Sidos, jonka kautta proteiinin toissijainen rakenne muodostuu. Sekundaariset, tertiääriset, kvaternaariset proteiinirakenteet

vetysidoksia

Erottaa a-heliksi, b-rakenne (kukka).

Rakenne α-heliksit ehdotettiin Pauling ja Corey

kollageeni

b-rakenne

Riisi. 2.3. b-rakenne

Rakenteessa on litteä muoto yhdensuuntainen b-rakenne; jos päinvastoin antiparallel b-rakenne

superkela. protofibrillejä mikrofibrillejä 10 nm halkaisijaltaan.

bombyx mori fibroiini

epäjärjestynyt rakenne.

Supersekundaarinen rakenne.

KATSO LISÄÄ:

PROTEIINIEN RAKENNEJÄRJESTELY

Proteiinimolekyylin rakenteellisen organisoinnin neljän tason olemassaolo on todistettu.

Proteiinin päärakenne- aminohappotähteiden sekvenssi polypeptidiketjussa. Proteiineissa yksittäiset aminohapot ovat sidoksissa toisiinsa. peptidisidokset jotka johtuvat aminohappojen a-karboksyyli- ja a-aminoryhmien vuorovaikutuksesta.

Tähän mennessä kymmenien tuhansien eri proteiinien primäärirakenne on selvitetty. Proteiinin primäärirakenteen määrittämiseksi hydrolyysimenetelmillä määritetään aminohappokoostumus. Sitten määritetään terminaalisten aminohappojen kemiallinen luonne. Seuraava vaihe on määrittää polypeptidiketjun aminohapposekvenssi. Tätä varten käytetään selektiivistä osittaista (kemiallista ja entsymaattista) hydrolyysiä. On mahdollista käyttää röntgendiffraktioanalyysiä sekä tietoja DNA:n komplementaarisesta nukleotidisekvenssistä.

Proteiinin toissijainen rakenne- polypeptidiketjun konfiguraatio, so. menetelmä polypeptidiketjun pakkaamiseksi spesifiseen konformaatioon. Tämä prosessi ei etene kaoottisesti, vaan perusrakenteessa määritellyn ohjelman mukaisesti.

Toissijaisen rakenteen stabiilisuus saadaan pääasiassa vetysidoksilla, mutta kovalenttisilla sidoksilla - peptidillä ja disulfidilla - on tietty osuus.

Tarkastellaan todennäköisintä pallomaisten proteiinien rakenteen tyyppiä a-helix. Polypeptidiketjun kiertyminen tapahtuu myötäpäivään. Jokaiselle proteiinille on ominaista tietty spiralisoitumisaste. Jos hemoglobiiniketjut ovat 75 % kierteisiä, niin pepsiini on vain 30 %.

Hiusten, silkin ja lihasten proteiineissa esiintyvien polypeptidiketjujen konfiguraatiotyyppiä kutsutaan b-rakenteet.

Peptidiketjun segmentit on järjestetty yhteen kerrokseen muodostaen hahmon, joka on samanlainen kuin haitariksi taitettu arkki. Kerros voi muodostua kahdesta tai useammasta peptidiketjusta.

Luonnossa on proteiineja, joiden rakenne ei vastaa β- tai a-rakennetta, esimerkiksi kollageeni on säikeinen proteiini, joka muodostaa suurimman osan ihmisten ja eläinten sidekudoksesta.

Proteiinin tertiäärinen rakenne- polypeptidiheliksin avaruudellinen orientaatio tai menetelmä polypeptidiketjun sijoittamiseksi tiettyyn tilavuuteen. Ensimmäinen proteiini, jonka tertiäärinen rakenne selvitettiin röntgendiffraktioanalyysillä, oli spermavalaan myoglobiini (kuvio 2).

Proteiinien spatiaalisen rakenteen stabiloinnissa kovalenttisten sidosten lisäksi päärooli on ei-kovalenttisilla sidoksilla (vety, varautuneiden ryhmien sähköstaattiset vuorovaikutukset, molekyylien väliset van der Waalsin voimat, hydrofobiset vuorovaikutukset jne.).

Nykyaikaisten käsitteiden mukaan proteiinin tertiäärinen rakenne muodostuu spontaanisti sen synteesin päätyttyä. Pääasiallinen liikkeellepaneva voima on aminohapporadikaalien vuorovaikutus vesimolekyylien kanssa. Tässä tapauksessa aminohappojen ei-polaariset hydrofobiset radikaalit upotetaan proteiinimolekyylin sisään ja polaariset radikaalit on suunnattu veteen. Polypeptidiketjun luonnollisen spatiaalisen rakenteen muodostumisprosessia kutsutaan taitettava. Soluilla on eristettyjä proteiineja, joita kutsutaan saattajia. He osallistuvat taittoon. On kuvattu useita ihmisen perinnöllisiä sairauksia, joiden kehittyminen liittyy laskostumisprosessin mutaatioista (pigmentoosi, fibroosi jne.) johtuvaan rikkomukseen.

Toissijaisten ja tertiääristen rakenteiden välissä olevan proteiinimolekyylin rakenteellisen organisoinnin tasojen olemassaolo on todistettu röntgendiffraktioanalyysimenetelmillä. Verkkotunnus on kompakti pallomainen rakenneyksikkö polypeptidiketjussa (kuvio 3). On löydetty monia proteiineja (esimerkiksi immunoglobuliineja), jotka koostuvat rakenteeltaan ja toiminnaltaan erilaisia ​​domeeneista, joita eri geenit koodaavat.

Kaikki proteiinien biologiset ominaisuudet liittyvät niiden tertiaarisen rakenteen säilymiseen, jota kutsutaan syntyperäinen. Proteiinipallo ei ole ehdottoman jäykkä rakenne: peptidiketjun osien palautuvat liikkeet ovat mahdollisia. Nämä muutokset eivät häiritse molekyylin yleistä konformaatiota. Proteiinimolekyylin konformaatioon vaikuttavat väliaineen pH, liuoksen ionivahvuus ja vuorovaikutus muiden aineiden kanssa. Kaikkiin vaikutuksiin, jotka johtavat molekyylin alkuperäisen konformaation rikkomiseen, liittyy proteiinin biologisten ominaisuuksien osittainen tai täydellinen menetys.

Kvaternäärinen proteiinirakenne- tapa sijoittaa avaruuteen yksittäisiä polypeptidiketjuja, joilla on sama tai erilainen primaarinen, sekundaarinen tai tertiäärinen rakenne, ja yksittäisen makromolekyylimuodostelman muodostaminen rakenteellisesti ja toiminnallisesti.

Useista polypeptidiketjuista koostuvaa proteiinimolekyyliä kutsutaan oligomeeri ja jokainen siihen kuuluva ketju - protomeeri. Oligomeeriset proteiinit rakentuvat useammin parillisesta määrästä protomeereja, esimerkiksi hemoglobiinimolekyyli koostuu kahdesta a- ja kahdesta b-polypeptidiketjusta (kuvio 4).

Kvaternaarisessa rakenteessa on noin 5% proteiineja, mukaan lukien hemoglobiini, immunoglobuliinit. Alayksikkörakenne on tyypillinen monille entsyymeille.

Proteiinimolekyylit, jotka muodostavat kvaternaarisen rakenteen omaavan proteiinin, muodostuvat erikseen ribosomeihin ja vasta synteesin päätyttyä muodostavat yhteisen supramolekyylirakenteen. Proteiini saavuttaa biologisen aktiivisuuden vain, kun sen protomeerit yhdistyvät. Samantyyppiset vuorovaikutukset osallistuvat kvaternaarisen rakenteen stabiloitumiseen kuin tertiäärirakenteen stabilointiin.

Jotkut tutkijat tunnustavat proteiinien rakenteellisen organisoinnin viidennen tason olemassaolon. Tämä on aineenvaihdunta - eri entsyymien polyfunktionaaliset makromolekyylikompleksit, jotka katalysoivat koko substraattimuunnospolun (korkeammat rasvahapposyntetaasit,i, hengitysketju).

Proteiinin toissijainen rakenne

Toissijainen rakenne - tapa asettaa polypeptidiketju järjestykseen. Toissijainen rakenne määräytyy ensisijaisen rakenteen mukaan. Koska primäärirakenne määräytyy geneettisesti, sekundaarirakenteen muodostuminen voi tapahtua, kun polypeptidiketju poistuu ribosomista. Toissijainen rakenne stabiloituu vetysidoksia, jotka muodostuvat peptidisidoksen NH- ja CO-ryhmien väliin.

Erottaa a-heliksi, b-rakenne ja epäjärjestynyt rakenne (kukka).

Rakenne α-heliksit ehdotettiin Pauling ja Corey(1951). Tämä on eräänlainen proteiinin sekundaarirakenne, joka näyttää säännölliseltä kierteeltä (kuva 2.2). α-heliksi on sauvan muotoinen rakenne, jossa peptidisidokset sijaitsevat heliksin sisällä ja aminohapposivuketjut ovat ulkopuolella. A-heliksia stabiloivat vetysidokset, jotka ovat yhdensuuntaisia ​​heliksin akselin kanssa ja sijaitsevat ensimmäisen ja viidennen aminohappotähteen välissä. Siten pidennetyillä helikaalisilla alueilla jokainen aminohappotähde osallistuu kahden vetysidoksen muodostumiseen.

Riisi. 2.2. α-heliksin rakenne.

Kierteen kierrosta kohti on 3,6 aminohappotähdettä, kierteen jako on 0,54 nm ja 0,15 nm aminohappotähdettä kohti. Helix-kulma 26°. A-heliksin säännöllisyysjakso on 5 kierrosta tai 18 aminohappotähdettä. Yleisimmät ovat oikeat a-heliksit, ts. spiraalin kiertyminen tapahtuu myötäpäivään. A-heliksin muodostumista estävät proliini, aminohapot, joissa on varautuneita ja tilaa vieviä radikaaleja (sähköstaattiset ja mekaaniset esteet).

Toinen spiraalin muoto on läsnä kollageeni . Nisäkkäiden kehossa kollageeni on kvantitatiivisesti hallitseva proteiini: se muodostaa 25 % kokonaisproteiinista. Kollageenia on eri muodoissa, pääasiassa sidekudoksessa. Tämä on vasenkätinen kierre, jonka nousu on 0,96 nm ja 3,3 jäännöstä jokaisessa käännöksessä, lempeämpi kuin α-heliksi. Toisin kuin α-kierteessä, vetysiltojen muodostuminen on tässä mahdotonta. Kollageenilla on epätavallinen aminohappokoostumus: 1/3 on glysiiniä, noin 10 % proliinia sekä hydroksiproliinia ja hydroksilysiiniä. Kaksi viimeistä aminohappoa muodostuvat kollageenin biosynteesin jälkeen translaation jälkeisellä modifikaatiolla. Kollageenin rakenteessa gly-X-Y-tripletti toistuu jatkuvasti, ja X-asema on usein proliinin ja Y:n hydroksylysiini vallassa. On olemassa vahvaa näyttöä siitä, että kollageenia on kaikkialla oikeakätisen kolmoiskierteen muodossa, joka on kiertynyt kolmesta ensisijaisesta vasemman käden heliksistä. Kolmoiskierteessä joka kolmas jäännös päätyy keskelle, jonne steerisistä syistä sijoitetaan vain glysiiniä. Koko kollageenimolekyyli on noin 300 nm pitkä.

b-rakenne(b-taitettu kerros). Sitä esiintyy pallomaisissa proteiineissa sekä joissakin fibrillaarisissa proteiineissa, esimerkiksi silkkifibroiinissa (kuva 2.3).

Riisi. 2.3. b-rakenne

Rakenteessa on litteä muoto. Polypeptidiketjut ovat lähes täysin pitkänomaisia, eivätkä tiukasti kierrettyjä, kuten a-heliksissä. Peptidisidosten tasot on järjestetty avaruuteen kuten paperiarkin tasaiset taitokset.

Polypeptidien ja proteiinien toissijainen rakenne

Sitä stabiloivat vetysidokset viereisten polypeptidiketjujen peptidisidosten CO- ja NH-ryhmien välillä. Jos polypeptidiketjut, jotka muodostavat b-rakenteen, kulkevat samaan suuntaan (eli C- ja N-päät ovat samat) - yhdensuuntainen b-rakenne; jos päinvastoin antiparallel b-rakenne. Yhden kerroksen sivuradikaalit sijoitetaan toisen kerroksen sivuradikaalien väliin. Jos yksi polypeptidiketju taipuu ja kulkee rinnakkain itsensä kanssa, niin tämä antiparallel b-ristirakenne. Polypeptidiketjun silmukoiden peptidiryhmien väliin muodostuu vetysidoksia b-ristirakenteessa.

Tähän mennessä tutkittujen proteiinien a-heliksien pitoisuus vaihtelee suuresti. Joissakin proteiineissa, esimerkiksi myoglobiinissa ja hemoglobiinissa, a-heliksi on rakenteen alla ja muodostaa 75%, lysotsyymissä - 42%, pepsiinissä vain 30%. Muut proteiinit, kuten ruoansulatusentsyymi kymotrypsiini, ovat käytännössä vailla a-kierteistä rakennetta ja merkittävä osa polypeptidiketjusta sopii kerrosrakenteisiin b-rakenteisiin. Tukikudosproteiineilla kollageenilla (jänneproteiini, iho), fibroiinilla (luonnollinen silkkiproteiini) on polypeptidiketjujen b-konfiguraatio.

On todistettu, että glu-, ala-, leu- ja β-rakenteet edistävät α-heliksin muodostumista ja met, val, ile; polypeptidiketjun taivutuspaikoissa - gly, pro, asn. Uskotaan, että kuutta ryhmiteltyä jäännöstä, joista neljä myötävaikuttaa heliksin muodostumiseen, voidaan pitää kierteen keskuksena. Tästä keskustasta heliksit kasvavat molempiin suuntiin kohtaan - tetrapeptidiin, joka koostuu tähteistä, jotka estävät näiden heliksien muodostumisen. P-rakenteen muodostumisen aikana siementen roolia hoitaa kolme aminohappotähdettä viidestä, jotka myötävaikuttavat β-rakenteen muodostumiseen.

Useimmissa rakenneproteiineissa yksi sekundaarisista rakenteista on vallitseva, mikä on ennalta määrätty niiden aminohappokoostumuksesta. Pääasiassa α-heliksin muotoon rakennettu rakenneproteiini on α-keratiini. Eläinten karvat (villa), höyhenet, neulat, kynnet ja kaviot koostuvat pääasiassa keratiinista. Välifilamenttien komponenttina keratiini (sytokeratiini) on sytoskeleton olennainen osa. Keratiineissa suurin osa peptidiketjusta on laskostunut oikeaksi a-heliksiksi. Kaksi peptidiketjua muodostaa yhden vasemman superkela. Superkierteiset keratiinidimeerit yhdistyvät muodostaen tetrameerejä, jotka aggregoituvat muodostaen protofibrillejä 3 nm halkaisijaltaan. Lopuksi muodostuu kahdeksan protofibrilliä mikrofibrillejä 10 nm halkaisijaltaan.

Hiukset on rakennettu samoista fibrilleistä. Joten yhdessä villakuidussa, jonka halkaisija on 20 mikronia, miljoonia fibrillejä kietoutuu yhteen. Erilliset keratiiniketjut silloitetaan lukuisilla disulfidisidoksilla, mikä antaa niille lisävoimaa. Permin aikana tapahtuu seuraavia prosesseja: ensin tuhotaan disulfidisillat pelkistämällä tioleilla, ja sitten ne kuivataan kuumentamalla, jotta hiuksille saadaan tarvittava muoto. Samaan aikaan ilmakehän hapella tapahtuvan hapettumisen vuoksi muodostuu uusia disulfidisiltoja, jotka säilyttävät hiustyylin muodon.

Silkkiä saadaan silkkiäistoukkien koteloista ( bombyx mori) ja siihen liittyvät lajit. Perus silkkiproteiini fibroiini, on rakenteeltaan samansuuntainen taitettu kerros, ja itse kerrokset ovat yhdensuuntaisia ​​toistensa kanssa muodostaen useita kerroksia. Koska laskostetuissa rakenteissa aminohappotähteiden sivuketjut ovat pystysuunnassa ylös- ja alaspäin, yksittäisten kerrosten välisiin tiloihin mahtuu vain kompakteja ryhmiä. Itse asiassa fibroiini koostuu 80 % glysiinistä, alaniinista ja seriinistä, ts. kolme aminohappoa pienimmillä sivuketjuilla. Fibroiinimolekyyli sisältää tyypillisen toistuvan fragmentin (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

epäjärjestynyt rakenne. Proteiinimolekyylin osia, jotka eivät kuulu kierteisiin tai laskostettuihin rakenteisiin, kutsutaan epäjärjestyneiksi.

Supersekundaarinen rakenne. Proteiinien alfakierteiset ja beeta-rakennealueet voivat olla vuorovaikutuksessa keskenään ja keskenään muodostaen ryhmiä. Natiiviproteiineissa esiintyvät suprasekundaariset rakenteet ovat energeettisesti edullisimpia. Näitä ovat superkierteinen α-heliksi, jossa kaksi α-heliksiä on kierretty suhteessa toisiinsa muodostaen vasenkätisen superkelan (bakteriorodopsiini, hemerytriini); polypeptidiketjun vuorottelevat a-kierteiset ja p-rakennefragmentit (esimerkiksi Rossmanin mukainen βαβαβ-linkki, joka löytyy dNAD+-sitoutumisalueelta); antirinnakkaista kolmijuosteista β-rakennetta (βββ) kutsutaan β-siksakiksi ja sitä löytyy useista mikrobi-, alkueläin- ja selkärankaisten entsyymeistä.

Edellinen234567891011121314151617Seuraava

KATSO LISÄÄ:

Proteiinien toissijainen rakenne

Proteiinien peptidiketjut on organisoitu sekundaarirakenteeseen, joka on stabiloitu vetysidoksilla. Kunkin peptidiryhmän happiatomi muodostaa vetysidoksen NH-ryhmän kanssa, joka vastaa peptidisidosta. Tällöin muodostuu seuraavat rakenteet: a-heliksi, b-rakenne ja b-taivutus. a-spiraali. Yksi termodynaamisesti edullisimmista rakenteista on oikea a-heliksi. a-heliksi, joka edustaa stabiilia rakennetta, jossa jokainen karbonyyliryhmä muodostaa vetysidoksen neljännen NH-ryhmän kanssa ketjua pitkin.

Proteiinit: Proteiinien toissijainen rakenne

A-heliksissä on 3,6 aminohappotähdettä yhtä kierrosta kohti, kierteen jako on noin 0,54 nm ja tähteiden välinen etäisyys on 0,15 nm. L-aminohapot voivat muodostaa vain oikeanpuoleisia a-kierteitä, joiden sivuradikaalit sijaitsevat akselin molemmilla puolilla ja ovat ulospäin. A-kierteessä vetysidosten muodostamismahdollisuus on täysin hyödynnetty, joten toisin kuin b-rakenne, se ei pysty muodostamaan vetysidoksia muiden sekundaarirakenteen elementtien kanssa. α-heliksin muodostumisen aikana aminohappojen sivuketjut voivat lähestyä toisiaan muodostaen hydrofobisia tai hydrofiilisiä kompakteja kohtia. Näillä kohdilla on olennainen rooli proteiinin makromolekyylin kolmiulotteisen konformaation muodostumisessa, koska niitä käytetään a-heliksien pakkaamiseen proteiinin tilarakenteessa. Spiraalipallo. A-heliksien pitoisuus proteiineissa vaihtelee ja on kunkin proteiinimakromolekyylin yksilöllinen ominaisuus. Joidenkin proteiinien, kuten myoglobiinin, rakenteen taustalla on a-heliksi, toisissa, kuten kymotrypsiinissä, ei ole a-heliksi-alueita. Keskimäärin pallomaisten proteiinien heliiteettiaste on luokkaa 60-70 %. Spiralisoidut osat vuorottelevat kaoottisten kierteiden kanssa, ja denaturoitumisen seurauksena heliksi-käämien siirtymät lisääntyvät. Polypeptidiketjun spiralisoituminen riippuu aminohappotähteistä, jotka muodostavat sen. Siten negatiivisesti varautuneet glutamiinihapon ryhmät, jotka sijaitsevat lähellä toisiaan, kokevat voimakkaan keskinäisen hylkimisen, mikä estää vastaavien vetysidosten muodostumisen a-heliksiin. Samasta syystä ketjun kiertyminen on vaikeaa, koska lysiinin tai arginiinin lähellä olevat positiivisesti varautuneet kemialliset ryhmät hylkivät. Aminohapporadikaalien suuri koko on myös syy siihen, miksi polypeptidiketjun spiralisointi on vaikeaa (seriini, treoniini, leusiini). Yleisin häiritsevä tekijä a-heliksin muodostumisessa on aminohappo proliini. Lisäksi proliini ei muodosta ketjun sisäistä vetysidosta, koska typpiatomissa ei ole vetyatomia. Siten kaikissa tapauksissa, kun proliinia esiintyy polypeptidiketjussa, a-kierteinen rakenne katkeaa ja muodostuu kierukka tai (b-taivutus). b-rakenne. Toisin kuin a-heliksi, b-rakenteen muodostavat ketjujen välinen vetysidoksia polypeptidiketjun vierekkäisten osien välillä, koska ketjun sisäisiä kontakteja ei ole. Jos nämä osat on suunnattu yhteen suuntaan, niin tällaista rakennetta kutsutaan yhdensuuntaiseksi, jos vastakkaiseen suuntaan, niin vastasuuntaiseksi. Polypeptidiketju b-rakenteessa on voimakkaasti pitkänomainen eikä sillä ole kierteistä, vaan pikemminkin siksak-muotoa. Vierekkäisten aminohappotähteiden välinen etäisyys akselilla on 0,35 nm, eli kolme kertaa suurempi kuin a-kierteessä, tähteiden lukumäärä kierrosta kohden on 2. B-rakenteen rinnakkaisessa järjestelyssä vetysidokset ovat vähemmän vahvoja verrattuna aminohappotähteiden vastakkaiseen järjestykseen. Toisin kuin a-heliksi, joka on kyllästetty vetysidoksilla, jokainen b-rakenteen polypeptidiketjun osa on avoin lisävetysidosten muodostumiselle. Edellä oleva koskee sekä yhdensuuntaisia ​​että antiparalleelisia b-rakenteita, mutta antirinnakkaisrakenteessa sidokset ovat vakaampia. Polypeptidiketjun segmentissä, joka muodostaa b-rakenteen, on kolmesta seitsemään aminohappotähdettä, ja itse b-rakenne koostuu 2-6 ketjusta, vaikka niiden lukumäärä voi olla suurempi. B-rakenne on laskostettu, riippuen vastaavista a-hiiliatomeista. Sen pinta voi olla tasainen ja vasenkätinen siten, että ketjun yksittäisten osien välinen kulma on 20-25°. b-mutka. Globulaarisilla proteiineilla on pallomainen muoto suurelta osin siitä syystä, että polypeptidiketjulle on ominaista silmukoiden, siksakkien, hiusneulojen esiintyminen ja ketjun suunta voi muuttua jopa 180 °. Jälkimmäisessä tapauksessa on b-mutka. Tämä mutka on hiusneulan muotoinen, ja sen stabiloi yksi vetysidos. Suuret sivuradikaalit voivat olla sen muodostumista estävä tekijä, ja siksi siinä havaitaan melko usein pienimmän aminohappotähteen, glysiinin, sisällyttämistä. Tämä konfiguraatio on aina proteiinipallon pinnalla, ja siksi B-laskos osallistuu vuorovaikutukseen muiden polypeptidiketjujen kanssa. supersekundaariset rakenteet. Ensimmäistä kertaa L. Pauling ja R. Corey olettivat ja löysivät proteiinien ylisekundaariset rakenteet. Esimerkki on superkierteinen a-heliksi, jossa kaksi a-heliksiä on kierretty vasenkätiseksi superheliksiksi. Useimmiten superkierteiset rakenteet sisältävät kuitenkin sekä a-kierteitä että b-levyjä. Niiden koostumus voidaan esittää seuraavasti: (aa), (ab), (ba) ja (bXb). Viimeinen vaihtoehto on kaksi rinnakkain taitettua arkkia, joiden välissä on tilastokela (bСb). Toissijaisen ja supersekundaarisen rakenteen välinen suhde vaihtelee suuresti ja riippuu tietyn proteiinimakromolekyylin yksilöllisistä ominaisuuksista. Domainit ovat monimutkaisempia toissijaisen rakenteen organisaatiotasoja. Ne ovat eristettyjä pallomaisia ​​alueita, jotka on liitetty toisiinsa polypeptidiketjun lyhyillä niin kutsutuilla sarana-alueilla. D. Birktoft oli yksi ensimmäisistä, joka kuvasi kymotrypsiinin domeeniorganisaation, ja huomautti kahden domeenin läsnäolon tässä proteiinissa.

Proteiinin toissijainen rakenne

Toissijainen rakenne - tapa asettaa polypeptidiketju järjestykseen. Toissijainen rakenne määräytyy ensisijaisen rakenteen mukaan. Koska primäärirakenne määräytyy geneettisesti, sekundaarirakenteen muodostuminen voi tapahtua, kun polypeptidiketju poistuu ribosomista. Toissijainen rakenne stabiloituu vetysidoksia, jotka muodostuvat peptidisidoksen NH- ja CO-ryhmien väliin.

Erottaa a-heliksi, b-rakenne ja epäjärjestynyt rakenne (kukka).

Rakenne α-heliksit ehdotettiin Pauling ja Corey(1951). Tämä on eräänlainen proteiinin sekundaarirakenne, joka näyttää tavalliselta kierteeltä (kuva 1).

Polypeptidiketjun konformaatio. Polypeptidiketjun toissijainen rakenne

2.2). α-heliksi on sauvan muotoinen rakenne, jossa peptidisidokset sijaitsevat heliksin sisällä ja aminohapposivuketjut ovat ulkopuolella. A-heliksia stabiloivat vetysidokset, jotka ovat yhdensuuntaisia ​​heliksin akselin kanssa ja sijaitsevat ensimmäisen ja viidennen aminohappotähteen välissä. Siten pidennetyillä helikaalisilla alueilla jokainen aminohappotähde osallistuu kahden vetysidoksen muodostumiseen.

Riisi. 2.2. α-heliksin rakenne.

Kierteen kierrosta kohti on 3,6 aminohappotähdettä, kierteen jako on 0,54 nm ja 0,15 nm aminohappotähdettä kohti. Helix-kulma 26°. A-heliksin säännöllisyysjakso on 5 kierrosta tai 18 aminohappotähdettä. Yleisimmät ovat oikeat a-heliksit, ts. spiraalin kiertyminen tapahtuu myötäpäivään. A-heliksin muodostumista estävät proliini, aminohapot, joissa on varautuneita ja tilaa vieviä radikaaleja (sähköstaattiset ja mekaaniset esteet).

Toinen spiraalin muoto on läsnä kollageeni . Nisäkkäiden kehossa kollageeni on kvantitatiivisesti hallitseva proteiini: se muodostaa 25 % kokonaisproteiinista. Kollageenia on eri muodoissa, pääasiassa sidekudoksessa. Tämä on vasenkätinen kierre, jonka nousu on 0,96 nm ja 3,3 jäännöstä jokaisessa käännöksessä, lempeämpi kuin α-heliksi. Toisin kuin α-kierteessä, vetysiltojen muodostuminen on tässä mahdotonta. Kollageenilla on epätavallinen aminohappokoostumus: 1/3 on glysiiniä, noin 10 % proliinia sekä hydroksiproliinia ja hydroksilysiiniä. Kaksi viimeistä aminohappoa muodostuvat kollageenin biosynteesin jälkeen translaation jälkeisellä modifikaatiolla. Kollageenin rakenteessa gly-X-Y-tripletti toistuu jatkuvasti, ja X-asema on usein proliinin ja Y:n hydroksylysiini vallassa. On olemassa vahvaa näyttöä siitä, että kollageenia on kaikkialla oikeakätisen kolmoiskierteen muodossa, joka on kiertynyt kolmesta ensisijaisesta vasemman käden heliksistä. Kolmoiskierteessä joka kolmas jäännös päätyy keskelle, jonne steerisistä syistä sijoitetaan vain glysiiniä. Koko kollageenimolekyyli on noin 300 nm pitkä.

b-rakenne(b-taitettu kerros). Sitä esiintyy pallomaisissa proteiineissa sekä joissakin fibrillaarisissa proteiineissa, esimerkiksi silkkifibroiinissa (kuva 2.3).

Riisi. 2.3. b-rakenne

Rakenteessa on litteä muoto. Polypeptidiketjut ovat lähes täysin pitkänomaisia, eivätkä tiukasti kierrettyjä, kuten a-heliksissä. Peptidisidosten tasot sijaitsevat avaruudessa kuten paperiarkin tasaiset taitokset. Sitä stabiloivat vetysidokset viereisten polypeptidiketjujen peptidisidosten CO- ja NH-ryhmien välillä. Jos polypeptidiketjut, jotka muodostavat b-rakenteen, kulkevat samaan suuntaan (eli C- ja N-päät ovat samat) - yhdensuuntainen b-rakenne; jos päinvastoin antiparallel b-rakenne. Yhden kerroksen sivuradikaalit sijoitetaan toisen kerroksen sivuradikaalien väliin. Jos yksi polypeptidiketju taipuu ja kulkee rinnakkain itsensä kanssa, niin tämä antiparallel b-ristirakenne. Polypeptidiketjun silmukoiden peptidiryhmien väliin muodostuu vetysidoksia b-ristirakenteessa.

Tähän mennessä tutkittujen proteiinien a-heliksien pitoisuus vaihtelee suuresti. Joissakin proteiineissa, esimerkiksi myoglobiinissa ja hemoglobiinissa, a-heliksi on rakenteen alla ja muodostaa 75%, lysotsyymissä - 42%, pepsiinissä vain 30%. Muut proteiinit, kuten ruoansulatusentsyymi kymotrypsiini, ovat käytännössä vailla a-kierteistä rakennetta ja merkittävä osa polypeptidiketjusta sopii kerrosrakenteisiin b-rakenteisiin. Tukikudosproteiineilla kollageenilla (jänneproteiini, iho), fibroiinilla (luonnollinen silkkiproteiini) on polypeptidiketjujen b-konfiguraatio.

On todistettu, että glu-, ala-, leu- ja β-rakenteet edistävät α-heliksin muodostumista ja met, val, ile; polypeptidiketjun taivutuspaikoissa - gly, pro, asn. Uskotaan, että kuutta ryhmiteltyä jäännöstä, joista neljä myötävaikuttaa heliksin muodostumiseen, voidaan pitää kierteen keskuksena. Tästä keskustasta heliksit kasvavat molempiin suuntiin kohtaan - tetrapeptidiin, joka koostuu tähteistä, jotka estävät näiden heliksien muodostumisen. P-rakenteen muodostumisen aikana siementen roolia hoitaa kolme aminohappotähdettä viidestä, jotka myötävaikuttavat β-rakenteen muodostumiseen.

Useimmissa rakenneproteiineissa yksi sekundaarisista rakenteista on vallitseva, mikä on ennalta määrätty niiden aminohappokoostumuksesta. Pääasiassa α-heliksin muotoon rakennettu rakenneproteiini on α-keratiini. Eläinten karvat (villa), höyhenet, neulat, kynnet ja kaviot koostuvat pääasiassa keratiinista. Välifilamenttien komponenttina keratiini (sytokeratiini) on sytoskeleton olennainen osa. Keratiineissa suurin osa peptidiketjusta on laskostunut oikeaksi a-heliksiksi. Kaksi peptidiketjua muodostaa yhden vasemman superkela. Superkierteiset keratiinidimeerit yhdistyvät muodostaen tetrameerejä, jotka aggregoituvat muodostaen protofibrillejä 3 nm halkaisijaltaan. Lopuksi muodostuu kahdeksan protofibrilliä mikrofibrillejä 10 nm halkaisijaltaan.

Hiukset on rakennettu samoista fibrilleistä. Joten yhdessä villakuidussa, jonka halkaisija on 20 mikronia, miljoonia fibrillejä kietoutuu yhteen. Erilliset keratiiniketjut silloitetaan lukuisilla disulfidisidoksilla, mikä antaa niille lisävoimaa. Permin aikana tapahtuu seuraavia prosesseja: ensin tuhotaan disulfidisillat pelkistämällä tioleilla, ja sitten ne kuivataan kuumentamalla, jotta hiuksille saadaan tarvittava muoto. Samaan aikaan ilmakehän hapella tapahtuvan hapettumisen vuoksi muodostuu uusia disulfidisiltoja, jotka säilyttävät hiustyylin muodon.

Silkkiä saadaan silkkiäistoukkien koteloista ( bombyx mori) ja siihen liittyvät lajit. Perus silkkiproteiini fibroiini, on rakenteeltaan samansuuntainen taitettu kerros, ja itse kerrokset ovat yhdensuuntaisia ​​toistensa kanssa muodostaen useita kerroksia. Koska laskostetuissa rakenteissa aminohappotähteiden sivuketjut ovat pystysuunnassa ylös- ja alaspäin, yksittäisten kerrosten välisiin tiloihin mahtuu vain kompakteja ryhmiä. Itse asiassa fibroiini koostuu 80 % glysiinistä, alaniinista ja seriinistä, ts. kolme aminohappoa pienimmillä sivuketjuilla. Fibroiinimolekyyli sisältää tyypillisen toistuvan fragmentin (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

epäjärjestynyt rakenne. Proteiinimolekyylin osia, jotka eivät kuulu kierteisiin tai laskostettuihin rakenteisiin, kutsutaan epäjärjestyneiksi.

Supersekundaarinen rakenne. Proteiinien alfakierteiset ja beeta-rakennealueet voivat olla vuorovaikutuksessa keskenään ja keskenään muodostaen ryhmiä. Natiiviproteiineissa esiintyvät suprasekundaariset rakenteet ovat energeettisesti edullisimpia. Näitä ovat superkierteinen α-heliksi, jossa kaksi α-heliksiä on kierretty suhteessa toisiinsa muodostaen vasenkätisen superkelan (bakteriorodopsiini, hemerytriini); polypeptidiketjun vuorottelevat a-kierteiset ja p-rakennefragmentit (esimerkiksi Rossmanin mukainen βαβαβ-linkki, joka löytyy dNAD+-sitoutumisalueelta); antirinnakkaista kolmijuosteista β-rakennetta (βββ) kutsutaan β-siksakiksi ja sitä löytyy useista mikrobi-, alkueläin- ja selkärankaisten entsyymeistä.

Edellinen234567891011121314151617Seuraava

KATSO LISÄÄ:

PROTEINIT Vaihtoehto 1 A1. Proteiinien rakenteelliset linkit ovat: ...

5-9 luokkaa

PROTEINIT
Vaihtoehto 1
A1. Proteiinien rakenteelliset linkit ovat:
MUTTA)
Amiinit
AT)
Aminohappoja
B)
Glukoosi
G)
Nukleotidit
A2. Spiraalin muodostuminen on ominaista:
MUTTA)
Proteiinin ensisijainen rakenne
AT)
Proteiinin tertiäärinen rakenne
B)
Proteiinin toissijainen rakenne
G)
Kvaternäärinen proteiinirakenne
A3. Mitkä tekijät aiheuttavat peruuttamattoman proteiinien denaturoitumisen?
MUTTA)
Vuorovaikutus lyijyn, raudan, elohopean suolojen liuosten kanssa
B)
Vaikutus proteiiniin väkevällä typpihappoliuoksella
AT)
Vahva lämmitys
G)
Kaikki yllä olevat tekijät pitävät paikkansa.
A4. Määritä, mitä havaitaan, kun väkevä typpihappo vaikuttaa proteiiniliuoksiin:
MUTTA)
Valkoisen sakan saostuminen
AT)
Punavioletti värjäys
B)
musta sakka
G)
Keltainen värjäys
A5. Katalyyttisen toiminnon suorittavia proteiineja kutsutaan:
MUTTA)
Hormonit
AT)
Entsyymit
B)
vitamiinit
G)
proteiinit
A6. Hemoglobiiniproteiini suorittaa seuraavan toiminnon:
MUTTA)
katalyyttinen
AT)
Rakentaminen
B)
Suojaava
G)
kuljetus

Osa B
B1. Korreloi:
Proteiinimolekyylin tyyppi
Omaisuus
1)
Globaalit proteiinit
MUTTA)
Molekyyli kiertynyt
2)
fibrillaariset proteiinit
B)
Ei liukene veteen

AT)
liukenevat veteen tai muodostavat kolloidisia liuoksia

G)
filamenttinen rakenne

toissijainen rakenne

Proteiinit:
MUTTA)
Rakennettu aminohappotähteistä
B)
Sisältää vain hiiltä, ​​vetyä ja happea
AT)
Hydrolysoitu happamassa ja emäksisessä ympäristössä
G)
kykenee denaturoitumaan
D)
Ovat polysakkarideja
E)
Ne ovat luonnollisia polymeerejä

Osa C
C1. Kirjoita reaktioyhtälöt, joilla glysiiniä voidaan saada etanolista ja epäorgaanisista aineista.

Mutta elämä planeetallamme sai alkunsa koacervaattipisarasta. Se oli myös proteiinimolekyyli. Eli johtopäätös seuraa, että juuri nämä kemialliset yhdisteet ovat kaiken nykyisen elämän perusta. Mutta mitä ovat proteiinirakenteet? Mikä rooli niillä on kehossa ja ihmisten elämässä nykyään? Millaisia ​​proteiineja on olemassa? Yritetään selvittää se.

Proteiinit: yleinen käsite

Näkökulmasta tarkastellun aineen molekyyli on aminohappojen sekvenssi, jotka on yhdistetty toisiinsa peptidisidoksilla.

Jokaisella aminohapolla on kaksi funktionaalista ryhmää:

  • karboksyyli-COOH;
  • aminoryhmä -NH2.

Niiden välillä tapahtuu sidosten muodostumista eri molekyyleissä. Siten peptidisidoksella on muoto -CO-NH. Proteiinimolekyyli voi sisältää satoja tai tuhansia tällaisia ​​ryhmiä, se riippuu tietystä aineesta. Proteiinityypit ovat hyvin erilaisia. Niiden joukossa on sellaisia, jotka sisältävät elimistölle välttämättömiä aminohappoja, mikä tarkoittaa, että ne on nautittava ruoan kanssa. On lajikkeita, jotka suorittavat tärkeitä tehtäviä solukalvossa ja sen sytoplasmassa. Eristetään myös biologisia katalyyttejä - entsyymejä, jotka ovat myös proteiinimolekyylejä. Niitä käytetään laajasti ihmisten elämässä, eivätkä ne vain osallistu elävien olentojen biokemiallisiin prosesseihin.

Tarkasteltavana olevien yhdisteiden molekyylipaino voi vaihdella useista kymmenistä miljooniin. Loppujen lopuksi monomeeriyksiköiden lukumäärä suuressa polypeptidiketjussa on rajoittamaton ja riippuu tietyn aineen tyypistä. Proteiini puhtaassa muodossaan, alkuperäisessä koostumuksessaan, voidaan nähdä tutkittaessa kananmunaa vaaleankeltaisessa, läpinäkyvässä, tiheässä kolloidisessa massassa, jonka sisällä keltuainen sijaitsee - tämä on haluttu aine. Samaa voi sanoa rasvattomasta raejuustosta, joka on myös lähes puhdasta proteiinia luonnollisessa muodossaan.

Kaikilla tarkasteltavina olevilla yhdisteillä ei kuitenkaan ole samaa tilarakennetta. Molekyylistä erotetaan yhteensä neljä organisaatiota. Laji määrittelee sen ominaisuudet ja puhuu rakenteen monimutkaisuudesta. Tiedetään myös, että enemmän spatiaalisesti kietoutuneita molekyylejä käsitellään laajasti ihmisissä ja eläimissä.

Proteiinirakenteiden tyypit

Niitä on yhteensä neljä. Katsotaanpa, mitä kukin niistä on.

  1. Ensisijainen. Edustaa tavallista lineaarista aminohapposekvenssiä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Ei ole spatiaalisia käänteitä, ei spiralisoitumista. Polypeptidin sisältämien linkkien määrä voi olla useita tuhansia. Tyyppejä proteiineja, joilla on samanlainen rakenne, ovat glysyylialaniini, insuliini, histonit, elastiini ja muut.
  2. Toissijainen. Se koostuu kahdesta polypeptidiketjusta, jotka on kierretty spiraalin muodossa ja suunnattu toisiaan kohti muodostettujen kierrosten avulla. Tässä tapauksessa niiden välille muodostuu vetysidoksia, jotka pitävät ne yhdessä. Näin muodostuu yksittäinen proteiinimolekyyli. Tämän tyyppiset proteiinityypit ovat seuraavat: lysotsyymi, pepsiini ja muut.
  3. Tertiäärinen konformaatio. Se on tiiviisti pakattu ja tiiviisti kierretty toisiorakenne. Täällä esiintyy muuntyyppisiä vuorovaikutuksia vetysidosten lisäksi - tämä on van der Waalsin vuorovaikutus ja sähköstaattisen vetovoiman voimat, hydrofiilinen-hydrofobinen kosketus. Esimerkkejä rakenteista ovat albumiini, fibroiini, silkkiproteiini ja muut.
  4. Kvaternaari. Monimutkaisin rakenne, joka koostuu useista polypeptidiketjuista, jotka on kierretty spiraaliksi, kierretty palloksi ja yhdistetty kaikki yhdessä palloksi. Esimerkit, kuten insuliini, ferritiini, hemoglobiini, kollageeni, kuvaavat juuri tällaista proteiinikonformaatiota.

Jos tarkastelemme kaikkia annettuja molekyylien rakenteita yksityiskohtaisesti kemiallisesta näkökulmasta, analyysi kestää kauan. Itse asiassa, mitä korkeampi konfiguraatio, sitä monimutkaisempi ja monimutkaisempi sen rakenne on, sitä useampia vuorovaikutuksia havaitaan molekyylissä.

Proteiinimolekyylien denaturaatio

Yksi polypeptidien tärkeimmistä kemiallisista ominaisuuksista on niiden kyky hajota tiettyjen olosuhteiden tai kemiallisten tekijöiden vaikutuksesta. Esimerkiksi erilaiset proteiinien denaturaatiot ovat yleisiä. Mikä tämä prosessi on? Se koostuu proteiinin luonnollisen rakenteen tuhoamisesta. Eli jos molekyylillä oli alun perin tertiäärinen rakenne, niin erikoisaineiden vaikutuksen jälkeen se romahtaa. Aminohappotähteiden sekvenssi pysyy kuitenkin muuttumattomana molekyylissä. Denaturoidut proteiinit menettävät nopeasti fysikaaliset ja kemialliset ominaisuutensa.

Mitkä reagenssit voivat johtaa konformaation tuhoutumisprosessiin? On useita.

  1. Lämpötila. Kuumennettaessa molekyylin kvaternäärinen, tertiäärinen, toissijainen rakenne tuhoutuu asteittain. Visuaalisesti tämä voidaan havaita esimerkiksi tavallista kananmunaa paistettaessa. Tuloksena oleva "proteiini" on raakatuotteessa olevan albumiinipolypeptidin primäärirakenne.
  2. Säteily.
  3. Voimakkaiden kemiallisten aineiden vaikutus: hapot, emäkset, raskasmetallien suolat, liuottimet (esim. alkoholit, eetterit, bentseeni ja muut).

Tätä prosessia kutsutaan joskus myös molekyylin sulamiseksi. Proteiinien denaturoitumisen tyypit riippuvat aineesta, jonka vaikutuksesta se tapahtui. Lisäksi joissakin tapauksissa tapahtuu käänteinen prosessi. Tämä on renaturaatiota. Kaikki proteiinit eivät pysty palauttamaan rakennettaan takaisin, mutta merkittävä osa niistä pystyy siihen. Joten Australian ja Amerikan kemistit suorittivat keitetyn kananmunan renaturoinnin käyttämällä joitain reagensseja ja sentrifugointimenetelmää.

Tämä prosessi on tärkeä eläville organismeille polypeptidiketjujen synteesissä ribosomien ja rRNA:n avulla soluissa.

Proteiinimolekyylin hydrolyysi

Denaturaation ohella proteiineille on tunnusomaista toinen kemiallinen ominaisuus - hydrolyysi. Tämä on myös alkuperäisen konformaation tuhoamista, mutta ei primäärirakenteeseen, vaan kokonaan yksittäisiin aminohappoihin. Tärkeä osa ruoansulatusta on proteiinien hydrolyysi. Polypeptidien hydrolyysin tyypit ovat seuraavat.

  1. Kemiallinen. Perustuu happojen tai emästen vaikutukseen.
  2. Biologinen tai entsymaattinen.

Prosessin olemus pysyy kuitenkin muuttumattomana, eikä se riipu siitä, minkä tyyppistä proteiinihydrolyysiä tapahtuu. Tämän seurauksena muodostuu aminohappoja, jotka kuljetetaan kaikkiin soluihin, elimiin ja kudoksiin. Niiden lisämuunnos koostuu osallistumisesta uusien polypeptidien synteesiin, jo ne, jotka ovat välttämättömiä tietylle organismille.

Teollisuudessa proteiinimolekyylien hydrolyysiprosessia käytetään vain haluttujen aminohappojen saamiseksi.

Proteiinien tehtävät kehossa

Erilaiset proteiinit, hiilihydraatit ja rasvat ovat tärkeitä komponentteja minkä tahansa solun normaalille toiminnalle. Ja se tarkoittaa koko organismia kokonaisuutena. Siksi niiden rooli johtuu suurelta osin suuresta merkityksestä ja läsnäolosta elävien olentojen sisällä. Polypeptidimolekyyleillä on useita päätoimintoja.

  1. katalyyttinen. Sitä suorittavat entsyymit, joilla on proteiinirakenne. Puhumme niistä myöhemmin.
  2. Rakenteellinen. Proteiinityypit ja niiden toiminnot kehossa vaikuttavat ensisijaisesti itse solun rakenteeseen, sen muotoon. Lisäksi tätä roolia suorittavat polypeptidit muodostavat hiuksia, kynsiä, nilviäisten kuoria ja lintujen höyheniä. Ne ovat myös tietty armatuuri solun rungossa. Rusto koostuu myös tämän tyyppisistä proteiineista. Esimerkkejä: tubuliini, keratiini, aktiini ja muut.
  3. Sääntely. Tämä toiminto ilmenee polypeptidien osallistumisessa sellaisiin prosesseihin kuin: transkriptio, translaatio, solusykli, silmukointi, mRNA:n lukeminen ja muut. Niissä kaikissa on tärkeä rooli säätelijänä.
  4. Signaali. Tämän toiminnon suorittavat solukalvolla sijaitsevat proteiinit. Ne välittävät erilaisia ​​signaaleja yksiköstä toiseen, ja tämä johtaa kudosten väliseen viestintään. Esimerkkejä: sytokiinit, insuliini, kasvutekijät ja muut.
  5. Kuljetus. Tietyt proteiinityypit ja niiden suorittamat toiminnot ovat yksinkertaisesti elintärkeitä. Tämä tapahtuu esimerkiksi hemoglobiiniproteiinin kanssa. Se kuljettaa happea solusta soluun veressä. Ihmiselle se on korvaamaton.
  6. Vara tai vara. Tällaiset polypeptidit kerääntyvät kasveihin ja eläinten muniin lisäravinteen ja -energian lähteeksi. Esimerkkinä ovat globuliinit.
  7. Moottori. Erittäin tärkeä toiminto, erityisesti yksinkertaisimmille organismeille ja bakteereille. Loppujen lopuksi he pystyvät liikkumaan vain siipien tai värien avulla. Ja nämä organellit luonteeltaan eivät ole muuta kuin proteiineja. Esimerkkejä sellaisista polypeptideistä ovat seuraavat: myosiini, aktiini, kinesiini ja muut.

On selvää, että proteiinien toiminnot ihmiskehossa ja muissa elävissä olennoissa ovat hyvin lukuisia ja tärkeitä. Tämä vahvistaa jälleen kerran, että ilman harkitsemiamme yhdisteitä elämä planeetallamme on mahdotonta.

Proteiinien suojaava toiminta

Polypeptidit voivat suojata erilaisia ​​​​vaikutuksia vastaan: kemiallisia, fysikaalisia, biologisia. Esimerkiksi, jos keho on vaarassa viruksen tai vieraiden bakteerien muodossa, immunoglobuliinit (vasta-aineet) joutuvat taisteluun heidän kanssaan suorittaen suojaavan roolin.

Jos puhumme fyysisistä vaikutuksista, niin fibriinillä ja fibrinogeenilla, jotka osallistuvat veren hyytymiseen, on tässä tärkeä rooli.

Ruokaproteiinit

Ruokavalion proteiinityypit ovat seuraavat:

  • täydelliset - ne, jotka sisältävät kaikki keholle välttämättömät aminohapot;
  • epätäydellinen - ne, joissa on epätäydellinen aminohappokoostumus.

Molemmat ovat kuitenkin tärkeitä ihmiskeholle. Varsinkin ensimmäinen ryhmä. Jokaisen ihmisen on varsinkin intensiivisen kehityksen aikoina (lapsuus ja murrosikä) ja murrosiän aikana ylläpidettävä itsessään jatkuvaa proteiinitasoa. Loppujen lopuksi olemme jo pohtineet toimintoja, joita nämä hämmästyttävät molekyylit suorittavat, ja tiedämme, että käytännössä yksikään prosessi, ei yksikään biokemiallinen reaktio sisällämme voi tehdä ilman polypeptidien osallistumista.

Siksi on tarpeen kuluttaa päivittäin seuraavien tuotteiden sisältämien proteiinien päivittäinen normi:

  • kananmuna;
  • maito;
  • raejuusto;
  • lihaa ja kalaa;
  • pavut;
  • pavut;
  • maapähkinä;
  • vehnä;
  • kaura;
  • linssit ja muut.

Jos ihminen kuluttaa 0,6 g polypeptidiä painokiloa kohden päivässä, ihmiseltä ei koskaan puutu näitä yhdisteitä. Jos elimistö ei saa pitkään aikaan tarvittavia proteiineja, tapahtuu sairaus, jolla on nimi aminohapponälkä. Tämä johtaa vakaviin aineenvaihduntahäiriöihin ja sen seurauksena moniin muihin vaivoihin.

Proteiinit solussa

Kaiken elollisen pienimmän rakenneyksikön - solujen - sisällä on myös proteiineja. Lisäksi ne suorittavat melkein kaikki yllä mainitut toiminnot siellä. Ensinnäkin muodostuu solun sytoskeletoni, joka koostuu mikrotubuluksista, mikrofilamenteista. Se ylläpitää muotoa sekä kuljettaa sisällä organellien välillä. Erilaiset ionit ja yhdisteet liikkuvat proteiinimolekyylejä pitkin, kuten kanavia tai kiskoja pitkin.

Myös kalvoon upotettujen ja sen pinnalla sijaitsevien proteiinien rooli on tärkeä. Täällä he suorittavat sekä reseptori- että signaalitoimintoja, osallistuvat itse kalvon rakentamiseen. He seisovat vartiossa, mikä tarkoittaa, että heillä on suojaava rooli. Minkä tyyppisiä proteiineja solussa voidaan katsoa kuuluvan tähän ryhmään? Esimerkkejä on monia, tässä muutama.

  1. aktiini ja myosiini.
  2. Elastiini.
  3. Keratiini.
  4. Kollageeni.
  5. Tubuliini.
  6. Hemoglobiini.
  7. Insuliini.
  8. Transkobalamiini.
  9. Transferriini.
  10. Albumen.

Jokaisen solun sisällä liikkuu jatkuvasti useita satoja erilaisia.

Proteiinityypit kehossa

Tietysti niitä on valtava valikoima. Jos yrität jotenkin jakaa kaikki olemassa olevat proteiinit ryhmiin, voit saada jotain tämän luokituksen kaltaista.


Yleisesti ottaen monia ominaisuuksia voidaan käyttää perustana kehossa olevien proteiinien luokittelulle. Sellaista ei ole vielä olemassa.

Entsyymit

Proteiiniluonteiset biologiset katalyytit, jotka nopeuttavat merkittävästi kaikkia käynnissä olevia biokemiallisia prosesseja. Normaali vaihto on mahdotonta ilman näitä yhdisteitä. Kaikki synteesi- ja hajoamisprosessit, molekyylien kokoaminen ja niiden replikaatio, translaatio ja transkriptio ja muut suoritetaan tietyn tyyppisen entsyymin vaikutuksen alaisena. Esimerkkejä näistä molekyyleistä ovat:

  • oksidoreduktaasit;
  • transferaasit;
  • katalaasi;
  • hydrolaasit;
  • isomeraasit;
  • lyasit ja muut.

Nykyään entsyymejä käytetään jokapäiväisessä elämässä. Joten pesujauheiden valmistuksessa käytetään usein niin kutsuttuja entsyymejä - nämä ovat biologisia katalyyttejä. Ne parantavat pesun laatua noudattaen määritettyä lämpötilajärjestelmää. Sitoutuu helposti likahiukkasiin ja poistaa ne kankaiden pinnalta.

Proteiiniluonteensa vuoksi entsyymit eivät kuitenkaan siedä liian kuumaa vettä tai emäksisten tai happamien lääkkeiden läheisyyttä. Todellakin, tässä tapauksessa denaturaatioprosessi tapahtuu.

Proteiinin toissijainen rakenne

Säännölliset toissijaiset rakenteet

Toissijaisia ​​rakenteita kutsutaan säännöllisiksi, ja ne muodostuvat aminohappotähteistä, joilla on sama pääketjun konformaatio (kulmat φ ja ψ), joilla on erilaisia ​​sivuryhmien konformaatioita. Säännöllisiä toissijaisia ​​rakenteita ovat:

Epäsäännölliset toissijaiset rakenteet

Epäsäännöllisiä ovat tavanomaisia ​​sekundaarisia rakenteita, joiden aminohappotähteillä on erilaiset pääketjun konformaatiot (kulmat φ ja ψ). Epäsäännöllisiä toissijaisia ​​rakenteita ovat:

DNA:n toissijainen rakenne

Yleisin DNA:n sekundaarirakenteen muoto on kaksoiskierre. Tämä rakenne muodostuu kahdesta toisiaan täydentävästä antirinnakkaisesta, jotka on kierretty suhteessa toisiinsa ja yhteisestä akselista oikeaksi kierteeksi. Tässä tapauksessa typpipitoiset emäkset käännetään kaksoiskierteen sisällä ja sokeri-fosfaattirunko käännetään ulospäin. Tämän rakenteen kuvasivat ensimmäisen kerran James Watson ja Francis Crick vuonna 1953.

Seuraavat vuorovaikutukset osallistuvat DNA:n sekundaarirakenteen muodostumiseen:

  • vetysidokset komplementaaristen emästen välillä (kaksi adeniinin ja tymiinin välillä, kolme guaniinin ja sytosiinin välillä);
  • pinoamisvuorovaikutukset;
  • sähköstaattiset vuorovaikutukset;

Ulkoisista olosuhteista riippuen DNA:n kaksoiskierteen parametrit voivat muuttua, ja joskus merkittävästi. Oikeakätinen DNA, jolla on satunnainen nukleotidisekvenssi, voidaan karkeasti jakaa kahteen perheeseen - ja B:hen, joiden tärkein ero on deoksiriboosin konformaatio. B-perheeseen kuuluu myös DNA:n C- ja D-muotoja. Solun natiivi DNA on B-muodossa. DNA:n A- ja B-muotojen tärkeimmät ominaisuudet on esitetty taulukossa.

Epätavallinen DNA-muoto löydettiin vuonna 1979. D(CGCGCG)-tyypin heksanukleotidien muodostamien kiteiden röntgendiffraktioanalyysi osoitti, että tällainen DNA on olemassa vasemman kaksoiskierteen muodossa. Tällaisen DNA:n sokerifosfaattirungon kulkua voidaan kuvata siksak-viivalla, joten tämän tyyppistä DNA:ta päätettiin kutsua Z-muodoksi. On osoitettu, että DNA, jolla on tietty nukleotidisekvenssi, voi muuttua tavallisesta B-muodosta Z-muotoon suuren ionivahvuuden omaavassa liuoksessa ja hydrofobisen liuottimen läsnä ollessa. DNA:n Z-muodon epätavallisuus ilmenee siinä, että toistuva rakenneyksikkö on kaksi nukleotidiparia, eikä yksi, kuten kaikissa muissa DNA-muodoissa. Z-DNA-parametrit on esitetty yllä olevassa taulukossa.

RNA:n toissijainen rakenne

RNA-molekyylit ovat yksittäisiä polynukleotidiketjuja. RNA-molekyylin erilliset osat voivat liittyä ja muodostaa kaksoiskierteitä. RNA-heliksit ovat rakenteeltaan samanlaisia ​​kuin DNA:n A-muoto. Kuitenkin emäspariutuminen tällaisissa heliksissä on usein epätäydellinen, ja joskus ei edes Watson-Crick. Molekyylinsisäisen emäsparin seurauksena muodostuu toissijaisia ​​rakenteita, kuten varsisilmukka ("hiusneula") ja pseudokoste.

Toissijaiset rakenteet mRNA:ssa säätelevät translaatiota. Esimerkiksi epätavallisten aminohappojen, selenometioniinin ja pyrrolysiinin, liittäminen proteiineihin riippuu "hiusneulasta", joka sijaitsee 3" transloimattomalla alueella. Pseudoknotit toimivat ohjelmallisesti siirtämään lukukehystä translaation aikana.

Katso myös

  • Kvaternaarirakenne

Huomautuksia


Wikimedia Foundation. 2010 .

Katso, mitä "toissijainen rakenne" on muissa sanakirjoissa:

    toissijainen rakenne-- [A.S. Goldberg. Englannin venäjän energiasanakirja. 2006] Aiheet energia yleisesti EN toissijaisessa rakenteessa ...

    toissijainen rakenne- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. toissijainen rakenne vok. sekundäre Struktur, f; sekundares Gefüge, n rus. toissijainen rakenne, f pranc. rakenne secondaire, f … Fizikos terminų žodynas

    toissijainen rakenne- mikro- ja makrorakenne, joka muodostuu metallin tai lejeeringin lämpökäsittelyn tai plastisen muodonmuutoksen seurauksena; Katso myös: Rakenne hunajakennorakenne lamellirakenne… Ensyklopedinen metallurgian sanakirja

    Toissijainen rakenne on makromolekyylin (esimerkiksi proteiinin polypeptidiketjun) pääketjun (eng. rungon) konformaatiojärjestely riippumatta sivuketjujen konformaatiosta tai suhteesta muihin segmentteihin. Toissijaisen ... ... Wikipedian kuvauksessa

    proteiinin sekundaarinen rakenne- - polypeptidiketjun spatiaalinen konfiguraatio, joka muodostuu ei-kovalenttisten vuorovaikutusten seurauksena aminohappotähteiden funktionaalisten ryhmien välillä (α- ja β-proteiinirakenteet) ...

    DNA:n sekundaarinen rakenne- - DNA-molekyylin avaruudellinen konfiguraatio, joka on stabiloitunut vetysidosten ansiosta komplementaaristen typpiemäsparien välillä (katso DNA:n kaksoiskierre) ... Tiivis biokemiallisten termien sanakirja

    toissijainen rakenne - kansi ja moduulit offshore-alustalla- — Aiheet öljy- ja kaasuteollisuus FI toissijainen rakenne… Teknisen kääntäjän käsikirja

    proteiinin sekundaarinen rakenne- Polypeptidiketjun asettaminen alfakierteisiksi osiksi ja beeta-rakennemuodostelmiin (kerroksiin); koulutuksessa V.s.b. vetysidokset ovat mukana. [Arefiev V.A., Lisovenko L.A. Englanti-venäläinen geneettisten termien selittävä sanakirja 1995 407s.] Aiheet ... ... Teknisen kääntäjän käsikirja

    Proteiinin toissijainen rakenne Polypeptidiketjun asettaminen alfakierteisiksi alueiksi ja beeta-rakennemuodostelmiin (kerroksiin); koulutuksessa V.s.b. vetysidokset ovat mukana. (

Toissijainen rakenne on tapa asettaa polypeptidiketju järjestykseen rakenteeksi johtuen vetysidosten muodostumisesta yhden ketjun peptidiryhmien tai vierekkäisten polypeptidiketjujen välille. Konfiguraation mukaan toissijaiset rakenteet jaetaan kierteisiin (α-heliksi) ja kerroksittain laskostettuihin (β-rakenne ja poikki-β-muoto).

α-helix. Tämä on eräänlainen proteiinin sekundaarinen rakenne, jolla on säännöllisen heliksin muoto, joka muodostuu peptidien välisten vetysidosten vuoksi yksittäisessä polypeptidiketjussa. Pauling ja Corey ehdottivat a-heliksirakennemallia (kuvio 2), joka ottaa huomioon kaikki peptidisidoksen ominaisuudet. α-heliksin pääominaisuudet:

polypeptidiketjun kierteinen konfiguraatio helikaalisella symmetrialla;

vetysidosten muodostuminen kunkin ensimmäisen ja neljännen aminohappotähteen peptidiryhmien välille;

spiraalin kierrosten säännöllisyys;

Kaikkien α-kierteen aminohappotähteiden vastaavuus niiden sivuradikaalien rakenteesta riippumatta;

aminohappojen sivuradikaalit eivät osallistu α-heliksin muodostukseen.

Ulospäin α-heliksi näyttää sähköliesi hieman venyneeltä kierteeltä. Vetysidosten säännöllisyys ensimmäisen ja neljännen peptidiryhmän välillä määrää myös polypeptidiketjun käänteiden säännöllisyyden. Yhden kierroksen korkeus tai a-heliksin nousu on 0,54 nm; se sisältää 3,6 aminohappotähdettä, eli jokainen aminohappotähde liikkuu akselia pitkin (yhden aminohappotähteen korkeus) 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), mikä antaa mahdollisuuden puhua kaikkien aminohappojen vastaavuudesta jäämiä α-heliksissä. α-heliksin säännöllisyysjakso on 5 kierrosta tai 18 aminohappotähdettä; yhden jakson pituus on 2,7 nm. Riisi. 3. Pauling-Coreyn α-heliksimalli

β-rakenne. Tämä on eräänlainen sekundaarinen rakenne, jolla on hieman kaareva polypeptidiketjun konfiguraatio ja joka muodostetaan käyttämällä peptidien välisiä vetysidoksia yhden polypeptidiketjun tai vierekkäisten polypeptidiketjujen yksittäisissä osissa. Sitä kutsutaan myös kerros-taitettu rakenteeksi. On olemassa erilaisia ​​β-rakenteita. Proteiinin yhden polypeptidiketjun muodostamia rajoitettuja kerrosalueita kutsutaan cross-β-muodoiksi (lyhyt p-rakenne). Polypeptidiketjun silmukoiden peptidiryhmien väliin muodostuu vetysidoksia ristiin p-muodossa. Toinen tyyppi, täydellinen p-rakenne, on ominaista koko polypeptidiketjulle, jolla on pitkänomainen muoto ja jota pitävät peptidien väliset vetysidokset vierekkäisten rinnakkaisten polypeptidiketjujen välillä (kuvio 3). Tämä rakenne muistuttaa haitaripalkea. Lisäksi β-rakenteiden variantit ovat mahdollisia: ne voivat muodostua rinnakkaisista ketjuista (polypeptidiketjujen N-päät on suunnattu samaan suuntaan) ja antirinnakkaisina (N-päät on suunnattu eri suuntiin). Yhden kerroksen sivuradikaalit sijoitetaan toisen kerroksen sivuradikaalien väliin.


Proteiineissa siirtymät α-rakenteista β-rakenteisiin ja päinvastoin ovat mahdollisia vetysidosten uudelleenjärjestelyn vuoksi. Säännöllisten peptidien välisten vetysidosten sijaan ketjussa (niiden takia polypeptidiketju on kierretty spiraaliksi) spiraalistetut osat ovat kierteittämättömiä ja vetysidokset sulkeutuvat polypeptidiketjujen pitkänomaisten fragmenttien väliin. Tällainen siirtymä löytyy keratiinista, hiusproteiinista. Kun hiuksia pestään emäksisellä pesuaineella, β-keratiinin kierteinen rakenne tuhoutuu helposti ja se siirtyy α-keratiiniksi (kiharat hiukset suoristuvat).

Proteiinien säännöllisten toissijaisten rakenteiden (α-heliksit ja β-rakenteet) tuhoutumista, analogisesti kiteen sulamisen kanssa, kutsutaan polypeptidien "sulatukseksi". Tässä tapauksessa vetysidokset katkeavat ja polypeptidiketjut ovat satunnaisen kelan muodon. Siksi sekundäärirakenteiden stabiilius määräytyvät peptidien välisillä vetysidoksilla. Muuntyyppiset sidokset eivät juuri osallistu tähän, lukuun ottamatta disulfidisidoksia polypeptidiketjussa kysteiinitähteiden kohdissa. Disulfidisidoksesta johtuvat lyhyet peptidit sulkeutuvat sykleissä. Monilla proteiineilla on samanaikaisesti α-kierteisiä alueita ja β-rakenteita. 100-prosenttisesti α-kierteestä koostuvia luonnollisia proteiineja ei juuri ole (poikkeus on paramyosiini, lihasproteiini, joka on 96-100-prosenttisesti α-kierre), kun taas synteettisissä polypeptideissä on 100-prosenttinen kierre.

Muilla proteiineilla on epätasainen helicity. Paramyosiinissa, myoglobiinissa ja hemoglobiinissa havaitaan korkea α-kierteisten rakenteiden esiintymistiheys. Päinvastoin, trypsiinissä, ribonukleaasissa, merkittävä osa polypeptidiketjusta sopii kerrosrakenteisiin p-rakenteisiin. Tukikudosproteiinit: keratiinilla (hiusproteiini, villa), kollageenilla (jänneproteiini, iho), fibroiinilla (luonnollinen silkkiproteiini) on β-konfiguraatio polypeptidiketjuista. Proteiinien polypeptidiketjujen erilainen helikalisoitumisaste osoittaa, että ilmeisesti on olemassa voimia, jotka osittain häiritsevät heliksisoitumista tai "katkaisevat" polypeptidiketjun säännöllisen laskostumisen. Syynä tähän on proteiinipolypeptidiketjun tiiviimpi pakkautuminen tiettyyn tilavuuteen eli tertiääriseen rakenteeseen.

Proteiinin toissijainen rakenne- Tämä on tapa muodostaa polypeptidiketju tiiviimpään rakenteeseen, jossa peptidiryhmät ovat vuorovaikutuksessa vetysidosten muodostumisen kanssa.

Toissijaisen rakenteen muodostuminen johtuu peptidin halusta omaksua konformaatio, jossa on suurin määrä sidoksia peptidiryhmien välillä. Toissijaisen rakenteen tyyppi riippuu peptidisidoksen stabiilisuudesta, sidoksen liikkuvuudesta keskushiiliatomin ja peptidiryhmän hiilen välillä sekä aminohapporadikaalin koosta. Kaikki edellä mainitut yhdessä aminohapposekvenssin kanssa johtavat myöhemmin tiukasti määriteltyyn proteiinikonfiguraatioon.

Toissijaiselle rakenteelle on kaksi mahdollista vaihtoehtoa: "köyden" muodossa - α-heliksi(α-rakenne) ja "harmonikan" muodossa - β-laskostettu kerros(β-rakenne). Yhdessä proteiinissa molemmat rakenteet ovat pääsääntöisesti läsnä samanaikaisesti, mutta eri suhteissa. Globulaarisissa proteiineissa α-heliksi hallitsee, fibrillaarisissa proteiineissa β-rakenne.

Toissijainen rakenne muodostuu vain vetysidoksilla peptidiryhmien välillä: yhden ryhmän happiatomi reagoi toisen vetyatomin kanssa, samalla toisen peptidiryhmän happi sitoutuu kolmannen vetyyn jne.

α-helix

Tämä rakenne on oikeakätinen kierre, jonka muodostaa vety välisiä linkkejä peptidiryhmät 1. ja 4., 4. ja 7., 7. ja 10. ja niin edelleen aminohappotähteet.

Spiraalin muodostuminen estetään proliini ja hydroksiproliini, jotka syklisestä rakenteestaan ​​aiheuttavat ketjun "murtuman", ts. sen pakotettu taipuminen kuten esimerkiksi kollageenissa.

Kierteen kierroksen korkeus on 0,54 nm ja vastaa 3,6 aminohappotähteen korkeutta, 5 täyttä kierrosta vastaa 18 aminohappoa ja vievät 2,7 nm.

β-laskostettu kerros

Tässä laskostavassa proteiinimolekyyli sijaitsee "käärmeessä", ketjun etäosat ovat lähellä toisiaan. Tämän seurauksena proteiiniketjun aiemmin poistettujen aminohappojen peptidiryhmät voivat olla vuorovaikutuksessa vetysidoksia käyttämällä.