ដំណើរការនៃការបំបែករចនាសម្ព័ន្ធធម្មជាតិនៃប្រូតេអ៊ីនមួយ។ Denaturation គឺជាដំណើរការនៃការផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនមួយ។

ទ្រព្យសម្បត្តិសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីនគឺសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការ denature ។ គំនិតនេះសំដៅទៅលើបាតុភូតដែលទាក់ទងនឹងការផ្លាស់ប្តូរដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាននៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទីបី និងត្រីមាសនៃប្រូតេអ៊ីនក្រោមឥទ្ធិពលនៃកំដៅ អាស៊ីត អាល់កាឡាំង កាំរស្មីយូវី វិទ្យុសកម្មអ៊ីយ៉ូដ អ៊ុលត្រាសោន។ នៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហដើមនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន អមដោយការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងសំខាន់នៅក្នុងលក្ខណៈសម្បត្តិជីវសាស្ត្រ និងគីមីសាស្ត្រនៃប្រូតេអ៊ីន។

ដោយសារចំណងដែលទាក់ទងខ្សោយត្រូវបានចូលរួមដោយផ្នែកនៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ និងទីបី ស្ថានភាពរូបវន្តនៃប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យទៅលើកម្រិតធំលើសីតុណ្ហភាព pH វត្តមានអំបិល និងកត្តាផ្សេងៗទៀត។ ជាឧទាហរណ៍ កំដៅបណ្តាលឱ្យខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនតម្រង់; សារធាតុគីមីខ្លះបំបែកចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ការផ្លាស់ប្តូរ pH ក៏បណ្តាលឱ្យមានការបំបែកចំណង ហើយអស្ថិរភាពអេឡិចត្រូស្តាតត្រូវបានបង្ហាញក្នុងករណីនេះ។

ប្រូតេអ៊ីនដែលស្ថិតនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃកត្តារាងកាយ និងគីមីផ្សេងៗបាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិដើម (ដើម) របស់វា។ ខាងក្រៅ នេះត្រូវបានបញ្ជាក់នៅក្នុងការ coagulation និងទឹកភ្លៀងរបស់ពួកគេ។ ឧទាហរណ៏នៃបាតុភូតបែបនេះគឺការ coagulation នៃ albumin ទឹកដោះគោក្នុងអំឡុងពេលរំពុះ។ ការរំលោភបំពានដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបានដែលមិនមែនជាអ៊ីដ្រូលីកនៃរចនាសម្ព័ន្ធដើមនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេហៅថា denaturation ។ ក្នុងករណីនេះ ចំណងអ៊ីដ្រូសែនភាគច្រើនត្រូវបានរហែក រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីនផ្លាស់ប្តូរ ប៉ុន្តែការដាច់នៃចំណង covalent នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមិនកើតឡើងទេ។

Denaturation នាំទៅដល់ការលាតត្រដាងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ហើយវាឆ្លងចូលទៅក្នុងស្ថានភាពមិនប្រក្រតីច្រើន ឬតិច (វាលែងមាន helices គ្មានស្រទាប់ ឬប្រភេទផ្សេងទៀតនៃការវេចខ្ចប់ខ្សែសង្វាក់ធម្មតា)។ នៅក្នុងស្ថានភាព denatured ក្រុម amide នៃខ្សែសង្វាក់ peptide បង្កើតជាចំណងអ៊ីដ្រូសែនជាមួយនឹងម៉ូលេគុលទឹកជុំវិញ។ មានចំណងអ៊ីដ្រូសែនបែបនេះច្រើនជាងចំណងអ៊ីដ្រូសែន។

ស៊ុតពណ៌ស ក្រែមប្រែក្លាយពួកវាទៅជាពពុះដែលមានពពុះខ្យល់ព័ទ្ធជុំវិញដោយខ្សែភាពយន្តប្រូតេអ៊ីនស្តើង ការបង្កើតដែលត្រូវបានអមដោយការដាក់ពង្រាយខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលជាលទ្ធផលនៃការបំបែកចំណងក្នុងអំឡុងពេលសកម្មភាពមេកានិច។ ដូច្នេះក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតខ្សែភាពយន្តការ denaturation ផ្នែកឬពេញលេញនៃប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង។ ប្រភេទនៃការ denaturation នេះត្រូវបានគេហៅថា denaturation ប្រូតេអ៊ីនផ្ទៃ។



សម្រាប់ដំណើរការធ្វើម្ហូប ការធ្វើឱ្យកម្តៅនៃប្រូតេអ៊ីនមានសារៈសំខាន់ជាពិសេស។ យន្តការនៃការប្រែពណ៌កម្ដៅនៃប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានពិចារណាដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីន globular ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន globular សំខាន់មានខ្សែសង្វាក់ polypeptide មួយ ឬច្រើន ដែលបត់ និងបង្កើតជាឧបករណ៏។ រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះមានស្ថេរភាពដោយចំណងខ្សោយ ដែលក្នុងនោះចំណងអ៊ីដ្រូសែនដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ បង្កើតជាស្ពានឆ្លងកាត់រវាងខ្សែសង្វាក់ peptide ស្របគ្នា ឬផ្នត់របស់វា។

នៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំដៅ ចលនាកើនឡើងនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ឬផ្នត់ចាប់ផ្តើម ដែលនាំទៅដល់ការបំបែកចំណងដែលផុយស្រួយរវាងពួកវា។ ប្រូតេអ៊ីនលាតត្រដាង និងទទួលបានរូបរាងមិនធម្មតា អ៊ីដ្រូសែន និងចំណងផ្សេងទៀតត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅកន្លែងដែលមិនធម្មតាសម្រាប់ម៉ូលេគុលនេះ ហើយការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលផ្លាស់ប្តូរ។ ជាលទ្ធផល ផ្នត់ដែលលាតត្រដាង និងរៀបចំឡើងវិញ អមដោយការចែកចាយឡើងវិញនៃក្រុមប៉ូល និងក្រុម nonpolar ហើយរ៉ាឌីកាល់គ្មានប៉ូឡាត្រូវបានប្រមូលផ្តុំនៅលើផ្ទៃនៃ globules ដោយកាត់បន្ថយភាពធន់នឹងទឹករបស់វា។ ក្នុងអំឡុងពេល denaturation ប្រូតេអ៊ីនក្លាយទៅជាមិនរលាយ ហើយក្នុងកម្រិតធំ ឬតិចជាង បាត់បង់សមត្ថភាពក្នុងការហើម។



កំឡុងពេលកំដៅនៃប្រូតេអ៊ីន តួនាទីសកម្មជាកម្មសិទ្ធិរបស់ទឹក ដែលត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធថ្មីនៃប្រូតេអ៊ីន denatured ។ ប្រូតេអ៊ីន​ដែល​ខ្សោះ​ជាតិ​ទឹក​ទាំង​ស្រុង​មិន​ធ្វើ​ឱ្យ​ខូច​ទ្រង់ទ្រាយ​ឡើយ ទោះបី​ត្រូវ​កម្ដៅ​ក្នុង​រយៈពេល​យូរ​ក៏ដោយ។ ឥទ្ធិពល denaturing នៃឥទ្ធិពលខាងក្រៅគឺខ្លាំងជាង ជាតិទឹកនៃប្រូតេអ៊ីនកាន់តែខ្ពស់ និងកំហាប់របស់វានៅក្នុងដំណោះស្រាយកាន់តែទាប។

នៅតម្លៃ pH ជិត IEP នៃប្រូតេអ៊ីន ការខះជាតិទឹកអតិបរមានៃប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង។ ការ denaturation ពេញលេញបំផុតត្រូវបានអនុវត្តនៅក្នុង IEP នៃប្រូតេអ៊ីន។ ការផ្លាស់ប្តូរនៃ pH ក្នុងទិសដៅមួយឬមួយផ្សេងទៀតពី IEP នៃប្រូតេអ៊ីនរួមចំណែកដល់ការកើនឡើងនៃស្ថេរភាពកំដៅរបស់វានិងការចុះខ្សោយនៃដំណើរការ denaturation ។

សីតុណ្ហភាពនៃប្រូតេអ៊ីន denaturation កើនឡើងនៅក្នុងវត្តមាននៃប្រូតេអ៊ីនកំដៅផ្សេងទៀត និងសារធាតុមួយចំនួននៃធម្មជាតិដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីន ដូចជា sucrose ។ ទ្រព្យសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននេះត្រូវបានប្រើនៅពេល កំឡុងពេលព្យាបាលកំដៅ វាចាំបាច់ក្នុងការបង្កើនសីតុណ្ហភាពនៃល្បាយ (ឧទាហរណ៍ ពេលប៉ាស្ទ័រការ៉េម បង្កើតក្រែមស៊ុត) ការពារការបំបែក ឬការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធនៅក្នុងប្រព័ន្ធប្រូតេអ៊ីន colloidal ។

រូបរាងនៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនបន្ទាប់ពីការប្រែពណ៌នៃរ៉ាឌីកាល់ដែលបានលាក់ពីមុន ឬក្រុមមុខងារផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវិទ្យា និងជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាលទ្ធផលនៃការ denaturation, លក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនផ្លាស់ប្តូរ irreversible ។

វាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការធ្វើម្សៅពីម្សៅដែលគេឱ្យឈ្មោះថា និងសាច់ក្រកពីសាច់ឆ្អិន ព្រោះប្រូតេអ៊ីនដែលមិនមានលក្ខណៈធម្មតា មិនមានលទ្ធភាពផ្តល់ជាតិទឹក និងបង្កើតជាម៉ាស់ផ្លាស្ទិចដែលមានជាតិ viscous សមរម្យសម្រាប់ការផលិតផលិតផលពាក់កណ្តាលសម្រេច។

ការបាត់បង់សមត្ថភាពក្នុងការផ្តល់ជាតិទឹកត្រូវបានពន្យល់ដោយការបាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិដើមនៃប្រូតេអ៊ីន ដែលសំខាន់បំផុតគឺ hydrophilicity បញ្ចេញសម្លេង (ភាពស្និទ្ធស្នាលខ្ពស់សម្រាប់ទឹក) និងត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការអនុលោមតាមខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ លទ្ធផលនៃ denaturation ។

ការហើម និងរលាយនៃប្រូតេអ៊ីនក្នុងទឹកគឺដោយសារតែវត្តមាននៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៃក្រុម hydrophilic មួយចំនួនធំ (COOH, OH, NH 2) ដែលមានសមត្ថភាពចងបរិមាណទឹកច្រើន។

ដូចដែលបានកត់សម្គាល់រួចមកហើយ សមត្ថភាពនៃប្រូតេអ៊ីនអាហារដើមផ្សេងៗក្នុងការរំលាយនៅក្នុងសារធាតុរំលាយណាមួយ (ទឹក ដំណោះស្រាយអំបិលអព្យាក្រឹត ដំណោះស្រាយអាល់កាឡាំងខ្សោយ អាល់កុល ។ល។) ត្រូវបានប្រើដើម្បីបំបែក ឬញែកប្រភាគប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយ (សម្រាប់គោលបំណងស្រាវជ្រាវ ឬអាហារ)។ ប្រូតេអ៊ីន Denatured មិនមានភាពខុសគ្នាបែបនេះទេ ពួកវាទាំងអស់មិនរលាយស្មើគ្នា និងមិនអាចហើមក្នុងទឹកបានទេ។ ការលើកលែងចំពោះច្បាប់ទូទៅនេះគឺសរសៃ collagen នៃសាច់ និងត្រី ដែលបន្ទាប់ពីការបំផ្លិចបំផ្លាញកម្ដៅ និងការបំផ្លាញដល់ glutin អាចរលាយក្នុងទឹកក្តៅ។

ជាលទ្ធផលនៃការ denaturation ប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់សកម្មភាពជីវសាស្រ្តរបស់ពួកគេ។ នៅក្នុងវត្ថុធាតុដើមរុក្ខជាតិ និងសត្វដែលប្រើក្នុងគ្រឹះស្ថានផ្តល់ម្ហូបអាហារសាធារណៈ សកម្មភាពនៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនត្រូវបានរក្សាទុក។ ដូច្នេះជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម ផ្លែឈើទុំអំឡុងពេលផ្ទុក (ហើយជួនកាលវាទុំ) ដំឡូង និងដំណាំជា root ដុះពន្លក។ សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមគឺជាក់ស្តែងជាពិសេសនៅក្នុងមើមដំឡូងនៅពេលរក្សាទុកក្នុងពន្លឺ៖ ផ្ទៃមើមទទួលបានពណ៌បៃតង និងរសជាតិជូរចត់រៀងៗខ្លួន ជាលទ្ធផលនៃការសំយោគក្លរ៉ូហ្វីល និងការបង្កើតសារធាតុពុល glycoside solanine ។

នៅក្នុងសាច់ឆៅ អង់ស៊ីមជាលិកាក៏ស្ថិតក្នុងសភាពសកម្មផងដែរ ដោយចូលរួមក្នុងការធ្វើស្វ័យប្រវត្តិកម្មសាច់ (ភាពចាស់ទុំក្រោយការសំលាប់)។ ទ្រព្យសម្បត្តិនេះត្រូវបានប្រើសម្រាប់គោលបំណងជាក់ស្តែង។ អសកម្មពេញលេញនៃអាស៊ីត phosphatase កើតឡើងនៅពេលដែលសីតុណ្ហភាពនៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលធរណីមាត្រនៃផលិតផលសាច់ឈានដល់ 80 ° C ដែលត្រូវគ្នាទៅនឹងសីតុណ្ហភាពនៃការ pasteurization (ការស្លាប់នៃទម្រង់លូតលាស់នៃបាក់តេរី) ។

នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនដើម ក្រុម peptide ត្រូវបានការពារដោយសំបកជាតិទឹកខាងក្រៅ ឬមានទីតាំងនៅខាងក្នុង globule ប្រូតេអ៊ីន ហើយដូច្នេះត្រូវបានការពារពីឥទ្ធិពលខាងក្រៅ។ ក្នុងអំឡុងពេល denaturation ប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់សែលជាតិទឹករបស់វា ដែលជួយសម្រួលដល់ការចូលដំណើរការនៃអង់ស៊ីមរំលាយអាហារនៃការរលាក gastrointestinal ទៅក្រុមមុខងារ។ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរំលាយលឿនជាងមុន។

លើសពីនេះ ជួនកាលមុខងាររារាំងនៃប្រូតេអ៊ីនបាត់បន្ទាប់ពីការប្រែពណ៌។ ដូច្នេះប្រូតេអ៊ីនស៊ុតមួយចំនួនប៉ះពាល់អវិជ្ជមានដល់ដំណើរការរំលាយអាហារ: avidin នៅក្នុងពោះវៀនភ្ជាប់ biotin (វីតាមីន H) ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងបទប្បញ្ញត្តិនៃប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទនិងសកម្មភាព neuro-reflex; Ovomucoid រារាំងសកម្មភាពរបស់ trypsin (អង់ស៊ីមលំពែង) ។ នោះហើយជាមូលហេតុដែលប្រូតេអ៊ីនស៊ុតឆៅមិនត្រឹមតែត្រូវបានរំលាយមិនបានល្អប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែថែមទាំងត្រូវបានស្រូបយកដោយផ្នែកក្នុងទម្រង់ដែលមិនបានរំលាយផងដែរ ដែលអាចបណ្តាលឱ្យមានអាឡែស៊ី កាត់បន្ថយការរំលាយអាហារនៃសមាសធាតុអាហារផ្សេងទៀត និងធ្វើឱ្យប៉ះពាល់ដល់ការស្រូបយកសមាសធាតុកាល់ស្យូម។ នៅពេល denaturation ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះបាត់បង់លក្ខណៈសម្បត្តិ antienzymatic របស់ពួកគេ។

ក្នុងអំឡុងពេល denaturation ប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់សែលជាតិទឹករបស់វា ដែលជាលទ្ធផលនៃក្រុមមុខងារជាច្រើន និងចំណង peptide នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនលេចឡើងនៅលើផ្ទៃ ហើយប្រូតេអ៊ីនកាន់តែមានប្រតិកម្ម។

ជាលទ្ធផលនៃការ denaturation កម្ដៅនៃប្រូតេអ៊ីន, ការប្រមូលផ្តុំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង។ ចាប់តាំងពីសែលជាតិទឹកនៅជុំវិញម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានខូច ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននីមួយៗបញ្ចូលគ្នាបង្កើតជាភាគល្អិតធំជាង ហើយមិនអាចស្ថិតនៅក្នុងដំណោះស្រាយបានទៀតទេ។ ដំណើរការនៃការបត់ប្រូតេអ៊ីនចាប់ផ្តើមជាលទ្ធផលដែលចំណងម៉ូលេគុលថ្មីត្រូវបានបង្កើតឡើង។

អន្តរកម្មនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន denatured នៅក្នុងដំណោះស្រាយ និងជែលដំណើរការខុសគ្នា។ នៅក្នុងសូលុយស្យុងប្រូតេអ៊ីនដែលប្រមូលផ្តុំខ្សោយកំឡុងពេលខូចទ្រង់ទ្រាយកម្ដៅ ការប្រមូលផ្តុំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកើតឡើងតាមរយៈការបង្កើតចំណងអន្តរម៉ូលេគុល ទាំងចំណងអ៊ីដ្រូសែនរឹងមាំ ឧទាហរណ៍ disulfide និងចំណងអ៊ីដ្រូសែនខ្សោយ (ប៉ុន្តែច្រើន)។ ជាលទ្ធផលភាគល្អិតធំ ៗ ត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ការប្រមូលផ្តុំបន្ថែមទៀតនៃភាគល្អិតនាំទៅដល់ការ stratification នៃប្រព័ន្ធ colloidal, ការបង្កើត flakes ប្រូតេអ៊ីនដែល precipitate ឬអណ្តែតទៅលើផ្ទៃនៃរាវ, ជាញឹកញាប់ជាមួយនឹងការបង្កើត Foam (ឧទាហរណ៍, ទឹកភ្លៀងនៃ flakes lactalbumin denatured ក្នុងអំឡុងពេលទឹកដោះគោរំពុះ; ការបង្កើត នៃ flakes និង Foam ពី denaturing ប្រូតេអ៊ីននៅលើផ្ទៃនៃទំពាំងបាយជូរសាច់និងត្រី) ។ ការប្រមូលផ្តុំប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងដំណោះស្រាយបែបនេះមិនលើសពី 1% ទេ។

នៅក្នុងដំណោះស្រាយប្រូតេអ៊ីនដែលប្រមូលផ្តុំកាន់តែច្រើន denaturation នៃប្រូតេអ៊ីនបង្កើតជាជែលបន្តដែលរក្សាទឹកទាំងអស់ដែលមាននៅក្នុងប្រព័ន្ធ colloidal ។ ជាលទ្ធផលនៃការប្រមូលផ្តុំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន denatured ប្រព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ការប្រែពណ៌នៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងដំណោះស្រាយប្រមូលផ្តុំជាមួយនឹងការបង្កើតជែលបន្តបន្ទាប់គ្នាកើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលនៃការព្យាបាលកំដៅសាច់ត្រី (ប្រូតេអ៊ីន sarcoplasm) ស៊ុតមាន់ និងល្បាយផ្សេងៗដោយផ្អែកលើពួកវា។ ការប្រមូលផ្តុំប្រូតេអ៊ីនពិតប្រាកដដែលដំណោះស្រាយរបស់ពួកគេបង្កើតជាជែលបន្តបន្ទាប់គ្នាជាលទ្ធផលនៃកំដៅគឺមិនស្គាល់។ បានផ្តល់ឱ្យថាសមត្ថភាពនៃប្រូតេអ៊ីនទៅជែលអាស្រ័យលើការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធ ( asymmetry) នៃម៉ូលេគុលនិងធម្មជាតិនៃចំណងអន្តរម៉ូលេគុលដែលបានបង្កើតឡើងក្នុងករណីនេះវាត្រូវតែត្រូវបានសន្មត់ថាការប្រមូលផ្តុំទាំងនេះគឺខុសគ្នាសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងគ្នា។

ឧទាហរណ៍ដើម្បីរៀបចំ omelettes, 38 ... 75% នៃទឹកដោះគោត្រូវបានបន្ថែមទៅ melange ស៊ុត។ ដែនកំណត់ទាបសំដៅលើ omelettes ចៀន ដែលជាដែនកំណត់ខាងលើចំពោះ omelettes ចំហុយ។ សម្រាប់ការរៀបចំពងមាន់ពណ៌សដែលប្រើក្នុងអាហាររូបត្ថម្ភ ទឹកដោះគោត្រូវបានបន្ថែមក្នុងបរិមាណ 40% ដោយមិនគិតពីវិធីព្យាបាលកំដៅឡើយ ព្រោះកំហាប់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងស៊ុតពណ៌សគឺទាបជាងស៊ុតលឿងច្រើន។

ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនដែលជាជែលដែលមានជាតិទឹកច្រើនឬតិច denaturate ក្នុងអំឡុងពេល denaturation ជាលទ្ធផលដែលពួកគេត្រូវបានខ្សោះជាតិទឹកជាមួយនឹងការបំបែកសារធាតុរាវចូលទៅក្នុងបរិស្ថាន។ ជែលប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានកំដៅជាក្បួនត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយបរិមាណតូចជាង ម៉ាស ភាពប្លាស្ទិក ការកើនឡើងកម្លាំងមេកានិច និងការបត់បែនកាន់តែច្រើនបើប្រៀបធៀបទៅនឹងជែលដើមនៃប្រូតេអ៊ីនដើម។ ការផ្លាស់ប្តូរស្រដៀងគ្នានៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានគេសង្កេតឃើញក្នុងអំឡុងពេលកំដៅសាច់ ត្រី (ប្រូតេអ៊ីន myofibril) ធញ្ញជាតិចម្អិនអាហារ គ្រាប់ធញ្ញជាតិ ប៉ាស្តា និងផលិតផលម្សៅដុតនំ។

ជែល និងចាហួយ គឺជាប្រព័ន្ធរចនាសម្ព័ន្ធមិនរាវដែលបង្កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពនៃកម្លាំងស្អិតម៉ូលេគុលរវាងភាគល្អិត colloidal ឬ macromolecules វត្ថុធាតុ polymer ។ កោសិកានៃក្រឡាចត្រង្គនៃក្រឡាចត្រង្គ និងចាហួយ ជាធម្មតាត្រូវបានបំពេញដោយសារធាតុរំលាយ។

ដូច្នេះ gels គឺជាប្រព័ន្ធ colloidal ឬដំណោះស្រាយនៃសមាសធាតុម៉ាក្រូម៉ូលេគុល (HMCs) ដែលបានបាត់បង់ភាពរលោងរបស់ពួកគេដោយសារតែរូបរាងនៅក្នុងពួកវានៃរចនាសម្ព័ន្ធខាងក្នុងមួយចំនួនក្នុងទម្រង់ជាស៊ុមសំណាញ់លំហ ដែលកោសិកាត្រូវបានបំពេញដោយឧបករណ៍ផ្ទុកដែលបែកខ្ញែក។ ដោយសារឧបករណ៍ផ្ទុកដែលបែកខ្ញែកដែលមាននៅក្នុងកោសិកាបាត់បង់ការចល័តរបស់វា វាត្រូវបានគេហៅថា immobilized ។

ជែលគឺរីករាលដាលយ៉ាងខ្លាំងនៅក្នុងធម្មជាតិ: ពួកគេរួមបញ្ចូលសម្ភារសំណង់ជាច្រើន (បេតុងស៊ីម៉ងត៍ការព្យួរដីឥដ្ឋ) ដីរ៉ែមួយចំនួន (agate, opal), ផលិតផលអាហារជាច្រើន (ម្សៅ, ម្សៅ, នំបុ័ង, ចាហួយ, marmalade, jelly), gelatin, កៅស៊ូ ជាលិកានៃសារពាង្គកាយមានជីវិត និងវត្ថុធាតុជាច្រើនទៀតនៃធម្មជាតិមានចលនា និងគ្មានជីវិត។

អាស្រ័យលើកំហាប់នៃឧបករណ៍ផ្ទុកបែកខ្ចាត់ខ្ចាយ ជែលជាធម្មតាត្រូវបានបែងចែកទៅជា lyogels, coagels និង xerogels (aerogels) ។

ជែលដែលមានជាតិរាវដែលមានសារធាតុស្ងួតតិចតួច (រហូតដល់ 1 ... 2%) ត្រូវបានគេហៅថា diogels ។ Diogels ធម្មតារួមមាន ចាហួយ ចាហួយ (ចាហួយ) ទឹកដោះគោខាប់ ដំណោះស្រាយសាប៊ូ ជាដើម។

precipitates gelatinous ដែលទទួលបានក្នុងអំឡុងពេល coagulation នៃ sols hydrophobic មួយចំនួន ក៏ដូចជា precipitates flocculent ដែលបង្កើតឡើងដោយការ salting ដំណោះស្រាយ HMS ត្រូវបានគេហៅថា coagels ។ មាតិកានៃសារធាតុស្ងួតនៅក្នុង coagels ឈានដល់ 80% ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ សារធាតុរាវដែលខ្សោយខ្លាំង និងម្សៅមីក្រូគ្រីស្តាល់ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងកំឡុងពេលការ coagulation នៃ colloids hydrophobic ធម្មតា (hydrosols of gold, silver, platinum, sulfides) មិនមែនជារបស់ coagels ទេ។

ជែលរាវឬស្ងួតទាំងស្រុងត្រូវបានគេហៅថា xero-gels ។ ឧទាហរណ៏នៃ xerogels គឺសន្លឹក gelatin ស្ងួត, កាវបិទឈើនៅក្នុងក្រឡាក្បឿង, ម្សៅ, កៅស៊ូ។ xerogels ស្មុគស្មាញរួមមានផលិតផលអាហារជាច្រើន (ម្សៅនំកែកឃឺនំប៊ីសស្ទីន) ។ xerogels ដែលមាន porous ខ្ពស់ ត្រូវបានគេហៅផងដែរថា aerogels ចាប់តាំងពីខ្យល់បម្រើជាមធ្យោបាយចែកចាយនៅក្នុងពួកវា។ Aerogels រួមមាន sorbents ជាច្រើន (silica gel) ដែលជាសារធាតុរឹងសម្រាប់ប្រតិកម្មគីមី។

អាស្រ័យលើលក្ខណៈនៃដំណាក់កាលបែកខ្ញែក និងសមត្ថភាពហើម វាជាទម្លាប់ក្នុងការបែងចែករវាងជែលផុយ និងជ័រ។ ជែលជ័រដែលយើងនឹងហៅថាចាហួយ។

នៅក្នុងជំងឺតំណពូជ phenylketonuria រាងកាយមានកង្វះ phenylalanine hydroxylase (EC 1.14.3.1) ។ ជាលទ្ធផល catabolism នៃ phenylalanine មិនទៅផលិតផលចុងក្រោយតាមរយៈ tyrosine នោះទេប៉ុន្តែចូលទៅក្នុងផ្លូវចំហៀងនៃការ deamination ជាមួយនឹងការបង្កើតអាស៊ីត phenylpyruvic ។ ការប្រមូលផ្តុំនៃក្រោយនេះរួមជាមួយនឹង phenylalanine នាំឱ្យមានជំងឺធ្ងន់ធ្ងរចំពោះកុមារដែលអមដោយជំងឺវង្វេង។ ជាមួយនឹង albinism មានពិការភាពនៅក្នុង diphenol oxidase (EC 1.10.3.1.) ជាមួយនឹង alkaptonuria - homogentisinate oxidase (EC 17.1.5.) ជាមួយនឹង xanthonuria - xanthine oxidase (EC

១.២.៣.២.) ។ល។

១.៥. ការប្រែពណ៌ប្រូតេអ៊ីន

លក្ខណៈសម្បត្តិធម្មជាតិនៃប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងលក្ខណៈពិសេសនៃការអនុលោមតាមម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងប្រសិនបើការអនុលោមភាពនេះត្រូវបានរំខានក្នុងអំឡុងពេលប្រូតេអ៊ីន។

ដោយ denaturation គឺមានន័យថាការផ្លាស់ប្តូរនៃសកម្មជីវសាស្រ្ត ដែលគេហៅថា ប្រូតេអ៊ីនដើមកំណើត 3 ទៅជាទម្រង់មួយដែលលក្ខណៈសម្បត្តិធម្មជាតិរបស់វាដូចជាការរលាយ សកម្មភាព electrophoretic សកម្មភាព enzymatic ជាដើម។ ត្រូវបានបាត់បង់។

Denaturation គឺជាលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីន ហើយមិនត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូ និង peptides ទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបនោះទេ។ Denaturation ជាក្បួនត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធទីបី និងផ្នែកបន្ទាប់បន្សំនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ហើយមិនត្រូវបានអមដោយការផ្លាស់ប្តូរណាមួយនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនោះទេ។ ដូច្នេះ វា​ជា​រឿង​ធម្មជាតិ​ដែល​ក្នុង​អំឡុង​ពេល​ប្រែ​ពណ៌​ប្រូតេអ៊ីន ជា​ចម្បង​ចំណង​អ៊ីដ្រូសែន និង​ស្ពាន disulfide ក្នុង​ម៉ូលេគុល​ប្រូតេអ៊ីន​ត្រូវ​បាន​បំផ្លាញ។

ភ្នាក់ងារ Denaturing ត្រូវបានបែងចែកទៅជារូបវិទ្យា និងគីមី។ កត្តារាងកាយរួមមានកំដៅ (លើសពី 50-60 ° C), សម្ពាធខ្ពស់, អ៊ុលត្រាសោន, ល, កត្តាគីមី - H + និង OH - អ៊ីយ៉ុង (ជាធម្មតានៅ pH ខាងក្រោម 4 និងលើសពី 10 - denaturation), សារធាតុរំលាយសរីរាង្គ (អាសេតូន, ជាតិអាល់កុល) អ៊ុយ អំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់។ល។ ប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានបន្សល់ទុកនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃសារធាតុសាប៊ូ (មកពីឡាតាំង Deterergeo - កំទេច បំបែក សម្អាត) ដែលមានឥទ្ធិពលដូចសាប៊ូ ទោះបីជាក្នុងករណីភាគច្រើន ប្រូតេអ៊ីនដែលបន្សល់ទុកនៅតែអាចរលាយបានក៏ដោយ។ ទម្រង់។ ការខះជាតិទឹក ការសម្ងួតប្រូតេអ៊ីននៅសីតុណ្ហភាពបន្ទប់ ជាធម្មតាធ្វើឱ្យមានការប្រែពណ៌ពេញលេញ។ ទាំងអស់នេះបង្ហាញពីភាពសម្បូរបែបនៃភ្នាក់ងារ denaturing និងយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់ពួកគេ។

3 ការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជារចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃប្រូតេអ៊ីនដែលក្នុងនោះវាមានស្ថេរភាពនិងបង្ហាញសកម្មភាពជីវសាស្រ្តនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌរាងកាយមួយចំនួន (សីតុណ្ហភាព pH ។ ល។ ) ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាវិធីដែលខ្សែសង្វាក់ polypeptide ត្រូវបានបត់ជាបីវិមាត្រ។ ការអនុលោមភាពនេះកើតឡើងដោយសារតែការបង្កើតចំណងគីមីរវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូពីចម្ងាយពីគ្នាទៅវិញទៅមក។ ដំណើរការនេះត្រូវបានអនុវត្តដោយមានការចូលរួមពីយន្តការម៉ូលេគុលនៃកោសិកា និងដើរតួនាទីយ៉ាងធំក្នុងការផ្តល់សកម្មភាពមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីន។

លក្ខណៈពិសេសនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបី

ប្រភេទនៃអន្តរកម្មគីមីខាងក្រោមគឺជាលក្ខណៈនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន៖

  • អ៊ីយ៉ុង;
  • អ៊ីដ្រូសែន;
  • hydrophobic;
  • van der Waals;
  • disulfide ។

ចំណងទាំងអស់នេះ (លើកលែងតែចំណង disulfide covalent) គឺខ្សោយណាស់ ប៉ុន្តែដោយសារតែបរិមាណពួកវាធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពនៃរូបរាងលំហនៃម៉ូលេគុល។

តាមពិតកម្រិតទីបីនៃការបត់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺជាការរួមបញ្ចូលគ្នានៃធាតុផ្សេងៗនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ (α-helices; β-folded layers and loops) ដែលត្រូវបានតម្រង់ទិសក្នុងលំហដោយសារតែអន្តរកម្មគីមីរវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូចំហៀង។ សម្រាប់ការតំណាងជាគ្រោងការណ៍នៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន α-helices ត្រូវបានចង្អុលបង្ហាញដោយស៊ីឡាំង ឬបន្ទាត់ helical ស្រទាប់បត់ដោយព្រួញ និងរង្វិលជុំដោយបន្ទាត់សាមញ្ញ។

ធម្មជាតិនៃការអនុលោមតាមលំដាប់ទីបីត្រូវបានកំណត់ដោយលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ ដូច្នេះនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌស្មើគ្នា ម៉ូលេគុលពីរដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធបឋមដូចគ្នានឹងត្រូវគ្នាទៅនឹងការរៀបចំលំហដូចគ្នា។ ការអនុលោមតាមនេះធានានូវសកម្មភាពមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនហើយត្រូវបានគេហៅថាដើមកំណើត។

នៅក្នុងដំណើរការនៃការបត់ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនសមាសធាតុនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មចូលទៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមកដែលនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋមអាចត្រូវបានយកចេញយ៉ាងខ្លាំងពីគ្នាទៅវិញទៅមក។

សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនដែលមានខ្សែតែមួយ រចនាសម្ព័ន្ធទីបី គឺជាទម្រង់មុខងារចុងក្រោយ។ ប្រូតេអ៊ីនពហុរងស្មុគស្មាញបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុងដែលកំណត់លក្ខណៈនៃការរៀបចំខ្សែសង្វាក់ជាច្រើនដែលទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមក។

លក្ខណៈនៃចំណងគីមីនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីន

ក្នុងកម្រិតធំ ការបត់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide គឺដោយសារតែសមាមាត្រនៃរ៉ាឌីកាល់ hydrophilic និង hydrophobic ។ អតីតមានទំនោរធ្វើអន្តរកម្មជាមួយអ៊ីដ្រូសែន (ធាតុផ្សំនៃទឹក) ដូច្នេះហើយនៅលើផ្ទៃទឹក ផ្ទុយមកវិញ តំបន់ hydrophobic ប្រញាប់ទៅកណ្តាលនៃម៉ូលេគុល។ ការអនុលោមតាមនេះគឺមានភាពស្វាហាប់អំណោយផលបំផុត។ ជាលទ្ធផល globule ដែលមានស្នូល hydrophobic ត្រូវបានបង្កើតឡើង។

រ៉ាឌីកាល់អ៊ីដ្រូហ្វីលីក ដែលទោះជាយ៉ាងណាធ្លាក់ចូលទៅក្នុងកណ្តាលនៃម៉ូលេគុល ធ្វើអន្តរកម្មជាមួយគ្នាដើម្បីបង្កើតជាចំណងអ៊ីយ៉ុង ឬអ៊ីដ្រូសែន។ ចំណងអ៊ីយ៉ុងអាចកើតឡើងរវាងរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមានបន្ទុកផ្ទុយគ្នា ដែលមានដូចជា៖

  • ក្រុម cationic នៃ arginine, lysine ឬ histidine (មានបន្ទុកវិជ្ជមាន);
  • ក្រុម carboxyl នៃរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីត glutamic និង aspartic (មានបន្ទុកអវិជ្ជមាន) ។

ចំណងអ៊ីដ្រូសែនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអន្តរកម្មនៃ uncharged (OH, SH, CONH 2) និងក្រុម hydrophilic ដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់។ ចំណង covalent (ខ្លាំងបំផុតក្នុងការអនុលោមតាមលំដាប់ថ្នាក់ទីបី) កើតឡើងរវាងក្រុម SH នៃសំណល់ cysteine ​​​​ដែលបង្កើតបានជាស្ពាន disulfide ។ ជាធម្មតា ក្រុមទាំងនេះត្រូវបានដាក់ដាច់ពីគ្នានៅក្នុងខ្សែសង្វាក់លីនេអ៊ែរ ហើយចូលទៅជិតគ្នាទៅវិញទៅមកតែក្នុងអំឡុងពេលដំណើរការជង់ប៉ុណ្ណោះ។ ចំណង Disulfide មិនមែនជាលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនខាងក្នុងកោសិកាភាគច្រើននោះទេ។

lability អនុលោមភាព

ដោយសារចំណងដែលបង្កើតបានជារចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនគឺខ្សោយណាស់ ចលនារបស់អាតូម Brownian នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់អាស៊ីតអាមីណូអាចបណ្តាលឱ្យពួកវាបំបែក និងបង្កើតនៅកន្លែងថ្មី។ នេះនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរបន្តិចបន្តួចនៅក្នុងរូបរាង spatial នៃផ្នែកនីមួយៗនៃម៉ូលេគុល ប៉ុន្តែមិនបំពានលើការអនុលោមតាមប្រភពដើមនៃប្រូតេអ៊ីននោះទេ។ បាតុភូតនេះត្រូវបានគេហៅថា conformational lability ។ ក្រោយមកទៀតដើរតួនាទីយ៉ាងធំនៅក្នុងសរីរវិទ្យានៃដំណើរការកោសិកា។

ការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានប៉ះពាល់ដោយអន្តរកម្មរបស់វាជាមួយម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត ឬការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងប៉ារ៉ាម៉ែត្ររូបវិទ្យានៃបរិស្ថាន។

តើរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងយ៉ាងដូចម្តេច?

ដំណើរការនៃការបត់ប្រូតេអ៊ីនចូលទៅក្នុងទម្រង់ដើមរបស់វាត្រូវបានគេហៅថាបត់។ បាតុភូតនេះគឺផ្អែកលើបំណងប្រាថ្នារបស់ម៉ូលេគុលដើម្បីទទួលយកការអនុលោមតាមតម្លៃអប្បបរមានៃថាមពលឥតគិតថ្លៃ។

គ្មានប្រូតេអ៊ីនត្រូវការគ្រូអន្តរការីដែលនឹងកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធទីបី។ គ្រោងការណ៍ជង់ត្រូវបាន "កត់ត្រា" ដំបូងនៅក្នុងលំដាប់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

ទោះបីជាយ៉ាងណាក៏ដោយ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតា ដើម្បីឱ្យម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដ៏ធំមួយអាចទទួលយកការអនុលោមតាមដើមដែលត្រូវគ្នានឹងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម វានឹងចំណាយពេលច្រើនជាងមួយពាន់ពាន់លានឆ្នាំ។ យ៉ាង​ណា​ក៏​ដោយ ក្នុង​កោសិកា​មាន​ជីវិត ដំណើរការ​នេះ​មាន​រយៈពេល​តែ​ប៉ុន្មាន​ដប់​នាទី​ប៉ុណ្ណោះ។ ការកាត់បន្ថយពេលវេលាដ៏សំខាន់បែបនេះត្រូវបានផ្តល់ដោយការចូលរួមក្នុងការបត់នៃប្រូតេអ៊ីនជំនួយឯកទេស - foldases និង chaperones ។

ការបត់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនតូចៗ (អាស៊ីតអាមីណូរហូតដល់ 100 នៅក្នុងខ្សែសង្វាក់មួយ) កើតឡើងយ៉ាងឆាប់រហ័ស និងដោយគ្មានការចូលរួមពីអន្តរការី ដែលត្រូវបានបង្ហាញដោយការពិសោធន៍នៅក្នុង vitro ។

កត្តាបត់

ប្រូតេអ៊ីនគ្រឿងបន្លាស់ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការបត់ត្រូវបានបែងចែកជាពីរក្រុម៖

  • foldases - មានសកម្មភាពកាតាលីករត្រូវបានទាមទារក្នុងបរិមាណទាបជាងការប្រមូលផ្តុំនៃស្រទាប់ខាងក្រោម (ដូចជាអង់ស៊ីមផ្សេងទៀត);
  • chaperones គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានយន្តការផ្សេងៗនៃសកម្មភាព ពួកគេត្រូវការនៅកំហាប់ធៀបនឹងបរិមាណនៃស្រទាប់ខាងក្រោមដែលបត់។

កត្តាទាំងពីរប្រភេទគឺពាក់ព័ន្ធនឹងការបត់ ប៉ុន្តែមិនមែនជាផ្នែកមួយនៃផលិតផលចុងក្រោយនោះទេ។

ក្រុមនៃ foldases ត្រូវបានតំណាងដោយ 2 អង់ស៊ីម:

  • ប្រូតេអ៊ីន disulfide isomerase (PDI) - គ្រប់គ្រងការបង្កើតត្រឹមត្រូវនៃចំណង disulfide នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងចំនួនដ៏ច្រើននៃសំណល់ cysteine ​​​​។ មុខងារនេះមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់ ដោយសារអន្តរកម្ម covalent គឺខ្លាំង ហើយនៅក្នុងព្រឹត្តិការណ៍នៃការតភ្ជាប់ខុស ប្រូតេអ៊ីននឹងមិនអាចរៀបចំឡើងវិញដោយខ្លួនឯង និងទទួលយកការអនុលោមតាមប្រភពដើមបានទេ។
  • Peptidyl-prolyl-cis-trans-isomerase - ផ្តល់នូវការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនៃរ៉ាឌីកាល់ដែលមានទីតាំងនៅសងខាងនៃ proline ដែលផ្លាស់ប្តូរធម្មជាតិនៃពត់នៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៅក្នុងតំបន់នេះ។

ដូច្នេះ foldases ដើរតួនាទីកែតម្រូវក្នុងការបង្កើតការអនុលោមតាមលំដាប់ទីបីនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។

ចាប៉ី

Chaperones ត្រូវបានគេហៅថាឬភាពតានតឹង។ នេះគឺដោយសារតែការកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំងនៃការសម្ងាត់របស់ពួកគេជាមួយនឹងផលប៉ះពាល់អវិជ្ជមានលើកោសិកា (សីតុណ្ហភាពវិទ្យុសកម្មលោហៈធ្ងន់។ ល។ ) ។

Chaperones ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ក្រុមគ្រួសារប្រូតេអ៊ីនបី: hsp60, hsp70 និង hsp90 ។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះបំពេញមុខងារជាច្រើន រួមមានៈ

  • ការការពារប្រូតេអ៊ីនពីការ denaturation;
  • ការមិនរាប់បញ្ចូលអន្តរកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបានសំយោគថ្មីជាមួយគ្នា;
  • ការការពារនៃការបង្កើតចំណងខ្សោយមិនត្រឹមត្រូវរវាងរ៉ាឌីកាល់និង labialization របស់ពួកគេ (ការកែតម្រូវ) ។

ដូច្នេះ អ្នកព្យាបាលរោគរួមចំណែកដល់ការទទួលបានយ៉ាងឆាប់រហ័សនូវការអនុលោមភាពត្រឹមត្រូវប្រកបដោយថាមពល ដោយលុបបំបាត់ការរាប់ចៃដន្យនៃវ៉ារ្យ៉ង់ជាច្រើន និងការពារម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលមិនទាន់ពេញវ័យពីអន្តរកម្មដែលមិនចាំបាច់ជាមួយគ្នាទៅវិញទៅមក។ លើសពីនេះ ចៅអធិការផ្តល់៖

  • ប្រភេទខ្លះនៃការដឹកជញ្ជូនប្រូតេអ៊ីន;
  • ការគ្រប់គ្រងឡើងវិញ (ការស្ដារឡើងវិញនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីបន្ទាប់ពីការបាត់បង់របស់វា);
  • រក្សាស្ថានភាពនៃការបត់មិនទាន់ចប់ (សម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន)។

ក្នុងករណីចុងក្រោយ ម៉ូលេគុល chaperone នៅតែភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន បន្ទាប់ពីដំណើរការបត់ត្រូវបានបញ្ចប់។

ការប្រែពណ៌

ការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនក្រោមឥទ្ធិពលនៃកត្តាណាមួយត្រូវបានគេហៅថា denaturation ។ ការបាត់បង់ការអនុលោមតាមប្រភពដើមកើតឡើងនៅពេលដែលចំនួនដ៏ច្រើននៃចំណងខ្សោយដែលធ្វើអោយម៉ូលេគុលមានស្ថេរភាពត្រូវបានខូច។ ក្នុងករណីនេះ ប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់មុខងារជាក់លាក់របស់វា ប៉ុន្តែរក្សារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វា (ចំណង peptide មិនត្រូវបានបំផ្លាញក្នុងអំឡុងពេល denaturation) ។

កំឡុងពេល denaturation ការកើនឡើងទំហំនៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង ហើយតំបន់ hydrophobic មកលើផ្ទៃម្តងទៀត។ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទទួលបាននូវការអនុលោមនៃរបុំចៃដន្យ ដែលរូបរាងអាស្រ័យលើចំណងនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានខូច។ ក្នុងទម្រង់នេះ ម៉ូលេគុលងាយទទួលឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីម proteolytic ។

កត្តា​ដែល​រំលោភ​លើ​រចនាសម្ព័ន្ធ​ថ្នាក់​ឧត្តម

មាន​ឥទ្ធិពល​រាងកាយ និង​គីមី​មួយ​ចំនួន​ដែល​អាច​ធ្វើ​ឱ្យ​ខូច​ទ្រង់ទ្រាយ​។ ទាំងនេះ​រួម​បញ្ចូល​ទាំង:

  • សីតុណ្ហភាពលើសពី 50 ដឺក្រេ;
  • វិទ្យុសកម្ម;
  • ការផ្លាស់ប្តូរ pH នៃឧបករណ៍ផ្ទុក;
  • អំបិលដែកធ្ងន់;
  • សមាសធាតុសរីរាង្គមួយចំនួន;
  • ម្សៅសាប៊ូ។

បន្ទាប់ពីការបញ្ចប់នៃឥទ្ធិពល denaturing ប្រូតេអ៊ីនអាចស្ដាររចនាសម្ព័ន្ធទីបី។ ដំណើរការនេះត្រូវបានគេហៅថា renaturation ឬ refolding ។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌ vitro នេះគឺអាចធ្វើទៅបានសម្រាប់តែប្រូតេអ៊ីនតូចៗប៉ុណ្ណោះ។ នៅក្នុងកោសិការស់មួយ ការបត់ឡើងវិញត្រូវបានផ្តល់ដោយ chaperones ។

កំប្រុក- សមាសធាតុសរីរាង្គម៉ូលេគុលខ្ពស់ មានសំណល់នៃអាស៊ីតអាមីណូ។

អេ សមាសភាពប្រូតេអ៊ីនរួមមានកាបូន អ៊ីដ្រូសែន អាសូត អុកស៊ីហ្សែន ស្ពាន់ធ័រ។ ប្រូតេអ៊ីនខ្លះបង្កើតជាស្មុគស្មាញជាមួយម៉ូលេគុលផ្សេងទៀតដែលមានផូស្វ័រ ជាតិដែក ស័ង្កសី និងទង់ដែង។

ប្រូតេអ៊ីនមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលធំ៖ ស៊ុត អាល់ប៊ុយមីន - ៣៦,០០០, អេម៉ូក្លូប៊ីន - ១៥២,០០០, មីយ៉ូស៊ីន - ៥០០,០០០ សម្រាប់ការប្រៀបធៀប៖ ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃជាតិអាល់កុលគឺ ៤៦, អាស៊ីតអាសេទិក - ៦០, បេនហ្សេន - ៧៨។

សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន

កំប្រុក- ប៉ូលីម៊ែរមិនតាមកាលកំណត់, ម៉ូណូមឺរដែលមាន អាស៊ីតអាមីណូ. ជាធម្មតា អាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 ប្រភេទត្រូវបានគេហៅថា monomers ប្រូតេអ៊ីន ទោះបីជាច្រើនជាង 170 ក្នុងចំណោមពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងកោសិកា និងជាលិកាក៏ដោយ។

អាស្រ័យលើថាតើអាស៊ីតអាមីណូអាចត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងរាងកាយរបស់មនុស្សនិងសត្វដទៃទៀតមានៈ អាស៊ីតអាមីណូមិនសំខាន់- អាចត្រូវបានសំយោគ អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗ- មិនអាចសំយោគបានទេ។ អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗត្រូវតែទទួលទានជាមួយអាហារ។ រុក្ខជាតិសំយោគអាស៊ីដអាមីណូគ្រប់ប្រភេទ។

អាស្រ័យលើសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ។ ប្រូតេអ៊ីនគឺ: ពេញលេញ- មានសំណុំអាស៊ីតអាមីណូទាំងមូល; ខូច- អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនអវត្តមានក្នុងសមាសភាពរបស់វា។ ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កើតឡើងពីអាស៊ីដអាមីណូតែប៉ុណ្ណោះពួកវាត្រូវបានគេហៅថា សាមញ្ញ. ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីនមាន បន្ថែមពីលើអាស៊ីតអាមីណូ ក៏ជាសមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ (ក្រុមសិប្បនិម្មិត) ពួកគេត្រូវបានគេហៅថា ស្មុគស្មាញ. ក្រុមសិប្បនិម្មិតអាចត្រូវបានតំណាងដោយលោហៈ (metalloproteins) កាបូអ៊ីដ្រាត (glycoproteins) lipid (lipoproteins) អាស៊ីត nucleic (nucleoproteins) ។

ទាំងអស់។ អាស៊ីតអាមីណូមាន: 1) ក្រុម carboxyl (-COOH), 2) ក្រុមអាមីណូ (-NH 2), 3) រ៉ាឌីកាល់ឬក្រុម R (នៅសល់នៃម៉ូលេគុល) ។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃរ៉ាឌីកាល់នៅក្នុងប្រភេទផ្សេងគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូគឺខុសគ្នា។ អាស្រ័យលើចំនួនក្រុមអាមីណូ និងក្រុម carboxyl ដែលបង្កើតជាអាស៊ីតអាមីណូ មាន៖ អាស៊ីតអាមីណូអព្យាក្រឹតមានក្រុម carboxyl មួយនិងក្រុមអាមីណូមួយ; អាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋានមានក្រុមអាមីណូច្រើនជាងមួយ; អាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីតមានក្រុម carboxyl ច្រើនជាងមួយ។

អាស៊ីតអាមីណូគឺ សមាសធាតុ amphotericចាប់តាំងពីនៅក្នុងដំណោះស្រាយ ពួកគេអាចដើរតួជាអាស៊ីត និងមូលដ្ឋាន។ នៅក្នុងដំណោះស្រាយ aqueous អាស៊ីតអាមីណូមាននៅក្នុងទម្រង់អ៊ីយ៉ុងផ្សេងៗគ្នា។

ចំណង Peptide

ប៉េទីត- សារធាតុសរីរាង្គដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។

ការបង្កើត peptides កើតឡើងជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្ម condensation នៃអាស៊ីតអាមីណូ។ នៅពេលដែលក្រុមអាមីណូនៃអាស៊ីតអាមីណូមួយធ្វើអន្តរកម្មជាមួយក្រុម carboxyl នៃក្រុមមួយទៀត ចំណងអាសូត-កាបូនកូវ៉ាឡេនកើតឡើងរវាងពួកវា ដែលត្រូវបានគេហៅថា peptide. អាស្រ័យលើចំនួននៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើត peptide មាន dipeptides, tripeptides, tetrapeptidesល។ ការបង្កើតចំណង peptide អាចត្រូវបានធ្វើម្តងទៀតច្រើនដង។ នេះនាំឱ្យមានការបង្កើត polypeptides. នៅចុងម្ខាងនៃ peptide មានក្រុមអាមីណូសេរី (វាត្រូវបានគេហៅថា N-terminus) ហើយនៅចុងម្ខាងទៀតមានក្រុម carboxyl សេរី (វាត្រូវបានគេហៅថា C-terminus) ។

អង្គការលំហនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

ដំណើរការនៃមុខងារជាក់លាក់មួយចំនួនដោយប្រូតេអ៊ីនអាស្រ័យលើការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃម៉ូលេគុលរបស់វា លើសពីនេះ វាមិនអំណោយផលខ្លាំងសម្រាប់កោសិកាក្នុងការរក្សាប្រូតេអ៊ីនក្នុងទម្រង់ពង្រីកជាទម្រង់ខ្សែសង្វាក់ ដូច្នេះ ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ឆ្លងកាត់ការបត់ និងទទួលបាន។ រចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រជាក់លាក់ ឬទម្រង់។ បែងចែក 4 កម្រិត អង្គការ spatial នៃប្រូតេអ៊ីន.

រចនាសម្ព័ន្ធបឋមនៃប្រូតេអ៊ីន- លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide ដែលបង្កើតជាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ចំណងរវាងអាស៊ីតអាមីណូគឺ peptide ។

ប្រសិនបើម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានសំណល់អាស៊ីដអាមីណូចំនួន 10 ប៉ុណ្ណោះ នោះចំនួននៃបំរែបំរួលតាមទ្រឹស្តីនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលខុសគ្នាតាមលំដាប់នៃការផ្លាស់ប្តូរអាស៊ីតអាមីណូគឺ 10 20 ។ ជាមួយនឹងអាស៊ីតអាមីណូចំនួន 20 អ្នកអាចបង្កើតបន្សំចម្រុះកាន់តែច្រើននៃពួកវា។ ប្រហែលមួយម៉ឺនប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗគ្នាត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ដែលខុសគ្នាទាំងពីគ្នាទៅវិញទៅមក និងពីប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយផ្សេងទៀត។

វាគឺជារចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលកំណត់លក្ខណៈសម្បត្តិនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន និងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហរបស់វា។ ការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូមួយសម្រាប់មួយផ្សេងទៀតនៅក្នុងខ្សែសង្វាក់ polypeptide នាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ ការជំនួសអាស៊ីតអាមីណូ glutamine ទីប្រាំមួយនៅក្នុងβ-subunit នៃ hemoglobin ជាមួយ valine នាំឱ្យការពិតដែលថាម៉ូលេគុល hemoglobin ទាំងមូលមិនអាចអនុវត្តមុខងារចម្បងរបស់វា - ការដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន; ក្នុងករណីបែបនេះមនុស្សម្នាក់វិវត្តទៅជាជំងឺ - ភាពស្លេកស្លាំងកោសិកាជំងឺ។

រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ- បានបញ្ជាឱ្យបត់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ទៅជាវង់មួយ (មើលទៅដូចជានិទាឃរដូវដែលលាតសន្ធឹង) ។ របុំនៃ helix ត្រូវបានពង្រឹងដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែនរវាងក្រុម carboxyl និងក្រុមអាមីណូ។ ស្ទើរតែគ្រប់ក្រុម CO និង NH ចូលរួមក្នុងការបង្កើតចំណងអ៊ីដ្រូសែន។ ពួកវាខ្សោយជាងសារធាតុ peptide ប៉ុន្តែការធ្វើម្តងទៀតច្រើនដង ពួកគេផ្តល់ស្ថេរភាព និងភាពរឹងដល់ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធនេះ។ នៅកម្រិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំមានប្រូតេអ៊ីន: fibroin (សូត្រ, បណ្តាញ), keratin (សក់, ក្រចក), collagen (សរសៃពួរ) ។

រចនាសម្ព័ន្ធទីបី- ការវេចខ្ចប់ខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុង globules ដែលបណ្តាលមកពីការកើតឡើងនៃចំណងគីមី (អ៊ីដ្រូសែន អ៊ីយ៉ុង disulfide) និងការបង្កើតអន្តរកម្ម hydrophobic រវាងរ៉ាឌីកាល់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ។ តួនាទីសំខាន់ក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានលេងដោយអន្តរកម្ម hydrophilic-hydrophobic ។ នៅក្នុងដំណោះស្រាយ aqueous រ៉ាឌីកាល់ hydrophobic មានទំនោរលាក់ខ្លួនពីទឹក ដោយដាក់ជាក្រុមនៅក្នុង globule ខណៈពេលដែលរ៉ាឌីកាល់ hydrophilic មានទំនោរលេចឡើងនៅលើផ្ទៃនៃម៉ូលេគុលដែលជាលទ្ធផលនៃជាតិទឹក (អន្តរកម្មជាមួយ dipoles ទឹក) ។ នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួន រចនាសម្ព័ន្ធទីបីត្រូវបានរក្សាលំនឹងដោយចំណង disulfide covalent ដែលបង្កើតរវាងអាតូមស្ពាន់ធ័រនៃសំណល់ cysteine ​​​​ពីរ។ នៅកម្រិតនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីមានអង់ស៊ីមអង់ទីករអ័រម៉ូនមួយចំនួន។

រចនាសម្ព័ន្ធបួនជ្រុងលក្ខណៈនៃប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ ម៉ូលេគុលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ globules ពីរ ឬច្រើន។ ឯកតារងត្រូវបានផ្ទុកនៅក្នុងម៉ូលេគុលដោយអន្តរកម្មអ៊ីយ៉ុង អ៊ីដ្រូហ្វូប៊ីក និងអេឡិចត្រូស្ទិក។ ជួនកាលក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ចំណង disulfide កើតឡើងរវាងអនុរង។ ប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានសិក្សាច្រើនបំផុតដែលមានរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary គឺ អេម៉ូក្លូប៊ីន. វាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ α-subunits ពីរ (សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 141) និង β-subunits ពីរ (សំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 146) ។ ឯកតារងនីមួយៗត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងម៉ូលេគុល heme ដែលមានជាតិដែក។

ប្រសិនបើហេតុផលមួយចំនួន ការអនុលោមតាមលំហនៃប្រូតេអ៊ីនខុសពីធម្មតា ប្រូតេអ៊ីនមិនអាចបំពេញមុខងាររបស់វាបានទេ។ ឧទាហរណ៍ មូលហេតុនៃ "ជំងឺគោឆ្កួត" (spongiform encephalopathy) គឺជាការមិនប្រក្រតីនៃ prions ដែលជាប្រូតេអ៊ីនផ្ទៃនៃកោសិកាសរសៃប្រសាទ។

លក្ខណៈសម្បត្តិប្រូតេអ៊ីន

សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនកំណត់របស់វា។ លក្ខណៈសម្បត្តិ. ប្រូតេអ៊ីនរួមបញ្ចូលគ្នានូវលក្ខណៈសម្បត្តិជាមូលដ្ឋាន និងអាស៊ីតដែលកំណត់ដោយរ៉ាឌីកាល់អាស៊ីតអាមីណូ៖ អាស៊ីតអាមីណូដែលមានជាតិអាស៊ីតកាន់តែច្រើននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន លក្ខណៈសម្បត្តិអាស៊ីតរបស់វាកាន់តែច្បាស់។ សមត្ថភាពក្នុងការផ្តល់ឱ្យនិងភ្ជាប់ H + កំណត់ លក្ខណៈសម្បត្តិបណ្តោះអាសន្ននៃប្រូតេអ៊ីន; សារធាតុទប់ស្កាត់ដ៏មានឥទ្ធិពលបំផុតមួយគឺ អេម៉ូក្លូប៊ីននៅក្នុង erythrocytes ដែលរក្សា pH នៃឈាមក្នុងកម្រិតថេរ។ មានប្រូតេអ៊ីនរលាយ (fibrinogen) មានប្រូតេអ៊ីនមិនរលាយដែលអនុវត្តមុខងារមេកានិច (fibroin, keratin, collagen) ។ មានប្រូតេអ៊ីនសកម្មគីមី (អង់ស៊ីម) មានភាពអសកម្មគីមី ធន់នឹងលក្ខខណ្ឌបរិស្ថានផ្សេងៗ និងមិនមានស្ថេរភាពខ្លាំង។

កត្តាខាងក្រៅ (កំដៅ វិទ្យុសកម្មអ៊ុលត្រាវីយូឡេ លោហធាតុធ្ងន់ និងអំបិលរបស់វា ការផ្លាស់ប្តូរ pH វិទ្យុសកម្ម ការខះជាតិទឹក)

អាចបណ្តាលឱ្យមានការរំលោភលើការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ដំណើរការនៃការបាត់បង់ការអនុលោមតាមបីវិមាត្រដែលមាននៅក្នុងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យត្រូវបានគេហៅថា ការប្រែពណ៌. មូលហេតុនៃការ denaturation គឺការបំបែកចំណងដែលធ្វើអោយមានស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់មួយ។ ដំបូង ចំណងដែលខ្សោយបំផុតត្រូវបានរហែក ហើយនៅពេលដែលលក្ខខណ្ឌកាន់តែតឹងតែង រឹតតែខ្លាំង។ ដូច្នេះដំបូង quaternary បន្ទាប់មករចនាសម្ព័ន្ធទីបីនិងទីពីរត្រូវបានបាត់បង់។ ការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនាំទៅរកការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន ហើយជាលទ្ធផល វាធ្វើឱ្យប្រូតេអ៊ីនមិនអាចបំពេញមុខងារជីវសាស្ត្ររបស់វា។ ប្រសិនបើ denaturation មិនត្រូវបានអមដោយការបំផ្លិចបំផ្លាញនៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋមនោះវាអាចជា អាចបញ្ច្រាស់បាន។ក្នុងករណីនេះ ការព្យាបាលដោយខ្លួនឯងនៃលក្ខណៈនៃការអនុលោមតាមប្រូតេអ៊ីនកើតឡើង។ ឧទាហរណ៍ denaturation នេះត្រូវបានទទួលរងនូវប្រូតេអ៊ីន receptor ភ្នាស។ ដំណើរការនៃការស្តាររចនាសម្ព័ន្ធប្រូតេអ៊ីនបន្ទាប់ពីការ denaturation ត្រូវបានគេហៅថា ការកែប្រែឡើងវិញ. ប្រសិនបើការស្ដារឡើងវិញនៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃប្រូតេអ៊ីនគឺមិនអាចទៅរួចនោះ denaturation ត្រូវបានគេហៅថា មិនអាចត្រឡប់វិញបាន។.

មុខងារនៃប្រូតេអ៊ីន

មុខងារ ឧទាហរណ៍និងការពន្យល់
សំណង់ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធកោសិកានិងកោសិកាខាងក្រៅ: ពួកគេជាផ្នែកមួយនៃភ្នាសកោសិកា (lipoproteins, glycoproteins), សក់ (keratin), សរសៃពួរ (collagen) ជាដើម។
ការដឹកជញ្ជូន អេម៉ូក្លូប៊ីនប្រូតេអ៊ីនក្នុងឈាមភ្ជាប់អុកស៊ីហ៊្សែននិងដឹកជញ្ជូនវាពីសួតទៅគ្រប់ជាលិកានិងសរីរាង្គហើយពីពួកគេផ្ទេរកាបូនឌីអុកស៊ីតទៅសួត; សមាសភាពនៃភ្នាសកោសិការួមមានប្រូតេអ៊ីនពិសេសដែលផ្តល់នូវការផ្ទេរសកម្ម និងជ្រើសរើសយ៉ាងតឹងរ៉ឹងនៃសារធាតុ និងអ៊ីយ៉ុងមួយចំនួនពីកោសិកាទៅកាន់បរិយាកាសខាងក្រៅ និងខាងក្រោយ។
បទប្បញ្ញត្តិ អ័រម៉ូនប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃដំណើរការមេតាប៉ូលីស។ ឧទាហរណ៍ អរម៉ូនអាំងស៊ុយលីនគ្រប់គ្រងកម្រិតជាតិស្ករក្នុងឈាម ជំរុញការសំយោគ glycogen និងបង្កើនការបង្កើតខ្លាញ់ពីកាបូអ៊ីដ្រាត។
ការពារ ដើម្បីឆ្លើយតបទៅនឹងការជ្រៀតចូលនៃប្រូតេអ៊ីនបរទេសឬអតិសុខុមប្រាណ (អង់ទីហ្សែន) ចូលទៅក្នុងរាងកាយប្រូតេអ៊ីនពិសេសត្រូវបានបង្កើតឡើង - អង្គបដិប្រាណដែលអាចចងនិងបន្សាបពួកវា។ Fibrin ដែលបង្កើតឡើងពីសារធាតុ fibrinogen ជួយបញ្ឈប់ការហូរឈាម។
ម៉ូទ័រ ប្រូតេអ៊ីន contractile actin និង myosin ផ្តល់នូវការកន្ត្រាក់សាច់ដុំនៅក្នុងសត្វពហុកោសិកា។
សញ្ញា ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្កប់នៅក្នុងភ្នាសផ្ទៃនៃកោសិកាដែលមានសមត្ថភាពផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធទីបីរបស់ពួកគេក្នុងការឆ្លើយតបទៅនឹងសកម្មភាពនៃកត្តាបរិស្ថានដូច្នេះទទួលសញ្ញាពីបរិយាកាសខាងក្រៅនិងបញ្ជូនពាក្យបញ្ជាទៅកោសិកា។
កក់ទុក នៅក្នុងរាងកាយរបស់សត្វ, ប្រូតេអ៊ីន, ជាក្បួន, មិនត្រូវបានរក្សាទុក, ជាមួយនឹងការលើកលែងនៃ albumin ស៊ុត, casein ទឹកដោះគោ។ ប៉ុន្តែអរគុណចំពោះប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន សារធាតុមួយចំនួនអាចត្រូវបានរក្សាទុកក្នុងបំរុង ឧទាហរណ៍ កំឡុងពេលបំបែកអេម៉ូក្លូប៊ីន ជាតិដែកមិនត្រូវបានបញ្ចេញចេញពីរាងកាយទេ ប៉ុន្តែត្រូវបានរក្សាទុកដោយបង្កើតជាស្មុគ្រស្មាញជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីន ferritin ។
ថាមពល ជាមួយនឹងការបំបែកប្រូតេអ៊ីន 1 ក្រាមទៅផលិតផលចុងក្រោយ 17.6 kJ ត្រូវបានបញ្ចេញ។ ដំបូងប្រូតេអ៊ីនបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូហើយបន្ទាប់មកទៅផលិតផលចុងក្រោយ - ទឹកកាបូនឌីអុកស៊ីតនិងអាម៉ូញាក់។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានប្រើជាប្រភពថាមពល លុះត្រាតែប្រភពផ្សេងទៀត (កាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់) ត្រូវបានប្រើប្រាស់។
កាតាលីករ មុខងារសំខាន់បំផុតមួយនៃប្រូតេអ៊ីន។ ផ្តល់ដោយប្រូតេអ៊ីន - អង់ស៊ីមដែលបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មជីវគីមីដែលកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកា។ ឧទាហរណ៍ ribulose biphosphate carboxylase កាតាលីករជួសជុល CO2 កំឡុងពេលធ្វើរស្មីសំយោគ។

អង់ស៊ីម

អង់ស៊ីម, ឬ អង់ស៊ីម, គឺជាថ្នាក់ពិសេសនៃប្រូតេអ៊ីនដែលជាកាតាលីករជីវសាស្រ្ត។ អរគុណចំពោះអង់ស៊ីម ប្រតិកម្មជីវគីមីដំណើរការក្នុងល្បឿនដ៏អស្ចារ្យ។ អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺរាប់ម៉ឺនដង (ហើយជួនកាលរាប់លាន) ខ្ពស់ជាងអត្រានៃប្រតិកម្មដែលពាក់ព័ន្ធនឹងកាតាលីករអសរីរាង្គ។ សារធាតុដែលអង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពត្រូវបានគេហៅថា ស្រទាប់ខាងក្រោម.

អង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីនរាងមូល លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធអង់ស៊ីមអាចបែងចែកជាពីរក្រុម៖ សាមញ្ញ និងស្មុគស្មាញ។ អង់ស៊ីមសាមញ្ញគឺជាប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ, i.e. មានតែអាស៊ីតអាមីណូប៉ុណ្ណោះ។ អង់ស៊ីមស្មុគស្មាញគឺជាប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ i.e. បន្ថែមពីលើផ្នែកប្រូតេអ៊ីន ពួកគេរួមបញ្ចូលក្រុមនៃធម្មជាតិដែលមិនមានប្រូតេអ៊ីន - cofactor. សម្រាប់អង់ស៊ីមមួយចំនួន វីតាមីនដើរតួជា cofactors ។ នៅក្នុងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមផ្នែកពិសេសមួយត្រូវបានញែកដាច់ពីគេហៅថាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម- ផ្នែកតូចមួយនៃអង់ស៊ីម (ពីបីទៅដប់ពីរសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ) ដែលជាកន្លែងដែលការចងនៃស្រទាប់ខាងក្រោមឬស្រទាប់ខាងក្រោមកើតឡើងជាមួយនឹងការបង្កើតស្មុគស្មាញនៃអង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោម។ នៅពេលបញ្ចប់ប្រតិកម្ម អង់ស៊ីមស្រទាប់ខាងក្រោមនឹងរលាយទៅជាអង់ស៊ីម និងផលិតផលប្រតិកម្ម។ អង់ស៊ីមខ្លះមាន (ក្រៅពីសកម្ម) មជ្ឈមណ្ឌល allosteric- គេហទំព័រដែលនិយតករនៃអត្រាការងារអង់ស៊ីមត្រូវបានភ្ជាប់ ( អង់ស៊ីម allosteric).

ប្រតិកម្មកាតាលីករអង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយ៖ 1) ប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់ 2) ការជ្រើសរើសយ៉ាងតឹងរ៉ឹង និងទិសដៅនៃសកម្មភាព 3) ភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម 4) បទប្បញ្ញត្តិល្អ និងច្បាស់លាស់។ ភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងប្រតិកម្មនៃប្រតិកម្ម catalysis enzymatic ត្រូវបានពន្យល់ដោយសម្មតិកម្មរបស់ E. Fischer (1890) និង D. Koshland (1959)។

E. Fisher (សម្មតិកម្មចាក់សោសោ)បានស្នើថា ការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធលំហនៃទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោមគួរតែត្រូវគ្នាយ៉ាងពិតប្រាកដទៅគ្នាទៅវិញទៅមក។ ស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានគេប្រៀបធៀបទៅនឹង "គន្លឹះ" អង់ស៊ីម - ទៅ "សោ" ។

D. Koshland (សម្មតិកម្ម "ស្រោមដៃ")បានផ្តល់យោបល់ថាការឆ្លើយឆ្លងគ្នារវាងរចនាសម្ព័ន្ធនៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងតែនៅពេលនៃអន្តរកម្មរបស់ពួកគេជាមួយគ្នាទៅវិញទៅមកប៉ុណ្ណោះ។ សម្មតិកម្មនេះត្រូវបានគេហៅថាផងដែរ។ សម្មតិកម្មសមហេតុដែលជម្រុញ.

អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមអាស្រ័យលើ៖ 1) សីតុណ្ហភាព 2) កំហាប់អង់ស៊ីម 3) កំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម 4) pH ។ វាគួរតែត្រូវបានសង្កត់ធ្ងន់ថាចាប់តាំងពីអង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីនសកម្មភាពរបស់ពួកគេគឺខ្ពស់បំផុតនៅក្រោមលក្ខខណ្ឌធម្មតាខាងសរីរវិទ្យា។

អង់ស៊ីមភាគច្រើនអាចដំណើរការបានតែនៅសីតុណ្ហភាពចន្លោះពី ០ ដល់ ៤០ អង្សាសេ។ ក្នុងដែនកំណត់ទាំងនេះ អត្រាប្រតិកម្មកើនឡើងប្រហែល 2 ដងសម្រាប់រាល់ការកើនឡើងសីតុណ្ហភាព 10 អង្សាសេ។ នៅសីតុណ្ហភាពលើសពី 40 អង្សាសេ ប្រូតេអ៊ីនឆ្លងកាត់ការប្រែពណ៌ ហើយសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមថយចុះ។ នៅសីតុណ្ហភាពជិតនឹងត្រជាក់ អង់ស៊ីមត្រូវបានអសកម្ម។

ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃបរិមាណនៃស្រទាប់ខាងក្រោម អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមកើនឡើងរហូតដល់ចំនួនម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមក្លាយជាចំនួនស្មើនឹងចំនួនម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម។ ជាមួយនឹងការកើនឡើងបន្ថែមទៀតនៅក្នុងបរិមាណនៃស្រទាប់ខាងក្រោម អត្រានឹងមិនកើនឡើងទេ ចាប់តាំងពីកន្លែងសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានឆ្អែត។ ការកើនឡើងនៃកំហាប់អង់ស៊ីមនាំទៅរកការកើនឡើងនៃសកម្មភាពកាតាលីករ ចាប់តាំងពីចំនួនម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមកាន់តែធំឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរក្នុងមួយឯកតាពេលវេលា។

សម្រាប់អង់ស៊ីមនីមួយៗមានតម្លៃ pH ដ៏ល្អប្រសើរដែលវាបង្ហាញសកម្មភាពអតិបរមា (pepsin - 2.0, salivary amylase - 6.8, pancreatic lipase - 9.0)។ នៅតម្លៃ pH ខ្ពស់ ឬទាប សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមថយចុះ។ ជាមួយនឹងការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំងនៃ pH, អង់ស៊ីម denatures ។

ល្បឿននៃអង់ស៊ីម allosteric ត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយសារធាតុដែលភ្ជាប់ទៅនឹងមជ្ឈមណ្ឌល allosteric ។ ប្រសិនបើសារធាតុទាំងនេះបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មនោះគេហៅថា ភ្នាក់ងារសកម្មប្រសិនបើពួកគេបន្ថយល្បឿន - ថ្នាំទប់ស្កាត់.

ចំណាត់ថ្នាក់អង់ស៊ីម

យោងតាមប្រភេទនៃការបំប្លែងសារជាតិគីមី អង់ស៊ីមត្រូវបានបែងចែកជា ៦ ថ្នាក់៖

  1. oxidoreductase(ការផ្ទេរអាតូមអ៊ីដ្រូសែន អុកស៊ីសែន ឬអេឡិចត្រុងពីសារធាតុមួយទៅសារធាតុមួយទៀត - dehydrogenase)
  2. Transferase(ការផ្ទេរមេទីល អាសុីល ផូស្វាត ឬក្រុមអាមីណូពីសារធាតុមួយទៅសារធាតុមួយទៀត - transaminase)
  3. អ៊ីដ្រូឡាស(ប្រតិកម្មអ៊ីដ្រូលីស៊ីសដែលផលិតផលពីរត្រូវបានបង្កើតឡើងពីស្រទាប់ខាងក្រោម - អាមីឡាស lipase)
  4. លីយ៉ាស(ការបន្ថែមមិនមែនអ៊ីដ្រូលីកទៅស្រទាប់ខាងក្រោម ឬការលុបបំបាត់ក្រុមអាតូមចេញពីវា ខណៈពេលដែលចំណង C-C, C-N, C-O, C-S អាចត្រូវបានបំបែក - decarboxylase),
  5. អ៊ីសូមេរ៉ាស(ការ​រៀបចំ​ឡើង​វិញ​តាម​ម៉ូលេគុល - isomerase),
  6. លីហ្គាស(ការតភ្ជាប់នៃម៉ូលេគុលពីរដែលជាលទ្ធផលនៃការបង្កើតចំណង C-C, C-N, C-O, C-S - សំយោគ) ។

ថ្នាក់ត្រូវបានបែងចែកទៅជាថ្នាក់រង និងថ្នាក់រង។ នៅក្នុងការចាត់ថ្នាក់អន្តរជាតិបច្ចុប្បន្ន អង់ស៊ីមនីមួយៗមានលេខកូដជាក់លាក់ ដែលមានបួនលេខដែលបំបែកដោយចំនុច។ លេខទីមួយគឺថ្នាក់ ទីពីរគឺជាថ្នាក់រង ទីបីគឺជាថ្នាក់រង លេខទីបួនគឺជាលេខសៀរៀលនៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងថ្នាក់រងនេះ ឧទាហរណ៍ កូដ arginase គឺ 3.5.3.1 ។

    ទៅ ការបង្រៀនលេខ 2"រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់"

    ទៅ ការបង្រៀន№4"រចនាសម្ព័ន្ធ និងមុខងារនៃអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក ATP"

1. តើអ្វីទៅជាឈ្មោះនៃដំណើរការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធធម្មជាតិនៃប្រូតេអ៊ីនដែលរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងរបស់វាត្រូវបានរក្សាទុក? សកម្មភាពនៃកត្តាអ្វីខ្លះដែលអាចនាំឱ្យមានការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន?

ដំណើរការនៃការរំលោភលើរចនាសម្ព័ន្ធធម្មជាតិនៃប្រូតេអ៊ីនក្រោមឥទ្ធិពលនៃកត្តាណាមួយដោយមិនបំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធបឋមត្រូវបានគេហៅថា denaturation ។ Denaturation កើតឡើងដោយសារតែការបំបែកអ៊ីដ្រូសែន អ៊ីយ៉ុង ឌីស៊ុលហ្វីត និងចំណងផ្សេងទៀត។ ក្នុងករណីនេះរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary, tertiary, និងសូម្បីតែទីពីររបស់ពួកគេអាចបាត់បង់។

2. តើប្រូតេអ៊ីន fibrillar ខុសគ្នាពី globular យ៉ាងដូចម្តេច? ផ្តល់ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីន fibrillar និង globular

ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះខុសគ្នានៅក្នុងរូបរាងរបស់ម៉ូលេគុល។ ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីន globular មានរាងមូល ប្រូតេអ៊ីន fibrillar ត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយរូបរាងពន្លូត និង filamentous នៃម៉ូលេគុល។ ដូច្នេះ ប្រូតេអ៊ីន globular គឺ globulins និង albumins ឈាម fibrinogen អេម៉ូក្លូប៊ីន។ ប្រូតេអ៊ីន Fibrillar - keratin, collagen, myosin, elastin ជាដើម។

3. ដាក់ឈ្មោះមុខងារជីវសាស្រ្តសំខាន់ៗនៃប្រូតេអ៊ីន ផ្តល់ឧទាហរណ៍ពាក់ព័ន្ធ។

មុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាផ្នែកមួយនៃកោសិកា និងជាលិកាទាំងអស់នៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។ ធាតុនៃ cytoskeleton ធាតុ contractile នៃសរសៃសាច់ដុំត្រូវបានបង្កើតឡើងពីប្រូតេអ៊ីន។ ឆ្អឹងខ្ចី និងសរសៃពួរត្រូវបានផ្សំឡើងដោយប្រូតេអ៊ីន។ ពួកវាផ្ទុកនូវប្រូតេអ៊ីន collagen ។ សមាសធាតុរចនាសម្ព័ន្ធដ៏សំខាន់បំផុតនៃរោម សក់ ក្រចក ក្រញ៉ាំជើង ស្នែង ចបក្នុងសត្វគឺជាប្រូតេអ៊ីន keratin ។

មុខងារអង់ស៊ីម (កាតាលីករ) ។ អង់ស៊ីមគឺជាកាតាលីករជីវសាស្រ្ត ពោលគឺសារធាតុដែលបង្កើនល្បឿនលំហូរនៃប្រតិកម្មគីមីនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត។ អង់ស៊ីមចូលរួមក្នុងការសំយោគ និងបំបែកសារធាតុផ្សេងៗ។ ពួកវាផ្តល់នូវកាបោនកាបោន កំឡុងពេលធ្វើរស្មីសំយោគ ការបំបែកសារធាតុចិញ្ចឹមក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ។ល។

មុខងារដឹកជញ្ជូន។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនអាចភ្ជាប់ និងផ្ទុកសារធាតុផ្សេងៗ។ អេម៉ូក្លូប៊ីនភ្ជាប់ និងដឹកជញ្ជូនអុកស៊ីសែន និងកាបូនឌីអុកស៊ីត។

មុខងារកុងតាក់ (ម៉ូទ័រ) ។ ប្រូតេអ៊ីនជាប់កិច្ចសន្យាផ្តល់នូវសមត្ថភាពនៃកោសិកា ជាលិកា សរីរាង្គ និងសារពាង្គកាយទាំងមូលក្នុងការផ្លាស់ប្តូររូបរាង និងចលនា។ ដូច្នេះ actin និង myosin ផ្តល់នូវការងារសាច់ដុំ និងការកន្ត្រាក់សាច់ដុំដែលមិនមែនជាសាច់ដុំ។

មុខងារបទប្បញ្ញត្តិ។ peptides និងប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនគឺជាអរម៉ូន។ ពួកវាមានឥទ្ធិពលលើដំណើរការសរីរវិទ្យាផ្សេងៗ។ ឧទាហរណ៍ អាំងស៊ុយលីន និង glucagon គ្រប់គ្រងជាតិស្ករក្នុងឈាម ហើយ somatotropin (អ័រម៉ូនលូតលាស់) គ្រប់គ្រងការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍរាងកាយ។

មុខងារសញ្ញា។ ប្រូតេអ៊ីនភ្នាសកោសិកាមួយចំនួនអាចផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធរបស់ពួកគេក្នុងការឆ្លើយតបទៅនឹងកត្តាខាងក្រៅ។ ដោយមានជំនួយពីប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះសញ្ញាពីបរិយាកាសខាងក្រៅត្រូវបានទទួលហើយព័ត៌មានត្រូវបានបញ្ជូនទៅកោសិកា។

មុខងារការពារ។ ប្រូតេអ៊ីនការពាររាងកាយពីការឈ្លានពានរបស់សារពាង្គកាយបរទេស និងពីការខូចខាត។

មុខងារពុល។ សារពាង្គកាយមានជីវិតជាច្រើនបញ្ចេញប្រូតេអ៊ីន-ជាតិពុល ដែលជាសារធាតុពុលសម្រាប់សារពាង្គកាយផ្សេងទៀត។ ជាតិពុលត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងខ្លួនរបស់សត្វមួយចំនួន ផ្សិត រុក្ខជាតិ មីក្រូសរីរាង្គ។

មុខងារថាមពល។ បន្ទាប់ពីត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ប្រូតេអ៊ីនអាចបម្រើជាប្រភពថាមពលនៅក្នុងកោសិកា។ ជាមួយនឹងការកត់សុីពេញលេញនៃប្រូតេអ៊ីន 1 ក្រាមថាមពល 17.6 kJ ត្រូវបានបញ្ចេញ។

មុខងារផ្ទុក។ ប្រូតេអ៊ីនបម្រុងត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងគ្រាប់ពូជរុក្ខជាតិដែលត្រូវបានប្រើក្នុងអំឡុងពេលដំណុះដោយអំប្រ៊ីយ៉ុង ហើយបន្ទាប់មកដោយគ្រាប់ពូជដែលជាប្រភពនៃអាសូត។

4. តើអង់ស៊ីមជាអ្វី? ហេតុអ្វីបានជាដំណើរការជីវគីមីភាគច្រើននៅក្នុងកោសិកាមិនអាចទៅរួច បើគ្មានការចូលរួមរបស់ពួកគេ?

អង់ស៊ីមគឺជាកាតាលីករជីវសាស្រ្ត ពោលគឺសារធាតុដែលបង្កើនល្បឿនលំហូរនៃប្រតិកម្មគីមីនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត។ មិនដូចកាតាលីករគីមីធម្មតាទេ អង់ស៊ីមមានលក្ខណៈជាក់លាក់ ពោលគឺអង់ស៊ីមនីមួយៗបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មជាក់លាក់មួយ ឬធ្វើសកម្មភាពតែលើប្រភេទជាក់លាក់នៃចំណង។

5. តើអង់ស៊ីមជាក់លាក់គឺជាអ្វី? តើ​វា​ជា​មូលហេតុ​អ្វី? ហេតុអ្វី​បាន​ជា​អង់ស៊ីម​ដំណើរការ​យ៉ាង​សកម្ម​តែ​ក្នុង​កម្រិត​ជាក់លាក់​នៃ​សីតុណ្ហភាព​ pH និង​កត្តា​ផ្សេងទៀត?

អង់ស៊ីមបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមីដោយសារតែអន្តរកម្មជិតស្និទ្ធជាមួយម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម - ប្រតិកម្មដំបូង។ មិនមែនម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមទាំងមូលធ្វើអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមទេ ប៉ុន្តែមានតែផ្នែកតូចមួយរបស់វាប៉ុណ្ណោះ - មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម។ ភាគច្រើនវាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយសំណល់អាស៊ីតអាមីណូជាច្រើន។ រូបរាង និងរចនាសម្ព័ន្ធគីមីនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម គឺមានតែស្រទាប់ខាងក្រោមជាក់លាក់ប៉ុណ្ណោះដែលអាចភ្ជាប់ទៅនឹងវាបានដោយសារតែការឆ្លើយឆ្លងនៃរចនាសម្ព័ន្ធលំហរបស់វា។ អង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីន ដូច្នេះពួកវាដំណើរការយ៉ាងសកម្មក្នុងជួរជាក់លាក់នៃ pH សីតុណ្ហភាព និងកត្តាផ្សេងៗទៀត។

6. ហេតុអ្វីបានជាប្រូតេអ៊ីន ជាក្បួនត្រូវបានប្រើប្រាស់ជាប្រភពថាមពលតែក្នុងករណីធ្ងន់ធ្ងរ នៅពេលដែលកាបូអ៊ីដ្រាត និងខ្លាញ់អស់នៅក្នុងកោសិកា?

ប្រូតេអ៊ីន​ត្រូវ​បាន​គេ​ប្រើ​ជា​មធ្យោបាយ​ចុង​ក្រោយ ដោយ​សារ​វា​ជា​ផ្នែក​នៃ​កោសិកា និង​ជាលិកា​ទាំងអស់​នៃ​សារពាង្គកាយ​មាន​ជីវិត។ ធាតុនៃ cytoskeleton ធាតុ contractile នៃសរសៃសាច់ដុំត្រូវបានបង្កើតឡើងពីប្រូតេអ៊ីន។

7. នៅក្នុងបាក់តេរីជាច្រើន អាស៊ីត para-aminobenzoic (PABA) ត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការសំយោគសារធាតុចាំបាច់សម្រាប់ការលូតលាស់ធម្មតា និងការបន្តពូជ។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានោះ sulfonamides ដែលជាសារធាតុស្រដៀងគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទៅនឹង PABA ត្រូវបានគេប្រើក្នុងវេជ្ជសាស្ត្រដើម្បីព្យាបាលការឆ្លងមេរោគបាក់តេរីមួយចំនួន។ តើអ្នកគិតថាប្រសិទ្ធភាពព្យាបាលនៃ sulfonamides ផ្អែកលើអ្វី?

PABA គឺចាំបាច់សម្រាប់ការបង្កើតកត្តាលូតលាស់នៅក្នុងកោសិកាអតិសុខុមប្រាណ - អាស៊ីតហ្វូលិក និងមូលដ្ឋាន purine ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការកសាងអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក ដោយគ្មានការរីកលូតលាស់ និងបន្តពូជនៃអតិសុខុមប្រាណមិនអាចទៅរួចទេ។ យោងតាមរចនាសម្ព័នរបស់ PABA វាប្រហាក់ប្រហែលនឹង sulfonamides ដូច្នេះជាមួយនឹងលើសពីនេះសកម្មភាពរបស់វាត្រូវបានបង្ក្រាប។ អតិសុខុមប្រាណដែលដកហូតពី PABA បញ្ឈប់ការបែងចែក និងការរីកលូតលាស់ ហើយបន្ទាប់មកពួកគេត្រូវបានសម្រេចដោយកម្លាំងការពារនៃម៉ាក្រូសរីរាង្គ។

អត្ថបទ​ដែល​ទាក់ទង