Aminokyseliny: názvy

Zoraďme aminokyseliny v tabuľke č.2 podľa štruktúry radikálu (R) (vzorec) (tretí stĺpec tabuľky) a podľa názvu (abecedne).

Tu označujeme * esenciálne (pre telo najdôležitejšie) aminokyseliny.

Vysvetlíme, že existujú esenciálne a neesenciálne aminokyseliny:

Esenciálne aminokyseliny: Sú to esenciálne aminokyseliny, ktoré si telo nedokáže syntetizovať. Preto je potrebné, aby sa dostali do tela s jedlom.

Existuje 8 esenciálnych aminokyselín pre dospelého človeka: leucín, izoleucín, valín, metionín, fenylalanín, treonín, tryptofán, lyzín a často je zahrnutý aj histidín.

Neesenciálne aminokyseliny- Ide o aminokyseliny, ktoré sa môžu v tele kombinovať. Môžu byť získané dvoma spôsobmi: buď v hotovej forme z každodennej konzumácie potravín, alebo vyrobené nezávisle od iných typov aminokyselín a látok, ktoré vstupujú do tela.

Medzi esenciálne aminokyseliny patria: arginín, asparagín, glutamín, kyselina glutámová, glycín, ornitín, taurín atď. (pozri tabuľku č. 1)

Tabuľka č.1

Teraz prejdime k tabuľke č.2 so vzorcami a názvami aminokyselín.

Názov aminokyseliny	Skratka (aminokyselinové zvyšky v peptidoch a proteínoch)	Štruktúra radikálu (R). Vzorce
Alifatické aminokyseliny
izoleucín*		CH 3 –CH 2 –CH– │ CH 3
		(CH 3) 2 CH–CH 2 –
Aromatické aminokyseliny
fenylalanín*
Heterocyklické aminokyseliny
histidín
tryptofán*
Iminokyselina
Aminokyseliny obsahujúce -OH skupinu
		CH3-CH(OH)-
Aminokyseliny obsahujúce -COOH skupinu
Kyselina asparágová
Kyselina glutámová		HOOC–CH 2 –CH 2 –
Aminokyseliny obsahujúce skupinu –NH2CO
Asparagín		NH 2 CO–CH 2 –
Glutamín		NH2CO–CH2–CH2–
Aminokyseliny obsahujúce skupinu NH2
		NH2-C-NH-(CH2)2-CH2- N.H.
		NH2-(CH2)3-CH2-
metionín*		CH 3 –S–CH 2 –CH 2 –

Podrobnejšie vzorce a názvy aminokyselín môžete vidieť na tomto obrázku:

Tvoria sa aj názvy aminokyselín:

Podľa počtu aminoskupín (NH 2):

Dve aminoskupiny: použité diamino predpona-

Tri aminoskupiny: použité triamino predpona-

Podľa počtu karboxylových skupín (COOH):

Dve karboxylové skupiny v aminokyseline: použité prípona-priem(kyselina)

Tri karboxylové skupiny: použité prípona-triónsky(kyselina)

​​​​​​​

Upravte túto lekciu a/alebo pridajte úlohu a neustále dostávajte peniaze* Pridajte svoju lekciu a/alebo úlohy a dostávajte peniaze neustále

Na dosiahnutie dobrých výsledkov v kulturistike musí mať športovec kompetentný prístup k výžive a fyzickej aktivite. Väčšina moderných športovcov uprednostňuje športovú výživu, najmä príjem aminokyselín. Aby ste si vybrali správne aminokyselinové doplnky, musíte vedieť, na čo sú určené a ako ich používať.

Existujú tri typy aminokyselín: neesenciálne, podmienečne esenciálne a esenciálne. Esenciálne aminokyseliny si telo nevyrába samo, preto ich športovec musí pridať do stravy.

Aminokarboxylové kyseliny sú jedným z prvkov bielkovín. Ich prítomnosť má veľký význam pre normálne fungovanie organizmu, keďže sú nevyhnutné pre tvorbu niektorých hormónov, enzýmov a protilátok.

Aby telo po tréningu správne doplnilo energiu, ale aj budovalo svalovú hmotu, potrebuje aminokyseliny. Preto majú značný význam vo výžive kulturistu.

Aminokyselina je hlavným prvkom pri stavbe všetkých bielkovín v živočíšnych a rastlinných organizmoch.

Význam aminokyselín v kulturistike

Keďže aminokyseliny sa podieľajú na všetkých telesných procesoch spojených s fyzickou aktivitou (obnovenie a aktivácia rastu svalového tkaniva, potlačenie katabolických procesov), je ťažké preceňovať ich význam pre moderných športovcov. Faktom je, že aj mierna intenzita fyzickej aktivity vedie k značnej spotrebe voľných aminokyselín (až 80%). A včasné doplnenie nedostatku pomáha budovať svalovú hmotu a zvyšovať efektivitu tréningu.
BCAA (aminokarboxylové kyseliny s rozvetveným reťazcom - valín, izoleucín a leucín) sú obzvlášť dôležité pre kulturistov, pretože z nich pozostáva takmer 35% všetkých svalov. Okrem toho majú BCAA silné antikatabolické vlastnosti a ďalšie prospešné funkcie, a preto mnohí výrobcovia športovej výživy vyrábajú výživové doplnky práve na ich základe.

BCAA sú tri esenciálne aminokyseliny: leucín, izoleucín a valín, východisková látka pre stavbu a regeneráciu telesných buniek.

Druhy aminokyselín

Aminokyselinové komplexy sa líšia zložením, pomerom aminokyselín a stupňom hydrolýzy. Aminokyseliny vo voľnej forme, zvyčajne izolované, sme už spomenuli, sú glutamín, arginín, glycín atď., ale vyskytujú sa aj komplexy. Hydrolyzáty sú štiepené proteíny, ktoré obsahujú krátke reťazce aminokyselín, ktoré sa dajú rýchlo vstrebať. Di- a tripeptidové formy sú v podstate tiež hydrolyzáty, len reťazce aminokyselín sú kratšie a pozostávajú z 2 a 3 aminokyselín a sú veľmi rýchlo absorbované. BCAA je komplex troch aminokyselín – leucínu, izoleucínu a valínu, ktoré sú vo svaloch najviac žiadané a veľmi rýchlo sa vstrebávajú.

Aminokyseliny sú dostupné vo forme prášku, tabliet, roztokov, kapsúl, ale všetky tieto formy sú ekvivalentné v účinnosti. Existujú aj injekčné formy aminokyselín, ktoré sa podávajú intravenózne. Neodporúča sa používať aminokyseliny injekčne, pretože to nemá žiadne výhody oproti perorálnemu podávaniu, ale je tu vysoké riziko komplikácií a nežiaducich reakcií.

Jednou z najbežnejších foriem uvoľňovania aminokyselín sú tablety a kapsuly.

Klasifikácia aminokyselín

Existuje nasledujúca klasifikácia aminokarboxylových kyselín:

1. Vymeniteľné. Tieto aminokyselinové zlúčeniny môžu byť syntetizované nezávisle, najmä po užití enzýmov, minerálov a vitamínov. Medzi neesenciálne aminokyseliny patria: glutamín, arginín, taurín, asparagín, glycín, karnitín a iné.
2. Čiastočne vymeniteľné (alebo podmienečne nenahraditeľné). Syntetizované v tele v obmedzených množstvách zahŕňajú tyrozín, alanín, histidín a cysteín.
3. Nenahraditeľný. Nie sú produkované telom a pochádzajú len z potravín a športových doplnkov, a preto je často pozorovaný ich nedostatok.

Tento typ kyselín (EAA) človek prijíma iba z potravy. Ich nedostatok v organizme vedie k zhoršeniu zdravotného stavu, poruchám látkovej výmeny, zníženiu imunity.

Potrebu EAA je zároveň možné uspokojiť len pomocou bohatej a vyváženej stravy, čo je prakticky nemožné.
To je dôvod, prečo veľa kulturistov volí získavanie esenciálnych aminokyselín prostredníctvom pravidelného dopĺňania. Na stimuláciu syntézy bielkovín a rastu svalov sa odporúča užívať takéto lieky pred aj po tréningu.

Valín, metionín, tryptofán sú súčasťou liekov, ktoré obsahujú esenciálne aminokyseliny.

Zoznam esenciálnych aminokyselín

Zahŕňa niekoľko EAA:

1. Valin. Podieľa sa na tvorbe glykogénu a stimuluje tvorbu energie pri nízkokalorickej diéte.
2. izoleucín. Odbúrava cholesterol a je nevyhnutný pre tvorbu hemoglobínu a glykogénu, ako aj metabolizmus sacharidov.
3. Leucín. Znižuje hladinu cukru v krvi pri cukrovke, napĺňa telo energiou, podieľa sa na metabolizme sacharidov a aktivuje odbúravanie cholesterolu.
4. lyzín. Pri metabolizme v kombinácii s metionínom a vitamínom C vytvára karnitín, ktorý zlepšuje odolnosť organizmu voči stresu a únave. Stimuluje aj duševnú činnosť, podporuje vysoký výkon imunitného systému, priaznivo pôsobí na vstrebávanie vápnika a obnovu spojivového a kostného tkaniva.
5. metionín. Je silným antioxidantom, aktivuje proces regenerácie tkaniva obličiek a pečene, pôsobí lipotropne, podieľa sa na tvorbe kreatínu, cysteínu, adrenalínu a cholínu.
6. treonín. Nevyhnutný pre tvorbu elastínu a kolagénu, rast tkaniva, biosyntézu izoleucínu a aktiváciu imunitného systému. Podporuje proces výmeny energie vo svalových bunkách.
7. tryptofán. Druh antidepresíva. V kombinácii s vitamínom B6 a biotínom pomáha normalizovať spánok. Podieľa sa tiež na tvorbe serotonínu a kyseliny nikotínovej a stimuluje zvýšenie hladiny rastového hormónu v krvi.
8. Fenylalanín (stimulant CNS). Potrebný na tvorbu kolagénu a neurotransmiterov, podieľa sa na tvorbe trijódtyronínu, tyroxínu, dopamínu, norepinefrínu, adrenalínu, melanínu, inzulínu. Priaznivo pôsobí na fungovanie obehového systému, pomáha znižovať chuť do jedla a zlepšovať náladu, pozornosť, pamäť a výkonnosť.

Keďže esenciálne amíny si telo nedokáže syntetizovať, telo ich potrebuje všetky. Pre športovcov sú však najdôležitejšie amíny s rozvetveným reťazcom, známe aj ako BCAA. Do tejto skupiny patria tri látky: izoleucín, valín, leucín.

Názov týchto látok súvisí s ich molekulárnou štruktúrou, ktorá obsahuje ďalší sacharidový reťazec. Ide o jedinečné amíny, pretože sa metabolizujú vo svalovom tkanive, zatiaľ čo iné zlúčeniny aminokyselín sa spracovávajú v pečeni. Teraz je celkom jasné, prečo sa BCAA často nazývajú svalové amíny.
Spomedzi amínov skupiny BCAA má najväčšie anabolické vlastnosti leucín. Dnes sa BCAA dajú kúpiť ako samostatný doplnok a tieto látky sú zahrnuté aj vo veľkom množstve iných doplnkov, napríklad mass gainerov, predtréningových komplexov atď.

BCAA

BCAA majú široké spektrum pozitívnych účinkov, o ktorých si teraz povieme.

Použitie týchto aminokyselín stimuluje tvorbu nového svalového tkaniva, urýchľuje regeneráciu a spomaľuje proces deštrukcie existujúceho svalového tkaniva, normalizuje procesy metabolizmu tukov, urýchľuje spaľovanie tukov a zlepšuje metabolizmus.

• Antikatabolický účinok

Amíny zo skupiny BCAA dokážu účinne chrániť svaly pred zničením. Túto vlastnosť látok aktívne využívajú kulturisti pri strihaní, keď musia byť na nízkosacharidovom diétnom programe.

Počas tréningu sa zásoby glykogénu v tele spotrebúvajú pomerne rýchlo a na získavanie energie sa začínajú využívať bielkovinové zlúčeniny, ktoré tvoria svalové tkanivo.
Keďže počas sušenia je množstvo sacharidov obmedzené, energetické zásoby v tele sú malé. To môže viesť k vážnemu úbytku hmotnosti. Upozorňujeme však, že čím menej tukovej hmoty vo vašom tele, tým vyššia je pravdepodobnosť straty svalového tkaniva. Ak užívate BCAA pred kardio tréningom, môžete sa tomu vyhnúť.

• Zvyšuje efektivitu tréningu

Mnoho začínajúcich športovcov sa zaujíma o to, či BCAA môžu zvýšiť efektivitu tréningu. Na zodpovedanie tejto otázky uvádzame výsledky jednej štúdie. Účastníci experimentu boli rozdelení do dvoch skupín. Zástupcovia prvého užívali placebo a druhý užívali BCAA. Tréningový proces bol v každej skupine rovnaký.
Vedci vďaka tomu uviedli, že pri konzumácii amínov sa znížila rýchlosť vylučovania kortizolu a špeciálneho enzýmu, ktorý dokáže ničiť svalové tkanivo, kreatínkinázy. Zároveň bolo zaznamenané zvýšenie koncentrácie mužského hormónu. Treba tiež povedať, že subjekty s veľkou tukovou hmotnosťou konzumovali amíny vo väčšom množstve, aby sa prejavil anabolický účinok suplementu.

• Stimulácia tvorby anabolických hormonálnych látok

Do skupiny anabolických hormónov patrí somatotropín, inzulín a testosterón. Všetky z nich sú schopné odolávať ničivým účinkom kortizolu na telo. Početné štúdie ukázali, že BCAA dokážu urýchliť tvorbu všetkých týchto látok.
Tento fakt vysvetľuje aj silné antikatabolické vlastnosti amínov zo skupiny BCAA. Napríklad leucín má schopnosť posilniť prácu inzulínu, čo vedie k zrýchlenej produkcii proteínových zlúčenín vo svalovom tkanive. Existujú aj výsledky výskumov, ktoré poukazujú na pozitívne účinky leucínu vo vzťahu k procesom redukcie tukového tkaniva. Poznamenávame tiež, že účinnosť doplnkov s amínmi zo skupiny BCAA možno zvýšiť pomocou vitamínu B1.

Glutamín

Glutamín je podmienečne esenciálna aminokyselina, ktorá je súčasťou bielkovín a je nevyhnutná pre efektívny rast svalov a podporu imunitného systému. Glutamín je v prírode veľmi rozšírený a je to podmienečne esenciálna aminokyselina pre ľudí. Glutamín cirkuluje v pomerne veľkých množstvách v krvi a hromadí sa vo svaloch. Glutamín je najrozšírenejšou aminokyselinou v tele a svaly ho tvoria zo 60 %, čo opäť zdôrazňuje jeho význam v kulturistike.

Glutamín je potrebný pre efektívny a produktívny rast svalového tkaniva. Táto aminokyselina sa nachádza v hojnom množstve vo svalových bunkách a cirkuluje v krvi.

Účinky glutamínu

• Podieľa sa na syntéze svalových bielkovín.
• Je zdrojom energie spolu s glukózou.
• Pôsobí antikatabolicky (potláča vylučovanie kortizolu).
• Spôsobuje zvýšenie hladiny rastového hormónu (pri konzumácii 5 g denne sa hladina GH zvýši 4-krát).
• Posilňuje imunitný systém.
• Urýchľuje regeneráciu po tréningu a zabraňuje rozvoju pretrénovania.

Ako užívať glutamín?

Odporúčané dávky glutamínu sú 4-8 g denne. Optimálne je rozdeliť túto dávku do dvoch dávok: ihneď po tréningu a pred spaním nalačno. Po tréningu glutamín rýchlo doplní vyčerpaný bazén, potláča katabolizmus a spúšťa rast svalov. Odporúča sa užívať glutamín pred spaním, pretože rastový hormón sa produkuje v noci a glutamín môže tento proces posilniť. V dňoch odpočinku užívajte glutamín na obed a pred spaním nalačno.

Kombinácia glutamínu so športovou výživou

Glutamín sa dobre kombinuje s mnohými športovými doplnkami a účinky sa vzájomne zosilňujú. Najoptimálnejšia kombinácia: glutamín + kreatín, proteín. Tento balík môže obsahovať predtréningové komplexy, anabolické komplexy (posilňovače testosterónu) a iné doplnky. Nemiešajte glutamín a proteín dohromady, pretože to zníži rýchlosť absorpcie prvého, ale vezmite si medzi nimi aspoň 30 minútový odstup. Kreatín a glutamín je možné miešať a užívať súčasne.

Vedľajšie účinky

Glutamín je prirodzene sa vyskytujúca aminokyselina, ktorá je neustále dodávaná potravou. Doplnkový príjem glutamínu nie je zdraviu škodlivý a vo všeobecnosti nespôsobuje žiadne vedľajšie účinky.

Ostatné aminokyseliny bežné v kulturistike

• Arginín – zlepšená výživa svalov, transport živín, napumpovanie.
• L-karnitín je jedným z najlepších spaľovačov tukov, ktorý je absolútne bezpečný pre zdravie.
• Beta alanín - antioxidant a regenerátor svalov
• Citrulín je silný obnovovač energie po tréningu, zabraňuje pretrénovaniu a zlepšuje výživu svalov.

Aminokyseliny z lekárne

Moderná medicína pripisuje veľkú dôležitosť liekom na báze aminokyselín. Všetky biochemické systémy tela pozostávajú z týchto zlúčenín a to si vyžaduje potrebu ich výroby (väčšinu aminokyselín kúpite v lekárni).

Hlavným účelom aminokyselín je syntéza enzýmov, ktoré sú prirodzenými urýchľovačmi všetkých chemických reakcií v tele. Čím lepšie a efektívnejšie prebiehajú procesy syntézy bielkovín, tým viac energie človek uvoľňuje.

Odhaduje sa, že pôsobenie aminokyselín v telách športovcov poskytuje asi 10 % ich celkovej energie. Ak svaly počas tréningu vyčerpali svoje energetické zásoby, tak pre obnovenie fyzického výkonu a progresu je potrebné konzumovať značné množstvo aminokyselín.
Niektoré z aminokyselín môžu ovplyvniť produkciu rastových hormónov, čo ich robí užitočnými pre športovcov zapojených do silových športov. Táto skutočnosť bola dokázaná počas experimentu: po užití L-arginínu a L-ornitínu došlo u subjektov ku krátkodobému, ale pomerne výraznému prirodzenému zvýšeniu hladín rastového hormónu.
Pre dvadsaťdva účastníkov experimentu, ktorý trval päť týždňov, bol napísaný silový program. Jedna skupina mala do stravy pridané určité množstvo L-arginínu, zatiaľ čo druhá skupina užívala placebo (látka so slabou chemickou a anabolickou aktivitou). Po absolvovaní tréningového kurzu boli u všetkých cvičiacich zmerané prírastky sily a svalov. Výsledky ukázali, že športovci, ktorí užívali aminokyseliny, mali výrazne väčšie prírastky.

fenylalanín

Jednou z najcennejších aminokyselín pre telo je fenylalanín. Má dôležitý vplyv na organizmus. Jednou z jeho funkcií je ochrana endorfínov. Tieto bunky kontrolujú bolesť v tele a prítomnosť D- a L-fenylalanínu pomáha dlhodobo zmierniť akútnu bolesť. Táto aminokyselina je produkovaná prirodzene v tele a je tisíckrát účinnejšia ako morfín. Užívanie malého množstva fenylalanínu má dobrý účinok na zmiernenie bolesti.

Glycín

Nemenej cennou aminokyselinou z lekárne je Glycín – aminokyselina, ktorá nemá optické izoméry, ktorá je súčasťou mnohých bielkovín a rôznych biologických zlúčenín. Odporúča sa používať pri ochoreniach centrálneho nervového systému, dlhotrvajúcom strese, nespavosti, zvýšenej excitabilite, ťažkej fyzickej námahe a ischemickej cievnej mozgovej príhode. Odporúča sa konzumovať 0,3 g denne po dobu jedného mesiaca. V prípade potreby je možné kurz opakovať.

Pôsobenie glycínu

• Vaša nálada sa zlepšuje.
• Agresivita klesá.
• Spánok je normalizovaný.
• Duševná výkonnosť sa zvyšuje.
• Nervový systém dostáva dodatočnú ochranu pred účinkami alkoholu a iných škodlivých látok.

Glycín možno nájsť v každej lekárni, priemerná cena je 50 rubľov. za balenie. Mnoho ľudí užíva glycín na stimuláciu mozgovej aktivity; táto farmaceutická aminokyselina je veľmi populárna medzi športovcami.

metionín

Metionín je esenciálna aminokyselina, ktorá je súčasťou bielkovín a tiež:

• znižuje hladinu cholesterolu v krvi
• používa sa ako antidepresívum
• zlepšuje funkciu pečene

Metionín sa nachádza vo veľkých množstvách v mäse (hovädzie a kuracie), ako aj v tvarohu, vajciach, pšenici, ryži, ovsených vločkách, perličkových jačmeniach, pohánke a cestovinách. V banánoch, sójových bôboch a fazuli sa ho nenachádza veľa. Odporúča sa užívať 0,5 g trikrát denne. Táto farmaceutická aminokyselina sa zvyčajne predpisuje pri ochoreniach pečene alebo pri nedostatku bielkovín. Použitie je kontraindikované, ak máte závažnú citlivosť na metionín. Náklady v lekárňach - 100 rubľov. za balenie.

Glutamín

60% aminokyselín vo svaloch tvorí glutamín, ktorý v tele plní mnoho rôznych funkcií, takže jeho užívanie vo forme suplementu rozhodne nezaškodí.

Glutamín je esenciálna aminokyselina, ktorú kúpite v lekárni, je súčasťou bielkovín a je potrebná pre správny rast svalov a udržanie imunity. Cena glutamínu je oveľa vyššia ako cena glycínu, ale môže byť lacnejšie kúpiť ho v lekárni ako v obchode so športovou výživou. Odporúča sa užívať glutamín 5 g 2-krát denne.
Pôsobenie glutamínu

• Je zdrojom energie.
• Je to antikatabolická ochrana.
• Pomáha posilňovať imunitný systém.
• Zlepšuje kvalitu procesov obnovy.
• Stimuluje rast svalov.

Spomedzi rôznych aminokyselín sa iba 20 podieľa na intracelulárnej syntéze proteínov ( proteinogénne aminokyseliny). V ľudskom tele sa tiež našlo asi 40 ďalších neproteinogénnych aminokyselín. Všetky proteinogénne aminokyseliny sú α- aminokyseliny a ich príklad dodatočné spôsoby klasifikácií.

Podľa štruktúry vedľajšieho radikálu

Zlatý klinec

• alifatické(alanín, valín, leucín, izoleucín, prolín, glycín),
• aromatický(fenylalanín, tyrozín, tryptofán),
• s obsahom síry(cysteín, metionín),
• obsahujúce OH skupina(serín, treonín, opäť tyrozín),
• obsahujúce dodatočné skupina COOH(kyseliny asparágové a glutámové),
• dodatočné skupina NH2(lyzín, arginín, histidín, tiež glutamín, asparagín).

Zvyčajne sa názvy aminokyselín skrátia na 3-písmenové označenie. Odborníci na molekulárnu biológiu tiež používajú jednopísmenové symboly pre každú aminokyselinu.

Štruktúra proteinogénnych aminokyselín

Podľa polarity bočného radikálu

Existovať nepolárne aminokyseliny (aromatické, alifatické) a polárny(nenabité, negatívne a pozitívne nabité).

Podľa acidobázických vlastností

Podľa ich acidobázických vlastností sa delia na neutrálny(väčšina), kyslé(kyseliny asparágové a glutámové) a základné(lyzín, arginín, histidín) aminokyseliny.

Nenahraditeľnosťou

Podľa potreby tela sa izolujú tie, ktoré sa v tele nesyntetizujú a musia byť dodávané potravou - nenahraditeľný aminokyseliny (leucín, izoleucín, valín, fenylalanín, tryptofán, treonín, lyzín, metionín). TO vymeniteľné zahŕňajú tie aminokyseliny, ktorých uhlíková kostra sa tvorí v metabolických reakciách a je schopná nejakým spôsobom získať aminoskupinu za vzniku zodpovedajúcej aminokyseliny. Dve aminokyseliny sú podmienečne nenahraditeľné (arginín, histidín), t.j. ich syntéza sa vyskytuje v nedostatočnom množstve, najmä u detí.

Proteíny tvoria materiálny základ chemickej činnosti bunky. Funkcie bielkovín v prírode sú univerzálne. názov bielkoviny, najviac akceptovaný termín v ruskej literatúre zodpovedá termínu bielkoviny(z gréčtiny proteíny- najprv). K dnešnému dňu sa dosiahol veľký pokrok v stanovení vzťahu medzi štruktúrou a funkciami bielkovín, mechanizmom ich účasti na najdôležitejších procesoch života tela a v pochopení molekulárneho základu patogenézy mnohých chorôb.

V závislosti od molekulovej hmotnosti sa rozlišujú peptidy a proteíny. Peptidy majú nižšiu molekulovú hmotnosť ako proteíny. Peptidy majú skôr regulačnú funkciu (hormóny, inhibítory a aktivátory enzýmov, transportéry iónov cez membrány, antibiotiká, toxíny atď.).

12.1. α -Aminokyseliny

12.1.1. Klasifikácia

Peptidy a proteíny sú postavené zo zvyškov a-aminokyselín. Celkový počet prirodzene sa vyskytujúcich aminokyselín presahuje 100, ale niektoré z nich sa nachádzajú len v určitom spoločenstve organizmov, 20 najdôležitejších α-aminokyselín sa neustále nachádza vo všetkých proteínoch (schéma 12.1).

α-Aminokyseliny sú heterofunkčné zlúčeniny, ktorých molekuly obsahujú aminoskupinu aj karboxylovú skupinu na rovnakom atóme uhlíka.

Schéma 12.1.Najdôležitejšie α-aminokyseliny*

* Skratky sa používajú iba na písanie aminokyselinových zvyškov v molekulách peptidov a proteínov. **Esenciálne aminokyseliny.

Názvy α-aminokyselín možno zostaviť pomocou substitučnej nomenklatúry, ale častejšie sa používajú ich triviálne názvy.

Triviálne názvy a-aminokyselín sú zvyčajne spojené so zdrojmi izolácie. Serín je súčasťou hodvábneho fibroínu (z lat. serieus- hodvábna); Tyrozín bol prvýkrát izolovaný zo syra (z gréčtiny. tyros- syr); glutamín - z obilného lepku (z nem. Lepok- lepidlo); kyselina asparágová - z klíčkov špargle (z lat. špargľa- špargľa).

V tele sa syntetizuje veľa α-aminokyselín. Niektoré aminokyseliny potrebné na syntézu bielkovín sa v tele nevytvárajú a musia pochádzať zvonku. Tieto aminokyseliny sú tzv nenahraditeľný(pozri diagram 12.1).

Medzi esenciálne α-aminokyseliny patria:

valín izoleucín metionín tryptofán

leucín lyzín treonín fenylalanín

α-Aminokyseliny sa klasifikujú niekoľkými spôsobmi v závislosti od charakteristiky, ktorá slúži ako základ pre ich rozdelenie do skupín.

Jedným z klasifikačných znakov je chemická povaha radikálu R. Na základe tohto znaku sa aminokyseliny delia na alifatické, aromatické a heterocyklické (pozri diagram 12.1).

Alifatickéα -aminokyseliny. Toto je najväčšia skupina. V rámci nej sú aminokyseliny rozdelené pomocou ďalších klasifikačných znakov.

V závislosti od počtu karboxylových skupín a aminoskupín v molekule sa rozlišujú:

Neutrálne aminokyseliny - každá po jednej NH skupine 2 a COOH;

Základné aminokyseliny - dve NH skupiny 2 a jedna skupina

COOH;

Kyslé aminokyseliny – jedna skupina NH 2 a dve skupiny COOH.

Je možné poznamenať, že v skupine alifatických neutrálnych aminokyselín počet atómov uhlíka v reťazci nepresahuje šesť. Zároveň v reťazci nie sú žiadne aminokyseliny so štyrmi atómami uhlíka a aminokyseliny s piatimi a šiestimi atómami uhlíka majú len rozvetvenú štruktúru (valín, leucín, izoleucín).

Alifatický radikál môže obsahovať „ďalšie“ funkčné skupiny:

Hydroxyl - serín, treonín;

Kyselina karboxylová - asparágová a glutámová;

tiol - cysteín;

Amid - asparagín, glutamín.

Aromatickéα -aminokyseliny. Táto skupina zahŕňa fenylalanín a tyrozín, konštruované tak, že benzénové kruhy v nich sú oddelené od spoločného fragmentu a-aminokyseliny metylénovou skupinou -CH 2-.

Heterocyklický α -aminokyseliny. Histidín a tryptofán patriace do tejto skupiny obsahujú heterocykly - imidazol a indol. Štruktúra a vlastnosti týchto heterocyklov sú diskutované nižšie (pozri 13.3.1; 13.3.2). Všeobecný princíp konštrukcie heterocyklických aminokyselín je rovnaký ako u aromatických.

Heterocyklické a aromatické α-aminokyseliny možno považovať za β-substituované deriváty alanínu.

Aminokyselina patrí tiež medzi gerocyklické prolín, v ktorom je sekundárna aminoskupina zahrnutá v pyrolidíne

V chémii α-aminokyselín sa veľká pozornosť venuje štruktúre a vlastnostiam „bočných“ radikálov R, ktoré hrajú dôležitú úlohu pri tvorbe štruktúry proteínov a plnení ich biologických funkcií. Veľmi dôležité sú také charakteristiky ako polarita „bočných“ radikálov, prítomnosť funkčných skupín v radikáloch a schopnosť týchto funkčných skupín ionizovať.

V závislosti od vedľajšieho radikálu, aminokyseliny s nepolárne(hydrofóbne) radikály a aminokyseliny c polárny(hydrofilné) radikály.

Do prvej skupiny patria aminokyseliny s alifatickými vedľajšími radikálmi – alanín, valín, leucín, izoleucín, metionín – a aromatické vedľajšie radikály – fenylalanín, tryptofán.

Druhá skupina zahŕňa aminokyseliny, ktoré majú vo svojich radikáloch polárne funkčné skupiny, ktoré sú schopné ionizácie (ionogénne) alebo nie sú schopné transformácie do iónového stavu (neiónové) v podmienkach tela. Napríklad v tyrozíne je hydroxylová skupina iónová (fenolovej povahy), v seríne je neiónová (alkoholickej povahy).

Polárne aminokyseliny s iónovými skupinami v radikáloch za určitých podmienok môžu byť v iónovom (aniónovom alebo katiónovom) stave.

12.1.2. Stereoizoméria

Hlavný typ konštrukcie α-aminokyselín, t.j. väzba toho istého atómu uhlíka s dvoma rôznymi funkčnými skupinami, radikálom a atómom vodíka, sama o sebe predurčuje chiralitu α-atómu uhlíka. Výnimkou je najjednoduchšia aminokyselina glycín H 2 NCH 2 COOH, ktorý nemá centrum chirality.

Konfiguráciu α-aminokyselín určuje konfiguračný štandard – glyceraldehyd. Umiestnenie aminoskupiny v štandardnom Fischerovom projekčnom vzorci vľavo (podobne ako OH skupina v l-glyceraldehyde) zodpovedá l-konfigurácii a vpravo - d-konfigurácii chirálneho atómu uhlíka. Autor: R, V S-systéme má α-uhlíkový atóm vo všetkých α-aminokyselinách l-série S-konfiguráciu a v d-sérii R-konfiguráciu (výnimkou je cysteín, pozri 7.1.2) .

Väčšina a-aminokyselín obsahuje jeden asymetrický atóm uhlíka na molekulu a existuje ako dva opticky aktívne enantioméry a jeden opticky neaktívny racemát. Takmer všetky prírodné α-aminokyseliny patria do l-série.

Aminokyseliny izoleucín, treonín a 4-hydroxyprolín obsahujú v molekule dve centrá chirality.

Takéto aminokyseliny môžu existovať ako štyri stereoizoméry, ktoré predstavujú dva páry enantiomérov, z ktorých každý tvorí racemát. Na vytvorenie živočíšnych bielkovín sa používa iba jeden z enantiomérov.

Stereoizoméria izoleucínu je podobná predtým diskutovanej stereoizomérii treonínu (pozri 7.1.3). Zo štyroch stereoizomérov proteíny obsahujú l-izoleucín s S konfiguráciou oboch asymetrických atómov uhlíka C-α a C-β. Názvy ďalších párov enantiomérov, ktoré sú diastereomérmi vzhľadom na leucín, používajú predponu Ahoj-.

Štiepenie racemátov. Zdrojom α-aminokyselín radu l sú proteíny, ktoré sú na tento účel podrobené hydrolytickému štiepeniu. Vzhľadom na veľkú potrebu jednotlivých enantiomérov (na syntézu bielkovín, liečivých látok a pod.) chemický metódy štiepenia syntetických racemických aminokyselín. Preferované enzymatické spôsob trávenia pomocou enzýmov. V súčasnosti sa na separáciu racemických zmesí používa chromatografia na chirálnych sorbentoch.

12.1.3. Acidobázické vlastnosti

Amfoterita aminokyselín je určená kyslou (COOH) a zásaditou (NH 2) funkčné skupiny vo svojich molekulách. Aminokyseliny tvoria soli s alkáliami aj kyselinami.

V kryštalickom stave existujú α-aminokyseliny ako dipolárne ióny H3N+ - CHR-COO- (bežne používané označenie

Štruktúra aminokyseliny v neionizovanej forme je len pre pohodlie).

Vo vodnom roztoku existujú aminokyseliny vo forme rovnovážnej zmesi dipolárnych iónov, katiónovej a aniónovej formy.

Rovnovážna poloha závisí od pH média. U všetkých aminokyselín prevládajú katiónové formy v silne kyslom (pH 1-2) a aniónové formy v silne alkalickom (pH > 11) prostredí.

Iónová štruktúra určuje množstvo špecifických vlastností aminokyselín: vysoká teplota topenia (nad 200 °C), rozpustnosť vo vode a nerozpustnosť v nepolárnych organických rozpúšťadlách. Schopnosť väčšiny aminokyselín dobre sa rozpúšťať vo vode je dôležitým faktorom pre zabezpečenie ich biologického fungovania, s tým súvisí vstrebávanie aminokyselín, ich transport v organizme a pod.

Plne protónovaná aminokyselina (katiónová forma) z hľadiska Brønstedovej teórie je dvojsýtna kyselina,

Darovaním jedného protónu sa takáto dvojsýtna kyselina zmení na slabú jednosýtnu kyselinu - dipolárny ión s jednou kyslou skupinou NH 3 + . Deprotonácia dipolárneho iónu vedie k produkcii aniónovej formy aminokyseliny - karboxylátového iónu, čo je Brønstedova báza. Hodnoty charakterizujú

Bázické kyslé vlastnosti karboxylovej skupiny aminokyselín sa zvyčajne pohybujú od 1 do 3; hodnoty pK a2 charakterizujúce kyslosť amónnej skupiny - od 9 do 10 (tabuľka 12.1).

Tabuľka 12.1.Acidobázické vlastnosti najdôležitejších α-aminokyselín

Rovnovážna poloha, t. j. pomer rôznych foriem aminokyseliny vo vodnom roztoku pri určitých hodnotách pH, ​​výrazne závisí od štruktúry radikálu, najmä od prítomnosti iónových skupín v ňom, ktoré zohrávajú úlohu dodatočných kyslé a zásadité centrá.

Hodnota pH, pri ktorej je koncentrácia dipolárnych iónov maximálna a minimálne koncentrácie katiónových a aniónových foriem aminokyseliny sú rovnaké, sa nazývaizoelektrický bod (p/).

Neutrálneα -aminokyseliny. Na týchto aminokyselinách záležípImierne nižšia ako 7 (5,5-6,3) v dôsledku väčšej schopnosti ionizovať karboxylovú skupinu pod vplyvom -/- efektu NH 2 skupiny. Napríklad alanín má izoelektrický bod pri pH 6,0.

Kysléα -aminokyseliny. Tieto aminokyseliny majú v radikále ďalšiu karboxylovú skupinu a v silne kyslom prostredí sú v plne protónovanej forme. Kyslé aminokyseliny sú trojsýtne (podľa Brøndsteda) s tromi význammipK a,ako je možné vidieť na príklade kyseliny asparágovej (p/ 3,0).

Pre kyslé aminokyseliny (asparágová a glutámová) je izoelektrický bod pri pH oveľa nižšom ako 7 (pozri tabuľku 12.1). V tele pri fyziologických hodnotách pH (napríklad pH krvi 7,3-7,5) sú tieto kyseliny v aniónovej forme, pretože obe karboxylové skupiny sú ionizované.

Základnéα -aminokyseliny. V prípade bázických aminokyselín sa izoelektrické body nachádzajú v oblasti pH nad 7. V silne kyslom prostredí sú týmito zlúčeninami aj tribázické kyseliny, ktorých ionizačné stupne ilustruje príklad lyzínu (p/ 9,8) .

Základné aminokyseliny sa v tele nachádzajú vo forme katiónov, to znamená, že obe aminoskupiny sú protónované.

Vo všeobecnosti žiadna a-aminokyselina in vivonie je vo svojom izoelektrickom bode a nespadá do stavu zodpovedajúceho najnižšej rozpustnosti vo vode. Všetky aminokyseliny v tele sú v iónovej forme.

12.1.4. Analyticky dôležité reakcie α -aminokyseliny

α-Aminokyseliny ako heterofunkčné zlúčeniny vstupujú do reakcií charakteristických pre karboxylovú aj aminoskupinu. Niektoré chemické vlastnosti aminokyselín sú spôsobené funkčnými skupinami v radikále. Táto časť pojednáva o reakciách, ktoré majú praktický význam pre identifikáciu a analýzu aminokyselín.

Esterifikácia.Keď aminokyseliny reagujú s alkoholmi v prítomnosti kyslého katalyzátora (napríklad plynného chlorovodíka), získajú sa estery vo forme hydrochloridov s dobrým výťažkom. Na izoláciu voľných esterov sa na reakčnú zmes pôsobí plynným amoniakom.

Estery aminokyselín nemajú dipolárnu štruktúru, preto sa na rozdiel od materských kyselín rozpúšťajú v organických rozpúšťadlách a sú prchavé. Glycín je teda kryštalická látka s vysokou teplotou topenia (292 °C) a jeho metylester je kvapalina s teplotou varu 130 °C. Analýza esterov aminokyselín sa môže uskutočniť pomocou plynovej kvapalinovej chromatografie.

Reakcia s formaldehydom. Praktický význam má reakcia s formaldehydom, ktorá je základom kvantitatívneho stanovenia aminokyselín metódou titrácia formolu(Sørensenova metóda).

Amfotérny charakter aminokyselín neumožňuje priamu titráciu alkáliou na analytické účely. Interakciou aminokyselín s formaldehydom vznikajú relatívne stabilné aminoalkoholy (pozri 5.3) - N-hydroxymetylderiváty, ktorých voľná karboxylová skupina sa potom titruje alkáliou.

Kvalitatívne reakcie. Charakteristickým znakom chémie aminokyselín a bielkovín je použitie mnohých kvalitatívnych (farebných) reakcií, ktoré predtým tvorili základ chemickej analýzy. V súčasnosti, keď sa výskum uskutočňuje pomocou fyzikálno-chemických metód, sa na detekciu α-aminokyselín naďalej používa mnoho kvalitatívnych reakcií, napríklad v chromatografickej analýze.

Chelatácia. S katiónmi ťažkých kovov tvoria α-aminokyseliny ako bifunkčné zlúčeniny intrakomplexné soli, napríklad s čerstvo pripraveným hydroxidom meďnatým sa za miernych podmienok získajú dobre kryštalizujúce cheláty

modré medi(11) soli (jedna z nešpecifických metód na detekciu α-aminokyselín).

Ninhydrínová reakcia. Všeobecnou kvalitatívnou reakciou α-aminokyselín je reakcia s ninhydrínom. Reakčný produkt má modrofialovú farbu, ktorá sa používa na vizuálnu detekciu aminokyselín na chromatogramoch (na papieri, v tenkej vrstve), ako aj na spektrofotometrické stanovenie na analyzátoroch aminokyselín (produkt absorbuje svetlo v oblasti 550-570 nm).

Deaminácia. V laboratórnych podmienkach sa táto reakcia uskutočňuje pôsobením kyseliny dusitej na α-aminokyseliny (pozri 4.3). V tomto prípade sa vytvorí zodpovedajúca α-hydroxykyselina a uvoľní sa plynný dusík, ktorého objem sa použije na určenie množstva zreagovanej aminokyseliny (metóda Van-Slyke).

Xantoproteínová reakcia. Táto reakcia sa využíva na detekciu aromatických a heterocyklických aminokyselín – fenylalanínu, tyrozínu, histidínu, tryptofánu. Napríklad pri pôsobení koncentrovanej kyseliny dusičnej na tyrozín vzniká nitroderivát sfarbený do žlta. V alkalickom prostredí sa farba stáva oranžovou v dôsledku ionizácie fenolovej hydroxylovej skupiny a zvýšeného príspevku aniónu ku konjugácii.

Existuje aj množstvo súkromných reakcií, ktoré umožňujú detekciu jednotlivých aminokyselín.

tryptofán detekovaný reakciou s p-(dimetylamino)benzaldehydom v kyseline sírovej objavením sa červenofialového sfarbenia (Ehrlichova reakcia). Táto reakcia sa používa na kvantitatívnu analýzu tryptofánu v produktoch rozkladu proteínov.

cysteín detekovaný prostredníctvom niekoľkých kvalitatívnych reakcií založených na reaktivite merkaptoskupiny, ktorú obsahuje. Napríklad, keď sa proteínový roztok s octanom olovnatým (CH3COO)2Pb zahrieva v alkalickom médiu, vytvorí sa čierna zrazenina sulfidu olovnatého PbS, čo naznačuje prítomnosť cysteínu v proteínoch.

12.1.5. Biologicky dôležité chemické reakcie

V tele sa pod vplyvom rôznych enzýmov uskutočňuje množstvo dôležitých chemických premien aminokyselín. Takéto transformácie zahŕňajú transamináciu, dekarboxyláciu, elimináciu, aldolové štiepenie, oxidačnú deamináciu a oxidáciu tiolových skupín.

Transaminácia je hlavnou cestou biosyntézy α-aminokyselín z α-oxokyselín. Donorom aminoskupiny je aminokyselina prítomná v bunkách v dostatočnom množstve alebo nadbytku a jej akceptorom je α-oxokyselina. V tomto prípade sa aminokyselina premení na oxokyselinu a oxokyselina na aminokyselinu so zodpovedajúcou štruktúrou radikálov. Výsledkom je, že transaminácia je reverzibilný proces výmeny aminoskupín a oxoskupín. Príkladom takejto reakcie je výroba kyseliny l-glutámovej z kyseliny 2-oxoglutárovej. Donorovou aminokyselinou môže byť napríklad kyselina l-asparágová.

α-Aminokyseliny obsahujú aminoskupinu priťahujúcu elektróny (presnejšie protónovanú aminoskupinu NH) v polohe α ku karboxylovej skupine 3 +), a preto je schopný dekarboxylácie.

Elimináciacharakteristické pre aminokyseliny, v ktorých bočný radikál v polohe p ku karboxylovej skupine obsahuje funkčnú skupinu priťahujúcu elektróny, napríklad hydroxyl alebo tiol. Ich eliminácia vedie k intermediárnym reaktívnym α-enaminokyselinám, ktoré sa ľahko transformujú na tautomérne iminokyseliny (analógia s keto-enol tautomériou). V dôsledku hydratácie na väzbe C=N a následnej eliminácie molekuly amoniaku sa α-iminokyseliny premieňajú na α-oxokyseliny.

Tento typ transformácie sa nazýva eliminácia-hydratácia. Príkladom je výroba kyseliny pyrohroznovej zo serínu.

Aldolové štiepenie sa vyskytuje v prípade α-aminokyselín, ktoré obsahujú hydroxylovú skupinu v polohe β. Napríklad serín sa rozkladá na glycín a formaldehyd (ten sa neuvoľňuje vo voľnej forme, ale okamžite sa viaže na koenzým).

Oxidačná deaminácia sa môže uskutočniť za účasti enzýmov a koenzýmu NAD+ alebo NADP+ (pozri 14.3). α-Aminokyseliny môžu byť premenené na α-oxokyseliny nielen transamináciou, ale aj oxidačnou deamináciou. Napríklad kyselina a-oxoglutarová vzniká z kyseliny l-glutámovej. V prvom štádiu reakcie sa kyselina glutámová dehydrogenuje (oxiduje) na kyselinu α-iminoglutarovú

kyseliny. V druhom štádiu nastáva hydrolýza, ktorej výsledkom je kyselina α-oxoglutarová a amoniak. Stupeň hydrolýzy prebieha bez účasti enzýmu.

Reakcia redukčnej aminácie α-oxokyselín prebieha v opačnom smere. Kyselina α-oxoglutarová, vždy obsiahnutá v bunkách (ako produkt metabolizmu sacharidov), sa týmto spôsobom premieňa na kyselinu L-glutámovú.

Oxidácia tiolových skupín je základom interkonverzií cysteínových a cystínových zvyškov, ktoré poskytujú množstvo redoxných procesov v bunke. Cysteín, ako všetky tioly (pozri 4.1.2), sa ľahko oxiduje na disulfid, cystín. Disulfidová väzba v cystíne sa ľahko redukuje za vzniku cysteínu.

Vzhľadom na schopnosť tiolovej skupiny ľahko oxidovať, cysteín vykonáva ochrannú funkciu, keď je telo vystavené látkam s vysokou oxidačnou kapacitou. Okrem toho to bol prvý liek, ktorý vykazoval protiradiačné účinky. Cysteín sa používa vo farmaceutickej praxi ako stabilizátor liekov.

Konverzia cysteínu na cystín vedie k tvorbe disulfidových väzieb, ako je napríklad redukovaný glutatión

(pozri 12.2.3).

12.2. Primárna štruktúra peptidov a proteínov

Bežne sa predpokladá, že peptidy obsahujú až 100 aminokyselinových zvyškov v molekule (čo zodpovedá molekulovej hmotnosti do 10 tisíc) a proteíny obsahujú viac ako 100 aminokyselinových zvyškov (molekulová hmotnosť od 10 tisíc do niekoľkých miliónov) .

Na druhej strane v skupine peptidov je obvyklé rozlišovať oligopeptidy(peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou) obsahujúce nie viac ako 10 aminokyselinových zvyškov v reťazci a polypeptidy, ktorého reťazec obsahuje až 100 aminokyselinových zvyškov. Makromolekuly s počtom aminokyselinových zvyškov blížiacim sa alebo mierne presahujúcim 100 nerozlišujú medzi polypeptidmi a proteínmi; tieto termíny sa často používajú ako synonymá.

Molekula peptidu a proteínu môže byť formálne reprezentovaná ako produkt polykondenzácie a-aminokyselín, ku ktorej dochádza pri vytváraní peptidovej (amidovej) väzby medzi monomérnymi jednotkami (schéma 12.2).

Dizajn polyamidového reťazca je rovnaký pre celú škálu peptidov a proteínov. Tento reťazec má nerozvetvenú štruktúru a pozostáva zo striedajúcich sa peptidových (amidových) skupín -CO-NH- a fragmentov -CH(R)-.

Jeden koniec reťazca obsahuje aminokyselinu s voľnou NH skupinou 2, sa nazýva N-koniec, druhý sa nazýva C-koniec,

Schéma 12.2.Princíp konštrukcie peptidového reťazca

ktorý obsahuje aminokyselinu s voľnou skupinou COOH. Peptidové a proteínové reťazce sú zapísané od N-konca.

12.2.1. Štruktúra peptidovej skupiny

V peptidovej (amidovej) skupine -CO-NH- je atóm uhlíka v stave hybridizácie sp2. Osamelý pár elektrónov atómu dusíka vstupuje do konjugácie s π-elektrónmi dvojitej väzby C=O. Z hľadiska elektrónovej štruktúry je peptidová skupina trojcentrovým p,π-konjugovaným systémom (pozri 2.3.1), elektrónová hustota je posunutá smerom k elektronegatívnejšiemu atómu kyslíka. Atómy C, O a N tvoriace konjugovaný systém sú umiestnené v rovnakej rovine. Distribúciu elektrónovej hustoty v amidovej skupine možno znázorniť pomocou hraničných štruktúr (I) a (II) alebo posunu elektrónovej hustoty ako výsledku +M- a -M-efektov skupín NH a C=O, v tomto poradí. (III).

V dôsledku konjugácie dochádza k určitému zarovnaniu dĺžok väzieb. Dvojitá väzba C=O sa predĺži na 0,124 nm v porovnaní s obvyklou dĺžkou 0,121 nm a väzba C-N sa skráti - 0,132 nm v porovnaní s 0,147 nm v bežnom prípade (obr. 12.1). Planárny konjugovaný systém v peptidovej skupine spôsobuje ťažkosti s rotáciou okolo C-N väzby (rotačná bariéra je 63-84 kJ/mol). Elektronická štruktúra teda určuje pomerne tuhý plochýštruktúra peptidovej skupiny.

Ako je možné vidieť z obr. 12.1 sú α-uhlíkové atómy aminokyselinových zvyškov umiestnené v rovine peptidovej skupiny na opačných stranách väzby C-N, t.j. vo výhodnejšej polohe trans: bočné radikály R aminokyselinových zvyškov budú v tomto prípade najvzdialenejšie od seba vo vesmíre.

Polypeptidový reťazec má prekvapivo jednotnú štruktúru a môže byť reprezentovaný ako séria navzájom umiestnených pod uhlom.

Ryža. 12.1.Planárne usporiadanie peptidovej skupiny -CO-NH- a α-uhlíkových atómov aminokyselinových zvyškov

k sebe roviny peptidových skupín navzájom spojených cez a-uhlíkové atómy väzbami Ca-N a Ca-Csp 2 (obr. 12.2). Rotácia okolo týchto jednoduchých väzieb je veľmi obmedzená v dôsledku ťažkostí s priestorovým umiestnením vedľajších radikálov aminokyselinových zvyškov. Elektronická a priestorová štruktúra peptidovej skupiny teda do značnej miery určuje štruktúru polypeptidového reťazca ako celku.

Ryža. 12.2.Relatívna poloha rovín peptidových skupín v polypeptidovom reťazci

12.2.2. Zloženie a sekvencia aminokyselín

Pri rovnomerne zostavenom polyamidovom reťazci určujú špecifickosť peptidov a proteínov dve najdôležitejšie charakteristiky – zloženie aminokyselín a sekvencia aminokyselín.

Aminokyselinové zloženie peptidov a proteínov je povahou a kvantitatívnym pomerom ich a-aminokyselín.

Zloženie aminokyselín sa určuje analýzou hydrolyzátov peptidov a proteínov, najmä chromatografickými metódami. V súčasnosti sa takáto analýza vykonáva pomocou analyzátorov aminokyselín.

Amidové väzby sú schopné hydrolýzy v kyslom aj alkalickom prostredí (pozri 8.3.3). Peptidy a bielkoviny sa hydrolyzujú za vzniku buď kratších reťazcov – ide o tzv čiastočná hydrolýza, alebo zmes aminokyselín (v iónovej forme) - úplná hydrolýza. Hydrolýza sa zvyčajne vykonáva v kyslom prostredí, pretože mnohé aminokyseliny sú nestabilné v podmienkach alkalickej hydrolýzy. Je potrebné poznamenať, že amidové skupiny asparagínu a glutamínu tiež podliehajú hydrolýze.

Primárna štruktúra peptidov a proteínov je aminokyselinová sekvencia, t.j. poradie striedania a-aminokyselinových zvyškov.

Primárna štruktúra je určená postupným odstránením aminokyselín z každého konca reťazca a ich identifikáciou.

12.2.3. Štruktúra a nomenklatúra peptidov

Názvy peptidov sú konštruované sekvenčným zoznamom aminokyselinových zvyškov, počínajúc od N-konca, s pridaním prípony-il, okrem poslednej C-koncovej aminokyseliny, pre ktorú je zachovaný jej úplný názov. Inými slovami, mená

aminokyseliny, ktoré vstúpili do tvorby peptidovej väzby vďaka „svojej“ skupine COOH, končia v názve peptidu s -il: alanil, valyl atď. (pre zvyšky kyseliny asparágovej a kyseliny glutámovej sa používajú názvy „aspartyl“ a „glutamyl“). Názvy a symboly aminokyselín označujú ich príslušnosť l -riadok, pokiaľ nie je uvedené inak ( d alebo dl).

Niekedy v skrátenom zápise symboly H (ako súčasť aminoskupiny) a OH (ako súčasť karboxylovej skupiny) označujú nesubstitúciu funkčných skupín koncových aminokyselín. Tento spôsob je vhodný na zobrazenie funkčných derivátov peptidov; napríklad amid vyššie uvedeného peptidu na C-koncovej aminokyseline je napísaný H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidy sa nachádzajú vo všetkých organizmoch. Na rozdiel od bielkovín majú heterogénnejšie zloženie aminokyselín, najmä pomerne často obsahujú aminokyseliny d -riadok. Štruktúrne sú tiež rozmanitejšie: obsahujú cyklické fragmenty, rozvetvené reťazce atď.

Jedným z najbežnejších predstaviteľov tripeptidov je glutatión- nachádza sa v tele všetkých živočíchov, rastlín a baktérií.

Cysteín v zložení glutatiónu umožňuje existenciu glutatiónu v redukovanej aj oxidovanej forme.

Glutatión sa podieľa na množstve redoxných procesov. Funguje ako proteínový chránič, teda látka, ktorá chráni proteíny s voľnými SH tiolovými skupinami pred oxidáciou s tvorbou disulfidových väzieb -S-S-. To platí pre tie proteíny, pre ktoré je takýto proces nežiaduci. V týchto prípadoch glutatión preberá pôsobenie oxidačného činidla a tým „chráni“ proteín. Počas oxidácie glutatiónu dochádza v dôsledku disulfidovej väzby k intermolekulárnemu zosieťovaniu dvoch tripeptidových fragmentov. Proces je reverzibilný.

12.3. Sekundárna štruktúra polypeptidov a proteínov

Polypeptidy a proteíny s vysokou molekulovou hmotnosťou sa spolu s primárnou štruktúrou vyznačujú aj vyššími úrovňami organizácie, ktoré sú tzv sekundárne, terciárne A kvartérštruktúry.

Sekundárna štruktúra je opísaná priestorovou orientáciou hlavného polypeptidového reťazca, terciárna štruktúra trojrozmernou architektúrou celej molekuly proteínu. Sekundárna aj terciárna štruktúra sú spojené s usporiadaným usporiadaním makromolekulového reťazca v priestore. Terciárna a kvartérna štruktúra proteínov je diskutovaná v kurze biochémie.

Výpočtom sa ukázalo, že jednou z najpriaznivejších konformácií pre polypeptidový reťazec je usporiadanie v priestore vo forme pravotočivej špirály, tzv. α-helix(obr. 12.3, a).

Priestorové usporiadanie α-helikálneho polypeptidového reťazca si možno predstaviť tak, že sa ovíja okolo určitého

Ryža. 12.3.a-helikálna konformácia polypeptidového reťazca

valec (pozri obr. 12.3, b). V priemere je 3,6 aminokyselinových zvyškov na otáčku špirály, stúpanie špirály je 0,54 nm a priemer je 0,5 nm. Roviny dvoch susedných peptidových skupín sú umiestnené pod uhlom 108° a postranné radikály aminokyselín sú umiestnené na vonkajšej strane špirály, t.j. smerujú akoby z povrchu valca.

Hlavnú úlohu pri zabezpečovaní takejto konformácie reťazca zohrávajú vodíkové väzby, ktoré sa v α-helixe tvoria medzi karbonylovým atómom kyslíka každého prvého a atómom vodíka NH skupiny každého piateho aminokyselinového zvyšku.

Vodíkové väzby sú nasmerované takmer rovnobežne s osou α-helixu. Udržujú reťaz skrútenú.

Typicky proteínové reťazce nie sú úplne špirálovité, ale iba čiastočne. Proteíny ako myoglobín a hemoglobín obsahujú pomerne dlhé α-helikálne oblasti, ako je myoglobínový reťazec

75 % špirálovito. V mnohých iných proteínoch môže byť podiel helikálnych oblastí v reťazci malý.

Ďalším typom sekundárnej štruktúry polypeptidov a proteínov je β-štruktúra, tiež nazývaný skladaný list, alebo zložená vrstva. Predĺžené polypeptidové reťazce sú usporiadané do zložených listov, spojených mnohými vodíkovými väzbami medzi peptidovými skupinami týchto reťazcov (obr. 12.4). Mnohé proteíny obsahujú α-helikálne aj β-listové štruktúry.

Ryža. 12.4.Sekundárna štruktúra polypeptidového reťazca vo forme zloženého listu (β-štruktúra)

Aminokyseliny, proteíny a peptidy sú príklady zlúčenín opísaných nižšie. Mnoho biologicky aktívnych molekúl obsahuje niekoľko chemicky odlišných funkčných skupín, ktoré môžu interagovať medzi sebou a navzájom so svojimi funkčnými skupinami.

Aminokyseliny.

Aminokyseliny- organické bifunkčné zlúčeniny, ktoré obsahujú karboxylovú skupinu - UNS a aminoskupina je N.H. 2 .

Samostatné α A β - aminokyseliny:

Väčšinou sa vyskytuje v prírode α -kyseliny. Proteíny obsahujú 19 aminokyselín a jednu iminokyselinu ( C5H9NIE 2 ):

Najjednoduchšie aminokyselina- glycín. Zvyšné aminokyseliny možno rozdeliť do nasledujúcich hlavných skupín:

1) homológy glycínu - alanín, valín, leucín, izoleucín.

Získanie aminokyselín.

Chemické vlastnosti aminokyselín.

Aminokyseliny- ide o amfotérne zlúčeniny, pretože obsahujú 2 opačné funkčné skupiny - aminoskupinu a hydroxylovú skupinu. Preto reagujú s kyselinami aj zásadami:

Acidobázická transformácia môže byť reprezentovaná ako: