Proteiinit - nämä ovat suurimolekyylisiä (molekyylipaino vaihtelee 5-10 tuhannesta 1 miljoonaan tai enemmän) luonnollisia polymeerejä, joiden molekyylit rakentuvat amidi- (peptidi)sidoksella yhdistetyistä aminohappotähteistä.

Proteiineja kutsutaan myös proteiineiksi (kreikaksi "protos" - ensimmäinen, tärkeä). Proteiinimolekyylin aminohappotähteiden määrä vaihtelee suuresti ja joskus saavuttaa useita tuhansia. Jokaisella proteiinilla on oma aminohappotähteiden sekvenssi.

Proteiinit suorittavat erilaisia ​​biologisia toimintoja: katalyyttisiä (entsyymit), säätelytoimintoja (hormonit), rakenteellisia (kollageeni, fibroiini), moottoria (myosiini), kuljetusta (hemoglobiini, myoglobiini), suojaavia (immunoglobuliinit, interferoni), varaosia (kaseiini, albumiini, gliadiini) ja muut.

Proteiinit ovat biokalvojen perusta, solun ja solukomponenttien tärkein osa. Niillä on keskeinen rooli solun elämässä ja ne muodostavat ikään kuin sen kemiallisen toiminnan aineellisen perustan.

Proteiinin poikkeuksellinen ominaisuus - itseorganisaatiorakenne ts. sen kykyä luoda spontaanisti tietty tilarakenne, joka on ominainen vain tietylle proteiinille. Pohjimmiltaan kaikki kehon toiminnot (kehittäminen, liikkuminen, eri toimintojen suorittaminen ja paljon muuta) liittyvät proteiiniaineisiin. On mahdotonta kuvitella elämää ilman proteiineja.

Proteiinit ovat ihmisten ja eläinten ravinnon tärkein ainesosa, välttämättömien aminohappojen toimittaja.

Proteiinien rakenne

Proteiinien avaruudellisessa rakenteessa aminohappomolekyyleissä olevien radikaalien (tähteiden) R- luonteella on suuri merkitys. Ei-polaariset aminohapporadikaalit sijaitsevat yleensä proteiinin makromolekyylin sisällä ja aiheuttavat hydrofobisia vuorovaikutuksia; ionogeenisiä (ioneja muodostavia) ryhmiä sisältävät polaariset radikaalit sijaitsevat yleensä proteiinimakromolekyylin pinnalla ja luonnehtivat sähköstaattisia (ionisia) vuorovaikutuksia. Polaariset ionittomat radikaalit (esimerkiksi alkoholi-OH-ryhmiä, amidiryhmiä sisältävät) voivat sijaita sekä proteiinimolekyylin pinnalla että sisällä. Ne osallistuvat vetysidosten muodostukseen.

Proteiinimolekyyleissä α-aminohapot on liitetty toisiinsa peptidisidoksilla (-CO-NH-):

Tällä tavalla konstruoidut polypeptidiketjut tai erilliset osat polypeptidiketjun sisällä voidaan joissain tapauksissa lisäksi liittää toisiinsa disulfidisidoksilla (-S-S-) tai, kuten niitä usein kutsutaan, disulfidisilloilla.

Tärkeää roolia proteiinien rakenteen luomisessa ovat ioni- (suola) ja vetysidokset sekä hydrofobinen vuorovaikutus - erityinen kosketus proteiinimolekyylien hydrofobisten komponenttien välillä vesipitoisessa väliaineessa. Kaikilla näillä sidoksilla on eri vahvuudet ja ne muodostavat monimutkaisen, suuren proteiinimolekyylin.

Proteiiniaineiden rakenteen ja toimintojen eroista huolimatta niiden alkuainekoostumus vaihtelee hieman (% kuivapainosta): hiili - 51-53; happi - 21,5-23,5; typpi - 16,8-18,4; vety - 6,5-7,3; rikki - 0,3-2,5.

Jotkut proteiinit sisältävät pieniä määriä fosforia, seleeniä ja muita alkuaineita.

Polypeptidiketjun aminohappotähteiden sekvenssiä kutsutaan proteiinin primaarirakenne.

Proteiinimolekyyli voi koostua yhdestä tai useammasta polypeptidiketjusta, joista jokainen sisältää eri määrän aminohappotähteitä. Niiden mahdollisten yhdistelmien lukumäärän perusteella voidaan sanoa, että proteiinien valikoima on lähes rajaton, mutta kaikkia niitä ei ole luonnossa.

Erityyppisten proteiinien kokonaismäärä kaikentyyppisissä elävissä organismeissa on 10 11 -10 12 . Proteiineille, joiden rakenne on äärimmäisen monimutkainen, on primaarisen lisäksi myös korkeammat rakenteelliset organisoitumistasot: sekundaariset, tertiääriset ja joskus kvaternaariset rakenteet.

toissijainen rakenne sisältää suurimman osan proteiineista, ei kuitenkaan aina koko polypeptidiketjussa. Tietyn sekundaarirakenteen omaavat polypeptidiketjut voidaan järjestää eri tavalla avaruudessa.

Muodostelussa tertiäärinen rakenne, vetysidosten lisäksi ionisilla ja hydrofobisilla vuorovaikutuksilla on tärkeä rooli. Proteiinimolekyylin "pakkauksen" luonteen mukaan pallomainen, tai pallomainen ja fibrillaarinen tai filamenttiproteiineja (taulukko 12).

Globulaarisille proteiineille a-kierteinen rakenne on tyypillisempi, kierteet ovat kaarevia, "taitettuja". Makromolekyylillä on pallomainen muoto. Ne liukenevat veteen ja suolaliuoksiin muodostaen kolloidisia järjestelmiä. Useimmat eläin-, kasvi- ja mikro-organismiproteiinit ovat pallomaisia ​​proteiineja.

Fibrillaarisille proteiineille filamenttirakenne on tyypillisempi. Ne eivät yleensä liukene veteen. Fibrillaariset proteiinit suorittavat yleensä rakennetta muodostavia tehtäviä. Niiden ominaisuudet (lujuus, kyky venyttää) riippuvat tavasta, jolla polypeptidiketjut pakataan. Esimerkki fibrillaarisista proteiineista ovat myosiini, keratiini. Joissakin tapauksissa yksittäiset proteiinialayksiköt muodostavat kompleksisia ryhmiä vetysidosten, sähköstaattisten ja muiden vuorovaikutusten avulla. Tässä tapauksessa se muodostuu kvaternäärinen rakenne proteiinit.

Veren hemoglobiini on esimerkki proteiinista, jolla on kvaternäärinen rakenne. Vain tällaisella rakenteella se suorittaa tehtävänsä - sitoo happea ja kuljettaa sitä kudoksiin ja elimiin.

On kuitenkin huomattava, että primäärirakenteella on poikkeuksellinen rooli korkeampien proteiinirakenteiden organisoinnissa.

Proteiinien luokitus

Proteiinien luokituksia on useita:

1. Vaikeusasteen mukaan (yksinkertainen ja monimutkainen).
2. Molekyylien muodon mukaan (pallomaiset ja säikeiset proteiinit).
3. Liukoisuus yksittäisiin liuottimiin (vesiliukoinen, liukenee laimeisiin suolaliuoksiin - albumiinit, alkoholiliukoinen - prolamiinit, liukenee laimeisiin emäksiin ja happoihin - gluteliinit).
4. Suoritettujen toimintojen mukaan (esimerkiksi varastoproteiinit, luusto jne.).

Proteiinin ominaisuudet

Proteiinit ovat amfoteerisia elektrolyyttejä. Tietyllä väliaineen pH-arvolla (jota kutsutaan isoelektriseksi pisteeksi) positiivisten ja negatiivisten varausten lukumäärä proteiinimolekyylissä on sama. Tämä on yksi proteiinin tärkeimmistä ominaisuuksista. Proteiinit ovat tässä vaiheessa sähköisesti neutraaleja ja niiden vesiliukoisuus on alhaisin. Proteiinien kykyä heikentää liukoisuutta niiden molekyylien muuttuessa sähköisesti neutraaleiksi käytetään liuoksista eristämiseen esimerkiksi proteiinituotteiden valmistustekniikassa.

Nesteytys. Hydraatioprosessi tarkoittaa veden sitoutumista proteiineihin, samalla kun niillä on hydrofiilisiä ominaisuuksia: ne turpoavat, niiden massa ja tilavuus kasvavat. Yksittäisten proteiinien turpoaminen riippuu yksinomaan niiden rakenteesta. Koostumuksessa olevat ja proteiinimakromolekyylin pinnalla sijaitsevat hydrofiiliset amidi- (-CO-NH-, peptidisidos), amiini- (-NH 2) ja karboksyyli (-COOH) -ryhmät houkuttelevat vesimolekyylejä ja suuntaavat ne tarkasti pinnalle. molekyylistä. Proteiinipalloja ympäröivä hydraatiokuori (vesi) estää aggregaatiota ja sedimentaatiota ja näin ollen edistää proteiiniliuosten stabiilisuutta. Isoelektrisessä pisteessä proteiineilla on vähiten kyky sitoa vettä, proteiinimolekyylien ympärillä oleva hydraatiokuori tuhoutuu, joten ne yhdistyvät muodostaen suuria aggregaatteja. Proteiinimolekyylien aggregaatiota tapahtuu myös niiden dehydratoinnin aikana joidenkin orgaanisten liuottimien, esimerkiksi etyylialkoholin, avulla. Tämä johtaa proteiinien saostumiseen. Kun alustan pH muuttuu, proteiinimakromolekyyli varautuu ja sen hydraatiokyky muuttuu.

Vähäisellä turvotuksella tiivistetyt proteiiniliuokset muodostavat monimutkaisia ​​järjestelmiä, joita kutsutaan nimellä hyytelö.

Hyytelöt eivät ole juoksevia, joustavia, niillä on plastisuus, tietty mekaaninen lujuus ja ne pystyvät säilyttämään muotonsa. Globulaariset proteiinit voivat olla täysin hydratoituneita, liukenevat veteen (esimerkiksi maitoproteiinit) muodostaen liuoksia, joilla on pieni pitoisuus. Proteiinien hydrofiilisillä ominaisuuksilla, eli niiden kyvyllä turvota, muodostaa hyytelöitä, stabiloida suspensioita, emulsioita ja vaahtoja, on suuri merkitys biologiassa ja elintarviketeollisuudessa. Hyvin liikkuva hyytelö, joka on rakennettu pääasiassa proteiinimolekyyleistä, on sytoplasma - vehnätaikinasta eristetty raakagluteeni; se sisältää jopa 65 % vettä. Gluteeniproteiinien erilainen hydrofiilisyys on yksi vehnänjyvän ja siitä saadun jauhon (ns. vahva ja heikko vehnä) laatua kuvaavista piirteistä. Viljan ja jauhoproteiinien hydrofiilisyydellä on tärkeä rooli viljan varastoinnissa ja jalostuksessa, leivonnassa. Leipomoteollisuudessa saatava taikina on vedessä turvotettua proteiinia, tärkkelysjyviä sisältävää tiivistettyä hyytelöä.

Proteiinin denaturaatio. Denaturaation aikana tapahtuu ulkoisten tekijöiden (lämpötila, mekaaninen vaikutus, kemiallisten tekijöiden vaikutus ja joukko muita tekijöitä) vaikutuksesta muutos proteiinin makromolekyylin sekundaari-, tertiääri- ja kvaternaarisissa rakenteissa, eli sen natiivissa. tilarakenne. Proteiinin primäärirakenne ja siten kemiallinen koostumus eivät muutu. Fysikaaliset ominaisuudet muuttuvat: liukoisuus heikkenee, kyky hydratoitua, biologinen aktiivisuus häviää. Proteiinimakromolekyylin muoto muuttuu, tapahtuu aggregaatiota. Samaan aikaan joidenkin kemiallisten ryhmien aktiivisuus lisääntyy, proteolyyttisten entsyymien vaikutus proteiineihin helpottuu ja sen seurauksena se hydrolysoituu helpommin.

Elintarviketekniikassa proteiinien lämpödenaturoinnilla on käytännön merkitys erityisen tärkeä, jonka aste riippuu lämpötilasta, kuumennuksen kestosta ja kosteudesta. Tämä on muistettava kehitettäessä elintarvikeraaka-aineiden, puolivalmiiden tuotteiden ja joskus valmiiden tuotteiden lämpökäsittelytapoja. Termisen denaturoinnin prosesseilla on erityinen rooli kasviraaka-aineiden valkaisussa, viljan kuivatuksessa, leivän leivonnassa ja pastan valmistuksessa. Proteiinien denaturoituminen voi johtua myös mekaanisesta vaikutuksesta (paine, hankaus, ravistelu, ultraääni). Lopuksi kemiallisten reagenssien (hapot, emäkset, alkoholi, asetoni) toiminta johtaa proteiinien denaturoitumiseen. Kaikkia näitä tekniikoita käytetään laajalti elintarvike- ja bioteknologiassa.

Vaahtoaminen. Vaahdotusprosessi ymmärretään proteiinien kyvyksi muodostaa erittäin konsentroituja nestekaasujärjestelmiä, joita kutsutaan vaahdoksi. Vaahdon, jossa proteiini on vaahdotusaineena, stabiilisuus ei riipu ainoastaan ​​sen luonteesta ja pitoisuudesta, vaan myös lämpötilasta. Proteiineja vaahdotusaineina käytetään laajalti makeisteollisuudessa (vaahtokarkki, vaahtokarkki, soufflé). Vaahdon rakenteessa on leipää, ja tämä vaikuttaa sen makuun.

Useiden tekijöiden vaikutuksen alaiset proteiinimolekyylit voivat tuhoutua tai olla vuorovaikutuksessa muiden aineiden kanssa uusien tuotteiden muodostamiseksi. Elintarviketeollisuudelle voidaan erottaa kaksi tärkeää prosessia:

1) proteiinien hydrolyysi entsyymien vaikutuksesta;

2) proteiinien tai aminohappojen aminoryhmien vuorovaikutus pelkistävien sokereiden karbonyyliryhmien kanssa.

Proteiinien hydrolyyttistä pilkkomista katalysoivien proteaasientsyymien vaikutuksesta jälkimmäiset hajoavat yksinkertaisemmiksi tuotteiksi (poly- ja dipeptideiksi) ja lopulta aminohapoiksi. Proteiinin hydrolyysin nopeus riippuu sen koostumuksesta, molekyylirakenteesta, entsyymiaktiivisuudesta ja olosuhteista.

Proteiinin hydrolyysi. Yleisesti ottaen hydrolyysireaktio aminohappojen muodostumisen kanssa voidaan kirjoittaa seuraavasti:

Palaminen. Proteiinit palavat muodostaen typpeä, hiilidioksidia ja vettä sekä joitain muita aineita. Palamiseen liittyy palaneiden höyhenten ominainen haju.

Proteiinien värireaktiot. Proteiinin kvalitatiiviseen määritykseen käytetään seuraavia reaktioita:

1) ksantoproteiini, jossa proteiinimolekyylissä aromaattisten ja heteroatomisten syklien vuorovaikutus väkevän typpihapon kanssa tapahtuu, johon liittyy keltaisen värin ilmaantumista.

2) biureetti, jossa proteiinien heikosti emäksiset liuokset ovat vuorovaikutuksessa kuparisulfaatin (II) liuoksen kanssa muodostaen kompleksisia yhdisteitä Cu 2+ -ionien ja polypeptidien välille. Reaktioon liittyy violetinsinisen värin ilmaantuminen.

Oppitunnin tarkoitus: muodostaa proteiinin käsitteen, sen rakenteen, fysikaaliset ja kemialliset ominaisuudet.

Tuntien aikana

I. Organisatorinen hetki

II. Tiedon päivitys

(Opiskelijoita pyydetään toistamaan aihe "Aminohapot" etukäteen.)

Kaksi opiskelijaa työskentelee taululla.

Harjoitus 1. Kirjoita 2-aminopropaanihapon (alaniini) ja 3-metyyli-2-aminobutaanihapon (valiini) kaavat. Mitä muita nimiä näille hapoille voit ehdottaa?

Tehtävä 2. Kirjoita 2-aminoetaanihapon kaava. Mitä muita nimiä tälle hapolle tiedät? Tee dipeptidi tämän hapon kahdesta jäännöksestä. Määritä peptidisidoksen sijainti.

Frontaalinen keskustelu.

Mitkä ovat aminohappojen kaksi funktionaalista ryhmää?
– Mitä ovat aminohapot happo-emäsominaisuuksien suhteen? Minkä funktionaalisten ryhmien ansiosta nämä ominaisuudet toteutuvat?
Esitä peptidisidoksen käsite.
Voivatko aminohapot muodostaa vetysidoksia? Mistä atomiryhmistä johtuen?
Mitä aineita kutsutaan polymeereiksi? Anna esimerkkejä tuntemistasi polymeereistä.

III. Kognitiivisen tehtävän asettaminen

Taululla työskennelleet opiskelijat raportoivat suoritetusta tehtävästä.

Taulussa näkyy dipeptidi, joka koostuu kahdesta glysiinitähteestä ja kahdesta aminohaposta: alaniini ja valiini.

Voidaanko dipeptidiä muodostaa koostumukseltaan eri aminohapoista? (Dia 1.) Vastataksesi tähän kysymykseen, kiinnitä huomiota peptidisidoksen paikkaan dipeptidissä.

Vastaus. Yhden aminohapon aminoryhmä ja toisen aminohapon karboksyyliryhmä osallistuvat peptidisidoksen muodostumiseen; aminohappojen sivuradikaalit eivät ole mukana dipeptidin muodostumisessa.

Onko mahdollista liittää aminohappoja lisää tähän aineeseen? Perustele vastaus.

Vastaus. Liittyminen on mahdollista, koska dipeptidimolekyylissä on vapaa karboksyyliryhmä (C-pää) ja aminoryhmä (N-pää). Ketju voi kasvaa molemmin puolin (dia 2).

Kuinka monta liitäntävaihtoehtoa voit tarjota?

Vastaus. Kaksi. Kun aminohappo glysiini on ensimmäisellä paikalla ja kun aminohappo glysiini on toisella sijalla (dia 3).

Vastaus. Proteiinit ovat lineaarisia biologisia polymeerejä, jotka koostuvat aminohapoista.

Kirjoita tämä määritelmä laskentataulukoihisi.

Tässä on kaksi polypeptidiketjua. Mikä peptideistä voi olla osa proteiinia ja miksi? (Dia 4.)

Vastaus. Ensimmäinen johtuu siitä, että se muodostuu α-aminohapoista.

Mitkä sidokset muodostavat proteiinin päärakenteen?

Vastaus. Ensisijainen rakenne muodostuu peptidisidoksesta.

Merkitse tämä muistiin taulukkoon.

Mutta proteiini on paljon monimutkaisempi makromolekyyli kuin lineaarinen polypeptidiketju. Proteiinin primäärirakenteen lisäksi on otettava huomioon sekundaariset, tertiaariset ja joissakin tapauksissa kvaternaariset rakenteet. Vetysidoksilla on tärkeä rooli proteiinin sekundaarirakenteen muodostumisessa. Vetysidokset muodostuvat elektronegatiivisista atomeista (happi, typpi jne.), joista yhteen on sitoutunut vetyatomi, ja kaikki kolme atomia ovat samalla suoralla.

Jotkut proteiinit muodostavat kvaternaarisen rakenteen, joka tapahtuu myös vetysidosten, hydrofiilis-hydrofobisten vuorovaikutusten ja sähköstaattisten vetovoimien vuoksi. Jotkut kvaternäärisen rakenteen omaavat proteiinit koostuvat metalli-ionista ja proteiiniosasta, joka muodostuu useista proteiiniketjuista (eri tai identtiset primäärirakenteeltaan) (dia 7). Kirjoita laskentataulukoille.

Proteiinit suorittavat tehtävänsä oikein vain asianmukaisten tertiääristen (ja mahdollisten kvaternaaristen) rakenteiden läsnä ollessa.

Proteiinien fysikaaliset ominaisuudet

Proteiinit ovat makromolekyyliyhdisteitä, ts. Nämä ovat aineita, joilla on korkea molekyylipaino. Proteiinien molekyylipaino vaihtelee 5 tuhannesta miljooniin amu. (insuliini - 6500 Da; influenssaviruksen proteiini - 32 miljoonaa Da).

Proteiinien liukoisuus veteen riippuu niiden toiminnoista. Fibrillaaristen proteiinien molekyylit ovat pitkulaisia, rihmamaisia ​​ja pyrkivät ryhmittymään vierekkäin kuitujen muodostuessa. Tämä on jänteiden, lihasten ja sisäkudosten päärakennusmateriaali. Nämä proteiinit ovat veteen liukenemattomia.

Proteiinimolekyylien vahvuus on yksinkertaisesti hämmästyttävä! Hiukset ovat vahvempia kuin kupari ja voivat kilpailla erikoisterästen kanssa. Hiusnippu, jonka pinta-ala on 1 cm 2, kestää 5 tonnin painon, ja 200 tuhannen hiuksen naaraspunos voi nostaa 20 tonnia painavan KamAZin.

Globulaariset proteiinit taitetaan palloiksi. Kehossa ne suorittavat useita biologisia toimintoja, jotka edellyttävät niiden liikkuvuutta. Siksi pallomaiset proteiinit liukenevat veteen tai suolojen, happojen tai emästen liuoksiin. Molekyylien suuren koon vuoksi muodostuu liuoksia, joita kutsutaan kolloidisiksi. ( Albumiinin veteen liukenemisen osoittaminen.)

Proteiinien kemialliset ominaisuudet

Proteiinit osallistuvat ei aivan tavallisiin kemiallisiin reaktioihin, tk. ne ovat polymeerimolekyylejä. Katso työkorttejasi ja vastaa seuraaviin kysymyksiin.

Kumpi sidos on vahvempi: peptidi vai vety?

Vastaus. Peptidi, koska tämä sidos viittaa kovalenttiseen kemialliseen sidokseen.

Mitkä proteiinirakenteet tuhoutuvat nopeammin ja helpommin?

Vastaus. Kvaternäärinen (jos sellainen on), tertiäärinen ja toissijainen. Ensisijainen rakenne kestää pidempään kuin muut, koska. se muodostuu vahvemmista siteistä.

Denaturaatio on proteiinin tuhoamista sen primaarirakenteeseen, ts. peptidisidokset säilyvät (dia 8).

Kokemuksen esittely. Kaada 4 ml albumiiniliuosta 5 pieneen koeputkeen. Kuumenna ensimmäistä putkea 6-10 s (samentaa). Lisää 2 ml 3 M HCl:ää toiseen putkeen. Kolmannessa - 2 ml 3 M NaOH:ta. Neljännessä - 5 tippaa 0,1 M AgNO 3:a. Viidennessä - 5 tippaa 0,1 M NaNO 3:a.

Kokeen suorittamisen jälkeen opiskelijat täyttävät laskentataulukoiden "denaturoitumisen" määritelmän aukot.

Näyttävätkö proteiinit erityisominaisuudet denaturoinnin jälkeen?

Vastaus. Useimmat proteiinit menettävät aktiivisuutensa denaturaation aikana, tk. proteiinit osoittavat spesifisiä ominaisuuksiaan vain tertiääristen ja kvaternaaristen rakenteiden läsnä ollessa.

Luuletko, että on mahdollista tuhota proteiinin primaarirakenne?

Vastaus. Voi. Tämä tapahtuu kehossa, kun proteiini pilkotaan.

Yksi proteiinien tärkeimmistä ominaisuuksista on niiden kyky hydrolysoitua. Proteiinihydrolyysin aikana primaarirakenne tuhoutuu.

Mitä aineita muodostuu proteiinin täydellisen hydrolyysin aikana?

Vastaus. -aminohappoja.

Kokemuksen esittely (asetettu ennen oppituntia). 2 ml kanan proteiiniliuosta kaadetaan kahteen koeputkeen, johon lisätään 1 ml kylläistä festaaliliuosta (tabletti on aiemmin irrotettu sileästä kuoresta). Festal on ruoansulatusta helpottava entsyymivalmiste, joka sisältää lipaasia (hajottaa rasvoja), amylaasia (hajottaa hiilihydraatteja), proteaasia (hajottaa proteiineja). Molemmat koeputket asetetaan vesihauteeseen, jonka lämpötila on 37–40 °C. 30 minuutin kuluessa proteiinin "sulatus" jatkuu. Kuumennuksen lopussa molempiin koeputkiin lisätään 2 ml kyllästettyä ammoniumsulfaattiliuosta tai mitä tahansa muuta proteiinien denaturoitumista aiheuttavaa reagenssia. Ensimmäisessä koeputkessa (kontrolli) muodostuu runsas valkoinen sakka - proteiini denaturoituu. Toisessa koeputkessa (kokeessa) tällaisia ​​ilmiöitä ei havaita - tapahtui proteiinin hydrolyysi, ja aminohapot ja peptidit, joilla on pieni molekyylipaino, eivät koaguloitu.

Täytä kokeen tulosten perusteella laskentataulukoiden "hydrolyysin" määritelmän aukot.

Mikä on proteiinihydrolyysin merkitys kehollemme ja missä se tapahtuu?

Vastaus. Aminohappojen saaminen kehon tarpeisiin ruuansulatusprosessien seurauksena alkaa mahasta, päättyy pohjukaissuoleen.

Värireaktiot - kvalitatiiviset reaktiot proteiineihin:

a) biureettireaktio ( kokemuksen osoittaminen);
b) ksantoproteiinireaktio ( kokemuksen osoittaminen).

Täytä laskentataulukot (kiinnitä huomiota näiden reaktioiden esiintymisen olosuhteisiin, tätä tarvitaan seuraavan oppitunnin kokeissa).

Työarkki Aihe: "Oravat. Rakenne ja ominaisuudet» Proteiinit _________________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ Proteiinirakenteiden tyypit Rakenteen nimi Rakennekaavio Kemiallisen sidoksen tyyppi Huomautuksia Ensisijainen §3 oppikirjan "Yleinen biologia" mukaan, toim. D.K. Beljajev; §27 oppikirja Gabrielyan O.S."Kemia, 10. luokka".

Artikkelin sisältö

PROTEINIT (Artikla 1)- jokaisessa elävässä organismissa esiintyvä biologisten polymeerien luokka. Proteiinien mukana tapahtuvat pääprosessit, jotka varmistavat kehon elintärkeän toiminnan: hengitys, ruoansulatus, lihasten supistuminen, hermoimpulssien siirto. Elävien olentojen luukudos, iho, hiukset ja sarvimuodostelmat koostuvat proteiineista. Useimmille nisäkkäille organismin kasvu ja kehitys johtuu proteiineja ravintokomponenttina sisältävistä tuotteista. Proteiinien rooli kehossa ja vastaavasti niiden rakenne on hyvin monipuolinen.

Proteiinien koostumus.

Kaikki proteiinit ovat polymeerejä, joiden ketjut on koottu aminohappofragmenteista. Aminohapot ovat orgaanisia yhdisteitä, jotka sisältävät koostumuksessaan (nimen mukaisesti) NH2-aminoryhmän ja orgaanisen hapon, ts. karboksyyli, COOH-ryhmä. Kaikista olemassa olevista aminohapoista (teoreettisesti mahdollisten aminohappojen määrä on rajaton) vain ne, joilla on vain yksi hiiliatomi aminoryhmän ja karboksyyliryhmän välissä, osallistuvat proteiinien muodostukseen. Yleensä proteiinien muodostukseen osallistuvat aminohapot voidaan esittää kaavalla: H 2 N–CH(R)–COOH. Hiiliatomiin kiinnittynyt R-ryhmä (amino- ja karboksyyliryhmien välinen ryhmä) määrittää eron proteiineja muodostavien aminohappojen välillä. Tämä ryhmä voi koostua vain hiili- ja vetyatomeista, mutta sisältää useammin C:n ja H:n lisäksi erilaisia ​​funktionaalisia (lisämuutoksiin kykeneviä) ryhmiä, esimerkiksi HO-, H2N- jne. vaihtoehto, kun R \u003d H.

Elävien olentojen organismit sisältävät yli 100 erilaista aminohappoa, mutta kaikkia ei käytetä proteiinien rakentamiseen, vaan vain 20, niin sanottu "perus". Taulukossa. Kuvassa 1 on niiden nimet (useimmat nimet ovat kehittyneet historiallisesti), rakennekaava sekä laajalti käytetty lyhenne. Kaikki rakennekaavat on järjestetty taulukkoon siten, että aminohapon pääfragmentti on oikealla.

Taulukko 1. PROTEIINIEN LUOTTAMISEEN OSALLISTUVAT AMINOHAPOT

Nimi	Rakenne	Nimitys
GLYSIINI		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		AKSELI
Leusiini		LEI
ISOLEUSINI		ILE
SERIN		SER
TREONINI		TRE
KYSTEIINI		IVY
METIONIINI		TAVANNUT
LYSiini		LIZ
ARGINIINI		ARG
APARAGINIHAPPO		ACH
ASPARAGIN		ACH
GLUTAMIINIHAPPO		GLU
GLUTAMIINI		GLN
fenyylialaniini		hiustenkuivaaja
TYROSIINI		TIR
tryptofaani		KOLME
HISTIDINE		GIS
PROLINE		PRO
Kansainvälisessä käytännössä hyväksytään lueteltujen aminohappojen lyhennetty nimitys latinalaisilla kolmi- tai yksikirjaimilla lyhenteillä, esimerkiksi glysiini - Gly tai G, alaniini - Ala tai A.

Näistä kahdestakymmenestä aminohaposta (taulukko 1) vain proliini sisältää NH-ryhmän (NH2:n sijaan) COOH-karboksyyliryhmän vieressä, koska se on osa syklistä fragmenttia.

Kahdeksaa aminohappoa (valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, metioniini, lysiini, fenyylialaniini ja tryptofaani), jotka on asetettu taulukossa harmaalle taustalle, kutsutaan välttämättömiksi, koska kehon on saatava niitä jatkuvasti proteiiniruoan kanssa normaalia kasvua ja kehitystä varten.

Proteiinimolekyyli muodostuu aminohappojen peräkkäisen kytkeytymisen seurauksena, kun taas yhden hapon karboksyyliryhmä on vuorovaikutuksessa viereisen molekyylin aminoryhmän kanssa, jolloin muodostuu –CO–NH– peptidisidos ja vesi. molekyyli vapautuu. Kuvassa Kuva 1 esittää alaniinin, valiinin ja glysiinin sarjaliitännän.

Riisi. yksi AMINOHAPPOJEN SARJAKYTKENTÄ proteiinimolekyylin muodostumisen aikana. Polymeeriketjun pääsuunnaksi valittiin polku terminaalisesta aminoryhmästä H2N terminaaliseen karboksyyliryhmään COOH.

Proteiinimolekyylin rakenteen kuvaamiseksi tiiviisti käytetään polymeeriketjun muodostukseen osallistuvien aminohappojen lyhenteitä (taulukko 1, kolmas sarake). Kuvassa 2 esitetyn molekyylin fragmentti. 1 on kirjoitettu seuraavasti: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Proteiinimolekyylit sisältävät 50-1500 aminohappotähdettä (lyhyempiä ketjuja kutsutaan polypeptideiksi). Proteiinin yksilöllisyyden määrää polymeeriketjun muodostavien aminohappojen joukko ja, mikä ei ole vähemmän tärkeää, niiden vaihtelujärjestys ketjussa. Esimerkiksi insuliinimolekyyli koostuu 51 aminohappotähteestä (se on yksi lyhyin ketjun proteiineista) ja koostuu kahdesta toisiinsa kytketystä rinnakkaisesta ketjusta, jotka ovat eripituisia. Aminohappofragmenttien sekvenssi on esitetty kuvassa 1. 2.

Riisi. 2 INSULIINIMOLEKYYLI, joka on rakennettu 51 aminohappotähteestä, samojen aminohappojen fragmentit on merkitty vastaavalla taustavärillä. Ketjuun sisältyvät kysteiiniaminohappotähteet (lyhennetty nimitys CIS) muodostavat disulfidisiltoja -S-S-, jotka yhdistävät kaksi polymeerimolekyyliä tai muodostavat hyppyjä yhden ketjun sisällä.

Aminohapon kysteiinin molekyylit (taulukko 1) sisältävät reaktiivisia sulfhydridiryhmiä -SH, jotka ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa muodostaen disulfidisiltoja -S-S-. Kysteiinin rooli proteiinien maailmassa on erityinen, sen osallistuessa polymeeristen proteiinimolekyylien välille muodostuu ristisidoksia.

Aminohappojen yhdistäminen polymeeriketjuksi tapahtuu elävässä organismissa nukleiinihappojen hallinnassa, juuri ne tarjoavat tiukan kokoamisjärjestyksen ja säätelevät polymeerimolekyylin kiinteää pituutta ( cm. NUKLEIINIHAPOT).

Proteiinien rakenne.

Proteiinimolekyylin koostumusta, joka esitetään vuorotellen aminohappotähteiden muodossa (kuvio 2), kutsutaan proteiinin primäärirakenteeksi. Vetysidoksia syntyy polymeeriketjussa olevien iminoryhmien HN ja karbonyyliryhmien CO ( cm. VETYSIDOSTO), seurauksena proteiinimolekyyli saa tietyn avaruudellisen muodon, jota kutsutaan sekundaarirakenteeksi. Yleisimmät ovat kaksi tyyppistä sekundaarirakennetta proteiineissa.

Ensimmäinen vaihtoehto, jota kutsutaan α-heliksiksi, toteutetaan käyttämällä vetysidoksia yhdessä polymeerimolekyylissä. Sidospituuksilla ja sidoskulmilla määritetyt molekyylin geometriset parametrit ovat sellaiset, että vetysidosten muodostuminen on mahdollista H-N- ja C=O-ryhmille, joiden välissä on kaksi peptidifragmenttia H-N-C=O (kuva 3). .

Kuviossa 1 esitetyn polypeptidiketjun koostumus. 3 on kirjoitettu lyhennettynä seuraavasti:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Vetysidosten supistumisen seurauksena molekyyli saa heliksin muodon - ns. α-heliksi, se on kuvattu kaarevana kierteisenä nauhana, joka kulkee polymeeriketjun muodostavien atomien läpi (kuva 4).

Riisi. neljä 3D-MALLI PROTEIINIMOLEKyyLISTAα-kierteen muodossa. Vetysidokset esitetään vihreinä katkoviivoina. Spiraalin lieriömäinen muoto näkyy tietyssä pyörimiskulmassa (vetyatomeja ei ole esitetty kuvassa). Yksittäisten atomien väri on annettu kansainvälisten sääntöjen mukaisesti, jotka suosittelevat mustaa hiiliatomeille, sinistä typelle, punaista hapelle ja keltaista rikille (valkoista väriä suositellaan vetyatomeille, joita ei ole esitetty kuvassa, tässä tapauksessa koko rakenne tummalla taustalla).

Toinen toissijaisen rakenteen muunnos, nimeltään β-rakenne, muodostuu myös vetysidosten osallistuessa, erona on, että kahden tai useamman rinnakkaisen polymeeriketjun H-N- ja C=O-ryhmät ovat vuorovaikutuksessa. Koska polypeptidiketjulla on suunta (kuva 1), variantit ovat mahdollisia, kun ketjujen suunta on sama (rinnakkais β-rakenne, kuva 5), ​​tai ne ovat vastakkaisia ​​(antirinnakkaisrakenne, kuva 6). .

Koostumukseltaan eri polymeeriketjut voivat osallistua β-rakenteen muodostukseen, kun taas polymeeriketjua muodostavilla orgaanisilla ryhmillä (Ph, CH 2 OH jne.) on useimmissa tapauksissa toissijainen rooli, H-N:n ja C:n keskinäinen järjestys. =O ryhmät ovat ratkaisevia. Koska H-N- ja C=O-ryhmät on suunnattu eri suuntiin suhteessa polymeeriketjuun (kuvassa ylös ja alas), tulee mahdolliseksi kolmen tai useamman ketjun vuorovaikutuksessa samanaikaisesti.

Kuvan ensimmäisen polypeptidiketjun koostumus. 5:

H2N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Toisen ja kolmannen ketjun kokoonpano:

H2N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Kuvassa 2 esitettyjen polypeptidiketjujen koostumus. 6, sama kuin kuvassa. Kuviossa 5 ero on siinä, että toisella ketjulla on päinvastainen (kuvioon 5 verrattuna) suunta.

On mahdollista muodostaa β-rakenne yhden molekyylin sisään, kun ketjufragmentti tietyssä osassa osoittautuu kiertyneeksi 180°, tässä tapauksessa yhden molekyylin kahdella haaralla on päinvastainen suunta, jolloin tuloksena on vastasuuntainen. β-rakenne muodostuu (kuva 7).

Kuvassa näkyvä rakenne 7 litteässä kuvassa, joka näkyy kuvassa. 8 kolmiulotteisen mallin muodossa. P-rakenteen osia merkitään yleensä yksinkertaistetulla tavalla litteällä aaltoilevalla nauhalla, joka kulkee polymeeriketjun muodostavien atomien läpi.

Monien proteiinien rakenteessa a-heliksi- ja nauhamaisten β-rakenteiden osat vuorottelevat, samoin kuin yksittäiset polypeptidiketjut. Niiden keskinäistä järjestystä ja vaihtelua polymeeriketjussa kutsutaan proteiinin tertiääriseksi rakenteeksi.

Menetelmät proteiinien rakenteen kuvaamiseksi on esitetty alla käyttäen kasviproteiinikrambiinia esimerkkinä. Proteiinien rakennekaavat, jotka sisältävät usein jopa satoja aminohappofragmentteja, ovat monimutkaisia, hankalia ja vaikeasti ymmärrettäviä, joten joskus käytetään yksinkertaistettuja rakennekaavoja - ilman kemiallisten alkuaineiden symboleja (kuva 9, vaihtoehto A), mutta samalla ajan, jolloin ne säilyttävät valenssiviivojen värin kansainvälisten sääntöjen mukaisesti (kuva 4). Tässä tapauksessa kaava ei esitetä tasaisena, vaan tilakuvana, joka vastaa molekyylin todellista rakennetta. Tällä menetelmällä voidaan erottaa esimerkiksi disulfidisillat (samanlaiset kuin insuliinissa, kuva 2), fenyyliryhmät ketjun sivukehyksessä jne. Molekyylien kuva kolmiulotteisten mallien muodossa (tangoilla yhdistetyt pallot) on hieman selkeämpi (kuva 9, vaihtoehto B). Molemmat menetelmät eivät kuitenkaan salli tertiaarisen rakenteen näyttämistä, joten amerikkalainen biofyysikko Jane Richardson ehdotti α-rakenteiden kuvaamista spiraalimaisesti kierrettyinä nauhoina (katso kuva 4), β-rakenteita litteinä aaltoilevina nauhoina (kuva 8) ja yhdistäviä nauhoja. ne yksittäiset ketjut - ohuiden nippujen muodossa, jokaisella rakennetyypillä on oma värinsä. Tätä menetelmää proteiinin tertiaarisen rakenteen kuvaamiseksi käytetään nyt laajalti (kuvio 9, variantti B). Joskus informaatiosisällön lisäämiseksi tertiäärinen rakenne ja yksinkertaistettu rakennekaava esitetään yhdessä (kuva 9, variantti D). Richardsonin ehdottamasta menetelmästä on myös muunnelmia: α-kierteet on kuvattu sylintereinä ja β-rakenteet ovat litteinä nuolien muodossa, jotka osoittavat ketjun suunnan (kuva 9, vaihtoehto E). Vähemmän yleistä on menetelmä, jossa koko molekyyli kuvataan nippuna, jossa epätasaiset rakenteet erottuvat eri väreillä ja disulfidisillat esitetään keltaisina silloina (kuva 9, variantti E).

Vaihtoehto B on havainnointiin kätevin, kun tertiaarista rakennetta kuvattaessa proteiinin rakenteellisia ominaisuuksia (aminohappofragmentteja, niiden vuorottelujärjestystä, vetysidoksia) ei ole ilmoitettu, kun taas oletetaan, että kaikki proteiinit sisältävät "yksityiskohtia" otettu kahdenkymmenen aminohapon standardisarjasta (taulukko 1). Tertiäärisen rakenteen kuvaamisen päätehtävänä on näyttää toissijaisten rakenteiden tilajärjestely ja vuorottelu.

Riisi. 9 ERI VERSIOJA CRUMBIN-PROTEIININ RAKENTEEN KUVISTA.
A on rakennekaava tilakuvassa.
B - rakenne kolmiulotteisen mallin muodossa.
B on molekyylin tertiäärinen rakenne.
G - vaihtoehtojen A ja B yhdistelmä.
E - yksinkertaistettu kuva tertiäärirakenteesta.
E - tertiäärinen rakenne disulfidisillalla.

Havainnoinnin kannalta kätevin on kolmiulotteinen tertiäärinen rakenne (vaihtoehto B), joka on vapautettu rakennekaavan yksityiskohdista.

Proteiinimolekyyli, jolla on tertiäärinen rakenne, saa pääsääntöisesti tietyn konfiguraation, joka muodostuu polaarisista (sähköstaattisista) vuorovaikutuksista ja vetysidoksista. Tämän seurauksena molekyyli saa kompaktin kierteen muodon - pallomaiset proteiinit (pallot, lat. pallo) tai filamentti-fibrillaarisia proteiineja (fibra, lat. kuitu).

Esimerkki pallomaisesta rakenteesta on proteiinialbumiini, kananmunan proteiini kuuluu albumiinien luokkaan. Albumiinin polymeeriketju koostuu pääasiassa alaniinista, asparagiinihaposta, glysiinistä ja kysteiinistä, vuorotellen tietyssä järjestyksessä. Tertiäärinen rakenne sisältää α-kierteitä, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuvio 10).

Riisi. kymmenen ALBUMIININ GLOBULAARINEN RAKENNE

Esimerkki fibrillaarisesta rakenteesta on fibroiiniproteiini. Ne sisältävät suuren määrän glysiini-, alaniini- ja seriinijäännöksiä (joka toinen aminohappotähde on glysiini); sulfhydridiryhmiä sisältävät kysteiinitähteet puuttuvat. Fibroiini, luonnonsilkin ja hämähäkinseittien pääkomponentti, sisältää β-rakenteita, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuva 11).

Riisi. yksitoista FIBRILLAARINEN PROTEIINIFIBROIN

Mahdollisuus muodostaa tietyn tyyppinen tertiäärinen rakenne on luontainen proteiinin primaarirakenteeseen, ts. määritetään etukäteen aminohappotähteiden vuorottelujärjestyksen mukaan. Tietyistä tällaisten tähteiden sarjoista syntyy pääasiassa α-kierteitä (sellaisia ​​ryhmiä on melko paljon), toinen sarja johtaa β-rakenteiden ilmaantumista, yksittäisille ketjuille on tunnusomaista niiden koostumus.

Jotkut proteiinimolekyylit, vaikka ne säilyttävät tertiaarisen rakenteen, pystyvät yhdistymään suuriksi supramolekyylisiksi aggregaatteiksi, kun taas niitä pitävät yhdessä polaariset vuorovaikutukset sekä vetysidokset. Tällaisia ​​muodostumia kutsutaan proteiinin kvaternaariseksi rakenteeksi. Esimerkiksi ferritiiniproteiini, joka koostuu pääasiassa leusiinista, glutamiinihaposta, asparagiinihaposta ja histidiinistä (ferrisiini sisältää kaikki 20 aminohappotähdettä vaihtelevina määrinä) muodostaa tertiaarisen rakenteen neljästä rinnakkain sijoitetusta α-heliksistä. Kun molekyylejä yhdistetään yhdeksi kokonaisuudeksi (kuva 12), muodostuu kvaternäärinen rakenne, joka voi sisältää jopa 24 ferritiinimolekyyliä.

Kuva 12 GLOBULAARISEN PROTEIINIFERITIININ KVTERNAARIN RAKENTEEN MUODOSTUMINEN

Toinen esimerkki supramolekulaarisista muodostelmista on kollageenin rakenne. Se on fibrillaarinen proteiini, jonka ketjut rakentuvat pääasiassa glysiinistä vuorotellen proliinin ja lysiinin kanssa. Rakenne sisältää yksittäisiä ketjuja, kolminkertaisia ​​α-kierteitä vuorotellen nauhamaisten β-rakenteiden kanssa, jotka on pinottu rinnakkaisiin nippuihin (kuva 13).

Kuva 13 SUPRAMOLEKULARINEN KOLLAGEENIN FIBRILLAARIPROTEIININ RAKENNE

Proteiinien kemialliset ominaisuudet.

Orgaanisten liuottimien vaikutuksesta joidenkin bakteerien jätetuotteet (maitohappokäyminen) tai lämpötilan noustessa sekundääri- ja tertiääriset rakenteet tuhoutuvat vahingoittamatta sen primäärirakennetta, minkä seurauksena proteiini menettää liukoisuutensa ja menettää biologisen aktiivisuuden. prosessia kutsutaan denaturaatioksi, eli luonnollisten ominaisuuksien menettämiseksi, esimerkiksi piimämaidon, keitetyn kananmunan koaguloituneen proteiinin, juoksettumista. Korotetuissa lämpötiloissa elävien organismien (erityisesti mikro-organismien) proteiinit denaturoituvat nopeasti. Tällaiset proteiinit eivät pysty osallistumaan biologisiin prosesseihin, minkä seurauksena mikro-organismit kuolevat, joten keitettyä (tai pastöroitua) maitoa voidaan säilyttää pidempään.

Proteiinimolekyylin polymeeriketjun muodostavat peptidisidokset H-N-C=O hydrolysoituvat happojen tai alkalien läsnä ollessa ja polymeeriketju katkeaa, mikä voi lopulta johtaa alkuperäisiin aminohappoihin. α-kierteisiin tai β-rakenteisiin sisältyvät peptidisidokset kestävät paremmin hydrolyysiä ja erilaisia ​​kemiallisia vaikutuksia (verrattuna samoihin sidoksiin yksittäisissä ketjuissa). Proteiinimolekyylin herkempi purkaminen sen muodostaviksi aminohapoiksi suoritetaan vedettömässä väliaineessa hydratsiini H 2 N–NH 2:a käyttäen, kun taas kaikki aminohappofragmentit viimeistä lukuun ottamatta muodostavat ns. karboksyylihappohydratsideja, jotka sisältävät fragmentti C (O)–HN–NH 2 ( kuva 14).

Riisi. neljätoista. POLYPEPTIDIN HAJOAMINEN

Tällainen analyysi voi antaa tietoa proteiinin aminohappokoostumuksesta, mutta tärkeämpää on tietää niiden sekvenssi proteiinimolekyylissä. Yksi tähän tarkoitukseen yleisesti käytetyistä menetelmistä on fenyyli-isotiosyanaatin (FITC) vaikutus polypeptidiketjuun, joka emäksisessä väliaineessa kiinnittyy polypeptidiin (aminoryhmän sisältävästä päästä) ja kun väliaineen reaktio muuttuu. happamaksi se irtoaa ketjusta ja ottaa mukanaan yhden aminohapon fragmentin (kuva 15).

Riisi. viisitoista SEKVENTIALINEN POLYPEPTIDI Katkaisu

Tällaista analyysiä varten on kehitetty monia erikoismenetelmiä, mukaan lukien sellaiset, jotka alkavat "purkaa" proteiinimolekyyliä sen ainesosiksi karboksyylipäästä alkaen.

Ristidisulfidisillat S-S (muodostuvat kysteiinitähteiden vuorovaikutuksesta, kuva 2 ja 9) pilkkoutuvat, jolloin ne muuttuvat HS-ryhmiksi erilaisten pelkistysaineiden vaikutuksesta. Hapettavien aineiden (happi tai vetyperoksidi) vaikutus johtaa jälleen disulfidisiltojen muodostumiseen (kuva 16).

Riisi. 16. Disulfidisiltojen katkaisu

Lisäristisidosten luomiseksi proteiineihin käytetään amino- ja karboksyyliryhmien reaktiivisuutta. Ketjun sivukehyksessä olevat aminoryhmät - lysiinin, asparagiinin, lysiinin, proliinin fragmentit - ovat helpommin saatavilla erilaisille vuorovaikutuksille (taulukko 1). Kun tällaiset aminoryhmät ovat vuorovaikutuksessa formaldehydin kanssa, tapahtuu kondensaatioprosessi ja muodostuu ristisiltoja –NH–CH2–NH– (kuva 17).

Riisi. 17 LISÄTEN LIIKESILTOJEN LUOMINEN proteiinimolekyylien VÄLILLE.

Proteiinin terminaaliset karboksyyliryhmät pystyvät reagoimaan joidenkin moniarvoisten metallien kompleksisten yhdisteiden kanssa (kromiyhdisteitä käytetään useammin), ja myös ristisidoksia esiintyy. Molempia prosesseja käytetään nahan parkitsemisessa.

Proteiinien rooli elimistössä.

Proteiinien rooli elimistössä on monipuolinen.

Entsyymit(käyminen lat. - käyminen), niiden toinen nimi on entsyymit (en zumh kreikka. - hiivassa) - nämä ovat proteiineja, joilla on katalyyttinen aktiivisuus, ne pystyvät lisäämään biokemiallisten prosessien nopeutta tuhansia kertoja. Entsyymien vaikutuksesta ruoan ainesosat: proteiinit, rasvat ja hiilihydraatit hajoavat yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi, joista syntetisoidaan uusia makromolekyylejä, jotka ovat välttämättömiä tietyntyyppiselle keholle. Entsyymit osallistuvat myös moniin biokemiallisiin synteesiprosesseihin, esimerkiksi proteiinien synteesiin (jotkut proteiinit auttavat syntetisoimaan toisia). cm. ENTSYYMIT

Entsyymit eivät ole vain erittäin tehokkaita katalyyttejä, vaan myös selektiivisiä (ohjaavat reaktion tiukasti tiettyyn suuntaan). Niiden läsnä ollessa reaktio etenee lähes 100 %:n saannolla ilman sivutuotteiden muodostumista ja samalla virtausolosuhteet ovat leuat: elävän organismin normaali ilmanpaine ja lämpötila. Vertailun vuoksi ammoniakin synteesi vedystä ja typestä aktivoidun rautakatalyytin läsnä ollessa suoritetaan 400–500 °C:ssa ja 30 MPa:n paineessa, ammoniakin saanto on 15–25 % sykliä kohden. Entsyymejä pidetään ylittämättöminä katalyytteinä.

Entsyymien intensiivinen tutkimus alkoi 1800-luvun puolivälissä, nyt on tutkittu yli 2000 erilaista entsyymiä, tämä on monipuolisin proteiiniluokka.

Entsyymien nimet ovat seuraavat: reagenssin nimi, jonka kanssa entsyymi on vuorovaikutuksessa, tai katalysoidun reaktion nimi lisätään päätteellä -aza, esimerkiksi arginaasi hajottaa arginiinia (taulukko 1), dekarboksylaasi katalysoi dekarboksylaatiota, eli CO 2:n poistaminen karboksyyliryhmästä:

– COOH → – CH + CO 2

Usein entsyymin roolin tarkemmin osoittamiseksi sen nimessä on ilmoitettu sekä kohde että reaktion tyyppi, esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi on entsyymi, joka dehydraa alkoholeja.

Joidenkin melko kauan sitten löydettyjen entsyymien osalta historiallinen nimi (ilman -aza-päätettä) on säilynyt, esimerkiksi pepsiini (pepsis, kreikkalainen. ruoansulatus) ja trypsiini (trypsis). kreikkalainen. nesteytys), nämä entsyymit hajottavat proteiineja.

Systematisointia varten entsyymit yhdistetään suuriin luokkiin, luokittelu perustuu reaktion tyyppiin, luokat nimetään yleisperiaatteen mukaisesti - reaktion nimi ja pääte - aza. Jotkut näistä luokista on lueteltu alla.

Oksidoreduktaasi ovat entsyymejä, jotka katalysoivat redox-reaktioita. Tähän luokkaan kuuluvat dehydrogenaasit suorittavat protoninsiirtoa, esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi (ADH) hapettaa alkoholeja aldehydeiksi, aldehydien hapettumista karboksyylihapoiksi katalysoivat aldehydidehydrogenaasit (ALDH). Molemmat prosessit tapahtuvat elimistössä etanolin jalostuksen aikana etikkahapoksi (kuva 18).

Riisi. kahdeksantoista ETANOLIN KAKSIVAIHEINEN HAPPETUS etikkahappoon

Narkoottinen vaikutus ei ole etanolilla, vaan välituotteella asetaldehydillä, mitä alhaisempi ALDH-entsyymin aktiivisuus, sitä hitaammin toinen vaihe kulkee - asetaldehydin hapettuminen etikkahapoksi, ja mitä pidempi ja voimakkaampi on nielemisen päihdyttävä vaikutus. etanolista. Analyysi osoitti, että yli 80 %:lla keltaisen rodun edustajista on suhteellisen alhainen ALDH-aktiivisuus ja siten selvästi ankarampi alkoholitoleranssi. Syy tähän ALDH:n luontaiseen vähentyneeseen aktiivisuuteen on se, että osa "heikennetyn" ALDH-molekyylin glutamiinihappotähteistä on korvattu lysiinifragmenteilla (taulukko 1).

Siirrot- entsyymit, jotka katalysoivat funktionaalisten ryhmien siirtoa, esimerkiksi transiminaasi katalysoi aminoryhmän siirtoa.

Hydrolaasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat hydrolyysiä. Aiemmin mainitut trypsiini ja pepsiini hydrolysoivat peptidisidoksia ja lipaasit katkaisevat rasvojen esterisidoksen:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- entsyymit, jotka katalysoivat ei-hydrolyyttisellä tavalla tapahtuvia reaktioita, joiden seurauksena tällaisten reaktioiden seurauksena C-C, C-O, C-N sidokset katkeavat ja uusia sidoksia muodostuu. Dekarboksylaasientsyymi kuuluu tähän luokkaan

Isomeraasit- entsyymit, jotka katalysoivat isomerointia, esimerkiksi maleiinihapon konversiota fumaarihapoksi (kuvio 19), tämä on esimerkki cis-trans-isomeraatiosta (katso ISOMERIA).

Riisi. 19. MALEIINIHAPPON ISOMERISAATIO fumaarihappoon entsyymin läsnä ollessa.

Entsyymien työssä noudatetaan yleisperiaatetta, jonka mukaan entsyymin ja kiihdytetyn reagenssin välillä on aina rakenteellinen vastaavuus. Entsyymiopin yhden perustajan E. Fisherin kuvaannollisen ilmaisun mukaan reagenssi lähestyy entsyymiä kuin avain lukkoon. Tässä suhteessa jokainen entsyymi katalysoi tiettyä kemiallista reaktiota tai samantyyppistä reaktioiden ryhmää. Joskus entsyymi voi vaikuttaa yhteen yhdisteeseen, kuten ureaasiin (uron kreikkalainen. - virtsa) katalysoi vain urean hydrolyysiä:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Hienointa selektiivisyyttä osoittavat entsyymit, jotka erottavat optisesti aktiiviset antipodet - vasen- ja oikeakätiset isomeerit. L-arginaasi vaikuttaa vain vasemmalle kiertävään arginiiniin eikä vaikuta oikealle kiertävään isomeeriin. L-laktaattidehydrogenaasi vaikuttaa vain maitohapon vasemmalle kiertäviin estereihin, ns. laktaatteihin (lactis lat. maito), kun taas D-laktaattidehydrogenaasi hajottaa vain D-laktaateja.

Suurin osa entsyymeistä ei vaikuta yhteen, vaan ryhmään sukua olevia yhdisteitä, esimerkiksi trypsiini "mieluummin" katkaisee lysiinin ja arginiinin muodostamat peptidisidokset (taulukko 1.)

Joidenkin entsyymien, kuten hydrolaasien, katalyyttiset ominaisuudet määräytyvät yksinomaan proteiinimolekyylin rakenteen perusteella, toinen entsyymiluokka - oksidoreduktaasit (esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi) voivat olla aktiivisia vain, jos läsnä on ei-proteiinimolekyylejä, jotka liittyvät proteiiniin. ne - vitamiinit, jotka aktivoivat Mg, Ca, Zn, Mn ja nukleiinihappofragmentit (kuva 20).

Riisi. kaksikymmentä ALKOHOLDIDEHYDROGENAASIMOLEKYYLI

Kuljetusproteiinit sitovat ja kuljettavat erilaisia ​​molekyylejä tai ioneja solukalvojen läpi (sekä solun sisällä että ulkopuolella) sekä elimestä toiseen.

Esimerkiksi hemoglobiini sitoo happea, kun veri kulkee keuhkojen läpi ja toimittaa sen eri kehon kudoksiin, joissa happea vapautuu ja sitten käytetään hapettamaan ruoan komponentteja. Tämä prosessi toimii energialähteenä (joskus termi "palaminen" runkoa käytetään).

Proteiiniosan lisäksi hemoglobiini sisältää monimutkaisen raudan yhdisteen, jossa on syklinen porfyriinimolekyyli (porphyros kreikkalainen. - violetti), joka määrittää veren punaisen värin. Juuri tämä kompleksi (kuva 21, vasemmalla) toimii hapen kantajana. Hemoglobiinissa rautaporfyriinikompleksi sijaitsee proteiinimolekyylin sisällä, ja se säilyy polaaristen vuorovaikutusten sekä proteiinin osana olevan histidiinin typen kanssa (taulukko 1). Hemoglobiinin kuljettama O2-molekyyli on kiinnittynyt koordinaatiosidoksella rautaatomiin puolelta, joka on vastakkainen histidiinin kanssa (kuva 21, oikea).

Riisi. 21 RAUTAKOMPLEKSIN RAKENNE

Kompleksin rakenne on esitetty oikealla kolmiulotteisena mallina. Kompleksia pitää proteiinimolekyylissä koordinaatiosidoksella (katkoviiva sininen viiva) Fe-atomin ja N-atomin välillä histidiinissä, joka on osa proteiinia. Hemoglobiinin kuljettama O 2 -molekyyli koordinoituu (punainen katkoviiva) tasomaisen kompleksin vastakkaisesta maasta tulevaan Fe-atomiin.

Hemoglobiini on yksi tutkituimpia proteiineja, se koostuu yksittäisillä ketjuilla yhdistetyistä a-heliksistä ja sisältää neljä rautakompleksia. Siten hemoglobiini on kuin tilava paketti neljän happimolekyylin siirtämiseksi kerralla. Hemoglobiinin muoto vastaa pallomaisia ​​proteiineja (kuva 22).

Riisi. 22 HEMOGLOBIIIN MAAILMAINEN MUOTO

Hemoglobiinin tärkein "etu" on se, että hapen lisäys ja sen myöhempi jakautuminen eri kudoksiin ja elimiin siirtymisen aikana tapahtuu nopeasti. Hiilimonoksidi, CO (hiilimonoksidi), sitoutuu hemoglobiinin Fe:hen vielä nopeammin, mutta toisin kuin O 2, muodostaa kompleksin, jota on vaikea hajottaa. Tämän seurauksena tällainen hemoglobiini ei pysty sitomaan O 2:ta, mikä johtaa (kun hengitetään suuria määriä hiilimonoksidia) kehon kuolemaan tukehtumisesta.

Hemoglobiinin toinen tehtävä on uloshengitetyn CO 2:n siirto, mutta ei rautaatomi, vaan proteiinin N-ryhmän H2 on mukana hiilidioksidin tilapäisen sitoutumisen prosessissa.

Proteiinien "suorituskyky" riippuu niiden rakenteesta, esimerkiksi glutamiinihapon ainoan aminohappotähteen korvaaminen hemoglobiinin polypeptidiketjussa valiinitähteellä (harvoin havaittu synnynnäinen poikkeama) johtaa sairauteen, jota kutsutaan sirppisoluanemiaksi.

On myös kuljetusproteiineja, jotka voivat sitoa rasvoja, glukoosia, aminohappoja ja kuljettaa niitä sekä solujen sisällä että ulkopuolella.

Erikoistyyppiset kuljetusproteiinit eivät itse kuljeta aineita, vaan toimivat "kuljetussäätelijänä" kuljettaen tiettyjä aineita kalvon (solun ulkoseinän) läpi. Tällaisia ​​proteiineja kutsutaan usein kalvoproteiineiksi. Ne ovat onton sylinterin muotoisia ja kalvon seinämään upotettuina varmistavat joidenkin polaaristen molekyylien tai ionien liikkumisen soluun. Esimerkki kalvoproteiinista on poriini (kuvio 23).

Riisi. 23 PORIINIPROTEIINI

Ruoka- ja varastoproteiinit toimivat nimensä mukaisesti sisäisen ravinnon lähteinä, useammin kasvien ja eläinten alkioissa sekä nuorten organismien varhaisissa kehitysvaiheissa. Ravinnon proteiineihin kuuluvat albumiini (kuva 10) – munanvalkuaisen pääkomponentti – sekä kaseiini – maidon pääproteiini. Pepsiinientsyymin vaikutuksesta kaseiini jähmettyy mahassa, mikä varmistaa sen pysymisen ruoansulatuskanavassa ja tehokkaan imeytymisen. Kaseiini sisältää fragmentteja kaikista kehon tarvitsemista aminohapoista.

Ferritiinissä (kuvio 12), joka on eläinten kudoksissa, varastoituu rautaioneja.

Myoglobiini on myös varastoproteiini, joka muistuttaa koostumukseltaan ja rakenteeltaan hemoglobiinia. Myoglobiini keskittyy pääasiassa lihaksiin, sen päätehtävänä on hapen varastointi, jonka hemoglobiini antaa sille. Se kyllästyy nopeasti hapella (paljon nopeammin kuin hemoglobiini) ja siirtää sen sitten vähitellen eri kudoksiin.

Rakenneproteiinit suorittavat suojaavan toiminnon (iho) tai tukevat - ne pitävät kehon koossa ja antavat sille voimaa (rusto ja jänteet). Niiden pääkomponentti on säikeinen proteiinikollageeni (kuva 11), eläinmaailman yleisin proteiini nisäkkäiden kehossa, sen osuus proteiinien kokonaismassasta on lähes 30 %. Kollageenilla on korkea vetolujuus (ihon lujuus tunnetaan), mutta ihon kollageenin vähäisestä ristisidospitoisuudesta johtuen eläinnahat eivät sovellu kovinkaan raakamuodossaan erilaisten tuotteiden valmistukseen. Ihon turvotuksen vähentämiseksi vedessä, kutistumista kuivumisen aikana sekä lujuuden lisäämiseksi kastetussa tilassa ja elastisuuden lisäämiseksi kollageenissa syntyy lisää ristisidoksia (kuva 15a), tämä on ns. ihon rusketusprosessi.

Elävissä organismeissa kollageenimolekyylejä, jotka ovat syntyneet organismin kasvu- ja kehitysprosessissa, ei päivitetä, eikä niitä korvata vasta syntetisoiduilla. Kehon ikääntyessä kollageenin ristisidosten määrä lisääntyy, mikä johtaa sen elastisuuden vähenemiseen, ja koska uusiutumista ei tapahdu, ilmaantuu ikään liittyviä muutoksia - ruston ja jänteiden hauraus lisääntyy, ryppyjä iholla.

Nivelsiteet sisältävät elastiinia, rakenneproteiinia, joka venyy helposti kahdessa ulottuvuudessa. Resiliiniproteiinilla, joka sijaitsee joissakin hyönteisissä siipien saranoiden kiinnityspisteissä, on suurin elastisuus.

Sarvimuodostelmat - hiukset, kynnet, höyhenet, jotka koostuvat pääasiassa keratiiniproteiinista (kuva 24). Sen tärkein ero on havaittava kysteiinijäämien pitoisuus, jotka muodostavat disulfidisiltoja, mikä antaa korkean elastisuuden (kyky palauttaa alkuperäisen muotonsa muodonmuutoksen jälkeen) sekä villakankaille.

Riisi. 24. Fragmentti FIBRILLARISTA PROTEIINIKERATIIINISTA

Jotta keratiiniesineen muoto muuttuisi peruuttamattomasti, sinun on ensin tuhottava disulfidisillat pelkistimen avulla, annettava sille uusi muoto ja luotava sitten disulfidisillat uudelleen hapettimen avulla (kuva 10). . 16), näin tehdään esimerkiksi perming hiukset.

Kun keratiinin kysteiinijäämien pitoisuus kasvaa ja vastaavasti disulfidisiltojen määrä lisääntyy, kyky muotoutua katoaa, mutta samaan aikaan ilmestyy korkea lujuus (jopa 18% kysteiinifragmenteista ne sisältyvät sorkka- ja kavioeläinten ja kilpikonnankuorten sarviin). Nisäkkäillä on jopa 30 erilaista keratiinityyppiä.

Keratiiniin liittyvä fibrillaarinen proteiinifibroiini, jota silkkiäistoukkien toukat erittävät koteloita kierrettäessä sekä hämähäkit verkkoa kudotessaan, sisältää vain β-rakenteita, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuva 11). Toisin kuin keratiinilla, fibroiinissa ei ole poikittaisia ​​disulfidisiltoja, sillä on erittäin vahva vetolujuus (joidenkin rainanäytteiden lujuus poikkileikkausyksikköä kohti on suurempi kuin teräskaapeleiden). Ristisidosten puuttumisen vuoksi fibroiini on joustamatonta (tunnetaan, että villakankaat ovat lähes pysymättömiä ja silkkikankaat rypistyvät helposti).

sääteleviä proteiineja.

Säätelyproteiinit, joita kutsutaan yleisemmin hormoneiksi, ovat mukana erilaisissa fysiologisissa prosesseissa. Esimerkiksi hormoni-insuliini (kuvio 25) koostuu kahdesta a-ketjusta, jotka on yhdistetty disulfidisillalla. Insuliini säätelee aineenvaihduntaprosesseja, joihin liittyy glukoosi, sen puute johtaa diabetekseen.

Riisi. 25 PROTEIINIINSULIINI

Aivojen aivolisäke syntetisoi hormonia, joka säätelee kehon kasvua. On sääteleviä proteiineja, jotka säätelevät eri entsyymien biosynteesiä kehossa.

Supistuvat ja motoriset proteiinit antavat keholle kyvyn supistua, muuttaa muotoa ja liikkua, ensisijaisesti puhumme lihaksista. 40 % kaikkien lihasten sisältämien proteiinien massasta on myosiinia (mys, myos, kreikkalainen. - lihas). Sen molekyyli sisältää sekä fibrillaarisen että pallomaisen osan (kuva 26)

Riisi. 26 MYOSIN MOLEKYYLI

Tällaiset molekyylit yhdistyvät suuriksi aggregaatteiksi, jotka sisältävät 300–400 molekyyliä.

Kun kalsiumionien pitoisuus muuttuu lihaskuituja ympäröivässä tilassa, tapahtuu palautuva muutos molekyylien konformaatiossa - muutos ketjun muodossa, joka johtuu yksittäisten fragmenttien pyörimisestä valenssisidosten ympärillä. Tämä johtaa lihasten supistumiseen ja rentoutumiseen, signaali kalsiumionien pitoisuuden muuttamiseksi tulee lihassäikeiden hermopäätteistä. Keinotekoinen lihasten supistuminen voi johtua sähköimpulssien vaikutuksesta, mikä johtaa jyrkkään muutokseen kalsiumionien pitoisuudessa, mikä on perusta sydänlihaksen stimuloimiseksi sydämen toiminnan palauttamiseksi.

Suojaavien proteiinien avulla voit suojata kehoa hyökkäävien bakteerien, virusten ja vieraiden proteiinien tunkeutumiselta (vieraiden kappaleiden yleinen nimi on antigeenit). Suojaavien proteiinien roolia suorittavat immunoglobuliinit (niiden toinen nimi on vasta-aineet), ne tunnistavat kehoon tunkeutuneet antigeenit ja sitoutuvat tiukasti niihin. Nisäkkäiden, myös ihmisten, kehossa on viisi immunoglobuliiniluokkaa: M, G, A, D ja E, joiden rakenne on nimensä mukaisesti pallomainen, lisäksi ne kaikki on rakennettu samalla tavalla. Vasta-aineiden molekyylirakenne on esitetty alla käyttämällä esimerkkinä luokan G immunoglobuliinia (kuvio 27). Molekyyli sisältää neljä polypeptidiketjua, jotka on yhdistetty kolmella S-S-disulfidisillalla (kuvassa 27 ne on esitetty paksunnetuilla valenssisidoksilla ja suurilla S-symboleilla), lisäksi jokainen polymeeriketju sisältää ketjun sisäisiä disulfidisiltoja. Kaksi suurta polymeeriketjua (korostettu sinisellä) sisältävät 400–600 aminohappotähdettä. Kaksi muuta ketjua (korostettu vihreällä) ovat lähes puolet pitkiä ja sisältävät noin 220 aminohappotähdettä. Kaikki neljä ketjua on sijoitettu siten, että pääte H 2 N-ryhmät on suunnattu yhteen suuntaan.

Riisi. 27 IMMUNOLOBULIININ RAKENTEEN KAAVIO

Kun keho joutuu kosketuksiin vieraan proteiinin (antigeenin) kanssa, immuunijärjestelmän solut alkavat tuottaa immunoglobuliineja (vasta-aineita), jotka kerääntyvät veren seerumiin. Ensimmäisessä vaiheessa päätyötä tekevät ketjun osat, joissa on liitin H 2 N (kuvassa 27 vastaavat osat on merkitty vaaleansinisellä ja vaaleanvihreällä). Nämä ovat antigeenin sieppauspaikkoja. Immunoglobuliinisynteesin prosessissa nämä kohdat muodostuvat siten, että niiden rakenne ja konfiguraatio vastaavat mahdollisimman paljon lähestyvän antigeenin rakennetta (kuten lukon avain, kuten entsyymit, mutta tehtävät tässä tapauksessa ovat eri). Siten jokaiselle antigeenille luodaan täysin yksittäinen vasta-aine immuunivasteena. Yksikään tunnettu proteiini ei voi muuttaa rakennettaan niin "plastisesti" ulkoisista tekijöistä riippuen immunoglobuliinien lisäksi. Entsyymit ratkaisevat ongelman rakenteellisesta yhdenmukaisuudesta reagenssin kanssa eri tavalla - valtavan joukon erilaisia ​​entsyymejä avulla kaikissa mahdollisissa tapauksissa, ja immunoglobuliinit rakentavat joka kerta uudelleen "työvälineen". Lisäksi immunoglobuliinin sarana-alue (kuvio 27) tarjoaa kahdelle sieppausalueelle jonkin verran itsenäistä liikkuvuutta, minkä seurauksena immunoglobuliinimolekyyli voi välittömästi "löytää" kaksi kätevintä sieppausaluetta antigeenistä kiinnittyäkseen turvallisesti. se muistuttaa äyriäisen toimintaa.

Seuraavaksi kehon immuunijärjestelmän peräkkäisten reaktioiden ketju kytketään päälle, muiden luokkien immunoglobuliinit yhdistetään, minkä seurauksena vieras proteiini deaktivoituu, ja sitten antigeeni (vieras mikro-organismi tai toksiini) tuhoutuu ja poistetaan.

Kosketuksen jälkeen antigeenin kanssa immunoglobuliinin maksimipitoisuus saavutetaan (riippuen antigeenin luonteesta ja itse organismin yksilöllisistä ominaisuuksista) muutamassa tunnissa (joskus useissa päivissä). Keho säilyttää muistin tällaisesta kosketuksesta, ja kun samalla antigeenillä hyökätään uudelleen, immunoglobuliinit kerääntyvät veren seerumiin paljon nopeammin ja suurempia määriä - muodostuu hankittu immuniteetti.

Yllä oleva proteiinien luokittelu on jokseenkin mielivaltainen, esimerkiksi suojaavien proteiinien joukossa mainittu trombiiniproteiini on oleellisesti entsyymi, joka katalysoi peptidisidosten hydrolyysiä, eli se kuuluu proteaasien luokkaan.

Suojaproteiineja kutsutaan usein käärmeen myrkkyproteiineiksi ja joidenkin kasvien myrkyllisiksi proteiineiksi, koska niiden tehtävänä on suojata kehoa vaurioilta.

On proteiineja, joiden toiminnot ovat niin ainutlaatuisia, että niiden luokittelu on vaikeaa. Esimerkiksi afrikkalaisesta kasvista löytyvä proteiini monelliini on erittäin makean makuinen, ja sitä on tutkittu myrkyttömänä aineena, jota voidaan käyttää sokerin sijasta liikalihavuuden ehkäisyyn. Joidenkin Etelämantereen kalojen veriplasma sisältää proteiineja, joilla on jäätymistä estäviä ominaisuuksia, jotka estävät näiden kalojen verta jäätymästä.

Proteiinien keinotekoinen synteesi.

Polypeptidiketjuun johtava aminohappojen kondensaatio on hyvin tutkittu prosessi. On mahdollista suorittaa esimerkiksi minkä tahansa aminohapon tai happojen seoksen kondensointi ja saada vastaavasti polymeeri, joka sisältää samoja yksiköitä tai eri yksiköitä vuorotellen satunnaisessa järjestyksessä. Tällaiset polymeerit muistuttavat vähän luonnollisia polypeptidejä, eikä niillä ole biologista aktiivisuutta. Päätehtävänä on yhdistää aminohapot tiukasti määritellyssä, ennalta suunnitellussa järjestyksessä, jotta voidaan toistaa aminohappotähteiden sekvenssi luonnollisissa proteiineissa. Amerikkalainen tiedemies Robert Merrifield ehdotti alkuperäistä menetelmää, joka mahdollisti tällaisen ongelman ratkaisemisen. Menetelmän ydin on, että ensimmäinen aminohappo kiinnitetään liukenemattomaan polymeerigeeliin, joka sisältää reaktiivisia ryhmiä, jotka voivat yhdistyä aminohapon –COOH-ryhmien kanssa. Silloitettu polystyreeni, johon oli lisätty kloorimetyyliryhmiä, otettiin sellaiseksi polymeerisubstraatiksi. Jotta reaktioon otettu aminohappo ei reagoi itsensä kanssa ja jotta se ei liity H2N-ryhmään substraattiin, tämän hapon aminoryhmä on ennalta estetty isolla substituentilla [(C 4 H) 9) 3] 3 OS (O) -ryhmä. Kun aminohappo on kiinnittynyt polymeeriseen kantajaan, estoryhmä poistetaan ja reaktioseokseen lisätään toinen aminohappo, jossa myös H2N-ryhmä on aiemmin blokattu. Tällaisessa järjestelmässä vain ensimmäisen aminohapon H2N-ryhmän ja toisen hapon -COOH-ryhmän vuorovaikutus on mahdollinen, mikä suoritetaan katalyyttien (fosfoniumsuolojen) läsnä ollessa. Sitten koko kaavio toistetaan lisäämällä kolmas aminohappo (kuvio 28).

Riisi. 28. POLYPEPTIDIKETJUJEN SYNTEESIKAAVIO

Viimeisessä vaiheessa saadut polypeptidiketjut erotetaan polystyreenikantajasta. Nyt koko prosessi on automatisoitu, on olemassa automaattisia peptidisyntetisaattoreita, jotka toimivat kuvatun kaavion mukaisesti. Monet lääketieteessä ja maataloudessa käytetyt peptidit on syntetisoitu tällä menetelmällä. Oli myös mahdollista saada luonnollisten peptidien parannettuja analogeja, joilla on selektiivinen ja tehostettu vaikutus. Joitakin pieniä proteiineja on syntetisoitu, kuten hormoni insuliinia ja joitain entsyymejä.

On olemassa myös proteiinisynteesimenetelmiä, jotka toistavat luonnollisia prosesseja: syntetisoidaan nukleiinihappofragmentteja, jotka on konfiguroitu tuottamaan tiettyjä proteiineja, sitten nämä fragmentit liitetään elävään organismiin (esimerkiksi bakteeriin), minkä jälkeen keho alkaa tuottaa haluttua proteiinia. Tällä tavalla saadaan nyt merkittäviä määriä vaikeasti saavutettavia proteiineja ja peptidejä sekä niiden analogeja.

Proteiinit ravinnon lähteinä.

Elävän organismin proteiinit hajotetaan jatkuvasti alkuperäisiksi aminohapoiksi (entsyymien välttämättömällä osallistumisella), jotkut aminohapot siirtyvät toisiin, sitten proteiinit syntetisoidaan uudelleen (myös entsyymien osallistuessa), ts. keho uusiutuu jatkuvasti. Jotkut proteiinit (ihon kollageeni, hiukset) eivät uusiudu, elimistö menettää niitä jatkuvasti ja syntetisoi uusia. Proteiinit ravintolähteinä suorittavat kaksi päätehtävää: ne toimittavat keholle rakennusmateriaalia uusien proteiinimolekyylien synteesiä varten ja lisäksi toimittavat keholle energiaa (kalorilähteitä).

Lihansyöjäisäkkäät (mukaan lukien ihmiset) saavat tarvittavat proteiinit kasvi- ja eläinruoista. Mikään ruoasta saaduista proteiineista ei integroitu kehoon muuttumattomassa muodossa. Ruoansulatuskanavassa kaikki imeytyneet proteiinit hajoavat aminohapoiksi, joista jollekin eliölle välttämättömät proteiinit rakentuvat, kun taas loput 12 syntetisoituvat elimistössä olevista 8 välttämättömästä haposta (taulukko 1), jos niitä ei ole. riittäviä määriä elintarvikkeiden mukana, mutta välttämättömät hapot tulee ehdottomasti saada ruoan kanssa. Kysteiinin rikkiatomit saadaan elimistöstä välttämättömällä aminohapolla metioniinilla. Osa proteiineista hajoaa vapauttaen elämän ylläpitämiseen tarvittavaa energiaa, ja niiden sisältämä typpi erittyy elimistöstä virtsan mukana. Yleensä ihmiskeho menettää 25–30 g proteiinia vuorokaudessa, joten proteiiniruokaa tulee aina olla oikea määrä. Vähimmäispäivän proteiinintarve on miehillä 37 g ja naisilla 29 g, mutta suositeltu saanti on lähes kaksinkertainen. Ruokaa arvioitaessa on tärkeää ottaa huomioon proteiinin laatu. Välttämättömien aminohappojen puuttuessa tai vähäisessä pitoisuudessa proteiinia pidetään vähäarvoisena, joten tällaisia ​​proteiineja tulisi kuluttaa enemmän. Palkokasvien proteiinit sisältävät siis vähän metioniinia, ja vehnän ja maissin proteiinit ovat vähän lysiiniä (molemmat aminohapot ovat välttämättömiä). Eläinproteiinit (pois lukien kollageenit) luokitellaan täysravinnoiksi. Täydellinen sarja kaikkia välttämättömiä happoja sisältää maitokeiiniä sekä raejuustoa ja siitä valmistettua juustoa, joten kasvisruokavalio, jos se on hyvin tiukkaa, ts. "maidoton" vaatii lisääntynyttä palkokasvien, pähkinöiden ja sienten kulutusta, jotta elimistö saa oikean määrän välttämättömiä aminohappoja.

Synteettisiä aminohappoja ja proteiineja käytetään myös elintarvikkeina lisäten niitä rehuihin, jotka sisältävät pieniä määriä välttämättömiä aminohappoja. On bakteereja, jotka voivat käsitellä ja assimiloida öljyn hiilivetyjä, tässä tapauksessa proteiinien täydellistä synteesiä varten niitä on ruokittava typpeä sisältävillä yhdisteillä (ammoniakilla tai nitraateilla). Tällä tavalla saatua proteiinia käytetään karjan ja siipikarjan rehuna. Eläinten rehuun lisätään usein joukko entsyymejä, hiilihydraaseja, jotka katalysoivat vaikeasti hajoavien hiilihydraattien (viljakasvien soluseinämien) hydrolyysiä, minkä seurauksena kasviperäiset ruoat imeytyvät täydellisemmin.

Mihail Levitsky

PROTEINIT (Artikla 2)

(proteiinit), luokka monimutkaisia ​​typpeä sisältäviä yhdisteitä, tyypillisimpiä ja tärkeimpiä (nukleiinihappojen ohella) elävän aineen komponentteja. Proteiinit suorittavat monia ja erilaisia ​​​​toimintoja. Useimmat proteiinit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat kemiallisia reaktioita. Monet fysiologisia prosesseja säätelevät hormonit ovat myös proteiineja. Rakenteelliset proteiinit, kuten kollageeni ja keratiini, ovat luukudoksen, hiusten ja kynsien pääkomponentteja. Lihasten supistumisproteiineilla on kyky muuttaa pituuttaan käyttämällä kemiallista energiaa mekaanisen työn suorittamiseen. Proteiinit ovat vasta-aineita, jotka sitovat ja neutraloivat myrkyllisiä aineita. Jotkut proteiinit, jotka voivat reagoida ulkoisiin vaikutuksiin (valo, haju) toimivat reseptoreina ärsytystä havaitsevissa aistielimissä. Monet solun sisällä ja solukalvolla sijaitsevat proteiinit suorittavat säätelytoimintoja.

1800-luvun ensimmäisellä puoliskolla monet kemistit, ja heidän joukossaan erityisesti J. von Liebig, tulivat vähitellen siihen tulokseen, että proteiinit ovat erityinen typpiyhdisteiden luokka. Nimen "proteiinit" (kreikan sanasta protos - ensimmäinen) ehdotti vuonna 1840 hollantilainen kemisti G. Mulder.

FYYSISET OMINAISUUDET

Proteiinit ovat kiinteässä tilassa valkoisia, mutta liuoksessa värittömiä, elleivät ne sisällä jotakin kromoforiryhmää (värillistä), kuten hemoglobiinia. Eri proteiinien liukoisuus veteen vaihtelee suuresti. Se vaihtelee myös pH:n ja liuoksen suolojen pitoisuuden mukaan, joten voidaan valita olosuhteet, joissa yksi proteiini saostuu selektiivisesti muiden proteiinien läsnä ollessa. Tätä "suolausmenetelmää" käytetään laajasti proteiinien eristämiseen ja puhdistamiseen. Puhdistettu proteiini saostuu usein liuoksesta kiteinä.

Muihin yhdisteisiin verrattuna proteiinien molekyylipaino on erittäin suuri - useista tuhansista useisiin miljooniin daltoneihin. Siksi ultrasentrifugoinnin aikana proteiinit saostuvat, ja lisäksi eri nopeuksilla. Positiivisesti ja negatiivisesti varautuneiden ryhmien läsnäolon vuoksi proteiinimolekyyleissä ne liikkuvat eri nopeuksilla sähkökentässä. Tämä on elektroforeesin perusta, menetelmä, jota käytetään yksittäisten proteiinien eristämiseen monimutkaisista seoksista. Proteiinien puhdistus suoritetaan myös kromatografialla.

KEMIALLISIA OMINAISUUKSIA

Rakenne.

Proteiinit ovat polymeerejä, ts. molekyylit, jotka on rakennettu ketjuiksi toistuvista monomeeriyksiköistä tai alayksiköistä, joiden roolissa ovat alfa-aminohapot. Aminohappojen yleinen kaava

jossa R on vetyatomi tai jokin orgaaninen ryhmä.

Proteiinimolekyyli (polypeptidiketju) voi koostua vain suhteellisen pienestä määrästä aminohappoja tai useista tuhansista monomeeriyksiköistä. Aminohappojen yhdistäminen ketjussa on mahdollista, koska jokaisessa niistä on kaksi erilaista kemiallista ryhmää: emäksinen aminoryhmä, NH2, ja hapan karboksyyliryhmä, COOH. Molemmat ryhmät ovat kiinnittyneet hiiliatomiin. Yhden aminohapon karboksyyliryhmä voi muodostaa amidi- (peptidi)sidoksen toisen aminohapon aminoryhmän kanssa:

Kun kaksi aminohappoa on yhdistetty tällä tavalla, ketjua voidaan pidentää lisäämällä toiseen aminohappoon kolmas ja niin edelleen. Kuten yllä olevasta yhtälöstä voidaan nähdä, kun peptidisidos muodostuu, vesimolekyyli vapautuu. Happojen, emästen tai proteolyyttisten entsyymien läsnä ollessa reaktio etenee päinvastaiseen suuntaan: polypeptidiketju pilkkoutuu aminohapoiksi vettä lisäämällä. Tätä reaktiota kutsutaan hydrolyysiksi. Hydrolyysi etenee spontaanisti ja energiaa tarvitaan aminohappojen yhdistämiseen polypeptidiketjuksi.

Karboksyyliryhmä ja amidiryhmä (tai sen kaltainen imidiryhmä - proliiniaminohapon tapauksessa) ovat läsnä kaikissa aminohapoissa, kun taas aminohappojen väliset erot määräytyvät kyseisen ryhmän tai "puolen" luonteen mukaan. ketju", joka on osoitettu yllä kirjaimella R. Sivuketjun roolia voi esittää yksi vetyatomi, kuten aminohappo glysiini, ja jokin iso ryhmä, kuten histidiini ja tryptofaani. Jotkut sivuketjut ovat kemiallisesti inerttejä, kun taas toiset ovat erittäin reaktiivisia.

Monia tuhansia erilaisia ​​aminohappoja voidaan syntetisoida, ja luonnossa esiintyy monia erilaisia ​​aminohappoja, mutta proteiinisynteesiin käytetään vain 20 erilaista aminohappoa: alaniini, arginiini, asparagiini, asparagiinihappo, valiini, histidiini, glysiini, glutamiini, glutamiini happo, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, proliini, seriini, tyrosiini, treoniini, tryptofaani, fenyylialaniini ja kysteiini (proteiineissa kysteiini voi olla dimeerinä - kystiininä). On totta, että joissakin proteiineissa on muitakin aminohappoja säännöllisesti esiintyvän kahdenkymmenen lisäksi, mutta ne muodostuvat minkä tahansa luetelluista kahdestakymmenestä muuntuessa sen jälkeen, kun se on sisällytetty proteiiniin.

optinen aktiivisuus.

Kaikissa aminohapoissa, paitsi glysiinissä, on neljä erilaista ryhmää kiinnittyneenä a-hiiliatomiin. Geometrian kannalta neljä erilaista ryhmää voidaan liittää kahdella tavalla, ja vastaavasti on olemassa kaksi mahdollista konfiguraatiota tai kaksi isomeeriä, jotka liittyvät toisiinsa objektina sen peilikuvaan, ts. kuin vasemmalta oikealle. Yhtä konfiguraatiota kutsutaan vasen- tai vasenkätiseksi (L) ja toista oikeakätiseksi tai oikeakätiseksi (D), koska nämä kaksi isomeeriä eroavat toisistaan ​​polarisoidun valon tason pyörimissuunnassa. Proteiineissa esiintyy vain L-aminohappoja (poikkeus on glysiini; se voidaan esittää vain yhdessä muodossa, koska sen neljästä ryhmästä kaksi on samoja), ja niillä kaikilla on optista aktiivisuutta (koska on vain yksi isomeeri). D-aminohapot ovat harvinaisia ​​luonnossa; niitä löytyy joistakin antibiooteista ja bakteerien soluseinistä.

Aminohappojen sekvenssi.

Polypeptidiketjun aminohapot eivät ole satunnaisesti järjestetyt, vaan tietyssä kiinteässä järjestyksessä, ja juuri tämä järjestys määrää proteiinin toiminnot ja ominaisuudet. Vaihtelemalla 20 aminohappotyypin järjestystä saat valtavan määrän erilaisia ​​proteiineja, aivan kuten voit muodostaa monia erilaisia ​​tekstejä aakkosten kirjaimista.

Aiemmin proteiinin aminohapposekvenssin määrittäminen kesti usein useita vuosia. Suora määritys on edelleen melko työläs tehtävä, vaikka on luotu laitteita, jotka mahdollistavat sen suorittamisen automaattisesti. Yleensä on helpompi määrittää vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja johtaa siitä proteiinin aminohapposekvenssi. Tähän mennessä monien satojen proteiinien aminohapposekvenssit on jo määritetty. Dekoodattujen proteiinien toiminnot ovat yleensä tiedossa, ja tämä auttaa kuvittelemaan esimerkiksi pahanlaatuisissa kasvaimissa muodostuvien vastaavien proteiinien mahdollisia toimintoja.

Monimutkaiset proteiinit.

Vain aminohapoista koostuvia proteiineja kutsutaan yksinkertaisiksi. Usein polypeptidiketjuun on kuitenkin kiinnittynyt metalliatomi tai jokin kemiallinen yhdiste, joka ei ole aminohappo. Tällaisia ​​proteiineja kutsutaan kompleksiksi. Esimerkki on hemoglobiini: se sisältää rautaporfyriinia, joka antaa sille punaisen värin ja antaa sen toimia hapen kantajana.

Monimutkaisimpien proteiinien nimet sisältävät viittauksen niihin liittyvien ryhmien luonteeseen: sokereita on glykoproteiineissa, rasvoja lipoproteiineissa. Jos entsyymin katalyyttinen aktiivisuus riippuu kiinnittyneestä ryhmästä, sitä kutsutaan proteettiseksi ryhmäksi. Usein jokin vitamiini toimii proteesiryhmänä tai on osa sitä. Esimerkiksi A-vitamiini, joka on kiinnittynyt johonkin verkkokalvon proteiineista, määrittää sen valoherkkyyden.

Tertiäärinen rakenne.

Tärkeää ei ole niinkään proteiinin aminohapposekvenssi (primäärirakenne), vaan tapa, jolla se asettuu avaruuteen. Polypeptidiketjun koko pituudelta vetyionit muodostavat säännöllisiä vetysidoksia, jotka antavat sille spiraalin tai kerroksen muodon (toissijainen rakenne). Tällaisten heliksien ja kerrosten yhdistelmästä syntyy seuraavan järjestyksen kompakti muoto - proteiinin tertiäärinen rakenne. Ketjun monomeerisia lenkkejä pitelevien sidosten ympärillä pyöriminen pienten kulmien läpi ovat mahdollisia. Siksi puhtaasti geometrisestä näkökulmasta katsottuna minkä tahansa polypeptidiketjun mahdollisten konfiguraatioiden lukumäärä on äärettömän suuri. Todellisuudessa jokainen proteiini esiintyy normaalisti vain yhdessä konfiguraatiossa, jonka määrittää sen aminohapposekvenssi. Tämä rakenne ei ole jäykkä, se näyttää "hengittävän" - se värähtelee tietyn keskimääräisen konfiguraation ympärillä. Ketju on taitettu konfiguraatioon, jossa vapaa energia (työkyky) on minimaalinen, aivan kuten vapautettu jousi puristuu vain vapaan energian minimiä vastaavaan tilaan. Usein yksi ketjun osa on sidottu jäykästi toiseen kahden kysteiinitähteen välisillä disulfidisidoksilla (–S–S–). Osittain tästä syystä kysteiinillä aminohappojen joukossa on erityisen tärkeä rooli.

Proteiinien rakenteen monimutkaisuus on niin suuri, että proteiinin tertiääristä rakennetta ei ole vielä mahdollista laskea, vaikka sen aminohapposekvenssi olisi tiedossa. Mutta jos on mahdollista saada proteiinikiteitä, sen tertiäärinen rakenne voidaan määrittää röntgendiffraktiolla.

Rakenteellisissa, supistumisproteiineissa ja joissakin muissa proteiineissa ketjut ovat pitkänomaisia ​​ja useat vierekkäin hieman taittuneet ketjut muodostavat fibrillejä; fibrillit puolestaan ​​taittuvat suuremmiksi muodostelmiksi - kuiduiksi. Useimmat liuoksessa olevat proteiinit ovat kuitenkin pallomaisia: ketjut ovat kiertyneet palloon, kuten lanka pallossa. Vapaa energia tällä konfiguraatiolla on minimaalista, koska hydrofobiset ("vettä hylkivät") aminohapot ovat piilossa pallon sisällä ja hydrofiilisiä ("vettä houkuttelevia") aminohappoja on sen pinnalla.

Monet proteiinit ovat useiden polypeptidiketjujen komplekseja. Tätä rakennetta kutsutaan proteiinin kvaternääriseksi rakenteeksi. Esimerkiksi hemoglobiinimolekyyli koostuu neljästä alayksiköstä, joista jokainen on pallomainen proteiini.

Rakenneproteiinit muodostavat lineaarisesta konfiguraatiostaan ​​johtuen kuituja, joissa vetolujuus on erittäin korkea, kun taas pallomainen konfiguraatio mahdollistaa proteiinien spesifisen vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa. Pallon pinnalle, kun ketjut asetetaan oikein, ilmestyy tietynlainen ontelo, jossa reaktiiviset kemialliset ryhmät sijaitsevat. Jos tämä proteiini on entsyymi, toinen, yleensä pienempi, jonkin aineen molekyyli tulee tällaiseen onteloon, aivan kuten avain menee lukkoon; tässä tapauksessa molekyylin elektronipilven konfiguraatio muuttuu onkalossa olevien kemiallisten ryhmien vaikutuksesta, ja tämä pakottaa sen reagoimaan tietyllä tavalla. Tällä tavalla entsyymi katalysoi reaktiota. Vasta-ainemolekyyleissä on myös onteloita, joihin sitoutuvat erilaiset vieraat aineet ja ne ovat siten vaarattomia. "Avain ja lukko" -malli, joka selittää proteiinien vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa, mahdollistaa entsyymien ja vasta-aineiden spesifisyyden ymmärtämisen, ts. niiden kyky reagoida vain tiettyjen yhdisteiden kanssa.

Proteiinit eri tyyppisissä organismeissa.

Proteiineilla, jotka suorittavat saman tehtävän eri kasvi- ja eläinlajeissa ja joilla on siksi sama nimi, on myös samanlainen rakenne. Ne eroavat kuitenkin jonkin verran aminohapposekvenssistään. Kun lajit eroavat yhteisestä esi-isästä, jotkin aminohapot tietyissä asemissa korvataan mutaatioilla toisilla. Perinnöllisiä sairauksia aiheuttavat haitalliset mutaatiot hylätään luonnollisella valinnalla, mutta hyödylliset tai ainakin neutraalit voidaan säilyttää. Mitä lähempänä kaksi biologista lajia ovat toisiaan, sitä vähemmän eroja niiden proteiineissa löytyy.

Jotkut proteiinit muuttuvat suhteellisen nopeasti, toiset ovat melko konservatiivisia. Jälkimmäisiä ovat esimerkiksi sytokromi c, hengitystieentsyymi, jota löytyy useimmista elävistä organismeista. Ihmisillä ja simpansseilla sen aminohapposekvenssit ovat identtisiä, kun taas vehnän sytokromi c:ssä vain 38 % aminohapoista osoittautui erilaisiksi. Ihmisiä ja bakteereja verrattaessa voidaan silti nähdä sytokromien samankaltaisuus (erot vaikuttavat 65 prosenttiin aminohapoista), vaikka bakteerien ja ihmisten yhteinen esi-isä eli maapallolla noin kaksi miljardia vuotta sitten. Nykyään aminohapposekvenssien vertailua käytetään usein fylogeneettisen (genealogisen) puun rakentamiseen, joka heijastaa eri organismien välisiä evoluutiosuhteita.

Denaturaatio.

Syntetisoitu proteiinimolekyyli, laskostuva, saa oman konfiguraationsa. Tämä kokoonpano voidaan kuitenkin tuhota kuumentamalla, muuttamalla pH:ta, orgaanisten liuottimien vaikutuksesta ja jopa yksinkertaisesti sekoittamalla liuosta, kunnes sen pinnalle ilmestyy kuplia. Tällä tavalla muunnettua proteiinia kutsutaan denaturoiduksi; se menettää biologisen aktiivisuutensa ja muuttuu yleensä liukenemattomaksi. Tunnettuja esimerkkejä denaturoidusta proteiinista ovat keitetyt munat tai kermavaahto. Pienet proteiinit, jotka sisältävät vain noin sata aminohappoa, pystyvät renaturoitumaan, ts. hankkia takaisin alkuperäiset asetukset. Mutta suurin osa proteiineista yksinkertaisesti muuttuu sotkeutuneiden polypeptidiketjujen massaksi eivätkä palauta aiempaa konfiguraatiotaan.

Yksi tärkeimmistä ongelmista aktiivisten proteiinien eristämisessä on niiden äärimmäinen herkkyys denaturaatiolle. Tämä proteiinien ominaisuus löytää hyödyllistä käyttöä elintarvikkeiden säilönnässä: korkea lämpötila denaturoi palautumattomasti mikro-organismien entsyymit ja mikro-organismit kuolevat.

PROTEIINISYNTEESI

Proteiinisynteesiä varten elävällä organismilla on oltava entsyymijärjestelmä, joka pystyy kiinnittämään yhden aminohapon toiseen. Tarvitaan myös tietolähde, joka määrittää, mitkä aminohapot pitäisi yhdistää. Koska kehossa on tuhansia proteiineja ja jokainen niistä koostuu keskimäärin useista sadoista aminohapoista, tarvittavan tiedon on oltava todella valtava. Se varastoituu (samalla tavalla kuin tietue tallennetaan magneettinauhalle) nukleiinihappomolekyyleihin, jotka muodostavat geenejä.

Entsyymin aktivointi.

Aminohapoista syntetisoitu polypeptidiketju ei aina ole proteiini lopullisessa muodossaan. Monet entsyymit syntetisoidaan ensin inaktiivisina prekursoreina ja ne aktivoituvat vasta sen jälkeen, kun toinen entsyymi poistaa muutaman aminohapon ketjun toisesta päästä. Jotkut ruoansulatusentsyymeistä, kuten trypsiini, syntetisoidaan tässä inaktiivisessa muodossa; nämä entsyymit aktivoituvat ruoansulatuskanavassa ketjun terminaalisen fragmentin poistamisen seurauksena. Hormoniinsuliini, jonka molekyyli aktiivisessa muodossaan koostuu kahdesta lyhytketjuisesta ketjusta, syntetisoidaan yksiketjuisena, ns. proinsuliini. Sitten tämän ketjun keskiosa poistetaan, ja loput fragmentit sitoutuvat toisiinsa muodostaen aktiivisen hormonimolekyylin. Monimutkaiset proteiinit muodostuvat vasta, kun tietty kemiallinen ryhmä on kiinnittynyt proteiiniin, ja tämä kiinnittyminen vaatii usein myös entsyymiä.

Metabolinen verenkierto.

Kun eläintä on ruokittu aminohapoilla, jotka on leimattu radioaktiivisilla hiilen, typen tai vedyn isotoopeilla, leima liitetään nopeasti sen proteiineihin. Jos leimatut aminohapot lakkaavat pääsemästä kehoon, leiman määrä proteiineissa alkaa laskea. Nämä kokeet osoittavat, että tuloksena olevat proteiinit säilyvät kehossa vasta elämän loppuun asti. Kaikki ne muutamaa poikkeusta lukuun ottamatta ovat dynaamisessa tilassa, hajoavat jatkuvasti aminohapoiksi ja syntetisoituvat sitten uudelleen.

Jotkut proteiinit hajoavat solujen kuollessa ja tuhoutuvat. Tätä tapahtuu koko ajan, esimerkiksi punasolujen ja epiteelisolujen kanssa, jotka vuoraavat suolen sisäpintaa. Lisäksi proteiinien hajoaminen ja uudelleensynteesi tapahtuu myös elävissä soluissa. Kummallista kyllä, proteiinien hajoamisesta tiedetään vähemmän kuin niiden synteesistä. Selvää on kuitenkin se, että proteolyyttiset entsyymit ovat osallisena hajoamisessa, samoin kuin ne, jotka hajottavat proteiineja aminohapoiksi ruoansulatuskanavassa.

Eri proteiinien puoliintumisaika on erilainen - useista tunteista useisiin kuukausiin. Ainoa poikkeus ovat kollageenimolekyylit. Kun ne on muodostettu, ne pysyvät vakaina, eikä niitä uusita tai vaihdeta. Ajan myötä osa niiden ominaisuuksista, erityisesti joustavuus, kuitenkin muuttuu, ja koska ne eivät uusiudu, seurauksena on tiettyjä ikääntymiseen liittyviä muutoksia, esimerkiksi ryppyjen ilmaantuminen iholle.

synteettiset proteiinit.

Kemistit ovat jo kauan oppineet polymeroimaan aminohappoja, mutta aminohapot yhdistyvät satunnaisesti, joten tällaisen polymeroinnin tuotteet eivät juurikaan muistuta luonnollisia. On totta, että aminohapot on mahdollista yhdistää tietyssä järjestyksessä, mikä mahdollistaa joidenkin biologisesti aktiivisten proteiinien, erityisesti insuliinin, saamisen. Prosessi on melko monimutkainen, ja tällä tavalla on mahdollista saada vain niitä proteiineja, joiden molekyylit sisältävät noin sata aminohappoa. Sen sijaan on edullista syntetisoida tai eristää haluttua aminohapposekvenssiä vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja viedä tämä geeni sitten bakteeriin, joka tuottaa replikaatiolla suuren määrän haluttua tuotetta. Tällä menetelmällä on kuitenkin myös haittapuolensa.

PROTEINIT JA RAVINTO

Kun kehon proteiinit hajotetaan aminohapoiksi, näitä aminohappoja voidaan käyttää uudelleen proteiinisynteesiin. Samanaikaisesti itse aminohapot hajoavat, joten niitä ei hyödynnetä täysin. On myös selvää, että kasvun, raskauden ja haavan paranemisen aikana proteiinisynteesin on ylitettävä hajoaminen. Keho menettää jatkuvasti joitakin proteiineja; nämä ovat hiusten, kynsien ja ihon pintakerroksen proteiineja. Siksi proteiinien synteesiä varten jokaisen organismin on saatava aminohappoja ruoasta.

Aminohappojen lähteet.

Vihreät kasvit syntetisoivat kaikki 20 proteiineista löytyvää aminohappoa CO2:sta, vedestä ja ammoniakista tai nitraateista. Monet bakteerit pystyvät myös syntetisoimaan aminohappoja sokerin (tai vastaavan) ja kiinteän typen läsnä ollessa, mutta lopulta sokeri saadaan vihreistä kasveista. Eläimillä kyky syntetisoida aminohappoja on rajoitettu; he saavat aminohappoja syömällä vihreitä kasveja tai muita eläimiä. Ruoansulatuskanavassa imeytyneet proteiinit hajoavat aminohapoiksi, jotka imeytyvät ja niistä rakennetaan kulloisellekin organismille ominaisia ​​proteiineja. Mikään imeytyneistä proteiineista ei liity kehon rakenteisiin sellaisenaan. Ainoa poikkeus on, että monilla nisäkkäillä osa äidin vasta-aineista voi kulkeutua koskemattomina istukan läpi sikiön verenkiertoon ja siirtyä äidinmaidon kautta (etenkin märehtijöillä) vastasyntyneeseen heti syntymän jälkeen.

Proteiinien tarve.

On selvää, että elämän ylläpitämiseksi kehon on saatava tietty määrä proteiinia ruoasta. Tämän tarpeen suuruus riippuu kuitenkin useista tekijöistä. Elimistö tarvitsee ruokaa sekä energianlähteenä (kalorit) että materiaalina rakenteidensa rakentamiseen. Ensinnäkin energian tarve. Tämä tarkoittaa, että kun ruokavaliossa on vähän hiilihydraatteja ja rasvoja, ravinnon proteiineja ei käytetä omien proteiinien synteesiin vaan kalorien lähteenä. Pitkäaikaisessa paastossa jopa omat proteiinisi kuluvat energiantarpeen tyydyttämiseen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi hiilihydraatteja, proteiinin saantia voidaan vähentää.

typpitasapaino.

Keskimäärin n. 16 % proteiinin kokonaismassasta on typpeä. Kun proteiineja muodostavat aminohapot hajoavat, niiden sisältämä typpi erittyy elimistöstä virtsaan ja (vähemmässä määrin) ulosteeseen erilaisten typpiyhdisteiden muodossa. Siksi on tarkoituksenmukaista käyttää sellaista indikaattoria kuin typpitasapaino proteiiniravinnon laadun arvioinnissa, ts. ero (grammoina) elimistöön otetun typen määrän ja vuorokaudessa erittyneen typen määrän välillä. Normaalissa aikuisen ravinnossa nämä määrät ovat yhtä suuret. Kasvavassa organismissa erittyvän typen määrä on pienempi kuin sisään tulevan, ts. saldo on positiivinen. Kun ruokavaliosta puuttuu proteiinia, saldo on negatiivinen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi kaloreita, mutta proteiinit puuttuvat siitä kokonaan, elimistö säästää proteiineja. Samalla proteiiniaineenvaihdunta hidastuu ja aminohappojen uudelleenkäyttö proteiinisynteesissä etenee mahdollisimman tehokkaasti. Häviöt ovat kuitenkin väistämättömiä, ja typpiyhdisteitä erittyy edelleen virtsaan ja osittain ulosteisiin. Proteiinin nälän aikana elimistöstä vuorokaudessa erittyneen typen määrä voi toimia päivittäisen proteiinin puutteen mittarina. On luonnollista olettaa, että lisäämällä ruokavalioon tätä puutetta vastaava määrä proteiinia, on mahdollista palauttaa typpitasapaino. Se ei kuitenkaan ole. Saatuaan tämän määrän proteiinia elimistö alkaa käyttää aminohappoja vähemmän tehokkaasti, joten typpitasapainon palauttamiseksi tarvitaan lisäproteiinia.

Jos proteiinin määrä ruokavaliossa ylittää sen, mikä on tarpeen typpitasapainon ylläpitämiseksi, tästä ei näytä olevan haittaa. Ylimääräiset aminohapot käytetään yksinkertaisesti energianlähteenä. Erityisen silmiinpistävä esimerkki on eskimo, joka kuluttaa vähän hiilihydraattia ja noin kymmenen kertaa enemmän proteiinia kuin mitä tarvitaan typpitasapainon ylläpitämiseen. Useimmissa tapauksissa proteiinin käyttäminen energianlähteenä ei kuitenkaan ole hyödyllistä, sillä tietystä hiilihydraattimäärästä saa paljon enemmän kaloreita kuin samalla proteiinimäärällä. Köyhissä maissa väestö saa tarvittavat kalorit hiilihydraateista ja kuluttaa vähimmäismäärän proteiinia.

Jos elimistö saa tarvittavan määrän kaloreita ei-proteiinituotteina, niin typpitasapainoa ylläpitävä vähimmäismäärä proteiinia on n. 30 g päivässä. Noin saman verran proteiinia on neljässä leipäviipaleessa tai 0,5 litrassa maitoa. Hieman suurempaa määrää pidetään yleensä optimaalisena; suositeltu 50-70 g.

Välttämättömiä aminohappoja.

Tähän asti proteiinia on pidetty kokonaisuutena. Sillä välin, jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien tarvittavien aminohappojen on oltava kehossa. Eläimen keho itse pystyy syntetisoimaan osan aminohapoista. Niitä kutsutaan vaihtokelpoisiksi, koska niitä ei tarvitse olla ruokavaliossa - on vain tärkeää, että yleensä proteiinin saanti typen lähteenä on riittävä; silloin, kun ei-välttämättömistä aminohapoista on pulaa, elimistö voi syntetisoida niitä niiden kustannuksella, joita on liikaa. Jäljellä olevia "välttämättömiä" aminohappoja ei voida syntetisoida, ja ne on nautittava ruoan kanssa. Ihmisille välttämättömiä ovat valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, metioniini, fenyylialaniini, tryptofaani, histidiini, lysiini ja arginiini. (Vaikka arginiini voi syntetisoitua elimistössä, sitä pidetään välttämättömänä aminohappona, koska vastasyntyneet ja kasvavat lapset tuottavat sitä riittämättömästi. Toisaalta kypsällä iällä joidenkin aminohappojen saanti ruoasta voi tulla valinnainen.)

Tämä välttämättömien aminohappojen luettelo on suunnilleen sama muilla selkärankaisilla ja jopa hyönteisillä. Proteiinien ravintoarvo määritetään yleensä syöttämällä niitä kasvaville rotille ja seuraamalla eläinten painonnousua.

Proteiinien ravintoarvo.

Proteiinin ravintoarvo määräytyy sen välttämättömän aminohapon mukaan, josta on eniten puutetta. Havainnollistetaan tätä esimerkillä. Kehomme proteiinit sisältävät keskimäärin n. 2 % tryptofaania (painosta). Oletetaan, että ruokavalio sisältää 10 g proteiinia, joka sisältää 1 % tryptofaania, ja että siinä on riittävästi muita välttämättömiä aminohappoja. Meidän tapauksessamme 10 g tätä viallista proteiinia vastaa olennaisesti 5 g täydellistä proteiinia; loput 5 g voivat toimia vain energianlähteenä. Huomaa, että koska aminohappoja ei käytännössä varastoidu elimistöön ja jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien aminohappojen on oltava läsnä samanaikaisesti, välttämättömien aminohappojen saannin vaikutus voidaan havaita vain, jos ne kaikki pääsevät keho samaan aikaan.

Useimpien eläinproteiinien keskimääräinen koostumus on lähellä ihmiskehon proteiinien keskimääräistä koostumusta, joten emme todennäköisesti kohtaa aminohappopuutetta, jos ruokavaliossamme on runsaasti ruokia, kuten lihaa, munia, maitoa ja juustoa. Kuitenkin on proteiineja, kuten gelatiini (kollageenin denaturaatiotuote), jotka sisältävät hyvin vähän välttämättömiä aminohappoja. Kasviproteiinit, vaikka ne ovat tässä mielessä parempia kuin gelatiini, ovat myös köyhiä välttämättömien aminohappojen suhteen; niissä on erityisen vähän lysiiniä ja tryptofaania. Puhtaasti kasvisruokavalio ei kuitenkaan ole mitenkään epäterveellistä, ellei siinä kuluteta hieman suurempia määriä kasviproteiinia, joka riittää antamaan elimistölle välttämättömät aminohapot. Suurin osa proteiinista löytyy kasveista siemenistä, erityisesti vehnän ja eri palkokasvien siemenistä. Nuoret versot, kuten parsa, sisältävät myös runsaasti proteiinia.

Synteettiset proteiinit ruokavaliossa.

Lisäämällä pieniä määriä synteettisiä välttämättömiä aminohappoja tai niitä sisältäviä proteiineja epätäydellisiin proteiineihin, kuten maissiproteiineihin, voidaan merkittävästi lisätä jälkimmäisten ravintoarvoa, ts. mikä lisää kulutetun proteiinin määrää. Toinen mahdollisuus on kasvattaa bakteereja tai hiivoja maaöljyn hiilivedyillä lisäämällä typen lähteeksi nitraatteja tai ammoniakkia. Tällä tavalla saatu mikrobiproteiini voi toimia siipikarjan tai karjan rehuna tai sitä voidaan käyttää suoraan ihmisravinnoksi. Kolmas, laajalti käytetty menetelmä käyttää märehtijöiden fysiologiaa. Märehtijöillä mahalaukun alkuosassa ns. Pitsissä on bakteerien ja alkueläinten erikoismuotoja, jotka muuttavat vialliset kasviproteiinit täydellisemmiksi mikrobiproteiineiksi, jotka puolestaan ​​ruoansulatuksen ja imeytymisen jälkeen muuttuvat eläinproteiineiksi. Karjan rehuun voidaan lisätä ureaa, halpaa synteettistä typpeä sisältävää yhdistettä. Pitsissä elävät mikro-organismit käyttävät ureatyppeä hiilihydraattien (joita on rehussa paljon enemmän) muuntamiseen proteiiniksi. Noin kolmasosa kaikesta karjanrehussa olevasta typestä voi tulla urean muodossa, mikä pohjimmiltaan tarkoittaa jossain määrin kemiallista proteiinisynteesiä.

Artikkelin sisältö

PROTEINIT (Artikla 1)- jokaisessa elävässä organismissa esiintyvä biologisten polymeerien luokka. Proteiinien mukana tapahtuvat pääprosessit, jotka varmistavat kehon elintärkeän toiminnan: hengitys, ruoansulatus, lihasten supistuminen, hermoimpulssien siirto. Elävien olentojen luukudos, iho, hiukset ja sarvimuodostelmat koostuvat proteiineista. Useimmille nisäkkäille organismin kasvu ja kehitys johtuu proteiineja ravintokomponenttina sisältävistä tuotteista. Proteiinien rooli kehossa ja vastaavasti niiden rakenne on hyvin monipuolinen.

Proteiinien koostumus.

Kaikki proteiinit ovat polymeerejä, joiden ketjut on koottu aminohappofragmenteista. Aminohapot ovat orgaanisia yhdisteitä, jotka sisältävät koostumuksessaan (nimen mukaisesti) NH2-aminoryhmän ja orgaanisen hapon, ts. karboksyyli, COOH-ryhmä. Kaikista olemassa olevista aminohapoista (teoreettisesti mahdollisten aminohappojen määrä on rajaton) vain ne, joilla on vain yksi hiiliatomi aminoryhmän ja karboksyyliryhmän välissä, osallistuvat proteiinien muodostukseen. Yleensä proteiinien muodostukseen osallistuvat aminohapot voidaan esittää kaavalla: H 2 N–CH(R)–COOH. Hiiliatomiin kiinnittynyt R-ryhmä (amino- ja karboksyyliryhmien välinen ryhmä) määrittää eron proteiineja muodostavien aminohappojen välillä. Tämä ryhmä voi koostua vain hiili- ja vetyatomeista, mutta sisältää useammin C:n ja H:n lisäksi erilaisia ​​funktionaalisia (lisämuutoksiin kykeneviä) ryhmiä, esimerkiksi HO-, H2N- jne. vaihtoehto, kun R \u003d H.

Elävien olentojen organismit sisältävät yli 100 erilaista aminohappoa, mutta kaikkia ei käytetä proteiinien rakentamiseen, vaan vain 20, niin sanottu "perus". Taulukossa. Kuvassa 1 on niiden nimet (useimmat nimet ovat kehittyneet historiallisesti), rakennekaava sekä laajalti käytetty lyhenne. Kaikki rakennekaavat on järjestetty taulukkoon siten, että aminohapon pääfragmentti on oikealla.

Taulukko 1. PROTEIINIEN LUOTTAMISEEN OSALLISTUVAT AMINOHAPOT

Nimi	Rakenne	Nimitys
GLYSIINI		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		AKSELI
Leusiini		LEI
ISOLEUSINI		ILE
SERIN		SER
TREONINI		TRE
KYSTEIINI		IVY
METIONIINI		TAVANNUT
LYSiini		LIZ
ARGINIINI		ARG
APARAGINIHAPPO		ACH
ASPARAGIN		ACH
GLUTAMIINIHAPPO		GLU
GLUTAMIINI		GLN
fenyylialaniini		hiustenkuivaaja
TYROSIINI		TIR
tryptofaani		KOLME
HISTIDINE		GIS
PROLINE		PRO
Kansainvälisessä käytännössä hyväksytään lueteltujen aminohappojen lyhennetty nimitys latinalaisilla kolmi- tai yksikirjaimilla lyhenteillä, esimerkiksi glysiini - Gly tai G, alaniini - Ala tai A.

Näistä kahdestakymmenestä aminohaposta (taulukko 1) vain proliini sisältää NH-ryhmän (NH2:n sijaan) COOH-karboksyyliryhmän vieressä, koska se on osa syklistä fragmenttia.

Kahdeksaa aminohappoa (valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, metioniini, lysiini, fenyylialaniini ja tryptofaani), jotka on asetettu taulukossa harmaalle taustalle, kutsutaan välttämättömiksi, koska kehon on saatava niitä jatkuvasti proteiiniruoan kanssa normaalia kasvua ja kehitystä varten.

Proteiinimolekyyli muodostuu aminohappojen peräkkäisen kytkeytymisen seurauksena, kun taas yhden hapon karboksyyliryhmä on vuorovaikutuksessa viereisen molekyylin aminoryhmän kanssa, jolloin muodostuu –CO–NH– peptidisidos ja vesi. molekyyli vapautuu. Kuvassa Kuva 1 esittää alaniinin, valiinin ja glysiinin sarjaliitännän.

Riisi. yksi AMINOHAPPOJEN SARJAKYTKENTÄ proteiinimolekyylin muodostumisen aikana. Polymeeriketjun pääsuunnaksi valittiin polku terminaalisesta aminoryhmästä H2N terminaaliseen karboksyyliryhmään COOH.

Proteiinimolekyylin rakenteen kuvaamiseksi tiiviisti käytetään polymeeriketjun muodostukseen osallistuvien aminohappojen lyhenteitä (taulukko 1, kolmas sarake). Kuvassa 2 esitetyn molekyylin fragmentti. 1 on kirjoitettu seuraavasti: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Proteiinimolekyylit sisältävät 50-1500 aminohappotähdettä (lyhyempiä ketjuja kutsutaan polypeptideiksi). Proteiinin yksilöllisyyden määrää polymeeriketjun muodostavien aminohappojen joukko ja, mikä ei ole vähemmän tärkeää, niiden vaihtelujärjestys ketjussa. Esimerkiksi insuliinimolekyyli koostuu 51 aminohappotähteestä (se on yksi lyhyin ketjun proteiineista) ja koostuu kahdesta toisiinsa kytketystä rinnakkaisesta ketjusta, jotka ovat eripituisia. Aminohappofragmenttien sekvenssi on esitetty kuvassa 1. 2.

Riisi. 2 INSULIINIMOLEKYYLI, joka on rakennettu 51 aminohappotähteestä, samojen aminohappojen fragmentit on merkitty vastaavalla taustavärillä. Ketjuun sisältyvät kysteiiniaminohappotähteet (lyhennetty nimitys CIS) muodostavat disulfidisiltoja -S-S-, jotka yhdistävät kaksi polymeerimolekyyliä tai muodostavat hyppyjä yhden ketjun sisällä.

Aminohapon kysteiinin molekyylit (taulukko 1) sisältävät reaktiivisia sulfhydridiryhmiä -SH, jotka ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa muodostaen disulfidisiltoja -S-S-. Kysteiinin rooli proteiinien maailmassa on erityinen, sen osallistuessa polymeeristen proteiinimolekyylien välille muodostuu ristisidoksia.

Aminohappojen yhdistäminen polymeeriketjuksi tapahtuu elävässä organismissa nukleiinihappojen hallinnassa, juuri ne tarjoavat tiukan kokoamisjärjestyksen ja säätelevät polymeerimolekyylin kiinteää pituutta ( cm. NUKLEIINIHAPOT).

Proteiinien rakenne.

Proteiinimolekyylin koostumusta, joka esitetään vuorotellen aminohappotähteiden muodossa (kuvio 2), kutsutaan proteiinin primäärirakenteeksi. Vetysidoksia syntyy polymeeriketjussa olevien iminoryhmien HN ja karbonyyliryhmien CO ( cm. VETYSIDOSTO), seurauksena proteiinimolekyyli saa tietyn avaruudellisen muodon, jota kutsutaan sekundaarirakenteeksi. Yleisimmät ovat kaksi tyyppistä sekundaarirakennetta proteiineissa.

Ensimmäinen vaihtoehto, jota kutsutaan α-heliksiksi, toteutetaan käyttämällä vetysidoksia yhdessä polymeerimolekyylissä. Sidospituuksilla ja sidoskulmilla määritetyt molekyylin geometriset parametrit ovat sellaiset, että vetysidosten muodostuminen on mahdollista H-N- ja C=O-ryhmille, joiden välissä on kaksi peptidifragmenttia H-N-C=O (kuva 3). .

Kuviossa 1 esitetyn polypeptidiketjun koostumus. 3 on kirjoitettu lyhennettynä seuraavasti:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Vetysidosten supistumisen seurauksena molekyyli saa heliksin muodon - ns. α-heliksi, se on kuvattu kaarevana kierteisenä nauhana, joka kulkee polymeeriketjun muodostavien atomien läpi (kuva 4).

Riisi. neljä 3D-MALLI PROTEIINIMOLEKyyLISTAα-kierteen muodossa. Vetysidokset esitetään vihreinä katkoviivoina. Spiraalin lieriömäinen muoto näkyy tietyssä pyörimiskulmassa (vetyatomeja ei ole esitetty kuvassa). Yksittäisten atomien väri on annettu kansainvälisten sääntöjen mukaisesti, jotka suosittelevat mustaa hiiliatomeille, sinistä typelle, punaista hapelle ja keltaista rikille (valkoista väriä suositellaan vetyatomeille, joita ei ole esitetty kuvassa, tässä tapauksessa koko rakenne tummalla taustalla).

Toinen toissijaisen rakenteen muunnos, nimeltään β-rakenne, muodostuu myös vetysidosten osallistuessa, erona on, että kahden tai useamman rinnakkaisen polymeeriketjun H-N- ja C=O-ryhmät ovat vuorovaikutuksessa. Koska polypeptidiketjulla on suunta (kuva 1), variantit ovat mahdollisia, kun ketjujen suunta on sama (rinnakkais β-rakenne, kuva 5), ​​tai ne ovat vastakkaisia ​​(antirinnakkaisrakenne, kuva 6). .

Koostumukseltaan eri polymeeriketjut voivat osallistua β-rakenteen muodostukseen, kun taas polymeeriketjua muodostavilla orgaanisilla ryhmillä (Ph, CH 2 OH jne.) on useimmissa tapauksissa toissijainen rooli, H-N:n ja C:n keskinäinen järjestys. =O ryhmät ovat ratkaisevia. Koska H-N- ja C=O-ryhmät on suunnattu eri suuntiin suhteessa polymeeriketjuun (kuvassa ylös ja alas), tulee mahdolliseksi kolmen tai useamman ketjun vuorovaikutuksessa samanaikaisesti.

Kuvan ensimmäisen polypeptidiketjun koostumus. 5:

H2N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Toisen ja kolmannen ketjun kokoonpano:

H2N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Kuvassa 2 esitettyjen polypeptidiketjujen koostumus. 6, sama kuin kuvassa. Kuviossa 5 ero on siinä, että toisella ketjulla on päinvastainen (kuvioon 5 verrattuna) suunta.

On mahdollista muodostaa β-rakenne yhden molekyylin sisään, kun ketjufragmentti tietyssä osassa osoittautuu kiertyneeksi 180°, tässä tapauksessa yhden molekyylin kahdella haaralla on päinvastainen suunta, jolloin tuloksena on vastasuuntainen. β-rakenne muodostuu (kuva 7).

Kuvassa näkyvä rakenne 7 litteässä kuvassa, joka näkyy kuvassa. 8 kolmiulotteisen mallin muodossa. P-rakenteen osia merkitään yleensä yksinkertaistetulla tavalla litteällä aaltoilevalla nauhalla, joka kulkee polymeeriketjun muodostavien atomien läpi.

Monien proteiinien rakenteessa a-heliksi- ja nauhamaisten β-rakenteiden osat vuorottelevat, samoin kuin yksittäiset polypeptidiketjut. Niiden keskinäistä järjestystä ja vaihtelua polymeeriketjussa kutsutaan proteiinin tertiääriseksi rakenteeksi.

Menetelmät proteiinien rakenteen kuvaamiseksi on esitetty alla käyttäen kasviproteiinikrambiinia esimerkkinä. Proteiinien rakennekaavat, jotka sisältävät usein jopa satoja aminohappofragmentteja, ovat monimutkaisia, hankalia ja vaikeasti ymmärrettäviä, joten joskus käytetään yksinkertaistettuja rakennekaavoja - ilman kemiallisten alkuaineiden symboleja (kuva 9, vaihtoehto A), mutta samalla ajan, jolloin ne säilyttävät valenssiviivojen värin kansainvälisten sääntöjen mukaisesti (kuva 4). Tässä tapauksessa kaava ei esitetä tasaisena, vaan tilakuvana, joka vastaa molekyylin todellista rakennetta. Tällä menetelmällä voidaan erottaa esimerkiksi disulfidisillat (samanlaiset kuin insuliinissa, kuva 2), fenyyliryhmät ketjun sivukehyksessä jne. Molekyylien kuva kolmiulotteisten mallien muodossa (tangoilla yhdistetyt pallot) on hieman selkeämpi (kuva 9, vaihtoehto B). Molemmat menetelmät eivät kuitenkaan salli tertiaarisen rakenteen näyttämistä, joten amerikkalainen biofyysikko Jane Richardson ehdotti α-rakenteiden kuvaamista spiraalimaisesti kierrettyinä nauhoina (katso kuva 4), β-rakenteita litteinä aaltoilevina nauhoina (kuva 8) ja yhdistäviä nauhoja. ne yksittäiset ketjut - ohuiden nippujen muodossa, jokaisella rakennetyypillä on oma värinsä. Tätä menetelmää proteiinin tertiaarisen rakenteen kuvaamiseksi käytetään nyt laajalti (kuvio 9, variantti B). Joskus informaatiosisällön lisäämiseksi tertiäärinen rakenne ja yksinkertaistettu rakennekaava esitetään yhdessä (kuva 9, variantti D). Richardsonin ehdottamasta menetelmästä on myös muunnelmia: α-kierteet on kuvattu sylintereinä ja β-rakenteet ovat litteinä nuolien muodossa, jotka osoittavat ketjun suunnan (kuva 9, vaihtoehto E). Vähemmän yleistä on menetelmä, jossa koko molekyyli kuvataan nippuna, jossa epätasaiset rakenteet erottuvat eri väreillä ja disulfidisillat esitetään keltaisina silloina (kuva 9, variantti E).

Vaihtoehto B on havainnointiin kätevin, kun tertiaarista rakennetta kuvattaessa proteiinin rakenteellisia ominaisuuksia (aminohappofragmentteja, niiden vuorottelujärjestystä, vetysidoksia) ei ole ilmoitettu, kun taas oletetaan, että kaikki proteiinit sisältävät "yksityiskohtia" otettu kahdenkymmenen aminohapon standardisarjasta (taulukko 1). Tertiäärisen rakenteen kuvaamisen päätehtävänä on näyttää toissijaisten rakenteiden tilajärjestely ja vuorottelu.

Riisi. 9 ERI VERSIOJA CRUMBIN-PROTEIININ RAKENTEEN KUVISTA.
A on rakennekaava tilakuvassa.
B - rakenne kolmiulotteisen mallin muodossa.
B on molekyylin tertiäärinen rakenne.
G - vaihtoehtojen A ja B yhdistelmä.
E - yksinkertaistettu kuva tertiäärirakenteesta.
E - tertiäärinen rakenne disulfidisillalla.

Havainnoinnin kannalta kätevin on kolmiulotteinen tertiäärinen rakenne (vaihtoehto B), joka on vapautettu rakennekaavan yksityiskohdista.

Proteiinimolekyyli, jolla on tertiäärinen rakenne, saa pääsääntöisesti tietyn konfiguraation, joka muodostuu polaarisista (sähköstaattisista) vuorovaikutuksista ja vetysidoksista. Tämän seurauksena molekyyli saa kompaktin kierteen muodon - pallomaiset proteiinit (pallot, lat. pallo) tai filamentti-fibrillaarisia proteiineja (fibra, lat. kuitu).

Esimerkki pallomaisesta rakenteesta on proteiinialbumiini, kananmunan proteiini kuuluu albumiinien luokkaan. Albumiinin polymeeriketju koostuu pääasiassa alaniinista, asparagiinihaposta, glysiinistä ja kysteiinistä, vuorotellen tietyssä järjestyksessä. Tertiäärinen rakenne sisältää α-kierteitä, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuvio 10).

Riisi. kymmenen ALBUMIININ GLOBULAARINEN RAKENNE

Esimerkki fibrillaarisesta rakenteesta on fibroiiniproteiini. Ne sisältävät suuren määrän glysiini-, alaniini- ja seriinijäännöksiä (joka toinen aminohappotähde on glysiini); sulfhydridiryhmiä sisältävät kysteiinitähteet puuttuvat. Fibroiini, luonnonsilkin ja hämähäkinseittien pääkomponentti, sisältää β-rakenteita, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuva 11).

Riisi. yksitoista FIBRILLAARINEN PROTEIINIFIBROIN

Mahdollisuus muodostaa tietyn tyyppinen tertiäärinen rakenne on luontainen proteiinin primaarirakenteeseen, ts. määritetään etukäteen aminohappotähteiden vuorottelujärjestyksen mukaan. Tietyistä tällaisten tähteiden sarjoista syntyy pääasiassa α-kierteitä (sellaisia ​​ryhmiä on melko paljon), toinen sarja johtaa β-rakenteiden ilmaantumista, yksittäisille ketjuille on tunnusomaista niiden koostumus.

Jotkut proteiinimolekyylit, vaikka ne säilyttävät tertiaarisen rakenteen, pystyvät yhdistymään suuriksi supramolekyylisiksi aggregaatteiksi, kun taas niitä pitävät yhdessä polaariset vuorovaikutukset sekä vetysidokset. Tällaisia ​​muodostumia kutsutaan proteiinin kvaternaariseksi rakenteeksi. Esimerkiksi ferritiiniproteiini, joka koostuu pääasiassa leusiinista, glutamiinihaposta, asparagiinihaposta ja histidiinistä (ferrisiini sisältää kaikki 20 aminohappotähdettä vaihtelevina määrinä) muodostaa tertiaarisen rakenteen neljästä rinnakkain sijoitetusta α-heliksistä. Kun molekyylejä yhdistetään yhdeksi kokonaisuudeksi (kuva 12), muodostuu kvaternäärinen rakenne, joka voi sisältää jopa 24 ferritiinimolekyyliä.

Kuva 12 GLOBULAARISEN PROTEIINIFERITIININ KVTERNAARIN RAKENTEEN MUODOSTUMINEN

Toinen esimerkki supramolekulaarisista muodostelmista on kollageenin rakenne. Se on fibrillaarinen proteiini, jonka ketjut rakentuvat pääasiassa glysiinistä vuorotellen proliinin ja lysiinin kanssa. Rakenne sisältää yksittäisiä ketjuja, kolminkertaisia ​​α-kierteitä vuorotellen nauhamaisten β-rakenteiden kanssa, jotka on pinottu rinnakkaisiin nippuihin (kuva 13).

Kuva 13 SUPRAMOLEKULARINEN KOLLAGEENIN FIBRILLAARIPROTEIININ RAKENNE

Proteiinien kemialliset ominaisuudet.

Orgaanisten liuottimien vaikutuksesta joidenkin bakteerien jätetuotteet (maitohappokäyminen) tai lämpötilan noustessa sekundääri- ja tertiääriset rakenteet tuhoutuvat vahingoittamatta sen primäärirakennetta, minkä seurauksena proteiini menettää liukoisuutensa ja menettää biologisen aktiivisuuden. prosessia kutsutaan denaturaatioksi, eli luonnollisten ominaisuuksien menettämiseksi, esimerkiksi piimämaidon, keitetyn kananmunan koaguloituneen proteiinin, juoksettumista. Korotetuissa lämpötiloissa elävien organismien (erityisesti mikro-organismien) proteiinit denaturoituvat nopeasti. Tällaiset proteiinit eivät pysty osallistumaan biologisiin prosesseihin, minkä seurauksena mikro-organismit kuolevat, joten keitettyä (tai pastöroitua) maitoa voidaan säilyttää pidempään.

Proteiinimolekyylin polymeeriketjun muodostavat peptidisidokset H-N-C=O hydrolysoituvat happojen tai alkalien läsnä ollessa ja polymeeriketju katkeaa, mikä voi lopulta johtaa alkuperäisiin aminohappoihin. α-kierteisiin tai β-rakenteisiin sisältyvät peptidisidokset kestävät paremmin hydrolyysiä ja erilaisia ​​kemiallisia vaikutuksia (verrattuna samoihin sidoksiin yksittäisissä ketjuissa). Proteiinimolekyylin herkempi purkaminen sen muodostaviksi aminohapoiksi suoritetaan vedettömässä väliaineessa hydratsiini H 2 N–NH 2:a käyttäen, kun taas kaikki aminohappofragmentit viimeistä lukuun ottamatta muodostavat ns. karboksyylihappohydratsideja, jotka sisältävät fragmentti C (O)–HN–NH 2 ( kuva 14).

Riisi. neljätoista. POLYPEPTIDIN HAJOAMINEN

Tällainen analyysi voi antaa tietoa proteiinin aminohappokoostumuksesta, mutta tärkeämpää on tietää niiden sekvenssi proteiinimolekyylissä. Yksi tähän tarkoitukseen yleisesti käytetyistä menetelmistä on fenyyli-isotiosyanaatin (FITC) vaikutus polypeptidiketjuun, joka emäksisessä väliaineessa kiinnittyy polypeptidiin (aminoryhmän sisältävästä päästä) ja kun väliaineen reaktio muuttuu. happamaksi se irtoaa ketjusta ja ottaa mukanaan yhden aminohapon fragmentin (kuva 15).

Riisi. viisitoista SEKVENTIALINEN POLYPEPTIDI Katkaisu

Tällaista analyysiä varten on kehitetty monia erikoismenetelmiä, mukaan lukien sellaiset, jotka alkavat "purkaa" proteiinimolekyyliä sen ainesosiksi karboksyylipäästä alkaen.

Ristidisulfidisillat S-S (muodostuvat kysteiinitähteiden vuorovaikutuksesta, kuva 2 ja 9) pilkkoutuvat, jolloin ne muuttuvat HS-ryhmiksi erilaisten pelkistysaineiden vaikutuksesta. Hapettavien aineiden (happi tai vetyperoksidi) vaikutus johtaa jälleen disulfidisiltojen muodostumiseen (kuva 16).

Riisi. 16. Disulfidisiltojen katkaisu

Lisäristisidosten luomiseksi proteiineihin käytetään amino- ja karboksyyliryhmien reaktiivisuutta. Ketjun sivukehyksessä olevat aminoryhmät - lysiinin, asparagiinin, lysiinin, proliinin fragmentit - ovat helpommin saatavilla erilaisille vuorovaikutuksille (taulukko 1). Kun tällaiset aminoryhmät ovat vuorovaikutuksessa formaldehydin kanssa, tapahtuu kondensaatioprosessi ja muodostuu ristisiltoja –NH–CH2–NH– (kuva 17).

Riisi. 17 LISÄTEN LIIKESILTOJEN LUOMINEN proteiinimolekyylien VÄLILLE.

Proteiinin terminaaliset karboksyyliryhmät pystyvät reagoimaan joidenkin moniarvoisten metallien kompleksisten yhdisteiden kanssa (kromiyhdisteitä käytetään useammin), ja myös ristisidoksia esiintyy. Molempia prosesseja käytetään nahan parkitsemisessa.

Proteiinien rooli elimistössä.

Proteiinien rooli elimistössä on monipuolinen.

Entsyymit(käyminen lat. - käyminen), niiden toinen nimi on entsyymit (en zumh kreikka. - hiivassa) - nämä ovat proteiineja, joilla on katalyyttinen aktiivisuus, ne pystyvät lisäämään biokemiallisten prosessien nopeutta tuhansia kertoja. Entsyymien vaikutuksesta ruoan ainesosat: proteiinit, rasvat ja hiilihydraatit hajoavat yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi, joista syntetisoidaan uusia makromolekyylejä, jotka ovat välttämättömiä tietyntyyppiselle keholle. Entsyymit osallistuvat myös moniin biokemiallisiin synteesiprosesseihin, esimerkiksi proteiinien synteesiin (jotkut proteiinit auttavat syntetisoimaan toisia). cm. ENTSYYMIT

Entsyymit eivät ole vain erittäin tehokkaita katalyyttejä, vaan myös selektiivisiä (ohjaavat reaktion tiukasti tiettyyn suuntaan). Niiden läsnä ollessa reaktio etenee lähes 100 %:n saannolla ilman sivutuotteiden muodostumista ja samalla virtausolosuhteet ovat leuat: elävän organismin normaali ilmanpaine ja lämpötila. Vertailun vuoksi ammoniakin synteesi vedystä ja typestä aktivoidun rautakatalyytin läsnä ollessa suoritetaan 400–500 °C:ssa ja 30 MPa:n paineessa, ammoniakin saanto on 15–25 % sykliä kohden. Entsyymejä pidetään ylittämättöminä katalyytteinä.

Entsyymien intensiivinen tutkimus alkoi 1800-luvun puolivälissä, nyt on tutkittu yli 2000 erilaista entsyymiä, tämä on monipuolisin proteiiniluokka.

Entsyymien nimet ovat seuraavat: reagenssin nimi, jonka kanssa entsyymi on vuorovaikutuksessa, tai katalysoidun reaktion nimi lisätään päätteellä -aza, esimerkiksi arginaasi hajottaa arginiinia (taulukko 1), dekarboksylaasi katalysoi dekarboksylaatiota, eli CO 2:n poistaminen karboksyyliryhmästä:

– COOH → – CH + CO 2

Usein entsyymin roolin tarkemmin osoittamiseksi sen nimessä on ilmoitettu sekä kohde että reaktion tyyppi, esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi on entsyymi, joka dehydraa alkoholeja.

Joidenkin melko kauan sitten löydettyjen entsyymien osalta historiallinen nimi (ilman -aza-päätettä) on säilynyt, esimerkiksi pepsiini (pepsis, kreikkalainen. ruoansulatus) ja trypsiini (trypsis). kreikkalainen. nesteytys), nämä entsyymit hajottavat proteiineja.

Systematisointia varten entsyymit yhdistetään suuriin luokkiin, luokittelu perustuu reaktion tyyppiin, luokat nimetään yleisperiaatteen mukaisesti - reaktion nimi ja pääte - aza. Jotkut näistä luokista on lueteltu alla.

Oksidoreduktaasi ovat entsyymejä, jotka katalysoivat redox-reaktioita. Tähän luokkaan kuuluvat dehydrogenaasit suorittavat protoninsiirtoa, esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi (ADH) hapettaa alkoholeja aldehydeiksi, aldehydien hapettumista karboksyylihapoiksi katalysoivat aldehydidehydrogenaasit (ALDH). Molemmat prosessit tapahtuvat elimistössä etanolin jalostuksen aikana etikkahapoksi (kuva 18).

Riisi. kahdeksantoista ETANOLIN KAKSIVAIHEINEN HAPPETUS etikkahappoon

Narkoottinen vaikutus ei ole etanolilla, vaan välituotteella asetaldehydillä, mitä alhaisempi ALDH-entsyymin aktiivisuus, sitä hitaammin toinen vaihe kulkee - asetaldehydin hapettuminen etikkahapoksi, ja mitä pidempi ja voimakkaampi on nielemisen päihdyttävä vaikutus. etanolista. Analyysi osoitti, että yli 80 %:lla keltaisen rodun edustajista on suhteellisen alhainen ALDH-aktiivisuus ja siten selvästi ankarampi alkoholitoleranssi. Syy tähän ALDH:n luontaiseen vähentyneeseen aktiivisuuteen on se, että osa "heikennetyn" ALDH-molekyylin glutamiinihappotähteistä on korvattu lysiinifragmenteilla (taulukko 1).

Siirrot- entsyymit, jotka katalysoivat funktionaalisten ryhmien siirtoa, esimerkiksi transiminaasi katalysoi aminoryhmän siirtoa.

Hydrolaasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat hydrolyysiä. Aiemmin mainitut trypsiini ja pepsiini hydrolysoivat peptidisidoksia ja lipaasit katkaisevat rasvojen esterisidoksen:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- entsyymit, jotka katalysoivat ei-hydrolyyttisellä tavalla tapahtuvia reaktioita, joiden seurauksena tällaisten reaktioiden seurauksena C-C, C-O, C-N sidokset katkeavat ja uusia sidoksia muodostuu. Dekarboksylaasientsyymi kuuluu tähän luokkaan

Isomeraasit- entsyymit, jotka katalysoivat isomerointia, esimerkiksi maleiinihapon konversiota fumaarihapoksi (kuvio 19), tämä on esimerkki cis-trans-isomeraatiosta (katso ISOMERIA).

Riisi. 19. MALEIINIHAPPON ISOMERISAATIO fumaarihappoon entsyymin läsnä ollessa.

Entsyymien työssä noudatetaan yleisperiaatetta, jonka mukaan entsyymin ja kiihdytetyn reagenssin välillä on aina rakenteellinen vastaavuus. Entsyymiopin yhden perustajan E. Fisherin kuvaannollisen ilmaisun mukaan reagenssi lähestyy entsyymiä kuin avain lukkoon. Tässä suhteessa jokainen entsyymi katalysoi tiettyä kemiallista reaktiota tai samantyyppistä reaktioiden ryhmää. Joskus entsyymi voi vaikuttaa yhteen yhdisteeseen, kuten ureaasiin (uron kreikkalainen. - virtsa) katalysoi vain urean hydrolyysiä:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Hienointa selektiivisyyttä osoittavat entsyymit, jotka erottavat optisesti aktiiviset antipodet - vasen- ja oikeakätiset isomeerit. L-arginaasi vaikuttaa vain vasemmalle kiertävään arginiiniin eikä vaikuta oikealle kiertävään isomeeriin. L-laktaattidehydrogenaasi vaikuttaa vain maitohapon vasemmalle kiertäviin estereihin, ns. laktaatteihin (lactis lat. maito), kun taas D-laktaattidehydrogenaasi hajottaa vain D-laktaateja.

Suurin osa entsyymeistä ei vaikuta yhteen, vaan ryhmään sukua olevia yhdisteitä, esimerkiksi trypsiini "mieluummin" katkaisee lysiinin ja arginiinin muodostamat peptidisidokset (taulukko 1.)

Joidenkin entsyymien, kuten hydrolaasien, katalyyttiset ominaisuudet määräytyvät yksinomaan proteiinimolekyylin rakenteen perusteella, toinen entsyymiluokka - oksidoreduktaasit (esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi) voivat olla aktiivisia vain, jos läsnä on ei-proteiinimolekyylejä, jotka liittyvät proteiiniin. ne - vitamiinit, jotka aktivoivat Mg, Ca, Zn, Mn ja nukleiinihappofragmentit (kuva 20).

Riisi. kaksikymmentä ALKOHOLDIDEHYDROGENAASIMOLEKYYLI

Kuljetusproteiinit sitovat ja kuljettavat erilaisia ​​molekyylejä tai ioneja solukalvojen läpi (sekä solun sisällä että ulkopuolella) sekä elimestä toiseen.

Esimerkiksi hemoglobiini sitoo happea, kun veri kulkee keuhkojen läpi ja toimittaa sen eri kehon kudoksiin, joissa happea vapautuu ja sitten käytetään hapettamaan ruoan komponentteja. Tämä prosessi toimii energialähteenä (joskus termi "palaminen" runkoa käytetään).

Proteiiniosan lisäksi hemoglobiini sisältää monimutkaisen raudan yhdisteen, jossa on syklinen porfyriinimolekyyli (porphyros kreikkalainen. - violetti), joka määrittää veren punaisen värin. Juuri tämä kompleksi (kuva 21, vasemmalla) toimii hapen kantajana. Hemoglobiinissa rautaporfyriinikompleksi sijaitsee proteiinimolekyylin sisällä, ja se säilyy polaaristen vuorovaikutusten sekä proteiinin osana olevan histidiinin typen kanssa (taulukko 1). Hemoglobiinin kuljettama O2-molekyyli on kiinnittynyt koordinaatiosidoksella rautaatomiin puolelta, joka on vastakkainen histidiinin kanssa (kuva 21, oikea).

Riisi. 21 RAUTAKOMPLEKSIN RAKENNE

Kompleksin rakenne on esitetty oikealla kolmiulotteisena mallina. Kompleksia pitää proteiinimolekyylissä koordinaatiosidoksella (katkoviiva sininen viiva) Fe-atomin ja N-atomin välillä histidiinissä, joka on osa proteiinia. Hemoglobiinin kuljettama O 2 -molekyyli koordinoituu (punainen katkoviiva) tasomaisen kompleksin vastakkaisesta maasta tulevaan Fe-atomiin.

Hemoglobiini on yksi tutkituimpia proteiineja, se koostuu yksittäisillä ketjuilla yhdistetyistä a-heliksistä ja sisältää neljä rautakompleksia. Siten hemoglobiini on kuin tilava paketti neljän happimolekyylin siirtämiseksi kerralla. Hemoglobiinin muoto vastaa pallomaisia ​​proteiineja (kuva 22).

Riisi. 22 HEMOGLOBIIIN MAAILMAINEN MUOTO

Hemoglobiinin tärkein "etu" on se, että hapen lisäys ja sen myöhempi jakautuminen eri kudoksiin ja elimiin siirtymisen aikana tapahtuu nopeasti. Hiilimonoksidi, CO (hiilimonoksidi), sitoutuu hemoglobiinin Fe:hen vielä nopeammin, mutta toisin kuin O 2, muodostaa kompleksin, jota on vaikea hajottaa. Tämän seurauksena tällainen hemoglobiini ei pysty sitomaan O 2:ta, mikä johtaa (kun hengitetään suuria määriä hiilimonoksidia) kehon kuolemaan tukehtumisesta.

Hemoglobiinin toinen tehtävä on uloshengitetyn CO 2:n siirto, mutta ei rautaatomi, vaan proteiinin N-ryhmän H2 on mukana hiilidioksidin tilapäisen sitoutumisen prosessissa.

Proteiinien "suorituskyky" riippuu niiden rakenteesta, esimerkiksi glutamiinihapon ainoan aminohappotähteen korvaaminen hemoglobiinin polypeptidiketjussa valiinitähteellä (harvoin havaittu synnynnäinen poikkeama) johtaa sairauteen, jota kutsutaan sirppisoluanemiaksi.

On myös kuljetusproteiineja, jotka voivat sitoa rasvoja, glukoosia, aminohappoja ja kuljettaa niitä sekä solujen sisällä että ulkopuolella.

Erikoistyyppiset kuljetusproteiinit eivät itse kuljeta aineita, vaan toimivat "kuljetussäätelijänä" kuljettaen tiettyjä aineita kalvon (solun ulkoseinän) läpi. Tällaisia ​​proteiineja kutsutaan usein kalvoproteiineiksi. Ne ovat onton sylinterin muotoisia ja kalvon seinämään upotettuina varmistavat joidenkin polaaristen molekyylien tai ionien liikkumisen soluun. Esimerkki kalvoproteiinista on poriini (kuvio 23).

Riisi. 23 PORIINIPROTEIINI

Ruoka- ja varastoproteiinit toimivat nimensä mukaisesti sisäisen ravinnon lähteinä, useammin kasvien ja eläinten alkioissa sekä nuorten organismien varhaisissa kehitysvaiheissa. Ravinnon proteiineihin kuuluvat albumiini (kuva 10) – munanvalkuaisen pääkomponentti – sekä kaseiini – maidon pääproteiini. Pepsiinientsyymin vaikutuksesta kaseiini jähmettyy mahassa, mikä varmistaa sen pysymisen ruoansulatuskanavassa ja tehokkaan imeytymisen. Kaseiini sisältää fragmentteja kaikista kehon tarvitsemista aminohapoista.

Ferritiinissä (kuvio 12), joka on eläinten kudoksissa, varastoituu rautaioneja.

Myoglobiini on myös varastoproteiini, joka muistuttaa koostumukseltaan ja rakenteeltaan hemoglobiinia. Myoglobiini keskittyy pääasiassa lihaksiin, sen päätehtävänä on hapen varastointi, jonka hemoglobiini antaa sille. Se kyllästyy nopeasti hapella (paljon nopeammin kuin hemoglobiini) ja siirtää sen sitten vähitellen eri kudoksiin.

Rakenneproteiinit suorittavat suojaavan toiminnon (iho) tai tukevat - ne pitävät kehon koossa ja antavat sille voimaa (rusto ja jänteet). Niiden pääkomponentti on säikeinen proteiinikollageeni (kuva 11), eläinmaailman yleisin proteiini nisäkkäiden kehossa, sen osuus proteiinien kokonaismassasta on lähes 30 %. Kollageenilla on korkea vetolujuus (ihon lujuus tunnetaan), mutta ihon kollageenin vähäisestä ristisidospitoisuudesta johtuen eläinnahat eivät sovellu kovinkaan raakamuodossaan erilaisten tuotteiden valmistukseen. Ihon turvotuksen vähentämiseksi vedessä, kutistumista kuivumisen aikana sekä lujuuden lisäämiseksi kastetussa tilassa ja elastisuuden lisäämiseksi kollageenissa syntyy lisää ristisidoksia (kuva 15a), tämä on ns. ihon rusketusprosessi.

Elävissä organismeissa kollageenimolekyylejä, jotka ovat syntyneet organismin kasvu- ja kehitysprosessissa, ei päivitetä, eikä niitä korvata vasta syntetisoiduilla. Kehon ikääntyessä kollageenin ristisidosten määrä lisääntyy, mikä johtaa sen elastisuuden vähenemiseen, ja koska uusiutumista ei tapahdu, ilmaantuu ikään liittyviä muutoksia - ruston ja jänteiden hauraus lisääntyy, ryppyjä iholla.

Nivelsiteet sisältävät elastiinia, rakenneproteiinia, joka venyy helposti kahdessa ulottuvuudessa. Resiliiniproteiinilla, joka sijaitsee joissakin hyönteisissä siipien saranoiden kiinnityspisteissä, on suurin elastisuus.

Sarvimuodostelmat - hiukset, kynnet, höyhenet, jotka koostuvat pääasiassa keratiiniproteiinista (kuva 24). Sen tärkein ero on havaittava kysteiinijäämien pitoisuus, jotka muodostavat disulfidisiltoja, mikä antaa korkean elastisuuden (kyky palauttaa alkuperäisen muotonsa muodonmuutoksen jälkeen) sekä villakankaille.

Riisi. 24. Fragmentti FIBRILLARISTA PROTEIINIKERATIIINISTA

Jotta keratiiniesineen muoto muuttuisi peruuttamattomasti, sinun on ensin tuhottava disulfidisillat pelkistimen avulla, annettava sille uusi muoto ja luotava sitten disulfidisillat uudelleen hapettimen avulla (kuva 10). . 16), näin tehdään esimerkiksi perming hiukset.

Kun keratiinin kysteiinijäämien pitoisuus kasvaa ja vastaavasti disulfidisiltojen määrä lisääntyy, kyky muotoutua katoaa, mutta samaan aikaan ilmestyy korkea lujuus (jopa 18% kysteiinifragmenteista ne sisältyvät sorkka- ja kavioeläinten ja kilpikonnankuorten sarviin). Nisäkkäillä on jopa 30 erilaista keratiinityyppiä.

Keratiiniin liittyvä fibrillaarinen proteiinifibroiini, jota silkkiäistoukkien toukat erittävät koteloita kierrettäessä sekä hämähäkit verkkoa kudotessaan, sisältää vain β-rakenteita, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuva 11). Toisin kuin keratiinilla, fibroiinissa ei ole poikittaisia ​​disulfidisiltoja, sillä on erittäin vahva vetolujuus (joidenkin rainanäytteiden lujuus poikkileikkausyksikköä kohti on suurempi kuin teräskaapeleiden). Ristisidosten puuttumisen vuoksi fibroiini on joustamatonta (tunnetaan, että villakankaat ovat lähes pysymättömiä ja silkkikankaat rypistyvät helposti).

sääteleviä proteiineja.

Säätelyproteiinit, joita kutsutaan yleisemmin hormoneiksi, ovat mukana erilaisissa fysiologisissa prosesseissa. Esimerkiksi hormoni-insuliini (kuvio 25) koostuu kahdesta a-ketjusta, jotka on yhdistetty disulfidisillalla. Insuliini säätelee aineenvaihduntaprosesseja, joihin liittyy glukoosi, sen puute johtaa diabetekseen.

Riisi. 25 PROTEIINIINSULIINI

Aivojen aivolisäke syntetisoi hormonia, joka säätelee kehon kasvua. On sääteleviä proteiineja, jotka säätelevät eri entsyymien biosynteesiä kehossa.

Supistuvat ja motoriset proteiinit antavat keholle kyvyn supistua, muuttaa muotoa ja liikkua, ensisijaisesti puhumme lihaksista. 40 % kaikkien lihasten sisältämien proteiinien massasta on myosiinia (mys, myos, kreikkalainen. - lihas). Sen molekyyli sisältää sekä fibrillaarisen että pallomaisen osan (kuva 26)

Riisi. 26 MYOSIN MOLEKYYLI

Tällaiset molekyylit yhdistyvät suuriksi aggregaatteiksi, jotka sisältävät 300–400 molekyyliä.

Kun kalsiumionien pitoisuus muuttuu lihaskuituja ympäröivässä tilassa, tapahtuu palautuva muutos molekyylien konformaatiossa - muutos ketjun muodossa, joka johtuu yksittäisten fragmenttien pyörimisestä valenssisidosten ympärillä. Tämä johtaa lihasten supistumiseen ja rentoutumiseen, signaali kalsiumionien pitoisuuden muuttamiseksi tulee lihassäikeiden hermopäätteistä. Keinotekoinen lihasten supistuminen voi johtua sähköimpulssien vaikutuksesta, mikä johtaa jyrkkään muutokseen kalsiumionien pitoisuudessa, mikä on perusta sydänlihaksen stimuloimiseksi sydämen toiminnan palauttamiseksi.

Suojaavien proteiinien avulla voit suojata kehoa hyökkäävien bakteerien, virusten ja vieraiden proteiinien tunkeutumiselta (vieraiden kappaleiden yleinen nimi on antigeenit). Suojaavien proteiinien roolia suorittavat immunoglobuliinit (niiden toinen nimi on vasta-aineet), ne tunnistavat kehoon tunkeutuneet antigeenit ja sitoutuvat tiukasti niihin. Nisäkkäiden, myös ihmisten, kehossa on viisi immunoglobuliiniluokkaa: M, G, A, D ja E, joiden rakenne on nimensä mukaisesti pallomainen, lisäksi ne kaikki on rakennettu samalla tavalla. Vasta-aineiden molekyylirakenne on esitetty alla käyttämällä esimerkkinä luokan G immunoglobuliinia (kuvio 27). Molekyyli sisältää neljä polypeptidiketjua, jotka on yhdistetty kolmella S-S-disulfidisillalla (kuvassa 27 ne on esitetty paksunnetuilla valenssisidoksilla ja suurilla S-symboleilla), lisäksi jokainen polymeeriketju sisältää ketjun sisäisiä disulfidisiltoja. Kaksi suurta polymeeriketjua (korostettu sinisellä) sisältävät 400–600 aminohappotähdettä. Kaksi muuta ketjua (korostettu vihreällä) ovat lähes puolet pitkiä ja sisältävät noin 220 aminohappotähdettä. Kaikki neljä ketjua on sijoitettu siten, että pääte H 2 N-ryhmät on suunnattu yhteen suuntaan.

Riisi. 27 IMMUNOLOBULIININ RAKENTEEN KAAVIO

Kun keho joutuu kosketuksiin vieraan proteiinin (antigeenin) kanssa, immuunijärjestelmän solut alkavat tuottaa immunoglobuliineja (vasta-aineita), jotka kerääntyvät veren seerumiin. Ensimmäisessä vaiheessa päätyötä tekevät ketjun osat, joissa on liitin H 2 N (kuvassa 27 vastaavat osat on merkitty vaaleansinisellä ja vaaleanvihreällä). Nämä ovat antigeenin sieppauspaikkoja. Immunoglobuliinisynteesin prosessissa nämä kohdat muodostuvat siten, että niiden rakenne ja konfiguraatio vastaavat mahdollisimman paljon lähestyvän antigeenin rakennetta (kuten lukon avain, kuten entsyymit, mutta tehtävät tässä tapauksessa ovat eri). Siten jokaiselle antigeenille luodaan täysin yksittäinen vasta-aine immuunivasteena. Yksikään tunnettu proteiini ei voi muuttaa rakennettaan niin "plastisesti" ulkoisista tekijöistä riippuen immunoglobuliinien lisäksi. Entsyymit ratkaisevat ongelman rakenteellisesta yhdenmukaisuudesta reagenssin kanssa eri tavalla - valtavan joukon erilaisia ​​entsyymejä avulla kaikissa mahdollisissa tapauksissa, ja immunoglobuliinit rakentavat joka kerta uudelleen "työvälineen". Lisäksi immunoglobuliinin sarana-alue (kuvio 27) tarjoaa kahdelle sieppausalueelle jonkin verran itsenäistä liikkuvuutta, minkä seurauksena immunoglobuliinimolekyyli voi välittömästi "löytää" kaksi kätevintä sieppausaluetta antigeenistä kiinnittyäkseen turvallisesti. se muistuttaa äyriäisen toimintaa.

Seuraavaksi kehon immuunijärjestelmän peräkkäisten reaktioiden ketju kytketään päälle, muiden luokkien immunoglobuliinit yhdistetään, minkä seurauksena vieras proteiini deaktivoituu, ja sitten antigeeni (vieras mikro-organismi tai toksiini) tuhoutuu ja poistetaan.

Kosketuksen jälkeen antigeenin kanssa immunoglobuliinin maksimipitoisuus saavutetaan (riippuen antigeenin luonteesta ja itse organismin yksilöllisistä ominaisuuksista) muutamassa tunnissa (joskus useissa päivissä). Keho säilyttää muistin tällaisesta kosketuksesta, ja kun samalla antigeenillä hyökätään uudelleen, immunoglobuliinit kerääntyvät veren seerumiin paljon nopeammin ja suurempia määriä - muodostuu hankittu immuniteetti.

Yllä oleva proteiinien luokittelu on jokseenkin mielivaltainen, esimerkiksi suojaavien proteiinien joukossa mainittu trombiiniproteiini on oleellisesti entsyymi, joka katalysoi peptidisidosten hydrolyysiä, eli se kuuluu proteaasien luokkaan.

Suojaproteiineja kutsutaan usein käärmeen myrkkyproteiineiksi ja joidenkin kasvien myrkyllisiksi proteiineiksi, koska niiden tehtävänä on suojata kehoa vaurioilta.

On proteiineja, joiden toiminnot ovat niin ainutlaatuisia, että niiden luokittelu on vaikeaa. Esimerkiksi afrikkalaisesta kasvista löytyvä proteiini monelliini on erittäin makean makuinen, ja sitä on tutkittu myrkyttömänä aineena, jota voidaan käyttää sokerin sijasta liikalihavuuden ehkäisyyn. Joidenkin Etelämantereen kalojen veriplasma sisältää proteiineja, joilla on jäätymistä estäviä ominaisuuksia, jotka estävät näiden kalojen verta jäätymästä.

Proteiinien keinotekoinen synteesi.

Polypeptidiketjuun johtava aminohappojen kondensaatio on hyvin tutkittu prosessi. On mahdollista suorittaa esimerkiksi minkä tahansa aminohapon tai happojen seoksen kondensointi ja saada vastaavasti polymeeri, joka sisältää samoja yksiköitä tai eri yksiköitä vuorotellen satunnaisessa järjestyksessä. Tällaiset polymeerit muistuttavat vähän luonnollisia polypeptidejä, eikä niillä ole biologista aktiivisuutta. Päätehtävänä on yhdistää aminohapot tiukasti määritellyssä, ennalta suunnitellussa järjestyksessä, jotta voidaan toistaa aminohappotähteiden sekvenssi luonnollisissa proteiineissa. Amerikkalainen tiedemies Robert Merrifield ehdotti alkuperäistä menetelmää, joka mahdollisti tällaisen ongelman ratkaisemisen. Menetelmän ydin on, että ensimmäinen aminohappo kiinnitetään liukenemattomaan polymeerigeeliin, joka sisältää reaktiivisia ryhmiä, jotka voivat yhdistyä aminohapon –COOH-ryhmien kanssa. Silloitettu polystyreeni, johon oli lisätty kloorimetyyliryhmiä, otettiin sellaiseksi polymeerisubstraatiksi. Jotta reaktioon otettu aminohappo ei reagoi itsensä kanssa ja jotta se ei liity H2N-ryhmään substraattiin, tämän hapon aminoryhmä on ennalta estetty isolla substituentilla [(C 4 H) 9) 3] 3 OS (O) -ryhmä. Kun aminohappo on kiinnittynyt polymeeriseen kantajaan, estoryhmä poistetaan ja reaktioseokseen lisätään toinen aminohappo, jossa myös H2N-ryhmä on aiemmin blokattu. Tällaisessa järjestelmässä vain ensimmäisen aminohapon H2N-ryhmän ja toisen hapon -COOH-ryhmän vuorovaikutus on mahdollinen, mikä suoritetaan katalyyttien (fosfoniumsuolojen) läsnä ollessa. Sitten koko kaavio toistetaan lisäämällä kolmas aminohappo (kuvio 28).

Riisi. 28. POLYPEPTIDIKETJUJEN SYNTEESIKAAVIO

Viimeisessä vaiheessa saadut polypeptidiketjut erotetaan polystyreenikantajasta. Nyt koko prosessi on automatisoitu, on olemassa automaattisia peptidisyntetisaattoreita, jotka toimivat kuvatun kaavion mukaisesti. Monet lääketieteessä ja maataloudessa käytetyt peptidit on syntetisoitu tällä menetelmällä. Oli myös mahdollista saada luonnollisten peptidien parannettuja analogeja, joilla on selektiivinen ja tehostettu vaikutus. Joitakin pieniä proteiineja on syntetisoitu, kuten hormoni insuliinia ja joitain entsyymejä.

On olemassa myös proteiinisynteesimenetelmiä, jotka toistavat luonnollisia prosesseja: syntetisoidaan nukleiinihappofragmentteja, jotka on konfiguroitu tuottamaan tiettyjä proteiineja, sitten nämä fragmentit liitetään elävään organismiin (esimerkiksi bakteeriin), minkä jälkeen keho alkaa tuottaa haluttua proteiinia. Tällä tavalla saadaan nyt merkittäviä määriä vaikeasti saavutettavia proteiineja ja peptidejä sekä niiden analogeja.

Proteiinit ravinnon lähteinä.

Elävän organismin proteiinit hajotetaan jatkuvasti alkuperäisiksi aminohapoiksi (entsyymien välttämättömällä osallistumisella), jotkut aminohapot siirtyvät toisiin, sitten proteiinit syntetisoidaan uudelleen (myös entsyymien osallistuessa), ts. keho uusiutuu jatkuvasti. Jotkut proteiinit (ihon kollageeni, hiukset) eivät uusiudu, elimistö menettää niitä jatkuvasti ja syntetisoi uusia. Proteiinit ravintolähteinä suorittavat kaksi päätehtävää: ne toimittavat keholle rakennusmateriaalia uusien proteiinimolekyylien synteesiä varten ja lisäksi toimittavat keholle energiaa (kalorilähteitä).

Lihansyöjäisäkkäät (mukaan lukien ihmiset) saavat tarvittavat proteiinit kasvi- ja eläinruoista. Mikään ruoasta saaduista proteiineista ei integroitu kehoon muuttumattomassa muodossa. Ruoansulatuskanavassa kaikki imeytyneet proteiinit hajoavat aminohapoiksi, joista jollekin eliölle välttämättömät proteiinit rakentuvat, kun taas loput 12 syntetisoituvat elimistössä olevista 8 välttämättömästä haposta (taulukko 1), jos niitä ei ole. riittäviä määriä elintarvikkeiden mukana, mutta välttämättömät hapot tulee ehdottomasti saada ruoan kanssa. Kysteiinin rikkiatomit saadaan elimistöstä välttämättömällä aminohapolla metioniinilla. Osa proteiineista hajoaa vapauttaen elämän ylläpitämiseen tarvittavaa energiaa, ja niiden sisältämä typpi erittyy elimistöstä virtsan mukana. Yleensä ihmiskeho menettää 25–30 g proteiinia vuorokaudessa, joten proteiiniruokaa tulee aina olla oikea määrä. Vähimmäispäivän proteiinintarve on miehillä 37 g ja naisilla 29 g, mutta suositeltu saanti on lähes kaksinkertainen. Ruokaa arvioitaessa on tärkeää ottaa huomioon proteiinin laatu. Välttämättömien aminohappojen puuttuessa tai vähäisessä pitoisuudessa proteiinia pidetään vähäarvoisena, joten tällaisia ​​proteiineja tulisi kuluttaa enemmän. Palkokasvien proteiinit sisältävät siis vähän metioniinia, ja vehnän ja maissin proteiinit ovat vähän lysiiniä (molemmat aminohapot ovat välttämättömiä). Eläinproteiinit (pois lukien kollageenit) luokitellaan täysravinnoiksi. Täydellinen sarja kaikkia välttämättömiä happoja sisältää maitokeiiniä sekä raejuustoa ja siitä valmistettua juustoa, joten kasvisruokavalio, jos se on hyvin tiukkaa, ts. "maidoton" vaatii lisääntynyttä palkokasvien, pähkinöiden ja sienten kulutusta, jotta elimistö saa oikean määrän välttämättömiä aminohappoja.

Synteettisiä aminohappoja ja proteiineja käytetään myös elintarvikkeina lisäten niitä rehuihin, jotka sisältävät pieniä määriä välttämättömiä aminohappoja. On bakteereja, jotka voivat käsitellä ja assimiloida öljyn hiilivetyjä, tässä tapauksessa proteiinien täydellistä synteesiä varten niitä on ruokittava typpeä sisältävillä yhdisteillä (ammoniakilla tai nitraateilla). Tällä tavalla saatua proteiinia käytetään karjan ja siipikarjan rehuna. Eläinten rehuun lisätään usein joukko entsyymejä, hiilihydraaseja, jotka katalysoivat vaikeasti hajoavien hiilihydraattien (viljakasvien soluseinämien) hydrolyysiä, minkä seurauksena kasviperäiset ruoat imeytyvät täydellisemmin.

Mihail Levitsky

PROTEINIT (Artikla 2)

(proteiinit), luokka monimutkaisia ​​typpeä sisältäviä yhdisteitä, tyypillisimpiä ja tärkeimpiä (nukleiinihappojen ohella) elävän aineen komponentteja. Proteiinit suorittavat monia ja erilaisia ​​​​toimintoja. Useimmat proteiinit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat kemiallisia reaktioita. Monet fysiologisia prosesseja säätelevät hormonit ovat myös proteiineja. Rakenteelliset proteiinit, kuten kollageeni ja keratiini, ovat luukudoksen, hiusten ja kynsien pääkomponentteja. Lihasten supistumisproteiineilla on kyky muuttaa pituuttaan käyttämällä kemiallista energiaa mekaanisen työn suorittamiseen. Proteiinit ovat vasta-aineita, jotka sitovat ja neutraloivat myrkyllisiä aineita. Jotkut proteiinit, jotka voivat reagoida ulkoisiin vaikutuksiin (valo, haju) toimivat reseptoreina ärsytystä havaitsevissa aistielimissä. Monet solun sisällä ja solukalvolla sijaitsevat proteiinit suorittavat säätelytoimintoja.

1800-luvun ensimmäisellä puoliskolla monet kemistit, ja heidän joukossaan erityisesti J. von Liebig, tulivat vähitellen siihen tulokseen, että proteiinit ovat erityinen typpiyhdisteiden luokka. Nimen "proteiinit" (kreikan sanasta protos - ensimmäinen) ehdotti vuonna 1840 hollantilainen kemisti G. Mulder.

FYYSISET OMINAISUUDET

Proteiinit ovat kiinteässä tilassa valkoisia, mutta liuoksessa värittömiä, elleivät ne sisällä jotakin kromoforiryhmää (värillistä), kuten hemoglobiinia. Eri proteiinien liukoisuus veteen vaihtelee suuresti. Se vaihtelee myös pH:n ja liuoksen suolojen pitoisuuden mukaan, joten voidaan valita olosuhteet, joissa yksi proteiini saostuu selektiivisesti muiden proteiinien läsnä ollessa. Tätä "suolausmenetelmää" käytetään laajasti proteiinien eristämiseen ja puhdistamiseen. Puhdistettu proteiini saostuu usein liuoksesta kiteinä.

Muihin yhdisteisiin verrattuna proteiinien molekyylipaino on erittäin suuri - useista tuhansista useisiin miljooniin daltoneihin. Siksi ultrasentrifugoinnin aikana proteiinit saostuvat, ja lisäksi eri nopeuksilla. Positiivisesti ja negatiivisesti varautuneiden ryhmien läsnäolon vuoksi proteiinimolekyyleissä ne liikkuvat eri nopeuksilla sähkökentässä. Tämä on elektroforeesin perusta, menetelmä, jota käytetään yksittäisten proteiinien eristämiseen monimutkaisista seoksista. Proteiinien puhdistus suoritetaan myös kromatografialla.

KEMIALLISIA OMINAISUUKSIA

Rakenne.

Proteiinit ovat polymeerejä, ts. molekyylit, jotka on rakennettu ketjuiksi toistuvista monomeeriyksiköistä tai alayksiköistä, joiden roolissa ovat alfa-aminohapot. Aminohappojen yleinen kaava

jossa R on vetyatomi tai jokin orgaaninen ryhmä.

Proteiinimolekyyli (polypeptidiketju) voi koostua vain suhteellisen pienestä määrästä aminohappoja tai useista tuhansista monomeeriyksiköistä. Aminohappojen yhdistäminen ketjussa on mahdollista, koska jokaisessa niistä on kaksi erilaista kemiallista ryhmää: emäksinen aminoryhmä, NH2, ja hapan karboksyyliryhmä, COOH. Molemmat ryhmät ovat kiinnittyneet hiiliatomiin. Yhden aminohapon karboksyyliryhmä voi muodostaa amidi- (peptidi)sidoksen toisen aminohapon aminoryhmän kanssa:

Kun kaksi aminohappoa on yhdistetty tällä tavalla, ketjua voidaan pidentää lisäämällä toiseen aminohappoon kolmas ja niin edelleen. Kuten yllä olevasta yhtälöstä voidaan nähdä, kun peptidisidos muodostuu, vesimolekyyli vapautuu. Happojen, emästen tai proteolyyttisten entsyymien läsnä ollessa reaktio etenee päinvastaiseen suuntaan: polypeptidiketju pilkkoutuu aminohapoiksi vettä lisäämällä. Tätä reaktiota kutsutaan hydrolyysiksi. Hydrolyysi etenee spontaanisti ja energiaa tarvitaan aminohappojen yhdistämiseen polypeptidiketjuksi.

Karboksyyliryhmä ja amidiryhmä (tai sen kaltainen imidiryhmä - proliiniaminohapon tapauksessa) ovat läsnä kaikissa aminohapoissa, kun taas aminohappojen väliset erot määräytyvät kyseisen ryhmän tai "puolen" luonteen mukaan. ketju", joka on osoitettu yllä kirjaimella R. Sivuketjun roolia voi esittää yksi vetyatomi, kuten aminohappo glysiini, ja jokin iso ryhmä, kuten histidiini ja tryptofaani. Jotkut sivuketjut ovat kemiallisesti inerttejä, kun taas toiset ovat erittäin reaktiivisia.

Monia tuhansia erilaisia ​​aminohappoja voidaan syntetisoida, ja luonnossa esiintyy monia erilaisia ​​aminohappoja, mutta proteiinisynteesiin käytetään vain 20 erilaista aminohappoa: alaniini, arginiini, asparagiini, asparagiinihappo, valiini, histidiini, glysiini, glutamiini, glutamiini happo, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, proliini, seriini, tyrosiini, treoniini, tryptofaani, fenyylialaniini ja kysteiini (proteiineissa kysteiini voi olla dimeerinä - kystiininä). On totta, että joissakin proteiineissa on muitakin aminohappoja säännöllisesti esiintyvän kahdenkymmenen lisäksi, mutta ne muodostuvat minkä tahansa luetelluista kahdestakymmenestä muuntuessa sen jälkeen, kun se on sisällytetty proteiiniin.

optinen aktiivisuus.

Kaikissa aminohapoissa, paitsi glysiinissä, on neljä erilaista ryhmää kiinnittyneenä a-hiiliatomiin. Geometrian kannalta neljä erilaista ryhmää voidaan liittää kahdella tavalla, ja vastaavasti on olemassa kaksi mahdollista konfiguraatiota tai kaksi isomeeriä, jotka liittyvät toisiinsa objektina sen peilikuvaan, ts. kuin vasemmalta oikealle. Yhtä konfiguraatiota kutsutaan vasen- tai vasenkätiseksi (L) ja toista oikeakätiseksi tai oikeakätiseksi (D), koska nämä kaksi isomeeriä eroavat toisistaan ​​polarisoidun valon tason pyörimissuunnassa. Proteiineissa esiintyy vain L-aminohappoja (poikkeus on glysiini; se voidaan esittää vain yhdessä muodossa, koska sen neljästä ryhmästä kaksi on samoja), ja niillä kaikilla on optista aktiivisuutta (koska on vain yksi isomeeri). D-aminohapot ovat harvinaisia ​​luonnossa; niitä löytyy joistakin antibiooteista ja bakteerien soluseinistä.

Aminohappojen sekvenssi.

Polypeptidiketjun aminohapot eivät ole satunnaisesti järjestetyt, vaan tietyssä kiinteässä järjestyksessä, ja juuri tämä järjestys määrää proteiinin toiminnot ja ominaisuudet. Vaihtelemalla 20 aminohappotyypin järjestystä saat valtavan määrän erilaisia ​​proteiineja, aivan kuten voit muodostaa monia erilaisia ​​tekstejä aakkosten kirjaimista.

Aiemmin proteiinin aminohapposekvenssin määrittäminen kesti usein useita vuosia. Suora määritys on edelleen melko työläs tehtävä, vaikka on luotu laitteita, jotka mahdollistavat sen suorittamisen automaattisesti. Yleensä on helpompi määrittää vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja johtaa siitä proteiinin aminohapposekvenssi. Tähän mennessä monien satojen proteiinien aminohapposekvenssit on jo määritetty. Dekoodattujen proteiinien toiminnot ovat yleensä tiedossa, ja tämä auttaa kuvittelemaan esimerkiksi pahanlaatuisissa kasvaimissa muodostuvien vastaavien proteiinien mahdollisia toimintoja.

Monimutkaiset proteiinit.

Vain aminohapoista koostuvia proteiineja kutsutaan yksinkertaisiksi. Usein polypeptidiketjuun on kuitenkin kiinnittynyt metalliatomi tai jokin kemiallinen yhdiste, joka ei ole aminohappo. Tällaisia ​​proteiineja kutsutaan kompleksiksi. Esimerkki on hemoglobiini: se sisältää rautaporfyriinia, joka antaa sille punaisen värin ja antaa sen toimia hapen kantajana.

Monimutkaisimpien proteiinien nimet sisältävät viittauksen niihin liittyvien ryhmien luonteeseen: sokereita on glykoproteiineissa, rasvoja lipoproteiineissa. Jos entsyymin katalyyttinen aktiivisuus riippuu kiinnittyneestä ryhmästä, sitä kutsutaan proteettiseksi ryhmäksi. Usein jokin vitamiini toimii proteesiryhmänä tai on osa sitä. Esimerkiksi A-vitamiini, joka on kiinnittynyt johonkin verkkokalvon proteiineista, määrittää sen valoherkkyyden.

Tertiäärinen rakenne.

Tärkeää ei ole niinkään proteiinin aminohapposekvenssi (primäärirakenne), vaan tapa, jolla se asettuu avaruuteen. Polypeptidiketjun koko pituudelta vetyionit muodostavat säännöllisiä vetysidoksia, jotka antavat sille spiraalin tai kerroksen muodon (toissijainen rakenne). Tällaisten heliksien ja kerrosten yhdistelmästä syntyy seuraavan järjestyksen kompakti muoto - proteiinin tertiäärinen rakenne. Ketjun monomeerisia lenkkejä pitelevien sidosten ympärillä pyöriminen pienten kulmien läpi ovat mahdollisia. Siksi puhtaasti geometrisestä näkökulmasta katsottuna minkä tahansa polypeptidiketjun mahdollisten konfiguraatioiden lukumäärä on äärettömän suuri. Todellisuudessa jokainen proteiini esiintyy normaalisti vain yhdessä konfiguraatiossa, jonka määrittää sen aminohapposekvenssi. Tämä rakenne ei ole jäykkä, se näyttää "hengittävän" - se värähtelee tietyn keskimääräisen konfiguraation ympärillä. Ketju on taitettu konfiguraatioon, jossa vapaa energia (työkyky) on minimaalinen, aivan kuten vapautettu jousi puristuu vain vapaan energian minimiä vastaavaan tilaan. Usein yksi ketjun osa on sidottu jäykästi toiseen kahden kysteiinitähteen välisillä disulfidisidoksilla (–S–S–). Osittain tästä syystä kysteiinillä aminohappojen joukossa on erityisen tärkeä rooli.

Proteiinien rakenteen monimutkaisuus on niin suuri, että proteiinin tertiääristä rakennetta ei ole vielä mahdollista laskea, vaikka sen aminohapposekvenssi olisi tiedossa. Mutta jos on mahdollista saada proteiinikiteitä, sen tertiäärinen rakenne voidaan määrittää röntgendiffraktiolla.

Rakenteellisissa, supistumisproteiineissa ja joissakin muissa proteiineissa ketjut ovat pitkänomaisia ​​ja useat vierekkäin hieman taittuneet ketjut muodostavat fibrillejä; fibrillit puolestaan ​​taittuvat suuremmiksi muodostelmiksi - kuiduiksi. Useimmat liuoksessa olevat proteiinit ovat kuitenkin pallomaisia: ketjut ovat kiertyneet palloon, kuten lanka pallossa. Vapaa energia tällä konfiguraatiolla on minimaalista, koska hydrofobiset ("vettä hylkivät") aminohapot ovat piilossa pallon sisällä ja hydrofiilisiä ("vettä houkuttelevia") aminohappoja on sen pinnalla.

Monet proteiinit ovat useiden polypeptidiketjujen komplekseja. Tätä rakennetta kutsutaan proteiinin kvaternääriseksi rakenteeksi. Esimerkiksi hemoglobiinimolekyyli koostuu neljästä alayksiköstä, joista jokainen on pallomainen proteiini.

Rakenneproteiinit muodostavat lineaarisesta konfiguraatiostaan ​​johtuen kuituja, joissa vetolujuus on erittäin korkea, kun taas pallomainen konfiguraatio mahdollistaa proteiinien spesifisen vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa. Pallon pinnalle, kun ketjut asetetaan oikein, ilmestyy tietynlainen ontelo, jossa reaktiiviset kemialliset ryhmät sijaitsevat. Jos tämä proteiini on entsyymi, toinen, yleensä pienempi, jonkin aineen molekyyli tulee tällaiseen onteloon, aivan kuten avain menee lukkoon; tässä tapauksessa molekyylin elektronipilven konfiguraatio muuttuu onkalossa olevien kemiallisten ryhmien vaikutuksesta, ja tämä pakottaa sen reagoimaan tietyllä tavalla. Tällä tavalla entsyymi katalysoi reaktiota. Vasta-ainemolekyyleissä on myös onteloita, joihin sitoutuvat erilaiset vieraat aineet ja ne ovat siten vaarattomia. "Avain ja lukko" -malli, joka selittää proteiinien vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa, mahdollistaa entsyymien ja vasta-aineiden spesifisyyden ymmärtämisen, ts. niiden kyky reagoida vain tiettyjen yhdisteiden kanssa.

Proteiinit eri tyyppisissä organismeissa.

Proteiineilla, jotka suorittavat saman tehtävän eri kasvi- ja eläinlajeissa ja joilla on siksi sama nimi, on myös samanlainen rakenne. Ne eroavat kuitenkin jonkin verran aminohapposekvenssistään. Kun lajit eroavat yhteisestä esi-isästä, jotkin aminohapot tietyissä asemissa korvataan mutaatioilla toisilla. Perinnöllisiä sairauksia aiheuttavat haitalliset mutaatiot hylätään luonnollisella valinnalla, mutta hyödylliset tai ainakin neutraalit voidaan säilyttää. Mitä lähempänä kaksi biologista lajia ovat toisiaan, sitä vähemmän eroja niiden proteiineissa löytyy.

Jotkut proteiinit muuttuvat suhteellisen nopeasti, toiset ovat melko konservatiivisia. Jälkimmäisiä ovat esimerkiksi sytokromi c, hengitystieentsyymi, jota löytyy useimmista elävistä organismeista. Ihmisillä ja simpansseilla sen aminohapposekvenssit ovat identtisiä, kun taas vehnän sytokromi c:ssä vain 38 % aminohapoista osoittautui erilaisiksi. Ihmisiä ja bakteereja verrattaessa voidaan silti nähdä sytokromien samankaltaisuus (erot vaikuttavat 65 prosenttiin aminohapoista), vaikka bakteerien ja ihmisten yhteinen esi-isä eli maapallolla noin kaksi miljardia vuotta sitten. Nykyään aminohapposekvenssien vertailua käytetään usein fylogeneettisen (genealogisen) puun rakentamiseen, joka heijastaa eri organismien välisiä evoluutiosuhteita.

Denaturaatio.

Syntetisoitu proteiinimolekyyli, laskostuva, saa oman konfiguraationsa. Tämä kokoonpano voidaan kuitenkin tuhota kuumentamalla, muuttamalla pH:ta, orgaanisten liuottimien vaikutuksesta ja jopa yksinkertaisesti sekoittamalla liuosta, kunnes sen pinnalle ilmestyy kuplia. Tällä tavalla muunnettua proteiinia kutsutaan denaturoiduksi; se menettää biologisen aktiivisuutensa ja muuttuu yleensä liukenemattomaksi. Tunnettuja esimerkkejä denaturoidusta proteiinista ovat keitetyt munat tai kermavaahto. Pienet proteiinit, jotka sisältävät vain noin sata aminohappoa, pystyvät renaturoitumaan, ts. hankkia takaisin alkuperäiset asetukset. Mutta suurin osa proteiineista yksinkertaisesti muuttuu sotkeutuneiden polypeptidiketjujen massaksi eivätkä palauta aiempaa konfiguraatiotaan.

Yksi tärkeimmistä ongelmista aktiivisten proteiinien eristämisessä on niiden äärimmäinen herkkyys denaturaatiolle. Tämä proteiinien ominaisuus löytää hyödyllistä käyttöä elintarvikkeiden säilönnässä: korkea lämpötila denaturoi palautumattomasti mikro-organismien entsyymit ja mikro-organismit kuolevat.

PROTEIINISYNTEESI

Proteiinisynteesiä varten elävällä organismilla on oltava entsyymijärjestelmä, joka pystyy kiinnittämään yhden aminohapon toiseen. Tarvitaan myös tietolähde, joka määrittää, mitkä aminohapot pitäisi yhdistää. Koska kehossa on tuhansia proteiineja ja jokainen niistä koostuu keskimäärin useista sadoista aminohapoista, tarvittavan tiedon on oltava todella valtava. Se varastoituu (samalla tavalla kuin tietue tallennetaan magneettinauhalle) nukleiinihappomolekyyleihin, jotka muodostavat geenejä.

Entsyymin aktivointi.

Aminohapoista syntetisoitu polypeptidiketju ei aina ole proteiini lopullisessa muodossaan. Monet entsyymit syntetisoidaan ensin inaktiivisina prekursoreina ja ne aktivoituvat vasta sen jälkeen, kun toinen entsyymi poistaa muutaman aminohapon ketjun toisesta päästä. Jotkut ruoansulatusentsyymeistä, kuten trypsiini, syntetisoidaan tässä inaktiivisessa muodossa; nämä entsyymit aktivoituvat ruoansulatuskanavassa ketjun terminaalisen fragmentin poistamisen seurauksena. Hormoniinsuliini, jonka molekyyli aktiivisessa muodossaan koostuu kahdesta lyhytketjuisesta ketjusta, syntetisoidaan yksiketjuisena, ns. proinsuliini. Sitten tämän ketjun keskiosa poistetaan, ja loput fragmentit sitoutuvat toisiinsa muodostaen aktiivisen hormonimolekyylin. Monimutkaiset proteiinit muodostuvat vasta, kun tietty kemiallinen ryhmä on kiinnittynyt proteiiniin, ja tämä kiinnittyminen vaatii usein myös entsyymiä.

Metabolinen verenkierto.

Kun eläintä on ruokittu aminohapoilla, jotka on leimattu radioaktiivisilla hiilen, typen tai vedyn isotoopeilla, leima liitetään nopeasti sen proteiineihin. Jos leimatut aminohapot lakkaavat pääsemästä kehoon, leiman määrä proteiineissa alkaa laskea. Nämä kokeet osoittavat, että tuloksena olevat proteiinit säilyvät kehossa vasta elämän loppuun asti. Kaikki ne muutamaa poikkeusta lukuun ottamatta ovat dynaamisessa tilassa, hajoavat jatkuvasti aminohapoiksi ja syntetisoituvat sitten uudelleen.

Jotkut proteiinit hajoavat solujen kuollessa ja tuhoutuvat. Tätä tapahtuu koko ajan, esimerkiksi punasolujen ja epiteelisolujen kanssa, jotka vuoraavat suolen sisäpintaa. Lisäksi proteiinien hajoaminen ja uudelleensynteesi tapahtuu myös elävissä soluissa. Kummallista kyllä, proteiinien hajoamisesta tiedetään vähemmän kuin niiden synteesistä. Selvää on kuitenkin se, että proteolyyttiset entsyymit ovat osallisena hajoamisessa, samoin kuin ne, jotka hajottavat proteiineja aminohapoiksi ruoansulatuskanavassa.

Eri proteiinien puoliintumisaika on erilainen - useista tunteista useisiin kuukausiin. Ainoa poikkeus ovat kollageenimolekyylit. Kun ne on muodostettu, ne pysyvät vakaina, eikä niitä uusita tai vaihdeta. Ajan myötä osa niiden ominaisuuksista, erityisesti joustavuus, kuitenkin muuttuu, ja koska ne eivät uusiudu, seurauksena on tiettyjä ikääntymiseen liittyviä muutoksia, esimerkiksi ryppyjen ilmaantuminen iholle.

synteettiset proteiinit.

Kemistit ovat jo kauan oppineet polymeroimaan aminohappoja, mutta aminohapot yhdistyvät satunnaisesti, joten tällaisen polymeroinnin tuotteet eivät juurikaan muistuta luonnollisia. On totta, että aminohapot on mahdollista yhdistää tietyssä järjestyksessä, mikä mahdollistaa joidenkin biologisesti aktiivisten proteiinien, erityisesti insuliinin, saamisen. Prosessi on melko monimutkainen, ja tällä tavalla on mahdollista saada vain niitä proteiineja, joiden molekyylit sisältävät noin sata aminohappoa. Sen sijaan on edullista syntetisoida tai eristää haluttua aminohapposekvenssiä vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja viedä tämä geeni sitten bakteeriin, joka tuottaa replikaatiolla suuren määrän haluttua tuotetta. Tällä menetelmällä on kuitenkin myös haittapuolensa.

PROTEINIT JA RAVINTO

Kun kehon proteiinit hajotetaan aminohapoiksi, näitä aminohappoja voidaan käyttää uudelleen proteiinisynteesiin. Samanaikaisesti itse aminohapot hajoavat, joten niitä ei hyödynnetä täysin. On myös selvää, että kasvun, raskauden ja haavan paranemisen aikana proteiinisynteesin on ylitettävä hajoaminen. Keho menettää jatkuvasti joitakin proteiineja; nämä ovat hiusten, kynsien ja ihon pintakerroksen proteiineja. Siksi proteiinien synteesiä varten jokaisen organismin on saatava aminohappoja ruoasta.

Aminohappojen lähteet.

Vihreät kasvit syntetisoivat kaikki 20 proteiineista löytyvää aminohappoa CO2:sta, vedestä ja ammoniakista tai nitraateista. Monet bakteerit pystyvät myös syntetisoimaan aminohappoja sokerin (tai vastaavan) ja kiinteän typen läsnä ollessa, mutta lopulta sokeri saadaan vihreistä kasveista. Eläimillä kyky syntetisoida aminohappoja on rajoitettu; he saavat aminohappoja syömällä vihreitä kasveja tai muita eläimiä. Ruoansulatuskanavassa imeytyneet proteiinit hajoavat aminohapoiksi, jotka imeytyvät ja niistä rakennetaan kulloisellekin organismille ominaisia ​​proteiineja. Mikään imeytyneistä proteiineista ei liity kehon rakenteisiin sellaisenaan. Ainoa poikkeus on, että monilla nisäkkäillä osa äidin vasta-aineista voi kulkeutua koskemattomina istukan läpi sikiön verenkiertoon ja siirtyä äidinmaidon kautta (etenkin märehtijöillä) vastasyntyneeseen heti syntymän jälkeen.

Proteiinien tarve.

On selvää, että elämän ylläpitämiseksi kehon on saatava tietty määrä proteiinia ruoasta. Tämän tarpeen suuruus riippuu kuitenkin useista tekijöistä. Elimistö tarvitsee ruokaa sekä energianlähteenä (kalorit) että materiaalina rakenteidensa rakentamiseen. Ensinnäkin energian tarve. Tämä tarkoittaa, että kun ruokavaliossa on vähän hiilihydraatteja ja rasvoja, ravinnon proteiineja ei käytetä omien proteiinien synteesiin vaan kalorien lähteenä. Pitkäaikaisessa paastossa jopa omat proteiinisi kuluvat energiantarpeen tyydyttämiseen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi hiilihydraatteja, proteiinin saantia voidaan vähentää.

typpitasapaino.

Keskimäärin n. 16 % proteiinin kokonaismassasta on typpeä. Kun proteiineja muodostavat aminohapot hajoavat, niiden sisältämä typpi erittyy elimistöstä virtsaan ja (vähemmässä määrin) ulosteeseen erilaisten typpiyhdisteiden muodossa. Siksi on tarkoituksenmukaista käyttää sellaista indikaattoria kuin typpitasapaino proteiiniravinnon laadun arvioinnissa, ts. ero (grammoina) elimistöön otetun typen määrän ja vuorokaudessa erittyneen typen määrän välillä. Normaalissa aikuisen ravinnossa nämä määrät ovat yhtä suuret. Kasvavassa organismissa erittyvän typen määrä on pienempi kuin sisään tulevan, ts. saldo on positiivinen. Kun ruokavaliosta puuttuu proteiinia, saldo on negatiivinen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi kaloreita, mutta proteiinit puuttuvat siitä kokonaan, elimistö säästää proteiineja. Samalla proteiiniaineenvaihdunta hidastuu ja aminohappojen uudelleenkäyttö proteiinisynteesissä etenee mahdollisimman tehokkaasti. Häviöt ovat kuitenkin väistämättömiä, ja typpiyhdisteitä erittyy edelleen virtsaan ja osittain ulosteisiin. Proteiinin nälän aikana elimistöstä vuorokaudessa erittyneen typen määrä voi toimia päivittäisen proteiinin puutteen mittarina. On luonnollista olettaa, että lisäämällä ruokavalioon tätä puutetta vastaava määrä proteiinia, on mahdollista palauttaa typpitasapaino. Se ei kuitenkaan ole. Saatuaan tämän määrän proteiinia elimistö alkaa käyttää aminohappoja vähemmän tehokkaasti, joten typpitasapainon palauttamiseksi tarvitaan lisäproteiinia.

Jos proteiinin määrä ruokavaliossa ylittää sen, mikä on tarpeen typpitasapainon ylläpitämiseksi, tästä ei näytä olevan haittaa. Ylimääräiset aminohapot käytetään yksinkertaisesti energianlähteenä. Erityisen silmiinpistävä esimerkki on eskimo, joka kuluttaa vähän hiilihydraattia ja noin kymmenen kertaa enemmän proteiinia kuin mitä tarvitaan typpitasapainon ylläpitämiseen. Useimmissa tapauksissa proteiinin käyttäminen energianlähteenä ei kuitenkaan ole hyödyllistä, sillä tietystä hiilihydraattimäärästä saa paljon enemmän kaloreita kuin samalla proteiinimäärällä. Köyhissä maissa väestö saa tarvittavat kalorit hiilihydraateista ja kuluttaa vähimmäismäärän proteiinia.

Jos elimistö saa tarvittavan määrän kaloreita ei-proteiinituotteina, niin typpitasapainoa ylläpitävä vähimmäismäärä proteiinia on n. 30 g päivässä. Noin saman verran proteiinia on neljässä leipäviipaleessa tai 0,5 litrassa maitoa. Hieman suurempaa määrää pidetään yleensä optimaalisena; suositeltu 50-70 g.

Välttämättömiä aminohappoja.

Tähän asti proteiinia on pidetty kokonaisuutena. Sillä välin, jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien tarvittavien aminohappojen on oltava kehossa. Eläimen keho itse pystyy syntetisoimaan osan aminohapoista. Niitä kutsutaan vaihtokelpoisiksi, koska niitä ei tarvitse olla ruokavaliossa - on vain tärkeää, että yleensä proteiinin saanti typen lähteenä on riittävä; silloin, kun ei-välttämättömistä aminohapoista on pulaa, elimistö voi syntetisoida niitä niiden kustannuksella, joita on liikaa. Jäljellä olevia "välttämättömiä" aminohappoja ei voida syntetisoida, ja ne on nautittava ruoan kanssa. Ihmisille välttämättömiä ovat valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, metioniini, fenyylialaniini, tryptofaani, histidiini, lysiini ja arginiini. (Vaikka arginiini voi syntetisoitua elimistössä, sitä pidetään välttämättömänä aminohappona, koska vastasyntyneet ja kasvavat lapset tuottavat sitä riittämättömästi. Toisaalta kypsällä iällä joidenkin aminohappojen saanti ruoasta voi tulla valinnainen.)

Tämä välttämättömien aminohappojen luettelo on suunnilleen sama muilla selkärankaisilla ja jopa hyönteisillä. Proteiinien ravintoarvo määritetään yleensä syöttämällä niitä kasvaville rotille ja seuraamalla eläinten painonnousua.

Proteiinien ravintoarvo.

Proteiinin ravintoarvo määräytyy sen välttämättömän aminohapon mukaan, josta on eniten puutetta. Havainnollistetaan tätä esimerkillä. Kehomme proteiinit sisältävät keskimäärin n. 2 % tryptofaania (painosta). Oletetaan, että ruokavalio sisältää 10 g proteiinia, joka sisältää 1 % tryptofaania, ja että siinä on riittävästi muita välttämättömiä aminohappoja. Meidän tapauksessamme 10 g tätä viallista proteiinia vastaa olennaisesti 5 g täydellistä proteiinia; loput 5 g voivat toimia vain energianlähteenä. Huomaa, että koska aminohappoja ei käytännössä varastoidu elimistöön ja jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien aminohappojen on oltava läsnä samanaikaisesti, välttämättömien aminohappojen saannin vaikutus voidaan havaita vain, jos ne kaikki pääsevät keho samaan aikaan.

Useimpien eläinproteiinien keskimääräinen koostumus on lähellä ihmiskehon proteiinien keskimääräistä koostumusta, joten emme todennäköisesti kohtaa aminohappopuutetta, jos ruokavaliossamme on runsaasti ruokia, kuten lihaa, munia, maitoa ja juustoa. Kuitenkin on proteiineja, kuten gelatiini (kollageenin denaturaatiotuote), jotka sisältävät hyvin vähän välttämättömiä aminohappoja. Kasviproteiinit, vaikka ne ovat tässä mielessä parempia kuin gelatiini, ovat myös köyhiä välttämättömien aminohappojen suhteen; niissä on erityisen vähän lysiiniä ja tryptofaania. Puhtaasti kasvisruokavalio ei kuitenkaan ole mitenkään epäterveellistä, ellei siinä kuluteta hieman suurempia määriä kasviproteiinia, joka riittää antamaan elimistölle välttämättömät aminohapot. Suurin osa proteiinista löytyy kasveista siemenistä, erityisesti vehnän ja eri palkokasvien siemenistä. Nuoret versot, kuten parsa, sisältävät myös runsaasti proteiinia.

Synteettiset proteiinit ruokavaliossa.

Lisäämällä pieniä määriä synteettisiä välttämättömiä aminohappoja tai niitä sisältäviä proteiineja epätäydellisiin proteiineihin, kuten maissiproteiineihin, voidaan merkittävästi lisätä jälkimmäisten ravintoarvoa, ts. mikä lisää kulutetun proteiinin määrää. Toinen mahdollisuus on kasvattaa bakteereja tai hiivoja maaöljyn hiilivedyillä lisäämällä typen lähteeksi nitraatteja tai ammoniakkia. Tällä tavalla saatu mikrobiproteiini voi toimia siipikarjan tai karjan rehuna tai sitä voidaan käyttää suoraan ihmisravinnoksi. Kolmas, laajalti käytetty menetelmä käyttää märehtijöiden fysiologiaa. Märehtijöillä mahalaukun alkuosassa ns. Pitsissä on bakteerien ja alkueläinten erikoismuotoja, jotka muuttavat vialliset kasviproteiinit täydellisemmiksi mikrobiproteiineiksi, jotka puolestaan ​​ruoansulatuksen ja imeytymisen jälkeen muuttuvat eläinproteiineiksi. Karjan rehuun voidaan lisätä ureaa, halpaa synteettistä typpeä sisältävää yhdistettä. Pitsissä elävät mikro-organismit käyttävät ureatyppeä hiilihydraattien (joita on rehussa paljon enemmän) muuntamiseen proteiiniksi. Noin kolmasosa kaikesta karjanrehussa olevasta typestä voi tulla urean muodossa, mikä pohjimmiltaan tarkoittaa jossain määrin kemiallista proteiinisynteesiä.

4. Proteiinien luokittelu

Proteiinit ja niiden pääominaisuudet

Proteiinit tai proteiinit (joka kreikaksi tarkoittaa "ensimmäistä" tai "tärkeintä") hallitsevat kvantitatiivisesti kaikkia elävässä solussa olevia makromolekyylejä, ja ne muodostavat yli puolet useimpien organismien kuivapainosta. Käsitys proteiineista yhdisteluokana muodostui 1600-1800-luvuilla. Tänä aikana eristettiin ominaisuuksiltaan samanlaisia ​​aineita elävän maailman eri esineistä (kasvien siemenet ja mehut, lihakset, veri, maito): ne muodostivat viskooseja liuoksia, koaguloituivat kuumennettaessa, palaneen villan haju tuntui palamisen aikana ja ammoniakkia vapautui. Koska kaikki nämä ominaisuudet tunnettiin aiemmin munanvalkuaisella, uutta yhdisteluokkaa kutsuttiin proteiineiksi. Ilmestymisen jälkeen XIX vuosisadan alussa. Kehittyneemmät aineiden analyysimenetelmät määrittelivät proteiinien alkuainekoostumuksen. He löysivät C, H, O, N, S. 1800-luvun loppuun mennessä. Yli 10 aminohappoa on eristetty proteiineista. Proteiinien hydrolyysituotteiden tutkimuksen tulosten perusteella saksalainen kemisti E. Fischer (1852-1919) ehdotti, että proteiinit rakennetaan aminohapoista.

Fisherin työn tuloksena kävi selväksi, että proteiinit ovat lineaarisia a-aminohappojen polymeerejä, jotka liittyvät toisiinsa amidi- (peptidi)sidoksella, ja tämän yhdisteluokan edustajien koko kirjo selittyy eroilla aminohappokoostumus ja eri aminohappojen vuorottelujärjestys polymeeriketjussa.

Ensimmäiset proteiinitutkimukset suoritettiin monimutkaisilla proteiiniseoksilla, esimerkiksi veriseerumilla, munanvalkuaisella, kasvi- ja eläinkudosuutteilla. Myöhemmin kehitettiin menetelmiä proteiinien eristämiseksi ja puhdistamiseksi, kuten saostus, dialyysi, kromatografia selluloosalla ja muilla hydrofiilisillä ioninvaihtimilla, geelisuodatus ja elektroforeesi. Näitä menetelmiä käsittelemme tarkemmin laboratoriotyössä ja seminaarissa.

Tässä vaiheessa proteiinien tutkimuksen pääalueet ovat seuraavat:

¨ yksittäisten proteiinien avaruudellisen rakenteen tutkimus;

¨ eri proteiinien biologisten toimintojen tutkiminen;

¨ yksittäisten proteiinien toimintamekanismien tutkimus (yksittäisten atomien, proteiinimolekyylin atomiryhmien tasolla).

Kaikki nämä vaiheet liittyvät toisiinsa, koska yksi biokemian päätehtävistä on juuri ymmärtää, kuinka eri proteiinien aminohapposekvenssit mahdollistavat niiden suorittamisen eri toimintojen avulla.

Proteiinien biologiset toiminnot

Entsyymit - ne ovat biologisia katalyyttejä, monipuolisin ja lukuisin proteiiniluokka. Entsyymit katalysoivat lähes kaikkia solussa olevia orgaanisia biomolekyylejä sisältäviä kemiallisia reaktioita. Tähän mennessä on löydetty yli 2000 erilaista entsyymiä.

Kuljetusproteiinit- Veriplasman kuljetusproteiinit sitovat ja kuljettavat tiettyjä molekyylejä tai ioneja elimestä toiseen. Esimerkiksi, hemoglobiini, erytrosyyttien sisältämä, keuhkojen läpi kulkiessaan se sitoo happea ja kuljettaa sen ääreiskudoksiin, joissa happea vapautuu. Veriplasma sisältää lipoproteiinit jotka kuljettavat lipidejä maksasta muihin elimiin. Solukalvoissa on toisentyyppisiä solun kuljetusproteiineja, jotka voivat sitoa tiettyjä molekyylejä (esim. glukoosia) ja kuljettaa ne kalvon läpi soluun.

Ruokavalio- ja varastoproteiinit. Tunnetuimpia esimerkkejä tällaisista proteiineista ovat vehnä-, maissi- ja riisinsiemenproteiinit. Ruokavalion proteiinit ovat munan albumiini- munanvalkuaisen pääkomponentti, kaseiini on maidon pääproteiini.

Supistuvat ja motoriset proteiinit.aktiini ja myosiini- proteiinit, jotka toimivat luustolihasten supistumisjärjestelmässä sekä monissa ei-lihaskudoksissa.

Rakenteelliset proteiinit.Kollageeni- ruston ja jänteiden pääkomponentti. Tällä proteiinilla on erittäin korkea vetolujuus. Paketit sisältävät elastiini- rakenteellinen proteiini, joka pystyy venymään kahdessa ulottuvuudessa. Hiukset, kynnet koostuvat lähes yksinomaan kestävästä liukenemattomasta proteiinista - keratiini. Silkkilankojen ja hämähäkinseittien pääkomponentti on fibroiiniproteiini.

suojaavia proteiineja. Immunoglobuliinit tai vasta-aineita ovat erikoistuneita soluja, joita tuotetaan lymfosyyteissä. He pystyvät tunnistamaan viruksia tai vieraita molekyylejä, jotka ovat päässeet bakteerien kehoon, ja käynnistävät sitten järjestelmän niiden neutraloimiseksi. fibrinogeeni ja trombiini- veren hyytymisprosessiin osallistuvat proteiinit, ne suojaavat kehoa verenhukasta, kun verisuonijärjestelmä on vaurioitunut.

sääteleviä proteiineja. Jotkut proteiinit osallistuvat solujen toiminnan säätelyyn. Näihin kuuluu monia hormonit kuten insuliini (säätelee glukoosiaineenvaihduntaa).

Proteiinien luokitus

Liukoisuuden mukaan

Albumiinit. Liukenee veteen ja suolaliuoksiin.

Globuliinit. Liukenee heikosti veteen, mutta liukenee hyvin suolaliuoksiin.

Prolamiinit. Liukenee 70-80 % etanoliin, liukenematon veteen ja absoluuttiseen alkoholiin. Runsaasti arginiinia.

Histonit. Liukenee suolaliuoksiin.

Skleroproteiinit. Ei liukene veteen ja suolaliuoksiin. Glysiinin, alaniinin ja proliinin pitoisuus kasvaa.

Molekyylien muoto

Akseleiden (pitkittäis- ja poikkisuuntaisen) suhteen perusteella voidaan erottaa kaksi suurta proteiiniluokkaa. klo pallomaiset proteiinit suhde on alle 10 ja useimmissa tapauksissa ei ylitä 3-4. Niille on ominaista polypeptidiketjujen kompakti pakkautuminen. Esimerkkejä globulaarisista proteiineista: monet entsyymit, insuliini, globuliini, plasmaproteiinit, hemoglobiini.

fibrillaariset proteiinit, jossa akselien suhde ylittää 10, koostuvat polypeptidiketjujen nipuista, jotka on kierretty spiraalimaisesti päällekkäin ja jotka on yhdistetty toisiinsa poikittainen kovalenttisilla tai vetysidoksilla (keratiini, myosiini, kollageeni, fibriini).

Proteiinien fysikaaliset ominaisuudet

Proteiinien fysikaalisista ominaisuuksista, kuten ionisaatio,nesteytys, liukoisuus perustuu erilaisiin menetelmiin proteiinien eristämiseksi ja puhdistamiseksi.

Koska proteiinit sisältävät ionogeenisiä, ts. ionisoituvia aminohappotähteitä (arginiini, lysiini, glutamiinihappo jne.), joten ne ovat polyelektrolyyttejä. Happamoitumisen myötä anionisten ryhmien ionisaatioaste laskee, kun taas kationisten ryhmien ionisaatioaste kasvaa; alkalisoitumisen yhteydessä havaitaan päinvastainen kuvio. Tietyssä pH:ssa negatiivisesti ja positiivisesti varautuneiden hiukkasten lukumäärä tulee samaksi, tätä tilaa kutsutaan isoelektrinen(molekyylin kokonaisvaraus on nolla). pH-arvoa, jossa proteiini on isoelektrisessä tilassa, kutsutaan isoelektrinen piste ja merkitsee pI. Yksi menetelmistä niiden erottamiseksi perustuu proteiinien erilaiseen ionisaatioon tietyssä pH-arvossa - menetelmä elektroforeesi.

Polaariset proteiinien ryhmät (ioniset ja ionittomat) pystyvät olemaan vuorovaikutuksessa veden ja hydraatin kanssa. Proteiiniin liittyvän veden määrä saavuttaa 30-50 g 100 g proteiinia kohti. Proteiinin pinnalla on enemmän hydrofiilisiä ryhmiä. Liukoisuus riippuu hydrofiilisten ryhmien lukumäärästä proteiinissa, molekyylien koosta ja muodosta sekä kokonaisvarauksen suuruudesta. Kaikkien näiden proteiinin fysikaalisten ominaisuuksien yhdistelmä mahdollistaa menetelmän käytön molekyyliseulat tai geelisuodatus proteiinien erottamiseen. Menetelmä dialyysi käytetään proteiinien puhdistamiseen pienimolekyylisistä epäpuhtauksista, ja se perustuu proteiinimolekyylien suureen kokoon.

Proteiinien liukoisuus riippuu myös muiden liuenneiden aineiden, kuten neutraalien suolojen, läsnäolosta. Suurilla neutraalien suolojen pitoisuuksilla proteiinit saostuvat ja saostumista varten ( suolaa pois) eri proteiinit vaativat erilaisia ​​suolapitoisuuksia. Tämä johtuu siitä, että varautuneet proteiinimolekyylit adsorboivat vastakkaisen varauksen ioneja. Tämän seurauksena hiukkaset menettävät varauksensa ja sähköstaattisen repulsion, mikä johtaa proteiinin saostumiseen. Suolausmenetelmää voidaan käyttää proteiinien fraktiointiin.

Proteiinien päärakenne

Proteiinin päärakenne nimeä proteiinimolekyylin aminohappotähteiden koostumus ja sekvenssi. Proteiinissa olevat aminohapot on kytketty toisiinsa peptidisidoksilla.

Kaikki tietyn yksittäisen proteiinin molekyylit ovat identtisiä aminohappokoostumuksen, aminohappotähteiden sekvenssin ja polypeptidiketjun pituuden suhteen. Proteiinien aminohapposekvenssin sekvenssin määrittäminen on aikaa vievä tehtävä. Keskustelemme aiheesta tarkemmin seminaarissa. Insuliini oli ensimmäinen proteiini, jonka aminohapposekvenssi määritettiin. Naudan insuliinin moolimassa on noin 5700. Sen molekyyli koostuu kahdesta polypeptidiketjusta: A-ketjusta, joka sisältää 21 a.a.:ta, ja B-ketjusta, joka sisältää 30 a.a.:ta, nämä kaksi ketjua on yhdistetty kahdella disulfidiyhteydellä (-S-S-). Pienetkin muutokset primaarirakenteessa voivat muuttaa merkittävästi proteiinin ominaisuuksia. Sirppisoluanemia johtuu vain yhden aminohapon muutoksesta hemoglobiinin b-ketjussa (Glu® Val).

Primaarirakenteen lajispesifisyys

Kun tutkitaan aminohapposekvenssejä homologinen eri lajeista eristettyjä proteiineja, tehtiin useita tärkeitä johtopäätöksiä. Homologiset proteiinit ovat proteiineja, jotka suorittavat samoja tehtäviä eri lajeissa. Esimerkki on hemoglobiini: kaikissa selkärankaisissa se suorittaa saman toiminnon, joka liittyy hapen kuljettamiseen. Eri lajien homologisilla proteiineilla on yleensä samanpituiset tai lähes samanpituiset polypeptidiketjut. Homologisten proteiinien aminohapposekvensseissä samat aminohapot löytyvät aina useista kohdista - niitä kutsutaan ns. muuttumattomia jäännöksiä. Samaan aikaan merkittäviä eroja havaitaan proteiinien muissa asemissa: näissä asemissa aminohapot vaihtelevat lajista toiseen; tällaisia ​​aminohappotähteitä kutsutaan muuttuja. Koko joukko samanlaisia ​​ominaisuuksia homologisten proteiinien aminohapposekvensseissä on yhdistetty konseptiin sekvenssihomologiaa. Tällaisen homologian läsnäolo viittaa siihen, että eläimillä, joista homologiset proteiinit eristettiin, on yhteinen evoluutioalkuperä. Mielenkiintoinen esimerkki on monimutkainen proteiini - sytokromi c- mitokondrioproteiini, joka osallistuu elektronien kantajana biologisen hapettumisen prosesseihin. M » 12500, sisältää » 100 a.a. A.K. asennettiin. sekvenssejä 60 lajille. 27 a.c. - ovat samat, mikä osoittaa, että kaikilla näillä tähteillä on tärkeä rooli sytokromi c:n biologisen aktiivisuuden määrittämisessä. Toinen tärkeä aminohapposekvenssien analyysistä tehty johtopäätös on, että niiden tähteiden lukumäärä, joilla sytokromit eroavat mistä tahansa kahdesta lajista, on verrannollinen näiden lajien väliseen fylogeneettiseen eroon. Esimerkiksi hevosen ja hiivan sytokromi c:n molekyylit eroavat 48 a.a., ankan ja kanan 2 a.a., kanan ja kalkkunan molekyylit eivät eroa toisistaan. Tietoa eri lajien homologisten proteiinien aminohapposekvenssien erojen määrästä käytetään evoluutiokarttojen rakentamiseen, jotka kuvastavat eri eläin- ja kasvilajien syntymisen ja kehityksen peräkkäisiä vaiheita evoluutioprosessissa.

Proteiinien toissijainen rakenne

- tämä on proteiinimolekyylin pakkaamista avaruuteen ottamatta huomioon sivusubstituenttien vaikutusta. Toissijaisia ​​rakenteita on kahta tyyppiä: a-heliksi ja b-rakenne (taitettu kerros). Tarkastellaanpa yksityiskohtaisemmin kunkin sekundaarirakenteen tyyppiä.

a-spiraali on oikea heliksi, jolla on sama sävelkorkeus, joka vastaa 3,6 aminohappotähdettä. A-heliksia stabiloivat molekyylinsisäiset vetysidokset, jotka syntyvät yhden peptidisidoksen vetyatomien ja neljännen peptidisidoksen happiatomien välillä.

Sivusubstituentit sijaitsevat kohtisuorassa a-heliksin tasoon nähden.

Että. tietyn proteiinin ominaisuudet määräytyvät tiettyyn proteiiniin kuuluvien aminohappotähteiden sivuryhmien ominaisuuksien perusteella. Jos sivusubstituentit ovat hydrofobisia, niin a-heliksirakenteen omaava proteiini on myös hydrofobinen. Esimerkki tällaisesta proteiinista on keratiiniproteiini, joka muodostaa hiukset.

Tuloksena käy ilmi, että a-heliksi on vetysidosten läpäissyt ja on erittäin vakaa rakenne. Tällaisen spiraalin muodostumisessa toimii kaksi suuntausta:

¨ molekyyli pyrkii energian minimiin, ts. suurimman määrän vetysidosten muodostumiseen;

¨ Peptidisidoksen jäykkyydestä johtuen vain ensimmäinen ja neljäs peptidisidos voivat lähestyä toisiaan avaruudessa.

AT taitettu kerros peptidiketjut on järjestetty yhdensuuntaisesti toistensa kanssa muodostaen hahmon, joka on samanlainen kuin haitariksi taitettu levy. Voi olla suuri määrä peptidiketjuja, jotka ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa vetysidoksilla. Ketjut on järjestetty vastakkain.

Mitä enemmän peptidiketjuja muodostaa laskostetun kerroksen, sitä vahvempi proteiinimolekyyli on.

Verrataanpa villan ja silkin proteiinimateriaalien ominaisuuksia ja selitetään näiden materiaalien ominaisuuksien ero niiden proteiinien rakenteen suhteen, joista ne koostuvat.

Keratiinilla - villaproteiinilla - on a-helix-sekundaarinen rakenne. Villalanka ei ole yhtä vahvaa kuin silkki, vaan se venyy helposti märkänä. Tämä ominaisuus selittyy sillä, että kun kuormaa kohdistetaan, vetysidokset katkeavat ja heliksi venyy.

Fibroiinilla - silkkiproteiinilla - on toissijainen b-rakenne. Silkkilanka ei veny ja on erittäin repeytymätöntä. Tämä ominaisuus selittyy sillä, että laskostetussa kerroksessa monet peptidiketjut ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa vetysidoksilla, mikä tekee tästä rakenteesta erittäin vahvan.

Aminohapot eroavat kyvystään osallistua a-heliksien ja b-rakenteiden muodostumiseen. Glysiiniä, aspargiinia, tyrosiinia löytyy harvoin a-helikseistä. Proliini horjuttaa a-kierteistä rakennetta. Selitä miksi? B-rakenteiden koostumus sisältää glysiiniä, lähes ei proliinia, glutamiinihappoa, aspargiinia, histidiiniä, lysiiniä, seriiniä.

Yhden proteiinin rakenne voi sisältää osia b-rakenteista, a-heliksejä ja epäsäännöllisiä osia. Epäsäännöllisillä alueilla peptidiketju voi taipua suhteellisen helposti ja muuttaa konformaatiota, kun taas heliksi ja laskostunut kerros ovat melko jäykkiä rakenteita. B-rakenteiden ja a-heliksien pitoisuus eri proteiineissa ei ole sama.

Proteiinien tertiäärinen rakenne

määräytyy peptidiketjun sivusubstituenttien vuorovaikutuksen perusteella. Fibrillaaristen proteiinien osalta on vaikea tunnistaa yleisiä malleja tertiääristen rakenteiden muodostumisessa. Mitä tulee pallomaisiin proteiineihin, sellaisia ​​säännönmukaisuuksia on olemassa, ja harkitsemme niitä. Globulaaristen proteiinien tertiäärinen rakenne muodostuu b-rakenteita, a-heliksiä ja epäsäännöllisiä alueita sisältävän peptidiketjun lisälaskostumisesta siten, että aminohappotähteiden hydrofiiliset sivuryhmät ovat pallopallon pinnalla ja hydrofobiset sivuryhmät ovat piilossa syvälle globulien sisään muodostaen joskus hydrofobisen taskun.

Voimat, jotka stabiloivat proteiinin tertiaarista rakennetta.

Sähköstaattinen vuorovaikutus Erilailla varautuneiden ryhmien välillä ääritapaus on ionivuorovaikutus.

Vetysidokset jotka syntyvät polypeptidiketjun sivuryhmien välissä.

Hydrofobiset vuorovaikutukset.

kovalenttiset vuorovaikutukset(disulfidisidoksen muodostuminen kahden kysteiinitähteen välille muodostuu kystiini). Disulfidisidosten muodostuminen johtaa siihen, että polypeptidimolekyylin etäiset alueet lähestyvät toisiaan ja ovat kiinnittyneitä. Disulfidisidokset hajoavat pelkistysaineilla. Tätä ominaisuutta käytetään perm hiuksiin, jotka ovat lähes kokonaan keratiiniproteiinia, joka on täynnä disulfidisidoksia.

Spatiaalisen pakkauksen luonteen määrää aminohappokoostumus ja aminohappojen vuorottelu polypeptidiketjussa (primäärirakenne). Siksi jokaisella proteiinilla on vain yksi sen primäärirakennetta vastaava spatiaalinen rakenne. Pieniä muutoksia proteiinimolekyylien konformaatiossa tapahtuu, kun ne ovat vuorovaikutuksessa muiden molekyylien kanssa. Näillä muutoksilla on joskus valtava rooli proteiinimolekyylien toiminnassa. Joten kun happimolekyyli kiinnittyy hemoglobiiniin, proteiinin konformaatio muuttuu jonkin verran, mikä johtaa yhteistoimintaan, kun loput kolme happimolekyyliä ovat kiinnittyneet. Tällainen konformaation muutos perustuu teoriaan vastaavuuden indusoimisesta joidenkin entsyymien ryhmäspesifisyyden selittämisessä.

Kovalenttisen disulfidisidoksen lisäksi kaikki muut tertiääristä rakennetta stabiloivat sidokset ovat luonnostaan ​​heikkoja ja helposti tuhoutuvia. Kun suuri määrä proteiinimolekyylin avaruudellista rakennetta stabiloivia sidoksia katkeaa, kullekin proteiinille ainutlaatuinen järjestynyt konformaatio katkeaa ja proteiinin biologinen aktiivisuus usein menetetään. Tätä tilarakenteen muutosta kutsutaan denaturaatio.

Proteiinitoiminnan estäjät

Ottaen huomioon, että eri ligandit eroavat Kb:ssä, on aina mahdollista valita aine, joka on rakenteeltaan samanlainen kuin luonnollinen ligandi, mutta jolla on korkeampi Kb-arvo tietyllä proteiinilla. Esimerkiksi CO:n K St on 100 kertaa suurempi kuin O 2:lla hemoglobiinilla, joten 0,1 % CO:ta ilmassa riittää estämään suuren määrän hemoglobiinimolekyylejä. Monet lääkkeet toimivat samalla periaatteella. Esimerkiksi dityliini.

Asetyylikoliini on välittäjä hermoimpulssien siirtämisessä lihakseen. Ditiliini estää reseptoriproteiinin, johon asetyylikoliini sitoutuu, ja aiheuttaa halvausvaikutuksen.

9. Proteiinien rakenteen ja toimintojen yhteys hemoglobiinin ja myoglobiinin esimerkillä

Hiilidioksidin kuljetus

Hemoglobiini ei ainoastaan ​​kuljeta happea keuhkoista perifeerisiin kudoksiin, vaan myös nopeuttaa CO 2:n kuljetusta kudoksista keuhkoihin. Hemoglobiini sitoo hiilidioksidia välittömästi hapen vapautumisen jälkeen (» 15 % CO 2:n kokonaismäärästä). Punasoluissa tapahtuu entsymaattinen hiilihapon muodostusprosessi kudoksista tulevasta CO 2:sta: CO 2 + H 2 O \u003d H 2 CO 3. Hiilihappo dissosioituu nopeasti HCO 3 -:ksi ja H +:ksi. Vaarallisen happamuuden kasvun estämiseksi on oltava puskurijärjestelmä, joka pystyy absorboimaan ylimääräisiä protoneja. Hemoglobiini sitoo kaksi protonia jokaista neljää vapautuvaa happimolekyyliä kohden ja määrittää veren puskurointikapasiteetin. Keuhkoissa prosessi on päinvastainen. Vapautuvat protonit sitoutuvat bikarbonaatti-ioniin muodostaen hiilihappoa, joka entsyymin vaikutuksesta muuttuu CO 2:ksi ja vedeksi, CO 2 hengitetään ulos. Siten 02:n sitoutuminen liittyy läheisesti CO 2:n uloshengitykseen. Tämä palautuva ilmiö tunnetaan nimellä Bohrin efekti. Myoglobiinilla ei ole Bohrin vaikutusta.

Isofunktionaaliset proteiinit

Proteiinia, joka suorittaa tiettyä tehtävää solussa, voidaan edustaa useilla muodoilla - isofunktionaalisilla proteiineilla tai isoentsyymejä. Vaikka tällaiset proteiinit suorittavat saman toiminnon, ne eroavat sitoutumisvakiosta, mikä johtaa joihinkin eroihin toiminnallisissa termeissä. Esimerkiksi ihmisen punasoluista löydettiin useita hemoglobiinin muotoja: HbA (96 %), HbF (2 %), HbA 2 (2 %). Kaikki hemoglobiinit ovat tetrameerejä, jotka on rakennettu protomeereistä a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Kaikki protomeerit ovat samanlaisia ​​​​toistensa kanssa primäärirakenteessa, ja erittäin suuri samankaltaisuus havaitaan sekundaari- ja tertiaarisissa rakenteissa. Kaikki hemoglobiinin muodot on suunniteltu kuljettamaan happea kudossoluihin, mutta esimerkiksi HbF:llä on suurempi affiniteetti happea kohtaan kuin HbA:lla. HbF on ominaista ihmisen alkiovaiheelle. Se pystyy ottamaan happea HbA:sta, mikä varmistaa sikiön normaalin hapen saannin.

Isoproteiinit ovat tulosta siitä, että lajin geenipoolissa on useampi kuin yksi rakennegeeni.

PROTEIINIT: RAKENNE, OMINAISUUDET JA TOIMINNOT

1. Proteiinit ja niiden pääominaisuudet

2. Proteiinien biologiset toiminnot

3. Proteiinien aminohappokoostumus

4. Proteiinien luokittelu

5. Proteiinien fysikaaliset ominaisuudet

6. Proteiinimolekyylien rakenteellinen järjestäytyminen (primääri-, sekundaari-, tertiaarirakenteet)