6. Gluteline

7. Scleroproteine ​​(proteinoide)

Albumină. Cel mai comun grup de proteine. Se caracterizează printr-un conținut ridicat de leucină (15%) și un conținut scăzut de glicină. Greutate moleculară - 25000-70000. Proteine ​​solubile în apă. Ele precipită atunci când soluțiile sunt saturate cu săruri neutre. Adăugarea unei singure săruri nu duce de obicei la precipitarea proteinelor, cu excepția (NH 4) 2 SO 4; precipitarea necesită de obicei un amestec de săruri de cationi mono și divalenți (NaCl și MgSO 4, Na 2 SO 4 ). şi MgCI2). (NH4)2S04 începe să precipite albumine la 65% saturaţie, iar precipitarea completă are loc la 100% saturaţie.

Albumina reprezintă 50% din proteinele plasmatice din sânge și 50% din proteinele din ou.

Exemple: lactoalbumina - proteina din lapte, ovoalbumina - albumina de ou, seroalbumina - serul sanguin.

Globuline. Cel mai numeros grup de proteine ​​din organismul animal. Din punct de vedere al compoziției de aminoacizi, globulinele sunt asemănătoare albuminelor, dar diferă prin conținutul lor ridicat de glicină (3-4%). Greutate moleculară - 9 × 10 5 - 1,5 × 10 6. Fracția este insolubilă în apă și prin urmare precipită atunci când sărurile sunt separate prin dializă. Se dizolvă în soluții slabe de săruri neutre, totuși, concentrațiile mari ale acestora din urmă precipită globuline. De exemplu, (NH 4 ) 2 SO 4 elimină globulinele la o saturație de 50% (cu toate acestea, nu are loc separarea completă a albuminelor și globulinelor).

Globulinele includ zer, lapte, ou, mușchi și alte globuline.

Distribuit în semințele de semințe oleaginoase și leguminoase. Legumină - mazăre (semințe), phaseolin - semințe de fasole, edestin - semințe de cânepă.

Protamine. Proteine ​​foarte bazice cu greutate moleculară scăzută (până la 12.000), determinând unele să treacă prin celofan în timpul dializei. Protaminele sunt solubile în acizi slabi și nu precipită când sunt fierte; in molecula lor continutul de acizi diaminomonocarboxilici este de 50-80%, in special multa arginina si 6-8 alti aminoacizi. Nu în protamine cis, TreiȘi asp, adesea absentă galerie de trageri, uscator de par.

Protaminele se găsesc în celulele germinale ale animalelor și ale oamenilor și constituie cea mai mare parte a nucleoproteinelor cromatinei de acest tip. Protaminele conferă ADN-ului inerție biochimică, care este o condiție necesară pentru păstrarea proprietăților ereditare ale organismului. Sinteza protaminelor are loc în timpul spermatogenezei în citoplasma celulei germinale, protaminele pătrund în nucleul celulei, iar pe măsură ce spermatozoizii se maturizează, ei înlocuiesc histonele din nucleotide, formând un complex puternic cu ADN-ul, protejând astfel proprietățile ereditare ale organismului de efecte adverse.

Protaminele se găsesc în cantități mari în spermatozoizii peștilor (somin - pește somon, klupein - hering). În reprezentanții plantelor au fost găsite protamine - izolate din sporii de mușchi.

Histones. Sunt proteine ​​alcaline cu o greutate moleculară de 12000-30000, acizii diaminomonocarboxilici reprezintă 20-30% (arginina, lizină).Sunt solubili în acizi slabi (0,2 N HCl), precipitați de amoniac și alcool. Histonele sunt partea proteică a nucleotidelor.

Histonele fac parte din structura cromatinei și predomină printre proteinele cromozomiale, adică sunt localizate în nucleii celulelor.

Histonele sunt proteine ​​conservate evolutiv. Histonele animale și vegetale sunt caracterizate prin raporturi similare dintre arginină și lizină și conțin un set similar de fracții.

Prolaminele. Sunt proteine ​​de origine vegetală. Puțin solubil în apă, foarte solubil în alcool etilic 60-80%. Conțin o mulțime de aminoacid prolină (de unde și denumirea de prolamină), precum și acid glutamic. În cantități foarte mici aceste proteine ​​includ liz, arg, gly. Prolaminele sunt caracteristice exclusiv semințelor de cereale, unde acționează ca proteine ​​de depozitare: în semințele de grâu și secară - proteina gliadină, în semințele de orz - hordeină și în porumb - zeina.

Gluteline. Bine solubil în soluții alcaline (0,2-2% NaOH). Este o proteină vegetală care se găsește în semințele de cereale și alte culturi, precum și în părțile verzi ale plantelor. Complexul de proteine ​​alcalino-solubile din semințele de grâu se numește glutenină, în orez - oryzenin. Gliadina din semințe de grâu, combinată cu glutenina, formează gluten, ale cărui proprietăți determină în mare măsură calitățile tehnologice ale făinii și aluatului.

Scleroproteine ​​(proteinoide). Proteine ​​ale țesuturilor de susținere (oase, cartilaje, tendoane, lână, păr). O caracteristică distinctivă este insolubilitatea sa în apă, soluții saline, acizi diluați și alcalii. Nu este hidrolizat de enzimele tractului digestiv. Proteinoidele sunt proteine ​​fibrilare. Bogat în glicină, prolină, cistină, fără fenilalanină, tirozină, triptofan, histidină, metionină, treonină.

Exemple de proteinoide: colagen, procolagen, elastina, keratine.

Proteine ​​complexe (proteide)

Include două componente - proteine ​​și non-proteice.

Partea proteică este o proteină simplă. Partea neproteică este un grup protetic (din grecescul prostheto - adaug, adaug).

În funcție de natura chimică a grupului protetic, proteinele sunt împărțite în:

Glicoproteinele acide includ mucine și mucoizi.

Mucinele- baza mucusului corporal (saliva, suc gastric si intestinal). Funcția de protecție: reduce iritația mucoasei tractului digestiv. Mucinele sunt rezistente la acțiunea enzimelor care hidrolizează proteinele.

Mucoid s - proteine ​​ale lichidului sinovial al articulațiilor, cartilajului, lichidului globului ocular. Ele îndeplinesc o funcție de protecție și acționează ca un lubrifiant în aparatul de mișcare.

Nucleoproteine. Toți acizii nucleici sunt împărțiți în două tipuri, în funcție de ce monozaharidă este inclusă în compoziție. Un acid nucleic se numește acid ribonucleic (ARN) dacă conține riboză sau acid dezoxiribonucleic (ADN) dacă conține deoxiriboză.

Cu participarea acizilor nucleici, are loc formarea proteinelor, care sunt baza materială a tuturor proceselor de viață. Informațiile care determină caracteristicile structurale ale proteinelor sunt „înregistrate” în ADN și sunt transmise de-a lungul unui număr de generații de moleculele de ADN. ARN-urile sunt participanți obligatorii și primari în însuși mecanismul de biosinteză a proteinelor. În acest sens, organismul conține în special mult ARN în acele țesuturi în care proteinele sunt formate intens.

Nucleoproteinele sunt proteine ​​complexe care conțin o componentă proteică (protamine, histone) și o componentă neproteică - acizii nucleici.

Cromoproteinele. Cromoproteinele includ proteine ​​complexe în care partea neproteică este compuși colorați aparținând diferitelor clase de substanțe organice: structuri porfirine, flavin adenin dinucleotide (FAD), flavin adenin mononucleotide (FMN) etc.

Inelul porfirinic cu un ion de fier coordonat cu acesta este inclus ca parte protetică într-un număr de enzime redox (catalază, peroxidază) și un grup de purtători de electroni - citocromi. Flavin dehidrogenazele sau „enzimele respiratorii galbene” - flavoproteine ​​(FP) - sunt, de asemenea, cromoproteine. Partea proteică a moleculei lor este asociată cu FAD sau FMN. Cromoproteinele tipice sunt rodopsina și hemoglobina din sânge.

Metaloproteine. Complexe de ioni metalici cu proteine, în care ionii metalici sunt atașați direct de proteină, fiind parte integrantă a moleculelor proteice.

Metaloproteinele conțin adesea metale precum Cu, Fe, Zn, Mo etc. Metaloproteinele tipice sunt unele enzime care conțin aceste metale, precum și Mn, Ni, Se, Ca etc.

Metaloproteinele includ citocromi - proteine ​​ale lanțului respirator care conțin fier.

Proteine ​​descoperite - selenoproteine,în care seleniul este cel mai probabil atașat covalent la o grupare aromatică sau heterociclică. Una dintre selenoproteine ​​se găsește în mușchii animalelor.

O proteină care conține vanadiu a fost găsită la unele animale marine - vanadocrom, care este cel mai probabil un purtător de oxigen.

Lipoproteinele. Grupul protetic din aceste proteine ​​complexe sunt diferite substanțe asemănătoare grăsimilor - lipide. Legătura dintre componentele lipoproteinelor poate fi de diferite grade de rezistență.

Lipoproteinele conțin atât lipide polare, cât și neutre, precum și colesterol și esterii săi. Lipoproteinele sunt componente esențiale ale tuturor membranelor celulare, unde partea lor neproteică este reprezentată în principal de lipide polare - fosfolipide, glicolipide. Lipoproteinele sunt întotdeauna prezente în sânge. Lipoproteina care conține inozitol difosfat este izolată din substanța albă a creierului; lipoproteinele substanței cenușii a creierului includ sfingolipide. La plante, o parte semnificativă a fosfolipidelor din protoplasmă este, de asemenea, sub formă de lipoproteine.

Sunt cunoscute complexe de lipide și proteine, a căror parte proteică conține mulți aminoacizi hidrofobi; componenta lipidică predomină adesea față de componenta proteică. Ca rezultat, astfel de proteine ​​complexe sunt solubile, de exemplu, într-un amestec de cloroform și metanol. Complexele de acest fel sunt numite proteolipidelor. Ele se găsesc în cantități mari în tecile de mielină ale celulelor nervoase, precum și în membranele sinaptice și membranele interioare ale mitocondriilor.

Funcția lipoproteinelor este de a transporta lipidele în organism.

Proteine ​​enzimatice. Un grup mare de proteine, construit din proteine ​​simple și grupe protetice de diferite naturi, care îndeplinesc funcțiile de catalizatori biologici. Componente non-proteice - vitamine, mono- și dinucleotide, tripeptide, esteri fosforici ai monozaharidelor.

Datorită numărului mare de combinații posibile în sinteza proteinelor din 20 de aminoacizi, există multe secvențe diferite de aminoacizi, fiecare dintre ele corespunde potențial unei anumite proteine. Toate aceste proteine ​​pot fi grupate cu ușurință în clase separate, evidențiind o caracteristică specifică - funcția sau caracteristicile structurale.

Clasificarea după funcții

În conformitate cu funcțiile biologice, se disting:

• proteine ​​structurale (colagen, keratina),
• enzimatice (pepsină, amilază),
• transport (transferină, albumină, hemoglobină),
• alimente de rezervă (proteine ​​din ouă și cereale),
• contractile și motorii (actină, miozină, tubulină),
• protectoare (imunoglobuline, trombina, fibrinogen),
• reglatoare (hormon somatotrop, hormon adrenocorticotrop, insulină).

Clasificarea după structură

În funcție de forma moleculei, se disting proteinele globulare și fibrilare. ÎN globularÎn proteine, raportul dintre axele longitudinale și transversale este mai mic de 10 și, în majoritatea cazurilor, nu mai mult de 3-4. Aceste proteine ​​sunt caracterizate printr-o pliere tridimensională compactă a lanțurilor polipeptidice. De exemplu: insulina, albumina, globulinele plasmatice.

Proteine ​​fibrilare au un raport axial mai mare de 10. Sunt formați din fascicule de lanțuri polipeptidice înfășurate în spirală unul peste altul și interconectate prin legături covalente transversale și de hidrogen. Îndeplinește funcții de protecție și structurale. De exemplu: keratina, miozina, colagenul.

După numărul de lanțuri proteice izolate într-o moleculă monomerică proteine ​​care au o subunitate (protomer) și polimer proteine ​​care au mai multe subunități. De exemplu, să monomerică proteinele includ albumina, mioglobina, polimer- hemoglobina (4 subunități), enzimele lactat dehidrogenază și creatin kinază (4, respectiv 2 subunități), hexokinaza (2 subunități). Subunitățile dintr-o proteină pot fi fie de aceeași structură, fie de structură diferită.

Există și proteine ​​mai mari. Acestea includ E. coli ARN polimeraza – 5 lanțuri, aspartat carbamoiltransferaza – 12 protomeri, glutamin sintetaza – 12 protomeri, piruvat dehidrogenază – 72 de lanțuri proteice.

După compoziția chimică toate proteinele sunt împărțite în simpluȘi complex. Proteinele simple conțin doar aminoacizi în structura lor (

Creatina fosfokinaza, o enzimă implicată în regenerarea ATP în timpul contracției musculare, este formată din 2 subunități - B (creier) și M (mușchi) în diferite combinații: BB, VM, MM. Un total de 3 izoenzime -

CLASIFICAREA PROTEINELOR

A. FUNCȚII P O

Vezi mai sus „Funcțiile proteinelor”

B. CLĂDIREA

1. După forma moleculei:

Globulare – raportul pro-

axele longitudinale si transversale sunt

<10 и в большинстве случаев не более 3-4. Они характеризуются компактной ук-

lanțuri polipeptidice netede. De exemplu: insulina, albumina, globulinele plasmatice.

Raportul fibrilar – axial >10. Ele constau din fascicule de lanțuri polipeptidice, înfășurate în spirală unul peste altul și interconectate prin legături covalente și de hidrogen în secțiune transversală. Îndeplinește funcții de protecție și structurale.

De exemplu: keratina, miozina, colagenul, fibrina.

2. După numărul de lanțuri proteice dintr-o moleculă

monomeric - au o subunitate (protomer)

polimerice – au mai multe subunități.

De exemplu, hemoglobina (4 subunități), lactat dehidrogenază (4 subunități), creatin fosfokinaza

(2 subunități), ARN polimerază de E. coli (5 lanțuri), aspartat carbamoil transferază (12 protoomeri), piruvat dehidrogenază (72 de lanțuri).

3. După compoziția chimică:

Simplu - conțin doar aminoacizi Complex - pe lângă aminoacizi, există componente non-proteice

PROTEINE

Structura este reprezentată doar de un lanț polipeptidic (albumină, insulină).

Cu toate acestea, trebuie înțeles că multe proteine ​​simple (de exemplu, albumina) nu sunt

există într-o formă „pură”, conexiunile cu grupul non-proteic sunt pur și simplu slabe.

Albumină

Proteinele cu masa de MM = 40 kDa au proprietăți acide și o sarcină negativă la pH fiziologic, deoarece conțin mult acid glutamic. Usor de adsorbit

molecule polare și nepolare, este un purtător al multor substanțe în sânge

Globuline – MW>100 kDa, slab acide sau neutre, prin urmare sunt slab hidratate, mai puțin stabile și mai ușor de precipitat, ceea ce este utilizat clinic

diagnostice în probe „sedimentare” (timol, Veltman) Conțin adesea carbon

componente de apă rămasă. Unele sunt capabile să lege anumite substanțe: transferină (transportor Fe), ceruloplasmina (transportor Cu), haptoglobină (transportor Fe).

purtător de hemoglobină), hemopexină (purtător de tema). În timpul electroforezei, se separă

cel puțin în 4 fracții a1, a2, b și y.

Histones

Proteine ​​cu masa MW = 24 kDa. Au proprietăți de bază pronunțate, de ex. la pH fiziologic ele sunt încărcate pozitiv și de aceea se leagă de ADN.

Există 5 tipuri de histone:

H1 – Liz este foarte bogată (29%),

H2a – Liz moderat bogat (11%)

și aprilie (9,5%),

H2b – Liz moderat bogat (16%)

și aprilie (6,5%),

NZ – moderat bogat Liz (10%) și

H4 – moderat bogat în Liz (11%) și

Radicali de aminoacizi în compoziție

histonele pot fi metilate enzimatic, acetilate sau fosfo-

riliat. Acest lucru schimbă totalul

sarcina și alte proprietăți ale proteinelor.

Funcţie:

1. Reglați activitatea genomului și anume

– interferează cu transcrierea

2. Structural – stabilizează spațiul

structura naturală a ADN-ului.

Histonele formează nucleozomi (scurtat de 7 ori), apoi un superhelix și un „super super-

perspirale". Astfel, ei participă la împachetarea densă a ADN-ului în timpul formării

cromozomii. Datorită histonelor, mărimii ADN-ului

scade de mii de ori: la urma urmei, lungimea ADN-ului ajunge la 6-9 cm (10-1), iar dimensiunea cromozomilor este

doar câțiva micrometri (10-6)

Protamine

Colagen

Proteine ​​fibrilare cu o structură unică. Conține de obicei reziduuri de monozaharide (galactoză) și dizaharide (galactoză-glucoză) conectate la OH-

grupări ale unor resturi de hidroxilizină. Formează baza intercelulară

substanțe din țesutul conjunctiv ale tendoanelor, oaselor, cartilajului, pielii, dar se găsește, desigur, și în alte țesuturi. Polipeptidă

lanțul de colagen conține 1000 de amino

acizi și constă dintr-un triplet repetat [Gly-A-B], unde A și B sunt oricare,

cu excepția aminoacidului glicină. Pe scurt

dar aceasta este alanina, ponderea sa este de 11%, ponderea prolinei și hidroxiprolinei este

21%. Astfel, pentru restul

aminoacizii reprezintă doar 33%. Structura prolinei și hidroxiprolinei

nu permite formarea de a-helical

structură, din această cauză se formează o spirală stângă, unde pentru o tură

sunt 3 resturi de aminoacizi. Hidroxilarea prolinei este efectuată de enzima prolil hidroxilază, o enzimă care conține fier; vitamina C (acid ascorbic) este necesară pentru funcționarea sa deplină. Lipsa acidului ascorbic din alimente cauzează scorbut. Primatele și cobai și-au pierdut capacitatea de a sintetiza acid ascorbic și, prin urmare, trebuie să-l obțină din alimentația lor. Fiind un puternic re-

un agent de restaurare, acidul ascorbic protejează prolil hidroxilaza de inactivare, menținând starea redusă a atomului de fier din enzimă. Colagenul sintetizat în absența acidului ascorbic se dovedește a fi subhidroxilat și nu poate forma fibre cu structură normală, ceea ce duce la deteriorarea pielii și fragilitatea vaselor de sânge.

Molecula de colagen este construită din 3 lanțuri polipeptidice țesute împreună într-un mănunchi dens - tropocolagen (lungime = 30 nm, d = 1,6 nm). Polipeptidă

lanțurile sunt strâns legate între ele prin grupările ε-amino ale resturilor de lizină. tropocol-

Lagenul formează fibrile mari de colagen (d=10-300 nm). Fibrilele sunt foarte puternice, sunt mai rezistente decât firele de oțel de secțiune transversală egală. striat transversal

fibrila se datorează deplasării moleculelor de tropocolagen unele față de altele

exact unul pe altul cu 1/4 din lungimea lor.

ÎN pe piele, fibrilele formează o rețea țesută neregulat și foarte dens -

pielea tăbăcită este aproape colagen pur.

Timpul de înjumătățire al colagenului este măsurat în săptămâni și luni. Un rol cheie în metabolismul său este jucat de colagenază, care scindează tropocolagenul la 1/4 din distanța de la capătul C-terminal dintre Gly și Leu.

ÎN Ca urmare a descompunerii colagenului, se formează hidroxiprolina. În caz de înfrângere

țesut conjunctiv (boala Paget, hiperparatiroidism) excreția hidro-

xiprolina crește și are valoare diagnostică. Pe măsură ce corpul îmbătrânește, în tropocolagen se formează un număr tot mai mare de legături încrucișate, care de-

Pe baza diferențelor de compoziție sau formă.

După compoziție Proteinele sunt împărțite în două grupe:

Proteinele simple (proteinele) constau numai din aminoacizi: protaminele și histonele au proprietăți de bază și fac parte din nucleoproteine. Histonele sunt implicate în reglarea activității genomului. Prolaminele și glutelinele sunt proteine ​​de origine vegetală care alcătuiesc cea mai mare parte a glutenului. Albuminele și globulinele sunt proteine ​​de origine animală. Serul de sânge, laptele, albușurile de ou și mușchii sunt bogate în ele.

Proteinele complexe (proteide = proteine) conțin o parte neproteică - un grup protetic. Dacă grupul protetic este un pigment (hemoglobină, citocromi), atunci acestea sunt cromoproteine. Proteinele asociate cu acizii nucleici sunt nucleoproteine. Lipoproteinele sunt asociate cu unele lipide. Fosfoproteine ​​- constau din proteine ​​si fosfat labil. Există multe în lapte, în sistemul nervos central și ouă de pește. Glicoproteinele sunt asociate cu carbohidrații și derivații acestora. Metaloproteinele sunt proteine ​​care conțin fier non-hem și formează, de asemenea, rețele de coordonare cu atomii de metal din proteinele enzimatice.

Ele se disting prin formă

Proteinele globulare sunt lanțuri polipeptidice strâns pliate de formă sferică; structura terțiară este importantă pentru ele. Bine solubil în apă, în soluții diluate de acizi, baze, săruri. Proteinele globulare îndeplinesc funcții dinamice. De exemplu, insulina, proteinele din sânge, enzimele.

Proteinele fibrilare sunt molecule cu structură secundară. Sunt construite din lanțuri peptidice paralele, relativ întinse, de formă alungită, adunate în mănunchiuri, formând fibre (keratina unghiilor, părului, pânze de păianjen, mătase, colagen de tendon). Ele îndeplinesc o funcție predominant structurală.

Funcțiile proteinelor:

Construcție - proteinele participă la formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare, lână, păr, tendoane, pereții vaselor etc.

Transport - unele proteine ​​sunt capabile să atașeze diferite substanțe și să le transporte (livrează) dintr-un loc în altul al celulei și către diferite țesuturi și organe ale corpului. Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni. Compoziția membranelor celulare include proteine ​​speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă și în celulă - are loc schimbul cu mediul extern.

Funcția de reglare - participă la reglarea metabolismului. Hormonii afectează activitatea enzimelor, încetinind sau accelerând procesele metabolice, schimbând permeabilitatea membranelor celulare, menținând o concentrație constantă de substanțe în sânge și celule și participând la procesul de creștere. Hormonul insulina reglează nivelul zahărului din sânge prin creșterea permeabilității membranelor celulare la glucoză, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați.

Funcția de protecție = Imunologică. Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine ​​speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Sinteza imunoglobulinelor are loc în limfocite. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării.

Funcția motorului. Proteinele contractile asigură mișcarea celulelor și a structurilor intracelulare: formarea pseudopodiilor, pâlpâirea cililor, bătaia flagelilor, contracția musculară și mișcarea frunzelor la plante.

Funcția semnal. Membrana de suprafață a celulei conține molecule de proteine ​​încorporate care își pot schimba structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu. Acesta este modul în care semnalele sunt primite din mediul extern și comenzile sunt transmise către celulă.

Funcția de stocare. Unele substanțe pot fi stocate în organism. De exemplu, în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este stocat în splină, formând un complex cu proteina feritina. Proteinele de rezervă includ proteinele din ou și din lapte.

Funcția energetică. Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. Defalcarea are loc mai întâi la aminoacizi, apoi la apă, amoniac și dioxid de carbon. Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie atunci când grăsimile și carbohidrații sunt consumați.

Funcția catalitică. Accelerarea reacțiilor biochimice sub influența proteinelor - enzime.

Trofic. Ele hrănesc embrionul în stadiile incipiente de dezvoltare și stochează substanțe și ioni valoroși din punct de vedere biologic.

Lipidele

Un grup mare de compuși organici care sunt derivați ai alcoolului trihidroxilic glicerol și a acizilor grași superiori. Deoarece structurile nepolare și hidrofobe predomină în moleculele lor, acestea sunt insolubile în apă, dar solubile în solvenți organici.