6. Glutelíny
7. Skleroproteíny (proteinoidy)
albumín. Najbežnejšia skupina bielkovín. Vyznačujú sa vysokým obsahom leucínu (15 %) a nízkym obsahom glycínu. Molekulová hmotnosť - 25000-70000. Proteíny rozpustné vo vode. Zrážajú sa, keď sú roztoky nasýtené neutrálnymi soľami. Prídavok jednej soli zvyčajne nevedie k vyzrážaniu bielkovín, s výnimkou (NH 4) 2 SO 4, zrážanie zvyčajne vyžaduje zmes solí jedno- a dvojmocných katiónov (NaCl a MgSO 4, Na 2 SO 4 a MgCl2). (NH 4) 2SO 4 začína zrážať albumíny pri 65 % nasýtení a úplné vyzrážanie nastáva pri 100 % nasýtení.
Albumín tvorí 50 % bielkovín krvnej plazmy a 50 % vaječných bielkovín.
Príklady: laktoalbumín – mliečna bielkovina, ovoalbumín – vaječný albumín, séroalbumín – krvné sérum.
Globulíny. Najpočetnejšia skupina bielkovín v tele zvierat. Z hľadiska zloženia aminokyselín sú globulíny podobné albumínom, líšia sa však vysokým obsahom glycínu (3-4 %). Molekulová hmotnosť - 9 × 105 - 1,5 × 106. Frakcia je nerozpustná vo vode, a preto sa vyzráža, keď sa soli oddelia dialýzou. Rozpúšťajú sa v slabých roztokoch neutrálnych solí, avšak vysoké koncentrácie týchto neutrálnych solí zrážajú globulíny. Napríklad (NH 4) 2 SO 4 vysoluje globulíny pri 50 % nasýtení (nedochádza však k úplnému oddeleniu albumínov a globulínov).
Globulíny zahŕňajú srvátku, mlieko, vajcia, svalové a iné globulíny.
Distribuované v semenách olejnatých semien a strukovín. Legumín - hrach (semená), fazeolín - semená fazule, edestin - konopné semienka.
Protamíny. Vysoko zásadité proteíny s nízkou molekulovou hmotnosťou (do 12 000), ktoré spôsobujú, že niektoré prechádzajú cez celofán počas dialýzy. Protamíny sú rozpustné v slabých kyselinách a pri varení sa nezrážajú; v ich molekule je obsah diaminomonokarboxylových kyselín 50-80%, najmä veľa arginínu a 6-8 ďalších aminokyselín. Nie v protamínoch cis, tri A asp,často chýba strelnica, fén.
Protamíny sa nachádzajú v zárodočných bunkách zvierat a ľudí a tvoria väčšinu chromatínových nukleoproteínov tohto typu. Protamíny dodávajú DNA biochemickú inertnosť, ktorá je nevyhnutnou podmienkou zachovania dedičných vlastností organizmu. K syntéze protamínov dochádza počas spermatogenézy v cytoplazme zárodočnej bunky, protamíny prenikajú do bunkového jadra a ako spermie dozrievajú, vytláčajú históny z nukleotidov, čím vytvárajú silný komplex s DNA, čím chránia dedičné vlastnosti tela pred nepriaznivé účinky.
Protamíny sa vo veľkom množstve nachádzajú v spermiách rýb (salmin – losos, klupein – sleď). U zástupcov rastlín sa našli protamíny – izolované zo spór machu.
Históny. Sú to alkalické bielkoviny s molekulovou hmotnosťou 12000-30000, diaminomonokarboxylové kyseliny tvoria 20-30% (arginín, lyzín).Sú rozpustné v slabých kyselinách (0,2N HCl), zrážané amoniakom a alkoholom. Históny sú proteínovou súčasťou nukleotidov.
Históny sú súčasťou chromatínovej štruktúry a prevládajú medzi chromozomálnymi proteínmi, to znamená, že sa nachádzajú v jadrách buniek.
Históny sú evolučne konzervované proteíny. Živočíšne a rastlinné históny sa vyznačujú podobnými pomermi arginínu k lyzínu a obsahujú podobný súbor frakcií.
Prolamíny. Sú to bielkoviny rastlinného pôvodu. Mierne rozpustný vo vode, vysoko rozpustný v 60-80% etylalkohole. Obsahujú veľa aminokyseliny prolín (odtiaľ názov prolamín), ako aj kyselinu glutámovú. Vo veľmi malých množstvách tieto proteíny obsahujú liz, arg, gly. Prolamíny sú charakteristické výlučne pre semená obilnín, kde pôsobia ako zásobné proteíny: v semenách pšenice a raže - proteín gliadín, v semenách jačmeňa - hordeín a v kukurici - zeín.
Glutelíny. Dobre rozpustný v alkalických roztokoch (0,2-2% NaOH). Ide o rastlinný proteín nachádzajúci sa v semenách obilnín a iných plodín, ako aj v zelených častiach rastlín. Komplex v zásadách rozpustných bielkovín v semenách pšenice sa nazýva glutenín, v ryži - oryzenín. Gliadín z pšeničných semien v kombinácii s glutenínom vytvára lepok, ktorého vlastnosti do značnej miery určujú technologické kvality múky a cesta.
Skleroproteíny (proteinoidy). Proteíny podporných tkanív (kosti, chrupavky, šľachy, vlna, vlasy). Charakteristickým znakom je jeho nerozpustnosť vo vode, soľných roztokoch, zriedených kyselinách a zásadách. Nie je hydrolyzovaný enzýmami tráviaceho traktu. Proteinoidy sú fibrilárne proteíny. Bohaté na glycín, prolín, cystín, žiadny fenylalanín, tyrozín, tryptofán, histidín, metionín, treonín.
Príklady proteinoidov: kolagén, prokolagén, elastín, keratíny.
Komplexné proteíny (proteidy)
Obsahuje dve zložky – proteínovú a nebielkovinovú.
Proteínová časť je jednoduchý proteín. Nebielkovinová časť je protetická skupina (z gréckeho prostheto - pridávam, pridávam).
V závislosti od chemickej povahy protetickej skupiny sa proteidy delia na:
Kyslé glykoproteíny zahŕňajú mucíny a mukoidy.
Mucins- základ telesného hlienu (sliny, žalúdočná a črevná šťava). Ochranná funkcia: znižuje podráždenie sliznice tráviaceho traktu. Mucíny sú odolné voči pôsobeniu enzýmov, ktoré hydrolyzujú proteín.
Mukoidný s - proteíny synoviálnej tekutiny kĺbov, chrupaviek, tekutiny očnej gule. Plnia ochrannú funkciu a pôsobia ako mazivo v pohybovom aparáte.
Nukleoproteíny. Všetky nukleové kyseliny sú rozdelené do dvoch typov v závislosti od toho, ktorý monosacharid je zahrnutý v kompozícii. Nukleová kyselina sa nazýva ribonukleová kyselina (RNA), ak obsahuje ribózu, alebo deoxyribonukleová kyselina (DNA), ak obsahuje deoxyribózu.
Za účasti nukleových kyselín dochádza k tvorbe bielkovín, ktoré sú materiálnym základom všetkých životných procesov. Informácie, ktoré určujú štrukturálne vlastnosti proteínov, sú „zaznamenané“ v DNA a prenášané molekulami DNA počas niekoľkých generácií. RNA sú povinnými a primárnymi účastníkmi samotného mechanizmu biosyntézy proteínov. V tomto ohľade telo obsahuje najmä veľa RNA v tých tkanivách, v ktorých sa intenzívne tvoria proteíny.
Nukleoproteíny sú komplexné bielkoviny, ktoré obsahujú bielkovinovú zložku (protamíny, históny) a nebielkovinovú zložku – nukleové kyseliny.
Chromoproteíny. Chromoproteíny zahŕňajú komplexné proteíny, v ktorých neproteínovú časť tvoria farebné zlúčeniny patriace do rôznych tried organických látok: porfyrínové štruktúry, flavínadeníndinukleotid (FAD), flavínadenínmononukleotid (FMN) atď.
Porfyrínový kruh s koordinovaným iónom železa je ako protetická súčasť zaradený do množstva redoxných enzýmov (kataláza, peroxidáza) a do skupiny nosičov elektrónov - cytochrómov. Flavíndehydrogenázy alebo „žlté respiračné enzýmy“ – flavoproteíny (FP) – sú tiež chromoproteíny. Proteínová časť ich molekuly je spojená s FAD alebo FMN. Typické chromoproteíny sú rodopsín a krvný hemoglobín.
Metaloproteíny. Komplexy kovových iónov s proteínmi, v ktorých sú kovové ióny naviazané priamo na proteín, sú neoddeliteľnou súčasťou proteínových molekúl.
Metaloproteíny často obsahujú kovy ako Cu, Fe, Zn, Mo atď. Typickými metaloproteínmi sú niektoré enzýmy obsahujúce tieto kovy, ako aj Mn, Ni, Se, Ca atď.
Medzi metaloproteíny patria cytochrómy – proteíny dýchacieho reťazca obsahujúce železo.
Objavené proteíny - selenoproteíny, v ktorých je selén najpravdepodobnejšie kovalentne naviazaný na aromatickú alebo heterocyklickú skupinu. Jeden zo selenoproteínov sa nachádza vo svaloch zvierat.
Proteín obsahujúci vanád bol nájdený v niektorých morských živočíchoch - vanadochróm, ktorý je s najväčšou pravdepodobnosťou nosičom kyslíka.
Lipoproteíny. Protetickou skupinou v týchto komplexných proteínoch sú rôzne tukom podobné látky – lipidy. Spojenie medzi zložkami lipoproteínov môže mať rôzny stupeň pevnosti.
Lipoproteíny obsahujú polárne aj neutrálne lipidy, ako aj cholesterol a jeho estery. Lipoproteíny sú základnými zložkami všetkých bunkových membrán, kde ich neproteínovú časť predstavujú najmä polárne lipidy – fosfolipidy, glykolipidy. Lipoproteíny sú vždy prítomné v krvi. Lipoproteín obsahujúci inozitoldifosfát je izolovaný z bielej hmoty mozgu, medzi lipoproteíny sivej hmoty mozgu patria sfingolipidy. V rastlinách je významná časť fosfolipidov v protoplazme tiež vo forme lipoproteínov.
Sú známe komplexy lipidov a proteínov, ktorých proteínová časť obsahuje veľa hydrofóbnych aminokyselín, často prevažuje lipidová zložka nad proteínovou. Výsledkom je, že takéto komplexné proteíny sú rozpustné napríklad v zmesi chloroformu a metanolu. Komplexy tohto druhu sa nazývajú proteolipidy. Vo veľkom množstve sa nachádzajú v myelínových obaloch nervových buniek, ako aj v synaptických membránach a vnútorných membránach mitochondrií.
Funkciou lipoproteínov je transport lipidov v tele.
Enzýmové proteíny. Veľká skupina proteidov, vybudovaných z jednoduchých proteínov a prostetických skupín rôzneho charakteru, ktoré plní funkcie biologických katalyzátorov. Nebielkovinové zložky - vitamíny, mono- a dinukleotidy, tripeptidy, fosforové estery monosacharidov.
Vzhľadom na obrovské množstvo možných kombinácií pri syntéze bielkovín z 20 aminokyselín existuje veľa rôznych aminokyselinových sekvencií, z ktorých každá potenciálne zodpovedá špecifickému proteínu. Všetky tieto proteíny možno ľahko zoskupiť do samostatných tried, pričom zdôrazňujú špecifickú vlastnosť - funkciu alebo štrukturálne vlastnosti.
Klasifikácia podľa funkcie
V súlade s biologickými funkciami sa rozlišujú:
- štrukturálne proteíny (kolagén, keratín),
- enzymatické (pepsín, amyláza),
- transport (transferín, albumín, hemoglobín),
- rezervná strava (vaječné a obilné bielkoviny),
- kontraktilné a motorické (aktín, myozín, tubulín),
- ochranné (imunoglobulíny, trombín, fibrinogén),
- regulačné (somatotropný hormón, adrenokortikotropný hormón, inzulín).
Klasifikácia podľa štruktúry
V závislosti od tvaru molekuly sa rozlišujú globulárne a fibrilárne proteíny. IN guľovitý V proteínoch je pomer pozdĺžnej a priečnej osi menší ako 10 a vo väčšine prípadov nie viac ako 3-4. Tieto proteíny sa vyznačujú kompaktným trojrozmerným skladaním polypeptidových reťazcov. Napríklad: inzulín, albumín, globulíny krvnej plazmy.
Fibrilárne proteíny majú osový pomer väčší ako 10. Pozostávajú zo zväzkov polypeptidových reťazcov navinutých v špirále na sebe a navzájom spojených priečnymi kovalentnými a vodíkovými väzbami. Vykonávať ochranné a štrukturálne funkcie. Napríklad: keratín, myozín, kolagén.
Podľa počtu proteínových reťazcov izolované v jednej molekule monomérny proteíny, ktoré majú jednu podjednotku (protomér) a polymér proteíny, ktoré majú niekoľko podjednotiek. Napríklad do monomérny proteíny zahŕňajú albumín, myoglobín, polymér- hemoglobín (4 podjednotky), enzýmy laktátdehydrogenáza a kreatínkináza (4 a 2 podjednotky), hexokináza (2 podjednotky). Podjednotky v proteíne môžu mať rovnakú alebo odlišnú štruktúru.
Existujú aj väčšie bielkoviny. Patria sem E. coli RNA polymeráza – 5 reťazcov, aspartát karbamoyltransferáza – 12 protomérov, glutamínsyntetáza – 12 protomérov, pyruvátdehydrogenáza – 72 proteínových reťazcov.
Podľa chemického zloženia všetky bielkoviny sa delia na jednoduché A komplexné. Jednoduché bielkoviny obsahujú vo svojej štruktúre iba aminokyseliny (
Kreatínfosfokináza, enzým podieľajúci sa na regenerácii ATP pri svalovej kontrakcii, pozostáva z 2 podjednotiek - B (mozog) a M (sval) v rôznych kombináciách: BB, VM, MM. Spolu 3 izoenzýmy -
KLASIFIKÁCIA PROTEÍNOV
A. P O FUNKCIE
Pozri vyššie "Funkcie bielkovín"
B. BUDOVA
1. Podľa tvaru molekuly:
Guľový – pomer pro-
pozdĺžna a priečna os sú
<10 и в большинстве случаев не более 3-4. Они характеризуются компактной ук-
hladké polypeptidové reťazce. Napríklad: inzulín, albumín, globulíny krvnej plazmy.
Fibrilárny – axiálny pomer >10. Pozostávajú zo zväzkov polypeptidových reťazcov, špirálovito navinutých na sebe a navzájom spojených prierezovými kovalentnými a vodíkovými väzbami. Vykonávať ochranné a štrukturálne funkcie.
Napríklad: keratín, myozín, kolagén, fibrín.
2. Podľa počtu proteínových reťazcov v jednej molekule
monomérny - majú jednu podjednotku (protomér)
polymérne - majú niekoľko podjednotiek.
Napríklad hemoglobín (4 podjednotky), laktátdehydrogenáza (4 podjednotky), kreatínfosfokináza
(2 podjednotky), E. coli RNA polymeráza (5 reťazcov), aspartát karbamoyltransferáza (12 protoomérov), pyruvátdehydrogenáza (72 reťazcov).
3. Podľa chemického zloženia:
Jednoduché – obsahujú len aminokyseliny Komplexné – okrem aminokyselín sú tu aj nebielkovinové zložky
BIELKOVINY
Štruktúra je reprezentovaná len polypeptidovým reťazcom (albumín, inzulín).
Treba však pochopiť, že mnohé jednoduché proteíny (napríklad albumín) nie sú
existujú v „čistej“ forme, spojenia s neproteínovou skupinou sú jednoducho slabé.
albumín
Proteíny s hmotnosťou MM = 40 kDa majú kyslé vlastnosti a negatívny náboj pri fyziologickom pH, pretože obsahujú veľa kyseliny glutámovej. Ľahko sa adsorbuje
polárne a nepolárne molekuly, je nosičom mnohých látok v krvi
Globulíny – MW>100 kDa, slabo kyslé alebo neutrálne, preto sú slabo hydratované, menej stabilné a ľahšie sa zrážajú, čo sa klinicky využíva
diagnostika v „sedimentárnych“ vzorkách (tymol, Veltman).Často obsahujú uhlík
zložky ľavej vody. Niektoré sú schopné viazať určité látky: transferín (prenášač Fe), ceruloplazmín (prenášač Cu), haptoglobín (transportér Fe).
nosič hemoglobínu), hemopexín (nosič tema). Počas elektroforézy sa oddeľujú
aspoň na 4 zlomky a1, a2, b a y.
Históny
Proteíny s hmotnosťou MW = 24 kDa. Majú výrazné základné vlastnosti, t.j. pri fyziologickom pH sú kladne nabité, a preto sa viažu na DNA.
Existuje 5 typov histónov:
H1 – Liz je veľmi bohatá (29 %),
H2a – stredne bohatá Liz (11 %)
a apríl (9,5 %),
H2b – stredne bohatá Liz (16 %)
a apríl (6,5 %),
NZ – stredne bohatá Liz (10 %) a
H4 – stredne bohaté na Liz (11 %) a
Radikály aminokyselín v kompozícii
históny môžu byť enzymaticky metylované, acetylované alebo fosfo-
rilyated. Tým sa zmení celková suma
náboj a iné vlastnosti bielkovín.
Funkcia:
1. Regulovať aktivitu genómu, tj
– zasahovať do transkripcie
2. Štrukturálne – stabilizuje priestor
prirodzená štruktúra DNA.
Históny tvoria nukleozómy (7-krát skrátené), potom superhelix a „super super-
perspiral". Zúčastňujú sa teda na hustom balení DNA pri tvorbe
chromozómov. Vďaka histónom, veľkosti DNA
zmenšiť tisíckrát: koniec koncov, dĺžka DNA dosahuje 6-9 cm (10-1) a veľkosť chromozómov je
len niekoľko mikrometrov (10-6 )
Protamíny
Kolagén
Fibrilárny proteín s jedinečnou štruktúrou. Zvyčajne obsahuje monosacharidové (galaktózové) a disacharidové (galaktózovo-glukózové) zvyšky spojené s OH-
skupiny niektorých hydroxylyzínových zvyškov. Tvorí základ medzibunkových
spojivové látky šliach, kostí, chrupaviek, kože, ale nachádza sa samozrejme aj v iných tkanivách. Polypeptid
kolagénový reťazec obsahuje 1000 aminokyselín
kyseliny a pozostáva z opakujúceho sa tripletu [Gly-A-B], kde A a B sú ľubovoľné,
okrem aminokyseliny glycínu. V podstate
ale toto je alanín, jeho podiel je 11%, podiel prolínu a hydroxyprolínu je
21 %. Teda pre zvyšné
aminokyseliny tvoria len 33 %. Štruktúra prolínu a hydroxyprolínu
neumožňuje vznik a-helikálnej
štruktúra, kvôli tomu vzniká ľavotočivá špirála, kde na jednu otáčku
existujú 3 aminokyselinové zvyšky. Hydroxyláciu prolínu vykonáva enzým prolylhydroxyláza, enzým obsahujúci železo, pre jeho plné fungovanie je potrebný vitamín C (kyselina askorbová). Nedostatok kyseliny askorbovej v potravinách spôsobuje skorbut. Primáty a morčatá stratili schopnosť syntetizovať kyselinu askorbovú, a preto ju musia získavať z potravy. Byť silnou re-
regeneračné činidlo, kyselina askorbová chráni prolylhydroxylázu pred inaktiváciou, pričom udržiava redukovaný stav atómu železa v enzýme. Kolagén syntetizovaný v neprítomnosti kyseliny askorbovej sa ukazuje ako nedostatočne hydroxylovaný a nemôže vytvárať vlákna normálnej štruktúry, čo vedie k poškodeniu kože a krehkosti krvných ciev.
Molekula kolagénu je postavená z 3 polypeptidových reťazcov pretkaných do hustého zväzku - tropokolagénu (dĺžka = 30 nm, d = 1,6 nm). Polypeptid
reťazce sú navzájom pevne spojené cez e-aminoskupiny lyzínových zvyškov. Tropocol-
Lagen tvorí veľké kolagénové vlákna (d=10-300 nm). Vlákna sú veľmi pevné, sú pevnejšie ako oceľový drôt rovnakého prierezu. Priečne pruhované
fibrila je spôsobená vzájomným premiestnením molekúl tropokolagénu
navzájom presne o 1/4 ich dĺžky.
IN na koži tvoria fibrily nepravidelne tkanú a veľmi hustú sieť -
vyčinená koža je takmer čistý kolagén.
Polčas rozpadu kolagénu sa meria v týždňoch a mesiacoch. Kľúčovú úlohu v jeho metabolizme zohráva kolagenáza, ktorá štiepi tropokolagén 1/4 vzdialenosti od C-konca medzi Gly a Leu.
IN V dôsledku rozpadu kolagénu vzniká hydroxyprolín. V prípade porážky
spojivového tkaniva (Pagetova choroba, hyperparatyreóza) vylučovanie hydro-
xyprolín zvyšuje a má diagnostickú hodnotu. Ako telo starne, v tropokolagéne sa vytvára čoraz väčší počet priečnych väzieb, ktoré odstraňujú
Na základe rozdielov v zložení alebo forme.
Podľa zloženia Proteíny sú rozdelené do dvoch skupín:
Jednoduché proteíny (proteíny) pozostávajú iba z aminokyselín: protamíny a históny majú základné vlastnosti a sú súčasťou nukleoproteínov. Históny sa podieľajú na regulácii aktivity genómu. Prolamíny a glutelíny sú bielkoviny rastlinného pôvodu, ktoré tvoria väčšinu lepku. Albumíny a globulíny sú bielkoviny živočíšneho pôvodu. Krvné sérum, mlieko, vaječné bielka a svaly sú na ne bohaté.
Komplexné bielkoviny (proteidy = bielkoviny) obsahujú neproteínovú časť – prostetickú skupinu. Ak je protetickou skupinou pigment (hemoglobín, cytochrómy), potom ide o chromoproteíny. Proteíny spojené s nukleovými kyselinami sú nukleoproteíny. Lipoproteíny sú spojené s niektorými lipidmi. Fosfoproteíny – pozostávajú z bielkovín a labilného fosfátu. Mnohé z nich sú v mlieku, v centrálnom nervovom systéme a rybích vajciach. Glykoproteíny sú spojené so sacharidmi a ich derivátmi. Metaloproteíny sú proteíny, ktoré obsahujú nehémové železo a tiež tvoria koordinačné mriežky s atómami kovov v enzýmových proteínoch.
Rozlišujú sa tvarom
Globulárne proteíny sú pevne zložené polypeptidové reťazce guľovitého tvaru, pre ktoré je dôležitá terciárna štruktúra. Dobre rozpustný vo vode, v zriedených roztokoch kyselín, zásad, solí. Globulárne proteíny vykonávajú dynamické funkcie. Napríklad inzulín, krvné bielkoviny, enzýmy.
Fibrilárne proteíny sú molekuly sekundárnej štruktúry. Sú postavené z paralelných, relatívne vysoko natiahnutých peptidových reťazcov, predĺžených, zhromaždených vo zväzkoch, tvoriacich vlákna (keratín nechtov, vlasov, pavučiny, hodváb, kolagén šliach). Vykonávajú prevažne štrukturálnu funkciu.
Funkcie bielkovín:
Stavba – bielkoviny sa podieľajú na tvorbe bunkových a mimobunkových štruktúr: sú súčasťou bunkových membrán, vlny, vlasov, šliach, cievnych stien atď.
Transport – niektoré bielkoviny sú schopné na seba naviazať rôzne látky a transportovať (dopravovať) ich z jedného miesta v bunke do druhého, a do rôznych tkanív a orgánov tela. Krvný proteín hemoglobín viaže kyslík a transportuje ho z pľúc do všetkých tkanív a orgánov az nich prenáša oxid uhličitý do pľúc. Zloženie bunkových membrán zahŕňa špeciálne proteíny, ktoré zabezpečujú aktívny a prísne selektívny prenos určitých látok a iónov z bunky a do bunky - prebieha výmena s vonkajším prostredím.
Regulačná funkcia – podieľa sa na regulácii metabolizmu. Hormóny ovplyvňujú aktivitu enzýmov, spomaľujú alebo urýchľujú metabolické procesy, menia priepustnosť bunkových membrán, udržiavajú stálu koncentráciu látok v krvi a bunkách a podieľajú sa na rastovom procese. Hormón inzulín reguluje hladinu cukru v krvi zvýšením priepustnosti bunkových membrán pre glukózu, podporuje syntézu glykogénu a zvyšuje tvorbu tukov zo sacharidov.
Ochranná funkcia = Imunologická. V reakcii na prenikanie cudzích proteínov alebo mikroorganizmov (antigénov) do tela sa vytvárajú špeciálne proteíny - protilátky, ktoré ich dokážu viazať a neutralizovať. K syntéze imunoglobulínov dochádza v lymfocytoch. Fibrín, vytvorený z fibrinogénu, pomáha zastaviť krvácanie.
Funkcia motora. Kontraktilné proteíny zabezpečujú pohyb buniek a vnútrobunkových štruktúr: tvorbu pseudopódií, blikanie mihalníc, bitie bičíkov, svalovú kontrakciu a pohyb listov v rastlinách.
Funkcia signálu. Povrchová membrána bunky obsahuje zabudované proteínové molekuly, ktoré môžu meniť svoju terciárnu štruktúru v reakcii na faktory prostredia. Takto sa prijímajú signály z vonkajšieho prostredia a do bunky sa prenášajú príkazy.
Funkcia ukladania. Niektoré látky sa môžu ukladať v tele. Napríklad pri rozklade hemoglobínu sa železo z tela neodstraňuje, ale ukladá sa v slezine a vytvára komplex s proteínom feritín. Medzi náhradné bielkoviny patria vaječné a mliečne bielkoviny.
Energetická funkcia. Keď sa 1 g bielkovín rozloží na konečné produkty, uvoľní sa 17,6 kJ. K rozkladu dochádza najskôr na aminokyseliny a potom na vodu, amoniak a oxid uhličitý. Bielkoviny sa však využívajú ako zdroj energie pri spotrebovaní tukov a sacharidov.
Katalytická funkcia. Urýchlenie biochemických reakcií pod vplyvom bielkovín - enzýmov.
Trofický. Vyživujú embryo v počiatočných štádiách vývoja a uchovávajú biologicky cenné látky a ióny.
Lipidy
Veľká skupina organických zlúčenín, ktoré sú derivátmi trojsýtneho alkoholu glycerolu a vyšších mastných kyselín. Keďže v ich molekulách prevládajú nepolárne a hydrofóbne štruktúry, sú nerozpustné vo vode, ale rozpustné v organických rozpúšťadlách.
