Ang mga kemikal na katangian ng mga a-amino acid ay tinutukoy, sa pinaka-pangkalahatang kaso, sa pamamagitan ng pagkakaroon ng mga grupo ng carboxyl at amine sa parehong carbon atom. Tinutukoy ng pagtitiyak ng mga side functional na grupo ng mga amino acid ang mga pagkakaiba sa kanilang reaktibidad at ang indibidwalidad ng bawat amino acid. Ang mga katangian ng mga side functional na grupo ay nauuna sa mga molekula ng polypeptides at protina, i.e. pagkatapos magawa ng mga grupong amine at carboxyl ang kanilang trabaho - bumubuo sila ng polyamide chain.

Kaya, ang mga kemikal na katangian ng fragment ng amino acid mismo ay nahahati sa mga reaksyon ng mga amin, mga reaksyon ng mga carboxylic acid at mga katangian dahil sa kanilang impluwensya sa isa't isa.

Ang pangkat ng carboxyl ay nagpapakita ng sarili sa mga reaksyon sa alkalis - na bumubuo ng mga carboxylate, na may mga alkohol - na bumubuo ng mga ester, na may ammonia at amine - na bumubuo ng mga acid amides, ang mga a-amino acid ay medyo madaling decarboxylated kapag pinainit at sa ilalim ng pagkilos ng mga enzyme (Skema 4.2.1) .

Ang reaksyong ito ay may mahalagang pisyolohikal na kahalagahan, dahil ang pagpapatupad nito sa vivo ay humahantong sa pagbuo ng kaukulang mga biogenic na amin na gumaganap ng isang bilang ng mga tiyak na pag-andar sa mga buhay na organismo. Kapag ang histidine ay decarboxylated, ang histamine ay nabuo, na may hormonal effect. Sa katawan ng tao, ito ay nakagapos, inilabas sa panahon ng nagpapasiklab at allergic na reaksyon, anaphylactic shock, nagiging sanhi ng paglawak ng mga capillary, pag-urong ng makinis na kalamnan, at matalim na pinatataas ang pagtatago ng hydrochloric acid sa tiyan.

Gayundin, sa pamamagitan ng reaksyon ng decarboxylation, kasama ang reaksyon ng hydroxylation ng aromatic ring, isa pang biogenic amine, serotonin, ay nabuo mula sa tryptophan. Ito ay matatagpuan sa mga tao sa mga selula ng bituka sa mga platelet, sa mga lason ng coelenterates, mollusks, arthropod at amphibian, at matatagpuan sa mga halaman (saging, kape, sea buckthorn). Ang Serotonin ay gumaganap ng mga function ng mediator sa central at peripheral nervous system, nakakaapekto sa tono ng mga daluyan ng dugo, pinatataas ang resistensya ng mga capillary, at pinapataas ang bilang ng mga platelet sa dugo (Diagram 4.2.2).

Ang amino group ng mga amino acid ay nagpapakita ng sarili sa mga reaksyon sa mga acid, na bumubuo ng mga ammonium salt, at na-acylated.

Scheme 4.2.1

Scheme 4.2.2

at alkylates kapag tumutugon sa acid halides at alkyl halides, na may aldehydes ito ay bumubuo ng mga base ng Schiff, at sa nitrous acid, tulad ng mga ordinaryong pangunahing amine, ito ay bumubuo ng kaukulang hydroxy derivatives, sa kasong ito ay hydroxy acids (Scheme 4.2.3).

Scheme 4.2.3

Ang sabay-sabay na pakikilahok ng amino group at ang carboxyl function sa mga kemikal na reaksyon ay medyo magkakaibang. a-Ang mga amino acid ay bumubuo ng mga complex na may mga ion ng maraming divalent na metal - ang mga complex na ito ay binuo na may partisipasyon ng dalawang molekula ng amino acid sa bawat metal ion, habang ang metal ay bumubuo ng dalawang uri ng mga bono na may mga ligand: ang carboxyl group ay nagbibigay ng isang ionic bond sa metal. , at ang amino group ay nakikilahok kasama ang nag-iisang pares ng elektron nito, na nakikipag-ugnayan sa mga libreng orbital ng metal (donor-acceptor bond), na nagbibigay ng mga tinatawag na chelate complexes (Scheme 4.2.4, ang mga metal ay nakaayos sa isang hilera ayon sa katatagan ng ang mga complex).

Dahil ang isang molekula ng amino acid ay naglalaman ng parehong acidic at isang pangunahing function, ang pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga ito ay tiyak na hindi maiiwasan - ito ay humahantong sa pagbuo ng isang panloob na asin (zwitterion). Dahil ito ay isang asin ng isang mahinang acid at isang mahinang base, madali itong mag-hydrolyze sa isang may tubig na solusyon, i.e. ang sistema ay ekwilibriyo. Sa mala-kristal na estado, ang mga amino acid ay may purong zwitterionic na istraktura, kaya ang mataas na konsentrasyon ng mga sangkap na ito (Skema 4.2.5).

Iskema 4.2.4

Scheme 4.2.5

Ang reaksyon ng ninhydrin ay may malaking kahalagahan para sa pagtuklas ng mga amino acid sa kanilang qualitative at quantitative analysis. Karamihan sa mga amino acid ay tumutugon sa ninhydrin, na naglalabas ng katumbas na aldehyde, at ang solusyon ay nagiging matinding asul-violet (nm); ang mga orange na solusyon (nm) ay nagbibigay lamang ng proline at hydroxyproline. Ang scheme ng reaksyon ay medyo kumplikado at ang mga intermediate na yugto nito ay hindi lubos na malinaw; ang may kulay na produkto ng reaksyon ay tinatawag na "Ruemann violet" (Scheme 4.2.6).

Ang mga diketopiperazines ay nabuo sa pamamagitan ng pag-init ng mga libreng amino acid, o mas mabuti pa, sa pamamagitan ng pag-init ng kanilang mga ester.

Scheme 4.2.6

Ang produkto ng reaksyon ay maaaring matukoy sa pamamagitan ng istraktura nito - bilang isang derivative ng isang pyrazine heterocycle, at sa pamamagitan ng scheme ng reaksyon - bilang isang cyclic double amide, dahil ito ay nabuo sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan ng mga amino group na may carboxyl function ayon sa nucleophilic substitution scheme ( Scheme 4.2.7).

Ang pagbuo ng α-amino acid polyamides ay isang pagkakaiba-iba ng inilarawan sa itaas na reaksyon para sa pagbuo ng dikepiperazines, at na

Scheme 4.2.7

Scheme 4.2.8

isang iba't kung saan malamang na nilikha ng Kalikasan ang klase ng mga compound na ito. Ang kakanyahan ng reaksyon ay isang nucleophilic na pag-atake ng amine group ng isang α-amino acid sa carboxyl group ng pangalawang α-amino acid, habang ang amine group ng pangalawang amino acid ay sunud-sunod na umaatake sa carboxyl group ng ikatlong amino acid. , atbp. (diagram 4.2.8).

Ang resulta ng reaksyon ay isang polyamide o (tinatawag na may kaugnayan sa kimika ng mga protina at mga compound na tulad ng protina) polypeptide. Alinsunod dito, ang -CO-NH- fragment ay tinatawag na peptide unit o peptide bond.

Ang mga amino acid ay naglalaman ng mga grupo ng amino at carboxyl at nagpapakita ng lahat ng mga katangian na katangian ng mga compound na may tulad na mga functional na grupo. Kapag nagsusulat ng mga reaksyon ng amino acid, ginagamit ang mga formula na may non-ionized amino at carboxy group.

1) mga reaksyon sa amino group. Ang pangkat ng amino sa mga amino acid ay nagpapakita ng mga karaniwang katangian ng mga amin: ang mga amin ay mga base at kumikilos bilang mga nucleophile sa mga reaksyon.

1. Reaksyon ng mga amino acid bilang mga base. Kapag ang mga amino acid ay nakikipag-ugnayan sa mga acid, ang mga ammonium salt ay nabuo:

glycine hydrochloride, glycine hydrochloride salt

2. Pagkilos ng nitrous acid. Kapag kumilos ang nitrous acid, ang mga hydroxy acid ay nabuo at ang nitrogen at tubig ay inilabas:

Ang reaksyong ito ay ginagamit para sa dami ng pagpapasiya ng mga libreng grupo ng amine sa mga amino acid, pati na rin sa mga protina.

3. Pagbubuo ng N - acyl derivatives, reaksyon ng acylation.

Ang mga amino acid ay tumutugon sa anhydride at acid halides, na bumubuo ng N - acyl derivatives ng mga amino acid:

Benzyl eter sodium salt N carbobenzoxyglycine - chloroformic glycine

Ang acylation ay isa sa mga paraan upang maprotektahan ang amino group. Ang N-acyl derivatives ay may malaking kahalagahan sa synthesis ng peptides, dahil ang N-acyl derivatives ay madaling na-hydrolyzed upang bumuo ng isang libreng amino group.

4. Pagbubuo ng mga base ng Schiff. Kapag ang mga a-amino acid ay nakikipag-ugnayan sa mga aldehydes, ang mga substituted na imine (Schiff base) ay nabuo sa pamamagitan ng yugto ng pagbuo ng mga carbinolamines:

alanine formaldehyde N-methylol derivative ng alanine

5. Reaksyon ng alkylation. Ang amino group sa a-amino acid ay na-alkylated upang bumuo ng N-alkyl derivatives:

Ang reaksyon sa 2,4-dinitrofluorobenzene ay pinakamahalaga. Ang mga nagresultang dinitrophenyl derivatives (DNP derivatives) ay ginagamit sa pagtatatag ng pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga peptide at protina. Ang interaksyon ng mga a-amino acid na may 2,4-dinitrofluorobenzene ay isang halimbawa ng isang nucleophilic substitution reaction sa benzene ring. Dahil sa pagkakaroon ng dalawang malakas na grupo ng pag-withdraw ng elektron sa singsing ng benzene, ang halogen ay nagiging mobile at sumasailalim sa reaksyon ng pagpapalit:

2.4 – dinitro -

fluorobenzene N - 2,4 - dinitrophenyl - a - amino acid

(DNPB) DNP - derivatives ng a - amino acids

6. Reaksyon sa phenyl isothiocyanate. Ang reaksyong ito ay malawakang ginagamit sa pagtukoy ng istraktura ng mga peptide. Ang Phenyl isothiocyanate ay isang derivative ng isothiocyanic acid H-N=C=S. Ang pakikipag-ugnayan ng mga a-amino acid na may phenyl isothiocyanate ay nagpapatuloy sa pamamagitan ng mekanismo ng isang nucleophilic addition reaction. Ang resultang produkto ay sumasailalim sa isang intramolecular substitution reaction, na humahantong sa pagbuo ng isang cyclic substituted amide: phenylthiohydantoin.

Ang mga cyclic compound ay nakukuha sa quantitative yield at mga phenyl derivatives ng thiohydantoin (PTH - derivatives) - amino acids. Ang mga derivatives ng PTG ay naiiba sa istruktura ng R radical.

Bilang karagdagan sa mga ordinaryong asin, ang mga a-amino acid ay maaaring, sa ilalim ng ilang mga kundisyon, bumuo ng mga intracomplex na asing-gamot na may mabibigat na metal na mga kasyon. Ang lahat ng a-amino acid ay nailalarawan sa pamamagitan ng magagandang pagkikristal, matinding asul na kulay na intracomplex (chelate) na mga tansong asin):
Alanine ethyl ester

Ang pagbuo ng mga ester ay isa sa mga pamamaraan para sa pagprotekta sa pangkat ng carboxyl sa synthesis ng peptide.

3. Pagbubuo ng acid halides. Kapag kumikilos sa mga a-amino acid na may protektadong grupo ng amino na may sulfur oxydichloride (thionyl chloride) o phosphorus oxide trichloride (phosphorus oxychloride), ang mga acid chloride ay nabuo:

Ang paggawa ng acid halides ay isa sa mga paraan upang maisaaktibo ang carboxyl group sa peptide synthesis.

4.Pagkuha ng a-amino acid anhydride. Ang acid halides ay napaka-reaktibo, na binabawasan ang selectivity ng reaksyon kapag ginamit. Samakatuwid, ang isang mas karaniwang ginagamit na paraan para sa pag-activate ng isang carboxyl group sa peptide synthesis ay upang i-convert ito sa isang anhydride group. Ang mga anhydride ay hindi gaanong aktibo kaysa sa acid halides. Kapag ang isang a-amino acid na may protektadong amino group ay nakikipag-ugnayan sa ethyl chloroformic acid (ethyl chloroformate), isang anhydride bond ay nabuo:

5. Decarboxylation. a - Ang mga amino acid na mayroong dalawang grupong nagwi-withdraw ng elektron sa parehong carbon atom ay madaling na-decarboxylated. Sa mga kondisyon ng laboratoryo, ito ay isinasagawa sa pamamagitan ng pagpainit ng mga amino acid na may barium hydroxide. Ang reaksyong ito ay nangyayari sa katawan na may partisipasyon ng mga decarboxylase enzymes na may pagbuo ng mga biogenic amines:

ninhydrin

Kaugnayan ng mga amino acid sa init. Kapag ang mga a-amino acid ay pinainit, ang mga cyclic amide na tinatawag na diketopiperazines ay nabuo:

Diketopiperazine

g - at d - Ang mga amino acid ay madaling nahati sa tubig at umiikot upang bumuo ng mga panloob na amida, lactam:

g - lactam (butyrolactam)

Sa mga kaso kung saan ang mga grupo ng amino at carboxyl ay pinaghihiwalay ng lima o higit pang mga carbon atom, kapag pinainit, ang polycondensation ay nangyayari sa pagbuo ng mga polymer polyamide chain na may pag-aalis ng isang molekula ng tubig.

Ang mga amino acid ay mga organikong compound na naglalaman ng mga functional na grupo sa molekula: amino at carboxyl.

Nomenclature ng mga amino acid. Ayon sa sistematikong katawagan, ang mga pangalan ng mga amino acid ay nabuo mula sa mga pangalan ng kaukulang mga carboxylic acid at ang pagdaragdag ng salitang "amino". Ang posisyon ng amino group ay ipinahiwatig ng mga numero. Ang pagbibilang ay mula sa carbon ng carboxyl group.

Isomerismo ng mga amino acid. Ang kanilang structural isomerism ay tinutukoy ng posisyon ng amino group at ang istraktura ng carbon radical. Depende sa posisyon ng pangkat na NH 2, ang -, - at -amino acid ay nakikilala.

Ang mga molekula ng protina ay binuo mula sa mga α-amino acid.

Ang mga ito ay nailalarawan din sa pamamagitan ng isomerism ng functional group (interclass isomers ng amino acids ay maaaring ester ng amino acids o amides ng hydroxy acids). Halimbawa, para sa 2-aminopropanoic acid CH 3 – CH(NH) 2 – COOH ang mga sumusunod na isomer ay posible

Mga pisikal na katangian ng mga α-amino acid

Ang mga amino acid ay walang kulay na mala-kristal na sangkap, non-volatile (mababang saturated vapor pressure), natutunaw sa agnas sa mataas na temperatura. Karamihan sa kanila ay lubos na natutunaw sa tubig at mahinang natutunaw sa mga organikong solvent.

Ang mga may tubig na solusyon ng monobasic amino acid ay may neutral na reaksyon. -Ang mga amino acid ay maaaring ituring bilang mga panloob na asin (bipolar ions): + NH 3  CH 2  COO  . Sa isang acidic na kapaligiran sila ay kumikilos tulad ng mga cation, sa isang alkalina na kapaligiran sila ay kumikilos tulad ng mga anion. Ang mga amino acid ay mga amphoteric compound na nagpapakita ng parehong acidic at pangunahing mga katangian.

Mga pamamaraan para sa pagkuha ng α-amino acids

1. Ang epekto ng ammonia sa mga asing-gamot ng mga chlorinated acid.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH 2  CH2COOH

2. Ang epekto ng ammonia at hydrocyanic acid sa aldehydes.

3. Ang hydrolysis ng protina ay gumagawa ng 25 iba't ibang amino acid. Ang paghihiwalay sa kanila ay hindi isang napakadaling gawain.

Mga pamamaraan para sa pagkuha ng -amino acids

1. Pagdaragdag ng ammonia sa unsaturated carboxylic acids.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Synthesis batay sa dibasic malonic acid.

Mga kemikal na katangian ng mga amino acid

1. Mga reaksyon sa pangkat ng carboxyl.

1.1. Ang pagbuo ng mga eter sa pamamagitan ng pagkilos ng mga alkohol.

2. Mga reaksyon sa pangkat ng amino.

2.1. Pakikipag-ugnayan sa mga mineral acid.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Pakikipag-ugnayan sa nitrous acid.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Pagbabago ng mga amino acid kapag pinainit.

3.1.-amino acids ay bumubuo ng cyclic amides.

3.2.-amino acids ay nag-aalis ng amino group at ang hydrogen atom ng y-carbon atom.

Mga indibidwal na kinatawan

Glycine NH 2 CH 2 COOH (glycocol). Isa sa mga pinakakaraniwang amino acid na matatagpuan sa mga protina. Sa ilalim ng normal na kondisyon - walang kulay na mga kristal na may Tm = 232236С. Madaling natutunaw sa tubig, hindi matutunaw sa ganap na alkohol at eter. Hydrogen index ng may tubig na solusyon6.8; pK a = 1.510  10; рК в = 1.710  12.

α-alanine - aminopropionic acid

Malawak na ipinamamahagi sa kalikasan. Ito ay matatagpuan sa libreng anyo sa plasma ng dugo at sa karamihan ng mga protina. T pl = 295296С, lubos na natutunaw sa tubig, mahinang natutunaw sa ethanol, hindi natutunaw sa eter. pK a (COOH) = 2.34; pK a (NH ) = 9,69.

-alanine NH 2 CH 2 CH 2 COOH – maliliit na kristal na may temperaturang natutunaw = 200°C, lubos na natutunaw sa tubig, mahina sa ethanol, hindi matutunaw sa eter at acetone. pK a (COOH) = 3.60; pK a (NH ) = 10.19; wala sa mga protina.

Mga kumpol. Ang terminong ito ay ginagamit upang pangalanan ang isang serye ng mga α-amino acid na naglalaman ng dalawa o tatlong grupo ng carboxyl. Ang pinakasimpleng:

N Ang pinakakaraniwang complexone ay ethylenediaminetetraacetic acid.

Ang disodium salt nito, Trilon B, ay lubhang malawak na ginagamit sa analytical chemistry.

Ang mga bono sa pagitan ng mga residue ng α-amino acid ay tinatawag na mga peptide bond, at ang mga resultang compound mismo ay tinatawag na mga peptide.

Dalawang α-amino acid residues ay bumubuo ng isang dipeptide, tatlo - isang tripeptide. Maraming residues ang bumubuo ng polypeptides. Ang mga polypeptide, tulad ng mga amino acid, ay amphoteric; bawat isa ay may sariling isoelectric point. Ang mga protina ay polypeptides.

Lahat ng α-amino acid, maliban sa glycine, ay naglalaman ng chiral α-carbon atom at maaaring mangyari bilang mga enantiomer:

Ipinakita na halos lahat ng natural na -amino acid ay may parehong kamag-anak na pagsasaayos sa -carbon atom. -Ang carbon atom ng (-)-serine ay karaniwang itinalaga L-configuration, at -carbon atom ng (+)-serine - D- pagsasaayos. Bukod dito, kung ang Fischer projection ng isang amino acid ay isinulat upang ang carboxyl group ay matatagpuan sa itaas at R sa ibaba, kung gayon L-amino acids, ang amino group ay nasa kaliwa, at D- amino acids - sa kanan. Ang pamamaraan ni Fischer para sa pagtukoy ng pagsasaayos ng amino acid ay nalalapat sa lahat ng α-amino acid na mayroong chiral α-carbon atom.

Mula sa pigura ay malinaw na L-Ang amino acid ay maaaring dextrorotatory (+) o levorotatory (-) depende sa likas na katangian ng radical. Ang karamihan sa mga amino acid na matatagpuan sa kalikasan ay L-hilera. Ang kanilang mga enantiomorph, ibig sabihin. D-Ang mga amino acid ay synthesize lamang ng mga mikroorganismo at tinatawag "hindi likas" na mga amino acid.

Ayon sa (R,S) nomenclature, karamihan sa mga "natural" o L-amino acid ay may S configuration.

Ang L-Isoleucine at L-threonine, bawat isa ay naglalaman ng dalawang chiral center bawat molekula, ay maaaring maging anumang miyembro ng isang pares ng diastereomer depende sa configuration sa -carbon atom. Ang tamang ganap na pagsasaayos ng mga amino acid na ito ay ibinigay sa ibaba.

MGA KATANGIAN NG ACID-BASE NG AMINO ACID

Ang mga amino acid ay mga amphoteric substance na maaaring umiral sa anyo ng mga cation o anion. Ang pag-aari na ito ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng pagkakaroon ng parehong acidic ( -COUN), at pangunahing ( -NH 2 ) mga pangkat sa parehong molekula. Sa napaka acidic na solusyon N.H. 2 Ang acid group ay protonated at ang acid ay nagiging isang cation. Sa malakas na alkaline na mga solusyon, ang carboxyl group ng amino acid ay deprotonated at ang acid ay na-convert sa isang anion.

Sa solid state, ang mga amino acid ay umiiral sa anyo zwitterions (bipolar ions, panloob na asin). Sa zwitterions, ang isang proton ay inilipat mula sa carboxyl group patungo sa amino group:

Kung maglalagay ka ng isang amino acid sa isang conductive medium at ibababa ang isang pares ng mga electrodes doon, pagkatapos ay sa acidic solution ang amino acid ay lilipat sa katod, at sa alkaline solution - sa anode. Sa isang tiyak na halaga ng pH na katangian ng isang binigay na amino acid, hindi ito lilipat sa anode o sa cathode, dahil ang bawat molekula ay nasa anyo ng isang zwitterion (nagdadala ng parehong positibo at negatibong singil). Ang halaga ng pH na ito ay tinatawag isoelektrikong punto(pI) ng isang binigay na amino acid.

MGA REAKSYON NG AMINO ACID

Karamihan sa mga reaksyon na dinaranas ng mga amino acid sa laboratoryo ( sa vitro), katangian ng lahat ng amine o carboxylic acid.

1. pagbuo ng amides sa carboxyl group. Kapag ang carbonyl group ng isang amino acid ay tumutugon sa amino group ng isang amine, isang polycondensation reaction ng amino acid ay nangyayari nang magkatulad, na humahantong sa pagbuo ng amides. Upang maiwasan ang polymerization, ang amino group ng acid ay hinarangan upang ang amino group lamang ng amine ang tumutugon. Para sa layuning ito, ginagamit ang carbobenzoxychloride (carbobenzyloxychloride, benzyl chloroformate). kuskusin-butoxycarboxazid, atbp. Upang tumugon sa isang amine, ang pangkat ng carboxyl ay isinaaktibo sa pamamagitan ng pagtrato dito ng ethyl chloroformate. Grupo ng pagprotekta pagkatapos ay tinanggal sa pamamagitan ng catalytic hydrogenolysis o sa pamamagitan ng pagkilos ng isang malamig na solusyon ng hydrogen bromide sa acetic acid.

2. pagbuo ng amides sa amino group. Kapag ang amino group ng isang amino acid ay na-acylated, isang amide ay nabuo.

Ang reaksyon ay nagpapatuloy nang mas mahusay sa pangunahing daluyan, dahil tinitiyak nito ang isang mataas na konsentrasyon ng libreng amine.

3. pagbuo ng mga ester. Ang pangkat ng carboxyl ng isang amino acid ay madaling esterified sa pamamagitan ng maginoo na pamamaraan. Halimbawa, ang mga methyl ester ay inihahanda sa pamamagitan ng pagpasa ng dry hydrogen chloride gas sa pamamagitan ng isang solusyon ng amino acid sa methanol:

Ang mga amino acid ay may kakayahang polycondensation, na nagreresulta sa pagbuo ng polyamide. Ang mga polyamide na binubuo ng -amino acids ay tinatawag peptides o polypeptides . Ang amide bond sa naturang polymers ay tinatawag peptide komunikasyon. Ang mga polypeptide na may molekular na timbang na hindi bababa sa 5000 ay tinatawag mga protina . Ang mga protina ay naglalaman ng humigit-kumulang 25 iba't ibang mga amino acid. Kapag ang isang partikular na protina ay na-hydrolyzed, ang lahat ng mga amino acid na ito o ilan sa mga ito ay maaaring mabuo sa ilang partikular na proporsyon na katangian ng isang indibidwal na protina.

Ang natatanging pagkakasunod-sunod ng mga residue ng amino acid sa kadena na likas sa isang naibigay na protina ay tinatawag pangunahing istraktura ng protina . Ang mga tampok ng twisting chain ng mga molekula ng protina (mutual arrangement ng mga fragment sa espasyo) ay tinatawag pangalawang istraktura ng mga protina . Ang mga polypeptide chain ng mga protina ay maaaring konektado sa isa't isa upang bumuo ng amide, disulfide, hydrogen at iba pang mga bono dahil sa amino acid side chain. Bilang isang resulta, ang spiral twists sa isang bola. Ang tampok na istrukturang ito ay tinatawag na protina tertiary na istraktura . Upang magpakita ng biological na aktibidad, ang ilang mga protina ay dapat munang bumuo ng isang macrocomplex ( oligoprotein), na binubuo ng ilang kumpletong mga subunit ng protina. Quaternary na istraktura tinutukoy ang antas ng pagkakaugnay ng naturang mga monomer sa biologically active material.

Ang mga protina ay nahahati sa dalawang malalaking grupo - fibrillar (ang ratio ng haba ng molekula sa lapad ay higit sa 10) at globular (ratio na mas mababa sa 10). Kasama sa mga fibrillar protein collagen , ang pinaka-masaganang protina sa mga vertebrates; ito ay bumubuo ng halos 50% ng tuyong timbang ng kartilago at humigit-kumulang 30% ng solid matter ng buto. Sa karamihan ng mga sistema ng regulasyon ng mga halaman at hayop, ang catalysis ay isinasagawa ng mga globular na protina, na tinatawag mga enzyme .

Ang mga amino acid ay mga heterofunctional compound na kinakailangang naglalaman ng dalawang functional na grupo: isang amino group - NH 2 at isang carboxyl group - COOH, na nauugnay sa isang hydrocarbon radical. Ang pangkalahatang formula ng pinakasimpleng amino acid ay maaaring isulat bilang mga sumusunod:

Dahil ang mga amino acid ay naglalaman ng dalawang magkaibang mga functional na grupo na nakakaimpluwensya sa isa't isa, ang mga katangiang reaksyon ay naiiba sa mga carboxylic acid at amine.

Mga katangian ng mga amino acid

Tinutukoy ng pangkat ng amino - NH 2 ang mga pangunahing katangian ng mga amino acid, dahil may kakayahang mag-attach ng hydrogen cation sa sarili nito sa pamamagitan ng mekanismo ng donor-acceptor dahil sa pagkakaroon ng isang libreng pares ng elektron sa nitrogen atom.

Tinutukoy ng -COOH group (carboxyl group) ang mga acidic na katangian ng mga compound na ito. Samakatuwid, ang mga amino acid ay amphoteric organic compounds. Tumutugon sila sa alkalis bilang mga acid:

May mga malakas na acid - tulad ng mga base - amines:

Bilang karagdagan, ang amino group sa isang amino acid ay nakikipag-ugnayan sa carboxyl group nito, na bumubuo ng isang panloob na asin:

Ang ionization ng mga molekula ng amino acid ay nakasalalay sa acidic o alkaline na kalikasan ng kapaligiran:

Dahil ang mga amino acid sa mga may tubig na solusyon ay kumikilos tulad ng mga tipikal na amphoteric compound, sa mga buhay na organismo, ginagampanan nila ang papel ng mga buffer substance na nagpapanatili ng isang tiyak na konsentrasyon ng mga hydrogen ions.

Ang mga amino acid ay mga walang kulay na mala-kristal na sangkap na natutunaw at nabubulok sa temperaturang higit sa 200 °C. Ang mga ito ay natutunaw sa tubig at hindi matutunaw sa eter. Depende sa R- radical, maaari silang matamis, mapait o walang lasa.

Ang mga amino acid ay nahahati sa natural (matatagpuan sa mga buhay na organismo) at synthetic. Kabilang sa mga natural na amino acid (mga 150), ang mga proteinogenic amino acid (mga 20) ay nakikilala, na bahagi ng mga protina. L-shapes sila. Halos kalahati ng mga amino acid na ito ay hindi mapapalitan, dahil hindi sila synthesize sa katawan ng tao. Ang mga mahahalagang acid ay valine, leucine, isoleucine, phenylalanine, lysine, threonine, cysteine, methionine, histidine, tryptophan. Ang mga sangkap na ito ay pumapasok sa katawan ng tao kasama ng pagkain. Kung ang kanilang dami sa pagkain ay hindi sapat, ang normal na pag-unlad at paggana ng katawan ng tao ay nasisira. Sa ilang mga sakit, ang katawan ay hindi makapag-synthesize ng ilang iba pang mga amino acid. Kaya, sa phenylketonuria, ang tyrosine ay hindi synthesize. Ang pinakamahalagang pag-aari ng mga amino acid ay ang kakayahang pumasok sa molecular condensation na may paglabas ng tubig at pagbuo ng amide group -NH-CO-, halimbawa:

Ang mga high-molecular compound na nakuha bilang resulta ng reaksyong ito ay naglalaman ng isang malaking bilang ng mga fragment ng amide at samakatuwid ay tinatawag na polyamides.

Ang mga ito, bilang karagdagan sa sintetikong nylon fiber na nabanggit sa itaas, ay kinabibilangan, halimbawa, enant, na nabuo sa panahon ng polycondensation ng aminoenanthic acid. Ang mga amino acid na may mga grupong amino at carboxyl sa mga dulo ng mga molekula ay angkop para sa paggawa ng mga sintetikong hibla.

Ang alpha amino acid polyamides ay tinatawag peptides. Depende sa bilang ng mga residu ng amino acid, sila ay nakikilala dipeptides, tripeptides, polypeptides. Sa ganitong mga compound, ang -NH-CO- na mga grupo ay tinatawag na peptide group.