Hydrolýza (hydrolýza) bielkovín je proces rozbíjania reťazcov proteínových molekúl na kúsky.
Výsledné fragmenty sú pomenované a majú množstvo užitočných vlastností. Hlavnou je oveľa rýchlejšia absorpcia v porovnaní s pôvodnou molekulou. Ideálnou hydrolýzou proteínov je rozklad molekuly proteínu na jednotlivé aminokyseliny. Práve tie tvoria základ komplexov aminokyselín - najúčinnejších liekov z hľadiska zásobovania svalových buniek stavebným materiálom. Nie vždy však dáva zmysel uskutočniť úplný hydrolytický cyklus. Na zlepšenie rýchlosti asimilácie a zvýšenie bielkovín stačí vykonať čiastočnú hydrolýzu bielkovín. V dôsledku toho sa pôvodná molekula rozpadne na reťazce niekoľkých aminokyselín, ktoré sa nazývajú di- a tripeptidy.
Proces hydrolýzy bielkovín
Ešte koncom 19. storočia vedci zistili, že bielkoviny sa skladajú z menších častíc nazývaných aminokyseliny. A práve od tej doby sa začalo štúdium aminokyselín a metód ich izolácie z proteínovej štruktúry. V ktorých aminokyseliny nie sú viazané náhodne, ale sú v špecifickej sekvencii DNA. Pre ľudské telo táto postupnosť nehrá žiadnu rolu. Telo potrebuje len aminokyseliny, ktoré je úlohou tráviaceho systému „extrahovať“. V procese trávenia telo rozkladá bielkoviny na jednotlivé aminokyseliny, ktoré sa dostávajú do krvného obehu. V závislosti od stoviek faktorov však účinnosť trávenia nie je ani zďaleka 100%. Na základe percenta látok absorbovaných v procese trávenia sa odhaduje nutričná hodnota produktu. Hydrolýza môže výrazne zvýšiť nutričnú hodnotu bielkovín. Nie je proti takým procesom získavania bielkovín, ako sú. Hydrolýza je proces sekundárneho spracovania už izolovaného proteínu tak či onak.
Surovinou na hydrolýzu je už čiastočne spracované mlieko. Spravidla sa berie najlacnejšia mliečna bielkovina. Vzhľadom na ďalšie spracovanie a konečný výsledok nemá zmysel ísť s drahšími prísadami, ako je srvátkový proteín alebo izolát. Na lekárske účely sa môže pri hydrolýze použiť aj zvieracia krv, ale v športovom priemysle to nie je použiteľné. Hlavnými spôsobmi hydrolýzy mliečnych bielkovín sú kyslá hydrolýza a enzymatická hydrolýza.
Kyslá hydrolýza
Podstatou tohto procesu je spracovanie surovín s určitými kyselinami. Na proteín sa pôsobí kyselinou chlorovodíkovou a zahrieva sa na približne 105 až 110 °C. V tomto stave sa uchováva jeden deň. V dôsledku toho dochádza k rozpadu molekulárnych väzieb a rozpadu bielkovín na jednotlivé aminokyseliny. Kyslá hydrolýza je najjednoduchšia a najlacnejšia na realizáciu. Kladie však mimoriadne vysoké nároky na dodržiavanie technológie a hlavne na kvalitu a presnosť dávkovania činidiel. Použitie nesprávnych kyselín alebo nesprávneho dávkovania spolu s molekulárnymi väzbami môže zničiť samotné aminokyseliny. V dôsledku toho bude mať konečný produkt neúplné aminokyselinové spektrum. A zvyšky solí a kyselín pravdepodobne nebudú mať pozitívny vplyv na trávenie.
Enzymatická (enzymatická) hydrolýza
Enzymatická hydrolýza bielkovín trochu opakuje prirodzený proces trávenia. Surovina (zvyčajne -) je zmiešaná s enzýmami, ktoré vykonávajú "trávenie" proteínu a zabezpečujú jeho rozklad na aminokyseliny. A práve tento spôsob sa v športovom priemysle používa najčastejšie. Technologicky menej náročná je enzymatická (enzymatická) hydrolýza bielkovín. Prebytočné enzýmy sa ľahšie odstraňujú a nespôsobujú také škody ako kyseliny.
V prvej fáze enzymatickej hydrolýzy sa surovina podrobí ľahkému tepelnému spracovaniu. V dôsledku toho je proteín čiastočne denaturovaný (zničený). Potom sa výsledná frakcia zmieša s enzýmami, ktoré dokončia proces hydrolýzy.
Využitie hydrolýzy bielkovín v športovej výžive
Hydrolýza bielkovín je skutočným nálezom a záchranou pre priemysel. Vďaka nemu môžete získať nielen čisté komplexy aminokyselín, ale aj výrazne zvýšiť účinnosť bežných proteínov a gainerov. Mnohé dokonca špecificky ošetrujú jednotlivé prípravky enzýmami. V dôsledku tejto čiastočnej hydrolýzy proteínu sa zvyšuje rýchlosť asimilácie. A tiež sa riešia mnohé problémy s individuálnou neznášanlivosťou zložiek mliečnych bielkovín. Na niektorých produktoch dokonca nájdete zmienku o prítomnosti tráviacich enzýmov v nich. V niektorých bielkovinách sú to obyčajné tráviace enzýmy, ktoré začnú pôsobiť až v žalúdku. A v niektorých sú to pozostatky procesu enzymatickej hydrolýzy. V každom prípade sa takéto bielkoviny vstrebávajú oveľa rýchlejšie a lepšie.
Teoreticky môže byť príjem hydrolyzovaného proteínu nahradený príjmom jednoduchého proteínu v kombinácii s tráviacimi enzýmami (napr. festal, mezim forte a pod.). Bude to oveľa lacnejšie. Oddelený príjem mliečnych bielkovín a enzýmov však nie je taký účinný. Nikdy nebudete vedieť presne určiť správne dávkovanie enzýmov. Ich prebytok pravdepodobne nebude pre vaše telo užitočný. Nevýhodou je, že hydrolýza bielkovín bude len čiastočná.
Výhody a poškodenia hydrolýzy bielkovín
Hydrolýza bielkovín sa používa v nasledujúcich prípadoch:
- Na urýchlenie stráviteľnosti bielkovín
- Na zníženie alergických reakcií
- Na získanie čistých aminokyselín
Zvlášť pozoruhodné sú otázky alergických reakcií. Potravinové alergie nie sú v našej dobe ničím neobvyklým, neznášanlivosť produktov alebo ich jednotlivých zložiek sa vyskytuje pomerne pravidelne. Príkladom je intolerancia laktózy. Potravinová alergia je reakcia na špecifické bielkoviny nachádzajúce sa v potravinách. Pri hydrolýze sa tieto proteíny rozkladajú na peptidy. Čo sú len fragmenty bielkovín a už nespôsobujú alergické reakcie. Zvlášť stojí za zmienku, že nutričná hodnota výsledných zmesí nie je v žiadnom prípade nižšia ako nutričná hodnota suroviny.
Z nevýhod hydrolýzy stojí za zmienku ničenie prospešných baktérií. Napriek tomu, že mnohé firmy tvrdia o prítomnosti bifidobaktérií, človek musí byť objektívny – hydrolýza ich ničí. A bifidobaktérie môžu byť prítomné iba vtedy, keď sú zavedené zvonku. Ak sa však bavíme o športovej výžive, tak na prvom mieste je tu stále nutričná hodnota výsledného sweepu.
V procese varenia a kulinárskeho spracovania potravín môžu bielkoviny prejsť rôznymi transformáciami.
melanoidínová reakcia
Rozpustné aminokyseliny (glycín, alanín, asparagín atď.) energicky reagujú s cukrami, ktoré majú voľnú karbonylovú skupinu (xylóza, fruktóza, glukóza, maltóza). Reakcia melanoidínu prebieha najľahšie pri molárnom pomere medzi aminokyselinami a cukrami 1:2.
Aminokyselina reaguje s cukrom nasledujúcim spôsobom:
CH2OH-(CHOH)4-COH + H2N-CH2-COOH --------
glukóza glycín
---------- CH2OH-(CHOH)4-C-NH-CH2-COOH
Málo rozpustné kyseliny (cystín, tyrozín) sú menej aktívne. Reakcia melanoidínu je sprevádzaná tvorbou medziproduktov: aldehydov, cyklických skupín furfuralu a potom pyrolového charakteru. Reakcie melanoidínu sa aktivujú pri zvýšených teplotách, najmä v prípade opakovaného zahrievania.
V dôsledku tejto reakcie dochádza k zhnednutiu kôrky bieleho chleba: pri pečení reagujú aminokyseliny na povrchu chleba s cukrami vznikajúcimi pri kysnutí cesta.
Melanoidíny sa môžu vytvárať aj pri skladovaní konzervovaných potravín.
Hydrolýza bielkovín
Môže sa vyskytnúť pod vplyvom enzýmov, kyselín alebo zásad. Týmto spôsobom môžete získať ktorúkoľvek z aminokyselín, ktoré tvoria proteíny. Praktický význam má hydrolýza kvasničnej biomasy pestovanej na surovinách obsahujúcich uhľovodíky, vrátane až 40 % bielkovín. Ako suroviny na získavanie biomasy mikrobiologickou cestou môžu slúžiť aj oxid uhličitý, lieh, ropné parafíny, zemný plyn, odpady drevospracujúceho priemyslu. Aminokyseliny získané z proteínových hydrolyzátov sa separujú iónovo-výmennou chromatografiou, elektroforézou a plynovo-kvapalinovou chromatografiou.
Hydratácia bielkovín
Bielkoviny viažu vodu, t.j. vykazujú hydrofilné vlastnosti. Zároveň napučia, zväčšuje sa ich hmotnosť a objem. Opuch proteínu je sprevádzaný jeho čiastočným rozpustením. Hydrofilnosť jednotlivých proteínov závisí od ich štruktúry. Hydrofilné -CO-NH- (peptidová väzba), aminoskupiny -NH2, karboxylové -COOH- skupiny prítomné v ich zložení a umiestnené na povrchu proteínovej makromolekuly priťahujú molekuly vody a striktne ich orientujú na povrch molekuly.
Hydratačný (vodný) obal obklopujúci proteínové guľôčky zabraňuje agregácii a následne prispieva k stabilite proteínových roztokov a zabraňuje ich zrážaniu.
H3N + -(CH 2) n-COOH + NH 3 - (CH 2) n-COO - NH 2 - (CH 2) n-COO -
izoelektrický bod
pH=1,0 pH=7,0 pH=11,0
V izoelektrickom bode (pozri diagram) majú proteíny najmenšiu schopnosť viazať vodu, hydratačný obal okolo molekúl proteínu je zničený, takže sa spájajú a vytvárajú veľké agregáty. Keď sa zmení pH média, molekula proteínu sa nabije a zmení sa jej hydratačná kapacita. S obmedzeným napučaním tvoria koncentrované proteínové roztoky komplexné systémy nazývané štúdiá. Globulárne bielkoviny možno úplne hydratovať rozpustením vo vode (napríklad mliečne bielkoviny), pričom vznikajú roztoky s nízkou koncentráciou.
Hydrofilné vlastnosti bielkovín, t.j. ich schopnosť vytvárať ateliéry, stabilizovať suspenzie, emulzie a peny má veľký význam v potravinárskom priemysle. Rozdielna hydrofilnosť lepkových bielkovín je jedným zo znakov, ktoré charakterizujú kvalitu pšeničného zrna a múky z neho získanej (tzv. silná a slabá pšenica). Hydrofilita obilnín a bielkovín múky hrá dôležitú úlohu pri skladovaní a spracovaní obilia, pri pečení. Cesto, ktoré sa získava v pekárenskom priemysle pri výrobe múčnych cukroviniek, je bielkovina napučiavaná vo vode, koncentrovaná želé obsahujúca škrobové zrná.
DEFINÍCIA
Veveričky sú zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou. Podmienečne ich možno pripísať skupine polymérov.
Monomérnymi jednotkami proteínov sú peptidy, ktoré pozostávajú z aminokyselín. Ak látka obsahuje viac ako 100 aminokyselinových zvyškov, klasifikuje sa ako proteín, menej ako 100 je stále peptid. Tvorba proteínov (peptidová väzba) môže byť schematicky znázornená nasledovne:
Hydrolýza bielkovín
Proteíny sú schopné čiastočne hydrolyzovať. Ak si predstavíme, že hydrolýza prebieha až do konca, t.j. úplne, potom sa získa zmes aminokyselín ako reakčné produkty. Okrem týchto látok sa v roztoku po hydrolýze našli sacharidy, pyrimidínové a purínové zásady a kyselina fosforečná. Hydrolýza bielkovín prebieha za určitých podmienok: varenie v kyslom alebo alkalickom roztoku.
Ak proteíny obsahujú amidové väzby v dôsledku prítomnosti aminokyselín s rozvetvenými bočnými radikálmi, ktoré vytvárajú stérické prekážky, ako napríklad leucín alebo valín, potom je hydrolýza nemožná.
Ak sa proteín rozpadne na zložky v alkalickom prostredí, potom sa hydrolýza uskutoční v kyslom prostredí a naopak.
Konvenčne možno rovnicu pre reakciu hydrolýzy bielkovín zapísať ako:
Prečo je potrebná hydrolýza bielkovín?
Keďže bielkoviny sú makromolekulárne zlúčeniny, telo ich môže zle vnímať, pretože proteíny obsahuje akýkoľvek potravinový produkt rastlinného alebo živočíšneho pôvodu. Hydrolýzou sa štiepia bielkoviny na produkty s nízkou molekulovou hmotnosťou, preto sa používa na urýchlenie stráviteľnosti bielkovín (športová výživa), zníženie alergických reakcií (detská výživa, najmä mliečna výživa) a získanie aminokyselín.
Príklady riešenia problémov
PRÍKLAD 1
Veveričky- vysokomolekulárne organické zlúčeniny pozostávajúce zo zvyškov aminokyselín spojených do dlhého reťazca peptidovou väzbou.
Zloženie bielkovín živých organizmov zahŕňa iba 20 typov aminokyselín, z ktorých všetky sú alfa-aminokyseliny, a aminokyselinové zloženie bielkovín a poradie ich vzájomného spojenia sú určené individuálnym genetickým kódom živého človeka. organizmu.
Jednou z vlastností proteínov je ich schopnosť spontánne vytvárať priestorové štruktúry charakteristické len pre tento konkrétny proteín.
Vzhľadom na špecifickosť ich štruktúry môžu mať proteíny rôzne vlastnosti. Napríklad proteíny s globulárnou kvartérnou štruktúrou, najmä proteín z kuracích vajec, sa rozpúšťajú vo vode za vzniku koloidných roztokov. Proteíny s fibrilárnou kvartérnou štruktúrou sa vo vode nerozpúšťajú. Fibrilárne proteíny tvoria najmä nechty, vlasy, chrupavky.
Chemické vlastnosti bielkovín
Hydrolýza
Všetky proteíny sú schopné hydrolýzy. V prípade úplnej hydrolýzy bielkovín vzniká zmes α-aminokyselín:
Proteín + nH 2 O => zmes α-aminokyselín
Denaturácia
Deštrukcia sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr proteínu bez zničenia jeho primárnej štruktúry sa nazýva denaturácia. Denaturácia bielkovín môže prebiehať pôsobením roztokov sodných, draselných alebo amónnych solí - takáto denaturácia je reverzibilná:
Denaturácia, ku ktorej dochádza pod vplyvom žiarenia (napríklad zahrievaním) alebo spracovaním proteínu soľami ťažkých kovov, je nevratná:
Takže napríklad pri tepelnej úprave vajec počas ich prípravy sa pozoruje nevratná denaturácia bielkovín. V dôsledku denaturácie vaječného bielka zaniká jeho schopnosť rozpúšťať sa vo vode za vzniku koloidného roztoku.
Kvalitatívne reakcie na bielkoviny
Biuretová reakcia
Ak sa k roztoku obsahujúcemu proteín pridá 10% roztok hydroxidu sodného a potom malé množstvo 1% roztoku síranu meďnatého, objaví sa fialová farba.
proteínový roztok + NaOH (10% roztok) + СuSO 4 = fialová farba
xantoproteínová reakcia
bielkovinové roztoky po varení s koncentrovanou kyselinou dusičnou zožltnú:
bielkovinový roztok + HNO 3 (konc.) => žltá farba
Biologické funkcie bielkovín
| katalytický | urýchľujú rôzne chemické reakcie v živých organizmoch | enzýmy |
| štrukturálne | materiál na stavbu buniek | kolagén, proteíny bunkovej membrány |
| ochranný | chrániť telo pred infekciami | imunoglobulíny, interferón |
| regulačné | regulovať metabolické procesy | hormónov |
| dopravy | prenos životne dôležitých látok z jednej časti tela do druhej | hemoglobín prenáša kyslík |
| energie | dodať telu energiu | 1 gram bielkovín dokáže telu dodať 17,6 J energie |
| motor (motor) | akúkoľvek motorickú funkciu tela | myozín (svalový proteín) |
Proteíny alebo bielkovinové látky sú vysokomolekulárne (molekulová hmotnosť sa pohybuje od 5-10 tisíc do 1 milióna alebo viac) prírodné polyméry, ktorých molekuly sú postavené z aminokyselinových zvyškov spojených amidovou (peptidovou) väzbou.
Bielkoviny sa nazývajú aj bielkoviny (z gréckeho „protos“ – prvý, dôležitý). Počet aminokyselinových zvyškov v molekule proteínu sa veľmi líši a niekedy dosahuje niekoľko tisíc. Každý proteín má svoju vlastnú sekvenciu aminokyselinových zvyškov.
Proteíny plnia rôzne biologické funkcie: katalytické (enzýmy), regulačné (hormóny), štrukturálne (kolagén, fibroín), motorické (myozín), transportné (hemoglobín, myoglobín), ochranné (imunoglobulíny, interferón), náhradné (kazeín, albumín, gliadín) iné. Medzi proteínmi sú antibiotiká a látky, ktoré majú toxický účinok.
Proteíny sú základom biomembrán, najdôležitejšej časti bunky a bunkových zložiek. Zohrávajú kľúčovú úlohu v živote bunky, tvoria akoby materiálny základ jej chemickej aktivity.
Výnimočnou vlastnosťou proteínu je samoorganizácia štruktúry, teda jeho schopnosť spontánne vytvárať špecifickú priestorovú štruktúru typickú len pre daný proteín. V podstate všetky činnosti tela (vývoj, pohyb, plnenie rôznych funkcií ním a mnohé ďalšie) sú spojené s bielkovinovými látkami (obr. 36). Život bez bielkovín si nemožno predstaviť.
Proteíny sú najdôležitejšou zložkou ľudskej a živočíšnej potravy, dodávateľom aminokyselín, ktoré potrebujú.
Štruktúra
V priestorovej štruktúre bielkovín má veľký význam povaha radikálov (zvyškov) R- v molekulách aminokyselín. Nepolárne aminokyselinové radikály sa zvyčajne nachádzajú vo vnútri makromolekuly proteínu a spôsobujú hydrofóbne (pozri nižšie) interakcie; polárne radikály obsahujúce ionogénne (iónotvorné) skupiny sa zvyčajne nachádzajú na povrchu makromolekuly proteínu a charakterizujú elektrostatické (iónové) interakcie. Polárne neiónové radikály (napríklad obsahujúce alkoholové OH skupiny, amidové skupiny) môžu byť umiestnené tak na povrchu, ako aj vo vnútri molekuly proteínu. Podieľajú sa na tvorbe vodíkových väzieb.
V molekulách proteínov sú a-aminokyseliny vzájomne prepojené peptidovými (-CO-NH-) väzbami:
Polypeptidové reťazce konštruované týmto spôsobom alebo jednotlivé úseky v rámci polypeptidového reťazca môžu byť v niektorých prípadoch dodatočne prepojené disulfidovými (-S-S-) väzbami alebo, ako sa často nazývajú, disulfidovými mostíkmi.
Dôležitú úlohu pri vytváraní štruktúry proteínov zohrávajú iónové (soľné) a vodíkové väzby, ako aj hydrofóbna interakcia - špeciálny typ kontaktu medzi hydrofóbnymi zložkami proteínových molekúl vo vodnom prostredí. Všetky tieto väzby majú rôznu silu a zabezpečujú tvorbu komplexnej, veľkej molekuly proteínu.
Napriek rozdielom v štruktúre a funkciách bielkovinových látok ich elementárne zloženie mierne kolíše (v % sušiny): uhlík - 51-53; kyslík - 21,5-23,5; dusík - 16,8-18,4; vodík - 6,5-7,3; síra - 0,3-2,5. Niektoré bielkoviny obsahujú malé množstvo fosforu, selénu a iných prvkov.
Sekvencia spájania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci sa nazýva primárna štruktúra proteínu (obr. 37).
Proteínová molekula môže pozostávať z jedného alebo viacerých polypeptidových reťazcov, z ktorých každý obsahuje iný počet aminokyselinových zvyškov. Vzhľadom na množstvo ich možných kombinácií možno povedať, že rôznorodosť proteínov je takmer neobmedzená, no nie všetky v prírode existujú. Celkový počet rôznych typov bielkovín vo všetkých typoch živých organizmov je 10 10 -10 12 . Pre proteíny, ktorých štruktúra je mimoriadne zložitá, sa okrem primárnej rozlišujú aj vyššie úrovne štruktúrnej organizácie: sekundárne, terciárne a niekedy aj kvartérne štruktúry (tabuľka 9). Väčšina proteínov má sekundárnu štruktúru, aj keď nie vždy v celom polypeptidovom reťazci. Polypeptidové reťazce s určitou sekundárnou štruktúrou môžu byť v priestore usporiadané rôzne.
Toto priestorové usporiadanie sa nazýva terciárna štruktúra (obr. 39)
Pri tvorbe terciárnej štruktúry zohrávajú okrem vodíkových väzieb dôležitú úlohu iónové a hydrofóbne interakcie. Podľa povahy "balenia" molekuly proteínu sa rozlišujú globulárne alebo sférické a fibrilárne alebo vláknité proteíny.
Pre globulárne proteíny je charakteristickejšia a-helikálna štruktúra, špirály sú zakrivené, „zložené“. Makromolekula má guľovitý tvar. Rozpúšťajú sa vo vode a soľných roztokoch a vytvárajú koloidné systémy. Väčšina živočíšnych, rastlinných a mikroorganizmových proteínov sú globulárne proteíny. 
Pre fibrilárne proteíny je charakteristickejšia vláknitá štruktúra. Spravidla sa nerozpúšťajú vo vode. Fibrilárne proteíny zvyčajne vykonávajú funkcie tvoriace štruktúru. Ich vlastnosti (pevnosť, schopnosť natiahnutia) závisia od spôsobu zbalenia polypeptidových reťazcov. Príkladom fibrilárnych proteínov sú proteíny svalového tkaniva (myozín), keratín (rohovité tkanivo). V niektorých prípadoch jednotlivé proteínové podjednotky tvoria komplexné celky pomocou vodíkových väzieb, elektrostatických a iných interakcií. V tomto prípade sa vytvára kvartérna štruktúra proteínov.
Treba však ešte raz poznamenať, že primárna štruktúra zohráva výnimočnú úlohu v organizácii vyšších proteínových štruktúr. 
Klasifikácia
Existuje niekoľko klasifikácií proteínov. Sú založené na rôznych vlastnostiach:
Stupeň obtiažnosti (jednoduchý a zložitý);
Tvar molekúl (globulárne a fibrilárne proteíny);
Rozpustnosť v jednotlivých rozpúšťadlách (rozpustné vo vode, rozpustné v zriedených soľných roztokoch - albumíny, rozpustné v alkohole - prolamíny, rozpustné v zriedených zásadách a kyselinách - glutelínoch);
Vykonávaná funkcia (napríklad zásobné bielkoviny, kostra atď.).
Vlastnosti
Proteíny sú amfotérne elektrolyty. Pri určitej hodnote pH média (nazýva sa to izoelektrický bod) je počet kladných a záporných nábojov v molekule proteínu rovnaký. Toto je jedna z hlavných vlastností bielkovín. Proteíny sú v tomto bode elektricky neutrálne a ich rozpustnosť vo vode je najnižšia. Schopnosť proteínov znižovať rozpustnosť, keď sa ich molekuly stanú elektricky neutrálnymi, sa využíva na ich izoláciu z roztokov, napríklad v technológii získavania proteínových produktov.
Hydratácia
Proces hydratácie znamená viazanie vody na bielkoviny, pričom vykazujú hydrofilné vlastnosti: napučiavajú, zväčšuje sa ich hmotnosť a objem. Opuch proteínu je sprevádzaný jeho čiastočným rozpustením. Hydrofilnosť jednotlivých proteínov závisí od ich štruktúry. Hydrofilné amidové (-CO-NH-, peptidová väzba), amínové (NH2) a karboxylové (COOH) skupiny prítomné v kompozícii a umiestnené na povrchu proteínovej makromolekuly priťahujú molekuly vody a presne ich orientujú na povrchu molekuly . Hydratačný (vodný) obal obklopujúci proteínové guľôčky zabraňuje agregácii a sedimentácii a následne prispieva k stabilite proteínových roztokov. V izoelektrickom bode majú proteíny najmenšiu schopnosť viazať vodu, hydratačný obal okolo molekúl proteínov je zničený, takže sa spájajú a vytvárajú veľké agregáty. K agregácii molekúl proteínov dochádza aj vtedy, keď sú dehydratované niektorými organickými rozpúšťadlami, ako je etylalkohol. To vedie k vyzrážaniu proteínov. Keď sa zmení pH média, makromolekula proteínu sa nabije a zmení sa jej hydratačná kapacita.
S obmedzeným napučaním tvoria koncentrované proteínové roztoky komplexné systémy nazývané želé. Želé nie sú tekuté, elastické, majú plasticitu, určitú mechanickú pevnosť a sú schopné udržať si svoj tvar. Globulárne bielkoviny možno úplne hydratovať rozpustením vo vode (napríklad mliečne bielkoviny), pričom vznikajú roztoky s nízkou koncentráciou. V biológii a potravinárskom priemysle majú veľký význam hydrofilné vlastnosti bielkovín, t.j. ich schopnosť napučať, vytvárať želé, stabilizovať suspenzie, emulzie a peny. Veľmi pohyblivé želé, postavené hlavne z molekúl bielkovín, je cytoplazma – polotekutý obsah bunky. Vysoko hydratované želé - surový lepok izolovaný z pšeničného cesta, obsahuje až 65% vody. Rozdielna hydrofilnosť lepkových bielkovín je jednou z vlastností, ktoré charakterizujú kvalitu pšeničného zrna a múky z neho získanej (tzv. silná a slabá pšenica). Hydrofilita obilnín a bielkovín múky hrá dôležitú úlohu pri skladovaní a spracovaní obilia, pri pečení. Cesto, ktoré sa získava v pekárenskom priemysle, je bielkovina napučaná vo vode, koncentrovaná želé obsahujúca škrobové zrná.
Denaturácia bielkovín
Pri denaturácii dochádza vplyvom vonkajších faktorov (teplota, mechanické pôsobenie, pôsobenie chemických činidiel a množstvo ďalších faktorov) k zmene sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr makromolekuly proteínu, t.j. priestorová štruktúra. Primárna štruktúra a následne chemické zloženie proteínu sa nemení. Menia sa fyzikálne vlastnosti: znižuje sa rozpustnosť, schopnosť hydratácie, stráca sa biologická aktivita. Mení sa tvar makromolekuly proteínu, dochádza k agregácii. Zároveň sa zvyšuje aktivita niektorých chemických skupín, uľahčuje sa účinok proteolytických enzýmov na bielkoviny a následne sa ľahšie hydrolyzuje.
V potravinárskej technológii má praktický význam najmä tepelná denaturácia bielkovín, ktorej stupeň závisí od teploty, trvania ohrevu a vlhkosti. Na to treba pamätať pri vývoji spôsobov tepelného spracovania potravinárskych surovín, polotovarov a niekedy hotových výrobkov. Procesy tepelnej denaturácie zohrávajú osobitnú úlohu pri blanšírovaní rastlinných surovín, sušení obilia, pečení chleba a získavaní cestovín. Denaturácia bielkovín môže byť spôsobená aj mechanickým pôsobením (tlak, trenie, trasenie, ultrazvuk). Nakoniec pôsobením chemických činidiel (kyselín, zásad, alkoholu, acetónu) dochádza k denaturácii bielkovín. Všetky tieto techniky sú široko používané v potravinárstve a biotechnológiách.
Hydrolýza bielkovín
Hydrolytická reakcia s tvorbou aminokyselín môže byť vo všeobecnosti napísaná takto: 
Spaľovanie
4. Aké reakcie možno použiť na rozpoznanie bielkovín?
5. Akú úlohu zohrávajú bielkoviny v živote organizmov?
6. Spomeňte si z kurzu všeobecnej biológie, ktoré bielkoviny určujú imunitné vlastnosti organizmov.
7. Povedzte nám o AIDS a prevencii tejto hroznej choroby.
8. Ako spoznať výrobok z prírodnej vlny a umelých vlákien?
9. Napíšte reakčnú rovnicu hydrolýzy bielkovín so všeobecným vzorcom (-NH-CH-CO-) n.
l
R
Aký význam má tento proces v biológii a ako sa využíva v priemysle?
10. Napíšte reakčné rovnice, pomocou ktorých možno uskutočniť nasledujúce prechody: etán -> etylalkohol -> aldehyd kyseliny octovej -> kyselina octová -> kyselina chlóroctová -> kyselina aminooctová -> polypeptid.
