Como se sabe, a taxa de uma reação química, de acordo com a regra empírica de Van't Hoff, aumenta de 2 a 4 vezes com um aumento de 10 o na temperatura. Porém, para reações enzimáticas é observado apenas até 50-60 o C. Em temperaturas mais altas, a enzima, que é uma proteína, desnatura, sua conformação muda e não consegue mais desempenhar suas funções catalíticas. Portanto, a dependência da taxa de uma reação enzimática com a temperatura tem a forma de uma curva com máximo (figura)

O máximo corresponde ao mais alto atividade enzima, que geralmente é medida em mg, que catalisa 1 mgmol de substrato em 1 min. Atividade específica medido por 1 mg de enzima (mgmol/min). Atividade molar (rpm ou constante catalítica)é calculado por mgmol de enzima (mgmol/mgmol ∙×min), ou seja, a atividade molar mostra quantas moléculas de substrato são convertidas em 1 minuto por uma molécula de enzima.

Além da temperatura, a atividade das enzimas é afetada pelo pH do ambiente e pela presença de inibidores.

Efeito do pH na taxa de reação enzimática

Para a maioria das reações enzimáticas, o valor ideal de pH do meio está na faixa de 5 a 9. A curva da dependência da taxa de uma reação enzimática no pH é uma curva com máximo (figura)

Este tipo de curva se deve ao fato de existir um estado ótimo de ionização do substrato e da molécula proteica da enzima (seus resíduos de aminoácidos), o que garante sua ligação mais forte no centro ativo e, portanto, a maior taxa de reação.

Inibidores enzimáticos

A ação das enzimas pode ser enfraquecida ou completamente suprimida com o uso de certas substâncias - inibidores. Sua ação pode ser reversível e irreversível.

Inibidores reversíveis geralmente estão associados à enzima por ligações não covalentes e podem ser facilmente separados delas, e existem os chamados inibidores reversíveis competitivos, que possuem estruturas semelhantes ao substrato e cada um se esforça, em primeiro lugar, para entrar em contato com a enzima no sítio de ligação ao substrato do sítio ativo. Se um inibidor competitivo I e um substrato S forem adicionados à enzima E, então dois complexos são formados de acordo com as reações:

E + S « ES ® P + E

E + eu « E eu ≠ P

Como a formação do complexo EI não leva à formação de produtos de reação, a taxa de reação de sua formação diminui, pois diminui o número de sítios ativos da enzima capazes de interagir com o substrato. Como um inibidor competitivo se liga reversivelmente à enzima, seu efeito pode ser reduzido aumentando a concentração do substrato, pois isso aumenta a probabilidade de a enzima se ligar ao substrato. O inibidor, interferindo na formação do complexo enzima-substrato, aumenta a constante de Michaelis Km, mas não altera V max.

Inibidor reversível não competitivo não é semelhante em estrutura ao substrato, portanto pode se ligar à enzima na presença ou ausência do substrato, e geralmente se liga à enzima não no sítio ativo, mas em outro local, geralmente no centro regulador. Nesse caso, forma-se um complexo ternário: enzima-inibidor-substrato (ESI), que não leva à formação de produtos de reação:

E + S + I ® E I ≠ P

Com este tipo de inibição, o efeito do inibidor não pode ser superado aumentando a concentração do substrato. Um inibidor reversível não competitivo reduz tanto Vmax quanto Km.

Inibidores irreversíveis As enzimas são compostos que formam ligações fortes com a enzima, especificamente no seu centro ativo. Ao ligar grupos importantes ao sítio de ligação do substrato, eles alteram irreversivelmente sua configuração. É assim que os íons de metais pesados ​​​​Hg +2 e Pb +2 atuam irreversivelmente nas enzimas, o que explica seu efeito tóxico no corpo humano.

A ação das enzimas é regulada por hormônios.

BIOQUÍMICA DINÂMICA

O conjunto de reações químicas que ocorrem nas células vivas e fornecem ao corpo as substâncias e a energia de que necessita é denominado metabolismo ou metabolismo. Distinguir catabolismo e anabolismo. A transformação catabólica é a quebra de moléculas complexas, tanto aquelas fornecidas com alimentos quanto aquelas encontradas na célula; esses processos são chamados exogônicos.

Os processos anabólicos (processos de biossíntese) visam a formação e renovação de elementos estruturais das células, ou seja, a síntese de moléculas complexas a partir de moléculas simples. Os processos de biossíntese são processos de redução e são acompanhados pelo gasto de energia livre; tais processos são chamados endergônicos. Ambos os lados do processo estão interligados no tempo e no espaço. Os processos catabólicos e anabólicos ocorrem em várias organelas celulares, onde várias enzimas intracelulares estão localizadas. Todas as vias metabólicas estão interligadas, conforme mostrado no diagrama de vias metabólicas integradas.

Taxa de reação enzimática

A taxa de uma reação enzimática é medida pela quantidade de substrato convertido por unidade de tempo ou pela quantidade de produto formado. A velocidade é determinada pelo ângulo de inclinação da tangente à curva na fase inicial da reação.

Arroz. 2 Taxa de reação enzimática.

Quanto mais íngreme for a inclinação, maior será a velocidade. Com o tempo, a taxa de reação geralmente diminui, em grande parte como resultado da diminuição da concentração do substrato.

Fatores que afetam a atividade enzimática

A ação de F. depende de uma série de fatores: temperatura, reação ambiental (pH), concentração de enzima, concentração de substrato e presença de ativadores específicos e inibidores inespecíficos ou específicos.

Concentração enzimática

Em altas concentrações de substrato e outros fatores permanecendo constantes, a taxa da reação enzimática é proporcional à concentração da enzima.

Arroz. 3 Dependência da taxa de reação enzimática da concentração da enzima.

A catálise sempre ocorre sob condições onde a concentração da enzima é muito menor que a concentração do substrato. Portanto, à medida que a concentração da enzima aumenta, a velocidade da reação enzimática também aumenta.

Temperatura

O efeito da temperatura na taxa de uma reação enzimática pode ser expresso através do coeficiente de temperatura Q10: Q10 = (taxa de reação a (x + 10)°C) / (taxa de reação a x °C)

Entre 0-40°C, o Q10 de uma reação enzimática é 2. Por outras palavras, por cada aumento de 10°C na temperatura, a velocidade da reação enzimática duplica.

Arroz. 4 A influência da temperatura na atividade de uma enzima como a amilase salivar.

À medida que a temperatura aumenta, o movimento das moléculas acelera e as moléculas das substâncias reagentes têm maior probabilidade de colidir umas com as outras. Consequentemente, a probabilidade de ocorrer uma reação entre eles aumenta. A temperatura que proporciona a maior atividade é chamada de ótima. Além deste nível, a taxa da reação enzimática diminui, apesar do aumento na frequência de colisões. Isso ocorre pela destruição das estruturas secundárias e terciárias da enzima, ou seja, pelo fato da enzima sofrer desnaturação.

Arroz. 5 O curso da reação enzimática em diferentes temperaturas.

Quando a temperatura se aproxima ou cai abaixo de zero, as enzimas são inativadas, mas a desnaturação não ocorre. Com o aumento da temperatura, sua atividade catalítica é restaurada novamente.

Como as proteínas no estado seco são desnaturadas muito mais lentamente do que as proteínas hidratadas (na forma de gel ou solução proteica), a inativação do fósforo no estado seco ocorre muito mais lentamente do que na presença de umidade. Portanto, esporos bacterianos secos ou sementes secas podem resistir ao aquecimento a temperaturas muito mais altas do que os mesmos esporos ou sementes em estado úmido.

Concentração de substrato

Para uma determinada concentração de enzima, a taxa da reação enzimática aumenta com o aumento da concentração de substrato.

Arroz. 6 Dependência da taxa de reação enzimática da concentração do substrato.

A taxa de reação máxima teórica Vmax nunca é alcançada, mas chega um ponto em que um aumento adicional na concentração do substrato não acarreta mais nenhuma alteração perceptível na taxa de reação. Isto deve ser explicado pelo fato de que em altas concentrações de substrato, os centros ativos das moléculas de fósforo ficam praticamente saturados a qualquer momento. Assim, não importa quanto excesso de substrato esteja disponível, ele pode combinar-se com a enzima somente após o complexo enzima-substrato previamente formado se dissociar em produto e enzima livre. Portanto, em altas concentrações de substrato, a taxa da reação enzimática é limitada tanto pelo concentração do substrato e o tempo necessário para a dissociação do complexo enzima-substrato.

A uma temperatura constante, qualquer fósforo funciona de forma mais eficaz dentro de uma faixa estreita de pH. O valor de pH ideal é aquele em que a reação prossegue na velocidade máxima.

Arroz. 7 Dependência da atividade enzimática do pH.

Em pH mais alto e mais baixo, a atividade de F. diminui. A mudança de pH altera a carga dos grupos ácidos e básicos ionizados, dos quais depende a forma específica das moléculas de fósforo. Como resultado, a forma das moléculas de fósforo muda e, principalmente, a forma do seu centro ativo. Se o pH mudar muito bruscamente, F. desnatura. A característica ideal do pH de um determinado fósforo nem sempre coincide com o pH do seu ambiente intracelular imediato. Isso sugere que o ambiente em que F. está localizado regula até certo ponto sua atividade.

A cinética enzimática estuda a influência da natureza química das substâncias reagentes (enzimas, substratos) e das condições de sua interação (pH médio, temperatura, concentração, presença de ativadores ou inibidores) na taxa de uma reação enzimática. A taxa de uma reação enzimática (u) é medida pela diminuição na quantidade de substrato ou pelo aumento no produto da reação por unidade de tempo.

Em baixa concentração de substrato, a taxa de reação

é diretamente proporcional à sua concentração. Em altas concentrações de substrato, quando todos os sítios ativos da enzima estão ocupados pelo substrato ( saturação da enzima com substrato), a taxa de reação é máxima, torna-se constante e independente da concentração do substrato [S] e depende completamente da concentração da enzima (Fig. 19).

K S – constante de dissociação do complexo enzima-substrato ES, recíproco da constante de equilíbrio:

.

Quanto menor o valor de K S, maior será a afinidade da enzima pelo substrato.

Arroz. 19. Dependência da taxa de reação enzimática da concentração do substrato a uma concentração enzimática constante

A relação quantitativa entre a concentração do substrato e a taxa da reação enzimática expressa Equação de Michaelis-Menten:

,

u é a velocidade da reação, u max é a velocidade máxima da reação enzimática.

Briggs e Haldane melhoraram a equação introduzindo Constante de Michaelis K m, determinado experimentalmente.

Equação de Briggs-Haldane:

.

A constante de Michaelis é numericamente igual à concentração de substrato (mol/l), na qual a taxa da reação enzimática é metade do máximo (Fig. 20). Km mostra a afinidade da enzima pelo substrato: quanto menor for o seu valor, maior será a afinidade.

Os valores experimentais de K m para a maioria das reações enzimáticas envolvendo um substrato são geralmente 10 -2 -10 -5 M. Se a reação for reversível, então a interação da enzima com o substrato da reação direta é caracterizada por K m diferente daquele para o substrato da reação inversa.

G. Lineweaver e D. Burke transformaram a equação de Briggs-Haldane e obtiveram a equação da reta: y = machado + b (Fig. 21):

.

O método Lineweaver – Burk fornece um resultado mais preciso.

Arroz. 21. Definição gráfica da constante de Michaelis

de acordo com o método Lineweaver-Burk

PROPRIEDADES DA ENZIMA

As enzimas diferem dos catalisadores convencionais em várias propriedades.

Labilidade térmica, ou sensibilidade ao aumento da temperatura (Fig. 22).

Arroz. 22. Dependência da taxa de reação enzimática da temperatura

A uma temperatura não superior a 45–50 °C, a taxa da maioria das reações bioquímicas aumenta 2 vezes com um aumento de 10 °C na temperatura, de acordo com a regra de Van't Hoff. Em temperaturas acima de 50 °C, a taxa de reação é afetada pela desnaturação térmica da proteína enzimática, levando gradativamente à sua completa desativação.

A temperatura na qual a atividade catalítica de uma enzima é máxima é chamada de temperatura ideal. A temperatura ideal para a maioria das enzimas de mamíferos está na faixa de 37-40°C. Em baixas temperaturas (0 °C e abaixo), as enzimas, via de regra, não são destruídas, embora sua atividade diminua para quase zero.

Dependência da atividade enzimática do valor de pH do meio(Fig. 23).

Para cada enzima existe um valor de pH ideal no qual ela exibe atividade máxima. pH ideal a ação das enzimas nos tecidos animais reside dentro de uma zona estreita de concentração de íons hidrogênio correspondente aos valores fisiológicos de pH de 6,0-8,0 desenvolvidos no processo de evolução. As exceções são pepsina - 1,5-2,5; arginase – 9,5-10.

Arroz. 23. Dependência da taxa de reação enzimática do pH do meio

O efeito das mudanças no pH do ambiente sobre a molécula da enzima é afetar o grau de ionização de seus grupos ativos e, conseqüentemente, a estrutura terciária da proteína e o estado do centro ativo. O pH também altera a ionização de cofatores, substratos, complexos enzima-substrato e produtos de reação.

Especificidade. A alta especificidade de ação das enzimas se deve à complementaridade conformacional e eletrostática entre as moléculas do substrato e da enzima e à organização estrutural única do centro ativo, que garante a seletividade da reação.

Especificidade absoluta – a capacidade de uma enzima catalisar uma única reação. Por exemplo, a urease catalisa a reação de hidrólise da uréia em NH 3 e CO 2, arginase - hidrólise da arginina.

Especificidade relativa (grupo) – a capacidade de uma enzima catalisar um grupo de reações de um determinado tipo. Por exemplo, as enzimas hidrolíticas peptidases, que hidrolisam ligações peptídicas em proteínas e moléculas peptídicas, e lipase, que hidrolisam ligações éster em moléculas de gordura, têm especificidade relativa.

Especificidade estereoquímica possuem enzimas que catalisam a transformação de apenas um dos isômeros espaciais. A enzima fumarase catalisa a conversão do isômero trans do ácido butenodioico, ácido fumárico, em ácido málico, e não atua no isômero cis, ácido maleico.

A alta especificidade de ação das enzimas garante que entre todas as transformações possíveis ocorram apenas algumas reações químicas.

CINÉTICA DE REAÇÃO ENZIMATIVA

estuda os padrões de passagem das reações enzimáticas ao longo do tempo, bem como seu mecanismo; capítulo cinética química.

Catalítico o ciclo de conversão da substância S (substrato) em produto P sob a ação da enzima E prossegue com a formação de intermediários. conexão. X eu:

Onde ki- constantes de taxa de estágios elementares individuais; formação do complexo enzima-substrato X 1 (ES, complexo de Michaelis).

A uma determinada temperatura, a velocidade da reação depende das concentrações da enzima, do substrato e da composição do meio. Existem cinéticas estacionárias, pré-estacionárias e de relaxamento das reações enzimáticas.

Cinética estacionária. Em estado estacionário através de conexões intermediárias. (dX eu/dt= 0, eu = 1, ..., n) e com excesso de substrato, onde [S] 0 e [E] 0 são as concentrações iniciais, respectivamente. substrato e enzima, a cinética do processo é caracterizada por um nível de concentrações constante e invariante no tempo. conn., e a expressão para a velocidade do processo v 0, chamado velocidade estacionária inicial, tem a forma (equação de Michaelis-Menten):

(1)

onde os valores de k cat e Km -> funções de constantes de taxa de estágios elementares e são dadas pelas equações:

O valor de k gato chamado catalítico eficaz constante de taxa de processo, parâmetro Km -> Constante de Michaelis. k valor do gato determinado por quantidades máx. estágios lentos de catalítico distritos e às vezes chamados número de revoluções da enzima (sistema enzimático); k gato caracteriza o número de catalíticos ciclos realizados pelo sistema enzimático por unidade de tempo. Naib. comum, tendo o valor k cat. para específico substratos na faixa de 10 2 -10 3 s -1. Os valores típicos da constante de Michaelis estão na faixa de 10 -3 - 10 -4 M.

Em altas concentrações do substrato, quando, ou seja, a taxa de circulação não depende da concentração do substrato e atinge um valor constante, é denominado. Máx. velocidade. Graficamente, a equação de Michaelis-Menten é uma hipérbole. Pode ser linearizado usando o método dos recíprocos duplos (método Linewere-Burk), ou seja, construindo a dependência 1/v em 1/[S] 0, ou outros métodos. A forma linear da equação (1) tem a forma:

(2)

Permite determinar graficamente os valores km e vmáx (Fig. 1).

Arroz. 1. Gráfico da transformação linear da equação de Michaelis - Menten em recíprocos duplos (segundo Lineweaver - Burke).

Magnitude Km >é numericamente igual à concentração do substrato, na qual a taxa de circulação é igual, portanto km muitas vezes serve como uma medida da afinidade do substrato e da enzima, mas isso só é válido se

Quantidades Km > E variam dependendo dos valores de pH. Isto se deve à capacidade dos grupos de moléculas enzimáticas envolvidas na catálise de alterar seu estado de ionização e, portanto, sua atividade catalítica. eficiência. No caso mais simples, uma alteração no pH resulta na protonação ou desprotonação de pelo menos dois grupos ionizáveis ​​da enzima envolvida na catálise. Se, neste caso, apenas uma forma do complexo enzima-substrato (por exemplo, ESH) das três formas possíveis (ES, ESH e ESH 2) é capaz de ser convertida em um produto da solução, então a dependência de a taxa de pH é descrita pela fórmula:

Onde f = 1 + / E f" = 1 + +K" b/>-T. chamado Funções de pH de Michaelis, e K a, K b E K"a, K"b -> constantes de ionização dos grupos a e bresp. livre complexo enzima e enzima-substrato. Em coordenadas LG - pH esta dependência é apresentada na Fig. 2, e as tangentes dos ângulos de inclinação das tangentes aos ramos ascendente, independente do pH, e descendente da curva devem ser iguais a +1, 0 e -1, respectivamente. A partir desse gráfico você pode determinar os valores pK a grupos envolvidos na catálise.

Arroz. 2. Dependência de catalítico constantes do pH ao logarítmico. coordenadas

A velocidade da reação enzimática nem sempre obedece à equação (1). Um dos casos mais comuns é a participação de alostéricos na reação. enzimas (ver Reguladores enzimáticos), para o qual a dependência do grau de saturação da enzima em [S] 0 não é hiperbólica. personagem (Fig. 3). Esse fenômeno se deve à cooperatividade de ligação ao substrato, ou seja, quando a ligação de um substrato a um dos sítios da macromolécula enzimática aumenta (cooperatividade positiva) ou diminui (cooperatividade negativa) a afinidade pelo substrato de outro sítio.

Arroz. H Dependência do grau de saturação da enzima com o substrato da concentração do substrato com cooperatividade positiva (I) e negativa (II), bem como na sua ausência (III).

Cinética pré-estado estacionário. Com a rápida mistura de soluções de enzimas e substratos no intervalo de tempo de 10 -6 -10 -1 s, podem-se observar processos transitórios que precedem a formação de um estado estacionário estável. Neste modo pré-estacionário, ao utilizar grande excesso de substrato, o sistema diferencial. A equação que descreve a cinética dos processos é linear. A solução deste tipo de sistema diferencial linear. A equação é dada pela soma dos termos exponenciais. Então, para cinética esquema apresentado acima, a cinética de acumulação do produto tem a forma:

onde um eu ->, b e n -> funções de constantes de taxas elementares; -raízes da característica correspondente. nível.

A quantidade recíproca é chamada característica Tempo de processamento:

Para um rio que flui com a participação de nove intervalos. conexão, você pode obter ncaracterísticas. vezes

O estudo da cinética da reação enzimática em modo pré-estacionário permite-nos ter uma ideia do mecanismo detalhado das reações catalíticas. ciclo e determinar as constantes de taxa das etapas elementares do processo.

Experimentalmente, a cinética da reação enzimática em modo pré-estacionário é estudada usando o método do jato parado (ver. Métodos cinéticos de jato), permitindo a mistura dos componentes da solução em 1 ms.

Cinética de relaxamento. Com um rápido efeito perturbador no sistema (mudança de temperatura, pressão, campo elétrico), o tempo necessário para o sistema atingir um novo equilíbrio ou estado estacionário depende da velocidade dos processos que determinam a reação catalítica. ciclo enzimático.

O sistema de equações que descreve a cinética do processo é linear se o deslocamento da posição de equilíbrio for pequeno. A solução do sistema leva às dependências das concentrações dos componentes, dec. etapas do processo na forma de uma soma de termos exponenciais, cujos expoentes têm o caráter de tempos de relaxação. O resultado do estudo é um espectro de tempos de relaxamento correspondente ao número de intervalos. conexões participantes do processo. Os tempos de relaxação dependem das constantes de velocidade das etapas elementares dos processos.

Técnicas de relaxamento a cinética permite determinar as constantes de velocidade dos estágios elementares individuais de transformação de intermediários. Os métodos para estudar a cinética de relaxamento variam. resolução: absorção de ultrassom - 10 -6 -10 -10 s, salto de temperatura - 1O -4 -10 -6 s, método elétrico. impulso - 10 -4 -10 -6 s, salto de pressão - 10 -2 s. Ao estudar a cinética das reações enzimáticas, o método do salto de temperatura encontrou aplicação.

Macrocinética dos processos enzimáticos. Desenvolvimento de métodos para produção de catalisadores heterogêneos através da imobilização de enzimas em decomposição. mídia (ver Enzimas imobilizadas) exigiu a análise da cinética dos processos levando em consideração a transferência de massa do substrato. A cinética das reações tem sido estudada teórica e experimentalmente, levando em consideração os efeitos da camada de difusão e para sistemas com dificuldades de intradifusão durante a distribuição da enzima dentro do carreador.

Sob condições onde a cinética do processo é afetada pela transferência de difusão do substrato, catalítica. a eficiência do sistema diminui. O fator de eficiência é igual à razão entre a densidade do fluxo do produto sob condições de fluxo enzimático com uma concentração de substrato difusivamente reduzida e o fluxo que poderia ser realizado na ausência de restrições de difusão. Na região puramente de difusão, quando a taxa do processo é determinada pela transferência de massa do substrato, o fator de eficiência para sistemas com inibição de difusão externa é inversamente proporcional ao módulo de difusão:

Onde espessura da camada de difusão, coeficiente D. difusão do substrato.

Para sistemas com inibição intradifusão em regiões de primeira ordem

onde F T- módulo adimensional (módulo Thiele).

Ao analisar a cinética padrões em reatores enzimáticos são amplamente teóricos. e experimente. Modelos de reatores “ideais” foram desenvolvidos: reator de fluxo (reator de fluxo com mistura ideal), reator de fluxo com deslocamento ideal e reator de membrana.

Cinética de processos multienzimáticos. No corpo (célula), as enzimas não atuam isoladamente, mas catalisam cadeias de transformação de moléculas. R-ções em sistemas multienzimáticos com cinética. pontos de vista podem ser considerados consistentes. processos, específicos Uma característica disso são as enzimas de cada uma das etapas:

Onde , resp. max, taxa de processo e constante de Michaelis euª etapa do distrito, respectivamente.

Uma característica importante do processo é a possibilidade de formação de um estado estacionário estável. A condição para sua ocorrência pode ser a desigualdade > v 0 , onde v 0 é a velocidade do estágio limite, caracterizada pela menor constante de velocidade e determinando assim a velocidade de tudo o que se segue. processo. No estado estacionário, as concentrações de metabólitos após o estágio limitante são inferiores à constante de Michaelis da enzima correspondente.

Específico o grupo de sistemas multienzimáticos consiste em sistemas que realizam a oxidação-redução. r-ções com a participação de transportadores de elétrons proteicos. Formulário específico das operadoras estruturas, complexos com uma sequência determinística de transferência de elétrons. Cinético. a descrição deste tipo de sistemas considera o estado dos circuitos com decomposição como uma variável independente. grau de população de elétrons.

Aplicativo. Pe.r. K. é amplamente utilizado na prática de pesquisa para estudar os mecanismos de ação de enzimas e sistemas enzimáticos. Uma área praticamente significativa da ciência enzimática é enzimologia de engenharia, opera com os conceitos de F. r. para otimização de biotecnologia. processos.

Aceso.: Poltorak O. M., Chukhrai E. S., Fundamentos físico-químicos da catálise enzimática, M., 1971; Berezin I.V., Martinek K., Fundamentos de físico-química de catálise enzimática, M., 1977; Varfolomeev S. D., Zaitsev S. V., Métodos cinéticos em pesquisa bioquímica, M.. 1982. SD Varfolomeev.

Enciclopédia Química. - M.: Enciclopédia Soviética. Ed. IL Knunyants. 1988 .

Veja o que é "CINÉTICA DE REAÇÃO ENZIMATIVA" em outros dicionários:

Catalítico rádio cíclico um processo que consiste em uma série de movimentos elementares, cujas velocidades são descritas pela lei da ação das massas. Esta lei tem uma forma simples para misturas de gases ideais, líquidos ideais e camadas superficiais ideais.... ... Enciclopédia Química

Cinética das reações químicas, estudo dos processos químicos, as leis de sua ocorrência no tempo, velocidades e mecanismos. As áreas mais importantes da química moderna e da ciência química estão associadas aos estudos da cinética das reações químicas... ... Grande Enciclopédia Soviética

CINÉTICA QUÍMICA- (do movimento grego kinesis), departamento de química teórica dedicado ao estudo das leis da química. reações. Vários tipos de produtos químicos podem ser identificados. interações e, em primeiro lugar, distinguir as reações que ocorrem em um meio homogêneo (homogêneo) das reações... ... Grande Enciclopédia Médica

- (biocatálise), aceleração da bioquímica. rações com a participação de macromoléculas proteicas chamadas enzimas. F. k. é um tipo de catálise, embora o termo fermentação (fermentação) seja conhecido desde a antiguidade, quando não existia o conceito de química. catálise. Primeiro… … Enciclopédia Química

- (do prefixo latino re que significa ação reversa e ação actio), a transformação de alguns em (compostos iniciais) em outros (produtos da dieta) com a imutabilidade dos núcleos atômicos (em oposição às reações nucleares). Compostos iniciais em R. x. as vezes chamado... ... Enciclopédia Química

- (do latim fermentum starter) (enzimas), proteínas que atuam como catalisadores nos organismos vivos. Básico funções de F. para acelerar a transformação das substâncias que entram no corpo e se formam durante o metabolismo (para renovar as estruturas celulares, para garantir a sua ... Enciclopédia Química

- (do grego pharmakon medicina e kinetikos colocação em movimento), estuda a cinética. padrões de processos que ocorrem com lek. Qua vom no corpo. Básico farmacocinética processos: absorção, distribuição, metabolismo e excreção (remoção).... ... Enciclopédia Química

Quase todas as reações bioquímicas são enzimáticas. Enzimas(biocatalisadores) são substâncias proteicas ativadas por cátions metálicos. São conhecidas cerca de 2.000 enzimas diferentes, e cerca de 150 delas foram isoladas, algumas das quais são utilizadas como medicamentos. Tripsina e quimotripsina são usadas para tratar bronquite e pneumonia; pepsina - para tratamento de gastrite; plasmina - para tratamento de ataque cardíaco; Pancreatina – para o tratamento do pâncreas. As enzimas diferem dos catalisadores convencionais: (a) pela maior atividade catalítica; (b) alta especificidade, ou seja, seletividade de ação.

O mecanismo de uma reação enzimática de substrato único pode ser representado pelo seguinte diagrama:

onde E é uma enzima,

S - substrato,

ES - complexo enzima-substrato,

P é o produto da reação.

A característica do primeiro estágio da reação enzimática é Constante de Michaelis (K M). K M é o recíproco da constante de equilíbrio:

A constante de Michaelis (K M) caracteriza a estabilidade do complexo enzima-substrato (ES). Quanto menor a constante de Michaelis (K M), mais estável é o complexo.

A taxa de uma reação enzimática é igual à taxa de seu estágio limitante:

onde k 2 é a constante de taxa, chamada número de revoluções ou atividade molecular da enzima.

atividade enzimática molecular(k 2) é igual ao número de moléculas de substrato que sofrem transformações sob a influência de uma molécula de enzima em 1 minuto a 25 0 C. Esta constante assume valores na faixa: 1·10 4< k 2 < 6·10 6 мин‾ 1 .

Para a urease, que acelera a hidrólise da ureia, k 2 = 1,85∙10 6 min‾ 1 ; para a adenosina trifosfatase, que acelera a hidrólise do ATP, k 2 = 6,24∙10 6 min‾ 1 ; para a catalase, que acelera a decomposição de H 2 O 2, k 2 = 5∙10 6 min‾ 1.

Porém, a equação cinética da reação enzimática na forma apresentada acima é praticamente impossível de utilizar devido à impossibilidade de determinar experimentalmente a concentração do complexo enzima-substrato (). Expresso em termos de outras quantidades que são facilmente determinadas experimentalmente, obtemos a equação cinética das reações enzimáticas, chamado pela equação de Michaelis-Menten (1913):

,

onde o produto k 2 [E] total é um valor constante, que é denotado (velocidade máxima).

Respectivamente:

Consideremos casos especiais da equação de Michaelis-Menten.

1) Em baixa concentração de substrato K M >> [S], portanto

que corresponde à equação cinética da reação de primeira ordem.

2) Em alta concentração de substrato Km<< [S], поэтому

que corresponde à equação cinética da reação de ordem zero.

Assim, em uma baixa concentração de substrato, a taxa da reação enzimática aumenta com o aumento do conteúdo de substrato no sistema, e em uma alta concentração de substrato, a curva cinética atinge um platô (a taxa de reação não depende da concentração de substrato) (Fig. 30).

Figura 30. – Curva cinética de uma reação enzimática

Se [S] = K M, então

o que permite determinar graficamente a constante de Michaelis K m (Fig. 31).

Figura 31. – Definição gráfica da constante de Michaelis

A atividade das enzimas é influenciada por: (a) temperatura, (b) acidez do meio, (c) presença de inibidores. O efeito da temperatura na velocidade de uma reação enzimática é discutido no Capítulo 9.3.

A influência da acidez do meio na velocidade da reação enzimática é apresentada na Figura 32. A atividade enzimática máxima corresponde ao valor ideal de pH (pH opt).

Figura 32. - Efeito da acidez da solução na atividade enzimática

Para a maioria das enzimas, os valores ideais de pH coincidem com os valores fisiológicos (7,3 - 7,4). No entanto, existem enzimas cujo funcionamento normal requer um ambiente fortemente ácido (pepsina - 1,5 - 2,5) ou suficientemente alcalino (arginase - 9,5 - 9,9).

Inibidores enzimáticos- são substâncias que ocupam parte dos centros ativos das moléculas enzimáticas, com o que a taxa da reação enzimática diminui. Cátions de metais pesados, ácidos orgânicos e outros compostos atuam como inibidores.

Aula 11

Estrutura atômica

Existem duas definições do conceito “átomo”. Átomoé a menor partícula de um elemento químico que mantém suas propriedades químicas.

Átomoé um microssistema eletricamente neutro que consiste em um núcleo carregado positivamente e uma camada de elétrons carregada negativamente.

A doutrina do átomo percorreu um longo caminho de desenvolvimento. As principais etapas no desenvolvimento do atomismo incluem:

1) fase filosófica natural - período de formação do conceito de estrutura atômica da matéria, não confirmado pela experiência (século V aC - século XVI dC);

2) a etapa de formação da hipótese sobre o átomo como a menor partícula de um elemento químico (séculos XVIII-XIX);

3) a etapa de criação de modelos físicos que reflitam a complexidade da estrutura do átomo e possibilitem descrever suas propriedades (início do século XX)

4) o estágio moderno do atomismo é chamado de mecânica quântica. Mecânica quânticaé um ramo da física que estuda o movimento das partículas elementares.

PLANO

11.1. Estrutura do núcleo. Isótopos.

11.2. Modelo da mecânica quântica da camada eletrônica de um átomo.

11.3. Características físico-químicas dos átomos.

Estrutura do núcleo. Isótopos

Núcleo atômicoé uma partícula carregada positivamente que consiste em prótons, nêutrons e algumas outras partículas elementares.

É geralmente aceito que as principais partículas elementares do núcleo são prótons e nêutrons. Próton (p) –é uma partícula elementar cuja massa atômica relativa é 1 u e sua carga relativa é + 1. Nêutron (n) – Esta é uma partícula elementar que não possui carga elétrica e cuja massa é igual à massa de um próton.

99,95% da massa de um átomo está concentrada no núcleo. Entre as partículas elementares existem forças nucleares especiais de extensão, que excedem significativamente as forças de repulsão eletrostática.

A característica fundamental de um átomo é cobrar dele grãos, igual ao número de prótons e coincidindo com o número atômico do elemento da tabela periódica dos elementos químicos. Um conjunto (tipo) de átomos com a mesma carga nuclear é chamado Elemento químico. Elementos com números de 1 a 92 são encontrados na natureza.

Isótopos- são átomos do mesmo elemento químico contendo o mesmo número de prótons e diferentes números de nêutrons no núcleo.

onde o número de massa (A) é a massa do núcleo, z é a carga do núcleo.

Cada elemento químico é uma mistura de isótopos. Via de regra, o nome dos isótopos coincide com o nome do elemento químico. No entanto, foram introduzidos nomes especiais para isótopos de hidrogénio. O elemento químico hidrogênio é representado por três isótopos:

Número p Número n

Prócio N 1 0

Deutério D 1 1

Trítio T 1 2

Os isótopos de um elemento químico podem ser estáveis ​​e radioativos. Os isótopos radioativos contêm núcleos que se decompõem espontaneamente, liberando partículas e energia. A estabilidade de um núcleo é determinada pela sua relação nêutron-próton.

Uma vez no corpo, os radionuclídeos interrompem os processos bioquímicos mais importantes, reduzem a imunidade e condenam o corpo à doença. O corpo se protege dos efeitos da radiação absorvendo seletivamente elementos do meio ambiente. Os isótopos estáveis ​​têm prioridade sobre os isótopos radioativos. Em outras palavras, os isótopos estáveis ​​bloqueiam o acúmulo de isótopos radioativos nos organismos vivos (Tabela 8).

O livro de S. Shannon “Nutrition in the Atomic Age” fornece os seguintes dados. Se uma dose de bloqueio de ~100 mg de isótopo estável de iodo for tomada no máximo 2 horas após a entrada do I-131 no corpo, a captação de radioiodo na glândula tireoide será reduzida em 90%.

Radioisótopos são usados ​​​​na medicina

para o diagnóstico de certas doenças,

· para o tratamento de todas as formas de câncer,

· para estudos fisiopatológicos.

Tabela 8 - Efeito bloqueador de isótopos estáveis