ikatan hidrogen

Membedakan a-heliks, b-struktur (celah).

Struktur -heliks diusulkan pauling dan corey

kolagen

b-struktur

Beras. 2.3. b-struktur

Struktur memiliki bentuk datar struktur-b paralel; jika sebaliknya struktur-b antiparalel

superkoil. protofibril mikrofibril berdiameter 10nm.

bombyx mori fibroin

konformasi tidak teratur.

Struktur supersekunder.

LIHAT LEBIH LANJUT:

ORGANISASI STRUKTURAL PROTEIN

Keberadaan 4 tingkat organisasi struktural molekul protein telah terbukti.

Struktur primer protein- urutan residu asam amino dalam rantai polipeptida. Dalam protein, asam amino individu dihubungkan satu sama lain. ikatan peptida yang timbul dari interaksi gugus a-karboksil dan a-amino asam amino.

Sampai saat ini, struktur utama dari puluhan ribu protein yang berbeda telah diuraikan. Untuk menentukan struktur primer suatu protein, metode hidrolisis menentukan komposisi asam amino. Sifat kimia dari asam amino terminal kemudian ditentukan. Langkah selanjutnya adalah menentukan urutan asam amino dalam rantai polipeptida. Untuk ini, hidrolisis parsial selektif (kimia dan enzimatik) digunakan. Dimungkinkan untuk menggunakan analisis difraksi sinar-X, serta data tentang urutan nukleotida komplementer DNA.

Struktur sekunder protein– konfigurasi rantai polipeptida, mis. metode pengemasan rantai polipeptida menjadi konformasi tertentu. Proses ini tidak berlangsung secara semrawut, tetapi sesuai dengan program yang ditetapkan dalam struktur primer.

Stabilitas struktur sekunder disediakan terutama oleh ikatan hidrogen, namun, ikatan kovalen - ikatan peptida dan disulfida - memberikan kontribusi tertentu.

Jenis struktur protein globular yang paling mungkin dipertimbangkan a-heliks. Pemutaran rantai polipeptida terjadi searah jarum jam. Setiap protein dicirikan oleh tingkat spiralisasi tertentu. Jika rantai hemoglobin 75% heliks, maka pepsin hanya 30%.

Jenis konfigurasi rantai polipeptida yang terdapat pada protein rambut, sutra, dan otot disebut b-struktur.

Segmen rantai peptida disusun dalam satu lapisan, membentuk sosok yang mirip dengan lembaran yang dilipat menjadi akordeon. Lapisan dapat dibentuk oleh dua atau lebih rantai peptida.

Di alam, ada protein yang strukturnya tidak sesuai dengan struktur atau a, misalnya, kolagen adalah protein fibrilar yang membentuk sebagian besar jaringan ikat pada manusia dan hewan.

Struktur tersier protein- orientasi spasial heliks polipeptida atau metode peletakan rantai polipeptida dalam volume tertentu. Protein pertama yang struktur tersiernya dijelaskan dengan analisis difraksi sinar-X adalah mioglobin paus sperma (Gbr. 2).

Dalam stabilisasi struktur spasial protein, selain ikatan kovalen, peran utama dimainkan oleh ikatan non-kovalen (hidrogen, interaksi elektrostatik gugus bermuatan, gaya van der Waals antarmolekul, interaksi hidrofobik, dll.).

Menurut konsep modern, struktur tersier protein setelah selesai sintesisnya terbentuk secara spontan. Kekuatan pendorong utama adalah interaksi radikal asam amino dengan molekul air. Dalam hal ini, radikal hidrofobik non-polar dari asam amino terbenam di dalam molekul protein, dan radikal polar berorientasi pada air. Proses pembentukan struktur spasial asli dari rantai polipeptida disebut Melipat. Sel memiliki protein terisolasi yang disebut pendamping. Mereka berpartisipasi dalam melipat. Sejumlah penyakit keturunan manusia telah dijelaskan, yang perkembangannya dikaitkan dengan pelanggaran karena mutasi pada proses pelipatan (pigmentosis, fibrosis, dll.).

Keberadaan tingkat organisasi struktural molekul protein, perantara antara struktur sekunder dan tersier, telah dibuktikan dengan metode analisis difraksi sinar-X. Domain adalah unit struktural globular kompak dalam rantai polipeptida (Gbr. 3). Banyak protein (misalnya, imunoglobulin) telah ditemukan yang terdiri dari domain yang berbeda dalam struktur dan fungsi dan dikodekan oleh gen yang berbeda.

Semua sifat biologis protein dikaitkan dengan pelestarian struktur tersiernya, yang disebut warga asli. Gumpalan protein bukanlah struktur yang benar-benar kaku: pergerakan reversibel dari bagian-bagian rantai peptida dimungkinkan. Perubahan ini tidak mengganggu keseluruhan konformasi molekul. Konformasi molekul protein dipengaruhi oleh pH medium, kekuatan ionik larutan, dan interaksi dengan zat lain. Setiap dampak yang mengarah pada pelanggaran konformasi asli molekul disertai dengan hilangnya sebagian atau seluruh protein dari sifat biologisnya.

Struktur protein kuarter- cara meletakkan rantai polipeptida individu di ruang angkasa dengan struktur primer, sekunder atau tersier yang sama atau berbeda, dan pembentukan formasi makromolekul tunggal dalam hal struktural dan fungsional.

Molekul protein yang terdiri dari beberapa rantai polipeptida disebut oligomer, dan setiap rantai termasuk di dalamnya - protomer. Protein oligomer lebih sering dibangun dari jumlah protomer yang genap, misalnya, sebuah molekul hemoglobin terdiri dari dua rantai polipeptida a dan dua b (Gbr. 4).

Struktur kuarter memiliki sekitar 5% protein, termasuk hemoglobin, imunoglobulin. Struktur subunit adalah karakteristik dari banyak enzim.

Molekul protein yang membentuk protein dengan struktur kuaterner dibentuk secara terpisah pada ribosom dan hanya setelah akhir sintesis membentuk struktur supramolekul umum. Sebuah protein memperoleh aktivitas biologis hanya ketika protomer penyusunnya bergabung. Jenis interaksi yang sama mengambil bagian dalam stabilisasi struktur kuartener seperti dalam stabilisasi tersier.

Beberapa peneliti mengakui adanya tingkat kelima dari organisasi struktural protein. Ini metabolon - kompleks makromolekul polifungsional dari berbagai enzim yang mengkatalisis seluruh jalur transformasi substrat (sintetase asam lemak yang lebih tinggi, kompleks piruvat dehidrogenase, rantai pernapasan).

Struktur sekunder protein

Struktur sekunder - cara meletakkan rantai polipeptida ke dalam struktur yang teratur. Struktur sekunder ditentukan oleh struktur primer. Karena struktur primer ditentukan secara genetik, pembentukan struktur sekunder dapat terjadi ketika rantai polipeptida meninggalkan ribosom. Struktur sekunder menjadi stabil ikatan hidrogen, yang terbentuk antara gugus NH- dan CO dari ikatan peptida.

Membedakan a-heliks, b-struktur dan konformasi tidak teratur (celah).

Struktur -heliks diusulkan pauling dan corey(1951). Ini adalah jenis struktur sekunder protein yang terlihat seperti heliks biasa (Gbr. 2.2). -helix adalah struktur berbentuk batang di mana ikatan peptida terletak di dalam heliks, dan rantai samping asam amino berada di luar. Heliks-a distabilkan oleh ikatan hidrogen yang sejajar dengan sumbu heliks dan terjadi antara residu asam amino pertama dan kelima. Jadi, di daerah heliks yang diperluas, setiap residu asam amino mengambil bagian dalam pembentukan dua ikatan hidrogen.

Beras. 2.2. Struktur -heliks.

Ada 3,6 residu asam amino per putaran heliks, pitch heliks 0,54 nm, dan 0,15 nm per residu asam amino. Sudut heliks 26°. Periode keteraturan heliks a adalah 5 putaran atau 18 residu asam amino. Yang paling umum adalah heliks-a kanan, mis. putaran spiral berjalan searah jarum jam. Pembentukan heliks-a dicegah oleh prolin, asam amino dengan radikal bermuatan dan besar (hambatan elektrostatik dan mekanis).

Bentuk lain dari spiral hadir di kolagen . Dalam tubuh mamalia, kolagen adalah protein yang dominan secara kuantitatif: ia membentuk 25% dari total protein. Kolagen hadir dalam berbagai bentuk, terutama di jaringan ikat. Ini adalah heliks kidal dengan nada 0,96 nm dan 3,3 residu di setiap belokan, lebih lembut daripada heliks . Berbeda dengan -helix, pembentukan jembatan hidrogen tidak mungkin dilakukan di sini. Kolagen memiliki komposisi asam amino yang tidak biasa: 1/3 adalah glisin, sekitar 10% prolin, serta hidroksiprolin dan hidroksilisin. Dua asam amino terakhir terbentuk setelah biosintesis kolagen melalui modifikasi pasca-translasi. Dalam struktur kolagen, triplet gly-X-Y terus berulang, dan posisi X sering ditempati oleh prolin, dan Y oleh hidroksilisin. Ada bukti kuat bahwa kolagen ada di mana-mana dalam bentuk heliks tiga tangan kanan yang dipelintir dari tiga heliks tangan kiri primer. Dalam heliks rangkap tiga, setiap residu ketiga berakhir di tengah, di mana, karena alasan sterik, hanya glisin yang ditempatkan. Seluruh molekul kolagen memiliki panjang sekitar 300 nm.

b-struktur(b-lapisan terlipat). Ini terjadi pada protein globular, serta pada beberapa protein fibrilar, misalnya, fibroin sutra (Gbr. 2.3).

Beras. 2.3. b-struktur

Struktur memiliki bentuk datar. Rantai polipeptida hampir sepenuhnya memanjang, dan tidak terpuntir secara ketat, seperti pada heliks-a. Bidang ikatan peptida terletak di ruang seperti lipatan seragam selembar kertas.

Struktur sekunder polipeptida dan protein

Ini distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus CO dan NH dari ikatan peptida dari rantai polipeptida tetangga. Jika rantai polipeptida yang membentuk struktur-b bergerak ke arah yang sama (yaitu, terminal C- dan N bertepatan) - struktur-b paralel; jika sebaliknya struktur-b antiparalel. Radikal samping dari satu lapisan ditempatkan di antara radikal samping dari lapisan lain. Jika satu rantai polipeptida menekuk dan berjalan sejajar dengan dirinya sendiri, maka ini struktur b-cross antiparalel. Ikatan hidrogen dalam struktur b-cross terbentuk antara kelompok peptida dari loop rantai polipeptida.

Kandungan a-heliks dalam protein yang dipelajari hingga saat ini sangat bervariasi. Dalam beberapa protein, misalnya, mioglobin dan hemoglobin, a-heliks mendasari struktur dan membentuk 75%, dalam lisozim - 42%, dalam pepsin hanya 30%. Protein lain, seperti enzim pencernaan chymotrypsin, praktis tidak memiliki struktur heliks a dan bagian penting dari rantai polipeptida cocok dengan struktur b berlapis. Protein jaringan pendukung kolagen (protein tendon, kulit), fibroin (protein sutera alam) memiliki konfigurasi-b rantai polipeptida.

Telah terbukti bahwa pembentukan -helix didorong oleh struktur glu, ala, leu, dan oleh met, val, ile; di tempat pembengkokan rantai polipeptida - gly, pro, asn. Dipercaya bahwa enam residu yang dikelompokkan, empat di antaranya berkontribusi pada pembentukan heliks, dapat dianggap sebagai pusat heliks. Dari pusat ini, heliks tumbuh di kedua arah ke situs - tetrapeptida yang terdiri dari residu yang mencegah pembentukan heliks ini. Selama pembentukan struktur , peran biji dimainkan oleh tiga residu asam amino dari lima, yang berkontribusi pada pembentukan struktur .

Pada sebagian besar protein struktural, salah satu struktur sekunder mendominasi, yang ditentukan sebelumnya oleh komposisi asam aminonya. Protein struktural yang dibangun terutama dalam bentuk -helix adalah -keratin. Rambut (wol), bulu, jarum, cakar dan kuku hewan sebagian besar terdiri dari keratin. Sebagai komponen filamen menengah, keratin (sitokeratin) merupakan komponen penting dari sitoskeleton. Pada keratin, sebagian besar rantai peptida terlipat menjadi heliks kanan. Dua rantai peptida membentuk satu kiri superkoil. Dimer keratin superkoil bergabung membentuk tetramer yang beragregasi membentuk protofibril berdiameter 3nm. Akhirnya, delapan protofibril terbentuk mikrofibril berdiameter 10nm.

Rambut dibangun dari fibril yang sama. Jadi, dalam satu serat wol dengan diameter 20 mikron, jutaan fibril terjalin. Rantai keratin yang terpisah dihubungkan silang oleh banyak ikatan disulfida, yang memberi mereka kekuatan tambahan. Selama perm, proses berikut terjadi: pertama, jembatan disulfida dihancurkan dengan reduksi dengan tiol, dan kemudian, untuk memberikan bentuk yang diinginkan pada rambut, dikeringkan dengan pemanasan. Pada saat yang sama, karena oksidasi dengan oksigen atmosfer, jembatan disulfida baru terbentuk, yang mempertahankan bentuk gaya rambut.

Sutera diperoleh dari kepompong ulat sutera ( bombyx mori) dan spesies terkait. Protein sutra dasar fibroin, memiliki struktur lapisan terlipat antiparalel, dan lapisan itu sendiri sejajar satu sama lain, membentuk banyak lapisan. Karena dalam struktur terlipat rantai samping residu asam amino berorientasi vertikal ke atas dan ke bawah, hanya kelompok kompak yang dapat masuk ke dalam ruang di antara lapisan individu. Faktanya, fibroin terdiri dari 80% glisin, alanin dan serin, yaitu. tiga asam amino dengan rantai samping terkecil. Molekul fibroin mengandung fragmen berulang yang khas (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

konformasi tidak teratur. Bagian dari molekul protein yang tidak termasuk dalam struktur heliks atau lipatan disebut tidak teratur.

Struktur supersekunder. Daerah struktural alfa heliks dan beta dalam protein dapat berinteraksi satu sama lain dan satu sama lain, membentuk ansambel. Struktur suprasekunder yang ditemukan dalam protein asli adalah yang paling disukai secara energetik. Ini termasuk -helix superkoil, di mana dua -heliks dipelintir relatif satu sama lain, membentuk superkoil kidal (bacteriorhodopsin, hemerythrin); fragmen -heliks dan -struktural dari rantai polipeptida (misalnya, -link menurut Rossman, ditemukan di wilayah pengikatan NAD+ dari molekul enzim dehidrogenase); struktur tiga untai antiparalel (βββ) disebut -zigzag dan ditemukan dalam sejumlah enzim mikroba, protozoa, dan vertebrata.

Sebelumnya2345678910111121314151617Berikutnya

LIHAT LEBIH LANJUT:

Struktur sekunder protein

Rantai peptida protein disusun menjadi struktur sekunder yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Atom oksigen dari setiap gugus peptida membentuk ikatan hidrogen dengan gugus NH yang sesuai dengan ikatan peptida. Dalam hal ini, struktur berikut terbentuk: a-helix, b-struktur dan b-bend. a-Spiral. Salah satu struktur yang paling menguntungkan secara termodinamika adalah heliks-a kanan. a-helix, mewakili struktur stabil di mana setiap gugus karbonil membentuk ikatan hidrogen dengan gugus NH keempat di sepanjang rantai.

Protein: Struktur Sekunder Protein

Pada heliks a terdapat 3,6 residu asam amino per satu putaran, pitch heliks kira-kira 0,54 nm, dan jarak antar residu 0,15 nm. Asam L-Amino hanya dapat membentuk heliks a tangan kanan, dengan radikal samping terletak di kedua sisi sumbu dan menghadap ke luar. Dalam heliks-a, kemungkinan pembentukan ikatan hidrogen sepenuhnya digunakan, oleh karena itu, tidak seperti struktur-b, ia tidak mampu membentuk ikatan hidrogen dengan elemen-elemen lain dari struktur sekunder. Selama pembentukan -helix, rantai samping asam amino dapat saling mendekati, membentuk situs kompak hidrofobik atau hidrofilik. Situs-situs ini memainkan peran penting dalam pembentukan konformasi tiga dimensi dari makromolekul protein, karena mereka digunakan untuk mengemas -heliks dalam struktur spasial protein. Bola spiral. Kandungan heliks-a dalam protein bervariasi dan merupakan ciri tersendiri dari setiap makromolekul protein. Untuk beberapa protein, seperti mioglobin, a-helix mendasari struktur, yang lain, seperti chymotrypsin, tidak memiliki daerah a-helix. Rata-rata, protein globular memiliki derajat heliksitas orde 60-70%. Bagian spiral bergantian dengan kumparan kacau, dan sebagai akibat dari denaturasi, transisi heliks-kumparan meningkat. Spiralisasi rantai polipeptida tergantung pada residu asam amino yang membentuknya. Dengan demikian, gugus asam glutamat bermuatan negatif, yang terletak berdekatan satu sama lain, mengalami tolakan timbal balik yang kuat, yang mencegah pembentukan ikatan hidrogen yang sesuai dalam heliks-a. Untuk alasan yang sama, penggulungan rantai menjadi sulit sebagai akibat dari tolakan gugus kimia lisin atau arginin yang bermuatan positif dengan jarak yang berdekatan. Ukuran radikal asam amino yang besar juga menjadi penyebab sulitnya spiralisasi rantai polipeptida (serin, treonin, leusin). Faktor pengganggu yang paling umum dalam pembentukan heliks-a adalah asam amino prolin. Selain itu, prolin tidak membentuk ikatan hidrogen intrarantai karena tidak adanya atom hidrogen pada atom nitrogen. Jadi, dalam semua kasus ketika prolin terjadi dalam rantai polipeptida, struktur heliks a rusak dan kumparan atau (b-bend) terbentuk. b-Struktur. Berbeda dengan heliks-a, struktur-b dibentuk oleh merantaikan ikatan hidrogen antara bagian yang berdekatan dari rantai polipeptida, karena tidak ada kontak intrarantai. Jika bagian-bagian ini diarahkan dalam satu arah, maka struktur seperti itu disebut paralel, jika dalam arah yang berlawanan, maka antiparalel. Rantai polipeptida pada struktur-b sangat memanjang dan tidak berbentuk heliks, melainkan berbentuk zigzag. Jarak antara residu asam amino yang berdekatan di sepanjang sumbu adalah 0,35 nm, yaitu, tiga kali lebih besar daripada di heliks-a, jumlah residu per putaran adalah 2. Dalam kasus susunan paralel struktur-b, ikatan hidrogen kurang kuat dibandingkan dengan residu asam amino dalam susunan antiparalel. Tidak seperti heliks-a, yang jenuh dengan ikatan hidrogen, setiap bagian rantai polipeptida dalam struktur-b terbuka untuk pembentukan ikatan hidrogen tambahan. Hal di atas berlaku untuk struktur-b paralel dan antiparalel, namun, dalam struktur antiparalel, ikatannya lebih stabil. Di segmen rantai polipeptida yang membentuk struktur-b, terdapat tiga hingga tujuh residu asam amino, dan struktur-b itu sendiri terdiri dari 2-6 rantai, meskipun jumlahnya mungkin lebih besar. Struktur-b memiliki bentuk terlipat, tergantung pada atom karbon-a yang sesuai. Permukaannya bisa rata dan miring sehingga sudut antara segmen individu rantai adalah 20-25°. b-tikungan. Protein globular memiliki bentuk bulat sebagian besar karena fakta bahwa rantai polipeptida dicirikan oleh adanya loop, zigzag, jepit rambut, dan arah rantai dapat berubah bahkan hingga 180 °. Dalam kasus terakhir, ada b-tikungan. Tikungan ini berbentuk seperti jepit rambut dan distabilkan oleh satu ikatan hidrogen. Radikal samping yang besar dapat menjadi faktor yang mencegah pembentukannya, dan oleh karena itu masuknya residu asam amino terkecil, glisin, cukup sering diamati di dalamnya. Konfigurasi ini selalu pada permukaan globul protein, dan oleh karena itu lipatan B mengambil bagian dalam interaksi dengan rantai polipeptida lainnya. struktur supersekunder. Untuk pertama kalinya, struktur supersekunder protein didalilkan dan kemudian ditemukan oleh L. Pauling dan R. Corey. Contohnya adalah a-heliks superkoil, di mana dua heliks a dipelintir menjadi superheliks kidal. Lebih sering, bagaimanapun, struktur supercoiled mencakup baik a-heliks dan b-sheet. Komposisi mereka dapat direpresentasikan sebagai berikut: (aa), (ab), (ba) dan (bXb). Opsi terakhir adalah dua lembar lipat paralel, di antaranya ada kumparan statistik (bСb).Rasio antara struktur sekunder dan supersekunder memiliki tingkat variabilitas yang tinggi dan tergantung pada karakteristik individu dari makromolekul protein tertentu. Domain adalah tingkat organisasi yang lebih kompleks dari struktur sekunder. Mereka adalah daerah globular terisolasi yang terhubung satu sama lain oleh apa yang disebut daerah engsel pendek dari rantai polipeptida. D. Birktoft adalah salah satu yang pertama menggambarkan organisasi domain chymotrypsin, mencatat adanya dua domain dalam protein ini.

Struktur sekunder protein

Struktur sekunder - cara meletakkan rantai polipeptida ke dalam struktur yang teratur. Struktur sekunder ditentukan oleh struktur primer. Karena struktur primer ditentukan secara genetik, pembentukan struktur sekunder dapat terjadi ketika rantai polipeptida meninggalkan ribosom. Struktur sekunder menjadi stabil ikatan hidrogen, yang terbentuk antara gugus NH- dan CO dari ikatan peptida.

Membedakan a-heliks, b-struktur dan konformasi tidak teratur (celah).

Struktur -heliks diusulkan pauling dan corey(1951). Ini adalah jenis struktur sekunder protein yang terlihat seperti heliks biasa (Gbr.

Konformasi rantai polipeptida. Struktur sekunder dari rantai polipeptida

2.2). -helix adalah struktur berbentuk batang di mana ikatan peptida terletak di dalam heliks, dan rantai samping asam amino berada di luar. Heliks-a distabilkan oleh ikatan hidrogen yang sejajar dengan sumbu heliks dan terjadi antara residu asam amino pertama dan kelima. Jadi, di daerah heliks yang diperluas, setiap residu asam amino mengambil bagian dalam pembentukan dua ikatan hidrogen.

Beras. 2.2. Struktur -heliks.

Ada 3,6 residu asam amino per putaran heliks, pitch heliks 0,54 nm, dan 0,15 nm per residu asam amino. Sudut heliks 26°. Periode keteraturan heliks a adalah 5 putaran atau 18 residu asam amino. Yang paling umum adalah heliks-a kanan, mis. putaran spiral berjalan searah jarum jam. Pembentukan heliks-a dicegah oleh prolin, asam amino dengan radikal bermuatan dan besar (hambatan elektrostatik dan mekanis).

Bentuk lain dari spiral hadir di kolagen . Dalam tubuh mamalia, kolagen adalah protein yang dominan secara kuantitatif: ia membentuk 25% dari total protein. Kolagen hadir dalam berbagai bentuk, terutama di jaringan ikat. Ini adalah heliks kidal dengan nada 0,96 nm dan 3,3 residu di setiap belokan, lebih lembut daripada heliks . Berbeda dengan -helix, pembentukan jembatan hidrogen tidak mungkin dilakukan di sini. Kolagen memiliki komposisi asam amino yang tidak biasa: 1/3 adalah glisin, sekitar 10% prolin, serta hidroksiprolin dan hidroksilisin. Dua asam amino terakhir terbentuk setelah biosintesis kolagen melalui modifikasi pasca-translasi. Dalam struktur kolagen, triplet gly-X-Y terus berulang, dan posisi X sering ditempati oleh prolin, dan Y oleh hidroksilisin. Ada bukti kuat bahwa kolagen ada di mana-mana dalam bentuk heliks tiga tangan kanan yang dipelintir dari tiga heliks tangan kiri primer. Dalam heliks rangkap tiga, setiap residu ketiga berakhir di tengah, di mana, karena alasan sterik, hanya glisin yang ditempatkan. Seluruh molekul kolagen memiliki panjang sekitar 300 nm.

b-struktur(b-lapisan terlipat). Ini terjadi pada protein globular, serta pada beberapa protein fibrilar, misalnya, fibroin sutra (Gbr. 2.3).

Beras. 2.3. b-struktur

Struktur memiliki bentuk datar. Rantai polipeptida hampir sepenuhnya memanjang, dan tidak terpuntir secara ketat, seperti pada heliks-a. Bidang ikatan peptida terletak di ruang seperti lipatan seragam selembar kertas. Ini distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus CO dan NH dari ikatan peptida dari rantai polipeptida tetangga. Jika rantai polipeptida yang membentuk struktur-b bergerak ke arah yang sama (yaitu, terminal C- dan N bertepatan) - struktur-b paralel; jika sebaliknya struktur-b antiparalel. Radikal samping dari satu lapisan ditempatkan di antara radikal samping dari lapisan lain. Jika satu rantai polipeptida menekuk dan berjalan sejajar dengan dirinya sendiri, maka ini struktur b-cross antiparalel. Ikatan hidrogen dalam struktur b-cross terbentuk antara kelompok peptida dari loop rantai polipeptida.

Kandungan a-heliks dalam protein yang dipelajari hingga saat ini sangat bervariasi. Dalam beberapa protein, misalnya, mioglobin dan hemoglobin, a-heliks mendasari struktur dan membentuk 75%, dalam lisozim - 42%, dalam pepsin hanya 30%. Protein lain, seperti enzim pencernaan chymotrypsin, praktis tidak memiliki struktur heliks a dan bagian penting dari rantai polipeptida cocok dengan struktur b berlapis. Protein jaringan pendukung kolagen (protein tendon, kulit), fibroin (protein sutera alam) memiliki konfigurasi-b rantai polipeptida.

Telah terbukti bahwa pembentukan -helix didorong oleh struktur glu, ala, leu, dan oleh met, val, ile; di tempat pembengkokan rantai polipeptida - gly, pro, asn. Dipercaya bahwa enam residu yang dikelompokkan, empat di antaranya berkontribusi pada pembentukan heliks, dapat dianggap sebagai pusat heliks. Dari pusat ini, heliks tumbuh di kedua arah ke situs - tetrapeptida yang terdiri dari residu yang mencegah pembentukan heliks ini. Selama pembentukan struktur , peran biji dimainkan oleh tiga residu asam amino dari lima, yang berkontribusi pada pembentukan struktur .

Pada sebagian besar protein struktural, salah satu struktur sekunder mendominasi, yang ditentukan sebelumnya oleh komposisi asam aminonya. Protein struktural yang dibangun terutama dalam bentuk -helix adalah -keratin. Rambut (wol), bulu, jarum, cakar dan kuku hewan sebagian besar terdiri dari keratin. Sebagai komponen filamen menengah, keratin (sitokeratin) merupakan komponen penting dari sitoskeleton. Pada keratin, sebagian besar rantai peptida terlipat menjadi heliks kanan. Dua rantai peptida membentuk satu kiri superkoil. Dimer keratin superkoil bergabung membentuk tetramer yang beragregasi membentuk protofibril berdiameter 3nm. Akhirnya, delapan protofibril terbentuk mikrofibril berdiameter 10nm.

Rambut dibangun dari fibril yang sama. Jadi, dalam satu serat wol dengan diameter 20 mikron, jutaan fibril terjalin. Rantai keratin yang terpisah dihubungkan silang oleh banyak ikatan disulfida, yang memberi mereka kekuatan tambahan. Selama perm, proses berikut terjadi: pertama, jembatan disulfida dihancurkan dengan reduksi dengan tiol, dan kemudian, untuk memberikan bentuk yang diinginkan pada rambut, dikeringkan dengan pemanasan. Pada saat yang sama, karena oksidasi dengan oksigen atmosfer, jembatan disulfida baru terbentuk, yang mempertahankan bentuk gaya rambut.

Sutera diperoleh dari kepompong ulat sutera ( bombyx mori) dan spesies terkait. Protein sutra dasar fibroin, memiliki struktur lapisan terlipat antiparalel, dan lapisan itu sendiri sejajar satu sama lain, membentuk banyak lapisan. Karena dalam struktur terlipat rantai samping residu asam amino berorientasi vertikal ke atas dan ke bawah, hanya kelompok kompak yang dapat masuk ke dalam ruang di antara lapisan individu. Faktanya, fibroin terdiri dari 80% glisin, alanin dan serin, yaitu. tiga asam amino dengan rantai samping terkecil. Molekul fibroin mengandung fragmen berulang yang khas (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

konformasi tidak teratur. Bagian dari molekul protein yang tidak termasuk dalam struktur heliks atau lipatan disebut tidak teratur.

Struktur supersekunder. Daerah struktural alfa heliks dan beta dalam protein dapat berinteraksi satu sama lain dan satu sama lain, membentuk ansambel. Struktur suprasekunder yang ditemukan dalam protein asli adalah yang paling disukai secara energetik. Ini termasuk -helix superkoil, di mana dua -heliks dipelintir relatif satu sama lain, membentuk superkoil kidal (bacteriorhodopsin, hemerythrin); fragmen -heliks dan -struktural dari rantai polipeptida (misalnya, -link menurut Rossman, ditemukan di wilayah pengikatan NAD+ dari molekul enzim dehidrogenase); struktur tiga untai antiparalel (βββ) disebut -zigzag dan ditemukan dalam sejumlah enzim mikroba, protozoa, dan vertebrata.

Sebelumnya2345678910111121314151617Berikutnya

LIHAT LEBIH LANJUT:

PROTEIN Opsi 1 A1. Tautan struktural protein adalah: ...

5 - 9 nilai

PROTEIN
Pilihan 1
A1. Tautan struktural protein adalah:
TETAPI)
amina
PADA)
Asam amino
B)
Glukosa
G)
Nukleotida
A2. Pembentukan spiral mencirikan:
TETAPI)
Struktur utama protein
PADA)
Struktur tersier protein
B)
Struktur sekunder protein
G)
Struktur protein kuarter
A3. Faktor-faktor apa yang menyebabkan denaturasi protein ireversibel?
TETAPI)
Interaksi dengan larutan garam timbal, besi, merkuri
B)
Dampak pada protein dengan larutan asam nitrat pekat
PADA)
Pemanasan yang kuat
G)
Semua faktor di atas adalah benar.
A4. Tentukan apa yang diamati ketika asam nitrat pekat bekerja pada larutan protein:
TETAPI)
Pengendapan endapan putih
PADA)
Pewarnaan merah-ungu
B)
endapan hitam
G)
Pewarnaan kuning
A5. Protein yang melakukan fungsi katalitik disebut:
TETAPI)
Hormon
PADA)
Enzim
B)
vitamin
G)
protein
A6. Protein hemoglobin melakukan fungsi berikut:
TETAPI)
katalis
PADA)
Konstruksi
B)
pelindung
G)
mengangkut

Bagian B
B1. Menghubungkan:
Jenis molekul protein
Properti
1)
Protein globular
TETAPI)
Molekul melingkar
2)
protein fibrilar
B)
Tidak larut dalam air

PADA)
larut dalam air atau membentuk larutan koloid

G)
struktur berserabut

struktur sekunder

Protein:
TETAPI)
Dibangun dari residu asam amino
B)
Hanya mengandung karbon, hidrogen, dan oksigen
PADA)
Dihidrolisis dalam lingkungan asam dan basa
G)
mampu denaturasi
D)
Apakah polisakarida?
E)
Mereka adalah polimer alami

Bagian C
C1. Tuliskan persamaan reaksi dimana glisin dapat diperoleh dari etanol dan zat anorganik.

Tapi kehidupan di planet kita berasal dari tetesan coacervate. Itu juga merupakan molekul protein. Artinya, kesimpulannya mengikuti bahwa senyawa kimia inilah yang merupakan dasar dari semua kehidupan yang ada saat ini. Tapi apa itu struktur protein? Peran apa yang mereka mainkan dalam tubuh dan kehidupan manusia saat ini? Apa saja jenis protein yang ada? Mari kita coba mencari tahu.

Protein: konsep umum

Dari sudut pandang, molekul zat yang dipertimbangkan adalah urutan asam amino yang saling berhubungan oleh ikatan peptida.

Setiap asam amino memiliki dua gugus fungsi:

• karboksil -COOH;
• gugus amino -NH2 .

Di antara mereka terjadi pembentukan ikatan dalam molekul yang berbeda. Dengan demikian, ikatan peptida memiliki bentuk -CO-NH. Sebuah molekul protein dapat mengandung ratusan atau ribuan kelompok seperti itu, itu akan tergantung pada zat spesifiknya. Jenis protein sangat beragam. Diantaranya ada yang mengandung asam amino esensial bagi tubuh, yang artinya harus dicerna bersama makanan. Ada varietas yang melakukan fungsi penting dalam membran sel dan sitoplasmanya. Katalis biologis juga diisolasi - enzim, yang juga merupakan molekul protein. Mereka banyak digunakan dalam kehidupan manusia, dan tidak hanya berpartisipasi dalam proses biokimia makhluk hidup.

Berat molekul senyawa yang dipertimbangkan dapat bervariasi dari beberapa puluh hingga jutaan. Bagaimanapun, jumlah unit monomer dalam rantai polipeptida besar tidak terbatas dan tergantung pada jenis zat tertentu. Protein dalam bentuknya yang murni, dalam konformasi aslinya, dapat dilihat ketika memeriksa telur ayam dalam massa koloid padat berwarna kuning muda, transparan, di mana kuning telur berada - ini adalah zat yang diinginkan. Hal yang sama dapat dikatakan tentang keju cottage bebas lemak Produk ini juga hampir murni protein dalam bentuk alami.

Namun, tidak semua senyawa yang dipertimbangkan memiliki struktur spasial yang sama. Secara total, empat organisasi molekul dibedakan. Spesies menentukan sifat-sifatnya dan berbicara tentang kompleksitas struktur. Juga diketahui bahwa molekul yang terjerat secara spasial mengalami pemrosesan ekstensif pada manusia dan hewan.

Jenis struktur protein

Ada empat dari mereka secara total. Mari kita lihat apa itu masing-masing.

1. Utama. Merupakan urutan linier asam amino yang biasa dihubungkan oleh ikatan peptida. Tidak ada tikungan spasial, tidak ada spiralisasi. Jumlah tautan yang termasuk dalam polipeptida bisa mencapai beberapa ribu. Jenis protein dengan struktur serupa adalah glisilalanin, insulin, histon, elastin, dan lain-lain.
2. Sekunder. Ini terdiri dari dua rantai polipeptida yang dipilin dalam bentuk spiral dan berorientasi satu sama lain dengan putaran yang terbentuk. Dalam hal ini, ikatan hidrogen terbentuk di antara mereka, menyatukan mereka. Ini adalah bagaimana molekul protein tunggal terbentuk. Jenis-jenis protein dari jenis ini adalah sebagai berikut: lisozim, pepsin dan lain-lain.
3. Konformasi tersier. Ini adalah struktur sekunder yang padat dan digulung secara kompak. Di sini, jenis interaksi lain muncul, selain ikatan hidrogen - ini adalah interaksi van der Waals dan gaya tarik elektrostatik, kontak hidrofilik-hidrofobik. Contoh strukturnya adalah albumin, fibroin, protein sutra, dan lain-lain.
4. Kuarter. Struktur yang paling kompleks, yaitu beberapa rantai polipeptida yang dipilin menjadi spiral, digulung menjadi bola dan disatukan menjadi globul. Contoh seperti insulin, feritin, hemoglobin, kolagen menggambarkan konformasi protein seperti itu.

Jika kita mempertimbangkan semua struktur molekul yang diberikan secara rinci dari sudut pandang kimia, maka analisisnya akan memakan waktu lama. Memang, pada kenyataannya, semakin tinggi konfigurasi, semakin kompleks dan rumit strukturnya, semakin banyak jenis interaksi yang diamati dalam molekul.

Denaturasi molekul protein

Salah satu sifat kimia polipeptida yang paling penting adalah kemampuannya untuk terurai di bawah pengaruh kondisi atau bahan kimia tertentu. Misalnya, berbagai jenis denaturasi protein tersebar luas. Apa proses ini? Ini terdiri dari penghancuran struktur asli protein. Artinya, jika pada awalnya molekul memiliki struktur tersier, maka setelah aksi agen khusus itu akan runtuh. Namun, urutan residu asam amino tetap tidak berubah dalam molekul. Protein yang terdenaturasi dengan cepat kehilangan sifat fisik dan kimianya.

Reagen apa yang dapat menyebabkan proses penghancuran konformasi? Ada beberapa.

1. Suhu. Ketika dipanaskan, terjadi penghancuran bertahap dari struktur molekul kuarterner, tersier, sekunder. Secara visual, ini dapat diamati, misalnya, ketika menggoreng telur ayam biasa. "Protein" yang dihasilkan adalah struktur utama polipeptida albumin yang ada dalam produk mentah.
2. Radiasi.
3. Tindakan oleh agen kimia kuat: asam, alkali, garam logam berat, pelarut (misalnya, alkohol, eter, benzena, dan lainnya).

Proses ini kadang-kadang juga disebut peleburan molekul. Jenis denaturasi protein tergantung pada agen yang bekerja di dalamnya. Selain itu, dalam beberapa kasus, proses sebaliknya terjadi. Ini adalah renaturasi. Tidak semua protein dapat mengembalikan strukturnya kembali, tetapi sebagian besar protein dapat melakukan ini. Jadi, ahli kimia dari Australia dan Amerika melakukan renaturasi telur ayam rebus menggunakan beberapa reagen dan metode sentrifugasi.

Proses ini penting bagi organisme hidup dalam sintesis rantai polipeptida oleh ribosom dan rRNA dalam sel.

Hidrolisis molekul protein

Seiring dengan denaturasi, protein dicirikan oleh sifat kimia lain - hidrolisis. Ini juga merupakan penghancuran konformasi asli, tetapi tidak pada struktur primer, tetapi sepenuhnya pada asam amino individu. Bagian penting dari pencernaan adalah hidrolisis protein. Jenis-jenis hidrolisis polipeptida adalah sebagai berikut.

1. Bahan kimia. Berdasarkan aksi asam atau basa.
2. biologis atau enzimatik.

Namun, esensi proses tetap tidak berubah dan tidak tergantung pada jenis hidrolisis protein apa yang terjadi. Akibatnya, asam amino terbentuk, yang diangkut ke semua sel, organ, dan jaringan. Transformasi lebih lanjut mereka terdiri dari partisipasi sintesis polipeptida baru, yang sudah diperlukan untuk organisme tertentu.

Dalam industri, proses hidrolisis molekul protein digunakan hanya untuk mendapatkan asam amino yang diinginkan.

Fungsi protein dalam tubuh

Berbagai jenis protein, karbohidrat, lemak merupakan komponen penting untuk fungsi normal dari setiap sel. Dan itu berarti seluruh organisme secara keseluruhan. Oleh karena itu, peran mereka sebagian besar disebabkan oleh tingkat signifikansi yang tinggi dan keberadaan di mana-mana dalam makhluk hidup. Ada beberapa fungsi utama molekul polipeptida.

1. katalis. Ini dilakukan oleh enzim yang memiliki struktur protein. Kami akan membicarakannya nanti.
2. Struktural. Jenis-jenis protein dan fungsinya dalam tubuh terutama mempengaruhi struktur sel itu sendiri, bentuknya. Selain itu, polipeptida yang melakukan peran ini membentuk rambut, kuku, cangkang moluska, dan bulu burung. Mereka juga merupakan angker tertentu dalam tubuh sel. Tulang rawan juga terdiri dari jenis protein ini. Contoh: tubulin, keratin, aktin dan lain-lain.
3. Peraturan. Fungsi ini diwujudkan dalam partisipasi polipeptida dalam proses seperti: transkripsi, translasi, siklus sel, splicing, membaca mRNA, dan lain-lain. Dalam semua itu, mereka memainkan peran penting sebagai regulator.
4. Sinyal. Fungsi ini dilakukan oleh protein yang terletak di membran sel. Mereka mengirimkan sinyal yang berbeda dari satu unit ke unit lain, dan ini mengarah pada komunikasi antar jaringan. Contoh: sitokin, insulin, faktor pertumbuhan dan lain-lain.
5. Mengangkut. Beberapa jenis protein dan fungsinya yang mereka lakukan sangat penting. Ini terjadi, misalnya, dengan protein hemoglobin. Ini mengangkut oksigen dari sel ke sel dalam darah. Bagi seseorang itu tak tergantikan.
6. Cadangan atau cadangan. Polipeptida semacam itu terakumulasi dalam telur tumbuhan dan hewan sebagai sumber nutrisi dan energi tambahan. Contohnya adalah globulin.
7. Motor. Fungsi yang sangat penting, terutama untuk organisme dan bakteri yang paling sederhana. Lagi pula, mereka hanya bisa bergerak dengan bantuan flagela atau silia. Dan organel ini, menurut sifatnya, tidak lebih dari protein. Contoh polipeptida tersebut adalah sebagai berikut: miosin, aktin, kinesin dan lain-lain.

Jelas, fungsi protein dalam tubuh manusia dan makhluk hidup lainnya sangat banyak dan penting. Ini sekali lagi menegaskan bahwa tanpa senyawa yang kita pertimbangkan, kehidupan di planet kita tidak mungkin.

Fungsi pelindung protein

Polipeptida dapat melindungi dari berbagai pengaruh: kimia, fisik, biologis. Misalnya, jika tubuh berada dalam bahaya dalam bentuk virus atau bakteri yang bersifat asing, maka imunoglobulin (antibodi) masuk ke dalam pertempuran dengan mereka, melakukan peran protektif.

Jika kita berbicara tentang efek fisik, maka fibrin dan fibrinogen, yang terlibat dalam pembekuan darah, memainkan peran penting di sini.

Protein makanan

Jenis-jenis protein makanan adalah sebagai berikut:

• lengkap - yang mengandung semua asam amino yang diperlukan untuk tubuh;
• tidak lengkap - yang memiliki komposisi asam amino tidak lengkap.

Namun, keduanya penting bagi tubuh manusia. Terutama kelompok pertama. Setiap orang, terutama selama periode perkembangan intensif (masa kanak-kanak dan remaja) dan pubertas, harus mempertahankan tingkat protein yang konstan dalam dirinya. Lagi pula, kita telah mempertimbangkan fungsi yang dilakukan molekul-molekul luar biasa ini, dan kita tahu bahwa praktis tidak ada satu proses pun, tidak ada satu pun reaksi biokimia dalam diri kita yang dapat dilakukan tanpa partisipasi polipeptida.

Itulah mengapa perlu untuk mengonsumsi setiap hari norma protein harian yang terkandung dalam produk-produk berikut:

• telur;
• susu;
• Pondok keju;
• daging dan ikan;
• kacang polong;
• kacang polong;
• kacang;
• gandum;
• gandum;
• lentil dan lain-lain.

Jika seseorang mengkonsumsi 0,6 g polipeptida per kg berat badan per hari, maka seseorang tidak akan pernah kekurangan senyawa ini. Jika untuk waktu yang lama tubuh tidak menerima protein yang diperlukan, maka terjadi penyakit, yang disebut kelaparan asam amino. Hal ini menyebabkan gangguan metabolisme yang parah dan, sebagai akibatnya, banyak penyakit lainnya.

Protein dalam sel

Di dalam unit struktural terkecil dari semua makhluk hidup - sel - ada juga protein. Selain itu, mereka melakukan hampir semua fungsi di atas di sana. Pertama-tama, sitoskeleton sel terbentuk, terdiri dari mikrotubulus, mikrofilamen. Ini berfungsi untuk mempertahankan bentuk, serta untuk transportasi di dalam antar organel. Berbagai ion dan senyawa bergerak di sepanjang molekul protein, seperti di sepanjang saluran atau rel.

Peran protein yang terbenam dalam membran dan terletak di permukaannya juga penting. Di sini mereka melakukan fungsi reseptor dan sinyal, mengambil bagian dalam konstruksi membran itu sendiri. Mereka berjaga-jaga, yang berarti mereka memainkan peran protektif. Apa jenis protein dalam sel yang dapat dikaitkan dengan kelompok ini? Ada banyak contoh, berikut beberapa.

1. aktin dan miosin.
2. elastin.
3. Keratin.
4. Kolagen.
5. Tubulin.
6. Hemoglobin.
7. Insulin.
8. Transcobalamin.
9. transferin.
10. albumen.

Secara total, ada beberapa ratus yang berbeda yang terus-menerus bergerak di dalam setiap sel.

Jenis-jenis protein dalam tubuh

Tentu saja, mereka memiliki variasi yang sangat besar. Jika Anda mencoba membagi semua protein yang ada menjadi beberapa kelompok, maka Anda bisa mendapatkan klasifikasi seperti ini.

Secara umum, banyak fitur yang dapat diambil sebagai dasar untuk mengklasifikasikan protein yang ditemukan di dalam tubuh. Satu belum ada.

Enzim

Katalis biologis dari sifat protein, yang secara signifikan mempercepat semua proses biokimia yang sedang berlangsung. Pertukaran normal tidak mungkin terjadi tanpa senyawa ini. Semua proses sintesis dan peluruhan, perakitan molekul dan replikasinya, translasi dan transkripsi, dan lainnya dilakukan di bawah pengaruh jenis enzim tertentu. Contoh molekul ini adalah:

• oksidoreduktase;
• transferase;
• katalase;
• hidrolase;
• isomerase;
• liase dan lain-lain.

Saat ini, enzim digunakan dalam kehidupan sehari-hari. Jadi, dalam produksi bubuk pencuci, yang disebut enzim sering digunakan - ini adalah katalis biologis. Mereka meningkatkan kualitas pencucian sambil mengamati rezim suhu yang ditentukan. Mudah mengikat partikel kotoran dan menghilangkannya dari permukaan kain.

Namun, karena sifat proteinnya, enzim tidak mentolerir air yang terlalu panas atau kedekatannya dengan obat-obatan yang bersifat basa atau asam. Memang dalam hal ini akan terjadi proses denaturasi.

Struktur sekunder protein

Struktur sekunder biasa

Struktur sekunder disebut teratur, dibentuk oleh residu asam amino dengan konformasi yang sama dari rantai utama (sudut dan ), dengan berbagai konformasi kelompok samping. Struktur sekunder reguler meliputi:

Struktur sekunder tidak beraturan

Tidak beraturan adalah struktur sekunder standar yang residu asam aminonya memiliki konformasi yang berbeda dari rantai utama (sudut dan ). Struktur sekunder tidak beraturan meliputi:

Struktur sekunder DNA

Bentuk paling umum dari struktur sekunder DNA adalah heliks ganda. Struktur ini terbentuk dari dua rantai polideoksiribonukleotida antiparalel saling melengkapi yang saling bengkok relatif satu sama lain dan sumbu yang sama menjadi heliks kanan. Dalam hal ini, basa nitrogen diputar di dalam heliks ganda, dan tulang punggung gula-fosfat diputar ke luar. Struktur ini pertama kali dijelaskan oleh James Watson dan Francis Crick pada tahun 1953.

Jenis interaksi berikut terlibat dalam pembentukan struktur sekunder DNA:

• ikatan hidrogen antara basa komplementer (dua antara adenin dan timin, tiga antara guanin dan sitosin);
• interaksi susun;
• interaksi elektrostatik;

Tergantung pada kondisi eksternal, parameter heliks ganda DNA dapat berubah, dan terkadang secara signifikan. DNA tangan kanan dengan urutan nukleotida acak secara kasar dapat dibagi menjadi dua keluarga - dan B, perbedaan utama di antaranya adalah konformasi deoksiribosa. Keluarga B juga mencakup bentuk DNA C dan D. DNA asli dalam sel dalam bentuk B. Karakteristik yang paling penting dari A- dan B-bentuk DNA diberikan dalam tabel.

Bentuk DNA yang tidak biasa ditemukan pada tahun 1979. Analisis difraksi sinar-X dari kristal yang dibentuk oleh heksanukleotida tipe d(CGCGCG) menunjukkan bahwa DNA tersebut ada dalam bentuk heliks ganda kiri. Jalannya tulang punggung gula-fosfat dari DNA tersebut dapat digambarkan dengan garis zig-zag; oleh karena itu, diputuskan untuk menyebut jenis DNA ini sebagai bentuk-Z. Telah ditunjukkan bahwa DNA dengan urutan nukleotida tertentu dapat berubah dari bentuk B biasa menjadi bentuk Z dalam larutan dengan kekuatan ion tinggi dan dengan adanya pelarut hidrofobik. Keanehan bentuk-Z DNA dimanifestasikan dalam kenyataan bahwa unit struktural berulang adalah dua pasang nukleotida, dan bukan satu, seperti dalam semua bentuk DNA lainnya. Parameter Z-DNA ditunjukkan pada tabel di atas.

Struktur sekunder RNA

Molekul RNA adalah rantai polinukleotida tunggal. Bagian terpisah dari molekul RNA dapat terhubung dan membentuk heliks ganda. Dalam strukturnya, heliks RNA mirip dengan bentuk-A DNA. Namun, pasangan basa dalam heliks seperti itu seringkali tidak lengkap, dan terkadang bahkan Watson-Crick tidak. Sebagai hasil dari pasangan basa intramolekul, struktur sekunder seperti loop batang ("jepit rambut") dan pseudoknot terbentuk.

Struktur sekunder dalam mRNA berfungsi untuk mengatur translasi. Misalnya, penyisipan ke dalam protein asam amino yang tidak biasa, selenomethionine dan pyrrolysine, tergantung pada "jepit rambut" yang terletak di daerah yang tidak diterjemahkan 3. Pseudoknot berfungsi untuk menggeser kerangka bacaan secara terprogram selama penerjemahan.

Lihat juga

• Struktur Kuarter

Catatan

Yayasan Wikimedia. 2010 .

Lihat apa itu "Struktur sekunder" di kamus lain:

struktur sekunder- - [AS Goldberg. Kamus Energi Bahasa Inggris Rusia. 2006] Topik energi secara umum EN struktur sekunder ...

struktur sekunder- antrin sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. struktur sekunder vok. struktur sekundre, f; sekundares Gefüge, n rus. struktur sekunder, f pranc. struktur sekunder, f … Fizikos terminų odynas

struktur sekunder- mikro dan makro yang terbentuk sebagai akibat dari perlakuan panas atau deformasi plastis dari logam atau paduan; Lihat juga: Struktur struktur sarang lebah struktur pipih … Kamus Ensiklopedis Metalurgi

Struktur sekunder adalah susunan konformasi rantai utama (eng. tulang punggung) makromolekul (misalnya, rantai polipeptida protein), terlepas dari konformasi rantai samping atau hubungannya dengan segmen lain. Dalam deskripsi sekunder ... ... Wikipedia

struktur sekunder protein- - konfigurasi spasial rantai polipeptida, terbentuk sebagai hasil interaksi non-kovalen antara gugus fungsional residu asam amino (struktur protein dan ) ...

struktur sekunder DNA- - konfigurasi spasial molekul DNA, distabilkan karena ikatan hidrogen antara pasangan basa nitrogen komplementer (lihat heliks ganda DNA) ... Kamus Singkat Istilah Biokimia

struktur sekunder - dek dan modul di platform lepas pantai- — Topik industri minyak dan gas EN struktur sekunder … Buku Pegangan Penerjemah Teknis

struktur sekunder protein- Peletakan rantai polipeptida menjadi bagian alfa heliks dan formasi struktural beta (lapisan); dalam pendidikan V.s.b. ikatan hidrogen terlibat. [Arefiev V.A., Lisovenko L.A. Kamus penjelasan Inggris-Rusia istilah genetik 1995 407s.] Topik ... ... Buku Pegangan Penerjemah Teknis

Struktur sekunder protein Peletakan rantai polipeptida menjadi daerah heliks alfa dan formasi struktural beta (lapisan); dalam pendidikan V.s.b. ikatan hidrogen terlibat. (

Struktur sekunder adalah cara peletakan rantai polipeptida menjadi suatu struktur yang teratur karena terbentuknya ikatan hidrogen antara gugus peptida dari satu rantai atau rantai polipeptida yang berdekatan. Berdasarkan konfigurasi, struktur sekunder dibagi menjadi heliks (α-helix) dan berlapis-lipat (β-struktur dan cross-β-bentuk).

-Helix. Ini adalah jenis struktur sekunder protein yang memiliki bentuk heliks reguler yang terbentuk karena ikatan hidrogen interpeptida dalam rantai polipeptida tunggal. Model struktur -helix (Gbr. 2), yang memperhitungkan semua sifat ikatan peptida, diusulkan oleh Pauling dan Corey. Fitur utama dari -helix:

konfigurasi heliks dari rantai polipeptida dengan simetri heliks;

pembentukan ikatan hidrogen antara kelompok peptida dari masing-masing residu asam amino pertama dan keempat;

keteraturan putaran spiral;

· kesetaraan semua residu asam amino dalam -heliks, terlepas dari struktur radikal sampingnya;

radikal samping asam amino tidak berpartisipasi dalam pembentukan -helix.

Dari luar, heliks tampak seperti heliks kompor listrik yang sedikit memanjang. Keteraturan ikatan hidrogen antara kelompok peptida pertama dan keempat juga menentukan keteraturan lilitan rantai polipeptida. Ketinggian satu putaran, atau nada heliks , adalah 0,54 nm; itu termasuk 3,6 residu asam amino, yaitu, setiap residu asam amino bergerak sepanjang sumbu (ketinggian satu residu asam amino) sebesar 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), yang memungkinkan kita untuk berbicara tentang kesetaraan semua asam amino residu di -heliks. Periode keteraturan -helix adalah 5 putaran atau 18 residu asam amino; panjang satu periode adalah 2,7 nm. Beras. 3. Model -heliks Pauling-Corey

-Struktur. Ini adalah jenis struktur sekunder yang memiliki konfigurasi rantai polipeptida yang sedikit melengkung dan dibentuk menggunakan ikatan hidrogen interpeptida dalam bagian individu dari satu rantai polipeptida atau rantai polipeptida yang berdekatan. Ini juga disebut struktur berlapis-lipat. Ada jenis struktur . Daerah berlapis terbatas yang dibentuk oleh satu rantai polipeptida protein disebut bentuk silang (struktur pendek). Ikatan hidrogen dalam bentuk cross-β terbentuk antara kelompok peptida dari loop rantai polipeptida. Tipe lain, struktur lengkap, adalah karakteristik dari keseluruhan rantai polipeptida, yang memiliki bentuk memanjang dan dipegang oleh ikatan hidrogen interpeptida antara rantai polipeptida paralel yang berdekatan (Gbr. 3). Struktur ini mengingatkan pada bellow akordeon. Selain itu, varian struktur dimungkinkan: mereka dapat dibentuk oleh rantai paralel (terminal N dari rantai polipeptida diarahkan ke arah yang sama) dan antiparalel (terminal N diarahkan ke arah yang berbeda). Radikal samping dari satu lapisan ditempatkan di antara radikal samping dari lapisan lain.

Dalam protein, transisi dari struktur ke struktur dan sebaliknya dimungkinkan karena penataan ulang ikatan hidrogen. Alih-alih ikatan hidrogen interpeptida reguler di sepanjang rantai (karena mereka, rantai polipeptida dipelintir menjadi spiral), bagian spiral tidak dipilin dan ikatan hidrogen ditutup di antara fragmen rantai polipeptida yang memanjang. Transisi semacam itu ditemukan dalam keratin, protein rambut. Saat mencuci rambut dengan deterjen alkali, struktur heliks -keratin mudah dihancurkan dan masuk ke -keratin (rambut keriting diluruskan).

Penghancuran struktur sekunder reguler protein (-heliks dan -struktur), dengan analogi dengan peleburan kristal, disebut "pelelehan" polipeptida. Dalam hal ini, ikatan hidrogen terputus, dan rantai polipeptida berbentuk kumparan acak. Oleh karena itu, stabilitas struktur sekunder ditentukan oleh ikatan hidrogen interpeptida. Jenis ikatan lain hampir tidak mengambil bagian dalam hal ini, kecuali ikatan disulfida di sepanjang rantai polipeptida di lokasi residu sistein. Peptida pendek karena ikatan disulfida ditutup dalam siklus. Banyak protein secara bersamaan memiliki daerah -heliks dan struktur . Hampir tidak ada protein alami yang terdiri dari 100% -helix (pengecualian adalah paramyosin, protein otot yang 96-100% -helix), sedangkan polipeptida sintetik memiliki 100% helix.

Protein lain memiliki tingkat heliksitas yang tidak sama. Frekuensi tinggi struktur -heliks diamati pada paramiosin, mioglobin, dan hemoglobin. Sebaliknya, dalam tripsin, ribonuklease, bagian penting dari rantai polipeptida cocok dengan struktur berlapis. Protein jaringan pendukung: keratin (protein rambut, wol), kolagen (protein tendon, kulit), fibroin (protein sutera alam) memiliki konfigurasi rantai polipeptida. Tingkat heliksisasi yang berbeda dari rantai polipeptida protein menunjukkan bahwa, jelas, ada kekuatan yang sebagian mengganggu heliksisasi atau "mematahkan" lipatan reguler rantai polipeptida. Alasan untuk ini adalah pengemasan yang lebih kompak dari rantai polipeptida protein dalam volume tertentu, yaitu, dalam struktur tersier.

Struktur sekunder protein- ini adalah cara meletakkan rantai polipeptida ke dalam struktur yang lebih kompak, di mana kelompok peptida berinteraksi dengan pembentukan ikatan hidrogen di antara mereka.

Pembentukan struktur sekunder disebabkan oleh keinginan peptida untuk mengadopsi konformasi dengan jumlah ikatan terbesar antara kelompok peptida. Jenis struktur sekunder tergantung pada stabilitas ikatan peptida, mobilitas ikatan antara atom karbon pusat dan karbon gugus peptida, dan ukuran radikal asam amino. Semua hal di atas, bersama dengan urutan asam amino, selanjutnya akan mengarah pada konfigurasi protein yang ditentukan secara ketat.

Ada dua opsi yang memungkinkan untuk struktur sekunder: dalam bentuk "tali" - -heliks(-struktur), dan dalam bentuk "akordeon" - lapisan berlipit(-struktur). Dalam satu protein, sebagai suatu peraturan, kedua struktur hadir secara bersamaan, tetapi dalam proporsi yang berbeda. Dalam protein globular, -helix mendominasi, dalam protein fibrillar, struktur .

Struktur sekunder terbentuk hanya dengan ikatan hidrogen antara kelompok peptida: atom oksigen dari satu kelompok bereaksi dengan atom hidrogen yang kedua, pada saat yang sama oksigen dari kelompok peptida kedua mengikat hidrogen dari yang ketiga, dll.

-Helix

Struktur ini adalah heliks tangan kanan, dibentuk oleh hidrogen hubungan antara kelompok peptida 1 dan 4, 4 dan 7, 7 dan 10 dan seterusnya residu asam amino.

Pembentukan spiral dicegah prolin dan hidroksiprolin, yang, karena struktur sikliknya, menyebabkan "patahnya" rantai, i. pembengkokannya yang dipaksakan seperti, misalnya, pada kolagen.

Ketinggian putaran heliks adalah 0,54 nm dan sesuai dengan ketinggian 3,6 residu asam amino, 5 putaran penuh sesuai dengan 18 asam amino dan menempati 2,7 nm.

lapisan berlipit

Dengan cara pelipatan ini, molekul protein terletak pada "ular", segmen rantai yang jauh saling berdekatan. Akibatnya, kelompok peptida dari asam amino yang sebelumnya dihilangkan dari rantai protein dapat berinteraksi menggunakan ikatan hidrogen.