 -2 सेकंड। एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के कैनेटीक्स का अध्ययन करते समय, तापमान कूद की विधि का उपयोग पाया गया।

एंजाइमी प्रक्रियाओं के मैक्रोकाइनेटिक्स।डीकंप पर एंजाइमों को स्थिर करके विषम उत्प्रेरक के उत्पादन के तरीकों का विकास। मीडिया (देखें स्थिर एंजाइम) सब्सट्रेट के बड़े पैमाने पर स्थानांतरण को ध्यान में रखते हुए प्रक्रियाओं की गतिकी के विश्लेषण को आवश्यक बना दिया। वाहक के भीतर एंजाइम के वितरण के दौरान प्रसार परत के प्रभावों और इंट्राडिफ्यूजन कठिनाइयों वाली प्रणालियों को ध्यान में रखते हुए, प्रतिक्रियाओं की गतिकी का सैद्धांतिक और प्रयोगात्मक रूप से अध्ययन किया गया है।

ऐसी परिस्थितियों में जहां प्रक्रिया की गतिशीलता सब्सट्रेट के प्रसार हस्तांतरण से प्रभावित होती है, उत्प्रेरक। सिस्टम की कार्यक्षमता घट जाती है. दक्षता कारक एंजाइमी प्रवाह की स्थितियों के तहत उत्पाद प्रवाह घनत्व के अनुपात के बराबर है, जिसमें प्रवाह के लिए एक कम सब्सट्रेट एकाग्रता होती है जिसे प्रसार प्रतिबंधों की अनुपस्थिति में महसूस किया जा सकता है। विशुद्ध रूप से प्रसार क्षेत्र में, जब प्रक्रिया की दर सब्सट्रेट के बड़े पैमाने पर स्थानांतरण द्वारा निर्धारित की जाती है, तो बाहरी प्रसार निषेध वाले सिस्टम के लिए दक्षता कारक प्रसार मापांक के व्युत्क्रमानुपाती होता है:

कहाँ प्रसार परत की मोटाई, डी - गुणांक। सब्सट्रेट प्रसार.

प्रथम-क्रम क्षेत्रों में अंतःप्रसार निषेध वाली प्रणालियों के लिए

कहाँ एफ टी- आयामहीन मापांक (थिएल मापांक)।

गतिज का विश्लेषण करते समय एंजाइमैटिक रिएक्टरों में पैटर्न व्यापक रूप से सैद्धांतिक हैं। और प्रयोग करें. "आदर्श" रिएक्टर मॉडल विकसित किए गए हैं: प्रवाह रिएक्टर (आदर्श मिश्रण के साथ प्रवाह रिएक्टर), आदर्श विस्थापन के साथ प्रवाह रिएक्टर, और झिल्ली रिएक्टर।

मल्टीएंजाइम प्रक्रियाओं की गतिकी।शरीर (कोशिका) में, एंजाइम अलगाव में कार्य नहीं करते हैं, बल्कि अणुओं के परिवर्तन की श्रृंखला को उत्प्रेरित करते हैं। काइनेटिक के साथ मल्टीएंजाइम सिस्टम में आर-टियन। दृष्टिकोण को सुसंगत माना जा सकता है। प्रक्रियाएं, विशिष्ट जिसकी एक विशेषता प्रत्येक चरण के एंजाइम हैं:

कहाँ , सम्मान अधिकतम, प्रक्रिया गति और माइकलिस स्थिरांक मैंक्रमशः जिले का वां चरण।

प्रक्रिया की एक महत्वपूर्ण विशेषता एक स्थिर स्थिर स्थिति बनाने की संभावना है। इसके घटित होने की स्थिति असमानता हो सकती है > वी 0 , जहां वी 0 सीमित चरण की गति है, जो सबसे छोटी दर स्थिरांक द्वारा विशेषता है और इस प्रकार आने वाली हर चीज की गति निर्धारित करती है। प्रक्रिया। स्थिर अवस्था में, सीमित चरण के बाद मेटाबोलाइट्स की सांद्रता संबंधित एंजाइम के माइकलिस स्थिरांक से कम होती है।

विशिष्ट मल्टीएंजाइम प्रणालियों के समूह में वे प्रणालियाँ शामिल हैं जो ऑक्सीकरण-कमी करती हैं। प्रोटीन इलेक्ट्रॉन वाहकों की भागीदारी के साथ r-tions। वाहक विशिष्ट रूप बनाते हैं इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण के नियतात्मक अनुक्रम के साथ संरचनाएं, परिसर। काइनेटिक. इस प्रकार की प्रणालियों का विवरण विघटन के साथ सर्किट की स्थिति को एक स्वतंत्र चर के रूप में मानता है। इलेक्ट्रॉन जनसंख्या की डिग्री

आवेदन पत्र।एफ.आर. एंजाइमों और एंजाइम प्रणालियों की क्रिया के तंत्र का अध्ययन करने के लिए अनुसंधान अभ्यास में के. का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। एंजाइम विज्ञान का एक व्यावहारिक रूप से महत्वपूर्ण क्षेत्र है इंजीनियरिंग एंजाइमोलॉजी,एफ.आर. की अवधारणाओं के साथ काम करता है। जैव प्रौद्योगिकी के अनुकूलन के लिए. प्रक्रियाएँ।

लिट.:पोलटोरक ओ.एम., चुखराई ई.एस., एंजाइमैटिक कैटेलिसिस की भौतिक-रासायनिक नींव, एम., 1971; बेरेज़िन आई.वी., मार्टिनेक के., एंजाइमैटिक कैटेलिसिस के भौतिक रसायन विज्ञान के बुनियादी सिद्धांत, एम., 1977; वरफोलोमेव एस.डी., ज़ैतसेव एस.वी., जैव रासायनिक अनुसंधान में काइनेटिक तरीके, एम.. 1982। एस. डी. वरफोलोमीव।

रासायनिक विश्वकोश. - एम.: सोवियत विश्वकोश. ईडी। आई. एल. नुन्यंट्स. 1988 .

देखें अन्य शब्दकोशों में "एंजाइमेटिव रिएक्शन कैनेटीक्स" क्या है:

उत्प्रेरक रेडियो चक्रीय एक प्रक्रिया जिसमें कई प्राथमिक गतिविधियाँ शामिल होती हैं, जिनकी गति को सामूहिक कार्रवाई के नियम द्वारा वर्णित किया जाता है। आदर्श गैस मिश्रण, आदर्श तरल पदार्थ और आदर्श सतह परतों के लिए इस नियम का सरल रूप है... ... रासायनिक विश्वकोश

रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गतिकी, रासायनिक प्रक्रियाओं का अध्ययन, समय, गति और तंत्र में उनकी घटना के नियम। आधुनिक रसायन विज्ञान और रासायनिक विज्ञान के सबसे महत्वपूर्ण क्षेत्र रासायनिक प्रतिक्रियाओं की गतिकी के अध्ययन से जुड़े हैं... ... महान सोवियत विश्वकोश

रासायनिक गतिकी- (ग्रीक काइनेसिस आंदोलन से), रसायन विज्ञान के नियमों के अध्ययन के लिए समर्पित सैद्धांतिक रसायन विज्ञान का एक विभाग। प्रतिक्रियाएं. कई प्रकार के रसायनों की पहचान की जा सकती है। अंतःक्रियाएं और, सबसे पहले, एक सजातीय (सजातीय) माध्यम में होने वाली प्रतिक्रियाओं को प्रतिक्रियाओं से अलग करना... ... महान चिकित्सा विश्वकोश

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- (लैटिन री उपसर्ग से जिसका अर्थ है रिवर्स एक्शन, और एक्टियो एक्शन), परमाणु नाभिक की अपरिवर्तनीयता के साथ कुछ (प्रारंभिक यौगिकों) को दूसरों (आहार के उत्पादों) में बदलना (परमाणु प्रतिक्रियाओं के विपरीत)। R. x में प्रारंभिक यौगिक। कई बार बुलाना... ... रासायनिक विश्वकोश

- (लैटिन फ़र्मेंटम स्टार्टर से) (एंजाइम), प्रोटीन जो जीवित जीवों में उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। बुनियादी एफ के कार्य शरीर में प्रवेश करने वाले और चयापचय के दौरान बनने वाले पदार्थों के परिवर्तन में तेजी लाने के लिए (सेलुलर संरचनाओं को नवीनीकृत करने के लिए, इसे सुनिश्चित करने के लिए ...) रासायनिक विश्वकोश

- (ग्रीक फार्माकोन मेडिसिन और काइनेटिकोस सेटिंग इन मोशन से), काइनेटिक का अध्ययन करता है। लीक के साथ होने वाली प्रक्रियाओं के पैटर्न। शरीर में उल्टी उल्टी। बुनियादी फार्माकोकाइनेटिक प्रक्रियाएं: अवशोषण, वितरण, चयापचय और उत्सर्जन (निष्कासन).... ... रासायनिक विश्वकोश

लगभग सभी जैवरासायनिक अभिक्रियाएँ एंजाइमेटिक होती हैं। एंजाइमों(जैव उत्प्रेरक) धातु धनायनों द्वारा सक्रिय प्रोटीन पदार्थ हैं। लगभग 2000 विभिन्न एंजाइम ज्ञात हैं, और उनमें से लगभग 150 को अलग कर दिया गया है, जिनमें से कुछ का उपयोग दवाओं के रूप में किया जाता है। ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन का उपयोग ब्रोंकाइटिस और निमोनिया के इलाज के लिए किया जाता है; पेप्सिन - जठरशोथ के उपचार के लिए; प्लास्मिन - दिल के दौरे के इलाज के लिए; पैनक्रिएटिन - अग्न्याशय के उपचार के लिए। एंजाइम पारंपरिक उत्प्रेरक से भिन्न होते हैं: (ए) उच्च उत्प्रेरक गतिविधि द्वारा; (बी) उच्च विशिष्टता, यानी कार्रवाई की चयनात्मकता.

एकल-सब्सट्रेट एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया के तंत्र को निम्नलिखित चित्र द्वारा दर्शाया जा सकता है:

जहाँ E एक एंजाइम है,

एस - सब्सट्रेट,

ईएस - एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स,

P प्रतिक्रिया उत्पाद है.

एन्जाइमी प्रतिक्रिया के प्रथम चरण की विशेषता है माइकलिस स्थिरांक (KM). K M संतुलन स्थिरांक का व्युत्क्रम है:

माइकलिस स्थिरांक (K M) एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स (ES) की स्थिरता की विशेषता बताता है। माइकलिस स्थिरांक (KM) जितना कम होगा, कॉम्प्लेक्स उतना ही अधिक स्थिर होगा।

एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर उसके दर-सीमित चरण की दर के बराबर होती है:

जहाँ k 2 दर स्थिरांक है, कहलाता है क्रांतियों की संख्याया एंजाइम की आणविक गतिविधि।

आणविक एंजाइम गतिविधि(k 2) 25 0 C पर 1 मिनट में एक एंजाइम अणु के प्रभाव में परिवर्तन से गुजरने वाले सब्सट्रेट अणुओं की संख्या के बराबर है। यह स्थिरांक सीमा में मान लेता है: 1·10 4< k 2 < 6·10 6 мин‾ 1 .

यूरिया के लिए, जो यूरिया के हाइड्रोलिसिस को तेज करता है, k 2 = 1.85∙10 6 मिनट‾ 1 ; एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेटेज़ के लिए, जो एटीपी हाइड्रोलिसिस को तेज करता है, k 2 = 6.24∙10 6 मिनट‾ 1 ; कैटालेज़ के लिए, जो H 2 O 2 के अपघटन को तेज करता है, k 2 = 5∙10 6 मिनट‾ 1।

हालाँकि, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया का गतिज समीकरण जिस रूप में ऊपर दिया गया है, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स () की एकाग्रता को प्रयोगात्मक रूप से निर्धारित करने की असंभवता के कारण इसका उपयोग करना व्यावहारिक रूप से असंभव है। प्रयोगात्मक रूप से आसानी से निर्धारित की जाने वाली अन्य मात्राओं के संदर्भ में व्यक्त किया गया, हम एंजाइमी प्रतिक्रियाओं का गतिज समीकरण प्राप्त करते हैं,बुलाया माइकलिस-मेंटेन समीकरण (1913) द्वारा:

,

जहां उत्पाद k 2 [ई] कुल एक स्थिर मान है, जिसे (अधिकतम गति) दर्शाया जाता है।

क्रमश:

आइए माइकलिस-मेंटेन समीकरण के विशेष मामलों पर विचार करें।

1) कम सब्सट्रेट सांद्रता पर K M >> [S], इसलिए

जो प्रथम कोटि की प्रतिक्रिया के गतिज समीकरण से मेल खाता है।

2) उच्च सब्सट्रेट सांद्रता पर K m<< [S], поэтому

जो शून्य-क्रम प्रतिक्रिया के गतिज समीकरण से मेल खाता है।

इस प्रकार, कम सब्सट्रेट सांद्रता पर, सिस्टम में सब्सट्रेट सामग्री बढ़ने के साथ एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है, और उच्च सब्सट्रेट एकाग्रता पर, गतिज वक्र एक पठार तक पहुंच जाता है (प्रतिक्रिया दर सब्सट्रेट एकाग्रता पर निर्भर नहीं होती है) (चित्र) .30).

चित्र 30. - एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया का गतिज वक्र

यदि [एस] = के एम, तो

जो आपको माइकलिस स्थिरांक K m (चित्र 31) को ग्राफ़िक रूप से निर्धारित करने की अनुमति देता है।

चित्र 31. - माइकलिस स्थिरांक की चित्रमय परिभाषा

एंजाइमों की गतिविधि निम्न से प्रभावित होती है: (ए) तापमान, (बी) माध्यम की अम्लता, (सी) अवरोधकों की उपस्थिति। एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर पर तापमान के प्रभाव की चर्चा अध्याय 9.3 में की गई है।

एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर पर माध्यम की अम्लता का प्रभाव चित्र 32 में प्रस्तुत किया गया है। अधिकतम एंजाइम गतिविधि इष्टतम पीएच मान (पीएच ऑप्ट) से मेल खाती है।

चित्र 32. - एंजाइम गतिविधि पर घोल की अम्लता का प्रभाव

अधिकांश एंजाइमों के लिए, इष्टतम पीएच मान शारीरिक मूल्यों (7.3 - 7.4) के साथ मेल खाते हैं। हालाँकि, ऐसे एंजाइम हैं जिनके सामान्य कामकाज के लिए अत्यधिक अम्लीय (पेप्सिन - 1.5 - 2.5) या पर्याप्त क्षारीय वातावरण (आर्गिनेज - 9.5 - 9.9) की आवश्यकता होती है।

एंजाइम अवरोधक- ये ऐसे पदार्थ हैं जो एंजाइम अणुओं के सक्रिय केंद्रों के हिस्से पर कब्जा कर लेते हैं, जिसके परिणामस्वरूप एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर कम हो जाती है। भारी धातु धनायन, कार्बनिक अम्ल और अन्य यौगिक अवरोधक के रूप में कार्य करते हैं।

व्याख्यान 11

परमाण्विक संरचना

"परमाणु" की अवधारणा की दो परिभाषाएँ हैं। एटमकिसी रासायनिक तत्व का सबसे छोटा कण है जो अपने रासायनिक गुणों को बरकरार रखता है।

एटमएक विद्युत रूप से तटस्थ माइक्रोसिस्टम है जिसमें एक सकारात्मक चार्ज कोर और एक नकारात्मक चार्ज इलेक्ट्रॉन शेल शामिल है।

परमाणु का सिद्धांत विकास के एक लंबे रास्ते से गुजरा है। परमाणुवाद के विकास के मुख्य चरणों में शामिल हैं:

1) प्राकृतिक दार्शनिक चरण - पदार्थ की परमाणु संरचना की अवधारणा के गठन की अवधि, प्रयोग द्वारा पुष्टि नहीं की गई (5वीं शताब्दी ईसा पूर्व - 16वीं शताब्दी ईस्वी);

2) रासायनिक तत्व के सबसे छोटे कण के रूप में परमाणु के बारे में परिकल्पना के गठन का चरण (XVIII-XIX सदियों);

3) भौतिक मॉडल बनाने का चरण जो परमाणु की संरचना की जटिलता को दर्शाता है और इसके गुणों का वर्णन करना संभव बनाता है (20वीं शताब्दी की शुरुआत)

4) परमाणुवाद की आधुनिक अवस्था को क्वांटम मैकेनिकल कहा जाता है। क्वांटम यांत्रिकीभौतिकी की एक शाखा है जो प्राथमिक कणों की गति का अध्ययन करती है।

योजना

11.1. नाभिक की संरचना. आइसोटोप।

11.2. किसी परमाणु के इलेक्ट्रॉन आवरण का क्वांटम यांत्रिक मॉडल।

11.3. परमाणुओं की भौतिक-रासायनिक विशेषताएं।

नाभिक की संरचना. आइसोटोप

परमाणु नाभिकयह एक धनावेशित कण है जिसमें प्रोटॉन, न्यूट्रॉन और कुछ अन्य प्राथमिक कण होते हैं।

यह आम तौर पर स्वीकार किया जाता है कि नाभिक के मुख्य प्राथमिक कण प्रोटॉन और न्यूट्रॉन हैं। प्रोटोन (पी) –एक प्राथमिक कण है जिसका सापेक्ष परमाणु द्रव्यमान 1 amu है और इसका सापेक्ष आवेश + 1 है। न्यूट्रॉन (एन) -यह एक प्राथमिक कण है जिसमें कोई विद्युत आवेश नहीं होता है और जिसका द्रव्यमान एक प्रोटॉन के द्रव्यमान के बराबर होता है।

किसी परमाणु का 99.95% द्रव्यमान नाभिक में केंद्रित होता है। प्राथमिक कणों के बीच विस्तार के विशेष परमाणु बल होते हैं, जो इलेक्ट्रोस्टैटिक प्रतिकर्षण की ताकतों से काफी अधिक होते हैं।

परमाणु की मूलभूत विशेषता है शुल्कउसका कर्नेल, प्रोटॉन की संख्या के बराबर और रासायनिक तत्वों की आवर्त सारणी में तत्व की परमाणु संख्या के साथ मेल खाता है। समान परमाणु आवेश वाले परमाणुओं के समूह (प्रकार) को कहा जाता है रासायनिक तत्व. 1 से 92 तक संख्या वाले तत्व प्रकृति में पाए जाते हैं।

आइसोटोप- ये एक ही रासायनिक तत्व के परमाणु होते हैं जिनके नाभिक में समान संख्या में प्रोटॉन और विभिन्न संख्या में न्यूट्रॉन होते हैं।

जहाँ द्रव्यमान संख्या (A) नाभिक का द्रव्यमान है, z नाभिक का आवेश है।

प्रत्येक रासायनिक तत्व आइसोटोप का मिश्रण है। एक नियम के रूप में, आइसोटोप का नाम रासायनिक तत्व के नाम से मेल खाता है। हालाँकि, हाइड्रोजन आइसोटोप के लिए विशेष नाम पेश किए गए हैं। रासायनिक तत्व हाइड्रोजन को तीन समस्थानिकों द्वारा दर्शाया जाता है:

संख्या पी संख्या एन

प्रोटियम एन 1 0

ड्यूटेरियम डी 1 1

ट्रिटियम टी 1 2

किसी रासायनिक तत्व के समस्थानिक स्थिर और रेडियोधर्मी दोनों हो सकते हैं। रेडियोधर्मी आइसोटोप में नाभिक होते हैं जो स्वचालित रूप से टूट जाते हैं, जिससे कण और ऊर्जा निकलती है। किसी नाभिक की स्थिरता उसके न्यूट्रॉन-प्रोटॉन अनुपात से निर्धारित होती है।

एक बार शरीर में, रेडियोन्यूक्लाइड सबसे महत्वपूर्ण जैव रासायनिक प्रक्रियाओं को बाधित करते हैं, प्रतिरक्षा को कम करते हैं और शरीर को बीमारी की ओर ले जाते हैं। शरीर पर्यावरण से चुनिंदा तत्वों को अवशोषित करके विकिरण के प्रभाव से खुद को बचाता है। रेडियोधर्मी आइसोटोप की तुलना में स्थिर आइसोटोप को प्राथमिकता दी जाती है। दूसरे शब्दों में, स्थिर आइसोटोप जीवित जीवों में रेडियोधर्मी आइसोटोप के संचय को रोकते हैं (तालिका 8)।

एस. शैनन की पुस्तक "न्यूट्रीशन इन द एटॉमिक एज" निम्नलिखित डेटा प्रदान करती है। यदि I-131 के शरीर में प्रवेश करने के 2 घंटे से अधिक समय बाद ~100 मिलीग्राम स्थिर आइसोटोप आयोडीन की अवरोधक खुराक ली जाती है, तो थायरॉयड ग्रंथि में रेडियोआयोडीन का अवशोषण 90% कम हो जाएगा।

रेडियोआइसोटोप का उपयोग चिकित्सा में किया जाता है

कुछ रोगों के निदान के लिए,

· सभी प्रकार के कैंसर के इलाज के लिए,

· पैथोफिजियोलॉजिकल अध्ययन के लिए.

तालिका 8 - स्थिर आइसोटोप का अवरोधक प्रभाव