Enzimas proteínas que aceleram as reações químicas. Todas as enzimas são proteínas globulares. Ao reagir não são gastos. Eles têm todas as propriedades das proteínas.

Além das enzimas, alguns RNAs (ribozimas) têm atividade catalítica.

Diferenciar:

1. Especificidade da ação.

2.Alta eficiência de ação.

3. Capacidade de regulação.

Existem 6 classes de enzimas.

Classes de enzimas:

1. As oxiredutases catalisam OVR envolvendo 2 substratos (transferência de elétrons ou átomos de hidrogênio de um substrato para outro).

Desidrogenases - catalisam as reações de eliminação de hidrogênio (desidrogenação). NAD+, NADP+, FAD, FMN atuam como um aceptor de elétrons.

O aceptor de elétrons oxidase é o oxigênio molecular.

Oxigenases (hidroxilases) - um átomo de oxigênio de uma molécula de oxigênio é ligado a um substrato.

2. As transferases catalisam a transferência de grupos funcionais de um composto para outro. Eles são subdivididos dependendo dos grupos transferidos.

3. Hidrolases - catalisam reações de hidrólise (quebra de uma ligação covalente com a adição de uma molécula de água no local de ruptura).

4. Liases - clivagem do substrato por via não hidrolítica de um determinado grupo (CO2, H2O, NH2, SH2).

5. Isomerases - catalisam várias transformações intramoleculares. Se um grupo é transferido dentro de uma molécula, então a enzima é chamada de mutase.

6. Ligases (sintetases) - reações de fixação de 2 moléculas entre si com a formação de uma ligação covalente. O processo está associado à quebra da ligação do ATP ou outro composto macroérgico. Se ATP sintase, se não ATP sintase.

Sítio ativo da enzima- a totalidade do sítio de ligação do substrato e o sítio catalítico. Consiste em resíduos de aminoácidos.

Local de ligação do substrato- o local em que o substrato se liga à enzima com a ajuda de ligações não covalentes, formando um complexo enzima-substrato.

local catalítico- a área em que o substrato sofre uma transformação química em um produto.

Cofator- um composto não proteico que converte a enzima em uma forma ativa (na maioria das vezes são íons metálicos).

coenzima- um composto de proteína que converte a enzima em uma forma ativa (um derivado de vitaminas).

Cofatores e coenzimas formam a estrutura terciária da proteína-enzima, o que garante sua especificidade para o substrato. Ou estão envolvidos na reação como substrato adicional (principalmente coenzimas).

O mecanismo da reação da enzima com o substrato:

1. A enzima liga-se ao substrato no centro ativo (proteínas complexas possuem um cofator no centro ativo).

2. Na região do centro ativo ocorre a transformação química do substrato e forma-se o produto da reação.

3. O produto da reação resultante perde a complementaridade e se desprende da enzima.

A molécula de cada enzima tem a conformação necessária para sua ação, somente sob certas condições externas (PH, temperatura, etc.).

Tipos de especificidade enzimática:

Especificidade do substrato:

1. Absoluto - catalisa a transformação de apenas um substrato.

2. Grupo - catalisa o mesmo tipo de transformação em vários substratos estruturalmente semelhantes.

3. Estereoespecificidade - se o substrato tiver vários estereoisômeros, a enzima apresenta especificidade absoluta apenas para um deles (D-açúcares, L-aminoácidos, cis-trans-isômeros).

Especificidade catalítica:

Catálise do substrato ligado ao longo de uma das possíveis vias de transformação. A mesma substância pode ser convertida em diferentes produtos pela ação de diferentes enzimas.

Eficiência catalítica (número de revoluções enzimáticas) - o número de moléculas de substrato convertidas em um produto com a ajuda de uma molécula de enzima em 1 segundo.

O fenômeno da especificidade das vias de conversão - o mesmo substrato pode ser convertido em diferentes substâncias, sob a ação de diferentes enzimas.

A velocidade das reações enzimáticas (V) é medida pela perda do substrato (S) ou pelo aumento do produto (P) por unidade de tempo. A mudança na velocidade da reação enzimática é diretamente proporcional à mudança na concentração da enzima em uma concentração saturada do substrato.

a) diminuição da energia de ativação;

b) aumento da energia de ativação;

c) um aumento na temperatura da reação;

d) diminuir a temperatura da reação.

18. Uma mudança na conformação de uma enzima na alcalose é causada por:

19. A desnaturação da enzima leva à sua inativação devido a:

a) destruição do centro ativo;

b) destruição do cofator;

c) destruição do centro alostérico;

d) destruição do substrato.

20. Com relativa especificidade, as enzimas atuam em:

a) um substrato;

b) um grupo de substratos relacionados;

c) para um determinado tipo de conexão;

d) em quaisquer substratos.

21. De acordo com a teoria de Fisher:

a) o substrato deve corresponder absolutamente à conformação do centro ativo;

b) o substrato pode não corresponder à conformação do sítio ativo da enzima;

c) o cofator deve corresponder absolutamente à conformação do sítio ativo;

d) o cofator pode não corresponder à conformação do sítio ativo.

22. De acordo com a teoria de Koshland:

a) o centro ativo da enzima é finalmente formado após a ligação ao substrato;

b) o centro ativo tem a conformação necessária antes da interação com o substrato;

c) o centro ativo da enzima é finalmente formado após a ligação à coenzima;

d) a forma do centro ativo não depende da estrutura do cofator e do substrato.

23. Para a limpeza de feridas purulentas, são utilizadas peptidases, uma vez que:

a) quebrar as proteínas das células destruídas e, assim, limpar a ferida;

b) quebrar os glicolipídios das células destruídas e, assim, limpar a ferida;

c) clivar os ácidos nucleicos e assim limpar a ferida;

d) quebrar os carboidratos das células destruídas e, assim, limpar a ferida.

24. Adicionando tripsina às enzimas:

a) não alterará a sua atividade;

b) conduzir à perda da sua actividade;

c) conduzirá a um aumento da sua actividade;

d) levará à destruição do cofator.

25. A evidência direta da natureza proteica da enzima é:

a) diminuição da energia de ativação;

b) aceleração das reações direta e inversa;

c) aceleração para atingir a posição de equilíbrio da reação reversível;

d) término da ação catalítica quando uma substância que destrói as ligações peptídicas é adicionada à solução.

26. Para preservar o sabor doce, as espigas de milho recém-colhidas são colocadas em água fervente por vários minutos para:

a) tornam-se macios;

b) desnaturar as enzimas que convertem a glicose em amido;

c) foi fácil liberar os grãos;

d) quebrar ligações peptídicas.

27. A mudança na conformação da enzima na acidose é causada por:

a) destruição de ligações de hidrogênio e iônicas;

b) destruição das ligações dissulfeto;

c) destruição das ligações peptídicas;

d) destruição de ligações hidrofóbicas.

28. Com absoluta especificidade, as enzimas atuam em:

a) um substrato;

b) a um determinado tipo de ligação no substrato;

c) para um determinado tipo de conexão no produto;

d) em quaisquer substratos.

29. A desnaturação enzimática é causada por:

a) substratos;

b) sais de metais pesados;

c) produtos;

d) cofatores.

30. A desnaturação enzimática é causada por:

a) substratos;

b) produtos;

c) ácido tricloroacético;

d) cofatores.

31. A desnaturação enzimática é causada por:

a) substratos;

b) altas temperaturas;

c) produtos;

d) cofatores.

32. Apoenzima é:

a) um complexo de proteína e cofator;

b) a parte proteica da enzima;

c) íons metálicos;

e) vitaminas.

33. A propriedade comum de uma enzima e um catalisador inorgânico é:

a) controlabilidade;

b) não é consumido no processo de reação;

c) opera em condições amenas;

d) alta especificidade.

34. A propriedade comum de uma enzima e um catalisador inorgânico é:

a) controlabilidade;

b) diminuição da energia de ativação;

c) peso molecular;

d) alta especificidade.

35. Inibidor Competitivo:

a) estrutura semelhante ao substrato;

b) não é semelhante em estrutura ao substrato;

c) estrutura semelhante ao produto;

d) é semelhante em estrutura a um cofator.

36. Inibidores alostéricos:

a) agir reversivelmente;

b) agir de forma irreversível;

d) competir com o substrato.

37. Inibidores alostéricos:

a) são irreversíveis;

b) ingressar no centro alostérico;

c) ingressar no centro ativo;

d) competir com o cofator.

38. A proteólise limitada é:

a) anexar o oligo ou polipeptídeo à enzima;

b) clivagem do oligo ou polipeptídeo da enzima;

c) fixação do oligo ou polipeptídeo ao centro alostérico da enzima;

d) clivagem do oligo ou polipeptídeo do centro alostérico da enzima.

Capítulo IV. ENZIMAS

§ 11. Ideias gerais sobre enzimas

enzimas, ou enzimas, são catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas. O número total de enzimas conhecidas é de vários milhares. Quase todas as reações químicas que ocorrem em organismos vivos são realizadas com sua participação. As enzimas aceleram as reações químicas em 10 8 - 10 20 vezes. Eles desempenham um papel decisivo nos processos biológicos mais importantes: no metabolismo, na contração muscular, na neutralização de substâncias estranhas que entraram no corpo, na transmissão de sinais, no transporte de substâncias, na coagulação do sangue e muitos outros. Para uma célula, as enzimas são absolutamente necessárias; sem elas, a célula e, portanto, a vida, não poderia existir.

A palavra enzima vem do latim fermentum - fermento, enzima traduzida do grego significa "em levedura". As primeiras informações sobre enzimas foram obtidas já no século 19, mas somente no início do século 20 foram formuladas as teorias da ação das enzimas, e somente em 1926 James Sumner obteve pela primeira vez uma enzima purificada em forma cristalina - urease Urease catalisa a clivagem hidrolítica da uréia:

Sumner descobriu que os cristais de urease são feitos de proteína. Nos anos 30. do século passado, John Norton e colegas receberam as enzimas digestivas tripsina e pepsina na forma cristalina e também descobriram que elas, como a urease, são inerentemente proteínas. Como resultado desses estudos, formou-se um ponto de vista sobre a natureza protéica das enzimas, que foi posteriormente confirmado muitas vezes. Foi só muito mais tarde que a capacidade de catalisar foi descoberta em alguns RNAs; esses RNAs são chamados ribozimas, ou enzimas de RNA. As ribozimas constituem uma pequena parte de todas as enzimas, por isso continuaremos a falar sobre enzimas proteicas.

Interessante saber! A ribonuclease P, uma enzima de clivagem de RNA, consiste em dois componentes, RNA e um polipeptídeo. Em uma alta concentração de íons de magnésio, a presença do componente proteico se torna desnecessária. O RNA sozinho pode catalisar a reação.

Semelhanças e diferenças entre enzimas e catalisadores não proteicos

As enzimas compartilham várias propriedades com catalisadores químicos não proteicos:

a) não são consumidos no processo de catálise e não sofrem alterações irreversíveis;

b) acelerar as reações direta e inversa sem alterar o equilíbrio químico;

c) catalisar apenas as reações que podem ocorrer sem elas;

d) aumentar a velocidade de uma reação química reduzindo energia de ativação(Fig. 26) .

Uma reação química ocorre porque uma certa fração das moléculas das substâncias iniciais tem mais energia do que outras moléculas, e essa energia é suficiente para atingir o estado de transição. As enzimas, como os catalisadores químicos, reduzem a energia de ativação interagindo com as moléculas iniciais, em conexão com isso, o número de moléculas capazes de atingir o estado de transição aumenta e, como resultado, a velocidade da reação enzimática também aumenta.

Fig.26. Influência da enzima na energia de ativação

As enzimas, apesar de uma certa semelhança com os catalisadores químicos não proteicos, diferem deles de várias maneiras:

a) as enzimas têm uma maior eficiência de ação, por exemplo, a enzima catalase, que catalisa a reação: 2H 2 O 2 \u003d 2H 2 O + O 2, acelera cerca de 10 12 vezes, enquanto a eficiência da platina como catalisador para esta reação é aproximadamente um milhão de vezes menor;

b) as enzimas têm uma especificidade maior em relação aos catalisadores não proteicos, aceleram uma faixa mais estreita de reações químicas, por exemplo, a já mencionada enzima urease catalisa apenas uma reação - hidrólise da uréia, as proteases são capazes de quebrar apenas proteínas, mas não não actua sobre hidratos de carbono, lípidos, ácidos nucleicos e outras substâncias. Por outro lado, a platina é capaz de catalisar várias reações (hidrogenação, desidrogenação, oxidação), catalisa tanto a reação de obtenção de amônia a partir de nitrogênio e hidrogênio quanto a hidrogenação de ácidos graxos insaturados (essa reação é usada para obter margarina);

c) as enzimas funcionam de forma eficaz em condições amenas: a uma temperatura de 0 - 40 ° C, à pressão atmosférica, a valores de pH próximos do neutro, em condições mais severas, as enzimas desnaturam e não mostram suas qualidades catalíticas. A catálise química eficiente geralmente requer condições adversas – alta pressão, alta temperatura e presença de ácidos ou bases. Por exemplo, a síntese de amônia na presença de catalisadores é realizada a 500 - 550 o C e uma pressão de 15 - 100 MPa;

d) a atividade das enzimas em comparação com os catalisadores químicos pode ser regulada de forma mais fina por vários fatores. Existem muitas substâncias na célula, aumentando e diminuindo a velocidade das reações enzimáticas.

Estrutura das enzimas

O peso molecular relativo das enzimas pode variar de 104 a 106 ou mais. As enzimas são geralmente proteínas globulares. Algumas enzimas são proteínas simples e consistem apenas em resíduos de aminoácidos (ribonuclease, pepsina, tripsina), a atividade de outras depende da presença de componentes químicos adicionais em sua composição, os chamados cofatores. Íons metálicos Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ ou substâncias orgânicas complexas, também chamadas de coenzimas. Muitas coenzimas contêm vitaminas. Como exemplo, na fig. 27 mostra a estrutura da coenzima A (CoA).

Arroz. 27. Coenzima A

Se a coenzima estiver fortemente associada à enzima, nesse caso ela representa o grupo prostético da proteína complexa. Os cofatores podem desempenhar as seguintes funções:

a) participação na catálise;

b) a implementação da interação entre o substrato e a enzima;

c) estabilização da enzima.

O complexo enzima-cofator cataliticamente ativo é chamado holoenzima. A separação do cofator da holoenzima leva à formação de um apoenzima:

Holoenzima apoenzima + cofator.

A molécula da enzima contém centro ativo. O centro ativo é a região da molécula da enzima na qual o substrato está ligado e convertido em um produto da reação. O tamanho da enzima, como regra, excede significativamente o tamanho de seus substratos. O centro ativo ocupa apenas uma pequena parte da molécula da enzima (Fig. 28).

Arroz. 28. Tamanhos relativos de enzimas e moléculas de substrato

O centro ativo é formado pelos resíduos de aminoácidos da cadeia polipeptídica. Em enzimas de dois componentes, o centro ativo também pode conter um componente não proteico. A molécula da enzima contém resíduos de aminoácidos que não estão envolvidos na catálise e interação com o substrato. No entanto, eles são muito significativos, pois formam uma certa estrutura espacial da enzima. Na maioria das vezes, o centro ativo contém resíduos de aminoácidos polares (serina, treonina, cisteína) e carregados (lisina, histidina, ácidos glutâmico e aspártico). Os resíduos de aminoácidos que formam o centro ativo estão localizados a uma distância considerável na cadeia polipeptídica e acabam ficando próximos durante a formação da estrutura terciária (Fig. 29).

Arroz. 29. Centro ativo

Por exemplo, o centro ativo da quimotripsina (uma enzima digestiva que quebra proteínas) inclui resíduos de histidina - 57, ácido aspártico - 102, serina - 195 (os números indicam os números de série na cadeia polipeptídica). Apesar da distância um do outro desses resíduos de aminoácidos na cadeia polipeptídica, no espaço eles estão localizados lado a lado e formam o centro ativo da enzima.

Interessante saber! Quando os animais são imunizados com uma substância que é um análogo do estado de transição de qualquer substrato, podem ser obtidos anticorpos que podem catalisar a transformação do substrato, tais anticorpos são chamados cataliticamente x ou abzimas . Usando esta abordagem, é possível obter catalisadores para quase qualquer reação de maneira direcionada.

Algumas enzimas são sintetizadas de forma inativa na forma dos chamados proenzimas, que são então ativados sob a influência de certos fatores. Por exemplo, as enzimas digestivas quimotripsina e tripsina são formadas como resultado da ativação do quimotripsinogênio e do tripsinogênio.

Nomenclatura e classificação de enzimas

Os nomes das enzimas geralmente são formados pela adição de um sufixo ao nome do substrato sobre o qual ela atua. Por exemplo, o nome da enzima urease vem da palavra inglesa urea - urea, proteases (enzimas que quebram proteínas) - da palavra protein. Muitas enzimas têm trivial nomes não relacionados ao nome de seus substratos, como pepsina e tripsina. Existem também nomes sistemáticos de enzimas, incluindo os nomes dos substratos e refletindo a natureza da reação catalisada.

Interessante saber! Enzima que catalisa uma reação

ATP+D-glicoseADP+D-glicose - 6 - fosfato,

é sistematicamente chamado de ATP: hexose 6-fosfotransferase.

De acordo com a reação catalisada, todas as enzimas são divididas em 6 classes.

1. Oxidorredutase. Catalisar reações redox

2. Transferases. Catalisar as reações de transferência intermolecular de grupos:

AB + C = AC + B.

3. Hidrolases. Catalisar reações de hidrólise:

AB + H 2 O \u003d AOH + BH.

4. Contato. Eles catalisam a adição de grupos a ligações duplas e reações reversas.

5. Isomerases. Catalisar reações de isomerização (transferência de grupo intramolecular).

6. Ligases. Catalisar a conexão de duas moléculas, acoplada com a hidrólise de ATP.

Por sua vez, cada classe é dividida em subclasses, subclasses - em subsubclasses. As enzimas que formam subclasses recebem um número de série. Como resultado, cada enzima tem seu próprio número de quatro dígitos.

Milhões de reações químicas ocorrem na célula de qualquer organismo vivo. Cada um deles é de grande importância, por isso é importante manter a velocidade dos processos biológicos em alto nível. Quase todas as reações são catalisadas por sua própria enzima. O que são enzimas? Qual é o seu papel na célula?

Enzimas. Definição

O termo "enzima" vem do latim fermentum - fermento. Eles também podem ser chamados de enzimas, do grego zyme, "em levedura".

As enzimas são substâncias biologicamente ativas, portanto, qualquer reação que ocorra em uma célula não pode prescindir da sua participação. Essas substâncias atuam como catalisadores. Assim, qualquer enzima tem duas propriedades principais:

1) A enzima acelera a reação bioquímica, mas não é consumida.

2) O valor da constante de equilíbrio não muda, mas apenas acelera a obtenção desse valor.

As enzimas aceleram as reações bioquímicas em mil e, em alguns casos, um milhão de vezes. Isso significa que, na ausência de um aparato enzimático, todos os processos intracelulares praticamente pararão e a própria célula morrerá. Portanto, o papel das enzimas como substâncias biologicamente ativas é grande.

Uma variedade de enzimas permite diversificar a regulação do metabolismo celular. Em qualquer cascata de reações, muitas enzimas de várias classes participam. Catalisadores biológicos são altamente seletivos devido à conformação específica da molécula. Como as enzimas, na maioria dos casos, são de natureza proteica, elas estão em uma estrutura terciária ou quaternária. Isto é novamente explicado pela especificidade da molécula.

Funções das enzimas na célula

A principal tarefa da enzima é acelerar a reação correspondente. Qualquer cascata de processos, desde a decomposição do peróxido de hidrogênio até a glicólise, requer a presença de um catalisador biológico.

O correto funcionamento das enzimas é alcançado pela alta especificidade para um determinado substrato. Isso significa que um catalisador só pode acelerar uma determinada reação e nenhuma outra, mesmo que seja muito semelhante. De acordo com o grau de especificidade, os seguintes grupos de enzimas são distinguidos:

1) Enzimas com especificidade absoluta, quando apenas uma única reação é catalisada. Por exemplo, a colagenase quebra o colágeno e a maltase quebra a maltose.

2) Enzimas com especificidade relativa. Isso inclui substâncias que podem catalisar uma determinada classe de reações, como a clivagem hidrolítica.

O trabalho de um biocatalisador começa a partir do momento da fixação de seu sítio ativo ao substrato. Neste caso, fala-se de uma interação complementar como uma fechadura e uma chave. Aqui queremos dizer a completa coincidência da forma do centro ativo com o substrato, o que torna possível acelerar a reação.

O próximo passo é a própria reação. Sua velocidade aumenta devido à ação do complexo enzimático. No final, obtemos uma enzima que está associada aos produtos da reação.

A etapa final é a separação dos produtos da reação da enzima, após o que o centro ativo fica novamente livre para o próximo trabalho.

Esquematicamente, o trabalho da enzima em cada estágio pode ser escrito da seguinte forma:

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P, onde S é o substrato, E é a enzima e P é o produto.

Classificação enzimática

No corpo humano, você pode encontrar um grande número de enzimas. Todo o conhecimento sobre suas funções e trabalho foi sistematizado e, como resultado, surgiu uma única classificação, graças à qual é fácil determinar a que se destina este ou aquele catalisador. Aqui estão as 6 principais classes de enzimas, bem como exemplos de alguns dos subgrupos.

1. Oxirredutases.

Enzimas desta classe catalisam reações redox. Há 17 subgrupos no total. As oxidorredutases geralmente possuem uma parte não proteica, representada por uma vitamina ou heme.

Entre as oxidorredutases, os seguintes subgrupos são frequentemente encontrados:

a) Desidrogenases. A bioquímica das enzimas desidrogenases consiste na eliminação de átomos de hidrogênio e sua transferência para outro substrato. Este subgrupo é mais frequentemente encontrado nas reações da respiração, fotossíntese. A composição das desidrogenases contém necessariamente uma coenzima na forma de NAD/NADP ou flavoproteínas FAD/FMN. Muitas vezes, existem íons metálicos. Exemplos são enzimas como citocromo redutase, piruvato desidrogenase, isocitrato desidrogenase e muitas enzimas hepáticas (lactato desidrogenase, glutamato desidrogenase, etc.).

b) Oxidases. Várias enzimas catalisam a adição de oxigênio ao hidrogênio, como resultado da qual os produtos da reação podem ser água ou peróxido de hidrogênio (H 2 0, H 2 0 2). Exemplos de enzimas: citocromo oxidase, tirosinase.

c) Peroxidases e catalases são enzimas que catalisam a quebra de H 2 O 2 em oxigênio e água.

d) oxigenases. Esses biocatalisadores aceleram a adição de oxigênio ao substrato. A dopamina hidroxilase é um exemplo de tais enzimas.

2. Transferências.

A tarefa das enzimas deste grupo é transferir radicais da substância doadora para a substância receptora.

a) metiltransferase. As DNA metiltransferases, as principais enzimas que controlam o processo de replicação de nucleotídeos, desempenham um papel importante na regulação do ácido nucleico.

b) Aciltransferases. As enzimas deste subgrupo transportam o grupo acilo de uma molécula para outra. Exemplos de aciltransferases: lecitincolesterol aciltransferase (transfere um grupo funcional de um ácido graxo para colesterol), lisofosfatidilcolina aciltransferase (um grupo acil é transferido para lisofosfatidilcolina).

c) Aminotransferases - enzimas que estão envolvidas na conversão de aminoácidos. Exemplos de enzimas: alanina aminotransferase, que catalisa a síntese de alanina a partir de piruvato e glutamato por transferência de grupo amino.

d) Fosfotransferases. As enzimas deste subgrupo catalisam a adição de um grupo fosfato. Outro nome para fosfotransferases, quinases, é muito mais comum. Exemplos são enzimas como hexoquinases e aspartato quinases, que adicionam resíduos de fósforo às hexoses (mais frequentemente glicose) e ao ácido aspártico, respectivamente.

3. Hidrolases - uma classe de enzimas que catalisam a clivagem de ligações em uma molécula, seguida pela adição de água. As substâncias que pertencem a este grupo são as principais enzimas digestivas.

a) Esterases - quebram as ligações éster. Um exemplo são as lipases, que quebram as gorduras.

b) Glicosidases. A bioquímica das enzimas desta série consiste na destruição das ligações glicosídicas dos polímeros (polissacarídeos e oligossacarídeos). Exemplos: amilase, sacarase, maltase.

c) Peptidases são enzimas que catalisam a quebra de proteínas em aminoácidos. As peptidases incluem enzimas tais como pepsinas, tripsina, quimotripsina, carboxipeptidase.

d) Amidases - clivam ligações amida. Exemplos: arginase, urease, glutaminase, etc. Muitas enzimas amidase são encontradas em

4. Liases - enzimas que têm função semelhante às hidrolases, porém, ao clivar ligações em moléculas, a água não é consumida. As enzimas desta classe contêm sempre uma parte não proteica, por exemplo, na forma de vitaminas B1 ou B6.

a) Descarboxilases. Essas enzimas atuam na ligação C-C. Exemplos são glutamato descarboxilase ou piruvato descarboxilase.

b) Hidratases e desidratases - enzimas que catalisam a reação de quebra das ligações C-O.

c) Amidina-liases - destroem as ligações C-N. Exemplo: arginina succinato liase.

d) P-O liase. Tais enzimas, como regra, clivam o grupo fosfato da substância substrato. Exemplo: adenilato ciclase.

A bioquímica das enzimas é baseada em sua estrutura

As habilidades de cada enzima são determinadas por sua estrutura individual e única. Qualquer enzima é, antes de tudo, uma proteína, e sua estrutura e grau de dobramento desempenham um papel decisivo na determinação de sua função.

Cada biocatalisador é caracterizado pela presença de um centro ativo, que, por sua vez, é dividido em várias áreas funcionais independentes:

1) O centro catalítico é uma região especial da proteína, ao longo da qual a enzima está ligada ao substrato. Dependendo da conformação da molécula da proteína, o centro catalítico pode assumir uma variedade de formas, que devem se encaixar no substrato da mesma forma que a fechadura de uma chave. Uma estrutura tão complexa explica o que está no estado terciário ou quaternário.

2) Centro de adsorção - atua como "suporte". Aqui, em primeiro lugar, há uma conexão entre a molécula da enzima e a molécula do substrato. No entanto, as ligações formadas pelo centro de adsorção são muito fracas, o que significa que a reação catalítica nesta fase é reversível.

3) Os centros alostéricos podem estar localizados tanto no centro ativo quanto em toda a superfície da enzima como um todo. Sua função é regular o funcionamento da enzima. A regulação ocorre com a ajuda de moléculas inibidoras e moléculas ativadoras.

As proteínas ativadoras, ligando-se à molécula da enzima, aceleram seu trabalho. Os inibidores, ao contrário, inibem a atividade catalítica, e isso pode ocorrer de duas maneiras: ou a molécula se liga ao sítio alostérico na região do sítio ativo da enzima (inibição competitiva), ou se liga a outra região da proteína (inibição não competitiva). considerado mais eficiente. Afinal, isso fecha o local para a ligação do substrato à enzima, e esse processo só é possível no caso de coincidência quase completa da forma da molécula inibidora e do centro ativo.

Uma enzima geralmente consiste não apenas de aminoácidos, mas também de outras substâncias orgânicas e inorgânicas. Assim, a apoenzima é isolada - a parte proteica, a coenzima - a parte orgânica e o cofator - a parte inorgânica. A coenzima pode ser representada por carboidratos, gorduras, ácidos nucléicos, vitaminas. Por sua vez, o cofator é mais frequentemente íons metálicos auxiliares. A atividade das enzimas é determinada por sua estrutura: substâncias adicionais que compõem a composição alteram as propriedades catalíticas. Vários tipos de enzimas são o resultado de uma combinação de todos os fatores listados de formação de complexos.

Regulação enzimática

As enzimas como substâncias biologicamente ativas nem sempre são necessárias para o corpo. A bioquímica das enzimas é tal que podem prejudicar uma célula viva em caso de catálise excessiva. Para evitar os efeitos nocivos das enzimas no corpo, é necessário regular de alguma forma seu trabalho.

Como as enzimas são de natureza proteica, elas são facilmente destruídas em altas temperaturas. O processo de desnaturação é reversível, mas pode afetar significativamente o trabalho das substâncias.

O pH também desempenha um grande papel na regulação. A maior atividade das enzimas, como regra, é observada em valores de pH neutros (7,0-7,2). Existem também enzimas que funcionam apenas em meio ácido ou apenas em meio alcalino. Assim, nos lisossomos celulares, um pH baixo é mantido, no qual a atividade das enzimas hidrolíticas é máxima. Se eles acidentalmente entrarem no citoplasma, onde o ambiente já está mais próximo do neutro, sua atividade diminuirá. Essa proteção contra a "auto-alimentação" é baseada nas características do trabalho das hidrolases.

Vale ressaltar a importância da coenzima e do cofator na composição das enzimas. A presença de vitaminas ou íons metálicos afeta significativamente o funcionamento de algumas enzimas específicas.

Nomenclatura enzimática

Todas as enzimas do corpo geralmente são nomeadas dependendo de sua pertença a qualquer uma das classes, bem como do substrato com o qual reagem. Às vezes, não um, mas dois substratos são usados ​​no nome.

Exemplos dos nomes de algumas enzimas:

1. Enzimas hepáticas: lactato desidrogenase, glutamato desidrogenase.
2. Nome sistemático completo da enzima: lactato-NAD+-oxidorreduct-ase.

Há também nomes triviais que não seguem as regras de nomenclatura. Exemplos são as enzimas digestivas: tripsina, quimotripsina, pepsina.

Processo de síntese enzimática

As funções das enzimas são determinadas no nível genético. Como uma molécula é em geral uma proteína, sua síntese repete exatamente os processos de transcrição e tradução.

A síntese de enzimas ocorre de acordo com o seguinte esquema. Primeiro, as informações sobre a enzima desejada são lidas do DNA, como resultado da formação do mRNA. O RNA mensageiro codifica todos os aminoácidos que compõem a enzima. A regulação enzimática também pode ocorrer no nível do DNA: se o produto da reação catalisada for suficiente, a transcrição do gene é interrompida e vice-versa, se houver necessidade de um produto, o processo de transcrição é ativado.

Depois que o mRNA entrou no citoplasma da célula, a próxima etapa começa - a tradução. Nos ribossomos do retículo endoplasmático, é sintetizada uma cadeia primária, composta por aminoácidos ligados por ligações peptídicas. No entanto, a molécula de proteína na estrutura primária ainda não pode desempenhar suas funções enzimáticas.

A atividade das enzimas depende da estrutura da proteína. No mesmo RE, ocorre a torção de proteínas, como resultado da formação de estruturas secundárias e depois terciárias. A síntese de algumas enzimas para já nesta fase, no entanto, para ativar a atividade catalítica, muitas vezes é necessário adicionar uma coenzima e um cofator.

Em certas áreas do retículo endoplasmático, os componentes orgânicos da enzima estão ligados: monossacarídeos, ácidos nucleicos, gorduras, vitaminas. Algumas enzimas não podem funcionar sem a presença de uma coenzima.

O cofator desempenha um papel decisivo na formação Algumas das funções das enzimas estão disponíveis apenas quando a proteína atinge o domínio de organização. Portanto, a presença de uma estrutura quaternária é muito importante para eles, em que o elo de ligação entre vários glóbulos de proteína é um íon metálico.

Várias formas de enzimas

Existem situações em que é necessário ter várias enzimas que catalisam a mesma reação, mas diferem umas das outras em alguns parâmetros. Por exemplo, uma enzima pode funcionar a 20 graus, mas a 0 graus ela não poderá mais desempenhar suas funções. O que um organismo vivo deve fazer em tal situação em baixas temperaturas ambientes?

Este problema é facilmente resolvido pela presença de várias enzimas ao mesmo tempo, catalisando a mesma reação, mas operando em condições diferentes. Existem dois tipos de múltiplas formas de enzimas:

1. Isoenzimas. Tais proteínas são codificadas por diferentes genes, consistem em diferentes aminoácidos, mas catalisam a mesma reação.
2. Verdadeiras formas plurais. Essas proteínas são transcritas do mesmo gene, mas os peptídeos são modificados nos ribossomos. Como resultado, várias formas da mesma enzima são obtidas.

Como resultado, o primeiro tipo de formas múltiplas é formado no nível genético, enquanto o segundo tipo é formado no nível pós-traducional.

Importância das enzimas

Na medicina, tudo se resume ao lançamento de novos medicamentos, em que as substâncias já estão nas quantidades certas. Os cientistas ainda não encontraram uma maneira de estimular a síntese de enzimas ausentes no corpo, mas hoje são amplamente utilizados medicamentos que podem compensar temporariamente sua deficiência.

Várias enzimas na célula catalisam uma ampla variedade de reações que sustentam a vida. Um desses enismos são representantes do grupo das nucleases: endonucleases e exonucleases. Seu trabalho é manter um nível constante de ácidos nucléicos na célula, removendo DNA e RNA danificados.

Não se esqueça de um fenômeno como a coagulação do sangue. Sendo uma medida eficaz de proteção, este processo está sob o controle de uma série de enzimas. A principal delas é a trombina, que converte a proteína inativa fibrinogênio em fibrina ativa. Seus fios criam uma espécie de rede que obstrui o local da lesão do vaso, evitando assim a perda excessiva de sangue.

As enzimas são usadas na vinificação, fabricação de cerveja, obtenção de muitos produtos lácteos fermentados. A levedura pode ser usada para produzir álcool a partir da glicose, mas um extrato delas é suficiente para o fluxo bem-sucedido desse processo.

Fatos interessantes que você não sabia

Todas as enzimas do corpo têm uma massa enorme - de 5.000 a 1.000.000 Da. Isto é devido à presença de proteína na molécula. Para comparação: o peso molecular da glicose é de 180 Da e o dióxido de carbono é de apenas 44 Da.

Até o momento, foram descobertas mais de 2.000 enzimas encontradas nas células de vários organismos. No entanto, a maioria dessas substâncias ainda não é totalmente compreendida.

A atividade enzimática é usada para produzir detergentes de lavanderia eficazes. Aqui, as enzimas desempenham o mesmo papel que no corpo: decompõem a matéria orgânica, e essa propriedade ajuda no combate às manchas. Recomenda-se usar um sabão em pó semelhante a uma temperatura não superior a 50 graus, caso contrário, o processo de desnaturação pode ocorrer.

Segundo as estatísticas, 20% das pessoas em todo o mundo sofrem com a falta de qualquer uma das enzimas.

As propriedades das enzimas são conhecidas há muito tempo, mas somente em 1897 as pessoas perceberam que não a levedura em si, mas um extrato de suas células, poderia ser usado para fermentar o açúcar em álcool.

Enzimas - catalisadores biológicos, sem cuja participação nenhum processo de vida pode fazer. Boni são caracterizados pela capacidade de: reagir com uma certa substância re - o substrato; acelerar as reações bioquímicas, que geralmente são muito lentas; atuar nas mesmas concentrações insignificantes do substrato, sem exigir energia externa; o funcionamento do algodão em função da temperatura e do pH do meio.

catálise biológica extremamente< высокой эффективностью и способностью ферментов четкие < выделять вещество, с которой они взаимодействуют.

A molécula da enzima contém um grupo de aminoácidos especialmente ativos que formam o centro ativo da enzima (129), capaz de interagir rapidamente apenas com a substância correspondente - o substrato (130). Ao mesmo tempo, o substrato é específico para uma determinada enzima e é adequado, tanto em sua estrutura quanto em propriedades físico-químicas, ao centro ativo “como uma chave para uma fechadura” e, portanto, ao curso da reação do substrato com o centro ativo é instantâneo. Como resultado da reação, surge uma enzima - um complexo de substrato, que então se decompõe facilmente, formando novos produtos. As substâncias formadas são imediatamente separadas da enzima, que restaura sua estrutura e torna-se capaz de realizar a mesma reação novamente. Em um segundo, a enzima reage com milhões de moléculas de substrato e não se decompõe.

Graças à enzima reações bioquímicas possível com uma concentração muito baixa de uma substância na célula, o que é extremamente importante, especialmente nos casos em que o corpo se livra de substâncias nocivas com a ajuda de enzimas. A enzima catalase, já conhecida de vocês, destrói tantas moléculas de peróxido de hidrogênio em um segundo quanto leva 300 anos em condições normais.

Cada enzima catalisa apenas uma reação específica. Deve-se notar que não determina a própria possibilidade da reação, mas apenas a acelera milhões de vezes, tornando sua velocidade "cósmica". A transformação adicional da substância formada como resultado de uma reação enzimática é realizada pela segunda enzima, depois pela terceira, etc. As células de animais e plantas contêm milhares de enzimas diferentes, de modo que não apenas aceleram milhares de reações químicas, mas também também controlam seu curso.

A taxa de ação da enzima depende da temperatura (efetiva - cerca de +40 ° C) e certos valores de pH da solução, específicos para uma determinada enzima. Para a maioria das enzimas, o valor de pH varia de 6,6 a 8,0, embora haja exceções. (Lembre-se em quais valores de pH certas enzimas funcionam melhor.)

Aumentar a temperatura para +50 ° C leva à destruição do centro ativo da enzima e perde permanentemente a capacidade de desempenhar suas funções. Isso se deve ao fato de que ocorre uma violação irreversível da estrutura terciária da proteína e, após o resfriamento, a molécula da enzima não restaura sua estrutura. Isso explica por que mesmo uma curta exposição à alta temperatura mata os seres vivos. No entanto, existem organismos cujas enzimas se adaptaram a altas temperaturas. Por exemplo, na África, em fontes termais com temperatura da água de cerca de +60 ° C, um representante da classe de crustáceos thermosbena vive e se reproduz incrível, e algumas bactérias vivem até em corpos d'água onde a temperatura da água é superior a 70 ° C .

A destruição da estrutura da enzima pode causar venenos que entram no corpo mesmo em quantidades muito pequenas. Essas substâncias, chamadas de inibidores (do lat. Ingibio - retêm), combinam-se irreversivelmente com o centro ativo da enzima e, assim, bloqueiam sua atividade.

Um dos venenos mais poderosos, como você sabe, são os cianetos (sais do ácido cianídrico HCN), bloqueando o trabalho da enzima respiratória citocromo oxidase. Portanto, mesmo uma pequena quantidade dessa substância, uma vez no corpo, causa a morte por asfixia. Os inibidores são íons de metais pesados ​​(Hg2+, Pb2+), assim como compostos de arsênio, que formam compostos com aminoácidos que fazem parte do centro ativo da enzima.