बेल्का और स्ट्रेलका - बेल्का और स्ट्रेलका एक परिपक्व वृद्धावस्था में जीवित रहे और एक प्राकृतिक मृत्यु हो गई। कुछ समय बाद, स्ट्रेलका के पिल्ले हुए। Belka और Strelka सबसे अनुकूलनीय उम्मीदवार कुत्तों में से थे। 19 अगस्त, 1960 को एक उपग्रह को सफलतापूर्वक कक्षा में प्रक्षेपित किया गया था। सभी छह पिल्ले स्वस्थ थे।

"गिलहरी सबक" - गुणात्मक प्रतिक्रियाएं। प्रोटीन के सामान्य गुण। प्रोटीन अणु की चतुर्धातुक संरचना। बायोरेट ज़ैंथोप्रोटीन HNO3 NaOH CuSO4। शरीर में प्रोटीन की मात्रा (शुष्क भार के प्रतिशत के रूप में)। प्रोटीन अणु की संरचना। गिलहरी। प्रोटीन कार्य करता है। भोजन में प्रोटीन की मात्रा। जीवन क्या है?

"प्रोटीन बायोसिंथेसिस" - आवश्यक अमीनो एसिड बोल्ड में दिखाए जाते हैं। प्रोटीन अणुओं के जैवसंश्लेषण में भागीदार। गलत जवाब। विषय। अपने आप को जांचो। पौधे और पशु कोशिकाओं का आरेख। परिचय। सही उत्तर। एक जीवित कोशिका में प्रोटीन का जैवसंश्लेषण। एक जीवित कोशिका में प्रोटीन जैवसंश्लेषण की प्रक्रिया। प्रोटीन जैवसंश्लेषण के लिए ऊर्जा प्रदाता।

"प्रोटीन रसायन" - बलगम और श्लेष द्रव की संरचना में म्यूकोप्रोटीन शामिल हैं। परिभाषा। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना। विषय। पेप्टाइड बॉन्ड वाले सभी यौगिक ऐसी प्रतिक्रिया देते हैं। प्रोटीन अणु के निर्माण में अमीनो एसिड का अनुक्रमिक संबंध। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना विकृतीकरण के दौरान संरक्षित रहती है।

"प्रोटीन और उनके कार्य" - प्रोटीन के कार्य अत्यंत विविध हैं। निर्माण सामग्री। सिकुड़ा हुआ प्रोटीन सभी गति का कारण बनता है। प्रोटीन के रासायनिक गुण। विदेशी पदार्थों को बेअसर करने के लिए प्रोटीन निकायों और एंटीबॉडी का उत्पादन। प्रोटीन कार्य करता है। रक्त वाहिकाओं, टेंडन और बाल प्रोटीन से बने होते हैं। माध्यमिक संरचना तृतीयक संरचना चतुर्धातुक संरचना।

"एमिनो एसिड और प्रोटीन" - ?-एमिनो एसिड की प्रतिक्रियाएं। बायोरेट प्रतिक्रिया (तांबे (II) हाइड्रॉक्साइड Cu (OH) 2) के साथ निनहाइड्रिन प्रतिक्रिया। क्रंबिन प्रोटीन की संरचना की छवि के विभिन्न संस्करण। ए-एमिनो एसिड के वैकल्पिक रूप से सक्रिय आइसोमर के साथ अपशिष्ट। एक पॉलीपेप्टाइड अणु में इंट्रामोल्युलर हाइड्रोजन बांड (बिंदीदार रेखाओं द्वारा दर्शाया गया) का निर्माण।

गिलहरी- उच्च आणविक कार्बनिक यौगिक, जिसमें α-एमिनो एसिड के अवशेष होते हैं।

पर प्रोटीन संरचनाकार्बन, हाइड्रोजन, नाइट्रोजन, ऑक्सीजन, सल्फर शामिल हैं। कुछ प्रोटीन फॉस्फोरस, आयरन, जिंक और कॉपर वाले अन्य अणुओं के साथ कॉम्प्लेक्स बनाते हैं।

प्रोटीन का एक बड़ा आणविक भार होता है: अंडे का एल्ब्यूमिन - 36,000, हीमोग्लोबिन - 152,000, मायोसिन - 500,000। तुलना के लिए: शराब का आणविक भार 46, एसिटिक एसिड - 60, बेंजीन - 78 है।

प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना

गिलहरी- गैर-आवधिक बहुलक, जिनमें से मोनोमर्स हैं α-अमीनो अम्ल. आमतौर पर 20 प्रकार के α-एमिनो एसिड को प्रोटीन मोनोमर कहा जाता है, हालांकि उनमें से 170 से अधिक कोशिकाओं और ऊतकों में पाए गए हैं।

मनुष्यों और अन्य जानवरों के शरीर में अमीनो एसिड को संश्लेषित किया जा सकता है या नहीं, इस पर निर्भर करता है: गैर-आवश्यक अमीनो एसिड- संश्लेषित किया जा सकता है तात्विक ऐमिनो अम्ल-संश्लेषित नहीं किया जा सकता। भोजन के साथ आवश्यक अमीनो एसिड का सेवन करना चाहिए। पौधे सभी प्रकार के अमीनो एसिड का संश्लेषण करते हैं।

अमीनो एसिड संरचना के आधार पर, प्रोटीन हैं: पूर्ण- अमीनो एसिड का पूरा सेट होता है; दोषपूर्ण- उनके संघटन में कुछ अमीनो अम्ल अनुपस्थित होते हैं। यदि प्रोटीन केवल अमीनो एसिड से बने होते हैं, तो उन्हें कहा जाता है सरल. यदि प्रोटीन में अमीनो एसिड के अलावा, एक गैर-एमिनो एसिड घटक (एक कृत्रिम समूह) भी होता है, तो उन्हें कहा जाता है जटिल. कृत्रिम समूह का प्रतिनिधित्व धातुओं (मेटालोप्रोटीन), कार्बोहाइड्रेट (ग्लाइकोप्रोटीन), लिपिड (लिपोप्रोटीन), न्यूक्लिक एसिड (न्यूक्लियोप्रोटीन) द्वारा किया जा सकता है।

सभी अमीनो एसिड होते हैं: 1) एक कार्बोक्सिल समूह (-COOH), 2) एक अमीनो समूह (-NH 2), 3) एक मूलक या R-समूह (बाकी अणु)। विभिन्न प्रकार के अमीनो एसिड में रेडिकल की संरचना अलग होती है। अमीनो एसिड बनाने वाले अमीनो समूहों और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या के आधार पर, ये हैं: तटस्थ अमीनो एसिडएक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होना; बुनियादी अमीनो एसिडएक से अधिक अमीनो समूह वाले; अम्लीय अमीनो एसिडएक से अधिक कार्बोक्सिल समूह वाले।

अमीनो एसिड हैं उभयधर्मी यौगिक, क्योंकि विलयन में वे अम्ल और क्षार दोनों के रूप में कार्य कर सकते हैं। जलीय घोलों में, अमीनो एसिड विभिन्न आयनिक रूपों में मौजूद होते हैं।

पेप्टाइड बंधन

पेप्टाइड्स- पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से युक्त कार्बनिक पदार्थ।

पेप्टाइड्स का निर्माण अमीनो एसिड की संघनन प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप होता है। जब एक अमीनो एसिड का अमीनो समूह दूसरे के कार्बोक्सिल समूह के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो उनके बीच एक सहसंयोजक नाइट्रोजन-कार्बन बंधन उत्पन्न होता है, जिसे कहा जाता है पेप्टाइड. पेप्टाइड बनाने वाले अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या के आधार पर, वहाँ हैं डाइपेप्टाइड्स, ट्रिपेप्टाइड्स, टेट्रापेप्टाइड्सआदि। पेप्टाइड बॉन्ड का निर्माण कई बार दोहराया जा सकता है। यह गठन की ओर जाता है पॉलीपेप्टाइड्स. पेप्टाइड के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है (इसे एन-टर्मिनस कहा जाता है), और दूसरे छोर पर एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह होता है (इसे सी-टर्मिनस कहा जाता है)।

प्रोटीन अणुओं का स्थानिक संगठन

प्रोटीन द्वारा कुछ विशिष्ट कार्यों का प्रदर्शन उनके अणुओं के स्थानिक विन्यास पर निर्भर करता है, इसके अलावा, यह कोशिका के लिए एक विस्तारित रूप में एक श्रृंखला के रूप में प्रोटीन को रखने के लिए ऊर्जावान रूप से प्रतिकूल है, इसलिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं तह से गुजरती हैं, प्राप्त करती हैं एक निश्चित त्रि-आयामी संरचना, या रचना। 4 स्तर आवंटित करें प्रोटीन का स्थानिक संगठन.

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों का अनुक्रम जो प्रोटीन अणु बनाता है। अमीनो एसिड के बीच का बंधन पेप्टाइड है।

यदि एक प्रोटीन अणु में केवल 10 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, तो प्रोटीन अणुओं के सैद्धांतिक रूप से संभावित रूपों की संख्या जो अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन के क्रम में भिन्न होती है 10 20 है। 20 अमीनो एसिड के साथ, आप उनमें से और भी विविध संयोजन बना सकते हैं। मानव शरीर में लगभग दस हजार विभिन्न प्रोटीन पाए गए हैं, जो एक दूसरे से और अन्य जीवों के प्रोटीन से भिन्न होते हैं।

यह प्रोटीन अणु की प्राथमिक संरचना है जो प्रोटीन अणुओं के गुणों और इसके स्थानिक विन्यास को निर्धारित करती है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में सिर्फ एक अमीनो एसिड को दूसरे के लिए बदलने से प्रोटीन के गुणों और कार्यों में परिवर्तन होता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के बीटा-सबयूनिट में छठे ग्लूटामाइन अमीनो एसिड को वेलिन के साथ बदलने से यह तथ्य सामने आता है कि हीमोग्लोबिन अणु समग्र रूप से अपना मुख्य कार्य नहीं कर सकता है - ऑक्सीजन परिवहन; ऐसे मामलों में, एक व्यक्ति एक बीमारी विकसित करता है - सिकल सेल एनीमिया।

माध्यमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक सर्पिल में मोड़ने का आदेश दिया (एक फैला हुआ वसंत जैसा दिखता है)। कार्बोक्सिल समूहों और अमीनो समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा हेलिक्स के कॉइल को मजबूत किया जाता है। लगभग सभी CO और NH समूह हाइड्रोजन बंधों के निर्माण में भाग लेते हैं। वे पेप्टाइड वाले की तुलना में कमजोर हैं, लेकिन, कई बार दोहराते हुए, वे इस विन्यास को स्थिरता और कठोरता प्रदान करते हैं। माध्यमिक संरचना के स्तर पर प्रोटीन होते हैं: फाइब्रोइन (रेशम, वेब), केराटिन (बाल, नाखून), कोलेजन (कण्डरा)।

तृतीयक संरचना- रासायनिक बंधों (हाइड्रोजन, आयनिक, डाइसल्फ़ाइड) की घटना और अमीनो एसिड अवशेषों के रेडिकल्स के बीच हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन की स्थापना के परिणामस्वरूप ग्लोब्यूल्स में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की पैकिंग। तृतीयक संरचना के निर्माण में मुख्य भूमिका हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा निभाई जाती है। जलीय घोलों में, हाइड्रोफोबिक रेडिकल पानी से छिप जाते हैं, ग्लोब्यूल के अंदर समूहित हो जाते हैं, जबकि हाइड्रोफिलिक रेडिकल्स जलयोजन (पानी के द्विध्रुव के साथ बातचीत) के परिणामस्वरूप अणु की सतह पर दिखाई देते हैं। कुछ प्रोटीनों में, तृतीयक संरचना को डाइसल्फ़ाइड सहसंयोजक बंधों द्वारा स्थिर किया जाता है जो दो सिस्टीन अवशेषों के सल्फर परमाणुओं के बीच बनते हैं। तृतीयक संरचना के स्तर पर एंजाइम, एंटीबॉडी, कुछ हार्मोन होते हैं।

चतुर्धातुक संरचनाजटिल प्रोटीन की विशेषता, जिसके अणु दो या दो से अधिक ग्लोब्यूल्स द्वारा बनते हैं। सबयूनिट अणु में आयनिक, हाइड्रोफोबिक और इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन द्वारा आयोजित किए जाते हैं। कभी-कभी, चतुर्धातुक संरचना के निर्माण के दौरान, सबयूनिट्स के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड होते हैं। चतुर्धातुक संरचना वाला सबसे अधिक अध्ययन किया जाने वाला प्रोटीन है हीमोग्लोबिन. यह दो α-सबयूनिट्स (141 अमीनो एसिड अवशेष) और दो β-सबयूनिट्स (146 एमिनो एसिड अवशेष) से ​​बनता है। प्रत्येक सबयूनिट एक हीम अणु से जुड़ा होता है जिसमें लोहा होता है।

यदि किसी कारण से प्रोटीन की स्थानिक संरचना सामान्य से विचलित हो जाती है, तो प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। उदाहरण के लिए, "पागल गाय रोग" (स्पोंजिफॉर्म एन्सेफैलोपैथी) का कारण, तंत्रिका कोशिकाओं के सतही प्रोटीन, प्रियन की असामान्य रचना है।

प्रोटीन गुण

अमीनो एसिड संरचना, प्रोटीन अणु की संरचना इसका निर्धारण करती है गुण. प्रोटीन अमीनो एसिड रेडिकल द्वारा निर्धारित मूल और अम्लीय गुणों को मिलाते हैं: एक प्रोटीन में जितना अधिक अम्लीय अमीनो एसिड होता है, उतना ही इसके अम्लीय गुण स्पष्ट होते हैं। एच + निर्धारित करने और संलग्न करने की क्षमता प्रोटीन के बफर गुण; सबसे शक्तिशाली बफर में से एक एरिथ्रोसाइट्स में हीमोग्लोबिन है, जो रक्त के पीएच को स्थिर स्तर पर बनाए रखता है। घुलनशील प्रोटीन (फाइब्रिनोजेन) होते हैं, अघुलनशील प्रोटीन होते हैं जो यांत्रिक कार्य करते हैं (फाइब्रोइन, केराटिन, कोलेजन)। रासायनिक रूप से सक्रिय प्रोटीन (एंजाइम) होते हैं, रासायनिक रूप से निष्क्रिय होते हैं, विभिन्न पर्यावरणीय परिस्थितियों के प्रतिरोधी और अत्यंत अस्थिर होते हैं।

बाहरी कारक (गर्मी, पराबैंगनी विकिरण, भारी धातु और उनके लवण, पीएच परिवर्तन, विकिरण, निर्जलीकरण)

प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के उल्लंघन का कारण बन सकता है। किसी दिए गए प्रोटीन अणु में निहित त्रि-आयामी संरचना को खोने की प्रक्रिया को कहा जाता है विकृतीकरण. विकृतीकरण का कारण एक विशेष प्रोटीन संरचना को स्थिर करने वाले बंधनों का टूटना है। प्रारंभ में, सबसे कमजोर संबंध टूट जाते हैं, और जब परिस्थितियां कठिन हो जाती हैं, तो और भी मजबूत हो जाती हैं। इसलिए, पहले चतुर्धातुक, फिर तृतीयक और द्वितीयक संरचनाएं खो जाती हैं। स्थानिक विन्यास में परिवर्तन से प्रोटीन के गुणों में परिवर्तन होता है और, परिणामस्वरूप, प्रोटीन के लिए अपने जैविक कार्यों को करना असंभव हो जाता है। यदि विकृतीकरण प्राथमिक संरचना के विनाश के साथ नहीं है, तो यह हो सकता है प्रतिवर्ती, इस मामले में, प्रोटीन की संरचना विशेषता का स्व-उपचार होता है। उदाहरण के लिए, इस तरह के विकृतीकरण को झिल्ली रिसेप्टर प्रोटीन के अधीन किया जाता है। विकृतीकरण के बाद प्रोटीन की संरचना को बहाल करने की प्रक्रिया को कहा जाता है पुनर्नवीकरण. यदि प्रोटीन के स्थानिक विन्यास की बहाली असंभव है, तो विकृतीकरण कहलाता है अचल.

प्रोटीन के कार्य

समारोह	उदाहरण और स्पष्टीकरण
निर्माण	प्रोटीन सेलुलर और बाह्य संरचनाओं के निर्माण में शामिल हैं: वे कोशिका झिल्ली (लिपोप्रोटीन, ग्लाइकोप्रोटीन), बाल (केराटिन), टेंडन (कोलेजन), आदि का हिस्सा हैं।
यातायात	रक्त प्रोटीन हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को जोड़ता है और इसे फेफड़ों से सभी ऊतकों और अंगों तक पहुंचाता है, और उनसे कार्बन डाइऑक्साइड फेफड़ों में स्थानांतरित होता है; कोशिका झिल्लियों की संरचना में विशेष प्रोटीन शामिल होते हैं जो कोशिका से बाहरी वातावरण में कुछ पदार्थों और आयनों का सक्रिय और सख्ती से चयनात्मक स्थानांतरण प्रदान करते हैं और इसके विपरीत।
नियामक	प्रोटीन हार्मोन चयापचय प्रक्रियाओं के नियमन में शामिल होते हैं। उदाहरण के लिए, हार्मोन इंसुलिन रक्त शर्करा के स्तर को नियंत्रित करता है, ग्लाइकोजन संश्लेषण को बढ़ावा देता है, और कार्बोहाइड्रेट से वसा के गठन को बढ़ाता है।
रक्षात्मक	शरीर में विदेशी प्रोटीन या सूक्ष्मजीवों (एंटीजन) के प्रवेश के जवाब में, विशेष प्रोटीन बनते हैं - एंटीबॉडी जो उन्हें बांध और बेअसर कर सकते हैं। फाइब्रिनोजेन से बनने वाला फाइब्रिन रक्तस्राव को रोकने में मदद करता है।
मोटर	सिकुड़ा हुआ प्रोटीन एक्टिन और मायोसिन बहुकोशिकीय जंतुओं में पेशीय संकुचन प्रदान करते हैं।
संकेत	प्रोटीन के अणु कोशिका की सतह झिल्ली में अंतर्निहित होते हैं, जो पर्यावरणीय कारकों की कार्रवाई के जवाब में अपनी तृतीयक संरचना को बदलने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार बाहरी वातावरण से संकेत प्राप्त करते हैं और सेल को आदेश प्रेषित करते हैं।
संरक्षित	जानवरों के शरीर में, प्रोटीन, एक नियम के रूप में, अंडे के एल्ब्यूमिन, दूध कैसिइन के अपवाद के साथ संग्रहीत नहीं होते हैं। लेकिन शरीर में प्रोटीन के लिए धन्यवाद, कुछ पदार्थों को रिजर्व में संग्रहीत किया जा सकता है, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के टूटने के दौरान, लोहे को शरीर से उत्सर्जित नहीं किया जाता है, लेकिन संग्रहीत किया जाता है, जिससे फेरिटिन प्रोटीन के साथ एक कॉम्प्लेक्स बनता है।
ऊर्जा	अंतिम उत्पादों में 1 ग्राम प्रोटीन के टूटने के साथ, 17.6 kJ निकलता है। सबसे पहले, प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाता है, और फिर अंतिम उत्पादों - पानी, कार्बन डाइऑक्साइड और अमोनिया में। हालांकि, प्रोटीन का उपयोग ऊर्जा स्रोत के रूप में तभी किया जाता है जब अन्य स्रोतों (कार्बोहाइड्रेट और वसा) का उपयोग किया जाता है।
उत्प्रेरक	प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण कार्यों में से एक। प्रोटीन के साथ प्रदान किया जाता है - एंजाइम जो कोशिकाओं में होने वाली जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। उदाहरण के लिए, राइबुलोज बाइफॉस्फेट कार्बोक्सिलेज प्रकाश संश्लेषण के दौरान CO2 निर्धारण को उत्प्रेरित करता है।

एंजाइमों

एंजाइमों, या एंजाइमों, प्रोटीन का एक विशेष वर्ग है जो जैविक उत्प्रेरक हैं। एंजाइमों के लिए धन्यवाद, जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं जबरदस्त गति से आगे बढ़ती हैं। एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर अकार्बनिक उत्प्रेरक से जुड़े प्रतिक्रियाओं की दर से हजारों गुना (और कभी-कभी लाखों) अधिक होती है। वह पदार्थ जिस पर एंजाइम कार्य करता है, कहलाता है सब्सट्रेट.

एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं संरचनात्मक विशेषताएंजाइमों को दो समूहों में विभाजित किया जा सकता है: सरल और जटिल। सरल एंजाइमसरल प्रोटीन हैं, अर्थात्। केवल अमीनो एसिड से मिलकर बनता है। जटिल एंजाइमजटिल प्रोटीन हैं, अर्थात्। प्रोटीन भाग के अतिरिक्त इनमें गैर-प्रोटीन प्रकृति का एक समूह शामिल है - सहायक कारक. कुछ एंजाइमों के लिए, विटामिन सहकारक के रूप में कार्य करते हैं। एंजाइम अणु में, एक विशेष भाग पृथक होता है, जिसे सक्रिय केंद्र कहा जाता है। सक्रिय केंद्र- एंजाइम का एक छोटा खंड (तीन से बारह अमीनो एसिड अवशेषों से), जहां सब्सट्रेट या सब्सट्रेट का बंधन एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ होता है। प्रतिक्रिया के पूरा होने पर, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स एक एंजाइम और एक प्रतिक्रिया उत्पाद (ओं) में विघटित हो जाता है। कुछ एंजाइमों में (सक्रिय के अलावा) होता है एलोस्टेरिक केंद्र- वे स्थल जिनसे एंजाइम कार्य की दर के नियामक जुड़े होते हैं ( एलोस्टेरिक एंजाइम).

एंजाइमैटिक कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं की विशेषता है: 1) उच्च दक्षता, 2) सख्त चयनात्मकता और कार्रवाई की दिशा, 3) सब्सट्रेट विशिष्टता, 4) ठीक और सटीक विनियमन। एंजाइमी कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं की सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया विशिष्टता को ई। फिशर (1890) और डी। कोशलैंड (1959) की परिकल्पनाओं द्वारा समझाया गया है।

ई. फिशर (की-लॉक परिकल्पना)सुझाव दिया कि एंजाइम और सब्सट्रेट की सक्रिय साइट के स्थानिक विन्यास एक दूसरे के बिल्कुल अनुरूप होने चाहिए। सब्सट्रेट की तुलना "कुंजी", एंजाइम - "लॉक" से की जाती है।

डी. कोशलैंड (परिकल्पना "हाथ-दस्ताने")सुझाव दिया कि सब्सट्रेट की संरचना और एंजाइम के सक्रिय केंद्र के बीच स्थानिक पत्राचार केवल एक दूसरे के साथ उनकी बातचीत के क्षण में बनाया जाता है। इस परिकल्पना को भी कहा जाता है प्रेरित फिट परिकल्पना.

एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर पर निर्भर करता है: 1) तापमान, 2) एंजाइम एकाग्रता, 3) सब्सट्रेट एकाग्रता, 4) पीएच। इस बात पर जोर दिया जाना चाहिए कि चूंकि एंजाइम प्रोटीन होते हैं, उनकी गतिविधि शारीरिक रूप से सामान्य परिस्थितियों में उच्चतम होती है।

अधिकांश एंजाइम केवल 0 और 40 डिग्री सेल्सियस के बीच के तापमान पर ही काम कर सकते हैं। इन सीमाओं के भीतर, तापमान में प्रत्येक 10 डिग्री सेल्सियस वृद्धि के लिए प्रतिक्रिया दर लगभग 2 गुना बढ़ जाती है। 40 डिग्री सेल्सियस से ऊपर के तापमान पर, प्रोटीन विकृत हो जाता है और एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। ठंड के करीब तापमान पर, एंजाइम निष्क्रिय हो जाते हैं।

सब्सट्रेट की मात्रा में वृद्धि के साथ, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर तब तक बढ़ जाती है जब तक सब्सट्रेट अणुओं की संख्या एंजाइम अणुओं की संख्या के बराबर नहीं हो जाती। सब्सट्रेट की मात्रा में और वृद्धि के साथ, दर में वृद्धि नहीं होगी, क्योंकि एंजाइम की सक्रिय साइटें संतृप्त होती हैं। एंजाइम सांद्रता में वृद्धि से उत्प्रेरक गतिविधि में वृद्धि होती है, क्योंकि बड़ी संख्या में सब्सट्रेट अणु प्रति यूनिट समय में परिवर्तन से गुजरते हैं।

प्रत्येक एंजाइम के लिए, एक इष्टतम पीएच मान होता है जिस पर यह अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करता है (पेप्सिन - 2.0, लार एमाइलेज - 6.8, अग्नाशयी लाइपेस - 9.0)। उच्च या निम्न पीएच मान पर, एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। पीएच में तेज बदलाव के साथ, एंजाइम विकृत हो जाता है।

एलोस्टेरिक एंजाइमों की गति उन पदार्थों द्वारा नियंत्रित होती है जो एलोस्टेरिक केंद्रों से जुड़ते हैं। यदि ये पदार्थ अभिक्रिया को गति देते हैं, तो वे कहलाते हैं सक्रियकर्ताअगर वे धीमा - अवरोधकों.

एंजाइम वर्गीकरण

उत्प्रेरित रासायनिक परिवर्तनों के प्रकार के अनुसार, एंजाइमों को 6 वर्गों में बांटा गया है:

1. ऑक्सीडोरडक्टेस(हाइड्रोजन, ऑक्सीजन या इलेक्ट्रॉन परमाणुओं का एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में स्थानांतरण - डिहाइड्रोजनेज),
2. ट्रांसफेरेज़(एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में मिथाइल, एसाइल, फॉस्फेट या अमीनो समूह का स्थानांतरण - ट्रांसएमिनेस),
3. हाइड्रोलिसिस(हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाएं जिसमें सब्सट्रेट से दो उत्पाद बनते हैं - एमाइलेज, लाइपेज),
4. लाइसेस(सब्सट्रेट में गैर-हाइड्रोलाइटिक जोड़ या इससे परमाणुओं के समूह का उन्मूलन, जबकि सी-सी, सी-एन, सीओ, सी-एस बॉन्ड को तोड़ा जा सकता है - डिकार्बोक्सिलेज),
5. आइसोमेरेस(इंट्रामोलेक्यूलर पुनर्व्यवस्था - आइसोमेरेज़),
6. लिगेज(सी-सी, सी-एन, सीओ, सी-एस बांड - सिंथेटेस के गठन के परिणामस्वरूप दो अणुओं का कनेक्शन)।

वर्गों को बदले में उपवर्गों और उपवर्गों में विभाजित किया जाता है। वर्तमान अंतर्राष्ट्रीय वर्गीकरण में, प्रत्येक एंजाइम का एक विशिष्ट कोड होता है, जिसमें डॉट्स द्वारा अलग किए गए चार नंबर होते हैं। पहला नंबर वर्ग है, दूसरा उपवर्ग है, तीसरा उपवर्ग है, चौथा इस उपवर्ग में एंजाइम की क्रम संख्या है, उदाहरण के लिए, आर्गिनेज कोड 3.5.3.1 है।

के लिए जाओ व्याख्यान संख्या 2"कार्बोहाइड्रेट और लिपिड की संरचना और कार्य"

के लिए जाओ व्याख्यान 4"एटीपी न्यूक्लिक एसिड की संरचना और कार्य"

प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना का उल्लंघन विकृतीकरण कहलाता है। यह उच्च तापमान, रसायनों, दीप्तिमान ऊर्जा और अन्य कारकों के प्रभाव में होता है।

कोशिकाओं और जीवों के जीवन में प्रोटीन की भूमिका:

भवन (संरचनात्मक) - प्रोटीन - शरीर की निर्माण सामग्री (गोले, झिल्ली, अंग, ऊतक, अंग);

उत्प्रेरक कार्य - एंजाइम जो सैकड़ों मील . द्वारा प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं

एक लाख बार;

मस्कुलोस्केलेटल फ़ंक्शन - प्रोटीन जो कंकाल, टेंडन की हड्डियों को बनाते हैं; फ्लैगेलेट्स की गति, सिलिअट्स, मांसपेशियों में संकुचन;

परिवहन कार्य - रक्त हीमोग्लोबिन;

सुरक्षात्मक - रक्त एंटीबॉडी विदेशी पदार्थों को बेअसर करते हैं;

ऊर्जा कार्य - प्रोटीन के टूटने के दौरान, 1 ग्राम 17.6 kJ ऊर्जा जारी करता है;

नियामक और हार्मोनल - प्रोटीन कई हार्मोन का हिस्सा होते हैं और शरीर की महत्वपूर्ण प्रक्रियाओं के नियमन में भाग लेते हैं;

रिसेप्टर - प्रोटीन व्यक्तिगत पदार्थों की चयनात्मक पहचान और अणुओं के साथ उनके लगाव की प्रक्रिया को अंजाम देते हैं।

कोशिका में चयापचय। प्रकाश संश्लेषण। chemosynthesis

किसी भी जीव के अस्तित्व के लिए एक पूर्वापेक्षा पोषक तत्वों की निरंतर आपूर्ति और कोशिकाओं में होने वाली रासायनिक प्रतिक्रियाओं के अंतिम उत्पादों की निरंतर रिहाई है। पोषक तत्वों का उपयोग जीवों द्वारा रासायनिक तत्वों (मुख्य रूप से कार्बन परमाणु) के परमाणुओं के स्रोत के रूप में किया जाता है, जिससे सभी संरचनाएं निर्मित या नवीनीकृत होती हैं। पोषक तत्वों के अलावा, शरीर को पानी, ऑक्सीजन और खनिज लवण भी मिलते हैं।

कार्बनिक पदार्थ जो कोशिकाओं में प्रवेश करते हैं (या प्रकाश संश्लेषण के दौरान संश्लेषित होते हैं) बिल्डिंग ब्लॉक्स - मोनोमर्स में टूट जाते हैं और शरीर की सभी कोशिकाओं को भेज दिए जाते हैं। इन पदार्थों के अणुओं का एक हिस्सा इस जीव में निहित विशिष्ट कार्बनिक पदार्थों के संश्लेषण पर खर्च किया जाता है। कोशिकाएं प्रोटीन, लिपिड, कार्बोहाइड्रेट, न्यूक्लिक एसिड और अन्य पदार्थों का संश्लेषण करती हैं जो विभिन्न कार्य (भवन, उत्प्रेरक, नियामक, सुरक्षात्मक, आदि) करते हैं।

कोशिकाओं में प्रवेश करने वाले कम आणविक भार कार्बनिक यौगिकों का एक और हिस्सा एटीपी के गठन के लिए जाता है, जिसके अणुओं में सीधे काम करने के लिए ऊर्जा होती है। शरीर के सभी विशिष्ट पदार्थों के संश्लेषण के लिए ऊर्जा आवश्यक है, इसके उच्च क्रम वाले संगठन को बनाए रखने, कोशिकाओं के भीतर पदार्थों के सक्रिय परिवहन, एक कोशिका से दूसरे में, शरीर के एक हिस्से से दूसरे हिस्से में, तंत्रिका आवेगों के संचरण के लिए, जीवों की गति, शरीर के तापमान को बनाए रखना (पक्षियों और स्तनधारियों में) और अन्य उद्देश्यों के लिए।

कोशिकाओं में पदार्थों के परिवर्तन के दौरान, चयापचय के अंतिम उत्पाद बनते हैं, जो शरीर के लिए विषाक्त हो सकते हैं और इससे उत्सर्जित होते हैं (उदाहरण के लिए, अमोनिया)। इस प्रकार, सभी जीवित जीव पर्यावरण से कुछ पदार्थों का लगातार उपभोग करते हैं, उन्हें बदलते हैं और अंतिम उत्पादों को पर्यावरण में छोड़ते हैं।

शरीर में होने वाली रासायनिक प्रतिक्रियाओं के समूह को चयापचय या चयापचय कहा जाता है। प्रक्रियाओं की सामान्य दिशा के आधार पर, अपचय और उपचय को प्रतिष्ठित किया जाता है।

अपचय (विघटन) प्रतिक्रियाओं का एक समूह है जो अधिक जटिल यौगिकों से सरल यौगिकों के निर्माण की ओर ले जाता है। कैटोबोलिक प्रतिक्रियाओं में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, मोनोमर्स के लिए पॉलिमर के हाइड्रोलिसिस की प्रतिक्रियाएं और बाद में कार्बन डाइऑक्साइड, पानी, अमोनिया, यानी का विभाजन। ऊर्जा चयापचय प्रतिक्रियाएं, जिसके दौरान कार्बनिक पदार्थों का ऑक्सीकरण और एटीपी का संश्लेषण।

उपचय (आत्मसात) सरल कार्बनिक पदार्थों से जटिल कार्बनिक पदार्थों के संश्लेषण के लिए प्रतिक्रियाओं का एक समूह है। इनमें शामिल हैं, उदाहरण के लिए, नाइट्रोजन निर्धारण और प्रोटीन जैवसंश्लेषण, प्रकाश संश्लेषण के दौरान कार्बन डाइऑक्साइड और पानी से कार्बोहाइड्रेट का संश्लेषण, पॉलीसेकेराइड, लिपिड, न्यूक्लियोटाइड, डीएनए, आरएनए और अन्य पदार्थों का संश्लेषण।

जीवित जीवों की कोशिकाओं में पदार्थों के संश्लेषण को अक्सर प्लास्टिक चयापचय के रूप में जाना जाता है, और पदार्थों के टूटने और उनके ऑक्सीकरण, एटीपी के संश्लेषण के साथ, ऊर्जा चयापचय के रूप में जाना जाता है। दोनों प्रकार के चयापचय किसी भी कोशिका की महत्वपूर्ण गतिविधि का आधार बनते हैं, और फलस्वरूप, किसी भी जीव की, और एक दूसरे से निकटता से संबंधित होते हैं। एक ओर, सभी प्लास्टिक विनिमय प्रतिक्रियाओं के लिए ऊर्जा के व्यय की आवश्यकता होती है। दूसरी ओर, ऊर्जा चयापचय प्रतिक्रियाओं के कार्यान्वयन के लिए, एंजाइमों का एक निरंतर संश्लेषण आवश्यक है, क्योंकि उनका जीवन काल छोटा है। इसके अलावा, श्वसन के लिए उपयोग किए जाने वाले पदार्थ प्लास्टिक चयापचय के दौरान बनते हैं (उदाहरण के लिए, प्रकाश संश्लेषण के दौरान)।

प्रकाश संश्लेषण - प्रकाश संश्लेषक वर्णक (पौधों में क्लोरोफिल, बैक्टीरियोक्लोरोफिल और बैक्टीरिया में बैक्टीरियोक्लोरोफिल) की भागीदारी के साथ प्रकाश में कार्बन डाइऑक्साइड और पानी से कार्बनिक पदार्थों के निर्माण की प्रक्रिया। आधुनिक पादप शरीर क्रिया विज्ञान में, प्रकाश संश्लेषण को अक्सर एक फोटोऑटोट्रॉफ़िक फ़ंक्शन के रूप में समझा जाता है - कार्बन डाइऑक्साइड के कार्बनिक पदार्थों में रूपांतरण सहित विभिन्न अंतर्जात प्रतिक्रियाओं में प्रकाश क्वांटा की ऊर्जा के अवशोषण, परिवर्तन और उपयोग की प्रक्रियाओं का एक सेट।

प्रकाश संश्लेषण जैविक ऊर्जा का मुख्य स्रोत है, प्रकाश संश्लेषक ऑटोट्रॉफ़ इसका उपयोग अकार्बनिक से कार्बनिक पदार्थों को संश्लेषित करने के लिए करते हैं, हेटरोट्रॉफ़्स रासायनिक बंधों के रूप में ऑटोट्रॉफ़ द्वारा संग्रहीत ऊर्जा के कारण मौजूद होते हैं, इसे श्वसन और किण्वन की प्रक्रियाओं में जारी करते हैं। जीवाश्म ईंधन (कोयला, तेल, प्राकृतिक गैस, पीट) के दहन से मानवता द्वारा प्राप्त ऊर्जा को भी प्रकाश संश्लेषण की प्रक्रिया में संग्रहित किया जाता है।

प्रकाश संश्लेषण जैविक चक्र में अकार्बनिक कार्बन का मुख्य इनपुट है। वायुमंडल में सभी मुक्त ऑक्सीजन बायोजेनिक मूल की है और प्रकाश संश्लेषण का उप-उत्पाद है। एक ऑक्सीकरण वातावरण (ऑक्सीजन तबाही) के गठन ने पृथ्वी की सतह की स्थिति को पूरी तरह से बदल दिया, श्वसन की उपस्थिति को संभव बनाया और बाद में, ओजोन परत के गठन के बाद, जीवन को जमीन पर आने दिया।

केमोसिंथेसिस स्वपोषी पोषण की एक विधि है, जिसमें CO2 से कार्बनिक पदार्थों के संश्लेषण के लिए ऊर्जा का स्रोत अकार्बनिक यौगिकों का ऑक्सीकरण है। ऊर्जा प्राप्त करने का एक समान विकल्प केवल बैक्टीरिया द्वारा उपयोग किया जाता है। रसायन विज्ञान की घटना की खोज 1887 में रूसी वैज्ञानिक एस.एन. विनोग्रैडस्की।

यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि अकार्बनिक यौगिकों के ऑक्सीकरण प्रतिक्रियाओं में जारी ऊर्जा का उपयोग सीधे आत्मसात प्रक्रियाओं में नहीं किया जा सकता है। सबसे पहले, इस ऊर्जा को एटीपी मैक्रोएनेरजेनिक बॉन्ड की ऊर्जा में परिवर्तित किया जाता है और उसके बाद ही इसे कार्बनिक यौगिकों के संश्लेषण पर खर्च किया जाता है।

केमोलिथोआटोट्रॉफ़िक जीव:

आयरन बैक्टीरिया (जियोबैक्टर, गैलियोनेला) फेरस आयरन को फेरिक में ऑक्सीकृत करता है।

सल्फर बैक्टीरिया (Desulfuromonas, Desulfobacter, Beggiatoa) हाइड्रोजन सल्फाइड को आणविक सल्फर या सल्फ्यूरिक एसिड लवण में ऑक्सीकृत करते हैं।

नाइट्रिफाइंग बैक्टीरिया (नाइट्रोबैक्टीरिया, नाइट्रोसोमोनस, नाइट्रोसोकोकस) कार्बनिक पदार्थों के क्षय के दौरान नाइट्रस और नाइट्रिक एसिड के लिए गठित अमोनिया का ऑक्सीकरण करते हैं, जो मिट्टी के खनिजों के साथ बातचीत करके नाइट्राइट और नाइट्रेट बनाते हैं।

कार्बनिक पदार्थों के बीच गिलहरी, या प्रोटीन, सबसे असंख्य, सबसे विविध और सर्वोपरि महत्व के बायोपॉलिमर हैं। उनका हिसाब है 50 - 80% कोशिका का शुष्क भार।

प्रोटीन अणु बड़े होते हैं, इसलिए उन्हें कहा जाता है बड़े अणुओं. कार्बन, ऑक्सीजन, हाइड्रोजन और नाइट्रोजन के अलावा प्रोटीन में सल्फर, फास्फोरस और आयरन हो सकते हैं। प्रोटीन एक दूसरे से संख्या (एक सौ से कई हजार तक), मोनोमर्स की संरचना और अनुक्रम में भिन्न होते हैं। प्रोटीन मोनोमर अमीनो एसिड होते हैं (चित्र 1)

हर चीज के विभिन्न संयोजनों द्वारा प्रोटीन की एक अंतहीन विविधता बनाई जाती है 20 अमीनो अम्ल। प्रत्येक अमीनो एसिड का अपना नाम, विशेष संरचना और गुण होते हैं। उनके सामान्य सूत्र को निम्नानुसार दर्शाया जा सकता है:

एक अमीनो एसिड अणु में सभी अमीनो एसिड के लिए दो समान भाग होते हैं, जिनमें से एक अमीनो समूह है ( -एनएच2) मूल गुणों के साथ, दूसरा कार्बोक्सिल समूह के साथ ( -कूह) अम्लीय गुणों के साथ। अणु का वह भाग जिसे मूलक कहा जाता है ( आर), विभिन्न अमीनो एसिड की अलग-अलग संरचनाएं होती हैं। एक अमीनो एसिड अणु में मूल और अम्लीय समूहों की उपस्थिति उनकी उच्च प्रतिक्रियाशीलता को निर्धारित करती है। इन समूहों के माध्यम से, अमीनो एसिड एक प्रोटीन बनाने के लिए जुड़े हुए हैं। इस मामले में, एक पानी का अणु प्रकट होता है, और जारी किए गए इलेक्ट्रॉन एक पेप्टाइड बंधन बनाते हैं। इसलिए प्रोटीन कहलाते हैं पॉलीपेप्टाइड्स.

प्रोटीन अणुओं में अलग-अलग स्थानिक विन्यास हो सकते हैं, और संरचनात्मक संगठन के चार स्तरों को उनकी संरचना में प्रतिष्ठित किया जाता है।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड का क्रम है प्राथमिक संरचनागिलहरी। यह किसी भी प्रोटीन के लिए अद्वितीय है और इसके आकार, गुणों और कार्यों को निर्धारित करता है।
के बीच हाइड्रोजन बंधों के निर्माण के परिणामस्वरूप अधिकांश प्रोटीन पेचदार आकार के होते हैं -सीओ-और -एनएच-पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न अमीनो एसिड अवशेषों के समूह। हाइड्रोजन बांड कमजोर होते हैं, लेकिन संयोजन में वे काफी मजबूत संरचना प्रदान करते हैं। यह सर्पिल है माध्यमिक संरचनागिलहरी।

तृतीयक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की त्रि-आयामी स्थानिक "पैकिंग"। नतीजतन, प्रत्येक प्रोटीन के लिए एक विचित्र, लेकिन विशिष्ट विन्यास उत्पन्न होता है - ग्लोब्यूल. तृतीयक संरचना की ताकत विभिन्न बंधों द्वारा प्रदान की जाती है जो अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच उत्पन्न होती हैं।

चतुर्धातुक संरचनासभी प्रोटीनों के लिए विशिष्ट नहीं। यह एक जटिल परिसर में तृतीयक संरचना के साथ कई मैक्रोमोलेक्यूल्स के संयोजन के परिणामस्वरूप उत्पन्न होता है। उदाहरण के लिए, मानव रक्त हीमोग्लोबिन चार प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल्स का एक जटिल है।
प्रोटीन अणुओं की संरचना की यह जटिलता इन बायोपॉलिमर में निहित विभिन्न प्रकार के कार्यों से जुड़ी है।
प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना का उल्लंघन कहलाता है विकृतीकरण. यह तापमान, रसायन, दीप्तिमान ऊर्जा और अन्य कारकों के प्रभाव में हो सकता है। एक कमजोर प्रभाव के साथ, केवल चतुर्धातुक संरचना विघटित होती है, एक मजबूत के साथ, तृतीयक एक, और फिर द्वितीयक एक, और प्रोटीन एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के रूप में रहता है।
यह प्रक्रिया आंशिक रूप से प्रतिवर्ती है: यदि प्राथमिक संरचना में गड़बड़ी नहीं होती है, तो विकृत प्रोटीन इसकी संरचना को बहाल करने में सक्षम है। यह इस प्रकार है कि प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की संरचना की सभी विशेषताएं इसकी प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित की जाती हैं।

के अलावा सरल प्रोटीन, केवल अमीनो एसिड से मिलकर, वहाँ भी हैं जटिल प्रोटीन