Proteine sind Biopolymere, deren Monomere Alpha-Aminosäurereste sind, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Aminosäuresequenz jedes Proteins ist genau definiert und wird in lebenden Organismen durch einen genetischen Code verschlüsselt, auf dessen Grundlage die Biosynthese von Proteinmolekülen erfolgt. 20 Aminosäuren sind am Aufbau von Proteinen beteiligt.
Es gibt folgende Strukturtypen von Proteinmolekülen:
- Primär. Es ist eine Aminosäuresequenz in einer linearen Kette.
- Sekundär. Dies ist eine kompaktere Stapelung von Polypeptidketten durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen. Es gibt zwei Varianten der Sekundärstruktur - Alpha-Helix und Beta-Faltung.
- Tertiär. Stellt das Legen einer Polypeptidkette in ein Kügelchen dar. In diesem Fall werden Wasserstoff- und Disulfidbindungen gebildet, und die Stabilisierung des Moleküls wird auch durch hydrophobe und ionische Wechselwirkungen von Aminosäureresten realisiert.
- Quartär. Ein Protein besteht aus mehreren Polypeptidketten, die über nicht-kovalente Bindungen miteinander interagieren.
So bilden in einer bestimmten Reihenfolge verbundene Aminosäuren eine Polypeptidkette, deren einzelne Teile sich winden oder Falten bilden. Solche Elemente von Sekundärstrukturen bilden Kügelchen, die die Tertiärstruktur des Proteins bilden. Einzelne Kügelchen interagieren miteinander und bilden komplexe Proteinkomplexe mit Quartärstruktur.
Proteinklassifizierung
Es gibt mehrere Kriterien, nach denen Proteinverbindungen klassifiziert werden können. Bei der Zusammensetzung wird zwischen einfachen und komplexen Proteinen unterschieden. Komplexe Proteinsubstanzen enthalten in ihrer Zusammensetzung Nicht-Aminosäuregruppen, deren chemische Natur unterschiedlich sein kann. Abhängig davon gibt es:
- Glykoproteine;
- Lipoproteine;
- Nukleoproteine;
- Metalloproteine;
- Phosphoproteine;
- Chromoproteine.
Es gibt auch eine Klassifizierung nach der allgemeinen Art der Struktur:
- fibrillär;
- kugelförmig;
- Membran.
Proteine werden einfache (Einkomponenten-)Proteine genannt, die nur aus Aminosäureresten bestehen. Je nach Löslichkeit werden sie in folgende Gruppen eingeteilt:
Eine solche Klassifizierung ist nicht ganz genau, da nach neueren Studien viele einfache Proteine mit einer minimalen Anzahl von Nicht-Protein-Verbindungen assoziiert sind. Die Zusammensetzung einiger Proteine umfasst also Pigmente, Kohlenhydrate und manchmal Lipide, was sie eher zu komplexen Proteinmolekülen macht.
Physikalisch-chemische Eigenschaften von Proteinen
Die physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen werden durch die Zusammensetzung und Anzahl der in ihren Molekülen enthaltenen Aminosäurereste bestimmt. Die Molekulargewichte von Polypeptiden variieren stark, von einigen Tausend bis zu einer Million oder mehr. Die chemischen Eigenschaften von Proteinmolekülen sind vielfältig, einschließlich Amphoterizität, Löslichkeit und die Fähigkeit zur Denaturierung.
Amphoter
Da Proteine sowohl saure als auch basische Aminosäuren enthalten, enthält das Molekül immer freie saure und freie basische Gruppen (COO- bzw. NH3+). Die Ladung wird durch das Verhältnis von basischen und sauren Aminosäuregruppen bestimmt. Aus diesem Grund werden Proteine „+“ geladen, wenn der pH-Wert sinkt, und umgekehrt „-“, wenn der pH-Wert steigt. Wenn der pH-Wert dem isoelektrischen Punkt entspricht, hat das Proteinmolekül keine Ladung. Amphoterität ist wichtig für die Umsetzung biologischer Funktionen, von denen eine die Aufrechterhaltung des pH-Wertes im Blut ist.
Löslichkeit
Die Einteilung von Proteinen nach der Löslichkeitseigenschaft wurde bereits oben angegeben. Die Löslichkeit von Proteinen in Wasser wird durch zwei Faktoren erklärt:
- Ladung und gegenseitige Abstoßung von Proteinmolekülen;
- die Bildung einer Hydratationshülle um das Protein - Wasserdipole interagieren mit geladenen Gruppen am äußeren Teil des Kügelchens.
Denaturierung
Die physikalisch-chemische Eigenschaft der Denaturierung ist der Prozess der Zerstörung der Sekundär-, Tertiärstruktur eines Proteinmoleküls unter dem Einfluss einer Reihe von Faktoren: Temperatur, Einwirkung von Alkoholen, Salzen von Schwermetallen, Säuren und anderen chemischen Mitteln.
Wichtig! Die Primärstruktur wird bei der Denaturierung nicht zerstört.
Chemische Eigenschaften von Proteinen, qualitative Reaktionen, Reaktionsgleichungen
Die chemischen Eigenschaften von Proteinen können am Beispiel der Reaktionen ihres qualitativen Nachweises betrachtet werden. Qualitative Reaktionen ermöglichen es, das Vorhandensein einer Peptidgruppe in einer Verbindung zu bestimmen:
1. Xanthoprotein. Wenn hohe Konzentrationen von Salpetersäure auf das Protein einwirken, bildet sich ein Niederschlag, der beim Erhitzen gelb wird.
2. Biuret. Unter Einwirkung von Kupfersulfat auf eine schwach alkalische Proteinlösung werden Komplexverbindungen zwischen Kupferionen und Polypeptiden gebildet, was mit einer violettblauen Färbung der Lösung einhergeht. Die Reaktion wird in der klinischen Praxis zur Bestimmung der Proteinkonzentration in Blutserum und anderen biologischen Flüssigkeiten verwendet.
Eine weitere wichtige chemische Eigenschaft ist der Nachweis von Schwefel in Proteinverbindungen. Dazu wird eine alkalische Eiweißlösung mit Bleisalzen erhitzt. Dabei entsteht ein bleisulfidhaltiger schwarzer Niederschlag.
Die biologische Bedeutung des Proteins
Aufgrund ihrer physikalischen und chemischen Eigenschaften erfüllen Proteine eine Vielzahl biologischer Funktionen, darunter:
- katalytisch (Enzymproteine);
- Transport (Hämoglobin);
- strukturell (Keratin, Elastin);
- kontraktil (Aktin, Myosin);
- schützend (Immunglobuline);
- Signal (Rezeptormoleküle);
- hormonell (Insulin);
- Energie.
Proteine sind wichtig für den menschlichen Körper, da sie an der Bildung von Zellen beteiligt sind, bei Tieren für die Muskelkontraktion sorgen und zusammen mit dem Blutserum viele chemische Verbindungen transportieren. Darüber hinaus sind Proteinmoleküle eine Quelle essentieller Aminosäuren und erfüllen eine Schutzfunktion, indem sie an der Produktion von Antikörpern und der Bildung von Immunität beteiligt sind.
Top 10 wenig bekannte Protein-Fakten
- Proteine wurden seit 1728 untersucht, damals isolierte der Italiener Jacopo Bartolomeo Beccari Proteine aus Mehl.
- Rekombinante Proteine sind heute weit verbreitet. Sie werden durch Modifikation des Bakteriengenoms synthetisiert. Insbesondere werden auf diese Weise Insulin, Wachstumsfaktoren und andere Eiweißverbindungen gewonnen, die in der Medizin Verwendung finden.
- In antarktischen Fischen wurden Eiweißmoleküle gefunden, die das Gefrieren von Blut verhindern.
- Das Protein Resilin zeichnet sich durch ideale Elastizität aus und ist die Grundlage der Befestigungspunkte von Insektenflügeln.
- Der Körper verfügt über einzigartige Chaperonproteine, die in der Lage sind, die korrekte native Tertiär- oder Quartärstruktur anderer Proteinverbindungen wiederherzustellen.
- Im Zellkern befinden sich Histone - Proteine, die an der Verdichtung von Chromatin beteiligt sind.
- Die molekulare Natur von Antikörpern - speziellen Schutzproteinen (Immunglobulinen) - wurde seit 1937 aktiv untersucht. Tiselius und Kabat verwendeten Elektrophorese und bewiesen, dass bei immunisierten Tieren die Gamma-Fraktion erhöht war und nach der Absorption von Serum durch das provozierende Antigen die Verteilung von Proteinen durch Fraktionen zum Bild des intakten Tieres zurückkehrte.
- Eiweiß ist ein anschauliches Beispiel für die Umsetzung einer Reservefunktion durch Eiweißmoleküle.
- Im Kollagenmolekül wird jeder dritte Aminosäurerest von Glycin gebildet.
- In der Zusammensetzung der Glykoproteine sind 15-20% Kohlenhydrate und in der Zusammensetzung der Proteoglykane beträgt ihr Anteil 80-85%.
Fazit
Proteine sind die komplexesten Verbindungen, ohne die die lebenswichtige Aktivität eines Organismus kaum vorstellbar ist. Mehr als 5.000 Proteinmoleküle wurden isoliert, aber jedes Individuum hat seinen eigenen Satz von Proteinen und dieser unterscheidet sich von anderen Individuen seiner Art.
Die wichtigsten chemischen und physikalischen Eigenschaften von Proteinen aktualisiert: 21. März 2019 von: Wissenschaftliche Artikel.Ru
Wie Sie wissen, sind Proteine die Grundlage für die Entstehung des Lebens auf unserem Planeten. Aber es war der aus Peptidmolekülen bestehende Koazervattropfen, der zur Grundlage für die Geburt von Lebewesen wurde. Das steht außer Frage, denn eine Analyse der inneren Zusammensetzung jedes Vertreters der Biomasse zeigt, dass diese Stoffe in allem vorkommen: Pflanzen, Tieren, Mikroorganismen, Pilzen, Viren. Darüber hinaus sind sie sehr vielfältig und makromolekularer Natur.
Diese Strukturen haben vier Namen, die alle Synonyme sind:
- Proteine;
- Proteine;
- Polypeptide;
- Peptide.
Eiweißmoleküle
Ihre Zahl ist wirklich unschätzbar. In diesem Fall können alle Proteinmoleküle in zwei große Gruppen unterteilt werden:
- einfach - bestehen nur aus Aminosäuresequenzen, die durch Peptidbindungen verbunden sind;
- Komplex - Struktur und Struktur des Proteins sind durch zusätzliche protolytische (prothetische) Gruppen, auch Cofaktoren genannt, gekennzeichnet.
Darüber hinaus haben komplexe Moleküle auch ihre eigene Klassifizierung.
Abstufung komplexer Peptide
- Glykoproteine sind eng verwandte Verbindungen von Protein und Kohlenhydrat. Prothetische Gruppen von Mucopolysacchariden sind in die Struktur des Moleküls eingewoben.
- Lipoproteine sind eine komplexe Verbindung aus Protein und Lipid.
- Metalloproteine - Metallionen (Eisen, Mangan, Kupfer und andere) wirken als prosthetische Gruppe.
- Nukleoproteine - die Verbindung von Protein und Nukleinsäuren (DNA, RNA).
- Phosphoproteine - die Konformation eines Proteins und eines Orthophosphorsäurerests.
- Chromoproteine sind Metalloproteinen sehr ähnlich, jedoch ist das Element, das Teil der prosthetischen Gruppe ist, ein ganzfarbiger Komplex (rot - Hämoglobin, grün - Chlorophyll usw.).
Jede betrachtete Gruppe hat eine andere Struktur und Eigenschaften von Proteinen. Auch die Funktionen, die sie erfüllen, variieren je nach Art des Moleküls.
Chemische Struktur von Proteinen
Aus dieser Sicht sind Proteine eine lange, massive Kette von Aminosäureresten, die durch spezifische Bindungen, sogenannte Peptidbindungen, miteinander verbunden sind. Von den Seitenstrukturen der Säuren gehen Äste ab - Radikale. Diese Struktur des Moleküls wurde Anfang des 21. Jahrhunderts von E. Fischer entdeckt.
Später wurden Proteine, die Struktur und Funktionen von Proteinen genauer untersucht. Es wurde deutlich, dass es nur 20 Aminosäuren sind, die die Struktur des Peptids bilden, aber sie können auf vielfältige Weise kombiniert werden. Daher die Vielfalt der Polypeptidstrukturen. Darüber hinaus können Proteine im Prozess des Lebens und der Erfüllung ihrer Funktionen eine Reihe chemischer Umwandlungen durchlaufen. Dadurch verändern sie die Struktur und es entsteht eine völlig neue Art der Verbindung.
Um die Peptidbindung zu brechen, dh das Protein, die Struktur der Ketten, zu brechen, müssen Sie sehr harte Bedingungen wählen (Einwirkung von hohen Temperaturen, Säuren oder Laugen, ein Katalysator). Dies liegt an der hohen Stärke im Molekül, nämlich in der Peptidgruppe.
Der Nachweis der Proteinstruktur im Labor erfolgt mit der Biuret-Reaktion - Exposition gegenüber dem frisch gefällten Polypeptid (II). Der Komplex aus der Peptidgruppe und dem Kupferion ergibt eine leuchtend violette Farbe.
Es gibt vier Hauptstrukturorganisationen, von denen jede ihre eigenen Strukturmerkmale von Proteinen hat.
Organisationsebenen: Primärstruktur
Wie oben erwähnt, ist ein Peptid eine Sequenz von Aminosäureresten mit oder ohne Einschlüsse, Coenzyme. Das Primäre wird also eine solche Struktur des Moleküls genannt, die natürlich, natürlich ist, wirklich Aminosäuren sind, die durch Peptidbindungen verbunden sind, und nichts weiter. Das heißt, ein Polypeptid mit einer linearen Struktur. Gleichzeitig sind die strukturellen Merkmale von Proteinen eines solchen Plans, dass eine solche Kombination von Säuren für die Erfüllung der Funktionen eines Proteinmoleküls entscheidend ist. Aufgrund des Vorhandenseins dieser Merkmale ist es nicht nur möglich, das Peptid zu identifizieren, sondern auch die Eigenschaften und die Rolle eines völlig neuen, noch nicht entdeckten Peptids vorherzusagen. Beispiele für Peptide mit natürlicher Primärstruktur sind Insulin, Pepsin, Chymotrypsin und andere.
Sekundäre Konformation
Die Struktur und Eigenschaften von Proteinen in dieser Kategorie ändern sich etwas. Eine solche Struktur kann ursprünglich aus der Natur gebildet werden oder wenn die Primärstruktur starker Hydrolyse, Temperatur oder anderen Bedingungen ausgesetzt wird.
Diese Konformation hat drei Varianten:
- Glatte, regelmäßige, stereoreguläre Spulen, die aus Aminosäureresten aufgebaut sind, die sich um die Hauptachse der Verbindung winden. Sie werden nur von denen zusammengehalten, die zwischen dem Sauerstoff einer Peptidgruppe und dem Wasserstoff einer anderen entstehen. Darüber hinaus wird die Struktur als korrekt angesehen, da die Windungen alle 4 Glieder gleichmäßig wiederholt werden. Eine solche Struktur kann entweder linkshändig oder rechtshändig sein. Aber in den meisten bekannten Proteinen überwiegt das rechtsdrehende Isomer. Solche Konformationen werden Alpha-Strukturen genannt.
- Die Zusammensetzung und Struktur von Proteinen des folgenden Typs unterscheidet sich von der vorherigen dadurch, dass Wasserstoffbrückenbindungen nicht zwischen Resten neben einer Seite des Moleküls gebildet werden, sondern zwischen deutlich entfernten und in ausreichend großem Abstand. Aus diesem Grund nimmt die gesamte Struktur die Form mehrerer wellenförmiger, serpentinenartiger Polypeptidketten an. Es gibt eine Eigenschaft, die ein Protein aufweisen muss. Die Struktur der Aminosäuren an den Ästen sollte möglichst kurz sein, wie zum Beispiel Glycin oder Alanin. Diese Art von sekundärer Konformation wird als Beta-Folien bezeichnet, da sie scheinbar zusammenkleben, wenn sie eine gemeinsame Struktur bilden.
- Die Biologie bezeichnet die dritte Art von Proteinstruktur als komplexe, verstreute, ungeordnete Fragmente, die keine Stereoregularität aufweisen und in der Lage sind, die Struktur unter dem Einfluss äußerer Bedingungen zu verändern.
Es wurden keine Beispiele für Proteine identifiziert, die von Natur aus eine Sekundärstruktur aufweisen.
Hochschulbildung
Dies ist eine ziemlich komplexe Konformation, die als "Kügelchen" bezeichnet wird. Was ist ein solches Protein? Seine Struktur basiert auf der Sekundärstruktur, jedoch kommen neue Arten von Wechselwirkungen zwischen den Atomen der Gruppierungen hinzu, und das gesamte Molekül scheint sich zusammenzurollen, was sich auf die Tatsache konzentriert, dass die hydrophilen Gruppen in das Innere des Kügelchens gerichtet sind und die hydrophobe Gruppen sind nach außen gerichtet.
Dies erklärt die Ladung des Proteinmoleküls in kolloidalen Wasserlösungen. Welche Arten von Wechselwirkungen liegen hier vor?
- Wasserstoffbrückenbindungen - bleiben zwischen den gleichen Teilen wie in der Sekundärstruktur unverändert.
- Wechselwirkungen - treten auf, wenn das Polypeptid in Wasser gelöst wird.
- Ionenanziehung - gebildet zwischen unterschiedlich geladenen Gruppen von Aminosäureresten (Radikalen).
- Kovalente Wechselwirkungen - können sich zwischen bestimmten Säurestellen bilden - Cysteinmoleküle bzw. deren Schwänze.
Somit kann die Zusammensetzung und Struktur von Proteinen mit einer Tertiärstruktur als zu Kügelchen gefaltete Polypeptidketten beschrieben werden, die ihre Konformation aufgrund verschiedener Arten chemischer Wechselwirkungen beibehalten und stabilisieren. Beispiele für solche Peptide: Phosphoglycerat-Kenase, tRNA, Alpha-Keratin, Seidenfibroin und andere.
Quartäre Struktur
Dies ist eines der komplexesten Kügelchen, die Proteine bilden. Struktur und Funktion solcher Proteine sind sehr vielseitig und spezifisch.
Was ist eine solche Konformation? Dies sind mehrere (teilweise Dutzende) große und kleine Polypeptidketten, die unabhängig voneinander gebildet werden. Aber dann verdrehen und verflechten sich alle diese Peptide aufgrund der gleichen Wechselwirkungen, die wir für die Tertiärstruktur in Betracht gezogen haben. Auf diese Weise werden komplexe Konformationskügelchen erhalten, die Metallatome, Lipidgruppen und Kohlenhydratgruppen enthalten können. Beispiele für solche Proteine sind DNA-Polymerase, Tabakvirushülle, Hämoglobin und andere.
Alle von uns betrachteten Peptidstrukturen haben ihre eigenen Identifizierungsmethoden im Labor, basierend auf modernen Möglichkeiten der Verwendung von Chromatographie, Zentrifugation, Elektronen- und optischer Mikroskopie und hoher Computertechnologie.
Funktionen ausgeführt
Struktur und Funktion von Proteinen sind eng miteinander korreliert. Das heißt, jedes Peptid spielt eine bestimmte Rolle, einzigartig und spezifisch. Es gibt auch diejenigen, die in der Lage sind, mehrere bedeutende Operationen gleichzeitig in einer lebenden Zelle durchzuführen. Es ist jedoch möglich, die Hauptfunktionen von Proteinmolekülen in den Organismen von Lebewesen in verallgemeinerter Form auszudrücken:
- Bewegung sicherstellen. Einzellige Organismen oder Organellen oder einige Arten von Zellen sind zur Fortbewegung, Kontraktion und Bewegung fähig. Dafür sorgen Proteine, die Teil der Struktur ihres Bewegungsapparates sind: Flimmerhärchen, Geißeln, Zytoplasmamembran. Wenn wir von bewegungsunfähigen Zellen sprechen, dann können Proteine zu ihrer Kontraktion beitragen (Muskelmyosin).
- Ernährungs- oder Reservefunktion. Es ist die Ansammlung von Proteinmolekülen in den Eiern, Embryonen und Samen von Pflanzen, um die fehlenden Nährstoffe weiter aufzufüllen. Bei der Spaltung ergeben Peptide Aminosäuren und biologisch aktive Substanzen, die für die normale Entwicklung lebender Organismen notwendig sind.
- Energiefunktion. Neben Kohlenhydraten können auch Proteine dem Körper Kraft geben. Beim Abbau von 1 g des Peptids werden 17,6 kJ nützliche Energie in Form von Adenosintriphosphorsäure (ATP) freigesetzt, die für lebenswichtige Prozesse verbraucht wird.
- Signal und Es besteht in der Implementierung einer sorgfältigen Überwachung laufender Prozesse und der Übertragung von Signalen von Zellen zu Geweben, von ihnen zu Organen, von letzteren zu Systemen und so weiter. Ein typisches Beispiel ist Insulin, das die Menge an Glukose im Blut streng festlegt.
- Rezeptorfunktion. Es wird durchgeführt, indem die Konformation des Peptids auf einer Seite der Membran geändert und das andere Ende in die Umstrukturierung einbezogen wird. Gleichzeitig werden das Signal und die notwendigen Informationen übermittelt. Meistens werden solche Proteine in die zytoplasmatischen Membranen von Zellen eingebaut und üben eine strenge Kontrolle über alle Substanzen aus, die sie passieren. Sie machen Sie auch auf chemische und physikalische Veränderungen in der Umgebung aufmerksam.
- Transportfunktion von Peptiden. Sie wird von Kanalproteinen und Trägerproteinen durchgeführt. Ihre Rolle ist offensichtlich – sie transportiert die notwendigen Moleküle von Teilen mit hoher zu Orten mit niedriger Konzentration. Ein typisches Beispiel ist der Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid durch Organe und Gewebe durch das Protein Hämoglobin. Sie führen auch den Transport von Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht durch die Zellmembran nach innen durch.
- strukturelle Funktion. Eines der wichtigsten von denen, die Protein ausführt. Die Struktur aller Zellen, ihrer Organellen, wird genau durch Peptide bereitgestellt. Sie geben wie ein Rahmen Form und Struktur vor. Darüber hinaus unterstützen sie es und modifizieren es bei Bedarf. Daher benötigen alle lebenden Organismen für Wachstum und Entwicklung Proteine in der Nahrung. Diese Peptide umfassen Elastin, Tubulin, Kollagen, Aktin, Keratin und andere.
- katalytische Funktion. Enzyme machen es. Zahlreich und vielfältig beschleunigen sie alle chemischen und biochemischen Reaktionen im Körper. Ohne ihre Teilnahme könnte ein gewöhnlicher Apfel im Magen in nur zwei Tagen verdaut werden, mit hoher Wahrscheinlichkeit, dass er verrottet. Unter der Wirkung von Katalase, Peroxidase und anderen Enzymen dauert dieser Vorgang zwei Stunden. Im Allgemeinen ist es dieser Rolle von Proteinen zu verdanken, dass Anabolismus und Katabolismus durchgeführt werden, dh plastisch und
Schützende Rolle
Es gibt verschiedene Arten von Bedrohungen, vor denen Proteine den Körper schützen sollen.
Erstens traumatische Reagenzien, Gase, Moleküle, Substanzen mit verschiedenen Wirkungsspektren. Peptide sind in der Lage, mit ihnen in chemische Wechselwirkung zu treten, sie in eine unschädliche Form zu überführen oder einfach zu neutralisieren.
Zweitens besteht eine physische Bedrohung durch Wunden – wenn sich das Fibrinogen-Protein nicht rechtzeitig an der Verletzungsstelle in Fibrin umwandelt, dann wird das Blut nicht gerinnen, was bedeutet, dass es nicht zu einer Blockierung kommt. Dann benötigen Sie im Gegenteil das Plasminpeptid, das in der Lage ist, das Gerinnsel aufzulösen und die Durchgängigkeit des Gefäßes wiederherzustellen.
Drittens die Bedrohung der Immunität. Die Struktur und Bedeutung von Proteinen, die die Immunabwehr bilden, sind äußerst wichtig. Antikörper, Immunglobuline, Interferone sind alle wichtige und signifikante Elemente des menschlichen Lymph- und Immunsystems. Jedes Fremdpartikel, schädliche Molekül, toter Teil der Zelle oder die gesamte Struktur wird einer sofortigen Untersuchung durch die Peptidverbindung unterzogen. Deshalb kann sich ein Mensch ohne die Hilfe von Medikamenten täglich selbst vor Infektionen und einfachen Viren schützen.
Physikalische Eigenschaften
Die Struktur eines Zellproteins ist sehr spezifisch und hängt von der ausgeübten Funktion ab. Aber die physikalischen Eigenschaften aller Peptide sind ähnlich und lassen sich auf die folgenden Merkmale reduzieren.
- Das Gewicht des Moleküls beträgt bis zu 1.000.000 Dalton.
- Kolloidale Systeme bilden sich in wässriger Lösung. Dort erhält die Struktur eine Ladung, die je nach Säuregrad des Mediums variieren kann.
- Wenn sie rauen Bedingungen (Bestrahlung, Säure oder Alkali, Temperatur usw.) ausgesetzt werden, können sie sich auf andere Konformationsebenen bewegen, dh denaturieren. Dieser Prozess ist in 90 % der Fälle irreversibel. Es gibt jedoch auch eine umgekehrte Verschiebung – die Renaturierung.
Dies sind die Haupteigenschaften der physikalischen Eigenschaften von Peptiden.
Proteinmoleküle bestehen aus Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen in einer Kette verbunden sind.
Peptidbindung entsteht bei der Bildung von Proteinen durch die Wechselwirkung der Aminogruppe ( -NH2) eine Aminosäure mit einer Carboxylgruppe ( -COOH) einer anderen Aminosäure.
Zwei Aminosäuren bilden ein Dipeptid (eine Kette aus zwei Aminosäuren) und ein Wassermolekül.
Dutzende, Hunderte und Tausende von Aminosäuremolekülen verbinden sich zu riesigen Eiweißmolekülen.
Atomgruppen werden in Proteinmolekülen viele Male wiederholt -CO-NH-; Sie heißen Amid, oder in der Proteinchemie Peptidgruppen. Dementsprechend werden Proteine als natürliche hochmolekulare Polyamide oder Polypeptide klassifiziert.
Die Gesamtzahl der natürlich vorkommenden Aminosäuren erreicht 300, aber einige von ihnen sind ziemlich selten.
Unter den Aminosäuren wird eine Gruppe der 20 wichtigsten unterschieden. Sie kommen in allen Proteinen vor und heißen Alpha-Aminosäuren.
Aus diesen zwanzig Alpha-Aminosäuren wird in den meisten Fällen die ganze Vielfalt der Proteine gebildet. Gleichzeitig ist für jedes Protein die Sequenz, in der die Reste seiner konstituierenden Aminosäuren miteinander verbunden sind, streng spezifisch. Die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen wird durch den genetischen Code des Organismus bestimmt.
Proteine und Peptide
Und Eichhörnchen, und Peptide sind aus Aminosäureresten aufgebaute Verbindungen. Die Unterschiede zwischen ihnen sind quantitativ.
Es wird angenommen dass:
· Peptide enthalten bis zu 100 Aminosäurereste in einem Molekül
(was einem Molekulargewicht bis 10.000 entspricht) und
· Eichhörnchen- über 100 Aminosäurereste
(Molekulargewicht von 10.000 bis zu mehreren Millionen).
In der Gruppe der Peptide ist es wiederum üblich zu unterscheiden:
· Oligopeptide(Peptide mit niedrigem Molekulargewicht),
in der Kette nicht mehr enthalten 10
Aminosäurereste und
· Polypeptide, deren Kette bis zu umfasst 100 Aminosäurereste.
Für Makromoleküle mit einer Anzahl von Aminosäureresten, die sich 100 nähert oder diese leicht überschreitet, werden die Konzepte von Polypeptiden und Proteinen praktisch nicht unterschieden und sind oft synonym.
Die Struktur von Proteinen. Organisationsebenen.
Ein Proteinmolekül ist eine äußerst komplexe Einheit. Die Eigenschaften eines Proteins hängen nicht nur von der chemischen Zusammensetzung seiner Moleküle ab, sondern auch von anderen Faktoren. Zum Beispiel von der räumlichen Struktur des Moleküls, von den Bindungen zwischen den Atomen, aus denen das Molekül besteht.
Zuordnen vier Ebenen strukturelle Organisation des Proteinmoleküls.
Primäre Struktur
Die Primärstruktur ist die Anordnung von Aminosäureresten in Polypeptidketten.
Die Abfolge der Aminosäurereste in einer Kette ist das wichtigste Merkmal eines Proteins. Sie bestimmt seine Haupteigenschaften.
Das Protein jeder Person hat seine eigene einzigartige Primärstruktur, die mit dem genetischen Code verbunden ist.
sekundäre Struktur.
Die Sekundärstruktur hängt mit der räumlichen Orientierung der Polypeptidketten zusammen.
Seine Haupttypen:
die Alpha-Helix
Betta-Struktur (sieht aus wie ein gefaltetes Blatt).
Die Sekundärstruktur wird in der Regel durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Wasserstoff- und Sauerstoffatomen der Peptidgruppen fixiert, die 4 Einheiten voneinander entfernt sind.
Wasserstoffbrückenbindungen nähen die Helix sozusagen zusammen und halten die Polypeptidkette in einem verdrehten Zustand.
Tertiärstruktur
Wo immer wir dem Leben begegnen
wir finden, dass sie gebunden ist
mit jedem Proteinkörper.
F.Engels
Ziele. Wissen über Proteine als natürliche Polymere, über die Vielfalt ihrer Funktionen in Bezug auf ihre Struktur und Eigenschaften erweitern; Experimente mit Proteinen nutzen, um interdisziplinäre Zusammenhänge zu realisieren und das Interesse der Schüler zu wecken.
Studienplan
- Die Rolle von Proteinen im Körper.
- Zusammensetzung, Struktur, Eigenschaften von Proteinen.
- Proteinfunktionen.
- Synthese von Proteinen.
- Umwandlung von Proteinen im Körper.
WÄHREND DER KLASSEN
Die Rolle von Proteinen im Körper
Biologie Lehrer. Von den organischen Substanzen, aus denen eine lebende Zelle besteht, spielen Proteine die wichtigste Rolle. Sie machen etwa 50 % der Zellmasse aus. Dank Proteinen erlangte der Körper die Fähigkeit, sich zu bewegen, zu vermehren, zu wachsen, Nahrung aufzunehmen, auf äußere Einflüsse zu reagieren usw.
„Das Leben ist eine Existenzweise von Eiweißkörpern, deren wesentliches Moment der ständige Stoffaustausch mit der sie umgebenden äußeren Natur ist, und mit der Beendigung dieses Stoffaustausches hört auch das Leben auf, was zur Zersetzung der Protein“, schrieb Engels in seinen Schriften.
Zusammensetzung, Struktur, Eigenschaften von Proteinen
Chemielehrer. Proteine sind komplexe hochmolekulare Naturstoffe, die aus α-Aminosäuren aufgebaut sind. Die Zusammensetzung von Proteinen umfasst 20 verschiedene Aminosäuren, daher die große Vielfalt an Proteinen mit verschiedenen Kombinationen von Aminosäuren. Aus 33 Buchstaben des Alphabets können wir unendlich viele Wörter machen, also aus 20 Aminosäuren – unendlich viele Proteine. Es gibt bis zu 100.000 Proteine im menschlichen Körper.
Proteine werden unterteilt in Proteine
(einfache Proteine) und Proteine
(komplexe Proteine).
Die Anzahl der in den Molekülen enthaltenen Aminosäurereste ist unterschiedlich: Insulin - 51, Myoglobin - 140. Daher Herr Protein von 10.000 bis zu mehreren Millionen.
Geschichtlicher Bezug
. Die erste Hypothese über die Struktur des Proteinmoleküls wurde in den 70er Jahren des 19. Jahrhunderts aufgestellt. Das war die Ureid-Theorie der Proteinstruktur. 1903 schlug der deutsche Wissenschaftler E. G. Fischer die Peptidtheorie vor, die zum Schlüssel zum Geheimnis der Struktur des Proteins wurde. Fisher schlug vor, dass Proteine Polymere von Aminosäureresten sind, die durch eine NH-CO-Peptidbindung verbunden sind. Die Idee, dass Proteine Polymergebilde sind, wurde bereits 1888 von dem russischen Wissenschaftler A. Ya Danilevsky zum Ausdruck gebracht. Diese Theorie wurde in nachfolgenden Arbeiten bestätigt. Nach der Polypeptidtheorie haben Proteine eine bestimmte Struktur.
(Demonstration des Filmfragments „Primäre, sekundäre, tertiäre Proteinstruktur.“)
Viele Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidpartikeln, die sich zu einem einzigen Aggregat falten. Das Hämoglobinmolekül (C 738 H 1166 S 2 Fe 4 O 208) besteht also aus vier Untereinheiten. Beachten Sie, dass Herr Eiprotein = 36.000, Herr Muskelprotein = 1.500.000.
Primärstruktur eines Proteins – die Sequenz des Wechsels von Aminosäureresten (alle Bindungen sind kovalent, stark) (Abb. 1).
sekundäre Struktur - die Form der Polypeptidkette im Raum. Die Proteinkette ist spiralförmig verdreht (aufgrund vieler Wasserstoffbrückenbindungen) (Abb. 2).
Tertiärstruktur ist die reale dreidimensionale Konfiguration, die eine verdrillte Helix im Raum annimmt (aufgrund hydrophober Bindungen), bei manchen Proteinen S-S-Bindungen (Bisulfidbindungen) (Abb. 3).
Quartäre Struktur – miteinander verbundene Protein-Makromoleküle bilden einen Komplex (Abb. 4).
Chemische Eigenschaften von Proteinen
Wenn Proteine und Peptide mit Lösungen von Säuren, Laugen oder unter Einwirkung von Enzymen erhitzt werden, tritt eine Hydrolyse auf. Die Hydrolyse von Proteinen wird auf die Spaltung von Polypeptidbindungen reduziert:
Laborerfahrung 1.
Proteindenaturierung
Denaturierung
- Verletzung der natürlichen Struktur des Proteins unter dem Einfluss von Erhitzen und chemischen Reagenzien.
a) Die Wirkung von Alkohol auf Protein;
b) die Wirkung von Natriumchloridsalzen (konzentrierte Lösung) und Bleiacetat auf Protein;
c) die Wirkung von HNO 3 (konz.);
d) Koagulation von Proteinen während des Kochens.
Laborerfahrung 2.
Farbqualitative Reaktionen von Proteinen
a) Biuret-Reaktion;
b) Xantoprotein-Reaktion;
c) Wechselwirkung von Protein mit Bleiacetat während des Erhitzens.
Chemielehrer. Die Daten von Experiment 1 zeigen, dass die Verschmutzung der natürlichen Umwelt mit Salzen von Schwermetallen zu negativen Folgen für lebende Organismen führt. Natürliche Proteine verlieren ihre spezifischen Eigenschaften, werden unlöslich und denaturieren. Bei der Vergiftung von Menschen mit Schwermetallsalzen wird Milch verwendet, deren Proteine Ionen solcher Metalle binden.
(Demonstration eines Fragments aus dem 1. Teil des Films "Proteine, die Struktur von Proteinmolekülen.")
Funktionen von Proteinen
Biologie Lehrer. Die Funktionen von Proteinen sind vielfältig.
1. Baumaterial
- Proteine sind an der Bildung der Zellmembran, Organellen und Zellmembranen beteiligt. Blutgefäße, Sehnen und Haare werden aus Proteinen aufgebaut.
2. Katalytische Rolle
- Alle zellulären Katalysatoren sind Proteine (aktive Stellen des Enzyms). Die Struktur des aktiven Zentrums des Enzyms und die Struktur des Substrats passen exakt zusammen, wie Schlüssel und Schloss.
3. Motorische Funktion
- Kontraktile Proteine verursachen jede Bewegung.
4. Transportfunktion
Das Blutprotein Hämoglobin bindet Sauerstoff und transportiert ihn zu allen Geweben.
5. Schutzfunktion
- Produktion von Eiweißkörpern und Antikörpern zur Neutralisierung von Fremdstoffen.
6. Energiefunktion
– 1 g Protein entspricht 17,6 kJ.
Proteinsynthese
Biologie Lehrer. Der Mensch nimmt seit langem hauptsächlich aus Pflanzen und Tieren isolierte Proteine zu sich. In den letzten Jahrzehnten wurde an der künstlichen Herstellung von Proteinsubstanzen gearbeitet. Die Hälfte der Welt befindet sich in einem Zustand des Proteinmangels, und der weltweite Mangel an Nahrungsprotein beträgt etwa 15 Millionen Tonnen pro Jahr bei einer Proteinaufnahmerate pro Tag für einen Erwachsenen von 115 g.
(Demonstration eines Fragments des 2. Teils des Films "Proteine, die Struktur von Proteinmolekülen" - über den Zusammenbau eines Proteinmoleküls.)
Umwandlung von Proteinen im Körper
Chemielehrer. Ergebnisse. Alle Proteine sind Polypeptide, aber nicht alle Polypeptide sind Proteine. Jedes Protein hat seine eigene spezifische Struktur.
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Eichhörnchen- hochmolekulare organische Verbindungen, die aus Aminosäureresten bestehen, die in einer langen Kette durch eine Peptidbindung verbunden sind.
Die Zusammensetzung der Proteine lebender Organismen umfasst nur 20 Arten von Aminosäuren, die alle Alpha-Aminosäuren sind, und die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen und ihre Verbindungsreihenfolge untereinander werden durch den individuellen genetischen Code eines Lebewesens bestimmt Organismus.
Eines der Merkmale von Proteinen ist ihre Fähigkeit, spontan räumliche Strukturen zu bilden, die nur für dieses bestimmte Protein charakteristisch sind.
Aufgrund der Spezifität ihrer Struktur können Proteine eine Vielzahl von Eigenschaften haben. Beispielsweise lösen sich Proteine mit globulärer Quartärstruktur, insbesondere Hühnereiprotein, in Wasser zu kolloidalen Lösungen. Proteine mit einer fibrillären Quartärstruktur lösen sich nicht in Wasser. Insbesondere fibrilläre Proteine bilden Nägel, Haare, Knorpel.
Chemische Eigenschaften von Proteinen
Hydrolyse
Alle Proteine sind hydrolysefähig. Bei vollständiger Hydrolyse von Proteinen entsteht ein Gemisch aus α-Aminosäuren:
Protein + nH 2 O => Gemisch aus α-Aminosäuren
Denaturierung
Die Zerstörung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins ohne Zerstörung seiner Primärstruktur wird als Denaturierung bezeichnet. Die Denaturierung von Proteinen kann unter Einwirkung von Lösungen von Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalzen erfolgen - eine solche Denaturierung ist reversibel:
Denaturierung unter Einfluss von Strahlung (z. B. Erhitzen) oder Verarbeitung von Proteinen mit Salzen von Schwermetallen ist irreversibel:
So wird beispielsweise bei der Hitzebehandlung von Eiern während ihrer Zubereitung eine irreversible Proteindenaturierung beobachtet. Als Folge der Denaturierung von Eiweiß verschwindet seine Fähigkeit, sich in Wasser unter Bildung einer kolloidalen Lösung aufzulösen.
Qualitative Reaktionen auf Proteine
Biuret-Reaktion
Gibt man einer eiweißhaltigen Lösung eine 10%ige Natronlauge und dann eine kleine Menge einer 1%igen Kupfersulfatlösung zu, so entsteht eine violette Farbe.
Proteinlösung + NaOH (10%ige Lösung) + СuSO 4 = violette Farbe
Xantoprotein-Reaktion
Proteinlösungen werden beim Kochen mit konzentrierter Salpetersäure gelb:
Proteinlösung + HNO 3 (konz.) => gelbe Farbe
Biologische Funktionen von Proteinen
| katalytisch | beschleunigen verschiedene chemische Reaktionen in lebenden Organismen | Enzyme |
| strukturell | Zellbaustoff | Kollagen, Zellmembranproteine |
| schützend | schützt den Körper vor Infektionen | Immunglobuline, Interferon |
| regulatorisch | Stoffwechselvorgänge regulieren | Hormone |
| Transport | Übertragung von Vitalstoffen von einem Körperteil auf einen anderen | Hämoglobin transportiert Sauerstoff |
| Energie | versorgen den Körper mit Energie | 1 Gramm Protein kann dem Körper 17,6 J Energie liefern |
| Motor (Motor) | jede motorische Funktion des Körpers | Myosin (Muskelprotein) |
