ფერმენტებიცილები, რომლებიც აჩქარებენ ქიმიურ რეაქციებს. ყველა ფერმენტი გლობულური ცილაა. როცა რეაგირებს არ იხარჯება.მათ აქვთ ცილის ყველა თვისება.

ფერმენტების გარდა, ზოგიერთ რნმ-ს (რიბოციმს) აქვს კატალიზური აქტივობა.

განსხვავება:

1. მოქმედების სპეციფიკა.

2.მოქმედების მაღალი ეფექტურობა.

3. რეგულირების უნარი.

არსებობს ფერმენტების 6 კლასი.

ფერმენტების კლასები:

1. ოქსირედუქტაზები ახდენენ OVR-ს კატალიზაციას 2 სუბსტრატის მონაწილეობით (ელექტრონების ან წყალბადის ატომების გადატანა ერთი სუბსტრატიდან მეორეზე).

დეჰიდროგენაზები - ახდენენ წყალბადის ელიმინაციის (დეჰიდროგენაციის) რეაქციების კატალიზებას. NAD+, NADP+, FAD, FMN მოქმედებს როგორც ელექტრონის მიმღები.

ელექტრონის მიმღები ოქსიდაზა არის მოლეკულური ჟანგბადი.

ოქსიგენაზები (ჰიდროქსილაზები) - ჟანგბადის ატომი ჟანგბადის მოლეკულიდან მიმაგრებულია სუბსტრატზე.

2. ტრანსფერაზები ახორციელებენ ფუნქციური ჯგუფების გადატანას ერთი ნაერთიდან მეორეში. ისინი იყოფა გადაცემული ჯგუფების მიხედვით.

3. ჰიდროლაზები - ახდენენ ჰიდროლიზის რეაქციებს (კოვალენტური ბმის გაყოფა რღვევის ადგილზე წყლის მოლეკულის დამატებით).

4. ლიაზები - სუბსტრატიდან გამოყოფა გარკვეული ჯგუფის (CO2, H2O, NH2, SH2) არაჰიდროლიზური გზით.

5. იზომერაზები - ახდენენ სხვადასხვა ინტრამოლეკულური გარდაქმნების კატალიზებას. თუ ჯგუფი გადადის ერთ მოლეკულაში, მაშინ ფერმენტს მუტაზა ეწოდება.

6. ლიგაზები (სინთეტაზები) - 2 მოლეკულის ერთმანეთთან მიმაგრების რეაქციები კოვალენტური ბმის წარმოქმნით. პროცესი ასოცირდება ატფ-ის ან სხვა მაკროერგიული ნაერთების კავშირის გაწყვეტასთან. თუ ატფ სინთაზა, თუ არა ატფ სინთაზა.

ფერმენტის აქტიური ადგილი- სუბსტრატის შეკვრის ადგილისა და კატალიზური ადგილის მთლიანობა. შედგება ამინომჟავების ნარჩენებისგან.

სუბსტრატის შეკვრის ადგილი- ადგილი, რომელშიც სუბსტრატი აკავშირებს ფერმენტს არაკოვალენტური ბმების დახმარებით, წარმოქმნის ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსს.

კატალიზური საიტი- ტერიტორია, რომელშიც სუბსტრატი განიცდის ქიმიურ ტრანსფორმაციას პროდუქტად.

კოფაქტორი- არაცილოვანი ნაერთი, რომელიც გარდაქმნის ფერმენტს აქტიურ ფორმად (ყველაზე ხშირად ეს არის ლითონის იონები).

კოენზიმი- ცილოვანი ნაერთი, რომელიც გარდაქმნის ფერმენტს აქტიურ ფორმად (ვიტამინების წარმოებულად).

კოფაქტორები და კოენზიმები ან ქმნიან ცილა-ფერმენტის მესამეულ სტრუქტურას, რაც უზრუნველყოფს მის სპეციფიკურობას სუბსტრატის მიმართ. ან ისინი ჩართულნი არიან რეაქციაში, როგორც დამატებითი სუბსტრატი (ძირითადად კოენზიმები).

ფერმენტის რეაქციის მექანიზმი სუბსტრატთან:

1. ფერმენტი აკავშირებს სუბსტრატს აქტიურ ცენტრში (კომპლექსურ ცილებს აქვთ კოფაქტორი აქტიურ ცენტრში).

2. აქტიური ცენტრის რეგიონში ხდება სუბსტრატის ქიმიური ტრანსფორმაცია და წარმოიქმნება რეაქციის პროდუქტი.

3. შედეგად მიღებული რეაქციის პროდუქტი კარგავს კომპლემენტარობას და იშლება ფერმენტისგან.

თითოეული ფერმენტის მოლეკულას აქვს მისი მოქმედებისთვის საჭირო კონფორმაცია, მხოლოდ გარკვეულ გარე პირობებში (PH, ტემპერატურა და ა.შ.).

ფერმენტის სპეციფიკის სახეები:

სუბსტრატის სპეციფიკა:

1. აბსოლუტი - კატალიზებს მხოლოდ ერთი სუბსტრატის გარდაქმნას.

2. ჯგუფი - ახდენს ერთი და იგივე ტიპის ტრანსფორმაციის კატალიზებას რამდენიმე სტრუქტურულად მსგავს სუბსტრატში.

3. სტერეოსპეციფიკურობა - თუ სუბსტრატს აქვს რამდენიმე სტერეოიზომერი, ფერმენტი ავლენს აბსოლუტურ სპეციფიკას მხოლოდ ერთ მათგანზე (D-შაქარი, L-ამინომჟავები, ცის-ტრანს-იზომერები).

კატალიზური სპეციფიკა:

მიმაგრებული სუბსტრატის კატალიზირება ერთ-ერთი შესაძლო ტრანსფორმაციის გზის გასწვრივ. ერთი და იგივე ნივთიერება შეიძლება გარდაიქმნას სხვადასხვა პროდუქტად სხვადასხვა ფერმენტის მოქმედებით.

კატალიზური ეფექტურობა (ფერმენტის რევოლუციების რაოდენობა) - სუბსტრატის მოლეკულების რაოდენობა, რომლებიც გარდაიქმნება პროდუქტად ერთი ფერმენტის მოლეკულის დახმარებით 1 წამში.

კონვერტაციის გზების სპეციფიკის ფენომენი - ერთი და იგივე სუბსტრატი შეიძლება გარდაიქმნას სხვადასხვა ნივთიერებებად, სხვადასხვა ფერმენტების მოქმედებით.

ფერმენტული რეაქციების სიჩქარე (V) იზომება სუბსტრატის (S) დაკარგვით ან პროდუქტის (P) გაზრდით დროის ერთეულზე. ფერმენტული რეაქციის სიჩქარის ცვლილება პირდაპირპროპორციულია ფერმენტის კონცენტრაციის ცვლილებისა სუბსტრატის გაჯერების კონცენტრაციაზე.

ა) აქტივაციის ენერგიის შემცირება;

ბ) აქტივაციის ენერგიის ზრდა;

გ) რეაქციის ტემპერატურის ზრდა;

დ) რეაქციის ტემპერატურის დაწევა.

18. ალკალოზის დროს ფერმენტის კონფორმაციის ცვლილებას იწვევს:

19. ფერმენტის დენატურაცია იწვევს მის ინაქტივაციას იმის გამო:

ა) აქტიური ცენტრის განადგურება;

ბ) კოფაქტორის განადგურება;

გ) ალოსტერიული ცენტრის განადგურება;

დ) სუბსტრატის განადგურება.

20. ფარდობითი სპეციფიკით ფერმენტები მოქმედებენ:

ა) ერთი სუბსტრატი;

ბ) დაკავშირებული სუბსტრატების ჯგუფი;

გ) გარკვეული ტიპის შეერთებისთვის;

დ) ნებისმიერ სუბსტრატზე.

21. ფიშერის თეორიის მიხედვით:

ა) სუბსტრატი აბსოლუტურად უნდა შეესაბამებოდეს აქტიური ცენტრის კონფორმაციას;

ბ) სუბსტრატი შეიძლება არ შეესაბამებოდეს ფერმენტის აქტიური ადგილის კონფორმაციას;

გ) კოფაქტორი აბსოლუტურად უნდა შეესაბამებოდეს აქტიური ცენტრის კონფორმაციას;

დ) კოფაქტორი შეიძლება არ შეესაბამებოდეს აქტიური უბნის კონფორმაციას.

22. კოშლანდის თეორიის მიხედვით:

ა) ფერმენტის აქტიური ცენტრი საბოლოოდ წარმოიქმნება სუბსტრატთან შეკავშირებისას;

ბ) აქტიურ ცენტრს აქვს აუცილებელი კონფორმაცია სუბსტრატთან ურთიერთქმედების წინ;

გ) ფერმენტის აქტიური ცენტრი საბოლოოდ წარმოიქმნება კოენზიმთან შეკავშირებისას;

დ) აქტიური ცენტრის ფორმა არ არის დამოკიდებული კოფაქტორისა და სუბსტრატის აგებულებაზე.

23. ჩირქოვანი ჭრილობების გასაწმენდად გამოიყენება პეპტიდაზები, ვინაიდან ისინი:

ა) ანადგურებს განადგურებული უჯრედების ცილებს და ამით ასუფთავებს ჭრილობას;

ბ) არღვევს დანგრეული უჯრედების გლიკოლიპიდებს და ამით ასუფთავებს ჭრილობას;

გ) ნუკლეინის მჟავების გაყოფა და ამით ჭრილობის გაწმენდა;

დ) ანადგურებს განადგურებული უჯრედების ნახშირწყლებს და ამით ასუფთავებს ჭრილობას.

24. ტრიპსინის დამატება ფერმენტებში:

ა) არ შეცვლიან საქმიანობას;

ბ) გამოიწვიოს მათი საქმიანობის დაკარგვა;

გ) გამოიწვევს მათი საქმიანობის ზრდას;

დ) გამოიწვევს კოფაქტორის განადგურებას.

25. ფერმენტის ცილოვანი ბუნების პირდაპირი მტკიცებულებაა:

ა) აქტივაციის ენერგიის შემცირება;

ბ) წინა და საპირისპირო რეაქციების აჩქარება;

გ) შექცევადი რეაქციის წონასწორობის პოზიციის მიღწევის აჩქარება;

დ) კატალიზური მოქმედების შეწყვეტა, როდესაც ხსნარს ემატება ნივთიერება, რომელიც ანადგურებს პეპტიდურ ბმებს.

26. ტკბილი გემოს შესანარჩუნებლად ახლად დაკრეფილი სიმინდის კუბიკებს ათავსებენ მდუღარე წყალში რამდენიმე წუთის განმავლობაში, რათა:

ა) ხდება რბილი;

ბ) გლუკოზას სახამებლად გარდაქმნის ფერმენტების დენატურაცია;

გ) მარცვლების გამოშვება ადვილი იყო;

დ) დაარღვიოს პეპტიდური ბმები.

27. აციდოზის დროს ფერმენტის კონფორმაციის ცვლილებას იწვევს:

ა) წყალბადის და იონური ბმების განადგურება;

ბ) დისულფიდური ბმების განადგურება;

გ) პეპტიდური ბმების განადგურება;

დ) ჰიდროფობიური ბმების განადგურება.

28. აბსოლუტური სპეციფიკით ფერმენტები მოქმედებენ:

ა) ერთი სუბსტრატი;

ბ) სუბსტრატში შემაკავშირებელ გარკვეულ ტიპს;

გ) პროდუქტში გარკვეული ტიპის შეერთებისთვის;

დ) ნებისმიერ სუბსტრატზე.

29. ფერმენტის დენატურაციას იწვევს:

ა) სუბსტრატები;

ბ) მძიმე ლითონების მარილები;

გ) პროდუქტები;

დ) კოფაქტორები.

30. ფერმენტის დენატურაციას იწვევს:

ა) სუბსტრატები;

ბ) პროდუქტები;

გ) ტრიქლოროძმარმჟავა;

დ) კოფაქტორები.

31. ფერმენტის დენატურაციას იწვევს:

ა) სუბსტრატები;

ბ) მაღალი ტემპერატურა;

გ) პროდუქტები;

დ) კოფაქტორები.

32. აპოენზიმი არის:

ა) ცილის და კოფაქტორის კომპლექსი;

ბ) ფერმენტის ცილოვანი ნაწილი;

გ) ლითონის იონები;

დ) ვიტამინები.

33. ფერმენტისა და არაორგანული კატალიზატორის საერთო თვისებაა:

ა) კონტროლირებადობა;

ბ) არ მოიხმარება რეაქციის პროცესში;

გ) მუშაობს რბილ პირობებში;

დ) მაღალი სპეციფიკა.

34. ფერმენტისა და არაორგანული კატალიზატორის საერთო თვისებაა:

ა) კონტროლირებადობა;

ბ) აქტივაციის ენერგიის შემცირება;

გ) მოლეკულური წონა;

დ) მაღალი სპეციფიკა.

35. კონკურენტული ინჰიბიტორი:

ა) აგებულებით სუბსტრატის მსგავსი;

ბ) სტრუქტურით არ ჰგავს სუბსტრატს;

გ) სტრუქტურით პროდუქტის მსგავსი;

დ) აგებულებით მსგავსია კოფაქტორთან.

36. ალოსტერული ინჰიბიტორები:

ა) იმოქმედოს შექცევადად;

ბ) იმოქმედოს შეუქცევადად;

დ) კონკურენცია გაუწიოს სუბსტრატს.

37. ალოსტერული ინჰიბიტორები:

ა) ისინი შეუქცევადია;

ბ) შეუერთდეს ალოსტერულ ცენტრს;

გ) შეუერთდეს აქტიურ ცენტრს;

დ) კონკურენცია გაუწიოს კოფაქტორს.

38. შეზღუდული პროტეოლიზი არის:

ა) ოლიგო- ან პოლიპეპტიდის მიმაგრება ფერმენტზე;

ბ) ოლიგო- ან პოლიპეპტიდის დაშლა ფერმენტიდან;

გ) ოლიგო- ან პოლიპეპტიდის მიმაგრება ფერმენტის ალოსტერიულ ცენტრთან;

დ) ოლიგო- ან პოლიპეპტიდის დაშლა ფერმენტის ალოსტერიული ცენტრიდან.

თავი IV. ფერმენტები

§ 11. ზოგადი იდეები ფერმენტების შესახებ

ფერმენტები,ან ფერმენტები,არის ბიოლოგიური კატალიზატორები, რომლებიც აჩქარებენ ქიმიურ რეაქციებს. ცნობილი ფერმენტების საერთო რაოდენობა რამდენიმე ათასია. თითქმის ყველა ქიმიური რეაქცია, რომელიც ხდება ცოცხალ ორგანიზმებში, მათი მონაწილეობით ხორციელდება. ფერმენტები აჩქარებენ ქიმიურ რეაქციებს 10 8 - 10 20 ჯერ. ისინი გადამწყვეტ როლს ასრულებენ უმნიშვნელოვანეს ბიოლოგიურ პროცესებში: მეტაბოლიზმში, კუნთების შეკუმშვაში, ორგანიზმში შემავალი უცხო ნივთიერებების განეიტრალებაში, სიგნალის გადაცემაში, ნივთიერებების ტრანსპორტირებაში, სისხლის კოაგულაციაში და მრავალი სხვა. უჯრედისთვის ფერმენტები აბსოლუტურად აუცილებელია; მათ გარეშე უჯრედი და, შესაბამისად, სიცოცხლე ვერ იარსებებს.

სიტყვა ფერმენტი მომდინარეობს ლათინური fermentum-დან - საფუარი, ბერძნულიდან თარგმნილი ფერმენტი ნიშნავს "საფუარში". ფერმენტების შესახებ პირველი ინფორმაცია მიღებული იქნა ჯერ კიდევ მე-19 საუკუნეში, მაგრამ მხოლოდ მე-20 საუკუნის დასაწყისში ჩამოყალიბდა ფერმენტების მოქმედების თეორიები და მხოლოდ 1926 წელს ჯეიმს სამნერმა პირველად მიიღო გასუფთავებული ფერმენტი კრისტალური ფორმით - ურეაზა ურეაზა. აკატალიზებს შარდოვანას ჰიდროლიზურ დაშლას:

სამნერმა აღმოაჩინა, რომ ურეაზას კრისტალები ცილისგან შედგება. 30-იან წლებში. გასული საუკუნის ჯონ ნორტონმა და კოლეგებმა მიიღეს საჭმლის მომნელებელი ფერმენტები ტრიფსინი და პეპსინი კრისტალური ფორმით და ასევე დაადგინეს, რომ ისინი, ისევე როგორც ურეაზა, არსებითად პროტეინებია. ამ კვლევების შედეგად ჩამოყალიბდა თვალსაზრისი ფერმენტების ცილოვან ბუნებაზე, რაც შემდგომში მრავალჯერ დადასტურდა. მხოლოდ ბევრად მოგვიანებით აღმოაჩინეს ზოგიერთ რნმ-ში კატალიზირების უნარი; ასეთ რნმ-ებს უწოდებენ რიბოციმები,ან რნმ ფერმენტები.რიბოზიმები შეადგენენ ყველა ფერმენტის მცირე ნაწილს, ამიტომ ჩვენ გავაგრძელებთ საუბარს ცილოვან ფერმენტებზე.

საინტერესოა იცოდე! რიბონუკლეაზა P, რნმ-ს დამღუპველი ფერმენტი, შედგება ორი კომპონენტისგან, რნმ და პოლიპეპტიდისგან. მაგნიუმის იონების მაღალი კონცენტრაციის დროს ცილის კომპონენტის არსებობა არასაჭირო ხდება. მხოლოდ რნმ-ს შეუძლია რეაქციის კატალიზება.

მსგავსება და განსხვავებები ფერმენტებსა და არაცილოვან კატალიზატორებს შორის

ფერმენტები იზიარებენ უამრავ თვისებას ქიმიურ არაცილოვან კატალიზატორებთან:

ა) არ მოიხმარენ კატალიზის პროცესში და არ განიცდიან შეუქცევად ცვლილებებს;

ბ) დააჩქაროს როგორც წინა, ისე საპირისპირო რეაქციები ქიმიური წონასწორობის გადატანის გარეშე;

გ) კატალიზაცია მოახდინოს მხოლოდ იმ რეაქციებზე, რომლებიც მათ გარეშე შეიძლება მიმდინარეობდეს;

დ) ქიმიური რეაქციის სიჩქარის გაზრდა შემცირებით აქტივაციის ენერგია(სურ. 26) .

ქიმიური რეაქცია მიმდინარეობს, რადგან საწყისი ნივთიერებების მოლეკულების გარკვეულ ნაწილს აქვს მეტი ენერგია, ვიდრე სხვა მოლეკულებს და ეს ენერგია საკმარისია გარდამავალი მდგომარეობის მისაღწევად. ფერმენტები, ისევე როგორც ქიმიური კატალიზატორები, ამცირებენ აქტივაციის ენერგიას საწყის მოლეკულებთან ურთიერთქმედებით, ამასთან დაკავშირებით, იზრდება მოლეკულების რაოდენობა, რომლებსაც შეუძლიათ მიაღწიონ გარდამავალ მდგომარეობას, და შედეგად, იზრდება ფერმენტული რეაქციის სიჩქარეც.

სურ.26. ფერმენტის გავლენა აქტივაციის ენერგიაზე

ფერმენტები, მიუხედავად გარკვეული მსგავსებისა არაცილოვან ქიმიურ კატალიზატორებთან, განსხვავდება მათგან მრავალი გზით:

ა) ფერმენტებს აქვთ მოქმედების უფრო მაღალი ეფექტურობა, მაგალითად, ფერმენტ კატალაზას, რომელიც აკატალიზებს რეაქციას: 2H 2 O 2 \u003d 2H 2 O + O 2, აჩქარებს მას დაახლოებით 10 12-ჯერ, ხოლო პლატინის ეფექტურობა, როგორც ამ რეაქციის კატალიზატორი დაახლოებით მილიონჯერ დაბალია;

ბ) ფერმენტებს აქვთ უფრო მაღალი სპეციფიკა არაცილოვან კატალიზატორებთან შედარებით, ისინი აჩქარებენ ქიმიურ რეაქციათა ვიწრო დიაპაზონს, მაგალითად, უკვე ნახსენები ურეაზას ფერმენტი კატალიზებს მხოლოდ ერთ რეაქციას - შარდოვანას ჰიდროლიზს, პროტეაზებს შეუძლიათ მხოლოდ ცილების დაშლა, მაგრამ არ მოქმედებს ნახშირწყლებზე, ლიპიდებზე, ნუკლეინის მჟავებზე და სხვა ნივთიერებებზე. თავის მხრივ, პლატინს შეუძლია სხვადასხვა რეაქციების (ჰიდროგენიზაცია, დეჰიდროგენაცია, დაჟანგვა) კატალიზირება, ის აკატალიზებს როგორც აზოტისა და წყალბადისგან ამიაკის მიღების რეაქციას, ასევე უჯერი ცხიმოვანი მჟავების ჰიდროგენიზაციას (ეს რეაქცია გამოიყენება მარგარინის მისაღებად);

გ) ფერმენტები ეფექტურად მუშაობენ რბილ პირობებში: 0-40°C ტემპერატურაზე, ატმოსფერულ წნევაზე, pH-ის მნიშვნელობებზე ნეიტრალურთან ახლოს, უფრო მძიმე პირობებში ფერმენტები დენატურდება და არ აჩვენებენ მათ კატალიზურ თვისებებს. ეფექტური ქიმიური კატალიზი ხშირად მოითხოვს მძიმე პირობებს - მაღალი წნევა, მაღალი ტემპერატურა და მჟავების ან ფუძეების არსებობა. მაგალითად, ამიაკის სინთეზი კატალიზატორების თანდასწრებით ხორციელდება 500 - 550 o C ტემპერატურაზე და 15 - 100 მპა წნევაზე;

დ) ფერმენტების აქტივობა ქიმიურ კატალიზატორებთან შედარებით შეიძლება უფრო კარგად დარეგულირდეს სხვადასხვა ფაქტორებით. უჯრედში ბევრი ნივთიერებაა, რომლებიც ზრდის და ამცირებს ფერმენტული რეაქციების სიჩქარეს.

ფერმენტების სტრუქტურა

ფერმენტების ფარდობითი მოლეკულური წონა შეიძლება განსხვავდებოდეს 104-დან 106-მდე ან მეტი. ფერმენტები, როგორც წესი, გლობულური ცილებია. ზოგიერთი ფერმენტი მარტივი ცილაა და შედგება მხოლოდ ამინომჟავის ნარჩენებისგან (რიბონუკლეაზა, პეპსინი, ტრიპსინი), სხვების აქტივობა დამოკიდებულია მათ შემადგენლობაში დამატებითი ქიმიური კომპონენტების არსებობაზე, ე.წ. კოფაქტორები. ლითონის იონები Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ ან რთული ორგანული ნივთიერებები, რომლებიც ასევე ე.წ. კოენზიმები. ბევრი კოენზიმი შეიცავს ვიტამინებს. მაგალითად, ნახ. 27 გვიჩვენებს კოენზიმ A (CoA) სტრუქტურას.

ბრინჯი. 27. კოენზიმი ა

თუ კოენზიმი ძლიერ ასოცირდება ფერმენტთან, მაშინ ამ შემთხვევაში იგი წარმოადგენს კომპლექსური ცილის პროთეზურ ჯგუფს. კოფაქტორებს შეუძლიათ შეასრულონ შემდეგი ფუნქციები:

ა) კატალიზში მონაწილეობა;

ბ) სუბსტრატსა და ფერმენტს შორის ურთიერთქმედების განხორციელება;

გ) ფერმენტის სტაბილიზაცია.

კატალიზურად აქტიურ ფერმენტ-კოფაქტორულ კომპლექსს ე.წ ჰოლოენზიმი. კოფაქტორის გამოყოფა ჰოლოენზიმისგან იწვევს არააქტიურის წარმოქმნას აპოენზიმი:

ჰოლოენზიმი აპოენზიმი + კოფაქტორი.

ფერმენტის მოლეკულა შეიცავს აქტიური ცენტრი. აქტიური ცენტრი არის ფერმენტის მოლეკულის რეგიონი, რომელშიც სუბსტრატი შეკრულია და გარდაიქმნება რეაქციის პროდუქტად. ფერმენტის ზომა, როგორც წესი, მნიშვნელოვნად აღემატება მათი სუბსტრატების ზომას. აქტიური ცენტრი იკავებს ფერმენტის მოლეკულის მხოლოდ მცირე ნაწილს (სურ. 28).

ბრინჯი. 28. ფერმენტის და სუბსტრატის მოლეკულების შედარებითი ზომები

აქტიური ცენტრი იქმნება პოლიპეპტიდური ჯაჭვის ამინომჟავების ნარჩენებით. ორკომპონენტიან ფერმენტებში აქტიური ცენტრი ასევე შეიძლება შეიცავდეს არაცილოვან კომპონენტს. ფერმენტის მოლეკულა შეიცავს ამინომჟავის ნარჩენებს, რომლებიც არ მონაწილეობენ კატალიზში და სუბსტრატთან ურთიერთქმედებაში. თუმცა, ისინი ძალიან მნიშვნელოვანია, რადგან ისინი ქმნიან ფერმენტის გარკვეულ სივრცულ სტრუქტურას. ყველაზე ხშირად, აქტიური ცენტრი შეიცავს პოლარულ (სერინი, თრეონინი, ცისტეინი) და დამუხტულ (ლიზინი, ჰისტიდინი, გლუტამინის და ასპარტინის მჟავები) ამინომჟავების ნარჩენებს. ამინომჟავის ნარჩენები, რომლებიც ქმნიან აქტიურ ცენტრს, განლაგებულია მნიშვნელოვან მანძილზე პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში და აღმოჩნდება ახლოს მყოფი მესამეული სტრუქტურის ფორმირებისას (ნახ. 29).

ბრინჯი. 29. აქტიური ცენტრი

მაგალითად, ქიმოტრიფსინის (მომნელებელი ფერმენტი, რომელიც ანადგურებს ცილებს) აქტიურ ცენტრს მოიცავს ჰისტიდინის ნარჩენები - 57, ასპარტინის მჟავა - 102, სერინი - 195 (ნომრები მიუთითებს სერიულ ნომრებზე პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში). პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ამ ამინომჟავების ნარჩენების ერთმანეთისგან დაშორების მიუხედავად, სივრცეში ისინი განლაგებულია გვერდიგვერდ და ქმნიან ფერმენტის აქტიურ ცენტრს.

საინტერესოა იცოდე! როდესაც ცხოველები იმუნიზდებიან ნივთიერებით, რომელიც არის ნებისმიერი სუბსტრატის გარდამავალი მდგომარეობის ანალოგი, შეიძლება მივიღოთ ანტისხეულები, რომლებსაც შეუძლიათ სუბსტრატის ტრანსფორმაციის კატალიზირება, ასეთ ანტისხეულებს ე.წ.კატალიზურად x ანაბზიმები . ამ მიდგომის გამოყენებით შესაძლებელია კატალიზატორების მიღება თითქმის ნებისმიერი რეაქციისთვის მიზანმიმართულად.

ზოგიერთი ფერმენტი სინთეზირდება არააქტიური სახით ე.წ პროენზიმები, რომლებიც შემდეგ აქტიურდებიან გარკვეული ფაქტორების გავლენით. მაგალითად, საჭმლის მომნელებელი ფერმენტები ქიმოტრიფსინი და ტრიფსინი წარმოიქმნება ქიმოტრიფსინოგენისა და ტრიფსინოგენის გააქტიურების შედეგად.

ფერმენტების ნომენკლატურა და კლასიფიკაცია

ფერმენტების სახელები ხშირად იქმნება სუფიქსის დამატებით იმ სუბსტრატის სახელზე, რომელზეც ის მოქმედებს. მაგალითად, ფერმენტ ურეაზას სახელწოდება მომდინარეობს ინგლისური სიტყვიდან urea - urea, proteases (ფერმენტები, რომლებიც ანადგურებენ ცილებს) - სიტყვიდან protein. ბევრ ფერმენტს აქვს ტრივიალურისახელები, რომლებიც არ არის დაკავშირებული მათი სუბსტრატების სახელთან, როგორიცაა პეპსინი და ტრიფსინი. ასევე არსებობს ფერმენტების სისტემატური სახელები, მათ შორის სუბსტრატების სახელები და ასახავს კატალიზებული რეაქციის ბუნებას.

საინტერესოა იცოდე! ფერმენტი, რომელიც ახდენს რეაქციის კატალიზებას

ATP+დ- გლუკოზაADP+დ- გლუკოზა - 6 - ფოსფატი,

სისტემატიურად ეწოდება ATP: ჰექსოზა 6-ფოსფოტრანსფერაზა.

კატალიზებული რეაქციის შესაბამისად, ყველა ფერმენტი იყოფა 6 კლასად.

1. ოქსიდორედუქტაზა. რედოქს რეაქციების კატალიზება

2. ტრანსფერაზები. ჯგუფების ინტერმოლეკულური გადაცემის რეაქციების კატალიზება:

AB + C = AC + B.

3. ჰიდროლაზები. ჰიდროლიზის რეაქციების კატალიზება:

AB + H 2 O \u003d AOH + BH.

4. ლიასი. ისინი ახდენენ ჯგუფების დამატებას ორმაგ ობლიგაციებში და აბრუნებენ რეაქციებს.

5. იზომერაზები. იზომერიზაციის რეაქციების კატალიზება (ინტრამოლეკულური ჯგუფის გადატანა).

6. ლიგაზები. ორი მოლეკულის კავშირის კატალიზება, ატფ-ის ჰიდროლიზთან ერთად.

თავის მხრივ, თითოეული კლასი იყოფა ქვეკლასებად, ქვეკლასები - ქვეკლასებად. ფერმენტებს, რომლებიც ქმნიან ქვეკლასებს, ენიჭებათ სერიული ნომერი. შედეგად, თითოეულ ფერმენტს აქვს თავისი ოთხნიშნა რიცხვი.

ნებისმიერი ცოცხალი ორგანიზმის უჯრედში მილიონობით ქიმიური რეაქცია მიმდინარეობს. თითოეულ მათგანს დიდი მნიშვნელობა აქვს, ამიტომ მნიშვნელოვანია ბიოლოგიური პროცესების სიჩქარის მაღალ დონეზე შენარჩუნება. თითქმის ყველა რეაქცია კატალიზებულია საკუთარი ფერმენტის მიერ. რა არის ფერმენტები? რა როლი აქვს მათ უჯრედში?

ფერმენტები. განმარტება

ტერმინი "ფერმენტი" მომდინარეობს ლათინური fermentum-დან - საფუარი. მათ ასევე შეიძლება ეწოდოს ფერმენტები, ბერძნული enzyme-დან, "საფუარი".

ფერმენტები ბიოლოგიურად აქტიური ნივთიერებებია, ამიტომ ნებისმიერი რეაქცია, რომელიც ხდება უჯრედში, მათი მონაწილეობის გარეშე შეუძლებელია. ეს ნივთიერებები მოქმედებენ როგორც კატალიზატორები. შესაბამისად, ნებისმიერ ფერმენტს აქვს ორი ძირითადი თვისება:

1) ფერმენტი აჩქარებს ბიოქიმიურ რეაქციას, მაგრამ არ მოიხმარება.

2) წონასწორობის მუდმივის მნიშვნელობა არ იცვლება, არამედ მხოლოდ აჩქარებს ამ მნიშვნელობის მიღწევას.

ფერმენტები აჩქარებენ ბიოქიმიურ რეაქციებს ათასჯერ, ზოგიერთ შემთხვევაში კი მილიონჯერ. ეს ნიშნავს, რომ ფერმენტული აპარატის არარსებობის შემთხვევაში, ყველა უჯრედშიდა პროცესი პრაქტიკულად შეჩერდება და თავად უჯრედი მოკვდება. ამიტომ ფერმენტების, როგორც ბიოლოგიურად აქტიური ნივთიერებების როლი დიდია.

ფერმენტების მრავალფეროვნება საშუალებას გაძლევთ გაამრავალფეროვნოთ უჯრედული მეტაბოლიზმის რეგულირება. რეაქციის ნებისმიერ კასკადში მონაწილეობს სხვადასხვა კლასის მრავალი ფერმენტი. ბიოლოგიური კატალიზატორები ძალიან შერჩევითია მოლეკულის სპეციფიკური კონფორმაციის გამო. ვინაიდან ფერმენტები უმეტეს შემთხვევაში ცილოვანი ხასიათისაა, ისინი არიან მესამეული ან მეოთხეული სტრუქტურა. ეს კიდევ ერთხელ აიხსნება მოლეკულის სპეციფიკით.

ფერმენტების ფუნქციები უჯრედში

ფერმენტის მთავარი ამოცანაა შესაბამისი რეაქციის დაჩქარება. პროცესების ნებისმიერი კასკადი, წყალბადის ზეჟანგის დაშლიდან გლიკოლიზამდე, მოითხოვს ბიოლოგიური კატალიზატორის არსებობას.

ფერმენტების სწორი ფუნქციონირება მიიღწევა კონკრეტული სუბსტრატის მაღალი სპეციფიკით. ეს ნიშნავს, რომ კატალიზატორს შეუძლია დააჩქაროს მხოლოდ გარკვეული რეაქცია და არა სხვა, თუნდაც ძალიან მსგავსი. სპეციფიკის ხარისხის მიხედვით განასხვავებენ ფერმენტების შემდეგ ჯგუფებს:

1) აბსოლუტური სპეციფიკის მქონე ფერმენტები, როდესაც კატალიზდება მხოლოდ ერთი რეაქცია. მაგალითად, კოლაგენაზა ანგრევს კოლაგენს, მალტაზა კი მალტოზას.

2) ფერმენტები შედარებით სპეციფიკურობით. ეს მოიცავს ნივთიერებებს, რომლებსაც შეუძლიათ გარკვეული კლასის რეაქციების კატალიზირება, როგორიცაა ჰიდროლიზური გაყოფა.

ბიოკატალიზატორის მუშაობა იწყება მისი აქტიური ადგილის სუბსტრატზე მიმაგრების მომენტიდან. ამ შემთხვევაში, საუბარია დამატებითი ურთიერთქმედების შესახებ, როგორიცაა საკეტი და გასაღები. აქ ვგულისხმობთ აქტიური ცენტრის ფორმის სრულ დამთხვევას სუბსტრატთან, რაც შესაძლებელს ხდის რეაქციის დაჩქარებას.

შემდეგი ნაბიჯი არის თავად რეაქცია. მისი სიჩქარე იზრდება ფერმენტული კომპლექსის მოქმედების გამო. საბოლოოდ ვიღებთ ფერმენტს, რომელიც დაკავშირებულია რეაქციის პროდუქტებთან.

საბოლოო ეტაპი არის რეაქციის პროდუქტების გამოყოფა ფერმენტისგან, რის შემდეგაც აქტიური ცენტრი კვლავ თავისუფალი ხდება შემდეგი სამუშაოსთვის.

სქემატურად, ფერმენტის მუშაობა თითოეულ ეტაპზე შეიძლება დაიწეროს შემდეგნაირად:

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P, სადაც S არის სუბსტრატი, E არის ფერმენტი და P არის პროდუქტი.

ფერმენტების კლასიფიკაცია

ადამიანის სხეულში შეგიძლიათ იპოვოთ ფერმენტების დიდი რაოდენობა. მათი ფუნქციებისა და მუშაობის შესახებ მთელი ცოდნა სისტემატიზირებული იყო და შედეგად, გაჩნდა ერთიანი კლასიფიკაცია, რომლის წყალობითაც ადვილია იმის დადგენა, რისთვის არის განკუთვნილი ესა თუ ის კატალიზატორი. აქ მოცემულია ფერმენტების 6 ძირითადი კლასი, ასევე ზოგიერთი ქვეჯგუფის მაგალითები.

1. ოქსიდორედუქტაზები.

ამ კლასის ფერმენტები ახდენს რედოქს რეაქციების კატალიზებას. სულ 17 ქვეჯგუფია. ოქსიდორედუქტაზებს ჩვეულებრივ აქვთ არაცილოვანი ნაწილი, რომელიც წარმოდგენილია ვიტამინით ან ჰემით.

ოქსიდორედუქტაზებს შორის ხშირად გვხვდება შემდეგი ქვეჯგუფები:

ა) დეჰიდროგენაზები. დეჰიდროგენაზას ფერმენტების ბიოქიმია შედგება წყალბადის ატომების აღმოფხვრაში და მათ სხვა სუბსტრატზე გადატანაში. ეს ქვეჯგუფი ყველაზე ხშირად გვხვდება სუნთქვის, ფოტოსინთეზის რეაქციებში. დეჰიდროგენაზების შემადგენლობა აუცილებლად შეიცავს კოენზიმს NAD / NADP ან ფლავოპროტეინების FAD / FMN სახით. ხშირად არის ლითონის იონები. მაგალითებია ფერმენტები, როგორიცაა ციტოქრომ რედუქტაზა, პირუვატდეჰიდროგენაზა, იზოციტრატ დეჰიდროგენაზა და მრავალი ღვიძლის ფერმენტი (ლაქტატდეჰიდროგენაზა, გლუტამატ დეჰიდროგენაზა და ა.შ.).

ბ) ოქსიდაზები. მთელი რიგი ფერმენტები ახდენენ წყალბადში ჟანგბადის დამატების კატალიზებას, რის შედეგადაც რეაქციის პროდუქტები შეიძლება იყოს წყალი ან წყალბადის ზეჟანგი (H 2 0, H 2 0 2). ფერმენტების მაგალითები: ციტოქრომ ოქსიდაზა, ტიროზინაზა.

გ) პეროქსიდაზები და კატალაზები არის ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ H 2 O 2-ის დაშლას ჟანგბადად და წყალში.

დ) ოქსიგენაზები. ეს ბიოკატალიზატორები აჩქარებენ ჟანგბადის დამატებას სუბსტრატში. დოფამინ ჰიდროქსილაზა ასეთი ფერმენტების ერთ-ერთი მაგალითია.

2. ტრანსფერაზები.

ამ ჯგუფის ფერმენტების ამოცანაა რადიკალების გადატანა დონორი ნივთიერებიდან მიმღებ ნივთიერებაში.

ა) მეთილტრანსფერაზა. დნმ მეთილტრანსფერაზები, ძირითადი ფერმენტები, რომლებიც აკონტროლებენ ნუკლეოტიდის რეპლიკაციის პროცესს, მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ ნუკლეინის მჟავას რეგულირებაში.

ბ) აცილტრანსფერაზები. ამ ქვეჯგუფის ფერმენტები აცილების ჯგუფს ერთი მოლეკულიდან მეორეში გადააქვს. აცილტრანსფერაზას მაგალითები: ლეციტინქოლესტერინის აცილტრანსფერაზა (ფუნქციურ ჯგუფს გადააქვს ცხიმოვანი მჟავიდან ქოლესტეროლში), ლიზოფოსფატიდილქოლინაცილტრანსფერაზა (აცილის ჯგუფი გადადის ლიზოფოსფატიდილქოლინში).

გ) ამინოტრანსფერაზები – ფერმენტები, რომლებიც მონაწილეობენ ამინომჟავების გარდაქმნაში. ფერმენტების მაგალითები: ალანინ ამინტრანსფერაზა, რომელიც კატალიზებს ალანინის სინთეზს პირუვატიდან და გლუტამატიდან ამინოჯგუფის გადაცემით.

დ) ფოსფოტრანსფერაზები. ამ ქვეჯგუფის ფერმენტები კატალიზაციას უწევს ფოსფატის ჯგუფის დამატებას. ფოსფოტრანსფერაზების სხვა სახელი, კინაზები, ბევრად უფრო გავრცელებულია. მაგალითებია ფერმენტები, როგორიცაა ჰექსოკინაზები და ასპარტატ კინაზები, რომლებიც ამატებენ ფოსფორის ნარჩენებს ჰექსოზებს (ყველაზე ხშირად გლუკოზას) და ასპარტინის მჟავას შესაბამისად.

3. ჰიდროლაზები - ფერმენტების კლასი, რომლებიც ახდენენ მოლეკულაში ბმების გაწყვეტას, რასაც მოჰყვება წყლის დამატება. ნივთიერებები, რომლებიც მიეკუთვნება ამ ჯგუფს, არის საჭმლის მომნელებელი ძირითადი ფერმენტები.

ა) ესტერაზები - არღვევენ ეთერულ ბმებს. ამის მაგალითია ლიპაზები, რომლებიც ანადგურებენ ცხიმებს.

ბ) გლიკოზიდაზები. ამ სერიის ფერმენტების ბიოქიმია შედგება პოლიმერების გლიკოზიდური ბმების განადგურებაში (პოლისაქარიდები და ოლიგოსაქარიდები). მაგალითები: ამილაზა, საქარაზა, მალტაზა.

გ) პეპტიდაზები არის ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ ცილების ამინომჟავებად დაშლას. პეპტიდაზებში შედის ფერმენტები, როგორიცაა პეპსინები, ტრიფსინი, ქიმოტრიფსინი, კარბოქსიპეპტიდაზა.

დ) ამიდაზები – ამიდური ბმები წყვეტს. მაგალითები: არგინაზა, ურეაზა, გლუტამინაზა და ა.შ. მრავალი ამიდაზას ფერმენტი გვხვდება

4. ლიაზები - ფერმენტები, რომლებიც ფუნქციით ჰიდროლაზების მსგავსია, თუმცა მოლეკულებში ბმების გაწყვეტისას წყალი არ მოიხმარება. ამ კლასის ფერმენტები ყოველთვის შეიცავს არაცილოვან ნაწილს, მაგალითად, ვიტამინების B1 ან B6 სახით.

ა) დეკარბოქსილაზები. ეს ფერმენტები მოქმედებენ C-C ობლიგაციებზე. მაგალითებია გლუტამატ დეკარბოქსილაზა ან პირუვატ დეკარბოქსილაზა.

ბ) ჰიდრატაზები და დეჰიდრატაზები – ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ C-O ბმების გაყოფის რეაქციის კატალიზებას.

გ) ამიდინ-ლიაზები - ანადგურებენ C-N ბმებს. მაგალითი: არგინინის სუქცინატ ლიაზა.

დ) P-O ლიაზა. ასეთი ფერმენტები, როგორც წესი, აშორებენ ფოსფატის ჯგუფს სუბსტრატის ნივთიერებისგან. მაგალითი: ადენილატ ციკლაზა.

ფერმენტების ბიოქიმია ეფუძნება მათ სტრუქტურას

თითოეული ფერმენტის შესაძლებლობები განისაზღვრება მისი ინდივიდუალური, უნიკალური სტრუქტურით. ნებისმიერი ფერმენტი, უპირველეს ყოვლისა, ცილაა და მისი სტრუქტურა და დაკეცვის ხარისხი გადამწყვეტ როლს თამაშობს მისი ფუნქციის განსაზღვრაში.

თითოეული ბიოკატალიზატორი ხასიათდება აქტიური ცენტრის არსებობით, რომელიც, თავის მხრივ, იყოფა რამდენიმე დამოუკიდებელ ფუნქციურ ზონად:

1) კატალიზური ცენტრი არის ცილის სპეციალური რეგიონი, რომლის გასწვრივ ფერმენტი მიმაგრებულია სუბსტრატზე. ცილის მოლეკულის კონფორმაციიდან გამომდინარე, კატალიზურ ცენტრს შეუძლია მიიღოს სხვადასხვა ფორმები, რომლებიც უნდა მოერგოს სუბსტრატს ისევე, როგორც გასაღების საკეტი. ასეთი რთული სტრუქტურა ხსნის რა არის მესამეულ ან მეოთხეულ მდგომარეობაში.

2) ადსორბციული ცენტრი - მოქმედებს როგორც „მფლობელი“. აქ, უპირველეს ყოვლისა, არსებობს კავშირი ფერმენტის მოლეკულასა და სუბსტრატის მოლეკულას შორის. თუმცა, ადსორბციული ცენტრის მიერ წარმოქმნილი ბმები ძალიან სუსტია, რაც ნიშნავს, რომ კატალიზური რეაქცია ამ ეტაპზე შექცევადია.

3) ალოსტერული ცენტრები შეიძლება განთავსდეს როგორც აქტიურ ცენტრში, ასევე მთლიანი ფერმენტის მთელ ზედაპირზე. მათი ფუნქციაა ფერმენტის ფუნქციონირების რეგულირება. რეგულირება ხდება ინჰიბიტორი მოლეკულების და აქტივატორი მოლეკულების დახმარებით.

აქტივატორი ცილები, რომლებიც აკავშირებენ ფერმენტის მოლეკულას, აჩქარებენ მის მუშაობას. ინჰიბიტორები, პირიქით, თრგუნავენ კატალიზურ აქტივობას და ეს შეიძლება მოხდეს ორი გზით: ან მოლეკულა აკავშირებს ალოსტერულ ადგილს ფერმენტის აქტიური ადგილის რეგიონში (კონკურენტული ინჰიბირება), ან ის მიმაგრებულია ცილის სხვა რეგიონში. (არაკონკურენტული დათრგუნვა). ითვლება უფრო ეფექტური. ყოველივე ამის შემდეგ, ეს ხურავს სუბსტრატის ფერმენტთან შეერთების ადგილს და ეს პროცესი შესაძლებელია მხოლოდ ინჰიბიტორის მოლეკულისა და აქტიური ცენტრის ფორმის თითქმის სრული დამთხვევის შემთხვევაში.

ფერმენტი ხშირად შედგება არა მხოლოდ ამინომჟავებისგან, არამედ სხვა ორგანული და არაორგანული ნივთიერებებისგან. შესაბამისად, იზოლირებულია აპოენზიმი - ცილოვანი ნაწილი, კოენზიმი - ორგანული ნაწილი და კოფაქტორი - არაორგანული ნაწილი. კოენზიმი შეიძლება წარმოდგენილი იყოს ნახშირწყლებით, ცხიმებით, ნუკლეინის მჟავებით, ვიტამინებით. თავის მხრივ, კოფაქტორი ყველაზე ხშირად არის დამხმარე ლითონის იონები. ფერმენტების აქტივობა განისაზღვრება მისი სტრუქტურით: შემადგენლობის შემადგენელი დამატებითი ნივთიერებები ცვლის კატალიზურ თვისებებს. ფერმენტების სხვადასხვა სახეობა კომპლექსის წარმოქმნის ყველა ჩამოთვლილი ფაქტორის კომბინაციის შედეგია.

ფერმენტების რეგულირება

ფერმენტები, როგორც ბიოლოგიურად აქტიური ნივთიერებები, ყოველთვის არ არის საჭირო ორგანიზმისთვის. ფერმენტების ბიოქიმია ისეთია, რომ მათ შეუძლიათ ზიანი მიაყენონ ცოცხალ უჯრედს გადაჭარბებული კატალიზის შემთხვევაში. ორგანიზმზე ფერმენტების მავნე ზემოქმედების თავიდან ასაცილებლად საჭიროა როგორმე დარეგულირდეს მათი მუშაობა.

ვინაიდან ფერმენტები ცილოვანი ხასიათისაა, ისინი ადვილად ნადგურდებიან მაღალ ტემპერატურაზე. დენატურაციის პროცესი შექცევადია, მაგრამ მას შეუძლია მნიშვნელოვნად იმოქმედოს ნივთიერებების მუშაობაზე.

pH ასევე დიდ როლს თამაშობს რეგულაციაში. ფერმენტების ყველაზე დიდი აქტივობა, როგორც წესი, შეინიშნება ნეიტრალურ pH მნიშვნელობებზე (7.0-7.2). ასევე არსებობს ფერმენტები, რომლებიც მუშაობენ მხოლოდ მჟავე გარემოში ან მხოლოდ ტუტეში. ასე რომ, უჯრედულ ლიზოსომებში შენარჩუნებულია დაბალი pH, რომლის დროსაც ჰიდროლიზური ფერმენტების აქტივობა მაქსიმალურია. თუ ისინი შემთხვევით შედიან ციტოპლაზმაში, სადაც გარემო უკვე უფრო ახლოსაა ნეიტრალურთან, მათი აქტივობა შემცირდება. ასეთი დაცვა "თვითჭამისგან" ემყარება ჰიდროლაზების მუშაობის თავისებურებებს.

აღსანიშნავია კოენზიმისა და კოფაქტორის მნიშვნელობა ფერმენტების შემადგენლობაში. ვიტამინების ან ლითონის იონების არსებობა მნიშვნელოვნად მოქმედებს ზოგიერთი სპეციფიკური ფერმენტის ფუნქციონირებაზე.

ფერმენტების ნომენკლატურა

სხეულის ყველა ფერმენტს, როგორც წესი, ასახელებენ მათი კუთვნილების მიხედვით რომელიმე კლასში, ასევე იმ სუბსტრატზე, რომლითაც ისინი რეაგირებენ. ზოგჯერ სახელში გამოიყენება არა ერთი, არამედ ორი სუბსტრატი.

ზოგიერთი ფერმენტის სახელების მაგალითები:

1. ღვიძლის ფერმენტები: ლაქტატდეჰიდროგენაზა, გლუტამატ დეჰიდროგენაზა.
2. ფერმენტის სრული სისტემატური დასახელება: ლაქტატ-NAD+-ოქსიდორედუქტ-აზა.

ასევე არის ტრივიალური სახელები, რომლებიც არ იცავენ ნომენკლატურის წესებს. მაგალითებია საჭმლის მომნელებელი ფერმენტები: ტრიფსინი, ქიმოტრიფსინი, პეპსინი.

ფერმენტის სინთეზის პროცესი

ფერმენტების ფუნქციები განისაზღვრება გენეტიკურ დონეზე. ვინაიდან მოლეკულა ძირითადად ცილაა, მისი სინთეზი ზუსტად იმეორებს ტრანსკრიფციისა და ტრანსლაციის პროცესებს.

ფერმენტების სინთეზი ხდება შემდეგი სქემის მიხედვით. ჯერ დნმ-დან იკითხება ინფორმაცია სასურველი ფერმენტის შესახებ, რის შედეგადაც იქმნება mRNA. მესინჯერი რნმ კოდირებს ყველა ამინომჟავას, რომელიც ქმნის ფერმენტს. ფერმენტის რეგულაცია შეიძლება მოხდეს დნმ-ის დონეზეც: თუ კატალიზებული რეაქციის პროდუქტი საკმარისია, გენის ტრანსკრიფცია ჩერდება და პირიქით, თუ პროდუქტის საჭიროებაა, ტრანსკრიფციის პროცესი აქტიურდება.

მას შემდეგ, რაც mRNA უჯრედის ციტოპლაზმაში მოხვდება, იწყება შემდეგი ეტაპი – ტრანსლაცია. ენდოპლაზმური ბადის რიბოსომებზე სინთეზირებულია პირველადი ჯაჭვი, რომელიც შედგება ამინომჟავებისგან, რომლებიც დაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით. თუმცა, პირველადი სტრუქტურის ცილის მოლეკულა ჯერ კიდევ ვერ ასრულებს ფერმენტულ ფუნქციებს.

ფერმენტების აქტივობა დამოკიდებულია ცილის სტრუქტურაზე. იმავე ER-ზე ხდება ცილების გადახვევა, რის შედეგადაც წარმოიქმნება ჯერ მეორადი, შემდეგ კი მესამეული სტრუქტურები. ზოგიერთი ფერმენტის სინთეზი უკვე ამ ეტაპზე ჩერდება, თუმცა კატალიზური აქტივობის გასააქტიურებლად ხშირად საჭიროა კოენზიმის და კოფაქტორის დამატება.

ენდოპლაზმური ბადის გარკვეულ უბნებში ერთვის ფერმენტის ორგანული კომპონენტები: მონოსაქარიდები, ნუკლეინის მჟავები, ცხიმები, ვიტამინები. ზოგიერთი ფერმენტი ვერ მუშაობს კოენზიმის არსებობის გარეშე.

კოფაქტორი გადამწყვეტ როლს ასრულებს ფორმირებაში ფერმენტების ზოგიერთი ფუნქცია ხელმისაწვდომია მხოლოდ მაშინ, როდესაც ცილა აღწევს დომენურ ორგანიზაციას. ამიტომ მათთვის ძალზე მნიშვნელოვანია მეოთხეული სტრუქტურის არსებობა, რომელშიც რამდენიმე ცილოვან გლობულს შორის დამაკავშირებელი რგოლი ლითონის იონია.

ფერმენტების მრავალი ფორმა

არის სიტუაციები, როდესაც აუცილებელია რამდენიმე ფერმენტის არსებობა, რომლებიც ახდენენ ერთიდაიგივე რეაქციის კატალიზებას, მაგრამ განსხვავდებიან ერთმანეთისგან ზოგიერთი პარამეტრით. მაგალითად, ფერმენტს შეუძლია იმუშაოს 20 გრადუსზე, მაგრამ 0 გრადუსზე ის ვეღარ შეასრულებს თავის ფუნქციებს. რა უნდა გააკეთოს ცოცხალმა ორგანიზმმა ასეთ ვითარებაში გარემოს დაბალ ტემპერატურაზე?

ეს პრობლემა ადვილად წყდება ერთდროულად რამდენიმე ფერმენტის არსებობით, რომლებიც ახდენენ ერთი და იმავე რეაქციის კატალიზებას, მაგრამ მოქმედებენ სხვადასხვა პირობებში. არსებობს ფერმენტების მრავალი ფორმის ორი ტიპი:

1. იზოფერმენტები. ასეთი ცილები კოდირებულია სხვადასხვა გენით, შედგება სხვადასხვა ამინომჟავებისგან, მაგრამ ახდენენ ერთსა და იმავე რეაქციას.
2. ჭეშმარიტი მრავლობითი ფორმები. ეს ცილები ტრანსკრიბირებულია ერთი და იგივე გენიდან, მაგრამ პეპტიდები მოდიფიცირებულია რიბოსომებზე. შედეგად, ერთი და იგივე ფერმენტის რამდენიმე ფორმა მიიღება.

შედეგად, მრავლობითი ფორმების პირველი ტიპი ყალიბდება გენეტიკურ დონეზე, ხოლო მეორე ტიპი ყალიბდება პოსტტრანსლაციურ დონეზე.

ფერმენტების მნიშვნელობა

მედიცინაში საქმე ეხება ახალი წამლების გამოშვებას, რომლებშიც ნივთიერებები უკვე სწორი რაოდენობითაა. მეცნიერებს ჯერ არ უპოვიათ საშუალება ორგანიზმში დაკარგული ფერმენტების სინთეზის სტიმულირებისთვის, მაგრამ დღეს ფართოდ არის ხელმისაწვდომი წამლები, რომლებსაც შეუძლიათ დროებით ანაზღაურონ მათი დეფიციტი.

უჯრედში არსებული სხვადასხვა ფერმენტი ახორციელებს სიცოცხლის შენარჩუნების მრავალფეროვან რეაქციას. ერთ-ერთი ასეთი ენიზმია ნუკლეაზების ჯგუფის წარმომადგენლები: ენდონუკლეაზები და ეგზონუკლეაზები. მათი ამოცანაა უჯრედში ნუკლეინის მჟავების მუდმივი დონის შენარჩუნება, დაზიანებული დნმ-ისა და რნმ-ის მოცილება.

არ დაივიწყოთ ისეთი ფენომენი, როგორიცაა სისხლის შედედება. როგორც დაცვის ეფექტური ღონისძიება, ეს პროცესი ექვემდებარება რიგი ფერმენტების კონტროლს. მთავარია თრომბინი, რომელიც გარდაქმნის არააქტიურ ცილოვან ფიბრინოგენს აქტიურ ფიბრინად. მისი ძაფები ქმნის ერთგვარ ქსელს, რომელიც ბლოკავს ჭურჭლის დაზიანების ადგილს, რითაც ხელს უშლის სისხლის გადაჭარბებულ დაკარგვას.

ფერმენტები გამოიყენება მეღვინეობაში, მწიფდებაში, მრავალი ფერმენტირებული რძის პროდუქტების მისაღებად. საფუარი შეიძლება გამოვიყენოთ გლუკოზისგან ალკოჰოლის დასამზადებლად, მაგრამ ამ პროცესის წარმატებული დინებისთვის მათგან ამონაწერი საკმარისია.

საინტერესო ფაქტები, რომლებიც არ იცოდით

სხეულის ყველა ფერმენტს აქვს უზარმაზარი მასა - 5000-დან 1000000 Da-მდე. ეს გამოწვეულია მოლეკულაში ცილის არსებობით. შედარებისთვის: გლუკოზის მოლეკულური წონა არის 180 Da, ხოლო ნახშირორჟანგი მხოლოდ 44 Da.

დღეისათვის აღმოჩენილია 2000-ზე მეტი ფერმენტი, რომლებიც აღმოჩენილია სხვადასხვა ორგანიზმის უჯრედებში. თუმცა, ამ ნივთიერებების უმეტესობა ჯერ კიდევ ბოლომდე არ არის გასაგები.

ფერმენტული აქტივობა გამოიყენება ეფექტური სარეცხი საშუალებების წარმოებისთვის. აქ ფერმენტები ასრულებენ იგივე როლს, როგორც ორგანიზმში: ისინი ანადგურებენ ორგანულ ნივთიერებებს და ეს თვისება ეხმარება ლაქების წინააღმდეგ ბრძოლაში. რეკომენდებულია მსგავსი სარეცხი ფხვნილის გამოყენება არაუმეტეს 50 გრადუს ტემპერატურაზე, წინააღმდეგ შემთხვევაში შეიძლება მოხდეს დენატურაციის პროცესი.

სტატისტიკის მიხედვით, მსოფლიოში ადამიანების 20% განიცდის რომელიმე ფერმენტის ნაკლებობას.

ფერმენტების თვისებები ცნობილი იყო ძალიან დიდი ხნის განმავლობაში, მაგრამ მხოლოდ 1897 წელს ადამიანებმა გააცნობიერეს, რომ არა თავად საფუარი, არამედ მათი უჯრედების ამონაწერი შეიძლებოდა გამოეყენებინათ შაქრის ალკოჰოლში დასადუღებლად.

ფერმენტები - ბიოლოგიური კატალიზატორები, რომლის მონაწილეობის გარეშე არც ერთი ცხოვრების პროცესი არ შეუძლია. ბონი ხასიათდება უნარით: რეაგირება მოახდინოს გარკვეულ რე ნივთიერებასთან - სუბსტრატთან; დააჩქაროს ბიოქიმიური რეაქციები, რომლებიც ჩვეულებრივ ძალიან ნელა მიმდინარეობს; იმოქმედეთ სუბსტრატის იგივე უმნიშვნელო კონცენტრაციით, ხოლო არ საჭიროებს ენერგიას გარედან; ბამბის მატყლის ფუნქციონირება დამოკიდებულია საშუალო ტემპერატურასა და pH-ზე.

ბიოლოგიური კატალიზიუკიდურესად< высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.

ფერმენტის მოლეკულა შეიცავს განსაკუთრებით აქტიურ ამინომჟავების ჯგუფს, რომლებიც ქმნიან ფერმენტის აქტიურ ცენტრს (129), რომელსაც შეუძლია სწრაფად ურთიერთქმედება მხოლოდ შესაბამის ნივთიერებასთან - სუბსტრატთან (130). ამავდროულად, სუბსტრატი სპეციფიკურია გარკვეული ფერმენტისთვის და შესაფერისია, როგორც მისი სტრუქტურით, ასევე ფიზიკურ-ქიმიური თვისებებით, აქტიურ ცენტრს „საკეტის გასაღების მსგავსად“ და, შესაბამისად, სუბსტრატის რეაქციის მიმდინარეობას. აქტიური ცენტრით არის მყისიერი. რეაქციის შედეგად წარმოიქმნება ფერმენტი - სუბსტრატის კომპლექსი, რომელიც შემდეგ ადვილად იშლება და წარმოქმნის ახალ პროდუქტებს. წარმოქმნილი ნივთიერებები მაშინვე გამოიყოფა ფერმენტისგან, რომელიც აღადგენს მის სტრუქტურას და ხდება იგივე რეაქციის განმეორება. წამში ფერმენტი რეაგირებს მილიონობით სუბსტრატის მოლეკულასთან და თავად არ იშლება.

ფერმენტის წყალობით ბიოქიმიური რეაქციებიშესაძლებელია უჯრედში ნივთიერების ძალიან დაბალი კონცენტრაციით, რაც ძალზე მნიშვნელოვანია, განსაკუთრებით იმ შემთხვევებში, როდესაც ორგანიზმი ათავისუფლებს მავნე ნივთიერებებს ფერმენტების დახმარებით. თქვენთვის უკვე ცნობილი ფერმენტი კატალაზა ერთ წამში ანადგურებს წყალბადის ზეჟანგის იმდენ მოლეკულას, რამდენიც სჭირდება 300 წელს ნორმალურ პირობებში.

თითოეული ფერმენტი კატალიზებს მხოლოდ კონკრეტულ რეაქციას. უნდა აღინიშნოს, რომ ის არ განსაზღვრავს რეაქციის შესაძლებლობას, არამედ მხოლოდ აჩქარებს მას მილიონჯერ, რაც მის სიჩქარეს "კოსმოსური" ხდის. ერთი ფერმენტული რეაქციის შედეგად წარმოქმნილი ნივთიერების შემდგომ ტრანსფორმაციას ახორციელებს მეორე ფერმენტი, შემდეგ მესამე და ა.შ. ცხოველებისა და მცენარეების უჯრედები შეიცავს ათასობით სხვადასხვა ფერმენტს, ამიტომ ისინი არა მხოლოდ აჩქარებენ ათასობით ქიმიურ რეაქციას, არამედ ასევე აკონტროლებენ მათ კურსს.

ფერმენტის მოქმედების სიჩქარე დამოკიდებულია ტემპერატურაზე (ეფექტური - დაახლოებით +40 ° C) და ხსნარის გარკვეულ pH მნიშვნელობებზე, სპეციფიკური კონკრეტული ფერმენტისთვის. ფერმენტების უმეტესობისთვის pH-ის მნიშვნელობა მერყეობს 6.6-დან 8.0-მდე, თუმცა არის გამონაკლისებიც. (გახსოვდეთ, რა pH მნიშვნელობებზე მუშაობს ზოგიერთი ფერმენტი საუკეთესოდ.)

ტემპერატურის +50°C-მდე აწევა იწვევს ფერმენტის აქტიური ცენტრის განადგურებას და ის სამუდამოდ კარგავს თავისი ფუნქციების შესრულების უნარს. ეს გამოწვეულია იმით, რომ ხდება ცილის მესამეული სტრუქტურის შეუქცევადი დარღვევა და გაგრილების შემდეგ ფერმენტის მოლეკულა არ აღადგენს მის სტრუქტურას. ეს განმარტავს, თუ რატომ კლავს ცოცხალ არსებებს მაღალ ტემპერატურაზე ხანმოკლე ზემოქმედებაც. თუმცა, არსებობენ ორგანიზმები, რომელთა ფერმენტები ადაპტირებულნი არიან მაღალ ტემპერატურასთან. მაგალითად, აფრიკაში, ცხელ წყაროებში წყლის ტემპერატურა დაახლოებით +60 ° C, თერმოსბენა კიბოსნაირთა კლასის წარმომადგენელი ცხოვრობს და მრავლდება საოცარი, ხოლო ზოგიერთი ბაქტერია ცხოვრობს წყლის ობიექტებშიც კი, სადაც წყლის ტემპერატურა 70 ° C-ზე მეტია. .

ფერმენტის სტრუქტურის განადგურებამ შეიძლება გამოიწვიოს შხამები, რომლებიც ორგანიზმში შედიან ძალიან მცირე რაოდენობითაც კი. ეს ნივთიერებები, რომლებსაც ინჰიბიტორებს უწოდებენ (ლათ. Ingibio - შეკავება), შეუქცევადად ერწყმის ფერმენტის აქტიურ ცენტრს და ამით ბლოკავს მის აქტივობას.

ერთ-ერთი ყველაზე ძლიერი შხამი, როგორც მოგეხსენებათ, არის ციანიდები (ჰიდროციანმჟავას HCN მარილები), რომლებიც ბლოკავს რესპირატორული ფერმენტის ციტოქრომ ოქსიდაზას მუშაობას. ამიტომ, ამ ნივთიერების მცირე რაოდენობაც კი, სხეულში მოხვედრისას, იწვევს სიკვდილს დახრჩობით. ინჰიბიტორებია მძიმე ლითონის იონები (Hg2+, Pb2+), ასევე დარიშხანის ნაერთები, რომლებიც ქმნიან ნაერთებს ამინომჟავებთან, რომლებიც ფერმენტის აქტიური ცენტრის ნაწილია.