Eine wichtige Eigenschaft von Proteinen ist ihre Fähigkeit zur Denaturierung. Dieses Konzept bezieht sich auf Phänomene, die mit einer irreversiblen Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins unter dem Einfluss von Hitze, Säuren, Laugen, UV-Strahlen, ionisierender Strahlung, Ultraschall usw. verbunden sind. Mit anderen Worten, Denaturierung ist eine irreversible Verletzung der nativen räumlichen Konfiguration eines Proteinmoleküls, begleitet von signifikanten Änderungen der biologischen und physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen.

Da an der Bildung von Sekundär- und Tertiärstrukturen teilweise relativ schwache Bindungen beteiligt sind, hängt der physikalische Zustand des Proteins stark von Temperatur, pH-Wert, Anwesenheit von Salzen und anderen Faktoren ab. Durch Erhitzen beispielsweise richtet sich die Polypeptidkette eines Proteinmoleküls auf; Einige Chemikalien brechen Wasserstoffbrückenbindungen. Eine Änderung des pH-Werts verursacht auch das Aufbrechen von Bindungen, und in diesem Fall zeigt sich eine elektrostatische Instabilität.

Proteine ​​verlieren unter dem Einfluss verschiedener physikalischer und chemischer Faktoren ihre ursprünglichen (nativen) Eigenschaften. Äußerlich äußert sich dies in ihrer Gerinnung und Ausfällung. Ein Beispiel für ein solches Phänomen ist die Gerinnung von Milchalbumin während des Kochens. Eine nicht hydrolytische irreversible Verletzung der nativen Struktur des Proteins wird als Denaturierung bezeichnet. In diesem Fall werden hauptsächlich Wasserstoffbrückenbindungen aufgerissen, die räumliche Struktur des Proteins ändert sich, aber der Bruch kovalenter Bindungen im Proteinmolekül findet nicht statt.

Die Denaturierung führt zur Entfaltung des Proteinmoleküls und es geht in einen mehr oder weniger ungeordneten Zustand über (es hat keine Helices mehr, keine Schichten oder sonstige regelmäßige Kettenpackungen). Im denaturierten Zustand bilden die Amidgruppen der Peptidkette Wasserstoffbrückenbindungen mit den umgebenden Wassermolekülen; Es gibt viel mehr solcher Wasserstoffbrückenbindungen als intramolekulare.

Das Schlagen von Eiweiß und Sahne verwandelt sie in einen Schaum, der aus Luftbläschen besteht, die von dünnen Proteinfilmen umgeben sind, deren Bildung von der Entfaltung von Polypeptidketten als Ergebnis des Aufbrechens von Bindungen während der mechanischen Einwirkung begleitet wird. Somit kommt es während der Filmbildung zu einer teilweisen oder vollständigen Denaturierung des Proteins. Diese Art der Denaturierung wird Oberflächenproteindenaturierung genannt.

Für kulinarische Prozesse ist die thermische Denaturierung von Proteinen von besonderer Bedeutung. Der Mechanismus der thermischen Denaturierung von Proteinen kann am Beispiel globulärer Proteine ​​betrachtet werden.

Das kugelförmige Hauptproteinmolekül besteht aus einer oder mehreren Polypeptidketten, die gefaltet sind und Spiralen bilden. Eine solche Struktur wird durch schwache Bindungen stabilisiert, unter denen Wasserstoffbrückenbindungen eine wichtige Rolle spielen, die Querbrücken zwischen parallelen Peptidketten oder ihren Faltungen bilden.

Wenn Proteine ​​erhitzt werden, beginnt eine erhöhte Bewegung von Polypeptidketten oder -falten, was zum Aufbrechen zerbrechlicher Bindungen zwischen ihnen führt. Das Protein entfaltet sich und nimmt eine ungewöhnliche, unnatürliche Form an, Wasserstoff- und andere Bindungen werden an Stellen hergestellt, die für dieses Molekül ungewöhnlich sind, und die Konfiguration des Moleküls ändert sich. Dadurch entfalten sich die Falten und ordnen sich neu an, begleitet von einer Umverteilung polarer und unpolarer Gruppen, und unpolare Radikale werden auf der Oberfläche der Kügelchen konzentriert, wodurch ihre Hydrophilie verringert wird. Bei der Denaturierung werden Proteine ​​unlöslich und verlieren mehr oder weniger ihre Quellfähigkeit.

Bei der thermischen Denaturierung von Proteinen spielt Wasser eine aktive Rolle, das an der Bildung einer neuen Konformationsstruktur des denaturierten Proteins beteiligt ist. Vollständig dehydrierte Proteine ​​denaturieren auch bei längerem Erhitzen nicht. Die denaturierende Wirkung äußerer Einflüsse ist umso stärker, je höher die Hydratation von Proteinen und je geringer ihre Konzentration in Lösung ist.

Bei pH-Werten nahe dem IEP des Proteins tritt die maximale Austrocknung des Proteins auf. Die vollständigste Denaturierung erfolgt im IEP des Proteins. Die Verschiebung des pH-Werts in die eine oder andere Richtung vom IEP des Proteins trägt zu einer Erhöhung seiner thermischen Stabilität und einer Schwächung von Denaturierungsprozessen bei.

Die Temperatur der Proteindenaturierung steigt in Gegenwart anderer thermostabiler Proteine ​​und bestimmter Substanzen, die keine Proteine ​​sind, wie Saccharose. Diese Eigenschaft von Proteinen wird genutzt, wenn es während der Wärmebehandlung erforderlich ist, die Temperatur der Mischung zu erhöhen (z. B. beim Pasteurisieren von Eiscreme, Herstellen von Eier-Butter-Cremes), um eine Trennung oder Strukturbildung im kolloidalen Proteinsystem zu verhindern.

Das Erscheinen auf der Oberfläche eines Proteinmoleküls nach Denaturierung zuvor verborgener Radikale oder funktioneller Gruppen verändert die physikochemischen und biologischen Eigenschaften von Proteinen. Durch Denaturierung verändern sich die Eigenschaften von Proteinen irreversibel.

Es ist unmöglich, Teig aus erhitztem Mehl und Schnitzel aus gekochtem Fleisch herzustellen, da denaturierte Proteine ​​​​nicht in der Lage sind, viskose elastisch-plastische Massen zu hydratisieren und zu bilden, die zum Formen von Halbzeugen geeignet sind.

Der Verlust der Hydratationsfähigkeit wird durch den Verlust nativer Eigenschaften von Proteinen erklärt, von denen die wichtigste die ausgeprägte Hydrophilie (hohe Affinität zu Wasser) ist und mit einer Änderung der Konformation von Polypeptidketten im Proteinmolekül als verbunden ist ein Ergebnis der Denaturierung.

Das Quellen und die Löslichkeit von Proteinen in Wasser sind auf das Vorhandensein einer großen Anzahl hydrophiler Gruppen (COOH, OH, NH 2 ) auf der Oberfläche von Proteinmolekülen zurückzuführen, die in der Lage sind, eine erhebliche Menge Wasser zu binden.

Wie bereits erwähnt, wird die Fähigkeit verschiedener nativer Lebensmittelproteine, sich in beliebigen Lösungsmitteln (Wasser, neutrale Salzlösungen, schwache Alkalilösungen, Alkohol usw.) aufzulösen, verwendet, um eine bestimmte Proteinfraktion (für Forschungs- oder Lebensmittelzwecke) abzutrennen oder zu isolieren. Denaturierte Proteine ​​haben solche Unterschiede nicht, sie sind alle gleich unlöslich und können nicht in Wasser quellen. Eine Ausnahme von dieser allgemeinen Regel ist das fibrilläre Kollagen von Fleisch und Fisch, das sich nach thermischer Denaturierung und Zerstörung zu Glutin in heißem Wasser auflösen kann.

Durch Denaturierung verlieren Proteine ​​ihre biologische Aktivität. In pflanzlichen und tierischen Rohstoffen, die in der Gemeinschaftsverpflegung verwendet werden, bleibt die Aktivität der meisten Eiweißstoffe erhalten. Als Ergebnis der Aktivität von Enzymen reifen also Früchte während der Lagerung (und manchmal überreif), Kartoffeln und Hackfrüchte keimen. Die Aktivität von Enzymen zeigt sich bei Kartoffelknollen besonders bei Lichtlagerung: Durch die Synthese von Chlorophyll und die Bildung des giftigen Glykosids Solanin nimmt die Oberfläche der Knollen eine grüne Farbe bzw. einen bitteren Geschmack an.

In rohem Fleisch befinden sich auch Gewebeenzyme in einem aktiven Zustand und nehmen an der Fleischautolyse (Reifung nach der Schlachtung) teil. Diese Eigenschaft wird für praktische Zwecke verwendet. Die vollständige Inaktivierung der sauren Phosphatase tritt ein, wenn die Temperatur im geometrischen Zentrum des Fleischprodukts 80 °C erreicht, was der Pasteurisierungstemperatur (Absterben vegetativer Bakterienformen) entspricht.

In einem nativen Protein sind Peptidgruppen durch eine äußere Hydrathülle abgeschirmt oder befinden sich innerhalb des Proteinkügelchens und sind so vor äußeren Einflüssen geschützt. Bei der Denaturierung verliert das Protein seine Hydrathülle, was den Zugang von Verdauungsenzymen des Magen-Darm-Traktes zu funktionellen Gruppen erleichtert. Eiweiß wird schneller verdaut.

Außerdem verschwindet manchmal die inhibitorische Funktion eines Proteins nach der Denaturierung. So wirken sich einige Eiproteine ​​negativ auf den Verdauungsprozess aus: Avidin bindet im Darm Biotin (Vitamin H), das an der Regulation des Nervensystems und der Neuroreflexaktivität beteiligt ist; Ovomucoid hemmt die Wirkung von Trypsin (Pankreasenzym). Daher werden rohe Eiproteine ​​nicht nur schlecht verdaut, sondern auch teilweise unverdaut aufgenommen, was Allergien auslösen, die Verdaulichkeit anderer Nahrungsbestandteile herabsetzen und die Aufnahme von Calciumverbindungen beeinträchtigen kann. Bei Denaturierung verlieren diese Proteine ​​ihre antienzymatischen Eigenschaften.

Bei der Denaturierung verliert das Protein seine Hydrathülle, wodurch viele funktionelle Gruppen und Peptidbindungen des Proteinmoleküls an der Oberfläche erscheinen und das Protein reaktiver wird.

Als Folge der thermischen Denaturierung des Proteins kommt es zur Aggregation von Proteinmolekülen. Da die Hydrathülle um das Proteinmolekül aufgebrochen ist, verbinden sich einzelne Proteinmoleküle zu größeren Partikeln und können nicht mehr in Lösung bleiben. Der Prozess der Proteinfaltung beginnt, wodurch neue molekulare Bindungen gebildet werden.

Die Wechselwirkung denaturierter Proteinmoleküle in Lösungen und Gelen verläuft unterschiedlich. In schwach konzentrierten Proteinlösungen während der thermischen Denaturierung erfolgt die Aggregation von Proteinmolekülen durch die Bildung intermolekularer Bindungen, sowohl starker, beispielsweise Disulfid-, als auch schwacher (aber zahlreicher) Wasserstoffbrückenbindungen. Als Ergebnis werden große Partikel gebildet. Eine weitere Aggregation von Partikeln führt zur Schichtung des kolloidalen Systems, zur Bildung von Proteinflocken, die an der Flüssigkeitsoberfläche ausfallen oder schwimmen, oft unter Schaumbildung (z. B. die Ausfällung von denaturierten Lactalbumin-Flocken beim Kochen von Milch; die Bildung von Flocken und Schaum von denaturierenden Proteinen auf der Oberfläche von Fleisch- und Fischbrühen). Die Proteinkonzentration in solchen Lösungen überschreitet 1% nicht.

In konzentrierteren Proteinlösungen bildet die Denaturierung von Proteinen ein kontinuierliches Gel, das das gesamte im kolloidalen System enthaltene Wasser zurückhält. Durch Aggregation denaturierter Proteinmoleküle entsteht ein strukturiertes Proteinsystem. Die Denaturierung von Proteinen in konzentrierten Lösungen unter Bildung eines kontinuierlichen Gels erfolgt während der Wärmebehandlung von Fleisch, Fisch (Sarkoplasmaproteinen), Hühnereiern und verschiedenen darauf basierenden Mischungen. Die genauen Konzentrationen von Proteinen, bei denen ihre Lösungen als Ergebnis des Erhitzens ein kontinuierliches Gel bilden, sind unbekannt. Da die Gelfähigkeit von Proteinen von der Konfiguration (Asymmetrie) von Molekülen und der Art der dabei gebildeten intermolekularen Bindungen abhängt, muss davon ausgegangen werden, dass diese Konzentrationen für verschiedene Proteine ​​unterschiedlich sind.

Um beispielsweise Omeletts zuzubereiten, werden 38 ... 75% Milch der Eiermelange zugesetzt. Die Untergrenzen beziehen sich auf gebratene Omelettes, die Obergrenzen auf gedämpfte Omelettes. Für die Zubereitung von Eiweißomeletts, die in der diätetischen Ernährung verwendet werden, wird Milch in einer Menge von 40% hinzugefügt, unabhängig von der Methode der Wärmebehandlung, da die Proteinkonzentration im Eiweiß viel geringer ist als im Eigelb.

Einige Proteine, die mehr oder weniger wässrige Gele sind, denaturieren während der Denaturierung, wodurch sie unter Abgabe von Flüssigkeit in die Umgebung entwässert werden. Das dem Erhitzen ausgesetzte Proteingel zeichnet sich in der Regel durch ein geringeres Volumen, Masse, Plastizität, erhöhte mechanische Festigkeit und größere Elastizität im Vergleich zum ursprünglichen Gel aus nativen Proteinen aus. Ähnliche Proteinveränderungen werden bei der Wärmebehandlung von Fleisch, Fisch (Myofibrillenproteine), Kochgetreide, Hülsenfrüchten, Teigwaren und Backteigprodukten beobachtet.

Gele und Gelees sind feste, nicht flüssige strukturierte Systeme, die als Ergebnis der Wirkung molekularer Kohäsionskräfte zwischen kolloidalen Partikeln oder Makromolekülen von Polymeren gebildet werden. Die Zellen räumlicher Gitter aus Gelen und Gallerten sind üblicherweise mit einem Lösungsmittel gefüllt.

Somit sind Gele kolloidale Systeme oder Lösungen von makromolekularen Verbindungen (HMCs), die ihre Fließfähigkeit aufgrund des Auftretens bestimmter interner Strukturen in Form eines räumlichen Netzrahmens in ihnen verloren haben, dessen Zellen mit einem Dispersionsmedium gefüllt sind. Da das in den Zellen enthaltene Dispersionsmedium seine Beweglichkeit verliert, spricht man von immobilisiert.

Gele sind in der Natur sehr weit verbreitet: Sie umfassen viele Baustoffe (Beton, Zement, Tonsuspensionen), Erden, einige Mineralien (Achat, Opal), verschiedene Lebensmittel (Mehl, Teig, Brot, Gelee, Marmelade, Gelee), Gelatine. Gummi, Gewebe lebender Organismen und viele andere Materialien belebter und unbelebter Natur.

Je nach Konzentration des Dispergiermediums werden Gele üblicherweise in Lyogele, Coagele und Xerogele (Aerogele) unterteilt.

Als Diogele werden flüssigkeitsreiche Gele bezeichnet, die wenig Trockensubstanz (bis zu 1 ... 2 %) enthalten. Typische Diogele sind Gelee, Gelee (Gelee), geronnene Milch, Seifenlösungen usw.

Gelatineartige Niederschläge, die während der Koagulation einiger hydrophober Sole erhalten werden, sowie flockige Niederschläge, die durch Aussalzen von HMS-Lösungen gebildet werden, werden als Koagulate bezeichnet. Der Gehalt an Trockenmasse in Coages erreicht 80%. Sehr flüssigkeitsarme Flocken und mikrokristalline Pulver, die bei der Koagulation typischer hydrophober Kolloide (Hydrosole von Gold, Silber, Platin, Sulfiden) entstehen, gehören jedoch nicht zu den Coagelen.

Flüssigkeitsarme oder vollständig trockene Gele werden als Xero-Gele bezeichnet. Beispiele für Xerogele sind trockene Gelatineblätter, Holzleim in Fliesen, Stärke, Gummi. Komplexe Xerogele umfassen viele Lebensmittelprodukte (Mehl, Cracker, Kekse). Hochporöse Xerogele werden auch als Aerogele bezeichnet, da in ihnen Luft als Dispersionsmedium dient. Aerogele umfassen viele Sorptionsmittel (Kieselgel), feste Katalysatoren für chemische Reaktionen.

Je nach Beschaffenheit der dispergierten Phase und Quellfähigkeit ist es üblich, zwischen spröden und elastischen Gelen zu unterscheiden. Elastische Gele nennen wir Gelees.

Bei der Erbkrankheit Phenylketonurie fehlt dem Körper die Phenylalaninhydroxylase (EC 1.14.3.1). Infolgedessen verläuft der Katabolismus von Phenylalanin nicht über Tyrosin zu den Endprodukten, sondern tritt in einen Nebenweg der Desaminierung mit der Bildung von Phenylbrenztraubensäure ein. Die Akkumulation des letzteren zusammen mit Phenylalanin führt bei Kindern zu einer schweren Erkrankung, begleitet von Demenz. Bei Albinismus liegt ein Defekt der Diphenoloxidase (EC 1.10.3.1.), bei Alkaptonurie - Homogentisinatoxidase (EC 17.1.5.), bei Xanthonurie - Xanthinoxidase (EC

1.2.3.2.) usw.

1.5. Proteindenaturierung

Die inhärenten Eigenschaften von Proteinen, die mit den Merkmalen der Konformation ihrer Moleküle verbunden sind, ändern sich signifikant, wenn diese Konformation während der Proteindenaturierung gestört wird.

Unter Denaturierung versteht man die Umwandlung eines biologisch aktiven, sogenannten nativen3 Proteins in eine Form, in der seine natürlichen Eigenschaften wie Löslichkeit, elektrophoretische Aktivität, enzymatische Aktivität usw. erhalten bleiben. sind verloren.

Denaturierung ist ein charakteristisches Merkmal von Proteinen und wird bei Aminosäuren und niedermolekularen Peptiden nicht beobachtet. Die Denaturierung ist in der Regel mit einer Verletzung der Tertiär- und teilweise Sekundärstruktur des Proteinmoleküls verbunden und geht nicht mit Veränderungen der Primärstruktur einher. Daher ist es natürlich, dass während der Proteindenaturierung hauptsächlich Wasserstoffbrückenbindungen und Disulfidbrücken im Proteinmolekül zerstört werden.

Denaturierungsmittel werden in physikalische und chemische unterteilt. Physikalische Faktoren umfassen Erhitzen (über 50-60 ° C), Hochdruck, Ultraschall usw., chemische Faktoren - H + und OH - Ionen (normalerweise bei pH unter 4 und über 10 - Denaturierung), organische Lösungsmittel (Aceton , Alkohol) , Harnstoff, Salze von Schwermetallen etc. Proteine ​​werden auch unter dem Einfluss von Detergenzien denaturiert (von lateinisch Detergeo - zerkleinern, brechen, reinigen), die eine seifenähnliche Wirkung haben, obwohl in den meisten Fällen das denaturierte Protein löslich bleibt bilden. Dehydratisierung, Trocknen von Proteinen bei Raumtemperatur bringt normalerweise eine vollständige Denaturierung mit sich. All dies weist auf eine Vielzahl von Denaturierungsmitteln und deren Wirkungsmechanismus hin.

3 Die native Konformation eines Proteins ist die charakteristische dreidimensionale Struktur eines Proteins, in der es stabil ist und unter bestimmten physikalischen Bedingungen (Temperatur, pH-Wert usw.) biologische Aktivität zeigt.

Die Tertiärstruktur eines Proteins ist die Art und Weise, wie eine Polypeptidkette dreidimensional gefaltet ist. Diese Konformation entsteht durch die Bildung chemischer Bindungen zwischen voneinander entfernten Aminosäureresten. Dieser Prozess wird unter Beteiligung der molekularen Mechanismen der Zelle durchgeführt und spielt eine große Rolle dabei, Proteinen eine funktionelle Aktivität zu verleihen.

Merkmale der Tertiärstruktur

Die folgenden Arten chemischer Wechselwirkungen sind charakteristisch für die Tertiärstruktur von Proteinen:

• ionisch;
• Wasserstoff;
• hydrophob;
• van der Waals;
• Disulfid.

Alle diese Bindungen (mit Ausnahme der kovalenten Disulfidbindung) sind sehr schwach, stabilisieren aber aufgrund ihrer Menge die räumliche Form des Moleküls.

Tatsächlich ist die dritte Ebene der Polypeptidkettenfaltung eine Kombination verschiedener Elemente der Sekundärstruktur (α-Helices; β-gefaltete Schichten und Schleifen), die aufgrund chemischer Wechselwirkungen zwischen seitlichen Aminosäureresten im Raum orientiert sind. Um die Tertiärstruktur eines Proteins schematisch darzustellen, werden α-Helices durch Zylinder oder helikale Linien, gefaltete Schichten durch Pfeile und Schleifen durch einfache Linien angezeigt.

Die Natur der tertiären Konformation wird durch die Sequenz der Aminosäuren in der Kette bestimmt, daher werden zwei Moleküle mit derselben Primärstruktur unter gleichen Bedingungen derselben räumlichen Anordnung entsprechen. Diese Konformation gewährleistet die funktionelle Aktivität des Proteins und wird als nativ bezeichnet.

Bei der Faltung des Proteinmoleküls nähern sich die Bestandteile des aktiven Zentrums aneinander an, die in der Primärstruktur deutlich voneinander entfernt sein können.

Bei einzelsträngigen Proteinen ist die Tertiärstruktur die endgültige funktionelle Form. Komplexe Proteine ​​mit mehreren Untereinheiten bilden eine Quartärstruktur, die die Anordnung mehrerer Ketten zueinander charakterisiert.

Charakterisierung chemischer Bindungen in der Tertiärstruktur eines Proteins

Die Faltung der Polypeptidkette ist zu einem großen Teil auf das Verhältnis von hydrophilen und hydrophoben Resten zurückzuführen. Erstere neigen dazu, mit Wasserstoff (einem Bestandteil von Wasser) zu interagieren und befinden sich daher an der Oberfläche, während hydrophobe Bereiche im Gegensatz dazu in die Mitte des Moleküls drängen. Diese Konformation ist energetisch die günstigste. Als Ergebnis wird ein Kügelchen mit einem hydrophoben Kern gebildet.

Hydrophile Radikale, die dennoch in das Zentrum des Moleküls fallen, treten miteinander in Wechselwirkung, um Ionen- oder Wasserstoffbrückenbindungen zu bilden. Ionische Bindungen können zwischen entgegengesetzt geladenen Aminosäureresten auftreten, die sind:

• kationische Gruppen von Arginin, Lysin oder Histidin (haben eine positive Ladung);
• Carboxylgruppen von Glutaminsäure- und Asparaginsäureresten (haben eine negative Ladung).

Wasserstoffbrückenbindungen entstehen durch die Wechselwirkung von ungeladenen (OH, SH, CONH 2) und geladenen hydrophilen Gruppen. Kovalente Bindungen (die stärksten in der tertiären Konformation) entstehen zwischen den SH-Gruppen von Cysteinresten und bilden die sogenannten Disulfidbrücken. Typischerweise sind diese Gruppen in einer linearen Kette voneinander beabstandet und nähern sich einander nur während des Stapelprozesses. Disulfidbindungen sind für die meisten intrazellulären Proteine ​​nicht charakteristisch.

Konformationslabilität

Da die Bindungen, die die Tertiärstruktur eines Proteins bilden, sehr schwach sind, kann die Brownsche Bewegung von Atomen in einer Aminosäurekette dazu führen, dass sie brechen und sich an neuen Stellen bilden. Dies führt zu einer geringfügigen Veränderung der räumlichen Form einzelner Molekülabschnitte, verletzt aber nicht die native Konformation des Proteins. Dieses Phänomen wird Konformationslabilität genannt. Letzteres spielt eine große Rolle in der Physiologie zellulärer Prozesse.

Die Konformation eines Proteins wird durch seine Wechselwirkungen mit anderen Molekülen oder Änderungen der physikalisch-chemischen Parameter der Umgebung beeinflusst.

Wie entsteht die Tertiärstruktur eines Proteins?

Der Vorgang der Faltung eines Proteins in seine native Form wird Faltung genannt. Dieses Phänomen basiert auf dem Wunsch eines Moleküls, eine Konformation mit einem minimalen Wert an freier Energie anzunehmen.

Kein Protein braucht zwischengeschaltete Lehrer, die die Tertiärstruktur bestimmen. Das Stapelschema wird zunächst in der Aminosäuresequenz „aufgezeichnet“.

Unter normalen Bedingungen würde es jedoch mehr als eine Billion Jahre dauern, bis ein großes Proteinmolekül eine native Konformation annimmt, die der Primärstruktur entspricht. In einer lebenden Zelle dauert dieser Vorgang jedoch nur wenige zehn Minuten. Eine solche signifikante Zeitverkürzung wird durch die Teilnahme an der Faltung von spezialisierten Hilfsproteinen - Foldasen und Chaperonen - erreicht.

Die Faltung von kleinen Proteinmolekülen (bis zu 100 Aminosäuren in einer Kette) erfolgt recht schnell und ohne Beteiligung von Vermittlern, wie In-vitro-Experimente gezeigt haben.

Faltungsfaktoren

Die an der Faltung beteiligten akzessorischen Proteine ​​werden in zwei Gruppen eingeteilt:

• Foldasen - haben katalytische Aktivität, werden in einer Menge benötigt, die deutlich geringer ist als die Konzentration des Substrats (wie andere Enzyme);
• Chaperone sind Proteine ​​mit unterschiedlichen Wirkmechanismen, sie werden in einer der Menge des gefalteten Substrats vergleichbaren Konzentration benötigt.

Beide Arten von Faktoren sind an der Faltung beteiligt, aber nicht Teil des Endprodukts.

Die Gruppe der Foldasen wird durch 2 Enzyme repräsentiert:

• Proteindisulfidisomerase (PDI) - steuert die korrekte Bildung von Disulfidbindungen in Proteinen mit einer großen Anzahl von Cysteinresten. Diese Funktion ist sehr wichtig, da kovalente Wechselwirkungen sehr stark sind und sich das Protein bei fehlerhaften Verknüpfungen nicht neu anordnen und die native Konformation annehmen könnte.
• Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase – sorgt für eine Änderung der Konfiguration von Radikalen, die sich an den Seiten von Prolin befinden, was die Art der Biegung der Polypeptidkette in diesem Bereich ändert.

Somit spielen Foldasen eine korrigierende Rolle bei der Bildung der tertiären Konformation des Proteinmoleküls.

Begleitpersonen

Chaperone werden auch Stress genannt. Dies ist auf eine deutliche Erhöhung ihrer Sekretion mit negativen Auswirkungen auf die Zelle (Temperatur, Strahlung, Schwermetalle usw.) zurückzuführen.

Chaperone gehören zu drei Proteinfamilien: hsp60, hsp70 und hsp90. Diese Proteine ​​erfüllen viele Funktionen, darunter:

• Schutz von Proteinen vor Denaturierung;
• Ausschluss der Wechselwirkung neu synthetisierter Proteine ​​untereinander;
• Verhinderung der Bildung falscher schwacher Bindungen zwischen Radikalen und deren Labialisierung (Korrektur).

Somit tragen Chaperone zum schnellen Erwerb einer energetisch korrekten Konformation bei, wodurch die zufällige Aufzählung vieler Varianten entfällt und noch unreife Proteinmoleküle vor unnötiger Wechselwirkung miteinander geschützt werden. Darüber hinaus bieten Begleitpersonen:

• einige Arten des Proteintransports;
• Rückfaltungskontrolle (Wiederherstellung der Tertiärstruktur nach ihrem Verlust);
• Aufrechterhaltung des Zustands der unvollendeten Faltung (für einige Proteine).

Im letzteren Fall bleibt das Chaperon-Molekül nach Abschluss des Faltungsprozesses an das Protein gebunden.

Denaturierung

Eine Verletzung der Tertiärstruktur des Proteins unter dem Einfluss beliebiger Faktoren wird als Denaturierung bezeichnet. Der Verlust der nativen Konformation tritt auf, wenn eine große Anzahl schwacher Bindungen, die das Molekül stabilisieren, aufgebrochen werden. In diesem Fall verliert das Protein seine spezifische Funktion, behält aber seine Primärstruktur (Peptidbindungen werden bei der Denaturierung nicht zerstört).

Bei der Denaturierung kommt es zu einer räumlichen Vergrößerung des Proteinmoleküls und hydrophobe Bereiche kommen wieder an die Oberfläche. Die Polypeptidkette nimmt die Konformation einer Zufallsknäuel an, deren Form davon abhängt, welche Bindungen der Tertiärstruktur des Proteins aufgebrochen wurden. In dieser Form ist das Molekül anfälliger für die Wirkung proteolytischer Enzyme.

Faktoren, die die Tertiärstruktur verletzen

Es gibt eine Reihe von physikalischen und chemischen Einflüssen, die eine Denaturierung verursachen können. Diese beinhalten:

• Temperatur über 50 Grad;
• Strahlung;
• Änderung des pH-Werts des Mediums;
• Schwermetallsalze;
• einige organische Verbindungen;
• Waschmittel.

Nach Beendigung der denaturierenden Wirkung kann das Protein die Tertiärstruktur wiederherstellen. Dieser Vorgang wird Renaturierung oder Rückfaltung genannt. Unter In-vitro-Bedingungen ist dies nur für kleine Proteine ​​möglich. In einer lebenden Zelle wird die Rückfaltung durch Chaperone bereitgestellt.

Eichhörnchen- hochmolekulare organische Verbindungen, bestehend aus Resten von α-Aminosäuren.

BEI Proteinzusammensetzung beinhaltet Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff, Schwefel. Einige Proteine ​​bilden Komplexe mit anderen Molekülen, die Phosphor, Eisen, Zink und Kupfer enthalten.

Proteine ​​​​haben ein großes Molekulargewicht: Eialbumin - 36.000, Hämoglobin - 152.000, Myosin - 500.000 Zum Vergleich: Das Molekulargewicht von Alkohol beträgt 46, Essigsäure - 60, Benzol - 78.

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen

Eichhörnchen– nicht periodische Polymere, deren Monomere sind α-Aminosäuren. Normalerweise werden 20 Arten von α-Aminosäuren als Proteinmonomere bezeichnet, obwohl mehr als 170 davon in Zellen und Geweben gefunden wurden.

Abhängig davon, ob Aminosäuren im Körper von Menschen und anderen Tieren synthetisiert werden können, gibt es: nicht essentielle Aminosäuren- kann synthetisiert werden essentielle Aminosäuren- kann nicht synthetisiert werden. Essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Pflanzen synthetisieren alle Arten von Aminosäuren.

Je nach Aminosäurezusammensetzung Proteine ​​sind: vollständig- den gesamten Satz von Aminosäuren enthalten; defekt- Einige Aminosäuren fehlen in ihrer Zusammensetzung. Wenn Proteine ​​nur aus Aminosäuren bestehen, werden sie genannt einfach. Enthalten Proteine ​​neben Aminosäuren auch einen Nicht-Aminosäure-Anteil (eine prosthetische Gruppe), werden sie genannt Komplex. Die prosthetische Gruppe kann durch Metalle (Metalloproteine), Kohlenhydrate (Glykoproteine), Lipide (Lipoproteine), Nukleinsäuren (Nukleoproteine) dargestellt werden.

Alle Aminosäuren enthalten: 1) eine Carboxylgruppe (-COOH), 2) eine Aminogruppe (-NH 2), 3) ein Radikal oder eine R-Gruppe (der Rest des Moleküls). Die Struktur des Radikals in verschiedenen Arten von Aminosäuren ist unterschiedlich. Abhängig von der Anzahl der Aminogruppen und Carboxylgruppen, aus denen Aminosäuren bestehen, gibt es: neutrale Aminosäuren mit einer Carboxylgruppe und einer Aminogruppe; basische Aminosäuren mit mehr als einer Aminogruppe; saure Aminosäuren mit mehr als einer Carboxylgruppe.

Aminosäuren sind amphotere Verbindungen, da sie in Lösung sowohl als Säuren als auch als Basen wirken können. In wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren in verschiedenen ionischen Formen vor.

Peptidbindung

Peptide- organische Substanzen, die aus Aminosäureresten bestehen, die durch eine Peptidbindung verbunden sind.

Die Bildung von Peptiden erfolgt als Ergebnis der Kondensationsreaktion von Aminosäuren. Wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen interagiert, entsteht zwischen ihnen eine kovalente Stickstoff-Kohlenstoff-Bindung, die als bezeichnet wird Peptid. Abhängig von der Anzahl der Aminosäurereste, aus denen das Peptid besteht, gibt es Dipeptide, Tripeptide, Tetrapeptide usw. Die Bildung einer Peptidbindung kann viele Male wiederholt werden. Dies führt zur Bildung Polypeptide. An einem Ende des Peptids befindet sich eine freie Aminogruppe (wird als N-Terminus bezeichnet) und am anderen Ende befindet sich eine freie Carboxylgruppe (wird als C-Terminus bezeichnet).

Räumliche Organisation von Proteinmolekülen

Die Erfüllung bestimmter spezifischer Funktionen durch Proteine ​​​​hängt von der räumlichen Konfiguration ihrer Moleküle ab. Außerdem ist es für die Zelle energetisch ungünstig, Proteine ​​​​in einer erweiterten Form in Form einer Kette zu halten. Daher werden Polypeptidketten gefaltet und erworben eine bestimmte dreidimensionale Struktur oder Konformation. Weisen Sie 4 Ebenen zu Räumliche Organisation von Proteinen.

Primärstruktur eines Proteins- die Sequenz der Aminosäurereste in der Polypeptidkette, aus der das Proteinmolekül besteht. Die Bindung zwischen Aminosäuren ist Peptid.

Wenn ein Proteinmolekül nur aus 10 Aminosäureresten besteht, dann beträgt die Anzahl der theoretisch möglichen Varianten von Proteinmolekülen, die sich in der Reihenfolge der Aminosäuren abwechseln, 10 20 . Mit 20 Aminosäuren können Sie noch vielfältigere Kombinationen daraus machen. Im menschlichen Körper wurden etwa zehntausend verschiedene Proteine ​​gefunden, die sich sowohl untereinander als auch von den Proteinen anderer Organismen unterscheiden.

Es ist die Primärstruktur des Proteinmoleküls, die die Eigenschaften der Proteinmoleküle und ihre räumliche Anordnung bestimmt. Der Austausch nur einer Aminosäure gegen eine andere in der Polypeptidkette führt zu einer Veränderung der Eigenschaften und Funktionen des Proteins. Beispielsweise führt der Ersatz der sechsten Glutaminaminosäure in der β-Untereinheit des Hämoglobins durch Valin dazu, dass das Hämoglobinmolekül als Ganzes seine Hauptfunktion - den Sauerstofftransport - nicht erfüllen kann; In solchen Fällen entwickelt eine Person eine Krankheit - Sichelzellenanämie.

sekundäre Struktur- geordnete Faltung der Polypeptidkette zu einer Spirale (sieht aus wie eine gespannte Feder). Die Windungen der Helix werden durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Carboxylgruppen und Aminogruppen verstärkt. Nahezu alle CO- und NH-Gruppen sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt. Sie sind schwächer als Peptide, aber sie wiederholen sich viele Male und verleihen dieser Konfiguration Stabilität und Starrheit. Auf der Ebene der Sekundärstruktur befinden sich Proteine: Fibroin (Seide, Gewebe), Keratin (Haare, Nägel), Kollagen (Sehnen).

Tertiärstruktur- Verpackung von Polypeptidketten in Kügelchen, die aus dem Auftreten chemischer Bindungen (Wasserstoff, Ionen, Disulfid) und der Bildung hydrophober Wechselwirkungen zwischen Radikalen von Aminosäureresten resultieren. Die Hauptrolle bei der Bildung der Tertiärstruktur spielen hydrophil-hydrophobe Wechselwirkungen. In wässrigen Lösungen neigen hydrophobe Radikale dazu, sich vor Wasser zu verstecken und gruppieren sich innerhalb der Kügelchen, während hydrophile Radikale dazu neigen, als Ergebnis der Hydratation (Wechselwirkung mit Wasserdipolen) auf der Oberfläche des Moleküls zu erscheinen. Bei einigen Proteinen wird die Tertiärstruktur durch kovalente Disulfidbindungen stabilisiert, die sich zwischen den Schwefelatomen der beiden Cysteinreste bilden. Auf der Ebene der Tertiärstruktur gibt es Enzyme, Antikörper und einige Hormone.

Quartäre Struktur charakteristisch für komplexe Proteine, deren Moleküle aus zwei oder mehr Kügelchen bestehen. Untereinheiten werden im Molekül durch ionische, hydrophobe und elektrostatische Wechselwirkungen gehalten. Manchmal treten während der Bildung einer Quartärstruktur Disulfidbindungen zwischen Untereinheiten auf. Das am besten untersuchte Protein mit Quartärstruktur ist Hämoglobin. Es besteht aus zwei α-Untereinheiten (141 Aminosäurereste) und zwei β-Untereinheiten (146 Aminosäurereste). Jede Untereinheit ist mit einem eisenhaltigen Hämmolekül assoziiert.

Wenn aus irgendeinem Grund die räumliche Konformation von Proteinen vom Normalzustand abweicht, kann das Protein seine Funktionen nicht erfüllen. So ist beispielsweise die Ursache des „Rinderwahns“ (spongiforme Enzephalopathie) eine abnormale Konformation von Prionen, den Oberflächenproteinen von Nervenzellen.

Proteineigenschaften

Die Aminosäurezusammensetzung bestimmt die Struktur des Eiweißmoleküls Eigenschaften. Proteine ​​vereinen durch Aminosäurereste bedingte basische und saure Eigenschaften: Je mehr saure Aminosäuren in einem Protein enthalten sind, desto ausgeprägter sind seine sauren Eigenschaften. Die Fähigkeit, H + zu geben und zu binden, bestimmen Puffereigenschaften von Proteinen; Einer der stärksten Puffer ist Hämoglobin in Erythrozyten, das den pH-Wert des Blutes auf einem konstanten Niveau hält. Es gibt lösliche Proteine ​​(Fibrinogen), es gibt unlösliche Proteine, die mechanische Funktionen erfüllen (Fibroin, Keratin, Kollagen). Es gibt chemisch aktive Proteine ​​(Enzyme), es gibt chemisch inaktive, resistent gegen verschiedene Umweltbedingungen und extrem instabil.

Äußere Faktoren (Hitze, UV-Strahlung, Schwermetalle und deren Salze, pH-Änderungen, Strahlung, Austrocknung)

kann eine Verletzung der strukturellen Organisation des Proteinmoleküls verursachen. Der Prozess des Verlusts der dreidimensionalen Konformation, die einem bestimmten Proteinmolekül innewohnt, wird als bezeichnet Denaturierung. Ursache der Denaturierung ist das Aufbrechen von Bindungen, die eine bestimmte Proteinstruktur stabilisieren. Anfangs werden die schwächsten Bindungen zerrissen, und wenn die Bedingungen härter werden, dann noch stärkere. Daher gehen zuerst die Quartär-, dann die Tertiär- und Sekundärstrukturen verloren. Eine Veränderung der räumlichen Konfiguration führt zu einer Veränderung der Eigenschaften des Proteins und macht es dem Protein dadurch unmöglich, seine biologischen Funktionen zu erfüllen. Wenn die Denaturierung nicht von der Zerstörung der Primärstruktur begleitet wird, dann kann es sein reversibel, tritt in diesem Fall eine Selbstheilung der für das Protein charakteristischen Konformation auf. Einer solchen Denaturierung unterliegen beispielsweise Membranrezeptorproteine. Der Prozess der Wiederherstellung der Struktur eines Proteins nach der Denaturierung wird als Renaturierung. Wenn die Wiederherstellung der räumlichen Konfiguration des Proteins unmöglich ist, wird eine Denaturierung genannt irreversibel.

Funktionen von Proteinen

Funktion	Beispiele und Erläuterungen
Konstruktion	Proteine ​​sind an der Bildung zellulärer und extrazellulärer Strukturen beteiligt: ​​Sie sind Bestandteil von Zellmembranen (Lipoproteine, Glykoproteine), Haare (Keratin), Sehnen (Kollagen) etc.
Transport	Das Blutprotein Hämoglobin bindet Sauerstoff und transportiert ihn von der Lunge zu allen Geweben und Organen, und von dort gelangt Kohlendioxid in die Lunge; Die Zusammensetzung der Zellmembranen umfasst spezielle Proteine, die einen aktiven und streng selektiven Transfer bestimmter Substanzen und Ionen von der Zelle in die äußere Umgebung und umgekehrt ermöglichen.
Regulierung	Eiweißhormone sind an der Regulation von Stoffwechselprozessen beteiligt. So reguliert das Hormon Insulin beispielsweise den Blutzuckerspiegel, fördert die Glykogensynthese und erhöht die Bildung von Fetten aus Kohlenhydraten.
Schützend	Als Reaktion auf das Eindringen von fremden Proteinen oder Mikroorganismen (Antigenen) in den Körper werden spezielle Proteine ​​​​gebildet - Antikörper, die sie binden und neutralisieren können. Fibrin, gebildet aus Fibrinogen, hilft Blutungen zu stoppen.
Motor	Die kontraktilen Proteine ​​Aktin und Myosin sorgen bei vielzelligen Tieren für Muskelkontraktion.
Signal	In die Oberflächenmembran der Zelle sind Proteinmoleküle eingebettet, die in der Lage sind, ihre Tertiärstruktur als Reaktion auf die Einwirkung von Umweltfaktoren zu ändern, wodurch Signale von der äußeren Umgebung empfangen und Befehle an die Zelle übermittelt werden.
Reservieren	Im Körper von Tieren werden Proteine ​​​​in der Regel nicht gespeichert, mit Ausnahme von Eialbumin und Milchkasein. Aber dank Proteinen im Körper können einige Substanzen in Reserve gespeichert werden, zum Beispiel wird Eisen während des Abbaus von Hämoglobin nicht aus dem Körper ausgeschieden, sondern gespeichert und bildet einen Komplex mit dem Ferritin-Protein.
Energie	Beim Abbau von 1 g Protein zu den Endprodukten werden 17,6 kJ freigesetzt. Zuerst zerfallen Proteine ​​in Aminosäuren und dann in die Endprodukte - Wasser, Kohlendioxid und Ammoniak. Proteine ​​werden jedoch nur dann als Energiequelle genutzt, wenn andere Quellen (Kohlenhydrate und Fette) aufgebraucht sind.
katalytisch	Eine der wichtigsten Funktionen von Proteinen. Versehen mit Proteinen - Enzymen, die die biochemischen Reaktionen beschleunigen, die in Zellen ablaufen. Beispielsweise katalysiert Ribulose-Bisphosphat-Carboxylase die CO2-Fixierung während der Photosynthese.

Enzyme

Enzyme, oder Enzyme, ist eine spezielle Klasse von Proteinen, die biologische Katalysatoren sind. Dank Enzymen laufen biochemische Reaktionen mit enormer Geschwindigkeit ab. Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen ist zehntausendmal (und manchmal millionenfach) höher als die Geschwindigkeit von Reaktionen mit anorganischen Katalysatoren. Die Substanz, auf die ein Enzym einwirkt, heißt Substrat.

Enzyme sind globuläre Proteine strukturelle Eigenschaften Enzyme können in zwei Gruppen eingeteilt werden: einfache und komplexe. einfache Enzyme sind einfache Proteine, d.h. bestehen nur aus Aminosäuren. Komplexe Enzyme sind komplexe Proteine, d.h. Zusätzlich zum Proteinteil umfassen sie eine Gruppe von Nicht-Proteinnatur - Cofaktor. Für einige Enzyme wirken Vitamine als Cofaktoren. Im Enzymmolekül ist ein spezieller Teil isoliert, das sogenannte aktive Zentrum. aktives Zentrum- ein kleiner Abschnitt des Enzyms (von drei bis zwölf Aminosäureresten), wo die Bindung des Substrats oder der Substrate unter Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes erfolgt. Nach Beendigung der Reaktion zerfällt der Enzym-Substrat-Komplex in ein Enzym und ein oder mehrere Reaktionsprodukte. Einige Enzyme haben (außer aktiv) allosterische Zentren- Stellen, an denen Regulatoren der Geschwindigkeit der Enzymarbeit angebracht sind ( allosterische Enzyme).

Enzymatische Katalysereaktionen sind gekennzeichnet durch: 1) hohe Effizienz, 2) strikte Selektivität und Wirkungsrichtung, 3) Substratspezifität, 4) feine und präzise Regulation. Die Substrat- und Reaktionsspezifität enzymatischer Katalysereaktionen wird durch die Hypothesen von E. Fischer (1890) und D. Koshland (1959) erklärt.

E. Fisher (Schlüssel-Schloss-Hypothese) schlugen vor, dass die räumlichen Konfigurationen des aktiven Zentrums des Enzyms und des Substrats exakt einander entsprechen sollten. Das Substrat wird mit dem „Schlüssel“, das Enzym mit dem „Schloss“ verglichen.

D. Koshland (Hypothese "Handschuh") schlugen vor, dass die räumliche Korrespondenz zwischen der Struktur des Substrats und dem aktiven Zentrum des Enzyms erst im Moment ihrer Wechselwirkung miteinander hergestellt wird. Diese Hypothese wird auch genannt induzierte Anpassungshypothese.

Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen hängt ab von: 1) Temperatur, 2) Enzymkonzentration, 3) Substratkonzentration, 4) pH. Es sollte betont werden, dass, da Enzyme Proteine ​​sind, ihre Aktivität unter physiologisch normalen Bedingungen am höchsten ist.

Die meisten Enzyme können nur bei Temperaturen zwischen 0 und 40°C arbeiten. Innerhalb dieser Grenzen erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit pro 10 °C Temperaturanstieg um etwa das 2-fache. Bei Temperaturen über 40 °C wird das Protein denaturiert und die Aktivität des Enzyms lässt nach. Bei Temperaturen nahe dem Gefrierpunkt werden die Enzyme inaktiviert.

Mit zunehmender Substratmenge steigt die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion, bis die Anzahl der Substratmoleküle gleich der Anzahl der Enzymmoleküle wird. Bei einer weiteren Erhöhung der Substratmenge erhöht sich die Geschwindigkeit nicht, da die aktiven Zentren des Enzyms gesättigt sind. Eine Erhöhung der Enzymkonzentration führt zu einer Erhöhung der katalytischen Aktivität, da eine größere Anzahl von Substratmolekülen pro Zeiteinheit umgesetzt werden.

Für jedes Enzym gibt es einen optimalen pH-Wert, bei dem es seine maximale Aktivität zeigt (Pepsin – 2,0, Speichelamylase – 6,8, Pankreaslipase – 9,0). Bei höheren oder niedrigeren pH-Werten nimmt die Aktivität des Enzyms ab. Bei starken pH-Verschiebungen denaturiert das Enzym.

Die Geschwindigkeit allosterischer Enzyme wird durch Substanzen reguliert, die sich an allosterische Zentren anlagern. Wenn diese Substanzen die Reaktion beschleunigen, werden sie gerufen Aktivatoren wenn sie langsamer werden - Inhibitoren.

Enzymklassifizierung

Je nach Art der katalysierten chemischen Umwandlungen werden Enzyme in 6 Klassen eingeteilt:

1. Oxidoreduktase(Übertragung von Wasserstoff-, Sauerstoff- oder Elektronenatomen von einer Substanz auf eine andere - Dehydrogenase),
2. transferase(Übertragung einer Methyl-, Acyl-, Phosphat- oder Aminogruppe von einer Substanz auf eine andere - Transaminase),
3. Hydrolasen(Hydrolysereaktionen, bei denen aus dem Substrat zwei Produkte gebildet werden - Amylase, Lipase),
4. Lyasen(nicht hydrolytische Addition an das Substrat oder die Eliminierung einer Atomgruppe daraus, während C-C-, C-N-, C-O-, C-S-Bindungen gebrochen werden können - Decarboxylase),
5. Isomerase(intramolekulare Umlagerung - Isomerase),
6. Ligasen(die Verbindung zweier Moleküle durch die Bildung von C-C-, C-N-, C-O-, C-S-Bindungen - Synthetase).

Klassen werden wiederum in Unterklassen und Unterunterklassen unterteilt. In der aktuellen internationalen Klassifikation hat jedes Enzym einen spezifischen Code, der aus vier Zahlen besteht, die durch Punkte getrennt sind. Die erste Zahl ist die Klasse, die zweite die Unterklasse, die dritte die Unterklasse, die vierte die Seriennummer des Enzyms in dieser Unterklasse, beispielsweise lautet der Arginase-Code 3.5.3.1.

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1. Wie nennt man den Prozess der Verletzung der natürlichen Struktur eines Proteins, bei dem seine Primärstruktur erhalten bleibt? Die Wirkung welcher Faktoren kann zu einer Verletzung der Struktur von Proteinmolekülen führen?

Der Prozess der Verletzung der natürlichen Struktur von Proteinen unter dem Einfluss von Faktoren, ohne die Primärstruktur zu zerstören, wird als Denaturierung bezeichnet. Die Denaturierung erfolgt aufgrund des Aufbrechens von Wasserstoff-, Ionen-, Disulfid- und anderen Bindungen. In diesem Fall kann ihre Quartär-, Tertiär- und sogar Sekundärstruktur verloren gehen.

2. Wie unterscheiden sich fibrilläre Proteine ​​von globulären? Nennen Sie Beispiele für fibrilläre und globuläre Proteine

Diese Proteine ​​unterscheiden sich in der Form der Moleküle. Moleküle globulärer Proteine ​​haben eine abgerundete Form, fibrilläre Proteine ​​zeichnen sich durch eine längliche, fadenförmige Form der Moleküle aus. Globuläre Proteine ​​​​sind also Globuline und Blutalbumine, Fibrinogen und Hämoglobin. Fibrilläre Proteine ​​- Keratin, Kollagen, Myosin, Elastin usw.

3. Nennen Sie die wichtigsten biologischen Funktionen von Proteinen und nennen Sie entsprechende Beispiele.

strukturelle Funktion. Proteine ​​sind Bestandteil aller Zellen und Gewebe lebender Organismen. Die Elemente des Zytoskeletts, die kontraktilen Elemente der Muskelfasern, sind aus Proteinen aufgebaut. Knorpel und Sehnen bestehen überwiegend aus Proteinen. Sie enthalten das Protein Kollagen. Der wichtigste Strukturbestandteil von Federn, Haaren, Nägeln, Krallen, Hörnern, Hufen bei Tieren ist das Protein Keratin.

Enzymatische (katalytische) Funktion. Enzyme sind biologische Katalysatoren, also Substanzen, die den Ablauf chemischer Reaktionen in lebenden Organismen beschleunigen. Enzyme sind am Auf- und Abbau verschiedener Stoffe beteiligt. Sie sorgen für die Kohlenstofffixierung während der Photosynthese, den Abbau von Nährstoffen im Verdauungstrakt usw.

Transportfunktion. Viele Proteine ​​sind in der Lage, verschiedene Substanzen zu binden und zu transportieren. Hämoglobin bindet und transportiert Sauerstoff und Kohlendioxid.

Kontraktile (motorische) Funktion. Kontraktile Proteine ​​verleihen Zellen, Geweben, Organen und ganzen Organismen die Fähigkeit, ihre Form zu ändern und sich zu bewegen. Aktin und Myosin sorgen also für Muskelarbeit und nicht-muskuläre intrazelluläre Kontraktionen.

regulatorische Funktion. Einige Peptide und Proteine ​​sind Hormone. Sie beeinflussen verschiedene physiologische Prozesse. Zum Beispiel regulieren Insulin und Glucagon den Blutzucker und Somatotropin (Wachstumshormon) reguliert das Wachstum und die körperliche Entwicklung.

Signalfunktion. Einige Zellmembranproteine ​​sind in der Lage, ihre Struktur als Reaktion auf äußere Faktoren zu verändern. Mit Hilfe dieser Proteine ​​werden Signale aus der äußeren Umgebung empfangen und Informationen an die Zelle übermittelt.

Schutzfunktion. Proteine ​​schützen den Körper vor dem Eindringen fremder Organismen und vor Schäden.

toxische Funktion. Viele lebende Organismen scheiden Protein-Toxine aus, die Gifte für andere Organismen sind. Toxine werden im Körper einer Reihe von Tieren, Pilzen, Pflanzen und Mikroorganismen synthetisiert.

Energiefunktion. Nach dem Abbau in Aminosäuren können Proteine ​​in der Zelle als Energiequelle dienen. Bei vollständiger Oxidation von 1 g Protein werden 17,6 kJ Energie freigesetzt.

Speicherfunktion. Reserveproteine ​​werden in Pflanzensamen gespeichert, die während der Keimung vom Embryo und dann vom Sämling als Stickstoffquelle verwendet werden.

4. Was sind Enzyme? Warum wären die meisten biochemischen Prozesse in der Zelle ohne ihre Beteiligung nicht möglich?

Enzyme sind biologische Katalysatoren, also Substanzen, die den Ablauf chemischer Reaktionen in lebenden Organismen beschleunigen. Im Gegensatz zu herkömmlichen chemischen Katalysatoren sind Enzyme spezifisch, das heißt, jedes Enzym beschleunigt nur eine bestimmte Reaktion oder wirkt nur auf einen bestimmten Bindungstyp.

5. Was ist die Spezifität von Enzymen? Was ist der Grund? Warum funktionieren Enzyme nur in einem bestimmten Bereich von Temperatur, pH-Wert und anderen Faktoren aktiv?

Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen aufgrund der engen Wechselwirkung mit Substratmolekülen – den anfänglichen Reaktanten. Nicht das gesamte Enzymmolekül interagiert mit dem Substrat, sondern nur ein kleiner Teil davon – das aktive Zentrum. Meistens wird es von mehreren Aminosäureresten gebildet. Form und chemische Struktur des aktiven Zentrums sind so beschaffen, dass aufgrund der Übereinstimmung ihrer räumlichen Strukturen nur bestimmte Substrate daran binden können. Enzyme sind Proteine, daher arbeiten sie nur in einem bestimmten Bereich von pH-Wert, Temperatur und anderen Faktoren aktiv.

6. Warum werden Proteine ​​in der Regel nur im Extremfall als Energiequelle genutzt, wenn Kohlenhydrate und Fette in den Zellen erschöpft sind?

Proteine ​​werden als letzter Ausweg verwendet, da sie Bestandteil aller Zellen und Gewebe lebender Organismen sind. Die Elemente des Zytoskeletts, die kontraktilen Elemente der Muskelfasern, sind aus Proteinen aufgebaut.

7. In vielen Bakterien ist Para-Aminobenzoesäure (PABA) an der Synthese von Substanzen beteiligt, die für normales Wachstum und Fortpflanzung notwendig sind. Gleichzeitig werden Sulfonamide, Substanzen mit ähnlicher Struktur wie PABA, in der Medizin zur Behandlung einer Reihe von bakteriellen Infektionen eingesetzt. Worauf basiert Ihrer Meinung nach die therapeutische Wirkung von Sulfonamiden?

PABA ist für die Bildung von Wachstumsfaktoren in der mikrobiellen Zelle notwendig - Folsäure und Purinbasen, die am Aufbau von Nukleinsäuren beteiligt sind, ohne die das Wachstum und die Vermehrung von Mikroben unmöglich ist. Gemäß der Struktur von PABA ähnelt es Sulfonamiden, daher wird seine Aktivität bei einem Überschuss an letzterem unterdrückt. Mikroben, denen PABA entzogen wird, hören auf, sich zu teilen und zu wachsen, und werden dann von den Schutzkräften des Makroorganismus erreicht.