legături de hidrogen

Distinge a-helix, b-structură (ghem).

Structura elice α a fost propus Paulingși Corey

colagen

b-Structură

Orez. 2.3. b-Structură

Structura are formă plată b-structură paralelă; dacă în sens invers b-structură antiparalelă

superbobina. protofibrile microfibrile 10 nm în diametru.

bombyx mori fibroină

conformatie dezordonata.

Structura supersecundară.

VEZI MAI MULT:

ORGANIZAREA STRUCTURALĂ A PROTEINELOR

S-a dovedit existența a 4 niveluri de organizare structurală a moleculei proteice.

Structura primară a unei proteine- secvența resturilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic. În proteine, aminoacizii individuali sunt legați unul de celălalt. legături peptidice care rezultă din interacțiunea grupărilor a-carboxil și a-amino ale aminoacizilor.

Până în prezent, structura primară a zeci de mii de proteine ​​diferite a fost descifrată. Pentru a determina structura primară a unei proteine, metodele de hidroliză determină compoziția aminoacizilor. Se determină apoi natura chimică a aminoacizilor terminali. Următorul pas este determinarea secvenței de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Pentru aceasta, se utilizează hidroliza parțială selectivă (chimică și enzimatică). Este posibil să se utilizeze analiza de difracție cu raze X, precum și date despre secvența de nucleotide complementară a ADN-ului.

Structura secundară a unei proteine– configurația lanțului polipeptidic, adică o metodă de împachetare a unui lanț polipeptidic într-o conformație specifică. Acest proces nu decurge haotic, ci în conformitate cu programul stabilit în structura primară.

Stabilitatea structurii secundare este asigurată în principal de legăturile de hidrogen, totuși, legăturile covalente - legăturile peptidice și disulfurice - au o anumită contribuție.

Este considerat cel mai probabil tip de structură a proteinelor globulare a-helix. Răsucirea lanțului polipeptidic are loc în sensul acelor de ceasornic. Fiecare proteină se caracterizează printr-un anumit grad de spiralizare. Dacă lanțurile de hemoglobină sunt 75% elicoidale, atunci pepsina este de doar 30%.

Se numește tipul de configurație a lanțurilor polipeptidice găsite în proteinele părului, mătăsii și mușchilor b-structuri.

Segmentele lanțului peptidic sunt aranjate într-un singur strat, formând o figură asemănătoare unei foi pliate într-un acordeon. Stratul poate fi format din două sau mai multe lanțuri peptidice.

În natură, există proteine ​​a căror structură nu corespunde nici structurii β sau a, de exemplu, colagenul este o proteină fibrilă care alcătuiește cea mai mare parte a țesutului conjunctiv la oameni și animale.

Structura terțiară a unei proteine- orientarea spaţială a helixului polipeptidic sau metoda de aşezare a lanţului polipeptidic într-un anumit volum. Prima proteină a cărei structură terțiară a fost elucidată prin analiza de difracție cu raze X a fost mioglobina de cașlot (Fig. 2).

În stabilizarea structurii spațiale a proteinelor, pe lângă legăturile covalente, rolul principal îl au și legăturile necovalente (hidrogen, interacțiuni electrostatice ale grupărilor încărcate, forțe intermoleculare van der Waals, interacțiuni hidrofobe etc.).

Conform conceptelor moderne, structura terțiară a unei proteine ​​după terminarea sintezei acesteia se formează spontan. Forța motrice principală este interacțiunea radicalilor de aminoacizi cu moleculele de apă. În acest caz, radicalii hidrofobi nepolari ai aminoacizilor sunt scufundați în interiorul moleculei proteice, iar radicalii polari sunt orientați spre apă. Procesul de formare a structurii spațiale native a lanțului polipeptidic este numit pliere. Celulele au proteine ​​izolate numite însoțitori. Ei participă la pliere. Au fost descrise o serie de boli ereditare umane, a căror dezvoltare este asociată cu o încălcare din cauza mutațiilor în procesul de pliere (pigmentoză, fibroză etc.).

Existența unor niveluri de organizare structurală a unei molecule proteice, intermediare între structurile secundare și terțiare, a fost dovedită prin metodele de analiză prin difracție cu raze X. Domeniu este o unitate structurală globulară compactă în cadrul lanțului polipeptidic (Fig. 3). Au fost descoperite multe proteine ​​(de exemplu, imunoglobuline) care constau din domenii care sunt diferite ca structură și funcție și sunt codificate de gene diferite.

Toate proprietățile biologice ale proteinelor sunt asociate cu păstrarea structurii lor terțiare, care se numește nativ. Un globul proteic nu este o structură absolut rigidă: sunt posibile mișcări reversibile ale unor părți ale lanțului peptidic. Aceste modificări nu perturbă conformația generală a moleculei. Conformația unei molecule de proteine ​​este influențată de pH-ul mediului, puterea ionică a soluției și interacțiunea cu alte substanțe. Orice impact care duce la o încălcare a conformației native a moleculei este însoțit de o pierdere parțială sau completă a proteinei proprietăților sale biologice.

Structura proteinelor cuaternare- o modalitate de așezare în spațiu a lanțurilor polipeptidice individuale cu aceeași structură primară, secundară sau terțiară sau diferită și formarea unei singure formațiuni macromoleculare din punct de vedere structural și funcțional.

Se numește o moleculă de proteină constând din mai multe lanțuri polipeptidice oligomer, și fiecare lanț inclus în el - protomer. Proteinele oligomerice sunt mai des construite dintr-un număr par de protomeri, de exemplu, o moleculă de hemoglobină este formată din două lanțuri polipeptidice a și două b (Fig. 4).

Structura cuaternară are aproximativ 5% din proteine, inclusiv hemoglobina, imunoglobuline. Structura subunității este caracteristică multor enzime.

Moleculele proteice care alcătuiesc o proteină cu structură cuaternară se formează separat pe ribozomi și abia după terminarea sintezei formează o structură supramoleculară comună. O proteină dobândește activitate biologică numai atunci când protomerii ei constituenți se combină. La stabilizarea structurii cuaternare participă aceleași tipuri de interacțiuni ca și la stabilizarea terțiarului.

Unii cercetători recunosc existența unui al cincilea nivel de organizare structurală a proteinelor. Aceasta este metaboloni - complexe macromoleculare polifuncționale de diverse enzime care catalizează întregul traseu al transformărilor substratului (sintetaze superioare de acizi grași, complex de piruvat dehidrogenază, lanț respirator).

Structura secundară a unei proteine

Structură secundară - o modalitate de a așeza un lanț polipeptidic într-o structură ordonată. Structura secundară este determinată de structura primară. Deoarece structura primară este determinată genetic, formarea structurii secundare poate avea loc atunci când lanțul polipeptidic părăsește ribozomul. Structura secundară se stabilizează legături de hidrogen, care se formează între grupările NH și CO ale legăturii peptidice.

Distinge a-helix, b-structurăși conformație dezordonată (ghem).

Structura elice α a fost propus Paulingși Corey(1951). Acesta este un tip de structură secundară a proteinei care arată ca o spirală obișnuită (Fig. 2.2). Helixul α este o structură în formă de tijă în care legăturile peptidice sunt situate în interiorul helixului, iar lanțurile laterale de aminoacizi sunt în exterior. A-helixul este stabilizat de legături de hidrogen care sunt paralele cu axa helixului și apar între primul și al cincilea rest de aminoacizi. Astfel, în regiunile elicoidale extinse, fiecare reziduu de aminoacid ia parte la formarea a două legături de hidrogen.

Orez. 2.2. Structura α-helixului.

Există 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură a helixului, pasul helixului este de 0,54 nm și 0,15 nm per reziduu de aminoacizi. Unghiul spiralei 26°. Perioada de regularitate a helixului a este de 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi. Cele mai frecvente sunt elice a drepte, adică. răsucirea spiralei merge în sensul acelor de ceasornic. Formarea unui a-helix este împiedicată de prolină, aminoacizi cu radicali încărcați și voluminosi (obstacole electrostatice și mecanice).

O altă formă de spirală este prezentă în colagen . În organismul mamiferelor, colagenul este proteina predominantă din punct de vedere cantitativ: reprezintă 25% din totalul proteinelor. Colagenul este prezent sub diferite forme, în primul rând în țesutul conjunctiv. Acesta este un helix stânga cu un pas de 0,96 nm și 3,3 reziduuri în fiecare tură, mai blând decât α-helix. Spre deosebire de α-helix, formarea punților de hidrogen este imposibilă aici. Colagenul are o compoziție neobișnuită de aminoacizi: 1/3 este glicină, aproximativ 10% prolină, precum și hidroxiprolină și hidroxilizină. Ultimii doi aminoacizi se formează după biosinteza colagenului prin modificare post-translațională. În structura colagenului, tripletul gli-X-Y se repetă în mod constant, iar poziția X este adesea ocupată de prolină, iar Y de hidroxilizină. Există dovezi puternice că colagenul este omniprezent sub forma unui triplu helix cu mâna dreaptă răsucită din trei elice primare stângaci. În tripla helix, fiecare al treilea reziduu ajunge în centru, unde, din motive sterice, este plasată doar glicina. Întreaga moleculă de colagen are o lungime de aproximativ 300 nm.

b-Structură(strat îndoit în b). Apare în proteinele globulare, precum și în unele proteine ​​fibrilare, de exemplu, fibroina de mătase (Fig. 2.3).

Orez. 2.3. b-Structură

Structura are formă plată. Lanțurile polipeptidice sunt aproape complet alungite și nu strâns răsucite, ca în a-helix. Planurile legăturilor peptidice sunt situate în spațiu ca pliurile uniforme ale unei foi de hârtie.

Structura secundară a polipeptidelor și proteinelor

Este stabilizat de legăturile de hidrogen dintre grupările CO și NH ale legăturilor peptidice ale lanțurilor polipeptidice învecinate. Dacă lanțurile polipeptidice care formează structura b merg în aceeași direcție (adică, terminalele C și N coincid) - b-structură paralelă; dacă în sens invers b-structură antiparalelă. Radicalii laterali ai unui strat sunt plasați între radicalii laterali ai altui strat. Dacă un lanț polipeptidic se îndoaie și rulează paralel cu el însuși, atunci aceasta structură b-cross antiparalelă. Legăturile de hidrogen din structura b-cross se formează între grupările peptidice ale buclelor lanțului polipeptidic.

Conținutul de elice a din proteinele studiate până în prezent este foarte variabil. În unele proteine, de exemplu, mioglobină și hemoglobină, a-helix-ul stă la baza structurii și reprezintă 75%, în lizozimă - 42%, în pepsină doar 30%. Alte proteine, cum ar fi enzima digestivă chimotripsina, sunt practic lipsite de structură a-helicoială și o parte semnificativă a lanțului polipeptidic se potrivește în structurile b stratificate. Proteinele din țesut susțin colagenul (proteina tendonului, pielea), fibroina (proteina naturală a mătasei) au o configurație B a lanțurilor polipeptidice.

S-a dovedit că formarea α-helixului este promovată de structurile glu, ala, leu și β prin met, val, ile; în locurile de îndoire a lanțului polipeptidic - gly, pro, asn. Se crede că șase reziduuri grupate, dintre care patru contribuie la formarea unui helix, pot fi considerate ca un centru al helixului. Din acest centru, elicele cresc în ambele direcții către un sit - o tetrapeptidă constând din reziduuri care împiedică formarea acestor elice. În timpul formării structurii β, rolul semințelor este jucat de trei resturi de aminoacizi din cinci, care contribuie la formarea structurii β.

În majoritatea proteinelor structurale, predomină una dintre structurile secundare, care este predeterminată de compoziția lor de aminoacizi. Proteina structurală construită în principal sub formă de α-helix este α-keratina. Părul (lâna), penele, acele, ghearele și copitele animalelor sunt compuse în principal din cheratina. Ca componentă a filamentelor intermediare, cheratina (citocheratina) este o componentă esențială a citoscheletului. În cheratine, cea mai mare parte a lanțului peptidic este pliată într-o α-helix dreaptă. Două lanțuri peptidice formează o singură stângă superbobina. Dimerii de keratina supraînrolați se combină pentru a forma tetrameri care se adună pentru a forma protofibrile 3 nm în diametru. În cele din urmă, se formează opt protofibrile microfibrile 10 nm în diametru.

Părul este construit din aceleași fibrile. Deci, într-o singură fibră de lână cu diametrul de 20 de microni se împletesc milioane de fibrile. Lanțurile de keratină separate sunt reticulate prin numeroase legături disulfurice, ceea ce le conferă rezistență suplimentară. În timpul permanentei au loc următoarele procese: în primul rând, punțile disulfurice sunt distruse prin reducere cu tioli, iar apoi, pentru a da părului forma necesară, se usucă prin încălzire. Totodată, datorită oxidării cu oxigenul atmosferic, se formează noi punți disulfurice, care păstrează forma coafurii.

Mătasea este obținută din coconii omizilor de viermi de mătase ( bombyx mori) și specii înrudite. Proteine ​​de mătase de bază fibroină, are structura unui strat pliat antiparalel, iar straturile în sine sunt paralele între ele, formând numeroase straturi. Deoarece în structurile pliate lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi sunt orientate vertical în sus și în jos, în spațiile dintre straturile individuale pot încadra doar grupuri compacte. De fapt, fibroina este formată din 80% glicină, alanină și serină, adică. trei aminoacizi cu cele mai mici catene laterale. Molecula de fibroină conține un fragment tipic care se repetă (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

conformatie dezordonata. Secțiunile unei molecule de proteine ​​care nu aparțin structurilor elicoidale sau pliate se numesc dezordonate.

Structura supersecundară. Regiunile structurale alfa elicoidale și beta din proteine ​​pot interacționa între ele și unele cu altele, formând ansambluri. Structurile suprasecundare găsite în proteinele native sunt cele mai preferate din punct de vedere energetic. Acestea includ un α-helix supraînrulat, în care două elice α sunt răsucite unul față de celălalt, formând o superbobină stângă (bacteriorhodopsin, hemeritrina); alternarea fragmentelor α-helicoidale și β-structurale ale lanțului polipeptidic (de exemplu, legătura βαβαβ conform lui Rossman, găsită în regiunea de legare a NAD+ a moleculelor de enzimă dehidrogenază); structura β cu trei catene antiparalele (βββ) se numește β-zigzag și se găsește într-un număr de enzime microbiene, protozoare și vertebrate.

Anterior234567891011121314151617Următorul

VEZI MAI MULT:

Structura secundară a proteinelor

Lanțurile peptidice ale proteinelor sunt organizate într-o structură secundară stabilizată prin legături de hidrogen. Atomul de oxigen al fiecărei grupări peptidice formează o legătură de hidrogen cu gruparea NH corespunzătoare legăturii peptidice. În acest caz, se formează următoarele structuri: a-helix, b-structură și b-bend. a-Spirală. Una dintre structurile cele mai favorabile termodinamic este a-helixul drept. a-helix, reprezentând o structură stabilă în care fiecare grupare carbonil formează o legătură de hidrogen cu a patra grupare NH de-a lungul lanțului.

Proteine: Structura secundară a proteinelor

În a-helix, există 3,6 reziduuri de aminoacizi pe o tură, pasul helixului este de aproximativ 0,54 nm, iar distanța dintre reziduuri este de 0,15 nm. L-aminoacizii pot forma doar elice a dreptate, cu radicalii laterali localizați pe ambele părți ale axei și orientați spre exterior. În a-helix, posibilitatea de a forma legături de hidrogen este utilizată pe deplin, prin urmare, spre deosebire de structura b, nu este capabilă să formeze legături de hidrogen cu alte elemente ale structurii secundare. În timpul formării unui α-helix, lanțurile laterale de aminoacizi se pot apropia unul de celălalt, formând locuri compacte hidrofobe sau hidrofile. Aceste situsuri joacă un rol esențial în formarea unei conformații tridimensionale a unei macromolecule de proteine, deoarece sunt utilizate pentru împachetarea elicelor α în structura spațială a proteinei. Minge în spirală. Conținutul de elice a din proteine ​​variază și este o caracteristică individuală a fiecărei macromolecule proteice. Pentru unele proteine, cum ar fi mioglobina, a-helix stă la baza structurii, altele, cum ar fi chimotripsina, nu au regiuni a-helix. În medie, proteinele globulare au un grad de helicitate de ordinul 60-70%. Secțiunile spiralate alternează cu bobine haotice, iar ca urmare a denaturarii, tranzițiile helix-coil cresc. Spiralizarea lanțului polipeptidic depinde de resturile de aminoacizi care îl formează. Astfel, grupurile de acid glutamic încărcate negativ, situate în imediata apropiere unele de altele, experimentează o repulsie reciprocă puternică, care împiedică formarea legăturilor de hidrogen corespunzătoare în helix a. Din același motiv, bobinarea lanțului este dificilă ca urmare a respingerii grupurilor chimice de lizină sau arginină încărcate pozitiv, aflate la distanță apropiată. Dimensiunea mare a radicalilor de aminoacizi este, de asemenea, motivul pentru care spiralarea lanțului polipeptidic este dificilă (serină, treonină, leucină). Cel mai frecvent factor de interferență în formarea helixului a este aminoacidul prolina. În plus, prolina nu formează o legătură de hidrogen în interiorul lanțului din cauza absenței unui atom de hidrogen la atomul de azot. Astfel, în toate cazurile când prolina apare în lanțul polipeptidic, structura a-helidiană este ruptă și se formează o bobină sau (b-bend). b-Structură. Spre deosebire de a-helix, structura b este formată din interchain legături de hidrogen între secțiunile adiacente ale lanțului polipeptidic, deoarece nu există contacte intracatenei. Dacă aceste secțiuni sunt direcționate într-o direcție, atunci o astfel de structură se numește paralelă, dacă este în direcția opusă, atunci antiparalelă. Lanțul polipeptidic din structura b este puternic alungit și nu are o formă elicoidală, ci mai degrabă o formă în zig-zag. Distanța dintre resturile de aminoacizi adiacente de-a lungul axei este de 0,35 nm, adică de trei ori mai mare decât în ​​helix-a, numărul de reziduuri pe tură este 2. În cazul unei aranjamente paralele a structurii b, legăturile de hidrogen sunt mai puțin puternice în comparație cu cele din aranjamentul antiparalel al resturilor de aminoacizi. Spre deosebire de a-helix, care este saturat cu legături de hidrogen, fiecare secțiune a lanțului polipeptidic din structura b este deschisă la formarea de legături de hidrogen suplimentare. Cele de mai sus se aplică atât structurilor b paralele, cât și antiparalele, totuși, în structura antiparalelă, legăturile sunt mai stabile. În segmentul lanțului polipeptidic care formează structura b, există de la trei până la șapte resturi de aminoacizi, iar structura b în sine este formată din 2-6 lanțuri, deși numărul acestora poate fi mai mare. Structura b are o formă pliată, în funcție de atomii de carbon a corespunzători. Suprafața sa poate fi plană și stângaci, astfel încât unghiul dintre segmentele individuale ale lanțului să fie de 20-25°. b-bend. Proteinele globulare au o formă sferică, în mare parte datorită faptului că lanțul polipeptidic se caracterizează prin prezența buclelor, zig-zag-urilor, agrafelor de păr, iar direcția lanțului se poate schimba chiar și cu 180 °. În acest din urmă caz, există o curbă în B. Această îndoire are forma unui ac de păr și este stabilizată printr-o singură legătură de hidrogen. Radicalii laterali mari pot fi un factor care împiedică formarea acestuia și, prin urmare, includerea celui mai mic reziduu de aminoacizi, glicina, este destul de des observată în ea. Această configurație este întotdeauna pe suprafața globului proteic și, prin urmare, pliul B participă la interacțiunea cu alte lanțuri polipeptidice. structuri supersecundare. Pentru prima dată, structurile supersecundare ale proteinelor au fost postulate și apoi descoperite de L. Pauling și R. Corey. Un exemplu este un a-helix supercoiled, în care două elice a sunt răsucite într-un superhelix stânga. Mai des, totuși, structurile supercoilate includ atât elice a cât și foi b. Compoziția lor poate fi reprezentată astfel: (aa), (ab), (ba) și (bXb). Ultima opțiune este două foi pliate paralele, între care există o bobină statistică (bСb). Raportul dintre structurile secundare și supersecundare are un grad ridicat de variabilitate și depinde de caracteristicile individuale ale unei anumite macromolecule de proteine. Domeniile sunt niveluri mai complexe de organizare a structurii secundare. Sunt regiuni globulare izolate legate între ele prin așa-numitele regiuni balama scurte ale lanțului polipeptidic. D. Birktoft a fost unul dintre primii care a descris organizarea domeniului chimotripsinei, observând prezența a două domenii în această proteină.

Structura secundară a unei proteine

Structură secundară - o modalitate de a așeza un lanț polipeptidic într-o structură ordonată. Structura secundară este determinată de structura primară. Deoarece structura primară este determinată genetic, formarea structurii secundare poate avea loc atunci când lanțul polipeptidic părăsește ribozomul. Structura secundară se stabilizează legături de hidrogen, care se formează între grupările NH și CO ale legăturii peptidice.

Distinge a-helix, b-structurăși conformație dezordonată (ghem).

Structura elice α a fost propus Paulingși Corey(1951). Acesta este un tip de structură secundară a proteinei care arată ca o spirală obișnuită (Fig.

Conformația lanțului polipeptidic. Structura secundară a lanțului polipeptidic

2.2). Helixul α este o structură în formă de tijă în care legăturile peptidice sunt situate în interiorul helixului, iar lanțurile laterale de aminoacizi sunt în exterior. A-helixul este stabilizat de legături de hidrogen care sunt paralele cu axa helixului și apar între primul și al cincilea rest de aminoacizi. Astfel, în regiunile elicoidale extinse, fiecare reziduu de aminoacid ia parte la formarea a două legături de hidrogen.

Orez. 2.2. Structura α-helixului.

Există 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură a helixului, pasul helixului este de 0,54 nm și 0,15 nm per reziduu de aminoacizi. Unghiul spiralei 26°. Perioada de regularitate a helixului a este de 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi. Cele mai frecvente sunt elice a drepte, adică. răsucirea spiralei merge în sensul acelor de ceasornic. Formarea unui a-helix este împiedicată de prolină, aminoacizi cu radicali încărcați și voluminosi (obstacole electrostatice și mecanice).

O altă formă de spirală este prezentă în colagen . În organismul mamiferelor, colagenul este proteina predominantă din punct de vedere cantitativ: reprezintă 25% din totalul proteinelor. Colagenul este prezent sub diferite forme, în primul rând în țesutul conjunctiv. Acesta este un helix stânga cu un pas de 0,96 nm și 3,3 reziduuri în fiecare tură, mai blând decât α-helix. Spre deosebire de α-helix, formarea punților de hidrogen este imposibilă aici. Colagenul are o compoziție neobișnuită de aminoacizi: 1/3 este glicină, aproximativ 10% prolină, precum și hidroxiprolină și hidroxilizină. Ultimii doi aminoacizi se formează după biosinteza colagenului prin modificare post-translațională. În structura colagenului, tripletul gli-X-Y se repetă în mod constant, iar poziția X este adesea ocupată de prolină, iar Y de hidroxilizină. Există dovezi puternice că colagenul este omniprezent sub forma unui triplu helix cu mâna dreaptă răsucită din trei elice primare stângaci. În tripla helix, fiecare al treilea reziduu ajunge în centru, unde, din motive sterice, este plasată doar glicina. Întreaga moleculă de colagen are o lungime de aproximativ 300 nm.

b-Structură(strat îndoit în b). Apare în proteinele globulare, precum și în unele proteine ​​fibrilare, de exemplu, fibroina de mătase (Fig. 2.3).

Orez. 2.3. b-Structură

Structura are formă plată. Lanțurile polipeptidice sunt aproape complet alungite și nu strâns răsucite, ca în a-helix. Planurile legăturilor peptidice sunt situate în spațiu ca pliurile uniforme ale unei foi de hârtie. Este stabilizat de legăturile de hidrogen dintre grupările CO și NH ale legăturilor peptidice ale lanțurilor polipeptidice învecinate. Dacă lanțurile polipeptidice care formează structura b merg în aceeași direcție (adică, terminalele C și N coincid) - b-structură paralelă; dacă în sens invers b-structură antiparalelă. Radicalii laterali ai unui strat sunt plasați între radicalii laterali ai altui strat. Dacă un lanț polipeptidic se îndoaie și rulează paralel cu el însuși, atunci aceasta structură b-cross antiparalelă. Legăturile de hidrogen din structura b-cross se formează între grupările peptidice ale buclelor lanțului polipeptidic.

Conținutul de elice a din proteinele studiate până în prezent este foarte variabil. În unele proteine, de exemplu, mioglobină și hemoglobină, a-helix-ul stă la baza structurii și reprezintă 75%, în lizozimă - 42%, în pepsină doar 30%. Alte proteine, cum ar fi enzima digestivă chimotripsina, sunt practic lipsite de structură a-helicoială și o parte semnificativă a lanțului polipeptidic se potrivește în structurile b stratificate. Proteinele din țesut susțin colagenul (proteina tendonului, pielea), fibroina (proteina naturală a mătasei) au o configurație B a lanțurilor polipeptidice.

S-a dovedit că formarea α-helixului este promovată de structurile glu, ala, leu și β prin met, val, ile; în locurile de îndoire a lanțului polipeptidic - gly, pro, asn. Se crede că șase reziduuri grupate, dintre care patru contribuie la formarea unui helix, pot fi considerate ca un centru al helixului. Din acest centru, elicele cresc în ambele direcții către un sit - o tetrapeptidă constând din reziduuri care împiedică formarea acestor elice. În timpul formării structurii β, rolul semințelor este jucat de trei resturi de aminoacizi din cinci, care contribuie la formarea structurii β.

În majoritatea proteinelor structurale, predomină una dintre structurile secundare, care este predeterminată de compoziția lor de aminoacizi. Proteina structurală construită în principal sub formă de α-helix este α-keratina. Părul (lâna), penele, acele, ghearele și copitele animalelor sunt compuse în principal din cheratina. Ca componentă a filamentelor intermediare, cheratina (citocheratina) este o componentă esențială a citoscheletului. În cheratine, cea mai mare parte a lanțului peptidic este pliată într-o α-helix dreaptă. Două lanțuri peptidice formează o singură stângă superbobina. Dimerii de keratina supraînrolați se combină pentru a forma tetrameri care se adună pentru a forma protofibrile 3 nm în diametru. În cele din urmă, se formează opt protofibrile microfibrile 10 nm în diametru.

Părul este construit din aceleași fibrile. Deci, într-o singură fibră de lână cu diametrul de 20 de microni se împletesc milioane de fibrile. Lanțurile de keratină separate sunt reticulate prin numeroase legături disulfurice, ceea ce le conferă rezistență suplimentară. În timpul permanentei au loc următoarele procese: în primul rând, punțile disulfurice sunt distruse prin reducere cu tioli, iar apoi, pentru a da părului forma necesară, se usucă prin încălzire. Totodată, datorită oxidării cu oxigenul atmosferic, se formează noi punți disulfurice, care păstrează forma coafurii.

Mătasea este obținută din coconii omizilor de viermi de mătase ( bombyx mori) și specii înrudite. Proteine ​​de mătase de bază fibroină, are structura unui strat pliat antiparalel, iar straturile în sine sunt paralele între ele, formând numeroase straturi. Deoarece în structurile pliate lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi sunt orientate vertical în sus și în jos, în spațiile dintre straturile individuale pot încadra doar grupuri compacte. De fapt, fibroina este formată din 80% glicină, alanină și serină, adică. trei aminoacizi cu cele mai mici catene laterale. Molecula de fibroină conține un fragment tipic care se repetă (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

conformatie dezordonata. Secțiunile unei molecule de proteine ​​care nu aparțin structurilor elicoidale sau pliate se numesc dezordonate.

Structura supersecundară. Regiunile structurale alfa elicoidale și beta din proteine ​​pot interacționa între ele și unele cu altele, formând ansambluri. Structurile suprasecundare găsite în proteinele native sunt cele mai preferate din punct de vedere energetic. Acestea includ un α-helix supraînrulat, în care două elice α sunt răsucite unul față de celălalt, formând o superbobină stângă (bacteriorhodopsin, hemeritrina); alternarea fragmentelor α-helicoidale și β-structurale ale lanțului polipeptidic (de exemplu, legătura βαβαβ conform lui Rossman, găsită în regiunea de legare a NAD+ a moleculelor de enzimă dehidrogenază); structura β cu trei catene antiparalele (βββ) se numește β-zigzag și se găsește într-un număr de enzime microbiene, protozoare și vertebrate.

Anterior234567891011121314151617Următorul

VEZI MAI MULT:

PROTEINE Opțiunea 1 A1. Legătura structurală a proteinelor sunt: ​​...

5 - 9 clase

PROTEINE
Opțiunea 1
A1. Legăturile structurale ale proteinelor sunt:
DAR)
Amine
LA)
Aminoacizi
B)
Glucoză
G)
Nucleotide
A2. Formarea unei spirale caracterizează:
DAR)
Structura primară a unei proteine
LA)
Structura terțiară a unei proteine
B)
Structura secundară a unei proteine
G)
Structura proteinelor cuaternare
A3. Ce factori cauzează denaturarea ireversibilă a proteinelor?
DAR)
Interacțiune cu soluții de săruri de plumb, fier, mercur
B)
Impactul asupra proteinei cu o soluție concentrată de acid azotic
LA)
Încălzire puternică
G)
Toți factorii de mai sus sunt corecti.
A4. Precizați ce se observă atunci când acidul azotic concentrat acționează asupra soluțiilor de proteine:
DAR)
Precipitarea unui precipitat alb
LA)
Colorare roșu-violet
B)
precipitat negru
G)
Colorare galbenă
A5. Proteinele care îndeplinesc o funcție catalitică se numesc:
DAR)
Hormonii
LA)
Enzime
B)
vitamine
G)
proteine
A6. Proteina hemoglobinei îndeplinește următoarele funcții:
DAR)
catalitic
LA)
Constructie
B)
De protecţie
G)
transport

Partea B
B1. Corela:
Tipul de moleculă proteică
Proprietate
1)
Proteine ​​globulare
DAR)
Moleculă încolăcită
2)
proteine ​​fibrilare
B)
Nu este solubil în apă

LA)
se dizolvă în apă sau se formează soluții coloidale

G)
structură filamentoasă

structura secundara

Proteine:
DAR)
Construit din reziduuri de aminoacizi
B)
Conține doar carbon, hidrogen și oxigen
LA)
Hidrolizat în medii acide și alcaline
G)
capabil de denaturare
D)
Sunt polizaharide
E)
Sunt polimeri naturali

Partea C
C1. Scrieți ecuațiile de reacție prin care se poate obține glicina din etanol și substanțe anorganice.

Dar viața de pe planeta noastră a apărut dintr-o picătură coacervată. Era, de asemenea, o moleculă de proteină. Adică, rezultă concluzia că acești compuși chimici sunt baza întregii vieți care există astăzi. Dar ce sunt structurile proteinelor? Ce rol joacă ei în viața corpului și a oamenilor astăzi? Ce tipuri de proteine ​​există? Să încercăm să ne dăm seama.

Proteine: un concept general

Din punct de vedere, molecula substanței luate în considerare este o secvență de aminoacizi interconectați prin legături peptidice.

Fiecare aminoacid are două grupe funcționale:

• carboxil -COOH;
• o grupare amino -NH2.

Între ele are loc formarea de legături în diferite molecule. Astfel, legătura peptidică are forma -CO-NH. O moleculă de proteină poate conține sute sau mii de astfel de grupuri, va depinde de substanța specifică. Tipurile de proteine ​​sunt foarte diverse. Printre acestea se numara si cele care contin aminoacizi esentiali pentru organism, ceea ce inseamna ca trebuie ingerati cu alimente. Există soiuri care îndeplinesc funcții importante în membrana celulară și citoplasma acesteia. Sunt izolați și catalizatorii biologici - enzimele, care sunt și molecule de proteine. Ele sunt utilizate pe scară largă în viața umană și nu participă doar la procesele biochimice ale ființelor vii.

Greutatea moleculară a compușilor luați în considerare poate varia de la câteva zeci la milioane. La urma urmei, numărul de unități monomerice dintr-un lanț polipeptidic mare este nelimitat și depinde de tipul unei anumite substanțe. Proteina în forma sa pură, în conformația sa nativă, poate fi văzută atunci când se examinează un ou de găină într-o masă coloidală galben deschis, transparentă, densă, în interiorul căreia se află gălbenușul - aceasta este substanța dorită. Același lucru se poate spune despre brânza de vaci fără grăsimi.Acest produs este, de asemenea, proteine ​​aproape pure în forma sa naturală.

Cu toate acestea, nu toți compușii luați în considerare au aceeași structură spațială. În total, se disting patru organizații ale moleculei. Speciile își determină proprietățile și vorbesc despre complexitatea structurii. De asemenea, se știe că moleculele mai încurcate spațial sunt supuse unei procesări extinse la oameni și animale.

Tipuri de structuri proteice

Sunt patru în total. Să aruncăm o privire la ce este fiecare dintre ele.

1. Primar. Reprezintă secvența liniară obișnuită de aminoacizi conectați prin legături peptidice. Nu există răsturnări spațiale, nici spiralizare. Numărul de legături incluse în polipeptidă poate ajunge la câteva mii. Tipuri de proteine ​​cu o structură similară sunt glicilalanina, insulina, histonele, elastina și altele.
2. Secundar. Este format din două lanțuri polipeptidice care sunt răsucite sub formă de spirală și orientate unul spre celălalt prin ture formate. În acest caz, între ele se formează legături de hidrogen, ținându-le împreună. Așa se formează o singură moleculă de proteină. Tipurile de proteine ​​de acest tip sunt următoarele: lizozimă, pepsină și altele.
3. Conformatia tertiara. Este o structură secundară compactă și compactă. Aici apar și alte tipuri de interacțiuni, pe lângă legăturile de hidrogen - aceasta este interacțiunea van der Waals și forțele de atracție electrostatică, contact hidrofil-hidrofob. Exemple de structuri sunt albumina, fibroina, proteina de mătase și altele.
4. Cuaternar. Cea mai complexă structură, care sunt mai multe lanțuri de polipeptide răsucite într-o spirală, rostogolite într-o bilă și unite toate împreună într-un glob. Exemple precum insulina, feritina, hemoglobina, colagenul ilustrează tocmai o astfel de conformație a proteinei.

Dacă luăm în considerare toate structurile date ale moleculelor în detaliu din punct de vedere chimic, atunci analiza va dura mult timp. Într-adevăr, cu cât configurația este mai mare, cu atât structura sa mai complexă și mai complicată, cu atât se observă mai multe tipuri de interacțiuni în moleculă.

Denaturarea moleculelor proteice

Una dintre cele mai importante proprietăți chimice ale polipeptidelor este capacitatea lor de a se descompune sub influența anumitor condiții sau agenți chimici. De exemplu, diferite tipuri de denaturare a proteinelor sunt larg răspândite. Ce este acest proces? Constă în distrugerea structurii native a proteinei. Adică, dacă inițial molecula avea o structură terțiară, atunci după acțiunea agenților speciali se va prăbuși. Cu toate acestea, secvența reziduurilor de aminoacizi rămâne neschimbată în moleculă. Proteinele denaturate își pierd rapid proprietățile fizice și chimice.

Ce reactivi pot duce la procesul de distrugere a conformației? Sunt câteva.

1. Temperatura. Când este încălzit, are loc o distrugere treptată a structurii cuaternare, terțiare, secundare a moleculei. Vizual, acest lucru poate fi observat, de exemplu, atunci când prăjiți un ou obișnuit de găină. „Proteina” rezultată este structura primară a polipeptidei albuminei care a fost în produsul brut.
2. Radiația.
3. Acțiunea agenților chimici puternici: acizi, alcaline, săruri ale metalelor grele, solvenți (de exemplu, alcooli, eteri, benzen și altele).

Acest proces este uneori numit și topirea moleculei. Tipurile de denaturare a proteinelor depind de agentul sub a cărui acțiune s-a produs. În plus, în unele cazuri, are loc procesul invers. Aceasta este renaturarea. Nu toate proteinele sunt capabile să-și restabilească structura înapoi, dar o parte semnificativă dintre ele poate face acest lucru. Așadar, chimiști din Australia și America au efectuat renaturarea unui ou fiert de găină folosind niște reactivi și o metodă de centrifugare.

Acest proces este important pentru organismele vii în sinteza lanțurilor polipeptidice de către ribozomi și ARNr în celule.

Hidroliza unei molecule de proteine

Alături de denaturare, proteinele se caracterizează printr-o altă proprietate chimică - hidroliza. Aceasta este, de asemenea, distrugerea conformației native, dar nu a structurii primare, ci complet a aminoacizilor individuali. O parte importantă a digestiei este hidroliza proteinelor. Tipurile de hidroliză a polipeptidelor sunt următoarele.

1. Chimic. Pe baza acțiunii acizilor sau alcalinelor.
2. Biologic sau enzimatic.

Cu toate acestea, esența procesului rămâne neschimbată și nu depinde de ce tipuri de hidroliză a proteinelor au loc. Ca rezultat, se formează aminoacizi, care sunt transportați către toate celulele, organele și țesuturile. Transformarea lor ulterioară constă în participarea la sinteza de noi polipeptide, deja cele care sunt necesare pentru un anumit organism.

În industrie, procesul de hidroliză a moleculelor de proteine ​​este utilizat doar pentru a obține aminoacizii doriti.

Funcțiile proteinelor în organism

Diferite tipuri de proteine, carbohidrați, grăsimi sunt componente vitale pentru funcționarea normală a oricărei celule. Și asta înseamnă întregul organism ca întreg. Prin urmare, rolul lor se datorează în mare măsură gradului ridicat de semnificație și ubicuitate în cadrul ființelor vii. Există mai multe funcții principale ale moleculelor polipeptidice.

1. catalitic. Este realizat de enzime care au o structură proteică. Despre ele vom vorbi mai târziu.
2. Structural. Tipurile de proteine ​​și funcțiile lor în organism afectează în primul rând structura celulei în sine, forma acesteia. În plus, polipeptidele care îndeplinesc acest rol formează păr, unghii, cochilii de moluște și pene de pasăre. Ele sunt, de asemenea, o anumită armătură în corpul celulei. Cartilajul este, de asemenea, format din aceste tipuri de proteine. Exemple: tubulina, keratina, actina si altele.
3. de reglementare. Această funcție se manifestă prin participarea polipeptidelor la procese precum: transcripție, traducere, ciclu celular, splicing, citire ARNm și altele. În toate acestea, ei joacă un rol important ca regulator.
4. Semnal. Această funcție este îndeplinită de proteinele situate pe membrana celulară. Ei transmit semnale diferite de la o unitate la alta, iar acest lucru duce la comunicarea între țesuturi. Exemple: citokine, insulina, factori de creștere și altele.
5. Transport. Unele tipuri de proteine ​​și funcțiile lor pe care le îndeplinesc sunt pur și simplu vitale. Acest lucru se întâmplă, de exemplu, cu hemoglobina proteică. Transporta oxigenul de la celula la celula in sange. Pentru o persoană este de neînlocuit.
6. Rezervă sau rezervă. Astfel de polipeptide se acumulează în plante și ouă de animale ca o sursă de nutriție și energie suplimentară. Un exemplu sunt globulinele.
7. Motor. O funcție foarte importantă, mai ales pentru cele mai simple organisme și bacterii. La urma urmei, ei se pot mișca numai cu ajutorul flagelilor sau cililor. Și aceste organite, prin natura lor, nu sunt altceva decât proteine. Exemple de astfel de polipeptide sunt următoarele: miozină, actină, kinesină și altele.

Evident, funcțiile proteinelor din corpul uman și ale altor ființe vii sunt foarte numeroase și importante. Acest lucru confirmă încă o dată că fără compușii pe care îi luăm în considerare, viața pe planeta noastră este imposibilă.

Funcția protectoare a proteinelor

Polipeptidele pot proteja împotriva diferitelor influențe: chimice, fizice, biologice. De exemplu, dacă organismul este în pericol sub forma unui virus sau bacterii de natură extraterestră, atunci imunoglobulinele (anticorpii) intră în luptă cu ele, îndeplinind un rol protector.

Dacă vorbim despre efecte fizice, atunci fibrina și fibrinogenul, care sunt implicate în coagularea sângelui, joacă un rol important aici.

Proteinele alimentare

Tipurile de proteine ​​din dietă sunt următoarele:

• complete - cele care contin toti aminoacizii necesari organismului;
• incomplete - cele în care există o compoziție incompletă de aminoacizi.

Cu toate acestea, ambele sunt importante pentru corpul uman. Mai ales primul grup. Fiecare persoană, mai ales în perioadele de dezvoltare intensivă (copilărie și adolescență) și pubertate, trebuie să mențină în sine un nivel constant de proteine. La urma urmei, am luat deja în considerare funcțiile pe care le îndeplinesc aceste molecule uimitoare și știm că practic nici un singur proces, nici o singură reacție biochimică din interiorul nostru nu poate face fără participarea polipeptidelor.

De aceea, este necesar să se consume în fiecare zi norma zilnică de proteine ​​​​conținute în următoarele produse:

• ou;
• lapte;
• brânză de vacă;
• carne si peste;
• fasole;
• fasole;
• arahide;
• grâu;
• ovăz;
• linte și altele.

Dacă cineva consumă 0,6 g de polipeptidă pe kg de greutate pe zi, atunci unei persoane nu îi vor lipsi niciodată acești compuși. Dacă pentru o lungă perioadă de timp organismul nu primește proteinele necesare, atunci apare o boală, care poartă numele de foamete de aminoacizi. Acest lucru duce la tulburări metabolice severe și, ca urmare, la multe alte afecțiuni.

Proteine ​​într-o celulă

În interiorul celei mai mici unități structurale dintre toate ființele vii - celulele - există și proteine. În plus, ele îndeplinesc aproape toate funcțiile de mai sus acolo. În primul rând, se formează citoscheletul celulei, format din microtubuli, microfilamente. Servește la menținerea formei, precum și la transportul în interior între organele. Diferiți ioni și compuși se mișcă de-a lungul moleculelor de proteine, ca de-a lungul canalelor sau șinelor.

Important este și rolul proteinelor scufundate în membrană și situate pe suprafața acesteia. Aici îndeplinesc atât funcții de receptor, cât și de semnal, participă la construcția membranei în sine. Ei stau de pază, ceea ce înseamnă că joacă un rol protector. Ce tipuri de proteine ​​din celulă pot fi atribuite acestui grup? Sunt multe exemple, iată câteva.

1. actina si miozina.
2. Elastină.
3. Keratină.
4. Colagen.
5. Tubulina.
6. Hemoglobină.
7. Insulină.
8. Transcobalamina.
9. Transferrina.
10. Albumină.

În total, există câteva sute de diferite care se mișcă constant în interiorul fiecărei celule.

Tipuri de proteine ​​din organism

Desigur, au o mare varietate. Dacă încercați să împărțiți cumva toate proteinele existente în grupuri, atunci puteți obține ceva ca această clasificare.

În general, multe caracteristici pot fi luate ca bază pentru clasificarea proteinelor găsite în organism. Unul nu există încă.

Enzime

Catalizatori biologici de natură proteică, care accelerează semnificativ toate procesele biochimice în curs. Schimbul normal este imposibil fără acești compuși. Toate procesele de sinteză și dezintegrare, asamblarea moleculelor și replicarea lor, traducerea și transcripția și altele sunt efectuate sub influența unui anumit tip de enzimă. Exemple de aceste molecule sunt:

• oxidoreductaze;
• transferaze;
• catalaza;
• hidrolaze;
• izomeraze;
• lyase și altele.

Astăzi, enzimele sunt folosite în viața de zi cu zi. Deci, în producția de pulbere de spălat, sunt adesea folosite așa-numitele enzime - aceștia sunt catalizatori biologici. Acestea îmbunătățesc calitatea spălării respectând regimul de temperatură specificat. Se leagă cu ușurință de particulele de murdărie și le îndepărtează de pe suprafața țesăturilor.

Cu toate acestea, datorită naturii lor proteice, enzimele nu tolerează apa prea fierbinte sau apropierea de medicamente alcaline sau acide. Într-adevăr, în acest caz, va avea loc procesul de denaturare.

Structura secundară a unei proteine

Structuri secundare regulate

Structurile secundare se numesc regulate, formate din resturi de aminoacizi cu aceeași conformație a lanțului principal (unghiurile φ și ψ), cu o varietate de conformații ale grupelor laterale. Structurile secundare obișnuite includ:

Structuri secundare neregulate

Neregulate sunt structuri secundare standard ale căror resturi de aminoacizi au conformații diferite ale lanțului principal (unghiurile φ și ψ). Structurile secundare neregulate includ:

Structura secundară a ADN-ului

Cea mai comună formă de structură secundară a ADN-ului este dublu helix. Această structură este formată din două lanțuri de polidezoxiribonucleotide antiparalele reciproc complementare răsucite unul față de celălalt și o axă comună într-o spirală dreaptă. În acest caz, bazele azotate sunt întoarse în interiorul helixului dublu, iar coloana vertebrală zahăr-fosfat este întoarsă spre exterior. Această structură a fost descrisă pentru prima dată de James Watson și Francis Crick în 1953.

Următoarele tipuri de interacțiuni sunt implicate în formarea structurii secundare a ADN-ului:

• legături de hidrogen între baze complementare (două între adenină și timină, trei între guanină și citozină);
• interacțiuni de stivuire;
• interacțiuni electrostatice;

În funcție de condițiile externe, parametrii dublei helix ADN se pot schimba și uneori semnificativ. ADN-ul dreptaci cu o secvență aleatorie de nucleotide poate fi împărțit aproximativ în două familii - și B, principala diferență dintre care este conformația dezoxiribozei. Familia B include, de asemenea, formele C și D ale ADN-ului. ADN-ul nativ dintr-o celulă este în forma B. Cele mai importante caracteristici ale formelor A și B ale ADN-ului sunt prezentate în tabel.

O formă neobișnuită de ADN a fost descoperită în 1979. Analiza prin difracție de raze X a cristalelor formate din hexanucleotide de tip d(CGCGCG) a arătat că un astfel de ADN există sub forma unei duble helix stângi. Cursul coloanei vertebrale zahăr-fosfat a unui astfel de ADN poate fi descris printr-o linie în zig-zag; prin urmare, s-a decis să se numească acest tip de ADN forma Z. S-a demonstrat că ADN-ul cu o anumită secvență de nucleotide se poate schimba de la forma obișnuită B la forma Z într-o soluție cu putere ionică mare și în prezența unui solvent hidrofob. Neobișnuirea formei Z a ADN-ului se manifestă prin faptul că unitatea structurală repetitivă este două perechi de nucleotide și nu una, ca în toate celelalte forme de ADN. Parametrii Z-ADN sunt prezentați în tabelul de mai sus.

Structura secundară a ARN-ului

Moleculele de ARN sunt lanțuri polinucleotidice unice. Secțiuni separate ale moleculei de ARN se pot conecta și forma helix duble. În structura lor, elicele de ARN sunt similare cu forma A a ADN-ului. Cu toate acestea, împerecherea bazelor în astfel de elice este adesea incompletă și uneori nici măcar Watson-Crick. Ca rezultat al împerecherii bazelor intramoleculare, se formează structuri secundare, cum ar fi bucla tulpină („ac de păr”) și pseudonodul.

Structurile secundare din ARNm servesc la reglarea translației. De exemplu, inserarea în proteine ​​a aminoacizilor neobișnuiți, selenometionina și pirolizina, depinde de un „ac de păr” situat în regiunea netradusă de 3”. Pseudonoduri servesc la schimbarea programatică a cadrului de citire în timpul traducerii.

Vezi si

• Structura cuaternară

Note

Fundația Wikimedia. 2010 .

Vedeți ce este „structură secundară” în alte dicționare:

structura secundara- - [A.S. Goldberg. Dicţionar de energie engleză rusă. 2006] Subiecte energie în general EN structura secundară...

structura secundara- antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. structura secundara vok. sekundäre Struktur, f; sekundares Gefüge, n rus. structura secundara, f pranc. structura secundară, f … Fizikos terminų žodynas

structura secundara- micro și macrostructură formată ca urmare a tratamentului termic sau a deformării plastice a unui metal sau aliaj; Vezi și: Structură structură fagure structură lamelară … Dicţionar Enciclopedic de Metalurgie

Structura secundară este aranjamentul conformațional al lanțului principal (îng. coloana vertebrală) a unei macromolecule (de exemplu, lanțul polipeptidic al unei proteine), indiferent de conformația catenelor laterale sau de relația cu alte segmente. În descrierea secundarului ... ... Wikipedia

structura secundară a proteinei- - configurația spațială a lanțului polipeptidic, formată ca urmare a interacțiunilor necovalente dintre grupările funcționale ale resturilor de aminoacizi (structurile proteice α și β) ...

structura secundară a ADN-ului- - configurația spațială a moleculei de ADN, stabilizată datorită legăturilor de hidrogen dintre perechi complementare de baze azotate (vezi dubla helix ADN) ... Dicționar concis de termeni biochimici

structura secundara - punte si module pe platforma offshore- — Subiecte industria petrolului și gazelor EN structura secundară … Manualul Traducătorului Tehnic

structura secundară a proteinei- Așezarea lanțului polipeptidic în secțiuni elicoidale alfa și formațiuni (straturi) structurale beta; în învățământ V.s.b. sunt implicate legături de hidrogen. [Arefiev V.A., Lisovenko L.A. Dicționar explicativ englez-rus al termenilor genetici 1995 407s.] Subiecte ... ... Manualul Traducătorului Tehnic

Structura secundară a proteinei Așezarea lanțului polipeptidic în regiuni alfa elicoidale și formațiuni structurale beta (straturi); în învățământ V.s.b. sunt implicate legături de hidrogen. (

Structura secundară este o modalitate de așezare a lanțului polipeptidic într-o structură ordonată datorită formării legăturilor de hidrogen între grupările peptidice ale unui lanț sau lanțurile polipeptidice adiacente. După configurație, structurile secundare sunt împărțite în elicoidale (α-helix) și pliate în straturi (β-structură și încrucișată-β-form).

α-helix. Acesta este un fel de structură secundară a proteinei, care are forma unei helix obișnuite, formată datorită legăturilor de hidrogen interpeptidice din cadrul unui singur lanț polipeptidic. Modelul structurii α-helix (Fig. 2), care ia în considerare toate proprietățile legăturii peptidice, a fost propus de Pauling și Corey. Principalele caracteristici ale α-helix:

configurația elicoidală a lanțului polipeptidic cu simetrie elicoidală;

formarea de legături de hidrogen între grupările peptidice ale fiecăruia dintre resturile de aminoacizi primul și al patrulea;

regularitatea rotațiilor spiralei;

· echivalența tuturor resturilor de aminoacizi din α-helix, indiferent de structura radicalilor lor laterali;

radicalii laterali ai aminoacizilor nu participă la formarea α-helixului.

În exterior, α-helixul arată ca o spirală ușor întinsă a unui aragaz electric. Regularitatea legăturilor de hidrogen între prima și a patra grupare peptidică determină, de asemenea, regularitatea spirelor lanțului polipeptidic. Înălțimea unei ture sau pasul elicei α este de 0,54 nm; include 3,6 resturi de aminoacizi, adică fiecare reziduu de aminoacizi se deplasează de-a lungul axei (înălțimea unui rest de aminoacizi) cu 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), ceea ce ne permite să vorbim despre echivalența tuturor aminoacizilor. reziduuri în α-helix. Perioada de regularitate a α-helixului este de 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi; lungimea unei perioade este de 2,7 nm. Orez. 3. Modelul α-helix Pauling-Corey

β-Structură. Acesta este un fel de structură secundară care are o configurație ușor curbată a lanțului polipeptidic și este format folosind legături de hidrogen interpeptidice în secțiuni individuale ale unui lanț polipeptidic sau lanțuri polipeptidice adiacente. Se mai numește și o structură pliată în straturi. Există varietăți de structuri β. Regiunile limitate stratificate formate dintr-un lanț polipeptidic al unei proteine ​​sunt numite formă încrucișată (β-structură scurtă). Legăturile de hidrogen în formă încrucișată-β se formează între grupările peptidice ale buclelor lanțului polipeptidic. Un alt tip, structura β completă, este caracteristic întregului lanț polipeptidic, care are o formă alungită și este ținut de legături interpeptidice de hidrogen între lanțurile polipeptidice paralele adiacente (Fig. 3). Această structură amintește de burduful acordeonului. Mai mult, sunt posibile variante ale structurilor β: pot fi formate din lanțuri paralele (N-terminalele lanțurilor polipeptidice sunt direcționate în aceeași direcție) și antiparalele (N-terminalele sunt direcționate în direcții diferite). Radicalii laterali ai unui strat sunt plasați între radicalii laterali ai altui strat.

În proteine, tranzițiile de la structurile α la structurile β și invers sunt posibile datorită rearanjarii legăturilor de hidrogen. În loc de legături interpeptidice obișnuite de hidrogen de-a lungul lanțului (datorită acestora, lanțul polipeptidic este răsucit într-o spirală), secțiunile spiralizate sunt nerăsute și legăturile de hidrogen sunt închise între fragmentele alungite ale lanțurilor polipeptidice. O astfel de tranziție se găsește în keratina, o proteină a părului. La spălarea părului cu detergenți alcalini, structura elicoidală a β-keratinei este ușor distrusă și trece în α-keratina (părul creț se îndreaptă).

Distrugerea structurilor secundare regulate ale proteinelor (elice α și structuri β), prin analogie cu topirea unui cristal, se numește „topirea” polipeptidelor. În acest caz, legăturile de hidrogen sunt rupte, iar lanțurile polipeptidice iau forma unei bobine aleatorii. Prin urmare, stabilitatea structurilor secundare este determinată de legăturile de hidrogen interpeptidice. Alte tipuri de legături aproape nu iau parte la aceasta, cu excepția legăturilor disulfurice de-a lungul lanțului polipeptidic în locațiile reziduurilor de cisteină. Peptidele scurte datorate legăturilor disulfurice sunt închise în cicluri. Multe proteine ​​au simultan regiuni elicoidale α și structuri β. Aproape nu există proteine ​​naturale formate din 100% α-helix (excepția este paramiozina, o proteină musculară care este 96-100% α-helix), în timp ce polipeptidele sintetice au 100% helix.

Alte proteine ​​au un grad inegal de helicitate. O frecvență ridicată a structurilor elicoidale α este observată în paramiozină, mioglobină și hemoglobină. Dimpotrivă, în tripsină, ribonuclează, o parte semnificativă a lanțului polipeptidic se potrivește în structurile β stratificate. Proteine ​​din țesut suport: keratina (proteina părului, lână), colagenul (proteina tendonului, pielea), fibroina (proteina naturală a mătasei) au o configurație β a lanțurilor polipeptidice. Gradul diferit de helicalizare a lanțurilor polipeptidice de proteine ​​indică faptul că, evident, există forțe care perturbă parțial helixizarea sau „rup” plierea regulată a lanțului polipeptidic. Motivul pentru aceasta este împachetarea mai compactă a lanțului polipeptidic proteic într-un anumit volum, adică în structura terțiară.

Structura secundară a unei proteine- aceasta este o modalitate de așezare a unui lanț polipeptidic într-o structură mai compactă, în care grupările peptidice interacționează cu formarea legăturilor de hidrogen între ele.

Formarea structurii secundare este cauzată de dorința peptidei de a adopta conformația cu cel mai mare număr de legături între grupările peptidice. Tipul structurii secundare depinde de stabilitatea legăturii peptidice, de mobilitatea legăturii dintre atomul de carbon central și carbonul grupului peptidic și de dimensiunea radicalului de aminoacid. Toate cele de mai sus, împreună cu secvența de aminoacizi, vor duce ulterior la o configurație strict definită a proteinei.

Există două opțiuni posibile pentru structura secundară: sub forma unei „frânghii” - α-helix(structură α), și sub forma unui „acordeon” - strat β-pliat(structura β). Într-o proteină, de regulă, ambele structuri sunt prezente simultan, dar în proporții diferite. În proteinele globulare, α-helixul predomină, în proteinele fibrilare, structura β.

Se formează structura secundară numai cu legături de hidrogenîntre grupele peptidice: atomul de oxigen al unei grupe reacţionează cu atomul de hidrogen al celui de-al doilea, în acelaşi timp oxigenul celui de-al doilea grup peptidic se leagă de hidrogenul celui de-al treilea etc.

α-helix

Această structură este o spirală dreaptă, formată din hidrogen legături între grupe peptidice 1 și 4, 4 și 7, 7 și 10 și așa mai departe reziduuri de aminoacizi.

Este împiedicată formarea unei spirale prolinași hidroxiprolina, care, datorită structurii lor ciclice, provoacă o „fractură” a lanțului, de exemplu. îndoirea sa forțată ca, de exemplu, în colagen.

Înălțimea unei spire de helix este de 0,54 nm și corespunde unei înălțimi de 3,6 resturi de aminoacizi, 5 spire complete corespund la 18 aminoacizi și ocupă 2,7 nm.

strat β-pliat

În acest mod de pliere, molecula proteică se află într-un „șarpe”, segmentele îndepărtate ale lanțului fiind apropiate unele de altele. Ca rezultat, grupările peptidice ale aminoacizilor îndepărtați anterior din lanțul proteic sunt capabile să interacționeze folosind legături de hidrogen.