Ihmiskeho on hyvin monimutkainen rakenne, joka koostuu suuresta määrästä soluja. Jokainen tällainen solu sisältää tietyntyyppistä proteiinia. Se on kehomme rakennusmateriaali ja suorittaa myös muita elintärkeitä toimintoja. Tätä proteiinia kutsutaan "peptidiksi".

Peptidit ovat eräänlainen kemiallinen yhdiste, joka sisältää aminohappotähteitä molekyyleissään.

Monomeeristen aminohappoyksiköiden lukumäärä yhdessä tällaisessa molekyylissä on useita kymmeniä. Aminohapot liittyvät toisiinsa "peptidisidoksilla". Tämä antoi aineille nimensä.

lyhyt kuvaus

Peptidit ovat proteiinimolekyylien pienimpiä elementtejä. Yleensä ne muodostuvat 2-3 aminohaposta. On myös oligopeptidejä. Ne sisältävät jopa kaksi tusinaa aminohappoa. Kun linkkien määrä kasvaa viiteenkymmeneen, muodostuu itse proteiini.

Ei vain ihmiskeho, vaan myös muiden elävien olentojen organismit koostuvat proteiineista. Yli sata vuotta sitten tutkijat kuvasivat menetelmän, joka mahdollistaa proteiinien syntetisoinnin laboratoriossa. Tämä prosessi tapahtuu ihmisten elävien solujen, kasviston ja eläimistön edustajien ansiosta.

Peptidien ominaisominaisuudet ja niiden vaikutukset ihmiskehoon riippuvat seuraavista tekijöistä:

• aminohappoyksiköiden lukumäärä;
• aminohappotähteiden yhdisteiden sekvenssit;
• peptidien sekundaarinen rakenne.

Nykyään näistä aineista tunnetaan yli 1500 lajiketta. Niiden vaikutusta ihmiskehoon on tutkittu asianmukaisella tasolla.

Peptidiluokitus

Tehtyjen toimintojen mukaan ne jaetaan useisiin tyyppeihin:

• hormonaalinen - tähän ryhmään kuuluvat prolaktiini ja somatotropiini. Aivolisäkkeen ja hypotalamuksen tuottama. Osallistu solujen uudistumisprosessiin;
• neuropeptidit - tuotetaan keskus- ja ääreishermostossa. Niiden ansiosta kehon fysiologiset perusprosessit suoritetaan;

• immunologinen - suorittaa suojaava toiminto: estää myrkylliset vaikutukset ihmiskehoon;
• biosäätelijät – säätelevät biologisia prosesseja ja säätelevät fysiologista aktiivisuutta.

Bioregulaattorit puolestaan ​​​​jaetaan useisiin tyyppeihin:

• säätelee hormonien tuotantoa;
• säädellä ruoansulatusprosessia ja ruokahalua;
• niillä on analgeettisia ominaisuuksia;
• säätelevät verisuonten sävyä ja verenpainetta.

On olemassa toinen luokitus - molekyylien koon mukaan:

• oligopeptidit (sisältävät jopa 20 aminohappotähdettä);
• polypeptidit (sisältävät yli 20 aminohappotähdettä). Tämä ominaisuus mahdollistaa polypeptidien luokittelun täydellisiksi proteiineiksi.

Vaikutus ihmiskehoon

Peptidien vaikutusmekanismia kehossa on tutkittu melko hyvin. Tutkijat pystyivät todistamaan, että he pystyvät säätelemään solujen elintärkeitä prosesseja. Tiedetään myös, että kehon ikääntymisnopeus riippuu suoraan siinä olevien peptidien määrästä.

Niiden suorittamat toiminnot:

• stimuloi hormonituotannon prosessia, mikä tehostaa anabolisia prosesseja ja on vastuussa lihasten kasvusta;
• poistaa tulehdusreaktiot;
• nopeuttaa naarmujen ja muiden ihovaurioiden paranemisprosessia;
• säädellä ruokahalua;
• parantaa ihon tilaa stimuloimalla elastiinin ja kollageenin tuotantoa;

• säätelee kolesterolin tuotantoprosessia;
• vahvistaa luita ja nivelsiteitä;
• vahvistaa immuunijärjestelmää;
• normalisoida unta;
• palauttaa aineenvaihduntaprosessit;
• tukea uudistumisprosessia;
• on antioksidanttisia ominaisuuksia.

Mitä ovat peptidit

Peptidit ja urheilu

Analysoimalla aminohappoketjujen etuja keholle voimme päätellä, että ne ovat erittäin tärkeitä urheilijoille. Aikaisemmin käytettiin steroidilääkkeitä. Mutta nyt ne ovat kiellettyjä ja dopingkontrolli ei salli urheilijaa kilpailla, jos on pienintäkään epäilyä näiden lääkkeiden käytöstä.

Proteiinit ja peptidit ovat erittäin tärkeitä urheilua harrastavalle henkilölle:

• stimuloi luonnollisten hormonien (esimerkiksi testosteronin) syntetisointiprosessia;
• edistää nopeaa lihasten palautumista;
• poistaa tehokkaasti kehon häiriöitä paikallisella tasolla.

Viimeinen kohta on pohdittava yksityiskohtaisemmin. On tunnettu tosiasia, että hormoneja sisältävillä lääkkeillä on haitallinen vaikutus ihmisten terveyteen. Ja peptideillä puolestaan ​​on positiivinen vaikutus kehoon. Ne ohjaavat energiansa tiettyyn elimeen. Tämä prosessi on valikoiva.

Toinen peptidien etu on niiden suhteellisen alhainen hinta. Ne eivät ole laissa kiellettyjä, ja ne ovat vapaasti saatavilla. Sinun tulee myös kiinnittää huomiota siihen, että peptidit eivät jätä jälkiä kehoon käytön jälkeen. Näin et ole huolissasi mahdollisista ongelmista ennen dopingtestausta.

Jos puhumme kehonrakennuksesta, tässä peptideillä on seuraava rooli:

• hallita ruokahalun tasoa;
• parantaa unen laatua;
• palauttaa tunteet normaaliksi;
• lisätä libidoa;
• vahvistaa immuunipuolustusta.

Voimme sanoa, että peptidit ovat erittäin tärkeitä urheilijalle. Ne auttavat parantamaan fyysistä kuntoa, mutta eivät vahingoita kehoa, kuten muut lääkkeet.

Peptidit ja kosmetologia

Ihon parantamiseksi ja nuorentamiseksi kosmetiikkaan alettiin lisätä tietyntyyppisiä proteiineja:

• keratiini;
• kollageeni;
• elastiini.

Viime aikoina peptidejä on löydetty myös hoitavasta kosmetiikasta. Tämä innovaatio ilmestyi kosmetologiaan noin 30 vuotta sitten.

Säätelypeptideillä on suora vaikutus solujen lukumäärän suhteeseen niiden kypsymisen eri vaiheissa. Nämä aminohappoketjut tunkeutuvat ytimen keskustaan. Ne "seuraavat" ja säätelevät samanaikaisesti tärkeitä vaiheita geneettisessä ohjelmassa:

• hallita kantasolujen jakautumisnopeutta;
• toimittaa informatiivisen DNA-pohjan, joka säätelee solujen kypsymisprosessia;
• tukea tarvittavaa määrää reseptoreita ja entsyymejä solutasolla.

Asiakkaiden arviot peptideistä kosmetiikasta osoittavat, että se vähentää ryppyjen määrää, kiinteyttää ja kosteuttaa ihoa sekä tekee siitä kirkkaamman.

Tällaiset voiteet parantavat ihoa sisältäpäin, aktivoivat sen suojaavia toimintoja, mikä pysäyttää ikääntymisprosessin. Lisää ihon sävyä. Kasvojen piirteet selkenevät.

Rasvanpoltto

Nykyään peptidejä ei käytetä vain urheilussa, vaan myös passiiviseen painonpudotukseen. Ne toimivat aktiivisuuden stimulantteina, mikä edistää tehokasta rasvanpolttoa ja ylimääräisen nesteen poistumista.

Peptidit ovat luonnollisia ravintolisiä, ja niitä voi ostaa apteekeista tai urheiluravintokaupoista. Mutta ennen kuin päätät ottaa tällaisen askeleen, sinun on neuvoteltava lääkärin kanssa.

Rasvanpolttoa varten tehokkain on. Ne säätelevät ruokahalua ja säätelevät erityisesti nautittujen makeisten määrää.

Peptidi vähentää nälkähormonin määrää. Rasvaa polttavien peptidien ryhmään kuuluu myös ipamoneriili, joka hidastaa kehon ikääntymistä, parantaa unta ja kohottaa mielialaa.

Jos yhdistät rasvanpolton ja aktiivisen harjoittelun, sinun tulee kiinnittää huomiota HGHFrag 176–191:een. Kokeneet urheilijat sanovat, että se on erinomainen lihasmassan rakentamiseen ja nopeuttaa lihasten palautumisprosessia harjoituksen jälkeen.

Tämän painonpudotusmenetelmän tärkein etu on, että pudotetut kilot eivät palaa. Peptidit tekevät tämän paljon tehokkaammin kuin mikään ruokavalio.

Mitkä ruoat sisältävät peptidejä?

Ihminen voi pysyä terveenä vain, jos hänen solunsa suorittavat tehtävänsä kunnolla. Tätä varten sinun on seurattava tarvittavien aineiden tasoa ja täydennettävä niiden varantoja.

Jos elimistöstä puuttuu syntetisoituja peptidejä, niitä voidaan täydentää lääkkeiden ja ruoan avulla. Tutkijat ovat osoittaneet, että runsaspeptidipitoisten ruokien säännöllinen nauttiminen pidentää elinikää 30 %. Mutta vain, jos luovut kokonaan huonoista tavoista ja näet terveellisen elämäntavan.

Tuotteet, jotka sisältävät suuria määriä peptidejä:

• maito ja fermentoidut maitotuotteet;
• viljat ja palkokasvit;
• kala ja äyriäiset (tonnikala ja sardiinit);
• auringonkukansiemenet ja soijapavut;

• kanan liha ja munat;
• vehreys;
• retiisi.

Tällaisten ruokien syömiselle ei ole vasta-aiheita. Se on erityisen hyödyllinen vanhuksille. On tarpeen seurata kehon reaktiota sen jälkeen, kun uusi tuote on otettu ruokavalioon.

Sivuvaikutus

On tapauksia, joissa peptideillä on lievä negatiivinen vaikutus ihmiskehoon. Tärkeimmät merkit voivat olla:

• autoimmuunisairauksien ilmentymä;
• ylimääräisen nesteen kertyminen kehossa;
• lievä verenpaineen nousu;

• heikkous;
• somaattisten solujen herkkyyden menetys;
• tunnelioireyhtymän esiintyminen.

Mutta nämä merkit ovat melko vähäisiä eivätkä vaadi pitkäaikaista hoitoa. Ne menevät ohi 3–7 päivässä.

Lisää tehokkuutta vitamiineja, tukevia antioksidantteja ja uutteita voidaan käyttää yhdessä peptidien kanssa. Oikein käytettynä peptidit voivat pelastaa ihmisen liikalihavuudesta ja vähentää sydän- ja verisuonijärjestelmän patologioiden ja diabeteksen riskiä.

Video: Peptidit urheilussa

Peptiditeorian mukaan polypeptidiketju tunnistetaan proteiinimolekyylin rakenteen perustaksi. Tämä ketju on rakennettu useista kymmenistä ja joskus sadoista aminohappotähteistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla.

Todiste. Polypeptidien synteesi.

Oravat– suurimolekyylisiä typpeä sisältäviä aineita, joita esiintyy soluissa, pääasiassa kolloidisessa tilassa, eli tilassa, jolle on tunnusomaista äärimmäinen epästabiilisuus ja jonka koostumus riippuu väliaineen ominaisuuksista.

Mrprotein riippuu aminohappojen lukumäärästä molekyylissä.

Proteiinit ovat yksimolekyylisiä yhdisteitä.

Sytokromi C – 104 aminohappotähdettä, Mr vakio.

Aminohappojen yhdistäminen toisiinsa

Ensimmäinen oletus proteiinien rakenteesta vuonna 1888, jonka Danilevsky teki alkalisilla CuSO 4 -liuoksilla, kaikki proteiinit antavat sinivioletin värin. Samanlaisen reaktion antavat peptonit - protolyyttisten entsyymien aiheuttaman proteiinien hajoamisen tuote, samanlaisen reaktion antaa biureetti:, malonihappodiamidi: Samanlaisia ​​yhteyksiä on olemassa: C=O;N-H

Proteiineissa amidisidos, joka muodostuu 1. aminohapon karboksyyliryhmän ja toisen aminohapon aminoryhmän vuorovaikutuksesta

ja proteiinit itse ovat polypeptidejä

Kaikki ponnistelut perustuvat: aminoryhmän suojaamiseen ja karboksyyliryhmän aktivoimiseen, jotta tarvittava reagoi:

Tämä on Fischer-polypeptidisynteesi

2. Bergmanin, Sieversin, Curtiuksen menetelmä.

Zerwes-suojaus: Cl-hiilihapon bentsyyliesteriä käytetään aminoryhmien suojaamiseen.

Curtiuksen aktivointi:

On tarpeen poistaa suoja 1. aminohaposta.

Polypeptidien ja proteiinien välinen raja vedetään mielivaltaisesti. Proteiineihin kuuluvat polypeptidit, joiden molekyylipaino on vähintään 6 tuhatta ja joiden aminohappotähteiden lukumäärä on yli 50. Tämä jakautumisperiaate perustuu kykyyn dialysoida luonnollisten kalvojen läpi.

Proteiinimolekyyli voi koostua yhdestä tai useammasta polypeptidiketjusta. Ketjut voidaan liittää toisiinsa kovalenttisilla tai ei-kovalenttisilla sidoksilla. Proteiineja, jotka koostuvat kahdesta tai useammasta polypeptidiketjusta, joita ei ole liitetty toisiinsa kovalenttisilla sidoksilla, kutsutaan oligomeerisiksi. Tällaisten proteiinien yksittäisiä polypeptidiketjuja kutsutaan protomeereiksi; proteiinin toiminnallisesti aktiiviset osat - alayksiköt.

2 Hemoglobiini

HEMOGLOBIN - pää. oravat hengittävät. kierto, osallistuu O2:n siirtoon hengityselimistä kudoksiin ja vastakkaiseen suuntaan - CO2. Sisältyy punasoluihin. Ihmiskehossa on 5-6 litraa verta, josta ½ ~1/3 on punasoluja, suspendoituneena veriplasmaan, joka kuljettaa päivittäin

Muodostunut retikulosyyteistä.

Hemoglobiini on monimutkainen proteiini. Proteiiniosa on globiinia, ei-proteiiniosa on hemi.

Globiini koostuu 4 pareittain identtisestä polypeptidiketjusta (α-2, β-2). Toinen ketju 146β aminohappotähteistä, toinen 141α.

Gemm – Fe:tä sisältävä aromaattinen litteä rakenne, joka on yhdistetty kuudella koordinaatiosidoksella toiselta puolelta globiiniin, toiselta puolelta hemipyrriaalirenkaiden typpiatomeihin, 1 histidiinin typpiatomiin, 1 happimolekyyliin.

Oksihemoglobiini = hemoglobiini + O2. Koordinaatiosidos hapen kanssa, raudan valenssi ei muutu (II). Epävakaa. Tämä yhteys muodostuu hapen osapaineen nousun seurauksena keuhkoissa. Tässä tapauksessa globiinin tertiäärinen rakenne muuttuu. Siitä tulee mukava pitää

Hemoglobiini – protonien ja hiilidioksidin kantaja. O2:n sitoutumiseen hemoglobiiniin vaikuttavat ympäristön pH ja CO2-pitoisuus. CO 2:n ja H+:n lisääminen Hb:hen vähentää sen kykyä sitoa O2:ta. Ääreiskudoksissa, joissa pH-arvo laskee ja CO 2 -pitoisuus kasvaa, Hb:n affiniteetti O 2:lle laskee CO 2:n ja protonien sitoutuessa. CO 2 vapautuu keuhkokapillaareissa ja ympäristön pH veressä kohoaa, minkä vuoksi Hb:n affiniteetti O 2:een kasvaa (Bohr-ilmiö).

Protonit lisätään histidiiniradikaaleihin p-ketjun kohdassa 146 ja muihin histidiineihin a-ketjussa. CO 2 kiinnittyy kunkin polypeptidiketjun α-aminorengasryhmään.Hb voi sitoa pieniä molekyylejä CN ja CO. Se sitoutuu hiilimonoksidiin (II) helpommin kuin happeen ja muodostuu karboksihemoglobiinia. Joidenkin myrkyllisten hapettimien (käännös Fe 2+ → Fe 3+) vaikutuksesta tapahtuu Hb:n hapettumista methemoglobiiniksi. Veren väri muuttuu ruskeaksi, se ei siedä O2:ta, kun se lisääntyy, havaitaan hengenahdistusta, lievää väsymystä, voimakasta päänsärkyä, oksentelua, tajunnan menetystä, maksan suureneminen ja harmaa-sininen väritys. limakalvoille ja iholle. Hapettavat aineet: nitroyhdisteet, org. nitroyhdiste, aminoyhdiste (aniliini, aminofenolit, aminohydrosiini ja niiden johdannaiset: kiillotusaine, maalit), kloraatit, naftaleeni, fenonit. Redox-maalit: metyleeni, sininen.

Hoito . Vasta-aineiden käyttöönotto - pelkistävät aineet: glukoosi, sulhydryyliyhdisteet. (β – merkaptoetyylialaniini, happipuristus (happityyny)).

Tämä voi olla perinnöllinen sairaus. Tapahtuu, jos jossakin globiinin a-ketjusta on tyrosiinia histidiinin sijasta kohdassa 58. Tyrosiini edistää kovalenttisen sidoksen muodostumista koordinaattisidoksen sijasta ja Fe 3+:n hapetustila on kiinteä

Ihmisillä on noin 150 tyyppiä mutantteja hemoglobiineja. Anomalia esiintyy yhdellä ihmisellä 10 000:sta.

Sirppisoluanemia. Tämä on perinnöllinen sairaus, fyysisen toiminnan vaikutuksen alaisena hengenahdistus, taksikardia, ... esiintyy sydämessä. Veren Hb-pitoisuus laskee. Liittyvät sairaudet syntyvät (munuaiset, sydän, maksa). Punasolut sirppien muodossa. Ne muuttuvat hauraiksi ja epäonnistuvat nopeasti tukkien kapillaareja. Siirretty lapsille. Jos vain yksi vanhemmista on sairas, lapsi on kantaja (1 %), ja jos homotsygootti, niin 50 % punasoluista. Afrikkalaisista 20 prosenttia on kantajia.

Afrikkalaisten endeeminen tauti on malaria, vain pyöreät sopivat virukselle => pääpopulaatio kuoli sukupuuttoon. 8 % mustista on geenin kantajia. β-ketjussa kohdassa 6 on glutamiinihapon (polaarinen ryhmä) sijasta valiinia (ei-polaarinen ryhmä). Valiini on tahmea alue, johon on kiinnittynyt muita tahmeita alueita → punasolujen muodonmuutos.

Polypeptidit, proteiinit

Proteiinien ja polypeptidien biologinen rooli

Polypeptidit ja proteiinit ovat elävän organismin pääaineita. "Elämä on proteiinikappaleiden olemassaolon muoto" (F. Engels). Niiden rooli aineenvaihdunnassa on ainutlaatuinen, ne suorittavat kaikki aineenvaihdunnan perustoiminnot:

1) Proteiinit – kudosten muovimateriaali;

2) Proteiini on yksi kolmesta kehon tarvitsemista ravintoainetyypeistä;

3) Proteiinirakenteet ovat avainasemassa entsyymien koostumuksessa - biokemialliset katalyytit, aineenvaihdunnan "moottorit";

4) Hormonit ja aineet, jotka säätelevät biokemiallisten muutosten polkuja, ovat pääasiassa polypeptidejä ja proteiineja. Myös hormonien, biosäätelyaineiden ja lääkkeiden kudosreseptorit ovat proteiinirakenteita.

Polypeptidien ja proteiinien primaarirakenne

Polypeptidit ja proteiinit - Nämä ovat polymeerejä, jotka koostuvat aminohappotähteistä, jotka on liitetty toisiinsa peptidisidoksilla.

Tavanomaisesti uskotaan, että polypeptidit ovat polymeerejä, jotka sisältävät jopa 100 aminohappotähdettä; yli 100 tähdettä ovat proteiineja. Oligopeptidit ovat erityisen merkittäviä - jopa 10 aminohappotähdettä.

Polypeptidit ja proteiinit muodostuvat α-aminohappojen polykondensoitumisen seurauksena:

Polypeptidien ja proteiinien fysikaalis-kemialliset ominaisuudet

Polypeptidien ja proteiinien molekyylit sisältävät ionisia karboksyyli- ja aminoryhmiä ja sisältävät aminohappojen tavoin aina sähkövarauksen, jonka merkki ja suuruus riippuvat liuoksen pH:sta.

Kaikille polypeptideille ja proteiineille on ominaista tietty isoelektrinen piste (pI) - pH-arvo, jossa molekyylin kokonaisvaraus on nolla.

Jos liuoksen pH alla isoelektrinen piste (pH< pI), то молекула в целом имеет positiivinen veloittaa.

Jos liuoksen pH korkeampi isoelektrinen piste (pH > pI), niin molekyylillä kokonaisuutena on negatiivinen veloittaa.

Jos karboksyyli- ja aminoryhmien lukumäärät molekyylissä ovat samat, niin aineen isoelektrinen piste on neutraalilla pH-alueella (pI = 7). Tämä neutraali polypeptidit.

Jos molekyyliä hallitsevat karboksyyliryhmät, niin isoelektrinen

piste on happamalla pH-alueella (pI< 7). Это hapan polypeptidit.

Jos aminoryhmät hallitsevat molekyylissä, niin isoelektrinen piste sijaitsee pH:n pääalueella (pI > 7). Tämä perus polypeptidit.

Polypeptidien liukoisuus veteen riippuu niiden molekyylipainosta.

Oligopeptidit ja pienimolekyylipainoiset polypeptidit, kuten aminohapot, liukenevat hyvin veteen.

Suuren molekyylipainon proteiinit muodostavat kolloidisia liuoksia. Niiden liukoisuus riippuu pH:sta (eli molekyylin varauksesta). Isoelektrisessä pisteessä proteiinin liukoisuus on minimaalinen ja se saostuu. Kun molekyylit happamoitetaan tai alkalisoidaan, molekyylit varautuvat uudelleen ja sakka liukenee.

Proteiinien ja polypeptidien tilarakenne

Suuren molekyylipainon omaavilla polypeptideillä ja proteiineilla on primäärirakenteen lisäksi korkeampi tilaorganisaatio - sekundaariset, tertiaariset ja kvaternaariset rakenteet.

PEPTIDIRYHMÄ

Toissijainen rakenne

1) α-heliksi

Peptidiryhmän rakenne määrää polypeptidiketjun spatiaalisen rakenteen.

L. Pauling (1950) osoitti laskennallisesti, että α-polypeptidiketjun yksi todennäköisimmistä rakenteista on oikeakätinen a-pyraali. Tämä vahvistettiin pian kokeellisesti röntgenrakenneanalyysillä:

1. aminohappotähteen C=O ja 5. aminohappotähteen N-H välille muodostuu vetysidoksia, jotka on suunnattu melkein yhdensuuntaisesti heliksin akselin kanssa ja pitävät kierteen yhdessä. Sivuradikaalit R sijaitsevat kierteen kehällä.

2) β-levyrakenne

Tämän tyyppisessä sekundaarirakenteessa toisiaan pitkin venyneet polypeptidiketjut muodostavat vetysidoksia keskenään:

Monilla proteiineilla on sekundäärinen rakenne, jossa on vuorotellen a-heliksi- ja β-levyrakenteen fragmentteja.

Tertiäärinen rakenne

Riittävästi pidennettynä α-heliksi taipuu ja taittuu palloksi. Tämä tapahtuu melko kaukana toisistaan ​​olevien sivuradikaalien vuorovaikutuksen seurauksena. Muodostuu pallo:

Vuorovaikutustyypit, jotka muodostavat tertiaarisen rakenteen

1) Vetysidokset

2) Ionivuorovaikutus

3) Hydrofobinen vuorovaikutus

4) Disulfidisidokset

Kvaternaarirakenne

Kvaternäärinen rakenne on alayksiköiden - pallosten - aggregaatti. Se muodostuu samantyyppisistä vuorovaikutuksista kuin tertiäärinen rakenne:

Proteiinin kvaternäärinen rakenne Hemoglobiinin kvaternäärinen rakenne

Joillakin monimutkaisilla proteiineilla on kvaternäärinen rakenne - hemoglobiini, jotkut entsyymit jne.

KIRJALLISUUS:

Main

1. Tyukavkina N.A., Zurabyan S.E., Beloborodov V.L. ja muut - Orgaaninen kemia (erikoiskurssi), kirja 2 - Bustard, M., 2008, s. 207-227.

2. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. – Bioorgaaninen kemia – DROFA, M., 2007, s. 314-315, 345-369.

Terminologia: Oligopeptidit ja polypeptidit

Oligopeptidien ja polypeptidien välinen raja (koko, jossa proteiinimolekyyliä lakkaa pitämästä oligopeptidinä ja siitä tulee polypeptidi) on melko mielivaltainen. Usein kutsutaan alle 10-20 aminohappotähdettä sisältäviä peptidejä oligopeptidit, ja aineet, joissa on suuri määrä aminohappoyksiköitä, ovat polypeptidejä. Monissa tapauksissa tätä linjaa ei piirretä lainkaan tieteellisessä kirjallisuudessa ja pientä proteiinimolekyyliä (kuten oksitosiinia) kutsutaan polypeptidiksi (tai yksinkertaisesti peptidiksi).

Tarina

Peptidit eristettiin ensin fermentaatiolla saaduista proteiinihydrolysaateista.

• Termi peptidi ehdotti E. Fischer, joka vuoteen 1905 mennessä oli kehittänyt yleisen menetelmän peptidien synteesiä varten.

Vuonna 1953 V. Du Vigneault syntetisoi oksitosiinia, ensimmäisen polypeptidihormonin. Vuonna 1963 luotiin automaattiset peptidisyntetisaattorit kiinteän faasin peptidisynteesin (P. Merrifield) käsitteeseen. Polypeptidisynteesimenetelmien käyttö mahdollisti synteettisen insuliinin ja muiden entsyymien saamisen.

Tunnetut peptidien "perheet".

Tämän osan peptidiperheet ovat ribosomaalisia ja niillä on tyypillisesti hormonaalista aktiivisuutta.

Haiman polypeptidimolekyylit

• fi:NPY
• Peptidi YY
• SOVELLUS Lintujen haiman polypeptidi
• fi:HPP Ihmisen haiman polypeptidi

Opioidipeptidit

Opioidipeptidit ovat ryhmä luonnollisia ja synteettisiä peptidejä, jotka muistuttavat opiaatteja (morfiini, kodeiini jne.) niiden kyvyn suhteen sitoutua opioidireseptoreihin kehossa. Endogeeniset morfiinin kaltaiset aineet eristettiin ensimmäisen kerran vuonna 1975 kyyhkysten, marsujen, rottien, kanien ja hiirten koko aivoista ja aivolisäkkeestä, ja vuonna 1976 fraktioita tällaisista oligopeptideistä löydettiin ihmisen aivo-selkäydinnesteestä ja verestä. Eri tyyppisiä näitä oligopeptidejä kutsutaan endorfiineiksi ja enkefaliineiksi. Opioidireseptoriligandeja on löydetty myös monista ääreiselimistä, kudoksista ja biologisista nesteistä. Opioidien esiintyminen on osoitettu hypotalamuksessa ja aivolisäkkeessä, veriplasmassa ja aivo-selkäydinnesteessä, maha-suolikanavassa, keuhkoissa, lisääntymiselimissa, immunokompetenteissa kudoksissa ja jopa ihossa. Endorfiinien ohella löydettiin myös ns. eksorfiinejä tai paraopioideja - opioidipeptidejä, jotka muodostuivat ruoan sulatuksessa. Tähän mennessä opioidireseptoreita ja niiden endogeenisiä ligandeja on löydetty lähes kaikista nisäkkäiden elimistä ja kudoksista sekä alemman luokitustason eläimistä alkueläimiin asti. Suurin osa opioidipeptideistä muodostuu suurimolekyylipainoisten esiasteiden solunsisäisellä pilkkoutumisella, mikä johtaa useiden biologisesti aktiivisten fragmenttien, mukaan lukien opioidipeptidien, muodostumiseen. Kolme tällaista esiastetta on tunnistettu ja eniten tutkittu: proopiomelanokortiini (POMC), proenkefaliini A ja prodynorfiini (proenkefaliini B). POMC:n koostumus (lokalisoituu pääasiassa aivolisäkkeelle) sisältää b-lipotropiinin, ACTH:n, a-, b- ja g-melanosyyttejä stimuloivien hormonien, a-, b- ja g-endorfiinien aminohapposekvenssit. Nyt on todettu, että pääasiallinen enkefaliinien (metioniini-enkefaliini ja leusiini-enkefaliini) lähde kehossa on proenkefaliini A, joka sijaitsee pääasiassa lisämunuaisissa. Se sisältää 4 met-enkefaliinin ja yhden leu-enkefaliinin aminohapposekvenssiä sekä useita met-enkefaliinin laajennettuja muotoja: metorfamidi, MERGL (met-enkefaliini-Arg6-Gly7-Leu8), MERPH (met-enkefaliini- Arg6-Phe7), peptidi F ja ryhmä samankaltaisia ​​peptidejä, jotka muodostavat peptidin E: BAM 22, 20, 18, 12, jotka ovat vuorovaikutuksessa mu-, kappa- ja delta-tyyppisten opioidireseptorien kanssa. Toisen proenkefaliinin - preproenkefaliini B (tai prodynorfiini) - rakenteesta löytyi a- ja b-neoendorfiinien sekvenssejä, dynorfiinejä [dynorfiini 1-8, 1-17 (A), dynorfiini B (rimorfiini), 4kD-dynorfiini], joilla on suurin affiniteetti OR k-tyyppiin sekä leu-enkefaliiniin. Radioreseptorianalyysi endorfiinien ja enkefaliinien sitoutumisesta opioidireseptoreihin osoitti, että met- ja leu-enkefaliinien affiniteetti delta-tyypin opioidireseptoreihin on suurempi kuin mu-tyypin reseptoreihin; b-endorfiinilla on suunnilleen sama affiniteetti mu- ja delta-tyypin opioidireseptoreihin; a- ja g-endorfiinit osoittavat paljon vähemmän affiniteettia molempiin reseptorityyppeihin verrattuna b-endorfiiniin. Huolimatta siitä, että met-enkefaliini on vuorovaikutuksessa pääasiassa d-tyypin opioidireseptorien kanssa, sen analogeilla, joilla on pidempi aminohapposekvenssi - metorfamidilla ja BAM-peptideillä (lisämunuaisytimen peptidit) on päinvastainen selektiivisyysprofiili vuorovaikutuksessa opioidireseptorien kanssa (mu > kappa > delta). Useimmat endogeeniset opioidit voivat olla vuorovaikutuksessa erityyppisten reseptorien kanssa vaihtelevissa määrin. Siten b-endorfiini N-terminaalisen fragmenttinsa kanssa pystyy olemaan vuorovaikutuksessa mu- ja delta-opioidireseptorien kanssa ja sen C-pää epsilon-reseptorien kanssa. Sammakkoeläinten ihosta ja sitten lämminveristen eläinten aivoista ja joistakin muista elimistä löydettiin OP:n neljäs esiaste - prodermorfiini, jota pidetään dermorfiinin (mu-agonisti) ja deltorfiinin (deltaagonisti) lähteenä. . Keskushermostosta on löydetty endogeenisiä peptidejä, jotka ovat spesifisesti vuorovaikutuksessa mu-opioidireseptoreiden kanssa: Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2 ja Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2, joita kutsutaan endomorfiineiksi, sekä peptidi nosiseptiini, joka se käyttää kipua lievittävää vaikutusta opioidimaisten orporeseptorien kautta.

Peptidit (takykiniinipeptidit)

• Aine P
• fi:Kassinin
• Neurokiniini A
• fi:Eledoisin
• Neurokiniini B

Aiheen terminologia

• Polypeptidit yksinkertainen lineaarinen ketju, joka koostuu aminohapoista
• Oligopeptidit tai yksinkertaisesti) peptidit- polypeptidit, joiden aminohappojen lukumäärä ketjussa on jopa 30-50
• Tripeptidit
• Neuropeptidit hermokudokseen liittyvät peptidit
• Peptidihormonit- peptidit, joilla on hormonaalista aktiivisuutta

Katso myös

Ulkoiset linkit

Eloperäinen aine
Hiilivedyt	Alkaanit · alkeenit · alkyynit · dieenit · sykloalkaanit · areenat
Happipitoinen	Alkoholit Eetterit Aldehydit Ketonit Keteenit Karboksyylihapot Esterit Hiilihydraatit Rasvat Kinonit
Typpeä sisältävä	Amiinit · Amidit · Nitroyhdisteet · Nitrosoyhdisteet · Oksiimit · Nitriilit · Aminohapot · Proteiinit · Peptidit
Rikkiä sisältävä	Merkaptaanit Tioesterit Sulfonihapot Tioaldehydit Tioketonit Tiokarboksyylihapot
Fosforia sisältävä	Fosfiinit · Fosfonihapot · Fosfiinihapot · Fosfonihapot · Nukleiinihapot · Nukleotidit
Organosilicon	Silaanit Silatsaanit Silthians Siloksaanit Silikonit
Organoelementti	Organogermanium · Organoboori · Organotina · Organoolead · Organoalumiini ·