Proteínas- estes são polímeros naturais de alto peso molecular (o peso molecular varia de 5-10 mil a 1 milhão ou mais), cujas moléculas são construídas a partir de resíduos de aminoácidos conectados por uma ligação amida (peptídeo).

As proteínas também são chamadas de proteínas (grego "protos" - o primeiro, importante). O número de resíduos de aminoácidos em uma molécula de proteína varia muito e às vezes chega a vários milhares. Cada proteína tem sua própria sequência de resíduos de aminoácidos.

As proteínas desempenham uma variedade de funções biológicas: catalítica (enzimas), reguladora (hormônios), estrutural (colágeno, fibroína), motora (miosina), transporte (hemoglobina, mioglobina), protetora (imunoglobulinas, interferon), reserva (caseína, albumina, gliadina) outro.

As proteínas são a base das biomembranas, a parte mais importante da célula e dos componentes celulares. Eles desempenham um papel fundamental na vida da célula, formando, por assim dizer, a base material de sua atividade química.

Uma propriedade excepcional de proteína - estrutura de auto-organização, ou seja, sua capacidade de criar espontaneamente uma estrutura espacial específica peculiar apenas a uma determinada proteína. Essencialmente, todas as atividades do corpo (desenvolvimento, movimento, desempenho de várias funções e muito mais) estão associadas a substâncias proteicas. É impossível imaginar a vida sem proteínas.

As proteínas são o componente mais importante da alimentação humana e animal, um fornecedor de aminoácidos essenciais.

A estrutura das proteínas

Na estrutura espacial das proteínas, a natureza dos radicais (resíduos) R- nas moléculas de aminoácidos é de grande importância. Os radicais de aminoácidos apolares geralmente estão localizados dentro da macromolécula proteica e causam interações hidrofóbicas; radicais polares contendo grupos ionogênicos (formadores de íons) geralmente estão localizados na superfície de uma macromolécula de proteína e caracterizam interações eletrostáticas (iônicas). Radicais não iônicos polares (por exemplo, contendo grupos OH de álcool, grupos amida) podem estar localizados tanto na superfície quanto no interior da molécula de proteína. Eles participam da formação de ligações de hidrogênio.

Nas moléculas de proteína, os α-aminoácidos são interconectados por ligações peptídicas (-CO-NH-):

As cadeias polipeptídicas construídas dessa maneira ou seções individuais dentro da cadeia polipeptídica podem, em alguns casos, ser adicionalmente interconectadas por ligações dissulfeto (-S-S-) ou, como são freqüentemente chamadas, pontes dissulfeto.

Um papel importante na criação da estrutura das proteínas é desempenhado por ligações iônicas (sal) e de hidrogênio, bem como interação hidrofóbica - um tipo especial de contato entre os componentes hidrofóbicos das moléculas de proteínas em um meio aquoso. Todas essas ligações têm diferentes forças e proporcionam a formação de uma complexa e grande molécula de proteína.

Apesar da diferença na estrutura e funções das substâncias proteicas, sua composição elementar flutua ligeiramente (em % de massa seca): carbono - 51-53; oxigênio - 21,5-23,5; nitrogênio - 16,8-18,4; hidrogénio - 6,5-7,3; enxofre - 0,3-2,5.

Algumas proteínas contêm pequenas quantidades de fósforo, selênio e outros elementos.

A sequência de resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é chamada de estrutura primária da proteína.

Uma molécula de proteína pode consistir em uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma contendo um número diferente de resíduos de aminoácidos. Dado o número de suas combinações possíveis, pode-se dizer que a variedade de proteínas é quase ilimitada, mas nem todas existem na natureza.

O número total de diferentes tipos de proteínas em todos os tipos de organismos vivos é 10 11 -10 12 . Para proteínas, cuja estrutura é extremamente complexa, além da primária, também existem níveis mais altos de organização estrutural: estruturas secundárias, terciárias e às vezes quaternárias.

estrutura secundária possui a maioria das proteínas, porém, nem sempre em toda a cadeia polipeptídica. Cadeias polipeptídicas com uma certa estrutura secundária podem ser dispostas de forma diferente no espaço.

Informação Estrutura terciária, além das ligações de hidrogênio, as interações iônicas e hidrofóbicas desempenham um papel importante. De acordo com a natureza da "embalagem" da molécula de proteína, globular, ou esférica, e fibrilar, ou proteínas filamentosas (Tabela 12).

Para proteínas globulares, a estrutura a-helicoidal é mais característica, as hélices são curvas, “dobradas”. A macromolécula tem uma forma esférica. Eles se dissolvem em água e soluções salinas para formar sistemas coloidais. A maioria das proteínas animais, vegetais e micro-organismos são proteínas globulares.

Para proteínas fibrilares, uma estrutura filamentosa é mais característica. Geralmente não se dissolvem em água. As proteínas fibrilares geralmente desempenham funções formadoras de estrutura. Suas propriedades (força, capacidade de esticar) dependem da forma como as cadeias polipeptídicas são empacotadas. Um exemplo de proteínas fibrilares são a miosina, a queratina. Em alguns casos, subunidades de proteínas individuais formam conjuntos complexos com a ajuda de ligações de hidrogênio, interações eletrostáticas e outras. Neste caso, forma-se estrutura quaternária proteínas.

A hemoglobina do sangue é um exemplo de proteína com estrutura quaternária. Somente com essa estrutura ele desempenha suas funções - ligando o oxigênio e transportando-o para os tecidos e órgãos.

No entanto, deve-se notar que a estrutura primária desempenha um papel excepcional na organização de estruturas de proteínas superiores.

Classificação de proteínas

Existem várias classificações de proteínas:

1. De acordo com o grau de dificuldade (simples e complexo).
2. Pela forma das moléculas (proteínas globulares e fibrilares).
3. Por solubilidade em solventes individuais (solúvel em água, solúvel em soluções salinas diluídas - albuminas, solúvel em álcool - prolaminas, solúvel em álcalis e ácidos diluídos - glutelinas).
4. De acordo com as funções desempenhadas (por exemplo, proteínas de armazenamento, esqueléticas, etc.).

Propriedades da proteína

As proteínas são eletrólitos anfotéricos. A um certo valor de pH do meio (é chamado de ponto isoelétrico), o número de cargas positivas e negativas na molécula de proteína é o mesmo. Esta é uma das principais propriedades da proteína. As proteínas neste ponto são eletricamente neutras e sua solubilidade em água é a mais baixa. A capacidade das proteínas de reduzir a solubilidade quando suas moléculas se tornam eletricamente neutras é usada para isolamento de soluções, por exemplo, na tecnologia de obtenção de produtos proteicos.

Hidratação. O processo de hidratação significa a ligação da água pelas proteínas, enquanto elas exibem propriedades hidrofílicas: incham, sua massa e volume aumentam. O inchaço de proteínas individuais depende apenas de sua estrutura. Os grupos hidrofílicos amida (-CO-NH-, ligação peptídica), amina (-NH 2) e carboxila (-COOH) presentes na composição e localizados na superfície da macromolécula proteica atraem as moléculas de água para si, orientando-as estritamente sobre a superfície da molécula. A camada de hidratação (água) que envolve os glóbulos proteicos evita a agregação e sedimentação e, consequentemente, contribui para a estabilidade das soluções proteicas. No ponto isoelétrico, as proteínas têm a menor capacidade de se ligar à água; a camada de hidratação ao redor das moléculas de proteína é destruída, então elas se combinam para formar grandes agregados. A agregação de moléculas de proteína também ocorre durante sua desidratação com a ajuda de alguns solventes orgânicos, por exemplo, álcool etílico. Isso leva à precipitação de proteínas. Quando o pH do meio muda, a macromolécula proteica fica carregada e sua capacidade de hidratação muda.

Com inchaço limitado, soluções de proteínas concentradas formam sistemas complexos chamados geléia.

As geleias não são fluidas, elásticas, possuem plasticidade, certa resistência mecânica, e são capazes de manter sua forma. As proteínas globulares podem ser completamente hidratadas, dissolvidas em água (por exemplo, proteínas do leite), formando soluções com baixa concentração. As propriedades hidrofílicas das proteínas, ou seja, sua capacidade de inchar, formar geleias, estabilizar suspensões, emulsões e espumas, são de grande importância na biologia e na indústria alimentícia. Uma geleia muito móvel, construída principalmente a partir de moléculas de proteína, é o citoplasma - glúten cru isolado da massa de trigo; contém até 65% de água. A diferente hidrofilicidade das proteínas do glúten é uma das características que caracterizam a qualidade do grão de trigo e da farinha obtida a partir dele (o chamado trigo forte e fraco). A hidrofilicidade de proteínas de grãos e farinhas desempenha um papel importante no armazenamento e processamento de grãos, na panificação. A massa, que é obtida na indústria de panificação, é uma proteína inchada em água, uma geleia concentrada contendo grãos de amido.

Desnaturação de proteínas. Durante a desnaturação, sob a influência de fatores externos (temperatura, ação mecânica, ação de agentes químicos e vários outros fatores), ocorre uma mudança nas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias da macromolécula proteica, ou seja, sua estrutura nativa estrutura espacial. A estrutura primária e, consequentemente, a composição química da proteína não mudam. As propriedades físicas mudam: a solubilidade diminui, a capacidade de hidratação, a atividade biológica é perdida. A forma da macromolécula de proteína muda, ocorre agregação. Ao mesmo tempo, a atividade de alguns grupos químicos aumenta, o efeito das enzimas proteolíticas nas proteínas é facilitado e, consequentemente, é mais facilmente hidrolisado.

Na tecnologia de alimentos, a desnaturação térmica das proteínas é de particular importância prática, cujo grau depende da temperatura, duração do aquecimento e umidade. Isso deve ser lembrado ao desenvolver modos de tratamento térmico de matérias-primas alimentares, produtos semi-acabados e, às vezes, produtos acabados. Os processos de desnaturação térmica desempenham um papel especial no branqueamento de matérias-primas vegetais, na secagem de grãos, no cozimento de pães e na obtenção de massas. A desnaturação de proteínas também pode ser causada por ação mecânica (pressão, fricção, agitação, ultra-som). Finalmente, a ação de reagentes químicos (ácidos, álcalis, álcool, acetona) leva à desnaturação das proteínas. Todas essas técnicas são amplamente utilizadas em alimentos e biotecnologia.

Espuma. O processo de formação de espuma é entendido como a capacidade das proteínas de formar sistemas líquido-gás altamente concentrados, chamados de espumas. A estabilidade da espuma, na qual a proteína é um agente de expansão, depende não apenas de sua natureza e concentração, mas também da temperatura. As proteínas como agentes espumantes são amplamente utilizadas na indústria de confeitaria (marshmallow, marshmallow, suflê). A estrutura da espuma tem pão, e isso afeta seu sabor.

Moléculas de proteína sob a influência de vários fatores podem ser destruídas ou interagir com outras substâncias para formar novos produtos. Para a indústria alimentícia, dois processos importantes podem ser distinguidos:

1) hidrólise de proteínas sob ação de enzimas;

2) interação de grupos amino de proteínas ou aminoácidos com grupos carbonila de açúcares redutores.

Sob a influência de enzimas proteases que catalisam a clivagem hidrolítica de proteínas, estas se decompõem em produtos mais simples (poli e dipeptídeos) e, finalmente, em aminoácidos. A taxa de hidrólise de proteínas depende de sua composição, estrutura molecular, atividade enzimática e condições.

Hidrólise de proteínas. A reação de hidrólise com a formação de aminoácidos em termos gerais pode ser escrita como segue:

Combustão. As proteínas queimam com a formação de nitrogênio, dióxido de carbono e água, além de algumas outras substâncias. A queima é acompanhada pelo cheiro característico de penas queimadas.

Reações de cor para proteínas. Para a determinação qualitativa da proteína, as seguintes reações são usadas:

1) xantoproteína, em que ocorre a interação de ciclos aromáticos e heteroatômicos na molécula de proteína com ácido nítrico concentrado, acompanhada pelo aparecimento de uma cor amarela.

2) biureto, em que soluções fracamente alcalinas de proteínas interagem com uma solução de sulfato de cobre (II) com a formação de compostos complexos entre íons Cu 2+ e polipeptídeos. A reação é acompanhada pelo aparecimento de uma cor azul-violeta.

O objetivo da lição: para formar o conceito de uma proteína, sua estrutura, propriedades físicas e químicas.

Durante as aulas

I. Momento organizacional

II. Atualização de conhecimento

(Os alunos são convidados a repetir o tópico "Aminoácidos" com antecedência.)

Dois alunos trabalham no quadro-negro.

Exercício 1. Escreva as fórmulas do ácido 2-aminopropanóico (alanina) e do ácido 3-metil-2-aminobutanóico (valina). Que outros nomes para esses ácidos você pode sugerir?

Tarefa 2. Escreva a fórmula do ácido 2-aminoetanoico. Que outros nomes para este ácido você conhece? Faça um dipeptídeo de dois resíduos deste ácido. Especifique a localização da ligação peptídica.

Conversa frontal.

Quais são os dois grupos funcionais dos aminoácidos?
– O que são aminoácidos em termos de propriedades ácido-base? Devido a quais grupos funcionais essas propriedades são realizadas?
Dê o conceito de ligação peptídica.
Os aminoácidos podem formar ligações de hidrogênio? Devido a quais grupos de átomos?
Quais substâncias são chamadas de polímeros? Dê exemplos de polímeros conhecidos por você.

III. Definir uma tarefa cognitiva

Os alunos que trabalharam no quadro-negro relatam a tarefa concluída.

A placa mostra um dipeptídeo composto por dois resíduos de glicina e as fórmulas de dois aminoácidos: alanina e valina.

Um dipeptídeo pode ser formado a partir de aminoácidos de composição diferente? (Slide 1.) Para responder a essa pergunta, preste atenção ao local da ligação peptídica no dipeptídeo.

Responda. O grupo amino de um aminoácido e o grupo carboxila de outro aminoácido participam da formação de uma ligação peptídica; radicais laterais de aminoácidos não estão envolvidos na formação do dipeptídeo.

É possível anexar ainda mais aminoácidos a esta substância? Justifique a resposta.

Responda. A adesão é possível, porque a molécula de dipeptídeo tem um grupo carboxila livre (terminal C) e um grupo amino (terminal N). A cadeia pode crescer dos dois lados (slide 2).

Quantas opções de conexão você pode oferecer?

Responda. Dois. Quando o aminoácido glicina está em primeiro lugar e quando o aminoácido glicina está em segundo lugar (slide 3).

Responda. As proteínas são polímeros biológicos lineares compostos por aminoácidos.

Registre essa definição em suas planilhas.

Aqui estão duas cadeias polipeptídicas. Quais dos peptídeos podem fazer parte da proteína e por quê? (Slide 4.)

Responda. A primeira é porque é formada por α-aminoácidos.

Quais ligações formam a estrutura primária de uma proteína?

Responda. A estrutura primária é formada por ligações peptídicas.

Registre isso na tabela em sua planilha.

Mas uma proteína é uma macromolécula muito mais complexa do que uma cadeia polipeptídica linear. Além da estrutura primária da proteína, é necessário considerar estruturas secundárias, terciárias e, em alguns casos, quaternárias. As ligações de hidrogênio desempenham um papel importante na formação da estrutura secundária de uma proteína. As ligações de hidrogênio são formadas por átomos eletronegativos (oxigênio, nitrogênio, etc.), com um dos quais um átomo de hidrogênio está ligado, e todos os três átomos estão na mesma linha reta.

Algumas proteínas formam uma estrutura quaternária, que também é realizada devido a ligações de hidrogênio, interações hidrofílicas-hidrofóbicas e forças eletrostáticas de atração. Algumas proteínas com estrutura quaternária consistem em um íon metálico e uma parte proteica formada por várias cadeias proteicas (diferentes ou idênticas na estrutura primária) (slide 7). Escreva em planilhas.

As proteínas desempenham suas funções corretamente apenas na presença das estruturas terciárias (e quaternárias, se houver) apropriadas.

Propriedades físicas das proteínas

As proteínas são compostos macromoleculares, ou seja, São substâncias com alto peso molecular. O peso molecular das proteínas varia de 5 mil a milhões de amu. (insulina - 6500 Da; proteína do vírus da gripe - 32 milhões de Da).

A solubilidade das proteínas em água depende de suas funções. Moléculas de proteínas fibrilares são alongadas, filamentosas e tendem a se agrupar umas ao lado das outras com a formação de fibras. Este é o principal material de construção dos tecidos tendinosos, musculares e tegumentares. Essas proteínas são insolúveis em água.

A força das moléculas de proteína é simplesmente incrível! O cabelo humano é mais forte que o cobre e pode competir com aços especiais. Um pacote de cabelo com uma área de 1 cm 2 pode suportar um peso de 5 toneladas e, em uma trança feminina de 200 mil cabelos, você pode levantar um KamAZ carregado pesando 20 toneladas.

As proteínas globulares são dobradas em bolas. No corpo, eles desempenham uma série de funções biológicas que exigem sua mobilidade. Portanto, as proteínas globulares são solúveis em água ou em soluções de sais, ácidos ou bases. Devido ao grande tamanho das moléculas, formam-se soluções, chamadas coloidais. ( Demonstração da dissolução da albumina em água.)

Propriedades químicas das proteínas

As proteínas estão envolvidas em reações químicas não muito comuns, tk. são moléculas de polímero. Olhe para seus cartões de trabalho e responda às seguintes perguntas.

Qual ligação é mais forte: peptídeo ou hidrogênio?

Responda. Peptídeo, porque esta ligação refere-se a uma ligação química covalente.

Quais estruturas de proteínas serão destruídas mais rápido e mais facilmente?

Responda. Quaternário (se houver), terciário e secundário. A estrutura primária durará mais do que outras, porque. é formado por ligações mais fortes.

A desnaturação é a destruição de uma proteína em sua estrutura primária, ou seja, as ligações peptídicas são preservadas (slide 8).

Demonstração de experiência. Despeje 4 ml de solução de albumina em 5 tubos de ensaio pequenos. Aqueça o primeiro tubo por 6–10 s (até turvar). Adicione 2 ml de HCl 3M ao segundo tubo. No terceiro - 2 ml de NaOH 3M. Na quarta - 5 gotas de 0,1 M AgNO 3. Na quinta - 5 gotas de 0,1 M NaNO 3.

Após a realização do experimento, os alunos preenchem as lacunas na definição do conceito de "desnaturação" nas planilhas.

As proteínas mostrarão suas propriedades específicas após a desnaturação?

Responda. A maioria das proteínas perde sua atividade durante a desnaturação, tk. proteínas mostram suas propriedades específicas apenas na presença de estruturas terciárias e quaternárias.

Você acha que é possível destruir a estrutura primária de uma proteína?

Responda. Lata. Isso acontece no corpo quando a proteína é digerida.

Uma das propriedades mais importantes das proteínas é a sua capacidade de hidrolisar. Durante a hidrólise de proteínas, a estrutura primária é destruída.

Quais substâncias são formadas durante a hidrólise completa de uma proteína?

Responda. -aminoácidos.

Demonstração de experiência (colocado antes da aula). 2 ml de solução de proteína de galinha são despejados em dois tubos de ensaio, 1 ml de uma solução saturada de festal é adicionado a um deles (o comprimido é previamente liberado da casca lisa). Festal é uma preparação enzimática que facilita a digestão, que inclui lipase (quebra gorduras), amilase (quebra carboidratos), protease (quebra proteínas). Ambos os tubos de ensaio são colocados em banho-maria a uma temperatura de 37–40 °C. Dentro de 30 minutos, o processo de "digestão" da proteína continua. Ao final do aquecimento, 2 ml de uma solução saturada de sulfato de amônio ou qualquer outro reagente que cause desnaturação de proteínas são adicionados a ambos os tubos de ensaio. No primeiro tubo de ensaio (controle), forma-se um abundante precipitado branco - a proteína desnatura. No segundo tubo de ensaio (experimento) tais fenômenos não são observados - ocorreu hidrólise de proteínas e aminoácidos e peptídeos com um pequeno peso molecular não coagulam.

Com base nos resultados do experimento, preencha as lacunas na definição de "hidrólise" nas planilhas.

Qual a importância da hidrólise de proteínas para o nosso corpo e onde ela ocorre?

Responda. A obtenção de aminoácidos para as necessidades do corpo como resultado dos processos de digestão começa no estômago e termina no duodeno.

Reações de cor - reações qualitativas a proteínas:

a) reação do biureto ( demonstração de experiência);
b) reação de xantoproteína ( demonstração de experiência).

Preencha as planilhas (preste atenção às condições para a ocorrência dessas reações, isso será necessário para experimentos na próxima lição).

Planilha Tópico: “Esquilos. Estrutura e propriedades» Proteínas ________________________________________________________________________ __________________________________________________________________________ Tipos de estruturas proteicas Nome da estrutura Diagrama de estrutura Tipo de ligação química Notas Primário §3 de acordo com o livro didático "General Biology" ed. D. K. Belyaev; §27 livro didático Gabrielyan O.S."Química, 10º ano".

O conteúdo do artigo

PROTEÍNAS (Artigo 1)- uma classe de polímeros biológicos presentes em todos os organismos vivos. Com a participação das proteínas, ocorrem os principais processos que garantem a atividade vital do corpo: respiração, digestão, contração muscular, transmissão de impulsos nervosos. O tecido ósseo, a pele, o cabelo, as formações dos chifres dos seres vivos são compostos de proteínas. Para a maioria dos mamíferos, o crescimento e desenvolvimento do organismo ocorre devido a produtos contendo proteínas como componente alimentar. O papel das proteínas no corpo e, consequentemente, sua estrutura é muito diversa.

A composição das proteínas.

Todas as proteínas são polímeros, cujas cadeias são montadas a partir de fragmentos de aminoácidos. Os aminoácidos são compostos orgânicos que contêm em sua composição (de acordo com o nome) um grupo NH 2 amino e um ácido orgânico, ou seja, carboxila, grupo COOH. De toda a variedade de aminoácidos existentes (teoricamente, o número de aminoácidos possíveis é ilimitado), apenas aqueles que possuem apenas um átomo de carbono entre o grupo amino e o grupo carboxila participam da formação das proteínas. Em geral, os aminoácidos envolvidos na formação de proteínas podem ser representados pela fórmula: H 2 N–CH(R)–COOH. O grupo R ligado ao átomo de carbono (aquele entre os grupos amino e carboxila) determina a diferença entre os aminoácidos que compõem as proteínas. Este grupo pode consistir apenas em átomos de carbono e hidrogênio, mas mais frequentemente contém, além de C e H, vários grupos funcionais (capazes de outras transformações), por exemplo, HO-, H 2 N-, etc. opção quando R = H.

Os organismos dos seres vivos contêm mais de 100 aminoácidos diferentes, porém, nem todos são utilizados na construção das proteínas, mas apenas 20, os chamados “fundamentais”. Na tabela. 1 mostra seus nomes (a maioria dos nomes se desenvolveu historicamente), a fórmula estrutural, bem como a abreviatura amplamente utilizada. Todas as fórmulas estruturais estão dispostas na tabela de forma que o fragmento principal do aminoácido esteja à direita.

Tabela 1. AMINOÁCIDOS ENVOLVIDOS NA CRIAÇÃO DE PROTEÍNAS

Nome	Estrutura	Designação
GLICINA		GLI
ALANINA		ALA
VALIN		HASTE
LEUCINA		LEI
ISOLEUCINA		ILE
SERIN		SER
TREONINA		TRE
CISTEÍNA		CEI
METIONINA		CONHECEU
LISINA		LIZ
ARGININA		AWG
ÁCIDO APARÁGICO		ASN
ASPARAGINA		ASN
ÁCIDO GLUTÂMICO		GLU
GLUTAMINA		GLN
fenilalanina		secador de cabelo
TIROSINA		TIR
triptofano		TRÊS
HISTIDINA		SIG
PROLINA		PRÓ
Na prática internacional, a designação abreviada dos aminoácidos listados usando abreviações latinas de três ou uma letra é aceita, por exemplo, glicina - Gly ou G, alanina - Ala ou A.

Dentre esses vinte aminoácidos (Tabela 1), apenas a prolina contém um grupo NH (ao invés de NH 2) próximo ao grupo COOH carboxila, pois faz parte do fragmento cíclico.

Oito aminoácidos (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina e triptofano), colocados na mesa sobre um fundo cinza, são chamados de essenciais, pois o corpo deve constantemente recebê-los com alimentos proteicos para o crescimento e desenvolvimento normais.

Uma molécula de proteína é formada como resultado da conexão sequencial de aminoácidos, enquanto o grupo carboxila de um ácido interage com o grupo amino da molécula vizinha, como resultado, uma ligação peptídica –CO–NH– é formada e uma água molécula é liberada. Na fig. 1 mostra a conexão serial de alanina, valina e glicina.

Arroz. 1 CONEXÃO EM SÉRIE DE AMINOÁCIDOS durante a formação de uma molécula de proteína. O caminho do grupo amino terminal H 2 N para o grupo carboxila terminal COOH foi escolhido como a direção principal da cadeia polimérica.

Para descrever de forma compacta a estrutura de uma molécula de proteína, são utilizadas as abreviaturas para aminoácidos (Tabela 1, terceira coluna) envolvidos na formação da cadeia polimérica. O fragmento da molécula mostrada na Fig. 1 é escrito como segue: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

As moléculas de proteína contêm de 50 a 1500 resíduos de aminoácidos (cadeias mais curtas são chamadas de polipeptídeos). A individualidade de uma proteína é determinada pelo conjunto de aminoácidos que compõem a cadeia polimérica e, não menos importante, pela ordem de sua alternância ao longo da cadeia. Por exemplo, a molécula de insulina consiste em 51 resíduos de aminoácidos (é uma das proteínas de cadeia mais curta) e consiste em duas cadeias paralelas interconectadas de comprimento desigual. A sequência de fragmentos de aminoácidos é mostrada na fig. 2.

Arroz. 2 MOLÉCULA DE INSULINA, construído a partir de 51 resíduos de aminoácidos, os fragmentos dos mesmos aminoácidos são marcados com a cor de fundo correspondente. Os resíduos de aminoácidos de cisteína (designação abreviada CIS) contidos na cadeia formam pontes dissulfeto -S-S-, que ligam duas moléculas de polímero ou formam jumpers dentro de uma cadeia.

Moléculas do aminoácido cisteína (Tabela 1) contêm grupos sulfidretos reativos -SH, que interagem entre si, formando pontes dissulfeto -S-S-. O papel da cisteína no mundo das proteínas é especial, com sua participação, são formadas ligações cruzadas entre moléculas de proteínas poliméricas.

A associação de aminoácidos em uma cadeia polimérica ocorre em um organismo vivo sob o controle de ácidos nucléicos, são eles que fornecem uma ordem de montagem estrita e regulam o comprimento fixo da molécula do polímero. cm. ÁCIDOS NUCLEICOS).

A estrutura das proteínas.

A composição da molécula de proteína, apresentada na forma de resíduos de aminoácidos alternados (Fig. 2), é chamada de estrutura primária da proteína. As ligações de hidrogênio surgem entre os grupos imino HN presentes na cadeia polimérica e os grupos carbonila CO ( cm. HYDROGEN BOND), como resultado, a molécula de proteína adquire uma certa forma espacial, chamada de estrutura secundária. Os mais comuns são dois tipos de estrutura secundária em proteínas.

A primeira opção, chamada de α-hélice, é implementada usando ligações de hidrogênio dentro de uma molécula de polímero. Os parâmetros geométricos da molécula, determinados pelos comprimentos de ligação e ângulos de ligação, são tais que a formação de ligações de hidrogênio é possível para os grupos H-N e C=O, entre os quais existem dois fragmentos peptídicos H-N-C=O (Fig. 3) .

A composição da cadeia polipeptídica mostrada na fig. 3 está escrito de forma abreviada da seguinte forma:

H2N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Como resultado da ação de contração das ligações de hidrogênio, a molécula assume a forma de uma hélice - a chamada α-hélice, é representada como uma fita helicoidal curvada passando pelos átomos que formam a cadeia polimérica (Fig. 4)

Arroz. 4 MODELO 3D DE UMA MOLÉCULA DE PROTEÍNA na forma de uma α-hélice. As ligações de hidrogênio são mostradas como linhas pontilhadas verdes. A forma cilíndrica da espiral é visível em um certo ângulo de rotação (os átomos de hidrogênio não são mostrados na figura). A cor dos átomos individuais é dada de acordo com as regras internacionais, que recomendam preto para átomos de carbono, azul para nitrogênio, vermelho para oxigênio e amarelo para enxofre (a cor branca é recomendada para átomos de hidrogênio não mostrados na figura, neste caso o toda a estrutura retratada em um fundo escuro).

Outra variante da estrutura secundária, chamada de estrutura β, também é formada com a participação de ligações de hidrogênio, a diferença é que os grupos H-N e C=O de duas ou mais cadeias poliméricas localizadas em paralelo interagem. Como a cadeia polipeptídica tem uma direção (Fig. 1), variantes são possíveis quando a direção das cadeias é a mesma (estrutura β paralela, Fig. 5), ou são opostas (estrutura β antiparalela, Fig. 6) .

Cadeias poliméricas de várias composições podem participar na formação da estrutura β, enquanto os grupos orgânicos que enquadram a cadeia polimérica (Ph, CH 2 OH, etc.) na maioria dos casos desempenham um papel secundário, o arranjo mútuo do H-N e C =O grupos é decisivo. Como os grupos H-N e C=O são direcionados em direções diferentes em relação à cadeia do polímero (para cima e para baixo na figura), a interação simultânea de três ou mais cadeias se torna possível.

A composição da primeira cadeia polipeptídica na Fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

A composição da segunda e terceira cadeia:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

A composição das cadeias polipeptídicas mostradas na fig. 6, o mesmo da Fig. 5, a diferença é que a segunda cadeia tem a direção oposta (em comparação com a Fig. 5).

É possível formar uma estrutura β dentro de uma molécula, quando o fragmento da cadeia em uma determinada seção gira 180°, neste caso, dois ramos de uma molécula têm direção oposta, como resultado, um antiparalelo A estrutura β é formada (Fig. 7).

A estrutura mostrada na fig. 7 em uma imagem plana, mostrada na fig. 8 na forma de um modelo tridimensional. As seções da estrutura β são geralmente denotadas de forma simplificada por uma fita ondulada plana que passa pelos átomos que formam a cadeia polimérica.

Na estrutura de muitas proteínas, seções da α-hélice e estruturas β semelhantes a fitas se alternam, bem como cadeias polipeptídicas únicas. Seu arranjo mútuo e alternância na cadeia polimérica é chamado de estrutura terciária da proteína.

Os métodos para representar a estrutura das proteínas são mostrados abaixo usando a proteína vegetal crambin como exemplo. Fórmulas estruturais de proteínas, muitas vezes contendo até centenas de fragmentos de aminoácidos, são complexas, complicadas e difíceis de entender, portanto, às vezes, fórmulas estruturais simplificadas são usadas - sem símbolos de elementos químicos (Fig. 9, opção A), mas no ao mesmo tempo, eles mantêm a cor dos traços de valência de acordo com as regras internacionais (Fig. 4). Neste caso, a fórmula é apresentada não em um plano, mas em uma imagem espacial, que corresponde à estrutura real da molécula. Este método permite, por exemplo, distinguir entre pontes dissulfeto (semelhantes às da insulina, Fig. 2), grupos fenil na estrutura lateral da cadeia, etc. A imagem das moléculas na forma de modelos tridimensionais (esferas conectadas por hastes) é um pouco mais clara (Fig. 9, opção B). No entanto, ambos os métodos não permitem mostrar a estrutura terciária, então a biofísica americana Jane Richardson propôs representar as estruturas α como fitas torcidas em espiral (ver Fig. 4), estruturas β como fitas onduladas planas (Fig. 8) e conectar eles cadeias únicas - na forma de feixes finos, cada tipo de estrutura tem sua própria cor. Este método de representação da estrutura terciária de uma proteína é agora amplamente utilizado (Fig. 9, variante B). Às vezes, para maior conteúdo de informação, uma estrutura terciária e uma fórmula estrutural simplificada são mostradas juntas (Fig. 9, variante D). Há também modificações no método proposto por Richardson: as α-hélices são representadas como cilindros e as estruturas β estão na forma de setas planas indicando a direção da cadeia (Fig. 9, opção E). Menos comum é o método em que a molécula inteira é representada como um feixe, onde as estruturas desiguais são distinguidas por cores diferentes e as pontes dissulfeto são mostradas como pontes amarelas (Fig. 9, variante E).

A opção B é a mais conveniente para a percepção, quando, ao retratar a estrutura terciária, as características estruturais da proteína (fragmentos de aminoácidos, sua ordem de alternância, ligações de hidrogênio) não são indicadas, enquanto se assume que todas as proteínas contêm “detalhes” retirado de um conjunto padrão de vinte aminoácidos (Tabela 1). A principal tarefa na representação de uma estrutura terciária é mostrar o arranjo espacial e a alternância de estruturas secundárias.

Arroz. nove VÁRIAS VERSÕES DE IMAGEM DA ESTRUTURA DA PROTEÍNA DE CRUMBIN.
A é uma fórmula estrutural em uma imagem espacial.
B - estrutura na forma de um modelo tridimensional.
B é a estrutura terciária da molécula.
G - uma combinação de opções A e B.
E - imagem simplificada da estrutura terciária.
E - estrutura terciária com pontes dissulfeto.

O mais conveniente para a percepção é uma estrutura terciária tridimensional (opção B), livre dos detalhes da fórmula estrutural.

Uma molécula de proteína que possui uma estrutura terciária, como regra, assume uma certa configuração, que é formada por interações polares (eletrostáticas) e ligações de hidrogênio. Como resultado, a molécula assume a forma de uma bobina compacta - proteínas globulares (glóbulos, lat. bola), ou proteínas filamentosas - fibrilares (fibra, lat. fibra).

Um exemplo de estrutura globular é a proteína albumina, a proteína de um ovo de galinha pertence à classe das albuminas. A cadeia polimérica da albumina é formada principalmente a partir de alanina, ácido aspártico, glicina e cisteína, alternando em uma determinada ordem. A estrutura terciária contém α-hélices conectadas por cadeias simples (Fig. 10).

Arroz. dez ESTRUTURA GLOBULAR DA ALBUMINA

Um exemplo de uma estrutura fibrilar é a proteína fibroína. Eles contêm uma grande quantidade de resíduos de glicina, alanina e serina (cada segundo resíduo de aminoácido é glicina); resíduos de cisteína contendo grupos sulfidretos estão ausentes. A fibroína, o principal componente da seda natural e das teias de aranha, contém estruturas β conectadas por cadeias simples (Fig. 11).

Arroz. onze PROTEÍNA FIBRILÁRIA FIBROÍNA

A possibilidade de formar uma estrutura terciária de um certo tipo é inerente à estrutura primária da proteína, i.e. determinado antecipadamente pela ordem de alternância dos resíduos de aminoácidos. De certos conjuntos de tais resíduos, surgem predominantemente α-hélices (existem muitos desses conjuntos), outro conjunto leva ao aparecimento de estruturas β, cadeias simples são caracterizadas por sua composição.

Algumas moléculas de proteína, embora retendo uma estrutura terciária, são capazes de se combinar em grandes agregados supramoleculares, enquanto são mantidas juntas por interações polares, bem como por ligações de hidrogênio. Tais formações são chamadas de estrutura quaternária da proteína. Por exemplo, a proteína ferritina, que consiste principalmente em leucina, ácido glutâmico, ácido aspártico e histidina (a ferricina contém todos os 20 resíduos de aminoácidos em quantidades variadas) forma uma estrutura terciária de quatro α-hélices paralelas. Quando as moléculas são combinadas em um único conjunto (Fig. 12), forma-se uma estrutura quaternária, que pode incluir até 24 moléculas de ferritina.

Fig. 12 FORMAÇÃO DA ESTRUTURA QUATERNÁRIA DA PROTEÍNA GLOBULAR FERRITINA

Outro exemplo de formações supramoleculares é a estrutura do colágeno. É uma proteína fibrilar cujas cadeias são construídas principalmente de glicina alternada com prolina e lisina. A estrutura contém cadeias simples, α-hélices triplas, alternadas com estruturas β semelhantes a fitas empilhadas em feixes paralelos (Fig. 13).

Fig.13 ESTRUTURA SUPRAMOLECULAR DA PROTEÍNA FIBRILÁRIA DE COLÁGENO

Propriedades químicas das proteínas.

Sob a ação de solventes orgânicos, produtos residuais de algumas bactérias (fermentação láctica) ou com o aumento da temperatura, as estruturas secundárias e terciárias são destruídas sem danificar sua estrutura primária, como resultado, a proteína perde solubilidade e perde atividade biológica. processo é chamado de desnaturação, ou seja, a perda de propriedades naturais, por exemplo, a coagulação do leite azedo, a proteína coagulada de um ovo de galinha cozido. A temperaturas elevadas, as proteínas dos organismos vivos (em particular, os microrganismos) desnaturam-se rapidamente. Essas proteínas não são capazes de participar de processos biológicos, como resultado, os microrganismos morrem, de modo que o leite fervido (ou pasteurizado) pode durar mais.

As ligações peptídicas H-N-C=O, formando a cadeia polimérica da molécula de proteína, são hidrolisadas na presença de ácidos ou álcalis, e a cadeia polimérica se quebra, o que, em última análise, pode levar aos aminoácidos originais. As ligações peptídicas que fazem parte de α-hélices ou estruturas β são mais resistentes à hidrólise e a várias influências químicas (em comparação com as mesmas ligações em cadeias simples). Uma desmontagem mais delicada da molécula de proteína em seus aminoácidos constituintes é realizada em meio anidro usando hidrazina H 2 N–NH 2, enquanto todos os fragmentos de aminoácidos, exceto o último, formam as chamadas hidrazidas de ácido carboxílico contendo o fragmento C (O)–HN–NH2 (Fig. 14).

Arroz. quatorze. Clivagem de Polipeptídeos

Tal análise pode fornecer informações sobre a composição de aminoácidos de uma proteína, mas é mais importante conhecer sua sequência em uma molécula de proteína. Um dos métodos amplamente utilizados para este fim é a ação do fenilisotiocianato (FITC) na cadeia polipeptídica, que em meio alcalino se liga ao polipeptídeo (a partir da extremidade que contém o grupo amino), e quando a reação do meio muda para ácido, ele se desprende da cadeia, levando consigo fragmento de um aminoácido (Fig. 15).

Arroz. quinze Clivagem SEQUENCIAL DE POLIPEPTÍDEO

Muitos métodos especiais foram desenvolvidos para tal análise, incluindo aqueles que começam a “desmontar” uma molécula de proteína em seus componentes constituintes, começando pela extremidade carboxila.

As pontes dissulfeto S-S cruzadas (formadas pela interação de resíduos de cisteína, Figs. 2 e 9) são clivadas, convertendo-as em grupos HS pela ação de vários agentes redutores. A ação de agentes oxidantes (oxigênio ou peróxido de hidrogênio) novamente leva à formação de pontes dissulfeto (Fig. 16).

Arroz. dezesseis. Clivagem de pontes dissulfeto

Para criar ligações cruzadas adicionais em proteínas, a reatividade dos grupos amino e carboxila é usada. Mais acessíveis para várias interações são os grupos amino que estão na estrutura lateral da cadeia - fragmentos de lisina, asparagina, lisina, prolina (Tabela 1). Quando tais grupos amino interagem com o formaldeído, ocorre o processo de condensação e surgem as pontes cruzadas –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Arroz. 17 CRIAÇÃO DE PONTES TRANSVERSAIS ADICIONAIS ENTRE MOLÉCULAS DE PROTEÍNA.

Os grupos carboxílicos terminais da proteína são capazes de reagir com compostos complexos de alguns metais polivalentes (os compostos de cromo são mais usados) e também ocorrem ligações cruzadas. Ambos os processos são utilizados no curtimento de couro.

O papel das proteínas no corpo.

O papel das proteínas no corpo é diverso.

Enzimas(fermentação lat. - fermentação), seu outro nome é enzimas (en zumh grego. - em levedura) - são proteínas com atividade catalítica, capazes de aumentar a velocidade dos processos bioquímicos em milhares de vezes. Sob a ação de enzimas, os componentes constituintes dos alimentos: proteínas, gorduras e carboidratos são decompostos em compostos mais simples, a partir dos quais são sintetizadas novas macromoléculas, necessárias para um determinado tipo de organismo. As enzimas também participam de muitos processos bioquímicos de síntese, por exemplo, na síntese de proteínas (algumas proteínas ajudam a sintetizar outras). Cm. ENZIMAS

As enzimas não são apenas catalisadores altamente eficientes, mas também seletivos (direcionam a reação estritamente na direção dada). Na presença deles, a reação prossegue com quase 100% de rendimento sem a formação de subprodutos e, ao mesmo tempo, as condições de fluxo são amenas: pressão atmosférica e temperatura normais de um organismo vivo. Para comparação, a síntese de amônia a partir de hidrogênio e nitrogênio na presença de um catalisador, ferro ativado, é realizada a 400-500°C e uma pressão de 30 MPa, o rendimento de amônia é de 15 a 25% por ciclo. As enzimas são consideradas catalisadores insuperáveis.

O estudo intensivo de enzimas começou em meados do século 19; mais de 2.000 enzimas diferentes já foram estudadas; esta é a classe mais diversificada de proteínas.

Os nomes das enzimas são os seguintes: o nome do reagente com o qual a enzima interage, ou o nome da reação catalisada, é adicionado com a terminação -aza, por exemplo, a arginase decompõe a arginina (Tabela 1), a descarboxilase catalisa a descarboxilação, ou seja eliminação de CO 2 do grupo carboxila:

– COOH → – CH + CO 2

Muitas vezes, para indicar com mais precisão o papel de uma enzima, tanto o objeto quanto o tipo de reação são indicados em seu nome, por exemplo, álcool desidrogenase é uma enzima que desidrogena álcoois.

Para algumas enzimas descobertas há muito tempo, o nome histórico (sem a terminação -aza) foi preservado, por exemplo, pepsina (pepsis, grego. digestão) e tripsina (tripse grego. liquefação), essas enzimas quebram as proteínas.

Para sistematização, as enzimas são combinadas em grandes classes, a classificação é baseada no tipo de reação, as classes são nomeadas de acordo com o princípio geral - o nome da reação e o final - aza. Algumas dessas classes estão listadas abaixo.

Oxidorredutase são enzimas que catalisam reações redox. As desidrogenases incluídas nesta classe realizam a transferência de prótons, por exemplo, a álcool desidrogenase (ADH) oxida álcoois em aldeídos, a oxidação subsequente de aldeídos em ácidos carboxílicos é catalisada por aldeído desidrogenases (ALDH). Ambos os processos ocorrem no corpo durante o processamento do etanol em ácido acético (Fig. 18).

Arroz. dezoito OXIDAÇÃO DE ETANOL EM DOIS ESTÁGIOS ao ácido acético

Não é o etanol que tem um efeito narcótico, mas o produto intermediário acetaldeído, quanto menor a atividade da enzima ALDH, mais lentamente passa o segundo estágio - a oxidação do acetaldeído em ácido acético e mais longo e mais forte o efeito intoxicante da ingestão de etanol. A análise mostrou que mais de 80% dos representantes da raça amarela têm uma atividade relativamente baixa de ALDH e, portanto, uma tolerância ao álcool visivelmente mais severa. A razão para esta atividade reduzida inata de ALDH é que parte dos resíduos de ácido glutâmico na molécula ALDH “atenuada” é substituída por fragmentos de lisina (Tabela 1).

Transferases- enzimas que catalisam a transferência de grupos funcionais, por exemplo, a transiminase catalisa a transferência de um grupo amino.

Hidrolases são enzimas que catalisam a hidrólise. A tripsina e a pepsina mencionadas anteriormente hidrolisam as ligações peptídicas e as lipases clivam a ligação éster nas gorduras:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Contato- enzimas que catalisam reações que ocorrem de forma não hidrolítica, como resultado de tais reações, as ligações C-C, C-O, C-N são quebradas e novas ligações são formadas. A enzima descarboxilase pertence a esta classe

Isomerases- enzimas que catalisam a isomerização, por exemplo, a conversão de ácido maleico em ácido fumárico (Fig. 19), este é um exemplo de isomerização cis-trans (ver ISOMERIA).

Arroz. dezenove. ISOMERIZAÇÃO DO ÁCIDO MALEICO em ácido fumárico na presença da enzima.

No trabalho das enzimas, observa-se o princípio geral, segundo o qual há sempre uma correspondência estrutural entre a enzima e o reagente da reação acelerada. Segundo a expressão figurativa de um dos fundadores da doutrina das enzimas, E. Fisher, o reagente aproxima-se da enzima como a chave de uma fechadura. Nesse sentido, cada enzima catalisa uma determinada reação química ou um grupo de reações do mesmo tipo. Às vezes, uma enzima pode atuar em um único composto, como a urease (uron grego. - urina) catalisa apenas a hidrólise da ureia:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

A melhor seletividade é mostrada por enzimas que distinguem entre antípodas opticamente ativos - isômeros destros e canhotos. A L-arginase atua apenas na arginina levógira e não afeta o isômero dextrorotatório. A L-lactato desidrogenase atua apenas nos ésteres levógiros do ácido lático, os chamados lactatos (lactis lat. leite), enquanto a D-lactato desidrogenase apenas degrada os D-lactatos.

A maioria das enzimas atua não em um, mas em um grupo de compostos relacionados, por exemplo, a tripsina "prefere" clivar as ligações peptídicas formadas por lisina e arginina (Tabela 1.)

As propriedades catalíticas de algumas enzimas, como as hidrolases, são determinadas apenas pela estrutura da própria molécula de proteína, outra classe de enzimas - as oxidorredutases (por exemplo, álcool desidrogenase) só podem ser ativas na presença de moléculas não proteicas associadas a eles - vitaminas que ativam Mg, Ca, Zn, Mn e fragmentos de ácidos nucléicos (Fig. 20).

Arroz. 20 MOLÉCULA DE ÁLCOOL DESIDROGENASE

As proteínas de transporte ligam e transportam várias moléculas ou íons através das membranas celulares (dentro e fora da célula), bem como de um órgão para outro.

Por exemplo, a hemoglobina se liga ao oxigênio à medida que o sangue passa pelos pulmões e o entrega a vários tecidos do corpo, onde o oxigênio é liberado e usado para oxidar os componentes dos alimentos, esse processo serve como fonte de energia (às vezes o termo "queima" de alimentos no corpo é usado).

Além da parte proteica, a hemoglobina contém um composto complexo de ferro com uma molécula cíclica de porfirina (porfiros grego. - roxo), que determina a cor vermelha do sangue. É esse complexo (Fig. 21, à esquerda) que desempenha o papel de transportador de oxigênio. Na hemoglobina, o complexo ferroporfirina está localizado dentro da molécula da proteína e é retido por interações polares, bem como por uma ligação de coordenação com o nitrogênio na histidina (Tabela 1), que faz parte da proteína. A molécula de O2, que é transportada pela hemoglobina, é ligada por meio de uma ligação de coordenação ao átomo de ferro do lado oposto àquele ao qual a histidina está ligada (Fig. 21, à direita).

Arroz. 21 ESTRUTURA DO COMPLEXO DE FERRO

A estrutura do complexo é mostrada à direita na forma de um modelo tridimensional. O complexo é mantido na molécula de proteína por meio de uma ligação de coordenação (linha pontilhada azul) entre o átomo de Fe e o átomo de N na histidina, que faz parte da proteína. A molécula de O 2, que é transportada pela hemoglobina, é coordenada (linha pontilhada vermelha) ao átomo de Fe do país oposto do complexo planar.

A hemoglobina é uma das proteínas mais estudadas, consiste em a-hélices conectadas por cadeias simples e contém quatro complexos de ferro. Assim, a hemoglobina é como um pacote volumoso para a transferência de quatro moléculas de oxigênio de uma só vez. A forma da hemoglobina corresponde às proteínas globulares (Fig. 22).

Arroz. 22 FORMA GLOBULAR DA HEMOGLOBINA

A principal "vantagem" da hemoglobina é que a adição de oxigênio e sua subsequente separação durante a transmissão para vários tecidos e órgãos ocorre rapidamente. O monóxido de carbono, CO (monóxido de carbono), liga-se ao Fe na hemoglobina ainda mais rápido, mas, ao contrário do O 2 , forma um complexo difícil de quebrar. Como resultado, essa hemoglobina não é capaz de se ligar ao O 2, o que leva (quando grandes quantidades de monóxido de carbono são inaladas) à morte do corpo por asfixia.

A segunda função da hemoglobina é a transferência do CO 2 exalado, mas não o átomo de ferro, mas o H 2 do grupo N da proteína está envolvido no processo de ligação temporária do dióxido de carbono.

O "desempenho" das proteínas depende de sua estrutura, por exemplo, a substituição do único resíduo de aminoácido do ácido glutâmico na cadeia polipeptídica da hemoglobina por um resíduo de valina (uma anomalia congênita raramente observada) leva a uma doença chamada anemia falciforme.

Existem também proteínas de transporte que podem ligar gorduras, glicose, aminoácidos e transportá-los tanto para dentro como para fora das células.

As proteínas de transporte de um tipo especial não transportam as substâncias em si, mas atuam como um “regulador de transporte”, passando certas substâncias através da membrana (a parede externa da célula). Essas proteínas são frequentemente chamadas de proteínas de membrana. Eles têm a forma de um cilindro oco e, estando embutidos na parede da membrana, garantem o movimento de algumas moléculas polares ou íons para dentro da célula. Um exemplo de proteína de membrana é a porina (Fig. 23).

Arroz. 23 PROTEÍNA DE PORINA

Alimentos e proteínas de armazenamento, como o nome indica, servem como fontes de nutrição interna, mais frequentemente para os embriões de plantas e animais, bem como nos estágios iniciais de desenvolvimento de organismos jovens. As proteínas dietéticas incluem a albumina (Fig. 10) - o principal componente da clara de ovo, bem como a caseína - a principal proteína do leite. Sob a ação da enzima pepsina, a caseína coagula no estômago, o que garante sua retenção no trato digestivo e absorção eficiente. A caseína contém fragmentos de todos os aminoácidos necessários ao corpo.

Na ferritina (Fig. 12), que está contida nos tecidos dos animais, os íons de ferro são armazenados.

A mioglobina também é uma proteína de armazenamento, que se assemelha à hemoglobina em composição e estrutura. A mioglobina está concentrada principalmente nos músculos, seu principal papel é o armazenamento de oxigênio, que a hemoglobina fornece. É rapidamente saturado com oxigênio (muito mais rápido que a hemoglobina) e, em seguida, transfere-o gradualmente para vários tecidos.

As proteínas estruturais desempenham uma função protetora (pele) ou suporte - elas mantêm o corpo unido e dão força (cartilagem e tendões). Seu principal componente é a proteína fibrilar colágeno (Fig. 11), a proteína mais comum do mundo animal, no organismo dos mamíferos, que representa quase 30% da massa total de proteínas. O colágeno tem uma alta resistência à tração (a força da pele é conhecida), mas devido ao baixo teor de ligações cruzadas no colágeno da pele, as peles de animais não são muito adequadas em sua forma bruta para a fabricação de vários produtos. Para reduzir o inchaço da pele na água, o encolhimento durante a secagem, bem como aumentar a força no estado regado e aumentar a elasticidade do colágeno, são criadas ligações cruzadas adicionais (Fig. 15a), é o chamado processo de bronzeamento da pele.

Nos organismos vivos, as moléculas de colágeno que surgiram no processo de crescimento e desenvolvimento do organismo não são atualizadas e não são substituídas por novas sintetizadas. À medida que o corpo envelhece, o número de ligações cruzadas no colágeno aumenta, o que leva a uma diminuição da sua elasticidade e, como não ocorre a renovação, aparecem mudanças relacionadas à idade - aumento da fragilidade das cartilagens e tendões, aparecimento de rugas na pele.

Os ligamentos articulares contêm elastina, uma proteína estrutural que se estende facilmente em duas dimensões. A proteína resilina, localizada nos pontos de fixação da dobradiça das asas em alguns insetos, tem a maior elasticidade.

Formações de chifre - cabelos, unhas, penas, consistindo principalmente de proteína de queratina (Fig. 24). Sua principal diferença é o notável teor de resíduos de cisteína, que formam pontes de dissulfeto, o que confere alta elasticidade (a capacidade de restaurar sua forma original após a deformação) aos cabelos, bem como aos tecidos de lã.

Arroz. 24. FRAGMENTO DE PROTEÍNA FIBRILAR QUERATINA

Para uma mudança irreversível na forma de um objeto de queratina, você deve primeiro destruir as pontes dissulfeto com a ajuda de um agente redutor, dar-lhe uma nova forma e, em seguida, recriar as pontes dissulfeto com a ajuda de um agente oxidante (Fig. . 16), é assim, por exemplo, que se faz permanente no cabelo.

Com um aumento no conteúdo de resíduos de cisteína na queratina e, consequentemente, um aumento no número de pontes de dissulfeto, a capacidade de deformar desaparece, mas a alta resistência aparece ao mesmo tempo (até 18% dos fragmentos de cisteína estão contidos nos chifres de ungulados e cascos de tartarugas). Os mamíferos têm até 30 tipos diferentes de queratina.

A proteína fibrilar fibroína relacionada à queratina, que é secretada por lagartas do bicho-da-seda ao enrolar um casulo, bem como por aranhas ao tecer uma teia, contém apenas estruturas β conectadas por cadeias simples (Fig. 11). Ao contrário da queratina, a fibroína não possui pontes de dissulfeto transversais, possui uma resistência à tração muito forte (a resistência por unidade de seção transversal de algumas amostras da teia é maior que a dos cabos de aço). Devido à ausência de ligações cruzadas, a fibroína é inelástica (sabe-se que os tecidos de lã são quase indeléveis e os tecidos de seda são facilmente enrugados).

proteínas reguladoras.

As proteínas reguladoras, mais comumente chamadas de hormônios, estão envolvidas em vários processos fisiológicos. Por exemplo, o hormônio insulina (Fig. 25) consiste em duas cadeias α conectadas por pontes dissulfeto. A insulina regula os processos metabólicos que envolvem a glicose, sua ausência leva ao diabetes.

Arroz. 25 PROTEÍNA INSULINA

A glândula pituitária do cérebro sintetiza um hormônio que regula o crescimento do corpo. Existem proteínas reguladoras que controlam a biossíntese de várias enzimas no corpo.

Proteínas contráteis e motoras dão ao corpo a capacidade de se contrair, mudar de forma e se mover, principalmente, estamos falando de músculos. 40% da massa de todas as proteínas contidas nos músculos é miosina (mys, myos, grego. - músculo). Sua molécula contém uma parte fibrilar e uma parte globular (Fig. 26)

Arroz. 26 MOLÉCULA DE MIOSINA

Essas moléculas se combinam em grandes agregados contendo 300-400 moléculas.

Quando a concentração de íons de cálcio muda no espaço ao redor das fibras musculares, ocorre uma mudança reversível na conformação das moléculas - uma mudança na forma da cadeia devido à rotação de fragmentos individuais em torno das ligações de valência. Isso leva à contração e relaxamento muscular, o sinal para alterar a concentração de íons de cálcio vem das terminações nervosas nas fibras musculares. A contração muscular artificial pode ser causada pela ação de impulsos elétricos, levando a uma mudança acentuada na concentração de íons de cálcio, esta é a base para estimular o músculo cardíaco a restaurar o trabalho do coração.

As proteínas protetoras permitem proteger o corpo da invasão de bactérias, vírus e da penetração de proteínas estranhas (o nome generalizado de corpos estranhos é antígenos). O papel das proteínas protetoras é desempenhado pelas imunoglobulinas (seu outro nome é anticorpos), elas reconhecem os antígenos que penetraram no corpo e se ligam firmemente a eles. No corpo dos mamíferos, incluindo os humanos, existem cinco classes de imunoglobulinas: M, G, A, D e E, sua estrutura, como o nome indica, é globular, além disso, todas são construídas de maneira semelhante. A organização molecular dos anticorpos é mostrada abaixo usando imunoglobulina de classe G como exemplo (Fig. 27). A molécula contém quatro cadeias polipeptídicas conectadas por três pontes dissulfeto S-S (na Fig. 27 elas são mostradas com ligações de valência espessadas e grandes símbolos S), além disso, cada cadeia polimérica contém pontes dissulfeto intracadeia. Duas grandes cadeias de polímeros (destacadas em azul) contêm 400–600 resíduos de aminoácidos. As outras duas cadeias (destacadas em verde) têm quase a metade do comprimento, contendo aproximadamente 220 resíduos de aminoácidos. Todas as quatro cadeias estão localizadas de tal forma que os grupos terminais H 2 N são direcionados em uma direção.

Arroz. 27 DESENHO ESQUEMÁTICO DA ESTRUTURA DA IMUNOGLOBULINA

Depois que o corpo entra em contato com uma proteína estranha (antígeno), as células do sistema imunológico começam a produzir imunoglobulinas (anticorpos), que se acumulam no soro sanguíneo. Na primeira etapa, o trabalho principal é feito por seções de cadeia contendo o terminal H 2 N (na Fig. 27, as seções correspondentes são marcadas em azul claro e verde claro). Estes são locais de captura de antígenos. No processo de síntese de imunoglobulinas, esses sítios são formados de forma que sua estrutura e configuração correspondam tanto quanto possível à estrutura do antígeno que se aproxima (como uma chave para uma fechadura, como enzimas, mas as tarefas neste caso são diferente). Assim, para cada antígeno, um anticorpo estritamente individual é criado como resposta imune. Nem uma única proteína conhecida pode alterar sua estrutura tão "plasticamente" dependendo de fatores externos, além das imunoglobulinas. As enzimas resolvem o problema da conformidade estrutural com o reagente de uma maneira diferente - com a ajuda de um conjunto gigantesco de várias enzimas para todos os casos possíveis, e as imunoglobulinas sempre reconstroem a "ferramenta de trabalho". Além disso, a região de dobradiça da imunoglobulina (Fig. 27) fornece as duas regiões de captura com alguma mobilidade independente, como resultado, a molécula de imunoglobulina pode "encontrar" imediatamente as duas regiões mais convenientes para captura no antígeno, a fim de fixar com segurança isso, isso se assemelha às ações de uma criatura crustáceo.

Em seguida, uma cadeia de reações sucessivas do sistema imunológico do corpo é ativada, as imunoglobulinas de outras classes são conectadas, como resultado, a proteína estranha é desativada e, em seguida, o antígeno (microrganismo ou toxina estranho) é destruído e removido.

Após o contato com o antígeno, a concentração máxima de imunoglobulina é alcançada (dependendo da natureza do antígeno e das características individuais do próprio organismo) em poucas horas (às vezes vários dias). O corpo retém a memória desse contato e, quando atacado novamente com o mesmo antígeno, as imunoglobulinas se acumulam no soro sanguíneo muito mais rápido e em maior quantidade - ocorre a imunidade adquirida.

A classificação de proteínas acima é um tanto arbitrária, por exemplo, a proteína trombina, mencionada entre as proteínas protetoras, é essencialmente uma enzima que catalisa a hidrólise de ligações peptídicas, ou seja, pertence à classe das proteases.

As proteínas protetoras são frequentemente chamadas de proteínas de veneno de cobra e proteínas tóxicas de algumas plantas, pois sua tarefa é proteger o corpo de danos.

Existem proteínas cujas funções são tão únicas que é difícil classificá-las. Por exemplo, a proteína monelina, encontrada em uma planta africana, tem um sabor muito adocicado e tem sido alvo de pesquisas como uma substância não tóxica que pode ser usada no lugar do açúcar para prevenir a obesidade. O plasma sanguíneo de alguns peixes antárticos contém proteínas com propriedades anticongelantes que impedem o congelamento do sangue desses peixes.

Síntese artificial de proteínas.

A condensação de aminoácidos levando a uma cadeia polipeptídica é um processo bem estudado. É possível realizar, por exemplo, a condensação de qualquer aminoácido ou uma mistura de ácidos e obter, respectivamente, um polímero contendo as mesmas unidades, ou unidades diferentes, alternando em ordem aleatória. Tais polímeros têm pouca semelhança com polipeptídeos naturais e não possuem atividade biológica. A principal tarefa é conectar aminoácidos em uma ordem estritamente definida e pré-planejada para reproduzir a sequência de resíduos de aminoácidos em proteínas naturais. O cientista americano Robert Merrifield propôs um método original que possibilitou resolver tal problema. A essência do método é que o primeiro aminoácido é ligado a um gel de polímero insolúvel que contém grupos reativos que podem se combinar com grupos –COOH – do aminoácido. O poliestireno reticulado com grupos clorometil introduzidos nele foi tomado como um substrato polimérico. Para que o aminoácido tomado para a reação não reaja consigo mesmo e para que não una o grupo H 2 N ao substrato, o grupo amino desse ácido é pré-bloqueado com um substituinte volumoso [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grupo. Após a ligação do aminoácido ao suporte polimérico, o grupo bloqueador é removido e outro aminoácido é introduzido na mistura de reação, na qual o grupo H2N também é previamente bloqueado. Nesse sistema, apenas é possível a interação do grupo H 2 N do primeiro aminoácido e do grupo –COOH do segundo ácido, que é realizada na presença de catalisadores (sais de fosfônio). Em seguida, todo o esquema é repetido, introduzindo o terceiro aminoácido (Fig. 28).

Arroz. 28. ESQUEMA DE SÍNTESE DE CADEIA DE POLIPEPTÍDEOS

Na última etapa, as cadeias polipeptídicas resultantes são separadas do suporte de poliestireno. Agora todo o processo está automatizado, existem sintetizadores de peptídeos automáticos que operam de acordo com o esquema descrito. Muitos peptídeos usados ​​na medicina e na agricultura foram sintetizados por esse método. Também foi possível obter análogos melhorados de peptídeos naturais com ação seletiva e potencializada. Algumas pequenas proteínas foram sintetizadas, como o hormônio insulina e algumas enzimas.

Existem também métodos de síntese de proteínas que replicam processos naturais: são sintetizados fragmentos de ácidos nucleicos configurados para produzir certas proteínas, depois esses fragmentos são inseridos em um organismo vivo (por exemplo, em uma bactéria), após o que o corpo começa a produzir a proteína desejada. Desta forma, agora são obtidas quantidades significativas de proteínas e peptídeos de difícil acesso, bem como seus análogos.

Proteínas como fontes alimentares.

As proteínas em um organismo vivo são constantemente quebradas em seus aminoácidos originais (com a participação indispensável de enzimas), alguns aminoácidos passam para outros, então as proteínas são sintetizadas novamente (também com a participação de enzimas), ou seja, o corpo está constantemente se renovando. Algumas proteínas (colágeno da pele, cabelo) não são renovadas, o corpo as perde continuamente e, em vez disso, sintetiza novas. As proteínas como fontes alimentares desempenham duas funções principais: fornecem ao corpo material de construção para a síntese de novas moléculas de proteína e, além disso, fornecem energia ao corpo (fontes de calorias).

Mamíferos carnívoros (incluindo humanos) obtêm as proteínas necessárias de alimentos vegetais e animais. Nenhuma das proteínas obtidas dos alimentos é integrada ao corpo de forma inalterada. No trato digestivo, todas as proteínas absorvidas são quebradas em aminoácidos, e as proteínas necessárias para um determinado organismo já são construídas a partir delas, enquanto as 12 restantes podem ser sintetizadas a partir de 8 ácidos essenciais (Tabela 1) no corpo, se não forem fornecidos em quantidades suficientes com alimentos, mas os ácidos essenciais devem ser fornecidos com alimentos sem falhas. Os átomos de enxofre na cisteína são obtidos pelo corpo com o aminoácido essencial metionina. Parte das proteínas se decompõe, liberando a energia necessária para manter a vida, e o nitrogênio contido nelas é excretado do corpo com a urina. Normalmente, o corpo humano perde 25 a 30 g de proteína por dia, portanto, os alimentos proteicos devem estar sempre presentes na quantidade certa. A necessidade diária mínima de proteína é de 37 g para homens e 29 g para mulheres, mas a ingestão recomendada é quase duas vezes maior. Ao avaliar os alimentos, é importante considerar a qualidade da proteína. Na ausência ou baixo teor de aminoácidos essenciais, a proteína é considerada de baixo valor, portanto, tais proteínas devem ser consumidas em maior quantidade. Assim, as proteínas das leguminosas contêm pouca metionina e as proteínas do trigo e do milho são pobres em lisina (ambos os aminoácidos são essenciais). As proteínas animais (exceto colágenos) são classificadas como alimentos completos. Um conjunto completo de todos os ácidos essenciais contém caseína do leite, bem como queijo cottage e queijo preparado a partir dele, portanto, uma dieta vegetariana, se for muito rigorosa, ou seja, “sem laticínios”, requer maior consumo de leguminosas, nozes e cogumelos para fornecer ao corpo aminoácidos essenciais na quantidade certa.

Aminoácidos e proteínas sintéticos também são utilizados como produtos alimentícios, acrescentando-os à ração, que contêm aminoácidos essenciais em pequenas quantidades. Existem bactérias que podem processar e assimilar hidrocarbonetos de petróleo, neste caso, para a síntese completa de proteínas, elas precisam ser alimentadas com compostos contendo nitrogênio (amônia ou nitratos). A proteína obtida desta forma é utilizada como ração para gado e aves. Um conjunto de enzimas, as carboidrases, são frequentemente adicionadas à ração animal, que catalisam a hidrólise de componentes alimentares de carboidratos que são difíceis de decompor (paredes celulares de culturas de cereais), o que faz com que os alimentos vegetais sejam mais completamente absorvidos.

Mikhail Levitsky

PROTEÍNAS (Artigo 2)

(proteínas), uma classe de compostos complexos contendo nitrogênio, os componentes mais característicos e importantes (junto com os ácidos nucleicos) da matéria viva. As proteínas desempenham muitas e variadas funções. A maioria das proteínas são enzimas que catalisam reações químicas. Muitos hormônios que regulam os processos fisiológicos também são proteínas. Proteínas estruturais como colágeno e queratina são os principais componentes do tecido ósseo, cabelo e unhas. As proteínas contráteis dos músculos têm a capacidade de alterar seu comprimento, usando energia química para realizar trabalho mecânico. As proteínas são anticorpos que se ligam e neutralizam substâncias tóxicas. Algumas proteínas que podem responder a influências externas (luz, cheiro) servem como receptores nos órgãos dos sentidos que percebem a irritação. Muitas proteínas localizadas no interior da célula e na membrana celular desempenham funções reguladoras.

Na primeira metade do século XIX muitos químicos, e entre eles principalmente J. von Liebig, gradualmente chegaram à conclusão de que as proteínas são uma classe especial de compostos nitrogenados. O nome "proteínas" (do grego protos - o primeiro) foi proposto em 1840 pelo químico holandês G. Mulder.

PROPRIEDADES FÍSICAS

As proteínas são brancas no estado sólido, mas incolores em solução, a menos que carreguem algum grupo cromóforo (colorido), como a hemoglobina. A solubilidade em água de diferentes proteínas varia muito. Também varia com o pH e com a concentração de sais na solução, de modo que se pode escolher as condições sob as quais uma proteína irá precipitar seletivamente na presença de outras proteínas. Este método de "salting out" é amplamente utilizado para isolar e purificar proteínas. A proteína purificada muitas vezes precipita da solução como cristais.

Em comparação com outros compostos, o peso molecular das proteínas é muito grande - de vários milhares a muitos milhões de daltons. Portanto, durante a ultracentrifugação, as proteínas são precipitadas e, além disso, em taxas diferentes. Devido à presença de grupos carregados positivamente e negativamente nas moléculas de proteínas, elas se movem em velocidades diferentes em um campo elétrico. Esta é a base da eletroforese, um método usado para isolar proteínas individuais de misturas complexas. A purificação de proteínas também é realizada por cromatografia.

PROPRIEDADES QUIMICAS

Estrutura.

As proteínas são polímeros, ou seja, moléculas construídas como cadeias a partir de unidades monómeras repetidas, ou subunidades, cujo papel é desempenhado por alfa-aminoácidos. Fórmula geral dos aminoácidos

onde R é um átomo de hidrogênio ou algum grupo orgânico.

Uma molécula de proteína (cadeia polipeptídica) pode consistir em apenas um número relativamente pequeno de aminoácidos ou vários milhares de unidades monoméricas. A conexão de aminoácidos em uma cadeia é possível porque cada um deles possui dois grupos químicos diferentes: um grupo amino com propriedades básicas, NH2, e um grupo carboxila ácido, COOH. Ambos os grupos estão ligados ao átomo de carbono. O grupo carboxila de um aminoácido pode formar uma ligação amida (peptídeo) com o grupo amino de outro aminoácido:

Depois que dois aminoácidos foram conectados dessa maneira, a cadeia pode ser estendida adicionando um terceiro ao segundo aminoácido e assim por diante. Como pode ser visto na equação acima, quando uma ligação peptídica é formada, uma molécula de água é liberada. Na presença de ácidos, álcalis ou enzimas proteolíticas, a reação prossegue na direção oposta: a cadeia polipeptídica é clivada em aminoácidos com a adição de água. Essa reação é chamada de hidrólise. A hidrólise ocorre espontaneamente e é necessária energia para combinar aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

Um grupo carboxila e um grupo amida (ou um grupo imida semelhante a ele - no caso do aminoácido prolina) estão presentes em todos os aminoácidos, enquanto as diferenças entre os aminoácidos são determinadas pela natureza desse grupo, ou "lado cadeia", que é indicada acima pela letra R. O papel da cadeia lateral pode ser desempenhado por um átomo de hidrogênio, como o aminoácido glicina, e alguns agrupamentos volumosos, como histidina e triptofano. Algumas cadeias laterais são quimicamente inertes, enquanto outras são altamente reativas.

Muitos milhares de aminoácidos diferentes podem ser sintetizados, e muitos aminoácidos diferentes ocorrem na natureza, mas apenas 20 tipos de aminoácidos são usados ​​para a síntese de proteínas: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, valina, histidina, glicina, glutamina, glutâmico. ácido, isoleucina, leucina, lisina , metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano, fenilalanina e cisteína (em proteínas, a cisteína pode estar presente como um dímero - cistina). É verdade que em algumas proteínas existem outros aminoácidos além dos vinte que ocorrem regularmente, mas eles são formados como resultado da modificação de qualquer um dos vinte listados após ter sido incluído na proteína.

atividade óptica.

Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, têm quatro grupos diferentes ligados ao átomo de carbono α. Em termos de geometria, quatro grupos diferentes podem ser anexados de duas maneiras e, portanto, existem duas configurações possíveis, ou dois isômeros, relacionados entre si como um objeto à sua imagem especular, ou seja, como a mão esquerda para a direita. Uma configuração é chamada de esquerda ou canhoto (L), e a outra destra ou destro (D), porque os dois isômeros diferem na direção de rotação do plano da luz polarizada. Apenas L-aminoácidos ocorrem nas proteínas (a exceção é a glicina; ela só pode ser representada em uma forma, pois dois de seus quatro grupos são iguais), e todos eles têm atividade óptica (já que há apenas um isômero). D-aminoácidos são raros na natureza; eles são encontrados em alguns antibióticos e na parede celular de bactérias.

A sequência de aminoácidos.

Os aminoácidos na cadeia polipeptídica não estão dispostos aleatoriamente, mas em uma certa ordem fixa, e é essa ordem que determina as funções e propriedades da proteína. Variando a ordem dos 20 tipos de aminoácidos, você pode obter um grande número de proteínas diferentes, assim como você pode criar muitos textos diferentes com as letras do alfabeto.

No passado, determinar a sequência de aminoácidos de uma proteína geralmente levava vários anos. A determinação direta ainda é uma tarefa bastante trabalhosa, embora tenham sido criados dispositivos que permitem que ela seja realizada automaticamente. Geralmente é mais fácil determinar a sequência de nucleotídeos do gene correspondente e derivar a sequência de aminoácidos da proteína a partir dele. Até o momento, as sequências de aminoácidos de muitas centenas de proteínas já foram determinadas. As funções das proteínas decodificadas geralmente são conhecidas, e isso ajuda a imaginar as possíveis funções de proteínas semelhantes formadas, por exemplo, em neoplasias malignas.

Proteínas complexas.

As proteínas que consistem apenas em aminoácidos são chamadas de simples. Muitas vezes, no entanto, um átomo de metal ou algum composto químico que não é um aminoácido está ligado à cadeia polipeptídica. Tais proteínas são chamadas de complexas. Um exemplo é a hemoglobina: ela contém porfirina de ferro, que lhe confere a cor vermelha e permite que ela atue como carreadora de oxigênio.

Os nomes das proteínas mais complexas contêm uma indicação da natureza dos grupos anexados: os açúcares estão presentes nas glicoproteínas, as gorduras nas lipoproteínas. Se a atividade catalítica da enzima depende do grupo ligado, então é chamado de grupo prostético. Muitas vezes, alguma vitamina desempenha o papel de um grupo protético ou faz parte dele. A vitamina A, por exemplo, ligada a uma das proteínas da retina, determina sua sensibilidade à luz.

Estrutura terciária.

O importante não é tanto a sequência de aminoácidos da proteína (estrutura primária), mas a forma como ela é disposta no espaço. Ao longo de todo o comprimento da cadeia polipeptídica, os íons de hidrogênio formam ligações de hidrogênio regulares, que lhe conferem a forma de uma espiral ou camada (estrutura secundária). Da combinação de tais hélices e camadas, surge uma forma compacta da próxima ordem - a estrutura terciária da proteína. Em torno das ligações que prendem os elos monoméricos da cadeia, são possíveis rotações em pequenos ângulos. Portanto, de um ponto de vista puramente geométrico, o número de configurações possíveis para qualquer cadeia polipeptídica é infinitamente grande. Na realidade, cada proteína normalmente existe em apenas uma configuração, determinada por sua sequência de aminoácidos. Essa estrutura não é rígida, parece "respirar" - oscila em torno de uma certa configuração média. A corrente é dobrada em uma configuração na qual a energia livre (a capacidade de realizar trabalho) é mínima, assim como uma mola liberada é comprimida apenas para um estado correspondente a um mínimo de energia livre. Muitas vezes, uma parte da cadeia está rigidamente ligada à outra por ligações dissulfeto (–S–S–) entre dois resíduos de cisteína. É em parte por isso que a cisteína entre os aminoácidos desempenha um papel particularmente importante.

A complexidade da estrutura das proteínas é tão grande que ainda não é possível calcular a estrutura terciária de uma proteína, mesmo que sua sequência de aminoácidos seja conhecida. Mas se for possível obter cristais de proteína, sua estrutura terciária pode ser determinada por difração de raios X.

Nas proteínas estruturais, contráteis e em algumas outras, as cadeias são alongadas e várias cadeias ligeiramente dobradas que se encontram lado a lado formam fibrilas; as fibrilas, por sua vez, dobram-se em formações maiores - fibras. No entanto, a maioria das proteínas em solução são globulares: as cadeias são enroladas em um glóbulo, como fios em uma bola. A energia livre nesta configuração é mínima, uma vez que os aminoácidos hidrofóbicos (“repelentes de água”) estão escondidos dentro do glóbulo, enquanto os aminoácidos hidrofílicos (“atrativos de água”) estão em sua superfície.

Muitas proteínas são complexos de várias cadeias polipeptídicas. Essa estrutura é chamada de estrutura quaternária da proteína. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é composta de quatro subunidades, cada uma das quais é uma proteína globular.

As proteínas estruturais, devido à sua configuração linear, formam fibras nas quais a resistência à tração é muito alta, enquanto a configuração globular permite que as proteínas entrem em interações específicas com outros compostos. Na superfície do glóbulo, com a colocação correta de cadeias, aparecem cavidades de uma certa forma, nas quais estão localizados grupos químicos reativos. Se essa proteína é uma enzima, então outra molécula, geralmente menor, de alguma substância entra em tal cavidade, assim como uma chave entra em uma fechadura; neste caso, a configuração da nuvem eletrônica da molécula muda sob a influência de grupos químicos localizados na cavidade, e isso a força a reagir de uma determinada maneira. Desta forma, a enzima catalisa a reação. As moléculas de anticorpos também têm cavidades nas quais várias substâncias estranhas se ligam e, portanto, tornam-se inofensivas. O modelo "chave e fechadura", que explica a interação de proteínas com outros compostos, permite entender a especificidade de enzimas e anticorpos, ou seja, sua capacidade de reagir apenas com certos compostos.

Proteínas em diferentes tipos de organismos.

Proteínas que desempenham a mesma função em diferentes espécies de plantas e animais e, portanto, têm o mesmo nome, também têm uma configuração semelhante. Eles, no entanto, diferem um pouco em sua sequência de aminoácidos. À medida que as espécies divergem de um ancestral comum, alguns aminoácidos em certas posições são substituídos por mutações com outras. Mutações prejudiciais que causam doenças hereditárias são descartadas pela seleção natural, mas as benéficas ou pelo menos neutras podem ser preservadas. Quanto mais próximas duas espécies biológicas estiverem uma da outra, menos diferenças serão encontradas em suas proteínas.

Algumas proteínas mudam de forma relativamente rápida, outras são bastante conservadoras. Estes últimos incluem, por exemplo, o citocromo c, uma enzima respiratória encontrada na maioria dos organismos vivos. Em humanos e chimpanzés, suas sequências de aminoácidos são idênticas, enquanto no citocromo c do trigo, apenas 38% dos aminoácidos se mostraram diferentes. Mesmo ao comparar humanos e bactérias, as semelhanças de citocromos com (as diferenças aqui afetam 65% dos aminoácidos) ainda podem ser vistas, embora o ancestral comum de bactérias e humanos tenha vivido na Terra cerca de dois bilhões de anos atrás. Hoje em dia, a comparação de sequências de aminoácidos é frequentemente usada para construir uma árvore filogenética (genealógica) que reflete as relações evolutivas entre diferentes organismos.

Desnaturação.

A molécula de proteína sintetizada, dobrada, adquire configuração própria. Essa configuração, no entanto, pode ser destruída pelo aquecimento, pela alteração do pH, pela ação de solventes orgânicos e até mesmo pela simples agitação da solução até que apareçam bolhas em sua superfície. Uma proteína alterada dessa maneira é chamada desnaturada; perde sua atividade biológica e geralmente se torna insolúvel. Exemplos bem conhecidos de proteína desnaturada são ovos cozidos ou chantilly. Pequenas proteínas, contendo apenas cerca de cem aminoácidos, são capazes de renaturar, ou seja, readquirir a configuração original. Mas a maioria das proteínas é simplesmente transformada em uma massa de cadeias polipeptídicas emaranhadas e não restaura sua configuração anterior.

Uma das principais dificuldades no isolamento de proteínas ativas é sua extrema sensibilidade à desnaturação. Esta propriedade das proteínas encontra aplicação útil na conservação de produtos alimentares: a alta temperatura desnatura irreversivelmente as enzimas dos microrganismos, e os microrganismos morrem.

SÍNTESE PROTEÍCA

Para a síntese de proteínas, um organismo vivo deve ter um sistema de enzimas capaz de ligar um aminoácido a outro. Também é necessária uma fonte de informação que determine quais aminoácidos devem ser conectados. Como existem milhares de tipos de proteínas no corpo, e cada uma delas consiste em uma média de várias centenas de aminoácidos, a informação necessária deve ser realmente enorme. Ele é armazenado (semelhante a como um registro é armazenado em uma fita magnética) nas moléculas de ácido nucleico que compõem os genes.

Ativação enzimática.

Uma cadeia polipeptídica sintetizada a partir de aminoácidos nem sempre é uma proteína em sua forma final. Muitas enzimas são primeiramente sintetizadas como precursores inativos e tornam-se ativas somente depois que outra enzima remove alguns aminoácidos de uma extremidade da cadeia. Algumas das enzimas digestivas, como a tripsina, são sintetizadas nessa forma inativa; essas enzimas são ativadas no trato digestivo como resultado da remoção do fragmento terminal da cadeia. O hormônio insulina, cuja molécula em sua forma ativa consiste em duas cadeias curtas, é sintetizada na forma de uma única cadeia, a chamada cadeia. pró-insulina. Em seguida, a parte do meio dessa cadeia é removida e os fragmentos restantes se unem, formando a molécula do hormônio ativo. As proteínas complexas são formadas somente depois que um determinado grupo químico é ligado à proteína, e essa ligação muitas vezes também requer uma enzima.

Circulação metabólica.

Depois de alimentar um animal com aminoácidos marcados com isótopos radioativos de carbono, nitrogênio ou hidrogênio, o rótulo é rapidamente incorporado às suas proteínas. Se os aminoácidos marcados deixarem de entrar no corpo, a quantidade de marcadores nas proteínas começará a diminuir. Esses experimentos mostram que as proteínas resultantes não são armazenadas no corpo até o final da vida. Todos eles, com algumas exceções, estão em um estado dinâmico, constantemente se decompondo em aminoácidos e depois ressintetizados.

Algumas proteínas se decompõem quando as células morrem e são destruídas. Isso acontece o tempo todo, por exemplo, com glóbulos vermelhos e células epiteliais que revestem a superfície interna do intestino. Além disso, a quebra e a ressíntese de proteínas também ocorrem em células vivas. Curiosamente, sabe-se menos sobre a quebra de proteínas do que sobre sua síntese. O que está claro, no entanto, é que enzimas proteolíticas estão envolvidas na quebra, semelhantes àquelas que quebram proteínas em aminoácidos no trato digestivo.

A meia-vida de diferentes proteínas é diferente - de várias horas a muitos meses. A única exceção são as moléculas de colágeno. Uma vez formados, eles permanecem estáveis ​​e não são renovados ou substituídos. Com o tempo, no entanto, algumas de suas propriedades, em particular a elasticidade, mudam e, como não são renovadas, certas alterações relacionadas à idade, como o aparecimento de rugas na pele, são resultado disso.

proteínas sintéticas.

Os químicos há muito aprenderam a polimerizar aminoácidos, mas os aminoácidos são combinados aleatoriamente, de modo que os produtos dessa polimerização têm pouca semelhança com os naturais. É verdade que é possível combinar aminoácidos em uma determinada ordem, o que permite obter algumas proteínas biologicamente ativas, em particular a insulina. O processo é bastante complicado, e desta forma é possível obter apenas aquelas proteínas cujas moléculas contêm cerca de cem aminoácidos. É preferível sintetizar ou isolar a sequência de nucleótidos de um gene correspondente à sequência de aminoácidos desejada e depois introduzir este gene numa bactéria, que produzirá por replicação uma grande quantidade do produto desejado. Este método, no entanto, também tem suas desvantagens.

PROTEÍNAS E NUTRIÇÃO

Quando as proteínas do corpo são decompostas em aminoácidos, esses aminoácidos podem ser reutilizados para a síntese de proteínas. Ao mesmo tempo, os próprios aminoácidos estão sujeitos à decomposição, de modo que não são totalmente utilizados. Também está claro que durante o crescimento, gravidez e cicatrização de feridas, a síntese de proteínas deve exceder a degradação. O corpo perde continuamente algumas proteínas; estas são as proteínas do cabelo, unhas e a camada superficial da pele. Portanto, para a síntese de proteínas, cada organismo deve receber aminoácidos dos alimentos.

Fontes de aminoácidos.

As plantas verdes sintetizam todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas a partir de CO2, água e amônia ou nitratos. Muitas bactérias também são capazes de sintetizar aminoácidos na presença de açúcar (ou algum equivalente) e nitrogênio fixado, mas o açúcar é, em última análise, fornecido pelas plantas verdes. Nos animais, a capacidade de sintetizar aminoácidos é limitada; eles obtêm aminoácidos comendo plantas verdes ou outros animais. No trato digestivo, as proteínas absorvidas são decompostas em aminoácidos, os últimos são absorvidos e as proteínas características de um determinado organismo são construídas a partir deles. Nenhuma das proteínas absorvidas é incorporada nas estruturas do corpo como tal. A única exceção é que, em muitos mamíferos, parte dos anticorpos maternos pode passar intacta pela placenta para a circulação fetal, e através do leite materno (especialmente em ruminantes) ser transferida para o recém-nascido imediatamente após o nascimento.

Necessidade de proteínas.

É claro que, para manter a vida, o corpo deve receber uma certa quantidade de proteína dos alimentos. No entanto, o tamanho dessa necessidade depende de uma série de fatores. O corpo precisa de alimentos tanto como fonte de energia (calorias) quanto como material para construir suas estruturas. Em primeiro lugar está a necessidade de energia. Isso significa que quando há poucos carboidratos e gorduras na dieta, as proteínas da dieta são usadas não para a síntese de suas próprias proteínas, mas como fonte de calorias. Com o jejum prolongado, até mesmo suas próprias proteínas são gastas para suprir as necessidades energéticas. Se houver carboidratos suficientes na dieta, a ingestão de proteínas pode ser reduzida.

balanço de nitrogênio.

Em média aprox. 16% da massa total de proteína é nitrogênio. Quando os aminoácidos que compõem as proteínas são decompostos, o nitrogênio contido neles é excretado do corpo na urina e (em menor grau) nas fezes na forma de vários compostos nitrogenados. Portanto, é conveniente usar um indicador como balanço de nitrogênio para avaliar a qualidade da nutrição proteica, ou seja, a diferença (em gramas) entre a quantidade de nitrogênio ingerida pelo corpo e a quantidade de nitrogênio excretada por dia. Com nutrição normal em um adulto, essas quantidades são iguais. Em um organismo em crescimento, a quantidade de nitrogênio excretado é menor que a quantidade de entrada, ou seja, o saldo é positivo. Com a falta de proteína na dieta, o saldo é negativo. Se houver calorias suficientes na dieta, mas as proteínas estiverem completamente ausentes, o corpo economizará proteínas. Ao mesmo tempo, o metabolismo das proteínas diminui e a reutilização de aminoácidos na síntese de proteínas ocorre da maneira mais eficiente possível. No entanto, as perdas são inevitáveis ​​e os compostos nitrogenados ainda são excretados na urina e parcialmente nas fezes. A quantidade de nitrogênio excretada do corpo por dia durante a falta de proteína pode servir como uma medida da falta diária de proteína. É natural supor que, ao introduzir na dieta uma quantidade de proteína equivalente a essa deficiência, seja possível restabelecer o equilíbrio de nitrogênio. No entanto, não é. Tendo recebido essa quantidade de proteína, o corpo começa a usar aminoácidos com menos eficiência, portanto, é necessária alguma proteína adicional para restaurar o equilíbrio de nitrogênio.

Se a quantidade de proteína na dieta exceder o necessário para manter o equilíbrio de nitrogênio, parece não haver nenhum dano com isso. O excesso de aminoácidos é simplesmente usado como fonte de energia. Um exemplo particularmente notável é o esquimó, que consome pouco carboidrato e cerca de dez vezes mais proteína do que o necessário para manter o equilíbrio de nitrogênio. Na maioria dos casos, no entanto, usar proteína como fonte de energia não é benéfico, pois você pode obter muito mais calorias de uma determinada quantidade de carboidratos do que da mesma quantidade de proteína. Nos países pobres, a população recebe as calorias necessárias dos carboidratos e consome uma quantidade mínima de proteína.

Se o corpo recebe o número necessário de calorias na forma de alimentos não proteicos, a quantidade mínima de proteína que mantém o equilíbrio de nitrogênio é de aprox. 30g por dia. Aproximadamente tanta proteína está contida em quatro fatias de pão ou 0,5 litros de leite. Uma quantidade um pouco maior é geralmente considerada ideal; recomendado de 50 a 70 g.

Aminoácidos essenciais.

Até agora, a proteína foi considerada como um todo. Enquanto isso, para que a síntese de proteínas ocorra, todos os aminoácidos necessários devem estar presentes no corpo. Alguns dos aminoácidos que o próprio corpo do animal é capaz de sintetizar. São chamados de intercambiáveis, pois não precisam estar presentes na dieta, sendo importante apenas que, em geral, a ingestão de proteína como fonte de nitrogênio seja suficiente; então, com a falta de aminoácidos não essenciais, o corpo pode sintetizá-los às custas daqueles que estão presentes em excesso. Os aminoácidos "essenciais" restantes não podem ser sintetizados e devem ser ingeridos com alimentos. Essenciais para os seres humanos são valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano, histidina, lisina e arginina. (Embora a arginina possa ser sintetizada no corpo, ela é considerada um aminoácido essencial porque recém-nascidos e crianças em crescimento produzem quantidades insuficientes dela. Por outro lado, para uma pessoa madura, a ingestão de alguns desses aminoácidos dos alimentos pode se tornar opcional.)

Esta lista de aminoácidos essenciais é aproximadamente a mesma em outros vertebrados e até mesmo em insetos. O valor nutricional das proteínas geralmente é determinado alimentando-as com ratos em crescimento e monitorando o ganho de peso dos animais.

O valor nutricional das proteínas.

O valor nutricional de uma proteína é determinado pelo aminoácido essencial mais deficiente. Vamos ilustrar isso com um exemplo. As proteínas do nosso corpo contêm uma média de aprox. 2% de triptofano (em peso). Digamos que a dieta inclua 10 g de proteína contendo 1% de triptofano e que haja outros aminoácidos essenciais suficientes. No nosso caso, 10 g dessa proteína defeituosa equivale essencialmente a 5 g de uma proteína completa; os 5 g restantes servem apenas como fonte de energia. Observe que, como os aminoácidos praticamente não são armazenados no organismo e, para que a síntese de proteínas ocorra, todos os aminoácidos devem estar presentes simultaneamente, o efeito da ingestão de aminoácidos essenciais só pode ser detectado se todos entrarem no organismo. corpo ao mesmo tempo.

A composição média da maioria das proteínas animais está próxima da composição média das proteínas no corpo humano, portanto, é improvável que enfrentemos deficiência de aminoácidos se nossa dieta for rica em alimentos como carne, ovos, leite e queijo. No entanto, existem proteínas, como a gelatina (um produto da desnaturação do colágeno), que contém muito poucos aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais, embora sejam melhores que a gelatina nesse sentido, também são pobres em aminoácidos essenciais; especialmente pouco neles lisina e triptofano. No entanto, uma dieta puramente vegetariana não é nada saudável, a menos que consuma uma quantidade um pouco maior de proteínas vegetais, suficientes para fornecer ao corpo aminoácidos essenciais. A maior parte da proteína é encontrada nas plantas nas sementes, especialmente nas sementes de trigo e várias leguminosas. Brotos jovens, como aspargos, também são ricos em proteínas.

Proteínas sintéticas na dieta.

Ao adicionar pequenas quantidades de aminoácidos essenciais sintéticos ou proteínas ricas neles a proteínas incompletas, como as proteínas do milho, pode-se aumentar significativamente o valor nutricional deste último, ou seja, aumentando assim a quantidade de proteína consumida. Outra possibilidade é cultivar bactérias ou leveduras em hidrocarbonetos de petróleo com a adição de nitratos ou amônia como fonte de nitrogênio. A proteína microbiana obtida desta forma pode servir como ração para aves ou gado, ou pode ser consumida diretamente por humanos. O terceiro método, amplamente utilizado, utiliza a fisiologia dos ruminantes. Em ruminantes, na seção inicial do estômago, o chamado. No rúmen, existem formas especiais de bactérias e protozoários que convertem proteínas vegetais defeituosas em proteínas microbianas mais completas, e estas, por sua vez, após digestão e absorção, transformam-se em proteínas animais. A ureia, um composto sintético barato contendo nitrogênio, pode ser adicionada à alimentação do gado. Microrganismos que vivem no rúmen usam nitrogênio ureico para converter carboidratos (dos quais há muito mais na ração) em proteína. Cerca de um terço de todo o nitrogênio na alimentação do gado pode vir na forma de uréia, o que em essência significa, até certo ponto, síntese química de proteínas.

O conteúdo do artigo

PROTEÍNAS (Artigo 1)- uma classe de polímeros biológicos presentes em todos os organismos vivos. Com a participação das proteínas, ocorrem os principais processos que garantem a atividade vital do corpo: respiração, digestão, contração muscular, transmissão de impulsos nervosos. O tecido ósseo, a pele, o cabelo, as formações dos chifres dos seres vivos são compostos de proteínas. Para a maioria dos mamíferos, o crescimento e desenvolvimento do organismo ocorre devido a produtos contendo proteínas como componente alimentar. O papel das proteínas no corpo e, consequentemente, sua estrutura é muito diversa.

A composição das proteínas.

Todas as proteínas são polímeros, cujas cadeias são montadas a partir de fragmentos de aminoácidos. Os aminoácidos são compostos orgânicos que contêm em sua composição (de acordo com o nome) um grupo NH 2 amino e um ácido orgânico, ou seja, carboxila, grupo COOH. De toda a variedade de aminoácidos existentes (teoricamente, o número de aminoácidos possíveis é ilimitado), apenas aqueles que possuem apenas um átomo de carbono entre o grupo amino e o grupo carboxila participam da formação das proteínas. Em geral, os aminoácidos envolvidos na formação de proteínas podem ser representados pela fórmula: H 2 N–CH(R)–COOH. O grupo R ligado ao átomo de carbono (aquele entre os grupos amino e carboxila) determina a diferença entre os aminoácidos que compõem as proteínas. Este grupo pode consistir apenas em átomos de carbono e hidrogênio, mas mais frequentemente contém, além de C e H, vários grupos funcionais (capazes de outras transformações), por exemplo, HO-, H 2 N-, etc. opção quando R = H.

Os organismos dos seres vivos contêm mais de 100 aminoácidos diferentes, porém, nem todos são utilizados na construção das proteínas, mas apenas 20, os chamados “fundamentais”. Na tabela. 1 mostra seus nomes (a maioria dos nomes se desenvolveu historicamente), a fórmula estrutural, bem como a abreviatura amplamente utilizada. Todas as fórmulas estruturais estão dispostas na tabela de forma que o fragmento principal do aminoácido esteja à direita.

Tabela 1. AMINOÁCIDOS ENVOLVIDOS NA CRIAÇÃO DE PROTEÍNAS

Nome	Estrutura	Designação
GLICINA		GLI
ALANINA		ALA
VALIN		HASTE
LEUCINA		LEI
ISOLEUCINA		ILE
SERIN		SER
TREONINA		TRE
CISTEÍNA		CEI
METIONINA		CONHECEU
LISINA		LIZ
ARGININA		AWG
ÁCIDO APARÁGICO		ASN
ASPARAGINA		ASN
ÁCIDO GLUTÂMICO		GLU
GLUTAMINA		GLN
fenilalanina		secador de cabelo
TIROSINA		TIR
triptofano		TRÊS
HISTIDINA		SIG
PROLINA		PRÓ
Na prática internacional, a designação abreviada dos aminoácidos listados usando abreviações latinas de três ou uma letra é aceita, por exemplo, glicina - Gly ou G, alanina - Ala ou A.

Dentre esses vinte aminoácidos (Tabela 1), apenas a prolina contém um grupo NH (ao invés de NH 2) próximo ao grupo COOH carboxila, pois faz parte do fragmento cíclico.

Oito aminoácidos (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina e triptofano), colocados na mesa sobre um fundo cinza, são chamados de essenciais, pois o corpo deve constantemente recebê-los com alimentos proteicos para o crescimento e desenvolvimento normais.

Uma molécula de proteína é formada como resultado da conexão sequencial de aminoácidos, enquanto o grupo carboxila de um ácido interage com o grupo amino da molécula vizinha, como resultado, uma ligação peptídica –CO–NH– é formada e uma água molécula é liberada. Na fig. 1 mostra a conexão serial de alanina, valina e glicina.

Arroz. 1 CONEXÃO EM SÉRIE DE AMINOÁCIDOS durante a formação de uma molécula de proteína. O caminho do grupo amino terminal H 2 N para o grupo carboxila terminal COOH foi escolhido como a direção principal da cadeia polimérica.

Para descrever de forma compacta a estrutura de uma molécula de proteína, são utilizadas as abreviaturas para aminoácidos (Tabela 1, terceira coluna) envolvidos na formação da cadeia polimérica. O fragmento da molécula mostrada na Fig. 1 é escrito como segue: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

As moléculas de proteína contêm de 50 a 1500 resíduos de aminoácidos (cadeias mais curtas são chamadas de polipeptídeos). A individualidade de uma proteína é determinada pelo conjunto de aminoácidos que compõem a cadeia polimérica e, não menos importante, pela ordem de sua alternância ao longo da cadeia. Por exemplo, a molécula de insulina consiste em 51 resíduos de aminoácidos (é uma das proteínas de cadeia mais curta) e consiste em duas cadeias paralelas interconectadas de comprimento desigual. A sequência de fragmentos de aminoácidos é mostrada na fig. 2.

Arroz. 2 MOLÉCULA DE INSULINA, construído a partir de 51 resíduos de aminoácidos, os fragmentos dos mesmos aminoácidos são marcados com a cor de fundo correspondente. Os resíduos de aminoácidos de cisteína (designação abreviada CIS) contidos na cadeia formam pontes dissulfeto -S-S-, que ligam duas moléculas de polímero ou formam jumpers dentro de uma cadeia.

Moléculas do aminoácido cisteína (Tabela 1) contêm grupos sulfidretos reativos -SH, que interagem entre si, formando pontes dissulfeto -S-S-. O papel da cisteína no mundo das proteínas é especial, com sua participação, são formadas ligações cruzadas entre moléculas de proteínas poliméricas.

A associação de aminoácidos em uma cadeia polimérica ocorre em um organismo vivo sob o controle de ácidos nucléicos, são eles que fornecem uma ordem de montagem estrita e regulam o comprimento fixo da molécula do polímero. cm. ÁCIDOS NUCLEICOS).

A estrutura das proteínas.

A composição da molécula de proteína, apresentada na forma de resíduos de aminoácidos alternados (Fig. 2), é chamada de estrutura primária da proteína. As ligações de hidrogênio surgem entre os grupos imino HN presentes na cadeia polimérica e os grupos carbonila CO ( cm. HYDROGEN BOND), como resultado, a molécula de proteína adquire uma certa forma espacial, chamada de estrutura secundária. Os mais comuns são dois tipos de estrutura secundária em proteínas.

A primeira opção, chamada de α-hélice, é implementada usando ligações de hidrogênio dentro de uma molécula de polímero. Os parâmetros geométricos da molécula, determinados pelos comprimentos de ligação e ângulos de ligação, são tais que a formação de ligações de hidrogênio é possível para os grupos H-N e C=O, entre os quais existem dois fragmentos peptídicos H-N-C=O (Fig. 3) .

A composição da cadeia polipeptídica mostrada na fig. 3 está escrito de forma abreviada da seguinte forma:

H2N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Como resultado da ação de contração das ligações de hidrogênio, a molécula assume a forma de uma hélice - a chamada α-hélice, é representada como uma fita helicoidal curvada passando pelos átomos que formam a cadeia polimérica (Fig. 4)

Arroz. 4 MODELO 3D DE UMA MOLÉCULA DE PROTEÍNA na forma de uma α-hélice. As ligações de hidrogênio são mostradas como linhas pontilhadas verdes. A forma cilíndrica da espiral é visível em um certo ângulo de rotação (os átomos de hidrogênio não são mostrados na figura). A cor dos átomos individuais é dada de acordo com as regras internacionais, que recomendam preto para átomos de carbono, azul para nitrogênio, vermelho para oxigênio e amarelo para enxofre (a cor branca é recomendada para átomos de hidrogênio não mostrados na figura, neste caso o toda a estrutura retratada em um fundo escuro).

Outra variante da estrutura secundária, chamada de estrutura β, também é formada com a participação de ligações de hidrogênio, a diferença é que os grupos H-N e C=O de duas ou mais cadeias poliméricas localizadas em paralelo interagem. Como a cadeia polipeptídica tem uma direção (Fig. 1), variantes são possíveis quando a direção das cadeias é a mesma (estrutura β paralela, Fig. 5), ou são opostas (estrutura β antiparalela, Fig. 6) .

Cadeias poliméricas de várias composições podem participar na formação da estrutura β, enquanto os grupos orgânicos que enquadram a cadeia polimérica (Ph, CH 2 OH, etc.) na maioria dos casos desempenham um papel secundário, o arranjo mútuo do H-N e C =O grupos é decisivo. Como os grupos H-N e C=O são direcionados em direções diferentes em relação à cadeia do polímero (para cima e para baixo na figura), a interação simultânea de três ou mais cadeias se torna possível.

A composição da primeira cadeia polipeptídica na Fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

A composição da segunda e terceira cadeia:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

A composição das cadeias polipeptídicas mostradas na fig. 6, o mesmo da Fig. 5, a diferença é que a segunda cadeia tem a direção oposta (em comparação com a Fig. 5).

É possível formar uma estrutura β dentro de uma molécula, quando o fragmento da cadeia em uma determinada seção gira 180°, neste caso, dois ramos de uma molécula têm direção oposta, como resultado, um antiparalelo A estrutura β é formada (Fig. 7).

A estrutura mostrada na fig. 7 em uma imagem plana, mostrada na fig. 8 na forma de um modelo tridimensional. As seções da estrutura β são geralmente denotadas de forma simplificada por uma fita ondulada plana que passa pelos átomos que formam a cadeia polimérica.

Na estrutura de muitas proteínas, seções da α-hélice e estruturas β semelhantes a fitas se alternam, bem como cadeias polipeptídicas únicas. Seu arranjo mútuo e alternância na cadeia polimérica é chamado de estrutura terciária da proteína.

Os métodos para representar a estrutura das proteínas são mostrados abaixo usando a proteína vegetal crambin como exemplo. Fórmulas estruturais de proteínas, muitas vezes contendo até centenas de fragmentos de aminoácidos, são complexas, complicadas e difíceis de entender, portanto, às vezes, fórmulas estruturais simplificadas são usadas - sem símbolos de elementos químicos (Fig. 9, opção A), mas no ao mesmo tempo, eles mantêm a cor dos traços de valência de acordo com as regras internacionais (Fig. 4). Neste caso, a fórmula é apresentada não em um plano, mas em uma imagem espacial, que corresponde à estrutura real da molécula. Este método permite, por exemplo, distinguir entre pontes dissulfeto (semelhantes às da insulina, Fig. 2), grupos fenil na estrutura lateral da cadeia, etc. A imagem das moléculas na forma de modelos tridimensionais (esferas conectadas por hastes) é um pouco mais clara (Fig. 9, opção B). No entanto, ambos os métodos não permitem mostrar a estrutura terciária, então a biofísica americana Jane Richardson propôs representar as estruturas α como fitas torcidas em espiral (ver Fig. 4), estruturas β como fitas onduladas planas (Fig. 8) e conectar eles cadeias únicas - na forma de feixes finos, cada tipo de estrutura tem sua própria cor. Este método de representação da estrutura terciária de uma proteína é agora amplamente utilizado (Fig. 9, variante B). Às vezes, para maior conteúdo de informação, uma estrutura terciária e uma fórmula estrutural simplificada são mostradas juntas (Fig. 9, variante D). Há também modificações no método proposto por Richardson: as α-hélices são representadas como cilindros e as estruturas β estão na forma de setas planas indicando a direção da cadeia (Fig. 9, opção E). Menos comum é o método em que a molécula inteira é representada como um feixe, onde as estruturas desiguais são distinguidas por cores diferentes e as pontes dissulfeto são mostradas como pontes amarelas (Fig. 9, variante E).

A opção B é a mais conveniente para a percepção, quando, ao retratar a estrutura terciária, as características estruturais da proteína (fragmentos de aminoácidos, sua ordem de alternância, ligações de hidrogênio) não são indicadas, enquanto se assume que todas as proteínas contêm “detalhes” retirado de um conjunto padrão de vinte aminoácidos (Tabela 1). A principal tarefa na representação de uma estrutura terciária é mostrar o arranjo espacial e a alternância de estruturas secundárias.

Arroz. nove VÁRIAS VERSÕES DE IMAGEM DA ESTRUTURA DA PROTEÍNA DE CRUMBIN.
A é uma fórmula estrutural em uma imagem espacial.
B - estrutura na forma de um modelo tridimensional.
B é a estrutura terciária da molécula.
G - uma combinação de opções A e B.
E - imagem simplificada da estrutura terciária.
E - estrutura terciária com pontes dissulfeto.

O mais conveniente para a percepção é uma estrutura terciária tridimensional (opção B), livre dos detalhes da fórmula estrutural.

Uma molécula de proteína que possui uma estrutura terciária, como regra, assume uma certa configuração, que é formada por interações polares (eletrostáticas) e ligações de hidrogênio. Como resultado, a molécula assume a forma de uma bobina compacta - proteínas globulares (glóbulos, lat. bola), ou proteínas filamentosas - fibrilares (fibra, lat. fibra).

Um exemplo de estrutura globular é a proteína albumina, a proteína de um ovo de galinha pertence à classe das albuminas. A cadeia polimérica da albumina é formada principalmente a partir de alanina, ácido aspártico, glicina e cisteína, alternando em uma determinada ordem. A estrutura terciária contém α-hélices conectadas por cadeias simples (Fig. 10).

Arroz. dez ESTRUTURA GLOBULAR DA ALBUMINA

Um exemplo de uma estrutura fibrilar é a proteína fibroína. Eles contêm uma grande quantidade de resíduos de glicina, alanina e serina (cada segundo resíduo de aminoácido é glicina); resíduos de cisteína contendo grupos sulfidretos estão ausentes. A fibroína, o principal componente da seda natural e das teias de aranha, contém estruturas β conectadas por cadeias simples (Fig. 11).

Arroz. onze PROTEÍNA FIBRILÁRIA FIBROÍNA

A possibilidade de formar uma estrutura terciária de um certo tipo é inerente à estrutura primária da proteína, i.e. determinado antecipadamente pela ordem de alternância dos resíduos de aminoácidos. De certos conjuntos de tais resíduos, surgem predominantemente α-hélices (existem muitos desses conjuntos), outro conjunto leva ao aparecimento de estruturas β, cadeias simples são caracterizadas por sua composição.

Algumas moléculas de proteína, embora retendo uma estrutura terciária, são capazes de se combinar em grandes agregados supramoleculares, enquanto são mantidas juntas por interações polares, bem como por ligações de hidrogênio. Tais formações são chamadas de estrutura quaternária da proteína. Por exemplo, a proteína ferritina, que consiste principalmente em leucina, ácido glutâmico, ácido aspártico e histidina (a ferricina contém todos os 20 resíduos de aminoácidos em quantidades variadas) forma uma estrutura terciária de quatro α-hélices paralelas. Quando as moléculas são combinadas em um único conjunto (Fig. 12), forma-se uma estrutura quaternária, que pode incluir até 24 moléculas de ferritina.

Fig. 12 FORMAÇÃO DA ESTRUTURA QUATERNÁRIA DA PROTEÍNA GLOBULAR FERRITINA

Outro exemplo de formações supramoleculares é a estrutura do colágeno. É uma proteína fibrilar cujas cadeias são construídas principalmente de glicina alternada com prolina e lisina. A estrutura contém cadeias simples, α-hélices triplas, alternadas com estruturas β semelhantes a fitas empilhadas em feixes paralelos (Fig. 13).

Fig.13 ESTRUTURA SUPRAMOLECULAR DA PROTEÍNA FIBRILÁRIA DE COLÁGENO

Propriedades químicas das proteínas.

Sob a ação de solventes orgânicos, produtos residuais de algumas bactérias (fermentação láctica) ou com o aumento da temperatura, as estruturas secundárias e terciárias são destruídas sem danificar sua estrutura primária, como resultado, a proteína perde solubilidade e perde atividade biológica. processo é chamado de desnaturação, ou seja, a perda de propriedades naturais, por exemplo, a coagulação do leite azedo, a proteína coagulada de um ovo de galinha cozido. A temperaturas elevadas, as proteínas dos organismos vivos (em particular, os microrganismos) desnaturam-se rapidamente. Essas proteínas não são capazes de participar de processos biológicos, como resultado, os microrganismos morrem, de modo que o leite fervido (ou pasteurizado) pode durar mais.

As ligações peptídicas H-N-C=O, formando a cadeia polimérica da molécula de proteína, são hidrolisadas na presença de ácidos ou álcalis, e a cadeia polimérica se quebra, o que, em última análise, pode levar aos aminoácidos originais. As ligações peptídicas que fazem parte de α-hélices ou estruturas β são mais resistentes à hidrólise e a várias influências químicas (em comparação com as mesmas ligações em cadeias simples). Uma desmontagem mais delicada da molécula de proteína em seus aminoácidos constituintes é realizada em meio anidro usando hidrazina H 2 N–NH 2, enquanto todos os fragmentos de aminoácidos, exceto o último, formam as chamadas hidrazidas de ácido carboxílico contendo o fragmento C (O)–HN–NH2 (Fig. 14).

Arroz. quatorze. Clivagem de Polipeptídeos

Tal análise pode fornecer informações sobre a composição de aminoácidos de uma proteína, mas é mais importante conhecer sua sequência em uma molécula de proteína. Um dos métodos amplamente utilizados para este fim é a ação do fenilisotiocianato (FITC) na cadeia polipeptídica, que em meio alcalino se liga ao polipeptídeo (a partir da extremidade que contém o grupo amino), e quando a reação do meio muda para ácido, ele se desprende da cadeia, levando consigo fragmento de um aminoácido (Fig. 15).

Arroz. quinze Clivagem SEQUENCIAL DE POLIPEPTÍDEO

Muitos métodos especiais foram desenvolvidos para tal análise, incluindo aqueles que começam a “desmontar” uma molécula de proteína em seus componentes constituintes, começando pela extremidade carboxila.

As pontes dissulfeto S-S cruzadas (formadas pela interação de resíduos de cisteína, Figs. 2 e 9) são clivadas, convertendo-as em grupos HS pela ação de vários agentes redutores. A ação de agentes oxidantes (oxigênio ou peróxido de hidrogênio) novamente leva à formação de pontes dissulfeto (Fig. 16).

Arroz. dezesseis. Clivagem de pontes dissulfeto

Para criar ligações cruzadas adicionais em proteínas, a reatividade dos grupos amino e carboxila é usada. Mais acessíveis para várias interações são os grupos amino que estão na estrutura lateral da cadeia - fragmentos de lisina, asparagina, lisina, prolina (Tabela 1). Quando tais grupos amino interagem com o formaldeído, ocorre o processo de condensação e surgem as pontes cruzadas –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Arroz. 17 CRIAÇÃO DE PONTES TRANSVERSAIS ADICIONAIS ENTRE MOLÉCULAS DE PROTEÍNA.

Os grupos carboxílicos terminais da proteína são capazes de reagir com compostos complexos de alguns metais polivalentes (os compostos de cromo são mais usados) e também ocorrem ligações cruzadas. Ambos os processos são utilizados no curtimento de couro.

O papel das proteínas no corpo.

O papel das proteínas no corpo é diverso.

Enzimas(fermentação lat. - fermentação), seu outro nome é enzimas (en zumh grego. - em levedura) - são proteínas com atividade catalítica, capazes de aumentar a velocidade dos processos bioquímicos em milhares de vezes. Sob a ação de enzimas, os componentes constituintes dos alimentos: proteínas, gorduras e carboidratos são decompostos em compostos mais simples, a partir dos quais são sintetizadas novas macromoléculas, necessárias para um determinado tipo de organismo. As enzimas também participam de muitos processos bioquímicos de síntese, por exemplo, na síntese de proteínas (algumas proteínas ajudam a sintetizar outras). Cm. ENZIMAS

As enzimas não são apenas catalisadores altamente eficientes, mas também seletivos (direcionam a reação estritamente na direção dada). Na presença deles, a reação prossegue com quase 100% de rendimento sem a formação de subprodutos e, ao mesmo tempo, as condições de fluxo são amenas: pressão atmosférica e temperatura normais de um organismo vivo. Para comparação, a síntese de amônia a partir de hidrogênio e nitrogênio na presença de um catalisador, ferro ativado, é realizada a 400-500°C e uma pressão de 30 MPa, o rendimento de amônia é de 15 a 25% por ciclo. As enzimas são consideradas catalisadores insuperáveis.

O estudo intensivo de enzimas começou em meados do século 19; mais de 2.000 enzimas diferentes já foram estudadas; esta é a classe mais diversificada de proteínas.

Os nomes das enzimas são os seguintes: o nome do reagente com o qual a enzima interage, ou o nome da reação catalisada, é adicionado com a terminação -aza, por exemplo, a arginase decompõe a arginina (Tabela 1), a descarboxilase catalisa a descarboxilação, ou seja eliminação de CO 2 do grupo carboxila:

– COOH → – CH + CO 2

Muitas vezes, para indicar com mais precisão o papel de uma enzima, tanto o objeto quanto o tipo de reação são indicados em seu nome, por exemplo, álcool desidrogenase é uma enzima que desidrogena álcoois.

Para algumas enzimas descobertas há muito tempo, o nome histórico (sem a terminação -aza) foi preservado, por exemplo, pepsina (pepsis, grego. digestão) e tripsina (tripse grego. liquefação), essas enzimas quebram as proteínas.

Para sistematização, as enzimas são combinadas em grandes classes, a classificação é baseada no tipo de reação, as classes são nomeadas de acordo com o princípio geral - o nome da reação e o final - aza. Algumas dessas classes estão listadas abaixo.

Oxidorredutase são enzimas que catalisam reações redox. As desidrogenases incluídas nesta classe realizam a transferência de prótons, por exemplo, a álcool desidrogenase (ADH) oxida álcoois em aldeídos, a oxidação subsequente de aldeídos em ácidos carboxílicos é catalisada por aldeído desidrogenases (ALDH). Ambos os processos ocorrem no corpo durante o processamento do etanol em ácido acético (Fig. 18).

Arroz. dezoito OXIDAÇÃO DE ETANOL EM DOIS ESTÁGIOS ao ácido acético

Não é o etanol que tem um efeito narcótico, mas o produto intermediário acetaldeído, quanto menor a atividade da enzima ALDH, mais lentamente passa o segundo estágio - a oxidação do acetaldeído em ácido acético e mais longo e mais forte o efeito intoxicante da ingestão de etanol. A análise mostrou que mais de 80% dos representantes da raça amarela têm uma atividade relativamente baixa de ALDH e, portanto, uma tolerância ao álcool visivelmente mais severa. A razão para esta atividade reduzida inata de ALDH é que parte dos resíduos de ácido glutâmico na molécula ALDH “atenuada” é substituída por fragmentos de lisina (Tabela 1).

Transferases- enzimas que catalisam a transferência de grupos funcionais, por exemplo, a transiminase catalisa a transferência de um grupo amino.

Hidrolases são enzimas que catalisam a hidrólise. A tripsina e a pepsina mencionadas anteriormente hidrolisam as ligações peptídicas e as lipases clivam a ligação éster nas gorduras:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Contato- enzimas que catalisam reações que ocorrem de forma não hidrolítica, como resultado de tais reações, as ligações C-C, C-O, C-N são quebradas e novas ligações são formadas. A enzima descarboxilase pertence a esta classe

Isomerases- enzimas que catalisam a isomerização, por exemplo, a conversão de ácido maleico em ácido fumárico (Fig. 19), este é um exemplo de isomerização cis-trans (ver ISOMERIA).

Arroz. dezenove. ISOMERIZAÇÃO DO ÁCIDO MALEICO em ácido fumárico na presença da enzima.

No trabalho das enzimas, observa-se o princípio geral, segundo o qual há sempre uma correspondência estrutural entre a enzima e o reagente da reação acelerada. Segundo a expressão figurativa de um dos fundadores da doutrina das enzimas, E. Fisher, o reagente aproxima-se da enzima como a chave de uma fechadura. Nesse sentido, cada enzima catalisa uma determinada reação química ou um grupo de reações do mesmo tipo. Às vezes, uma enzima pode atuar em um único composto, como a urease (uron grego. - urina) catalisa apenas a hidrólise da ureia:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

A melhor seletividade é mostrada por enzimas que distinguem entre antípodas opticamente ativos - isômeros destros e canhotos. A L-arginase atua apenas na arginina levógira e não afeta o isômero dextrorotatório. A L-lactato desidrogenase atua apenas nos ésteres levógiros do ácido lático, os chamados lactatos (lactis lat. leite), enquanto a D-lactato desidrogenase apenas degrada os D-lactatos.

A maioria das enzimas atua não em um, mas em um grupo de compostos relacionados, por exemplo, a tripsina "prefere" clivar as ligações peptídicas formadas por lisina e arginina (Tabela 1.)

As propriedades catalíticas de algumas enzimas, como as hidrolases, são determinadas apenas pela estrutura da própria molécula de proteína, outra classe de enzimas - as oxidorredutases (por exemplo, álcool desidrogenase) só podem ser ativas na presença de moléculas não proteicas associadas a eles - vitaminas que ativam Mg, Ca, Zn, Mn e fragmentos de ácidos nucléicos (Fig. 20).

Arroz. 20 MOLÉCULA DE ÁLCOOL DESIDROGENASE

As proteínas de transporte ligam e transportam várias moléculas ou íons através das membranas celulares (dentro e fora da célula), bem como de um órgão para outro.

Por exemplo, a hemoglobina se liga ao oxigênio à medida que o sangue passa pelos pulmões e o entrega a vários tecidos do corpo, onde o oxigênio é liberado e usado para oxidar os componentes dos alimentos, esse processo serve como fonte de energia (às vezes o termo "queima" de alimentos no corpo é usado).

Além da parte proteica, a hemoglobina contém um composto complexo de ferro com uma molécula cíclica de porfirina (porfiros grego. - roxo), que determina a cor vermelha do sangue. É esse complexo (Fig. 21, à esquerda) que desempenha o papel de transportador de oxigênio. Na hemoglobina, o complexo ferroporfirina está localizado dentro da molécula da proteína e é retido por interações polares, bem como por uma ligação de coordenação com o nitrogênio na histidina (Tabela 1), que faz parte da proteína. A molécula de O2, que é transportada pela hemoglobina, é ligada por meio de uma ligação de coordenação ao átomo de ferro do lado oposto àquele ao qual a histidina está ligada (Fig. 21, à direita).

Arroz. 21 ESTRUTURA DO COMPLEXO DE FERRO

A estrutura do complexo é mostrada à direita na forma de um modelo tridimensional. O complexo é mantido na molécula de proteína por meio de uma ligação de coordenação (linha pontilhada azul) entre o átomo de Fe e o átomo de N na histidina, que faz parte da proteína. A molécula de O 2, que é transportada pela hemoglobina, é coordenada (linha pontilhada vermelha) ao átomo de Fe do país oposto do complexo planar.

A hemoglobina é uma das proteínas mais estudadas, consiste em a-hélices conectadas por cadeias simples e contém quatro complexos de ferro. Assim, a hemoglobina é como um pacote volumoso para a transferência de quatro moléculas de oxigênio de uma só vez. A forma da hemoglobina corresponde às proteínas globulares (Fig. 22).

Arroz. 22 FORMA GLOBULAR DA HEMOGLOBINA

A principal "vantagem" da hemoglobina é que a adição de oxigênio e sua subsequente separação durante a transmissão para vários tecidos e órgãos ocorre rapidamente. O monóxido de carbono, CO (monóxido de carbono), liga-se ao Fe na hemoglobina ainda mais rápido, mas, ao contrário do O 2 , forma um complexo difícil de quebrar. Como resultado, essa hemoglobina não é capaz de se ligar ao O 2, o que leva (quando grandes quantidades de monóxido de carbono são inaladas) à morte do corpo por asfixia.

A segunda função da hemoglobina é a transferência do CO 2 exalado, mas não o átomo de ferro, mas o H 2 do grupo N da proteína está envolvido no processo de ligação temporária do dióxido de carbono.

O "desempenho" das proteínas depende de sua estrutura, por exemplo, a substituição do único resíduo de aminoácido do ácido glutâmico na cadeia polipeptídica da hemoglobina por um resíduo de valina (uma anomalia congênita raramente observada) leva a uma doença chamada anemia falciforme.

Existem também proteínas de transporte que podem ligar gorduras, glicose, aminoácidos e transportá-los tanto para dentro como para fora das células.

As proteínas de transporte de um tipo especial não transportam as substâncias em si, mas atuam como um “regulador de transporte”, passando certas substâncias através da membrana (a parede externa da célula). Essas proteínas são frequentemente chamadas de proteínas de membrana. Eles têm a forma de um cilindro oco e, estando embutidos na parede da membrana, garantem o movimento de algumas moléculas polares ou íons para dentro da célula. Um exemplo de proteína de membrana é a porina (Fig. 23).

Arroz. 23 PROTEÍNA DE PORINA

Alimentos e proteínas de armazenamento, como o nome indica, servem como fontes de nutrição interna, mais frequentemente para os embriões de plantas e animais, bem como nos estágios iniciais de desenvolvimento de organismos jovens. As proteínas dietéticas incluem a albumina (Fig. 10) - o principal componente da clara de ovo, bem como a caseína - a principal proteína do leite. Sob a ação da enzima pepsina, a caseína coagula no estômago, o que garante sua retenção no trato digestivo e absorção eficiente. A caseína contém fragmentos de todos os aminoácidos necessários ao corpo.

Na ferritina (Fig. 12), que está contida nos tecidos dos animais, os íons de ferro são armazenados.

A mioglobina também é uma proteína de armazenamento, que se assemelha à hemoglobina em composição e estrutura. A mioglobina está concentrada principalmente nos músculos, seu principal papel é o armazenamento de oxigênio, que a hemoglobina fornece. É rapidamente saturado com oxigênio (muito mais rápido que a hemoglobina) e, em seguida, transfere-o gradualmente para vários tecidos.

As proteínas estruturais desempenham uma função protetora (pele) ou suporte - elas mantêm o corpo unido e dão força (cartilagem e tendões). Seu principal componente é a proteína fibrilar colágeno (Fig. 11), a proteína mais comum do mundo animal, no organismo dos mamíferos, que representa quase 30% da massa total de proteínas. O colágeno tem uma alta resistência à tração (a força da pele é conhecida), mas devido ao baixo teor de ligações cruzadas no colágeno da pele, as peles de animais não são muito adequadas em sua forma bruta para a fabricação de vários produtos. Para reduzir o inchaço da pele na água, o encolhimento durante a secagem, bem como aumentar a força no estado regado e aumentar a elasticidade do colágeno, são criadas ligações cruzadas adicionais (Fig. 15a), é o chamado processo de bronzeamento da pele.

Nos organismos vivos, as moléculas de colágeno que surgiram no processo de crescimento e desenvolvimento do organismo não são atualizadas e não são substituídas por novas sintetizadas. À medida que o corpo envelhece, o número de ligações cruzadas no colágeno aumenta, o que leva a uma diminuição da sua elasticidade e, como não ocorre a renovação, aparecem mudanças relacionadas à idade - aumento da fragilidade das cartilagens e tendões, aparecimento de rugas na pele.

Os ligamentos articulares contêm elastina, uma proteína estrutural que se estende facilmente em duas dimensões. A proteína resilina, localizada nos pontos de fixação da dobradiça das asas em alguns insetos, tem a maior elasticidade.

Formações de chifre - cabelos, unhas, penas, consistindo principalmente de proteína de queratina (Fig. 24). Sua principal diferença é o notável teor de resíduos de cisteína, que formam pontes de dissulfeto, o que confere alta elasticidade (a capacidade de restaurar sua forma original após a deformação) aos cabelos, bem como aos tecidos de lã.

Arroz. 24. FRAGMENTO DE PROTEÍNA FIBRILAR QUERATINA

Para uma mudança irreversível na forma de um objeto de queratina, você deve primeiro destruir as pontes dissulfeto com a ajuda de um agente redutor, dar-lhe uma nova forma e, em seguida, recriar as pontes dissulfeto com a ajuda de um agente oxidante (Fig. . 16), é assim, por exemplo, que se faz permanente no cabelo.

Com um aumento no conteúdo de resíduos de cisteína na queratina e, consequentemente, um aumento no número de pontes de dissulfeto, a capacidade de deformar desaparece, mas a alta resistência aparece ao mesmo tempo (até 18% dos fragmentos de cisteína estão contidos nos chifres de ungulados e cascos de tartarugas). Os mamíferos têm até 30 tipos diferentes de queratina.

A proteína fibrilar fibroína relacionada à queratina, que é secretada por lagartas do bicho-da-seda ao enrolar um casulo, bem como por aranhas ao tecer uma teia, contém apenas estruturas β conectadas por cadeias simples (Fig. 11). Ao contrário da queratina, a fibroína não possui pontes de dissulfeto transversais, possui uma resistência à tração muito forte (a resistência por unidade de seção transversal de algumas amostras da teia é maior que a dos cabos de aço). Devido à ausência de ligações cruzadas, a fibroína é inelástica (sabe-se que os tecidos de lã são quase indeléveis e os tecidos de seda são facilmente enrugados).

proteínas reguladoras.

As proteínas reguladoras, mais comumente chamadas de hormônios, estão envolvidas em vários processos fisiológicos. Por exemplo, o hormônio insulina (Fig. 25) consiste em duas cadeias α conectadas por pontes dissulfeto. A insulina regula os processos metabólicos que envolvem a glicose, sua ausência leva ao diabetes.

Arroz. 25 PROTEÍNA INSULINA

A glândula pituitária do cérebro sintetiza um hormônio que regula o crescimento do corpo. Existem proteínas reguladoras que controlam a biossíntese de várias enzimas no corpo.

Proteínas contráteis e motoras dão ao corpo a capacidade de se contrair, mudar de forma e se mover, principalmente, estamos falando de músculos. 40% da massa de todas as proteínas contidas nos músculos é miosina (mys, myos, grego. - músculo). Sua molécula contém uma parte fibrilar e uma parte globular (Fig. 26)

Arroz. 26 MOLÉCULA DE MIOSINA

Essas moléculas se combinam em grandes agregados contendo 300-400 moléculas.

Quando a concentração de íons de cálcio muda no espaço ao redor das fibras musculares, ocorre uma mudança reversível na conformação das moléculas - uma mudança na forma da cadeia devido à rotação de fragmentos individuais em torno das ligações de valência. Isso leva à contração e relaxamento muscular, o sinal para alterar a concentração de íons de cálcio vem das terminações nervosas nas fibras musculares. A contração muscular artificial pode ser causada pela ação de impulsos elétricos, levando a uma mudança acentuada na concentração de íons de cálcio, esta é a base para estimular o músculo cardíaco a restaurar o trabalho do coração.

As proteínas protetoras permitem proteger o corpo da invasão de bactérias, vírus e da penetração de proteínas estranhas (o nome generalizado de corpos estranhos é antígenos). O papel das proteínas protetoras é desempenhado pelas imunoglobulinas (seu outro nome é anticorpos), elas reconhecem os antígenos que penetraram no corpo e se ligam firmemente a eles. No corpo dos mamíferos, incluindo os humanos, existem cinco classes de imunoglobulinas: M, G, A, D e E, sua estrutura, como o nome indica, é globular, além disso, todas são construídas de maneira semelhante. A organização molecular dos anticorpos é mostrada abaixo usando imunoglobulina de classe G como exemplo (Fig. 27). A molécula contém quatro cadeias polipeptídicas conectadas por três pontes dissulfeto S-S (na Fig. 27 elas são mostradas com ligações de valência espessadas e grandes símbolos S), além disso, cada cadeia polimérica contém pontes dissulfeto intracadeia. Duas grandes cadeias de polímeros (destacadas em azul) contêm 400–600 resíduos de aminoácidos. As outras duas cadeias (destacadas em verde) têm quase a metade do comprimento, contendo aproximadamente 220 resíduos de aminoácidos. Todas as quatro cadeias estão localizadas de tal forma que os grupos terminais H 2 N são direcionados em uma direção.

Arroz. 27 DESENHO ESQUEMÁTICO DA ESTRUTURA DA IMUNOGLOBULINA

Depois que o corpo entra em contato com uma proteína estranha (antígeno), as células do sistema imunológico começam a produzir imunoglobulinas (anticorpos), que se acumulam no soro sanguíneo. Na primeira etapa, o trabalho principal é feito por seções de cadeia contendo o terminal H 2 N (na Fig. 27, as seções correspondentes são marcadas em azul claro e verde claro). Estes são locais de captura de antígenos. No processo de síntese de imunoglobulinas, esses sítios são formados de forma que sua estrutura e configuração correspondam tanto quanto possível à estrutura do antígeno que se aproxima (como uma chave para uma fechadura, como enzimas, mas as tarefas neste caso são diferente). Assim, para cada antígeno, um anticorpo estritamente individual é criado como resposta imune. Nem uma única proteína conhecida pode alterar sua estrutura tão "plasticamente" dependendo de fatores externos, além das imunoglobulinas. As enzimas resolvem o problema da conformidade estrutural com o reagente de uma maneira diferente - com a ajuda de um conjunto gigantesco de várias enzimas para todos os casos possíveis, e as imunoglobulinas sempre reconstroem a "ferramenta de trabalho". Além disso, a região de dobradiça da imunoglobulina (Fig. 27) fornece as duas regiões de captura com alguma mobilidade independente, como resultado, a molécula de imunoglobulina pode "encontrar" imediatamente as duas regiões mais convenientes para captura no antígeno, a fim de fixar com segurança isso, isso se assemelha às ações de uma criatura crustáceo.

Em seguida, uma cadeia de reações sucessivas do sistema imunológico do corpo é ativada, as imunoglobulinas de outras classes são conectadas, como resultado, a proteína estranha é desativada e, em seguida, o antígeno (microrganismo ou toxina estranho) é destruído e removido.

Após o contato com o antígeno, a concentração máxima de imunoglobulina é alcançada (dependendo da natureza do antígeno e das características individuais do próprio organismo) em poucas horas (às vezes vários dias). O corpo retém a memória desse contato e, quando atacado novamente com o mesmo antígeno, as imunoglobulinas se acumulam no soro sanguíneo muito mais rápido e em maior quantidade - ocorre a imunidade adquirida.

A classificação de proteínas acima é um tanto arbitrária, por exemplo, a proteína trombina, mencionada entre as proteínas protetoras, é essencialmente uma enzima que catalisa a hidrólise de ligações peptídicas, ou seja, pertence à classe das proteases.

As proteínas protetoras são frequentemente chamadas de proteínas de veneno de cobra e proteínas tóxicas de algumas plantas, pois sua tarefa é proteger o corpo de danos.

Existem proteínas cujas funções são tão únicas que é difícil classificá-las. Por exemplo, a proteína monelina, encontrada em uma planta africana, tem um sabor muito adocicado e tem sido alvo de pesquisas como uma substância não tóxica que pode ser usada no lugar do açúcar para prevenir a obesidade. O plasma sanguíneo de alguns peixes antárticos contém proteínas com propriedades anticongelantes que impedem o congelamento do sangue desses peixes.

Síntese artificial de proteínas.

A condensação de aminoácidos levando a uma cadeia polipeptídica é um processo bem estudado. É possível realizar, por exemplo, a condensação de qualquer aminoácido ou uma mistura de ácidos e obter, respectivamente, um polímero contendo as mesmas unidades, ou unidades diferentes, alternando em ordem aleatória. Tais polímeros têm pouca semelhança com polipeptídeos naturais e não possuem atividade biológica. A principal tarefa é conectar aminoácidos em uma ordem estritamente definida e pré-planejada para reproduzir a sequência de resíduos de aminoácidos em proteínas naturais. O cientista americano Robert Merrifield propôs um método original que possibilitou resolver tal problema. A essência do método é que o primeiro aminoácido é ligado a um gel de polímero insolúvel que contém grupos reativos que podem se combinar com grupos –COOH – do aminoácido. O poliestireno reticulado com grupos clorometil introduzidos nele foi tomado como um substrato polimérico. Para que o aminoácido tomado para a reação não reaja consigo mesmo e para que não una o grupo H 2 N ao substrato, o grupo amino desse ácido é pré-bloqueado com um substituinte volumoso [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grupo. Após a ligação do aminoácido ao suporte polimérico, o grupo bloqueador é removido e outro aminoácido é introduzido na mistura de reação, na qual o grupo H2N também é previamente bloqueado. Nesse sistema, apenas é possível a interação do grupo H 2 N do primeiro aminoácido e do grupo –COOH do segundo ácido, que é realizada na presença de catalisadores (sais de fosfônio). Em seguida, todo o esquema é repetido, introduzindo o terceiro aminoácido (Fig. 28).

Arroz. 28. ESQUEMA DE SÍNTESE DE CADEIA DE POLIPEPTÍDEOS

Na última etapa, as cadeias polipeptídicas resultantes são separadas do suporte de poliestireno. Agora todo o processo está automatizado, existem sintetizadores de peptídeos automáticos que operam de acordo com o esquema descrito. Muitos peptídeos usados ​​na medicina e na agricultura foram sintetizados por esse método. Também foi possível obter análogos melhorados de peptídeos naturais com ação seletiva e potencializada. Algumas pequenas proteínas foram sintetizadas, como o hormônio insulina e algumas enzimas.

Existem também métodos de síntese de proteínas que replicam processos naturais: são sintetizados fragmentos de ácidos nucleicos configurados para produzir certas proteínas, depois esses fragmentos são inseridos em um organismo vivo (por exemplo, em uma bactéria), após o que o corpo começa a produzir a proteína desejada. Desta forma, agora são obtidas quantidades significativas de proteínas e peptídeos de difícil acesso, bem como seus análogos.

Proteínas como fontes alimentares.

As proteínas em um organismo vivo são constantemente quebradas em seus aminoácidos originais (com a participação indispensável de enzimas), alguns aminoácidos passam para outros, então as proteínas são sintetizadas novamente (também com a participação de enzimas), ou seja, o corpo está constantemente se renovando. Algumas proteínas (colágeno da pele, cabelo) não são renovadas, o corpo as perde continuamente e, em vez disso, sintetiza novas. As proteínas como fontes alimentares desempenham duas funções principais: fornecem ao corpo material de construção para a síntese de novas moléculas de proteína e, além disso, fornecem energia ao corpo (fontes de calorias).

Mamíferos carnívoros (incluindo humanos) obtêm as proteínas necessárias de alimentos vegetais e animais. Nenhuma das proteínas obtidas dos alimentos é integrada ao corpo de forma inalterada. No trato digestivo, todas as proteínas absorvidas são quebradas em aminoácidos, e as proteínas necessárias para um determinado organismo já são construídas a partir delas, enquanto as 12 restantes podem ser sintetizadas a partir de 8 ácidos essenciais (Tabela 1) no corpo, se não forem fornecidos em quantidades suficientes com alimentos, mas os ácidos essenciais devem ser fornecidos com alimentos sem falhas. Os átomos de enxofre na cisteína são obtidos pelo corpo com o aminoácido essencial metionina. Parte das proteínas se decompõe, liberando a energia necessária para manter a vida, e o nitrogênio contido nelas é excretado do corpo com a urina. Normalmente, o corpo humano perde 25 a 30 g de proteína por dia, portanto, os alimentos proteicos devem estar sempre presentes na quantidade certa. A necessidade diária mínima de proteína é de 37 g para homens e 29 g para mulheres, mas a ingestão recomendada é quase duas vezes maior. Ao avaliar os alimentos, é importante considerar a qualidade da proteína. Na ausência ou baixo teor de aminoácidos essenciais, a proteína é considerada de baixo valor, portanto, tais proteínas devem ser consumidas em maior quantidade. Assim, as proteínas das leguminosas contêm pouca metionina e as proteínas do trigo e do milho são pobres em lisina (ambos os aminoácidos são essenciais). As proteínas animais (exceto colágenos) são classificadas como alimentos completos. Um conjunto completo de todos os ácidos essenciais contém caseína do leite, bem como queijo cottage e queijo preparado a partir dele, portanto, uma dieta vegetariana, se for muito rigorosa, ou seja, “sem laticínios”, requer maior consumo de leguminosas, nozes e cogumelos para fornecer ao corpo aminoácidos essenciais na quantidade certa.

Aminoácidos e proteínas sintéticos também são utilizados como produtos alimentícios, acrescentando-os à ração, que contêm aminoácidos essenciais em pequenas quantidades. Existem bactérias que podem processar e assimilar hidrocarbonetos de petróleo, neste caso, para a síntese completa de proteínas, elas precisam ser alimentadas com compostos contendo nitrogênio (amônia ou nitratos). A proteína obtida desta forma é utilizada como ração para gado e aves. Um conjunto de enzimas, as carboidrases, são frequentemente adicionadas à ração animal, que catalisam a hidrólise de componentes alimentares de carboidratos que são difíceis de decompor (paredes celulares de culturas de cereais), o que faz com que os alimentos vegetais sejam mais completamente absorvidos.

Mikhail Levitsky

PROTEÍNAS (Artigo 2)

(proteínas), uma classe de compostos complexos contendo nitrogênio, os componentes mais característicos e importantes (junto com os ácidos nucleicos) da matéria viva. As proteínas desempenham muitas e variadas funções. A maioria das proteínas são enzimas que catalisam reações químicas. Muitos hormônios que regulam os processos fisiológicos também são proteínas. Proteínas estruturais como colágeno e queratina são os principais componentes do tecido ósseo, cabelo e unhas. As proteínas contráteis dos músculos têm a capacidade de alterar seu comprimento, usando energia química para realizar trabalho mecânico. As proteínas são anticorpos que se ligam e neutralizam substâncias tóxicas. Algumas proteínas que podem responder a influências externas (luz, cheiro) servem como receptores nos órgãos dos sentidos que percebem a irritação. Muitas proteínas localizadas no interior da célula e na membrana celular desempenham funções reguladoras.

Na primeira metade do século XIX muitos químicos, e entre eles principalmente J. von Liebig, gradualmente chegaram à conclusão de que as proteínas são uma classe especial de compostos nitrogenados. O nome "proteínas" (do grego protos - o primeiro) foi proposto em 1840 pelo químico holandês G. Mulder.

PROPRIEDADES FÍSICAS

As proteínas são brancas no estado sólido, mas incolores em solução, a menos que carreguem algum grupo cromóforo (colorido), como a hemoglobina. A solubilidade em água de diferentes proteínas varia muito. Também varia com o pH e com a concentração de sais na solução, de modo que se pode escolher as condições sob as quais uma proteína irá precipitar seletivamente na presença de outras proteínas. Este método de "salting out" é amplamente utilizado para isolar e purificar proteínas. A proteína purificada muitas vezes precipita da solução como cristais.

Em comparação com outros compostos, o peso molecular das proteínas é muito grande - de vários milhares a muitos milhões de daltons. Portanto, durante a ultracentrifugação, as proteínas são precipitadas e, além disso, em taxas diferentes. Devido à presença de grupos carregados positivamente e negativamente nas moléculas de proteínas, elas se movem em velocidades diferentes em um campo elétrico. Esta é a base da eletroforese, um método usado para isolar proteínas individuais de misturas complexas. A purificação de proteínas também é realizada por cromatografia.

PROPRIEDADES QUIMICAS

Estrutura.

As proteínas são polímeros, ou seja, moléculas construídas como cadeias a partir de unidades monómeras repetidas, ou subunidades, cujo papel é desempenhado por alfa-aminoácidos. Fórmula geral dos aminoácidos

onde R é um átomo de hidrogênio ou algum grupo orgânico.

Uma molécula de proteína (cadeia polipeptídica) pode consistir em apenas um número relativamente pequeno de aminoácidos ou vários milhares de unidades monoméricas. A conexão de aminoácidos em uma cadeia é possível porque cada um deles possui dois grupos químicos diferentes: um grupo amino com propriedades básicas, NH2, e um grupo carboxila ácido, COOH. Ambos os grupos estão ligados ao átomo de carbono. O grupo carboxila de um aminoácido pode formar uma ligação amida (peptídeo) com o grupo amino de outro aminoácido:

Depois que dois aminoácidos foram conectados dessa maneira, a cadeia pode ser estendida adicionando um terceiro ao segundo aminoácido e assim por diante. Como pode ser visto na equação acima, quando uma ligação peptídica é formada, uma molécula de água é liberada. Na presença de ácidos, álcalis ou enzimas proteolíticas, a reação prossegue na direção oposta: a cadeia polipeptídica é clivada em aminoácidos com a adição de água. Essa reação é chamada de hidrólise. A hidrólise ocorre espontaneamente e é necessária energia para combinar aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

Um grupo carboxila e um grupo amida (ou um grupo imida semelhante a ele - no caso do aminoácido prolina) estão presentes em todos os aminoácidos, enquanto as diferenças entre os aminoácidos são determinadas pela natureza desse grupo, ou "lado cadeia", que é indicada acima pela letra R. O papel da cadeia lateral pode ser desempenhado por um átomo de hidrogênio, como o aminoácido glicina, e alguns agrupamentos volumosos, como histidina e triptofano. Algumas cadeias laterais são quimicamente inertes, enquanto outras são altamente reativas.

Muitos milhares de aminoácidos diferentes podem ser sintetizados, e muitos aminoácidos diferentes ocorrem na natureza, mas apenas 20 tipos de aminoácidos são usados ​​para a síntese de proteínas: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, valina, histidina, glicina, glutamina, glutâmico. ácido, isoleucina, leucina, lisina , metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano, fenilalanina e cisteína (em proteínas, a cisteína pode estar presente como um dímero - cistina). É verdade que em algumas proteínas existem outros aminoácidos além dos vinte que ocorrem regularmente, mas eles são formados como resultado da modificação de qualquer um dos vinte listados após ter sido incluído na proteína.

atividade óptica.

Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, têm quatro grupos diferentes ligados ao átomo de carbono α. Em termos de geometria, quatro grupos diferentes podem ser anexados de duas maneiras e, portanto, existem duas configurações possíveis, ou dois isômeros, relacionados entre si como um objeto à sua imagem especular, ou seja, como a mão esquerda para a direita. Uma configuração é chamada de esquerda ou canhoto (L), e a outra destra ou destro (D), porque os dois isômeros diferem na direção de rotação do plano da luz polarizada. Apenas L-aminoácidos ocorrem nas proteínas (a exceção é a glicina; ela só pode ser representada em uma forma, pois dois de seus quatro grupos são iguais), e todos eles têm atividade óptica (já que há apenas um isômero). D-aminoácidos são raros na natureza; eles são encontrados em alguns antibióticos e na parede celular de bactérias.

A sequência de aminoácidos.

Os aminoácidos na cadeia polipeptídica não estão dispostos aleatoriamente, mas em uma certa ordem fixa, e é essa ordem que determina as funções e propriedades da proteína. Variando a ordem dos 20 tipos de aminoácidos, você pode obter um grande número de proteínas diferentes, assim como você pode criar muitos textos diferentes com as letras do alfabeto.

No passado, determinar a sequência de aminoácidos de uma proteína geralmente levava vários anos. A determinação direta ainda é uma tarefa bastante trabalhosa, embora tenham sido criados dispositivos que permitem que ela seja realizada automaticamente. Geralmente é mais fácil determinar a sequência de nucleotídeos do gene correspondente e derivar a sequência de aminoácidos da proteína a partir dele. Até o momento, as sequências de aminoácidos de muitas centenas de proteínas já foram determinadas. As funções das proteínas decodificadas geralmente são conhecidas, e isso ajuda a imaginar as possíveis funções de proteínas semelhantes formadas, por exemplo, em neoplasias malignas.

Proteínas complexas.

As proteínas que consistem apenas em aminoácidos são chamadas de simples. Muitas vezes, no entanto, um átomo de metal ou algum composto químico que não é um aminoácido está ligado à cadeia polipeptídica. Tais proteínas são chamadas de complexas. Um exemplo é a hemoglobina: ela contém porfirina de ferro, que lhe confere a cor vermelha e permite que ela atue como carreadora de oxigênio.

Os nomes das proteínas mais complexas contêm uma indicação da natureza dos grupos anexados: os açúcares estão presentes nas glicoproteínas, as gorduras nas lipoproteínas. Se a atividade catalítica da enzima depende do grupo ligado, então é chamado de grupo prostético. Muitas vezes, alguma vitamina desempenha o papel de um grupo protético ou faz parte dele. A vitamina A, por exemplo, ligada a uma das proteínas da retina, determina sua sensibilidade à luz.

Estrutura terciária.

O importante não é tanto a sequência de aminoácidos da proteína (estrutura primária), mas a forma como ela é disposta no espaço. Ao longo de todo o comprimento da cadeia polipeptídica, os íons de hidrogênio formam ligações de hidrogênio regulares, que lhe conferem a forma de uma espiral ou camada (estrutura secundária). Da combinação de tais hélices e camadas, surge uma forma compacta da próxima ordem - a estrutura terciária da proteína. Em torno das ligações que prendem os elos monoméricos da cadeia, são possíveis rotações em pequenos ângulos. Portanto, de um ponto de vista puramente geométrico, o número de configurações possíveis para qualquer cadeia polipeptídica é infinitamente grande. Na realidade, cada proteína normalmente existe em apenas uma configuração, determinada por sua sequência de aminoácidos. Essa estrutura não é rígida, parece "respirar" - oscila em torno de uma certa configuração média. A corrente é dobrada em uma configuração na qual a energia livre (a capacidade de realizar trabalho) é mínima, assim como uma mola liberada é comprimida apenas para um estado correspondente a um mínimo de energia livre. Muitas vezes, uma parte da cadeia está rigidamente ligada à outra por ligações dissulfeto (–S–S–) entre dois resíduos de cisteína. É em parte por isso que a cisteína entre os aminoácidos desempenha um papel particularmente importante.

A complexidade da estrutura das proteínas é tão grande que ainda não é possível calcular a estrutura terciária de uma proteína, mesmo que sua sequência de aminoácidos seja conhecida. Mas se for possível obter cristais de proteína, sua estrutura terciária pode ser determinada por difração de raios X.

Nas proteínas estruturais, contráteis e em algumas outras, as cadeias são alongadas e várias cadeias ligeiramente dobradas que se encontram lado a lado formam fibrilas; as fibrilas, por sua vez, dobram-se em formações maiores - fibras. No entanto, a maioria das proteínas em solução são globulares: as cadeias são enroladas em um glóbulo, como fios em uma bola. A energia livre nesta configuração é mínima, uma vez que os aminoácidos hidrofóbicos (“repelentes de água”) estão escondidos dentro do glóbulo, enquanto os aminoácidos hidrofílicos (“atrativos de água”) estão em sua superfície.

Muitas proteínas são complexos de várias cadeias polipeptídicas. Essa estrutura é chamada de estrutura quaternária da proteína. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é composta de quatro subunidades, cada uma das quais é uma proteína globular.

As proteínas estruturais, devido à sua configuração linear, formam fibras nas quais a resistência à tração é muito alta, enquanto a configuração globular permite que as proteínas entrem em interações específicas com outros compostos. Na superfície do glóbulo, com a colocação correta de cadeias, aparecem cavidades de uma certa forma, nas quais estão localizados grupos químicos reativos. Se essa proteína é uma enzima, então outra molécula, geralmente menor, de alguma substância entra em tal cavidade, assim como uma chave entra em uma fechadura; neste caso, a configuração da nuvem eletrônica da molécula muda sob a influência de grupos químicos localizados na cavidade, e isso a força a reagir de uma determinada maneira. Desta forma, a enzima catalisa a reação. As moléculas de anticorpos também têm cavidades nas quais várias substâncias estranhas se ligam e, portanto, tornam-se inofensivas. O modelo "chave e fechadura", que explica a interação de proteínas com outros compostos, permite entender a especificidade de enzimas e anticorpos, ou seja, sua capacidade de reagir apenas com certos compostos.

Proteínas em diferentes tipos de organismos.

Proteínas que desempenham a mesma função em diferentes espécies de plantas e animais e, portanto, têm o mesmo nome, também têm uma configuração semelhante. Eles, no entanto, diferem um pouco em sua sequência de aminoácidos. À medida que as espécies divergem de um ancestral comum, alguns aminoácidos em certas posições são substituídos por mutações com outras. Mutações prejudiciais que causam doenças hereditárias são descartadas pela seleção natural, mas as benéficas ou pelo menos neutras podem ser preservadas. Quanto mais próximas duas espécies biológicas estiverem uma da outra, menos diferenças serão encontradas em suas proteínas.

Algumas proteínas mudam de forma relativamente rápida, outras são bastante conservadoras. Estes últimos incluem, por exemplo, o citocromo c, uma enzima respiratória encontrada na maioria dos organismos vivos. Em humanos e chimpanzés, suas sequências de aminoácidos são idênticas, enquanto no citocromo c do trigo, apenas 38% dos aminoácidos se mostraram diferentes. Mesmo ao comparar humanos e bactérias, as semelhanças de citocromos com (as diferenças aqui afetam 65% dos aminoácidos) ainda podem ser vistas, embora o ancestral comum de bactérias e humanos tenha vivido na Terra cerca de dois bilhões de anos atrás. Hoje em dia, a comparação de sequências de aminoácidos é frequentemente usada para construir uma árvore filogenética (genealógica) que reflete as relações evolutivas entre diferentes organismos.

Desnaturação.

A molécula de proteína sintetizada, dobrada, adquire configuração própria. Essa configuração, no entanto, pode ser destruída pelo aquecimento, pela alteração do pH, pela ação de solventes orgânicos e até mesmo pela simples agitação da solução até que apareçam bolhas em sua superfície. Uma proteína alterada dessa maneira é chamada desnaturada; perde sua atividade biológica e geralmente se torna insolúvel. Exemplos bem conhecidos de proteína desnaturada são ovos cozidos ou chantilly. Pequenas proteínas, contendo apenas cerca de cem aminoácidos, são capazes de renaturar, ou seja, readquirir a configuração original. Mas a maioria das proteínas é simplesmente transformada em uma massa de cadeias polipeptídicas emaranhadas e não restaura sua configuração anterior.

Uma das principais dificuldades no isolamento de proteínas ativas é sua extrema sensibilidade à desnaturação. Esta propriedade das proteínas encontra aplicação útil na conservação de produtos alimentares: a alta temperatura desnatura irreversivelmente as enzimas dos microrganismos, e os microrganismos morrem.

SÍNTESE PROTEÍCA

Para a síntese de proteínas, um organismo vivo deve ter um sistema de enzimas capaz de ligar um aminoácido a outro. Também é necessária uma fonte de informação que determine quais aminoácidos devem ser conectados. Como existem milhares de tipos de proteínas no corpo, e cada uma delas consiste em uma média de várias centenas de aminoácidos, a informação necessária deve ser realmente enorme. Ele é armazenado (semelhante a como um registro é armazenado em uma fita magnética) nas moléculas de ácido nucleico que compõem os genes.

Ativação enzimática.

Uma cadeia polipeptídica sintetizada a partir de aminoácidos nem sempre é uma proteína em sua forma final. Muitas enzimas são primeiramente sintetizadas como precursores inativos e tornam-se ativas somente depois que outra enzima remove alguns aminoácidos de uma extremidade da cadeia. Algumas das enzimas digestivas, como a tripsina, são sintetizadas nessa forma inativa; essas enzimas são ativadas no trato digestivo como resultado da remoção do fragmento terminal da cadeia. O hormônio insulina, cuja molécula em sua forma ativa consiste em duas cadeias curtas, é sintetizada na forma de uma única cadeia, a chamada cadeia. pró-insulina. Em seguida, a parte do meio dessa cadeia é removida e os fragmentos restantes se unem, formando a molécula do hormônio ativo. As proteínas complexas são formadas somente depois que um determinado grupo químico é ligado à proteína, e essa ligação muitas vezes também requer uma enzima.

Circulação metabólica.

Depois de alimentar um animal com aminoácidos marcados com isótopos radioativos de carbono, nitrogênio ou hidrogênio, o rótulo é rapidamente incorporado às suas proteínas. Se os aminoácidos marcados deixarem de entrar no corpo, a quantidade de marcadores nas proteínas começará a diminuir. Esses experimentos mostram que as proteínas resultantes não são armazenadas no corpo até o final da vida. Todos eles, com algumas exceções, estão em um estado dinâmico, constantemente se decompondo em aminoácidos e depois ressintetizados.

Algumas proteínas se decompõem quando as células morrem e são destruídas. Isso acontece o tempo todo, por exemplo, com glóbulos vermelhos e células epiteliais que revestem a superfície interna do intestino. Além disso, a quebra e a ressíntese de proteínas também ocorrem em células vivas. Curiosamente, sabe-se menos sobre a quebra de proteínas do que sobre sua síntese. O que está claro, no entanto, é que enzimas proteolíticas estão envolvidas na quebra, semelhantes àquelas que quebram proteínas em aminoácidos no trato digestivo.

A meia-vida de diferentes proteínas é diferente - de várias horas a muitos meses. A única exceção são as moléculas de colágeno. Uma vez formados, eles permanecem estáveis ​​e não são renovados ou substituídos. Com o tempo, no entanto, algumas de suas propriedades, em particular a elasticidade, mudam e, como não são renovadas, certas alterações relacionadas à idade, como o aparecimento de rugas na pele, são resultado disso.

proteínas sintéticas.

Os químicos há muito aprenderam a polimerizar aminoácidos, mas os aminoácidos são combinados aleatoriamente, de modo que os produtos dessa polimerização têm pouca semelhança com os naturais. É verdade que é possível combinar aminoácidos em uma determinada ordem, o que permite obter algumas proteínas biologicamente ativas, em particular a insulina. O processo é bastante complicado, e desta forma é possível obter apenas aquelas proteínas cujas moléculas contêm cerca de cem aminoácidos. É preferível sintetizar ou isolar a sequência de nucleótidos de um gene correspondente à sequência de aminoácidos desejada e depois introduzir este gene numa bactéria, que produzirá por replicação uma grande quantidade do produto desejado. Este método, no entanto, também tem suas desvantagens.

PROTEÍNAS E NUTRIÇÃO

Quando as proteínas do corpo são decompostas em aminoácidos, esses aminoácidos podem ser reutilizados para a síntese de proteínas. Ao mesmo tempo, os próprios aminoácidos estão sujeitos à decomposição, de modo que não são totalmente utilizados. Também está claro que durante o crescimento, gravidez e cicatrização de feridas, a síntese de proteínas deve exceder a degradação. O corpo perde continuamente algumas proteínas; estas são as proteínas do cabelo, unhas e a camada superficial da pele. Portanto, para a síntese de proteínas, cada organismo deve receber aminoácidos dos alimentos.

Fontes de aminoácidos.

As plantas verdes sintetizam todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas a partir de CO2, água e amônia ou nitratos. Muitas bactérias também são capazes de sintetizar aminoácidos na presença de açúcar (ou algum equivalente) e nitrogênio fixado, mas o açúcar é, em última análise, fornecido pelas plantas verdes. Nos animais, a capacidade de sintetizar aminoácidos é limitada; eles obtêm aminoácidos comendo plantas verdes ou outros animais. No trato digestivo, as proteínas absorvidas são decompostas em aminoácidos, os últimos são absorvidos e as proteínas características de um determinado organismo são construídas a partir deles. Nenhuma das proteínas absorvidas é incorporada nas estruturas do corpo como tal. A única exceção é que, em muitos mamíferos, parte dos anticorpos maternos pode passar intacta pela placenta para a circulação fetal, e através do leite materno (especialmente em ruminantes) ser transferida para o recém-nascido imediatamente após o nascimento.

Necessidade de proteínas.

É claro que, para manter a vida, o corpo deve receber uma certa quantidade de proteína dos alimentos. No entanto, o tamanho dessa necessidade depende de uma série de fatores. O corpo precisa de alimentos tanto como fonte de energia (calorias) quanto como material para construir suas estruturas. Em primeiro lugar está a necessidade de energia. Isso significa que quando há poucos carboidratos e gorduras na dieta, as proteínas da dieta são usadas não para a síntese de suas próprias proteínas, mas como fonte de calorias. Com o jejum prolongado, até mesmo suas próprias proteínas são gastas para suprir as necessidades energéticas. Se houver carboidratos suficientes na dieta, a ingestão de proteínas pode ser reduzida.

balanço de nitrogênio.

Em média aprox. 16% da massa total de proteína é nitrogênio. Quando os aminoácidos que compõem as proteínas são decompostos, o nitrogênio contido neles é excretado do corpo na urina e (em menor grau) nas fezes na forma de vários compostos nitrogenados. Portanto, é conveniente usar um indicador como balanço de nitrogênio para avaliar a qualidade da nutrição proteica, ou seja, a diferença (em gramas) entre a quantidade de nitrogênio ingerida pelo corpo e a quantidade de nitrogênio excretada por dia. Com nutrição normal em um adulto, essas quantidades são iguais. Em um organismo em crescimento, a quantidade de nitrogênio excretado é menor que a quantidade de entrada, ou seja, o saldo é positivo. Com a falta de proteína na dieta, o saldo é negativo. Se houver calorias suficientes na dieta, mas as proteínas estiverem completamente ausentes, o corpo economizará proteínas. Ao mesmo tempo, o metabolismo das proteínas diminui e a reutilização de aminoácidos na síntese de proteínas ocorre da maneira mais eficiente possível. No entanto, as perdas são inevitáveis ​​e os compostos nitrogenados ainda são excretados na urina e parcialmente nas fezes. A quantidade de nitrogênio excretada do corpo por dia durante a falta de proteína pode servir como uma medida da falta diária de proteína. É natural supor que, ao introduzir na dieta uma quantidade de proteína equivalente a essa deficiência, seja possível restabelecer o equilíbrio de nitrogênio. No entanto, não é. Tendo recebido essa quantidade de proteína, o corpo começa a usar aminoácidos com menos eficiência, portanto, é necessária alguma proteína adicional para restaurar o equilíbrio de nitrogênio.

Se a quantidade de proteína na dieta exceder o necessário para manter o equilíbrio de nitrogênio, parece não haver nenhum dano com isso. O excesso de aminoácidos é simplesmente usado como fonte de energia. Um exemplo particularmente notável é o esquimó, que consome pouco carboidrato e cerca de dez vezes mais proteína do que o necessário para manter o equilíbrio de nitrogênio. Na maioria dos casos, no entanto, usar proteína como fonte de energia não é benéfico, pois você pode obter muito mais calorias de uma determinada quantidade de carboidratos do que da mesma quantidade de proteína. Nos países pobres, a população recebe as calorias necessárias dos carboidratos e consome uma quantidade mínima de proteína.

Se o corpo recebe o número necessário de calorias na forma de alimentos não proteicos, a quantidade mínima de proteína que mantém o equilíbrio de nitrogênio é de aprox. 30g por dia. Aproximadamente tanta proteína está contida em quatro fatias de pão ou 0,5 litros de leite. Uma quantidade um pouco maior é geralmente considerada ideal; recomendado de 50 a 70 g.

Aminoácidos essenciais.

Até agora, a proteína foi considerada como um todo. Enquanto isso, para que a síntese de proteínas ocorra, todos os aminoácidos necessários devem estar presentes no corpo. Alguns dos aminoácidos que o próprio corpo do animal é capaz de sintetizar. São chamados de intercambiáveis, pois não precisam estar presentes na dieta, sendo importante apenas que, em geral, a ingestão de proteína como fonte de nitrogênio seja suficiente; então, com a falta de aminoácidos não essenciais, o corpo pode sintetizá-los às custas daqueles que estão presentes em excesso. Os aminoácidos "essenciais" restantes não podem ser sintetizados e devem ser ingeridos com alimentos. Essenciais para os seres humanos são valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano, histidina, lisina e arginina. (Embora a arginina possa ser sintetizada no corpo, ela é considerada um aminoácido essencial porque recém-nascidos e crianças em crescimento produzem quantidades insuficientes dela. Por outro lado, para uma pessoa madura, a ingestão de alguns desses aminoácidos dos alimentos pode se tornar opcional.)

Esta lista de aminoácidos essenciais é aproximadamente a mesma em outros vertebrados e até mesmo em insetos. O valor nutricional das proteínas geralmente é determinado alimentando-as com ratos em crescimento e monitorando o ganho de peso dos animais.

O valor nutricional das proteínas.

O valor nutricional de uma proteína é determinado pelo aminoácido essencial mais deficiente. Vamos ilustrar isso com um exemplo. As proteínas do nosso corpo contêm uma média de aprox. 2% de triptofano (em peso). Digamos que a dieta inclua 10 g de proteína contendo 1% de triptofano e que haja outros aminoácidos essenciais suficientes. No nosso caso, 10 g dessa proteína defeituosa equivale essencialmente a 5 g de uma proteína completa; os 5 g restantes servem apenas como fonte de energia. Observe que, como os aminoácidos praticamente não são armazenados no organismo e, para que a síntese de proteínas ocorra, todos os aminoácidos devem estar presentes simultaneamente, o efeito da ingestão de aminoácidos essenciais só pode ser detectado se todos entrarem no organismo. corpo ao mesmo tempo.

A composição média da maioria das proteínas animais está próxima da composição média das proteínas no corpo humano, portanto, é improvável que enfrentemos deficiência de aminoácidos se nossa dieta for rica em alimentos como carne, ovos, leite e queijo. No entanto, existem proteínas, como a gelatina (um produto da desnaturação do colágeno), que contém muito poucos aminoácidos essenciais. As proteínas vegetais, embora sejam melhores que a gelatina nesse sentido, também são pobres em aminoácidos essenciais; especialmente pouco neles lisina e triptofano. No entanto, uma dieta puramente vegetariana não é nada saudável, a menos que consuma uma quantidade um pouco maior de proteínas vegetais, suficientes para fornecer ao corpo aminoácidos essenciais. A maior parte da proteína é encontrada nas plantas nas sementes, especialmente nas sementes de trigo e várias leguminosas. Brotos jovens, como aspargos, também são ricos em proteínas.

Proteínas sintéticas na dieta.

Ao adicionar pequenas quantidades de aminoácidos essenciais sintéticos ou proteínas ricas neles a proteínas incompletas, como as proteínas do milho, pode-se aumentar significativamente o valor nutricional deste último, ou seja, aumentando assim a quantidade de proteína consumida. Outra possibilidade é cultivar bactérias ou leveduras em hidrocarbonetos de petróleo com a adição de nitratos ou amônia como fonte de nitrogênio. A proteína microbiana obtida desta forma pode servir como ração para aves ou gado, ou pode ser consumida diretamente por humanos. O terceiro método, amplamente utilizado, utiliza a fisiologia dos ruminantes. Em ruminantes, na seção inicial do estômago, o chamado. No rúmen, existem formas especiais de bactérias e protozoários que convertem proteínas vegetais defeituosas em proteínas microbianas mais completas, e estas, por sua vez, após digestão e absorção, transformam-se em proteínas animais. A ureia, um composto sintético barato contendo nitrogênio, pode ser adicionada à alimentação do gado. Microrganismos que vivem no rúmen usam nitrogênio ureico para converter carboidratos (dos quais há muito mais na ração) em proteína. Cerca de um terço de todo o nitrogênio na alimentação do gado pode vir na forma de uréia, o que em essência significa, até certo ponto, síntese química de proteínas.

4. Classificação de proteínas

Proteínas e suas principais características

Proteínas ou proteínas (que em grego significa “primeiro” ou “mais importante”) predominam quantitativamente sobre todas as macromoléculas presentes em uma célula viva e constituem mais da metade do peso seco da maioria dos organismos. O conceito de proteínas como uma classe de compostos foi formado nos séculos XVII-XIX. Durante esse período, substâncias com propriedades semelhantes foram isoladas de vários objetos do mundo vivo (sementes e sucos de plantas, músculos, sangue, leite): formavam soluções viscosas, coaguladas quando aquecidas, o cheiro de lã queimada era sentido durante a combustão e amônia foi liberada. Como todas essas propriedades eram conhecidas anteriormente pela clara de ovo, a nova classe de compostos foi chamada de proteínas. Após o aparecimento no início do século XIX. Métodos mais avançados de análise de substâncias determinaram a composição elementar das proteínas. Eles encontraram C, H, O, N, S. No final do século XIX. Mais de 10 aminoácidos foram isolados de proteínas. Com base nos resultados do estudo dos produtos da hidrólise de proteínas, o químico alemão E. Fischer (1852-1919) sugeriu que as proteínas são construídas a partir de aminoácidos.

Como resultado do trabalho de Fisher, ficou claro que as proteínas são polímeros lineares de a-aminoácidos ligados entre si por uma ligação amida (peptídeo), e toda a variedade de representantes desta classe de compostos pode ser explicada por diferenças na composição de aminoácidos e a ordem de alternância de diferentes aminoácidos na cadeia polimérica.

Os primeiros estudos de proteínas foram realizados com misturas complexas de proteínas, por exemplo: com soro sanguíneo, clara de ovo, extratos de tecidos vegetais e animais. Posteriormente, foram desenvolvidos métodos para isolar e purificar proteínas, como precipitação, diálise, cromatografia em celulose e outros trocadores iônicos hidrofílicos, filtração em gel e eletroforese. Consideraremos esses métodos com mais detalhes no trabalho de laboratório e no seminário.

Na fase atual, as principais áreas de estudo das proteínas são as seguintes:

¨ estudo da estrutura espacial de proteínas individuais;

¨ estudo das funções biológicas de diferentes proteínas;

¨ estudo dos mecanismos de funcionamento de proteínas individuais (ao nível de átomos individuais, grupos atômicos de uma molécula de proteína).

Todas essas etapas estão inter-relacionadas, pois uma das principais tarefas da bioquímica é justamente entender como as sequências de aminoácidos de diferentes proteínas permitem que elas desempenhem diversas funções.

Funções biológicas das proteínas

Enzimas - são catalisadores biológicos, a mais diversa e numerosa classe de proteínas. Quase todas as reações químicas envolvendo biomoléculas orgânicas presentes na célula são catalisadas por enzimas. Até o momento, mais de 2.000 enzimas diferentes foram descobertas.

Proteínas de transporte- As proteínas de transporte no plasma sanguíneo se ligam e transportam moléculas ou íons específicos de um órgão para outro. Por exemplo, hemoglobina, contido nos eritrócitos, ao passar pelos pulmões, ele se liga ao oxigênio e o entrega aos tecidos periféricos, onde o oxigênio é liberado. O plasma sanguíneo contém lipoproteínas que transportam lipídios do fígado para outros órgãos. Nas membranas celulares, há outro tipo de proteínas de transporte celular que podem se ligar a certas moléculas (por exemplo, glicose) e transportá-las através da membrana para dentro da célula.

Proteínas dietéticas e de armazenamento. Os exemplos mais conhecidos de tais proteínas são proteínas de sementes de trigo, milho e arroz. As proteínas dietéticas são albumina de ovo- o principal componente da clara de ovo, caseínaé a principal proteína do leite.

Proteínas contráteis e motoras.Actina e miosina- proteínas que funcionam no sistema contrátil do músculo esquelético, bem como em muitos tecidos não musculares.

Proteínas estruturais.Colágeno- o principal componente da cartilagem e dos tendões. Esta proteína tem uma resistência à tração muito alta. Os pacotes contêm elastina- uma proteína estrutural capaz de esticar em duas dimensões. Cabelo, unhas são compostas quase exclusivamente de proteína insolúvel durável - queratina. O principal componente dos fios de seda e teias de aranha é a proteína fibroína.

proteínas protetoras. Imunoglobulinas ou anticorpos são células especializadas produzidas em linfócitos. Eles têm a capacidade de reconhecer vírus ou moléculas estranhas que entraram no corpo das bactérias e, em seguida, lançar um sistema para neutralizá-los. fibrinogênio e trombina- proteínas envolvidas no processo de coagulação do sangue, protegem o corpo da perda de sangue quando o sistema vascular é danificado.

proteínas reguladoras. Algumas proteínas estão envolvidas na regulação da atividade celular. Estes incluem muitos hormônios como a insulina (regula o metabolismo da glicose).

Classificação de proteínas

Por solubilidade

Albuminas. Solúvel em água e soluções salinas.

Globulinas. Ligeiramente solúvel em água, mas altamente solúvel em soluções salinas.

Prolaminas. Solúvel em etanol 70-80%, insolúvel em água e álcool absoluto. Rico em arginina.

Histonas. Solúvel em soluções salinas.

Escleroproteínas. Insolúvel em água e soluções salinas. O conteúdo de glicina, alanina, prolina é aumentado.

A forma das moléculas

Com base na proporção dos eixos (longitudinais e transversais), duas grandes classes de proteínas podem ser distinguidas. No proteínas globulares a proporção é inferior a 10 e na maioria dos casos não excede 3-4. Eles são caracterizados pelo empacotamento compacto de cadeias polipeptídicas. Exemplos de proteínas globulares: muitas enzimas, insulina, globulina, proteínas plasmáticas, hemoglobina.

proteínas fibrilares, em que a proporção dos eixos excede 10, consistem em feixes de cadeias polipeptídicas enroladas em espiral umas sobre as outras e interconectadas por ligações covalentes transversais ou de hidrogênio (queratina, miosina, colágeno, fibrina).

Propriedades físicas das proteínas

Sobre as propriedades físicas de proteínas como ionizacao,hidratação, solubilidade vários métodos para isolar e purificar proteínas são baseados.

Uma vez que as proteínas contêm ionogénicos, i.e. resíduos de aminoácidos ionizáveis ​​(arginina, lisina, ácido glutâmico, etc.), portanto, são polieletrólitos. Com a acidificação, o grau de ionização dos grupos aniônicos diminui, enquanto o dos grupos catiônicos aumenta; com a alcalinização, o padrão oposto é observado. A um certo pH, o número de partículas carregadas negativamente e positivamente torna-se o mesmo, este estado é chamado isoelétrico(a carga total da molécula é zero). O valor de pH no qual uma proteína está em um estado isoelétrico é chamado de ponto de isolação eletrica e denotar pI. Um dos métodos para a sua separação baseia-se na ionização diferente das proteínas a um determinado valor de pH - o método eletroforese.

Grupos polares de proteínas (iônicas e não iônicas) são capazes de interagir com a água e se hidratar. A quantidade de água associada à proteína atinge 30-50 g por 100 g de proteína. Existem mais grupos hidrofílicos na superfície da proteína. A solubilidade depende do número de grupos hidrofílicos na proteína, do tamanho e forma das moléculas e da magnitude da carga total. A combinação de todas essas propriedades físicas da proteína possibilita a utilização do método peneiras moleculares ou filtração em gel para separar proteínas. Método diáliseé usado para purificar proteínas de impurezas de baixo peso molecular e é baseado no grande tamanho das moléculas de proteína.

A solubilidade das proteínas também depende da presença de outros solutos, como sais neutros. Em altas concentrações de sais neutros, as proteínas precipitam, e para a precipitação ( salgando) diferentes proteínas requerem diferentes concentrações de sal. Isso se deve ao fato de que moléculas de proteínas carregadas absorvem íons de carga oposta. Como resultado, as partículas perdem suas cargas e repulsão eletrostática, resultando na precipitação de proteínas. O método de salga pode ser usado para fracionar proteínas.

Estrutura primária das proteínas

Estrutura primária de uma proteína Nomeie a composição e a sequência de resíduos de aminoácidos em uma molécula de proteína. Os aminoácidos em uma proteína são ligados por ligações peptídicas.

Todas as moléculas de uma determinada proteína individual são idênticas em composição de aminoácidos, sequência de resíduos de aminoácidos e comprimento da cadeia polipeptídica. Estabelecer a sequência da sequência de aminoácidos das proteínas é uma tarefa demorada. Discutiremos este tópico com mais detalhes no seminário. A insulina foi a primeira proteína a ter sua sequência de aminoácidos determinada. A insulina bovina tem uma massa molar de cerca de 5700. Sua molécula consiste em duas cadeias polipeptídicas: uma cadeia A contendo 21 a.a. e uma cadeia B contendo 30 a.k., essas duas cadeias são conectadas por duas conexões dissulfeto (-S-S-). Mesmo pequenas mudanças na estrutura primária podem alterar significativamente as propriedades de uma proteína. A doença anemia falciforme é o resultado de uma alteração em apenas 1 aminoácido na cadeia b da hemoglobina (Glu® Val).

Especificidade da espécie da estrutura primária

Ao estudar sequências de aminoácidos homólogo proteínas isoladas de diferentes espécies, várias conclusões importantes foram tiradas. As proteínas homólogas são aquelas proteínas que desempenham as mesmas funções em diferentes espécies. Um exemplo é a hemoglobina: em todos os vertebrados, ela desempenha a mesma função associada ao transporte de oxigênio. Proteínas homólogas de espécies diferentes geralmente têm cadeias polipeptídicas do mesmo ou quase do mesmo comprimento. Nas sequências de aminoácidos de proteínas homólogas, os mesmos aminoácidos são sempre encontrados em muitas posições - eles são chamados resíduos invariáveis. Ao mesmo tempo, diferenças significativas são observadas em outras posições das proteínas: nessas posições, os aminoácidos variam de espécie para espécie; esses resíduos de aminoácidos são chamados variável. Todo o conjunto de características semelhantes nas sequências de aminoácidos de proteínas homólogas é combinado no conceito homologia de sequência. A presença de tal homologia sugere que os animais dos quais as proteínas homólogas foram isoladas compartilham uma origem evolutiva comum. Um exemplo interessante é uma proteína complexa - citocromo c- proteína mitocondrial envolvida como carreadora de elétrons nos processos de oxidação biológica. M » 12500, contém » 100 a.a. A.K. foram instalados. seqüências para 60 espécies. 27 a.c. - são os mesmos, o que indica que todos esses resíduos desempenham um papel importante na determinação da atividade biológica do citocromo c. A segunda conclusão importante tirada da análise das sequências de aminoácidos é que o número de resíduos pelos quais os citocromos diferem de quaisquer duas espécies é proporcional à diferença filogenética entre essas espécies. Por exemplo, as moléculas de citocromo c de um cavalo e levedura diferem em 48 a.a., em pato e galinha - em 2 a.a., em frango e peru elas não diferem. Informações sobre o número de diferenças nas sequências de aminoácidos de proteínas homólogas de diferentes espécies são usadas para construir mapas evolutivos que refletem os sucessivos estágios do surgimento e desenvolvimento de várias espécies animais e vegetais no processo evolutivo.

Estrutura secundária de proteínas

- este é o empacotamento de uma molécula de proteína no espaço sem levar em conta a influência dos substituintes laterais. Existem dois tipos de estrutura secundária: a-hélice e b-estrutura (camada dobrada). Detenhamo-nos mais detalhadamente na consideração de cada tipo de estrutura secundária.

a-Espiralé uma hélice direita com o mesmo passo igual a 3,6 resíduos de aminoácidos. A a-hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio intramoleculares que ocorrem entre os átomos de hidrogênio de uma ligação peptídica e os átomos de oxigênio da quarta ligação peptídica.

Os substituintes laterais estão localizados perpendicularmente ao plano da a-hélice.

Que. as propriedades de uma determinada proteína são determinadas pelas propriedades dos grupos laterais de resíduos de aminoácidos que fazem parte de uma determinada proteína. Se os substituintes laterais são hidrofóbicos, então a proteína com a estrutura em hélice também é hidrofóbica. Um exemplo de tal proteína é a proteína queratina que compõe o cabelo.

Como resultado, verifica-se que a a-hélice é permeada por ligações de hidrogênio e é uma estrutura muito estável. Na formação de tal espiral, duas tendências funcionam:

¨ a molécula tende a um mínimo de energia, ou seja, à formação do maior número de ligações de hidrogênio;

¨ devido à rigidez da ligação peptídica, apenas a primeira e a quarta ligações peptídicas podem se aproximar no espaço.

NO camada dobrada as cadeias peptídicas estão dispostas paralelamente umas às outras, formando uma figura semelhante a uma folha dobrada como um acordeão. Pode haver um grande número de cadeias peptídicas interagindo umas com as outras por ligações de hidrogênio. As cadeias estão dispostas antiparalelamente.

Quanto mais cadeias peptídicas compõem a camada dobrada, mais forte é a molécula de proteína.

Comparemos as propriedades dos materiais proteicos da lã e da seda e expliquemos a diferença nas propriedades desses materiais em termos da estrutura das proteínas que os compõem.

A queratina - proteína da lã - tem uma estrutura secundária em hélice. O fio de lã não é tão forte quanto a seda, estica facilmente quando molhado. Esta propriedade é explicada pelo fato de que quando uma carga é aplicada, as ligações de hidrogênio se rompem e a hélice se estica.

A fibroína - proteína da seda - tem uma estrutura b secundária. O fio de seda não estica e é muito resistente a rasgos. Essa propriedade é explicada pelo fato de que na camada dobrada muitas cadeias peptídicas interagem entre si por ligações de hidrogênio, o que torna essa estrutura muito forte.

Os aminoácidos diferem em sua capacidade de participar na formação de a-hélices e b-estruturas. Glicina, aspargina e tirosina raramente são encontradas em a-hélices. A prolina desestabiliza a estrutura a-helicoidal. Explique por quê? A composição das estruturas b inclui glicina, quase nenhuma prolina, ácido glutâmico, aspargina, histidina, lisina, serina.

A estrutura de uma proteína pode conter seções de estruturas b, a-hélices e seções irregulares. Em regiões irregulares, a cadeia peptídica pode dobrar e mudar de conformação com relativa facilidade, enquanto a hélice e a camada dobrada são estruturas bastante rígidas. O conteúdo de estruturas b e a-hélices em diferentes proteínas não é o mesmo.

Estrutura terciária das proteínas

determinado pela interação dos substituintes laterais da cadeia peptídica. Para proteínas fibrilares, é difícil identificar padrões gerais na formação de estruturas terciárias. Quanto às proteínas globulares, tais regularidades existem, e vamos considerá-las. A estrutura terciária das proteínas globulares é formada pelo dobramento adicional da cadeia peptídica contendo estruturas b, a-hélices e regiões irregulares, de modo que os grupos laterais hidrofílicos dos resíduos de aminoácidos estão na superfície do glóbulo e os grupos laterais hidrofóbicos estão escondidos profundamente no glóbulo, às vezes formando uma bolsa hidrofóbica.

Forças que estabilizam a estrutura terciária de uma proteína.

Interação eletrostática entre grupos de cargas diferentes, o caso extremo são as interações iônicas.

Ligações de hidrogênio surgindo entre os grupos laterais da cadeia polipeptídica.

Interações hidrofóbicas.

interações covalentes(formação de uma ligação dissulfeto entre dois resíduos de cisteína para formar cistina). A formação de ligações dissulfeto leva ao fato de que as regiões remotas da molécula polipeptídica se aproximam e são fixas. As ligações dissulfeto são quebradas por agentes redutores. Essa propriedade é usada para fazer permanente no cabelo, que é quase inteiramente uma proteína de queratina, repleta de ligações dissulfeto.

A natureza do empacotamento espacial é determinada pela composição de aminoácidos e pela alternância de aminoácidos na cadeia polipeptídica (estrutura primária). Portanto, cada proteína possui apenas uma estrutura espacial correspondente à sua estrutura primária. Pequenas mudanças na conformação das moléculas de proteínas ocorrem ao interagir com outras moléculas. Essas mudanças às vezes desempenham um papel enorme no funcionamento das moléculas de proteína. Assim, quando uma molécula de oxigênio é ligada à hemoglobina, a conformação da proteína muda um pouco, o que leva ao efeito de interação cooperativa quando as três moléculas de oxigênio restantes estão ligadas. Tal mudança na conformação está na base da teoria da indução de correspondência na explicação da especificidade de grupo de algumas enzimas.

Além da ligação dissulfeto covalente, todas as outras ligações que estabilizam a estrutura terciária são inerentemente fracas e facilmente destruídas. Quando um grande número de ligações que estabilizam a estrutura espacial de uma molécula de proteína é quebrada, a conformação ordenada, única para cada proteína, é quebrada e a atividade biológica da proteína é frequentemente perdida. Essa mudança na estrutura espacial é chamada de desnaturação.

Inibidores da função proteica

Considerando que diferentes ligantes diferem em Kb, sempre é possível escolher uma substância semelhante em estrutura ao ligante natural, mas com um valor de Kb maior com uma determinada proteína. Por exemplo, o CO tem um K St 100 vezes maior que o O 2 com hemoglobina, então 0,1% de CO no ar é suficiente para bloquear um grande número de moléculas de hemoglobina. Muitos medicamentos funcionam com o mesmo princípio. Por exemplo, ditilina.

A acetilcolina é um mediador para a transmissão de impulsos nervosos para o músculo. A ditilina bloqueia a proteína receptora à qual a acetilcolina se liga e cria o efeito de paralisia.

9. Conexão entre a estrutura das proteínas e suas funções no exemplo da hemoglobina e mioglobina

Transporte de dióxido de carbono

A hemoglobina não apenas transporta oxigênio dos pulmões para os tecidos periféricos, mas também acelera o transporte de CO 2 dos tecidos para os pulmões. A hemoglobina liga-se ao CO 2 imediatamente após a liberação do oxigênio (> 15% do CO 2 total). Nos eritrócitos, ocorre um processo enzimático de formação de ácido carbônico a partir de CO 2 proveniente dos tecidos: CO 2 + H 2 O \u003d H 2 CO 3. O ácido carbônico se dissocia rapidamente em HCO 3 - e H +. Para evitar um aumento perigoso da acidez, deve haver um sistema tampão capaz de absorver o excesso de prótons. A hemoglobina liga dois prótons para cada quatro moléculas de oxigênio liberadas e determina a capacidade de tamponamento do sangue. Nos pulmões, o processo é invertido. Os prótons liberados se ligam ao íon bicarbonato para formar ácido carbônico, que, sob a ação da enzima, é convertido em CO 2 e água, CO 2 é exalado. Assim, a ligação de O 2 está intimamente associada à exalação de CO 2 . Esse fenômeno reversível é conhecido como Efeito Bohr. A mioglobina não exibe o efeito Bohr.

Proteínas isofuncionais

Uma proteína que desempenha uma função específica em uma célula pode ser representada por várias formas - proteínas isofuncionais, ou isoenzimas. Embora tais proteínas desempenhem a mesma função, elas diferem na constante de ligação, o que leva a algumas diferenças em termos funcionais. Por exemplo, várias formas de hemoglobina foram encontradas em eritrócitos humanos: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Todas as hemoglobinas são tetrâmeros construídos a partir de protômeros a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Todos os protômeros são semelhantes entre si na estrutura primária, e uma similaridade muito grande é observada nas estruturas secundária e terciária. Todas as formas de hemoglobina são projetadas para transportar oxigênio para as células dos tecidos, mas a HbF, por exemplo, tem maior afinidade pelo oxigênio do que a HbA. A HbF é característica do estágio embrionário do desenvolvimento humano. É capaz de tirar oxigênio da HbA, o que garante um suprimento normal de oxigênio para o feto.

As isoproteínas são o resultado de ter mais de um gene estrutural no pool genético de uma espécie.

PROTEÍNAS: ESTRUTURA, PROPRIEDADES E FUNÇÕES

1. Proteínas e suas principais características

2. Funções biológicas das proteínas

3. Composição de aminoácidos das proteínas

4. Classificação de proteínas

5. Propriedades físicas das proteínas

6. Organização estrutural de moléculas de proteínas (estruturas primárias, secundárias, terciárias)