प्रोटीन का एक महत्वपूर्ण गुण उनकी विकृतीकरण करने की क्षमता है। यह अवधारणा गर्मी, एसिड, क्षार, यूवी किरणों, आयनकारी विकिरण, अल्ट्रासाउंड, आदि के प्रभाव में एक प्रोटीन के माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं में अपरिवर्तनीय परिवर्तन से जुड़ी घटनाओं को संदर्भित करती है। दूसरे शब्दों में, विकृतीकरण एक अपरिवर्तनीय उल्लंघन है प्रोटीन के जैविक और भौतिक-रासायनिक गुणों में महत्वपूर्ण परिवर्तनों के साथ एक प्रोटीन अणु के मूल स्थानिक विन्यास का।

चूंकि अपेक्षाकृत कमजोर बंधन माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं के निर्माण में आंशिक रूप से शामिल होते हैं, प्रोटीन की भौतिक स्थिति काफी हद तक तापमान, पीएच, लवण की उपस्थिति और अन्य कारकों पर निर्भर करती है। हीटिंग, उदाहरण के लिए, प्रोटीन अणु की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को सीधा करने का कारण बनता है; कुछ रसायन हाइड्रोजन बांड तोड़ते हैं। पीएच में परिवर्तन भी बंधनों के टूटने का कारण बनता है, और इस मामले में इलेक्ट्रोस्टैटिक अस्थिरता प्रकट होती है।

विभिन्न भौतिक और रासायनिक कारकों के प्रभाव में प्रोटीन अपने मूल (देशी) गुणों को खो देते हैं। बाह्य रूप से, यह उनके जमावट और वर्षा में व्यक्त किया जाता है। ऐसी घटना का एक उदाहरण उबलने के दौरान दूध एल्ब्यूमिन का जमावट है। प्रोटीन की मूल संरचना के गैर-हाइड्रोलाइटिक अपरिवर्तनीय उल्लंघन को विकृतीकरण कहा जाता है। इस मामले में, मुख्य रूप से हाइड्रोजन बांड टूट जाते हैं, प्रोटीन की स्थानिक संरचना बदल जाती है, लेकिन प्रोटीन अणु में सहसंयोजक बंधनों का टूटना नहीं होता है।

विकृतीकरण प्रोटीन अणु के प्रकट होने की ओर जाता है, और यह अधिक या कम अव्यवस्थित अवस्था में चला जाता है (इसमें अब कोई हेलिकॉप्टर, कोई परत या किसी अन्य प्रकार की नियमित श्रृंखला पैकिंग नहीं है)। विकृत अवस्था में, पेप्टाइड श्रृंखला के एमाइड समूह आसपास के पानी के अणुओं के साथ हाइड्रोजन बांड बनाते हैं; इंट्रामोल्युलर वाले की तुलना में ऐसे बहुत अधिक हाइड्रोजन बांड हैं।

अंडे की सफेदी को फेंटते हुए, क्रीम उन्हें पतली प्रोटीन फिल्मों से घिरे हवा के बुलबुले से युक्त फोम में बदल देती है, जिसके गठन के साथ यांत्रिक क्रिया के दौरान बंधनों को तोड़ने के परिणामस्वरूप पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की तैनाती होती है। इस प्रकार, फिल्मों के निर्माण के दौरान, प्रोटीन का आंशिक या पूर्ण विकृतीकरण होता है। इस प्रकार के विकृतीकरण को सतही प्रोटीन विकृतीकरण कहा जाता है।

पाक प्रक्रियाओं के लिए, प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण का विशेष महत्व है। गोलाकार प्रोटीन के उदाहरण का उपयोग करके प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण के तंत्र पर विचार किया जा सकता है।

मुख्य गोलाकार प्रोटीन अणु में एक या एक से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, जो मुड़ी हुई और कुंडल बनाती हैं। ऐसी संरचना कमजोर बंधों द्वारा स्थिर होती है, जिसके बीच हाइड्रोजन बांड एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, समानांतर पेप्टाइड श्रृंखलाओं या उनके सिलवटों के बीच अनुप्रस्थ पुलों का निर्माण करते हैं।

जब प्रोटीन को गर्म किया जाता है, तो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं या सिलवटों की एक बढ़ी हुई गति शुरू हो जाती है, जिससे उनके बीच के नाजुक बंधन टूट जाते हैं। प्रोटीन प्रकट होता है और एक असामान्य, अप्राकृतिक आकार प्राप्त करता है, हाइड्रोजन और अन्य बंधन इस अणु के लिए असामान्य स्थानों में स्थापित होते हैं, और अणु का विन्यास बदल जाता है। नतीजतन, सिलवटें ध्रुवीय और गैर-ध्रुवीय समूहों के पुनर्वितरण के साथ प्रकट और पुनर्व्यवस्थित होती हैं, और गैर-ध्रुवीय रेडिकल ग्लोब्यूल्स की सतह पर केंद्रित होते हैं, जिससे उनकी हाइड्रोफिलिसिटी कम हो जाती है। विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन अघुलनशील हो जाते हैं और, अधिक या कम हद तक, सूजने की अपनी क्षमता खो देते हैं।

प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण के दौरान, एक सक्रिय भूमिका पानी की होती है, जो विकृत प्रोटीन की एक नई संरचना संरचना के निर्माण में शामिल होती है। पूरी तरह से निर्जलित प्रोटीन लंबे समय तक गर्म करने पर भी विकृत नहीं होते हैं। बाहरी प्रभावों का विकृतीकरण प्रभाव जितना मजबूत होता है, प्रोटीन का जलयोजन उतना ही अधिक होता है और घोल में उनकी सांद्रता कम होती है।

प्रोटीन के आईईपी के करीब पीएच मान पर, प्रोटीन का अधिकतम निर्जलीकरण होता है। सबसे पूर्ण विकृतीकरण प्रोटीन के IEP में किया जाता है। प्रोटीन के IEP से एक दिशा या किसी अन्य में pH का स्थानांतरण इसकी तापीय स्थिरता में वृद्धि और विकृतीकरण प्रक्रियाओं को कमजोर करने में योगदान देता है।

प्रोटीन विकृतीकरण का तापमान अन्य थर्मोस्टेबल प्रोटीन और गैर-प्रोटीन प्रकृति के कुछ पदार्थों, जैसे सुक्रोज की उपस्थिति में बढ़ता है। प्रोटीन की इस संपत्ति का उपयोग तब किया जाता है, जब गर्मी उपचार के दौरान, मिश्रण के तापमान को बढ़ाना आवश्यक होता है (उदाहरण के लिए, आइसक्रीम को पास्चुरीकृत करते समय, अंडे-मक्खन क्रीम बनाना), प्रोटीन कोलाइडल सिस्टम में पृथक्करण या संरचना के गठन को रोकना।

पहले छिपे हुए रेडिकल्स या कार्यात्मक समूहों के विकृतीकरण के बाद एक प्रोटीन अणु की सतह पर उपस्थिति प्रोटीन के भौतिक-रासायनिक और जैविक गुणों को बदल देती है। विकृतीकरण के परिणामस्वरूप प्रोटीन के गुण अपरिवर्तनीय रूप से बदल जाते हैं।

गर्म आटे से आटा, और उबले हुए मांस से कटलेट बनाना असंभव है, क्योंकि विकृत प्रोटीन में अर्ध-तैयार उत्पादों को ढालने के लिए उपयुक्त चिपचिपा लोचदार-प्लास्टिक द्रव्यमान को हाइड्रेट करने और बनाने की क्षमता नहीं होती है।

हाइड्रेट करने की क्षमता के नुकसान को प्रोटीन के मूल गुणों के नुकसान से समझाया गया है, जिनमें से सबसे महत्वपूर्ण हाइड्रोफिलिसिटी (पानी के लिए उच्च आत्मीयता) है, और प्रोटीन अणु में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना में बदलाव के साथ जुड़ा हुआ है। विकृतीकरण का परिणाम है।

पानी में प्रोटीन की सूजन और घुलनशीलता बड़ी संख्या में हाइड्रोफिलिक समूहों (COOH, OH, NH 2) के प्रोटीन अणुओं की सतह पर मौजूद होने के कारण होती है जो पानी की एक महत्वपूर्ण मात्रा को बांधने में सक्षम होते हैं।

जैसा कि पहले ही उल्लेख किया गया है, किसी भी विलायक (पानी, तटस्थ नमक समाधान, कमजोर क्षार समाधान, शराब, आदि) में घुलने के लिए विभिन्न देशी खाद्य प्रोटीन की क्षमता का उपयोग एक निश्चित प्रोटीन अंश (अनुसंधान या खाद्य उद्देश्यों के लिए) को अलग या अलग करने के लिए किया जाता है। विकृत प्रोटीन में ऐसे अंतर नहीं होते हैं, वे सभी समान रूप से अघुलनशील होते हैं और पानी में नहीं फूल सकते। इस सामान्य नियम का अपवाद मांस और मछली का तंतुमय कोलेजन है, जो थर्मल विकृतीकरण और ग्लूटिन के विनाश के बाद गर्म पानी में घुलने में सक्षम है।

विकृतीकरण के परिणामस्वरूप, प्रोटीन अपनी जैविक गतिविधि खो देते हैं। सार्वजनिक खानपान प्रतिष्ठानों में इस्तेमाल होने वाले पौधों और जानवरों के कच्चे माल में, अधिकांश प्रोटीन पदार्थों की गतिविधि संरक्षित होती है। तो, एंजाइमों की गतिविधि के परिणामस्वरूप, भंडारण के दौरान फल पकते हैं (और कभी-कभी अधिक पके हुए), आलू और जड़ वाली फसलें अंकुरित होती हैं। प्रकाश में संग्रहीत होने पर आलू के कंदों में एंजाइम की गतिविधि विशेष रूप से स्पष्ट होती है: क्लोरोफिल के संश्लेषण और जहरीले ग्लाइकोसाइड सोलनिन के गठन के परिणामस्वरूप, कंद की सतह क्रमशः हरे रंग और कड़वा स्वाद प्राप्त करती है।

कच्चे मांस में, ऊतक एंजाइम भी सक्रिय अवस्था में होते हैं, मांस ऑटोलिसिस (वध के बाद की परिपक्वता) में भाग लेते हैं। इस संपत्ति का उपयोग व्यावहारिक उद्देश्यों के लिए किया जाता है। एसिड फॉस्फेट की पूर्ण निष्क्रियता तब होती है जब मांस उत्पाद के ज्यामितीय केंद्र में तापमान 80 डिग्री सेल्सियस तक पहुंच जाता है, जो पास्चराइजेशन के तापमान (बैक्टीरिया के वनस्पति रूपों की मृत्यु) से मेल खाती है।

एक देशी प्रोटीन में, पेप्टाइड समूह एक बाहरी हाइड्रेशन शेल द्वारा परिरक्षित होते हैं या प्रोटीन ग्लोब्यूल के अंदर स्थित होते हैं और इस प्रकार बाहरी प्रभावों से सुरक्षित रहते हैं। विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन अपना जलयोजन खोल खो देता है, जो जठरांत्र संबंधी मार्ग के पाचन एंजाइमों को कार्यात्मक समूहों तक पहुंच की सुविधा प्रदान करता है। प्रोटीन तेजी से पचता है।

इसके अलावा, कभी-कभी विकृतीकरण के बाद प्रोटीन का निरोधात्मक कार्य गायब हो जाता है। तो, कुछ अंडे के प्रोटीन पाचन प्रक्रिया को नकारात्मक रूप से प्रभावित करते हैं: आंत में एविडिन बायोटिन (विटामिन एच) को बांधता है, जो तंत्रिका तंत्र और न्यूरो-रिफ्लेक्स गतिविधि के नियमन में शामिल होता है; Ovomucoid ट्रिप्सिन (अग्नाशयी एंजाइम) की क्रिया को रोकता है। यही कारण है कि कच्चे अंडे के प्रोटीन न केवल खराब पचते हैं, बल्कि आंशिक रूप से अपचित रूप में अवशोषित होते हैं, जो एलर्जी का कारण बन सकते हैं, अन्य खाद्य घटकों की पाचनशक्ति को कम कर सकते हैं और कैल्शियम यौगिकों के अवशोषण को बाधित कर सकते हैं। विकृतीकरण होने पर, ये प्रोटीन अपने एंटीजाइमेटिक गुणों को खो देते हैं।

विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन अपना जलयोजन खोल खो देता है, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन अणु के कई कार्यात्मक समूह और पेप्टाइड बॉन्ड सतह पर दिखाई देते हैं और प्रोटीन अधिक प्रतिक्रियाशील हो जाता है।

प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण के परिणामस्वरूप, प्रोटीन अणुओं का एकत्रीकरण होता है। चूंकि प्रोटीन अणु के चारों ओर जलयोजन खोल टूट गया है, व्यक्तिगत प्रोटीन अणु बड़े कणों को बनाने के लिए गठबंधन करते हैं और अब समाधान में नहीं रह सकते हैं। प्रोटीन फोल्डिंग की प्रक्रिया शुरू होती है, जिसके परिणामस्वरूप नए आणविक बंधन बनते हैं।

समाधान और जैल में विकृत प्रोटीन अणुओं की बातचीत अलग तरह से आगे बढ़ती है। थर्मल विकृतीकरण के दौरान कमजोर रूप से केंद्रित प्रोटीन समाधानों में, प्रोटीन अणुओं का एकत्रीकरण इंटरमॉलिक्युलर बॉन्ड के गठन के माध्यम से होता है, दोनों मजबूत, उदाहरण के लिए, डाइसल्फ़ाइड, और कमजोर (लेकिन कई) हाइड्रोजन बॉन्ड। नतीजतन, बड़े कण बनते हैं। कणों के आगे एकत्रीकरण से कोलाइडल प्रणाली का स्तरीकरण होता है, प्रोटीन के गुच्छे का निर्माण जो तरल की सतह पर अवक्षेपित या तैरता है, अक्सर फोम के गठन के साथ (उदाहरण के लिए, उबलते दूध के दौरान विकृत लैक्टलबुमिन फ्लेक्स की वर्षा; गठन मांस और मछली शोरबा की सतह पर प्रोटीन को विकृत करने से फ्लेक्स और फोम)। ऐसे समाधानों में प्रोटीन की सांद्रता 1% से अधिक नहीं होती है।

अधिक केंद्रित प्रोटीन समाधानों में, प्रोटीन का विकृतीकरण एक सतत जेल बनाता है जो कोलाइडल प्रणाली में निहित सभी पानी को बरकरार रखता है। विकृत प्रोटीन अणुओं के एकत्रीकरण के परिणामस्वरूप, एक संरचित प्रोटीन प्रणाली का निर्माण होता है। मांस, मछली (सार्कोप्लाज्म प्रोटीन), चिकन अंडे और उनके आधार पर विभिन्न मिश्रणों के गर्मी उपचार के दौरान एक निरंतर जेल के गठन के साथ केंद्रित समाधानों में प्रोटीन का विकृतीकरण होता है। प्रोटीन की सटीक सांद्रता जिस पर उनके समाधान हीटिंग के परिणामस्वरूप एक सतत जेल बनाते हैं अज्ञात हैं। यह देखते हुए कि प्रोटीन की जेल की क्षमता अणुओं के विन्यास (विषमता) और इस मामले में गठित अंतर-आणविक बंधों की प्रकृति पर निर्भर करती है, यह माना जाना चाहिए कि ये सांद्रता विभिन्न प्रोटीनों के लिए भिन्न हैं।

उदाहरण के लिए, आमलेट तैयार करने के लिए, अंडे के मेलेंज में 38 ... 75% दूध मिलाया जाता है। निचली सीमाएं तले हुए आमलेट को संदर्भित करती हैं, ऊपरी सीमा उबले हुए आमलेट को। आहार पोषण में उपयोग किए जाने वाले अंडे के सफेद आमलेट की तैयारी के लिए, गर्मी उपचार की विधि की परवाह किए बिना दूध को 40% की मात्रा में जोड़ा जाता है, क्योंकि अंडे की सफेदी में प्रोटीन की सांद्रता जर्दी की तुलना में बहुत कम होती है।

कुछ प्रोटीन, जो कम या ज्यादा पानी वाले जैल होते हैं, विकृतीकरण के दौरान विकृत हो जाते हैं, जिसके परिणामस्वरूप वे पर्यावरण में तरल के पृथक्करण के साथ निर्जलित हो जाते हैं। हीटिंग के अधीन प्रोटीन जेल, एक नियम के रूप में, मूल प्रोटीन के मूल जेल की तुलना में एक छोटी मात्रा, द्रव्यमान, प्लास्टिसिटी, बढ़ी हुई यांत्रिक शक्ति और अधिक लोच की विशेषता है। मांस, मछली (मायोफिब्रिल प्रोटीन), खाना पकाने के अनाज, फलियां, पास्ता और बेकिंग आटा उत्पादों के गर्मी उपचार के दौरान प्रोटीन में इसी तरह के परिवर्तन देखे जाते हैं।

जैल और जेली ठोस गैर-द्रव संरचित प्रणालियां हैं जो कोलाइडल कणों या पॉलिमर के मैक्रोमोलेक्यूल्स के बीच आणविक संयोजक बलों की कार्रवाई के परिणामस्वरूप बनती हैं। जैल और जेली के स्थानिक ग्रिड की कोशिकाएँ आमतौर पर एक विलायक से भरी होती हैं।

इस प्रकार, जैल कोलाइडल सिस्टम या मैक्रोमोलेक्यूलर यौगिकों (एचएमसी) के समाधान हैं जो एक स्थानिक जाल फ्रेम के रूप में कुछ आंतरिक संरचनाओं की उपस्थिति के कारण अपनी तरलता खो चुके हैं, जिनमें से कोशिकाएं एक फैलाव माध्यम से भरी हुई हैं। चूँकि कोशिकाओं में निहित परिक्षेपण माध्यम अपनी गतिशीलता खो देता है, इसे गतिहीन कहा जाता है।

जैल प्रकृति में बहुत व्यापक हैं: उनमें कई निर्माण सामग्री (कंक्रीट, सीमेंट, मिट्टी के निलंबन), मिट्टी, कुछ खनिज (एगेट, ओपल), विभिन्न खाद्य उत्पाद (आटा, आटा, ब्रेड, जेली, मुरब्बा, जेली), जिलेटिन शामिल हैं। , रबर, जीवित जीवों के ऊतक और चेतन और निर्जीव प्रकृति की कई अन्य सामग्री।

फैलाव माध्यम की सांद्रता के आधार पर, जैल को आमतौर पर लियोगल्स, कोएगल्स और ज़ेरोगल्स (एरोगल्स) में विभाजित किया जाता है।

तरल युक्त जैल जिनमें थोड़ा सूखा पदार्थ (1 ... 2% तक) होता है, डायोजेल कहलाते हैं। विशिष्ट डायोजेल में जेली, जेली (जेली), दही वाला दूध, साबुन के घोल आदि शामिल हैं।

कुछ हाइड्रोफोबिक सॉल के जमाव के दौरान प्राप्त जिलेटिनस अवक्षेप, साथ ही एचएमएस समाधानों को नमकीन करके बनने वाले फ्लोकुलेंट अवक्षेप को कोएगल कहा जाता है। कोगल्स में शुष्क पदार्थ की मात्रा 80% तक पहुँच जाती है। हालांकि, विशिष्ट हाइड्रोफोबिक कोलाइड्स (सोने, चांदी, प्लैटिनम, सल्फाइड के हाइड्रोसोल) के जमाव के दौरान बनने वाले बहुत तरल-गरीब फ्लेक्स और माइक्रोक्रिस्टलाइन पाउडर कोएगल्स से संबंधित नहीं होते हैं।

तरल-गरीब या पूरी तरह से सूखे जैल को ज़ीरो-जेल कहा जाता है। जेरोगेल के उदाहरण सूखी जिलेटिन शीट, टाइल्स में लकड़ी का गोंद, स्टार्च, रबर हैं। कॉम्प्लेक्स ज़ेरोगल्स में कई खाद्य उत्पाद (आटा, पटाखे, बिस्कुट) शामिल हैं। अत्यधिक झरझरा xerogels को एरोगेल भी कहा जाता है, क्योंकि हवा उनमें फैलाव माध्यम के रूप में कार्य करती है। एरोगल्स में कई सॉर्बेंट्स (सिलिका जेल), रासायनिक प्रतिक्रियाओं के लिए ठोस उत्प्रेरक शामिल हैं।

छितरी हुई अवस्था की प्रकृति और प्रफुल्लित करने की क्षमता के आधार पर, भंगुर और लोचदार जैल के बीच अंतर करने की प्रथा है। इलास्टिक जैल को हम जेली कहेंगे।

वंशानुगत बीमारी फेनिलकेटोनुरिया में, शरीर में फेनिलएलनिन हाइड्रॉक्सिलेज (ईसी 1.14.3.1) की कमी होती है। नतीजतन, फेनिलएलनिन का अपचय टायरोसिन के माध्यम से अंतिम उत्पादों तक नहीं जाता है, लेकिन फेनिलप्यूरुविक एसिड के गठन के साथ बहरापन के एक साइड पाथवे में प्रवेश करता है। उत्तरार्द्ध का संचय, फेनिलएलनिन के साथ, बच्चों में मनोभ्रंश के साथ एक गंभीर बीमारी की ओर जाता है। ऐल्बिनिज़म के साथ, डिफेनोल ऑक्सीडेज (ईसी 1.10.3.1।) में एक दोष है, एल्केप्टोनुरिया के साथ - होमोजेन्टिसिनेट ऑक्सीडेज (ईसी 17.1.5।), ज़ैंथोनुरिया के साथ - ज़ैंथिन ऑक्सीडेज (ईसी)

1.2.3.2।), आदि।

1.5. प्रोटीन विकृतीकरण

यदि प्रोटीन विकृतीकरण के दौरान इस रचना में गड़बड़ी होती है, तो उनके अणुओं की संरचना की विशेषताओं से जुड़े प्रोटीन के अंतर्निहित गुण महत्वपूर्ण रूप से बदल जाते हैं।

विकृतीकरण से तात्पर्य एक जैविक रूप से सक्रिय, तथाकथित देशी3 प्रोटीन का एक ऐसे रूप में परिवर्तन है जिसमें इसके प्राकृतिक गुण जैसे घुलनशीलता, इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिविधि, एंजाइमी गतिविधि आदि संरक्षित हैं। खो गये।

विकृतीकरण प्रोटीन की एक विशिष्ट विशेषता है और अमीनो एसिड और कम आणविक भार पेप्टाइड्स में नहीं देखा जाता है। विकृतीकरण, एक नियम के रूप में, प्रोटीन अणु की तृतीयक और आंशिक रूप से माध्यमिक संरचना के उल्लंघन के साथ जुड़ा हुआ है और प्राथमिक संरचना में किसी भी बदलाव के साथ नहीं है। इसलिए, यह स्वाभाविक है कि प्रोटीन विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन अणु में मुख्य रूप से हाइड्रोजन बांड और डाइसल्फ़ाइड ब्रिज नष्ट हो जाते हैं।

विकृतीकरण एजेंटों को भौतिक और रासायनिक में विभाजित किया गया है। भौतिक कारकों में हीटिंग (50-60 डिग्री सेल्सियस से अधिक), उच्च दबाव, अल्ट्रासाउंड, आदि, रासायनिक कारक - एच + और ओएच - आयन (आमतौर पर पीएच 4 से नीचे और 10 से ऊपर - विकृतीकरण), कार्बनिक सॉल्वैंट्स (एसीटोन, अल्कोहल) शामिल हैं। , यूरिया, भारी धातुओं के लवण, आदि। प्रोटीन भी डिटर्जेंट (लैटिन डिटर्जियो से - क्रश, ब्रेक, क्लीन) के प्रभाव में विकृत होते हैं, जिनका साबुन जैसा प्रभाव होता है, हालांकि ज्यादातर मामलों में विकृत प्रोटीन घुलनशील रहता है प्रपत्र। कमरे के तापमान पर निर्जलीकरण, सुखाने वाले प्रोटीन आमतौर पर पूर्ण विकृतीकरण की आवश्यकता होती है। यह सब विभिन्न प्रकार के विकृतीकरण एजेंटों और उनकी क्रिया के तंत्र को इंगित करता है।

3 एक प्रोटीन की मूल संरचना एक प्रोटीन की विशेषता त्रि-आयामी संरचना है, जिसमें यह स्थिर है और कुछ भौतिक स्थितियों (तापमान, पीएच, आदि) के तहत जैविक गतिविधि प्रदर्शित करता है।

एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना वह तरीका है जिसमें एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला तीन आयामों में मुड़ी होती है। यह रचना एक दूसरे से दूर अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच रासायनिक बंधों के निर्माण के कारण उत्पन्न होती है। यह प्रक्रिया कोशिका के आणविक तंत्र की भागीदारी से की जाती है और प्रोटीन को कार्यात्मक गतिविधि देने में बहुत बड़ी भूमिका निभाती है।

तृतीयक संरचना की विशेषताएं

निम्नलिखित प्रकार की रासायनिक अंतःक्रियाएं प्रोटीन की तृतीयक संरचना की विशेषता हैं:

• आयनिक;
• हाइड्रोजन;
• हाइड्रोफोबिक;
• वान डर वाल्स;
• डाइसल्फ़ाइड

ये सभी बंधन (सहसंयोजक डाइसल्फ़ाइड बंधन को छोड़कर) बहुत कमजोर हैं, लेकिन मात्रा के कारण वे अणु के स्थानिक आकार को स्थिर करते हैं।

वास्तव में, पॉलीपेप्टाइड चेन फोल्डिंग का तीसरा स्तर माध्यमिक संरचना (α-हेलीकॉप्टर; β-फोल्डेड लेयर्स और लूप्स) के विभिन्न तत्वों का एक संयोजन है, जो साइड अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच रासायनिक बातचीत के कारण अंतरिक्ष में उन्मुख होते हैं। एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना के एक योजनाबद्ध प्रतिनिधित्व के लिए, α-हेलीकॉप्टर को सिलेंडर या पेचदार रेखाओं, तीरों द्वारा मुड़ी हुई परतों और सरल रेखाओं द्वारा लूप द्वारा इंगित किया जाता है।

तृतीयक संरचना की प्रकृति श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम द्वारा निर्धारित की जाती है, इसलिए समान परिस्थितियों में, समान प्राथमिक संरचना वाले दो अणु समान स्थानिक व्यवस्था के अनुरूप होंगे। यह रचना प्रोटीन की कार्यात्मक गतिविधि सुनिश्चित करती है और इसे देशी कहा जाता है।

प्रोटीन अणु को मोड़ने की प्रक्रिया में, सक्रिय केंद्र के घटक एक दूसरे के पास जाते हैं, जिसे प्राथमिक संरचना में एक दूसरे से महत्वपूर्ण रूप से हटाया जा सकता है।

एकल-फंसे प्रोटीन के लिए, तृतीयक संरचना अंतिम कार्यात्मक रूप है। कॉम्प्लेक्स मल्टी-सबयूनिट प्रोटीन एक चतुर्धातुक संरचना बनाते हैं जो एक दूसरे के संबंध में कई श्रृंखलाओं की व्यवस्था की विशेषता है।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना में रासायनिक बंधों की विशेषता

काफी हद तक, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तह हाइड्रोफिलिक और हाइड्रोफोबिक रेडिकल के अनुपात के कारण होती है। पूर्व हाइड्रोजन (पानी का एक घटक तत्व) के साथ बातचीत करते हैं और इसलिए सतह पर होते हैं, जबकि हाइड्रोफोबिक क्षेत्र, इसके विपरीत, अणु के केंद्र में भागते हैं। यह रचना ऊर्जावान रूप से सबसे अनुकूल है। नतीजतन, हाइड्रोफोबिक कोर के साथ एक ग्लोब्यूल बनता है।

हाइड्रोफिलिक रेडिकल, जो फिर भी अणु के केंद्र में आते हैं, आयनिक या हाइड्रोजन बांड बनाने के लिए एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं। आयनिक बंधन विपरीत रूप से चार्ज किए गए अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच हो सकते हैं, जो हैं:

• आर्गिनिन, लाइसिन या हिस्टिडीन के धनायनित समूह (एक सकारात्मक चार्ज है);
• ग्लूटामिक और एसपारटिक एसिड रेडिकल के कार्बोक्सिल समूह (एक नकारात्मक चार्ज है)।

हाइड्रोजन बांड अनावेशित (OH, SH, CONH 2) और आवेशित हाइड्रोफिलिक समूहों की परस्पर क्रिया से बनते हैं। सहसंयोजक बंधन (तृतीयक रचना में सबसे मजबूत) सिस्टीन अवशेषों के एसएच समूहों के बीच उत्पन्न होते हैं, तथाकथित डाइसल्फ़ाइड पुल बनाते हैं। आमतौर पर, इन समूहों को एक रैखिक श्रृंखला में अलग रखा जाता है और स्टैकिंग प्रक्रिया के दौरान ही एक-दूसरे से संपर्क करते हैं। डाइसल्फ़ाइड बांड अधिकांश इंट्रासेल्युलर प्रोटीन की विशेषता नहीं हैं।

गठनात्मक दायित्व

चूंकि प्रोटीन की तृतीयक संरचना बनाने वाले बंधन बहुत कमजोर होते हैं, अमीनो एसिड श्रृंखला में परमाणुओं के ब्राउनियन आंदोलन के कारण वे नए स्थानों पर टूट सकते हैं और बन सकते हैं। इससे अणु के अलग-अलग वर्गों के स्थानिक आकार में थोड़ा बदलाव होता है, लेकिन प्रोटीन की मूल संरचना का उल्लंघन नहीं होता है। इस घटना को गठनात्मक लायबिलिटी कहा जाता है। उत्तरार्द्ध सेलुलर प्रक्रियाओं के शरीर विज्ञान में एक बड़ी भूमिका निभाता है।

एक प्रोटीन की संरचना अन्य अणुओं के साथ इसके अंतःक्रिया या पर्यावरण के भौतिक-रासायनिक मापदंडों में परिवर्तन से प्रभावित होती है।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना कैसे बनती है?

प्रोटीन को उसके मूल रूप में फोल्ड करने की प्रक्रिया को फोल्डिंग कहा जाता है। यह घटना मुक्त ऊर्जा के न्यूनतम मूल्य के साथ एक रचना को अपनाने के लिए एक अणु की इच्छा पर आधारित है।

किसी भी प्रोटीन को मध्यस्थ प्रशिक्षकों की आवश्यकता नहीं होती है जो तृतीयक संरचना का निर्धारण करेंगे। स्टैकिंग योजना शुरू में अमीनो एसिड के अनुक्रम में "रिकॉर्ड" की जाती है।

हालांकि, सामान्य परिस्थितियों में, एक बड़े प्रोटीन अणु को प्राथमिक संरचना के अनुरूप एक देशी संरचना को अपनाने के लिए, इसमें एक ट्रिलियन वर्ष से अधिक समय लगेगा। फिर भी, एक जीवित कोशिका में, यह प्रक्रिया केवल कुछ दसियों मिनट तक चलती है। समय में इतनी महत्वपूर्ण कमी विशेष सहायक प्रोटीन - फोल्डेस और चैपरोन की तह में भागीदारी द्वारा प्रदान की जाती है।

छोटे प्रोटीन अणुओं (एक श्रृंखला में 100 अमीनो एसिड तक) की तह बहुत जल्दी और बिचौलियों की भागीदारी के बिना होती है, जो इन विट्रो प्रयोगों द्वारा दिखाया गया था।

तह कारक

तह में शामिल सहायक प्रोटीन दो समूहों में विभाजित हैं:

• तह - उत्प्रेरक गतिविधि है, सब्सट्रेट की एकाग्रता (अन्य एंजाइमों की तरह) से काफी कम मात्रा में आवश्यक है;
• चैपरोन कार्रवाई के विभिन्न तंत्रों के साथ प्रोटीन होते हैं; उन्हें मुड़े हुए सब्सट्रेट की मात्रा के बराबर एकाग्रता में आवश्यकता होती है।

दोनों प्रकार के कारक तह में शामिल होते हैं, लेकिन अंतिम उत्पाद का हिस्सा नहीं होते हैं।

फोल्डेस के समूह को 2 एंजाइमों द्वारा दर्शाया जाता है:

• प्रोटीन डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़ (पीडीआई) - बड़ी संख्या में सिस्टीन अवशेषों के साथ प्रोटीन में डाइसल्फ़ाइड बांड के सही गठन को नियंत्रित करता है। यह फ़ंक्शन बहुत महत्वपूर्ण है, क्योंकि सहसंयोजक इंटरैक्शन बहुत मजबूत होते हैं, और गलत कनेक्शन की स्थिति में, प्रोटीन खुद को पुनर्व्यवस्थित करने और मूल संरचना को अपनाने में सक्षम नहीं होगा।
• Peptidyl-prolyl-cis-trans-isomerase - प्रोलाइन के किनारों पर स्थित रेडिकल के विन्यास में परिवर्तन प्रदान करता है, जो इस क्षेत्र में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के मोड़ की प्रकृति को बदलता है।

इस प्रकार, फोल्डेस प्रोटीन अणु की तृतीयक संरचना के निर्माण में सुधारात्मक भूमिका निभाते हैं।

संरक्षक

चैपरोन को अन्यथा तनाव या तनाव कहा जाता है। यह सेल (तापमान, विकिरण, भारी धातु, आदि) पर नकारात्मक प्रभाव के साथ उनके स्राव में उल्लेखनीय वृद्धि के कारण है।

चैपरोन तीन प्रोटीन परिवारों से संबंधित हैं: hsp60, hsp70 और hsp90। ये प्रोटीन कई कार्य करते हैं, जिनमें शामिल हैं:

• विकृतीकरण से प्रोटीन की सुरक्षा;
• एक दूसरे के साथ नव संश्लेषित प्रोटीन की बातचीत का बहिष्करण;
• कट्टरपंथियों और उनके प्रयोगशालाकरण (सुधार) के बीच गलत कमजोर बंधनों के गठन की रोकथाम।

इस प्रकार, चैपरोन एक ऊर्जावान रूप से सही रचना के तेजी से अधिग्रहण में योगदान करते हैं, कई प्रकारों की यादृच्छिक गणना को समाप्त करते हैं और एक दूसरे के साथ अनावश्यक बातचीत से अभी भी अपरिपक्व प्रोटीन अणुओं की रक्षा करते हैं। इसके अलावा, संरक्षक प्रदान करते हैं:

• कुछ प्रकार के प्रोटीन परिवहन;
• रीफोल्डिंग नियंत्रण (इसके नुकसान के बाद तृतीयक संरचना की बहाली);
• अधूरा तह की स्थिति बनाए रखना (कुछ प्रोटीन के लिए)।

बाद के मामले में, तह प्रक्रिया पूरी होने के बाद चैपरोन अणु प्रोटीन से बंधा रहता है।

विकृतीकरण

किसी भी कारक के प्रभाव में प्रोटीन की तृतीयक संरचना का उल्लंघन विकृतीकरण कहलाता है। मूल संरचना का नुकसान तब होता है जब अणु को स्थिर करने वाले बड़ी संख्या में कमजोर बंधन टूट जाते हैं। इस मामले में, प्रोटीन अपना विशिष्ट कार्य खो देता है, लेकिन इसकी प्राथमिक संरचना को बरकरार रखता है (पेप्टाइड बांड विकृतीकरण के दौरान नष्ट नहीं होते हैं)।

विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन अणु में एक स्थानिक वृद्धि होती है, और हाइड्रोफोबिक क्षेत्र फिर से सतह पर आ जाते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक यादृच्छिक कुंडल की रचना प्राप्त करती है, जिसका आकार इस बात पर निर्भर करता है कि प्रोटीन की तृतीयक संरचना के कौन से बंधन टूट गए हैं। इस रूप में, अणु प्रोटियोलिटिक एंजाइमों के प्रभाव के प्रति अधिक संवेदनशील होता है।

तृतीयक संरचना का उल्लंघन करने वाले कारक

कई भौतिक और रासायनिक प्रभाव हैं जो विकृतीकरण का कारण बन सकते हैं। इसमे शामिल है:

• 50 डिग्री से ऊपर का तापमान;
• विकिरण;
• माध्यम के पीएच में परिवर्तन;
• भारी धातु लवण;
• कुछ कार्बनिक यौगिक;
• अपमार्जक.

विकृतीकरण प्रभाव की समाप्ति के बाद, प्रोटीन तृतीयक संरचना को बहाल कर सकता है। इस प्रक्रिया को रीनैचुरेशन या रीफोल्डिंग कहा जाता है। इन विट्रो स्थितियों के तहत, यह केवल छोटे प्रोटीन के लिए संभव है। एक जीवित कोशिका में, रीफोल्डिंग चैपरोन द्वारा प्रदान की जाती है।

गिलहरी- उच्च आणविक कार्बनिक यौगिक, जिसमें α-एमिनो एसिड के अवशेष होते हैं।

पर प्रोटीन संरचनाकार्बन, हाइड्रोजन, नाइट्रोजन, ऑक्सीजन, सल्फर शामिल हैं। कुछ प्रोटीन फॉस्फोरस, आयरन, जिंक और कॉपर वाले अन्य अणुओं के साथ कॉम्प्लेक्स बनाते हैं।

प्रोटीन का एक बड़ा आणविक भार होता है: अंडे का एल्ब्यूमिन - 36,000, हीमोग्लोबिन - 152,000, मायोसिन - 500,000। तुलना के लिए: शराब का आणविक भार 46, एसिटिक एसिड - 60, बेंजीन - 78 है।

प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना

गिलहरी- गैर-आवधिक बहुलक, जिनमें से मोनोमर्स हैं α-अमीनो अम्ल. आमतौर पर 20 प्रकार के α-एमिनो एसिड को प्रोटीन मोनोमर कहा जाता है, हालांकि उनमें से 170 से अधिक कोशिकाओं और ऊतकों में पाए गए हैं।

मनुष्यों और अन्य जानवरों के शरीर में अमीनो एसिड को संश्लेषित किया जा सकता है या नहीं, इस पर निर्भर करता है: गैर-आवश्यक अमीनो एसिड- संश्लेषित किया जा सकता है तात्विक ऐमिनो अम्ल-संश्लेषित नहीं किया जा सकता। भोजन के साथ आवश्यक अमीनो एसिड का सेवन करना चाहिए। पौधे सभी प्रकार के अमीनो एसिड का संश्लेषण करते हैं।

अमीनो एसिड संरचना के आधार पर, प्रोटीन हैं: पूर्ण- अमीनो एसिड का पूरा सेट होता है; दोषपूर्ण- उनके संघटन में कुछ अमीनो अम्ल अनुपस्थित होते हैं। यदि प्रोटीन केवल अमीनो एसिड से बने होते हैं, तो उन्हें कहा जाता है सरल. यदि प्रोटीन में अमीनो एसिड के अलावा, एक गैर-एमिनो एसिड घटक (एक कृत्रिम समूह) भी होता है, तो उन्हें कहा जाता है जटिल. कृत्रिम समूह का प्रतिनिधित्व धातुओं (मेटालोप्रोटीन), कार्बोहाइड्रेट (ग्लाइकोप्रोटीन), लिपिड (लिपोप्रोटीन), न्यूक्लिक एसिड (न्यूक्लियोप्रोटीन) द्वारा किया जा सकता है।

सभी अमीनो एसिड होते हैं: 1) एक कार्बोक्सिल समूह (-COOH), 2) एक अमीनो समूह (-NH 2), 3) एक मूलक या R-समूह (बाकी अणु)। विभिन्न प्रकार के अमीनो एसिड में रेडिकल की संरचना अलग होती है। अमीनो एसिड बनाने वाले अमीनो समूहों और कार्बोक्सिल समूहों की संख्या के आधार पर, ये हैं: तटस्थ अमीनो एसिडएक कार्बोक्सिल समूह और एक अमीनो समूह होना; बुनियादी अमीनो एसिडएक से अधिक अमीनो समूह वाले; अम्लीय अमीनो एसिडएक से अधिक कार्बोक्सिल समूह वाले।

अमीनो एसिड हैं उभयधर्मी यौगिक, क्योंकि विलयन में वे अम्ल और क्षार दोनों के रूप में कार्य कर सकते हैं। जलीय घोलों में, अमीनो एसिड विभिन्न आयनिक रूपों में मौजूद होते हैं।

पेप्टाइड बंधन

पेप्टाइड्स- पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से युक्त कार्बनिक पदार्थ।

पेप्टाइड्स का निर्माण अमीनो एसिड की संघनन प्रतिक्रिया के परिणामस्वरूप होता है। जब एक अमीनो एसिड का अमीनो समूह दूसरे के कार्बोक्सिल समूह के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो उनके बीच एक सहसंयोजक नाइट्रोजन-कार्बन बंधन उत्पन्न होता है, जिसे कहा जाता है पेप्टाइड. पेप्टाइड बनाने वाले अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या के आधार पर, वहाँ हैं डाइपेप्टाइड्स, ट्राइपेप्टाइड्स, टेट्रापेप्टाइड्सआदि। पेप्टाइड बॉन्ड का निर्माण कई बार दोहराया जा सकता है। यह गठन की ओर जाता है पॉलीपेप्टाइड्स. पेप्टाइड के एक छोर पर एक मुक्त अमीनो समूह होता है (इसे एन-टर्मिनस कहा जाता है), और दूसरे छोर पर एक मुक्त कार्बोक्सिल समूह होता है (इसे सी-टर्मिनस कहा जाता है)।

प्रोटीन अणुओं का स्थानिक संगठन

प्रोटीन द्वारा कुछ विशिष्ट कार्यों का प्रदर्शन उनके अणुओं के स्थानिक विन्यास पर निर्भर करता है, इसके अलावा, यह कोशिका के लिए एक विस्तारित रूप में एक श्रृंखला के रूप में प्रोटीन को रखने के लिए ऊर्जावान रूप से प्रतिकूल है, इसलिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं तह से गुजरती हैं, प्राप्त करती हैं एक निश्चित त्रि-आयामी संरचना, या रचना। 4 स्तर आवंटित करें प्रोटीन का स्थानिक संगठन.

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों का अनुक्रम जो प्रोटीन अणु बनाता है। अमीनो एसिड के बीच का बंधन पेप्टाइड है।

यदि एक प्रोटीन अणु में केवल 10 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, तो प्रोटीन अणुओं के सैद्धांतिक रूप से संभावित रूपों की संख्या जो अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन के क्रम में भिन्न होती है 10 20 है। 20 अमीनो एसिड के साथ, आप उनमें से और भी विविध संयोजन बना सकते हैं। मानव शरीर में लगभग दस हजार विभिन्न प्रोटीन पाए गए हैं, जो एक दूसरे से और अन्य जीवों के प्रोटीन से भिन्न होते हैं।

यह प्रोटीन अणु की प्राथमिक संरचना है जो प्रोटीन अणुओं के गुणों और इसके स्थानिक विन्यास को निर्धारित करती है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में सिर्फ एक अमीनो एसिड को दूसरे के लिए बदलने से प्रोटीन के गुणों और कार्यों में परिवर्तन होता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के बीटा-सबयूनिट में छठे ग्लूटामाइन अमीनो एसिड को वेलिन के साथ बदलने से यह तथ्य सामने आता है कि हीमोग्लोबिन अणु समग्र रूप से अपना मुख्य कार्य नहीं कर सकता है - ऑक्सीजन परिवहन; ऐसे मामलों में, एक व्यक्ति एक बीमारी विकसित करता है - सिकल सेल एनीमिया।

माध्यमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक सर्पिल में मोड़ने का आदेश दिया (एक फैला हुआ वसंत जैसा दिखता है)। कार्बोक्सिल समूहों और अमीनो समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा हेलिक्स के कॉइल को मजबूत किया जाता है। लगभग सभी CO और NH समूह हाइड्रोजन बंधों के निर्माण में भाग लेते हैं। वे पेप्टाइड वाले की तुलना में कमजोर हैं, लेकिन, कई बार दोहराते हुए, वे इस विन्यास को स्थिरता और कठोरता प्रदान करते हैं। माध्यमिक संरचना के स्तर पर प्रोटीन होते हैं: फाइब्रोइन (रेशम, वेब), केराटिन (बाल, नाखून), कोलेजन (कण्डरा)।

तृतीयक संरचना- रासायनिक बंधों (हाइड्रोजन, आयनिक, डाइसल्फ़ाइड) की घटना और अमीनो एसिड अवशेषों के रेडिकल्स के बीच हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन की स्थापना के परिणामस्वरूप ग्लोब्यूल्स में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की पैकिंग। तृतीयक संरचना के निर्माण में मुख्य भूमिका हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा निभाई जाती है। जलीय घोलों में, हाइड्रोफोबिक रेडिकल पानी से छिप जाते हैं, ग्लोब्यूल के अंदर समूहित हो जाते हैं, जबकि हाइड्रोफिलिक रेडिकल हाइड्रेशन (पानी के द्विध्रुव के साथ बातचीत) के परिणामस्वरूप अणु की सतह पर दिखाई देते हैं। कुछ प्रोटीनों में, तृतीयक संरचना को डाइसल्फ़ाइड सहसंयोजक बंधों द्वारा स्थिर किया जाता है जो दो सिस्टीन अवशेषों के सल्फर परमाणुओं के बीच बनते हैं। तृतीयक संरचना के स्तर पर एंजाइम, एंटीबॉडी, कुछ हार्मोन होते हैं।

चतुर्धातुक संरचनाजटिल प्रोटीन की विशेषता, जिसके अणु दो या दो से अधिक ग्लोब्यूल्स द्वारा बनते हैं। सबयूनिट अणु में आयनिक, हाइड्रोफोबिक और इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन द्वारा आयोजित किए जाते हैं। कभी-कभी, चतुर्धातुक संरचना के निर्माण के दौरान, सबयूनिट्स के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड होते हैं। चतुर्धातुक संरचना वाला सबसे अधिक अध्ययन किया जाने वाला प्रोटीन है हीमोग्लोबिन. यह दो α-सबयूनिट्स (141 अमीनो एसिड अवशेष) और दो β-सबयूनिट्स (146 एमिनो एसिड अवशेष) से ​​बनता है। प्रत्येक सबयूनिट एक हीम अणु से जुड़ा होता है जिसमें लोहा होता है।

यदि किसी कारण से प्रोटीन की स्थानिक संरचना सामान्य से विचलित हो जाती है, तो प्रोटीन अपना कार्य नहीं कर सकता है। उदाहरण के लिए, "पागल गाय रोग" (स्पोंजिफॉर्म एन्सेफैलोपैथी) का कारण, तंत्रिका कोशिकाओं के सतही प्रोटीन, प्रियन की असामान्य रचना है।

प्रोटीन गुण

अमीनो एसिड संरचना, प्रोटीन अणु की संरचना इसका निर्धारण करती है गुण. प्रोटीन अमीनो एसिड रेडिकल द्वारा निर्धारित मूल और अम्लीय गुणों को मिलाते हैं: एक प्रोटीन में जितना अधिक अम्लीय अमीनो एसिड होता है, उतना ही इसके अम्लीय गुण स्पष्ट होते हैं। एच + निर्धारित करने और संलग्न करने की क्षमता प्रोटीन के बफर गुण; सबसे शक्तिशाली बफर में से एक एरिथ्रोसाइट्स में हीमोग्लोबिन है, जो रक्त के पीएच को स्थिर स्तर पर बनाए रखता है। घुलनशील प्रोटीन (फाइब्रिनोजेन) होते हैं, अघुलनशील प्रोटीन होते हैं जो यांत्रिक कार्य करते हैं (फाइब्रोइन, केराटिन, कोलेजन)। रासायनिक रूप से सक्रिय प्रोटीन (एंजाइम) होते हैं, रासायनिक रूप से निष्क्रिय होते हैं, विभिन्न पर्यावरणीय परिस्थितियों के प्रतिरोधी और अत्यंत अस्थिर होते हैं।

बाहरी कारक (गर्मी, पराबैंगनी विकिरण, भारी धातु और उनके लवण, पीएच परिवर्तन, विकिरण, निर्जलीकरण)

प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के उल्लंघन का कारण बन सकता है। किसी दिए गए प्रोटीन अणु में निहित त्रि-आयामी संरचना को खोने की प्रक्रिया को कहा जाता है विकृतीकरण. विकृतीकरण का कारण एक विशेष प्रोटीन संरचना को स्थिर करने वाले बंधनों का टूटना है। प्रारंभ में, सबसे कमजोर संबंध टूट जाते हैं, और जब परिस्थितियां कठिन हो जाती हैं, तो और भी मजबूत हो जाती हैं। इसलिए, पहले चतुर्धातुक, फिर तृतीयक और द्वितीयक संरचनाएं खो जाती हैं। स्थानिक विन्यास में परिवर्तन से प्रोटीन के गुणों में परिवर्तन होता है और, परिणामस्वरूप, प्रोटीन के लिए अपने जैविक कार्यों को करना असंभव हो जाता है। यदि विकृतीकरण प्राथमिक संरचना के विनाश के साथ नहीं है, तो यह हो सकता है प्रतिवर्ती, इस मामले में, प्रोटीन की संरचना विशेषता का स्व-उपचार होता है। उदाहरण के लिए, इस तरह के विकृतीकरण को झिल्ली रिसेप्टर प्रोटीन के अधीन किया जाता है। विकृतीकरण के बाद प्रोटीन की संरचना को बहाल करने की प्रक्रिया को कहा जाता है पुनर्नवीकरण. यदि प्रोटीन के स्थानिक विन्यास की बहाली असंभव है, तो विकृतीकरण कहलाता है अचल.

प्रोटीन के कार्य

समारोह	उदाहरण और स्पष्टीकरण
निर्माण	प्रोटीन सेलुलर और बाह्य संरचनाओं के निर्माण में शामिल हैं: वे कोशिका झिल्ली (लिपोप्रोटीन, ग्लाइकोप्रोटीन), बाल (केराटिन), टेंडन (कोलेजन), आदि का हिस्सा हैं।
यातायात	रक्त प्रोटीन हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन को जोड़ता है और इसे फेफड़ों से सभी ऊतकों और अंगों तक पहुंचाता है, और उनसे कार्बन डाइऑक्साइड फेफड़ों में स्थानांतरित होता है; कोशिका झिल्लियों की संरचना में विशेष प्रोटीन शामिल होते हैं जो कोशिका से बाहरी वातावरण में कुछ पदार्थों और आयनों का सक्रिय और सख्ती से चयनात्मक स्थानांतरण प्रदान करते हैं और इसके विपरीत।
नियामक	प्रोटीन हार्मोन चयापचय प्रक्रियाओं के नियमन में शामिल होते हैं। उदाहरण के लिए, हार्मोन इंसुलिन रक्त शर्करा के स्तर को नियंत्रित करता है, ग्लाइकोजन संश्लेषण को बढ़ावा देता है, और कार्बोहाइड्रेट से वसा के गठन को बढ़ाता है।
रक्षात्मक	शरीर में विदेशी प्रोटीन या सूक्ष्मजीवों (एंटीजन) के प्रवेश के जवाब में, विशेष प्रोटीन बनते हैं - एंटीबॉडी जो उन्हें बांध और बेअसर कर सकते हैं। फाइब्रिनोजेन से बनने वाला फाइब्रिन रक्तस्राव को रोकने में मदद करता है।
मोटर	सिकुड़ा हुआ प्रोटीन एक्टिन और मायोसिन बहुकोशिकीय जंतुओं में पेशीय संकुचन प्रदान करते हैं।
संकेत	प्रोटीन के अणु कोशिका की सतह झिल्ली में अंतर्निहित होते हैं, जो पर्यावरणीय कारकों की कार्रवाई के जवाब में अपनी तृतीयक संरचना को बदलने में सक्षम होते हैं, इस प्रकार बाहरी वातावरण से संकेत प्राप्त करते हैं और सेल को आदेश प्रेषित करते हैं।
संरक्षित	जानवरों के शरीर में, प्रोटीन, एक नियम के रूप में, अंडे के एल्ब्यूमिन, दूध कैसिइन के अपवाद के साथ संग्रहीत नहीं होते हैं। लेकिन शरीर में प्रोटीन के लिए धन्यवाद, कुछ पदार्थों को रिजर्व में संग्रहीत किया जा सकता है, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन के टूटने के दौरान, लोहे को शरीर से उत्सर्जित नहीं किया जाता है, लेकिन संग्रहीत किया जाता है, जिससे फेरिटिन प्रोटीन के साथ एक कॉम्प्लेक्स बनता है।
ऊर्जा	अंतिम उत्पादों में 1 ग्राम प्रोटीन के टूटने के साथ, 17.6 kJ निकलता है। सबसे पहले, प्रोटीन अमीनो एसिड में टूट जाता है, और फिर अंतिम उत्पादों - पानी, कार्बन डाइऑक्साइड और अमोनिया में। हालांकि, प्रोटीन का उपयोग ऊर्जा स्रोत के रूप में तभी किया जाता है जब अन्य स्रोतों (कार्बोहाइड्रेट और वसा) का उपयोग किया जाता है।
उत्प्रेरक	प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण कार्यों में से एक। प्रोटीन के साथ प्रदान किया जाता है - एंजाइम जो कोशिकाओं में होने वाली जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। उदाहरण के लिए, राइबुलोज बाइफॉस्फेट कार्बोक्सिलेज प्रकाश संश्लेषण के दौरान CO2 निर्धारण को उत्प्रेरित करता है।

एंजाइमों

एंजाइमों, या एंजाइमों, प्रोटीन का एक विशेष वर्ग है जो जैविक उत्प्रेरक हैं। एंजाइमों के लिए धन्यवाद, जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं जबरदस्त गति से आगे बढ़ती हैं। एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर अकार्बनिक उत्प्रेरक से जुड़े प्रतिक्रियाओं की दर से हजारों गुना (और कभी-कभी लाखों) अधिक होती है। वह पदार्थ जिस पर एंजाइम कार्य करता है, कहलाता है सब्सट्रेट.

एंजाइम गोलाकार प्रोटीन होते हैं संरचनात्मक विशेषताएंजाइमों को दो समूहों में विभाजित किया जा सकता है: सरल और जटिल। सरल एंजाइमसरल प्रोटीन हैं, अर्थात्। केवल अमीनो एसिड से मिलकर बनता है। जटिल एंजाइमजटिल प्रोटीन हैं, अर्थात्। प्रोटीन भाग के अतिरिक्त इनमें गैर-प्रोटीन प्रकृति का एक समूह शामिल है - सहायक कारक. कुछ एंजाइमों के लिए, विटामिन सहकारक के रूप में कार्य करते हैं। एंजाइम अणु में, एक विशेष भाग पृथक होता है, जिसे सक्रिय केंद्र कहा जाता है। सक्रिय केंद्र- एंजाइम का एक छोटा खंड (तीन से बारह अमीनो एसिड अवशेषों से), जहां सब्सट्रेट या सब्सट्रेट का बंधन एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ होता है। प्रतिक्रिया के पूरा होने पर, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स एक एंजाइम और एक प्रतिक्रिया उत्पाद (ओं) में विघटित हो जाता है। कुछ एंजाइमों में (सक्रिय के अलावा) होता है एलोस्टेरिक केंद्र- वे स्थल जिनसे एंजाइम कार्य की दर के नियामक जुड़े होते हैं ( एलोस्टेरिक एंजाइम).

एंजाइमैटिक कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं की विशेषता है: 1) उच्च दक्षता, 2) सख्त चयनात्मकता और कार्रवाई की दिशा, 3) सब्सट्रेट विशिष्टता, 4) ठीक और सटीक विनियमन। एंजाइमी कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं की सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया विशिष्टता को ई। फिशर (1890) और डी। कोशलैंड (1959) की परिकल्पनाओं द्वारा समझाया गया है।

ई. फिशर (की-लॉक परिकल्पना)सुझाव दिया कि एंजाइम और सब्सट्रेट की सक्रिय साइट के स्थानिक विन्यास एक दूसरे के बिल्कुल अनुरूप होने चाहिए। सब्सट्रेट की तुलना "कुंजी", एंजाइम - "लॉक" से की जाती है।

डी. कोशलैंड (परिकल्पना "हाथ-दस्ताने")सुझाव दिया कि सब्सट्रेट की संरचना और एंजाइम के सक्रिय केंद्र के बीच स्थानिक पत्राचार केवल एक दूसरे के साथ उनकी बातचीत के समय ही बनाया जाता है। इस परिकल्पना को भी कहा जाता है प्रेरित फिट परिकल्पना.

एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर पर निर्भर करता है: 1) तापमान, 2) एंजाइम एकाग्रता, 3) सब्सट्रेट एकाग्रता, 4) पीएच। इस बात पर जोर दिया जाना चाहिए कि चूंकि एंजाइम प्रोटीन होते हैं, उनकी गतिविधि शारीरिक रूप से सामान्य परिस्थितियों में उच्चतम होती है।

अधिकांश एंजाइम केवल 0 और 40 डिग्री सेल्सियस के बीच के तापमान पर ही काम कर सकते हैं। इन सीमाओं के भीतर, तापमान में प्रत्येक 10 डिग्री सेल्सियस वृद्धि के लिए प्रतिक्रिया दर लगभग 2 गुना बढ़ जाती है। 40 डिग्री सेल्सियस से ऊपर के तापमान पर, प्रोटीन विकृत हो जाता है और एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। ठंड के करीब तापमान पर, एंजाइम निष्क्रिय हो जाते हैं।

सब्सट्रेट की मात्रा में वृद्धि के साथ, एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर तब तक बढ़ जाती है जब तक सब्सट्रेट अणुओं की संख्या एंजाइम अणुओं की संख्या के बराबर नहीं हो जाती। सब्सट्रेट की मात्रा में और वृद्धि के साथ, दर में वृद्धि नहीं होगी, क्योंकि एंजाइम की सक्रिय साइटें संतृप्त होती हैं। एंजाइम सांद्रता में वृद्धि से उत्प्रेरक गतिविधि में वृद्धि होती है, क्योंकि बड़ी संख्या में सब्सट्रेट अणु प्रति यूनिट समय में परिवर्तन से गुजरते हैं।

प्रत्येक एंजाइम के लिए, एक इष्टतम पीएच मान होता है जिस पर यह अधिकतम गतिविधि प्रदर्शित करता है (पेप्सिन - 2.0, लार एमाइलेज - 6.8, अग्नाशयी लाइपेस - 9.0)। उच्च या निम्न पीएच मान पर, एंजाइम की गतिविधि कम हो जाती है। पीएच में तेज बदलाव के साथ, एंजाइम विकृत हो जाता है।

एलोस्टेरिक एंजाइमों की गति उन पदार्थों द्वारा नियंत्रित होती है जो एलोस्टेरिक केंद्रों से जुड़ते हैं। यदि ये पदार्थ अभिक्रिया को गति देते हैं, तो वे कहलाते हैं सक्रियकर्ताअगर वे धीमा - अवरोधकों.

एंजाइम वर्गीकरण

उत्प्रेरित रासायनिक परिवर्तनों के प्रकार के अनुसार, एंजाइमों को 6 वर्गों में बांटा गया है:

1. ऑक्सीडोरडक्टेस(हाइड्रोजन, ऑक्सीजन या इलेक्ट्रॉन परमाणुओं का एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में स्थानांतरण - डिहाइड्रोजनेज),
2. ट्रांसफेरेज़(एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ में मिथाइल, एसाइल, फॉस्फेट या अमीनो समूह का स्थानांतरण - ट्रांसएमिनेस),
3. हाइड्रोलिसिस(हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रियाएं जिसमें सब्सट्रेट से दो उत्पाद बनते हैं - एमाइलेज, लाइपेज),
4. लाइसेस(सब्सट्रेट में गैर-हाइड्रोलाइटिक जोड़ या इससे परमाणुओं के समूह का उन्मूलन, जबकि सी-सी, सी-एन, सीओ, सी-एस बॉन्ड को तोड़ा जा सकता है - डिकार्बोक्सिलेज),
5. आइसोमेरेस(इंट्रामोलेक्यूलर पुनर्व्यवस्था - आइसोमेरेज़),
6. लिगेज(सी-सी, सी-एन, सीओ, सी-एस बांड - सिंथेटेस के गठन के परिणामस्वरूप दो अणुओं का कनेक्शन)।

वर्गों को बदले में उपवर्गों और उपवर्गों में विभाजित किया जाता है। वर्तमान अंतर्राष्ट्रीय वर्गीकरण में, प्रत्येक एंजाइम का एक विशिष्ट कोड होता है, जिसमें डॉट्स द्वारा अलग किए गए चार नंबर होते हैं। पहला नंबर वर्ग है, दूसरा उपवर्ग है, तीसरा उपवर्ग है, चौथा इस उपवर्ग में एंजाइम की क्रम संख्या है, उदाहरण के लिए, आर्गिनेज कोड 3.5.3.1 है।

के लिए जाओ व्याख्यान संख्या 2"कार्बोहाइड्रेट और लिपिड की संरचना और कार्य"

के लिए जाओ व्याख्यान 4"एटीपी न्यूक्लिक एसिड की संरचना और कार्य"

1. एक प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना के उल्लंघन की प्रक्रिया का नाम क्या है, जिसमें इसकी प्राथमिक संरचना संरक्षित है? किन कारकों की कार्रवाई से प्रोटीन अणुओं की संरचना का उल्लंघन हो सकता है?

प्राथमिक संरचना को नष्ट किए बिना किसी भी कारक के प्रभाव में प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना के उल्लंघन की प्रक्रिया को विकृतीकरण कहा जाता है। हाइड्रोजन, आयनिक, डाइसल्फ़ाइड और अन्य बंधों के टूटने के कारण विकृतीकरण होता है। इस मामले में, उनकी चतुर्धातुक, तृतीयक और यहां तक ​​कि माध्यमिक संरचना भी खो सकती है।

2. तंतुमय प्रोटीन गोलाकार प्रोटीन से किस प्रकार भिन्न होते हैं? तंतुमय और गोलाकार प्रोटीन के उदाहरण दीजिए

ये प्रोटीन अणुओं के आकार में भिन्न होते हैं। गोलाकार प्रोटीन के अणुओं का एक गोल आकार होता है, तंतुमय प्रोटीन अणुओं के एक लम्बी, तंतुमय आकार की विशेषता होती है। तो, गोलाकार प्रोटीन ग्लोब्युलिन और रक्त एल्ब्यूमिन, फाइब्रिनोजेन, हीमोग्लोबिन हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन - केराटिन, कोलेजन, मायोसिन, इलास्टिन, आदि।

3. प्रोटीन के मुख्य जैविक कार्यों के नाम लिखिए, प्रासंगिक उदाहरण दीजिए।

संरचनात्मक कार्य। प्रोटीन सभी कोशिकाओं और जीवित जीवों के ऊतकों का हिस्सा हैं। साइटोस्केलेटन के तत्व, मांसपेशी फाइबर के सिकुड़ा तत्व प्रोटीन से निर्मित होते हैं। कार्टिलेज और टेंडन मुख्य रूप से प्रोटीन से बने होते हैं। इनमें प्रोटीन कोलेजन होता है। जानवरों में पंख, बाल, नाखून, पंजे, सींग, खुर का सबसे महत्वपूर्ण संरचनात्मक घटक प्रोटीन केराटिन है।

एंजाइमेटिक (उत्प्रेरक) कार्य। एंजाइम जैविक उत्प्रेरक हैं, यानी पदार्थ जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं के प्रवाह को तेज करते हैं। एंजाइम विभिन्न पदार्थों के संश्लेषण और टूटने में शामिल होते हैं। वे प्रकाश संश्लेषण, पाचन तंत्र में पोषक तत्वों के टूटने आदि के दौरान कार्बन निर्धारण प्रदान करते हैं।

परिवहन समारोह। कई प्रोटीन विभिन्न पदार्थों को जोड़ने और ले जाने में सक्षम होते हैं। हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन और कार्बन डाइऑक्साइड को बांधता है और उसका परिवहन करता है।

सिकुड़ा हुआ (मोटर) कार्य। सिकुड़ा हुआ प्रोटीन कोशिकाओं, ऊतकों, अंगों और पूरे जीवों को आकार बदलने और स्थानांतरित करने की क्षमता प्रदान करता है। तो, एक्टिन और मायोसिन मांसपेशियों को काम और गैर-मांसपेशी इंट्रासेल्युलर संकुचन प्रदान करते हैं।

नियामक समारोह। कुछ पेप्टाइड्स और प्रोटीन हार्मोन हैं। वे विभिन्न शारीरिक प्रक्रियाओं को प्रभावित करते हैं। उदाहरण के लिए, इंसुलिन और ग्लूकागन रक्त में ग्लूकोज की सामग्री को नियंत्रित करते हैं, और सोमाटोट्रोपिन (विकास हार्मोन) - विकास और शारीरिक विकास की प्रक्रियाएं।

सिग्नल फ़ंक्शन। कुछ कोशिका झिल्ली प्रोटीन बाहरी कारकों की प्रतिक्रिया में अपनी संरचना को बदलने में सक्षम होते हैं। इन प्रोटीनों की सहायता से बाहरी वातावरण से संकेत प्राप्त होते हैं और सूचना कोशिका को प्रेषित की जाती है।

सुरक्षात्मक कार्य। प्रोटीन शरीर को विदेशी जीवों के आक्रमण और क्षति से बचाते हैं।

विषाक्त कार्य। कई जीवित जीव प्रोटीन-विषाक्त पदार्थों का स्राव करते हैं, जो अन्य जीवों के लिए जहर हैं। विषाक्त पदार्थों को कई जानवरों, कवक, पौधों, सूक्ष्मजीवों के शरीर में संश्लेषित किया जाता है।

ऊर्जा समारोह। अमीनो एसिड में टूटने के बाद, प्रोटीन कोशिका में ऊर्जा के स्रोत के रूप में काम कर सकता है। 1 ग्राम प्रोटीन के पूर्ण ऑक्सीकरण से 17.6 kJ ऊर्जा निकलती है।

भंडारण समारोह। आरक्षित प्रोटीन पौधों के बीजों में संग्रहीत होते हैं, जिनका उपयोग भ्रूण द्वारा अंकुरण के दौरान किया जाता है, और फिर अंकुर द्वारा नाइट्रोजन के स्रोत के रूप में किया जाता है।

4. एंजाइम क्या हैं? कोशिका में अधिकांश जैव रासायनिक प्रक्रियाएं उनकी भागीदारी के बिना असंभव क्यों होंगी?

एंजाइम जैविक उत्प्रेरक हैं, यानी पदार्थ जो जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं के प्रवाह को तेज करते हैं। पारंपरिक रासायनिक उत्प्रेरकों के विपरीत, एंजाइम विशिष्ट होते हैं, अर्थात प्रत्येक एंजाइम केवल एक विशिष्ट प्रतिक्रिया को तेज करता है या केवल एक विशिष्ट प्रकार के बंधन पर कार्य करता है।

5. एंजाइमों की विशिष्टता क्या है? इसकी वजह क्या है? एंजाइम केवल तापमान, पीएच और अन्य कारकों की एक निश्चित सीमा में ही सक्रिय रूप से कार्य क्यों करते हैं?

एंजाइम सब्सट्रेट अणुओं के साथ घनिष्ठ संपर्क के कारण रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं - प्रारंभिक अभिकारक। संपूर्ण एंजाइम अणु सब्सट्रेट के साथ बातचीत नहीं करता है, लेकिन इसका केवल एक छोटा सा हिस्सा - सक्रिय केंद्र। अक्सर यह कई अमीनो एसिड अवशेषों से बनता है। सक्रिय केंद्र की आकृति और रासायनिक संरचना ऐसी होती है कि केवल कुछ सब्सट्रेट ही अपनी स्थानिक संरचनाओं के अनुरूप होने के कारण इसे बांध सकते हैं। एंजाइम प्रोटीन होते हैं, इसलिए, वे केवल पीएच, तापमान और अन्य कारकों की एक निश्चित सीमा में ही सक्रिय रूप से काम करते हैं।

6. प्रोटीन, एक नियम के रूप में, ऊर्जा स्रोतों के रूप में केवल चरम मामलों में ही क्यों उपयोग किए जाते हैं, जब कोशिकाओं में कार्बोहाइड्रेट और वसा समाप्त हो जाते हैं?

प्रोटीन का उपयोग अंतिम उपाय के रूप में किया जाता है, क्योंकि वे जीवित जीवों की सभी कोशिकाओं और ऊतकों का हिस्सा होते हैं। साइटोस्केलेटन के तत्व, मांसपेशी फाइबर के सिकुड़ा तत्व प्रोटीन से निर्मित होते हैं।

7. कई जीवाणुओं में, पैरा-एमिनोबेंजोइक एसिड (PABA) सामान्य वृद्धि और प्रजनन के लिए आवश्यक पदार्थों के संश्लेषण की प्रक्रियाओं में शामिल होता है। उसी समय, सल्फोनामाइड्स, पीएबीए की संरचना में समान पदार्थ, कई जीवाणु संक्रमणों के इलाज के लिए दवा में उपयोग किए जाते हैं। आपको क्या लगता है कि सल्फोनामाइड्स का चिकित्सीय प्रभाव किस पर आधारित है?

माइक्रोबियल सेल में वृद्धि कारकों के निर्माण के लिए PABA आवश्यक है - न्यूक्लिक एसिड के निर्माण में शामिल फोलिक एसिड और प्यूरीन बेस, जिसके बिना रोगाणुओं की वृद्धि और प्रजनन असंभव है। PABA की संरचना के अनुसार, यह सल्फोनामाइड्स जैसा दिखता है, इसलिए, बाद की अधिकता के साथ, इसकी गतिविधि को दबा दिया जाता है। पीएबीए से वंचित सूक्ष्मजीव विभाजित और बढ़ना बंद कर देते हैं, और फिर उन्हें मैक्रोऑर्गेनिज्म के सुरक्षात्मक बलों द्वारा प्राप्त किया जाता है।