ពាក់ព័ន្ធ:

រូបមន្ត៖

ខ្ញុំ) CH 3 - CH 2 - NH - CH

II) C6H5 - NH2

III) CH3 - CH2 - NH2

ប្រភេទអាមីន៖

1) បឋម

2) អនុវិទ្យាល័យ

៣) ឧត្តមសិក្សា

ឈ្មោះ៖

ក) អានីលីន

ខ) មេទីលទីលីន

គ) dimethylisopropylamine

ឃ) អេទីឡែន

នៅក្នុងម៉ូលេគុល amine ឥទ្ធិពលនៃរ៉ាឌីកាល់ C6H5 លើក្រុម NH 2 បង្ហាញជា:

1. ដង់ស៊ីតេអេឡិចត្រុងនៅលើអាតូមអាសូតកើនឡើង

2. លក្ខណៈសម្បត្តិសំខាន់ត្រូវបានពង្រឹង

3. លក្ខណៈសម្បត្តិនៃសារធាតុមួយនៅពេលដែលមូលដ្ឋានចុះខ្សោយ

4. មិនមានការផ្លាស់ប្តូរគួរឱ្យកត់សម្គាល់នៅក្នុងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃសារធាតុត្រូវបានអង្កេត។

នៅពេលដែលមានអន្តរកម្មជាមួយសារធាតុណាដែល diethylamine បង្កើតជាអំបិល?

precipitate ពណ៌សត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅពេលដែល aniline ប្រតិកម្មជាមួយនឹងដំណោះស្រាយមួយ:

1. អាស៊ីតស៊ុលហ្វួរីក

3. ប៉ូតាស្យូមអ៊ីដ្រូសែន

4. អាស៊ីតអាសេទិក

ប្រធានបទមេរៀន៖ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាមូលដ្ឋាននៃជីវិតសរីរាង្គ។

“ជីវិតគឺជាផ្លូវនៃអត្ថិភាពនៃសាកសពប្រូតេអ៊ីន…” (F. Engels)

សាច់ដុំ - 80%;

តម្រងនោម - 72%;

ស្បែក - 63%;

ថ្លើម - 57%;

ខួរក្បាល - 45%;

ជាលិកា adipose, ឆ្អឹង, ធ្មេញ - 14 - 28%;

គ្រាប់ពូជរុក្ខជាតិ - 10 - 15%;

ដើម ឫស ស្លឹក - ៣% - ៥%

ផ្លែឈើ - 1-2%

សមាសធាតុ​គីមី

ប្រូតេអ៊ីនមានធាតុគីមីដូចខាងក្រោមៈ

C, H, O, N, S, P, Fe ។

ប្រភាគធំនៃធាតុ៖

គ - 50% - 55%;

អូ - 19% - 24%;

H - 6.5% - 7.3%;

ន – 15% – 19%;

ស – 0,3% - 2,5%;

ទំ – 0,1% - 2%

កំប្រុក - សមាសធាតុធម្មជាតិម៉ូលេគុលខ្ពស់ (ជីវប៉ូលីមឺរ) ដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ ដែលត្រូវបានភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។

នៅក្នុងធម្មជាតិមានអាស៊ីតអាមីណូប្រហែល 100 ។

ប្រទះឃើញសាកសព ២៥

ប្រូតេអ៊ីននីមួយៗមាន 20 ដែលក្នុងនោះ 2,432,902,008,176,640,000 បន្សំអាចត្រូវបានបង្កើតឡើង។

សមាសធាតុរចនាសម្ព័ន្ធសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីនគឺអាស៊ីតអាមីណូ។

NH2-CH-COOH

រូបមន្តទូទៅ

អាស៊ីតអាមីណូសមាសធាតុសរីរាង្គដែលចាំបាច់មានក្រុមមុខងារពីរ៖ ក្រុមអាមីណូ - NH 2 និងក្រុម carboxyl - COOH ដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងរ៉ាឌីកាល់អ៊ីដ្រូកាបូន។

អាស៊ីតអាមីណូ

• អាចផ្លាស់ប្តូរបាន។អាស៊ីតអាមីណូ - ពួកគេអាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងខ្លួន

2. សំខាន់- ពួកវាមិនត្រូវបានបង្កើតឡើងក្នុងរាងកាយទេ ពួកគេត្រូវបានទទួលដោយអាហារ (លីស៊ីន វ៉ាលីន លេយូស៊ីន អ៊ីសូលស៊ីន thyreonine phenylalanine tryptophan tyrosine methionine)

ការបង្កើតចំណង Peptide

• អាស៊ីតអាមីណូអាចប្រតិកម្មគ្នាទៅវិញទៅមក៖ ក្រុម carboxyl នៃអាស៊ីតអាមីណូមួយមានប្រតិកម្មជាមួយក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតដើម្បីបង្កើតជាចំណង peptide និងម៉ូលេគុលទឹក។

NH 2 - CH 2 - COOH + NH 2 - CH 2 - COOH =

NH 2 - CH 2 - CO - NH - CH 2 - COOH + H 2 O

• ចំណង - CO - NH - ការភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗចូលទៅក្នុង peptide ត្រូវបានគេហៅថាចំណង peptide ។

វិធីសាស្រ្តដើម្បីទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូ

ឧស្សាហកម្ម

អាស៊ី​ត​អា​សេ​ទិច អាស៊ីត chloroacetic → អាស៊ីតអាមីណូអាសេទិក

1. ឆ 3 -COOH + C លីត្រ 2 → CH 2 -COOH

2. ឆ 2 -COOH+ NH 3 → ឈ 2 -COOH

| |

ជាមួយ លីត្រ NH 2

hydrolysis ប្រូតេអ៊ីន

លក្ខណៈសម្បត្តិនៃអាស៊ីតអាមីណូ៖

ជាមួយនឹងអាស៊ីត

NH2 - CH 2 - COOH + HC l → C l

ជាគ្រឹះ

ជាមួយនឹងមូលដ្ឋាន

NH2 - CH 2 - COOH + Na OH → NH2 - CH 2 - COONa + H2O

ដូចជាអាស៊ីត

សេចក្តីសន្និដ្ឋាន៖

អាស៊ីតអាមីណូ - សមាសធាតុ amphoteric សរីរាង្គ

សមាសភាពនិងចំណាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអាស៊ីតអាមីណូ។

ប្រូតេអ៊ីន -មានផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ (អាចរួមបញ្ចូលកាបូអ៊ីដ្រាត (glycoproteins) ខ្លាញ់ (lipoproteins) អាស៊ីត nucleic (nucleoproteins) ។

បញ្ចប់- មានសំណុំអាស៊ីតអាមីណូទាំងមូល។

ខូចអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនបាត់។

រចនាសម្ព័ន្ធបឋម - លំដាប់នៃការជំនួសនៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ -កើតឡើងដោយសារតែការបង្វិលនៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋមចូលទៅក្នុងវង់ឬចូលទៅក្នុង accordion ដោយសារតែចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងវេនឬតំណភ្ជាប់ដែលនៅជាប់គ្នា។

β - helix

α-helix

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី គឺ​ជា​ការ​កំណត់​រចនាសម្ព័ន្ធ​បី​វិមាត្រ​ដែល helix twisted យក​ទៅ​ក្នុង​លំហ។

វាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសារតែចំណង hydrophobic រវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីពន្យល់ពីភាពជាក់លាក់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន និងសកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់វា។

រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុង –

ការរៀបចំនៅក្នុងលំហនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ជាច្រើនដែលនីមួយៗមានរចនាសម្ព័ន្ធបឋម អនុវិទ្យាល័យ និងទីបីរបស់វា ហើយត្រូវបានគេហៅថា ឯកតារង .

ឧទាហរណ៍បុរាណ៖ អេម៉ូក្លូប៊ីន chlorophyll ។

នៅក្នុងអេម៉ូក្លូប៊ីន heme គឺជាផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន ហើយ globin គឺជាផ្នែកប្រូតេអ៊ីន។

• ប្រូតេអ៊ីនព្យាបាលដោយក្លរួសូដ្យូម អំបិលចេញ ពីដំណោះស្រាយមួយ។ ដំណើរការនេះគឺអាចបញ្ច្រាស់បាន។

• អាស៊ីតអាល់កាឡាំងនិងសីតុណ្ហភាពខ្ពស់បំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីននិងនាំទៅរកពួកគេ។ ការប្រែពណ៌ .
• ប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ធម្មជាតិ នៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃជាតិអាល់កុលនិងលោហធាតុធ្ងន់។
• ដំណើរការនៃការស្តាររចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា ការកែប្រែឡើងវិញ .

(ប្រតិកម្ម Xantoprotein)

(ប្រតិកម្ម Biuret)

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

សំណង់ (ប្លាស្ទិក) – ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតភ្នាសកោសិកា សរីរាង្គ និងភ្នាសកោសិកា។

កាតាលីករ – កាតាលីករកោសិកាទាំងអស់គឺជាប្រូតេអ៊ីន (កន្លែងសកម្មអង់ស៊ីម) ។

ម៉ូទ័រ – ប្រូតេអ៊ីន contractile បណ្តាលឱ្យមានចលនាទាំងអស់។

ការដឹកជញ្ជូន - ប្រូតេអ៊ីនឈាម អេម៉ូក្លូប៊ីនភ្ជាប់អុកស៊ីហ្សែន និងបញ្ជូនវាទៅគ្រប់ជាលិកា។

ការពារ – ការផលិតប្រូតេអ៊ីន និងអង្គបដិប្រាណ ដើម្បីបន្សាបសារធាតុបរទេស។

ថាមពល - ប្រូតេអ៊ីន 1 ក្រាមគឺស្មើនឹង 17.6 kJ ។

អ្នកទទួល – ការឆ្លើយតបទៅនឹងកត្តាជំរុញខាងក្រៅ

ការរកឃើញ៖

• កំប្រុក- ទាំងនេះគឺជាសមាសធាតុសរីរាង្គម៉ូលេគុលខ្ពស់ ជីវប៉ូលីមឺរ មានសារធាតុ monomers - អាមីណូអាស៊ីត។

• អាស៊ីតអាមីណូភ្ជាប់ដើម្បីបង្កើតខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដោយចំណង peptide ។

• អាស៊ីតអាមីណូ -អាចផ្លាស់ប្តូរបាន និងមិនអាចជំនួសបាន។

• កំប្រុកអាចសាមញ្ញឬស្មុគស្មាញ។
• រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនចំនួនបួន (បឋមសិក្សា អនុវិទ្យាល័យ ទុតិយភូមិ និងត្រីមាស)។

• ការប្រែពណ៌- នេះគឺជាការបាត់បង់ដោយម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៃអង្គការរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាដែលផ្តល់នូវមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។

• ការកែប្រែឡើងវិញ- ដំណើរការនៃការស្តាររចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីន ឬសារធាតុប្រូតេអ៊ីនមានម៉ូលេគុលខ្ពស់ (ទម្ងន់ម៉ូលេគុលប្រែប្រួលពី 5-10 ពាន់ទៅ 1 លានឬច្រើនជាងនេះ) ប៉ូលីម៊ែរធម្មជាតិ ម៉ូលេគុលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណងអាមីដ (peptide) ។ កាតាលីករ (អង់ស៊ីម); បទប្បញ្ញត្តិ (អរម៉ូន); រចនាសម្ព័ន្ធ (collagen, fibroin); ម៉ូទ័រ (myosin); ការដឹកជញ្ជូន (អេម៉ូក្លូប៊ីន, myoglobin); ការការពារ (immunoglobulins, interferon); គ្រឿងបន្លាស់ (casein, albumin, gliadin) ។ ក្នុងចំណោមប្រូតេអ៊ីនមានអង់ទីប៊ីយ៉ូទិក និងសារធាតុដែលមានឥទ្ធិពលពុល។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាមូលដ្ឋាននៃ biomembranes ដែលជាផ្នែកសំខាន់បំផុតនៃកោសិកានិងសមាសធាតុកោសិកា។ ពួកវាដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងជីវិតរបស់កោសិកា ដោយបន្សល់ទុកនូវមូលដ្ឋានសម្ភារៈនៃសកម្មភាពគីមីរបស់វា។ ទ្រព្យសម្បត្តិពិសេសនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាការរៀបចំដោយខ្លួនឯងនៃរចនាសម្ព័ន្ធពោលគឺឧ។ សមត្ថភាពបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំហជាក់លាក់ដោយឯកឯង ពិសេសចំពោះប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ សំខាន់ សកម្មភាពទាំងអស់នៃរាងកាយ (ការអភិវឌ្ឍន៍ ចលនា ការអនុវត្តមុខងារផ្សេងៗ និងច្រើនទៀត) ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងសារធាតុប្រូតេអ៊ីន។ វាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការស្រមៃមើលជីវិតដែលគ្មានប្រូតេអ៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាធាតុផ្សំដ៏សំខាន់បំផុតនៃអាហាររបស់មនុស្ស និងសត្វ ដែលជាអ្នកផ្គត់ផ្គង់អាស៊ីតអាមីណូដែលពួកគេត្រូវការ។ ទឹក - 65% ខ្លាញ់ - 10% ប្រូតេអ៊ីន - 18% CARBOHYDRATES - 5% សារធាតុសរីរាង្គ និងសរីរាង្គផ្សេងទៀត - 2% នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន α - អាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានភ្ជាប់ដោយចំណង peptide (-CO-NH-) ... N CH C N CH C N CH C N CH C ... H R O H R1 O H R2 O H R3 O ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលត្រូវបានសាងសង់តាមរបៀបនេះ ឬផ្នែកនីមួយៗនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide អាចនៅក្នុងករណីខ្លះត្រូវបានភ្ជាប់ទៅគ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង disulfide (-S-S-) ឬ ដូចដែលជារឿយៗគេហៅថាស្ពាន disulfide ចំណងអ៊ីយ៉ុង (អំបិល) និងអ៊ីដ្រូសែន ក៏ដូចជាអន្តរកម្ម hydrophobic ដែលជាប្រភេទទំនាក់ទំនងពិសេសរវាងសមាសធាតុ hydrophobic នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុក aqueous ដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន។ ចំណងទាំងអស់នេះមានកម្លាំងខុសៗគ្នា និងផ្តល់នូវការបង្កើតនូវម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដ៏ស្មុគស្មាញ។ ទោះបីជាមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីនក៏ដោយ សមាសភាពធាតុរបស់វាប្រែប្រួលបន្តិច (គិតជាភាគរយនៃម៉ាស់ស្ងួត)៖ កាបូន-៥១-៥៣; អុកស៊ីសែន - ២១.៥-២៣.៥; អាសូត -16.8-18.4; អ៊ីដ្រូសែន -៦.៥-៧.៣; ស្ពាន់ធ័រ 0.3-2.5 ប្រូតេអ៊ីនខ្លះមានបរិមាណតិចតួចនៃផូស្វ័រ selenium និងធាតុផ្សេងទៀត។ លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចំនួនសរុបនៃប្រភេទប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នានៅក្នុងគ្រប់ប្រភេទនៃសារពាង្គកាយមានជីវិតគឺ 1010-1012។ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនមានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទោះបីជាមិនតែងតែនៅទូទាំងសង្វាក់ polypeptide ទាំងមូលក៏ដោយ។ ខ្សែសង្វាក់ Polypeptide ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំជាក់លាក់អាចត្រូវបានរៀបចំខុសគ្នានៅក្នុងលំហ។ ការ​រៀបចំ​លំហ​នេះ​ត្រូវ​បាន​គេ​ហៅ​ថា រចនាសម្ព័ន្ធ​ថ្នាក់​ទី​៣ ។ នៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបី បន្ថែមពីលើចំណងអ៊ីដ្រូសែន អន្តរកម្មអ៊ីយ៉ុង និងអ៊ីដ្រូហ្វិកដើរតួយ៉ាងសំខាន់។ យោងតាមលក្ខណៈនៃ "ការវេចខ្ចប់" នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន រាងពងក្រពើ ឬស្វ៊ែរ និងប្រូតេអ៊ីន fibrillar ឬ filamentous ត្រូវបានសម្គាល់។ ក្នុងករណីខ្លះ អនុក្រុមប្រូតេអ៊ីននីមួយៗបង្កើតបានជាក្រុមស្មុគស្មាញ ដោយមានជំនួយពីចំណងអ៊ីដ្រូសែន អេឡិចត្រូស្ទិក និងអន្តរកម្មផ្សេងទៀត។ ក្នុងករណីនេះរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary នៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយគួរកត់សំគាល់ម្តងទៀតថារចនាសម្ព័ន្ធបឋមដើរតួយ៉ាងពិសេសនៅក្នុងការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនខ្ពស់។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន លក្ខណៈនៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋម - លីនេអ៊ែរ លំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide - រចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែរ ប្រភេទនៃចំណងដែលកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ រូបភាពក្រាហ្វិក ចំណង Peptide NH CO អនុវិទ្យាល័យ - helical ការបង្វិលនៃខ្សែសង្វាក់លីនេអ៊ែរ polypeptide ទៅជា helix - រចនាសម្ព័ន្ធ helical Intramolecular HYDROGEN BONDS Tertiary - globular Packing of the second helix into tangle - glomerular structure Disulfide and ionic bonds CO ... HNCO ... HN មានការចាត់ថ្នាក់ជាច្រើននៃប្រូតេអ៊ីន។ ពួកគេត្រូវបានផ្អែកលើលក្ខណៈពិសេសផ្សេងគ្នា: កម្រិតនៃភាពស្មុគស្មាញ (សាមញ្ញនិងស្មុគស្មាញ); រូបរាងនៃម៉ូលេគុល (ប្រូតេអ៊ីន globular និង fibrillar); ភាពរលាយក្នុងសារធាតុរំលាយបុគ្គល (រលាយក្នុងទឹក រលាយក្នុងសូលុយស្យុងអំបិលរលាយ - អាល់ប៊ុយមីន រលាយអាល់កុល - ប្រូឡាមីន រលាយក្នុងអាល់កាឡាំង និងអាស៊ីត - glutelins); គ្រោងឆ្អឹងដែលអាចប្រតិបត្តិបាន។ល។) មុខងារ (ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនស្តុកទុក ប្រូតេអ៊ីនគឺជាអេឡិចត្រូលីត amphoteric ។ នៅតម្លៃ pH ជាក់លាក់មួយរបស់ឧបករណ៍ផ្ទុក (វាត្រូវបានគេហៅថាចំណុច isoelectric) ចំនួននៃការចោទប្រកាន់វិជ្ជមាន និងអវិជ្ជមាននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនគឺដូចគ្នា។ លក្ខណៈសម្បត្តិរបស់ប្រូតេអ៊ីន ប្រូតេអ៊ីននៅចំណុចនេះគឺអព្យាក្រឹតអគ្គិសនី ហើយភាពរលាយរបស់វាក្នុងទឹក សមត្ថភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនដើម្បីកាត់បន្ថយការរលាយនៅពេលដែលម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេក្លាយជាអព្យាក្រឹតអគ្គិសនី ត្រូវបានប្រើដើម្បីញែកពួកវាចេញពីដំណោះស្រាយ ឧទាហរណ៍នៅក្នុងបច្ចេកវិទ្យានៃការទទួលបានផលិតផលប្រូតេអ៊ីន។ ដំណើរការនៃការផ្តល់ជាតិទឹកមានន័យថាការចងទឹកដោយប្រូតេអ៊ីន ខណៈពេលដែលពួកវាបង្ហាញលក្ខណៈសម្បត្តិ hydrophilic៖ ពួកវាហើម ម៉ាស និងបរិមាណកើនឡើង។ ការហើមនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអមដោយការរំលាយដោយផ្នែករបស់វា។ ភាពជ្រាបទឹកនៃប្រូតេអ៊ីននីមួយៗអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ អ៊ីដ្រូហ្វីលីក amide (CO-NH-, peptide bond), amine (NH2) និងក្រុម carboxyl (COOH) ដែលមានវត្តមាននៅក្នុងសមាសភាព ហើយមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃនៃប្រូតេអ៊ីន macromolecule ទាក់ទាញម៉ូលេគុលទឹក ដោយតម្រង់ពួកវាយ៉ាងតឹងរ៉ឹងទៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុល។ អ៊ូលី សំបកជាតិទឹក (ទឹក) ជុំវិញ globules ប្រូតេអ៊ីនការពារការប្រមូលផ្តុំ និង sedimentation ដូច្នេះហើយរួមចំណែកដល់ស្ថេរភាពនៃដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន។ ជាមួយនឹងការហើមមានកំណត់ ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនប្រមូលផ្តុំបង្កើតជាប្រព័ន្ធស្មុគស្មាញដែលហៅថាចាហួយ។ ចាហួយ​មិន​មាន​ជាតិ​ទឹក បត់បែន មាន​ភាព​ផ្លាស្ទិច កម្លាំង​មេកានិច​ជាក់លាក់ និង​អាច​រក្សា​រាង​បាន​។ ប្រូតេអ៊ីន Globular អាចត្រូវបានផ្តល់ជាតិទឹកទាំងស្រុងដោយការរលាយក្នុងទឹក (ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនទឹកដោះគោ) បង្កើតជាដំណោះស្រាយដែលមានកំហាប់ទាប។ hydrophilicity នៃប្រូតេអ៊ីនគ្រាប់ធញ្ញជាតិ និងម្សៅដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការរក្សាទុក និងដំណើរការគ្រាប់ធញ្ញជាតិ ក្នុងការដុតនំ។ ម្សៅដែលត្រូវបានទទួលនៅក្នុងឧស្សាហកម្មដុតនំគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលហើមនៅក្នុងទឹកដែលជាចាហួយប្រមូលផ្តុំដែលមានគ្រាប់ម្សៅ។ ក្នុងអំឡុងពេល denaturation ក្រោមឥទិ្ធពលនៃកត្តាខាងក្រៅ (សីតុណ្ហភាព សកម្មភាពមេកានិក សកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារគីមី និងកត្តាមួយចំនួនទៀត) ការផ្លាស់ប្តូរកើតឡើងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីពីរ ទីបី និង quaternary នៃ macromolecule ប្រូតេអ៊ីន ពោលគឺ ប្រភពដើមរបស់វា រចនាសម្ព័ន្ធលំហ។ រចនាសម្ព័ន្ធបឋម ហើយដូច្នេះ។ ហើយសមាសធាតុគីមីនៃប្រូតេអ៊ីនមិនផ្លាស់ប្តូរទេ។ ការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្តៈ ភាពរលាយថយចុះ សមត្ថភាពក្នុងការផ្តល់ជាតិទឹក សកម្មភាពជីវសាស្រ្តត្រូវបានបាត់បង់។ រូបរាងនៃប្រូតេអ៊ីន macromolecule ផ្លាស់ប្តូរការប្រមូលផ្តុំកើតឡើង។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះសកម្មភាពនៃក្រុមគីមីមួយចំនួនកើនឡើងឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីម proteolytic លើប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសម្របសម្រួលហើយដូច្នេះវាកាន់តែងាយស្រួលក្នុងការ hydrolyze ។ នៅក្នុងបច្ចេកវិជ្ជាអាហារ ការឡើងកំដៅនៃប្រូតេអ៊ីនមានសារៈសំខាន់ជាក់ស្តែង កម្រិតដែលអាស្រ័យលើសីតុណ្ហភាព រយៈពេលនៃការឡើងកំដៅ និងសំណើម។ ការខូចទ្រង់ទ្រាយប្រូតេអ៊ីនក៏អាចបណ្តាលមកពីសកម្មភាពមេកានិច (សម្ពាធ ការត្រដុស ការញ័រ អ៊ុលត្រាសោន)។ ទីបំផុត សកម្មភាពនៃសារធាតុប្រតិកម្មគីមី (អាស៊ីត អាល់កាឡាំង ជាតិអាល់កុល អាសេតូន) នាំទៅរកការប្រែពណ៌នៃប្រូតេអ៊ីន។ វិធីសាស្រ្តទាំងនេះត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុងឧស្សាហកម្មអាហារ និងបច្ចេកវិទ្យាជីវសាស្ត្រ។ ដំណើរការបង្កើតពពុះត្រូវបានគេយល់ថាជាសមត្ថភាពនៃប្រូតេអ៊ីនដើម្បីបង្កើតកំហាប់ខ្ពស់ ប្រព័ន្ធឧស្ម័នរាវហៅថា Foam ស្ថេរភាព Foam ដែលប្រូតេអ៊ីនគឺជាភ្នាក់ងារបង្កើតពពុះ មិនត្រឹមតែអាស្រ័យទៅលើធម្មជាតិ និងការផ្តោតអារម្មណ៍របស់វាប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែវាក៏អាស្រ័យលើសីតុណ្ហភាពផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេប្រើជាភ្នាក់ងារបង្កើតពពុះនៅក្នុងឧស្សាហកម្មបង្អែម (marshmallow, marshmallow, soufflé) .នំបុ័ងមានរចនាសម្ព័ន្ធពពុះ ហើយនេះប៉ះពាល់ដល់លក្ខណៈសម្បត្តិរសជាតិរបស់វា សម្រាប់ឧស្សាហកម្មម្ហូបអាហារ ដំណើរការសំខាន់ពីរអាចត្រូវបានសម្គាល់: 1) Hydrolysis នៃប្រូតេអ៊ីននៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម; 2) អន្តរកម្មនៃក្រុមអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនឬអាស៊ីតអាមីណូជាមួយក្រុមកាបូនអ៊ីលកាត់បន្ថយជាតិស្ករ។ អត្រានៃប្រូតេអ៊ីនអ៊ីដ្រូលីស៊ីសអាស្រ័យលើសមាសភាពរបស់វា រចនាសម្ព័ន្ធម៉ូលេគុល សកម្មភាពអង់ស៊ីម និងលក្ខខណ្ឌ។ ប្រតិកម្មអ៊ីដ្រូលីស៊ីសជាមួយនឹងការបង្កើតអាស៊ីតអាមីណូជាទូទៅអាចត្រូវបានសរសេរដូចខាងក្រោមៈ ប្រូតេអ៊ីនដុតទៅជាអាសូត កាបូនឌីអុកស៊ីត និងទឹក ក៏ដូចជាសារធាតុមួយចំនួនទៀត។ ការដុតត្រូវបានអមដោយក្លិនលក្ខណៈនៃរោមដែលឆេះ។ ប្រតិកម្មខាងក្រោមត្រូវបានគេប្រើ: xantoprotein ដែលក្នុងនោះវដ្តក្លិនក្រអូបនិង heteroatomic អន្តរកម្មនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងអាស៊ីតនីទ្រីកប្រមូលផ្តុំដែលអមដោយរូបរាងនៃពណ៌លឿង។ biuret ដែលក្នុងនោះដំណោះស្រាយអាល់កាឡាំងខ្សោយនៃប្រូតេអ៊ីនមានអន្តរកម្មជាមួយនឹងដំណោះស្រាយនៃស៊ុលទង់ដែង (II) ជាមួយនឹងការបង្កើតសមាសធាតុស្មុគស្មាញរវាង Cu2+ ions និង polypeptides ។ ប្រតិកម្មត្រូវបានអមដោយរូបរាងនៃពណ៌ violet - ខៀវ។

ដើម្បីប្រើការមើលជាមុននៃបទបង្ហាញ សូមបង្កើតគណនី Google (គណនី) ហើយចូល៖ https://accounts.google.com

ចំណងជើងស្លាយ៖

កំប្រុកបញ្ចប់ដោយ: គ្រូបង្រៀនគីមីវិទ្យានិងជីវវិទ្យានៃស្ថាប័នអប់រំរដ្ឋម៉ូស្គូ "សាលាគន្លឹះប្រាក់" Shkitina O.V. ឆ្នាំ 2012

អាស៊ីតអាមីណូ - សមាសធាតុសរីរាង្គដែលមាន៖ 1) carboxyl (- C OOH) 2) amine (- NH 2) ក្រុម។ នៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយលេខកូដហ្សែន ក្នុងករណីភាគច្រើន អាស៊ីតអាមីណូស្តង់ដារចំនួន 20 ត្រូវបានប្រើក្នុងការសំយោគ

ប្រូតេអ៊ីន (ប្រូតេអ៊ីន polypeptides) គឺជាសារធាតុសរីរាង្គដែលមានម៉ូលេគុលខ្ពស់ដែលមានអាស៊ីតអាមីណូដែលភ្ជាប់គ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ដោយចំណង peptide ។ ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

រចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន

លក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃជាតិអាល់កុល ប្រូតេអ៊ីន រចនាសម្ព័ន្ធទីបី រចនាសម្ព័ន្ធបឋម DENATURATION - ការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបីក្រោមឥទ្ធិពលនៃកត្តាបរិស្ថានផ្សេងៗ។

កត្តាបង្កឲ្យមានជាតិអាល់កុល សីតុណ្ហភាពខ្ពស់ អំបិលលោហៈធ្ងន់

"ការធ្វើឱ្យប្រៃ" នៃប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងដំណោះស្រាយក្លរួសូដ្យូម គឺជាដំណើរការដែលអាចផ្លាស់ប្តូរបាន។

អ៊ីដ្រូលីសនៃប្រូតេអ៊ីននាំទៅដល់ការបំបែកចំណង peptide និងការបង្កើតម៉ូលេគុលអាស៊ីតអាមីណូ។

ប្រតិកម្មពណ៌នៃប្រូតេអ៊ីន ប្រតិកម្ម Biuret នៅពេលដែលសូលុយស្យុងស្ពាន់ (II) អ៊ីដ្រូអុកស៊ីតត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងសូលុយស្យុងប្រូតេអ៊ីន ទឹកក្រហម-វីយ៉ូឡែត precipitate precipitates

នៅពេលដែលអាស៊ីតនីទ្រីកប្រមូលផ្តុំត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនហើយបន្ទាប់មកត្រូវបានកំដៅ ទឹកភ្លៀងពណ៌លឿងភ្លឺត្រូវបានបង្កើតឡើង ប្រតិកម្ម Xantoprotein

លើប្រធានបទ៖ ការអភិវឌ្ឍន៍វិធីសាស្រ្ត បទបង្ហាញ និងកំណត់ចំណាំ

មេរៀនទូទៅលើប្រធានបទ "បាតុភូតកម្ដៅ" ថ្នាក់ទី៨។ មេរៀននេះមានការងារផ្ទាល់មាត់ក្នុងទម្រង់នៃការឡើងកំដៅរាងកាយ ការធ្វើតេស្តទ្រឹស្តីលើប្រធានបទដែលបានផ្តល់ឱ្យ ឆ្នោតរូបវ័ន្ត ដើម្បីសាកល្បងចំណេះដឹងអំពីរូបមន្តលើប្រធានបទដែលបានផ្តល់ឱ្យ ...

បទបង្ហាញសម្រាប់មេរៀនពិជគណិតថ្នាក់ទី ១១ លើប្រធានបទ "បង្កើន និងបន្ថយមុខងារ។ Extrema of a function."

បទបង្ហាញត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយមេរៀនចំនួនបី។ ខ្ញុំ​បាន​យក​សម្ភារៈ​មួយ​ចំនួន​មក​ពី​ការ​ធ្វើ​បទ​បង្ហាញ​របស់​លោកគ្រូ​អ្នក​គ្រូ​ផ្សេង​ទៀត ដែល​ខ្ញុំ​សូម​អរគុណ​យ៉ាង​ខ្លាំង​ដល់​ការ​តែង​សម្ភារៈ​ដែល​បាន​ធ្វើ​រួច​ហើយ​តាម​ឆន្ទានុសិទ្ធិ​របស់​អ្នក​សម្រាប់​ថ្នាក់​នេះ...

បទបង្ហាញបង្ហាញពីបញ្ហាស្រាវជ្រាវ វត្ថុ ប្រធានបទ សម្មតិកម្ម គោលដៅ គោលបំណង និងវិធីសាស្រ្តស្រាវជ្រាវ។ ហើយ​ក៏​បាន​ចាត់​ទុក​ការ​ពិសោធ​៣​ដំណាក់កាល​ផង​ដែរ​។...

ការជក់បារី និងការប្រើប្រាស់គ្រឿងស្រវឹងមិនស៊ីគ្នានឹងរបៀបរស់នៅដែលមានសុខភាពល្អ មានការពិតជាច្រើនឧទាហរណ៍ពីជីវិត អំពីផលប៉ះពាល់នៃទម្លាប់អាក្រក់មកលើសុខភាពមនុស្ស....

ការ​ធ្លាក់​ចុះ​នៃ​សុខភាព​ទូទៅ​បច្ចុប្បន្ន​ជា​បញ្ហា​សំខាន់​បំផុត​មួយ​របស់​មនុស្ស​ជាតិ​។​ ទន្ទឹម​នឹង​នោះ​មនុស្ស​គ្រប់​រូប​តែង​ចង់​បាន​សុខភាព​ជា​មុន​សិន សុខភាព​ល្អ​គឺ​ជា​កត្តា​ចាំបាច់​សម្រាប់​មនុស្ស​ដើម្បី...

លោក Antoine Francois de Fourcroix ។ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាននាំយកទៅក្នុងថ្នាក់ដាច់ដោយឡែកនៃម៉ូលេគុលជីវសាស្រ្តនៅក្នុងសតវត្សទី 18 ជាលទ្ធផលនៃការងាររបស់អ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិបារាំង Antoine Fourcroix និងអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រដទៃទៀតដែលក្នុងនោះទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនដើម្បី coagulate (denature) ក្រោមឥទ្ធិពលនៃកំដៅឬអាស៊ីតត្រូវបានកត់សម្គាល់។ . នៅពេលនោះប្រូតេអ៊ីនដូចជា albumin, fibrin, gluten ត្រូវបានស៊ើបអង្កេត។

ប្រូតេអ៊ីន - សារធាតុប្រូតេអ៊ីន ប្រូតេអ៊ីន ឬសារធាតុប្រូតេអ៊ីនមានម៉ូលេគុលខ្ពស់ (ទម្ងន់ម៉ូលេគុលប្រែប្រួលពី 5-10 ពាន់ទៅ 1 លានឬច្រើនជាងនេះ) ប៉ូលីមែរធម្មជាតិដែលជាម៉ូលេគុលដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងពីសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។

ប្រូតេអ៊ីនមានភាពខុសប្លែកគ្នាក្នុងកម្រិតនៃការរលាយក្នុងទឹក ប៉ុន្តែប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនរលាយនៅក្នុងវា។ សារធាតុដែលមិនរលាយរួមមានដូចជា keratin (ប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាសក់ រោមសត្វ រោមបក្សី។ល។) និង fibroin ដែលជាផ្នែកមួយនៃសូត្រ និង cobwebs ។ ប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានបែងចែកទៅជា hydrophilic និង hydrophobic ។ Hydrophilic រួមមានប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើននៃ cytoplasm, nucleus និង intercellular រួមទាំង keratin និង fibroin មិនរលាយ។ Hydrophobic រួមបញ្ចូលទាំងប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនដែលបង្កើតជាភ្នាសជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនភ្នាសអាំងតេក្រាលដែលមានអន្តរកម្មជាមួយ lipids ភ្នាស hydrophobic (ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះជាធម្មតាមានតំបន់ hydrophilic តូច) ។

លោក Gerrit Mulder អ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិហូឡង់ Gerrit Mulder បានវិភាគសមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីន ហើយបានសន្មត់ថាប្រូតេអ៊ីនស្ទើរតែទាំងអស់មានរូបមន្តជាក់ស្តែងស្រដៀងគ្នា។ Mulder ក៏បានកំណត់ផលិតផលនៃការរិចរិលនៃប្រូតេអ៊ីនអាស៊ីតអាមីណូ ហើយសម្រាប់មួយក្នុងចំណោមពួកគេ (leucine) ជាមួយនឹងរឹមតូចមួយនៃកំហុសកំណត់ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃ 131 daltons ។ នៅឆ្នាំ 1836 Mulder បានស្នើគំរូដំបូងនៃរចនាសម្ព័ន្ធគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន។ ដោយផ្អែកលើទ្រឹស្ដីរ៉ាឌីកាល់គាត់បានបង្កើតគំនិតនៃឯកតារចនាសម្ព័ន្ធអប្បបរមានៃសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីន C16H24N4O5 ដែលត្រូវបានគេហៅថា "ប្រូតេអ៊ីន" និងទ្រឹស្តី "ទ្រឹស្តីប្រូតេអ៊ីន" ។

Emil Fischer 1) នៅដើមសតវត្សទី 20 អ្នកគីមីវិទ្យាជនជាតិអាឡឺម៉ង់ Emil Fischer ពិសោធន៍បានបង្ហាញថាប្រូតេអ៊ីនមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។ គាត់ក៏បានធ្វើការវិភាគដំបូងនៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនមួយ និងពន្យល់ពីបាតុភូតនៃប្រូតេអូលីស។

ប្រូតេអ៊ីនគឺជាមូលដ្ឋាននៃ biomembranes ដែលជាផ្នែកសំខាន់បំផុតនៃកោសិកានិងសមាសធាតុកោសិកា។ ពួកវាដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងជីវិតរបស់កោសិកា ដោយបន្សល់ទុកនូវមូលដ្ឋានសម្ភារៈនៃសកម្មភាពគីមីរបស់វា។ 2) សមាសធាតុសំខាន់បំផុតនៃអាហាររបស់មនុស្សនិងសត្វអ្នកផ្គត់ផ្គង់អាស៊ីតអាមីណូដែលពួកគេត្រូវការ 3) ការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធដោយខ្លួនឯង i.e. សមត្ថភាពបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំហជាក់លាក់ដោយឯកឯង ពិសេសចំពោះប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ សំខាន់ សកម្មភាពទាំងអស់នៃរាងកាយ (ការអភិវឌ្ឍន៍ ចលនា ការអនុវត្តមុខងារផ្សេងៗ និងច្រើនទៀត) ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងសារធាតុប្រូតេអ៊ីន។ វាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការស្រមៃមើលជីវិតដែលគ្មានប្រូតេអ៊ីន។

James Sumner 1) ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយតួនាទីកណ្តាលនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសារពាង្គកាយមិនត្រូវបានគេទទួលស្គាល់រហូតដល់ឆ្នាំ 1926 នៅពេលដែលគីមីវិទូជនជាតិអាមេរិក James Sumner (ក្រោយមកបានទទួលរង្វាន់ណូបែល) បានបង្ហាញថាអង់ស៊ីម urease គឺជាប្រូតេអ៊ីន 2) ការលំបាកក្នុងការញែកប្រូតេអ៊ីនសុទ្ធបានធ្វើឱ្យការសិក្សារបស់ពួកគេ។ លំបាក។ ដូច្នេះ ការសិក្សាដំបូងត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើសារធាតុ polypeptides ទាំងនោះដែលអាចត្រូវបានបន្សុតក្នុងបរិមាណដ៏ច្រើន ពោលគឺប្រូតេអ៊ីនក្នុងឈាម ស៊ុតមាន់ ជាតិពុលផ្សេងៗ និងអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ/មេតាបូលីសដែលបានបញ្ចេញបន្ទាប់ពីការសំលាប់។

តួនាទីសំខាន់ក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានលេងដោយចំណងអ៊ីយ៉ុង (អំបិល) និងអ៊ីដ្រូសែន ក៏ដូចជាអន្តរកម្ម hydrophobic - ប្រភេទទំនាក់ទំនងពិសេសរវាងសមាសធាតុ hydrophobic នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុក aqueous ។ ចំណងទាំងអស់នេះមានកម្លាំងខុសៗគ្នា និងផ្តល់នូវការបង្កើតនូវម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដ៏ស្មុគស្មាញ។ ទោះបីជាមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីនក៏ដោយ សមាសភាពធាតុរបស់វាប្រែប្រួលបន្តិច (គិតជាភាគរយនៃម៉ាស់ស្ងួត)៖ កាបូន-៥១-៥៣; អុកស៊ីសែន - ២១.៥-២៣.៥; អាសូត -16.8-18.4; អ៊ីដ្រូសែន -៦.៥-៧.៣; ស្ពាន់ធ័រ 0.3-2.5

Linus Pauling Linus Pauling ត្រូវបានគេសរសើរថាជាអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រដំបូងគេដែលទស្សន៍ទាយដោយជោគជ័យនូវរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីន។ William Astbury គំនិតដែលថារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាលទ្ធផលនៃការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានស្នើឡើងដោយលោក William Astbury ក្នុងឆ្នាំ 1933 លោក Walter Kauzman, Kaya Linderström-Lang ក្រោយមកលោក Walter Kauzman ដោយផ្អែកលើការងាររបស់ Kai Linderström- Lang បានចូលរួមចំណែកយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការយល់ដឹងអំពីការបង្កើតច្បាប់នៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន និងតួនាទីនៃអន្តរកម្ម hydrophobic នៅក្នុងដំណើរការនេះ។

ចំណង Peptide រចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធ ប្រភេទនៃចំណងដែលកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ រូបភាពក្រាហ្វិក បឋម - លីនេអ៊ែរ លំដាប់នៃការផ្លាស់ប្តូរអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide - រចនាសម្ព័ន្ធលីនេអ៊ែរ អនុវិទ្យាល័យ - helical រមួលនៃខ្សែសង្វាក់លីនេអ៊ែរ polypeptide ទៅជាវង់ - រចនាសម្ព័ន្ធ helical Intramolecular ចំណងអ៊ីដ្រូហ្គ្រេនតឺទីរី - ការវេចខ្ចប់ជាសកលនៃ helix ទីពីរចូលទៅក្នុងបាល់មួយ - រចនាសម្ព័ន្ធ glomerular Disulfide និងចំណងអ៊ីយ៉ុង

រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានគេហៅថារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃប្រូតេអ៊ីន។ ចំនួនសរុបនៃប្រភេទប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នានៅក្នុងគ្រប់ប្រភេទនៃសារពាង្គកាយមានជីវិតគឺជារចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនមានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទោះបីជាមិនតែងតែនៅទូទាំងសង្វាក់ polypeptide ទាំងមូលក៏ដោយ។

ខ្សែសង្វាក់ Polypeptide ដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំជាក់លាក់អាចត្រូវបានរៀបចំខុសគ្នានៅក្នុងលំហ។ ការ​រៀបចំ​លំហ​នេះ​ត្រូវ​បាន​គេ​ហៅ​ថា រចនាសម្ព័ន្ធ​ថ្នាក់​ទី​៣ ។ នៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបី បន្ថែមពីលើចំណងអ៊ីដ្រូសែន អន្តរកម្មអ៊ីយ៉ុង និងអ៊ីដ្រូហ្វិកដើរតួយ៉ាងសំខាន់។ យោងតាមលក្ខណៈនៃ "ការវេចខ្ចប់" នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន រាងពងក្រពើ ឬស្វ៊ែរ និងប្រូតេអ៊ីន fibrillar ឬ filamentous ត្រូវបានសម្គាល់។

មានការចាត់ថ្នាក់ជាច្រើននៃប្រូតេអ៊ីន។ ពួកគេត្រូវបានផ្អែកលើលក្ខណៈពិសេសផ្សេងគ្នា: កម្រិតនៃភាពស្មុគស្មាញ (សាមញ្ញនិងស្មុគស្មាញ); រូបរាងនៃម៉ូលេគុល (ប្រូតេអ៊ីន globular និង fibrillar); ភាពរលាយក្នុងសារធាតុរំលាយបុគ្គល (រលាយក្នុងទឹក រលាយក្នុងសូលុយស្យុងអំបិលរលាយ - អាល់ប៊ុយមីន រលាយអាល់កុល - ប្រូឡាមីន រលាយក្នុងអាល់កាឡាំង និងអាស៊ីត - glutelins); មុខងារដែលបានអនុវត្ត (ឧ. ផ្ទុកប្រូតេអ៊ីន គ្រោងឆ្អឹង ។ល។)។

ក្នុងអំឡុងពេល denaturation ក្រោមឥទិ្ធពលនៃកត្តាខាងក្រៅ (សីតុណ្ហភាព សកម្មភាពមេកានិក សកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារគីមី និងកត្តាមួយចំនួនទៀត) ការផ្លាស់ប្តូរកើតឡើងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីពីរ ទីបី និង quaternary នៃ macromolecule ប្រូតេអ៊ីន ពោលគឺ ប្រភពដើមរបស់វា រចនាសម្ព័ន្ធលំហ។ រចនាសម្ព័ន្ធចម្បងហើយជាលទ្ធផលសមាសធាតុគីមីនៃប្រូតេអ៊ីនមិនផ្លាស់ប្តូរទេ។ ការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្តៈ ភាពរលាយថយចុះ សមត្ថភាពក្នុងការផ្តល់ជាតិទឹក សកម្មភាពជីវសាស្រ្តត្រូវបានបាត់បង់។ រូបរាងនៃប្រូតេអ៊ីន macromolecule ផ្លាស់ប្តូរការប្រមូលផ្តុំកើតឡើង។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ សកម្មភាពនៃក្រុមគីមីមួយចំនួនកើនឡើង ឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីម proteolytic លើប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសម្របសម្រួល ហើយដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបាន hydrolyzed កាន់តែងាយស្រួល។ នៅក្នុងបច្ចេកវិជ្ជាអាហារ ការឡើងកំដៅនៃប្រូតេអ៊ីនមានសារៈសំខាន់ជាក់ស្តែង កម្រិតដែលអាស្រ័យលើសីតុណ្ហភាព រយៈពេលនៃការឡើងកំដៅ និងសំណើម។ ការខូចទ្រង់ទ្រាយប្រូតេអ៊ីនក៏អាចបណ្តាលមកពីសកម្មភាពមេកានិច (សម្ពាធ ការត្រដុស ការញ័រ អ៊ុលត្រាសោន)។ ទីបំផុតសកម្មភាពនៃសារធាតុប្រតិកម្មគីមី (អាស៊ីត អាល់កាឡាំង អាល់កុល អាសេតូន) នាំឱ្យខូចទ្រង់ទ្រាយប្រូតេអ៊ីន។ បច្ចេកទេសទាំងអស់នេះត្រូវបានគេប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុងឧស្សាហកម្មម្ហូបអាហារ និងបច្ចេកវិទ្យាជីវសាស្រ្ត។

ដំណើរការនៃការផ្តល់ជាតិទឹកមានន័យថាការចងទឹកដោយប្រូតេអ៊ីន ខណៈពេលដែលពួកវាបង្ហាញលក្ខណៈសម្បត្តិ hydrophilic: ពួកវាហើម ម៉ាស និងបរិមាណកើនឡើង។ ការហើមនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអមដោយការរំលាយដោយផ្នែករបស់វា។ hydrophilicity នៃប្រូតេអ៊ីនបុគ្គលអាស្រ័យលើរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា។ អាមីដ hydrophilic (CO-NH-, ចំណង peptide), amine (NH 2) និងក្រុម carboxyl (COOH) ដែលមានវត្តមាននៅក្នុងសមាសភាព ហើយមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃនៃប្រូតេអ៊ីន macromolecule ទាក់ទាញម៉ូលេគុលទឹក ដោយតម្រង់ពួកវាយ៉ាងតឹងរ៉ឹងទៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុល។ . សំបកជាតិទឹក (ទឹក) ជុំវិញ globules ប្រូតេអ៊ីនការពារការប្រមូលផ្តុំ និង sedimentation ដូច្នេះហើយរួមចំណែកដល់ស្ថេរភាពនៃដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន។ ជាមួយនឹងការហើមមានកំណត់ ដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនប្រមូលផ្តុំបង្កើតជាប្រព័ន្ធស្មុគស្មាញដែលហៅថាចាហួយ។ ចាហួយ​មិន​មាន​ជាតិ​ទឹក បត់បែន មាន​ភាព​ផ្លាស្ទិច កម្លាំង​មេកានិច​ជាក់លាក់ និង​អាច​រក្សា​រាង​បាន​។ ប្រូតេអ៊ីន Globular អាចត្រូវបានផ្តល់ជាតិទឹកទាំងស្រុងដោយការរលាយក្នុងទឹក (ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអ៊ីនទឹកដោះគោ) បង្កើតជាដំណោះស្រាយដែលមានកំហាប់ទាប។ hydrophilicity នៃប្រូតេអ៊ីនគ្រាប់ធញ្ញជាតិ និងម្សៅដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការរក្សាទុក និងដំណើរការគ្រាប់ធញ្ញជាតិ ក្នុងការដុតនំ។ ម្សៅដែលត្រូវបានទទួលនៅក្នុងឧស្សាហកម្មដុតនំគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលហើមនៅក្នុងទឹកដែលជាចាហួយប្រមូលផ្តុំដែលមានគ្រាប់ម្សៅ។

ប្រូតេអ៊ីនដុតជាមួយនឹងការបង្កើតអាសូត កាបូនឌីអុកស៊ីត និងទឹក ក៏ដូចជាសារធាតុមួយចំនួនទៀត។ ការដុតត្រូវបានអមដោយក្លិនលក្ខណៈនៃរោមដែលឆេះ។ ប្រតិកម្មខាងក្រោមត្រូវបានគេប្រើ: xantoprotein ដែលក្នុងនោះវដ្តក្លិនក្រអូបនិង heteroatomic អន្តរកម្មនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងអាស៊ីតនីទ្រីកប្រមូលផ្តុំដែលអមដោយរូបរាងនៃពណ៌លឿង។ biuret ដែលក្នុងនោះដំណោះស្រាយអាល់កាឡាំងខ្សោយនៃប្រូតេអ៊ីនមានអន្តរកម្មជាមួយនឹងដំណោះស្រាយនៃស៊ុលទង់ដែង (II) ជាមួយនឹងការបង្កើតសមាសធាតុស្មុគស្មាញរវាង Cu 2+ ions និង polypeptides ។ ប្រតិកម្មត្រូវបានអមដោយរូបរាងនៃពណ៌ violet - ខៀវ។

2) ប្រតិកម្ម Biuret សម្រាប់ចំណង peptide វឌ្ឍនភាពនៃការងារ ដាក់ 5 ដំណក់នៃដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនពនឺក្នុងបំពង់សាកល្បង បន្ថែម 3 ដំណក់នៃដំណោះស្រាយ NaOH 10% និង 1 ដំណក់នៃដំណោះស្រាយ 1% CuS0 4 លាយអ្វីគ្រប់យ៉ាង។ ការសង្កេត ពណ៌ខៀវ-ស្វាយលេចឡើង។ សមីការ៖ 1. ការរៀបចំពងមាន់ដែលគ្មានជាតិពណ៌ ញែកពងមាន់ពណ៌សបីចេញពីពងមាន់។ ដោយពិចារណាថាម៉ាស់មធ្យមនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងស៊ុតមួយគឺ 33 ក្រាម (yolk 19 ក្រាម) ប្រហែល 100 មីលីលីត្រនៃប្រូតេអ៊ីនស៊ុតមាន់ដែលមិនរលាយត្រូវបានទទួល។ វាមានទឹក 88% អ៊ីដ្រូកាបូន 1% និងសារធាតុរ៉ែ 0.5% នៅសល់គឺប្រូតេអ៊ីន។ ដូច្នេះ ប្រូតេអ៊ីនស៊ុតមាន់ដែលមិនរលាយត្រូវបានទទួល ដែលជាដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីន 10% ។ 2. ការរៀបចំសូលុយស្យុងរលាយនៃស៊ុត អាល់ប៊ុមមីន បំបែកប្រូតេអ៊ីននៃស៊ុតមាន់មួយចេញពី yolk វាយវាឱ្យល្អ ហើយបន្ទាប់មកលាយវានៅក្នុងចានមួយដោយញ័រជាមួយនឹងបរិមាណទឹកចម្រោះ 10 ដង។ សូលុយស្យុងត្រូវបានច្រោះតាមស្រទាប់ទ្វេរនៃមារៈបង់រុំដែលមានសំណើមដោយទឹក។ តម្រងមានផ្ទុកនូវសូលុយស្យុង ovalbumin ហើយ oval globulin នៅតែមាននៅក្នុងដីល្បាប់។ ទទួលបានដំណោះស្រាយ 0.5% នៃអាល់ប៊ុមស៊ុត។ សេចក្តីសន្និដ្ឋាន៖ ប្រតិកម្ម biuret គុណភាពសម្រាប់ចំណង peptide នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។ វាត្រូវបានផ្អែកលើសមត្ថភាពនៃចំណង peptide ដើម្បីបង្កើតសមាសធាតុចម្រុះពណ៌ជាមួយ CuSO 4 នៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុកអាល់កាឡាំង។ ការរៀបចំដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់ប្រតិកម្មគុណភាព។

3. នីតិវិធីប្រតិកម្ម Xantoprotein បន្ថែម 3 ដំណក់នៃ HNO ប្រមូលផ្តុំ 3 ទៅ 5 ដំណក់នៃដំណោះស្រាយស៊ុតពណ៌សពនឺហើយកំដៅថ្នមៗ។ បន្ទាប់ពីត្រជាក់ (កុំញ័រ!) បន្ថែម 5-10 ដំណក់នៃដំណោះស្រាយ NaOH 10% រហូតដល់ពណ៌លេចឡើង។ ការសង្កេត បន្ទាប់ពីកំដៅរួច ពណ៌នៃសូលុយស្យុងក្លាយជាពណ៌លឿងស្លេក ហើយបន្ទាប់ពីត្រជាក់ និងបន្ថែមដំណោះស្រាយ NaOH វាក្លាយជាពណ៌លឿង-ទឹកក្រូច។ សមីការ៖ សេចក្តីសន្និដ្ឋាន៖ ប្រតិកម្ម xantoprotein ធ្វើឱ្យវាអាចរកឃើញអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដែលមានចិញ្ចៀន benzene (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ។ 4. ប្រតិកម្ម Adamkiewicz ដំណើរការការងារ 5 ដំណក់នៃប្រូតេអ៊ីន undiluted និង 2 មីលីលីត្រនៃទឹកកក CH 3 COOH ត្រូវបានដាក់ក្នុងបំពង់សាកល្បង។ កំដៅថ្នមៗរហូតទាល់តែទឹកភ្លៀងដែលបានបង្កើតឡើងរលាយ។ ត្រជាក់បំពង់ជាមួយល្បាយ។ ដោយប្រុងប្រយ័ត្នចាក់ 1 មីលីលីត្រនៃ H 2 S0 4 ដែលមានកំហាប់តាមបណ្តោយជញ្ជាំងនៃបំពង់សាកល្បងដើម្បីកុំឱ្យសារធាតុរាវលាយ។ ការសង្កេត នៅពេលដែលអាស៊ីតអាសេទិកត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងបំពង់សាកល្បង ទឹកភ្លៀងត្រូវបានបង្កើតឡើង ដែលរលាយនៅពេលកំដៅ។ នៅពេលដែលអាស៊ីតស៊ុលហ្វួរីកប្រមូលផ្តុំត្រូវបានបញ្ចូលទៅក្នុងបំពង់សាកល្បង ចិញ្ចៀនពណ៌ក្រហម-ស្វាយលេចឡើងនៅព្រំដែននៃវត្ថុរាវពីរ។ សមីការ៖ សេចក្តីសន្និដ្ឋាន៖ ប្រតិកម្ម Adamkevich មានគុណភាពសម្រាប់សារធាតុ tryptophan ចាប់តាំងពីពេលក្រោយនៅក្នុងបរិយាកាសអាស៊ីតមានអន្តរកម្មជាមួយអាស៊ីត glyoxylic ដែលមានវត្តមាននៅក្នុង CH 3 COOH ជាភាពមិនបរិសុទ្ធ។ 5. ប្រតិកម្មជាមួយអាស៊ីត picric វឌ្ឍនភាពនៃការងារ បន្ថែមគ្រីស្តាល់មួយចំនួននៃ Na 2 C0 3 និង 5 ដំណក់នៃដំណោះស្រាយ aqueous aqueous នៃអាស៊ីត picric ទៅ 10 ដំណក់នៃសូលុយស្យុងប្រូតេអ៊ីនរលាយ លាយនិងកំដៅក្នុងភ្លើងចង្កៀងវិញ្ញាណរហូតដល់ពណ៌លឿង។ ដំណោះស្រាយផ្លាស់ប្តូរទៅជាពណ៌ក្រហម។ ការសង្កេតបន្ទាប់ពីបន្ថែមអាស៊ីត picric ដំណោះស្រាយប្រែទៅជាពណ៌លឿងហើយបន្ទាប់ពីកំដៅពណ៌ផ្លាស់ប្តូរទៅជាពណ៌ក្រហម។ សមីការ៖ សេចក្តីសន្និដ្ឋាន៖ ប្រតិកម្មជាមួយអាស៊ីត picric ធ្វើឱ្យវាអាចរកឃើញសមាសធាតុជាមួយនឹងសមត្ថភាពកាត់បន្ថយ (ផ្អែកលើការថយចុះនៃអាស៊ីត picric ទៅអាស៊ីត picramic ដោយសារតែក្រុម diketopiperazine) ។ 6. ប្រតិកម្ម Fohl វឌ្ឍនភាពនៃការងារបន្ថែមទៅ 10 ដំណក់នៃប្រូតេអ៊ីន undiluted 20 ដំណក់នៃដំណោះស្រាយ NaOH 30% ពីរបីដំណក់នៃ (CH 3 COO) 2 Pb និងរំពុះល្បាយ (ដោយប្រុងប្រយ័ត្ន: រាវត្រូវបានបោះចោល!) ។ អាម៉ូញាក់ដែលបញ្ចេញត្រូវបានរកឃើញជាមួយក្រដាស litmus សើម។ ការសង្កេត ប្រូតេអ៊ីនដែលមិនរលាយផ្តល់ពណ៌ទឹកក្រូចជាមួយ NaOH នៅពេលដែល (CH 3 COO) 2 Pb ត្រូវបានបន្ថែម និងកំដៅវាប្រែជាខ្មៅ។ Litmus ប្រែទៅជាពណ៌ខៀវ។