Asam amino: nama

Mari kita kelompokkan asam amino pada tabel No. 2 berdasarkan struktur radikal (R) (rumus) (kolom ketiga tabel) dan berdasarkan nama (menurut abjad).

Di sini kami menandai dengan * asam amino esensial (paling penting bagi tubuh).

Mari kita jelaskan bahwa ada asam amino esensial dan non-esensial:

Asam amino esensial: Ini adalah asam amino esensial yang tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Oleh karena itu, mereka perlu masuk ke dalam tubuh dengan makanan.

Ada 8 asam amino esensial untuk orang dewasa: leusin, isoleusin, valin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, lisin, dan histidin juga sering disertakan.

Asam amino nonesensial- Ini adalah asam amino yang dapat digabungkan dalam tubuh. Mereka dapat diperoleh dengan dua cara: baik dalam bentuk jadi dari konsumsi makanan sehari-hari, atau diproduksi secara mandiri dari jenis asam amino dan zat lain yang masuk ke dalam tubuh.

Asam amino esensial antara lain: arginin, asparagin, glutamin, asam glutamat, glisin, ornitin, taurin, dll. (lihat tabel No. 1)

Tabel No.1

Sekarang mari kita beralih ke tabel no. 2 dengan rumus dan nama asam amino.

Nama asam amino	Singkatan (residu asam amino dalam peptida dan protein)	Struktur radikal (R). Rumus
Asam amino alifatik
Isoleusin*		CH 3 –CH 2 –CH– │ bab 3
		(CH 3) 2 CH–CH 2 –
Asam amino aromatik
Fenilalanin*
Asam amino heterosiklik
Histidin
Triptofan*
asam imino
Asam amino yang mengandung gugus –OH
		CH 3 –CH(OH)–
Asam amino yang mengandung gugus –COOH
Asam aspartat
Asam glutamat		HOOC–CH 2 –CH 2 –
Asam amino yang mengandung gugus –NH 2 CO
Asparagin		NH 2 CO–CH 2 –
Glutamin		NH 2 CO–CH 2 –CH 2 –
Asam amino yang mengandung gugus NH2
		NH 2 –C–NH–(CH 2) 2 –CH 2 – N.H.
		NH 2 –(CH 2) 3 –CH 2 –
Metionin*		CH 3 –S–CH 2 –CH 2 –

Rumus lebih detail dan nama asam amino dapat dilihat pada ilustrasi berikut:

Nama asam amino juga terbentuk:

Berdasarkan jumlah gugus amino (NH 2):

Dua gugus amino: digunakan awalan diamino-

Tiga gugus amino: digunakan awalan triamino-

Berdasarkan jumlah gugus karboksil (COOH):

Dua gugus karboksil dalam asam amino: digunakan akhiran-dia(asam)

Tiga gugus karboksil: digunakan akhiran-trionik(asam)

​​​​​​​

Edit pelajaran ini dan/atau tambahkan tugas dan terima uang terus-menerus* Tambahkan pelajaran dan/atau tugas Anda dan terima uang terus-menerus

Untuk mencapai hasil yang baik dalam binaraga, seorang atlet harus memiliki pendekatan yang kompeten terhadap nutrisi dan aktivitas fisik. Kebanyakan atlet modern lebih menyukai nutrisi olahraga, khususnya mengonsumsi asam amino. Untuk memilih suplemen asam amino yang tepat, Anda perlu mengetahui kegunaannya dan cara menggunakannya.

Ada tiga jenis asam amino: nonesensial, esensial bersyarat, dan esensial. Asam amino esensial tidak diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga seorang atlet harus menambahkannya ke dalam makanannya.

Asam aminokarboksilat merupakan salah satu unsur protein. Kehadiran mereka sangat penting untuk fungsi normal tubuh, karena diperlukan untuk produksi hormon, enzim, dan antibodi tertentu.

Agar tubuh dapat mengisi kembali energi dengan baik setelah latihan, serta membangun otot, diperlukan asam amino. Oleh karena itu, mereka sangat penting dalam nutrisi seorang binaragawan.

Asam amino merupakan unsur utama dalam pembangunan semua protein pada organisme hewan dan tumbuhan.

Pentingnya asam amino dalam binaraga

Karena asam amino terlibat dalam semua proses tubuh yang berhubungan dengan aktivitas fisik (pemulihan dan aktivasi pertumbuhan jaringan otot, penekanan proses katabolik), sulit untuk melebih-lebihkan pentingnya asam amino bagi atlet modern. Faktanya adalah bahwa aktivitas fisik dengan intensitas sedang pun menyebabkan konsumsi asam amino bebas yang signifikan (hingga 80%). Dan pengisian kekurangan yang tepat waktu membantu membangun massa otot dan meningkatkan efektivitas pelatihan.
BCAA (asam aminokarboksilat rantai cabang - valin, isoleusin, dan leusin) sangat penting bagi binaragawan, karena hampir 35% dari seluruh otot terdiri dari mereka. Selain itu, BCAA memiliki sifat anti-katabolik yang kuat dan fungsi bermanfaat lainnya, dan oleh karena itu banyak produsen nutrisi olahraga membuat suplemen nutrisi berdasarkan bahan tersebut.

BCAA adalah tiga asam amino esensial: leusin, isoleusin dan valin, bahan awal untuk pembangunan dan regenerasi sel-sel tubuh.

Jenis asam amino

Kompleks asam amino berbeda dalam komposisi, rasio asam amino dan derajat hidrolisis. Asam amino dalam bentuk bebas, biasanya diisolasi, telah kami sebutkan, adalah glutamin, arginin, glisin, dll., tetapi kompleks juga terdapat. Hidrolisat merupakan pemecahan protein yang mengandung rantai asam amino pendek yang dapat cepat diserap. Bentuk di- dan tripeptida pada dasarnya juga merupakan hidrolisat, hanya rantai asam amino yang lebih pendek, masing-masing terdiri dari 2 dan 3 asam amino, dan diserap dengan sangat cepat. BCAA adalah kompleks dari tiga asam amino - leusin, isoleusin dan valin, yang paling banyak dibutuhkan di otot dan diserap dengan sangat cepat.

Asam amino tersedia dalam bentuk bubuk, tablet, larutan, kapsul, tetapi semua bentuk ini memiliki efektivitas yang setara. Ada juga bentuk asam amino suntik yang diberikan secara intravena. Tidak dianjurkan untuk menggunakan asam amino melalui suntikan, karena tidak memiliki kelebihan dibandingkan pemberian oral, namun terdapat risiko tinggi komplikasi dan reaksi merugikan.

Salah satu bentuk pelepasan asam amino yang paling umum adalah tablet dan kapsul.

Klasifikasi asam amino

Ada klasifikasi asam aminokarboksilat berikut:

1. Tergantikan. Senyawa asam amino ini dapat disintesis secara mandiri, terutama setelah mengonsumsi enzim, mineral dan vitamin. Asam amino non esensial antara lain: glutamin, arginin, taurin, asparagin, glisin, karnitin dan lain-lain.
2. Dapat diganti sebagian (atau tidak dapat diganti secara kondisional). Disintesis dalam tubuh dalam jumlah terbatas, termasuk tirosin, alanin, histidin, dan sistein.
3. Tak tergantikan. Mereka tidak diproduksi oleh tubuh dan hanya berasal dari makanan dan suplemen olahraga, dan oleh karena itu sering terjadi kekurangannya.

Seseorang menerima asam jenis ini (EAA) hanya dari makanan. Kekurangannya dalam tubuh menyebabkan penurunan kesehatan, gangguan metabolisme, dan penurunan kekebalan tubuh.

Pada saat yang sama, kebutuhan EAA hanya dapat dipenuhi melalui pola makan yang berlimpah dan seimbang, yang secara praktis tidak mungkin dilakukan.
Inilah sebabnya mengapa banyak binaragawan memilih untuk mendapatkan asam amino esensial melalui suplementasi teratur. Untuk merangsang sintesis protein dan pertumbuhan otot, dianjurkan untuk mengonsumsi obat tersebut sebelum dan sesudah latihan.

Valin, metionin, triptofan merupakan bagian dari obat yang mengandung asam amino esensial.

Daftar asam amino esensial

Ini mencakup beberapa EAA:

1. Valin. Berperan dalam pembentukan glikogen dan merangsang produksi energi selama diet rendah kalori.
2. Isoleusin. Memecah kolesterol dan diperlukan untuk pembentukan hemoglobin dan glikogen, serta metabolisme karbohidrat.
3. Leusin. Menurunkan kadar gula darah pada diabetes, mengisi tubuh dengan energi, berperan dalam metabolisme karbohidrat dan mengaktifkan pemecahan kolesterol.
4. lisin. Ketika dimetabolisme dalam kombinasi dengan metionin dan vitamin C, ia membentuk karnitin, yang meningkatkan daya tahan tubuh terhadap stres dan kelelahan. Ini juga merangsang aktivitas mental, mendukung kinerja sistem kekebalan tubuh yang tinggi, memiliki efek positif pada penyerapan kalsium dan pemulihan jaringan ikat dan tulang.
5. Metionin. Merupakan antioksidan kuat, mengaktifkan proses regenerasi jaringan ginjal dan hati, memiliki efek lipotropik, berperan dalam pembentukan kreatin, sistein, adrenalin dan kolin.
6. Treonin. Diperlukan untuk pembentukan elastin dan kolagen, pertumbuhan jaringan, biosintesis isoleusin dan aktivasi sistem kekebalan tubuh. Mempromosikan proses pertukaran energi dalam sel otot.
7. triptofan. Semacam antidepresan. Dikombinasikan dengan vitamin B6 dan biotin, membantu menormalkan tidur. Ini juga mengambil bagian dalam pembentukan serotonin dan asam nikotinat, dan merangsang peningkatan kadar hormon pertumbuhan dalam darah.
8. Fenilalanin (stimulan SSP). Diperlukan untuk produksi kolagen dan neurotransmiter, berpartisipasi dalam pembentukan triiodothyronine, tiroksin, dopamin, norepinefrin, adrenalin, melanin, insulin. Ini memiliki efek menguntungkan pada fungsi sistem peredaran darah, membantu mengurangi nafsu makan dan meningkatkan mood, perhatian, memori dan kinerja.

Karena amina esensial tidak dapat disintesis di dalam tubuh, semuanya dibutuhkan oleh tubuh. Namun, yang paling penting bagi atlet adalah amina rantai cabang, yang juga dikenal sebagai BCAA. Kelompok ini mencakup tiga zat: isoleusin, valin, leusin.

Nama zat ini terkait dengan struktur molekulnya, yang mengandung rantai karbohidrat tambahan. Ini adalah amina unik karena dimetabolisme di jaringan otot, sedangkan senyawa asam amino lainnya diproses di hati. Sekarang sudah cukup jelas mengapa BCAA sering disebut dengan amina otot.
Di antara amina kelompok BCAA, leusin memiliki sifat anabolik terbesar. Saat ini, BCAA dapat dibeli sebagai suplemen terpisah, dan zat ini juga termasuk dalam sejumlah besar suplemen lainnya, misalnya penambah massa, kompleks pra-latihan, dll.

BCAA

BCAA memiliki beragam efek positif, yang sekarang akan kita bahas.

Penggunaan asam amino tersebut merangsang pembentukan jaringan otot baru, mempercepat pemulihan dan memperlambat proses penghancuran jaringan otot yang ada, menormalkan proses metabolisme lemak, mempercepat pembakaran lemak dan meningkatkan metabolisme.

• Efek anti-katabolik

Amina dari kelompok BCAA dapat secara efektif melindungi otot dari kerusakan. Sifat zat ini secara aktif digunakan oleh binaragawan selama pemotongan, ketika mereka harus menjalani program diet rendah karbohidrat.

Selama latihan, cadangan glikogen tubuh dikonsumsi cukup cepat dan senyawa protein penyusun jaringan otot mulai digunakan untuk memperoleh energi.
Karena selama pengeringan jumlah karbohidrat terbatas, sehingga cadangan energi dalam tubuh menjadi sedikit. Hal ini dapat menyebabkan penurunan berat badan yang serius. Namun, kami mencatat bahwa semakin sedikit massa lemak di tubuh Anda, semakin tinggi kemungkinan hilangnya jaringan otot. Jika Anda menggunakan BCAA sebelum sesi kardio, hal ini dapat dihindari.

• Meningkatkan efektivitas pelatihan

Banyak atlet pemula yang tertarik apakah BCAA dapat meningkatkan efektivitas latihan. Untuk menjawab pertanyaan tersebut, berikut hasil salah satu penelitiannya. Peserta percobaan dibagi menjadi dua kelompok. Perwakilan yang pertama menggunakan plasebo, dan yang kedua menggunakan BCAA. Proses pelatihannya sama di setiap kelompok.
Akibatnya, para ilmuwan menyatakan bahwa ketika mengonsumsi amina, laju sekresi kortisol dan enzim khusus yang dapat menghancurkan jaringan otot, kreatin kinase, menurun. Pada saat yang sama, peningkatan konsentrasi hormon pria tercatat. Perlu juga dikatakan bahwa subjek dengan massa lemak besar mengonsumsi amina dalam jumlah yang lebih besar agar efek anabolik dari suplemen dapat terwujud.

• Stimulasi produksi zat hormonal anabolik

Kelompok hormon anabolik termasuk somatotropin, insulin dan testosteron. Semuanya mampu melawan efek merusak kortisol pada tubuh. Sejumlah penelitian menunjukkan bahwa BCAA dapat mempercepat produksi semua zat tersebut.
Fakta ini juga menjelaskan sifat anti-katabolik yang kuat dari kelompok amina BCAA. Misalnya, leusin memiliki kemampuan untuk meningkatkan kerja insulin, yang menyebabkan percepatan produksi senyawa protein di jaringan otot. Ada juga hasil penelitian yang menunjukkan efek positif leusin dalam kaitannya dengan proses pengurangan jaringan adiposa. Kami juga mencatat bahwa efektivitas suplemen amina dari kelompok BCAA dapat ditingkatkan dengan bantuan vitamin B1.

Glutamin

Glutamin adalah asam amino esensial bersyarat yang merupakan bagian dari protein dan diperlukan untuk pertumbuhan otot yang efektif dan mendukung sistem kekebalan tubuh. Glutamin sangat umum di alam dan merupakan asam amino esensial bersyarat bagi manusia. Glutamin bersirkulasi dalam jumlah yang cukup besar di dalam darah dan terakumulasi di otot. Glutamin adalah asam amino yang paling melimpah di tubuh, dan 60%nya terdiri dari otot, hal ini sekali lagi menekankan pentingnya binaraga.

Glutamin diperlukan untuk pertumbuhan jaringan otot yang efisien dan produktif. Asam amino ini banyak ditemukan di sel otot dan beredar di darah.

Efek Glutamin

• Berpartisipasi dalam sintesis protein otot.
• Ini adalah sumber energi, bersama dengan glukosa.
• Ini memiliki efek anti-katabolik (menekan sekresi kortisol).
• Menyebabkan peningkatan kadar hormon pertumbuhan (bila dikonsumsi 5 g setiap hari, kadar GH meningkat 4 kali lipat).
• Memperkuat sistem kekebalan tubuh.
• Mempercepat pemulihan setelah latihan dan mencegah berkembangnya latihan berlebihan.

Bagaimana cara mengonsumsi glutamin?

Dosis glutamin yang dianjurkan adalah 4-8 g per hari. Dosis ini optimal untuk dibagi menjadi dua dosis: segera setelah latihan dan sebelum tidur dengan perut kosong. Setelah latihan, glutamin dengan cepat mengisi kembali kumpulan yang terkuras, menekan katabolisme dan memicu pertumbuhan otot. Dianjurkan untuk mengonsumsi glutamin sebelum tidur karena hormon pertumbuhan diproduksi pada malam hari, dan glutamin dapat meningkatkan proses ini. Pada hari istirahat, konsumsi glutamin saat makan siang dan sebelum tidur dengan perut kosong.

Kombinasi glutamin dengan nutrisi olahraga

Glutamin berpadu baik dengan banyak suplemen olahraga, dan efeknya saling meningkat. Kombinasi paling optimal: glutamin + kreatin, protein. Paket ini dapat mencakup kompleks pra-latihan, kompleks anabolik (penguat testosteron), dan suplemen lainnya. Jangan mencampurkan glutamin dan protein karena ini akan mengurangi laju penyerapan glutamin, tetapi beri jarak setidaknya 30 menit. Creatine dan glutamin dapat dicampur dan diminum secara bersamaan.

Efek samping

Glutamin adalah asam amino alami yang selalu dipasok melalui makanan. Asupan glutamin tambahan tidak berbahaya bagi kesehatan dan umumnya tidak menimbulkan efek samping apa pun.

Asam amino lain yang umum dalam binaraga

• Arginine - meningkatkan nutrisi otot, transportasi nutrisi, pemompaan.
• L-karnitin adalah salah satu pembakar lemak terbaik yang benar-benar aman untuk kesehatan.
• Beta Alanine - Antioksidan dan Regenerator Otot
• Citrulline adalah pemulih energi yang kuat setelah latihan, mencegah latihan berlebihan, dan meningkatkan nutrisi otot.

Asam amino dari apotek

Pengobatan modern sangat mementingkan obat-obatan yang berbahan dasar asam amino. Semua sistem biokimia tubuh terdiri dari senyawa-senyawa ini, dan ini memerlukan kebutuhan untuk produksinya (Anda dapat membeli sebagian besar asam amino di apotek).

Tujuan utama asam amino adalah sintesis enzim yang merupakan akselerator alami dari semua reaksi kimia dalam tubuh. Semakin baik dan efisien proses sintesis protein terjadi, semakin banyak energi yang dikeluarkan seseorang.

Diperkirakan aksi asam amino dalam tubuh atlet menyediakan sekitar 10% dari total energi mereka. Jika otot telah kehabisan cadangan energinya selama latihan, maka untuk memulihkan kinerja dan kemajuan fisik, perlu mengonsumsi asam amino dalam jumlah besar.
Beberapa asam amino dapat mempengaruhi produksi hormon pertumbuhan, sehingga berguna bagi atlet yang terlibat dalam olahraga kekuatan. Fakta ini dibuktikan selama percobaan: setelah mengonsumsi L-arginine dan L-ornithine, subjek mengalami peningkatan kadar hormon pertumbuhan alami dalam jangka pendek namun cukup signifikan.
Sebuah program kekuatan ditulis untuk dua puluh dua peserta percobaan, yang berlangsung selama lima minggu. Satu kelompok menambahkan sejumlah L-arginin ke dalam makanan mereka, sementara kelompok lainnya mengonsumsi plasebo (zat dengan aktivitas kimia dan anabolik yang lemah). Setelah menyelesaikan kursus pelatihan, kekuatan dan peningkatan otot semua peserta diukur. Hasilnya menunjukkan bahwa atlet yang mengonsumsi asam amino memperoleh peningkatan yang jauh lebih besar.

Fenilalanin

Salah satu asam amino yang paling berharga bagi tubuh adalah fenilalanin. Ini mempunyai pengaruh penting pada tubuh. Salah satu fungsinya adalah melindungi endorfin. Sel-sel ini mengontrol rasa sakit di tubuh, dan kehadiran D- dan L-fenilalanin membantu meredakan nyeri akut dalam jangka panjang. Asam amino ini diproduksi secara alami di dalam tubuh dan seribu kali lebih kuat dibandingkan morfin. Mengonsumsi sedikit fenilalanin memiliki efek pereda nyeri yang baik.

Glisin

Asam amino yang sama berharganya dari apotek adalah Glisin, asam amino yang tidak memiliki isomer optik, yang merupakan bagian dari banyak protein dan berbagai senyawa biologis. Dianjurkan untuk digunakan pada penyakit pada sistem saraf pusat, stres berkepanjangan, insomnia, peningkatan rangsangan, aktivitas fisik yang berat, dan stroke iskemik. Disarankan untuk mengkonsumsi 0,3 g per hari selama sebulan. Jika perlu, kursus bisa diulang.

Aksi glisin

• Suasana hati Anda membaik.
• Agresi berkurang.
• Tidur menjadi normal.
• Kinerja mental meningkat.
• Sistem saraf mendapat perlindungan tambahan dari pengaruh alkohol dan zat berbahaya lainnya.

Glisin dapat ditemukan di apotek mana pun, harga rata-rata adalah 50 rubel. per paket. Banyak orang mengonsumsi glisin untuk merangsang aktivitas otak, asam amino farmasi ini sangat populer di kalangan atlet.

Metionin

Metionin adalah asam amino esensial yang merupakan bagian dari protein; juga:

• menurunkan kadar kolesterol darah
• digunakan sebagai antidepresan
• meningkatkan fungsi hati

Metionin ditemukan dalam jumlah besar pada daging (daging sapi dan ayam), dan juga pada keju cottage, telur, gandum, nasi, oatmeal, jelai mutiara, soba, dan pasta. Tidak banyak ditemukan pada pisang, kedelai, dan kacang-kacangan. Dianjurkan untuk meminumnya 0,5g tiga kali sehari. Asam amino farmasi ini biasanya diresepkan untuk penyakit hati atau kekurangan protein. Penggunaan dikontraindikasikan jika Anda memiliki sensitivitas parah terhadap metionin. Biaya di apotek – 100 rubel. per bungkus.

Glutamin

60% asam amino di dalam otot adalah glutamin, yang menjalankan banyak fungsi berbeda di dalam tubuh, jadi mengonsumsinya dalam bentuk suplemen pasti tidak ada salahnya.

Glutamin adalah asam amino esensial yang dapat Anda beli di apotek, merupakan bagian dari protein dan diperlukan untuk pertumbuhan otot yang tepat dan menjaga kekebalan. Harga glutamin jauh lebih tinggi daripada glisin, namun mungkin lebih murah membelinya di apotek daripada membelinya di toko nutrisi olahraga. Dianjurkan untuk mengonsumsi glutamin 5 g 2 kali sehari.
Aksi glutamin

• Merupakan sumber energi.
• Ini adalah perlindungan anti-katabolik.
• Membantu memperkuat sistem kekebalan tubuh.
• Meningkatkan kualitas proses restorasi.
• Merangsang pertumbuhan otot.

Di antara berbagai asam amino, hanya 20 yang terlibat dalam sintesis protein intraseluler ( asam amino proteinogenik). Selain itu, sekitar 40 asam amino non-proteinogenik lainnya telah ditemukan di tubuh manusia. Semua asam amino proteinogenik adalah α- asam amino dan contohnya dapat ditunjukkan cara tambahan klasifikasi.

Menurut struktur radikal samping

Menyorot

• alifatik(alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin, glisin),
• aromatik(fenilalanin, tirosin, triptofan),
• mengandung belerang(sistein, metionin),
• mengandung kelompok OH(serin, treonin, tirosin lagi),
• berisi tambahan kelompok COOH(asam aspartat dan glutamat),
• tambahan kelompok NH 2(lisin, arginin, histidin, juga glutamin, asparagin).

Biasanya nama asam amino disingkat menjadi 3 huruf. Para ahli biologi molekuler juga menggunakan simbol satu huruf untuk setiap asam amino.

Struktur asam amino proteinogenik

Menurut polaritas sisi radikal

Ada non-polar asam amino (aromatik, alifatik) dan kutub(tidak bermuatan, bermuatan negatif dan positif).

Berdasarkan sifat asam basanya

Berdasarkan sifat asam basanya dibedakan menjadi netral(mayoritas), kecut(asam aspartat dan glutamat) dan dasar(lisin, arginin, histidin) asam amino.

Oleh tak tergantikan

Menurut kebutuhan tubuh, mereka diisolasi yang tidak disintesis di dalam tubuh dan harus disuplai dengan makanan - tak tergantikan asam amino (leusin, isoleusin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lisin, metionin). KE tergantikan termasuk asam amino yang kerangka karbonnya terbentuk dalam reaksi metabolisme dan mampu memperoleh gugus amino untuk membentuk asam amino yang sesuai. Kedua asam amino tersebut adalah secara kondisional tidak tergantikan (arginin, histidin), mis. sintesisnya terjadi dalam jumlah yang tidak mencukupi, terutama pada anak-anak.

Protein membentuk bahan dasar aktivitas kimia sel. Fungsi protein di alam bersifat universal. Nama protein, istilah yang paling diterima dalam sastra Rusia sesuai dengan istilah tersebut protein(dari bahasa Yunani proteios- Pertama). Sampai saat ini, kemajuan besar telah dicapai dalam membangun hubungan antara struktur dan fungsi protein, mekanisme partisipasi mereka dalam proses terpenting kehidupan tubuh, dan dalam memahami dasar molekuler dari patogenesis banyak penyakit.

Tergantung pada berat molekulnya, peptida dan protein dibedakan. Peptida memiliki berat molekul lebih rendah dibandingkan protein. Peptida lebih cenderung memiliki fungsi pengaturan (hormon, penghambat dan aktivator enzim, pengangkut ion melintasi membran, antibiotik, racun, dll.).

12.1. α -Asam amino

12.1.1. Klasifikasi

Peptida dan protein dibangun dari residu asam α-amino. Jumlah total asam amino alami melebihi 100, tetapi beberapa di antaranya hanya ditemukan di komunitas organisme tertentu; 20 asam amino terpenting selalu ditemukan di semua protein (Skema 12.1).

Asam α-Amino adalah senyawa heterofungsional yang molekulnya mengandung gugus amino dan gugus karboksil pada atom karbon yang sama.

Skema 12.1.Asam α-amino yang paling penting*

* Singkatan hanya digunakan untuk menulis residu asam amino dalam molekul peptida dan protein. **Asam amino esensial.

Nama-nama asam α-amino dapat dibuat menggunakan tata nama substitusi, tetapi nama-nama sepele lebih sering digunakan.

Nama-nama sepele untuk asam α-amino biasanya dikaitkan dengan sumber isolasi. Serine adalah bagian dari fibroin sutra (dari lat. serius- halus); Tirosin pertama kali diisolasi dari keju (dari bahasa Yunani. Tyros- keju); glutamin - dari gluten sereal (dari bahasa Jerman. Perekat- lem); asam aspartat - dari kecambah asparagus (dari lat. asparagus- asparagus).

Banyak asam α-amino disintesis di dalam tubuh. Beberapa asam amino yang diperlukan untuk sintesis protein tidak diproduksi di dalam tubuh dan harus berasal dari luar. Asam amino ini disebut tak tergantikan(lihat diagram 12.1).

Asam α-amino esensial meliputi:

valin isoleusin metionin triptofan

leusin lisin treonin fenilalanin

Asam α-Amino diklasifikasikan dalam beberapa cara tergantung pada karakteristik yang menjadi dasar pembagiannya menjadi beberapa kelompok.

Salah satu ciri klasifikasinya adalah sifat kimia radikal R. Berdasarkan ciri tersebut, asam amino dibedakan menjadi alifatik, aromatik, dan heterosiklik (lihat diagram 12.1).

Alifatikα -asam amino. Ini adalah kelompok terbesar. Di dalamnya, asam amino dibagi menggunakan fitur klasifikasi tambahan.

Tergantung pada jumlah gugus karboksil dan gugus amino dalam molekul, ada yang berikut ini:

Asam amino netral - masing-masing satu gugus NH 2 dan COOH;

Asam amino basa - dua gugus NH 2 dan satu kelompok

COOH;

Asam amino asam - satu gugus NH 2 dan dua gugus COOH.

Dapat dicatat bahwa pada kelompok asam amino netral alifatik, jumlah atom karbon dalam rantainya tidak melebihi enam. Pada saat yang sama, tidak ada asam amino dengan empat atom karbon dalam rantainya, dan asam amino dengan lima dan enam atom karbon hanya memiliki struktur bercabang (valin, leusin, isoleusin).

Radikal alifatik mungkin mengandung gugus fungsi “tambahan”:

Hidroksil - serin, treonin;

Karboksilat - asam aspartat dan glutamat;

Tiol - sistein;

Amida - asparagin, glutamin.

Aromatikα -asam amino. Golongan ini mencakup fenilalanin dan tirosin, yang dibuat sedemikian rupa sehingga cincin benzena di dalamnya dipisahkan dari fragmen asam α-amino yang sama oleh gugus metilen -CH 2-.

Heterosiklik α -asam amino. Histidin dan triptofan yang termasuk dalam kelompok ini masing-masing mengandung heterosiklik - imidazol dan indol. Struktur dan sifat heterosiklik ini dibahas di bawah (lihat 13.3.1; 13.3.2). Prinsip umum pembuatan asam amino heterosiklik sama dengan asam aromatik.

Asam α-amino heterosiklik dan aromatik dapat dianggap sebagai turunan alanin tersubstitusi β.

Asam amino juga milik gerosiklik prolin, di mana gugus amino sekunder termasuk dalam pirolidin

Dalam kimia asam α-amino, banyak perhatian diberikan pada struktur dan sifat radikal “samping” R, yang memainkan peran penting dalam pembentukan struktur protein dan kinerja fungsi biologisnya. Yang sangat penting adalah karakteristik seperti polaritas radikal “samping”, keberadaan gugus fungsi dalam radikal dan kemampuan gugus fungsi ini untuk terionisasi.

Tergantung pada radikal sampingnya, asam amino dengan non-polar radikal (hidrofobik) dan asam amino c kutub radikal (hidrofilik).

Kelompok pertama meliputi asam amino dengan radikal samping alifatik - alanin, valin, leusin, isoleusin, metionin - dan radikal samping aromatik - fenilalanin, triptofan.

Kelompok kedua mencakup asam amino yang memiliki gugus fungsi polar pada radikalnya yang mampu melakukan ionisasi (ionogenik) atau tidak mampu berubah menjadi keadaan ionik (nonionik) dalam kondisi tubuh. Misalnya, pada tirosin gugus hidroksilnya bersifat ionik (bersifat fenolik), pada serin bersifat nonionik (bersifat alkoholik).

Asam amino polar dengan gugus ionik pada radikal pada kondisi tertentu dapat berada dalam keadaan ionik (anionik atau kationik).

12.1.2. Stereoisomerisme

Jenis konstruksi utama asam α-amino, yaitu ikatan atom karbon yang sama dengan dua gugus fungsi yang berbeda, atom radikal dan hidrogen, dengan sendirinya menentukan kiralitas atom karbon α. Pengecualian adalah asam amino paling sederhana glisin H 2 NCH 2 COOH, yang tidak memiliki pusat kiralitas.

Konfigurasi asam α-amino ditentukan oleh standar konfigurasi - gliseraldehida. Lokasi gugus amino dalam rumus proyeksi Fischer standar di sebelah kiri (mirip dengan gugus OH dalam l-gliseraldehida) sesuai dengan konfigurasi l, dan di sebelah kanan - dengan konfigurasi d atom karbon kiral. Oleh R, Dalam sistem S, atom karbon α di semua asam α-amino deret l memiliki konfigurasi S, dan pada deret d, konfigurasi R (pengecualian adalah sistein, lihat 7.1.2) .

Kebanyakan asam α-amino mengandung satu atom karbon asimetris per molekul dan ada sebagai dua enantiomer yang aktif secara optik dan satu rasemat yang tidak aktif secara optik. Hampir semua asam α-amino alami termasuk dalam seri-l.

Asam amino isoleusin, treonin, dan 4-hidroksiprolin mengandung dua pusat kiralitas dalam molekulnya.

Asam amino tersebut dapat berbentuk empat stereoisomer, mewakili dua pasang enansiomer, yang masing-masing membentuk rasemat. Untuk membangun protein hewani, hanya satu enansiomer yang digunakan.

Stereoisomerisme isoleusin mirip dengan stereoisomerisme treonin yang telah dibahas sebelumnya (lihat 7.1.3). Dari empat stereoisomer, protein mengandung l-isoleusin dengan konfigurasi S dari atom karbon asimetris C-α dan C-β. Nama pasangan enansiomer lain yang merupakan diastereomer terhadap leusin menggunakan awalan Halo-.

Pembelahan rasemat. Sumber asam α-amino seri-l adalah protein, yang mengalami pembelahan hidrolitik untuk tujuan ini. Karena tingginya kebutuhan akan enansiomer individu (untuk sintesis protein, zat obat, dll.) bahan kimia metode untuk memecah asam amino rasemat sintetik. Lebih disukai enzimatis cara pencernaan dengan menggunakan enzim. Saat ini, kromatografi pada sorben kiral digunakan untuk memisahkan campuran rasemat.

12.1.3. Sifat asam basa

Amfoteritas asam amino ditentukan oleh sifat asam (COOH) dan basa (NH 2) gugus fungsi dalam molekulnya. Asam amino membentuk garam dengan basa dan asam.

Dalam keadaan kristal, asam α-amino ada sebagai ion dipolar H3N+ - CHR-COO- (notasi yang umum digunakan

Struktur asam amino dalam bentuk tak terionisasi hanya untuk kemudahan saja).

Dalam larutan air, asam amino berada dalam bentuk campuran kesetimbangan ion dipolar, bentuk kationik dan anionik.

Posisi kesetimbangan bergantung pada pH medium. Untuk semua asam amino, bentuk kationik mendominasi dalam lingkungan asam kuat (pH 1-2) dan bentuk anionik dalam lingkungan basa kuat (pH > 11).

Struktur ionik menentukan sejumlah sifat spesifik asam amino: titik leleh tinggi (di atas 200? C), kelarutan dalam air dan ketidaklarutan dalam pelarut organik non-polar. Kemampuan sebagian besar asam amino untuk larut dengan baik dalam air merupakan faktor penting dalam memastikan fungsi biologisnya, penyerapan asam amino, pengangkutannya dalam tubuh, dll berhubungan dengannya.

Asam amino yang terprotonasi penuh (bentuk kationik), dari sudut pandang teori Brønsted, adalah asam dibasa,

Dengan menyumbangkan satu proton, asam dibasa tersebut berubah menjadi asam monobasa lemah - ion dipolar dengan satu gugus asam NH 3 + . Deprotonasi ion dipolar menyebabkan produksi bentuk anionik asam amino - ion karboksilat, yang merupakan basa Brønsted. Nilai-nilai menjadi ciri

Sifat asam basa dari gugus karboksil asam amino biasanya berkisar antara 1 sampai 3; nilai-nilai pK a2 mengkarakterisasi keasaman gugus amonium - dari 9 hingga 10 (Tabel 12.1).

Tabel 12.1.Sifat asam-basa dari asam α-amino yang paling penting

Posisi kesetimbangan, yaitu perbandingan berbagai bentuk asam amino, dalam larutan berair pada nilai pH tertentu sangat bergantung pada struktur radikal, terutama pada keberadaan gugus ionik di dalamnya, yang berperan sebagai tambahan. pusat asam dan basa.

Nilai pH di mana konsentrasi ion dipolar maksimum dan konsentrasi minimum bentuk kationik dan anionik suatu asam amino adalah sama disebuttitik isoelektrik (P/).

Netralα -asam amino. Asam amino ini pentinghalsedikit lebih rendah dari 7 (5,5-6,3) karena kemampuan yang lebih besar untuk mengionisasi gugus karboksil di bawah pengaruh -/- efek gugus NH2. Misalnya, alanin memiliki titik isoelektrik pada pH 6,0.

Kecutα -asam amino. Asam amino ini memiliki gugus karboksil tambahan pada radikalnya dan berada dalam bentuk terprotonasi penuh dalam lingkungan asam kuat. Asam amino asam bersifat tribasa (menurut Brøndsted) dengan tiga artipK a,seperti terlihat pada contoh asam aspartat (p/ 3.0).

Untuk asam amino asam (aspartat dan glutamat), titik isoelektriknya berada pada pH jauh lebih rendah dari 7 (lihat Tabel 12.1). Di dalam tubuh pada nilai pH fisiologis (misalnya pH darah 7,3-7,5), asam ini berada dalam bentuk anionik, karena kedua gugus karboksil terionisasi.

Dasarα -asam amino. Untuk asam amino basa, titik isoelektrik terletak pada daerah pH di atas 7. Dalam lingkungan asam kuat, senyawa ini juga merupakan asam tribasa, yang tahapan ionisasinya diilustrasikan dengan contoh lisin (p/ 9.8) .

Di dalam tubuh, asam amino basa ditemukan dalam bentuk kation, yaitu kedua gugus amino tersebut terprotonasi.

Secara umum, tidak ada asam α-amino secara alamitidak berada pada titik isoelektriknya dan tidak berada pada keadaan yang sesuai dengan kelarutan terendah dalam air. Semua asam amino dalam tubuh berada dalam bentuk ionik.

12.1.4. Reaksi yang penting secara analitis α -asam amino

Asam α-Amino, sebagai senyawa heterofungsional, masuk ke dalam reaksi karakteristik gugus karboksil dan amino. Beberapa sifat kimia asam amino disebabkan oleh gugus fungsi dalam radikal. Bagian ini membahas reaksi yang penting secara praktis untuk identifikasi dan analisis asam amino.

Esterifikasi.Ketika asam amino bereaksi dengan alkohol dengan adanya katalis asam (misalnya gas hidrogen klorida), ester diperoleh dalam bentuk hidroklorida dengan hasil yang baik. Untuk mengisolasi ester bebas, campuran reaksi diolah dengan gas amonia.

Ester asam amino tidak memiliki struktur dipolar, oleh karena itu, tidak seperti asam induknya, ester ini larut dalam pelarut organik dan mudah menguap. Jadi, glisin adalah zat kristal dengan titik leleh tinggi (292°C), dan metil esternya berbentuk cairan dengan titik didih 130°C. Analisis ester asam amino dapat dilakukan dengan menggunakan kromatografi gas-cair.

Reaksi dengan formaldehida. Yang penting secara praktis adalah reaksi dengan formaldehida, yang mendasari penentuan kuantitatif asam amino dengan metode ini titrasi formol(Metode Sørensen).

Sifat amfoter asam amino tidak memungkinkan titrasi langsung dengan alkali untuk tujuan analisis. Interaksi asam amino dengan formaldehida menghasilkan alkohol amino yang relatif stabil (lihat 5.3) - turunan N-hidroksimetil, gugus karboksil bebasnya kemudian dititrasi dengan alkali.

Reaksi kualitatif. Ciri kimia asam amino dan protein adalah penggunaan berbagai reaksi kualitatif (warna), yang sebelumnya menjadi dasar analisis kimia. Saat ini, ketika penelitian dilakukan dengan menggunakan metode fisikokimia, banyak reaksi kualitatif yang terus digunakan untuk mendeteksi asam α-amino, misalnya dalam analisis kromatografi.

khelasi. Dengan kation logam berat, asam α-amino sebagai senyawa bifungsional membentuk garam intra-kompleks, misalnya, dengan tembaga(11) hidroksida yang baru dibuat dalam kondisi ringan, diperoleh kelat yang mengkristal dengan baik

garam tembaga biru (11) (salah satu metode nonspesifik untuk mendeteksi asam α-amino).

Reaksi ninhidrin. Reaksi kualitatif umum asam α-amino adalah reaksi dengan ninhidrin. Produk reaksi memiliki warna biru-ungu, yang digunakan untuk deteksi visual asam amino pada kromatogram (di atas kertas, dalam lapisan tipis), serta untuk penentuan spektrofotometri pada penganalisis asam amino (produk menyerap cahaya di wilayah tersebut). 550-570nm).

Deaminasi. Dalam kondisi laboratorium, reaksi ini dilakukan melalui aksi asam nitrat pada asam α-amino (lihat 4.3). Dalam hal ini, asam α-hidroksi yang sesuai terbentuk dan gas nitrogen dilepaskan, yang volumenya digunakan untuk menentukan jumlah asam amino yang bereaksi (metode Van-Slyke).

Reaksi Xantoprotein. Reaksi ini digunakan untuk mendeteksi asam amino aromatik dan heterosiklik - fenilalanin, tirosin, histidin, triptofan. Misalnya, ketika asam nitrat pekat bekerja pada tirosin, turunan nitro terbentuk, berwarna kuning. Dalam lingkungan basa, warnanya menjadi oranye karena ionisasi gugus hidroksil fenolik dan peningkatan kontribusi anion terhadap konjugasi.

Ada juga sejumlah reaksi pribadi yang memungkinkan pendeteksian asam amino individu.

triptofan terdeteksi melalui reaksi dengan p-(dimetilamino)benzaldehida dalam asam sulfat dengan munculnya warna merah-ungu (reaksi Ehrlich). Reaksi ini digunakan untuk analisis kuantitatif triptofan dalam produk pemecahan protein.

sistein terdeteksi melalui beberapa reaksi kualitatif berdasarkan reaktivitas gugus merkapto yang dikandungnya. Misalnya, ketika larutan protein dengan timbal asetat (CH3COO)2Pb dipanaskan dalam media basa, akan terbentuk endapan hitam timbal sulfida PbS, yang menunjukkan adanya sistein dalam protein.

12.1.5. Reaksi kimia yang penting secara biologis

Di dalam tubuh, di bawah pengaruh berbagai enzim, sejumlah transformasi kimia penting asam amino dilakukan. Transformasi tersebut meliputi transaminasi, dekarboksilasi, eliminasi, pembelahan aldol, deaminasi oksidatif, dan oksidasi gugus tiol.

Transaminasi merupakan jalur utama biosintesis asam α-amino dari asam α-okso. Donor gugus amino adalah asam amino yang terdapat dalam sel dalam jumlah cukup atau berlebih, dan akseptornya adalah asam α-okso. Dalam hal ini, asam amino diubah menjadi asam okso, dan asam okso menjadi asam amino dengan struktur radikal yang sesuai. Akibatnya, transaminasi adalah proses pertukaran gugus amino dan okso yang reversibel. Contoh reaksi tersebut adalah produksi asam l-glutamat dari asam 2-oksoglutarat. Asam amino donor dapat berupa, misalnya asam l-aspartat.

Asam α-Amino mengandung gugus amino penarik elektron (lebih tepatnya, gugus amino terprotonasi NH) pada posisi α terhadap gugus karboksil 3 +), dan karena itu mampu melakukan dekarboksilasi.

Eliminasiciri-ciri asam amino yang radikal samping pada posisi β pada gugus karboksil mengandung gugus fungsi penarik elektron, misalnya hidroksil atau tiol. Penghapusannya menghasilkan asam α-enamino reaktif menengah, yang dengan mudah berubah menjadi asam imino tautomerik (analogi dengan tautomerisme keto-enol). Sebagai hasil hidrasi pada ikatan C=N dan eliminasi molekul amonia selanjutnya, asam α-imino diubah menjadi asam α-okso.

Transformasi seperti ini disebut eliminasi-hidrasi. Contohnya adalah produksi asam piruvat dari serin.

Belahan dada aldol terjadi dalam kasus asam α-amino, yang mengandung gugus hidroksil pada posisi β. Misalnya, serin dipecah menjadi glisin dan formaldehida (yang terakhir tidak dilepaskan dalam bentuk bebas, tetapi segera berikatan dengan koenzim).

Deaminasi oksidatif dapat dilakukan dengan partisipasi enzim dan koenzim NAD+ atau NADP+ (lihat 14.3). Asam α-Amino dapat diubah menjadi asam α-okso tidak hanya melalui transaminasi, tetapi juga melalui deaminasi oksidatif. Misalnya, asam α-oksoglutarat terbentuk dari asam l-glutamat. Pada tahap pertama reaksi, asam glutamat didehidrogenasi (dioksidasi) menjadi asam α-iminoglutarat

asam. Pada tahap kedua terjadi hidrolisis yang menghasilkan asam α-oksoglutarat dan amonia. Tahap hidrolisis terjadi tanpa partisipasi enzim.

Reaksi aminasi reduktif asam α-okso terjadi dalam arah yang berlawanan. Asam α-oksoglutarat, yang selalu terkandung dalam sel (sebagai produk metabolisme karbohidrat), diubah dengan cara ini menjadi asam L-glutamat.

Oksidasi gugus tiol mendasari interkonversi residu sistein dan sistin, menyediakan sejumlah proses redoks dalam sel. Sistein, seperti semua tiol (lihat 4.1.2), mudah teroksidasi membentuk disulfida, sistin. Ikatan disulfida pada sistin mudah tereduksi menjadi sistein.

Karena kemampuan gugus tiol yang mudah teroksidasi, sistein melakukan fungsi perlindungan ketika tubuh terkena zat dengan kapasitas oksidatif tinggi. Selain itu, ini adalah obat pertama yang menunjukkan efek anti radiasi. Sistein digunakan dalam praktik farmasi sebagai penstabil obat.

Konversi sistein menjadi sistin menghasilkan pembentukan ikatan disulfida, seperti pada berkurangnya glutathione

(lihat 12.2.3).

12.2. Struktur primer peptida dan protein

Secara konvensional, diyakini bahwa peptida mengandung hingga 100 residu asam amino dalam sebuah molekul (yang sesuai dengan berat molekul hingga 10 ribu), dan protein mengandung lebih dari 100 residu asam amino (berat molekul dari 10 ribu hingga beberapa juta) .

Pada gilirannya, dalam kelompok peptida, merupakan kebiasaan untuk membedakannya oligopeptida(peptida dengan berat molekul rendah) mengandung tidak lebih dari 10 residu asam amino dalam rantai, dan polipeptida, rantai yang mencakup hingga 100 residu asam amino. Makromolekul dengan jumlah residu asam amino mendekati atau sedikit melebihi 100 tidak dapat membedakan antara polipeptida dan protein; istilah ini sering digunakan sebagai sinonim.

Molekul peptida dan protein secara formal dapat direpresentasikan sebagai produk polikondensasi asam α-amino, yang terjadi dengan pembentukan ikatan peptida (amida) antara unit monomer (Skema 12.2).

Desain rantai poliamida sama untuk seluruh jenis peptida dan protein. Rantai ini memiliki struktur tidak bercabang dan terdiri dari gugus peptida (amida) bergantian -CO-NH- dan fragmen -CH(R)-.

Salah satu ujung rantai mengandung asam amino dengan gugus NH bebas 2, disebut terminal-N, yang lainnya disebut terminal-C,

Skema 12.2.Prinsip membangun rantai peptida

yang mengandung asam amino dengan gugus COOH bebas. Rantai peptida dan protein ditulis dari ujung-N.

12.2.1. Struktur kelompok peptida

Pada gugus peptida (amida) -CO-NH- atom karbon berada dalam keadaan hibridisasi sp2. Pasangan elektron bebas atom nitrogen berkonjugasi dengan elektron π dari ikatan rangkap C=O. Dari sudut pandang struktur elektronik, gugus peptida adalah sistem terkonjugasi p,π tiga pusat (lihat 2.3.1), kerapatan elektronnya bergeser ke arah atom oksigen yang lebih elektronegatif. Atom C, O, dan N yang membentuk sistem terkonjugasi terletak pada bidang yang sama. Distribusi kerapatan elektron pada gugus amino dapat direpresentasikan menggunakan struktur batas (I) dan (II) atau pergeseran kerapatan elektron sebagai akibat dari efek +M- dan -M masing-masing dari gugus NH dan C=O. (AKU AKU AKU).

Sebagai hasil konjugasi, terjadi penyelarasan panjang ikatan. Ikatan rangkap C=O diperpanjang hingga 0,124 nm dibandingkan dengan panjang biasanya 0,121 nm, dan ikatan C-N menjadi lebih pendek - 0,132 nm dibandingkan dengan 0,147 nm pada kasus biasa (Gbr. 12.1). Sistem terkonjugasi planar pada gugus peptida menyebabkan kesulitan dalam rotasi di sekitar ikatan C-N (penghalang rotasi 63-84 kJ/mol). Dengan demikian, menentukan struktur elektronik yang cukup kaku datar struktur kelompok peptida.

Seperti yang dapat dilihat dari Gambar. 12.1, atom karbon α dari residu asam amino terletak pada bidang gugus peptida pada sisi berlawanan dari ikatan C-N, yaitu, dalam posisi trans yang lebih menguntungkan: radikal samping R dari residu asam amino dalam hal ini adalah yang paling jauh satu sama lain di ruang angkasa.

Rantai polipeptida memiliki struktur yang sangat seragam dan dapat direpresentasikan sebagai rangkaian satu sama lain yang terletak pada suatu sudut.

Beras. 12.1.Susunan planar gugus peptida -CO-NH- dan atom karbon α dari residu asam amino

satu sama lain bidang gugus peptida yang dihubungkan satu sama lain melalui atom karbon α melalui ikatan Cα-N dan Cα-Csp 2 (Gbr. 12.2). Rotasi di sekitar ikatan tunggal ini sangat terbatas karena kesulitan dalam penempatan spasial radikal samping residu asam amino. Dengan demikian, struktur elektronik dan spasial gugus peptida sangat menentukan struktur rantai polipeptida secara keseluruhan.

Beras. 12.2.Posisi relatif bidang gugus peptida dalam rantai polipeptida

12.2.2. Komposisi dan urutan asam amino

Dengan rantai poliamida yang dibangun secara seragam, kekhususan peptida dan protein ditentukan oleh dua karakteristik terpenting - komposisi asam amino dan urutan asam amino.

Komposisi asam amino peptida dan protein adalah sifat dan rasio kuantitatif asam α-aminonya.

Komposisi asam amino ditentukan dengan menganalisis hidrolisat peptida dan protein, terutama dengan metode kromatografi. Saat ini, analisis tersebut dilakukan dengan menggunakan penganalisis asam amino.

Ikatan Amida mampu terhidrolisis baik dalam lingkungan asam maupun basa (lihat 8.3.3). Peptida dan protein dihidrolisis untuk membentuk rantai yang lebih pendek - inilah yang disebut hidrolisis parsial, atau campuran asam amino (dalam bentuk ionik) - hidrolisis lengkap. Hidrolisis biasanya dilakukan dalam lingkungan asam, karena banyak asam amino tidak stabil dalam kondisi hidrolisis basa. Perlu dicatat bahwa gugus amino asparagin dan glutamin juga mengalami hidrolisis.

Struktur utama peptida dan protein adalah urutan asam amino, yaitu urutan pergantian residu asam α-amino.

Struktur primer ditentukan dengan menghilangkan asam amino secara berurutan dari kedua ujung rantai dan mengidentifikasinya.

12.2.3. Struktur dan tata nama peptida

Nama peptida dibuat dengan mencantumkan residu asam amino secara berurutan, dimulai dari ujung N, dengan tambahan akhiran-aku, kecuali asam amino terminal-C terakhir, yang nama lengkapnya tetap dipertahankan. Dengan kata lain, nama-namanya

asam amino yang masuk ke dalam pembentukan ikatan peptida karena gugus COOH “nya” diakhiri dengan nama peptida dengan -il: alanil, valyl, dll. (untuk residu asam aspartat dan glutamat masing-masing digunakan nama “aspartyl” dan “glutamyl”). Nama dan simbol asam amino menunjukkan milik mereka aku -baris, kecuali dinyatakan lain ( d atau dl).

Kadang-kadang dalam notasi yang disingkat, simbol H (sebagai bagian dari gugus amino) dan OH (sebagai bagian dari gugus karboksil) menunjukkan tidak substitusi gugus fungsi asam amino terminal. Metode ini cocok untuk menggambarkan turunan fungsional peptida; misalnya, amino dari peptida di atas pada asam amino terminal-C ditulis H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptida ditemukan di semua organisme. Berbeda dengan protein, mereka memiliki komposisi asam amino yang lebih heterogen, khususnya sering kali mengandung asam amino D -baris. Secara struktural, mereka juga lebih beragam: mengandung fragmen siklik, rantai bercabang, dll.

Salah satu perwakilan tripeptida yang paling umum adalah glutathione- Ditemukan di tubuh semua hewan, tumbuhan dan bakteri.

Sistein dalam komposisi glutathione memungkinkan glutathione ada baik dalam bentuk tereduksi maupun teroksidasi.

Glutathione terlibat dalam sejumlah proses redoks. Berfungsi sebagai pelindung protein, yaitu zat yang melindungi protein dengan gugus SH tiol bebas dari oksidasi dengan pembentukan ikatan disulfida -S-S-. Ini berlaku untuk protein-protein yang proses seperti itu tidak diinginkan. Dalam kasus ini, glutathione mengambil tindakan sebagai zat pengoksidasi dan dengan demikian “melindungi” protein. Selama oksidasi glutathione, ikatan silang antarmolekul dari dua fragmen tripeptida terjadi karena ikatan disulfida. Prosesnya bisa dibalik.

12.3. Struktur sekunder polipeptida dan protein

Polipeptida dan protein dengan berat molekul tinggi, bersama dengan struktur primernya, juga dicirikan oleh tingkat organisasi yang lebih tinggi, yang disebut sekunder, tersier Dan kuaterner struktur.

Struktur sekunder dijelaskan oleh orientasi spasial rantai polipeptida utama, struktur tersier oleh arsitektur tiga dimensi seluruh molekul protein. Baik struktur sekunder maupun tersier berhubungan dengan susunan rantai makromolekul yang teratur dalam ruang. Struktur protein tersier dan kuaterner dibahas dalam mata kuliah biokimia.

Berdasarkan perhitungan telah ditunjukkan bahwa salah satu konformasi yang paling disukai untuk rantai polipeptida adalah susunan dalam ruang dalam bentuk heliks tangan kanan, yang disebut α-heliks(Gbr. 12.3, a).

Susunan spasial rantai polipeptida α-heliks dapat dibayangkan dengan membayangkan rantai tersebut membungkus suatu rantai tertentu

Beras. 12.3.Konformasi α-heliks dari rantai polipeptida

silinder (lihat Gambar 12.3, b). Rata-rata, terdapat 3,6 residu asam amino per putaran heliks, tinggi nada heliks adalah 0,54 nm, dan diameternya 0,5 nm. Bidang dari dua gugus peptida yang bertetangga terletak pada sudut 108°, dan radikal samping asam amino terletak di bagian luar heliks, yaitu diarahkan seolah-olah dari permukaan silinder.

Peran utama dalam mengamankan konformasi rantai tersebut dimainkan oleh ikatan hidrogen, yang dalam heliks α terbentuk antara atom oksigen karbonil dari masing-masing atom oksigen pertama dan atom hidrogen dari gugus NH dari setiap residu asam amino kelima.

Ikatan hidrogen diarahkan hampir sejajar dengan sumbu α-helix. Mereka menjaga rantai tetap terpelintir.

Biasanya, rantai protein tidak sepenuhnya heliks, tetapi hanya sebagian. Protein seperti mioglobin dan hemoglobin mengandung daerah heliks α yang cukup panjang, seperti rantai mioglobin

75% berbentuk spiral. Pada banyak protein lain, proporsi daerah heliks dalam rantainya mungkin kecil.

Jenis lain dari struktur sekunder polipeptida dan protein adalah struktur β, disebut juga lembaran terlipat, atau lapisan terlipat. Rantai polipeptida memanjang tersusun dalam lembaran terlipat, dihubungkan oleh banyak ikatan hidrogen antara gugus peptida rantai ini (Gbr. 12.4). Banyak protein mengandung struktur α-heliks dan β-sheet.

Beras. 12.4.Struktur sekunder rantai polipeptida berupa lembaran terlipat (struktur β)

Asam amino, protein dan peptida adalah contoh senyawa yang dijelaskan di bawah ini. Banyak molekul yang aktif secara biologis mengandung beberapa gugus fungsi yang berbeda secara kimia yang dapat berinteraksi satu sama lain dan dengan gugus fungsi satu sama lain.

Asam amino.

Asam amino- senyawa bifungsional organik, yang meliputi gugus karboksil - UNS, dan gugus aminonya adalah N.H. 2 .

Memisahkan α Dan β - asam amino:

Banyak ditemukan di alam α -asam. Protein mengandung 19 asam amino dan satu asam imino ( dari 5 jam 9TIDAK 2 ):

Yang paling sederhana Asam amino- glisin. Asam amino lainnya dapat dibagi menjadi beberapa kelompok utama berikut:

1) homolog glisin - alanin, valin, leusin, isoleusin.

Memperoleh asam amino.

Sifat kimia asam amino.

Asam amino- ini adalah senyawa amfoter, karena mengandung 2 gugus fungsi yang berlawanan - gugus amino dan gugus hidroksil. Oleh karena itu, mereka bereaksi dengan asam dan basa:

Transformasi asam-basa dapat direpresentasikan sebagai: