Aminosäuren sind organische Verbindungen, die im Molekül funktionelle Gruppen enthalten: Amino und Carboxyl.

Nomenklatur der Aminosäuren. Nach der systematischen Nomenklatur werden die Namen von Aminosäuren aus den Namen der entsprechenden Carbonsäuren und dem Zusatz „Amino“ gebildet. Die Position der Aminogruppe wird durch Zahlen angegeben. Die Zählung erfolgt vom Kohlenstoff der Carboxylgruppe.

Isomerie von Aminosäuren. Ihre Strukturisomerie wird durch die Position der Aminogruppe und die Struktur des Kohlenstoffrestes bestimmt. Abhängig von der Position der NH 2 -Gruppe werden -, - und -Aminosäuren unterschieden.

Proteinmoleküle bestehen aus α-Aminosäuren.

Sie zeichnen sich auch durch Isomerie der funktionellen Gruppe aus (Interklassenisomere von Aminosäuren können Ester von Aminosäuren oder Amide von Hydroxysäuren sein). Zum Beispiel für 2-Aminopropansäure CH 3 – CH(NH) 2 – COOH sind die folgenden Isomere möglich

Physikalische Eigenschaften von α-Aminosäuren

Aminosäuren sind farblose, kristalline Substanzen, nichtflüchtig (niedriger Sättigungsdampfdruck), die bei hohen Temperaturen unter Zersetzung schmelzen. Die meisten von ihnen sind in Wasser gut löslich und in organischen Lösungsmitteln schlecht löslich.

Wässrige Lösungen einbasiger Aminosäuren reagieren neutral. -Aminosäuren können als innere Salze (bipolare Ionen) betrachtet werden: + NH 3  CH 2  COO  . Im sauren Milieu verhalten sie sich wie Kationen, im alkalischen Milieu wie Anionen. Aminosäuren sind amphotere Verbindungen, die sowohl saure als auch basische Eigenschaften aufweisen.

Methoden zur Gewinnung von α-Aminosäuren

1. Die Wirkung von Ammoniak auf Salze chlorierter Säuren.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. Die Wirkung von Ammoniak und Blausäure auf Aldehyde.

3. Durch die Proteinhydrolyse entstehen 25 verschiedene Aminosäuren. Sie zu trennen ist keine ganz leichte Aufgabe.

Methoden zur Gewinnung von -Aminosäuren

1. Addition von Ammoniak an ungesättigte Carbonsäuren.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Synthese auf Basis zweibasiger Malonsäure.

Chemische Eigenschaften von Aminosäuren

1. Reaktionen an der Carboxylgruppe.

1.1. Bildung von Ethern durch Einwirkung von Alkoholen.

2. Reaktionen an der Aminogruppe.

2.1. Wechselwirkung mit Mineralsäuren.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Wechselwirkung mit salpetriger Säure.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Umwandlung von Aminosäuren beim Erhitzen.

3.1.-Aminosäuren bilden zyklische Amide.

3.2.-Aminosäuren entfernen die Aminogruppe und das Wasserstoffatom des y-Kohlenstoffatoms.

Einzelne Vertreter

Glycin NH 2 CH 2 COOH (Glykokol). Eine der am häufigsten in Proteinen vorkommenden Aminosäuren. Unter normalen Bedingungen - farblose Kristalle mit Tm = 232236С. Leicht löslich in Wasser, unlöslich in absolutem Alkohol und Ether. Wasserstoffindex der wässrigen Lösung6,8; pK a = 1,510  10; ðК в = 1,710  12.

α-Alanin – Aminopropionsäure

In der Natur weit verbreitet. Es liegt frei im Blutplasma und in den meisten Proteinen vor. T pl = 295296С, gut löslich in Wasser, schlecht löslich in Ethanol, unlöslich in Ether. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-Alanin NH 2 CH 2 CH 2 COOH – kleine Kristalle mit Schmelztemperatur = 200 °C, gut löslich in Wasser, schlecht in Ethanol, unlöslich in Ether und Aceton. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; fehlt in Proteinen.

Komplexe. Mit diesem Begriff wird eine Reihe von α-Aminosäuren bezeichnet, die zwei oder drei Carboxylgruppen enthalten. Das einfachste:

N Das häufigste Komplexon ist Ethylendiamintetraessigsäure.

Sein Dinatriumsalz Trilon B wird in der analytischen Chemie äußerst häufig verwendet.

Die Bindungen zwischen α-Aminosäureresten werden Peptidbindungen genannt, und die resultierenden Verbindungen selbst werden Peptide genannt.

Zwei α-Aminosäurereste bilden ein Dipeptid, drei ein Tripeptid. Viele Reste bilden Polypeptide. Polypeptide sind wie Aminosäuren amphoter; jedes hat seinen eigenen isoelektrischen Punkt. Proteine ​​sind Polypeptide.

Aminosäuren enthalten Amino- und Carboxylgruppen und weisen alle Eigenschaften auf, die für Verbindungen mit solchen funktionellen Gruppen charakteristisch sind. Beim Schreiben von Aminosäurereaktionen werden Formeln mit nichtionisierten Amino- und Carboxygruppen verwendet.

1) Reaktionen an der Aminogruppe. Die Aminogruppe in Aminosäuren weist die üblichen Eigenschaften von Aminen auf: Amine sind Basen und wirken bei Reaktionen als Nukleophile.

1. Reaktion von Aminosäuren als Basen. Bei der Wechselwirkung von Aminosäuren mit Säuren entstehen Ammoniumsalze:

Glycinhydrochlorid, Glycinhydrochloridsalz

2. Wirkung von salpetriger Säure. Bei der Einwirkung salpetriger Säure werden Hydroxysäuren gebildet und Stickstoff und Wasser freigesetzt:

Diese Reaktion dient der quantitativen Bestimmung freier Amingruppen in Aminosäuren sowie in Proteinen.

3. Bildung von N-Acylderivaten, Acylierungsreaktion.

Aminosäuren reagieren mit Anhydriden und Säurehalogeniden und bilden N-Acylderivate von Aminosäuren:

Benzylether-Natriumsalz N-Carbobenzoxyglycin – Chlorameisensäureglycin

Acylierung ist eine Möglichkeit, die Aminogruppe zu schützen. N-Acyl-Derivate sind bei der Synthese von Peptiden von großer Bedeutung, da N-Acyl-Derivate leicht hydrolysiert werden, um eine freie Aminogruppe zu bilden.

4. Bildung von Schiffschen Basen. Wenn a-Aminosäuren mit Aldehyden interagieren, entstehen über die Stufe der Bildung von Carbinolaminen substituierte Imine (Schiff-Basen):

Alanin-Formaldehyd N-Methylol-Derivat von Alanin

5. Alkylierungsreaktion. Die Aminogruppe in der a-Aminosäure wird alkyliert, um N-Alkyl-Derivate zu bilden:

Von größter Bedeutung ist die Reaktion mit 2,4-Dinitrofluorbenzol. Die resultierenden Dinitrophenyl-Derivate (DNP-Derivate) werden zur Bestimmung der Aminosäuresequenz von Peptiden und Proteinen verwendet. Die Wechselwirkung von a-Aminosäuren mit 2,4-Dinitrofluorbenzol ist ein Beispiel für eine nukleophile Substitutionsreaktion im Benzolring. Aufgrund der Anwesenheit zweier stark elektronenziehender Gruppen im Benzolring wird das Halogen mobil und unterliegt einer Substitutionsreaktion:

2,4 – Dinitro –

Fluorbenzol N - 2,4 - Dinitrophenyl - a - Aminosäure

(DNPB) DNP – Derivate von a – Aminosäuren

6.Reaktion mit Phenylisothiocyanat. Diese Reaktion wird häufig zur Bestimmung der Struktur von Peptiden verwendet. Phenylisothiocyanat ist ein Derivat der Isothiocyansäure H-N=C=S. Die Wechselwirkung von a-Aminosäuren mit Phenylisothiocyanat erfolgt über den Mechanismus einer nukleophilen Additionsreaktion. Das resultierende Produkt durchläuft dann eine intramolekulare Substitutionsreaktion, die zur Bildung eines zyklisch substituierten Amids führt: Phenylthiohydantoin.

Zyklische Verbindungen werden in quantitativer Ausbeute erhalten und sind Phenylderivate von Thiohydantoin (PTH – Derivate) – Aminosäuren. PTG-Derivate unterscheiden sich in der Struktur des R-Rests.

Zusätzlich zu gewöhnlichen Salzen können a-Aminosäuren unter bestimmten Bedingungen intrakomplexe Salze mit Schwermetallkationen bilden. Alle a-Aminosäuren zeichnen sich durch schön kristallisierende, intensiv blau gefärbte intrakomplexe (Chelat-)Kupfersalze aus:
Alaninethylester

Die Bildung von Estern ist eine der Methoden zum Schutz der Carboxylgruppe bei der Peptidsynthese.

3. Bildung von Säurehalogeniden. Bei Einwirkung von Schwefeloxydichlorid (Thionylchlorid) oder Phosphoroxidtrichlorid (Phosphoroxychlorid) auf a-Aminosäuren mit geschützter Aminogruppe entstehen Säurechloride:

Die Herstellung von Säurehalogeniden ist eine Möglichkeit, die Carboxylgruppe bei der Peptidsynthese zu aktivieren.

4.Gewinnung von a-Aminosäureanhydriden. Säurehalogenide sind sehr reaktiv, was bei Verwendung die Selektivität der Reaktion verringert. Daher besteht eine häufiger verwendete Methode zur Aktivierung einer Carboxylgruppe in der Peptidsynthese darin, sie in eine Anhydridgruppe umzuwandeln. Anhydride sind weniger aktiv als Säurehalogenide. Wenn eine a-Aminosäure mit einer geschützten Aminogruppe mit Ethylchlorameisensäure (Ethylchlorformiat) interagiert, entsteht eine Anhydridbindung:

5. Decarboxylierung. a – Aminosäuren, die zwei elektronenziehende Gruppen am selben Kohlenstoffatom haben, werden leicht decarboxyliert. Unter Laborbedingungen erfolgt dies durch Erhitzen von Aminosäuren mit Bariumhydroxid. Diese Reaktion findet im Körper unter Beteiligung von Decarboxylase-Enzymen unter Bildung biogener Amine statt:

Ninhydrin

Verhältnis von Aminosäuren zur Wärme. Beim Erhitzen von a-Aminosäuren entstehen zyklische Amide, sogenannte Diketopiperazine:

Diketopiperazin

g- und d-Aminosäuren spalten leicht Wasser ab und cyclisieren zu inneren Amiden, Lactamen:

g - Lactam (Butyrolactam)

In Fällen, in denen die Amino- und Carboxylgruppen durch fünf oder mehr Kohlenstoffatome getrennt sind, kommt es beim Erhitzen zu einer Polykondensation unter Bildung von Polymerpolyamidketten unter Abspaltung eines Wassermoleküls.

Chemisches Verhalten von Aminosäuren wird durch zwei funktionelle Gruppen -NH 2 und -COOH bestimmt. Aminosäuren zeichnen sich durch Reaktionen an der Aminogruppe, Carboxylgruppe und am Radikalteil aus, und je nach Reagenz kann die Wechselwirkung von Substanzen über ein oder mehrere Reaktionszentren erfolgen.

Amphotere Natur von Aminosäuren. Da das Molekül sowohl eine saure als auch eine basische Gruppe enthält, verhalten sich Aminosäuren in wässrigen Lösungen wie typische amphotere Verbindungen. In sauren Lösungen zeigen sie basische Eigenschaften und reagieren als Basen, in alkalischen Lösungen als Säuren und bilden jeweils zwei Salzgruppen:

Aufgrund seiner Amphoterizität In einem lebenden Organismus spielen Aminosäuren die Rolle von Puffersubstanzen, die eine bestimmte Konzentration an Wasserstoffionen aufrechterhalten. Pufferlösungen, die durch die Wechselwirkung von Aminosäuren mit starken Basen gewonnen werden, werden in der bioorganischen und chemischen Praxis häufig verwendet. Salze von Aminosäuren mit Mineralsäuren sind in Wasser besser löslich als freie Aminosäuren. Salze mit organischen Säuren sind in Wasser schwer löslich und werden zur Identifizierung und Trennung von Aminosäuren verwendet.

Durch die Aminogruppe verursachte Reaktionen. Unter Beteiligung der Aminogruppe bilden Aminosäuren mit Säuren Ammoniumsalze, werden acyliert, alkyliert , reagieren mit salpetriger Säure und Aldehyden nach folgendem Schema:

Die Alkylierung erfolgt unter Beteiligung von R-Ha1 oder Ar-Hal:

Bei der Acylierungsreaktion werden Säurechloride oder Säureanhydride verwendet (Acetylchlorid, Essigsäureanhydrid, Benzyloxycarbonylchlorid):

Acylierungs- und Alkylierungsreaktionen werden verwendet, um die NH 2 -Gruppe von Aminosäuren während der Synthese von Peptiden zu schützen.

Durch eine Carboxylgruppe verursachte Reaktionen. Unter Beteiligung der Carboxylgruppe bilden Aminosäuren Salze, Ester, Amide und Säurechloride gemäß dem unten dargestellten Schema:

Wenn am a-Kohlenstoffatom Im Kohlenwasserstoffrest gibt es einen elektronenziehenden Substituenten (-NO 2, -CC1 3, -COOH, -COR usw.), der die C®COOH-Bindung polarisiert, dann gehen Carbonsäuren leicht unter Decarboxylierungsreaktionen. Die Decarboxylierung von a-Aminosäuren mit einer + NH 3 -Gruppe als Substituent führt zur Bildung biogener Amine. In einem lebenden Organismus findet dieser Prozess unter der Wirkung des Enzyms Decarboxylase und des Vitamins Pyridoxalphosphat statt.

Unter Laborbedingungen wird die Reaktion durch Erhitzen einer a-Aminosäure in Gegenwart von CO 2 -Absorbern, beispielsweise Ba(OH) 2, durchgeführt.

Durch die Decarboxylierung von b-Phenyl-a-alanin, Lysin, Serin und Histidin entstehen Phenamin, 1,5-Diaminopentan (Cadaverin), 2-Aminoethanol-1 (Colamin) bzw. Tryptamin.

Reaktionen von Aminosäuren unter Beteiligung einer Seitengruppe. Bei der Nitrierung der Aminosäure Tyrosin mit Salpetersäure entsteht eine orange gefärbte Dinitroderivatverbindung (Xanthoprotein-Test):

Redoxübergänge finden im Cystein-Cystin-System statt:

2HS CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S-S CH 2 CH(NH 2)COOH ¾¾¾® 2 NS CH2CH(NH2)COOH

Bei manchen Reaktionen reagieren Aminosäuren gleichzeitig an beiden funktionellen Gruppen.

Bildung von Komplexen mit Metallen. Fast alle a-Aminosäuren bilden Komplexe mit zweiwertigen Metallionen. Am stabilsten sind komplexe innere Kupfersalze (Chelatverbindungen), die durch Wechselwirkung mit Kupfer(II)-hydroxid entstehen und blau gefärbt sind:

Wirkung von salpetriger Säure Bei aliphatischen Aminosäuren kommt es zur Bildung von Hydroxysäuren, bei aromatischen Aminosäuren zu Diazoverbindungen.

Bildung von Hydroxysäuren:

Diazotierungsreaktion:

(Diazoverbindung)

1. unter Freisetzung von molekularem Stickstoff N2:

2. ohne Freisetzung von molekularem Stickstoff N2:

Die chromophore Gruppe des Azobenzols -N=N in Azoverbindungen verursacht bei Absorption im sichtbaren Bereich des Lichts (400–800 nm) Gelb, Gelb, Orange oder andere Farben von Substanzen. Auxochrome-Gruppe

COOH verändert und verstärkt die Farbe aufgrund der π, π-Konjugation mit dem π-elektronischen System der Hauptgruppe des Chromophors.

Verhältnis von Aminosäuren zur Wärme. Beim Erhitzen zerfallen Aminosäuren je nach Art in unterschiedliche Produkte. Beim Erhitzen a-Aminosäuren Durch intermolekulare Dehydratisierung entstehen zyklische Amide – Diketopiperazine:

Valin (Val) Diisopropyl-Derivat

Diketopiperazin

Beim Erhitzen b-Aminosäuren Aus ihnen wird Ammoniak abgespalten und es entstehen α,β-ungesättigte Säuren mit einem konjugierten System von Doppelbindungen:

β-Aminovaleriansäure, Penten-2-säure

(3-Aminopentansäure)

Heizung g- und d-Aminosäuren begleitet von intramolekularer Dehydratisierung und der Bildung interner zyklischer Amide - Lactame:

γ-Aminoisovaleriansäure γ-Aminoisovalerianlactam

(4-Amino-3-methylbutansäure)säuren

Aminosäuren sind heterofunktionelle organische Verbindungen, deren Moleküle eine Aminogruppe NH2 und eine Carboxylgruppe COOH umfassen

Aminoessigsäure

Aminopropansäure

Physikalische Eigenschaften.
Aminosäuren sind farblose, kristalline Substanzen, die in Wasser löslich sind. Je nach Radikal können sie sauer, bitter und geschmacklos sein.

Chemische Eigenschaften

Aminosäuren sind amphotere organische Verbindungen (sie weisen aufgrund der Aminogruppe basische Eigenschaften und aufgrund der Carboxylgruppe COOH saure Eigenschaften auf)

Reagiert mit Säuren

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = Cl- Aminoessigsäure

Reagiert mit Alkalien

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O- Natriumsalz von Glycin

Reagieren Sie mit basischen Oxiden

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O- Kupferglycinsalz

Ticket Nr. 17

Der Zusammenhang zwischen Struktur, Eigenschaften und Anwendungen am Beispiel einfacher Stoffe.

Die meisten Nichtmetalle einfacher Stoffe zeichnen sich durch eine molekulare Struktur aus, und nur wenige von ihnen haben eine nichtmolekulare Struktur.

Nichtmolekulare Struktur

C, B, Si

Diese Nichtmetalle verfügen über atomare Kristallgitter und weisen daher eine große Härte und einen sehr hohen Schmelzpunkt auf.

Der Zusatz von Bor zu Stahl und Legierungen aus Aluminium, Kupfer, Nickel usw. verbessert deren mechanische Eigenschaften.

Anwendung:

1. Diamant – zum Bohren von Gesteinen

2. Graphit – zur Herstellung von Elektroden, Neutronenmoderatoren in Kernreaktoren, als Schmiermittel in der Technik.

3. Kohle, die hauptsächlich aus Kohlenstoff besteht, wird adsorbiert – zur Herstellung von Kalziumkarbid und schwarzer Farbe.

Molekulare Struktur

F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8

Diese Nichtmetalle zeichnen sich durch molekulare Kristallgitter im festen Zustand aus und sind unter normalen Bedingungen Gase, Flüssigkeiten oder Feststoffe mit niedrigem Schmelzpunkt.

Anwendung:

1. Beschleunigung chemischer Reaktionen, auch in der Metallurgie

2. Metallschneiden und Schweißen

3. In flüssiger Form in Raketentriebwerken

4. In der Luftfahrt und auf U-Booten zum Atmen

5. In Behandlung

Proteine ​​sind wie Biopolymere. Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur von Proteinen. Eigenschaften und biologische Eigenschaften von Proteinen.

Proteine ​​sind Biopolymere, deren Moleküle Aminosäurereste enthalten

Proteine ​​haben Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen.

Die Primärstruktur besteht aus Aminosäureresten, die durch Pektidbindungen miteinander verbunden sind

Die Sekundärstruktur ist eine spiralförmig gewundene Kette und zusätzlich zu Peptidbindungen gibt es Wasserstoffbrückenbindungen

Die Tertiärstruktur ist eine zu einer Kugel gewickelte Spirale und weist zusätzlich S-S-Sulfidbindungen auf

Quartärstruktur – zu einer Kugel gewickelte Doppelhelix

Physikalische Eigenschaften

Proteine ​​sind amphotere Elektrolyte. Bei einem bestimmten pH-Wert der Umgebung ist die Anzahl der positiven und negativen Ladungen in einem Proteinmolekül gleich. Proteine ​​haben eine vielfältige Struktur. Es gibt Proteine, die in Wasser unlöslich sind, und es gibt Proteine, die in Wasser leicht löslich sind. Es gibt Proteine, die chemisch inaktiv und resistent gegen Wirkstoffe sind. Es gibt Proteine, die extrem instabil sind. Es gibt Proteine, die wie Fäden aussehen, die eine Länge von Hunderten von Nanometern erreichen; Es gibt Proteine, die die Form von Kugeln mit einem Durchmesser von nur 5–7 nm haben. Sie haben ein großes Molekulargewicht (104-107).

Chemische Eigenschaften
1. Die Denaturierungsreaktion ist die Zerstörung der Primärstruktur eines Proteins unter Temperatureinfluss.
2. Farbreaktionen auf Proteine
a) Wechselwirkung von Protein mit Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
b) Wechselwirkung von Protein mit HNO 3
Das Reagens für Schwefel ist Bleiacetat (CH 3 COO) 2 Pb, es bildet sich ein schwarzer Niederschlag PbS

Biologische Rolle
Proteine ​​sind Baustoffe
Proteine ​​sind ein wesentlicher Bestandteil aller Zellstrukturen
Proteine ​​sind Enzyme, die als Katalysatoren wirken
Reguläre Proteine: Dazu gehören Hormone
Proteine ​​sind ein Schutzmittel
Proteine ​​als Energiequelle

Die chemischen Eigenschaften von a-Aminosäuren werden im allgemeinsten Fall durch das Vorhandensein von Carboxyl- und Amingruppen am selben Kohlenstoffatom bestimmt. Die Spezifität der funktionellen Nebengruppen von Aminosäuren bestimmt die Unterschiede in ihrer Reaktivität und die Individualität jeder Aminosäure. In den Molekülen von Polypeptiden und Proteinen kommen die Eigenschaften seitlicher funktioneller Gruppen zum Tragen, d.h. Nachdem die Amin- und Carboxylgruppen ihre Aufgabe erfüllt haben, bilden sie eine Polyamidkette.

Daher werden die chemischen Eigenschaften des Aminosäurefragments selbst in Reaktionen von Aminen, Reaktionen von Carbonsäuren und Eigenschaften aufgrund ihrer gegenseitigen Beeinflussung unterteilt.

Die Carboxylgruppe manifestiert sich in Reaktionen mit Alkalien unter Bildung von Carboxylaten, mit Alkoholen unter Bildung von Estern, mit Ammoniak und Aminen unter Bildung von Säureamiden. a-Aminosäuren werden beim Erhitzen und unter Einwirkung von Enzymen recht leicht decarboxyliert (Schema 4.2.1). .

Diese Reaktion hat eine wichtige physiologische Bedeutung, da ihre Umsetzung in vivo zur Bildung entsprechender biogener Amine führt, die in lebenden Organismen eine Reihe spezifischer Funktionen erfüllen. Bei der Decarboxylierung von Histidin entsteht Histamin, das eine hormonelle Wirkung hat. Im menschlichen Körper wird es gebunden, bei entzündlichen und allergischen Reaktionen, anaphylaktischem Schock freigesetzt, führt zu einer Erweiterung der Kapillaren, einer Kontraktion der glatten Muskulatur und erhöht die Salzsäuresekretion im Magen stark.

Außerdem wird durch die Decarboxylierungsreaktion zusammen mit der Hydroxylierungsreaktion des aromatischen Rings aus Tryptophan ein weiteres biogenes Amin, Serotonin, gebildet. Es kommt beim Menschen in Darmzellen in Blutplättchen, in den Giften von Darmtieren, Weichtieren, Arthropoden und Amphibien vor und kommt in Pflanzen (Bananen, Kaffee, Sanddorn) vor. Serotonin übt eine Vermittlerfunktion im zentralen und peripheren Nervensystem aus, beeinflusst den Tonus der Blutgefäße, erhöht den Widerstand der Kapillaren und erhöht die Anzahl der Blutplättchen im Blut (Abbildung 4.2.2).

Die Aminogruppe der Aminosäuren manifestiert sich bei Reaktionen mit Säuren unter Bildung von Ammoniumsalzen und wird acyliert

Schema 4.2.1

Schema 4.2.2

und Alkylate bei der Reaktion mit Säurehalogeniden und Alkylhalogeniden, mit Aldehyden bildet es Schiffsche Basen und mit salpetriger Säure bildet es wie gewöhnliche primäre Amine die entsprechenden Hydroxyderivate, in diesem Fall Hydroxysäuren (Schema 4.2.3).

Schema 4.2.3

Die gleichzeitige Beteiligung der Aminogruppe und der Carboxylfunktion an chemischen Reaktionen ist sehr vielfältig. a-Aminosäuren bilden Komplexe mit Ionen vieler zweiwertiger Metalle – diese Komplexe werden unter Beteiligung von zwei Aminosäuremolekülen pro Metallion aufgebaut, während das Metall zwei Arten von Bindungen mit Liganden eingeht: Die Carboxylgruppe geht eine ionische Bindung mit dem Metall ein , und die Aminogruppe beteiligt sich mit ihrem freien Elektronenpaar an die freien Orbitale des Metalls (Donor-Akzeptor-Bindung), wodurch sogenannte Chelatkomplexe entstehen (Schema 4.2.4, Metalle werden entsprechend ihrer Stabilität in einer Reihe angeordnet die Komplexe).

Da ein Aminosäuremolekül sowohl eine saure als auch eine basische Funktion enthält, ist die Wechselwirkung zwischen ihnen sicherlich unvermeidlich – sie führt zur Bildung eines inneren Salzes (Zwitterion). Da es sich um ein Salz einer schwachen Säure und einer schwachen Base handelt, hydrolysiert es in wässriger Lösung leicht, d. h. Das System ist Gleichgewicht. Im kristallinen Zustand haben Aminosäuren eine rein zwitterionische Struktur, daher sind die Konzentrationen dieser Stoffe hoch (Schema 4.2.5).

Schema 4.2.4

Schema 4.2.5

Die Ninhydrin-Reaktion ist für den Nachweis von Aminosäuren in ihrer qualitativen und quantitativen Analyse von großer Bedeutung. Die meisten Aminosäuren reagieren mit Ninhydrin unter Freisetzung des entsprechenden Aldehyds und die Lösung färbt sich intensiv blauviolett (nm); orangefarbene Lösungen (nm) ergeben nur Prolin und Hydroxyprolin. Das Reaktionsschema ist recht komplex und seine Zwischenstufen sind nicht ganz klar; das farbige Reaktionsprodukt wird „Ruemann-Violett“ genannt (Schema 4.2.6).

Diketopiperazine entstehen durch Erhitzen freier Aminosäuren, oder noch besser, durch Erhitzen ihrer Ester.

Schema 4.2.6

Das Reaktionsprodukt kann durch seine Struktur – als Derivat eines Pyrazin-Heterocyclus, und durch das Reaktionsschema – als cyclisches Doppelamid bestimmt werden, da es durch die Wechselwirkung von Aminogruppen mit Carboxylfunktionen nach dem nukleophilen Substitutionsschema entsteht ( Schema 4.2.7).

Die Bildung von α-Aminosäurepolyamiden ist eine Variation der oben beschriebenen Reaktion zur Bildung von Dikepiperazinen

Schema 4.2.7

Schema 4.2.8

eine Sorte, für die die Natur diese Verbindungsklasse wahrscheinlich geschaffen hat. Das Wesentliche der Reaktion ist ein nukleophiler Angriff der Aminogruppe einer α-Aminosäure auf die Carboxylgruppe der zweiten α-Aminosäure, während die Aminogruppe der zweiten Aminosäure nacheinander die Carboxylgruppe der dritten Aminosäure angreift , usw. (Diagramm 4.2.8).

Das Ergebnis der Reaktion ist ein Polyamid oder (in Bezug auf die Chemie von Proteinen und proteinähnlichen Verbindungen genannt) ein Polypeptid. Dementsprechend wird das -CO-NH-Fragment als Peptideinheit oder Peptidbindung bezeichnet.