Aminohapot ovat orgaanisia yhdisteitä, jotka sisältävät funktionaalisia ryhmiä molekyylissä: amino ja karboksyyli.

Aminohappojen nimikkeistö. Systemaattisen nimikkeistön mukaan aminohappojen nimet muodostetaan vastaavien karboksyylihappojen nimistä ja sanan "amino" lisäämisestä. Aminoryhmän sijainti on osoitettu numeroilla. Laskenta suoritetaan karboksyyliryhmän hiilestä.

Aminohappojen isomerismi. Niiden rakenteellinen isomeria määräytyy aminoryhmän sijainnin ja hiiliradikaalin rakenteen perusteella. NH 2 -ryhmän sijainnista riippuen erotetaan -, - ja -aminohapot.

Proteiinimolekyylit rakennetaan α-aminohapoista.

Niille on myös tunnusomaista funktionaalisen ryhmän isomerismi (aminohappoesterit tai hydroksihappoamidit voivat olla aminohappojen luokkien välisiä isomeerejä). Esimerkiksi 2-aminopropaanihapolle CH3 – CH(NH)2 – COOH seuraavat isomeerit ovat mahdollisia

α-aminohappojen fysikaaliset ominaisuudet

Aminohapot ovat värittömiä kiteisiä aineita, haihtumattomia (matala tyydyttyneen höyryn paine), jotka sulavat ja hajoavat korkeissa lämpötiloissa. Useimmat niistä liukenevat hyvin veteen ja heikosti orgaanisiin liuottimiin.

Yksiemäksisten aminohappojen vesiliuoksilla on neutraali reaktio. -Aminohappoja voidaan pitää sisäisinä suoloina (bipolaarisina ioneina): + NH 3  CH 2  COO  . Happamassa ympäristössä ne käyttäytyvät kuin kationit, emäksisessä ympäristössä anioneina. Aminohapot ovat amfoteerisia yhdisteitä, joilla on sekä happamia että emäksisiä ominaisuuksia.

Menetelmät α-aminohappojen saamiseksi

1. Ammoniakin vaikutus kloorattujen happojen suoloihin.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. Ammoniakin ja syaanihapon vaikutus aldehydeihin.

3. Proteiinihydrolyysi tuottaa 25 erilaista aminohappoa. Niiden erottaminen ei ole kovin helppo tehtävä.

Menetelmät -aminohappojen saamiseksi

1. Ammoniakin lisääminen tyydyttymättömiin karboksyylihappoihin.

CH 2 = CH  COOH + 2NH3  NH2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Kaksiemäksiseen malonihappoon perustuva synteesi.

Aminohappojen kemialliset ominaisuudet

1. Reaktiot karboksyyliryhmässä.

1.1. Eetterien muodostuminen alkoholien vaikutuksesta.

2. Reaktiot aminoryhmässä.

2.1. Vuorovaikutus mineraalihappojen kanssa.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Vuorovaikutus typpihapon kanssa.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Aminohappojen muuntaminen kuumennettaessa.

3.1.-aminohapot muodostavat syklisiä amideja.

3.2.-aminohapot poistavat aminoryhmän ja y-hiiliatomin vetyatomin.

Yksittäiset edustajat

Glysiini NH 2 CH 2 COOH (glykokoli). Yksi yleisimmistä proteiineista löytyvistä aminohapoista. Normaaleissa olosuhteissa - värittömiä kiteitä, joiden Tm = 232236С. Liukenee helposti veteen, ei liukene absoluuttiseen alkoholiin ja eetteriin. Vesiliuoksen vetyindeksi6,8; pKa = 1,510 10; рК в = 1,710  12.

α-alaniini – aminopropionihappo

Luonnossa laajalti levinnyt. Sitä löytyy vapaana veriplasmassa ja useimmissa proteiineissa. T pl = 295296С, liukenee hyvin veteen, liukenee huonosti etanoliin, ei liukene eetteriin. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-alaniini NH 2 CH 2 CH 2 COOH – pienet kiteet sulamislämpötila = 200°C, liukenevat hyvin veteen, huonosti etanoliin, liukenemattomat eetteriin ja asetoniin. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; puuttuu proteiineista.

Kompleksit. Tätä termiä käytetään nimeämään sarja a-aminohappoja, jotka sisältävät kaksi tai kolme karboksyyliryhmää. Yksinkertaisin:

N Yleisin kompleksoni on.

Sen dinatriumsuolaa, Trilon B:tä, käytetään erittäin laajasti analyyttisessä kemiassa.

α-aminohappotähteiden välisiä sidoksia kutsutaan peptidisidoksiksi ja itse muodostuvia yhdisteitä kutsutaan peptideiksi.

Kaksi a-aminohappotähdettä muodostaa dipeptidin, kolme - tripeptidin. Monet tähteet muodostavat polypeptidejä. Polypeptidit, kuten aminohapot, ovat amfoteerisia, jokaisella on oma isoelektrinen pisteensä. Proteiinit ovat polypeptidejä.

Aminohapot sisältävät amino- ja karboksyyliryhmiä ja niillä on kaikki sellaisia ​​funktionaalisia ryhmiä sisältäville yhdisteille ominaiset ominaisuudet. Aminohapporeaktioita kirjoitettaessa käytetään kaavoja, joissa on ionisoimattomia amino- ja karboksiryhmiä.

1) reaktiot aminoryhmässä. Aminohappojen aminoryhmällä on amiinien tavanomaiset ominaisuudet: amiinit ovat emäksiä ja toimivat nukleofiileina reaktioissa.

1. Aminohappojen reaktio emäksinä. Kun aminohapot ovat vuorovaikutuksessa happojen kanssa, muodostuu ammoniumsuoloja:

glysiinihydrokloridi, glysiinihydrokloridisuola

2. Typpihapon toiminta. Kun typpihappo vaikuttaa, muodostuu hydroksihappoja ja vapautuu typpeä ja vettä:

Tätä reaktiota käytetään vapaiden amiiniryhmien kvantitatiiviseen määrittämiseen aminohapoissa sekä proteiineissa.

3. N-asyylijohdannaisten muodostuminen, asylointireaktio.

Aminohapot reagoivat anhydridien ja happohalogenidien kanssa muodostaen aminohappojen N-asyylijohdannaisia:

Bentsyylieetterin natriumsuola N karbobentsoksiglysiini - kloromuurahaishappoglysiini

Asylointi on yksi tavoista suojella aminoryhmää. N-asyylijohdannaisilla on suuri merkitys peptidien synteesissä, koska N-asyylijohdannaiset hydrolysoituvat helposti muodostaen vapaan aminoryhmän.

4. Schiff-emästen muodostuminen. Kun a-aminohapot ovat vuorovaikutuksessa aldehydien kanssa, substituoituja imineitä (Schiff-emäksiä) muodostuu karbinoliamiinien muodostumisvaiheessa:

alaniini formaldehydi alaniinin N-metylolijohdannainen

5. Alkylointireaktio. A-aminohapon aminoryhmä alkyloidaan N-alkyylijohdannaisten muodostamiseksi:

Reaktio 2,4-dinitrofluoribentseenin kanssa on erittäin tärkeä. Saatuja dinitrofenyylijohdannaisia ​​(DNP-johdannaisia) käytetään peptidien ja proteiinien aminohapposekvenssin määrittämisessä. A-aminohappojen vuorovaikutus 2,4-dinitrofluoribentseenin kanssa on esimerkki nukleofiilisestä substituutioreaktiosta bentseenirenkaassa. Koska bentseenirenkaassa on kaksi vahvaa elektroneja vetävää ryhmää, halogeeni muuttuu liikkuvaksi ja käy läpi substituutioreaktion:

2.4 - dinitro -

fluoribentseeni N-2,4-dinitrofenyyli-a-aminohappo

(DNPB) DNP - a-aminohappojen johdannaiset

6. Reaktio fenyyli-isotiosyanaatin kanssa. Tätä reaktiota käytetään laajasti peptidien rakenteen määrittämisessä. Fenyyli-isotiosyanaatti on isotiosyaanihapon H-N=C=S johdannainen. A-aminohappojen vuorovaikutus fenyyli-isotiosyanaatin kanssa tapahtuu nukleofiilisen additioreaktion mekanismin kautta. Tuloksena oleva tuote käy sitten läpi molekyylinsisäisen substituutioreaktion, joka johtaa syklisen substituoidun amidin: fenyylitiohydantoiinin muodostumiseen.

Syklisiä yhdisteitä saadaan kvantitatiivisella saannolla ja ne ovat tiohydantoiinin (PTH - johdannaiset) - aminohappojen fenyylijohdannaisia. PTG-johdannaiset eroavat R-radikaalin rakenteesta.

Tavallisten suolojen lisäksi a-aminohapot voivat tietyissä olosuhteissa muodostaa kompleksisia suoloja raskasmetallikationien kanssa. Kaikille a-aminohapoille on tunnusomaista kauniisti kiteytyvät, voimakkaan siniväriset intrakompleksiset (kelaatti) kuparisuolat:
Alaniinietyyliesteri

Esterien muodostus on yksi menetelmistä karboksyyliryhmän suojaamiseksi peptidisynteesissä.

3. Happohalogenidien muodostuminen. Vaikuttaessa a-aminohappoihin, joissa on suojattu aminoryhmä rikkioksidikloridilla (tionyylikloridilla) tai fosforioksiditrikloridilla (fosforioksikloridilla), muodostuu happoklorideja:

Happohalogenidien tuotanto on yksi tavoista aktivoida karboksyyliryhmä peptidisynteesissä.

4. A-aminohappoanhydridien saaminen. Happohalogenidit ovat erittäin reaktiivisia, mikä vähentää reaktion selektiivisyyttä käytettäessä. Siksi yleisemmin käytetty menetelmä karboksyyliryhmän aktivoimiseksi peptidisynteesissä on muuttaa se anhydridiryhmäksi. Anhydridit ovat vähemmän aktiivisia kuin happohalogenidit. Kun a-aminohappo, jossa on suojattu aminoryhmä, on vuorovaikutuksessa etyylikloromuurahaishapon (etyyliklooriformiaatin) kanssa, muodostuu anhydridisidos:

5. Dekarboksylointi. a - Aminohapot, joissa on kaksi elektroneja vetävää ryhmää samassa hiiliatomissa, dekarboksyloituvat helposti. Laboratorio-olosuhteissa tämä suoritetaan kuumentamalla aminohappoja bariumhydroksidilla Tämä reaktio tapahtuu kehossa dekarboksylaasientsyymien kanssa, jolloin muodostuu biogeenisiä amiineja:

ninhydriini

Aminohappojen suhde lämpöön. Kun a-aminohappoja kuumennetaan, muodostuu syklisiä amideja, joita kutsutaan diketopiperatsiiniksi:

Diketopiperatsiini

g - ja d - Aminohapot irrottavat helposti vettä ja syklisoituvat muodostaen sisäisiä amideja, laktaameja:

g - laktaami (butyrolaktaami)

Tapauksissa, joissa amino- ja karboksyyliryhmät erotetaan viidellä tai useammalla hiiliatomilla, kuumennettaessa tapahtuu polykondensaatiota, jolloin muodostuu polymeeripolyamidiketjuja vesimolekyylin eliminoituessa.

Aminohappojen kemiallinen käyttäytyminen määritetään kahdella funktionaalisella ryhmällä -NH2 ja -COOH. Aminohapoille on tunnusomaista reaktiot aminoryhmässä, karboksyyliryhmässä ja radikaaliosassa, ja reagenssista riippuen aineiden vuorovaikutus voi tapahtua yhden tai useamman reaktiokeskuksen kautta.

Aminohappojen amfoteerinen luonne. Koska molekyylissä on sekä hapan että emäksinen ryhmä, vesiliuoksissa olevat aminohapot käyttäytyvät kuten tyypilliset amfoteeriset yhdisteet. Happamissa liuoksissa niillä on emäksisiä ominaisuuksia, jotka reagoivat emäksinä, alkalisissa liuoksissa - happoina, muodostaen vastaavasti kaksi suolaryhmää:

Amfoteerisuuden vuoksi elävässä organismissa aminohapoilla on puskuriaineiden rooli, jotka ylläpitävät tiettyä vetyionipitoisuutta. Aminohappojen ja vahvojen emästen vuorovaikutuksesta saatuja puskuriliuoksia käytetään laajalti bioorgaanisessa ja kemiallisessa käytännössä. Aminohappojen suolat mineraalihappojen kanssa liukenevat veteen paremmin kuin vapaat aminohapot. Orgaanisten happojen suolat ovat niukkaliukoisia veteen ja niitä käytetään aminohappojen tunnistamiseen ja erottamiseen.

Aminoryhmän aiheuttamat reaktiot. Aminoryhmän osallistuessa aminohapot muodostavat ammoniumsuoloja happojen kanssa, asyloidaan, alkyloidaan , reagoi typpihapon ja aldehydien kanssa seuraavan kaavion mukaisesti:

Alkylointi suoritetaan R-Ha1:n tai Ar-Hal:n osallistuessa:

Asylointireaktiossa käytetään happoklorideja tai happoanhydridejä (asetyylikloridi, etikkahappoanhydridi, bentsyylioksikarbonyylikloridi):

Asylointi- ja alkylointireaktioita käytetään aminohappojen NH2-ryhmän suojaamiseen peptidien synteesin aikana.

Karboksyyliryhmän aiheuttamat reaktiot. Karboksyyliryhmän osallistuessa aminohapot muodostavat suoloja, estereitä, amideja ja happoklorideja alla esitetyn kaavion mukaisesti:

Jos a-hiiliatomissa hiilivetyradikaalissa on elektroneja vetävä substituentti (-NO 2, -CC1 3, -COOH, -COR jne.), joka polarisoi C®COOH-sidoksen, jolloin karboksyylihapot joutuvat helposti läpi. dekarboksylaatioreaktiot. + NH3-ryhmän substituenttina sisältävien a-aminohappojen dekarboksylaatio johtaa biogeenisten amiinien muodostumiseen. Elävässä organismissa tämä prosessi tapahtuu dekarboksylaasientsyymin ja vitamiinipyridoksaalifosfaatin vaikutuksesta.

Laboratorio-olosuhteissa reaktio suoritetaan kuumentamalla a-aminohappoa CO 2 -absorboijien, esimerkiksi Ba(OH) 2:n läsnä ollessa.

B-fenyyli-a-alaniinin, lysiinin, seriinin ja histidiinin dekarboksylaatio tuottaa fenamiinia, 1,5-diaminopentaania (kadaveriini), 2-aminoetanoli-1:tä (kolamiini) ja tryptamiinia, vastaavasti.

Aminohappojen reaktiot, joissa on mukana sivuryhmä. Kun aminohappotyrosiini nitrataan typpihapolla, muodostuu dinitrojohdannainen yhdiste, joka on väriltään oranssi (ksantoproteiinitesti):

Redox-siirtymät tapahtuvat kysteiini-kystiinijärjestelmässä:

2HS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH2)CH2 S-S CH2CH(NH2)COOH ¾¾¾® 2 NS CH2CH(NH2)COOH

Joissakin reaktioissa aminohapot reagoivat molempiin funktionaalisiin ryhmiin samanaikaisesti.

Kompleksien muodostuminen metallien kanssa. Lähes kaikki a-aminohapot muodostavat komplekseja kaksiarvoisten metalli-ionien kanssa. Stabiiliimmat ovat monimutkaiset sisäiset kuparisuolat (kelaattiyhdisteet), jotka muodostuvat vuorovaikutuksen seurauksena kupari(II)hydroksidin kanssa ja värittyvät siniseksi:

Typpihapon toiminta alifaattisissa aminohapoissa johtaa hydroksihappojen muodostumiseen, aromaattisissa aminohapoissa - diatsoyhdisteiden muodostumiseen.

Hydroksihappojen muodostuminen:

Diatsotisaatioreaktio:

(diatsoyhdiste)

1. jossa vapautuu molekyylityppeä N2:

2. ilman molekyylitypen N2 vapautumista:

Atsobentseenin kromoforiryhmä -N=N atsoyhdisteissä aiheuttaa aineiden keltaisia, keltaisia, oransseja tai muita värejä absorboituessaan näkyvällä valon alueella (400-800 nm). Auksokromiryhmä

COOH muuttaa ja parantaa väriä johtuen π, π - konjugaatiosta kromoforin pääryhmän π - elektronisen järjestelmän kanssa.

Aminohappojen suhde lämpöön. Kuumennettaessa aminohapot hajoavat muodostaen erilaisia ​​tuotteita tyypistä riippuen. Lämmitettynä a-aminohapot Molekyylien välisen dehydraation seurauksena muodostuu syklisiä amideja - diketopiperatsiineja:

valiini (Val) di-isopropyylijohdannainen

diketopiperatsiini

Lämmitettynä b-aminohapot Ammoniakki irtoaa niistä muodostaen α, β-tyydyttymättömiä happoja, joissa on konjugoitu kaksoissidosjärjestelmä:

β-aminovaleriaanahappo penteen-2-öljyhappo

(3-aminopentaanihappo)

Lämmitys g- ja d-aminohapot johon liittyy molekyylinsisäinen dehydraatio ja sisäisten syklisten amidien muodostuminen - laktaamit:

y-aminoisovalerihappo y-aminoisovaleerinen laktaami

(4-amino-3-metyylivoihappo) hapot

Aminohapot ovat heterofunktionaalisia orgaanisia yhdisteitä, joiden molekyyleihin kuuluu aminoryhmä NH2 ja karboksyyliryhmä COOH

Aminoetikkahappo

aminopropaanihappo

Fyysiset ominaisuudet.
Aminohapot ovat värittömiä kiteisiä aineita, jotka liukenevat veteen. Radikaalista riippuen ne voivat olla happamia, katkeria ja mauttomia.

Kemialliset ominaisuudet

Aminohapot ovat amfoteerisia orgaanisia yhdisteitä (aminoryhmän ansiosta niillä on emäksisiä ominaisuuksia ja karboksyyliryhmän COOH ansiosta niillä on happamia ominaisuuksia)

Reagoi happojen kanssa

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = Cl- aminoetikkahappo

Reagoi alkalien kanssa

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O- glysiinin natriumsuola

Reagoi emäksisten oksidien kanssa

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O-kupariglysiinisuola

Lippu nro 17

Rakenteen, ominaisuuksien ja sovellusten välinen suhde yksinkertaisten aineiden esimerkin avulla.

Useimmille yksinkertaisten aineiden ei-metalleille on ominaista molekyylirakenne, ja vain harvoilla niistä on ei-molekyylirakenne.

Ei-molekyylirakenne

C, B, Si

Näillä ei-metalleilla on atomikidehilat, joten niillä on suuri kovuus ja erittäin korkeat sulamispisteet.

Boorin lisääminen teräkseen ja alumiinin, kuparin, nikkelin jne. seoksiin parantaa niiden mekaanisia ominaisuuksia.

Sovellus:

1. Timantti – kivien poraamiseen

2. Grafiitti - elektrodien, ydinreaktoreiden neutronihidastimen valmistukseen, voiteluaineena tekniikassa.

3. Hiili, joka koostuu pääasiassa hiilestä, on adsbenttina - kalsiumkarbidin ja mustan maalin valmistukseen.

Molekyylirakenne

F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8

Näille ei-metalleille on tunnusomaista kiinteässä tilassa olevat molekyylikidehilat, ja normaaleissa olosuhteissa ne ovat kaasuja, nesteitä tai kiinteitä aineita, joilla on alhainen sulamispiste.

Sovellus:

1. Kemiallisten reaktioiden nopeuttaminen, myös metallurgiassa

2. Metallin leikkaus ja hitsaus

3. Nestemäisessä muodossa rakettimoottoreissa

4. Ilmailussa ja sukellusveneissä hengittämistä varten

5. Lääketieteessä

Proteiinit ovat kuin biopolymeerejä. Proteiinien primaarinen, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne. Proteiinien ominaisuudet ja biologiset ominaisuudet.

Proteiinit ovat biopolymeerejä, joiden molekyyleissä on aminohappotähteitä

Proteiineilla on primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen ja kvaternäärinen rakenne.

Ensisijainen rakenne on sellainen, joka koostuu aminohappotähteistä, jotka on yhdistetty toisiinsa pektidisidoksilla.

Toissijainen rakenne on spiraaliksi kierretty ketju ja peptidisidosten lisäksi on vetysidoksia

Tertiäärinen rakenne on palloksi kierretty spiraali ja siinä on lisäksi S-S-sulfidisidoksia

Kvaternäärinen rakenne - kaksoiskierre, joka on kierretty palloksi

Fyysiset ominaisuudet

Proteiinit ovat amfoteerisia elektrolyyttejä. Tietyllä ympäristön pH-arvolla positiivisten ja negatiivisten varausten määrä proteiinimolekyylissä on yhtä suuri. Proteiineilla on monipuolinen rakenne. On proteiineja, jotka eivät liukene veteen, ja on proteiineja, jotka liukenevat helposti veteen. On proteiineja, jotka ovat kemiallisesti inaktiivisia ja kestäviä aineille. On proteiineja, jotka ovat erittäin epävakaita. On proteiineja, jotka näyttävät säikeiltä, ​​joiden pituus on satoja nanometrejä; On proteiineja, jotka ovat pallojen muotoisia ja joiden halkaisija on vain 5–7 nm. Niillä on suuri molekyylipaino (104-107).

Kemialliset ominaisuudet
1. Denaturaatioreaktio on proteiinin primäärirakenteen tuhoutuminen lämpötilan vaikutuksesta.
2. Värireaktiot proteiineihin
a) Proteiinin vuorovaikutus Cu(OH)2:n kanssa
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
b) Proteiinin vuorovaikutus HNO 3:n kanssa
Rikin reagenssi on lyijyasetaatti (CH 3 COO) 2 Pb, muodostuu musta sakka PbS

Biologinen rooli
Proteiinit ovat rakennusaineita
Proteiinit ovat olennainen osa kaikkia solurakenteita
Proteiinit ovat entsyymejä, jotka toimivat katalyytteinä
Tavalliset proteiinit: näihin kuuluvat hormonit
Proteiinit ovat suojakeino
Proteiinit energianlähteenä

A-aminohappojen kemialliset ominaisuudet määräytyvät yleisimmässä tapauksessa karboksyyli- ja amiiniryhmien läsnäolosta samassa hiiliatomissa. Aminohappojen sivufunktionaalisten ryhmien spesifisyys määrää niiden reaktiivisuuden erot ja kunkin aminohapon yksilöllisyyden. Sivufunktionaalisten ryhmien ominaisuudet tulevat esiin polypeptidien ja proteiinien molekyyleissä, ts. kun amiini- ja karboksyyliryhmät ovat tehneet tehtävänsä - ne muodostavat polyamidiketjun.

Joten itse aminohappofragmentin kemialliset ominaisuudet jaetaan amiinien reaktioihin, karboksyylihappojen reaktioihin ja ominaisuuksiin niiden keskinäisen vaikutuksen vuoksi.

Karboksyyliryhmä ilmenee reaktioissa alkalien kanssa - muodostaen karboksylaatteja, alkoholien kanssa - muodostaen estereitä, ammoniakin ja amiinien kanssa - muodostaen happoamideja, a-aminohapot dekarboksyloituvat melko helposti kuumennettaessa ja entsyymien vaikutuksesta (kaavio 4.2.1) .

Tällä reaktiolla on tärkeä fysiologinen merkitys, koska sen toteuttaminen in vivo johtaa vastaavien biogeenisten amiinien muodostumiseen, jotka suorittavat useita erityistoimintoja elävissä organismeissa. Kun histidiini dekarboksyloituu, muodostuu histamiinia, jolla on hormonaalinen vaikutus. Ihmiskehossa se sitoutuu, vapautuu tulehdus- ja allergisten reaktioiden, anafylaktisen shokin aikana, aiheuttaa kapillaarien laajentumista, sileiden lihasten supistumista ja lisää jyrkästi suolahapon eritystä mahassa.

Myös dekarboksylaatioreaktiolla yhdessä aromaattisen renkaan hydroksylaatioreaktion kanssa tryptofaanista muodostuu toinen biogeeninen amiini, serotoniini. Sitä esiintyy ihmisillä suolistosoluissa verihiutaleina, nilviäisten, nilviäisten, niveljalkaisten ja sammakkoeläinten myrkyissä ja kasveissa (banaanit, kahvi, tyrni). Serotoniini suorittaa välittäjätoimintoja keskus- ja ääreishermostossa, vaikuttaa verisuonten sävyyn, lisää kapillaarien vastustuskykyä ja lisää verihiutaleiden määrää veressä (kaavio 4.2.2).

Aminohappojen aminoryhmä ilmenee reaktioissa happojen kanssa muodostaen ammoniumsuoloja ja asyloituu

Kaavio 4.2.1

Kaavio 4.2.2

ja alkyloituu reagoidessaan happohalogenidien ja alkyylihalogenidien kanssa, aldehydien kanssa se muodostaa Schiff-emäksiä ja typpihapon kanssa, kuten tavalliset primääriset amiinit, vastaavat hydroksijohdannaiset, tässä tapauksessa hydroksihapot (kaavio 4.2.3).

Kaavio 4.2.3

Aminoryhmän ja karboksyylifunktion samanaikainen osallistuminen kemiallisiin reaktioihin on varsin monimuotoista. a-aminohapot muodostavat komplekseja monien kaksiarvoisten metallien ionien kanssa - nämä kompleksit rakennetaan siten, että metalli-ionia kohti on mukana kaksi aminohappomolekyyliä, kun taas metalli muodostaa kahdentyyppisiä sidoksia ligandien kanssa: karboksyyliryhmä muodostaa ionisidoksen metallin kanssa. , ja aminoryhmä osallistuu yksinäisellä elektroniparillaan koordinoituen metallin vapaisiin kiertoradoihin (donori-akseptori-sidos) muodostaen ns. kelaattikomplekseja (Kaavio 4.2.4, metallit on järjestetty riviin sen stabiilisuuden mukaan kompleksit).

Koska aminohappomolekyyli sisältää sekä happaman että emäksisen funktion, niiden välinen vuorovaikutus on varmasti väistämätöntä - se johtaa sisäisen suolan (kaksaisionin) muodostumiseen. Koska se on heikon hapon ja heikon emäksen suola, se hydrolysoituu helposti vesiliuoksessa, ts. järjestelmä on tasapainoinen. Kiteisessä tilassa aminohapoilla on puhtaasti kahtaisioninen rakenne, mistä johtuen näiden aineiden korkeat pitoisuudet (kaavio 4.2.5).

Kaavio 4.2.4

Kaavio 4.2.5

Ninhydriinireaktiolla on suuri merkitys aminohappojen havaitsemisessa niiden kvalitatiivisessa ja kvantitatiivisessa analyysissä. Useimmat aminohapot reagoivat ninhydriinin kanssa vapauttaen vastaavan aldehydin, ja liuos muuttuu intensiiviseksi siniviolettiksi (nm) antavat vain proliinia ja hydroksiproliinia. Reaktiokaavio on melko monimutkainen ja sen välivaiheet eivät ole täysin selkeitä, värillinen reaktiotuote on nimeltään "Ruemann-violetti" (kaavio 4.2.6).

Diketopiperatsiineja muodostuu kuumentamalla vapaita aminohappoja tai vielä paremmin kuumentamalla niiden estereitä.

Kaavio 4.2.6

Reaktiotuote voidaan määrittää rakenteensa perusteella - pyratsiiniheterosyklin johdannaisena ja reaktiokaavion perusteella - sykliseksi kaksoisamidiksi, koska se muodostuu aminoryhmien vuorovaikutuksesta karboksyylifunktioiden kanssa nukleofiilisen substituutiokaavion mukaisesti ( Kaavio 4.2.7).

α-aminohappopolyamidien muodostuminen on muunnelma edellä kuvatusta reaktiosta dipiperatsiinien muodostamiseksi, ja että

Kaavio 4.2.7

Kaavio 4.2.8

lajike, jota varten luonto luultavasti loi tämän yhdisteluokan. Reaktion ydin on yhden α-aminohapon amiiniryhmän nukleofiilinen hyökkäys toisen α-aminohapon karboksyyliryhmään, kun taas toisen aminohapon amiiniryhmä hyökkää peräkkäin kolmannen aminohapon karboksyyliryhmää vastaan. , jne. (kaavio 4.2.8).

Reaktion tulos on polyamidi tai (kutsutaan proteiinien ja proteiinin kaltaisten yhdisteiden kemian yhteydessä) polypeptidi. Sen mukaisesti -CO-NH-fragmenttia kutsutaan peptidiyksiköksi tai peptidisidokseksi.