एंजाइमोंप्रोटीन जो रासायनिक प्रतिक्रियाओं को गति देते हैं। सभी एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं। प्रतिक्रिया करते समय खर्च नहीं किए जाते हैं।इनमें प्रोटीन के सभी गुण होते हैं।

एंजाइमों के अलावा, कुछ आरएनए (राइबोजाइम) में उत्प्रेरक गतिविधि होती है।

अलग होना:

1. कार्रवाई की विशिष्टता।

2. कार्रवाई की उच्च दक्षता।

3. विनियमित करने की क्षमता।

एंजाइमों के 6 वर्ग हैं।

एंजाइम वर्ग:

1. ऑक्सिरडक्टेस ओवीआर को उत्प्रेरित करते हैं जिसमें 2 सबस्ट्रेट्स शामिल होते हैं (इलेक्ट्रॉनों या हाइड्रोजन परमाणुओं का एक सब्सट्रेट से दूसरे सब्सट्रेट में स्थानांतरण)।

डिहाइड्रोजनेज - हाइड्रोजन उन्मूलन (डिहाइड्रोजनीकरण) की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है। NAD+, NADP+, FAD, FMN एक इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता के रूप में कार्य करते हैं।

इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता ऑक्सीडेज आणविक ऑक्सीजन है।

ऑक्सीजनेज (हाइड्रॉक्सिलेज) - ऑक्सीजन अणु से ऑक्सीजन परमाणु एक सब्सट्रेट से जुड़ा होता है।

2. स्थानान्तरण क्रियात्मक समूहों के एक यौगिक से दूसरे यौगिक में स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है। उन्हें स्थानांतरित समूहों के आधार पर उप-विभाजित किया जाता है।

3. हाइड्रोलिसिस - हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है (टूटने वाली जगह पर पानी के अणु के साथ एक सहसंयोजक बंधन का विभाजन)।

4. Lyases - एक निश्चित समूह (CO2, H2O, NH2, SH2) के गैर-हाइड्रोलाइटिक तरीके से सब्सट्रेट से दरार।

5. आइसोमेरेस - विभिन्न इंट्रामोल्युलर परिवर्तनों को उत्प्रेरित करता है। यदि एक समूह को एक अणु में स्थानांतरित किया जाता है, तो एंजाइम को उत्परिवर्तजन कहा जाता है।

6. लिगेज (सिंथेटेस) - एक सहसंयोजक बंधन के निर्माण के साथ 2 अणुओं के एक दूसरे से जुड़ाव की प्रतिक्रियाएं। प्रक्रिया एटीपी या अन्य मैक्रोर्जिक यौगिक के बंधन को तोड़ने से जुड़ी है। यदि एटीपी सिंथेज़ नहीं तो एटीपी सिंथेज़।

एंजाइम की सक्रिय साइट- सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट और कैटेलिटिक साइट की समग्रता। अमीनो एसिड अवशेषों से मिलकर बनता है।

सब्सट्रेट बाध्यकारी साइट- वह स्थान जहां सब्सट्रेट गैर-सहसंयोजक बंधों की मदद से एंजाइम से जुड़ता है, एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाता है।

उत्प्रेरक साइट- वह क्षेत्र जिसमें सब्सट्रेट एक उत्पाद में रासायनिक परिवर्तन से गुजरता है।

सहायक कारक- एक गैर-प्रोटीन यौगिक जो एंजाइम को सक्रिय रूप में परिवर्तित करता है (ज्यादातर ये धातु आयन होते हैं)।

कोएंजाइम- एक प्रोटीन यौगिक जो एंजाइम को सक्रिय रूप (विटामिन का व्युत्पन्न) में परिवर्तित करता है।

कोफ़ैक्टर्स और कोएंजाइम या तो प्रोटीन-एंजाइम की तृतीयक संरचना बनाते हैं, जो सब्सट्रेट के लिए इसकी विशिष्टता सुनिश्चित करता है। या वे एक अतिरिक्त सब्सट्रेट (मुख्य रूप से कोएंजाइम) के रूप में प्रतिक्रिया में शामिल होते हैं।

सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की प्रतिक्रिया का तंत्र:

1. एंजाइम सक्रिय केंद्र में सब्सट्रेट से बांधता है (जटिल प्रोटीन में सक्रिय केंद्र में एक सहकारक होता है)।

2. सक्रिय केंद्र के क्षेत्र में, सब्सट्रेट का रासायनिक परिवर्तन होता है और प्रतिक्रिया उत्पाद बनता है।

3. परिणामी प्रतिक्रिया उत्पाद संपूरकता खो देता है और एंजाइम से अलग हो जाता है।

प्रत्येक एंजाइम के अणु में इसकी क्रिया के लिए आवश्यक संरचना होती है, केवल कुछ बाहरी परिस्थितियों (पीएच, तापमान, आदि) के तहत।

एंजाइम विशिष्टता के प्रकार:

सब्सट्रेट विशिष्टता:

1. निरपेक्ष - केवल एक सब्सट्रेट के परिवर्तन को उत्प्रेरित करता है।

2. समूह - कई संरचनात्मक रूप से समान सबस्ट्रेट्स में एक ही प्रकार के परिवर्तन को उत्प्रेरित करता है।

3. स्टीरियोस्पेसिफिकिटी - यदि सब्सट्रेट में कई स्टीरियोइसोमर्स होते हैं, तो एंजाइम उनमें से केवल एक (डी-शर्करा, एल-एमिनो एसिड, सीआईएस-ट्रांस-आइसोमर्स) के लिए पूर्ण विशिष्टता प्रदर्शित करता है।

उत्प्रेरक विशिष्टता:

संभावित परिवर्तन पथों में से एक के साथ संलग्न सब्सट्रेट का कटैलिसीस। एक ही पदार्थ को विभिन्न एंजाइमों की क्रिया द्वारा विभिन्न उत्पादों में परिवर्तित किया जा सकता है।

उत्प्रेरक दक्षता (एंजाइम क्रांतियों की संख्या) - 1 सेकंड में एक एंजाइम अणु की मदद से सब्सट्रेट अणुओं की संख्या एक उत्पाद में परिवर्तित हो जाती है।

रूपांतरण पथ की विशिष्टता की घटना - एक ही सब्सट्रेट को विभिन्न एंजाइमों की कार्रवाई के तहत विभिन्न पदार्थों में परिवर्तित किया जा सकता है।

एंजाइमैटिक प्रतिक्रियाओं (वी) की दर को सब्सट्रेट (एस) के नुकसान या समय की प्रति यूनिट उत्पाद (पी) में वृद्धि से मापा जाता है। एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर में परिवर्तन सब्सट्रेट की संतृप्त एकाग्रता पर एंजाइम की एकाग्रता में परिवर्तन के सीधे आनुपातिक है।

ए) सक्रियण ऊर्जा में कमी;

बी) सक्रियण ऊर्जा में वृद्धि;

ग) प्रतिक्रिया तापमान में वृद्धि;

डी) प्रतिक्रिया तापमान कम करना।

18. क्षारीयता में एक एंजाइम की संरचना में परिवर्तन किसके कारण होता है:

19. एन्जाइम विकृतीकरण किसके कारण निष्क्रियता की ओर ले जाता है:

ए) सक्रिय केंद्र का विनाश;

बी) कोफ़ेक्टर का विनाश;

ग) एलोस्टेरिक केंद्र का विनाश;

डी) सब्सट्रेट का विनाश।

20. सापेक्ष विशिष्टता के साथ, एंजाइम कार्य करते हैं:

ए) एक सब्सट्रेट;

बी) संबंधित सबस्ट्रेट्स का एक समूह;

ग) एक निश्चित प्रकार के कनेक्शन के लिए;

डी) किसी भी सबस्ट्रेट्स पर।

21. फिशर के सिद्धांत के अनुसार:

ए) सब्सट्रेट को सक्रिय केंद्र की संरचना के बिल्कुल अनुरूप होना चाहिए;

बी) सब्सट्रेट एंजाइम की सक्रिय साइट की संरचना के अनुरूप नहीं हो सकता है;

ग) सहकारक को सक्रिय साइट की संरचना के बिल्कुल अनुरूप होना चाहिए;

d) कोफ़ेक्टर सक्रिय साइट की संरचना के अनुरूप नहीं हो सकता है।

22. कोशलैंड के सिद्धांत के अनुसार:

ए) एंजाइम का सक्रिय केंद्र अंतत: सब्सट्रेट से आबद्ध होने पर बनता है;

बी) सब्सट्रेट के साथ बातचीत से पहले सक्रिय केंद्र में आवश्यक संरचना है;

ग) एंजाइम का सक्रिय केंद्र अंत में कोएंजाइम से आबद्ध होने पर बनता है;

d) सक्रिय केंद्र का आकार कोफ़ेक्टर और सब्सट्रेट की संरचना पर निर्भर नहीं करता है।

23. प्युलुलेंट घावों को साफ करने के लिए, पेप्टिडेस का उपयोग किया जाता है, क्योंकि वे:

ए) नष्ट कोशिकाओं के प्रोटीन को तोड़ता है और इस तरह घाव को साफ करता है;

बी) नष्ट कोशिकाओं के ग्लाइकोलिपिड्स को तोड़ता है और इस प्रकार घाव को साफ करता है;

ग) न्यूक्लिक एसिड को साफ करें और इस तरह घाव को साफ करें;

घ) नष्ट कोशिकाओं के कार्बोहाइड्रेट को तोड़कर घाव को साफ करता है।

24. एंजाइमों में ट्रिप्सिन जोड़ना:

ए) उनकी गतिविधि नहीं बदलेगा;

बी) उनकी गतिविधि के नुकसान की ओर ले जाता है;

ग) उनकी गतिविधि में वृद्धि होगी;

d) कोफ़ेक्टर के विनाश की ओर ले जाएगा।

25. एंजाइम की प्रोटीन प्रकृति का प्रत्यक्ष प्रमाण है:

ए) सक्रियण ऊर्जा में कमी;

बी) आगे और रिवर्स प्रतिक्रियाओं का त्वरण;

ग) प्रतिवर्ती प्रतिक्रिया की संतुलन स्थिति तक पहुंचने का त्वरण;

डी) उत्प्रेरक क्रिया की समाप्ति जब पेप्टाइड बॉन्ड को नष्ट करने वाला पदार्थ समाधान में जोड़ा जाता है।

26. मीठे स्वाद को बनाए रखने के लिए, ताजे कटे हुए मकई के गोले को उबलते पानी में कई मिनट के लिए रखा जाता है ताकि:

ए) वे नरम हो जाते हैं;

बी) ग्लूकोज को स्टार्च में बदलने वाले एंजाइमों को नकारना;

ग) अनाज को छोड़ना आसान था;

d) पेप्टाइड बॉन्ड को तोड़ें।

27. अम्लरक्तता में एंजाइम की संरचना में परिवर्तन किसके कारण होता है:

क) हाइड्रोजन और आयनिक बंधों का विनाश;

बी) डाइसल्फ़ाइड बांडों का विनाश;

ग) पेप्टाइड बांडों का विनाश;

डी) हाइड्रोफोबिक बांड का विनाश।

28. पूर्ण विशिष्टता के साथ, एंजाइम कार्य करते हैं:

ए) एक सब्सट्रेट;

बी) सब्सट्रेट में एक निश्चित प्रकार के बंधन के लिए;

ग) उत्पाद में एक निश्चित प्रकार के कनेक्शन के लिए;

डी) किसी भी सबस्ट्रेट्स पर।

29. एंजाइम विकृतीकरण किसके कारण होता है:

ए) सबस्ट्रेट्स;

बी) भारी धातुओं के लवण;

ग) उत्पाद;

डी) सहकारक।

30. एंजाइम विकृतीकरण किसके कारण होता है:

ए) सबस्ट्रेट्स;

बी) उत्पाद;

ग) ट्राइक्लोरोएसेटिक एसिड;

डी) सहकारक।

31. एंजाइम विकृतीकरण किसके कारण होता है:

ए) सबस्ट्रेट्स;

बी) उच्च तापमान;

ग) उत्पाद;

डी) सहकारक।

32. अपोएंजाइम है:

ए) प्रोटीन और कॉफ़ेक्टर का एक परिसर;

बी) एंजाइम का प्रोटीन हिस्सा;

ग) धातु आयन;

डी) विटामिन।

33. एक एंजाइम और एक अकार्बनिक उत्प्रेरक की सामान्य संपत्ति है:

ए) नियंत्रणीयता;

बी) प्रतिक्रिया प्रक्रिया में खपत नहीं होती है;

ग) हल्की परिस्थितियों में काम करता है;

डी) उच्च विशिष्टता।

34. एक एंजाइम और एक अकार्बनिक उत्प्रेरक की सामान्य संपत्ति है:

ए) नियंत्रणीयता;

बी) सक्रियण ऊर्जा में कमी;

ग) आणविक भार;

डी) उच्च विशिष्टता।

35. प्रतिस्पर्धी अवरोधक:

ए) सब्सट्रेट की संरचना में समान;

बी) सब्सट्रेट की संरचना में समान नहीं है;

ग) उत्पाद की संरचना में समान;

d) संरचना में एक सहकारक के समान है।

36. एलोस्टेरिक अवरोधक:

ए) विपरीत रूप से कार्य करें;

बी) अपरिवर्तनीय रूप से कार्य करें;

डी) सब्सट्रेट के साथ प्रतिस्पर्धा करें।

37. एलोस्टेरिक अवरोधक:

ए) वे अपरिवर्तनीय हैं;

बी) एलोस्टेरिक केंद्र में शामिल हों;

ग) सक्रिय केंद्र में शामिल हों;

d) कोफ़ेक्टर के साथ प्रतिस्पर्धा करें।

38. सीमित प्रोटियोलिसिस है:

क) ओलिगो- या पॉलीपेप्टाइड को एंजाइम से जोड़ना;

बी) एंजाइम से ओलिगो- या पॉलीपेप्टाइड की दरार;

ग) ऑलिगो- या पॉलीपेप्टाइड का एंजाइम के एलोस्टेरिक केंद्र से लगाव;

डी) एंजाइम के एलोस्टेरिक केंद्र से ओलिगो- या पॉलीपेप्टाइड की दरार।

अध्याय IV। एंजाइमों

§ 11. एंजाइमों के बारे में सामान्य विचार

एंजाइम,या एंजाइम,जैविक उत्प्रेरक हैं जो रासायनिक प्रतिक्रियाओं को गति देते हैं। ज्ञात एंजाइमों की कुल संख्या कई हजार है। सजीवों में होने वाली लगभग सभी रासायनिक अभिक्रियाएँ उनकी भागीदारी से संपन्न होती हैं। एंजाइम रासायनिक प्रतिक्रियाओं को 10 8 - 10 20 गुना तेज करते हैं। वे सबसे महत्वपूर्ण जैविक प्रक्रियाओं में एक निर्णायक भूमिका निभाते हैं: चयापचय में, मांसपेशियों के संकुचन में, शरीर में प्रवेश करने वाले विदेशी पदार्थों को बेअसर करने में, सिग्नल ट्रांसमिशन में, पदार्थों के परिवहन में, रक्त जमावट और कई अन्य में। एक कोशिका के लिए, एंजाइम नितांत आवश्यक हैं; उनके बिना, कोशिका और इसलिए जीवन का अस्तित्व नहीं हो सकता।

एंजाइम शब्द लैटिन फेरमेंटम से आया है - लीवन, ग्रीक से अनुवादित एंजाइम का अर्थ है "खमीर में"। एंजाइमों के बारे में पहली जानकारी 19 वीं शताब्दी की शुरुआत में प्राप्त हुई थी, लेकिन केवल 20 वीं शताब्दी की शुरुआत में एंजाइमों की क्रिया के सिद्धांत तैयार किए गए थे, और केवल 1926 में जेम्स सुमनेर ने पहली बार क्रिस्टलीय रूप में एक शुद्ध एंजाइम प्राप्त किया - यूरेस यूरेस यूरिया के हाइड्रोलाइटिक दरार को उत्प्रेरित करता है:

सुमनेर ने पाया कि यूरेस क्रिस्टल प्रोटीन से बने होते हैं। 30 के दशक में। पिछली शताब्दी में, जॉन नॉर्टन और उनके सहयोगियों ने क्रिस्टलीय रूप में पाचन एंजाइम ट्रिप्सिन और पेप्सिन प्राप्त किए, और यह भी पाया कि वे, यूरिया की तरह, स्वाभाविक रूप से प्रोटीन हैं। इन अध्ययनों के परिणामस्वरूप, एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति पर एक दृष्टिकोण का गठन किया गया था, जिसे बाद में कई बार पुष्टि की गई थी। कुछ आरएनए में उत्प्रेरित करने की क्षमता की खोज बहुत बाद में हुई थी; ऐसे आरएनए कहलाते हैं राइबोजाइम,या आरएनए एंजाइम।राइबोजाइम सभी एंजाइमों का एक छोटा सा हिस्सा बनाते हैं, इसलिए हम प्रोटीन एंजाइम के बारे में बात करना जारी रखेंगे।

जानना दिलचस्प है! राइबोन्यूक्लीज पी, एक आरएनए-क्लीविंग एंजाइम, दो घटकों, आरएनए और एक पॉलीपेप्टाइड से बना होता है। मैग्नीशियम आयनों की उच्च सांद्रता पर, प्रोटीन घटक की उपस्थिति अनावश्यक हो जाती है। अकेले आरएनए प्रतिक्रिया उत्प्रेरित कर सकता है।

एंजाइम और गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक के बीच समानताएं और अंतर

एंजाइम रासायनिक गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक के साथ कई गुण साझा करते हैं:

क) उत्प्रेरण की प्रक्रिया में उपभोग नहीं किया जाता है और अपरिवर्तनीय परिवर्तन नहीं होते हैं;

बी) रासायनिक संतुलन को स्थानांतरित किए बिना आगे और पीछे दोनों प्रतिक्रियाओं को तेज करें;

ग) केवल उन प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें जो उनके बिना आगे बढ़ सकती हैं;

डी) कम करके रासायनिक प्रतिक्रिया की दर में वृद्धि सक्रियण ऊर्जा(चित्र 26) .

एक रासायनिक प्रतिक्रिया आगे बढ़ती है क्योंकि प्रारंभिक पदार्थों के अणुओं के एक निश्चित अंश में अन्य अणुओं की तुलना में अधिक ऊर्जा होती है, और यह ऊर्जा संक्रमण अवस्था को प्राप्त करने के लिए पर्याप्त है। एंजाइम, रासायनिक उत्प्रेरक की तरह, प्रारंभिक अणुओं के साथ बातचीत करके सक्रियण ऊर्जा को कम करते हैं, इस संबंध में, संक्रमण अवस्था तक पहुंचने में सक्षम अणुओं की संख्या बढ़ जाती है, और परिणामस्वरूप, एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर भी बढ़ जाती है।

चित्र 26. सक्रियण ऊर्जा पर एंजाइम का प्रभाव

एंजाइम, गैर-प्रोटीन रासायनिक उत्प्रेरक के साथ एक निश्चित समानता के बावजूद, उनसे कई तरह से भिन्न होते हैं:

ए) एंजाइमों में क्रिया की उच्च दक्षता होती है, उदाहरण के लिए, एंजाइम उत्प्रेरित, जो प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है: 2H 2 O 2 \u003d 2H 2 O + O 2, इसे लगभग 10 12 गुना तेज करता है, जबकि प्लैटिनम की दक्षता एक के रूप में इस प्रतिक्रिया के लिए उत्प्रेरक लगभग दस लाख गुना कम है;

बी) गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक की तुलना में एंजाइमों की एक उच्च विशिष्टता होती है, वे रासायनिक प्रतिक्रियाओं की एक संकीर्ण सीमा को तेज करते हैं, उदाहरण के लिए, पहले से उल्लिखित यूरिया एंजाइम केवल एक प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है - यूरिया हाइड्रोलिसिस, प्रोटीज केवल प्रोटीन को तोड़ने में सक्षम हैं, लेकिन करते हैं कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, न्यूक्लिक एसिड एसिड और अन्य पदार्थों पर कार्य नहीं करते हैं। दूसरी ओर, प्लैटिनम विभिन्न प्रतिक्रियाओं (हाइड्रोजनीकरण, डिहाइड्रोजनीकरण, ऑक्सीकरण) को उत्प्रेरित करने में सक्षम है, यह नाइट्रोजन और हाइड्रोजन से अमोनिया प्राप्त करने की प्रतिक्रिया और असंतृप्त फैटी एसिड के हाइड्रोजनीकरण दोनों को उत्प्रेरित करता है (इस प्रतिक्रिया का उपयोग मार्जरीन प्राप्त करने के लिए किया जाता है);

सी) एंजाइम हल्के परिस्थितियों में प्रभावी ढंग से काम करते हैं: 0 - 40 डिग्री सेल्सियस के तापमान पर, वायुमंडलीय दबाव पर, तटस्थ के करीब पीएच मान पर, अधिक गंभीर परिस्थितियों में, एंजाइम इनकार करते हैं और अपने उत्प्रेरक गुण नहीं दिखाते हैं। कुशल रासायनिक उत्प्रेरण के लिए अक्सर कठोर परिस्थितियों की आवश्यकता होती है - उच्च दबाव, उच्च तापमान और एसिड या क्षार की उपस्थिति। उदाहरण के लिए, उत्प्रेरक की उपस्थिति में अमोनिया का संश्लेषण 500 - 550 o C और 15 - 100 MPa के दबाव पर किया जाता है;

डी) रासायनिक उत्प्रेरक की तुलना में एंजाइमों की गतिविधि को विभिन्न कारकों द्वारा अधिक सूक्ष्मता से नियंत्रित किया जा सकता है। कोशिका में कई पदार्थ होते हैं, जो एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर को बढ़ाते और घटाते हैं।

एंजाइमों की संरचना

एंजाइमों का सापेक्ष आणविक भार 104 से 106 या अधिक के बीच भिन्न हो सकता है। एंजाइम आमतौर पर गोलाकार प्रोटीन होते हैं। कुछ एंजाइम सरल प्रोटीन होते हैं और इनमें केवल अमीनो एसिड अवशेष (राइबोन्यूक्लिअस, पेप्सिन, ट्रिप्सिन) होते हैं, दूसरों की गतिविधि उनकी संरचना में अतिरिक्त रासायनिक घटकों की उपस्थिति पर निर्भर करती है, तथाकथित सहकारकों. धातु आयन Fe 2+, Mn 2+, Mg 2+, Zn 2+ या जटिल कार्बनिक पदार्थ, जिन्हें भी कहा जाता है सहएंजाइमों. कई कोएंजाइम में विटामिन होते हैं। एक उदाहरण के रूप में, चित्र में। 27 कोएंजाइम ए (सीओए) की संरचना को दर्शाता है।

चावल। 27. कोएंजाइम ए

यदि कोएंजाइम एंजाइम के साथ दृढ़ता से जुड़ा हुआ है, तो इस मामले में यह जटिल प्रोटीन के कृत्रिम समूह का प्रतिनिधित्व करता है। सहकारक निम्नलिखित कार्य कर सकते हैं:

ए) कटैलिसीस में भागीदारी;

बी) सब्सट्रेट और एंजाइम के बीच बातचीत का कार्यान्वयन;

ग) एंजाइम का स्थिरीकरण।

उत्प्रेरक रूप से सक्रिय एंजाइम-कॉफ़ेक्टर कॉम्प्लेक्स को कहा जाता है होलोएंजाइम. होलोनीजाइम से कोफ़ेक्टर के अलग होने से एक निष्क्रिय का निर्माण होता है अपोएंजाइम:

Holoenzyme apoenzyme + cofactor।

एंजाइम अणु में होता है सक्रिय केंद्र. सक्रिय केंद्र एंजाइम अणु का क्षेत्र है जिसमें सब्सट्रेट बाध्य होता है और प्रतिक्रिया उत्पाद में परिवर्तित हो जाता है। एंजाइम का आकार, एक नियम के रूप में, उनके सबस्ट्रेट्स के आकार से काफी अधिक है। सक्रिय केंद्र एंजाइम अणु के केवल एक छोटे से हिस्से पर कब्जा करता है (चित्र 28)।

चावल। 28. एंजाइम और सब्सट्रेट अणुओं के सापेक्ष आकार

सक्रिय केंद्र पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अमीनो एसिड अवशेषों से बनता है। दो-घटक एंजाइमों में, सक्रिय केंद्र में एक गैर-प्रोटीन घटक भी हो सकता है। एंजाइम अणु में अमीनो एसिड अवशेष होते हैं जो सब्सट्रेट के साथ उत्प्रेरण और बातचीत में शामिल नहीं होते हैं। हालांकि, वे बहुत महत्वपूर्ण हैं, क्योंकि वे एंजाइम की एक निश्चित स्थानिक संरचना बनाते हैं। सबसे अधिक बार, सक्रिय केंद्र में ध्रुवीय (सेरीन, थ्रेओनीन, सिस्टीन) और चार्ज (लाइसिन, हिस्टिडीन, ग्लूटामिक और एसपारटिक एसिड) अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। सक्रिय केंद्र बनाने वाले अमीनो एसिड अवशेष पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में काफी दूरी पर स्थित होते हैं और तृतीयक संरचना के निर्माण के दौरान करीब हो जाते हैं (चित्र 29)।

चावल। 29. सक्रिय केंद्र

उदाहरण के लिए, काइमोट्रिप्सिन (एक पाचक एंजाइम जो प्रोटीन को तोड़ता है) के सक्रिय केंद्र में हिस्टिडीन अवशेष - 57, एसपारटिक एसिड - 102, सेरीन - 195 (संख्याएं पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में सीरियल नंबर दर्शाती हैं) शामिल हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में इन अमीनो एसिड अवशेषों में से एक दूसरे से दूरी के बावजूद, अंतरिक्ष में वे कंधे से कंधा मिलाकर स्थित होते हैं और एंजाइम का सक्रिय केंद्र बनाते हैं।

जानना दिलचस्प है! जब जानवरों को किसी पदार्थ से प्रतिरक्षित किया जाता है जो किसी भी सब्सट्रेट की संक्रमण अवस्था का एक एनालॉग है, तो एंटीबॉडी प्राप्त की जा सकती हैं जो सब्सट्रेट के परिवर्तन को उत्प्रेरित कर सकती हैं, ऐसे एंटीबॉडी कहलाते हैंउत्प्रेरक रूप से एक्स याएब्जाइम्स . इस दृष्टिकोण का उपयोग करके, लक्षित तरीके से लगभग किसी भी प्रतिक्रिया के लिए उत्प्रेरक प्राप्त करना संभव है।

कुछ एंजाइम तथाकथित के रूप में निष्क्रिय रूप में संश्लेषित होते हैं प्रोएंजाइम, जो तब कुछ कारकों के प्रभाव में सक्रिय होते हैं। उदाहरण के लिए, काइमोट्रिप्सिन और ट्रिप्सिन के पाचन एंजाइम काइमोट्रिप्सिनोजेन और ट्रिप्सिनोजेन की सक्रियता के परिणामस्वरूप बनते हैं।

एंजाइमों का नामकरण और वर्गीकरण

एंजाइम नाम अक्सर उस सब्सट्रेट के नाम में प्रत्यय जोड़कर बनते हैं जिस पर वह कार्य करता है। उदाहरण के लिए, एंजाइम यूरिया का नाम अंग्रेजी शब्द यूरिया से आया है - यूरिया, प्रोटीज (एंजाइम जो प्रोटीन को तोड़ते हैं) - प्रोटीन शब्द से। कई एंजाइम होते हैं तुच्छनाम उनके सबस्ट्रेट्स के नाम से संबंधित नहीं हैं, जैसे पेप्सिन और ट्रिप्सिन। एंजाइमों के व्यवस्थित नाम भी हैं, जिनमें सब्सट्रेट के नाम शामिल हैं और उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की प्रकृति को दर्शाते हैं।

जानना दिलचस्प है! एक एंजाइम जो एक प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है

एटीपी+डी-ग्लूकोजएडीपी+डी-ग्लूकोज - 6 - फॉस्फेट,

व्यवस्थित रूप से एटीपी कहा जाता है: हेक्सोज 6-फॉस्फोट्रांसफेरेज।

उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के अनुसार, सभी एंजाइमों को 6 वर्गों में बांटा गया है।

1. ऑक्सीडोरडक्टेस. रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें

2. transferases. समूहों के अंतर-आणविक स्थानांतरण की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें:

एबी + सी = एसी + बी।

3. हाइड्रोलिसिस. हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें:

एबी + एच 2 ओ \u003d एओएच + बीएच।

4. लिआसे. वे समूहों को जोड़ने के लिए डबल बॉन्ड और रिवर्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।

5. आइसोमेरेसिस. उत्प्रेरित आइसोमेराइजेशन प्रतिक्रियाएं (इंट्रामोलेक्युलर ग्रुप ट्रांसफर)।

6. लिगैस. एटीपी के हाइड्रोलिसिस के साथ मिलकर दो अणुओं के कनेक्शन को उत्प्रेरित करें।

बदले में, प्रत्येक वर्ग को उपवर्गों, उपवर्गों - उपवर्गों में विभाजित किया जाता है। उपवर्ग बनाने वाले एंजाइमों को एक क्रमांक दिया जाता है। नतीजतन, प्रत्येक एंजाइम की अपनी चार अंकों की संख्या होती है।

किसी भी जीवित जीव की कोशिका में लाखों रासायनिक प्रतिक्रियाएं होती हैं। उनमें से प्रत्येक का बहुत महत्व है, इसलिए जैविक प्रक्रियाओं की गति को उच्च स्तर पर बनाए रखना महत्वपूर्ण है। लगभग हर प्रतिक्रिया अपने स्वयं के एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होती है। एंजाइम क्या हैं? सेल में उनकी क्या भूमिका है?

एंजाइम। परिभाषा

शब्द "एंजाइम" लैटिन फेरमेंटम - लीवन से आया है। उन्हें ग्रीक एन एंजाइम से "खमीर में" एंजाइम भी कहा जा सकता है।

एंजाइम जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ हैं, इसलिए कोशिका में होने वाली कोई भी प्रतिक्रिया उनकी भागीदारी के बिना नहीं हो सकती। ये पदार्थ उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। तदनुसार, किसी भी एंजाइम के दो मुख्य गुण होते हैं:

1) एंजाइम जैव रासायनिक प्रतिक्रिया को गति देता है, लेकिन इसका सेवन नहीं किया जाता है।

2) संतुलन स्थिरांक का मान नहीं बदलता है, बल्कि केवल इस मान की उपलब्धि को तेज करता है।

एंजाइम जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को एक हजार और कुछ मामलों में एक लाख गुना तेज करते हैं। इसका मतलब यह है कि एक एंजाइमैटिक उपकरण की अनुपस्थिति में, सभी इंट्रासेल्युलर प्रक्रियाएं व्यावहारिक रूप से बंद हो जाएंगी, और कोशिका स्वयं ही मर जाएगी। इसलिए, जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों के रूप में एंजाइमों की भूमिका महान है।

विभिन्न प्रकार के एंजाइम आपको सेल चयापचय के नियमन में विविधता लाने की अनुमति देते हैं। प्रतिक्रियाओं के किसी भी कैस्केड में, विभिन्न वर्गों के कई एंजाइम भाग लेते हैं। अणु की विशिष्ट संरचना के कारण जैविक उत्प्रेरक अत्यधिक चयनात्मक होते हैं। चूंकि अधिकांश मामलों में एंजाइम प्रोटीन प्रकृति के होते हैं, इसलिए वे तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना में होते हैं। यह फिर से अणु की विशिष्टता द्वारा समझाया गया है।

कोशिका में एंजाइमों के कार्य

एंजाइम का मुख्य कार्य संबंधित प्रतिक्रिया को तेज करना है। हाइड्रोजन पेरोक्साइड के अपघटन से लेकर ग्लाइकोलाइसिस तक की किसी भी प्रक्रिया के लिए एक जैविक उत्प्रेरक की उपस्थिति की आवश्यकता होती है।

एंजाइमों का सही कार्य एक विशेष सब्सट्रेट के लिए उच्च विशिष्टता द्वारा प्राप्त किया जाता है। इसका मतलब है कि एक उत्प्रेरक केवल एक निश्चित प्रतिक्रिया को तेज कर सकता है और कोई अन्य नहीं, यहां तक ​​​​कि बहुत समान। विशिष्टता की डिग्री के अनुसार, एंजाइमों के निम्नलिखित समूह प्रतिष्ठित हैं:

1) पूर्ण विशिष्टता वाले एंजाइम, जब केवल एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित होती है। उदाहरण के लिए, कोलेजनेज़ कोलेजन को तोड़ता है और माल्टेज़ माल्टोज़ को तोड़ता है।

2) सापेक्ष विशिष्टता वाले एंजाइम। इसमें ऐसे पदार्थ शामिल हैं जो प्रतिक्रियाओं के एक निश्चित वर्ग को उत्प्रेरित कर सकते हैं, जैसे हाइड्रोलाइटिक क्लेवाज।

एक जैव उत्प्रेरक का कार्य उस क्षण से प्रारंभ होता है जब वह अपनी सक्रिय साइट को सब्सट्रेट से जोड़ता है। इस मामले में, एक ताला और एक चाबी की तरह एक पूरक बातचीत की बात करता है। यहां हमारा मतलब सब्सट्रेट के साथ सक्रिय केंद्र के आकार के पूर्ण संयोग से है, जिससे प्रतिक्रिया को तेज करना संभव हो जाता है।

अगला कदम प्रतिक्रिया ही है। एंजाइमी कॉम्प्लेक्स की क्रिया के कारण इसकी गति बढ़ जाती है। अंत में, हमें एक एंजाइम मिलता है जो प्रतिक्रिया के उत्पादों से जुड़ा होता है।

अंतिम चरण एंजाइम से प्रतिक्रिया उत्पादों का पृथक्करण है, जिसके बाद सक्रिय केंद्र फिर से अगले कार्य के लिए मुक्त हो जाता है।

योजनाबद्ध रूप से, प्रत्येक चरण में एंजाइम का कार्य निम्नानुसार लिखा जा सकता है:

1) एस + ई ——> एसई

2) एसई ——> एसपी

3) एसपी ——> एस + पी, जहां एस सब्सट्रेट है, ई एंजाइम है, और पी उत्पाद है।

एंजाइम वर्गीकरण

मानव शरीर में, आप बड़ी संख्या में एंजाइम पा सकते हैं। उनके कार्यों और कार्य के बारे में सभी ज्ञान को व्यवस्थित किया गया था, और परिणामस्वरूप, एक एकल वर्गीकरण दिखाई दिया, जिसके लिए यह निर्धारित करना आसान है कि यह या उस उत्प्रेरक का उद्देश्य क्या है। यहाँ एंजाइमों के 6 मुख्य वर्ग हैं, साथ ही कुछ उपसमूहों के उदाहरण भी हैं।

1. ऑक्सीडोरडक्टेस।

इस वर्ग के एंजाइम रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। कुल 17 उपसमूह हैं। ऑक्सीडोरडक्टेस में आमतौर पर एक गैर-प्रोटीन भाग होता है, जिसे विटामिन या हीम द्वारा दर्शाया जाता है।

ऑक्सीडोरक्टेसेस में, निम्नलिखित उपसमूह अक्सर पाए जाते हैं:

ए) डिहाइड्रोजनेज। डिहाइड्रोजनेज एंजाइमों की जैव रसायन में हाइड्रोजन परमाणुओं का उन्मूलन और दूसरे सब्सट्रेट में उनका स्थानांतरण होता है। यह उपसमूह अक्सर श्वसन, प्रकाश संश्लेषण की प्रतिक्रियाओं में पाया जाता है। डिहाइड्रोजनेज की संरचना में आवश्यक रूप से NAD / NADP या फ्लेवोप्रोटीन FAD / FMN के रूप में एक कोएंजाइम होता है। अक्सर धातु आयन होते हैं। उदाहरण एंजाइम हैं जैसे साइटोक्रोम रिडक्टेस, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज, आइसोसाइट्रेट डिहाइड्रोजनेज, और कई लीवर एंजाइम (लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज, आदि)।

बी) ऑक्सीडेस। कई एंजाइम हाइड्रोजन में ऑक्सीजन को जोड़ने के लिए उत्प्रेरित करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप प्रतिक्रिया उत्पाद पानी या हाइड्रोजन पेरोक्साइड (एच 2 0, एच 2 0 2) हो सकते हैं। एंजाइमों के उदाहरण: साइटोक्रोम ऑक्सीडेज, टायरोसिनेस।

ग) पेरोक्सीडेस और कैटालेज एंजाइम हैं जो एच 2 ओ 2 के ऑक्सीजन और पानी में टूटने को उत्प्रेरित करते हैं।

डी) ऑक्सीजन। ये जैव उत्प्रेरक सब्सट्रेट में ऑक्सीजन को जोड़ने में तेजी लाते हैं। डोपामाइन हाइड्रॉक्सिलेज़ ऐसे एंजाइमों का एक उदाहरण है।

2. स्थानान्तरण।

इस समूह के एंजाइमों का कार्य दाता पदार्थ से प्राप्तकर्ता पदार्थ में रेडिकल्स को स्थानांतरित करना है।

ए) मिथाइलट्रांसफेरेज़। डीएनए मिथाइलट्रांसफेरेज़, मुख्य एंजाइम जो न्यूक्लियोटाइड प्रतिकृति की प्रक्रिया को नियंत्रित करते हैं, न्यूक्लिक एसिड के नियमन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

बी) एसाइलट्रांसफेरेज़। इस उपसमूह के एंजाइम एसाइल समूह को एक अणु से दूसरे अणु में ले जाते हैं। एसाइलट्रांसफेरेज़ के उदाहरण: लेसिथिनकोलेस्ट्रोल एसाइलट्रांसफेरेज़ (एक फैटी एसिड से कोलेस्ट्रॉल में एक कार्यात्मक समूह को स्थानांतरित करता है), लाइसोफोस्फेटिडिलकोलाइन एसाइलट्रांसफेरेज़ (एक एसाइल समूह को लाइसोफोस्फेटिडिलकोलाइन में स्थानांतरित किया जाता है)।

सी) एमिनोट्रांस्फरेज़ - एंजाइम जो अमीनो एसिड के रूपांतरण में शामिल होते हैं। एंजाइमों के उदाहरण: ऐलेनिन एमिनोट्रांस्फरेज़, जो अमीनो समूह स्थानांतरण द्वारा पाइरूवेट और ग्लूटामेट से ऐलेनिन के संश्लेषण को उत्प्रेरित करता है।

डी) फॉस्फोट्रांसफेरेज़। इस उपसमूह के एंजाइम फॉस्फेट समूह को जोड़ने के लिए उत्प्रेरित करते हैं। फॉस्फोट्रांसफेरेज़, किनेसेस का दूसरा नाम, बहुत अधिक सामान्य है। उदाहरण हेक्सोकिनेस और एस्पार्टेट किनेसेस जैसे एंजाइम हैं, जो क्रमशः हेक्सोज (अक्सर ग्लूकोज) और एसपारटिक एसिड में फॉस्फोरस अवशेषों को जोड़ते हैं।

3. हाइड्रोलिसिस - एंजाइमों का एक वर्ग जो एक अणु में बंधों की दरार को उत्प्रेरित करता है, इसके बाद पानी मिलाता है। इस समूह से संबंधित पदार्थ मुख्य पाचक एंजाइम हैं।

ए) एस्टरेज़ - एस्टर बांड तोड़ें। एक उदाहरण लाइपेस है, जो वसा को तोड़ता है।

बी) ग्लाइकोसिडेस। इस श्रृंखला के एंजाइमों की जैव रसायन में पॉलिमर (पॉलीसेकेराइड और ओलिगोसेकेराइड) के ग्लाइकोसिडिक बंधों का विनाश होता है। उदाहरण: एमाइलेज, सुक्रेज, माल्टेज।

c) पेप्टिडेस एंजाइम होते हैं जो प्रोटीन के अमीनो एसिड में टूटने को उत्प्रेरित करते हैं। पेप्टिडेस में पेप्सिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ जैसे एंजाइम शामिल हैं।

d) एमिडेस - एमाइड बॉन्ड्स को क्लीव करें। उदाहरण: arginase, urease, glutaminase, आदि। कई एमिडेज़ एंजाइम पाए जाते हैं

4. Lyases - एंजाइम जो हाइड्रोलिसिस के कार्य में समान होते हैं, हालांकि, अणुओं में बंधनों को साफ करते समय, पानी की खपत नहीं होती है। इस वर्ग के एंजाइमों में हमेशा एक गैर-प्रोटीन भाग होता है, उदाहरण के लिए, विटामिन बी 1 या बी 6 के रूप में।

ए) डीकार्बोक्सिलेस। ये एंजाइम C-C बंध पर कार्य करते हैं। उदाहरण ग्लूटामेट डिकार्बोक्सिलेज या पाइरूवेट डिकार्बोक्सिलेज हैं।

बी) हाइड्रेटेस और डीहाइड्रेटेस - एंजाइम जो सी-ओ बांडों को विभाजित करने की प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।

सी) एमिडीन-लायस - सी-एन बांड को नष्ट कर दें। उदाहरण: arginine succinate lyase.

d) पीओ लाइसेज। ऐसे एंजाइम, एक नियम के रूप में, सब्सट्रेट पदार्थ से फॉस्फेट समूह को अलग कर देते हैं। उदाहरण: एडिनाइलेट साइक्लेज।

एंजाइमों की जैव रसायन उनकी संरचना पर आधारित होती है

प्रत्येक एंजाइम की क्षमताएं उसकी व्यक्तिगत, अनूठी संरचना से निर्धारित होती हैं। कोई भी एंजाइम, सबसे पहले, एक प्रोटीन होता है, और इसकी संरचना और तह की डिग्री इसके कार्य को निर्धारित करने में निर्णायक भूमिका निभाती है।

प्रत्येक जैव उत्प्रेरक को एक सक्रिय केंद्र की उपस्थिति की विशेषता है, जो बदले में, कई स्वतंत्र कार्यात्मक क्षेत्रों में विभाजित है:

1) उत्प्रेरक केंद्र प्रोटीन का एक विशेष क्षेत्र है, जिसके साथ एंजाइम सब्सट्रेट से जुड़ा होता है। प्रोटीन अणु की संरचना के आधार पर, उत्प्रेरक केंद्र कई प्रकार के रूप ले सकता है, जो कि सब्सट्रेट को उसी तरह फिट करना चाहिए जैसे कि एक चाबी का ताला। ऐसी जटिल संरचना बताती है कि तृतीयक या चतुर्धातुक अवस्था में क्या है।

2) सोखना केंद्र - "धारक" के रूप में कार्य करता है। यहां, सबसे पहले, एंजाइम अणु और सब्सट्रेट अणु के बीच एक संबंध है। हालांकि, सोखना केंद्र द्वारा गठित बंधन बहुत कमजोर हैं, जिसका अर्थ है कि इस स्तर पर उत्प्रेरक प्रतिक्रिया प्रतिवर्ती है।

3) एलोस्टेरिक केंद्र सक्रिय केंद्र में और पूरे एंजाइम की पूरी सतह पर स्थित हो सकते हैं। उनका कार्य एंजाइम के कामकाज को विनियमित करना है। विनियमन अवरोधक अणुओं और उत्प्रेरक अणुओं की सहायता से होता है।

उत्प्रेरक प्रोटीन, एंजाइम अणु के लिए बाध्य, अपने काम में तेजी लाते हैं। अवरोधक, इसके विपरीत, उत्प्रेरक गतिविधि को रोकते हैं, और यह दो तरीकों से हो सकता है: या तो अणु एंजाइम की सक्रिय साइट (प्रतिस्पर्धी अवरोध) के क्षेत्र में एलोस्टेरिक साइट से बांधता है, या यह प्रोटीन के किसी अन्य क्षेत्र से जुड़ता है (गैर-प्रतिस्पर्धी निषेध)। अधिक कुशल माना जाता है। आखिरकार, यह सब्सट्रेट के एंजाइम के बंधन के लिए जगह को बंद कर देता है, और यह प्रक्रिया केवल अवरोधक अणु और सक्रिय केंद्र के आकार के लगभग पूर्ण संयोग के मामले में ही संभव है।

एक एंजाइम में अक्सर न केवल अमीनो एसिड होते हैं, बल्कि अन्य कार्बनिक और अकार्बनिक पदार्थ भी होते हैं। तदनुसार, एपोएंजाइम पृथक है - प्रोटीन भाग, कोएंजाइम - कार्बनिक भाग, और सहकारक - अकार्बनिक भाग। कोएंजाइम को कार्बोहाइड्रेट, वसा, न्यूक्लिक एसिड, विटामिन द्वारा दर्शाया जा सकता है। बदले में, कोफ़ेक्टर सबसे अधिक बार सहायक धातु आयन होते हैं। एंजाइम की गतिविधि इसकी संरचना से निर्धारित होती है: संरचना बनाने वाले अतिरिक्त पदार्थ उत्प्रेरक गुणों को बदलते हैं। विभिन्न प्रकार के एंजाइम जटिल गठन के सभी सूचीबद्ध कारकों के संयोजन का परिणाम हैं।

एंजाइम विनियमन

जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ के रूप में एंजाइम हमेशा शरीर के लिए आवश्यक नहीं होते हैं। एंजाइमों की जैव रसायन ऐसी है कि वे अत्यधिक उत्प्रेरण के मामले में एक जीवित कोशिका को नुकसान पहुंचा सकते हैं। शरीर पर एंजाइमों के हानिकारक प्रभावों को रोकने के लिए, किसी तरह उनके काम को विनियमित करना आवश्यक है।

चूंकि एंजाइम प्रोटीन प्रकृति के होते हैं, इसलिए वे उच्च तापमान पर आसानी से नष्ट हो जाते हैं। विकृतीकरण की प्रक्रिया प्रतिवर्ती है, लेकिन यह पदार्थों के काम को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित कर सकती है।

पीएच भी नियमन में एक बड़ी भूमिका निभाता है। एंजाइमों की सबसे बड़ी गतिविधि, एक नियम के रूप में, तटस्थ पीएच मान (7.0-7.2) पर देखी जाती है। ऐसे एंजाइम भी होते हैं जो केवल अम्लीय वातावरण में या केवल क्षारीय वातावरण में काम करते हैं। तो, सेलुलर लाइसोसोम में, एक कम पीएच बनाए रखा जाता है, जिस पर हाइड्रोलाइटिक एंजाइम की गतिविधि अधिकतम होती है। यदि वे गलती से साइटोप्लाज्म में प्रवेश कर जाते हैं, जहां पर्यावरण पहले से ही तटस्थ के करीब है, तो उनकी गतिविधि कम हो जाएगी। "स्व-खाने" के खिलाफ इस तरह की सुरक्षा हाइड्रोलिसिस के काम की विशेषताओं पर आधारित है।

यह एंजाइमों की संरचना में कोएंजाइम और कॉफ़ेक्टर के महत्व का उल्लेख करने योग्य है। विटामिन या धातु आयनों की उपस्थिति कुछ विशिष्ट एंजाइमों के कामकाज को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित करती है।

एंजाइम नामकरण

शरीर के सभी एंजाइमों को आमतौर पर किसी भी वर्ग से संबंधित होने के साथ-साथ उस सब्सट्रेट के आधार पर नामित किया जाता है जिसके साथ वे प्रतिक्रिया करते हैं। कभी-कभी नाम में एक नहीं बल्कि दो सबस्ट्रेट्स का इस्तेमाल किया जाता है।

कुछ एंजाइमों के नामों के उदाहरण:

1. लीवर एंजाइम: लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज।
2. एंजाइम का पूर्ण व्यवस्थित नाम: लैक्टेट-एनएडी+-ऑक्सीडोरडक्ट-एसे।

ऐसे तुच्छ नाम भी हैं जो नामकरण के नियमों का पालन नहीं करते हैं। उदाहरण पाचक एंजाइम हैं: ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, पेप्सिन।

एंजाइम संश्लेषण प्रक्रिया

एंजाइमों के कार्य आनुवंशिक स्तर पर निर्धारित होते हैं। चूंकि एक अणु कुल मिलाकर एक प्रोटीन है, इसलिए इसका संश्लेषण प्रतिलेखन और अनुवाद की प्रक्रियाओं को बिल्कुल दोहराता है।

एंजाइमों का संश्लेषण निम्नलिखित योजना के अनुसार होता है। सबसे पहले, वांछित एंजाइम के बारे में जानकारी डीएनए से पढ़ी जाती है, जिसके परिणामस्वरूप एमआरएनए बनता है। एंजाइम बनाने वाले सभी अमीनो एसिड के लिए मैसेंजर आरएनए कोड। डीएनए स्तर पर एंजाइम विनियमन भी हो सकता है: यदि उत्प्रेरित प्रतिक्रिया का उत्पाद पर्याप्त है, तो जीन प्रतिलेखन बंद हो जाता है, और इसके विपरीत, यदि किसी उत्पाद की आवश्यकता होती है, तो प्रतिलेखन प्रक्रिया सक्रिय होती है।

एमआरएनए के कोशिका के कोशिका द्रव्य में प्रवेश करने के बाद, अगला चरण शुरू होता है - अनुवाद। एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के राइबोसोम पर, एक प्राथमिक श्रृंखला संश्लेषित होती है, जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड होते हैं। हालांकि, प्राथमिक संरचना में प्रोटीन अणु अभी तक अपने एंजाइमेटिक कार्य नहीं कर सकता है।

एंजाइम की गतिविधि प्रोटीन की संरचना पर निर्भर करती है। उसी ईआर पर, प्रोटीन घुमा होता है, जिसके परिणामस्वरूप पहले माध्यमिक और फिर तृतीयक संरचनाएं बनती हैं। कुछ एंजाइमों का संश्लेषण इस स्तर पर पहले से ही बंद हो जाता है, हालांकि, उत्प्रेरक गतिविधि को सक्रिय करने के लिए, अक्सर एक कोएंजाइम और एक कॉफ़ेक्टर जोड़ना आवश्यक होता है।

एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के कुछ क्षेत्रों में, एंजाइम के कार्बनिक घटक जुड़े होते हैं: मोनोसेकेराइड, न्यूक्लिक एसिड, वसा, विटामिन। कुछ एंजाइम कोएंजाइम की उपस्थिति के बिना काम नहीं कर सकते।

कोफ़ेक्टर गठन में एक निर्णायक भूमिका निभाता है एंजाइमों के कुछ कार्य केवल तभी उपलब्ध होते हैं जब प्रोटीन डोमेन संगठन तक पहुंच जाता है। इसलिए, उनके लिए एक चतुर्धातुक संरचना की उपस्थिति बहुत महत्वपूर्ण है, जिसमें कई प्रोटीन ग्लोब्यूल्स के बीच जोड़ने वाली कड़ी एक धातु आयन है।

एंजाइमों के कई रूप

ऐसी स्थितियां होती हैं जब एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने वाले कई एंजाइमों की आवश्यकता होती है, लेकिन कुछ मापदंडों में एक दूसरे से भिन्न होते हैं। उदाहरण के लिए, एक एंजाइम 20 डिग्री पर काम कर सकता है, लेकिन 0 डिग्री पर यह अपना कार्य नहीं कर पाएगा। ऐसी स्थिति में कम परिवेश के तापमान पर एक जीवित जीव को क्या करना चाहिए?

एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हुए, लेकिन विभिन्न परिस्थितियों में काम करते हुए, एक साथ कई एंजाइमों की उपस्थिति से यह समस्या आसानी से हल हो जाती है। एंजाइमों के दो प्रकार के कई प्रकार होते हैं:

1. आइसोएंजाइम। ऐसे प्रोटीन विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोडेड होते हैं, जिनमें विभिन्न अमीनो एसिड होते हैं, लेकिन एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।
2. सच्चे बहुवचन रूप। ये प्रोटीन एक ही जीन से प्रतिलेखित होते हैं, लेकिन पेप्टाइड्स राइबोसोम पर संशोधित होते हैं। नतीजतन, एक ही एंजाइम के कई रूप प्राप्त होते हैं।

नतीजतन, पहले प्रकार के कई रूपों का निर्माण आनुवंशिक स्तर पर होता है, जबकि दूसरे प्रकार का निर्माण पोस्ट-ट्रांसलेशनल स्तर पर होता है।

एंजाइमों का महत्व

चिकित्सा में, यह नई दवाओं की रिहाई के लिए नीचे आता है, जिसमें पदार्थ पहले से ही सही मात्रा में होते हैं। वैज्ञानिकों को अभी तक शरीर में लापता एंजाइमों के संश्लेषण को प्रोत्साहित करने का कोई तरीका नहीं मिला है, लेकिन आज ऐसी दवाएं व्यापक रूप से उपलब्ध हैं जो अस्थायी रूप से उनकी कमी को पूरा कर सकती हैं।

कोशिका में विभिन्न एंजाइम जीवन-निर्वाह प्रतिक्रियाओं की एक विस्तृत विविधता उत्प्रेरित करते हैं। इन एनिम्स में से एक न्यूक्लियस के समूह के प्रतिनिधि हैं: एंडोन्यूक्लिअस और एक्सोन्यूक्लिअस। उनका काम क्षतिग्रस्त डीएनए और आरएनए को हटाकर, कोशिका में न्यूक्लिक एसिड के निरंतर स्तर को बनाए रखना है।

रक्त के थक्के जमने जैसी घटना के बारे में मत भूलना। सुरक्षा का एक प्रभावी उपाय होने के नाते, यह प्रक्रिया कई एंजाइमों के नियंत्रण में है। मुख्य एक थ्रोम्बिन है, जो निष्क्रिय प्रोटीन फाइब्रिनोजेन को सक्रिय फाइब्रिन में परिवर्तित करता है। इसके धागे एक प्रकार का नेटवर्क बनाते हैं जो पोत के क्षतिग्रस्त होने वाले स्थान को बंद कर देता है, जिससे अत्यधिक रक्त हानि को रोका जा सकता है।

एंजाइमों का उपयोग वाइनमेकिंग, शराब बनाने, कई किण्वित दूध उत्पादों को प्राप्त करने में किया जाता है। ग्लूकोज से अल्कोहल का उत्पादन करने के लिए खमीर का उपयोग किया जा सकता है, लेकिन इस प्रक्रिया के सफल प्रवाह के लिए उनमें से एक अर्क पर्याप्त है।

रोचक तथ्य जो आप नहीं जानते

शरीर के सभी एंजाइमों का एक विशाल द्रव्यमान होता है - 5,000 से 1,000,000 दा तक। यह अणु में प्रोटीन की उपस्थिति के कारण होता है। तुलना के लिए: ग्लूकोज का आणविक भार 180 Da है, और कार्बन डाइऑक्साइड केवल 44 Da है।

आज तक, 2,000 से अधिक एंजाइमों की खोज की गई है जो विभिन्न जीवों की कोशिकाओं में पाए गए हैं। हालाँकि, इनमें से अधिकांश पदार्थ अभी तक पूरी तरह से समझ में नहीं आए हैं।

एंजाइम गतिविधि का उपयोग प्रभावी कपड़े धोने वाले डिटर्जेंट के उत्पादन के लिए किया जाता है। यहां, एंजाइम शरीर में समान भूमिका निभाते हैं: वे कार्बनिक पदार्थों को तोड़ते हैं, और यह संपत्ति दाग से लड़ने में मदद करती है। 50 डिग्री से अधिक नहीं के तापमान पर एक समान वाशिंग पाउडर का उपयोग करने की सिफारिश की जाती है, अन्यथा विकृतीकरण प्रक्रिया हो सकती है।

आंकड़ों के अनुसार, दुनिया भर में 20% लोग किसी भी एंजाइम की कमी से पीड़ित हैं।

एंजाइमों के गुणों को बहुत लंबे समय से जाना जाता है, लेकिन केवल 1897 में लोगों ने महसूस किया कि खमीर ही नहीं, बल्कि उनकी कोशिकाओं के एक अर्क का उपयोग चीनी को शराब में किण्वित करने के लिए किया जा सकता है।

एंजाइम - जैविक उत्प्रेरकजिनकी भागीदारी के बिना एक भी जीवन प्रक्रिया नहीं चल सकती। बोनी की क्षमता की विशेषता है: एक निश्चित पुन: पदार्थ के साथ प्रतिक्रिया करें - सब्सट्रेट; जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करें, जो आमतौर पर बहुत धीमी गति से चलती हैं; बाहर से ऊर्जा की आवश्यकता नहीं होने पर, सब्सट्रेट के समान महत्वहीन सांद्रता पर कार्य करें; माध्यम के तापमान और पीएच के आधार पर रूई की कार्यप्रणाली।

जैविक उत्प्रेरणबहुत ज़्यादा< высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.

एंजाइम अणु में विशेष रूप से सक्रिय अमीनो एसिड का एक समूह होता है जो एंजाइम (129) का सक्रिय केंद्र बनाता है, जो केवल संबंधित पदार्थ - सब्सट्रेट (130) के साथ तेजी से बातचीत करने में सक्षम होता है। उसी समय, सब्सट्रेट एक निश्चित एंजाइम के लिए विशिष्ट होता है और इसकी संरचना और भौतिक-रासायनिक गुणों दोनों में, सक्रिय केंद्र "ताला की कुंजी की तरह" के लिए उपयुक्त होता है, और इसलिए सब्सट्रेट की प्रतिक्रिया का कोर्स सक्रिय केंद्र के साथ तात्कालिक है। प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप, एक एंजाइम उत्पन्न होता है - एक सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स, जो तब आसानी से विघटित हो जाता है, जिससे नए उत्पाद बनते हैं। बनने वाले पदार्थ तुरंत एंजाइम से अलग हो जाते हैं, जो इसकी संरचना को पुनर्स्थापित करता है और फिर से उसी प्रतिक्रिया को अंजाम देने में सक्षम हो जाता है। एक सेकंड में, एंजाइम लाखों सब्सट्रेट अणुओं के साथ प्रतिक्रिया करता है और स्वयं टूटता नहीं है।

एंजाइम के लिए धन्यवाद जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएंकोशिका में किसी पदार्थ की बहुत कम सांद्रता पर संभव है, जो अत्यंत महत्वपूर्ण है, खासकर उन मामलों में जहां शरीर एंजाइमों की मदद से हानिकारक पदार्थों से छुटकारा पाता है। आपको पहले से ही ज्ञात एंजाइम कैटेलेज एक सेकंड में उतने ही हाइड्रोजन पेरोक्साइड अणुओं को नष्ट कर देता है, जितना कि सामान्य परिस्थितियों में 300 साल लगते हैं।

प्रत्येक एंजाइम केवल एक विशिष्ट प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि यह प्रतिक्रिया की बहुत संभावना को निर्धारित नहीं करता है, लेकिन केवल इसे लाखों गुना तेज करता है, जिससे इसकी गति "ब्रह्मांडीय" हो जाती है। एक एंजाइमी प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप बनने वाले पदार्थ का और परिवर्तन दूसरे एंजाइम द्वारा किया जाता है, फिर तीसरा, आदि। जानवरों और पौधों की कोशिकाओं में हजारों विभिन्न एंजाइम होते हैं, इसलिए वे न केवल हजारों रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं, बल्कि उनके पाठ्यक्रम को भी नियंत्रित करें।

एंजाइम की क्रिया की दर तापमान पर निर्भर करती है (प्रभावी - लगभग +40 डिग्री सेल्सियस) और समाधान के कुछ पीएच मान, एक विशेष एंजाइम के लिए विशिष्ट। अधिकांश एंजाइमों के लिए, पीएच मान 6.6 से 8.0 तक होता है, हालांकि कुछ अपवाद भी हैं। (याद रखें कि कुछ एंजाइम किस पीएच मान पर सबसे अच्छा काम करते हैं।)

तापमान को +50 डिग्री सेल्सियस तक बढ़ाने से एंजाइम का सक्रिय केंद्र नष्ट हो जाता है और यह स्थायी रूप से अपने कार्यों को करने की क्षमता खो देता है। यह इस तथ्य के कारण है कि प्रोटीन की तृतीयक संरचना का अपरिवर्तनीय उल्लंघन होता है, और ठंडा होने के बाद, एंजाइम अणु अपनी संरचना को बहाल नहीं करता है। यह बताता है कि क्यों उच्च तापमान के संपर्क में आने से भी जीवित प्राणी मर जाते हैं। हालांकि, ऐसे जीव हैं जिनके एंजाइम उच्च तापमान के अनुकूल हो गए हैं। उदाहरण के लिए, अफ्रीका में, लगभग +60 डिग्री सेल्सियस के पानी के तापमान के साथ गर्म झरनों में, थर्मोस्बेना क्रस्टेशियन वर्ग का एक प्रतिनिधि अद्भुत रहता है और प्रजनन करता है, और कुछ बैक्टीरिया जल निकायों में भी रहते हैं जहां पानी का तापमान 70 डिग्री सेल्सियस से अधिक होता है। .

एंजाइम की संरचना का विनाश बहुत कम मात्रा में भी शरीर में प्रवेश करने वाले जहर पैदा कर सकता है। इन पदार्थों, जिन्हें अवरोधक कहा जाता है (अक्षांश से। इंगिबियो - होल्ड बैक), अपरिवर्तनीय रूप से एंजाइम के सक्रिय केंद्र के साथ संयुक्त होते हैं और इस प्रकार इसकी गतिविधि को अवरुद्ध करते हैं।

सबसे शक्तिशाली जहरों में से एक, जैसा कि आप जानते हैं, साइनाइड्स (हाइड्रोसायनिक एसिड एचसीएन के लवण) हैं, जो श्वसन एंजाइम साइटोक्रोम ऑक्सीडेज के काम को रोकते हैं। इसलिए, इस पदार्थ की थोड़ी सी मात्रा भी शरीर में एक बार घुटन से मृत्यु का कारण बनती है। अवरोधक भारी धातु आयन (Hg2 +, Pb2 +), साथ ही आर्सेनिक यौगिक हैं, जो अमीनो एसिड के साथ यौगिक बनाते हैं जो एंजाइम के सक्रिय केंद्र का हिस्सा होते हैं।