Hydrolyse (Hydrolyse) von Proteinen ist der Prozess, Ketten von Proteinmolekülen in Stücke zu brechen.

Die resultierenden Fragmente werden benannt und haben eine Reihe nützlicher Eigenschaften. Der Hauptgrund ist die viel schnellere Absorption im Vergleich zum ursprünglichen Molekül. Die ideale Hydrolyse von Proteinen ist der Abbau eines Proteinmoleküls in seine konstituierenden Aminosäuren. Sie bilden die Grundlage für Aminosäurekomplexe - die wirksamsten Medikamente, um Muskelzellen mit Baumaterial zu versorgen. Es ist jedoch nicht immer sinnvoll, einen vollständigen Hydrolysezyklus durchzuführen. Um die Assimilationsrate zu verbessern und die Proteine ​​zu erhöhen, reicht es aus, eine partielle Proteinhydrolyse durchzuführen. Dadurch zerfällt das ursprüngliche Molekül in Ketten aus mehreren Aminosäuren, die als Di- und Tripeptide bezeichnet werden.

Prozess der Proteinhydrolyse

Bereits Ende des 19. Jahrhunderts fanden Wissenschaftler heraus, dass Proteine ​​aus kleineren Partikeln bestehen, die Aminosäuren genannt werden. Und von dieser Zeit an begann das Studium beider Aminosäuren und Methoden zu ihrer Isolierung aus der Proteinstruktur. Bei denen Aminosäuren nicht zufällig gebunden sind, sondern in einer bestimmten DNA-Sequenz liegen. Für den menschlichen Körper spielt diese Reihenfolge keine Rolle. Der Körper braucht nur Aminosäuren, die das Verdauungssystem zu „extrahieren“ hat. Bei der Verdauung zerlegt der Körper Proteine ​​in einzelne Aminosäuren, die in den Blutkreislauf gelangen. Abhängig von Hunderten von Faktoren ist die Effizienz der Verdauung jedoch weit von 100 % entfernt. Basierend auf dem Prozentsatz der im Verdauungsprozess aufgenommenen Substanzen wird der Nährwert eines Produkts geschätzt. Hydrolyse kann den Nährwert von Proteinen stark erhöhen. Es steht solchen Verfahren zur Proteingewinnung nicht entgegen. Die Hydrolyse ist ein Prozess der sekundären Verarbeitung eines Proteins, das bereits auf die eine oder andere Weise isoliert wurde.

Ausgangsstoff für die Hydrolyse ist bereits teilverarbeitete Milch. In der Regel wird das günstigste Milcheiweiß genommen. Angesichts der weiteren Verarbeitung und des Endergebnisses macht es keinen Sinn, auf teurere Zutaten wie Whey Protein oder Isolate zu setzen. Tierblut kann für medizinische Zwecke auch in der Hydrolyse verwendet werden, ist aber in der Sportindustrie nicht anwendbar. Die wichtigsten Methoden zur Hydrolyse von Milchproteinen sind Säurehydrolyse und Enzymatische Hydrolyse.

Säurehydrolyse

Die Essenz dieses Prozesses ist die Verarbeitung von Rohstoffen mit bestimmten Säuren. Das Protein wird mit Salzsäure behandelt und auf etwa 105-110 °C erhitzt. In diesem Zustand wird es einen Tag aufbewahrt. Dadurch brechen molekulare Bindungen auf und Proteine ​​zerfallen in einzelne Aminosäuren. Die Säurehydrolyse ist am einfachsten und billigsten durchzuführen. Er stellt jedoch extrem hohe Anforderungen an die Einhaltung der Technologie und vor allem an die Qualität und Genauigkeit der Dosierung von Reagenzien. Die Verwendung der falschen Säuren oder der falschen Dosierung zusammen mit molekularen Bindungen kann die Aminosäuren selbst zerstören. Als Folge wird das Endprodukt ein unvollständiges Aminosäurespektrum haben. Und die Reste von Salzen und Säuren werden sich wahrscheinlich nicht positiv auf die Verdauung auswirken.

Enzymatische (enzymatische) Hydrolyse

Die enzymatische Hydrolyse von Proteinen wiederholt in gewisser Weise den natürlichen Verdauungsprozess. Das Ausgangsmaterial (meistens -) wird mit Enzymen vermischt, die die „Verdauung“ des Proteins durchführen und für dessen Aufspaltung in Aminosäuren sorgen. Und diese Methode wird am häufigsten in der Sportindustrie eingesetzt. Technisch weniger anspruchsvoll ist die enzymatische (enzymatische) Hydrolyse von Proteinen. Überschüssige Enzyme lassen sich leichter entfernen und sind nicht so schädlich wie Säuren.

In der ersten Stufe der enzymatischen Hydrolyse wird das Rohmaterial einer leichten Wärmebehandlung unterzogen. Dadurch wird das Protein teilweise denaturiert (zerstört). Danach wird die resultierende Fraktion mit Enzymen gemischt, die den Hydrolyseprozess vervollständigen.

Die Verwendung der Proteinhydrolyse in der Sporternährung

Die Proteinhydrolyse ist eine echte Entdeckung und Rettung für die Industrie. Dank ihr erhältst du nicht nur reine Aminosäurekomplexe, sondern erhöhst auch die Wirksamkeit herkömmlicher Proteine ​​und Gainer deutlich. Viele behandeln einzelne Präparate sogar gezielt mit Enzymen. Als Ergebnis dieser partiellen Hydrolyse des Proteins erhöht sich die Assimilationsrate. Und auch viele Probleme mit individueller Unverträglichkeit von Milcheiweißbestandteilen werden gelöst. Auf einigen Produkten finden Sie sogar einen Hinweis auf das Vorhandensein von Verdauungsenzymen. Bei einigen Proteinen handelt es sich um gewöhnliche Verdauungsenzyme, die erst im Magen zu wirken beginnen. Und in einigen sind dies die Überreste des enzymatischen Hydrolyseprozesses. In jedem Fall werden solche Proteine ​​viel schneller und besser aufgenommen.

Theoretisch kann die Einnahme von hydrolysiertem Protein durch die Einnahme eines einfachen Proteins in Kombination mit Verdauungsenzymen (wie Festal, Mezim forte etc.) ersetzt werden. Es wird viel billiger sein. Die getrennte Einnahme von Milchprotein und Enzymen ist jedoch nicht so effektiv. Sie werden nie in der Lage sein, die richtige Dosierung von Enzymen genau zu bestimmen. Es ist unwahrscheinlich, dass ihr Überschuss für Ihren Körper nützlich ist. Der Nachteil ist, dass die Hydrolyse von Proteinen nur teilweise erfolgt.

Nutzen und Schaden der Proteinhydrolyse

Die Proteinhydrolyse wird in folgenden Fällen angewendet:

• Zur Beschleunigung der Proteinverdaulichkeit
• Um allergische Reaktionen zu reduzieren
• Um reine Aminosäuren zu erhalten

Besonders hervorzuheben sind die Probleme der allergischen Reaktionen. Nahrungsmittelallergien sind in unserer Zeit keine Seltenheit, Unverträglichkeiten gegenüber Produkten oder deren einzelnen Bestandteilen treten recht regelmäßig auf. Ein Beispiel ist die Laktoseintoleranz. Eine Lebensmittelallergie ist eine Reaktion auf bestimmte Proteine, die in Lebensmitteln vorkommen. Bei der Hydrolyse werden diese Proteine ​​in Peptide zerlegt. Die nur Bruchstücke von Proteinen sind und keine allergischen Reaktionen mehr hervorrufen. Besonders hervorzuheben ist, dass der Nährwert der resultierenden Mischungen dem Nährwert des Ausgangsmaterials in nichts nachsteht.

Von den Nachteilen der Hydrolyse ist die Zerstörung nützlicher Bakterien zu erwähnen. Trotz der Tatsache, dass viele Unternehmen das Vorhandensein von Bifidobakterien behaupten, muss man objektiv sein – die Hydrolyse zerstört sie. Und Bifidobakterien können nur vorhanden sein, wenn sie von außen eingeführt werden. Wenn wir jedoch über Sporternährung sprechen, dann steht hier in erster Linie noch der Nährwert des resultierenden Sweeps im Vordergrund.

Beim Kochen und der kulinarischen Verarbeitung von Lebensmitteln können Proteine ​​vielfältige Umwandlungen erfahren.

Melanoidin-Reaktion

Lösliche Aminosäuren (Glycin, Alanin, Asparagin usw.) reagieren heftig mit Zuckern, die eine freie Carbonylgruppe haben (Xylose, Fructose, Glucose, Maltose). Die Melanoidin-Reaktion verläuft am einfachsten bei einem molaren Verhältnis zwischen Aminosäuren und Zuckern von 1:2.

Eine Aminosäure reagiert mit Zucker auf folgende Weise:

CH 2 OH-(CHOH) 4 -COH + H 2 N-CH 2 -COOH --------

Glucose Glycin

---------- CH 2 OH-(CHOH) 4 -C-NH-CH 2 -COOH

Wenig lösliche Säuren (Cystin, Tyrosin) sind weniger aktiv. Die Melanoidin-Reaktion wird von der Bildung von Zwischenverbindungen begleitet: Aldehyde, zyklische Furfuralgruppen und dann Pyrrolcharakter. Melanoidinreaktionen werden bei erhöhten Temperaturen aktiviert, insbesondere bei wiederholtem Erhitzen.

Als Ergebnis dieser Reaktion kommt es zur Bräunung der Kruste von Weißbrot: Beim Backen reagieren die Aminosäuren auf der Oberfläche des Brotes mit Zuckern, die während der Fermentation des Teigs gebildet werden.

Auch bei der Lagerung von Konserven können Melanoidine entstehen.

Proteinhydrolyse

Sie kann unter dem Einfluss von Enzymen, Säuren oder Laugen auftreten. Auf diese Weise können Sie jede der Aminosäuren erhalten, aus denen Proteine ​​bestehen. Von praktischer Bedeutung ist die Hydrolyse von Hefebiomasse, die auf kohlenwasserstoffhaltigen Rohstoffen gewachsen ist und bis zu 40 % Proteine ​​enthält. Kohlendioxid, Alkohol, Ölparaffine, Erdgas, Abfälle aus der holzverarbeitenden Industrie können ebenfalls als Rohstoffe für die mikrobiologische Gewinnung von Biomasse dienen. Aus Proteinhydrolysaten gewonnene Aminosäuren werden durch Ionenaustauschchromatographie, Elektrophorese und Gas-Flüssig-Chromatographie getrennt.

Protein-Hydratation

Proteine ​​binden Wasser, d.h. weisen hydrophile Eigenschaften auf. Gleichzeitig schwellen sie an, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Das Quellen des Proteins wird von seiner teilweisen Auflösung begleitet. Die Hydrophilie einzelner Proteine ​​hängt von ihrer Struktur ab. Die hydrophilen -CO-NH- (Peptidbindung), Aminogruppen -NH 2, Carboxylgruppen -COOH-, die in ihrer Zusammensetzung vorhanden sind und sich auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befinden, ziehen Wassermoleküle an und orientieren sie streng an der Oberfläche des Moleküls.

Die Hydratationshülle (Wasserhülle), die die Proteinkügelchen umgibt, verhindert eine Aggregation und trägt folglich zur Stabilität von Proteinlösungen bei und verhindert deren Ausfällung.

H 3 N + -(CH 2 ) n-COOH + NH 3 - (CH 2) n-COO - NH 2 - (CH 2) n-COO -

isoelektrischer Punkt

pH=1,0 pH=7,0 pH=11,0

Am isoelektrischen Punkt (siehe Diagramm) haben Proteine ​​die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden, die Hydrathülle um die Proteinmoleküle ist zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Wenn sich der pH-Wert des Mediums ändert, wird das Proteinmolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich. Bei begrenzter Quellung bilden konzentrierte Proteinlösungen komplexe Systeme, die Studios genannt werden. Globuläre Proteine ​​können vollständig hydratisiert werden, indem sie in Wasser gelöst werden (z. B. Milchproteine), wobei Lösungen mit geringer Konzentration gebildet werden.

Hydrophile Eigenschaften von Proteinen, d.h. Ihre Fähigkeit, Studios zu bilden, Suspensionen, Emulsionen und Schäume zu stabilisieren, ist in der Lebensmittelindustrie von großer Bedeutung. Die unterschiedliche Hydrophilie von Glutenproteinen ist eines der Merkmale, die die Qualität des Weizenkorns und des daraus gewonnenen Mehls (des sogenannten starken und schwachen Weizens) charakterisieren. Die Hydrophilie von Getreide- und Mehlproteinen spielt eine wichtige Rolle bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide, beim Backen. Der Teig, der in der Backindustrie bei der Herstellung von Mehlkonfektprodukten anfällt, ist ein in Wasser gequollenes Protein, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.

DEFINITION

Eichhörnchen sind Verbindungen mit hohem Molekulargewicht. Sie sind bedingt der Gruppe der Polymere zuzuordnen.

Die monomeren Einheiten von Proteinen sind Peptide, die aus Aminosäuren bestehen. Wenn eine Substanz mehr als 100 Aminosäurereste enthält, wird sie als Protein klassifiziert, weniger als 100 sind immer noch ein Peptid. Die Bildung von Proteinen (Peptidbindung) kann wie folgt schematisch dargestellt werden:

Proteinhydrolyse

Proteine ​​können teilweise hydrolysieren. Wenn wir uns vorstellen, dass die Hydrolyse zu Ende geht, d.h. vollständig, dann erhält man als Reaktionsprodukte ein Gemisch von Aminosäuren. Neben diesen Substanzen wurden nach der Hydrolyse Kohlenhydrate, Pyrimidin- und Purinbasen sowie Phosphorsäure in der Lösung gefunden. Die Hydrolyse von Proteinen erfolgt unter bestimmten Bedingungen: Kochen in einer Säure- oder Alkalilösung.

Wenn Proteine ​​Amidbindungen aufgrund des Vorhandenseins von Aminosäuren mit verzweigten Seitenresten enthalten, die sterische Hinderungen erzeugen, wie in Leucin oder Valin, dann ist eine Hydrolyse unmöglich.

Wenn das Protein in einem alkalischen Medium in Bestandteile zerfällt, wird in einem sauren Medium eine Hydrolyse durchgeführt und umgekehrt.

Herkömmlicherweise kann die Gleichung für die Reaktion der Proteinhydrolyse wie folgt geschrieben werden:

Warum ist eine Proteinhydrolyse notwendig?

Da Proteine ​​makromolekulare Verbindungen sind, können sie vom Körper schlecht wahrgenommen werden, da jedes Lebensmittel pflanzlichen oder tierischen Ursprungs Proteine ​​enthält. Die Hydrolyse zerlegt Proteine ​​in Produkte mit niedrigem Molekulargewicht und wird daher verwendet, um die Verdaulichkeit von Proteinen zu beschleunigen (Sporternährung), allergische Reaktionen zu reduzieren (Babynahrung, insbesondere Milchnahrung) und Aminosäuren zu gewinnen.

Beispiele für Problemlösungen

BEISPIEL 1

Eichhörnchen- hochmolekulare organische Verbindungen, die aus Aminosäureresten bestehen, die in einer langen Kette durch eine Peptidbindung verbunden sind.

Die Zusammensetzung der Proteine ​​lebender Organismen umfasst nur 20 Arten von Aminosäuren, die alle Alpha-Aminosäuren sind, und die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen und ihre Verbindungsreihenfolge untereinander werden durch den individuellen genetischen Code eines Lebewesens bestimmt Organismus.

Eines der Merkmale von Proteinen ist ihre Fähigkeit, spontan räumliche Strukturen zu bilden, die nur für dieses bestimmte Protein charakteristisch sind.

Aufgrund der Spezifität ihrer Struktur können Proteine ​​eine Vielzahl von Eigenschaften haben. Beispielsweise lösen sich Proteine ​​mit globulärer Quartärstruktur, insbesondere Hühnereiprotein, in Wasser zu kolloidalen Lösungen. Proteine ​​mit einer fibrillären Quartärstruktur lösen sich nicht in Wasser. Insbesondere fibrilläre Proteine ​​bilden Nägel, Haare, Knorpel.

Chemische Eigenschaften von Proteinen

Hydrolyse

Alle Proteine ​​sind hydrolysefähig. Bei vollständiger Hydrolyse von Proteinen entsteht ein Gemisch aus α-Aminosäuren:

Protein + nH 2 O => Gemisch aus α-Aminosäuren

Denaturierung

Die Zerstörung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins ohne Zerstörung seiner Primärstruktur wird als Denaturierung bezeichnet. Die Denaturierung von Proteinen kann unter Einwirkung von Lösungen von Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalzen erfolgen - eine solche Denaturierung ist reversibel:

Denaturierung unter Einfluss von Strahlung (z. B. Erhitzen) oder Verarbeitung von Proteinen mit Salzen von Schwermetallen ist irreversibel:

So wird beispielsweise bei der Hitzebehandlung von Eiern während ihrer Zubereitung eine irreversible Proteindenaturierung beobachtet. Als Folge der Denaturierung von Eiweiß verschwindet seine Fähigkeit, sich in Wasser unter Bildung einer kolloidalen Lösung aufzulösen.

Qualitative Reaktionen auf Proteine

Biuret-Reaktion

Gibt man einer eiweißhaltigen Lösung 10 %ige Natronlauge und dann eine kleine Menge 1 %iger Kupfersulfatlösung zu, so entsteht eine violette Färbung.

Proteinlösung + NaOH (10%ige Lösung) + СuSO 4 = violette Farbe

Xantoprotein-Reaktion

Proteinlösungen werden beim Kochen mit konzentrierter Salpetersäure gelb:

Proteinlösung + HNO 3 (konz.) => gelbe Farbe

Biologische Funktionen von Proteinen

katalytisch	beschleunigen verschiedene chemische Reaktionen in lebenden Organismen	Enzyme
strukturell	Zellbaustoff	Kollagen, Zellmembranproteine
schützend	schützt den Körper vor Infektionen	Immunglobuline, Interferon
regulatorisch	Stoffwechselvorgänge regulieren	Hormone
Transport	Übertragung von Vitalstoffen von einem Körperteil auf einen anderen	Hämoglobin transportiert Sauerstoff
Energie	versorgen den Körper mit Energie	1 Gramm Protein kann dem Körper 17,6 J Energie liefern
Motor (Motor)	jede motorische Funktion des Körpers	Myosin (Muskelprotein)

Proteine ​​oder Proteinsubstanzen sind hochmolekulare (Molekulargewicht variiert von 5-10.000 bis 1 Million oder mehr) natürliche Polymere, deren Moleküle aus Aminosäureresten aufgebaut sind, die durch eine Amid- (Peptid-) Bindung verbunden sind.

Proteine ​​​​werden auch Proteine ​​​​genannt (aus dem Griechischen "Protos" - das erste, wichtige). Die Anzahl der Aminosäurereste in einem Proteinmolekül ist sehr unterschiedlich und erreicht manchmal mehrere Tausend. Jedes Protein hat seine eigene inhärente Sequenz von Aminosäureresten.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) und andere. Unter Proteinen gibt es Antibiotika und Substanzen, die toxisch wirken.

Proteine ​​sind die Grundlage von Biomembranen, dem wichtigsten Bestandteil der Zelle und der Zellbestandteile. Sie spielen eine Schlüsselrolle im Leben der Zelle und bilden sozusagen die materielle Grundlage ihrer chemischen Aktivität.

Eine außergewöhnliche Eigenschaft eines Proteins ist die Selbstorganisation der Struktur, d. h. seine Fähigkeit, spontan eine spezifische räumliche Struktur zu schaffen, die nur einem gegebenen Protein eigen ist. Im Wesentlichen sind alle Aktivitäten des Körpers (Entwicklung, Bewegung, Erfüllung verschiedener Funktionen und vieles mehr) mit Proteinsubstanzen verbunden (Abb. 36). Ein Leben ohne Proteine ​​ist nicht vorstellbar.

Proteine ​​sind der wichtigste Bestandteil der menschlichen und tierischen Nahrung, die Lieferanten der benötigten Aminosäuren.

Struktur

Bei der räumlichen Struktur von Proteinen ist die Art der Reste (Reste) R- in Aminosäuremolekülen von großer Bedeutung. Unpolare Aminosäurereste befinden sich normalerweise innerhalb des Proteinmakromoleküls und verursachen hydrophobe (siehe unten) Wechselwirkungen; Polare Radikale mit ionogenen (ionenbildenden) Gruppen befinden sich normalerweise auf der Oberfläche eines Proteinmakromoleküls und charakterisieren elektrostatische (ionische) Wechselwirkungen. Polare nichtionische Radikale (z. B. alkoholhaltige OH-Gruppen, Amidgruppen) können sich sowohl an der Oberfläche als auch innerhalb des Proteinmoleküls befinden. Sie sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt.

In Proteinmolekülen sind a-Aminosäuren durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden:

Die so aufgebauten Polypeptidketten oder einzelne Abschnitte innerhalb der Polypeptidkette können teilweise zusätzlich durch Disulfid (-S-S-)-Bindungen oder, wie sie oft genannt werden, Disulfidbrücken miteinander verbunden sein.

Eine wichtige Rolle bei der Strukturierung von Proteinen spielen ionische (Salz-) und Wasserstoffbrückenbindungen sowie hydrophobe Wechselwirkungen - eine spezielle Art des Kontakts zwischen den hydrophoben Bestandteilen von Proteinmolekülen in einem wässrigen Medium. Alle diese Bindungen sind unterschiedlich stark und sorgen für die Bildung eines komplexen, großen Proteinmoleküls.

Trotz des Unterschieds in der Struktur und Funktion von Proteinsubstanzen schwankt ihre elementare Zusammensetzung leicht (in % der Trockenmasse): Kohlenstoff - 51-53; Sauerstoff - 21,5-23,5; Stickstoff - 16,8-18,4; Wasserstoff - 6,5-7,3; Schwefel - 0,3-2,5. Einige Proteine ​​enthalten geringe Mengen an Phosphor, Selen und anderen Elementen.

Die Abfolge der verbindenden Aminosäurereste in der Polypeptidkette wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet (Abb. 37).

Ein Proteinmolekül kann aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen, die jeweils eine unterschiedliche Anzahl von Aminosäureresten enthalten. Angesichts der Vielzahl ihrer Kombinationsmöglichkeiten lässt sich sagen, dass die Vielfalt der Proteine ​​nahezu grenzenlos ist, aber nicht alle davon in der Natur vorkommen. Die Gesamtzahl verschiedener Arten von Proteinen in allen Arten lebender Organismen beträgt 10 10 –10 12 . Bei Proteinen, deren Struktur äußerst komplex ist, werden neben der primären auch höhere Ebenen der strukturellen Organisation unterschieden: sekundäre, tertiäre und manchmal quaternäre Strukturen (Tabelle 9). Die meisten Proteine ​​haben eine Sekundärstruktur, wenn auch nicht immer über die gesamte Polypeptidkette. Polypeptidketten mit einer bestimmten Sekundärstruktur können räumlich unterschiedlich angeordnet sein.

Diese räumliche Anordnung wird Tertiärstruktur genannt (Abb. 39)

Bei der Bildung der Tertiärstruktur spielen neben Wasserstoffbrückenbindungen auch ionische und hydrophobe Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch die Art der "Verpackung" des Proteinmoleküls werden kugelförmige oder kugelförmige und fibrilläre oder fadenförmige Proteine ​​unterschieden.

Für globuläre Proteine ​​​​ist eine a-helikale Struktur charakteristischer, die Helices sind gekrümmt, „gefaltet“. Das Makromolekül hat eine Kugelform. Sie lösen sich in Wasser und Salzlösungen auf und bilden kolloidale Systeme. Die meisten Proteine ​​von Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen sind globuläre Proteine.

Für fibrilläre Proteine ​​ist eine filamentöse Struktur charakteristischer. Sie lösen sich im Allgemeinen nicht in Wasser auf. Fibrillenproteine ​​erfüllen in der Regel strukturbildende Funktionen. Ihre Eigenschaften (Stärke, Dehnungsfähigkeit) hängen von der Art und Weise ab, wie die Polypeptidketten gepackt sind. Ein Beispiel für fibrilläre Proteine ​​sind Muskelgewebeproteine ​​(Myosin), Keratin (Horngewebe). In einigen Fällen bilden einzelne Proteinuntereinheiten mit Hilfe von Wasserstoffbrücken, elektrostatischen und anderen Wechselwirkungen komplexe Ensembles. In diesem Fall wird eine Quartärstruktur von Proteinen gebildet.

Es sei jedoch noch einmal darauf hingewiesen, dass die Primärstruktur eine herausragende Rolle bei der Organisation höherer Proteinstrukturen spielt.

Einstufung

Es gibt mehrere Klassifikationen von Proteinen. Sie basieren auf unterschiedlichen Merkmalen:

Schwierigkeitsgrad (einfach und komplex);

Die Form der Moleküle (globuläre und fibrilläre Proteine);

Löslichkeit in einzelnen Lösungsmitteln (wasserlöslich, löslich in verdünnten Salzlösungen - Albumine, alkohollöslich - Prolamine, löslich in verdünnten Laugen und Säuren - Gluteline);

Funktion ausgeführt (z. B. Speicherproteine, Skelett usw.).

Eigenschaften

Proteine ​​sind amphotere Elektrolyte. Bei einem bestimmten pH-Wert des Mediums (sogenannter isoelektrischer Punkt) ist die Anzahl positiver und negativer Ladungen im Proteinmolekül gleich. Dies ist eine der Haupteigenschaften von Protein. Proteine ​​sind an dieser Stelle elektrisch neutral und ihre Wasserlöslichkeit ist am geringsten. Die Fähigkeit von Proteinen, die Löslichkeit zu verringern, wenn ihre Moleküle elektrisch neutral werden, wird verwendet, um sie aus Lösungen zu isolieren, beispielsweise in der Technologie zur Gewinnung von Proteinprodukten.

Flüssigkeitszufuhr

Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine, während sie hydrophile Eigenschaften aufweisen: Sie quellen auf, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Das Quellen des Proteins wird von seiner teilweisen Auflösung begleitet. Die Hydrophilie einzelner Proteine ​​hängt von ihrer Struktur ab. Die hydrophilen Amid- (-CO-NH-, Peptidbindung), Amin- (NH2) und Carboxylgruppen (COOH), die in der Zusammensetzung vorhanden sind und sich auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befinden, ziehen Wassermoleküle an und orientieren sie streng an der Oberfläche des Moleküls . Die Hydratationshülle (Wasserhülle), die die Proteinkügelchen umgibt, verhindert Aggregation und Sedimentation und trägt folglich zur Stabilität von Proteinlösungen bei. Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden, die Hydrathülle um die Proteinmoleküle ist zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Eine Aggregation von Proteinmolekülen tritt auch auf, wenn sie mit einigen organischen Lösungsmitteln wie Ethylalkohol dehydriert werden. Dies führt zur Ausfällung von Proteinen. Wenn sich der pH-Wert des Mediums ändert, wird das Proteinmakromolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich.

Bei begrenzter Quellung bilden konzentrierte Proteinlösungen komplexe Systeme, die Gelee genannt werden. Die Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und sind in der Lage, ihre Form beizubehalten. Globuläre Proteine ​​können vollständig hydratisiert werden, indem sie in Wasser gelöst werden (z. B. Milchproteine), wobei Lösungen mit geringer Konzentration gebildet werden. Die hydrophilen Eigenschaften von Proteinen, d. h. ihre Fähigkeit zu quellen, Gele zu bilden, Suspensionen, Emulsionen und Schäume zu stabilisieren, sind von großer Bedeutung in der Biologie und Lebensmittelindustrie. Ein sehr bewegliches Gelee, das hauptsächlich aus Proteinmolekülen aufgebaut ist, ist das Zytoplasma - der halbflüssige Inhalt der Zelle. Hochgradig hydratisiertes Gelee - aus Weizenteig isoliertes Rohgluten, das bis zu 65% Wasser enthält. Die unterschiedliche Hydrophilie von Glutenproteinen ist eines der Merkmale, die die Qualität des Weizenkorns und des daraus gewonnenen Mehls (des sogenannten starken und schwachen Weizens) charakterisieren. Die Hydrophilie von Getreide- und Mehlproteinen spielt eine wichtige Rolle bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide, beim Backen. Der Teig, der in der Backindustrie gewonnen wird, ist ein in Wasser gequollenes Eiweiß, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.

Proteindenaturierung

Während der Denaturierung kommt es unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur, mechanische Einwirkung, Einwirkung chemischer Mittel und einer Reihe anderer Faktoren) zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur des Proteinmakromoleküls, d. h. seines nativen Proteins räumliche Struktur. Die Primärstruktur und damit die chemische Zusammensetzung des Proteins ändern sich nicht. Die physikalischen Eigenschaften ändern sich: Die Löslichkeit nimmt ab, die Fähigkeit zur Hydratation, die biologische Aktivität geht verloren. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich, es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig nimmt die Aktivität einiger chemischer Gruppen zu, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​​​wird erleichtert und folglich leichter hydrolysiert.

In der Lebensmitteltechnologie ist die thermische Denaturierung von Proteinen von besonderer praktischer Bedeutung, deren Grad von Temperatur, Erhitzungsdauer und Luftfeuchtigkeit abhängt. Dies muss bei der Entwicklung von Arten der Wärmebehandlung von Lebensmittelrohstoffen, Halbfertigprodukten und manchmal Fertigprodukten berücksichtigt werden. Eine besondere Rolle spielen die Prozesse der thermischen Denaturierung beim Blanchieren pflanzlicher Rohstoffe, beim Trocknen von Getreide, beim Brotbacken und bei der Teigwarengewinnung. Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Schließlich führt die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) zur Denaturierung von Proteinen. All diese Techniken sind in der Lebensmittel- und Biotechnologie weit verbreitet.

Proteinhydrolyse

Die Hydrolysereaktion unter Bildung von Aminosäuren kann allgemein wie folgt geschrieben werden:

Verbrennung

4. Mit welchen Reaktionen können Proteine ​​erkannt werden?

5. Welche Rolle spielen Proteine ​​im Leben von Organismen?

6. Erinnern Sie sich aus dem allgemeinen Biologiekurs, welche Proteine ​​die Immuneigenschaften von Organismen bestimmen.

7. Erzählen Sie uns von AIDS und der Prävention dieser schrecklichen Krankheit.

8. Woran erkennt man ein Produkt aus Naturwolle und Kunstfasern?

9. Schreiben Sie die Reaktionsgleichung für die Hydrolyse von Proteinen mit der allgemeinen Formel (-NH-CH-CO-) n auf.
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Welche Bedeutung hat dieses Verfahren in der Biologie und wie wird es in der Industrie genutzt?

10. Schreiben Sie Reaktionsgleichungen auf, mit denen die folgenden Übergänge gemacht werden können: Ethan -> Ethylalkohol -> Essigaldehyd -> Essigsäure -> Chloressigsäure -> Aminoessigsäure -> Polypeptid.