POREN

In jüngster Zeit wurden große Fortschritte bei der Bestimmung der Porenstruktur auf molekularer Ebene erzielt. Besonders wertvoll in der Forschung war die Methode der Bildrekonstruktion; Mit seiner Hilfe war es nicht nur möglich, die durch große Poren erzeugten Löcher in der Membran sichtbar zu machen, sondern auch die symmetrische Organisation der Untereinheiten um das zentrale Loch herum aufzudecken (Tabelle 2).

Tabelle 2. Pseudosymmetrie einiger Poren.

Porine stellen eine wichtige Ausnahme zur β-Helix-Familie dar, da sie Poren aus β-Schichten und nicht über β-Helices bilden. Poren können mit Hilfe endo- und exogener Substanzen gebildet werden.

Kernporenkomplexe

Die Kernmembran von Säugetierzellen enthält 3-4.000 Poren (ungefähr 10 Poren pro 1 Quadratmikrometer). Durch die Kernporen findet ein Stoffaustausch zwischen Kern und Zytoplasma statt. Tatsächlich werden im Zellkern synthetisierte RNA sowie ribosomale Untereinheiten und Proteine, die Kernexportsignale enthalten, durch Kernporen zum Zytoplasma transportiert, während Histone, Komponenten des Replikationssystems und viele andere Proteine ​​durch Kernporen aus dem Zytoplasma importiert werden zum Kern. Die Poren sind von großen Ringstrukturen umgeben, die als Porenkomplexe bezeichnet werden (ihr Innendurchmesser beträgt etwa 80 nm und das Molekulargewicht beträgt 50–100 Millionen). Jeder Komplex besteht aus einer Reihe großer Proteinkörnchen, die in einer achteckigen Struktur gruppiert sind. Der Porenkomplex dringt in die Doppelmembran ein und verbindet entlang der Umfangsporen die Lipiddoppelschicht der inneren und äußeren Membran zu einem Ganzen. Das „Loch“ in der Mitte jedes Komplexes (Kernpore) ist ein Wasserkanal, durch den wasserlösliche Moleküle dazwischen wandern der Kern und das Zytoplasma. Der Kernporenkomplex enthält einen wassergefüllten zylindrischen Kanal mit einem Durchmesser von etwa 9 nm. Große Kernproteine ​​interagieren mit Rezeptorproteinen, die sich an der Grenze der Kernporen befinden, und diese Rezeptoren transportieren aktiv Proteine ​​in den Kern und steigern sich der Porenkanal.

Die Anzahl der Kernporen hängt vom Zelltyp, dem Stadium des Zellzyklus und der spezifischen Hormonsituation ab. Die Kernpore zeichnet sich durch eine Symmetrie achter Ordnung aus, daher sind in ihrer Zusammensetzung viele Proteine ​​der Kernpore in einer Menge vorhanden, die ein Vielfaches von acht beträgt. Im Elektronenmikroskop sind konvexe Ringe sichtbar. Der Ring auf der Kernseite trägt eine Struktur, die Korb genannt wird. Diese Formation besteht aus dem Nukleoplasma zugewandten Fibrillen und einem daran befestigten Endring. Acht symmetrische Formationen (Speichenkomplex) liegen dem Kanallumen zugewandt. Im Zentrum des Komplexes ist der Eingang zum Kernporenkanal sichtbar. Manchmal ist im Kanal ein elektronendichtes Körnchen sichtbar. Einige Forscher glauben, dass es sich hierbei um eine Art Transportkomplex im Moment der Durchquerung der Kernmembran handelt. Andere glauben, dass diese Struktur ein funktionelles Detail der Kernpore ist. Auf der Grundlage dieser letzten Annahme wurde sogar eine später nicht bestätigte Hypothese aufgestellt, wonach die Kernpore nicht einen, sondern acht durchlässige Kanäle enthält. Moleküle mit einem Gewicht von weniger als 5 kDa passieren die Kernpore ungehindert und das Gleichgewicht zwischen Kern- und Zytoplasmakonzentration stellt sich in Sekundenschnelle ein. Bei Proteinen mit einem Gewicht von 17 kDa dauert dieser Vorgang 2 Minuten, bei Proteinen mit einem Gewicht von 44 kDa (ca. 6 nm) 30 Minuten. Proteine ​​mit einem Gewicht von mehr als 60 kDa können offenbar überhaupt nicht passiv durch Kernporen gelangen. In der Kernpore gibt es nur einen für hydrophile Makromoleküle durchlässigen Kanal, durch den sowohl aktiver als auch passiver Transport erfolgt, und dieser befindet sich offenbar im Zentrum des Komplexes. Für den Transport von Makromolekülen in den Zellkern und vom Zellkern ins Zytoplasma gibt es spezielle Mechanismen, über die jedoch bisher wenig bekannt ist.

Kernporenkomplexe (NPCs) sind symmetrische Strukturen, die sich an der Verbindung der äußeren und inneren Kernmembranen befinden.

In menschlichen Zellen hat jeder NPC eine Masse von etwa 120 x 10 6 Da, was dem 40-fachen der Masse des Ribosoms entspricht, und besteht aus vielen Kopien von Molekülen, darunter 30 Proteinen

NPC enthält Filamente, die sich in das Zytoplasma erstrecken, und korbartige Strukturen, die sich bis in den Zellkern erstrecken

Kernporenkomplex(NPCs) der Kernmembran sind die einzigen Kanäle, die den Kern und das Zytoplasma verbinden. In menschlichen Zellen haben NPCs ein Molekulargewicht von etwa 120 x 106 Da und einen Außendurchmesser von etwa 120 nm. Die Gesamtmasse des NPC beträgt das 40-fache der Masse des eukaryotischen Ribosoms. Der Kernporenkomplex besteht aus vielen Kopien von etwa 30 verschiedenen Polypeptiden, den Nukleoporinen. Im Gegensatz zu NPCs enthalten Ribosomen eine Kopie von vier RNA-Typen und etwa 80 verschiedene Polypeptide.

Kernporenkomplex(NPCs) sind fassförmige Strukturen, die die Kernmembran durchdringen und etwas über beide Membranen hinausragen und ringförmige Strukturen bilden. Wie in der folgenden Abbildung dargestellt, zeichnen sich die meisten NPCs durch eine Symmetrie 8. Ordnung aus. Von der Seite des Zellkerns und des Zytoplasmas sieht die Pore anders aus. Die in das Nukleoplasma und Zytoplasma hineinragenden Teile des NPC werden als terminale Strukturen bezeichnet.

Von der zytoplasmatischen Seite YPC Endstrukturen sind acht relativ kurze Fibrillen, die sich über eine Distanz von etwa 100 nm in das Zytoplasma erstrecken. Von der Seite des Kerns bilden ähnliche Fibrillen einen Ring. Diese Struktur wird Kernkorb oder Kerntop genannt. In einigen Zellen vielzelliger Organismen werden zusätzliche Fibrillen vom Kernkorb tief in den Zellkern geschickt. Von der Seite des Zytoplasmas und des Zellkerns sind die Endstrukturen die Kontaktstellen der transportierten Moleküle am Ein- und Ausgang des NPC.

Modelle beschreiben Kernporenstruktur, wurden auf der Grundlage der Analyse Hunderter elektronenmikroskopischer Aufnahmen einzelner NPCs vorgeschlagen, die mit hoher Auflösung aufgenommen wurden. Mathematische Methoden wurden verwendet, um Bilder zu überlagern und zu analysieren, wodurch es möglich wurde, ein durchschnittliches Muster der Elektronendichteverteilung oder eine verallgemeinerte Struktur des NPC-Kerns zu erhalten (diese Methode bietet keine optimale Auflösung der Endstrukturen).

Die folgende Abbildung zeigt die Modelle der Struktur des Kerns YPC Hefe- und Xenopus-Zellen. Die Zellgröße von S. cerevisiae und anderen einzelligen Eukaryoten beträgt etwa 60 x 106 Da, also halb so groß wie die NPC mehrzelliger Organismen. Trotz des Größenunterschieds ist ihre allgemeine Struktur jedoch gleich. Auch die Größe des zentralen Porenkanals sowie seine Transporteigenschaften sind bei Metazoa und Hefe gleich. Die besten NPC-Bilder wurden derzeit mit der Kryoelektronenmikroskopie gewonnen.

Der NPC zeichnet sich durch eine achtzählige Symmetrieachse aus, die senkrecht zur Kernhülle liegt.
Manchmal gibt es Poren mit Symmetrie siebter oder neunter Ordnung.
Die Symmetrie 8. Ordnung ist in den vergrößerten Bildern einzelner NPCs (Fotos unten) gut sichtbar.
Eine gemittelte elektronenmikroskopische Aufnahme aus mehreren hundert Einzelaufnahmen (unten rechts).

Wie in der Abbildung unten gezeigt, an einem beliebigen Ort YPC Es kommt zur Verschmelzung der äußeren und inneren Membranen des Kerns. Wir wissen nicht, wie das geschieht, aber höchstwahrscheinlich ist die Fusion ein integraler Bestandteil des NPC-Zusammenbauprozesses in der Kernhülle. Die Fixierung der Komplexe in der Hülle erfolgt mit Hilfe integraler Membranproteine, die Teil der Hauptstruktur sind. Diese Proteine ​​gelangen in den perinukleären Raum. NPCs dringen in die Kernschicht ein und binden sich ebenfalls daran.

Verallgemeinert YPC-Modell, die aus vielen Studien stammt, legt nahe, dass die Kernpore aus mehreren ringförmigen und speichenartigen Strukturen besteht. Diese Strukturen sind auf komplexe Weise miteinander verbunden. NPCs bestehen aus modularen Komponenten. Mithilfe eines Rasterelektronenmikroskops lassen sich verschiedene Strukturen beobachten, die diese Ansicht stützen. Basierend auf den gewonnenen Daten wird ein Modell vorgeschlagen, das den Aufbau modularer Strukturen beschreibt. Allerdings können wir noch nicht überprüfen, ob es tatsächlich einen solchen Zusammenhang gibt. Wir wissen auch sehr wenig über den NPC-Montageprozess.

Durch die Fixierung von Zellen können Sie die Stadien der Materialbewegung beobachten über den YaPC-Kanal. Bei der Untersuchung von Präparaten im Elektronenmikroskop fällt häufig auf, dass der Hohlraum des zentralen Kanals mit einem dichten Medium gefüllt ist. Über die Zusammensetzung dieses Mediums gibt es unterschiedliche Standpunkte. Einer von ihnen zufolge ist die Umgebung der Teil des NPC, der am stärksten mit der durch den Kanal transportierten Fracht verbunden ist. Zur Bezeichnung wird daher der Begriff Förderer oder Hülse verwendet. Eine alternative Sichtweise legt nahe, dass elektronendichtes Material tatsächlich ein Ladungskomplex mit einem Rezeptor ist. Basierend auf hochauflösenden Elektronenmikroskopiestudien scheint dieses Material durch unterschiedliche Größen und variable Lokalisierung im NRC-Kanal gekennzeichnet zu sein, was eher mit der Annahme übereinstimmt, dass es aus Fracht-Rezeptor-Komplexen besteht.

In einigen NPC-Zellen kommen nicht nur in der Kernhülle vor, sondern auch in Strukturen, die als Fenstermembranen bezeichnet werden. Hierbei handelt es sich um Stapel von Doppelmembranen, die NPCs enthalten und sich im Zytoplasma befinden. Häufig befinden sich NPCs in den Schichten gefensterter Membranen wie in der Abbildung unten dargestellt. Normalerweise sind gefensterte Membranen in Eizellen von Wirbellosen und Wirbeltieren vorhanden, können aber auch in anderen Zelltypen beobachtet werden. Ihr Ursprung und ihre Funktion sind weiterhin unbekannt.

Kernporenkomplex (YPC) Säugetierzellen lassen sich nur schwer von der Kernhülle trennen, da sie normalerweise mit der Lamina verbunden sind, die eine unlösliche Struktur darstellt, und daher ein unbequemes Untersuchungsobjekt darstellen. Da gefensterte Membranen keine darunter liegende Lamina haben, sind sie eine wertvolle Quelle für die NPC-Isolierung für nachfolgende biochemische und zytologische Studien. Wahrscheinlich haben NPCs von Fenstermembranen die gleiche Struktur und Zusammensetzung wie die Porenkomplexe der Kernhülle.

NPCs haben unterschiedliche Terminalstrukturen.
Wie Untersuchungen im Elektronenmikroskop zeigen,
Von der Seite des Kerns ähneln sie in ihrer Form einem Korb (links),
und von der Seite des Zytoplasmas werden sie durch Fibrillen dargestellt (rechts).
Zytoplasmatische Fibrillen und Kernkörbe aus Kernporen,
sichtbar im Transmissionselektronenmikroskop.
Dreidimensionale Computermodelle des YPC,
Veranschaulichung der Verteilung der durchschnittlichen Elektronendichte.
Die Modelle werden von der Seite entlang der Ebene der Kernhülle und von oben senkrecht zur Hülle gezeigt.
Die äußere und innere Membran der Kernhülle sind im Bereich des Kernporenkomplexes verbunden. Es wird davon ausgegangen, dass die NPCs aus modularen Komponenten zusammengesetzt sind.
Gezeigt werden Fotografien dieser Komponenten, die unter einem Elektronenmikroskop in verschiedenen Stadien des NPC-Zusammenbaus nach der Mitose aufgenommen wurden. Gefensterte Membranen in Xenopus-Oozyten.
Das Foto wurde mit einem Transmissionselektronenmikroskop aufgenommen.

Kernporen sind eine der wichtigsten intrazellulären Komponenten, da sie am molekularen Transport beteiligt sind. Trotz der Fortschritte in der biologischen Forschung sind noch nicht alle Fragen zu diesen Strukturen vollständig geklärt. Einige Wissenschaftler glauben, dass der Komplex der Kernporen hinsichtlich der Bedeutung der Funktionen und der Komplexität der Struktur den Zellorganellen zugeschrieben werden kann.

Atomhülle

Ein charakteristisches Merkmal ist das Vorhandensein eines Zellkerns, der von einer Membran umgeben ist, die ihn vom Zytoplasma trennt. Die Membran besteht aus zwei Schichten – einer inneren und einer äußeren, die durch eine große Anzahl von Poren miteinander verbunden sind.

Die Bedeutung der Kernhülle ist sehr hoch – sie ermöglicht die Abgrenzung der Prozesse der Proteinsynthese und der Nukleinsäuren, die zur Regulierung der funktionellen Aktivität von Genen erforderlich sind. Die Membran steuert den Transport von Substanzen nach innen, in das Zytoplasma und umgekehrt. Es ist auch die Skelettstruktur, die die Form des Kerns beibehält.

Zwischen der äußeren und inneren Membran befindet sich der perinukleäre Raum, dessen Breite 20–40 nm beträgt. Äußerlich sieht die Kernmembran wie ein zweischichtiger Beutel aus. Das Vorhandensein von Poren in seiner Struktur ist ein wesentlicher Unterschied zwischen dieser Struktur und ähnlichen Strukturen, die in Mitochondrien und Plastiden vorkommen.

Die Struktur der Kernporen

Bei den Kanälen handelt es sich um Perforationen mit einem Durchmesser von etwa 100 nm, die durch die gesamte Kernhülle verlaufen. Im Querschnitt zeichnen sie sich durch die Form eines Polygons mit Symmetrie achter Ordnung aus. Im Zentrum liegt der stoffdurchlässige Kanal. Es ist mit komplex organisierten kugelförmigen (in Form einer Spirale) und fibrillären (in Form eines gedrehten Fadens) Strukturen gefüllt, die einen zentralen Granulat-„Pfropfen“ (oder Transporter) bilden. In der Abbildung unten können Sie deutlich sehen, was eine Kernpore ist.

Die mikroskopische Untersuchung dieser Strukturen zeigt, dass sie eine ringförmige Struktur haben. Fibrillenauswüchse erstrecken sich sowohl nach außen in das Zytoplasma als auch nach innen in Richtung des Kerns (Filamente). Letztere bilden eine Art Korb (in der ausländischen Literatur „Korb“ genannt). In der passiven Pore verschließen die Korbfibrillen den Kanal, während sie in der aktiven Pore ein zusätzliches Gebilde von etwa 50 nm Durchmesser bilden. Der Ring auf der Seite des Zytoplasmas besteht aus 8 Körnchen, die wie Perlen an einer Schnur miteinander verbunden sind.

Die Gesamtheit dieser Perforationen in der Kernhülle wird Kernporenkomplex genannt. Daher betonen Biologen die Verbindung zwischen einzelnen Löchern, die als ein einziger, gut koordinierter Mechanismus funktionieren.

Der Außenring ist mit dem Zentralförderer verbunden. Niedere Eukaryoten (Flechten und andere) haben keine zytoplasmatischen und nukleoplasmatischen Ringe.

Strukturmerkmale

Die Struktur und Funktion von Kernporen weist folgende Merkmale auf:

• Kanäle sind zahlreiche Kopien von etwa 30–50 Nukleoporinen (und insgesamt etwa 1000 Proteinen).
• Die Masse der Komplexe reicht von 44 MDa bei niederen Eukaryoten bis 125 MDa bei Wirbeltieren.
• Bei allen Organismen (Menschen, Vögel, Reptilien und andere Tiere) sind diese Strukturen in allen Zellen ähnlich angeordnet, das heißt, Porenkomplexe sind ein streng konservatives System.
• Die Bestandteile von Kernkomplexen haben eine Untereinheitsstruktur, wodurch sie eine hohe Plastizität aufweisen.
• Der Durchmesser des zentralen Kanals variiert zwischen 10 und 26 nm und die Höhe des Porenkomplexes beträgt etwa 75 nm.

Die vom Zentrum entfernten Teile der Kernporen sind nicht symmetrisch. Wissenschaftler führen dies auf verschiedene Mechanismen zur Regulierung der Transportfunktion in den Anfangsstadien der Zellentwicklung zurück. Es wird auch angenommen, dass alle Poren universelle Strukturen sind und die Bewegung von Molekülen sowohl in das Zytoplasma als auch in die entgegengesetzte Richtung gewährleisten. Kernporenkomplexe sind auch in anderen Zellbestandteilen mit Membranen vorhanden, jedoch in selteneren Fällen (Retikulum, fenestrierte Zytoplasmamembranen).

Anzahl der Poren

Der Hauptfaktor, von dem die Anzahl der Kernporen abhängt, ist die Stoffwechselaktivität in der Zelle (je höher sie ist, desto größer ist die Anzahl der Tubuli). Ihre Konzentration in der Dicke der Membran kann sich während verschiedener Perioden des Funktionszustands der Zellen mehrmals ändern. Der erste Anstieg der Porenzahl erfolgt nach der Teilung – der Mitose (während der Rekonstruktion der Kerne) und dann während der DNA-Wachstumsphase.

Verschiedene Tierarten haben unterschiedliche Zahlen. Es kommt auch darauf an, wo die Probe entnommen wurde. Bei einem Menschen sind es also etwa 11 Stück / μm 2 und in einer unreifen Eizelle eines Xenopus-Frosches 51 Stück / μm 2. Im Durchschnitt variiert ihre Dichte zwischen 13 und 30 Stück/μm 2 .

Die Verteilung der Kernporen über die Oberfläche der Schale ist nahezu gleichmäßig, an Stellen, an denen sich die Substanz der Chromosomen der Membran nähert, nimmt ihre Konzentration jedoch stark ab. Bei niederen Eukaryoten gibt es unter der Kernmembran kein fibrilläres Netzwerk mit starrer Struktur; daher können sich Poren entlang der Kernmembran bewegen und ihre Dichte variiert in verschiedenen Bereichen erheblich.

Funktionen

Die Hauptfunktion des Kernporenkomplexes ist der passive (Diffusion) und aktive (Energiekosten erfordernde) Transport von Molekülen durch die Membran, also der Stoffaustausch zwischen Zellkern und Zytoplasma. Dieser Prozess ist lebenswichtig und wird von drei Systemen reguliert, die in ständiger Wechselwirkung miteinander stehen:

• ein Komplex biologisch aktiver Substanzregulatoren im Zellkern und Zytoplasma – Importin α und β, Ran-Protein, Guanosintriphosphat (Purinnukleotid) und andere Inhibitoren und Aktivatoren;
• Nukleoporine;
• Strukturbestandteile des porösen Kernkomplexes, die ihre Form ändern und den Stofftransport in die richtige Richtung gewährleisten können.

Proteine, die für die Funktion des Zellkerns notwendig sind, gelangen aus dem Zytoplasma durch die Kernporen, und verschiedene Formen von RNA werden in die entgegengesetzte Richtung ausgeschieden. Der Porenkomplex übernimmt nicht nur den rein mechanischen Transport, sondern dient auch als Sortierer, der bestimmte Moleküle „erkennt“.

Passive Übertragung findet bei Substanzen statt, deren Molekulargewicht niedrig ist (nicht mehr als 5∙10 3 Da). Stoffe wie Ionen, Zucker, Hormone, Nukleotide, Adenosintriphosphorsäure, die am Energieaustausch beteiligt sind, gelangen ungehindert in den Kern. Die maximale Größe der Proteine, die durch die Poren in den Zellkern eindringen können, beträgt 3,5 nm.

Während der Synthese eines Tochter-DNA-Moleküls erreicht der Stofftransport einen Aktivitätspeak – 100–500 Moleküle durch 1 Kernpore in 1 Minute.

Porenproteine

Kanalelemente sind proteinischer Natur. Die Proteine ​​dieses Komplexes werden Nukleoporine genannt. Sie werden in etwa 12 Unterkomplexen gesammelt. Sie werden bedingt in drei Gruppen eingeteilt:

• Verbindungen mit spezifischen Wiederholungssequenzen, erkennbar durch biochemische Faktoren;
• keine Sequenzen haben;
• die sich in dem Abschnitt der Membran befinden, der die Pore bildet, oder in der Pore selbst im Raum zwischen den Schichten der Kernhülle.

Studien haben gezeigt, dass Nukleoporine in der Lage sind, recht komplexe Komplexe, darunter bis zu 7 Proteine, zu bilden und auch direkt am Stofftransport beteiligt sind. Einige von ihnen können direkt an Moleküle binden, die sich durch die Kernpore bewegen.

Export von Substanzen in das Zytoplasma

Gleichzeitig kann er sich sowohl an der Rücknahme als auch an der Einfuhr von Stoffen beteiligen. Die umgekehrte Translation der RNA vom Zytoplasma in den Zellkern findet nicht statt. Kernkomplexe erkennen Exportsignale (NES), die von Ribonukleoproteinen getragen werden.

Die NES-Sequenz der Signalstoffe ist ein komplexer Komplex aus Aminosäuren und Proteinen, die nach der Entfernung aus dem Zellkern in das Zytoplasma dissoziieren (in einzelne Komponenten zerfallen). Daher dringen ähnliche Partikel, die künstlich in das Zytoplasma eingebracht werden, nicht zurück in den Zellkern ein.

Mitoseprozess

Bei der Zellteilung (Mitose) wird der Kernporenkomplex „zerlegt“. So zerfallen Komplexe mit einem Molekulargewicht von 120 mDa in Subkomplexe von jeweils 1 mDa. Nach dem Ende der Teilung kommen sie wieder zusammen. In diesem Fall bewegen sich die Kernporen nicht einzeln, sondern in Gruppen. Dies ist einer der Beweise dafür, dass der Kernporenkomplex ein gut koordiniertes System ist.

Die zerstörte Membran verwandelt sich in einen Blasencluster, der während der Interphase den Kernbereich umgibt. In der Metaphase, wenn die Chromosomen in der Äquatorialebene gehalten werden, werden diese Elemente in die peripheren Zonen der Zelle gedrückt. Am Ende der Anaphase beginnt diese Ansammlung mit den Chromosomen in Kontakt zu kommen und das Wachstum der Rudimente der Kernmembran beginnt.

Blasen verwandeln sich in Vakuolen, die nach und nach die Chromosomen umhüllen. Dann verschmelzen sie und grenzen den neuen Interphasekern vom Zytoplasma ab. Die Poren entstehen bereits im frühesten Stadium, wenn der Verschluss der Schalen noch nicht erfolgt ist.

Vorlesung Nr. 5

KERN

Die Struktur und Funktionen des Kernels

Morphologie und chemische Zusammensetzung des Kerns

Der Begriff „Kern“ wurde erstmals 1833 von R. Brown verwendet, der den Zellkern in Pflanzenzellen beschrieb und untersuchte und bewies, dass er ein gemeinsamer Bestandteil jeder Zelle ist.

Der Zellkern ist in allen eukaryotischen Zellen vorhanden (die nichtnukleäre Natur einiger von ihnen ist eine sekundäre Anpassung). Die Kerne sind normalerweise durch eine klare Grenze vom Zytoplasma getrennt. In allen Fällen ist ein abgerundeter Nukleolus deutlich zu erkennen. Bakterien und Blaualgen haben keinen gebildeten Kern: Ihr Kern hat keinen Nukleolus, ist nicht durch eine ausgeprägte Kernmembran vom Zytoplasma getrennt und wird Nukleoid genannt.

Anzahl der Zellkerne in Zellen. Bei Säugetieren gibt es kernlose Zellen wie Erythrozyten und Blutplättchen. Die meisten Zellen haben einen Kern. Es gibt auch mehrkernige Zellen, zum Beispiel Osteoklasten (Zellen, die Knorpel zerstören, enthalten bis zu 10 Kerne), quergestreifte Muskelfasern – von mehreren hundert bis 2-3.000 Kernen. Eine Zunahme der Kernzahl weist auf eine erhöhte funktionelle Aktivität des Organs hin.

Kernform . Die Form der Kerne ist sehr unterschiedlich und hängt direkt von der Form des Zellkörpers ab. Bei Neuronen beispielsweise, deren Körper eine abgerundete Form hat und deren Fortsätze sich verzweigen, ist der Kern abgerundet.

In den meisten Zellen hat der Zellkern eine runde oder ovale Form, er kann jedoch linsenförmig (Amphibien-Erythrozyten), stäbchenförmig (Muskelzellen) und auch mehrlappig (Neutrophile) sein, bei denen diese Form eine deutlich größere Kontaktfläche bietet zwischen der Kernmembran und dem Zytoplasma und trägt dadurch zu einer Erhöhung der Geschwindigkeit bei biochemische Reaktionen).

Kernel-Lokalisierung. Normalerweise befindet sich der Zellkern in der Mitte, neben dem Zellzentrum. Bei einigen Zellen ist es zum Basalpol verlagert (Zellen des Zylinderepithels). In extrem telolecithalen Eiern, die viel Eigelb im Zytoplasma enthalten, und in Zellen, die Antikörper produzieren, wird der Kern in die Peripherie, zur Zytoplasmamembran, verlagert.

Kernelgrößen. Eigenartig für verschiedene Zelltypen (5–20 Mikrometer Durchmesser für abgerundete Kerne).

Die Größe der Kerne kann durch einen solchen Indikator charakterisiert werden wieKern-Plasma-Verhältnis(Hertwig-Index). Es wird durch die Formel ausgedrückt:

Wo

NP Hertwig-Index;

V n Kernvolumen; Vc das Volumen des Zytoplasmas.

Das Kern-Plasma-Verhältnis ist für bestimmte Zelltypen konstant. Die biologische Bedeutung dieser Konstanz besteht darin, dass ein bestimmtes Volumen des Zellkerns ein bestimmtes Volumen des Zytoplasmas kontrollieren kann. Wenn das Kern-Plasma-Verhältnis gestört ist, stellt die Zelle es entweder schnell wieder her (z. B. sekretorische Zellen mit apokriner Sekretion) oder stirbt (z. B. Leitkörper im Prozess der Oogenese).

Die chemische Zusammensetzung des Kerns.Der Großteil der Trockenmasse des Kerns besteht aus Proteinverbindungen (60–70 %) und Nukleinsäuren (19–25 %); Darüber hinaus enthält der Zellkern Lipide und alle anderen für das Zytoplasma von Zellen charakteristischen Substanzen. Von den anorganischen Stoffen sind im Kern die meisten Ionen Ca 2+ , Mg 2+ , Fe 3+ , Na + , K + .

Es gibt zwei Arten von Kernproteinen:

1) Histone (grundlegende Proteine); Ihre Anzahl ist relativ konstant und proportional zum Gehalt der DNA, mit der sie einen Komplex bildenDesoxyribonukleoprotein(es ist Teil der Chromosomen);

2) Nichthiston-Proteine ​​(saure Proteine); Dazu gehört der Hauptteil der Kernenzyme, darunter Enzyme, die für die Selbstreproduktion von DNA-Molekülen und die Bildung von RNA-Molekülen auf DNA-Vorlagen sorgen.

Die Hauptproteine ​​sind Teil des Kernchromatins; Saure Proteine ​​sind überwiegend in der Kernhülle, im Nukleolus und im Karyoplasma lokalisiert.

Die Nukleinsäuren DNA und RNA sind ausnahmslos in allen Kernen enthalten und die gesamte DNA der Zelle ist im Kern lokalisiert. In einem riesigen doppelsträngigen DNA-Molekül sind die stickstoffhaltigen Basen Thymin, Adenin, Guanin und Cytosin so verbunden, dass Adenin in der anderen Kette Thymin entspricht und Cytosin zu Guanin komplementär ist. Die Menge an DNA in den Zellkernen von Organismen verschiedener Arten kann sehr stark variieren, für sich nicht teilende diploide Kerne jeder Art erweist sie sich jedoch als konstant. Reife Keimzellen enthalten einen halben (haploiden) Chromosomensatz und dementsprechend die halbe DNA-Menge. Im Zellkern ist die gesamte DNA mit Chromosomen verbunden.

Ribonukleinsäuren des Informations-, Ribosom- und Transportkerns sind einzelsträngige Moleküle, die im Gegensatz zur DNA Uracil anstelle von Thymin enthalten. Die meiste RNA befindet sich im Nukleolus, kommt aber auch im Chromatin und im Karyoplasma vor. Die Menge an RNA im Zellkern ist nicht konstant und variiert stark je nach Funktionszustand der Zelle.

Lipide sind im Zellkern in geringen Mengen vorhanden und hauptsächlich in der Hülle lokalisiert.

Kernelfunktionen

Der Zellkern ist nicht nur ein Behälter für genetisches Material, sondern auch ein Ort, an dem dieses Material funktioniert und sich vermehrt. Der Verlust oder die Verletzung einer seiner Funktionen ist für die Zelle als Ganzes katastrophal. Der Kernel macht:

1). Erhaltung erblicher Informationen in Form einer spezifischen Nukleotidsequenz in einem DNA-Molekül.

2). Umsetzung dieser Erbinformationen durch die Synthese zellspezifischer Proteine. Durch diese Proteinsynthese werden die Prozesse der Zelllebensaktivität gesteuert.

3). Übertragung von Erbinformationen auf Tochterzellen während der Teilung. Dieser Prozess basiert auf der Fähigkeit der DNA, sich selbst zu reproduzieren.

All dies weist auf die führende Rolle der Kernstrukturen bei den Prozessen hin, die mit der Synthese von Nukleinsäuren und Proteinen, den Hauptfunktionen im Leben der Zelle, verbunden sind.

Strukturkomponenten des Interphasenkerns

Unterscheiden Sie zwischen dem Kern im Zustand der Interphase und dem Kern im Prozess der Zellteilung. Bevor wir über die Struktur des Interphase-Kerns sprechen, müssen wir verstehen, dass nicht alle Interphase-Kerne gleich sind. Abhängig von ihren weiteren Fähigkeiten gibt es 3 Zustände (oder Typen) von Interphasenkernen:

1) Kerne proliferierender Zellen zwischen zwei Teilungen (die Masse der Zellen);

2) die Kerne nicht teilender, aber teilungsfähiger Zellen (funktionsfähige Lymphozyten, von denen sich einige nach längerer Zeit teilen, während sich der Rest möglicherweise nicht teilt);

3) die Kerne von Zellen, die die Fähigkeit zur Teilung für immer verloren haben (Erythritis, Zellen des Nervensystems, Granulozyten, Neutrophile, Basophile, Eosinophile).

Betrachten wir die Struktur des Interphasenkerns des ersten Typs. Die Hauptkomponenten des Kernels sind:

1). Kernhülle (Karyolemma).

2). Kernsaft (Karyoplasma).

3). Kern.

4). Chromosomen.

Atomhülle. Diese Struktur ist charakteristisch für alle eukaryotischen Zellen. Die Kernhülle besteht aus einer äußeren und einer inneren Membran, die voneinander getrennt sindperinukleärer Raum. Seine Breite beträgt 10 bis 100 nm. Die Kernhülle enthält Kernporen.

Die Membranen der Kernmembran unterscheiden sich morphologisch nicht von den übrigen intrazellulären Membranen: Sie sind etwa 7 nm dick und nach dem Typ des flüssigen Mosaiks aufgebaut.

Die äußere, an das Zytoplasma angrenzende Membran weist eine komplexe Faltstruktur auf, die an einigen Stellen mit den EPS-Kanälen verbunden ist. Es enthält Ribosomen. Die innere Membran ist mit dem Chromatin des Zellkerns verbunden, steht in Kontakt mit dem Karyoplasma und enthält keine Ribosomen.

Die Kernmembran ist von vielen Poren durchzogen, deren Durchmesser 30–90 nm beträgt (zum Vergleich: Im äußeren Plasmalemma beträgt der Porendurchmesser nur 1 nm). Auch ihre Anzahl schwankt: je nach Art und physiologischem Zustand der Zelle, pro 1 Mikrometer 2 es gibt 10 bis 30 davon. In jungen Zellen ist die Anzahl der Kernporen größer als in alten. Dank der Poren wird der Stoffaustausch zwischen Zellkern und Zytoplasma sichergestellt, beispielsweise die Freisetzung von mRNA und ribosomalen Untereinheiten in das Zytoplasma, der Eintritt von Proteinen, Nukleotiden und Molekülen in den Zellkern, die die Aktivität der DNA regulieren.

Die Poren haben eine komplexe Struktur. An diesem Punkt verschmelzen zwei Kernmembranen und bilden runde LöcherMembrangerät (oder Porenkomplex).). Es besteht aus drei Platten, die jeweils aus 8 Körnchen mit einer Größe von jeweils 25 nm bestehen und durch Mikrofibrillen miteinander verbunden sind. Im Zentrum der Porenöffnung befindet sich häufig auch ein zentrales Granulat.

Das Karyolemma ist im Gegensatz zum Plasmalemma nicht zur Regeneration fähig.

Nach der Teilung des Mutterkerns wird die Kernmembran der Tochterkerne aus den Zisternen des körnigen EPS (äußere Membran) und teilweise aus Fragmenten der alten Kernmembran (innere Membran) gebildet, die bei der Teilung zerfielen.

Funktionen der Kernhülle:

1). Der Stoffaustausch zwischen Zellkern und Zytoplasma.

2). Barriere, die den Zellkern vom Zytoplasma trennt.

3). Fixierung von Chromosomen.

Karyoplasma (Kernsaft).) eine gelartige Substanz, die den Raum zwischen den Strukturen des Zellkerns ausfüllt. Es enthält die Nukleolen, eine erhebliche Menge an RNA und DNA, verschiedene Proteine, darunter die meisten Kernenzyme, sowie freie Nukleotide, Aminosäuren und Stoffwechselzwischenprodukte. Seine Viskosität entspricht in etwa der Viskosität des Zytoplasmas, während der Säuregehalt höher ist, weil. es enthält viele Nukleinsäuren.

Karyoplasma führt die Verbindung aller Kernstrukturen zu einem Ganzen durch.

Kern. Form, Größe und Anzahl der Nukleolen hängen vom Funktionszustand des Zellkerns und von der Intensität der Proteinbiosynthese in der Zelle ab. Es können 1 bis 10 davon sein (und in Hefezellen sind sie überhaupt nicht vorhanden). In jungen Zellen gibt es oft mehrere Nukleolen, und mit zunehmendem Alter bleibt nur noch einer übrig. Dies ist auf eine aktivere Proteinsynthese einer jungen Zelle zurückzuführen. Der Durchmesser der Nukleolen beträgt 1-2 Mikrometer.

Die wichtigsten chemischen Bestandteile, aus denen die Nukleolen bestehen, sind saure Proteine ​​wie Phosphoproteine ​​(ca. 80 %) und RNA (10–15 %). Darüber hinaus enthält es freie oder gebundene Phosphate von Calcium, Kalium, Magnesium, Eisen, Zink. Das Vorhandensein von DNA im Nukleolus wurde nicht nachgewiesen, aber bei der Untersuchung fixierter Zellen um den Nukleolus herum wird immer eine Chromatinzone identifiziert, die oft mit dem Heterochromatin des Nukleolusorganisators identifiziert wird. Dieses perinukleoläre Chromatin erscheint laut Elektronenmikroskopie als integraler Bestandteil der komplexen Struktur des Nukleolus.

Der Nukleolus ist die Nichtmembranstruktur des Kerns. Elektronenmikroskopische Untersuchungen haben gezeigt, dass die Basis des Nukleolus aus zwei Substanzen besteht:

1) fibrilläre Proteinfilamente mit einer Dicke von 4 bis 8 nm, aufgerollt in Form einer „Kugel“;

2) körniges, dichtes Granulat mit einem Durchmesser von etwa 15 nm, das sich in dieser „Spule“ befindet. Sie bestehen aus RNA und Protein (im Gewichtsverhältnis 50:50) und sind somit Vorläufer von Ribosomen.

Daher besteht die Funktion des Nukleolus darin, Ribosomen zu bilden oder zusammenzubauen, die das Zytoplasma versorgen.

Der Nukleolus ist nur im Interphasekern vorhanden. Während der Mitose verschwindet es in der Prophase und erscheint in der mittleren Telophase wieder. Darüber hinaus bildet sich in der Region ein Nukleolusnukleolärer Organisator.Der Nukleolarorganisator ist ein spezifischer Abschnitt des Chromosoms, der sich hinter den sekundären Verengungen befindet und für die Bildung des Nukleolus verantwortlich ist. Nicht alle Chromosomen haben nukleoläre Organisatoren. Im menschlichen Karyotyp enthalten sie also 13, 14, 15, 21 und 22 Chromosomenpaare.

Störungen im Zellkern. Sie führen zur Pathologie der Speicherung genetischer Informationen in der DNA und ihrer Übertragung während der Zellteilung sowie der genetischen Kontrolle zellulärer Prozesse.

In diesem Zusammenhang wurden die Mechanismen von Störungen im Zellkern bei der Beschreibung von Funktionsstörungen des genetischen Apparats und der Mechanismen zu seiner Umsetzung berücksichtigt.

Die Erholung von Zellen nach einer Schädigung, insbesondere in Geweben, in denen die Hauptzellpopulationen nicht teilungsfähig sind (Nerven-, Herzmuskelgewebe), in Bereichen mit Tumorwachstum, mit pathologischer Hypertrophie und Überfunktion von Organen, kann durch die Bildung polyploider Zellen erfolgen mit einer mehrfachen Zunahme der Chromosomenzahl und Zellgröße. Eine solche Polyploidie geht mit einer Erhöhung der funktionellen Aktivität der Zelle einher, die jedoch zu einer Verringerung ihrer Reservekapazität führen kann. Wenn beispielsweise ein hypertrophierter Kardiomyozyt eine sehr große Größe erreicht, wird seine trophische Versorgung deutlich schwieriger und führt zum Zelltod. Mit der Beschleunigung der Protein- und Nukleinsäuresynthese während der Überfunktion und Regeneration bilden sich aufgrund einer Vergrößerung der Kernoberfläche mehrere Vorsprünge und Vorsprünge. Diese Phänomene gehen mit einer Zunahme der Menge an Chromatin und Kernporen sowie einer Zunahme der Anzahl und Größe der Nukleolen einher.

Folgende Pathologien des Kernapparates werden unterschieden.

Vermindertes genetisches Material in bösartigen Tumorzellen beobachtet. Dies führt zu einer Verkleinerung solcher Zellen und einer Veränderung ihrer Eigenschaften. Solche Zellen unterscheiden sich in ihren Eigenschaften stark von normalen Körperzellen, haben andere antigene Eigenschaften und ihre Fähigkeit zur Differenzierung verändert sich erheblich.

Atypische Mitosen(einschließlich der sogenannten degenerativen Amitose) gehen mit Aneuploidie und Chromosomenaberrationen einher. Dadurch verändern sich die Funktionsmerkmale der Zelle dramatisch. Durch die Zytokinese entstehen zwei Zellen mit zufällig verteilten Chromosomensätzen und dem Inhalt des Zytoplasmas. Diese Zellen sind atypisch, oft tumorös. Solche Störungen sind charakteristisch für das bösartige Tumorwachstum. Eine unvollständige Amitose tritt auf, wenn keine Zytotomie erfolgt und eine mehrkernige Zelle gebildet wird – eine solche Amitose wird in der Pathologie manchmal als degenerativ bezeichnet.

Pathologie der Synthese von Ribosomen- und tRNA-Untereinheiten im Nukleolus begleitet von einer Verletzung synthetischer Prozesse in der Zelle. Zu dieser Gruppe gehören auch Störungen der Genexpression, der Transkription und des Spleißens sowie der Übertragung genetischer Informationen in der mRNA vom Zellkern in das Zytoplasma. Alle diese Veränderungen sind mit phänotypischer Variabilität verbunden.

Veränderungen im Genom und/oder Mechanismen seiner Umsetzung gehen mit einer Pathologie der Struktur der Kerne einher (Polymorphismus, Deformation, Bildung von Zytoplasma-Invaginationen bis hin zu Einschlüssen des Zytoplasmas im Zellkern, Vorstehen des Karyoplasmas in das Zytoplasma).

Bei Verstößen schwillt der Kern unter Vakuolisierung (Ausdehnung) der perinukleären Zisterne an oder schrumpft. Die geschwollenen Kerne werden heller, das Kern-Zytoplasma-Verhältnis verändert sich. Dies geht häufig der Zerstörung der Kernmembran mit der Verschmelzung des Inhalts von Karyoplasma und Zytoplasma (Karyolyse) voraus. Der Karyolyse geht Paranekrose und/oder Nekrose voraus, gefolgt von der Selbstverdauung der Zellen (Autolyse). Eine Zunahme (Kondensation) oder Abnahme der Chromatinmenge, ein Bruch des Kerns kann durch Hypoxie, ionisierende Strahlung usw. verursacht werden. Diese Störungen gehen mit einer Abnahme der Synthese von Nukleinsäuren und Proteinen einher.

Bei der Faltenbildung verkleinert sich der Kern (Karyopyknose), es reichert sich Heterochromatin an, was zu einer verstärkten Verfärbung des Karyoplasmas (Hyperchromatose) führt. Die Nukleolen werden dichter, verkleinern sich und lösen sich häufig auf. Die Synthese von RNA und Ribosomen-Untereinheiten in einem solchen Kern ist stark reduziert. Diese Veränderungen führen im weiteren Verlauf zur Segmentierung des Zellkerns, gefolgt von dessen Zerfall in Klumpen (Karyorrhexis), die dann zerstört werden. Diese Folgen sind für die Zelle verheerend. Eine solche Zelle zerfällt in Teile, die einer Phagozytose durch Makrophagen unterzogen werden.

Wenn eine Zelle stirbt, gerinnt Chromatin und sammelt sich zu groben Konglomeraten.

Wenn die rRNA-Synthese unterdrückt wird, schrumpft der Nukleolus und fragmentiert, wodurch Granula verloren gehen. Im Nukleolus entstehen „Hohlräume“ mit geringer Dichte.

Eine Verletzung der Ribosomenreifung (Hemmung der rRNA-Prozessierung) führt zu einer Vergrößerung der Nukleolen, ihnen fehlen jedoch reife Ribosomen-Untereinheiten.

Veränderungen im Zytosol (Hyaloplasma). Sie zeichnen sich durch Zyklosepathologien aus, die die Interaktion der Zellstrukturen untereinander, die anaerobe Glykolyse, den Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen, Lipiden und anderen Substanzen sowie die Ablagerung von Glykogen, Fetten und Pigmenten gewährleisten.

Hypoxie, proteolytische Prozesse, Autolyse, das Vorherrschen anaerob-glykolytischer Prozesse können zur Anreicherung niedermolekularer organischer Verbindungen führen und den onkotischen Druck verändern. Ein Anstieg des onkotischen Drucks führt zu einer Diffusion von Wasser in das Hyaloplasma und einer Schwellung der Zelle. Ähnliche Phänomene können mit einer hypoosmolaren Hyperhydrie einhergehen. Bei einer starken Schwellung bricht die Zytomembran und der Inhalt des Hyaloplasmas verschmilzt mit der Interzellularsubstanz.

Eine erhöhte Durchlässigkeit der Zytomembran unter verschiedenen pathologischen Einflüssen führt zur Freisetzung von Kaliumionen aus der Zelle und zum Eintritt von Natrium-, Chlorid- und Calciumionen in die Zelle. Der osmotische Druck des Hyaloplasmas steigt. Wasser dringt ein und die Zelle schwillt an.

Dehydrierung, Hyperosmolarität der Interzellularsubstanz führen zur Freisetzung von Wasser aus dem Hyaloplasma und zur Schrumpfung der Zelle. Der Wasserverlust der Zelle (Dehydrierung) verringert die funktionelle Aktivität, verlangsamt die Zyklose und es kommt zur Ansammlung von Abfallprodukten (Autointoxikation).

Bei der Pathologie verändert sich das Säure-Basen-Gleichgewicht in der Zellmatrix. Unteroxidierte Produkte, die sich in der Matrix ansammeln, verursachen eine metabolische Azidose und erhöhen die Membranpermeabilität. Eine Verletzung der Permeabilität aktiviert proteolytische Enzyme, was zu einer intrazellulären Selbstverdauung – Autolyse – führt.

Pathophysiologie der Mitochondrien. Es ist mit einer Verletzung der aeroben Phosphorylierung und Energieversorgung verbunden. Veränderungen in den Mitochondrien treten während der Hypoxie auf, der Wirkung von Toxinen, die die Ketten der oxidativen Phosphorylierung blockieren.

Bei Hyperthyreose wird eine Verletzung der Mitochondrienfunktionen aufgrund von Trijodthyronin beobachtet, für das Rezeptoren in der Organelle vorhanden sind. α-Dinitrophenol, Glukokortikoide, Insulin, Interleukin-1, überschüssiges Kalzium und Schilddrüsenhormone verursachen eine Schwellung der Mitochondrien und eine Entkopplung der oxidativen Phosphorylierungsketten. Dadurch kann die Zelle nicht ausreichend ATP produzieren und energieabhängige Prozesse kommen zum Erliegen. Diese Funktionsstörungen gehen mit strukturellen Umlagerungen in Form einer Schwellung der Mitochondrien, Veränderungen in der Struktur ihrer Cristae und der Matrixdichte einher.

Bei Stoffwechselstörungen, Hypoxie, Intoxikation schwellen die Mitochondrien an, ihre Matrix wird klar und vakuolisiert. All dies führt zu einer Verringerung der ATP-Bildung und der Effizienz der oxidativen Phosphorylierung.

Die Entkopplung oxidativer Phosphorylierungsketten erfolgt bei Fieber zum Zeitpunkt des Temperaturanstiegs und bei Unterkühlung als Mechanismus, der für eine erhöhte Wärmeproduktion sorgt.

Neben Schwellungen sind auch Kondensation und Fragmentierung der Mitochondrien zu beobachten. Es bilden sich organische (Proteine, Lipide) und mineralische (unlösliche Calciumsalze) Einschlüsse. All dies verringert auch die Effizienz der ATP-Synthese aufgrund der vollständigen oder teilweisen Blockade oxidativer Prozesse.

Manchmal gibt es riesige Mitochondrien mit entsprechender Hypertrophie der Cristae. Diese Störungen treten bei Hypertrophie von Organellen oder aufgrund ihrer Verschmelzung auf. Auch die Anzahl und Form der Cristae der Innenmembran verändern sich. Eine Zunahme der Zahl der Cristae weist normalerweise auf eine Zunahme der mitochondrialen Aktivität hin. Manchmal verändert sich die Form der Cristae und es treten nicht nur trabekuläre, sondern auch multivesikuläre (röhrenförmige) auf. Die Dynamik wird freigelegt und auf den Christus gerichtet. Es kann eine Längs- und Querausrichtung geben. Bei Hypoxie kommt es zu einer Fragmentierung der Cristae und einer Verletzung ihrer korrekten Lage.

Bei Hypovitaminose, Alkoholvergiftung verändert sich die Form der Mitochondrien und Cristae in Tumorzellen.

Quantitative Veränderungen des Mitochondriengehalts in einer Zelle können entweder in Form einer Zunahme oder Abnahme erfolgen. Eine Erhöhung der Anzahl der Mitochondrien in einer Zelle erfolgt normalerweise mit einer Erhöhung ihrer funktionellen Aktivität (Überfunktion und Hypertrophie), bei der Wiederherstellung beeinträchtigter Funktionen und während der Apoptose. Eine Abnahme des absoluten Mitochondriengehalts in einer Zelle weist auf eine Abnahme ihrer funktionellen Aktivität und destruktive atrophische Prozesse hin.

Die Verteilung der Mitochondrien zeichnet sich durch eine hohe Dynamik aus. In verschiedenen pathologischen Situationen sind sie daher um den Zellkern oder an einem der Pole der Zelle lokalisiert. Als Ergebnis einer mathematischen Modellierung konnte gezeigt werden, dass diese Veränderungen unter anderem auf die Dynamik der Sauerstoff- und Glukosediffusion zurückzuführen sein können.

Einige Antibiotika stören gezielt die Proteinsynthese an mitochondrialen Ribosomen, beispielsweise Levomycetin und Erythromycin. Werden solche Antibiotika den isolierten Mitochondrien zugesetzt, werden Syntheseprozesse gestört und die Organellen sterben ab. Ähnliche Phänomene werden im gesamten Organismus nicht beobachtet, da sich diese Antibiotika nicht in der eukaryotischen Zelle ansammeln und nur schlecht durch deren Membran eindringen.

Pathologische Prozesse in Ribosomen. Sie gehen mit einer Verletzung der Translation mit der Bildung von Polypeptidketten im Zytosol einher, gr. EPS und Mitochondrien.

Diese Störungen treten unter dem Einfluss bestimmter pathologischer Faktoren auf, beispielsweise von Krebsmedikamenten, die die Proteinsynthese in Eukaryoten blockieren.

Veränderungen in den Ribonukleoproteinkomplexen von Ribosomen sowie deren Rezeptoren können mit einer Abnahme der Bindung von Ribosomen und Polysomen an Gr einhergehen. EPS bei der Bildung sekretorischer Proteine. Solche neu gebildeten Polypeptidketten werden in der zytoplasmatischen Matrix schnell zerstört.

Die Pathologie des Nukleolarapparates führt zu einer Abnahme des Ribosomengehalts im Zytoplasma und zur Unterdrückung plastischer Prozesse im Körper.

Die Pathologie mitochondrialer Ribosomen weist einige Merkmale auf. Ihre Störungen werden durch Medikamente verursacht, die die Proteinsynthese in Bakterien blockieren, wie Levomycetin, Erythromycin, die die Aktivität der zytoplasmatischen Ribosomen nicht beeinflussen.

Verstöße im EPS. Änderungen in Gr. und glatt. EPS-Manifestationen sind nahe beieinander und werden auf Folgendes reduziert.

Erweiterung der EPS-Zisternen mit Vakuolisierung des Zellzytoplasmas. Es wird eine Erhöhung der EPS-Aktivität mit der Ansammlung synthetisierter Substanzen in seiner Struktur, eine Verletzung des Substanztransports zum Golgi-Komplex und die Ansammlung pathologischer Substanzen beobachtet. Bei übermäßiger Ansammlung normaler und pathologischer Substanzen entwickelt sich eine Zelldystrophie.

EPS-Fragmentierung, Ansammlung von Membranfragmenten und Resten von Zellorganellen in den Tubuli sind charakteristisch für eine Vielzahl von Zellschäden, einschließlich Nekrose und Paranekrose, „Schock“-Zellen, und gehen mit einer signifikanten Abnahme der synthetischen Aktivität von EPS einher.

EPS-Hypertrophie beobachtet bei Überfunktion sekretorischer Zellen aufgrund übermäßiger stimulierender Wirkungen auf die Zelle. Dies sind Funktionsstörungen des autonomen Nervensystems, Dyshormonose, Reizwirkungen auf sekretorische Zellen und deren Tumordegeneration.

EPS-Hypotrophie begleitet von einer Abnahme der sekretorischen Aktivität der Zellen und der Austauschrate von Membrankomplexen. Dies ist typisch für Mangelernährung, Atrophie und Apoptose und kann die Folge einer Unterdrückung des autonomen Nervensystems sein.

Kontrolle, hormonelle Sekretionsblockade, Hypoxie und Hunger.

Vereinfachung der Struktur und Änderung der EPS-Verteilung treten bei Unterernährung und Atrophie in Bereichen mit chronischen Entzündungsprozessen, Dedifferenzierung von Zellen in Tumoren auf.

Verstöße im granularen EPSäußern sich durch Blockade, übermäßige Synthese von Polypeptiden oder Synthese veränderter Polypeptidketten (Membran, lysosomal, sekretorisch).

Hypertrophie gr. EPS geht oft mit einer Hypersekretion einer Substanz einher. Dies ist auf eine übermäßige externe Aktivierung spezifischer Zellaktivität bei dyshormonellen Störungen und Pathologien der Nervenregulation zurückzuführen.

Pathologie Gr. EPS mit Blockade von Synthese- und/oder Transportprozessen in der Zelle geht mit Vakuolisierung, Fragmentierung der Organelle, Unterbrechung der Kommunikation mit Ribosomen usw. einher. Dies führt zu Dystrophien und Störungen resynthetischer Prozesse in der Zelle.

Hypoxie und verschiedene Arten von Vergiftungen verändern die Form der Zisternen und ihre Größe. Es wird eine Fragmentierung der Zisternen beobachtet, ihre Verteilung in der Zelle verändert sich. Auf den Tanks verschwinden Ribosomen oder sie sind ungleichmäßig verteilt. Diese Phänomene verringern die Wirksamkeit der synthetischen Funktion der Zelle, vor allem der Wiederherstellung von Membranstrukturen, der Synthese von Sekreten und der Wiederauffüllung lysosomaler Enzyme, erheblich. Dies führt zur Hemmung plastischer (anaboler) Prozesse in der Zelle.

Es kann zu pathologischen Veränderungen in der Funktion freier und gebundener Ribosomen kommen, die auf mehrere Mechanismen zurückzuführen sind. Kostenlos und mit GR verbunden. EPS-Ribosomen binden nicht an mRNA, Verbindungen mit tRNA werden blockiert und für Translationsprozesse notwendige Ribosomenuntereinheiten verbinden sich nicht.

Disaggregation von Ribosomen und Polysomen auf gr. EPS, ihr Verschwinden führt zu Störungen der Synthese sekretorischer und lysosomaler Proteine, Proteine ​​der Zellmembran.

Hypovitaminose C ist durch eine ungleichmäßige Verteilung der Ribosomen auf Membranen gekennzeichnet, die auf eine Verletzung der Rezeptorfunktion der Membranen GR zurückzuführen ist. EPS und führt zu einer Verringerung der synthetischen Aktivität der Zelle.

Verstöße im glatten EPS ausgedrückt durch die Pathologie der Zellmembranregeneration, Synthese von Glykogen, Lipiden, Steroidhormonen, Ablagerung und Freisetzung von Ca 2+, Entgiftung exogener und endogener Substanzen. Diese Störungen äußern sich in einer Abnahme der neutralisierenden Funktion der Leberzellen sowie einer Abnahme der sekretorischen Aktivität der exokrinen und endokrinen Drüsen und einer Abnahme der Kontraktionsintensität im Muskelgewebe. Die motorische Aktivität von Fresszellen kann abnehmen, die Erregungsübertragung in Neuronen kann gestört sein usw.

Störungen im Golgi-Komplex. Dies sind Pathologien der Modifikation, Sortierung und Verpackung von Proteinen, die entweder von der Zelle ausgeschieden werden oder in die Plasmamembran gelangen, Veränderungen in Lysosomen, beeinträchtigte Bildung von Polysacchariden, Glykoproteinen, Lipoproteinen und Glykolipiden.

Eine Überfunktion des Golgi-Komplexes mit seiner Hypertrophie führt zu einer übermäßigen Sekretion und/oder Ansammlung sekretorischer Produkte innerhalb der Zelle. Hypertrophie mit Überfunktion des Golgi-Komplexes in Sekretionszellen wird bei übermäßiger Stimulation der Sekretion durch autonome Nervenenden und Überfunktion von Hormonen, die die Sekretion stimulieren, beobachtet. Die Überfunktion des Golgi-Komplexes geht mit einer Schwellung der Zisternen sowie einer Zunahme ihrer Anzahl und Größe einher. In ähnlicher Weise verändern sich auch die an seiner Bildung beteiligten Vakuolen und Vesikel.

Eine Unterfunktion des Golgi-Komplexes stört die Reparatur von Membrankomplexen der Zelle, verringert ihre sekretorische Aktivität und Verdauungskapazität. Unterfunktion tritt bei Unterernährung und Atrophie, Denervierung, Unterfunktion von Hormonen, die die sekretorische Aktivität von Zellen stimulieren, und/oder bei erhöhter Aktivität von Hormonen, die die Sekretion blockieren, Unterernährung auf. Bei Virusinfektionen können die Strukturen des Golgi-Komplexes verschwinden oder ihr Inhalt nimmt stark ab.

Partielle Funktionsstörungen des Golgi-Komplexes werden durch eine angeborene oder erworbene Fermentopathie verursacht und gehen mit einer Blockade der Reifung einzelner Glykoproteine, Lipoproteine ​​und anderer Komplexe einher.

Lysosomenpathologie. Es geht mit der Aktivierung der Autolyse bei übermäßiger Aktivität und der Dystrophie bei unzureichender Aktivität einher.

Eine Erhöhung der Permeabilität von Lysosomenmembranen unter dem Einfluss von Hypoxie, LPOL, Karzinogenen etc. führt zur Aktivierung der Verdauung mit Selbstverdauung der Zelle (Autolyse). Die Autolyse wird durch Hypoxie, Kachexie (Erschöpfung) des Körpers, Zelltrauma, übermäßig hohe oder niedrige Temperaturen, Säuren und Laugen, schwere Vergiftungen, ionisierende Strahlung usw. ausgelöst. Glukokortikoide, Cholesterin und entzündungshemmende Medikamente erhalten die Integrität der Membranen , verhindert Selbstverdauung.

Das gegenteilige Phänomen – unzureichende intrazelluläre Verdauung – geht mit der Ansammlung von Produkten unvollständiger Zerstörung in der Zelle einher, was zu Dystrophie führen kann. Als Variante von Verdauungsstörungen – der Unmöglichkeit, pathogene Mikroorganismen zu zerstören – werden die Schutzreaktionen des Körpers gestört. Eine Abnahme der Anzahl der Lysosomen, eine Abnahme der enzymatischen Aktivität treten bei chronischer Hypoxie, einem Überschuss an Steroidhormonen, einigen Infektionen und Stoffwechselstörungen usw. auf.

Eine Pathologie in Lysosomen wird mit folgenden Phänomenen beobachtet: Veränderungen in den Lysosomen selbst und die Reaktion von Lysosomen auf Störungen in anderen Zellkomponenten. Bei genetischen Veränderungen, die eine Umlagerung lysosomaler Enzyme bewirken und deren enzymatische Aktivität verringern, kommt es zu „Akkumulationskrankheiten“, bei denen die Zahl der Restkörper zunimmt und sich die Strukturen sekundärer Mitochondrien verändern. Eine Zellvergiftung mit Carotin während einer Hypervitaminose erhöht die Permeabilität von Zellmembranen, einschließlich Lysosomenmembranen, Zellsubstrate werden für lysosomale Enzyme verfügbar und die Autolyse wird aktiviert.

Peroxisomen-Dysfunktion. Dies verringert die Effizienz der Neutralisierung von Sauerstoffradikalen und aktiviert Peroxidprozesse in der Zelle, führt zur Ansammlung unteroxidierter Produkte und zur Aktivierung von Peroxidprozessen freier Radikale, was die Membranpermeabilität beeinträchtigt, Mutationen und Autolyse verursacht. Der Gehalt an Peroxisomen nimmt mit ionisierender Strahlung und in Tumorzellen ab.

Eine Erhöhung der Peroxisomenzahl tritt bei pathologischen Prozessen auf und hat schützenden und kompensatorischen Charakter, beispielsweise bei Leptospirose und Virushepatitis.

Verletzungen der Struktur und Funktionen von Zentriolen. Dies stört die Teilung, die Zellstrukturierung außerhalb der Teilung sowie die Bildung von Zilien und Flagellen.

Störungen in der Struktur und Funktion der Zentriolen, die das Zellzentrum bilden, stehen in engem Zusammenhang mit den Prozessen der Polymerisation und Depolymerisation von Mikrotubuli. Durch den Zerfall der Zentriolen und die Zerstörung der Zentrosphäre verändert sich die Verteilung der Organellen im Hyaloplasma. Der Golgi-Komplex ist in der Nähe des Zellzentrums lokalisiert. Bei Störungen im Zellzentrum kann es zu erheblichen Veränderungen in der Verteilung von Transportprozessen sowohl innerhalb der Kompartimente des Komplexes als auch von diesem weg in Richtung Zytomembran (regulierte Sekretion) und im Zytosol (Prälysosomen) kommen.

Unter der Wirkung von Colchicin und seinen Analoga, die das Zellzentrum zerstören, werden die Mitoseprozesse und die normale Verteilung von genetischem und zytoplasmatischem Material während der Teilung blockiert.

Veränderungen der Zytoskelettelemente (Mikrotubuli, Mikrofilamente, Mikrotrabekel). Sie verändern die Form und Beweglichkeit von Zellen, stören die Verteilung und Bewegung von Zellbestandteilen, den Transport von Substanzen in die Zelle hinein und aus der Zelle heraus und es kommt zu einer Desaggregation an interzellulären Verbindungen.

Die Pathologie der Mikrotubuli-Polymerisation kann zu einer Störung der Bewegung sekretorischer Vesikel, Lysosomen und Organellen in der Zelle, einer Störung der Mitose, Schwierigkeiten bei der Exozytose sekretorischer Einschlüsse sowie Veränderungen in der Bildung und Beweglichkeit von Zilien und Flagellen führen. Beispielsweise blockiert eine Veränderung der Aktivität von Dynein die Bewegung der Flimmerhärchen der Atemwege und der Geschlechtsorgane, was zu einer Stagnation führt.

Die Polymerisation hängt eng mit dem Gehalt an Calciumionen zusammen. Es kann durch Colchicin blockiert werden. Der Mangel an ATP führt auch zu einer verminderten Beweglichkeit von Zilien und Flagellen. Eine Verletzung der Funktion von Kinesin- und Dynein-Komplexen in Neurotubuli (Mikrotubuli von Neuronen) geht mit schwerwiegenden Störungen des Stofftransports entlang des Axons einher. Die Regeneration beschädigter Prozesse von Neuronen nimmt ab.

Die Pathologie der Bildung dünner Filamente geht mit einer Schädigung der Mikrovilli und Stereozilien sowie der Banddesmosomen einher. Die Zellmobilität nimmt ab, die Prozesse der Phagozytose und Zyklose werden gestört und es kommt zu Dyskinesien der Ausscheidungswege der exokrinen Drüsen. Die Depolymerisation dünner Mikrofilamente (Myofilamente) des Muskelgewebes ist durch eine Blockade der Kontraktionen gekennzeichnet. Ähnliche Phänomene werden beobachtet, wenn die Wechselwirkung dünner und dicker Myofilamente und Mikromyosinkomplexe nicht möglich ist, beispielsweise wenn der Kalziumstoffwechsel, die Bildung, der Transport und die Verwendung von ATP gestört sind, sich die Struktur von Tropomyosinen verändert usw.

Störungen der Synthese und Verteilung von Zwischenfilamenten gehen mit Verformungen von Zellen und Kernen einher, die mechanische Festigkeit von Zellen und ihren Verbindungen wird deutlich reduziert. Die Abnahme der Festigkeit von Klebeverbindungen ist mit desmosomalen und semidesmosomalen Kontakten verbunden.

Zusätzlich zu Veränderungen in der Polymerisation der Mikrotubuli selbst, der Zwischenfilamente und der dünnen Mikrofilamente kann es zu einer Auflösung ihrer Verbindung mit den Strukturproteinen der Zytomembranen kommen.

Funktionsstörung der Plasmamembran. Unter dem Einfluss pathogener Faktoren kann die Ionendurchlässigkeit der Zellmembran für lange Zeit ansteigen. Die Funktion von Kalium-Natrium-, Calcium-Magnesium- und anderen Pumpen ist beeinträchtigt. Dadurch kommt es zu einer Umverteilung der Ionen innerhalb und außerhalb der Zelle. Natrium-, Calcium- und Chloridionen reichern sich an und die Kaliummenge in der Zelle nimmt ab. Der Prozess geht oft mit einer Abnahme der ATP-Menge oder einer Blockierung von ATPasen einher. Das Eindringen von Na+- und Cl--Ionen führt zu einem Anstieg des intrazellulären Drucks und einer Schwellung bis hin zum Bruch der Zytomembran. Veränderungen der Membranpermeabilität sind charakteristisch für zahlreiche Verletzungen, darunter Hypoxie, die Einwirkung tierischer und pflanzlicher Gifte, ionisierende Strahlung, ATPase-Blocker usw.

Zusätzlich zur Schädigung des Ionentransports kommt es zu einer verminderten Aufnahme von Glukose (bei Diabetes mellitus), einzelnen Aminosäuren usw.

Neben der Blockade des aktiven Transports verändern sich im Schadensfall häufig auch die Prozesse der Endozytose und Exozytose. Eine Funktionsstörung der Endozytose, die nicht mit Rezeptorproteinen zusammenhängt, ist auf eine Schädigung von Fusionsproteinen zurückzuführen. Dies führt zu einer Veränderung der Transportprozesse im Epithelgewebe, einschließlich des Endothels der Blutgefäße.

Die durch Rezeptoren vermittelte Mikroendozytose wird durch eine Veränderung des Rezeptorapparates der Zellmembran gestört. Dies kann auch auf eine Verletzung der Bildung zweiter Mediatoren und eine Pathologie der Anheftung von Clathrinen an die Innenoberfläche der Zellmembran zurückzuführen sein.

Bei der Phagozytose von Bakterien, großen Teilen der Zelle usw. kann die Interaktion des phagozytierten Partikels mit Rezeptoren auf der Zelloberfläche gestört werden, der Kalziumgehalt und die Polymerisation dünner Mikrofilamente und Mikrotubuli verändern sich.

Eine Abnahme der spontanen Sekretion führt zu einer Schädigung des Golgi-Komplexes, was zu einer unzureichenden Wiederherstellung der Zytomembran führt. Die regulierte Sekretion verändert sich pathologisch aufgrund einer Funktionsstörung der hormonellen und neuronalen Kontrolle, einer pathologischen Depolarisation oder Hyperpolarisation der Membran, einer übermäßigen oder unzureichenden Zellaktivierung durch sekundäre Botenstoffe, einer Mikrotubuli-Pathologie und intrazellulären Kalziumspiegeln. Die Veränderungen gehen mit einer Verletzung der Ausscheidung sekretorischer Produkte einher, darunter Hormone, Enzyme, Schleim, Mediatoren während der synaptischen Übertragung im Nervengewebe usw.

Einer der führenden Schädigungsmechanismen von Zellmembranen ist eine Kaskade von Lipidperoxidationsreaktionen durch freie Radikale, die letztendlich mit der Akkumulation amphiphiler Verbindungen mit einem starken Anstieg der Zytomembranpermeabilität und der Aktivierung autolytischer Prozesse einhergehen.

Wenn sich der Rezeptorapparat der Zelle verändert, nimmt die Zahl der Rezeptoren für Hormone oder andere biologisch aktive Substanzen zu oder ab und die Affinität (Spezifität) der Rezeptoren nimmt ab. Ursachen für Störungen können primärer (genetisch bedingter) oder sekundärer (erworbener) Natur sein. Beispiele für Ursachen sekundärer Störungen sind ein Autoimmunprozess mit Zerstörung von Rezeptoren durch Antikörper, eine kompensatorische Abnahme der Hormonempfindlichkeit mit einer Zunahme ihrer Aktivität, beispielsweise ein Anstieg des Insulinspiegels in Kombination mit einer Abnahme der Hormonempfindlichkeit bei Fettleibigkeit und nicht insulinpflichtigem Diabetes mellitus.

Bei der Denervierung wird eine Zunahme der Rezeptorenzahl beobachtet, beispielsweise steigt in Bereichen ohne sympathische Nervenkontrolle der Gehalt an Rezeptoren für Adrenalin und Noradrenalin. Eine Abnahme des Rezeptorgehalts führt zur Entwicklung von Erkrankungen, die mit einem relativen Mangel des Hormons einhergehen und durch die Einführung noch höherer Dosen dieser biologisch aktiven Substanz nicht behoben werden (insulinunabhängiger Diabetes mellitus, Zwergwuchs).

Manchmal kommt es zu Veränderungen in der Signalübertragung von Rezeptoren in die Zelle. Die durch das Signal verursachte Erregung kann auf verschiedene Weise tief in die Zelle übertragen werden: wenn der Rezeptor mit dem integralen G-Protein interagiert, das die Bildung von zytoplasmatischen Signalmolekülen (Second Messenger) – cAMP, Calciumionen, cGMP – aktiviert; Im zweiten Fall ist der Rezeptor mit Tyrosinkinasen verbunden, die die Ras-Kaskade auslösen, was zur Bildung von Inositol-1,4,5-triphosphat, Diacylglycerin, führt. Second Messenger beeinflussen die Kette katalytischer Reaktionen, einschließlich der Transkription. Veränderungen in der Aktivität von sekundären Botenstoffen und den sie bildenden Proteinen können dazu führen, dass der Einfluss hormoneller Faktoren abnimmt oder zunimmt.

Eine Verletzung der Affinität (Affinität) von Rezeptoren für Adhäsions- und Aggregationsmoleküle führt zu einer Abnahme der Zelladhäsion an arteigene und/oder interzelluläre Strukturen. Eine Verletzung der „Erkennung“ verwandter Zellen durch den Glykokalyxrezeptor geht mit einer pathologischen Zellmobilität mit der Möglichkeit ihrer Migration im Körper einher. Diese Fähigkeit besitzen bösartige Tumorzellen, was zur Bildung von Metastasen und zu infiltrativem Wachstum führt. Gleichzeitig führt eine Abnahme der adhäsiven Eigenschaften von Leukozyten-Selektinen und -Integrinen zum Syndrom der sogenannten „faulen“ Leukozyten, wenn sie nicht aus dem Gefäß in die Entzündungszone eindringen können.

Die Pathologie der Zytomembranproteine, die die Funktion des Stützgerüsts übernehmen, stört die Form der Zellen und ihre mechanische Festigkeit. Beispielsweise werden Anämien mit einer Verletzung der Form der Erythrozyten durch eine Schädigung der Verbindung von Stützproteinen mit Mikrotubuli und dünnen Mikrofilamenten verursacht.

Eine Abnahme der Aktivität von Proteinenzymen der Zytomembran säulenförmiger Enterozyten erschwert die Prozesse der parietalen Verdauung im Dünndarm erheblich. Eine Schädigung der Protein-Enzyme der Schilddrüsen-Glykokalyx blockiert die Bildung von Hormonen durch die Schilddrüse und hemmt in Fibroblasten die Synthese von Kollagen und elastischen Fasern.

Störungen der Bildung der Haupthistokompatibilitätskomplexe der ersten Klasse gehen mit der Aktivierung von Autoimmunprozessen einher. Einige pathogene Mikroorganismen sezernieren das Enzym Neuraminidase, das antigenische Strukturen auf den Membranen von Körperzellen freilegt, was zur Zerstörung dieser Zellen durch Leukozyten führt. Auch wichtige Histokompatibilitätskomplexe verändern sich während der Tumordegeneration von Zellen.

Eine Verletzung der Funktion der mechanischen Kontakte der Zelle (Desmosomen, Halbdesmosomen, Banddesmosomen) führt bereits bei geringfügigen mechanischen Einflüssen zu einer Abnahme der Festigkeit solcher Verbindungen, zu Unterbrechungen der Kontakte von Zellen mit benachbarten Strukturen.

Die Pathologie von Gap Junctions verletzt die Einheit physiologischer Reaktionen im Gewebe. Dadurch wird die Impulsleitung im glatten und Herzmuskelgewebe unterdrückt und im Epithelgewebe kommt es zu einer Desynchronisation der Regenerationsprozesse und der sekretorischen Aktivität der Zellen.

Strukturelle und funktionelle Veränderungen in Tight Junctions führen zu einer Diffusion von Substanzen aus den Hohlräumen in die Interzellularsubstanz des Epithels und weiter in das Bindegewebe und umgekehrt, wodurch die Homöostase gestört wird.

Die Pathologie der synaptischen Funktion geht mit einer Blockade oder einer erhöhten synaptischen Übertragung mit beeinträchtigten Funktionen des Nervensystems einher.

Mikroskopisch gesehen kommt es in den frühen Stadien der Schädigung häufiger zu einer Abrundung (Ausrichtung von Form und Grenzen) von Zellen und einem Verlust der Anzahl von Zellauswüchsen und Mikrovilli. Im Gegenteil, in Zukunft treten an der Oberfläche verschiedene Auswüchse und kleine Blasen auf, die normalerweise nicht zu finden sind. Oft scheint die Oberfläche der Zelle zu kochen.

Daher werden in den in diesem Abschnitt vorgestellten Materialien nur einige der wichtigsten Punkte möglicher Verstöße berücksichtigt. Sie können nicht das gesamte Spektrum solcher Phänomene abdecken, aber sie ermöglichen es, die Richtungen der Veränderungen zu skizzieren, die in der Zelle unter dem Einfluss schädigender Faktoren auftreten. Jede der Veränderungen tritt nicht einzeln auf, sondern zieht eine Kette struktureller und funktioneller Störungen in interagierenden makromolekularen Komplexen, Organellen und Teilen der Zelle nach sich.

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