Ce este o polipeptidă, structura lanțului și legătura peptidică. Ce sunt peptidele? Se formează polipeptide

Corpul uman este o structură foarte complexă, care constă dintr-un număr mare de celule. Fiecare astfel de celulă conține un tip special de proteină. Este materialul de construcție al corpului nostru și îndeplinește și alte funcții vitale. Această proteină se numește „peptidă”.

Peptidele sunt un tip de compus chimic care conține reziduuri de aminoacizi în moleculele lor.

Numărul de unități de aminoacizi monomerice dintr-o astfel de moleculă ajunge la câteva zeci. Aminoacizii sunt legați între ei prin legături „peptidice”. Acesta este ceea ce a dat substanțelor numele lor.

o scurtă descriere a

Peptidele sunt cele mai mici elemente ale moleculelor de proteine. De regulă, ele sunt formate din 2-3 aminoacizi. Există și oligopeptide. Conțin până la două duzini de aminoacizi. După ce numărul de legături crește la cincizeci, se formează proteina în sine.

Nu numai corpul uman, ci și organismele altor ființe vii constă din proteine. În urmă cu peste o sută de ani, oamenii de știință au descris o metodă care face posibilă sintetizarea proteinelor în laborator. Acest proces are loc datorită celulelor vii ale oamenilor, reprezentanți ai florei și faunei.

Proprietățile caracteristice ale peptidelor și efectele lor asupra corpului uman depind de următorii factori:

  • numărul de unități de aminoacizi;
  • secvențe de compuși ai resturilor de aminoacizi;
  • structura secundară a peptidelor.

Astăzi, sunt cunoscute peste 1.500 de soiuri ale acestor substanțe. Efectul lor asupra corpului uman a fost studiat la un nivel adecvat.

Clasificarea peptidelor

În funcție de funcțiile îndeplinite, acestea sunt împărțite în mai multe tipuri:

  • hormonal - acest grup include prolactina și somatotropina. Produs de glanda pituitară și hipotalamus. Ia parte la procesul de regenerare celulară;
  • neuropeptide – produse în sistemul nervos central și periferic. Datorită acestora, procesele fiziologice de bază ale corpului sunt efectuate;

  • imunologic – îndeplinește o funcție de protecție: previne efectele toxice asupra organismului uman;
  • bioregulatori – controlează procesele biologice și reglează activitatea fiziologică.

La rândul lor, bioregulatorii sunt împărțiți în mai multe tipuri:

  • reglează producția de hormoni;
  • reglează procesul de digestie și apetitul;
  • au proprietăți analgezice;
  • reglează tonusul vascular și nivelul tensiunii arteriale.

Există o altă clasificare - în funcție de dimensiunea moleculelor:

  • oligopeptide (conțin până la 20 de resturi de aminoacizi);
  • polipeptide (conțin mai mult de 20 de resturi de aminoacizi). Această caracteristică face posibilă clasificarea polipeptidelor ca proteine ​​complete.

Impact asupra corpului uman

Mecanismul efectului peptidelor asupra organismului este destul de bine studiat. Oamenii de știință au reușit să demonstreze că sunt capabili să regleze procesele vitale ale celulelor. De asemenea, se știe că rata de îmbătrânire a corpului depinde direct de nivelul de peptide din acesta.

Funcțiile pe care le îndeplinesc:

  • stimulează procesul de producere a hormonilor, care îmbunătățește procesele de anabolism și este responsabil pentru creșterea musculară;
  • eliminarea reacțiilor inflamatorii;
  • accelerarea procesului de vindecare a zgârieturilor și a altor leziuni ale pielii;
  • reglează apetitul;
  • imbunatateste starea pielii prin stimularea productiei de elastina si colagen;

  • reglează procesul de producere a colesterolului;
  • întărește oasele și ligamentele;
  • întărește sistemul imunitar;
  • normalizarea somnului;
  • restabilirea proceselor metabolice;
  • susține procesul de regenerare;
  • au proprietati antioxidante.


Ce sunt peptidele

Peptide și sport

Analizând beneficiile lanțurilor de aminoacizi pentru organism, putem concluziona că acestea sunt foarte importante pentru sportivi. Anterior, se foloseau medicamente steroizi. Dar acum sunt interzise, ​​iar controlul dopajului nu va permite unui sportiv să concureze dacă există nici cea mai mică suspiciune de utilizare a acestor medicamente.

Proteinele și peptidele sunt de mare importanță pentru o persoană implicată în sport:

  • stimularea procesului de sinteză a hormonilor naturali (de exemplu, testosteron);
  • promovează recuperarea rapidă a mușchilor;
  • elimină eficient perturbările din organism la nivel local.

Ultimul punct trebuie discutat mai detaliat. Este un fapt binecunoscut că medicamentele care conțin hormoni au un efect dăunător asupra sănătății umane. Și peptidele, la rândul lor, au un efect pozitiv asupra organismului. Își direcționează energia către un anumit organ. Acest proces este selectiv.

Un alt avantaj al peptidelor este prețul lor relativ scăzut. Ele nu sunt interzise de lege și sunt disponibile gratuit. De asemenea, ar trebui să acordați atenție faptului că peptidele nu lasă urme în organism după utilizarea lor. Acest lucru vă permite să nu vă faceți griji cu privire la posibilele probleme înainte de testarea pentru dopaj.

Dacă vorbim despre culturism, aici peptidele joacă următorul rol:

  • controlează nivelul apetitului;
  • îmbunătăți calitatea somnului;
  • readuce emoțiile la normal;
  • crește libidoul;
  • întărește apărarea imunitară.

Putem spune că peptidele sunt foarte importante pentru o persoană care face sport. Ele ajută la îmbunătățirea condiției fizice, dar nu dăunează organismului, așa cum fac alte medicamente.

Peptide și cosmetologie

Pentru a vindeca și întineri pielea, unele tipuri de proteine ​​au început să fie adăugate în produse cosmetice:

  • cheratina;
  • colagen;
  • elastina.

Recent, peptidele pot fi găsite și în produsele cosmetice de îngrijire. Această inovație a apărut în cosmetologie acum aproximativ 30 de ani.

Peptidele de reglare au un efect direct asupra raportului dintre numărul de celule în diferite stadii ale maturării lor. Aceste lanțuri de aminoacizi pătrund în centrul nucleului. Ei „monitorizează” și reglează simultan etapele importante ale programului genetic:

  • controlează viteza cu care celulele stem se divid;
  • furnizează o bază informativă ADN care reglează procesul de maturare a celulelor;
  • susțin numărul necesar de receptori și enzime la nivel celular.

Recenziile clienților despre produsele cosmetice cu peptide indică faptul că reduce numărul de riduri, strânge și hidratează pielea și o face mai strălucitoare.

Astfel de creme vindecă pielea din interior, îi activează funcțiile protectoare, ceea ce oprește procesul de îmbătrânire. Mareste tonusul pielii. Trăsăturile feței devin mai clare.

Arderea grasimii

Astăzi, peptidele sunt folosite nu numai în sport, ci și pentru pierderea pasivă în greutate. Acţionează ca stimulenţi ai activităţii, ceea ce promovează arderea eficientă a grăsimilor şi eliminarea excesului de lichid.

Peptidele sunt suplimente alimentare naturale și pot fi achiziționate din farmacii sau magazine de nutriție sportivă. Dar înainte de a vă decide să faceți un astfel de pas, trebuie să consultați un medic.

Pentru arderea grăsimilor, cel mai eficient va fi. Ele controlează apetitul, în special, reglează cantitatea de dulciuri consumate.

Peptida reduce cantitatea de hormon al foamei. Grupul de peptide de ardere a grăsimilor include și ipamoneril, care încetinește procesul de îmbătrânire al organismului, îmbunătățește somnul și ridică starea de spirit.

Dacă combinați arderea grăsimilor și antrenamentul activ, atunci ar trebui să acordați atenție HGHFrag 176–191. Sportivii cu experiență spun că este excelent pentru construirea masei musculare și accelerează procesul de recuperare musculară după antrenament.

Principalul avantaj al acestei metode de slăbit este că kilogramele pierdute nu se mai întorc. Peptidele fac acest lucru mult mai eficient decât orice dietă.

Ce alimente conțin peptide?

O persoană poate rămâne sănătoasă numai dacă celulele sale își îndeplinesc funcțiile în mod corespunzător. Pentru a face acest lucru, trebuie să monitorizați nivelul de substanțe necesare și să le umpleți rezervele.

Dacă există o lipsă de peptide sintetizate în organism, acestea pot fi completate cu ajutorul medicamentelor și alimentelor. Oamenii de știință au demonstrat că consumul regulat de alimente bogate în peptide prelungește viața cu 30%. Dar numai dacă renunți complet la obiceiurile proaste și vezi un stil de viață sănătos.

Produse care conțin cantități mari de peptide:

  • lapte și produse lactate fermentate;
  • cereale și leguminoase;
  • pește și fructe de mare (ton și sardine);
  • seminte de floarea soarelui si boabe de soia;

  • carne de pui și ouă;
  • verdeaţă;
  • ridiche.

Nu există contraindicații pentru consumul de astfel de alimente. Va fi util în special pentru persoanele în vârstă. Este necesar să se monitorizeze reacția organismului după ce un nou produs este introdus în dietă.

Efect secundar

Există cazuri în care peptidele au un ușor efect negativ asupra corpului uman. Semnele principale pot fi:

  • manifestarea bolilor autoimune;
  • reținerea excesului de lichid în organism;
  • o ușoară creștere a tensiunii arteriale;

  • slăbiciune;
  • pierderea sensibilității celulelor somatice;
  • apariția sindromului de tunel.

Dar aceste semne sunt destul de minore și nu necesită tratament pe termen lung. Trec în 3-7 zile.

Pentru o mai mare eficacitate, vitaminele, antioxidanții de susținere și extractele pot fi utilizate în combinație cu peptide. Când sunt utilizate corect, peptidele pot salva o persoană de obezitate și pot reduce riscul de patologii ale sistemului cardiovascular și diabet.

Video: Peptide în sport

Conform teoriei peptidelor, lanțul polipeptidic este recunoscut ca baza structurii unei molecule de proteine. Acest lanț este construit din câteva zeci și uneori sute de reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice.

Dovada. Sinteza polipeptidelor.

Veverițe– substanțe cu conținut de azot cu molecul mare, care se găsesc în celule, în principal în stare coloidală, adică într-o stare caracterizată de instabilitate extremă, a cărei compoziție depinde de proprietățile mediului.

Mrprotein depinde de numărul de aminoacizi din moleculă.

Proteinele sunt compuși monomoleculari.

Citocrom C – 104 reziduuri de aminoacizi, constanta Mr.

Legarea aminoacizilor între ei

Prima ipoteză despre structura proteinelor din 1888 de către Danilevsky cu soluții alcaline de CuSO 4, toate proteinele dau o culoare albastru-violet. O reacție similară este dată de peptone - un produs al descompunerii proteinelor de către enzimele protolitice, o reacție similară este dată de biuret:, diamida acidului malonic: Există conexiuni similare: C=O;N-H

În proteine, o legătură amidă, care se formează datorită interacțiunii grupării carboxil a primului aminoacid și grupării amino a unui alt aminoacid

iar proteinele în sine sunt polipeptide

Toate eforturile se rezumă la: protejarea grupării amino și activarea grupării carboxil astfel încât ceea ce este necesar să reacționeze:

    Aceasta este sinteza polipeptidei Fischer

2. Metoda lui Bergman, Sievers, Curtius.

Protecția Zerwes: esterul benzilic al acidului Cl - carbonic este utilizat pentru a proteja grupările amino.

Activare Curtius:

Este necesar să eliminați protecția de la primul aminoacid.

Granița dintre polipeptide și proteine ​​este trasată în mod arbitrar. Proteinele includ polipeptide cu o greutate moleculară de 6 mii sau mai mult și un număr de reziduuri de aminoacizi peste 50. Acest principiu de divizare se bazează pe capacitatea de a dializa prin membrane naturale.

O moleculă de proteină poate consta din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice. Lanțurile pot fi conectate între ele prin legături covalente sau necovalente. Proteinele formate din două sau mai multe lanțuri polipeptidice care nu sunt interconectate prin legături covalente sunt numite oligomerice. Lanțurile polipeptidice individuale din astfel de proteine ​​sunt numite protomeri; părți active funcțional ale proteinei - subunități.

2 Hemoglobina

HEMOGLOBINA - principal. veverițele respiră. ciclu, implicat în transferul de O2 de la organele respiratorii la țesuturi, iar în sens invers - CO2. Conținut în celulele roșii din sânge. În corpul uman există 5-6 litri de sânge, unde ½ ~1/3 sunt globule roșii, suspendate în plasma sanguină, care transportă zilnic.

Format din reticulocite.

Hemoglobina este o proteină complexă. Partea proteică este globină, partea neproteică este hem.

Globina constă din 4 lanțuri polipeptidice identice în perechi (α-2, β-2). Un lanț de resturi de aminoacizi 146β, celălalt de 141α.

Gemm – o structură aromatică plată care conține Fe, care este legată de 6 legături de coordonare pe de o parte cu globina, pe de altă parte cu atomii de azot ai inelelor hem pirrial, 1 cu atomul de azot al histidinei, 1 cu o moleculă de oxigen.

Oxihemoglobina = hemoglobina + O2. Legătura de coordonare cu oxigenul, valența fierului nu se modifică (II). Instabil. Această conexiune se formează ca urmare a creșterii presiunii parțiale a oxigenului în plămâni. În acest caz, structura terțiară a globinei se modifică. Devine confortabil de ținut

Hemoglobină – purtător de protoni și dioxid de carbon. Legarea O2 de hemoglobină este afectată de pH-ul mediului și de concentrația de CO2. Adăugarea de CO2 și H+ la Hb reduce capacitatea acestuia de a lega O2. În țesuturile periferice cu o scădere a pH-ului și o creștere a concentrației de CO 2 , afinitatea Hb pentru O 2 scade pe măsură ce CO 2 și protonii se leagă. CO 2 este eliberat în capilarele pulmonare iar pH-ul mediului în sânge crește, de aceea afinitatea Hb pentru O 2 crește (efectul Bohr).

Protonii se adaugă radicalilor histidină din poziţia 146 a lanţului β şi altor histidine din lanţul α. CO 2 se atașează de gruparea inelului α-amino a fiecărui lanț polipeptidic.Hb poate lega moleculele mici CN și CO. Se leagă cu monoxidul de carbon (II) mai ușor decât cu oxigenul și se formează carboxihemoglobina. Sub influența unor agenți oxidanți otrăvitori (traducere Fe 2+ →Fe 3+), are loc oxidarea Hb în methemoglobină. Culoarea sângelui se schimbă în maro, nu tolerează O2, când crește, se observă dificultăți de respirație, oboseală ușoară, dureri de cap severe, vărsături, pierderea conștienței, ficatul devine mărit și o colorare gri-albastru a mucoase și piele. Agenți oxidanți: compuși nitro, org. compus nitro, compus amino (anilina, aminofenoli, aminohidrozină și derivații acestora: lustruire, vopsele), clorați, naftalenă, fenone. Vopsele redox: metilen, albastru.

Tratament . Introducerea de antidoturi - agenți reducători: glucoză, compuși sulhidril. (β – mercaptoetilalanină, compresie de oxigen (pernă de oxigen)).

Aceasta poate fi o condiție ereditară. Apare dacă într-unul dintre lanțurile α ale globinei există tirozină în loc de histidină la poziția 58. Tirozina favorizează formarea unei legături covalente în locul uneia coordonate și starea de oxidare a Fe 3+ este fixă

Oamenii au aproximativ 150 de tipuri de hemoglobine mutante. Anomalia apare la 1 din 10.000 de persoane.

Anemia celulelor secera. Aceasta este o boală ereditară, sub influența activității fizice dificultăți de respirație, taxicardie, ... apare în inimă. Conținutul de Hb din sânge scade. Apar boli asociate (rinichi, inimă, ficat). Globule roșii în formă de seceri. Devin fragile și eșuează rapid, înfundând capilarele. Transmis copiilor. Dacă doar unul dintre părinți este bolnav, copilul este purtător (1%), iar dacă este homozigot, atunci 50% din globulele roșii. Dintre africani, 20% sunt transportatori.

Boala endemică a africanilor este malaria, doar cele rotunde sunt convenabile pentru virus => populația principală s-a stins. 8% din populația de culoare sunt purtători ai genei. În lanțul β din poziția 6, în loc de acid glutamic (grup polar), există valină (grup nepolar). Valina este o zonă lipicioasă de care sunt atașate alte zone lipicioase → deformarea globulelor roșii.


Polipeptide, proteine

Rolul biologic al proteinelor și polipeptidelor

Polipeptidele și proteinele sunt principalele substanțe ale unui organism viu. „Viața este o formă de existență a corpurilor proteice” (F. Engels). Rolul lor în metabolism este unic; îndeplinesc toate funcțiile de bază ale metabolismului:

1) Proteine ​​– material plastic al țesuturilor;

2) Proteina este unul dintre cele trei tipuri de nutrienți de care are nevoie organismul;

3) Structurile proteice sunt cheie în compoziția enzimelor - catalizatori biochimici, „motoare” metabolismului;

4) Hormonii și substanțele care reglează căile transformărilor biochimice sunt în principal polipeptide și proteine. Receptorii tisulare pentru hormoni, bioregulatori și medicamente sunt, de asemenea, structuri proteice.

Structura primară a polipeptidelor și proteinelor

Polipeptide și proteine - Aceștia sunt polimeri formați din reziduuri de aminoacizi legate între ele prin legături peptidice.

Se crede în mod convențional că polipeptidele sunt polimeri care conțin până la 100 de resturi de aminoacizi; mai mult de 100 de resturi sunt proteine. Oligopeptidele sunt deosebit de proeminente - până la 10 reziduuri de aminoacizi.

Polipeptidele și proteinele se formează ca rezultat al policondensării α-aminoacizilor:

Proprietățile fizico-chimice ale polipeptidelor și proteinelor

Moleculele de polipeptide și proteine ​​conțin grupări ionice carboxil și amino și, ca și aminoacizii, poartă întotdeauna o sarcină electrică, semnul și mărimea căreia depind de pH-ul soluției.

Toate polipeptidele și proteinele sunt caracterizate de un anumit punct izoelectric (pI) - valoarea pH-ului la care sarcina totală a moleculei este zero.

Dacă pH-ul soluţiei de mai jos punct izoelectric (pH< pI), то молекула в целом имеет pozitivîncărca.

Dacă pH-ul soluţiei superior punct izoelectric (pH > pI), atunci molecula în ansamblu are negativîncărca.

Dacă numărul de grupări carboxil și amino din moleculă este același, atunci punctul izoelectric al substanței se află în regiunea neutră a pH-ului (pI = 7). Acest neutru polipeptide.

Dacă molecula este dominată de grupări carboxil, atunci izoelectricul

punctul se află în regiunea acidului pH (pI< 7). Это acru polipeptide.

Dacă în moleculă predomină grupările amino, atunci punctul izoelectric este situat în regiunea principală a pH-ului (pI > 7). Acest de bază polipeptide.

Solubilitatea polipeptidelor în apă depinde de greutatea moleculară a acestora.

Oligopeptidele și polipeptidele cu greutate moleculară mică, precum aminoacizii, sunt foarte solubile în apă.

Proteinele cu greutate moleculară mare formează soluții coloidale. Solubilitatea lor depinde de pH (adică, sarcina moleculei). La punctul izoelectric, solubilitatea proteinei este minimă și precipită. Când sunt acidulate sau alcalinizate, moleculele se încarcă din nou și precipitatul se dizolvă.

Structura spațială a proteinelor și polipeptidelor

Polipeptidele și proteinele cu greutate moleculară mare, pe lângă structura primară, au niveluri mai ridicate de organizare spațială - structuri secundare, terțiare și cuaternare.

GRUP PEPTIDE

Structura secundară

1) α-helix

Structura grupului de peptide determină structura spațială a lanțului polipeptidic.

L. Pauling (1950) a arătat prin calcul că pentru un lanț α-polipeptidic una dintre cele mai probabile structuri este un α-piral de dreapta. Acest lucru a fost în curând confirmat experimental prin analiza structurală cu raze X:

Între C=O al primului și N-H al celui de-al 5-lea rest de aminoacizi se formează legături de hidrogen, îndreptate aproape paralel cu axa helixului; ele țin helixul împreună. Radicalii laterali R sunt situati de-a lungul periferiei helixului.

2) structura β-sheet

În acest tip de structură secundară, lanțurile polipeptidice întinse unul de-a lungul celuilalt formează legături de hidrogen între ele:


Multe proteine ​​au o structură secundară cu fragmente alternante de structură de α-helix și β-sheet.

Structura terțiară

Helixul α, fiind suficient de extins, se îndoaie și se pliază într-o bilă. Acest lucru se întâmplă ca urmare a interacțiunii radicalilor laterali destul de îndepărtați unul de celălalt. Se formează un globul:

Tipuri de interacțiuni care formează structura terțiară

1) Legături de hidrogen

2) Interacțiune ionică

3) Interacțiune hidrofobă

4) Legături disulfurice

Structura cuaternară

Structura cuaternară este un agregat de subunități - globule. Este format din aceleași tipuri de interacțiuni ca și structura terțiară:


Structura cuaternară a proteinei Structura cuaternară a hemoglobinei

Unele proteine ​​complexe au o structură cuaternară - hemoglobina, unele enzime etc.

LITERATURĂ:

Principal

1. Tyukavkina N.A., Zurabyan S.E., Beloborodov V.L. şi altele - Chimie organică (curs special), cartea a 2-a - Butarda, M., 2008, p. 207-227.

2. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. – Chimie bioorganică – DROFA, M., 2007, p. 314-315, 345-369.

Terminologie: oligopeptide și polipeptide

Linia dintre oligopeptide și polipeptide (dimensiunea la care o moleculă de proteină încetează să fie considerată oligopeptidă și devine o polipeptidă) este destul de arbitrară. Adesea sunt numite peptide care conțin mai puțin de 10-20 de resturi de aminoacizi oligopeptide, iar substanțele cu un număr mare de unități de aminoacizi sunt polipeptide. În multe cazuri, această linie nu este trasă deloc în literatura științifică și o moleculă proteică mică (cum ar fi oxitocina) este denumită polipeptidă (sau pur și simplu peptidă).

Poveste

Peptidele au fost mai întâi izolate din hidrolizate de proteine ​​obținute prin fermentație.

  • Termen peptidă propus de E. Fischer, care până în 1905 dezvoltase o metodă generală pentru sinteza peptidelor.

În 1953, V. Du Vigneault a sintetizat oxitocina, primul hormon polipeptidic. În 1963, pe baza conceptului de sinteză a peptidelor în fază solidă (P. Merrifield), au fost create sintetizatoare automate de peptide. Utilizarea metodelor de sinteză a polipeptidelor a făcut posibilă obținerea de insulină sintetică și alte enzime.

„Familii” cunoscute de peptide

Familiile de peptide din această secțiune sunt ribozomale și au de obicei activitate hormonală.

Molecule polipeptidice pancreatice

  • ro:NPY
  • Peptida YY
  • APP Polipeptidă pancreatică aviară
  • ro:HPP Polipeptidă pancreatică umană

Peptide opioide

Peptidele opioide sunt un grup de peptide naturale și sintetice similare cu opiaceele (morfina, codeina etc.) prin capacitatea lor de a se lega de receptorii opioizi din organism. Substanțele endogene asemănătoare morfinei au fost izolate pentru prima dată în 1975 din întregul creier și glanda pituitară la porumbei, cobai, șobolani, iepuri și șoareci, iar în 1976 s-au găsit fracții de astfel de oligopeptide în lichidul cefalorahidian și sânge uman. Diferite tipuri de aceste oligopeptide sunt numite endorfine și encefaline. Liganzii receptorilor opioizi au fost găsiți și în multe organe periferice, țesuturi și fluide biologice. Prezența opioidelor a fost demonstrată în hipotalamus și glanda pituitară, plasma sanguină și lichidul cefalorahidian, tractul gastrointestinal, plămâni, organele sistemului reproducător, țesuturile imunocompetente și chiar în piele. Alături de endorfine, au fost descoperite și așa-numitele exorfine sau paraopioide - peptide opioide formate în timpul digestiei alimentelor. Până în prezent, receptorii opioizi și liganzii lor endogeni au fost găsiți în aproape toate organele și țesuturile mamiferelor, precum și la animalele cu niveluri de clasificare inferioare, până la protozoare. Partea principală a peptidelor opioide este formată prin scindarea intracelulară a precursorilor cu greutate moleculară mare, ceea ce duce la formarea unui număr de fragmente biologic active, inclusiv peptide opioide. Trei astfel de precursori au fost identificați și cei mai studiati: proopiomelanocortin (POMC), proenkefalina A și prodinorfina (proenkefalina B). Compoziția POMC (localizat în principal în glanda pituitară) include secvențele de aminoacizi ale b-lipotropinei, ACTH, hormonii stimulatori ai a-, b- și g-melanocitelor, a-, b- și g-endorfinele. S-a stabilit acum că principala sursă de encefaline (metionină-encefalină și leucină-encefalină) în organism este proenkefalina A, localizată în primul rând în glandele suprarenale. Conține 4 secvențe de aminoacizi de met-encefalină și o leu-encefalină, precum și o serie de forme extinse de met-encefalină: metorfamidă, MERGL (met-encefalin-Arg6-Gly7-Leu8), MERPH (met-encefalin-). Arg6-Phe7), peptida F și un grup de peptide înrudite care alcătuiesc peptida E: BAM 22, 20, 18, 12, interacționând cu receptorii opioizi de tip mu-, kappa- și delta. În structura unei alte proenkefaline - preproenkefalina B (sau prodinorfină) - secvențe de a- și b-neoendorfine, s-au găsit dinorfine [dynorphin 1-8, 1-17 (A), dynorphin B (rimorphin), 4kD-dynorphin], care au cea mai mare afinitate pentru OR de tip k, precum și pentru leu-encefalina. Analiza radioreceptorilor a legării endorfinelor și encefalinelor la receptorii opioizi a arătat că afinitatea met- și leu-encefalinelor pentru receptorii opioizi de tip delta este mai mare decât pentru receptorii de tip mu; b-endorfina are aproximativ aceeași afinitate pentru receptorii opioizi de tip mu- și delta; a- și g-endorfinele prezintă o afinitate mult mai mică pentru ambele tipuri de receptori în comparație cu b-endorfina. În ciuda faptului că met-encefalina interacționează predominant cu receptorii opioizi de tip d, analogii săi cu o secvență mai lungă de aminoacizi - metorfamida și peptidele BAM (peptide din medula suprarenală) au profilul opus al selectivității pentru interacțiunea cu receptorii opioizi (mu > kappa > delta). Majoritatea opioidelor endogene pot interacționa cu mai multe tipuri de receptori în grade diferite. Astfel, b-endorfina cu fragmentul său N-terminal este capabilă să interacționeze cu receptorii mu- și delta-opioizi, iar capătul său C-terminal cu receptorii epsilon. În pielea amfibienilor, apoi în creier și în alte organe ale animalelor cu sânge cald, a fost descoperit al 4-lea precursor al OP - prodermorfina, care este considerată sursa dermorfinei (mu-agonist) și deltorfină (delta-agonist) . Peptide endogene care interacționează în mod specific cu receptorii mu-opioizi au fost găsite în sistemul nervos central: Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2 și Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2, numite endomorfine, precum și peptida nociceptin, care își exercită efectul analgezic prin receptorii orfani de tip opioide.

Peptide (peptide de tahikinină)

  • Substanța P
  • ro:Kassinin
  • Neurokinina A
  • ro:Eledoisin
  • Neurokinina B

Terminologie pe subiect

  • Polipeptide lanț liniar simplu format din aminoacizi
  • Oligopeptide sau pur si simplu) peptide- polipeptide cu numărul de aminoacizi din lanț până la 30-50
  • Tripeptide
  • Neuropeptide peptide asociate țesutului nervos
  • Hormonii peptidici- peptide cu activitate hormonală

Vezi si

linkuri externe