முதன்மை அமைப்பு - பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் அமினோ அமிலங்களின் வரிசை. ஒரு புரத மூலக்கூறில், திடமான (பெப்டைட் பிணைப்பு) மற்றும் நெகிழ்வான (α-கார்பன் அணு) பிரிவுகளை மாற்றும்போது, ​​விண்வெளியில் சங்கிலியின் ஒரு சிறிய ஏற்பாடு உருவாகிறது.

அகோபோரி முறைபயன்படுத்த உள்ளது பினைல்ஹைட்ரேசின். Phenylhydrazine புரதத்தில் உள்ள பெப்டைட் பிணைப்புகளை உடைத்து சி-டெர்மினல் ஒன்றைத் தவிர அனைத்து அமினோ அமிலங்களுடனும் இணைகிறது. அடுத்தடுத்த குரோமடோகிராஃபிக் பகுப்பாய்வு புரதத்தில் உள்ள சி-டெர்மினல் அமினோ அமிலத்தை அடையாளம் காண உதவுகிறது.

முதன்மை கட்டமைப்பு பற்றிய ஆய்வு முக்கியமானது பொது உயிரியல் மற்றும் மருத்துவ முக்கியத்துவம்:

1. முதன்மை அமைப்பு அடுத்தடுத்த புரத கட்டமைப்புகளை தீர்மானிக்கிறது.
2. புரதங்களின் செயற்கைத் தொகுப்புக்கு புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு பற்றிய அறிவு அவசியம்.
3. முதன்மை அமைப்பு இனங்கள் தனித்தன்மையை தீர்மானிக்கிறது, எடுத்துக்காட்டாக, இன்சுலின் புரதத்தில், பொதுவாக பல்வேறு விலங்கு இனங்கள் மற்றும் மனிதர்களில் மூலக்கூறின் நடுவில், ஒரு விதியாக, 3 சமமான அமினோ அமிலங்களின் மாற்றீடு ஏற்படுகிறது.
4. முதன்மை கட்டமைப்பில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் பல நோய்களுக்கு வழிவகுக்கும், உதாரணமாக, அரிவாள் செல் இரத்த சோகை, இதில் 6 ஆம் நிலையில் உள்ள β சங்கிலியில் உள்ள ஹீமோகுளோபினில், குளுட்டமிக் அமிலம் வாலின் மூலம் மாற்றப்படுகிறது. சமமற்ற அமினோ அமிலத்துடன் இந்த மாற்றீடு ஹீமோகுளோபின் செயல்பாட்டின் இடையூறு மற்றும் அரிவாள் வடிவ சிவப்பு இரத்த அணுக்களின் தோற்றத்திற்கு வழிவகுக்கிறது.

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு -விண்வெளியில் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் ஒழுங்கமைப்பின் தொடர்ச்சியான முறை. பெரும்பாலும், 2 வகையான இரண்டாம் நிலை அமைப்பு புரதங்களில் காணப்படுகின்றன: α - ஹெலிக்ஸ் மற்றும் β - அமைப்பு.

α - ஹெலிக்ஸ் 1951 இல் எல். பாலிங் எக்ஸ்-ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் முறையைப் பயன்படுத்தி ஆய்வு செய்தார். இது ஒரு வலது கை ஹெலிகல் அமைப்பு, இதில் ஒரு திருப்பத்தில் 3.6 அமினோ அமிலங்கள் பொருந்துகின்றன. சுழல் சுருதி (அருகிலுள்ள திருப்பங்களுக்கு இடையே உள்ள தூரம்) 0.54 n.m. α- ஹெலிக்ஸ் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் சரி செய்யப்படுகிறது, இது ஒவ்வொரு 4 வது அமினோ அமிலத்தால் உருவாகும் பெப்டைட் பிணைப்புகளுக்கு இடையில் மூடப்பட்டுள்ளது. இரண்டாம் நிலை α - அமைப்பு தன்னிச்சையாக மடிகிறது மற்றும் புரதத்தின் முதன்மை கட்டமைப்பால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. ஒரு ஹெலிகல் கட்டமைப்பில் அமைக்கப்பட்ட பகுதிகளின் விகிதம் வெவ்வேறு புரதங்களில் மாறுபடும். உதாரணமாக, ஹீமோகுளோபின் மற்றும் மயோகுளோபினில், α - கட்டமைப்பு மடிப்பு ஆதிக்கம் செலுத்துகிறது, இது புரத மூலக்கூறின் அளவை 4 மடங்கு குறைக்கிறது.

β-கட்டமைப்புஒரு "துருத்தி" வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் தொலைதூர பகுதிகளுக்கு இடையில் அல்லது பல புரத மூலக்கூறுகளுக்கு இடையில் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது. இணையான β கட்டமைப்புகள் உள்ளன, இதில் N மற்றும் C முனைகள் ஒன்றுக்கொன்று ஒத்திருக்கும், மற்றும் எதிர் இணை கட்டமைப்புகள் உள்ளன. முக்கியமாக β கட்டமைப்புகளைக் கொண்டிருக்கும் புரதங்களின் உதாரணம் இம்யூனோகுளோபுலின்கள்.

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு எக்ஸ்-ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் பகுப்பாய்வு மற்றும் புரதத்தால் புற ஊதா கதிர்களை உறிஞ்சுவதைப் படிப்பதன் மூலம் ஆய்வு செய்யப்படுகிறது (α - கட்டமைப்புகளின் அதிக விகிதம், அதிக உறிஞ்சுதல்).

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு சிதைவின் போது அழிக்கப்படுகிறது.

மூன்றாம் நிலை அமைப்பு - உடன்ஒவ்வொரு புரதத்திற்கும் குறிப்பிட்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் இடஞ்சார்ந்த ஏற்பாட்டின் ஒரு வடிவம். இந்த அமைப்பு தன்னிச்சையாக உருவாகிறது மற்றும் முதன்மை கட்டமைப்பால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. மூன்றாம் நிலை அமைப்பு புரதத்தின் கச்சிதத்தை பத்து மடங்கு அதிகரிக்கிறது. கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகள் (ஹைட்ரோபோபிக், அயனி) மற்றும் கோவலன்ட் (டைசல்பைட்) பிணைப்புகள் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் ஈடுபட்டுள்ளன.

மூன்றாம் நிலை அமைப்பு புரதங்களின் உயிரியல் செயல்பாடு மற்றும் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகளை தீர்மானிக்கிறது. மூன்றாம் நிலை அமைப்பு சீர்குலைந்தால், புரதம் அதன் உயிரியல் செயல்பாட்டை இழக்கிறது.

மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை ஆய்வு செய்வதற்கான முறைகள் எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் பகுப்பாய்வு மற்றும் ஒரு புரதத்தில் தனிப்பட்ட அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் வேதியியல் செயல்பாட்டை தீர்மானித்தல் ஆகும். மயோகுளோபின் புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு முதலில் ஜே. கென்ட்ரூவால் (1957) ஆய்வு செய்யப்பட்டது. M. Perutz (1959) ஹீமோகுளோபின் கட்டமைப்பை ஆய்வு செய்தார்.

புரதங்களின் மூன்றாம் கட்டமைப்பில் α - ஹெலிகல், β - மடிந்த கட்டமைப்புகள், β - சுழல்கள் (இதில் பாலிபெப்டைட் சங்கிலி 180 0 ஆல் வளைந்திருக்கும்) மற்றும் ஒழுங்கற்ற சுருள் என்று அழைக்கப்படும். எடுத்துக்காட்டாக, இன்சுலின் புரதத்தில் 57% α - ஹெலிகல் பகுதிகள், 6% β - மடிந்த கட்டமைப்புகள், 10% மூலக்கூறு β - சுழல்கள் மற்றும் 27% மூலக்கூறு ஒழுங்கற்ற சுருள் வடிவில் அமைக்கப்பட்டுள்ளது.

முதன்மை, இரண்டாம் நிலை, மூன்றாம் நிலை ஆகியவற்றின் மொத்தத்தொகை இணக்கம் புரத மூலக்கூறு. வாழ்நாள் (சொந்த) இணக்கமானது தன்னிச்சையாக உருவாகிறது மற்றும் அதன் உருவாக்கம் மடிப்பு என்று அழைக்கப்படுகிறது. புரதங்களின் இணக்கம் மிகவும் நிலையற்றது மற்றும் சிறப்பு புரதங்களின் பங்கேற்புடன் உருவாகிறது - சாப்பரோன்கள்(தோழர்கள்). சாப்பரோன்கள் நிலையற்ற நிலையில் இருக்கும் பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களுடன் பிணைக்க முடியும் மற்றும் அவற்றின் சொந்த இணக்கத்தை மீட்டெடுக்கின்றன. சாப்பரோன்கள் மூலக்கூறு எடையால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன (60 - 100 cd.). அதிகம் படித்தவை Sh-60, Sh-70 மற்றும் Sh-90 ஆகும். எடுத்துக்காட்டாக, ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்கள் நிறைந்த புரதங்களுடன் Sh-70 தொடர்பு கொள்கிறது மற்றும் அவற்றை உயர்-வெப்பநிலை சிதைவிலிருந்து பாதுகாக்கிறது. பொதுவாக, சாப்பரோன்கள் உடலின் முக்கிய புரதங்களை பாதுகாக்கின்றன, சிதைவதைத் தடுக்கின்றன மற்றும் இணக்கத்தை உருவாக்குவதை ஊக்குவிக்கின்றன, குறைக்கப்பட்ட புரதங்களை லைசோசோம்களாக கொண்டு செல்ல உதவுகின்றன, மேலும் புரதத் தொகுப்பின் செயல்பாட்டில் பங்கேற்கின்றன.

இணக்கத்தின் படி, அனைத்து புரதங்களும் மூன்று குழுக்களாக பிரிக்கப்படுகின்றன:

• ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள்: கொலாஜன், எலாஸ்டின், ஃபைப்ரோயின்.
• குளோபுலர் புரதங்கள்: ஹீமோகுளோபின், அல்புமின், குளோபுலின்.
• கலப்பு புரதங்கள்: மயோசின்.

மூன்றாம் நிலை அமைப்பு அனைத்து புரதங்களிலும் உள்ளார்ந்ததாக உள்ளது. பல துணைக்குழுக்கள், புரோட்டோமர்களைக் கொண்ட ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் மட்டுமே குவாட்டர்னரி அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன. ஒரு புரோட்டோமர் ஒரு தனி பாலிபெப்டைட் சங்கிலியாகக் கருதப்படுகிறது, ஒரு துணை அலகு என்பது ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் செயல்பாட்டு செயலில் உள்ள பகுதியாகும். ஒரு துணை அலகு ஒரு புரோட்டோமர் அல்லது பலவற்றைக் கொண்டிருக்கலாம்.

குவாட்டர்னரி அமைப்பு -ஒலிகோமெரிக் புரதங்களில் உள்ள துணைக்குழுக்களின் எண்ணிக்கை மற்றும் ஒப்பீட்டு ஏற்பாடு. பல துணைக்குழுக்கள், புரோட்டோமர்களைக் கொண்ட ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் மட்டுமே குவாட்டர்னரி அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன. ஒரு புரோட்டோமர் ஒரு தனி பாலிபெப்டைட் சங்கிலியாகக் கருதப்படுகிறது, ஒரு துணை அலகு என்பது ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் செயல்பாட்டு செயலில் உள்ள பகுதியாகும். ஒரு துணை அலகு ஒரு புரோட்டோமர் அல்லது பல புரோட்டோமர்களைக் கொண்டிருக்கலாம்.

குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பின் உருவாக்கம் பலவீனமான கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகளை உள்ளடக்கியது (ஹைட்ரோபோபிக், அயனி, ஹைட்ரஜன்). புரதங்களின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு தன்னிச்சையாக உருவாகிறது மற்றும் குறைக்கப்படும்போது எளிதில் உடைந்துவிடும். ஒலிகோமெரிக் புரதத்தில் உள்ள தனிப்பட்ட துணைக்குழுக்கள் ஒன்றோடொன்று தொடர்பு கொள்கின்றன, இது தனிப்பட்ட புரோட்டோமர்களின் மூன்றாம் கட்டமைப்பில் மாற்றங்களுக்கு வழிவகுக்கிறது. இந்த நிகழ்வு புரோட்டோமர் இணக்கத்தில் கூட்டுறவு மாற்றங்கள் என்று அழைக்கப்படுகிறது மற்றும் பொதுவாக புரத செயல்பாட்டின் அதிகரிப்புடன் இருக்கும்.

மோனோமெரிக் புரதங்களுடன் ஒப்பிடும்போது ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் பல அம்சங்களைக் கொண்டுள்ளன.

• அவை மிகவும் கச்சிதமான பேக்கிங் மற்றும் ஒப்பீட்டளவில் சிறிய இடைமுக மேற்பரப்பைக் கொண்டுள்ளன, எனவே, செல்களுக்குள் அமைந்துள்ளதால், அவை குறைவான தண்ணீரை பிணைக்கின்றன.
• அவர்களின் செயல்பாடு உடலில் ஒழுங்குபடுத்தப்படுகிறது. புரோட்டோமர்கள் பொதுவாக செயலற்றவை, ஆனால் ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் மிகவும் செயலில் உள்ளன.
• ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் தொகுப்பில் ஒரே மாதிரியான புரோட்டோமர்கள் ஈடுபட்டிருந்தால், இது மரபணுப் பொருளைச் சேமிக்கிறது (பல ஒத்த புரோட்டோமர்கள் டிஎன்ஏவின் குறுகிய பகுதியில் "முத்திரையிடப்பட்டிருக்கும்")
• அவை உடலின் நிலைமைகளுக்கு ஏற்ப செயல்படுகின்றன.

ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் செயல்பாடு ஹீமோகுளோபின் மற்றும் மயோகுளோபின் புரதங்களை ஒப்பிடுவதன் மூலம் விளக்கப்படுகிறது, அவை திசுக்களுக்கு ஆக்ஸிஜனைக் கொண்டு செல்வதில் ஈடுபட்டுள்ளன. எரித்ரோசைட்டுகளின் ஹீமோகுளோபின் என்பது 4 பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளை உள்ளடக்கிய ஒலிகோமெரிக் புரதமாகும். தசை மயோகுளோபின் என்பது 1 பாலிபெப்டைட் சங்கிலியை உள்ளடக்கிய ஒரு மோனோமெரிக் புரதமாகும். மயோகுளோபினின் ஆக்ஸிஜன் செறிவூட்டல் வளைவு ஆக்ஸிஜன் செறிவை நேரடியாக சார்ந்து இருப்பதைக் குறிக்கிறது. ஹீமோகுளோபினைப் பொறுத்தவரை, ஆக்ஸிஜன் செறிவூட்டல் வளைவு S- வடிவமானது. இது ஹீமோகுளோபினின் கலவையில் உள்ள 4 புரோட்டோமர்களில் ஒவ்வொன்றின் கட்டமைப்பில் (உறுதிப்படுத்தல்) படிப்படியான வரிசை மாற்றம் காரணமாகும், இதன் விளைவாக ஆக்ஸிஜனுக்கான ஹீமோகுளோபினின் தொடர்பு கூர்மையாக அதிகரிக்கிறது. ஆக்ஸிஜனுடன் ஹீமோகுளோபின் செறிவூட்டலின் இந்த தன்மை மயோகுளோபினுடன் ஒப்பிடும்போது அதன் ஆக்ஸிஜன் திறனைக் கூர்மையாக அதிகரிக்கிறது.

புரதங்களில் ஒரு சிறப்பு நிலை ஆக்கிரமிக்கப்பட்டுள்ளது டொமைன் புரதங்கள் .

டொமைன்கள் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் கட்டமைப்பு ரீதியாகவும் செயல்பாட்டு ரீதியாகவும் தனித்தனி பிரிவுகளாகும். பல்வேறு பொருட்களுடன் புரதத்தின் தொடர்புக்கு களங்கள் காரணமாக இருக்கலாம் - லிகண்ட்ஸ் (குறைந்த மூலக்கூறு பொருட்கள், டிஎன்ஏ, ஆர்என்ஏ, பாலிசாக்கரைடுகள் போன்றவை).

புரதங்களின் உயர் தேர்வுத் திறன் காரணமாக, அவை வளாகங்களாக இணைக்கப்படலாம், அவை பெரும்பாலும் மல்டிஎன்சைம் வளாகங்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன - இவை ஒரு சிக்கலான இரசாயன செயல்முறையின் தனிப்பட்ட நிலைகளை ஊக்குவிக்கும் பல நொதிகளின் கட்டமைப்பு சங்கங்கள். எடுத்துக்காட்டு: பைருவேட் டீஹைட்ரஜனேஸ் காம்ப்ளக்ஸ் (PDC), பைருவிக் அமிலத்தின் (PVA) ஆக்சிஜனேற்றத்தை ஊக்குவிக்கும் மூன்று வகையான நொதிகளின் சிக்கலானது.

தனிப்பட்ட புரதங்கள் மட்டுமல்ல, உயிரணு சவ்வுகள் உருவாகும் போது லிப்பிட்களுடன் (கொழுப்புகள்) புரதங்களையும், குரோமாடின் உருவாகும் போது நியூக்ளிக் அமிலங்களுடன் புரதங்களையும் குறிப்பாக இணைப்பது சாத்தியமாகும்.

புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகள்.

அவை பெரும்பாலும் புரத மூலக்கூறின் இணக்கத்தால் தீர்மானிக்கப்படுகின்றன (புரதத்தின் முதன்மை - மூன்றாம் நிலை அமைப்பு). புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகள் கரைசல்களில் தோன்றும்.

கரைதிறன்புரதங்கள் புரதத்திலிருந்து புரதத்திற்கு மாறுபடும்.

பொதுவாக, புரதங்களின் கரைதிறன் அதிகமாக உள்ளது, ஆனால் பல்வேறு வகையான புரதங்களில் வேறுபடுகிறது. இது பின்வரும் காரணிகளால் பாதிக்கப்படுகிறது:

• புரத மூலக்கூறின் வடிவம் (கோள புரதங்கள் ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களை விட கரையக்கூடியவை)
• புரோட்டீன் அமினோ அமில தீவிரத்தின் தன்மை, துருவ அல்லாத ரேடிக்கல்களின் விகிதம் (புரதத்தில் அதிக துருவ ஹைட்ரோஃபிலிக் ரேடிக்கல்கள், அதன் கரைதிறன் சிறந்தது)
• கரைப்பான் பண்புகள், உப்புகளின் இருப்பு. உப்புகளின் குறைந்த செறிவு (KCL, NaCl) சில நேரங்களில் புரதங்களின் கரைதிறனை அதிகரிக்கிறது. எடுத்துக்காட்டாக, அல்புமின்கள் சுத்தமான காய்ச்சி வடிகட்டிய நீரில் நன்றாக கரையக்கூடியவை, குளோபுலின்கள் 10% உப்புகள் (KCL, NaCl) முன்னிலையில் மட்டுமே கரைக்கப்படுகின்றன. இணைப்பு திசு புரதங்கள் கொலாஜன் மற்றும் எலாஸ்டின் நீர் அல்லது உப்பு கரைசல்களில் கரையாதவை.

மூலக்கூறு நிறைபுரதங்கள் மிகவும் பெரியவை, 6,000 முதல் 1,000,000 வரை, எடுத்துக்காட்டாக, ஹீமோகுளோபினின் மூலக்கூறு எடை 68,000, அல்புமின் 100,000, ரிபோநியூக்லீஸ் சுமார் 14,000, மயோசின் 500,000.

புரதங்களின் மோலார் வெகுஜனத்தை தீர்மானிப்பதற்கான முறைகள்மென்மையாக இருக்க வேண்டும் மற்றும் புரத மூலக்கூறுகளை அழிக்கக்கூடாது. எடுத்துக்காட்டாக, கரைசல்களின் கொதிநிலையை அளவிடுவதன் அடிப்படையில் எபுலியோஸ்கோபிக் முறை, புரதங்களுக்கு பொருந்தாது. புரதங்களின் மூலக்கூறு எடையை தீர்மானிப்பதற்கான மிகவும் துல்லியமான முறைகள் அல்ட்ராசென்ட்ரிஃபிகேஷன் முறை மற்றும் எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் முறை ஆகும்.

அல்ட்ரா சென்ட்ரிஃபிகேஷன் முறை(வண்டல்) புரதக் கரைசல்களை அதிக வேகத்தில் சுழற்றும்போது வெவ்வேறு மூலக்கூறு எடைகளின் புரதங்களின் படிவு விகிதத்தில் ஏற்படும் மாற்றத்தை அடிப்படையாகக் கொண்டது. இந்த முறையின் மூலம் கண்டுபிடிக்கப்பட்ட புரதங்களின் மூலக்கூறு எடை ஸ்வெட்பெர்க் அலகு (S = 10 -13 c.) மூலம் குறிக்கப்படுகிறது.

எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் முறைபுரத மூலக்கூறின் பல எக்ஸ்ரே படங்களை பகுப்பாய்வு செய்வதன் மூலம் மூலக்கூறு எடையைக் கணக்கிட உங்களை அனுமதிக்கிறது.

எலக்ட்ரோஃபோரெடிக் முறைபுரதத்தின் மூலக்கூறு எடையில் ஒரு நிலையான மின்சார புலத்தில் புரதங்களின் இயக்கத்தின் வேகத்தை சார்ந்திருப்பதை அடிப்படையாகக் கொண்டது (எலக்ட்ரோஃபோரெடிக் இயக்கம் குறைந்த மூலக்கூறு எடை கொண்ட புரதங்களுக்கு அதிகமாக உள்ளது)

குரோமடோகிராஃபிக் முறைமூலக்கூறு ஜெல் "சல்லடைகள்" மூலம் வெவ்வேறு புரதங்கள் கடந்து செல்லும் வெவ்வேறு விகிதங்களை அடிப்படையாகக் கொண்டது.

ஜெல்லின் துளை அளவை விட பெரிய மூலக்கூறுகள் ஜெல் தானியங்களுக்குள் தக்கவைக்கப்பட்ட சிறிய புரத மூலக்கூறுகளை விட ஜெல் வழியாக வேகமாக செல்கின்றன.

எலக்ட்ரான் நுண்ணோக்கி முறைஅறியப்பட்ட வெகுஜனத்தின் குறிப்பு மாதிரிகளுடன் புரத மூலக்கூறின் அளவை ஒப்பிடுவதன் மூலம் மேற்கொள்ளப்படுகிறது.

இரசாயன முறைகள்புரதங்களின் வேதியியல் கலவையின் பண்புகளுடன் தொடர்புடையது

புரத மூலக்கூறுகளின் வடிவம்வெவ்வேறு. புரத மூலக்கூறுகள் ஃபைப்ரில்லர் அல்லது குளோபுலர் வடிவத்தில் இருக்கலாம். ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள் நூல் போன்ற மூலக்கூறு வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளன. அவை பொதுவாக நீரில் கரையாதவை மற்றும் உப்பு கரைசல்களை நீர்த்துப்போகச் செய்கின்றன. ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களில் இணைப்பு திசுக்களின் முக்கிய கட்டமைப்பு புரதங்கள் அடங்கும்: கொலாஜன், கெரட்டின், எலாஸ்டின். குளோபுலர் புரோட்டீன்களில், பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் கச்சிதமான கோள அமைப்புகளாக இறுக்கமாக சுருட்டப்படுகின்றன. பெரும்பாலான குளோபுலார் புரதங்கள் நீர் மற்றும் பலவீனமான உப்பு கரைசல்களில் மிகவும் கரையக்கூடியவை. குளோபுலர் புரதங்களில் என்சைம்கள், ஆன்டிபாடிகள், அல்புமின்கள் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் ஆகியவை அடங்கும். சில புரதங்கள் ஒரு இடைநிலை வகை மூலக்கூறைக் கொண்டுள்ளன, இதில் நூல் போன்ற மற்றும் கோளப் பகுதிகள் உள்ளன. அத்தகைய புரதங்களுக்கு ஒரு எடுத்துக்காட்டு தசை புரதம் மயோசின் ஆகும், இது உப்பு கரைசல்களில் கரையக்கூடியது.

புரத மூலக்கூறுகளின் அளவுகள் 1 முதல் 100 nm வரையிலான வரம்பில், கூழ் துகள்களின் அளவுகளுக்கு அருகில் இருக்கும். இதன் காரணமாக, புரதக் கரைசல்கள் உண்மையான தீர்வுகள் மற்றும் கூழ் தீர்வுகள் இரண்டின் பண்புகளையும் கொண்டுள்ளன.

புரதக் கரைசல்களின் பல மூலக்கூறு இயக்க பண்புகள் ஒத்தவை கூழ் தீர்வுகளின் பண்புகள் .

• அவற்றின் பரிமாற்றத்திற்கு தேவையான புரதங்களின் பரவலின் மெதுவான விகிதம்.
• புரதங்கள் அரை ஊடுருவக்கூடிய சவ்வுகள் வழியாக செல்ல இயலாமை. அதிக புரதச் செறிவு கொண்ட பெட்டிகளில், அதிக புரதச் செறிவை நோக்கி அரை-ஊடுருவக்கூடிய சவ்வு வழியாக நீர் மூலக்கூறுகளின் ஒரு வழி இயக்கத்தின் காரணமாக அதிகப்படியான ஹைட்ரோஸ்டேடிக் அழுத்தம் உருவாக்கப்படுகிறது. புரதங்களால் உருவாக்கப்பட்ட அதிகப்படியான அழுத்தம் ஆன்கோடிக் அழுத்தம் என்று அழைக்கப்படுகிறது. திசுக்கள், இரத்தம் மற்றும் குடல்களுக்கு இடையில் நீரின் இயக்கத்தை தீர்மானிக்கும் ஒரு முக்கிய காரணியாகும்.
• புரதங்களின் அதிக பாகுத்தன்மை பெரிய புரத மூலக்கூறுகளின் பல்வேறு இடைக்கணிப்பு தொடர்புகளால் ஏற்படுகிறது. அதிகரித்த இரத்த பாகுத்தன்மை, குறிப்பாக, இதய தசையில் சுமை அதிகரிக்கிறது.
• சில புரதங்கள் ஜெல்களை உருவாக்குகின்றன, இது புரதங்களின் வலிமையை அதிகரிக்கிறது (எ.கா. கொலாஜன்).

புரதங்களின் ஒளியியல் பண்புகள் புரத மூலக்கூறுகளின் அளவு, புரதங்களில் உள்ள அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் அமைப்பு, பெப்டைட் பிணைப்புகள் மற்றும் புரதங்களில் ஆல்பா-ஹெலிகல் பகுதிகள் ஆகியவற்றால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

• புரத தீர்வுகள் உள்ளன ஒளி விலகல் (ஒளிவிலகல்) மற்றும் ஒளி சிதறலின் விளைவு.இந்த பண்புகள் பெரிய அளவிலான புரத மூலக்கூறுகளால் ஏற்படுகின்றன, இது ஸ்பெக்ட்ரமின் புலப்படும் பகுதியின் அலைநீளத்துடன் ஒத்துப்போகிறது. ஒளிவிலகல் அளவு புரதக் கரைசலின் செறிவுக்கு விகிதாசாரமாகும்.
• புரத தீர்வுகள் புற ஊதா கதிர்களை உறிஞ்சும்பெப்டைட் பிணைப்புகள் இருப்பதால் 190-230 nm வரம்பிலும், புரதங்களில் சுழற்சி அமினோ அமிலங்கள் இருப்பதால் 260-280 nm வரம்பிலும். UV உறிஞ்சுதலின் அளவு கரைசலில் உள்ள புரத செறிவுக்கு விகிதாசாரமாகும்.
• புரத தீர்வுகள் முடியும் துருவப்படுத்தப்பட்ட ஒளியின் விமானத்தை சுழற்று,புரதத்தில் உள்ள அமினோ அமிலங்களின் ஒளியியல் செயல்பாடு மற்றும் அதில் ஆல்பா-ஹெலிகல் பிரிவுகள் இருப்பதால் இது ஏற்படுகிறது. ஒளியின் துருவமுனைப்புக்கும் கரைசலில் உள்ள புரதங்களின் செறிவுக்கும் நேரடி தொடர்பு உள்ளது.

புரதங்கள், மூலக்கூறு தீர்வுகள், உள்ளன உண்மையான தீர்வுகளின் பண்புகள் . உண்மையான தீர்வுகளாக இருப்பதால், புரதக் கரைசல்கள் மிகவும் நிலையானவை.

தொகுதி 1 புரதங்களின் கட்டமைப்பு, பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகள்

தொகுதி 1 புரதங்களின் கட்டமைப்பு, பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகள்

தொகுதி அமைப்பு	தீம்கள்
மட்டு அலகு 1	1.1 புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு. பூர்வீக புரத இணக்கத்தை உருவாக்கும் நிலைகள் 1.2 புரதச் செயல்பாட்டின் அடிப்படைகள். புரதச் செயல்பாட்டைப் பாதிக்கும் லிகண்ட்களாக மருந்துகள் 1.3 புரதங்களின் சிதைவு மற்றும் அவற்றின் தன்னிச்சையான மறுமலர்ச்சிக்கான சாத்தியம்
மட்டு அலகு 2	1.4 ஹீமோகுளோபின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டின் அம்சங்கள் 1.5 செல்லுலார் நிலைமைகளின் கீழ் பூர்வீக புரத இணக்கத்தை பராமரித்தல் 1.6 பல்வேறு புரதங்கள். இம்யூனோகுளோபுலின்களின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி புரதக் குடும்பங்கள் 1.7 புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகள் மற்றும் அவற்றைப் பிரிப்பதற்கான முறைகள்

மாடுலர் யூனிட் 1 மோனோமெரிக் புரோட்டீன்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு மற்றும் அவற்றின் செயல்பாட்டின் அடிப்படைகள்

கற்றல் நோக்கங்கள் முடியும்:

1. பரம்பரை மற்றும் வாங்கிய புரோட்டினோபதிகளின் வளர்ச்சியின் வழிமுறைகளைப் புரிந்து கொள்ள புரதங்களின் கட்டமைப்பு அம்சங்கள் மற்றும் அவற்றின் கட்டமைப்பில் புரதச் செயல்பாடுகளின் சார்பு பற்றிய அறிவைப் பயன்படுத்தவும்.

2. புரதங்களுடன் தொடர்புகொண்டு அவற்றின் செயல்பாட்டை மாற்றும் தசைநார்கள் போன்ற சில மருந்துகளின் சிகிச்சை நடவடிக்கையின் வழிமுறைகளை விளக்குங்கள்.

3. மாறிவரும் நிலைமைகளின் கீழ் அவற்றின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டு உறுதியற்ற தன்மை மற்றும் டினாட்டரேஷனுக்கான போக்கைப் புரிந்து கொள்ள புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் இணக்கத்தன்மை பற்றிய அறிவைப் பயன்படுத்தவும்.

4. மருத்துவப் பொருட்கள் மற்றும் கருவிகள், கிருமி நாசினிகள் போன்றவற்றைக் கிருமி நீக்கம் செய்வதற்கான வழிமுறையாகப் பயன்படுத்துவதை விளக்கவும்.

தெரியும்:

1. புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் நிலைகள்.

2. புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பின் முக்கியத்துவம், அவற்றின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டு பன்முகத்தன்மையை தீர்மானிக்கிறது.

3. புரோட்டீன்களில் செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் வழிமுறை மற்றும் லிகண்டுடன் அதன் குறிப்பிட்ட தொடர்பு, இது புரதங்களின் செயல்பாட்டின் அடிப்படையாகும்.

4. புரதங்களின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டு செயல்பாட்டில் வெளிப்புற தசைநார்கள் (மருந்துகள், நச்சுகள், விஷங்கள்) செல்வாக்கின் எடுத்துக்காட்டுகள்.

5. புரதக் குறைபாட்டின் காரணங்கள் மற்றும் விளைவுகள், டீனாட்டரேஷனை ஏற்படுத்தும் காரணிகள்.

6. மருத்துவத்தில் ஆண்டிசெப்டிக்களாகவும், மருத்துவக் கருவிகளைக் கிருமி நீக்கம் செய்வதற்கான வழிமுறைகளாகவும் நீக்கும் காரணிகளைப் பயன்படுத்துவதற்கான எடுத்துக்காட்டுகள்.

தலைப்பு 1.1. புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு. பூர்வீகத்தை உருவாக்கும் நிலைகள்

புரதச் சீரமைப்புகள்

புரதங்கள் பாலிமர் மூலக்கூறுகள் ஆகும், அதன் மோனோமர்கள் 20 α-அமினோ அமிலங்கள் மட்டுமே. ஒரு புரதத்தில் உள்ள அமினோ அமிலங்களின் தொகுப்பும் வரிசையும் தனிநபர்களின் டிஎன்ஏவில் உள்ள மரபணுக்களின் கட்டமைப்பால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. ஒவ்வொரு புரதமும், அதன் குறிப்பிட்ட கட்டமைப்பிற்கு ஏற்ப, அதன் சொந்த செயல்பாட்டை செய்கிறது. கொடுக்கப்பட்ட உயிரினத்தின் புரதங்களின் தொகுப்பு அதன் பினோடைபிக் பண்புகளை தீர்மானிக்கிறது, அத்துடன் பரம்பரை நோய்கள் அல்லது அவற்றின் வளர்ச்சிக்கு ஒரு முன்கணிப்பு உள்ளது.

1. புரதங்களை உருவாக்கும் அமினோ அமிலங்கள். பெப்டைட் பிணைப்பு.புரதங்கள் மோனோமர்களில் இருந்து கட்டப்பட்ட பாலிமர்கள் - 20 α-அமினோ அமிலங்கள், இதன் பொதுவான சூத்திரம்

அமினோ அமிலங்கள் α-கார்பன் அணுவுடன் இணைக்கப்பட்ட தீவிரவாதிகளின் அமைப்பு, அளவு மற்றும் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகளில் வேறுபடுகின்றன. அமினோ அமிலங்களின் செயல்பாட்டுக் குழுக்கள் வெவ்வேறு α- அமினோ அமிலங்களின் பண்புகளின் பண்புகளை தீர்மானிக்கின்றன. α-அமினோ அமிலங்களில் காணப்படும் தீவிரவாதிகள் பல குழுக்களாக பிரிக்கலாம்:

புரோலைன்,மற்ற 19 புரோட்டீன் மோனோமர்களைப் போலல்லாமல், இது ஒரு அமினோ அமிலம் அல்ல, ஆனால் ப்ரோலினில் உள்ள தீவிரமானது α-கார்பன் அணு மற்றும் இமினோ குழுவுடன் தொடர்புடையது

அமினோ அமிலங்கள் நீரில் கரையும் தன்மையில் வேறுபடுகின்றன.இது தண்ணீருடன் (ஹைட்ரேட்) தொடர்பு கொள்ளும் தீவிரவாதிகளின் திறன் காரணமாகும்.

TO ஹைட்ரோஃபிலிக்அயோனிக், கேஷனிக் மற்றும் துருவ சார்ஜ் செய்யப்படாத செயல்பாட்டுக் குழுக்களைக் கொண்ட தீவிரவாதிகள் அடங்கும்.

TO ஹைட்ரோபோபிக்மெத்தில் குழுக்கள், அலிபாடிக் சங்கிலிகள் அல்லது மோதிரங்களைக் கொண்ட தீவிரவாதிகள் அடங்கும்.

2. பெப்டைட் பிணைப்புகள் அமினோ அமிலங்களை இணைத்து பெப்டைட்களை உருவாக்குகின்றன.பெப்டைட் தொகுப்பின் போது, ​​ஒரு அமினோ அமிலத்தின் α-கார்பாக்சைல் குழு மற்றொரு அமினோ அமிலத்தின் α-அமினோ குழுவுடன் தொடர்புகொண்டு உருவாகிறது. பெப்டைட் பிணைப்பு:

புரதங்கள் பாலிபெப்டைடுகள், அதாவது. பெப்டைட் பிணைப்பால் இணைக்கப்பட்ட α-அமினோ அமிலங்களின் நேரியல் பாலிமர்கள் (படம் 1.1.)

அரிசி. 1.1 பெப்டைட்களின் கட்டமைப்பை விவரிக்கப் பயன்படுத்தப்படும் சொற்கள்

பாலிபெப்டைட்களை உருவாக்கும் அமினோ அமிலங்களின் மோனோமர்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன அமினோ அமில எச்சங்கள்.மீண்டும் மீண்டும் வரும் குழுக்களின் சங்கிலி - NH-CH-CO- படிவங்கள் பெப்டைட் முதுகெலும்பு.இலவச α-அமினோ குழுவைக் கொண்ட ஒரு அமினோ அமில எச்சம் N-டெர்மினல் என்றும், இலவச α-கார்பாக்சில் குழுவைக் கொண்டிருப்பது சி-டெர்மினல் என்றும் அழைக்கப்படுகிறது. பெப்டைடுகள் என்-டெர்மினஸ் முதல் சி-டெர்மினஸ் வரை எழுதப்பட்டு படிக்கப்படுகின்றன.

ப்ரோலின் இமினோ குழுவால் உருவாக்கப்பட்ட பெப்டைட் பிணைப்பு மற்ற பெப்டைட் பிணைப்புகளிலிருந்து வேறுபடுகிறது: பெப்டைட் குழுவின் நைட்ரஜன் அணுவில் ஹைட்ரஜன் இல்லை,

அதற்கு பதிலாக, ஒரு ரேடிக்கலுடன் ஒரு பிணைப்பு உள்ளது, இதன் விளைவாக வளையத்தின் ஒரு பக்கம் பெப்டைட் முதுகெலும்பில் சேர்க்கப்பட்டுள்ளது:

பெப்டைடுகள் அமினோ அமில கலவை, அமினோ அமிலங்களின் எண்ணிக்கை மற்றும் அமினோ அமில இணைப்பு வரிசையில் வேறுபடுகின்றன, எடுத்துக்காட்டாக, Ser-Ala-Glu-Gis மற்றும் His-Glu-Ala-Ser இரண்டு வெவ்வேறு பெப்டைடுகள்.

பெப்டைட் பிணைப்புகள் மிகவும் வலுவானவை, மேலும் அவற்றின் இரசாயன நொதி அல்லாத நீராற்பகுப்புக்கு கடுமையான நிலைமைகள் தேவைப்படுகின்றன: பகுப்பாய்வு செய்யப்படும் புரதமானது செறிவூட்டப்பட்ட ஹைட்ரோகுளோரிக் அமிலத்தில் சுமார் 110° வெப்பநிலையில் 24 மணிநேரத்திற்கு ஹைட்ரோலைஸ் செய்யப்படுகிறது. உயிருள்ள கலத்தில், பெப்டைட் பிணைப்புகள் உடைக்கப்படலாம் புரோட்டியோலிடிக் என்சைம்கள்,அழைக்கப்பட்டது புரதங்கள்அல்லது பெப்டைட் ஹைட்ரோலேஸ்கள்.

3. புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு.வெவ்வேறு புரதங்களின் பெப்டைட் சங்கிலிகளில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்கள் தோராயமாக மாறாது, ஆனால் ஒரு குறிப்பிட்ட வரிசையில் அமைக்கப்பட்டிருக்கும். பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் நேரியல் வரிசை அல்லது மாற்று வரிசை அழைக்கப்படுகிறது புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு.

ஒவ்வொரு புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பும் டிஎன்ஏ மூலக்கூறில் (மரபணு எனப்படும் பகுதியில்) குறியிடப்பட்டு, படியெடுத்தல் (எம்ஆர்என்ஏவில் தகவலை நகலெடுத்தல்) மற்றும் மொழிபெயர்ப்பின் போது (புரதத்தின் முதன்மைக் கட்டமைப்பின் தொகுப்பு) உணரப்படுகிறது. இதன் விளைவாக, ஒரு நபரின் புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு பெற்றோரிடமிருந்து குழந்தைகளுக்கு பரம்பரையாக அனுப்பப்படும் தகவல் ஆகும், இது கொடுக்கப்பட்ட உயிரினத்தின் புரதங்களின் கட்டமைப்பு அம்சங்களை தீர்மானிக்கிறது, இதில் இருக்கும் புரதங்களின் செயல்பாடு சார்ந்துள்ளது (படம் 1.2.).

அரிசி. 1.2 மரபணு வகை மற்றும் தனிநபரின் உடலில் தொகுக்கப்பட்ட புரதங்களின் இணக்கம் ஆகியவற்றுக்கு இடையேயான உறவு

மனித உடலில் உள்ள சுமார் 100,000 தனிப்பட்ட புரதங்கள் ஒவ்வொன்றும் உள்ளன தனித்துவமானமுதன்மை அமைப்பு. ஒரே மாதிரியான புரதத்தின் மூலக்கூறுகள் (உதாரணமாக, அல்புமின்) அமினோ அமில எச்சங்களின் அதே மாற்றீட்டைக் கொண்டுள்ளன, இது அல்புமினை வேறு எந்த தனிப்பட்ட புரதத்திலிருந்தும் வேறுபடுத்துகிறது.

ஒரு பெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் வரிசையை பதிவு செய்யும் தகவலின் ஒரு வடிவமாகக் கருதலாம். இந்தத் தகவல், லீனியர் பெப்டைட் சங்கிலியின் இடஞ்சார்ந்த மடிப்பை மிகவும் கச்சிதமான முப்பரிமாண அமைப்பாகத் தீர்மானிக்கிறது. இணக்கம்அணில். செயல்பாட்டு ரீதியாக செயல்படும் புரத இணக்கத்தை உருவாக்கும் செயல்முறை அழைக்கப்படுகிறது மடிப்பு

4. புரத இணக்கம்.பெப்டைட் முதுகெலும்பில் இலவச சுழற்சி பெப்டைட் குழுவின் நைட்ரஜன் அணுவிற்கும் அண்டை α-கார்பன் அணுவிற்கும், அதே போல் α-கார்பன் அணுவிற்கும் கார்பனைல் குழுவின் கார்பனுக்கும் இடையில் சாத்தியமாகும். அமினோ அமில எச்சங்களின் செயல்பாட்டுக் குழுக்களின் தொடர்பு காரணமாக, புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு மிகவும் சிக்கலான இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்புகளைப் பெறலாம். குளோபுலர் புரதங்களில், பெப்டைட் சங்கிலிகளின் இணக்கத்தின் இரண்டு முக்கிய நிலைகள் உள்ளன: இரண்டாம் நிலைமற்றும் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு.

புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்புபெப்டைட் முதுகெலும்பின் -C=O மற்றும் -NH- ஆகிய செயல்பாட்டுக் குழுக்களுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளின் உருவாக்கத்தின் விளைவாக உருவாகும் இடஞ்சார்ந்த அமைப்பு ஆகும். இந்த வழக்கில், பெப்டைட் சங்கிலி இரண்டு வகையான வழக்கமான கட்டமைப்புகளைப் பெறலாம்: α-ஹெலிகள்மற்றும் β-கட்டமைப்புகள்.

IN α-ஹெலிகள்கார்போனைல் குழுவின் ஆக்ஸிஜன் அணுவிற்கும் அதிலிருந்து 4 வது அமினோ அமிலத்தின் அமைடு நைட்ரஜனின் ஹைட்ரஜனுக்கும் இடையில் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் உருவாகின்றன; அமினோ அமில எச்சங்களின் பக்க சங்கிலிகள்

இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் உருவாக்கத்தில் பங்கேற்காமல், சுழல் சுற்றளவில் அமைந்துள்ளன (படம் 1.3.).

மொத்த தீவிரவாதிகள், அல்லது சமமான கட்டணங்களைக் கொண்ட தீவிரவாதிகள், α-ஹெலிக்ஸ் உருவாவதைத் தடுக்கிறார்கள். பெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள நைட்ரஜன் அணுவில் ஹைட்ரஜன் இல்லாததால் ஹைட்ரஜன் பிணைப்பை உருவாக்க இயலாது என்பதால், வளைய அமைப்பைக் கொண்ட புரோலைன் எச்சம், α- ஹெலிக்ஸை குறுக்கிடுகிறது. நைட்ரஜனுக்கும் α-கார்பன் அணுவிற்கும் இடையிலான பிணைப்பு புரோலைன் வளையத்தின் ஒரு பகுதியாகும், எனவே பெப்டைட் முதுகெலும்பு இந்த கட்டத்தில் வளைகிறது.

β-கட்டமைப்புஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் பெப்டைட் முதுகெலும்பின் நேரியல் பகுதிகளுக்கு இடையில் உருவாகிறது, இதன் மூலம் மடிந்த கட்டமைப்புகளை உருவாக்குகிறது. பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் அல்லது அதன் பாகங்கள் உருவாகலாம் இணையானஅல்லது எதிரெதிர் β-கட்டமைப்புகள்.முதல் வழக்கில், ஊடாடும் பெப்டைட் சங்கிலிகளின் N- மற்றும் C- டெர்மினி இணைந்துள்ளது, இரண்டாவதாக அவை எதிர் திசையில் உள்ளன (படம் 1.4).

அரிசி. 1.3 புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு - α- ஹெலிக்ஸ்

அரிசி. 1.4 இணை மற்றும் எதிரெதிர் β-தாள் கட்டமைப்புகள்

β-கட்டமைப்புகள் பரந்த அம்புகளால் குறிக்கப்படுகின்றன: A - எதிர்பாரலல் β-கட்டமைப்பு. பி - இணை β-தாள் கட்டமைப்புகள்

சில புரதங்களில், வெவ்வேறு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் பெப்டைட் முதுகெலும்பின் அணுக்களுக்கு இடையில் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் காரணமாக β- கட்டமைப்புகள் உருவாகலாம்.

புரதங்களிலும் காணப்படுகிறது ஒழுங்கற்ற இரண்டாம் நிலை கொண்ட பகுதிகள்பாலிபெப்டைட் முதுகெலும்பின் வளைவுகள், சுழல்கள் மற்றும் திருப்பங்களை உள்ளடக்கிய அமைப்பு. அவை பெரும்பாலும் பெப்டைட் சங்கிலியின் திசை மாறும் இடங்களில் அமைந்துள்ளன, உதாரணமாக ஒரு இணையான β-தாள் அமைப்பு உருவாகும்போது.

α- ஹெலிகள் மற்றும் β- கட்டமைப்புகளின் இருப்பின் அடிப்படையில், குளோபுலர் புரதங்களை நான்கு வகைகளாகப் பிரிக்கலாம்.

அரிசி. 1.5 மயோகுளோபின் (A) மற்றும் ஹீமோகுளோபின் β-செயின் (B) ஆகியவற்றின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு, எட்டு α-ஹெலிக்களைக் கொண்டுள்ளது

அரிசி. 1.6 ட்ரையோஸ்பாஸ்பேட் ஐசோமரேஸ் மற்றும் பைருவேட் கைனேஸ் டொமைனின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

அரிசி. 1.7 இம்யூனோகுளோபுலின் (A) மற்றும் என்சைம் சூப்பர் ஆக்சைடு டிஸ்முடேஸ் (B) ஆகியவற்றின் நிலையான களத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

IN நான்காவது வகைசிறிய அளவிலான வழக்கமான இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளைக் கொண்ட புரதங்கள் அடங்கும். இந்த புரதங்களில் சிறிய சிஸ்டைன் நிறைந்த புரதங்கள் அல்லது மெட்டாலோபுரோட்டின்கள் அடங்கும்.

புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு- பெப்டைட் சங்கிலியில் ஒருவருக்கொருவர் கணிசமான தொலைவில் அமைந்திருக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையிலான தொடர்புகளின் காரணமாக உருவான ஒரு வகை இணக்கம். பெரும்பாலான புரதங்கள் ஒரு குளோபுல் (குளோபுலர் புரதங்கள்) போன்ற இடஞ்சார்ந்த அமைப்பை உருவாக்குகின்றன.

ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் என்று அழைக்கப்படுவதன் மூலம் ஒன்றிணைக்க முனைகின்றன ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்மற்றும் இன்டர்மாலிகுலர் வான் டெர் வால்ஸ் படைகள், ஒரு அடர்த்தியான ஹைட்ரோஃபோபிக் கோர் புரோட்டீன் குளோபுலுக்குள் உருவாகிறது. ஹைட்ரோஃபிலிக் அயனியாக்கம் மற்றும் அயனியாக்கம் செய்யப்படாத தீவிரவாதிகள் முக்கியமாக புரதத்தின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளன மற்றும் தண்ணீரில் அதன் கரைதிறனை தீர்மானிக்கின்றன.

அரிசி. 1.8 ஒரு புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்கும் போது அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே எழும் பிணைப்புகளின் வகைகள்

1 - அயனி பிணைப்பு- நேர்மறை மற்றும் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட செயல்பாட்டுக் குழுக்களுக்கு இடையில் நிகழ்கிறது;

2 - ஹைட்ரஜன் பிணைப்பு- ஒரு ஹைட்ரோஃபிலிக் சார்ஜ் செய்யப்படாத குழுவிற்கும் வேறு எந்த ஹைட்ரோஃபிலிக் குழுவிற்கும் இடையில் நிகழ்கிறது;

3 - ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்- ஹைட்ரோபோபிக் தீவிரவாதிகள் இடையே எழுகின்றன;

4 - டிஸல்பைட் பிணைப்பு- சிஸ்டைன் எச்சங்களின் SH குழுக்களின் ஆக்சிஜனேற்றம் மற்றும் ஒருவருக்கொருவர் அவற்றின் தொடர்பு காரணமாக உருவாக்கப்பட்டது

ஹைட்ரோஃபோபிக் மையத்தில் காணப்படும் ஹைட்ரோபிலிக் அமினோ அமில எச்சங்கள் ஒன்றையொன்று பயன்படுத்தி தொடர்பு கொள்ளலாம் அயனிமற்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள்(படம் 1.8).

அயனி மற்றும் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள், அத்துடன் ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் பலவீனமாக உள்ளன: அவற்றின் ஆற்றல் அறை வெப்பநிலையில் மூலக்கூறுகளின் வெப்ப இயக்கத்தின் ஆற்றலை விட அதிகமாக இல்லை. பல பலவீனமான பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் மூலம் புரதத்தின் இணக்கம் பராமரிக்கப்படுகிறது. ஒரு புரதத்தை உருவாக்கும் அணுக்கள் நிலையான இயக்கத்தில் இருப்பதால், சில பலவீனமான பிணைப்புகளை உடைத்து மற்றவற்றை உருவாக்குவது சாத்தியமாகும், இது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் தனிப்பட்ட பிரிவுகளின் சிறிய இயக்கங்களுக்கு வழிவகுக்கிறது. சிலவற்றை உடைத்து மற்ற பலவீனமான பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் விளைவாக இணக்கத்தை மாற்றும் புரதங்களின் இந்த பண்பு அழைக்கப்படுகிறது இணக்க குறைபாடு.

மனித உடலில் ஆதரிக்கும் அமைப்புகள் உள்ளன ஹோமியோஸ்டாஸிஸ்- ஆரோக்கியமான உடலுக்கு சில ஏற்றுக்கொள்ளக்கூடிய வரம்புகளுக்குள் உள் சூழலின் நிலைத்தன்மை. ஹோமியோஸ்டாசிஸ் நிலைமைகளின் கீழ், இணக்கத்தில் சிறிய மாற்றங்கள் புரதங்களின் ஒட்டுமொத்த கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டை சீர்குலைக்காது. ஒரு புரதத்தின் செயல்பாட்டு ரீதியாக செயல்படும் இணக்கம் அழைக்கப்படுகிறது சொந்த இணக்கம்.உட்புற சூழலில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் (உதாரணமாக, குளுக்கோஸ், Ca அயனிகள், புரோட்டான்கள் மற்றும் பலவற்றின் செறிவு) புரதச் செயல்பாடுகளின் இணக்கம் மற்றும் இடையூறுகளில் மாற்றங்களுக்கு வழிவகுக்கும்.

சில புரதங்களின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு நிலைப்படுத்தப்படுகிறது டிஸல்பைட் பிணைப்புகள்,இரண்டு எச்சங்களின் -SH குழுக்களின் தொடர்பு காரணமாக உருவாக்கப்பட்டது

அரிசி. 1.9 ஒரு புரத மூலக்கூறில் ஒரு டைசல்பைட் பிணைப்பு உருவாக்கம்

சிஸ்டைன் (படம் 1.9). பெரும்பாலான உள்செல்லுலார் புரதங்கள் அவற்றின் மூன்றாம் கட்டமைப்பில் கோவலன்ட் டிஸல்பைடு பிணைப்புகளைக் கொண்டிருக்கவில்லை. அவற்றின் இருப்பு உயிரணுவால் சுரக்கும் புரதங்களின் சிறப்பியல்பு ஆகும், இது புற-செல்லுலர் நிலைகளில் அவற்றின் அதிக நிலைத்தன்மையை உறுதி செய்கிறது. இவ்வாறு, இன்சுலின் மற்றும் இம்யூனோகுளோபுலின் மூலக்கூறுகளில் டிஸல்பைட் பிணைப்புகள் உள்ளன.

இன்சுலின்- ஒரு புரத ஹார்மோன் கணையத்தின் β- செல்களில் தொகுக்கப்பட்டு இரத்தத்தில் குளுக்கோஸின் செறிவு அதிகரிப்பதற்கு பதிலளிக்கும் வகையில் இரத்தத்தில் சுரக்கப்படுகிறது. இன்சுலின் கட்டமைப்பில், பாலிபெப்டைட் A மற்றும் B சங்கிலிகளை இணைக்கும் இரண்டு டைசல்பைட் பிணைப்புகள் உள்ளன, மேலும் A சங்கிலிக்குள் ஒரு டிஸல்பைடு பிணைப்பு (படம் 1.10).

அரிசி. 1.10 இன்சுலின் கட்டமைப்பில் டைசல்பைட் பிணைப்புகள்

5. புரதங்களின் சூப்பர் செகண்டரி அமைப்பு.வெவ்வேறு முதன்மை அமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகளைக் கொண்ட புரதங்களில், அவை சில நேரங்களில் கண்டறியப்படுகின்றன ஒத்த சேர்க்கைகள் மற்றும் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளின் உறவினர் நிலைகள்,அவை சூப்பர் செகண்டரி அமைப்பு என்று அழைக்கப்படுகின்றன. இது இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகளுக்கு இடையில் ஒரு இடைநிலை நிலையை ஆக்கிரமித்துள்ளது, ஏனெனில் இது புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் கூறுகளின் ஒரு குறிப்பிட்ட கலவையாகும். "α-ஹெலிக்ஸ்-டர்ன்-எ-ஹெலிக்ஸ்," "லியூசின் ஜிப்பர்," "துத்தநாக விரல்கள்," போன்ற குறிப்பிட்ட பெயர்களைக் கொண்ட சூப்பர் செகண்டரி கட்டமைப்புகள் டிஎன்ஏ-பிணைப்பு புரதங்களின் சிறப்பியல்பு.

"லியூசின் ஜிப்பர்."இந்த வகை சூப்பர் செகண்டரி அமைப்பு இரண்டு புரதங்களை ஒன்றாக இணைக்கப் பயன்படுகிறது. ஊடாடும் புரதங்களின் மேற்பரப்பில் குறைந்தது நான்கு லியூசின் எச்சங்களைக் கொண்ட α- ஹெலிகல் பகுதிகள் உள்ளன. α-ஹெலிக்ஸில் உள்ள லியூசின் எச்சங்கள் ஆறு அமினோ அமிலங்கள் தவிர அமைந்துள்ளன. α-ஹெலிக்ஸின் ஒவ்வொரு திருப்பமும் 3.6 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்டிருப்பதால், ஒவ்வொரு இரண்டாவது திருப்பத்தின் மேற்பரப்பிலும் லியூசின் தீவிரவாதிகள் அமைந்துள்ளன. ஒரு புரதத்தின் α-ஹெலிக்ஸின் லியூசின் எச்சங்கள் மற்றொரு புரதத்தின் லியூசின் எச்சங்களுடன் தொடர்பு கொள்ளலாம் (ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்), அவற்றை ஒன்றாக இணைக்கிறது (படம் 1.11.). பல டிஎன்ஏ பிணைப்பு புரதங்கள் ஒலிகோமெரிக் வளாகங்களில் செயல்படுகின்றன, அங்கு தனித்தனி துணைக்குழுக்கள் "லியூசின் சிப்பர்கள்" மூலம் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்படுகின்றன.

அரிசி. 1.11. இரண்டு புரதங்களின் α-ஹெலிகல் பகுதிகளுக்கு இடையே "லியூசின் ஜிப்பர்"

அத்தகைய புரதங்களின் உதாரணம் ஹிஸ்டோன்கள். ஹிஸ்டோன்கள்- அணு புரதங்கள், இதில் அதிக எண்ணிக்கையிலான நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட அமினோ அமிலங்கள் உள்ளன - அர்ஜினைன் மற்றும் லைசின் (80% வரை). ஹிஸ்டோன் மூலக்கூறுகள் "லியூசின் சிப்பர்களை" பயன்படுத்தி எட்டு மோனோமர்களைக் கொண்ட ஒலிகோமெரிக் வளாகங்களாக இணைக்கப்படுகின்றன, இந்த மூலக்கூறுகளின் குறிப்பிடத்தக்க ஒரே மாதிரியான சார்ஜ் இருந்தபோதிலும்.

"துத்தநாக விரல்"- சூப்பர் செகண்டரி கட்டமைப்பின் மாறுபாடு, டிஎன்ஏ-பிணைப்பு புரதங்களின் சிறப்பியல்பு, புரதத்தின் மேற்பரப்பில் ஒரு நீளமான துண்டு வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் சுமார் 20 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்டுள்ளது (படம் 1.12). "நீட்டிய விரல்" வடிவம் நான்கு அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுடன் பிணைக்கப்பட்ட துத்தநாக அணுவால் ஆதரிக்கப்படுகிறது - இரண்டு சிஸ்டைன் எச்சங்கள் மற்றும் இரண்டு ஹிஸ்டைடின் எச்சங்கள். சில சந்தர்ப்பங்களில், ஹிஸ்டைடின் எச்சங்களுக்கு பதிலாக, சிஸ்டைன் எச்சங்கள் உள்ளன. இரண்டு நெருக்கமாக கிடக்கும் சிஸ்டைன் எச்சங்கள் மற்ற இரண்டு கிசிலி எச்சங்களிலிருந்து தோராயமாக 12 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்ட Cys வரிசையால் பிரிக்கப்படுகின்றன. புரதத்தின் இந்தப் பகுதியானது α-ஹெலிக்ஸை உருவாக்குகிறது, இவற்றின் தீவிரவாதிகள் குறிப்பாக டிஎன்ஏவின் முக்கிய பள்ளத்தின் ஒழுங்குமுறைப் பகுதிகளுடன் பிணைக்க முடியும். தனிப்பட்ட பிணைப்பு விவரக்குறிப்பு

அரிசி. 1.12. "துத்தநாக விரல்" கட்டமைப்பை உருவாக்கும் டிஎன்ஏ-பிணைப்பு புரதங்களின் பகுதியின் முதன்மை அமைப்பு (எழுத்துக்கள் இந்த கட்டமைப்பை உருவாக்கும் அமினோ அமிலங்களைக் குறிக்கின்றன)

ஒழுங்குமுறை டிஎன்ஏ பிணைப்பு புரதமானது துத்தநாக விரல் பகுதியில் அமைந்துள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் வரிசையைப் பொறுத்தது. இத்தகைய கட்டமைப்புகள், குறிப்பாக, டிரான்ஸ்கிரிப்ஷனை ஒழுங்குபடுத்துவதில் ஈடுபட்டுள்ள ஸ்டீராய்டு ஹார்மோன்களுக்கான ஏற்பிகளைக் கொண்டிருக்கின்றன (டிஎன்ஏவிலிருந்து ஆர்என்ஏ வரை தகவலைப் படித்தல்).

தலைப்பு 1.2. புரதச் செயல்பாட்டின் அடிப்படைகள். புரோட்டீன் செயல்பாட்டை பாதிக்கும் தசைநார்களாக மருந்துகள்

1. புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையம் மற்றும் லிகண்டுடன் அதன் தொடர்பு.மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்கும் போது, ​​ஒரு பகுதி செயல்படும் புரதத்தின் மேற்பரப்பில் உருவாகிறது, பொதுவாக ஒரு இடைவெளியில், முதன்மை கட்டமைப்பில் ஒருவருக்கொருவர் வெகு தொலைவில் உள்ள அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் உருவாகிறது. கொடுக்கப்பட்ட புரதத்திற்கான தனித்துவமான கட்டமைப்பைக் கொண்ட இந்தப் பகுதியானது, குறிப்பிட்ட மூலக்கூறு அல்லது ஒத்த மூலக்கூறுகளின் குழுவுடன் குறிப்பாகத் தொடர்பு கொள்ளும் திறன் கொண்டது, இது புரத-தசை பிணைப்பு தளம் அல்லது செயலில் உள்ள தளம் என்று அழைக்கப்படுகிறது. லிகண்ட்ஸ் என்பது புரதங்களுடன் தொடர்பு கொள்ளும் மூலக்கூறுகள்.

உயர் விவரக்குறிப்புதசைநார் உடனான புரதத்தின் தொடர்பு, செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பை தசைநார் கட்டமைப்பிற்கு நிரப்புவதன் மூலம் உறுதி செய்யப்படுகிறது.

நிரப்புத்தன்மை- இது ஊடாடும் மேற்பரப்புகளின் இடஞ்சார்ந்த மற்றும் இரசாயன தொடர்பு. செயலில் உள்ள மையம் அதில் உள்ள தசைநார்க்கு இடஞ்சார்ந்த முறையில் ஒத்துப்போவது மட்டுமல்லாமல், செயலில் உள்ள மையத்தில் சேர்க்கப்பட்டுள்ள தீவிரவாதிகளின் செயல்பாட்டுக் குழுக்களுக்கும் தசைநார் வைத்திருக்கும் லிகண்டிற்கும் இடையே பிணைப்புகள் (அயனி, ஹைட்ரஜன் மற்றும் ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்) உருவாக்கப்பட வேண்டும். செயலில் உள்ள மையத்தில் (படம் 1.13).

அரிசி. 1.13. லிகண்டுடன் புரதத்தின் நிரப்பு தொடர்பு

சில தசைநார்கள், ஒரு புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்துடன் இணைக்கப்படும்போது, ​​புரதங்களின் செயல்பாட்டில் துணைப் பங்கு வகிக்கிறது. இத்தகைய லிகண்ட்கள் காஃபாக்டர்கள் என்றும், புரதம் அல்லாத பகுதியைக் கொண்ட புரதங்கள் என்றும் அழைக்கப்படுகின்றன சிக்கலான புரதங்கள்(எளிய புரதங்களுக்கு மாறாக, புரதப் பகுதியை மட்டுமே கொண்டுள்ளது). புரதம் அல்லாத பகுதி, புரதத்துடன் உறுதியாக இணைக்கப்பட்டுள்ளது, அழைக்கப்படுகிறது செயற்கை குழு.எடுத்துக்காட்டாக, மயோகுளோபின், ஹீமோகுளோபின் மற்றும் சைட்டோக்ரோம்கள் செயலில் உள்ள மையத்துடன் உறுதியாக இணைக்கப்பட்ட இரும்பு அயனியைக் கொண்ட ஒரு செயற்கைக் குழு, ஹீம் ஆகியவற்றைக் கொண்டிருக்கின்றன. ஹீம் கொண்ட சிக்கலான புரதங்கள் ஹீமோபுரோட்டின்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன.

குறிப்பிட்ட தசைநார்கள் புரதங்களுடன் இணைக்கப்படும்போது, ​​இந்த புரதங்களின் செயல்பாடு வெளிப்படுகிறது. எனவே, இரத்த பிளாஸ்மாவில் உள்ள மிக முக்கியமான புரதமான அல்புமின், கொழுப்பு அமிலங்கள், பிலிரூபின், சில மருந்துகள் போன்ற ஹைட்ரோபோபிக் லிகண்ட்களை செயலில் உள்ள மையத்தில் இணைப்பதன் மூலம் அதன் போக்குவரத்து செயல்பாட்டை வெளிப்படுத்துகிறது (படம் 1.14)

பெப்டைட் சங்கிலியின் முப்பரிமாண அமைப்புடன் தொடர்பு கொள்ளும் தசைநார்கள் குறைந்த மூலக்கூறு கரிம மற்றும் கனிம மூலக்கூறுகள் மட்டுமல்ல, மேக்ரோமிகுலூல்களாகவும் இருக்கலாம்:

டிஎன்ஏ (மேலே விவாதிக்கப்பட்ட டிஎன்ஏ-பிணைப்பு புரதங்களுடன் எடுத்துக்காட்டுகள்);

பாலிசாக்கரைடுகள்;

அரிசி. 1.14. மரபணு வகை மற்றும் பினோடைப் இடையே உள்ள உறவு

டிஎன்ஏ மூலக்கூறில் குறியிடப்பட்ட மனித புரதங்களின் தனித்துவமான முதன்மை அமைப்பு, ஒரு தனித்துவமான இணக்கம், செயலில் உள்ள மைய அமைப்பு மற்றும் புரதச் செயல்பாடுகளின் வடிவத்தில் உயிரணுக்களில் உணரப்படுகிறது.

இந்தச் சமயங்களில், பிணைப்புத் தளத்திற்கு இணையான மற்றும் நிரப்பியாக இருக்கும் தசைநார் ஒரு குறிப்பிட்ட பகுதியை புரதம் அங்கீகரிக்கிறது. இவ்வாறு, ஹெபடோசைட்டுகளின் மேற்பரப்பில் இன்சுலின் ஹார்மோனுக்கான ஏற்பி புரதங்கள் உள்ளன, இது ஒரு புரத அமைப்பையும் கொண்டுள்ளது. ரிசெப்டருடன் இன்சுலின் தொடர்பு அதன் இணக்கம் மற்றும் சமிக்ஞை அமைப்புகளை செயல்படுத்துவதில் மாற்றத்தை ஏற்படுத்துகிறது, இது உணவுக்குப் பிறகு ஹெபடோசைட்டுகளில் ஊட்டச்சத்துக்களை சேமிக்க வழிவகுக்கிறது.

இதனால், புரதங்களின் செயல்பாடு தசைநார் கொண்ட புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தின் குறிப்பிட்ட தொடர்புகளை அடிப்படையாகக் கொண்டது.

2. டொமைன் அமைப்பு மற்றும் புரதங்களின் செயல்பாட்டில் அதன் பங்கு.குளோபுலர் புரதங்களின் நீண்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் பெரும்பாலும் பல சிறிய, ஒப்பீட்டளவில் சுயாதீனமான பகுதிகளாக மடிகின்றன. அவை ஒரு சுயாதீனமான மூன்றாம் நிலை அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன, அவை குளோபுலர் புரதங்களை நினைவூட்டுகின்றன, மேலும் அவை அழைக்கப்படுகின்றன களங்கள்.புரதங்களின் டொமைன் கட்டமைப்பிற்கு நன்றி, அவற்றின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு உருவாக்க எளிதானது.

டொமைன் புரோட்டீன்களில், லிகண்ட் பைண்டிங் தளங்கள் பெரும்பாலும் களங்களுக்கு இடையே அமைந்திருக்கும். எனவே, டிரிப்சின் என்பது ஒரு புரோட்டியோலிடிக் என்சைம் ஆகும், இது கணையத்தின் எக்ஸோகிரைன் பகுதியால் உற்பத்தி செய்யப்படுகிறது மற்றும் உணவு புரதங்களின் செரிமானத்திற்கு அவசியம். இது இரண்டு-டொமைன் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் டிரிப்சினை அதன் தசைநார் - உணவு புரதத்துடன் பிணைக்கும் மையம் இரண்டு களங்களுக்கு இடையே உள்ள பள்ளத்தில் அமைந்துள்ளது. செயலில் உள்ள மையத்தில், உணவு புரதத்தின் ஒரு குறிப்பிட்ட தளத்தை திறம்பட பிணைப்பதற்கும் அதன் பெப்டைட் பிணைப்புகளின் நீராற்பகுப்புக்கும் தேவையான நிலைமைகள் உருவாக்கப்படுகின்றன.

செயலில் உள்ள மையம் தசைநார் (படம். 1.15) உடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது ஒரு புரதத்தில் உள்ள வெவ்வேறு களங்கள் ஒன்றோடொன்று தொடர்புடையதாக நகரலாம்.

ஹெக்ஸோகினேஸ்- ஏடிபி உதவியுடன் குளுக்கோஸின் பாஸ்போரிலேஷனை ஊக்குவிக்கும் ஒரு நொதி. நொதியின் செயலில் உள்ள தளம் இரண்டு களங்களுக்கு இடையே உள்ள பிளவில் அமைந்துள்ளது. ஹெக்ஸோகினேஸ் குளுக்கோஸுடன் பிணைக்கும்போது, ​​அதைச் சுற்றியுள்ள களங்கள் மூடப்பட்டு, அடி மூலக்கூறு சிக்கிக் கொள்கிறது, அங்கு பாஸ்போரிலேஷன் ஏற்படுகிறது (படம் 1.15 ஐப் பார்க்கவும்).

அரிசி. 1.15 ஹெக்ஸோகினேஸ் களங்களை குளுக்கோஸுடன் பிணைத்தல்

சில புரதங்களில், பல்வேறு லிகண்ட்களுடன் பிணைப்பதன் மூலம் களங்கள் சுயாதீனமான செயல்பாடுகளைச் செய்கின்றன. இத்தகைய புரதங்கள் மல்டிஃபங்க்ஸ்னல் என்று அழைக்கப்படுகின்றன.

3. மருந்துகள் புரதங்களின் செயல்பாட்டை பாதிக்கும் தசைநார்கள்.தசைநார்களுடன் புரதங்களின் தொடர்பு குறிப்பிட்டது. இருப்பினும், புரதத்தின் இணக்கத்தன்மை மற்றும் அதன் செயலில் உள்ள மையத்தின் காரணமாக, செயலில் உள்ள மையத்தில் அல்லது மூலக்கூறின் பிற பகுதியில் உள்ள புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்ளக்கூடிய மற்றொரு பொருளைத் தேர்ந்தெடுக்க முடியும்.

இயற்கையான தசைநார் போன்ற கட்டமைப்பில் உள்ள ஒரு பொருள் அழைக்கப்படுகிறது லிகண்டின் கட்டமைப்பு அனலாக்அல்லது இயற்கை அல்லாத தசைநார். இது செயல்படும் தளத்தில் புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்கிறது. ஒரு லிகண்டின் கட்டமைப்பு அனலாக் இரண்டும் புரதச் செயல்பாட்டை மேம்படுத்தும் (அகோனிஸ்ட்),மற்றும் அதை குறைக்க (எதிரி).லிகண்ட் மற்றும் அதன் கட்டமைப்பு ஒப்புமைகள் ஒரே தளத்தில் உள்ள புரதத்துடன் பிணைக்க ஒருவருக்கொருவர் போட்டியிடுகின்றன. அத்தகைய பொருட்கள் அழைக்கப்படுகின்றன போட்டி மாடுலேட்டர்கள்புரதச் செயல்பாடுகளின் (கட்டுப்பாட்டிகள்). பல மருந்துகள் புரத தடுப்பான்களாக செயல்படுகின்றன. அவற்றில் சில இயற்கை லிகண்ட்களின் இரசாயன மாற்றத்தால் பெறப்படுகின்றன. புரதச் செயல்பாடுகளின் தடுப்பான்கள் மருந்துகள் மற்றும் விஷங்களாக இருக்கலாம்.

அட்ரோபின் என்பது எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளின் போட்டித் தடுப்பானாகும்.அசிடைல்கொலின் என்பது கோலினெர்ஜிக் ஒத்திசைவுகள் மூலம் நரம்பு தூண்டுதல்களை கடத்துவதற்கான ஒரு நரம்பியக்கடத்தி ஆகும். உற்சாகத்தை செயல்படுத்த, சினாப்டிக் பிளவுக்குள் வெளியிடப்படும் அசிடைல்கொலின் போஸ்ட்னாப்டிக் சவ்வின் ஏற்பி புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்ள வேண்டும். இரண்டு வகைகள் காணப்படுகின்றன கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள்:

எம் ஏற்பிஅசிடைல்கொலினுடன் கூடுதலாக, இது மஸ்கரைனுடன் (ஃப்ளை அகாரிக் டாக்ஸின்) தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட முறையில் தொடர்பு கொள்கிறது. M - கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் மென்மையான தசைகளில் உள்ளன, மேலும் அசிடைல்கொலினுடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது, ​​அவற்றின் சுருக்கம் ஏற்படுகிறது;

எச் ஏற்பிகுறிப்பாக நிகோடினுடன் பிணைக்கிறது. என்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் கோடுகளுள்ள எலும்பு தசைகளின் ஒத்திசைவுகளில் காணப்படுகின்றன.

குறிப்பிட்ட தடுப்பான் எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள்அட்ரோபின் ஆகும். இது பெல்லடோனா மற்றும் ஹென்பேன் தாவரங்களில் காணப்படுகிறது.

அட்ரோபின் அசிடைல்கொலின் மற்றும் அவற்றின் இடஞ்சார்ந்த ஏற்பாட்டிற்கு ஒத்த செயல்பாட்டுக் குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது, எனவே இது எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளின் போட்டித் தடுப்பானாகும். எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளுடன் அசிடைல்கொலின் பிணைப்பு மென்மையான தசைகளின் சுருக்கத்தை ஏற்படுத்துகிறது என்பதைக் கருத்தில் கொண்டு, அட்ரோபின் அவற்றின் பிடிப்பைக் குறைக்கும் மருந்தாகப் பயன்படுத்தப்படுகிறது. (ஆண்டிஸ்பாஸ்மோடிக்).எனவே, ஃபண்டஸைப் பார்க்கும்போது கண் தசைகளைத் தளர்த்தவும், இரைப்பை குடல் பெருங்குடலின் போது ஏற்படும் பிடிப்புகளைப் போக்கவும் அட்ரோபின் பயன்படுத்தப்படுகிறது. மத்திய நரம்பு மண்டலத்தில் (சிஎன்எஸ்) எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் உள்ளன, எனவே அதிக அளவு அட்ரோபின்கள் மத்திய நரம்பு மண்டலத்திலிருந்து விரும்பத்தகாத எதிர்வினையை ஏற்படுத்தும்: மோட்டார் மற்றும் மன கிளர்ச்சி, பிரமைகள், வலிப்பு.

டிடிலின் என்பது எச்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளின் ஒரு போட்டி அகோனிஸ்ட் ஆகும், இது நரம்புத்தசை ஒத்திசைவுகளின் செயல்பாட்டைத் தடுக்கிறது.

எலும்பு தசைகளின் நரம்புத்தசை ஒத்திசைவுகளில் எச்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகள் உள்ளன. அசிடைல்கொலினுடனான அவர்களின் தொடர்பு தசைச் சுருக்கங்களுக்கு வழிவகுக்கிறது. சில அறுவை சிகிச்சை நடவடிக்கைகளின் போது, ​​அதே போல் எண்டோஸ்கோபிக் ஆய்வுகள், எலும்பு தசைகள் தளர்வு ஏற்படுத்தும் மருந்துகள் பயன்படுத்தப்படுகின்றன. (தசை தளர்த்திகள்).இதில் டிதிலின் அடங்கும், இது அசிடைல்கொலினின் கட்டமைப்பு அனலாக் ஆகும். இது எச்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளுடன் இணைகிறது, ஆனால் அசிடைல்கொலின் போலல்லாமல், இது அசிடைல்கொலினெஸ்டரேஸ் என்ற நொதியால் மிக மெதுவாக அழிக்கப்படுகிறது. அயனி சேனல்களின் நீண்டகால திறப்பு மற்றும் மென்படலத்தின் தொடர்ச்சியான டிப்போலரைசேஷன் ஆகியவற்றின் விளைவாக, நரம்பு தூண்டுதல்களின் கடத்தல் சீர்குலைந்து தசை தளர்வு ஏற்படுகிறது. ஆரம்பத்தில், இந்த பண்புகள் க்யூரே விஷத்தில் கண்டுபிடிக்கப்பட்டன, அதனால்தான் இத்தகைய மருந்துகள் அழைக்கப்படுகின்றன க்யூரே போன்ற.

தலைப்பு 1.3. புரதங்களின் சிதைவு மற்றும் அவற்றின் தன்னிச்சையான புத்துயிர் பெறுவதற்கான சாத்தியக்கூறுகள்

1. பலவீனமான இடைவினைகள் காரணமாக புரதங்களின் பூர்வீக இணக்கம் பராமரிக்கப்படுவதால், புரதத்தைச் சுற்றியுள்ள சூழலின் கலவை மற்றும் பண்புகளில் ஏற்படும் மாற்றங்கள், இரசாயன எதிர்வினைகள் மற்றும் இயற்பியல் காரணிகளின் வெளிப்பாடு ஆகியவை அவற்றின் இணக்கத்தில் மாற்றத்தை ஏற்படுத்துகின்றன (உறுதியான குறைபாட்டின் சொத்து). அதிக எண்ணிக்கையிலான பிணைப்புகளை உடைப்பது, புரதங்களின் பூர்வீக இணக்கம் மற்றும் டீனாட்டரேஷன் அழிவுக்கு வழிவகுக்கிறது.

புரதங்களின் சிதைவு- இது புரதத்தின் இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்தும் பலவீனமான பிணைப்புகளின் சிதைவால் ஏற்படும், denaturing முகவர்களின் செல்வாக்கின் கீழ் அவற்றின் சொந்த இணக்கத்தின் அழிவு ஆகும். Denaturation தனித்தன்மை வாய்ந்த முப்பரிமாண அமைப்பு மற்றும் புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தின் அழிவு மற்றும் அதன் உயிரியல் செயல்பாடு இழப்பு (படம். 1.16) ஆகியவற்றுடன் சேர்ந்துள்ளது.

ஒரு புரதத்தின் அனைத்து சிதைக்கப்பட்ட மூலக்கூறுகளும் அதே புரதத்தின் மற்ற மூலக்கூறுகளிலிருந்து வேறுபட்ட சீரற்ற இணக்கத்தைப் பெறுகின்றன. செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் ஒருவருக்கொருவர் இடஞ்சார்ந்த தொலைவில் உள்ளன, அதாவது. லிகண்டுடன் புரதத்தின் குறிப்பிட்ட பிணைப்பு தளம் அழிக்கப்படுகிறது. டினாட்டரேஷனின் போது, ​​புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு மாறாமல் இருக்கும்.

உயிரியல் ஆராய்ச்சி மற்றும் மருத்துவத்தில் denaturing முகவர்களின் பயன்பாடு.உயிர்வேதியியல் ஆய்வுகளில், உயிரியல் பொருட்களில் குறைந்த மூலக்கூறு எடை கலவைகளை தீர்மானிப்பதற்கு முன், புரதங்கள் பொதுவாக முதலில் கரைசலில் இருந்து அகற்றப்படுகின்றன. டிரிக்ளோரோஅசெட்டிக் அமிலம் (TCA) பெரும்பாலும் இந்த நோக்கத்திற்காக பயன்படுத்தப்படுகிறது. டிசிஏவை கரைசலில் சேர்த்த பிறகு, சிதைந்த புரதங்கள் படிந்து வடிகட்டுவதன் மூலம் எளிதில் அகற்றப்படும் (அட்டவணை 1.1.)

மருத்துவத்தில், ஆட்டோகிளேவ்களில் உள்ள மருத்துவக் கருவிகள் மற்றும் பொருட்களைக் கிருமி நீக்கம் செய்யும் முகவர்கள் பெரும்பாலும் பயன்படுத்தப்படுகின்றன (அதிக வெப்பநிலையைக் குறைக்கும் முகவர்) மற்றும் நோய்க்கிருமி மைக்ரோஃப்ளோராவைக் கொண்ட அசுத்தமான மேற்பரப்புகளுக்கு சிகிச்சையளிக்க கிருமி நாசினிகள் (ஆல்கஹால், பீனால், குளோராமைன்).

2. தன்னிச்சையான புரதத்தை மீண்டும் செயல்படுத்துதல்- புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பு, இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டின் உறுதிப்பாட்டின் ஆதாரம். தனிப்பட்ட புரதங்கள் ஒரே மாதிரியான அமினோ அமில வரிசையைக் கொண்ட ஒரு மரபணுவின் தயாரிப்புகள் மற்றும் கலத்தில் அதே இணக்கத்தைப் பெறுகின்றன. ஒரு புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு ஏற்கனவே அதன் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டைப் பற்றிய தகவல்களைக் கொண்டுள்ளது என்ற அடிப்படை முடிவு, சில புரதங்களின் (குறிப்பாக, ரிபோநியூக்லீஸ் மற்றும் மயோகுளோபின்) தன்னிச்சையாக புதுப்பிக்கும் திறனின் அடிப்படையில் செய்யப்பட்டது.

ஸ்பேஷியல் புரோட்டீன் கட்டமைப்புகளின் உருவாக்கம் சுய-அசெம்பிளி முறையால் மேற்கொள்ளப்படுகிறது - ஒரு தன்னிச்சையான செயல்முறை, இதில் ஒரு தனித்துவமான முதன்மை கட்டமைப்பைக் கொண்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலி, கரைசலில் குறைந்த இலவச ஆற்றலுடன் இணக்கத்தை ஏற்க முனைகிறது. டினாட்டரேஷனுக்குப் பிறகு அவற்றின் முதன்மை கட்டமைப்பைத் தக்கவைத்துக்கொள்ளும் புரதங்களை மீண்டும் புதுப்பிக்கும் திறன், என்சைம் ரைபோநியூக்லீஸுடன் ஒரு பரிசோதனையில் விவரிக்கப்பட்டது.

ரிபோநியூக்லீஸ் என்பது ஆர்என்ஏ மூலக்கூறில் உள்ள தனிப்பட்ட நியூக்ளியோடைடுகளுக்கு இடையே உள்ள பிணைப்பை உடைக்கும் ஒரு நொதியாகும். இந்த குளோபுலர் புரதம் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியைக் கொண்டுள்ளது, இதன் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு பல பலவீனமான மற்றும் நான்கு டிஸல்பைடு பிணைப்புகளால் உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது.

மூலக்கூறில் உள்ள ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உடைக்கும் யூரியாவுடன் ரிபோநியூக்லீஸ் சிகிச்சை, மற்றும் டிசல்பைட் பிணைப்புகளை உடைக்கும் குறைக்கும் முகவர், நொதியின் சிதைவு மற்றும் அதன் செயல்பாட்டை இழக்க வழிவகுக்கிறது.

டயாலிசிஸ் மூலம் டினாட்டரிங் முகவர்களை அகற்றுவது புரத இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டை மீட்டெடுக்க வழிவகுக்கிறது, அதாவது. மறுபிறப்புக்கு. (படம் 1.17).

அரிசி. 1.17. ரிபோநியூக்லீஸின் மறுபிறப்பு மற்றும் மறுசீரமைப்பு

A - ribonuclease இன் பூர்வீக இணக்கம், இதில் நான்கு டிஸல்பைட் பிணைப்புகள் உள்ளன; பி - சிதைக்கப்பட்ட ரிபோநியூக்லீஸ் மூலக்கூறு;

பி - மீட்டமைக்கப்பட்ட அமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டுடன் மீண்டும் செயல்படுத்தப்பட்ட ரிபோநியூக்லீஸ் மூலக்கூறு

1. அட்டவணை 1.2 ஐ நிரப்பவும்.

அட்டவணை 1.2. தீவிரவாதிகளின் துருவமுனைப்புக்கு ஏற்ப அமினோ அமிலங்களின் வகைப்பாடு

2. டெட்ராபெப்டைடின் சூத்திரத்தை எழுதவும்:

Asp - Pro - Fen - Liz

a) பெப்டைட் முதுகெலும்பை உருவாக்கும் பெப்டைடில் மீண்டும் மீண்டும் வரும் குழுக்களையும், அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் குறிப்பிடப்படும் மாறி குழுக்களையும் முன்னிலைப்படுத்தவும்;

b) N- மற்றும் C-டெர்மினியை லேபிளிடவும்;

c) பெப்டைட் பிணைப்புகளை முன்னிலைப்படுத்தவும்;

ஈ) அதே அமினோ அமிலங்களைக் கொண்ட மற்றொரு பெப்டைடை எழுதவும்;

e) ஒரே மாதிரியான அமினோ அமில கலவை கொண்ட டெட்ராபெப்டைடின் சாத்தியமான மாறுபாடுகளின் எண்ணிக்கையை எண்ணுங்கள்.

3. பாலூட்டிகளின் நியூரோஹைபோபிசிஸின் இரண்டு கட்டமைப்பு ரீதியாக ஒத்த மற்றும் பரிணாம ரீதியாக நெருக்கமான பெப்டைட் ஹார்மோன்களின் ஒப்பீட்டு பகுப்பாய்வின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பின் பங்கை விளக்குங்கள் - ஆக்ஸிடாஸின் மற்றும் வாசோபிரசின் (அட்டவணை 1.3).

அட்டவணை 1.3. ஆக்ஸிடாஸின் மற்றும் வாசோபிரசின் அமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகள்

இதற்காக:

a) இரண்டு பெப்டைட்களின் கலவை மற்றும் அமினோ அமில வரிசையை ஒப்பிடுக;

b) இரண்டு பெப்டைட்களின் முதன்மைக் கட்டமைப்பின் ஒற்றுமை மற்றும் அவற்றின் உயிரியல் நடவடிக்கைகளின் ஒற்றுமையைக் கண்டறியவும்;

c) இரண்டு பெப்டைட்களின் கட்டமைப்பில் உள்ள வேறுபாடுகள் மற்றும் அவற்றின் செயல்பாடுகளில் உள்ள வேறுபாடுகளைக் கண்டறியவும்;

d) பெப்டைட்களின் முதன்மைக் கட்டமைப்பின் செயல்பாடுகள் மீதான தாக்கத்தைப் பற்றி ஒரு முடிவை எடுக்கவும்.

4. குளோபுலர் புரதங்களின் (இரண்டாம் நிலை, மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள், சூப்பர் செகண்டரி கட்டமைப்பின் கருத்து) உருவாக்கத்தின் முக்கிய கட்டங்களை விவரிக்கவும். புரத கட்டமைப்புகளை உருவாக்குவதில் ஈடுபட்டுள்ள பிணைப்பு வகைகளைக் குறிக்கவும். எந்த அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள், அயனி, ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் உருவாக்கத்தில் பங்கேற்க முடியும்.

உதாரணங்கள் கொடுங்கள்.

5. "புரதங்களின் இணக்க குறைபாடு" என்ற கருத்தை வரையறுக்கவும், அதன் இருப்பு மற்றும் முக்கியத்துவத்திற்கான காரணங்களைக் குறிப்பிடவும்.

6. பின்வரும் சொற்றொடரின் பொருளை விரிவுபடுத்தவும்: "புரதங்களின் செயல்பாடு தசைநார் உடனான அவற்றின் குறிப்பிட்ட தொடர்புகளை அடிப்படையாகக் கொண்டது," விதிமுறைகளைப் பயன்படுத்தி அவற்றின் பொருளை விளக்குகிறது: புரத இணக்கம், செயலில் உள்ள மையம், தசைநார், நிரப்புத்தன்மை, புரதச் செயல்பாடு.

7. ஒரு உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி, டொமைன்கள் என்றால் என்ன, புரதங்களின் செயல்பாட்டில் அவற்றின் பங்கு என்ன என்பதை விளக்குங்கள்.

சுய-கட்டுப்பாட்டு பணிகள்

1. பொருத்துக.

தீவிர அமினோ அமிலத்தின் செயல்பாட்டுக் குழு:

A. கார்பாக்சில் குழு B. ஹைட்ராக்சில் குழு C Guanidine குழு D. தியோல் குழு E. அமினோ குழு

2. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

துருவ சார்ஜ் செய்யப்படாத தீவிரவாதிகள் கொண்ட அமினோ அமிலங்கள்:

ஏ. சிஸ் பி. அஸ்ன்

பி. குளு ஜி. மூன்று

3. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

அமினோ அமில தீவிரவாதிகள்:

A. முதன்மைக் கட்டமைப்பின் தனித்தன்மையை வழங்குதல் B. மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் பங்குபெறுதல்

B. புரதத்தின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளது, அவை அதன் கரைதிறனை பாதிக்கின்றன D. அவை செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்குகின்றன

D. பெப்டைட் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதில் பங்கேற்கவும்

4. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் உருவாகலாம்:

ஏ. ட்ரே லே பி. ப்ரோ த்ரீ

பி. மெட் இலே ஜி. டிர் அலா டி. வால் ஃபென்

5. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே அயனி பிணைப்புகள் உருவாகலாம்:

A. Gln Asp B. Apr Liz

B. லிஸ் குளு G. Gis Asp D. Asn Apr

6. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் உருவாகலாம்:

A. Ser Gln B. Cis Tre

B. Asp Liz G. Glu Asp D. Asn Tre

7. பொருத்துக.

புரத கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் ஈடுபட்டுள்ள பிணைப்பின் வகை:

A. முதன்மை அமைப்பு B. இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

பி. மூன்றாம் நிலை அமைப்பு

D. சூப்பர் செகண்டரி அமைப்பு E. இணக்கம்.

1. பெப்டைட் முதுகெலும்பின் அணுக்களுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள்

2. அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் செயல்பாட்டுக் குழுக்களிடையே பலவீனமான பிணைப்புகள்

3. அமினோ அமிலங்களின் α-அமினோ மற்றும் α-கார்பாக்சைல் குழுக்களுக்கு இடையேயான பிணைப்புகள்

8. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும். டிரிப்சின்:

A. புரோட்டியோலிடிக் என்சைம் B. இரண்டு களங்களைக் கொண்டுள்ளது

B. மாவுச்சத்தை ஹைட்ரோலைஸ் செய்கிறது

D. செயலில் உள்ள தளம் களங்களுக்கு இடையே அமைந்துள்ளது. D. இரண்டு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது.

9. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும். அட்ரோபின்:

A. நரம்பியக்கடத்தி

பி. அசிடைல்கொலினின் கட்டமைப்பு அனலாக்

பி. எச்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளுடன் தொடர்பு கொள்கிறது

D. கோலினெர்ஜிக் ஒத்திசைவுகள் மூலம் நரம்பு தூண்டுதலின் கடத்துகையை வலுப்படுத்துகிறது

டி. எம்-கோலினெர்ஜிக் ஏற்பிகளின் போட்டித் தடுப்பான்

10. சரியான அறிக்கைகளைத் தேர்ந்தெடுக்கவும். புரதங்களில்:

A. முதன்மை அமைப்பு அதன் செயலில் உள்ள தளத்தின் கட்டமைப்பைப் பற்றிய தகவல்களைக் கொண்டுள்ளது

B. செயலில் மையம் முதன்மை கட்டமைப்பின் மட்டத்தில் உருவாகிறது

B. கோவலன்ட் பிணைப்புகளால் இணக்கமானது கடுமையாக சரி செய்யப்படுகிறது

D. செயலில் உள்ள தளம் ஒத்த லிகண்ட்களின் குழுவுடன் தொடர்பு கொள்ளலாம்

புரதங்களின் இணக்கத்தன்மை குறைபாடு காரணமாக D. சுற்றுச்சூழலில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் செயலில் உள்ளவற்றின் உறவை பாதிக்கலாம்

தசைநார் மையம்

1. 1-பி, 2-ஜி, 3-பி.

3. ஏ, பி, சி, டி.

7. 1-பி, 2-டி, 3-ஏ.

8. ஏ, பி, சி, டி.

அடிப்படை விதிமுறைகள் மற்றும் கருத்துக்கள்

1. புரதம், பாலிபெப்டைட், அமினோ அமிலங்கள்

2. முதன்மை, இரண்டாம் நிலை, மூன்றாம் நிலை புரத கட்டமைப்புகள்

3. இணக்கம், பூர்வீக புரத இணக்கம்

4. புரதத்தில் கோவலன்ட் மற்றும் பலவீனமான பிணைப்புகள்

5. இணக்கமான குறைபாடு

6. புரதம் செயல்படும் தளம்

7. லிகண்ட்ஸ்

8. புரத மடிப்பு

9. லிகண்ட்களின் கட்டமைப்பு ஒப்புமைகள்

10. டொமைன் புரதங்கள்

11. எளிய மற்றும் சிக்கலான புரதங்கள்

12. புரோட்டீன் டினாட்டரேஷன், டினாட்டரிங் முகவர்கள்

13. புரதங்களை மீண்டும் செயல்படுத்துதல்

பிரச்சனைகளை தீர்க்கவும்

"புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு மற்றும் அவற்றின் செயல்பாட்டின் அடிப்படை"

1. புரதத்தின் முக்கிய செயல்பாடு - ஹீமோகுளோபின் ஏ (HbA) திசுக்களுக்கு ஆக்ஸிஜனைக் கொண்டு செல்வதாகும். மனித மக்கள்தொகையில், மாற்றப்பட்ட பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடு கொண்ட இந்த புரதத்தின் பல வடிவங்கள் அறியப்படுகின்றன - அசாதாரண ஹீமோகுளோபின்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன. எடுத்துக்காட்டாக, அரிவாள் உயிரணு நோயால் பாதிக்கப்பட்ட நோயாளிகளின் இரத்த சிவப்பணுக்களில் காணப்படும் ஹீமோகுளோபின் எஸ், ஆக்ஸிஜனின் குறைந்த பகுதி அழுத்தத்தின் கீழ் (சிரை இரத்தத்தில் உள்ளது போல) குறைந்த கரைதிறன் கொண்டதாகக் கண்டறியப்பட்டுள்ளது. இது இந்த புரதத்தின் மொத்த உருவாவதற்கு வழிவகுக்கிறது. புரதம் அதன் செயல்பாட்டை இழக்கிறது, வீழ்படிகிறது, மேலும் சிவப்பு இரத்த அணுக்கள் ஒழுங்கற்ற வடிவமாகின்றன (அவற்றில் சில அரிவாள் வடிவத்தை உருவாக்குகின்றன) மற்றும் மண்ணீரலில் வழக்கத்தை விட வேகமாக அழிக்கப்படுகின்றன. இதன் விளைவாக, அரிவாள் செல் இரத்த சோகை உருவாகிறது.

ஹீமோகுளோபின் β- சங்கிலியின் N- முனையப் பகுதியில் HbA இன் முதன்மைக் கட்டமைப்பில் உள்ள ஒரே வித்தியாசம் கண்டறியப்பட்டது. β- இழையின் N- முனையப் பகுதிகளை ஒப்பிட்டு, புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் அதன் பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகளை எவ்வாறு பாதிக்கின்றன என்பதைக் காட்டவும்.

இதற்காக:

அ) HbA வேறுபடும் அமினோ அமிலங்களின் சூத்திரங்களை எழுதவும் மற்றும் இந்த அமினோ அமிலங்களின் பண்புகளை ஒப்பிடவும் (துருவமுனைப்பு, கட்டணம்).

b) கரைதிறன் குறைவு மற்றும் திசுக்களில் ஆக்ஸிஜன் போக்குவரத்தை சீர்குலைப்பதற்கான காரணம் பற்றி ஒரு முடிவை எடுக்கவும்.

2. ஒரு தசைநார் (செயலில் உள்ள மையம்) கொண்ட பிணைப்பு மையத்தைக் கொண்ட ஒரு புரதத்தின் கட்டமைப்பின் வரைபடத்தை படம் காட்டுகிறது. புரதம் அதன் தசைநார் தேர்வில் ஏன் தேர்ந்தெடுக்கப்படுகிறது என்பதை விளக்குங்கள். இதற்காக:

a) புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையம் என்ன என்பதை நினைவில் வைத்து, படத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பைக் கருத்தில் கொள்ளுங்கள்;

ஆ) செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் சூத்திரங்களை எழுதுங்கள்;

c) புரதத்தின் செயலில் உள்ள தளத்துடன் குறிப்பாக தொடர்பு கொள்ளக்கூடிய ஒரு தசைநார் வரையவும். செயலில் உள்ள மையத்தை உருவாக்கும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளுடன் பிணைப்புகளை உருவாக்கக்கூடிய செயல்பாட்டுக் குழுக்களைக் குறிக்கவும்;

ஈ) செயலில் உள்ள மையத்தின் தசைநார் மற்றும் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் இடையே எழும் பிணைப்பு வகைகளைக் குறிக்கவும்;

இ) புரோட்டீன்-லிகண்ட் தொடர்புகளின் தனித்தன்மை எதை அடிப்படையாகக் கொண்டது என்பதை விளக்கவும்.

3. புரதம் மற்றும் பல லிகண்ட்களின் செயலில் உள்ள தளத்தை படம் காட்டுகிறது.

புரதத்தின் செயலில் உள்ள தளத்துடன் எந்த லிகண்ட் தொடர்பு கொள்ள அதிக வாய்ப்பு உள்ளது மற்றும் ஏன் என்பதைத் தீர்மானிக்கவும்.

புரோட்டீன்-லிகண்ட் வளாகத்தை உருவாக்கும் போது என்ன வகையான பிணைப்புகள் எழுகின்றன?

4. புரதங்களின் செயல்பாட்டை மாற்றியமைக்க இயற்கையான புரத லிகண்ட்களின் கட்டமைப்பு ஒப்புமைகளை மருந்துகளாகப் பயன்படுத்தலாம்.

அசிடைல்கொலின் என்பது நரம்புத்தசை ஒத்திசைவுகளில் தூண்டுதல் பரிமாற்றத்தின் ஒரு மத்தியஸ்தராகும். அசிடைல்கொலின் புரதங்களுடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது - எலும்பு தசைகளின் போஸ்ட்னாப்டிக் மென்படலத்தின் ஏற்பிகள், அயன் சேனல்கள் திறக்கப்படுகின்றன மற்றும் தசை சுருக்கம் ஏற்படுகிறது. டிடிலின் என்பது தசைகளை தளர்த்த சில செயல்பாடுகளில் பயன்படுத்தப்படும் ஒரு மருந்தாகும், ஏனெனில் இது நரம்புத்தசை ஒத்திசைவுகள் மூலம் நரம்பு தூண்டுதல்களின் பரிமாற்றத்தை சீர்குலைக்கிறது. தசை தளர்த்தும் மருந்தாக டிடிலின் செயல்படும் வழிமுறையை விளக்குங்கள். இதற்காக:

a) அசிடைல்கொலின் மற்றும் டிதிலின் சூத்திரங்களை எழுதி அவற்றின் கட்டமைப்புகளை ஒப்பிட்டுப் பார்க்கவும்;

b) டிடிலின் ஓய்வெடுக்கும் விளைவின் பொறிமுறையை விவரிக்கவும்.

5. சில நோய்களில், நோயாளியின் உடல் வெப்பநிலை உயர்கிறது, இது உடலின் பாதுகாப்பு எதிர்வினையாக கருதப்படுகிறது. இருப்பினும், அதிக வெப்பநிலை உடல் புரதங்களுக்கு தீங்கு விளைவிக்கும். 40 °C க்கும் அதிகமான வெப்பநிலையில் புரதங்களின் செயல்பாடு ஏன் சீர்குலைந்து மனித உயிருக்கு அச்சுறுத்தல் ஏற்படுகிறது என்பதை விளக்குங்கள். இதைச் செய்ய, நினைவில் கொள்ளுங்கள்:

1) புரதங்களின் அமைப்பு மற்றும் அதன் கட்டமைப்பை பூர்வீக இணக்கத்தில் வைத்திருக்கும் பிணைப்புகள்;

2) அதிகரிக்கும் வெப்பநிலையுடன் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடு எவ்வாறு மாறுகிறது?;

3) ஹோமியோஸ்டாஸிஸ் என்றால் என்ன, மனித ஆரோக்கியத்தை பராமரிப்பதற்கு அது ஏன் முக்கியமானது.

மாடுலர் யூனிட் 2 ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் ஒழுங்குமுறை தாக்கங்களின் இலக்குகளாகும். புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டு பன்முகத்தன்மை. புரதங்களின் பிரிப்பு மற்றும் சுத்திகரிப்புக்கான முறைகள்

கற்றல் நோக்கங்கள் முடியும்:

1. ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகளின் அம்சங்களைப் பற்றிய அறிவைப் பயன்படுத்தி, அவற்றின் செயல்பாடுகளை ஒழுங்குபடுத்துவதற்கான தகவமைப்பு வழிமுறைகளைப் புரிந்துகொள்ளவும்.

2. செல்லுலார் நிலைமைகளின் கீழ் புரத இணக்கத்தின் தொகுப்பு மற்றும் பராமரிப்பில் சாப்பரோன்களின் பங்கை விளக்குங்கள்.

3. உடலில் தொகுக்கப்பட்ட புரதங்களின் பல்வேறு கட்டமைப்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகளின் மூலம் வாழ்க்கையின் பல்வேறு வெளிப்பாடுகளை விளக்குங்கள்.

4. புரதங்களின் அமைப்புக்கும் அவற்றின் செயல்பாட்டிற்கும் இடையிலான உறவை பகுப்பாய்வு செய்யவும், தொடர்புடைய ஹீமோபுரோட்டீன்கள் - மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின், அத்துடன் இம்யூனோகுளோபுலின் குடும்பத்தின் ஐந்து வகை புரதங்களின் பிரதிநிதிகளின் ஒப்பீட்டு உதாரணங்களைப் பயன்படுத்தி.

5. புரதங்களின் இயற்பியல் மற்றும் வேதியியல் பண்புகளின் தனித்தன்மையைப் பற்றிய அறிவைப் பயன்படுத்தி, மற்ற புரதங்கள் மற்றும் அசுத்தங்களிலிருந்து அவற்றின் சுத்திகரிப்பு முறைகளைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

6. மருத்துவ நோயறிதலை உறுதிப்படுத்த அல்லது தெளிவுபடுத்த இரத்த பிளாஸ்மா புரதங்களின் அளவு மற்றும் தரமான கலவையின் முடிவுகளை விளக்கவும்.

தெரியும்:

1. ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கட்டமைப்பின் அம்சங்கள் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி அவற்றின் செயல்பாடுகளை ஒழுங்குபடுத்துவதற்கான தகவமைப்பு வழிமுறைகள்.

2. சேப்பரோன்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகள் மற்றும் செல்லுலார் நிலைமைகளின் கீழ் புரதங்களின் சொந்த இணக்கத்தை பராமரிப்பதற்கான அவற்றின் முக்கியத்துவம்.

3. இம்யூனோகுளோபுலின்களின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி அவற்றின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாடுகளின் ஒற்றுமையின் அடிப்படையில் புரதங்களை குடும்பங்களாக இணைப்பதற்கான கோட்பாடுகள்.

4. புரதங்களை அவற்றின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகளின் பண்புகளின் அடிப்படையில் பிரிக்கும் முறைகள்.

5. புரதங்களின் தரம் மற்றும் அளவு கலவையை மதிப்பிடுவதற்கான ஒரு முறையாக இரத்த பிளாஸ்மாவின் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்.

தலைப்பு 1.4. ஹீமோகுளோபின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டின் அம்சங்கள்

1. பல புரதங்களில் பல பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் உள்ளன. இத்தகைய புரதங்கள் அழைக்கப்படுகின்றன ஒலிகோமெரிக்,மற்றும் தனிப்பட்ட சங்கிலிகள் - புரோட்டோமர்கள்.ஒலிகோமெரிக் புரதங்களில் உள்ள புரோட்டோமர்கள் பல பலவீனமான கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகளால் (ஹைட்ரோபோபிக், அயனி, ஹைட்ரஜன்) இணைக்கப்பட்டுள்ளன. தொடர்பு

புரோட்டோமர்கள் நன்றி செலுத்தப்படுகின்றன நிரப்புத்தன்மைஅவற்றின் தொடர்பு மேற்பரப்புகள்.

ஒலிகோமெரிக் புரதங்களில் உள்ள புரோட்டோமர்களின் எண்ணிக்கை பெரிதும் மாறுபடும்: ஹீமோகுளோபினில் 4 புரோட்டோமர்கள் உள்ளன, அஸ்பார்டேட் அமினோட்ரான்ஸ்ஃபெரேஸ் என்சைம் 12 புரோட்டோமர்களைக் கொண்டுள்ளது, மற்றும் புகையிலை மொசைக் வைரஸ் புரதம் கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்ட 2120 புரோட்டோமர்களைக் கொண்டுள்ளது. இதன் விளைவாக, ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் மிக அதிக மூலக்கூறு எடையைக் கொண்டிருக்கலாம்.

ஒவ்வொரு புரோட்டோமரும் மற்ற புரோட்டோமர்களுக்கு ஒரு லிகண்டாக செயல்படுவதால், மற்றவற்றுடன் ஒரு புரோட்டோமரின் தொடர்பு புரத-லிகண்ட் தொடர்புகளின் ஒரு சிறப்பு நிகழ்வாகக் கருதப்படலாம். ஒரு புரதத்தில் புரோட்டோமர்களை இணைக்கும் எண் மற்றும் முறை அழைக்கப்படுகிறது குவாட்டர்னரி புரத அமைப்பு.

புரதங்கள் ஒரே மாதிரியான அல்லது வெவ்வேறு கட்டமைப்புகளின் புரோட்டோமர்களைக் கொண்டிருக்கலாம், எடுத்துக்காட்டாக, ஹோமோடிமர்கள் இரண்டு ஒத்த புரோட்டோமர்களைக் கொண்ட புரதங்கள், மேலும் ஹீட்டோரோடைமர்கள் இரண்டு வெவ்வேறு புரோட்டோமர்களைக் கொண்ட புரதங்கள்.

புரதங்கள் வெவ்வேறு புரோட்டோமர்களைக் கொண்டிருந்தால், கட்டமைப்பில் வேறுபடும் வெவ்வேறு தசைநார்கள் கொண்ட பிணைப்பு மையங்கள் அவற்றில் உருவாகலாம். ஒரு தசைநார் செயலில் உள்ள தளத்துடன் பிணைக்கப்படும் போது, ​​இந்த புரதத்தின் செயல்பாடு வெளிப்படுகிறது. வெவ்வேறு புரோட்டோமரில் அமைந்துள்ள மையம் அலோஸ்டெரிக் என்று அழைக்கப்படுகிறது (செயலில் இருந்து வேறுபட்டது). தொடர்பு கொள்கிறது அலோஸ்டெரிக் லிகண்ட் அல்லது எஃபெக்டர்,இது ஒரு ஒழுங்குமுறை செயல்பாட்டை செய்கிறது (படம் 1.18). எஃபெக்டருடன் அலோஸ்டெரிக் மையத்தின் தொடர்பு, அதன் இணக்கமான குறைபாடு காரணமாக முழு ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் கட்டமைப்பில் இணக்கமான மாற்றங்களை ஏற்படுத்துகிறது. இது ஒரு குறிப்பிட்ட லிகண்டிற்கான செயலில் உள்ள தளத்தின் தொடர்பை பாதிக்கிறது மற்றும் அந்த புரதத்தின் செயல்பாட்டை ஒழுங்குபடுத்துகிறது. குறைந்தபட்சம் ஒரு லிகண்டுடன் ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் தொடர்புகளின் போது அனைத்து புரோட்டோமர்களின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டில் ஏற்படும் மாற்றம் கூட்டுறவு இணக்க மாற்றங்கள் என்று அழைக்கப்படுகிறது. புரதச் செயல்பாட்டை மேம்படுத்தும் விளைவுகள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன செயல்படுத்துபவர்கள்,மற்றும் அதன் செயல்பாட்டைத் தடுக்கும் விளைவுகள் தடுப்பான்கள்.

எனவே, ஒலிகோமெரிக் புரதங்களும், ஒரு டொமைன் கட்டமைப்பைக் கொண்ட புரதங்களும், மோனோமெரிக் புரதங்களுடன் ஒப்பிடும்போது ஒரு புதிய பண்புகளைக் கொண்டுள்ளன - செயல்பாடுகளை அலோஸ்டெரிக் முறையில் ஒழுங்குபடுத்தும் திறன் (புரதத்துடன் வெவ்வேறு லிகண்ட்களை இணைப்பதன் மூலம் கட்டுப்பாடு). இரண்டு நெருங்கிய தொடர்புடைய சிக்கலான புரதங்களான மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் ஆகியவற்றின் கட்டமைப்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகளை ஒப்பிடுவதன் மூலம் இதைக் காணலாம்.

அரிசி. 1.18 டைமெரிக் புரதத்தின் கட்டமைப்பின் திட்டம்

2. இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்புகளின் உருவாக்கம் மற்றும் மயோகுளோபின் செயல்பாடு.

மயோகுளோபின் (Mb) என்பது சிவப்பு தசைகளில் காணப்படும் ஒரு புரதமாகும், இதன் முக்கிய செயல்பாடு தீவிர தசை வேலைக்கு தேவையான O 2 இருப்புக்களை உருவாக்குவதாகும். Mb என்பது புரதப் பகுதி - apoMb மற்றும் புரதமற்ற பகுதி - ஹீம் ஆகியவற்றைக் கொண்ட ஒரு சிக்கலான புரதமாகும். ApoMB இன் முதன்மைக் கட்டமைப்பு அதன் சுருக்கமான குளோபுலர் கன்ஃபார்மேஷன் மற்றும் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பை தீர்மானிக்கிறது, இதில் மயோகுளோபினின் புரதம் அல்லாத பகுதி, ஹீம் இணைக்கப்பட்டுள்ளது. இரத்தத்திலிருந்து தசைகளுக்கு வரும் ஆக்ஸிஜன் மயோகுளோபினில் உள்ள Fe+ 2 ஹீம்களுடன் பிணைக்கிறது. Mb என்பது ஒரு மோனோமெரிக் புரதமாகும், இது O 2 உடன் மிக அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது, எனவே O 2 இன் பகுதி அழுத்தம் கூர்மையாகக் குறையும் போது, ​​தீவிர தசை வேலையின் போது மட்டுமே மயோகுளோபின் மூலம் ஆக்ஸிஜன் வெளியீடு நிகழ்கிறது.

Mv இணக்கத்தின் உருவாக்கம்.சிவப்பு தசைகளில், மொழிபெயர்ப்பின் போது ரைபோசோம்களில், MB இன் முதன்மை அமைப்பு ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது, இது 153 அமினோ அமில எச்சங்களின் குறிப்பிட்ட வரிசையால் குறிப்பிடப்படுகிறது. Mb இன் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு எட்டு α-ஹெலிக்களைக் கொண்டுள்ளது, இது A முதல் H வரையிலான லத்தீன் எழுத்துக்களில் அழைக்கப்படுகிறது, அவற்றுக்கு இடையே ஹெலிகல் அல்லாத பகுதிகள் உள்ளன. Mb இன் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு ஒரு சிறிய குளோபுலின் வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது, இதன் செயலில் மையம் F மற்றும் E α-ஹெலிஸ்களுக்கு இடையில் அமைந்துள்ளது (படம் 1.19).

அரிசி. 1.19 மயோகுளோபின் அமைப்பு

3. MV இன் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டின் அம்சங்கள். Mb இன் செயலில் உள்ள மையம் முக்கியமாக ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் உருவாகிறது, முதன்மை கட்டமைப்பில் ஒருவருக்கொருவர் பரவலாக இடைவெளி உள்ளது (எடுத்துக்காட்டாக, ட்ரை 3 9 மற்றும் ஃபென் 138) நீர் லிகண்ட்களில் மோசமாக கரையக்கூடியது - ஹீம் மற்றும் O 2 - செயலில் உள்ள மையத்துடன் இணைக்கவும். Heme என்பது apoMB (படம் 1.20) இன் ஒரு குறிப்பிட்ட தசைநார் ஆகும், இதன் அடிப்படையானது மெத்தனைல் பிரிட்ஜ்களால் இணைக்கப்பட்ட நான்கு பைரோல் வளையங்களால் ஆனது; மையத்தில் நான்கு ஒருங்கிணைப்பு பிணைப்புகளால் பைரோல் வளையங்களின் நைட்ரஜன் அணுக்களுடன் இணைக்கப்பட்ட Fe+ 2 அணு உள்ளது. Mb இன் செயலில் உள்ள மையத்தில், ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் தவிர, ஹைட்ரோஃபிலிக் ரேடிக்கல்களுடன் இரண்டு அமினோ அமிலங்களின் எச்சங்களும் உள்ளன - ஜிஸ் இ 7(ஜிஸ் 64) மற்றும் ஜிஐஎஸ் எஃப் 8(அவரது 93) (படம் 1.21).

அரிசி. 1.20 ஹீம் அமைப்பு - மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் அல்லாத புரத பகுதி

அரிசி. 1.21. அபோமியோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் செயலில் உள்ள இடத்தில் ஹீம் மற்றும் O2 இடம்

ஹீம் ஒரு இரும்பு அணு மூலம் அவரது F8 உடன் இணையாக பிணைக்கப்பட்டுள்ளது. O 2 ஹீம் விமானத்தின் மறுபுறத்தில் உள்ள இரும்புடன் இணைகிறது. O 2 இன் சரியான நோக்குநிலைக்கு அவரது E 7 அவசியம் மற்றும் Fe + 2 ஹீமில் ஆக்ஸிஜனைச் சேர்க்க உதவுகிறது.

ஜிஐஎஸ் எஃப் 8 Fe+ 2 உடன் ஒரு ஒருங்கிணைப்பு பிணைப்பை உருவாக்குகிறது மற்றும் செயலில் உள்ள மையத்தில் ஹீமை உறுதியாக சரிசெய்கிறது. ஜிஸ் இ 7 Fe + 2 heme உடனான தொடர்புகளின் போது மற்றொரு தசைநார் - O 2 இன் செயலில் உள்ள மையத்தில் சரியான நோக்குநிலைக்கு அவசியம். ஹீமின் நுண்ணிய சூழல் O 2 ஐ Fe + 2 க்கு வலுவான ஆனால் மீளக்கூடிய பிணைப்புக்கான நிலைமைகளை உருவாக்குகிறது மற்றும் நீர் ஹைட்ரோபோபிக் செயலில் உள்ள தளத்திற்குள் நுழைவதைத் தடுக்கிறது, இது Fe + 3 க்கு ஆக்சிஜனேற்றத்திற்கு வழிவகுக்கும்.

Mb இன் மோனோமெரிக் அமைப்பு மற்றும் அதன் செயலில் உள்ள மையமானது O 2 க்கான புரதத்தின் உயர் தொடர்பை தீர்மானிக்கிறது.

4. Hb இன் ஒலிகோமெரிக் அமைப்பு மற்றும் O 2 லிகண்ட்களுக்கு Hb இன் இணைப்பின் கட்டுப்பாடு. மனித ஹீமோகுளோபின்கள்- மயோகுளோபின் போன்ற புரதங்களின் குடும்பம், சிக்கலான புரதங்களுடன் (ஹீமோபுரோட்டின்கள்) தொடர்புடையது. அவை டெட்ராமெரிக் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன மற்றும் இரண்டு α- சங்கிலிகளைக் கொண்டிருக்கின்றன, ஆனால் மற்ற இரண்டு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் (2α-, 2x-செயின்கள்) அமைப்பில் வேறுபடுகின்றன. இரண்டாவது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் அமைப்பு Hb இன் இந்த வடிவங்களின் செயல்பாட்டின் அம்சங்களை தீர்மானிக்கிறது. வயது வந்தவரின் இரத்த சிவப்பணுக்களில் 98% ஹீமோகுளோபின் உள்ளது ஹீமோகுளோபின் ஏ(2α-, 2p-செயின்கள்).

கரு வளர்ச்சியின் போது, ​​இரண்டு முக்கிய வகையான ஹீமோகுளோபின்கள் செயல்படுகின்றன: கரு Hb(2α, 2ε), இது கரு வளர்ச்சியின் ஆரம்ப கட்டங்களில் காணப்படுகிறது, மற்றும் ஹீமோகுளோபின் எஃப் (கரு)- (2α, 2γ), இது கருப்பையக வளர்ச்சியின் ஆறாவது மாதத்தில் ஆரம்பகால கரு ஹீமோகுளோபினை மாற்றுகிறது மற்றும் பிறந்த பிறகு மட்டுமே Hb A ஆல் மாற்றப்படுகிறது.

HB A என்பது வயது வந்த மனித இரத்த சிவப்பணுக்களில் காணப்படும் மயோகுளோபின் (MB) தொடர்பான புரதமாகும். அதன் தனிப்பட்ட புரோட்டோமர்களின் அமைப்பு மயோகுளோபினைப் போன்றது. மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள் மிகவும் ஒத்தவை, இருப்பினும் அவற்றின் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் முதன்மை அமைப்பில் 24 அமினோ அமில எச்சங்கள் மட்டுமே ஒரே மாதிரியாக உள்ளன (மயோகுளோபின் போன்ற ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு, எட்டு α- ஹெலிஸ்களைக் கொண்டுள்ளது. A இலிருந்து H வரையிலான லத்தீன் எழுத்துக்களால் நியமிக்கப்பட்டது மற்றும் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு ஒரு சிறிய குளோபுலின் வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது). ஆனால் மயோகுளோபின் போலல்லாமல், ஹீமோகுளோபின் ஒரு ஒலிகோமெரிக் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளது, இது கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்ட நான்கு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது (படம் 1.22).

ஒவ்வொரு Hb புரோட்டோமரும் புரதம் அல்லாத பகுதியுடன் தொடர்புடையது - ஹீம் மற்றும் அண்டை புரோட்டோமர்கள். ஹீமுடன் Hb இன் புரதப் பகுதியின் இணைப்பு மயோகுளோபினைப் போன்றது: புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையத்தில், ஹீமின் ஹைட்ரோபோபிக் பகுதிகள் ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகளால் சூழப்பட்டுள்ளன, அவை அவரது F 8 மற்றும் அவரது E 7 தவிர, அவை ஹீம் விமானத்தின் இருபுறமும் அமைந்துள்ளன மற்றும் புரதத்தின் செயல்பாட்டிலும், ஆக்ஸிஜனுடன் பிணைப்பதிலும் இதேபோன்ற பங்கைக் கொண்டுள்ளன (மயோகுளோபின் அமைப்பைப் பார்க்கவும்).

அரிசி. 1.22. ஹீமோகுளோபினின் ஒலிகோமெரிக் அமைப்பு

தவிர, ஜிஸ் இ 7முக்கியமான ஒன்றைச் செய்கிறது கூடுதல் பங்கு Nv இன் செயல்பாட்டில். இலவச ஹீம் O2 ஐ விட CO க்கு 25,000 மடங்கு அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது. CO உடலில் சிறிய அளவில் உருவாகிறது, மேலும் ஹீம் மீது அதன் அதிக ஈடுபாடு கொடுக்கப்பட்டால், அது செல் வாழ்க்கைக்குத் தேவையான O 2 இன் போக்குவரத்தை சீர்குலைக்கும். இருப்பினும், ஹீமோகுளோபினின் கலவையில், கார்பன் மோனாக்சைடுக்கான ஹீமின் தொடர்பு O 2 உடனான தொடர்பை விட 200 மடங்கு அதிகமாக உள்ளது, ஏனெனில் செயலில் உள்ள மையத்தில் அவரது E 7 இருப்பதால். இந்த அமினோ அமிலத்தின் எஞ்சிய பகுதி ஹீமை O 2 உடன் பிணைப்பதற்கு உகந்த நிலைமைகளை உருவாக்குகிறது மற்றும் CO உடன் ஹீமின் தொடர்புகளை பலவீனப்படுத்துகிறது.

5. HB இன் முக்கிய செயல்பாடு நுரையீரலில் இருந்து திசுக்களுக்கு O2 இன் போக்குவரத்து ஆகும்.மோனோமெரிக் மயோகுளோபினைப் போலல்லாமல், இது O2 உடன் மிக அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் சிவப்பு தசைகளில் ஆக்ஸிஜனைச் சேமிக்கும் செயல்பாட்டைச் செய்கிறது, ஹீமோகுளோபினின் ஒலிகோமெரிக் அமைப்பு வழங்குகிறது:

1) நுரையீரலில் ஆக்ஸிஜனுடன் HB இன் விரைவான செறிவு;

2) O 2 (20-40 mm Hg) இன் ஒப்பீட்டளவில் அதிக பகுதி அழுத்தத்தில் திசுக்களில் ஆக்ஸிஜனை வெளியிட HB இன் திறன்;

3) Hb க்கும் O 2க்கும் உள்ள தொடர்பைக் கட்டுப்படுத்தும் சாத்தியம்.

6. ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் ஒருங்கிணைப்பில் உள்ள கூட்டு மாற்றங்கள் நுரையீரலில் O 2 பிணைப்பை துரிதப்படுத்துகின்றன மற்றும் திசுக்களில் வெளியிடப்படுகின்றன. நுரையீரலில், O 2 இன் உயர் பகுதி அழுத்தம் நான்கு புரோட்டோமர்களின் (2α மற்றும் 2β) செயலில் உள்ள தளத்தில் Hb உடன் பிணைப்பை ஊக்குவிக்கிறது. ஒவ்வொரு புரோட்டோமரின் செயலில் உள்ள மையமும், மயோகுளோபினில் உள்ளது, ஹைட்ரோபோபிக் பாக்கெட்டில் இரண்டு α-ஹெலிஸ்களுக்கு (F மற்றும் E) இடையே அமைந்துள்ளது. இது புரதம் அல்லாத பகுதியைக் கொண்டுள்ளது - ஹீம், பல பலவீனமான ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் மற்றும் Fe 2 + heme மற்றும் His F 8 ஆகியவற்றுக்கு இடையே ஒரு வலுவான பிணைப்பு மூலம் புரதப் பகுதியுடன் இணைக்கப்பட்டுள்ளது (படம் 1.21 ஐப் பார்க்கவும்).

Deoxyhemoglobin இல், அவரது F 8 உடனான இந்த பிணைப்பின் காரணமாக, Fe 2 + அணுவானது ஹீம் விமானத்திலிருந்து ஹிஸ்டைடைனை நோக்கி நீண்டுள்ளது. O 2 க்கு Fe 2 + வரையிலான பிணைப்பு அவரது E 7 பகுதியில் ஹேமின் மறுபுறத்தில் ஒரு இலவச ஒருங்கிணைப்பு பிணைப்பைப் பயன்படுத்தி நிகழ்கிறது. அவரது E 7 O 2 ஐ ஹீம் இரும்புடன் பிணைப்பதற்கான உகந்த நிலைமைகளை வழங்குகிறது.

ஒரு புரோட்டோமரின் Fe + 2 அணுவுடன் O 2 ஐச் சேர்ப்பது அதன் இயக்கத்தை ஹீம் விமானத்தில் ஏற்படுத்துகிறது, அதைத் தொடர்ந்து அதனுடன் தொடர்புடைய ஹிஸ்டைடின் எச்சம்

அரிசி. 1.23. O 2 உடன் இணைந்தால் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமரின் இணக்கத்தில் மாற்றம்

இது அனைத்து பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் இணக்கத்தன்மையின் காரணமாக அவற்றின் இணக்கத்தன்மையில் மாற்றத்திற்கு வழிவகுக்கிறது. மற்ற சங்கிலிகளின் இணக்கத்தை மாற்றுவது அடுத்தடுத்த O 2 மூலக்கூறுகளுடன் அவற்றின் தொடர்புகளை எளிதாக்குகிறது.

நான்காவது O 2 மூலக்கூறு ஹீமோகுளோபினுடன் 300 மடங்கு எளிதாக இணைகிறது (படம் 1.24).

அரிசி. 1.24. O2 உடனான தொடர்புகளின் போது ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்களின் இணக்கத்தன்மையில் கூட்டுறவு மாற்றங்கள்

திசுக்களில், ஒவ்வொரு அடுத்தடுத்த O 2 மூலக்கூறும் முந்தையதை விட எளிதாக பிளவுபடுகிறது, மேலும் புரோட்டோமர்களின் இணக்கத்தில் ஏற்படும் கூட்டு மாற்றங்கள் காரணமாகவும்.

7. கரிமப் பொருட்களின் வினையூக்கத்தின் போது உருவாகும் CO 2 மற்றும் H+, அவற்றின் செறிவு விகிதத்தில் O 2 க்கான ஹீமோகுளோபினின் தொடர்பைக் குறைக்கிறது. ஹீமோகுளோபின் மூலம் நுரையீரலில் இருந்து வழங்கப்படும் O 2 ஐப் பயன்படுத்தி கரிமப் பொருட்களின் ஆக்சிஜனேற்றத்தின் போது செல் செயல்பாட்டிற்குத் தேவையான ஆற்றல் முதன்மையாக மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் உற்பத்தி செய்யப்படுகிறது. கரிமப் பொருட்களின் ஆக்சிஜனேற்றத்தின் விளைவாக, அவற்றின் சிதைவின் இறுதி தயாரிப்புகள் உருவாகின்றன: CO 2 மற்றும் K 2 O, இதன் அளவு தற்போதைய ஆக்சிஜனேற்ற செயல்முறைகளின் தீவிரத்திற்கு விகிதாசாரமாகும்.

CO 2 உயிரணுக்களிலிருந்து இரத்தத்தில் பரவுகிறது மற்றும் இரத்த சிவப்பணுக்களுக்குள் ஊடுருவுகிறது, அங்கு, கார்பன்ஹைட்ரேஸ் நொதியின் செயல்பாட்டின் கீழ், அது கார்போனிக் அமிலமாக மாற்றப்படுகிறது. இந்த பலவீனமான அமிலம் புரோட்டானாகவும் பைகார்பனேட் அயனியாகவும் பிரிகிறது.

H+ அவரது தீவிரவாதிகளுடன் சேரும் திறன் கொண்டது 14 6 ஹீமோகுளோபினின் α- மற்றும் β- சங்கிலிகளில், அதாவது. ஹீமிலிருந்து தொலைவில் உள்ள பகுதிகளில். ஹீமோகுளோபினின் புரோட்டானேஷன் O 2 க்கான அதன் தொடர்பைக் குறைக்கிறது, O 2 ஐ oxyHb இலிருந்து அகற்றுவதை ஊக்குவிக்கிறது, deoxyHb உருவாகிறது, மேலும் உருவாகும் புரோட்டான்களின் எண்ணிக்கையின் விகிதத்தில் திசுக்களுக்கு ஆக்ஸிஜனை வழங்குவதை அதிகரிக்கிறது (படம் 1.25).

இரத்த சிவப்பணுக்களில் H+ செறிவு அதிகரிப்பதைப் பொறுத்து வெளியிடப்படும் ஆக்ஸிஜனின் அளவு அதிகரிப்பது போர் விளைவு என்று அழைக்கப்படுகிறது (இந்த விளைவை முதலில் கண்டுபிடித்த டேனிஷ் உடலியல் நிபுணர் கிறிஸ்டியன் போர் பெயரிடப்பட்டது).

நுரையீரலில், ஆக்சிஜனின் உயர் பகுதி அழுத்தம் deoxyHb உடன் பிணைப்பை ஊக்குவிக்கிறது, இது H + க்கான புரதத்தின் தொடர்பைக் குறைக்கிறது. கார்போனிக் அமிலத்தின் செயல்பாட்டின் கீழ் வெளியிடப்பட்ட புரோட்டான்கள் பைகார்பனேட்டுகளுடன் வினைபுரிந்து CO 2 மற்றும் H 2 O ஐ உருவாக்குகின்றன.

அரிசி. 1.25 CO 2 மற்றும் புரோட்டான்களின் (Bohr விளைவு) செறிவு மீது O 2 க்கு Hb இன் தொடர்பின் சார்பு:

ஏ- HB (Bohr விளைவு) உடன் வளாகத்திலிருந்து O 2 வெளியீட்டில் CO 2 மற்றும் H+ செறிவு ஆகியவற்றின் தாக்கம்; பி- நுரையீரலில் டியோக்ஸிஹெமோகுளோபின் ஆக்ஸிஜனேற்றம், CO 2 உருவாக்கம் மற்றும் வெளியீடு.

இதன் விளைவாக CO 2 அல்வியோலர் இடைவெளியில் நுழைகிறது மற்றும் வெளியேற்றப்பட்ட காற்றுடன் அகற்றப்படுகிறது. எனவே, திசுக்களில் ஹீமோகுளோபினால் வெளியிடப்படும் ஆக்ஸிஜனின் அளவு கரிமப் பொருட்களின் வினையூக்கத்தின் தயாரிப்புகளால் கட்டுப்படுத்தப்படுகிறது: பொருட்களின் முறிவு மிகவும் தீவிரமானது, எடுத்துக்காட்டாக உடல் பயிற்சியின் போது, ​​CO 2 மற்றும் H + செறிவு அதிகமாகவும், அதிக ஆக்ஸிஜன் திசுக்கள் O 2 க்கான Hb இன் தொடர்பு குறைவதன் விளைவாக பெறுகின்றன.

8. லிகண்ட் - 2,3-பிஸ்பாஸ்போகிளிசரேட் மூலம் O2 க்கான Hb இன் அலோஸ்டெரிக் ஒழுங்குமுறை.எரித்ரோசைட்டுகளில், ஹீமோகுளோபினின் அலோஸ்டெரிக் லிகண்ட், 2,3-பிஸ்பாஸ்போகிளிசரேட் (2,3-பிபிஜி), குளுக்கோஸ் ஆக்சிஜனேற்றத்தின் உற்பத்தியில் இருந்து ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது - 1,3-பிஸ்பாஸ்போகிளிசரேட். சாதாரண நிலைமைகளின் கீழ், 2,3-BPG இன் செறிவு அதிகமாக உள்ளது மற்றும் Hb இன் செறிவுடன் ஒப்பிடத்தக்கது. 2,3-பிபிஜி வலுவான எதிர்மறை மின்னூட்டம் -5.

திசு நுண்குழாய்களில் உள்ள Bisphosphoglycerate, deoxyhemoglobin உடன் பிணைக்கப்பட்டு, திசுக்களில் ஆக்ஸிஜனின் வெளியீட்டை அதிகரிக்கிறது, O 2 க்கான Hb இன் தொடர்பைக் குறைக்கிறது.

டெட்ராமெரிக் ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறின் மையத்தில் ஒரு குழி உள்ளது. இது நான்கு புரோட்டோமர்களின் அமினோ அமில எச்சங்களால் உருவாகிறது (படம் 1.22 ஐப் பார்க்கவும்). திசு நுண்குழாய்களில், Hb இன் புரோட்டானேஷன் (Bohr விளைவு) ஹீம் இரும்பு மற்றும் O2 ஆகியவற்றுக்கு இடையேயான பிணைப்பின் முறிவுக்கு வழிவகுக்கிறது. ஒரு மூலக்கூறில்

deoxyhemoglobin, oxyhemoglobin உடன் ஒப்பிடும்போது, ​​புரோட்டோமர்களை இணைக்கும் கூடுதல் அயனிப் பிணைப்புகள் தோன்றும், இதன் விளைவாக oxyhemoglobin உடன் ஒப்பிடும்போது மத்திய குழியின் பரிமாணங்கள் அதிகரிக்கும். மத்திய குழி என்பது ஹீமோகுளோபினுடன் 2,3-பிபிஜியை இணைக்கும் இடமாகும். மத்திய குழியின் அளவு வேறுபாடு காரணமாக, 2,3-பிபிஜி டியோக்ஸிஹெமோகுளோபினுடன் மட்டுமே இணைக்க முடியும்.

2,3-BPG புரதத்தின் செயலில் உள்ள மையங்களிலிருந்து தொலைவில் உள்ள ஒரு தளத்தில் ஹீமோகுளோபினுடன் தொடர்பு கொள்கிறது. அலோஸ்டெரிக்(ஒழுங்குமுறை) தசைநார்கள், மற்றும் Hb இன் மைய குழி அலோஸ்டெரிக் மையம். 2,3-BPG வலுவான எதிர்மறை மின்னூட்டத்தைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் Hb இன் இரண்டு β-சங்கிலிகளின் ஐந்து நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களுடன் தொடர்பு கொள்கிறது: N-டெர்மினல் α-அமினோ குழுவான Val மற்றும் Lys 82 அவரது 143 ரேடிக்கல்கள் (படம். 1.26).

அரிசி. 1.26. டியோக்ஸிஹெமோகுளோபினின் மத்திய குழியில் பிபிஜி

BPG ஒவ்வொரு β-ஸ்ட்ராண்டிலும் மூன்று நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களுடன் பிணைக்கிறது.

திசு நுண்குழாய்களில், டியோக்ஸிஹெமோகுளோபின் 2,3-BPG உடன் தொடர்பு கொள்கிறது மற்றும் β- சங்கிலிகளின் நேர்மறை சார்ஜ் கொண்ட தீவிரவாதிகள் மற்றும் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட லிகண்ட் ஆகியவற்றுக்கு இடையே அயனி பிணைப்புகள் உருவாகின்றன, இது புரதத்தின் இணக்கத்தை மாற்றுகிறது மற்றும் O2 க்கான Hb இன் தொடர்பைக் குறைக்கிறது. . O 2 க்கான Hb இன் தொடர்பு குறைவது, திசுக்களில் O 2 இன் மிகவும் திறமையான வெளியீட்டை ஊக்குவிக்கிறது.

நுரையீரலில், உயர் பகுதி அழுத்தத்தில், ஆக்ஸிஜன் Hb உடன் தொடர்பு கொள்கிறது, ஹீம் இரும்புடன் இணைகிறது; இந்த வழக்கில், புரதத்தின் இணக்கம் மாறுகிறது, மத்திய குழி குறைகிறது மற்றும் 2,3-பிபிஜி அலோஸ்டெரிக் மையத்திலிருந்து இடம்பெயர்கிறது.

எனவே, ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் மோனோமெரிக் புரதங்களுடன் ஒப்பிடும்போது புதிய பண்புகளைக் கொண்டுள்ளன. தளங்களில் லிகண்ட்களின் இணைப்பு

ஒருவருக்கொருவர் இடஞ்சார்ந்த தொலைவில் (அலோஸ்டெரிக்), முழு புரத மூலக்கூறிலும் இணக்கமான மாற்றங்களை ஏற்படுத்தும். ஒழுங்குமுறை தசைநார்களுடனான தொடர்பு காரணமாக, சுற்றுச்சூழல் மாற்றங்களுக்கு புரத மூலக்கூறின் செயல்பாட்டின் இணக்கம் மற்றும் தழுவலில் மாற்றம் ஏற்படுகிறது.

தலைப்பு 1.5. உயிரணு நிலைமைகளின் கீழ் புரதங்களின் பூர்வீக இணக்கத்தை பராமரித்தல்

உயிரணுக்களில், பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் தொகுப்பின் போது, ​​சவ்வுகள் வழியாக செல்லின் தொடர்புடைய பகுதிகளுக்கு அவற்றின் போக்குவரத்து, மடிப்பு (சொந்த இணக்கத்தின் உருவாக்கம்) மற்றும் ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் கூட்டத்தின் போது, ​​அத்துடன் அவற்றின் செயல்பாட்டின் போது, ​​இடைநிலை , திரட்டுதல்-ஏற்படும், நிலையற்ற இணக்கங்கள் புரதக் கட்டமைப்பில் எழுகின்றன. ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்கள், பொதுவாக புரோட்டீன் மூலக்கூறின் உள்ளே மறைந்திருக்கும் பூர்வீக அமைப்பில், ஒரு நிலையற்ற இணக்கத்தில் மேற்பரப்பில் தோன்றும் மற்றும் தண்ணீரில் மோசமாக கரையக்கூடிய பிற புரதங்களின் குழுக்களுடன் இணைக்க முனைகின்றன. அறியப்பட்ட அனைத்து உயிரினங்களின் உயிரணுக்களிலும், சிறப்பு புரதங்கள் கண்டறியப்பட்டுள்ளன, அவை உயிரணு புரதங்களின் உகந்த மடிப்பு, செயல்பாட்டின் போது அவற்றின் பூர்வீக இணக்கத்தை உறுதிப்படுத்துகின்றன மற்றும் மிக முக்கியமாக, ஹோமியோஸ்டாஸிஸ் தொந்தரவு செய்யப்படும்போது உள்செல்லுலார் புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகளை பராமரிக்கின்றன. இந்த புரதங்கள் அழைக்கப்படுகின்றன "சாப்பரோன்கள்"பிரஞ்சு மொழியில் "ஆயா" என்று பொருள்.

1. மூலக்கூறு சாப்பரோன்கள் மற்றும் புரதம் குறைவதைத் தடுப்பதில் அவற்றின் பங்கு.

சாப்பரோன்கள் (CH) அவற்றின் துணை அலகுகளின் வெகுஜனத்தைப் பொறுத்து வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. உயர் மூலக்கூறு எடை சாப்பரோன்கள் 60 முதல் 110 kDa வரை நிறை கொண்டவை. அவற்றில், மூன்று வகுப்புகள் அதிகம் படிக்கப்பட்டுள்ளன: Sh-60, Sh-70 மற்றும் Sh-90. ஒவ்வொரு வகுப்பிலும் தொடர்புடைய புரதங்களின் குடும்பம் உள்ளது. எனவே, Sh-70 66 முதல் 78 kDa வரை மூலக்கூறு எடை கொண்ட புரதங்களைக் கொண்டுள்ளது. குறைந்த மூலக்கூறு எடை சாப்பரோன்கள் 40 முதல் 15 kDa வரை மூலக்கூறு எடையைக் கொண்டுள்ளன.

சாப்பரோன்கள் மத்தியில் உள்ளன கொள்ளலாகபுரதங்கள், அதிக அடித்தளத் தொகுப்பு, உடலின் செல்கள் மீதான அழுத்த விளைவுகளைச் சார்ந்து இல்லை, மற்றும் தூண்டக்கூடிய,சாதாரண நிலைமைகளின் கீழ் அதன் தொகுப்பு பலவீனமாக உள்ளது, ஆனால் அழுத்தத்தின் கீழ் கூர்மையாக அதிகரிக்கிறது. தூண்டக்கூடிய சாப்பரோன்கள் "வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள்" என்றும் அழைக்கப்படுகின்றன, ஏனெனில் அவை அதிக வெப்பநிலையில் வெளிப்படும் உயிரணுக்களில் முதலில் கண்டுபிடிக்கப்பட்டன. உயிரணுக்களில், புரதங்களின் அதிக செறிவு காரணமாக, பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களை தன்னிச்சையாக மீண்டும் செயல்படுத்துவது கடினம். Sh-70 டீனாடரேஷனின் தொடக்கத்தைத் தடுக்கலாம் மற்றும் புரதங்களின் சொந்த இணக்கத்தை மீட்டெடுக்க உதவும். மூலக்கூறு சாப்பரோன்கள்-70- உயிரணுவின் அனைத்து பகுதிகளிலும் காணப்படும் புரதங்களின் மிகவும் பாதுகாக்கப்பட்ட வகுப்பு: சைட்டோபிளாசம், நியூக்ளியஸ், எண்டோபிளாஸ்மிக் ரெட்டிகுலம், மைட்டோகாண்ட்ரியா. ஒற்றை பாலிபெப்டைட் சங்கிலி Ш-70 இன் கார்பாக்சைல் முடிவில் நீளமுள்ள பெப்டைட்களுடன் தொடர்பு கொள்ளும் திறன் கொண்ட ஒரு பள்ளம் உள்ளது.

ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்களால் செறிவூட்டப்பட்ட 7 முதல் 9 அமினோ அமில எச்சங்கள். குளோபுலர் புரதங்களில் இத்தகைய பகுதிகள் தோராயமாக ஒவ்வொரு 16 அமினோ அமிலங்களிலும் நிகழ்கின்றன. Sh-70 ஆனது வெப்பநிலை செயலிழப்பிலிருந்து புரதங்களைப் பாதுகாக்கும் மற்றும் பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களின் இணக்கம் மற்றும் செயல்பாட்டை மீட்டெடுக்கும் திறன் கொண்டது.

2. புரத மடிப்புகளில் சாப்பரோன்களின் பங்கு.ரைபோசோமில் புரதத் தொகுப்பின் போது, ​​பாலிபெப்டைட்டின் N-முனையப் பகுதி சி-டெர்மினல் ஒன்றிற்கு முன் ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது. பூர்வீக இணக்கத்தை உருவாக்க, புரதத்தின் முழுமையான அமினோ அமில வரிசை தேவைப்படுகிறது. புரதத் தொகுப்பின் செயல்பாட்டில், சேப்பரோன்கள்-70, அவற்றின் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பின் காரணமாக, தொகுப்பு முடிவடையும் வரை ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமிலத் தீவிரவாதிகளால் செறிவூட்டப்பட்ட, பாலிபெப்டைட்டின் பகுதிகளை மூட முடிகிறது (படம் 1.27, ஏ. )

அரிசி. 1.27. புரத மடிப்புகளில் சாப்பரோன்களின் பங்கேற்பு

A - ஒருங்கிணைக்கப்பட்ட பாலிபெப்டைட்டின் பிரிவுகளுக்கு இடையில் ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகளைத் தடுப்பதில் சாப்பரோன்ஸ்-70 இன் பங்கேற்பு; பி - சாப்பரோன் வளாகத்தில் உள்ள புரதத்தின் சொந்த இணக்கத்தின் உருவாக்கம்

பல உயர்-மூலக்கூறு புரதங்கள், ஒரு டொமைன் அமைப்பு போன்ற சிக்கலான இணக்கத்தைக் கொண்டவை, Sh-60 ஆல் உருவாக்கப்பட்ட ஒரு சிறப்பு இடத்தில் மடிகின்றன. Ш-60 14 துணை அலகுகளைக் கொண்ட ஒலிகோமெரிக் வளாகமாக செயல்படுகிறது. அவை இரண்டு வெற்று வளையங்களை உருவாக்குகின்றன, ஒவ்வொன்றும் ஏழு துணைக்குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது, இந்த மோதிரங்கள் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்பட்டுள்ளன. ஒவ்வொரு Sh-60 துணைக்குழுவும் மூன்று களங்களைக் கொண்டுள்ளது: அபிகல் (அபிகல்), வளையத்தின் குழியை எதிர்கொள்ளும் ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்களால் செறிவூட்டப்பட்டது, இடைநிலை மற்றும் பூமத்திய ரேகை (படம் 1.28).

அரிசி. 1.28 14 Ш-60 கொண்ட சாப்பரோனின் வளாகத்தின் அமைப்பு

A - பக்க பார்வை; பி - மேல் பார்வை

ஒருங்கிணைக்கப்பட்ட புரதங்கள், விரிவடைந்த மூலக்கூறுகளின் மேற்பரப்பில் உள்ள கூறுகளைக் கொண்டிருக்கின்றன, குறிப்பாக ஹைட்ரோபோபிக் தீவிரவாதிகள், சாப்பரோன் வளையங்களின் குழிக்குள் நுழைகின்றன. இந்த துவாரங்களின் குறிப்பிட்ட சூழலில், ஆற்றல்மிக்க மிகவும் சாதகமான ஒரே ஒருவரைக் கண்டுபிடிக்கும் வரை சாத்தியமான இணக்கங்கள் தேடப்படுகின்றன (படம் 1.27, பி). பூமத்திய ரேகைப் பகுதியில் ஏடிபி நீராற்பகுப்புடன் இணக்கங்களின் உருவாக்கம் மற்றும் புரத வெளியீடு ஆகியவை சேர்ந்துள்ளன. பொதுவாக, அத்தகைய சாப்பரோன் சார்ந்த மடிப்புக்கு கணிசமான அளவு ஆற்றல் தேவைப்படுகிறது.

புரதங்களின் முப்பரிமாண கட்டமைப்பை உருவாக்குவதில் பங்கேற்பதோடு, பகுதியளவு நீக்கப்பட்ட புரதங்களின் மறுசீரமைப்பு, ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் அசெம்பிளி, அங்கீகாரம் மற்றும் லைசோசோம்களாக மாற்றப்பட்ட புரதங்களின் போக்குவரத்து போன்ற அடிப்படை செயல்முறைகளின் நிகழ்வுகளுக்கு சாப்பரோன்கள் அவசியம். சவ்வுகள் முழுவதும் புரதங்களின் போக்குவரத்து, மற்றும் புரத வளாகங்களின் செயல்பாட்டை ஒழுங்குபடுத்துவதில் பங்கேற்பு.

தலைப்பு 1.6. பல்வேறு வகையான புரதங்கள். புரதக் குடும்பங்கள்: இம்யூனோகுளோபுலின்களின் உதாரணம்

1. தனிப்பட்ட செல்கள் மற்றும் முழு பல்லுயிர் உயிரினத்தின் வாழ்க்கையில் புரதங்கள் ஒரு தீர்க்கமான பங்கைக் கொண்டுள்ளன, மேலும் அவற்றின் செயல்பாடுகள் வியக்கத்தக்க வகையில் வேறுபட்டவை. இது முதன்மை கட்டமைப்பு மற்றும் புரதங்களின் இணக்கங்களின் பண்புகள், செயலில் உள்ள மையத்தின் தனித்துவமான அமைப்பு மற்றும் குறிப்பிட்ட தசைநார்கள் பிணைக்கும் திறன் ஆகியவற்றால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

பெப்டைட் சங்கிலிகளின் சாத்தியமான அனைத்து மாறுபாடுகளிலும் மிகச் சிறிய பகுதி மட்டுமே நிலையான இடஞ்சார்ந்த அமைப்பைப் பின்பற்ற முடியும்; பெரும்பான்மை

அவற்றில் ஏறக்குறைய அதே கிப்ஸ் ஆற்றலுடன், ஆனால் வெவ்வேறு பண்புகளுடன் பல இணக்கங்களை எடுக்க முடியும். உயிரியல் பரிணாமத்தால் தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட மிகவும் அறியப்பட்ட புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு, இந்த புரதத்தின் செயல்பாட்டின் பண்புகளை நிர்ணயிக்கும் இணக்கங்களில் ஒன்றின் விதிவிலக்கான நிலைத்தன்மையை உறுதி செய்கிறது.

2. புரத குடும்பங்கள்.அதே உயிரியல் இனங்களுக்குள், அமினோ அமில எச்சங்களின் மாற்றீடுகள் தொடர்புடைய செயல்பாடுகளைச் செய்யும் மற்றும் ஒரே மாதிரியான அமினோ அமில வரிசைகளைக் கொண்ட வெவ்வேறு புரதங்களின் தோற்றத்திற்கு வழிவகுக்கும். இத்தகைய தொடர்புடைய புரதங்கள் வியக்கத்தக்க வகையில் ஒத்த இணக்கங்களைக் கொண்டுள்ளன: α-ஹெலிஸ்கள் மற்றும்/அல்லது β-கட்டமைப்புகளின் எண்ணிக்கை மற்றும் ஒப்பீட்டு நிலை, பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் பெரும்பாலான திருப்பங்கள் மற்றும் வளைவுகள் ஒரே மாதிரியானவை அல்லது ஒரே மாதிரியானவை. பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் ஒரே மாதிரியான பகுதிகளைக் கொண்ட புரதங்கள், ஒத்த இணக்கம் மற்றும் தொடர்புடைய செயல்பாடுகள் புரதக் குடும்பங்களாக வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. புரதக் குடும்பங்களின் எடுத்துக்காட்டுகள்: செரின் புரோட்டினேஸ்கள், இம்யூனோகுளோபுலின் குடும்பம், மயோகுளோபின் குடும்பம்.

செரின் புரோட்டினேஸ்கள்- புரோட்டியோலிடிக் என்சைம்களின் செயல்பாட்டைச் செய்யும் புரதங்களின் குடும்பம். இதில் செரிமான நொதிகள் அடங்கும் - சைமோட்ரிப்சின், டிரிப்சின், எலாஸ்டேஸ் மற்றும் பல இரத்த உறைதல் காரணிகள். இந்த புரதங்கள் அவற்றின் 40% நிலைகளில் ஒரே மாதிரியான அமினோ அமிலங்கள் மற்றும் மிகவும் ஒத்த இணக்கம் (படம். 1.29).

அரிசி. 1.29 எலாஸ்டேஸ் (A) மற்றும் சைமோட்ரிப்சின் (B) இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்புகள்

சில அமினோ அமில மாற்றீடுகள் இந்த புரதங்களின் அடி மூலக்கூறு தனித்தன்மையில் மாற்றங்களுக்கு வழிவகுத்தது மற்றும் குடும்பத்தில் செயல்பாட்டு பன்முகத்தன்மை தோன்றுவதற்கு வழிவகுத்தது.

3. இம்யூனோகுளோபுலின் குடும்பம்.நோயெதிர்ப்பு மண்டலத்தின் செயல்பாட்டில், இம்யூனோகுளோபுலின் சூப்பர்ஃபாமிலியின் புரதங்கள் ஒரு பெரிய பாத்திரத்தை வகிக்கின்றன, இதில் மூன்று குடும்ப புரதங்கள் அடங்கும்:

ஆன்டிபாடிகள் (இம்யூனோகுளோபின்கள்);

டி-லிம்போசைட் ஏற்பிகள்;

முக்கிய ஹிஸ்டோகாம்பேடிபிலிட்டி வளாகத்தின் புரதங்கள் - MHC வகுப்புகள் 1 மற்றும் 2 (மேஜர் ஹிஸ்டோகாம்பேடிபிலிட்டி காம்ப்ளக்ஸ்).

இந்த புரதங்கள் அனைத்தும் ஒரு டொமைன் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன, ஒரே மாதிரியான நோயெதிர்ப்பு போன்ற களங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன மற்றும் ஒத்த செயல்பாடுகளைச் செய்கின்றன: அவை வெளிநாட்டு கட்டமைப்புகளுடன் தொடர்பு கொள்கின்றன, அவை இரத்தம், நிணநீர் அல்லது இடைச்செல்லுலார் திரவம் (ஆன்டிபாடிகள்) அல்லது உயிரணுக்களின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளன (சொந்த அல்லது வெளிநாட்டு).

4. ஆன்டிபாடிகள்- உடலில் ஒரு வெளிநாட்டு அமைப்பு நுழைவதற்கு பதிலளிக்கும் வகையில் பி லிம்போசைட்டுகளால் உற்பத்தி செய்யப்படும் குறிப்பிட்ட புரதங்கள் ஆன்டிஜென்.

ஆன்டிபாடிகளின் கட்டமைப்பின் அம்சங்கள்

எளிமையான ஆன்டிபாடி மூலக்கூறுகள் நான்கு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்டிருக்கின்றன: இரண்டு ஒத்த ஒளி - எல், சுமார் 220 அமினோ அமிலங்கள் மற்றும் இரண்டு ஒத்த கனமானவை - எச், 440-700 அமினோ அமிலங்களைக் கொண்டுள்ளது. ஆன்டிபாடி மூலக்கூறில் உள்ள அனைத்து நான்கு சங்கிலிகளும் பல கோவலன்ட் அல்லாத பிணைப்புகள் மற்றும் நான்கு டிஸல்பைட் பிணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்டுள்ளன (படம் 1.30).

ஆன்டிபாடி லைட் சங்கிலிகள் இரண்டு களங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன: பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் என்-டெர்மினல் பகுதியில் அமைந்துள்ள ஒரு மாறி டொமைன் (விஎல்), மற்றும் சி-டெர்மினஸில் அமைந்துள்ள ஒரு நிலையான டொமைன் (சிஎல்). கனமான சங்கிலிகள் பொதுவாக நான்கு டொமைன்களைக் கொண்டுள்ளன: ஒரு மாறி (VH), N-டெர்மினஸில் அமைந்துள்ளது, மேலும் மூன்று நிலையான களங்கள் (CH1, CH2, CH3) (படம் 1.30 ஐப் பார்க்கவும்). ஒவ்வொரு இம்யூனோகுளோபுலின் டொமைனுக்கும் β-தாள் மேல்கட்டமைப்பு உள்ளது, இதில் இரண்டு சிஸ்டைன் எச்சங்கள் டிஸல்பைட் பிணைப்பால் இணைக்கப்பட்டுள்ளன.

CH1 மற்றும் CH2 ஆகிய இரண்டு நிலையான களங்களுக்கு இடையில் அதிக எண்ணிக்கையிலான புரோலைன் எச்சங்களைக் கொண்ட ஒரு பகுதி உள்ளது, இது இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்குவதையும், இந்த பிரிவில் அண்டை H- சங்கிலிகளின் தொடர்புகளையும் தடுக்கிறது. இந்த கீல் பகுதி ஆன்டிபாடி மூலக்கூறு நெகிழ்வுத்தன்மையை அளிக்கிறது. கனமான மற்றும் ஒளி சங்கிலிகளின் மாறி களங்களுக்கு இடையில் இரண்டு ஒத்த ஆன்டிஜென்-பிணைப்பு தளங்கள் உள்ளன (ஆன்டிஜென்களை பிணைப்பதற்கான செயலில் உள்ள தளங்கள்), எனவே இதுபோன்ற ஆன்டிபாடிகள் பெரும்பாலும் அழைக்கப்படுகின்றன. இருமுனைகள்.இரண்டு சங்கிலிகளின் மாறி பகுதிகளின் முழு அமினோ அமில வரிசையும் ஆன்டிபாடியுடன் ஆன்டிஜெனை பிணைப்பதில் ஈடுபடவில்லை, ஆனால் ஒவ்வொரு சங்கிலியின் அதிவேகப் பகுதிகளில் 20-30 அமினோ அமிலங்கள் மட்டுமே உள்ளன. இந்தப் பகுதிகள்தான் ஒவ்வொரு வகை ஆன்டிபாடியின் தனிப்பட்ட திறனைத் தொடர்புடைய நிரப்பு ஆன்டிஜெனுடன் தொடர்பு கொள்ளத் தீர்மானிக்கின்றன.

ஆன்டிபாடிகள் வெளிநாட்டு உயிரினங்களை ஆக்கிரமிப்பதற்கு எதிராக உடலின் பாதுகாப்புக் கோடுகளில் ஒன்றாகும். அவற்றின் செயல்பாட்டை இரண்டு நிலைகளாகப் பிரிக்கலாம்: முதல் நிலை வெளிநாட்டு உயிரினங்களின் மேற்பரப்பில் ஆன்டிஜெனின் அங்கீகாரம் மற்றும் பிணைப்பு ஆகும், இது ஆன்டிபாடி கட்டமைப்பில் ஆன்டிஜென்-பிணைப்பு தளங்கள் இருப்பதால் சாத்தியமாகும்; இரண்டாவது நிலை ஆன்டிஜெனின் செயலிழக்க மற்றும் அழிக்கும் செயல்முறையின் துவக்கமாகும். இரண்டாம் கட்டத்தின் தனித்தன்மை ஆன்டிபாடிகளின் வகுப்பைப் பொறுத்தது. நிலையான களங்களின் கட்டமைப்பில் ஒருவருக்கொருவர் வேறுபடும் கனமான சங்கிலிகளின் ஐந்து வகுப்புகள் உள்ளன: α, δ, ε, γ மற்றும் μ, அதன்படி ஐந்து வகை இம்யூனோகுளோபின்கள் வேறுபடுகின்றன: A, D, E, G மற்றும் M.

கனமான சங்கிலிகளின் கட்டமைப்பு அம்சங்கள், கனமான சங்கிலிகளின் கீல் பகுதிகள் மற்றும் சி-டெர்மினல் பகுதிகளுக்கு ஒவ்வொரு வகுப்பினதும் இணக்கப் பண்பைக் கொடுக்கின்றன. ஆன்டிஜென் ஒரு ஆன்டிபாடியுடன் பிணைந்தவுடன், நிலையான களங்களில் உள்ள இணக்க மாற்றங்கள் ஆன்டிஜென் அகற்றுவதற்கான பாதையைத் தீர்மானிக்கின்றன.

அரிசி. 1. 30. IgG இன் டொமைன் அமைப்பு

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் எம்

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் எம் இரண்டு வடிவங்களைக் கொண்டுள்ளது.

மோனோமெரிக் வடிவம்- பி லிம்போசைட்டுகளை உருவாக்குவதன் மூலம் உற்பத்தி செய்யப்படும் ஆன்டிபாடிகளின் முதல் வகுப்பு. பின்னர், பல B செல்கள் பிற வகை ஆன்டிபாடிகளை உற்பத்தி செய்வதற்கு மாறுகின்றன, ஆனால் அதே ஆன்டிஜென்-பிணைப்பு தளத்துடன். IgM மென்படலத்தில் பதிக்கப்பட்டுள்ளது மற்றும் ஆன்டிஜென் அங்கீகாரம் ஏற்பியாக செயல்படுகிறது. இப்பகுதியின் வால் பகுதியில் 25 ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில எச்சங்கள் இருப்பதால் செல் சவ்வுக்குள் IgM இன் ஒருங்கிணைப்பு சாத்தியமாகும்.

IgM இன் சுரப்பு வடிவம்டைசல்பைட் பிணைப்புகள் மற்றும் கூடுதல் பாலிபெப்டைட் ஜே சங்கிலி (படம் 1.31) மூலம் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்பட்ட ஐந்து மோனோமெரிக் துணைக்குழுக்கள் உள்ளன. இந்த வடிவத்தின் மோனோமர்களின் கனமான சங்கிலிகளில் ஹைட்ரோபோபிக் வால் இல்லை. பென்டாமரில் 10 ஆன்டிஜென் பிணைப்பு தளங்கள் உள்ளன, எனவே முதலில் உடலில் நுழையும் ஆன்டிஜெனை அடையாளம் கண்டு அகற்றுவதில் பயனுள்ளதாக இருக்கும். IgM இன் சுரப்பு வடிவம் முதன்மையான நோயெதிர்ப்பு மறுமொழியின் போது இரத்தத்தில் சுரக்கும் ஆன்டிபாடிகளின் முக்கிய வகுப்பாகும். IgM ஐ ஆன்டிஜெனுடன் பிணைப்பது IgM இன் இணக்கத்தை மாற்றுகிறது மற்றும் நிரப்பு அமைப்பின் முதல் புரதக் கூறுகளுடன் பிணைப்பைத் தூண்டுகிறது (நிரப்பு அமைப்பு என்பது ஆன்டிஜெனின் அழிவில் ஈடுபட்டுள்ள புரதங்களின் தொகுப்பாகும்) மற்றும் இந்த அமைப்பை செயல்படுத்துகிறது. ஆன்டிஜென் ஒரு நுண்ணுயிரியின் மேற்பரப்பில் அமைந்திருந்தால், நிரப்பு அமைப்பு செல் சவ்வின் ஒருமைப்பாட்டின் இடையூறு மற்றும் பாக்டீரியா உயிரணு இறப்பை ஏற்படுத்துகிறது.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் ஜி

அளவுரீதியாக, இந்த வகை இம்யூனோகுளோபின்கள் இரத்தத்தில் ஆதிக்கம் செலுத்துகின்றன (அனைத்து Ig களில் 75%). IgG - மோனோமர்கள், இரண்டாம் நிலை நோயெதிர்ப்பு மறுமொழியின் போது இரத்தத்தில் சுரக்கும் ஆன்டிபாடிகளின் முக்கிய வகை. நுண்ணுயிரிகளின் மேற்பரப்பு ஆன்டிஜென்களுடன் IgG இன் தொடர்புக்குப் பிறகு, ஆன்டிஜென்-ஆன்டிபாடி வளாகம் நிரப்பு அமைப்பின் புரதங்களை பிணைத்து செயல்படுத்த முடியும் அல்லது மேக்ரோபேஜ்கள் மற்றும் நியூட்ரோபில்களின் குறிப்பிட்ட ஏற்பிகளுடன் தொடர்பு கொள்ளலாம். பாகோசைட்டுகளுடன் தொடர்பு கொள்கிறது

அரிசி. 1.31. IgM இன் சுரப்பு வடிவத்தின் அமைப்பு

ஆன்டிஜென்-ஆன்டிபாடி வளாகங்களை உறிஞ்சுதல் மற்றும் செல் பாகோசோம்களில் அவற்றின் அழிவு. நஞ்சுக்கொடி தடையை ஊடுருவி, நோய்த்தொற்றுகளிலிருந்து கருவின் கருப்பையக பாதுகாப்பை வழங்கக்கூடிய ஒரே வகை ஆன்டிபாடிகள் IgG ஆகும்.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் ஏ

முக்கிய வகை ஆன்டிபாடிகள் சுரப்புகளில் (பால், உமிழ்நீர், சுவாசக் குழாய் மற்றும் குடல் சுரப்பு) உள்ளன. IgA முதன்மையாக டைமெரிக் வடிவத்தில் சுரக்கப்படுகிறது, அங்கு மோனோமர்கள் ஒரு கூடுதல் J சங்கிலி மூலம் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்படுகின்றன (படம் 1.32).

IgA நிரப்பு அமைப்பு மற்றும் பாகோசைடிக் செல்களுடன் தொடர்பு கொள்ளாது, ஆனால் நுண்ணுயிரிகளுடன் பிணைப்பதன் மூலம், ஆன்டிபாடிகள் எபிடெலியல் செல்கள் மற்றும் உடலில் ஊடுருவுவதைத் தடுக்கின்றன.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் ஈ

இம்யூனோகுளோபுலின்கள் E என்பது மோனோமர்களால் குறிக்கப்படுகிறது, இதில் கனமான ε-சங்கிலிகள் இம்யூனோகுளோபுலின்கள் M இன் μ-செயின்கள் போன்ற ஒரு மாறி மற்றும் நான்கு நிலையான களங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன. சுரப்புக்குப் பிறகு IgE அதனுடன் பிணைக்கிறது

அரிசி. 1.32. IgA இன் அமைப்பு

மாஸ்ட் செல்கள் மற்றும் பாசோபில்களின் மேற்பரப்பில் தொடர்புடைய ஏற்பிகளைக் கொண்ட சி-டெர்மினல் பகுதிகள். இதன் விளைவாக, அவை இந்த உயிரணுக்களின் மேற்பரப்பில் ஆன்டிஜென்களுக்கான ஏற்பிகளாகின்றன (படம் 1.33).

அரிசி. 1.33. ஒரு மாஸ்ட் செல் மேற்பரப்பில் ஆன்டிஜெனுடன் IgE இன் தொடர்பு

ஆன்டிஜென் IgE இன் தொடர்புடைய ஆன்டிஜென்-பிணைப்பு தளங்களுடன் இணைந்த பிறகு, செல்கள் உயிரியல் ரீதியாக செயல்படும் பொருட்களை (ஹிஸ்டமைன், செரோடோனின்) சுரக்க ஒரு சமிக்ஞையைப் பெறுகின்றன, அவை அழற்சி எதிர்வினையின் வளர்ச்சிக்கும் ஒவ்வாமை எதிர்வினைகளின் வெளிப்பாட்டிற்கும் பெரிதும் காரணமாகின்றன. ஆஸ்துமா, யூர்டிகேரியா, வைக்கோல் காய்ச்சல்.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் டி

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் டி சீரம் மிகவும் சிறிய அளவில் காணப்படுகின்றன, அவை மோனோமர்கள். கனமான δ சங்கிலிகள் ஒரு மாறி மற்றும் மூன்று நிலையான டொமைன்களைக் கொண்டுள்ளன. IgDகள் B லிம்போசைட்டுகளுக்கு ஏற்பிகளாக செயல்படுகின்றன; பி-லிம்போசைட்டுகளின் (IgD) மேற்பரப்பில் உள்ள ஏற்பிகளுடன் குறிப்பிட்ட ஆன்டிஜென்களின் தொடர்பு, இந்த சமிக்ஞைகளை செல்லுக்குள் அனுப்புவதற்கும், கொடுக்கப்பட்ட லிம்போசைட் குளோனின் பெருக்கத்தை உறுதி செய்யும் வழிமுறைகளை செயல்படுத்துவதற்கும் வழிவகுக்கிறது.

தலைப்பு 1.7. புரதங்களின் இயற்பியல் மற்றும் வேதியியல் பண்புகள் மற்றும் அவற்றைப் பிரிப்பதற்கான முறைகள்

1. தனிப்பட்ட புரதங்கள் இயற்பியல் மற்றும் வேதியியல் பண்புகளில் வேறுபடுகின்றன:

மூலக்கூறுகளின் வடிவம்;

மூலக்கூறு எடை;

மொத்த கட்டணம், அதன் அளவு அமினோ அமிலங்களின் அயோனிக் மற்றும் கேஷனிக் குழுக்களின் விகிதத்தைப் பொறுத்தது;

மூலக்கூறுகளின் மேற்பரப்பில் துருவ மற்றும் துருவமற்ற அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் விகிதம்;

பல்வேறு denaturing முகவர்கள் எதிர்ப்பு டிகிரி.

2. புரதத்தின் கரைதிறன் சார்ந்துள்ளதுமேலே பட்டியலிடப்பட்டுள்ள புரதங்களின் பண்புகள், அத்துடன் புரதம் கரைந்திருக்கும் ஊடகத்தின் கலவை (pH மதிப்புகள், உப்பு கலவை, வெப்பநிலை, புரதத்துடன் தொடர்பு கொள்ளக்கூடிய பிற கரிம பொருட்களின் இருப்பு) மீது. புரத மூலக்கூறுகளின் சார்ஜ் அளவு அவற்றின் கரைதிறனை பாதிக்கும் காரணிகளில் ஒன்றாகும். ஐசோஎலக்ட்ரிக் புள்ளியில் சார்ஜ் இழக்கப்படும்போது, ​​​​புரதங்கள் மிக எளிதாக ஒருங்கிணைத்து வீழ்படிகின்றன. ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் மேற்பரப்பில் தோன்றும், சிதைக்கப்பட்ட புரதங்களுக்கு இது குறிப்பாக பொதுவானது.

ஒரு புரத மூலக்கூறின் மேற்பரப்பில் நேர்மறை மற்றும் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் உள்ளன. இந்த குழுக்களின் எண்ணிக்கை, எனவே புரதங்களின் மொத்த கட்டணம், நடுத்தரத்தின் pH ஐப் பொறுத்தது, அதாவது. H+ - மற்றும் OH - குழுக்களின் செறிவுகளின் விகிதம். ஒரு அமில சூழலில் H+ செறிவு அதிகரிப்பது கார்பாக்சைல் குழுக்களின் விலகலை அடக்குவதற்கு வழிவகுக்கிறது -COO - + H+ > - COOH மற்றும் புரதங்களின் எதிர்மறை கட்டணத்தில் குறைவு. ஒரு கார சூழலில், அமினோ குழுக்களின் -NH 3 + + OH - - NH 3 + + OH - - NH 2 + H 2 O பிரிவின் போது உருவாகும் புரோட்டான்களால் அதிகப்படியான OH பிணைப்பு, நீரின் உருவாக்கத்துடன், புரதங்களின் நேர்மறை மின்னூட்டம் குறைவதற்கு வழிவகுக்கிறது. . ஒரு புரதம் நிகர பூஜ்ஜிய மின்னூட்டத்தைக் கொண்டிருக்கும் pH மதிப்பு அழைக்கப்படுகிறது ஐசோஎலக்ட்ரிக் புள்ளி (IEP). IET இல், நேர்மறை மற்றும் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களின் எண்ணிக்கை ஒரே மாதிரியாக இருக்கும், அதாவது. புரதம் ஒரு ஐசோ எலக்ட்ரிக் நிலையில் உள்ளது.

3. தனிப்பட்ட புரதங்களைப் பிரித்தல்.உடலின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டின் அம்சங்கள் அதில் தொகுக்கப்பட்ட புரதங்களின் தொகுப்பைப் பொறுத்தது. புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் பண்புகளை உயிரணுவிலிருந்து தனிமைப்படுத்தாமல் மற்றும் பிற புரதங்கள் மற்றும் கரிம மூலக்கூறுகளிலிருந்து அவற்றை சுத்திகரிக்காமல் சாத்தியமற்றது. தனிப்பட்ட புரதங்களின் தனிமைப்படுத்தல் மற்றும் சுத்திகரிப்பு நிலைகள்:

செல் அழிவுதிசு ஆய்வு செய்யப்பட்டு ஒரே மாதிரியான தன்மையைப் பெறுகிறது.

ஓரினச்சேர்க்கையை பின்னங்களாகப் பிரித்தல்மையவிலக்கு மூலம், அணுக்கரு, மைட்டோகாண்ட்ரியல், சைட்டோசோலிக் அல்லது விரும்பிய புரதத்தைக் கொண்ட பிற பகுதியைப் பெறுதல்.

தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட வெப்பக் குறைப்பு- புரதக் கரைசலை குறுகிய கால வெப்பமாக்குதல், இதன் போது சில நீக்கப்பட்ட புரத அசுத்தங்கள் அகற்றப்படலாம் (புரதம் ஒப்பீட்டளவில் வெப்ப-நிலையாக இருந்தால்).

உப்பு போடுதல்.வெவ்வேறு புரதங்கள் கரைசலில் வெவ்வேறு உப்பு செறிவுகளில் படிகின்றன. உப்பு செறிவை படிப்படியாக அதிகரிப்பதன் மூலம், அவற்றில் ஒன்றில் தனிமைப்படுத்தப்பட்ட புரதத்தின் முக்கிய உள்ளடக்கத்துடன் பல தனித்தனி பின்னங்களைப் பெற முடியும். அம்மோனியம் சல்பேட் பெரும்பாலும் புரதப் பிரிவினைக்கு பயன்படுத்தப்படுகிறது. குறைந்த கரைதிறன் கொண்ட புரதங்கள் குறைந்த உப்பு செறிவுகளில் படிகின்றன.

ஜெல் வடிகட்டுதல்- வீங்கிய செபாடெக்ஸ் துகள்கள் (துளைகள் கொண்ட டெக்ஸ்ட்ரானின் முப்பரிமாண பாலிசாக்கரைடு சங்கிலிகள்) மூலம் மூலக்கூறுகளை பிரித்தெடுக்கும் முறை. செபாடெக்ஸ் நிரப்பப்பட்ட நெடுவரிசை வழியாக புரதங்கள் செல்லும் வேகம் அவற்றின் மூலக்கூறு எடையைப் பொறுத்தது: புரத மூலக்கூறுகளின் நிறை சிறியது, அவை துகள்களுக்குள் எளிதாக ஊடுருவி, பெரிய வெகுஜனத்திலிருந்து வேகமாக வெளியேறும் நெடுவரிசை.

அல்ட்ரா சென்ட்ரிஃபிகேஷன்- ஒரு மையவிலக்கு குழாயில் புரதங்களை அல்ட்ராசென்ட்ரிஃப்யூஜின் ரோட்டரில் வைப்பதை உள்ளடக்கிய ஒரு முறை. சுழலி சுழலும் போது, ​​புரதங்களின் வண்டல் வீதம் அவற்றின் மூலக்கூறு எடைக்கு விகிதாசாரமாகும்: கனமான புரதங்களின் பின்னங்கள் சோதனைக் குழாயின் அடிப்பகுதிக்கு நெருக்கமாகவும், இலகுவானவை - மேற்பரப்புக்கு நெருக்கமாகவும் அமைந்துள்ளன.

எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்- ஒரு மின்சார புலத்தில் புரதங்களின் இயக்கத்தின் வேகத்தில் உள்ள வேறுபாடுகளை அடிப்படையாகக் கொண்ட ஒரு முறை. இந்த மதிப்பு புரதங்களின் கட்டணத்திற்கு விகிதாசாரமாகும். புரதங்களின் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ் காகிதத்தில் மேற்கொள்ளப்படுகிறது (இந்த விஷயத்தில், புரத இயக்கத்தின் வேகம் அவற்றின் கட்டணத்திற்கு மட்டுமே விகிதாசாரமாகும்) அல்லது ஒரு குறிப்பிட்ட துளை அளவு கொண்ட பாலிஅக்ரிலாமைடு ஜெல்லில் (புரத இயக்கத்தின் வேகம் அவற்றின் கட்டணம் மற்றும் மூலக்கூறு எடைக்கு விகிதாசாரமாகும்) .

அயன் பரிமாற்ற குரோமடோகிராபி- அயனி பரிமாற்ற பிசின்கள் (கரையாத பாலிமெரிக் பொருட்கள்) எதிர் சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களுடன் புரதங்களின் அயனியாக்கம் செய்யப்பட்ட குழுக்களின் பிணைப்பை அடிப்படையாகக் கொண்ட ஒரு பகுதியளவு முறை. பிசினுடன் புரதத்தின் பிணைப்பின் வலிமை புரதத்தின் கட்டணத்திற்கு விகிதாசாரமாகும். அயன்-பரிமாற்ற பாலிமருடன் உறிஞ்சப்பட்ட புரதங்கள் NaCl கரைசல்களின் செறிவு அதிகரிப்பதன் மூலம் கழுவப்படலாம்; குறைந்த புரத கட்டணம், பிசின் அயனி குழுக்களுடன் பிணைக்கப்பட்ட புரதத்தை கழுவுவதற்கு NaCl இன் செறிவு குறைவாக இருக்கும்.

அஃபினிட்டி குரோமடோகிராபி- தனிப்பட்ட புரதங்களை தனிமைப்படுத்துவதற்கான மிகவும் குறிப்பிட்ட முறை ஒரு புரதத்தின் ஒரு தசைநார் ஒரு செயலற்ற பாலிமருடன் இணையாக இணைக்கப்பட்டுள்ளது. ஒரு புரதக் கரைசல் ஒரு பாலிமருடன் ஒரு நெடுவரிசை வழியாக அனுப்பப்படும்போது, ​​கொடுக்கப்பட்ட லிகண்டிற்கான குறிப்பிட்ட புரதம் மட்டுமே பிணைப்புடன் புரதத்தின் நிரப்பு பிணைப்பின் காரணமாக நெடுவரிசையில் உறிஞ்சப்படுகிறது.

டயாலிசிஸ்- தனிமைப்படுத்தப்பட்ட புரதத்தின் கரைசலில் இருந்து குறைந்த மூலக்கூறு எடை கலவைகளை அகற்ற பயன்படும் முறை. குறைந்த மூலக்கூறு எடை பொருட்கள் போலல்லாமல், அரை ஊடுருவக்கூடிய சவ்வு வழியாக புரதங்களின் இயலாமையை அடிப்படையாகக் கொண்டது. குறைந்த மூலக்கூறு அசுத்தங்களிலிருந்து புரதங்களை சுத்தப்படுத்த இது பயன்படுகிறது, எடுத்துக்காட்டாக, உப்புக்குப் பிறகு உப்புகள்.

பாடநெறிக்கு அப்பாற்பட்ட பணிக்கான பணிகள்

1. அட்டவணையை நிரப்பவும். 1.4

அட்டவணை 1.4. தொடர்புடைய புரதங்களின் கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாடுகளின் ஒப்பீட்டு பகுப்பாய்வு - மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின்

a) Mb மற்றும் Hb இன் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பை நினைவில் கொள்க. இந்த புரதங்களின் செயலில் உள்ள மையங்களை உருவாக்குவதில் ஹைட்ரோபோபிக் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் என்ன பங்கு வகிக்கின்றன? Mb மற்றும் Hb இன் செயலில் உள்ள மையத்தின் கட்டமைப்பையும் அதனுடன் லிகண்ட்களை இணைக்கும் வழிமுறைகளையும் விவரிக்கவும். Mv iHv இன் செயலில் உள்ள மையத்தின் செயல்பாட்டில் அவரது F 8 மற்றும் அவரது E 7 எச்சங்கள் என்ன பங்கு வகிக்கின்றன?

b) மோனோமெரிக் மயோகுளோபினுடன் ஒப்பிடும்போது, ​​நெருங்கிய தொடர்புடைய ஒலிகோமெரிக் புரதமான ஹீமோகுளோபின் என்ன புதிய பண்புகளைக் கொண்டுள்ளது? ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறில் உள்ள புரோட்டோமர்களின் இணக்கத்தில் கூட்டுறவு மாற்றங்களின் பங்கு, CO 2 மற்றும் ஆக்ஸிஜனுக்கான ஹீமோகுளோபினின் இணைப்பில் புரோட்டான் செறிவுகளின் விளைவு, அத்துடன் Hb செயல்பாட்டின் அலோஸ்டெரிக் ஒழுங்குமுறையில் 2,3-BPG இன் பங்கு ஆகியவற்றை விளக்குங்கள். .

2. மூலக்கூறு சாப்பரோன்களை வகைப்படுத்தவும், அவற்றின் அமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டிற்கு இடையிலான உறவில் கவனம் செலுத்துங்கள்.

3. என்ன புரதங்கள் குடும்பங்களாக தொகுக்கப்பட்டுள்ளன? இம்யூனோகுளோபுலின் குடும்பத்தின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி, இந்தக் குடும்பத்தின் புரதங்களின் ஒத்த கட்டமைப்பு அம்சங்கள் மற்றும் தொடர்புடைய செயல்பாடுகளை அடையாளம் காணவும்.

4. சுத்திகரிக்கப்பட்ட தனிப்பட்ட புரதங்கள் பெரும்பாலும் உயிர்வேதியியல் மற்றும் மருத்துவ நோக்கங்களுக்காக தேவைப்படுகிறது. புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகளை அவற்றின் பிரிப்பு மற்றும் சுத்திகரிப்புக்கு பயன்படுத்தப்படும் முறைகள் அடிப்படையாக கொண்டவை என்பதை விளக்குங்கள்.

சுய-கட்டுப்பாட்டு பணிகள்

1. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

ஹீமோகுளோபினின் செயல்பாடுகள்:

A. நுரையீரலில் இருந்து திசுக்களுக்கு O 2 ஐ கடத்துதல் B. திசுக்களில் இருந்து நுரையீரலுக்கு H + இன் போக்குவரத்து

B. நிலையான இரத்த pH ஐ பராமரித்தல் D. நுரையீரலில் இருந்து திசுக்களுக்கு CO 2 இன் போக்குவரத்து

D. திசுக்களில் இருந்து நுரையீரலுக்கு CO 2 இன் போக்குவரத்து

2. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும். லிகண்ட்α புரோட்டோமர் எச்பி:ஏ. ஹேம்

B. ஆக்ஸிஜன்

B. CO G. 2,3-BPG

D. β-புரோட்டோமர்

3. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

மயோகுளோபினுக்கு எதிரான ஹீமோகுளோபின்:

A. ஒரு நான்காம் அமைப்பு உள்ளது

B. இரண்டாம் நிலை அமைப்பு α-ஹெலிக்களால் மட்டுமே குறிக்கப்படுகிறது

B. சிக்கலான புரதங்களுக்கு சொந்தமானது

D. ஒரு அலோஸ்டெரிக் லிகண்டுடன் தொடர்பு கொள்கிறது D. கோவலன்ட்லி ஹீமுடன் பிணைக்கப்பட்டுள்ளது

4. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

O2 க்கான Hb இன் தொடர்பு குறைகிறது:

A. ஒரு O 2 மூலக்கூறு சேர்க்கப்படும் போது B. ஒரு O 2 மூலக்கூறு நீக்கப்படும் போது

B. 2,3-BPG உடன் தொடர்பு கொள்ளும்போது

டி

5. பொருத்துக.

HB வகைகள் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன:

A. deoxy வடிவத்தில் இது ஃபைப்ரில்லர் திரட்டுகளை உருவாக்குகிறது B. இரண்டு α- மற்றும் இரண்டு δ- சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது

B. வயதுவந்த எரித்ரோசைட்டுகளில் Hb இன் முக்கிய வடிவம் D. செயலில் உள்ள மையத்தில் Fe+ 3 உடன் ஹீம் உள்ளது

D. இரண்டு α- மற்றும் இரண்டு γ- சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது 1. HbA 2.

6. பொருத்துக.

Hb லிகண்ட்ஸ்:

A. அலோஸ்டெரிக் மையத்தில் Hb உடன் பிணைக்கிறது

B. Hb இன் செயலில் உள்ள தளத்துடன் மிக அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது

B. சேர்வதன் மூலம், O 2 G க்கு Hb இன் தொடர்பை அதிகரிக்கிறது. Fe+ 2 முதல் Fe+ 3 வரை ஆக்சிஜனேற்றம் செய்கிறது

D. hisF8 உடன் ஒரு கோவலன்ட் பிணைப்பை உருவாக்குகிறது

7. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

சாப்பரோன்கள்:

A. செல்லின் அனைத்து பகுதிகளிலும் இருக்கும் புரதங்கள்

பி. அழுத்தத்தின் கீழ் தொகுப்பு அதிகரிக்கிறது

பி. நீக்கப்பட்ட புரதங்களின் நீராற்பகுப்பில் பங்கேற்கவும்

D. புரதங்களின் பூர்வீக இணக்கத்தை பராமரிப்பதில் பங்கேற்கவும்

D. அவை உறுப்புகளை உருவாக்குகின்றன, அதில் புரதங்களின் இணக்கம் உருவாகிறது.

8. போட்டி. இம்யூனோகுளோபின்கள்:

A. சுரக்கும் வடிவம் பென்டாமெரிக்.

B. நஞ்சுக்கொடி தடையை ஊடுருவிச் செல்லும் வகுப்பு Ig

B. Ig - மாஸ்ட் செல் ஏற்பி

D. எபிடெலியல் செல்களின் சுரப்புகளில் Ig இன் முக்கிய வகுப்பு உள்ளது. டி.பி-லிம்போசைட் ஏற்பி, இதன் செயல்படுத்தல் செல் பெருக்கத்தை உறுதி செய்கிறது

9. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ் ஈ:

A. மேக்ரோபேஜ்களால் உற்பத்தி செய்யப்பட்டது B. அவை கனமான ε சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளன.

பி. டி-லிம்போசைட்டுகளின் மென்படலத்தில் பதிக்கப்பட்டுள்ளது

D. மாஸ்ட் செல்கள் மற்றும் பாசோபில்களில் சவ்வு ஆன்டிஜென் ஏற்பிகளாக செயல்படுகிறது

D. ஒவ்வாமை எதிர்வினைகளுக்கு பொறுப்பு

10. சரியான பதில்களைத் தேர்ந்தெடுக்கவும்.

புரதங்களைப் பிரிக்கும் முறை அவற்றின் மூலக்கூறு எடையில் உள்ள வேறுபாடுகளை அடிப்படையாகக் கொண்டது:

A. ஜெல் வடிகட்டுதல்

B. அல்ட்ரா சென்ட்ரிஃபிகேஷன்

பி. பாலிஅக்ரிலாமைடு ஜெல் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ் டி. அயன் எக்ஸ்சேஞ்ச் குரோமடோகிராபி

D. அஃபினிட்டி குரோமடோகிராபி

11. சரியான விடையைத் தேர்ந்தெடுங்கள்.

புரதங்களைப் பிரிப்பதற்கான முறையானது நீரில் கரையும் தன்மையில் உள்ள வேறுபாடுகளை அடிப்படையாகக் கொண்டது:

A. ஜெல் வடிகட்டுதல் B. சால்டிங் அவுட்

B. அயன் பரிமாற்ற குரோமடோகிராபி D. அஃபினிட்டி குரோமடோகிராபி

டி. பாலிஅக்ரிலாமைடு ஜெல்லில் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்

"சுய-கட்டுப்பாட்டு பணிகளுக்கான" பதில்களின் தரநிலைகள்

1. ஏ, பி, சி, டி

2. ஏ, பி, சி, டி

5. 1-பி, 2-ஏ, 3-ஜி

6. 1-பி, 2-பி, 3-ஏ

7. ஏ, பி, டி, டி

8. 1-ஜி; 2-பி, 3-பி

அடிப்படை விதிமுறைகள் மற்றும் கருத்துக்கள்

1. ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள், புரோட்டோமர், புரதங்களின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு

2. புரோட்டோமர் இணக்கத்தில் கூட்டுறவு மாற்றங்கள்

3. போர் விளைவு

4. புரதச் செயல்பாடுகளின் அலோஸ்டெரிக் கட்டுப்பாடு, அலோஸ்டெரிக் மையம் மற்றும் அலோஸ்டெரிக் விளைவு

5. மூலக்கூறு சாப்பரோன்கள், வெப்ப அதிர்ச்சி புரதங்கள்

6. புரோட்டீன் குடும்பங்கள் (செரின் புரோட்டீஸ்கள், இம்யூனோகுளோபுலின்ஸ்)

7. IgM-, G-, E-, A- கட்டமைப்பு-செயல்பாடு உறவு

8. புரதங்களின் மொத்த கட்டணம், புரதங்களின் ஐசோ எலக்ட்ரிக் புள்ளி

9. எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்

10. உப்பு போடுதல்

11. ஜெல் வடிகட்டுதல்

12. அயன் பரிமாற்ற குரோமடோகிராபி

13. அல்ட்ரா சென்ட்ரிஃபிகேஷன்

14. அஃபினிட்டி குரோமடோகிராபி

15. இரத்த பிளாஸ்மா புரதங்களின் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்

வகுப்பறை வேலைக்கான பணிகள்

1. ஹீமோகுளோபின் (Hb) மற்றும் மயோகுளோபின் (Mb) ஆகியவற்றின் செறிவூட்டல் அளவுகளின் சார்புகளை ஆக்ஸிஜனுடன் திசுக்களில் அதன் பகுதி அழுத்தத்தில் ஒப்பிடுக

அரிசி. 1.34. செறிவூட்டலின் சார்பு Mv மற்றும்NHஅதன் பகுதி அழுத்தத்திலிருந்து ஆக்ஸிஜன்

புரத ஆக்ஸிஜன் செறிவூட்டல் வளைவுகளின் வடிவம் வேறுபட்டது என்பதை நினைவில் கொள்க: மயோகுளோபினுக்கு - ஒரு ஹைபர்போலா, ஹீமோகுளோபினுக்கு - ஒரு சிக்மாய்டு வடிவம்.

1. Mb மற்றும் Hb ஆகியவை O 2 உடன் 50% நிறைவுற்ற ஆக்ஸிஜனின் பகுதி அழுத்தத்தின் மதிப்புகளை ஒப்பிடுக. இந்த புரதங்களில் எது O 2 உடன் அதிக தொடர்பு கொண்டுள்ளது?

2. Mb இன் எந்த கட்டமைப்பு அம்சங்கள் O 2 க்கு அதன் உயர் தொடர்பை தீர்மானிக்கின்றன?

3. HB இன் என்ன கட்டமைப்பு அம்சங்கள் ஓய்வு திசுக்களின் நுண்குழாய்களில் O2 ஐ வெளியிட அனுமதிக்கின்றன (O2 இன் ஒப்பீட்டளவில் அதிக பகுதி அழுத்தத்தில்) மற்றும் வேலை செய்யும் தசைகளில் இந்த வெளியீட்டை கூர்மையாக அதிகரிக்கின்றன? ஒலிகோமெரிக் புரதங்களின் எந்தப் பண்பு இந்த விளைவை அளிக்கிறது?

4. ஓ 2 (% இல்) ஆக்ஸிஜனேற்றப்பட்ட ஹீமோகுளோபின் ஓய்வு மற்றும் வேலை செய்யும் தசைகளுக்கு எந்த அளவு வழங்குகிறது என்பதைக் கணக்கிடுங்கள்?

5. ஒரு புரதத்தின் அமைப்புக்கும் அதன் செயல்பாட்டிற்கும் இடையிலான உறவைப் பற்றிய முடிவுகளை எடுக்கவும்.

2. நுண்குழாய்களில் ஹீமோகுளோபின் வெளியிடும் ஆக்ஸிஜனின் அளவு திசுக்களில் உள்ள கேடபாலிக் செயல்முறைகளின் தீவிரத்தைப் பொறுத்தது (போர் விளைவு). திசு வளர்சிதை மாற்றத்தில் ஏற்படும் மாற்றங்கள் O2 க்கான Hb இன் தொடர்பை எவ்வாறு கட்டுப்படுத்துகிறது? O 2 க்கான Hb இன் இணைப்பில் CO 2 மற்றும் H+ இன் விளைவு

1. போர் விளைவை விவரிக்கவும்.

2. வரைபடத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள செயல்முறை எந்த திசையில் செல்கிறது:

a) நுரையீரலின் நுண்குழாய்களில்;

ஆ) திசு நுண்குழாய்களில்?

3. போர் விளைவின் உடலியல் முக்கியத்துவம் என்ன?

4. ஹீமிலிருந்து தொலைவில் உள்ள தளங்களில் H+ உடன் Hb இன் தொடர்பு ஏன் O 2 க்கான புரதத்தின் தொடர்பை மாற்றுகிறது?

3. O2 க்கான Hb இன் தொடர்பு அதன் தசைநார் - 2,3-bisphosphoglycerate-ன் செறிவைச் சார்ந்துள்ளது, இது O2 க்கான Hb இன் தொடர்பின் அலோஸ்டெரிக் சீராக்கி ஆகும். செயலில் உள்ள தளத்திலிருந்து தொலைவில் உள்ள தளத்தில் தசைநார் தொடர்பு ஏன் புரதச் செயல்பாட்டை பாதிக்கிறது? 2,3-BPG ஆனது O2க்கான Hb இன் தொடர்பை எவ்வாறு கட்டுப்படுத்துகிறது? சிக்கலைத் தீர்க்க, பின்வரும் கேள்விகளுக்கு பதிலளிக்கவும்:

1. 2.3-பிஸ்பாஸ்போகிளிசரேட் (2,3-பிபிஜி) எங்கிருந்து எதிலிருந்து ஒருங்கிணைக்கப்படுகிறது? அதன் சூத்திரத்தை எழுதவும், இந்த மூலக்கூறின் கட்டணத்தைக் குறிக்கவும்.

2. எந்த வகையான ஹீமோகுளோபின் (ஆக்ஸி அல்லது டிஆக்ஸி) BPG உடன் தொடர்பு கொள்கிறது மற்றும் ஏன்? Hb மூலக்கூறின் எந்தப் பகுதியில் தொடர்பு ஏற்படுகிறது?

3. வரைபடத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள செயல்முறை எந்த திசையில் நிகழ்கிறது?

a) திசு நுண்குழாய்களில்;

b) நுரையீரலின் நுண்குழாய்களில்?

4. வளாகத்தின் செறிவு அதிகமாக இருக்க வேண்டும்

Nv-2,3-BFG:

a) ஓய்வில் உள்ள தசைகளின் நுண்குழாய்களில்,

b) வேலை செய்யும் தசைகளின் நுண்குழாய்களில் (எரித்ரோசைட்டுகளில் BPG இன் அதே செறிவு வழங்கப்படுகிறது)?

5. எரித்ரோசைட்டுகளில் BPG இன் செறிவு அதிகரித்தால், உயரமான நிலப்பரப்புகளுக்கு ஒரு நபர் மாற்றியமைக்கும்போது, ​​ஆக்ஸிஜனுக்கான HB இன் தொடர்பு எவ்வாறு மாறும்? இந்த நிகழ்வின் உடலியல் முக்கியத்துவம் என்ன?

4. பாதுகாக்கப்பட்ட இரத்தத்தை சேமிக்கும் போது 2,3-BPG இன் அழிவு HB இன் செயல்பாடுகளை பாதிக்கிறது. எரித்ரோசைட்டுகளில் 2,3-பிபிஜியின் செறிவு 8 முதல் 0.5 மிமீல்/லி வரை குறையுமானால், பாதுகாக்கப்பட்ட இரத்தத்தில் O 2க்கான HBயின் தொடர்பு எப்படி மாறும். 2,3-பிபிஜியின் செறிவு மூன்று நாட்களுக்குப் பிறகு மீட்டெடுக்கப்படாவிட்டால், கடுமையான நோய்வாய்ப்பட்ட நோயாளிகளுக்கு அத்தகைய இரத்தத்தை மாற்ற முடியுமா? இரத்தத்தில் 2,3-பிபிஜி சேர்ப்பதன் மூலம் இரத்த சிவப்பணுக்களின் செயல்பாடுகளை மீட்டெடுக்க முடியுமா?

5. எளிமையான இம்யூனோகுளோபுலின் மூலக்கூறுகளின் கட்டமைப்பை நினைவில் கொள்ளுங்கள். நோயெதிர்ப்பு மண்டலத்தில் இம்யூனோகுளோபுலின்கள் என்ன பங்கு வகிக்கின்றன? Ig கள் ஏன் பெரும்பாலும் இருமுனைகள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன? Igs இன் அமைப்பு அவற்றின் செயல்பாட்டுடன் எவ்வாறு தொடர்புடையது? (இம்யூனோகுளோபுலின் வகுப்பின் உதாரணத்தைப் பயன்படுத்தி விவரிக்கவும்.)

புரதங்களின் இயற்பியல் வேதியியல் பண்புகள் மற்றும் அவற்றைப் பிரிப்பதற்கான முறைகள்.

6. ஒரு புரதத்தின் நிகர கட்டணம் அதன் கரைதிறனை எவ்வாறு பாதிக்கிறது?

a) pH 7 இல் பெப்டைட்டின் மொத்த கட்டணத்தை தீர்மானிக்கவும்

அலா-குளு-ட்ரே-ப்ரோ-ஆஸ்ப்-லிஸ்-சிஸ்

b) இந்த பெப்டைடின் சார்ஜ் pH >7, pH இல் எப்படி மாறும்<7, рН <<7?

c) ஒரு புரதத்தின் (IEP) ஐசோ எலக்ட்ரிக் புள்ளி என்ன, அது எந்த சூழலில் உள்ளது?

இந்த பெப்டைடின் IET?

ஈ) எந்த pH மதிப்பில் இந்த பெப்டைட்டின் மிகக் குறைந்த கரைதிறன் காணப்படுகிறது.

7. புளிப்பு பால், புதிய பால் போலல்லாமல், கொதிக்கும் போது "தயிர்" (அதாவது, பால் புரதம் கேசீன் வீழ்படிவு) ஏன்? புதிய பாலில், கேசீன் மூலக்கூறுகள் எதிர்மறை மின்னூட்டத்தைக் கொண்டுள்ளன.

8. தனிப்பட்ட புரதங்களை பிரிக்க ஜெல் வடிகட்டுதல் பயன்படுத்தப்படுகிறது. முறையே 160,000, 80,000 மற்றும் 60,000 க்கு சமமான மூலக்கூறு எடை கொண்ட புரதங்கள் A, B, C ஆகியவற்றைக் கொண்ட கலவையானது ஜெல் வடிகட்டுதல் மூலம் பகுப்பாய்வு செய்யப்பட்டது (படம் 1.35). வீங்கிய ஜெல் துகள்கள் 70,000 க்கும் குறைவான மூலக்கூறு எடை கொண்ட புரதங்களுக்கு ஊடுருவக்கூடியவை இந்த பிரிப்பு முறையின் அடிப்படை என்ன? எந்த வரைபடம் பிரிவின் முடிவுகளை சரியாக பிரதிபலிக்கிறது? நெடுவரிசையிலிருந்து A, B மற்றும் C புரதங்கள் வெளியிடப்படும் வரிசையைக் குறிக்கவும்.

அரிசி. 1.35 புரதங்களைப் பிரிப்பதற்கு ஜெல் வடிகட்டுதலைப் பயன்படுத்துதல்

9. படத்தில். 1.36, ஒரு ஆரோக்கியமான நபரின் இரத்த சீரம் புரதங்களின் காகிதத்தில் எலக்ட்ரோபோரேசிஸின் வரைபடத்தை A காட்டுகிறது. இந்த முறையைப் பயன்படுத்தி பெறப்பட்ட புரதப் பின்னங்களின் ஒப்பீட்டு அளவு: அல்புமின்கள் 54-58%, α 1 - குளோபுலின்கள் 6-7%, α 2 - குளோபுலின்கள் 8-9%, β- குளோபுலின்கள் 13%, γ- குளோபுலின்கள் 11-12% .

அரிசி. 1.36 ஆரோக்கியமான நபர் (A) மற்றும் நோயாளியின் (B) இரத்த பிளாஸ்மா புரதங்களின் காகிதத்தில் எலக்ட்ரோபோரேசிஸ்

நான் - γ- குளோபுலின்ஸ்; II - β-குளோபுலின்ஸ்; III -α 2 - குளோபுலின்; IV -α 2 - குளோபுலின்; வி - அல்புமின்கள்

பல நோய்கள் சீரம் புரதங்களின் (டிஸ்ப்ரோடீனீமியா) கலவையில் அளவு மாற்றங்களுடன் சேர்ந்துள்ளன. நோயறிதல் மற்றும் நோயின் தீவிரம் மற்றும் நிலை ஆகியவற்றை மதிப்பிடும்போது இந்த மாற்றங்களின் தன்மை கணக்கில் எடுத்துக்கொள்ளப்படுகிறது.

அட்டவணையில் கொடுக்கப்பட்ட தரவைப் பயன்படுத்துதல். 1.5, நோயைப் பற்றி யூகிக்கவும், இது படத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள எலக்ட்ரோஃபோரெடிக் சுயவிவரத்தால் வகைப்படுத்தப்படுகிறது. 1.36.

அட்டவணை 1.5. நோயியலில் சீரம் புரதங்களின் செறிவு மாற்றங்கள்

புரதங்கள் கரிமப் பொருட்கள். இந்த உயர்-மூலக்கூறு கலவைகள் ஒரு குறிப்பிட்ட கலவையால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன மற்றும் நீராற்பகுப்பின் போது, ​​அமினோ அமிலங்களாக உடைகின்றன. புரத மூலக்கூறுகள் பல்வேறு வடிவங்களில் வரலாம், அவற்றில் பல பல பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்டிருக்கும். ஒரு புரதத்தின் கட்டமைப்பைப் பற்றிய தகவல்கள் டிஎன்ஏவில் குறியாக்கம் செய்யப்படுகின்றன, மேலும் புரத மூலக்கூறுகளின் தொகுப்பு செயல்முறை மொழிபெயர்ப்பு என்று அழைக்கப்படுகிறது.

புரதங்களின் வேதியியல் கலவை

சராசரி புரதம் கொண்டுள்ளது:

• 52% கார்பன்;
• 7% ஹைட்ரஜன்;
• 12% நைட்ரஜன்;
• 21% ஆக்ஸிஜன்;
• 3% சல்பர்.

புரத மூலக்கூறுகள் பாலிமர்கள். அவற்றின் கட்டமைப்பைப் புரிந்து கொள்ள, அவற்றின் மோனோமர்கள் - அமினோ அமிலங்கள் - என்ன என்பதை அறிந்து கொள்வது அவசியம்.

அமினோ அமிலங்கள்

அவை வழக்கமாக இரண்டு வகைகளாகப் பிரிக்கப்படுகின்றன: தொடர்ந்து நிகழும் மற்றும் எப்போதாவது நிகழும். முதலில் 18 மற்றும் 2 அமைடுகள் அடங்கும்: அஸ்பார்டிக் மற்றும் குளுடாமிக் அமிலம். சில நேரங்களில் மூன்று அமிலங்கள் மட்டுமே காணப்படுகின்றன.

இந்த அமிலங்களை வெவ்வேறு வழிகளில் வகைப்படுத்தலாம்: அவற்றின் பக்கச் சங்கிலிகளின் தன்மை அல்லது அவற்றின் தீவிரவாதிகளின் சார்ஜ், மேலும் அவை CN மற்றும் COOH குழுக்களின் எண்ணிக்கையால் வகுக்கப்படலாம்.

முதன்மை புரத அமைப்பு

ஒரு புரதச் சங்கிலியில் அமினோ அமிலங்களை மாற்றும் வரிசை அதன் அமைப்பு, பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகளின் அடுத்தடுத்த நிலைகளை தீர்மானிக்கிறது. மோனோமர்களுக்கு இடையில் முக்கியமானது பெப்டைட் ஆகும். இது ஒரு அமினோ அமிலத்திலிருந்து ஹைட்ரஜனையும் மற்றொரு அமினோ அமிலத்திலிருந்து OH குழுவையும் பிரித்தெடுப்பதன் மூலம் உருவாகிறது.

புரத மூலக்கூறின் அமைப்பின் முதல் நிலை அமினோ அமிலங்களின் வரிசையாகும், இது புரத மூலக்கூறுகளின் கட்டமைப்பை தீர்மானிக்கும் ஒரு சங்கிலி. இது ஒரு வழக்கமான அமைப்பைக் கொண்டிருக்கும் "எலும்புக்கூட்டை" கொண்டுள்ளது. இது மீண்டும் நிகழும் வரிசை -NH-CH-CO-. தனிப்பட்ட பக்க சங்கிலிகள் அமினோ அமில தீவிரவாதிகள் (R) மூலம் குறிப்பிடப்படுகின்றன, அவற்றின் பண்புகள் புரத கட்டமைப்பின் கலவையை தீர்மானிக்கின்றன.

புரத மூலக்கூறுகளின் அமைப்பு ஒரே மாதிரியாக இருந்தாலும், அவற்றின் மோனோமர்கள் சங்கிலியில் வேறுபட்ட வரிசையைக் கொண்டிருப்பதால் மட்டுமே அவை பண்புகளில் வேறுபடுகின்றன. ஒரு புரதத்தில் உள்ள அமினோ அமிலங்களின் வரிசை மரபணுக்களால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது மற்றும் புரதத்திற்கு சில உயிரியல் செயல்பாடுகளை ஆணையிடுகிறது. ஒரே செயல்பாட்டிற்கு காரணமான மூலக்கூறுகளில் உள்ள மோனோமர்களின் வரிசை வெவ்வேறு இனங்களில் பெரும்பாலும் ஒத்ததாக இருக்கும். இத்தகைய மூலக்கூறுகள் ஒரே மாதிரியானவை அல்லது அமைப்பில் ஒத்தவை மற்றும் வெவ்வேறு வகையான உயிரினங்களில் ஒரே செயல்பாடுகளைச் செய்கின்றன - ஹோமோலோகஸ் புரதங்கள். எதிர்கால மூலக்கூறுகளின் கட்டமைப்பு, பண்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகள் அமினோ அமிலங்களின் சங்கிலியின் தொகுப்பின் கட்டத்தில் ஏற்கனவே நிறுவப்பட்டுள்ளன.

சில பொதுவான அம்சங்கள்

புரதங்களின் அமைப்பு நீண்ட காலமாக ஆய்வு செய்யப்பட்டுள்ளது, மேலும் அவற்றின் முதன்மை கட்டமைப்பின் பகுப்பாய்வு சில பொதுமைப்படுத்தல்களை சாத்தியமாக்கியுள்ளது. அதிக எண்ணிக்கையிலான புரதங்கள் அனைத்து இருபது அமினோ அமிலங்களின் முன்னிலையால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன, அவற்றில் குறிப்பாக கிளைசின், அலனைன், குளுட்டமைன் மற்றும் சிறிய டிரிப்டோபன், அர்ஜினைன், மெத்தியோனைன் மற்றும் ஹிஸ்டைடின் ஆகியவை உள்ளன. ஒரே விதிவிலக்கு புரதங்களின் சில குழுக்கள், எடுத்துக்காட்டாக, ஹிஸ்டோன்கள். அவை டிஎன்ஏ பேக்கேஜிங்கிற்குத் தேவை மற்றும் நிறைய ஹிஸ்டைடின் கொண்டிருக்கின்றன.

உயிரினங்களின் எந்த வகையான இயக்கமும் (தசை வேலை, ஒரு கலத்தில் புரோட்டோபிளாஸின் இயக்கம், புரோட்டோசோவாவில் சிலியாவின் மினுமினுப்பு போன்றவை) புரதங்களால் மேற்கொள்ளப்படுகிறது. புரதங்களின் அமைப்பு அவற்றை நகர்த்தவும், இழைகள் மற்றும் வளையங்களை உருவாக்கவும் அனுமதிக்கிறது.

சிறப்பு கேரியர் புரதங்கள் மூலம் பல பொருட்கள் செல் சவ்வு முழுவதும் கொண்டு செல்லப்படுகின்றன என்பது போக்குவரத்து செயல்பாடு ஆகும்.

இந்த பாலிமர்களின் ஹார்மோன் பங்கு உடனடியாக தெளிவாகிறது: பல ஹார்மோன்கள் கட்டமைப்பில் உள்ள புரதங்கள், எடுத்துக்காட்டாக இன்சுலின், ஆக்ஸிடாஸின்.

புரதங்கள் வைப்புகளை உருவாக்க முடியும் என்பதன் மூலம் இருப்பு செயல்பாடு தீர்மானிக்கப்படுகிறது. உதாரணமாக, முட்டை வால்குமின், பால் கேசீன், தாவர விதை புரதங்கள் - அவை அதிக அளவு ஊட்டச்சத்துக்களை சேமிக்கின்றன.

அனைத்து தசைநாண்கள், மூட்டு மூட்டுகள், எலும்பு எலும்புகள் மற்றும் கால்கள் ஆகியவை புரதங்களால் உருவாகின்றன, அவை அவற்றின் அடுத்த செயல்பாட்டிற்கு நம்மைக் கொண்டுவருகின்றன - ஆதரவு.

புரத மூலக்கூறுகள் ஏற்பிகள், சில பொருட்களின் தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட அங்கீகாரத்தை மேற்கொள்கின்றன. கிளைகோபுரோட்டின்கள் மற்றும் லெக்டின்கள் இந்த பாத்திரத்திற்கு குறிப்பாக அறியப்படுகின்றன.

நோய் எதிர்ப்பு சக்தியின் மிக முக்கியமான காரணிகள் ஆன்டிபாடிகள் மற்றும் தோற்றத்தில் உள்ள புரதங்கள். உதாரணமாக, இரத்தம் உறைதல் செயல்முறை புரதம் ஃபைப்ரினோஜென் மாற்றங்களை அடிப்படையாகக் கொண்டது. உணவுக்குழாய் மற்றும் வயிற்றின் உள் சுவர்கள் சளி புரதங்களின் பாதுகாப்பு அடுக்குடன் வரிசையாக உள்ளன - லைசின்கள். நச்சுப் பொருட்களும் புரதங்கள்தான். விலங்குகளின் உடலைப் பாதுகாக்கும் தோலின் அடிப்படை கொலாஜன் ஆகும். இந்த புரதச் செயல்பாடுகள் அனைத்தும் பாதுகாப்பானவை.

சரி, கடைசி செயல்பாடு ஒழுங்குமுறை. மரபணுவின் செயல்பாட்டைக் கட்டுப்படுத்தும் புரதங்கள் உள்ளன. அதாவது, அவை டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் மற்றும் மொழிபெயர்ப்பை ஒழுங்குபடுத்துகின்றன.

புரதங்கள் எவ்வளவு முக்கிய பங்கு வகிக்கின்றன என்பது முக்கியமல்ல, புரதங்களின் அமைப்பு விஞ்ஞானிகளால் நீண்ட காலத்திற்கு முன்பே அவிழ்க்கப்பட்டது. இப்போது அவர்கள் இந்த அறிவைப் பயன்படுத்துவதற்கான புதிய வழிகளைக் கண்டுபிடித்துள்ளனர்.

டிக்கெட் 2. 1. கொழுப்பு இயற்கையின் அத்தியாவசிய ஊட்டச்சத்து காரணிகள்.சில லிப்பிடுகள் மனித உடலில் ஒருங்கிணைக்கப்படவில்லை, எனவே அவை அத்தியாவசிய ஊட்டச்சத்து காரணிகளாகும். இதில் இரண்டு அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட இரட்டைப் பிணைப்புகள் (பாலீன்) கொண்ட கொழுப்பு அமிலங்கள் அடங்கும் - அத்தியாவசிய கொழுப்பு அமிலங்கள்.இந்த அமிலங்களில் சில உள்ளூர் ஹார்மோன்களின் தொகுப்புக்கான அடி மூலக்கூறுகள் - ஈகோசனாய்டுகள் (தலைப்பு 8.10).

கொழுப்பில் கரையக்கூடிய வைட்டமின்கள்பல்வேறு செயல்பாடுகளைச் செய்யவும்: வைட்டமின் ஏபார்வை செயல்பாட்டில் பங்கேற்கிறது, அதே போல் செல் வளர்ச்சி மற்றும் வேறுபாடு; சில வகையான கட்டிகளின் வளர்ச்சியைத் தடுக்கும் அதன் திறன் நிரூபிக்கப்பட்டுள்ளது; வைட்டமின் கேஇரத்த உறைதலில் பங்கேற்கிறது; வைட்டமின் டிகால்சியம் வளர்சிதை மாற்றத்தை ஒழுங்குபடுத்துவதில் பங்கேற்கிறது; வைட்டமின் ஈ- ஆக்ஸிஜனேற்ற, ஃப்ரீ ரேடிக்கல்கள் உருவாவதைத் தடுக்கிறது, இதனால் லிப்பிட் பெராக்சிடேஷனின் விளைவாக செல் சேதத்தை எதிர்க்கிறது.

ஆவணம்

2.புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் கட்டமைப்பு மற்றும் நிலைகள்

புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பில் நான்கு நிலைகள் உள்ளன: முதன்மை, இரண்டாம் நிலை, மூன்றாம் நிலை மற்றும் குவாட்டர்னரி. ஒவ்வொரு நிலைக்கும் அதன் சொந்த பண்புகள் உள்ளன.

முதன்மை புரத அமைப்பு

புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு பெப்டைட் பிணைப்புகளால் ஒன்றோடொன்று இணைக்கப்பட்ட அமினோ அமிலங்களின் நேரியல் பாலிபெப்டைட் சங்கிலி ஆகும். முதன்மை அமைப்பு என்பது ஒரு புரத மூலக்கூறின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் எளிமையான நிலை. ஒரு அமினோ அமிலத்தின் α-அமினோ குழுவிற்கும் மற்றொரு அமினோ அமிலத்தின் α-கார்பாக்சைல் குழுவிற்கும் இடையே உள்ள கோவலன்ட் பெப்டைட் பிணைப்புகளால் அதிக நிலைப்புத்தன்மை கொடுக்கப்படுகிறது. [காட்டு].

ப்ரோலின் அல்லது ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் இமினோ குழு பெப்டைட் பிணைப்பை உருவாக்குவதில் ஈடுபட்டிருந்தால், அது வேறுபட்ட வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது. [காட்டு].

உயிரணுக்களில் பெப்டைட் பிணைப்புகள் உருவாகும்போது, ​​ஒரு அமினோ அமிலத்தின் கார்பாக்சைல் குழு முதலில் செயல்படுத்தப்படுகிறது, பின்னர் அது மற்றொரு அமினோ குழுவுடன் இணைகிறது. பாலிபெப்டைட்களின் ஆய்வக தொகுப்பு தோராயமாக அதே வழியில் மேற்கொள்ளப்படுகிறது.

ஒரு பெப்டைட் பிணைப்பு என்பது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் மீண்டும் மீண்டும் வரும் துண்டாகும். இது முதன்மை கட்டமைப்பின் வடிவத்தை மட்டுமல்ல, பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் உயர் மட்ட அமைப்பையும் பாதிக்கும் பல அம்சங்களைக் கொண்டுள்ளது:

coplanarity - பெப்டைட் குழுவில் சேர்க்கப்பட்டுள்ள அனைத்து அணுக்களும் ஒரே விமானத்தில் உள்ளன;

இரண்டு அதிர்வு வடிவங்களில் (கெட்டோ அல்லது எனோல் வடிவம்) இருக்கும் திறன்;

C-N பிணைப்புடன் தொடர்புடைய மாற்றுகளின் நிலைமாற்றம்;

ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்கும் திறன் மற்றும் ஒவ்வொரு பெப்டைட் குழுக்களும் பெப்டைட் உட்பட மற்ற குழுக்களுடன் இரண்டு ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்கலாம்.

விதிவிலக்கு என்பது புரோலின் அல்லது ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் அமினோ குழுவை உள்ளடக்கிய பெப்டைட் குழுக்கள் ஆகும். அவர்கள் ஒரு ஹைட்ரஜன் பிணைப்பை மட்டுமே உருவாக்க முடியும் (மேலே பார்க்கவும்). இது புரதத்தின் இரண்டாம் கட்டமைப்பின் உருவாக்கத்தை பாதிக்கிறது. ப்ரோலைன் அல்லது ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் அமைந்துள்ள பகுதியில் உள்ள பாலிபெப்டைட் சங்கிலியானது, வழக்கம் போல் இரண்டாவது ஹைட்ரஜன் பிணைப்பால் பிடிக்கப்படாததால், எளிதில் வளைகிறது.

பெப்டைடுகள் மற்றும் பாலிபெப்டைட்களின் பெயரிடல். பெப்டைட்களின் பெயர் அவற்றின் அங்கமான அமினோ அமிலங்களின் பெயர்களால் ஆனது. இரண்டு அமினோ அமிலங்கள் டிபெப்டைடை உருவாக்குகின்றன, மூன்று டிரிபெப்டைடை உருவாக்குகின்றன, நான்கு டெட்ராபெப்டைடை உருவாக்குகின்றன குழு. பாலிபெப்டைட்களுக்கு பெயரிடும் போது, ​​அனைத்து அமினோ அமிலங்களும் N-டெர்மினல் ஒன்றிலிருந்து தொடங்கி, அவற்றின் பெயர்களில் சி-டெர்மினல் ஒன்றைத் தவிர, -in உடன் -yl என்ற பின்னொட்டு (பெப்டைட்களில் உள்ள அமினோ அமிலங்கள் இனி ஒரு கார்பாக்சைல் குழு, ஆனால் ஒரு கார்போனைல் ஒன்று). எடுத்துக்காட்டாக, படத்தில் காட்டப்பட்டுள்ள பெயர். 1 டிரிபெப்டைட் - லியூக் வண்டல்ஃபெனிலாலேன் வண்டல்த்ரோன் உள்ளே.

புரதத்தின் முதன்மை கட்டமைப்பின் அம்சங்கள். பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் முதுகெலும்பில், உறுதியான கட்டமைப்புகள் (பிளாட் பெப்டைட் குழுக்கள்) ஒப்பீட்டளவில் மொபைல் பகுதிகளுடன் (-CHR) மாறி மாறி, அவை பிணைப்புகளைச் சுற்றி சுழலும் திறன் கொண்டவை. பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் இத்தகைய கட்டமைப்பு அம்சங்கள் அதன் இடஞ்சார்ந்த அமைப்பை பாதிக்கின்றன.

இரண்டாம் நிலை புரத அமைப்பு

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு என்பது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியை ஒரே சங்கிலி அல்லது அருகிலுள்ள பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குவதன் காரணமாக வரிசைப்படுத்தப்பட்ட கட்டமைப்பாக மடிப்பதற்கான ஒரு வழியாகும். அவற்றின் கட்டமைப்பின் படி, இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகள் ஹெலிகல் (α- ஹெலிக்ஸ்) மற்றும் அடுக்கு-மடிப்பு (β- கட்டமைப்பு மற்றும் குறுக்கு-β- வடிவம்) என பிரிக்கப்படுகின்றன.

α-ஹெலிக்ஸ். இது ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள இன்டர்பெப்டைட் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் உருவாக்கப்பட்ட வழக்கமான ஹெலிக்ஸ் போல தோற்றமளிக்கும் இரண்டாம் நிலை புரதக் கட்டமைப்பாகும். பெப்டைட் பிணைப்பின் அனைத்து பண்புகளையும் கணக்கில் எடுத்துக் கொள்ளும் α- ஹெலிக்ஸ் (படம் 2) கட்டமைப்பின் மாதிரி, பாலிங் மற்றும் கோரே ஆகியோரால் முன்மொழியப்பட்டது. α- ஹெலிக்ஸின் முக்கிய அம்சங்கள்:

ஹெலிகல் சமச்சீர் கொண்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் ஹெலிகல் கட்டமைப்பு;

ஒவ்வொரு முதல் மற்றும் நான்காவது அமினோ அமில எச்சத்தின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையே ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உருவாக்குதல்;

சுழல் திருப்பங்களின் ஒழுங்குமுறை;

α-ஹெலிக்ஸில் உள்ள அனைத்து அமினோ அமில எச்சங்களின் சமநிலை, அவற்றின் பக்க தீவிரவாதிகளின் கட்டமைப்பைப் பொருட்படுத்தாமல்;

அமினோ அமிலங்களின் பக்கத் தீவிரவாதிகள் α- ஹெலிக்ஸ் உருவாவதில் பங்கேற்பதில்லை.

வெளிப்புறமாக, α- ஹெலிக்ஸ் மின்சார அடுப்பின் சற்று நீட்டிக்கப்பட்ட சுழல் போல் தெரிகிறது. முதல் மற்றும் நான்காவது பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையேயான ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளின் ஒழுங்குமுறையானது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் திருப்பங்களின் ஒழுங்குமுறையை தீர்மானிக்கிறது. ஒரு திருப்பத்தின் உயரம் அல்லது α-ஹெலிக்ஸின் சுருதி 0.54 nm ஆகும்; இது 3.6 அமினோ அமில எச்சங்களை உள்ளடக்கியது, அதாவது, ஒவ்வொரு அமினோ அமில எச்சமும் அச்சில் (ஒரு அமினோ அமில எச்சத்தின் உயரம்) 0.15 nm (0.54:3.6 = 0.15 nm) மூலம் நகர்கிறது, இது அனைத்து அமினோ அமில எச்சங்களின் சமத்துவத்தைப் பற்றி பேச அனுமதிக்கிறது. α-ஹெலிக்ஸில். ஒரு α-ஹெலிக்ஸின் வழக்கமான காலம் 5 திருப்பங்கள் அல்லது 18 அமினோ அமில எச்சங்கள்; ஒரு காலகட்டத்தின் நீளம் 2.7 nm ஆகும். அரிசி. 3. பாலிங்-கோரே ஏ-ஹெலிக்ஸ் மாதிரி

β-கட்டமைப்பு. இது ஒரு வகை இரண்டாம் நிலை அமைப்பாகும், இது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் சற்று வளைந்த கட்டமைப்பைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலி அல்லது அருகிலுள்ள பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் தனிப்பட்ட பிரிவுகளுக்குள் உள்ள இன்டர்பெப்டைட் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் உருவாகிறது. இது அடுக்கு-மடிப்பு அமைப்பு என்றும் அழைக்கப்படுகிறது. β- கட்டமைப்புகளில் வகைகள் உள்ளன. ஒரு புரதத்தின் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியால் உருவாக்கப்பட்ட வரையறுக்கப்பட்ட அடுக்கு பகுதிகள் குறுக்கு-β வடிவம் (குறுகிய β அமைப்பு) என்று அழைக்கப்படுகின்றன. குறுக்கு-β வடிவத்தில் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் சுழல்களின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையில் உருவாகின்றன. மற்றொரு வகை - முழுமையான β-கட்டமைப்பு - முழு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் சிறப்பியல்பு ஆகும், இது ஒரு நீளமான வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் அருகிலுள்ள இணையான பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளுக்கு இடையில் இன்டர்பெப்டைட் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் நடத்தப்படுகிறது (படம் 3). இந்த அமைப்பு ஒரு துருத்தியின் துருத்தியை ஒத்திருக்கிறது. மேலும், β- கட்டமைப்புகளின் மாறுபாடுகள் சாத்தியம்: அவை இணைச் சங்கிலிகள் (பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் N- முனைய முனைகள் ஒரே திசையில் இயக்கப்படுகின்றன) மற்றும் எதிர்பாரலல் (N- முனைய முனைகள் வெவ்வேறு திசைகளில் இயக்கப்படுகின்றன) மூலம் உருவாக்கப்படலாம். ஒரு அடுக்கின் பக்க தீவிரவாதிகள் மற்றொரு அடுக்கின் பக்க தீவிரவாதிகளுக்கு இடையில் வைக்கப்படுகின்றன.

புரதங்களில், ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளின் மறுசீரமைப்பு காரணமாக α-கட்டமைப்புகளிலிருந்து β-கட்டமைப்புகள் மற்றும் பின்புறம் மாறுதல் சாத்தியமாகும். சங்கிலியுடன் வழக்கமான இன்டர்பெப்டைட் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளுக்குப் பதிலாக (பாலிபெப்டைட் சங்கிலி சுழலாக முறுக்கப்பட்டதற்கு நன்றி), ஹெலிகல் பிரிவுகள் பிரிந்து, ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் நீளமான துண்டுகளுக்கு இடையில் மூடுகின்றன. இந்த மாற்றம் முடியின் புரதமான கெரடினில் காணப்படுகிறது. அல்கலைன் சவர்க்காரங்களைக் கொண்டு முடியைக் கழுவும் போது, ​​β-கெரட்டின் ஹெலிகல் அமைப்பு எளிதில் அழிக்கப்பட்டு, அது α-கெரட்டின் (சுருள் முடி நேராக்குகிறது) ஆக மாறும்.

புரதங்களின் வழக்கமான இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளை அழிப்பது (α-ஹெலிஸ்கள் மற்றும் β-கட்டமைப்புகள்), ஒரு படிகத்தின் உருகுதலுடன் ஒப்புமை மூலம், பாலிபெப்டைட்களின் "உருகுதல்" என்று அழைக்கப்படுகிறது. இந்த வழக்கில், ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகள் உடைந்து, பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் ஒரு சீரற்ற சிக்கலின் வடிவத்தை எடுக்கும். இதன் விளைவாக, இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளின் நிலைத்தன்மை இன்டர்பெப்டைட் ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. சிஸ்டைன் எச்சங்கள் உள்ள இடங்களில் பாலிபெப்டைட் சங்கிலியில் உள்ள டிஸல்பைட் பிணைப்புகளைத் தவிர, மற்ற வகையான பிணைப்புகள் இதில் கிட்டத்தட்ட எந்தப் பங்கையும் எடுக்காது. டைசல்பைட் பிணைப்புகள் காரணமாக குறுகிய பெப்டைடுகள் சுழற்சிகளாக மூடப்படுகின்றன. பல புரதங்கள் α- ஹெலிகல் பகுதிகள் மற்றும் β- கட்டமைப்புகள் இரண்டையும் கொண்டிருக்கின்றன. 100% α-ஹெலிக்ஸ் (விதிவிலக்கு பாராமியோசின், 96-100% α-ஹெலிக்ஸ் தசைப் புரதம்), செயற்கை பாலிபெப்டைடுகள் 100% ஹெலிக்ஸ் கொண்ட இயற்கை புரதங்கள் கிட்டத்தட்ட இல்லை.

மற்ற புரதங்கள் மாறுபட்ட அளவு சுருளைக் கொண்டுள்ளன. பரமயோசின், மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் ஆகியவற்றில் α- ஹெலிகல் கட்டமைப்புகளின் அதிக அதிர்வெண் காணப்படுகிறது. இதற்கு நேர்மாறாக, டிரிப்சினில், ஒரு ரிபோநியூக்லீஸில், பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் குறிப்பிடத்தக்க பகுதி அடுக்கு β-கட்டமைப்புகளாக மடிக்கப்படுகிறது. துணை திசுக்களின் புரதங்கள்: கெரட்டின் (முடி, கம்பளி புரதம்), கொலாஜன் (தசைநார்களின் புரதம், தோல்), ஃபைப்ரோயின் (இயற்கை பட்டுப் புரதம்) ஆகியவை பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் β- கட்டமைப்பைக் கொண்டுள்ளன. புரதங்களின் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் ஹெலிசிட்டியின் வெவ்வேறு அளவுகள், வெளிப்படையாக, ஹெலிசிட்டியை ஓரளவு சீர்குலைக்கும் அல்லது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் வழக்கமான மடிப்புகளை "உடைக்கும்" சக்திகள் உள்ளன என்பதைக் குறிக்கிறது. இதற்குக் காரணம், புரதப் பாலிபெப்டைட் சங்கிலியை ஒரு குறிப்பிட்ட அளவில், அதாவது, மூன்றாம் நிலை அமைப்பில் மிகவும் கச்சிதமாக மடிப்பது.

புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு

ஒரு புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பானது பாலிபெப்டைட் சங்கிலி விண்வெளியில் அமைக்கப்பட்டிருக்கும் விதம் ஆகும். அவற்றின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பின் வடிவத்தின் அடிப்படையில், புரதங்கள் முக்கியமாக குளோபுலர் மற்றும் ஃபைப்ரில்லர் என பிரிக்கப்படுகின்றன. குளோபுலர் புரதங்கள் பெரும்பாலும் நீள்வட்ட வடிவத்தைக் கொண்டிருக்கின்றன, மேலும் ஃபைப்ரில்லர் (நூல் போன்ற) புரதங்கள் நீளமான வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளன (தடி அல்லது சுழல் வடிவம்).

இருப்பினும், புரதங்களின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பின் உள்ளமைவு, ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள் β-கட்டமைப்பை மட்டுமே கொண்டிருக்கின்றன, மேலும் குளோபுலர் புரோட்டீன்கள் α- ஹெலிகல் அமைப்பைக் கொண்டிருக்கின்றன என்று நினைப்பதற்கான காரணத்தை இன்னும் கொடுக்கவில்லை. அடுக்கு, மடிந்த இரண்டாம் கட்டமைப்பைக் காட்டிலும் ஹெலிகல் கொண்ட ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள் உள்ளன. எடுத்துக்காட்டாக, α-கெரட்டின் மற்றும் பாராமியோசின் (மொல்லஸ்க்களின் பிடிப்பு தசையின் புரதம்), ட்ரோபோமயோசின்கள் (எலும்பு தசைகளின் புரதங்கள்) ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களைச் சேர்ந்தவை (தடி வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளன), அவற்றின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு α- ஹெலிக்ஸ் ஆகும்; மாறாக, குளோபுலர் புரதங்கள் அதிக எண்ணிக்கையிலான β- கட்டமைப்புகளைக் கொண்டிருக்கலாம்.

நேரியல் பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் சுழல் அதன் அளவை தோராயமாக 4 மடங்கு குறைக்கிறது; மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பிற்குள் பேக்கிங் செய்வது அசல் சங்கிலியை விட பல மடங்கு கச்சிதமானதாக ஆக்குகிறது.

ஒரு புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்தும் பிணைப்புகள். அமினோ அமிலங்களின் பக்க தீவிரவாதிகளுக்கு இடையிலான பிணைப்புகள் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்துவதில் பங்கு வகிக்கின்றன. இந்த இணைப்புகளை பின்வருமாறு பிரிக்கலாம்:

வலுவான (கோவலன்ட்) [காட்டு].

பலவீனமான (துருவ மற்றும் வான் டெர் வால்ஸ்) [காட்டு].

அமினோ அமிலங்களின் பக்க ரேடிக்கல்களுக்கு இடையே உள்ள பல பிணைப்புகள் புரத மூலக்கூறின் இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பை தீர்மானிக்கிறது.

புரத மூன்றாம் கட்டமைப்பின் அமைப்பின் அம்சங்கள். பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பின் இணக்கமானது அதில் உள்ள அமினோ அமிலங்களின் பக்க தீவிரவாதிகளின் பண்புகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது (முதன்மை மற்றும் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளை உருவாக்குவதில் குறிப்பிடத்தக்க விளைவைக் கொண்டிருக்கவில்லை) மற்றும் நுண்ணிய சூழல், அதாவது, சூழல். மடிந்தால், ஒரு புரதத்தின் பாலிபெப்டைட் சங்கிலி ஆற்றல்மிக்க சாதகமான வடிவத்தை எடுக்க முனைகிறது, இது குறைந்தபட்ச இலவச ஆற்றலால் வகைப்படுத்தப்படுகிறது. எனவே, துருவமற்ற ஆர்-குழுக்கள், நீரை "தவிர்ப்பது", புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பின் உள் பகுதியை உருவாக்குகிறது, அங்கு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் ஹைட்ரோபோபிக் எச்சங்களின் முக்கிய பகுதி அமைந்துள்ளது. புரோட்டீன் குளோபுலின் மையத்தில் கிட்டத்தட்ட நீர் மூலக்கூறுகள் இல்லை. அமினோ அமிலத்தின் துருவ (ஹைட்ரோஃபிலிக்) ஆர் குழுக்கள் இந்த ஹைட்ரோபோபிக் மையத்திற்கு வெளியே அமைந்துள்ளன மற்றும் நீர் மூலக்கூறுகளால் சூழப்பட்டுள்ளன. பாலிபெப்டைட் சங்கிலி முப்பரிமாண இடத்தில் சிக்கலான வளைந்திருக்கும். அது வளைக்கும் போது, ​​இரண்டாம் நிலை ஹெலிகல் இணக்கம் சீர்குலைகிறது. புரோலைன் அல்லது ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் அமைந்துள்ள பலவீனமான புள்ளிகளில் சங்கிலி "உடைகிறது", ஏனெனில் இந்த அமினோ அமிலங்கள் சங்கிலியில் அதிக மொபைல் இருப்பதால், மற்ற பெப்டைட் குழுக்களுடன் ஒரே ஒரு ஹைட்ரஜன் பிணைப்பை உருவாக்குகிறது. மற்றொரு வளைவு தளம் கிளைசின் ஆகும், இது ஒரு சிறிய R குழுவை (ஹைட்ரஜன்) கொண்டுள்ளது. எனவே, மற்ற அமினோ அமிலங்களின் R-குழுக்கள், அடுக்கப்பட்டிருக்கும் போது, ​​கிளைசின் இடத்தில் இலவச இடத்தை ஆக்கிரமிக்க முனைகின்றன. பல அமினோ அமிலங்கள் - அலனைன், லியூசின், குளுட்டமேட், ஹிஸ்டைடின் - புரதத்தில் நிலையான ஹெலிகல் கட்டமைப்புகளைப் பாதுகாப்பதில் பங்களிக்கின்றன, மேலும் மெத்தியோனைன், வாலின், ஐசோலூசின், அஸ்பார்டிக் அமிலம் போன்றவை β- கட்டமைப்புகளை உருவாக்க உதவுகின்றன. மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பைக் கொண்ட ஒரு புரத மூலக்கூறில், α- ஹெலிக்ஸ் (ஹெலிகல்), β- கட்டமைப்புகள் (அடுக்கு) மற்றும் ஒரு சீரற்ற சுருள் வடிவில் பகுதிகள் உள்ளன. புரதத்தின் சரியான இடஞ்சார்ந்த மடிப்பு மட்டுமே அதை செயலில் வைக்கிறது; அதன் மீறல் புரத பண்புகளில் மாற்றங்கள் மற்றும் உயிரியல் செயல்பாடு இழப்புக்கு வழிவகுக்கிறது.

குவாட்டர்னரி புரத அமைப்பு

ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியைக் கொண்ட புரதங்கள் மூன்றாம் நிலை அமைப்பை மட்டுமே கொண்டுள்ளன. இவை மயோகுளோபின் - ஆக்ஸிஜனை பிணைப்பதில் ஈடுபட்டுள்ள தசை திசு புரதம், பல நொதிகள் (லைசோசைம், பெப்சின், டிரிப்சின் போன்றவை) அடங்கும். இருப்பினும், சில புரதங்கள் பல பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளிலிருந்து கட்டமைக்கப்படுகின்றன, அவை ஒவ்வொன்றும் மூன்றாம் நிலை அமைப்பைக் கொண்டுள்ளன. அத்தகைய புரதங்களுக்கு, குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பின் கருத்து அறிமுகப்படுத்தப்பட்டது, இது மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பைக் கொண்ட பல பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளை ஒரு செயல்பாட்டு புரத மூலக்கூறாக அமைப்பதாகும். குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பைக் கொண்ட அத்தகைய புரதம் ஒலிகோமர் என்றும், அதன் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு புரோட்டோமர்கள் அல்லது துணைக்குழுக்கள் என்றும் அழைக்கப்படுகின்றன (படம் 4).

அமைப்பின் குவாட்டர்னரி மட்டத்தில், புரதங்கள் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பின் (குளோபுலர் அல்லது ஃபைப்ரில்லர்) அடிப்படை உள்ளமைவைத் தக்கவைத்துக்கொள்கின்றன. எடுத்துக்காட்டாக, ஹீமோகுளோபின் ஒரு குவாட்டர்னரி அமைப்பைக் கொண்ட ஒரு புரதம் மற்றும் நான்கு துணைக்குழுக்களைக் கொண்டுள்ளது. துணை அலகுகள் ஒவ்வொன்றும் ஒரு குளோபுலர் புரதம் மற்றும் பொதுவாக, ஹீமோகுளோபின் ஒரு குளோபுலர் உள்ளமைவையும் கொண்டுள்ளது. முடி மற்றும் கம்பளி புரதங்கள் - ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களுடன் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பில் தொடர்புடைய கெரட்டின்கள், ஒரு ஃபைப்ரில்லர் இணக்கம் மற்றும் ஒரு குவாட்டர்னரி அமைப்பு ஆகியவற்றைக் கொண்டுள்ளன.

புரத குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்துதல். குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பைக் கொண்ட அனைத்து புரதங்களும் தனித்தனி மேக்ரோமிகுலூல்களின் வடிவத்தில் தனிமைப்படுத்தப்படுகின்றன, அவை துணைக்குழுக்களாக உடைக்கப்படாது. அமினோ அமில எச்சங்களின் துருவக் குழுக்களால் மட்டுமே துணை அலகுகளின் மேற்பரப்புகளுக்கு இடையிலான தொடர்புகள் சாத்தியமாகும், ஏனெனில் ஒவ்வொரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்கும் போது, ​​துருவமற்ற அமினோ அமிலங்களின் பக்க தீவிரவாதிகள் (பெரும்பாலானவை. அனைத்து புரோட்டினோஜெனிக் அமினோ அமிலங்களும்) துணை அலகுக்குள் மறைக்கப்படுகின்றன. ஏராளமான அயனி (உப்பு), ஹைட்ரஜன் மற்றும் சில சமயங்களில் அவற்றின் துருவக் குழுக்களுக்கு இடையே டைசல்பைட் பிணைப்புகள் உருவாகின்றன, அவை துணைக்குழுக்களை ஒழுங்கமைக்கப்பட்ட வளாகத்தின் வடிவத்தில் உறுதியாக வைத்திருக்கின்றன. ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளை உடைக்கும் பொருட்கள் அல்லது டிஸல்பைட் பாலங்களைக் குறைக்கும் பொருட்களின் பயன்பாடு புரோட்டோமர்களின் பிரிவினை மற்றும் புரதத்தின் குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பின் அழிவை ஏற்படுத்துகிறது. அட்டவணையில் 1 புரத மூலக்கூறின் வெவ்வேறு நிலைகளின் அமைப்பை உறுதிப்படுத்தும் பிணைப்புகளின் தரவை சுருக்கமாகக் கூறுகிறது. [காட்டு].

சில ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் அம்சங்கள்

ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பு குளோபுலர் புரதங்களுடன் ஒப்பிடும்போது பல அம்சங்களைக் கொண்டுள்ளது. கெரட்டின், ஃபைப்ரோயின் மற்றும் கொலாஜன் ஆகியவற்றின் எடுத்துக்காட்டில் இந்த அம்சங்களைக் காணலாம். கெரட்டின்கள் α- மற்றும் β- இணக்கங்களில் உள்ளன. α-கெரட்டின்கள் மற்றும் ஃபைப்ரோயின் ஆகியவை அடுக்கு-மடிந்த இரண்டாம் நிலை அமைப்பைக் கொண்டிருக்கின்றன, இருப்பினும், கெரடினில் சங்கிலிகள் இணையாக இருக்கும், மேலும் ஃபைப்ரோயினில் அவை எதிரெதிரானவை (படம் 3 ஐப் பார்க்கவும்); கூடுதலாக, கெரட்டின் இன்டர்செயின் டைசல்பைட் பிணைப்புகளைக் கொண்டுள்ளது, அதே நேரத்தில் ஃபைப்ரோயினில் அவை இல்லை. டைசல்பைட் பிணைப்புகளின் முறிவு கெரட்டின்களில் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைப் பிரிக்க வழிவகுக்கிறது. மாறாக, ஆக்ஸிஜனேற்ற முகவர்களின் வெளிப்பாடு மூலம் கெரட்டின்களில் அதிகபட்ச எண்ணிக்கையிலான டிஸல்பைட் பிணைப்புகளின் உருவாக்கம் ஒரு வலுவான இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பை உருவாக்குகிறது. பொதுவாக, ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களில், குளோபுலர் புரோட்டீன்களைப் போலல்லாமல், அமைப்புகளின் வெவ்வேறு நிலைகளை கண்டிப்பாக வேறுபடுத்துவது சில நேரங்களில் கடினமாக இருக்கும். விண்வெளியில் ஒரு பாலிபெப்டைட் சங்கிலியை இடுவதன் மூலமும், குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பை பல சங்கிலிகளால் அமைப்பதன் மூலமும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்க வேண்டும் என்று (ஒரு குளோபுலர் புரதத்தைப் பொறுத்தவரை) நாம் ஏற்றுக்கொண்டால், இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பை உருவாக்கும் போது ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களில் பல பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் ஏற்கனவே ஈடுபட்டுள்ளன. . ஃபைப்ரில்லர் புரதத்தின் ஒரு பொதுவான உதாரணம் கொலாஜன் ஆகும், இது மனித உடலில் அதிக அளவில் உள்ள புரதங்களில் ஒன்றாகும் (அனைத்து புரதங்களின் நிறை 1/3). இது அதிக வலிமை மற்றும் குறைந்த நீட்டிப்பு (எலும்புகள், தசைநாண்கள், தோல், பற்கள் போன்றவை) கொண்ட திசுக்களில் காணப்படுகிறது. கொலாஜனில், அமினோ அமில எச்சங்களில் மூன்றில் ஒரு பங்கு கிளைசின் ஆகும், மேலும் கால் பகுதி அல்லது அதற்கு சற்று அதிகமாக புரோலின் அல்லது ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் உள்ளது.

கொலாஜனின் தனிமைப்படுத்தப்பட்ட பாலிபெப்டைட் சங்கிலி (முதன்மை அமைப்பு) உடைந்த கோடு போல் தெரிகிறது. இது சுமார் 1000 அமினோ அமிலங்களைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் சுமார் 10 5 மூலக்கூறு எடையைக் கொண்டுள்ளது (படம் 5, a, b). பாலிபெப்டைட் சங்கிலியானது பின்வரும் கலவையின் அமினோ அமிலங்களின் (மும்மடங்கு) தொடர்ச்சியான மூவரில் இருந்து கட்டமைக்கப்பட்டுள்ளது: கிளை-A-B, இதில் A மற்றும் B ஆகியவை கிளைசின் (பெரும்பாலும் புரோலைன் மற்றும் ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின்) தவிர வேறு ஏதேனும் அமினோ அமிலங்கள் ஆகும். கொலாஜன் பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் (அல்லது α-சங்கிலிகள்) இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள் (படம். 5, c மற்றும் d) உருவாக்கத்தின் போது ஹெலிகல் சமச்சீர் கொண்ட வழக்கமான α-ஹெலிஸ்களை உருவாக்க முடியாது. புரோலின், ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் மற்றும் கிளைசின் (ஆன்டிஹெலிகல் அமினோ அமிலங்கள்) இதில் தலையிடுகின்றன. எனவே, மூன்று α-சங்கிலிகள் உருளையைச் சுற்றி மூன்று இழைகள் போல் முறுக்கப்பட்ட சுருள்கள் உருவாகின்றன. மூன்று ஹெலிகல் α சங்கிலிகள் ட்ரோபோகொலாஜன் (படம். 5d) எனப்படும் கொலாஜன் கட்டமைப்பை மீண்டும் உருவாக்குகின்றன. அதன் அமைப்பில் உள்ள ட்ரோபோகாலஜன் என்பது கொலாஜனின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பாகும். ப்ரோலின் மற்றும் ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் தட்டையான வளையங்கள் சங்கிலியுடன் தொடர்ந்து மாறி மாறி வருவதால், ட்ரோபோகொலாஜனின் α- சங்கிலிகளுக்கு இடையே உள்ள இடைச்செயின் பிணைப்புகளைப் போலவே விறைப்புத்தன்மையைக் கொடுக்கிறது (அதனால்தான் கொலாஜன் நீட்டுவதை எதிர்க்கிறது). ட்ரோபோகொலாஜன் என்பது கொலாஜன் ஃபைப்ரில்களின் துணை அலகு ஆகும். கொலாஜனின் குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பில் ட்ரோபோகாலஜன் துணைக்குழுக்களை இடுவது ஒரு படிநிலை முறையில் நிகழ்கிறது (படம் 5e).

இண்டர்செயின் ஹைட்ரஜன், அயனி மற்றும் வான் டெர் வால்ஸ் பிணைப்புகள் மற்றும் ஒரு சிறிய எண்ணிக்கையிலான கோவலன்ட் பிணைப்புகள் காரணமாக கொலாஜன் கட்டமைப்புகளின் உறுதிப்படுத்தல் ஏற்படுகிறது.

கொலாஜனின் α- சங்கிலிகள் வெவ்வேறு வேதியியல் கட்டமைப்புகளைக் கொண்டுள்ளன. பல்வேறு வகையான α 1 சங்கிலிகள் (I, II, III, IV) மற்றும் α 2 சங்கிலிகள் உள்ளன. ட்ரோபோகாலஜனின் மூன்று இழைகள் கொண்ட ஹெலிக்ஸ் உருவாவதில் எந்த α 1 - மற்றும் α 2 - சங்கிலிகள் ஈடுபட்டுள்ளன என்பதைப் பொறுத்து, நான்கு வகையான கொலாஜன்கள் வேறுபடுகின்றன:

முதல் வகை - இரண்டு α 1 (I) மற்றும் ஒரு α 2 சங்கிலி;

இரண்டாவது வகை - மூன்று α 1 (II) சங்கிலிகள்;

மூன்றாவது வகை - மூன்று α 1 (III) சங்கிலிகள்;

நான்காவது வகை - மூன்று α 1 (IV) சங்கிலிகள்.

மிகவும் பொதுவான கொலாஜன் முதல் வகை: இது எலும்பு திசு, தோல், தசைநாண்களில் காணப்படுகிறது; இரண்டாவது வகை கொலாஜன் குருத்தெலும்பு திசுக்களில் காணப்படுகிறது. ஒரு வகை திசுக்களில் பல்வேறு வகையான கொலாஜன் இருக்கலாம்.

கொலாஜன் கட்டமைப்புகளின் வரிசைப்படுத்தப்பட்ட திரட்டல், அவற்றின் விறைப்பு மற்றும் செயலற்ற தன்மை கொலாஜன் இழைகளின் அதிக வலிமையை உறுதி செய்கிறது. கொலாஜன் புரதங்களில் கார்போஹைட்ரேட் கூறுகளும் உள்ளன, அதாவது அவை புரத-கார்போஹைட்ரேட் வளாகங்கள்.

கொலாஜன் என்பது அனைத்து உறுப்புகளிலும் காணப்படும் இணைப்பு திசு உயிரணுக்களால் உருவாகும் ஒரு புற-செல்லுலர் புரதமாகும். எனவே, கொலாஜன் (அல்லது அதன் உருவாக்கம் சீர்குலைவு) சேதத்துடன், உறுப்புகளின் இணைப்பு திசுக்களின் துணை செயல்பாடுகளின் பல மீறல்கள் ஏற்படுகின்றன.

ஆல்பா பாலிபெப்டைட் சங்கிலி அமினோ அமில கலவையான வாலின்-லியூசினுடன் முடிவடைகிறது, மேலும் பீட்டா பாலிபெப்டைட் சங்கிலி வாலின்-ஹிஸ்டிடின்-லியூசின் கலவையுடன் முடிவடைகிறது. ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறில் உள்ள ஆல்பா மற்றும் பீட்டா பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் நேரியல் முறையில் அமைக்கப்படவில்லை; உள் மூலக்கூறு சக்திகள் இருப்பதால், பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் புரதங்களின் பொதுவான ஆல்பா-ஹெலிக்ஸ் ஹெலிக்ஸ் (இரண்டாம் நிலை அமைப்பு) வடிவத்தில் முறுக்கப்படுகின்றன. ஆல்பா-ஹெலிக்ஸ் ஹெலிக்ஸ் ஒவ்வொரு ஆல்பா மற்றும் பீட்டா பாலிபெப்டைட் சங்கிலிக்கும் இடஞ்சார்ந்த முறையில் வளைந்து, முட்டை வடிவ வடிவத்தின் பின்னல்களை உருவாக்குகிறது (மூன்றாம் நிலை அமைப்பு). பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் ஆல்பா-ஹெலிக்ஸ் ஹெலிஸின் தனிப்பட்ட பாகங்கள் A இலிருந்து H வரையிலான லத்தீன் எழுத்துக்களால் குறிக்கப்பட்டுள்ளன. நான்கு மூன்றாம் நிலை வளைந்த ஆல்பா மற்றும் பீட்டா பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளும் ஒரு குறிப்பிட்ட உறவில் இடம் பெற்றுள்ளன - ஒரு குவாட்டர்னரி அமைப்பு. அவை உண்மையான இரசாயன பிணைப்புகளால் இணைக்கப்படவில்லை, ஆனால் இடைக்கணிப்பு சக்திகளால் இணைக்கப்பட்டுள்ளன.

இது மனிதர்களுக்கு மூன்று முக்கிய வகையான சாதாரண ஹீமோகுளோபின் உள்ளது என்று மாறியது: கரு - யு, கரு - எஃப் மற்றும் வயது வந்தோர் ஹீமோகுளோபின் - A. HbU (கருப்பை என்ற வார்த்தையின் ஆரம்ப எழுத்தின் பெயரால் பெயரிடப்பட்டது) 7 முதல் 12 வாரங்கள் வரை கருவில் ஏற்படுகிறது, பின்னர் அது மறைந்து கரு ஹீமோகுளோபின் தோன்றுகிறது, இது மூன்றாவது மாதத்திற்குப் பிறகு கருவின் முக்கிய ஹீமோகுளோபின் ஆகும். இதைத் தொடர்ந்து, சாதாரண வயதுவந்த ஹீமோகுளோபின் படிப்படியாக தோன்றும், இது "வயது வந்தோர்" என்ற ஆங்கில வார்த்தையின் ஆரம்ப எழுத்துக்குப் பிறகு HbA என்று அழைக்கப்படுகிறது. கருவின் ஹீமோகுளோபின் அளவு படிப்படியாக குறைகிறது, அதனால் பிறந்த நேரத்தில், 80% ஹீமோகுளோபின் HbA ஆகவும், 20% மட்டுமே HbF ஆகவும் இருக்கும். பிறப்புக்குப் பிறகு, கருவின் ஹீமோகுளோபின் தொடர்ந்து குறைகிறது மற்றும் 2-3 வருட வாழ்க்கையில் அது 1-2% மட்டுமே. அதே அளவு கரு ஹீமோகுளோபின் வயது வந்தவருக்கு உள்ளது. HbF இன் அளவு 2% க்கு மேல் இருந்தால், அது பெரியவர்களுக்கும் 3 வயதுக்கு மேற்பட்ட குழந்தைகளுக்கும் நோயியலாகக் கருதப்படுகிறது.

சாதாரண வகை ஹீமோகுளோபினுடன் கூடுதலாக, 50 க்கும் மேற்பட்ட நோயியல் மாறுபாடுகள் தற்போது அறியப்படுகின்றன. அவை முதலில் லத்தீன் எழுத்துக்களால் பெயரிடப்பட்டன. ஹீமோகுளோபின் வகைகளின் பதவியில் B என்ற எழுத்து இல்லை, ஏனெனில் இது முதலில் HbS என நியமிக்கப்பட்டது.

ஹீமோகுளோபின் (Hb)- ஒரு குரோமோபுரோட்டீன் சிவப்பு இரத்த அணுக்களில் உள்ளது மற்றும் திசுக்களுக்கு ஆக்ஸிஜனைக் கொண்டு செல்வதில் ஈடுபட்டுள்ளது. பெரியவர்களில் ஹீமோகுளோபின் ஹீமோகுளோபின் ஏ (Hb A) என்று அழைக்கப்படுகிறது. இதன் மூலக்கூறு எடை சுமார் 65,000 டா. Hb A மூலக்கூறு ஒரு குவாட்டர்னரி அமைப்பைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் நான்கு துணைக்குழுக்களை உள்ளடக்கியது - பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகள் (குறியீடு α1, α2, β1 மற்றும் β2, இவை ஒவ்வொன்றும் ஹீமுடன் தொடர்புடையவை.

ஹீமோகுளோபின் ஒரு அலோஸ்டெரிக் புரதம் என்பதை நினைவில் கொள்ளுங்கள்; இது தசைநார்களுக்கான புரதத்தின் தொடர்பை மாற்றுகிறது. லிகண்டுடன் மிகக்குறைந்த தொடர்பைக் கொண்ட இணக்கமானது டென்ஸ் அல்லது டி-கன்ஃபார்மேஷன் என்று அழைக்கப்படுகிறது. தசைநார்க்கு மிகப் பெரிய தொடர்பைக் கொண்ட இணக்கமானது ரிலாக்ஸ்டு அல்லது ஆர்-கன்ஃபார்மேஷன் என்று அழைக்கப்படுகிறது.

ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறின் R- மற்றும் T- இணக்கங்கள் மாறும் சமநிலை நிலையில் உள்ளன:

பல்வேறு சுற்றுச்சூழல் காரணிகள் இந்த சமநிலையை ஒரு திசையில் அல்லது மற்றொரு திசையில் மாற்றலாம். அலோஸ்டெரிக் ரெகுலேட்டர்கள் O2 க்கான Hb இன் தொடர்பைப் பாதிக்கின்றன: 1) ஆக்ஸிஜன்; 2) H+ செறிவு (நடுத்தர pH); 3) கார்பன் டை ஆக்சைடு (CO2); 4) 2,3-டிபாஸ்போகிளிசரேட் (டிபிஜி). ஹீமோகுளோபின் துணைக்குழுக்களில் ஒன்றில் ஆக்சிஜன் மூலக்கூறை இணைப்பது ஒரு பதட்டமான இணக்கத்தை நிதானமாக மாற்றுவதை ஊக்குவிக்கிறது மற்றும் அதே ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறின் பிற துணைக்குழுக்களின் ஆக்ஸிஜனுக்கான உறவை அதிகரிக்கிறது. இந்த நிகழ்வு கூட்டுறவு விளைவு என்று அழைக்கப்படுகிறது. ஆக்ஸிஜனுடன் ஹீமோகுளோபின் பிணைப்பின் சிக்கலான தன்மை ஹீமோகுளோபின் O2 செறிவூட்டல் வளைவால் பிரதிபலிக்கிறது, இது S- வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது (படம் 3.1).

படம் 3.1.மயோகுளோபின் (1) மற்றும் ஹீமோகுளோபின் (2) ஆக்ஸிஜன் செறிவூட்டலின் வளைவுகள்.

மூலக்கூறு வடிவங்கள்பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் கட்டமைப்பில் ஹீமோகுளோபின் ஒருவருக்கொருவர் வேறுபடுகிறது. உடலியல் நிலைமைகளின் கீழ் இருக்கும் பல்வேறு வகையான ஹீமோகுளோபின் ஒரு எடுத்துக்காட்டு கரு ஹீமோகுளோபின் (HbF), மனித வளர்ச்சியின் கரு நிலையில் இரத்தத்தில் உள்ளது. HbA போலல்லாமல், அதன் மூலக்கூறு 2 α- மற்றும் 2 γ- சங்கிலிகளைக் கொண்டுள்ளது (அதாவது, β- சங்கிலிகள் γ- சங்கிலிகளால் மாற்றப்படுகின்றன). அத்தகைய ஹீமோகுளோபின் ஆக்ஸிஜனுடன் அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளது. இதுவே கருவானது தாயின் இரத்தத்தில் இருந்து நஞ்சுக்கொடி வழியாக ஆக்ஸிஜனைப் பெற அனுமதிக்கிறது. பிறந்த உடனேயே, குழந்தையின் இரத்தத்தில் உள்ள HbF ஆனது HbA ஆல் மாற்றப்படுகிறது.

அரிவாள் செல் இரத்த சோகை நோயாளிகளில் காணப்படும் ஹீமோகுளோபின் S, ஏற்கனவே குறிப்பிடப்பட்ட (பார்க்க 2.4.) அசாதாரண அல்லது நோயியல் ஹீமோகுளோபினின் ஒரு எடுத்துக்காட்டு. நீங்கள் ஏற்கனவே அறிந்தபடி, β- சங்கிலிகளில் குளுட்டமேட்டை வாலைனுடன் மாற்றுவதன் மூலம் இது ஹீமோகுளோபின் A இலிருந்து வேறுபடுகிறது. இந்த அமினோ அமில மாற்றீடு தண்ணீரில் HbS இன் கரைதிறன் குறைவதற்கும் O2 உடனான அதன் தொடர்பு குறைவதற்கும் காரணமாகிறது.

புரதங்களின் வேதியியல் அமைப்பு ஒரு பெப்டைட் பிணைப்பின் மூலம் ஒரு சங்கிலியில் இணைக்கப்பட்ட ஆல்பா அமினோ அமிலங்களால் குறிக்கப்படுகிறது. உயிரினங்களில், கலவை மரபணு குறியீட்டால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. தொகுப்பு செயல்பாட்டில், பெரும்பாலான சந்தர்ப்பங்களில், நிலையான வகையின் 20 அமினோ அமிலங்கள் பயன்படுத்தப்படுகின்றன. அவற்றின் பல சேர்க்கைகள் பல்வேறு வகையான பண்புகளுடன் புரத மூலக்கூறுகளை உருவாக்குகின்றன. அமினோ அமில எச்சங்கள் பெரும்பாலும் மொழிபெயர்ப்புக்குப் பிந்தைய மாற்றங்களுக்கு உட்பட்டவை. புரதம் அதன் செயல்பாடுகளைச் செய்யத் தொடங்குவதற்கு முன்பும், கலத்தில் அதன் செயல்பாட்டின் போதும் அவை எழலாம். உயிரினங்களில், பல மூலக்கூறுகள் பெரும்பாலும் சிக்கலான வளாகங்களை உருவாக்குகின்றன. ஒரு உதாரணம் ஒளிச்சேர்க்கை சங்கம்.

இணைப்புகளின் நோக்கம்

புரதங்கள் மனித மற்றும் விலங்கு ஊட்டச்சத்தின் முக்கிய அங்கமாகக் கருதப்படுகின்றன, ஏனெனில் அவற்றின் உடல்கள் தேவையான அனைத்து அமினோ அமிலங்களையும் ஒருங்கிணைக்க முடியாது. அவற்றில் சில புரத உணவுகளுடன் வர வேண்டும். கலவைகளின் முக்கிய ஆதாரங்கள் இறைச்சி, கொட்டைகள், பால், மீன் மற்றும் தானியங்கள். குறைந்த அளவிற்கு, காய்கறிகள், காளான்கள் மற்றும் பெர்ரிகளில் புரதங்கள் உள்ளன. நொதிகள் மூலம் செரிமானத்தின் போது, ​​நுகரப்படும் புரதங்கள் அமினோ அமிலங்களாக உடைக்கப்படுகின்றன. அவை ஏற்கனவே உடலில் உள்ள அவற்றின் சொந்த புரதங்களின் உயிரியக்கத்தில் பயன்படுத்தப்படுகின்றன அல்லது ஆற்றலைப் பெற மேலும் முறிவுக்கு உட்படுகின்றன.

வரலாற்றுக் குறிப்பு

இன்சுலின் புரதக் கட்டமைப்பின் வரிசை முதன்முதலில் ஃப்ரெடெரிஜ் செங்கரால் தீர்மானிக்கப்பட்டது. அவரது பணிக்காக அவர் 1958 இல் நோபல் பரிசு பெற்றார். சாங்கர் வரிசைமுறை முறையைப் பயன்படுத்தினார். எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷனைப் பயன்படுத்தி, மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் முப்பரிமாண கட்டமைப்புகள் பின்னர் பெறப்பட்டன (1950களின் பிற்பகுதியில்). வேலையை ஜான் கென்ட்ரூ மற்றும் மேக்ஸ் பெரூட்ஸ் ஆகியோர் மேற்கொண்டனர்.

புரத மூலக்கூறு அமைப்பு

இது நேரியல் பாலிமர்களை உள்ளடக்கியது. அவை, ஆல்பா அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்டிருக்கின்றன, அவை மோனோமர்கள். கூடுதலாக, புரத கட்டமைப்பில் அமினோ அமிலம் அல்லாத இயற்கையின் கூறுகள் மற்றும் மாற்றியமைக்கப்பட்ட அமினோ அமில எச்சங்கள் இருக்கலாம். கூறுகளை குறிக்கும் போது, ​​1- அல்லது 3-எழுத்து சுருக்கங்கள் பயன்படுத்தப்படுகின்றன. இரண்டு முதல் பல டஜன் எச்சங்களைக் கொண்ட ஒரு கலவை பெரும்பாலும் "பாலிபெப்டைட்" என்று குறிப்பிடப்படுகிறது. ஒரு அமினோ அமிலத்தின் ஆல்பா-கார்பாக்சைல் குழுவின் மற்றொரு ஆல்பா-அமினோ குழுவுடன் தொடர்புகொள்வதன் விளைவாக, பிணைப்புகள் தோன்றும் (புரத கட்டமைப்பை உருவாக்கும் போது). அமினோ அமில எச்சத்தின் எந்தக் குழு இலவசம் என்பதைப் பொறுத்து, கலவையின் C- மற்றும் N- முனைய முனைகள் வேறுபடுகின்றன: -COOH அல்லது -NH 2 . ரைபோசோமில் புரதத் தொகுப்பின் செயல்பாட்டில், முதல் முனைய எச்சம் பொதுவாக ஒரு மெத்தியோனைன் எச்சமாகும்; அடுத்தடுத்தவை முந்தையவற்றின் சி-டெர்மினஸுடன் இணைக்கப்பட்டுள்ளன.

அமைப்பின் நிலைகள்

அவை லிண்ட்ரெம்-லாங்கால் முன்மொழியப்பட்டது. இந்த பிரிவு ஓரளவு காலாவதியானதாகக் கருதப்பட்டாலும், அது இன்னும் பயன்படுத்தப்படுகிறது. இணைப்பு அமைப்பின் நான்கு நிலைகளை வேறுபடுத்துவதற்கு முன்மொழியப்பட்டது. புரத மூலக்கூறின் முதன்மை அமைப்பு மரபணு குறியீடு மற்றும் மரபணுவின் பண்புகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. அதிக அளவு புரதம் மடிப்பு போது உருவாக்கம் வகைப்படுத்தப்படும். ஒரு புரதத்தின் இடஞ்சார்ந்த அமைப்பு ஒட்டுமொத்தமாக அமினோ அமில சங்கிலியால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. இருப்பினும், இது மிகவும் லேபிள் ஆகும். இது வெளிப்புற காரணிகளால் பாதிக்கப்படலாம். இது சம்பந்தமாக, மிகவும் சாதகமான மற்றும் ஆற்றல்மிக்க விருப்பமான கலவையின் இணக்கத்தைப் பற்றி பேசுவது மிகவும் சரியானது.

நிலை 1

இது பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் அமினோ அமில எச்சங்களின் வரிசையால் குறிக்கப்படுகிறது. ஒரு விதியாக, இது ஒன்று அல்லது மூன்று எழுத்து குறிப்புகளைப் பயன்படுத்தி விவரிக்கப்படுகிறது. புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு அமினோ அமில எச்சங்களின் நிலையான சேர்க்கைகளால் வகைப்படுத்தப்படுகிறது. அவர்கள் குறிப்பிட்ட பணிகளைச் செய்கிறார்கள். இத்தகைய "பழமைவாத கருக்கள்" இனங்கள் பரிணாம வளர்ச்சியின் போது பாதுகாக்கப்படுகின்றன. அறியப்படாத புரதத்தின் சிக்கலைக் கணிக்க அவை பெரும்பாலும் பயன்படுத்தப்படலாம். வெவ்வேறு உயிரினங்களின் அமினோ அமில சங்கிலிகளில் ஒற்றுமையின் அளவை (ஹோமோலஜி) மதிப்பிடுவதன் மூலம், இந்த உயிரினங்களை உருவாக்கும் டாக்ஸாவிற்கு இடையே உருவாகும் பரிணாம தூரத்தை தீர்மானிக்க முடியும். புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு வரிசைப்படுத்துதல் அல்லது அதன் எம்ஆர்என்ஏவின் அசல் வளாகத்தால் மரபணு குறியீடு அட்டவணையைப் பயன்படுத்தி தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

ஒரு சங்கிலி பிரிவின் உள்ளூர் வரிசைப்படுத்தல்

இது அமைப்பின் அடுத்த நிலை - புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு. இதில் பல வகைகள் உள்ளன. பாலிபெப்டைட் சங்கிலியின் ஒரு பகுதியின் உள்ளூர் வரிசைமுறை ஹைட்ரஜன் பிணைப்புகளால் உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது. மிகவும் பிரபலமான வகைகள்:

இடஞ்சார்ந்த அமைப்பு

புரதங்களின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு முந்தைய நிலையின் கூறுகளை உள்ளடக்கியது. அவை பல்வேறு வகையான தொடர்புகளால் நிலைப்படுத்தப்படுகின்றன. ஹைட்ரோபோபிக் பிணைப்புகள் மிக முக்கியமானவை. உறுதிப்படுத்தல் பின்வருவனவற்றை உள்ளடக்குகிறது:

• கோவலன்ட் இடைவினைகள்.
• எதிர் மின்னூட்டங்களைக் கொண்ட அமினோ அமில பக்க குழுக்களுக்கு இடையே அயனி பிணைப்புகள் உருவாகின்றன.
• ஹைட்ரஜன் இடைவினைகள்.
• ஹைட்ரோபோபிக் பிணைப்புகள். சுற்றியுள்ள உறுப்புகள் H 2 O உடன் தொடர்பு கொள்ளும் செயல்பாட்டில், புரதம் மடிகிறது, இதனால் பக்க அல்லாத துருவ அமினோ அமிலக் குழுக்கள் அக்வஸ் கரைசலில் இருந்து தனிமைப்படுத்தப்படுகின்றன. மூலக்கூறின் மேற்பரப்பில் ஹைட்ரோஃபிலிக் குழுக்கள் (துருவ) தோன்றும்.

புரதங்களின் மூன்றாம் நிலை அமைப்பு காந்த (அணு) அதிர்வு முறைகள், சில வகையான நுண்ணோக்கி மற்றும் பிற முறைகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

முட்டையிடும் கொள்கை

நிலைகள் 2 மற்றும் 3 க்கு இடையில் மேலும் ஒரு நிலையை அடையாளம் காண்பது வசதியானது என்று ஆராய்ச்சி காட்டுகிறது. இது "கட்டிடக்கலை", "முட்டை மையக்கருத்து" என்று அழைக்கப்படுகிறது. இது ஒரு காம்பாக்ட் குளோபுல் - புரத களத்தின் எல்லைகளுக்குள் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் (பீட்டா இழைகள் மற்றும் ஆல்பா ஹெலிஸ்கள்) கூறுகளின் ஒப்பீட்டு நிலையால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. இது சுயாதீனமாக இருக்கலாம் அல்லது பெரிய புரதத்தில் மற்ற ஒத்த புரதங்களுடன் சேர்க்கப்படலாம். ஸ்டைலிங் நோக்கங்கள் மிகவும் பழமைவாதமானது என்று நிறுவப்பட்டது. அவை பரிணாம அல்லது செயல்பாட்டு உறவுகள் இல்லாத புரதங்களில் காணப்படுகின்றன. கட்டிடக்கலையின் வரையறை பகுத்தறிவு (உடல்) வகைப்பாட்டின் அடிப்படையாகும்.

டொமைன் அமைப்பு

ஒரு புரத வளாகத்திற்குள் பல பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளின் பரஸ்பர ஏற்பாட்டுடன், புரதங்களின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு உருவாகிறது. அதை உருவாக்கும் தனிமங்கள் ரைபோசோம்களில் தனித்தனியாக உருவாகின்றன. தொகுப்பு முடிந்ததும் மட்டுமே இந்த புரத அமைப்பு உருவாகத் தொடங்குகிறது. இது வெவ்வேறு மற்றும் ஒரே மாதிரியான பாலிபெப்டைட் சங்கிலிகளைக் கொண்டிருக்கலாம். புரதங்களின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு முந்தைய மட்டத்தில் இருந்த அதே தொடர்புகளின் காரணமாக உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது. சில வளாகங்களில் பல டஜன் புரதங்கள் இருக்கலாம்.

புரத அமைப்பு: பாதுகாப்பு பணிகள்

சைட்டோஸ்கெலட்டனின் பாலிபெப்டைடுகள், ஏதோவொரு வகையில் வலுவூட்டலாக செயல்படுகின்றன, பல உறுப்புகளுக்கு அவற்றின் வடிவத்தை அளித்து அதன் மாற்றத்தில் பங்கேற்கின்றன. கட்டமைப்பு புரதங்கள் உடலுக்கு பாதுகாப்பு அளிக்கின்றன. உதாரணமாக, கொலாஜன் அத்தகைய புரதம். இது இணைப்பு திசுக்களின் இன்டர்செல்லுலர் பொருளின் அடிப்படையை உருவாக்குகிறது. கெரட்டின் ஒரு பாதுகாப்பு செயல்பாட்டையும் கொண்டுள்ளது. இது கொம்புகள், இறகுகள், முடி மற்றும் மேல்தோலின் பிற வழித்தோன்றல்களின் அடிப்படையை உருவாக்குகிறது. புரதங்கள் நச்சுகளை பிணைக்கும்போது, ​​பல சந்தர்ப்பங்களில் நச்சு நீக்கம் ஏற்படுகிறது. உடலின் இரசாயன பாதுகாப்பு பணி இவ்வாறு செய்யப்படுகிறது. மனித உடலில் உள்ள நச்சுகளை நடுநிலையாக்கும் செயல்பாட்டில் கல்லீரல் நொதிகள் குறிப்பாக முக்கிய பங்கு வகிக்கின்றன. அவர்கள் விஷங்களை உடைக்க அல்லது கரையக்கூடிய வடிவமாக மாற்ற முடியும். இது உடலில் இருந்து அவற்றை வேகமாக கொண்டு செல்ல உதவுகிறது. இரத்தம் மற்றும் பிற உடல் திரவங்களில் உள்ள புரதங்கள் நோய்க்கிருமி தாக்குதல் மற்றும் காயம் ஆகிய இரண்டிற்கும் பதிலைத் தூண்டுவதன் மூலம் நோயெதிர்ப்பு பாதுகாப்பை வழங்குகின்றன. இம்யூனோகுளோபின்கள் (ஆன்டிபாடிகள் மற்றும் நிரப்பு அமைப்பின் கூறுகள்) பாக்டீரியா, வெளிநாட்டு புரதங்கள் மற்றும் வைரஸ்களை நடுநிலையாக்க முடியும்.

ஒழுங்குமுறை பொறிமுறை

புரோட்டீன் மூலக்கூறுகள், ஆற்றல் மூலமாகவோ அல்லது கட்டுமானப் பொருளாகவோ செயல்படாது, பல உள்செல்லுலார் செயல்முறைகளைக் கட்டுப்படுத்துகின்றன. இதனால், அவற்றின் காரணமாக, மொழிபெயர்ப்பு, படியெடுத்தல், வெட்டுதல் மற்றும் பிற பாலிபெப்டைட்களின் செயல்பாடு ஆகியவை கட்டுப்படுத்தப்படுகின்றன. ஒழுங்குமுறை பொறிமுறையானது நொதி செயல்பாட்டை அடிப்படையாகக் கொண்டது அல்லது பிற மூலக்கூறுகளுடன் குறிப்பிட்ட பிணைப்பின் காரணமாக தன்னை வெளிப்படுத்துகிறது. எடுத்துக்காட்டாக, டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் காரணிகள், ஆக்டிவேட்டர் பாலிபெப்டைடுகள் மற்றும் ரெப்ரஸர் புரதங்கள் ஆகியவை மரபணு டிரான்ஸ்கிரிப்ஷனின் தீவிரத்தைக் கட்டுப்படுத்தும் திறன் கொண்டவை. அவ்வாறு செய்யும்போது, ​​அவை மரபணு ஒழுங்குமுறை வரிசைகளுடன் தொடர்பு கொள்கின்றன. உள்செல்லுலார் செயல்முறைகளின் போக்கைக் கட்டுப்படுத்துவதில் மிக முக்கியமான பங்கு புரத பாஸ்பேடேஸ்கள் மற்றும் புரோட்டீன் கைனேஸ்களுக்கு ஒதுக்கப்பட்டுள்ளது. இந்த நொதிகள் பாஸ்பேட் குழுக்களைச் சேர்ப்பதன் மூலம் அல்லது அகற்றுவதன் மூலம் மற்ற புரதங்களின் செயல்பாட்டைத் தூண்டுகின்றன அல்லது தடுக்கின்றன.

சமிக்ஞை பணி

இது பெரும்பாலும் ஒழுங்குமுறை செயல்பாட்டுடன் இணைக்கப்படுகிறது. பல உள்செல்லுலார் மற்றும் எக்ஸ்ட்ராசெல்லுலர், பாலிபெப்டைடுகள் சிக்னல்களை அனுப்ப முடியும் என்பதே இதற்குக் காரணம். வளர்ச்சி காரணிகள், சைட்டோகைன்கள், ஹார்மோன்கள் மற்றும் பிற கலவைகள் இந்த திறனைக் கொண்டுள்ளன. ஸ்டெராய்டுகள் இரத்தத்தின் மூலம் கடத்தப்படுகின்றன. ஏற்பியுடன் ஹார்மோனின் தொடர்பு செல் பதிலைத் தூண்டும் ஒரு சமிக்ஞையாக செயல்படுகிறது. ஸ்டெராய்டுகள் இரத்தம் மற்றும் செல்கள், இனப்பெருக்கம், வளர்ச்சி மற்றும் பிற செயல்முறைகளில் உள்ள சேர்மங்களின் உள்ளடக்கத்தை கட்டுப்படுத்துகின்றன. ஒரு உதாரணம் இன்சுலின். இது குளுக்கோஸ் அளவை ஒழுங்குபடுத்துகிறது. உயிரணுக்களின் தொடர்பு இடைச்செல்லுலார் பொருளின் மூலம் பரவும் சமிக்ஞை புரத கலவைகள் மூலம் மேற்கொள்ளப்படுகிறது.

உறுப்புகளின் போக்குவரத்து

சிறிய மூலக்கூறுகளின் இயக்கத்தில் ஈடுபடும் கரையக்கூடிய புரதங்கள் அடி மூலக்கூறுக்கு அதிக ஈடுபாட்டைக் கொண்டுள்ளன, இது அதிகரித்த செறிவில் உள்ளது. அதன் உள்ளடக்கம் குறைவாக உள்ள பகுதிகளில் எளிதாக வெளியிடும் திறனும் அவர்களிடம் உள்ளது. போக்குவரத்து புரதம் ஹீமோகுளோபின் ஒரு உதாரணம். இது நுரையீரலில் இருந்து மற்ற திசுக்களுக்கு ஆக்ஸிஜனை நகர்த்துகிறது, மேலும் அவர்களிடமிருந்து கார்பன் டை ஆக்சைடை மாற்றுகிறது. சில சவ்வு புரதங்கள் செல் சுவர்கள் வழியாக சிறிய மூலக்கூறுகளை கொண்டு செல்வதில் ஈடுபட்டுள்ளன, அவற்றை மாற்றுகின்றன. சைட்டோபிளாஸின் கொழுப்பு அடுக்கு நீர்ப்புகா ஆகும். இது சார்ஜ் செய்யப்பட்ட அல்லது துருவ மூலக்கூறுகளின் பரவலைத் தடுக்கிறது. சவ்வு போக்குவரத்து இணைப்புகள் பொதுவாக கேரியர்கள் மற்றும் சேனல்களாக பிரிக்கப்படுகின்றன.

காப்பு இணைப்புகள்

இந்த புரதங்கள் இருப்புக்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன. உதாரணமாக, அவை தாவர விதைகள் மற்றும் விலங்குகளின் முட்டைகளில் குவிந்து கிடக்கின்றன. இத்தகைய புரதங்கள் பொருள் மற்றும் ஆற்றலின் இருப்பு ஆதாரமாக செயல்படுகின்றன. சில கலவைகள் அமினோ அமில தேக்கமாக உடலால் பயன்படுத்தப்படுகின்றன. அவை, வளர்சிதை மாற்றத்தை ஒழுங்குபடுத்துவதில் ஈடுபட்டுள்ள செயலில் உள்ள பொருட்களின் முன்னோடிகளாகும்.

செல்லுலார் ஏற்பிகள்

இத்தகைய புரதங்கள் நேரடியாக சைட்டோபிளாஸில் அமைந்திருக்கும் அல்லது சுவரில் பதிக்கப்பட்டிருக்கும். இணைப்பின் ஒரு பகுதி சிக்னலைப் பெறுகிறது. ஒரு விதியாக, இது ஒரு இரசாயன பொருள், மற்றும் சில சந்தர்ப்பங்களில் ஒரு இயந்திர விளைவு (உதாரணமாக, நீட்சி), ஒளி மற்றும் பிற தூண்டுதல்கள். மூலக்கூறின் ஒரு குறிப்பிட்ட துண்டுக்கு ஒரு சமிக்ஞையை வெளிப்படுத்தும் செயல்பாட்டில் - பாலிபெப்டைட் ஏற்பி - அதன் இணக்க மாற்றங்கள் தொடங்குகின்றன. அவை உயிரணுவின் பிற கூறுகளுக்கு தூண்டுதலை கடத்தும் மீதமுள்ள பகுதியின் இணக்கத்தில் மாற்றத்தைத் தூண்டுகின்றன. ஒரு சமிக்ஞையை அனுப்புவது வெவ்வேறு வழிகளில் செய்யப்படலாம். சில ஏற்பிகள் ஒரு இரசாயன எதிர்வினைக்கு ஊக்கமளிக்கும் திறன் கொண்டவை, மற்றவை தூண்டுதலின் செல்வாக்கின் கீழ் மூடப்படும் அல்லது திறக்கும் அயன் சேனல்களாக செயல்படுகின்றன. சில சேர்மங்கள் குறிப்பாக செல்லுக்குள் தூதர் மூலக்கூறுகளை பிணைக்கின்றன.

மோட்டார் பாலிபெப்டைடுகள்

உடலுக்கு இயக்கத்தை வழங்கும் புரதங்களின் முழு வகுப்பும் உள்ளது. தசைச் சுருக்கம், உயிரணு இயக்கம் மற்றும் ஃபிளாஜெல்லா மற்றும் சிலியாவின் செயல்பாடு ஆகியவற்றில் மோட்டார் புரதங்கள் ஈடுபட்டுள்ளன. அவை திசை மற்றும் செயலில் போக்குவரத்தையும் வழங்குகின்றன. கினசின்கள் மற்றும் டைனைன்கள் ஏடிபி ஹைட்ரோலிசிஸை ஆற்றல் மூலமாகப் பயன்படுத்தி நுண்குழாய்களுடன் மூலக்கூறுகளைக் கொண்டு செல்கின்றன. பிந்தையது புற செல்லுலார் பகுதிகளிலிருந்து சென்ட்ரோசோமை நோக்கி உறுப்புகள் மற்றும் பிற கூறுகளை நகர்த்துகிறது. கினசின்கள் எதிர் திசையில் நகரும். ஃபிளாஜெல்லா மற்றும் சிலியாவின் செயல்பாட்டிற்கும் டைனீன்கள் பொறுப்பு.