Protein- ini adalah polimer alami bermolekul tinggi (berat molekul bervariasi dari 5-10 ribu hingga 1 juta atau lebih), molekulnya dibangun dari residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan amida (peptida).

Protein juga disebut protein (Yunani "protos" - yang pertama, penting). Jumlah residu asam amino dalam suatu molekul protein sangat bervariasi dan terkadang mencapai beberapa ribu. Setiap protein memiliki urutan residu asam aminonya sendiri.

Protein melakukan berbagai fungsi biologis: katalitik (enzim), pengatur (hormon), struktural (kolagen, fibroin), motorik (miosin), transportasi (hemoglobin, mioglobin), pelindung (imunoglobulin, interferon), cadangan (kasein, albumin, gliadin) dan lain-lain.

Protein adalah dasar dari biomembran, bagian terpenting dari sel dan komponen seluler. Mereka memainkan peran kunci dalam kehidupan sel, seolah-olah membentuk dasar material dari aktivitas kimianya.

Sifat protein yang luar biasa - struktur organisasi mandiri, yaitu, kemampuannya untuk secara spontan membuat struktur spasial spesifik yang hanya khusus untuk protein tertentu. Pada dasarnya, semua aktivitas tubuh (perkembangan, pergerakan, kinerja berbagai fungsi, dan banyak lagi) terkait dengan zat protein. Tidak mungkin membayangkan hidup tanpa protein.

Protein adalah komponen terpenting dari makanan manusia dan hewan, pemasok asam amino esensial.

Struktur protein

Dalam struktur spasial protein, sifat radikal (residu) R- dalam molekul asam amino sangat penting. Radikal asam amino nonpolar biasanya terletak di dalam makromolekul protein dan menyebabkan interaksi hidrofobik; radikal polar yang mengandung gugus ionogenik (pembentuk ion) biasanya terletak pada permukaan makromolekul protein dan mencirikan interaksi elektrostatik (ionik). Radikal nonionik polar (misalnya, mengandung gugus OH alkohol, gugus amida) dapat ditemukan baik di permukaan maupun di dalam molekul protein. Mereka berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hidrogen.

Dalam molekul protein, asam -amino saling berhubungan melalui ikatan peptida (-CO-NH-):

Rantai polipeptida yang dibangun dengan cara ini atau bagian yang terpisah dalam rantai polipeptida dalam beberapa kasus dapat dihubungkan secara tambahan oleh ikatan disulfida (-S-S-) atau, sebagaimana sering disebut, jembatan disulfida.

Peran penting dalam menciptakan struktur protein dimainkan oleh ikatan ionik (garam) dan hidrogen, serta interaksi hidrofobik - jenis kontak khusus antara komponen hidrofobik molekul protein dalam media berair. Semua ikatan ini memiliki kekuatan yang berbeda dan memberikan pembentukan molekul protein besar yang kompleks.

Terlepas dari perbedaan struktur dan fungsi zat protein, komposisi unsurnya sedikit berfluktuasi (dalam % massa kering): karbon - 51-53; oksigen - 21,5-23,5; nitrogen - 16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; belerang - 0,3-2,5.

Beberapa protein mengandung sejumlah kecil fosfor, selenium, dan elemen lainnya.

Urutan residu asam amino dalam rantai polipeptida disebut struktur utama protein.

Molekul protein dapat terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida, masing-masing mengandung jumlah residu asam amino yang berbeda. Mengingat jumlah kemungkinan kombinasinya, dapat dikatakan bahwa variasi protein hampir tidak terbatas, tetapi tidak semuanya ada di alam.

Jumlah total berbagai jenis protein dalam semua jenis organisme hidup adalah 10 11 -10 12 . Untuk protein, yang strukturnya sangat kompleks, selain yang utama, ada juga tingkat organisasi struktural yang lebih tinggi: struktur sekunder, tersier, dan terkadang kuaterner.

struktur sekunder memiliki sebagian besar protein, namun tidak selalu di seluruh rantai polipeptida. Rantai polipeptida dengan struktur sekunder tertentu dapat diatur secara berbeda dalam ruang.

dalam formasi struktur tersier, selain ikatan hidrogen, interaksi ionik dan hidrofobik memainkan peran penting. Menurut sifat "kemasan" molekul protein, bulat, atau bulat, dan berhubung dgn urat saraf, atau berfilamen, protein (Tabel 12).

Untuk protein globular, struktur a-heliks lebih khas, heliksnya melengkung, "dilipat". Makromolekul memiliki bentuk bola. Mereka larut dalam air dan larutan garam untuk membentuk sistem koloid. Sebagian besar protein hewani, tumbuhan, dan mikroorganisme adalah protein globular.

Untuk protein fibrilar, struktur filamen lebih khas. Mereka umumnya tidak larut dalam air. Protein fibril biasanya melakukan fungsi pembentuk struktur. Sifatnya (kekuatan, kemampuan untuk meregang) bergantung pada cara rantai polipeptida dikemas. Contoh protein fibrilar adalah miosin, keratin. Dalam beberapa kasus, subunit protein individu membentuk ansambel kompleks dengan bantuan ikatan hidrogen, elektrostatik, dan interaksi lainnya. Dalam hal ini, itu membentuk struktur kuartener protein.

Hemoglobin darah adalah contoh protein dengan struktur kuartener. Hanya dengan struktur seperti itu ia melakukan fungsinya - mengikat oksigen dan mengangkutnya ke jaringan dan organ.

Namun, perlu dicatat bahwa struktur primer memainkan peran luar biasa dalam organisasi struktur protein yang lebih tinggi.

Klasifikasi protein

Ada beberapa klasifikasi protein:

1. Menurut tingkat kesulitannya (sederhana dan kompleks).
2. Berdasarkan bentuk molekulnya (protein globular dan fibrillar).
3. Dengan kelarutan dalam pelarut individu (larut dalam air, larut dalam larutan garam encer - albumin, larut dalam alkohol - prolamin, larut dalam alkali encer dan asam - glutelin).
4. Menurut fungsi yang dilakukan (misalnya, penyimpanan protein, kerangka, dll.).

Properti Protein

Protein adalah elektrolit amfoter. Pada nilai pH tertentu medium (disebut titik isoelektrik), jumlah muatan positif dan negatif dalam molekul protein adalah sama. Ini adalah salah satu sifat utama protein. Protein pada titik ini netral secara elektrik, dan kelarutannya dalam air paling rendah. Kemampuan protein untuk mengurangi kelarutan ketika molekulnya menjadi netral secara elektrik digunakan untuk isolasi dari larutan, misalnya dalam teknologi untuk memperoleh produk protein.

Hidrasi. Proses hidrasi berarti pengikatan air oleh protein, sementara mereka menunjukkan sifat hidrofilik: mereka membengkak, massa dan volumenya meningkat. Pembengkakan protein individu hanya bergantung pada strukturnya. Gugus hidrofilik amida (-CO-NH-, ikatan peptida), amina (-NH 2) dan karboksil (-COOH) hadir dalam komposisi dan terletak di permukaan makromolekul protein menarik molekul air, mengarahkannya secara ketat ke permukaan dari molekul. Cangkang hidrasi (air) yang mengelilingi butiran protein mencegah agregasi dan sedimentasi dan, akibatnya, berkontribusi pada stabilitas larutan protein. Pada titik isoelektrik, protein memiliki kemampuan paling kecil untuk mengikat air; kulit hidrasi di sekitar molekul protein dihancurkan, sehingga mereka bergabung membentuk agregat besar. Agregasi molekul protein juga terjadi selama dehidrasi mereka dengan bantuan beberapa pelarut organik, misalnya, etil alkohol. Hal ini menyebabkan pengendapan protein. Ketika pH medium berubah, makromolekul protein menjadi bermuatan, dan kapasitas hidrasinya berubah.

Dengan pembengkakan terbatas, larutan protein pekat membentuk sistem kompleks yang disebut jeli.

Jeli tidak cair, elastis, memiliki plastisitas, kekuatan mekanik tertentu, dan mampu mempertahankan bentuknya. Protein globular dapat sepenuhnya terhidrasi, larut dalam air (misalnya, protein susu), membentuk larutan dengan konsentrasi rendah. Sifat hidrofilik protein, yaitu kemampuannya untuk mengembang, membentuk jeli, menstabilkan suspensi, emulsi dan busa, sangat penting dalam biologi dan industri makanan. Jeli yang sangat mobile, dibangun terutama dari molekul protein, adalah sitoplasma - gluten mentah yang diisolasi dari adonan gandum; mengandung hingga 65% air. Perbedaan hidrofilisitas protein gluten adalah salah satu fitur yang mencirikan kualitas biji-bijian gandum dan tepung yang diperoleh darinya (yang disebut gandum kuat dan lemah). Hidrofilisitas protein biji-bijian dan tepung memainkan peran penting dalam penyimpanan dan pemrosesan biji-bijian, dalam memanggang. Adonan, yang diperoleh dalam industri kue, adalah protein yang membengkak dalam air, jeli pekat yang mengandung butiran pati.

Denaturasi protein. Selama denaturasi, di bawah pengaruh faktor eksternal (suhu, aksi mekanis, aksi agen kimia, dan sejumlah faktor lainnya), terjadi perubahan pada struktur sekunder, tersier, dan kuaterner dari makromolekul protein, yaitu asalnya. struktur spasial. Struktur primer dan, akibatnya, komposisi kimia protein tidak berubah. Perubahan sifat fisik: kelarutan menurun, kemampuan untuk menghidrasi, aktivitas biologis hilang. Bentuk makromolekul protein berubah, terjadi agregasi. Pada saat yang sama, aktivitas beberapa kelompok kimia meningkat, efek enzim proteolitik pada protein difasilitasi, dan, akibatnya, lebih mudah dihidrolisis.

Dalam teknologi pangan, denaturasi termal protein sangat penting secara praktis, yang derajatnya tergantung pada suhu, durasi pemanasan dan kelembaban. Ini harus diingat ketika mengembangkan mode perlakuan panas bahan baku makanan, produk setengah jadi, dan terkadang produk jadi. Proses denaturasi termal memainkan peran khusus dalam memucat bahan baku nabati, mengeringkan biji-bijian, memanggang roti, dan mendapatkan pasta. Denaturasi protein juga dapat disebabkan oleh aksi mekanis (tekanan, gesekan, pengocokan, ultrasound). Akhirnya, aksi reagen kimia (asam, alkali, alkohol, aseton) menyebabkan denaturasi protein. Semua teknik ini banyak digunakan dalam makanan dan bioteknologi.

berbusa. Proses pembusaan dipahami sebagai kemampuan protein untuk membentuk sistem gas cair yang sangat terkonsentrasi, yang disebut busa. Stabilitas busa, di mana protein adalah zat peniup, tidak hanya bergantung pada sifat dan konsentrasinya, tetapi juga pada suhu. Protein sebagai bahan pembusa banyak digunakan dalam industri kembang gula (marshmallow, marshmallow, souffle). Struktur busa memiliki roti, dan ini memengaruhi rasanya.

Molekul protein di bawah pengaruh sejumlah faktor dapat dihancurkan atau berinteraksi dengan zat lain untuk membentuk produk baru. Untuk industri makanan, dua proses penting dapat dibedakan:

1) hidrolisis protein di bawah aksi enzim;

2) interaksi gugus amino protein atau asam amino dengan gugus karbonil gula pereduksi.

Di bawah pengaruh enzim protease yang mengkatalisis pemecahan hidrolitik protein, yang terakhir terurai menjadi produk yang lebih sederhana (poli dan dipeptida) dan akhirnya menjadi asam amino. Kecepatan hidrolisis protein tergantung pada komposisi, struktur molekul, aktivitas enzim, dan kondisi.

Hidrolisis protein. Reaksi hidrolisis dengan pembentukan asam amino secara umum dapat dituliskan sebagai berikut:

Pembakaran. Protein terbakar dengan pembentukan nitrogen, karbon dioksida dan air, serta beberapa zat lainnya. Pembakaran disertai dengan bau khas bulu yang terbakar.

Reaksi warna untuk protein. Untuk penentuan kualitatif protein, reaksi berikut digunakan:

1) xantoprotein, di mana interaksi siklus aromatik dan heteroatomik dalam molekul protein dengan asam nitrat pekat terjadi, disertai dengan munculnya warna kuning.

2) biuret, di mana larutan protein basa lemah berinteraksi dengan larutan tembaga sulfat (II) dengan pembentukan senyawa kompleks antara ion Cu 2+ dan polipeptida. Reaksi disertai dengan munculnya warna ungu-biru.

Tujuan pelajaran: untuk membentuk konsep protein, strukturnya, sifat fisik dan kimianya.

Selama kelas

I. Momen organisasi

II. Pembaruan pengetahuan

(Siswa diundang untuk mengulang topik "Asam amino" terlebih dahulu.)

Dua siswa bekerja di papan tulis.

Latihan 1. Tuliskan rumus asam 2-aminopropanoat (alanin) dan asam 3-metil-2-aminobutanoat (valin). Apa nama lain untuk asam ini yang dapat Anda sarankan?

Tugas 2. Tuliskan rumus asam 2-aminoetanoat. Apa nama lain untuk asam ini yang Anda ketahui? Buatlah dipeptida dari dua residu asam ini. Tentukan lokasi ikatan peptida.

Percakapan frontal.

Apa dua gugus fungsi dalam asam amino?
- Apa asam amino dalam hal sifat asam-basa? Karena kelompok fungsional apa sifat-sifat ini direalisasikan?
Berikan konsep ikatan peptida.
Dapatkah asam amino membentuk ikatan hidrogen? Karena kelompok atom apa?
Zat apa yang disebut polimer? Berikan contoh polimer yang Anda kenal.

AKU AKU AKU. Menetapkan tugas kognitif

Siswa yang bekerja di papan tulis melaporkan tugas yang telah diselesaikan.

Papan menunjukkan dipeptida yang terdiri dari dua residu glisin, dan formula dua asam amino: alanin dan valin.

Dapatkah dipeptida dibentuk dari asam amino dengan komposisi yang berbeda? (Slide 1.) Untuk menjawab pertanyaan ini, perhatikan tempat ikatan peptida pada dipeptida.

Menjawab. Gugus amino dari satu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain mengambil bagian dalam pembentukan ikatan peptida; radikal samping asam amino tidak terlibat dalam pembentukan dipeptida.

Apakah mungkin untuk lebih lanjut melampirkan asam amino ke zat ini? Membenarkan jawabannya.

Menjawab. Aksesi dimungkinkan, karena molekul dipeptida memiliki gugus karboksil bebas (C-terminus) dan gugus amino (N-terminus). Rantai dapat tumbuh di kedua sisi (slide 2).

Berapa banyak opsi koneksi yang dapat Anda tawarkan?

Menjawab. Dua. Ketika asam amino glisin di tempat pertama dan ketika asam amino glisin di tempat kedua (slide 3).

Menjawab. Protein adalah polimer biologis linier yang terdiri dari asam amino.

Catat definisi ini di lembar kerja Anda.

Berikut adalah dua rantai polipeptida. Manakah dari peptida yang dapat menjadi bagian dari protein dan mengapa? (Slide 4.)

Menjawab. Yang pertama adalah karena dibentuk oleh asam -amino.

Ikatan apa yang membentuk struktur utama protein?

Menjawab. Struktur primer dibentuk oleh ikatan peptida.

Catat ini dalam tabel di lembar kerja Anda.

Tetapi protein adalah makromolekul yang jauh lebih kompleks daripada rantai polipeptida linier. Selain struktur primer protein, perlu untuk mempertimbangkan struktur sekunder, tersier, dan, dalam beberapa kasus, struktur kuartener. Ikatan hidrogen berperan penting dalam pembentukan struktur sekunder suatu protein. Ikatan hidrogen dibentuk oleh atom elektronegatif (oksigen, nitrogen, dll.), Dengan salah satu atom hidrogen terikat, dan ketiga atom berada pada garis lurus yang sama.

Beberapa protein membentuk struktur kuaterner, yang juga dilakukan karena ikatan hidrogen, interaksi hidrofilik-hidrofobik, dan gaya tarik elektrostatik. Beberapa protein dengan struktur kuartener terdiri dari ion logam dan bagian protein yang dibentuk oleh beberapa rantai protein (berbeda atau identik dalam struktur primer) (slide 7). Tulis di lembar kerja.

Protein menjalankan fungsinya dengan benar hanya dengan adanya struktur tersier (dan kuaterner, jika ada) yang sesuai.

Sifat fisik protein

Protein adalah senyawa makromolekul, yaitu Ini adalah zat dengan berat molekul tinggi. Berat molekul protein berkisar antara 5 ribu hingga jutaan sma. (insulin - 6500 Da; protein virus influenza - 32 juta Da).

Kelarutan protein dalam air tergantung pada fungsinya. Molekul protein fibrilar memanjang, berserabut dan cenderung mengelompok satu di samping yang lain dengan pembentukan serat. Ini adalah bahan bangunan utama untuk tendon, otot dan jaringan yang menutupi. Protein ini tidak larut dalam air.

Kekuatan molekul protein sungguh menakjubkan! Rambut manusia lebih kuat dari tembaga dan dapat bersaing dengan baja khusus. Seikat rambut dengan luas 1 cm 2 dapat menahan berat 5 ton, dan pada kepang wanita 200 ribu rambut, Anda dapat mengangkat KamAZ yang dimuat seberat 20 ton.

Protein globular dilipat menjadi bola. Di dalam tubuh, mereka melakukan sejumlah fungsi biologis yang membutuhkan mobilitas mereka. Oleh karena itu, protein globular larut dalam air atau dalam larutan garam, asam atau basa. Karena ukuran molekul yang besar, larutan terbentuk, yang disebut koloid. ( Demonstrasi pembubaran albumin dalam air.)

Sifat kimia protein

Protein terlibat dalam reaksi kimia yang tidak biasa, tk. mereka adalah molekul polimer. Lihatlah kartu kerja Anda dan jawablah pertanyaan-pertanyaan berikut.

Ikatan mana yang lebih kuat: peptida atau hidrogen?

Menjawab. Peptida, karena ikatan ini mengacu pada ikatan kimia kovalen.

Struktur protein mana yang akan dihancurkan lebih cepat dan lebih mudah?

Menjawab. Kuarter (jika ada), tersier dan sekunder. Struktur primer akan bertahan lebih lama dari yang lain, karena. itu dibentuk oleh ikatan yang lebih kuat.

Denaturasi adalah penghancuran protein ke struktur utamanya, yaitu ikatan peptida dipertahankan (slide 8).

Demonstrasi pengalaman. Tuang 4 ml larutan albumin ke dalam 5 tabung reaksi kecil. Panaskan tabung pertama selama 6–10 detik (sampai berawan). Tambahkan 2 ml HCl 3M ke dalam tabung kedua. Di ketiga - 2 ml 3M NaOH. Pada yang keempat - 5 tetes 0,1 M AgNO 3. Pada yang kelima - 5 tetes 0,1 M NaNO 3.

Setelah melakukan percobaan, siswa mengisi kekosongan definisi konsep “denaturasi” pada lembar kerja.

Akankah protein menunjukkan sifat spesifiknya setelah denaturasi?

Menjawab. Sebagian besar protein kehilangan aktivitasnya selama denaturasi, tk. protein menunjukkan sifat spesifiknya hanya dengan adanya struktur tersier dan kuaterner.

Apakah Anda pikir mungkin untuk menghancurkan struktur utama protein?

Menjawab. Bisa. Ini terjadi di dalam tubuh ketika protein dicerna.

Salah satu sifat protein yang paling penting adalah kemampuannya untuk menghidrolisis. Selama hidrolisis protein, struktur primer dihancurkan.

Zat apa yang terbentuk selama hidrolisis lengkap protein?

Menjawab. -asam amino.

Demonstrasi pengalaman (diletakkan sebelum pelajaran). 2 ml larutan protein ayam dituangkan ke dalam dua tabung reaksi, 1 ml larutan festal jenuh ditambahkan ke salah satunya (tablet sebelumnya dibebaskan dari cangkang halus). Festal adalah persiapan enzim yang memfasilitasi pencernaan, yang meliputi lipase (memecah lemak), amilase (memecah karbohidrat), protease (memecah protein). Kedua tabung reaksi ditempatkan dalam penangas air pada suhu 37-40 °C. Dalam waktu 30 menit, proses "pencernaan" protein berlanjut. Pada akhir pemanasan, 2 ml larutan jenuh amonium sulfat atau reagen lain yang menyebabkan denaturasi protein ditambahkan ke kedua tabung reaksi. Dalam tabung reaksi pertama (kontrol), terbentuk endapan putih yang melimpah - protein terdenaturasi. Dalam tabung reaksi kedua (percobaan) fenomena seperti itu tidak diamati - hidrolisis protein terjadi, dan asam amino dan peptida dengan berat molekul kecil tidak menggumpal.

Berdasarkan hasil percobaan, isi celah pada definisi “hidrolisis” pada lembar kerja.

Apa pentingnya hidrolisis protein bagi tubuh kita dan di mana itu terjadi?

Menjawab. Memperoleh asam amino untuk kebutuhan tubuh sebagai hasil dari proses pencernaan dimulai di lambung, berakhir di duodenum.

Reaksi warna - reaksi kualitatif terhadap protein:

a) reaksi biuret ( demonstrasi pengalaman);
b) reaksi xantoprotein ( demonstrasi pengalaman).

Isi lembar kerja (perhatikan kondisi terjadinya reaksi ini, ini akan diperlukan untuk percobaan di pelajaran berikutnya).

lembar kerja Topik: “Tupai. Struktur dan properti» Protein ____________________________________________________________ __________________________________________________________________________ Jenis struktur protein Nama struktur Diagram struktur Jenis ikatan kimia Catatan Utama 3 menurut buku teks "Biologi Umum" ed. D.K. Belyaev; 27 buku teks Gabrielyan O.S."Kimia, kelas 10".

Isi artikel

PROTEIN (Pasal 1)- kelas polimer biologis yang ada di setiap organisme hidup. Dengan partisipasi protein, proses utama yang memastikan aktivitas vital tubuh terjadi: pernapasan, pencernaan, kontraksi otot, transmisi impuls saraf. Jaringan tulang, kulit, rambut, tanduk formasi makhluk hidup tersusun dari protein. Bagi sebagian besar mamalia, pertumbuhan dan perkembangan organisme terjadi karena produk yang mengandung protein sebagai komponen makanan. Peran protein dalam tubuh dan, karenanya, strukturnya sangat beragam.

Komposisi protein.

Semua protein adalah polimer, yang rantainya disusun dari fragmen asam amino. Asam amino adalah senyawa organik yang dalam komposisinya mengandung (sesuai dengan namanya) gugus amino NH 2 dan asam organik, mis. gugus karboksil, COOH. Dari seluruh variasi asam amino yang ada (secara teoritis, jumlah asam amino yang mungkin tidak terbatas), hanya mereka yang hanya memiliki satu atom karbon antara gugus amino dan gugus karboksil yang berpartisipasi dalam pembentukan protein. Secara umum, asam amino yang terlibat dalam pembentukan protein dapat dinyatakan dengan rumus: H 2 N–CH(R)–COOH. Gugus R yang terikat pada atom karbon (yang berada di antara gugus amino dan karboksil) menentukan perbedaan antara asam amino yang menyusun protein. Gugus ini hanya dapat terdiri dari atom karbon dan hidrogen, tetapi lebih sering mengandung, selain C dan H, berbagai gugus fungsional (mampu transformasi lebih lanjut), misalnya, H O-, H 2 N-, dll. Ada juga opsi saat R \u003d H.

Organisme makhluk hidup mengandung lebih dari 100 asam amino yang berbeda, namun, tidak semua digunakan dalam konstruksi protein, tetapi hanya 20, yang disebut "fundamental". Di meja. 1 menunjukkan nama mereka (sebagian besar nama telah berkembang secara historis), formula struktural, serta singkatan yang banyak digunakan. Semua rumus struktur disusun dalam tabel sehingga fragmen utama asam amino berada di sebelah kanan.

Tabel 1. ASAM AMINO YANG TERLIBAT DALAM PEMBUATAN PROTEIN

Nama	Struktur	Penamaan
GLISIN		GLI
alanin		ALA
VALIN		BATANG
LEUSIN		LEI
ISOLEUSIN		IL
SERIN		SER
THREONIN		TRE
sistein		CIS
METIONINE		MET
LISIN		LIZ
ARGININ		AWG
ASAM ASPARAGIK		ASN
ASPARAGIN		ASN
ASAM GLUTAMAT		GLU
glutamin		GLN
fenilalanin		pengering rambut
tirosin		TIR
triptofan		TIGA
HISTIDIN		SIG
PROLINE		PRO
Dalam praktik internasional, penunjukan singkat dari asam amino yang terdaftar menggunakan singkatan tiga huruf atau satu huruf Latin diterima, misalnya, glisin - Gly atau G, alanin - Ala atau A.

Di antara dua puluh asam amino ini (Tabel 1), hanya prolin yang mengandung gugus NH (bukan NH 2) di sebelah gugus karboksil COOH, karena ia merupakan bagian dari fragmen siklik.

Delapan asam amino (valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin, dan triptofan), yang ditempatkan di meja dengan latar belakang abu-abu, disebut esensial, karena tubuh harus terus-menerus menerimanya dengan makanan protein untuk pertumbuhan dan perkembangan normal.

Molekul protein terbentuk sebagai hasil dari hubungan berurutan asam amino, sedangkan gugus karboksil dari satu asam berinteraksi dengan gugus amino dari molekul tetangga, sebagai akibatnya, ikatan peptida –CO–NH– terbentuk dan air molekul dilepaskan. pada gambar. 1 menunjukkan koneksi serial alanin, valin dan glisin.

Beras. satu KONEKSI SERIAL ASAM AMINO selama pembentukan molekul protein. Jalur dari gugus amino terminal H 2 N ke gugus karboksil terminal COOH dipilih sebagai arah utama rantai polimer.

Untuk menggambarkan secara kompak struktur molekul protein, singkatan untuk asam amino (Tabel 1, kolom ketiga) yang terlibat dalam pembentukan rantai polimer digunakan. Fragmen molekul yang ditunjukkan pada Gambar. 1 ditulis sebagai berikut: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Molekul protein mengandung 50 hingga 1500 residu asam amino (rantai yang lebih pendek disebut polipeptida). Individualitas protein ditentukan oleh kumpulan asam amino yang membentuk rantai polimer dan, yang tidak kalah pentingnya, oleh urutan pergantiannya di sepanjang rantai. Misalnya, molekul insulin terdiri dari 51 residu asam amino (ini adalah salah satu protein rantai terpendek) dan terdiri dari dua rantai paralel yang saling berhubungan dengan panjang yang tidak sama. Urutan fragmen asam amino ditunjukkan pada gambar. 2.

Beras. 2 MOLEKUL INSULIN, dibangun dari 51 residu asam amino, fragmen asam amino yang sama ditandai dengan warna latar belakang yang sesuai. Residu asam amino sistein (disingkat sebutan CIS) yang terkandung dalam rantai membentuk jembatan disulfida -S-S-, yang menghubungkan dua molekul polimer, atau membentuk jumper dalam satu rantai.

Molekul asam amino sistein (Tabel 1) mengandung gugus sulfhidrida reaktif -SH, yang berinteraksi satu sama lain, membentuk jembatan disulfida -S-S-. Peran sistein dalam dunia protein adalah khusus, dengan partisipasinya, ikatan silang terbentuk antara molekul protein polimer.

Kombinasi asam amino menjadi rantai polimer terjadi pada organisme hidup di bawah kendali asam nukleat, merekalah yang memberikan urutan perakitan yang ketat dan mengatur panjang tetap molekul polimer ( cm. ASAM NUKLEAT).

Struktur protein.

Komposisi molekul protein, disajikan dalam bentuk residu asam amino bergantian (Gbr. 2), disebut struktur primer protein. Ikatan hidrogen muncul antara gugus imino HN yang ada dalam rantai polimer dan gugus karbonil CO ( cm. Ikatan HIDROGEN), akibatnya, molekul protein memperoleh bentuk spasial tertentu, yang disebut struktur sekunder. Yang paling umum adalah dua jenis struktur sekunder dalam protein.

Opsi pertama, yang disebut -helix, diimplementasikan menggunakan ikatan hidrogen dalam satu molekul polimer. Parameter geometris molekul, ditentukan oleh panjang ikatan dan sudut ikatan, sedemikian rupa sehingga pembentukan ikatan hidrogen dimungkinkan untuk gugus H-N dan C=O, di antaranya terdapat dua fragmen peptida H-N-C=O (Gbr. 3) .

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada gambar. 3 ditulis dalam bentuk singkatan sebagai berikut:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Sebagai hasil dari aksi kontraksi ikatan hidrogen, molekul mengambil bentuk heliks - yang disebut -helix, digambarkan sebagai pita heliks melengkung yang melewati atom yang membentuk rantai polimer (Gbr. 4)

Beras. empat MODEL 3D MOLEKUL PROTEIN dalam bentuk -heliks. Ikatan hidrogen ditampilkan sebagai garis putus-putus hijau. Bentuk silinder spiral terlihat pada sudut rotasi tertentu (atom hidrogen tidak ditunjukkan pada gambar). Warna atom individu diberikan sesuai dengan aturan internasional, yang merekomendasikan hitam untuk atom karbon, biru untuk nitrogen, merah untuk oksigen, dan kuning untuk belerang (warna putih direkomendasikan untuk atom hidrogen yang tidak ditunjukkan pada gambar, dalam hal ini seluruh struktur digambarkan pada latar belakang gelap).

Varian lain dari struktur sekunder, yang disebut struktur , juga terbentuk dengan partisipasi ikatan hidrogen, perbedaannya adalah bahwa gugus H-N dan C=O dari dua atau lebih rantai polimer yang terletak secara paralel berinteraksi. Karena rantai polipeptida memiliki arah (Gbr. 1), varian dimungkinkan jika arah rantainya sama (struktur paralel, Gambar 5), atau berlawanan (struktur antiparalel, Gambar 6) .

Rantai polimer dari berbagai komposisi dapat berpartisipasi dalam pembentukan struktur , sedangkan gugus organik yang membingkai rantai polimer (Ph, CH 2 OH, dll.) dalam banyak kasus memainkan peran sekunder, pengaturan timbal balik dari H-N dan C =O grup sangat menentukan. Karena gugus H-N dan C=O diarahkan ke arah yang berbeda relatif terhadap rantai polimer (atas dan bawah pada gambar), menjadi mungkin bagi tiga atau lebih rantai untuk berinteraksi secara bersamaan.

Komposisi rantai polipeptida pertama pada Gambar. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Komposisi rantai kedua dan ketiga:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada gambar. 6, sama seperti pada Gambar. 5, perbedaannya adalah bahwa rantai kedua memiliki arah yang berlawanan (dibandingkan dengan Gambar 5).

Dimungkinkan untuk membentuk struktur di dalam satu molekul, ketika fragmen rantai di bagian tertentu ternyata diputar 180 °, dalam hal ini, dua cabang dari satu molekul memiliki arah yang berlawanan, akibatnya, antiparalel -struktur terbentuk (Gbr. 7).

Struktur yang ditunjukkan pada gambar. 7 dalam gambar datar, ditunjukkan pada gambar. 8 berupa model tiga dimensi. Bagian dari struktur biasanya dilambangkan dengan cara yang disederhanakan dengan pita bergelombang datar yang melewati atom yang membentuk rantai polimer.

Dalam struktur banyak protein, bagian dari -helix dan struktur seperti pita bergantian, serta rantai polipeptida tunggal. Susunan timbal balik dan pergantian mereka dalam rantai polimer disebut struktur tersier protein.

Metode untuk menggambarkan struktur protein ditunjukkan di bawah ini dengan menggunakan crambin protein nabati sebagai contoh. Rumus struktural protein, seringkali mengandung hingga ratusan fragmen asam amino, rumit, rumit, dan sulit dipahami, oleh karena itu, terkadang rumus struktur yang disederhanakan digunakan - tanpa simbol unsur kimia (Gbr. 9, opsi A), tetapi pada pada saat yang sama mereka mempertahankan warna sapuan valensi sesuai dengan aturan internasional (Gbr. 4). Dalam hal ini, rumus disajikan bukan dalam bentuk datar, tetapi dalam gambar spasial, yang sesuai dengan struktur molekul yang sebenarnya. Metode ini memungkinkan, misalnya, untuk membedakan antara jembatan disulfida (mirip dengan yang ada di insulin, Gambar 2), gugus fenil di bingkai samping rantai, dll. Gambar molekul dalam bentuk model tiga dimensi (bola dihubungkan dengan batang) agak lebih jelas (Gbr. 9, opsi B). Namun, kedua metode tidak memungkinkan untuk menunjukkan struktur tersier, sehingga ahli biofisika Amerika Jane Richardson mengusulkan untuk menggambarkan struktur- sebagai pita yang dipilin secara spiral (lihat Gambar 4), struktur- sebagai pita bergelombang datar (Gambar 8), dan menghubungkan mereka rantai tunggal - dalam bentuk bundel tipis, setiap jenis struktur memiliki warnanya sendiri. Metode penggambaran struktur tersier protein ini sekarang banyak digunakan (Gbr. 9, varian B). Kadang-kadang, untuk konten informasi yang lebih besar, struktur tersier dan rumus struktur yang disederhanakan ditampilkan bersama-sama (Gbr. 9, varian D). Ada juga modifikasi metode yang diusulkan oleh Richardson: -heliks digambarkan sebagai silinder, dan -struktur dalam bentuk panah datar yang menunjukkan arah rantai (Gbr. 9, opsi E). Kurang umum adalah metode di mana seluruh molekul digambarkan sebagai bundel, di mana struktur yang tidak sama dibedakan oleh warna yang berbeda, dan jembatan disulfida ditampilkan sebagai jembatan kuning (Gbr. 9, varian E).

Opsi B adalah yang paling nyaman untuk persepsi, ketika, ketika menggambarkan struktur tersier, fitur struktural protein (fragmen asam amino, urutan pergantiannya, ikatan hidrogen) tidak ditunjukkan, sementara diasumsikan bahwa semua protein mengandung "detail" diambil dari satu set standar dua puluh asam amino (Tabel 1). Tugas utama dalam menggambarkan struktur tersier adalah menunjukkan penataan ruang dan pergantian struktur sekunder.

Beras. 9 BERBAGAI VERSI GAMBAR STRUKTUR PROTEIN CRUMBIN.
A adalah rumus struktur dalam citra spasial.
B - struktur dalam bentuk model tiga dimensi.
B adalah struktur tersier dari molekul.
G - kombinasi opsi A dan B.
E - gambar sederhana dari struktur tersier.
E - struktur tersier dengan jembatan disulfida.

Yang paling nyaman untuk persepsi adalah struktur tersier tiga dimensi (opsi B), dibebaskan dari detail rumus struktural.

Molekul protein yang memiliki struktur tersier, biasanya, mengambil konfigurasi tertentu, yang dibentuk oleh interaksi polar (elektrostatik) dan ikatan hidrogen. Akibatnya, molekul mengambil bentuk koil kompak - protein globular (globules, lat. bola), atau berfilamen - protein fibrilar (fibra, lat. serat).

Contoh struktur globular adalah protein albumin, protein telur ayam termasuk dalam golongan albumin. Rantai polimer albumin dirakit terutama dari alanin, asam aspartat, glisin, dan sistein, bergantian dalam urutan tertentu. Struktur tersier mengandung -heliks yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 10).

Beras. sepuluh STRUKTUR GLOBULER ALBUMIN

Contoh struktur fibrilar adalah protein fibroin. Mereka mengandung sejumlah besar residu glisin, alanin dan serin (setiap detik residu asam amino adalah glisin); residu sistein yang mengandung gugus sulfhidrida tidak ada. Fibroin, komponen utama sutera alam dan sarang laba-laba, mengandung struktur- yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11).

Beras. sebelas FIBROIN PROTEIN FIBRILAR

Kemungkinan pembentukan struktur tersier dari jenis tertentu melekat pada struktur primer protein, yaitu. ditentukan terlebih dahulu oleh urutan pergantian residu asam amino. Dari set residu tertentu, -heliks sebagian besar muncul (ada cukup banyak set seperti itu), set lain mengarah pada munculnya struktur , rantai tunggal dicirikan oleh komposisinya.

Beberapa molekul protein, sementara mempertahankan struktur tersier, dapat bergabung menjadi agregat supramolekul besar, sementara mereka disatukan oleh interaksi polar, serta ikatan hidrogen. Formasi seperti itu disebut struktur kuartener protein. Sebagai contoh, protein feritin, yang terutama terdiri dari leusin, asam glutamat, asam aspartat, dan histidin (ferisin mengandung semua 20 residu asam amino dalam jumlah yang bervariasi) membentuk struktur tersier dari empat heliks yang disusun paralel. Ketika molekul digabungkan menjadi satu ensemble (Gbr. 12), struktur kuaterner terbentuk, yang dapat mencakup hingga 24 molekul feritin.

Gbr.12 PEMBENTUKAN STRUKTUR KUARTER DARI PROTEIN FERRITIN GLOBULAR

Contoh lain dari formasi supramolekul adalah struktur kolagen. Ini adalah protein fibrillar yang rantainya dibangun terutama dari glisin bergantian dengan prolin dan lisin. Strukturnya berisi rantai tunggal, tiga heliks , bergantian dengan struktur seperti pita yang ditumpuk dalam bundel paralel (Gbr. 13).

Gambar 13 STRUKTUR SUPRAMOLEKULER PROTEIN FIBRILER KOLAGEN

Sifat kimia protein.

Di bawah aksi pelarut organik, produk limbah dari beberapa bakteri (fermentasi asam laktat) atau dengan peningkatan suhu, struktur sekunder dan tersier dihancurkan tanpa merusak struktur primernya, akibatnya, protein kehilangan kelarutan dan kehilangan aktivitas biologis, ini prosesnya disebut denaturasi, yaitu hilangnya sifat alami, misalnya, pengentalan susu asam, protein yang digumpalkan dari telur ayam rebus. Pada suhu tinggi, protein organisme hidup (khususnya, mikroorganisme) dengan cepat mengalami denaturasi. Protein semacam itu tidak dapat berpartisipasi dalam proses biologis, akibatnya, mikroorganisme mati, sehingga susu yang direbus (atau dipasteurisasi) dapat disimpan lebih lama.

Ikatan peptida H-N-C=O, membentuk rantai polimer molekul protein, dihidrolisis dengan adanya asam atau basa, dan rantai polimer putus, yang, pada akhirnya, dapat menghasilkan asam amino asli. Ikatan peptida yang termasuk dalam -heliks atau -struktur lebih tahan terhadap hidrolisis dan berbagai serangan kimia (dibandingkan dengan ikatan yang sama dalam rantai tunggal). Pembongkaran yang lebih halus dari molekul protein menjadi asam amino penyusunnya dilakukan dalam media anhidrat menggunakan hidrazin H 2 N-NH 2, sementara semua fragmen asam amino, kecuali yang terakhir, membentuk apa yang disebut hidrazida asam karboksilat yang mengandung fragmen C (O)-HN-NH2 (Gbr. 14).

Beras. empat belas. Pembelahan Polipeptida

Analisis semacam itu dapat memberikan informasi tentang komposisi asam amino protein, tetapi lebih penting untuk mengetahui urutannya dalam molekul protein. Salah satu metode yang banyak digunakan untuk tujuan ini adalah aksi phenylisothiocyanate (FITC) pada rantai polipeptida, yang dalam media basa menempel pada polipeptida (dari ujung yang mengandung gugus amino), dan ketika reaksi media berubah. menjadi asam, ia melepaskan diri dari rantai, membawa serta fragmen satu asam amino (Gbr. 15).

Beras. limabelas Pembelahan POLYPEPTIDE SEKUENSIAL

Banyak metode khusus telah dikembangkan untuk analisis semacam itu, termasuk yang mulai "membongkar" molekul protein menjadi komponen penyusunnya, mulai dari ujung karboksil.

Jembatan silang disulfida S-S (dibentuk oleh interaksi residu sistein, Gambar 2 dan 9) dibelah, mengubahnya menjadi gugus HS oleh aksi berbagai zat pereduksi. Tindakan agen pengoksidasi (oksigen atau hidrogen peroksida) kembali mengarah pada pembentukan jembatan disulfida (Gbr. 16).

Beras. 16. Pembelahan jembatan disulfida

Untuk membuat ikatan silang tambahan dalam protein, reaktivitas gugus amino dan karboksil digunakan. Lebih mudah diakses untuk berbagai interaksi adalah gugus amino yang berada di bingkai samping rantai - fragmen lisin, asparagin, lisin, prolin (Tabel 1). Ketika gugus amino tersebut berinteraksi dengan formaldehida, proses kondensasi terjadi dan jembatan silang –NH–CH2–NH– muncul (Gbr. 17).

Beras. 17 PEMBUATAN TAMBAHAN TRANSVERSAL JEMBATAN ANTARA MOLEKUL PROTEIN.

Gugus karboksil terminal dari protein dapat bereaksi dengan senyawa kompleks dari beberapa logam polivalen (senyawa kromium lebih sering digunakan), dan ikatan silang juga terjadi. Kedua proses tersebut digunakan dalam penyamakan kulit.

Peran protein dalam tubuh.

Peran protein dalam tubuh beragam.

Enzim(fermentasi lat. - fermentasi), nama lainnya adalah enzim (en zumh yunani. - dalam ragi) - ini adalah protein dengan aktivitas katalitik, mereka mampu meningkatkan kecepatan proses biokimia ribuan kali. Di bawah aksi enzim, komponen penyusun makanan: protein, lemak, dan karbohidrat dipecah menjadi senyawa yang lebih sederhana, dari mana makromolekul baru kemudian disintesis, yang diperlukan untuk jenis tubuh tertentu. Enzim juga mengambil bagian dalam banyak proses sintesis biokimia, misalnya, dalam sintesis protein (beberapa protein membantu mensintesis yang lain). cm. ENZIM

Enzim tidak hanya katalis yang sangat efisien, tetapi juga selektif (mengarahkan reaksi secara ketat ke arah yang diberikan). Di hadapan mereka, reaksi berlangsung dengan hasil hampir 100% tanpa pembentukan produk sampingan dan, pada saat yang sama, kondisi alirannya ringan: tekanan atmosfer normal dan suhu organisme hidup. Sebagai perbandingan, sintesis amonia dari hidrogen dan nitrogen dengan adanya katalis besi aktif dilakukan pada 400-500 °C dan tekanan 30 MPa, hasil amonia adalah 15-25% per siklus. Enzim dianggap sebagai katalis yang tak tertandingi.

Studi intensif enzim dimulai pada pertengahan abad ke-19; lebih dari 2.000 enzim yang berbeda sekarang telah dipelajari; ini adalah kelas protein yang paling beragam.

Nama-nama enzim adalah sebagai berikut: nama reagen yang berinteraksi dengan enzim, atau nama reaksi yang dikatalisis, ditambahkan dengan akhiran -aza, misalnya, arginase menguraikan arginin (Tabel 1), dekarboksilase mengkatalisis dekarboksilasi, yaitu Eliminasi CO2 dari gugus karboksil:

– COOH → – CH + CO 2

Seringkali, untuk lebih akurat menunjukkan peran enzim, baik objek dan jenis reaksi ditunjukkan dalam namanya, misalnya, alkohol dehidrogenase adalah enzim yang mendehidrogenasi alkohol.

Untuk beberapa enzim yang ditemukan cukup lama, nama historis (tanpa akhiran -aza) telah dipertahankan, misalnya, pepsin (pepsis, Orang yunani. pencernaan) dan tripsin (thrypsis). Orang yunani. pencairan), enzim ini memecah protein.

Untuk sistematisasi, enzim digabungkan ke dalam kelas besar, klasifikasi didasarkan pada jenis reaksi, kelas diberi nama sesuai dengan prinsip umum - nama reaksi dan akhiran - aza. Beberapa kelas ini tercantum di bawah ini.

Oksidoreduktase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi redoks. Dehidrogenase yang termasuk dalam kelas ini melakukan transfer proton, misalnya alkohol dehidrogenase (ADH) mengoksidasi alkohol menjadi aldehida, oksidasi selanjutnya aldehida menjadi asam karboksilat dikatalisis oleh aldehid dehidrogenase (ALDH). Kedua proses tersebut terjadi di dalam tubuh selama pengolahan etanol menjadi asam asetat (Gbr. 18).

Beras. delapan belas OKSIDASI DUA TAHAP ETANOL menjadi asam asetat

Bukan etanol yang memiliki efek narkotika, tetapi produk antara asetaldehida, semakin rendah aktivitas enzim ALDH, semakin lambat tahap kedua berlalu - oksidasi asetaldehida menjadi asam asetat, dan semakin lama dan semakin kuat efek memabukkan dari konsumsi dari etanol. Analisis menunjukkan bahwa lebih dari 80% perwakilan ras kuning memiliki aktivitas ALDH yang relatif rendah dan oleh karena itu toleransi alkohol lebih parah. Alasan penurunan aktivitas ALDH bawaan ini adalah bahwa bagian dari residu asam glutamat dalam molekul ALDH yang “dilemahkan” digantikan oleh fragmen lisin (Tabel 1).

Transferase- enzim yang mengkatalisis transfer gugus fungsi, misalnya transiminase mengkatalisis transfer gugus amino.

Hidrolase adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis. Tripsin dan pepsin yang disebutkan sebelumnya menghidrolisis ikatan peptida, dan lipase memotong ikatan ester dalam lemak:

–RC(O)OR 1 + H2O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzim yang mengkatalisis reaksi yang berlangsung secara non-hidrolitik, sebagai akibat dari reaksi tersebut, ikatan C-C, C-O, C-N terputus dan ikatan baru terbentuk. Enzim dekarboksilase termasuk dalam kelas ini

isomerase- enzim yang mengkatalisis isomerisasi, misalnya, konversi asam maleat menjadi asam fumarat (Gbr. 19), ini adalah contoh isomerisasi cis-trans (lihat ISOMERIA).

Beras. 19. ISOMERISASI ASAM MALE menjadi asam fumarat dengan adanya enzim.

Dalam kerja enzim, prinsip umum diamati, yang menurutnya selalu ada korespondensi struktural antara enzim dan reagen dari reaksi yang dipercepat. Menurut ekspresi kiasan dari salah satu pendiri doktrin enzim, E. Fisher, reagen mendekati enzim seperti kunci ke gembok. Dalam hal ini, setiap enzim mengkatalisis reaksi kimia tertentu atau sekelompok reaksi dari jenis yang sama. Kadang-kadang enzim dapat bekerja pada senyawa tunggal, seperti urease (uron Orang yunani. - urin) hanya mengkatalisis hidrolisis urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Selektivitas terbaik ditunjukkan oleh enzim yang membedakan antara antipoda aktif optik - isomer tangan kiri dan kanan. L-arginase hanya bekerja pada levorotatory arginine dan tidak mempengaruhi isomer dextrorotatory. L-laktat dehidrogenase hanya bekerja pada ester levorotatory asam laktat, yang disebut laktat (lactis lat. susu), sedangkan D-laktat dehidrogenase hanya memecah D-laktat.

Sebagian besar enzim tidak bekerja pada satu, tetapi pada sekelompok senyawa terkait, misalnya, tripsin "lebih suka" untuk memotong ikatan peptida yang dibentuk oleh lisin dan arginin (Tabel 1).

Sifat katalitik dari beberapa enzim, seperti hidrolase, ditentukan semata-mata oleh struktur molekul protein itu sendiri, kelas enzim lain - oksidoreduktase (misalnya, alkohol dehidrogenase) hanya dapat aktif dengan adanya molekul non-protein yang terkait dengannya. mereka - vitamin yang mengaktifkan Mg, Ca, Zn, Mn dan fragmen asam nukleat (Gbr. 20).

Beras. dua puluh MOLEKUL DEHYDROGENASE ALKOHOLD

Protein transpor mengikat dan mengangkut berbagai molekul atau ion melalui membran sel (baik di dalam maupun di luar sel), serta dari satu organ ke organ lainnya.

Misalnya hemoglobin mengikat oksigen saat darah melewati paru-paru dan mengantarkannya ke berbagai jaringan tubuh, dimana oksigen dilepaskan kemudian digunakan untuk mengoksidasi komponen makanan, proses ini berfungsi sebagai sumber energi (terkadang istilah “pembakaran” makanan di tubuh digunakan).

Selain bagian protein, hemoglobin mengandung senyawa kompleks besi dengan molekul porfirin siklik (porphyros Orang yunani. - ungu), yang menentukan warna merah darah. Kompleks inilah (Gbr. 21, kiri) yang berperan sebagai pembawa oksigen. Dalam hemoglobin, kompleks besi porfirin terletak di dalam molekul protein dan dipertahankan oleh interaksi polar, serta oleh ikatan koordinasi dengan nitrogen dalam histidin (Tabel 1), yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2, yang dibawa oleh hemoglobin, dilekatkan melalui ikatan koordinasi ke atom besi dari sisi yang berlawanan dengan histidin (Gbr. 21, kanan).

Beras. 21 STRUKTUR KOMPLEKS BESI

Struktur kompleks ditunjukkan di sebelah kanan dalam bentuk model tiga dimensi. Kompleks ini ditahan dalam molekul protein oleh ikatan koordinasi (garis biru putus-putus) antara atom Fe dan atom N dalam histidin, yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2, yang dibawa oleh hemoglobin, dikoordinasikan (garis putus-putus merah) ke atom Fe dari negara yang berlawanan dari kompleks planar.

Hemoglobin adalah salah satu protein yang paling banyak dipelajari, terdiri dari heliks-a yang dihubungkan oleh rantai tunggal dan mengandung empat kompleks besi. Dengan demikian, hemoglobin seperti paket besar untuk transfer empat molekul oksigen sekaligus. Bentuk hemoglobin sesuai dengan protein globular (Gbr. 22).

Beras. 22 BENTUK GLOBULAR HEMOGLOBIN

"Keuntungan" utama hemoglobin adalah bahwa penambahan oksigen dan pemisahan selanjutnya selama transmisi ke berbagai jaringan dan organ berlangsung dengan cepat. Karbon monoksida, CO (karbon monoksida), mengikat Fe dalam hemoglobin lebih cepat, tetapi, tidak seperti O 2 , membentuk kompleks yang sulit dipecah. Akibatnya, hemoglobin tersebut tidak mampu mengikat O 2, yang menyebabkan (ketika sejumlah besar karbon monoksida dihirup) pada kematian tubuh karena mati lemas.

Fungsi kedua hemoglobin adalah mentransfer CO2 yang dihembuskan, tetapi bukan atom besi, tetapi H2 dari gugus-N protein terlibat dalam proses pengikatan karbon dioksida sementara.

"Kinerja" protein tergantung pada strukturnya, misalnya, mengganti satu-satunya residu asam amino asam glutamat dalam rantai polipeptida hemoglobin dengan residu valin (anomali kongenital yang jarang diamati) menyebabkan penyakit yang disebut anemia sel sabit.

Ada juga protein transpor yang dapat mengikat lemak, glukosa, asam amino dan membawanya baik ke dalam maupun ke luar sel.

Protein transpor dari tipe khusus tidak membawa zat itu sendiri, tetapi bertindak sebagai "pengatur transportasi", melewati zat tertentu melalui membran (dinding luar sel). Protein semacam itu sering disebut protein membran. Mereka memiliki bentuk silinder berongga dan, yang tertanam di dinding membran, memastikan pergerakan beberapa molekul atau ion polar ke dalam sel. Contoh protein membran adalah porin (Gbr. 23).

Beras. 23 PROTEIN PORIN

Protein makanan dan penyimpanan, seperti namanya, berfungsi sebagai sumber nutrisi internal, lebih sering untuk embrio tumbuhan dan hewan, serta pada tahap awal perkembangan organisme muda. Protein makanan termasuk albumin (Gbr. 10) - komponen utama putih telur, serta kasein - protein utama susu. Di bawah aksi enzim pepsin, kasein mengental di perut, yang memastikan retensinya di saluran pencernaan dan penyerapan yang efisien. Kasein mengandung fragmen dari semua asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh.

Dalam feritin (Gbr. 12), yang terkandung dalam jaringan hewan, ion besi disimpan.

Mioglobin juga merupakan protein penyimpanan, yang menyerupai hemoglobin dalam komposisi dan struktur. Mioglobin terkonsentrasi terutama di otot, peran utamanya adalah penyimpanan oksigen, yang diberikan hemoglobin. Ini cepat jenuh dengan oksigen (jauh lebih cepat daripada hemoglobin), dan kemudian secara bertahap mentransfernya ke berbagai jaringan.

Protein struktural melakukan fungsi pelindung (kulit) atau dukungan - mereka menyatukan tubuh dan memberinya kekuatan (tulang rawan dan tendon). Komponen utama mereka adalah kolagen protein fibrilar (Gbr. 11), protein paling umum di dunia hewan, dalam tubuh mamalia, ia menyumbang hampir 30% dari total massa protein. Kolagen memiliki kekuatan tarik yang tinggi (kekuatan kulit diketahui), tetapi karena rendahnya kandungan ikatan silang dalam kolagen kulit, kulit hewan tidak terlalu cocok dalam bentuk mentahnya untuk pembuatan berbagai produk. Untuk mengurangi pembengkakan kulit dalam air, penyusutan selama pengeringan, serta untuk meningkatkan kekuatan dalam keadaan berair dan meningkatkan elastisitas kolagen, ikatan silang tambahan dibuat (Gbr. 15a), inilah yang disebut proses penyamakan kulit.

Pada organisme hidup, molekul kolagen yang muncul dalam proses pertumbuhan dan perkembangan organisme tidak diperbarui dan tidak digantikan oleh yang baru disintesis. Seiring bertambahnya usia tubuh, jumlah ikatan silang dalam kolagen meningkat, yang menyebabkan penurunan elastisitasnya, dan karena pembaruan tidak terjadi, perubahan terkait usia muncul - peningkatan kerapuhan tulang rawan dan tendon, munculnya kerutan pada kulit.

Ligamen artikular mengandung elastin, protein struktural yang mudah meregang dalam dua dimensi. Protein resilin, yang terletak di titik-titik perlekatan engsel sayap pada beberapa serangga, memiliki elastisitas terbesar.

Formasi tanduk - rambut, kuku, bulu, sebagian besar terdiri dari protein keratin (Gbr. 24). Perbedaan utamanya adalah kandungan residu sistein yang nyata, yang membentuk jembatan disulfida, yang memberikan elastisitas tinggi (kemampuan untuk mengembalikan bentuk aslinya setelah deformasi) pada rambut, serta kain wol.

Beras. 24. FRAGMEN KERATIN PROTEIN FIBRILLAR

Untuk perubahan ireversibel dalam bentuk objek keratin, pertama-tama Anda harus menghancurkan jembatan disulfida dengan bantuan zat pereduksi, memberikan bentuk baru, dan kemudian membuat kembali jembatan disulfida dengan bantuan zat pengoksidasi (Gbr. .16), beginilah, misalnya, mengeriting rambut.

Dengan peningkatan kandungan residu sistein dalam keratin dan, karenanya, peningkatan jumlah jembatan disulfida, kemampuan untuk berubah bentuk menghilang, tetapi kekuatan tinggi muncul pada saat yang sama (hingga 18% fragmen sistein terkandung dalam tanduk ungulata dan cangkang penyu). Mamalia memiliki hingga 30 jenis keratin yang berbeda.

Fibroin protein fibrilar terkait keratin yang disekresikan oleh ulat sutera selama pengeritingan kokon, serta oleh laba-laba selama anyaman jaring, hanya berisi struktur- yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11). Tidak seperti keratin, fibroin tidak memiliki jembatan disulfida melintang, ia memiliki kekuatan tarik yang sangat kuat (kekuatan per unit penampang beberapa sampel web lebih tinggi daripada kabel baja). Karena tidak adanya ikatan silang, fibroin tidak elastis (diketahui bahwa kain wol hampir tidak terhapuskan, dan kain sutra mudah kusut).

protein pengatur.

Protein pengatur, lebih sering disebut sebagai hormon, terlibat dalam berbagai proses fisiologis. Misalnya, hormon insulin (Gbr. 25) terdiri dari dua rantai yang dihubungkan oleh jembatan disulfida. Insulin mengatur proses metabolisme yang melibatkan glukosa, ketidakhadirannya menyebabkan diabetes.

Beras. 25 PROTEIN INSULIN

Kelenjar pituitari otak mensintesis hormon yang mengatur pertumbuhan tubuh. Ada protein pengatur yang mengontrol biosintesis berbagai enzim dalam tubuh.

Protein kontraktil dan motorik memberi tubuh kemampuan untuk berkontraksi, mengubah bentuk dan bergerak, terutama, kita berbicara tentang otot. 40% dari massa semua protein yang terkandung dalam otot adalah myosin (mys, myos, Orang yunani. - otot). Molekulnya mengandung fibrilar dan bagian globular (Gbr. 26)

Beras. 26 MOLEKUL MIOSIN

Molekul tersebut bergabung menjadi agregat besar yang mengandung 300-400 molekul.

Ketika konsentrasi ion kalsium berubah di ruang yang mengelilingi serat otot, terjadi perubahan reversibel dalam konformasi molekul - perubahan bentuk rantai karena rotasi fragmen individu di sekitar ikatan valensi. Hal ini menyebabkan kontraksi dan relaksasi otot, sinyal untuk mengubah konsentrasi ion kalsium berasal dari ujung saraf di serat otot. Kontraksi otot buatan dapat disebabkan oleh aksi impuls listrik, yang menyebabkan perubahan tajam dalam konsentrasi ion kalsium, ini adalah dasar untuk merangsang otot jantung untuk mengembalikan kerja jantung.

Protein pelindung memungkinkan Anda melindungi tubuh dari invasi bakteri, virus, dan penetrasi protein asing (nama umum benda asing adalah antigen). Peran protein pelindung dilakukan oleh imunoglobulin (nama lain mereka adalah antibodi), mereka mengenali antigen yang telah menembus tubuh dan mengikatnya dengan kuat. Dalam tubuh mamalia, termasuk manusia, ada lima kelas imunoglobulin: M, G, A, D dan E, strukturnya, seperti namanya, berbentuk bulat, selain itu, semuanya dibangun dengan cara yang sama. Organisasi molekuler antibodi ditunjukkan di bawah menggunakan imunoglobulin kelas G sebagai contoh (Gbr. 27). Molekul tersebut mengandung empat rantai polipeptida yang dihubungkan oleh tiga jembatan disulfida S-S (pada Gambar 27 mereka ditunjukkan dengan ikatan valensi yang menebal dan simbol S yang besar), selain itu, setiap rantai polimer mengandung jembatan disulfida intrarantai. Dua rantai polimer besar (disorot dengan warna biru) mengandung 400–600 residu asam amino. Dua rantai lainnya (disorot dengan warna hijau) hampir setengah panjangnya, mengandung sekitar 220 residu asam amino. Keempat rantai ditempatkan sedemikian rupa sehingga gugus terminal H 2 N diarahkan ke satu arah.

Beras. 27 GAMBAR SKEMA STRUKTUR IMUNOGLOBULIN

Setelah tubuh bersentuhan dengan protein asing (antigen), sel-sel sistem kekebalan mulai memproduksi imunoglobulin (antibodi), yang terakumulasi dalam serum darah. Pada tahap pertama, pekerjaan utama dilakukan oleh bagian rantai yang berisi terminal H 2 N (pada Gambar 27, bagian yang sesuai ditandai dengan warna biru muda dan hijau muda). Ini adalah situs penangkapan antigen. Dalam proses sintesis imunoglobulin, situs-situs ini dibentuk sedemikian rupa sehingga struktur dan konfigurasinya sedapat mungkin sesuai dengan struktur antigen yang mendekat (seperti kunci gembok, seperti enzim, tetapi tugas dalam kasus ini adalah berbeda). Jadi, untuk setiap antigen, antibodi individual yang ketat dibuat sebagai respons imun. Tidak ada satu pun protein yang diketahui dapat mengubah strukturnya secara "plastis" tergantung pada faktor eksternal, selain imunoglobulin. Enzim memecahkan masalah kesesuaian struktural dengan reagen dengan cara yang berbeda - dengan bantuan satu set raksasa berbagai enzim untuk semua kasus yang mungkin, dan imunoglobulin setiap kali membangun kembali "alat kerja". Selain itu, daerah engsel dari imunoglobulin (Gbr. 27) menyediakan dua daerah penangkapan dengan beberapa mobilitas independen, sebagai hasilnya, molekul imunoglobulin dapat segera "menemukan" dua daerah yang paling nyaman untuk ditangkap dalam antigen untuk memperbaiki secara aman itu, ini menyerupai tindakan makhluk krustasea.

Selanjutnya, rantai reaksi berturut-turut dari sistem kekebalan tubuh dihidupkan, imunoglobulin dari kelas lain terhubung, sebagai akibatnya, protein asing dinonaktifkan, dan kemudian antigen (mikroorganisme asing atau toksin) dihancurkan dan dihilangkan.

Setelah kontak dengan antigen, konsentrasi maksimum imunoglobulin tercapai (tergantung pada sifat antigen dan karakteristik individu organisme itu sendiri) dalam beberapa jam (kadang-kadang beberapa hari). Tubuh menyimpan ingatan akan kontak semacam itu, dan ketika diserang lagi dengan antigen yang sama, imunoglobulin menumpuk dalam serum darah lebih cepat dan dalam jumlah yang lebih besar - kekebalan yang didapat terjadi.

Klasifikasi protein di atas agak sewenang-wenang, misalnya, protein trombin, yang disebutkan di antara protein pelindung, pada dasarnya adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida, yaitu milik kelas protease.

Protein pelindung sering disebut sebagai protein bisa ular dan protein beracun dari beberapa tanaman, karena tugasnya adalah melindungi tubuh dari kerusakan.

Ada protein yang fungsinya sangat unik sehingga sulit untuk mengklasifikasikannya. Misalnya, protein monellin, yang ditemukan di tanaman Afrika, rasanya sangat manis dan telah menjadi subjek penelitian sebagai zat tidak beracun yang dapat digunakan sebagai pengganti gula untuk mencegah obesitas. Plasma darah beberapa ikan Antartika mengandung protein dengan sifat antibeku yang menjaga darah ikan ini dari pembekuan.

Sintesis protein buatan.

Kondensasi asam amino yang mengarah ke rantai polipeptida adalah proses yang dipelajari dengan baik. Dimungkinkan untuk melakukan, misalnya, kondensasi salah satu asam amino atau campuran asam dan memperoleh, masing-masing, polimer yang mengandung unit yang sama, atau unit yang berbeda, bergantian dalam urutan acak. Polimer semacam itu memiliki sedikit kemiripan dengan polipeptida alami dan tidak memiliki aktivitas biologis. Tugas utamanya adalah menghubungkan asam amino dalam urutan yang ditentukan sebelumnya dan direncanakan secara ketat untuk mereproduksi urutan residu asam amino dalam protein alami. Ilmuwan Amerika Robert Merrifield mengusulkan metode asli yang memungkinkan untuk memecahkan masalah seperti itu. Inti dari metode ini adalah asam amino pertama dilekatkan pada gel polimer tidak larut yang mengandung gugus reaktif yang dapat bergabung dengan gugus –COOH – asam amino. Polistirena yang terikat silang dengan gugus klorometil yang dimasukkan ke dalamnya diambil sebagai substrat polimer. Agar asam amino yang diambil untuk reaksi tidak bereaksi dengan dirinya sendiri dan agar tidak bergabung dengan gugus H 2 N ke substrat, gugus amino asam ini diblok terlebih dahulu dengan substituen yang besar [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grup. Setelah asam amino melekat pada pendukung polimer, gugus penghambat dihilangkan dan asam amino lain dimasukkan ke dalam campuran reaksi, di mana gugus H2N juga sebelumnya diblokir. Dalam sistem seperti itu, hanya interaksi gugus H2N dari asam amino pertama dan gugus –COOH dari asam kedua yang mungkin, yang dilakukan dengan adanya katalis (garam fosfonium). Kemudian seluruh skema diulang, memperkenalkan asam amino ketiga (Gbr. 28).

Beras. 28. SKEMA SINTESIS RANTAI POLIPEPTida

Pada langkah terakhir, rantai polipeptida yang dihasilkan dipisahkan dari pendukung polistirena. Sekarang seluruh proses otomatis, ada pensintesis peptida otomatis yang beroperasi sesuai dengan skema yang dijelaskan. Banyak peptida yang digunakan dalam pengobatan dan pertanian telah disintesis dengan metode ini. Dimungkinkan juga untuk mendapatkan analog peptida alami yang ditingkatkan dengan tindakan selektif dan ditingkatkan. Beberapa protein kecil telah disintesis, seperti hormon insulin dan beberapa enzim.

Ada juga metode sintesis protein yang meniru proses alami: fragmen asam nukleat disintesis yang dikonfigurasi untuk menghasilkan protein tertentu, kemudian fragmen ini dimasukkan ke dalam organisme hidup (misalnya, ke dalam bakteri), setelah itu tubuh mulai menghasilkan protein yang diinginkan. Dengan cara ini, sejumlah besar protein dan peptida yang sulit dijangkau, serta analognya, sekarang diperoleh.

Protein sebagai sumber makanan.

Protein dalam organisme hidup terus-menerus dipecah menjadi asam amino aslinya (dengan partisipasi enzim yang sangat diperlukan), beberapa asam amino masuk ke yang lain, kemudian protein disintesis lagi (juga dengan partisipasi enzim), mis. tubuh terus memperbarui dirinya sendiri. Beberapa protein (kolagen kulit, rambut) tidak diperbarui, tubuh terus-menerus kehilangannya dan malah mensintesis yang baru. Protein sebagai sumber makanan melakukan dua fungsi utama: mereka memasok tubuh dengan bahan bangunan untuk sintesis molekul protein baru dan, di samping itu, memasok tubuh dengan energi (sumber kalori).

Mamalia karnivora (termasuk manusia) mendapatkan protein yang diperlukan dari makanan nabati dan hewani. Tak satu pun dari protein yang diperoleh dari makanan diintegrasikan ke dalam tubuh dalam bentuk yang tidak berubah. Di saluran pencernaan, semua protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, dan protein yang diperlukan untuk organisme tertentu sudah dibangun darinya, sedangkan 12 sisanya dapat disintesis dari 8 asam esensial (Tabel 1) di dalam tubuh jika tidak. diberikan dalam jumlah yang cukup dengan makanan, tetapi asam esensial harus dipasok dengan makanan tanpa gagal. Atom belerang dalam sistein diperoleh tubuh dengan asam amino esensial metionin. Bagian dari protein rusak, melepaskan energi yang diperlukan untuk mempertahankan kehidupan, dan nitrogen yang terkandung di dalamnya dikeluarkan dari tubuh dengan urin. Biasanya tubuh manusia kehilangan 25–30 g protein per hari, sehingga makanan berprotein harus selalu hadir dalam jumlah yang tepat. Kebutuhan protein harian minimum adalah 37 g untuk pria dan 29 g untuk wanita, tetapi asupan yang disarankan hampir dua kali lebih tinggi. Saat mengevaluasi makanan, penting untuk mempertimbangkan kualitas protein. Dengan tidak adanya atau rendahnya kandungan asam amino esensial, protein dianggap bernilai rendah, sehingga protein tersebut harus dikonsumsi dalam jumlah yang lebih besar. Jadi, protein kacang-kacangan mengandung sedikit metionin, dan protein gandum dan jagung rendah lisin (kedua asam amino itu penting). Protein hewani (tidak termasuk kolagen) diklasifikasikan sebagai makanan lengkap. Satu set lengkap semua asam esensial mengandung kasein susu, serta keju cottage dan keju yang dibuat darinya, jadi diet vegetarian, jika sangat ketat, mis. “bebas susu”, membutuhkan peningkatan konsumsi kacang-kacangan, kacang-kacangan dan jamur untuk memasok tubuh dengan asam amino esensial dalam jumlah yang tepat.

Asam amino sintetik dan protein juga digunakan sebagai produk makanan, menambahkannya ke pakan, yang mengandung asam amino esensial dalam jumlah kecil. Ada bakteri yang dapat memproses dan mengasimilasi minyak hidrokarbon, dalam hal ini, untuk sintesis protein penuh, mereka perlu diberi makan dengan senyawa yang mengandung nitrogen (amonia atau nitrat). Protein yang diperoleh dengan cara ini digunakan sebagai pakan ternak dan unggas. Serangkaian enzim, karbohidrat, sering ditambahkan ke pakan ternak, yang mengkatalisis hidrolisis komponen makanan karbohidrat yang sulit terurai (dinding sel tanaman sereal), akibatnya makanan nabati lebih banyak diserap.

Mikhail Levitsky

PROTEIN (Pasal 2)

(protein), kelas senyawa kompleks yang mengandung nitrogen, komponen materi hidup yang paling khas dan penting (bersama dengan asam nukleat). Protein melakukan banyak dan beragam fungsi. Sebagian besar protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia. Banyak hormon yang mengatur proses fisiologis juga protein. Protein struktural seperti kolagen dan keratin merupakan komponen utama jaringan tulang, rambut, dan kuku. Protein kontraktil otot memiliki kemampuan untuk mengubah panjangnya, menggunakan energi kimia untuk melakukan kerja mekanis. Protein adalah antibodi yang mengikat dan menetralkan zat beracun. Beberapa protein yang dapat merespon pengaruh eksternal (cahaya, bau) berfungsi sebagai reseptor di organ indera yang merasakan iritasi. Banyak protein yang terletak di dalam sel dan pada membran sel melakukan fungsi pengaturan.

Pada paruh pertama abad ke-19 banyak ahli kimia, dan di antara mereka terutama J. von Liebig, secara bertahap sampai pada kesimpulan bahwa protein adalah kelas khusus senyawa nitrogen. Nama "protein" (dari protos Yunani - yang pertama) diusulkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder.

PROPERTI FISIK

Protein berwarna putih dalam bentuk padat, tetapi tidak berwarna dalam larutan, kecuali mereka membawa beberapa kelompok kromofor (berwarna), seperti hemoglobin. Kelarutan protein yang berbeda dalam air sangat bervariasi. Ini juga bervariasi dengan pH dan dengan konsentrasi garam dalam larutan, sehingga seseorang dapat memilih kondisi di mana satu protein akan secara selektif mengendap dengan adanya protein lain. Metode "penggaraman" ini banyak digunakan untuk mengisolasi dan memurnikan protein. Protein yang dimurnikan sering mengendap dari larutan sebagai kristal.

Dibandingkan dengan senyawa lain, berat molekul protein sangat besar - dari beberapa ribu hingga jutaan dalton. Oleh karena itu, selama ultrasentrifugasi, protein diendapkan, dan, terlebih lagi, pada kecepatan yang berbeda. Karena adanya kelompok bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, mereka bergerak dengan kecepatan yang berbeda dalam medan listrik. Ini adalah dasar dari elektroforesis, metode yang digunakan untuk mengisolasi protein individu dari campuran kompleks. Pemurnian protein juga dilakukan dengan kromatografi.

SIFAT KIMIA

Struktur.

Protein adalah polimer, yaitu molekul dibangun seperti rantai dari unit monomer berulang, atau subunit, yang perannya dimainkan oleh asam alfa-amino. Rumus umum asam amino

di mana R adalah atom hidrogen atau beberapa gugus organik.

Molekul protein (rantai polipeptida) mungkin hanya terdiri dari sejumlah kecil asam amino atau beberapa ribu unit monomer. Hubungan asam amino dalam rantai dimungkinkan karena masing-masing memiliki dua gugus kimia yang berbeda: gugus amino dengan sifat dasar, NH2, dan gugus karboksil asam, COOH. Kedua kelompok ini melekat pada atom karbon. Gugus karboksil dari satu asam amino dapat membentuk ikatan amida (peptida) dengan gugus amino dari asam amino lain:

Setelah dua asam amino dihubungkan dengan cara ini, rantai dapat diperpanjang dengan menambahkan sepertiga ke asam amino kedua, dan seterusnya. Seperti dapat dilihat dari persamaan di atas, ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air dilepaskan. Dengan adanya asam, basa atau enzim proteolitik, reaksi berlangsung dalam arah yang berlawanan: rantai polipeptida dibelah menjadi asam amino dengan penambahan air. Reaksi ini disebut hidrolisis. Hidrolisis berlangsung secara spontan, dan energi diperlukan untuk menggabungkan asam amino menjadi rantai polipeptida.

Gugus karboksil dan gugus amida (atau gugus imida yang serupa dengannya - dalam kasus asam amino prolin) terdapat di semua asam amino, sedangkan perbedaan antara asam amino ditentukan oleh sifat gugus itu, atau "sisi rantai", yang ditunjukkan di atas dengan huruf R. Peran rantai samping dapat dimainkan oleh satu atom hidrogen, seperti asam amino glisin, dan beberapa pengelompokan besar, seperti histidin dan triptofan. Beberapa rantai samping bersifat inert secara kimiawi, sementara yang lain sangat reaktif.

Ribuan asam amino yang berbeda dapat disintesis, dan banyak asam amino yang berbeda terjadi di alam, tetapi hanya 20 jenis asam amino yang digunakan untuk sintesis protein: alanin, arginin, asparagin, asam aspartat, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamat asam, isoleusin, leusin, lisin, metionin, prolin, serin, tirosin, treonin, triptofan, fenilalanin dan sistein (dalam protein, sistein dapat hadir sebagai dimer - sistin). Benar, ada asam amino lain dalam beberapa protein, selain dua puluh yang muncul secara teratur, tetapi mereka terbentuk sebagai hasil modifikasi dari salah satu dari dua puluh yang terdaftar setelah dimasukkan ke dalam protein.

aktivitas optik.

Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki empat gugus berbeda yang terikat pada atom karbon-. Dalam hal geometri, empat kelompok yang berbeda dapat dilampirkan dalam dua cara, dan dengan demikian ada dua kemungkinan konfigurasi, atau dua isomer, yang terkait satu sama lain sebagai objek pada bayangan cerminnya, yaitu. seperti tangan kiri ke kanan. Satu konfigurasi disebut tangan kiri, atau tangan kiri (L), dan konfigurasi tangan kanan lainnya, atau tangan kanan (D), karena kedua isomer tersebut berbeda dalam arah rotasi bidang cahaya terpolarisasi. Hanya asam L-amino yang terdapat dalam protein (pengecualian adalah glisin; itu hanya dapat direpresentasikan dalam satu bentuk, karena dua dari empat kelompoknya sama), dan semuanya memiliki aktivitas optik (karena hanya ada satu isomer). Asam D-amino jarang di alam; mereka ditemukan di beberapa antibiotik dan dinding sel bakteri.

Urutan asam amino.

Asam amino dalam rantai polipeptida tidak tersusun secara acak, tetapi dalam urutan tertentu yang tetap, dan urutan inilah yang menentukan fungsi dan sifat protein. Dengan memvariasikan urutan 20 jenis asam amino, Anda bisa mendapatkan sejumlah besar protein yang berbeda, sama seperti Anda dapat membuat banyak teks berbeda dari huruf alfabet.

Di masa lalu, menentukan urutan asam amino protein sering memakan waktu beberapa tahun. Penentuan langsung masih merupakan tugas yang agak melelahkan, meskipun perangkat telah dibuat yang memungkinkannya dilakukan secara otomatis. Biasanya lebih mudah untuk menentukan urutan nukleotida dari gen yang sesuai dan menurunkan urutan asam amino protein darinya. Sampai saat ini, urutan asam amino dari ratusan protein telah ditentukan. Fungsi protein yang didekode biasanya diketahui, dan ini membantu untuk membayangkan kemungkinan fungsi protein serupa yang terbentuk, misalnya, pada neoplasma ganas.

Protein kompleks.

Protein yang hanya terdiri dari asam amino disebut sederhana. Akan tetapi, seringkali atom logam atau beberapa senyawa kimia yang bukan asam amino terikat pada rantai polipeptida. Protein semacam itu disebut kompleks. Contohnya adalah hemoglobin: mengandung besi porfirin, yang memberikan warna merah dan memungkinkan untuk bertindak sebagai pembawa oksigen.

Nama-nama protein yang paling kompleks mengandung indikasi sifat kelompok terlampir: gula hadir dalam glikoprotein, lemak dalam lipoprotein. Jika aktivitas katalitik enzim bergantung pada gugus yang terikat, maka disebut gugus prostetik. Seringkali, beberapa vitamin memainkan peran kelompok prostetik atau merupakan bagian darinya. Vitamin A, misalnya, yang menempel pada salah satu protein retina, menentukan kepekaannya terhadap cahaya.

Struktur tersier.

Yang penting bukanlah urutan asam amino dari protein (struktur primer), tetapi bagaimana ia diletakkan di luar angkasa. Di sepanjang rantai polipeptida, ion hidrogen membentuk ikatan hidrogen reguler, yang memberikannya bentuk spiral atau lapisan (struktur sekunder). Dari kombinasi heliks dan lapisan tersebut, bentuk kompak dari urutan berikutnya muncul - struktur tersier protein. Di sekitar ikatan yang menahan tautan monomer rantai, rotasi melalui sudut kecil dimungkinkan. Oleh karena itu, dari sudut pandang geometri murni, jumlah konfigurasi yang mungkin untuk setiap rantai polipeptida sangat besar. Pada kenyataannya, setiap protein biasanya hanya ada dalam satu konfigurasi, ditentukan oleh urutan asam aminonya. Struktur ini tidak kaku, tampaknya "bernapas" - berosilasi di sekitar konfigurasi rata-rata tertentu. Rantai dilipat menjadi konfigurasi di mana energi bebas (kemampuan untuk melakukan pekerjaan) minimal, seperti pegas yang dilepaskan dikompresi hanya ke keadaan yang sesuai dengan energi bebas minimum. Seringkali, satu bagian dari rantai dihubungkan secara kaku dengan yang lain oleh ikatan disulfida (–S–S–) antara dua residu sistein. Ini sebagian mengapa sistein di antara asam amino memainkan peran yang sangat penting.

Kompleksitas struktur protein begitu besar sehingga belum memungkinkan untuk menghitung struktur tersier suatu protein, bahkan jika urutan asam aminonya diketahui. Tetapi jika kristal protein dapat diperoleh, maka struktur tersiernya dapat ditentukan dengan difraksi sinar-X.

Pada protein struktural, kontraktil, dan beberapa protein lainnya, rantainya memanjang dan beberapa rantai yang sedikit terlipat terletak berdampingan membentuk fibril; fibril, pada gilirannya, terlipat menjadi formasi yang lebih besar - serat. Namun, sebagian besar protein dalam larutan berbentuk globular: rantai digulung dalam globul, seperti benang dalam bola. Energi bebas dalam konfigurasi ini minimal, karena asam amino hidrofobik (“menolak air”) tersembunyi di dalam globul, sedangkan asam amino hidrofilik (“menarik air”) berada di permukaannya.

Banyak protein adalah kompleks dari beberapa rantai polipeptida. Struktur ini disebut struktur kuartener protein. Molekul hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit, yang masing-masing merupakan protein globular.

Protein struktural, karena konfigurasi liniernya, membentuk serat di mana kekuatan tariknya sangat tinggi, sedangkan konfigurasi globular memungkinkan protein untuk masuk ke dalam interaksi spesifik dengan senyawa lain. Di permukaan bola, dengan peletakan rantai yang benar, rongga dengan bentuk tertentu muncul, di mana kelompok kimia reaktif berada. Jika protein ini adalah enzim, maka molekul lain, biasanya lebih kecil, dari beberapa zat memasuki rongga seperti itu, sama seperti kunci memasuki gembok; dalam hal ini, konfigurasi awan elektron molekul berubah di bawah pengaruh gugus kimia yang terletak di rongga, dan ini memaksanya untuk bereaksi dengan cara tertentu. Dengan cara ini, enzim mengkatalisis reaksi. Molekul antibodi juga memiliki rongga di mana berbagai zat asing mengikat dan dengan demikian menjadi tidak berbahaya. Model "kunci dan kunci", yang menjelaskan interaksi protein dengan senyawa lain, memungkinkan untuk memahami kekhususan enzim dan antibodi, mis. kemampuan mereka untuk bereaksi hanya dengan senyawa tertentu.

Protein dalam berbagai jenis organisme.

Protein yang melakukan fungsi yang sama pada spesies tumbuhan dan hewan yang berbeda dan oleh karena itu memiliki nama yang sama juga memiliki konfigurasi yang serupa. Mereka, bagaimanapun, agak berbeda dalam urutan asam amino mereka. Sebagai spesies menyimpang dari nenek moyang yang sama, beberapa asam amino di posisi tertentu digantikan oleh mutasi dengan yang lain. Mutasi berbahaya yang menyebabkan penyakit keturunan dibuang oleh seleksi alam, tetapi yang menguntungkan atau setidaknya netral dapat dipertahankan. Semakin dekat dua spesies biologis satu sama lain, semakin sedikit perbedaan yang ditemukan dalam protein mereka.

Beberapa protein berubah relatif cepat, yang lain cukup konservatif. Yang terakhir termasuk, misalnya, sitokrom c, enzim pernapasan yang ditemukan di sebagian besar organisme hidup. Pada manusia dan simpanse, urutan asam aminonya identik, sedangkan pada sitokrom c gandum, hanya 38% asam amino yang ternyata berbeda. Bahkan ketika membandingkan manusia dan bakteri, kesamaan sitokrom dengan (perbedaan di sini mempengaruhi 65% asam amino) masih dapat dilihat, meskipun nenek moyang bakteri dan manusia hidup di Bumi sekitar dua miliar tahun yang lalu. Saat ini, perbandingan urutan asam amino sering digunakan untuk membangun pohon filogenetik (silsilah) yang mencerminkan hubungan evolusi antara organisme yang berbeda.

Denaturasi.

Molekul protein yang disintesis, melipat, memperoleh konfigurasinya sendiri. Konfigurasi ini, bagaimanapun, dapat dihancurkan dengan pemanasan, dengan mengubah pH, ​​dengan aksi pelarut organik, dan bahkan hanya dengan mengaduk larutan sampai gelembung muncul di permukaannya. Protein yang diubah dengan cara ini disebut terdenaturasi; ia kehilangan aktivitas biologisnya dan biasanya menjadi tidak larut. Contoh terkenal dari protein terdenaturasi adalah telur rebus atau krim kocok. Protein kecil, yang hanya mengandung sekitar seratus asam amino, dapat mengalami renaturasi, mis. mendapatkan kembali konfigurasi asli. Tetapi sebagian besar protein hanya diubah menjadi massa rantai polipeptida yang kusut dan tidak mengembalikan konfigurasi sebelumnya.

Salah satu kesulitan utama dalam mengisolasi protein aktif adalah sensitivitas ekstrim mereka terhadap denaturasi. Sifat protein ini menemukan aplikasi yang berguna dalam pengawetan produk makanan: suhu tinggi mendenaturasi enzim mikroorganisme secara permanen, dan mikroorganisme mati.

SINTESIS PROTEIN

Untuk sintesis protein, organisme hidup harus memiliki sistem enzim yang mampu mengikat satu asam amino ke asam amino lainnya. Sumber informasi juga diperlukan yang akan menentukan asam amino mana yang harus dihubungkan. Karena ada ribuan jenis protein di dalam tubuh, dan masing-masing terdiri dari rata-rata beberapa ratus asam amino, informasi yang dibutuhkan pasti sangat banyak. Itu disimpan (mirip dengan bagaimana catatan disimpan pada pita magnetik) dalam molekul asam nukleat yang membentuk gen.

Aktivasi enzim.

Rantai polipeptida yang disintesis dari asam amino tidak selalu berupa protein dalam bentuk akhirnya. Banyak enzim pertama kali disintesis sebagai prekursor tidak aktif dan menjadi aktif hanya setelah enzim lain menghilangkan beberapa asam amino dari salah satu ujung rantai. Beberapa enzim pencernaan, seperti tripsin, disintesis dalam bentuk tidak aktif ini; enzim ini diaktifkan di saluran pencernaan sebagai akibat dari penghapusan fragmen terminal rantai. Hormon insulin, yang molekulnya dalam bentuk aktifnya terdiri dari dua rantai pendek, disintesis dalam bentuk rantai tunggal, yang disebut. proinsulin. Kemudian bagian tengah rantai ini dihilangkan, dan fragmen yang tersisa saling mengikat, membentuk molekul hormon aktif. Protein kompleks terbentuk hanya setelah kelompok kimia tertentu melekat pada protein, dan perlekatan ini seringkali juga membutuhkan enzim.

Sirkulasi metabolik.

Setelah memberi makan hewan dengan asam amino yang diberi label dengan isotop radioaktif karbon, nitrogen atau hidrogen, label tersebut dengan cepat dimasukkan ke dalam proteinnya. Jika asam amino berlabel berhenti masuk ke dalam tubuh, maka jumlah label dalam protein mulai berkurang. Eksperimen ini menunjukkan bahwa protein yang dihasilkan tidak disimpan dalam tubuh sampai akhir hayat. Semuanya, dengan beberapa pengecualian, berada dalam keadaan dinamis, terus-menerus terurai menjadi asam amino, dan kemudian disintesis ulang.

Beberapa protein rusak ketika sel mati dan dihancurkan. Ini terjadi sepanjang waktu, misalnya, dengan sel darah merah dan sel epitel yang melapisi permukaan bagian dalam usus. Selain itu, pemecahan dan resintesis protein juga terjadi pada sel hidup. Anehnya, lebih sedikit yang diketahui tentang pemecahan protein daripada tentang sintesisnya. Yang jelas, bagaimanapun, adalah bahwa enzim proteolitik terlibat dalam pemecahan, mirip dengan yang memecah protein menjadi asam amino di saluran pencernaan.

Waktu paruh protein yang berbeda berbeda - dari beberapa jam hingga berbulan-bulan. Satu-satunya pengecualian adalah molekul kolagen. Setelah terbentuk, mereka tetap stabil dan tidak diperbarui atau diganti. Namun, seiring waktu, beberapa sifat mereka, khususnya elastisitas, berubah, dan karena tidak diperbarui, beberapa perubahan terkait usia, seperti munculnya kerutan pada kulit, adalah akibatnya.

protein sintetis.

Ahli kimia telah lama mempelajari cara mempolimerisasi asam amino, tetapi asam amino bergabung secara acak, sehingga produk polimerisasi semacam itu memiliki sedikit kemiripan dengan produk alami. Benar, dimungkinkan untuk menggabungkan asam amino dalam urutan tertentu, yang memungkinkan untuk memperoleh beberapa protein yang aktif secara biologis, khususnya insulin. Prosesnya cukup rumit, dan dengan cara ini hanya mungkin diperoleh protein-protein yang molekulnya mengandung sekitar seratus asam amino. Lebih disukai untuk mensintesis atau mengisolasi urutan nukleotida dari gen yang sesuai dengan urutan asam amino yang diinginkan, dan kemudian memasukkan gen ini ke dalam bakteri, yang akan menghasilkan dengan replikasi sejumlah besar produk yang diinginkan. Namun, metode ini juga memiliki kekurangan.

PROTEIN DAN NUTRISI

Ketika protein dalam tubuh dipecah menjadi asam amino, asam amino ini dapat digunakan kembali untuk sintesis protein. Pada saat yang sama, asam amino itu sendiri mengalami pembusukan, sehingga tidak dimanfaatkan sepenuhnya. Juga jelas bahwa selama pertumbuhan, kehamilan, dan penyembuhan luka, sintesis protein harus melebihi degradasi. Tubuh terus menerus kehilangan beberapa protein; ini adalah protein rambut, kuku dan lapisan permukaan kulit. Oleh karena itu, untuk sintesis protein, setiap organisme harus menerima asam amino dari makanan.

Sumber asam amino.

Tumbuhan hijau mensintesis semua 20 asam amino yang ditemukan dalam protein dari CO2, air dan amonia atau nitrat. Banyak bakteri juga mampu mensintesis asam amino dengan adanya gula (atau beberapa yang setara) dan nitrogen tetap, tetapi gula pada akhirnya dipasok oleh tanaman hijau. Pada hewan, kemampuan untuk mensintesis asam amino terbatas; mereka memperoleh asam amino dengan memakan tumbuhan hijau atau hewan lain. Di saluran pencernaan, protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, yang terakhir diserap, dan karakteristik protein dari organisme tertentu dibangun darinya. Tak satu pun dari protein yang diserap dimasukkan ke dalam struktur tubuh seperti itu. Satu-satunya pengecualian adalah bahwa pada banyak mamalia, sebagian dari antibodi ibu dapat melewati plasenta secara utuh ke dalam sirkulasi janin, dan melalui ASI (terutama pada ruminansia) ditransfer ke bayi baru lahir segera setelah lahir.

Kebutuhan akan protein.

Jelas bahwa untuk mempertahankan kehidupan, tubuh harus menerima sejumlah protein dari makanan. Namun, besarnya kebutuhan ini tergantung pada sejumlah faktor. Tubuh membutuhkan makanan baik sebagai sumber energi (kalori) maupun sebagai bahan untuk membangun strukturnya. Pertama adalah kebutuhan energi. Ini berarti bahwa ketika ada sedikit karbohidrat dan lemak dalam makanan, protein makanan tidak digunakan untuk sintesis protein mereka sendiri, tetapi sebagai sumber kalori. Dengan puasa yang berkepanjangan, bahkan protein Anda sendiri dihabiskan untuk memenuhi kebutuhan energi. Jika ada cukup karbohidrat dalam makanan, maka asupan protein bisa dikurangi.

keseimbangan nitrogen.

Rata-rata sekitar. 16% dari total massa protein adalah nitrogen. Ketika asam amino yang membentuk protein dipecah, nitrogen yang terkandung di dalamnya dikeluarkan dari tubuh dalam urin dan (pada tingkat lebih rendah) dalam tinja dalam bentuk berbagai senyawa nitrogen. Oleh karena itu, akan lebih mudah untuk menggunakan indikator seperti keseimbangan nitrogen untuk menilai kualitas nutrisi protein, mis. perbedaan (dalam gram) antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan per hari. Dengan nutrisi normal pada orang dewasa, jumlah ini sama. Dalam organisme yang sedang tumbuh, jumlah nitrogen yang dikeluarkan lebih sedikit daripada jumlah yang masuk, mis. keseimbangannya positif. Dengan kekurangan protein dalam makanan, keseimbangannya negatif. Jika ada cukup kalori dalam makanan, tetapi protein sama sekali tidak ada di dalamnya, tubuh menyimpan protein. Pada saat yang sama, metabolisme protein melambat, dan pemanfaatan kembali asam amino dalam sintesis protein berlangsung seefisien mungkin. Namun, kehilangan tidak dapat dihindari, dan senyawa nitrogen masih diekskresikan dalam urin dan sebagian dalam tinja. Jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh per hari selama kelaparan protein dapat berfungsi sebagai ukuran kekurangan protein harian. Adalah wajar untuk berasumsi bahwa dengan memasukkan ke dalam makanan sejumlah protein yang setara dengan kekurangan ini, adalah mungkin untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen. Namun, tidak. Setelah menerima jumlah protein ini, tubuh mulai menggunakan asam amino dengan kurang efisien, sehingga beberapa protein tambahan diperlukan untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen.

Jika jumlah protein dalam makanan melebihi apa yang diperlukan untuk menjaga keseimbangan nitrogen, maka tampaknya tidak ada salahnya. Kelebihan asam amino hanya digunakan sebagai sumber energi. Contoh yang sangat mencolok adalah orang Eskimo, yang mengonsumsi sedikit karbohidrat dan sekitar sepuluh kali lebih banyak protein daripada yang dibutuhkan untuk menjaga keseimbangan nitrogen. Namun, dalam banyak kasus, menggunakan protein sebagai sumber energi tidak bermanfaat, karena Anda bisa mendapatkan lebih banyak kalori dari jumlah karbohidrat tertentu daripada dari jumlah protein yang sama. Di negara-negara miskin, penduduknya menerima kalori yang diperlukan dari karbohidrat dan mengonsumsi protein dalam jumlah minimum.

Jika tubuh menerima jumlah kalori yang dibutuhkan dalam bentuk makanan non-protein, maka jumlah minimum protein yang menjaga keseimbangan nitrogen adalah kira-kira. 30 gram per hari. Kira-kira sebanyak protein terkandung dalam empat potong roti atau 0,5 liter susu. Jumlah yang sedikit lebih besar biasanya dianggap optimal; direkomendasikan dari 50 hingga 70 g.

Asam amino esensial.

Sampai saat ini, protein telah dianggap secara keseluruhan. Sementara itu, agar sintesis protein berlangsung, semua asam amino yang diperlukan harus ada di dalam tubuh. Beberapa asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh hewan itu sendiri. Mereka disebut dapat dipertukarkan, karena mereka tidak harus ada dalam makanan - hanya penting bahwa, secara umum, asupan protein sebagai sumber nitrogen cukup; kemudian, dengan kekurangan asam amino non-esensial, tubuh dapat mensintesisnya dengan mengorbankan asam amino yang ada secara berlebihan. Sisa asam amino "esensial" tidak dapat disintesis dan harus dicerna dengan makanan. Penting bagi manusia adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin, dan arginin. (Meskipun arginin dapat disintesis di dalam tubuh, arginin dianggap sebagai asam amino esensial karena bayi baru lahir dan anak-anak yang sedang tumbuh menghasilkan jumlah yang tidak mencukupi. Di sisi lain, untuk orang dewasa, asupan beberapa asam amino ini dari makanan mungkin menjadi opsional.)

Daftar asam amino esensial ini kira-kira sama pada vertebrata lain dan bahkan pada serangga. Nilai gizi protein biasanya ditentukan dengan memberikannya kepada tikus yang sedang tumbuh dan memantau pertambahan berat badan hewan.

Nilai gizi protein.

Nilai gizi suatu protein ditentukan oleh asam amino esensial yang paling kurang. Mari kita ilustrasikan ini dengan sebuah contoh. Protein tubuh kita mengandung rata-rata sekitar. 2% triptofan (berdasarkan berat). Katakanlah makanan itu mengandung 10 g protein yang mengandung 1% triptofan, dan ada cukup banyak asam amino esensial lainnya di dalamnya. Dalam kasus kami, 10 g protein yang rusak ini pada dasarnya setara dengan 5 g protein lengkap; sisa 5 g hanya dapat berfungsi sebagai sumber energi. Perhatikan bahwa karena asam amino praktis tidak disimpan di dalam tubuh, dan agar sintesis protein berlangsung, semua asam amino harus ada secara bersamaan, efek asupan asam amino esensial hanya dapat dideteksi jika semuanya masuk ke dalam tubuh. tubuh secara bersamaan.

Komposisi rata-rata sebagian besar protein hewani mendekati komposisi rata-rata protein dalam tubuh manusia, sehingga kita tidak mungkin menghadapi kekurangan asam amino jika pola makan kita kaya akan makanan seperti daging, telur, susu, dan keju. Namun, ada protein, seperti gelatin (produk denaturasi kolagen), yang mengandung sangat sedikit asam amino esensial. Protein nabati, meskipun lebih baik daripada gelatin dalam pengertian ini, juga miskin asam amino esensial; terutama sedikit di dalamnya lisin dan triptofan. Namun, diet vegetarian murni sama sekali tidak sehat, kecuali jika mengonsumsi protein nabati dalam jumlah sedikit lebih besar, cukup untuk menyediakan asam amino esensial bagi tubuh. Sebagian besar protein ditemukan pada tumbuhan pada bijinya, terutama pada biji gandum dan berbagai kacang-kacangan. Tunas muda, seperti asparagus, juga kaya akan protein.

Protein sintetis dalam makanan.

Dengan menambahkan sejumlah kecil asam amino esensial sintetis atau protein yang kaya di dalamnya ke protein tidak lengkap, seperti protein jagung, seseorang dapat secara signifikan meningkatkan nilai gizi yang terakhir, yaitu. sehingga meningkatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Kemungkinan lain adalah menumbuhkan bakteri atau khamir pada hidrokarbon minyak bumi dengan penambahan nitrat atau amonia sebagai sumber nitrogen. Protein mikroba yang diperoleh dengan cara ini dapat berfungsi sebagai pakan unggas atau ternak, atau dapat langsung dikonsumsi oleh manusia. Ketiga, metode yang banyak digunakan, menggunakan fisiologi ternak ruminansia. Pada ruminansia, di bagian awal perut, yang disebut. Di dalam rumen, ada bentuk khusus bakteri dan protozoa yang mengubah protein nabati yang rusak menjadi protein mikroba yang lebih lengkap, dan ini, setelah pencernaan dan penyerapan, berubah menjadi protein hewani. Urea, senyawa yang mengandung nitrogen sintetis murah, dapat ditambahkan ke pakan ternak. Mikroorganisme yang hidup di rumen menggunakan nitrogen urea untuk mengubah karbohidrat (yang jumlahnya lebih banyak dalam pakan) menjadi protein. Sekitar sepertiga dari semua nitrogen dalam pakan ternak bisa datang dalam bentuk urea, yang pada dasarnya berarti, sampai batas tertentu, sintesis protein kimia.

Isi artikel

PROTEIN (Pasal 1)- kelas polimer biologis yang ada di setiap organisme hidup. Dengan partisipasi protein, proses utama yang memastikan aktivitas vital tubuh terjadi: pernapasan, pencernaan, kontraksi otot, transmisi impuls saraf. Jaringan tulang, kulit, rambut, tanduk formasi makhluk hidup tersusun dari protein. Bagi sebagian besar mamalia, pertumbuhan dan perkembangan organisme terjadi karena produk yang mengandung protein sebagai komponen makanan. Peran protein dalam tubuh dan, karenanya, strukturnya sangat beragam.

Komposisi protein.

Semua protein adalah polimer, yang rantainya disusun dari fragmen asam amino. Asam amino adalah senyawa organik yang dalam komposisinya mengandung (sesuai dengan namanya) gugus amino NH 2 dan asam organik, mis. gugus karboksil, COOH. Dari seluruh variasi asam amino yang ada (secara teoritis, jumlah asam amino yang mungkin tidak terbatas), hanya mereka yang hanya memiliki satu atom karbon antara gugus amino dan gugus karboksil yang berpartisipasi dalam pembentukan protein. Secara umum, asam amino yang terlibat dalam pembentukan protein dapat dinyatakan dengan rumus: H 2 N–CH(R)–COOH. Gugus R yang terikat pada atom karbon (yang berada di antara gugus amino dan karboksil) menentukan perbedaan antara asam amino yang menyusun protein. Gugus ini hanya dapat terdiri dari atom karbon dan hidrogen, tetapi lebih sering mengandung, selain C dan H, berbagai gugus fungsional (mampu transformasi lebih lanjut), misalnya, H O-, H 2 N-, dll. Ada juga opsi saat R \u003d H.

Organisme makhluk hidup mengandung lebih dari 100 asam amino yang berbeda, namun, tidak semua digunakan dalam konstruksi protein, tetapi hanya 20, yang disebut "fundamental". Di meja. 1 menunjukkan nama mereka (sebagian besar nama telah berkembang secara historis), formula struktural, serta singkatan yang banyak digunakan. Semua rumus struktur disusun dalam tabel sehingga fragmen utama asam amino berada di sebelah kanan.

Tabel 1. ASAM AMINO YANG TERLIBAT DALAM PEMBUATAN PROTEIN

Nama	Struktur	Penamaan
GLISIN		GLI
alanin		ALA
VALIN		BATANG
LEUSIN		LEI
ISOLEUSIN		IL
SERIN		SER
THREONIN		TRE
sistein		CIS
METIONINE		MET
LISIN		LIZ
ARGININ		AWG
ASAM ASPARAGIK		ASN
ASPARAGIN		ASN
ASAM GLUTAMAT		GLU
glutamin		GLN
fenilalanin		pengering rambut
tirosin		TIR
triptofan		TIGA
HISTIDIN		SIG
PROLINE		PRO
Dalam praktik internasional, penunjukan singkat dari asam amino yang terdaftar menggunakan singkatan tiga huruf atau satu huruf Latin diterima, misalnya, glisin - Gly atau G, alanin - Ala atau A.

Di antara dua puluh asam amino ini (Tabel 1), hanya prolin yang mengandung gugus NH (bukan NH 2) di sebelah gugus karboksil COOH, karena ia merupakan bagian dari fragmen siklik.

Delapan asam amino (valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin, dan triptofan), yang ditempatkan di meja dengan latar belakang abu-abu, disebut esensial, karena tubuh harus terus-menerus menerimanya dengan makanan protein untuk pertumbuhan dan perkembangan normal.

Molekul protein terbentuk sebagai hasil dari hubungan berurutan asam amino, sedangkan gugus karboksil dari satu asam berinteraksi dengan gugus amino dari molekul tetangga, sebagai akibatnya, ikatan peptida –CO–NH– terbentuk dan air molekul dilepaskan. pada gambar. 1 menunjukkan koneksi serial alanin, valin dan glisin.

Beras. satu KONEKSI SERIAL ASAM AMINO selama pembentukan molekul protein. Jalur dari gugus amino terminal H 2 N ke gugus karboksil terminal COOH dipilih sebagai arah utama rantai polimer.

Untuk menggambarkan secara kompak struktur molekul protein, singkatan untuk asam amino (Tabel 1, kolom ketiga) yang terlibat dalam pembentukan rantai polimer digunakan. Fragmen molekul yang ditunjukkan pada Gambar. 1 ditulis sebagai berikut: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Molekul protein mengandung 50 hingga 1500 residu asam amino (rantai yang lebih pendek disebut polipeptida). Individualitas protein ditentukan oleh kumpulan asam amino yang membentuk rantai polimer dan, yang tidak kalah pentingnya, oleh urutan pergantiannya di sepanjang rantai. Misalnya, molekul insulin terdiri dari 51 residu asam amino (ini adalah salah satu protein rantai terpendek) dan terdiri dari dua rantai paralel yang saling berhubungan dengan panjang yang tidak sama. Urutan fragmen asam amino ditunjukkan pada gambar. 2.

Beras. 2 MOLEKUL INSULIN, dibangun dari 51 residu asam amino, fragmen asam amino yang sama ditandai dengan warna latar belakang yang sesuai. Residu asam amino sistein (disingkat sebutan CIS) yang terkandung dalam rantai membentuk jembatan disulfida -S-S-, yang menghubungkan dua molekul polimer, atau membentuk jumper dalam satu rantai.

Molekul asam amino sistein (Tabel 1) mengandung gugus sulfhidrida reaktif -SH, yang berinteraksi satu sama lain, membentuk jembatan disulfida -S-S-. Peran sistein dalam dunia protein adalah khusus, dengan partisipasinya, ikatan silang terbentuk antara molekul protein polimer.

Kombinasi asam amino menjadi rantai polimer terjadi pada organisme hidup di bawah kendali asam nukleat, merekalah yang memberikan urutan perakitan yang ketat dan mengatur panjang tetap molekul polimer ( cm. ASAM NUKLEAT).

Struktur protein.

Komposisi molekul protein, disajikan dalam bentuk residu asam amino bergantian (Gbr. 2), disebut struktur primer protein. Ikatan hidrogen muncul antara gugus imino HN yang ada dalam rantai polimer dan gugus karbonil CO ( cm. Ikatan HIDROGEN), akibatnya, molekul protein memperoleh bentuk spasial tertentu, yang disebut struktur sekunder. Yang paling umum adalah dua jenis struktur sekunder dalam protein.

Opsi pertama, yang disebut -helix, diimplementasikan menggunakan ikatan hidrogen dalam satu molekul polimer. Parameter geometris molekul, ditentukan oleh panjang ikatan dan sudut ikatan, sedemikian rupa sehingga pembentukan ikatan hidrogen dimungkinkan untuk gugus H-N dan C=O, di antaranya terdapat dua fragmen peptida H-N-C=O (Gbr. 3) .

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada gambar. 3 ditulis dalam bentuk singkatan sebagai berikut:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Sebagai hasil dari aksi kontraksi ikatan hidrogen, molekul mengambil bentuk heliks - yang disebut -helix, digambarkan sebagai pita heliks melengkung yang melewati atom yang membentuk rantai polimer (Gbr. 4)

Beras. empat MODEL 3D MOLEKUL PROTEIN dalam bentuk -heliks. Ikatan hidrogen ditampilkan sebagai garis putus-putus hijau. Bentuk silinder spiral terlihat pada sudut rotasi tertentu (atom hidrogen tidak ditunjukkan pada gambar). Warna atom individu diberikan sesuai dengan aturan internasional, yang merekomendasikan hitam untuk atom karbon, biru untuk nitrogen, merah untuk oksigen, dan kuning untuk belerang (warna putih direkomendasikan untuk atom hidrogen yang tidak ditunjukkan pada gambar, dalam hal ini seluruh struktur digambarkan pada latar belakang gelap).

Varian lain dari struktur sekunder, yang disebut struktur , juga terbentuk dengan partisipasi ikatan hidrogen, perbedaannya adalah bahwa gugus H-N dan C=O dari dua atau lebih rantai polimer yang terletak secara paralel berinteraksi. Karena rantai polipeptida memiliki arah (Gbr. 1), varian dimungkinkan jika arah rantainya sama (struktur paralel, Gambar 5), atau berlawanan (struktur antiparalel, Gambar 6) .

Rantai polimer dari berbagai komposisi dapat berpartisipasi dalam pembentukan struktur , sedangkan gugus organik yang membingkai rantai polimer (Ph, CH 2 OH, dll.) dalam banyak kasus memainkan peran sekunder, pengaturan timbal balik dari H-N dan C =O grup sangat menentukan. Karena gugus H-N dan C=O diarahkan ke arah yang berbeda relatif terhadap rantai polimer (atas dan bawah pada gambar), menjadi mungkin bagi tiga atau lebih rantai untuk berinteraksi secara bersamaan.

Komposisi rantai polipeptida pertama pada Gambar. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Komposisi rantai kedua dan ketiga:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada gambar. 6, sama seperti pada Gambar. 5, perbedaannya adalah bahwa rantai kedua memiliki arah yang berlawanan (dibandingkan dengan Gambar 5).

Dimungkinkan untuk membentuk struktur di dalam satu molekul, ketika fragmen rantai di bagian tertentu ternyata diputar 180 °, dalam hal ini, dua cabang dari satu molekul memiliki arah yang berlawanan, akibatnya, antiparalel -struktur terbentuk (Gbr. 7).

Struktur yang ditunjukkan pada gambar. 7 dalam gambar datar, ditunjukkan pada gambar. 8 berupa model tiga dimensi. Bagian dari struktur biasanya dilambangkan dengan cara yang disederhanakan dengan pita bergelombang datar yang melewati atom yang membentuk rantai polimer.

Dalam struktur banyak protein, bagian dari -helix dan struktur seperti pita bergantian, serta rantai polipeptida tunggal. Susunan timbal balik dan pergantian mereka dalam rantai polimer disebut struktur tersier protein.

Metode untuk menggambarkan struktur protein ditunjukkan di bawah ini dengan menggunakan crambin protein nabati sebagai contoh. Rumus struktural protein, seringkali mengandung hingga ratusan fragmen asam amino, rumit, rumit, dan sulit dipahami, oleh karena itu, terkadang rumus struktur yang disederhanakan digunakan - tanpa simbol unsur kimia (Gbr. 9, opsi A), tetapi pada pada saat yang sama mereka mempertahankan warna sapuan valensi sesuai dengan aturan internasional (Gbr. 4). Dalam hal ini, rumus disajikan bukan dalam bentuk datar, tetapi dalam gambar spasial, yang sesuai dengan struktur molekul yang sebenarnya. Metode ini memungkinkan, misalnya, untuk membedakan antara jembatan disulfida (mirip dengan yang ada di insulin, Gambar 2), gugus fenil di bingkai samping rantai, dll. Gambar molekul dalam bentuk model tiga dimensi (bola dihubungkan dengan batang) agak lebih jelas (Gbr. 9, opsi B). Namun, kedua metode tidak memungkinkan untuk menunjukkan struktur tersier, sehingga ahli biofisika Amerika Jane Richardson mengusulkan untuk menggambarkan struktur- sebagai pita yang dipilin secara spiral (lihat Gambar 4), struktur- sebagai pita bergelombang datar (Gambar 8), dan menghubungkan mereka rantai tunggal - dalam bentuk bundel tipis, setiap jenis struktur memiliki warnanya sendiri. Metode penggambaran struktur tersier protein ini sekarang banyak digunakan (Gbr. 9, varian B). Kadang-kadang, untuk konten informasi yang lebih besar, struktur tersier dan rumus struktur yang disederhanakan ditampilkan bersama-sama (Gbr. 9, varian D). Ada juga modifikasi metode yang diusulkan oleh Richardson: -heliks digambarkan sebagai silinder, dan -struktur dalam bentuk panah datar yang menunjukkan arah rantai (Gbr. 9, opsi E). Kurang umum adalah metode di mana seluruh molekul digambarkan sebagai bundel, di mana struktur yang tidak sama dibedakan oleh warna yang berbeda, dan jembatan disulfida ditampilkan sebagai jembatan kuning (Gbr. 9, varian E).

Opsi B adalah yang paling nyaman untuk persepsi, ketika, ketika menggambarkan struktur tersier, fitur struktural protein (fragmen asam amino, urutan pergantiannya, ikatan hidrogen) tidak ditunjukkan, sementara diasumsikan bahwa semua protein mengandung "detail" diambil dari satu set standar dua puluh asam amino (Tabel 1). Tugas utama dalam menggambarkan struktur tersier adalah menunjukkan penataan ruang dan pergantian struktur sekunder.

Beras. 9 BERBAGAI VERSI GAMBAR STRUKTUR PROTEIN CRUMBIN.
A adalah rumus struktur dalam citra spasial.
B - struktur dalam bentuk model tiga dimensi.
B adalah struktur tersier dari molekul.
G - kombinasi opsi A dan B.
E - gambar sederhana dari struktur tersier.
E - struktur tersier dengan jembatan disulfida.

Yang paling nyaman untuk persepsi adalah struktur tersier tiga dimensi (opsi B), dibebaskan dari detail rumus struktural.

Molekul protein yang memiliki struktur tersier, biasanya, mengambil konfigurasi tertentu, yang dibentuk oleh interaksi polar (elektrostatik) dan ikatan hidrogen. Akibatnya, molekul mengambil bentuk koil kompak - protein globular (globules, lat. bola), atau berfilamen - protein fibrilar (fibra, lat. serat).

Contoh struktur globular adalah protein albumin, protein telur ayam termasuk dalam golongan albumin. Rantai polimer albumin dirakit terutama dari alanin, asam aspartat, glisin, dan sistein, bergantian dalam urutan tertentu. Struktur tersier mengandung -heliks yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 10).

Beras. sepuluh STRUKTUR GLOBULER ALBUMIN

Contoh struktur fibrilar adalah protein fibroin. Mereka mengandung sejumlah besar residu glisin, alanin dan serin (setiap detik residu asam amino adalah glisin); residu sistein yang mengandung gugus sulfhidrida tidak ada. Fibroin, komponen utama sutera alam dan sarang laba-laba, mengandung struktur- yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11).

Beras. sebelas FIBROIN PROTEIN FIBRILAR

Kemungkinan pembentukan struktur tersier dari jenis tertentu melekat pada struktur primer protein, yaitu. ditentukan terlebih dahulu oleh urutan pergantian residu asam amino. Dari set residu tertentu, -heliks sebagian besar muncul (ada cukup banyak set seperti itu), set lain mengarah pada munculnya struktur , rantai tunggal dicirikan oleh komposisinya.

Beberapa molekul protein, sementara mempertahankan struktur tersier, dapat bergabung menjadi agregat supramolekul besar, sementara mereka disatukan oleh interaksi polar, serta ikatan hidrogen. Formasi seperti itu disebut struktur kuartener protein. Sebagai contoh, protein feritin, yang terutama terdiri dari leusin, asam glutamat, asam aspartat, dan histidin (ferisin mengandung semua 20 residu asam amino dalam jumlah yang bervariasi) membentuk struktur tersier dari empat heliks yang disusun paralel. Ketika molekul digabungkan menjadi satu ensemble (Gbr. 12), struktur kuaterner terbentuk, yang dapat mencakup hingga 24 molekul feritin.

Gbr.12 PEMBENTUKAN STRUKTUR KUARTER DARI PROTEIN FERRITIN GLOBULAR

Contoh lain dari formasi supramolekul adalah struktur kolagen. Ini adalah protein fibrillar yang rantainya dibangun terutama dari glisin bergantian dengan prolin dan lisin. Strukturnya berisi rantai tunggal, tiga heliks , bergantian dengan struktur seperti pita yang ditumpuk dalam bundel paralel (Gbr. 13).

Gambar 13 STRUKTUR SUPRAMOLEKULER PROTEIN FIBRILER KOLAGEN

Sifat kimia protein.

Di bawah aksi pelarut organik, produk limbah dari beberapa bakteri (fermentasi asam laktat) atau dengan peningkatan suhu, struktur sekunder dan tersier dihancurkan tanpa merusak struktur primernya, akibatnya, protein kehilangan kelarutan dan kehilangan aktivitas biologis, ini prosesnya disebut denaturasi, yaitu hilangnya sifat alami, misalnya, pengentalan susu asam, protein yang digumpalkan dari telur ayam rebus. Pada suhu tinggi, protein organisme hidup (khususnya, mikroorganisme) dengan cepat mengalami denaturasi. Protein semacam itu tidak dapat berpartisipasi dalam proses biologis, akibatnya, mikroorganisme mati, sehingga susu yang direbus (atau dipasteurisasi) dapat disimpan lebih lama.

Ikatan peptida H-N-C=O, membentuk rantai polimer molekul protein, dihidrolisis dengan adanya asam atau basa, dan rantai polimer putus, yang, pada akhirnya, dapat menghasilkan asam amino asli. Ikatan peptida yang termasuk dalam -heliks atau -struktur lebih tahan terhadap hidrolisis dan berbagai serangan kimia (dibandingkan dengan ikatan yang sama dalam rantai tunggal). Pembongkaran yang lebih halus dari molekul protein menjadi asam amino penyusunnya dilakukan dalam media anhidrat menggunakan hidrazin H 2 N-NH 2, sementara semua fragmen asam amino, kecuali yang terakhir, membentuk apa yang disebut hidrazida asam karboksilat yang mengandung fragmen C (O)-HN-NH2 (Gbr. 14).

Beras. empat belas. Pembelahan Polipeptida

Analisis semacam itu dapat memberikan informasi tentang komposisi asam amino protein, tetapi lebih penting untuk mengetahui urutannya dalam molekul protein. Salah satu metode yang banyak digunakan untuk tujuan ini adalah aksi phenylisothiocyanate (FITC) pada rantai polipeptida, yang dalam media basa menempel pada polipeptida (dari ujung yang mengandung gugus amino), dan ketika reaksi media berubah. menjadi asam, ia melepaskan diri dari rantai, membawa serta fragmen satu asam amino (Gbr. 15).

Beras. limabelas Pembelahan POLYPEPTIDE SEKUENSIAL

Banyak metode khusus telah dikembangkan untuk analisis semacam itu, termasuk yang mulai "membongkar" molekul protein menjadi komponen penyusunnya, mulai dari ujung karboksil.

Jembatan silang disulfida S-S (dibentuk oleh interaksi residu sistein, Gambar 2 dan 9) dibelah, mengubahnya menjadi gugus HS oleh aksi berbagai zat pereduksi. Tindakan agen pengoksidasi (oksigen atau hidrogen peroksida) kembali mengarah pada pembentukan jembatan disulfida (Gbr. 16).

Beras. 16. Pembelahan jembatan disulfida

Untuk membuat ikatan silang tambahan dalam protein, reaktivitas gugus amino dan karboksil digunakan. Lebih mudah diakses untuk berbagai interaksi adalah gugus amino yang berada di bingkai samping rantai - fragmen lisin, asparagin, lisin, prolin (Tabel 1). Ketika gugus amino tersebut berinteraksi dengan formaldehida, proses kondensasi terjadi dan jembatan silang –NH–CH2–NH– muncul (Gbr. 17).

Beras. 17 PEMBUATAN TAMBAHAN TRANSVERSAL JEMBATAN ANTARA MOLEKUL PROTEIN.

Gugus karboksil terminal dari protein dapat bereaksi dengan senyawa kompleks dari beberapa logam polivalen (senyawa kromium lebih sering digunakan), dan ikatan silang juga terjadi. Kedua proses tersebut digunakan dalam penyamakan kulit.

Peran protein dalam tubuh.

Peran protein dalam tubuh beragam.

Enzim(fermentasi lat. - fermentasi), nama lainnya adalah enzim (en zumh yunani. - dalam ragi) - ini adalah protein dengan aktivitas katalitik, mereka mampu meningkatkan kecepatan proses biokimia ribuan kali. Di bawah aksi enzim, komponen penyusun makanan: protein, lemak, dan karbohidrat dipecah menjadi senyawa yang lebih sederhana, dari mana makromolekul baru kemudian disintesis, yang diperlukan untuk jenis tubuh tertentu. Enzim juga mengambil bagian dalam banyak proses sintesis biokimia, misalnya, dalam sintesis protein (beberapa protein membantu mensintesis yang lain). cm. ENZIM

Enzim tidak hanya katalis yang sangat efisien, tetapi juga selektif (mengarahkan reaksi secara ketat ke arah yang diberikan). Di hadapan mereka, reaksi berlangsung dengan hasil hampir 100% tanpa pembentukan produk sampingan dan, pada saat yang sama, kondisi alirannya ringan: tekanan atmosfer normal dan suhu organisme hidup. Sebagai perbandingan, sintesis amonia dari hidrogen dan nitrogen dengan adanya katalis besi aktif dilakukan pada 400-500 °C dan tekanan 30 MPa, hasil amonia adalah 15-25% per siklus. Enzim dianggap sebagai katalis yang tak tertandingi.

Studi intensif enzim dimulai pada pertengahan abad ke-19; lebih dari 2.000 enzim yang berbeda sekarang telah dipelajari; ini adalah kelas protein yang paling beragam.

Nama-nama enzim adalah sebagai berikut: nama reagen yang berinteraksi dengan enzim, atau nama reaksi yang dikatalisis, ditambahkan dengan akhiran -aza, misalnya, arginase menguraikan arginin (Tabel 1), dekarboksilase mengkatalisis dekarboksilasi, yaitu Eliminasi CO2 dari gugus karboksil:

– COOH → – CH + CO 2

Seringkali, untuk lebih akurat menunjukkan peran enzim, baik objek dan jenis reaksi ditunjukkan dalam namanya, misalnya, alkohol dehidrogenase adalah enzim yang mendehidrogenasi alkohol.

Untuk beberapa enzim yang ditemukan cukup lama, nama historis (tanpa akhiran -aza) telah dipertahankan, misalnya, pepsin (pepsis, Orang yunani. pencernaan) dan tripsin (thrypsis). Orang yunani. pencairan), enzim ini memecah protein.

Untuk sistematisasi, enzim digabungkan ke dalam kelas besar, klasifikasi didasarkan pada jenis reaksi, kelas diberi nama sesuai dengan prinsip umum - nama reaksi dan akhiran - aza. Beberapa kelas ini tercantum di bawah ini.

Oksidoreduktase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi redoks. Dehidrogenase yang termasuk dalam kelas ini melakukan transfer proton, misalnya alkohol dehidrogenase (ADH) mengoksidasi alkohol menjadi aldehida, oksidasi selanjutnya aldehida menjadi asam karboksilat dikatalisis oleh aldehid dehidrogenase (ALDH). Kedua proses tersebut terjadi di dalam tubuh selama pengolahan etanol menjadi asam asetat (Gbr. 18).

Beras. delapan belas OKSIDASI DUA TAHAP ETANOL menjadi asam asetat

Bukan etanol yang memiliki efek narkotika, tetapi produk antara asetaldehida, semakin rendah aktivitas enzim ALDH, semakin lambat tahap kedua berlalu - oksidasi asetaldehida menjadi asam asetat, dan semakin lama dan semakin kuat efek memabukkan dari konsumsi dari etanol. Analisis menunjukkan bahwa lebih dari 80% perwakilan ras kuning memiliki aktivitas ALDH yang relatif rendah dan oleh karena itu toleransi alkohol lebih parah. Alasan penurunan aktivitas ALDH bawaan ini adalah bahwa bagian dari residu asam glutamat dalam molekul ALDH yang “dilemahkan” digantikan oleh fragmen lisin (Tabel 1).

Transferase- enzim yang mengkatalisis transfer gugus fungsi, misalnya transiminase mengkatalisis transfer gugus amino.

Hidrolase adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis. Tripsin dan pepsin yang disebutkan sebelumnya menghidrolisis ikatan peptida, dan lipase memotong ikatan ester dalam lemak:

–RC(O)OR 1 + H2O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzim yang mengkatalisis reaksi yang berlangsung secara non-hidrolitik, sebagai akibat dari reaksi tersebut, ikatan C-C, C-O, C-N terputus dan ikatan baru terbentuk. Enzim dekarboksilase termasuk dalam kelas ini

isomerase- enzim yang mengkatalisis isomerisasi, misalnya, konversi asam maleat menjadi asam fumarat (Gbr. 19), ini adalah contoh isomerisasi cis-trans (lihat ISOMERIA).

Beras. 19. ISOMERISASI ASAM MALE menjadi asam fumarat dengan adanya enzim.

Dalam kerja enzim, prinsip umum diamati, yang menurutnya selalu ada korespondensi struktural antara enzim dan reagen dari reaksi yang dipercepat. Menurut ekspresi kiasan dari salah satu pendiri doktrin enzim, E. Fisher, reagen mendekati enzim seperti kunci ke gembok. Dalam hal ini, setiap enzim mengkatalisis reaksi kimia tertentu atau sekelompok reaksi dari jenis yang sama. Kadang-kadang enzim dapat bekerja pada senyawa tunggal, seperti urease (uron Orang yunani. - urin) hanya mengkatalisis hidrolisis urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Selektivitas terbaik ditunjukkan oleh enzim yang membedakan antara antipoda aktif optik - isomer tangan kiri dan kanan. L-arginase hanya bekerja pada levorotatory arginine dan tidak mempengaruhi isomer dextrorotatory. L-laktat dehidrogenase hanya bekerja pada ester levorotatory asam laktat, yang disebut laktat (lactis lat. susu), sedangkan D-laktat dehidrogenase hanya memecah D-laktat.

Sebagian besar enzim tidak bekerja pada satu, tetapi pada sekelompok senyawa terkait, misalnya, tripsin "lebih suka" untuk memotong ikatan peptida yang dibentuk oleh lisin dan arginin (Tabel 1).

Sifat katalitik dari beberapa enzim, seperti hidrolase, ditentukan semata-mata oleh struktur molekul protein itu sendiri, kelas enzim lain - oksidoreduktase (misalnya, alkohol dehidrogenase) hanya dapat aktif dengan adanya molekul non-protein yang terkait dengannya. mereka - vitamin yang mengaktifkan Mg, Ca, Zn, Mn dan fragmen asam nukleat (Gbr. 20).

Beras. dua puluh MOLEKUL DEHYDROGENASE ALKOHOLD

Protein transpor mengikat dan mengangkut berbagai molekul atau ion melalui membran sel (baik di dalam maupun di luar sel), serta dari satu organ ke organ lainnya.

Misalnya hemoglobin mengikat oksigen saat darah melewati paru-paru dan mengantarkannya ke berbagai jaringan tubuh, dimana oksigen dilepaskan kemudian digunakan untuk mengoksidasi komponen makanan, proses ini berfungsi sebagai sumber energi (terkadang istilah “pembakaran” makanan di tubuh digunakan).

Selain bagian protein, hemoglobin mengandung senyawa kompleks besi dengan molekul porfirin siklik (porphyros Orang yunani. - ungu), yang menentukan warna merah darah. Kompleks inilah (Gbr. 21, kiri) yang berperan sebagai pembawa oksigen. Dalam hemoglobin, kompleks besi porfirin terletak di dalam molekul protein dan dipertahankan oleh interaksi polar, serta oleh ikatan koordinasi dengan nitrogen dalam histidin (Tabel 1), yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2, yang dibawa oleh hemoglobin, dilekatkan melalui ikatan koordinasi ke atom besi dari sisi yang berlawanan dengan histidin (Gbr. 21, kanan).

Beras. 21 STRUKTUR KOMPLEKS BESI

Struktur kompleks ditunjukkan di sebelah kanan dalam bentuk model tiga dimensi. Kompleks ini ditahan dalam molekul protein oleh ikatan koordinasi (garis biru putus-putus) antara atom Fe dan atom N dalam histidin, yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2, yang dibawa oleh hemoglobin, dikoordinasikan (garis putus-putus merah) ke atom Fe dari negara yang berlawanan dari kompleks planar.

Hemoglobin adalah salah satu protein yang paling banyak dipelajari, terdiri dari heliks-a yang dihubungkan oleh rantai tunggal dan mengandung empat kompleks besi. Dengan demikian, hemoglobin seperti paket besar untuk transfer empat molekul oksigen sekaligus. Bentuk hemoglobin sesuai dengan protein globular (Gbr. 22).

Beras. 22 BENTUK GLOBULAR HEMOGLOBIN

"Keuntungan" utama hemoglobin adalah bahwa penambahan oksigen dan pemisahan selanjutnya selama transmisi ke berbagai jaringan dan organ berlangsung dengan cepat. Karbon monoksida, CO (karbon monoksida), mengikat Fe dalam hemoglobin lebih cepat, tetapi, tidak seperti O 2 , membentuk kompleks yang sulit dipecah. Akibatnya, hemoglobin tersebut tidak mampu mengikat O 2, yang menyebabkan (ketika sejumlah besar karbon monoksida dihirup) pada kematian tubuh karena mati lemas.

Fungsi kedua hemoglobin adalah mentransfer CO2 yang dihembuskan, tetapi bukan atom besi, tetapi H2 dari gugus-N protein terlibat dalam proses pengikatan karbon dioksida sementara.

"Kinerja" protein tergantung pada strukturnya, misalnya, mengganti satu-satunya residu asam amino asam glutamat dalam rantai polipeptida hemoglobin dengan residu valin (anomali kongenital yang jarang diamati) menyebabkan penyakit yang disebut anemia sel sabit.

Ada juga protein transpor yang dapat mengikat lemak, glukosa, asam amino dan membawanya baik ke dalam maupun ke luar sel.

Protein transpor dari tipe khusus tidak membawa zat itu sendiri, tetapi bertindak sebagai "pengatur transportasi", melewati zat tertentu melalui membran (dinding luar sel). Protein semacam itu sering disebut protein membran. Mereka memiliki bentuk silinder berongga dan, yang tertanam di dinding membran, memastikan pergerakan beberapa molekul atau ion polar ke dalam sel. Contoh protein membran adalah porin (Gbr. 23).

Beras. 23 PROTEIN PORIN

Protein makanan dan penyimpanan, seperti namanya, berfungsi sebagai sumber nutrisi internal, lebih sering untuk embrio tumbuhan dan hewan, serta pada tahap awal perkembangan organisme muda. Protein makanan termasuk albumin (Gbr. 10) - komponen utama putih telur, serta kasein - protein utama susu. Di bawah aksi enzim pepsin, kasein mengental di perut, yang memastikan retensinya di saluran pencernaan dan penyerapan yang efisien. Kasein mengandung fragmen dari semua asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh.

Dalam feritin (Gbr. 12), yang terkandung dalam jaringan hewan, ion besi disimpan.

Mioglobin juga merupakan protein penyimpanan, yang menyerupai hemoglobin dalam komposisi dan struktur. Mioglobin terkonsentrasi terutama di otot, peran utamanya adalah penyimpanan oksigen, yang diberikan hemoglobin. Ini cepat jenuh dengan oksigen (jauh lebih cepat daripada hemoglobin), dan kemudian secara bertahap mentransfernya ke berbagai jaringan.

Protein struktural melakukan fungsi pelindung (kulit) atau dukungan - mereka menyatukan tubuh dan memberinya kekuatan (tulang rawan dan tendon). Komponen utama mereka adalah kolagen protein fibrilar (Gbr. 11), protein paling umum di dunia hewan, dalam tubuh mamalia, ia menyumbang hampir 30% dari total massa protein. Kolagen memiliki kekuatan tarik yang tinggi (kekuatan kulit diketahui), tetapi karena rendahnya kandungan ikatan silang dalam kolagen kulit, kulit hewan tidak terlalu cocok dalam bentuk mentahnya untuk pembuatan berbagai produk. Untuk mengurangi pembengkakan kulit dalam air, penyusutan selama pengeringan, serta untuk meningkatkan kekuatan dalam keadaan berair dan meningkatkan elastisitas kolagen, ikatan silang tambahan dibuat (Gbr. 15a), inilah yang disebut proses penyamakan kulit.

Pada organisme hidup, molekul kolagen yang muncul dalam proses pertumbuhan dan perkembangan organisme tidak diperbarui dan tidak digantikan oleh yang baru disintesis. Seiring bertambahnya usia tubuh, jumlah ikatan silang dalam kolagen meningkat, yang menyebabkan penurunan elastisitasnya, dan karena pembaruan tidak terjadi, perubahan terkait usia muncul - peningkatan kerapuhan tulang rawan dan tendon, munculnya kerutan pada kulit.

Ligamen artikular mengandung elastin, protein struktural yang mudah meregang dalam dua dimensi. Protein resilin, yang terletak di titik-titik perlekatan engsel sayap pada beberapa serangga, memiliki elastisitas terbesar.

Formasi tanduk - rambut, kuku, bulu, sebagian besar terdiri dari protein keratin (Gbr. 24). Perbedaan utamanya adalah kandungan residu sistein yang nyata, yang membentuk jembatan disulfida, yang memberikan elastisitas tinggi (kemampuan untuk mengembalikan bentuk aslinya setelah deformasi) pada rambut, serta kain wol.

Beras. 24. FRAGMEN KERATIN PROTEIN FIBRILLAR

Untuk perubahan ireversibel dalam bentuk objek keratin, pertama-tama Anda harus menghancurkan jembatan disulfida dengan bantuan zat pereduksi, memberikan bentuk baru, dan kemudian membuat kembali jembatan disulfida dengan bantuan zat pengoksidasi (Gbr. .16), beginilah, misalnya, mengeriting rambut.

Dengan peningkatan kandungan residu sistein dalam keratin dan, karenanya, peningkatan jumlah jembatan disulfida, kemampuan untuk berubah bentuk menghilang, tetapi kekuatan tinggi muncul pada saat yang sama (hingga 18% fragmen sistein terkandung dalam tanduk ungulata dan cangkang penyu). Mamalia memiliki hingga 30 jenis keratin yang berbeda.

Fibroin protein fibrilar terkait keratin yang disekresikan oleh ulat sutera selama pengeritingan kokon, serta oleh laba-laba selama anyaman jaring, hanya berisi struktur- yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11). Tidak seperti keratin, fibroin tidak memiliki jembatan disulfida melintang, ia memiliki kekuatan tarik yang sangat kuat (kekuatan per unit penampang beberapa sampel web lebih tinggi daripada kabel baja). Karena tidak adanya ikatan silang, fibroin tidak elastis (diketahui bahwa kain wol hampir tidak terhapuskan, dan kain sutra mudah kusut).

protein pengatur.

Protein pengatur, lebih sering disebut sebagai hormon, terlibat dalam berbagai proses fisiologis. Misalnya, hormon insulin (Gbr. 25) terdiri dari dua rantai yang dihubungkan oleh jembatan disulfida. Insulin mengatur proses metabolisme yang melibatkan glukosa, ketidakhadirannya menyebabkan diabetes.

Beras. 25 PROTEIN INSULIN

Kelenjar pituitari otak mensintesis hormon yang mengatur pertumbuhan tubuh. Ada protein pengatur yang mengontrol biosintesis berbagai enzim dalam tubuh.

Protein kontraktil dan motorik memberi tubuh kemampuan untuk berkontraksi, mengubah bentuk dan bergerak, terutama, kita berbicara tentang otot. 40% dari massa semua protein yang terkandung dalam otot adalah myosin (mys, myos, Orang yunani. - otot). Molekulnya mengandung fibrilar dan bagian globular (Gbr. 26)

Beras. 26 MOLEKUL MIOSIN

Molekul tersebut bergabung menjadi agregat besar yang mengandung 300-400 molekul.

Ketika konsentrasi ion kalsium berubah di ruang yang mengelilingi serat otot, terjadi perubahan reversibel dalam konformasi molekul - perubahan bentuk rantai karena rotasi fragmen individu di sekitar ikatan valensi. Hal ini menyebabkan kontraksi dan relaksasi otot, sinyal untuk mengubah konsentrasi ion kalsium berasal dari ujung saraf di serat otot. Kontraksi otot buatan dapat disebabkan oleh aksi impuls listrik, yang menyebabkan perubahan tajam dalam konsentrasi ion kalsium, ini adalah dasar untuk merangsang otot jantung untuk mengembalikan kerja jantung.

Protein pelindung memungkinkan Anda melindungi tubuh dari invasi bakteri, virus, dan penetrasi protein asing (nama umum benda asing adalah antigen). Peran protein pelindung dilakukan oleh imunoglobulin (nama lain mereka adalah antibodi), mereka mengenali antigen yang telah menembus tubuh dan mengikatnya dengan kuat. Dalam tubuh mamalia, termasuk manusia, ada lima kelas imunoglobulin: M, G, A, D dan E, strukturnya, seperti namanya, berbentuk bulat, selain itu, semuanya dibangun dengan cara yang sama. Organisasi molekuler antibodi ditunjukkan di bawah menggunakan imunoglobulin kelas G sebagai contoh (Gbr. 27). Molekul tersebut mengandung empat rantai polipeptida yang dihubungkan oleh tiga jembatan disulfida S-S (pada Gambar 27 mereka ditunjukkan dengan ikatan valensi yang menebal dan simbol S yang besar), selain itu, setiap rantai polimer mengandung jembatan disulfida intrarantai. Dua rantai polimer besar (disorot dengan warna biru) mengandung 400–600 residu asam amino. Dua rantai lainnya (disorot dengan warna hijau) hampir setengah panjangnya, mengandung sekitar 220 residu asam amino. Keempat rantai ditempatkan sedemikian rupa sehingga gugus terminal H 2 N diarahkan ke satu arah.

Beras. 27 GAMBAR SKEMA STRUKTUR IMUNOGLOBULIN

Setelah tubuh bersentuhan dengan protein asing (antigen), sel-sel sistem kekebalan mulai memproduksi imunoglobulin (antibodi), yang terakumulasi dalam serum darah. Pada tahap pertama, pekerjaan utama dilakukan oleh bagian rantai yang berisi terminal H 2 N (pada Gambar 27, bagian yang sesuai ditandai dengan warna biru muda dan hijau muda). Ini adalah situs penangkapan antigen. Dalam proses sintesis imunoglobulin, situs-situs ini dibentuk sedemikian rupa sehingga struktur dan konfigurasinya sedapat mungkin sesuai dengan struktur antigen yang mendekat (seperti kunci gembok, seperti enzim, tetapi tugas dalam kasus ini adalah berbeda). Jadi, untuk setiap antigen, antibodi individual yang ketat dibuat sebagai respons imun. Tidak ada satu pun protein yang diketahui dapat mengubah strukturnya secara "plastis" tergantung pada faktor eksternal, selain imunoglobulin. Enzim memecahkan masalah kesesuaian struktural dengan reagen dengan cara yang berbeda - dengan bantuan satu set raksasa berbagai enzim untuk semua kasus yang mungkin, dan imunoglobulin setiap kali membangun kembali "alat kerja". Selain itu, daerah engsel dari imunoglobulin (Gbr. 27) menyediakan dua daerah penangkapan dengan beberapa mobilitas independen, sebagai hasilnya, molekul imunoglobulin dapat segera "menemukan" dua daerah yang paling nyaman untuk ditangkap dalam antigen untuk memperbaiki secara aman itu, ini menyerupai tindakan makhluk krustasea.

Selanjutnya, rantai reaksi berturut-turut dari sistem kekebalan tubuh dihidupkan, imunoglobulin dari kelas lain terhubung, sebagai akibatnya, protein asing dinonaktifkan, dan kemudian antigen (mikroorganisme asing atau toksin) dihancurkan dan dihilangkan.

Setelah kontak dengan antigen, konsentrasi maksimum imunoglobulin tercapai (tergantung pada sifat antigen dan karakteristik individu organisme itu sendiri) dalam beberapa jam (kadang-kadang beberapa hari). Tubuh menyimpan ingatan akan kontak semacam itu, dan ketika diserang lagi dengan antigen yang sama, imunoglobulin menumpuk dalam serum darah lebih cepat dan dalam jumlah yang lebih besar - kekebalan yang didapat terjadi.

Klasifikasi protein di atas agak sewenang-wenang, misalnya, protein trombin, yang disebutkan di antara protein pelindung, pada dasarnya adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida, yaitu milik kelas protease.

Protein pelindung sering disebut sebagai protein bisa ular dan protein beracun dari beberapa tanaman, karena tugasnya adalah melindungi tubuh dari kerusakan.

Ada protein yang fungsinya sangat unik sehingga sulit untuk mengklasifikasikannya. Misalnya, protein monellin, yang ditemukan di tanaman Afrika, rasanya sangat manis dan telah menjadi subjek penelitian sebagai zat tidak beracun yang dapat digunakan sebagai pengganti gula untuk mencegah obesitas. Plasma darah beberapa ikan Antartika mengandung protein dengan sifat antibeku yang menjaga darah ikan ini dari pembekuan.

Sintesis protein buatan.

Kondensasi asam amino yang mengarah ke rantai polipeptida adalah proses yang dipelajari dengan baik. Dimungkinkan untuk melakukan, misalnya, kondensasi salah satu asam amino atau campuran asam dan memperoleh, masing-masing, polimer yang mengandung unit yang sama, atau unit yang berbeda, bergantian dalam urutan acak. Polimer semacam itu memiliki sedikit kemiripan dengan polipeptida alami dan tidak memiliki aktivitas biologis. Tugas utamanya adalah menghubungkan asam amino dalam urutan yang ditentukan sebelumnya dan direncanakan secara ketat untuk mereproduksi urutan residu asam amino dalam protein alami. Ilmuwan Amerika Robert Merrifield mengusulkan metode asli yang memungkinkan untuk memecahkan masalah seperti itu. Inti dari metode ini adalah asam amino pertama dilekatkan pada gel polimer tidak larut yang mengandung gugus reaktif yang dapat bergabung dengan gugus –COOH – asam amino. Polistirena yang terikat silang dengan gugus klorometil yang dimasukkan ke dalamnya diambil sebagai substrat polimer. Agar asam amino yang diambil untuk reaksi tidak bereaksi dengan dirinya sendiri dan agar tidak bergabung dengan gugus H 2 N ke substrat, gugus amino asam ini diblok terlebih dahulu dengan substituen yang besar [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grup. Setelah asam amino melekat pada pendukung polimer, gugus penghambat dihilangkan dan asam amino lain dimasukkan ke dalam campuran reaksi, di mana gugus H2N juga sebelumnya diblokir. Dalam sistem seperti itu, hanya interaksi gugus H2N dari asam amino pertama dan gugus –COOH dari asam kedua yang mungkin, yang dilakukan dengan adanya katalis (garam fosfonium). Kemudian seluruh skema diulang, memperkenalkan asam amino ketiga (Gbr. 28).

Beras. 28. SKEMA SINTESIS RANTAI POLIPEPTida

Pada langkah terakhir, rantai polipeptida yang dihasilkan dipisahkan dari pendukung polistirena. Sekarang seluruh proses otomatis, ada pensintesis peptida otomatis yang beroperasi sesuai dengan skema yang dijelaskan. Banyak peptida yang digunakan dalam pengobatan dan pertanian telah disintesis dengan metode ini. Dimungkinkan juga untuk mendapatkan analog peptida alami yang ditingkatkan dengan tindakan selektif dan ditingkatkan. Beberapa protein kecil telah disintesis, seperti hormon insulin dan beberapa enzim.

Ada juga metode sintesis protein yang meniru proses alami: fragmen asam nukleat disintesis yang dikonfigurasi untuk menghasilkan protein tertentu, kemudian fragmen ini dimasukkan ke dalam organisme hidup (misalnya, ke dalam bakteri), setelah itu tubuh mulai menghasilkan protein yang diinginkan. Dengan cara ini, sejumlah besar protein dan peptida yang sulit dijangkau, serta analognya, sekarang diperoleh.

Protein sebagai sumber makanan.

Protein dalam organisme hidup terus-menerus dipecah menjadi asam amino aslinya (dengan partisipasi enzim yang sangat diperlukan), beberapa asam amino masuk ke yang lain, kemudian protein disintesis lagi (juga dengan partisipasi enzim), mis. tubuh terus memperbarui dirinya sendiri. Beberapa protein (kolagen kulit, rambut) tidak diperbarui, tubuh terus-menerus kehilangannya dan malah mensintesis yang baru. Protein sebagai sumber makanan melakukan dua fungsi utama: mereka memasok tubuh dengan bahan bangunan untuk sintesis molekul protein baru dan, di samping itu, memasok tubuh dengan energi (sumber kalori).

Mamalia karnivora (termasuk manusia) mendapatkan protein yang diperlukan dari makanan nabati dan hewani. Tak satu pun dari protein yang diperoleh dari makanan diintegrasikan ke dalam tubuh dalam bentuk yang tidak berubah. Di saluran pencernaan, semua protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, dan protein yang diperlukan untuk organisme tertentu sudah dibangun darinya, sedangkan 12 sisanya dapat disintesis dari 8 asam esensial (Tabel 1) di dalam tubuh jika tidak. diberikan dalam jumlah yang cukup dengan makanan, tetapi asam esensial harus dipasok dengan makanan tanpa gagal. Atom belerang dalam sistein diperoleh tubuh dengan asam amino esensial metionin. Bagian dari protein rusak, melepaskan energi yang diperlukan untuk mempertahankan kehidupan, dan nitrogen yang terkandung di dalamnya dikeluarkan dari tubuh dengan urin. Biasanya tubuh manusia kehilangan 25–30 g protein per hari, sehingga makanan berprotein harus selalu hadir dalam jumlah yang tepat. Kebutuhan protein harian minimum adalah 37 g untuk pria dan 29 g untuk wanita, tetapi asupan yang disarankan hampir dua kali lebih tinggi. Saat mengevaluasi makanan, penting untuk mempertimbangkan kualitas protein. Dengan tidak adanya atau rendahnya kandungan asam amino esensial, protein dianggap bernilai rendah, sehingga protein tersebut harus dikonsumsi dalam jumlah yang lebih besar. Jadi, protein kacang-kacangan mengandung sedikit metionin, dan protein gandum dan jagung rendah lisin (kedua asam amino itu penting). Protein hewani (tidak termasuk kolagen) diklasifikasikan sebagai makanan lengkap. Satu set lengkap semua asam esensial mengandung kasein susu, serta keju cottage dan keju yang dibuat darinya, jadi diet vegetarian, jika sangat ketat, mis. “bebas susu”, membutuhkan peningkatan konsumsi kacang-kacangan, kacang-kacangan dan jamur untuk memasok tubuh dengan asam amino esensial dalam jumlah yang tepat.

Asam amino sintetik dan protein juga digunakan sebagai produk makanan, menambahkannya ke pakan, yang mengandung asam amino esensial dalam jumlah kecil. Ada bakteri yang dapat memproses dan mengasimilasi minyak hidrokarbon, dalam hal ini, untuk sintesis protein penuh, mereka perlu diberi makan dengan senyawa yang mengandung nitrogen (amonia atau nitrat). Protein yang diperoleh dengan cara ini digunakan sebagai pakan ternak dan unggas. Serangkaian enzim, karbohidrat, sering ditambahkan ke pakan ternak, yang mengkatalisis hidrolisis komponen makanan karbohidrat yang sulit terurai (dinding sel tanaman sereal), akibatnya makanan nabati lebih banyak diserap.

Mikhail Levitsky

PROTEIN (Pasal 2)

(protein), kelas senyawa kompleks yang mengandung nitrogen, komponen materi hidup yang paling khas dan penting (bersama dengan asam nukleat). Protein melakukan banyak dan beragam fungsi. Sebagian besar protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia. Banyak hormon yang mengatur proses fisiologis juga protein. Protein struktural seperti kolagen dan keratin merupakan komponen utama jaringan tulang, rambut, dan kuku. Protein kontraktil otot memiliki kemampuan untuk mengubah panjangnya, menggunakan energi kimia untuk melakukan kerja mekanis. Protein adalah antibodi yang mengikat dan menetralkan zat beracun. Beberapa protein yang dapat merespon pengaruh eksternal (cahaya, bau) berfungsi sebagai reseptor di organ indera yang merasakan iritasi. Banyak protein yang terletak di dalam sel dan pada membran sel melakukan fungsi pengaturan.

Pada paruh pertama abad ke-19 banyak ahli kimia, dan di antara mereka terutama J. von Liebig, secara bertahap sampai pada kesimpulan bahwa protein adalah kelas khusus senyawa nitrogen. Nama "protein" (dari protos Yunani - yang pertama) diusulkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder.

PROPERTI FISIK

Protein berwarna putih dalam bentuk padat, tetapi tidak berwarna dalam larutan, kecuali mereka membawa beberapa kelompok kromofor (berwarna), seperti hemoglobin. Kelarutan protein yang berbeda dalam air sangat bervariasi. Ini juga bervariasi dengan pH dan dengan konsentrasi garam dalam larutan, sehingga seseorang dapat memilih kondisi di mana satu protein akan secara selektif mengendap dengan adanya protein lain. Metode "penggaraman" ini banyak digunakan untuk mengisolasi dan memurnikan protein. Protein yang dimurnikan sering mengendap dari larutan sebagai kristal.

Dibandingkan dengan senyawa lain, berat molekul protein sangat besar - dari beberapa ribu hingga jutaan dalton. Oleh karena itu, selama ultrasentrifugasi, protein diendapkan, dan, terlebih lagi, pada kecepatan yang berbeda. Karena adanya kelompok bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, mereka bergerak dengan kecepatan yang berbeda dalam medan listrik. Ini adalah dasar dari elektroforesis, metode yang digunakan untuk mengisolasi protein individu dari campuran kompleks. Pemurnian protein juga dilakukan dengan kromatografi.

SIFAT KIMIA

Struktur.

Protein adalah polimer, yaitu molekul dibangun seperti rantai dari unit monomer berulang, atau subunit, yang perannya dimainkan oleh asam alfa-amino. Rumus umum asam amino

di mana R adalah atom hidrogen atau beberapa gugus organik.

Molekul protein (rantai polipeptida) mungkin hanya terdiri dari sejumlah kecil asam amino atau beberapa ribu unit monomer. Hubungan asam amino dalam rantai dimungkinkan karena masing-masing memiliki dua gugus kimia yang berbeda: gugus amino dengan sifat dasar, NH2, dan gugus karboksil asam, COOH. Kedua kelompok ini melekat pada atom karbon. Gugus karboksil dari satu asam amino dapat membentuk ikatan amida (peptida) dengan gugus amino dari asam amino lain:

Setelah dua asam amino dihubungkan dengan cara ini, rantai dapat diperpanjang dengan menambahkan sepertiga ke asam amino kedua, dan seterusnya. Seperti dapat dilihat dari persamaan di atas, ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air dilepaskan. Dengan adanya asam, basa atau enzim proteolitik, reaksi berlangsung dalam arah yang berlawanan: rantai polipeptida dibelah menjadi asam amino dengan penambahan air. Reaksi ini disebut hidrolisis. Hidrolisis berlangsung secara spontan, dan energi diperlukan untuk menggabungkan asam amino menjadi rantai polipeptida.

Gugus karboksil dan gugus amida (atau gugus imida yang serupa dengannya - dalam kasus asam amino prolin) terdapat di semua asam amino, sedangkan perbedaan antara asam amino ditentukan oleh sifat gugus itu, atau "sisi rantai", yang ditunjukkan di atas dengan huruf R. Peran rantai samping dapat dimainkan oleh satu atom hidrogen, seperti asam amino glisin, dan beberapa pengelompokan besar, seperti histidin dan triptofan. Beberapa rantai samping bersifat inert secara kimiawi, sementara yang lain sangat reaktif.

Ribuan asam amino yang berbeda dapat disintesis, dan banyak asam amino yang berbeda terjadi di alam, tetapi hanya 20 jenis asam amino yang digunakan untuk sintesis protein: alanin, arginin, asparagin, asam aspartat, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamat asam, isoleusin, leusin, lisin, metionin, prolin, serin, tirosin, treonin, triptofan, fenilalanin dan sistein (dalam protein, sistein dapat hadir sebagai dimer - sistin). Benar, ada asam amino lain dalam beberapa protein, selain dua puluh yang muncul secara teratur, tetapi mereka terbentuk sebagai hasil modifikasi dari salah satu dari dua puluh yang terdaftar setelah dimasukkan ke dalam protein.

aktivitas optik.

Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki empat gugus berbeda yang terikat pada atom karbon-. Dalam hal geometri, empat kelompok yang berbeda dapat dilampirkan dalam dua cara, dan dengan demikian ada dua kemungkinan konfigurasi, atau dua isomer, yang terkait satu sama lain sebagai objek pada bayangan cerminnya, yaitu. seperti tangan kiri ke kanan. Satu konfigurasi disebut tangan kiri, atau tangan kiri (L), dan konfigurasi tangan kanan lainnya, atau tangan kanan (D), karena kedua isomer tersebut berbeda dalam arah rotasi bidang cahaya terpolarisasi. Hanya asam L-amino yang terdapat dalam protein (pengecualian adalah glisin; itu hanya dapat direpresentasikan dalam satu bentuk, karena dua dari empat kelompoknya sama), dan semuanya memiliki aktivitas optik (karena hanya ada satu isomer). Asam D-amino jarang di alam; mereka ditemukan di beberapa antibiotik dan dinding sel bakteri.

Urutan asam amino.

Asam amino dalam rantai polipeptida tidak tersusun secara acak, tetapi dalam urutan tertentu yang tetap, dan urutan inilah yang menentukan fungsi dan sifat protein. Dengan memvariasikan urutan 20 jenis asam amino, Anda bisa mendapatkan sejumlah besar protein yang berbeda, sama seperti Anda dapat membuat banyak teks berbeda dari huruf alfabet.

Di masa lalu, menentukan urutan asam amino protein sering memakan waktu beberapa tahun. Penentuan langsung masih merupakan tugas yang agak melelahkan, meskipun perangkat telah dibuat yang memungkinkannya dilakukan secara otomatis. Biasanya lebih mudah untuk menentukan urutan nukleotida dari gen yang sesuai dan menurunkan urutan asam amino protein darinya. Sampai saat ini, urutan asam amino dari ratusan protein telah ditentukan. Fungsi protein yang didekode biasanya diketahui, dan ini membantu untuk membayangkan kemungkinan fungsi protein serupa yang terbentuk, misalnya, pada neoplasma ganas.

Protein kompleks.

Protein yang hanya terdiri dari asam amino disebut sederhana. Akan tetapi, seringkali atom logam atau beberapa senyawa kimia yang bukan asam amino terikat pada rantai polipeptida. Protein semacam itu disebut kompleks. Contohnya adalah hemoglobin: mengandung besi porfirin, yang memberikan warna merah dan memungkinkan untuk bertindak sebagai pembawa oksigen.

Nama-nama protein yang paling kompleks mengandung indikasi sifat kelompok terlampir: gula hadir dalam glikoprotein, lemak dalam lipoprotein. Jika aktivitas katalitik enzim bergantung pada gugus yang terikat, maka disebut gugus prostetik. Seringkali, beberapa vitamin memainkan peran kelompok prostetik atau merupakan bagian darinya. Vitamin A, misalnya, yang menempel pada salah satu protein retina, menentukan kepekaannya terhadap cahaya.

Struktur tersier.

Yang penting bukanlah urutan asam amino dari protein (struktur primer), tetapi bagaimana ia diletakkan di luar angkasa. Di sepanjang rantai polipeptida, ion hidrogen membentuk ikatan hidrogen reguler, yang memberikannya bentuk spiral atau lapisan (struktur sekunder). Dari kombinasi heliks dan lapisan tersebut, bentuk kompak dari urutan berikutnya muncul - struktur tersier protein. Di sekitar ikatan yang menahan tautan monomer rantai, rotasi melalui sudut kecil dimungkinkan. Oleh karena itu, dari sudut pandang geometri murni, jumlah konfigurasi yang mungkin untuk setiap rantai polipeptida sangat besar. Pada kenyataannya, setiap protein biasanya hanya ada dalam satu konfigurasi, ditentukan oleh urutan asam aminonya. Struktur ini tidak kaku, tampaknya "bernapas" - berosilasi di sekitar konfigurasi rata-rata tertentu. Rantai dilipat menjadi konfigurasi di mana energi bebas (kemampuan untuk melakukan pekerjaan) minimal, seperti pegas yang dilepaskan dikompresi hanya ke keadaan yang sesuai dengan energi bebas minimum. Seringkali, satu bagian dari rantai dihubungkan secara kaku dengan yang lain oleh ikatan disulfida (–S–S–) antara dua residu sistein. Ini sebagian mengapa sistein di antara asam amino memainkan peran yang sangat penting.

Kompleksitas struktur protein begitu besar sehingga belum memungkinkan untuk menghitung struktur tersier suatu protein, bahkan jika urutan asam aminonya diketahui. Tetapi jika kristal protein dapat diperoleh, maka struktur tersiernya dapat ditentukan dengan difraksi sinar-X.

Pada protein struktural, kontraktil, dan beberapa protein lainnya, rantainya memanjang dan beberapa rantai yang sedikit terlipat terletak berdampingan membentuk fibril; fibril, pada gilirannya, terlipat menjadi formasi yang lebih besar - serat. Namun, sebagian besar protein dalam larutan berbentuk globular: rantai digulung dalam globul, seperti benang dalam bola. Energi bebas dalam konfigurasi ini minimal, karena asam amino hidrofobik (“menolak air”) tersembunyi di dalam globul, sedangkan asam amino hidrofilik (“menarik air”) berada di permukaannya.

Banyak protein adalah kompleks dari beberapa rantai polipeptida. Struktur ini disebut struktur kuartener protein. Molekul hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit, yang masing-masing merupakan protein globular.

Protein struktural, karena konfigurasi liniernya, membentuk serat di mana kekuatan tariknya sangat tinggi, sedangkan konfigurasi globular memungkinkan protein untuk masuk ke dalam interaksi spesifik dengan senyawa lain. Di permukaan bola, dengan peletakan rantai yang benar, rongga dengan bentuk tertentu muncul, di mana kelompok kimia reaktif berada. Jika protein ini adalah enzim, maka molekul lain, biasanya lebih kecil, dari beberapa zat memasuki rongga seperti itu, sama seperti kunci memasuki gembok; dalam hal ini, konfigurasi awan elektron molekul berubah di bawah pengaruh gugus kimia yang terletak di rongga, dan ini memaksanya untuk bereaksi dengan cara tertentu. Dengan cara ini, enzim mengkatalisis reaksi. Molekul antibodi juga memiliki rongga di mana berbagai zat asing mengikat dan dengan demikian menjadi tidak berbahaya. Model "kunci dan kunci", yang menjelaskan interaksi protein dengan senyawa lain, memungkinkan untuk memahami kekhususan enzim dan antibodi, mis. kemampuan mereka untuk bereaksi hanya dengan senyawa tertentu.

Protein dalam berbagai jenis organisme.

Protein yang melakukan fungsi yang sama pada spesies tumbuhan dan hewan yang berbeda dan oleh karena itu memiliki nama yang sama juga memiliki konfigurasi yang serupa. Mereka, bagaimanapun, agak berbeda dalam urutan asam amino mereka. Sebagai spesies menyimpang dari nenek moyang yang sama, beberapa asam amino di posisi tertentu digantikan oleh mutasi dengan yang lain. Mutasi berbahaya yang menyebabkan penyakit keturunan dibuang oleh seleksi alam, tetapi yang menguntungkan atau setidaknya netral dapat dipertahankan. Semakin dekat dua spesies biologis satu sama lain, semakin sedikit perbedaan yang ditemukan dalam protein mereka.

Beberapa protein berubah relatif cepat, yang lain cukup konservatif. Yang terakhir termasuk, misalnya, sitokrom c, enzim pernapasan yang ditemukan di sebagian besar organisme hidup. Pada manusia dan simpanse, urutan asam aminonya identik, sedangkan pada sitokrom c gandum, hanya 38% asam amino yang ternyata berbeda. Bahkan ketika membandingkan manusia dan bakteri, kesamaan sitokrom dengan (perbedaan di sini mempengaruhi 65% asam amino) masih dapat dilihat, meskipun nenek moyang bakteri dan manusia hidup di Bumi sekitar dua miliar tahun yang lalu. Saat ini, perbandingan urutan asam amino sering digunakan untuk membangun pohon filogenetik (silsilah) yang mencerminkan hubungan evolusi antara organisme yang berbeda.

Denaturasi.

Molekul protein yang disintesis, melipat, memperoleh konfigurasinya sendiri. Konfigurasi ini, bagaimanapun, dapat dihancurkan dengan pemanasan, dengan mengubah pH, ​​dengan aksi pelarut organik, dan bahkan hanya dengan mengaduk larutan sampai gelembung muncul di permukaannya. Protein yang diubah dengan cara ini disebut terdenaturasi; ia kehilangan aktivitas biologisnya dan biasanya menjadi tidak larut. Contoh terkenal dari protein terdenaturasi adalah telur rebus atau krim kocok. Protein kecil, yang hanya mengandung sekitar seratus asam amino, dapat mengalami renaturasi, mis. mendapatkan kembali konfigurasi asli. Tetapi sebagian besar protein hanya diubah menjadi massa rantai polipeptida yang kusut dan tidak mengembalikan konfigurasi sebelumnya.

Salah satu kesulitan utama dalam mengisolasi protein aktif adalah sensitivitas ekstrim mereka terhadap denaturasi. Sifat protein ini menemukan aplikasi yang berguna dalam pengawetan produk makanan: suhu tinggi mendenaturasi enzim mikroorganisme secara permanen, dan mikroorganisme mati.

SINTESIS PROTEIN

Untuk sintesis protein, organisme hidup harus memiliki sistem enzim yang mampu mengikat satu asam amino ke asam amino lainnya. Sumber informasi juga diperlukan yang akan menentukan asam amino mana yang harus dihubungkan. Karena ada ribuan jenis protein di dalam tubuh, dan masing-masing terdiri dari rata-rata beberapa ratus asam amino, informasi yang dibutuhkan pasti sangat banyak. Itu disimpan (mirip dengan bagaimana catatan disimpan pada pita magnetik) dalam molekul asam nukleat yang membentuk gen.

Aktivasi enzim.

Rantai polipeptida yang disintesis dari asam amino tidak selalu berupa protein dalam bentuk akhirnya. Banyak enzim pertama kali disintesis sebagai prekursor tidak aktif dan menjadi aktif hanya setelah enzim lain menghilangkan beberapa asam amino dari salah satu ujung rantai. Beberapa enzim pencernaan, seperti tripsin, disintesis dalam bentuk tidak aktif ini; enzim ini diaktifkan di saluran pencernaan sebagai akibat dari penghapusan fragmen terminal rantai. Hormon insulin, yang molekulnya dalam bentuk aktifnya terdiri dari dua rantai pendek, disintesis dalam bentuk rantai tunggal, yang disebut. proinsulin. Kemudian bagian tengah rantai ini dihilangkan, dan fragmen yang tersisa saling mengikat, membentuk molekul hormon aktif. Protein kompleks terbentuk hanya setelah kelompok kimia tertentu melekat pada protein, dan perlekatan ini seringkali juga membutuhkan enzim.

Sirkulasi metabolik.

Setelah memberi makan hewan dengan asam amino yang diberi label dengan isotop radioaktif karbon, nitrogen atau hidrogen, label tersebut dengan cepat dimasukkan ke dalam proteinnya. Jika asam amino berlabel berhenti masuk ke dalam tubuh, maka jumlah label dalam protein mulai berkurang. Eksperimen ini menunjukkan bahwa protein yang dihasilkan tidak disimpan dalam tubuh sampai akhir hayat. Semuanya, dengan beberapa pengecualian, berada dalam keadaan dinamis, terus-menerus terurai menjadi asam amino, dan kemudian disintesis ulang.

Beberapa protein rusak ketika sel mati dan dihancurkan. Ini terjadi sepanjang waktu, misalnya, dengan sel darah merah dan sel epitel yang melapisi permukaan bagian dalam usus. Selain itu, pemecahan dan resintesis protein juga terjadi pada sel hidup. Anehnya, lebih sedikit yang diketahui tentang pemecahan protein daripada tentang sintesisnya. Yang jelas, bagaimanapun, adalah bahwa enzim proteolitik terlibat dalam pemecahan, mirip dengan yang memecah protein menjadi asam amino di saluran pencernaan.

Waktu paruh protein yang berbeda berbeda - dari beberapa jam hingga berbulan-bulan. Satu-satunya pengecualian adalah molekul kolagen. Setelah terbentuk, mereka tetap stabil dan tidak diperbarui atau diganti. Namun, seiring waktu, beberapa sifat mereka, khususnya elastisitas, berubah, dan karena tidak diperbarui, beberapa perubahan terkait usia, seperti munculnya kerutan pada kulit, adalah akibatnya.

protein sintetis.

Ahli kimia telah lama mempelajari cara mempolimerisasi asam amino, tetapi asam amino bergabung secara acak, sehingga produk polimerisasi semacam itu memiliki sedikit kemiripan dengan produk alami. Benar, dimungkinkan untuk menggabungkan asam amino dalam urutan tertentu, yang memungkinkan untuk memperoleh beberapa protein yang aktif secara biologis, khususnya insulin. Prosesnya cukup rumit, dan dengan cara ini hanya mungkin diperoleh protein-protein yang molekulnya mengandung sekitar seratus asam amino. Lebih disukai untuk mensintesis atau mengisolasi urutan nukleotida dari gen yang sesuai dengan urutan asam amino yang diinginkan, dan kemudian memasukkan gen ini ke dalam bakteri, yang akan menghasilkan dengan replikasi sejumlah besar produk yang diinginkan. Namun, metode ini juga memiliki kekurangan.

PROTEIN DAN NUTRISI

Ketika protein dalam tubuh dipecah menjadi asam amino, asam amino ini dapat digunakan kembali untuk sintesis protein. Pada saat yang sama, asam amino itu sendiri mengalami pembusukan, sehingga tidak dimanfaatkan sepenuhnya. Juga jelas bahwa selama pertumbuhan, kehamilan, dan penyembuhan luka, sintesis protein harus melebihi degradasi. Tubuh terus menerus kehilangan beberapa protein; ini adalah protein rambut, kuku dan lapisan permukaan kulit. Oleh karena itu, untuk sintesis protein, setiap organisme harus menerima asam amino dari makanan.

Sumber asam amino.

Tumbuhan hijau mensintesis semua 20 asam amino yang ditemukan dalam protein dari CO2, air dan amonia atau nitrat. Banyak bakteri juga mampu mensintesis asam amino dengan adanya gula (atau beberapa yang setara) dan nitrogen tetap, tetapi gula pada akhirnya dipasok oleh tanaman hijau. Pada hewan, kemampuan untuk mensintesis asam amino terbatas; mereka memperoleh asam amino dengan memakan tumbuhan hijau atau hewan lain. Di saluran pencernaan, protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, yang terakhir diserap, dan karakteristik protein dari organisme tertentu dibangun darinya. Tak satu pun dari protein yang diserap dimasukkan ke dalam struktur tubuh seperti itu. Satu-satunya pengecualian adalah bahwa pada banyak mamalia, sebagian dari antibodi ibu dapat melewati plasenta secara utuh ke dalam sirkulasi janin, dan melalui ASI (terutama pada ruminansia) ditransfer ke bayi baru lahir segera setelah lahir.

Kebutuhan akan protein.

Jelas bahwa untuk mempertahankan kehidupan, tubuh harus menerima sejumlah protein dari makanan. Namun, besarnya kebutuhan ini tergantung pada sejumlah faktor. Tubuh membutuhkan makanan baik sebagai sumber energi (kalori) maupun sebagai bahan untuk membangun strukturnya. Pertama adalah kebutuhan energi. Ini berarti bahwa ketika ada sedikit karbohidrat dan lemak dalam makanan, protein makanan tidak digunakan untuk sintesis protein mereka sendiri, tetapi sebagai sumber kalori. Dengan puasa yang berkepanjangan, bahkan protein Anda sendiri dihabiskan untuk memenuhi kebutuhan energi. Jika ada cukup karbohidrat dalam makanan, maka asupan protein bisa dikurangi.

keseimbangan nitrogen.

Rata-rata sekitar. 16% dari total massa protein adalah nitrogen. Ketika asam amino yang membentuk protein dipecah, nitrogen yang terkandung di dalamnya dikeluarkan dari tubuh dalam urin dan (pada tingkat lebih rendah) dalam tinja dalam bentuk berbagai senyawa nitrogen. Oleh karena itu, akan lebih mudah untuk menggunakan indikator seperti keseimbangan nitrogen untuk menilai kualitas nutrisi protein, mis. perbedaan (dalam gram) antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan per hari. Dengan nutrisi normal pada orang dewasa, jumlah ini sama. Dalam organisme yang sedang tumbuh, jumlah nitrogen yang dikeluarkan lebih sedikit daripada jumlah yang masuk, mis. keseimbangannya positif. Dengan kekurangan protein dalam makanan, keseimbangannya negatif. Jika ada cukup kalori dalam makanan, tetapi protein sama sekali tidak ada di dalamnya, tubuh menyimpan protein. Pada saat yang sama, metabolisme protein melambat, dan pemanfaatan kembali asam amino dalam sintesis protein berlangsung seefisien mungkin. Namun, kehilangan tidak dapat dihindari, dan senyawa nitrogen masih diekskresikan dalam urin dan sebagian dalam tinja. Jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh per hari selama kelaparan protein dapat berfungsi sebagai ukuran kekurangan protein harian. Adalah wajar untuk berasumsi bahwa dengan memasukkan ke dalam makanan sejumlah protein yang setara dengan kekurangan ini, adalah mungkin untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen. Namun, tidak. Setelah menerima jumlah protein ini, tubuh mulai menggunakan asam amino dengan kurang efisien, sehingga beberapa protein tambahan diperlukan untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen.

Jika jumlah protein dalam makanan melebihi apa yang diperlukan untuk menjaga keseimbangan nitrogen, maka tampaknya tidak ada salahnya. Kelebihan asam amino hanya digunakan sebagai sumber energi. Contoh yang sangat mencolok adalah orang Eskimo, yang mengonsumsi sedikit karbohidrat dan sekitar sepuluh kali lebih banyak protein daripada yang dibutuhkan untuk menjaga keseimbangan nitrogen. Namun, dalam banyak kasus, menggunakan protein sebagai sumber energi tidak bermanfaat, karena Anda bisa mendapatkan lebih banyak kalori dari jumlah karbohidrat tertentu daripada dari jumlah protein yang sama. Di negara-negara miskin, penduduknya menerima kalori yang diperlukan dari karbohidrat dan mengonsumsi protein dalam jumlah minimum.

Jika tubuh menerima jumlah kalori yang dibutuhkan dalam bentuk makanan non-protein, maka jumlah minimum protein yang menjaga keseimbangan nitrogen adalah kira-kira. 30 gram per hari. Kira-kira sebanyak protein terkandung dalam empat potong roti atau 0,5 liter susu. Jumlah yang sedikit lebih besar biasanya dianggap optimal; direkomendasikan dari 50 hingga 70 g.

Asam amino esensial.

Sampai saat ini, protein telah dianggap secara keseluruhan. Sementara itu, agar sintesis protein berlangsung, semua asam amino yang diperlukan harus ada di dalam tubuh. Beberapa asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh hewan itu sendiri. Mereka disebut dapat dipertukarkan, karena mereka tidak harus ada dalam makanan - hanya penting bahwa, secara umum, asupan protein sebagai sumber nitrogen cukup; kemudian, dengan kekurangan asam amino non-esensial, tubuh dapat mensintesisnya dengan mengorbankan asam amino yang ada secara berlebihan. Sisa asam amino "esensial" tidak dapat disintesis dan harus dicerna dengan makanan. Penting bagi manusia adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin, dan arginin. (Meskipun arginin dapat disintesis di dalam tubuh, arginin dianggap sebagai asam amino esensial karena bayi baru lahir dan anak-anak yang sedang tumbuh menghasilkan jumlah yang tidak mencukupi. Di sisi lain, untuk orang dewasa, asupan beberapa asam amino ini dari makanan mungkin menjadi opsional.)

Daftar asam amino esensial ini kira-kira sama pada vertebrata lain dan bahkan pada serangga. Nilai gizi protein biasanya ditentukan dengan memberikannya kepada tikus yang sedang tumbuh dan memantau pertambahan berat badan hewan.

Nilai gizi protein.

Nilai gizi suatu protein ditentukan oleh asam amino esensial yang paling kurang. Mari kita ilustrasikan ini dengan sebuah contoh. Protein tubuh kita mengandung rata-rata sekitar. 2% triptofan (berdasarkan berat). Katakanlah makanan itu mengandung 10 g protein yang mengandung 1% triptofan, dan ada cukup banyak asam amino esensial lainnya di dalamnya. Dalam kasus kami, 10 g protein yang rusak ini pada dasarnya setara dengan 5 g protein lengkap; sisa 5 g hanya dapat berfungsi sebagai sumber energi. Perhatikan bahwa karena asam amino praktis tidak disimpan di dalam tubuh, dan agar sintesis protein berlangsung, semua asam amino harus ada secara bersamaan, efek asupan asam amino esensial hanya dapat dideteksi jika semuanya masuk ke dalam tubuh. tubuh secara bersamaan.

Komposisi rata-rata sebagian besar protein hewani mendekati komposisi rata-rata protein dalam tubuh manusia, sehingga kita tidak mungkin menghadapi kekurangan asam amino jika pola makan kita kaya akan makanan seperti daging, telur, susu, dan keju. Namun, ada protein, seperti gelatin (produk denaturasi kolagen), yang mengandung sangat sedikit asam amino esensial. Protein nabati, meskipun lebih baik daripada gelatin dalam pengertian ini, juga miskin asam amino esensial; terutama sedikit di dalamnya lisin dan triptofan. Namun, diet vegetarian murni sama sekali tidak sehat, kecuali jika mengonsumsi protein nabati dalam jumlah sedikit lebih besar, cukup untuk menyediakan asam amino esensial bagi tubuh. Sebagian besar protein ditemukan pada tumbuhan pada bijinya, terutama pada biji gandum dan berbagai kacang-kacangan. Tunas muda, seperti asparagus, juga kaya akan protein.

Protein sintetis dalam makanan.

Dengan menambahkan sejumlah kecil asam amino esensial sintetis atau protein yang kaya di dalamnya ke protein tidak lengkap, seperti protein jagung, seseorang dapat secara signifikan meningkatkan nilai gizi yang terakhir, yaitu. sehingga meningkatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Kemungkinan lain adalah menumbuhkan bakteri atau khamir pada hidrokarbon minyak bumi dengan penambahan nitrat atau amonia sebagai sumber nitrogen. Protein mikroba yang diperoleh dengan cara ini dapat berfungsi sebagai pakan unggas atau ternak, atau dapat langsung dikonsumsi oleh manusia. Ketiga, metode yang banyak digunakan, menggunakan fisiologi ternak ruminansia. Pada ruminansia, di bagian awal perut, yang disebut. Di dalam rumen, ada bentuk khusus bakteri dan protozoa yang mengubah protein nabati yang rusak menjadi protein mikroba yang lebih lengkap, dan ini, setelah pencernaan dan penyerapan, berubah menjadi protein hewani. Urea, senyawa yang mengandung nitrogen sintetis murah, dapat ditambahkan ke pakan ternak. Mikroorganisme yang hidup di rumen menggunakan nitrogen urea untuk mengubah karbohidrat (yang jumlahnya lebih banyak dalam pakan) menjadi protein. Sekitar sepertiga dari semua nitrogen dalam pakan ternak bisa datang dalam bentuk urea, yang pada dasarnya berarti, sampai batas tertentu, sintesis protein kimia.

4. Klasifikasi protein

Protein dan fitur utamanya

Protein atau protein (yang dalam bahasa Yunani berarti "pertama" atau "paling penting") secara kuantitatif mendominasi semua makromolekul yang ada dalam sel hidup, dan membentuk lebih dari setengah berat kering sebagian besar organisme. Konsep protein sebagai kelas senyawa terbentuk pada abad ke-17 hingga ke-19. Selama periode ini, zat dengan sifat serupa diisolasi dari berbagai objek dunia hidup (biji dan jus tanaman, otot, darah, susu): mereka membentuk larutan kental, menggumpal saat dipanaskan, bau wol yang terbakar terasa selama pembakaran dan amonia dilepaskan. Karena semua sifat ini sebelumnya dikenal untuk putih telur, kelas senyawa baru disebut protein. Setelah kemunculannya pada awal abad XIX. Metode analisis zat yang lebih maju menentukan komposisi unsur protein. Mereka menemukan C, H, O, N, S. Pada akhir abad ke-19. Lebih dari 10 asam amino telah diisolasi dari protein. Berdasarkan hasil mempelajari produk hidrolisis protein, ahli kimia Jerman E. Fischer (1852-1919) menyarankan bahwa protein dibangun dari asam amino.

Sebagai hasil dari karya Fisher, menjadi jelas bahwa protein adalah polimer linier dari asam a-amino yang dihubungkan satu sama lain oleh ikatan amida (peptida), dan seluruh variasi perwakilan dari kelas senyawa ini dapat dijelaskan oleh perbedaan komposisi asam amino dan urutan pergantian asam amino yang berbeda dalam rantai polimer.

Studi pertama tentang protein dilakukan dengan campuran protein kompleks, misalnya: dengan serum darah, putih telur, ekstrak jaringan tumbuhan dan hewan. Kemudian, metode untuk mengisolasi dan memurnikan protein dikembangkan, seperti pengendapan, dialisis, kromatografi pada selulosa dan penukar ion hidrofilik lainnya, filtrasi gel, dan elektroforesis. Kami akan mempertimbangkan metode ini secara lebih rinci dalam pekerjaan laboratorium dan seminar.

Pada tahap ini, bidang utama studi protein adalah sebagai berikut:

studi tentang struktur spasial protein individu;

studi tentang fungsi biologis protein yang berbeda;

studi tentang mekanisme fungsi protein individu (pada tingkat atom individu, kelompok atom molekul protein).

Semua tahap ini saling terkait, karena salah satu tugas utama biokimia adalah untuk memahami bagaimana urutan asam amino dari protein yang berbeda memungkinkan mereka untuk melakukan berbagai fungsi.

Fungsi biologis protein

Enzim - mereka adalah katalis biologis, kelas protein yang paling beragam dan paling banyak. Hampir semua reaksi kimia yang melibatkan biomolekul organik yang ada di dalam sel dikatalisis oleh enzim. Sampai saat ini, lebih dari 2000 enzim yang berbeda telah ditemukan.

Protein transpor- Protein transpor dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion tertentu dari satu organ ke organ lainnya. Sebagai contoh, hemoglobin, terkandung dalam eritrosit, ketika melewati paru-paru, ia mengikat oksigen dan mengirimkannya ke jaringan perifer, di mana oksigen dilepaskan. Plasma darah mengandung lipoprotein yang mengangkut lipid dari hati ke organ lain. Dalam membran sel, ada jenis lain dari protein transpor seluler yang dapat mengikat molekul tertentu (misalnya, glukosa) dan mengangkutnya melalui membran ke dalam sel.

Protein makanan dan penyimpanan. Contoh paling terkenal dari protein tersebut adalah gandum, jagung, dan protein biji beras. Protein makanan adalah albumin telur- komponen utama putih telur, kasein merupakan protein utama dalam susu.

protein kontraktil dan motorik.bertindak dan miosin- protein yang berfungsi dalam sistem kontraktil otot rangka, serta di banyak jaringan non-otot.

Protein struktural.Kolagen- komponen utama tulang rawan dan tendon. Protein ini memiliki kekuatan tarik yang sangat tinggi. Bundel berisi: elastin- protein struktural yang mampu meregang dalam dua dimensi. Rambut, kuku hampir secara eksklusif terdiri dari protein tidak larut yang tahan lama - keratin. Komponen utama benang sutera dan sarang laba-laba adalah protein fibroin.

protein pelindung. Imunoglobulin atau antibodi adalah sel khusus yang diproduksi dalam limfosit. Mereka memiliki kemampuan untuk mengenali virus atau molekul asing yang masuk ke dalam tubuh bakteri, dan kemudian meluncurkan sistem untuk menetralisirnya. fibrinogen dan trombin- protein yang terlibat dalam proses pembekuan darah, mereka melindungi tubuh dari kehilangan darah ketika sistem pembuluh darah rusak.

protein pengatur. Beberapa protein terlibat dalam pengaturan aktivitas seluler. Ini termasuk banyak hormon seperti insulin (mengatur metabolisme glukosa).

Klasifikasi protein

Dengan kelarutan

Albumin. Larut dalam air dan larutan garam.

Globulin. Sedikit larut dalam air, tetapi sangat larut dalam larutan garam.

prolamin. Larut dalam 70-80% etanol, tidak larut dalam air dan alkohol absolut. Kaya akan arginin.

Histon. Larut dalam larutan garam.

Skleroprotein. Tidak larut dalam air dan larutan garam. Kandungan glisin, alanin, prolin meningkat.

Bentuk molekulnya

Berdasarkan rasio sumbu (membujur dan melintang), dua kelas besar protein dapat dibedakan. Pada protein globular rasionya kurang dari 10 dan dalam banyak kasus tidak melebihi 3-4. Mereka dicirikan oleh pengemasan rantai polipeptida yang kompak. Contoh protein globular: banyak enzim, insulin, globulin, protein plasma, hemoglobin.

protein fibrilar, di mana rasio sumbu melebihi 10, terdiri dari kumpulan rantai polipeptida yang dililit secara spiral di atas satu sama lain dan saling berhubungan oleh ikatan kovalen atau hidrogen transversal (keratin, miosin, kolagen, fibrin).

Sifat fisik protein

Pada sifat fisik protein seperti ionisasi,hidrasi, kelarutan berbagai metode untuk mengisolasi dan memurnikan protein didasarkan.

Karena protein mengandung ionogenik, mis. residu asam amino yang dapat terionisasi (arginin, lisin, asam glutamat, dll.), Oleh karena itu, mereka adalah polielektrolit. Dengan pengasaman, derajat ionisasi gugus anionik menurun, sedangkan gugus kationik meningkat; dengan alkalisasi, pola sebaliknya diamati. Pada pH tertentu, jumlah partikel bermuatan negatif dan positif menjadi sama, keadaan ini disebut isoelektrik(muatan total molekul adalah nol). Nilai pH di mana protein berada dalam keadaan isoelektrik disebut titik isoelektrik dan menunjukkan pI. Salah satu metode untuk pemisahannya didasarkan pada ionisasi protein yang berbeda pada nilai pH tertentu - metode elektroforesis.

Gugus polar protein (ionik dan nonionik) dapat berinteraksi dengan air dan hidrat. Jumlah air yang terkait dengan protein mencapai 30-50 g per 100 g protein. Ada lebih banyak gugus hidrofilik pada permukaan protein. Kelarutan tergantung pada jumlah gugus hidrofilik dalam protein, pada ukuran dan bentuk molekul, dan pada besarnya muatan total. Kombinasi dari semua sifat fisik protein ini memungkinkan untuk menggunakan metode ini saringan molekuler atau filtrasi gel untuk memisahkan protein. metode dialisis digunakan untuk memurnikan protein dari pengotor dengan berat molekul rendah dan didasarkan pada ukuran molekul protein yang besar.

Kelarutan protein juga tergantung pada keberadaan zat terlarut lain, seperti garam netral. Pada konsentrasi tinggi garam netral, protein mengendap, dan untuk pengendapan ( mengasinkan) protein yang berbeda membutuhkan konsentrasi garam yang berbeda. Hal ini disebabkan oleh fakta bahwa molekul protein bermuatan menyerap ion dengan muatan yang berlawanan. Akibatnya, partikel kehilangan muatan dan tolakan elektrostatik, menghasilkan pengendapan protein. Metode salting out dapat digunakan untuk fraksinasi protein.

Struktur primer protein

Struktur primer protein sebutkan komposisi dan urutan residu asam amino dalam molekul protein. Asam amino dalam protein dihubungkan oleh ikatan peptida.

Semua molekul protein individu tertentu identik dalam komposisi asam amino, urutan residu asam amino, dan panjang rantai polipeptida. Menetapkan urutan urutan asam amino protein adalah tugas yang memakan waktu. Kami akan membahas topik ini secara lebih rinci di seminar. Insulin adalah protein pertama yang urutan asam aminonya ditentukan. Insulin sapi memiliki massa molar sekitar 5700. Molekulnya terdiri dari dua rantai polipeptida: rantai A yang mengandung 21 a.a., dan rantai B yang mengandung 30 a.k., kedua rantai ini dihubungkan oleh dua koneksi disulfida (-S-S-). Bahkan perubahan kecil dalam struktur primer dapat secara signifikan mengubah sifat-sifat protein. Penyakit anemia sel sabit adalah akibat dari perubahan hanya 1 asam amino pada rantai-b hemoglobin (Glu ® Val).

Spesifisitas spesies dari struktur primer

Saat mempelajari urutan asam amino homolog protein diisolasi dari spesies yang berbeda, beberapa kesimpulan penting ditarik. Protein homolog adalah protein yang melakukan fungsi yang sama pada spesies yang berbeda. Contohnya adalah hemoglobin: di semua vertebrata, ia melakukan fungsi yang sama terkait dengan pengangkutan oksigen. Protein homolog dari spesies yang berbeda biasanya memiliki rantai polipeptida dengan panjang yang sama atau hampir sama. Dalam urutan asam amino dari protein homolog, asam amino yang sama selalu ditemukan di banyak posisi - mereka disebut residu invarian. Pada saat yang sama, perbedaan signifikan diamati pada posisi protein lain: pada posisi ini, asam amino bervariasi dari spesies ke spesies; residu asam amino tersebut disebut variabel. Seluruh rangkaian fitur serupa dalam urutan asam amino dari protein homolog digabungkan ke dalam konsep homologi urutan. Kehadiran homologi tersebut menunjukkan bahwa hewan dari mana protein homolog diisolasi memiliki asal usul evolusi yang sama. Contoh yang menarik adalah protein kompleks - sitokrom c- protein mitokondria yang terlibat sebagai pembawa elektron dalam proses oksidasi biologis. M » 12500, berisi » 100 a.a. A.K. dipasang. urutan untuk 60 spesies. 27 a.c. - adalah sama, yang menunjukkan bahwa semua residu ini memainkan peran penting dalam menentukan aktivitas biologis sitokrom c. Kesimpulan penting kedua yang ditarik dari analisis urutan asam amino adalah bahwa jumlah residu yang membedakan sitokrom dari dua spesies mana pun sebanding dengan perbedaan filogenetik antara spesies ini. Misalnya, molekul sitokrom c dari kuda dan ragi berbeda 48 a.a., pada bebek dan ayam - 2 a.a., pada ayam dan kalkun mereka tidak berbeda. Informasi tentang jumlah perbedaan urutan asam amino protein homolog dari spesies yang berbeda digunakan untuk membangun peta evolusi yang mencerminkan tahapan berurutan dari kemunculan dan perkembangan berbagai spesies hewan dan tumbuhan dalam proses evolusi.

Struktur sekunder protein

- ini adalah pengemasan molekul protein di ruang angkasa tanpa memperhitungkan pengaruh substituen samping. Ada dua jenis struktur sekunder: a-helix dan b-struktur (lapisan terlipat). Mari kita membahas lebih detail tentang pertimbangan setiap jenis struktur sekunder.

a-Spiral adalah heliks kanan dengan nada yang sama sama dengan 3,6 residu asam amino. Heliks-a distabilkan oleh ikatan hidrogen intramolekul yang terjadi antara atom hidrogen dari satu ikatan peptida dan atom oksigen dari ikatan peptida keempat.

Substituen samping terletak tegak lurus terhadap bidang heliks-a.

Itu. sifat-sifat protein tertentu ditentukan oleh sifat-sifat gugus samping residu asam amino yang merupakan bagian dari protein tertentu. Jika substituen samping bersifat hidrofobik, maka protein yang memiliki struktur heliks a juga bersifat hidrofobik. Contoh protein semacam itu adalah protein keratin yang menyusun rambut.

Akibatnya, ternyata heliks-a diresapi dengan ikatan hidrogen dan merupakan struktur yang sangat stabil. Dalam pembentukan spiral seperti itu, dua kecenderungan bekerja:

molekul cenderung energi minimum, yaitu untuk pembentukan jumlah ikatan hidrogen terbesar;

karena kekakuan ikatan peptida, hanya ikatan peptida pertama dan keempat yang dapat saling mendekat di ruang angkasa.

PADA lapisan terlipat rantai peptida disusun sejajar satu sama lain, membentuk sosok yang mirip dengan lembaran yang dilipat seperti akordeon. Mungkin ada sejumlah besar rantai peptida yang berinteraksi satu sama lain melalui ikatan hidrogen. Rantai disusun antiparalel.

Semakin banyak rantai peptida yang membentuk lapisan terlipat, semakin kuat molekul proteinnya.

Mari kita bandingkan sifat-sifat bahan protein wol dan sutra dan jelaskan perbedaan sifat bahan-bahan ini dalam kaitannya dengan struktur protein penyusunnya.

Keratin - protein wol - memiliki struktur sekunder a-helix. Benang wol tidak sekuat sutra, mudah melar saat basah. Properti ini dijelaskan oleh fakta bahwa ketika beban diterapkan, ikatan hidrogen putus dan heliks membentang.

Fibroin - protein sutra - memiliki struktur b sekunder. Benang sutra tidak meregang dan sangat tahan sobek. Sifat ini dijelaskan oleh fakta bahwa pada lapisan terlipat banyak rantai peptida berinteraksi satu sama lain melalui ikatan hidrogen, yang membuat struktur ini sangat kuat.

Asam amino berbeda dalam kemampuannya untuk berpartisipasi dalam pembentukan struktur-a dan struktur-b. Glisin, aspargin, tirosin jarang ditemukan pada heliks-a. Prolin mengacaukan struktur a-heliks. Jelaskan mengapa? Komposisi struktur-b termasuk glisin, hampir tidak ada prolin, asam glutamat, aspargin, histidin, lisin, serin.

Struktur satu protein dapat berisi bagian-bagian dari struktur-b, heliks-a, dan bagian-bagian yang tidak beraturan. Di daerah yang tidak teratur, rantai peptida relatif dapat dengan mudah menekuk dan mengubah konformasi, sedangkan heliks dan lapisan terlipat adalah struktur yang agak kaku. Kandungan struktur-b dan heliks-a dalam protein yang berbeda tidak sama.

Struktur tersier protein

ditentukan oleh interaksi substituen samping dari rantai peptida. Untuk protein fibrilar, sulit untuk mengidentifikasi pola umum dalam pembentukan struktur tersier. Adapun protein globular, keteraturan seperti itu ada, dan kami akan mempertimbangkannya. Struktur tersier protein globular dibentuk oleh pelipatan tambahan rantai peptida yang mengandung struktur-b, heliks-a dan daerah tidak beraturan, sehingga gugus samping hidrofilik dari residu asam amino berada pada permukaan globul, dan gugus samping hidrofobik tersembunyi jauh ke dalam globul, kadang-kadang membentuk kantong hidrofobik.

Kekuatan yang menstabilkan struktur tersier protein.

Interaksi elektrostatik antara kelompok bermuatan berbeda, kasus ekstrim adalah interaksi ionik.

Ikatan hidrogen timbul antara kelompok samping rantai polipeptida.

Interaksi hidrofobik.

interaksi kovalen(pembentukan ikatan disulfida antara dua residu sistein untuk membentuk sistin). Pembentukan ikatan disulfida mengarah pada fakta bahwa daerah terpencil dari molekul polipeptida saling mendekat dan tetap. Ikatan disulfida diputus oleh agen pereduksi. Properti ini digunakan untuk mengeriting rambut, yang hampir seluruhnya merupakan protein keratin, penuh dengan ikatan disulfida.

Sifat pengepakan spasial ditentukan oleh komposisi asam amino dan pergantian asam amino dalam rantai polipeptida (struktur primer). Oleh karena itu, setiap protein hanya memiliki satu struktur spasial yang sesuai dengan struktur utamanya. Perubahan kecil dalam konformasi molekul protein terjadi ketika berinteraksi dengan molekul lain. Perubahan ini terkadang memainkan peran besar dalam fungsi molekul protein. Jadi, ketika molekul oksigen terikat pada hemoglobin, konformasi protein agak berubah, yang mengarah pada efek interaksi kooperatif ketika tiga molekul oksigen yang tersisa terikat. Perubahan konformasi semacam itu mendasari teori korespondensi induksi dalam menjelaskan spesifisitas kelompok beberapa enzim.

Selain ikatan kovalen disulfida, semua ikatan lain yang menstabilkan struktur tersier pada dasarnya lemah dan mudah dihancurkan. Ketika sejumlah besar ikatan yang menstabilkan struktur spasial molekul protein terputus, konformasi yang teratur, unik untuk setiap protein, terputus, dan aktivitas biologis protein sering hilang. Perubahan struktur ruang ini disebut denaturasi.

Penghambat fungsi protein

Mengingat bahwa ligan yang berbeda berbeda dalam Kb, selalu mungkin untuk memilih zat yang strukturnya mirip dengan ligan alami, tetapi memiliki nilai Kb yang lebih tinggi dengan protein yang diberikan. Misalnya, CO memiliki K St 100 kali lebih besar dari O 2 dengan hemoglobin, sehingga 0,1% CO di udara cukup untuk memblokir sejumlah besar molekul hemoglobin. Banyak obat bekerja dengan prinsip yang sama. Contohnya ditilin.

Asetilkolin adalah mediator untuk transmisi impuls saraf ke otot. Ditilin memblokir protein reseptor yang mengikat asetilkolin dan menciptakan efek kelumpuhan.

9. Hubungan antara struktur protein dan fungsinya pada contoh hemoglobin dan mioglobin

Transportasi karbon dioksida

Hemoglobin tidak hanya membawa oksigen dari paru-paru ke jaringan perifer, tetapi juga mempercepat pengangkutan CO2 dari jaringan ke paru-paru. Hemoglobin mengikat CO 2 segera setelah pelepasan oksigen (» 15% dari total CO 2). Dalam eritrosit, proses enzimatik pembentukan asam karbonat dari CO 2 yang berasal dari jaringan terjadi: CO 2 + H 2 O \u003d H 2 CO 3. Asam karbonat dengan cepat berdisosiasi menjadi HCO 3 - dan H +. Untuk mencegah peningkatan keasaman yang berbahaya, harus ada sistem penyangga yang mampu menyerap kelebihan proton. Hemoglobin mengikat dua proton untuk setiap empat molekul oksigen yang dilepaskan dan menentukan kapasitas buffer darah. Di paru-paru, prosesnya terbalik. Proton yang dilepaskan mengikat ion bikarbonat untuk membentuk asam karbonat, yang, di bawah aksi enzim, diubah menjadi CO2 dan air, CO2 dihembuskan. Dengan demikian, pengikatan O2 berhubungan erat dengan ekshalasi CO2. Fenomena reversibel ini dikenal sebagai Efek Bohr. Mioglobin tidak menunjukkan efek Bohr.

Protein isofungsional

Protein yang melakukan fungsi tertentu dalam sel dapat diwakili oleh beberapa bentuk - protein isofungsional, atau isoenzim. Meskipun protein tersebut melakukan fungsi yang sama, mereka berbeda dalam konstanta pengikatan, yang mengarah pada beberapa perbedaan dalam hal fungsional. Sebagai contoh, beberapa bentuk hemoglobin ditemukan dalam eritrosit manusia: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Semua hemoglobin adalah tetramer yang dibangun dari protomer a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Semua protomer mirip satu sama lain dalam struktur primer, dan kesamaan yang sangat besar diamati pada struktur sekunder dan tersier. Semua bentuk hemoglobin dirancang untuk membawa oksigen ke sel-sel jaringan, tetapi HbF, misalnya, memiliki afinitas yang lebih besar terhadap oksigen daripada HbA. HbF adalah karakteristik dari tahap embrio perkembangan manusia. Ia mampu mengambil oksigen dari HbA, yang memastikan suplai oksigen normal ke janin.

Isoprotein adalah hasil dari memiliki lebih dari satu gen struktural dalam kumpulan gen spesies.

PROTEIN: STRUKTUR, SIFAT DAN FUNGSI

1. Protein dan fitur utamanya

2. Fungsi biologis protein

3. Komposisi asam amino protein

4. Klasifikasi protein

5. Sifat fisik protein

6. Organisasi struktural molekul protein (struktur primer, sekunder, tersier)